*  Quinasas c-Jun N-terminal - Wikipedia
Las quinasas c-Jun N-terminal (JNKs), originalmente identificadas como quinasas que unen y fosforilan a la proteína c-Jun en los residuos Ser63 y Ser73 en su dominio de activación transcripcional, son quinasas activadas por mitógenos (MAPK) que responden a estímulos de estrés, como citoquinas, radiación ultravioleta, choque térmico y choque osmótico, y se encuentran implicadas tanto en el proceso de diferenciación de los linfocitos T, como en procesos de apoptosis. Las quinasas c-Jun N-terminal presentan 10 isoformas diferentes derivadas de 3 genes: jnk1, jnk2 y jnk3:[1]​ JNK1 y JNK2 se encuentran en todo tipo de células y tejidos.[2]​ JNK3 se encuentra principalmente en cerebro, pero también puede encontrarse en corazón y en testículos.[2]​ La proteína JNK1 está implicada ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Quinasas_c-Jun_N-terminal
*  BIAMONTE, MARCO. 7 inventos, patentes, diseños y/o modelos.
7 inventos, patentes y modelos de BIAMONTE, MARCO. Desde Derivados de sulfonamida farmacéuticamente activos portadores de restos lipófilos e ionizables como inhibidores de proteína quinasas Jun hasta DERIVADOS DE SULFONILHIDRAZIDA FARMACEUTICAMENTE ACTIVOS..
  https://patentados.com/inventor/biamonte-marco/
*  Galicia City: Parafuneraria - Servicios Funerarios - Envio de coronas Lapidas Flores : Informaci n detallada
Galicia City : Directorio WEB : Informaci n detallada de Parafuneraria - Servicios Funerarios - Envio de coronas Lapidas Flores ...
  http://www.galiciacity.com/city/Detalles/22149.shtml
*  Ecuador en los Juegos Paralímpicos de Río de Janeiro 2016 - Wikipedia
La Delegación de Ecuador en los Juegos Paralímpicos de Rio 2016, realizados en esta ciudad de Brasil, celebrados del 7 al 18 de septiembre de 2016, fue la 9ª participación paralímpica de los deportistas ecuatorianos, en la 15ª edición de los Juegos Paralímpicos. Su primera participación fue en los Juegos Paralímpicos de Toronto 1976 de Canadá,[1]​ y ha participado en todos los celebrados desde los Juegos Paralímpicos de Barcelona 1992. Ninguno de sus representantes ha conseguido medalla hasta el momento. La representación deportiva de Ecuador en estos Juegos Paralímpicos estuvo compuesta por cinco atletas (cuatro varones y una mujer), de los cuales cuatro tenían discapacidad intelectual y uno discapacidad visual.[2]​ Como abanderada fue escogida a Poleth Mendes Sánchez participando en Lanzamiento de bala F20, (Atletismo), a la vez siendo este el único deporte donde clasificaron a Río 2016. En total, la delegación Ecuatoriana obtuvo 5 diplomas paralímpicos en Río 2016 ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Ecuador_en_los_Juegos_Paral%C3%ADmpicos_de_R%C3%ADo_de_Janeiro_2016
*  MAP quinasa quinasa - Wikipedia
Las MAP quinasa quinasas, también conocidas como MAP2K, son enzimas con actividad quinasa que fosforilan a las MAP kinasas. Se clasifican con el número EC 2.7.12.2. Se han descrito hasta ahora siete genes que codifican proteínas pertenecientes a este tipo de quinasas: MEK1 - (HGNC MAP2K1 ) MEK2 - (HGNC MAP2K2 ) MKK3 - (HGNC MAP2K3 ) MKK4 - (HGNC MAP2K4 ) MKK5 - (HGNC MAP2K5 ) MKK6 - (HGNC MAP2K6 ) MKK7 - (HGNC MAP2K7 ) Los activadores de la MAP quinasa p38 (MKK3 y MKK4), de JNK (MKK4) y de ERK (MEK1 y MEK2) definen una ruta de transducción de señales independiente de las MAPK.[1]​ Dérijard B, et al. (1995). «Independent human MAP-kinase signal transduction pathways defined by MEK and MKK isoforms». Science 267 (5198): 682-5. doi:10.1126/science.7839144. MeSH: Mitogen-Activated+Protein+Kinase+Kinases (en inglés ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/MAP_quinasa_quinasa
*  MAP quinasa quinasa quinasa - Wikipedia
La MAP quinasa quinasa quinasa, también llamada MAP3K o MEKK, (número EC 2.7.11.25) es una serina/treonina quinasa específica que actúa en un paso inmediatamente posterior a la MAP quinasa quinasa en la vía de las MAP quinasas. En humanos se han descrito al menos 19 genes que codifican proteínas de esta familia: MAP3K1 (HGNC MEKK1 ) MAP3K2 MAP3K3 (HGNC MAP3K3 ) MAP3K4 MAP3K5 MAP3K6 MAP3K7 (HGNC MAP3K7 ) MAP3K8 MAP3K9 MAP3K10 MAP3K11 (HGNC MAP3K11 ) MAP3K12 MAP3K13 MAP3K14 MAP3K15 RAF1 BRAF ARAF ZAK Posiblemente, las MAP3K mejor caracterizadas son los miembros de la familia oncogénica c-Raf (RAF1, BRAF, ARAF), que son efectores de la señalización mitogénica de Ras, y que activan la ruta ERK1/2, a través de la activación de MEK1 y MEK2. MEKK1 activa a la MAPK8/JNK por fosforilación de su activador SEK1 (MAP2K4).[1]​ MAP3K3 regula directamente a la MAPK8/JNK y la ruta MAPK/ERK por activación de SEK y MEK1/2, respectivamente; no obstante, no ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/MAP_quinasa_quinasa_quinasa
*  Vía MAPK - Wikipedia
Las vías de la MAP quinasas, MAP cinasas, vía MAPK/ERK o vía MAPK (de las siglas en inglés Mitogen-Activated Protein Kinases, o proteína quinasas activadas por mitógenos) es una ruta de transducción de señal de células de eucariotas que se sitúa corriente abajo de los receptores tirosín quinasas así como la mayoría de receptores para citocina. En términos globales, la señal se transporta mediante GRB2 y de Sos a Ras (una proteína G monomérica). Esta Ras, ya activada, estimula a tres proteínas quinasas que actúan de forma secuencial y que culmina con la activación de la MAP quinasa (también denominada como «ERK»), que es una serín treonín quinasa que es capaz de traslocarse al núcleo para, allí, regular la transcripción modificando la actividad de proteínas (incluyendo factores de transcripción), modulando así la expresión de distintos genes. Los estudios genéticos y ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/V%C3%ADa_MAPK
*  MAPKAPK3 - Wikipedia
La proteína quinasa 3 activada por MAP quinasas (MAPKAPK3) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC MAPKAPK3 .[1]​[2]​[3]​ Esta proteína pertenece a la familia de las serina/treonina quinasas (EC 2.7.11.1). MAPKAPK3 actúa como una MAP quinasa activada por quinasas. Las MAP quinasas también actúan como quinasas reguladoras de señales extracelulares (ERKs), siendo así punto de integración de numerosas señales bioquímicas. MAPKAPK3 parece ser activada por inductores de crecimiento y estímulos de estrés en la célula. Estudios in vitro han demostrado que ERK, la MAP quinasa p38 y la quinasa c-Jun N-terminal son capaces de fosforilar y activar a esta quinasa, lo que sugiere un papel de elemento integrador de la señalización tanto en la respuesta a mitosis como a estrés. Esta quinasa interacciona, fosforila y reprime la actividad de E47, un factor de transcripción con un dominio hélice-bucle-hélice implicado en la ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/MAPKAPK3
*  RPS6KA4 - Wikipedia
La proteína quinasa S6 ribosomal alfa 4 (RPS6KA4) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC RPS6KA4 .[1]​[2]​[3]​ Su actividad enzimática se encuentra descripta por el número EC 2.7.11.1. La proteína RPS6KA4 pertenece a la familia de serina/treonina quinasas RSK (quinasa S6 ribosomal). Esta quinasa contiene dos dominios catalíticos no idénticos y fosforila varios sustratos, incluyendo CREB1 y c-Fos. Se han descrito variantes transcripcionales del gen pero no todas ellas han sido caracterizadas.[3]​ La proteína RPS6KA4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con: MAPK14[1]​ Pierrat B, Correia JS, Mary JL, Tomas-Zuber M, Lesslauer W (Dec de 1998). «RSK-B, a novel ribosomal S6 kinase family member, is a CREB kinase under dominant control of p38alpha mitogen-activated protein kinase (p38alphaMAPK)». J Biol Chem (EE. UU.) 273 (45): 29661-71. ISSN 0021-9258. PMID 9792677. Deak M, Clifton AD, Lucocq LM, Alessi DR (Sep de 1998). «Mitogen- and stress-activated protein ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/RPS6KA4
*  Líneas de Investigación
El estudio de la respuesta de la célula del hospedero, con énfasis especial en la participación de diferentes vías de transducción de señales y expresión diferencial de genes durante la internalización y comportamiento intracelular de bacterias. Particular interés se tiene en la aplicación del análisis proteómico para definir las moléculas de las células de mamífero que interaccionan con los efectores de virulencia y en caracterizar la manera en que tales interacciones afectan las estructuras y funciones celulares. Además, se investiga en modelos animales cómo estas interacciones moleculares contribuyen al proceso global de la enfermedad. El segundo punto es la caracterización molecular de cepas bacterianas patógenas de humanos y animales en la población. Para caracterizar las cepas se están abordando estrategias experimentales que incluyen marcadores moleculares aplicados a estudios epidemiológicos, como multilocus sequence typing (MLST), análisis de macrorestricción en ...
  https://pimcb.umich.mx/areas-tematicas/lineas-de-investigacion
*  Mapa del Mundo - Feedage - 23648022
Title: Mapa del Mundo, Description: Explorando el mundo puede ser divertido! Obtén acceso a miles de mapas temáticos, educativas e interactivas y navegar a través de mapas de pared de alta calidad en nuestra tienda de mapa. Ver el to, By: satriadanil, ID: 23648022, Grade: 88, Type: ATOM
  http://www.feedage.com/feeds/23648022/mapa-del-mundo
*  Callejas en Alas de Plomo
Después de sentir que un taxista sin escrúpulos nos había engañado, nos compramos un plano de la ciudad. Entonces no teníamos internet por lo que toda la información sobre visitas y lugares era a través de mapas y folletos con Seguir leyendo → ...
  http://alasdeplomo.com/tag/callejas/
*  Autobiografía del Guadalquivir
El Archivo de Indias revisa a través de mapas, lienzos, fotografías y piezas arqueológicas el imaginario construido alrededor del río, desde las referencias mitológicas a su impacto en la vida actual de los andaluces
  http://www.diariodejerez.es/ocio/Autobiografia-Guadalquivir_0_1181281869.html
*  Cascada en Tronco con Luces 244.99€
Cascada - Tronco con Luces Esta fuente cascada en forma de tronco de un rbol est hecha de un material de poliresina altamente duradera y resistente a las heladas. Una fuente realmente preciosa, esta cascada es completamente aut noma y contiene todo lo que se necesita pa
  https://www.primrose.es/cascada-tronco-con-luces-p-16547.html
*  Extended Map v0.1
... Este mapa, que abarca gran parte del mundo, es para utilizar en proyectos de mods que interesen que salgan las zonas incluidas; o también se p
  http://twhp.foroactivo.mx/t699-extended-map-v0-1
*  Proteína quinasa Mζ - Wikipedia
Proteína quinasa Mζ (también llamada PKMz o PKMzeta EC 2.7.11.13) es el dominio catalítico independiente de la proteína kinasa Cζ y, como carece del dominio autoregulatorio de la PKCζ, está constitutivamente activa. Esta actividad continua permite a la quinasa ser independiente de segundos mensajeros y mantenerse constantemente activa. Fue originalmente obtenida a partir de la degradación de la PKCζ, una isoforma atípica de la proteína kinasa C (PKC). Como otras isoformas de la PKC, PKCζ es una serina/treonina quikinasa que añade grupos fosfato a proteínas blanco. PKCζ, a diferencia de las otras isoformas de PKC, no requiere calcio o diacilglicerol (DAG) para activarse. Se sabe que la PKMζ no es el resultado de la escisión de la PKCζ, sino que, se ha observado en el cerebro de mamíferos, que se traduce a partir de su propio ARNm, que se transcribe a partir del gen de la PKCζ.[1]​ El promotor de la PKCζ esta en gran medida inactivo en el prosencéfalo y así PKMζ es la ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_quinasa_M%CE%B6
*  Proteína quinasa C - Wikipedia
La proteína quinasa C (PKC, del inglés protein kinase C) es una familia de proteínas quinasas consistente en al menos 10 isoformas.[1]​ Están divididas en tres subfamilias, basadas en el segundo mensajero que requieren: convencional (o clásico), nuevo y atípico.[2]​ Las PKCs convencionales contiene las isoformas α, βI, βII, y γ, que requieren Ca2+, diacilglicerol (DAG), y un fosfolípido como fosfatidilserina para su activación. Las PKCs nuevas ((n)PKCs) incluyen las isoformas δ, ε, η, y θ, y requieren DAG, pero no Ca2+ para su activación. En consecuencia, las PKCs convencionales y nuevas son activadas a través de la misma ruta de transducción de señales: la fosfolipasa C. Por otro lado, las PKCs atípicas ((a)PKCs) (incluyendo la proteína quinasa Mζ y las isoformas ι / λ) tampoco requieren Ca2+ ni DAG para su activación. El término "proteína kinasa C" usualmente se refiere a la familia completa de isoformas. Mellor H, Parker PJ (1998). «The extended protein ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_quinasa_C
*  Proteína quinasa - Wikipedia
Una proteína quinasa es una enzima que opera como transductor de señales y esto lo hace modificando otras proteínas (sustratos) que generalmente son quinasas, mediante la fosforilación. De ese modo, los sustratos son activados y en algunos casos desactivados. Las quinasas ocupan por tanto un lugar central en la cascada de respuesta ante una señal química o física que llegue a la célula: sirven de puente entre un segundo mensajero (usualmente, AMPc), y las respuestas celulares al estímulo (activación o desactivación de factores de transcripción, por ejemplo). Tipos de proteícinasa Proteína quinasa A (PKA) Proteína quinasa B (PKB/AKT) Proteína quinasa C (PKC) Proteína quinasa Mζ (PKMζ) Proteína quinasa R (PKR ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_quinasa
*  Diacilglicerol quinasa tipo 1 - Wikipedia
Las diacilglicerol quinasas tipo 1 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[4]​ 1,2-diacilglicerol + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP Los genes de las diacilglicerol quinasas tipo 1 presentes en el ser humano son: DGKA, DGKB y DGKG. Este tipo de diacilglicerol quinasas se caracteriza por la presencia de dominios mano EF y dominios homólogos a la recoverina.[5]​ Una vez estimulada la célula, la DGKA tiene como función la conversión del mensajero secundario diacilglicerol en fosfatidato, iniciando así la resíntesis de fosfatidilinositoles y atenuando la actividad de la proteína quinasa C. Es estimulada por el calcio y la fosfatidilserina. Es fosforilada por la proteína quinasa C. Se presenta como monómero. Se expresa en los linfocitos y células oligodendrogliales.[6]​ La DGKB exhibe gran actividad fosforiladora sobre ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Diacilglicerol_quinasa_tipo_1
*  PLCD4 - Wikipedia
La fosfoinosítido fosfolipasa C delta 4 (PLCD4) (EC 3.1.4.11) es una isozima humana de la enzima fosfoinosítido fosfolipasa C. Cataliza la reacción:[2]​ 1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato + diacilglicerol Tiene como función la producción de las moléculas mensajeras diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3). El DAG media en la activación de la proteína kinasa C, mientras que el IP3 libera Ca2+ de los depósitos intracelulares. Se requiere para la reacción de los acrosomas en el esperma durante la fertilización, probablemente actuando como una enzima importante para la mobilización intracelular de Ca2+. Puede que juegue un papel en el crecimiento de la célula. Modula la regeneración del hígado en cooperación con la proteína kinasa C. La sobrexpresión regula positivamente la proliferación y la ruta de señalización de kinasas reguladas por señales extracelulares (MAPK ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/PLCD4
*  Dominio C1 - Wikipedia
El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.[1]​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.[2]​ Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC. La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA. ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Dominio_C1
*  Diacilglicerol quinasa tipo 5 - Wikipedia
Las diacilglicerol quinasas tipo 5 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[2]​ 1,2-diacilglicerol + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP El gen de las diacilglicerol quinasas tipo 5 presentes en el ser humano es el HGNC DGKQ . Este tipo de diacilglicerol quinasas se caracteriza por la presencia de un tercer dominio rico en cisteína, un dominio homólogo a la pleckstrina y una región rica en prolina.[3]​ La diacilglicerol quinasa theta (DGKQ) fosforila diacilglicerol para generar ácido fosfatídico. Puede que regule la actividad de la proteína quinasa C controlando el equilibrio entre los lípidos señalizadores diacilglicerol y ácido fosfatídico. Es activada en el núcleo en respuesta a la alfa-trombina y al factor de crecimiento nervioso. Puede que participe en la activación inducida por cAMP de la NR5A1 y la consecuente ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Diacilglicerol_quinasa_tipo_5
*  Receptor de linfocitos T - Wikipedia
En biología celular y molecular, un receptor de linfocitos T o TCR (por T cell receptor) es un receptor celular asociado a una vía de señalización intracelular caracterizado por pertenecer a la familia de los receptores con actividad enzimática intrínseca y por poseer como ligandos a péptidos pequeños asociados con moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) en la membrana plasmática de macrófagos y otras células presentadoras de antígenos. Las características moleculares de dicho receptor comprenden la posesión de una hélice alfa transmembrana individual, si bien existen diversas proteínas kinasas asociadas a dominios citosólicos (presentes sólo en linfocitos T), y su vía de transducción de la señal implica la activación de proteínas tirosín kinasas citosólicas, vía PI-3 kinasa, vía IP3/DAG y vía Ras/MAPK. De este modo, su activación mediante un estímulo externo provoca una cascada de reacciones enzimáticas interna que facilita la adaptación de la ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Receptor_de_linfocitos_T
*  Yasutomi Nishizuka - Wikipedia
Yasutomi Nishizuka ' (西塚 泰美, Nishizuka Yasutomi(12 de julio de 1932 - 4 de noviembre de 2004?)[1]​ era un bioquímico japonés que descubre Proteína quinasa C y hace una importante contribución a la comprensión del mecanismo molecular de la transducción de la señal a través de la membrana celular.[2]​ Nishizuka nació en 1932 en Ashiya-ciudad en Japón. Obtuvo su M.D. de la Facultad de medicina de la Universidad de Kioto, en 1957. Luego, completó su doctorado de la Universidad de Kioto bajo la supervisión de Osamu Hayaishi en 1962. Después de completar sus estudios en Japón, pasó un año como Becario postdoctoral con Fritz Albert Lipmann en la Universidad Rockefeller. De 1962 a 1964, Nishizuka fue el investigador asociado en el Departamento de química médica, Facultad de medicina, Universidad de Kioto. De 1964 a 1968, fue profesor asociado en el Departamento de química médica, Facultad de medicina de la Universidad de Kioto. Desde 1969 hasta 2004, fue profesor y ...
  https://es.wikipedia.org/wiki/Yasutomi_Nishizuka
*  DENON PMA-520BK+DCD520BK+DP29+SCF109
Comprar DENON PMA-520BK+DCD520BK+DP29+SCF109 al Mejor Precio en Madrid Hifi. Promociones, Ofertas y Descuentos en Conjuntos Audio de Denon.
  https://www.madridhifi.com/p/denon-pma-520bk-dcd520bk-dp29-sc109/