Termolysin är ett enzym som utsöndras av bakterien Streptococcus thermophilus. Det är ett zinkmetalloproteinas, vilket betyder att det innehåller metallen zink och är en typ av enzymer som bryter ned proteiner genom att klyva peptidbindningar. Termolysin har en hög termostabilitet, vilket betyder att det kan tåla höga temperaturer, och är aktivt vid temperaturer upp till 70-80°C. Det används ofta inom forskning för att studera proteiner och deras struktur och funktion.

"Akrylater" är ett samlingsnamn för en grupp syntetiska organiska polymerer som innehåller akrylat- eller metakrylatfunktionella grupper. De används ofta i tillverkning av hartser, lim, lacker och färger på grund av deras starka bindande egenskaper och deras förmåga att torka snabbt genom en polymerisationprocess.

I medicinskt sammanhang används akrylatpolymerer ofta i tandvården, till exempel som en komponent i kompositfyllningar och lim för ortodontiska apparater. De kan även användas i kontaktlinsindustrin och inom hud- och slemhinnebehandlingar på grund av deras goda biokompatibilitet.

Metalloendopeptidaser är ett slags enzym som bryter ned proteiner genom att klippa sönder peptidbindningarna med hjälp av en metallion, ofta zink (Zn2+), i aktivt centrum. De kan klyva peptidbindningar både på insidan och utsidan av proteinernas aminosyrorester, till skillnad från exopeptidaser som endast kan klyva peptidbindningar närmast proteinkedjans ändar. Metalloendopeptidaser deltar i en rad fysiologiska processer, såsom blodtrycksreglering, immunförsvar och hjärnfunktion. Dessutom kan överaktiva metalloendopeptidaser vara involverade i patologiska tillstånd som cancer och neurodegenerativa sjukdomar.

A dipeptide är en peptid som består av två aminosyror som är kemiskt bundna till varandra via en peptidbindning. En peptidbindning bildas när den karboxylgrupp (-COOH) hos en aminosyra reagerar med den aminogrupp (-NH2) hos en annan aminosyra, vilket resulterar i en kort kedja av två aminosyror. Exempel på dipeptider inkluderar karnosin (beta-alanyl-L-histidin) och anserin (L-asparaginyl-L-arginin). Dipeptider har en rad biologiska funktioner, till exempel som neurotransmittorer, hormoner och enzymer.

'Makroglobulin' är ett medicinskt begrepp som refererar till proteinmolekyler i blodplasma som har en stor molekylmassa, större än 900 kDa. De två vanligaste typerna av makroglobuliner är IgM-immunglobulin och alfa2-makroglobulin.

IgM-makroglobulin är en del av det adaptiva immunförsvaret och består av fem identiska monomera subenheter som är sammanbundna till en pentamerisk struktur. IgM-makroglobulin har en viktig roll i att aktivera komplementkaskaden och binder till antigen för att bilda immunkomplex.

Alfa2-makroglobulin är en plasma protein som deltar i proteolysinhibering och bindning av främmande proteaser. Det har en stor molekylmassa på cirka 720 kDa och består av fyra identiska subenheter.

Makroglobuliner kan också vara förhöjda vid vissa sjukdomar, till exempel monoklonala gammopathier som multipel myelom och Waldenström makroglobulinemi. I dessa fallen är det vanligtvis en monoklonal IgM-makroglobulin som är förhöjd.

Trypsin är ett enzym som produceras i bukspottskörteln och spelar en viktig roll i proteiners nedbrytning i mag-tarmsystemet. Det är ett serinproteinas, vilket betyder att det bryter ned andra proteiner genom att klippa sönder peptidbindningarna med hjälp av sin serinrest. Trypsin är specifikt aktivt vid basisk pH och bryter ned proteiner till små polypeptider, främst genom att spjälka bindningar efter positivt laddade aminosyror som arginin och lysin.

En aminosyrasekvens är en rad av sammanfogade aminosyror som bildar ett protein. Varje protein har sin unika aminosyrasekvens, som bestäms av genetisk information i DNA-molekylen. Den genetiska koden specificerar exakt vilka aminosyror som ska ingå i sekvensen och i vilken ordning de ska vara placerade.

Aminosyrorna i en sekvens är sammanbundna med peptidbindningar, vilket bildar en polymer som kallas ett peptid. När antalet aminosyror i en peptid överstiger cirka 50-100 talar man istället om ett protein.

Aminosyrasekvensen innehåller information om proteinet och dess funktion, eftersom den bestämmer proteins tertiärstruktur (hur aminosyrorna är hopfogade i rymden) och kvartärstruktur (hur olika peptidkedjor är sammansatta till ett komplext protein). Dessa strukturer påverkar proteinet funktion, eftersom de avgör hur proteinet interagerar med andra molekyler i cellen.

Bromsuccinimid är en kemisk förening med formeln C5H4BrNO2. Det används som en reagenst i organisk syntes, framförallt för att introducera bromgruppen i olika molekyler genom en reaktion som kallas brominering.

I medicinsk kontext är Bromsuccinimid inte vanligt förekommande och används inte som läkemedel. Det finns inget etablerat medicinskt eller kliniskt bruk av denna substans inom medicinen.

'Peptidfragment' är ett begrepp inom biokemi och molekylärbiologi. Det refererar till en kort sekvens av aminosyror som har beenadrots från ett större peptidmolekyl eller protein. Peptidfragment kan bildas genom nedbrytning av proteiner med hjälp av enzymer, kemiska metoder eller andra processer.

I medicinskt sammanhang kan analys av peptidfragment användas för att studera struktur och funktion hos proteiner, såväl som för att identifiera specifika aminosyresekvenser som är associerade med sjukdomar eller andra patologiska tillstånd.

Kymotrypsin är ett enzym som naturligt förekommer i människokroppen och har en viktig roll inom den proteolytiska nedbrytningen av protein. Det produceras i bukspottkörteln och verkar spjälka specifika peptidbindningar i proteiner genom att bryta ner dem till mindre peptider och enskilda aminosyror.

Kymotrypsin är ett serinproteinas, vilket innebär att det använder sig av en serinrest som katalysator under nedbrytningsprocessen. Det är specifikt aktivt mot aromatiska aminosyror och hydrofoba sidokedjor i proteinmolekyler, till exempel fenylalanin, tyrosin och tryptofan.

I klinisk medicinsk kontext kan kymotrypsin användas som en del av behandlingen för vissa medicinska tillstånd, såsom cystisk fibros och kronisk lungsjukdom. Extrakt av kymotrypsin kan också användas som komplementär behandling för att minska inflammation och smärta i samband med skador eller operationer.

'Bacillus' är ett släkte av grampositiva, stavformade bakterier som normalt förekommer i jord, vatten och vegetabilisk materia. Många arter av Bacillus är kapabla till att bilda hårda, torkdrivna endosporer som kan överleva under extremt ogynnsamma miljöförhållanden, inklusive höga temperaturer, låga fuktighetsnivåer och kemiska aggressorer.

Bacillus-bakterier är vanligen icke-patogena och kan vara nyttiga för människor och djur, till exempel genom sin förmåga att producera enzymer och antibiotika. Några arter av Bacillus kan dock orsaka infektioner hos människor och djur, särskilt hos individer med nedsatt immunförsvar.

Exempel på patogena Bacillus-arter inkluderar Bacillus anthracis, orsaken till skörbjugg hos djur och människor, samt Bacillus cereus, som kan orsaka matförgiftning.

En proteasomhämmare är ett läkemedel som hämmar funktionen hos proteasomen, ett proteincomplex som bryter ner andra proteiner inuti celler. Proteasomer spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas, det vill säga balansen mellan syntes och nedbrytning av proteiner. Genom att hämma proteasomernas funktion kan man påverka nedbrytningen av proteiner som är involverade i cellcykeln och celldelningen, vilket gör att proteasomhämmare används som en typ av cancerläkemedel. Proteasomhämmare används bland annat vid behandling av multipelt myelom, mantlecellslymfom och andra typer av cancer. Exempel på godkända proteasomhämmare är bortezomib (Velcade), carfilzomib (Kyprolis) och ixazomib (Ninlaro).

Endopeptidaser är en typ av enzymer som bryter ned proteiner genom att spjälka (hydrolysera) peptidbindningarna mellan aminosyror inuti proteinmolekylen, istället för vid proteinets yta. De kallas också för proteinaser eller endoproteinaser. Det finns flera olika typer av endopeptidaser, som kategoriseras beroende på vilka peptidbindningar de preferentiellt spjälkar. Exempel på endopeptidaser är trypsin, chymotrypsin och kollagenas.

Glykopeptider är en typ av molekyler som bildas när proteiner modifieras med kolhydrater, ett fenomen som kallas glykosylering. Denna process sker vanligtvis inne i cellen och kan påverka proteinernas funktion, stabilitet och interaktion med andra molekyler.

I en medicinsk kontext kan glykopeptider vara av intresse för forskning och utveckling inom områden som läkemedelsdesign, diagnostik och immunologi. Exempelvis kan specifika glykopeptider användas som markörer för att spåra olika sjukdomszustånd eller som mål för utveckling av nya terapeutiska strategier.

"Hydrolys" är ett medicinskt eller kemiskt begrepp som refererar till nedbrytning av en molekyl med hjälp av vatten. Detta sker ofta när en kemisk bindning mellan två substanser (som vanligtvis är proteiner, kolhydrater eller ester) bryts ner i två delar med hjälp av en vattenmolekyl. Denna reaktion resulterar i att den ena delen av molekylen får en extra hydroxylgrupp (-OH) och den andra delen får en extra väteatom (H+).

Processen kallas för "hydrolys" eftersom den innebär att en molekyl splittras upp ("lysis") med hjälp av vatten ("hydro"). Hydrolys kan ske spontant under specifika förhållanden, men kan också katalyseras med hjälp av enzym eller starka syror/baser.

Neprilysin, också känt som neutral endopeptidase (NEP), är ett enzym som finns i cellmembranet hos många olika djur, inklusive människor. Det spelar en viktig roll i regleringen av olika fysiologiska processer genom att bryta ned peptider, proteiner som har blivit klippta ned från sina ursprungliga former till kortare bitar, till sina enskilda aminosyror.

Specifikt är neprilysin involverat i nedbrytningen av flera peptider som har betydelse för hjärtats funktion och blodtrycket, inklusive atrielt natriuretiskt peptid (ANP), kardiodrilin och bradykinin. Genom att bryta ned dessa peptider hjälper neprilysin till att reglera vatten- och saltbalansen i kroppen, vilket kan ha en effekt på blodtrycket.

Neprilysin har också visat sig vara involverat i andra processer som inflammation, immunresponser och neurodegenerativa sjukdomar.

'Zink' er ein elemtar metallisk stoff som er nødvendig for menneskelig helse. Det forekommer naturlig i mange matvarer, særlig i kjøtt, fisk, mølje, nøtter og visse grønnsaker som bønner og spinnaker. Zink er en viktig del av mange enzymer og proteiner i kroppen og bidrar til å styrke immunsystemet, repariere DNA-skade, og hjelpe med sårhealing. Det er også viktig for vår sans for smak og luktestørrelse.

Mennesker trenger vanligvis mellom 8 og 11 milligram zink om dagen, men denne behovet kan variere alt etter alder, kjønn, graviditet og amning, samt andre faktorar som stress og sykdom. Et defisitt av zink kan føre til en rekke helseproblemer, inkludert større risiko for infeksjoner, langsomme vekst hos barn, svingende smak- og luktestørrelse, og sårhealing.

'Enzymstabilitet' refererer til den grad av motstand enzymet har mod den inaktivering eller denaturering som kan ske under forskjellige vilkår, så som temperatur, pH, saltkoncentrasjon og påvirkning fra håndterings- eller lagringsforhold. Jo mer stabil et enzym er, desto bedre beholder det sin aktivitet under lengre tid, når det utsatt for varierende vilkår. Enzymers stabilitet kan ha betydning for deres effektivitet i biokjemiske prosesser og industrielle anvendelser.

Karboksipeptidas A är ett enzym som bryter ned proteiner eller peptider genom att katalysera avskiljandet av en karboxylgrupp från den terminala aminosyran i en polypeptidkedja. Det är specifikt aktivt mot peptider och proteiner med hydrofoba, aromatiska eller biogena aminosyror som sin sista C-terminala aminosyra, såsom fenylalanin, tryptofan och tyrosin. Karboksipeptidas A är kliniskt relevant eftersom det finns i människors tarmsaft och hjälper till att bryta ned proteiner i maten till små peptider och enskilda aminosyror som kan absorberas i tarmen. Dessutom har abnorma nivåer av karboksipeptidas A påvisats i vissa patologiska tillstånd, såsom cancer och inflammatorisk tarmsjukdom.

"Bindningsplatser" är ett begrepp inom strukturell biokemi och molekylärbiologi som refererar till de specifika områdena på en molekyl där den binder till en annan. Dessa bindningsplatser kan finnas på proteiner, DNA, RNA eller andra biomolekyler. De består ofta av aminosyrorsekvenser eller nukleotidsekvenser som har förmågan att känna igen och binda till specifika strukturella egenskaper hos en annan molekyl.

I proteiner kan bindningsplatser vara exponerade på proteinytan eller inbäddade i proteinets tredimensionella struktur. De kan vara specialiserade för att binde till små molekyler, joner, andra proteiner, DNA eller RNA. I DNA och RNA kan bindningsplatser bestå av komplementära baspar som möjliggör specifik bindning mellan två komplementära strängar.

Kännedom om bindningsplatser är viktigt inom forskning och medicinsk applikation, eftersom det kan användas för att utveckla läkemedel som binder till specifika proteiner eller andra molekyler i kroppen. Det kan också hjälpa till att förstå hur genuttryck regleras och hur signaleringsvägar fungerar inom celler.

Molekylsekvensdata (molecular sequencing data) refererer til de resultater som bliver genereret når man secvenserer DNA, RNA eller proteiner i molekylærbiologien. Det innebærer typisk en række af nukleotider (i DNA- og RNA-sekvensering) eller aminosyrer (i proteinsekvensering), der repræsenterer den specifikke sekvens af gener, genetiske varianter eller andre molekyler i et biologisk prøve.

DNA-sekvensdata kan f.eks. anvendes til at identificere genetiske varianter, undersøge evolutionæ forhold og designe PCR-primerer. RNA-sekvensdata kan bruges til at studere genudtryk, splicevarianter og andre transkriptionelle reguleringsmekanismer. Proteinsekvensdata er vigtige for at forstå proteinstruktur, funktion og interaktioner.

Molekylsekvensdata kan genereres ved hjælp af forskellige metoder, herunder Sanger-sekvensering, pyrosekvensering (454), ion torrent-teknikker, single molecule real-time (SMRT) sekvensering og nanopore-sekvensering. Hver metode har sine styrker og svagheder, og valget af metode afhænger ofte af forskningens specifikke behov og ønskede udbytte.

Enligt IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry) är en peptidhydrolas en typ av enzym som bryter ned peptidbindningar i peptider och proteiner genom att hydrolysreaktion. Peptidbindningarna är amidosyrabindningar som bildas mellan kolvätegruppen (R-gruppen) i en aminosyra och karboxylgruppen (-COOH) i en annan aminosyra under proteinsyntesen.

Peptidhydrolaser katalyserar denna process genom att tillföra vattenmolekyler (H2O) till peptidbindningen, vilket resulterar i att den spjälkas och bildar två separata aminosyror eller peptider. Detta är en viktig reaktion inom kroppen eftersom det hjälper till att reglera olika fysiologiska processer, såsom blodkoagulering, immunförsvar och signalsubstansers metabolism. Exempel på peptidhydrolaser är dipeptidylpeptidas, endopeptidas och karboxypeptidas.

Cyanogenbromid är en giftig, fri radikal substans med formeln (CN)Br. Den är ett starkt oxidationsmedel och kan orsaka allvarliga skador på hud, ögon och luftvägar. Cyanogenbromid bryts ned i levern till cyanid och brom, vilket gör att den också är mycket giftig vid inandning eller oral exponering.

Tiorfan är ett läkemedel som tillhör den farmakologiska klassen antiemetika, vilka används för att behandla illamående och kräkningar. Tiorfan är specifikt en receptorantagonist av 5-HT3, det vill säga att det blockerar serotoninreceptorer i mag-tarmkanalen och hjärnan.

Serotonin är en signalsubstans som bland annat kan orsaka kräkningar när det aktiverar 5-HT3-receptorerna i mag-tarmkanalen. Genom att blockera dessa receptorer kan Tiorfan minska eller förhindra kräkningar och illamående, särskilt efter kirurgi eller cancerbehandling med cytostatika.

Tiorfan marknadsförs under olika varunamn beroende på land och tillverkare, men det är vanligtvis tillgängligt på recept i många länder världen över.

Aminosyror är de grundläggande byggstenarna i proteiner. De är organiska kompound som innehåller en amino-grupp (-NH2), en karboxyl-grupp (-COOH) och en sidkedja (R-grupp) som varierar mellan olika aminosyror.

Det finns 20 standardaminosyror som används för att bygga upp proteiner hos däggdjur, men det kan finnas tusentals olika aminosyror i naturen. De 20 standardaminosyrorna kan delas in i essentiella och icke-essentiella aminosyror beroende på om kroppen kan syntetisera dem själv eller inte.

Essentiella aminosyror måste tas in med kosten eftersom kroppen inte kan syntetisera dem själv i tillräckliga mängder. Dessa inkluderar: isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, threonin, tryptofan och valin.

Icke-essentiella aminosyror kan syntetiseras av kroppen själv och inkluderar: alanin, asparagin, aspartat, cystein, glutamat, glutamin, glycin, prolin, serin och tyrosin.

Aminosyror spela en viktig roll i många cellulära processer, inklusive proteinsyntes, neurotransmission, immunförsvar och metabolism.

I medicinen refererer kinetik specifikt till läkemedelskinetik, som är studiet av de matematiska modellerna som beskriver hur ett läkemedel distribueras, metaboliseras och utsöndras i en levande organism. Det finns fyra huvudsakliga faser av läkemedelskinetik:

1. Absorption (absorption): Hur snabbt och effektivt absorberas läkemedlet från gastrointestinal tract till blodomloppet.
2. Distribution (distribution): Hur snabbt och i vilken utsträckning fördelar sig läkemedlet i olika kroppsvävnader och vätskor.
3. Metabolism (metabolism): Hur snabbt och hur påverkar läkemedlets kemiska struktur i kroppen, ofta genom enzymer i levern.
4. Elimination (elimination): Hur snabbt och effektivt utsöndras läkemedlet från kroppen, vanligtvis via urin eller avföring.

Läkemedelskinetiken kan påverkas av många faktorer, inklusive patientens ålder, kön, genetiska variationer, lever- och njurfunktion samt andra läkemedel som patienten tar.