'Col-kväveligaser med glutamin som amid-N-givare' refererar till en grupp av enzymer (nitrogenas) som katalyserar den första och ratebestämmande reaktionen i processen att fixa kväve till organisk form, vilket är en nödvändig process för alla levande organismer. Glutamin används som donator av amiddonor (NH+3) under denna process.

Den specifika reaktionen katalyserad av dessa enzymer involverar överföringen av en ammoniumgrupp från glutamin till kolsyreanhydras, vilket resulterar i formationen av glutamat och karbamat. Karbamat kan sedan konverteras till koldioxid och ammoniak, som sedan reduceras till glutamin syntetas för att bilda glutamin igen.

Detta är en cyklisk process som kallas kol-kvävecykeln eller Krebs-Henseleit-cykeln, och det spelar en viktig roll i regleringen av kvävefixering och metabolismen av kväve i celler.

Carbon monoxide (CO) is a colorless, odorless, and tasteless gas that is slightly less dense than air. It is toxic to hemoglobic animals when encountered in concentrations above about 35 ppm. This gas is slightly soluble in water and is formed by the incomplete combustion of organic matter.

Carbon monoxide is a byproduct of combustion processes such as burning fossil fuels in vehicles, generators, and power plants. It is also produced by some industrial processes and natural sources like wildfires and volcanoes.

When CO is inhaled, it binds to hemoglobin in the blood much more strongly than oxygen does, forming carboxyhemoglobin (HbCO). This binding prevents the hemoglobin from carrying oxygen to the body's tissues and can lead to hypoxia, or lack of oxygen, in the body. At high levels of exposure, CO can cause death due to asphyxiation.

Nitrogen oxides (NOx) are a group of gases that include nitric oxide (NO) and nitrogen dioxide (NO2). They are produced by burning fossil fuels, especially at high temperatures, such as in vehicle engines and power plants. NOx can also be produced naturally by lightning strikes and biological processes.

Exposure to NOx can cause respiratory problems, including bronchitis, pneumonia, and emphysema. NO2 is particularly harmful and can irritate the eyes, nose, throat, and lungs, causing coughing, wheezing, and difficulty breathing. Long-term exposure to NOx has been linked to an increased risk of respiratory infections and asthma.

Together, CO and NOx are known as "carbon monoxide and nitrogen oxides" or "CO and NOx emissions." They are major contributors to air pollution and can have significant impacts on human health and the environment.

Medicinskt sett betyder "kol" ofta kolmonoxid (CO), ett gasformigt ämne som saknar färg, lukt och smak. Kolmonoxid orsakas vanligtvis av ofullständig förbränning av kolhaltiga material, till exempel i rök, träeld, fordon eller generatorer som används inomhus.

Kolmonoxid är mycket farligt eftersom det har en hög affinitet till hemoglobin, den protein i röda blodkroppar som transporterar syre till kroppens celler. När kolmonoxid binder till hemoglobin bildas karboxihemoglobin (COHb), vilket förhindrar att syre transporteras korrekt i kroppen. Detta kan leda till syrebrist, hypoxi och i allvarliga fall döden.

Andra medicinska användningar av "kol" inkluderar kolbehandling (till exempel aktiverat kol), som är ett sätt att behandla förgiftning genom att ge patienten en substans med kol som absorberar toxiner i mag-tarmsystemet.

'Kväve' är ett grundämne med symbolen N och atomnummer 7. Det är en icke-metall som utgör ungefär 78 % av jordens atmosfär i form av gasen kvävdoter, N2. Kvävet är en viktig näringsämne för växter, djur och mikroorganismer, eftersom det är ett essentiellt beståndsdel i aminosyror, nukleotider, proteiner och DNA.

I medicinsk kontext kan kväve ha olika användningsområden. Till exempel kan kvävegas användas för att behandla sår eller brännskador genom att skapa ett miljö som förhindrar tillväxten av bakterier. Kväveoxid (NO) är också en gas som har medicinska användningsområden, framför allt inom lungsjukvården, där den används för att vidga luftvägarna hos patienter med astma eller kronisk obstruktiv lungsjukdom (KOL).

Kol-kvävecyklasen (eller Calvin-Benson-cykeln) är den biokemiska processen där växter, alger och vissa bakterier fångar in koldioxid från atmosfären och konverterar det till kolhydrater under fotosyntesen. Detta är en cyklisk process som består av tre huvudsakliga faser: carboxylationsfasen, reduktionsfasen och regenerationsfasen. I carboxylationsfasen fixerar enzymet RuBisCO (Ribulosa-1,5-bisfosfatkarboxylas/oxidas) koldioxid till en acceptormolekyl, ribulosa-1,5-bisfosfat, vilket resulterar i två molekyler 3-fosfoglycerat. I reduktionsfasen reduceras 3-fosfoglycerat till glyceraldehyd-3-fosfat med hjälp av ATP och NADPH, som producerats under ljusreaktionerna i fotosyntesen. Slutligen, i regenerationsfasen återbildas ribulosa-1,5-bisfosfat från de fem molekylerna glyceraldehyd-3-fosfat som bildats under reduktionsfasen. Denna cykel är viktig för att producera glukos och andra kolhydrater som växter behöver för tillväxt och utveckling.

"Hydrolyase" är ett samlingsnamn för enzymer som katalyserar hydrolysreaktioner, det vill säga reaktioner där vattenmolekyler spjälkas och binder till en molekyl, vilket resulterar i att en kemisk bindning bruts upp. Hydrolyaser underlättar denna process genom att sänka den aktiveringsenergi som behövs för reaktionen att inträffa.

Exempel på hydrolyaser inkluderar:

* Proteas (som bryter ner proteiner till aminosyror)
* Amylaser (som bryter ner stärkelse till sockerarter)
* Lipaser (som bryter ner fetter till glycerol och fettsyror)

Dessa enzymer är viktiga för många biologiska processer, såsom näringsupptag och celldelning.

'Ubiquitin-protein ligaser' (UBE's or E3 ligases) är en typ av enzymer som spelar en viktig roll i proteinnedbrytningen och regleringen av cellulära processer, såsom celldelning, signaltransduktion och DNA-skador. De gör detta genom att katalysera överföringen av ubiquitin, ett litet protein, till specifika målproteiner.

Ubiquitinering av proteiner kan leda till olika konsekvenser beroende på hur många ubiquitinmolekyler som adderas och var de adderas. Monoubiquitinering (enbart en ubiquitinmolekyl) kan fungera som en signal för att ändra proteins interaktioner eller lokalisering, medan polyubiquitinering (flera ubiquitinmolekyler) oftast är associerat med proteinnedbrytning.

UBE's kan kategoriseras i tre huvudgrupper baserat på deras struktur och mekanism: Really Interesting New Gene (RING)-finger, Homologous to E6-AP C-terminus (HECT) och RING Between RING (RBR). Varje grupp har sina unika egenskaper och roller i ubiquitinering av olika målproteiner.

I allmänhet är UBE's viktiga regulatörer av cellulära processer, och deras felreglering kan leda till patologiska tillstånd såsom neurodegenerativa sjukdomar, cancer och inflammatoriska tillstånd.

DNA-ligas är ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen där två komplementära ends av en DNA-molekyl (eller två olika DNA-molekyler) ligeras samman, vilket resulterar i en kontinuerlig DNA-sträng. Denna reaktion innebär att en fosfatesterbindning etableras mellan 3'-hydroxylgruppen på det ena ends och 5'-fosfatgruppen på det andra ends.

Det finns tre typer av DNA-ligaser hos människor: DNA-ligas 1, 3 och 4. Var och en av dem har specifika funktioner i cellen. Till exempel är DNA-ligas 1 involverad i den sista steget av DNA-replikationen och reparationen av dubbelsträngsbrott, medan DNA-ligas 3 deltar i nukleotidexcisionsreparationen. DNA-ligas 4 är en del av det komplexa enzymet som kallas DNA-topoisomeras IIα och är involverad i att lösa topologiska problem under DNA-replikationen.

SCF (Skp, Cullin, F-box) protein ligases are a family of E3 ubiquitin ligases that play a crucial role in the ubiquitination and subsequent degradation of proteins. The SCF complex is composed of several subunits, including Skp1, Cul1 (or Cul5), Rbx1, and an F-box protein.

The F-box protein is responsible for recognizing and binding to specific substrates that are targeted for degradation. There are multiple F-box proteins, each with a different substrate specificity, allowing the SCF complex to target a wide range of proteins for degradation.

Once the SCF complex binds to its substrate, it catalyzes the transfer of ubiquitin molecules from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme to the substrate. This process is repeated multiple times, resulting in a polyubiquitinated protein that is then recognized and degraded by the 26S proteasome.

The SCF complex plays important roles in various cellular processes, including cell cycle regulation, signal transduction, and DNA damage response. Dysregulation of SCF-mediated ubiquitination has been implicated in several diseases, including cancer and neurodegenerative disorders.

Cullin proteins are a family of structurally related proteins that play a crucial role in the formation of multi-subunit E3 ubiquitin ligase complexes. These complexes are responsible for targeting specific cellular proteins for ubiquitination, a post-translational modification that marks them for degradation by the 26S proteasome.

There are eight known mammalian Cullin family members (CUL1, CUL2, CUL3, CUL4A, CUL4B, CUL5, CUL7, and CUL9), each of which shares a conserved modular structure consisting of an N-terminal domain that interacts with specific adaptor proteins, a central region that binds to RING-box protein (Rbx) components, and a C-terminal domain that is involved in regulatory functions.

The different Cullin proteins form distinct E3 ubiquitin ligase complexes by associating with unique combinations of adaptor proteins and substrate receptors. For example, the SCF (Skp1-CUL1-F-box protein) complex is formed through the interaction between CUL1, Skp1, and an F-box protein, which together recognize and ubiquitinate specific target proteins. Similarly, the CRL4 (Cullin 4-RING E3 ubiquitin ligase) complex consists of either CUL4A or CUL4B, DDB1 (damage-specific DNA binding protein 1), and a substrate receptor, which targets proteins for degradation in response to various cellular signals.

Dysregulation of Cullin protein function has been implicated in several human diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and viral infections, highlighting their importance as potential therapeutic targets.

Ubiquitination är en posttranslationell modifikation av protein, vilket innebär att ett ubiquitinmolekyl (ett litet protein) adderas till en aminosyrasekvens hos ett målprotein. Detta process katalyseras av en serie enzymer, inklusive ubiquitinaktiverande enzym (E1), ubiquitinkonjugerande enzym (E2) och ubiquitinligaser (E3). Genom att addera polyubiquitin chains till målproteinet kan det leda till proteasomdegradering, vesikulär transport eller signaltransduktion. Ubiquitination är involverad i en rad cellulära processer som celldelning, apoptos och immunresponser.

Polynukleotidligaser är ett enzym som katalyserar sammanlankning av nukleotider för att syntetisera en polynukleotidkedja, till exempel en DNA- eller RNA-molekyl. Detta enzym spelar därför en viktig roll i processen som kallas replikation och transkription, där information lagras och överförs från DNA till protein. Polynukleotidligasernas funktion är att bygga upp den nya polynukleotidkedjan genom att koppla ihop enskilda nukleotider i en specifik sekvens, som bestäms av den matris som används under processen.

'Ubiquitin' är ett litet protein som spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas. Det kovalent binder till andra proteiner, vilket kan leda till att de transporteras till olika cellytor för nedbrytning eller förändras på annat sätt för att reglera deras funktioner. Ubiquitinering är en reversibel process som involverar flera enzymer och kan ha olika konsekvenser beroende på hur många ubiquitiner som adderas till proteinet och var de adderas.

Denna mekanism används av cellen för att reglera en rad olika processer, inklusive proteintransport, signalering, DNA-reparation och proteinförstörelse. Dysfunktionella ubiquitinering kan leda till flera sjukdomar, såsom neurodegenerativa sjukdomar, cancer och inflammatoriska tillstånd.

"Ring finger domains" (RFDs) är en typ av proteininteraktionsdomäner som innehåller en typisk struktur med en länkad zinkfinger. Denna domän är känd för att vara involverad i proteinsammanlankning och genreglering. RFDs har identifierats hos flera olika eukaryota arter, inklusive däggdjur, fjärilar och svampar. De flesta proteiner med RFD-domäner är involverade i transkriptionella komplexförändringar och DNA-reparation. RFDs har också visat sig vara viktiga för celldelning och cytoskelettorganisation.

Koenzym A (CoA) är ett koenzym som spelar en viktig roll i cellens metabolism, särskilt vid fettsyrors och kolhydraters oxidativa degradation. CoA-ligas är ett enzym som aktiverar karboxylsyror, till exempel fettsyraaminosyror, genom att koppla dem till CoA, vilket bildar acetyl-CoA eller en motsvarande thioester. Denna reaktion kallas för thiolys och är en nödvändig process för att bryta ner fettsyror och använda deras kalorier för cellandningen. CoA-ligaser finns i olika varianter som är specialiserade på olika typer av karboxylsyror.

Ubiquitin-conjugating enzymes (UBC or UBEs) are a family of enzymes that play a crucial role in the ubiquitination process, which is a post-translational modification of proteins. This modification involves the covalent attachment of the protein ubiquitin to specific lysine residues on target proteins. The ubiquitination process regulates various cellular processes, including protein degradation, DNA repair, and signal transduction.

Ubiquitin-conjugating enzymes function as a bridge between the ubiquitin-activating enzyme (E1) and the ubiquitin ligase (E3). The UBC enzymes catalyze the transfer of ubiquitin from the E1 enzyme to the E3 ligase, which then transfers ubiquitin to the target protein. Ubiquitin-conjugating enzymes contain a conserved catalytic domain called the ubiquitin-conjugating (UBC) domain, which is responsible for the transfer of ubiquitin.

There are over 30 different ubiquitin-conjugating enzymes in humans, and they are classified into two main groups based on their structure and mechanism of action: really interesting new gene (RING) finger E2s and homologous to E6AP C-terminus (HECT) E2s. RING finger E2s function as simple adaptors that facilitate the transfer of ubiquitin from the E1 enzyme to the E3 ligase, while HECT E2s have an additional catalytic cysteine residue that forms a thioester bond with ubiquitin before transferring it to the target protein.

Dysregulation of ubiquitination has been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and inflammatory diseases. Therefore, understanding the function and regulation of ubiquitin-conjugating enzymes is essential for developing therapeutic strategies to target these diseases.

Ett F-boxprotein är en typ av protein som innehåller ett specifikt domän, känt som F-boxen, som interagerar med andra proteiner i cellen. F-boxproteinet är en komponent av E3 ubiquitinligasen, som spelar en viktig roll i den proteinskalvägsprocess som kallas för ubiquitination.

Denna process innebär att ett protein märks ut för nedbrytning genom att addera en ubiquitinmolekyl till det, vilket leder till att proteinet transporteras till proteasomen där det bryts ned till sina grundläggande aminosyror. F-boxproteinet fungerar som en adaptorprotein som hjälper till att binda specifika substratproteiner till E3 ubiquitinligasen, så att de kan markeras för nedbrytning.

Det finns många olika F-boxproteiner i cellen, och varje enhet kan binde specifika substratproteiner genom sin F-boxdomän och andra proteindomäner som den innehåller. Dessa F-boxproteiner är kända för att spela roll i olika cellulära processer, såsom celldelning, signaltransduktion och stressrespons.