Kemikalier och läkemedelFenomen och processer
Cyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIbeta SubunitProteinkinaserCykliskt AMP-beroende proteinkinaserCykliskt AMPCyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIalpha SubunitCykliskt AMP-beroende proteinkinas typ IIFosforyleringProteinkinas C
Cyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIbeta Subunit
Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinase RIbeta subunit is a type of regulatory subunit that binds to and inhibits the activity of cAMP-dependent protein kinase (PKA) when cAMP levels are low. PKA is a serine/threonine kinase that plays a crucial role in various cellular processes, including metabolism, gene expression, and cell growth and differentiation. The RIbeta subunit is one of two regulatory subunits (RI and RII) that make up the holoenzyme form of PKA. When cAMP binds to the RIbeta subunit, it causes a conformational change that leads to the dissociation of the inhibitory subunit from the catalytic subunit, allowing PKA to become active and phosphorylate its target proteins. The RIbeta subunit is encoded by the PRKAR1B gene in humans.
Proteinkinaser
Proteinkinaser är en grupp enzymer som katalyserar additionen av fosfatgrupper till proteiner, vilket ofta resulterar i att proteinets funktion eller lokalisation i cellen ändras. Denna process, kallad fosforylering, är en central mekanism i cellsignalering och regulerar en mängd cellulära processer, inklusive celldelning, apoptos (programmerad celldöd) och metabolism. Proteinkinaser spelar därför en viktig roll i underhåll och kontroll av cellens homeostas.
Cykliskt AMP-beroende proteinkinaser
En grupp enzymer som är beroende av cykliskt AMP (cAMP) och som katalyserar fosforyleringen av serin- och treoninrester på proteiner. EC 2.7.10.-.
Cykliskt AMP
Cykliskt adenosinmonofosfat (adenosin-3',5'-vätefosfat). Det är en adeninnukleotid med en fosfatgrupp som förestrats mot sockerdelens 3'- och 5'-positioner. Det är en sekundär budbärare med avgörande intracellulär reglerfunktion som förmedlare av verkan av ett flertal hormoner, däribland epinefrin, glukagon och ACTH. Syn. cAMP.
Cyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIalpha Subunit
Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinase RIα subunit, also known as PKA RIα, is a type of regulatory subunit of the cAMP-dependent protein kinase (PKA) enzyme complex. This enzyme plays a crucial role in intracellular signaling pathways by catalyzing the transfer of phosphate groups from adenosine triphosphate (ATP) to specific serine and threonine residues on target proteins, thereby modulating their activity.
Cykliskt AMP-beroende proteinkinas typ II
Cyclic AMP-dependent protein kinase type II, also known as protein kinase A (PKA), is a serine/threonine kinase that plays a crucial role in intracellular signaling pathways by regulating various cellular processes, such as metabolism, gene expression, and cell growth and differentiation, in response to hormonal and neurotransmitter signals. PKA is composed of two regulatory (R) subunits and two catalytic (C) subunits, which are held in an inactive state by cAMP-binding to the R subunits. When cAMP levels rise, it binds to the R subunits, leading to their dissociation from the C subunits, which then become active and can phosphorylate downstream target proteins. PKA type II is one of the three isoforms of PKA, which differ in their regulatory subunit composition and tissue distribution.
Fosforylering
Införande av en fosforylgrupp i en förening genom bildande av en esterbindning mellan föreningen och en fosfordel.
Proteinkinas C
Protein Kinase C (PKC) är ett enzym som spelar en viktig roll inom cellsignalering och regulerar en rad cellulära processer, såsom celldelning, differentiering, apoptos och cellytiska respons på till exempel växt hormoner och tillväxthormon. PKC aktiveras av diacylglycerol (DAG) och calciumjoner (Ca2+) och får därigenom förmågan att fosforylera, det vill säga överföra en fosfatgrupp till, specifika serin- eller treoninresidyer på målproteiner. Detta leder till en förändring av proteinet som kan leda till aktivering eller inaktivering av dess funktion. PKC finns i flera olika isoformer som varierar mellan olika celltyper och har olika substratspecifitet, reguleringsmekanismer och subcellulära lokaliseringsställen.
Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinase RIbeta subunit is a type of regulatory subunit that binds to and inhibits the activity of cAMP-dependent protein kinase (PKA) when cAMP levels are low. PKA is a serine/threonine kinase that plays a crucial role in various cellular processes, including metabolism, gene expression, and cell growth and differentiation. The RIbeta subunit is one of two regulatory subunits (RI and RII) that make up the holoenzyme form of PKA. When cAMP binds to the RIbeta subunit, it causes a conformational change that leads to the dissociation of the inhibitory subunit from the catalytic subunit, allowing PKA to become active and phosphorylate its target proteins. The RIbeta subunit is encoded by the PRKAR1B gene in humans.

Cyclic AMP (3',5'-cyclic adenosine monophosphate) dependent protein kinase, also known as protein kinase A (PKA), is a crucial enzyme in intracellular signaling pathways that mediates the effects of hormones and neurotransmitters. The regulatory (R) subunit of PKA, specifically the RIbeta subunit, plays an essential role in controlling the activity of this kinase.

The RIbeta subunit is one of the four regulatory subunits of PKA, and it exists as a homodimer or heterodimer with other regulatory subunits (RIalpha, RIIalpha, or RIIbeta). The RIbeta subunit has two binding sites for cAMP, which, upon binding, induces a conformational change that leads to the dissociation of the catalytic (C) subunit from the R subunit. This dissociation activates the C subunit, allowing it to phosphorylate and regulate various downstream target proteins involved in diverse cellular processes such as metabolism, gene expression, and cell growth.

Therefore, the 'Cyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIbeta Subunit' refers to a specific regulatory subunit of protein kinase A that plays a critical role in mediating the effects of cAMP on various cellular processes by controlling the activity of the catalytic subunit.

Proteinkinaser är en grupp enzymer som katalyserar additionen av fosfatgrupper till proteiner, vilket ofta resulterar i att proteinets funktion eller lokalisation i cellen ändras. Denna process, kallad fosforylering, är en central mekanism i cellsignalering och regulerar en mängd cellulära processer, inklusive celldelning, apoptos (programmerad celldöd) och metabolism. Proteinkinaser spelar därför en viktig roll i underhåll och kontroll av cellens homeostas.

Proteinkinaser är en grupp enzymer som katalyserar fosforylering av protein, vilket innebär att de adderar en fosfatgrupp till ett protein. Denna process kan aktivera eller inaktivera proteinet beroende på var på proteinmolekylen fosfatgruppen adderas. Proteinkinaserna spelar därför en viktig roll i cellens signaltransduktionsvägar och reglering av cellcykeln, apoptos och metabolism. De kan aktiveras eller inaktiveras av olika signalsubstanser och är mål för flera läkemedel inom områden som cancer och diabetes.

Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinases are a type of protein kinase that are activated by binding of cAMP to the regulatory subunit, leading to the release and activation of the catalytic subunit, which then phosphorylates and regulates the activity of specific target proteins.

Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinases, även kända som PKA (Protein Kinase A), är en typ av enzymer som katalyserar fosforylering av serin- och/eller threoninresidyer på proteiner. Dessa kinaser aktiveras av cyklisk AMP, ett signalsubstrat som bildas inom cellen i respons till hormoner som exempelvis glukagon och adrenalin. När cAMP binder till regulatoriska underenheterna hos PKA leder detta till en konformationsförändring som frigör katalytiska underenheter, vilka kan fosforylera och på så sätt aktivera eller inaktivera målproteiner. Dessa proteinkinaser spelar därmed en viktig roll i regleringen av olika cellulära processer som exempelvis glukosmetabolism, lipidmetabolism och celldelning.

Cyclisk AMP (cAMP) är ett second messenger molekylt som aktiveras av hormoner och andra signalsubstanser och spelar en viktig roll inom cellkommunikationen, medverkande till regleringen av en mängd fysiologiska processer i kroppen, såsom ämnesomsättning, immunförsvar och nervsystemet.

Cyclic AMP, eller cAMP (cyclisk adenosinmonofosfat), är ett second messenger-molekyl som spelar en viktig roll i cellsignalering inom organismen. Det bildas inifrån cellen när en hormonreceptor på cellmembranet aktiveras av ett hormon, till exempel glukagon eller adrenalin. Aktiveringen av receptorn leder till att en G-proteinkomplex kopplad till receptorn aktiveras, vilket i sin tur aktiverar en enzymkomplex kallad adenylatcyklas. Adenylatcyklasen konverterar ATP till cAMP, som sedan fungerar som en signalsubstans inom cellen och aktiverar olika proteinkinas-enzymkomplex. Dessa komplex kan leda till olika fysiologiska respons, beroende på vilket hormon som initialt aktiverade receptorn. När signalsubstanserna cAMP har utfört sin funktion bryts de ned av fosfodiesteras-enzymkomplex, varpå signalsystemet återgår till det ursprungliga tillståndet.

Cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinase RIα subunit, also known as PKA RIα, is a type of regulatory subunit of the cAMP-dependent protein kinase (PKA) enzyme complex. This enzyme plays a crucial role in intracellular signaling pathways by catalyzing the transfer of phosphate groups from adenosine triphosphate (ATP) to specific serine and threonine residues on target proteins, thereby modulating their activity.

Cyclic AMP (3',5'-cyclic adenosine monophosphate) dependent protein kinase, also known as protein kinase A (PKA), is a crucial enzyme in intracellular signaling pathways that mediates the effects of hormones and neurotransmitters. The RIα subunit is one of the four regulatory subunits of PKA, and it plays an essential role in controlling the activity of the catalytic subunits of the kinase.

The RIα subunit exists as a homodimer or heterodimer with the RIIα subunit, forming a stable complex with two catalytic subunits (C) in an inactive state. When cAMP binds to the regulatory subunits, it causes a conformational change that leads to the dissociation of the catalytic subunits from the regulatory subunits, allowing them to phosphorylate and regulate various downstream targets.

The RIα subunit is encoded by the PRKAR1A gene and contains two cAMP-binding domains (called CNBAs) that bind cAMP with high affinity. The binding of cAMP to these domains triggers a conformational change in the regulatory subunit, leading to the release of the catalytic subunits.

Mutations in the PRKAR1A gene have been associated with several human diseases, including Carney complex, a rare genetic disorder characterized by multiple benign and malignant tumors. Inactivating mutations in the PRKAR1A gene can lead to increased PKA activity, which has been implicated in the development of these tumors.

In summary, the Cyclic AMP-Dependent Protein Kinase RIα Subunit is a crucial regulatory component of protein kinase A that plays an essential role in controlling the activity of this important enzyme in intracellular signaling pathways. Mutations in the gene encoding the RIα subunit have been associated with human diseases, highlighting its importance in maintaining normal cellular function.

Cyclic AMP-dependent protein kinase type II, also known as protein kinase A (PKA), is a serine/threonine kinase that plays a crucial role in intracellular signaling pathways by regulating various cellular processes, such as metabolism, gene expression, and cell growth and differentiation, in response to hormonal and neurotransmitter signals. PKA is composed of two regulatory (R) subunits and two catalytic (C) subunits, which are held in an inactive state by cAMP-binding to the R subunits. When cAMP levels rise, it binds to the R subunits, leading to their dissociation from the C subunits, which then become active and can phosphorylate downstream target proteins. PKA type II is one of the three isoforms of PKA, which differ in their regulatory subunit composition and tissue distribution.

Cyclic AMP-dependent protein kinase type II, även känt som Protein Kinase A (PKA), är ett enzym som spelar en viktig roll i cellers signalsystem. Det aktiveras av cyklisk adenosinmonofosfat (cAMP) och fosphorylerar (lägger till en fosfatgrupp på) specifika proteiner, vilket leder till att de blir aktiva eller inaktiva beroende på situationen. Detta medför en rad olika effekter som reglering av metabolism, cellcykel och gene expression.

Typ II-isotopen av PKA består av två reguljära subenheter (R) och två katylitiska subenheter (C). När cAMP binder till de regulatoriska subenheterna sker en konformationsförändring som leder till att de katylitiska subenheterna separeras och aktiveras. Dessa kan sedan fosphorylera andra proteiner i cellen.

I medicinsk kontext kan förändringar i PKA-aktivitet vara associerade med olika sjukdomstillstånd, såsom cancer, diabetes och neurologiska störningar.

Fosforylering är en biokemisk process där ett fosfatgrupp (PO43-) adderas till en molekyl, ofta en protein eller en kolhydrat, vilket kan aktivera eller inaktivera dess funktion.

'Fosforylering' er en biokjemisk prosess hvor et fosfatgruppe (PO4-) blir lagt til ein molekyll, ofte ein protein eller en enzym. Dette skjer når ATP (Adenosintrifosfat) deler seg i ADP (Adenosindifosfat) og frigir ein energirik fosfatgruppe som kan bli lagt til et anna molekyll for å endre dets egenskaper eller aktivere det. Fosforylering er en viktig reguleringsmekanisme innenfor cellegjenforening og signalveiledning i levande organismer.

Protein Kinase C (PKC) är ett enzym som spelar en viktig roll inom cellsignalering och regulerar en rad cellulära processer, såsom celldelning, differentiering, apoptos och cellytiska respons på till exempel växt hormoner och tillväxthormon. PKC aktiveras av diacylglycerol (DAG) och calciumjoner (Ca2+) och får därigenom förmågan att fosforylera, det vill säga överföra en fosfatgrupp till, specifika serin- eller treoninresidyer på målproteiner. Detta leder till en förändring av proteinet som kan leda till aktivering eller inaktivering av dess funktion. PKC finns i flera olika isoformer som varierar mellan olika celltyper och har olika substratspecifitet, reguleringsmekanismer och subcellulära lokaliseringsställen.

Protein Kinase C (PKC) er en type enzym, mer specifikt et serin/treonin-protein kinase, som spiller en viktig rolle i signaltransduksjonen i celler. PKC-enzymene aktiveres ofte av sekundære budbringere som diacylglycerol (DAG) og calciumioner (Ca2+), som oppstår som reaksjonsprodukter etter aktivering av reseptorer for diverse hormoner, voktselvaktivatorer og andre signalmolekyler.

PKC-enzymene kan fosforylere (legg til en fosfatgruppe på) andre proteiner, som ofte fører til endringer i proteinaktiviteten og/eller lokalisasjonen. Dette er en viktig mekanisme for regulering av cellulære prosesser som cellevel, differentiering, apoptose (programmert celledød) og cellcyklus.

Der er flere isoformer av PKC-enzymene, som kan deles inn i tre klasser basert på deres aktiveringsmekanisme: konventionelle (cPKC), noveller (nPKC) og atypiske (aPKC). Disse forskjellige isoformene har forskjellige cellulære lokalisasjoner og funksjoner, noe som bidrar til deres specifike roller i cellens signaltransduksjonsnettverk.