• Flera undergrupper finns inom affinitetskromatografin beroende på ligandval och vilken mekanism som skapar interaktionen: Bioaffinitetskromatografi Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography (IMAC) Tiofil affinitetskromatografi EDAC- Electron-Donor-Acceptor Chromatography Se även andra kromatografiska metoder Affinitetskromatografi kan användas för att: Urskilja biologiska substanserna som binder till ett visst ämne. (wikipedia.org)
  • Kursen omfattar även metoder för isolering och analys av proteiner där viktiga kursmoment är kromatografiska metoder såsom gelfiltrering, jonbytes- och affinitetskromatografi. (ki.se)
  • Centrala metoder som ingår är bl.a. preparativa metoder, proteinrening genom jonbytes- adsorptions- och affinitetskromatografi, reningskriterier och SDS-PAGE, isoelektrisk fokusering samt 2D-elektrofores, masspektroskopimasspektrometri, studier av protein interaktioner och analys av posttransionella modifieringar, spektroskopi med inriktning på proteindynamik och sekundärstruktur, bioinformatik samt en genomgång av biokemisk litteratur och databaser. (lu.se)
  • Kursen omfattar en rad olika kromatografiska metoder såsom högtryckskromatografi (HPLC), gaskromatografi (GC), gelfiltrering, jonbytes- och affinitetskromatografi. (ki.se)
  • Kanske den vanligaste användningen av affinitetskromatografi är för rening av rekombinanta proteiner. (wikipedia.org)
  • Gruppen utnyttjar affinitetskromatografi för att rengöra målproteinet och de övriga proteiner som bundit sig vid målproteinet från bakterier. (aka.fi)
  • 1, sid 6 7) 2.2 Affinitetskromatografi Metoden används för att rena karboanhydras från erytrocyterna innehållande en mängd andra proteiner, till största delen hemoglobin. (docplayer.se)
  • Erfarenhet av flödescytometri/FACS, cellanalys, rekombinant proteinproduktion och proteinrening (inklusive affinitetskromatografi och HPLC), och därtill metodik för proteinkaraktärisering som t.ex. (mynetworkglobal.com)