SUMO-1-protein
SUMO-1-protein, eller Small Ubiquitin-related Modifier 1-protein, är ett litet protein som spelar en roll i nedbrytningen och reguleringen av andra proteiner inom cellen. Det hör till en familj av proteiner som liknar ubiquitin, men har specifika funktioner i celldelning, DNA-reparation och transkriptionsreglering. SUMO-1-proteinet adderas och tas bort från målproteiner genom en process som kallas sumoylering, vilket kan påverka proteinernas lokalisation, stabilitet och interaktion med andra proteiner.
Small Ubiquitin-Related Modifier Proteins
'Small Ubiquitin-Related Modifier Proteins' (SUMO) refer to a family of small proteins that are conjugated to other proteins in a process similar to ubiquitination, but with different functions. SUMO modification involves the covalent attachment of a SUMO protein to a lysine residue on a target protein, which can alter the activity, localization, or stability of the modified protein. This post-translational modification plays a crucial role in various cellular processes, including nuclear transport, DNA repair, and transcriptional regulation.
Ubikitiner
Ubiquitination is a post-translational modification where the protein ubiquitin is covalently attached to a target protein, often leading to its degradation or alteration of function. This process plays a critical role in various cellular processes such as protein quality control, DNA repair, and signal transduction.
Sumoylation
Sumoylation är en posttranslationell modifikation där ett protein modifieras med en liten proteinmolekyl som kallas SUMO (Small Ubiquitin-like Modifier). Denna process involverar en serie enzymatiska reaktioner som leds av E1-aktiveringsenzymer, E2-konjugeringsenzymer och E3-ligaser. Sumoylering kan påverka proteins funktion på olika sätt, inklusive dess subcellulära lokalisation, stabilitet, interaktion med andra proteiner och aktivitet. Det är en reversibel process där det avsuumyleras proteiner av SENP (SUMO-specific protease) enzymer. Sumoylering spelar en viktig roll i regleringen av cellulära processer som transkription, DNA-reparation och mitos.
Ubikitin-konjugerande enzymer
Ubiquitin-conjugating enzymes (E2s) are a group of enzymes that play a crucial role in the ubiquitination process, which is a post-translational modification of proteins. This process involves the covalent attachment of the protein ubiquitin to specific lysine residues on target proteins, marking them for degradation by the 26S proteasome. Ubiquitin-conjugating enzymes function as the central components of the ubiquitination machinery, facilitating the transfer of ubiquitin from an E1 ubiquitin-activating enzyme to an E3 ubiquitin ligase, which ultimately leads to the attachment of ubiquitin to the target protein. Dysregulation of the ubiquitination process has been implicated in various diseases, including cancer and neurodegenerative disorders.
Protein Inhibitors of Activated STAT
Protein Inhibitors of Activated STAT (PIAS) är en grupp proteiner som reglerar aktiviteten hos signaltransducerings- och transkriptionsfaktorer, särskilt STAT-proteiner. PIAS-proteinerna modifierar STAT-proteinernas funktion genom att kovalent addera en ubiquitin-grupp till dem, vilket resulterar i nedreglering av deras transkriptionsaktivitet. PIAS-proteinerna spelar därför en viktig roll i kontrollen av cellsignalering och celldifferentiering, och felaktig funktion hos dessa proteiner har visats vara involverade i patologiska tillstånd som cancer och autoimmuna sjukdomar.
Exopeptidaser
En underunderklass av peptidhydrolaser som endast verkar på polypeptidkedjors yttersta delar. Exopeptidaserna är underindelade i aminopeptidaser (EC 3.4.11), dipeptidaser (EC 3.4.13), dipeptidyl- och tripeptidylpeptidaser (EC 3.4.14), peptidyldipeptidaser (EC 3.4.15), karboxipeptidaser (EC 3.4.16-18) och omegapeptidaser (EC 3.4.19). EC 3.4.-.
Ligaser
Proteinmodifiering, posttranslationell
Posttranslational protein modification (PTPM) refers to the covalent alteration of a protein's structure after its translation from mRNA to polypeptide chain but before it becomes fully functional. These modifications play crucial roles in regulating protein function, localization, stability, and interaction with other molecules within the cell. Examples of PTPMs include phosphorylation, glycosylation, ubiquitination, methylation, acetylation, and sumoylation, among others.
Tymin-DNA-glykosylas
Tymin-DNA-glykosylas är ett enzym som katalyserar första steget i basexcisionsreparationen av DNA, där det tar bort den skadade eller felplacerade tyminbasen från DNA-strängen. Detta gör att cellen kan reparera och korrigera mutationer eller skador på DNA:t, vilket är viktigt för att undvika genetiska missbildningar och cancersjukdomar.
Hela-celler
N-acetylglukosaminreceptorer
N-acetylglucosamine receptors are a type of cell surface receptor that recognize and bind to glycoproteins or glycolipids containing the sugar molecule N-acetylglucosamine (GlcNAc). These receptors play important roles in various biological processes, including intracellular signaling, cell adhesion, and immune recognition. Examples of N-acetylglucosamine receptors include the mannose receptor, DC-SIGN, and Langerin, which are primarily expressed on dendritic cells and macrophages, and involved in pathogen recognition and antigen presentation.
Proteinbindning
"Proteinbindning refererar till den process där ett protein binder specifikt till ett annat molekylärt substance, såsom en liten molekyl, ett annat protein eller en jon, vanligtvis genom non-kovalenta interaktioner som hydrogenbindning, Van der Waals-kräfter och elektrostatiska attraktioner. Denna bindning kan regulera funktionen hos det bundna substanceet och är av central betydelse för många biologiska processer, inklusive signaltransduktion, enzymsk aktivitet och transport av molekyler inom cellen."