'Immunoglobulin fragment, Fc' refererer til den del af et antistof (immunoglobulin) molekylt som er kommon for alle antistoffer, uanset hvilken type antigen de binder sig til. Det består af to heavy chain peptider som er foldet sammen og bundet sammen med disulfidbindinger. Fc-delen interagerer med cellulære receptorer på f.eks. immunceller og kan aktivere diverse cellulære responsmekanismer, herunder fagocytos, antibas-dependent cellular cytotoxicity (ADCC) og komplementaktivering.

Fc-receptorer är proteiner som finns på ytan av vissa celler i kroppen, till exempel vita blodceller (leukocyter) som neutrofiler, monocyter och B-celler. Dessa receptorer binder specifikt till Fc-delen av antikroppar (immunglobuliner), vilket möjliggör olika funktioner beroende på celltyp. Några exempel på funktioner som kan utföras när Fc-receptorer aktiveras är fagocytos, degranulation och antibaskedefektering. Dessa processer är viktiga för att bekämpa infektioner och underhålla homeostasen i kroppen.

Immunoglobulin G (IgG) är den vanligaste typen av antikroppar i människokroppen. De produceras av B-celler och har en viktig roll i immunförsvaret mot infektioner. IgG-antikropparna kan neutralisera toxiner, virus och bakterier, och de kan också hjälpa till att aktivera komplementsystemet för att eliminera patogener.

IgG-antikroppar delas in i fyra subklasser: IgG1, IgG2, IgG3 och IgG4. Varje subklass har olika funktioner och kan aktiveras av olika typer av antigener. IgG-antikroppar kan vara monomera, dimera eller tetramera beroende på hur många identiska Y-formade regioner de har. De kan korsa placentalmembranet och ger passiv immunitet till foster i livmodern. IgG-nivåerna är som högst under vuxenlivet och sjunker med åldrande.

Immunoglobuliner, också kända som antikroppar, är en typ av protein som produceras av B-celler och Plasma celler i vår immunsystem. Deras huvudsakliga funktion är att identifiera och neutralisera främmande ämnen såsom bakterier, virus och andra patogener för att skydda kroppen från infektioner och sjukdomar.

Immunoglobuliner består av två identiska lättkedjor och två identiska tungkedjor, som hålls samman av disulfidbryggor. Det finns fem typer av tungkedjor (α, γ, δ, ε, μ) och två typer av lättkedjor (κ och λ), vilket ger upphov till fem olika klasser av immunoglobuliner: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM.

Varje immunglobulin har två aktiva regioner som kallas Fab-regioner (antigenbindningsfragment), där antikropparna binds till specifika epitoper på antigener. Den tredje regionen av immunoglobulin, kallad Fc-regionen (kristalliseringsfragment), är involverad i interaktioner med andra celler och proteiner i immunförsvaret.

Immunoglobuliner kan hittas i blodet, lymffluiden och mukosan i kroppen. De kan också användas som terapeutiska läkemedel för att behandla en rad sjukdomar, inklusive autoimmuna sjukdomar, infektioner och immunbristsjukdomar.

Immunoglobulin A (IgA) är en typ av antikropp som produceras av kroppens immunsystem. Den förekommer i två former: en monomera form som finns i serum och en polymera form som förekommer i sekret, till exempel i slem, saliv, tårar, mjölke och tarmsekreteringar. IgA har en viktig roll i den lokala immuniteten och hjälper till att försvara kroppen mot infektioner genom att neutralisera virus och bakterier som försöker tränga in i kroppen via slemhinnor. IgA kan också hjälpa till att reglera immunresponsen och minska inflammationen i kroppen.

Immunoglobulin M (IgM) er en type av antistoffer (eller immunglobuliner) i kroppen. Antistoffer er proteiner som produceres av kroppens B-celler for å hjelpe til med å bekjempe frammannskaper som bakterier og jungers. IgM er den første type av antistoffer som produseres i responsen på en infeksjon, og det er også den mest effektive type av antistoffer når det kommer til å aktivere komplementsystemet, som er ein del av kroppens immunforsvar. IgM forekommer normalt i blodet og lymfen og er en del av den humorale immuniteten.

'Immunoglobulinfragment, Fab' refererar till den del av en antikropp (immunoglobulin) som innehåller den aktiva regionen som binder till ett specifikt antigen. Fab-fragmentet består av den variabla delen av en lättkedja och en tungkedja, som är kopplade till varandra genom en disulfidbindning. Fab-fragmentet har en molekylvikt på ungefär 50 kDa och kan producera under vissa förhållanden i laboratoriet, exempelvis genom enzymatisk behandling av en hel antikropp med papain. Det resulterande Fab-fragmentet har kapacitet att binda till ett specifikt antigen, men saknar förmågan att aktivera komplementsystemet eller påverka cellulära processer som fagocytos.

Immunoglobulinfragment, eller Immunglobulindel, refererar till de fragment som bildas när ett antikroppsmolekyul (immunoglobulin) splittras upp i två delar av enzymet Papain. Den ena delen kallas Fab-framdel (Fragment antigenbindningsdel), och den andra delen kallas Fc-bakdel (Fragment crystallizabel del). Fab-fragmentet innehåller den aktiva sidan som binder till antigenet, medan Fc-fragmentet har en struktur som gör det möjligt för immunoglobulinerna att interagera med andra celler i immunförsvaret.

Intravenösa immunglobulin (IVIG) är en preparat av poolad, steril filtrerad och pasteuriserad human immun globulin, innehållande antikroppar som har extraherats från tusentals friska bloddonatorers plasma. IVIG används terapeutiskt för att behandla en rad olika medicinska tillstånd, såsom primär immunbrist, immune trombocytopenisk purpura (ITP), Kawasakis sjukdom och flera andra autoimmuna eller inflammatoriska tillstånd.

IVIG ges som en intravenös infusion, vilket innebär att lösningen injiceras direkt in i blodbanan med hjälp av en nål och ett infusionssystem. Detta möjliggör snabb absorption och högre koncentrationer av immunglobulin G (IgG) jämfört med intramuskulär injektion, en annan metod för administrering av immunglobulin.

IVIG innehåller huvudsakligen IgG-antikroppar, men kan även innehålla små mängder av IgA och IgM. Dessa antikroppar hjälper till att skydda kroppen mot infektioner genom att neutralisera eller eliminera patogena agenter som virus, bakterier och andra främmande ämnen.

I behandlingen av autoimmuna sjukdomar fungerar IVIG genom att modulera immunresponsen på olika sätt, inklusive:

1. Neutralisering av autoantikroppar: IVIG kan binda till och neutralisera autoantikroppar som angriper kroppens egna celler eller proteiner.
2. Modulering av komplementaktiviteten: IVIG kan påverka aktiveringen av komplementsystemet, vilket är en del av immunförsvaret som hjälper till att eliminera patogena agenter.
3. Dämpning av inflammationen: IVIG kan hämma inflammatoriska processer genom att påverka cytokiner och andra proinflammatoriska mediatorer.
4. Modulering av immuncellfunktion: IVIG kan modulera funktionen hos olika immunceller, inklusive T-celler, B-celler och naturliga killer.

IVIG är ett effektivt läkemedel för behandling av en rad sjukdomar, inklusive primär immuneftrodisyn (PIE), Kawasakis sjukdom, Guillain-Barrés syndrom och myasthenia gravis. Det kan också användas off-label för behandling av andra autoimmuna sjukdomar som reumatoid artrit, systemisk lupus erythematosus (SLE) och multipel skleros (MS).

Immunoglobuliner är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells och har en viktig roll i immunförsvaret. De består av två identiska lättkedjor och två identiska tunga kedjor, som i sin tur består av en variabel region och en konstant region.

Tunga kedjor delas in i fem olika typer: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Varje typ har olika funktioner och egenskaper. Tunga kedjor med "tung" vikt (IgG, IgA och IgD) innehåller fyra subuniteter i konstant regionen, medan tunga kedjor med lägre vikt (IgE och IgM) innehåller fem subuniteter.

Tunga kedjor har flera funktioner, bland annat att hjälpa till att bestämma antikroppens specifika funktion och att bidra till antikroppens förmåga att binda till olika typer av celler och patogener. De kan också aktivera komplement-systemet, som är en viktig del av immunförsvaret.

I medicinsk kontext kan immunglobulin med tung kedja användas för att behandla olika sjukdomar och tillstånd, såsom autoimmuna sjukdomar, infektioner och immunbristsyndrom.

Stafylokockprotein A (SPA) är ett protein som produceras av stafylokocker, en typ av bakterier som kan orsaka infektioner hos människor. Proteinet är en viktig faktor när det gäller bakteriens förmåga att kolonisera och orsaka sjukdom hos värden.

SPA består av en rad repetitiva enheter som bildar en struktur på ytan av bakterien. Dessa repetitiva enheter kan variera mellan olika stafylokockstammar, och detta används ofta för att klassificera dem.

Ett av de viktigaste aspekterna med SPA är dess förmåga att binde till immunglobulin G (IgG) i värden, vilket kan hämma den immuna responsen och göra det svårare för kroppen att bekämpa infektionen.

SPA har också visat sig ha en roll i bakteriens förmåga att bilda biofilm, en ytskikt av bakterier som kan vara mycket svåra att behandla med antibiotika.

I medicinskan kontexten, refererar bindningsplatser på antikroppar till de specifika regionerna på antikroppens yta där den kan binda till ett specifikt antigen. Antikroppar är proteiner som produceras av B-celler som en del av det adaptiva immunförsvaret, och de hjälper till att identifiera och neutralisera främmande ämnen såsom virus, bakterier och andra patogener.

Varje antikropp har två typer av bindningsplatser: en variabel region och en konstant region. Den variabla regionen är den delen av antikroppen som är unik för varje antikropp och som kan binda till ett specifikt antigen. Den konstanta regionen däremot, är densamma för alla antikroppar av samma klass och subklass, och den utför funktioner såsom att aktivera komplementproteiner och binde till immunceller.

Bindningsplatserna på antikropparna består av en komplex struktur av aminosyror som bildar en tredimensionell form som kan binda till specifika epitoper på antigenet. Epitopen är den del av antigenet som antikroppen binder till, och de kan variera i storlek, laddning och struktur. När en antikropp binder till ett antigen via sina bindningsplatser, neutraliseras det främmande ämnet och immunsystemet kan identifiera och eliminera det från kroppen.

'Peptidfragment' är ett begrepp inom biokemi och molekylärbiologi. Det refererar till en kort sekvens av aminosyror som har beenadrots från ett större peptidmolekyl eller protein. Peptidfragment kan bildas genom nedbrytning av proteiner med hjälp av enzymer, kemiska metoder eller andra processer.

I medicinskt sammanhang kan analys av peptidfragment användas för att studera struktur och funktion hos proteiner, såväl som för att identifiera specifika aminosyresekvenser som är associerade med sjukdomar eller andra patologiska tillstånd.

Immunglobulin, även känt som gammaglobulin, är en typ av protein som produceras av B-celler och plasma celler i vår immunsystem. Dessa proteiner är en viktig del av vårt försvar mot infektioner och främmande ämnen, eftersom de kan binda till dessa substanser och hjälpa till att neutralisera eller eliminera dem från kroppen.

Immunglobuliner är uppbyggda av fyra polypeptidkedjor som är sammanbundna till varandra: två identiska lätta kedjor och två identiska tunga kedjor. Det finns fem olika klasser av immunoglobuliner, IgA, IgD, IgE, IgG och IgM, som skiljer sig åt i deras aminosyrasekvens och struktur. Varje klass har också olika funktioner i vår immunförsvar.

IgG är den vanligaste klassen av immunoglobulinerna och de kan hittas i blodet och lymfan. De ger immunitet mot bakterier och virus, neutraliserar toxiner och hjälper till att eliminera komplexa med främmande ämnen från kroppen. IgA finns huvudsakligen i slemhinnor som i lungorna, mag-tarmkanalen och ögonens yta. De skyddar mot infektioner genom att förhindra inträngande av mikroorganismer genom slemhinnan. IgM är den första immunoglobulin som produceras när kroppen utsätts för en ny infektion och de hjälper till att aktivera komplement-systemet, vilket kan leda till destruktion av mikroorganismer. IgD finns på ytan av B-celler och hjälper till att aktivera dem när de möter en främmande substans. IgE är involverad i allergiska reaktioner och hjälper till att eliminera parasiter som hittas i kroppen.

'Myeloma proteiner' är ett samlingsbegrepp för oönormala proteinmolekyler som produceras i multipel myelom, en cancerform som utgår från plasmaceller i benmärgen. Dessa proteiner kallas även M-proteiner och kan delas in i två huvudkategorier:

1. Immunglobuliner (tunga kedjor): De flesta myeloma protein är fullständiga eller fragment av immunoglobuliner, som består av två tunga kedjor och två lätta kedjor. Tunga kedjor kan vara av typen IgG, IgA, IgD, IgE eller IgM.

2. Bence Jones-proteiner (lätta kedjor): Dessa är fristående lätta kedjor som inte binds till tunga kedjor. De kan hittas i urinen hos personer med multipel myelom.

Myeloma proteinerna kan orsaka skada på olika sätt, bland annat genom att störa normal produktion av andra proteiner, leda till bildning av abnormala antikroppar och orsaka nedsatt funktion hos immunsystemet.

Gammaglobuliner, även kända som immunglobulin G (IgG), är en typ av globuliner eller proteinmolekyler som förekommer i blodplasma och lymfa. De är en del av adaptiva immunsystemet och har en viktig roll i den humorella immuniteten, vilket innebär att de hjälper till att försvara kroppen mot infektioner genom att neutralisera toxiner och virus samt underlätta fagocytos (när vita blodkroppar, eller fagocyter, fagocyterar främmande partiklar).

IgG är den vanligaste typen av antikropp i människokroppen och utgör cirka 75-80 procent av alla antikroppar. De har en långvarigare verkan jämfört med andra typer av antikroppar, eftersom de kan förbli i kroppen i upp till flera månader eller år efter att man har återhämtat sig från en infektion. IgG-antikroppar kan också passera genom moderkakan och ge fostret passiv immunitet under de första månaderna av livet, innan det själv har utvecklat ett eget immunförsvar.

Immunoglobuliner är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells och har en viktig roll i immunförsvaret. De består av två identiska lätta kedjor (lambda eller kappa) och två identiska tunga kedjor (alpha, gamma, delta eller epsilon).

En lätt kedja är ett typspecifikt protein som innehåller en variabel region som kan binda till olika antigener, samt en konstant region. Lätta kedjor delas in i två klasser: lambda och kappa. Varje immunoglobulinmolekyl innehåller två identiska lätta kedjor, antingen båda är av lambda-typ eller båda är av kappa-typ.

Lätta kedjor har en molekylmassa på ungefär 25 kDa och består av en variabel region (V) och en konstant region (C). Variabla regionen innehåller tre komplementaritetsdetermineringsområden (CDR) som är involverade i antigenbindningen. Konstanta regionen består av en konstanteram, vilket gör att lätta kedjor kan kategoriseras i olika underklasser baserat på skillnader i den konstanta regionen.

I summa, immunglobulin med lätt kedja är en del av det adaptiva immunförsvaret som producerar proteiner som består av två identiska lätta kedjor och två tunga kedjor. Lätta kedjor innehåller en variabel region som kan binda till olika antigener, samt en konstant region som gör att de kan kategoriseras i olika underklasser.

Papain är ett enzym som utvinns från latexsaften hos papayafrukten (Carica papaya). Det tillhör proteaserna, en grupp enzymer som bryter ner proteiner i mindre peptidfragment eller enskilda aminosyror. Papain är specifikt ett cysteinproteas, vilket betyder att det innehåller en svavelhaltig aminosyra, cystein, i sin aktiva sida som är involverad i katalysen av proteinklyvningen.

Papain har historiskt använts inom medicinen för att behandla diverse tillstånd, såsom sår och sår, inflammationer, och för att bryta ner nekrotisk (död) vävnad. Det har också använts som ett digestivt enzym för att underlätta proteinabsorptionen hos personer med mag-tarmsjukdomar eller efter bukkirurgi. I dag används papain mestadels kommersiellt inom livsmedelsindustrin som ett klistret, klarninggrediens eller för att behandla protein i läskedrycker och öl.

IgG-receptorer, även kända som Fcγ-receptorer, är proteiner som finns på ytan av vissa celler i immunsystemet, till exempel neutrofila granulocyter, monocyter och makrofager. Dessa receptorer binder specifikt till Fc-delen av IgG-antikroppar, vilket möjliggör diverse effektorfunktioner såsom fagocytos, antibody-dependent cellular cytotoxicity (ADCC) och komplementaktivering. Genom att känna igen och binda till IgG-antikroppar som har bunden till antigener på patogener eller infekterade celler, hjälper IgG-receptorer till att koordinera och förstärka immunförsvaret mot infektioner och främmande ämnen.

Immunelektrofores (IEF) är en laboratorieteknik inom proteindelning där ett proteinblandat med ett laddat bufferämne appliceras i en gel med en konstant pH-gradient. När ett elektriskt fält appliceras kommer de olika proteinerna att röra sig genom gelen med olika hastigheter beroende på deras laddning, storlek och form. Proteinerna separerar sig i band som kan ses när gelen framkallas med en färgningsteknik såsom Coomassie Brilliant Blue eller silverfärgning.

IEF är en mycket kraftfull metod för att separera och identifiera olika proteiner, eftersom den kan skilja på proteiner som har mycket lika molekylvikter men skilda laddningar. Denna teknik används ofta inom forskning och klinisk diagnostik för att undersöka proteiner i blod, vävnader och andra biologiska fluider.