Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin G, med en molekylvikt av ca 51 kD. De innehåller ungefär 450 aminosyrarester ordnade i fyra domäner och har en oligosackaridkomponent med kovalent bindning till Fc-fragmentet. Gammakedjorna hos de fyra undergrupperna av IgG är inte identiska, men liknar varandra mer än de liknar andra immunglobuliners tunga kedjor.
Plasmaglykoprotein som koagulerar av trombin och som består av en dimer av tre icke identiska par av polypeptidkedjor (alfa, beta och gamma), hoplänkade med disulfidbindningar. Fibrinogenlevring är en sol-gelförändring som utgörs av en komplex molekylär process. Medan fibrinogen spjälkas av trombin och bildar polypeptid A och B, ger andra enzymers proteolytiska verkan olika nedbrytningsprodukter av fibrinogen.
Ett protein som erhålls från fibrinogen i närvaro av trombin och som utgör en del av blodproppen.
Fibrinogener med funktionsbrister till följd av en eller fler aminosyrasubstitutioner i det normala fibrinogenets aminosyrasekvens. Avvikelser i fibrinogenmolekylen kan störa något av de viktigare stegen i omvandlingen av fibrinogen till stabiliserat fibrin, som t ex trombinspjälkning av fibrinopeptiderna, polymerisering och korsbindning av fibrin. De dysfibrinogenemier som uppstår kan vara kliniskt dolda, eller förenade med blödning, proppbildning eller dålig sårläkning.
Huvuddelen av hemoglobin hos fostret. Detta hemoglobin har två alfa- och två gammapolypeptidenheter; hemoglobinet hos vuxna har två alfa- och två betapolypeptidenheter. Fosterhemoglobin i förhöjda halter (vanligtvis >0,5%) kan ses hos barn och vuxna med leukemi eller olika typer av anemi.
Ett fibrinstabiliserande plasmaenzym (i gruppen transglutaminaser) som aktiveras av trombin och kalcium till att bilda faktor XIIIa. Det har en viktig, stabiliserande roll vid bildandet av den fibrinpolymer (blodkrusta) som utgör ändledet i hela koagulationsprocessen.
Glykoproteiner som förekommer i blod (antikroppar) och andra vävnader. De klassificeras utifrån struktur och verkan i fem klasser (IgA, IgD, IgE, IgG och IgM).
Det dominerande immunglobulinet i normalt humanserum.
IgA utgör 15-20% av människans serumimmunglobuliner, huvudsakligen i form av polymerer med 4 kedjor. Hos andra däggdjur dominerar dimerer. Sekretoriskt immunglobulin A är det vanligaste immunglobulinet i sekret.
En immunglobulinklass med mykedjor. IgM kan fixera komplement. Beteckningen har givits pga den höga molekylvikten; ursprungligen benämndes proteinet makroglobulin.
Viktiga beståndsdelar av immunglobulinmolekyler. De utgör de större av de två typerna av polypeptidkedjor som svarar för de olika immunglobulinernas biologiska och immunologiska egenskaper. De skiljer sig åt, beroende på vilken Ig-klass de kommer från, innehåller mellan 450 och 600 aminosyrarester per kedja, och har molekylvikter mellan 51 och 72 kD. Varje immunglobulinmolekyl har två tunga och två lätta kedjor.
Immunglobulinberedningar för intravenös tillförsel som huvudsakligen innehåller immunglobulin G (IgG). De används för behandling av en rad sjukdomar, förknippade med minskade eller onormala immunglobulinnivåer, inkl. AIDS hos barn, primär hypergammaglobulinemi, SCID (svår kombinerad immundefekt), cytomegalovirusinfektioner hos patienter med transplantat, kronisk lymfocytisk leukemi, Kawasakisyndromet, neonatalinfektioner och idiopatisk trombocytopen purpura.
En typ av elektrofores där polyakrylamidgel används som diffusionsmedium.
Gener som kodar för immunglobulinernas lätta och tunga kedjesegment. De lätta kedjornas gensegment betecknas L-V (variabel), J ("joining"; sammankopplande) och C (konstant). De tunga kedjesegmenten har dessutom en mångfalds- eller spridningsgen D ("diversity"). Varje segment kodar för vissa aminosyror, och alla har olika nukleotidsekvenser. Generna sätts ihop genom ett anmärkningsvärt blandande av segment under B-cellernas mognande.
Aminosyrors ordningsföljd i en polypeptidkedja. Den utgör proteiners primärstruktur och är av avgörande betydelses för proteinkonfigurationen.
Polypeptidkedjor, bestående av 211 till 217 aminosyrasekvenser, som kan isoleras från immunglobuliner och som har en molekylvikt av ca 22 kD. Det finns två huvudtyper av lätta kedjor, kappa och lambda, vilka hos människa förekommer ungefär i förhållandet 60% till 40%. Båda kedjor består av linjärt upprepade, likartade, men inte identiska, segment av ca 110 aminosyrarester. I varje segment lägger en disulfidbindning grunden till en tätt veckad, 60-delad slinga eller domän. Angränsande domäner länkas med mindre tätveckade regioner. Båda de lätta kedjorna innehåller två sådana domäner. Två lätta och två tunga kedjor utgör en immunglobulinmolekyl, men båda lätta kedjor i ett Ig är av samma typ.
En av immunglobulinernas lätta kedjor, med en molekylvikt av ca 22 kD. Dessa kedjor utgör ungefär 60% av samtliga lätta kedjor och kan identifieras såväl serologiskt som genom sina specifika aminosyrasekvenser.
Ett immunglobulin som är kopplat till mastceller.
Det dominerande immunglobulinet i exokrina sekret, så som mjölk, andningsvägarnas och tarmarnas slem, saliv och tårar. Den kompletta molekylen (ca 400 kD) består av två IgA-enheter med fyra kedjor, en sekretorisk komponent och en J-kedja.
Den del av immunglobulinmolekylen (antikroppen), vars aminosyrasekvens och -sammansättning kan variera, som ger antikroppen dess antigenspecificitet och som antas utgöra bindningsplatsen för antigenet. Den återfinns vid Fab-fragmentets N-ände och omfattar såväl hypervariabla områden (komplementära regioner) som ramområden.
Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin M, med en molekylvikt av ca 72 kD. De har ungefär 57 aminosyrarester ordnade i fem domäner och fler oligosackaridgrenar och högre kolhydratinnehåll än de tunga kedjorna på IgG.
De immunglobulinklasser som återfinns hos någon djurart. Hos människor finns det nio klasser som vandrar i fem olika grupper vid elektrofores. Var och en av dem består av två lätta och två tunga proteinkedjor, och varje grupp har sina utmärkande strukturella och funktionella egenskaper.
En av de lätta kedjorna hos immunglobuliner, med en molekylvikt av ungefär 22 kD. De utgör ca 40% av alla lätta kedjor och kan identifieras såväl serologiskt som genom sina specifika aminosyrasekvenser.
Ett immunglobulin som svarar för mindre än 1% av Ig-mängden i plasma. Det finns på cellmembranet på många cirkulerande B-lymfocyter.
Den del av immunglobulinmolekylen (antikroppen), vars aminosyrasekvens är oföränderlig inom en immunglobulinklass. Den ger immunglobulinet dess biologiska specificitet och är i stort artspecifik. Området omfattar C-änden av de lätta kedjorna och tre fjärdedelar eller mer av de tunga kedjorna, hela Fc-fragmentet och C-änden av Fab-fragmentet.
Kristalliserande fragment bestående av karboxiändarna av båda de tunga kedjorna, länkade med disulfidbindningar. Fc-fragmenten svarar för antikropparnas effektorfunktioner (komplementfixering, cellmembranbindning och transport genom moderkakan).
Lymfoida celler, även kallade B-celler, verksamma i det humorala immunförsvaret. B-cellerna är kortlivade och bildas i stora mängder i människokroppen. De har fått sitt namn pga likheten med celler fr ån fåglarnas bursa. Vid stimulering producerar B-cellerna antikroppar, dock endast av en sort, som sprids i kroppsvätskorna.
Genetisk omfördelning av B-lymfocyten som medför en substitution i den typ av fast område för tunga kedjor som uttrycks. Detta möjliggör ett ändrat effektorsvar, medan den specifika antigenbindningen (det variabla området) förblir oförändrad. De flesta klassbyten sker genom DNA-omkastning, men sådana kan även inträffa på RNA-nivå.
Antigenbindande enheter bestående av en komplett lätt kedja och ungefär en halv tung kedja, hoplänkade med disulfidbindningar. Fab innehåller den antigenbindande plats som är en del av det variabla området på immunglobulinmolekylen.
Immunglobulinfragment i fraktioner av lätta kedjor hos sekretoriskt immunglobulin A eller polymert immunglobulin M i förhållandet en J-kedja per IgA-dimer eller per IgM-pentamer. J-kedjan är en polypeptid med molekylvikt av ca 17 kD, vars uppgift är att antingen binda samman globulinets komponenter eller föra globuliner genom membran.
"Ett immunglobulinfragment är en del av ett antikroppsmolekylt som bildas när ett immunglobulin (Ig) proteinet spjälkas upp av enzymet kallas för proteas. Dessa fragment kan innefatta Fab-fragan som binder till antigenet eller Fc-fragmentet som interagerar med cellulära receptorer och komplementproteiner."
Immunglobulinallotyper refererer til den unikke sammensætning af immun globulin (antistoffer) gener, som findes i et individ's genotype og deres korresponderende fenotype, dvs. de proteiner, der udtrykkes på basis af disse gener. Immunglobuliner er proteiner, der produceres af B-celler og Plasmacytter for at identificere og neutralisere fremmede stoffer som bakterier, virusser og andre patogener.
Den medicinska beteckningen 'Poly-Ig-receptor' (polyungarbindningsreceptor) avser en typ av receptor som finns på ytan av vissa celler, särskilt B-celler och epitelceller i slemhinnor. Denna receptor binder till flervalens immunoglobulin A (IgA), ett protein som är en del av det adaptiva immunförsvaret. När Poly-Ig-receptorn binder till IgA transporteras den genom epitelcellerna och utsöndras i slemhinnor, där den hjälper till att förhindra infektioner genom att neutralisera patogener som annars skulle kunna tränga in i kroppen.
Ett segment av immunglobulinerna hos möss och människor, där det variabla områdets gener uppströms förenas med dem hos det konstanta området nedströms (en viktig del av mekanismen bakom antikroppsvariationen). I den lätta kedjans hopkopplingsområde återfinns de gener som kodar för aminosyrorna 96 och 107.
Immunglobuliner framkallade av bakteriella antigena komponenter.
En immunanalysmetod som utnyttjar en antikropp med enzymmarkör, t ex pepparrotsperoxidas. Då antingen enzymet eller antikroppen binds till ett adsorberande substrat behåller båda sin biologiska aktivitet. Förändringen i enzymaktivitet till följd av enzym-antikropp-antigenreaktionen är proportionell mot mängden antigen och kan mätas med spektrofotometri eller med blotta ögat. Det har utvecklats många varianter av metoden. Syn. ELISA.
'Receptorer, antigen, B-celler' är tre relaterade begrepp inom immunologin som tillsammans utgör en viktig del av den adaptiva immunresponsen.
Myeloma proteiner är monoklonala immunglobuliner eller fragment av dessa, som överproduceras och ackumulerar sig i serum eller urin hos patienter med multipelt myelom, en malign tumör av plasma cells.
Egenskap som gör att antikroppar kan reagera med vissa antigena determinanter och inte med andra. Specificiteten beror på kemisk sammansättning, fysikaliska krafter och bindningsplatsens molekylära st ruktur.
"Heavy chain" refers to the large, structural unit of an antibody (immunoglobulin) molecule, which plays a crucial role in antigen binding and is composed of several domains including the variable (V) domain and constant (C) domains. The heavy chain, along with the light chain, contributes to the formation of the antigen-binding site and determines the antibody's class or isotype. There are five classes of heavy chains (alpha, gamma, delta, epsilon, and mu), which correspond to the five classes of antibodies: IgA, IgG, IgD, IgE, and IgM.
Somatisk hypermutation är ett naturligt fenomen som sker inne i vårt immunsystem och leder till att antikroppsmolekyler (immunglobuliner) muterar och blir mer varierade. Detta hjälper kroppen att effektivt bekämpa olika typer av främmande ämnen, såsom bakterier och virus.
En Plasmacytom är en ovanlig cancerform som karaktäriseras av onormal proliferation (överdriven celldelning) och accumulering av plasma cells (en typ av vit blodcell) i vävnaden, ofta i benet. Plasmacytomer producerar monoklonala immunoglobulin (proteiner som är en del av vår immunförsvar) som kan leda till höga nivåer av protein i blodet och urinen. I ett senare stadium kan cancerformen utvecklas till multipelt myelom, en mer allvarlig form av plasma cell tumör.
Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin D, med en molekylvikt av ca 64 kD. De innehåller ungefär 500 aminosyrarester ordnade i fyra domäner, och har en oligosackariddel som är kovalent bunden till Fc-fragmentet.
Ett område på ett segment av genen för immunglobulinets tunga kedja hos B-cellen, där rekombination (omfördelning) kan äga rum, och som deltar i isotyp- eller allotypväxling och immunsvarets mognadsprocess. Ig-klassbytesområden förekommer på gener för kodning av de tunga kedjorna hos samtliga fem immunglobuliner.
Tunga kedjor i Fab- och Fc-fragmenten hos immunglobulin A, med en molekylvikt av ca 58 kD. De innehåller ungefär 470 aminosyrarester ordnade i fyra domäner, och har en oligosackariddel som är kovalent bunden till Fc-fragmentet.
Antikroppar som reagerar med enskilda determinanter (idiotoper) i den variabla regionen av andra antikroppar.
Unika, genetiskt reglerade determinanter på antikroppar, vars specificitet är begränsad till en enda proteingrupp (t ex en annan antikroppsmolekyl eller ett enstaka myelomprotein). Idiotypen tycks representera antigeniciteten hos det antigenbindande området på antikroppen och ha samma genetiska förutbestämdhet. De idiotypiska determinanterna har lokaliserats exakt till det variabla Ig-området på båda polypeptidkedjorna.
Serumglobuliner som vandrar i gammaområdet vid elektrofores. Gammaglobuliner betraktades tidigare som synonyma med immunglobuliner, eftersom de alla flesta immunglobuliner är gammaglobuliner. Men då vissa immunglobuliner uppvisar elektroforetisk alfa- och betarörlighet har denna syn fått ge vika.
Immunglobuliner producerade som svar på virala antigen; de omfattar alla klasser av immunglobuliner, framkallade av alla viruskomponenter.
Beskrivningar av specifika sekvenser av aminosyror, kolhydrater eller nukleotider som publicerats och/eller deponerats och hålls tillgängliga i databaser som t ex Genbank, EMBL, NBRF eller andra sekvensdataarkiv.

Immunoglobulin G (IgG) är den vanligaste typen av antikroppar i vår kropp och utgör en viktig del av vårt immunförsvar. IgG-antikropparna produceras av B-celler, en typ av vita blodkroppar, som svar på infektioner orsakade av virus, bakterier och andra främmande ämnen. De har en mycket viktig roll i att beskydda oss mot sjukdomar genom att neutralisera toxiner, förhindra smitta och hjälpa till att eliminera infektionsagenter från kroppen.

IgG-antikropparna består av fyra polypeptidkedjor: två lätta kedjor och två tunga kedjor, som är sammanbundna med disulfidbindningar. Dessa antikroppar har en Y-formad struktur där de två armsorter till varje sida av stammen. På armarna finns det aktiva plasmonbindningsställen som kan binda till specifika antigener, såsom proteiner eller sockerstrukturer på ytan av infektionsagenter.

IgG-antikroppar delas vanligtvis in i fyra underklasser: IgG1, IgG2, IgG3 och IgG4, som har olika funktioner och egenskaper. Till exempel är IgG1 och IgG3 de mest effektiva vid aktivering av komplementsystemet, medan IgG2 och IgG4 är mer involverade i neutraliseringen av toxiner och virus.

I kliniska sammanhang används ofta immunglobulin G som en terapeutisk behandling för olika sjukdomar, såsom autoimmuna sjukdomar, neurologiska störningar och immunbristsjukdomar. Denna behandling innebär att man ges preparat av immunglobulin G från flera hundra donatorer för att ersätta bristande eller defekta immunförsvarsmekanismer i kroppen.

Fibrinogen är ett protein som finns i blodplasma och har en viktig roll inom koagulationssystemet. Det produceras i levern och består av två identiska trippelstrukturer, var och en innehållande tre polypeptidkedjor (Aα, Bβ och γ). När blodkoagulationen aktiveras omvandlas fibrinogen till fibrin under inflytande av enzymet trombin. Fibrinet polymeriserar sedan och bildar ett nätverk som hjälper till att stänga av blödningar och stötta upp vävnader.

Fibrin är ett protein som bildas i kroppen under blodkoaguleringen. När blodet koagulerar aktiveras proteinet fibrinogen till fibrin, vilket resulterar i att långa trådar av fibrin bildas och hjälper till att stänga av blödningar genom att forma ett blodst opt. Fibrinen spelar också en viktig roll i wound healing (sårbot) eftersom den hjälper till att bilda en provisorisk matrix för celler att växa in och reparera skadan.

Fibrinogener är ett protein som spelar en viktig roll i blodets koaguleringsprocess. "Abnorma fibrinogener" refererar till när fibrinogenet förekommer i avvikande form eller funktion, vilket kan bero på genetiska mutationer eller andra sjukdomsförlopp. Detta kan leda till störningar i blodets koaguleringsförmåga och öka risken för både blödningar och tromboser. Exempel på abnorma fibrinogener inkluderar sådana med förändrad molekylär struktur, förhöjd eller sänkt koncentration, eller felaktig funktion.

Fosterhemoglobin, även kallat fetalt hemoglobin (HbF), är en typ av hemoglobin som förekommer hos foster och nyfödda barn. Det består av fyra subenheter, två alfa-kedjor och två gamma-kedjor (α2γ2). Normalt sett produceras HbF hos fostret under de första veckorna av graviditeten och når sin högsta koncentration vid födseln. Därefter minskar gradvis produktionen av HbF och ersätts av den vuxna typen av hemoglobin, hemoglobin A (HbA), som består av två alfa-kedjor och två beta-kedjor (α2β2).

Vid vissa sjukdomar, till exempel sickle cell anemia och thalassemier, kan produktionen av HbF fortsätta vara hög även hos äldre barn och vuxna. Detta kallas för persisterande förekomst av fosterhemoglobin och kan ha en skyddande effekt mot komplikationer relaterade till dessa sjukdomar.

Faktor XIII, også kjent som fibrin stabiliserende faktor, er ein enzym i koagulasjonskjedsenet som hjelper til å styrke blodklottene. Det aktiverte Faktoret XIII katalyserer reaksjonen mellom fibrin og fibrinogens alpha-strenger, der fibrinnet dannes til ein mer stabil struktur. Dette hjelper å forhindre blødning og styrker blodklottene slik at de ikke opløses for raskt. Defekter i Faktor XIII kan føre til forlenget blødningstid og økt risiko for uforklarlige blødninger.

Immunoglobuliner, också kända som antikroppar, är en typ av protein som produceras av B-celler och Plasma celler i vår immunsystem. Deras huvudsakliga funktion är att identifiera och neutralisera främmande ämnen såsom bakterier, virus och andra patogener för att skydda kroppen från infektioner och sjukdomar.

Immunoglobuliner består av två identiska lättkedjor och två identiska tungkedjor, som hålls samman av disulfidbryggor. Det finns fem typer av tungkedjor (α, γ, δ, ε, μ) och två typer av lättkedjor (κ och λ), vilket ger upphov till fem olika klasser av immunoglobuliner: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM.

Varje immunglobulin har två aktiva regioner som kallas Fab-regioner (antigenbindningsfragment), där antikropparna binds till specifika epitoper på antigener. Den tredje regionen av immunoglobulin, kallad Fc-regionen (kristalliseringsfragment), är involverad i interaktioner med andra celler och proteiner i immunförsvaret.

Immunoglobuliner kan hittas i blodet, lymffluiden och mukosan i kroppen. De kan också användas som terapeutiska läkemedel för att behandla en rad sjukdomar, inklusive autoimmuna sjukdomar, infektioner och immunbristsjukdomar.

Immunoglobulin G (IgG) är den vanligaste typen av antikroppar i människokroppen. De produceras av B-celler och har en viktig roll i immunförsvaret mot infektioner. IgG-antikropparna kan neutralisera toxiner, virus och bakterier, och de kan också hjälpa till att aktivera komplementsystemet för att eliminera patogener.

IgG-antikroppar delas in i fyra subklasser: IgG1, IgG2, IgG3 och IgG4. Varje subklass har olika funktioner och kan aktiveras av olika typer av antigener. IgG-antikroppar kan vara monomera, dimera eller tetramera beroende på hur många identiska Y-formade regioner de har. De kan korsa placentalmembranet och ger passiv immunitet till foster i livmodern. IgG-nivåerna är som högst under vuxenlivet och sjunker med åldrande.

Immunoglobulin A (IgA) är en typ av antikropp som produceras av kroppens immunsystem. Den förekommer i två former: en monomera form som finns i serum och en polymera form som förekommer i sekret, till exempel i slem, saliv, tårar, mjölke och tarmsekreteringar. IgA har en viktig roll i den lokala immuniteten och hjälper till att försvara kroppen mot infektioner genom att neutralisera virus och bakterier som försöker tränga in i kroppen via slemhinnor. IgA kan också hjälpa till att reglera immunresponsen och minska inflammationen i kroppen.

Immunoglobulin M (IgM) er en type av antistoffer (eller immunglobuliner) i kroppen. Antistoffer er proteiner som produceres av kroppens B-celler for å hjelpe til med å bekjempe frammannskaper som bakterier og jungers. IgM er den første type av antistoffer som produseres i responsen på en infeksjon, og det er også den mest effektive type av antistoffer når det kommer til å aktivere komplementsystemet, som er ein del av kroppens immunforsvar. IgM forekommer normalt i blodet og lymfen og er en del av den humorale immuniteten.

Immunoglobuliner är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells och har en viktig roll i immunförsvaret. De består av två identiska lättkedjor och två identiska tunga kedjor, som i sin tur består av en variabel region och en konstant region.

Tunga kedjor delas in i fem olika typer: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Varje typ har olika funktioner och egenskaper. Tunga kedjor med "tung" vikt (IgG, IgA och IgD) innehåller fyra subuniteter i konstant regionen, medan tunga kedjor med lägre vikt (IgE och IgM) innehåller fem subuniteter.

Tunga kedjor har flera funktioner, bland annat att hjälpa till att bestämma antikroppens specifika funktion och att bidra till antikroppens förmåga att binda till olika typer av celler och patogener. De kan också aktivera komplement-systemet, som är en viktig del av immunförsvaret.

I medicinsk kontext kan immunglobulin med tung kedja användas för att behandla olika sjukdomar och tillstånd, såsom autoimmuna sjukdomar, infektioner och immunbristsyndrom.

Intravenösa immunglobulin (IVIG) är en preparat av poolad, steril filtrerad och pasteuriserad human immun globulin, innehållande antikroppar som har extraherats från tusentals friska bloddonatorers plasma. IVIG används terapeutiskt för att behandla en rad olika medicinska tillstånd, såsom primär immunbrist, immune trombocytopenisk purpura (ITP), Kawasakis sjukdom och flera andra autoimmuna eller inflammatoriska tillstånd.

IVIG ges som en intravenös infusion, vilket innebär att lösningen injiceras direkt in i blodbanan med hjälp av en nål och ett infusionssystem. Detta möjliggör snabb absorption och högre koncentrationer av immunglobulin G (IgG) jämfört med intramuskulär injektion, en annan metod för administrering av immunglobulin.

IVIG innehåller huvudsakligen IgG-antikroppar, men kan även innehålla små mängder av IgA och IgM. Dessa antikroppar hjälper till att skydda kroppen mot infektioner genom att neutralisera eller eliminera patogena agenter som virus, bakterier och andra främmande ämnen.

I behandlingen av autoimmuna sjukdomar fungerar IVIG genom att modulera immunresponsen på olika sätt, inklusive:

1. Neutralisering av autoantikroppar: IVIG kan binda till och neutralisera autoantikroppar som angriper kroppens egna celler eller proteiner.
2. Modulering av komplementaktiviteten: IVIG kan påverka aktiveringen av komplementsystemet, vilket är en del av immunförsvaret som hjälper till att eliminera patogena agenter.
3. Dämpning av inflammationen: IVIG kan hämma inflammatoriska processer genom att påverka cytokiner och andra proinflammatoriska mediatorer.
4. Modulering av immuncellfunktion: IVIG kan modulera funktionen hos olika immunceller, inklusive T-celler, B-celler och naturliga killer.

IVIG är ett effektivt läkemedel för behandling av en rad sjukdomar, inklusive primär immuneftrodisyn (PIE), Kawasakis sjukdom, Guillain-Barrés syndrom och myasthenia gravis. Det kan också användas off-label för behandling av andra autoimmuna sjukdomar som reumatoid artrit, systemisk lupus erythematosus (SLE) och multipel skleros (MS).

Polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) er en laboratoriemetode som brukes til å separere biomolekyler basert på deres lading, størrelse og form. Metoden er særlig nyttig for å skille DNA-fragmenter, RNA-molekyler eller proteiner fra hverandre.

I polyacrylamidgelelektroforesen prepurer man prøven gjennom en gel bestående av polymerisert acrylamid og bis-acrylamid i tilstedeværelse av en pH-buffer og et reduktionsmidel som sikrer at biomolekylerne blir pålitt linje under elektrisk felt. Størrelsen på de separerte molekylene kan bestemmes ved å sammenligne deres migrasjon i gelen med en standardprøve med kjent molekylvekt.

Denne teknikken er viktig innenfor mange områder av biologi og medicin, for eksempel i diagnose av genetiske sykdommer, studier av proteinekspression og -interaksjoner, forening av DNA-fragmenter etter restriksjonsdigestion og analyse av komplekse genetiske profiler.

Immunglobulin, även känt som gammaglobulin, är en typ av protein som produceras av B-celler och plasma celler i vår immunsystem. Dessa proteiner är en viktig del av vårt försvar mot infektioner och främmande ämnen, eftersom de kan binda till dessa substanser och hjälpa till att neutralisera eller eliminera dem från kroppen.

Immunglobuliner är uppbyggda av fyra polypeptidkedjor som är sammanbundna till varandra: två identiska lätta kedjor och två identiska tunga kedjor. Det finns fem olika klasser av immunoglobuliner, IgA, IgD, IgE, IgG och IgM, som skiljer sig åt i deras aminosyrasekvens och struktur. Varje klass har också olika funktioner i vår immunförsvar.

IgG är den vanligaste klassen av immunoglobulinerna och de kan hittas i blodet och lymfan. De ger immunitet mot bakterier och virus, neutraliserar toxiner och hjälper till att eliminera komplexa med främmande ämnen från kroppen. IgA finns huvudsakligen i slemhinnor som i lungorna, mag-tarmkanalen och ögonens yta. De skyddar mot infektioner genom att förhindra inträngande av mikroorganismer genom slemhinnan. IgM är den första immunoglobulin som produceras när kroppen utsätts för en ny infektion och de hjälper till att aktivera komplement-systemet, vilket kan leda till destruktion av mikroorganismer. IgD finns på ytan av B-celler och hjälper till att aktivera dem när de möter en främmande substans. IgE är involverad i allergiska reaktioner och hjälper till att eliminera parasiter som hittas i kroppen.

En aminosyrasekvens är en rad av sammanfogade aminosyror som bildar ett protein. Varje protein har sin unika aminosyrasekvens, som bestäms av genetisk information i DNA-molekylen. Den genetiska koden specificerar exakt vilka aminosyror som ska ingå i sekvensen och i vilken ordning de ska vara placerade.

Aminosyrorna i en sekvens är sammanbundna med peptidbindningar, vilket bildar en polymer som kallas ett peptid. När antalet aminosyror i en peptid överstiger cirka 50-100 talar man istället om ett protein.

Aminosyrasekvensen innehåller information om proteinet och dess funktion, eftersom den bestämmer proteins tertiärstruktur (hur aminosyrorna är hopfogade i rymden) och kvartärstruktur (hur olika peptidkedjor är sammansatta till ett komplext protein). Dessa strukturer påverkar proteinet funktion, eftersom de avgör hur proteinet interagerar med andra molekyler i cellen.

Immunoglobuliner är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells och har en viktig roll i immunförsvaret. De består av två identiska lätta kedjor (lambda eller kappa) och två identiska tunga kedjor (alpha, gamma, delta eller epsilon).

En lätt kedja är ett typspecifikt protein som innehåller en variabel region som kan binda till olika antigener, samt en konstant region. Lätta kedjor delas in i två klasser: lambda och kappa. Varje immunoglobulinmolekyl innehåller två identiska lätta kedjor, antingen båda är av lambda-typ eller båda är av kappa-typ.

Lätta kedjor har en molekylmassa på ungefär 25 kDa och består av en variabel region (V) och en konstant region (C). Variabla regionen innehåller tre komplementaritetsdetermineringsområden (CDR) som är involverade i antigenbindningen. Konstanta regionen består av en konstanteram, vilket gör att lätta kedjor kan kategoriseras i olika underklasser baserat på skillnader i den konstanta regionen.

I summa, immunglobulin med lätt kedja är en del av det adaptiva immunförsvaret som producerar proteiner som består av två identiska lätta kedjor och två tunga kedjor. Lätta kedjor innehåller en variabel region som kan binda till olika antigener, samt en konstant region som gör att de kan kategoriseras i olika underklasser.

Immunoglobulin G (IgG) är en typ av antikropp som produceras av B-celler i svaret på ett immunologiskt utmaning. IgG består av två lätta kedjor och två tunga kedjor, där de senare innehåller en konstant region (Fc) och en variabel region som binder till antigener.

IgG har flera funktioner, bland annat att neutralisera toxiner och virus, aktivera komplementsystemet och hjälpa till att fagocytera främmande partiklar. IgG är den vanligaste typen av antikropp i serum och har en halveringstid på ungefär 21 dagar.

Kappkedjan (Fc-delen) hos IgG kan binda till Fc-receptorer på olika celltyper, såsom neutrofiler, monocyter och makrofager. Detta leder till aktivering av dessa celler och initiering av immunförsvaret. Kappkedjan kan även binda till proteiner i komplementsystemet, vilket leder till en kaskad av reaktioner som hjälper till att eliminera främmande partiklar.

Immunoglobulin E (IgE) är en typ av antikropp som produceras av vår immunförsvarsmekanism. Den har en central roll i den omedelbara hypersensitivitetsreaktionen, även känd som allergisk reaktion. När en individ utvecklar en allergi bildas IgE-antikroppar som är specifika för ett visst allergen (till exempel pollen eller äggvita). Dessa IgE-antikroppar binder till mastceller och basofila granulocyter i vår kropp. När individen sedan exponeras för sitt allergen kommer detta att binda till de redan fastbundna IgE-antikropparna, vilket leder till en kaskad av händelser som resulterar i inflammation och symtom relaterade till allergier, såsom snuva, nästäppa, hosta eller andningssvårigheter.

Immunoglobulin A (IgA) är en typ av antikropp som finns i kroppen och hjälper till att skydda mot infektioner. Det finns två huvudsakliga former av IgA: monomerisk IgA som förekommer i blodet, och polymerisk sekretorisk IgA (SIgA) som förekommer på ytor som exponeras för omgivningen, såsom slemhinnor i näsa, lungor, tarmar och ögon.

SIgA produceras av plasmacyter i lymfoida vävnader under slemhinnorna och transporteras till ytan med hjälp av ett protein som kallas sekretorisk komponent (SC). SC skyddar IgA från nedbrytning av enzymer och hjälper till att transportera det genom epitelceller till slemhinnan.

SIgA har flera viktiga funktioner, inklusive att förhindra adhesion och invasionsförmåga hos patogener, neutralisera toxiner och viruset, och samla upp och eliminera antigener från kroppen. Dessutom kan SIgA bidra till att modulera immunresponsen genom att påverka aktiviteten hos andra immunsystemkomponenter, såsom dendritceller och T-celler.

Variabel del av immunglobulin, eller variabla regionen av antikroppar, refererar till de delar av immunoglobulinmolekyler som är varierande och unika för varje specifik antikropp. Den variabla regionen består av två lätta kedjor (VL) och två tunga kedjor (VH), som alla innehåller variabla segment, komplementaritetsdeterminingsregioner (CDR) och framework-regioner. CDR-loops är de mest varierande delarna av den variabla regionen och är direkt involverade i antikroppens bindning till specifika antigener. Den variabla regionen ger immunglobulinet sin förmåga att känna igen och binde till en stor variation av olika antigener, vilket gör det möjligt för immunsystemet att erkänna och bekämpa en mängd olika patogener.

Immunoglobuliner (Ig) är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells i kroppen och har en viktig roll i immunförsvaret. IgM är en typ av immunglobulin och är den första typen av antikroppar som produceras i samband med en infektion. IgM-antikroppar består av fyra monomera enheter som är sammanbundna till varandra, vilket ger dem en pentamerisk struktur. Detta gör att de kan binda till fler antigener samtidigt och därmed aktivera komplementsystemet effektivt. IgM-antikroppar produceras tidigt under en infektion och hjälper till att neutralisera patogenen och eliminera den från kroppen.

Immunglobulinisotyper, även känt som immunoglobulin Klass/Typ, refererar till de olika typerna av antikroppar som produceras av B-celler i det adaptiva immunförsvaret hos däggdjur. Antikroppar är glykoproteiner som innehåller en variabel region som kan binda specifikt till olika antigener, såsom virus, bakterier och andra främmande ämnen.

Det finns fem huvudsakliga immunglobulinisotyper: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Varje isotype har unika egenskaper som gör dem anpassade för olika funktioner i immunförsvaret.

1. IgA - Denna isotyp är speciellt viktig för den mukosala immuniteten och hittas ofta i slemhinnor, såsom i mag-tarmkanalen och luftvägarna. IgA kan finnas som monomerer eller dimerer och skyddar mot infektion genom att neutralisera patogener innan de kan tränga in i kroppen.
2. IgD - Denna isotyp finns huvudsakligen på ytan av B-celler och fungerar som en receptor för antigener, vilket hjälper till att initiera den adaptiva immunresponsen. Ibland kan IgD också hittas i serum.
3. IgE - Denna isotyp är involverad i den allergiska responsen och binder till mastceller och basofiler. När IgE binds till ett allergen kan det utlösa de inflammatoriska reaktionerna som karakteriserar en allergisk reaktion, såsom ökad slemproduktion, snuva näsa och astma.
4. IgG - Denna isotyp är den vanligaste antikroppen i serum och skyddar mot bakterier och virus genom att neutralisera dem eller genom att aktivera komplementsystemet för att eliminera patogener. IgG kan också passera placenta och ger passiv immunitet till foster.
5. IgM - Denna isotyp är den första antikroppen som produceras under en infektion och hjälper till att initiera den adaptiva immunresponsen. IgM är en pentamer med högre avbindningsförmåga än andra isotyper, vilket gör det effektivt för att neutralisera virus och bakterier.

Sammanfattningsvis, de fem olika antikroppsklasserna har varsin specifik funktion i immunförsvaret. De produceras av B-celler som undergått klassomvandling och differensiering för att producera en viss isotyp av antikropp. Varje isotyp har olika egenskaper, såsom struktur, funktion och distributionsmönster i kroppen, vilket gör dem effektiva för att hantera olika typer av patogener och infektioner.

Immunoglobuliner (antikropp) är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells i kroppen för att hjälpa till att bekämpa främmande ämnen som virus, bakterier och andra patogener. Det finns fem typer av immunoglobuliner: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Varje typ har en specifik funktion i immunförsvaret.

Lambda-kedjan (λ-kedjan) är en del av den lätta kedjan i immunoglobulinmolekylen. Den består av två polypeptidkedjor, lambda-1 och lambda-2, som är sammanbundna med disulfidbindningar. Lambda-kedjorna förekommer tillsammans med de andra lätta kedjorna, kappa-kedjorna (κ-kedjorna), i immunoglobulinmolekyler.

Lambda-kedjor är mindre vanliga än kappa-kedjor och utgör endast cirka 15-20% av alla lätta kedjor i människokroppen. De flesta immunglobuliner innehåller antingen en lambda- eller en kappa-kedja, men inte båda.

I summa kan man säga att 'Immunglobulin, lambdakedja' är en typ av antikropp som innehåller en lambda-kedja i sin lätta kedja.

Immunoglobulin D (IgD) är en typ av antikropp som produceras av B-celler i vårt immunsystem. Det är en av de fem typerna av immunoglobuliner som finns hos människor, tillsammans med IgA, IgG, IgM och IgE.

IgD har flera funktioner i vårt immunsystem, men dess specifika roll är fortfarande inte fullständigt förstådd. Det antas att IgD hjälper till att aktivera B-celler när de möter antigener och börjar producera antikroppar för att bekämpa infektioner. IgD kan också ha en roll i att reglera immunresponsen genom att modulera andra cellers funktioner.

IgD består av två identiska långa kedjor (heavy chains) och två identiska korta kedjor (light chains), som hålls samman av disulfidbindningar. Det finns också en membranbindande region i varje långa kedja, vilket gör att IgD kan integreras i cellmembranet på B-celler.

I allmänhet är nivåerna av IgD lägre än de andra typerna av immunoglobuliner i serum, men höga nivåer av IgD kan förekomma vid vissa sjukdomar som exempelvis autoimmuna sjukdomar och B-cellslymfom.

Enligt medicinskt perspektiv refererar "konstant del av immunglobulin" till de regioner i immunoglobulinmolekylen som är konservade och har en relativt konstant sekvens över olika klasser och subklasser av antikroppar. Dessa konservata regioner kallas "konstantha (C)-regioner" eller "konstanta domäner".

Immunoglobuliner, även kända som antikroppar, är glykoproteiner som produceras av B-celler och plasma celler för att identifiera och neutralisera främmande ämnen som intränger i kroppen, såsom patogener. Immunoglobuliner består av två identiska lättkedjor (L) och två identiska tungkedjor (H), som hålls samman av disulfidbindningar. Lättkedjorna innehåller en variabel region (V) och en konstant region (C), medan tungkedjorna innehåller en variabel region (V), följd av tre eller fyra konstanta regioner (C1, C2, C3, C4).

Konstanta delarna av immunglobuliner är involverade i effektorfunktioner som komplementaktivering, opsonisering och antibody-dependent cellular cytotoxicity (ADCC). Dessa funktioner hjälper till att eliminera patogener från kroppen. Variabla regioner av immunglobuliner är ansvariga för specifika bindningar till antigener, och deras sekvenser varierar beroende på typen av antigen som behöver bindas.

'Immunoglobulin fragment, Fc' refererer til den del af et antistof (immunoglobulin) molekylt som er kommon for alle antistoffer, uanset hvilken type antigen de binder sig til. Det består af to heavy chain peptider som er foldet sammen og bundet sammen med disulfidbindinger. Fc-delen interagerer med cellulære receptorer på f.eks. immunceller og kan aktivere diverse cellulære responsmekanismer, herunder fagocytos, antibas-dependent cellular cytotoxicity (ADCC) og komplementaktivering.

B-lymfocyter, också kända som B-celler, är en typ av vita blodkroppar som är en del av det adaptiva immunförsvaret hos däggdjur. Deras främsta funktion är att producera antikroppar, även kallade immunglobuliner, som hjälper till att bekämpa infektioner orsakade av främmande patogener, såsom bakterier och virus. När B-lymfocyterna aktiveras genom kontakt med ett specifikt antigen, ombildas de till plasmacyter som producerar och sekreterar stora mängder av specifika antikroppar för att neutralisera eller eliminera patogenen. B-lymfocyterna utvecklas i benmärgen och kan hittas i lymfknutor, milt, tunntarm och andra lymfatiska vävnader.

'Antikroppsklassswitching' är ett medicinskt begrepp som refererar till en mekanism där B-celler, en typ av vita blodkroppar som producerar antikroppar, kan byta klass på de antikroppar de producerar.

Antikroppar, även kända som immunglobuliner, är proteiner som produceras av B-celler för att hjälpa till att bekämpa infektioner och främmande ämnen i kroppen. Det finns fem olika klasser av antikroppar: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Varje klass har en unik funktion och roll i immunförsvaret.

Genom att byta klass på de antikroppar de producerar kan B-celler anpassa sig till olika typer av infektioner och förbättra sin förmåga att bekämpa dem. Detta sker genom en process där genuttrycket i B-cellen ändras så att den börjar producera en annan typ av antikropp.

Antikroppsklassswitching är en viktig del av den adaptiva immunresponsen och hjälper till att ge kroppen en bredare och mer flexibel förmåga att bekämpa olika typer av patogener.

'Immunoglobulinfragment, Fab' refererar till den del av en antikropp (immunoglobulin) som innehåller den aktiva regionen som binder till ett specifikt antigen. Fab-fragmentet består av den variabla delen av en lättkedja och en tungkedja, som är kopplade till varandra genom en disulfidbindning. Fab-fragmentet har en molekylvikt på ungefär 50 kDa och kan producera under vissa förhållanden i laboratoriet, exempelvis genom enzymatisk behandling av en hel antikropp med papain. Det resulterande Fab-fragmentet har kapacitet att binda till ett specifikt antigen, men saknar förmågan att aktivera komplementsystemet eller påverka cellulära processer som fagocytos.

Immunoglobuliner är proteiner som produceras av kroppens B-celler och är viktiga beståndsdelar av vår immunförsvar. De består av två identiska tunga kedjor (H-kedjan) och två identiska lätta kedjor (L-kedjan), som hålls samman av disulfidbindningar.

J-kedjan är en del av den variabla regionen i de immunoglobuliner som kallas IgM och IgA, och spelar en viktig roll i antikroppers förmåga att binda till och neutralisera främmande ämnen såsom bakterier, virus och toxiner. J-kedjan består av fyra konsekutiva domäner som kallas J-segment, vilka är involverade i monomer-monomer sammanslutningar mellan två identiska immunoglobulinmolekyler för att bilda multimera komplex.

IgM och IgA är de första immunoglobulinklasser som produceras av B-celler under en infektion, och J-kedjan hjälper till att koordinera deras förmåga att binda till och eliminera patogenen.

Immunoglobulinfragment, eller Immunglobulindel, refererar till de fragment som bildas när ett antikroppsmolekyul (immunoglobulin) splittras upp i två delar av enzymet Papain. Den ena delen kallas Fab-framdel (Fragment antigenbindningsdel), och den andra delen kallas Fc-bakdel (Fragment crystallizabel del). Fab-fragmentet innehåller den aktiva sidan som binder till antigenet, medan Fc-fragmentet har en struktur som gör det möjligt för immunoglobulinerna att interagera med andra celler i immunförsvaret.

Immunglobulinallotyper refererer til de genetiske varianter eller typer af immun globulin (antistoffer) som findes i individets krop. Immun globuliner er proteiner, der produceres af B-celler og Plasma celler for at hjælpe med at bekæmpe infektioner og beskytte mod fremmede stoffer.

Der findes fem primære immun globulin typer, som kaldes IgA, IgD, IgE, IgG og IgM. Hver type har en specifik funktion i forsvaret af kroppen. Immunglobulinallotypen bestemmes af gener på kromosom 2 og 22, der koder for de variable regioner af immun globulinerne.

Immunglobulinallotyper kan variere mellem individer, og disse varianter kan have en betydning for individets evne til at producere effektive immun respons på infektioner og vaccinationer. Nogle allotyper kan også være forbundet med en øget risiko for autoimmune sygdomme eller andre helbredsproblemer.

Den medicinska termen "Poly-Ig-receptor" (polymeric immunoglobulin receptor) refererar till ett protein som transporterar polymeriska immunglobuliner, främst IgA och IgM, från lumen i tarmen eller luftvägarna till den mukosala ytan och sedan släpper ifrån sig dem på ytan. Där utsöndras de som sekretoriska immunglobuliner (sIgA och sIgM) som skyddar mot infektioner genom att neutralisera patogener och toxiner.

Poly-Ig-receptorn består av en transmembrana alpha-grupp protein som klyvs i två delar efter transporten till ytan: en extracellulär region som binder polymeriska immunglobulin komplex, och en intracellulär region som är involverad i receptorns inrecelldelning.

Förkortningen för Poly-Ig-receptor är ofta PiR eller sIgAR (sekreterande IgA-receptor).

Immunglobulinets J-kedja, även känd som IgJ eller J-chain, är en proteinstruktur som förekommer i vissa typer av antikroppar (immunoglobuliner) i människokroppen. Denna kedja hjälper till att sammanfoga de tunga kedjorna (H-kedjor) i immunoglobulinerna, särskilt IgM och IgA isotyperna.

IgJ-kedjan bidrar till bildandet av polymerer av antikroppar, vilket ökar deras förmåga att binda till antigen och aktivera immunförsvaret. Den hjälper också till att transportera antikroppar genom kroppen, särskilt i samband med sekretorisk IgA (SIgA), som försvarar ytor som exponeras för omgivningen, såsom slemhinnor.

Bakteriella antikroppar är en typ av antikroppar som produceras av immunsystemet i samband med en infektion orsakad av bakterier. Dessa antikroppar är proteiner som bildas av B-celler och är specificerade för att binda till specifika antigener på ytan av bakterierna. När bakteriella antikroppar binder till sina målantigener aktiveras komplementsystemet, vilket kan leda till destruktion av bakterierna och skydda kroppen från infektioner.

Bakteriella antikroppar kan vara av olika typer, inklusive IgG, IgM, IgA och IgE, beroende på vilken sorts immunrespons som är aktiverad. Varje typ av antikropp har en unik funktion i kroppen, men de flesta bakteriella antikroppar är av typen IgG, som är den vanligaste och mest flexibla typen av antikroppar.

Det är värt att notera att det kan finnas en förväxlingsrisk med begreppen "bakteriella antikroppar" och "antikroppar mot bakterier". De senare refererar till när en persons immunsystem har producerat antikroppar som reagerar med bakterier eller deras toxiner, oavsett om personen är sjuk eller inte. Därför kan en person ha antikroppar mot bakterier utan att vara sjukt.

Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) är en typ av immunologisk analys som använder en enzymmärkt antikropp för att detektera och quantifiera en specifik molekyl, till exempel ett protein eller en peptid, i en biologisk prov.

I ELISA-analysen fästs antigenet (det målprotein som ska detekteras) först till en solid fas, till exempel en mikrotitrerad platta. Sedan adsorberas en primär antikropp som binder till antigenet till plattan. Efter en washing-steg adderas en sekundär antikropp som är konjugerad till ett enzym, såsom horseradish peroxidase (HRP). Den sekundära antikroppen binder till den primära antikroppen och efter ytterligare washing-steg tillsätts ett substrat som reagerar med det enzymmärkta komplexet och genererar ett signal som kan kvantifieras, vanligtvis i form av färgförändring eller fluorescens.

ELISA är en mycket känslig och specifik analysmetod som används inom flera områden, till exempel för att detektera och mäta antikroppar i serum, för att upptäcka patogener såsom virus och bakterier, och för att bestämma koncentrationen av olika hormoner och andra biologiskt aktiva molekyler.

Receptor: En receptor är ett proteinmolekyl som kan binda specifikt till en annan molekyl, kallad ligand. I en medicinsk kontext refererar receptorer ofta till proteiner på cellens yta eller i cellens inre (i cytoplasman eller kärnan) som binder till signalsubstanser och aktiverar cellulära svar när de binds till sin ligand.

Antigen: Ett antigen är ett molekyl som kan identifieras och stimulera immunsystemet att producera en specifik immunrespons. Antigener kan vara proteiner, polysackarider, lipopolysackarider eller andra strukturer som finns på bakterier, virus, svampar, parasiter eller transplanterade celler och vävnader. När ett antigen binds till en immuncell aktiveras den och sätter igång en immunrespons mot det antigenetiska ämnet.

B-celler: B-celler är en typ av vita blodkroppar som utgör en del av adaptiva immunsystemet. De producerar och sekreterar antikroppar (immunglobuliner) som binder till specifika antigener och hjälper till att eliminera dem från kroppen. När en B-cell möter ett antigen aktiveras den och differensieras till en plasmacyt, en cell som producerar och sekreterar stora mängder av specifika antikroppar mot det antigenetiska ämnet.

'Myeloma proteiner' är ett samlingsbegrepp för oönormala proteinmolekyler som produceras i multipel myelom, en cancerform som utgår från plasmaceller i benmärgen. Dessa proteiner kallas även M-proteiner och kan delas in i två huvudkategorier:

1. Immunglobuliner (tunga kedjor): De flesta myeloma protein är fullständiga eller fragment av immunoglobuliner, som består av två tunga kedjor och två lätta kedjor. Tunga kedjor kan vara av typen IgG, IgA, IgD, IgE eller IgM.

2. Bence Jones-proteiner (lätta kedjor): Dessa är fristående lätta kedjor som inte binds till tunga kedjor. De kan hittas i urinen hos personer med multipel myelom.

Myeloma proteinerna kan orsaka skada på olika sätt, bland annat genom att störa normal produktion av andra proteiner, leda till bildning av abnormala antikroppar och orsaka nedsatt funktion hos immunsystemet.

'Antikroppsspecificitet' refererer til hvilken specifik antigen en given antikrop binder seg til. Antikroppar er proteiner som produceres av immunsystemet for å bekjempe fremmede stoffer, såkalt antigener. Hver antikrop har en unik struktur som gjør at den kun binder spesifikt til et bestemt antigen. Dette kaller man antikroppsspecificiteten. Denne specifisiteten er viktig for å sikre at immunsystemet reagerer korrekt på ulike trusler og ikke angriper kroppens egne celler ved fejlagtige responsar.

Immunglobulin tung-kedja, eller IgG, är en typ av antikropp som produceras av B-celler i svaret på ett antigen. IgG är den vanligaste typen av immunoglobulin och hittas i alla kroppsv liknande vätskor, inklusive blod och vätskan utanför celler (extracellulär vätska). Det finns fyra subklasser av IgG: IgG1, IgG2, IgG3 och IgG4.

IgG ger immunitet mot bakterier och virus genom att binda till deras yta och markera dem för förstörelse av andra delar av det immuna systemet. Det gör också så att komplementproteiner aktiveras, vilket kan leda till destruktion av mikroorganismerna. IgG kan passera genom moderkakan till fostret och ger den passiv immunitet under de första månaderna efter födelsen.

IgG har också en viktig roll i att bekämpa toxiner och cancerceller, samt att neutralisera virus. Det är den enda typen av antikropp som kan passera genom kapillärväggarna till vävnader och ge skydd mot infektion där. IgG har också en lång halveringstid jämfört med andra typer av immunoglobulin, vilket gör att det kan vara effektivt i kroppen under en längre tid.

Somatisk hypermutation (SHM) är ett naturligt fenomen som sker i B-celler under deras differentiering och aktivering. Det innebär en hög frekvens av mutationer i de gener som kodar för immunglobuliner (antikroppar), särskilt V-regionerna hos immunoglobulin-heavy chain (IgH) och immunoglobulin-light chain (IgL). Dessa mutationer leda till en diversifiering av antikropparnas specifika bindningsegenskaper, vilket möjliggör en bättre anpassning till olika patogener. SHM är en viktig mekanism i adaptiva immunförsvaret hos däggdjur och styrs av enzymer som AID (aktivator av immunglobulin-switch) och DNA-polymeras η.

'Plasmacytom' är en benign (godartad) tumör som består av plasma cells, vilket är en typ av vit blodcell som producerar antikroppar i immunsystemet. Plasmacytomer tenderar att växa lokalt och bilda en massa i ett specifikt område, ofta i benen eller huden. Det är ovanligt att plasmacytomer sprider sig till andra delar av kroppen.

Plasmacytomer skiljer sig från maligna (ontartade) tumörer som kallas multipelt myelom, där plasma cells också spelar en central roll. I multipelt myelom har plasma cellsen förlorat kontrollen över celldelningen och kan sprida sig till andra delar av kroppen, vilket kan orsaka allvarliga komplikationer som benstarknader, njursvikt och immunbrist.

Det är värt att notera att det kan vara svårt att skilja mellan en godartad plasmacytom och en tidig ondartad multipelt myelom, så en patient med en diagnos av plasmacytom bör följas noggrant av en läkare för att säkerställa att tumören inte utvecklas till cancer.

Immunoglobulin, eller antikroppar, är proteiner som produceras av B-celler och plasma cells i vårt immunsystem för att hjälpa till att bekämpa främmande ämnen såsom bakterier, virus och andra patogener. Det finns fem typer av immunglobuliner: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Var och en av dessa har olika funktioner i kroppen.

Immunoglobulin deltakedja (IgD) är en av de fem typerna av immunglobuliner. Det uttrycks huvudsakligen på ytan av B-celler, där det fungerar som en receptor för antigener och hjälper till att initiera den adaptiva immunresponsen. IgD har också visat sig ha en viss roll i allergiska reaktioner och i vissa autoimmuna sjukdomar.

I allmänhet är nivåerna av IgD låga i serum, men kan öka vid vissa sjukdomstillstånd såsom B-cellslymfom och kronisk lymfatisk leukemi.

"Antibody class switch region" refers to a segment of DNA in the immune cell's genome that determines the type of antibody that will be produced. Antibodies are proteins that the immune system produces to help fight off infections and diseases. There are several different classes of antibodies, each with its own unique function and structure.

The class switch region is located within a larger DNA segment called the heavy chain constant region, which codes for the constant (C) regions of the heavy chains of an antibody molecule. The C region determines the effector functions of an antibody, such as whether it can activate complement or bind to Fc receptors on immune cells.

During an immune response, B cells can undergo a process called class switching, in which they change the type of antibody they produce by altering the heavy chain constant region through a DNA recombination event. This allows the B cell to produce antibodies with different effector functions that are better suited to fight off the particular pathogen it is encountering. The class switch region contains the genetic information necessary for this process to occur, and it is regulated by various signals from the immune system.

Immunoglobulin A (IgA) är en typ av antikropp som produceras av kroppens immunsystem. Det finns två huvudsakliga former av IgA: monomera IgA som förekommer i blodet och polymera IgA, främst i form av dimerer, som förekommer i sekret (till exempel slem, saliv, tårar, mjölktantsekreter och mag-tarmsekret).

IgA har en viktig roll i immunförsvaret mot infektioner i kroppens yttre barriärer, såsom huden, slemhinnorna i näsa, mun, tarmar och lungor. Den skyddar oss genom att binda till antigener (främmande ämnen som kan utgöra hot mot kroppen, till exempel bakterier eller virus) och neutralisera dem så att de inte kan infektera celler i kroppen. IgA kan även hindra patogener från att kolonisera yttre barriärer genom att förhindra deras anslutning till cellerna där.

IgA förekommer också i modifierad form, som secretor-IgA, som skyddar slemhinnorna mot patogener och toxiska substanser genom att förhindra deras absorption från tarmkanalen.

Anti-idiotypiska antikroppar, även kända som anti-Id eller AIA, är en typ av antikroppar som binder till specifika regioner (idiotypen) på andra antikroppars variabla regioner. Dessa regioner är unika för varje antikropp och spefierar den specifika antigenstrukturen de binder till.

När en organism producerar en antikropp mot ett främmande antigen, kan en annan typ av B-cell klona sig själv och producera en anti-idiotypisk antikropp som binder till den ursprungliga antikroppens idiotyp. Anti-idiotypiska antikroppar kan därför anses vara "anti-antikroppar".

Anti-idiotypiska antikroppar har visat sig ha potential som terapeutiska verktyg inom medicinen, särskilt inom cancerbehandling och autoimmuna sjukdomar. De kan användas för att modulera immunsvaret genom att blockera eller stimulera vissa delar av det.

Immunoglobulin idiotypes refer to the unique antigenic determinants found on the variable regions of immunoglobulin (antibody) molecules. The variable region of an antibody is responsible for recognizing and binding to specific antigens, and it is composed of several hypervariable regions that form a highly specific antigen-binding site.

Idiotypes are unique to each antibody and can be used to identify and distinguish different antibodies from one another. They are also subject to genetic recombination and mutation, which allows the immune system to generate a diverse repertoire of antibodies with different specificities.

Immunoglobulin idiotyping is a technique used to identify and characterize the idiotypes present on an antibody. This can be useful in various applications, such as identifying the specificity of an antibody, monitoring the immune response to a vaccine or infection, or diagnosing certain types of B-cell malignancies.

Immunoglobulin idiotype classifications include:

1. Idiotype: The unique antigenic determinant present on the variable region of an immunoglobulin molecule.
2. Idiotypic determinant: A specific epitope or antigenic site located within the idiotype.
3. Idiotype network: A complex network of interacting idiotypes and anti-idiotypes that play a role in regulating the immune response.
4. Anti-idiotype antibody: An antibody that recognizes and binds to an idiotype, often used as a probe for identifying specific idiotypes.
5. Private idiotype: An idiotype unique to an individual or clone of B cells.
6. Public idiotype: An idiotype shared by multiple individuals or clones of B cells in response to a common antigenic stimulus.

Gammaglobuliner, även kända som immunglobulin G (IgG), är en typ av globuliner eller proteinmolekyler som förekommer i blodplasma och lymfa. De är en del av adaptiva immunsystemet och har en viktig roll i den humorella immuniteten, vilket innebär att de hjälper till att försvara kroppen mot infektioner genom att neutralisera toxiner och virus samt underlätta fagocytos (när vita blodkroppar, eller fagocyter, fagocyterar främmande partiklar).

IgG är den vanligaste typen av antikropp i människokroppen och utgör cirka 75-80 procent av alla antikroppar. De har en långvarigare verkan jämfört med andra typer av antikroppar, eftersom de kan förbli i kroppen i upp till flera månader eller år efter att man har återhämtat sig från en infektion. IgG-antikroppar kan också passera genom moderkakan och ge fostret passiv immunitet under de första månaderna av livet, innan det själv har utvecklat ett eget immunförsvar.

'Virusantikroppar' (eller 'virusantistoffer') är immunologiska proteiner som produceras av B-celler i kroppen som svar på en infektion med ett virus. Dessa antikroppar binder till ytor på viruset, vilket gör det möjligt för kroppens immunsystem att identifiera och eliminera viruset från kroppen.

Det finns olika typer av virusantikroppar, men de flesta tillhör en grupp som kallas IgG-antikroppar. När en person har haft en infektion med ett visst virus och sedan har blivit immun mot det, kommer de att ha höga nivåer av specifika IgG-antikroppar i sin blodomlopp som kan mätas för att fastställa om personen har haft en tidigare infektion.

Det är värt att notera att det finns också andra typer av immunologiska respons på virusinfektioner, såsom T-celler och interferoner, men virusantikroppar är ett viktigt sätt för kroppen att identifiera och bekämpa viruset.

Molekylsekvensdata (molecular sequencing data) refererer til de resultater som bliver genereret når man secvenserer DNA, RNA eller proteiner i molekylærbiologien. Det innebærer typisk en række af nukleotider (i DNA- og RNA-sekvensering) eller aminosyrer (i proteinsekvensering), der repræsenterer den specifikke sekvens af gener, genetiske varianter eller andre molekyler i et biologisk prøve.

DNA-sekvensdata kan f.eks. anvendes til at identificere genetiske varianter, undersøge evolutionæ forhold og designe PCR-primerer. RNA-sekvensdata kan bruges til at studere genudtryk, splicevarianter og andre transkriptionelle reguleringsmekanismer. Proteinsekvensdata er vigtige for at forstå proteinstruktur, funktion og interaktioner.

Molekylsekvensdata kan genereres ved hjælp af forskellige metoder, herunder Sanger-sekvensering, pyrosekvensering (454), ion torrent-teknikker, single molecule real-time (SMRT) sekvensering og nanopore-sekvensering. Hver metode har sine styrker og svagheder, og valget af metode afhænger ofte af forskningens specifikke behov og ønskede udbytte.

... lambdakedjaImmunglobulin DKonstant del av immunglobulinImmunglobulinfragment, FcImmunglobulin, gammakedjaImmunglobulinfragment ... ImmunglobulinerImmunglobulin GImmunglobulin AImmunglobulin MImmunglobulin, tung kedjaImmunglobuliner, intravenösaImmunglobulin ... lätt kedjaImmunglobulin, kappakedjaImmunglobulin EImmunglobulin A, sekretorisktVariabel del av immunglobulinImmunglobulin, my- ... immunglobulin tung-kedjaSomatisk hypermutation, immunglobulinAntikroppsklassbytesområdeImmunglobulinidiotyperBassekvens ...