Amyloid beta-peptides sont des peptides qui se forment à partir d'une protéine précurseur appelée APP (amyloid precursor protein). Ces peptides sont un composant clé des plaques amyloïdes, qui sont des dépôts extracellulaires anormaux trouvés dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer. Les amyloid beta-peptides ont une tendance à s'agréger et à former des structures bêta-feuilletées qui sont insolubles et résistantes à la dégradation. L'accumulation de ces peptides dans le cerveau est pensée pour contribuer au développement et à la progression de la maladie d'Alzheimer, en endommageant les cellules nerveuses et en perturbant la communication entre elles. Cependant, la relation exacte entre les amyloid beta-peptides et la maladie d'Alzheimer n'est pas complètement comprise et est un domaine de recherche active.

La maladie d'Alzheimer est une maladie neurodégénérative progressive qui affecte principalement les personnes âgées. Elle est caractérisée par une détérioration cognitive, des troubles de la mémoire, du langage, du raisonnement et du jugement. Ces symptômes sont dus à la mort lente et progressive des neurones dans le cerveau.

La maladie tire son nom du Dr Alois Alzheimer qui, en 1906, a été le premier à décrire les lésions caractéristiques de cette maladie chez une patiente atteinte de démence sénile. Les lésions typiques comprennent la présence de plaques amyloïdes et d'enchevêtrements neurofibrillaires dans le cerveau.

La cause exacte de la maladie d'Alzheimer est inconnue, mais il semble qu'il y ait une interaction complexe entre des facteurs génétiques et environnementaux qui conduisent au développement de la maladie. Actuellement, il n'existe pas de traitement curatif pour cette maladie, seulement des thérapies palliatives visant à ralentir sa progression et à améliorer la qualité de vie des patients.

L'amyloïde est une protéine anormalement pliée et accumulée qui se dépose sous forme de fibrilles bêta-pliées dans les tissus et organes, entraînant leur dysfonctionnement. Ces dépôts amyloïdes peuvent s'accumuler dans divers endroits du corps, mais ils sont souvent trouvés dans le cerveau, le cœur, les reins, le foie et les glandes surrénales.

Dans le cerveau, l'amyloïde est associée à la maladie d'Alzheimer et à d'autres troubles neurodégénératifs. Les plaques amyloïdes forment des dépôts extracellulaires entre les neurones, perturbant ainsi la communication neuronale et entraînant une toxicité cellulaire.

Dans le cœur, l'amyloïde peut provoquer une cardiomyopathie restrictive, une insuffisance cardiaque et des arythmies. Dans les reins, le foie et les glandes surrénales, l'amyloïde peut entraîner une insuffisance organique en altérant la structure et la fonction des tissus affectés.

Il existe différents types d'amyloïdes, chacun étant associé à une protéine spécifique qui se replie maladroitement. Par exemple, l'amyloïde-β est le type principal trouvé dans la maladie d'Alzheimer, tandis que l'amyloïde A est souvent observée dans les maladies inflammatoires et infectieuses chroniques.

Le diagnostic de l'amyloïose, qui est le terme utilisé pour décrire la présence généralisée d'amyloïdes dans le corps, repose sur des tests de laboratoire, des biopsies tissulaires et des examens d'imagerie. Le traitement vise à gérer les symptômes sous-jacents et à ralentir la progression de la maladie.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

La protéine amyloïde A sérique (SAA) est une protéine de phase aiguë, ce qui signifie qu'elle est produite en réponse à une inflammation dans le corps. Elle est synthétisée principalement par le foie et fait partie de la famille des apolipoprotéines associées aux lipoprotéines de haute densité (HDL).

La protéine SAA joue un rôle important dans le système immunitaire, en particulier dans la réponse inflammatoire. Lors d'une infection ou d'une inflammation, les niveaux de SAA augmentent rapidement dans le sang pour aider à combattre l'agent pathogène ou à réparer les tissus endommagés. Cependant, des niveaux élevés et persistants de SAA peuvent contribuer au développement de maladies inflammatoires chroniques et d'autres affections, telles que l'athérosclérose et la polyarthrite rhumatoïde.

Dans certaines conditions, comme la maladie de l'alimentation amyloïde, la protéine SAA peut se déposer dans les tissus sous forme d'amyloïdes, des agrégats fibrillaires insolubles qui peuvent perturber leur fonction et entraîner des dommages organiques. Ces dépôts amyloïdes sont souvent associés à une inflammation chronique et à la production accrue de protéines SAA.

En termes simples, une liaison hydrogène est un type particulier de interaction intermoléculaire qui se produit lorsqu'un atome d'hydrogène, lié à un atomede forte électronégativité (généralement l'oxygène, l'azote ou le fluor), interagit avec un autre atome d'électronégativité proche. Cette interaction est plus forte qu'une force de van der Waals typique mais plus faible qu'une liaison covalente réelle.

Dans un contexte médical et biochimique, les liaisons hydrogène jouent un rôle crucial dans la stabilisation des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques telles que les protéines et l'ADN. Elles contribuent à maintenir la structure spatiale des molécules en créant des ponts entre différentes parties de ces dernières, ce qui permet leur reconnaissance et leur interaction spécifique avec d'autres molécules dans le cadre des processus cellulaires.

Par exemple, dans l'ADN, les liaisons hydrogène maintiennent ensemble les deux brins complémentaires de la double hélice grâce à des paires de bases spécifiques (A-T et G-C) maintenues par ces interactions. De même, dans les protéines, elles aident à stabiliser la structure secondaire (par exemple, les feuillets β plissés et les hélices α) et tertiaire en créant des réseaux complexes d'interactions entre différents résidus d'acides aminés.

Le précurseur de la protéine bêta-amyloïde, également connu sous le nom d'APP (pour « Amyloid Precursor Protein » en anglais), est une protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans le développement de la maladie d'Alzheimer. Cette protéine est largement exprimée dans divers types de tissus, mais elle est particulièrement concentrée dans le cerveau.

La protéine bêta-amyloïde est un peptide toxique qui s'accumule dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer, formant des plaques amyloïdes qui sont associées à la neurodégénérescence et à la perte de mémoire. Le précurseur de la protéine bêta-amyloïde est une protéine beaucoup plus grande qui est clivée en plusieurs fragments, dont le peptide bêta-amyloïde.

Le processus de clivage du précurseur de la protéine bêta-amyloïde est complexe et régulé par plusieurs enzymes différentes, notamment les β- et γ-secrétases. Des mutations dans le gène APP ou dans les gènes des enzymes de clivage peuvent entraîner une production accrue de peptides bêta-amyloïdes toxiques, ce qui peut augmenter le risque de développer la maladie d'Alzheimer.

Par conséquent, le précurseur de la protéine bêta-amyloïde est un sujet important de recherche dans le domaine des maladies neurodégénératives, en particulier dans la compréhension et le traitement de la maladie d'Alzheimer.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

La "plaque amyloïde" est un terme utilisé en médecine pour décrire des dépôts anormaux et protectiques de protéines dans le tissu cérébral. Ces plaques sont principalement composées d'une protéine appelée "peptide bêta-amyloïde" (Aβ), qui est un fragment d'une protéine précurseure amyloïde plus grande. Lorsque cette protéine est décomposée en peptides plus petits, des agrégats de peptides Aβ peuvent s'accumuler et former des plaques amyloïdes.

Ces plaques sont caractéristiques de certaines maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer. Bien que leur rôle exact dans la pathogenèse de ces maladies ne soit pas entièrement compris, il est généralement admis qu'elles contribuent à la toxicité neuronale et au déclin cognitif associés à ces affections.

Il convient de noter que des plaques amyloïdes peuvent également être trouvées dans d'autres parties du corps, telles que le pancréas, le cœur et les reins, où elles sont généralement associées à d'autres maladies.

L'islet amyloid polypeptide (IAPP), également connu sous le nom de polypeptide amyloïde des îlots pancréatiques ou peptide amyline, est une petite protéine à chaîne simple composée de 37 acides aminés. Elle est produite et sécrétée par les cellules beta du pancréas en réponse à la consommation de nourriture, en même temps que l'insuline.

Le rôle physiologique principal de l'IAPP est de réguler la glycémie en inhibant la sécrétion de glucagon par les cellules alpha du pancréas et en ralentissant la vidange gastrique. Cependant, dans certaines conditions pathologiques telles que le diabète de type 2, l'IAPP peut s'agréger et former des dépôts amyloïdes dans les îlots de Langerhans du pancréas, ce qui peut contribuer à la destruction des cellules bêta et à la progression de la maladie.

La formation d'amyloïde IAPP est considérée comme une caractéristique pathologique clé du diabète de type 2 et est souvent associée à une altération de la fonction des cellules bêta et à une diminution de la production d'insuline. La recherche sur l'IAPP et sa relation avec le diabète sucré continue de fournir des informations importantes sur les mécanismes sous-jacents de la maladie et les stratégies thérapeutiques potentielles pour prévenir ou ralentir sa progression.

L'amylose est une maladie rare mais grave qui se caractérise par l'accumulation anormale et généralisée d'une protéine appelée "fibrilles amyloïdes" dans différents tissus et organes du corps. Ces fibrilles sont des agrégats de protéines mal repliées qui forment des dépôts insolubles et résistants, perturbant ainsi la structure et la fonction normales des organes touchés.

L'amylose peut affecter divers systèmes corporels, tels que le cœur, les reins, le foie, les glandes surrénales, les poumons, le système nerveux périphérique et la peau. Les symptômes varient considérablement en fonction des organes atteints et peuvent inclure :

* Insuffisance cardiaque congestive
* Insuffisance rénale
* Neuropathie sensorielle ou motrice
* Hépatomégalie (augmentation du volume du foie)
* Splénomégalie (augmentation du volume de la rate)
* Purpura cutané (ecchymoses et petites hémorragies sous-cutanées)

Il existe plusieurs types d'amylose, classés en fonction de la protéine spécifique qui forme les dépôts amyloïdes. Les plus courants sont l'amylose AL (associée à une production anormale de chaînes légères d'immunoglobulines par des cellules plasmocytaires malignes ou bénignes), l'amylose AA (liée à une inflammation chronique) et l'amylose héréditaire ou familiale (due à des mutations génétiques spécifiques).

Le diagnostic d'amylose repose sur des tests de laboratoire, des examens d'imagerie et des biopsies tissulaires pour confirmer la présence de dépôts amyloïdes. Le traitement dépend du type d'amylose et peut inclure une chimiothérapie, une greffe de cellules souches, des médicaments anti-inflammatoires ou des thérapies ciblant la protéine responsable de la formation des dépôts amyloïdes.

L'angiopathie amyloïde cérébrale est une affection dans laquelle les protéines anormales appelées peptides bêta-amyloïdes s'accumulent dans les parois des vaisseaux sanguins du cerveau. Cette accumulation peut entraîner un rétrécissement ou un blocage des vaisseaux sanguins, ce qui peut endommager les tissus cérébraux environnants et entraîner une variété de symptômes neurologiques.

Les peptides bêta-amyloïdes sont des fragments d'une protéine plus grande appelée précurseur de la protéine amyloïde (APP). Dans certaines conditions, telles que la maladie d'Alzheimer et d'autres formes de démence, les peptides bêta-amyloïdes ont tendance à s'agréger et à former des plaques dans le cerveau. Chez certaines personnes, ces peptides peuvent également s'accumuler dans les parois des vaisseaux sanguins, entraînant une angiopathie amyloïde cérébrale.

Les symptômes de l'angiopathie amyloïde cérébrale peuvent varier considérablement, allant de légers à sévères. Ils peuvent inclure des maux de tête, des étourdissements, des troubles de la vision, des convulsions, des accidents vasculaires cérébraux et des démences. Le diagnostic de l'angiopathie amyloïde cérébrale peut être difficile, car elle peut ressembler à d'autres conditions neurologiques. Les médecins peuvent utiliser une combinaison de tests, tels que l'imagerie par résonance magnétique (IRM), la tomographie par émission de positrons (TEP) et les biopsies, pour diagnostiquer cette condition.

Le traitement de l'angiopathie amyloïde cérébrale dépend de la gravité des symptômes et peut inclure des médicaments pour contrôler la pression artérielle, prévenir les caillots sanguins et réduire le risque d'accident vasculaire cérébral. Dans certains cas, une intervention chirurgicale peut être nécessaire pour enlever les plaques amyloïdes des vaisseaux sanguins. La recherche se poursuit pour trouver de nouveaux traitements pour cette condition.

Le composant amyloïde P sérique, également connu sous le nom de sAP, est une forme soluble du peptide bêta-amyloïde (Aβ) qui circule dans le sang. Les peptides bêta-amyloïdes sont des fragments de protéines précurseurs amyloïdes (APP) qui sont normalement présents dans le cerveau et jouent un rôle important dans la structure et la fonction des neurones.

Cependant, lorsque les peptides bêta-amyloïdes s'agglutinent et forment des plaques amyloïdes, ils peuvent être déposés anormalement dans le cerveau, entraînant une accumulation toxique qui peut endommager et tuer les neurones. Cette accumulation est un signe distinctif de la maladie d'Alzheimer et d'autres troubles neurodégénératifs.

Le composant amyloïde P sérique est mesuré dans le sang comme un biomarqueur possible pour détecter et surveiller la maladie d'Alzheimer et d'autres troubles neurodégénératifs. Des niveaux élevés de sAP peuvent indiquer une accumulation accrue de plaques amyloïdes dans le cerveau, ce qui peut aider au diagnostic précoce et à la surveillance de la maladie. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour déterminer si les niveaux de sAP peuvent être utilisés comme un biomarqueur fiable et sensible pour le diagnostic et la surveillance de la maladie d'Alzheimer et d'autres troubles neurodégénératifs.

Les neuropathies amyloïdes sont un groupe de troubles nerveux causés par la présence de dépôts anormaux d'une protéine appelée "amyloïde" dans les tissus nerveux. Ces dépôts peuvent endommager et détruire les nerfs, entraînant une variété de symptômes neurologiques.

Les neuropathies amyloïdes peuvent affecter les nerfs sensoriels, moteurs ou autonomes, entraînant des symptômes tels que des picotements, des engourdissements, des douleurs, une faiblesse musculaire, une perte de réflexes, des problèmes d'équilibre et de coordination, des troubles digestifs, cardiaques ou urinaires.

Les neuropathies amyloïdes peuvent être héréditaires ou acquises. Les formes héréditaires sont souvent causées par des mutations dans les gènes qui produisent les protéines amyloïdes, tandis que les formes acquises peuvent être associées à des maladies sous-jacentes telles que le myélome multiple, la maladie de Waldenström ou l'insuffisance rénale chronique.

Le diagnostic de neuropathies amyloïdes repose sur une combinaison d'examens cliniques, électrophysiologiques et de biopsie nerveuse pour confirmer la présence de dépôts amyloïdes dans les tissus nerveux. Le traitement dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des médicaments pour soulager les symptômes, des thérapies physiques ou des greffes de cellules souches.

Amyloid Precursor Protein (APP) Secretases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la production de bêta-amyloïde, une protéine toxique associée à la maladie d'Alzheimer. L'APP est une protéine transmembranaire qui peut être clivée par trois types différents de secretases : alpha-secretase, beta-secretase et gamma-secretase.

Le clivage de l'APP par alpha-secretase produit des peptides non toxiques et prévient la formation de plaques amyloïdes. En revanche, le clivage de l'APP par beta-secretase et gamma-secretase entraîne la production de peptides bêta-amyloïdes, qui peuvent s'accumuler dans le cerveau et former des plaques amyloïdes. Ces plaques sont une caractéristique pathologique de la maladie d'Alzheimer.

Les inhibiteurs de secretases ont été étudiés comme traitement potentiel pour la maladie d'Alzheimer, mais les résultats des essais cliniques ont été décevants jusqu'à présent. Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre le rôle exact des APP secretases dans la pathogenèse de la maladie et pour développer des traitements plus efficaces.

Je suis désolé, mais il n'y a pas de terme médical communément reconnu appelé "Rouge Congo". Il est possible que vous fassiez référence à un type de teinture ou de colorant chimique connu sous le nom de " Rouge de Congo ". Cependant, ce n'est pas non plus un terme directement lié au domaine médical. Le Rouge de Congo est une teinture rouge brillante utilisée en microscopie pour la coloration des tissus et des cellules. Il est utilisé pour mettre en évidence certaines structures, telles que les mastocytes et les fibres élastiques. Mais rappelez-vous qu'il s'agit d'un usage histologique et non médical direct.

Les neuropathies amyloïdes familiales sont un groupe de troubles nerveux héréditaires rares causés par des mutations génétiques spécifiques. Ces mutations entraînent la production d'une protéine anormale qui a tendance à s'agréger et à former des dépôts amyloïdes dans divers tissus du corps, y compris les nerfs périphériques.

Les neuropathies amyloïdes familiales peuvent affecter à la fois le système nerveux périphérique (les nerfs en dehors du cerveau et de la moelle épinière) et le système nerveux autonome (qui contrôle les fonctions automatiques du corps telles que la fréquence cardiaque, la pression artérielle, la digestion et la température corporelle).

Les symptômes de ces neuropathies peuvent inclure une perte de sensation, des picotements ou un engourdissement dans les mains et les pieds, des douleurs nerveuses, une faiblesse musculaire, des problèmes d'équilibre et de coordination, ainsi que des problèmes digestifs, cardiaques et urinaires dus à l'atteinte du système nerveux autonome.

Il existe plusieurs types de neuropathies amyloïdes familiales, chacune étant causée par une mutation génétique différente. Les traitements peuvent inclure des médicaments pour soulager les symptômes, la physiothérapie et, dans certains cas, des thérapies expérimentales telles que la transplantation de cellules souches ou l'administration d'anticorps monoclonaux.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une confusion dans votre question. « Quebec » est en réalité le nom d'une province du Canada et non un terme médical. Si vous cherchez des informations sur une condition médicale ou un terme médical spécifique, veuillez me fournir celui-ci afin que je puisse vous aider au mieux.

Je suis désolé, "Encyclopedias as Topic" n'est pas une définition médicale. Il s'agit plutôt d'une catégorie de sujets dans la classification MeSH (Medical Subject Headings) utilisée pour indexer les articles de bibliographie en médecine et en sciences de la santé. Cette catégorie comprend des encyclopédies médicales générales ou spécialisées, des dictionnaires médicaux, des manuels médicaux et d'autres ressources similaires. Cependant, il ne s'agit pas d'une définition médicale à proprement parler.

Je suis désolé, "Pseudotsuga" ne correspond pas à un terme médical. Il s'agit plutôt d'un genre de conifères appartenant à la famille des Pinacées. Ce genre comprend plusieurs espèces d'arbres communément appelés Douglasiennes ou Pseudotsugues. Ils sont souvent utilisés dans l'industrie forestière pour la production de bois d'œuvre.

Je suis désolé, "Histoire du 19" ne semble pas être une terminologie médicale établie. Le terme "histoire" dans un contexte médical se réfère généralement à l'histoire de la santé d'un patient, y compris ses antécédents médicaux, ses symptômes actuels, ses allergies et son mode de vie. Le chiffre "19" pourrait faire référence à une certaine procédure, diagnostic ou événement médical spécifique lié à l'année 2019. Cependant, sans plus de contexte, il est difficile de fournir une définition médicale précise pour "Histoire du 19". Il serait préférable d'obtenir des éclaircissements sur ce terme à partir de la source qui l'a utilisé.

Le cul-de-sac de Douglas, également connu sous le nom de cavité douglas ou pouch of douglas, est une cavité virtuelle située dans la région pelvienne du corps humain. Il s'agit de l'espace situé entre le rectum et l'utérus chez les femmes, tandis que chez les hommes, il se trouve entre le rectum et la vessie. Cette région est remplie de liquide séreux et constitue un espace potentiel où des accumulations anormales de fluides ou de gaz peuvent se produire, telles que dans le cas d'une ascite ou d'une péritonite. L'examen du cul-de-sac de Douglas est important en gynécologie et en médecine générale pour détecter d'éventuelles pathologies pelviennes.

Je suis désolé, "Histoire Du 20" ne semble pas être un terme médical reconnu. Il est possible qu'il y ait une faute d'orthographe ou de frappe dans votre requête. Si vous cherchez des informations sur l'historique médical d'un patient, voici une définition :

Un historique médical (également appelé anamnèse) est une revue complète et systématique des antécédents médicaux d'un patient. Il s'agit d'une étape cruciale dans l'évaluation et le diagnostic d'un patient, car il fournit des informations importantes sur les problèmes de santé passés et présents du patient, y compris les maladies, les blessures, les hospitalisations, les chirurgies, les allergies, les médicaments actuels et les facteurs de risque pour certaines maladies. L'historique médical peut être obtenu en interrogeant directement le patient ou ses proches, ainsi qu'en examinant les dossiers médicaux antérieurs.

L'orthopédie est une spécialité médico-chirurgicale qui s'occupe du traitement des affections de l'appareil locomoteur, c'est-à-dire les os, les articulations, les muscles, les tendons et les ligaments. Elle vise à corriger ou à prévenir les déformations, à assurer la fonction optimale des membres et à soulager la douleur. Les orthopédistes utilisent une variété de traitements, y compris des médicaments, de la physiothérapie, des appareils orthopédiques et de la chirurgie pour atteindre ces objectifs. Les affections courantes traitées par les orthopédistes comprennent l'arthrose, les fractures, les entorses, les luxations, la scoliose, le pied plat, l'hallux valgus et les ruptures des tendons.