Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
Derivados do ÁCIDO SUCCÍNICO. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada em uma carboxila 1,4.
Cristal hidrossolúvel, incolor, como sabor ácido, utilizado como composto químico intermediário, em medicina, na manufatura de verniz e para fazer ésteres de perfumes. É também encontrado em alimentos, como agente neutralizante, tampão e sequestrante. (Tradução livre do original: Hawley's Condensed Chemical Dictionary, 12th ed, p1099; McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed, p1851)
Complexo de flavoproteína oxidase que contém centros de ferro-enxofre. Catalisa a oxidação do SUCCINATO para fumarato e acopla a reação da redução de UBIQUINONA para ubiquinol.
Neoplasia [da crista neural] geralmente derivada do tecido cromorreceptor de um paragânglio, como o corpo carotídeo ou a medula suprarrenal; esta última geralmente é denominada cromafinoma ou feocromocitoma. É mais comum em mulheres que em homens. (Stedman, 27a ed; Tradução livre do original: Segen, Dictionary of Modern Medicine, 1992)
Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Neoplasia relativamente rara, geralmente benigna, que se origina no tecido quimiorreceptor do CORPO CAROTÍDEO, GLOMO JUGULAR, GLOMO TIMPÂNICO, CORPOS AÓRTICOS e no trato genital feminino. Constitui-se histologicamente por células hipercromáticas arredondadas ou ovoides, que tendem a ser agrupadas em um padrão semelhante a alvéolo dentro de uma quantidade escassa a moderada de estroma fibroso e alguns canais vasculares de paredes delgadas. (Tradução livre do original: From Stedman, 27th ed)
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Composto baseado no ácido fumárico.
Série de reações oxidativas na quebra de unidades acetil da GLUCOSE, ÁCIDOS GRAXOS ou AMINOÁCIDOS através de intermediários de ácidos tricarboxílicos. Os produtos finais são DIÓXIDO DE CARBONO, água e energia na forma de ligações fosfato.
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Complexa cadeia de transporte de elétrons que catalisa a transferência de elétrons do succinato para o citocromo c. Inclui o COMPLEXO II DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS e o COMPLEXO III DA CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS.
Flavoproteínas são proteínas que contenham um grupo prostético de flavina, desempenhando funções importantes em reações redox no metabolismo celular.
Grupo de proteínas que possuem apenas o complexo ferro-enxofre como grupo prostético. Essas proteínas participam de todas as principais vias de transporte de elétrons: fotossíntese, respiração, hidroxilação e fixação de hidrogênio e nitrogênio.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Glicerol-3-phosphate dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the conversion of dihydroxyacetone phosphate to glycerol 3-phosphate in the glycolytic pathway, while also playing a role in gluconeogenesis and oxidative stress response.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.
Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.
Quelante e inibidor da respiração celular.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Benzoquinona lipossolúvel que está envolvida no TRANSPORTE DE ELÉTRONS em preparações mitocondriais. O composto ocorre na maioria de organismos aeróbios, desde bactérias a plantas superiores e animais.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Malatos referem-se a sais ou ésteres do ácido málico, um composto orgânico com duas funções carboxílicas, encontrado naturalmente em algumas frutas e vegetais.
Compostos que têm o grupo -NO2 ligado ao carbono. Quando ligado ao nitrogênio eles são nitraminas e ligados ao oxigênio são NITRATOS.
Processo pelo qual os ELÉTRONS são transportados de um substrato reduzido para o OXIGÊNIO molecular. (Tradução livre do original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270)
Enzima que catalisa a hidratação reversível de cis-aconitato para dar citrato ou isocitrato. É uma das enzimas do ciclo do ácido cítrico. EC 4.2.1.3.
Enzima que catalisa a hidratação reversível de ácido fumárico para dar ácido L-málico. É uma das enzimas do ciclo do ácido cítrico. EC 4.2.1.2.
Malonatos referem-se a sais ou ésteres do ácido malônico, um composto orgânico com duas carboxilas, encontrado em algumas plantas e microorganismos, e usado em processos industriais e alimentícios.
Tumor vascular, normalmente benigno, bem encapsulado, lobular, do tecido cromafim da MEDULA SUPRARRENAL ou paragânglios simpáticos. O principal sintoma, que reflete o aumento da secreção de EPINEFRINA e NOREPINEFRINA, é a HIPERTENSÃO, que pode ser persistente ou intermitente. Durante ataques graves pode haver CEFALEIA, SUDORESE, palpitação, apreensão, TREMOR, PALIDEZ ou RUBOR da face, NÁUSEA, VÔMITO, dores no PEITO e ABDOME, parestesias das extremidades. A incidência de malignidade é baixa, cerca de 5 por cento, mas a distinção patológica entre feocromocitoma benigno e maligno não é clara. (Tradução livre do original: Dorland, 27th ed; DeVita Jr et al., Cancer: Principles & Practice of Oncology, 3d ed, p1298)
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Ditionita. O íon do ácido ditionoso e seus sais.
Catalisam reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila dos carboidratos para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto o oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1., EC 1.1.2 e 1.1.99.
Produto de condensação da riboflavina e de adenosina difosfato. Coenzima de várias desidrogenases aeróbicas, como p.ex., a D-aminoácido oxidase e a L-aminoácido oxidase. (Tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Fungicida agrícola utilizado no tratamento de sementes.
Derivados do esqueleto da dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo[g]pteridina-2,4(3H,10H)-diona). Os derivados da flavina servem como transferidores de elétrons atuando sobre as FLAVOPROTEÍNAS como co-fatores de enzimas.
Mitocôndrias localizadas no músculo esquelético e liso. Este tipo de mitocôndria não inclui a mitocôndria do miocárdio para a qual a MITOCÔNDRIAS CARDÍACAS está disponível.
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
A velocidade com que o oxigênio é utilizado por um tecido; microlitros de oxigênio nas CNTP (condições normais de temperatura e pressão) usados por miligrama de tecido por hora; velocidade com que o oxigênio do gás alveolar entra no sangre, igual no estado de equilíbrio dinâmico, ao consumo de oxigênio pelo metabolismo tecidual em todo o corpo. (Stedman, 27a ed, p358)
Derivados do ácido propiônico. Sob este descritor está uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura de carboxietano.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Técnica aplicável a uma ampla variedade de substâncias que exibem paramagnetismo por causa dos momentos magnéticos de elétrons não pareados. Os espectros são úteis para detecção e identificação, determinação da estrutura do elétron, estudo das interações entre moléculas, medida do "spin" e momentos nucleares. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Encyclopedia of Science and Technology, 7th edition). A espectroscopia da ressonância dupla nuclear eletrônica (ENDOR) é uma variante da técnica que pode dar uma maior resolução. A análise da ressonância eletrônica do "spin" agora pode ser utilizada in vivo, incluindo aplicações por imagem, como IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA.
Derivados do ÁCIDO OXALOACÉTICO. SEstá incluída sob este descritor uma variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que incluem uma estrutura alifática 2-ceto-1,4-carboxila.
Mitocôndrias localizadas em hepatócitos. Como em todas as mitocôndrias, existe uma membrana interna e uma externa, criando conjuntamente dois compartimentos mitocondriais separados: o espaço da matriz interna e um espaço intermembranar muito mais estreito. Na mitocôndria hepática, aproximadamente 67 por cento das proteínas totais da mitocôndria localizam-se na matriz. (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p343-4)
Enzima catalisadora do primeiro passo no ciclo dos ácidos tricarboxílicos (CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO). Catalisa a reação entre oxaloacetato e acetil CoA, que forma citrato e coenzima A. Anteriormente classificada como EC 4.1.3.7.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
Glucose desidrogenase que catalisa a oxidação de beta-D-glucose para formar D-glucono-1,5-lactona, utilizando NAD, assim como NADP como uma coenzima.
Enzimas da classe das oxidorredutases que catalisam a desidrogenação de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Mitocôndrias do miocárdio.
Proteínas que tem um ou mais íons metálicos firmemente ligados formando parte da sua estrutura. (Dorland, 28a ed)
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Complexo enzimático de múltiplas subunidades contendo um GRUPO DOS CITOCROMOS A, citocromo a3, dois átomos de cobre e 13 subunidades proteicas diferentes. É o complexo oxidase terminal da cadeia respiratória que coleta elétrons que serão transferidos do GRUPO DO CITOCROMOS C reduzido e doados ao OXIGÊNIO molecular que será, então, reduzido a água. A reação redox é acoplada simultaneamente ao transporte de PRÓTONS através da membrana mitocondrial interna.
Paraganglioma benigno na bifurcação das ARTÉRIAS CARÓTIDAS PRIMITIVAS. Pode invadir o espaço parafaríngeo e produzir disfagia, dor e paralisias do nervo craniano.
Pequenas massas de células cromafins encontradas perto dos GÂNGLIOS SIMPÁTICOS ao longo da AORTA ABDOMINAL, começando do crânio até a ARTÉRIA MESENTÉRICA SUPERIOR ou as artérias renais, estendendo-se até a bifurcação aórtica ou logo adiante. São também denominados órgãos de Zuckerkandl e, às vezes, corpos aórticos (não confundir com CORPOS AÓRTICOS no TÓRAX). São a principal fonte de CATECOLAMINAS no FETO e normalmente regridem após o NASCIMENTO.
D-Glucose:1-oxidorredutases. Catalisa a oxidação de D-glucose a D-glucono-gama-lactona e aceptor reduzido. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 e EC 1.1.99.10.
Catalisam a oxidação de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a descarboxilação oxidativa de 6-fosfogluconato para formar ribulose 5-fosfato, reduzindo NADP+ a NADPH. A reação é um passo na via da pentose-fosfato no metabolismo da glucose.
Transferência de elétrons através do sistema citocromo, liberando energia livre que é transformada em ligações fosfato de alta energia.
Catalisa reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila de álcoois de açúcar, para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.
Ácidos dicarboxílicos referem-se a um tipo específico de ácido orgânico que possui dois grupos funcionais carboxilo (-COOH) em sua molécula, o que lhes confere propriedades únicas e importante no metabolismo energético e na síntese de biomoléculas em seres vivos.
Enzimas que catalisam o primeiro passo da beta-oxidação dos ÁCIDOS GRAXOS.
Estudo da distribuição intracelular de substâncias químicas, sítios de reação, enzimas etc., por meio de reações coradas, captação de isótopo radioativo, distribuição seletiva de metais em microscopia eletrônica ou outros métodos.
Os vários filamentos, grânulos, túbulos ou outras inclusões no interior da mitocôndria.
Enzima que catalisa a desidrogenação de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato na presença de NAD. EC 1.1.1.205.
Álcool oxidorredutases com substrato específico para ÁCIDO LÁCTICO.
A hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima que catalisa a conversão reversível da D-3-hidroxibutirato em acetoacetato, desempenhando um papel fundamental no metabolismo de cetonas e aminoácidos.
Tumores ou câncer das GLÂNDULAS SUPRARRENAIS.
Citocromos (proteínas transportadoras de elétrons) com protoheme (HEME B) como o grupo prostético.
Flavoproteínas que catalisam reversivelmente a redução de dióxido de carbono para formiato. Muitos compostos podem agir como aceptores, mas o único aceptor fisiológico é o NAD. As enzimas são ativas na fermentação de açúcares e outros compostos a dióxido de carbono, e são enzimas chaves na obtenção de energia quando as bactérias crescem em formiato como única fonte de carbono. Foram purificadas de sangue bovino. EC 1.2.1.2.
Flavoproteína oxidorredutase que tem especificidade para os ácidos graxos de cadeia média. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Classe de enzimas que catalisa a oxidação de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Ausência completa (ou apenas deficiência) de oxigênio elementar gasoso ou dissolvido, em um dado lugar ou ambiente.
Enzima que catalisa a oxidação de XANTINA na presença de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO e NADH. Age também sobre uma variedade de outras purinas e aldeídos.
Grupo de doenças musculares associadas com função mitocondrial anormal.
Qualquer alteração detectável e herdável na linhagem das células germinativas. Mutações [ocorridas] nestas células (ou seja, nas células "geradoras" ancestrais aos gametas) são transmitidas à progênie enquanto aquelas em células somáticas não o são.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Indofenol é um composto orgânico usado em experimentos químicos, formado pela reação entre fenóis e cloreto de indeno na presença de base alcalina.
Espécie de bactéria Gram-positiva que é um saprófita comum do solo e da água.
Dicloreto de 1,1'-Bis(fenilmetil)4,4'-bipiridínio. Indicador de oxirredução.
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
Reações vitais ou metabólicas que ocorrem em um meio ambiente contendo oxigênio.
Hemeproteínas cujo modo de ação característico envolve a transferência de equivalentes redutores associados com uma mudança reversível no estado de oxidação do grupo prostético. Formalmente, esta mudança de redox envolve o equilíbrio reversível de um único elétron entre os estados de Fe(II) e Fe(III) do átomo central de ferro. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992, p539). As diversas subclasses de citocromos estão organizadas pelo tipo de HEME e pela variação do comprimento de onda de suas bandas de absorção alfa reduzidas.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Oxidorredutases que são específicas para CETONAS.
Componente E1 do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE multienzimático. É composto por 2 subunidades alfa (subunidade alfa E1 piruvato desidrogenase) e 2 subunidades beta (subunidade beta E1 piruvato desidrogenase).
Enzimas que catalisam o primeiro passo que leva à oxidação do ácido succínico pela formação reversível de succinil-CoA a partir do succinato e CoA, com a clivagem concomitante de ATP a ADP (EC 6.2.1.5) ou GTP a GDP (EC 6.2.1.4) e ortofosfato. Itaconato pode agir no lugar do succinato e ITP em vez de GTP. EC 6.2.1.-.
Enzimas que catalisam reversivelmente a oxidação de 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA, na presença de NAD. São enzimas cruciais na oxidação de ácidos graxos e na síntese mitocondrial de ácidos graxos.
Gênero de bactérias Gram-positivas esféricas que são encontradas no solo e na água doce, e frequentemente na pele do homem e outros animais.
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
Substância antibiótica produzida por espécies de Streptomyces. Inibe a respiração mitocondrial e pode esgotar os níveis celulares de ATP. A antimicina A1 tem sido utilizada como fungicida, inseticida e acaricida. (Tradução livre do original: Merck Index, 12th ed)
Hidroxiesteroide desidrogenases que catalisam a conversão reversível de cortisol para o metabólito inativo CORTISONA. As enzimas desta classe podem utilizar como cofatores o NAD ou NADP.
Enzima que desempenha um papel nas vias metabólicas do glutamato e do butanoato por catalisar a oxidação do succinato semialdeído a succinato utilizando NAD+ como uma coenzima. A deficiência desta enzima causa 4-hidroxibutiricoacidúria que é um raro erro inato do metabolismo do neurotransmissor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Processo metabólico de todas as células vivas (animal e vegetal) no qual o oxigênio é usado para prover uma fonte de energia para a célula.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Agentes químicos que matam ou inibem o crescimento de fungos em aplicações na agricultura, na madeira, plásticos ou outros materiais, em piscinas, etc.
Usado como transportador de elétrons em lugar da enzima flavina de Warburg no sistema da hexosemonofosfato e também na preparação da desidrogenase succínica.
Oxirredutase envolvida na degradação de bases pirimidinas. Catalisa o catabolismo de TIMINA, URACILA e da droga quimioterapêutica 5-FLUORURACILA.
Enzima que catalisa a oxidação de UDPglucose a UDPglucuronato na presença de NAD+. EC 1.1.1.22.
Enzimas que transferem átomos de enxofre para várias moléculas aceptoras. EC 2.8.1.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Deficiência enzimática produtora de doença, sujeita a muitas variantes, algumas das quais causam uma deficiência na atividade da GLUCOSEFOSFATO DESIDROGENASE nos eritrócitos, levando à anemia hemolítica.
PARAGANGLIOMA raro que envolve o GLOMO TIMPÂNICO, uma coleção de tecidos quimiorreceptores adjacentes à CAVIDADE TIMPÂNICA. Pode causar ZUMBIDO e PERDA AUDITIVA CONDUTIVA.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Ácidos aminobenzenossulfônicos. Ácidos orgânicos utilizados na fabricação de corantes e químicos orgânicos, como reagentes.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase de baixa afinidade que se encontra em vários tecidos, os mais notáveis são FÍGADO, PULMÃO, TECIDO ADIPOSO, tecido vascular, OVÁRIO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL. A enzima atua reversivelmente e pode usar NAD ou NADP como co-fatores.
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
3-hidroxiesteroide desidrogenase que catalisa a redução reversível do androgênio ativo DIIDROTESTOSTERONA em 5-ALFA-ANDROSTANO-3 ALFA,17 BETA-DIOL. Também tem atividade em direção a outros 3-alfa-hidroxiesteroides e em 9-, 11- e 15-hidroxiprostaglandinas. A enzima é B-específica em referência à orientação do NAD reduzido ou NADPH.
Desidrogenase do álcool de açúcar que tem especificidade para o MANITOL. Nesta categoria, as enzimas são geralmente classificadas de acordo com sua preferência para um cofator redutor específico.
Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.
Processo metabólico que converte a GLUCOSE em duas moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO ao longo de uma série de reações enzimáticas. A energia gerada neste processo é transferida [parcialmente] para duas moléculas de ATP. A glicólise é a via catabólica universal para glucose, glucose livre ou glucose derivada de CARBOIDRATOS complexos, como o GLICOGÊNIO e o AMIDO.
Técnicas para dividir vários componentes da célula em FRAÇÕES SUBCELULARES.
Elemento membro da família dos calcogênios. Tem por símbolo atômico S, número atômico 16 e peso atômico [32.059; 32.076]. É encontrado em aminoácidos cisteína e metionina.
Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Proteínas codificadas pelo genoma mitocondrial ou proteínas codificadas pelo genoma nuclear que são importados para/e residentes na MITOCÔNDRIA.
Catalisa reversivelmente a oxidação de grupos hidroxila das prostaglandinas.
Família de SULFOLOBALES que compreende cocos quimiolitotróficos aeróbios ou facultativamente anaeróbios que geralmente ocorrem individualmente. Seu crescimento ótimo é em pH por volta de 2.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia curta. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Espécie de ARCHAEA quimiolitotrófica e aeróbia, que consiste de células cocoides que utilizam enxofre como fonte energética. A temperatura ótima para crescimento é 70-75 graus C. É isolada de campos acídicos.
Metabólito metilado da norepinefrina, excretado na urina e encontrado em alguns tecidos. É um marcador para tumores.
Enzima metaloflavoproteína envolvida no metabolismo da VITAMINA A e que cataliza a oxidação de retinal a ácido retinoico utilizando como coenzimas tanto NAD+ como FAD. Atua também nas formas 11-trans e 13-cis do retinal.
Unidades hereditárias funcionais das BACTERIAS.
Qualquer membro de uma subsubclasse de enzimas da classe das liases que catalisam a clivagem de uma ligação C-C de um 3-hidroxi ácido. (Dorland, 28a ed). EC 4.1.3.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidorredutases. Família que abrange três enzimas diferenciadas pela sua sensibilidade a vários inibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESIDROGENASE (QUINONA) é uma flavoproteína que reduz várias quinonas na presença de NADH ou NADPH e é inibida pelo dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH desidrogenase (quinona)) requer NADH, é inibida por AMP e 2,4-dinitrofenol, mas não pelo dicumarol ou derivados do ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH desidrogenase (quinona)) requer NADPH e é inibida pelo dicumarol e por derivados do ácido fólico, mas não por 2,4-dinitrofenol.
Flavoproteína que catalisa reversivelmente a oxidação do NADH ou NADPH por várias quinonas e corantes de oxirredução. A enzima é inibida por dicumarol, capsaicina e cafeína.
Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.
Determinação do espectro de absorção ultravioleta por moléculas específicas em gases ou líquidos, por exemplo, Cl2, SO2, NO2, CS2, ozônio, vapor de mercúrio e vários compostos insaturados.
Grupo de enzimas que catalisa a hidrólise de ATP. A reação de hidrólise é geralmente acoplada com outra função, como transporte de Ca(2+) através de uma membrana. Estas enzimas podem ser dependentes de Ca(2+), Mg(2+), ânions, H+ ou DNA.
Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.
Grupo de enzimas que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-hidroxiesteroides, como 20-cetosteroide em 20-alfa-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.149) ou em 20-beta-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.53).
Elemento com símbolo atômico O, número atômico 8 e peso atômico [15.99903; 15.99977]. É o elemento mais abundante da Terra e essencial à respiração.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase (dependente de NAD) de alta afinidade que atua unidirecionalmente para catalisar a desidrogenação do CORTISOL em CORTISONA. É encontrada predominantemente em tecidos alvo minerolocorticoides, como RIM, COLO, GLÂNDULAS SUDORÍPARAS e PLACENTA. A ausência desta enzima leva a uma forma fatal de hipertensão infantil denominada SÍNDROME DE EXCESSO APARENTE DE MINEROLOCORTICOIDES.
Fibras musculares esqueléticas caracterizadas por sua expressão de isoformas Tipo I de CADEIAS PESADAS DE MIOSINA que possuem baixa atividade de ATPase e efetuam várias outras propriedades funcionais – diminuição da velocidade, potência, taxa de remodelação da tensão.
Produto da O-metilação da epinefrina. É um metabólito natural da epinefrina, inativo farmacologicamente e fisiologicamente.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Titulação de uma solução na qual o ponto final é lido das variações do potencial do eletrodo com as concentrações do potencial de determinação de íons.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Flavoproteína e complexo oxidorredutase contendo ferro-enxofre que catalisa a conversão da UBIQUINONA em ubiquinol. Na MITOCÔNDRIA, o complexo também acopla a reação ao transporte de PRÓTONS através da membrana interna. O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia longa. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Grupo de oxidorredutases que agem sobre o NADH ou NADPH. Em geral, enzimas que usam NADH ou NADPH para reduzir um substrato são classificadas de acordo com a reação reversa, na qual o NAD+ ou NADP+ é formalmente considerado como um aceptor. Esta subclasse inclui apenas aquelas enzimas nas quais algum outro transportador de redox é o aceptor. EC 1.6.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Família de transportadores de ânions orgânicos que especificamente transportam ÁCIDOS DICARBOXÍLICOS, como o ácido alfa-cetoglutárico através das membranas celulares.
Elemento metálico de símbolo Fe, número atômico 26 e massa atômica de 55,85. É um constituinte essencial de HEMOGLOBINAS, CITOCROMOS e PROTEÍNAS LIGANTES DE FERRO. Desempenha papel em reações de oxido-redução celulares e no transporte de OXIGÊNIO.
Sais inorgânicos do teórico ácido H3Fe(CN)6.
Flavoproteína mitocondrial que catalisa a oxidação de 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Os defeitos nesta enzima estão associados com acidemia isovalérica (IVA).
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação de 3-carboxi-4-metil-2-metilpentanoato em 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está envolvida na biossíntese da VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
Qualquer dos processos pelos quais fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica na síntese enzimática.
Camadas delgadas de tecido que revestem partes do corpo, separam cavidades adjacentes ou conectam estruturas adjacentes.
Derivados do ÁCIDO ACÉTICO. Sob este descritor estão incluídos uma grande variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura carboximetano.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Células grandes, multinucleadas, individualizadas, de forma cilíndrica ou prismática, que formam a unidade básica do MÚSCULO ESQUELÉTICO. Consistem de MIOFIBRILAS confinadas e aderidas ao SARCOLEMA. São derivadas da fusão de MIOBLASTOS ESQUELÉTICOS em um sincício, seguido por diferenciação.
Subtipo de músculo estriado fixado por TENDÕES ao ESQUELETO. Os músculos esqueléticos são inervados e seus movimentos podem ser conscientemente controlados. Também são chamados de músculos voluntários.
Qualquer preparação líquida ou sólida preparada especificamente para o crescimento, armazenamento ou transporte de micro-organismos ou outros tipos de células. A variedade de meios existentes (como os meios diferenciados, seletivos, para teste, e os definidos) permite o cultivo de micro-organismos e tipos celulares específicos. Os meios sólidos são constituídos de meios líquidos que foram solidificados com um agente como AGAR ou GELATINA.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Fibras musculares esqueléticas caracterizadas por sua expressão de isoformas Tipo II de CADEIAS PESADAS DE MIOSINA que possuem alta atividade de ATPase e efetuam várias outras propriedades funcionais – diminuição da velocidade, saída de energia, taxa de remodelação da tensão. Vários tipos de fibras de contração rápida já foram identificados.
Um reagente de sulfidrila que é amplamente utilizado em estudos bioquímicos experimentais.
Enzima que catalisa a oxidação de 3-fosfoglicerato para 3-fosfohidroxipiruvato. Toma parte na via biossintética da L-SERINA.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Todos os tumores no TRATO GASTROINTESTINAL que surgem de células mesenquimais (MESODERMA) exceto os das células de músculo liso (LEIOMIOMA) ou das células de Schwann (SCHWANNOMA).
Álcool de açúcar tri-hidroxilado, intermediário no metabolismo dos carboidratos e lipídeos. É utilizado como solvente, emoliente, agente farmacêutico e agente adoçante.
Nitrosoguanidinas are organic compounds that contain a functional group with the structure R-N(NO)NHR', where R and R' can be various organic groups, and have been studied for their potential mutagenic and carcinogenic properties due to their ability to release nitrous acid.
Enzimas que catalisam a oxidação de estradiol no grupo 17-hidroxila na presença de NAD+ ou NADP+ para dar estrona e NADH ou NADPH. O grupo 17-hidroxila pode estar na configuração alfa ou beta. EC 1.1.1.62.
Derivados dos ácidos fórmicos. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que são formadas por grupamento carboxila de um único carbono.
Nome coletivo para um grupo de lipídeos intimamente relacionados que contêm substituições no núcleo 2H-1-benzopirano-6-ol e uma cadeia longa de unidades isoprenoides. São antioxidantes devido a presença do hidrogênio fenólico. Os tocoferóis reagem com a maioria das formas reativas de oxigênio e protegem os ácidos graxos insaturados da oxidação.
Tecidos contráteis que produzem movimentos nos animais.
Porção provedora de cor da hemoglobina. É encontrada sob a forma livre em tecidos e como o grupo prostético em diversas hemeproteínas.
Tecido muscular do CORAÇÃO. Composto de células musculares estriadas e involuntárias (MIÓCITOS CARDÍACOS) conectadas, que formam a bomba contrátil geradora do fluxo sanguíneo.
Extrato celular fracionado que preserva uma função biológica. Uma fração subcelular isolada por ultracentrifugação ou outras técnicas de separação deve primeiramente ser isolada para que um processo possa ser estudado livre de todas as reações colaterais complexas que ocorrem em uma célula. Por esta razão, o sistema livre de células é amplamente utilizado em biologia celular.
Átomos de carbono que possuem o mesmo número atômico que o elemento carbono, porém diferem quanto ao peso atômico. C-13 é um isótopo de carbono estável.

A succinato desidrogenase (SDH) é uma enzima complexa e crucial que desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular, especificamente na fosforilação oxidativa. Ela está localizada na membrana mitocondrial interna e catalisa a conversão do succinato em fumarato durante o ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou ciclo de TCA), produzindo energia na forma de coenzima Q (ubiquinona) e FADH2, que são usados posteriormente no processo de síntese de ATP.

A succinato desidrogenase é composta por quatro subunidades proteicas, três das quais contêm grupos prostéticos: flavina adenina dinucleótido (FAD), ferrossidero e centros de hierro-enxofre [Fe-S]. A subunidade mais importante é a flavoproteína (SDHA), que contém o grupo FAD e catalisa a oxidação do succinato em fumarato. As outras três subunidades são a iron-sulfur protein (SDHB), a cytochrome b560 (SDHC) e a cytochrome b566 (SDHD).

Mutações nos genes que codificam as subunidades da succinato desidrogenase ou seus fatores de transcrição podem resultar em várias doenças hereditárias, incluindo tumores malignos associados à deficiência de SDH (tumores paragangliomas e feocromocitomas) e diversas condições neurológicas, como a neuropatia sensorial-motora e a encefalomiopatia mitocondrial. Além disso, a deficiência de SDH também está associada à doença de Parkinson hereditária.

Os succinatos são compostos químicos que contêm o grupo funcional succinato, um ácido dicarboxílico com a fórmula molecular C4H6O4. O termo "succinato" geralmente se refere ao íon ou à base conjugada do ácido, que tem uma carga negativa e é representada como C4H5O4−.

Em um contexto médico, o termo "succinato" pode ser encontrado em referência a fármacos que contêm esse grupo funcional. Um exemplo é o succinato de propacetamol, um profármaco do analgésico e antipirético propacetamol. Quando administrado, o succinato de propacetamol é metabolizado no fígado em propacetamol, que por sua vez é convertido em acetaminofeno (paracetamol) e metabólitos adicionais.

É importante notar que os succinatos não devem ser confundidos com os succinilatos, que contêm o grupo funcional succinil, um ácido carboxílico activado que pode participar em reações de transesterificação e acilação.

O ácido succínico é um composto orgânico com a fórmula química C4H6O4. É um dos mais simples ácidos dicarboxílicos e ocorre naturalmente em muitos organismos vivos. É um líquido viscoso, incolor e com um odor fraco e adocicado.

Na medicina, o ácido succínico é às vezes medido no sangue como um indicador de danos teciduais ou falência de órgãos. Os níveis anormalmente altos de ácido succínico podem ser um sinal de doenças como a acidose metabólica, insuficiência renal e hepática, e outras condições que interferem no metabolismo normal dos tecidos.

Além disso, o ácido succínico também desempenha um papel importante na produção de energia nas células, através do ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo do ácido cítrico). É um intermediário metabólico importante e participa em várias reações bioquímicas no corpo humano.

O Complexo II de Transporte de Elétrons, também conhecido como Complexe II ou Sacco de Dióxido de Carbono, é um complexo proteico integrado na membrana mitocondrial interna que desempenha um papel crucial no processo de respiração celular. Ele participa da cadeia transportadora de elétrons, onde atua como uma via alternativa para a transferência de elétrons do ubiquinol (coenzima Q) ao citocromo c, além do Complexo I e da flavoproteína NADH desidrogenase.

O Complexo II consiste em quatro subunidades principais: a flavoproteína succinato dehidrogenase (Fp), que contém um grupo hemo e um sítio de ligação à FAD (flavina adenina dinucleótido); a proteína de ferro-enxofre (Ip), que possui centros de ferro-enxofre [2Fe-2S] e [4Fe-4S]; a citocromo b560, que contém dois grupos hemo; e a subunidade succinato dehidrogenase (SDH) ou citocromo b566.

A reação catalisada pelo Complexo II envolve a oxidação do succinato a fumarato, com a redução do FAD a FADH2, que então transfere seus elétrons ao ubiquinol (coenzima Q). O ubiquinol, por sua vez, transfere os elétrons ao Complexo III, impulsionando a produção de ATP durante a fosforilação oxidativa.

Em resumo, o Complexo II de Transporte de Elétrons é um componente fundamental da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, responsável por catalisar a transferência de elétrons do succinato ao ubiquinol e, em seguida, ao citocromo c. Este processo desempenha um papel crucial na geração de energia celular e no metabolismo energético.

Paraganglioma é um tipo raro de tumor que se desenvolve a partir dos tecidos paraganglionares, que são agregados de células especializadas que produzem hormônios e estão presentes em diversas partes do corpo. Os paragangliomas geralmente ocorrem nos glândulas suprarrenais (localizadas no topo dos rins), mas também podem se desenvolver em outras áreas, como a cabeça, pescoço e tronco.

Esses tumores podem ser benignos ou malignos e secretarem excessivamente hormônios, como adrenalina e noradrenalina, o que pode levar a sintomas como hipertensão arterial, taquicardia, sudorese, ansiedade, tremores e outros. O tratamento depende do tamanho, localização e comportamento do tumor e geralmente inclui cirurgia, radioterapia ou terapia medicamentosa.

Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.

Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.

Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.

Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.

Paraganglioma extrasssuprarrenal é um tipo raro de tumor que se desenvolve a partir dos tecidos paraganglionares fora da glândula suprarrenal. Os tecidos paraganglionares são grupos de células especializadas que estão espalhados por todo o corpo e desempenham um papel na regulação do sistema nervoso simpático, que controla as respostas do "lutar ou fugir" do corpo.

Quando esses tecidos se transformam em tumores, eles são chamados de paragangliomas. Quando esses tumores ocorrem fora da glândula suprarrenal, eles são chamados de extrassuprarrenais. Embora a maioria dos paragangliomas sejam benignos (não cancerosos), alguns podem ser malignos (cancerosos) e crescer e se espalhar para outras partes do corpo.

Os sintomas de um paraganglioma extrassuprarrenal podem variar dependendo da localização do tumor e da função dos tecidos afetados. Alguns sintomas comuns incluem hipertensão arterial, taquicardia, sudorese excessiva, ansiedade, tremores e dificuldade para respirar. O diagnóstico geralmente é feito por meio de exames de imagem, como tomografia computadorizada ou ressonância magnética, e confirmado por biópsia ou testes laboratoriais.

O tratamento de um paraganglioma extrassuprarrenal geralmente inclui cirurgia para remover o tumor, radioterapia ou terapia dirigida com medicamentos. O prognóstico depende do tamanho e localização do tumor, se ele é benigno ou maligno, e se houver metástases em outras partes do corpo.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

Fumaratos são compostos químicos que contêm um grupo funcional fumarato. Em um contexto médico ou bioquímico, o termo "fumarato" geralmente se refere ao íon de fumárico, cuja fórmula é C~{\chemical H}2\chemical O~{\chemical O}^-$. Esse íon é derivado do ácido fumárico, que é um composto encontrado naturalmente em alguns alimentos e também produzido no corpo humano como parte do ciclo de Krebs, processo metabólico que gera energia nas células.

No entanto, é importante notar que o termo "fumaratos" pode ser usado em diferentes contextos e campos do conhecimento, não necessariamente relacionados à medicina ou bioquímica. Portanto, a definição pode variar dependendo do contexto específico em que é utilizada.

O ciclo do ácido cítrico, também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), é uma série de reações bioquímicas que ocorrem em células vivas e desempenham um papel fundamental no metabolismo energético. Ele serve como um mecanismo central para a geração de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido), bem como para o processamento de carboidratos, lipídios e aminoácidos.

O ciclo do ácido cítrico começa com a formação de citrato a partir de oxaloacetato e acetil-CoA (derivado do metabolismo de carboidratos, lipídios ou aminoácidos). Através de uma série de reações enzimáticas, o citrato é convertido em isocitrato, seguido por sua conversão em α-cetoglutarato. O α-cetoglutarato é então metabolizado para formar succinil-CoA, que serve como um ponto de entrada para a geração de energia no ciclo do ácido cítrico.

Durante o processamento de succinil-CoA em oxaloacetato, três moléculas de NAD+ são reduzidas a NADH, uma molécula de FAD é reduzida a FADH2, e um ATP é gerado. O oxaloacetato regenerado pode então participar de novos ciclos do ácido cítrico ou ser usado em outras reações metabólicas.

Em resumo, o ciclo do ácido cítrico desempenha um papel fundamental no metabolismo energético e na geração de precursores para a síntese de aminoácidos, nucleotídeos e outras moléculas importantes.

Isocitrato Desidrogenase (IDH) é uma enzima importante envolvida no metabolismo celular, especificamente no ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico. A IDH catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo também CO2 e NADH como subprodutos. Existem três tipos de isocitrato desidrogenase em humanos: IDH1 localizada no citoplasma, IDH2 localizada nos mitocôndrias, e IDH3 localizada na matriz mitocondrial. Mutações nessas enzimas têm sido associadas a diversas doenças, incluindo câncer e doença de Parkinson.

A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.

A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:

Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+

Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.

A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.

A succinato citocromo c oxirredutase, também conhecida como complexo IV ou citocromo c oxidase, é uma importante enzima encontrada na membrana mitocondrial interna de células eucarióticas. Ela desempenha um papel crucial no processo de respiração celular, mais especificamente na fosforilação oxidativa, que gera ATP como fonte de energia para a célula.

A succinato citocromo c oxirredutase catalisa a transferência de elétrons do citocromo c reduzido para o oxigênio molecular, reduzindo-o a água. Neste processo, quatro prótons são transportados através da membrana mitocondrial interna, contribuindo para a geração de um gradiente de prótons que impulsiona a síntese de ATP.

A enzima é composta por várias subunidades proteicas e metaloproteínas, incluindo hemes e centros de cobre, que desempenham funções importantes na transferência de elétrons e no bombeamento de prótons. Devido à sua importância central no processo de respiração celular, a succinato citocromo c oxirredutase é um alvo frequente de estudos em biologia mitocondrial, bioenergia e doenças relacionadas às mitocôndrias.

Flavoproteínas são proteínas que contêm um grupo prostético chamado flavina, geralmente em forma de flavin mononucleótido (FMN) ou flavin adenín dinucleótido (FAD). As flavoproteínas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, incluindo a transferência de elétrons e oxirredução. Elas atuam como catalisadores em reações redox, onde os electrones são transferidos entre moléculas, geralmente envolvendo o ganho ou perda de um par de prótons (H+). Algumas flavoproteínas estão envolvidas no metabolismo de aminoácidos, carboidratos, lípidos e outras biomoléculas. Outras desempenham funções regulatórias ou estruturais em células.

Proteínas com ferro-enxofre são um tipo específico de proteínas que contêm grupos de ferro-enxofre em sua estrutura. Estes grupos, também conhecidos como clusters de ferro-enxofre, são aglomerados de átomos de ferro e enxofre que desempenham um papel crucial no transporte de eletrões e na catálise de reações redox em células vivas.

Existem diferentes tipos de clusters de ferro-enxofre, mas os mais comuns são o cluster [2Fe-2S], [4Fe-4S] e [3Fe-4S]. Estes clusters estão ligados à proteína por meio de ligações covalentes a resíduos de cisteínas, histidinas ou ácidos glutâmicos.

As proteínas com ferro-enxofre desempenham um papel importante em diversas funções celulares, como a respiração celular, a fotossíntese, a nitrogenase e a detoxificação de radicais livres. Além disso, estão envolvidas no metabolismo de aminoácidos, ácidos graxos e outras moléculas importantes para o funcionamento da célula.

Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as proteínas com ferro-enxofre têm sido objeto de intenso estudo nas áreas de bioquímica e biologia molecular. No entanto, ainda há muito a ser descoberto sobre a sua estrutura, função e regulação em diferentes organismos e contextos fisiológicos.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações de oxirredução, onde um átomo ou grupo de átomos é reduzido enquanto outro é oxidado. Essas enzimas desempenham um papel crucial em muitos processos metabólicos, incluindo a geração de energia celular e a síntese de moléculas complexas.

As oxirredutases são classificadas no sistema de classificação de enzimas EC sob a categoria EC 1, que inclui as enzimas que atuam sobre grupos funcionais contendo átomos de hidrogênio ou eletrões transferíveis. Dentro dessa categoria, as oxirredutases são subdivididas em várias classes com base no tipo de grupo funcional que elas atacam e o mecanismo pelo qual a transferência de elétrons ocorre.

Exemplos de reações catalisadas por oxirredutases incluem a oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, a redução de grupos carbonila em cetonas e aldeídos, e a transferência de elétrons entre moléculas diferentes. Essas enzimas geralmente contêm grupos prostéticos que atuam como doadores ou receptores de elétrons, como flavinas, hemos, nicotinamidas e ferrodoxinas.

Em resumo, as oxirredutases são um grupo importante de enzimas que catalisam reações de oxirredução em uma variedade de contextos metabólicos, desempenhando um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células vivas.

Glicerol-3-phosphate dehidrogenase (GPD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de carboidratos e lipídios em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima: a forma mitocondrial, glicerolfosfato desidrogenase mitocondrial (mGPD), e a forma citosólica, glicerolfosfate desidrogenase citosólica (cGPD).

A mGPD catalisa a oxidação do glicerol-3-fosfato a diidroxiacetona fosfato (DHAP) no interior da mitocôndria, produzindo NADH como subproduto. Este processo é uma etapa importante na geração de energia mitocondrial, pois o NADH resultante pode ser usado para produzir ATP através da fosforilação oxidativa.

Por outro lado, a cGPD catalisa a redução do diidroxiacetona fosfato (DHAP) a glicerol-3-fosfato no citoplasma, usando NADH como cofactor. Este processo é essencial para a síntese de lipídios, particularmente triglicérides e fosfolipídios, que são componentes importantes das membranas celulares.

Uma deficiência em GPD pode resultar em várias condições médicas, incluindo distúrbios musculares, cardíacos e neurológicos. No entanto, é raro encontrar uma deficiência completa desta enzima, pois geralmente existem outras vias metabólicas que podem compensar sua falta.

La glucose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo do glúcido. Ela catalisa a primeira reação na via da hexose monofosfate, que é um caminho metabólico que fornece energia e redução equivalente para as células. A G6PD ajuda a proteger as células contra o estresse oxidativo, especialmente as hemácias (glóbulos vermelhos), que não possuem mitocôndrias e dependem da G6PD para neutralizar os radicais livres.

A deficiência desta enzima pode levar a uma condição chamada deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase, que é caracterizada por episódios de anemia hemolítica aguda desencadeados por infecções, certos medicamentos ou outros fatores que aumentam o estresse oxidativo nas células. Essa condição é mais comum em indivíduos de ascendência africana, mediterrânea e asiática.

Gliceraldeido-3-fosfato desidrogenase (GAPDH) é uma enzima essencial envolvida no metabolismo de carboidratos, especificamente na glicólise e gluconeogênese. Ela catalisa a conversão de gliceraldeido-3-fosfato (G3P) em 1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG), um importante intermediário na glicólise. Neste processo, a GAPDH também desempenha um papel fundamental na transferência de elétrons do NADH para o NAD+, mantendo assim o equilíbrio redox da célula. Além disso, a GAPDH tem sido associada a diversas funções celulares além da glicólise, como regulação gênica, resposta ao estresse oxidativo e apoptose, o que a torna um importante alvo de pesquisa em várias áreas da biologia e medicina.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

O complexo cetoglutarato desidrogenase (KGDH) é um importante complexo enzimático localizado na matriz mitocondrial, que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e carboidratos. Ele participa da cadeia respiratória, catalisando a oxidação do cetoglutarato (um intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) em succinil-CoA, um passo essencial na geração de energia na forma de ATP.

O complexo KGDH é composto por três principais enzimas: a cetoglutarato desidrogenase (E1), a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) e a dihidrolipoamida desidrogenase (E3). Além disso, o complexo inclui duas proteínas de ligação, FAD e NAD+, que atuam como cofatores durante as reações catalisadas.

A primeira etapa da reação envolve a conversão do cetoglutarato em succinil-CoA, com a formação de um intermediário instável, o S-2-oxoglutarato. Esta etapa é regulada por uma enzima dependente de tiamina pirifosfato (TPP), a E1. A seguir, a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) catalisa a transferência do grupo acilo do S-2-oxoglutarato para o lipoamida, gerando um intermediário de lipoamida disulfeto. Por fim, a dihidrolipoamida desidrogenase (E3), uma flavoproteína dependente de FAD e NAD+, regenera a forma reduzida da lipoamida e transfere os elétrons para o NAD+, formando NADH.

O complexo KGDHC desempenha um papel fundamental no metabolismo energético, participando do ciclo de Krebs e fornecendo intermediários importantes para a síntese de aminoácidos e outras moléculas essenciais. Além disso, o complexo KGDHC está envolvido em processos regulatórios, como a resposta ao estresse oxidativo e a sinalização celular, tornando-se um alvo terapêutico promissor para doenças neurodegenerativas, cardiovasculares e metabólicas.

A Glutamato Desidrogenase (GD ou GLD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo humanos. Ela catalisa a reação de oxidação do aminoácido glutamato em α-cetoglutarato, produzindo também amônia e energia na forma de ATP. Além disso, a GD desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos, especialmente aqueles que contêm grupos amino em suas moléculas.

A GD é encontrada em duas formas isoenzimáticas no corpo humano: a GLD1, presente principalmente nos mitocôndrias do fígado e rim, e a GLD2, localizada nos núcleos de células cerebrais. A atividade da GD pode ser afetada por vários fatores, como doenças hepáticas, infecções e intoxicação alcoólica, o que pode levar a alterações no metabolismo de aminoácidos e energia.

Em resumo, a Glutamato Desidrogenase é uma enzima chave no metabolismo de aminoácidos, catalisando a oxidação do glutamato em α-cetoglutarato e desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos.

Na medicina, a Aldeído Desidrogenase (ALDH) refere-se a uma família de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo de vários compostos, incluindo álcoois, aminas e aldeídos. A função principal da ALDH é catalisar a conversão de aldeídos em ácidos carboxílicos, o que ajuda a neutralizar os efeitos tóxicos desses compostos no corpo.

A ALDH está presente em vários tecidos do corpo, mas é particularmente abundante no fígado, onde desempenha um papel crucial na detoxificação de substâncias tóxicas. Além disso, a atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e pode estar relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e câncer.

Existem vários tipos diferentes de ALDH, cada um com suas próprias funções específicas e localizações no corpo. Por exemplo, a ALDH2 é uma isoforma importante que está envolvida no metabolismo do etanol e tem sido associada ao risco de desenvolver dependência alcoólica e tolerância à bebida. A atividade deficiente da ALDH2 também pode levar a um aumento na concentração de acetaldeído no sangue, o que pode causar sintomas desagradáveis como rubor, náusea e taquicardia.

Em resumo, a Aldeído Desidrogenase é uma família importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo de vários compostos tóxicos no corpo humano. A atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e está relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e tolerância à bebida.

Tenohltrifluoroacetona, também conhecida como 2,2,2-Trifluoro-1-(3-oxooct-6-en-1-yl)etan-1-ona, é um composto orgânico fluorado que é usado em síntese química. Não há uma definição médica específica para esta substância, pois ela não tem aplicação clínica ou diagnóstica em medicina.

É importante ressaltar que, apesar de ser utilizada em laboratórios para fins de pesquisa e síntese química, a Tenohltrifluoroacetona pode apresentar riscos à saúde se utilizada incorretamente ou em condições inadequadas. Pode causar irritação nos olhos, pele e sistema respiratório, assim como possíveis efeitos tóxicos em caso de exposição prolongada ou ingestão acidental.

Recomenda-se sempre manipular essa substância com cuidado, seguindo as orientações de segurançidade e proteção adequadas, além de consultar o datasheet de segurança do produto antes de qualquer uso.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

Na medicina e bioquímica, a NADH desidrogenase, também conhecida como complexo I ou NADH-ubiquinone oxidorredutase, é uma enzima importante envolvida no processo de respiração celular. Ela faz parte da cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para o ubiquinone, processo que gera energia na forma de gradientes de prótons através da membrana mitocondrial. Isso, por sua vez, impulsiona a síntese de ATP (adenosina trifosfato), a molécula energética fundamental para as células.

A NADH desidrogenase é um componente crítico da fosforilação oxidativa, o processo metabólico que gera a maior parte da energia necessária às células vivas. Além disso, está envolvida em outras vias bioquímicas, como a síntese de ácidos graxos e a detoxificação de espécies reativas de oxigênio.

Diversas doenças mitocondriais humanas estão associadas a mutações e disfunções na NADH desidrogenase, incluindo diferentes formas de neuropatias, cardiomiopatias, síndromes musculares e encefalomiopatias. Além disso, alguns estudos sugerem que a atividade reduzida da NADH desidrogenase pode contribuir para o processo de envelhecimento e para o desenvolvimento de doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Ubiquinona, também conhecida como coenzima Q10, é uma substância química presente em todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no processo de produção de energia celular, participando da cadeia transportadora de elétrons na membrana mitocondrial interna e atuando como antioxidante, ajudando a proteger as células contra os danos causados por espécies reativas de oxigênio. A ubiquinona é essencial para a manutenção da saúde celular e sua deficiência pode resultar em diversas condições clínicas, incluindo doenças cardiovasculares, neurológicas e musculares.

As oxirredutases do álcool são um tipo específico de enzimas oxirredutases que catalisam a transferência de elétrons e prótons entre moléculas, geralmente em reações envolvendo álcoois. Eles desempenham um papel crucial na metabolismo de álcoois e outras moléculas orgânicas.

Existem dois tipos principais de oxirredutases do álcool: alcool desidrogenases (ADH) e oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois. As alcool desidrogenases catalisam a reação de oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, transferindo os elétrons e prótons para o NAD+ ou NADP+, formando NADH ou NADPH, respectivamente. Já as oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois são capazes de realizar reações inversas, reduzindo aldeídos ou cetonas a álcoois usando o NADH ou NADPH como doadores de elétrons.

As oxirredutases do álcool desempenham um papel importante no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de moléculas essenciais para a vida, como os ácidos graxos e o colesterol. Além disso, eles também estão envolvidos em processos fisiológicos importantes, como a resposta ao estresse oxidativo e a regulação da homeostase redox.

'Malato' é um termo que não é amplamente utilizado em medicina ou fisiologia modernas. No entanto, no contexto bioquímico, malato é um composto orgânico que contém o grupo funcional malato, que é um éster do ácido málico.

Em outras palavras, o malato é um ião ou um composto que contém o ione malato, que é a forma negativamente carregada do ácido málico. O ácido málico desempenha um papel importante no metabolismo energético celular, especialmente durante o processo de respiração celular aeróbica.

No entanto, em um contexto clínico ou médico, o termo 'malatos' não é comumente usado para descrever condições ou doenças específicas. Portanto, se você estivesse procurando por uma informação médica específica sobre um sintoma ou condição em particular, seria melhor consultar fontes confiáveis e atualizadas de informações médicas usando termos mais precisos e amplamente reconhecidos.

Nitrocompostos são compostos orgânicos que contêm um ou mais grupos funcionais nitro (-NO2) ligados a um carbono em seu esqueleto molecular. Eles são derivados da nitração de compostos orgânicos, geralmente realizada por meio da reação com ácido nítrico (HNO3) ou uma mistura de ácido nítrico e ácido sulfúrico concentrado.

A presença do grupo nitro (-NO2) confere propriedades únicas a esses compostos, como a capacidade de formar ligações de hidrogênio, alteração da densidade eletrônica no anel aromático e a possibilidade de perda de grupos funcionais através de reações redox.

Os nitrocompostos são frequentemente usados como intermediários na síntese de outros compostos orgânicos, bem como em aplicações industriais e comerciais, como explosivos (por exemplo, trinitrotolueno ou TNT), corantes, tintas, medicamentos e conservantes.

No entanto, é importante notar que alguns nitrocompostos podem ser perigosos e/ou tóxicos, especialmente aqueles com alta densidade de grupos nitro (-NO2) ou quando descompondo-se liberam gases nocivos, como óxidos de nitrogênio (NOx). Portanto, é crucial manipulá-los e descartá-los adequadamente, seguindo as orientações e recomendações de segurança adequadas.

O Transporte de Elétrons é um processo bioquímico fundamental em que os elétrons são passados por uma cadeia de proteínas transportadoras, geralmente localizadas na membrana celular. Esse processo ocorre em grande parte dos organismos vivos e desempenha um papel central em diversos processos metabólicos, incluindo a respiração celular e a fotossíntese.

Na respiração celular, por exemplo, os elétrons são transferidos de moléculas redutoras, como a NADH e a FADH2, para o oxigênio molecular, que atua como um aceitador final de elétrons. Através desse processo, energia é liberada e capturada pelos gradientes de prótons que se formam através da membrana, o qual posteriormente será convertido em ATP (adenosina trifosfato), a molécula de energia universal nos organismos vivos.

Em resumo, o Transporte de Elétrons refere-se à transferência controlada e sequencial de elétrons entre moléculas, desempenhando um papel fundamental em diversos processos metabólicos e na geração de energia nas células.

Aconitase é uma enzima que catalisa a conversão de citrato a isocitrato na segunda etapa da cadeia transportadora de elétrons (TCA cycle ou ciclo de Krebs) no metabolismo. A forma hidratada do intermediário aconitato é um substrato essencial para esta reação. Portanto, a "aconitase hidratase" refere-se à atividade enzimática que catalisa a adição de uma molécula de água ao aconitato, produzindo cis-aconitato, um composto volátil e tóxico.

A aconitase hidratase também é conhecida como aconitase citrato sintase ou aconitase 2 (Aco2). Além de sua atividade enzimática no ciclo de Krebs, a aconitase hidratase desempenha um papel importante na resposta ao estresse oxidativo e na regulação da expressão gênica.

Em condições de estresse oxidativo, a forma ativa da enzima pode ser convertida em uma forma inativa devido à ligação de ferro (Fe-S) cluster, que é sensível à oxidação. Neste estado, a proteína pode funcionar como um sensor e regulador da resposta ao estresse oxidativo, além de sua atividade enzimática.

A deficiência ou mutação na aconitase hidratase pode resultar em várias doenças genéticas, incluindo anemia sideroblástica e neurodegeneração.

Fumarato hidratase é um tipo de enzima que desempenha um papel importante no processo de respiração celular em organismos vivos. Em termos médicos, a fumarato hidratase é mais especificamente associada à cadeia transportadora de elétrons durante a respiração aeróbica.

A enzima fumarato hidratase catalisa a reação que converte o fumarato em malato, usando água no processo. Essa reação é uma parte crucial do ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (ciclo TCA), que ocorre nas mitocôndrias das células eucarióticas. O ciclo de Krebs gera energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) para as células, auxiliando no metabolismo de carboidratos, lipídios e proteínas.

Além disso, a fumarato hidratase desempenha um papel importante em outras vias bioquímicas, como a via do ácido oxalacético e a via da glicina. A anormalidade ou deficiência na atividade da enzima fumarato hidratase pode resultar em várias condições médicas, incluindo acidose metabólica e anemia.

Em resumo, a fumarato hidratase é uma enzima vital que participa de processos bioquímicos importantes, como o ciclo de Krebs e a respiração celular, auxiliando no metabolismo de nutrientes e na geração de energia para as células.

Na medicina, "malonatos" geralmente se refere a sais ou ésteres do ácido malônico. O ácido malônico é um composto orgânico com duas carboxilas, encontrado em algumas frutas e verduras, como maçãs e batatas.

Em determinadas condições clínicas, os malonatos podem acumular-se no organismo, levando a alterações metabólicas e sintomas associados. Por exemplo, em pacientes com deficiência de enzima suculodehidrogenase mitocondrial (SDH), uma condição genética rara, os níveis de ácido malônico e succínico aumentam no sangue e nos tecidos, levando a sintomas neurológicos, cardiovasculares e gastrointestinais.

Em resumo, "malonatos" são compostos relacionados ao ácido malônico que podem acumular-se em determinadas condições clínicas, levando a sintomas e alterações metabólicas. No entanto, é importante consultar um profissional médico para obter informações precisas e personalizadas sobre diagnóstico e tratamento de doenças relacionadas aos malonatos.

Feocromocitoma é um tumor raro, geralmente benigno, que se desenvolve a partir das células cromafins das glândulas suprarrenais. Estas células produzem as hormonas adrenalina (epinefrina) e noradrenalina (norepinefrina), as quais desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e outras funções corporais.

Quando um feocromocitoma está presente, ele pode produzir excessivas quantidades dessas hormonas, levando a sintomas como hipertensão (pressão alta), taquicardia (batimentos cardíacos acelerados), suores excessivos, ansiedade, rubor facial, náuseas, vômitos e tremores. Em alguns casos, os indivíduos podem experimentar cefaleias (dores de cabeça) severas ou episódios de sudorese (suor intenso), palpitações cardíacas e ansiedade inexplicáveis, conhecidos como crises hipertensivas.

Embora a maioria dos feocromocitomas sejam benignos, alguns podem ser malignos (cancerosos) e metastatizar para outras partes do corpo. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de exames imagiológicos, como tomografia computadorizada ou ressonância magnética, além de testes laboratoriais específicos que avaliam os níveis hormonais no sangue ou urina. O tratamento geralmente consiste na remoção cirúrgica do tumor, seguida por um monitoramento cuidadoso para detectar quaisquer recorrências ou metástases.

Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.

A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.

A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Desculpe por o mal-entendido, mas "ditionita" não é um termo médico ou um nome de doença reconhecido. No entanto, "ditionito" refere-se a um anião com a fórmula S2O6²-, que consiste em dois átomos de enxofre e seis átomos de oxigênio. Também é conhecido como hipossulfito e pode ser encontrado em alguns compostos químicos. Se deseja uma informação médica, por favor, forneça um termo médico correto.

Desidrogenases de carboidratos são um tipo específico de enzimas desidrogenases que catalisam a perda de hidrogénio a partir de carboidratos, geralmente em reações envolvendo o sistema NAD/NADP como aceitador de elétrons. Estas enzimas desempenham um papel crucial em vários processos metabólicos, incluindo a glicólise, o ciclo do pentose e a via dos pentoses fosfato. Ao remover hidrogénio dos carboidratos, as desidrogenases de carboidratos ajudam a gerar energia na forma de ATP e também participam na síntese de outras moléculas importantes no organismo.

Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) é uma coenzima importante que desempenha um papel crucial no metabolismo energético e oxidativo em células vivas. FAD é um dinucleótido, o que significa que consiste em dois nucleotídeos unidos por um par de bases.

Um dos nucleotídeos contém a flavina, uma molécula orgânica responsável pela capacidade de FAD de participar de reações redox. A outra metade do dinucleótido é formada pelo nucleotídeo adenosina monofosfato (AMP), que contém a base nitrogenada adenina.

FAD age como aceitador e doador de elétrons em reações redox, desempenhando um papel fundamental no transporte de elétrons nas células. Ele é reduzido a FADH2 quando ganha dois elétrons e dois prótons (H+), e é oxidado de volta a FAD quando perde esses elétrons e prótons.

FAD está envolvido em uma variedade de processos metabólicos, incluindo a geração de energia na forma de ATP através da cadeia transportadora de elétrons e a beta-oxidação dos ácidos graxos. Além disso, FAD também desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos, carboidratos e lípidos, bem como na detoxificação de radicais livres e outras moléculas reativas.

L-iditol 2-desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de idoises (um tipo de açúcar). Esta enzima catalisa a reação química que oxida o L-iditol a L-sorbose, usando NAD+ como aceitador de elétrons. A reação é expressa pela seguinte equação:

L-iditol + NAD+ ↔ L-sorbose + NADH + H+

Esta enzima desempenha um papel crucial no metabolismo de idoises em vários organismos, incluindo bactérias e fungos. A deficiência ou falta dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e doenças. No entanto, a sua importância clínica é geralmente considerada menor do que outras enzimas envolvidas no metabolismo de carboidratos.

Carbonina, também conhecida como Carboxina ou Metcarbonila, é um composto orgânico com a fórmula química (CHO)2. É um líquido incolor e volátil com um cheiro pungente e desagradável. A Carboxina não tem nenhum uso médico direto, mas pode ser usada em alguns processos industriais e laboratoriais relacionados à química orgânica.

Em situações clínicas, a Carboxina pode ser mencionada em relação ao envenenamento por monóxido de carbono (CO). O CO é uma toxicidade comum que ocorre quando as pessoas respiram gases que contêm monóxido de carbono, como os produtos de combustão incompleta de veículos a motor, caldeiras, fogões a lenha ou carvão e sistemas de aquecimento a gás.

A Carboxina pode ser usada em diagnóstico e tratamento do envenenamento por monóxido de carbono, pois tem afinidade pela hemoglobina, assim como o monóxido de carbono. A análise da quantidade de carboxiemoglobina (Carboxina ligada à hemoglobina) pode ajudar no diagnóstico do envenenamento por CO. Além disso, a administração terapêutica de Carboxina em pacientes intoxicados por monóxido de carbono pode ajudar a deslocar o CO da hemoglobina e reduzir os efeitos tóxicos do gás. No entanto, é importante ressaltar que o tratamento primário para envenenamento por monóxido de carbono é a administração de oxigênio puro, e a Carboxina não é frequentemente usada neste contexto.

As flavinas são um tipo de cofator bioquímico, especificamente uma classe de compostos químicos orgânicos denominados nucleotídeos flavínicos. Eles desempenham um papel crucial como grupos prostéticos em diversas enzimas, incluindo as oxirredutases flavoproteicas. Existem dois tipos principais de flavinas encontradas na natureza: a flavina mononucleótida (FMN) e a flavina adenina dinucleotídeo (FAD). Estes cofatores são capazes de participar em reações redox, atuando como agentes oxidantes ou reduzentes, dependendo das condições redox do meio.

A FMN e a FAD desempenham um papel fundamental no metabolismo energético, bem como na biossíntese de vários compostos importantes para o organismo. Além disso, também estão envolvidas em processos de detoxificação celular e na resposta antioxidante do corpo.

Em resumo, as flavinas são essenciais para a manutenção da homeostase redox e o funcionamento adequado de diversas vias metabólicas em organismos vivos.

Muscle mitochondria are specialized structures within muscle cells that play a crucial role in energy production. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they generate most of the cell's supply of adenosine triphosphate (ATP), which is used as a source of energy.

Muscle mitochondria are particularly important for enabling muscle cells to carry out their functions, such as contraction and relaxation. During exercise or physical activity, muscle cells require more energy to function properly, and muscle mitochondria respond by increasing their ATP production to meet the increased demand.

In addition to their role in energy production, muscle mitochondria also play a critical role in regulating cellular metabolism, calcium homeostasis, and reactive oxygen species (ROS) production. Dysfunction of muscle mitochondria has been implicated in various muscular disorders, including mitochondrial myopathies, muscular dystrophies, and age-related sarcopenia.

Overall, muscle mitochondria are essential for maintaining muscle health, function, and overall physical performance.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.

O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.

Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.

Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.

Em termos médicos, o "Consumo de Oxigênio" (CO ou VO2) refere-se à taxa à qual o oxigénio é utilizado por um indivíduo durante um determinado período de tempo, geralmente expresso em litros por minuto (L/min).

Este valor é frequentemente usado para avaliar a capacidade física e a saúde cardiovascular de uma pessoa, particularmente no contexto do exercício físico. A medida directa do Consumo de Oxigénio geralmente requer o uso de equipamento especializado, como um ergômetro de ciclo acoplado a um sistema de gás analisador, para determinar a quantidade de oxigénio inspirado e exalado durante a actividade física.

A taxa de Consumo de Oxigénio varia em função da intensidade do exercício, da idade, do peso corporal, do sexo e do nível de condicionamento físico da pessoa. Durante o repouso, a taxa de Consumo de Oxigénio é geralmente baixa, mas aumenta significativamente durante o exercício físico intenso. A capacidade de um indivíduo para manter uma alta taxa de Consumo de Oxigénio durante o exercício é frequentemente usada como um indicador da sua aptidão física e saúde cardiovascular geral.

Propionatos referem-se a sais, ésteres ou ésteres de ácido propiónico, um ácido carboxílico com a fórmula química CH3CH2CO2H. O ácido propiónico ocorre naturalmente em alguns alimentos, como leite e carne, e tem um cheiro característico de frutas fermentadas ou queijo azul.

Os sais de propionato, como propionato de cálcio e propionato de sódio, são frequentemente usados como conservantes de alimentos porque têm atividade antibacteriana e antifúngica. Eles impedem o crescimento de moho e bactérias indesejáveis em alimentos processados, especialmente pães e queijos.

Os ésteres de propionato são frequentemente usados como aromatizantes em perfumes e cosméticos porque têm um cheiro agradável e frutado. Eles também são usados como solventes e intermediários na produção de outros produtos químicos.

Em medicina, os propionatos podem ser usados no tratamento de certas condições médicas, como a doença inflamatória intestinal e a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia média (MCAD). No entanto, o uso de propionatos em medicina é relativamente limitado em comparação com seu uso como conservantes e aromatizantes em alimentos e cosméticos.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Em termos médicos, a espectroscopia de ressonância de spin eletrônico (ESR ou EPR, do inglês Electron Paramagnetic Resonance) é uma técnica de investigação que utiliza ondas de radiofrequência e campos magnéticos para estudar substâncias com elétrons desemparelhados, conhecidas como espécies paramagnéticas. Isso inclui certos tipos de radicais livres e complexos metal-ligante. A técnica permite aos cientistas obter informações sobre a estrutura eletrónica, geometria molecular, dinâmica e outras propriedades dessas espécies. É frequentemente utilizada em campos como química, física, bioquímica e medicina, particularmente na área do estudo de processos oxidativos e radicais livres em sistemas biológicos.

Oxaloacetato é um composto orgânico com a fórmula (CH2CO)2(COOH)2. É um ácido dicarboxílico e um β-cetoácido. Em metabolismo, o oxaloacetato desempenha um papel central na cadeia transportadora de elétrons e no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs).

O oxaloacetato age como aceitador de dióxido de carbono durante a gluconeogênese, uma via metabólica que gera glicose a partir de precursores não glucídicos, como piruvato e lactato. Além disso, o oxaloacetato pode ser convertido em malato, um intermediário no transporte de redução entre as mitocôndrias e o citosol.

Em resumo, os oxaloacetatos desempenham um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células, bem como no metabolismo dos carboidratos.

Na terminologia médica, "mitocôndrias hepáticas" refere-se especificamente às mitocôndrias presentes nas células do fígado. As mitocôndrias são organelos celulares encontrados em quase todas as células e desempenham um papel crucial na produção de energia da célula através do processo de respiração celular.

No contexto do fígado, as mitocôndrias hepáticas desempenham um papel fundamental no metabolismo dos macronutrientes, como carboidratos, lipídios e proteínas, fornecendo energia necessária para as funções hepáticas, tais como a síntese de proteínas, glicogénio e colesterol, além da detoxificação de substâncias nocivas. Além disso, as mitocôndrias hepáticas também estão envolvidas no processo de apoptose (morte celular programada), que é importante para a homeostase do tecido hepático e a remoção de células hepáticas danificadas ou anormais.

Desregulações nas mitocôndrias hepáticas têm sido associadas a diversas condições patológicas, incluindo doenças hepáticas crónicas, como a esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), a esteatohepatite não alcoólica (NASH) e a cirrose hepática. Além disso, mutações em genes mitocondriais podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas que afetam o fígado, como a acidosose láctica e a miopatia mitocondrial. Portanto, o entendimento das mitocôndrias hepáticas e suas funções é crucial para a compreensão da fisiologia hepática e das patologias associadas.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Aldeído oxirredutases são um tipo de enzima que catalisam a redução de aldeídos e cetonas em álcoois primários e secundários, respectivamente. Essa reação desempenha um papel importante na biossíntese e degradação de diversas moléculas orgânicas no corpo.

A reação catalisada pela aldeído oxirredutase envolve a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido, reduzido) ou NADPH para o substrato, o aldeído. O grupo carbonila do aldeído é reduzido a um grupo alcool, com a formação de um álcool primário no caso de um aldeído ou um álcool secundário no caso de uma cetona.

As aldeído oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias até humanos, e desempenham funções importantes em vários processos metabólicos. Por exemplo, elas podem ajudar no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de esteroides e outras moléculas complexas.

Existem diferentes tipos de aldeído oxirredutases, cada uma com suas próprias especificidades de substrato e mecanismos catalíticos. Algumas dessas enzimas requerem cofatores adicionais, como a flavina adenina dinucleótido (FAD) ou o pirroloquinolina quinona (PQQ), para realizar sua função catalítica.

La glucosa 1-desidrogenase (GDH) é una enzima que catalisa a oxidação da D-glucose em D-glucono-1,5-lactona, transferindo o equivalente de dois elétrons e um próton para o NAD+, formando NADH. A GDH é encontrada em vários organismos, incluindo bactérias, fungos e mamíferos.

Em humanos, existem duas isoformas principais da enzima: a glucose 1-desidrogenase de cadeia curta (GDH-SC) e a glucose 1-desidrogenase de cadeia longa (GDH-LC). A GDH-SC está presente em vários tecidos, incluindo fígado, rim, coração e músculo esquelético, enquanto a GDH-LC é predominantemente encontrada no fígado.

A GDH desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glicose, especialmente na gliconeogênese e glucogenólise. Além disso, a GDH também está envolvida no processo de detoxificação de amônia em alguns organismos, convertendo-a em ureia ou outros compostos menos tóxicos.

A deficiência da enzima glucose 1-desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara conhecida como deficiência de GDH, que é caracterizada por hipoglicemia e acidose metabólica.

Hidroxiesteroides desidrogenases (HSDs) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Eles catalisam a conversão de hidroxiesteróides em seus respectivos ketosteróides, ou vice-versa, por meio da adição ou remoção de um grupo hidroxila (-OH) em uma posição específica do esqueleto de carbono dos hormônios esteroides.

Existem várias classes de HSDs, cada uma das quais é responsável pela oxirredução de diferentes hormônios esteroides. Algumas dessas classes incluem:

1. 3-hidroxiesteroide desidrogenases (3-HSDs): catalisam a conversão de pregnenolona em progesterona e de 17-hidroxi-pregnenolona em 17-hidroxi-progesterona.
2. 11-beta-hidroxiesteroide desidrogenases (11-beta-HSDs): catalisam a conversão de 11-desidroxi-cortisol em cortisol e de 11-desidroxi-corticosterona em corticosterona.
3. 17-hidroxiesteroide desidrogenases (17-HSDs): catalisam a conversão de androstenediona em testosterona e de estrona em estradiol.

As HSDs são expressas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, glândulas suprarrenais e óvulos, e desempenham um papel importante na regulação da síntese e degradação dos hormônios esteroides. Alterações no funcionamento das HSDs podem levar a distúrbios endócrinos e metabólicos, como o síndrome de Cushing e a diabetes.

Na medicina, a expressão "mitocôndrias cardíacas" refere-se às mitocôndrias presentes nas células do músculo cardíaco. As mitocôndrias são organelos celulares responsáveis pela produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através do processo de respiração celular.

No coração, as mitocôndrias desempenham um papel crucial na fornecimento de energia para as contrações cardíacas, pois o músculo cardíaco é altamente dependente da produção de ATP para manter sua função contrátil contínua e eficiente. Devido a essa alta demanda energética, o músculo cardíaco contém uma grande quantidade de mitocôndrias em suas células, que podem representar até 30-40% do volume celular total.

Alterações nas mitocôndrias cardíacas têm sido associadas a diversas condições cardiovasculares, como insuficiência cardíaca, doença coronariana e miopatias mitocondriais. Portanto, o estudo das mitocôndrias cardíacas é de grande interesse na pesquisa médica para entender melhor as bases moleculares das doenças cardiovasculares e desenvolver novas estratégias terapêuticas.

Metaloproteínas são proteínas que contêm um ou mais ions metálicos essenciais em sua estrutura. Estes íons metálicos estão frequentemente ligados a grupos funcionais da cadeia lateral de aminoácidos, como por exemplo, o grupo sulfidrilo (-SH) da cisteína ou o grupo carboxilato (-COO-) do ácido glutâmico ou aspartílico. A ligação entre o íon metálico e a proteína é geralmente estável, mas pode ser dinâmica e reversível em alguns casos.

As metaloproteínas desempenham uma variedade de funções importantes em organismos vivos, incluindo catalisar reações enzimáticas, transportar moléculas e gases, armazenar íons metálicos, e participar de processos de sinalização celular. Exemplos de metaloproteínas incluem a hemoglobina (que contém ferro e transporta oxigênio no sangue), a citocromo c oxidase (que contém cobre e ferro e participa da respiração celular), e as matrix metalloproteinases (MMPs) (que são enzimas que degradam proteínas da matriz extracelular e contêm zinco).

As metaloproteínas podem ser classificadas com base no tipo de íon metálico presente, como por exemplo, ferroproteínas (que contêm ferro), cobreproteínas (que contêm cobre), zincoproteínas (que contêm zinco), e assim por diante. Além disso, as metaloproteínas também podem ser classificadas com base na sua função biológica específica, como enzimas, transportadores, armazenadores ou sensores de íons metálicos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

O Complexo IV da cadeia de transporte de elétrons, também conhecido como citocromo c oxidase, é uma importante enzima localizada na membrana mitocondrial interna. Sua função principal é catalisar a transferência final de elétrons do citocromo c para o oxigênio molecular, processo essencial na respiração celular e na geração de energia em forma de ATP (adenosina trifosfato).

A reação catalisada pelo Complexo IV é a seguinte:

4[citocromo c (redutado)] + O2 + 8H+ → 4[citocromo c (oxidado)] + 2H2O

Nesta etapa, os elétrons são transferidos para o oxigênio molecular, que é reduzido a água. Além disso, o Complexo IV desempenha um papel crucial no processo de bombeamento de prótons através da membrana mitocondrial interna, contribuindo assim para a geração do gradiente de prótons utilizado na síntese de ATP.

O tumor do corpo carotídeo é um tipo raro de tumor que cresce no corpo carotídeo, a parte dilatada da artéria carótida na base do pescoço. A maioria dos tumores do corpo carotídeo são benignos (não cancerosos) e cresce muito lentamente. No entanto, eles podem causar sintomas, como dificuldade em engolir, ruído na orelha ou desequilíbrio, devido à sua localização próxima a nervos cranianos importantes. Em alguns casos, os tumores do corpo carotídeo podem se tornar malignos (cancerosos) e podem se espalhar para outras partes do corpo. O tratamento geralmente consiste em cirurgia para remover o tumor, mas a radioterapia e a quimioterapia também podem ser usadas em alguns casos.

Os glomérulos para-aórticos, também conhecidos como corpos de Zuckerkandl ou glomérulos abdominais, referem-se a pequenas estruturas especializadas localizadas na região abdominal, perto da aorta abdominal. Eles são feitos de tecido nervoso autônomo e desempenham um papel importante no controle do fluxo sanguíneo e na regulação da pressão arterial.

Os glomérulos para-aórticos são estruturas complexas que consistem em vários tipos de células, incluindo células cromafins e células intersticiais. As células cromafins produzem e armazenam catecolaminas, como adrenalina (epinefrina) e noradrenalina (norepinefrina), enquanto as células intersticiais secretam fatores de crescimento e outras substâncias que ajudam a regular a atividade dos vasos sanguíneos locais.

Embora os glomérulos para-aórticos sejam semelhantes em estrutura e função aos glomérulos renais, eles não estão envolvidos na filtração do sangue ou na formação de urina. Em vez disso, eles desempenham um papel importante na regulação da resposta "luta ou fuga" do corpo, auxiliando a regular o fluxo sanguíneo e a pressão arterial em situações de stress agudo.

Embora os glomérulos para-aórticos sejam relativamente pequenos e pouco conhecidos, eles desempenham um papel importante na fisiologia do corpo humano e podem estar associados a várias condições médicas, como hipertensão arterial e tumores neuroendócrinos.

Glucose desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do glucose em grupos aldeído, produzindo descarboxilação de glucono-δ-lactona e reduzindo FAD (flavina adenina dinucleótido) ou NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) como aceitadores de elétrons. Existem diferentes tipos de glucose desidrogenase que podem conter diferentes grupos prostéticos e participar de vários processos metabólicos, incluindo a glicólise anaeróbica e a produção de energia em bactérias. A glucose desidrogenase pode ser usada como marcador para determinadas condições clínicas e doenças, como diabetes e disfunção hepática. Também é usado em dispositivos médicos, como glucometros, para medir os níveis de glicose no sangue ou outros fluidos corporais.

3-Hidroxiesteroide Desidrogenases (3-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos esteroides no corpo humano. Eles estão envolvidos na conversão de 3-beta-hidroxiesteróides em 3-ceto esteróides, uma etapa importante na síntese de hormônios esteroides como cortisol, aldosterona, e andrógenos.

Existem dois tipos principais de 3-HSD: o tipo I, que é expresso principalmente no fígado, rim, e tecido adiposo, e o tipo II, que é expresso predominantemente em tecidos reprodutivos como ovários e testículos.

A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, incluindo a síndrome adrenogenital congênita, uma doença genética rara que afeta a produção de hormônios esteroides na glândula suprarrenal.

Em resumo, as 3-Hidroxiesteroide Desidrogenases são um grupo importante de enzimas envolvidas no metabolismo dos esteroides e na síntese de hormônios esteroides no corpo humano.

Fosfogluconato desidrogenase (PDG) é um nome genérico para um grupo de enzimas que catalisam a oxidação do 6-fosfo-D-gluconato a 2-cetogluconato-6-fosfato na via dos pentoses fosfato, um caminho metabólico importante para a geração de NADPH e ribose-5-fosfato em células vivas. Existem três isoformas conhecidas da enzima PDG em humanos: a PDG-1 (NADP+), localizada no citoplasma, a PDG-2 (NADP+), encontrada no mitocôndrio, e a G6PDH (NAD+), presente no citoplasma. A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica e neurologias.

A reação catalisada pela PDG é a seguinte:

6-fosfo-D-gluconato + NADP+ -> 2-cetogluconato-6-fosfato + NADPH + H+

Esta reação desempenha um papel fundamental na geração de poder reducente (NADPH) para a síntese de lipídios e outras moléculas essenciais, bem como no metabolismo da glucose. Além disso, o 2-cetogluconato-6-fosfato gerado na reação pode ser convertido em gliceraldeído-3-fosfato e então incorporado na glicólise, fornecendo um mecanismo adicional para a geração de energia através da oxidação da glucose.

Fosforilação Oxidativa é um processo metabólico complexo que ocorre nas mitocôndrias das células eugplóiques, onde a energia armazenada em moléculas de glicose e ácidos graxos é liberada e utilizada para sintetizar ATP (adenosina trifosfato), a principal fonte de energia celular.

Este processo envolve duas cadeias transportadoras de elétrons, o Complexo I e o Complexo II, que transferem elétrons dos substratos reduzidos (NADH e FADH2) para a molécula transportadora de elétrons, o citocromo c. A energia libertada durante esta transferência é utilizada para bombear prótons (H+) do matriz mitocondrial para o espaço intermembranar, criando um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna.

Posteriormente, os prótons fluem de volta para a matriz mitocondrial através da enzima ATP sintase, que utiliza essa energia para adicionar um grupo fosfato à adenosina difosfato (ADP), convertendo-a em ATP. Este processo é chamado de quimiosmose.

Além disso, a oxidação dos substratos também resulta na redução do oxigênio molecular a água, o que ocorre no Complexo IV da cadeia transportadora de elétrons. A fosforilação oxidativa é um processo altamente eficiente para a geração de energia celular, sendo responsável por cerca de 90% da produção de ATP nas células. No entanto, erros no processo podem resultar em produção excessiva de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem danificar as células e desempenhar um papel na patogênese de várias doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e cardiovasculares.

A "Desidrogenase do Álcool de Açúcar" é uma enzima (EC 1.1.1.70) que catalisa a reação de oxirredutase envolvendo o álcool de açúcar (sorbitol) e NAD(P)+, resultando no aldeído de açúcar (gliceraldeído) e NAD(P)H. A reação é a seguinte:

D-sorbitol + NAD(P)+ ⇌ D-gliceraldeído + NAD(P)H + H+

Esta enzima desempenha um papel importante no metabolismo do sorbitol em mamíferos, particularmente nos glóbulos vermelhos e na lente ocular. A desidrogenase do álcool de açúcar é também conhecida como sorbitol desidrogenase ou SDH.

A deficiência desta enzima pode resultar em um aumento dos níveis de sorbitol no corpo, o que pode causar complicações na diabetes e outras condições médicas.

A espectrofotometria é um método analítico utilizado em medicina e outras ciências que envolve a medição da absorção ou transmissão da luz por uma substância, para determinar suas propriedades físicas ou químicas. Em termos médicos, a espectrofotometria pode ser usada em diversas áreas, como na análise de fluidos corporais (como sangue e urina), no estudo da composição de tecidos biológicos, bem como no desenvolvimento e avaliação de medicamentos e outros tratamentos.

O princípio básico da espectrofotometria envolve a passagem de luz através de uma amostra, que pode ser absorvida ou refletida pela substância presente na amostra. A quantidade de luz absorvida ou transmitida é então medida e analisada em função da sua longitude de onda (cor), gerando um espectro que fornece informações sobre a composição e propriedades da substância em questão.

A espectrofotometria pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de radiação eletromagnética utilizado (como ultravioleta, visível ou infravermelho), e da técnica empregada para a medição da luz. Alguns exemplos incluem:

1. Espectrofotometria UV-Visível: Utiliza radiação eletromagnética na região do ultravioleta (UV) e visível do espectro, para analisar substâncias que apresentam absorção nesta faixa de comprimento de onda. É amplamente utilizada em química clínica para determinar a concentração de diferentes compostos em fluidos corporais, como hemoglobina no sangue ou bilirrubina na urina.
2. Espectrofotometria Infravermelha (IR): Utiliza radiação eletromagnética na região do infravermelho do espectro, para analisar a estrutura molecular de compostos orgânicos. É amplamente utilizada em análises químicas e biológicas, como no estudo da composição de aminoácidos em proteínas ou na identificação de diferentes tipos de óleos e gorduras.
3. Espectrofotometria de Fluorescência: Utiliza a fluorescência (emissão de luz após a absorção) para analisar substâncias que apresentam esta propriedade. É amplamente utilizada em bioquímica e farmacologia, para detectar e quantificar diferentes biomoléculas, como proteínas, DNA ou drogas.
4. Espectrofotometria de Difração de Raios X (XRD): Utiliza raios X para analisar a estrutura cristalina de materiais sólidos. É amplamente utilizada em química e física dos materiais, para identificar diferentes tipos de minerais ou compostos inorgânicos.

Em resumo, a espectrofotometria é uma técnica analítica que permite medir a absorção, transmissão, reflexão ou emissão de luz por diferentes materiais e sistemas. É amplamente utilizada em diversos campos da ciência e tecnologia, como na química, física, biologia, medicina, farmacologia, entre outros. A espectrofotometria pode ser realizada com diferentes tipos de fontes de luz e detectores, dependendo do tipo de análise desejada. Além disso, a espectrofotometria pode ser combinada com outras técnicas analíticas, como a cromatografia ou a espectrometria de massa, para obter informações mais detalhadas sobre as propriedades e composição dos materiais analisados.

Ácidos dicarboxílicos são compostos orgânicos que contêm dois grupos funcionais carboxila (-COOH) em sua estrutura molecular. Um exemplo bem conhecido de ácido dicarboxílico é o ácido oxálico (C2H2O4), que possui duas moléculas de água (H2O) na sua estrutura, e o ácido succínico (C4H6O4), um dos ácidos graxos mais simples encontrados em animais e plantas.

Esses ácidos desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo a produção de energia celular através do ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou ciclo da cetogênese). Alguns ácidos dicarboxílicos também são usados em aplicações industriais, como na produção de poliésteres e plásticos.

Em suma, os ácidos dicarboxílicos são compostos orgânicos que contêm dois grupos funcionais carboxila, desempenhando um papel importante em vários processos biológicos e industriais.

Acil-CoA desidrogenases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos. Eles catalisam a primeira reação na beta-oxidação, que é a descarboxilação oxidativa dos ácidos graxos de cadeia longa para formar acil-CoAs de cadeia mais curta.

Existem vários tipos diferentes de acil-CoA desidrogenases, cada um responsável pela oxidação de diferentes comprimentos de cadeias de ácidos graxos. Por exemplo, a acil-CoA desidrogenase de cadeia muito longa (VLCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 12 a 20 carbonos, enquanto a acil-CoA desidrogenase de cadeia longa (LCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 8 a 14 carbonos.

As deficiências em acil-CoA desidrogenases podem resultar em doenças metabólicas graves, como a acidose láctica e a miopatia. A deficiência mais comum é a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia média (MCAD), que afeta a oxidação de ácidos graxos com cadeias de 4 a 12 carbonos. Essa deficiência pode causar sintomas graves, como vômitos, letargia, convulsões e coma, especialmente em resposta ao jejum ou à infecção.

Histochimica é um ramo da patologia e ciência dos materiais biológicos que se ocupa do estudo da distribuição e composição química das substâncias presentes em tecidos e células. A histochimica utiliza técnicas laboratoriais específicas para detectar e visualizar a presença e localização de diferentes substâncias, como proteínas, carboidratos, lípidos e pigmentos, em amostras de tecidos.

A histochimica pode ser dividida em duas subdisciplinas principais: a histoquímica convencional e a imunohistochimica. A histoquímica convencional utiliza reagentes químicos para detectar substâncias específicas em tecidos, enquanto a imunohistochimica utiliza anticorpos específicos para detectar proteínas e outras moléculas de interesse.

A histochimica é uma ferramenta importante na patologia clínica e na pesquisa biomédica, pois pode fornecer informações valiosas sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como sobre os processos patológicos que ocorrem neles. Além disso, a histochimica pode ser usada para ajudar no diagnóstico de doenças e para avaliar a eficácia de diferentes tratamentos terapêuticos.

As partículas submitocôndricas referem-se a pequenas estruturas semelhantes a grãos que são encontradas no líquido sinovial dentro da cavidade articular. Elas são originadas do desgaste e deterioração do tecido cartilaginoso das superfícies articulares, especialmente em condições como osteoartrite. Essas partículas têm tamanho variável, geralmente entre 1 a 25 micrômetros de diâmetro, e são compostas principalmente por proteoglicanos e colágeno tipo II, que são os principais constituintes da cartilagem articular.

A presença de partículas submitocôndricas em níveis elevados no líquido sinovial pode ser um indicador de danos à cartilagem e doenças articulares, como a osteoartrite. O exame e análise das partículas submitocôndricas pode fornecer informações importantes sobre o estado da cartilagem articular e ajudar no diagnóstico e monitoramento de condições ortopédicas e reumatológicas.

ISD (Isocitrato Desidrogenase) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de açúcares em células vivas, mais especificamente no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs-Henseleit). Existem duas formas principais desta enzima: a ISD NAD-dependente, localizada na matriz mitocondrial, e a ISD NADP-dependente, encontrada no citoplasma.

A ISD catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato em oxalosuccinato (um intermediário instável), que é imediatamente descarboxilado para formar α-cetoglutarato. Neste processo, o cofactor NAD+ ou NADP+ é reduzido a NADH ou NADPH, respectivamente. Além disso, a ISD desempenha um papel crucial na geração de energia (ATP) e redutores (NADH e FADH2), que são essenciais para o funcionamento adequado da célula.

A deficiência ou disfunção da ISD pode resultar em várias condições patológicas, incluindo acidose metabólica, danos oxidativos e alterações no metabolismo de açúcares e aminoácidos. Além disso, a atividade da ISD é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar o estado de saúde mitocondrial e função celular em pesquisas biomédicas.

Lactato desidrogenase (LD) é uma enzima que se encontrada em quase todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no metabolismo de glicose e glutamina, processos que fornecem energia às células. A LD catalisa a conversão de piruvato em lactato durante o processo de fermentação lática, que ocorre quando há falta de oxigênio ou hipóxia nos tecidos.

Existem cinco isoenzimas de LD presentes no corpo humano, cada uma com diferentes distribuições tisulares e propriedades cinéticas. As isoenzimas LD1 e LD2 são predominantemente encontradas em tecidos do cérebro, coração e rins, enquanto as isoenzimas LD3, LD4 e LD5 são mais abundantes em músculos esqueléticos, fígado e glóbulos vermelhos, respectivamente.

A medição dos níveis de atividade da enzima lactato desidrogenase (LD) no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar danos teciduais e determinar o grau de lesão em diversas condições clínicas, como infarto do miocárdio, hepatite, anemia hemolítica, pancreatite, mononucleose infecciosa e outras infecções virais.

É importante ressaltar que a atividade da LD pode ser alterada em diversas situações fisiológicas e patológicas, portanto, os resultados devem ser interpretados com cautela e considerando o contexto clínico do paciente.

Hidroxibutirato desidrogenase (HBD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos. Existem duas formas principais desta enzima em humanos: a HBD de cadeia curta (SCHAD) e a HBD de cadeia longa (LCHAD).

A HBD catalisa a reação de oxidação do β-hidroxibutirato, um composto que é produzido durante o metabolismo de certos ácidos graxos e aminoácidos, em acetoacetato. Este processo gera energia na forma de NADH, um importante agente reduzido no metabolismo celular.

A deficiência congênita nesta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos graves, incluindo acidose metabólica e danos aos tecidos corporais. A falta de atividade da HBD pode ser causada por mutações no gene HADH que codifica esta enzima.

Em resumo, a hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima crucial envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos, catalisando a oxidação do β-hidroxibutirato em acetoacetato e gerando energia na forma de NADH.

Neoplasias das glândulas suprarrenais, ou tumores da glândula suprarrenal, referem-se a um crescimento anormal de tecido na glândula suprarrenal. Estes tumores podem ser benignos (não cancerosos) ou malignos (cancerosos). As neoplasias nas glândulas suprarrenais podem produzir hormônios suprarrenais em excesso, o que pode resultar em diversos sintomas e condições clínicas. Existem vários tipos de neoplasias das glândulas suprarrenais, incluindo feocromocitoma, que é responsável pela produção de catecolaminas (como adrenalina e noradrenalina), e o tumor de células claras, que geralmente é não funcional e muitas vezes é descoberto acidentalmente durante exames de imagem para outras condições. O tratamento depende do tipo e estágio da neoplasia, mas geralmente inclui cirurgia para remover o tumor.

Os citocromos b pertencem a um grupo de proteínas envolvidas no processo de transferência de elétrons durante a respiração celular. Eles desempenham um papel crucial na cadeia transportadora de elétrons, que gera energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através da fosforilação oxidativa.

O "Grupo dos Citocromos b" refere-se especificamente a uma classe de citocromos b que estão presentes em complexos proteicos encontrados nas membranas mitocondriais e, em alguns casos, nos cloroplastos das plantas. Estes citocromos b desempenham um papel fundamental no processo de fosforilação oxidativa, que ocorre nos mitocôndrias, e na fotofosforilação, que ocorre nos cloroplastos.

Em humanos, os citocromos b estão presentes no Complexo III (citocromo bc1) da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial. O Complexo III é formado por três subunidades proteicas principais: a subunidade Rieske (uma ferrodoxina de 2Fe-2S), o citocromo b e o citocromo c1. A transferência de elétrons ocorre entre as diferentes subunidades do Complexo III, com os citocromos b desempenhando um papel fundamental neste processo.

Em resumo, o Grupo dos Citocromos b é uma classe de proteínas envolvidas na transferência de elétrons durante a respiração celular e fotossíntese, presentes em complexos proteicos encontrados nas membranas mitocondriais e cloroplastos. Eles desempenham um papel crucial no processo de geração de energia através da fosforilação oxidativa e fotofosforilação.

Formiate desidrogenase (FDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do formiato a dióxido de carbono e hidrogénio. Existem duas principais classes de FDH encontradas em diferentes organismos: as FDHs de ferro-enxofre e as FDHs de molibdopterina.

A reação catalisada pela FDH é a seguinte:

Formiato + H2O -> Dióxido de carbono + 2 H+ + 2 e-

Esta enzima desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, como o ciclo de Krebs e a via da glicina decarboxilação. Além disso, as FDHs têm aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

A formação do complexo enzima-substrato envolve a ligação do formiato à molibdopterina, seguida da transferência de um próton e de dois elétrons para o centro ferro-enxofre ou ao cofator flavínico. O produto final, dióxido de carbono, é então liberado do sítio ativo da enzima.

A FDH é uma enzima importante em diversos processos metabólicos e tem aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

Acyl-CoA desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa e média dentro das mitocôndrias. Existem vários tipos de acyl-CoA desidrogenases, cada uma específica para o tipo de ácido graxo que irá descompor. Essas enzimas ajudam a catalisar a remoção de dois átomos de hidrogênio de uma molécula de acil-CoA, um passo essencial na oxidação dos ácidos graxos. A deficiência dessa enzima pode levar a condições médicas graves, como a doença da oxidação dos ácidos graxos de cadia longa.

17-Hidroxiesteroides desidrogenases (17-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Existem vários tipos diferentes de 17-HSD, cada um com atividades específicas e localizações em diferentes tecidos do corpo.

Em geral, as 17-HSD são responsáveis pela conversão de 17-hidroxiesteroides em outros esteroides mais potentes ou menos ativos. Por exemplo, a 17-HSD tipo 1 pode converter o estradiol (um estrogênio) em estrone (também um estrogênio), enquanto que a 17-HSD tipo 3 pode converter o androstenediona (um androgênio) em testosterona (também um androgênio).

As 17-HSD também desempenham um papel importante no equilíbrio hormonal feminino, particularmente durante a menopausa. A produção de estrogênios pode ser reduzida durante a menopausa, o que pode levar a sintomas como osso fraco, sofrimento cognitivo e outros problemas de saúde relacionados à idade. Algumas terapias hormonais para a menopausa podem incluir a suplementação de estrogênios produzidos por 17-HSD.

As 17-HSD também estão envolvidas em várias outras funções no corpo, como o desenvolvimento sexual e reprodutivo, a regulação do sistema imunológico e a resposta ao estresse. Desequilíbrios nas atividades das 17-HSD podem estar relacionados a várias condições de saúde, como câncer de mama, osteoporose, síndrome do ovário policístico e outras condições.

A anaerobiose é um estado metabólico em que os microorganismos, células ou tecidos sobrevivem e se reproduzem em ausência de oxigênio molecular (O2). Neste ambiente, esses organismos utilizam processos metabólicos alternativos para obter energia, geralmente envolvendo a fermentação de substratos orgânicos. Existem dois tipos principais de anaerobiose: a estrita e a facultativa. A anaerobiose estrita ocorre em organismos que não podem tolerar a presença de oxigênio e morrem em sua presença. Já a anaerobiose facultativa refere-se a organismos que preferencialmente crescem em ausência de oxigênio, mas também são capazes de tolerar e até mesmo usar o oxigênio como agente eletrônico aceitador na respiração, se estiver disponível.

Em um contexto clínico, a anaerobiose é frequentemente mencionada em relação à infecções causadas por bactérias anaeróbicas, que são encontradas normalmente no trato gastrointestinal, no sistema respiratório e na pele. Essas infecções podem variar desde feridas simples até abscessos, celulites, infecções de tecidos moles e piógenes mais graves, como a gangrena gasosa e a fascite necrosante. O tratamento geralmente inclui antibioticoterapia específica para bactérias anaeróbicas e, em alguns casos, procedimentos cirúrgicos para drenagem ou remoção do tecido necrótico.

Xantina desidrogenase (XD) é uma enzima importante que atua em diversas reações redox no corpo humano. Ela participa nos processos metabólicos que desintoxicam o organismo de radicais livres e outros compostos potencialmente danosos.

A xantina desidrogenase possui dois dominós enzimáticos funcionais: a xantina oxidase e a desidrogenase de NAD+. A primeira catalisa a oxidação da hipoxantina e xantina em ácido úrico, enquanto a segunda participa na redução de diversos compostos, incluindo nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) e outras quinonas.

A deficiência congênita em xantina desidrogenase pode resultar em um aumento nos níveis de ácido úrico no sangue, o que pode levar ao desenvolvimento de uma doença chamada hiperuricemia. A hiperuricemia é um fator de risco para a formação de cálculos renais e para o desenvolvimento de uma forma de artrite inflamatória crônica conhecida como gota.

Em resumo, a xantina desidrogenase é uma enzima importante que participa em processos metabólicos relacionados à oxidação e redução de diversos compostos no corpo humano, e sua deficiência pode resultar em doenças como hiperuricemia e gota.

Miopatias mitocondriais referem-se a um grupo heterogêneo de doenças musculares genéticas causadas por defeitos no DNA mitocondrial ou nuclear, que afetam a capacidade dos mitocondríos produzirem energia adequadamente através da respiração celular. Essas miopatias são caracterizadas por fraqueza e fadiga muscular, alongamento dos músculos (hipertrrofia), intolerância ao exercício e outros sintomas neurológicos e sistêmicos. A gravidade e a progressão das miopatias mitocondriais variam consideravelmente entre os indivíduos, dependendo do tipo e da localização do defeito genético. O diagnóstico geralmente requer uma combinação de exames clínicos, história familiar detalhada, análises bioquímicas e moleculares, e às vezes, biópsia muscular. Atualmente, não existe cura para essas doenças, mas o tratamento pode incluir terapias de suporte, como fisioterapia, exercícios aeróbicos leves, dieta balanceada e suplementação nutricional, além de medicações específicas para tratar sintomas ou complicações associadas.

Uma mutação em linhagem germinativa refere-se a um tipo de mutação genética que ocorre nas células germinativas, ou seja, os óvulos e espermatozoides. Essas células são responsáveis pela transmissão dos genes dos pais para seus descendentes, portanto, qualquer alteração em seu DNA pode ser passada de geração em geração.

As mutações em linhagem germinativa podem ocorrer espontaneamente ou ser causadas por fatores ambientais, como radiação ionizante e certos agentes químicos. Essas mutações podem ter efeitos variados no fenótipo (características observáveis) do indivíduo e de seus descendentes, dependendo da localização e da natureza da mutação.

Algumas mutações em linhagem germinativa podem ser benignas e não causar nenhum efeito adverso na saúde, enquanto outras podem estar associadas a doenças genéticas ou predisposição a certos transtornos. É importante notar que a maioria das mutações em linhagem germinativa é rara e não tende a ter um grande impacto na população geral.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Os piruvatos são iões ou sais do ácido pirúvico, um composto orgânico com a fórmula C3H3O3-. O ácido pirúvico desempenha um papel central no metabolismo e é o produto final da glicose durante a glicólise anaeróbica. Os piruvatos podem ser convertidos em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produzir energia adicional através de um processo chamado oxidação do pirúvico. Alternativamente, os piruvatos podem ser reduzidos a lactato (no processo conhecido como fermentação lática) ou convertidos em outras moléculas, dependendo das necessidades energéticas e metabólicas da célula.

Em um contexto clínico, os níveis anormalmente altos de piruvato no sangue (hiperpiruvatemia) podem indicar várias condições médicas, incluindo deficiências no metabolismo dos carboidratos, acidose metabólica, falência hepática ou insuficiência respiratória. Uma análise de sangue pode ser usada para medir os níveis de piruvato como parte do trabalho de investigação de tais condições.

De acordo com a minha pesquisa, "indofenol" não é um termo reconhecido na medicina ou biologia. Parece ser um composto químico que pode ser usado em estudos e experimentos laboratoriais, mas não tem uma definição médica específica.

No entanto, Indofenol é um composto orgânico que pertence à classe dos fenóis sustituidos. Possui a fórmula molecular C6H5NO e é usado em química analítica como um indicador de pH. Quando adicionado a uma solução, sua cor muda dependendo do pH da mesma, o que pode ser útil para determinar o pH de uma solução desconhecida.

Portanto, embora "indofenol" não seja um termo médico, é possível que ele seja usado em pesquisas e experimentos biológicos ou químicos relacionados à medicina.

'Bacillus subtilis' é uma bactéria gram-positiva, aeróbia e em forma de bastonete que é frequentemente encontrada no solo e na vegetação. É um organismo fácil de cultivar e estudar em laboratórios devido à sua capacidade de formar endosporos resistentes à calor, desidratação e radiação. Essas propriedades a tornam amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, incluindo estudos sobre o desenvolvimento de antibióticos e outros produtos bioativos.

Embora 'Bacillus subtilis' seja geralmente considerado um organismo inofensivo para os humanos, ela pode causar infecções ocasionalmente em pessoas com sistemas imunológicos comprometidos. No entanto, é frequentemente usada como probiótico em alimentos e suplementos devido à sua capacidade de produzir enzimas digestivas e antibióticos naturais.

Benzil Viologênio é um composto químico que é usado em pesquisas e aplicações industriais, mas não tem utilizações clínicas ou terapêuticas conhecidas em medicina. Sua fórmula química é C14H14N2Cl2.

Ele pertence à classe de compostos conhecida como viologênios, que são compostos orgânicos contendo dois grupos catiônicos de nitrogênio unidos por um grupo de carbono. O Benzil Viologênio é especificamente um derivado do benzil, com duas unidades de viologênio ligadas a ele.

Em termos de propriedades físicas e químicas, o Benzil Viologênio é um sólido cristalino incolor que é solúvel em água e outros solventes polares. Ele tem um ponto de fusão relativamente alto e é estável sob condições normais de ar e luz.

Embora o Benzil Viologênio não tenha utilizações médicas diretas, ele pode ser usado em pesquisas biológicas e medicinais como um marcador fluorescente ou um agente redox. No entanto, é importante notar que a exposição ao Benzil Viologênio pode causar irritação da pele e dos olhos e, portanto, deve ser manipulado com cuidado.

NADP, ou nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, é uma coenzima importante encontrada em todas as células vivas. É essencial para o metabolismo energético e é particularmente importante no processo de fotossíntese em plantas e na redução de glutationo em animais. NADP atua como um aceitador de elétrons ou um doador de elétrons, dependendo se está na forma oxidada (NADP+) ou reduzida (NADPH). A forma reduzida, NADPH, é usada em anabólise, síntese de moléculas orgânicas complexas e defesa antioxidante.

Aerobiologia é o estudo dos organismos e partículas biológicas que são transportados pelo ar. Portanto, "aerobiose" não é um termo médico amplamente utilizado ou reconhecido. No entanto, em contextos específicos de ecologia microbiana, aerobiose pode referir-se à capacidade de organismos, particularmente bactérias e fungos, de crescer e sobreviver em meios com altos níveis de oxigênio.

Em suma, embora "aerobiose" não seja uma definição médica amplamente aceita ou usada, ela pode referir-se ao crescimento e sobrevivência de organismos em meios com altos níveis de oxigênio.

Citocromos são proteínas hemicas que desempenham um papel fundamental na catálise de reações redox em células vivas. Eles contêm um grupo hemo, uma porfirina complexada com um íon ferro no centro ativo, o qual participa do processo de transferência de elétrons. Existem diferentes tipos de citocromos, classificados conforme a estrutura da proteína e o potencial redox do grupo hemo. Alguns deles estão envolvidos no metabolismo aeróbio, participando da cadeia transportadora de elétrons que gera energia na forma de ATP, enquanto outros atuam em reações de oxidação e redução em diversos processos celulares, como a biossíntese de compostos e a defesa contra agentes oxidantes.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

As "cetona oxirredutases" são um grupo de enzimas que catalisam a redução de compostos cetónicos em compostos alcoólicos, utilizando NADH ou NADPH como cofatores. Essas enzimas desempenham um papel importante em várias vias metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e xenobióticos, a biossíntese de colesterol e outros esteroides, e a biossíntese de ácidos graxos insaturados. A redução da cetona é realizada por meio de uma reação de hidroxilação, na qual o grupo cetônico é convertido em um grupo hidroxila, resultando no correspondente álcool. As cetone oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e apresentam diferentes especificidades de substrato e mecanismos catalíticos.

Na medicina e bioquímica, as Succinato-CoA Ligases (também conhecidas como Succinil-CoA Sintetases) são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de respiração celular e na geração de energia nas células. Especificamente, essas enzimas estão envolvidas na quarta etapa da cadeia transportadora de elétrons, no processo de oxidação do piruvato para dióxido de carbono e água.

Existem duas formas principais de Succinato-CoA Ligases: a forma A e a forma B. Ambas as formas catalisam a mesma reação geral, que é a síntese de Succinato-CoA a partir de Acetil-CoA, GDP (ou GTP) e Pi (fosfato inorgânico), com a libertação de CO2 como subproduto. No entanto, elas diferem na fonte de energia utilizada para impulsionar essa reação:

* A forma A utiliza ADP + Pi para gerar ATP no processo, enquanto
* A forma B utiliza GDP + Pi para gerar GTP no processo.

Ambas as formas desempenham papéis importantes na geração de energia nas células e estão presentes em diferentes compartimentos celulares, com a forma A localizada principalmente na matriz mitocondrial e a forma B localizada no citoplasma.

Além disso, as Succinato-CoA Ligases também desempenham um papel importante em outros processos metabólicos, como o ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs) e a beta-oxidação dos ácidos graxos.

Em resumo, as Succinato-CoA Ligases são enzimas importantes que catalisam uma reação crucial no metabolismo energético das células, convertendo a energia química em energia utilável na forma de ATP ou GTP. Elas também desempenham papéis importantes em outros processos metabólicos e estão presentes em diferentes compartimentos celulares.

"3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases" (ou 3-HADs) são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos ácidos graxos. Sua função principal é catalisar a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, gerando uma forma 3-ceto e FADH2 no processo.

A definição médica completa das 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases é a seguinte:

"As 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases (3-HADs) são uma família de enzimas que catalisam a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, utilizando FAD como cofator. Existem três tipos principais de 3-HADs: tipo I, tipo II e tipo III, cada um dos quais é específico para diferentes comprimentos de cadeia de ácidos graxos. O tipo I está envolvido na oxidação de ácidos graxos de cadeia longa, o tipo II na oxidação de ácidos graxos de cadeia média e o tipo III na oxidação do isovaleril-CoA, um intermediário no metabolismo dos aminoácidos ramificados. As 3-HADs são essenciais para a geração de energia através da beta-oxidação dos ácidos graxos e estão envolvidas em vários processos fisiológicos, incluindo o metabolismo de lipoproteínas e a biossíntese de colesterol."

As 3-HADs são essenciais para a saúde humana e sua deficiência pode levar a diversas condições clínicas, como a doença de Refsum, uma doença genética rara que afeta o metabolismo dos ácidos graxos.

Micrococcus é um gênero de bactérias gram-positivas, aeróbias e catalase-positivas que são encontradas em ambientes secos e poluentes, incluindo a pele humana e outras superfícies. Essas bactérias geralmente existem como parte da flora normal da pele e não costumam causar doenças em indivíduos saudáveis. No entanto, elas podem ser isoladas de amostras clínicas em pacientes imunocomprometidos ou com infecções nosocomiais.

As células de Micrococcus são geralmente esféricas e se agregam em grápos (grupos em forma de tijolo) ou tetrádios (aglomerados de quatro células dispostas em um quadrado). Essas bactérias são resistentes à dessecação e a radiação UV, o que as torna adaptadas a sobreviver em ambientes adversos.

Embora Micrococcus geralmente não seja considerado um patógeno humano importante, algumas espécies, como M. luteus e M. lylae, foram isoladas de infecções humanas, especialmente em pacientes com baixa imunidade ou nos cuidados de saúde. Essas infecções podem incluir bacteremia, endocardite, infecções da pele e tecidos moles, e pneumonia. No entanto, é importante notar que esses casos são raros e geralmente associados a fatores de risco específicos.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

Antimycin A é um antibiótico produzido por várias espécies de actinobacterias, incluindo Streptomyces kitasatoensis e Streptomyces arrikinensis. É um inhibidor da cadeia de transporte de elétrons na membrana mitocondrial, inibindo a redução de ubiquinona no complexo III (citocromo bc1). Isso leva à produção de espécies reativas de oxigênio e à morte celular.

Em medicina, Antimycin A não é usado como um antibiótico clínico devido a sua alta toxicidade para os mamíferos. No entanto, tem sido utilizado em pesquisas biomédicas para estudar a fisiologia mitocondrial e o mecanismo de morte celular induzida por espécies reativas de oxigênio. Além disso, Antimycin A também é usado como um pesticida natural contra insetos e ácaros.

11-Beta-Hidroxiesteroide Desidrogenases (11-βHSD) são um grupo de enzimas que catalisam a interconversão de glucocorticoides e mineralocorticoides no organismo. Existem duas isoformas principais desta enzima: 11-βHSD1 e 11-βHSD2.

A isoforma 11-βHSD1 é expressa principalmente no fígado, tecido adiposo e cérebro, e catalisa a conversão de cortisona em cortisol no corpo humano. Cortisol é o principal glucocorticoide no organismo humano e desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de carboidratos, proteínas e lipídios, além de regular a resposta inflamatória e imune.

A isoforma 11-βHSD2, por outro lado, é expressa principalmente no rim, intestino e placenta, e catalisa a conversão de cortisol em cortisona. Isso ajuda a proteger os receptores mineralocorticoides da ativação excessiva por cortisol, garantindo assim que a aldosterona, o principal mineralocorticoide no organismo humano, possa desempenhar suas funções normais, como a regulação do equilíbrio de água e eletrólitos.

Dysregulation de 11-βHSD pode levar a diversas condições clínicas, incluindo síndrome metabólica, diabetes, hipertensão e doenças mentais. Portanto, uma melhor compreensão da regulação e função desta enzima é importante para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

A Succinato-Semialdeído Desidrogenase (SSD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e do ciclo de Krebs. Ela catalisa a reação de oxidação do succinato-semialdeído a succinil-CoA, um importante intermediário no processo de produção de energia dentro da célula. A SSD participa em duas vias metabólicas principais: o catabolismo dos aminoácidos e a glicina oxidação.

Existem duas formas principais desta enzima, uma localizada no citosol (SSDH1) e outra no mitocôndrio (SSDH2). A forma mitocondrial está associada à cadeia de transporte de elétrons e desempenha um papel na geração de energia através da fosforilação oxidativa.

A deficiência ou disfunção da Succinato-Semialdeído Desidrogenase pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose metabólica, neurossintomatologia e anormalidades no crescimento e desenvolvimento. Além disso, a mutação genética que afeta a atividade da SSDH2 tem sido associada ao risco aumentado de cancro, especialmente nos tumores da glândula suprarrenal e do sistema nervoso central.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

A respiração celular é um processo metabólico fundamental em células vivas, nas quais a energia armazenada em moléculas orgânicas, geralmente carboidratos, lipídios ou proteínas, é liberada de forma a produzir adenosina trifosfato (ATP). Este processo ocorre dentro das mitocôndrias das células eucariontes e no citoplasma das células procariotas. A respiração celular envolve uma série complexa de reações químicas que incluem a glicose oxidação, ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs), e a cadeia transportadora de elétrons. O processo resulta na produção de dióxido de carbono e água como subprodutos, além de ATP, que é usado como fonte de energia para diversas funções celulares. Em suma, a respiração celular pode ser definida como o processo metabólico em que as células oxidam moléculas orgânicas para liberar energia na forma de ATP, com a produção de dióxido de carbono e água como subprodutos.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Fungicidas industriais são substâncias químicas ou agentes biológicos utilizados para destruir, impedir o crescimento e controlar fungos nocivos em ambientes industriais. Esses fungicidas podem ser empregados em diversos setores, como a agricultura, silvicultura, produção de alimentos processados, indústrias farmacêuticas e cosméticas, entre outros.

Os fungos industriais podem causar problemas significativos, como a deterioração dos materiais, danos às estruturas, perda de produtividade nas culturas agrícolas e contaminação de alimentos e medicamentos. Assim, os fungicidas industriais desempenham um papel crucial na prevenção e manejo desses problemas.

Alguns exemplos de fungicidas industriais incluem o clorotalonil, tiabendazol, propiconazol, e captan. É importante ressaltar que esses produtos devem ser utilizados com cautela, seguindo as orientações do fabricante e as normas regulamentares locais, para minimizar os riscos à saúde humana, animais e meio ambiente.

O Metilfenidato Metilsulfato é um estimulante do sistema nervoso central (SNC) que é clinicamente utilizado no tratamento da síndrome de déficit de atenção/hiperatividade (TDAH) e, em menor extensão, na narcolepsia. É um sal de metilfenidato, um composto químico relacionado à anfetamina.

Metilfenidato Metilsulfato atua inibindo a recaptação da noradrenalina e dopamina nos sítios de receptores presinápicos no cérebro, aumentando assim a concentração desses neurotransmissores no espaço sináptico e intensificando sua atividade. Isso leva a uma melhora dos sintomas do TDAH, como dificuldades de atenção, hiperatividade e impulsividade.

O uso desse medicamento requer prescrição médica e é regulamentado devido ao potencial de abuso e dependência associados a estimulantes do SNC. Os efeitos adversos podem incluir insônia, perda de apetite, dor de cabeça, náuseas, aumento da pressão arterial e ritmo cardíaco, entre outros.

Uridina difosfato glucose desidrogenase (UDP-glucose dehydrogenase) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação da uridina difosfato glucose (UDP-glucose) em UDP-glucuronate. Esta reação também resulta na redução do NAD+ (nicotinamide adenine dinucleotide, um cofactor importante no metabolismo) em NADH. A UDP-glucose dehydrogenase desempenha um papel fundamental no metabolismo dos carboidratos e na síntese de glicosaminoglicanos e glucuronídeos. A deficiência desta enzima pode resultar em várias perturbações metabólicas, incluindo a doença de Pierce, uma condição rara que afeta o fígado e o cérebro.

Sulfurtransferases são enzimas que catalisam a transferência de grupos sulfídrico (-SH ou H2S) entre moléculas. Existem dois tipos principais de sulfurtransferases: tioltransferases e 3-mercaptopiruvato sulfurtransferase (3-MST). As tioltransferases transferem grupos sulfídrico a partir de pequenas moléculas donoras, como glutationa, para proteínas ou outras moléculas aceitadoras. A 3-MST catalisa a conversão do 3-mercaptopiruvato em piruvato e sulfito, que pode ser subsequentemente convertido em sulfato ou H2S. As sulfurtransferases desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, incluindo o metabolismo de aminoácidos sulfurados, a detoxificação de compostos xenobióticos e a regulação da resposta inflamatória.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

La deficiência de glucose-6-fosfat deshidrogenasa (G6PD) é una condición genética que affecta a capacidade das células vermellas do sangue de manter a integridade da sua membrana. A G6PD é uma enzima importante no caminho metabólico conhecido como ciclo de hexose monofosfato, que protege as células contra o estresse oxidativo.

Quando a actividade da G6PD está reduzida ou ausente, os glóbulos vermellos poden sofrer danos quando expostos a certos factores ambientais, como determinados medicamentos, infecções e alimentos que contenham substâncias chamadas fava ou favismo. Estes factores poden levar à formação de espécies reactivas de oxigénio (EROs), que danifican as membranas dos glóbulos vermellos, levando a sua ruptura e libertação do seu conteúdo. Isto pode resultar em anemia hemolítica aguda, que se caracteriza por uma queda rápida no número de glóbulos vermellos e hemoglobina no sangue.

A deficiência de G6PD é mais comum em homens do que em mulheres, devido ao padrão de herança recessivo ligado ao cromossoma X. Isto significa que os homens herdam apenas um único gene G6PD do seu pai e, se este gene estiver anormal, desenvolverão a deficiência. As mulheres, por outro lado, têm dois genes G6PD, um de cada pai, pelo que é menos provável que desenvolvam a deficiência, a menos que ambos os genes estejam anormais.

A deficiência de G6PD pode ser assintomática ou manifestar-se com sintomas leves em alguns indivíduos, enquanto outros podem desenvolver episódios graves de hemólise após a exposição a certos medicamentos, infecções ou outros fatores desencadeantes. O tratamento geralmente consiste em evitar os fatores desencadeantes e fornecer cuidados de suporte, como transfusões de sangue ou oxigénio, se necessário. Em casos graves, pode ser necessária a administração de medicamentos que reduzam a hemólise, como corticosteroides ou antagonistas da calcineurina.

O tumor de glomo timpânico é um tipo raro e agressivo de câncer que se desenvolve a partir dos tecidos vasculares do glomo, uma estrutura na membrana timpânica (o tímpano) no ouvido médio. Também é conhecido como tumor glomérulo-juxtaglomerular ou tumor de Hörted.

Este tipo de tumor geralmente ocorre em adultos jovens, com uma idade média de diagnóstico de cerca de 40 anos. Embora seja raro, é mais comumente encontrado em pessoas do sexo feminino e em indivíduos de ascendência asiática.

Os sintomas associados ao tumor de glomo timpânico podem incluir:

1. Perda auditiva unilateral (em um ouvido)
2. Zumbido no ouvido (tinnitus)
3. Sensação de plenitude ou congestão no ouvido afetado
4. Dor facial ou na região da orelha
5. Sangramento do nariz (epistaxe)
6. Paralisia facial (em casos avançados)

O diagnóstico geralmente é estabelecido por meio de exames de imagem, como tomografia computadorizada (TC) ou ressonância magnética (RM), e por biópsia do tumor. O tratamento padrão para o tumor de glomo timpânico é a cirurgia, geralmente seguida de radioterapia e quimioterapia adjuvantes para reduzir as chances de recidiva (recurso). A prognose para este tipo de câncer varia, mas em geral, os tumores diagnosticados precocemente e tratados adequadamente têm melhores perspectivas de cura.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Ácidos sulfanílicos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional sulfonico (-SO3H) unido a um anel aromático, geralmente benzeno. Eles são derivados do ácido sulfúrico e são amplamente utilizados na síntese de uma variedade de compostos orgânicos, incluindo corantes, medicamentos e outros produtos químicos industriais.

Os ácidos sulfanílicos são ácidos fortes e altamente solúveis em água, tornando-os úteis como desinfetantes e antissépticos. Eles também têm propriedades reduzentes e podem ser usados como agente de desenvolvimento em fotografia.

Em medicina, o ácido sulfanílico é às vezes usado como um antídoto para intoxicação por cianeto, pois pode reagir com o cianeto para formar um complexo solúvel que pode ser excretado pelos rins. No entanto, esse uso é relativamente incomum e geralmente restrito a situações de emergência.

Em resumo, os ácidos sulfanílicos são compostos orgânicos com um grupo funcional sulfonico unido a um anel aromático, com uma variedade de usos industriais e medicinais.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase Tipo 1 (11β-HSD1) é uma enzima que ocorre naturalmente no corpo humano e está envolvida no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela é encontrada principalmente nas células do fígado, rim, tecido adiposo e cérebro.

A função principal da 11β-HSD1 é converter o cortisona, um hormônio inativo, em cortisol, que é a forma ativa do hormônio. Cortisol desempenha um papel importante na regulação do metabolismo, resposta ao estresse, sistema imunológico e outras funções corporais importantes.

No entanto, um nível excessivo de atividade da 11β-HSD1 pode resultar em níveis elevados de cortisol no corpo, o que pode contribuir para a resistência à insulina, diabetes do tipo 2, obesidade e outras condições de saúde. Portanto, a regulação adequada da atividade da 11β-HSD1 é importante para manter a homeostase hormonal e a saúde geral do corpo.

Alanine transaminase (ALT), anteriormente conhecida como alanina aminotransferase (ALAT), é uma enzima que pode ser encontrada no fígado, rim, coração e músculos. A ALT desempenha um papel importante na conversão de aminoácidos em carboidratos para produção de energia. Quando ocorre algum tipo de dano ou lesão nos tecidos onde a enzima está presente, como no caso do fígado por exemplo, ela é liberada no sangue e sua presença elevada pode ser detectada em exames laboratoriais.

Portanto, um alto nível de ALT no sangue pode indicar a presença de alguma doença hepática, como por exemplo: hepatite viral aguda ou crônica, esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), cirrose hepática, entre outras. Também pode estar relacionado com outros problemas de saúde, tais como doenças cardíacas, problemas musculares ou mesmo o uso de determinados medicamentos que possam causar dano ao fígado.

Contudo, é importante ressaltar que um nível elevado de ALT não diagnostica uma doença específica e outros exames complementares são geralmente necessários para confirmar o diagnóstico. Além disso, fatores como idade, sexo, história clínica e uso de medicamentos devem ser levados em consideração ao interpretar os resultados dos exames laboratoriais.

Manitol desidrogenases são um tipo de enzima que catalisa a reação de oxidação do manitol (um polialcool) em sorbitol (também um polialcool), reduzindo simultaneamente a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) em sua forma reduzida, NADH.

A reação geral catalisada por manitol desidrogenases é a seguinte:

manitol + NAD+ ↔ sorbitol + NADH + H+

Essa reação desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, especialmente no metabolismo de polialcoois em certas bactérias e fungos. Existem diferentes tipos de manitol desidrogenases que podem ser específicas para diferentes substratos além do manitol. Algumas destas enzimas podem ser úteis como marcadores bioquímicos em estudos de classificação e identificação de organismos microbianos.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

Glicólise é um processo metabólico fundamental que ocorre em todas as células vivas, embora sua taxa e regulação variem dependendo do tipo celular e condições ambientais. É o primeiro passo no catabolismo de açúcares, especialmente glicose, para produzir energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido).

Na glicólise, a glicose é dividida em duas moléculas de piruvato através de uma série de dez reações enzimáticas. Estas reações são geralmente divididas em três fases: preparação (ou investimento), conversão da triose e separação do carbono.

1) Preparação (ou Investimento): Nesta etapa, a glicose é convertida em glicose-6-fosfato usando uma enzima chamada hexocinase, que requer ATP. Isso previne a glicose de ser transportada para fora da célula e garante que ela será processada dentro dela. Em seguida, o glicose-6-fosfato é convertido em fructose-6-fosfato usando a fosfohexose isomerase. Finalmente, o fructose-6-fosfato é convertido em fructose-1,6-bisfosfato por meio da enzima fosfofructocinase 1, que também requer ATP.

2) Conversão da Triose: Nesta etapa, o fructose-1,6-bisfosfato é dividido em duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato por uma enzima chamada aldolase.

3) Separação do Carbono: Nesta última etapa, cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato é convertida em piruvato, gerando mais ATP e NADH no processo. O piruvato pode então ser usado em outros processos metabólicos, como a geração de energia na mitocôndria ou a síntese de aminoácidos e outras moléculas necessárias para a célula.

A glicólise é um processo altamente regulado, com vários pontos de controle que permitem à célula ajustar sua taxa de acordo com suas necessidades metabólicas e a disponibilidade de substratos. Por exemplo, a enzima fosfofructocinase 1 é inibida por ATP e citrato, mas ativada por fructose-2,6-bisfosfato, o que permite à célula regular a taxa de glicólise em resposta à demanda energética e à disponibilidade de carboidratos.

Em resumo, a glicólise é um processo metabólico fundamental que permite às células gerar energia rapidamente a partir da glucose. Ela ocorre em duas fases: a preparação e a oxidação do substrato. Na primeira fase, a glucose é convertida em gliceraldeído-3-fosfato, um composto que pode ser posteriormente oxidado para gerar ATP e NADH. Na segunda fase, o gliceraldeído-3-fosfato é convertido em piruvato, um processo que também gera ATP e NADH. A glicólise é altamente regulada e pode ser adaptada às necessidades metabólicas da célula em diferentes condições.

Em medicina, o termo "fracionamento celular" refere-se a um processo em que as células são divididas ou separadas em partes menores ou frações. Isto pode ser realizado com diferentes propósitos, tais como a análise do conteúdo celular, a pesquisa de doenças ou o desenvolvimento de terapias.

Existem vários métodos para realizar o fracionamento celular, dependendo do tipo de célula e da finalidade desejada. Alguns exemplos incluem:

1. Fracionamento subcelular: É um método que permite a separação de diferentes componentes intracelulares, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas e nucleos. Isto é conseguido através da centrifugação em gradientes de densidade, onde as diferentes frações celulares se sedimentam em camadas distintas com base na sua densidade e tamanho.

2. Fracionamento nuclear: Consiste em isolarmos o núcleo das células, separando-o do citoplasma. Isto é útil para estudar a composição e função dos cromossomos, DNA e proteínas associadas ao núcleo.

3. Fracionamento de membranas: Este método permite a separação das diferentes membranas celulares, como a membrana plasmática, membrana nuclear, membrana mitocondrial e outras. Isto é conseguido através do uso de detergentes ou soluções hipotónicas que fazem as membranas se dissolverem ou se romperem, permitindo assim a separação das diferentes frações.

Em resumo, o fracionamento celular é um processo importante em biologia e medicina, pois permite a análise detalhada dos componentes celulares e sua interação, contribuindo para a compreensão de diversos processos fisiológicos e patológicos.

O enxofre (Sulfureu) é um elemento químico não metálico essencial que ocorre naturalmente e é amplamente distribuído na crosta terrestre. É um dos nutrientes mais antigos conhecidos pela humanidade, com evidências de seu uso há cerca de 5.000 anos. O enxofre está presente em todos os tecidos vivos e desempenha um papel importante na estrutura e função de proteínas importantes, como enzimas e anticorpos. Também é necessário para a síntese de colágeno e keratina, que são componentes importantes do cabelo, unhas, pele e articulações.

Além disso, o enxofre está envolvido em vários processos metabólicos vitais, como a desintoxicação do fígado e a produção de energia nas células. O enxofre também é um componente importante da glutationa, uma importante molécula antioxidante que ajuda a proteger as células contra os danos dos radicais livres.

Em resumo, o enxofre desempenha um papel essencial na manutenção da saúde geral do corpo humano e está envolvido em uma variedade de processos fisiológicos importantes.

Tiossulfato Sulfurtransferase, também conhecido como Rhodanese, é uma enzima que catalisa a transferência de grupos sulfano (S2O3²-) para cianeto (CN-), transformando o cianeto em menos tóxico tiocianato (SCN-). A reação geralmente envolve a conversão do tiossulfato em sulfito e enxofre elementar. A equação química da reação é a seguinte:

SSO3²- + CN- -> SO3²- + SCN-

Esta enzima desempenha um papel importante na detoxificação do cianeto em organismos vivos, particularmente em mamíferos. A Tiossulfato Sulfurtransferase é encontrada principalmente nas mitocôndrias dos tecidos como o fígado e o rim. Além disso, a enzima também pode desempenhar um papel na proteção das células contra o estresse oxidativo, devido à sua capacidade de reduzir compostos sulfurados reativos.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Proteínas mitocondriais se referem a proteínas que estão presentes nas mitocôndrias, organelos encontrados em células eucariontes. As mitocôndrias são responsáveis por vários processos celulares importantes, incluindo a geração de energia (através da fosforilação oxidativa) e o metabolismo de lipídios e aminoácidos.

As proteínas mitocondriais desempenham diversas funções essenciais nesses processos, como atuarem como componentes estruturais da membrana mitocondrial, participarem na cadeia de transporte de elétrons e no processo de síntese de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de energia celular. Além disso, algumas proteínas mitocondriais estão envolvidas em regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada) e resposta ao estresse oxidativo.

As proteínas mitocondriais são codificadas por genes localizados tanto no DNA mitocondrial quanto no DNA nuclear. O DNA mitocondrial é herdado exclusivamente da mãe, enquanto o DNA nuclear é resultante da combinação dos genes dos pais. A tradução e a montagem de algumas dessas proteínas podem ser complexas, envolvendo etapas que ocorrem tanto no citoplasma quanto nas mitocôndrias.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, alterações nos níveis e funções das proteínas mitocondriais têm sido associadas a várias doenças humanas, como distúrbios neuromusculares, diabetes, doenças cardiovasculares e algumas formas de câncer.

Hidroxiprostaglandina desidrogenases (HPDes) são um grupo de enzimas que catalisam a oxidação de hidroxigrupos em prostaglandinas e outros ésteres relacionados de ácido graso. Especificamente, eles convertem as prostaglandinas PGE2 e PGD2 em 15-oxoprostaglandinas inativas, que são então metabolizadas por outras enzimas e excretadas do corpo.

Existem várias isoformas de HPDes encontradas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, intestino e glândulas suprarrenais. Algumas isoformas preferencialmente oxidam a forma 15-hidroxi de prostaglandinas, enquanto outras atuam em posições 9 ou 11.

As HPDes desempenham um papel importante na regulação da sinalização de prostaglandinas no corpo, pois ajudam a inativar esses mediadores lipídicos importantes após a sua libertação e atuação. A disfunção das HPDes pode contribuir para várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Sulfolobaceae é uma família de archaea within the order Sulfolobales. Membros desta família são organismos termoacidófilos, o que significa que eles prosperam em ambientes com altas temperaturas e baixos pHs. Eles são encontrados em fontes termais, solfataras e outros habitats extremos. A espécie tipo é Sulfolobus acidocaldarius. Os membros desta família desempenham um papel importante no ciclo de enxofre em ambientes termoacidófilos.

Butyryl-CoA desidrogenase (BD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de oxidação beta, que ocorre no metabolismo dos ácidos graxos. A BD catalisa a reação de oxirredução entre butiril-CoA e FAD (flavina adenina dinucleótido), resultando em acetoacetil-CoA e FADH2 (dihidroflavina adenina dinucleótido reduzida).

A reação catalisada pela butiril-CoA desidrogenase é a seguinte:

Butyryl-CoA + FAD → Acetoacetyl-CoA + FADH2

Esta enzima é parte de um complexo multienzimático chamado complexo BDH, que inclui três outras enzimas: a 3-hidroxiacil-CoA desidrogenase, a crotonil-CoA carboxilase e a 3-metilglutaconil-CoA hidrolase. O complexo BDH funciona no metabolismo dos ácidos graxos com cadeias curtas (até 12 átomos de carbono).

A deficiência da enzima butiril-CoA desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara, chamada acidúria butírica. Essa doença é caracterizada por um acúmulo de ácidos graxos de cadeia curta no corpo, o que pode levar a sintomas como vômitos, letargia, hipotonia muscular e convulsões. O tratamento geralmente inclui uma dieta restrita em proteínas e carboidratos complexos, suplementação com carnitina e outras medidas de apoio.

"Sulfolobus acidocaldarius" é um tipo específico de arquea, um grupo de organismos unicelulares que vivem em ambientes extremos. A palavra "arquea" refere-se a um domínio da vida, separado dos outros dois domínios: bactérias e eucariotos (células comuns de plantas e animais).

A espécie "Sulfolobus acidocaldarius" é particularmente interessante para os cientistas porque ela vive em condições extremamente ácidas e quentes. O seu habitat preferido é água a temperaturas entre 75-80°C (167-176°F) e um pH de cerca de 2-3, o que significa que é bastante ácido.

Esta arquea é também conhecida por sua capacidade de usar enzimas para oxidar enxofre e metano como fontes de energia, o que a torna útil no estudo da bioquímica e biologia molecular dos organismos extremófilos. Além disso, "Sulfolobus acidocaldarius" é um modelo importante para estudar a evolução e a genética de arqueas, assim como sua resposta a estresses ambientais.

La normétanephrine est une substance chimique qui est produite par le système nerveux sympathique du corps humain. Elle est un métabolite des catécholamines, telles que l'adrénaline (épinéphrine) et la noradrénaline (norépinephrine). La normétanephrine peut être trouvée en petites quantités dans l'urine et le plasma sanguin des personnes en bonne santé.

Cependant, lorsque les glandes surrénales produisent des niveaux excessifs de catécholamines, comme c'est le cas dans certaines affections médicales, les niveaux de normétanephrine peuvent également être élevés. Par conséquent, la mesure des niveaux de normétanephrine dans l'urine ou le plasma sanguin peut être utilisée comme un marqueur pour diagnostiquer certaines affections médicales, telles que les tumeurs des glandes surrénales (phéochromocytomes et paragangliomes).

Il est important de noter qu'un certain nombre de facteurs peuvent influencer les niveaux de normétanephrine, y compris l'utilisation de certains médicaments, l'alimentation et le stress. Par conséquent, il est essentiel d'interpréter les résultats des tests de normétanephrine dans le contexte du tableau clinique complet du patient.

Retinal Desidrogenase é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no processo metabólico da vista. Existem duas principais formas dessa enzima, chamadas RALDA e RALDB, e elas são responsáveis pela conversão da retinal em retinol no olho.

A retinal é um aldeído que é produzido quando a rodopsina, uma proteína na retina do olho, é ativada pela luz. A retinal desidrogenase converte essa retinal em retinol, que pode ser então reutilizado no processo de formação da rodopsina. Isso é importante porque permite que o ciclo visual continue a funcionar corretamente e ajuda a manter a visão normal.

Um déficit nessa enzima pode levar a uma condição chamada "distrofia dos cones e bastonetes", que é uma doença genética que afeta a visão e pode causar cegueira progressiva. Portanto, a retinal desidrogenase desempenha um papel fundamental na saúde ocular e no processo visual normal.

Eu sou désolé, mais a expressão "genes bacterianos" não é exatamente uma definição médica em si. No entanto, posso fornecer-lhe informação sobre os genes bacterianos em um contexto científico.

Em termos simples, os genes bacterianos referem-se aos segmentos de DNA presentes em bactérias que contêm as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas e RNAs específicos. Esses genes desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento, e sobrevivência das bactérias.

Alguns fatos interessantes sobre os genes bacterianos incluem:

1. Estrutura geral: A maioria dos genes bacterianos é composta por sequências de DNA que codificam proteínas (genes estruturais) e outras sequências reguladoras que controlam a expressão gênica.
2. Plasmídeos: Algumas bactérias podem conter pequenos cromossomos extracromossômicos chamados plasmídeos, que também carregam genes adicionais. Esses genes podem codificar características benéficas ou prejudiciais para a bactéria hospedeira, como resistência a antibióticos ou toxinas produzidas por patógenos.
3. Transmissão horizontal de genes: Em ambientes bacterianos, os genes podem ser transferidos entre diferentes espécies através de mecanismos como a conjugação, transdução e transformação. Isso permite que as bactérias adquiram rapidamente novas características, o que pode levar ao desenvolvimento de resistência a antibióticos ou à evolução de novas cepas patogênicas.
4. Expressão gênica: A expressão dos genes bacterianos é controlada por uma variedade de fatores, incluindo sinais químicos e ambientais. Esses fatores podem ativar ou inibir a transcrição e tradução dos genes, o que permite que as bactérias se adaptem rapidamente a diferentes condições.
5. Genômica bacteriana: O advento da genômica bacteriana permitiu o mapeamento completo de vários genomas bacterianos e revelou uma grande diversidade genética entre as espécies. Isso tem fornecido informações valiosas sobre a evolução, fisiologia e patogênese das bactérias.

Oxo-ácidos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional carboxílico (-COOH) e um grupo funcional carbonila (=C=O). Oxo-ácido liases, também conhecidas como oxo-ácido isomerases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de isomerização em oxo-ácidos.

Essas enzimas desempenham um papel importante na bioquímica, especialmente no metabolismo de carboidratos e aminoácidos. Elas catalisam a transferência de grupos funcionais entre moléculas, geralmente envolvendo a formação ou quebra de ligações duplas carbono-carbono ou carbono-oxigênio.

Um exemplo bem conhecido de oxo-ácido liase é a enzima ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase/oxigenase (RuBisCO), que desempenha um papel central no ciclo de Calvin, a via principal para a fixação do carbono em plantas. RuBisCO catalisa a reação entre o dióxido de carbono e ribulose-1,5-bisfosfato, produzindo duas moléculas de 3-fosfo-glicerato.

Em resumo, oxo-ácido liases são enzimas que catalisam a isomerização de oxo-ácidos, desempenhando um papel importante no metabolismo de carboidratos e aminoácidos em organismos vivos.

Quinona redutases são enzimas que catalisam a redução de quinonas e derivados relacionados, tais como hidroquinonas e semiquinonas. Estes compostos aromáticos estão envolvidos em vários processos bioquímicos, incluindo a síntese de pigmentos, produção de energia e detoxificação de substâncias xenobióticas.

A reação geral catalisada pelas quinona redutases pode ser representada da seguinte forma:

Quinona + 2e- + 2H+ -> Hidroquinona

Existem diferentes tipos de quinona redutases, cada uma com preferência por determinados substratos e mecanismos catalíticos distintos. Algumas destas enzimas contêm grupos prostéticos como flavina ou heme, enquanto outras não possuem cofatores e utilizam resíduos de aminoácidos no sítio ativo para a redução dos substratos.

As quinona redutases desempenham um papel importante na proteção celular contra o estresse oxidativo e a formação de espécies reativas de oxigênio (EROs), derivadas da redução de quinonas. Além disso, essas enzimas também estão envolvidas no metabolismo de drogas e xenobióticos, contribuindo para sua detoxificação ou, por outro lado, à formação de metabólitos tóxicos.

Proteínas são compostos macromoleculares formados por cadeias de aminoácidos e desempenham funções essenciais em todos os organismos vivos. Muitas proteínas são construídas a partir de subunidades menores, denominadas "subunidades proteicas".

Subunidades proteicas são porções discretas e funcionalmente distintas de uma proteína complexa que podem se combinar para formar a estrutura tridimensional ativa da proteína completa. Essas subunidades geralmente são codificadas por genes separados e podem ser modificadas postraducionalmente para atingir sua conformação e função finais.

A organização em subunidades permite que as proteínas sejam sintetizadas e montadas de forma eficiente, além de proporcionar mecanismos regulatórios adicionais, como a dissociação e reassociação das subunidades em resposta a estímulos celulares. Além disso, as subunidades proteicas podem ser compartilhadas entre diferentes proteínas, o que permite a economia de recursos genéticos e funcionais no genoma.

Em resumo, as subunidades proteicas são componentes estruturais e funcionais das proteínas complexas, desempenhando um papel fundamental na determinação da atividade, regulação e diversidade de funções das proteínas.

A espectrofotometria ultravioleta (UV) é um tipo específico de espectrofotometria que se refere à medição da absorvência ou transmissão de radiação ultravioleta por uma substância. A radiação UV tem comprimento de onda entre aproximadamente 100 e 400 nanómetros (nm), sendo que a faixa mais comumente usada em espectrofotometria UV vai de 200 a 400 nm.

Neste método, um feixe de luz monocromática (de comprimento de onda único) é direcionado para uma amostra, e a intensidade da luz transmitida ou refletida pela amostra é então medida por um detector. A quantidade de luz absorvida pela amostra pode ser calculada subtraindo a intensidade da luz transmitida ou refletida da intensidade inicial do feixe de luz.

A espectrofotometria UV é amplamente utilizada em várias áreas, como na química analítica, bioquímica e ciências dos materiais, para determinar a composição, estrutura e propriedades das amostras. Por exemplo, pode ser usado para identificar e quantificar diferentes compostos orgânicos em uma mistura, estudar as propriedades ópticas de materiais ou investigar a estrutura molecular de biopolímeros como proteínas e ácidos nucleicos.

Adenosine triphosphatases (ATPases) são enzimas que catalisam a conversão de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina difosfato (ADP) e fosfato inorgânico, com a liberação de energia. Essa reação é essencial para a biosíntese de proteínas, transporte ativo de iões e outros processos metabólicos em células vivas.

Existem dois tipos principais de ATPases: a P-tipo ATPase, que inclui as bombas de cálcio e sódio, e a F1F0-ATPase, que é encontrada nas mitocôndrias, cloroplastos e bacterias.

A P-tipo ATPase utiliza energia da hidrólise de ATP para transportar iões através de membranas celulares contra o gradiente de concentração, enquanto a F1F0-ATPase gera ATP usando energia gerada pela fosforilação oxidativa ou fotofosforilação.

A deficiência ou disfunção dessas enzimas pode resultar em várias doenças, incluindo distúrbios cardíacos e neurológicos.

Glutamatos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutâmico, um aminoácido não essencial. O íon glutamato, que é a forma ionizada do ácido glutâmico em pH fisiológico, desempenha um papel importante como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central dos mamíferos. É um dos aminoácidos mais abundantes nos tecidos animais e é encontrado em grande quantidade no cérebro, onde atua como principal neurotransmissor excitatório.

Além disso, o glutamato também é usado como aditivo alimentar e saborizante devido ao seu sabor umami, que é uma das cinco classificações gustativas primárias, juntamente com o salgado, doce, azedo e amargo. O glutamato monossódico (MSG) é a forma de sal mais comumente usada como aditivo alimentar e tem sido objeto de controvérsia em relação à sua segurança e possíveis efeitos adversos na saúde. No entanto, a maioria das autoridades regulatórias de saúde em todo o mundo considera o MSG como seguro para consumo em níveis normais de uso.

20-Hidroxiesteroide Desidrogenases (20-HSD) são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de 20-hidroxi esteroides em 20-desidro esteroides, um tipo importante de reação no metabolismo de esteroides. Existem dois tipos principais de 20-HSD com atividade em direções opostas:

1. A 20-HSD tipo 1 é uma enzima que converte cortisol em cortisona no fígado e na placenta, além de participar da síntese de vitamina D. Ela também catalisa a redução de pregnenolona em aldosterona no rim.
2. A 20-HSD tipo 2 é uma enzima que converte cortisol em cortisona nos rins, mantendo níveis normais de cortisol e permitindo que o aldosterona exerça seus efeitos regulatórios sobre a pressão arterial.

Ambos os tipos desempenham papéis importantes no equilíbrio hormonal do corpo, especialmente na regulação da resposta ao estresse e no controle da pressão arterial. Alterações nestas enzimas podem estar associadas a várias condições clínicas, como diabetes, obesidade, hipertensão e distúrbios do sistema imunológico.

De acordo com a definição médica, o oxigênio é um gás incolor, inodoro e insípido que é essencial para a vida na Terra. Ele é um elemento químico com o símbolo "O" e número atômico 8. O oxigênio é a terceira substância mais abundante no universo, depois do hidrogênio e hélio.

No contexto médico, o oxigênio geralmente se refere à forma molecular diatômica (O2), que é um dos gases respiratórios mais importantes para os seres vivos. O oxigênio é transportado pelos glóbulos vermelhos do sangue até as células, onde ele participa de reações metabólicas vitais, especialmente a produção de energia através da respiração celular.

Além disso, o oxigênio também é usado em medicina para tratar várias condições clínicas, como insuficiência respiratória, intoxicação por monóxido de carbono e feridas que precisam se curar. A administração de oxigênio pode ser feita por meio de diferentes métodos, tais como máscaras faciais, cânulas nasais ou dispositivos de ventilação mecânica. No entanto, é importante ressaltar que o uso excessivo ou inadequado de oxigênio também pode ser prejudicial à saúde, especialmente em pacientes com doenças pulmonares crônicas.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase do tipo 2 (11β-HSD2) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela está presente principalmente nas células tubulares renais e nos glândulas suprarrenais.

A função principal da 11β-HSD2 é converter o cortisol, um hormônio glicocorticoide produzido pela glândula suprarrenal, em cortisone, uma forma inativa do hormônio. Isso é importante porque o cortisol pode aumentar a reabsorção de sódio e água nos rins, o que pode levar a um aumento na pressão arterial se não for convertido em cortisone.

A deficiência da 11β-HSD2 pode resultar em uma condição chamada síndrome de hiperaldosteronismo hiporreninêmico, que é caracterizada por um aumento na pressão arterial e um baixo nível de potássio no sangue. Essa condição geralmente é tratada com medicamentos que bloqueiam os efeitos da aldosterona, um hormônio mineralocorticoide produzido pela glândula suprarrenal que também aumenta a reabsorção de sódio e água nos rins.

Fibras musculares de contração lenta, também conhecidas como fibras vermelhas ou fibras tipo I, são um tipo de fibra muscular que se contrai de forma lenta e sustentada. Elas possuem abundantes mitocôndrias e mioglobina, o que lhes confere uma coloração mais escura em comparação com outros tipos de fibras musculares.

As fibras musculares de contração lenta são especializadas no fornecimento de energia por longos períodos de tempo, o que as torna particularmente adequadas para atividades de baixa intensidade e longa duração, como manter a postura ereta ou andar por longas distâncias. Elas também desempenham um papel importante na resistência à fadiga, pois podem continuar a funcionar mesmo sob condições de baixa oxigenação.

Devido à sua alta capacidade de oxidar glicose e gorduras para produzir energia, as fibras musculares de contração lenta são frequentemente encontradas em maior proporção em músculos que precisam manter a resistência por longos períodos de tempo, como os músculos da perna e do tronco. No entanto, diferentes tipos de atividade física podem influenciar a proporção de fibras musculares de contração lenta em relação às fibras musculares de contração rápida em diferentes músculos do corpo.

Metanefrina é um metabólito da catecolamina normalmente produzido em pequenas quantidades pelas glândulas suprarrenais. No entanto, níveis elevados de metanefrinas no sangue ou urina podem indicar uma condição médica subjacente, geralmente relacionada a um tumor suprarrenal, como o feocromocitoma ou paraganglioma. Esses tumores são capazes de produzir e liberar grandes quantidades de catecolaminas, incluindo metanefrinas, resultando em sintomas associados à hiperatividade adrenérgica, como pressão arterial alta, taquicardia, suor excessivo, ansiedade e outros. Portanto, a medição de metanefrinas no sangue ou urina é um método sensível e específico para o diagnóstico e monitoramento desse tipo de tumores.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

La potentiometria è una metodologia di misurazione elettrochimica utilizzata per determinare il potenziale elettrico tra due punti in un sistema elettrochimico. Questo metodo consente di misurare il potenziale elettrico senza far passare corrente attraverso l'elettrodo di misura, evitando così la polarizzazione ed errori di misurazione associati.

Nella potentiometria, viene utilizzato un elettrodo di riferimento, che ha un potenziale noto e costante, e un elettrodo indicatore, il cui potenziale varia in funzione della concentrazione dell'analita in esame. La differenza di potenziale tra i due elettrodi viene misurata utilizzando un voltmetro ad alta impedenza o un amplificatore operazionale, che permettono di rilevare piccole variazioni di potenziale senza caricare il circuito.

La potentiometria può essere utilizzata in diverse modalità, come la titolazione potentiometrica, in cui una soluzione standard viene gradualmente aggiunta a una soluzione contenente l'analita fino al raggiungimento dell'equivalenza point, dove la concentrazione di analita è nota. In questo modo, è possibile determinare la concentrazione di analita in una soluzione sconosciuta.

La potentiometria è una tecnica sensibile e precisa, che trova applicazione in diversi campi, come ad esempio nell'analisi ambientale, farmaceutica, biochimica e nei controlli di qualità industriali.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

O Complexo I de Transporte de Elétrons, também conhecido como NADH-ubiquinone oxidorreduzase, é uma importante enzima envolvida no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos. Ele desempenha um papel crucial na cadeia transportadora de elétrons, localizada na membrana mitocondrial interna em eucariotos ou na membrana citoplasmática em procariotos.

A função principal do Complexo I é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para a ubiquinona (coenzima Q), um processo que gera energia sob forma de gradiente de prótons através da membrana. Esse gradiente de prótons é então convertido em ATP (adenosina trifosfato) pela ATP sintase, fornecendo energia para as células.

A estrutura do Complexo I consiste em várias subunidades proteicas e cofatores, incluindo flavinas e centros de ferro-enxofre. Sua atividade é regulada por diversos fatores e está associada a diversas doenças mitocondriais e neurológicas quando sua função está comprometida.

Acil-CoA Desidrogenase de Cadeia Longa (ALCD ou LCAD, do inglês Long-chain acyl-CoA dehydrogenase) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa nos mitocôndrias. A sua função principal é catalisar a primeira reação da oxidação da cadeia lateral dos ácidos graxos, que consiste na remoção de dois átomos de hidrogênio (desidrogenação) de um ácido graxo acilado unido ao CoA, formando uma dupla ligação trans entre os carbonos e um grupo de cetoácido.

Esta enzima é específica para a oxidação dos ácidos graxos com comprimento da cadeia entre 12 e 20 carbonos. A deficiência ou disfunção da ALCD pode resultar em uma condição genética rara, chamada de Aciduria Glutárica Tipo II (AGT2), também conhecida como Deficiência de Desidrogenase de Ácido Graxo de Cadeia Longa. Essa doença é caracterizada por acúmulo de ácidos graxos no sangue e urina, sintomas neurológicos, cardíacos, hepáticos e problemas na crescimento.

NADH-NADPH oxidorreductases, também conhecidas como complexo I, são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos. Elas estão presentes na membrana mitocondrial interna em organismos eucariontes e na membrana plasmática em bactérias.

Estas enzimas catalisam a transferência de elétrons do NADH ou NADPH para o ubiquinona, um importante transportador de elétrons na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial. Esse processo é associado à transferência de prótons através da membrana, gerando um gradiente de prótons que será utilizado posteriormente para a síntese de ATP, a molécula de energia celular.

A atividade das NADH-NADPH oxidorreductases é frequentemente associada à geração de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem desempenhar um papel tanto benéfico quanto prejudicial em diversos processos fisiológicos e patológicos. Portanto, o controle e a regulação adequados da atividade dessa enzima são essenciais para manter a homeostase celular e prevenir danos oxidativos.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Homoserine Dehidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação da homoserina, um aminoácido não essencial, em ácido L-homocistinónico. Esta reação é parte do ciclo da beta-alanina e também desempenha um papel na biossíntese de metionina e outros aminoácidos essenciais. A homoserina desidrogenase pode ser encontrada em diferentes organismos, incluindo bactérias, plantas e animais. A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e outras condições de saúde.

Transportadores de Ácidos Dicarboxílicos (TAD) são proteínas integrales de membrana que desempenham um papel crucial no transporte ativo de ácidos dicarboxílicos, tais como ácido succínico e ácido malático, através da membrana mitocondrial interna. Eles fazem parte da família de transportadores de soluto SLC25 e funcionam por meio de um mecanismo de antiporte, no qual o transporte de um ácido dicarboxílico é acoplado ao transporte simultâneo de um próton (H+) em direção oposta.

Existem dois tipos principais de TAD: a forma ligada à oxaloacetato e a forma ligada à citrato. A forma ligada à oxaloacetato é também conhecida como transportador de succinato/fumarato e é responsável pelo transporte de succinato, fumarato e malato em direções opostas. Já a forma ligada à citrato é também chamada de transportador de ácido dicarboxílico/citrato e é responsável pelo transporte de citrato, cis-aconitato e isocitrato em direções opostas.

A atividade dos TAD é essencial para o funcionamento normal do ciclo de Krebs (ciclo dos ácidos tricarboxílicos) e da fosforilação oxidativa, processos metabólicos fundamentais para a geração de energia na forma de ATP nas células.

Em medicina, o ferro é um mineral essencial que desempenha um papel crucial no transporte e armazenamento de oxigênio no corpo humano. Ele faz parte da hemoglobina, a proteína presente nos glóbulos vermelhos responsável por captar o oxigênio dos pulmões e levá-lo para as células do corpo. Além disso, o ferro também é um componente importante de outras enzimas envolvidas em processos metabólicos vitais.

A deficiência de ferro pode causar anemia, uma condição na qual os níveis de hemoglobina ficam abaixo do normal, resultando em cansaço, falta de ar e outros sintomas. Por outro lado, um excesso de ferro no organismo pode ser tóxico e levar a problemas como doenças hepáticas e distúrbios cardíacos. Portanto, é importante manter níveis adequados de ferro no corpo através de uma dieta equilibrada e, se necessário, por meio de suplementos ou outras formas de terapia.

Ferricianidas são compostos químicos que contêm iões de ferro em um estado de oxidação elevado (+3). Eles são usados em bioquímica e medicina como agentes oxidantes e na terapêutica para tratar overdoses de ferro. Ferricianidas podem ser usados em testes laboratoriais para medir a atividade de certaines enzimas, como a catalase e a peroxidase. Em medicina, soluções de ferricianida de potássio (potassium ferricyanide) podem ser usadas como um agente antisséptico tópico. No entanto, é importante notar que ferricianidas não são frequentemente utilizados em medicina clinicamente e sua exposição excessiva pode ser perigosa, podendo causar intoxicação por cianeto.

Isovaleril-CoA Desidrogenase (IVD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos, especialmente na degradação da leucina. A IVD catalisa a reação de descarboxilação oxidativa do isovaleril-CoA a 3-metilcrotonil-CoA, um intermediário no caminho metabólico da leucina.

Esta enzima é composta por quatro subunidades proteicas: uma flavoproteína (EP), uma proteína transportadora de electrones (ETF), uma hidrogenase (E3) e a própria isovaleril-CoA desidrogenase (E2). A IVD funciona em conjunto com o complexo multienzimático do transportador de electrones flavoproteína-transportador de electrones (FAD-ETF), que transmite os elétrons liberados durante a reação para a cadeia respiratória.

A deficiência da Isovaleril-CoA Desidrogenase é uma doença genética rara, associada à acumulação de isovaleril-CoA e compostos relacionados, o que pode resultar em acidose metabólica, retardo no desenvolvimento, convulsões, entre outros sintomas. O tratamento geralmente inclui uma dieta restritiva em leucina e suplementação com carnitina e glicina.

A 3-isopropilmalato desidrogenase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do 3-isopropilmalato a 2-isopropilmalato na biossíntese dos aminoácidos aromáticos. Esta enzima faz parte da via do ciclo de Krebs inversa e desempenha um papel importante no metabolismo de alguns aminoácidos essenciais, como a leucina e a valina. A deficiência genética desta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo a acidose lática e a acumulação de 3-isopropilmalato no sangue e urina.

Em terminologia médica, a "regulação enzimática da expressão gênica" refere-se ao processo pelo qual as células controlam a produção de proteínas a partir dos genes, especialmente em relação às enzimas. A expressão gênica é o processo no qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. A regulação enzymológica desse processo permite que as células respondam a estímulos internos ou externos, ajustando assim os níveis de produção de proteínas de acordo com suas necessidades. Isso é crucial para a manutenção da homeostase celular e do desenvolvimento adequado dos organismos. A regulação enzimática pode ocorrer em vários níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, transporte de RNA para o citoplasma e tradução do RNA em proteínas. Além disso, as células também podem regular a estabilidade e atividade das proteínas produzidas, por exemplo, através da modificação pós-traducional ou degradação enzimática.

Em termos médicos, membranas referem-se a finas camadas de tecido que revestem ou separam diferentes estruturas do corpo. Elas são compostas principalmente por tecido conjuntivo e podem conter uma variedade de células especializadas, fibras e substâncias extracelulares. Membranas podem ser classificadas em duas categorias principais: membranas mucosas e membranas serosas.

Membranas mucosas são encontradas revestindo órgãos internos que estão em contato com o ambiente externo, como a boca, nariz, tracto respiratório, tracto gastrointestinal e genitourinário. Elas produzem muco, um fluido viscoso que lubrifica as superfícies e as protege de danos mecânicos e agentes infecciosos.

Membranas serosas, por outro lado, recobrem órgãos internos como os pulmões (pleura), o coração (pericárdio) e o abdômen (peritônio). Elas produzem um fluido chamado líquido seroso, que actua como lubrificante e permite que esses órgãos se movimentem facilmente dentro do corpo.

Além disso, existem outras membranas especializadas no corpo humano, tais como a retina (membrana neural), a membrana basal (que suporta células epiteliais) e a membrana sinovial (que reveste as articulações).

Na medicina, "acetatos" geralmente se refere a sais ou ésteres do ácido acético. Eles são amplamente utilizados em diferentes contextos médicos e farmacológicos. Alguns exemplos comuns incluem:

1. Acetato de cálcio: É um antiácido que pode ser usado para neutralizar o excesso de acididade no estômago. Também é usado como suplemento de cálcio em alguns casos.

2. Acetato de lantânio: É às vezes usado como um agente anti-diarréico, especialmente quando a diarreia é causada por bactérias que produzem toxinas.

3. Acetato de aluminício: Também é usado como um antiácido e para tratar a elevação dos níveis de ácido úrico no sangue, uma condição chamada hiperuricemia.

4. Espironolactona acetato: É um diurético utilizado no tratamento da insuficiência cardíaca congestiva e edema. Também é usado para tratar a pressão alta.

5. Acetato de hidrocortisona: É um esteroide usado em cremes, unguentos e soluções para tratar inflamação, coceira e outros sintomas da dermatite e outras condições da pele.

6. Ácido acético (que é tecnicamente um acetato de hidrogênio): É um desinfetante comum usado em soluções como o vinagre. Também é usado em alguns líquidos para lentes de contato para ajudar a esterilizá-los antes do uso.

Esses são apenas alguns exemplos. Existem muitos outros acetatos com diferentes usos na medicina e farmacologia.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

As fibras musculares esqueléticas, também conhecidas como fásicas ou estriadas, são os tipos de fibra muscular que se encontram unidos aos ossos por meio dos tendões e que estão presentes principalmente nos músculos esqueleto. Elas são responsáveis pela movimentação voluntária do corpo, ou seja, aquelas que movemos intencionalmente, como os músculos das pernas, braços e tronco.

As fibras musculares esqueléticas são compostas por feixes de células alongadas, multinucleadas e cilíndricas, chamadas de miôcitos. Cada miôcito é revestido por uma membrana plasmática (sarcolemma) e contém muitos núcleos (geralmente centrais). O interior do miôcito é preenchido com milhares de miofibrilas, que são as unidades estruturais responsáveis pela contração muscular.

As miofibrilas são compostas por filamentos proteicos, sendo os principais a actina e a miosina. A interação entre esses dois filamentos é o que permite a contração muscular, através de um processo complexo envolvendo a hidrólise de ATP (adenosina trifosfato).

As fibras musculares esqueléticas são classificadas em dois tipos principais, dependendo de suas características estruturais e funcionais:

1. Fibras Tipo I (lentas ou vermelhas): São ricas em mitocôndrias, mioglobina e capilares sanguíneos, o que lhes confere uma cor avermelhada. Possuem um metabolismo aeróbio, com maior capacidade de resistir a fadiga, mas menor velocidade de contração em comparação às fibras Tipo II. São predominantes em músculos que necessitam de sustentar esforços por longos períodos, como os dos membros inferiores.
2. Fibras Tipo II (rápidas ou brancas): Possuem menor número de mitocôndrias, mioglobina e capilares sanguíneos, o que lhes confere uma cor mais clara. Seu metabolismo é predominantemente anaeróbio, com maior velocidade de contração, mas também maior susceptibilidade à fadiga. São predominantes em músculos envolvidos em movimentos rápidos e explosivos, como os dos braços.

A composição das fibras musculares esqueléticas pode ser modificada através do treinamento físico, com a adaptação às demandas impostas pelo tipo de exercício. Assim, um indivíduo que se dedica regularmente ao treinamento de resistência tenderá a desenvolver mais fibras Tipo I, enquanto que um praticante de esportes explosivos, como o levantamento de peso ou o salto em altura, tendera a desenvolver mais fibras Tipo II.

O músculo esquelético, também conhecido como músculo striado ou estriado esqueleto, é um tipo de tecido muscular que se alonga e encurta para produzir movimento, geralmente em relação aos ossos. Esses músculos são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e estão inervados por nervos motores somáticos.

As células musculares esqueléticas, chamadas de fibras musculares, são alongadas, multinucleadas e possuem estruturas internas características, como as bandas alternadas claras e escuras (estrutura em banda cruzada), que são responsáveis pela sua aparência estriada quando observadas ao microscópio.

Os músculos esqueléticos desempenham um papel fundamental na locomoção, respiração, postura, e outras funções corporais importantes. A atrofia ou a lesão dos músculos esqueléticos podem resultar em debilidade, dificuldade de movimento e outros problemas funcionais.

Em medicina e biologia, um meio de cultura é um meio nutritivo sólido, líquido ou semi-sólido onde os microorganismos (bactérias, fungos, vírus, parasitas) ou células animais ou vegetais podem ser cultivados e crescerem sob condições controladas em laboratório.

Os meios de cultura geralmente contêm ingredientes que fornecem nutrientes essenciais para o crescimento dos organismos, tais como carboidratos (açúcares), proteínas, sais minerais e vitaminas. Alguns meios de cultura também podem conter indicadores, como agentes que mudam de cor em resposta ao pH ou à produção de certos metabólitos, o que pode ajudar a identificar ou caracterizar um organismo cultivado.

Existem diferentes tipos de meios de cultura, cada um desenvolvido para suportar o crescimento de determinados tipos de organismos ou para fins específicos de diagnóstico ou pesquisa. Alguns exemplos incluem:

1. Ágar sangue: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de bactérias patogênicas, especialmente aquelas que crescem melhor em atmosfera rica em CO2. O ágar sangue contém sangue defibrinado, o que serve como fonte de nutrientes e também permite a detecção de hemolíticos (bactérias que destroem os glóbulos vermelhos do sangue).

2. Meio de Sabouraud: é um meio de cultura usado na micologia para o crescimento de fungos, especialmente dermatofitos e outros fungos filamentosos. O meio de Sabouraud contém glicose como fonte de carboidrato e cloranfenicol ou tetraciclina para inibir o crescimento bacteriano.

3. Meio de Thayer-Martin: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de Neisseria gonorrhoeae, a bactéria causadora da gonorreia. O meio de Thayer-Martin contém antimicrobianos (vancomicina, colistina e nistatina) que inibem o crescimento de outras bactérias, permitindo assim a detecção e isolamento de N. gonorrhoeae.

4. Meio de MacConkey: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a diferenciação de bactérias gram-negativas em termos de sua capacidade de fermentar lactose e tolerância ao ácido. O meio de MacConkey contém lactose, bile salts e vermelho neutro, o que permite a detecção de bactérias que fermentam lactose (coloração rosa) e aquelas que não fermentam lactose (coloração incolor).

5. Meio de Chapman: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de Staphylococcus aureus, uma bactéria gram-positiva que pode causar infecções graves. O meio de Chapman contém sais, glucose e lisina, o que promove o crescimento de S. aureus e inibe o crescimento de outras bactérias.

6. Meio de Sabouraud: é um meio de cultura usado na micologia clínica para a cultura e isolamento de fungos, especialmente dermatofitos. O meio de Sabouraud contém peptona, glucose e ágar, o que promove o crescimento de fungos e inibe o crescimento de bactérias.

7. Meio de Blood Agar: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de bactérias, especialmente patógenos que podem causar infecções graves. O meio de Blood Agar contém sangue, sais e ágar, o que promove o crescimento de bactérias e permite a observação de hemólise (destruição dos glóbulos vermelhos).

8. Meio de MacConkey: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-negativas, especialmente enterobactérias. O meio de MacConkey contém lactose, bile salts e cristal violet, o que permite a seleção de bactérias que fermentam lactose e a diferenciação de bactérias que não fermentam lactose ou são resistentes a bile salts.

9. Meio de Eosin Methylene Blue (EMB): é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-negativas, especialmente enterobactérias. O meio de EMB contém eosin Y, methylene blue e glucose, o que permite a seleção de bactérias que fermentam glucose e a diferenciação de bactérias que produzem ácido (cor verde) ou gás (cor preta).

10. Meio de Mannitol Salt Agar (MSA): é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-positivas, especialmente estafilococos coagulase-positivos. O meio de MSA contém mannitol, sodium chloride e phenol red, o que permite a seleção de bactérias que fermentam mannitol (cor amarela) e a diferenciação de bactérias que não fermentam mannitol (cor vermelha).

Lactate Dehydrogenase (LDH) é uma enzima presente em vários tecidos e órgãos do corpo, incluindo o fígado, coração, pulmões, rins, glândulas suprarrenais e vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na produção de energia celular e é libertada para a corrente sanguínea quando as células são danificadas ou mortas.

Existem diferentes tipos de LDH, mas a leucina desidrogenase (LDH-A) é a isoenzima mais comumente medida em exames laboratoriais. A medição dos níveis séricos de LDH pode ser útil como um marcador genral de dano tecidual ou inflamação, mas os níveis elevados podem indicar uma variedade de condições, incluindo:

* Doenças cardiovasculares, como infarto do miocárdio (ataque cardíaco) e insuficiência cardíaca congestiva
* Condições pulmonares, como pneumonia ou embolia pulmonar
* Doenças hepáticas, como hepatite ou cirrose hepática
* Cânceres, incluindo leucemias e linfomas
* Traumatismos, como lesões musculoesqueléticas graves ou queimaduras
* Doenças renais, como glomerulonefrite ou pielonefrite
* Doenças neurológicas, como esclerose múltipla ou doença de Parkinson

É importante notar que a medição dos níveis séricos de LDH é apenas uma peça do quebra-cabeça diagnóstico e deve ser interpretada em conjunto com outros exames laboratoriais, história clínica e exame físico do paciente.

As fibras musculares de contração rápida, também conhecidas como fibras musculares tipo II ou fibras brancas, são um tipo de fibra muscular encontradas nos músculos esqueléticos dos vertebrados. Elas se contraiem rapidamente e gastam energia rápida e abundantemente, o que as torna adequadas para atividades de curta duração, alta intensidade, como levantar pesos ou correr em alta velocidade.

As fibras musculares de contração rápida têm um diâmetro maior do que as fibras musculares de contração lenta e contêm mais miofibrilas, o que lhes dá uma aparência clara ou branca. Elas também têm menos mitocôndrias e menores reservas de glicogênio do que as fibras musculares de contração lenta, o que significa que elas podem produzir energia por um período mais curto de tempo.

As fibras musculares de contração rápida são inervadas por nervos motores de grande diâmetro e têm uma taxa de condução mais rápida do que as fibras musculares de contração lenta. Eles respondem a estímulos elétricos com uma descarga rápida e forte, o que resulta em contrações musculares poderosas e rápidas. No entanto, essas contrações também se esgotam rapidamente e requerem um tempo de recuperação mais longo do que as fibras musculares de contração lenta.

Em resumo, as fibras musculares de contração rápida são um tipo de fibra muscular adaptada para atividades de alta intensidade e curta duração, com uma capacidade de geração de força rápida e poderosa, mas limitada por sua baixa resistência à fadiga.

Etilmaleimida é um composto químico que é frequentemente usado em estudos e experimentos científicos como um agente alquilante. Ele possui propriedades que permitem que se combine de forma irreversível com grupos sulfidrilo (-SH) em proteínas, o que pode ser útil para modificar ou marcar especificamente certos tipos de proteínas em pesquisas biológicas.

No entanto, é importante ressaltar que a etilmaleimida não é um fármaco prescrito para uso clínico em humanos ou animais, e seu uso deve ser restrito a fins de pesquisa e experimentação controlada em laboratório.

A exposição à etilmaleimida pode causar irritação na pele, olhos e sistema respiratório, e é considerada uma substância perigosa que deve ser manipulada com cuidado e utilizada apenas em ambientes adequadamente equipados e controlados.

Fosfojicamente desidrogenase (GPD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima, a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose e a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose, também conhecida como GPD1, catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no ciclo de Calvin durante a fotossíntese em plantas e algas. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NADP+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADPH e 2-fosfo-D-glicerato.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose, também conhecida como GPD2, é encontrada em mamíferos e outros animais e catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no metabolismo da glicose. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NAD+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADH e 2-fosfo-D-glicerato.

Ambas as formas desta enzima desempenham papéis importantes no metabolismo energético das células vivas, auxiliando a fornecer energia para processos celulares essenciais.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Gastrointestinal Stromal Tumors (GISTs) are defined as rare tumors that originate in the stromal cells, which are the connective tissue cells found within the wall of the gastrointestinal (GI) tract. These tumors can develop anywhere along the GI tract but are most commonly found in the stomach and small intestine.

GISTs are typically composed of spindle-shaped cells, although some may contain epithelioid or mixed cell types. They are usually associated with activating mutations in the KIT or PDGFRA genes, which encode for receptor tyrosine kinases that play a crucial role in cell growth and division.

GISTs can vary in size and may be asymptomatic or cause symptoms such as abdominal pain, bleeding, or obstruction, depending on their location and size. While some GISTs are slow-growing and relatively benign, others can be aggressive and life-threatening. The prognosis for patients with GISTs depends on several factors, including the tumor's size, location, and mitotic count (the number of dividing cells per high-power microscopic field).

Surgical resection is the primary treatment for localized GISTs, while targeted therapy with tyrosine kinase inhibitors such as imatinib (Gleevec) may be used to manage metastatic or unresectable tumors. Regular follow-up and surveillance are essential to monitor for recurrence or progression of the disease.

Glicerol, também conhecido como glicerina, é um álcool simples com três grupos hidroxila (-OH) ligados a um carbono central. É um composto incolor, viscoso, doce e inodoro, frequentemente usado na indústria farmacêutica, alimentícia e cosmética como um solvente, agente suavizante e humectante.

Na medicina, glicerol pode ser usado como um laxante ou diurético leve. Também é usado como um agente de carga em comprimidos e cápsulas farmacêuticas. Em solução aquosa, o glicerol pode ser usado como um antigelo e conservante para tecidos biológicos.

No metabolismo, glicerol desempenha um papel importante na produção de energia. É liberado durante a quebra de lipídios (gorduras) no fígado e músculos esqueléticos e pode ser convertido em glicose ou utilizado na síntese de triacilgliceróis (triglicérides).

Em resumo, glicerol é um álcool simples com propriedades únicas que o tornam útil em uma variedade de aplicações médicas e industriais.

La "nitroguanidina" é un composto chimico con a formula N2OH4. Non è stata identificata una definizione specifica di "nitrosoguanidinas" nella letteratura medica o farmacologica. Tuttavia, si può supporre che si fa riferimento a una classe di composti derivati dalla nitrosazione della guanidina o dei suoi derivati. La nitrosazione è un processo in cui un gruppo nitroso (-NO) viene aggiunto a una molecola.

In generale, le nitrosoguanidine sono note per avere proprietà cancerogene e mutagene. Sono stati utilizzati in studi di ricerca per indurre mutazioni e tumori in modelli sperimentali, al fine di comprendere meglio i meccanismi molecolari alla base dello sviluppo del cancro. Tuttavia, non hanno applicazioni cliniche note come farmaci o terapie mediche a causa dei loro effetti avversi e pericoli per la salute.

Estradiol desidrogenases são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de estradiol, um estrogénio importante, em outros compostos. Existem dois tipos principais de estradiol desidrogenases: estradiol desidrogenase de tipo 1 (EDD1) e estradiol desidrogenase de tipo 2 (EDD2).

A EDD1 catalisa a conversão de estradiol em estrone, que é um metabólito menos ativo do que o estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a oxidação do grupo hidroxilo no carbono 17 do estradiol usando NAD+ como cofator.

Por outro lado, a EDD2 catalisa a redução do grupo cetona no carbono 17 do androstenediona em um grupo hidroxilo, formando thus estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a redução usando NADPH como cofator.

As estradiol desidrogenases desempenham papéis importantes no metabolismo dos estrogénios e na regulação da homeostase hormonal em humanos e outros mamíferos. Alterações nas atividades dessas enzimas têm sido associadas a várias condições clínicas, incluindo câncer de mama e ovário, síndrome do ovário policístico e menopausa.

Na medicina, o termo "formiato" geralmente se refere a um sal ou éster do ácido formico. O ácido formico é um ácido carboxílico simples com a fórmula química HCOOH. Os sais de ácido formico são chamados formiatos, enquanto os ésteres do ácido formico são chamados de formiatos.

Em um contexto clínico, o termo "formiato" geralmente se refere a metilformiate, que é um líquido volátil e incolor usado como solvente e intermediário na produção de outros produtos químicos. Metilformiate pode ser absorvido pelo corpo humano através da pele, olhos ou sistema respiratório e pode causar irritação dos olhos, nariz, garganta e pulmões. Além disso, a exposição prolongada ou repetida a metilformiate pode levar ao desenvolvimento de sintomas mais graves, como dor de cabeça, tontura, náusea, vômito, fraqueza e irritabilidade.

Em casos raros, a exposição a altas concentrações de metilformiate pode levar a convulsões, coma ou morte. No entanto, é importante notar que esses casos são extremamente incomuns e geralmente ocorrem apenas em situações em que as pessoas foram expostas a níveis muito altos de metilformiate por um longo período de tempo.

Em resumo, "formiato" é um termo médico que se refere a um sal ou éster do ácido formico, com o metilformiate sendo o composto mais comumente referido neste contexto. A exposição a metilformiate pode causar irritação e, em casos raros, sintomas graves como convulsões, coma ou morte.

Tocoferóis são compostos orgânicos que contêm vitamina E, um nutriente essencial com propriedades antioxidantes. A vitamina E é uma designação geral para diterpenos lipossolúveis que incluem tocoferóis e tocotrienóis. Existem diferentes formas de tocoferóis, sendo os mais comuns o alfa-, beta-, gama- e delta-tocoferol.

A vitamina E desempenha um papel importante na proteção das células contra danos causados por espécies reativas de oxigênio (ROS). Ela age como um agente antioxidante, neutralizando os ROS e prevenindo a peroxidação lipídica em membranas celulares. Além disso, a vitamina E desempenha funções importantes no sistema imunológico, na reprodução e na atividade de neurotransmissores.

Os tocoferóis são frequentemente usados como ingredientes em suplementos dietéticos, cosméticos e produtos alimentícios devido às suas propriedades antioxidantes e benefícios para a saúde. A deficiência de vitamina E é rara, mas pode ocorrer em indivíduos com doenças genéticas ou dietas inadequadas. Os sintomas da deficiência incluem debilidade muscular, danos à retina e aumento do risco de doenças cardiovasculares.

Músculos são tecidos biológicos especializados no movimento corporal e geração de força. Eles estão presentes em animais com sistemas nervosos complexos, permitindo que esses organismos se movimentem de forma controlada e precisa. Existem três tipos principais de músculos no corpo humano: esqueléticos, lisos e cardíacos.

1. Músculos Esqueléticos: Esses músculos se conectam aos ossos e permitem que o esqueleto se mova. Eles são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e geralmente funcionam em pares antagonistas, permitindo que os movimentos sejam finamente ajustados.

2. Músculos Lisos: Esses músculos estão presentes nos órgãos internos, como o trato digestivo, vasos sanguíneos e brônquios. Eles são involuntários e controlados pelo sistema nervoso autônomo, permitindo que os órgãos se contraiam e relaxem para realizar funções específicas, como a contração do músculo liso uterino durante o parto.

3. Músculo Cardíaco: Esse tipo de músculo é exclusivo do coração e permite que ele se contrai e relaxe para bombear sangue pelo corpo. O músculo cardíaco é involuntário e funciona automaticamente, embora possa ser influenciado por hormônios e outros sinais nervosos.

Em geral, os músculos são compostos de células alongadas chamadas fibras musculares, que contêm proteínas contráteis como actina e miosina. Quando essas proteínas se ligam e deslizam uma em relação à outra, a fibra muscular se contrai, gerando força e movimento.

O "heme" é um componente fundamental em muitas proteínas envolvidas em processos biológicos importantes, especialmente aqueles relacionados à transferência de elétrons e oxigênio. É um composto heterocíclico formado por um anel planar de quatro átomos de nitrogênio (porfirina) ligados a um átomo de ferro central.

A presença do heme confere às proteínas propriedades redox, permitindo que elas participem de reações de oxidação-redução e atuem como oxidases, peroxidases, catalases, ou transportadores de oxigênio. Algumas proteínas heme mais conhecidas incluem a hemoglobina, que transporta oxigênio nos glóbulos vermelhos, e a mioglobina, que armazena oxigênio em músculos.

A estrutura do heme permite que ele se ligue reversivelmente ao oxigênio, formando uma molécula de oxihemo (ou ferrihemo) quando está oxidado e reduzido a hemo (ou ferroso) quando se liga ao oxigênio. Essas propriedades são essenciais para as funções das proteínas heme em processos como a respiração celular, a produção de energia e o metabolismo.

Miocárdio é o termo médico para o tecido muscular do coração. Ele é responsável por pumping blood através do corpo, fornecendo oxigênio e nutrientes aos tecidos e órgãos. O miocárdio é composto por células musculares especializadas chamadas miócitos cardíacos, que são capazes de se contrair e relaxar para movimentar o sangue. O miocárdio é revestido por uma membrana fibrosa chamada epicárdio e possui uma camada interna chamada endocárdio, que forma a superfície interna dos ventrículos e átrios do coração. A doença do miocárdio pode resultar em condições cardiovasculares graves, como insuficiência cardíaca e doença coronariana.

O Sistema Livre de Células (SLC) é um termo usado em medicina e biologia relacionado a enxertos de tecidos ou órgãos. Ele se refere a uma técnica em que as células do receptor são removidas do tecido ou órgão doador antes da transplantação, de modo que o tecido ou órgão transplantado seja composto predominantemente por células do doador, mas dentro de uma matriz extracelular do receptor. Isso é feito com a intenção de reduzir o risco de rejeição do enxerto pelo sistema imunológico do receptor, uma vez que as células do receptor são as principais responsáveis pelo reconhecimento e ataque aos tecidos estranhos.

A técnica do SLC pode ser usada em diversos cenários clínicos, como no transplante de pulmão, fígado ou coração, por exemplo. No entanto, é importante notar que ainda há desafios e limitações nesta abordagem, como a dificuldade em remover completamente as células do receptor e manter a integridade estrutural e funcional do tecido ou órgão transplantado. Além disso, o risco de rejeição ainda persiste, embora seja geralmente menor do que no caso de enxertos convencionais.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

A succinato desidrogenase, succinato-coenzima Q redutase ou complexo II é uma flavoproteína ligada à membrana interna ... A succinato desidrogenase actua separando os átomos de hidrogénio que se acham na posição trans dos átomos de carbono ... A subunidade maior da succinato desidrogenase contém FAD, quatro átomos de ferro e quatro átomos de enxofre ácido-lábeis. A ... O FADH2 da succinato desidrogenasa, ao não poder desprender-se da enzima, deve oxidar-se novamente in situ. O FADH2 cede seus ...
Complexo I ou NADH desidrogenase que contém flavina mononucleótido (FMN). Complexo II ou succinato desidrogenase. Os complexos ... a-cetoglurato e CO2 Oxidação do a-cetoglurato a succinil-CoA e CO2 Conversão do succinil-CoA em succinato Oxidação do succinato ... por acção da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior ... o complexo alpha-cetoglutarato desidrogenase (OGDC), o complexo BCKDH e o sistema de clivagem da glicina (GCS). Além disso, ...
NADH desidrogenase» «Succinato desidrogenase» «Coenzima Q - citocromo c redutase» «Citocromo c oxidase» (!CS1 manut: Nomes ... Estas reacções alternativas são catalisadas pela succinato desidrogenase e pela fumarato redutase, respectivamente. Alguns ... Succinato + Q → Fumarato + QH 2 {\displaystyle {\mbox{Succinato}}+{\mbox{Q}}\rightarrow {\mbox{Fumarato}}+{\mbox{QH}}_{2}\,} ... Oxida o succinato a fumarato e reduz a ubiquinona. Como esta reacção liberta menos energia que a oxidação do NADH, o complexo ...
O FADH2 é um grupo prostético da succinato desidrogenase, uma enzima do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. Ver artigo principal ... é um grupo prostético encontrado em proteínas como a NADH desidrogenase. A flavina é o composto mais importante presente no ... xantina oxidase e acil-CoA desidrogenase. O FADH e o FADH2 são formas reduzidas do FAD. ...
... que advém de subunidade D do complexo de succinato desidrogenase, é uma das duas subunidades do complexo proteico de succinato ... A succinato desidrogenase é uma importante enzima quer no ciclo do ácido cítrico quer na cadeia respiratória. O gene SDHD está ... desidrogenase de 4 subunidades que reside na membrana intena da mitocôndria. Também se refere ao gene que codifica a proteína. ...
O acido malônico é um exemplo de inibidor competitivo, inibindo a succinato desidrogenase no ciclo de Krebs. O método clássico ...
... porque se une ao sítio ativo da succinato desidrogenase no ciclo do ácido cítrico, mas não reage, competindo com o succinato. ... Na reação de fosforilação oxidativa, o malonato é um inibidor do complexo II que, novamente, contém succinato desidrogenase. ...
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O alfa-cetoglutarato pode ser produzido por Descarboxilação oxidativa do isocitrato, pela enzima isocitrato desidrogenase. ... sendo convertido em succinato em meio de cultura celular. O ácido alfa-cetoglutárico é vendido como suplemento nutricional sob ... Desaminação oxidativa do glutamato, pela glutamato desidrogenase. Merck Index, 13th Edition, 5320. «Does infectious fever ...
No ciclo dos ácidos tricarboxílicos, o FAD é um grupo prostético da enzima succinato desidrogenase, que oxida succinato a ... fumarato, enquanto que na beta-oxidação serve como coenzima na reação da acil-CoA desidrogenase. Cadeia de transporte de ...
GABA-amino transferase e succinato semi-aldeído desidrogenase). Esse mecanismo é capaz de reduzir a neurotransmissão ...
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... a subunidade D do gene succinato desidrogenase (SDHD) e o gene da enzima fumarato hidratase (FH).89 Essas descobertas mostram o ...
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26) demonstraram que a atividade máxima da enzima succinato desidrogenase (SDH) determinada em músculo gastrocnêmio de ... a α-cetoglutarato desidrogenase (∆G - ), seguido de um menor potencial de membrana (∆Ψ), como resultado da menor ... O acúmulo de acetil-CoA inibe a enzima piruvato desidrogenase (PDH), via ativação da PDH quinase, a enzima responsável pela ...
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A enzima alvo de inibidores SDH é a succinato desidrogenase (SDH, também conhecida como complexo II na cadeia de respiração ...
Oxidase Succínica use Succinato Desidrogenase Oxidases use Oxirredutases Oxidiazóis Óxido de Alumínio ... Oxidorredutases do Álcool de Açúcar use Desidrogenase do Álcool de Açúcar Oxidorredutases Intramoleculares use Oxirredutases ...
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Interacções: Inibidores da GHB desidrogenase: Dado que o oxibato de sódio é metabolizado pela GHB desidrogenase, há um risco ... Interacções: O Succinato de doxilamina interfere com acidificantes, alcalinizantes, álcool, anestésicos, tranquilizantes, ... Interacções: A silodosina é extensamente metabolizada, principalmente através da CYP3A4, da álcool-desidrogenase e da UGT2B7. A ...
  • O FADH2 da succinato desidrogenasa, ao não poder desprender-se da enzima, deve oxidar-se novamente in situ. (wikipedia.org)
  • Esta enzima possui algumas características de uma enzima alostérica: é activada pelo succinato, o fosfato, o ATP e o coenzima Q reduzido , e é inibido pelo malonato, um análogo estrutural do succinato. (wikipedia.org)
  • Feocromocitomas familiais e tumores do corpo carotídeo podem decorrer de mutações nos genes que codificam a enzima succinato desidrogenase ou outras moléculas de sinalização. (msdmanuals.com)
  • A enzima alvo de inibidores SDH é a succinato desidrogenase (SDH, também conhecida como complexo II na cadeia de respiração mitocondrial), a qual é parte funcional do ciclo tricarboxílico e está vinculada à cadeia de transporte mitocondrial de elétrons (Keon et al. (frac-br.org)
  • A succinato desidrogenase, succinato-coenzima Q redutase ou complexo II é uma flavoproteína ligada à membrana interna mitocondrial que intervém no ciclo de Krebs e na cadeia respiratória e que contém FAD (dinucleótido de flavina e adenina) unido covalentemente. (wikipedia.org)
  • Isto é devido a que a oxidação de um alcano (como o succinato) a um alceno (como o fumarato) é suficiente exergónica como para reduzir o FAD a FADH2, mas não para reduzir o NAD+ a NADH. (wikipedia.org)
  • A estrutura da succinato desidrogenase (SDHI) é formada por quatro proteínas, CII-1 (flavoproteina) e CII-2 (proteína enxofre ferroso) e as proteínas CII-3 e CII-4 que são formadoras de polipeptideos ligados às membranas (Figura 3). (elevagro.com)
  • Fox® Xpro é um fungicida composto por Bixafen, um SDHI (Inibidores de succinato-desidrogenase), Protioconazol, uma nova geração de DMIs (Inibidores da Desmetilação C-14) e por Trifloxistrobina, uma estrobirulina, pertencente ao grupo dos QoIs (Inibidores da Quinona Oxidase). (revistadeagronegocios.com.br)
  • Isto é devido a que a oxidação de um alcano (como o succinato) a um alceno (como o fumarato) é suficiente exergónica como para reduzir o FAD a FADH2, mas não para reduzir o NAD+ a NADH. (wikipedia.org)