Serina-treonina quinase que controla uma grande variedade de processos celulares envolvidos com o crescimento. A proteína é conhecida por ser alvo da rapamicina devido à descoberta de que o SIROLIMO (também conhecido como rapamicina) forma um complexo inibitório com a PROTEÍNA 1A DE LIGAÇÃO A TACROLIMO que bloqueia a ação de sua atividade enzimática.
Grupo de enzimas que catalisa a fosforilação de resíduos de serina ou treonina nas proteínas, com ATP ou outros nucleotídeos como doadores de fosfato.
Fosfotransferases que catalisam a conversão de 1-fosfatidilinositol a 1-fosfatidilinositol 3-fosfato. Muitos membros desta classe de enzimas estão envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL MEDIADA POR RECEPTOR e na regulação do transporte de vesículas na célula. As fosfatidilinositol 3-quinases têm sido classificadas de acordo com a especificidade do substrato e com o modo de ação na célula.
Família de enzimas que catalisam a conversão de ATP e uma proteína a ADP e uma fosfoproteína.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Proteína-serina-treonina quinase ativada por FOSFORILAÇÃO em resposta aos FATORES DE CRESCIMENTO ou INSULINA. Desempenha um importante papel no metabolismo celular, crescimento e sobrevivência como componente central da TRANSDUÇÃO DE SINAL. Foram descritas três isoformas em células de mamíferos.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Serina-treonina quinase RIP contendo um domínio de ativação e recrutamento de caspase C-terminal. Pode sinalizar por associação com outras proteínas adaptadoras de sinalização CARD e caspases iniciadoras contendo domínios CARD dentro da região de pró-domínio N-terminal.
Família de serina-treonina quinases que se ligam a e são ativadas por PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP, como as PROTEÍNAS RAC DE LIGAÇÃO A GTP e PROTEÍNA CDC42 DE LIGAÇÃO A GTP. São quinases de sinalização intracelular que desempenham papel na regulação da organização citoesquelética.
Família de serina-treonina quinases que desempenha um papel na transdução de sinal intracelular por interação com uma variedade de proteínas adaptadoras de sinalização, como a PROTEÍNA ADAPTADORA DE SINALIZAÇÃO CRADD, FATOR 2 ASSOCIADO A RECEPTOR DE TNF e PROTEÍNA DE DOMÍNIO DE MORTE ASSOCIADA A RECEPTOR DE TNF. Embora, inicialmente tenham sido descritas como proteínas adaptadoras de ligação ao domínio de morte, os membros desta família podem conter outros domínios de ligação à proteína, como aqueles envolvendo a ativação e recrutamento de caspases.
Agentes que inibem PROTEÍNAS QUINASES.
Produtos dos proto-oncogenes. Normalmente eles não possuem propriedade oncogênicas ou transformadoras, mas estão envolvidas na regulação ou diferenciação do crescimento celular. Geralmente possuem atividade de proteína quinase.
Sistema de sinalização intracelular que envolve as cascatas das MAP quinases (cascatas de três membros de proteína quinase). Vários ativadores de início de cadeia que atuam em resposta ao estímulo extracelular deflagrando a cascata através da ativação do primeiro membro da cascata, a MAP QUINASE QUINASE QUINASES (MAPKKKs). As MAPKKKs ativadas fosforilam as QUINASES DE PROTEÍNA QUINASE ATIVADAS POR MITÓGENO, que por sua vez, fosforilam as PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO (MAPKs). As MAPKs atuam, então, em vários alvos situados em passos mais avançados da cascata que afetam, por sua vez, a expressão gênica. Em mamíferos, existem distintas vias de MAPs quinase, incluindo a via ERK (quinase controlada pela sinalização extracelular), a via SAPK/JNK (proteína quinase c-jun ativada pelo estresse) e a via quinase p38. Existem alguns componentes compartilhados por essas vias dependendo do tipo de estímulo que deu origem a ativação da cascata.
Enzima dependente de CALMODULINA que catalisa a fosforilação de proteínas. Esta enzima também é, às vezes, dependente de CÁLCIO. Uma vasta amplitude de proteínas pode agir como aceptor, inclusive a VIMENTINA, SINAPSINA, GLICOGÊNIO SINTASE, CADEIAS LEVES DE MIOSINA, e as PROTEÍNAS ASSOCIADAS AOS MICROTÚBULOS. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277).
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Proteínas e peptídeos envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL na célula. Estão incluídos os peptídeos e proteínas que regulam a atividade dos FATORES DE TRANSCRIÇÃO e os processos celulares em resposta aos sinais dos RECEPTORES DA SUPERFÍCIE CELULAR. Os peptídeos e proteínas de sinalização intracelular podem fazer parte de uma cascata de sinalização enzimática ou atuar ligando-se a outros fatores de sinalização, modificando seus efeitos.
Quinase da glicogênio sintase que, originalmente, foi descrita como uma enzima chave envolvida no metabolismo do glicogênio. Regula várias funções, como DIVISÃO CELULAR, função dos microtúbulos e APOPTOSE.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Proteína serina-treonina quinase que requer a presença de concentrações fisiológicas de CÁLCIO e de FOSFOLIPÍDEOS da membrana. A presença adicional de DIACILGLICERÓIS aumenta a sua sensibilidade de maneira marcante, tanto ao cálcio quanto aos fosfolipídeos. A sensibilidade da enzima também pode ser aumentada por ÉSTERES DE FORBOL. Acredita-se que a proteína quinase C seja a proteína receptora dos ésteres de forbol promotores de tumor.
Proteínas quinases que catalisam a FOSFORILAÇÃO dos resíduos da TIROSINA nas proteínas com ATP ou outros nucleotídeos, como os doadores de fosfato.
Família de serina-treonina quinases que estão envolvidas na regulação da MITOSE. Estão envolvidas em muitos aspectos da divisão celular, incluindo a duplicação do centrossomo, a formação do FUSO MITÓTICO, o alinhamento de cromossomo, a ligação ao fuso, a ativação do ponto de checagem e a CITOCINESE.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Um dos mecanismos pelos quais ocorre a MORTE CELULAR (compare com NECROSE e AUTOFAGOCITOSE). A apoptose é o mecanismo responsável pela remoção fisiológica das células e parece ser intrinsecamente programada. É caracterizada por alterações morfológicas distintas no núcleo e no citoplasma, clivagem da cromatina em locais regularmente espaçados e clivagem endonucleolítica do DNA genômico (FRAGMENTAÇÃO DE DNA) em sítios internucleossômicos. Este modo de morte celular serve como um equilíbrio para a mitose no controle do tamanho dos tecidos animais e mediação nos processos patológicos associados com o crescimento tumoral.
Proteínas serina-treonina quinase que transmitem os sinais dos RECEPTORES DE CITOCINA e estão envolvidas no controle dos PROCESSOS DE CRESCIMENTO CELULAR, DIFERENCIAÇÃO CELULAR e APOPTOSE.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Família de PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE que foi originalmente identificada por homologia com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA PP60(V-SRC) do vírus do sarcoma de Rous. Interagem com uma variedade de receptores da superfície celular e participam de vias intracelulares de transdução de sinal. Formas oncogênicas das quinases da família src podem ocorrer por regulação ou expressão alteradas da proteína endógena, e por genes src (v-src) codificados viralmente.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Subfamília de proteína quinase ativada por mitógeno que regula vários processos celulares, entre eles PROCESSOS DE CRESCIMENTO CELULAR, DIFERENCIAÇÃO CELULAR, APOPTOSE e respostas celulares à INFLAMAÇÃO. As P38 MAP quinases são reguladas pelos RECEPTORES DE CITOCINA e podem ser ativados em resposta a patógenos bacterianos.
Superfamília das PROTEÍNAS SERINA-TREONINA QUINASES que são ativadas por vários estímulos via cascatas de proteína quinase. São componentes finais das cascatas, ativados pela fosforilação por PROTEÍNAS QUINASE QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO que, por sua vez, são ativadas pelas proteínas quinase quinase quinases ativadas por mitógeno (MAP QUINASE QUINASE QUINASES).
Composto macrolídeo obtido a partir do Streptomyces hygroscopicus que atua bloqueando seletivamente a ativação transcripcional das citocinas, consequentemente inibindo a produção de citocinas. É bioativo somente quando ligado à IMUNOFILINAS. Sirolimo é um potente imunossupressor e possui propriedades tanto antifúngicas como antineoplásicas.
Proteínas que controlam o CICLO DE DIVISÃO CELULAR. Esta família de proteínas inclui uma ampla variedade de classes, entre elas as QUINASES CICLINA-DEPENDENTES, quinases ativadas por mitógenos, CICLINAS e FOSFOPROTEÍNAS FOSFATASES, bem como seus supostos substratos, como as proteínas associadas à cromatina, PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO e FATORES DE TRANSCRIÇÃO.
Cromonas são compostos químicos aromáticos policíclicos que ocorrem naturalmente, frequentemente encontrados em óleos essenciais e fumo do cigarro, com propriedades irritantes e sensibilizantes dos pulmões, desencadeando respostas inflamatórias e restrição das vias aéreas em indivíduos suscetíveis.
Compostos ou agentes que se combinam com uma enzima de tal maneira a evitar a combinação substrato-enzima normal e a reação catalítica.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Aminoácido não essencial ocorrendo de forma natural como o L-isômero. É sintetizado a partir da GLICINA ou TREONINA. Está envolvida na biossíntese das PURINAS, PIRIMIDINAS e outros aminoácidos.
Linhagens de células cujo procedimento original de crescimento consistia em serem transferidas (T) a cada 3 dias e plaqueadas a 300.000 células por placa (de Petri). Linhagens foram desenvolvidas usando várias cepas diferentes de camundongos. Tecidos são normalmente fibroblastos derivados de embriões de camundongos, mas outros tipos e fontes também já foram desenvolvidos. As linhagens 3T3 são valiosos sistemas hospedeiros para estudos, in vitro, de transformação de vírus oncogênicos, uma vez que as células 3T3 possuem alta sensibilidade a INIBIÇÃO DE CONTATO.
Família das proteínas serina-treonina quinases cujos membros são componentes das cascatas de proteína quinase ativadas por vários estímulos. Estas quinases MAPK fosforilam as PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO e são elas mesmas fosforiladas pelas MAP QUINASE QUINASE QUINASES. As JNK quinases (também conhecidas como SAPK quinases) são uma subfamília.
Grupo de enzimas dependentes do AMP CÍCLICO que catalisam a fosforilação de resíduos de SERINA ou TREONINA nas proteínas. Sob esta categoria estão incluídos dois subtipos de proteína quinase dependente de AMP cíclico, cada um é definido por subunidade de composição.
A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.
Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.
Morfinanas são alcalóides naturalmente presentes em plantas da família Papaveraceae, como a papoila-do-médico, e possuem propriedades analgésicas fortes, sendo a morfina o exemplo mais conhecido.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Proteínas quinase quinase quinases ativadas por mitógeno (MAPKKKs) são proteínas serina/treonina quinases que iniciam as cascatas de sinal da proteína quinase. Fosforilam as PROTEÍNAS QUINASE QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO (MAPKKs) que, por sua vez, fosforilam as PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS (MAPKs).
Medida da viabilidade de uma célula caracterizada pela capacidade para realizar determinadas funções como metabolismo, crescimento, reprodução, alguma forma de responsividade e adaptabilidade.
Proteínas de superfície celular que se ligam a fatores transformadores de crescimento beta e desencadeiam alterações que influenciam o comportamento celular. Dois tipos de receptores de fatores transformadores de crescimento têm sido reconhecidos. Eles diferem na afinidade por diferentes membros da família de fatores transformadores de crescimento beta e nos mecanismos de ação celular.
Grupo de enzimas que removem os grupos fosfato ligados a SERINA ou TREONINA de uma vasta amplitude de fosfoproteínas, incluindo inumeras enzimas que foram fosforiladas sob a ação de uma quinase (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992).
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Serina/treonina quinase direcionada a prolinas, mediadora da transdução de sinal da superfície celular para o núcleo. A ativação da enzima por fosforilação leva à translocação para o núcleo, onde atua sobre fatores de transcrição específicos. São isoformas p40 MAPK e p41 MAPK.
Ampla categoria de proteínas transportadoras que desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. De modo geral, possuem vários domínios modulares, cada um com seu próprio sítio ativo de ligação, e atuam formando complexos com outras moléculas de sinalização intracelular. As proteínas adaptadoras de transdução de sinal não possuem atividade enzimática, porém sua atividade pode ser modulada por outras enzimas de transdução de sinal.
Caseína quinase ubíqua composta por duas sub-unidades catalíticas distintas e uma sub-unidade dimérica regulatória. Demonstrou-se que a caseína quinase II fosforila vários substratos, dos quais muitos são proteínas envolvidas na regulação da expressão gênica.
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Série complexa de fenômenos que ocorre entre o fim de uma DIVISÃO CELULAR e o fim da divisão seguinte, através da qual o material celular é duplicado, e então, dividido entre as duas células filhas. O ciclo celular inclui a INTERFASE que inclui a FASE G0, FASE G1, FASE S e FASE G2 e a FASE DE DIVISÃO CELULAR.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Subtipo de fosfoproteínas fosfatases composto por uma subunidade catalítica e duas subunidades regulatórias diferentes. Pelo menos dois genes codificam as isoformas da subunidade catalítica da proteína fosfatase, embora haja várias subunidades regulatórias devido à presença de vários genes e ao processamento alternativo de seus RNA mensageiros. A proteína fosfatase 2 atua em uma ampla variedade de proteínas celulares e pode desempenhar papel como reguladora dos processos de sinalização intracelular.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Proteínas que se originam a partir de espécies de insetos pertencendo ao gênero DROSOPHILA. As proteínas da espécie de Drosophila mais intensamente estudadas, a DROSOPHILA MELANOGASTER, são objeto de muito interesse na área da MORFOGÊNESE e desenvolvimento.
Linhagem celular gerada por células embrionárias de rim que foram induzidas à transformação por transfecção com adenovírus humano tipo 5.
Subclasse de raf quinase ubiquamente expressa que desempenha um importante papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. As quinases c-raf são MAP quinase quinase quinases que têm especificidade pela MAP QUINASE QUINASE 1 e MAP QUINASE QUINASE 2.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Substâncias endógenas, usualmente proteínas, que são efetivas na iniciação, estimulação ou terminação do processo de transcrição genética.
Grupo de enzimas que transfere um grupo fosfato para um aceptor do grupo álcool. EC 2.7.1.
Sub grupo de proteínas quinases ativadas por mitógeno que ativam o FATOR DE TRANSCRIÇÃO AP-1 por meio da fosforilação das Proteínas c-jun. São componentes das vias de sinalização intracelular que regulam a PROLIFERAÇÃO CELULAR, APOPTOSE e DIFERENCIAÇÃO CELULAR.
Linhagem celular derivada de células tumorais cultivadas.
Corpo, limitado por uma membrana, localizado no interior das células eucarióticas. Contém cromossomos e um ou mais nucléolos (NUCLÉOLO CELULAR). A membrana nuclear consiste de uma membrana dupla que se apresenta perfurada por certo número de poros; e a membrana mais externa continua-se com o RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Uma célula pode conter mais que um núcleo.
MAP quinase regulada por sinal extracelular de 44 kDa, que desempenha um papel no início e regulação da MEIOSE, MITOSE e funções após mitose em células diferenciadas. Fosforila vários FATORES DE TRANSCRIÇÃO e PROTEÍNAS ASSOCIADAS AOS MICROTÚBULOS.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Fator sintetizado em uma ampla variedade de tecidos. Atua sinergisticamente com o TGF-alfa na indução da transformação fenotípica e também pode atuar como fator de crescimento autócrino negativo. O TGF-beta desempenha um papel no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular, secreção de hormônio e função imunológica. O TGF-beta é encontrado principalmente como formas homodímeras de distintos produtos do gene TGF-beta1, TGF-beta2 ou TGF-beta3. Os heterodímeros compostos de TGF-beta1 e 2 (TGF-beta1.2) ou de TGF-beta2 e 3 (TGF-beta2.3) foram isolados. As proteínas TGF-beta são sintetizadas como precursoras de proteínas.
Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Família de proteínas serina/treonina quinases que agem como intermediários da sinalização intracelular. As proteínas quinases S6 ribossômicas são ativadas através de fosforilação, em resposta a vários HORMÔNIOS e PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS DE SINALIZAÇÃO INTERCELULAR. A fosforilação da PROTEÍNA RIBOSSÔMICA S6 por enzimas desta classe resulta em maior expressão de MRNAS 5' TOP. Embora sejam específicos para a PROTEÍNA S6 RIBOSSÔMICA, na célula os membros desta classe de quinases podem agir sobre vários substratos. O imunossupressor SIROLIMO inibe a ativação das proteínas S6 quinases ribossômicas.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influenciam o controle diferencial (indução ou repressão) da ação gênica ao nível da transcrição ou da tradução.
Transferase que catalisa a formação de FOSFOCREATINA a partir de ATP + CREATINA. A reação armazena energia do ATP na forma de fosfocreatina. Três ISOENZIMAS citoplasmáticas foram identificadas em tecidos humanos: os tipos MM (de MÚSCULO ESQUELÉTICO), MB (de miocárdio) e BB (de tecido nervoso), bem como uma isoenzima mitocondrial. O termo macro creatina quinase refere-se à creatina quinase complexada com outras proteínas séricas.
Fissão de uma CÉLULA. Inclui a CITOCINESE quando se divide o CITOPLASMA de uma célula e a DIVISÃO DO NÚCLEO CELULAR.
Células provenientes de tecido neoplásico cultivadas in vitro. Se for possível estabelecer estas células como LINHAGEM CELULAR TUMORAL, elas podem se propagar indefinidamente em cultura de células.
Fosfoproteína com atividade de proteína quinase que funciona na transição de fase G2/M do CICLO CELULAR. É a subunidade catalítica do FATOR PROMOTOR DE MATURAÇÃO e se complexa tanto com a CICLINA A como com a CICLINA B das células de mamíferos. A atividade máxima da quinase 1 dependente de ciclina é alcançada quando esta é totalmente desfosforilada.
Proteína quinases que controlam a progressão do ciclo celular em todos os eucariotos e requerem a associação física com as CICLINAS para atingir a atividade enzimática plena. As quinases dependentes de ciclina são reguladas por eventos de fosforilação e desfosforilação.
Quinases serina-treonina de sinalização intracelular que se ligam a PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO A GTP. Originalmente verificou-se que medeiam os efeitos da PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A GTP rhoA na formação das FIBRAS DE ESTRESSE e ADERÊNCIAS FOCAIS. As quinases associadas com Rho têm especificidade para vários substratos, incluindo a FOSFATASE DE MIOSINA-DE-CADEIA-LEVE e as QUINASES LIM.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Linhagens de camundongos nos quais certos GENES dos GENOMAS foram desabilitados (knocked-out). Para produzir "knockouts", usando a tecnologia do DNA RECOMBINANTE, a sequência do DNA normal no gene em estudo é alterada para impedir a síntese de um produto gênico normal. Células clonadas, nas quais esta alteração no DNA foi bem sucedida, são então injetadas em embriões (EMBRIÃO) de camundongo, produzindo camundongos quiméricos. Em seguida, estes camundongos são criados para gerar uma linhagem em que todas as células do camundongo contêm o gene desabilitado. Camundongos knock-out são usados como modelos de animal experimental para [estudar] doenças (MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS) e para elucidar as funções dos genes.
Proteína-serina-treonina quinase que catalisa a FOSFORILAÇÃO DE PROTEÍNAS I KAPPA B. Esta enzima ativa também a transcrição do fator NF-KAPPA B e é composta por sub-unidades catalíticas alfa e beta, que são proteínas quinases e gama, uma sub-unidade regulatória.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Proteína serina/treonina quinase ativada por dsRNA e independente de AMP cíclico, que é induzida por interferon. Na presença de dsRNA e ATP, a quinase se autofosforila em vários resíduos de serina e treonina. A enzima fosforilada catalisa a fosforilação da subunidade alfa do FATOR DE INICIAÇÃO 2 EM EUCARIOTOS, levando à inibição da síntese proteica.
Inibidor específico da proteína fosfosserina/treonina fosfatase 1 e 2a. É também um importante promotor tumoral.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Grupo de proteínas-serina-treonina quinases que foi inicialmente identificada como sendo responsável pela FOSFORILAÇÃO de CASEÍNA. São enzimas ubíquas que têm preferência por proteínas ácidas. As caseína quinases desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL, fosforilando várias proteínas citoplasmáticas regulatórias e proteínas nucleares regulatórias.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Aminoácido essencial encontrado naturalmente na forma L (sua forma ativa). É encontrada em ovos, leite, gelatina e outras proteínas.
Microscopia de amostras coradas com corantes fluorescentes (geralmente isotiocianato de fluoresceína) ou de substâncias naturalmente fluorescentes, que emitem luz quando expostas à luz ultravioleta ou azul. A microscopia de imunofluorescência utiliza anticorpos que são marcados com corante fluorescente.
ATP:piruvato 2-O-fosfotransferase. Fosfotransferase que catalisa reversivelmente a fosforilação do piruvato a fosfoenolpiruvato na presença de ATP. Tem quatro isoenzimas (L, R, M1 e M2). A deficiência da enzima resulta na anemia hemolítica. EC 2.7.1.40.
Proteínas encontradas no núcleo de uma célula. Não se deve confundir com NUCLEOPROTEÍNAS, que são proteínas conjugadas com ácidos nucleicos, que não estão necessariamente no núcleo.
Proteína serina-treonina quinases altamente conservadas que fosforilam e ativam um grupo de proteína quinases AGC, especialmente em resposta à produção de MENSAGEIROS SECUNDÁRIOS, fosfatidilinositol 3,4-bifosfato (PtdIns(3,4)P2) e fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato (PtdIns(3,4,5)P3).
Ativador transcripcional nuclear induzível e presente em todas as células, liga-se aos elementos facilitadores em diferentes tipos celulares e é ativado por estímulos patogênicos. O complexo NF-kappa B é um heterodímero composto por duas subunidades de ligação a DNA: a NF-kappa B1 e relA.
Classe de receptores celulares que tem uma atividade intrínseca de PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE.
Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.
Enzima que catalisa a conversão de FOSFATIDILINOSITÓIS a fosfatidilinositol 4-fosfato, o primeiro passo irreversível da biossíntese de fosfatidilinositol 4,5-bifosfato.
Abundante subtipo de proteína quinase quinase ativada por mitógeno de 43 kDa com especificidade para a PROTEÍNA QUINASE 1 ATIVADA POR MITÓGENO e PROTEÍNA QUINASE 3 ATIVADA POR MITÓGENO.
Variação da técnica de PCR na qual o cDNA é construído do RNA através de uma transcrição reversa. O cDNA resultante é então amplificado utililizando protocolos padrões de PCR.
Enzima que catalisa a conversão de ATP e timidina a ADP e timidina 5'-fosfato. Desoxiuridina também pode atuar como aceptora e dGTP como um doador. EC 2.7.1.21.
Derivados do esteroide androstano que têm duas duplas ligações em qualquer lugar em qualquer dos anéis.
Hormônio pancreático de 51 aminoácidos que desempenha um papel fundamental no metabolismo da glucose, suprimindo diretamente a produção endógena de glucose (GLICOGENÓLISE, GLUCONEOGÊNESE) e indiretamente a secreção de GLUCAGON e a LIPÓLISE. A insulina nativa é uma proteína globular composta por um hexâmero coordenado de zinco. Cada monômero de insulina contém duas cadeias, A (21 resíduos) e B (30 resíduos), ligadas entre si por duas pontes dissulfeto. A insulina é usada para controlar o DIABETES MELLITUS TIPO 1.
Subfamília de proteína quinase ativada por mitógeno que é amplamente expressa e desempenha um papel na regulação da MEIOSE, MITOSE e funções após a mitose em células diferenciadas. O sinal extracelular regulado pelas MAP quinases são regulados por uma ampla variedade de RECEPTORES DA SUPERFÍCIE CELULAR e podem ser ativados por alguns CARCINÓGENOS.
Proteína quinase quinase ativada por mitógeno com especificidade para as PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO JNK, PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS P38 e os RECEPTORES X RETINOIDE. Participa da via de TRANSDUÇÃO DE SINAL que é ativada em resposta a um estresse celular.
Camundongos Endogâmicos C57BL referem-se a uma linhagem inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, com genoma quase idêntico e propensão a certas características fenotípicas.
Movimento de células de um lugar para outro. Diferencia-se da CITOCINESE, que é o processo de divisão do CITOPLASMA de uma célula.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Família de quinases dependentes do ciclo celular que se relacionam estruturalmente com a PROTEÍNA QUINASE CDC28 de S CEREVISIAE e a PROTEÍNA QUINASE CDC2 encontradas em espécies de mamíferos.
Qualquer [um] dos processos pelo qual os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem sobre o controle diferencial da ação gênica durante as fases de desenvolvimento de um organismo.
Subtipo de proteína serina-treonina fosfatases eucarióticas que desfosforila uma ampla variedade de proteínas celulares. A enzima é composta por uma subunidade catalítica e outra regulatória. Existem várias isoformas da subunidade catalítica da proteína fosfatase devido a vários genes e ao processamento alternativo de seus RNA mensageiros. Mostrou-se que um grande número de proteínas atua como subunidades regulatórias para esta enzima. Muitas destas subunidades regulatórias também têm outras funções celulares.
Proteína quinase ubiquamente expressa, envolvida em várias VIAS DE SINALIZAÇÃO celular. Sua atividade é regulada por várias proteínas tirosina quinase sinalizadoras.
Serina treonina quinase citoplasmática envolvida na regulação da DIFERENCIAÇÃO CELULAR e PROLIFERAÇÃO CELULAR. Foi demonstrado que a super expressão desta enzima promove a FOSFORILAÇÃO das proteínas proto-oncogênicas bcl-2 e a quimioresistência em células leucêmicas agudas humanas.
Qualquer dos processos pelos quais fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica na síntese enzimática.
Doença diarreica, aguda e endêmica na Índia e sudeste asiático, cujo agente causador é o VIBRIO CHOLERAE. Esta afecção pode levar a uma desidratação grave em questão de horas se não for rapidamente tratada.
Linhagem do VIBRIO CHOLERAE contendo o grupo 1 de ANTÍGENOS O. Todas as linhagens (sorotipos) são causadoras do CÓLERA. Há duas 'biovariedades' (biovars; biotipos): cholerae e 'eltor' (El tor).
Enzima da classe das transferases que utiliza ATP para catalisar a fosforilação de diacilglicerol em fosfatidato. EC 2.7.1.107.
Proteínas quinases de sinalização intracelular que possuem papel na regulação do metabolismo energético celular. Suas atividades dependem em grande parte da concentração celular de AMP, o qual é aumentado em condições de baixa energia ou estresse metabólico. As proteínas quinases ativadas por AMP modificam enzimas envolvidas no METABOLISMO DE LIPÍDEOS, que, por sua vez, fornecem os substratos necessários para converter o AMP em ATP.
Agente etiológico da CÓLERA.
Grupo de hidrolases que catalisam a hidrólise de ésteres monofosfóricos com a produção de um mol de ortofosfato. EC 3.1.3.
Indocarbazol, inibidor potente da PROTEÍNA QUINASE C que aumenta as respostas mediadas por cAMP em células do neuroblastoma humano. (Tradução livre do original: Biochem Biophys Res Commun 1995;214(3):1114-20)
Grupo de transtornos heterogêneos caracterizado por distúrbios no transporte eletrolítico. As formas congênitas são transtornos autossômicos raros caracterizados por hipertensão neonatal, HIPERPOTASSEMIA, aumento da atividade de RENINA e da concentração de ALDOSTERONA. O tipo I apresenta HIPERPOTASSEMIA com perda de sódio; o tipo II, sem perda de sódio. O pseudo-hipoaldosteronismo pode ser o resultado de uma deficiência na proteína de transporte de eletrólitos ou pode ser adquirido após TRANSPLANTE DE RIM.
Proteína tirosina quinase não receptora localizada nas ADERÊNCIAS FOCAIS e componente central das vias de transdução de sinal mediadas pela integrina. A Quinase 1 de Adesão Focal interage com a PAXILINA e passa por FOSFORILAÇÃO em resposta à adesão de integrinas da superfície celular à MATRIZ EXTRACELULAR. A proteína p125FAK fosforilada se liga a várias proteínas contendo o Domínio SH2 e o Domínio SH3 e auxilia na regulação da ADERÊNCIA CELULAR e migração celular.
Enzima que fosforila as cadeias leves da miosina na presença de ATP originando fosfato de miosina de cadeia leve e ADP, e requer cálcio e calmodulina. A cadeia leve de 20-kD é fosforilada mais rapidamente do que qualquer outro aceptor, mas as cadeias leves de outras miosinas e da própria miosina podem agir como aceptores. A enzima exerce um papel central na regulação da contração da musculatura lisa.
Tipo de divisão do NÚCLEO CELULAR, através do qual os dois núcleos das células filhas normalmente recebem complementos idênticos do número de CROMOSSOMOS das células somáticas da espécie.
Subtipo de Janus quinase envolvida na sinalização dos receptores do hormônio de crescimento, RECEPTORES DA PROLACTINA e uma variedade de RECEPTORES DE CITOCINA, como os RECEPTORES DA ERITROPOIETINA e RECEPTORES DE INTERLEUCINA. A desregulação da Janus quinase 2 devido às translocações genéticas foram associadas com vários TRANSTORNOS MIELOPROLIFERATIVOS.
Família de proteína-tirosina quinases, não receptoras, ricas em PROLINA.
Todos os processos envolvidos em aumentar o NÚMERO DE CÉLULAS. Estes processos incluem mais que a DIVISÃO CELULAR, parte do CICLO CELULAR.
Relação entre a quantidade (dose) de uma droga administrada e a resposta do organismo à droga.
Família de proteínas quinases S6 ribossômicas estruturalmente diferentes das PROTEÍNAS QUINASES S6 RIBOSSÔMICAS de 70 kDa por causa do seu tamanho molecular aparente e por possuírem dois domínios quinases funcionais. Embora considerada uma PROTEÍNA QUINASE S6 RIBOSSÔMICA, os membros desta família são ativados pelo SISTEMA DE SINALIZAÇÃO DAS MAP QUINASES. Demonstrou-se ainda que agem em vários tipos de substratos envolvidos na regulação celular, como a PROTEÍNA S6 RIBOSSÔMICA e a proteína de ligação a elemento de resposta ao AMP cíclico.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
RNAs pequenos, de cadeia dupla, de codificação não proteica (21-31 nucleotídeos) envolvidos nas funções de INATIVAÇÃO GÊNICA, especialmente o RNA DE INTERFERÊNCIA (RNAi). Os siRNAs são endogenamente gerados a partir de dsRNAs (RNA DE CADEIA DUPLA) pela mesma ribonuclease, Dicer, que gera miRNAs (MICRORNAS). O pareamento perfeito das cadeias de siRNAs' antissenso com seus RNAs alvos medeia a clivagem do RNAi guiado por siRNA. Os siRNAs caem em diferentes classes, inclusive siRNA de atuação trans (tasiRNA), RNA com repetições associadas (rasiRNA), RNA de varredura pequena (scnRNA), e RNA de interação com a proteína Piwi (piRNA) e têm funções diferentes de inativação gênica específica.
Subtipo de proteína quinase C originalmente caracterizada como serina-treonina quinase independente de CÁLCIO, ativada por ÉSTERES DE FORBOL e DIACILGLICERÓIS. Seu alvo são compartimentos celulares específicos em resposta a sinais extracelulares que ativam os RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNA G, RECEPTORES DA TIROSINA QUINASE e a proteína tirosina quinase intracelular.
Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.
MAP quinase quinase quinase de 195 kDa com ampla especificidade para as MAP QUINASE QUINASES. É encontrada no CITOESQUELETO e pode ativar várias vias dependentes de MAP quinases.
Subtipo multifuncional da proteína quinase dependente de cálcio-calmodulina que ocorre como uma proteína oligomérica composta por doze subunidades. Difere de outros subtipos de enzimas pela ausência de um domínio de ativação fosforilável que pode responder a QUINASE DA PROTEÍNA QUINASE DEPENDENTE DE CÁLCIO-CALMODULINA.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
PKC beta codifica duas proteínas (PKCB1 e PKCBII) gerada por arranjo alternativo de éxons de regiões C-terminais. É amplamente distribuída com amplos papéis em processos como regulação do receptor de linfócitos B, apoptose induzida por estresse oxidativo, regulação.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Éster de forbol encontrado no ÓLEO DE CROTON com importante atividade promotora de tumor. Estimula a síntese tanto de DNA como de RNA.
Proteína quinase quinase ativada por mitógeno de 44 kDa com especificidade para a PROTEÍNA QUINASE 1 ATIVADA POR MITÓGENO e PROTEÍNA QUINASE 3 ATIVADA POR MITÓGENO.
Regulador chave da progressão do CICLO CELULAR. Atua em conjunto com a CICLINA E para regular a entrada para a FASE S e também interagir com a CICLINA A para fosforilar a PROTEÍNA DO RETINOBLASTOMA. Sua atividade é inibida pelo INIBIDOR DE QUINASE DEPENDENTE DE CICLINA P27 e INIBIDOR DE QUINASE DEPENDENTE DE CICLINA P21.
Serina-treonina proteína fosfatase dependente de CÁLCIO e de CALMODULINA composta pela subunidade catalítica calcineurina A e pela subunidade regulatória calcineurina B. Foi demonstrado que a calcineurina desfosforila uma certa quantidade de fosfoproteínas incluindo as HISTONAS, as CADEIAS LEVES DE MIOSINA e as subunidades regulatórias de PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DO AMP CÍCLICO. Está envolvida na regulação da transdução de sinais e é o alvo de uma classe importante de complexos de drogas imunofilinas imunossupressoras.
Grupo de enzimas dependentes do GMP cíclico que catalisam a fosforilação de resíduos de SERINA ou TREONINA em proteínas.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Células do tecido conjuntivo que secretam uma matriz extracelular rica em colágeno e outras macromoléculas.
A parte da célula que contém o CITOSSOL e pequenas estruturas, excluindo o NÚCLEO CELULAR, MITOCÔNDRIA e os VACÚOLOS grandes. (Tradução livre do original: Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990).
Serina-treonina quinase que desempenha um papel importante na DIFERENCIAÇÃO CELULAR, migração celular e MORTE CELULAR das células nervosas. Está intimamente relacionada com outras QUINASES CICLINA-DEPENDENTES, porém aparentemente não participam na regulação do CICLO CELULAR.
Enzima que catalisa a transferência de um grupo fosfato do 3-fosfo-D-glicerato na presença de ATP, para formar 3-fosfo-D-gliceroil fosfato e ADP. EC 2.7.2.3.
Linhagem de ratos albinos amplamente utilizada para propósitos experimentais por sua tranquilidade e facilidade de manipulação. Foi desenvolvida pela Companhia de Animais Sprague-Dawley.
Manifestação fenotípica de um gene (ou genes) pelos processos de TRANSCRIÇÃO GENÉTICA e TRADUÇÃO GENÉTICA.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Enzima que catalisa a conversão de ATP e FOSFORILASE B a ADP e FOSFORILASE A.
Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.
Transferase que catalisa a adição de RADICAIS LIVRES (alifáticos, aromáticos ou heterocíclicos), bem como EPÓXIDOS e óxidos de areno (hidrocarboneto aromático), para a GLUTATIONA. A adição ocorre no átomo de ENXOFRE. Também catalisa a redução (pela glutationa) de nitrato de poliol (composto químico contendo vários grupos hidroxila) a poliol e nitrito. EC 2.5.1.18.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Enzima que catalisa a fosforilação do nitrogênio da guanidina da arginina, na presença de ATP e um cátion divalente, com a formação de fosforilarginina e ADP. EC 2.7.3.3.
Fosfatidilinositol 3-quinase que catalisa a conversão de 1-fosfatidilinositol em 1-fosfatidilinositol 3-fosfato.
Enzima que catalisa as reações reversíveis de um nucleosídeo trifosfato, p.ex., ATP, com um nucleosídeo monofosfato, p.ex., UMP, para formar ADP e UDP. Muitos nucleosídeos monofosfatos podem atuar como aceptores, enquanto muitos ribo- e desoxirribonucleosídeos trifosfatos podem atuar como doadores. EC 2.7.4.4.
Proteína ativada por mitógeno quinase quinase com especificidade para PROTEÍNAS QUINASES P38 ATIVADAS POR MITÓGENOS.
Família de proteínas quinases S6 ribossômicas consideradas as principais quinases fisiológicas para a PROTEÍNA S6 RIBOSSÔMICA. Diferentemente das PROTEÍNAS QUINASES S6 RIBOSSÔMICAS 90-kDa, as proteínas desta família são sensíveis aos efeitos inibitórios da RAPAMICINA e contêm um único domínio quinase. São citadas como proteínas de 70 kDa, entretanto o PROCESSAMENTO ALTERNATIVO dos RNA mensageiros das proteínas desta classe também permite a formação de variantes de 85 kDa.
Nucleotídeo de adenina contendo um grupo fosfato esterificado para ambas posições 3' e 5' da metade do açúcar. É um mensageiro secundário e um regulador intracelular chave que funciona como mediador da atividade de vários hormônios, incluindo epinefrina, glucagon e ACTH.
Caseína quinase que foi originalmente descrita como uma enzima monomérica com peso molecular de 30 a 40 kDa. Foram encontradas várias ISOENZIMAS da caseína quinase I que são codificadas por diferentes genes. Demonstrou-se que várias das isoenzimas da caseína quinase I desempenham papéis característicos na TRANSDUÇÃO DE SINAL intracelular.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
LINHAGEM CELULAR derivada a partir da LEUCEMIA DE CÉLULAS T humana e utilizada na determinação do mecanismo de suscetibilidade diferencial a drogas anticancerígenas e radiação.
Proteína quinase quinase ativada por mitógeno com especificidade para um subgrupo de PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS P38, que inclui PROTEÍNA QUINASE 12 ATIVADA POR MITÓGENO, PROTEÍNA QUINASE 13 ATIVADA POR MITÓGENO e PROTEÍNA QUINASE 14 ATIVADA POR MITÓGENO.
Quinase amino terminal c-jun que é ativada por estresse ambiental e citocinas pró-inflamatórias. Há várias isoformas de proteína com peso molecular de 43 e 48 kD, devido ao PROCESSAMENTO ALTERNATIVO múltiplo.
Sequências de DNA reconhecidas (direta ou indiretamente) e ligadas por uma RNA polimerase dependente de DNA durante a iniciação da transcrição. Sequências altamente conservadas dentro do promotor incluem a caixa de Pribnow nem bactérias e o TATA BOX em eucariotos.
Aurora quinase que se localiza no CENTROSSOMO durante a MITOSE e está envolvida na regulação do centrossomo e na formação do FUSO MITÓTICO. A superexpressão da aurora A em muitos tipos de tumores malignos sugere que ela possa estar diretamente envolvida na TRANSFORMAÇÃO CELULAR NEOPLÁSICA.
Proteína tirosina quinase não receptora que se manifesta principalmente no CÉREBRO, OSTEOBLASTOS e células linfoides. No SISTEMA NERVOSO CENTRAL, a quinase 2 de adesão focal modula a função do canal iônico e a atividade das PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS.
Proteínas que, de modo geral, mantêm sob controle o crescimento celular. As deficiências ou anormalidades nestas proteínas podem desregular o crescimento celular e levar ao desenvolvimento de tumores.
Efeito controlador positivo sobre os processos fisiológicos nos níveis molecular, celular ou sistêmico. No nível molecular, os principais sítios regulatórios incluem os receptores de membrana, genes (REGULAÇÃO DA EXPRESSÃO GÊNICA), RNAm (RNA MENSAGEIRO) e as proteínas.
Grupo de fenilbenzopiranos assim denominados por conterem estruturas semelhantes às FLAVONAS.
Restrição progressiva do potencial para desenvolvimento e especialização crescente da função que leva à formação de células, tecidos e órgãos especializados.
Elemento fundamental encontrado em todos os tecidos organizados. É um membro da família dos metais alcalinoterrosos cujo símbolo atômico é Ca, número atômico 20 e peso atômico 40. O cálcio é o mineral mais abundante no corpo e se combina com o fósforo para formar os fosfatos de cálcio presentes nos ossos e dentes. É essencial para o funcionamento normal dos nervos e músculos além de desempenhar um papel importante na coagulação do sangue (como o fator IV) e em muitos processos enzimáticos.
Enzima que catalisa a formação de ADP mais AMP a partir de adenosina mais ATP. Pode servir como um mecanismo de salvamento para devolver a adenosina aos ácidos nucleicos. EC 2.7.1.20.
Produtos gênicos difusíveis que atuam em moléculas homólogas ou heterólogas de vírus ou DNA celular para regular a expressão de proteínas.
Serina proteína quinases envolvidas na regulação da polimerização da ACTINA e desmontagem dos MICROTÚBULOS. Sua atividade é regulada por fosforilação de um resíduo de treonina dentro da alça de ativação por quinases de sinalização intracelular, como as QUINASES ATIVADAS POR P21, e por QUINASES ASSOCIADAS A RHO.
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Substâncias que inibem ou impedem a proliferação de NEOPLASIAS.
Processos que estimulam a TRANSCRIÇÃO GENÉTICA de um gene ou conjunto de genes.
Enzima encontrada na mitocôndria e no citoplasma solúvel das células. Catalisa as reações reversíveis de um nucleosídeo trifosfato, p. ex., ATP, com um nucleosídeo difosfato, p. ex., UDP, para formar ADP e UTP. Muitos nucleosídeos difosfatos podem atuar como aceptores, enquanto que muitos ribo- e desoxirribonucleosídeo trifosfatos podem atuar como doadores. EC 2.7.4.6.
Enzima ativa na primeira etapa da biossíntese de colina fosfoglicerídeo (lecitina), catalisando a fosforilação da colina a fosforilcolina na presença de ATP. A etanolamina e seus metil e etil derivados também podem atuar como aceptores. EC 2.7.1.32.
Subtipo monomérico da proteína quinase dependente de cálcio-calmodulina que fosforila especificamente o FATOR 2 DE ELONGAÇÃO DE PEPTÍDEOS. A enzima necessita de um domínio de ativação fosforilável que pode responder a QUINASE DA PROTEÍNA QUINASE DEPENDENTE DE CÁLCIO-CALMODULINA, entretanto é regulada por fosforilação pela PROTEÍNA QUINASE A e por meio de autofosforilação intramolecular.
Camundongos de laboratório que foram produzidos de um OVO ou EMBRIÃO DE MAMÍFEROS, manipulados geneticamente.
Compostos com anel aromático de 6 membros contendo NITROGÊNIO. A versão saturada são as PIPERIDINAS.
Família de quinases intimamente relacionada com as serina-treonina quinases, que foram identificadas como os homólogos celulares das V-RAF QUINASES derivadas de retrovírus. São MAP quinases quinase quinases que desempenham funções importantes na TRANSDUÇÃO DE SINAL.
Unidades celulares básicas do tecido nervoso. Cada neurônio é formado por corpo, axônio e dendritos. Sua função é receber, conduzir e transmitir impulsos no SISTEMA NERVOSO.
Proteína quinase quinase ativada por mitógeno com especificidade para PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO JNK. Participa da via de TRANSDUÇÃO DE SINAL que é ativada em resposta a CITOCINAS.
Deleção das sequências dos ácidos nucleicos a partir do material genético de um indivíduo.
Hidrocarbonetos com mais de uma ligação dupla. Eles são uma forma reduzida dos POLI-INOS.

A Serine-Threonine Kinases TOR, frequentemente referida como mTOR (mammalian Target of Rapamycin), é uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação do crescimento celular, proliferação e metabolismo em células de mamíferos. Elas fazem isso por meio da fosforilação (adição de grupos fosfato) de outras proteínas, modulando assim sua atividade.

Existem dois complexos principais que contêm a kinase TOR em mamíferos: mTORC1 e mTORC2. Cada complexo é formado por diferentes proteínas associadas, o que resulta em funções distintas.

mTORC1 está envolvido no controle da síntese de proteínas, biogênese de ribossomos, metabolismo energético e lipídico, e autofagia. Sua ativação é estimulada por sinais de nutrientes, como aminoácidos e insulina, e sua inibição leva ao cessar do crescimento celular e à ativação da autofagia.

mTORC2, por outro lado, regula a organização do citoesqueleto, a sobrevivência celular e a atividade de outras kinases. A ativação de mTORC2 é estimulada por sinais de crescimento, como hormônios de crescimento e fatores de crescimento insulínico.

A desregulação da atividade das Serine-Threonine Kinases TOR tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

As Proteínas Serina- Treonina Quinases (STKs, do inglés Serine/Threonine kinases) são um tipo de enzima que catalisa a transferência de grupos fosfato dos nucleotídeos trifosfatos (geralmente ATP) para os resíduos de serina ou treonina em proteínas, processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional é fundamental para a regulação de diversas vias bioquímicas no organismo, incluindo o metabolismo, crescimento celular, diferenciação e apoptose.

As STKs desempenham um papel crucial em diversos processos fisiológicos e patológicos, como por exemplo na transdução de sinais celulares, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse oxidativo e na ativação ou inibição de diversas cascatas enzimáticas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as STKs têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas terapias contra doenças como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Fosfatidilinositol 3-Quinases (PI3Ks) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo o crescimento e proliferação celular, metabolismo, sobrevivência e motilidade. PI3Ks fosforilam a molécula de lipídio chamada fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato (PIP2) para formar fosfatidilinositol (3,4,5)-trisfosfato (PIP3). A formação de PIP3 recruta outras proteínas que contêm domínios PH a membrana plasmática, onde elas podem ser ativadas e desencadear uma cascata de sinais intracelulares.

Existem três classes principais de PI3Ks, classificadas com base em sua estrutura e substratos preferenciais. As Classes I PI3Ks são as mais estudadas e estão envolvidas na regulação da resposta celular a diversos sinais extracelulares, como fatores de crescimento e citocinas. A ativação dessas enzimas pode levar ao aumento da sobrevivência celular, proliferação e metabolismo, enquanto sua inibição tem sido estudada como um possível alvo terapêutico em diversos cânceres.

A atividade de PI3Ks é regulada por uma variedade de mecanismos, incluindo a interação com outras proteínas e a fosforilação de resíduos específicos na própria enzima. A regulação dessas enzimas pode ser desregulada em diversas doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares, tornando-as um alvo importante para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos.

Proteínas Quinases são um tipo específico de enzimas (proteínas que catalisam reações químicas em outras moléculas) que transferem grupos fosfato a partir de moléculas de ATP para certos sítios de aminoácidos específicos em outras proteínas. Este processo, chamado fosforilação, pode ativar ou desativar as funções da proteína-alvo e desempenhar um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, crescimento celular, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e sinalização celular.

Existem centenas de proteínas quinases diferentes em células vivas, e elas variam na sua especificidade para as proteínas-alvo e os aminoácidos alvo. Algumas proteínas quinases são constitutivamente ativas, enquanto outras são ativadas por sinais externos ou internos que desencadeiam uma cascata de eventos que levam à sua ativação. A desregulação das proteínas quinases pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

As proteínas proto-oncogênicas c-AKT, também conhecidas como proteína quinase A, B e C (PKBα, PKBβ e PKBγ), são membros da família de serina/treonina proteína quinases que desempenham um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, incluindo metabolismo de glicose, sinalização de sobrevivência celular e proliferação. Elas são ativadas por meio da ligação do fator de crescimento à sua respectiva tirosina quinase receptora (RTK) na membrana celular, o que resulta em uma cascata de sinalização que leva à fosforilação e ativação da proteína c-AKT.

No entanto, quando a ativação dessas proteínas é desregulada ou excessiva, elas podem se transformar em oncogenes, levando ao desenvolvimento de câncer. Mutação genética, amplificação do gene e sobreexpressão da proteína c-AKT têm sido associadas a diversos tipos de câncer, incluindo câncer de mama, ovário, próstata, pâncreas e pulmão.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas c-AKT são proteínas quinases importantes para a regulação de processos celulares normais, mas quando desreguladas, podem contribuir para o desenvolvimento e progressão do câncer.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

A Proteína Serina-Treonina Quinase 2 de Interação com Receptor, frequentemente abreviada como RIPK2 (do inglês: Receptor-Interacting Protein Kinase 2), é uma enzima que desempenha um papel importante no sistema imunológico dos mamíferos. Ela pertence à família de quinasas serina/treonina e está envolvida na regulação da resposta inflammatória do corpo em resposta a patógenos invasores.

RIPK2 é ativada por meio de receptores de reconhecimento de padrões (PRRs, do inglês: Pattern Recognition Receptors), que são proteínas expressas em células imunológicas e que detectam a presença de patógenos. Em particular, RIPK2 é ativada por um PRR chamado NOD2 (Nucleotide-binding Oligomerization Domain Containing 2), que reconhece peptidoglicanos bacterianos incomuns.

Após a ativação, RIPK2 desencadeia uma cascata de sinalização que leva à ativação de genes relacionados à resposta inflamatória e imunológica, incluindo a produção de citocinas pró-inflamatórias, como o fator de necrose tumoral alfa (TNF-α). Além disso, RIPK2 também desempenha um papel na regulação da apoptose (morte celular programada) e na resposta imune adaptativa.

Danos ou mutações em RIPK2 podem estar associados a várias doenças inflamatórias, como a doença de Crohn, uma forma de colite inflamatória intestinal crônica.

As quinases ativadas por p21 (p21-activated kinases, PAKs) são um tipo de enzima quinase que desempenham um papel importante na regulação da organização do citoesqueleto e na transdução de sinais intracelulares. A ativação das PKs é mediada por proteínas G monoméricas (GTPases) do tipo Rac e Cdc42, que se ligam à região N-terminal da PAK e induzem um cambaleara conformacional que leva à ativação da quinase. A p21, também conhecida como CDKN1A, é uma proteína supressora de tumor que inibe a atividade das cinases dependentes de ciclina (CDKs) e tem sido demonstrado que se liga e inibe a atividade de certas PKs. No entanto, a definição médica específica de "quinases ativadas por p21" pode variar e pode referir-se mais especificamente às quinases que são diretamente ativadas pela ligação da proteína p21.

As Proteínas Serina-Treonina Quinases de Interação com Receptores (Receptor Serine-Threonine Kinases, RSTKs) são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na transdução de sinal celular. Elas se ligam e fosforilam diretamente os receptores de superfície da célula em resposta a estímulos externos, geralmente modulando suas atividades. A fosforilação das serinas e treoninas nestes receptores pode levar à ativação ou inibição de diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação e apoptose.

A ativação das RSTKs geralmente ocorre por meio de cascatas de sinalização que envolvem a ativação de outras quinases ou proteínas G. Algumas dessas quinases podem ser ativadas por meio de segundos mensageiros, como o cálcio ou o difosfato de inositol trisfosfato (IP3). As RSTKs desempenham um papel importante em diversos processos fisiológicos e patológicos, incluindo a resposta imune, inflamação, câncer e doenças cardiovasculares.

Exemplos de RSTKs incluem as quinases dependentes de mitógeno (MITOs), como a quinase dependente de mitógeno 1 (MEK1) e a quinase dependente de mitógeno 2 (MEK2), que ativam a quinase extracelular regulada por sinalização (ERK); a glicogênio sintase quinase-3 (GSK3), envolvida na regulação do metabolismo e no controle da proliferação celular; e a proteína quinase A (PKA), que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos fisiológicos, como o metabolismo, a resposta às hormonas e a memória.

Inibidores de proteínas quinases (IPQs) são um grupo diversificado de fármacos que interrompem a atividade das proteínas quinases, enzimas que desempenham papéis fundamentais em muitos processos celulares, incluindo proliferação e sobrevivência celular, diferenciação, motilidade e apoptose. As proteínas quinases transferem grupos fosfato a outras proteínas, modulando assim sua atividade. A ativação ou inibição dessas proteínas quinases pode levar ao desenvolvimento e progressão de doenças, como câncer, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas.

Os IPQs podem ser classificados em tipos específicos, dependendo da proteína quinase alvo que inibem. Alguns exemplos incluem inibidores de tirosina quinase (ITKs), inibidores de MAP quinase (MAPKs) e inibidores de proteínas quinases dependentes de ciclina (CDKs). Esses fármacos podem agir por meio de diferentes mecanismos, como a ligação competitiva ao sítio ativo da enzima ou a interferência na formação do complexo enzima-substrato.

Os IPQs têm sido amplamente estudados e desenvolvidos para o tratamento de vários tipos de câncer, uma vez que as proteínas quinases desempenham papéis importantes no ciclo celular e na proliferação celular. Alguns exemplos bem-sucedidos de IPQs aprovados para uso clínico incluem imatinib (Gleevec) para o tratamento da leucemia mieloide crônica, trastuzumab (Herceptin) para o câncer de mama HER2-positivo e sorafenib (Nexavar) para o carcinoma renal avançado. No entanto, os IPQs também podem apresentar efeitos adversos significativos, como a supressão da medula óssea e a toxicidade gastrointestinal, que devem ser cuidadosamente monitorados e gerenciados durante o tratamento.

Proteínas proto-oncogênicas são proteínas que, quando funcionam normalmente, desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares saudáveis. No entanto, alterações genéticas ou regulatórias anormais podem levar ao aumento da atividade dessas proteínas, o que pode resultar em um crescimento e divisão celulares desregulados e, eventualmente, no desenvolvimento de câncer.

As proteínas proto-oncogênicas podem ser ativadas por uma variedade de mecanismos, incluindo mutações genéticas, amplificação de genes, translocação cromossômica e alterações epigenéticas. Essas alterações podem resultar em uma maior produção de proteínas proto-oncogênicas, uma atividade enzimática aumentada ou uma interação anormal com outras proteínas.

Algumas proteínas proto-oncogênicas importantes incluem HER2/neu, c-MYC, BCR-ABL e EGFR. O tratamento de certos tipos de câncer pode envolver a inibição da atividade dessas proteínas para ajudar a controlar o crescimento celular desregulado.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas são proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares normais, mas quando sua atividade é aumentada ou alterada de outra forma, podem contribuir para o desenvolvimento de câncer.

O sistema de sinalização das MAP quinases (MITogen-Activated Protein Kinases) é um importante caminho de transdução de sinais intracelular em células eucariontes, que desempenha um papel fundamental na regulação de diversas respostas celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência, morte celular programada (apoptose) e resposta ao estresse.

A sinalização das MAP quinases é iniciada por uma variedade de fatores extracelulares, tais como hormônios, citocinas, fatores de crescimento e neurotransmissores, que se ligam aos receptores celulares na membrana plasmática. Essa ligação ativa uma cascata de fosforilações em vários níveis de proteínas quinases, incluindo as MAP quinases (MAPKs), que são ativadas por fosforilação dual em resíduos de treonina e tirosina por MAP quinase cinases (MKKs ou MEKs).

As MAP quinases ativadas podem então fosforilar outras proteínas, incluindo fatores de transcrição, que deslocam-se para o núcleo celular e modulam a expressão gênica. Isso resulta em uma resposta celular específica às condições ambientais ou às mudanças no microambiente celular.

Existem quatro principais famílias de MAP quinases: ERK (extracelular signal-regulated kinase), JNK (c-Jun N-terminal kinase), p38 e ERK5, cada uma com funções específicas e padrões de ativação. A desregulação da sinalização das MAP quinases tem sido associada a diversas doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas.

Proteínas Quinases Dependentes de Cálcio-Calmodulina (CaMKs) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação da atividade celular em resposta a sinais intracelulares de cálcio. Elas são chamadas de "dependentes de cálcio-calmodulina" porque sua ativação requer a ligação do íon cálcio e da proteína calmodulina.

A calmodulina é uma proteína que se une ao cálcio e age como um sensor para alterações nos níveis de cálcio intracelular. Quando os níveis de cálcio aumentam, a calmodulina se liga aos domínios de ligação do cálcio nas proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina, induzindo um cambaleara conformacional que ativa a enzima.

As CaMKs desempenham várias funções importantes em diferentes processos celulares, incluindo a regulação da transcrição genética, a modulação da liberação de neurotransmissores e a plasticidade sináptica, que é o mecanismo subjacente à formação e reforço de memórias.

Existem três principais famílias de CaMKs: CaMKI, CaMKII e CaMKIV, cada uma com diferentes padrões de expressão tecidual e funções específicas. A desregulação da atividade das proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina tem sido implicada em várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a epilepsia e o câncer.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Peptídeos e proteínas de sinalização intracelular são moléculas responsáveis por transmitir sinais químicos dentro da célula, desencadeando respostas específicas que regulam diversas funções celulares. Eles atuam como intermediários em cascatas de sinalização, processos bioquímicos complexos envolvendo uma série de proteínas que transmitem e amplificam sinais recebidos por receptores localizados na membrana celular ou no citoplasma.

Esses peptídeos e proteínas podem sofrer modificações químicas, como fosforilação e desfosforilação, para alterar suas atividades e permitir a comunicação entre diferentes componentes da cascata de sinalização. A sinalização intracelular controla diversos processos celulares, incluindo metabolismo, crescimento, diferenciação, proliferação, morte celular programada (apoptose) e respostas a estressores ambientais.

Algumas importantes classes de peptídeos e proteínas de sinalização intracelular incluem:

1. Segundos mensageiros: moléculas que transmitem sinais dentro da célula, como cAMP (adenosina monofosfato cíclico), IP3 (inositol trifosfato) e diacilglicerol (DAG).
2. Quinases e fosfatases: enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, modulando sua atividade. Exemplos incluem a PKA (proteína quinase A), PKC (proteína quinase C) e fosfatases como a PP1 e a PP2A.
3. Proteínas adaptadoras: moléculas que se ligam a outras proteínas para formar complexos, desencadeando cascatas de sinalização. Exemplos incluem a GRB2 e a Shc.
4. Canais iônicos regulados por sinalização: proteínas que controlam o fluxo de íons através da membrana celular em resposta a estímulos, como canais de cálcio e potássio.
5. Fatores de transcrição: proteínas que se ligam ao DNA e regulam a expressão gênica. Exemplos incluem o fator nuclear kappa B (NF-kB) e o fator de transcrição específico do ciclo celular E2F.

A desregulação da sinalização intracelular pode levar a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização intracelular é fundamental para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes.

A Quinase 3 da Glicogênio Sintase (GSK-3, do inglês Glycogen Synthase Kinase-3) é uma enzima (EC 2.7.11.26) que desempenha um papel importante na regulação da glicogênese, a formação de glicogênio a partir de glicose no fígado e músculo esquelético. A GSK-3 fosforila (adiciona um grupo fosfato) à glicogênio sintase, uma enzima chave na glicogênese, o que inibe a sua atividade.

A GSK-3 é também conhecida por estar envolvida em diversos processos celulares, como a proliferação e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada), metabolismo de lípidos e proteínas, e sinalização celular. A sua atividade é regulada por uma variedade de vias de sinalização intracelulares, incluindo a via de sinalização da insulina e a via de sinalização do fator de crescimento Wnt.

Existem duas isoformas da GSK-3, GSK-3α e GSK-3β, que são codificadas por genes diferentes mas apresentam uma sequência aminoacídica similar e atividade enzimática semelhante. A GSK-3 é uma serina/treonina quinase, o que significa que adiciona grupos fosfato aos resíduos de serina ou treonina em proteínas alvo.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Proteína Quinase C (PKC) é um tipo de enzima, especificamente uma proteína quinase, que desempenha um papel importante na transdução de sinais celulares. Ela é involvida em diversas funções cellulares, incluindo a regulação do crescimento e diferenciação celular, metabolismo, movimento celular, e apoptose (morte celular programada).

A PKC é ativada por diacilglicerol (DAG) e calcios ionizados (Ca2+), os quais são gerados em resposta a diversos estímulos como hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores. Existem várias isoformas da PKC, classificadas em três grupos principais: convencional (cPKC), novo (nPKC) e atípico (aPKC). Cada isoforma tem um padrão de expressão e localização celular específico, assim como diferentes respostas à ativação.

A desregulação da PKC tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, a PKC é um alvo terapêutico importante para o desenvolvimento de novos fármacos e estratégias de tratamento para essas condições.

Proteínas Tirosina Quinases (PTKs) são um tipo específico de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de transdução de sinal em células vivas. Elas são capazes de adicionar um grupo fosfato a uma proteína, mais especificamente a um resíduo de tirosina na cadeia polipeptídica da proteína, alterando assim sua atividade e função.

Este processo de adição de grupos fosfato é chamado de fosforilação e é uma forma importante de regulação das atividades celulares. As PTKs podem ser ativadas em resposta a diversos estímulos, como hormônios, fatores de crescimento e ligação de ligantes a receptores da membrana celular.

As PTKs são divididas em dois grupos principais: as receptoras tirosina quinases (RTKs) e as não-receptoras tirosina quinases (NRTKs). As RTKs possuem um domínio de ligação a ligante extracelular, um domínio transmembrana e um domínio intracelular tirosina quinase. Quando o ligante se liga à RTK, isto provoca uma mudança conformacional que ativa a quinase intracelular e inicia a cascata de sinalização.

As NRTKs, por outro lado, não possuem um domínio extracelular e estão presentes no citoplasma. Elas são ativadas por meio de diversos mecanismos, incluindo a ligação direta a outras proteínas ou a fosforilação por outras PTKs.

As PTKs desempenham um papel fundamental em uma variedade de processos celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose (morte celular programada). No entanto, alterações no funcionamento das PTKs podem levar a diversas doenças, incluindo câncer e doenças autoimunes. Assim, as PTKs são alvo de importantes estratégias terapêuticas em medicina.

Aurora quinases são uma família de serina/treonina protein quinases que desempenham papéis importantes na regulação do ciclo celular, especialmente durante a mitose. Existem três membros principais da família Aurora kinase em vertebrados: Aurora-A, Aurora-B e Aurora-C.

1. Aurora-A é expressa no centrosoma durante a interfase e iniciação da mitose. Ela regula a formação do fuso mitótico, separação dos centrómeros e o início da anafase.
2. Aurora-B, também conhecida como Ipl1 em leveduras, é expressa no complexo cinetocoro-microtúbulo durante a mitose. Ela regula a ativação do complexo de controle do fuso (CCF), o alinhamento correto dos cromossomos na placa metafásica e a segregação dos cromossomos durante a anafase.
3. Aurora-C é expressa em células germinativas e tem funções semelhantes às de Aurora-B, mas é específica para o controle do ciclo celular nessas células.

As auroras quinases são frequentemente encontradas sobreexpressas ou mutadas em vários tipos de câncer, tornando-se alvos promissores para o desenvolvimento de terapias anticancerígenas.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Apoptose é um processo controlado e ativamente mediado de morte celular programada, que ocorre normalmente durante o desenvolvimento e homeostase dos tecidos em organismos multicelulares. É um mecanismo importante para eliminar células danificadas ou anormais, ajudando a manter a integridade e função adequadas dos tecidos.

Durante o processo de apoptose, a célula sofre uma série de alterações morfológicas e bioquímicas distintas, incluindo condensação e fragmentação do núcleo, fragmentação da célula em vesículas membranadas (corpos apoptóticos), exposição de fosfatidilserina na superfície celular e ativação de enzimas proteolíticas conhecidas como caspases.

A apoptose pode ser desencadeada por diversos estímulos, tais como sinais enviados por outras células, falta de fatores de crescimento ou sinalização intracelular anormal. Existem dois principais caminhos que conduzem à apoptose: o caminho intrínseco (ou mitocondrial) e o caminho extrínseco (ou ligado a receptores de morte). O caminho intrínseco é ativado por estresses celulares, como danos ao DNA ou desregulação metabólica, enquanto o caminho extrínseco é ativado por ligação de ligandos às moléculas de superfície celular conhecidas como receptores de morte.

A apoptose desempenha um papel crucial em diversos processos fisiológicos, incluindo o desenvolvimento embrionário, a homeostase dos tecidos e a resposta imune. No entanto, a falha na regulação da apoptose também pode contribuir para doenças, como câncer, neurodegeneração e doenças autoimunes.

A proteína proto-oncogênica c-Pim-1 é uma quinase que desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada) e transformação maligna. Ela pertence à família de genes proto-oncogênicos Pim, que codificam serinas/treoninas quinases que participam da regulação da proliferação celular e sobrevivência.

A proteína c-Pim-1 é expressa em níveis baixos na maioria dos tecidos saudáveis, mas sua expressão pode ser elevada em células cancerosas. A ativação anormal ou a overexpression da proteína c-Pim-1 tem sido associada ao desenvolvimento e progressão de vários tipos de câncer, incluindo leucemia, linfoma e carcinomas.

A proteína c-Pim-1 desempenha um papel importante na regulação da proliferação celular, sobrevivência e resistência à apoptose, através da fosforilação e ativação de vários substratos, incluindo outras quinases, fatores de transcrição e proteínas envolvidas no controle do ciclo celular.

Embora a proteína c-Pim-1 tenha um papel oncogênico quando overexpressa ou ativada anormalmente, ela também pode desempenhar funções importantes em processos fisiológicos normais, como a resposta imune e a diferenciação celular. Portanto, o desenvolvimento de terapias que podem modular a atividade da proteína c-Pim-1 deve levar em consideração seus papéis múltiplos e complexos em células saudáveis e cancerosas.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

As Quinases da Família Src (também conhecidas como SFKs, do inglés Sarcoma family kinases) são um grupo de proteínas cinases que desempenham um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, sobrevivência e motilidade celular.

Estas enzimas possuem uma estrutura comum, composta por um domínio tirosina cinase no seu extremo N-terminal, que catalisa a transferência de grupos fosfato a residuos de tirosina em outras proteínas; um domínio regulatório SH2 (do inglês Src Homology 2), que se liga a sequências específicas de aminoácidos contendo resíduos de fosfotirosina; e um domínio SH3, que interage com outras proteínas através de sequências prolines específicas.

A ativação das SFKs ocorre por meio da remoção de uma ligação inibitória entre o domínio tirosina cinase e o domínio SH2, geralmente mediada por sinalizações intracelulares que levam à fosforilação de resíduos específicos nas SFKs. A ativação dessas quinases pode levar a uma série de consequências celulares, incluindo a ativação de cascatas de sinalização que desencadeiam a proliferação e sobrevivência celular, bem como a alteração da organização do citoesqueleto, o que afeta a motilidade celular.

Devido ao seu papel central na regulação de diversos processos celulares, as SFKs têm sido associadas a várias doenças humanas, incluindo diferentes tipos de câncer, como sarcomas e carcinomas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a ativação das SFKs tem implicações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para o tratamento dessas doenças.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

As proteínas quinases p38 ativadas por mitógeno, também conhecidas como MAPKs (mitogen-activated protein kinases) p38, são um tipo de enzima que desempenha um papel crucial na regulação da resposta celular a estressores físicos e químicos. Elas fazem isso por meio da fosforilação e ativação de outras proteínas, o que leva a uma variedade de respostas celulares, incluindo a inflamação, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e resposta ao estresse.

As proteínas quinases p38 são ativadas em resposta a uma variedade de sinais, como citocinas, fatores de crescimento e estressores ambientais, como radiação UV, oxidantes e osmolaridade alterada. Eles desempenham um papel importante na transdução de sinal, um processo em que os sinais químicos são convertidos em respostas celulares específicas.

Existem quatro membros da família p38 MAPK: p38α, p38β, p38γ e p38δ, cada um com diferentes padrões de expressão tecidual e funções regulatórias distintas. A ativação das proteínas quinases p38 é um processo complexo que envolve a cascata de sinalização MAPK, na qual as cinases upstream fosforilam e ativam as cinases p38, que por sua vez fosforilam e ativam outras proteínas downstream.

Devido à sua importância em uma variedade de processos celulares, a regulação anormal das proteínas quinases p38 está associada a várias doenças, incluindo doenças inflamatórias, neurodegenerativas e câncer. Portanto, eles são alvos promissores para o desenvolvimento de novos terapêuticos.

Proteínas Quinases Ativadas por Mitógeno, ou MITPKs (do inglés, Mitogen-Activated Protein Kinases), são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na transdução de sinais celulares e regulação da expressão gênica em resposta a diversos estímulos externos, como citocinas, fatores de crescimento e hormônios. Elas são chamadas de "ativadas por mitógeno" porque muitos dos primeiros estimulantes descobertos para essas vias eram mitógenos, que são substâncias que promovem a proliferação celular.

A ativação das MITPKs geralmente ocorre em cascatas de fosforilação, onde uma quinase ativa outra quinase por adição de um grupo fosfato. Isso resulta em alterações conformacionais que permitem a interação com outras proteínas e substratos, levando à ativação ou inibição de diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação, apoptose e sobrevivência celular.

Existem quatro principais famílias de MITPKs: ERK1/2 (Extracelular Signal-Regulated Kinases), JNK (c-Jun N-terminal Kinases) e p38 MAPK (p38 Mitogen-Activated Protein Kinases). Cada uma dessas famílias desempenha funções específicas em diferentes contextos celulares e participa de diversas vias de sinalização.

Desregulação das MITPKs tem sido associada a várias doenças, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, elas são alvos importantes para o desenvolvimento de terapias farmacológicas que visam modular suas atividades e restaurar a homeostase celular.

Sirolimus é um fármaco imunossupressor utilizado principalmente em transplantes de órgãos para ajudar a prevenir o rejeição do tecido doador. Ele funciona inibindo a ativação dos linfócitos T, uma importante parte do sistema imune que ataca os tecidos estranhos.

Sirolimus é um inibidor da calcineurina, o que significa que ele impede a enzima calcineurina de atuar no interior das células imunes, o que leva à supressão da resposta imune. Além disso, também tem sido usado em alguns casos para tratar doenças autoimunes como artrite reumatoide e psoríase.

Como qualquer medicamento imunossupressor, Sirolimus pode aumentar a suscetibilidade à infecção e diminuir a capacidade do corpo de combater as doenças. Portanto, é importante que os pacientes que tomam este medicamento sejam cuidadosamente monitorados para detectar quaisquer sinais de infecção ou outros problemas de saúde.

As proteínas do ciclo celular são um grupo de proteínas intracelulares que desempenham papéis fundamentais na regulação e coordenação do ciclo celular, processo fundamental para o crescimento, desenvolvimento e divisão das células. O ciclo celular é composto por quatro fases principais: G1 (fase de preparação), S (fase de síntese do DNA), G2 (fase de preparação para a mitose) e M (mitose e citocinese).

Existem diferentes classes de proteínas de ciclo celular, incluindo cinases reguladoras, fosfatases, inibidores e reguladores transcripcionais. Estes controlam a progressão do ciclo celular por meio da regulação da expressão gênica, modificação das proteínas e sinalização intracelular. Algumas das principais proteínas de ciclo celular incluem as cinases dependentes de ciclina (CDKs), que são heterodímeros formados por uma subunidade reguladora, a ciclina, e uma subunidade catalítica, a CDK. A atividade das CDKs é controlada pela expressão e degradação das ciclinas ao longo do ciclo celular, bem como pela fosforilação e desfosforilação das CDKs por cinases e fosfatases específicas.

A regulação dos níveis de proteínas de ciclo celular é crucial para garantir a precisão e o controle do ciclo celular, evitando erros na replicação e segregação do DNA que poderiam levar ao desenvolvimento de anormalidades genéticas e cancerígenas. Dисрурсiões nas proteínas de ciclo celular e nas vias de sinalização associadas têm sido relacionadas a diversos transtornos, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e envelhecimento prematuro.

Na medicina, a palavra "cromonas" geralmente se refere a um grupo específico de compostos químicos que são usados como medicamentos para tratar doenças alérgicas, especialmente asma e rinites alérgicas. Esses compostos incluem agentes como cromoglicato de sódio, nedocromil sódico e outros derivados da cromona. Eles funcionam impedindo a liberação de mediadores químicos inflamatórios, como histamina, dos mastócitos, células importantes do sistema imune envolvidas em reações alérgicas. Isso, por sua vez, ajuda a prevenir ou reduzir os sintomas da alergia, como espirros, congestão nasal e falta de ar.

É importante notar que os cromonas não são usados para tratar emergências de asma aguda ou sibilâncias graves, mas sim como uma medida profilática para prevenir a ocorrência de sintomas alérgicos em indivíduos suscetíveis.

Enzimatic inhibitors are substances that reduce or prevent the activity of enzymes. They work by binding to the enzyme's active site, or a different site on the enzyme, and interfering with its ability to catalyze chemical reactions. Enzymatic inhibitors can be divided into two categories: reversible and irreversible. Reversible inhibitors bind non-covalently to the enzyme and can be removed, while irreversible inhibitors form a covalent bond with the enzyme and cannot be easily removed.

Enzymatic inhibitors play an important role in regulating various biological processes and are used as therapeutic agents in the treatment of many diseases. For example, ACE (angiotensin-converting enzyme) inhibitors are commonly used to treat hypertension and heart failure, while protease inhibitors are used in the treatment of HIV/AIDS.

However, it's important to note that enzymatic inhibition can also have negative effects on the body. For instance, some environmental toxins and pollutants act as enzyme inhibitors, interfering with normal biological processes and potentially leading to adverse health effects.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Sérine é um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo naturalmente a partir de outros aminoácidos e substratos. É um dos 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas e desempenha um papel importante em uma variedade de processos biológicos no corpo humano.

A sérine é sintetizada a partir do aminoácido glicina, com a ajuda da enzima sérica sérine hidroximetiltransferase. É um aminoácido polar e neutro, o que significa que possui uma cadeia lateral com grupos polares e não carregada eletricamente.

Além de sua função como componente das proteínas, a sérina também atua como precursor para a síntese de outros aminoácidos e moléculas biologicamente importantes, incluindo a glicina, a cisteína e a purina. Também é um importante substrato no metabolismo da lipídio e do folato.

Em condições especiais, como durante o crescimento rápido, a gravidez ou em situações de estresse metabólico, a sérine pode ser considerada um aminoácido essencial, o que significa que é necessário obter da dieta. Alimentos ricos em sérina incluem carne, peixe, ovos, laticínios e certas nozes e sementes.

As células 3T3 são uma linhagem celular fibroblástica estabelecida a partir de tecido conjuntivo de camundongo em 1962 por George Todaro e Howard Green. O nome "3T3" é derivado do método de cultivo das células, que foi realizado "três vezes por três dias". Essas células têm sido amplamente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da regulação do crescimento celular e na caracterização de moléculas envolvidas no processo de sinalização celular. Além disso, as células 3T3 desempenham um papel importante em estudos relacionados à toxicidade e eficácia de drogas, além de serem utilizadas na produção de vacinas e no estudo da doença de Parkinson.

Protein Kinase Mitogen-Activated, ou MAPKs (do inglês, Mitogen-Activated Protein Kinases), são um tipo específico de quinases que desempenham papéis importantes na transdução de sinais celulares e regulam diversas funções celulares, como proliferação, diferenciação, apoptose e sobrevivência celular. Elas são ativadas em resposta a estímulos mitogênicos, tais como fatores de crescimento e citocinas, que se ligam a receptores de membrana e iniciam uma cascata de fosforilação em cadeia envolvendo várias quinases.

A ativação da MAPK geralmente ocorre em três etapas:

1. A primeira é a fosforilação da MAPK em um resíduo de tirosina e serina por uma quinase chamada MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase).
2. Em seguida, a MAPKK fosforila e ativa a MAPK em dois resíduos de serina e treonina adjacentes.
3. Por fim, a MAPK ativada fosforila e ativa outras proteínas alvo, incluindo outras quinases, fatores de transcrição e proteínas citoplasmáticas, levando às respostas celulares específicas.

Existem várias famílias de MAPKs identificadas em diferentes organismos, incluindo a família ERK (Extracellular Signal-Regulated Kinases), JNK (c-Jun N-terminal Kinases) e p38 MAPK. Cada uma dessas famílias desempenha papéis específicos em diferentes vias de sinalização celular e regula diferentes conjuntos de proteínas alvo.

Em resumo, as Protein Kinase (PK) ou Quinases são enzimas que transferem grupos fosfato a partir do ATP para outras proteínas, modificando sua atividade e/ou estabilidade. As PKs desempenham papéis importantes em muitos processos celulares, incluindo proliferação, diferenciação, apoptose e resposta ao estresse. As Protein Kinase (PK) ou Quinases são classificadas de acordo com a sequência da proteína-alvo que fosforilam. A PKA, por exemplo, é uma quinase que atua sobre as proteínas que contêm o motivo RRXS/T, onde R é arginina, X pode ser qualquer aminoácido e S ou T é serina ou treonina. As Protein Kinase (PK) ou Quinases são classificadas em duas categorias principais: Serina/treonina quinases e tirosina quinases. A PKA, PKB, PKC e as MAPKs são exemplos de serina/treonina quinases, enquanto a PTK é um exemplo de tirosina quinase. As Protein Kinase (PK) ou Quinases podem ser ativadas por diversos mecanismos, incluindo ligação de ligantes, modificações pós-traducionais e interações com outras proteínas. A PKA, por exemplo, é ativada pela ligação do cAMP à sua subunidade regulatória, enquanto a PKC é ativada pela ligação de diacilglicerol (DAG) e Ca2+. As Protein Kinase (PK) ou Quinases podem ser inibidas por diversos mecanismos, incluindo modificações pós-traducionais e interações com outras proteínas. A PKA, por exemplo, é inibida pela ligação do PKI à sua subunidade catalítica, enquanto a PKC é inibida pela ligação da proteína inhibidora de PKC (PKCIP). As Protein Kinase (PK) ou Quinases desempenham diversas funções importantes na célula, incluindo regulação do ciclo celular, transdução de sinal e diferenciação celular. A PKA, por exemplo, é responsável pela regulação da glicogênese e lipólise, enquanto a PKC é responsável pela regulação da expressão gênica e diferenciação celular. As Protein Kinase (PK) ou Quinases podem ser alvo de diversos fármacos terapêuticos, incluindo inibidores de tirosina quinase e inibidores de proteínas cinase. Os inibidores de tirosina quinase são usados no tratamento de câncer, enquanto os inibidores de proteínas cinase são usados no tratamento de doenças cardiovasculares e metabólicas.

As Proteínas Quinases Dependentes de AMP Cíclico (AMPK em inglês) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo energético celular. Elas são ativadas em resposta a baixos níveis de AMP cíclico (cAMP), uma molécula mensageira envolvida no processamento de sinais intracelulares.

Quando ocorre um déficit de energia celular, as concentrações de AMP aumentam e as de ATP (a principal moeda energética da célula) diminuem. Isso leva à ativação da AMPK, que por sua vez desencadeia uma cascata de reações metabólicas destinadas a restaurar o equilíbrio energético da célula.

A AMPK promove a oxidação de glicose e gorduras como fontes de energia, inibe processos anabólicos desnecessários que consomem energia (como a síntese de proteínas e colesterol), e estimula a biogênese mitocondrial, aumentando assim a capacidade da célula em gerar ATP.

Devido à sua importância na regulação do metabolismo energético, as Proteínas Quinases Dependentes de AMP Cíclico têm sido alvo de pesquisas como potenciais alvos terapêuticos para o tratamento de diversas condições clínicas, incluindo diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e câncer.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Desculpe, "técnicas do sistema de duplo-híbrido" não é uma definição médica estabelecida. O termo "sistema de duplo-híbrido" geralmente se refere a um método molecular biológico para estudar interações proteica e regulatórias genéticas.

Neste sistema, duas moléculas de DNA, cada uma contendo um gene de interesse, são combinadas em um único vetor de clonagem, geralmente um plasmídeo ou vírus, resultando em uma molécula híbrida de DNA que expressa ambos os genes. Essas moléculas híbridas podem então ser introduzidas em células hospedeiras, como bactérias ou células eucarióticas, para estudar a interação e regulação dos genes de interesse em um ambiente celular.

As técnicas do sistema de duplo-híbrido podem incluir:

1. Análise da expressão gênica: Medição da atividade transcripcional dos genes de interesse em resposta à interação entre os produtos dos genes.
2. Teste de ligação proteica: Verificar se as proteínas codificadas por cada gene interagem fisicamente umas com as outras.
3. Análise da regulação genética: Estudo da maneira como a interação entre os genes afeta a expressão de outros genes no genoma hospedeiro.

Em resumo, o sistema de duplo-híbrido é uma poderosa ferramenta para estudar as interações e regulação genéticas em um ambiente celular controlado. As técnicas associadas a esse sistema permitem aos pesquisadores investigar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo o desenvolvimento, diferenciação celular e doenças.

Morfinanas são compostos orgânicos heterocíclicos que consistem em um anel de morfolina, o qual é formado por cinco átomos de carbono e um átomo de nitrogênio. A morfolina é derivada do morfina, um alcaloide encontrado naturalmente na papoula-da-opiácea, e tem uma estrutura química semelhante à da pirrolidina e piperidina.

Morfinanas são frequentemente usadas como intermediários em síntese orgânica para a produção de uma variedade de compostos farmacêuticos, incluindo fármacos utilizados no tratamento de doenças cardiovasculares, neurológicas e gastrointestinais. Além disso, morfinanas também são estudadas por sua atividade biológica potencial como agentes anti-inflamatórios, antivirais e antitumorais.

Em suma, morfinanas são compostos orgânicos heterocíclicos que são amplamente utilizados em síntese farmacêutica e também estão sendo investigadas por suas propriedades biológicas potenciais.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASES (MAP3Ks ou MAPKKKs) são um grupo de proteínas cinases que desempenham um papel crucial na transdução de sinais em células eucarióticas. Elas estão envolvidas no processo de cascata de fosforilação, onde elas ativam as quinases MAPKKs (MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASES), que por sua vez ativam as quinases MAPKs (MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASES).

A activação de MAP3Ks geralmente ocorre em resposta a estímulos externos, como factores de crescimento, citocinas e stress ambiental. A activação subsequente das cascatas de quinases MAPK pode levar a uma variedade de respostas celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, apoptose e sobrevivência celular.

Existem várias famílias de MAP3Ks, cada uma com um domínio catalítico único e mecanismos específicos de regulação. Algumas das famílias mais conhecidas incluem a família MEKK (MAP kinase/ERK kinase kinase), a família TAK1 (Transforming growth factor-β-activated kinase 1) e a família DLK (Dual leucine zipper-bearing kinase).

Devido ao seu papel central na transdução de sinais, as MAP3Ks têm sido alvo de investigação como potenciais dianas terapêuticas em doenças como o cancro e a doença inflamatória. No entanto, devido à sua complexidade e à multiplicidade dos seus papéis na célula, ainda há muito a ser descoberto sobre as MAP3Ks e a sua regulação.

A "sobrevivência celular" refere-se à capacidade de uma célula mantê-lo vivo e funcional em face de condições adversas ou estressoras. Em medicina e biologia, isto geralmente implica a habilidade de uma célula para continuar a existir e manter suas funções vitais, tais como a capacidade de responder a estímulos, crescer, se dividir e manter a integridade estrutural, apesar de enfrentar fatores que poderiam ser prejudiciais à sua sobrevivência, como a falta de nutrientes, a exposição a toxinas ou a variações no pH ou temperatura.

A capacidade de sobrevivência celular pode ser influenciada por diversos factores, incluindo a idade da célula, o seu tipo e estado de diferenciação, a presença de fatores de crescimento e sobrevivência, e a exposição a radicais livres e outras formas de estresse oxidativo. A compreensão dos mecanismos que regulam a sobrevivência celular é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas em diversas áreas da medicina, como no tratamento de doenças neurodegenerativas, câncer e outras condições patológicas.

Os Receptores de Fatores de Crescimento Transformadores beta (TGF-β em inglês) são um tipo de receptor transmembranar que se ligam aos fatores de crescimento transformadores beta e desencadeiam uma cascata de sinalizações intracelulares que desempenham um papel fundamental na regulação da proliferação, diferenciação, adesão celular, sobrevivência e morte celular. Eles estão envolvidos em diversos processos fisiológicos, como desenvolvimento embrionário, homeostase tecidual, reparo e cicatrização de feridas, além de estar associados a diversas doenças, incluindo fibrose, câncer e doenças autoimunes. A ligação do TGF-β ao seu receptor resulta em uma cascata de sinalizações que envolvem a fosforilação e ativação de vários fatores de transcrição, levando à modulação da expressão gênica e à resposta celular adequada.

Fosfoproteínas fosfatases (PPP) são enzimas que desfosforilam outras proteínas, removendo grupos fosfato ligados a resíduos de aminoácidos específicos. Este processo regula uma variedade de funções celulares, incluindo sinalização celular, transcrição genética, tradução e controle do ciclo celular. As fosfoproteínas fosfatases desempenham um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a fosforilação e a desfosforilação de proteínas, o que é crucial para a regulação adequada das vias bioquímicas nas células.

Existem várias classes e tipos diferentes de fosfoproteínas fosfatases, cada uma com suas próprias especificidades substrato e funções regulatórias. Algumas dessas enzimas estão envolvidas em processos fisiológicos normais, enquanto outras podem contribuir para doenças ou desordens quando sua atividade está alterada. Por exemplo, a disregulação da atividade de fosfoproteínas fosfatases tem sido associada a várias condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Em resumo, as fosfoproteínas fosfatases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversas vias bioquímicas nas células ao remover grupos fosfato de outras proteínas. Sua atividade está frequentemente associada a processos fisiológicos normais, mas também pode contribuir para doenças quando sua regulação está alterada.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A Proteína Quinase 1 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como MAPK (do inglês Mitogen-Activated Protein Kinase), é uma classe de proteínas quinasas que desempenham um papel crucial na transdução de sinais celulares e regulação de diversas funções celulares, incluindo o crescimento, diferenciação, mitose e apoptose.

A ativação da MAPK é mediada por uma cascata de fosforilação em três níveis envolvendo proteínas quinasas sucessivas, que são ativadas por meio da fosforilação de resíduos de serina e treonina. A cascata começa com a ativação de uma quinase de MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase) por um mitógeno ou outro estímulo extracelular, que então ativa uma MAPKK (MAP Kinase Kinase) por meio da fosforilação de resíduos de serina e treonina. A MAPKK por sua vez ativa a MAPK por meio da fosforilação de dois resíduos de tirosina adjacentes em seu domínio de activação.

A proteína quinase 1 ativada por mitógeno é um componente fundamental da via de sinalização MAPK, que inclui a ERK (Quinase dependente de Ras específica da via de sinalização extracelular), JNK (Quinase de Estresse do Jun N-terminal) e p38 MAPK. Cada uma dessas vias desempenha funções distintas na célula, mas todas elas envolvem a ativação da proteína quinase 1 ativada por mitógeno como um passo crucial no processo de transdução de sinais.

A desregulação das vias de sinalização MAPK tem sido associada a várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o entendimento da regulação e função dessas vias é crucial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

As proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas reguladoras importantes em vias de transdução de sinais celulares. Elas não possuem atividade enzimática intrínseca, mas desempenham um papel crucial na organização e coordenação das cascatas de sinalização ao conectar receptores de sinal às proteínas efetoras.

As proteínas adaptadoras geralmente contêm domínios estruturais modulares, como domínios SH2 (Src homology 2), SH3 (Src homology 3) ou PH ( Pleckstrin homology), que permitem sua interação específica com outras proteínas e lipídios. Essas interações facilitam a formação de complexos multiproteicos transitorios, que são necessários para a amplificação, diversificação e integração dos sinais recebidos pelas células.

Algumas proteínas adaptadoras também podem participar na recrutamento de cinases e fosfatases, enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, respectivamente. Essas modificações químicas desencadeiam alterações conformacionais nas proteínas alvo, levando à sua ativação ou inativação e, consequentemente, ao controle da atividade de vias de sinalização específicas.

Em resumo, as proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas cruciais na organização e regulação das cascatas de sinalização celular, permitindo que as células detectem, processem e respondam adequadamente a estímulos externos e internos.

A caseina quinase II, também conhecida como proteína quinase C beta (PKCβ), é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a transmissão de sinais e o metabolismo. Ela pertence à família das proteínas quinases, que são enzimas que catalisam a transferência de grupos fosfato de moléculas de ATP para outras proteínas, modificando sua atividade e função.

A caseina quinase II é ativada por diversos estímulos, como hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores, que se ligam a receptores na membrana celular e ativam uma cascata de sinalização intracelular. A activação da caseina quinase II leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, o que pode desencadear uma variedade de respostas celulares, como a proliferação e diferenciação celular, a regulação do metabolismo e a apoptose (morte celular programada).

A caseina quinase II é um alvo importante para a investigação em diversas áreas da medicina, incluindo a oncologia, a neurologia e a cardiologia. A sua activação anormal pode estar associada ao desenvolvimento de doenças como o cancro, as doenças neurodegenerativas e as doenças cardiovasculares.

Biological models, em um contexto médico ou científico, referem-se a sistemas ou organismos vivos utilizados para entender, demonstrar ou predizer respostas biológicas ou fenômenos. Eles podem ser usados ​​para estudar doenças, testar novos tratamentos ou investigar processos fisiológicos. Existem diferentes tipos de modelos biológicos, incluindo:

1. Modelos in vitro: experimentos realizados em ambientes controlados fora de um organismo vivo, geralmente em células cultivadas em placa ou tubo de petri.

2. Modelos animais: utilizam animais como ratos, camundongos, coelhos, porcos e primatas para estudar doenças e respostas a tratamentos. Esses modelos permitem o estudo de processos fisiológicos complexos em um organismo inteiro.

3. Modelos celulares: utilizam células humanas ou animais cultivadas para investigar processos biológicos, como proliferação celular, morte celular programada (apoptose) e sinalização celular.

4. Modelos computacionais/matemáticos: simulam sistemas biológicos ou processos usando algoritmos e equações matemáticas para predizer resultados e comportamentos. Eles podem ser baseados em dados experimentais ou teóricos.

5. Modelos humanos: incluem estudos clínicos em pacientes humanos, bancos de dados médicos e técnicas de imagem como ressonância magnética (RM) e tomografia computadorizada (TC).

Modelos biológicos ajudam os cientistas a testar hipóteses, desenvolver novas terapias e entender melhor os processos biológicos que ocorrem em nossos corpos. No entanto, é importante lembrar que nem todos os resultados obtidos em modelos animais ou in vitro podem ser diretamente aplicáveis ao ser humano devido às diferenças entre espécies e contextos fisiológicos.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

O ciclo celular é o processo ordenado e controlado de crescimento, replicação do DNA e divisão celular que ocorre nas células eucarióticas. Ele pode ser dividido em quatro fases distintas:

1. Fase G1: Nesta fase, a célula cresce em tamanho, sintetiza proteínas e outros macromoléculas, e se prepara para a replicação do DNA.
2. Fase S: Durante a fase S, ocorre a replicação do DNA, ou seja, as duas cópias do genoma da célula são syntetizadas.
3. Fase G2: Após a replicação do DNA, a célula entra na fase G2, onde continua a crescer em tamanho e se prepara para a divisão celular. Nesta fase, as estruturas que irão permitir a divisão celular, como o fuso mitótico, são sintetizadas.
4. Fase M: A fase M é a dividida em duas subfases, a profase e a citocinese. Na profase, o núcleo se desorganiza e as cromatides irmãs (as duas cópias do DNA replicado) se condensam e alinham no centro da célula. Em seguida, o fuso mitótico é formado e as cromatides irmãs são separadas e distribuídas igualmente entre as duas células filhas durante a citocinese.

O ciclo celular é controlado por uma complexa rede de sinais e mecanismos regulatórios que garantem que as células se dividam apenas quando estiverem prontas e em condições adequadas. Esses mecanismos de controle são essenciais para a manutenção da integridade do genoma e para o crescimento e desenvolvimento normal dos organismos.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Proteína Fosfatase 2 (PP2A) é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo grupos fosfato delas. A fosfatase é um tipo de enzima hidrolase que remove grupos fosfato de substratos proteicos, geralmente inativando-os ou alterando sua atividade em alguma forma.

A PP2A é uma das principais fosfatases envolvidas na regulação da atividade de diversas proteínas intracelulares e desempenha um papel crucial em vários processos celulares, incluindo o ciclo celular, a transcrição, a tradução, o transporte e a sinalização. A PP2A é capaz de desfosforilar uma grande variedade de substratos proteicos, como as cinases, as proteínas estruturais e as proteínas envolvidas na regulação da expressão gênica.

A PP2A é um complexo heterotrímero composto por uma subunidade catalítica (A), uma subunidade reguladora (B) e uma subunidade estrutural (C). A subunidade catalítica contém o sítio ativo da enzima, enquanto as subunidades reguladoras e estruturais modulam a especificidade do substrato e a atividade da enzima.

A regulação anormal da PP2A tem sido implicada em várias doenças, incluindo o câncer, a doença de Alzheimer e outras doenças neurodegenerativas.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Na área da biologia molecular e genética, as "proteínas de Drosophila" geralmente se referem a proteínas estudadas e identificadas em *Drosophila melanogaster*, um organismo modelo amplamente utilizado em pesquisas. A Drosophila é uma espécie de mosca-da-fruta, e seu pequeno tamanho, geração curta, fácil manuseio e genoma relativamente simples a tornam uma escolha popular para estudos genéticos.

Muitas proteínas essenciais para processos celulares básicos foram primeiro descobertas e caracterizadas em Drosophila, incluindo proteínas envolvidas no desenvolvimento, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse e no envelhecimento. Além disso, a análise de mutantes de Drosophila tem desempenhado um papel crucial em desvendar os mecanismos moleculares subjacentes à doença humana, particularmente em áreas como o câncer e as neurodegenerativas.

Em resumo, "proteínas de Drosophila" são proteínas identificadas e estudadas no contexto de *Drosophila melanogaster*, que desempenham funções importantes em uma variedade de processos biológicos e fornecem insights valiosos sobre a biologia humana.

HEK293 (células humanas embrionárias de rins do célula humana 293) é uma linha celular derivada de células renais fetais humanas cultivadas originalmente em 1977. Elas são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente em biologia molecular e genética, porque eles podem ser facilmente manipulados geneticamente e se dividem rapidamente em cultura.

As células HEK293 expressam naturalmente altos níveis de vários receptores e canais iônicos, o que as torna úteis para estudar a função dessas proteínas. Além disso, eles podem ser usados ​​para produzir grandes quantidades de proteínas recombinantes, o que os torna úteis em pesquisas sobre doenças e na descoberta de drogas.

Embora as células HEK293 tenham origem humana, elas não são consideradas ética ou legalmente como tecidos humanos, porque elas foram cultivadas em laboratório por muitas gerações e perderam a maioria das características dos tecidos originais. No entanto, o uso de células HEK293 em pesquisas continua a ser objeto de debate ético em alguns círculos.

As proteínas proto-oncogênicas c-RAF (também conhecidas como serina/treonina quinases Raf) são uma classe de proteínas envolvidas no processo de transdução de sinal celular, que desempenham um papel crucial na regulação do crescimento e diferenciação celular. Elas fazem parte da via de sinalização MAPK/ERK (mitogen-activated protein kinase/extracellular signal-regulated kinase), que é ativada em resposta a diversos estímulos, como fatores de crescimento e sinais mitogênicos.

A proteína proto-oncogênica c-RAF existe em três isoformas: A-RAF, B-RAF e C-RAF (também conhecidas como Raf-1). Essas proteínas são inativadas quando mantidas em um estado de monômero; por outro lado, sua ativação ocorre quando formam dimérs ou tetrâmeros. A ativação da proteína c-RAF leva à fosforilação e ativação das quinases MAPK/ERK, que desencadeiam uma cascata de eventos que resultam em alterações na expressão gênica e no controle do ciclo celular.

Mutações oncogênicas em genes que codificam as proteínas c-RAF podem levar ao desenvolvimento de diversos tipos de câncer, uma vez que essas mutações resultam em sinalizações contínuas e desreguladas da via MAPK/ERK. Essas mutações geralmente ocorrem em locais específicos dos domínios de ligação à nucleotídeo das proteínas c-RAF, levando a uma ativação constitutiva e persistente da quinase. Além disso, a sobreexpressão dessas proteínas também pode contribuir para o desenvolvimento do câncer, devido à sua capacidade de desencadear sinalizações contínuas e desreguladas da via MAPK/ERK.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Os fatores de transcrição são proteínas que desempenham um papel fundamental na regulação da expressão gênica, ou seja, no processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA mensageiro (RNAm), que por sua vez serve como modelo para a síntese de proteínas. Esses fatores se ligam especificamente a sequências de DNA no promotor ou outros elementos regulatórios dos genes, e recrutam enzimas responsáveis pela transcrição do DNA em RNAm. Além disso, os fatores de transcrição podem atuar como ativadores ou repressores da transcrição, dependendo das interações que estabelecem com outras proteínas e cofatores. A regulação dessa etapa é crucial para a coordenação dos processos celulares e o desenvolvimento de organismos.

JNK (c-Jun N-terminal quinase) é um tipo de proteína quinase que está envolvida na transdução de sinais celulares e desempenha um papel importante em diversas respostas celulares, incluindo a regulação do crescimento e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e inflamação.

As proteínas quinases JNK ativadas por mitógeno (MAPKs - Mitogen-Activated Protein Kinases) são um subgrupo de quinases JNK que são ativadas em resposta a estímulos externos, como fatores de crescimento e citocinas. Eles fazem isso por meio de uma cascata de fosforilação envolvendo três proteínas kinases: MAPKKK (MAP quinase cinase cinase), MAPKK (MAP quinase cinase) e MAPK (MAP quinase).

Quando ativadas, as proteínas quinases JNK fosforilam outras proteínas, incluindo fatores de transcrição, que desencadeiam uma resposta celular específica. Em particular, a fosforilação da proteína c-Jun por JNK é importante para a ativação do fator de transcrição AP-1, que regula a expressão gênica em resposta a estímulos como radiação UV e citocinas.

Em resumo, as proteínas quinases JNK ativadas por mitógeno são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel central na transdução de sinais celulares e na regulação da expressão gênica em resposta a estímulos externos.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

O núcleo celular é a estrutura membranosa e esférica localizada no centro da maioria das células eucariontes, que contém a maior parte do material genético da célula. Ele é delimitado por uma membrana nuclear dupla permeável a pequenas moléculas, chamada de envelope nuclear, que controla o tráfego de macromoléculas entre o núcleo e o citoplasma.

Dentro do núcleo, o material genético é organizado em cromossomos, que contêm DNA e proteínas histonas. O DNA contido nos cromossomos é transcrito em RNA mensageiro (mRNA) por enzimas chamadas RNA polimerases. O mRNA é então transportado para o citoplasma, onde é traduzido em proteínas pelos ribossomas.

Além disso, o núcleo celular também contém outros componentes importantes, como os nucleolos, que são responsáveis pela síntese e montagem de ribossomos, e as fibras nucleares, que fornecem suporte estrutural ao núcleo.

A Proteína Quinase 3 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como MAPK3 ou MRAS, é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação de diversas células e respostas do organismo. Ela pertence à família das proteínas quinaseras mitógeno-ativadas (MAPK), que são responsáveis por transmitir sinais intracelulares em resposta a vários estímulos, incluindo citocinas, fatores de crescimento e estresse celular.

A ativação da MAPK3 é um processo multinível que envolve uma cascata de fosforilações. Quando ocorre a ligação de um ligante a um receptor de membrana, isto inicia uma série de eventos que levam à ativação da MAPK3. Primeiro, a RAS (proteína relacionada ao câncer) é ativada e se associa à proteína quinase Raf, o que resulta na fosforilação e ativação de MEK (MAPKK), uma quinase dual específica. Em seguida, a MEK ativa a MAPK3 por meio da fosforilação em dois resíduos de serina localizados no domínio N-terminal da proteína.

A MAPK3 ativada é capaz de fosforilar diversos substratos, incluindo outras quinaseras, fatores de transcrição e proteínas estruturais, o que leva a uma ampla gama de respostas celulares, como a proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose. Devido à sua importância na regulação de processos celulares cruciais, a disfunção da MAPK3 tem sido associada a várias doenças humanas, incluindo câncer e doenças neurodegenerativas.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

O Fator de Crescimento Transformador beta (TGF-β, do inglês Transforming Growth Factor beta) é um tipo de proteína que pertence à família de fatores de crescimento TGF-β. Ele desempenha um papel fundamental na regulação de diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a homeostase tecidual, a reparação e cicatrização de feridas, a diferenciação celular, e a modulação do sistema imune.

O TGF-β é produzido por diversos tipos de células e está presente em praticamente todos os tecidos do corpo humano. Ele age como um fator paracrino ou autocrino, ligando-se a receptores específicos na membrana celular e promovendo sinalizações intracelulares que desencadeiam uma variedade de respostas celulares, dependendo do tipo de célula e do contexto em que ele atua.

Algumas das ações do TGF-β incluem:

1. Inibição do crescimento celular e promoção da apoptose (morte celular programada) em células tumorais;
2. Estimulação da diferenciação de células progenitoras e stem cells em determinados tipos celulares;
3. Modulação da resposta imune, incluindo a supressão da atividade dos linfócitos T e a promoção da tolerância imunológica;
4. Regulação da matrix extracelular, influenciando a deposição e degradação dos componentes da matriz;
5. Atuação como um fator angiogênico, promovendo a formação de novos vasos sanguíneos.

Devido à sua importância em diversos processos biológicos, alterações no sistema TGF-β têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer, fibrose, e doenças autoimunes.

Proteínas de ligação ao DNA são proteínas que se ligam especificamente a sequências de DNA, desempenhando um papel crucial na regulação da expressão gênica e outros processos relacionados à replicação, reparo e recombinação do DNA. Essas proteínas reconhecem e se ligam a determinadas sequências de nucleotídeos no DNA por meio de domínios de ligação ao DNA altamente específicos e, em alguns casos, também possuem domínios de transcrição que auxiliam na ativação ou repressão da transcrição gênica. Algumas proteínas de ligação ao DNA estão envolvidas no empacotamento do DNA nos nucleossomos e na organização da cromatina, enquanto outras desempenham funções importantes em processos como a reparação de danos no DNA e a recombinação genética.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

As proteínas quinases S6 ribossomais (também conhecidas como p70S6K ou RPS6K) são um tipo de enzima que desempenham um papel importante na regulação do crescimento e divisão celular. Elas estão envolvidas no processo de tradução, que é a conversão da informação genética contida em nosso DNA para proteínas funcionais.

Mais especificamente, as proteínas quinases S6 ribossomais fosforilam (adicionam grupos fosfato) à proteína S6 do ribossomo, um componente importante da máquina responsável pela tradução de ARNm em proteínas. A fosforilação da proteína S6 aumenta a taxa de tradução de certos mRNAs, especialmente aqueles que codificam proteínas envolvidas no crescimento celular e na síntese de proteínas.

A ativação das proteínas quinases S6 ribossomais é regulada por sinais intracelulares, como a via mTOR (mammalian target of rapamycin), que é ativada em resposta à nutrição, hormônios e fatores de crescimento. A ativação dessa via leva ao aumento da síntese de proteínas e do crescimento celular, o que é crucial para processos fisiológicos como a cicatrização de feridas e o crescimento muscular, mas também pode contribuir para doenças como o câncer quando desregulado.

A regulação da expressão gênica é o processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes, ou seja, como as células produzem ou suprimem certas proteínas. Isso é fundamental para a sobrevivência e funcionamento adequado de uma célula, pois permite que ela responda a estímulos internos e externos alterando sua expressão gênica. A regulação pode ocorrer em diferentes níveis, incluindo:

1. Nível de transcrição: Fatores de transcrição se ligam a sequências específicas no DNA e controlam se um gene será transcrito em ARN mensageiro (mRNA).

2. Nível de processamento do RNA: Após a transcrição, o mRNA pode ser processado, incluindo capear, poliadenilar e splicing alternativo, afetando assim sua estabilidade e tradução.

3. Nível de transporte e localização do mRNA: O local onde o mRNA é transportado e armazenado pode influenciar quais proteínas serão produzidas e em que quantidades.

4. Nível de tradução: Proteínas chamadas iniciadores da tradução podem se ligar ao mRNA e controlar quando e em que taxa a tradução ocorrerá.

5. Nível de modificação pós-traducional: Depois que uma proteína é sintetizada, sua atividade pode ser regulada por meio de modificações químicas, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação.

A regulação da expressão gênica desempenha um papel crucial no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular e resposta às mudanças ambientais, bem como na doença e no envelhecimento.

Creatine kinase (CK), também conhecida como creatina fosfoquinase ou fosfocreatina quinase, é uma enzima presente em vários tecidos do corpo humano, especialmente nos músculos esqueléticos, cardíacos e cerebrais. Ela desempenha um papel crucial no metabolismo de energia das células, catalisando a transferência de fosfato entre a creatina e o ATP (adenosina trifosfato).

Existem três isoenzimas principais da creatina quinase: CK-MM, presente principalmente em músculos esqueléticos; CK-MB, mais abundante no miocárdio (músculo cardíaco); e CK-BB, encontrada predominantemente no cérebro. A medição dos níveis séricos dessas isoenzimas pode ajudar no diagnóstico e monitoramento de diversas condições clínicas, como dano muscular ou cardíaco, por exemplo, em casos de infarto agudo do miocárdio (IAM) ou lesões musculares.

Em resumo, a creatina quinase é uma enzima importante para o metabolismo energético das células e sua medição pode fornecer informações valiosas sobre possíveis danos teciduais em diferentes partes do corpo.

Na medicina e biologia, a divisão celular é o processo pelo qual uma célula madre se divide em duas células filhas idênticas. Existem dois tipos principais de divisão celular: mitose e meiose.

1. Mitose: É o tipo mais comum de divisão celular, no qual a célula madre se divide em duas células filhas geneticamente idênticas. Esse processo é essencial para o crescimento, desenvolvimento e manutenção dos tecidos e órgãos em organismos multicelulares.

2. Meiose: É um tipo especializado de divisão celular que ocorre em células reprodutivas (óvulos e espermatozoides) para produzir células gametas haploides com metade do número de cromossomos da célula madre diplóide. A meiose gera diversidade genética através do processo de crossing-over (recombinação genética) e segregação aleatória dos cromossomos maternos e paternos.

A divisão celular é um processo complexo controlado por uma série de eventos regulatórios que garantem a precisão e integridade do material genético durante a divisão. Qualquer falha no processo de divisão celular pode resultar em anormalidades genéticas, como mutações e alterações no número de cromossomos, levando a condições médicas graves, como câncer e outras doenças genéticas.

As "Células Tumorais Cultivadas" referem-se a células cancerosas que são removidas do tecido tumoral de um paciente e cultivadas em laboratório, permitindo o crescimento e multiplicação contínua fora do corpo humano. Essas células cultivadas podem ser utilizadas para uma variedade de propósitos, incluindo a pesquisa básica do câncer, o desenvolvimento e teste de novos medicamentos e terapias, a análise da sensibilidade a drogas e a predição da resposta ao tratamento em pacientes individuais.

O processo de cultivo de células tumorais envolve a separação das células cancerosas do tecido removido, seguida pela inoculação delas em um meio de cultura adequado, que fornece nutrientes e fatores de crescimento necessários para o crescimento celular. As células cultivadas podem ser mantidas em cultura por períodos prolongados, permitindo a observação de seu comportamento e resposta a diferentes condições e tratamentos.

É importante notar que as células tumorais cultivadas podem sofrer alterações genéticas e fenotípicas em relação às células cancerosas originais no corpo do paciente, o que pode afetar sua resposta a diferentes tratamentos. Portanto, é crucial validar os resultados obtidos em culturas celulares com dados clínicos e experimentais adicionais para garantir a relevância e aplicabilidade dos achados.

CDC2 (Célula Divisão Ciclo 2) é uma proteína quinase que desempenha um papel fundamental na regulação do ciclo celular eufuncional em células eucarióticas. A atividade da proteína quinase CDC2 é essencial para a transição da fase G2 para a mitose, uma etapa crítica no processo de divisão celular.

A proteína quinase CDC2 pertence à família de serina/treonina proteínas quinasas e é ativada por fosforilação em resíduos específicos de treonina e tirosina. A ativação da proteína quinase CDC2 é controlada por uma complexa rede de reguladores, incluindo as proteínas cinases CDK (Ciclina-Dependente Quinase) e as fosfatases CDC25.

A inibição da proteína quinase CDC2 pode levar a um ciclo celular interrompido e à apoptose, enquanto a sua sobreactivação pode resultar em anormalidades no ciclo celular e na proliferação celular desregulada, o que está associado ao desenvolvimento de vários tipos de câncer.

Em resumo, a proteína quinase CDC2 é uma importante proteína reguladora do ciclo celular, cuja ativação e inibição são controladas por mecanismos complexos envolvendo outras proteínas cinases e fosfatases.

As Quinases Ciclina-Dependente (CDKs, do inglês Cyclin-Dependent Kinases) são um tipo específico de enzimas quinases que desempenham papéis cruciais na regulação do ciclo celular eufuncional em células eucarióticas. A atividade da CDK depende da associação com as proteínas reguladoras chamadas ciclinas, que são sintetizadas e degradadas em momentos específicos do ciclo celular.

Ao longo dos diferentes estágios do ciclo celular, a formação de complexos CDK-ciclina promove a progressão da célula para a fase seguinte, por meio da fosforilação de diversas proteínas alvo, incluindo outras quinases, fatores de transcrição e estruturas da célula. A regulação da atividade das CDKs é controlada por mecanismos complexos, envolvendo a modulação da ligação com as ciclinas, a fosforilação e desfosforilação de resíduos específicos nas CDKs, e a inibição direta pelas proteínas inibidoras das quinases ciclina-dependentes (CKIs, do inglês Cyclin-Dependent Kinase Inhibitors).

As alterações no funcionamento normal das CDKs têm sido associadas a diversos transtornos, incluindo o câncer. Portanto, as CDKs são alvos farmacológicos importantes para o desenvolvimento de terapias anticancerígenas.

As Quinases Associadas a Rho (Rho-associated protein kinases, ou simplesmente RhoKs) são um tipo de quinase, uma enzima que modifica outras proteínas adicionando grupos fosfato a elas. As RhoKs são especificamente ativadas por membros da família Rho de GTPases, pequenas proteínas que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e na organização do microtúbulo.

Existem duas isoformas principais de RhoKs em humanos: RhoK1 e RhoK2. Estas enzimas desempenham um papel crucial no processo de sinalização celular, regulando uma variedade de processos celulares, incluindo a reorganização do citoesqueleto, a transcrição genética, o ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

A ativação das RhoKs leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, alterando assim suas funções e propriedades. Dentre as proteínas alvo mais conhecidas estão a Linhina (LIM kinase), a Miosina Leve 2 Reguladora (MLC20) e a Ionotropina de NMDA (N-methyl-D-aspartate). A ativação das RhoKs também desencadeia a formação de estresses, estruturas contráteis formadas por actina e miosina que desempenham um papel importante na regulação da morfologia celular e no movimento celular.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, as RhoKs têm sido alvo de pesquisas como possíveis alvos terapêuticos para doenças como câncer, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. No entanto, ainda há muito a ser descoberto sobre as funções e regulação das RhoKs, e mais estudos são necessários para compreender plenamente seu papel no organismo e seus potenciais usos terapêuticos.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

IκB quinase (IKK) é um complexo enzimático que desempenha um papel crucial na regulação da resposta inflamatória e imune do organismo. A IKK específicamente foca a fosforilação de IκBs (inibidores de κB), proteínas que mantêm o fator nuclear kappa B (NF-kB) inativado no citoplasma das células.

A quinase I-kappa B é composta por três subunidades principais: IKKα, IKKβ e NEMO (IKKγ). Quando ativada, a IKK fosforila os resíduos de serina específicos em IκBs, marcando-os para degradação proteossomal. Isso permite que o NF-kB seja liberado do complexo inibitório e transloque para o núcleo celular, onde atua como fator de transcrição para genes relacionados à resposta inflamatória e imune, incluindo citocinas pró-inflamatórias, quimiocinas, enzimas pro-inflamatórias e moléculas de adesão.

A ativação da IKK é desencadeada por diversos estímulos, como fatores de crescimento, citocinas, radiação UV, estresse oxidativo e infeções bacterianas ou virais. Dessa forma, a quinase I-kappa B desempenha um papel fundamental na regulação da resposta imune inata e adaptativa, além de estar envolvida em processos como proliferação celular, diferenciação e apoptose.

Devido à sua importância no controle das vias inflamatórias e imunes, a quinase I-kappa B tem sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas em doenças associadas à inflamação crônica e desregulação imune, como as doenças autoimunes, câncer e doenças neurodegenerativas.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

eIF-2 Quinase, também conhecida como eukaryotic initiation factor 2 kinase (EIF2K), é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial na regulação da síntese de proteínas em células eucarióticas. Ela é ativada em resposta a vários estressores celulares, como falta de nutrientes, hipóxia, radiação e vírus, e sua função principal é inibir a tradução de novas proteínas por fosforilação do fator de iniciação da tradução eIF-2α. A fosforilação de eIF-2α impede a formação do complexo de iniciação da tradução, o que resulta em uma redução geral na síntese de proteínas e permite que a célula se adapte a condições adversas. Existem três principais isoformas de eIF-2 Quinase identificadas em mamíferos: PKR, PERK e GCN2, cada uma com diferentes domínios de ligação e mecanismos de ativação.

O ácido okadáico é um composto orgânico que pertence à classe dos ácidos grasos poliinsaturados. Ele possui 30 átomos de carbono e cinco ligações duplas conjugadas, o que lhe confere propriedades tóxicas. É produzido naturalmente por algumas espécies de microalgas e dinoflagelados, podendo acumular-se em organismos aquáticos que se alimentam deles, como ostras e peixes. A intoxicação alimentar causada pelo ácido okadáico é conhecida como síndrome diarréica paralítica (SDP) ou intoxicação por fitotoxinas marinhas, caracterizada por sintomas gastrointestinais severos e, em casos graves, pode levar a insuficiência renal e morte.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

Caseína quinases são um tipo de enzima que desempenham um papel importante na regulação da atividade celular. Existem duas principais isoformas desta enzima em mamíferos, conhecidas como caseína quinase 1 (CK1) e caseína quinase 2 (CK2).

A caseína quinase 1 é uma enzima que regula diversos processos celulares, incluindo a transcrição genética, o ciclo celular e a resposta ao estresse. Ela fosforila, ou seja, adiciona grupos fosfato, a outras proteínas, alterando sua atividade e função. A CK1 é capaz de fosforilar uma grande variedade de substratos, o que lhe confere um papel central na regulação celular.

A caseína quinase 2, por outro lado, é uma enzima constitutivamente ativa, ou seja, sua atividade não é regulada por sinais externos. A CK2 desempenha um papel importante na regulação da transcrição genética, do ciclo celular e da resposta ao estresse oxidativo. Ela fosforila uma grande variedade de substratos, incluindo proteínas envolvidas no metabolismo energético, na reparação do DNA e na regulação da expressão gênica.

A desregulação das caseína quinases tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas. Por isso, elas têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novos fármacos terapêuticos.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Treonina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Sua fórmula química é HO2CCH(NH2)CH(OH)CH(NH2)CO2H.

A treonina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese de proteínas e o metabolismo dos lípidos. Ela também é necessária para a produção de anticorpos e para manter o equilíbrio do sistema imunológico.

Alimentos ricos em treonina incluem carne, peixe, ovos, laticínios, nozes, sementes e legumes verdes. Em geral, as proteínas de origem animal contêm maior quantidade de treonina do que as proteínas de origem vegetal.

Em resumo, a treonina é um aminoácido essencial importante para a síntese de proteínas, o metabolismo dos lípidos e o sistema imunológico, e deve ser obtida através da dieta.

A microscopia de fluorescência é um tipo de microscopia que utiliza a fluorescência dos materiais para gerar imagens. Neste método, a amostra é iluminada com luz de uma determinada longitude de onda, à qual as moléculas presentes na amostra (chamadas fluoróforos) absorvem e posteriormente emitem luz em outra longitude de onda, geralmente de maior comprimento de onda (e portanto menor energia). Essa luminescência pode ser detectada e utilizada para formar uma imagem da amostra.

A microscopia de fluorescência é amplamente utilizada em diversas áreas, como na biologia celular e molecular, pois permite a observação de estruturas específicas dentro das células, bem como a detecção de interações moleculares. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outros métodos, como a imunofluorescência, para aumentar ainda mais sua sensibilidade e especificidade.

Piruvato quinase é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Ela catalisa a reação final da glicólise, na qual o piruvato é convertido em acetil-CoA, um composto que entra no ciclo de Krebs e gera energia adicional para a célula em forma de ATP (trifosfato de adenosina).

A reação catalisada pela piruvato quinase é a seguinte:

Piruvato + HPO42- + ADP → Acetil-CoA + CO2 + ATP + H2O

Existem diferentes isoformas de piruvato quinase presentes em diferentes tecidos do corpo, como músculo esquelético, fígado e eritrócitos. A atividade da enzima é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de sais de cálcio, fosfato e glicose, além de ser influenciada por hormônios como adrenalina e insulina.

A deficiência ou disfunção da piruvato quinase pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica hereditária, um distúrbio caracterizado pela destruição prematura dos glóbulos vermelhos no sangue.

Proteínas nucleares se referem a um grande grupo e diversificado de proteínas que estão presentes no núcleo das células e desempenham funções essenciais na regulação da organização e expressão gênica. Elas participam de uma variedade de processos celulares, incluindo a transcrição, tradução, reparo e embalagem do DNA. Algumas proteínas nucleares são capazes de se ligar diretamente ao DNA e desempenhar um papel na regulação da expressão gênica, enquanto outras podem estar envolvidas no processamento e modificação dos RNA mensageiros (mRNAs) após a transcrição.

Existem diferentes classes de proteínas nucleares, incluindo histonas, proteínas de ligação à cromatina, fatores de transcrição e proteínas envolvidas no processamento do RNA. As histonas são proteínas básicas que se associam ao DNA para formar a estrutura básica da cromatina, enquanto as proteínas de ligação à cromatina desempenham um papel na compactação e organização do DNA em níveis superiores.

Fatores de transcrição são proteínas que se ligam a elementos regulatórios específicos no DNA e controlam a transcrição gênica, enquanto as proteínas envolvidas no processamento do RNA desempenham um papel na maturação dos mRNAs, incluindo o corte e empalme de intrões e a adição de grupos metilo às extremidades 5' e 3' dos mRNAs.

Em resumo, as proteínas nucleares são um grupo heterogêneo de proteínas que desempenham funções cruciais na regulação da expressão gênica e no processamento do RNA no núcleo das células.

As Proteínas Quinases Dependentes de 3-Fosfoinositídeo (PDKs, do inglês 3-Phosphoinositide-Dependent Protein Kinases) são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação da atividade de outras proteínas quinases envolvidas em sinalizações celulares.

Especificamente, as PDKs são ativadas por sinais intracelulares que envolvem a formação de lipídios específicos chamados 3-fosfoinositídeos, derivados do inositol fosfolipídio da membrana plasmática. A ligação destes lipídios às PDKs leva à sua ativação e, em seguida, à fosforilação e ativação de outras proteínas quinases, como as PKB/AKT e as SGKs (do inglês Serum and Glucocorticoid-Induced Kinases).

A ativação das PDKs desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, incluindo o crescimento e proliferação celular, a sobrevivência celular, o metabolismo e a resposta ao estresse. Devido à sua importância na regulação de sinalizações celulares cruciais, as PDKs têm sido alvo de estudos como possíveis dianas terapêuticas em doenças como o câncer e outras condições patológicas.

NF-κB (nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells) é uma proteína que regula a expressão gênica e desempenha um papel crucial na resposta imune, inflamação e desenvolvimento celular. Em condições normais, NF-κB está inibida no citoplasma das células por proteínas chamadas IkB (inibidores de kappa B). No entanto, quando ativada por diversos estímulos, como citocinas, radiação UV, hipóxia e estresse oxidativo, a proteína IkB é fosforilada e degrada-se, permitindo que o NF-κB se transloque para o núcleo celular e se ligue a elementos regulatórios específicos no DNA, induzindo a expressão gênica de genes relacionados à resposta imune e inflamação. A desregulação da ativação do NF-κB tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, artrite reumatoide, asma e doenças neurodegenerativas.

Receptores de proteína tirosina quinase (RTKs) são um tipo importante de receptores de membrana celular que desempenham funções críticas na transdução de sinal em organismos multicelulares. Eles são capazes de iniciar respostas intracelulares em diversos processos fisiológicos, como crescimento, diferenciação, motilidade e sobrevivência celular.

Os RTKs possuem uma estrutura distinta, com um domínio extracelular que liga os ligantes específicos (geralmente proteínas de sinalização extracelulares), um domínio transmembrana e um domínio intracelular com atividade enzimática de quinase. A ligação do ligante induz a dimerização dos receptores, o que leva à autofosforilação cruzada dos resíduos de tirosina no domínio intracelular. Isso cria sítios de ligação para proteínas adaptadoras e outras quinases, resultando em uma cascata de fosforilações que transmitem o sinal ao núcleo celular e desencadeiam respostas genéticas específicas.

A disfunção dos RTKs pode contribuir para diversas doenças humanas, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Além disso, os RTKs são alvos terapêuticos importantes para o tratamento de vários tipos de câncer, uma vez que a inibição da atividade desses receptores pode interromper a proliferação e sobrevivência das células tumorais.

A transcrição genética é um processo fundamental no funcionamento da célula, no qual a informação genética codificada em DNA (ácido desoxirribonucleico) é transferida para a molécula de ARN mensageiro (ARNm). Este processo é essencial para a síntese de proteínas, uma vez que o ARNm serve como um intermediário entre o DNA e as ribossomas, onde ocorre a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

O processo de transcrição genética envolve três etapas principais: iniciação, alongamento e terminação. Durante a iniciação, as enzimas RNA polimerase se ligam ao promotor do DNA, um sítio específico no qual a transcrição é iniciada. A RNA polimerase então "desvenda" a dupla hélice de DNA e começa a sintetizar uma molécula de ARN complementar à sequência de DNA do gene que está sendo transcrito.

Durante o alongamento, a RNA polimerase continua a sintetizar a molécula de ARNm até que a sequência completa do gene seja transcrita. A terminação da transcrição genética ocorre quando a RNA polimerase encontra um sinal específico no DNA que indica o fim do gene, geralmente uma sequência rica em citosinas e guaninas (CG-ricas).

Em resumo, a transcrição genética é o processo pelo qual a informação contida no DNA é transferida para a molécula de ARNm, que serve como um intermediário na síntese de proteínas. Este processo é fundamental para a expressão gênica e para a manutenção das funções celulares normais.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

1-Fosfatidilinositol 4-Quinase (PI4K) é uma enzima que catalisa a adição de um grupo fosfato ao carbono 4 da molécula de fosfatidilinositol (PI), formando como produto 1-Fosfatidilinositol 4-fosfato (PI4P). A reação é descrita como:

PI + ATP → PI4P + ADP

Existem várias isoformas da enzima PI4K em humanos, incluindo PI4KA, PI4KB, PI4K2A e PI4K2B. Essas isoformas desempenham papéis importantes na regulação de diversos processos celulares, como a formação do tráfego vesicular, a organização da membrana plasmática e o transporte intracelular.

Alterações no funcionamento dessa enzima têm sido associadas a várias condições patológicas, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e infecções virais. Por exemplo, alguns vírus, como o enterovírus e o coronavírus, requerem a atividade da PI4K para infectar as células hospedeiras e replicar seu genoma.

MAP quinase quinase 1 (MAPKK1 ou MAP2K1) é uma enzima que pertence à família das serina/treonina proteína cinases e desempenha um papel importante na regulação da resposta celular a estressores externos e sinais de crescimento.

Ela é ativada por upstream MAP quinases (MAPKs) e, por sua vez, ativa outras MAP quinases, incluindo a p38 MAP quinase e a JNK (cinase activada por stress), que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação, apoptose e inflamação.

Mutações em MAPKK1 têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer e síndromes cardiovasculares. A sua regulação é por isso um alvo potencial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos.

A Reação em Cadeia da Polimerase via Transcriptase Reversa (RT-PCR, do inglés Reverse Transcription Polymerase Chain Reaction) é uma técnica de laboratório que permite à amplificação e cópia em massa de fragmentos específicos de DNA a partir de um pequeno quantitativo de material genético. A RT-PCR combina duas etapas: a transcriptase reversa, na qual o RNA é convertido em DNA complementar (cDNA), e a amplificação do DNA por PCR, na qual os fragmentos de DNA são copiados múltiplas vezes.

Esta técnica é particularmente útil em situações em que se deseja detectar e quantificar RNA mensageiro (mRNA) específico em amostras biológicas, uma vez que o mRNA não pode ser diretamente amplificado por PCR. Além disso, a RT-PCR é frequentemente utilizada em diagnóstico molecular para detectar e identificar patógenos, como vírus e bactérias, no material clínico dos pacientes.

A sensibilidade e especificidade da RT-PCR são altas, permitindo a detecção de quantidades muito pequenas de RNA ou DNA alvo em amostras complexas. No entanto, é importante ter cuidado com a interpretação dos resultados, pois a técnica pode ser influenciada por vários fatores que podem levar a falsos positivos ou negativos.

Timidina quinase é uma enzima (EC 2.7.1.21) que catalisa a fosforilação do nucleósido timidina em sua forma monofosfato, formando timidina difosfato (dTTP), um importante precursor na síntese de DNA. A reação é a seguinte:

ATP + timidina → ADP + dTMP

Esta enzima desempenha um papel fundamental no metabolismo dos nucleotídeos e no controle da proliferação celular, uma vez que o nível de dTTP influencia a síntese de DNA. A timidina quinase é encontrada em diversos organismos, desde bactérias até mamíferos, e pode ser usada como alvo terapêutico em doenças associadas à proliferação celular descontrolada, como o câncer. Em indivíduos infectados por vírus de DNA, a timidina quinase viral é frequentemente estudada como um possível alvo para terapêutica antiviral específica.

Androstadienones são compostos químicos que são encontrados em quantidades significativas no suor humano, especialmente no suor masculino. Eles são derivados de hormônios sexuais masculinos chamados androgênios, particularmente a dihidrotestosterona (DHT).

Androstadienones são classificados como feromônios, que são substâncias químicas que podem influenciar o comportamento e a fisiologia de outros indivíduos da mesma espécie. No entanto, a pesquisa sobre os efeitos dos androstadienones em humanos é misturada e inconclusiva, com algumas pesquisas sugerindo que eles podem ter efeitos subtis no humor e na atração interpessoal, enquanto outras pesquisas não conseguiram replicar esses resultados.

Em termos médicos, androstadienones geralmente não são considerados clinicamente significativos, mas podem ser úteis em algumas áreas de investigação, como a pesquisa sobre comportamento e comunicação humana.

Insulina é uma hormona peptídica produzida e secretada pelas células beta dos ilhéus de Langerhans no pâncreas. Ela desempenha um papel crucial na regulação do metabolismo de carboidratos, lipídeos e proteínas, promovendo a absorção e o uso de glicose por células em todo o corpo.

A insulina age ligando-se a receptores específicos nas membranas celulares, desencadeando uma cascata de eventos que resultam na entrada de glicose nas células. Isso é particularmente importante em tecidos como o fígado, músculo esquelético e tecido adiposo, onde a glicose é armazenada ou utilizada para produzir energia.

Além disso, a insulina também desempenha um papel no crescimento e desenvolvimento dos tecidos, inibindo a degradação de proteínas e promovendo a síntese de novas proteínas.

Em indivíduos com diabetes, a produção ou a ação da insulina pode estar comprometida, levando a níveis elevados de glicose no sangue (hiperglicemia) e possíveis complicações à longo prazo, como doenças cardiovasculares, doenças renais e danos aos nervos. Nesses casos, a terapia com insulina pode ser necessária para controlar a hiperglicemia e prevenir complicações.

MAP Quinases reguladas por sinal extracelular (ou MAPKs em inglês) são um tipo específico de quinases que desempenham papéis importantes na transdução de sinais intracelulares em resposta a estímulos externos. Elas fazem parte de uma cascata de sinalização chamada "cascata de MAP quinase" ou "caminho de sinalização de MAP quinase".

A activação destas MAP quinases é desencadeada por vários factores de crescimento, hormonais e citocinas que se ligam aos seus receptores na membrana plasmática. Este evento leva à activação de uma proteína chamada "quinase activada por mitógenos" (MAPKKK ou MEKK em inglês), que fosforila e activa outra quinase, denominada "MAP quinase quinase" (MAPKK ou MKK em inglês). A MAPKK por sua vez activa a MAP quinase (MAPK) através da fosforilação de dois resíduos de aminoácidos conservados.

Existem vários tipos diferentes de MAP quinases, cada uma com funções específicas e distintas. Algumas das mais conhecidas incluem a ERK (extracelular signal-regulated kinase), JNK (c-Jun N-terminal kinase) e p38 MAP quinase. Estas MAP quinases reguladas por sinal extracelular desempenham papéis importantes em uma variedade de processos celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose (morte celular programada).

Em resumo, as MAP quinases reguladas por sinal extracelular são um tipo importante de quinases que desempenham papéis cruciais na transdução de sinais e regulação de vários processos celulares.

MAP Quinase Quinase 4, ou MAP3K4, é um tipo de enzima que pertence à família das quinases. Ela desempenha um papel importante na ativação de cascatas de sinalização intracelular envolvidas em diversos processos celulares, como a resposta ao estresse e a proliferação celular.

Mais especificamente, MAP3K4 é uma quinase que ativa a MAP Quinase Cinase 7 (MAP2K7) por fosforilação, o que por sua vez ativa a MAP Quinase Erk1/2 (MAPK1/3). A via de sinalização Erk1/2 está envolvida em diversos processos celulares, como a proliferação, diferenciação e sobrevivência celular.

Mutações em genes que codificam proteínas dessa cascata de sinalização têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer e doenças neurológicas. No entanto, é importante notar que a função exata de MAP3K4 em diferentes contextos celulares ainda está sendo estudada e pode variar dependendo do tipo de célula e da situação específica.

C57BL/6J, ou simplesmente C57BL, é uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A designação "endogâmico" refere-se ao fato de que esta linhagem foi gerada por cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um genoma altamente uniforme e consistente. Isso é útil em pesquisas experimentais, pois minimiza a variabilidade genética entre indivíduos da mesma linhagem.

A linhagem C57BL é uma das mais amplamente utilizadas em pesquisas biomédicas, incluindo estudos de genética, imunologia, neurobiologia e oncologia, entre outros. Alguns dos principais organismos responsáveis pela manutenção e distribuição desta linhagem incluem o The Jackson Laboratory (EUA) e o Medical Research Council Harwell (Reino Unido).

Movimento celular é um termo usado em biologia para descrever o movimento ativo de células, que pode ocorrer em diferentes contextos e por meios variados. Em geral, refere-se à capacidade das células de se deslocarem de um local para outro, processo essencial para diversas funções biológicas, como a embriogênese, a resposta imune, a cicatrização de feridas e o desenvolvimento de tumores.

Existem vários mecanismos responsáveis pelo movimento celular, incluindo:

1. Extensão de pseudópodos: As células podem estender projeções citoplasmáticas chamadas pseudópodos, que lhes permitem se mover em direção a um estímulo específico ou para explorar o ambiente circundante.
2. Contração do citoesqueleto: O citoesqueleto é uma rede de filamentos proteicos presente no citoplasma celular, que pode se contrair e relaxar, gerando forças mecânicas capazes de deslocar a célula.
3. Fluxo de actina: A actina é um tipo de proteína do citoesqueleto que pode se polimerizar e despolimerizar rapidamente, formando estruturas dinâmicas que impulsionam o movimento celular.
4. Movimento amebóide: Algumas células, como as amebas, podem mudar de forma dramaticamente e se mover por fluxos cíclicos de citoplasma em direção a pseudópodos em expansão.
5. Migração dirigida: Em alguns casos, o movimento celular pode ser orientado por sinais químicos ou físicos presentes no ambiente, como gradientes de concentração de moléculas químicas ou a presença de matriz extracelular rica em fibrilas colágenas.

Em resumo, o movimento celular é um processo complexo e altamente regulado que envolve uma variedade de mecanismos e interações entre proteínas e outras moléculas no citoplasma e no ambiente extracelular.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

CDC2 e CDC28 são designações para a mesma classe de quinases essenciais para o ciclo celular em leveduras e mamíferos, respectivamente. Estas quinases desempenham um papel fundamental na regulação da transição entre as fases G2 e M do ciclo celular, processo conhecido como ponta de controle restrita (RCP).

A activação da CDC2/CDC28 depende de vários eventos, incluindo a desfosforilação e a ligação de citosina-dependentes elementos de resposta (CDERs) à fase M do ciclo celular. A actividade destas quinases regula uma variedade de processos celulares, como a replicação do ADN, a separação dos centrómeros e a divisão celular.

A disfunção das CDC2/CDC28 quinases tem sido associada a diversas condições patológicas, incluindo o câncer e as anormalidades no desenvolvimento embrionário. Portanto, uma melhor compreensão dos mecanismos regulatórios que controlam a actividade destas quinases pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

A regulação da expressão gênica no desenvolvimento refere-se ao processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes em diferentes estágios do desenvolvimento de um organismo. Isso é fundamental para garantir que os genes sejam expressos na hora certa, no local certo e em níveis adequados, o que é crucial para a diferenciação celular, morfogênese e outros processos do desenvolvimento.

A regulação da expressão gênica pode ser alcançada por meios epigenéticos, como modificações das histonas e metilação do DNA, bem como por meio de fatores de transcrição e outras proteínas reguladoras que se ligam a sequências específicas de DNA perto dos genes. Além disso, a regulação da expressão gênica pode ser influenciada por sinais químicos e físicos do ambiente celular, como hormônios, citocinas e fatores de crescimento.

A perturbação na regulação da expressão gênica pode levar a uma variedade de desordens do desenvolvimento, incluindo defeitos congênitos, doenças genéticas e neoplasias. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam a regulação da expressão gênica no desenvolvimento é fundamental para a pesquisa biomédica e a medicina moderna.

Proteína Fosfatase 1 (PP1) é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo grupos fosfato adicionados por proteínas cinases. A fosfatase 1 desempenha um papel fundamental no controle da atividade de muitas proteínas e processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, transcrição genética, tradução de proteínas, metabolismo de carboidratos e glicogénio, e plasticidade sináptica no sistema nervoso.

A fosfatase 1 é uma enzima altamente conservada em diferentes espécies, desde leveduras a mamíferos. É uma proteína de grande tamanho, composta por um domínio catalítico e vários domínios regulatórios que controlam sua atividade e especificidade para diferentes substratos.

A regulação da fosfatase 1 é complexa e envolve a interação com diversos inibidores e reguladores, como a proteína inibidora da fosfatase-1 (Inhibitor-1) e a proteína associada à fosfatase-2A (PPP2R5E), que determinam sua localização celular e atividade em diferentes processos.

Devido à sua importância na regulação de diversos processos celulares, a desregulação da atividade da fosfatase 1 tem sido associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Proteína Quinase C-delta (PKC-δ) é um tipo específico de enzima da família das proteínas quinases C. Ela desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a transmissão de sinais, o crescimento e proliferação celular, a diferenciação celular e a apoptose (morte celular programada).

A PKC-δ é ativada por diacilglicerol (DAG) e calcios ionizados (Ca2+), que se ligam à sua região regulatória, induzindo uma mudança conformacional que permite a ligação de ATP e substratos na região catalítica da enzima. Essa ativação resulta em fosforilação de proteínas alvo, o que pode desencadear diversas respostas celulares.

A PKC-δ é expressa em diversos tecidos e é frequentemente encontrada em altos níveis em células do sistema imune, como linfócitos T e monócitos. Além disso, a PKC-δ tem sido associada a diversas patologias, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas.

A Proteína Quinase C-alfa (PKC-α) é um tipo específico de enzima pertencente à classe das proteínas cinases, que desempenham um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares. A PKC-α é ativada por diacilgliceróis e cálcio, sendo essencial para a transdução de sinais intracelulares em resposta a estímulos externos.

Ela participa em diversas vias de sinalização celular, incluindo diferenciação celular, proliferação, apoptose (morte celular programada), e metabolismo. Alterações na atividade da PKC-α têm sido associadas a várias doenças, como câncer, diabetes, e doenças cardiovasculares. Portanto, a PKC-α é um alvo terapêutico importante para o desenvolvimento de novos fármacos e estratégias de tratamento para essas condições.

Em terminologia médica, a "regulação enzimática da expressão gênica" refere-se ao processo pelo qual as células controlam a produção de proteínas a partir dos genes, especialmente em relação às enzimas. A expressão gênica é o processo no qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. A regulação enzymológica desse processo permite que as células respondam a estímulos internos ou externos, ajustando assim os níveis de produção de proteínas de acordo com suas necessidades. Isso é crucial para a manutenção da homeostase celular e do desenvolvimento adequado dos organismos. A regulação enzimática pode ocorrer em vários níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, transporte de RNA para o citoplasma e tradução do RNA em proteínas. Além disso, as células também podem regular a estabilidade e atividade das proteínas produzidas, por exemplo, através da modificação pós-traducional ou degradação enzimática.

A 'cólera' é uma infecção diarreica aguda causada pela bactéria Vibrio cholerae, geralmente transmitida por meio de alimentos ou água contaminados. A doença se manifesta com diarréia abundante, vômitos, desidratação e, em casos graves, choque e insuficiência orgânica, podendo ser fatal se não for tratada adequadamente. O controle da cólera inclui a melhoria das condições sanitárias, o tratamento oportuno dos casos e a vacinação em situações de risco elevado.

'Vibrio cholerae' é uma bactéria gram-negativa que pode ser encontrada no ambiente aquático e em crustáceos marinhos. Há mais de 200 séries de 'Vibrio cholerae', mas apenas duas séries, a O1 e a O139, estão associadas à doença clínica conhecida como cólera.

A 'Vibrio cholerae' O1 é a bactéria responsável pela maioria dos casos de cólera em todo o mundo. Essa bactéria produz uma toxina que causa diarreia aquosa profusa, desidratação severa e outros sintomas graves associados à doença. A infecção geralmente ocorre através da ingestão de alimentos ou água contaminados com a bactéria.

A cólera é uma doença grave, mas pode ser tratada e prevenida com medidas adequadas de higiene e saneamento, vacinação e tratamento oportuno dos casos suspeitos.

Diacylglycerol kinase (DGK) é uma enzima que fosforila o diacilglicerol (DAG), um lipídio secundário, para formar o fosfatidato (PA). A reação catalisada por DGK é a seguinte:

DAG + ATP -> PA + ADP

Existem dez isoformas conhecidas de DGK em humanos, classificadas em cinco grupos com base na sua sequência aminoácido e domínios estruturais. Essas isoformas diferentes podem ser específicas para diferentes tipos de células e podem desempenhar papéis distintos na regulação de vários processos celulares, como a proliferação celular, diferenciação e apoptose.

A atividade da DGK é regulada por uma variedade de sinais intracelulares, incluindo Ca2+, fosfo lipídios, proteínas G e segundos mensageiros. A formação de PA por DGK também pode atuar como um segundo mensageiro em si, desempenhando um papel importante na regulação da atividade de várias proteínas envolvidas em sinalização celular.

Em resumo, a diacilglicerol quinase é uma enzima que catalisa a fosforilação do diacilglicerol para formar o fosfatidato, um lipídio secundário com várias funções importantes na regulação de processos celulares.

As Proteínas Quinases Ativadas por AMP (AMPK em inglês) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo celular. Elas são ativadas em resposta a níveis elevados de AMP (adenosina monofosfato) no interior da célula, o que geralmente indica que as reservas de energia da célula estão baixas.

Quando ativada, a AMPK desencadeia uma série de respostas metabólicas para restaurar o equilíbrio energético da célula. Isto inclui a inibição de processos que consomem energia, tais como a síntese de proteínas e a gordura, e a estimulação de processos que geram energia, tais como a oxidação de glicose e gorduras.

A AMPK também desempenha um papel importante na regulação da homeostase energética em todo o organismo, e está envolvida em uma variedade de processos fisiológicos, incluindo a regulação do apetite, o controle da glicémia e a resposta ao estresse celular.

Em resumo, as Proteínas Quinases Ativadas por AMP são um importante sensor e regulador do metabolismo energético celular, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase energética em todo o organismo.

'Vibrio cholerae' é uma bactéria gram-negativa, em forma de bastonete, que é o agente etiológico da cólera, uma doença diarreica aguda e grave. Essas bactérias são geralmente encontradas em ambientes aquáticos costeiros e podem ser transmitidas aos humanos através de alimentos ou água contaminados. Existem muitos serotipos de 'Vibrio cholerae', mas apenas alguns deles, particularmente os serogrupos O1 e O139, são associados à cólera epidêmica e endémica. A infecção por 'Vibrio cholerae' geralmente ocorre quando as pessoas ingerem alimentos ou água contaminados com fezes de pessoas infectadas. Isso pode resultar em diarreia aquosa severa, vômitos e desidratação grave, que podem ser fatais se não forem tratados adequadamente. O tratamento geralmente consiste em reidratação oral ou intravenosa e antibióticos, se a infecção for grave ou o paciente estiver em risco de complicações. A prevenção inclui melhores práticas de saneamento básico, como o tratamento adequado da água e dos esgotos, a higiene das mãos e a educação do público sobre os riscos e a prevenção da cólera.

Monoéster fosfórico hidrolases são um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise de monoésteres fosfóricos, resultando na formação de ácido fosfórico e um álcool. Essas enzimas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, incluindo a glicosegênese (conversão de glicogênio em glicose) e a lipólise (quebra de triglicérides em glicerol e ácidos graxos). A mais conhecida monoéster fosfórico hidrolase é a enzima fosfatase alcalina, que está presente em diversos tecidos e participa de várias reações bioquímicas.

A estaurosporina é um alcaloide altamente fluorescente, originário de bactérias do solo. É conhecida por sua atividade como inibidora potente e reversível da proteína quinase dependente de ATP, incluindo a proteína quinase C. Além disso, tem sido amplamente utilizada em pesquisas biológicas como uma ferramenta para investigar os processos celulares que envolvem a ativação de proteínas quinases. No entanto, devido à sua alta toxicidade e falta de especificidade em relação a determinadas proteínas quinases, a estaurosporina não é utilizada clinicamente como um fármaco.

Pseudo-hipoaldosteronismo é um distúrbio endócrino caracterizado por baixos níveis de potássio sérico e alta excreção urinária de sódio, apesar da baixa atividade do hormônio aldosterona ou resistência a seus efeitos. Existem duas formas principais: pseudo-hipoaldosteronismo tipo I (ou deficiência de receptor mineralocorticoide) e pseudo-hipoaldosteronismo tipo II (ou síndrome de Gordon).

No pseudo-hipoaldosteronismo tipo I, ocorre uma falha na habilidade dos rins em responder à aldosterona, resultando em baixos níveis de potássio e sódio no sangue e altos níveis de potássio na urina. Essa forma pode ser hereditária (denominada pseudo-hipoaldosteronismo tipo I congênito) ou adquirida (pseudo-hipoaldosteronismo tipo I adquirido). A forma congênita geralmente é diagnosticada em bebês e crianças pequenas e pode ser causada por mutações em genes que codificam proteínas envolvidas no transporte de sódio e potássio nos túbulos renais. A forma adquirida geralmente ocorre em indivíduos com doenças renais crônicas ou intoxicação por substâncias que inibem a ação da aldosterona.

No pseudo-hipoaldosteronismo tipo II, também conhecido como síndrome de Gordon, há uma sensibilidade aumentada à aldosterona, resultando em níveis elevados de sódio e baixos níveis de potássio no sangue. Essa forma geralmente é adquirida e pode ser causada por várias condições, como doenças renais, uso de medicamentos ou alterações genéticas.

O tratamento para o pseudo-hipoaldosteronismo depende da causa subjacente. Em geral, o objetivo é corrigir os níveis anormais de sódio e potássio no sangue e prevenir complicações associadas, como insuficiência cardíaca ou renal. Isso pode ser alcançado com a modificação da dieta, uso de suplementos ou medicamentos que afetam o equilíbrio de sódio e potássio no corpo.

Focal Adhesion Kinase 1, ou FAK1, é uma tirosina quinase que desempenha um papel crucial na regulação da sinalização celular e na organização da estrutura celular. Ela é frequentemente ativada em resposta à adesão celular a matriz extracelular e está envolvida em processos como proliferação, sobrevivência, migração e diferenciação celular.

A quinase de adesão focal 1 é uma proteína citoplasmática que se associa a complexos de adesão focal (FA), estruturas formadas na membrana plasmática em resposta à ligação de integrinas com a matriz extracelular. A ativação da FAK1 ocorre através da autofosforilação e/ou por meio da fosforilação catalisada por outras tirosina quinases, levando à recrutamento e ativação de proteínas adaptadoras e outras quinasas que desencadeiam cascatas de sinalização intracelular.

A ativação da FAK1 está frequentemente associada a doenças como câncer, fibrose e doenças cardiovasculares, tornando-a um alvo terapêutico potencial para essas condições.

A Quinase de Cadeia Leve de Miosina (MLCK, do inglês Myosin Light Chain Kinase) é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular. Ela catalisa a fosforilação da cadeia leve de miosina, uma proteína contrátil dos sarcômeros do músculo esquelético e liso, adicionando um grupo fosfato ao resíduo de serina da cadeia leve. Esse processo altera a estrutura da miosina, permitindo que se ligue à actina e inicie a contração muscular. A ativação da MLCK é controlada por diversos sinais intracelulares e extracelulares, incluindo o cálcio e a proteína calmodulina, o que permite uma regulação precisa do processo de contraction muscular.

Mitose é um processo fundamental em biologia que ocorre durante a divisão celular, onde a célula-mãe se divide em duas células-filhas geneticamente idênticas. Isso é essencial para o crescimento, desenvolvimento e manutenção dos tecidos em organismos vivos.

Durante a mitose, o núcleo da célula-mãe se desfaz e os cromossomos duplos (compostos por DNA e proteínas) condensam e alinham no centro da célula. Em seguida, um mecanismo complexo de fibras microtubulares separa as cópias dos cromossomos para cada lado do centro da célula. Finalmente, a membrana nuclear se reconstitui em torno de cada conjunto de cromossomos, resultando em duas células-filhas com o mesmo número e arranjo de genes que a célula-mãe original.

A mitose é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo uma série de eventos moleculares complexos. Ela desempenha um papel crucial em diversos processos biológicos, como o crescimento e desenvolvimento dos tecidos, a reparação de feridas e a manutenção do equilíbrio celular. No entanto, quando os mecanismos regulatórios da mitose falham ou são desregulados, isso pode levar ao câncer e outras doenças.

Janus quinase 2, frequentemente abreviada como JAK2, é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no processo de transdução de sinais celulares. A proteína JAK2 é codificada pelo gene JAK2 no genoma humano. Ela se associa a receptores de citocinas na membrana celular e ajuda a transmitir sinais químicos da superfície celular para o núcleo da célula, onde eles podem desencadear alterações no padrão de expressão gênica.

A mutação JAK2 V617F é uma das mutações mais comuns encontradas em pacientes com mielofibrose, uma doença rara dos tecidos hematopoéticos que afeta a medula óssea e causa anormalidades na produção de células sanguíneas. Essa mutação ativa a enzima JAK2 em um estado contínuo, o que leva ao crescimento excessivo e proliferação anormal das células hematopoéticas.

Em resumo, Janus quinase 2 é uma enzima importante na transdução de sinais celulares e sua mutação pode desempenhar um papel no desenvolvimento de certas doenças hematológicas.

Proteínas-tirosina quinases de adesão focal (PTKAFs) são um grupo de enzimas tirosina quinases que desempenham um papel crucial na regulação da sinalização celular e processos citoskéletais em resposta à ativação do receptor e à adesão celular. Eles estão localizados na membrana celular e se associam a proteínas de adesão focal, como integrinas, que ligam a célula ao seu ambiente extracelular.

A activação das PTKAFs desencadeia uma cascata de eventos que levam à regulação da organização do citoesqueleto de actina e microtúbulos, bem como à ativação de vias de sinalização intracelular que controlam a proliferação celular, diferenciação e sobrevivência. A disregulação das PTKAFs tem sido implicada em várias doenças, incluindo cancro, diabetes e doenças cardiovasculares.

Existem três membros principais da família de PTKAFs: focal adhesion kinase (FAK), proline-rich tyrosine kinase 2 (PYK2) e breast tumor kinase (BRK). Cada um destes membros desempenha funções específicas na regulação da sinalização celular, mas também podem exercer funções redundantes em alguns contextos.

'A proliferação de células' é um termo médico que se refere ao rápido e aumentado crescimento e reprodução de células em tecidos vivos. Essa proliferação pode ocorrer naturalmente em processos como a cicatrização de feridas, embriogênese (desenvolvimento embrionário) e crescimento normal do tecido. No entanto, também pode ser um sinal de doenças ou condições anormais, como câncer, hiperplasia benigna (crecimento exagerado de tecido normal), resposta inflamatória excessiva ou outras doenças. Nesses casos, as células se dividem e multiplicam descontroladamente, podendo invadir e danificar tecidos saudáveis próximos, bem como disseminar-se para outras partes do corpo.

Em medicina e farmacologia, a relação dose-resposta a droga refere-se à magnitude da resposta biológica de um organismo a diferentes níveis ou doses de exposição a uma determinada substância farmacológica ou droga. Essencialmente, quanto maior a dose da droga, maior geralmente é o efeito observado na resposta do organismo.

Esta relação é frequentemente representada por um gráfico que mostra como as diferentes doses de uma droga correspondem a diferentes níveis de resposta. A forma exata desse gráfico pode variar dependendo da droga e do sistema biológico em questão, mas geralmente apresenta uma tendência crescente à medida que a dose aumenta.

A relação dose-resposta é importante na prática clínica porque ajuda os profissionais de saúde a determinar a dose ideal de uma droga para um paciente específico, levando em consideração fatores como o peso do paciente, idade, função renal e hepática, e outras condições médicas. Além disso, essa relação é fundamental no processo de desenvolvimento e aprovação de novas drogas, uma vez que as autoridades reguladoras, como a FDA, exigem evidências sólidas demonstrando a segurança e eficácia da droga em diferentes doses.

Em resumo, a relação dose-resposta a droga é uma noção central na farmacologia que descreve como as diferentes doses de uma droga afetam a resposta biológica de um organismo, fornecendo informações valiosas para a prática clínica e o desenvolvimento de novas drogas.

A proteína quinase S6 ribossomal 90 kDa, também conhecida como p90RSK ou RSK90, é uma serina/treonina proteína cinase que desempenha um papel importante na regulação da síntese de proteínas e no crescimento celular. Ela é ativada por meio de sinalizações intracelulares, incluindo a via de sinalização MAPK (proteína quinase activada por mitógenos), que é ativada em resposta a diversos estímulos celulares, como fatores de crescimento e hormônios.

A p90RSK está envolvida em uma variedade de processos celulares, incluindo o controle do ciclo celular, a transcrição gênica, a tradução proteica e a sobrevivência celular. Ela fosforila e ativa diversas proteínas alvo, incluindo a subunidade S6 do ribossomo, que é um regulador importante da síntese de proteínas. A ativação da p90RSK também está associada ao câncer, pois ela promove o crescimento e a sobrevivência das células cancerosas.

Em resumo, as proteínas quinases S6 ribossomais 90-kDa são enzimas que desempenham um papel importante na regulação da síntese de proteínas e no crescimento celular, e estão envolvidas em diversos processos celulares. A ativação dessa proteína está associada ao câncer e pode ser um alvo terapêutico potencial para o tratamento de doenças relacionadas ao crescimento celular desregulado.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

O RNA interferente pequeno (ou small interfering RNA, em inglês, siRNA) refere-se a um tipo específico de molécula de RNA de fita dupla e curta que desempenha um papel fundamental no mecanismo de silenciamento do gene conhecido como interferência de RNA (RNAi). Essas moléculas de siRNA são geralmente geradas a partir de uma via enzimática que processa o RNA de fita dupla longo (dsRNA) inicialmente, o que resulta no corte desse dsRNA em fragmentos curtos de aproximadamente 20-25 nucleotídeos. Posteriormente, esses fragmentos são incorporados em um complexo enzimático chamado de complexo RISC (RNA-induced silencing complex), que é o responsável por identificar e destruir as moléculas de RNA mensageiro (mRNA) complementares a esses fragmentos, levando assim ao silenciamento do gene correspondente. Além disso, os siRNAs também podem induzir a modificação epigenética das regiões promotoras dos genes alvo, levando à sua inativação permanente. Devido à sua capacidade de regular especificamente a expressão gênica, os siRNAs têm sido amplamente estudados e utilizados como ferramentas experimentais em diversas áreas da biologia celular e molecular, bem como em potenciais terapias para doenças humanas relacionadas à expressão anormal de genes.

Proteína Quinase C-épsilon (PKCε) é um tipo específico de enzima pertencente à família das proteínas quinases C. Ela desempenha um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo a transmissão de sinais, o crescimento e proliferação celular, a diferenciação e a apoptose (morte celular programada).

A PKCε é ativada por diacilgliceróis (DAGs) e outros lípidos, que se ligam à sua região regulatória, induzindo um cambaleara estrutural que permite a exposição do seu sítio ativo. Essa ativação leva à fosforilação de diversos substratos proteicos, o que acaba por modular suas funções e propriedades.

Em determinadas situações patológicas, como no câncer e na doença cardiovascular, a PKCε pode sofrer alterações em sua expressão ou atividade, contribuindo para o desenvolvimento e progressão dessas condições. Por isso, a PKCε tem sido alvo de estudos como possível diana terapêutica nessas doenças.

"Proteínas de Saccharomyces cerevisiae" se referem a proteínas extraídas da levedura de cerveja comum, Saccharomyces cerevisiae, que é amplamente utilizada em processos industriais, alimentícios e de pesquisa científica. Essa levedura é um organismo modelo muito importante na biologia molecular e genética, sendo sua proteoma (conjunto completo de proteínas) bem estudado e caracterizado.

As proteínas de Saccharomyces cerevisiae desempenham diversas funções importantes no ciclo celular, metabolismo, resposta ao estresse, transporte de membrana, e outros processos biológicos essenciais. Estudar essas proteínas pode ajudar na compreensão dos fundamentos da biologia celular e em potenciais aplicações em bioengenharia, biotecnologia e medicina.

Alguns exemplos de proteínas de Saccharomyces cerevisiae incluem:

1. Proteínas de choque térmico (HSPs) - Ajudam na resposta às mudanças de temperatura e outros estressores ambientais.
2. Enzimas metabólicas - Catalisam reações químicas envolvidas no metabolismo energético, como a glicose e a oxidação do álcool.
3. Proteínas de transporte membranares - Participam do transporte ativo e passivo de moléculas através das membranas celulares.
4. Fatores de transcrição - Regulam a expressão gênica ao se ligarem a sequências específicas de DNA.
5. Proteínas estruturais - Fornecem suporte e estabilidade à célula, bem como participam da divisão celular.

Em resumo, as proteínas de Saccharomyces cerevisiae são um vasto conjunto de moléculas com diferentes funções que desempenham papéis cruciais no funcionamento e sobrevivência das células de levedura.

MAP3K1, ou Mitogen-Activated Protein Kinase Kinase Kinase 1, é uma enzima que pertence a família das quinases e desempenha um papel importante na regulação de diversas vias de sinalização celular. Ela atua como uma quinase que fosforila e ativa outras quinasas, incluindo as MAP2Ks (MAP Kinase Kinases), que por sua vez ativam as MAPKs (MAP Kinases).

A activação da via de sinalização MAPK pode levar a uma variedade de respostas celulares, como o crescimento e proliferação celular, diferenciação, apoptose e inflamação. A MAP3K1 é particularmente importante na regulação da via JNK (c-Jun N-terminal Kinase) e p38 MAPK, que estão envolvidas em respostas à estresse celular e inflamação.

Mutações em genes que codificam para a proteína MAP3K1 têm sido associadas a vários tipos de câncer, incluindo o câncer de mama e o câncer colorrectal. Além disso, estudos sugerem que a MAP3K1 pode desempenhar um papel na regulação da resposta imune e no desenvolvimento embrionário.

A proteína quinase tipo 2 dependente de cálcio-calmodulina, frequentemente abreviada como CaMKII (do inglês: calcium/calmodulin-dependent protein kinase II), é uma importante enzima presente em células de diversos organismos, incluindo humanos. Ela pertence à classe das proteínas quinases, que são enzimas capazes de adicionar grupos fosfato a outras proteínas, modificando sua atividade e função.

A CaMKII é particularmente interessante por ser ativada em resposta ao cálcio intracelular, um importante mensageiro secundário envolvido em diversos processos celulares. A ligação de íons cálcio a uma proteína chamada calmodulina induz uma mudança conformacional nesta última, permitindo que ela atue como um regulador alostérico da CaMKII. Quando ativada, a CaMKII fosforila outras proteínas, desempenhando papéis cruciais em diversos processos celulares, tais como:

1. Plasticidade sináptica: A CaMKII desempenha um papel fundamental na regulação da força e da eficiência das sinapses, as conexões entre neurônios. Ela participa de mecanismos que permitem a adaptação e o fortalecimento ou enfraquecimento dos sinais elétricos transmitidos entre essas células.
2. Memória e aprendizagem: Experimentos em modelos animais demonstraram que a CaMKII desempenha um papel crucial no processo de formação de memórias e na aprendizagem. Mutações nessa enzima podem levar a deficiências cognitivas e disfunções na memória em humanos.
3. Controle do ciclo celular: A CaMKII também participa no controle do ciclo celular, regulando a progressão das células através de suas fases e garantindo que as células se dividam corretamente. Desregulações nessa enzima podem levar ao desenvolvimento de câncer e outras doenças.
4. Regulação da expressão gênica: A CaMKII pode fosforilar fatores de transcrição, proteínas que controlam a expressão de genes específicos. Isso permite que a CaMKII desempenhe um papel importante na resposta celular a estímulos e no controle da expressão gênica em diferentes condições.
5. Resposta ao estresse: A CaMKII também participa na resposta celular ao estresse, auxiliando as células a se adaptarem a condições adversas e a sobreviverem a situações desafiadoras.

Em resumo, a CaMKII é uma enzima multifuncional que desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, incluindo o ciclo celular, a expressão gênica e a resposta ao estresse. Suas atividades reguladas por cálcio são essenciais para a manutenção da homeostase celular e sua desregulação pode contribuir para o desenvolvimento de diversas doenças, como câncer e distúrbios neurológicos.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

A Proteína Quinase C beta (PKCβ) é um tipo de enzima da família das proteínas quinases, que desempenham um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o crescimento, diferenciação e apoptose (morte celular programada).

A PKCβ é especificamente ativada por diacilgliceróis (DAGs) e calcios intracelulares. Ela participa em diversas vias de sinalização celular, incluindo a via de sinalização do fator de crescimento epidermal (EGFR), a via de sinalização do receptor tirosina quinase e a via de sinalização do receptor acoplado à proteína G.

A ativação da PKCβ pode levar a uma série de respostas celulares, como a regulação da expressão gênica, a modulação da atividade de outras proteínas e a alteração da permeabilidade da membrana celular. Devido à sua importância em diversos processos celulares, a PKCβ tem sido alvo de estudos como uma possível diana terapêutica para o tratamento de várias doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

O acetato de tetradecanoilforbol, também conhecido como PMA (Phorbol 12-myristate 13-acetate), é um composto químico sintético que atua como um agonista do receptor de proteínas G acopladas (GPCR) chamado receptor de diacilgliceróis (DAG). Ele é frequentemente usado em pesquisas biológicas e médicas para ativar diversos processos celulares relacionados às vias de sinalização de proteínas kinase C (PKC).

A PKC desempenha um papel importante no controle de vários processos celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular, a regulação do ciclo celular, o metabolismo e a apoptose. O acetato de tetradecanoilforbol é capaz de induzir a ativação da PKC, levando à estimulação desses processos.

Embora o acetato de tetradecanoilforbol seja frequentemente usado em pesquisas laboratoriais, ele também tem sido associado ao desenvolvimento de câncer quando utilizado em altas concentrações e por longos períodos de tempo. Isso ocorre porque a ativação contínua da PKC pode desregular os processos celulares, levando ao crescimento incontrolado das células e, consequentemente, ao desenvolvimento do câncer.

MAP Kinase Kinase 2, ou MAP2K2, é uma enzima que pertence à família de proteínas chamadas quinasas. Ela desempenha um papel importante na regulação da resposta celular a estímulos externos e sinais intracelulares.

MAP2K2 atua como uma quinase que fosforila e ativa outra enzima chamada MAP Kinase (MAPK), especificamente as isoformas ERK1 e ERK2, que são componentes importantes do caminho de sinalização MAPK/ERK. O caminho de sinalização MAPK/ERK é ativado em resposta a diversos estímulos, como fatores de crescimento e citocinas, e desempenha um papel fundamental na regulação da proliferação celular, diferenciação, sobrevivência e apoptose.

A ativação de MAP2K2 ocorre através da fosforilação por upstream kinases, como as MAP Kinase Kinase Kinases (MAP3Ks), em resposta a estímulos específicos. A ativação de MAP2K2 resulta em sua capacidade de fosforilar e ativar os seus substratos, incluindo as MAP Kinases ERK1 e ERK2.

Diversas doenças, como cânceres e distúrbios inflamatórios, têm sido associadas a alterações na regulação do caminho de sinalização MAPK/ERK, incluindo mutações em genes que codificam as enzimas envolvidas no caminho. Portanto, o entendimento da função e regulação de MAP2K2 é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas para essas doenças.

La quinasa 2 dependiente de ciclina (CDK2) é una enzima que desempenha un papel fundamental no ciclo celular, que é o processo pelóu que as células crecen e se dividen. A CDK2 está activada por ligación con certas ciclinas, proteínas reguladoras que acumulan e decaen ao longo do ciclo celular.

A CDK2 activada participa no proceso de replicación do ADN e también desempenha un papel na divisão celular ou mitose. Regula a transición da fase G1 da célula ao período de síntese (S), durante o que se produce a replicación do ADN. Tamén é importante para a progressión da fase G2 e a entrada na mitose.

Un desregulamento da CDK2 pode contribuír ao cáncer e outras enfermidades, polo que é un alvo potencial para o desenvolvemento de terapias.

A calcineurina é uma proteína fisiologicamente importante encontrada em células de mamíferos, incluindo humanos. Ela atua como um fator de transcrição e desempenha um papel crucial no sistema imunológico. A calcineurina regula a atividade de certas proteínas envolvidas na resposta imune, especialmente aquelas relacionadas à ativação dos linfócitos T.

A calcineurina é um fosfatase, o que significa que ela remove grupos fosfato de outras proteínas. Quando os linfócitos T são ativados, os níveis intracelulares de cálcio aumentam e a calcineurina é ativada pela interação com uma proteína chamada calmodulina. A calcineurina ativa então desfosforila uma proteína chamada NFAT (nuclear factor of activated T cells), permitindo que ela se mova para o núcleo celular e atue como um fator de transcrição, regulando a expressão gênica.

No contexto médico, a calcineurina é frequentemente mencionada em relação à imunossupressão terapêutica. Inibidores da calcineurina, como ciclosporina A e tacrolimus, são usados para suprimir o sistema imune em pacientes que receberam transplantes de órgãos, a fim de prevenir o rejeição do órgão. Esses medicamentos inibem a atividade da calcineurina, impedindo a ativação dos linfócitos T e, assim, reduzindo a resposta imune excessiva. No entanto, esses inibidores também podem ter efeitos adversos significativos, especialmente em longo prazo, o que limita seu uso clínico.

Proteínas Quinases Dependentes de GMP Cíclico (cGMP-dependent protein kinases ou PKG) são um tipo de enzima intracelular que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares. Elas pertencem à família das proteínas quinases, as quais catalisam a transferência de grupos fosfato de moléculas de ATP para determinados sítios de aminoácidos específicos em proteínas alvo, geralmente nas serinas e treoninas. Neste caso, a ativação das PKG é dependente do segundo mensageiro intracelular cGMP (guanosina monofosfato cíclico).

A cascata de sinalização envolvendo o cGMP e as PKG está frequentemente associada à resposta celular a diversos estímulos, incluindo hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores. A ativação das PKG pode desencadear uma variedade de efeitos funcionais, tais como relaxamento muscular liso, modulação da permeabilidade vascular, controle do metabolismo celular, diferenciação e proliferação celular, além de proteção contra danos oxidativos e isquemia-reperfusão.

Em resumo, as Proteínas Quinases Dependentes de GMP Cíclico são enzimas que desempenham um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, sendo ativadas por meio da ligação e hidrólise do segundo mensageiro cGMP.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Fibroblastos são células presentes no tecido conjuntivo, que é o tipo mais abundante de tecido em animais. Eles produzem e mantêm as fibras colágenas e a matriz extracelular, que fornece suporte estrutural aos órgãos e tecidos. Além disso, os fibroblastos desempenham um papel importante na cicatrização de feridas, produzindo substâncias químicas que desencadeiam a resposta inflamatória e estimulando o crescimento de novos vasos sanguíneos. Eles também podem atuar como células imunes, produzindo citocinas e outras moléculas envolvidas na resposta imune. Em condições saudáveis, os fibroblastos são células relativamente inativas, mas eles podem se tornar ativados em resposta a lesões ou doenças e desempenhar um papel importante no processo de cura e reparação tecidual. No entanto, uma ativação excessiva ou prolongada dos fibroblastos pode levar ao crescimento exagerado da matriz extracelular e à formação de tecido cicatricial anormal, o que pode comprometer a função do órgão afetado.

Sim, posso fornecer a você a definição médica de "citoplasma". O citoplasma é a parte interna de uma célula que está delimitada pela membrana plasmática e contém todos os organelos celulares, exceto o núcleo. É composto por um material gelatinoso chamado citosol, no qual estão suspensos os organelos celulares, tais como mitocôndrias, ribossomos, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexo de Golgi, entre outros. O citoplasma desempenha um papel fundamental na maioria dos processos metabólicos celulares, incluindo a produção de energia, síntese de proteínas e lipídios, catabolismo e anabolismo, transporte de substâncias e comunicação celular.

A Quinase 5 Dependente de Ciclina (CDK5) é uma enzima cinase que desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular e outras funções celulares, especialmente no sistema nervoso central. A atividade da CDK5 depende da associação com reguladoras específicas chamadas ciclinas, mais comumente a Ciclina D1 ou a Ciclina K.

A CDK5 desempenha um papel crucial no desenvolvimento e diferenciação dos neurônios, na manutenção da integridade do axônio, no tráfego vesicular e no processamento de proteínas. Além disso, a CDK5 também participa em respostas às lesões cerebrais e em doenças neurodegenerativas, como o mal de Alzheimer e a doença de Parkinson.

A ativação da CDK5 está relacionada com diversos processos patológicos, incluindo a neuroinflamação, a formação de agregados proteicos anormais e a morte celular programada (apoptose). Portanto, a CDK5 é um alvo potencial para o desenvolvimento de terapias para doenças neurológicas e neurodegenerativas.

Fosfoglicerato quinase é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose, mais especificamente na glicólise. Ela catalisa a conversão do 1,3-bisfosfoglicerato em 3-fosfo-D-gliceroaldeído e inorgânico fosfato através da transferência de um grupo fosfato da molécula de 1,3-bisfosfoglicerato para a molécula de ADP, formando ATP.

Esta reação é essencial para a produção de energia na forma de ATP durante a glicólise, um processo metabólico que ocorre em quase todas as células vivas e desempenha um papel fundamental no fornecimento de energia às células.

A fosfoglicerato quinase é altamente regulada e sua atividade pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, pH, temperatura e a presença de inibidores alostéricos ou activadores. Existem diferentes isoformas desta enzima em diferentes tecidos do corpo, o que permite uma regulação mais precisa da glicólise em resposta às necessidades energéticas das células.

Sprague-Dawley (SD) é um tipo comummente usado na pesquisa biomédica e outros estudos experimentais. É um rato albino originário dos Estados Unidos, desenvolvido por H.H. Sprague e R.H. Dawley no início do século XX.

Os ratos SD são conhecidos por sua resistência, fertilidade e longevidade relativamente longas, tornando-os uma escolha popular para diversos tipos de pesquisas. Eles têm um genoma bem caracterizado e são frequentemente usados em estudos que envolvem farmacologia, toxicologia, nutrição, fisiologia, oncologia e outras áreas da ciência biomédica.

Além disso, os ratos SD são frequentemente utilizados em pesquisas pré-clínicas devido à sua semelhança genética, anatômica e fisiológica com humanos, o que permite uma melhor compreensão dos possíveis efeitos adversos de novos medicamentos ou procedimentos médicos.

No entanto, é importante ressaltar que, apesar da popularidade dos ratos SD em pesquisas, os resultados obtidos com esses animais nem sempre podem ser extrapolados diretamente para humanos devido às diferenças específicas entre as espécies. Portanto, é crucial considerar essas limitações ao interpretar os dados e aplicá-los em contextos clínicos ou terapêuticos.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

A Fosfofructocinase (PFK) ou Fosforilase Quinase é uma enzima chave envolvida no metabolismo do glicogênio e glicose, que atua na regulação alostérica da glicólise. Ela catalisa a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de ATP para a frutose-6-fosfato, formando fructose-1,6-bisfosfato e ADP. Essa reação é a primeira etapa irreversível na glicólise e desempenha um papel fundamental no controle da taxa de consumo de glicose em células. A fosfofructocinase é ativada por moléculas alostéricas como o fructose-2,6-bisfosfato e inibida por citrato e ATP em altas concentrações. Além disso, a fosfofructocinase está sujeita a regulação hormonal, sendo ativada pela insulina e inibida pelo glucagon e adrenalina.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

Glutationa transferase (GST) é uma classe de enzimas que catalisa a transferência de grupos de moléculas de glutationa a outras moléculas, geralmente compostos tóxicos ou produtos metabólicos. Essa reação de detoxificação desintoxica os compostos nocivos e ajuda a manter o equilíbrio redox celular.

Existem vários tipos de GSTs presentes em diferentes tecidos corporais, cada um com diferentes especificidades para substratos. Elas desempenham papéis importantes na proteção contra o estresse oxidativo e a toxicidade química, incluindo a detoxificação de fármacos, produtos químicos industriais e metabólitos tóxicos produzidos pelo próprio organismo.

Alterações no nível ou atividade dessas enzimas podem estar associadas a várias condições de saúde, como doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da glutationa transferase é importante para entender os mecanismos de toxicidade e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar essas condições.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

Arginina quinase é uma enzima que catalisa a reação de transferência de fosfato do ATP (trifosfato de adenosina) para a arginina, um aminoácido essencial. Essa reação é importante no metabolismo de proteínas e na regulação de diversas vias bioquímicas, incluindo a síntese de poliaminas e a produção de óxido nítrico (NO), um potente vasodilatador e neurotransmissor.

A reação catalisada pela arginina quinase é a seguinte:

ATP + L-arginina → AMP + difosfo-L-arginina

Esta enzima desempenha um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversas funções celulares, especialmente em tecidos que apresentam alta demanda energética, como o músculo cardíaco e esquelético. Alterações na atividade da arginina quinase podem estar associadas a diversas condições patológicas, incluindo doenças cardiovasculares, neuronais e musculoesqueléticas.

Fosfatidilinositol 3-Quinase (PI3K) é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial em vários processos celulares, incluindo o metabolismo de energia, crescimento e divisão celular, e sobrevivência celular. PI3K fosforila uma molécula chamada fosfatidilinositol (4,5) bisfosfato (PIP2) para criar fosfatidilinositol (3,4,5) trisfosfato (PIP3). A produção de PIP3 ativa outras proteínas que desencadeiam uma cascata de sinais que podem levar ao crescimento e divisão celular ou à sobrevivência celular.

A ativação excessiva da PI3K tem sido associada a vários tipos de câncer, pois pode resultar em um crescimento e divisão celulares desregulados. Portanto, os inibidores da PI3K estão sendo estudados como possíveis tratamentos para o câncer.

Nucleoside-phosphate kinase (NPK) é uma enzima que catalisa a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de nucleoside trifosfato (como ATP) para uma molécula de nucleoside monofosfato, produzindo nucleoside difosfato e ADP. Existem diferentes isoformas de NPK presentes em diferentes tecidos e localizações celulares, cada uma com preferência por substratos específicos.

A reação catalisada pela NPK pode ser representada da seguinte forma:

Nucleoside monophosphate + ATP → Nucleoside diphosphate + ADP

Esta reação desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio entre diferentes formas de nucleotídeos e é essencial para a síntese de DNA e RNA, bem como para outras vias metabólicas que requerem nucleotídeos como substratos.

MAPK6, ou Mitogen-activated protein quinase quinase 6, é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da resposta celular a estímulos externos e às vias de sinalização intracelular. Ela pertence à família das cinases MAPK (Mitogen-activated protein kinases) e é ativada por meio de uma cascata de fosforilação em série, iniciada pela ligação de um ligante a um receptor na membrana celular.

A activação da MAPK6 desencadeia uma variedade de respostas celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a diferenciação celular, a apoptose e a resposta inflamatória. A disfunção ou mutação na MAPK6 tem sido associada a várias condições médicas, como o cancro e as doenças neurodegenerativas.

Em suma, a MAPK6 é uma enzima importante que ajuda às células a responder a estímulos externos e a regular diversas funções celulares. A sua actividade está cuidadosamente regulada e qualquer alteração pode ter consequências significativas para a saúde.

A proteína quinase S6 ribossomal 70-kDa, geralmente referida como p70S6K ou S6K1, é uma serina/treonina proteína kinase que desempenha um papel fundamental na regulação do crescimento e metabolismo celular. Ela é frequentemente ativada em resposta a sinais de crescimento, como o fator de crescimento insulínico (IGF-1) e o fator de crescimento similar à insulina (IGF-2).

A p70S6K é uma proteína que faz parte do complexo ribossomal no citoplasma celular. Ela é responsável pela fosforilação da subunidade S6 do ribossomo, o que leva à ativação da síntese de proteínas e ao crescimento celular. A ativação da p70S6K é mediada por sinais intracelulares, incluindo a via mTOR (mammalian target of rapamycin), que é ativada em resposta à nutrição e estresse celular.

A p70S6K desempenha um papel importante no desenvolvimento e na progressão do câncer, pois sua ativação contribui para o crescimento e a sobrevivência das células tumorais. Por isso, a p70S6K é considerada uma possível diana terapêutica para o tratamento de vários tipos de câncer.

Cyclic AMP (cAMP) é um importante mensageiro secundário no corpo humano. É uma molécula de nucleotídeo que se forma a partir do ATP (trifosfato de adenosina) e é usada para transmitir sinais em células. Quando ocorre algum estímulo, como a ligação de um hormônio a um receptor na membrana celular, uma enzima chamada adenilil ciclase é ativada e converte o ATP em cAMP.

A molécula de cAMP ativa várias proteínas efectoras, como as protein kinases, que desencadeiam uma cascata de reações que levam a uma resposta celular específica. Depois de realizar sua função, o cAMP é convertido de volta em AMP pela enzima fosfodiesterase, encerrando assim seu efeito como mensageiro secundário.

Em resumo, a definição médica de "Cyclic AMP" refere-se a um importante mensageiro intracelular que desempenha um papel fundamental na transdução de sinais em células vivas, especialmente no que diz respeito à regulação de processos fisiológicos como o metabolismo, a secreção hormonal e a excitabilidade celular.

A Caseina Quinase I (CK1) é uma enzima cinase que fosforila especificamente serinas e treoninas em proteínas alvo. Ela desempenha um papel importante em diversos processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, transcrição genética, apoptose (morte celular programada) e transporte intracelular.

A CK1 é uma proteína serina/treonina cinase conservada evolutionariamente que tem sete isoformas conhecidas em humanos, denominadas de CK1δ, CK1ε, CK1α, CK1β, CK1γ1, CK1γ2 e CK1γ3. Essas isoformas diferem em sua expressão tecidual, distribuição subcelular e funções regulatórias específicas.

A CK1 desempenha um papel crucial na regulação da estabilidade e atividade de diversos fatores de transcrição, bem como no controle do ciclo celular, através da fosforilação de proteínas-chave envolvidas nesses processos. Além disso, a CK1 também está envolvida na regulação da resposta às vias de sinalização intracelular, como as vias Wnt e Hedgehog, que desempenham um papel importante no desenvolvimento embrionário e na manutenção da homeostase tecidual em adultos.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, a CK1 é considerada uma enzima cinase de grande interesse para o estudo de doenças humanas, como câncer e doenças neurodegenerativas.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

As células Jurkat são uma linhagem contínua de células T pertenente aos linfócitos, um tipo importante de glóbulos brancos do sistema imunológico. Elas são originárias de um paciente com leucemia T humana e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como modelo para estudar a biologia das células T e do sistema imune, bem como para investigar a patogênese e o tratamento de doenças relacionadas ao sistema imunológico.

As células Jurkat exibem propriedades semelhantes às células T maduras, incluindo a expressão de receptores de células T na superfície celular e a capacidade de responder a estímulos antigênicos específicos. No entanto, elas também apresentam algumas diferenças importantes em relação às células T normais, como uma maior proliferação e sensibilidade a estimulação, o que as torna úteis para estudos experimentais.

Em resumo, as células Jurkat são uma linhagem de células T utilizadas em pesquisas científicas, derivadas de um paciente com leucemia T humana, e apresentam propriedades semelhantes às células T maduras, mas também diferenças importantes que as tornam úteis para estudos experimentais.

MAP quinase quinase 3 (MKK3) é uma enzima que pertence à família de proteínas chamadas serina/treonina quinases. Ela atua como um importante regulador da via de sinalização do fator nuclear kappa B (NF-kB), que desempenha um papel crucial na regulação da resposta imune e inflamatória, além de estar envolvida em outros processos celulares, como proliferação celular, diferenciação e apoptose.

A MKK3 é ativada por diversos estímulos, incluindo citocinas pró-inflamatórias, radiação ultravioleta, estresse oxidativo e oestrogenos. Quando ativada, a MKK3 fosforila e ativa a p38 mitogen-activated protein quinase (p38 MAPK), que por sua vez regula a expressão gênica de diversos genes relacionados à resposta imune e inflamatória.

Diversas doenças estão associadas à disfunção da via de sinalização da MKK3, incluindo doenças autoimunes, câncer e doenças neurodegenerativas. Portanto, a MKK3 é um alvo terapêutico potencial para o tratamento dessas condições.

A Proteína Quinase 8 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como MITPK8 ou MAP3K8, é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de transdução de sinais celulares. Ela pertence à família das quinasas e é ativada em resposta a estímulos mitogénicos, como fatores de crescimento e citocinas.

A activação da MITPK8 leva à cascata de fosforilação de outras proteínas kinases, resultando finalmente na activação de factores de transcripção que controlam a expressão gênica. Isto pode levar a uma variedade de respostas celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular, mobilização do calcios e respostas inflamatórias.

A desregulação da MITPK8 tem sido associada a várias condições médicas, como câncer, doenças autoimunes e doenças cardiovasculares. Portanto, o seu papel na regulação de processos celulares importantes torna-a um alvo potencial para o desenvolvimento de terapias dirigidas.

As regiões promotoras genéticas são trechos específicos do DNA que desempenham um papel crucial no controle da expressão gênica, ou seja, na ativação e desativação dos genes. Elas estão localizadas à frente (no sentido 5') do gene que regulam e contêm sequências reconhecidas por proteínas chamadas fatores de transcrição, os quais se ligam a essas regiões e recrutam enzimas responsáveis pela produção de moléculas de RNA mensageiro (mRNA).

Essas regiões promotoras geralmente apresentam uma alta taxa de GC (guanina-citosina) e possuem consenso de sequência para o sítio de ligação do fator de transcrição TFIID, que é um complexo multiproteico essencial na iniciação da transcrição em eucariotos. Além disso, as regiões promotoras podem conter elementos regulatórios adicionais, tais como sítios de ligação para outros fatores de transcrição ou proteínas que modulam a atividade da transcrição, permitindo assim um controle preciso e específico da expressão gênica em diferentes tecidos e condições celulares.

Aurora Quinase A, também conhecida como Aurora Kinase A ou AUKA, é uma enzima que desempenha um papel crucial no ciclo celular, especialmente durante a mitose e citocinese. Ela está envolvida em processos importantes como a regulação da formação do fuso mitótico, a segregação dos cromossomos e o início da citocinese.

Aurora Quinase A é frequentemente sobreexpressa em vários tipos de câncer, incluindo cancro do colo do útero, cancro do ovário, cancro da mama e cancro do pulmão. Essa sobreexpressão pode contribuir para a proliferação celular desregulada e, portanto, ao desenvolvimento e progressão do câncer. Como resultado, Aurora Quinase A é um alvo potencial para o desenvolvimento de terapias anticancerígenas.

Em resumo, Aurora Quinase A é uma enzima importante no ciclo celular que, quando sobreexpressa, pode desempenhar um papel na patogênese do câncer.

Focal Adhesion Kinase 2, ou FAK2 (também conhecida como PTK2B), é um membro da família das tirosina quinasas não recorrentes (NTKs). É expressa predominantemente em tecidos do sistema nervoso central e periférico.

FAK2 desempenha um papel importante na regulação de processos celulares, como a adesão e a proliferação celular, a sobrevivência celular, a migração e a diferenciação. Ela é ativada em resposta à ligação de células a uma matriz extracelular rica em fibronectina e outras proteínas da matriz.

A activação de FAK2 leva à formação de complexos multiproteicos que desempenham um papel crucial na transdução de sinalização celular, levando a uma cascata de eventos que desencadeiam respostas celulares específicas.

A mutação ou sobre-expressão de FAK2 tem sido associada a várias doenças, incluindo cancro e doenças neurodegenerativas.

Proteínas Supressoras de Tumor são proteínas que desempenham um papel crucial na prevenção do câncer ao regular o ciclo de divisão celular e garantir a integridade do genoma. Eles fazem isso através da inibição da proliferação celular, reparo de DNA danificado e indução da apoptose (morte celular programada) em células com danos graves ou anormais no DNA.

Existem dois tipos principais de proteínas supressoras de tumor: as proteínas que inibem a progressão do ciclo celular e as que promovem a reparação do DNA. Quando essas proteínas estão funcionando corretamente, elas ajudam a prevenir a transformação das células saudáveis em células cancerosas. No entanto, quando as proteínas supressoras de tumor são desativadas ou mutadas, as células podem começar a se dividir incontrolavelmente e acumular mais mutações, levando ao câncer.

Algumas das proteínas supressoras de tumor bem conhecidas incluem a proteína p53, a proteína RB (retinoblastoma) e a proteína BRCA1/2 (que estão associadas a um risco aumentado de câncer de mama e ovário em indivíduos com mutações nesses genes). A descoberta e o entendimento dos mecanismos das proteínas supressoras de tumor têm sido fundamentais para o avanço do tratamento do câncer e do desenvolvimento de terapias dirigidas.

'Upregulation' é um termo usado em biologia molecular e na medicina para descrever o aumento da expressão gênica ou da atividade de um gene, proteína ou caminho de sinalização. Isso pode resultar em um aumento na produção de uma proteína específica ou no fortalecimento de uma resposta bioquímica ou fisiológica. A regulação para cima geralmente é mediada por mecanismos como a ligação de fatores de transcrição às sequências reguladoras do DNA, modificações epigenéticas ou alterações no nível de microRNAs. Também pode ser desencadeada por estímulos externos, tais como fatores de crescimento, citocinas ou fatores ambientais. Em um contexto médico, a regulação para cima pode ser importante em processos patológicos, como o câncer, onde genes oncogênicos podem ser upregulados, levando ao crescimento celular descontrolado e progressão tumoral.

Flavonoids are a large class of plant compounds with diverse structures that occur in a variety of fruits, vegetables, grains, bark, roots, stems, flowers, and wine. They have been reported to have a wide range of beneficial health effects, including anti-inflammatory, antiviral, and anticancer activities. Flavonoids are also known for their antioxidant properties, which help protect the body from damage caused by free radicals.

Flavonoids can be further classified into several subclasses based on their chemical structure, including flavones, flavanols, flavanones, isoflavones, and anthocyanidins. Each subclass has unique structural features that contribute to their specific biological activities.

In summary, flavonoids are a group of plant compounds with diverse structures and a wide range of beneficial health effects, including anti-inflammatory, antiviral, anticancer, and antioxidant activities.

A diferenciação celular é um processo biológico em que as células embrionárias imaturas e pluripotentes se desenvolvem e amadurecem em tipos celulares específicos com funções e estruturas distintas. Durante a diferenciação celular, as células sofrem uma série de mudanças genéticas, epigenéticas e morfológicas que levam à expressão de um conjunto único de genes e proteínas, o que confere às células suas características funcionais e estruturais distintivas.

Esse processo é controlado por uma complexa interação de sinais intracelulares e extracelulares, incluindo fatores de transcrição, modificações epigenéticas e interações com a matriz extracelular. A diferenciação celular desempenha um papel fundamental no desenvolvimento embrionário, na manutenção dos tecidos e órgãos em indivíduos maduros e na regeneração de tecidos danificados ou lesados.

A capacidade das células de se diferenciar em tipos celulares específicos é uma propriedade importante da medicina regenerativa e da terapia celular, pois pode ser utilizada para substituir as células danificadas ou perdidas em doenças e lesões. No entanto, o processo de diferenciação celular ainda é objeto de intenso estudo e pesquisa, uma vez que muitos aspectos desse processo ainda não são completamente compreendidos.

O cálcio é um mineral essencial importante para a saúde humana. É o elemento mais abundante no corpo humano, com cerca de 99% do cálcio presente nas estruturas ósseas e dentárias, desempenhando um papel fundamental na manutenção da integridade estrutural dos ossos e dentes. O restante 1% do cálcio no corpo está presente em fluidos corporais, como sangue e líquido intersticial, desempenhando funções vitais em diversos processos fisiológicos, tais como:

1. Transmissão de impulsos nervosos: O cálcio é crucial para a liberação de neurotransmissores nos sinais elétricos entre as células nervosas.
2. Contração muscular: O cálcio desempenha um papel essencial na contração dos músculos esqueléticos, lissos e cardíacos, auxiliando no processo de ativação da troponina C, uma proteína envolvida na regulação da contração muscular.
3. Coagulação sanguínea: O cálcio age como um cofator na cascata de coagulação sanguínea, auxiliando no processo de formação do trombo e prevenindo hemorragias excessivas.
4. Secreção hormonal: O cálcio desempenha um papel importante na secreção de hormônios, como a paratormona (PTH) e o calcitriol (o forma ativa da vitamina D), que regulam os níveis de cálcio no sangue.

A manutenção dos níveis adequados de cálcio no sangue é crucial para a homeostase corporal, sendo regulada principalmente pela interação entre a PTH e o calcitriol. A deficiência de cálcio pode resultar em doenças ósseas, como osteoporose e raquitismo, enquanto excesso de cálcio pode levar a hipercalcemia, com sintomas que incluem náuseas, vômitos, constipação, confusão mental e, em casos graves, insuficiência renal.

Adenosina quinase é uma enzima intracelular importante que catalisa a reação da adenosina difosfato (ADP) para a formação de adenosina trifosfato (ATP), o principal tipo de molécula energética das células. Essa reação é essencial para a produção de energia celular, especialmente durante períodos de intensa atividade ou estresse metabólico.

A adenosina quinase também desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio de energia e sinalização celular. Ela pode responder a variações no nível de ATP/ADP, ativando ou desativando diferentes caminhos metabólicos em resposta às necessidades energéticas da célula.

Além disso, a adenosina quinase também pode ser envolvida na resposta ao estresse oxidativo e inflamação, além de desempenhar um papel na morte celular programada (apoptose). Devido à sua importância em vários processos celulares, a atividade da adenosina quinase é cuidadosamente regulada e pode ser afetada por uma variedade de fatores, incluindo a disponibilidade de substratos, pH, temperatura e outras condições ambientais.

Em linguística, os transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado. Isso significa que a ação descrita pelo verbo é dirigida a alguma coisa ou alguém. Em inglês, por exemplo, verbs como "comer", "beijar", e "ver" são transitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu como uma maça", "Ela beija o noivo", and "Eles vêem um filme". Nesses exemplos, "maça", "noivo", and "filme" são os objetos diretos do verbo.

Em contraste, intransitive verbs não requerem um objeto direto em sua sentença. A ação descrita pelo verbo não é dirigida a algo ou alguém específico. Em inglês, por exemplo, verbs como "correr", "dormir", e "chorar" são intransitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu corro todos os dias", "Ela dorme muito", and "Eles choram com frequência". Nesses exemplos, não há um objeto direto do verbo.

Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados. Por exemplo, o verbo "abrir" pode ser usado tanto de forma transitive (com um objeto direto) como intransitive (sem um objeto direto). Em "Eu abro a porta", "porta" é o objeto direto do verbo "abrir". Mas em "A porta abre com facilidade", não há um objeto direto do verbo.

Em resumo, transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado, enquanto intransitive verbs não requerem um objeto direto. Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados.

As Quinases Lim (também conhecidas como LIM Kinases) são um tipo de enzima que desempenha um papel importante na regulação da organização do citoesqueleto de actina, processos celulares e divisão celular. Elas fazem isso por meio da fosforilação (adição de um grupo fosfato) em proteínas específicas que estão envolvidas na dinâmica do citoesqueleto de actina.

As Quinases Lim são nomeadas após seus domínios LIM, que são domínios proteicos que contêm dois zinc fingers e desempenham um papel importante na ligação à DNA e às proteínas. Existem duas isoformas principais de Quinases Lim, conhecidas como LIMK1 e LIMK2, e elas são ativadas por outras enzimas chamadas Rho-GTPases.

A ativação das Quinases Lim leva à fosforilação da cofilina, uma proteína que desempenha um papel importante na despolimerização dos filamentos de actina. A fosforilação da cofilina inibe sua atividade, o que resulta em uma maior estabilidade dos filamentos de actina e alterações na forma e motilidade celular.

Desregulações nas Quinases Lim têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e distrofia muscular. Portanto, as Quinases Lim são um alvo importante para o desenvolvimento de terapias para essas condições.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

Antineoplasic agents, also known as chemotherapeutic agents or cancer drugs, are a class of medications used in the treatment of cancer. These drugs work by interfering with the growth and multiplication of cancer cells, which characteristically divide and grow more rapidly than normal cells.

There are several different classes of antineoplastics, each with its own mechanism of action. Some common examples include:

1. Alkylating agents: These drugs work by adding alkyl groups to the DNA of cancer cells, which can damage the DNA and prevent the cells from dividing. Examples include cyclophosphamide, melphalan, and busulfan.
2. Antimetabolites: These drugs interfere with the metabolic processes that are necessary for cell division. They can be incorporated into the DNA or RNA of cancer cells, which prevents the cells from dividing. Examples include methotrexate, 5-fluorouracil, and capecitabine.
3. Topoisomerase inhibitors: These drugs work by interfering with the enzymes that are necessary for DNA replication and transcription. They can cause DNA damage and prevent the cells from dividing. Examples include doxorubicin, etoposide, and irinotecan.
4. Mitotic inhibitors: These drugs work by interfering with the mitosis (division) of cancer cells. They can bind to the proteins that are necessary for mitosis and prevent the cells from dividing. Examples include paclitaxel, docetaxel, and vincristine.
5. Monoclonal antibodies: These drugs are designed to target specific proteins on the surface of cancer cells. They can bind to these proteins and either directly kill the cancer cells or help other anticancer therapies (such as chemotherapy) work better. Examples include trastuzumab, rituximab, and cetuximab.

Antineoplastics are often used in combination with other treatments, such as surgery and radiation therapy, to provide the best possible outcome for patients with cancer. However, these drugs can also have significant side effects, including nausea, vomiting, hair loss, and an increased risk of infection. As a result, it is important for patients to work closely with their healthcare providers to manage these side effects and ensure that they receive the most effective treatment possible.

A "Transcriptional Activation" é um processo no qual as células ativam a transcrição de genes específicos em resposta a estímulos internos ou externos. Isso ocorre quando os fatores de transcrição, que são proteínas que se ligam a sequências específicas de DNA, são ativados e recrutados para regiões reguladoras do gene, chamadas de promotor e enhancer. Esses fatores de transcrição auxiliam na iniciação e na elongação da transcrição do gene em ARN mensageiro (mRNA), que é então traduzido em proteínas.

A activação transcricional pode ser desencadeada por diversos sinais, tais como hormonas, factores de crescimento e fatores de transcrição. A activação transcricional desempenha um papel fundamental no controle da expressão gênica e na regulação dos processos celulares, incluindo o desenvolvimento, a diferenciação celular, a proliferação e a apoptose.

Em resumo, a "Transcriptional Activation" refere-se ao processo de ativação da transcrição gênica em resposta a estímulos específicos, o que permite que as células regulem a sua expressão gênica e respondam adequadamente a alterações no ambiente celular ou corporal.

Nucleotídeo-difosfato quinase (NDK) é uma enzima que catalisa a transferência de fosfato de nucleosídeo difosfatos (NDPs), como ADP e GDP, para moléculas aceitoras, geralmente água ou um álcool. A reação resultante gera nucleosídeo monofosfatos (NMPs) e pirofosfato inorgânico (PPi).

A reação catalisada pela NDK é a seguinte:

NDP + H2O/ROH → NMP + PPi/RO-PO32-

onde NDP é o nucleosídeo difosfato, NMP é o nucleosídeo monofosfato, H2O é a molécula de água ou ROH é o álcool aceitador.

Existem várias isoformas da enzima NDK em diferentes organismos, e cada uma delas pode ter preferências específicas pelo substrato e pelo produto. Além disso, a NDK desempenha um papel importante em diversos processos celulares, como o metabolismo de energia, a sinalização celular e a resposta ao estresse oxidativo.

A definição médica de Nucleotídeo-difosfato quinase refere-se à sua função como enzima que participa em diversas reações metabólicas importantes para a manutenção da homeostase celular e do equilíbrio energético.

A "Colina Quinase" é uma enzima (tipicamente referida como "CHK") que desempenha um papel crucial na regulação do ciclo celular e da resposta ao dano no DNA. Existem duas principais quinasas de colina: CHK1 e CHK2.

A CHK1 é ativada em resposta a danos leves no DNA, promovendo a reparação do DNA e a inibição da progressão do ciclo celular para permitir tempo adicional para a reparação. A ativação da CHK1 resulta na inibição da CDK (Quinase dependente de Ciclina), o que impede a transição da fase G2 para a mitose.

A CHK2, por outro lado, é ativada em resposta a danos graves no DNA, como quebra dupla da fita do DNA. A ativação da CHK2 leva à inibição da CDK e à ativação dos checkpoints do ciclo celular, resultando em apoptose (morte celular programada) ou senescência (cessação irreversível do crescimento celular) se o dano no DNA não for reparado.

A desregulação das colinas quinases pode levar a uma série de doenças, incluindo câncer e síndromes genéticas relacionadas ao ciclo celular e à reparação do DNA.

A Quinase do Fator 2 de Elongação, frequentemente abreviada como eEF2K (do inglês: eukaryotic Elongation Factor 2 Kinase), é uma enzima que tem um papel crucial na regulação da síntese proteica em células eucarióticas.

Especificamente, a eEF2K fosforila (adiciona um grupo fosfato) a proteína eEF2 (eukaryotic Elongation Factor 2), o que inibe (previne) sua atividade e, consequentemente, interrompe o processo de alongamento da tradução dos mRNA em proteínas. Isso resulta em uma redução geral na taxa de síntese proteica.

A ativação da eEF2K é desencadeada por vários sinais celulares, incluindo estresse metabólico, hipóxia (falta de oxigênio) e estresse do retículo endoplasmático. Essas respostas regulatórias permitem que a célula ajuste sua taxa de síntese proteica em resposta a condições desfavoráveis, como escassez de nutrientes ou oxigênio.

Em resumo, a Quinase do Fator 2 de Elongação é uma enzima que regula a taxa de síntese proteica em células eucarióticas por inibir a atividade da proteína eEF2, o que leva à interrupção do alongamento dos mRNA em proteínas.

Transgenic mice are a type of genetically modified mouse that has had foreign DNA (transgenes) inserted into its genome. This is typically done through the use of recombinant DNA techniques, where the transgene is combined with a vector, such as a plasmid or virus, which can carry the transgene into the mouse's cells. The transgene can be designed to express a specific protein or RNA molecule, and it can be targeted to integrate into a specific location in the genome or randomly inserted.

Transgenic mice are widely used in biomedical research as models for studying human diseases, developing new therapies, and understanding basic biological processes. For example, transgenic mice can be created to express a gene that is associated with a particular disease, allowing researchers to study the effects of the gene on the mouse's physiology and behavior. Additionally, transgenic mice can be used to test the safety and efficacy of new drugs or therapies before they are tested in humans.

It's important to note that while transgenic mice have contributed significantly to our understanding of biology and disease, there are also ethical considerations associated with their use in research. These include concerns about animal welfare, the potential for unintended consequences of genetic modification, and the need for responsible oversight and regulation of transgenic mouse research.

Desculpe por qualquer confusão, mas "Piridinas" não é um termo médico ou fisiológico geralmente reconhecido. No entanto, "piridina" é um termo químico que se refere a um anel aromático heterocíclico com um átomo de nitrogênio e cinco átomos de carbono. É encontrado em alguns compostos naturais e é usado em síntese orgânica.

Se deseja informações sobre a saúde ou condições médicas relacionadas à química ou bioquímica, por favor forneça mais detalhes para que possamos fornecer uma resposta melhor adaptada.

RAF quinases são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de transdução de sinais em células, mais especificamente na cascata de sinalização MAPK/ERK. Existem três membros da família RAF: A-RAF, B-RAF e C-RAF (também conhecido como RAF-1).

Quando ativadas, as quinases raf fosforilam e ativam as quinases MEK (MAPKK), que por sua vez ativam as quinases ERK (MAPK). A cascata de sinalização MAPK/ERK desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose.

A ativação das quinases raf geralmente ocorre em resposta a vários estímulos extracelulares, como fatores de crescimento, citocinas e hormônios. A ativação é desencadeada por mudanças conformacionais induzidas pela ligação de ligantes a receptores transmembranares ou por interações proteína-proteína com outras moléculas de sinalização.

Devido à sua importância na regulação de processos celulares cruciais, as quinases raf têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo do desenvolvimento de terapias contra o câncer. Alterações genéticas e epigenéticas que levam à ativação constitutiva ou hiperativa das quinases raf estão associadas a diversos tipos de câncer, incluindo melanoma, câncer de pulmão e câncer colorretal.

Neuróns (ou neurónios) são células especializadas no sistema nervoso responsáveis por processar e transmitir informação. Elas possuem um corpo celular, que contém o núcleo e outros organelos, e duas ou mais extensões chamadas de axônios e dendritos. Os axônios são responsáveis por transmitir sinais elétricos (potenciais de ação) para outras células, enquanto os dendritos recebem esses sinais de outros neurônios ou de outros tipos de células. A junção entre dois neurônios é chamada de sinapse e é onde ocorre a transmissão de sinal químico entre eles. Neurônios podem variar em tamanho, forma e complexidade dependendo da sua função e localização no sistema nervoso.

MAPK7, ou "Mitogen-activated protein kinase 7," é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da resposta celular a estressores externos e sinais de crescimento. Ela faz isso por participar de um caminho de sinalização intracelular conhecido como "caminho MAPK" (Mitogen-Activated Protein Kinase).

MAPK7 é ativada por outras enzimas no caminho MAPK, que fosforilam (adicionam grupos fosfato) a ela em certos resíduos de aminoácidos. Essa fosforilação ativa a MAPK7 e permite que ela desempenhe sua função reguladora.

A ativação da MAPK7 pode levar a uma variedade de respostas celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a apoptose (morte celular programada), a inflamação e a resposta ao estresse oxidativo. Devido à sua importância na regulação desses processos, a MAPK7 tem sido alvo de pesquisas recentes em várias áreas da medicina, incluindo o câncer e as doenças neurodegenerativas.

Em genética, a deleção de sequência refere-se à exclusão ou perda de uma determinada sequência de DNA em um genoma. Essa mutação pode ocorrer em diferentes níveis, desde a remoção de alguns pares de bases até a eliminação de grandes fragmentos cromossômicos.

Quando uma deleção envolve apenas alguns pares de bases, ela geralmente é classificada como uma microdeleção. Essas pequenas deleções podem resultar em alterações no gene que variam desde a perda de função completa do gene até a produção de proteínas truncadas ou anormais.

Já as macródeleções envolvem a exclusão de grandes segmentos cromossômicos, podendo levar à perda de vários genes e consequentemente causar distúrbios genéticos graves ou letalidade pré-natal.

A deleção de sequência pode ser herdada de um dos pais ou resultar de novas mutações espontâneas durante o desenvolvimento embrionário. Ela desempenha um papel importante no estudo da genética humana e tem implicações clínicas significativas, especialmente na identificação e compreensão das causas subjacentes de várias doenças genéticas.

Como um médico, eu posso te informar que polienos não é um termo usado na medicina ou fisiologia humanas. Polienos são compostos químicos encontrados principalmente em fontes naturais, como plantas e algumas bactérias. Eles pertencem a uma classe maior de compostos chamados "poliinsaturados", que contêm múltiplos (pólis) insaturações (duplas ligações carbono-carbono) em sua cadeia de carbono.

Polienos são frequentemente encontrados em óleos vegetais, como óleo de girassol e óleo de milho, e têm propriedades únicas que os tornam interessantes para a pesquisa biológica e farmacêutica. No entanto, eles não desempenham um papel direto na prática clínica ou diagnóstico médico.

Desculpe por qualquer inconveniente, mas a palavra "Indóis" não é um termo médico ou científico amplamente reconhecido. Pode ser que você esteja se referindo a "indianos", que se refere a pessoas originárias da Índia, um país na Ásia Meridional. No entanto, em um contexto médico ou científico, geralmente é preferível utilizar termos mais precisos para descrever a origem étnica ou geográfica de uma pessoa, como "sul-asiático" ou "do sul da Ásia". Isso é especialmente importante em pesquisas e prática clínica, pois a ascendência pode estar relacionada a fatores genéticos que influenciam a saúde e a resposta a diferentes tratamentos.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

Phosphotyrosine é um importante tipo de modificação pós-traducional que ocorre em proteínas, particularmente em células envolvidas em sinalizações e processos de regulação celular. Em termos médicos, phosphotyrosine descreve o estado fosforilado da tyrosina, um dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas.

A fosforilação é catalisada por enzimas chamadas quinasas de tirosina e desfosforilação é catalisada por fosfatases de tirosina. A fosfotirosina atua como um interruptor molecular, modulando a atividade da proteína e sua interação com outras moléculas, o que pode levar a uma ampla gama de respostas celulares, incluindo proliferação, diferenciação, mobilidade e apoptose.

A desregulação desses processos de fosfotirosina está associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da fosfotirosina é crucial para entender os mecanismos moleculares que subjazem às doenças humanas e desenvolver novas terapias.

As proteínas de neoplasias se referem a alterações anormais em proteínas que estão presentes em células cancerosas ou neoplásicas. Essas alterações podem incluir sobreexpressão, subexpressão, mutação, alteração na localização ou modificações pós-traducionais de proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento, proliferação e sobrevivência das células cancerosas. A análise dessas proteínas pode fornecer informações importantes sobre a biologia do câncer, o diagnóstico, a prognose e a escolha de terapias específicas para cada tipo de câncer.

Existem diferentes tipos de proteínas de neoplasias que podem ser classificadas com base em sua função biológica, como proteínas envolvidas no controle do ciclo celular, reparo do DNA, angiogênese, sinalização celular, apoptose e metabolismo. A detecção dessas proteínas pode ser feita por meio de técnicas laboratoriais especializadas, como imunohistoquímica, Western blotting, massa espectrométrica e análise de expressão gênica.

A identificação e caracterização das proteínas de neoplasias são áreas ativas de pesquisa no campo da oncologia molecular, com o objetivo de desenvolver novos alvos terapêuticos e melhorar a eficácia dos tratamentos contra o câncer. No entanto, é importante notar que as alterações em proteínas individuais podem não ser específicas do câncer e podem também estar presentes em outras condições patológicas, portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cuidado e considerando o contexto clínico do paciente.

Aurora Kinase B é uma tipos-specifica quinase que desempenha um papel crucial no processo de divisão celular. É uma das membros da família de serina/treonina proteína quinases Aurora, que estão envolvidas na regulação do ciclo celular e mitose.

Aurora Kinase B é expressa durante as fases tardias da interfase e iniciação da mitose, onde ela se localiza no centrômero e é um componente essencial do complexo de divisão mitótica (MCC). O MCC desempenha um papel importante na regulação do anafase promovendo a destruição do inibidor da anafase, securina, permitindo assim a separação das cromátides irmãs.

Além disso, Aurora Kinase B também desempenha um papel na regulação da formação e funcionamento dos microtúbulos do fuso mitótico, garantindo a correta segregação dos cromossomos durante a divisão celular.

Devido à sua importância no processo de divisão celular, a Aurora Kinase B é um alvo importante para o desenvolvimento de drogas anticancerígenas. A inibição da Aurora Kinase B pode levar à morte das células cancerosas e interromper o crescimento tumoral. No entanto, esses tratamentos ainda estão em fase de pesquisa e desenvolvimento e precisam ser avaliados em estudos clínicos antes de serem aprovados para uso em humanos.

La quinasa 4 dependiente de ciclina (CDK4) é una enzima que desempenha un papel fundamental no ciclo celular, o processo pelo qual as células crescen e se dividen. É chamada "dependente de ciclina" porque a sua actividade enzimática requer a ligação a outra proteína chamada ciclina.

A CDK4 é especificamente activada durante a fase G1 do ciclo celular e ajuda a preparar a célula para a divisão celular. Trabalha en colaboración con outras quinasas e factores de transcripción para activar ou desactivar determinados genes que controlan a progressión do ciclo celular.

As mutações no gene CDK4 ou a sobrexpressão da proteína CDK4 poden levar a un desregulo do ciclo celular, contribuindo para o desenvolvimento de diversos tipos de cáncer, como o câncer de mama e o câncer colorrectal. Por isso, a CDK4 é um alvo potencial para o desenvolvimento de terapias anticancerígenas.

JANUS quinase 1 (JAK1) é um tipo específico de enzima, conhecida como tirosina quinase, que desempenha um papel fundamental na transdução de sinais em nossas células. A proteína JAK1 é codificada pelo gene JAK1 no genoma humano.

Quando uma proteína receptora na membrana celular é ativada por um fator de crescimento ou citocina, a JAK1 é recrutada para o complexo do receptor e se liga à sua região intracelular. A ativação da JAK1 leva à fosforilação (adição de grupos fosfato) em outras proteínas, incluindo as estatinas, que por sua vez ativam a cascata de sinais que desencadeia uma resposta celular específica.

A JAK1 está envolvida em vários processos biológicos importantes, como a regulação do sistema imunológico e o desenvolvimento hematopoético (formação de células sanguíneas). Alterações no gene JAK1 podem resultar em distúrbios genéticos graves, incluindo certos tipos de deficiência imunitária primária.

A ativação excessiva ou anormal da JAK1 tem sido associada a várias doenças, como artrite reumatoide, psoríase e alguns tipos de câncer. Por isso, os inibidores da JAK1 estão sendo desenvolvidos como uma nova classe de medicamentos para tratar essas condições.

'Downregulation' é um termo usado em medicina e biologia molecular para descrever o processo em que as células reduzem a expressão de determinados genes ou receptores na superfície da membrana celular. Isso pode ser alcançado por meios como a diminuição da transcrição do gene, a degradação do mRNA ou a diminuição da tradução do mRNA em proteínas. A downregulation geralmente ocorre como uma resposta à exposição contínua ou excessiva a um estímulo específico, como uma hormona ou fator de crescimento, e serve para manter a homeostase celular e evitar sinais excessivos ou prejudiciais. Em alguns casos, a downregulation pode ser desencadeada por doenças ou condições patológicas, como o câncer, e pode contribuir para a progressão da doença. Além disso, alguns medicamentos podem causar a downregulation de certos receptores como um mecanismo de ação terapêutico.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

p27, também conhecido como KIP1 (Inibidor da Kinase Dependente de Ciclina 1), é um inibidor proteico que desempenha um papel crucial na regulação do ciclo celular e na supressão do câncer. Ele se une e inibe várias quinases dependentes de ciclina, tais como CDK2 (Quinase Dependente de Ciclina 2) e CDK4 (Quinasa Dependente de Ciclina 4), que são essenciais para a progressão do ciclo celular.

A proteína p27 é expressa em altos níveis em células estáteis, ou seja, células que não estão se dividindo ativamente. Quando as células recebem sinais para entrar em divisão, a expressão de p27 diminui, o que permite que as quinases dependentes de ciclina sejam ativadas e promovam a progressão do ciclo celular. No entanto, um aumento no nível de p27 inibe essas quinases, resultando em uma interrupção na progressão do ciclo celular e, consequentemente, em uma redução da taxa de divisão celular.

A disfunção ou a perda da proteína p27 tem sido associadas ao desenvolvimento de vários tipos de câncer, incluindo câncer de mama, câncer colorretal e câncer de próstata. Portanto, o p27 desempenha um papel importante na supressão do câncer, e sua regulação é essencial para manter a integridade do ciclo celular e prevenir a transformação maligna.

Em farmacologia e química, um ligante é uma molécula ou íon que se liga a um centro biológico activo, tais como receptores, enzimas ou canais iónicos, formando uma complexo estável. A ligação pode ocorrer através de interacções químicas não covalentes, como pontes de hidrogénio, forças de Van der Waals ou interacções iónicas.

Os ligantes podem ser classificados em agonistas, antagonistas e inibidores. Os agonistas activam o centro biológico activo, imitando a acção do endógeno (substância natural produzida no organismo). Os antagonistas bloqueiam a acção dos agonistas, impedindo-os de se ligarem ao centro activo. Por outro lado, os inibidores enzimáticos impedem a actividade enzimática através da ligação covalente ou não covalente à enzima.

A afinidade de um ligante por um determinado alvo biológico é uma medida da força da sua interacção e é frequentemente expressa em termos de constante de dissociação (Kd). Quanto menor for o valor de Kd, maior será a afinidade do ligante pelo alvo.

A ligação de ligantes a receptores ou enzimas desempenha um papel fundamental no funcionamento dos sistemas biológicos e é alvo de muitos fármacos utilizados em terapêutica.

Phosphoserine é um fosfoaminoácido que ocorre naturalmente no corpo. É formado pela adição de um grupo fosfato a um resíduo de serina em uma proteína, um processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional desempenha um papel importante na regulação da atividade das proteínas e dos sinais celulares.

A fosfosserina é instável e rapidamente convertida em outros metabólitos no corpo, portanto, não é frequentemente encontrada como uma entidade distinta em estudos bioquímicos ou medicinais. Em vez disso, a presença de fosfosserina geralmente é inferida a partir da detecção de sinais de fosforilação em resíduos de serina específicos em proteínas individuais.

Embora a fosfosserina não seja geralmente considerada uma substância ativa em si, sua presença pode indicar alterações no equilíbrio dos sinais celulares e na regulação das proteínas, o que pode estar associado a várias condições médicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e diabetes.

Pirimidinas são tipos específicos de bases nitrogenadas que se encontram nos nucleotídeos do DNA e RNA. Existem três pirimidinas no DNA, sendo elas a timina (T), citosina (C) e uracila (U) no RNA. A estrutura química das pirimidinas consiste em um anel aromático de seis átomos de carbono com dois grupos amino ou metil e um grupo cetona ou hidroxilo. Essas bases desempenham um papel fundamental na replicação, transcrição e tradução do material genético, bem como no controle da expressão gênica e na manutenção da estabilidade do genoma.

A "biblioteca genética" é um conceito utilizado em biologia molecular e genômica para se referir a uma coleção de fragmentos de DNA ou RNA que contêm genes ou sequências regulatórias de interesse. Essas bibliotecas gênicas podem ser criadas por meio de técnicas de clonagem molecular, em que os fragmentos de DNA ou RNA são inseridos em vetores de clonagem, como plasmídeos ou fagos, que permitem a replicação e manutenção dos fragmentos em bactérias hospedeiras.

Existem diferentes tipos de bibliotecas genéticas, dependendo do material de partida e do objetivo da análise. Algumas das mais comuns incluem:

1. Biblioteca genômica: uma coleção de fragmentos de DNA genômico clonados a partir de um organismo ou tecido específico. Essa biblioteca pode ser utilizada para estudar a estrutura e organização do genoma, bem como para identificar genes específicos ou sequências regulatórias.
2. Biblioteca complementar de DNA (cDNA): uma coleção de fragmentos de DNA complementares aos ARNs mensageiros (mRNAs) presentes em um tecido ou célula específica. Essas bibliotecas são úteis para identificar genes que estão sendo expressos em determinadas condições ou estágios do desenvolvimento.
3. Biblioteca fosfatídico 3'-cinase (PI3K): uma coleção de fragmentos de DNA que contém sequências regulatórias específicas para a ativação da enzima PI3K, envolvida em diversos processos celulares, como proliferação e sobrevivência celular.

As bibliotecas genéticas são uma ferramenta essencial na pesquisa genômica e molecular, pois permitem a identificação e análise de genes e sequências regulatórias específicas em diferentes tecidos e organismos. Além disso, elas podem ser utilizadas no desenvolvimento de terapias gene-direcionadas para doenças genéticas ou cancerígenas.

MAP3K5, ou MAP quinase quinase quinase 5 (MAP3K5), é uma enzima que pertence à família das serina/treonina proteína cinases e está envolvida em váias vias de sinalização celular. Ela atua como um importante regulador da resposta inflamatória, do crescimento celular e da apoptose (morte celular programada).

MAP3K5 é também conhecida como proteína cinase ASK1 (Apoptosis Signal-regulating Kinase 1) e ela atua por fosforilação de outras quinases, incluindo a MAP2Ks (MKKs), que por sua vez ativam as MAP quinases (MAPKs). Essas vias de sinalização desempenham um papel crucial em diversos processos celulares, como a resposta ao estresse oxidativo, à inflamação e ao câncer.

Mutações no gene MAP3K5 têm sido associadas com várias condições médicas, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e alguns tipos de câncer. No entanto, ainda é necessário realizar mais pesquisas para compreender melhor o papel desempenhado por essa enzima em diferentes processos fisiológicos e patológicos.

As quinases da glicogênio sintase (GSK) são um grupo de enzimas que fosforilam e regulam a atividade da glicogênio sintase, uma enzima chave no metabolismo do glicogênio. A glicogênio sintase catalisa a formação de glicogênio a partir de UDP-glicose, um pré-cursor do açúcar glucose. A atividade da glicogênio sintase é regulada por diversos fatores, incluindo hormônios e níveis de glicose no sangue.

A fosforilação da glicogênio sintase pela quinase da glicogênio sintase reduz a sua atividade, enquanto a desfosforilação aumenta a sua atividade. Existem duas formas principais de quinases da glicogênio sintase: GSK-3 e PKA (proteína cinase A).

GSK-3 é uma quinase constitutivamente ativa que desempenha um papel importante na regulação negativa da glicogênio sintase. A atividade de GSK-3 é regulada por meio da fosforilação e inibição por outras proteínas cinases, como a PKB (proteína cinase B) e a PKA.

PKA, por sua vez, é uma quinase que é ativada em resposta à elevação dos níveis de glicose no sangue e à estimulação do hormônio glucagónio. A ativação da PKA resulta na fosforilação e inibição da GSK-3, o que leva ao aumento da atividade da glicogênio sintase e à síntese de glicogênio.

Em resumo, as quinases da glicogênio sintase desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo do glicogênio em resposta aos estímulos hormonais e às variações dos níveis de glicose no sangue.

A regulação fúngica da expressão gênica refere-se aos mecanismos moleculares e celulares que controlam a ativação ou desativação dos genes em fungos. Esses processos regulatórios permitem que os fungos se adaptem a diferentes condições ambientais, como fonte de nutrientes, temperatura, pH, estresse oxidativo e presença de substâncias antifúngicas.

Existem vários mecanismos envolvidos na regulação fúngica da expressão gênica, incluindo modificações epigenéticas, ligação de fatores de transcrição a elementos regulatórios no DNA e modificação dos próprios fatores de transcrição. Além disso, outros mecanismos, como o processamento do RNA e a degradação do mARN, também desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica em fungos.

A compreensão dos mecanismos moleculares que regulam a expressão gênica em fungos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas e agrícolas, uma vez que muitos fungos são patógenos humanos ou causadores de doenças em plantas.

MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 9 (MAPK9) também conhecida como proteína quinase juntamente com a proteína quinase 10 (MKK4/SEK1), é ativada em resposta a vários estímulos celulares, incluindo citocinas e fatores de crescimento. A activação da MAPK9 desencadeia uma cascata de sinalização que regula diversas funções celulares, como a proliferação, diferenciação, apoptose e inflamação.

A proteína quinase 9 ativada por mitógeno (MAPK9) é uma serina/treonina proteína cinase que desempenha um papel fundamental na transdução de sinal em resposta a estímulos externos, tais como fatores de crescimento e citocinas. A activação da MAPK9 ocorre através de uma cascata de fosforilação envolvendo as proteínas quinases MKK4/SEK1, que são ativadas por upstream kinases, como a MAP3Ks (MAP quatro cinase).

A activação da MAPK9 desencadeia uma série de eventos que levam à regulação de diversas funções celulares. Por exemplo, a activação da MAPK9 pode induzir a expressão gênica de genes relacionados à inflamação e imunidade, como as citocinas pro-inflamatórias. Além disso, a ativação da MAPK9 também está envolvida na regulação do ciclo celular e apoptose, desempenhando um papel importante no controle do crescimento e desenvolvimento celular.

Em resumo, a proteína quinase 9 ativada por mitógeno (MAPK9) é uma importante cinase que regula diversas funções celulares em resposta à activação de sinais upstream. A sua activação desencadeia uma série de eventos que levam à expressão gênica e regulamentação do ciclo celular, apoptose e outras funções celulares importantes.

Desoxicitidina quinase (dCMP kinase) é uma enzima (EC 2.7.1.74) envolvida no processo de replicação e reparo do DNA. Ela catalisa a fosforilação da desoxicitidina monofosfato (dCMP) em desoxicitidina difosfato (dCDP), utilizando uma molécula de ATP como doador de fosfato.

A reação catalisada pela dCMP quinase é a seguinte:

dCMP + ATP → dCDP + ADP

Esta enzima desempenha um papel crucial na manutenção da integridade do DNA, fornecendo o precursor necessário para a síntese de novas moléculas de DNA durante a replicação e o reparo. A deficiência ou disfunção dessa enzima pode resultar em anomalias genéticas e aumentar o risco de desenvolver certos tipos de câncer.

Janus quinase 3, frequentemente abreviada como JAK3, é um tipo de enzima que pertence à família de Janus quinasas. Ela desempenha um papel crucial no sistema imunológico, especialmente na sinalização intracelular associada à resposta imune.

JAK3 é expressa predominantemente em células hematopoéticas, particularmente nos linfócitos T e NK (células naturais do tipo T). Ela se associa e fosforila receptores de citocinas, como o receptor do interleucina-2 (IL-2), desencadeando cascatas de sinalização que levam à ativação de fatores de transcrição e, consequentemente, à expressão gênica.

Mutações em JAK3 podem resultar em distúrbios imunológicos graves, como a deficiência severa combinada do receptor de células T (SCID), que é caracterizada por uma falta de desenvolvimento funcional dos linfócitos T e NK. Além disso, a inibição da atividade de JAK3 tem sido alvo no tratamento de doenças inflamatórias e autoimunes, como a artrite reumatoide e a dermatite atópica.

TYK2 quinase, abreviatura de tyrosine kinase 2, é uma enzima que desempenha um papel crucial no sistema imunológico. Ela participa ativamente em sinalizações celulares envolvidas na resposta imune do corpo a patógenos estrangeiros, como vírus e bactérias.

A TYK2 quinase é responsável por auxiliar no processo de fosforilação de proteínas específicas, o que permite que as células reconheçam e respondam adequadamente aos sinais recebidos dos citocinas, moléculas mensageiras importantes para a regulação da resposta imune.

Alterações genéticas ou mutações na sequência do gene TYK2 podem resultar em disfunções no sistema imunológico, levando a condições como susceptibilidade aumentada à infecção e desenvolvimento de doenças autoimunes. Portanto, o entendimento da função e regulação da TYK2 quinase é essencial para o avanço dos estudos relacionados ao sistema imunológico e ao desenvolvimento de estratégias terapêuticas para tratar doenças associadas a disfunções no sinalismo imune.

As proteínas fúngicas referem-se a um vasto conjunto de proteínas encontradas em fungos, incluindo leveduras, bolores e outros tipos de fungos. Essas proteínas desempenham diversas funções importantes no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência dos fungos. Elas estão envolvidas em processos metabólicos, como a catabolismo e anabolismo de nutrientes, resposta ao estresse ambiental, reconhecimento e defesa contra patógenos, entre outras funções. Algumas proteínas fúngicas também podem estar envolvidas em interações com outros organismos, incluindo plantas e animais. A compreensão das proteínas fúngicas é crucial para o estudo da biologia dos fungos, bem como para o desenvolvimento de estratégias de controle de doenças fúngicas e a produção de biofármacos e enzimas industriais.

Em termos médicos, o Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico (EGFR, do inglês: Epidermal Growth Factor Receptor) é uma proteína transmembrana localizada na superfície celular que desempenha um papel fundamental na regulação da proliferação e sobrevivência das células. Ele pertence à família das tirosina quinases receptorais (RTKs).

Quando o fator de crescimento epidérmico (EGF) ou outros ligantes relacionados se ligam ao domínio extracelular do EGFR, isto provoca a dimerização do receptor e a ativação da sua atividade tirosina quinase. Isto leva à fosforilação de diversas proteínas intracelulares, desencadeando uma cascata de sinalizações que resultam em diversos efeitos biológicos, tais como a proliferação celular, sobrevivência, diferenciação, angiogênese, mobilidade e invasão celular.

No entanto, mutações no gene EGFR ou alterações na sua expressão podem levar ao desenvolvimento de diversos cânceres, como o câncer de pulmão de células não pequenas, câncer colorretal e câncer de cabeça e pescoço. Estas mutações podem resultar em uma ativação constitutiva do receptor, levando a um crescimento celular desregulado e contribuindo para a patogênese do câncer. Por isso, o EGFR tem sido alvo de diversos fármacos terapêuticos desenvolvidos para o tratamento de vários tipos de câncer.

As proteínas de ancoragem à quinase A (AKAPs, do inglês A-kinase anchoring proteins) são um grupo de proteínas que servem como efetores da via de sinalização da proteína quinase A (PKA). Elas possuem domínios de ligação à PKA e também podem interagir com outras moléculas de sinalização, como a proteína G e fosfatases. Essa organização espacial permite que as AKAPs regulam a atividade da PKA em resposta a estímulos celulares específicos, ocorrendo assim processos de modulação da função celular, como a regulação do metabolismo, crescimento e diferenciação celular, proliferação e apoptose. A disfunção nas proteínas AKAP tem sido associada a diversas patologias, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer.

Maleimidas são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional maleimida, que é caracterizado por um anel ciclano de seis membros com dois átomos de carbono e dois átomos de nitrogênio, além de um grupo carbonil (=O) duplamente ligado a um dos átomos de carbono.

Na química médica e biológica, maleimidas são frequentemente usadas como reagentes para modificar proteínas e outros biopolímeros por meio de reações de adição nucleofílica com grupos sulfidrilo (-SH) em cisteínas. Essas reações são altamente específicas e irreversíveis, o que as torna úteis para a pesquisa e desenvolvimento de fármacos, bem como para aplicações em bioquímica e biologia celular.

Além disso, maleimidas também são usadas na síntese de polímeros e outros materiais orgânicos, devido à sua reatividade e versatilidade como grupos funcionais.

A interferência de RNA (RNAi) é um mecanismo de silenciamento gênico em células eucariontes que envolve a inativação ou degradação de moléculas de RNA mensageiro (mRNA) para impedir a tradução do mRNA em proteínas. Isto é desencadeado pela presença de pequenas moléculas de RNA duplas chamadas siRNAs (pequenos RNAs interferentes) ou miRNAs (miRNAs, microRNAs), que se assemelham a parte do mRNA alvo. Esses pequenos RNAs se associam a um complexo proteico chamado de complexo RISC (Complexo da Argonauta associado ao RNA interferente), o qual é capaz de reconhecer e clivar o mRNA alvo, levando à sua destruição e, consequentemente, à inibição da síntese proteica. A interferência de RNA desempenha um papel importante na regulação gênica, defesa contra elementos genéticos móveis (tais como vírus) e desenvolvimento embrionário em organismos superiores.

A toxina da cólera é uma enterotoxina produzida pelo serogrupo O1 da bactéria Vibrio cholerae, a qual é responsável pela causa da doença diarreica aguda conhecida como cólera. Essa toxina é composta por duas subunidades: a subunidade A, que possui atividade enzimática e é responsável pela fosforilação de proteínas Gs alfa, levando à abertura dos canais de cloro nas membranas das células intestinais; e a subunidade B, que se liga aos receptores gangliósidos da membrana celular, facilitando a entrada da subunidade A na célula.

Após internalização, a toxina da cólera induz a secreção de água e íons (principalmente cloro) nas células do intestino delgado, resultando em diarreia aquosa profusa, desidratação e, em casos graves, choque e morte. A toxina é um dos principais fatores patogênicos envolvidos no desenvolvimento da cólera, uma doença que ainda hoje afeta milhares de pessoas em todo o mundo, especialmente em regiões com condições sanitárias precárias e escassez de água potável.

A Quinase do Ponto de Checagem 2, frequentemente abreviada como Chk2 (do inglês, Checkpoint Kinase 2), é uma enzima que desempenha um papel crucial na resposta celular a danos no DNA. Ela faz isso por meio da fosforilação e ativação de diversas proteínas envolvidas em processos como o reparo do DNA, a regulação do ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

A Chk2 é ativada em resposta a danos no DNA, particularmente danos dupla-fenda, que podem levar ao desencadeamento de mecanismos de reparo ou, em casos graves, à indução da apoptose para evitar a propagação de mutações perigosas. A ativação da Chk2 pode levar à inibição da progressão do ciclo celular em pontos de checagem específicos, permitindo que as células tenham tempo suficiente para reparar os danos antes de continuarem a se dividirem.

Em resumo, a Quinase do Ponto de Checagem 2 é uma enzima importante na detecção e resposta a danos no DNA, desempenhando um papel fundamental na manutenção da integridade genômica e prevenção do câncer.

Diglicérides são um tipo de gliceride, um composto orgânico formado por glicerol e ácidos graxos. Eles contêm dois grupos ácido graxo unidos a uma molécula de glicerol. Diglicéridos podem ser encontrados naturalmente em óleos vegetais e alguns tecidos animais, e são frequentemente usados como emulsificantes em alimentos processados. Eles desempenham um papel importante na armazenagem e transporte de energia no corpo humano. No entanto, é importante notar que a ingestão excessiva de diglicérides pode contribuir para o desenvolvimento de doenças cardiovasculares em alguns indivíduos.

Os imidazóis são compostos orgânicos heterocíclicos que contêm um anel de cinco membros formado por dois átomos de carbono e três átomos de nitrogênio. A estrutura básica do anel imidazólico é representada pela fórmula:

O grupo lateral R pode variar e consiste em diferentes substituintes orgânicos, como álcoois, ácidos carboxílicos, aminas ou grupos aromáticos. Os imidazóis são encontrados naturalmente em várias proteínas e outras moléculas biológicas importantes.

Um exemplo bem conhecido de imidazol é a histidina, um aminoácido essencial encontrado nos seres humanos e em outros organismos vivos. A histidina contém um grupo lateral imidazólico que desempenha um papel fundamental em diversas reações enzimáticas e processos bioquímicos, como a transferência de prótons (H+) e a estabilização de centros metálicos em proteínas.

Além disso, os imidazóis também são utilizados na indústria farmacêutica no desenvolvimento de medicamentos, como antifúngicos (como o clotrimazol e miconazol) e anti-helmínticos (como o albendazol e mebendazol). Eles também são usados em corantes, tinturas e outros produtos químicos industriais.

Butadienos são compostos orgânicos insaturados que contêm dois grupos duplos de carbono adjacentes em sua cadeia molecular. O mais comum deles é o 1,3-butadieno (systematic name: propene-1,3-diene), um gás incolor com um cheiro pungente e irritante.

O 1,3-butadieno é frequentemente usado como matéria-prima na produção de borrachas sintéticas, plásticos e outros materiais poliméricos. No entanto, o butadieno também pode ser encontrado em pequenas quantidades em óleos vegetais e fumo do tabaco.

Além disso, o 1,3-butadieno é classificado como um carcinógeno humano provável pelo Centro Internacional de Pesquisas sobre Câncer (IARC) devido a evidências de que sua exposição prolongada pode aumentar o risco de desenvolver câncer, especialmente leucemia. Portanto, é importante manusear esse composto com cuidado e seguir as orientações de segurança adequadas ao manipulá-lo.

Proteína Quinase Ativada por DNA (DNA-PK) é um complexo enzimático que desempenha um papel crucial no processamento e reparo de roturas de dupla fita de DNA. Ele é composto por três subunidades principais: a catalítica Proteína Quinase Ku (Ku), a subunidade reguladora DNA-PKcs (catalítica do DNA-dependente proteína quinase), e o DNA.

A ativação da DNA-PK ocorre quando as duas extremidades de uma rotura de dupla fita de DNA são unidas pela subunidade Ku, que serve como um domínio de ligação à DNA. Essa interação leva à ativação da subunidade DNA-PKcs, que por sua vez fosforila e ativa outras proteínas envolvidas no processo de reparo do DNA.

A DNA-PK desempenha um papel importante na manutenção da integridade do genoma, pois ajuda a prevenir mutações e danos ao DNA que poderiam levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer. No entanto, também pode contribuir para a resistência à radiação e quimioterapia em células tumorais, tornando-se um alvo potencial para o tratamento do câncer.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Fosfotreonina é um termo usado em bioquímica e biologia molecular para se referir a um resíduo de aminoácido fosforilado que pode ser encontrado em proteínas. Em particular, a fosfotreonina é formada quando um grupo fosfato é adicionado à posição de carbono 4 do side-chain (grupo R) da treonina, um dos aminoácidos proteinogênicos que contém um grupo hidroxila (-OH) nessa posição.

A formação de fosfotreonina é catalisada por enzimas chamadas quinasas de proteínas específicas, que transferem o grupo fosfato do ATP para a treonina na proteína alvo. Essa modificação covalente pode alterar a atividade, estabilidade ou localização da proteína, desempenhando um papel importante na regulação de diversos processos celulares, como a transdução de sinal e a divisão celular.

A fosfotreonina é uma forma importante de modificação pós-traducional de proteínas e pode ser dinamicamente adicionada ou removida em resposta a estímulos internos ou externos, permitindo que as células se adaptem rapidamente às mudanças no ambiente. A análise da fosfotreonina e outras modificações pós-traducionais pode fornecer informações valiosas sobre a função e regulação das proteínas, bem como sobre os mecanismos moleculares subjacentes à doença e à saúde.

As Proteínas Quinases Associadas com Morte Celular (PCAC ou em inglês, Death Receptor-Associated Protein Kinases) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação dos processos de apoptose (morte celular programada) e sobrevivência celular. Estas proteínas quinases estão diretamente associadas a receptores da morte (RD, do inglês Death Receptors), que são uma classe de receptores transmembranares que iniciam sinalizações intracelulares após a ligação com seus ligantes específicos.

Existem três principais famílias de PCAC:

1. Receptor-interacting protein kinases (RIPKs)
2. Tumor necrosis factor receptor-associated factor 2 (TRAF2) e TRAF5-associated kinases (NAKs)
3. Mixed lineage kinase-like (MLKL)

As PCAC desempenham um papel fundamental na transdução de sinais que levam à ativação da cascata de fosforilação e, consequentemente, à ativação de fatores de transcrição e outras proteínas envolvidas no processo de apoptose. A desregulação das PCAC pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e inflamações crônicas.

Em resumo, as Proteínas Quinases Associadas com Morte Celular são enzimas que desempenham um papel fundamental na regulação da apoptose e sobrevivência celular, estando diretamente associadas a receptores da morte e envolvidas em diversos processos fisiológicos e patológicos.

A Proteína 1A de Ligação a Tacrolimo, frequentemente abreviada como TPP1 (do inglês, Tacrolimus Binding Protein 1), é uma proteína citosólica que se liga especificamente ao fármaco tacrolimus (FK506), um imunossupressor utilizado em transplantes de órgãos para prevenir o rejeição do tecido doador. A TPP1 pertence à família das FKBPs (proteínas de ligação a FK506) e atua como uma chave reguladora na via de sinalização da calcineurina, desempenhando um papel crucial no controle da resposta imune. A ligação do tacrolimus à TPP1 inibe a atividade fosfatase da calcineurina, o que impede a ativação dos fatores de transcrição NFAT (Nuclear Factor of Activated T-cells), resultando em supressão da resposta imune e prevenindo assim a rejeição do órgão transplantado. Além disso, a TPP1 também desempenha outras funções celulares independentes da ligação ao tacrolimus, como o seu papel na regulação do ciclo celular e no processamento de proteínas.

As isoquinolinas são compostos heterocíclicos aromáticos que consistem em dois anéis benzênicos fundidos com um anel pirrolidino. Elas fazem parte da classe mais ampla de compostos chamados de quinolinas, que também inclui a acridina e a fenantrolina.

As isoquinolinas ocorrem naturalmente em algumas plantas e animais e podem ser sintetizadas em laboratório. Elas têm propriedades farmacológicas interessantes e são usadas como matérias-primas na síntese de uma variedade de fármacos e outros compostos químicos úteis.

Algumas das aplicações medicinais das isoquinolinas incluem o tratamento de doenças infecciosas, doenças cardiovasculares e neurológicas, entre outras. No entanto, é importante notar que algumas isoquinolinas também podem ser tóxicas em altas concentrações ou quando administradas inadequadamente.

p21, também conhecido como CDKN1A ou Inibidor de Quinase Dependente de Ciclina 1, é uma proteína que regula o ciclo celular inibindo as quinasas dependentes de ciclina (CDKs). As CDKs são enzimas que desempenham um papel crucial no ciclo celular, promovendo a progressão da célula para a fase seguinte do ciclo. A proteína p21 se liga e inibe as CDKs, o que resulta em uma interrupção ou redução da atividade das CDKs e, consequentemente, na inibição da progressão do ciclo celular.

A proteína p21 é um inibidor específico de várias CDKs, incluindo a CDK2, que é essencial para a transição da fase G1 para a fase S do ciclo celular. A expressão da proteína p21 é regulada por diversos sinais intracelulares e extracelulares, incluindo o caminho de sinalização do fator de transcrição p53, que é ativado em resposta ao dano no DNA. A ativação do caminho p53 leva à expressão da proteína p21, o que resulta na inibição das CDKs e na interrupção do ciclo celular, permitindo que a célula repare o dano no DNA antes de continuar a se dividir.

Em resumo, um 'Inibidor de Quinase Dependente de Ciclina p21' refere-se especificamente à proteína p21 e sua função como inibidor das quinasas dependentes de ciclina (CDKs), particularmente da CDK2, desempenhando um papel crucial na regulação do ciclo celular e na resposta ao dano no DNA.

O dibutirato de 12,13-forbol é um composto químico utilizado em pesquisas biológicas, especialmente no campo da biologia celular e molecular. Ele é um potente agonista do receptor de proteínas G acopladas (GPCR) conhecido como PKD ou receptor de diacilglicerol (DAG), que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular.

A estrutura do dibutirato de 12,13-forbol consiste em uma molécula de forbol, um composto derivado da saponina encontrada em plantas, com dois grupos butiratos adicionados aos carbonos 12 e 13. Essa modificação aumenta a lipossolubilidade do composto, facilitando sua penetração nas membranas celulares e, consequentemente, sua atividade biológica.

A activação do receptor PKD por dibutirato de 12,13-forbol leva à ativação de diversas vias de sinalização intracelular, incluindo a via da proteína quinase C (PKC) e a via da proteína quinase B (AKT), o que resulta em uma cascata de eventos que podem desencadear diversas respostas celulares, dependendo do contexto em que ocorre a activação.

Embora o dibutirato de 12,13-forbol seja frequentemente utilizado em pesquisas biológicas como uma ferramenta para estudar a sinalização celular e a ativação do receptor PKD, é importante notar que ele não ocorre naturalmente e sua utilização deve ser feita com cuidado, devido à sua alta potência e especificidade.

A Proteína Quinase 7 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como PK7 ou MAPK7, é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares em seres humanos e outros mamíferos. Ela pertence à família das Proteínas Quinases Mitógeno-Ativadas (MAPKs), as quais estão envolvidas em diversas vias de transdução de sinais que controlam a proliferação, diferenciação e sobrevivência celular.

A PK7 é ativada por meio de uma cascata de fosforilações mediadas por outras MAPKs, como a ERK (Extracelular Signal-Regulated Kinase). Quando ativada, a PK7 desempenha um papel crucial na regulação da expressão gênica, modulando a atividade de vários fatores de transcrição. Além disso, também participa no controle do ciclo celular, movimento citoplasmático e respostas à apoptose (morte celular programada).

Diversos estudos demonstraram que a PK7 pode atuar como um oncogene, sendo sua sobreexpressão ou hiperatividade associadas ao desenvolvimento e progressão de diversos tipos de câncer. Por outro lado, a inibição da PK7 tem mostrado potencial terapêutico no tratamento de doenças como câncer e inflamação.

O Fator de Crescimento Epidérmico (EGF, do inglês Epidermal Growth Factor) é uma pequena proteína mitogênica que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos fisiológicos, como proliferação, sobrevivência, migração e diferenciação celular.

Ele se liga a um receptor tirosina quinase específico na membrana plasmática das células alvo, o EGFR (receptor do fator de crescimento epidérmico), induzindo sua ativação e iniciando uma cascata de sinalizações intracelulares que desencadeiam os efeitos biológicos mencionados acima.

O EGF é produzido e secretado por diversos tipos celulares, incluindo fibroblastos, plaquetas e células epiteliais. Ele está presente em vários fluidos corporais, como saliva, suor e líquido amniótico. Devido à sua capacidade de estimular o crescimento e proliferação celular, o EGF tem sido amplamente estudado no contexto do desenvolvimento de terapias para a regeneração tecidual e a cicatrização de feridas.

O rim é um órgão em forma de feijão localizado na região inferior da cavidade abdominal, posicionado nos dois lados da coluna vertebral. Ele desempenha um papel fundamental no sistema urinário, sendo responsável por filtrar os resíduos e líquidos indesejados do sangue e produzir a urina.

Cada rim é composto por diferentes estruturas que contribuem para seu funcionamento:

1. Parenchima renal: É a parte funcional do rim, onde ocorre a filtração sanguínea. Consiste em cerca de um milhão de unidades funcionais chamadas néfrons, responsáveis pelo processo de filtragem e reabsorção de água, eletrólitos e nutrientes.

2. Cápsula renal: É uma membrana delgada que envolve o parenquima renal e o protege.

3. Medulha renal: A parte interna do rim, onde se encontram as pirâmides renais, responsáveis pela produção de urina concentrada.

4. Cortical renal: A camada externa do parenquima renal, onde os néfrons estão localizados.

5. Pelvis renal: É um funil alongado que se conecta à ureter, responsável pelo transporte da urina dos rins para a bexiga.

Além de sua função na produção e excreção de urina, os rins também desempenham um papel importante no equilíbrio hidroeletrólito e no metabolismo de alguns hormônios, como a renina, a eritropoietina e a vitamina D ativa.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Na genética, um alelo é uma das diferentes variações de um gene que podem existir em um locus (posição específica) em um cromossomo. Cada indivíduo herda dois alelos para cada gene, um de cada pai, e esses alelos podem ser idênticos ou diferentes entre si.

Em alguns casos, os dois alelos de um gene são funcionalmente equivalentes e produzem o mesmo resultado fenotípico (expressão observável da característica genética). Neste caso, o indivíduo é considerado homozigoto para esse gene.

Em outros casos, os dois alelos podem ser diferentes e produzir diferentes resultados fenotípicos. Neste caso, o indivíduo é considerado heterozigoto para esse gene. A combinação de alelos que um indivíduo herda pode influenciar suas características físicas, biológicas e até mesmo predisposição a doenças.

Em resumo, os alelos representam as diferentes versões de um gene que podem ser herdadas e influenciam a expressão dos traços genéticos de um indivíduo.

Acetate kinase (AK) é uma enzima que catalisa a transferência de um grupo fosfato do acetil-coenzima A (acetil-CoA) para adenosina difosfato (ADP), produzindo acetato e adenosina trifosfato (ATP). Essa reação desempenha um papel importante na geração de energia celular, especialmente em organismos que utilizam acetato como fonte principal de carbono.

A reação catalisada pela acetato quinase é a seguinte:

acetil-CoA + ADP → acetato + ATP

Esta enzima é encontrada em uma variedade de organismos, incluindo bactérias, archaea e alguns eucariotos. Em humanos, a acetato quinase está presente em tecidos periféricos, como o fígado e os rins, onde desempenha um papel na gliconeogênese, o processo de síntese de glicose a partir de precursores não glucídicos.

A acetato quinase é uma enzima altamente regulada, com sua atividade sendo controlada por diversos fatores, como a disponibilidade de substratos e a concentração de produtos da reação. Além disso, a expressão gênica da enzima também pode ser modulada em resposta a diferentes estímulos celulares e ambientais, o que permite que a célula ajuste sua metabolismo em função de suas necessidades energéticas e do ambiente circundante.

O mapeamento de peptídeos é um método de análise em proteômica que envolve a quebra de proteínas complexas em peptídeos menores, geralmente usando enzimas proteolíticas específicas como a tripsina. Em seguida, os peptídeos resultantes são analisados por espectrometria de massa para identificar e quantificar as proteínas originais. O mapeamento de peptídeos pode ser usado para identificar proteínas desconhecidas ou verificar a presença e quantidade relativa de proteínas específicas em amostras complexas, como tecido ou fluidos biológicos. A análise dos dados gerados por mapeamento de peptídeos geralmente envolve o uso de software especializado para comparar os espectros de massa observados com dados de massa teórica de peptídeos derivados de bancos de dados proteicos.

Em bioinformática, os domínios de homologia de src referem-se a regiões conservadas em proteínas que desempenham funções similares ou partilham uma origem comum. O termo "src" refere-se especificamente a família de genes de proteínas tirosina quinases, que estão envolvidas em sinalização celular e regulação do crescimento e divisão celular.

A homologia entre esses domínios indica uma relação evolutiva entre as proteínas que os contêm. A identificação de domínios de homologia pode ajudar no processo de classificação e anotação funcional de genes e proteínas desconhecidos, bem como fornecer informações importantes sobre a evolução molecular e a função das proteínas.

Existem diferentes bancos de dados e ferramentas bioinformáticas disponíveis para identificar e analisar domínios de homologia, como Pfam, SMART, InterPro e outros. Essas ferramentas utilizam algoritmos de busca de similaridade e machine learning para identificar padrões recorrentes em sequências de proteínas e predizer a presença de domínios de homologia específicos.

As proteínas proto-oncogénicas c-ABL pertencem a uma classe de genes que, quando mutados ou sob expressão anormal, podem contribuir para o desenvolvimento de câncer. O gene c-ABL codifica uma tirosina quinase citoplasmática que desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular, proliferação e diferenciação celular, apoptose e reparo de DNA.

A proteína c-ABL é normalmente expressa em baixos níveis na maioria das células e está envolvida em processos celulares importantes, como a resposta às lesões do DNA e ao estresse oxidativo. No entanto, quando o gene c-ABL sofre uma mutação ou é sobressolicitado, ele pode se tornar oncogênico, levando ao desenvolvimento de vários tipos de câncer, incluindo leucemia e linfoma.

A proteína c-ABL pode ser ativada por meio de uma variedade de mecanismos, como a translocação cromossômica, amplificação do gene ou mutações pontuais. A translocação t(9;22) é particularmente relevante no contexto da leucemia mielóide crónica (LMC), onde resulta na formação do cromossomo Philadelphia (Ph). Esta translocação leva à fusão do gene c-ABL com o gene BCR, gerando a proteína de fusão BCR-ABL, que é constitutivamente ativa e promove a proliferação celular desregulada e a resistência à apoptose.

O tratamento da LMC geralmente inclui a terapia dirigida contra a proteína de fusão BCR-ABL, como o imatinibe (Gleevec), que inibe a atividade tirosina quinase da proteína e interrompe assim o ciclo de proliferação celular desregulada.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

As Quinases de Receptores Adrenérgicos beta (Beta-Adrenergic Receptor Kinases, ou β-ARKs em inglês) são uma classe de enzimas que desempenham um papel importante na regulação da resposta celular aos sinais transmitidos por neurotransmissores e hormonas adrenérgicos, tais como a adrenalina e noradrenalina.

Essas quinases são responsáveis pela fosforilação de receptores adrenérgicos beta (β-ARs), um tipo de receptor acoplado à proteína G que se liga a esses neurotransmissores e hormonas. A fosforilação catalisada pelas β-ARKs promove a internalização dos receptores, reduzindo assim a sensibilidade da célula aos sinais adrenérgicos.

Existem duas principais isoformas de β-ARKs: a β-ARK1 (também conhecida como GRK2) e a β-ARK2 (GRK3). Ambas são expressas em diferentes tecidos e desempenham funções específicas na regulação dos receptores adrenérgicos beta. A ativação das β-ARKs é controlada por diversos fatores, incluindo a ativação do receptor de acetilcolina M2 e a ativação da proteína Gq.

A desregulação das β-ARKs tem sido associada a várias condições patológicas, como as doenças cardiovasculares, o câncer e a doença de Alzheimer. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das β-ARKs tem implicações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Nitrilos, também conhecidos como cianetos orgânicos, são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional -C≡N. Eles são derivados estruturalmente do ciano (CN-), com o carbono ligado a um ou mais grupos orgânicos.

Existem diferentes tipos de nitrilos, dependendo do número de átomos de carbono presentes na molécula. Por exemplo, o acetonitrila (CH3CN) é um nitrilo simples com apenas um átomo de carbono, enquanto a propionitrila (C2H5CN) tem dois átomos de carbono.

Nitrilos são amplamente utilizados em síntese orgânica como intermediários e solventes. Eles podem ser facilmente convertidos em outros grupos funcionais, como aminas, ácidos carboxílicos e seus derivados, tornando-os úteis na preparação de uma variedade de compostos orgânicos.

No entanto, é importante observar que nitrilos podem ser tóxicos e devem ser manipulados com cuidado, pois a exposição excessiva pode causar irritação nos olhos, pele e sistema respiratório.

Os ésteres de forbol referem-se a um grupo de compostos químicos relacionados que são frequentemente usados em pesquisas biomédicas. Eles são derivados do ácido forbólico, um ácido graxo encontrado naturalmente em alguns vegetais e sementes.

Os ésteres de forbol ativam os receptores de proteínas chamados "receptores de fatores nucléicos activados pela calcineurina" (ou CANRs, do inglês "Calcineurin-activated nuclear factors"). Quando ativados, esses receptores deslocam-se para o núcleo da célula e se ligam a determinadas sequências de DNA, regulando assim a expressão gênica.

Os ésteres de forbol são frequentemente usados em pesquisas científicas como ferramentas experimentais para estudar os sinais celulares e a regulação da expressão gênica. No entanto, eles também têm sido associados a alguns efeitos adversos, incluindo a estimulação do crescimento de células cancerosas em culturas de tecido. Por isso, o uso de ésteres de forbol em pesquisas e aplicações clínicas deve ser realizado com cuidado e cautela.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

As piperazinas são um tipo de composto heterocíclico que contém um anel de sete membros formado por cinco átomos de carbono e dois átomos de nitrogênio. Eles são frequentemente usados na formulação de medicamentos devido à sua natureza altamente básica e a capacidade de se ligar a receptores ionotrópicos. Algumas piperazinas têm propriedades farmacológicas, como ser relaxantes musculares ou antipsicóticos. No entanto, algumas piperazinas também podem ter efeitos adversos, como sedação, confusão e problemas cognitivos, especialmente em doses altas ou quando usadas por longos períodos de tempo. É importante notar que as piperazinas não devem ser confundidas com a droga ilegal conhecida como "crack" ou "pó de pedra", que é uma forma cristalizada de cocaína.

A proteína quinase dependente de cálcio-calmodulina (CaM-PK) é um tipo específico de enzima que desempenha um papel crucial na regulação de diversas funções celulares. Ela pertence à classe das serín/treonina proteínas quinasas, o que significa que adiciona grupos fosfato aos resíduos de serina ou treonina em outras proteínas, modificando assim sua atividade e função.

A CaM-PK é ativada por meio da ligação do cálcio e da calmodulina, uma proteína que age como um regulador alostérico. Quando os níveis de cálcio intracelular aumentam, a calmodulina se liga ao cálcio e sofre uma mudança conformacional, o que permite que ela se associe à CaM-PK. Essa interação induz a ativação da quinase, permitindo que ela fosforelise outras proteínas e participe em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, a exo/endocitose, o metabolismo de energia, a proliferação e a apoptose.

Existem vários isoformas da CaM-PK, cada uma com um padrão de expressão e localização celular distinto. Algumas das isoformas mais estudadas incluem a CaM-PKI, CaM-PKII, CaM-PKIII e CaM-PKIV. Cada isoforma desempenha papéis específicos em diferentes vias de sinalização e processos celulares, o que torna a CaM-PK um alvo importante para a pesquisa farmacológica e terapêutica em diversas áreas da medicina, como no tratamento de doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e cancerígenas.

A proteína proto-oncogénica c-fyn é um membro da família de tirosina quinases Src e desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, sobrevivência e morte celular. Ela participa ativamente em vias de sinalização que controlam a organização da citocinesca, adesão celular, mobilidade e respostas imunes.

Em condições normais, a atividade da proteína c-fyn é finamente regulada por mecanismos de inibição e ativação recíprocos. No entanto, em certas situações patológicas, como mutações genéticas ou perturbações na regulação, a proteína c-fyn pode sofrer alterações que levam ao seu excesso de ativação, resultando em um estado oncogénico. Neste contexto, a proteína c-fyn é capaz de desregular a proliferação celular e inibir a apoptose, contribuindo para o desenvolvimento e progressão de diversos tipos de câncer.

É importante ressaltar que a proteína c-fyn não é considerada um oncogene propriamente dito, mas sim uma proteína proto-oncogénica, pois sua ativação excessiva e desregulada pode contribuir para o processo tumorigênico. No entanto, ainda é necessário um evento adicional, como uma mutação ou outra alteração genética, para que a célula se torne completamente transformada e maligna.

A Proteína Quinase 14 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como PKM14 ou MIT14, é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da atividade mitótica e crescimento celular. Ela pertence à família das proteínas quinases, as quais são responsáveis por adicionar grupos fosfato a outras proteínas, modificando assim sua atividade e função.

A PKM14 é especificamente ativada em resposta a sinais mitógenos, que são moléculas que estimulam o crescimento e divisão celular. A ativação da PKM14 leva à fosforilação de diversas proteínas envolvidas no controle do ciclo celular, promovendo a progressão da célula através das fases mitótica e citoplasmática do ciclo.

A desregulação da atividade da PKM14 pode resultar em alterações na proliferação celular e diferenciação, levando ao desenvolvimento de diversas condições patológicas, incluindo câncer e outras doenças. Por isso, a PKM14 é um alvo importante para o desenvolvimento de novas terapias que visem modular sua atividade e controlar a proliferação celular desregulada em doenças relacionadas.

Guanilato quinase é uma enzima intracelular importante que catalisa a reação de transferência de um grupo fosfato de ATP (trifosfato de adenosina) para a molécula de guanidina, formando GDP (difosfato de guanosina) e difosfato inorgânico. Essa reação desempenha um papel fundamental na regulação da atividade de diversas proteínas, incluindo as chamadas proteínas G, que estão envolvidas em diversos processos celulares, como a transdução de sinais e a divisão celular. A guanilato quinase é ativada por ligação a moléculas mensageiras secundárias, como o GTP (trifosfato de guanosina), e pode ser desativada por hidrólise do GTP em GDP e fosfato inorgânico. A disfunção da guanilato quinase tem sido associada a diversas condições patológicas, como câncer e doenças neurológicas.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

A proteína quinase tipo 1 dependente de cálcio-calmodulina, frequentemente abreviada como CaMKI (do inglês: calcium/calmodulin-dependent protein kinase I), é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação da atividade sináptica e plasticidade nas células do sistema nervoso.

Ela pertence à família das proteínas quinasas, que são enzimas capazes de adicionar grupos fosfato a outras proteínas, modificando assim sua atividade e função. A CaMKI é específica por ser ativada em presença de cálcio e calmodulina, duas moléculas essenciais para a transdução de sinais intracelulares.

A ativação da CaMKI ocorre quando os níveis de cálcio dentro da célula aumentam, normalmente em resposta a um estímulo sináptico. O cálcio se liga à calmodulina, que por sua vez ativa a proteína quinase. Uma vez ativada, a CaMKI pode fosforilar outras proteínas, alterando suas propriedades e funções.

A CaMKI desempenha um papel importante na regulação da plasticidade sináptica, que é o processo pelo qual as conexões entre as células nervosas são fortalecidas ou enfraquecidas em resposta a estímulos repetidos. Isso é fundamental para a formação de memórias e aprendizagem. Além disso, a CaMKI também desempenha um papel na regulação da expressão gênica, divisão celular e sobrevivência celular.

Em resumo, a proteína quinase tipo 1 dependente de cálcio-calmodulina é uma enzima importante envolvida em diversos processos celulares, especialmente na regulação da plasticidade sináptica e formação de memórias.

Calmodulin é uma proteína reguladora encontrada em células de organismos que variam desde bactérias a humanos. Ela tem um papel importante na regulação de diversas enzimas e canais iônicos, especialmente aqueles que estão envolvidos em processos que requerem calciotropismo, ou seja, respostas à variação dos níveis de cálcio intracelular.

A calmodulina possui quatro sítios de ligação a íons cálcio e, quando ativada por esses íons, sofre uma mudança conformacional que permite que ela se ligue e ative outras proteínas. Dessa forma, a calmodulina age como um sensor de cálcio intracelular e transmite sinais de cálcio para outras moléculas, desencadeando uma variedade de respostas celulares, como contração muscular, secreção de hormônios e neurotransmissores, proliferação celular e apoptose.

Em resumo, a calmodulina é uma proteína multifuncional que desempenha um papel crucial na regulação de diversos processos celulares em resposta às variações nos níveis de cálcio intracelular.

ZAP-70 (ζ-associated protein of 70 kD) é uma proteína tirosina quinase que desempenha um papel crucial no processo de transdução de sinal em células imunes. Ela se associa à proteína CD3 no complexo TCR (receptor de célula T), e quando o TCR se liga a seu antígeno correspondente, a tirosina quinase ZAP-70 é ativada e fosforila outras proteínas, desencadeando uma cascata de sinalizações que levam à ativação das células T. Essa ativação é essencial para a resposta imune adaptativa contra patógenos e neoplasias. Defeitos na atividade da ZAP-70 podem resultar em disfunções imunes, como déficits na imunidade celular adaptativa.

Fosfolipases tipo C são um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise do fosfatidilcolina, um dos principais fosfolípides presentes nas membranas celulares, resultando na formação de diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3). Existem quatro subtipos desta enzima, designados por α, β, γ e δ, cada um com diferentes mecanismos de regulação e funções biológicas.

A fosfolipase C gama (PLCγ) é ativada por receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) e receptores tirosina quinases (RTKs), sendo um importante mediador de sinalizações celulares. Já as fosfolipases C beta (PLCβ) são ativadas por GPCRs acoplados a proteínas G do tipo Gq e desempenham funções importantes em processos como a regulação do cálcio intracelular e a transdução de sinais.

A ativação das fosfolipases tipo C gera segundos mensageiros que desencadeiam uma variedade de respostas celulares, incluindo a modulação da expressão gênica, a proliferação e diferenciação celular, o metabolismo e a morte celular. Desta forma, as fosfolipases tipo C desempenham um papel crucial no controle de diversos processos fisiológicos e patológicos, como o desenvolvimento embrionário, a resposta imune, a inflamação e o câncer.

Carbazóis são compostos orgânicos aromáticos heterocíclicos que contêm um anel de carbazol como sua estrutura básica. O anel de carbazol é formado por dois anéis benzênicos fusionados com um átomo de nitrogênio no centro.

Carbazóis podem ser sintetizados por reações que envolvem a ciclização de compostos aromáticos contendo grupos amino ou amidras. Eles são encontrados naturalmente em alguns alimentos, como café e chá, e também podem ser produzidos sinteticamente para uso em corantes, tintas e materiais farmacêuticos.

Alguns carbazóis exibem propriedades farmacológicas interessantes, como atividade antitumoral, anti-inflamatória e antibiótica. No entanto, alguns também podem ser tóxicos ou cancerígenos em altas concentrações.

Ciclinas são proteínas reguladoras importantes no ciclo celular, que é o processo ordenado de divisão e replicação celular. Existem diferentes tipos de ciclinas, identificadas por letras (como A, B, D, E, etc.), e cada tipo desempenha um papel específico em diferentes fases do ciclo celular.

As ciclinas se ligam e ativam quinases ciclina-dependentes (CDKs), formando complexos que promovem a progressão da célula através das diferentes fases do ciclo celular. A atividade desses complexos é controlada por meio de modificações pós-traducionais, como fosforilação e ubiquitinação, bem como pela interação com inibidores de CDKs.

A expressão das ciclinas é altamente regulada em diferentes fases do ciclo celular. Por exemplo, as ciclinas D são sintetizadas durante a fase G1 e desempenham um papel importante na transição da célula para a fase S, quando a replicação do DNA começa. As ciclinas A e B são sintetizadas durante a fase S e desempenham um papel crucial na progressão da célula através das fases G2 e M, respectivamente.

Além disso, as ciclinas também estão envolvidas no controle da proliferação celular e na apoptose (morte celular programada). A desregulação da expressão ou atividade das ciclinas pode levar a distúrbios do ciclo celular, como o câncer.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

La genisteína es un fitoestrógeno, un tipo de compuesto vegetal que puede imitar selectivamente los efectos de las hormonas femeninas en el cuerpo. Se encuentra naturalmente en una variedad de plantas, pero especialmente en la soja y los productos de soja.

La genisteína es un tipo de isoflavona, que es una clase de flavonoides con propiedades antioxidantes. Los científicos han investigado los posibles beneficios para la salud de la genisteína, y algunos estudios sugieren que puede tener efectos protectores contra enfermedades cardiovasculares, cánceres hormonales sensibles como el cáncer de mama y la osteoporosis.

Sin embargo, los resultados de los estudios sobre los posibles beneficios para la salud de la genisteína son mixtos y aún no están claros. Además, se han planteado preocupaciones sobre los posibles efectos adversos del consumo excesivo de genisteína, especialmente durante el desarrollo fetal y en la infancia. Por lo tanto, es importante hablar con un profesional médico antes de tomar suplementos que contengan genisteína o aumentar significativamente el consumo de alimentos ricos en genisteína.

Complexos multiproteicos são estruturas macromoleculares formadas pela associação de duas ou mais proteínas e, às vezes, outras moléculas, como lípidos ou carboidratos. Essas interações geralmente ocorrem por meio de domínios proteicos específicos que se ligam entre si, resultando em uma estrutura tridimensional estável e funcional.

Os complexos multiproteicos desempenham papéis essenciais nas células vivas, envolvidos em diversas funções celulares, como a regulação da expressão gênica, o metabolismo, a resposta ao estresse, o transporte de moléculas e a sinalização celular. Alguns exemplos notáveis de complexos multiproteicos incluem o ribossomo, o espliceossomo, o proteassoma e os complexos da via de sinalização Wnt.

A formação desses complexos é um processo dinâmico e regulado, podendo sofrer modificações pós-traducionais, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação, que alteram sua composição, estabilidade ou atividade. A compreensão da estrutura e função desses complexos multiproteicos é crucial para desvendar os mecanismos moleculares subjacentes a diversas doenças humanas e pode fornecer novas dicas para o desenvolvimento de terapias eficazes.

A Proteína Quinase Tipo II Dependente de AMP Cíclico, frequentemente abreviada como PKA II, é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação de diversas células e processos no corpo humano. Ela é ativada por aumentos nos níveis de AMP cíclico (cAMP), um mensageiro intracelular importante.

PKA II pertence a uma classe mais ampla de enzimas conhecidas como quinasas, que desempenham funções importantes em muitos processos celulares, incluindo o metabolismo, crescimento, diferenciação e morte celular. PKA II é especificamente ativada por cAMP, que se liga a um regulador subunidade da enzima, causando uma mudança conformacional que permite a ativação da subunidade catalítica associada.

Uma vez ativada, PKA II fosforila (adiciona um grupo fosfato) a outras proteínas, o que geralmente altera sua atividade e/ou localização celular. Dessa forma, PKA II desempenha um papel fundamental na regulação de uma variedade de processos celulares, incluindo o metabolismo de energia, a resposta às hormonas e os sinais neuronais, e a regulação do ciclo celular.

No entanto, é importante notar que um desequilíbrio nos níveis ou atividade da PKA II pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições médicas, incluindo doenças cardiovasculares, câncer e transtornos neurológicos. Portanto, uma melhor compreensão dos mecanismos que regulam a PKA II pode fornecer informações importantes sobre a fisiopatologia de várias doenças e pode identificar novos alvos terapêuticos potenciais.

A Proteína Quinase CDC28 de Saccharomyces cerevisiae é uma enzima kinase essencial envolvida no ciclo celular eudeseafivél de leveduras, mais especificamente no processo de divisão celular em Saccharomyces cerevisiae. Ela é homóloga à proteína quinase CDK1 (Cyclin-dependent kinase 1) encontrada em células de mamíferos e desempenha funções semelhantes na regulação do ciclo celular.

A CDC28 é ativada por associação com ciclina, formando um complexo proteico que promove a transição da fase G1 para a fase S e depois da fase G2 para a mitose. Além disso, a CDC28 desempenha um papel crucial na regulação da expressão gênica durante o ciclo celular, através da fosforilação e inativação de transcritores e repressores.

A ativação e desativação da proteína quinase CDC28 são controladas por mecanismos complexos de regulação, incluindo a fosforilação e desfosforilação, a ligação e dissociação com ciclinas, e a interação com inibidores específicos. Esses mecanismos permitem que a CDC28 coordene uma série de eventos no ciclo celular, garantindo a progressão ordenada da célula através das diferentes fases do ciclo e a sua divisão em células filhas geneticamente idênticas.

A pesquisa sobre a proteína quinase CDC28 tem contribuído significativamente para o entendimento dos mecanismos moleculares que regem o ciclo celular eudeseafivél, fornecendo insights valiosos sobre os processos de divisão celular em organismos superiores, incluindo os humanos.

A deleção de genes é um tipo de mutação genética em que uma parte ou a totalidade de um gene desaparece do cromossomo. Isto pode ocorrer devido a erros durante a recombinação genética, exposição a agentes mutagénicos ou por motivos aleatórios. A deleção de genes pode resultar em uma proteína anormal, insuficiente ou inexistente, levando a possíveis consequências fenotípicas, como doenças genéticas ou características físicas alteradas. A gravidade da deleção depende da função do gene afetado e do tamanho da região deletada. Em alguns casos, a deleção de genes pode não causar nenhum efeito visível se outras cópias do gene existirem e puderem cumprir suas funções normalmente.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Schizosaccharomyces é um gênero de fungos da divisão Ascomycota, que inclui leveduras verdadeiras. Esses organismos unicelulares são encontrados em diferentes habitats, como solo, plantas e ambientes aquáticos. Eles têm uma importância significativa no setor industrial, principalmente na produção de bebidas alcoólicas, como cerveja e sake, graças à sua capacidade de fermentar açúcares em álcool etílico e dióxido de carbono.

A espécie mais conhecida do gênero Schizosaccharomyces é o Schizosaccharomyces pombe, que tem sido amplamente estudado como um organismo modelo no campo da biologia celular e molecular. O genoma desse organismo foi sequenciado em 2002, tornando-se um recurso valioso para a pesquisa científica.

Apesar de compartilharem o nome com a doença mental "esquizofrenia", não há relação etiológica ou mecanismos patológicos entre os dois. A semelhança no termo é simplesmente coincidência.

PC12 é uma linha de células derivada de um tumor neuroendócrino de rato. Elas foram originalmente isoladas a partir de um tumor de glândula adrenal de rato e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como um modelo in vitro para estudar a neurobiologia e a neuroquímica.

As células PC12 exibem propriedades both neuronais and secretoras, o que as torna úteis para o estudo de sinais celulares e do sistema nervoso periférico. Eles podem ser diferenciados em neurónios com processos alongados usando fatores de crescimento nerveusos, como o fator de crescimento nervoso dessensibilizador a insulina (IGF-1) ou o fator de crescimento nervoso derivado do tecido (NGF).

Após a diferenciação, as células PC12 exibem atividade elétrica e neurotransmissor, tornando-as úteis para estudar a neurotransmissão e a sinapse. Além disso, as células PC12 também são suscetíveis à toxicidade induzida por agentes ambientais e farmacológicos, o que as torna um modelo popular para estudos de neurotoxicidade.

Receptor quinase 1 acoplado a proteína G (GPCR ou Gi-protein coupled receptor kinase 1) é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da atividade dos receptores acoplados à proteína G. Ele funciona por meio da fosforilação e inativação de tais receptores, um processo conhecido como dessensibilização ou downregulation. A fosforilação catalisada pela Gi-protein coupled receptor kinase 1 ocorre após a ativação do receptor por seu ligante natural e resulta na diminuição da resposta celular à estimulação contínua. Além disso, a Gi-protein coupled receptor kinase 1 também desempenha um papel na regulação da localização intracelular dos receptores acoplados à proteína G e no reciclagem deles.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

Uridine kinase é uma enzima (denotada como UK) que catalisa a fosforilação da uridina em monofosfato de uridina (UMP) usando adenosina trifosfato (ATP) como fonte de fosfato. A reação é a seguinte:

Uridina + ATP → UMP + ADP

Existem dois tipos principais de uridina quinase em humanos, UK1 e UK2, que são codificados por genes diferentes. UK1 é expresso principalmente no fígado e desempenha um papel importante na síntese de RNA, enquanto UK2 é expresso em uma variedade de tecidos e participa da biossíntese de nucleotídeos de pirimidina.

A deficiência ou disfunção da uridina quinase pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo aciduria combinada orgânica e deficiência de citosina trifosfato sintase.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

Desculpe, meu conhecimento é baseado em dados até 2021 e não tenho a capacidade de acessar informações além dessa data. Até onde sei, "Proteínas de Schizosaccharomyces pombe" se referem às proteínas identificadas no fungo unicelular Schizosaccharomyces pombe, também conhecido como fission yeast. Este organismo modelo é amplamente estudado em biologia celular e molecular devido à sua alta homologia com as células de mamíferos em termos de mecanismos regulatórios e processos celulares.

Embora eu não tenha uma definição médica específica para "Proteínas de Schizosaccharomyces pombe", posso dizer que o estudo dessas proteínas pode ajudar no entendimento de diversas funções e processos celulares, como ciclo celular, reparo do DNA, transcrição, tradução e resposta ao estresse, entre outros. Alterações nestes processos podem estar relacionadas a diversas condições médicas e doenças, incluindo câncer e doenças genéticas. No entanto, é importante notar que a maioria dos estudos sobre essas proteínas são de natureza básica e não necessariamente direcionados ao contexto clínico ou médico.

As Quinases Associadas a Receptores de Interleucina-1 (IRAKs, do inglês IL-1 Receptor-Associated Kinases) são uma família de proteínas quinases que desempenham um papel crucial no sinalizamento da resposta imune inata em mamíferos. Elas se associam e ativam em resposta à ligação do ligante aos receptores de Interleucina-1 (IL-1R) e Receptor do Fator de Necrose Tumoral (TNFR).

Existem quatro membros conhecidos da família IRAK, sendo eles: IRAK-1, IRAK-2, IRAK-M e IRAK-4. A ativação destas quinases leva à cascata de sinalização que resulta na transcrição gênica de genes relacionados à resposta inflamatória e imune.

A desregulação da atividade das IRAKs tem sido associada a diversas condições patológicas, incluindo doenças autoimunes, infecções e câncer, tornando-as alvos potenciais para o desenvolvimento de terapias farmacológicas.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

A proteína quinase tipo 4 dependente de cálcio-calmodulina, frequentemente abreviada como CaMK4 (do inglês: calcium/calmodulin-dependent protein kinase type IV), é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares em seres humanos.

Ela pertence à família das proteínas quinasas, que são enzimas capazes de adicionar grupos fosfato a outras proteínas, modificando assim sua atividade e função. A CaMK4 é específica por sérine e treonina, os dois aminoácidos que ela é capaz de fosforilar.

A ativação da CaMK4 ocorre em resposta à elevação dos níveis citosólicos de cálcio, um importante segundo mensageiro intracelular. Quando os níveis de cálcio aumentam, ele se liga a uma proteína chamada calmodulina, formando um complexo que ativa a CaMK4.

Uma vez ativada, a CaMK4 pode fosforilar e ativar outras proteínas, desempenhando um papel crucial em diversos processos celulares, como o controle da expressão gênica, a plasticidade sináptica (a capacidade dos neurônios de se adaptarem e modificarem suas conexões sinápticas), a apoptose (morte celular programada) e a resposta ao estresse oxidativo.

Devido à sua importância em diversos processos fisiológicos e patológicos, a CaMK4 tem sido alvo de estudos como possível diana terapêutica para o tratamento de várias doenças, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares.

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

Em terminologia médica e científica, a fase G1 é uma das fases do ciclo celular eocorada à síntese de proteínas e preparação para a duplicação do DNA. É a primeira fase do interfase, que precede a divisão celular. Nesta fase, a célula cresce em tamanho, sintetiza proteínas e outros componentes celulares, e se prepara para a replicação do DNA que ocorre na fase S subsequente. A duração da fase G1 pode variar dependendo do tipo de célula e das condições de crescimento. Algumas células podem entrar em um estado de repouso conhecido como G0, onde permanecem até que haja estímulos adequados para reentrarem no ciclo celular.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

A Quinase 2 de Receptor Acoplado a Proteína G (GPCRK2, do inglés G protein-coupled receptor kinase 2) é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da atividade dos receptores acoplados a proteínas G (GPCRs). Estes receptores são responsáveis por muitos processos fisiológicos, incluindo a transdução de sinais entre o ambiente externo e as células.

A GPCRK2 é ativada em resposta à ativação dos GPCRs pelos seus ligantes, como hormonas, neurotransmissores ou outras moléculas sinalizadoras. A sua função principal é fosforilar os receptores GPCRs ativados, o que promove a sua internalização e reciclagem, desse modo, regulando a sua sensibilidade e duração da resposta celular.

A inibição ou desregulação da GPCRK2 pode levar a distúrbios na sinalização dos GPCRs, contribuindo para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer. Por isso, a GPCRK2 é um alvo terapêutico potencial para o tratamento dessas doenças.

Benzamidas são compostos orgânicos que consistem em um anel benzeno unido a um grupo amida. A estrutura básica da benzamida é representada pela fórmula geral C6H5CONH2. Benzamidas ocorrem naturalmente e também podem ser sintetizadas em laboratório. Elas são usadas em uma variedade de aplicações, incluindo como intermediários em síntese orgânica e como drogas farmacêuticas. Algumas benzamidas têm atividade biológica e são usadas como anti-inflamatórios, analgésicos e antipiréticos. Outras benzamidas são usadas como inibidores de enzimas em pesquisas bioquímicas.

O Receptor de Insulina é uma proteína transmembrana localizada principalmente nas membranas plasmáticas das células, especialmente no fígado, músculo esquelético e tecido adiposo. Ele desempenha um papel fundamental na fisiologia do hormônio insulina, que regula o metabolismo de glicose, lipídios e proteínas.

A ligação do hormônio insulina ao seu receptor estimula uma cascata de eventos intracelulares que desencadeiam a internalização do complexo receptor-ligante, levando à ativação de diversas vias de sinalização celular. Essas vias promovem a absorção e armazenamento de glicose nos tecidos alvo, bem como a síntese de proteínas e lipídios.

Alterações no funcionamento do receptor de insulina estão associadas a diversas condições clínicas, incluindo diabetes melittus do tipo 2, obesidade e síndrome metabólica. A deficiência ou resistência ao sinal do receptor de insulina podem levar à intolerância à glicose e, posteriormente, ao desenvolvimento da diabetes. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação do receptor de insulina é crucial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Receptor Tyrosine Kinases (RTKs) acopladas à proteína G são um tipo específico de receptores transmembranares que desempenham funções cruciales na transdução de sinais celulares e regulação de diversos processos fisiológicos, como crescimento, diferenciação, proliferação e sobrevivência celular.

Essas quinases possuem um domínio extracelular responsável pela ligação a seus ligandos específicos, como fatores de crescimento, hormônios ou citocinas. A ligação do ligando induz uma mudança conformacional no receptor que leva à sua autofosforilação em resíduos de tirosina localizados no domínio intracitoplasmático. Essa fosforilação cria novos sítios de ligação para proteínas adaptadoras e outras quinases, que por sua vez podem ser ativadas ou inibidas, resultando em uma cascata de eventos que amplificam o sinal recebido.

Ao contrário das quinases tradicionais, as RTKs acopladas à proteína G não interagem diretamente com a subunidade alfa da proteína G (Gα). Em vez disso, elas se associam a proteínas G heterotrímeras por meio de domínios regulatórios específicos, como o domínio Ras-associado (RA) ou PDZ. Essa interação permite que as RTKs acopladas à proteína G ativem e regulem diversos caminhos de sinalização adicionais, incluindo os envolvendo as vias de sinalização das MAP quinases e Akt/PKB.

Danos ou mutações em genes que codificam RTKs acopladas à proteína G podem resultar em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação e ativação dessas quinases é crucial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

A adesão celular é um processo biológico em que as células interagem e se ligam umas às outras ou a uma matriz extracelular por meio de moléculas de adesão específicas. Essas moléculas de adesão incluem proteínas de superfície celular, como as chamadas integrinas, e ligantes presentes na matriz extracelular, como a fibronectina e a laminina. A adesão celular desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a manutenção da integridade tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular. Além disso, a adesão celular também está envolvida em processos patológicos, como o câncer e a inflamação.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Os fosfatos de fosfatidilinositol (PPI) são um tipo de lípido importante encontrado nas membranas celulares de organismos vivos. Eles desempenham um papel crucial em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais e o tráfego intracelular.

A molécula de PPI consiste em um glicerol unido a dois ácidos graxos e à fosfatidilina, que por sua vez é ligada a um grupo inositol polifosfato. O inositol pode ser fosforilado em diferentes posições, resultando em vários isômeros de PPI com propriedades bioquímicas distintas.

Os PPI são frequentemente encontrados no lado citoplasmático das membranas celulares e servem como substratos para diversas enzimas que catalisam reações de fosforilação e desfosforilação. Essas modificações covalentes regulam a atividade de proteínas envolvidas em processos celulares importantes, como a regulação do ciclo celular, a resposta às mudanças ambientais e o controle da expressão gênica.

Além disso, os PPI também estão envolvidos no tráfego de vesículas e no contato entre as membranas celulares. Eles desempenham um papel importante na formação e estabilidade dos domínios lipídicos das membranas, que são essenciais para a organização e função das membranas celulares.

Em resumo, os fosfatos de fosfatidilinositol são uma classe importante de lípidos que desempenham um papel fundamental em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais, o tráfego intracelular e a organização das membranas celulares.

O termo "corpo adiposo" refere-se a tecido gorduroso do corpo, composto principalmente por células chamadas adipócitos. Existem dois tipos principais de tecido adiposo: branco e marrom. O tecido adiposo branco armazena energia em forma de glicose e lipídios, enquanto o tecido adiposo marrom é responsável por gerar calor e manter a temperatura corporal.

O corpo adiposo desempenha um papel importante na homeostase energética, no metabolismo e no sistema endócrino, produzindo hormônios e outras substâncias que afetam o apetite, o metabolismo e a sensibilidade à insulina. No entanto, um excesso de gordura corporal, especialmente no tecido adiposo visceral (localizado em torno dos órgãos internos), está associado a vários problemas de saúde, como diabetes, doenças cardiovasculares e câncer.

Em resumo, o corpo adiposo é um tecido importante que armazena energia, regula o metabolismo e produz hormônios, mas um excesso de gordura corporal pode levar a problemas de saúde graves.

O encéfalo é a parte superior e a mais complexa do sistema nervoso central em animais vertebrados. Ele consiste em um conjunto altamente organizado de neurônios e outras células gliais que estão envolvidos no processamento de informações sensoriais, geração de respostas motoras, controle autonômico dos órgãos internos, regulação das funções homeostáticas, memória, aprendizagem, emoções e comportamentos.

O encéfalo é dividido em três partes principais: o cérebro, o cerebelo e o tronco encefálico. O cérebro é a parte maior e mais complexa do encéfalo, responsável por muitas das funções cognitivas superiores, como a tomada de decisões, a linguagem e a percepção consciente. O cerebelo está localizado na parte inferior posterior do encéfalo e desempenha um papel importante no controle do equilíbrio, da postura e do movimento coordenado. O tronco encefálico é a parte inferior do encéfalo que conecta o cérebro e o cerebelo ao resto do sistema nervoso periférico e contém centros responsáveis por funções vitais, como a respiração e a regulação cardiovascular.

A anatomia e fisiologia do encéfalo são extremamente complexas e envolvem uma variedade de estruturas e sistemas interconectados que trabalham em conjunto para gerenciar as funções do corpo e a interação com o ambiente externo.

A Quinase 6 Dependente de Ciclina (CDK6) é uma enzima que desempenha um papel fundamental no ciclo celular, regula a progressão da fase G1 para a fase S do ciclo celular e está envolvida na transcrição e expressão gênica. A ativação da CDK6 requer a ligação com uma proteína reguladora chamada ciclina, geralmente a ciclina D. A forma ativada CDK6/ciclina D promove a fosforilação de vários substratos que desencadeiam eventos que permitem a progressão do ciclo celular.

A disfunção da CDK6 tem sido associada a diversas patologias, incluindo câncer e doenças genéticas relacionadas ao desenvolvimento. Em alguns tipos de câncer, como leucemia linfocítica crônica e carcinomas de mama e pulmão, a atividade da CDK6 está frequentemente aumentada devido à sobre-expressão ou mutação dos genes que codificam a enzima ou seus reguladores. Isso pode resultar em uma proliferação celular desregulada e contribui para a tumorogênese.

Inibidores seletivos da CDK4/6, como palbociclib, ribociclib e abemaciclib, têm sido desenvolvidos e aprovados para o tratamento de certos tipos de câncer, especialmente carcinomas de mama metastáticos com receptor hormonal positivo e HER2 negativo. Esses inibidores interrompem a atividade da CDK4/6, levando à inibição do ciclo celular e redução da proliferação tumoral.

Miocárdio é o termo médico para o tecido muscular do coração. Ele é responsável por pumping blood através do corpo, fornecendo oxigênio e nutrientes aos tecidos e órgãos. O miocárdio é composto por células musculares especializadas chamadas miócitos cardíacos, que são capazes de se contrair e relaxar para movimentar o sangue. O miocárdio é revestido por uma membrana fibrosa chamada epicárdio e possui uma camada interna chamada endocárdio, que forma a superfície interna dos ventrículos e átrios do coração. A doença do miocárdio pode resultar em condições cardiovasculares graves, como insuficiência cardíaca e doença coronariana.

Em medicina e biologia celular, uma "linhagem celular transformada" refere-se a um tipo de célula que sofreu alterações significativas em seu fenotipo e genotipo, o que geralmente resulta em um crescimento aumentado e desregulado, capacidade de invasão e metástase, e resistência à apoptose (morte celular programada). Essas células transformadas podem ser o resultado de mutações genéticas espontâneas ou induzidas por agentes cancerígenos, radiação, vírus oncogênicos ou outros fatores.

A transformação celular é um processo fundamental no desenvolvimento do câncer e pode ser caracterizada por uma série de alterações moleculares que ocorrem nas células. Essas alterações incluem a ativação de oncogenes, inativação de genes supressores de tumor, instabilidade genômica, alterações na expressão gênica e na regulação epigenética, entre outras.

As linhagens celulares transformadas são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais como modelos para estudar os mecanismos moleculares do câncer e testar novas terapias anticancerígenas. No entanto, é importante lembrar que essas células podem não se comportar exatamente como as células cancerosas em humanos, uma vez que elas foram isoladas de seu microambiente original e cultivadas em condições artificialmente controladas no laboratório.

A Proteína Quinase 6 Ativada por Mitógeno, frequentemente abreviada como PKM6 ou MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 6 (MAPK6), é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular.

PKM6 é ativada em resposta a estímulos mitógenos, como fatores de crescimento e citocinas, que se ligam a receptores na membrana celular e transmitem sinais para dentro da célula. Esses sinais ativam cascatas de proteínas quinases, incluindo PKM6, que adicionam grupos fosfato a outras proteínas, modificando assim sua atividade e função.

PKM6 pertence à família das proteínas cinases MAPK (MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASES) e é especificamente ativada por MAPKKs (MAP KINASE KINASES), que são ativadas por MAPKKKs (MAP KINASE KINASE KINASES). A activação de PKM6 leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, desencadeando uma variedade de respostas celulares, como a proliferação e diferenciação celular.

Uma desregulação da actividade de PKM6 pode contribuir para o desenvolvimento de doenças, incluindo câncer, devido à sua função na regulação da divisão e crescimento celular.

Biossíntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem proteínas. É uma forma complexa de biossíntese que consiste em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Durante a transcrição, o DNA do gene que codifica a proteína desejada é transcrito em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm). Isso é feito por enzimas chamadas RNA polimerases, que "lerem" a sequência de nucleotídeos no DNA e sintetizam uma cópia complementar em ARN.

2. Tradução: Durante a tradução, o ARNm é usado como um modelo para sintetizar uma cadeia polipeptídica (a sequência de aminoácidos que formam a proteína). Isso ocorre em um organelo chamado ribossomo, onde os anticódons do ARN mensageiro se combinam com os codões correspondentes no ARN de transferência (ARNt), levando à adição dos aminoácidos certos à cadeia polipeptídica em uma ordem específica.

A biossíntese de proteínas é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo muitos fatores diferentes, incluindo a regulação da transcrição gênica, modificação pós-tradução das proteínas e o processamento do ARN.

Frações subcelulares são amostras ou partes específicas de células que são isoladas e analisadas para estudar a estrutura, função e interação dos componentes celulares. Essas frações contêm organelos ou estruturas subcelulares específicas, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas, peroxissomas, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexos de Golgi, citosqueleto e outros.

A obtenção dessas frações subcelulares geralmente é realizada por meio de técnicas de centrifugação diferencial ou ultracentrifugação, seguidas de técnicas adicionais de purificação, como cromatografia e eletrroforese. Esses métodos permitem a separação dos componentes celulares com base em suas diferenças de massa, densidade, tamanho e carga elétrica.

O estudo das frações subcelulares é fundamental para a compreensão da organização e regulação das células, bem como para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para doenças. Além disso, esses estudos podem fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares envolvidos em processos celulares complexos, como a divisão celular, o metabolismo, a sinalização e a resposta ao estresse.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

As proteínas monoméricas de ligação ao GTP (também conhecidas como GTPases) são um tipo de enzima que hidrolisa a molécula de guanosina trifosfato (GTP) em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico. Este processo desencadeia uma mudança conformacional na proteína, geralmente alterando sua atividade e permitindo que participe em diversas vias de sinalização celular.

As GTPases desempenham funções importantes em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de membrana. Algumas proteínas GTPases estão associadas a doenças humanas, como câncer e doenças neurológicas.

Existem várias famílias diferentes de proteínas GTPases, incluindo as Ras, Rho, Rab, Ran e Arf, cada uma com funções específicas e domínios de ligação ao GTP distintos. A atividade das GTPases é regulada por uma série de proteínas auxiliares, como guanina nucleotide exchange factors (GEFs) e GTPase-activating proteins (GAPs), que promovem a troca de GDP por GTP ou a hidrólise de GTP em GDP, respectivamente.

A "transformação celular neoplásica" é um processo biológico em que células normais sofrem alterações genéticas e fenotípicas, levando ao desenvolvimento de um crescimento celular desregulado e incontrolável, característico de um neoplasma (tumor). Essas transformações incluem a capacidade das células de evitar a apoptose (morte celular programada), a proliferação aumentada, a capacidade de invasão e metástase, e a resistência à terapêutica. A transformação celular neoplásica pode ser resultado de mutações genéticas adquiridas ou alterações epigenéticas que ocorrem em genes supressores de tumor ou oncogenes. Essas alterações podem ser causadas por fatores ambientais, como radiação, tabagismo, exposição a produtos químicos cancerígenos, vírus oncogênicos, ou podem ser o resultado de processos naturais do envelhecimento. A transformação celular neoplásica é um evento fundamental no desenvolvimento e progressão dos cânceres.

Proteínas repressoras são proteínas que se ligam a regiões específicas do DNA, geralmente localizadas em ou perto dos promotores dos genes, inibindo assim a transcrição desse gene em RNA mensageiro (mRNA). Esse processo de inibição é frequentemente realizado por meio da interação da proteína repressora com o operador do gene alvo, um sítio de ligação específico no DNA. A ligação da proteína repressora ao operador impede que a RNA polimerase se ligue e inicie a transcrição do gene.

As proteínas repressoras desempenham um papel fundamental na regulação gênica, especialmente no controle da expressão dos genes envolvidos em diferentes processos celulares, como o crescimento, desenvolvimento e resposta a estímulos ambientais. Além disso, as proteínas repressoras também estão envolvidas na regulação de sistemas genéticos complexos, como os operons bacterianos.

Em alguns casos, a atividade da proteína repressora pode ser modulada por moléculas sinalizadoras ou outras proteínas regulatórias, permitindo que as células respondam rapidamente a mudanças no ambiente celular ou corporal. Por exemplo, a ligação de um ligante a uma proteína repressora pode induzir um cambalearamento conformacional nesta proteína, levando à dissociação da proteína do DNA e, consequentemente, à ativação da transcrição gênica.

As células NIH 3T3 são uma linhagem celular de fibroblastos derivados de músculo liso embrionário de camundongo. O nome "NIH 3T3" é derivado do fato de que essas células foram originadas no National Institutes of Health (NIH) e são o terceiro subcultivo de uma linhagem celular de fibroblastos três (3T).

As células NIH 3T3 são frequentemente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da sinalização celular e do crescimento celular. Elas têm um crescimento relativamente lento e exibem contato inhibição, o que significa que elas param de se dividir quando estão muito próximas umas das outras. Além disso, essas células podem ser facilmente transformadas em células tumorais quando expostas a certos vírus ou produtos químicos, o que as torna úteis no estudo do câncer.

Como qualquer linhagem celular, as células NIH 3T3 devem ser manuseadas com cuidado e sujeitas a protocolos rigorosos de controle de qualidade para garantir a reprodutibilidade e a confiabilidade dos resultados experimentais.

Os Ratos Wistar são uma linhagem popular e amplamente utilizada em pesquisas biomédicas. Eles foram desenvolvidos no início do século 20, nos Estados Unidos, por um criador de animais chamado Henry Donaldson, que trabalhava no Instituto Wistar de Anatomia e Biologia. A linhagem foi nomeada em homenagem ao instituto.

Os Ratos Wistar são conhecidos por sua resistência geral, baixa variabilidade genética e taxas consistentes de reprodução. Eles têm um fundo genético misto, com ancestrais que incluem ratos albinos originários da Europa e ratos selvagens capturados na América do Norte.

Estes ratos são frequentemente usados em estudos toxicológicos, farmacológicos e de desenvolvimento de drogas, bem como em pesquisas sobre doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e neurológicas. Além disso, os Ratos Wistar são frequentemente usados em estudos comportamentais, devido à sua natureza social e adaptável.

Embora os Ratos Wistar sejam uma importante ferramenta de pesquisa, é importante lembrar que eles não são idênticos a humanos e podem reagir de maneira diferente a drogas e doenças. Portanto, os resultados obtidos em estudos com ratos devem ser interpretados com cautela e validados em estudos clínicos envolvendo seres humanos antes que qualquer conclusão definitiva seja feita.

Northern blotting é uma técnica de laboratório utilizada em biologia molecular para detectar e analisar especificamente ácidos ribonucleicos (RNA) mensageiros (mRNA) de um determinado gene em uma amostra. A técnica foi nomeada em analogia à técnica Southern blotting, desenvolvida anteriormente por Edwin Southern, que é usada para detectar DNA.

A técnica de Northern blotting consiste nos seguintes passos:

1. Extração e purificação do RNA a partir da amostra;
2. Separação do RNA por tamanho através de eletroforese em gel de agarose;
3. Transferência (blotting) do RNA separado para uma membrana de nitrocelulose ou nylon;
4. Hibridização da membrana com uma sonda específica de DNA ou RNA marcada, que é complementar ao gene alvo;
5. Detecção e análise da hibridização entre a sonda e o mRNA alvo.

A detecção e quantificação do sinal na membrana fornece informações sobre a expressão gênica, incluindo o tamanho do transcrito, a abundância relativa e a variação de expressão entre diferentes amostras ou condições experimentais.

Em resumo, Northern blotting é uma técnica sensível e específica para detectar e analisar RNA mensageiro em amostras biológicas, fornecendo informações importantes sobre a expressão gênica de genes individuais.

Em termos médicos, a indução enzimática refere-se ao aumento da síntese e atividade de determinadas enzimas em resposta à exposição de um organismo ou sistema biológico a certos estimulantes ou indutores. Esses indutores podem ser compostos químicos, fatores ambientais ou mesmo substâncias endógenas, que desencadeiam uma resposta adaptativa no corpo, levando à produção de maior quantidade de determinadas enzimas.

Esse processo é regulado por mecanismos genéticos e metabólicos complexos e desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos e patológicos, como a detoxificação de substâncias nocivas, o metabolismo de drogas e xenobióticos, e a resposta ao estresse oxidativo. Além disso, a indução enzimática pode ser explorada terapeuticamente no tratamento de diversas condições clínicas, como doenças hepáticas e neoplásicas.

A esfingosina é um tipo de lípido que atua como um componente fundamental na estrutura de outras moléculas lipídicas chamadas esfingolipídios, que são encontrados em grande abundância nas membranas celulares. A esfingosina consiste em uma cadeia de carbono de 18 átomos com um grupo amino e um grupo carboxílico em cada extremidade.

Em presença de um álcool graxo, a esfingosina forma ceramidas, que são precursoras de outros esfingolipídios, como glicoesfingolipídios e esfingomielinas. Além disso, a esfingosina pode ser convertida em outras moléculas importantes, como o mediador lipídico esfingosina-1-fosfato (S1P), que desempenha um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação, sobrevivência e morte celular, inflamação e angiogênese.

A esfingosina também pode atuar como um agente citoprotetor, auxiliando no equilíbrio da membrana celular e na proteção contra o estresse oxidativo e a peroxidação lipídica. Em resumo, a esfingosina é uma molécula lipídica fundamental com diversas funções importantes nas células vivas.

O Fator de Transcrição AP-1 (Activating Protein 1) é um complexo proteico que desempenha um papel fundamental na regulação da transcrição genética em células eucariontes. Ele se liga a sequências específicas de DNA, chamadas de sítios de resposta AP-1 (AP-1 response elements), localizados no promotor ou nos intrones de genes alvo, desencadeando assim a transcrição desses genes.

O complexo AP-1 é formado por homodímeros ou heterodímeros de proteínas pertencentes às famílias das proteínas bZIP (basic region leucine zipper), que incluem as proteínas FOS, JUN, ATF e MAF. A formação do complexo AP-1 é regulada por diversos sinais celulares, como a ativação de receptores de fatores de crescimento, estresse oxidativo, radiação UV, citocinas e hormônios, entre outros.

A atividade do Fator de Transcrição AP-1 está envolvida em diversos processos celulares, como a proliferação, diferenciação, apoptose e sobrevivência celular, além de estar associada à progressão tumoral e inflamação. Portanto, o controle adequado da atividade do Fator de Transcrição AP-1 é crucial para manter a homeostase celular e prevenir doenças relacionadas ao desregulamento desses processos.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Fosfofrutoquinase-2 (PFK-2) é uma enzima bifuncional que desempenha um papel crucial no metabolismo do glicogênio e da glicose em células. Ela catalisa a reação de conversão de fructose-6-fosfato em fructose-1,6-bisfosfato, uma etapa importante na glicólise, além de controlar a atividade da própria enzima por meio de uma reação de reversível fosforilação.

A forma inativa dessa enzima, PFK-2, é ativada pela fosforilação catalisada pela proteína quinase dependente de cAMP (PKA), o que resulta em um aumento na taxa de glicólise. Por outro lado, a forma ativa da enzima, PFK-1, pode ser desativada por meio da desfosforilação catalisada pela proteína fosfatase 1 (PP1), o que resulta em uma diminuição na taxa de glicólise.

A regulação alostérica e covalente dessa enzima permite que as células adaptem sua taxa de glicólise às mudanças nas condições metabólicas, como a disponibilidade de energia e substratos. Dessa forma, PFK-2 desempenha um papel fundamental na manutenção da homeostase celular e no fornecimento de energia para as células em diferentes tecidos e situações fisiológicas.

"Drosophila" é um género taxonómico que inclui várias espécies de pequenos insectos voadores, comumente conhecidos como moscas-da-fruta. A espécie mais estudada e conhecida do género Drosophila é a D. melanogaster (mosca-da-fruta-comum), que é amplamente utilizada em pesquisas biológicas, especialmente no campo da genética, desde o início do século XX.

A D. melanogaster tem um ciclo de vida curto, reprodução rápida e fácil manutenção em laboratório, além de um pequeno tamanho do genoma, tornando-a uma escolha ideal para estudos genéticos. Além disso, os machos e as fêmeas apresentam diferenças visuais distintas, facilitando o rastreamento dos genes ligados ao sexo.

A análise da mosca-da-fruta tem contribuído significativamente para a nossa compreensão de princípios genéticos básicos, como a herança mendeliana, a recombinação genética e o mapeamento genético. Além disso, estudos em Drosophila desempenharam um papel fundamental no avanço do conhecimento sobre processos biológicos fundamentais, como o desenvolvimento embrionário, a neurobiologia e a evolução.

"Drosophila melanogaster" é a designação científica completa da mosca-da-fruta, um pequeno inseto dipterano amplamente utilizado em pesquisas biológicas e genéticas. Originária de regiões tropicais e subtropicais, a mosca-da-fruta é frequentemente encontrada em frutas e vegetais em decomposição. Seu ciclo de vida curto e seu genoma relativamente simples tornam essa espécie uma ferramenta valiosa para estudos genéticos e desenvolvimentais, incluindo a pesquisa sobre doenças humanas e a genética da população.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

O Fator de Crescimento Derivado de Plaquetas (Platelet-Derived Growth Factor, ou PDGF) é um fator de crescimento mitogénico que desempenha um papel importante na regulação da proliferação e migração das células, bem como no processo de healing e reparo tecidual. Ele é produzido principalmente por plaquetas (trombócitos) durante a coagulação sanguínea, mas também é secretado por outros tipos de células, como fibroblastos e células endoteliais.

O PDGF consiste em duas subunidades polipeptídicas, chamadas PDGF-AA, PDGF-BB, PDGF-AB ou PDGF-CC, que se ligam a receptores de superfície celular específicos, estimulando assim uma série de respostas celulares, incluindo a ativação de sinais intracelulares que desencadeiam a proliferação e migração das células.

Em condições fisiológicas, o PDGF desempenha um papel crucial no processo de healing e reparo tecidual, por exemplo, na formação de novos vasos sanguíneos (angiogênese) e na migração e proliferação de células que participam da reparação de feridas, como fibroblastos e miofibroblastos. No entanto, em condições patológicas, como câncer e doenças cardiovasculares, o PDGF pode contribuir para a progressão da doença, por exemplo, promovendo a proliferação celular desregulada e a angiogênese excessiva.

Receptores de superfície celular são proteínas integrales transmembranares que se encontram na membrana plasmática das células e são capazes de detectar moléculas especificas no ambiente exterior da célula. Eles desempenham um papel fundamental na comunicação celular e no processo de sinalização celular, permitindo que as células respondam a estímulos químicos, mecânicos ou fotoquímicos do seu microambiente.

Os receptores de superfície celular podem ser classificados em diferentes tipos, dependendo da natureza do ligante (a molécula que se liga ao receptor) e do mecanismo de sinalização intracelular desencadeado. Alguns dos principais tipos de receptores de superfície celular incluem:

1. Receptores acoplados a proteínas G (GPCRs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a uma variedade de ligantes, como neurotransmissores, hormonas, e odorantes. A ligação do ligante desencadeia uma cascata de sinalização intracelular envolvendo proteínas G e enzimas secundárias, levando a alterações na atividade celular.
2. Receptores tirosina quinases (RTKs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a ligantes como fatores de crescimento e citocinas, e um domínio intracelular com atividade tirosina quinase. A ligação do ligante induz a dimerização dos receptores e a autofosforilação das tirosinas, o que permite a recrutamento e ativação de outras proteínas intracelulares e a desencadeio de respostas celulares, como proliferação e diferenciação celular.
3. Receptores semelhantes à tirosina quinase (RSTKs): Estes receptores não possuem atividade intrínseca de tirosina quinase, mas recrutam e ativam quinasas associadas à membrana quando ligados aos seus ligantes. Eles desempenham um papel importante na regulação da atividade celular, especialmente no sistema imunológico.
4. Receptores de citocinas e fatores de crescimento: Estes receptores se ligam a uma variedade de citocinas e fatores de crescimento e desencadeiam respostas intracelulares através de diferentes mecanismos, como a ativação de quinasas associadas à membrana ou a recrutamento de adaptadores de sinalização.
5. Receptores nucleares: Estes receptores são transcrições fatores que se ligam a DNA e regulam a expressão gênica em resposta a ligantes como hormonas esteroides e vitaminas. Eles desempenham um papel importante na regulação do desenvolvimento, da diferenciação celular e da homeostase.

Em geral, os receptores são proteínas integradas nas membranas celulares ou localizadas no citoplasma que se ligam a moléculas específicas (ligantes) e desencadeiam respostas intracelulares que alteram a atividade da célula. Essas respostas podem incluir a ativação de cascatas de sinalização, a modulação da expressão gênica ou a indução de processos celulares como a proliferação, diferenciação ou apoptose.

Os genes reporter, também conhecidos como marcadores de gene ou genes repórter, são sequências de DNA especiais que estão ligadas a um gene de interesse em um organismo geneticamente modificado. Eles servem como uma ferramenta para medir a atividade do gene de interesse dentro da célula. O gene reporter geralmente codifica uma proteína facilmente detectável, como a luciferase ou a proteína verde fluorescente (GFP). A actividade do gene de interesse controla a expressão do gene reporter, permitindo assim a quantificação da actividade do gene de interesse. Essa técnica é amplamente utilizada em pesquisas biológicas para estudar a regulação gênica e as vias de sinalização celular.

Epitelial cells are cells that make up the epithelium, which is a type of tissue that covers the outer surfaces of organs and body structures, as well as the lining of cavities within the body. These cells provide a barrier between the internal environment of the body and the external environment, and they also help to regulate the movement of materials across this barrier.

Epithelial cells can have various shapes, including squamous (flattened), cuboidal (square-shaped), and columnar (tall and slender). The specific shape and arrangement of the cells can vary depending on their location and function. For example, epithelial cells in the lining of the respiratory tract may have cilia, which are hair-like structures that help to move mucus and other materials out of the lungs.

Epithelial cells can also be classified based on the number of layers of cells present. Simple epithelium consists of a single layer of cells, while stratified epithelium consists of multiple layers of cells. Transitional epithelium is a type of stratified epithelium that allows for changes in shape and size, such as in the lining of the urinary bladder.

Overall, epithelial cells play important roles in protecting the body from external damage, regulating the movement of materials across membranes, and secreting and absorbing substances.

A Classe Ib de Fosfatidilinositol 3-Quinase (PI3K) é um tipo específico de enzima que participa em vários processos celulares, incluindo o metabolismo de energia, crescimento e divisão celular, e sobrevivência celular. A PI3K Ib é frequentemente referida como a isoforma PI3K-C2β, que é codificada pelo gene PIK3C2B no genoma humano.

A PI3K Ib é composta por duas subunidades: uma subunidade catalítica (p110β) e uma subunidade reguladora (p85α ou p55γ). A subunidade catalítica é responsável pela fosforilação do fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) em fosfatidilinositol 3,4,5-trisfosfato (PIP3), um importante segundo mensageiro na célula. A formação de PIP3 leva à ativação de várias vias de sinalização celular, incluindo a via AKT/PKB, que regula a sobrevivência e proliferação celular.

A PI3K Ib desempenha um papel importante em diversos processos fisiológicos, como a resposta inflamatória e a homeostase vascular. No entanto, também tem sido implicada no desenvolvimento de várias doenças, incluindo o câncer e as doenças cardiovasculares. Por exemplo, mutações em genes que codificam a PI3K Ib têm sido identificadas em alguns tipos de câncer, como o câncer de mama e o câncer de ovário, e estão associadas a um aumento do risco de desenvolver essas doenças. Além disso, a ativação excessiva da PI3K Ib tem sido implicada no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como a hipertensão arterial e a aterosclerose.

As proteínas de fluorescência verde, também conhecidas como GFP (do inglês Green Fluorescent Protein), são proteínas originárias da medusa Aequorea victoria que emitem luz verde brilhante quando expostas à luz ultravioleta ou azul. Elas fluorescem devido à presença de um cromóforo, formado por um tripeptídeo único (Ser65-Tyr66-Gly67), no seu interior.

A GFP é frequentemente utilizada em pesquisas biológicas como marcador fluorescente para estudar a expressão gênica, localização celular e interações proteicas em organismos vivos. Ela pode ser geneticamente modificada para emitir diferentes comprimentos de onda de luz, o que permite a observação simultânea de vários processos biológicos dentro da mesma célula ou tecido.

A descoberta e o uso da GFP como marcador fluorescente revolucionaram a biologia celular e molecular, pois fornecem uma ferramenta poderosa para visualizar eventos bioquímicos e celulares em tempo real, sem a necessidade de fixação ou coloração de amostras.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

Activadores de enzimas são moléculas ou compostos que aumentam a atividade de uma enzima. Eles fazem isso geralmente alterando a estrutura tridimensional da enzima, o que permite que o substrato se ligue e reaja com maior eficiência. Alguns activadores de enzimas podem também estabilizar a forma enzimática ativa ou ajudar a deslocar a enzima de uma forma inativa para a forma ativa. Os activadores de enzimas são importantes na regulação da atividade enzimática em muitos processos biológicos, incluindo o metabolismo, sinalização celular e resposta ao estresse. No entanto, é importante notar que alguns compostos que atuam como activadores de enzimas podem também ser tóxicos ou ter efeitos adversos em altas concentrações.

A Aurora Quinase C, também conhecida como Aurora Kinase C ou AURKC, é uma enzima que desempenha um papel importante no ciclo celular e na divisão celular. Ela pertence à família de quinasas Aurora, que são essenciais para a regulação da mitose, o processo pelo qual as células se dividem em duas células filhas idênticas.

A Aurora Quinase C é especificamente expressa no tecido reprodutivo masculino e desempenha um papel crucial na divisão das células que darão origem aos espermatozoides. Ela regula a separação dos cromossomos durante a anafase do II, uma etapa da mitose em que os cromossomos são divididos e distribuídos igualmente entre as duas células filhas.

Defeitos na Aurora Quinase C podem levar a anomalias no número de cromossomos nos espermatozoides, o que pode resultar em problemas de fertilidade ou em doenças genéticas graves nos descendentes. Além disso, a Aurora Quinase C também tem sido associada ao desenvolvimento de alguns tipos de câncer, especialmente no tecido reprodutivo masculino.

O Fator de Necrose Tumoral alfa (FNT-α) é uma citocina pro-inflamatória que desempenha um papel crucial no sistema imune adaptativo. Ele é produzido principalmente por macrófagos, mas também pode ser sintetizado por outras células, como linfócitos T auxiliares activados e células natural killers (NK).

A função principal do FNT-α é mediar a resposta imune contra o câncer. Ele induz a apoptose (morte celular programada) de células tumorais, inibe a angiogénese (formação de novos vasos sanguíneos que sustentam o crescimento do tumor) e modula a resposta imune adaptativa.

O FNT-α se liga a seus receptores na superfície das células tumorais, levando à ativação de diversas vias de sinalização que desencadeiam a apoptose celular. Além disso, o FNT-α também regula a atividade dos linfócitos T reguladores (Tregs), células imunes que suprimem a resposta imune e podem contribuir para a progressão tumoral.

Em resumo, o Fator de Necrose Tumoral alfa é uma citocina importante no sistema imune que induz a morte celular programada em células tumorais, inibe a formação de novos vasos sanguíneos e regula a atividade dos linfócitos T reguladores, contribuindo assim para a resposta imune adaptativa contra o câncer.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

MAP quinase quinase 5 (MKK5) é uma enzima que pertence à família de proteínas chamadas quinases mitógeno-ativadas (MAPK). MKK5 é especificamente um ativador da MAP quinase p38, que desempenha um papel importante na regulação de vários processos celulares, incluindo a resposta às estresses e inflamação. A activação de MKK5 ocorre quando é fosforilada por upstream MAP quinas, levando à sua activação e subsequente fosforilação e activação da MAP quinase p38. Esta via de sinalização desempenha um papel crucial em vários processos fisiológicos e patológicos, tais como a resposta imunitária, o câncer e as doenças neurodegenerativas.

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