Beta1-globulina sérica ligante de ferro que é sintetizada no FÍGADO e é secretada no sangue. Desempenha papel crucial no transporte de FERRO pela circulação. Existe uma variedade de isoformas de transferrina, que incluem algumas consideradas como marcadores de estados de saúde específicos.
Glicoproteínas de membrana encontradas em altas concentrações em células que utilizam ferro. Elas ligam especificamente transferrina contendo ferro, e o receptor é internalizado por endocitose juntamente com o seu ligante e posteriormente devolvido à superfície celular onde a transferrina sem o ferro é liberada.
Elemento metálico de símbolo Fe, número atômico 26 e massa atômica de 55,85. É um constituinte essencial de HEMOGLOBINAS, CITOCROMOS e PROTEÍNAS LIGANTES DE FERRO. Desempenha papel em reações de oxido-redução celulares e no transporte de OXIGÊNIO.
Grupo de proteínas ligantes de ferro que se ligam fortemente a dois íons férricos junto com dois íons carbonato. São encontradas nos líquidos corporais de vertebrados, onde agem como moléculas de transporte e armazenamento de ferro.
Proteínas contendo ferro, amplamente distribuídas em animais, plantas e micro-organismos. Sua função principal é estocar FERRO de forma biodisponível, não tóxica. Cada molécula de ferritina consiste em ferro férrico em uma concha proteica vazia (APOFERRITINAS), formada por 24 subunidades de várias sequências (dependendo dos tipos de espécies e tecidos).
Isótopos de ferro instáveis que se decompõem ou desintegram emitindo radiação. Átomos de ferro com pesos atômicos de 52, 53, 55 e 59-61 são radioisótopos de ferro.
Glicoproteína albumina da clara de ovo de galinha com forte afinidade de ligação ao ferro.
Classe de proteínas transportadoras que se ligam à TRANSFERRINA. Várias linhagens de bactérias patogênicas utilizam as proteínas de ligação à transferrina para suprir suas necessidades de ferro a partir do soro.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
Proteína de ligante de ferro originalmente caracterizada como uma proteína do leite. É amplamente distribuída em líquidos secretados e é encontrada nos grânulos neutrofílicos de LEUCÓCITOS. A porção N-terminal da lactoferrina possui uma serina protease que inativa os SISTEMAS DE SECRECIÓN TIPO III usados pelas bactérias para exportar proteínas de virulência e contribuir para a invasão da célula hospedeira.
Transtorno do metabolismo do ferro caracterizado por uma tríade de HEMOSSIDEROSE, CIRROSE HEPÁTICA e DIABETES MELLITUS. É causada por depósitos massivos de ferro nas células parenquimais que pode se desenvolver após um aumento prolongado na absorção de ferro. (Tradução livre do original: Jablonski's Dictionary of Syndromes & Eponymic Diseases, 2d ed)
Proteínas que especificamente se ligam ao FERRO.
Vesículas citoplasmáticas formadas quando as VESÍCULAS COBERTAS perdem seu revestimento de CLATRINA. Os endossomos internalizam macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular.
Subtipo de proteina de ligação a transferrina bacteriana encontrado em bactérias. Forma um complexo receptor na superfície celular com a PROTEÍNA A DE LIGAÇÃO A TRANSFERRINA.
Componentes proteicos de vários complexos, como as enzimas (APOENZIMAS), ferritinas (APOFERRITINAS), ou lipoproteínas (APOLIPOPROTEÍNAS).
Compostos inorgânicos ou orgânicos que contêm ferro trivalente.
Subtipo de proteina de ligação a transferrina bacteriana encontrado em bactérias. Forma um complexo receptor na superfície celular com a PROTEÍNA B DE LIGAÇÃO A TRANSFERRINA.
Elemento metálico raro designado pelo símbolo Ga, número atômico 31 e peso atômico 69,72.
Anemia caracterizada por diminuição ou ausência dos estoques de ferro, baixa concentração de ferro sérico, baixa saturação de transferrina e baixa concentração de hemoglobina ou valor de hematócrito. Nesta condição, os eritrócitos estão hipocrômicos e microcíticos e a capacidade de ligação do ferro está aumentada.
Complexo de proteínas que forma um receptor para a TRANSFERRINA em BACTÉRIAS. Várias bactérias patogênicas utilizam o complexo de ligação de transferrina para adquirir seu suprimento de ferro do soro.
Proteínas que regulam a homeostase do ferro celular e dos organismos. Desempenham um papel biológico importante na manutenção dos níveis adequados de ferro para as necessidades metabólicas, mas abaixo do limiar de toxicidade.
Substâncias orgânicas que formam duas ou mais ligações de coordenação com um íon de ferro. Quando há coordenação o complexo formado chama-se quelato. O grupo porfirínico ligante de ferro da hemoglobina é um exemplo de quelato de metal encontrado em sistemas biológicos.
Acúmulo excessivo de ferro no corpo, devido a uma absorção de ferro maior que a normal pelo trato gastrointestinal ou por injeção parenteral. Pode ocorrer devido à hemocromatose idiopática, ingestão excessiva de ferro, alcoolismo crônico, determinados tipos de anemia refratária ou hemossiderose transfusional.
Proteínas de superfície celular que ligam moléculas externas de sinalização à célula com alta afinidade e convertem este evento extracelular em um ou mais sinais intracelulares que alteram o comportamento da célula alvo.
ERITRÓCITOS imaturos dos seres humanos. São CÉLULAS ERITROIDES que sofreram extrusão do NÚCLEO CELULAR. Ainda contêm algumas organelas que gradualmente diminuem em número enquanto as células amadurecem. RIBOSSOMOS são os últimos a desaparecerem. Certas técnicas de coloração geram a precipitação de componentes dos ribossomos como um "retículo" característico (não o mesmo que o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO), daí o nome reticulócitos.
Formas de hepcidina, um peptídeo catiônico anfipático sintetizado no fígado como um prepropeptídeo que é primeiro processado em pró-hepcidina e, então, nas formas biologicamente ativas de hepcidinas, incluindo em humanos, as formas peptídicas com 20, 22 e 25 resíduos de aminoácidos. A hepcidina age como um regulador homeostático do metabolismo de ferro e também possui atividade antimicrobiana.
Regiões especializadas da membrana celular formada de perfurações revestidas por um envoltório de cerdas formado pela proteína CLATRINA. Estas perfurações são a via de entrada para macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular. As perfurações são então internalizadas para dentro do citoplasma a fim de formar as VESÍCULAS COBERTAS.
Produto natural isolado do Streptomyces pilosus. Forma complexos de ferro e é utilizada como quelante, particularmente na forma de mesilato.
Anemia caracterizada por uma diminuição na razão entre peso da hemoglobina e o volume do eritrócito, i. é, a concentração média corpuscular de hemoglobina é menor do que o normal. Individualmente, as células contêm menos hemoglobina do que deveriam ter sob condições ótimas. (Stedman, 25a ed)
Proteínas carreadoras de oxigênio dos ERITRÓCITOS. São encontradas em todos os vertebrados e em alguns invertebrados. O número de subunidades de globina na estrutura quaternária da hemoglobina difere entre as espécies. As estruturas variam de monoméricas a uma vasta possibilidade de arranjos multiméricos.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Principal proteína estrutural de VESÍCULAS REVESTIDAS que desempenham um papel chave no transporte intracelular entre organelas membranosas. Cada molécula de clatrina consiste de três cadeias leves (CADEIAS LEVES DE CLATRINA) e três cadeias pesadas (CADEIAS PESADAS DE CLATRINA) que formam uma estrutura chamada triskele. A clatrina também interage com as proteínas do citoesqueleto.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Movimento de materiais (incluindo substâncias bioquímicas e drogas) através de um sistema biológico no nível celular. O transporte pode ser através das membranas celulares e camadas epiteliais. Pode também ocorrer dentro dos compartimentos intracelulares e extracelulares.
Globulina que ocorre no SORO DO LEITE.
Proteína de ferro-enxofre multifuncional reguladora de ferro e a forma citoplásmica regula a aconitato hidratase. Liga elementos reguladores de ferro encontrados nos RNA mensageiros envolvidos no metabolismo do ferro e regula sua tradução. Sua capacidade de ligação a RNA e sua atividade de aconitato hidrolase são dependentes da disponibilidade de FERRO.
Compostos de baixa massa [peso] molecular produzidos por micro-organismos, que ajudam no transporte e no sequestro do íon férrico.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Espaço [físico e funcional] dentro das células, delimitado por membranas seletivamente permeáveis que envolvem este espaço, p.ex., mitocôndria, lisossomos, etc.
Ceruloplasmina é uma proteína de fase aguda, principal transportadora de cobre no soro sanguíneo e antioxidante importante.
Isótopos de gálio instáveis que se decompõem ou desintegram emitindo radiação. Átomos de gálio com pesos atômicos de 63-68, 70 e 72-76 são radioisótopos de gálio.
Principal proteína no SANGUE. É importante para manter a pressão osmótica coloidal e transportar moléculas grandes orgânicas.
Sais e ésteres do ácido heptanoico, ácido monocarboxílico saturado de sete carbonos.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Subfamília de PROTEÍNAS RAB DE LIGAÇÃO AO GTP geneticamente relacionadas, envolvida na reciclagem de proteínas, como receptores da superfície celular dos endossomos iniciais para a superfície celular. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Ferro e seus compostos utilizados nos alimentos ou como alimentos. O ferro da dieta tem importância no transporte de oxigênio e na síntese das proteínas ferro-porfirinas, tais como hemoglobina, mioglobina, citocromos e citocromos oxidases. Quantidades insuficientes de ferro na dieta podem levar à anemia por deficiência de ferro.
Grande família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP que exercem um papel chave nas vias celulares secretoras e endocíticas. EC 3.6.1.-.
Análise química baseada no fenômeno por meio do qual a luz, passando através de um meio com partículas dispersas de um índice refrativo diferente daquele do meio, é atenuada na intensidade por difusão. Na turbidimetria, a intensidade da luz transmitida através do meio, a luz não difundida, é medida. Na nefelometria, a intensidade da luz difundida é medida, geralmente, mas não necessariamente, pelo ângulo reto do feixe de luz incidente.
Tamanho do ERITRÓCITO e conteúdo ou concentração de HEMOGLOBINA, geralmente derivados da CONTAGEM DE ERITRÓCITOS, concentração de hemoglobina no SANGUE e HEMATÓCRITO. Os índices incluem o volume corpuscular médio (VCM), a hemoglobina corpuscular média (HCM) e a concentração de hemoglobina corpuscular média (CHCM).
Vesículas formadas quando INVAGINAÇÕES REVESTIDAS DA MEMBRANA CELULAR penetram e se soltam como que por meio de um beliscão. A superfície exterior destas vesículas recobre-se de uma rede, semelhante a um enredado, da proteína CLATRINA. Logo da formação, entretanto, o recobrimento de clatrina é retirado e as vesículas passam a ser chamadas ENDOSSOMOS.
Pequenos peptídeos catiônicos que são componentes importantes, na maioria das espécies, das defesas inatas e induzidas contra micróbios invasores. Nos animais, encontram-se nas superfícies mucosas, dentro dos grânulos fagocíticos, e na superfície do corpo. Também são encontrados em insetos e plantas. Entre outros, este grupo inclui as DEFENSINAS, protegrinas, taquiplesinas, e tioninas. Eles substituem CÁTIONS DIVALENTES de grupos fosfatos de LIPÍDEOS DA MEMBRANA levando ao rompimento da membrana.
Átomos de ferro estáveis que possuem o mesmo número atômico que o elemento ferro, porém diferem em relação ao peso atômico. Fe-54, 57 e 58 são isótopos estáveis de ferro.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Células de sustentação que se projetam interiormente a partir da membrana basal dos TÚBULOS SEMINÍFEROS. Estas células envolvem e nutrem as células germinativas masculinas em desenvolvimento e secretam a PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A ANDROGÊNIOS e hormônios como o HORMÔNIO ANTIMÜLLERIANO. As JUNÇÕES OCLUSIVAS das células de Sertoli com ESPERMATOGÔNIAS e ESPERMATÓCITOS constituem uma BARREIRA HEMATOTESTICULAR.
Proteínas presentes no soro sanguíneo, incluindo ALBUMINA SÉRICA, FATORES DE COAGULAÇÃO SANGUÍNEA e muitos outros tipos de proteínas.
Produção de células vermelhas do sangue (ERITRÓCITOS). Nos humanos, os eritrócitos são produzidos pelo SACO VITELINO no primeiro trimestre, pelo fígado, no segundo, e pela MEDULA ÓSSEA no terceiro trimestre até após o nascimento. A contagem eritrocítica no sangue periférico de indivíduos normais permanece relativamente constante, implicando em equilíbrio entre as taxas de produção e destruição de eritrócitos.
Redução no número de ERITRÓCITOS circulantes ou na quantidade de HEMOGLOBINA.
Eletroforese na qual um gradiente de pH é estabelecido em um meio de gel e proteínas migram até alcançarem um local (ou foco) no qual o pH é igual ao seu ponto isoelétrico.
Glicoproteínas de membrana que consistem de uma subunidade alfa e uma subunidade beta de BETA 2-MICROGLOBULINA. Em humanos, genes altamente polimórficos no CROMOSSOMO 6 codificam as subunidades alfa dos antígenos classe I e desempenham um papel importante na determinação da especificidade dos antígenos de superfície. Antígenos de classe I são encontrados na maioria das células nucleadas e são geralmente detectadas por meio de sua reatividade com aloantissoro. Estes antígenos são reconhecidos durante a REJEIÇÃO DE ENXERTO e restringem a lise, mediada por células, de células infectadas por vírus.
Glicoproteínas endógenas, nas quais tem sido removido o ÁCIDO SIÁLICO pela ação das sialidases. Ligam-se fortemente ao RECEPTOR ASSIALOGLICOPROTEÍNA que está localizado nas membranas plasmáticas dos hepatócitos. Após a internalização por ENDOCITOSE adsortiva, elas são levadas aos LISOSSOMOS para degradação. Assim, a depuração de assialoglicoproteínas mediadas por receptor é um aspecto importante da reciclagem de glicoproteínas plasmáticas. Encontram-se elevadas no soro de pacientes com CIRROSE HEPÁTICA ou HEPATITE.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.

Transferrina é uma proteína presente no plasma sanguíneo humano, produzida principalmente no fígado. Sua função principal é transportar o ferro (Fe3+) nos corpos dos mamíferos, mantendo assim os níveis de ferro em equilíbrio e disponibilizando-o para a síntese de hemoglobina e outras proteínas que necessitam desse metal.

A transferrina se liga reversivelmente ao ferro, formando complexos chamados transferrina-ferro, que são reconhecidos e internalizados por células específicas através de receptores da membrana celular (receptores da transferrina). Após a endocitose, o ferro é liberado dentro da célula e a transferrina é reciclada de volta à superfície celular para continuar sua função de transporte.

A concentração de transferrina no sangue pode ser medida em um exame laboratorial, fornecendo informações sobre o estado nutricional e a presença de doenças que afetam o metabolismo do ferro, como anemia, hemocromatose e outras condições.

Os Receptores da Transferrina são proteínas integrais de membrana que se encontram principalmente no epitélio intestinal e em outras células, como as células hepáticas. Eles desempenham um papel crucial na regulação da absorção e do metabolismo da ferritina, uma proteína de armazenamento de ferro. Os receptores da transferrina ligam-se à transferrina, uma proteína séricas que transporta o ferro, e promovem a endocitose desta complexo, resultando na libertação do ferro dentro da célula. Este processo é essencial para fornecer ferro para a síntese de hemoglobina e outras proteínas dependentes de ferro no corpo. Alteração na expressão ou função dos receptores da transferrina pode levar a distúrbios do metabolismo do ferro, como anemia ou hemocromatose.

Em medicina, o ferro é um mineral essencial que desempenha um papel crucial no transporte e armazenamento de oxigênio no corpo humano. Ele faz parte da hemoglobina, a proteína presente nos glóbulos vermelhos responsável por captar o oxigênio dos pulmões e levá-lo para as células do corpo. Além disso, o ferro também é um componente importante de outras enzimas envolvidas em processos metabólicos vitais.

A deficiência de ferro pode causar anemia, uma condição na qual os níveis de hemoglobina ficam abaixo do normal, resultando em cansaço, falta de ar e outros sintomas. Por outro lado, um excesso de ferro no organismo pode ser tóxico e levar a problemas como doenças hepáticas e distúrbios cardíacos. Portanto, é importante manter níveis adequados de ferro no corpo através de uma dieta equilibrada e, se necessário, por meio de suplementos ou outras formas de terapia.

Transferrinas são proteínas transportadoras presentes no plasma sanguíneo de vertebrados, incluindo humanos. Elas desempenham um papel crucial no sistema de defesa do organismo, pois estão envolvidas no processo de transporte e regulação da homeostase do ferro. As transferrinas se ligam ao ferro inorgânico presente nos tecidos e órgãos, formando complexos, e o transportam para o fígado, onde é armazenado ou excretado, ajudando assim a prevenir a toxicidade do excesso de ferro no corpo. Além disso, as transferrinas também desempenham um papel na resposta imune, inibindo o crescimento de bactérias e fungos através da privação de ferro.

La ferritina è una proteina presente nel corpo umano che lega il ferro e lo stocca all'interno delle cellule. Funge da principale forma di riserva di ferro nell'organismo. Il livello di ferritina nel sangue può essere misurato attraverso un esame del sangue ed è utilizzato come indicatore dell'eventuale presenza di anemia sideropenica (carenza di ferro) o di eccesso di ferro, che possono avere diverse cause.

Un valore basso di ferritina nel sangue può essere un indice di carenza di ferro, mentre un valore alto potrebbe indicare una condizione di eccesso di ferro, come ad esempio l'emocromatosi. Tuttavia, bisogna considerare che la ferritina è anche un marker dell'infiammazione acuta o cronica, pertanto un aumento dei suoi livelli non è specifico per una condizione di eccesso di ferro.

In sintesi, la ferritina è una proteina che lega il ferro e ne regola lo stoccaggio all'interno delle cellule, ed è utilizzata come marker diagnostico per valutare le condizioni di carenza o eccesso di ferro nel corpo umano.

Radioisótopos de ferro são variantes do elemento ferro que contêm um número diferente de neutrons em seu núcleo, resultando em propriedades radioativas. Eles são amplamente utilizados na medicina nuclear para diagnóstico e terapêutica. Um exemplo comum é o uso do radioisótopo ferro-59 (Fe-59) em estudos de absorção de ferro, enquanto o ferro-55 (Fe-55) pode ser usado em pesquisas científicas para medir a taxa de reação entre o ferro e outras substâncias. É importante notar que esses radioisótopos devem ser manipulados com cuidado, devido à sua radiação ionizante.

A conalbúmina é uma proteína presente em ovos de galinha e outras aves, que possui propriedades antibacterianas. Ela se liga ao ferro presente no sangue dos bacterianos, inibindo assim o crescimento deles e contribuindo para a preservação da frescura do alimento. Além disso, a conalbúmina também é usada como indicador de integridade da clara do ovo, visto que ela coagula em contacto com o ferro ou outros metais, tornando-se insolúvel e levantando assim suspeitas sobre a possibilidade de haver uma quebra na casca do ovo.

As proteínas de ligação a transferrina (TfRs, do inglês Transferrin Receptor Proteins) são uma classe de proteínas transmembrana que desempenham um papel crucial no transporte e regulação da transferrina e do ferro em células vivas. A transferrina é uma proteína plasmática que se liga a dois átomos de ferro e os transporta para as células, onde são necessários para diversos processos celulares, como a síntese de heme e DNA.

As TfRs estão presentes na superfície das membranas plasmáticas de muitos tipos de células e têm duas subunidades idênticas que se unem para formar um homodímero funcional. Cada subunidade contém um domínio extracelular que liga a transferrina, um domínio transmembrana e um domínio citoplasmático envolvido na regulação do receptor.

Quando a transferrina se liga à TfR, o complexo é internalizado por endocitose mediada por receptor e transportado para dentro da célula em vesículas revestidas de clatrina. No interior das vesículas, o pH é reduzido, o que leva à dissociação do ferro da transferrina. O ferro é então transportado para o citoplasma, enquanto a transferrina desprovida de ferro é reciclada de volta à superfície celular e liberada para o plasma sanguíneo.

As TfRs são particularmente importantes em células que necessitam de grandes quantidades de ferro, como as células do sistema imune, as células eritroblásticas e as células tumorais. Em alguns casos, o nível de expressão das TfRs pode ser aumentado em células cancerosas, tornando-as alvos atraentes para terapias dirigidas contra o câncer.

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Lactoferrina é uma glicoproteína presente em vários fluidos e secreções corporais, incluindo leite materno, fluido amniótico, saliva, suor e lagrimas. Ela pertence à classe das transferrinas, proteínas que se ligam a íons de ferro, e é produzida principalmente pelos neutrófilos, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel importante na resposta imune inata.

A lactoferrina tem várias funções importantes no organismo. Ela possui atividade antimicrobiana, podendo se ligar ao ferro e privar bacterias, fungos e vírus do acesso a esse nutriente essencial para sua sobrevivência e replicação. Além disso, a lactoferrina também tem propriedades imunomodulatórias, podendo modular a resposta imune e reduzir a inflamação.

No leite materno, a lactoferrina desempenha um papel importante na proteção do bebê contra infecções, especialmente no trato digestivo. Ela também pode contribuir para o desenvolvimento do sistema imune do bebê e ter efeitos benéficos sobre a sua mucosa intestinal.

Em resumo, a lactoferrina é uma glicoproteína com atividade antimicrobiana e imunomodulatória presente em vários fluidos corporais, especialmente no leite materno, que desempenha um papel importante na proteção contra infecções e no desenvolvimento do sistema imune.

Hemocromatose é uma condição médica hereditária que ocorre quando o corpo absorve excesso de ferro dos alimentos consumidos. A sobrecarga de ferro no organismo pode causir danos a diversos órgãos e tecidos, especialmente no fígado, pâncreas, coração e articulações.

Existem dois tipos principais de hemocromatose: primária e secundária.

A hemocromatose primária, também conhecida como hemocromatose hereditária, é uma condição genética causada por mutações em genes que controlam a absorção de ferro no intestino delgado. As pessoas com hemocromatose primária absorvem excesso de ferro, o que leva à acumulação de ferro nos tecidos e órgãos ao longo do tempo.

A hemocromatose secundária, por outro lado, é uma condição adquirida que ocorre como resultado de outras doenças ou tratamentos médicos que causam sobrecarga de ferro no corpo. As causas comuns de hemocromatose secundária incluem transfusões sanguíneas frequentes, consumo excessivo de suplementos de ferro, doença hepática crônica, talassemia e anemia sideroblástica.

Os sintomas da hemocromatose geralmente começam a aparecer na idade adulta e podem incluir fadiga, fraqueza, perda de peso, dores articulares, particularly nas mãos e pés, coloração acinzentada ou bronzeada da pele, diabetes, problemas hepáticos e cardíacos.

O diagnóstico de hemocromatose geralmente é feito com exames sanguíneos que medem a quantidade de ferro no sangue e nos tecidos. Também podem ser realizados outros exames, como biópsia hepática, para confirmar o diagnóstico e avaliar a gravidade da doença.

O tratamento da hemocromatose geralmente inclui terapia de redução de ferro, que pode ser feita por meio de sangramentos regulares ou medicação para remover o excesso de ferro do corpo. Também podem ser recomendados outros tratamentos, como controle da diabetes e tratamento das complicações cardíacas e hepáticas.

As proteínas de ligação ao ferro são moléculas transportadoras e armazenadoras de ferro no organismo. Elas desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo do ferro, mantendo o equilíbrio adequado deste metal essencial em nossos tecidos e células. Existem diferentes tipos de proteínas de ligação ao ferro, incluindo a transferrina, ferritina, lactoferrina e hemosiderina.

1. Transferrina: É uma proteína sérica produzida no fígado que se liga reversivelmente aos íons de ferro (Fe3+) presentes na circulação sanguínea. A transferrina transporta o ferro para as células consumidoras, como os eritrócitos, onde ele é utilizado na síntese da hemoglobina.

2. Ferritina: É uma proteína presente no citoplasma de células que armazena o ferro em forma de complexo ferritino-ferro. A ferritina age como um reservatório de ferro, mantendo níveis seguros do metal e evitando a toxicidade relacionada ao ferro excessivo nas células.

3. Lactoferrina: É uma proteína presente no leite materno e outros fluidos corporais, como as secreções das mucosas. A lactoferrina possui alta afinidade por ferro (Fe2+) e age tanto no transporte quanto na defesa contra patógenos, pois priva os microrganismos da fonte de ferro necessária para sua sobrevivência e multiplicação.

4. Hemosiderina: É uma proteína insolúvel formada pela oxidação e precipitação da ferritina. A hemosiderina é encontrada principalmente em tecidos como o fígado, baço e medula óssea, onde armazena grandes quantidades de ferro. No entanto, níveis elevados de hemosiderina podem indicar doenças relacionadas ao ferro, como hemocromatose ou hemosiderose.

Endossomas são compartimentos membranosos encontrados em células eucariontes que resultam da fusão de vesículas originadas na membrana plasmática com outras vesículas ou com a membrana de um fagossoma. Eles desempenham um papel fundamental no processamento e roteamento de ligandos internalizados, receptores e material extracelular, além de participarem do tráfego intracelular e da biogênese de lisossomas.

Os endossomas sofrem uma série de alterações conforme amadurecem, incluindo a acidificação do seu interior, a quebra dos ligandos e receptores, e a fusão com outras vesículas ou organelas. Ao longo deste processo, os endossomas podem se diferenciar em vários tipos especializados, como os early endosomes (endossomas iniciais), late endosomes (endossomas tardios) e multivesicular bodies (corpos multivesiculares).

Em resumo, os endossomas são estruturas membranosas importantes para a regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, sinalização celular, e defesa imune.

A Proteína B de Ligação a Transferrina (TBP, do inglês Transferrin Binding Protein) é uma proteína de superfície presente em alguns parasitas protozoários, incluindo o Plasmodium falciparum, que causa a malária. A TBP desempenha um papel importante na infecção do parasita, pois se liga à transferrina, uma proteína presente no plasma sanguíneo responsável pelo transporte de ferro nos mamíferos.

A ligação da TBP à transferrina permite que o Plasmodium falciparum obtenha ferro para sua sobrevivência e replicação dentro dos glóbulos vermelhos humanos. A interação entre a TBP e a transferrina é um alvo importante para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas contra a malária, uma vez que a inibição desta interação pode impedir o crescimento e a disseminação do parasita.

As apoproteínas são proteínas especiais que estão presentes em lipoproteínas, partículas que transportam lipídios (gorduras) no sangue. As apoproteínas desempenham um papel importante na formação, estrutura e função das lipoproteínas, auxiliando no transporte de lipídios, como colesterol e triglicérides, nos fluidos corporais. Existem diferentes tipos de apoproteínas, cada uma com funções específicas, mas algumas das principais incluem a apoA-1, presente nas lipoproteínas de alta densidade (HDL), e as apoB-48 e apoB-100, presentes nas lipoproteínas de baixa densidade (LDL) e nos vírus de triglicérides de very low density (VLDL). A variação na concentração dessas apoproteínas pode estar associada a diferentes riscos de doenças cardiovasculares.

Na terminologia médica, "compostos férricos" geralmente se refere a compostos químicos que contêm o íon ferroso (Fe²+), que é uma forma ionizada do elemento ferro em que ele tem um carrego positivo de 2. O ferro nesta forma é geralmente encontrado em compostos inorgânicos, e pode ser encontrado em alguns suplementos nutricionais e medicamentos. É importante notar que os compostos férricos têm propriedades diferentes dos compostos ferrosos (Fe³+), que contém uma forma ionizada de ferro com um carrego positivo de 3. Ambas as formas de ferro desempenham papéis importantes no corpo humano, especialmente em relação ao transporte de oxigênio e às reações metabólicas. No entanto, a biodisponibilidade do ferro em compostos férricos geralmente é menor do que em compostos ferrosos, o que pode afetar sua absorção e utilização no corpo.

A Proteína A de Ligação a Transferrina (TBLP, do inglês Transferrin Binding Protein L) é uma proteína produzida por alguns bacteriófagos e bactérias patogénicas, como o estreptococo do grupo A. Ela se liga à transferrina, uma proteína transportadora de ferro presente no sangue humano, com alta afinidade, resultando na captura de ferro pela bactéria e promovendo assim seu crescimento e sobrevivência. Essa interação também pode ajudar as bactérias a evadir o sistema imune, uma vez que a transferrina ligada à bactéria torna-se menos reconhecível pelos neutrófilos, um tipo de glóbulo branco importante na defesa contra infecções. A TBLP desempenha, portanto, um papel crucial no processo infeccioso e é considerada um fator virulência para esses microrganismos.

Galo (simbolizado por "Ga" com um número atômico de 31) é um elemento químico que não tem um papel direto na medicina ou fisiologia humana. No entanto, o termo "gálio" às vezes é mencionado em um contexto médico em relação a um exame diagnóstico específico chamado escaneamento de biópsia por emissão de pósitrons (PET) usando gálio-68.

O isótopo radioativo galium-68 é sintetizado a partir de geradores de gálio-68 e é frequentemente ligado a vários agentes farmacêuticos para formar compostos radiotracerados. Estes compostos podem ser injetados em pacientes para imagens PET que ajudam a diagnosticar e monitorar uma variedade de condições médicas, especialmente cânceres, como neuroendocrinos, linfomas e tumores pulmonares.

Em resumo, gálio não tem uma definição médica direta em si, mas é um elemento químico usado na produção de um rastreador radioativo (galium-68) para exames PET usados em diagnósticos médicos.

Anemia ferropriva é uma forma de anemia causada por deficiência de ferro. O ferro é necessário para a produção de hemoglobina, uma proteína presente nos glóbulos vermelhos que transportam oxigênio pelos tecidos do corpo. Quando o nível de ferro no organismo está baixo, a hemoglobina não consegue ser produzida em quantidade suficiente, resultando em glóbulos vermelhos pequenos e pálidos, chamados de eritrócitos hipocrômicos.

As causas mais comuns de anemia ferropriva incluem:

* Perdas excessivas de sangue, como nas menstruações abundantes ou por hemorragias internas;
* Dieta pobre em ferro, especialmente em crianças, adolescentes e mulheres grávidas;
* Doenças intestinais que dificultam a absorção de ferro, como a doença de Crohn ou a celíaca.

Os sintomas mais comuns da anemia ferropriva incluem:

* Fadiga e cansaço;
* Palidez na pele, nas mucosas (como as membranas mucosas da boca e dos olhos) e nos dedos das mãos e dos pés;
* Falta de ar com atividades físicas leves;
* Batimentos cardíacos acelerados ou irregulares;
* Dor de cabeça;
* Dificuldade para se concentrar.

O diagnóstico da anemia ferropriva geralmente é feito por meio de exames de sangue que avaliam o nível de hemoglobina e de ferritina, uma proteína que armazena o ferro no organismo. O tratamento geralmente consiste em suplementos de ferro e alterações na dieta para aumentar a ingestão de alimentos ricos em ferro. Em casos graves ou em casos em que a anemia é causada por problemas de absorção, pode ser necessário o uso de medicamentos específicos ou outras medidas terapêuticas.

O Complexo Receptor de Transferrina Bacteriana é um sistema de transporte encontrado em bactérias que permite a aquisição de ferro a partir do meio ambiente. Esse complexo é composto por duas partes: a proteína receptora de transferrina bacteriana (Tbp) e a transferrina, uma proteína presente no sangue dos animais que transporta o ferro.

A Tbp se liga à transferrina e remove o ferro dela, levando-o ao interior da bactéria. Isso é particularmente importante para bactérias patogênicas, que precisam de ferro para crescer e se multiplicar no corpo do hospedeiro. A capacidade de bactérias como a Neisseria meningitidis e a Haemophilus influenzae de utilizar o ferro presente nas transferrinas dos animais é uma das formas como essas bactérias causam doenças infecciosas.

Portanto, o Complexo Receptor de Transferrina Bacteriana desempenha um papel crucial na patogênese de algumas bactérias e é um alvo importante para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas contra as infecções causadas por elas.

As proteínas reguladoras de ferro são moléculas responsáveis por regular a homeostase do ferro no organismo. Elas desempenham um papel crucial na manutenção dos níveis adequados de ferro, que é necessário para uma variedade de processos biológicos importantes, como a síntese de hemoglobina e a atividade enzimática.

Existem vários tipos diferentes de proteínas reguladoras de ferro, incluindo:

1. Transferrina: é uma proteína plasmática que transporta o ferro nos fluidos corporais até as células consumidoras de ferro, como as células do tecido ósseo e as células da medula óssea.
2. Ferritina: é uma proteína intracelular que armazena o ferro em forma segura dentro das células. Quando os níveis de ferro no corpo são altos, a ferritina é produzida para armazenar o excesso de ferro e impedir a toxicidade do ferro.
3. Hemojuvelina: é uma proteína que regula a absorção de ferro no intestino delgado. Ela age reduzindo a expressão da divalent metal transporter 1 (DMT1), uma proteína responsável pelo transporte de ferro através da membrana celular do intestino.
4. Hepcidina: é uma hormona peptídica produzida no fígado que regula a absorção e liberação de ferro no corpo. Quando os níveis de ferro são altos, a hepcidina é produzida para reduzir a absorção de ferro no intestino e aumentar a excreção de ferro pelos rins.

Dysregulation dos sistemas de regulação do ferro pode levar a condições como anemia, hemocromatose e outras doenças relacionadas ao ferro.

Os quelantes de ferro são compostos que formam complexos estáveis e solúveis com íons de ferro em excesso no corpo, permitindo assim a sua excreção através dos rins. Eles são frequentemente utilizados na medicina clínica para o tratamento de hemocromatose, uma doença genética que resulta em níveis elevados de ferro no corpo. Alguns exemplos de quelantes de ferro incluem desferoxamina, deferiprona e deferasirox. É importante ressaltar que o uso destes medicamentos deve ser supervisionado por um profissional de saúde devidamente qualificado, visto que seu uso incorreto pode levar a efeitos colaterais graves.

A "sobrecarga de ferro" é um estado clínico em que ocorre um acúmulo excessivo de ferro no corpo, geralmente devido à ingestão excessiva, absorção aumentada ou problemas relacionados à excreção de ferro. Isso pode levar a complicações graves, como danos a órgãos e tecidos, especialmente no fígado, coração e pâncreas. A síndrome de sobrecarga de ferro pode ser classificada em primária (associada a distúrbios genéticos que causam aumento da absorção intestinal de ferro) ou secundária (resultante de hemólise crônica, transfusões sanguíneas repetidas ou ingestão excessiva de suplementos de ferro). Os sinais e sintomas variam conforme a gravidade da sobrecarga e os órgãos afetados, mas podem incluir fadiga, fraqueza, perda de apetite, dor abdominal, descoloração das fezes e alterações no ritmo cardíaco. O tratamento geralmente inclui terapia de quelação (medicamentos que removem o excesso de ferro do corpo) e mudanças na dieta para reduzir a ingestão de ferro. Em casos graves, uma transplante de fígado pode ser considerado.

Receptores de superfície celular são proteínas integrales transmembranares que se encontram na membrana plasmática das células e são capazes de detectar moléculas especificas no ambiente exterior da célula. Eles desempenham um papel fundamental na comunicação celular e no processo de sinalização celular, permitindo que as células respondam a estímulos químicos, mecânicos ou fotoquímicos do seu microambiente.

Os receptores de superfície celular podem ser classificados em diferentes tipos, dependendo da natureza do ligante (a molécula que se liga ao receptor) e do mecanismo de sinalização intracelular desencadeado. Alguns dos principais tipos de receptores de superfície celular incluem:

1. Receptores acoplados a proteínas G (GPCRs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a uma variedade de ligantes, como neurotransmissores, hormonas, e odorantes. A ligação do ligante desencadeia uma cascata de sinalização intracelular envolvendo proteínas G e enzimas secundárias, levando a alterações na atividade celular.
2. Receptores tirosina quinases (RTKs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a ligantes como fatores de crescimento e citocinas, e um domínio intracelular com atividade tirosina quinase. A ligação do ligante induz a dimerização dos receptores e a autofosforilação das tirosinas, o que permite a recrutamento e ativação de outras proteínas intracelulares e a desencadeio de respostas celulares, como proliferação e diferenciação celular.
3. Receptores semelhantes à tirosina quinase (RSTKs): Estes receptores não possuem atividade intrínseca de tirosina quinase, mas recrutam e ativam quinasas associadas à membrana quando ligados aos seus ligantes. Eles desempenham um papel importante na regulação da atividade celular, especialmente no sistema imunológico.
4. Receptores de citocinas e fatores de crescimento: Estes receptores se ligam a uma variedade de citocinas e fatores de crescimento e desencadeiam respostas intracelulares através de diferentes mecanismos, como a ativação de quinasas associadas à membrana ou a recrutamento de adaptadores de sinalização.
5. Receptores nucleares: Estes receptores são transcrições fatores que se ligam a DNA e regulam a expressão gênica em resposta a ligantes como hormonas esteroides e vitaminas. Eles desempenham um papel importante na regulação do desenvolvimento, da diferenciação celular e da homeostase.

Em geral, os receptores são proteínas integradas nas membranas celulares ou localizadas no citoplasma que se ligam a moléculas específicas (ligantes) e desencadeiam respostas intracelulares que alteram a atividade da célula. Essas respostas podem incluir a ativação de cascatas de sinalização, a modulação da expressão gênica ou a indução de processos celulares como a proliferação, diferenciação ou apoptose.

Reticulócitos são glóbulos vermelhos imaturos que ainda estão em processo de maturação nos tecidos do corpo, especialmente na medula óssea. Eles ainda contêm restos de ribossomas e outras organelas celulares, o que lhes dá um aspecto "reticulado" quando visualizados ao microscópio com colorações adequadas.

Os reticulócitos são liberados na corrente sanguínea a medida que amadurecem e se transformam em eritrócitos maduros, que são os glóbulos vermelhos totalmente desenvolvidos e funcionais. A contagem de reticulócitos pode ser usada como um indicador da produção de glóbulos vermelhos na medula óssea e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento de várias condições, como anemia, deficiências nutricionais, doenças inflamatórias e outras patologias.

Hepcidina é uma peptidona hormonal produzida principalmente no fígado que desempenha um papel crucial na regulação da absorção e homeostase do ferro no corpo. A hepcidina regula a absorção de ferro a partir dos alimentos no intestino delgado e também controla a liberação de ferro armazenado nas células do fígado e da medula óssea. Quando os níveis de hepcidina estão elevados, a absorção de ferro é inibida e o ferro armazenado é sequestrado dentro das células, o que pode levar a deficiência de ferro. Por outro lado, quando os níveis de hepcidina estão reduzidos, a absorção de ferro é aumentada e o ferro armazenado é liberado para o sangue, o que pode resultar em excesso de ferro e danos teciduais. A hepcidina desempenha um papel importante na manutenção do equilíbrio do ferro no corpo e sua regulação está envolvida em várias condições clínicas, como anemia, hemocromatose e outras doenças relacionadas ao ferro.

Invaginação revestida da membrana celular, também conhecida como invaginação microvilositaria ou invaginação de tipo III, é uma estrutura especializada da membrana celular encontrada em células específicas, como as células dos túbulos proximais do néfron renal e as células do pâncreas exocrino. Neste tipo de invaginação, a membrana plasmática se dobra para dentro da própria célula, formando uma estrutura em forma de saco ou vesícula revestida por uma camada única de membrana celular.

Essas invaginações aumentam a superfície celular, o que permite um maior contato entre a célula e seu ambiente externo, facilitando processos como a absorção e a secreção de substâncias. Além disso, as invaginações revestidas da membrana celular estão frequentemente associadas a complexos proteicos que desempenham funções importantes no transporte ativo de íons e moléculas, bem como na regulação de vias de sinalização intracelular.

Em resumo, as invaginações revestidas da membrana celular são estruturas especializadas da membrana plasmática que aumentam a superfície celular e desempenham funções importantes no transporte ativo de substâncias e na regulação de vias de sinalização intracelular em células específicas.

Desferrioxamine é um agente quelante sintético, ferro-specifico, derivado da hidroxima. É usado em medicina para reduzir a sobrecarga de ferro no corpo em pacientes com hemocromatose e talassemia, bem como para o tratamento de envenenamento por ferro. Também é conhecido como Desferal® e é administrado geralmente por injeção ou infusão intravenosa. Além disso, desferrioxamine pode ser usado em combinação com outros medicamentos para tratar infecções bacterianas causadas por organismos que necessitam de ferro para crescer, como o bacilo da tuberculose.

Anemia hipocrômica, também conhecida como anemia ferropriva, é uma condição em que o corpo não tem quantidade suficiente de glóbulos vermelhos saudáveis. Isso acontece porque há uma falta de ferro no corpo, o que leva à produção inadequada de hemoglobina, uma proteína nos glóbulos vermelhos que é responsável pelo transporte de oxigênio para os tecidos e órgãos.

A hemoglobina dá às células sanguíneas vermelhas sua cor característica e permite que elas se ligem ao oxigênio nos pulmões e o transportem para as outras partes do corpo. Quando o nível de hemoglobina é baixo, os tecidos e órgãos não recebem a quantidade adequada de oxigênio, o que pode causar cansaço, falta de ar e outros sintomas.

A anemia hipocrômica geralmente é causada por uma dieta pobre em ferro, sangramentos excessivos ou perda crônica de sangue, como no caso de doenças intestinais inflamatórias ou uso de anti-inflamatórios não esteroides (AINEs) por longos períodos. Além disso, certas condições médicas, como a doença celíaca e a insuficiência renal crônica, também podem levar ao desenvolvimento de anemia hipocrômica.

O tratamento geralmente consiste em aumentar a ingestão de ferro através da dieta ou suplementos, além de tratar a causa subjacente da perda de sangue ou do déficit de ferro. Em casos graves, pode ser necessária uma transfusão de sangue para aumentar rapidamente os níveis de hemoglobina no corpo.

Hemoglobina (Hb ou Hgb) é uma proteína complexa encontrada no interior dos glóbulos vermelhos (eritrócitos) que desempenha um papel crucial no transporte de oxigênio e dióxido de carbono em vertebrados. É composta por quatro polipetidas (subunidades proteicas), duas alfa (α) e duas beta (β ou δ, γ ou ε dependendo do tipo de hemoglobina), arranjadas em forma de tetramero.

Cada subunidade contém um grupo hemo, que consiste em um anel planar de porfirina com um átomo de ferro no centro. O ferro no grupo hemo se liga reversivelmente a moléculas de oxigênio, permitindo que a hemoglobina transporte oxigênio dos pulmões para as células em todo o corpo e dióxido de carbono das células para os pulmões.

Existem diferentes tipos de hemoglobinas presentes em humanos, incluindo:

1. Hemoglobina A (HbA): É a forma predominante de hemoglobina encontrada em adultos saudáveis e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades beta.
2. Hemoglobina A2 (HbA2): Presente em pequenas quantidades em adultos, geralmente menos de 3,5%, e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades delta.
3. Hemoglobina F (HbF): É a forma predominante de hemoglobina presente nos fetos e recém-nascidos e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades gama. A HbF tem uma afinidade mais forte pelo oxigênio do que a HbA, o que ajuda a garantir um suprimento adequado de oxigênio ao feto em desenvolvimento.
4. Hemoglobina S (HbS): É uma forma anormal de hemoglobina causada por uma mutação no gene da hemoglobina, resultando na substituição de um aminoácido na cadeia beta. A HbS é responsável pela doença falciforme, uma condição genética que afeta a forma e função dos glóbulos vermelhos.

A análise da hemoglobina pode ser útil no diagnóstico de várias condições, como anemia, doenças genéticas relacionadas à hemoglobina e outras doenças hematológicas.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Clathrin é uma proteína importante na formação de vesículas em células eucarióticas. Nos processos de endocitose e transporte intracelular, as proteínas de clatrina se organizam em estruturas tridimensionais chamadas cestas de clatrina. Essas cestas são responsáveis por curvatura da membrana celular e formar uma vesícula revestida por clatrina. Esse processo é essencial para o transporte de moléculas, como hormônios, neurotransmissores e outras substâncias, através das membranas celulares. Além disso, a clatrina desempenha um papel crucial na formação de vesículas que transportam proteínas recém-sintetizadas a partir do retículo endoplasmático rugoso (RER) para o aparelho de Golgi. A disfunção neste processo pode levar a várias condições médicas, incluindo distúrbios neuromusculares e neurodegenerativos.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

De acordo com a definição do Laboratório Nacional de Saúde dos Estados Unidos (NLM, na sigla em inglês), as lactoglobulinas são "uma classe de proteínas globulares presentes no leite de mamíferos, especialmente ricas em leite de vaca. Elas pertencem à família das lipocalinas e têm um papel importante na imunidade inata."

As lactoglobulinas são uma das principais proteínas do leite de vaca e estão presentes em concentrações significativamente menores no leite humano. Elas têm sido objeto de investigação por causa de suas propriedades imunológicas e nutricionais, bem como por sua possível associação com alergias ao leite de vaca.

Em resumo, as lactoglobulinas são proteínas globulares presentes no leite de mamíferos, especialmente ricas em leite de vaca, que desempenham um papel importante na imunidade inata e têm sido objeto de investigação por causa de suas propriedades imunológicas e nutricionais.

A proteína 1 reguladora do ferro, também conhecida como IRP1 (do inglês, Iron Regulatory Protein 1), é uma proteína que desempenha um papel crucial na regulação da homeostase do ferro em células eucarióticas. Ela se liga a elementos de resposta ao ferro (IREs) presentes nos mRNAs de genes relacionados ao ferro, como as transferrinas, ferritina e ferroportina, afetando assim sua tradução e estabilidade. Quando os níveis de ferro estão baixos, a IRP1 se liga aos IREs e inibe a tradução dos mRNAs que codificam proteínas de armazenamento de ferro (como a ferritina), enquanto também estabiliza os mRNAs que codificam proteínas envolvidas no transporte e absorção de ferro. Isso resulta em um aumento da absorção e redução do armazenamento de ferro, auxiliando na restauração dos níveis adequados de ferro nas células. Por outro lado, quando os níveis de ferro estão altos, a IRP1 dissocia-se dos IREs, permitindo a tradução dos mRNAs que codificam proteínas de armazenamento de ferro e promovendo a degradação dos mRNAs relacionados ao transporte e absorção de ferro. Isso resulta em um aumento do armazenamento e redução da absorção de ferro, ajudando a manter os níveis de ferro dentro de uma faixa normal.

Sideróforos são moléculas pequenas, geralmente com baixo peso molecular, produzidas e excretadas por microrganismos para captar ferro (Fe) presente no meio ambiente. Eles desempenham um papel crucial na aquisição de ferro, que é essencial para a maioria dos processos metabólicos em organismos vivos.

Os sideróforos possuem alta afinidade por íons de ferro (III) e, após sua formação de complexo com o ferro, são transportados de volta ao microrganismo, onde o ferro é liberado dentro da célula para ser utilizado em diversas reações bioquímicas.

A estrutura dos sideróforos geralmente consiste em um ligante de ferro central, frequentemente um catecol, hidroxamato ou ácido carboxilico, que se liga a um ou mais grupos funcionais, como aminoácidos, cetoglucosas ou pirrols. Existem muitos tipos diferentes de sideróforos, e cada microrganismo pode produzir vários tipos estruturalmente distintos.

Em resumo, os sideróforos são moléculas essenciais para a aquisição de ferro em microrganismos, auxiliando no crescimento e sobrevivência dos organismos em ambientes com baixas concentrações de ferro.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Em biologia celular, um compartimento celular é uma região ou estrutura dentro da célula delimitada por uma membrana biológica, que serve como uma barreira seletivamente permeável, controlanting the movement de moléculas e íons para dentro e fora do compartimento. Isso permite que o ambiente interno de cada compartimento seja mantido em um estado diferente dos outros, criando assim microambientes especializados dentro da célula. Exemplos de compartimentos celulares incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas, vacúolos e citoplasma. Cada um desses compartimentos desempenha funções específicas na célula, como síntese e armazenamento de proteínas e lípidos, geração de energia, detoxificação e catabolismo de moléculas, entre outros.

A ceruloplasmina é uma proteína transportadora de cobre presente no sangue humano. Ela desempenha um papel importante na regulação do metabolismo do cobre e atua como uma oxidase que ajuda a oxidar o cobre antes de ser incorporado em outras proteínas. A ceruloplasmina é produzida no fígado e sua deficiência pode resultar em doenças como a doença de Wilson, que é caracterizada por um acúmulo tóxico de cobre no corpo.

Radioisótopos de gálio referem-se a diferentes formas radioativas do elemento químico gálio. O gálio natural não é radioativo, mas através de processos artificiais, é possível criar vários isótopos radioativos do gálio, incluindo:

1. Gálio-67 (Ga-67): Este radioisótopo tem um tempo de semi-vida de 3,26 dias e emite radiação gama. É frequentemente utilizado em medicina nuclear para a imagiologia médica, particularmente na realização de escaneamentos pulmonares e óseos, uma vez que é facilmente absorvido por tecidos inflamados ou cancerosos.
2. Gálio-68 (Ga-68): Com um tempo de semi-vida mais curto de 67,7 minutos, este radioisótopo emite positrons e é usado em tomografia por emissão de pósitrons (PET) para a detecção precoce e o estadiamento de vários cânceres, como o câncer de tireoide, pulmão e neuroendócrino.
3. Gálio-72 (Ga-72): Com um tempo de semi-vida de 14,1 horas, este radioisótopo emite radiação gama e é utilizado em pesquisas biomédicas para estudar a distribuição e o metabolismo dos elementos em organismos vivos.

É importante notar que o uso de radioisótopos deve ser realizado por profissionais qualificados e devidamente treinados, uma vez que sua manipulação incorreta pode resultar em exposição à radiação perigosa. Além disso, os radioisótopos de gálio só estão disponíveis para uso em ambientes controlados e regulamentados, como hospitais e laboratórios de pesquisa.

Albumina sérica é uma proteína produzida pelo fígado e é a proteína séricas mais abundante no sangue humano. Ela desempenha um papel importante na manutenção da pressão oncótica, que é a força que atrai líquidos para o sangue a partir dos tecidos corporais. A albumina sérica também transporta várias substâncias no sangue, incluindo hormônios, drogas e bilirrubina. O nível normal de albumina sérica em adultos saudáveis é geralmente entre 3,5 a 5,0 gramas por decilitro (g/dL) de soro. Baixos níveis de albumina sérica podem indicar doenças hepáticas, desnutrição ou outras condições médicas.

Heptanoatos são sais ou ésteres do ácido heptanoico. Ácido heptanoico é um ácido carboxílico com a fórmula CH3(CH2)5COOH. Quando reage com um álcool, forma-se um éster chamado heptanoato. Quando reage com uma base, forma-se um sal chamado heptanoato. Esses compostos são amplamente utilizados em indústrias como ingredientes em perfumes e sabores devido ao seu cheiro e sabor agradáveis. Também podem ser encontrados em alguns alimentos naturais, como frutas e óleos vegetais.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Rab4 GTP-binding proteins, também conhecidas como Rab4 GTPases, são proteínas que se ligam à nucleotídeos de guanosina trifosfato (GTP) e desempenham um papel importante no processo de transporte vesicular intracelular. Elas pertencem à família de proteínas Rab, que são reguladores centrais do tráfego vesicular entre os compartimentos celulares.

A proteína Rab4 se liga especificamente ao GTP e é encontrada principalmente em endossomas recicláveis ​​de membrana pré-early endosomal. Ela participa do processo de transporte retrógrado, que é o tráfego de vesículas de volta à superfície celular ou a outros compartimentos intracelulares após a endocitose. A proteína Rab4 desempenha um papel crucial na separação das vesículas recicláveis ​​dos endossomas e no seu transporte de volta à membrana plasmática ou a outros compartimentos celulares.

A ativação da proteína Rab4 ocorre quando ela se liga ao GTP, e essa forma ativada interage com outras proteínas para regular o tráfego vesicular. A hidrolise do GTP em guanosina difosfato (GDP) leva à inativação da proteína Rab4, o que resulta na dissociação dela dos complexos de membrana e no seu ciclo de reciclagem para a nova ativação.

Em resumo, as proteínas Rab4 de ligação ao GTP são reguladoras importantes do tráfego vesicular retrógrado intracelular e desempenham um papel crucial no processo de reciclagem de membranas e proteínas.

Em medicina, a expressão "ferro na dieta" refere-se à quantidade de ferro que se encontra naturalmente em diferentes alimentos e bebidas que são ingeridos como parte da alimentação diária. O ferro é um mineral essencial para o corpo humano, desempenhando funções vitais, tais como a produção de hemoglobina e mioglobina (proteínas responsáveis pelo transporte e armazenamento de oxigênio nos glóbulos vermelhos e músculos, respectivamente) e o envolvimento em reações metabólicas e processos imunológicos.

Há dois tipos de ferro presentes em diferentes alimentos:

1. Ferro heme: é encontrado em alimentos de origem animal, como carne vermelha, aves, peixe e ovos. Esse tipo de ferro é facilmente absorvido pelo organismo, com taxas de absorção entre 15% a 35%.
2. Ferro não heme: presente em alimentos de origem vegetal, como legumes, frutas, cereais e nozes, além de alguns alimentos processados, como suplementos de ferro e aditivos alimentares. A absorção desse tipo de ferro é menos eficiente, com taxas variando entre 2% a 20%, dependendo dos fatores que influenciam a sua biodisponibilidade.

Alguns fatores que podem afetar a absorção do ferro na dieta incluem:
- A presença de outros nutrientes, como vitamina C (ácido ascórbico), que aumenta a absorção de ferro não heme;
- Outros compostos presentes em alimentos, como fitatos e oxalatos, encontrados em grãos integrais, legumes e vegetais à base de folhas, que podem inibir a absorção do ferro não heme;
- A quantidade de ferro já armazenado no organismo, com pessoas que apresentam deficiência de ferro tendendo a absorver mais ferro da dieta.

Um consumo adequado e balanceado de alimentos ricos em ferro pode ajudar a prevenir a deficiência desse nutriente, especialmente em grupos vulneráveis como mulheres grávidas, crianças pequenas e adolescentes. No entanto, em casos específicos de deficiência ou necessidades aumentadas de ferro, pode ser recomendado o uso de suplementos dietéticos ou medicamentos prescritos por um profissional de saúde.

As proteínas Rab de ligação ao GTP (também conhecidas como proteínas Ras-relacionadas de ligação ao GTP) são um tipo de proteínas que desempenham um papel crucial no tráfego vesicular intracelular, processo envolvido no transporte de membranas e moléculas entre diferentes compartimentos celulares.

Essas proteínas pertencem à superfamília das GTPases, as quais se ligam e hidrolizam o nucleotídeo guanosina trifosfato (GTP) para formar guanosina difosfato (GDP). A ligação de GTP ativa a proteína Rab, permitindo-lhe interagir com outras moléculas e desempenhar sua função específica no tráfego vesicular.

As proteínas Rab estão envolvidas em diversos processos regulatórios do tráfego vesicular, incluindo a formação, transporte, fusão e reciclagem de vesículas. Cada tipo de proteína Rab tem uma localização específica na célula e participa de diferentes etapas do processo de tráfego vesicular.

A ativação e desativação das proteínas Rab são controladas por uma série de fatores regulatórios, como as guanina nucleotide exchange factors (GEFs) e as GTPase-activating proteins (GAPs). As GEFs promovem a substituição do GDP ligado pela GTP, ativando assim a proteína Rab. Por outro lado, as GAPs catalisam a hidrólise do GTP em GDP, inativando a proteína Rab e encerrando sua função no tráfego vesicular.

Em resumo, as proteínas Rab de ligação ao GTP são moléculas essenciais para o tráfego vesicular intracelular, desempenhando um papel fundamental na regulação dos processos de formação, transporte, fusão e reciclagem de vesículas.

Nefelometria e turbidimetria são técnicas fotométricas utilizadas em análises químicas e clínicas para medir a quantidade de partículas presentes em uma amostra. A principal diferença entre as duas é o método de medição da luz.

1. Nefelometria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas coloidais suspensas em um líquido, com base na intensidade da luz dispersa ou refletida a 90 graus do feixe de luz incidente. A nefelometria é particularmente útil para medir partículas muito pequenas, geralmente menores que 1 micrômetro (µm), que não se sedimentam facilmente. É frequentemente usada em análises clínicas para medir a concentração de proteínas, células sanguíneas ou outras partículas coloidais presentes em fluidos biológicos.

2. Turbidimetria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas suspensas em um líquido, com base na atenuação ou queda da intensidade da luz transmitida através da amostra. A turbidimetria é mais sensível às partículas maiores, geralmente acima de 1 µm, que causam a opacidade ou turbidez ao líquido. É frequentemente usada em análises químicas para medir a concentração de substâncias em suspensão, como sais inorgânicos, óxidos metálicos ou polímeros.

Em resumo, tanto a nefelometria quanto a turbidimetria são técnicas fotométricas usadas para determinar a concentração de partículas em um líquido. A diferença está no ângulo da medição da luz: a nefelometria mede a luz dispersa ou refletida, enquanto a turbidimetria mede a luz transmitida através da amostra. Ambas as técnicas são úteis em diferentes contextos e podem fornecer informações complementares sobre as propriedades das suspensões e coloides.

Os índices eritrocitários são valores calculados a partir do volume dos glóbulos vermelhos (VCM), hemoglobina corpuscular média (HCM) e concentração corpuscular de hemoglobina média (CHCM) em um exame de hemograma completo. Eles fornecem informações sobre o tamanho, a hemoglobinização e a distribuição dos glóbulos vermelhos e podem ajudar no diagnóstico e na avaliação de diferentes condições clínicas, como anemia.

Existem três índices eritrocitários principais:

1. Volume Corpuscular Médio (VCM): É o volume médio de um glóbulo vermelho em femtolitros (fL). Um VCM normal geralmente varia de 80 a 100 fL. Valores abaixo desse intervalo podem indicar anemia microcítica, enquanto valores acima podem sugerir anemia macrocítica.
2. Hemoglobina Corpuscular Média (HCM): É a quantidade média de hemoglobina em um glóbulo vermelho em picogramas (pg). Um HCM normal geralmente varia de 27 a 34 pg. Valores abaixo desse intervalo podem indicar anemia hipocromática, enquanto valores acima podem sugerir anemia hipercromática.
3. Concentração Corpuscular de Hemoglobina Média (CHCM): É a concentração média de hemoglobina em um glóbulo vermelho em gramas por decilitro (g/dL). Um CHCM normal geralmente varia de 32 a 36 g/dL. Valores abaixo desse intervalo podem indicar anemia hipocromática, enquanto valores acima podem sugerir anemia hipercromática.

É importante lembrar que os intervalos de referência para esses parâmetros podem variar ligeiramente dependendo do laboratório e da população estudada. Além disso, a interpretação dos resultados deve ser feita em conjunto com outras informações clínicas e laboratoriais relevantes para alcançar um diagnóstico preciso e adequado tratamento.

As vesículas revestidas por clatrina são estruturas membranosas encontradas em células eucariontes que desempenham um papel fundamental no tráfego intracelular, especialmente na endocitose mediada por receptores. Elas são formadas por invaginação da membrana plasmática ou de outros compartimentos membranosos, seguida pela montagem de uma camada protuberante de proteínas adaptadoras e clatrina em torno do pescoço da invaginação. A clatrina é um complexo de três subunidades que se organizam em uma estrutura helicoidal polimérica, fornecendo um revestimento rígido para a vesícula enquanto ela se desprende do compartimento membranoso original.

As vesículas revestidas por clatrina são envolvidas por uma única camada de lipídios e transportam uma variedade de cargas, incluindo proteínas e ligandos, para diferentes destinos intracelulares. Após a formação, as vesículas podem se fundir com outros compartimentos membranosos, como endossomas ou lisossomas, onde sua carga pode ser processada ou reciclada de volta à membrana plasmática.

A endocitose mediada por clatrina é um processo altamente regulado e essencial para uma variedade de funções celulares, como a absorção de nutrientes, a comunicação intercelular, o controle da atividade de receptores de superfície celular e a defesa imune. Dessa forma, as vesículas revestidas por clatrina desempenham um papel crucial na manutenção da homeostase celular e no funcionamento adequado das células vivas.

Peptídeos catiônicos antimicrobianos (CAMPs) são pequenas moléculas peptídicas naturalmente ocorrentes que possuem carga positiva e exibem atividade antibiótica contra uma ampla gama de microrganismos, incluindo bactérias, fungos e vírus. Eles são capazes de interagir com a membrana celular dos patógenos, alterando sua permeabilidade e levando à morte das células. CAMPs desempenham um papel importante na defesa imune inata de muitas espécies, incluindo humanos, e têm sido estudados como uma possível alternativa aos antibióticos tradicionais devido ao aumento da resistência bacteriana a esses últimos.

Os isótopos de ferro (Fe) são variedades do elemento químico ferro que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos, mas o mesmo número de prótons, o que significa que eles têm propriedades químicas idênticas. O ferro tem três isótopos estáveis naturalmente occurringues: Fe-54 (com uma abundância de aproximadamente 5,8%), Fe-56 (91,7%) e Fe-57 (2,1%). Todos os outros isótopos de ferro são radioativos, com meias-vidas que variam de menos de um segundo a milhões de anos.

É importante notar que, apesar do fato de que o ferro desempenha um papel crucial no metabolismo humano e é essencial para a vida, a exposição excessiva a alguns isótopos radioativos de ferro pode ser perigosa para a saúde devido à sua capacidade de emitir radiação ionizante. No entanto, em condições normais, a exposição a esses isótopos é geralmente baixa e não representa um risco significativo para a saúde humana.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

As células de Sertoli, também conhecidas como células nupeais ou células sustentaculares de Sertoli, são um tipo especializado de células presentes nos túbulos seminíferos dos testículos de mamíferos. Elas desempenham um papel crucial na formação e manutenção do ambiente pró-spermatogênico no interior dos testículos, fornecendo suporte físico e nutricional aos espermatogônios (células germinativas masculinas) durante o processo de espermatogênese (a formação de espermatozoides).

Algumas das funções importantes das células de Sertoli incluem:

1. Formar a barreira hemato-testicular: As células de Sertoli formam uma barreira semipermeável entre o sangue e os túbulos seminíferos, impedindo que antígenos do sistema imune entrem em contato com as células germinativas e causem danos a elas.
2. Fornecer suporte físico e nutricional: As células de Sertoli envolvem e sustentam os espermatogônios, fornecendo-lhes nutrientes essenciais e ajudando na sua proteção contra estressores ambientais.
3. Secreção de hormônios e fatores de crescimento: As células de Sertoli secretam diversos hormônios e fatores de crescimento, como a inhibina, a activina e o androgênio-bindente, que desempenham papéis importantes no controle da espermatogênese, da diferenciação sexual e do desenvolvimento dos caracteres sexuais secundários.
4. Fagocitose de células mortas: As células de Sertoli também são responsáveis pela fagocitose de células germinativas mortas ou danificadas durante o processo de espermatogênese, ajudando a manter um ambiente saudável no testículo.
5. Participação no processo de meiose: As células de Sertula desempenham um papel importante na regulação do processo de meiose dos espermatogônios, garantindo a formação correta dos gametas masculinos.

Proteínas sanguíneas se referem a diferentes tipos de proteínas presentes no plasma sanguíneo, que desempenham um papel crucial em manter a homeostase e promover a saúde geral do organismo. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e por outras células, como as células do sistema imune. Existem três principais grupos de proteínas sanguíneas: albumina, globulinas e fibrinogênio.

1. Albumina: É a proteína séricA mais abundante, responsável por aproximadamente 60% do total de proteínas no sangue. A albumina tem funções importantes, como manter a pressão oncótica (força que atrai fluidos para o sangue), transportar várias moléculas, como hormônios e drogas, e actuar como uma reserva de aminoácidos.

2. Globulinas: São um grupo heterogêneo de proteínas que compreendem cerca de 35-40% do total de proteínas no sangue. As globulinas são geralmente classificadas em quatro subgrupos, conhecidos como alfa-1, alfa-2, beta e gama. Cada um desses subgrupos desempenha funções específicas, incluindo a resposta imune, o transporte de lípidos e a coagulação sanguínea. As globulinas gama contêm anticorpos, proteínas do sistema imune responsáveis por neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

3. Fibrinogênio: É uma proteína solúvel no sangue que desempenha um papel essencial na coagulação sanguínea. Quando ocorre uma lesão vascular, o fibrinogênio é convertido em fibrina, formando um gel que ajuda a parar a hemorragia e promover a cicatrização.

As variações nas concentrações de proteínas sanguíneas podem ser indicativas de diversas condições clínicas, como doenças inflamatórias, desnutrição, disfunção hepática e outras patologias. Assim, o perfil proteico pode fornecer informações importantes sobre a saúde geral de um indivíduo e ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças.

Eritropoiese é um processo fisiológico na medula óssea responsável pela produção e maturação de eritrócitos (glóbulos vermelhos), que são as células sanguíneas mais abundantes no corpo humano. Esses glóbulos vermelhos desempenham um papel crucial no transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos e órgãos periféricos, além de remover o dióxido de carbono dos tecidos para ser excretado pelos pulmões.

A eritropoiese é regulada por diversos fatores, sendo o mais importante deles a eritropoietina (EPO), uma hormona produzida principalmente pelos rins em resposta à hipoxia (baixa concentração de oxigênio). A EPO estimula a proliferação e diferenciação das células-tronco hematopoiéticas em eritroblastos imaturos, que subsequentemente amadurecem em eritrócitos maduros através de várias etapas de diferenciação.

Durante a eritropoiese, as células-tronco hematopoiéticas sofrem uma série de divisões mitóticas e diferenciações, resultando em um aumento no número de citoplasma e diminuição do núcleo, até que finalmente o núcleo é eliminado antes da liberação dos eritrócitos maduros no sangue periférico. Nesse processo, as hemoglobinas são sintetizadas e incorporadas nos glóbulos vermelhos, preparando-os para realizar suas funções principais no transporte de gases.

Distúrbios na eritropoiese podem resultar em anormalidades na contagem e/ou função dos glóbulos vermelhos, levando a condições clínicas como anemia (baixa contagem de glóbulos vermelhos) ou policitemia (aumento da contagem de glóbulos vermelhos).

Anemia é uma condição médica em que o número de glóbulos vermelhos ou a quantidade de hemoglobina neles é reduzido. Os glóbulos vermelhos são responsáveis por transportar oxigênio dos pulmões para as células do corpo, enquanto a hemoglobina é a proteína que permite que os glóbulos vermelhos realmente se ligem e transportem o oxigênio. Portanto, quando o número de glóbulos vermelhos ou a quantidade de hemoglobina está reduzido, as células do corpo recebem menos oxigênio do que precisam, o que pode causar sintomas como fadiga, falta de ar, batimentos cardíacos rápidos e irregulares, palidez e dificuldade de concentração.

Há muitas possíveis causas de anemia, incluindo deficiências nutricionais (como falta de ferro, vitamina B12 ou ácido fólico), doenças crônicas (como câncer, HIV/AIDS, doença renal em estágio terminal), hemorragias agudas ou crônicas, e transtornos da medula óssea que afetam a produção de glóbulos vermelhos. O tratamento para a anemia depende da causa subjacente, mas pode incluir suplementos nutricionais, medicamentos para estimular a produção de glóbulos vermelhos, transfusões de sangue ou tratamento da doença subjacente.

A focalização isoelétrica (FI) é um método utilizado em processos de separação e purificação de proteínas e outras biomoléculas. Neste método, as proteínas são carregadas eletricamente e submetidas a um campo elétrico em uma placa de gel com propriedades especiais, denominada gel de focalização isoelétrica.

A característica principal do gel FI é sua gradiente de pH, que varia ao longo da sua extensão. Dessa forma, cada proteína migra até a região do gel onde o pH seja igual ao seu ponto isoelétrico (pI), ou seja, o pH no qual a proteína tem carga líquida zero e, portanto, não é mais atraída pelo campo elétrico. Assim, cada proteína focaliza em uma posição específica do gel, dependendo de seu pI.

A focalização isoelétrica permite a separação de proteínas com base em suas propriedades elétricas e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas para purificar e caracterizar proteínas, bem como estudar sua estrutura e função.

Os antígenos de histocompatibilidade classe I (HLA classe I) são um tipo de proteínas encontradas na superfície das células de quase todos os tecidos do corpo humano. Eles desempenham um papel crucial no sistema imunológico, pois ajudam a distinguir as próprias células do corpo (autógenas) das células estrangeiras ou infectadas por patógenos (não-autógenas).

A estrutura dos antígenos HLA classe I consiste em três componentes principais: um fragmento de peptídeo, uma molécula pesada e uma molécula leve. O fragmento de peptídeo é derivado do processamento intracelular de proteínas endógenas, como vírus ou proteínas tumorais. Esses peptídeos são apresentados na superfície celular por meio dos antígenos HLA classe I, permitindo que as células imunológicas, como os linfócitos T citotóxicos, reconheçam e destruam as células infectadas ou anormais.

Existem três genes principais que codificam os antígenos HLA classe I: HLA-A, HLA-B e HLA-C. A diversidade genética nesses genes é extraordinariamente alta, o que resulta em uma grande variedade de alelos (formas alternativas de um gene) e, consequentemente, em um alto grau de variação individual nos antígenos HLA classe I. Essa diversidade genética é importante para a proteção contra infecções e doenças, uma vez que aumenta a probabilidade de que pelo menos algumas pessoas tenham antígenos HLA capazes de apresentar peptídeos de patógenos específicos.

A determinação dos antígenos HLA classe I é clinicamente relevante em várias situações, como no transplante de órgãos e na investigação de doenças autoimunes e infeciosas. A correspondência entre os antígenos HLA classe I do doador e do receptor pode diminuir o risco de rejeição do transplante, enquanto a associação entre certos alelos HLA e doenças específicas pode ajudar no diagnóstico e no tratamento dessas condições.

Asialoglycoproteinas são glicoproteínas que carecem de resíduos de ácido siálico, um açúcar terminalmente ligado a muitas glicoproteínas e glicolipídios. Ácido siálico é frequentemente adicionado às glicoproteínas na superfície celular como uma modificação pós-traducional, desempenhando um papel importante em diversos processos biológicos, incluindo reconhecimento celular e interação.

A remoção de resíduos de ácido siálico das glicoproteínas resulta na exposição de epítopos ocultos, que podem ser reconhecidos por receptores específicos em células do sistema imune. Assim, asialo glicoproteínas desempenham um papel importante no processo de apresentação de antígenos e na resposta imune adaptativa.

Além disso, asialo glicoproteínas também estão envolvidas em diversos outros processos fisiológicos e patológicos, como desenvolvimento embrionário, diferenciação celular, progressão tumoral e metástase. Devido à sua importância biológica, a análise de asialo glicoproteínas tem sido amplamente utilizada em pesquisas sobre imunologia, virologia, oncologia e outras áreas da biomedicina.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

... ligada ao seu receptor. Complexo receptor de transferrina. O fígado é o principal local de síntese da transferrina ... A transferrina e seu receptor demonstraram diminuir as células tumorais quando o receptor é usado para atrair anticorpos. A ... Quando uma proteína transferrina carregada com ferro encontra um receptor de transferrina na superfície de uma célula, por ... A transferrina também possui um receptor para transferrina ligada ao ferro; é um homodímero ligado por dissulfeto. Em humanos, ...
A transferrina pode conter até dois átomos de ferro. Ela entrega o ferro aos tecidos que têm receptores de transferrina, ... O transporte e armazenamento do ferro é mediado por três proteínas - transferrina, receptor de transferrina e ferritina. ... Os níveis de ferritina e os de receptor de transferrina (TfR) correlacionam-se com as reservas de ferro, de modo que a ... entra no plasma e fornece a maioria do ferro da transferrina. Somente uma pequena porção do ferro da transferrina plasmática ...
... transferrina e os seus receptores. No ambiente levemente ácido dos endossomos iniciais, muitas proteínas receptoras ... como por exemplo os receptores de LDL, além dos receptores de transferrina (que recicla também o ligante), sendo que esse ... Muitos tipos de receptores podem agrupar-se na mesma fossa revestida, enquanto alguns outros receptores agrupam-se em fossas ... A endocitose dependente de clatrina e mediada por receptores é altamente regulada. Os receptores são, primeiramente, ...
... receptor de transferrina 2, proteína óssea morfogenética 6 (BMP6), matriptase-2, neogenina, receptores de BMP, e transferrina. ...
A molécula mostrou-se envolvida na endocitose mediada pelo receptor de transferrina e EGF, GLUT-4, receptores de opióides e ... endocitose mediada por receptores e internalização de caveola. ... receptores acoplados a proteínas G. Além disso, recentemente, a ...
... transportando-o pelo sangue até que uma célula com receptor de transferrina identifique o complexo. No interior da célula, Fe3+ ... podem ser capturados pela glicoproteína transferrina, que realiza um efeito quelante reversível sobre o íon, ...
... mutação do receptor 2 da transferrina) Mutação da ferroportina tipo 4 (hemocromatose autossômica dominante) Anemias ...
... e as vesículas que são receptores negativos para transferrina e não são endossomais, provavelmente fazendo parte de um ... as vesículas que são receptores positivos para transferrina (transportadora de ferro) e fazem parte de compartimentos ... A ligação da insulina a seu receptor aciona o mecanismo de sinalização intracelular e a ligação/ativação do IRS1 com a enzima ... 1992). «Insulin receptor and insulin-responsive glucose transporter (GLUT 4) mutations and polymorphisms in a Welsh type 2 (non ...
O meningococo adere a receptores específicos nas células não ciliadas da nasofaringe e internalizam-se em vacúolos fagocíticos ... à transferrina. Meningite sem bacteriemia; Meningite com bacteriemia, em 40% dos casos; Meningococemia sem meningite; ...
Exemplos de macromoléculas transportadas: IgA, transferrina, e insulina. Apesar da transcitose geralmente se iniciar na região ... Quando os substratos se ligam a receptores específicos presentes na região apical da célula, as proteínas formadoras de ...
A modulação da emissão do sinal pelo receptor/recetor. O controlo da resposta celular por moléculas com ação oposta à resposta ... transferrina, e também nutrientes: aminoácidos, iões e moléculas energéticas. Fatores de crescimento celula amplamente ... Atuam unindo-se a receptores celulares situados na membrana celular que transmitem o sinal do exterior para o interior da ... São exemplos disto as citocinas e hormônios que se ligam a receptores/recetores específicos na superfície de suas células alvo ...
Cintilografia com 123I-MIBG Cintilografia com 131I-Iodocolesterol ou NP-59 Cintilografia dos Receptores da Somatostatina com ... à transferrina plasmática. A maior vascularização das neoplasias e a sua maior necessidade de ferro leva à acumulação do ...
A lactoferrina possui afinidade por receptores celulares como glicosaminoglicanas, e ao se ligar a tais receptores, os ocupam e ... Portanto, a proteína foi reconhecida como proteína análoga a transferrina, proteína carreadora de ferro presente no soro ... Além de se ligar a polissacarídeos, a lactoferrina pode se ligar a receptores de natureza nucleotídica24-27 e pode ser ... A lactoferrina pode se ligar à receptores de membrana específicos e tem efeitos citotóxicos em células procarióticas. Portanto ...
doi:10.3168/jds.s0022-0302(80)82989-4 Staley, T. E.; Bush, L. J. (1985). «Receptor mechanisms of the neonatal intestine and ... As glicoproteínas lactoferrina e transferrina que se ligam ao ferro no colostro bovino auxiliam no ataque de patógenos ao ... As glicoproteínas lactoferrina e transferrina que se ligam ao ferro no colostro bovino auxiliam no ataque de patógenos ao ... Lymphocytes bearing the T cell receptor gamma delta in human breast milk». Arch Dis Child. 65: 1274-5. PMC 1792611. PMID ...
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Complexo Receptor de Transferrina Bacteriana Termo(s) alternativo(s). Complexo de Proteínas de Ligação a Transferrina ... Complexo Receptor de Transferrina Bacteriana - Conceito preferido Identificador do conceito. M0404226. Nota de escopo. Complexo ... complejo proteico de unión a transferrina en bacterias Nota de escopo:. Complejo de proteínas que forma un receptor para la ... complejo receptor de transferrina bacteriano. Termo(s) alternativo(s). ...
... ferritina e receptor de transferrina, e prevalência de anemia por deficiência de ferro. Nem todos os estudos forneceram dados ... comparação com o sal iodado e pode fazer pouca ou nenhuma diferença na concentração de ferritina e do receptor de transferrina ... e na concentração do recetor da transferrina (i.e. uma proteína que afeta a absorção de ferro). Provavelmente também reduz a ...
... e a saturação de transferrina para , 16%. Os níveis do receptor de transferrina sérica aumenta (> 8,5 mg/dL). ... A transferrina (meia-vida plasmática de 8 dias) é expelida para reutilização. A síntese de transferrina aumenta com a ... Embora o nível de transferrina seja aumentado, a concentração do ferro sérico diminui; a saturação da transferrina reduz. A ... aos receptores específicos em eritroblastos, células da placenta e células do fígado. Para a síntese de heme, a transferrina ...
Trab- Anticorpo Anti- Receptor Tsh. *Transaminase Oxalacética. *Transaminase Pirúvica. *Transferrina. *Transferrina, Receptor ...
Os níveis de transferrina e do seu receptor não se alteraram imediatamente após a administração da dose. Neste e em outro ... O ferro se liga à transferrina, a proteína de transporte no sangue. Parte do ferro fica em depósito (ferritina) e outra parte ... Pacientes com hemodiálise crônica com hemoglobina menor ou igual a 10 g/dL, saturação de transferrina menor ou igual a 20% e ... saturação de transferrina lt; 20% e ferritina sérica lt; 300 ng/mL. A idade média dos pacientes no grupo de tratamento foi de ...
Três dessas proteínas, a proteína básica de mielina, a transferrina e a glicoproteína da mielina do oligodendrócito, já tinham ... O cálcio controla ainda o funcionamento dos receptores de dopamina, um neurotransmissor cuja produção é excessiva na ... Três dessas proteínas, a proteína básica de mielina, a transferrina e a glicoproteína da mielina do oligodendrócito, já tinham ... O cálcio controla ainda o funcionamento dos receptores de dopamina, um neurotransmissor cuja produção é excessiva na ...
Entretanto, ela também é uma proteína de fase aguda e, junto com a transferrina e seu receptor, coordena a defesa celular ... Um aumento moderado de ferritina sérica com saturação da transferrina normal / alta e acumulação leve / moderada do fígado de ... Ferritina sérica elevada em associação com saturação de transferrina alta é geralmente um sinal de sobrecarga de ferro ( ... enquanto a saturação de transferrina não está aumentada3. ...
Entretanto, ela também é uma proteína de fase aguda e, junto com a transferrina e seu receptor, coordena a defesa celular ... Um aumento moderado de ferritina sérica com saturação da transferrina normal / alta e acumulação leve / moderada do fígado de ... Ferritina sérica elevada em associação com saturação de transferrina alta é geralmente um sinal de sobrecarga de ferro ( ... enquanto a saturação de transferrina não está aumentada3. ...
... podendo acessar o SNC através do sistema comum ao transporte de ferro via endocitose mediada por complexo receptor-transferrina ... A maior parte do Al3+ no sangue se liga à transferrina, cerca de 89%, ...
1 Reguladora do Ferro Compostos Ferrosos Proteína 2 Reguladora do Ferro Desferroxamina Sideróforos Receptores da Transferrina ... de Ferro Ferro na Dieta Isótopos de Ferro Radioisótopos de Ferro Ferritinas Compostos de Ferro Compostos Férricos Transferrina ...
Sat transferrina ,20%, Receptor solúvel transferrina ,5mg/dl) Tratamento Redução RBV EPO 40.000 UI/sem Hemotransfusão valiação ... saturação transferrina : 45% Fibroscan: 20,9 kPa (F4) VA IgG +, HBsAg -,Anti-HBc IgG -, Anti-HBs -, CV +, Anti-HIV -, VDRL- US ...
Cintigrafia com Gálio-67: o Gálio-67 comporta-se como o ião Ferro3+ e portanto liga-se à transferrina plasmática. A maior ... Cintilografia dos Receptores da Somatostatina com 111In-Pentatreótido: o 111-Índio-Pentatreótido é um análogo radioativo da ...
Receptores da Tiroxina use Receptores dos Hormônios Tireóideos Receptores da Transferrina Receptores da Tri-Iodotironina use ... Receptor de Estrogênio beta use Receptor beta de Estrogênio Receptor de Fator de Ativação de Célula B use Receptor do Fator ... Receptor 3 de Galanina use Receptor Tipo 3 de Galanina Receptor 3 de Imunoglobulina e Mucina de Célula T use Receptor Celular 2 ... Receptor 5 da Quimiocina CC use Receptores CCR5 Receptor 5 de Fator de Crescimento de Fibroblasto use Receptor Tipo 5 de Fator ...
TRAB - ANTICORPO ANTI- RECEPTOR DE TSH TRANSCOBALAMINA II TRANSFERRINA, DOSAGEM SERICA TRANSGLUTAMINASE TECIDUAL IgG, ...
Receptores da Transferrina [D12.776.543.750.800] Receptores da Transferrina * Receptores de Ativador de Plasminogênio Tipo ... receptor de entrada de virus receptor de entrada viral receptor de unión a virus receptor de virus receptores de entrada de ... Receptor de Anexação de Vírus. Receptor de Entrada Viral. Receptor de Entrada do Vírus. Receptor de Vírus. Receptor do Vírus. ... Receptor Viral Receptor de Vírus Receptor do Vírus Receptores de Vírus Fatores de Fixação de Vírus - Mais específico ...
Receptor de Fator de Crescimento Epidérmico).,/p, ,p style=text-align: justify;,Vários genes que codificam ... Isofocalização de Transferrina JAK 2 - pesquisa da mutação V617F KRAS - pesquisa de mutações Leucemia Mielóide Aguda subtipo M3 ... Receptor de Fator de Crescimento Epidérmico). ...
Transferrina,Capacidade de ligação do ferro ( TIBC) * Trichomonas * Triglicerídeos * Triple Screen or Quad Screen ... Hormone Receptor Status * Hormônio do Crescimento * HPV - papilomavírus humano * Identificação de Anticorpos Anti-Hemácias ...
Transferrina,Capacidade de ligação do ferro ( TIBC) * Trichomonas * Triglicerídeos * Triple Screen or Quad Screen ... Hormone Receptor Status * Hormônio do Crescimento * HPV - papilomavírus humano * Identificação de Anticorpos Anti-Hemácias ...
Os anticorpos anti-receptores de TSH s o dirigidos contra ep top... PERFIL - Eletroforese de Lipoprote nas. Uso: aux lio no ... TRANSFERRINA DEFICIENTE DE CARBOHIDRATO. Sem Descrição ANTI - CITOSOL HEP TICO TIPO 1 - Autoanticorpos. Uso: diagn stico de ... TRANSFERRINA. Uso: avalia o do metabolismo do ferro (especialmente na investiga o das anemias microc ticas e da hemocromatose ... TRAB - ANTICORPO ANTI RECEPTOR DE TSH. Uso: avalia o, diagn stico e acompanhamento de doen a de Graves. ...
Os anticorpos anti-receptores de TSH s o dirigidos contra ep top... PERFIL - Eletroforese de Lipoprote nas. Uso: aux lio no ... TRANSFERRINA DEFICIENTE DE CARBOHIDRATO. Sem Descrição ANTI - CITOSOL HEP TICO TIPO 1 - Autoanticorpos. Uso: diagn stico de ... TRANSFERRINA. Uso: avalia o do metabolismo do ferro (especialmente na investiga o das anemias microc ticas e da hemocromatose ... TRAB - ANTICORPO ANTI RECEPTOR DE TSH. Uso: avalia o, diagn stico e acompanhamento de doen a de Graves. ...
Serina-Treonina Quinases RIP use Proteína Serina-Treonina Quinases de Interação com Receptores ... Siderofilina use Transferrina Sideróforos Siderose Sideroxylon use Sapotaceae Siderurgia use Indústria Siderúrgica ...
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  • Transferrina ou siderofilina é uma glicoproteína (proteínas modificadas por ligações covalentes a hidratos de carbono) plasmática do sangue que transporta o ferro. (wikipedia.org)
  • As glicoproteínas de transferrina se ligam avidamente ao ferro, porém de forma reversível. (wikipedia.org)
  • Embora o ferro ligado à transferrina seja inferior a 0,1% (4 mg) do ferro total do corpo, forma o pool de ferro mais vital com a maior taxa de renovação (25 mg / 24 h). (wikipedia.org)
  • Quando não ligada ao ferro, a transferrina é conhecida como "apotransferrina" (ver também apoproteína). (wikipedia.org)
  • Quando uma proteína transferrina carregada com ferro encontra um receptor de transferrina na superfície de uma célula, por exemplo, precursores eritroides na medula óssea, liga-se a ela e é transportada para dentro da célula numa vesícula por endocitose mediada por receptor. (wikipedia.org)
  • O pH da vesícula é reduzido por bombas de íons de hidrogênio (H+ ATPases) a cerca de 5.5, fazendo com que a transferrina libere os seus íons de ferro. (wikipedia.org)
  • O receptor com sua ligante transferrina é então transportado através do ciclo endocítico de volta à superfície da célula, pronto para outra rodada de absorção de ferro. (wikipedia.org)
  • Cada molécula de transferrina tem a capacidade de transportar dois íons de ferro na forma férrica (Fe3+). (wikipedia.org)
  • Profissionais médicos devem verificar o nível sérico de transferrina na deficiência de ferro e em distúrbios de sobrecarga de ferro, como a hemocromatose. (wikipedia.org)
  • Isso permite a ligação do ligante à transferrina, uma vez que cada monômero pode ligar-se a um ou dois átomos de ferro. (wikipedia.org)
  • O principal papel da transferrina é administrar ferro a partir de centros de absorção no duodeno e macrófagos para todos os tecidos. (wikipedia.org)
  • O receptor ajuda a manter a homeostase do ferro nas células, controlando as concentrações de ferro. (wikipedia.org)
  • Um nível aumentado de transferrina no plasma é frequentemente observado em pacientes que sofrem de anemia por deficiência de ferro, durante a gravidez, e com o uso de contraceptivos orais, refletindo um aumento na expressão da proteína transferrina. (wikipedia.org)
  • Quando os níveis plasmáticos de transferrina aumentam, há uma diminuição recíproca na porcentagem de saturação de ferro na transferrina e um aumento correspondente na capacidade total de ligação de ferro nos estados deficientes em ferro. (wikipedia.org)
  • Uma diminuição da transferrina plasmática pode ocorrer em doenças de sobrecarga de ferro e desnutrição proteica. (wikipedia.org)
  • Várias bactérias patogênicas utilizam o complexo de ligação de transferrina para adquirir seu suprimento de ferro do soro. (bvsalud.org)
  • Contudo, poderá reduzir a concentração urinária de iodo e poderá fazer pouca ou nenhuma diferença na concentração de ferritina (i.e. a proteína de armazenamento de ferro) e na concentração do recetor da transferrina (i.e. uma proteína que afeta a absorção de ferro). (cochrane.org)
  • a transferrina pode transportar o ferro das células (intestinal, macrófagos) aos receptores específicos em eritroblastos, células da placenta e células do fígado. (msdmanuals.com)
  • Para a síntese de heme, a transferrina transporta ferro para as mitocôndrias do eritroblasto, que inserem o ferro na protoporfirina IX, para que esta se transforme em heme. (msdmanuals.com)
  • O ferro se liga à transferrina, a proteína de transporte no sangue. (drconsulta.com)
  • Ferritina sérica elevada em associação com saturação de transferrina alta é geralmente um sinal de sobrecarga de ferro (hemossiderose e hemocromatose) 3 . (bvs.br)
  • Um aumento moderado de ferritina sérica com saturação da transferrina normal / alta e acumulação leve / moderada do fígado de ferro pode ser comum em doenças hepáticas crônicas, como doença hepática alcoólica e hepatite viral crônica. (bvs.br)
  • Na síndrome metabólica (combinação variável de hipertensão, diabetes, hipertrigliceridemia, obesidade, esteatose hepatite ou fígado gorduroso) elevação moderada da ferritina é comum, mas os níveis de ferritina normalmente são desproporcionalmente elevados em comparação com os estoques de ferro, enquanto a saturação de transferrina não está aumentada 3 . (bvs.br)
  • A maior parte do Al 3+ no sangue se liga à transferrina, cerca de 89%, podendo acessar o SNC através do sistema comum ao transporte de ferro via endocitose mediada por complexo receptor-transferrina. (intertox.com.br)
  • Verificou-se menor concentração do receptor solúvel de transferrina, em crianças, e da capacidade total de ligação de ferro, em adolescentes/adultos, com a estratégia medicamentosa, quando comparada ao tratamento dietético. (ufal.br)
  • Complexo receptor de transferrina. (wikipedia.org)
  • Complexo de proteínas que forma um receptor para a TRANSFERRINA em BACTÉRIAS. (bvsalud.org)
  • A transferrina desempenha um papel fundamental em áreas onde ocorrem eritropoiese e divisão celular ativa. (wikipedia.org)
  • Entretanto, ela também é uma proteína de fase aguda e, junto com a transferrina e seu receptor, coordena a defesa celular contra o estresse oxidativo e a inflamação 1 . (bvs.br)
  • A transferrina tem um peso molecular de cerca de 80 kDa e contém dois locais específicos de ligação de Fe (III) de alta afinidade. (wikipedia.org)
  • Esse teste avalia mutações ativadoras nos exons 2, 3 e 4 de NRAS (códons 12, 13, 59, 61, 117 e 146), para determinar elegibilidade para terapias anti-EGFR (Receptor de Fator de Crescimento Epidérmico). (grupodiagnose.com.br)
  • A afinidade da transferrina por Fe (III) é extremamente alta (a constante de associação é 1020 M−1 em pH 7.4) mas diminui progressivamente com a diminuição do pH abaixo da neutralidade. (wikipedia.org)