*Puromycin* é um antibiótico produzido por *Streptomyces alboniger*, utilizado em pesquisas laboratoriais como marcador seletivo para a tradução proteica em sistemas vivos. Possui propriedades aminoglicosídicas e inibe a síntese de proteínas ao se ligar à parte terminal da subunidade ribossomal 50S, interrompendo o processo de elongação dos péptidos. Em concentrações elevadas, pode levar à morte celular.

Em um contexto clínico, a puromicina raramente é usada como antibiótico sistêmico em humanos devido a sua nefrotoxicidade e oenorretoxicidade. No entanto, tem sido empregada em terapias locais, como cremes tópicos, para tratar infecções cutâneas superficiais causadas por bactérias sensíveis à droga.

É importante ressaltar que a puromicina não deve ser usada durante a gravidez ou amamentação, e seu uso em crianças deve ser cuidadosamente monitorado devido a possíveis efeitos adversos.

La puromicina è un antibiotico che viene utilizzato nel trattamento di infezioni batteriche. L'aminonucleoside della puromicina è il frammento attivo dell'antibiotico, ed è noto per essere un potente inibitore della traduzione proteica. Si lega alla subunità piccola del ribosoma e causa la terminazione prematura della sintesi delle proteine, portando all'inibizione della crescita dei batteri.

L'aminonucleoside della puromicina è anche noto per essere un inibitore dell'ARN polimerasi II, che svolge un ruolo importante nella sintesi dell'mRNA nelle cellule eucariotiche. Tuttavia, il suo utilizzo come farmaco è limitato a causa della sua tossicità per le cellule eucariotiche.

In sintesi, l'aminonucleoside della puromicina è un frammento attivo dell'antibiotico puromicina che inibisce la traduzione proteica nei batteri e ha anche proprietà di inibizione dell'ARN polimerasi II nelle cellule eucariotiche.

Nefrose é um termo geral que se refere a doenças renais caracterizadas por lesões glomerulares que resultam em proteínas e outras substâncias no sangue, como células sanguíneas ou substâncias pigmentadas, na urina. Isso ocorre porque as membranas dos glomérulos, que normalmente filtram o sangue para formar a urina, se tornam anormalmente permeáveis às proteínas e outras substâncias.

Existem vários tipos de nefrose, incluindo:

1. Síndrome nefrótica: é um conjunto de sintomas que ocorrem juntos, incluindo proteinúria (perda excessiva de proteínas na urina), hipoalbuminemia (baixos níveis de albumina no sangue), edema (inchaço) e dislipidemia (níveis anormais de lipoproteínas no sangue).

2. Glomerulonefrite: é uma inflamação dos glomérulos que pode ser causada por várias condições, como infecções, doenças autoimunes ou exposição a toxinas.

3. Nefropatia diabética: é uma complicação do diabetes que afeta os rins e pode levar à proteinúria, hipertensão arterial e insuficiência renal.

4. Amiloidose: é uma doença rara em que as proteínas anormais se depositam nos tecidos e órgãos do corpo, incluindo os rins, levando à proteinúria e insuficiência renal.

A nefrose pode ser causada por várias condições, como doenças autoimunes, infecções, tumores, exposição a toxinas ou medicamentos, e outras doenças renais. O tratamento depende do tipo e causa subjacentes da nefrose e pode incluir medicação, dieta especial, hemodiálise ou transplante de rim.

Ribossomas são complexos macromoleculares encontrados em grande abundância nas células, especialmente no citoplasma de células eucarióticas e no periplasma de células procariotas. Eles desempenham um papel fundamental na síntese de proteínas, traduzindo a sequência de nucleotídeos de um ARN mensageiro (mRNA) em uma sequência específica de aminoácidos para formar uma proteína.

Os ribossomas são constituídos por duas subunidades distintas, uma subunidade maior e outra menor, que se unem ao mRNA e a um ARN de transferência (tRNA) carregado com o aminoácido correspondente à primeira codão do mRNA. Através de uma série de reações enzimáticas, as subunidades do ribossoma movem-se ao longo do mRNA, adicionando sucessivamente novos aminoácidos à cadeia polipeptídica em crescimento até que a tradução seja concluída e uma proteína funcional seja sintetizada.

Os ribossomas são estruturas complexas e dinâmicas, compostas por quatro tipos principais de RNA (ribossomal) e cerca de 80 proteínas diferentes. A sua estrutura e função têm sido objeto de intenso estudo devido à sua importância fundamental na biologia celular e à sua relação com várias doenças humanas, incluindo infecções bacterianas e câncer.

Cicloxemida é um fármaco antibiótico e antifungico, derivado do ácido fórmico. É usado em medicina humana e veterinária para tratar infecções causadas por bactérias gram-positivas e fungos. Além disso, também tem propriedades anti-inflamatórias e é às vezes usado no tratamento de glaucoma.

O mecanismo de ação da cicloxemida envolve a inibição da síntese de proteínas bacterianas e fungos, o que leva à morte das células patogênicas. No entanto, é importante notar que a cicloxemida também pode inibir a síntese de proteínas em células humanas, o que pode causar efeitos adversos.

Alguns dos efeitos adversos comuns da cicloxemida incluem náusea, vômito, diarréia, perda de apetite, erupções cutâneas e tontura. Em casos graves, a cicloxemida pode causar danos ao fígado e rins, supressão da medula óssea e problemas auditivos.

Em geral, a cicloxemida é considerada um antibiótico de reserva, o que significa que deve ser usado apenas quando outros antibióticos mais seguros e eficazes não forem adequados. Isso é porque a cicloxemida tem um maior potencial para causar efeitos adversos graves do que outros antibióticos mais comuns.

Dactinomycin é um fármaco antineoplásico, mais especificamente uma antibiótico antitumoral. Pertence à classe dos agentes alquilantes e intercalantes. É utilizado no tratamento de diversos tipos de câncer, como sarcomas de tecidos moles, câncer de testículo, câncer de pulmão de células pequenas e outros.

A dactinomicina é um composto que intercala-se na dupla hélice do DNA, inibindo a replicação e transcrição do DNA, o que leva à morte celular. No entanto, este mecanismo de ação pode também causar efeitos colaterais graves, como supressão da medula óssea, alopecia, náuseas, vômitos e diarreia.

Como qualquer tratamento médico, o uso de dactinomicina deve ser avaliado e monitorado por um profissional de saúde qualificado, considerando os benefícios e riscos potenciais para cada paciente individualmente.

Desculpe, mas "Esparsomicina" não é um termo reconhecido na medicina ou farmacologia. É possível que haja algum erro de ortografia ou possa ser uma designação local ou obsoleta para um determinado fármaco. Por favor, verifique a ortografia ou forneça mais informações para que possamos ajudar-nos melhor.

A síndrome nefrótica é um transtorno renal caracterizado por quatro sinais clínicos principais: proteinúria (perda excessiva de proteínas na urina), hipoalbuminemia sévica (baixos níveis de albumina no sangue), edema generalizado (inchaço em diferentes partes do corpo) e dislipidemia (alterações nos níveis de lipídios no sangue).

Ela ocorre quando há uma lesão em células especiais dos glomérulos renais, chamadas podócitos, que normalmente ajudam a reabsorver as proteínas no filtrado glomerular. Quando essas células estão danificadas, elas permitem que grandes quantidades de proteínas, especialmente albumina, escapem para a urina em vez de serem reabsorvidas e retornarem ao sangue.

A perda excessiva de albumina no sangue leva à hipoalbuminemia, o que por sua vez causa infiltração de líquido nos tecidos corporais, resultando em edema. Além disso, a disfunção dos podócitos também pode afetar a regulação do equilíbrio de líquidos e eletrólitos no corpo, o que pode contribuir para a formação de edemas.

A síndrome nefrótica pode ser causada por várias doenças renais subjacentes, como glomerulonefrite minimal change, glomeruloesclerose focal e segmentar, e nefropatia membranosa, entre outras. O tratamento geralmente é direcionado à causa subjacente da síndrome nefrótica, mas também pode incluir medidas gerais para controlar os sintomas, como restrição de sal e diuréticos para reduzir o edema, e terapia de substituição de albumina em casos graves.

Inibidores da síntese de proteínas são um tipo de medicamento que interfere no processo normal de produção de proteínas nas células. Eles fazem isso através do bloqueio da ação de enzimas chamadas ribossomos, que desempenham um papel crucial na tradução do ARN mensageiro (ARNm) em proteínas. Esses medicamentos são frequentemente usados no tratamento de vários tipos de câncer, pois a inibição da síntese de proteínas pode ajudar a impedir o crescimento e a propagação das células cancerosas. No entanto, esses medicamentos também podem afetar células saudáveis, levando a possíveis efeitos colaterais indesejados.

Os glomérulos renais são formados por uma rede de capilares sanguíneos enrolados e rodeados por uma fina camada de células, chamada a capsula de Bowman. Eles fazem parte dos néfrons, as unidades funcionais dos rins responsáveis pela filtração do sangue e formação da urina. Através do processo de filtração, os glomérulos permitem que certos componentes, como água e pequenas moléculas, passem para o interior da capsula de Bowman, enquanto outros, como proteínas e células sanguíneas, são retenidos. A urina primária formada neste processo é posteriormente processada pelos túbulos contorcidos proximais, loops de Henle e túbulos contorcidos distais, resultando na formação da urina final. Doenças que afetam os glomérulos, como a nefrite glomerular e o síndrome nefrótica, podem causar danos à função renal e levar a complicações graves de saúde.

Os podócitos são células especializadas no glomérulo dos rins, que estão envolvidas no processo de filtração da urina. Eles são encontrados na parede interna dos capilares glomerulares e possuem projeções chamadas "pedicelos" que se sobrepõem e formam uma barreira semipermeável. Essa barreira permite a passagem de água e pequenos solutos, enquanto restringe o passe de proteínas maiores, como as albuminas. Assim, os podócitos desempenham um papel crucial na manutenção da integridade da membrana basal glomerular e no equilíbrio hídrico e eletrólito do organismo.

Emétina é um alcalóide altamente tóxico que historicamente foi utilizado como emético (para induzir vômitos) e, em doses menores, como antitussígeno (supressor da tosse). Atualmente, a sua utilização clínica é rara devido aos seus efeitos adversos graves e à disponibilidade de alternativas mais seguras. A emetina pode ser absorvida pelo contato com a pele ou por inalação, mas geralmente é administrada por via oral ou injectável. Os efeitos secundários podem incluir náusea, vômito, diarreia, dor abdominal, visão turva, salivação excessiva, rubor, taquicardia, convulsões e, em doses altas, parada cardíaca ou respiratória. A exposição à emetina deve ser considerada uma emergência médica e requer tratamento imediato.

Biossíntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem proteínas. É uma forma complexa de biossíntese que consiste em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Durante a transcrição, o DNA do gene que codifica a proteína desejada é transcrito em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm). Isso é feito por enzimas chamadas RNA polimerases, que "lerem" a sequência de nucleotídeos no DNA e sintetizam uma cópia complementar em ARN.

2. Tradução: Durante a tradução, o ARNm é usado como um modelo para sintetizar uma cadeia polipeptídica (a sequência de aminoácidos que formam a proteína). Isso ocorre em um organelo chamado ribossomo, onde os anticódons do ARN mensageiro se combinam com os codões correspondentes no ARN de transferência (ARNt), levando à adição dos aminoácidos certos à cadeia polipeptídica em uma ordem específica.

A biossíntese de proteínas é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo muitos fatores diferentes, incluindo a regulação da transcrição gênica, modificação pós-tradução das proteínas e o processamento do ARN.

Cloranfenicol é um antibiótico de amplo espectro, o que significa que ele é eficaz contra uma grande variedade de bactérias. Trata-se de um tipo de fármaco chamado fenicol, derivado do Dieldrin, um inseticida organoclorado.

Este medicamento funciona inibindo a síntese proteica bacteriana, impedindo assim que as bactérias cresçam e se multipliquem. É frequentemente usado para tratar infecções graves, incluindo meningite, febre tifoide e pneumonia.

No entanto, o uso de cloranfenicol pode estar associado a alguns efeitos adversos graves, como supressão da medula óssea e anemia aplástica, uma condição em que a medula óssea não produz sangue suficiente. Portanto, o seu uso é geralmente restrito a situações em que outros antibióticos provaram ser ineficazes ou contraindicados.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

Biossíntese peptídica é o processo pelo qual as células sintetizam peptídeos e proteínas. É mediado por ribossomos no retículo endoplasmático rugoso das células eucariontes e no citoplasma das células procariotas. O processo começa com a ligação de um aminoácido à molécula de ARN de transferência (ARNt) que é complementar ao códon do ARN mensageiro (ARNm). A extremidade N-terminal da cadeia peptidílica é então transferida para o novo aminoácido ligado à ARNt, formando uma ligação peptídica entre os dois aminoácidos. Este processo continua até que todo o polipeptídeo seja sintetizado e separado da ARNt e ARNm. A biossíntese peptídica é um processo altamente regulado, envolvendo a interação de vários fatores, incluindo enzimas, cofatores e outras moléculas reguladoras.

Trítio, também conhecido como hidrogênio-3, é um isótopo radioativo do hidrogênio. Sua núcleo contém um próton e dois nêutrons, diferentemente do hidrogênio normal, que possui apenas um próton em seu núcleo.

O trítio é instável e decai com uma meia-vida de cerca de 12,3 anos, emitindo partículas beta de baixa energia durante o processo. É encontrado em pequenas quantidades na natureza, mas a maior parte do trítio usado hoje é produzido artificialmente, geralmente como um subproduto da produção de energia nuclear ou em reações nucleares específicas.

Devido à sua radioatividade e facilidade de incorporação em moléculas de água, o trítio pode apresentar riscos para a saúde se concentrado em níveis elevados. No entanto, é frequentemente usado em aplicações científicas e tecnológicas, como marcadores radioativos e fontes de luz em relógios de radioluminescência.

Proteinúria é um termo médico que se refere à presença excessiva de proteínas na urina. A proteína mais comumente detectada neste contexto é a albumina, uma proteína sérica de pequeno tamanho. Em condições normais, apenas pequenas quantidades de proteínas são excretadas na urina porque as proteínas maiores, como a albumina, geralmente são muito grandes para passar pelos filtros dos glomérulos renais. No entanto, em certas condições médicas, como doenças renais, lesões nos rins ou outras condições que danificam os glomérulos, a permeabilidade dos filtros renais pode ser alterada, permitindo que as proteínas maiores passem para a urina.

A proteinúria é frequentemente classificada em leve (30-300 mg/dia), moderada (300-3000 mg/dia) ou grave (> 3000 mg/dia) com base na quantidade de proteína detectada na urina. A proteinúria pode ser intermitente ou persistente, dependendo da frequência e da duração da presença de proteínas na urina.

A detecção de proteinúria pode ser um sinal de doenças renais subjacentes, como glomerulonefrite, nefropatia diabética ou pielonefrite, entre outras. Também pode estar presente em doenças sistêmicas que afetam os rins, como lupus eritematoso sistêmico ou amiloidose. Portanto, é importante que a proteinúria seja avaliada e tratada adequadamente para prevenir danos renais adicionais e outras complicações de saúde.

Traduzional peptide chain elongation é um processo fundamental na biologia que ocorre durante a tradução, a terceira etapa da expressão gênica. Neste processo, a cadeia polipeptídica é sintetizada com base na informação codificada na molécula de ARN mensageiro (mRNA).

A elongação traducional da cadeia peptídica envolve quatro etapas principais:

1. **Delivery do aminoacil-tRNA:** Durante a iniciação, o primeiro aminoacil-tRNA se associa ao ribossoma e alinha seu anticódon com o códon correspondente no mRNA. Na etapa de elongação, mais aminoacil-tRNAs são entregues ao ribossoma por elongação fatores (EFs) que promovem a formação do complexo ternário aminoacil-tRNA:EF-Tu:GTP.
2. **Formação do peptídio:** Quando o aminoacil-tRNA está posicionado corretamente no local A do ribossoma, a peptidil transferase (localizada na subunidade grande do ribossoma) catalisa a formação de um legame peptídico entre o novo aminoacido e o crescimento da cadeia polipeptídica ligada ao tRNA presente no local P.
3. **Translocação:** Após a formação do peptídio, o ribossoma move-se em relação ao mRNA em uma distância de três nucleotídeos, deslocando o tRNA carregado com o peptídeo para fora do local P e movendo o próximo códon sob o local A. Essa translocação é catalisada pelo fator de elongação EF-G e requer energia da hidrólise de GTP.
4. **Terminação:** O processo de elongação continua até que um códão de parada (UAA, UAG ou UGA) seja alcançado. Nesse ponto, a RF1 ou RF2 reconhece o códão de parada e promove a hidrólise do legame peptídico, liberando a proteína completa e o tRNA associado.

Através desses quatro passos repetidos, uma cadeia polipeptídica é sintetizada no ribossoma, resultando em uma proteína funcional.

Polirribossomes são estruturas citoplasmáticas encontradas em células eucarióticas que desempenham um papel crucial no processo de tradução, ou seja, na síntese de proteínas a partir do ARN mensageiro (mRNA). Eles consistem em múltiplos ribossomos ligados uns aos outros e associados a uma molécula de mRNA.

Cada ribossomo é composto por duas subunidades ribossomais, uma maior e outra menor, que contêm RNAs ribossomais e proteínas ribossomais. Durante a tradução, o mRNA se liga à subunidade pequena do ribossomo, formando um complexo de iniciação. Em seguida, a subunidade grande se associa ao complexo de iniciação, e as duas subunidades se alinham em torno do mRNA.

A tradução ocorre então em três etapas: iniciação, alongamento e terminação. Durante a etapa de alongamento, os aminoácidos são adicionados um a um à cadeia polipeptídica em crescimento, conforme cada codão do mRNA é lido pela subunidade pequena do ribossomo e traduzido em seu correspondente aminoácido. Quando a tradução está completa, a subunidade grande do ribossomo se dissocia da molécula de mRNA, liberando a proteína sintetizada.

Portanto, os polirribossomos são estruturas complexas e dinâmicas que desempenham um papel fundamental no processo de síntese de proteínas em células eucarióticas.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

Peptidil transferases são um tipo específico de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de tradução durante a síntese de proteínas. Eles estão localizados na subunidade ribossomal grande e catalisam a formação de ligações peptídicas entre aminoácidos, adicionando-os à cadeia crescente de péptidos durante a tradução do ARNm.

A reação catalisada pela peptidil transferase envolve o ataque nucleofílico do grupo amino de um novo aminoácido ao carbono carbonila da extremidade C-terminal de um péptido pré-formado, resultando na formação de uma ligação peptídica e no alongamento da cadeia de péptidos.

A atividade peptidil transferase é essencial para a síntese de proteínas e está altamente conservada em todos os domínios da vida. A sua importância é tão fundamental que, em alguns casos, inibidores específicos desta enzima podem ser usados como antibióticos, pois são capazes de interromper a síntese proteica bacteriana sem afetar significativamente as células humanas.

Aminoacyl-tRNA (transfer RNA) é um tipo específico de molécula de RNA que desempenha um papel fundamental no processo de tradução do DNA para proteínas. Cada molécula de tRNA contém uma extremidade 3' onde é ligado um aminoácido específico, formando assim o aminoacyl-tRNA.

A ligação de um aminoácido à sua correspondente molécula de tRNA é catalisada por uma enzima chamada aminoacil-tRNA sintetase, que garante a especificidade da ligação entre o aminoácido e o tRNA. Essa ligação é essencial para a tradução do código genético, pois cada triplete de nucleotídeos (codão) no ARN mensageiro (mRNA) corresponde a um único aminoácido específico.

Assim, o aminoacyl-tRNA atua como um adaptador entre o código genético e os aminoácidos que formam as proteínas, permitindo que a informação contida no DNA seja convertida em uma sequência de aminoácidos que podem ser polimerizados para formar uma proteína funcional.

Fenilalanina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É uma das 20 building blocks comuns de proteínas em humanos e outros animais.

Existem três tipos principais de fenilalanina encontrados na natureza: a forma L, que é usada para construir proteínas no corpo; a forma D, que não é utilizada pelo nosso organismo para sintetizar proteínas; e a forma DL, uma mistura 50/50 de L e D.

A fenilalanina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, incluindo carne, aves, peixe, ovos, laticínios e alguns vegetais como grãos integrais e feijões. Ela desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo, sendo convertida em tirosina, outro aminoácido importante, através de uma reação enzimática.

Além disso, a fenilalanina é um precursor da produção de neurotransmissores como dopamina, noradrenalina e adrenalina, que são importantes para o funcionamento do sistema nervoso central. No entanto, em casos raros, certas condições genéticas podem levar a um acúmulo excessivo de fenilalanina no corpo, resultando em danos ao cérebro e outros órgãos, como é o caso da fenilcetonúria (PKU). Nesses casos, uma dieta rigorosa restritiva em fenilalanina é necessária para prevenir essas complicações.

A viomicina é um antibiótico glicopeptídeo produzido por Streptomyces fradiae. É ativo contra muitos organismos gram-positivos, incluindo estafilococos e enterococos, mas tem atividade limitada ou nenhuma atividade contra bactérias gram-negativas. A viomicina é às vezes usada no tratamento de infecções graves causadas por organismos sensíveis, especialmente endocardite e osteomielite. No entanto, seu uso é limitado devido a preocupações com nefrotoxicidade e outros efeitos adversos. A viomicina não deve ser usada em pacientes com insuficiência renal ou disfunção hepática grave.

RNA de transferência (tRNA) é um tipo pequeno de RNA não-codificante, geralmente composto por cerca de 70-90 nucleotídeos, que desempenha um papel fundamental na tradução dos mRNAs em proteínas. Cada molécula de tRNA é responsável por transportar um único aminoácido específico do citoplasma para o local de síntese das proteínas, o ribossoma, durante a tradução.

A extremidade 3' dos tRNAs contém o anticódon, uma sequência de três nucleotídeos complementares ao código genético (mRNA) no local de leitura do ribossoma. Ao se ligar a este sítio, o tRNA garante que o aminoácido correto seja incorporado na cadeia polipeptídica em crescimento.

Os tRNAs sofrem modificações pós-transcricionais complexas para adquirirem sua estrutura tridimensional característica em forma de L, com a extremidade 3' do anticódon e a extremidade 5', onde se liga o aminoácido específico, localizadas próximas uma da outra. Essa estrutura permite que os tRNAs funcionem adequadamente no processo de tradução e garantam a precisão na síntese das proteínas.