Proteínas associadas a PROTEOGLICANOS que compõem a MATRIZ EXTRACELULAR de vários tecidos, incluindo CARTILAGEM e estruturas do DISCO INTERVERTEBRAL. Elas unem fibras de COLÁGENO e contêm domínios que permitem a formação do oligômero e a interação com outras proteínas de matriz extracelular como PROTEÍNA DE MATRIX OLIGOMÉRICA DE CARTILAGEM.
Compostos orgânicos macromoleculares que contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, geralmente, enxofre. Essas macromoléculas (proteínas) formam uma malha intrincada reticulada na qual as células se inserem para construir os tecidos. Variações nos tipos relativos de macromoléculas e sua organização determina o tipo de matriz extracelular, cada uma adaptada para os requisitos funcionais do tecido. As duas principais classes de macromoléculas que formam a matriz extracelular são: as glicosaminoglicanas, geralmente ligadas a proteínas (proteoglicanas) e proteínas fibrosas (ex., COLÁGENO, ELASTINA, FRIBRONECTINAS e LAMININA).
Principal componente da MATRIZ EXTRACELULAR de condrócitos de vários tecidos, incluindo osso, tendão, ligamento, MEMBRANA SINOVIAL e vasos sanguíneos. Liga-se a PROTEÍNAS MATRILINAS e está associada com o desenvolvimento de cartilagem e osso.
Extremidade dilatada dos ossos longos, separada da parte média pelo disco epifisário (até o crescimento ósseo cessar). Neste período, o disco desaparece e a extremidade se une à parte média do osso.
Desenvolvimento anormal da cartilagem e do osso.
Forma não vascularizada de tecido conjuntivo composta de CONDRÓCITOS inseridos numa matriz de COLÁGENO tipo II e SULFATOS DE CONDROITINA. É dividida em três tipos: CARTILAGEM HIALINA, FIBROCARTILAGEM e CARTILAGEM ELÁSTICA.
Área entre a epífise e a diáfise onde ocorre o crescimento ósseo.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
TECIDO CONJUNTIVO especializado, principal constituinte do ESQUELETO. O componente celular básico (principle) do osso é constituído por OSTEOBLASTOS, OSTEÓCITOS e OSTEOCLASTOS, enquanto COLÁGENOS FIBRILARES e cristais de hidroxiapatita formam a MATRIZ ÓSSEA.
Área que ocupa a região mais posterior da CAVIDADE ABDOMINAL. Esta área é limitada lateralmente pelas bordas dos músculos quadrados lombares e estende-se do DIAFRAGMA à borda da PELVE verdadeira, continuando então como espaço extraperitoneal pélvico.
Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.

Matricellular proteins, also known as matrilines, are a group of extracellular matrix (ECM) proteins that play important roles in regulating cell behavior and tissue homeostasis. They differ from traditional ECM components like collagens and fibronectin because they don't contribute to the structural framework of tissues. Instead, matricellular proteins modulate cell-matrix interactions and cell-cell communication, influencing processes such as cell adhesion, migration, proliferation, differentiation, and apoptosis.

Matricellular proteins are typically expressed at low levels in healthy adult tissues but can be upregulated during tissue repair, remodeling, or disease conditions like fibrosis, cancer, and inflammation. Some well-known matricellular proteins include thrombospondin (TSP) family members, osteopontin (OPN), tenascins, and secreted protein acidic and rich in cysteine (SPARC).

These proteins often interact with other ECM components, growth factors, cytokines, and cell surface receptors to fine-tune the signaling pathways that control tissue development, maintenance, and repair. Dysregulation of matricellular protein expression or function has been implicated in various pathological conditions, making them potential targets for therapeutic interventions.

As proteínas da matriz extracelular (PME) desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação das células e tecidos. A matriz extracelular é o ambiente físico em que as células vivem e está composta por uma variedade de biomoléculas, incluindo PME. Essas proteínas auxiliam no suporte mecânico, manutenção da homeostase tecidual, regulação da proliferação e diferenciação celular, migração celular, adesão celular, sinalização celular e outras funções importantes.

As PME podem ser classificadas em quatro categorias principais:

1. Colágenos: São as proteínas estruturais mais abundantes na matriz extracelular. Os colágenos formam fibrilas que fornecem resistência e suporte mecânico aos tecidos conjuntivos, como tendões, ligamentos, cartilagens e ossos.

2. Proteoglicanos: São proteínas grandes, glicosiladas e sulfatadas que se associam a glicosaminoglicanos (GAGs) para formar complexos macromoleculares. Os proteoglicanos desempenham um papel importante na manutenção da hidratação tecidual, lubrificação de superfícies articulares e fornecimento de resistência à compressão em tecidos como cartilagem e córnea.

3. Elastinas: São proteínas elásticas que conferem propriedades elásticas aos tecidos, permitindo que eles se estirem e retornem à sua forma original após a liberação da tensão. As elastinas são abundantes em tecidos como pulmões, artérias e pele.

4. Proteínas de adesão celular: São proteínas que mediam a interação entre as células e a matriz extracelular. Eles desempenham um papel importante na regulação da proliferação, diferenciação e sobrevivência celular, bem como no desenvolvimento embrionário e reparo tecidual. Exemplos de proteínas de adesão celular incluem fibronectina, laminina e colágeno tipo IV.

Além dessas quatro categorias principais, existem outras proteínas importantes na matriz extracelular, como enzimas, fatores de crescimento e inibidores de proteases, que desempenham papéis importantes em processos biológicos como remodelação tecidual, inflamação e câncer.

A Proteína de Matriz Oligomérica de Cartilagem, frequentemente abreviada como COMP por suas siglas em inglês (Cartilage Oligomeric Matrix Protein), é uma proteína importante na matriz extracelular de tecidos conjuntivos, especialmente nos tecidos cartilaginosos. Ela desempenha um papel crucial na manutenção da integridade estrutural e função dos tecidos em que está presente.

A COMP é uma proteína não colagênosa, o que significa que ela não faz parte da família das proteínas colágenas, as quais são os principais componentes estruturais da matriz extracelular. A COMP é composta por cinco cadeias polipeptídicas idênticas, unidas em forma de anel, e pode se associar a outras moléculas na matriz extracelular para formar complexos maiores.

Esta proteína tem sido identificada como um marcador bioquímico de danos à cartilagem e é frequentemente encontrada em altas concentrações no líquido sinovial de pacientes com doenças articulares, como a artrose (osteoartrite). Além disso, a COMP desempenha um papel na regulação da proliferação e diferenciação das células cartilaginosas (condroblastos e condrocitos) e pode estar envolvida no processo de cicatrização da cartilagem.

Em resumo, a Proteína de Matriz Oligomérica de Cartilagem é uma proteína importante na manutenção da estrutura e função dos tecidos cartilaginosos, atuando como marcador bioquímico de danos à cartilagem e participando em processos de regulação celular e cicatrização.

Em anatomia, as epífises referem-se aos extremos dos ossos longos que crescem e se desenvolvem separadamente do resto do osso através do processo de ossificação endocondral. Eles são compostos principalmente de tecido cartilaginoso hipertrófico, que é gradualmente substituído pelo tecido ósseo durante o crescimento. As epífises contêm centros de ossificação secundários, que se fundem com o diáfise (a parte central do osso longo) após a maturação esquelética, encerrando assim o crescimento linear dos ossos.

Em medicina e pediatria, as epífises também são conhecidas como "zonas de crescimento" devido à sua importância no crescimento e desenvolvimento ósseos. Distúrbios no crescimento ou desenvolvimento das epífises podem resultar em anomalias esqueléticas e outras condições de saúde. Por exemplo, lesões ou doenças que afetam as epífises, como a osteocondrose ou a epifisite, podem causar dor, rigidez e comprometimento da função articular. Além disso, certos transtornos hormonais e nutricionais, como deficiência de vitamina D ou hipotiroidismo, também podem afetar o crescimento e desenvolvimento das epífises, levando a problemas ósseos e esqueléticos.

As osteocondrodisplasias são um grupo heterogêneo de mais de 400 condições genéticas que afetam o crescimento e desenvolvimento do osso e cartilagem. Essas condições estão presentes desde o nascimento e podem causar anormalidades esqueléticas, como displasia (desenvolvimento anormal) da coluna vertebral, membros superiores ou inferiores, crânio e face. Algumas formas graves de osteocondrodisplasias podem causar problemas respiratórios, cardiovasculares e neurológicos graves, enquanto outras formas menos graves podem causar apenas anormalidades esqueléticas leves.

As osteocondrodisplasias são geralmente herdadas de forma autossômica recessiva ou dominante, mas algumas formas podem ser resultado de mutações espontâneas. O tratamento das osteocondrodisplasias depende da forma específica e pode incluir fisioterapia, ortopedia, cirurgia e cuidados de suporte. Em alguns casos, o tratamento pode ajudar a melhorar a qualidade de vida dos pacientes, mas não há cura para essas condições.

A cartilagem é um tecido conjuntivo firme e flexível que preenche as articulações entre os ossos, permitindo o movimento suave e a absorção de impacto. Ela também forma parte de estruturas corporais como o nariz, orelhas e anéis traqueais. A cartilagem é avascular, ou seja, não possui vasos sanguíneos, e é nutrida por difusão a partir do líquido sinovial nas articulações ou por vasos sanguíneos próximos em outras localizações. Existem três tipos principais de cartilagem:

1. Cartilagem hialina: É o tipo mais comum e é encontrado nas articulações, nos extremos dos ossos alongados e em estruturas como a tráqueia e os brônquios. Possui uma matriz extracelular rica em proteoglicanos e colágeno do tipo II, proporcionando resistência e flexibilidade.
2. Cartilagem elástica: É menos comum e é encontrada principalmente nas orelhas e no epiglote. Possui fibras elásticas adicionais na matriz extracelular, além do colágeno do tipo II, permitindo que essas estruturas mantenham sua forma e se movam facilmente.
3. Cartilagem fibrosa: É menos flexível e resistente do que os outros tipos e é encontrada em ligamentos e tendões. Possui uma matriz extracelular rica em colágeno do tipo I, proporcionando suporte e resistência a tração.

A cartilagem desempenha um papel importante no crescimento e desenvolvimento esquelético, particularmente durante a infância e adolescência, quando os centros de ossificação nas extremidades dos ossos longos ainda não estão completamente formados. Nessas áreas, a cartilagem hialina é gradualmente substituída pelo tecido ósseo, um processo chamado endocondral ossificação.

Em anatomia e medicina, a lâmina de crescimento é uma estrutura localizada nas extremidades dos ossos em desenvolvimento nos indivíduos em crescimento. Trata-se de uma camada de tecido cartilaginoso especializado que permite o alongamento contínuo do osso ao longo do processo de crescimento.

A lâmina de crescimento é composta por células chamadas condroblastos, que produzem e depositam matriz orgânica rica em colágeno e proteoglicanos. Essa matriz é calcificada gradualmente, transformando a cartilagem em osso, processo denominado endocondral ou enchimento ósseo.

A taxa de crescimento da lâmina de crescimento pode ser afetada por diversos fatores, como hormônios, nutrição e doenças, podendo levar a alterações no ritmo de crescimento e desenvolvimento esquelético. A observação e medição da lâmina de crescimento são úteis na avaliação do crescimento e maturação óssea em crianças e adolescentes, especialmente em indivíduos com risco aumentado de problemas de crescimento ou doenças ósseas.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

Em anatomia e medicina, "ossos" referem-se aos tecidos vivos e firmes, especializados em fornecer suporte estrutural e formar o esqueleto do corpo humano. Os ossos são classificados como tecido conjuntivo altamente especializado e são compostos principalmente por matriz mineral (cristais de fosfato de cálcio e carbonato de cálcio) e matriz orgânica (colágeno, proteoglicanos, lipídios e glicoproteínas).

Existem diferentes tipos de ossos no corpo humano, incluindo:

1. Ossos longos: esses ossos têm uma forma alongada e cilíndrica, como os ossos dos braços (úmero), pernas (fêmur e tíbia) e dedos. Eles são compostos por uma diáfise (corpo principal do osso) e epífises (extremidades do osso).

2. Ossos curtos: esses ossos têm formato cubóide ou irregular, como os ossos das mãos (carpais), punhos e vértebras. Eles são compactos e densos, com pouco tecido esponjoso em seu interior.

3. Ossos planos: esses ossos têm forma achatada e larga, como os ossos do crânio (frontal, parietal, temporal e occipital), esterno e costelas. Eles são relativamente finos e contêm muitos poros para permitir a passagem de vasos sanguíneos e nervos.

4. Ossos irregulares: esses ossos têm formato complexo e não se encaixam em nenhuma das categorias anteriores, como os ossos do crânio (etmoide e esfenoide), sacro e coxígeo.

Os ossos desempenham várias funções importantes no corpo humano, incluindo:

* Fornecer suporte estrutural aos órgãos e tecidos moles do corpo;
* Proteger órgãos vitais, como o cérebro, coração e pulmões;
* Fornecer pontos de inserção para músculos e tendões, permitindo que os músculos se movam e funcionem adequadamente;
* Armazenar minerais importantes, como cálcio e fósforo;
* Produzirem células sanguíneas, especialmente no caso dos ossos do crânio e da medula óssea.

A tíbia é o osso alongado e prismático localizado na parte inferior da perna, entre o joelho e o tornozelo. É o osso mais alongado do corpo humano e o segundo osso maior do membro inferior, sendo superado em comprimento apenas pelo fêmur.

A tíbia é um osso par, ou seja, existem duas tíbias no corpo humano, uma para cada perna. Sua extremidade superior, próxima ao joelho, articula-se com o fêmur formando a articulação do joelho, enquanto sua extremidade inferior, próxima ao tornozelo, se articula com o osso calcâneo (talo) e o astrágalo, formando a articulação do tornozelo.

A tíbia é um osso que tem uma função fundamental na locomoção humana, pois suporta o peso corporal durante a estação ereta e participa dos movimentos de flexão e extensão da perna. Além disso, também desempenha um papel importante na proteção dos vasos sanguíneos e nervos que passam pela região da perna.

Em bioquímica e medicina, a dimerização refere-se ao processo em que duas moléculas individuais, geralmente proteínas ou ésteres de fosfato, se combinam para formar um complexo estável chamado dimero. Essa interação ocorre através de ligações não-covalentes ou covalentes entre as duas moléculas. A formação de dimeros desempenha funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, regulação enzimática e resposta imune. No entanto, a dimerização anormal também pode estar associada a doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Em um contexto clínico, o termo "dimer" geralmente se refere a um fragmento de fibrina (um componente da coagulação sanguínea) que é formado quando a fibrinogênio se degrada em resposta à ativação da cascata de coagulação. Esses dimers são frequentemente medidos em análises laboratoriais para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças trombóticas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

Liga-se a PROTEÍNAS MATRILINAS e está associada com o desenvolvimento de cartilagem e osso. ... Proteína de la Matriz Oligomérica del Cartílago Espanhol da Espanha Descritor. proteína oligomérica de la matriz del cartílago ... Liga-se a PROTEÍNAS MATRILINAS e está associada com o desenvolvimento de cartilagem e osso.. ... Se une a las PROTEÍNAS MATRILINAS y está asociada con el desarrollo del cartílago y el hueso.. ...
Proteínas Matrilinas - Conceito preferido Identificador do conceito. M0580480. Nota de escopo. Proteínas associadas a ... proteínas matrilinas. Nota de escopo:. Proteínas asociadas a PROTEOGLICANOS que son componentes fundamentales de la MATRIZ ... Proteínas associadas a PROTEOGLICANOS que compõem a MATRIZ EXTRACELULAR de vários tecidos, incluindo CARTILAGEM e estruturas do ... Elas unem fibras de COLÁGENO e contêm domínios que permitem a formação do oligômero e a interação com outras proteínas de ...

No FAQ disponível com os "proteínas matrilinas"

No imagens disponível com os "proteínas matrilinas"