Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
A primeira enzima da via de degradação da prolina. Catalisa a oxidação da prolina a pirrolina-ácido 5-carboxílico na presença de oxigênio e água. A ação não é reversível. A atividade específica da prolina oxidase aumenta com a idade. EC 1.5.3.-.
Grupo de enzimas que catalisam a redução de 1-pirrolina carboxilato a prolina na presença de NAD(P)H. Inclui tanto a 2-oxidorredutase (EC 1.5.1.1) quanto a 5-oxidorredutase (EC 1.5.1.2). A primeira também reduz 1-piperidina-2-carboxilato a pipecolato, e a última também reduz 1-pirrolina-3-hidroxi-5-carboxilato a hidroxiprolina.
Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.
Sistemas transportadores de aminoácidos capazes de transportar AMINOÁCIDOS NEUTROS.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Enzima dependente de NADP+ que catalisa a oxidação de L-glutamato 5-semialdeído a L-glutamil 5-fosfato. Desempenha um papel no ciclo da ureia e no metabolismo de grupos amino.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Classe de enzimas que transfere grupos fosfato e tem um grupo carboxila como aceptor. EC 2.7.2.
Forma hidrolixada do aminoácido prolina. Uma deficiência em ÁCIDO ASCÓRBICO pode resultar em deficiência na formação da hidroxiprolina.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Composto encontrado na natureza que levantou interesse por seu papel na osmorregulação. Como droga, o cloridrato de betaína foi utilizado como fonte de ácido clorídrico no tratamento da hipocloridria. Betaína foi também utilizada no tratamento de doenças hepáticas, da hipercalemia, da homocistinuria e em distúrbios gastrointestinais. (Tradução livre do original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)
Aminoácido produzido no ciclo da ureia por meio da remoção da ureia da arginina.
Análogo da prolina que atua como um substituto estequiométrico da prolina. Causa produção de proteínas anormais com atividade biológica prejudicada.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Oxigenase de função mista que catalisa a hidroxilação de um peptídeo que contém prolil-glicil, geralmente no PROTOCOLÁGENO, em um peptídeo que contém hidroxiprolilglicil. A enzima utiliza OXIGÊNIO molecular com uma concomitante descarboxilação oxidativa de 2-oxoglutarato em SUCCINATO. A enzima ocorre sob a forma de um tetrâmero constituído de duas subunidades alfa e duas beta. A subunidade beta da dioxigenase pró-colágeno-prolina é idêntica às enzimas ISOMERASES DE DISSULFETOS DE PROTEÍNAS.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de aminas secundárias, introduzindo uma dupla ligação C=N como a reação primária. Em alguns casos, esta é depois hidrolisada.
Enzima que requer fosfato de piridoxal que catalisa a formação de glutamato gama-semi-aldeído e um L-aminoácido a partir de L-ornitina e um 2-cetoácido. EC 2.6.1.13.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Pressão necessária para impedir a passagem de solvente através de uma membrana semipermeável que separa um solvente puro de uma solução de soluto com o solvente, ou que separa diferentes concentrações de uma solução. É proporcional à osmolalidade da solução.
Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.
Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
RNA transportador que é específico para carrear prolina aos sítios dos ribossomos em preparação para a síntese proteica.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Substância polipeptídica composta por aproximadamente um terço da proteína total do organismo de mamíferos. É o principal constituinte da PELE, TECIDO CONJUNTIVO e a substância orgânica de ossos (OSSO e OSSOS) e dentes (DENTE).
EXOPEPTIDASES que agem especificamente sobre dipeptídeos. EC 3.4.13.
Enzima que catalisa a endo-hidrólise de ligações glucosídicas 1,6-alfa na isomaltose e dextrinas produzidas a partir do amido e do glicogênio por ALFA-AMILASES. EC 3.2.1.10.
Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Fenômeno através do qual determinados compostos químicos apresentam estruturas [espaciais] diferentes, embora possuam a mesma composição elementar.
Aminoácido não essencial abundantemente presente em todo o corpo e envolvido em muitos processos metabólicos. É sintetizada a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO e AMÔNIA. É o principal sistema carreador de NITROGÊNIO no corpo e é uma importante fonte de energia para muitas células.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Domínios proteicos que são ricos em PROLINA. A natureza cíclica da prolina faz com que as ligações peptídicas formadas por ela tenham um grau limitado de mobilidade conformacional. Assim, a presença de múltiplas prolinas em íntima proximidade pode conferir a uma cadeia polipeptídica um arranjo conformacional diferente.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Enzima que catalisa a isomerização de resíduos de prolina no interior das proteínas. EC 5.2.1.8.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.

Prolina é um α-aminoácido que é classificado como não polar e neutro, com a fórmula química C5H9NO2. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que entram na composição das proteínas e é codificada pelos três códons CC, CCT, e CCU no código genético.

A prolina tem um grupo lateral ciclopentano incomum, o que a torna uma estrutura rígida e restritiva quando incorporada em proteínas. Isso pode influenciar a forma tridimensional da proteína e sua função. A prolina também atua como um aminoácido não polarizador, o que significa que ela não tem uma carga líquida positiva ou negativa em condições fisiológicas normais.

Além disso, a prolina pode desempenhar um papel importante na regulação da atividade de certas enzimas e no sinalização celular. Em alguns casos, ela pode ser modificada por processos pós-traducionais, como a hidroxilação, que podem influenciar sua função e as propriedades da proteína em que está presente.

Prolina oxidase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação da aminoácido prolina em glutamato. Essa reação é parte do processo metabólico conhecido como ciclo da ureia, o qual ocorre em muitos organismos e é responsável pela eliminação do amônia em forma de ureia. A prolina oxidase usa oxigênio molecular como um dos reagentes nessa reação e produz água e monóxido de carbono como subprodutos. Além disso, a enzima também desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de nitrogênio em plantas.

Pyrroline-5-carboxylate reductase (P5CR) é uma enzima que catalisa a redução da pyrroline-5-carboxylate (P5C) a prolina, um aminoácido. Esta reação é parte do ciclo da ureia e do metabolismo de arginina e prolina em humanos e outros mamíferos. A enzima P5CR desempenha um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a P5C e a prolina, que estão envolvidas em vários processos fisiológicos, como a síntese de colágeno e a resposta ao estresse oxidativo. A deficiência dessa enzima pode resultar em doenças genéticas raras, como a síndrome de Hylak-Reardon.

A reação catalisada pela P5CR é a seguinte:

Pyrroline-5-carboxylate + NADPH + H+ ⇌ Prolina + NADP+ + H2O

Em resumo, as pirrolina carboxilato redutases são enzimas que catalisam a redução da pyrroline-5-carboxylate a prolina, desempenhando um papel importante no metabolismo de arginina e prolina em humanos e outros mamíferos.

1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase (P5CDH) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial.

A definição médica da enzima 1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase é:

"Uma enzima que catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial. A P5CDH desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e na manutenção da homeostase do nitrogênio. A deficiência dessa enzima pode resultar em acumulação de P5C, o que pode levar a diversas perturbações metabólicas e neurológicas."

A P5CDH é expressa principalmente no fígado, rins e cérebro. A deficiência dessa enzima pode resultar em doenças genéticas raras, como a hiperprolinemia tipo II, que se caracteriza por níveis elevados de prolina no sangue e sintomas neurológicos graves.

Os "Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros" (STAN) referem-se a um grupo de sistemas de transporte de membrana que são responsáveis pelo movimento ativo ou passivo de aminoácidos neutros através da membrana celular. Esses sistemas desempenham um papel crucial no equilíbrio iônico e osmótico das células, bem como na regulação do metabolismo de aminoácidos.

Existem vários tipos de STAN, incluindo:

1. Sistema ASC (Alanina, Serina, Cisteína): Este sistema é responsável pelo transporte de alanina, serina e cisteína em direção à célula, juntamente com um próton (H+). É um sistema ativo simportador.
2. Sistema A (Alanina): Este sistema transporta alanina para fora da célula juntamente com um próton (H+). Também é um sistema ativo simportador.
3. Sistema L (Leucina): Este sistema transporta aminoácidos de cadeia lateral grande e hidrofóbica, como leucina, isoleucina e valina, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
4. Sistema LNAA (Large Neutral Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos de cadeia lateral grande e neutra, como tirosina, triptofano, fenilalanina, histidina, metionina e arginina. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
5. Sistema y+L (Cationic Amino Acids and Large Neutral Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos catiônicos, como lisina e arginina, bem como aminoácidos de cadeia lateral grande e neutra, como tirosina, triptofano, fenilalanina, histidina, metionina e arginina. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
6. Sistema B0,+ (Basic Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos básicos, como lisina e arginina, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
7. Sistema Asc-1 (Anionic Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos aniônicos, como ácido glutâmico e ácido aspártico, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).

A maioria dos sistemas de transporte de aminoácidos é específica para os diferentes tipos de aminoácidos e possui uma direção definida de transporte. Alguns sistemas, como o sistema B0,+, podem transportar mais de um tipo de aminoácido, mas ainda assim são específicos em relação à carga elétrica dos aminoácidos que transportam. Outros sistemas, como o sistema Asc-1, são específicos para os aminoácidos aniônicos, mas podem transportar diferentes tipos de aminoácidos aniônicos em diferentes direções.

Os sistemas de transporte de aminoácidos desempenham um papel importante no metabolismo dos aminoácidos e na homeostase do organismo. Eles permitem que as células absorvam os aminoácidos necessários para a síntese de proteínas e outras moléculas importantes, além de eliminar os aminoácidos excedentes ou danificados do organismo. Além disso, alguns sistemas de transporte de aminoácidos estão envolvidos no transporte de neurotransmissores e outras moléculas importantes nas células nervosas.

Em resumo, os sistemas de transporte de aminoácidos são mecanismos complexos e específicos que permitem o transporte de aminoácidos através das membranas celulares. Eles desempenham um papel importante no metabolismo dos aminoácidos e na homeostase do organismo, além de estar envolvidos em diversos processos fisiológicos importantes.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Glutamato-5-semialdeído desidrogenase (G5SD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo do glutamato, um importante neurotransmissor excitatório no cérebro. A G5SD catalisa a conversão do glutamato em α-cetoglutarato, um intermediário no ciclo de Krebs, durante o processo de oxidativa deglutamatação.

A reação catalisada pela G5SD é a seguinte:

Glutamato + H2O + NAD+ -> α-cetoglutarato + NH4+ + NADH + H+

Esta enzima desempenha um papel fundamental na regulação dos níveis de glutamato no cérebro, e sua disfunção pode contribuir para várias condições neurológicas, incluindo doenças neurodegenerativas como a doença de Alzheimer, a doença de Parkinson e a esclerose lateral amiotrófica (ELA). Além disso, a G5SD também desempenha um papel na síntese de glicina, um neurotransmissor inhibitório no cérebro.

Em resumo, a glutamato-5-semialdeído desidrogenase é uma enzima importante que participa no metabolismo do glutamato e na regulação dos níveis de neurotransmissor excitatório no cérebro.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Hidroxiprolina é um aminoácido secundário formado durante o processamento pós-traducional de colágeno e outras proteínas. É formado quando um grupo hidroxila (-OH) se combina com a prolina, um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas.

A hidroxiprolina é importante para a estabilidade da estrutura terciária e quaternária de proteínas como o colágeno, uma proteína fibrosa abundante em tecidos conjuntivos, ossos, cartilagens e dentes. A presença de hidroxiprolina confere resistência e rigidez a esses tecidos, permitindo que eles desempenhem suas funções estruturais adequadamente.

A determinação da quantidade de hidroxiprolina em amostras biológicas pode fornecer informações úteis sobre a síntese e degradação do colágeno, o que é relevante em várias situações clínicas e de pesquisa, como no estudo da progressão de doenças associadas à deterioração dos tecidos conjuntivos, como a osteoporose e a artrite reumatoide.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

Betaína é uma substância orgânica natural que desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo. É encontrada em vários tecidos, especialmente no fígado e rins, e também está presente em alguns alimentos como beterraba, espinafre e outros vegetais à base de folhas.

A betaína atua como um osmoprotector, ajuda a proteger as células dos efeitos da desidratação e do excesso de sal. Além disso, é um substrato essencial no processo de metilação, que é uma reação química importante para a síntese de várias substâncias no nosso corpo, incluindo aminoácidos, proteínas, DNA e outras moléculas importantes.

Em medicina, a suplementação com betaína pode ser usada para tratar certas condições de saúde, como doenças hepáticas, desequilíbrios eletrólitos e distúrbios da metilação. No entanto, é importante consultar um profissional de saúde antes de começar a tomar qualquer suplemento, incluindo betaína, para garantir que seja seguro e adequado para sua situação individual.

Ornithina é um composto orgânico natural, mais especificamente um aminoácido. Ele não é considerado um aminoácido essencial, pois o corpo humano pode produzi-lo a partir de outros aminoácidos, como a arginina e a cetoglutarato.

Ornithina atua em diversas funções no organismo, incluindo no ciclo da ureia, um processo metabólico que ocorre no fígado e tem como finalidade eliminar o amoníaco do corpo. Além disso, ela também desempenha um papel importante na síntese de proteínas e outros aminoácidos, como a citrulina e a arginina.

Em condições normais, a ornithina é produzida e eliminada em quantidades equilibradas no organismo. No entanto, em certas situações patológicas, como na deficiência de enzimas envolvidas no ciclo da ureia, sua concentração pode ficar alterada, podendo levar a acúmulo de amônia no sangue e, consequentemente, a sintomas neurológicos graves.

Em suma, ornithina é um aminoácido importante para diversas funções metabólicas no corpo humano, especialmente no ciclo da ureia e na síntese de outros aminoácidos.

O ácido azetidinocarboxílico é um composto orgânico com a fórmula química C4H7NO2. É o mais simples dos β-lactamas, um tipo de estrutura de anel que contém um nitrogênio em posição beta em relação a um carbonyl (um grupo funcional formado por um átomo de carbono duplamente ligado a um átomo de oxigênio).

Este composto é frequentemente usado como um bloco de construção em síntese orgânica para a preparação de outros compostos, incluindo antibióticos betalactâmicos, uma classe importante de medicamentos usados no tratamento de infecções bacterianas. No entanto, o ácido azetidinocarboxílico em si não tem atividade antibiótica significativa.

Em termos médicos, a definição do ácido azetidinocarboxílico se refere apenas à sua natureza como um composto químico e não tem implicações clínicas diretas, uma vez que não é usado como medicamento.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase, frequentemente abreviada como PPO ou PROD, é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de formação do colágeno no corpo humano. A enzima catalisa a reação química que adiciona grupos oxidativos a duas resíduos de prolina em uma molécula de pró-colágeno, um precursor do colágeno.

Essa oxidação leva à formação de ligações cruzadas entre as cadeias de pró-colágeno, o que é essencial para a estabilidade e integridade da estrutura do colágeno. O colágeno é uma proteína importante que fornece suporte estrutural a vários tecidos e órgãos no corpo humano, incluindo a pele, os ossos, os músculos e os vasos sanguíneos.

A deficiência ou disfunção da enzima Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase pode resultar em várias condições médicas, como a síndrome de Ehlers-Danlos, uma doença genética que afeta a produção e a estrutura do colágeno.

Oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações redox, envolvendo o ganho ou perda de elétrons por uma molécula. Quando se fala em "oxirredutases atuantes sobre doadores de grupo CH-NH", isso refere-se a um subconjunto dessas enzimas que atuam especificamente sobre doadores de grupos com a estrutura química "CH-NH" (ou seja, compostos contendo uma ligação carbono-nitrogênio).

Essas oxirredutases desempenham um papel crucial em diversos processos metabólicos, incluindo a biossíntese e degradação de aminoácidos, nucleotídeos, e outros compostos orgânicos contendo grupos CH-NH. Algumas enzimas importantes nessa categoria incluem as glutamato desidrogenases, que participam no metabolismo de aminoácidos, e as xantina oxidases, envolvidas na produção de ácido úrico em humanos.

Apesar dessa definição médica geral, é importante notar que a classificação exata e o mecanismo de reação dessas enzimas podem variar consideravelmente dependendo do tipo específico de oxirredutase e da molécula sobre a qual ela atua.

Ornithine-oxo-acid transaminase, também conhecida como ornithinamino transferase ou ônita transaminase, é uma enzima importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de transferência do grupo amino da ornitina para o oxo-glutarato, formando glutamato e ácido α-cetoisocaproico. Essa enzima desempenha um papel crucial no ciclo da ureia, processo responsável pela eliminação do amônia do organismo em mamíferos. A medição dos níveis séricos dessa enzima pode ser útil como marcador bioquímico para avaliar possíveis danos hepáticos, uma vez que sua atividade pode aumentar em casos de doenças hepáticas agudas ou crônicas.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Em medicina e fisiologia, a pressão osmótica é definida como a pressão necessária para impedir o movimento de solvente através de uma membrana semi-permeável, que permite o passageio de solvente, mas não de solutos (partículas dissolvidas). Em outras palavras, é a força coloidal exercida por partículas dissolvidas sobre o solvente. A pressão osmótica desempenha um papel crucial na manutenção do equilíbrio hídrico e composição iônica em sistemas biológicos, incluindo nos rins, sistema nervoso central e outros tecidos e órgãos.

A unidade de medida mais comumente utilizada para expressar a pressão osmótica é o miliOsmol (mOsm), que representa a quantidade de soluto presente em 1 quilograma de solvente. A pressão osmótica pode ser calculada usando a fórmula:

Π = i x R x T x c

onde Π é a pressão osmótica, i é o fator de van't Hoff (que leva em conta a natureza do soluto), R é a constante dos gases ideais, T é a temperatura absoluta e c é a concentração molar do soluto.

Arginina é um aminoácido essencial, o que significa que o corpo não pode produzi-lo por si só e precisa obter através da dieta. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que são as building blocks das proteínas. A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial, o que significa que sob certas condições fisiológicas ou patológicas, a sua síntese endógena pode ser inadequada e necessitar de suplementação alimentar ou dietética.

A arginina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese do óxido nítrico (NO), uma molécula vasodilatadora que ajuda a relaxar e dilatar os vasos sanguíneos, melhorando assim o fluxo sanguíneo. Além disso, a arginina é um precursor da síntese de creatina, uma molécula importante para a produção de energia nos músculos esqueléticos.

A arginina também está envolvida no metabolismo do ácido úrico e na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo. Além disso, tem sido demonstrado que a suplementação com arginina pode apoiar o sistema imunológico, promover a cicatrização de feridas e melhorar a função renal em indivíduos com doença renal crônica.

Alimentos ricos em arginina incluem carne, aves, peixe, laticínios, nozes e sementes. No entanto, é importante notar que a biodisponibilidade da arginina dos alimentos pode ser afetada por vários fatores, como a presença de outros aminoácidos e a digestão geral. Portanto, em certas situações clínicas ou fisiológicas, a suplementação com arginina pode ser necessária para garantir níveis adequados no corpo.

Glicina é o menor dos aminoácidos não essenciais, com um grupo funcional de amina na sua extremidade e um grupo carboxílico no outro. Sua fórmula química é NH2-CH2-COOH. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A glicina desempenha um papel importante em diversas funções no corpo humano, incluindo a síntese de proteínas e colágeno, o neurotransmissor inhibitório mais simples do sistema nervoso central, e é envolvida na detoxificação de certos produtos químicos no fígado.

A glicina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, como carne, peixe, laticínios, ovos, soja e leguminosas. É também produzida naturalmente pelo corpo humano a partir do aminoácido serina.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

RNA de transferência de prolina, ou tRNAPro, é um tipo específico de RNA de transferência (tRNA) que transporta o aminoácido prolina do pool de aminoácidos para o local de síntese de proteínas no ribossoma durante a tradução do ARNm. Os tRNAs são adaptadores moleculares que convertem o código genético baseado em ARN em uma sequência específica de aminoácidos em proteínas. Cada tRNA tem um anticódon específico que se liga a uma sequência complementar de três nucleotídeos no ARNm, chamada de código genético. O tRNAProlina tem o anticódon UGG que se liga ao código genético CCC no ARNm, trazendo a prolina para o local de síntese de proteínas e inserindo-a na cadeia polipeptídica em crescimento.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

A alanina é um aminoácido alpha apolípico que desempenha um papel importante no metabolismo energético do corpo. É considerado um aminoácido glucogênico, o que significa que pode ser convertido em glicose e usado como fonte de energia. A alanina é um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas e pode ser sintetizada pelo próprio corpo a partir de outros aminoácidos, piruvato e nitrogênio.

Em termos médicos, os níveis anormais de alanina no sangue podem indicar doenças hepáticas ou outras condições patológicas. Por exemplo, altos níveis de alanina transaminase (ALT), um enzima presente em altas concentrações no fígado e nos músculos, podem ser um sinal de dano hepático ou doença hepática. Da mesma forma, baixos níveis de alanina podem estar relacionados a deficiências nutricionais ou outras condições de saúde subjacentes.

Em resumo, a alanina é um aminoácido importante para o metabolismo energético e sua medição pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças hepáticas e outras condições de saúde.

As isomerases de aminoácidos são um tipo específico de enzimas que catalisam a conversão de um aminoácido em outro, por meio do processo de isomerização. Elas desempenham um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos, especialmente na interconversão de diferentes formas estruturais dos mesmos aminoácidos.

Existem vários tipos de isomerases de aminoácidos, incluindo:

1. Racemases: catalisam a conversão de um aminoácido em seu estereoisômero oposto, por exemplo, a conversão de L-aminoácidos em D-aminoácidos e vice-versa.
2. Epimerases: catalisam a conversão de um aminoácido em seu epímero, alterando a configuração em apenas um carbono assimétrico.
3. Imine Reductases: catalisam a redução de iminas formadas durante o metabolismo dos aminoácidos, produzindo aminas e alcools.
4. Eliminases: catalisam a remoção de grupos funcionais específicos dos aminoácidos, alterando sua estrutura básica.

As isomerases de aminoácidos são importantes para diversas funções celulares, como a síntese e o catabolismo de proteínas, a manutenção do equilíbrio redox e a detoxificação de compostos nocivos. Além disso, elas desempenham um papel crucial no desenvolvimento e na diferenciação celular, bem como na resposta ao estresse ambiental.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Colágeno é a proteína estrutural mais abundante no corpo humano, encontrada em tecidos como a pele, tendões, ligamentos, ossos, músculos e vasos sanguíneos. Ele desempenha um papel crucial na manutenção da força e integridade desses tecidos, fornecendo resistência à tração e suporte estrutural. O colágeno é produzido por células especializadas chamadas fibroblastos e outros tipos de células, como osteoblastos nos ossos.

A proteína de colágeno consiste em longas cadeias polipeptídicas formadas por aminoácidos, principalmente glicina, prolina e hidroxiprolina. Essas cadeias se organizam em fibrilas helicoidais, que então se agrupam para formar fibrillas maiores e redes de fibrilas, fornecendo a estrutura e rigidez necessárias aos tecidos.

Além disso, o colágeno desempenha um papel importante na cicatrização de feridas, regeneração de tecidos e manutenção da homeostase extracelular. A deficiência ou alterações no colágeno podem resultar em várias condições clínicas, como oenologia, síndrome de Ehlers-Danlos e outras doenças genéticas e adquiridas que afetam a estrutura e função dos tecidos conjuntivos.

Dipeptidases são enzimas que catalisam a clivagem de dipeptídeos em aminoácidos individuais. Eles desempenham um papel importante no processamento e absorção de proteínas e peptídeos na digestão, bem como no equilíbrio homeostático dos aminoácidos no organismo. Dipeptidases estão presentes em vários tecidos e órgãos, incluindo o intestino delgado, rins, cérebro e outros tecidos. Existem diferentes tipos de dipeptidases com especificidade para diferentes dipeptídeos. Alguns exemplos de dipeptidases incluem a angiotensina-conversão enzima (ACE), a dipeptidil peptidase 4 (DPP4) e a neprilisina, entre outros.

Oligo-1,6-glucosidase, também conhecida como glucoamilase ou 1,6-glucosidasa, é um tipo de enzima que catalisa a hidrólise dos ligações glicosídicas em polissacarídeos e oligossacarídeos. Ela especificamente atua sobre as ligações α(1→6) em substratos como o amilopectina, um componente da fécula de milho e outras fontes vegetais.

A oligo-1,6-glucosidase é produzida por vários organismos, incluindo leveduras, bactérias e fungos. No corpo humano, ela é produzida pelo pâncreas e intestino delgado, onde desempenha um papel importante na digestão dos carboidratos complexos, como o amido, em moléculas de glicose simples que podem ser absorvidas e utilizadas como fonte de energia.

A deficiência ou disfunção da oligo-1,6-glucosidase pode resultar em distúrbios digestivos e metabólicos, como a intolerância à fécula de milho (amilose-resistente).

Glutamatos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutâmico, um aminoácido não essencial. O íon glutamato, que é a forma ionizada do ácido glutâmico em pH fisiológico, desempenha um papel importante como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central dos mamíferos. É um dos aminoácidos mais abundantes nos tecidos animais e é encontrado em grande quantidade no cérebro, onde atua como principal neurotransmissor excitatório.

Além disso, o glutamato também é usado como aditivo alimentar e saborizante devido ao seu sabor umami, que é uma das cinco classificações gustativas primárias, juntamente com o salgado, doce, azedo e amargo. O glutamato monossódico (MSG) é a forma de sal mais comumente usada como aditivo alimentar e tem sido objeto de controvérsia em relação à sua segurança e possíveis efeitos adversos na saúde. No entanto, a maioria das autoridades regulatórias de saúde em todo o mundo considera o MSG como seguro para consumo em níveis normais de uso.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Isomerismo é um conceito fundamental em química que se refere à existência de duas ou mais moléculas com a mesma fórmula molecular, mas com arranjos atômicos diferentes nos seus átomos constituintes. Isto significa que as suas estruturas químicas são diferentes, apesar da igualdade da sua fórmula molecular.

Existem dois tipos principais de isomerismo: o isomerismo estrutural e o isomerismo espacial (ou estereoisomerismo). O isomerismo estrutural refere-se a moléculas com diferentes conectividades entre os átomos, enquanto que no isomerismo espacial as ligações entre os átomos são as mesmas, mas a disposição espacial dos átomos é diferente.

O isomerismo tem implicações importantes na química médica, uma vez que isômeros podem ter propriedades físicas e químicas diferentes, incluindo atividade biológica. Por exemplo, alguns fármacos podem existir em forma de isômeros que têm diferentes efeitos farmacológicos, o que pode ser importante no desenvolvimento e aplicação de medicamentos.

Glutamina é o aminoácido mais abundante no corpo humano e desempenha um papel importante na síntese de proteínas, neurotransmissão e funções metabólicas. É considerada uma "aminoácido condicionalmente essencial", o que significa que, em certas situações de estresse fisiológico ou patológico, como durante doenças graves, lesões traumáticas ou exercícios físicos intensos, a demanda por glutamina pode exceder a capacidade do corpo de sintetizá-la e, nesses casos, suplementar a dieta com glutamina pode ser benéfico.

A glutamina é um combustível importante para as células do sistema imunológico e intestinal, auxiliando na manutenção da integridade da mucosa intestinal e no reforço das defesas imunológicas. Além disso, a glutamina desempenha um papel crucial no equilíbrio ácido-base e no metabolismo de energia dos músculos esqueléticos.

Em resumo, a glutamina é um aminoácido fundamental para diversas funções fisiológicas, especialmente durante situações de estresse ou doença, quando sua demanda pode ser aumentada.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Domínios proteicos ricos em prolina (PRPDs, do inglês Proline-Rich Protein Domains) se referem a regiões específicas dentro de certas proteínas que contêm uma alta concentração de resíduos de prolina. A prolina é um aminoácido comum encontrado em proteínas e desempenha um papel importante na estrutura terciária das proteínas, fornecendo pontos de flexão que permitem a formação de estruturas tridimensionais complexas.

Os PRPDs são frequentemente encontrados em proteínas envolvidas em interações proteína-proteína e podem atuar como motores moleculares, moduladores de sinalização ou suportes estruturais. Além disso, os domínios ricos em prolina são frequentemente encontrados em proteínas que interagem com o citoesqueleto, como a actina e as tubulinas, onde eles desempenham um papel crucial na regulação da dinâmica do citoesqueleto.

A alta concentração de prolina em PRPDs pode influenciar a formação de estruturas secundárias especiais, como hélices polipróline, que são diferentes das hélices alfa e beta tradicionais encontradas em proteínas. Essas estruturas podem ser importantes para as funções dos PRPDs, uma vez que permitem interações específicas com outras moléculas ou domínios proteicos.

Em resumo, os Domínios Proteicos Ricos em Prolina são regiões de proteínas que contêm altas concentrações de prolina e desempenham funções importantes na estrutura e função das proteínas, especialmente nas interações proteína-proteína e na dinâmica do citoesqueleto.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Peptidyl-prolyl isomerase (PPIase) é um tipo de enzima que catalisa a conversão entre diferentes configurações espaciais de determinadas ligações peptídicas em proteínas. A PPIase é particularmente importante na cis-trans isomerização de ligações peptídeas próximas a resíduos de prolina, um aminoácido que tem uma conformação espacial única e pode existir em duas formas: cis e trans.

A formação da configuração cis ou trans dessa ligação peptídica próxima à prolina pode afetar significativamente a estrutura tridimensional e, consequentemente, a função de uma proteína. A PPIase acelera essa conversão, o que é crucial para o plegamento correto das proteínas e sua atividade funcional adequada.

Existem quatro classes conhecidas de PPIases: cyclophilins, FK506-binding proteins (FKBPs), parvulinas e serine/threonine protein phosphatase 2A (PP2A) activators. Essas enzimas são encontradas em diferentes organismos, desde bactérias a humanos, e desempenham papéis importantes em diversos processos celulares, como o sistema imune, o ciclo celular e a resposta ao estresse. Além disso, devido à sua capacidade de acelerar a isomerização da ligação peptídica próxima à prolina, as PPIases são alvo de fármacos usados no tratamento de doenças como a esclerose múltipla e o rejeição de transplante de órgãos.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

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Baich, A (dezembro de 1969). «Proline synthesis in Escherichia coli. A proline-inhibitable glutamic acid kinase». Biochimica et ...
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L-PROLYL-GLYCYL-L-PROLINE)». Journal of Molecular Biology. 43 (3): 461. doi:10.1016/0022-2836(69)90352-0 Ofri Ilani. «Israel's ... L-PROLYL-GLYCYL-L-PROLINE) AND RELATED POLYTRIPEPTIDES». Journal of Molecular Biology. 16 (2): 404. doi:10.1016/S0022-2836(66) ...
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doi:10.1016/0014-5793(74)80529-6. Consultado em 14 de abril de 2021 Zimecki M (2008). «A proline-rich polypeptide from ovine ... e polipeptídeos ricos em prolina (PRP). Uma série de citocinas (pequenos peptídeos mensageiros que controlam o funcionamento do ... Cytokine-inducing activity of a proline-rich polypeptide complex (PRP) from ovine colostrum and its active nonapeptide fragment ... Isolation and characterization of a proline-rich polypeptide from ovine colostrum». FEBS Letters (em inglês) (2): 276-279. ISSN ...
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... a prolina se comporta de modo diferente. Devido à estrutura pouco comum da prolina, cíclica ligada a um grupo amina secundária ... Como as ligações peptídicas com prolina não adotam a conformação cis espontaneamente, é necessária a ação da rotamase para a ... Isso é importante porque acelera o dobramento de proteínas contendo prolina em sua conformação nativa. Na maioria dos ... é uma proteína que converte os isômeros cis e trans de ligações peptídicas a prolina. ...
Proteínas Abl ricas em Prolina (PRGP), transmembrana Abl-proteínas (TMG), Abl ricos em proteína (GRP) e periostina. Suas ...
Para os peptídeos de origem biológica sem prolina existem duas estruturas estáveis: a hélice-alfa e a folha-beta. Uma das ... Outro caso especial é o aminoácido proteico prolina, único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS. Existe basicamente ... 2003 Gráfico de Ramachandran para a Glicina Gráfico de Ramachandran para a Prolina Gráfico de Ramachandran para a pré-Prolina ...
Uma mutação genética provoca uma substituição de resíduos de leucina por prolina na posição de aminoácidos 12. Essa ocorrência ...
Este domínio é seguido pelo domínio rico em prolina (PXXP), em que o motivo PXXP é repetido (P é uma prolina e X pode ser ... Algumas isoformas não possuem o domínio rico em prolina, tais como 13133p53β, γ e Δ160p53α, β, γ; Portanto, algumas isoformas ... Em humanos, um polimorfismo comum envolve a substituição de uma arginina por uma prolina na posição do códon 72. Muitos estudos ...
Alanina Arginina* Asparagina* Ácido aspártico Cisteína* Ácido glutâmico Glutamina* Glicina* Pirrolisina** Prolina* Serina* (*) ...
Os peptídeos cíclicos são sintetizadas nos ribossomos, e exigem as peptidases prolina-específicas da família prolil ...
... sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas. Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu ... A prolina (símbolo Pro ou P) é um aminoácido proteinogênico utilizado na biossíntese de proteínas. A prolina faz parte do grupo ... A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a alfa-hélice e a folha-beta. Contudo, a prolina é frequentemente ... Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado ...
Fórmula : C5H9NO2 Peso molecular : 115, 13 g/mol Número CAS : 147-85-3 Número CE : 205-702-2 Especificação : Aspecto : poudre cristalline blanche Pureza mínima : 99% Ponto de fusão : 228°C - dec. Densidade : 1, 350-1, 380 g/cm3 à 25°C Solubilidade em água : 1500 g/L (20°C)
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Os vigilantes da Proline/posto da Fase que rescindiram o contrato com a empresa, há alguns dias, mas ainda não receberam os ... VIGILANTES DA PROLINE QUE AINDA NÃO RECEBERAM A RESCISÃO DEVEM COMPARECER NO SINDICATO. Os vigilantes da Proline/posto da Fase ... Este post foi publicado em Noticias e marcado com a tag Proline, rescisão em 1 de junho de 2022. por admin. Navegação de posts ... Os vigilantes da Proline/posto da Fase que rescindiram o contrato com a empresa, há alguns dias, mas ainda não receberam os ...
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A função da prolina é estabilizar a membrana das células e diminuir a fotoinibição (dano causado pelo excesso de luz), ... A prolina é um aminoácido que atua ativamente neste processo. Sua aplicação foliar mostrou incremento da biomassa da parte ... No entanto, para o funcionamento da aplicação de prolina, os outros aminoácidos também são importantes, afinal, o metabolismo ... dentre eles principalmente a prolina e as betaínas. Outros compostos de defesa derivados de aminoácidos também são produzidos, ...
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O aumento nas concentrações de glicina-betaina, prolina, carboidratos solúveis totais, aminoácidos solúveis totais e sacarose ... As análises das concentrações foliares de carboidratos solúveis totais, sacarose, aminoácidos solúveis totais, prolina e ...
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  • Na preparação de cerveja, proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter turbidez. (wikipedia.org)
  • Esta variante particular é conhecida como P376L, porque substitui a prolina 376 (P376) pela leucina. (medscape.com)
  • A hidroxilação da prolina pela prolil hidroxilase aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. (wikipedia.org)
  • Fórmula enteral hiperproteica, com arginina e prolina. (nutrikcal.com.br)
  • O whey protein é naturalmente fonte de BCAA, L-glutamina, L-prolina e L-arginina, além de conter peptídeos de proteínas como glicomacropeptídeos (GMPs), alfa-lactoalbumina e lactoferrina. (mundoverde.com.br)
  • É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate. (wikipedia.org)
  • Para defesa, as plantas contam com mecanismos de defesa antioxidante, como o acúmulo de aminoácidos, dentre eles principalmente a prolina e as betaínas. (revistacampoenegocios.com.br)
  • Estudos demonstram que a aplicação exógena de aminoácidos, principalmente os que contêm prolina, oferecem suporte à tolerância ao estresse nas plantas. (revistacampoenegocios.com.br)
  • O aumento nas concentrações de glicina-betaina, prolina, carboidratos solúveis totais, aminoácidos solúveis totais e sacarose observados no período seco mostraram que as plantas das espécies estudadas se ajustaram osmoticamente, pois todas essas substancias diminuem o potencial osmótico e, como conseqüência, o potencial hídrico celular, garantido o fluxo de água no interior da planta, provocando a manutenção da turgescência, garantindo a expansão celular e o crescimento. (eumed.net)
  • Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o tecido conectivo. (wikipedia.org)
  • Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um grupo amino secundário e não primário. (wikipedia.org)
  • A PROLINE possui uma equipe de profissionais capazes de elaborar levantamentos arquitetônicos e toda a documentação necessária para solicitar o PGRSS nos órgãos competentes do município. (arq.br)
  • A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalisadores assimétricos em reações que usam catalisadores orgânicos. (wikipedia.org)