Pró-Proteína Convertases
Furina
Pró-Proteína Convertase 5
Pró-Proteína Convertase 2
Pró-Proteína Convertase 1
Serina Endopeptidases
Convertases de Complemento C3-C5
alfa 1-Antitripsina
Precursores de Proteínas
Processamento de Proteína Pós-Traducional
Carboxipeptidase H
Angiopoietinas
Sequência de Aminoácidos
Dados de Sequência Molecular
Metaloproteinases da Matriz Associadas à Membrana
Precursores Enzimáticos
Células CHO
Ácido Aspártico Endopeptidases
Proteína Secretora Neuroendócrina 7B2
Especificidade por Substrato
Cricetinae
Células COS
Motivos de Aminoácidos
Peptídeos
Sítios de Ligação
Linhagem Celular
Mutação
Transfecção
Estrutura Terciária de Proteína
Convertases de Complemento C3-C5 da Via Clássica
Alinhamento de Sequência
Células Tumorais Cultivadas
Complemento C2a
Complemento C3b
Complemento C2
Via Clássica do Complemento
Cães
Via Alternativa do Complemento
Convertases de Complemento C3-C5 da Via Alternativa
Enzimas Ativadoras do Complemento
Complemento C5
Pró-Opiomelanocortina
As pró-proteínas convertases (PPCs) são um grupo de enzimas proteolíticas que atuam no processamento e ativação de proteínas pré-cursoras em proteínas maduras com funções biológicas específicas. Essas enzimas desempenham papéis cruciais em diversos processos fisiológicos, como a resposta imune, a coagulação sanguínea e o desenvolvimento nervoso.
As PPCs pertencem à família de proteases serina e são caracterizadas por possuírem um domínio catalítico comum, denominado domínio catalítico de protease de subtilisina/kexina (SPC). Esse domínio é responsável pela atividade proteolítica das PPCs, que consiste em clivar especificamente os substratos em determinados resíduos de aminoácidos, geralmente em argumentos basicós.
Existem diversas PPCs identificadas em humanos, sendo as mais conhecidas a furina, a PC1/3 e a PC2. Cada uma dessas enzimas apresenta preferências de substrato específicas e desempenha funções distintas no organismo.
A furina, por exemplo, é expressa em diversos tecidos e está envolvida no processamento de uma grande variedade de substratos, como hormônios, fatores de coagulação, proteínas virais e bacterianas, entre outros. A PC1/3 e a PC2, por sua vez, estão principalmente associadas às vesículas secretoras dos neurônios e desempenham papéis importantes no processamento de neurotransmissores e peptídeos neuropeptídicos.
Em resumo, as pró-proteínas convertases são um grupo de enzimas proteolíticas que atuam no processamento e ativação de proteínas pré-cursoras em diversos tecidos e contextos fisiológicos e patológicos. Sua importância é ilustrada pela variedade de substratos que elas processam e pelas consequências funcionais das suas atividades anômalas, as quais estão associadas a diversas doenças humanas, como câncer, diabetes, hipertensão arterial e doenças neurológicas.
La "furina" é una protease endógena, o que significa que é uma enzima que corta outras proteínas em pequenos pedaços. É encontrada em quase todas as células dos mamíferos e participa de vários processos fisiológicos importantes, como a coagulação sanguínea, a resposta imune e o crescimento celular.
A furina é uma serina protease, o que significa que utiliza um resíduo de serina na sua estrutura para realizar as reacções de clivagem das proteínas. Tem como alvo proteínas que contêm sequências específicas de aminoácidos chamadas "sítios de reconhecimento". Quando a furina encontra um sítio de reconhecimento, corta a proteína em dois fragmentos.
A atividade da furina é regulada por mecanismos complexos que envolvem a sua localização celular, a interacção com outras moléculas e o pH. A desregulação da actividade da furina pode contribuir para doenças como o cancro, as infecções virais e as doenças cardiovasculares.
Em resumo, a furina é uma protease endógena importante que participa em vários processos fisiológicos e cuja actividade está fortemente regulada.
A Pro-Proteína Convertase 5 (também conhecida como PC5, PCSK5 ou Furina) é uma enzima que pertence à família das proteases convertases subtilisinas/kexina. Ela desempenha um papel importante na ativação de diversas proteínas pré-pro-hormonais e neuropeptídeos, através da clivagem proteolítica de seus respetivos precursores inativos.
A PC5 é expressa em vários tecidos, incluindo o cérebro, glândulas endócrinas, fígado e rins. Ela está envolvida no processamento de diversas proteínas, como a pro-insulina, pro-opiomelanocortina (POMC), pro-hormona adrenocorticotrófica (ACTH) e outros peptídeos biologicamente ativos.
A disfunção da PC5 tem sido associada a diversas condições patológicas, como diabetes, obesidade, desregulação do sistema imune e câncer. Portanto, o entendimento de sua estrutura, função e regulação é crucial para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para essas doenças.
Subtilisinas são enzimas proteolíticas, especificamente endopeptidases, derivadas da bactéria Bacillus subtilis. Elas pertencem à classe das serina proteases e são capazes de decompor proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos individuais por meio da hidrólise de ligações peptídicas.
Existem diferentes tipos de subtilisinas, como a Subtilisina Carlsberg e a Subtilisina Nagarse, que variam em suas propriedades específicas, tais como estabilidade térmica, pH ótimo e especificidade do sítio de corte. Estas enzimas são amplamente utilizadas em diversas aplicações industriais, incluindo a produção de alimentos, detergentes, cosméticos e produtos farmacêuticos, devido à sua alta atividade proteolítica e especificidade.
Em um contexto médico, subtilisinas podem ser utilizadas em terapias enzimáticas para tratar doenças relacionadas a acúmulo de proteínas anormais ou danos em tecidos, como a fibrose cística e a Doença de Huntington. No entanto, o uso clínico é limitado devido às possíveis reações imunológicas adversas e outros efeitos colaterais indesejáveis.
A pro-proteína convertase 2, também conhecida como PC2 ou PACE4, é uma enzima que pertence à família das proteases serinas. Ela desempenha um papel importante na ativação de outras proteínas pré-cursoras, especialmente as hormonas peptídicas e as neuropeptídeos.
A PC2 é sintetizada como uma pro-proteína inativa e é processada em duas etapas para se tornar uma enzima ativa. Primeiro, a própria PC2 sofre um processamento autocatalítico, o que resulta na formação de uma protease ativa parcialmente. Em seguida, essa forma parcialmente ativa é capaz de processar e ativar outras pro-proteínas convertases, incluindo si mesma.
A PC2 está envolvida em diversos processos fisiológicos, como a regulação do sistema imunológico, o controle da pressão arterial e a modulação da dor. Além disso, ela também tem sido associada à patogênese de várias doenças, incluindo o câncer e as doenças neurodegenerativas.
Em resumo, a pro-proteína convertase 2 é uma enzima importante que desempenha um papel crucial no processamento e ativação de outras proteínas. Sua regulação é essencial para manter o equilíbrio fisiológico e prevenir a doença.
A Pro-proteína Convertase 1 (também conhecida como PC1 ou PCSK1) é uma enzima importante envolvida no processamento e ativação de várias hormonas peptídicas e proteínas. Ela pertence à família das serina proteases convertases subtilisinas/kexinas.
A PC1 desempenha um papel crucial na regulação do sistema endócrino, particularmente no processamento de prohormonas como a proinsulina, proglucagon e pro-opiomelanocortina (POMC). Através da clivagem específica desses precursores proteicos, a PC1 gera péptidos ativos, tais como insulina, glucagon, GLP-1 (polipetideo inibidor do hormônio gastrintestinal), e diversos outros péptidos que desempenham funções importantes na regulação da glicemia, saciedade, peso corporal e pressão arterial.
Alterações genéticas ou disfunções na atividade da PC1 podem resultar em diversas condições clínicas, incluindo diabetes, obesidade e transtornos endócrinos raros.
Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.
Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.
A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.
As convertases do complemento C3 e C5 são complexos proteicos sequencialmente activados que desempenham um papel fundamental no sistema imunitário adaptativo, envolvidas especificamente na via clássica e alternativa do sistema do complemento. São multi-proteínas membrana-associadas ou solúveis que atuam como serin proteases, convertendo o componente C3 em C3a e C3b e posteriormente convertendo o componente C5 em C5a e C5b. Esses fragmentos resultantes desempenham funções importantes na resposta imune, como o recrutamento de células inflamatórias e a formação do complexo de ataque à membrana (MAC). A disfunção ou deficiência dessas convertases pode resultar em distúrbios imunitários graves e aumento da susceptibilidade a infecções. Portanto, o equilíbrio e a regulação adequados das convertases do complemento C3-C5 são essenciais para uma resposta imune normal e saudável.
Alpha 1-antitrypsina (AAT, também conhecida como A1AT ou α1-PI) é uma proteína produzida principalmente no fígado e é a proteína sérica humana mais abundante. Ela pertence à classe de proteínas chamadas inibidores de serina protease, que desempenham um papel importante na regulação da resposta inflamatória e na proteção dos tecidos do corpo contra a dano excessivo.
A função principal da AAT é inibir a enzima neutrofílica de protease elastase, que pode causar danos aos tecidos, especialmente nos pulmões, se não for devidamente regulada. As deficiências genéticas nesta proteína estão associadas a um aumento do risco de desenvolver doenças pulmonares e hepáticas, como emphysema, bronquiectasia e cirrose.
A AAT é uma proteína globular com uma massa molecular de aproximadamente 52 kDa e é composta por três domínios similares, cada um contendo cerca de 180 aminoácidos. Existem muitas variantes genéticas da AAT, sendo a mais comum a variante M, que é normal e não causa doença. No entanto, existem outras variantes menos comuns, como S, Z e null, que estão associadas a um risco aumentado de desenvolver deficiência de AAT e as consequentes doenças pulmonares e hepáticas.
A deficiência de AAT é uma condição genética hereditária autossômica codominante, o que significa que os indivíduos com duas cópias anormais da proteína (homozigotos) apresentam um risco maior de desenvolver doenças relacionadas à AAT do que aqueles com apenas uma cópia anormal (heterozigotos). O tratamento para a deficiência de AAT inclui terapia de reposição de AAT, que envolve a administração semanal de concentrações elevadas de AAT por via intravenosa. Essa terapia pode ajudar a prevenir o progressão da doença pulmonar e melhorar a função pulmonar em alguns indivíduos com deficiência de AAT.
Protein precursors, also known as proproteins or preproproteins, are inactive forms of proteins that undergo post-translational modification to become active. They consist of a signal peptide, a propeptide, and the mature protein sequence. The signal peptide directs the nascent polypeptide chain to the appropriate cellular compartment for processing, such as the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus. The propeptide is cleaved off during processing, resulting in the removal of a portion of the protein and the activation of the mature protein. This process allows for the proper folding, modification, and targeting of proteins to their specific locations within the cell or for secretion from the cell.
O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.
O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:
1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.
As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.
Carboxypeptidase H, também conhecida como carboxipeptidase E, é uma enzima que desempenha um papel importante na maturação de hormonas peptídicas e proteínas. Ela pertence à classe das metaloproteases e está localizada principalmente no retículo endoplasmático rugoso dos células secretoras de peptídeos e proteínas.
A função principal da carboxipeptidase H é remover resíduos de aminoácidos de cargas positivas, geralmente lisina ou arginina, do extremo C-terminal dos precursores de peptídeos e proteínas. Essa etapa final na maturação dos hormonas peptídicas é crucial para a sua atividade biológica e especificidade.
A deficiência ou disfunção da carboxipeptidase H pode resultar em distúrbios no processamento de hormonas peptídicas, o que pode levar a diversas condições clínicas, como diabetes e obesidade. Além disso, a atividade da enzima também é regulada em resposta a estímulos hormonais e fisiológicos, o que permite uma rápida adaptação às mudanças no ambiente interno do corpo.
As angiopoietinas são um grupo de fatores de crescimento que desempenham um papel importante no desenvolvimento e manutenção dos vasos sanguíneos. Existem quatro membros conhecidos da família de proteínas angiopoietina: Ang-1, Ang-2, Ang-3 (que é funcionalmente equivalente a Ang-1) e Ang-4.
Ang-1 é produzida por células periendoteliais e atua como um fator de sobrevivência para células endoteliais, promovendo a estabilização dos vasos sanguíneos através da estimulação da formação de junções entre as células endoteliais e da redução da permeabilidade vascular. Além disso, Ang-1 também desempenha um papel na angiogênese, o processo de formação de novos vasos sanguíneos a partir de vasos preexistentes.
Por outro lado, Ang-2 é produzida por células endoteliais e tem um efeito oposto ao de Ang-1. Em condições fisiológicas, Ang-2 está presente em baixos níveis e age como um antagonista de Ang-1, promovendo a desestabilização dos vasos sanguíneos e aumentando a permeabilidade vascular. No entanto, em situações patológicas, como na angiogênese tumoral ou na resposta inflamatória, os níveis de Ang-2 podem ser elevados, levando à formação de novos vasos sanguíneos e à desregulação da permeabilidade vascular.
Ang-3 e Ang-4 são expressas principalmente em tecidos do sistema nervoso central e desempenham funções ainda não completamente elucidadas. No entanto, acredita-se que também desempenhem um papel na angiogênese e manutenção da integridade vascular.
Em resumo, as angiopoietinas desempenham um papel crucial na regulação da angiogênese e da permeabilidade vascular, sendo alvo de estudo em diversas doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.
Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.
"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.
Membrane-type Matrix Metalloproteinases (MT-MMPs) são um subgrupo de metaloproteinases da matriz (MMPs), que são uma família de enzimas endopeptidase que desempenham papéis importantes na remodelação e degradação da matriz extracelular.
MT-MMPs diferem dos outros MMPs porque eles estão ancorados à membrana celular e podem atuar tanto na superfície externa quanto interna da célula. Eles são capazes de ativar outras MMPs e desempenham um papel crucial em processos fisiológicos, como a angiogênese e a migração celular, bem como em doenças patológicas, como o câncer e as doenças cardiovasculares.
Existem seis membros conhecidos de MT-MMPs: MT1-MMP (MMP-14), MT2-MMP (MMP-15), MT3-MMP (MMP-16), MT4-MMP (MMP-17), MT5-MMP (MMP-24) e MT6-MMP (MMP-25). Cada um desses membros tem diferentes padrões de expressão e atividades enzimáticas, o que sugere que eles desempenham papéis específicos em diferentes processos biológicos.
Precursores enzimáticos, também conhecidos como zimógenos ou proenzimas, referem-se a formas inativas de enzimas que precisam de ativação antes de poder exercer sua função catalítica. Eles são sintetizados e secretados por células em suas formas inativas para garantir que as reações enzimáticas ocorram no momento e local apropriados, evitando assim danos às células devido a atividades enzimáticas desreguladas. A ativação dos precursores enzimáticos geralmente é desencadeada por eventos específicos, como alterações na estrutura proteica, exposição a condições ambientais adequadas ou ação de outras enzimas. Um exemplo bem conhecido de precursor enzimático é a tripsina, que é secretada em sua forma inativa, a tripsinogênio, e posteriormente ativada no trato gastrointestinal.
As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.
Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).
A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.
Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.
Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.
Metaloendopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas que pertencem à classe das proteases. Eles são capazes de cortar e quebrar outras proteínas em pedaços menores, desempenhando assim um papel crucial na digestão dos alimentos. O prefixo "metalo-" refere-se ao fato de que essas enzimas requerem um íon metálico, geralmente zinco ou cobalto, para serem ativadas e realizar sua função catalítica.
A palavra "endopeptidases" indica que essas enzimas são capazes de cortar as ligações peptídicas internas das proteínas, em oposição às exopeptidases, que removem resíduos individuais de aminoácidos dos extremos das cadeias polipeptídicas.
As metaloendopeptidases estão envolvidas em uma variedade de processos fisiológicos além da digestão, incluindo a regulação de hormônios e neurotransmissores, a remodelação da matriz extracelular e a resposta imune. Devido à sua importância em muitas funções celulares essenciais, as metaloendopeptidases têm sido alvo de pesquisas farmacológicas para o desenvolvimento de novos fármacos capazes de modular a atividade dessas enzimas em doenças como câncer, hipertensão e doenças neurodegenerativas.
A proteína secretora neuroendócrina 7B2, também conhecida como sécrétogranine II ou chromogranin A-related protein 38 (CHRNA38), é uma proteína que está presente em células neuroendócrinas e neuronais. Ela desempenha um papel importante na regulação da atividade de enzimas convertases, especialmente a enzima convertase 2 (EC 3.4.21.116, também conhecida como PACE), que é responsável pela conversão de proteínas inativas em formas ativas.
A proteína 7B2 é sintetizada como um precursor maior, que é processado para produzir a forma madura da proteína 7B2 e outros fragmentos menores. A forma madura da proteína 7B2 se liga à enzima convertase 2 e a impede de ativar outras proteínas, atuando como um inibidor fisiológico dessa enzima.
A proteína 7B2 também pode desempenhar um papel na secreção de neurotransmissores e hormônios, uma vez que é co-secretada com essas moléculas quando as células neuroendócrinas são ativadas. Além disso, a proteína 7B2 pode estar envolvida no desenvolvimento do sistema nervoso central, pois sua expressão está presente em altos níveis durante o desenvolvimento fetal e diminui à medida que o indivíduo atinge a idade adulta.
A deficiência de proteína 7B2 pode estar associada a várias doenças, incluindo a doença de Cushing, a síndrome de Wolfram e outras neoplasias endócrinas.
'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.
Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.
A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.
Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.
Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.
A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.
Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.
COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.
As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.
Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.
Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.
A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.
Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.
Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.
As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.
Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.
Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.
No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.
Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.
Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.
Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.
Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.
Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.
Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.
Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:
1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).
2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.
As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.
Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.
Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.
Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.
Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.
As convertases de complemento C3-C5 na via clássica são complexos proteolíticos formados durante a cascata do sistema imune complemento. Eles desempenham um papel crucial na ativação da via final do sistema complemento, que resulta em formação de membrana de ataque (MAC) e lise das células alvo.
A convertase C3 é formada a partir do complexo C4b2a, que consiste nas proteínas C4b e C2a, após sua ativação pela enzima C1s na via clássica. A convertase C3 catalisa a conversão da proteína C3 em sua forma ativada, C3b.
Em seguida, o complexo C3bBb é formado como a convertase C5, que é responsável pela conversão da proteína C5 em sua forma ativada, C5b. A formação dessas convertases é um passo crucial na ativação do sistema complemento e desencadeia uma série de reações imunes importantes para a defesa do hospedeiro contra patógenos invasores. No entanto, um desregulamento excessivo ou inadequado dessas vias pode levar a danos teciduais e doenças autoimunes.
O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.
Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.
O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.
Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.
As "Células Tumorais Cultivadas" referem-se a células cancerosas que são removidas do tecido tumoral de um paciente e cultivadas em laboratório, permitindo o crescimento e multiplicação contínua fora do corpo humano. Essas células cultivadas podem ser utilizadas para uma variedade de propósitos, incluindo a pesquisa básica do câncer, o desenvolvimento e teste de novos medicamentos e terapias, a análise da sensibilidade a drogas e a predição da resposta ao tratamento em pacientes individuais.
O processo de cultivo de células tumorais envolve a separação das células cancerosas do tecido removido, seguida pela inoculação delas em um meio de cultura adequado, que fornece nutrientes e fatores de crescimento necessários para o crescimento celular. As células cultivadas podem ser mantidas em cultura por períodos prolongados, permitindo a observação de seu comportamento e resposta a diferentes condições e tratamentos.
É importante notar que as células tumorais cultivadas podem sofrer alterações genéticas e fenotípicas em relação às células cancerosas originais no corpo do paciente, o que pode afetar sua resposta a diferentes tratamentos. Portanto, é crucial validar os resultados obtidos em culturas celulares com dados clínicos e experimentais adicionais para garantir a relevância e aplicabilidade dos achados.
O complemento C2a é uma proteína resultante da ativação do componente C2 do sistema do complemento. O sistema do complemento é um importante sistema do nosso organismo envolvido na defesa imune, onde várias proteínas circulantes no sangue se unem e activam-se mutuamente, levando à lise de células estranhas ou patogénicas.
A proteína C2 é ativada quando é clivada pela enzima C1s, originando dois fragmentos: o C2a e o C2b. O C2a é a parte catalítica da molécula original de C2, com atividade serín protease. Tem um papel crucial na via clássica e em algumas vias alternativas do sistema do complemento, mais especificamente no complexo de ataque à membrana (MAC), que é formado por várias proteínas do complemento e desempenha um importante papel na citotoxicidade mediada pelo complemento.
Apesar da sua importância na resposta imune, o MAC também pode causar danos colaterais a tecidos saudáveis, especialmente em doenças associadas a uma ativação excessiva ou inadequada do sistema do complemento. Portanto, um equilíbrio cuidadosamente regulado é necessário para manter as funções protetoras do sistema do complemento sem causar danos indesejáveis às células e tecidos saudáveis.
O complemento C3b é uma proteína do sistema imune que desempenha um papel crucial na resposta imune adaptativa e innata. É um fragmento da proteína C3, que é ativada durante a cascata do complemento. A proteína C3b se liga especificamente a patógenos ou partículas estranhas, marcando-os para destruição por células do sistema imune, como neutrófilos e macrófagos. Além disso, o C3b também participa da formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que causa a lise das células alvo. Portanto, a deposição de C3b desempenha um papel importante na fagocitose, no processamento e apresentação de antígenos, e na regulação da resposta imune.
O Complemento C2 é uma proteína do sistema imune do corpo que desempenha um papel importante na ativação da via clássica do complemento. É uma proteína sérica produzida no fígado e está presente em plasma sanguíneo. A proteína C2 é convertida em C2a e C2b por C1s, um componente da classe de proteínas do complexo C1, quando o sistema imune detecta a presença de antígenos estranhos (por exemplo, bactérias ou vírus) ligados a anticorpos. O fragmento C2a é uma pequena protease que se liga ao C4b para formar o complexo C3 convertase (C4b2a), que desempenha um papel crucial na cascata do complemento, levando à produção de moléculas proinflamatórias e à lise das células estrangeiras. O fragmento C2b é uma proteína de 75 kDa com atividade GTPase que regula a ativação da via clássica do complemento. Qualquer defeito genético ou disfunção no componente C2 pode resultar em distúrbios imunológicos e aumentar a susceptibilidade à infecção.
A Via Clássica do Complemento é um mecanismo importante do sistema imune inato, que ajuda a eliminar patógenos e detritos celulares. Ela é acionada quando uma molécula estranha (como parte de um microorganismo) se liga a um anticorpo específico na superfície da célula hospedeira. Isso forma o complexo antígeno-anticorpo, que ativa a protease C1, iniciando assim a cascata do complemento. A activação resulta em uma série de reacções enzimáticas que levam à produção de moléculas efectoras, como o complexo de ataque à membrana (MAC) e anaphylatoxins C3a e C5a. Estes mediadores promovem a inflamação, a citotoxicidade e a fagocitose, contribuindo para a defesa do hospedeiro contra infecções.
A definição médica de "cães" se refere à classificação taxonômica do gênero Canis, que inclui várias espécies diferentes de canídeos, sendo a mais conhecida delas o cão doméstico (Canis lupus familiaris). Além do cão doméstico, o gênero Canis também inclui lobos, coiotes, chacais e outras espécies de canídeos selvagens.
Os cães são mamíferos carnívoros da família Canidae, que se distinguem por sua habilidade de correr rápido e perseguir presas, bem como por seus dentes afiados e poderosas mandíbulas. Eles têm um sistema sensorial aguçado, com visão, audição e olfato altamente desenvolvidos, o que lhes permite detectar e rastrear presas a longa distância.
No contexto médico, os cães podem ser estudados em vários campos, como a genética, a fisiologia, a comportamento e a saúde pública. Eles são frequentemente usados como modelos animais em pesquisas biomédicas, devido à sua proximidade genética com os humanos e à sua resposta semelhante a doenças humanas. Além disso, os cães têm sido utilizados com sucesso em terapias assistidas e como animais de serviço para pessoas com deficiências físicas ou mentais.
Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.
As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.
A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.
A Via Alternativa do Complemento (também conhecida como "Alternative Pathway of Complement Activation" em inglês) refere-se a um mecanismo de ativação do sistema do complemento que é independente da via clássica e da via lectina. Ela é desencadeada quando o componente C3b se liga diretamente a superfícies estranhas, como micróbios ou partículas inertes, sem a necessidade de intermediários como anticorpos ou moléculas de reconhecimento de padrões.
Este processo envolve uma série complexa de reações enzimáticas que levam à produção dos componentes do complemento C3b e C5b, os quais desencadeiam a formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e a lise da célula alvo. A via alternativa é uma importante defesa imune inata contra patógenos invasores e também desempenha um papel crucial na regulação da resposta inflamatória. No entanto, a ativação excessiva ou mal regulada da via alternativa pode contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e outras condições patológicas.
As convertases de complemento C3-C5 na via alternativa são complexos proteolíticos formados durante a ativação da via alternativa do sistema do complemento. Eles desempenham um papel crucial na cascata do complemento, levando à formação de produtos inflamatórios e membranolíticos.
A convertase C3bBb é formada a partir do complexo C3bB, que é inicialmente gerado pela protease factor B ativada (Bb) em associação com o fragmento C3b ligado à superfície de células ou partículas estranhas. A convertase C3bBb possui atividade proteolítica e é capaz de clivar outros moleculas C3 em C3a e C3b adicionais, amplificando assim a resposta do complemento.
A convertase C4b2b, por sua vez, é formada quando o fragmento C4b se liga à superfície de células ou partículas estranhas e combina-se com o fator C2 ativado (C2a), gerando assim a protease C4b2b. Embora sua função principal seja a clivagem do C3 em C3a e C3b, também pode desempenhar um papel na formação de C5b, que é o primeiro passo para a formação do complexo membranolítico MAC (complexo de ataque à membraña).
Em resumo, as convertases de complemento C3-C5 da via alternativa são enzimas proteolíticas importantes na cascata do complemento, desempenhando um papel central no reconhecimento e eliminação de células e partículas estranhas.
As Enzimas Ativadoras do Complemento são um grupo de proteínas presentes no sistema imune inato dos mamíferos, incluindo os seres humanos. Elas desempenham um papel crucial na ativação da cascata do complemento, uma série complexa e altamente regulada de reações bioquímicas que contribuem para a defesa do organismo contra patógenos estrangeiros, como bactérias e vírus.
Existem três principais classes de enzimas ativadoras do complemento: as enzimas da classe C3, das classes MBL (Lectina do Tipo associada a Mannose-Binding) e as da classe ASP (Protéases associadas à Superfície de Assalto).
As enzimas da classe C3 são responsáveis pela quebra da proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b. Essas fragmentos ativados desencadeiam uma série de reações que levam à lise do patógeno ou ao marcamento dele para ser eliminado pelos fagocitos.
As enzimas da classe MBL são iniciadoras da via alternativa do complemento e se ligam a carboidratos presentes na superfície dos patógenos, ativando-se e quebrando a proteína C4 em suas formas ativas, C4a e C4b.
As enzimas da classe ASP são encontradas na superfície de células especializadas do sistema imune, como os neutrófilos, e desempenham um papel importante na defesa contra bactérias gram-negativas. Elas quebram a proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b, iniciando assim a cascata do complemento.
Em resumo, as Enzimas Ativadoras do Complemento são proteínas fundamentais no sistema imune inato, desempenhando um papel crucial na defesa contra patógenos invasores e na eliminação de células danificadas ou apoptóticas.
O Complemento C5 é uma proteína do sistema imune do corpo humano, que desempenha um papel crucial na resposta inflamatória e na defesa contra infecções. Faz parte da via clássica e alternativa do sistema complemento e atua como um componente essencial no processo de eliminação de patógenos invasores, tais como bactérias e vírus.
A proteína C5 é ativada por outras proteínas do sistema complemento (C3b e C4b) e, em seguida, divide-se em duas partes: C5a e C5b. A parte C5a é um peptídeo com atividade anafilatoxica, o que significa que induz a libertação de histamina pelos mastócitos e basófilos, levando à dilatação dos vasos sanguíneos e aumento da permeabilidade vascular. Além disso, C5a é um potente quimiotaxante para neutrófilos, atraindo-os para o local de infecção ou inflamação.
A parte C5b, por sua vez, se combina com outras proteínas do complemento (C6, C7, C8 e C9) para formar o complexo de ataque à membrana (MAC), que é capaz de puncionar a membrana plasmática dos patógenos, levando à sua lise e eliminação.
Dessa forma, a proteína C5 desempenha um papel fundamental no sistema complemento, auxiliando na defesa do organismo contra infecções e na regulação da resposta inflamatória.
A pró-opiomelanocortina (POMC) é um polipeptídeo precursor que é processado para produzir vários hormônios e péptidos biologicamente ativos. É sintetizado principalmente nas células corticotrópicas da glândula pituitária anterior, mas também é encontrado em outros tecidos, como o hipocampo e o trato gastrointestinal.
Após a tradução do mRNA de POMC, o polipeptídeo precursor passa por um processamento proteolítico complexo, resultando em vários péptidos ativos, incluindo:
1. Adrenocorticotropina (ACTH): Estimula a produção e liberação de cortisol e outros glucocorticoides pela glândula adrenal.
2. β-Endorfina: Um opioide endógeno que atua como neurotransmissor no sistema nervoso central, modulando a dor e as respostas emocionais.
3. Melanotropina alfa (α-MSH): Estimula a produção de melanina na pele e no cabelo, além de participar da regulação do apetite e do peso corporal.
4. Corticotropina-like intermediate lobe peptide (CLIP): Tem atividade glucocorticoide fraca e pode modular a liberação de outros péptidos derivados de POMC.
5. β-Lipotropina: Também sofre processamento adicional para formar outros péptidos, como γ-MSH e β-MSH, que desempenham papéis na regulação do apetite e no controle da dor.
A POMC desempenha um papel fundamental em várias funções fisiológicas, incluindo a regulação do sistema endócrino, o metabolismo energético, a resposta ao estresse e a modulação da dor e das emoções.
Os antígenos CD55, também conhecidos como "decay-accelerating factor" (DAF), são proteínas que se encontram na superfície de células humanas e animais. Eles desempenham um papel importante em regular o sistema imune, especialmente no processo de complementação. A função principal do CD5
Pró-opiomelanocortina
Sistema do complemento
Hepcidina
Célula corticotrópica
Insulina
Pró-opiomelanocortina - Wikipedia
DeCS
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PCSK95
- O alirocumabe se liga à pró-proteína convertase subtilisina/quexina tipo 9 (PCSK9). (amrigs.org.br)
- Quarenta anos após a descoberta de Goldstein e Brown do receptor de lipoproteína de baixa densidade (LDLR) 1 e 25 anos após a introdução das estatinas 2 , um marco do gerenciamento da aterosclerose, os olhos da comunidade científica se voltam novamente para o LDLR, por meio do mecanismo de ação da pró-proteína convertase subtilisina/ kexin tipo 9 (PCSK9) 3 . (sanarmed.com)
- A PCSK9 é sintetizada como um zimogênio solúvel 74 kDa (proPCSK9) que após um processo auto-catalítico dentro do retículo endoplasmático, libera o pró-peptídeo (14kDa)-N terminal, resultando em uma enzima 60-kDa. (sanarmed.com)
- Os PCSK9 (inibidores da pró-proteína convertase subtilisina/kexina tipo 9) são conhecidos por reduzirem a lipoproteína de baixa densidade (LDL) em até 60%, com redução de 22% no risco cardiovascular 2 . (bvs.br)
- Steven Nissen (Cleveland Clinic, Ohio) apresenta a seguir o GAUSS-3 , que compara o inibidor da pró-proteína convertase subtilisina/kexina tipo 9 (PCSK9) evolocumabe com a ezetimiba em pacientes intolerantes a estatina. (medscape.com)
Subtilisina1
- Os indivíduos foram classificados como "não conscientes" se nunca tivessem avaliado a LDL ou sido informados sobre essa elevação, e como "não tratados" se os seus medicamentos não incluíssem estatina, ezetimiba , um sequestrante de ácidos biliares ou um inibidor da pró-proteína convertase subtilisina/kexina tipo 9. (medscape.com)
Tipo1
- Trnascritos variantes processados por splicing alternativo já foram descritos A pró-opiomelanocortina interage com o receptor de melanocortina tipo 4. (wikipedia.org)
COLESTEROL2
- Pro-proteína convertase essencial para a homeostase do COLESTEROL. (bvsalud.org)
- A primeira apresentação dessa sessão serão os resultados negativos do ACCELERATE , um estudo do inibidor da proteína de transferência de colesterol esterificado (CETP) evacetrapibe, cujo desenvolvimento a Lily interrompeu em 2015 por falta de eficácia. (medscape.com)
Receptor1
- Liga-se ao RECEPTOR LDL (LDLR), ao receptor VLDL e ao receptor da apolipoproteína E (ver PROTEÍNA-1 RELACIONADA A RECEPTOR DE LIPOPROTEÍNA DE BAIXA DENSIDADE), sendo necessário para a sua degradação lisossômica. (bvsalud.org)