O arranjo da ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA das proteínas multiméricas (COMPLEXOS MULTIPROTEICOS) a partir de seus componentes, as SUBUNIDADES PROTEICAS.
Polímeros sintetizados por organismos vivos. Desempenham um papel na formação de estruturas macromoleculares e sintetizados através de ligações covalentes de moléculas biológicas, especialmente AMINOÁCIDOS, NUCLEOTÍDEOS e CARBOIDRATOS.
Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Forma e arranjo tridimensional característicos de proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Subtipo de doença de von Willebrand que resulta de deficiências qualitativas do FATOR DE VON WILLEBRAND. O subtipo é dividido em diversas variantes, com cada variante apresentando um padrão distinto de interação com PLAQUETAS.
Proteína plasmática de alto peso molecular, produzida por células endoteliais e megacariócitos que é parte do complexo fator VIII/fator von Willebrand. O fator de von Willebrand possui receptores para colágeno, plaquetas, e atividade ristocetina, bem como determinantes antigênicos imunologicamente distintos. Funciona na adesão de plaquetas ao colágeno e formação do tampão hemostático. O tempo prolongado de sangramento nas DOENÇAS DE VON WILLEBRAND é devido à deficiência deste fator.
Proteínas codificadas pelo gene gag retroviral. Os produtos são geralmente sintetizados como precursores de proteínas ou POLIPROTEÍNAS, que são divididas por proteases virais para liberar os produtos finais. Muitos dos produtos finais estão associados com a proteína nuclear do vírus. gag é a abreviação de 'antígeno específico do grupo' (group-especific antigen, em inglês).
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Espécie tipo de LENTIVIRUS e agente etiológico da AIDS. É caracterizado pelo seu efeito citopático e pela afinidade pelo linfócito T CD4+.
Enzima do vírus da imunodeficiência humana, necessária para integrar o DNA viral no DNA celular no núcleo de uma célula hospedeira. A integrase de HIV é uma DNA nucleotidiltransferase codificada pelo gene pol.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Conjunto de PROTEÍNAS ESTRUTURAIS VIRAIS e ácidos nucleicos (DNA VIRAL ou RNA VIRAL) para formar uma PARTÍCULA VIRAL.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Grupo de substâncias químicas que contêm ligações covalentes de dissulfetos -S-S-. Os átomos de enxofre podem estar ligados a partes inorgânicas ou orgânicas.
Reagentes com dois grupos reativos, geralmente em extremidades opostas da molécula, que são capazes de reagir e assim formar pontes entre as cadeias laterais de aminoácidos nas proteínas; os sítios naturalmente reativos nas proteínas podem assim ser identificados; podem ser usados também com outras macromoléculas, como as glicoproteínas, ácidos nucleicos ou outros.
Proteínas codificadas pelo GENE GAG do VÍRUS DA IMUNODEFICIÊNCIA HUMANA.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Complexo de proteína e ácido nucleico que forma parte ou a totalidade de um virion. Consiste de uma CÁPSIDE contendo ácido nucleico. Dependendo do vírus, o nucleocapsídeo pode corresponder ao núcleo "nu", ou ser cercado por envelope membranoso.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Proteínas nucleares transatuantes cuja expressão funcional é necessária para a replicação viral. Especificamente, os produtos do gene rev são requeridos para o processamento e tradução do gene gag e env do RNAm e, assim, o rev regula a expressão de proteínas estruturais virais. O rev também pode regular proteínas reguladoras virais. A sequência antirrepressora cisatuante no env (CAR), também conhecida como elemento responsivo ao rev (RRE), é responsiva ao produto do gene rev. O rev é curto para o regulador de vírus.
Deleção das sequências dos ácidos nucleicos a partir do material genético de um indivíduo.
Inibidores da HIV integrase, uma enzima requerida para a integração do DNA viral ao DNA celular.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Recombinases que inserem DNA exógeno no genoma hospedeiro. Alguns exemplos incluem proteínas codificadas pelos GENES POL de RETROVIRIDAE e também por BACTERIÓFAGOS temperados, sendo o mais conhecido o BACTERIÓFAGO LAMBDA.
Inserção do DNA viral no DNA da célula hospedeira. Isto inclui a integração do DNA do fago no DNA bacteriano, (LISOGENIA), para formar um PRÓFAGO ou integração do DNA retroviral com o DNA celular para formar um PROVÍRUS.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Proteínas reguladoras pós-transcripcionais necessárias para o acúmulo de RNA mensageiros que codificam os produtos dos genes gag e env nos VÍRUS 1 LINFOTRÓPICO T HUMANO e VÍRUS 2 LINFOTRÓPICO T HUMANO. Os produtos rex (regulador x, x é indefinido) atuam ligando-se a elementos na REPETIÇÃO TERMINAL LONGA.
Enzima que catalisa as reações reversíveis de um nucleosídeo trifosfato, p.ex., ATP, com um nucleosídeo monofosfato, p.ex., UMP, para formar ADP e UDP. Muitos nucleosídeos monofosfatos podem atuar como aceptores, enquanto muitos ribo- e desoxirribonucleosídeos trifosfatos podem atuar como doadores. EC 2.7.4.4.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Motivos de ligação a DNA formados a partir de duas alfa-hélices que se entrelaçam por cerca de oito voltas em um enovelado helicoidal e então se bifurcam formando estruturas em forma de Y. As leucinas que ocorrem em repetições de héptades terminam nos mesmos lados das hélices e são adjacentes entre si na haste do Y (a região do "zíper"). Os resíduos de ligação a DNA estão localizados na região bifurcada do Y.
A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.
Proteínas codificadas pelos GENES VIF do VÍRUS DA IMUNODEFICIÊNCIA HUMANA.
Tipo de ESPECTROSCOPIA DE FLUORESCÊNCIA usando dois CORANTES FLUORESCENTES de espectros de absorção e emissão sobrepostos, utilizado para indicar a proximidade das moléculas marcadas. Esta técnica é útil no estudo das interações entre moléculas e no DOBRAMENTO DE PROTEÍNA.
Cataliza a FOSFORILAÇÃO de GMP, dependente de ATP, para gerar GDP e ADP.
Glicoproteína plasmática que medeia a adesão celular e interage com proteínas do complemento, coagulação e cascata fibrinolítica.
Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.
Grupo de transtornos hemorrágicos em que o FATOR DE VON WILLEBRAND está quantitativa ou qualitativamente anormal. São normalmente herdados como um traço autossômico dominante, embora haja algumas famílias raras de transmissão autossômica recessiva. Os sintomas variam dependendo da severidade e o tipo da doença, mas podem incluir tempo de sangramento prolongado, deficiência do fator VIII e adesão plaquetária deficiente.
Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.
Proteínas codificadas pelos GENES REV do VÍRUS DA IMUNODEFICIÊNCIA HUMANA.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Precursores de proteínas, também conhecidos como polipeptídeos ou protomeros, referem-se a cadeias pequenas e incompletas de aminoácidos que eventualmente se dobram e se combinam para formar proteínas maduras completamente funcionais.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Centrifugação com uma centrífuga que desenvolve campos gravitacionais de mais de 100.000 vezes a gravidade.
Módulos de proteínas com superfícies de ligação a ligantes conservadas, que medeiam funções de interação específicas em VIAS DE SINALIZAÇÃO e SÍTIOS DE LIGAÇÃO específicos de seus LIGANTES de proteínas cognatas.
Abundante proteína associada a surfactante pulmonar que liga vários patógenos pulmonares aumentando sua opsonização e matando células fagocíticas. A proteína D surfactante contém um domínio como o colágeno N-terminal e um domínio lectina C-terminal que são características dos membros da família de proteínas colectinas.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
Proteínas encontradas em quaisquer espécies de vírus.
Substâncias endógenas, usualmente proteínas, que são efetivas na iniciação, estimulação ou terminação do processo de transcrição genética.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Processo de multiplicação viral intracelular que consiste em síntese de PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCLEICOS, e às vezes LIPÍDEOS, e sua reunião em uma nova partícula infecciosa.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Enzimas que catalisam a incorporação de desoxirribonucleotídeos em uma cadeia de DNA. EC 2.7.7.
Proteína de 30 kDa relacionada com o COMPLEMENTO C1Q, o produto gênico mais abundante secretado por células adiposas do TECIDO ADIPOSO branco. A adiponectina modula diversos processos fisiológicos, como o metabolismo da GLUCOSE, dos ÁCIDOS GRAXOS e das respostas imunes. A queda dos níveis de adiponectina plasmática está associada com RESISTÊNCIA À INSULINA, Diabetes Mellitus Tipo 2, OBESIDADE e ATEROSCLEROSE.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Sistema infectivo de um vírus, composto do genoma viral, proteínas nucleares e uma capa proteica, chamada capsídeo, que pode estar "nu" ou envolto por envelope lipoproteico, chamado peplos.
A parte da célula que contém o CITOSSOL e pequenas estruturas, excluindo o NÚCLEO CELULAR, MITOCÔNDRIA e os VACÚOLOS grandes. (Tradução livre do original: Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990).
Linhagem celular gerada por células embrionárias de rim que foram induzidas à transformação por transfecção com adenovírus humano tipo 5.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Moléculas que se ligam a outras moléculas. O termo é usado especialmente para designar uma pequena molécula que se liga especificamente a uma molécula maior, e.g., um antígeno que se liga a um anticorpo, um hormônio ou neurotransmissor que se liga a um receptor, ou um substrato ou efetor alostérico que se liga a uma enzima. Ligantes são também moléculas que doam ou aceitam um par de elétrons, formando uma ligação covalente coordenada com o átomo metálico central de um complexo de coordenação. (Dorland, 28a ed)
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Ácido ribonucleico que constitui o material genético de vírus.
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Transferase que catalisa a adição de RADICAIS LIVRES (alifáticos, aromáticos ou heterocíclicos), bem como EPÓXIDOS e óxidos de areno (hidrocarboneto aromático), para a GLUTATIONA. A adição ocorre no átomo de ENXOFRE. Também catalisa a redução (pela glutationa) de nitrato de poliol (composto químico contendo vários grupos hidroxila) a poliol e nitrito. EC 2.5.1.18.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Complexos de macromoléculas formados da associação de subunidades proteicas definidas.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Mutação em que um codon é mudado para outro, que direciona a incorporação de um aminoácido diferente. Esta substituição pode resultar em produto inativo ou instável.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Proteínas encontradas principalmente em vírus DNA e RNA icosaédricos. Elas consistem em proteínas diretamente associadas com os ácidos nucleicos dentro da NUCLEOCÁPSIDE.
Proteínas que se ligam a moléculas de RNA. Aqui estão incluídas as RIBONUCLEOPROTEÍNAS e outras proteínas, cuja função é ligar-se especificamente ao RNA.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Proteínas do tecido nervoso referem-se a um conjunto diversificado de proteínas especializadas presentes no sistema nervoso central e periférico, desempenhando funções vitais em processos neurobiológicos como transmissão sináptica, plasticidade sináptica, crescimento axonal, manutenção da estrutura celular e sinalização intracelular.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Ácido desoxirribonucléico que forma o material genético dos vírus.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Ampla categoria de proteínas transportadoras que desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. De modo geral, possuem vários domínios modulares, cada um com seu próprio sítio ativo de ligação, e atuam formando complexos com outras moléculas de sinalização intracelular. As proteínas adaptadoras de transdução de sinal não possuem atividade enzimática, porém sua atividade pode ser modulada por outras enzimas de transdução de sinal.
LINHAGEM CELULAR derivada do ovário do hamster Chinês, Cricetulus griseus (CRICETULUS). Esta espécie é a favorita para estudos citogenéticos por causa de seu pequeno número de cromossomos. Esta linhagem celular tem fornecido modelos para o estudo de alterações genéticas em células cultivadas de mamíferos.
Métodos para determinar a interação entre PROTEÍNAS.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.
Proteínas que mantêm a dormência transcricional de GENES ou ÓPERONS específicos. As proteínas repressoras clássicas são as proteínas ligantes de DNA que estão normalmente ligadas à REGIÃO OPERADORA de um óperon, ou os ELEMENTOS FACILITADORES de um gene até que ocorra algum sinal que ocasione seu desprendimento.
Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.
Adição química ou bioquímica de carboidratos ou grupos glicosídicos a outras substâncias químicas, especialmente peptídeos ou proteínas. [As enzimas] que catalisam esta reação bioquímica são as glicosil transferases.
Carapaça externa (proteica) de um vírus, que protege seu ácido nucleico.
Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.
Sequências de DNA que atuam em cis, e que podem incrementar a transcrição de genes. Os facilitadores geralmente podem funcionar em qualquer orientação e em várias distâncias em relação a um promotor.
Arranjo espacial dos átomos de um ácido nucleico (ou de um polinucleotídeo) que resulta em sua forma tridimensional característica.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Proteínas isoladas da membrana externa de bactérias Gram-negativas.
Proteínas que estão envolvidas no fenômeno de emissão em sistemas vivos. Incluem-se os tipos enzimáticos e os não enzimáticos de sistema, com ou sem a presença de oxigênio ou cofatores.
Sistema de cisternas no CITOPLASMA de grande quantidade de células. Em alguns locais, o retículo endoplasmático é contíguo à membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) ou com a membrana externa do envelope nuclear. Se as superfícies externas das membranas do retículo endoplasmático se encontrarem recobertas por ribossomos, diz-se que o retículo endoplasmático apresenta superfície rugosa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO); caso contrário, diz-se que sua superfície é lisa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO).
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Identificação bioquímica das alterações mutacionais em uma sequência de nucleotídeos.
Polinucleotídeo que consiste essencialmente em cadeias contendo unidades repetidas de uma estrutura de fosfato e ribose às quais as bases nitrogenadas encontram-se unidas. O RNA é único entre as macromoléculas biológicas pelo fato de codificar informação genética, servir como um componente celular estrutural abundante e também possuir atividade catalítica. (Tradução livre do original: Rieger et al., Glossary of Genética: Classical and Molecualr, 5th ed)
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Técnica microscópica de luz na qual somente um pequeno ponto é iluminado e observado por um tempo. Dessa forma, uma imagem é construída através de uma varredura ponto-a-ponto do campo. As fontes de luz podem ser convencionais ou por laser, e são possíveis fluorescência ou observações transmitidas.
Corpo, limitado por uma membrana, localizado no interior das células eucarióticas. Contém cromossomos e um ou mais nucléolos (NUCLÉOLO CELULAR). A membrana nuclear consiste de uma membrana dupla que se apresenta perfurada por certo número de poros; e a membrana mais externa continua-se com o RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Uma célula pode conter mais que um núcleo.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Grupo de desoxirribonucleotídeos (até 12) nos quais os resíduos de fosfato de cada desoxirribonucleotídeo agem como pontes na formação de ligações diéster entre as moléculas de desoxirribose.
Sequências de DNA reconhecidas (direta ou indiretamente) e ligadas por uma RNA polimerase dependente de DNA durante a iniciação da transcrição. Sequências altamente conservadas dentro do promotor incluem a caixa de Pribnow nem bactérias e o TATA BOX em eucariotos.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
Proteínas encontradas no núcleo de uma célula. Não se deve confundir com NUCLEOPROTEÍNAS, que são proteínas conjugadas com ácidos nucleicos, que não estão necessariamente no núcleo.

Protein multimerization é um processo em que várias subunidades de proteínas idênticas ou semelhantes se associam para formar um complexo proteico maior, chamado de multímero. Esses complexos podem ser homoméricos, quando compostos por subunidades da mesma proteína, ou heteroméricos, quando compostos por diferentes proteínas. A multimerização é um mecanismo importante na regulação de diversos processos celulares, como sinalização intracelular, transporte de moléculas e atividade enzimática. Além disso, a formação incorreta de multímeros pode estar associada a doenças, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

Biopolímeros são polímeros naturais produzidos por organismos vivos, sejam eles animais, vegetais ou microorganismos. Eles desempenham um papel fundamental em muitas funções biológicas importantes, como a estrutura e suporte mecânico dos tecidos, armazenamento de energia, sinalização celular e proteção contra patógenos.

Existem três principais categorias de biopolímeros:

1. Polissacarídeos: São polímeros de açúcares simples, como a amilose e a celulose, que são encontrados em plantas e animais e desempenham funções estruturais e energéticas.
2. Proteínas: São cadeias longas de aminoácidos que desempenham uma variedade de funções importantes nas células vivas, como a formação de estruturas celulares, enzimas e hormônios.
3. Ácidos nucleicos: São biopolímeros que armazenam e transmitem informações genéticas nas células vivas. O DNA e o RNA são exemplos de ácidos nucleicos.

Biopolímeros sintéticos também podem ser produzidos em laboratório, imitando a estrutura e as propriedades dos biopolímeros naturais. Esses materiais têm atraído muita atenção na pesquisa e desenvolvimento de novas tecnologias, como os bio-materiais para engenharia de tecidos e nanotecnologia.

Em bioquímica e medicina, a dimerização refere-se ao processo em que duas moléculas individuais, geralmente proteínas ou ésteres de fosfato, se combinam para formar um complexo estável chamado dimero. Essa interação ocorre através de ligações não-covalentes ou covalentes entre as duas moléculas. A formação de dimeros desempenha funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, regulação enzimática e resposta imune. No entanto, a dimerização anormal também pode estar associada a doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Em um contexto clínico, o termo "dimer" geralmente se refere a um fragmento de fibrina (um componente da coagulação sanguínea) que é formado quando a fibrinogênio se degrada em resposta à ativação da cascata de coagulação. Esses dimers são frequentemente medidos em análises laboratoriais para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças trombóticas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Em bioquímica e biologia molecular, a estrutura quaternária de proteínas refere-se à organização espacial dos pólipéptidos que constituem uma proteína complexa. Em outras palavras, é a disposição tridimensional dos diferentes monómeros (subunidades) que formam a proteína completa. Essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes entre si e podem se associar por meio de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals, ligações iônicas e interações hidrofóbicas. A estrutura quaternária desempenha um papel fundamental na função das proteínas, pois pode influenciar sua atividade catalítica, reconhecimento de ligantes e interação com outras moléculas. Alterações na estrutura quaternária podem estar associadas a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e câncer.

A Doença de von Willebrand Tipo 2 é um subtipo da doença de von Willebrand, uma condição hemorrágica hereditária. A doença de von Willebrand é caracterizada por deficiências ou anomalias na função do fator de von Willebrand (FvW), uma proteína necessária para a coagulação sanguínea adequada.

Existem diferentes variações da doença de von Willebrand, e o Tipo 2 é dividido em quatro subtipos (A, B, M, y). Cada um desses subtipos é causado por diferentes mutações genéticas que levam a alterações específicas na estrutura ou função do FvW.

Em geral, as pessoas com Doença de von Willebrand Tipo 2 apresentam níveis normais ou reduzidos de FvW no sangue, mas o FvW funciona de forma anormal. Isso resulta em problemas na adesão e agregação das plaquetas no local de um vaso sanguíneo danificado, levando a hemorragias prolongadas ou excessivas após lesões menores, cirurgias ou procedimentos dentários.

Os sintomas da Doença de von Willebrand Tipo 2 podem variar consideravelmente entre as pessoas e dependem do subtipo específico. Alguns indivíduos podem ter sangramentos frequentes e graves, enquanto outros podem apresentar sintomas mais leves ou assintomáticos. O diagnóstico geralmente é estabelecido com base em exames de coagulação especiais, como o teste de tempo de sangramento, a contagem de plaquetas e a medição dos níveis e funções do FvW no sangue. O tratamento geralmente inclui medidas preventivas, como evitar atividades de risco e o uso de medicamentos que afetam a coagulação, como desmopressina ou concentrados de fator de von Willebrand. Em casos graves, pode ser necessário realizar transfusões de sangue ou plaquetas.

O fator de von Willebrand é uma proteína multimérica presente no plasma sanguíneo e em células endoteliais que desempenha um papel crucial na hemostasia, o processo fisiológico responsável pela parada do sangramento. Ele foi descoberto por Erik Adolf von Willebrand, um médico finlandês, em 1926.

A proteína é composta de vários domínios funcionais que atuam independentemente ou cooperativamente para promover a adesão e agregação das plaquetas no local do dano vascular, bem como na estabilização e transporte do fator VIII, um componente essencial da cascata de coagulação.

O déficit ou disfunção do fator de von Willebrand pode resultar em uma condição hemorrágica hereditária denominada doença de von Willebrand, que se manifesta clinicamente por sangramentos anormais, variando desde hematomas e episódios epistaxis leves até hemorragias mais graves, como sangramento gastrointestinal ou menstrual abundante. A doença de von Willebrand é classificada em diferentes tipos e subtipos, dependendo da gravidade dos sinais clínicos e das alterações laboratoriais relacionadas à proteína.

Em resumo, o fator de von Willebrand é uma proteína multifuncional do plasma sanguíneo que desempenha um papel fundamental na hemostasia, promovendo a adesão e agregação das plaquetas no local do dano vascular e contribuindo para a estabilização do fator VIII. Sua deficiência ou disfunção pode resultar em uma condição hemorrágica hereditária conhecida como doença de von Willebrand.

Em virologia, os produtos do gene gag (ou "grupo agNómero de proteínas") referem-se a um conjunto de proteínas estruturais virais produzidas a partir do gene gag em retrovírus, como o HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana). O gene gag codifica as proteínas que constituem o capside (ou "cápsula") viral, a estrutura protetora que envolve o material genético do vírus.

Os principais produtos do gene gag são:

1. p55 (Pr55gag): A proteína precursora gag completa, que é processada por uma protease viral para gerar as proteínas maduras MA (matrix), CA (capsid) e NC (nucleocapsid).
2. MA (matrix): Uma proteína localizada na membrana do vírus, responsável pela ligação da partícula viral à membrana celular durante a budação.
3. CA (capsid): A proteína principal que forma o esqueleto do capside viral e define sua estrutura e rigidez.
4. NC (nucleocapsid): Uma proteína associada ao RNA viral, responsável pela proteção e embalagem do material genético durante a infecção e replicação virais.
5. SP1 e SP2 (spacer peptides): Dois pequenos péptidos localizados entre as principais proteínas MA, CA e NC, que desempenham um papel no processamento e montagem do capside.

A tradução do gene gag resulta em uma única poliproteína, que é subsequentemente processada por uma protease viral para gerar as proteínas maduras. O processamento dessa poliproteína é crucial para a formação e maturação adequadas dos novos vírus durante a infecção.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

O HIV-1 (Vírus da Imunodeficiência Humana tipo 1) é um retrovírus que causa a maioria dos casos de infecção pelo HIV e AIDS em humanos em todo o mundo. É responsável por aproximadamente 95% dos diagnósticos de HIV em todo o mundo. O HIV-1 infecta as células do sistema imunológico, particularmente os linfócitos T CD4+, o que resulta em um declínio progressivo na função imune e aumento da suscetibilidade a infecções oportunistas e cânceres. A transmissão do HIV-1 geralmente ocorre por meio de contato sexual não protegido, compartilhamento de agulhas contaminadas ou durante a gravidez, parto ou amamentação. Não existe cura conhecida para a infecção pelo HIV-1, mas os medicamentos antirretrovirais podem controlar a replicação do vírus e ajudar a prevenir a progressão da doença em indivíduos infectados.

Integrase de HIV (Human Immunodeficiency Virus) é uma enzima viral essencial para a infecção do vírus. Ela catalisa a integração do material genético do HIV (ARN de fita simples) no DNA do hospedeiro, permitindo assim que o genoma do vírus seja incorporado ao genoma do hospedeiro e seja transmitido geneticamente para as células filhas. Essa integração é um passo crucial no ciclo de replicação do HIV e tem implicações importantes na patogênese da infecção por HIV e no desenvolvimento da AIDS (Síndrome de Imunodeficiência Adquirida). Inibidores da integrase são uma classe importante de medicamentos antirretrovirais usados no tratamento da infecção pelo HIV.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

A "montagem de vírus" refere-se ao processo no ciclo de vida dos vírus em que os componentes virais individuais são montados ou unidos para formar um novo vírus infeccioso. Após a entrada do material genético viral (DNA ou RNA) na célula hospedeira, ele é transcrito e traduzido em proteínas estruturais e não estruturais. Essas proteínas se combinam com o material genético recém-sintetizado para formar novos virions completos. O processo de montagem geralmente ocorre dentro da célula hospedeira infectada, mas em alguns casos, os componentes do vírus podem ser transportados para a membrana celular e se reunirem lá antes da liberação do novo vírus.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Desculpe, "técnicas do sistema de duplo-híbrido" não é uma definição médica estabelecida. O termo "sistema de duplo-híbrido" geralmente se refere a um método molecular biológico para estudar interações proteica e regulatórias genéticas.

Neste sistema, duas moléculas de DNA, cada uma contendo um gene de interesse, são combinadas em um único vetor de clonagem, geralmente um plasmídeo ou vírus, resultando em uma molécula híbrida de DNA que expressa ambos os genes. Essas moléculas híbridas podem então ser introduzidas em células hospedeiras, como bactérias ou células eucarióticas, para estudar a interação e regulação dos genes de interesse em um ambiente celular.

As técnicas do sistema de duplo-híbrido podem incluir:

1. Análise da expressão gênica: Medição da atividade transcripcional dos genes de interesse em resposta à interação entre os produtos dos genes.
2. Teste de ligação proteica: Verificar se as proteínas codificadas por cada gene interagem fisicamente umas com as outras.
3. Análise da regulação genética: Estudo da maneira como a interação entre os genes afeta a expressão de outros genes no genoma hospedeiro.

Em resumo, o sistema de duplo-híbrido é uma poderosa ferramenta para estudar as interações e regulação genéticas em um ambiente celular controlado. As técnicas associadas a esse sistema permitem aos pesquisadores investigar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo o desenvolvimento, diferenciação celular e doenças.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Na química orgânica e bioquímica, dissulfetos referem-se a compostos que contêm o grupo funcional R-S-S-R', onde R e R' representam grupos orgânicos ou outros átomos. Este tipo de ligação é também conhecido como "ponte dissulfeto" ou "ligação dissulfeto".

Em um contexto bioquímico, as pontes dissulfeto são particularmente importantes para a estabilidade e função das proteínas. Nos seres vivos, duas cisteínas (um aminoácido com um grupo tiol) podem formar uma ponte dissulfeto entre si, criando uma ligação covalente entre as duas moléculas de cisteína. Essa ligação pode ajudar a estabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína e desempenhar um papel importante em sua função biológica.

No entanto, é importante notar que dissulfetos não são limitados apenas às ligações entre cisteínas em proteínas. Podem ocorrer em outros compostos orgânicos e inorgânicos que contenham grupos tiol.

'Reagentes para Ligações Cruzadas' são substâncias químicas ou biológicas utilizadas em técnicas laboratoriais para detectar a presença de anticorpos específicos em amostras de sangue ou outros fluidos corporais. Neste tipo de teste, o reagente contém um antígeno conhecido que, se presente no espécime, irá se ligar a um anticorpo específico e produzir uma resposta detectável, geralmente em forma de aglutinação ou fluorescência.

Esses reagentes são amplamente utilizados em diagnóstico clínico para identificar várias doenças e condições, como alergias, infecções e doenças autoimunes. Alguns exemplos de reagentes para ligações cruzadas incluem o soro de conhaque, utilizado no teste de Waaler-Rose para detecção da artrite reumatoide, e o extracto de glóbulos vermelhos humanos usados em testes de Coombs para identificar anticorpos dirigidos contra os glóbulos vermelhos.

Em resumo, 'Reagentes para Ligações Cruzadas' são substâncias químicas ou biológicas utilizadas em técnicas laboratoriais para detectar a presença de anticorpos específicos em amostras clínicas, auxiliando no diagnóstico e monitoramento de diversas doenças.

Los productos del gen gag del VIH (Virus de Inmunodeficiencia Humana) se refieren a las proteínas estructurales principales del virus. El gen gag es el gen más grande y transcrito más temprano durante el ciclo de vida del virus. La traducción de este gen produce una poliproteína grande que posteriormente se procesa en varias proteínas estructurales maduras, incluyendo:

1. p17: también conocida como la proteína matriz (MA), es responsable de formar la capa interna del virión y jugar un papel importante en el proceso de presupuesto y liberación del virus.
2. p24: es la proteína del núcleo (CA) más abundante, forma la cápside del virión y está involucrada en el proceso de empaquetamiento del ARN viral durante la producción de nuevos viriones.
3. p7: también conocida como la proteína de la nucleocápside (NC), es responsable de unirse al ARN viral y promover su empaquetamiento en el interior de los viriones.

Estas proteínas desempeñan funciones cruciales durante el ciclo de vida del virus, como la entrada, desempaquetado, replicación y ensamblaje del VIH. El estudio de los productos del gen gag es fundamental para comprender la biología del VIH y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas y vacunales contra la infección por el virus.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Em virologia, o nucleocapsídeo é a estrutura formada pela combinação do ácido nucléico (ARN ou DNA) do vírus e as suas proteínas específicas de embalagem, chamadas proteínas de nucleocapsídeo ou nucleoproteínas. Essas proteínas envolvem e protegem o material genético do vírus, desempenhando um papel importante na replicação e montagem dos novos vírus. O nucleocapsídeo, por vezes, é capaz de se autorganizar em uma estrutura helicoidal simétrica quando não está associado ao envelope viral. A análise da estrutura do nucleocapsídeo pode fornecer informações importantes sobre a classificação taxonômica e a evolução dos vírus.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Os produtos do gene rev (também conhecidos como proteínas Rev ou proteínas do gene regulador) são proteínas expressas a partir do gene rev encontrado no genoma do vírus HIV-1 (Vírus da Imunodeficiência Humana de tipo 1). O gene rev desempenha um papel crucial na replicação do vírus, pois regula a produção de outras proteínas virais.

A proteína Rev é uma proteína nuclear que se liga a uma sequência específica de RNA chamada "sequência de resposta rev" (RRE) presente nos mRNAs do vírus HIV-1. Ao se ligar à RRE, a proteína Rev facilita o transporte dos mRNAs do núcleo para o citoplasma, onde os ribossomos podem sintetizar as proteínas virais necessárias para a produção de novos vírus.

A proteína Rev é essencial para a replicação do HIV-1, uma vez que permite a expressão adequada das proteínas virais estruturais e enzimáticas necessárias para a montagem e libertação de novos vírus. Portanto, o gene rev e sua proteína associada são alvos importantes para o desenvolvimento de terapias antirretrovirais contra a infecção pelo HIV-1.

Em genética, a deleção de sequência refere-se à exclusão ou perda de uma determinada sequência de DNA em um genoma. Essa mutação pode ocorrer em diferentes níveis, desde a remoção de alguns pares de bases até a eliminação de grandes fragmentos cromossômicos.

Quando uma deleção envolve apenas alguns pares de bases, ela geralmente é classificada como uma microdeleção. Essas pequenas deleções podem resultar em alterações no gene que variam desde a perda de função completa do gene até a produção de proteínas truncadas ou anormais.

Já as macródeleções envolvem a exclusão de grandes segmentos cromossômicos, podendo levar à perda de vários genes e consequentemente causar distúrbios genéticos graves ou letalidade pré-natal.

A deleção de sequência pode ser herdada de um dos pais ou resultar de novas mutações espontâneas durante o desenvolvimento embrionário. Ela desempenha um papel importante no estudo da genética humana e tem implicações clínicas significativas, especialmente na identificação e compreensão das causas subjacentes de várias doenças genéticas.

Inibidores de Integrase de HIV são um tipo específico de medicamentos antirretrovirais usados no tratamento da infecção pelo vírus HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana). Eles funcionam inibindo a enzima integrase do HIV, que desempenha um papel crucial na infecção das células do hospedeiro.

A integrase é responsável por inserir o material genético do HIV (o DNA do vírus) no DNA da célula hospedeira, permitindo assim que o HIV se replique e infecte outras células. Os inibidores de integrase impedem que essa inserção ocorra, interrompendo eficazmente o ciclo de replicação do vírus HIV e ajudando a controlar a infecção.

Esses medicamentos são frequentemente usados em combinação com outros antirretrovirais como parte de um regime de terapia antirretroviral altamente ativa (TARAA). A TARAA tem como objetivo reduzir a carga viral do HIV no corpo para níveis indetectáveis, prevenindo assim o progresso da doença e a transmissão do vírus.

Alguns exemplos de inibidores de integrase incluem raltegravir (Isentress), dolutegravir (Tivicay) e elvitegravir (Vitekta). Como qualquer medicamento, os inibidores de integrase podem ter efeitos colaterais e interações com outros medicamentos, por isso é essencial que sejam utilizados sob a supervisão e orientação de um profissional de saúde qualificado.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Integrases são enzimas produzidas por vírus, como o HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana), que desempenham um papel crucial no processo de infecção e replicação do vírus. Especificamente, as integrases catalisam a inserção do material genético do vírus (ADN) no genoma do hospedeiro, permitindo assim que o vírus se integre permanentemente às células do hospedeiro e continue a replicar-se.

A integrase do HIV é uma enzima codificada pelo gene int do vírus. Ela corta as extremidades dos fragmentos de ADN viral duplamente freados, que são formados após a transcrição inversa do RNA viral para ADN. Em seguida, a integrase catalisa a inserção desses fragmentos de ADN no genoma humano, geralmente no DNA da célula hospedeira em repouso. Essa etapa é essencial para a infecção persistente do HIV e tem sido alvo de pesquisas sobre terapias antirretrovirais.

'Integração viral' refere-se ao processo biológico em que o material genético de um vírus se incorpora ao genoma de um hospedeiro celular. Isto ocorre como parte do ciclo de vida de alguns tipos de vírus, particularmente retrovírus, que incluem o HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana).

Após a infecção inicial, o vírus utiliza um ou mais de seus genes para produzir uma enzima chamada transcriptase reversa. Esta enzima permite que o material genético do vírus, geralmente RNA, seja convertido em DNA, o qual é então integrado ao DNA do hospedeiro usando outra enzima viral, a integrase.

Uma vez integrado, o DNA viral pode agora ser replicado junto com o DNA do hospedeiro como parte do processo normal de divisão celular. Isto resulta em uma infecção persistente e potencialmente oncogénica, pois as células infectadas podem produzir continuamente novas partículas virais sem a morte da célula hospedeira.

No caso do HIV, a integração viral é um evento crucial na patogénese da infecção por HIV, uma vez que leva à persistência do vírus no organismo e dificulta os esforços para erradicar o vírus após a infecção.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

REX (Retinoic acid-Excessively Induced genes) são um grupo de genes que são altamente expressos em resposta à estimulação por ácido retinoico, um metabólito da vitamina A. O gene REX foi originalmente identificado em células promonocíticas humanas tratadas com ácido retinoico e é composto por três genes distintos: REX1, REX2 e REX3.

REX1 e REX3 são proteínas de ligação às sequências de DNA que regulam a expressão gênica, enquanto REX2 codifica uma proteína com atividade de fosfatase. A expressão desses genes desempenha um papel importante na diferenciação e desenvolvimento de vários tecidos, incluindo o sistema nervoso central, os músculos e a medula óssea.

No entanto, é importante notar que as anormalidades na expressão dos genes REX têm sido associadas a diversas doenças, como cânceres hematológicos e neurológicos. Por exemplo, a sobreexpressão de REX1 tem sido relacionada ao desenvolvimento de leucemia mielóide aguda, enquanto a expressão reduzida de REX3 pode contribuir para o câncer de pulmão de células não pequenas.

Em resumo, os produtos do gene REX desempenham um papel importante na diferenciação e desenvolvimento de vários tecidos, mas as anormalidades em sua expressão podem estar associadas a diversas doenças.

Nucleoside-phosphate kinase (NPK) é uma enzima que catalisa a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de nucleoside trifosfato (como ATP) para uma molécula de nucleoside monofosfato, produzindo nucleoside difosfato e ADP. Existem diferentes isoformas de NPK presentes em diferentes tecidos e localizações celulares, cada uma com preferência por substratos específicos.

A reação catalisada pela NPK pode ser representada da seguinte forma:

Nucleoside monophosphate + ATP → Nucleoside diphosphate + ADP

Esta reação desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio entre diferentes formas de nucleotídeos e é essencial para a síntese de DNA e RNA, bem como para outras vias metabólicas que requerem nucleotídeos como substratos.

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

O "zipper de leucina" é um termo informal usado em biologia molecular e estrutural para descrever uma estrutura secundária proteica particularmente estável encontrada em algumas proteínas. Essa estrutura é formada por uma sequência repetitiva de resíduos de leucina localizados em posições específicas da cadeia polipeptídica, o que permite a formação de uma hélice alfa em feixe com outras hélices alfa adjacentes.

Essa estrutura é chamada de "zipper" (cremalheira) porque os resíduos de leucina se encaixam uns nos outros como os dentes de uma cremalheira, estabilizando a formação da hélice alfa em feixe. Ao contrário das tradicionais hélices alfa, que são mantidas unidas principalmente por interações de hidrogênio fracas, as hélices alfa em feixe formadas por zíperes de leucina são mantidas unidas por fortes interações de van der Waals entre os resíduos de leucina.

Essa estrutura é importante em vários contextos biológicos, incluindo a formação de complexos proteicos e a estabilização de domínios proteicos estruturais. No entanto, é importante notar que o termo "zipper de leucina" não é amplamente usado na literatura científica formal e pode ser considerado menos preciso do que outros termos mais específicos usados para descrever essa estrutura proteica.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Os Produtos do Gene vif do Vírus da Imunodeficiência Humana (HIV) se referem a as proteínas codificadas pelo gene vif (também conhecido como gag-pol) no genoma do HIV. O gene vif é responsável por produzir a proteína Vif (Viral Infectivity Factor), que desempenha um papel crucial na infecção das células CD4+, como as células T auxiliares e os macrófagos.

A proteína Vif é essencial para a replicação do HIV, pois permite que o vírus seja capaz de infectar células humanas saudáveis. Ela age interferindo no sistema imune inato da célula hospedeira, impedindo a detecção e destruição do vírus por parte dos componentes do sistema imune. Além disso, a proteína Vif também é necessária para a maturação e embalagem dos novos virions HIV dentro das células infectadas.

A proteína Vif se liga a vários fatores de restrição celulares, como o APOBEC3G (um tipo de enzima que adiciona grupos metilados a DNA), e os marca para a degradação por ubiquitinação. Isso impede que esses fatores de restrição interfiram na replicação do HIV, permitindo assim que o vírus infecte outras células saudáveis.

Em resumo, os Produtos do Gene vif do HIV são proteínas importantes para a infecção e replicação do vírus, desempenhando um papel fundamental no ciclo de vida do HIV dentro das células hospedeiras.

A Transferência Ressonante de Energia de Fluorescência (FRET, do inglês Förster Resonance Energy Transfer) é um mecanismo de energia de fluorescência por que a energia excitada de um fluoróforo (doador) é transferida a outro fluoróforo (aceitador) através de um processo não radiativo. Isso ocorre quando as condições de distância e sobreposição espectral entre os dois fluoróforos são satisfeitas. A taxa de transferência de energia depende da inversa da sexta potência da distância entre os dois fluoróforos, o que torna essa técnica muito sensível às mudanças na distância intermolecular. Portanto, FRET é frequentemente utilizada em estudos biofísicos e biológicos para investigar as interações moleculares, a conformação de proteínas e o mecanismo de reações enzimáticas.

Guanilato quinase é uma enzima intracelular importante que catalisa a reação de transferência de um grupo fosfato de ATP (trifosfato de adenosina) para a molécula de guanidina, formando GDP (difosfato de guanosina) e difosfato inorgânico. Essa reação desempenha um papel fundamental na regulação da atividade de diversas proteínas, incluindo as chamadas proteínas G, que estão envolvidas em diversos processos celulares, como a transdução de sinais e a divisão celular. A guanilato quinase é ativada por ligação a moléculas mensageiras secundárias, como o GTP (trifosfato de guanosina), e pode ser desativada por hidrólise do GTP em GDP e fosfato inorgânico. A disfunção da guanilato quinase tem sido associada a diversas condições patológicas, como câncer e doenças neurológicas.

Vitronectina é uma proteína multifuncional presente no plasma sanguíneo e nos tecidos conectivos. Ela desempenha um papel importante em vários processos biológicos, incluindo a coagulação sanguínea, a reparação de tecidos e a resposta imune.

A vitronectina pode se ligar a diversas moléculas, como a matriz extracelular, fatores de coagulação, proteases e células. Essas interações permitem que a vitronectina atue em diferentes vias bioquímicas, tais como a regulação da atividade de enzimas proteolíticas, a prevenção da formação de agregados fibrinosos e a modulação da adesão e proliferação celular.

Além disso, a vitronectina também tem sido associada à progressão de doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e infecções bacterianas. Seus níveis plasmáticos podem ser alterados em indivíduos com essas condições, o que a torna um possível biomarcador para essas patologias.

Proteínas de ligação ao DNA são proteínas que se ligam especificamente a sequências de DNA, desempenhando um papel crucial na regulação da expressão gênica e outros processos relacionados à replicação, reparo e recombinação do DNA. Essas proteínas reconhecem e se ligam a determinadas sequências de nucleotídeos no DNA por meio de domínios de ligação ao DNA altamente específicos e, em alguns casos, também possuem domínios de transcrição que auxiliam na ativação ou repressão da transcrição gênica. Algumas proteínas de ligação ao DNA estão envolvidas no empacotamento do DNA nos nucleossomos e na organização da cromatina, enquanto outras desempenham funções importantes em processos como a reparação de danos no DNA e a recombinação genética.

As doenças de von Willebrand (VWD) são um grupo de transtornos hemorrágicos hereditários causados por deficiências ou anomalias na proteína von Willebrand (vWF), que desempenha um papel crucial na coagulação sanguínea. A proteína vWF é responsável pela adesão e agregação de plaquetas no local de uma lesão vascular, ajudando a formar o coágulo sanguíneo e parar o sangramento.

Existem três tipos principais de doenças de von Willebrand:

1. Tipo 1: É o tipo mais comum e é caracterizado por níveis reduzidos de proteína vWF no sangue. Geralmente, os sintomas são leves a moderados, incluindo facilidade em apresentar hematomas, sangramento nas gengivas, menorragia (períodos muito longos ou abundantes) e, em casos raros, hemartroses (acúmulo de sangue na articulação).
2. Tipo 2: Neste tipo, a proteína vWF está presente em níveis normais, mas apresenta anomalias funcionais que afetam sua capacidade de se ligar às plaquetas e fator VIII (outra proteína importante na coagulação sanguínea). Existem vários subtipos dentro do tipo 2, cada um com características específicas. Os sintomas podem variar de leves a graves, dependendo da gravidade das anomalias funcionais.
3. Tipo 3: É o tipo mais raro e grave. Neste caso, os níveis de proteína vWF estão drasticamente reduzidos ou ausentes no sangue. As pessoas com VWD tipo 3 apresentam sintomas graves, como hemorragias espontâneas, hematomas frequentes, sangramento nas gengivas, menorragia (períodos muito longos e abundantes), hemartroses e, em casos mais graves, hemorragias internas que podem ameaçar a vida.

O diagnóstico do VWD geralmente é baseado na história clínica, exame físico e testes de coagulação específicos. O tratamento depende da gravidade dos sintomas e pode incluir medidas preventivas, como a administração profilática de concentrados de fator VIII/vWF antes de procedimentos cirúrgicos ou em indivíduos com histórico de hemorragias espontâneas frequentes. Em casos graves, o tratamento pode envolver terapia de reposição do fator VIII/vWF por meio de infusões regulares de concentrados desse fator. A educação e o acompanhamento adequados são fundamentais para garantir uma qualidade de vida satisfatória e prevenir complicações associadas ao VWD.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Os Produtos do Gene rev do Vírus da Imunodeficiência Humana (HIV-1) referem-se a proteínas reguladoras negativas produzidas pelo vírus HIV-1 como parte de seu ciclo replicativo. O gene rev é responsável pela codificação dessas proteínas, que desempenham um papel crucial na regulação da expressão dos outros genes do vírus e no processamento dos seus RNAs.

A proteína Rev é o principal produto do gene rev e funciona como um fator de transcrição regulador. Ela se liga a uma sequência específica de RNA chamada "Rev-Response Element" (RRE) presente nos mRNAs do HIV-1. Através desse processo, Rev permite o transporte dos mRNAs do núcleo para o citoplasma, onde eles podem ser traduzidos em proteínas virais.

Além disso, a proteína Rev também regula a razão entre as diferentes proteínas virais produzidas durante a replicação do HIV-1. Isso é crucial para garantir que haja uma quantidade adequada de proteínas estruturais e enzimáticas necessárias para a montagem e liberação de novos vírus.

Em resumo, os Produtos do Gene rev do HIV-1 desempenham um papel fundamental na regulação da expressão gênica do vírus e no seu ciclo replicativo, sendo alvo importante para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas contra a infecção pelo HIV-1.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Protein precursors, also known as proproteins or preproproteins, are inactive forms of proteins that undergo post-translational modification to become active. They consist of a signal peptide, a propeptide, and the mature protein sequence. The signal peptide directs the nascent polypeptide chain to the appropriate cellular compartment for processing, such as the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus. The propeptide is cleaved off during processing, resulting in the removal of a portion of the protein and the activation of the mature protein. This process allows for the proper folding, modification, and targeting of proteins to their specific locations within the cell or for secretion from the cell.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

Uma sequência conservada é um termo utilizado em biologia molecular e genética para se referir a uma região específica de DNA ou RNA que tem mantido a mesma sequência de nucleotídeos ao longo do tempo evolutivo entre diferentes espécies. Isso significa que essas regiões são muito pouco propensas a mudanças, pois qualquer alteração nessas sequências pode resultar em funções biológicas desfavoráveis ou até mesmo inviabilidade do organismo.

As sequências conservadas geralmente correspondem a genes ou regiões reguladoras importantes para processos celulares fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução de genes, metabolismo e desenvolvimento embrionário. A alta conservação dessas sequências permite que os cientistas usem técnicas comparativas entre diferentes organismos para identificar esses elementos funcionais e estudar sua evolução e funções biológicas.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Ultracentrifugação é um método de separação e análise utilizado em bioquímica e química que consiste em aplicar forças centrífugas extremamente altas em amostras, permitindo a separação de partículas ou moléculas com base em suas diferenças de massa, tamanho, forma e densidade. A ultracentrifugação é frequentemente usada para purificar e caracterizar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (DNA e RNA) e lipoproteínas.

Existem dois principais tipos de ultracentrifugação: a ultracentrifugação analítica e a ultracentrifugação preparativa. A ultracentrifugação analítica é usada para medir as propriedades físicas das partículas, como o tamanho molecular, forma, peso molecular, distribuição de tamanho e associação/dissociação de subunidades. A ultracentrifugação preparativa, por outro lado, é usada para separar e purificar diferentes frações de uma amostra, geralmente com o objetivo de obter uma amostra homogênea ou purificar proteínas ou outras macromoléculas.

A ultracentrifugação utiliza centrífugas especiais, denominadas ultracentrífugas, que podem gerar forças centrífugas de até vários milhões de vezes a força da gravidade (g). As amostras são colocadas em tubos especialmente projetados e centrifugadas em alta velocidade. A força centrífuga resultante faz com que as partículas mais densas e/ou maiores se movam para a parte externa do tubo, enquanto as partículas menos densas e/ou menores ficam mais próximas do eixo de rotação. A separação das diferentes frações pode ser monitorada ao longo do tempo, permitindo a coleta de amostras individuais para análise adicional ou purificação posterior.

Existem vários métodos e técnicas diferentes usados em ultracentrifugação, dependendo dos objetivos da pesquisa e do tipo de amostra a ser analisada. Alguns dos métodos mais comuns incluem a sedimentação analítica, a sedimentação diferencial, a equilíbrio de sacarose e a ultracentrifugação zonal. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens e pode ser usado em diferentes situações para obter informações específicas sobre as propriedades das macromoléculas ou partículas presentes na amostra.

Domínios e motivos de interação entre proteínas referem-se a áreas específicas em proteínas que estão envolvidas em interações físicas com outras proteínas. Esses domínios e motivos são essenciais para a formação de complexos proteicos, que desempenham funções importantes nas células vivas, como a regulação de vias bioquímicas, a formação de estruturas celulares e a resposta a estímulos externos.

Um domínio é uma região estruturalmente discreta em uma proteína que pode funcionar independentemente das outras partes da proteína. Muitos domínios possuem funções específicas, como a ligação a ligantes ou a interação com outras proteínas. Ao longo da evolução, os genes podem sofrer recombinações que resultam na fusão de diferentes domínios em uma única proteína, o que pode levar ao surgimento de novas funções e propriedades.

Motivos de interação entre proteínas são sequências curtas de aminoácidos que medeiam a ligação entre duas proteínas específicas. Eles geralmente adotam uma conformação tridimensional característica que permite a formação de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações iônicas e interações hidrofóbicas, com outras proteínas.

A compreensão dos domínios e motivos de interação entre proteínas é fundamental para a compreensão da formação e regulação de complexos proteicos e desempenha um papel importante no desenvolvimento de fármacos e terapias dirigidas a proteínas específicas.

A Proteína D Associada a Surfactante Pulmonar, frequentemente abreviada como SP-D (do inglês Surfactant Protein D), é uma proteína do tipo lectina que faz parte do sistema de defesa pulmonar. Ela está presente no surfactante pulmonar, um complexo de fosfolipídios e proteínas que reveste as superfícies internas dos alvéolos e permite a sua expansão e contração durante o processo respatório.

A SP-D é produzida pelos pneumócitos tipo II, células presentes no interior dos alvéolos, e tem como função principal a proteção do pulmão contra patógenos e partículas inaladas. Ela se liga a carboidratos presentes na superfície de bactérias, vírus, fungos e outros agentes estranhos, o que facilita sua neutralização e posterior remoção pelos macrófagos alvéolares.

Além disso, a SP-D também desempenha um papel importante na modulação da resposta inflamatória pulmonar, auxiliando no equilíbrio entre a ativação e a supressão do sistema imune local. Desta forma, alterações na expressão ou função da SP-D têm sido associadas a diversas condições respiratórias, como asma, fibrose pulmonar idiopática, doença pulmonar obstrutiva crônica (DPOC) e pneumonia.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

Proteínas virais se referem a proteínas estruturais e não-estruturais que desempenham funções vitais nos ciclos de vida dos vírus. As proteínas virais estruturais constituem o capsídeo, que é a camada protetora do genoma viral, enquanto as proteínas virais não-estruturais estão envolvidas em processos como replicação do genoma, transcrição e embalagem dos novos vírus. Essas proteínas são codificadas pelo genoma viral e são sintetizadas dentro da célula hospedeira durante a infecção viral. Sua compreensão é crucial para o desenvolvimento de estratégias de prevenção e tratamento de doenças causadas por vírus.

Os fatores de transcrição são proteínas que desempenham um papel fundamental na regulação da expressão gênica, ou seja, no processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA mensageiro (RNAm), que por sua vez serve como modelo para a síntese de proteínas. Esses fatores se ligam especificamente a sequências de DNA no promotor ou outros elementos regulatórios dos genes, e recrutam enzimas responsáveis pela transcrição do DNA em RNAm. Além disso, os fatores de transcrição podem atuar como ativadores ou repressores da transcrição, dependendo das interações que estabelecem com outras proteínas e cofatores. A regulação dessa etapa é crucial para a coordenação dos processos celulares e o desenvolvimento de organismos.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Em virologia, a replicação viral refere-se ao processo pelo qual um vírus produz cópias de seu próprio genoma e capsídeo dentro das células hospedeiras. Esse processo geralmente envolve as seguintes etapas:

1. **Aderência e entrada**: O vírus se liga a receptores específicos na membrana celular do hospedeiro e é internalizado por endocitose ou fusão direta com a membrana celular.

2. **Desencapsidação**: A casca proteica (capsídeo) do vírus se desfaz, libertando o genoma viral no citoplasma ou no núcleo da célula hospedeira.

3. **Síntese de ARNm e proteínas**: O genoma viral é transcrito em moléculas de ARN mensageiro (ARNm) que servem como modelo para a síntese de novas proteínas virais, incluindo enzimas envolvidas no processamento do ARN e na montagem dos novos vírus.

4. **Replicação do genoma**: O genoma viral é replicado por enzimas virais ou enzimas da célula hospedeira recrutadas pelo vírus. Isso pode envolver a transcrição reversa em vírus que possuem RNA como material genético ou a replicação do DNA em vírus com DNA como material genético.

5. **Montagem e liberação**: As novas partículas virais são montadas a partir dos componentes recém-sintetizados e são liberadas da célula hospedeira por gemação, budding ou lise celular.

A replicação viral é um processo altamente especializado e varia entre diferentes tipos de vírus. Alguns vírus podem alterar o metabolismo da célula hospedeira para favorecer a sua própria replicação, enquanto outros podem induzir a morte celular após a liberação dos novos vírus.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

DNA Nucleotidiltransferases são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial no processo de reparo e recombinação do DNA. Eles catalisam a transferência de nucleotídeos individuais ou pequenos oligonucleotídeos para a cadeia de DNA, geralmente durante a reparação de danos no DNA ou na síntese de novas sequências de DNA.

Existem diferentes tipos de DNA Nucleotidiltransferases, incluindo as enzimas de reparo de excisão de nucleotídeos (NER), que removem e substituem trechos danificados do DNA, e as enzimas de reparo de rupturas de dupla fita (DSBR), que são importantes para a recombinação homóloga durante a mitose e meiose.

As DNA Nucleotidiltransferases desempenham um papel fundamental na manutenção da integridade do genoma, pois ajudam a garantir que as sequências de DNA sejam corretamente reparadas em resposta a danos ou mutações. No entanto, defeitos em genes que codificam essas enzimas podem levar a uma maior suscetibilidade à doenças genéticas e ao desenvolvimento de câncer.

A adiponectina é uma hormona proteica produzida predominantemente pelas células adiposas (tecido adiposo) no corpo humano. Ela desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de glicose e lipídios, além de ter ações anti-inflamatórias e vasoprotectoras. A adiponectina age aumentando a sensibilidade à insulina, o que significa que ajuda as células a responderem adequadamente à insulina e, assim, regular a glicose no sangue. Além disso, ela também estimula o óxido nítrico (NO) na parede vascular, promovendo a vasodilatação e reduzindo a resistência vascular sistêmica.

Baixos níveis de adiponectina têm sido associados com várias condições, incluindo obesidade, diabetes do tipo 2, síndrome metabólica, doenças cardiovasculares e alguns cânceres. Portanto, a adiponectina é um biomarcador potencial para essas condições e pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de pacientes com essas doenças. Além disso, o estudo da adiponectina pode fornecer informações importantes sobre os mecanismos fisiológicos e patológicos envolvidos na regulação do metabolismo energético e inflamação crônica em humanos.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Um vírion é a forma infecciosa extracelular de um vírus. É o virião que infecta as células hospedeiras, iniciando assim o ciclo de replicação do vírus. O virião consiste em material genético (DNA ou RNA) coberto por uma camada proteica chamada capsídeo. Alguns vírus também têm uma membrana lipídica externa adicional, derivada da membrana celular da célula hospedeira infectada, que é chamada de envelope. A estrutura e a composição do virião são específicas de cada tipo de vírus e desempenham um papel importante na patogênese do vírus e na resposta imune do hospedeiro.

Sim, posso fornecer a você a definição médica de "citoplasma". O citoplasma é a parte interna de uma célula que está delimitada pela membrana plasmática e contém todos os organelos celulares, exceto o núcleo. É composto por um material gelatinoso chamado citosol, no qual estão suspensos os organelos celulares, tais como mitocôndrias, ribossomos, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexo de Golgi, entre outros. O citoplasma desempenha um papel fundamental na maioria dos processos metabólicos celulares, incluindo a produção de energia, síntese de proteínas e lipídios, catabolismo e anabolismo, transporte de substâncias e comunicação celular.

HEK293 (células humanas embrionárias de rins do célula humana 293) é uma linha celular derivada de células renais fetais humanas cultivadas originalmente em 1977. Elas são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente em biologia molecular e genética, porque eles podem ser facilmente manipulados geneticamente e se dividem rapidamente em cultura.

As células HEK293 expressam naturalmente altos níveis de vários receptores e canais iônicos, o que as torna úteis para estudar a função dessas proteínas. Além disso, eles podem ser usados ​​para produzir grandes quantidades de proteínas recombinantes, o que os torna úteis em pesquisas sobre doenças e na descoberta de drogas.

Embora as células HEK293 tenham origem humana, elas não são consideradas ética ou legalmente como tecidos humanos, porque elas foram cultivadas em laboratório por muitas gerações e perderam a maioria das características dos tecidos originais. No entanto, o uso de células HEK293 em pesquisas continua a ser objeto de debate ético em alguns círculos.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Biological models, em um contexto médico ou científico, referem-se a sistemas ou organismos vivos utilizados para entender, demonstrar ou predizer respostas biológicas ou fenômenos. Eles podem ser usados ​​para estudar doenças, testar novos tratamentos ou investigar processos fisiológicos. Existem diferentes tipos de modelos biológicos, incluindo:

1. Modelos in vitro: experimentos realizados em ambientes controlados fora de um organismo vivo, geralmente em células cultivadas em placa ou tubo de petri.

2. Modelos animais: utilizam animais como ratos, camundongos, coelhos, porcos e primatas para estudar doenças e respostas a tratamentos. Esses modelos permitem o estudo de processos fisiológicos complexos em um organismo inteiro.

3. Modelos celulares: utilizam células humanas ou animais cultivadas para investigar processos biológicos, como proliferação celular, morte celular programada (apoptose) e sinalização celular.

4. Modelos computacionais/matemáticos: simulam sistemas biológicos ou processos usando algoritmos e equações matemáticas para predizer resultados e comportamentos. Eles podem ser baseados em dados experimentais ou teóricos.

5. Modelos humanos: incluem estudos clínicos em pacientes humanos, bancos de dados médicos e técnicas de imagem como ressonância magnética (RM) e tomografia computadorizada (TC).

Modelos biológicos ajudam os cientistas a testar hipóteses, desenvolver novas terapias e entender melhor os processos biológicos que ocorrem em nossos corpos. No entanto, é importante lembrar que nem todos os resultados obtidos em modelos animais ou in vitro podem ser diretamente aplicáveis ao ser humano devido às diferenças entre espécies e contextos fisiológicos.

Em farmacologia e química, um ligante é uma molécula ou íon que se liga a um centro biológico activo, tais como receptores, enzimas ou canais iónicos, formando uma complexo estável. A ligação pode ocorrer através de interacções químicas não covalentes, como pontes de hidrogénio, forças de Van der Waals ou interacções iónicas.

Os ligantes podem ser classificados em agonistas, antagonistas e inibidores. Os agonistas activam o centro biológico activo, imitando a acção do endógeno (substância natural produzida no organismo). Os antagonistas bloqueiam a acção dos agonistas, impedindo-os de se ligarem ao centro activo. Por outro lado, os inibidores enzimáticos impedem a actividade enzimática através da ligação covalente ou não covalente à enzima.

A afinidade de um ligante por um determinado alvo biológico é uma medida da força da sua interacção e é frequentemente expressa em termos de constante de dissociação (Kd). Quanto menor for o valor de Kd, maior será a afinidade do ligante pelo alvo.

A ligação de ligantes a receptores ou enzimas desempenha um papel fundamental no funcionamento dos sistemas biológicos e é alvo de muitos fármacos utilizados em terapêutica.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

RNA viral se refere a um tipo de vírus que utiliza ácido ribonucleico (RNA) como material genético em vez de DNA. Existem diferentes tipos de vírus RNA, incluindo vírus com genoma de RNA de fita simples ou dupla e alguns deles precisam de um hospedeiro celular para completar o seu ciclo reprodutivo. Alguns exemplos de doenças causadas por vírus RNA incluem a gripe, coronavírus (SARS-CoV-2, que causa a COVID-19), dengue, hepatite C e sarampo.

As proteínas de Escherichia coli (E. coli) se referem a um vasto conjunto de proteínas produzidas pela bactéria intestinal comum E. coli. Estudos sobre essas proteínas têm sido fundamentais na compreensão geral dos processos bioquímicos e moleculares que ocorrem em organismos vivos, visto que a bactéria E. coli é relativamente fácil de cultivar em laboratório e tem um genoma relativamente simples. Além disso, as proteínas desse organismo possuem estruturas e funções semelhantes às de muitos outros organismos, incluindo os seres humanos.

Existem diferentes tipos de proteínas de E. coli, cada uma com sua própria função específica. Algumas delas estão envolvidas no metabolismo e na produção de energia, enquanto outras desempenham funções estruturais ou regulatórias. Algumas proteínas de E. coli são essenciais à sobrevivência da bactéria, enquanto outras podem ser produzidas em resposta a certos sinais ou condições ambientais.

As proteínas de E. coli têm sido alvo de intenso estudo devido ao seu papel crucial no funcionamento da célula bacteriana e à sua relevância como modelo para o estudo de processos bioquímicos e moleculares mais gerais. Além disso, as proteínas de E. coli têm aplicação prática em diversas áreas, incluindo biotecnologia, engenharia de tecidos e medicina.

Glutationa transferase (GST) é uma classe de enzimas que catalisa a transferência de grupos de moléculas de glutationa a outras moléculas, geralmente compostos tóxicos ou produtos metabólicos. Essa reação de detoxificação desintoxica os compostos nocivos e ajuda a manter o equilíbrio redox celular.

Existem vários tipos de GSTs presentes em diferentes tecidos corporais, cada um com diferentes especificidades para substratos. Elas desempenham papéis importantes na proteção contra o estresse oxidativo e a toxicidade química, incluindo a detoxificação de fármacos, produtos químicos industriais e metabólitos tóxicos produzidos pelo próprio organismo.

Alterações no nível ou atividade dessas enzimas podem estar associadas a várias condições de saúde, como doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da glutationa transferase é importante para entender os mecanismos de toxicidade e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar essas condições.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Complexos multiproteicos são estruturas macromoleculares formadas pela associação de duas ou mais proteínas e, às vezes, outras moléculas, como lípidos ou carboidratos. Essas interações geralmente ocorrem por meio de domínios proteicos específicos que se ligam entre si, resultando em uma estrutura tridimensional estável e funcional.

Os complexos multiproteicos desempenham papéis essenciais nas células vivas, envolvidos em diversas funções celulares, como a regulação da expressão gênica, o metabolismo, a resposta ao estresse, o transporte de moléculas e a sinalização celular. Alguns exemplos notáveis de complexos multiproteicos incluem o ribossomo, o espliceossomo, o proteassoma e os complexos da via de sinalização Wnt.

A formação desses complexos é um processo dinâmico e regulado, podendo sofrer modificações pós-traducionais, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação, que alteram sua composição, estabilidade ou atividade. A compreensão da estrutura e função desses complexos multiproteicos é crucial para desvendar os mecanismos moleculares subjacentes a diversas doenças humanas e pode fornecer novas dicas para o desenvolvimento de terapias eficazes.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Uma mutação de sentido incorreto, também conhecida como "mutação nonsense" ou "mutação nonsensical", é um tipo de mutação genética que resulta na produção de uma proteína truncada e frequentemente não funcional. Isso ocorre quando um erro (mutação) no DNA resulta na introdução de um codão de parada prematuro no gene, fazendo com que a síntese da proteína seja interrompida antes do término normal.

Em condições normais, os codões de parada indicam onde as ribossomos devem parar de ler e traduzir o mRNA (ácido ribonucleico mensageiro) em uma cadeia polipeptídica (proteína). No entanto, quando um codão de parada prematuro é introduzido por uma mutação nonsense, a proteína resultante será truncada e geralmente não será capaz de cumprir sua função normal no organismo. Essas mutações podem levar a doenças genéticas graves ou letalmente prejudiciais, dependendo da localização e do tipo de proteína afetada.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

As proteínas do core viral referem-se a um conjunto de proteínas estruturais encontradas no interior dos virions, o invólucro que encapsula o material genético de um vírus. No caso de muitos vírus, as proteínas do core desempenham papéis importantes na proteção e estabilização do genoma viral, bem como no processo de replicação do vírus.

No contexto do vírus da hepatite C (VHC), as proteínas do core são compostas por duas subunidades principais: Core p23 e Core p19. A proteína Core p23 é a forma madura da proteína, enquanto a Core p19 é uma forma truncada que resulta de um processamento impreciso do RNA viral. Essas proteínas são codificadas pelo gene core do genoma do VHC e desempenham funções importantes na montagem e embalagem dos novos virions, bem como no modulação da resposta imune do hospedeiro.

Em geral, as proteínas do core são alvo de estudos científicos devido à sua importância na replicação viral e à sua potencialidade como alvos terapêuticos para o desenvolvimento de novas estratégias de tratamento de infecções virais.

As proteínas de ligação a RNA (RBPs, do inglês RNA-binding proteins) são um tipo específico de proteínas que se ligam a ácidos ribonucleicos (RNA) e desempenham papéis importantes em diversos processos celulares relacionados ao RNA. Essas proteínas podem interagir com o RNA em diferentes estágios, desde a sua transcrição até à tradução e degradação.

As RBPs desempenham funções cruciales na maturação do RNA, como no processamento do pré-mRNA (incluindo splicing alternativo), no transporte nuclear/citoplasmático do RNA, na tradução e nos processos de degradação do RNA. Além disso, as RBPs também estão envolvidas em regularem a estabilidade e a tradução dos mRNAs, bem como no processamento e metabolismo de outros tipos de RNA, como os microRNAs (miRNAs) e pequenos RNAs não codificantes.

A ligação das proteínas a RNA é mediada por domínios específicos presentes nas próprias proteínas, como o domínio RRM (RNA recognition motif), o domínio KH (K-homólogo) e o domínio zinc finger, entre outros. Esses domínios reconhecem sequências ou estruturas específicas no RNA, permitindo assim que as proteínas se liguem aos seus alvos de RNA com alta afinidade e especificidade.

A disfunção das RBPs tem sido associada a diversas doenças humanas, incluindo distúrbios neurológicos, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo das proteínas de ligação a RNA é fundamental para entender os mecanismos moleculares que regulem a expressão gênica e o metabolismo dos RNAs e pode contribuir para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

Um DNA viral é um tipo de vírus que incorpora DNA (ácido desoxirribonucleico) em seu genoma. Existem dois principais tipos de DNA viral: os que possuem DNA dupla hélice e os que possuem DNA simples. Os DNA virais podem infectar tanto procariotos (bactérias e archaea) como eucariotos (plantas, animais e fungos). Alguns exemplos de DNA virais que infectam humanos incluem o vírus do herpes, o papilomavírus humano e o adenovírus.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

As proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas reguladoras importantes em vias de transdução de sinais celulares. Elas não possuem atividade enzimática intrínseca, mas desempenham um papel crucial na organização e coordenação das cascatas de sinalização ao conectar receptores de sinal às proteínas efetoras.

As proteínas adaptadoras geralmente contêm domínios estruturais modulares, como domínios SH2 (Src homology 2), SH3 (Src homology 3) ou PH ( Pleckstrin homology), que permitem sua interação específica com outras proteínas e lipídios. Essas interações facilitam a formação de complexos multiproteicos transitorios, que são necessários para a amplificação, diversificação e integração dos sinais recebidos pelas células.

Algumas proteínas adaptadoras também podem participar na recrutamento de cinases e fosfatases, enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, respectivamente. Essas modificações químicas desencadeiam alterações conformacionais nas proteínas alvo, levando à sua ativação ou inativação e, consequentemente, ao controle da atividade de vias de sinalização específicas.

Em resumo, as proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas cruciais na organização e regulação das cascatas de sinalização celular, permitindo que as células detectem, processem e respondam adequadamente a estímulos externos e internos.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

O mapeamento de interação de proteínas (PPI, do inglês Protein-Protein Interaction) refere-se ao estudo e análise das interações físicas e funcionais entre diferentes proteínas em um organismo vivo. Essas interações desempenham papéis cruciais no processo de regulação celular, sinalização intracelular, formação de complexos multiproteicos, e na organização da arquitetura celular.

A compreensão dos mapas de interação de proteínas é fundamental para elucidar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos e patológicos, como o desenvolvimento de doenças genéticas, neurodegenerativas e câncer. Além disso, esses mapas podem fornecer insights valiosos sobre as redes moleculares que governam a organização e regulação dos sistemas celulares, bem como auxiliar no desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Diversas técnicas experimentais são empregadas para mapear essas interações, incluindo a biologia de sistemas, bioquímica, genética e biologia computacional. Algumas das principais abordagens experimentais utilizadas no mapeamento de interação de proteínas incluem:

1. Espectrometria de massa (MS): Através da análise de fragmentos de proteínas, é possível identificar e quantificar as interações entre diferentes proteínas em uma amostra biológica.
2. Co-imunoprecipitação (Co-IP): Essa técnica consiste na utilização de anticorpos específicos para capturar e purificar uma proteína-alvo, levando consigo as proteínas com as quais interage.
3. Biotinayladação: Através da ligação covalente de biotina a proteínas, é possível isolar e identificar as interações entre diferentes proteínas em uma amostra biológica.
4. Hi-5: Essa técnica combina a expressão de proteínas marcadas com GFP e a microscopia de fluorescência para detectar as interações entre diferentes proteínas em células vivas.
5. Proteínas de fusão: Através da criação de proteínas híbridas, é possível detectar as interações entre diferentes proteínas por meio de técnicas como a reconstituição de domínios de ligação ou a quimiotaxia bacteriana.
6. Análise de sequência: Através da comparação de sequências de aminoácidos, é possível inferir as interações entre diferentes proteínas com base em suas estruturas tridimensionais e domínios funcionais.
7. Modelagem molecular: Através do uso de algoritmos computacionais, é possível prever as interações entre diferentes proteínas com base em suas estruturas tridimensionais e propriedades físico-químicas.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

A transcrição genética é um processo fundamental no funcionamento da célula, no qual a informação genética codificada em DNA (ácido desoxirribonucleico) é transferida para a molécula de ARN mensageiro (ARNm). Este processo é essencial para a síntese de proteínas, uma vez que o ARNm serve como um intermediário entre o DNA e as ribossomas, onde ocorre a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

O processo de transcrição genética envolve três etapas principais: iniciação, alongamento e terminação. Durante a iniciação, as enzimas RNA polimerase se ligam ao promotor do DNA, um sítio específico no qual a transcrição é iniciada. A RNA polimerase então "desvenda" a dupla hélice de DNA e começa a sintetizar uma molécula de ARN complementar à sequência de DNA do gene que está sendo transcrito.

Durante o alongamento, a RNA polimerase continua a sintetizar a molécula de ARNm até que a sequência completa do gene seja transcrita. A terminação da transcrição genética ocorre quando a RNA polimerase encontra um sinal específico no DNA que indica o fim do gene, geralmente uma sequência rica em citosinas e guaninas (CG-ricas).

Em resumo, a transcrição genética é o processo pelo qual a informação contida no DNA é transferida para a molécula de ARNm, que serve como um intermediário na síntese de proteínas. Este processo é fundamental para a expressão gênica e para a manutenção das funções celulares normais.

Proteínas repressoras são proteínas que se ligam a regiões específicas do DNA, geralmente localizadas em ou perto dos promotores dos genes, inibindo assim a transcrição desse gene em RNA mensageiro (mRNA). Esse processo de inibição é frequentemente realizado por meio da interação da proteína repressora com o operador do gene alvo, um sítio de ligação específico no DNA. A ligação da proteína repressora ao operador impede que a RNA polimerase se ligue e inicie a transcrição do gene.

As proteínas repressoras desempenham um papel fundamental na regulação gênica, especialmente no controle da expressão dos genes envolvidos em diferentes processos celulares, como o crescimento, desenvolvimento e resposta a estímulos ambientais. Além disso, as proteínas repressoras também estão envolvidas na regulação de sistemas genéticos complexos, como os operons bacterianos.

Em alguns casos, a atividade da proteína repressora pode ser modulada por moléculas sinalizadoras ou outras proteínas regulatórias, permitindo que as células respondam rapidamente a mudanças no ambiente celular ou corporal. Por exemplo, a ligação de um ligante a uma proteína repressora pode induzir um cambalearamento conformacional nesta proteína, levando à dissociação da proteína do DNA e, consequentemente, à ativação da transcrição gênica.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

Glicosilação é um processo bioquímico no qual carboidratos, ou glicanos, são adicionados a proteínas e lipídios para formar glicoconjugados. Essa modificação pós-traducional é fundamental para uma variedade de funções celulares, incluindo a estabilização da estrutura das proteínas, o direcionamento de proteínas para localizações específicas na célula e a regulação da atividade enzimática. A glicosilação é um processo complexo e altamente controlado que envolve uma série de enzimas especializadas e moléculas donantes de carboidratos.

Existem dois tipos principais de glicosilação: N-glicosilação e O-glicosilação. A N-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de asparagina na cadeia lateral de uma proteína, enquanto a O-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de serina ou treonina. A glicosilação anômala, ou seja, a adição de carboidratos em locais inadequados nas proteínas, pode resultar em doenças e desordens celulares, como as doenças neurodegenerativas e o câncer.

Em virologia, o capsídeo é a estrutura proteica que encapsula e protege o genoma viral. Ele é geralmente formado por repetições de uma ou poucas proteínas estruturais, que se organizam em um padrão específico para cada tipo de vírus. O capsídeo pode ter forma icosaédrica (com 20 faces e 12 vértices) ou helicoidal (com uma hélice alongada), dependendo do tipo de vírus. Além disso, alguns vírus possuem envelope lipídico adicional à parte externa do capsídeo, o que lhes confere a capacidade de infectar células hospedeiras. O capsídeo desempenha um papel fundamental na infecção celular, na proteção do genoma viral e no processo de montagem dos novos vírus durante a replicação viral.

A cristalografia por raios X é um método analítico e estrutural importante na ciência dos materiais, química e biologia estrutural. Ela consiste em utilizar feixes de raios X para investigar a estrutura cristalina de materiais, fornecendo informações detalhadas sobre a disposição atômica e molecular neles. Quando um feixe de raios X incide sobre um cristal, as ondas electromagnéticas são difratadas (ou seja, desviadas) pelos átomos do material, criando um padrão de difração que pode ser captado por detectores especializados. A análise dos dados obtidos permite a determinação da posição e tipo dos átomos no cristal, assim como das distâncias e ângulos entre eles. Essa informação é essencial para compreender as propriedades físicas e químicas do material em estudo e tem aplicações em diversas áreas, desde a descoberta de novos medicamentos até ao desenvolvimento de materiais avançados com propriedades específicas.

Como não há um termo médico específico chamado "elementos facilitadores genéticos", é possível que você esteja se referindo a "fatores genéticos facilitadores". Esses fatores descrevem a influência dos genes no aumento da probabilidade de desenvolver uma doença ou transtorno, em interação com outros fatores, como ambientais ou comportamentais.

Em outras palavras, os fatores genéticos facilitadores são variações hereditárias em genes que por si só não causam a doença, mas podem aumentar a susceptibilidade de uma pessoa em desenvolver essa condição quando exposta a determinados fatores ambientais ou estressores. Esses genes interagem com outros genes e fatores ambientais para desencadear ou contribuir para o desenvolvimento da doença.

Exemplos de fatores genéticos facilitadores incluem:

1. Polimorfismos de nucleotídeo único (SNPs, na sigla em inglês): variações simples no DNA que podem afetar a função gênica e aumentar a susceptibilidade a doenças.
2. Copias de repetição de DNA: sequências de DNA repetidas que podem influenciar a expressão gênica e contribuir para a susceptibilidade à doença.
3. Variantes epigenéticas: mudanças na expressão gênica sem alterações no DNA subjacente, como metilação do DNA ou modificações das histonas, que podem ser influenciadas por fatores ambientais e aumentar a susceptibilidade à doença.

Em resumo, os fatores genéticos facilitadores são variações hereditárias em genes que interagem com outros genes e fatores ambientais para aumentar o risco de desenvolver uma doença ou transtorno específico.

A "conformação de ácido nucleico" refere-se à estrutura tridimensional que um ácido nucleico, como DNA ou RNA, assume devido a interações químicas e físicas entre seus constituintes. A conformação é essencialmente o "enrolamento" do ácido nucleico e pode ser influenciada por fatores como sequência de base, nível de hidratação, carga iônica e interações com proteínas ou outras moléculas.

No DNA em particular, a conformação mais comum é a dupla hélice B, descrita pela primeira vez por James Watson e Francis Crick em 1953. Nesta conformação, as duas cadeias de DNA são antiparalelas (direções opostas) e giram em torno de um eixo comum em aproximadamente 36 graus por pares de bases, resultando em cerca de 10 pares de bases por volta da hélice.

No entanto, o DNA pode adotar diferentes conformações dependendo das condições ambientais e da sequência de nucleotídeos. Algumas dessas conformações incluem a dupla hélice A, a hélice Z e formas triplex e quadruplex. Cada uma destas conformações tem propriedades únicas que podem influenciar a função do DNA em processos biológicos como replicação, transcrição e reparo.

A conformação dos ácidos nucleicos desempenha um papel fundamental na compreensão de sua função e interação com outras moléculas no contexto celular.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

As proteínas da membrana bacteriana externa (EMBPs, do inglês External Membrane Proteins) são um grupo diversificado de proteínas que se localizam na membrana externa de bactérias gram-negativas. Eles desempenham funções importantes em processos como a adesão à superfície, transporte de nutrientes, resistência a antibióticos e patogenicidade.

A membrana externa das bactérias gram-negativas é composta principalmente por lipopolissacarídeos (LPS) e proteínas. As EMBPs estão inseridas na camada de LPS e se associam à superfície da membrana externa por meio de interações com a lipid A do LPS ou outras proteínas.

Existem diferentes tipos de EMBPs, incluindo proteínas de ligação a fibrilas (FBPs), proteínas de transporte de nutrientes e proteínas envolvidas na biogênese da membrana externa. Algumas EMBPs também estão envolvidas no sistema de secreção tipo II, que é responsável pelo processamento e secretão de proteínas para fora da célula bacteriana.

As EMBPs desempenham um papel importante na patogenicidade das bactérias gram-negativas, pois muitas delas estão envolvidas em interações com as células hospedeiras e no processo de invasão dos tecidos. Além disso, algumas EMBPs podem ser alvos terapêuticos promissores para o desenvolvimento de novos antibióticos, uma vez que eles desempenham funções essenciais na sobrevivência e virulência das bactérias.

Proteínas luminescentes são proteínas que emitem luz como resultado de uma reação química. Elas podem ocorrer naturalmente em alguns organismos vivos, como fireflies, certain types of bacteria, and jellyfish, where they play a role in various biological processes such as bioluminescent signaling and defense mechanisms.

There are several types of naturally occurring luminescent proteins, including:

1. Luciferases: Enzymes that catalyze the oxidation of a luciferin substrate, resulting in the release of energy in the form of light.
2. Green Fluorescent Protein (GFP): A protein first discovered in jellyfish that emits green light when exposed to ultraviolet or blue light. GFP and its variants have become widely used as genetic tags for studying gene expression and protein localization in various organisms.
3. Aequorin: A calcium-sensitive photoprotein found in certain jellyfish that emits blue light when calcium ions bind to it, making it useful for measuring intracellular calcium concentrations.

Additionally, scientists have engineered and developed various artificial luminescent proteins with different spectral properties and applications in research and biotechnology. These proteins are often used as reporters of gene expression, protein-protein interactions, or cellular processes, and they can be detected and visualized using various imaging techniques.

O Retículo Endoplasmático (RE) é um orgânulo membranoso encontrado em células eucariontes, desempenhando um papel fundamental no metabolismo celular. Ele se divide em dois tipos: o Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) e o Retículo Endoplasmático Liso (REL).

O RER é composto por uma rede de sacos achatados com membranas onduladas, que contém ribossomas ligados à sua superfície externa. O RER está envolvido na síntese e processamento de proteínas, especialmente aquelas que serão secretadas ou inseridas nas membranas celulares.

Por outro lado, o REL é formado por tubos e vesículas com membranas lisas, sem ribossomas ligados à sua superfície. O REL desempenha funções metabólicas diversificadas, como a síntese de lipídios, metabolismo de drogas, detoxificação celular e regulação do cálcio intracelular.

Em resumo, o Retículo Endoplasmático é um importante orgânulo celular que desempenha funções essenciais no metabolismo proteico e lipídico, além de participar em processos de detoxificação e regulação do cálcio intracelular.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

A "Análise Mutacional de DNA" é um método de exame laboratorial que consiste em identificar e analisar alterações genéticas, ou mutações, no DNA de uma pessoa. Essa análise pode ser aplicada a diferentes propósitos, como diagnosticar doenças genéticas, determinar a susceptibilidade a determinados transtornos, acompanhar a evolução de tumores ou avaliar a eficácia de terapias específicas.

O processo geralmente envolve a extração do DNA a partir de uma amostra biológica, seguida da amplificação e sequenciamento das regiões genéticas de interesse. Posteriormente, os dados são comparados com referências conhecidas para detectar quaisquer diferenças que possam indicar mutações. A análise mutacional do DNA pode ser realizada em diferentes níveis, desde a variação de um único nucleotídeo (SNVs - Single Nucleotide Variants) até à alteração estrutural complexa dos cromossomos.

Essa ferramenta é essencial no campo da medicina genética e tem ajudado a esclarecer muitos mistérios relacionados às causas subjacentes de diversas doenças, bem como fornecido informações valiosas sobre a resposta individual a tratamentos específicos. No entanto, é importante notar que a interpretação dos resultados requer conhecimento especializado e cautela, visto que algumas variações genéticas podem ter efeitos desconhecidos ou pouco claros sobre a saúde humana.

RNA, ou ácido ribonucleico, é um tipo de nucleico presente em todas as células vivas e alguns vírus. Existem diferentes tipos de RNA, incluindo o RNA mensageiro (mRNA), RNA ribossomal (rRNA) e RNA de transferência (tRNA).

O mRNA é responsável por transportar a informação genética codificada no DNA para os ribossomas, onde essa informação é usada para sintetizar proteínas. O rRNA e o tRNA são componentes importantes dos ribossomas e desempenham papéis cruciais na tradução do código genético em aminoácidos durante a síntese de proteínas.

Além disso, existem outros tipos de RNA que desempenham funções regulatórias importantes no organismo, como o microRNA (miRNA), pequenos RNAs interferentes (siRNA) e RNA longo não codificante (lncRNA).

Em resumo, o RNA é uma molécula essencial para a expressão gênica e a síntese de proteínas em células vivas.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

A microscopia confocal é um tipo de microscopia de fluorescência que utiliza um sistema de abertura espacial confocal para obter imagens com resolução e contraste melhorados, reduzindo a interferência dos sinais de fundo. Neste método, a luz do laser é usada como fonte de iluminação, e um pinhole é colocado na posição conjugada do plano de focalização da lente do objetivo para selecionar apenas os sinais oriundos da região focalizada. Isso resulta em imagens com menor ruído e maior contraste, permitindo a obtenção de seções ópticas finas e a reconstrução tridimensional de amostras. A microscopia confocal é amplamente utilizada em diversas áreas da biomedicina, como na investigação das interações entre células e matriz extracelular, no estudo da dinâmica celular e molecular, e no diagnóstico e pesquisa de doenças.

O núcleo celular é a estrutura membranosa e esférica localizada no centro da maioria das células eucariontes, que contém a maior parte do material genético da célula. Ele é delimitado por uma membrana nuclear dupla permeável a pequenas moléculas, chamada de envelope nuclear, que controla o tráfego de macromoléculas entre o núcleo e o citoplasma.

Dentro do núcleo, o material genético é organizado em cromossomos, que contêm DNA e proteínas histonas. O DNA contido nos cromossomos é transcrito em RNA mensageiro (mRNA) por enzimas chamadas RNA polimerases. O mRNA é então transportado para o citoplasma, onde é traduzido em proteínas pelos ribossomas.

Além disso, o núcleo celular também contém outros componentes importantes, como os nucleolos, que são responsáveis pela síntese e montagem de ribossomos, e as fibras nucleares, que fornecem suporte estrutural ao núcleo.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

"Proteínas de Saccharomyces cerevisiae" se referem a proteínas extraídas da levedura de cerveja comum, Saccharomyces cerevisiae, que é amplamente utilizada em processos industriais, alimentícios e de pesquisa científica. Essa levedura é um organismo modelo muito importante na biologia molecular e genética, sendo sua proteoma (conjunto completo de proteínas) bem estudado e caracterizado.

As proteínas de Saccharomyces cerevisiae desempenham diversas funções importantes no ciclo celular, metabolismo, resposta ao estresse, transporte de membrana, e outros processos biológicos essenciais. Estudar essas proteínas pode ajudar na compreensão dos fundamentos da biologia celular e em potenciais aplicações em bioengenharia, biotecnologia e medicina.

Alguns exemplos de proteínas de Saccharomyces cerevisiae incluem:

1. Proteínas de choque térmico (HSPs) - Ajudam na resposta às mudanças de temperatura e outros estressores ambientais.
2. Enzimas metabólicas - Catalisam reações químicas envolvidas no metabolismo energético, como a glicose e a oxidação do álcool.
3. Proteínas de transporte membranares - Participam do transporte ativo e passivo de moléculas através das membranas celulares.
4. Fatores de transcrição - Regulam a expressão gênica ao se ligarem a sequências específicas de DNA.
5. Proteínas estruturais - Fornecem suporte e estabilidade à célula, bem como participam da divisão celular.

Em resumo, as proteínas de Saccharomyces cerevisiae são um vasto conjunto de moléculas com diferentes funções que desempenham papéis cruciais no funcionamento e sobrevivência das células de levedura.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

Os oligodesoxirribonucleotídeos (ODNs) são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos que contêm uma ou mais ligações fosfodiester entre nucleotídeos adjacentes que são modificadas por substituição de um grupo hidroxil (-OH) em um átomo de carbono 3' com um grupo hidrogênio. Essa modificação confere à molécula uma resistência à degradação enzimática, particularmente pela exonuclease, o que aumenta a estabilidade e prolonga o tempo de vida da molécula em comparação com as formas não modificadas.

Os ODNs têm várias aplicações na pesquisa e na medicina, incluindo como sondas para hibridização molecular, ferramentas para análise genética e diagnóstico molecular, e agentes terapêuticos potenciais no tratamento de doenças. Eles também desempenham um papel importante na imunomodulação e podem ser usados como inibidores de genes específicos ou como adjuvantes em terapias imunológicas.

Em resumo, os oligodesoxirribonucleotídeos são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos modificados que têm aplicações importantes na pesquisa e na medicina, especialmente no diagnóstico molecular e terapêutica.

As regiões promotoras genéticas são trechos específicos do DNA que desempenham um papel crucial no controle da expressão gênica, ou seja, na ativação e desativação dos genes. Elas estão localizadas à frente (no sentido 5') do gene que regulam e contêm sequências reconhecidas por proteínas chamadas fatores de transcrição, os quais se ligam a essas regiões e recrutam enzimas responsáveis pela produção de moléculas de RNA mensageiro (mRNA).

Essas regiões promotoras geralmente apresentam uma alta taxa de GC (guanina-citosina) e possuem consenso de sequência para o sítio de ligação do fator de transcrição TFIID, que é um complexo multiproteico essencial na iniciação da transcrição em eucariotos. Além disso, as regiões promotoras podem conter elementos regulatórios adicionais, tais como sítios de ligação para outros fatores de transcrição ou proteínas que modulam a atividade da transcrição, permitindo assim um controle preciso e específico da expressão gênica em diferentes tecidos e condições celulares.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

Proteínas nucleares se referem a um grande grupo e diversificado de proteínas que estão presentes no núcleo das células e desempenham funções essenciais na regulação da organização e expressão gênica. Elas participam de uma variedade de processos celulares, incluindo a transcrição, tradução, reparo e embalagem do DNA. Algumas proteínas nucleares são capazes de se ligar diretamente ao DNA e desempenhar um papel na regulação da expressão gênica, enquanto outras podem estar envolvidas no processamento e modificação dos RNA mensageiros (mRNAs) após a transcrição.

Existem diferentes classes de proteínas nucleares, incluindo histonas, proteínas de ligação à cromatina, fatores de transcrição e proteínas envolvidas no processamento do RNA. As histonas são proteínas básicas que se associam ao DNA para formar a estrutura básica da cromatina, enquanto as proteínas de ligação à cromatina desempenham um papel na compactação e organização do DNA em níveis superiores.

Fatores de transcrição são proteínas que se ligam a elementos regulatórios específicos no DNA e controlam a transcrição gênica, enquanto as proteínas envolvidas no processamento do RNA desempenham um papel na maturação dos mRNAs, incluindo o corte e empalme de intrões e a adição de grupos metilo às extremidades 5' e 3' dos mRNAs.

Em resumo, as proteínas nucleares são um grupo heterogêneo de proteínas que desempenham funções cruciais na regulação da expressão gênica e no processamento do RNA no núcleo das células.

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