Hemoglobina anormal que ocorre normalmente, na qual a lisina substitui o resíduo de ácido glutâmico na posição seis das cadeias beta. Resulta na redução da plasticidade dos eritrócitos.
Doença caracterizada por hemólise compensatória, com um nível normal de hemoglobina ou anemia leve a moderada. Pode haver desconforto abdominal intermitente, esplenomegalia e icterícia leve.
Proteínas carreadoras de oxigênio dos ERITRÓCITOS. São encontradas em todos os vertebrados e em alguns invertebrados. O número de subunidades de globina na estrutura quaternária da hemoglobina difere entre as espécies. As estruturas variam de monoméricas a uma vasta possibilidade de arranjos multiméricos.
Um dos transtornos de células falciformes, caracterizado pela presença de as ambas hemoglobina S e hemoglobina C. É similar, porém menos severa, à anemia de células falciformes.
Grupo de transtornos hereditários, caracterizados por alterações estruturais dentro da molécula de hemoglobina.
Hemoglobina humana adulta normal. A molécula globina consiste em duas cadeias alfa e duas beta.
Hemoglobina anormal que resulta na substituição da valina por uma ácido glutâmico na posição 6 da cadeia beta da molécula hemoglobina. O estado heterozigoto resulta na célula em forma de foice e o homozigoto, em anemia.
O estudo comparativo e teórico da cultura, muitas vezes sinônimo de antropologia cultural.
Doença caracterizada por anemia hemolítica crônica, crises dolorosas episódicas e envolvimento patológico de vários órgãos. É a expressão clínica de homozigosidade do gene que codifica a hemoglobina S.
Principal componente da hemoglobina no feto. Esta HEMOGLOBINA tem duas subunidades de polipeptídeos alfa e duas de gama em comparação à hemoglobina normal do adulto, que tem duas subunidades de polipeptídeos alfa e duas de beta. As concentrações de hemoglobina fetal podem ser elevadas (usualmente acima de 0,5 por cento) em crianças e adultos afetados por LEUCEMIA e por vários tipos de ANEMIA.
Estado de heterozigose para o gene da hemoglobina S.
Eletroforese aplicada a PROTEÍNAS SANGUÍNEAS.
Hemoglobinas caracterizadas por alterações estruturais na molécula. A alteração pode ser tanto a ausência, adição como substituição de um ou mais aminoácidos na parte globina da molécula em determinadas posições nas cadeias polipeptídicas.
Grupo de anemias hemolíticas hereditárias nas quais há diminuição da síntese de uma ou mais ramificações polipeptídicas da hemoglobina. Há vários tipos genéticos com quadros clínicos variando desde anormalidade hematológica escassamente detectada até anemia severa e fatal.
Estado de glóbulos vermelhos inadequados (qualitativa ou quantitativamente) em circulação (ANEMIA) ou de HEMOGLOBINAS insuficiente devido à destruição prematura de glóbulos vermelhos (ERITRÓCITOS).
Células vermelhas do sangue. Os eritrócitos maduros são anucleados, têm forma de disco bicôncavo e contêm HEMOGLOBINA, cuja função é transportar OXIGÊNIO.
Avaliação da densidade de um material pela medida da quantidade de luz ou radiação que passa através (ou absorvida por) do material.
Formação de substâncias cristalinas a partir de soluções ou fusões. (tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed)
Composto formado pela combinação de hemoglobina e oxigênio. É um complexo no qual o oxigênio encontra-se diretamente ligado ao ferro sem causar a mudança do estado ferroso para o férrico.
Componentes secundários da hemoglobina de eritrócitos humanos designados A1a, A1b, e A1c. A hemoglobina A1c é a mais importante, visto que sua molécula de açúcar é a glucose covalentemente ligada ao terminal amina da cadeia beta. Como as concentrações normais de glico-hemoglobina excluem marcantes flutuações da glucose sanguínea durante 3 a 4 semanas precedentes, então a concentração de hemoglobina A glicosilada representa o mais confiável índice da média de glucose sanguínea durante um longo período de tempo.
Hemoglobina anormal resultante da substituição da lisina por ácido glutâmico na posição 26 da cadeia beta. É frequentemente mais observado nas populações do sudeste da Ásia.

Hemoglobina C é uma forma anormal de hemoglobina, a proteína presente nos glóbulos vermelhos responsável pelo transporte de oxigênio em nossos corpos. A hemoglobina C ocorre devido a uma mutação no gene da hemoglobina, resultando em um único aminoácido alterado na cadeia de proteínas.

Em particular, a hemoglobina C é causada por uma substituição de lisina pela glicina no sexto resíduo da cadeia beta da hemoglobina. Essa mutação leva à formação de hemoglobina C, que tem propriedades diferentes da hemoglobina normal (hemoglobina A) em termos de solubilidade e interação com o oxigênio.

A doença relacionada a essa mutação genética é chamada de anemia falciforme de tipo Hemoglobin C ou, às vezes, de doença falciforme de Hemoglobina C. Essa condição geralmente causa sintomas mais leves do que a forma clássica da anemia falciforme (anemia falciforme homozigota). No entanto, indivíduos com hemoglobina C podem experimentar episódios de dor abdominal, dor nas articulações e crises dolorosas semelhantes à anemia falciforme. Além disso, esses indivíduos têm um risco aumentado de infecções bacterianas e complicações vasculares.

A hemoglobina C é mais prevalente em pessoas de ascendência africana subsariana, particularmente aquelas com origem no oeste da África. A doença geralmente é herdada como um traço recessivo, o que significa que os indivíduos precisam herdar uma cópia do gene anormal de cada pai para desenvolver a condição completa. Se um indivíduo herdar apenas uma cópia do gene (portador), eles normalmente não desenvolverão sintomas graves, mas podem passar o gene para seus filhos.

A Doença da Hemoglobina C é um tipo de anemia falciforme, uma doença genética que afeta a forma dos glóbulos vermelhos. Ela ocorre devido a uma mutação no gene HBB, que carrega as instruções para produzir a cadeia beta da hemoglobina, uma proteína importante nos glóbulos vermelhos responsáveis por transportar oxigênio pelos corpos.

Na Doença da Hemoglobina C, um aminoácido (glutamato) na cadeia beta da hemoglobina é substituído por outro (lisina), resultando em uma forma anormal de hemoglobina conhecida como hemoglobina C. As pessoas com a doença herdam duas cópias do gene HBB mutante, uma de cada pai, e geralmente apresentam sintomas mais graves do que aquelas com apenas uma cópia (que possuem o traço da hemoglobina C).

Os glóbulos vermelhos com hemoglobina C têm tendência a se agrupar e formar estruturas em forma de cristais, que podem danificar as membranas dos glóbulos vermelhos e causar sua ruptura prematura. Isso leva à anemia hemolítica, caracterizada por baixos níveis de glóbulos vermelhos e hemoglobina no sangue.

Os sintomas da Doença da Hemoglobina C podem incluir:

1. Anemia crônica leve a moderada
2. Fadiga e fraqueza
3. Icterícia (cor amarela na pele e olhos) devido ao excesso de bilirrubina no sangue, um subproduto da decomposição dos glóbulos vermelhos
4. Dificuldade respiratória
5. Dor abdominal
6. Infeções recorrentes
7. Crescimento lento em crianças
8. Galstones (pedras na vesícula biliar)
9. Doença renal crônica

O tratamento da Doenice da Hemoglobina C geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e prevenir complicações. Isso pode incluir:

1. Transfusões de sangue para tratar a anemia grave
2. Hidretação adequada para prevenir a desidratação
3. Suplementos de ácido fólico e ferro para ajudar na produção de glóbulos vermelhos saudáveis
4. Antibióticos para tratar infecções
5. Cirurgia para remover pedras da vesícula biliar ou tratamento de doença renal avançada, se necessário

Embora a Doença da Hemoglobina C seja uma condição geneticamente herdada, o conselho genético e a prevenção da transmissão para os filhos podem ser discutidos com um especialista em genética médica.

Hemoglobina (Hb ou Hgb) é uma proteína complexa encontrada no interior dos glóbulos vermelhos (eritrócitos) que desempenha um papel crucial no transporte de oxigênio e dióxido de carbono em vertebrados. É composta por quatro polipetidas (subunidades proteicas), duas alfa (α) e duas beta (β ou δ, γ ou ε dependendo do tipo de hemoglobina), arranjadas em forma de tetramero.

Cada subunidade contém um grupo hemo, que consiste em um anel planar de porfirina com um átomo de ferro no centro. O ferro no grupo hemo se liga reversivelmente a moléculas de oxigênio, permitindo que a hemoglobina transporte oxigênio dos pulmões para as células em todo o corpo e dióxido de carbono das células para os pulmões.

Existem diferentes tipos de hemoglobinas presentes em humanos, incluindo:

1. Hemoglobina A (HbA): É a forma predominante de hemoglobina encontrada em adultos saudáveis e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades beta.
2. Hemoglobina A2 (HbA2): Presente em pequenas quantidades em adultos, geralmente menos de 3,5%, e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades delta.
3. Hemoglobina F (HbF): É a forma predominante de hemoglobina presente nos fetos e recém-nascidos e é composta por duas subunidades alfa e duas subunidades gama. A HbF tem uma afinidade mais forte pelo oxigênio do que a HbA, o que ajuda a garantir um suprimento adequado de oxigênio ao feto em desenvolvimento.
4. Hemoglobina S (HbS): É uma forma anormal de hemoglobina causada por uma mutação no gene da hemoglobina, resultando na substituição de um aminoácido na cadeia beta. A HbS é responsável pela doença falciforme, uma condição genética que afeta a forma e função dos glóbulos vermelhos.

A análise da hemoglobina pode ser útil no diagnóstico de várias condições, como anemia, doenças genéticas relacionadas à hemoglobina e outras doenças hematológicas.

A Doença da Hemoglobina SC é um tipo de anemia falciforme, uma doença genética que afeta a forma dos glóbulos vermelhos. Ela ocorre devido a uma mutação no gene HBB, localizado no cromossomo 11, que carrega as instruções para produzir a cadeia beta da hemoglobina, uma proteína importante nos glóbulos vermelhos responsável por transportar oxigênio pelos corpos.

Esta doença é herdada de ambos os pais e ocorre quando um indivíduo herda duas cópias anormais do gene HBB, uma de cada pai. A mutação resulta na produção de hemoglobina S (HbS) e hemoglobina C (HbC). Quando os glóbulos vermelhos contêm dois alelos HbS, eles assumem a forma de meias-luas ou falciformes, o que pode levar à anemia falciforme clássica. No entanto, quando os glóbulos vermelhos contêm um alelo HbS e um alelo HbC (HbSC), eles geralmente têm uma forma alongada e são mais rígidos do que os glóbulos vermelhos normais.

Os sintomas da Doença da Hemoglobina SC podem incluir:

* Anemia leve a moderada
* Dificuldade respiratória
* Dor abdominal
* Cansaço e fraqueza
* Dor nas articulações
* Infeções frequentes
* Dor nos ossos, especialmente durante os episódios de crise dolorosa

Embora a Doença da Hemoglobina SC seja uma forma menos grave de anemia falciforme do que a anemia falciforme clássica (HbSS), ela ainda pode causar complicações graves, como dor crônica e episódios agudos de dor intensa (crise dolorosa), problemas cardiovasculares, insuficiência renal, infecções graves e aumento do risco de desenvolver certos tipos de câncer. O tratamento geralmente inclui medidas para aliviar os sintomas, como analgésicos, antibióticos, hidratação e transfusões de sangue, bem como terapias preventivas, como vacinação e educação sobre a doença.

Hemoglobinopatias referem-se a um grupo de distúrbios genéticos que afetam a estrutura e função da hemoglobina, uma proteína importante nos glóbulos vermelhos responsáveis pelo transporte de oxigênio em nossos corpos. A hemoglobina é composta por quatro subunidades de proteínas, duas alfa e duas beta, cada uma contendo um heme que se liga ao oxigênio.

As mutações genéticas nas hemoglobinopatias podem ocorrer em qualquer uma das subunidades da hemoglobina, levando a alterações estruturais e funcionais. Os dois exemplos mais comuns de hemoglobinopatias são:

1. Anemia falciforme (doença falcipar): É causada por uma mutação na subunidade beta da hemoglobina, resultando em hemoglobina S. A hemoglobina S forma fibrilas insolúveis quando oxigenada, levando à deformação dos glóbulos vermelhos em formato de lâminas ou falcões. Esses glóbulos vermelhos quebradiços têm uma vida útil curta e podem obstruir os vasos sanguíneos, causando diversos sintomas como dor intensa, anemia, infecções e complicações vasculares.

2. Talassemias: São um grupo de distúrbios causados por uma produção insuficiente ou ausente de subunidades de hemoglobina. A talassemia beta é a forma mais comum e ocorre quando há uma mutação no gene que codifica a subunidade beta da hemoglobina. Isso resulta em níveis reduzidos ou ausentes de hemoglobina beta, levando à anemia hemolítica e outros sintomas associados.

As hemoglobinopatias podem ser herdadas como traços autossômicos recessivos, o que significa que os indivíduos afetados recebem uma cópia defeituosa do gene de cada pai. Alguns portadores assintomáticos também podem ter um gene defeituoso e serem chamados de portadores.

Hemoglobina A (HbA) é a forma normal de hemoglobina encontrada em humanos, que transporta oxigênio dos pulmões para as células e óxido carbônico das células para os pulmões. É uma proteína complexa composta por quatro cadeias polipeptídicas - duas α (alfa) e duas β (beta) cadeias -, cada uma contendo um grupo heme com um átomo de ferro.

Existem dois principais tipos de hemoglobina A: HbA1 e HbA2. O HbA1 é o tipo mais abundante, representando cerca de 95-98% da hemoglobina total em adultos sadios. É formado pela associação das cadeias alfa com as cadeias beta. Já o HbA2 é menos abundante, compondo cerca de 2-3% da hemoglobina total em adultos sadios, e é formado pela associação das cadeias alfa com as cadeias delta (δ).

A medição do nível de HbA1c (uma forma glicada de HbA1) pode ser usada como um marcador para avaliar o controle da glicemia em pessoas com diabetes, pois fornece uma indicação do nível médio de açúcar no sangue ao longo dos últimos 2-3 meses.

Hemoglobina falciforme, também conhecida como hemoglobinopatia S ou anemia falciforme, é uma doença genética que afeta a estrutura da hemoglobina, uma proteína importante encontrada nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio pelos corpos. A hemoglobina falciforme é causada por uma mutação no gene HBB, que resulta na produção de hemoglobina S em vez da hemoglobina normal (HbA).

Quando os glóbulos vermelhos contendo hemoglobina S são expostos ao baixo nível de oxigênio no corpo, eles se tornam crespos e assumem a forma de foice, em vez de serem flexíveis e ovalados. Essas células hemáticas enformadas têm uma vida útil curta, tendem a se aglomerar e podem bloquear os vasos sanguíneos, levando a episódios dolorosos conhecidos como crises de anemia falciforme.

A hemoglobina falciforme é herdada como um traço recessivo, o que significa que uma pessoa deve receber duas cópias do gene mutado (uma de cada pai) para desenvolver a doença. As pessoas com apenas uma cópia do gene mutado são portadores e geralmente não apresentam sintomas graves, mas podem transmitir a doença a seus filhos.

Etnologia é um termo da antropologia que se refere ao estudo comparativo e analítico das culturas e sociedades humanas, com foco particular em seus aspectos distintivos, como costumes, tradições, instituições sociais, sistemas de crenças e valores. A etnologia busca identificar padrões e semelhanças entre diferentes culturas e populações, com o objetivo de entender a diversidade humana e as relações entre diferentes grupos sociais.

A etnologia é uma disciplina que se desenvolveu no século XIX, em parte como uma resposta às teorias evolucionistas da época, que buscavam explicar a história e o desenvolvimento das sociedades humanas em termos de progresso linear e inevitável. A etnologia, por outro lado, reconheceu a diversidade e complexidade das culturas humanas e enfatizou a importância de estudar cada cultura em seu próprio contexto histórico, social e geográfico.

A etnologia é frequentemente contrastada com a antropologia cultural, que também se dedica ao estudo das culturas e sociedades humanas, mas geralmente se concentra mais em questões teóricas e metodológicas relacionadas à natureza da cultura e à formação da identidade social. No entanto, as fronteiras entre essas duas disciplinas são por vezes fluidas e muitos antropólogos trabalham em ambos os campos.

A anemia falciforme é uma doença genética grave e crônica que afeta a forma como as hemácias (glóbulos vermelhos) são produzidas e desenvolvidas. É causada por uma mutação no gene da hemoglobina, resultando na produção de hemoglobina anormal (HbS). Quando os glóbulos vermelhos contendo HbS são expostos ao baixo nível de oxigênio no sangue, eles se deformam e adquirem uma forma alongada e curva, semelhante a uma foice - daí o nome "anemia falciforme".

Essas hemácias deformadas têm uma vida útil muito curta (aproximadamente 10-20 dias, em comparação com os 120 dias das hemácias saudáveis) e são removidas rapidamente do sangue. Além disso, elas tendem a se aglomerar e bloquear os vasos sanguíneos pequenos, o que pode causar dor intensa (crise de dor), danos tecidos e diversos sintomas clínicos.

A anemia falciforme é herdada como um traço autossômico recessivo, o que significa que uma pessoa deve receber duas cópias do gene defeituoso (uma de cada pai) para desenvolver a doença. Os indivíduos que herdam apenas uma cópia do gene defeituoso são portadores e geralmente não apresentam sintomas graves, mas podem transmitir a doença às suas futuras gerações.

Alguns dos sintomas e complicações associados à anemia falciforme incluem:

1. Anemia crônica: A destruição prematura das hemácias leva a níveis persistentemente baixos de hemoglobina no sangue, resultando em fadiga, cansaço e palidez.
2. Crise de dor: Os indivíduos com anemia falciforme podem experimentar episódios agudos de dor intensa (crise de dor) devido ao bloqueio dos vasos sanguíneos por células falciformes aglomeradas.
3. Infecções: As pessoas com anemia falciforme têm um risco aumentado de desenvolver infecções bacterianas, especialmente no primeiro ano de vida.
4. Problemas pulmonares: A anemia falciforme pode causar problemas pulmonares, como pneumonia e dificuldade em respirar (síndrome do desconforto respiratório agudo).
5. Doença cardiovascular: Os indivíduos com anemia falciforme podem desenvolver problemas cardiovasculares, como hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.
6. Problemas renais: A anemia falciforme pode causar problemas renais, como doença renal crônica e insuficiência renal.
7. Problemas oculares: As pessoas com anemia falciforme podem desenvolver problemas oculares, como retinopatia e perda de visão.
8. Crescimento e desenvolvimento: A anemia falciforme pode afetar o crescimento e o desenvolvimento normal dos indivíduos afetados.
9. Problemas cerebrais: Os indivíduos com anemia falciforme podem desenvolver problemas cerebrais, como dificuldade de aprendizagem e convulsões.
10. Dor abdominal: A anemia falciforme pode causar dor abdominal severa devido ao bloqueio dos vasos sanguíneos no intestino.

O tratamento da anemia falciforme geralmente inclui medidas preventivas, como vacinação contra infecções bacterianas e profilaxia de malária, além de terapias específicas para tratar os sintomas e complicações da doença. As opções de tratamento podem incluir transfusões de sangue, hidroxiureia, citrato de sódio, óxido nítrico inalado, analgésicos fortes e terapias de suporte. Em alguns casos, um transplante de medula óssea pode ser uma opção de tratamento para a anemia falciforme grave.

Hemoglobina Fetal, geralmente abreviada como HbF, é a forma principal de hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos dos fetos e neonatos. Ela desempenha um papel crucial no transporte de oxigênio e dióxido de carbono durante o desenvolvimento fetal. A HbF difere da hemoglobina adulta (HbA) em sua estrutura proteica e suas propriedades funcionais.

A hemoglobina fetal é formada por duas cadeias de globinas gama e duas cadeias de globinas delta, enquanto a hemoglobina adulta consiste em duas cadeias alfa e duas cadeias beta. Essas diferenças estruturais conferem à HbF uma maior afinidade por oxigênio em comparação com a HbA, o que é benéfico no ambiente hipóxico do útero materno. Após o nascimento, a produção de hemoglobina fetal começa a diminuir e é gradualmente substituída pela hemoglobina adulta ao longo dos primeiros meses de vida.

Em algumas condições genéticas, como a doença falciforme e a talassemia, a persistência da produção de hemoglobina fetal além do período neonatal pode oferecer proteção contra as complicações associadas às anormalidades estruturais dessas hemoglobinas. Nesses casos, a terapia de reativação da HbF tem sido investigada como uma possível abordagem para o tratamento dessas doenças.

O traço falciforme é uma anormalidade na forma do sangue que pode ser observada em um exame de hemograma, geralmente relacionado à presença de hemoglobina S. Neste caso, os glóbulos vermelhos assumem uma forma crescente ou falciforme, o que pode levar a problemas como anemia falciforme e outras complicações de saúde. A hemoglobina S é mais comumente encontrada em pessoas de ascendência africana e mediterrânea. É importante ressaltar que o traço falciforme em si não causa sintomas graves, mas aumenta o risco de desenvolver anemia falciforme se houver dois genes afetados (doença homozigota).

A eletroforese de proteínas sanguíneas é um método de laboratório utilizado para separar, identificar e quantificar diferentes tipos de proteínas no sangue humano. Neste processo, uma amostra de soro ou plasma sanguíneo é colocada em um gel especial ou meio de suporte, como o ágarose ou o gel de poliacrilamida. Uma corrente elétrica é então aplicada ao sistema, fazendo com que as proteínas se movam através do gel devido às suas propriedades de carga elétrica e tamanho molecular.

As proteínas possuem cargas elétricas positivas ou negativas dependendo do pH do ambiente. No caso da eletroforese, as proteínas em solução são submetidas a um campo elétrico, onde as proteínas com carga negativa migram para o ânodo (polo positivo) e as proteínas com carga positiva migram para o catodo (polo negativo). A velocidade de migração das proteínas depende da sua carga líquida, tamanho molecular, forma e do campo elétrico aplicado.

O gel é então teñido com um corante específico para proteínas, permitindo assim a visualização das bandas de proteínas separadas. Cada banda corresponde a um tipo específico de proteína no sangue, e o padrão geral de bandas pode ser comparado a padrões conhecidos para identificar e quantificar as diferentes proteínas presentes na amostra.

Este método é amplamente utilizado em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e análises forenses para detectar e avaliar variações nas concentrações de proteínas sanguíneas associadas a diversas condições patológicas, como doenças hepáticas, renais, inflamatórias e neoplásicas.

Hemoglobinas Anormais, também conhecidas como Hemoglobinopatias, referem-se a um grupo de condições genéticas em que a estrutura da hemoglobina, uma proteína importante nos glóbulos vermelhos responsáveis pelo transporte de oxigênio nos corpos, é alterada. Essas anormalidades podem resultar em hemoglobinas instáveis ou com afinidade alterada por oxigênio, levando a diferentes manifestações clínicas, dependendo do tipo específico de hemoglobinopatia. Algumas das hemoglobinas anormais mais conhecidas incluem a Hemoglobina S (HbS), associada à Anemia Falciforme, e a Hemoglobina C (HbC). Essas condições geralmente são herdadas de um ou ambos os pais e podem causar sintomas como anemia, dor, icterícia, susceptibilidade à infecção e complicações vasculares. O diagnóstico é geralmente feito por meio de exames laboratoriais especializados, como o eletrroforese de hemoglobinas.

A talassemia é um distúrbio genético que afeta a produção de hemoglobina, uma proteína presente nos glóbulos vermelhos responsável pelo transporte de oxigênio em nosso corpo. Existem diferentes tipos e graves de talassemia, dependendo da parte da molécula de hemoglobina que é afetada.

As duas principais categorias de talassemia são:

1. Talassemia alfa (α): Nesta forma, há uma produção reduzida ou ausente das cadeias alpha de hemoglobina. A forma mais grave é conhecida como talassemia major ou anemia de Cooley. Os sintomas podem incluir anemia grave, icterícia, esplenomegalia (aumento do tamanho do baço), falência de órgãos e morte prematura se não for tratada.

2. Talassemia beta (β): Nesta forma, há uma produção reduzida ou ausente das cadeias beta de hemoglobina. A forma mais grave é conhecida como talassemia major beta ou anemia mediterrânea. Os sintomas são semelhantes aos da talassemia alfa, mas podem incluir uma forma menos grave de anemia em indivíduos com formas menores do distúrbio, conhecidas como talassemia intermediária ou talassemia leve.

A talassemia é hereditária e geralmente afeta indivíduos de ascendência mediterrânea, do sul da Ásia, do Oriente Médio e da África subsariana. O tratamento pode incluir transfusões regulares de sangue, suplementação de ferro e, em casos graves, um transplante de medula óssea. Em alguns casos, a terapia gênica pode ser uma opção de tratamento.

Anemia hemolítica é um tipo de anemia que ocorre quando os glóbulos vermelhos do sangue são destruídos prematuramente no corpo. Isso pode acontecer devido a uma variedade de fatores, incluindo certas condições médicas e exposição a certos medicamentos ou toxinas.

Existem dois tipos principais de anemia hemolítica: extrínseca e intrínseca. A anemia hemolítica extrínseca é causada por fatores externos que danificam os glóbulos vermelhos, como infecções bacterianas ou parasitárias, reações medicamentosas adversas e exposição a toxinas ambientais. Já a anemia hemolítica intrínseca é causada por defeitos genéticos nos próprios glóbulos vermelhos, como deficiências enzimáticas ou estruturais dos glóbulos vermelhos que os tornam frágeis e susceptíveis à destruição prematura.

Alguns sintomas comuns de anemia hemolítica incluem fadiga, falta de ar, palidez, batimento cardíaco acelerado, dor abdominal e urina escura. O tratamento depende da causa subjacente da anemia hemolítica e pode incluir medicações, transfusões de sangue ou, em casos graves, cirurgia.

Eritrócitos, também conhecidos como glóbulos vermelhos, são células sanguíneas que desempenham um papel crucial no transporte de oxigênio em organismos vivos. Eles são produzidos na medula óssea e são as células sanguíneas mais abundantes no corpo humano.

A função principal dos eritrócitos é o transporte de oxigênio a partir dos pulmões para os tecidos periféricos e o transporte de dióxido de carbono dos tecidos periféricos para os pulmões, onde é eliminado. Isso é possível graças à presença de hemoglobina, uma proteína que contém ferro e dá aos eritrócitos sua cor vermelha característica.

Os eritrócitos humanos são discóides, sem núcleo e flexíveis, o que lhes permite passar facilmente pelos capilares mais pequenos do corpo. A falta de um núcleo também maximiza a quantidade de hemoglobina que podem conter, aumentando assim sua capacidade de transporte de oxigênio.

A produção de eritrócitos é regulada por vários fatores, incluindo o nível de oxigênio no sangue, a hormona eritropoietina (EPO) e outros fatores de crescimento. A anemia pode resultar de uma produção inadequada ou perda excessiva de eritrócitos, enquanto a polycythemia vera é caracterizada por níveis elevados de glóbulos vermelhos no sangue.

Densitometria é um exame diagnóstico utilizado para avaliar a densidade mineral óssea (DMO) e quantificar a massa óssea em diferentes partes do corpo, geralmente na coluna lombar e no quadril. É uma ferramenta importante na detecção, diagnose e monitoramento da osteoporose, uma doença que causa osso frágil e aumenta o risco de fraturas ósseas.

Existem diferentes tipos de densitometria, mas a mais comum é a absorciometria de raio X de energia dual (DXA ou DEXA). Neste exame, um paciente está deitado em uma mesa enquanto um braço do equipamento passa sobre o corpo, emitindo raios X para medir a quantidade de absorção de energia pelos tecidos ósseos e não ósseos. Os resultados são então comparados com os valores normais para a idade, sexo e raça do paciente, fornecendo um T-score que indica se o paciente tem osteoporose ou está em risco de desenvolvê-la.

Além da DXA, outros métodos de densitometria incluem a absorciometria de raios gama (SXA) e a quantitativa de ultrassom ósseo (QUS). A SXA é semelhante à DXA, mas usa raios gama em vez de raios X. Já a QUS utiliza ondas sonoras para medir a velocidade da som e a atenuação do osso, sendo um método não radiológico e portanto sem exposição a radiação.

Em resumo, a densitometria é uma técnica médica usada para avaliar a densidade mineral óssea, auxiliando no diagnóstico e monitoramento da osteoporose e prevenção de fraturas ósseas.

Em medicina e farmacologia, a cristalização refere-se ao processo no qual um composto químico sólido forma cristais. Isso geralmente ocorre quando uma solução sofre um processo de resfriamento lento ou evaporação controlada, levando à supersaturaação da substância e, consequentemente, à formação de cristais.

Em alguns casos, a cristalização pode ser desejável, como no processo de fabricação de determinados medicamentos. Por exemplo, alguns fármacos são administrados na forma de cristais ou sólidos dissolvidos em líquidos, pois essas formas podem ser mais estáveis e facilmente conservadas do que as formas líquidas ou gasosas.

No entanto, a cristalização também pode ser um problema indesejável em outras situações, como no caso de cálculos renais ou biliares. Nesses casos, os cristais se formam a partir de substâncias presentes na urina ou na bile, respectivamente, e podem crescer até formar massas sólidas que bloqueiam o fluxo de líquidos corporais, causando dor e outros sintomas desagradáveis.

Em resumo, a cristalização é um processo físico-químico importante na medicina e farmacologia, com implicações tanto benéficas quanto adversas para a saúde humana.

De acordo com a definição do National Heart, Lung, and Blood Institute (Instituto Nacional de Coração, Pulmões e Sangue), oxiemoglobinas referem-se à "forma oxidada da hemoglobina, que se liga reversivelmente ao oxigênio no sangue." Em outras palavras, quando o nosso corpo inala oxigénio, as moléculas de hemoglobina nos glóbulos vermelhos se ligam a ele e formam oxiemoglobinas. Essa ligação permite que o oxigénio seja transportado pelos nossos vasos sanguíneos para os tecidos e órgãos em todo o corpo.

Hemoglobina A glicosilada, também conhecida como HbA1c, é um tipo de hemoglobina que tem açúcar (geralmente glicose) ligado à sua cadeia de proteínas. É usada como um marcador para avaliar o controle da glicemia em pessoas com diabetes mellitus ao longo do tempo.

A hemoglobina A glicosilada é formada quando a hemoglobina, que está presente nas glóbulos vermelhos, se combina com a glicose no sangue. Quanto mais alta for a concentração de glicose no sangue, maior será a quantidade de hemoglobina A glicosilada formada. Assim, o nível de HbA1c pode fornecer informações sobre o nível médio de glicose no sangue durante os últimos 2 a 3 meses, pois a vida útil dos glóbulos vermelhos é de aproximadamente 120 dias.

Os valores de referência para hemoglobina A glicosilada geralmente variam entre:

* Normal: menos de 5,7%
* Pré-diabetes: entre 5,7% e 6,4%
* Diabetes: 6,5% ou maior

O teste de hemoglobina A glicosilada é uma ferramenta importante para avaliar o controle da diabetes e pode ser usado em conjunto com outros métodos de monitoramento de glicose, como auto-monitoragem da glicose capilar ou testes de glicose em jejum.

Hemoglobina E, ou HbE, é uma variante genética da hemoglobina, a proteína responsável pelo transporte de oxigênio nos glóbulos vermelhos. Essa variante é causada por uma mutação pontual no gene HBB, que codifica a cadeia beta da hemoglobina. A mutação consiste na substituição de um resíduo de glutamato por um resíduo de lisina no sítio 26 da cadeia beta (Glu26Lys ou E6V).

A hemoglobina E é clinicamente relevante porque pode causar anemia hemolítica quando presente em heterozigose com outras variantes de hemoglobina, como a hemoglobina S (doença falciforme) ou a hemoglobina C. Além disso, as pessoas homozigotos para a hemoglobina E geralmente apresentam um fenótipo levemente anêmico e microcitoso, devido à ineficiência na síntese da cadeia beta da hemoglobina.

A frequência da hemoglobina E varia consideravelmente entre as diferentes populações, sendo mais comum em indivíduos de origem do sudeste asiático, como tailandeses, laocianos e cameses.

C-terminal) é denominado HC (Perutz, 1984). Nos vertebrados inferiores (lampreia e peixe-bruxa) a hemoglobina é monomérica ... Hemoglobina F (α2γ2) Adultos: Hemoglobina A (α2β2) - O tipo mais comum, correspondendo a 95 % da hemoglobina total. Hemoglobina ... A hemoglobina distribui o oxigênio para todas as partes do corpo irrigadas por vasos sanguíneos. A hemoglobina pode ser ... A oxi-hemoglobina HbO2 e a desoxi-hemoglobina são moléculas diferentes que absorvem e refletem luz de comprimentos diferentes, ...
Da designação de hemoglobina A1c, o "c" representa a fracção de hemoglobina glicada separada da restante hemoglobina não ... Este tipo de hemoglobina é formada a partir de reações não enzimáticas entre a hemoglobina e a glucose. Quanto maior a ... Bioquimicamente, a glucose reage com as cadeias β da hemoglobina do tipo A (α2β2). Este tipo de hemoglobina é, de longe, a que ... Hemoglobina glicada, também abreviada como HbA1c, é uma forma de hemoglobina presente naturalmente nos eritrócitos humanos que ...
A principal proteína envolvida é a hemoglobina. Respiração celular Ventilação pulmonar Sangue arterial Kienle, Alwin; Lothar ... Lilge, I. Alex Vitkin, Michael S. Patterson, Brian C. Wilson, Raimund Hibst, and Rudolf Steiner (March 1, 1996). "Why do veins ...
Glicemia e hemoglobina glicosilada verificam se há diabetes. Buscar anticorpos específicos serve para diagnosticar doenças ... hepatite C ou sífilis; Certos medicamentos, tais como sais de ouro e anti-inflamatórios não esteróides; Alguns tumores ... autoimunes ou infecção como hepatite B, hepatite C ou sífilis. Taxa de filtração glomerular (GFR): estima a função renal e pode ...
Hemácias, hemoglobina, hematócrito, valores hematimétricos. Leucograma. granulocitos: neutrófilos, eosinófilos e basófilos. ... pleural Espermograma Biologia clínica Hemograma Perfil lipídico Coprocultura Analista clínico Biólogo Médico Biomédico C. ...
Farmacopeia Portuguesa VII Shankland, N.; Wilson, C.C.; Florence, A.J.; Cox, P.J.: Acta Crystallographica, Section C: Crystal ... Em exames, pode causar diminuição dos níveis de hemoglobina, hematócrito e glicemia. ... Ertel, K. D.; Heasley, R. A.; Koegel, C.; Chakrabarti, A.; Carstensen, J. T.: J. Pharm. Sci., 1990, 79, S. 552; doi:10.1002/jps ... Romero, A.J.; Rhodes, T.C.: „Stereochemical Aspects of the Molecular Pharmaceutics of Ibuprofen", in: J. Pharm. Pharmacol., ...
HbS HbC (hemoglobinopatia C) Sβ-talassemia (Hb Sβ-tal) HbE HbD-Punjab HbO-Arab HbM Hb Lepore Eletroforese de Hemoglobina ... A hemoglobina instável pode gerar: Diminuição na afinidade pelo oxigênio: lembrando que a hemoglobina normal carrega oxigênio ... quando há a produção de uma hemoglobina anormal isso pode gerar uma diminuição na afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. ... Metahemoglobina: a hemoglobina neste caso apresenta íon férrico no estado oxidado (Fe+++) ao invés do ferroso normal (Fe++). ...
C l {\displaystyle Cl} → Cloro → Junto com o Sódio e o Potássio mantém o controle osmótico (de água); C a {\displaystyle Ca} → ... Hemoglobina e Mioglobina (transporte de oxigênio pelo sistema circulatório); M g {\displaystyle Mg} → Magnésio → Participa da ...
Este ocorre quando a hemoglobina está ligada a um carbono (C) em sua extremidade, o qual ela perde e forma um íon bicarbonato, ... PULMÃO TECIDO MUSCULAR PULMÃO O + H-HEMOGLOBINA= HOX + H CO2 + HEMOGLOBINA=HCO2 HCO2 + O = O + H2 (LIBERA CO2) H2 + O + CO2 = ... Isto ocorre devido ao "tampão respiratório", no qual a hemoglobina fica no estado de dexohemoglobina. ...
cHCM = HCM / VCM V.c. m 83.9 H.c. m 29.1 C. H. C.m. 34.7 R.d.w. 14.5 31,5 - 36,0 30,3 (!Artigos que carecem de notas de rodapé ... Concentração de Hemoglobina Corpuscular Média, abreviadamente CHCM (ou MCHC, do inglês Mean corpuscular hemoglobin ... concentration), é a concentração de hemoglobina em uma hemácia. Usualmente é medida em conjunto com outros dados (como VCM, HCM ...
... ácido glutâmico na hemoglobina. Então, como a valina é hidrofóbica, a hemoglobina não dobra corretamente. "Nomenclature and ... Compound summary CID 6287, Pubchem, Acessado em 20/03/2018 às 11:30.» Marvel, C. S. (1940). "dl-Valine". Organic Syntheses. 20 ...
Publicou diversos artigos sobre a hemoglobina, e em 1926 iniciou a trabalhar com David Kellin sobre o citocromo c. Em 1932 ... Proc R SocLondon Ser B 127: 192-210 Hill, R. and Whittingham, C.P. 1953. Photosynthesis. Methuen, London Hill, R. and Bendall, ... Em 1922 afiliou-se ao Departamento de Bioquímica de Cambridge, onde foi direcionado a pesquisas da hemoglobina. ...
... hemoglobina e citocromo c eram estruturalmente entendidas. Desde então, verificou-se que muitas proteínas compreendem múltiplas ... doi:10.1371/journal.pcbi.0020048 Kunin, V.; Cases, I.; Enright, A. J.; De Lorenzo, V.; Ouzounis, C. A. (2003). «Myriads of ... PMID 4435228 Dayhoff, M. O.; McLaughlin, P. J.; Barker, W. C.; Hunt, L. T. (1975). «Evolution of sequences within protein ...
C e M. Díaz de Santos. Intoxicación por monóxido de carbono de S.Rubio Barbón e M.L. García Fernández. Servicio de Medicina ... A descoberta de que o monóxido de carbono afeta a hemoglobina foi feita em 1857. O monóxido de carbono é um produto da ... O efeito grave que tal provoca é a hipóxia, e, além disso, supõe-se que a mioglobina e o citocromo c oxidase mitocondrial sejam ... O oxigénio age como um antídoto já que aumenta a remoção de monóxido de carbono na hemoglobina, mas também fornece ao corpo ...
Guyton, Arthur C.; Hall, John E.; Tratado de Física Médica 11ª edição; Tradução de Bárbara de Alencar Martins et al. - Rio de ... A acidificação da hemoglobina dificulta a ligação do dióxido de carbono e aumenta a quantidade de íons de hidrogênio na ... Devido a menor ligação com a hemoglobina e ao ligamento do hidrogênio ao bicarbonato, convertido em gás carbônico e água por ... Acontece pois quando o oxigênio se liga a hemoglobina, há transformação do grupamento heme férrico num ácido mais forte. ...
CLÍNICA DA DOENÇA PERIODONTAL EM PACIENTES DIABÉTICOS TIPO 2 CORRELACIONADA COM O NÍVEL DE HEMOGLOBINA GLICADA E PROTEÍNA C- ...
... doença na qual os glóbulos vermelhos são destruídos e liberam sua hemoglobina no plasma. O excesso de hemoglobina é filtrado ... Glomerulonefrite aguda Queimaduras Tumor renal Malária Hemoglobinúria paroxística noturna Hemoglobinopatia C ou SC Síndrome ... A hemoglobina é uma proteína responsável pelo transporte de oxigênio pelo sangue. Está muitas vezes associada à anemia ... Hemoglobinúria é um sintoma caracterizado pela presença de hemoglobina na urina em concentrações anormalmente altas. ...
... este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A ... Arquivado do original em 20 de outubro de 2007 «Detetado num cometa aminoácido essencial para a vida» DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, ... D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., Data for Biochemical Research, 3rd ed., pp. 1-31 (1986) Nelson, David L; Cox, Michael M (2004 ...
... o que provoca a diminuição da produção de hemoglobina. Como a hemoglobina é a proteína que se liga ao oxigénio, o fornecimento ... 51: 897-9 Hider, Robert C.; Kong, Xiaole (2013). «Chapter 8. Iron: Effect of Overload and Deficiency». In: Astrid Sigel, Helmut ... A anemia é caracterizada por níveis anormais de glóbulos vermelhos (eritrócitos) ou hemoglobina no sangue. A anemia por ... doi:10.1007/978-94-007-7500-8_8 Dlouhy, Adrienne C.; Outten, Caryn E. (2013). «Chapter 8.4 Iron Uptake, Trafficking and Storage ...
Algumas proteínas acopladas são enzimas, como a fosfolipase C-γ (PLC-γ), que funciona da mesma maneira que a fosfolipase C-β - ... cristalino insolúvel gerado pelo Plasmodium falciparum durante o processo de desintoxicação após a digestão da hemoglobina do ... à ativação da proteína quinase C seguida pela ativação de c-Jun e MAPK, regulando a proliferação celular. STAT3 desempenha um ... A ligação do ligante induz a reorganização do dímero para trazer os dois terminais C em estreita proximidade. O TLR13 reconhece ...
A Hemoglobinopatia C é uma doença de ordem genética onde existe a formação da anômala hemoglobina C. Indivíduos normais possuem ... A hemoglobinopatia C ocorre por mutação na posição 6 do gene da cadeia beta da hemoglobina, ocorrendo substituição do ... Quando presente apenas um dos genes alterado, sendo o outro normal, é chamada de Traço C (HbAC). Pacientes com esta doença ... Argawal et al Hemoglobin C associated with protection from severe malaria in Dogon of Mali, a West African population with a ...
Na hemoglobina, os grupos de carbamatos são formados quando as moléculas de dióxido de carbono ligam-se com os amino-terminais ... Essa reação é reversível (com a constante de equilíbrio K << 1 na reação acima), assim como a ligação N-C é altamente instável ...
A&C Black Publishers. 2006. 416p ZORNOSA-TORRES, C. et al. Acanthochelys radiolata. Ectoparasites. Herpetological Review, 50 (3 ... Em destaque, os carrapatos são vetores de infecções por protozoários que podem reduzir as concentrações de hemoglobina nos ... In: Rhodin, A.G.J., Pritchard, P.C.H., van Dijk, P.P., Saumure, R.A., Buhlmann, K.A., Iverson, J.B., and Mittermeier, R.A. (Eds ... Duméril, A.M.C. and Bibron, G. 1835. Erpétologie Générale ou Histoire Naturelle des Reptiles. Tome Second. Paris: Roret, 680 pp ...
C para o óleo e 2200 °C para o gás natural. A análise da combustão é um processo usado para determinar a composição de um ... Este gás é muito tóxico para o ser humano, pois este dificulta a função da hemoglobina, que é responsável pela renovação do ... C ( s ) + 2 H 2 O ( l ) {\displaystyle {\ce {{CH4_{(}g)}+{O2_{(}g)}->{C_{(}s)}+2{H2O_{(}l)}}}} , Δ H = − 408 , 5 k J / m o l {\ ... C 6 H 12 O 6 ( s ) + 6 O 2 ( g ) ⇌ 6 CO 2 ( g ) + 6 H 2 O ( l ) + energia {\displaystyle {\ce {{C6H12O6_{(}s)}+6{O2_{(}g)}\ ...
Já absorção da hemoglobina predomina para o comprimento de onda de 578 nm aproximadamente. O conhecimento sobre a interação da ... S.l.: s.n.] 2010 ,nome1= sem ,sobrenome1= em Authors list (ajuda) 8- VENEZIAN, G.C.; DA SILVA, M.A.M.R.; MAZZETTO, R.G.; ... Na célula a Absorção ocorre na mitocôndrica, graças o citocromo c oxidase que absorve os fótons. Com o maior nível energético ...
A Hemoglobinopatia SC caracteriza-se pela presença anômala tanto da hemoglobina S quanto da hemoglobina C. Possui curso clínico ...
Dentre os dados moleculares, estão o fator de elongação 1α, a unidade I da citocromo c oxidase, hemoglobina, 8S e 28S rRNA, ... Uma característica marcante do sangue dos Sibioglinidae é hemoglobina extracelular, que nos Frenulata, é capaz de se ligar ... doi:10.1016/j.ympev.2015.02.008 Southward, Eve C.; Schulze, Anja; Gardiner, Stephen L. (1 de março de 2005). «Pogonophora ( ... doi:10.1371/journal.pone.0016309 Vrijenhoek, Robert C.; Johnson, Shannon B.; Rouse, Greg W. (10 de novembro de 2009). «A ...
A vitamina C aumenta a absorção do ferro "não heme". Já o cálcio, os oxalatos das verduras, fitatos dos cereais, os polifenóis ... O Ferro é o principal componente da hemoglobina, molécula que permite a absorção e o transporte de oxigênio pelo corpo, a sua ...
doi:10.4067/S0718-07642017000100002 Egúsquiza, J. C.; Braga, S. L.; Braga, C. V. M. (junho de 2009). «Performance and gaseous ... Além disso, o monóxido de carbono realiza ligações estáveis com a hemoglobina, sendo mais tóxico para o corpo do que o dióxido ... Arquivado do original (PDF) em 15 de fevereiro de 2016 Mazzone, L. C. A.; Fernandes, F. a. N. (julho de 2006). «Modeling of ... Para além do já referido, o monóxido de carbono também inibe a citocromo C oxidase mitocondrial, tem efeitos a nível ...
... à sua capacidade de carbonilar a hemoglobina por produzir carboxi-hemoglobina, o que impede a ligação de O2. (2007) Metal ... Elschenbroich, C. (2006). Organometallics. Weinheim: Wiley-VCH. ISBN 978-3-527-29390-2 (Compostos organometálicos, Química ...

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