Polissacarídeo não nitrogenado, isômero do amido, que existe no fígado, músculos, cartilagem, leucócitos, etc. Forma-se no fígado, onde também é armazenado, a partir de carboidratos. Pode ser convertido em glicose de acordo com a necessidade do organismo. (Tradução livre do original: Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Enzima que catalisa a transferência de D-glucose da UDPglucose nas cadeias de 1,4-alfa-D-glucosil. EC 2.4.1.11.
Glicogênio armazenado no fígado. (Dorland, 28a ed)
Quinase da glicogênio sintase que, originalmente, foi descrita como uma enzima chave envolvida no metabolismo do glicogênio. Regula várias funções, como DIVISÃO CELULAR, função dos microtúbulos e APOPTOSE.
Enzima que catalisa em animais, a degradação do GLICOGÊNIO por liberação de glucose-1-fosfato da ligação alfa-1,4-glicosídica terminal. Esta enzima apresenta-se sob duas formas: uma forma ativa fosforilada (FOSFORILASE A) e uma forma inativa não fosforilada (FOSFORILASE B). Ambas as formas de fosforilase se apresentam como homodímeros. As maiores isoenzimas de glicogênio fosforilase são encontradas em mamíferos, nos tecidos muscular, hepático e encefálico.
Classe de proteínas-serina-treonina quinases que foi originalmente encontrada como um dos três tipos de quinases que fosforilam a GLICOGÊNIO SINTASE. As quinases da glicogênio sintase em conjunto com as PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DE CA(2+)-CALMODULINA e PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DO AMP CÍCLICO regulam a atividade da glicogênio sintase.
Classe de glucosiltransferases que catalisa a degradação de polissacarídeos armazenados, como os polímeros de glucose por fosforólise em animais (GLICOGÊNIO FOSFORILASE) e plantas (AMIDO FOSFORILASE).
Grupo de transtornos metabólicos hereditários envolvendo as enzimas responsáveis pela síntese e degradação de glicogênio. Em alguns pacientes, o envolvimento hepático proeminente está presente. Em outros, ocorre armazenamento mais generalizado de glicogênio, algumas vezes com envolvimento cardíaco proeminente.
1,4-alfa-D-glucan-1,4-alfa-D-glucan 4-alfa-D-glucosiltransferase/dextrina 6 alfa-D-glucano-hidrolase. Sistema enzimático que tem atividades tanto de 4-alfa-glucanotransferase (EC 2.4.1.25) quanto de amilo-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.33). Como transferase, ela transfere um segmento de um 1,4-alfa-D-glucano para uma nova posição 4 num aceptor, que pode ser glucose ou outro 1,4-alfa-D-glucano. Como glucosidase, ela catalisa a endo-hidrólise de ligações 1,6-alfa-D-glucosídicas em pontos de ramificação das cadeias de resíduos de alfa-D-glucose ligados em 1,4. A atividade da amilo-1,6-glucosidase está deficiente na doença do armazenamento de glicogênio tipo III.
Éster de glucose com ácido fosfórico, feito no curso do metabolismo da glucose por células de mamíferos e outras. É um constituinte normal de repouso muscular e provavelmente está em constante equilíbrio com frutose-6-fosfato.
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
Doença autossômica recessiva na qual a expressão gênica da enzima glucose-6-fosfatase está ausente, resultando em hipoglicemia devido à falta de produção de glucose. O acúmulo de glicogênio no fígado e rins leva à organomegalia, particularmente hepatomegalia massiva. Concentrações aumentadas de ácido láctico e hiperlipidemia aparecem no plasma. A gota clínica geralmente aparece na primeira infância.
Glucose-1-phosphate and glucose-6-phosphate are the main types of glucophosphates, which are organic compounds that play crucial roles in cellular metabolism, including energy storage and utilization, glycogen synthesis, and carbohydrate metabolism.
Doença do armazenamento de glicogênio, de herança recessiva autossômica, causada por deficiência de GLUCANA 1,4-ALFA-GLUCOSIDASE. Grandes quantidades de GLICOGÊNIO se acumulam nos LISOSSOMOS do MÚSCULO ESQUELÉTICO, CORAÇÃO, FÍGADO, MEDULA ESPINAL e CÉREBRO. Três formas foram descritas: neonatal, infantil e adulta. A forma neonatal é fatal na infância e se apresenta com hipotonia e CARDIOMIOPATIA HIPERTRÓFICA. A forma infantil normalmente se apresenta no segundo ano de vida com fraqueza proximal e sintomas respiratórios. A forma adulta consiste de uma miopatia proximal lentamente progressiva. (Tradução livre do original: Muscle Nerve 1995;3:S61-9; Menkes, Textbook of Child Neurology, 5th ed, pp73-4)
Forma inativa da GLICOGÊNIO FOSFORILASE, que é convertida (via fosforilação) para a forma ativa (FOSFORILASE A) pela FOSFORILASE QUINASE e ATP.
Forma ativa da GLICOGÊNIO FOSFORILASE, que se origina pela fosforilação da FOSFORILASE B. A fosforilase a é desativada (via hidrólise da fosfoserina) pela FOSFORILASE FOSFATASE formando a FOSFORILASE B.
Isoenzima da GLICOGÊNIO FOSFORILASE que cataliza a degradação de GLICOGÊNIO no tecido hepático. A mutação no gene codificador desta enzima no cromossomo 14 causa a DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO TIPO VI.
Isoenzima da GLICOGÊNIO FOSFORILASE que cataliza a degradação de GLICOGÊNIO no músculo. A mutação no gene codificador desta enzima causa a doença de McArdle (DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO TIPO V).
Intermediário crucial do metabolismo de carboidratos. Serve como precursor de glicogênio, pode ser metabolizado em UDPgalactose e ácido UDPglucurônico, que podem ser incorporados aos polissacarídeos como galactose e ácido glucurônico. Também serve como precursor de lipopolissacarídeos e glicoesfingolipídeos.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Subtipo de músculo estriado fixado por TENDÕES ao ESQUELETO. Os músculos esqueléticos são inervados e seus movimentos podem ser conscientemente controlados. Também são chamados de músculos voluntários.
Transtorno metabólico autossômico recessivo devido à expressão deficiente da enzima amilo-1,6-glucosidase (uma parte do sistema da enzima desramificadora de glicogênio). O curso clínico da doença é similar àquele da doença do armazenamento de glicogênio tipo I, porém mais brando. A hepatomegalia massiva, que está presente em crianças pequenas, diminui e ocasionalmente desaparece com a idade. Os níveis de glicogênio com braços externos curtos são elevados no músculo, fígado e eritrócitos. Seis subgrupos foram identificados, sendo os subgrupos tipo IIIa e tipo IIIb os mais prevalentes.
Tecidos contráteis que produzem movimentos nos animais.
Hormônio pancreático de 51 aminoácidos que desempenha um papel fundamental no metabolismo da glucose, suprimindo diretamente a produção endógena de glucose (GLICOGENÓLISE, GLUCONEOGÊNESE) e indiretamente a secreção de GLUCAGON e a LIPÓLISE. A insulina nativa é uma proteína globular composta por um hexâmero coordenado de zinco. Cada monômero de insulina contém duas cadeias, A (21 resíduos) e B (30 resíduos), ligadas entre si por duas pontes dissulfeto. A insulina é usada para controlar o DIABETES MELLITUS TIPO 1.
Intermediário normal na fermentação (oxidação, metabolismo) do açúcar. Na forma pura, um líquido xaroposo, inodoro e incolor, obtido pela ação do bacilo do ácido láctico sobre o leite ou açúcar lácteo; na forma concentrada, um cáustico usado internamente para evitar a fermentação gastrintestinal. Uma cultura do bacilo, ou do leite que o contém, em geral é administrada no lugar do ácido. (Stedman, 25a ed)
Na síntese de glicogênio ou amilopectina, a enzima que catalisa a transferência de um segmento da cadeia de 1,4-alfa-glucana a um grupo hidroxila primário em uma cadeia de glucana similar. EC 2.4.1.18.
Sais ou ésteres do ÁCIDO LÁTICO que contêm a fórmula geral CH3CHOHCOOR.
Transtorno metabólico, autossômico e recessivo devido à deficiência da expressão da enzima 1 ramificadora de glicogênio (alfa-1,4-glucano-6-alfa-glicosiltransferase), resultando no acúmulo anormal de GLICOGÊNIO com ramificações externas longas. Os sinais clínicos são HIPOTONIA MUSCULAR e CIRROSE. A morte decorrente de doença hepática ocorre, de modo geral, antes dos 2 anos de idade.
Sal de lítio que foi utilizado experimentalmente como um imunomodulador.
Liberação de GLUCOSE a partir do GLICOGÊNIO pela GLICOGÊNIO FOSFORILASE (fosforólise). A liberação de glicose-1-fosfato é, então, convertida a GLUCOSE-6-FOSFATO por meio da FOSFOGLUCOMUTASE antes de entrar na GLICÓLISE. A glicogenólise é estimulada pelo GLUCAGON ou EPINEFRINA via ativação da FOSFORILASE QUINASE.
Glicogenose devido à deficiência da fosforilase muscular. Caracteriza-se por câimbras dolorosas seguidas a exercícios prolongados.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Enzimas que catalisam a transferência de glucose de um nucleosídeo difosfato glucose a uma molécula aceptora que é frequentemente um outro carboidrato. EC 2.4.1.-.
Enzima que catalisa a conversão da glicogênio sintase D fosforilada, inativa, a desfosfoglicogênio sintase I ativa. EC 3.1.3.42.
Processo metabólico que converte a GLUCOSE em duas moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO ao longo de uma série de reações enzimáticas. A energia gerada neste processo é transferida [parcialmente] para duas moléculas de ATP. A glicólise é a via catabólica universal para glucose, glucose livre ou glucose derivada de CARBOIDRATOS complexos, como o GLICOGÊNIO e o AMIDO.
Biossíntese de GLICOSE a partir de precursores que não são hexose ou carboidrato, como LACTATO, PIRUVATO, ALANINA e GLICEROL.
Isoenzima do GLICOGÊNIO FOSFORILASE que catalisa a degradação de GLICOGÊNIO no tecido encefálico.
Glicose no sangue.
Enzima que catalisa a conversão de ATP e FOSFORILASE B a ADP e FOSFORILASE A.
Enzima que catalisa a conversão de D-glucose 6-fosfato e água a D-glucose e ortofosfato. EC 3.1.3.9.
Enzimas que catalisam a exo-hidrólise de ligações 1,4-alfa-glucosídicas com liberação de alfa-glucose. A deficiência de alfa-1,4-glucosidase pode causar a DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO TIPO II. EC 3.2.1.20.
Subtipo de proteína serina-treonina fosfatases eucarióticas que desfosforila uma ampla variedade de proteínas celulares. A enzima é composta por uma subunidade catalítica e outra regulatória. Existem várias isoformas da subunidade catalítica da proteína fosfatase devido a vários genes e ao processamento alternativo de seus RNA mensageiros. Mostrou-se que um grande número de proteínas atua como subunidades regulatórias para esta enzima. Muitas destas subunidades regulatórias também têm outras funções celulares.
Forma de epilepsia mioclônica sensível a estímulos, herdada como uma caráter autossômico recessivo. O sinal mais comum é um único ataque na segunda década de vida. Este é seguido por mioclonia progressiva, ataques mioclônicos, ataques tônico-clônicos, ataques occipitais focais, declínio intelectual e deficiência motora e de coordenação severas. A maioria dos indivíduos afetados não vive após os 25 anos de idade. São encontrados corpos de amiloide concêntrico (Lafora) em neurônios, fígado, pele, ossos e músculos.
Grupo de enzimas que removem os grupos fosfato ligados a SERINA ou TREONINA de uma vasta amplitude de fosfoproteínas, incluindo inumeras enzimas que foram fosforiladas sob a ação de uma quinase (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992).
Serve como doador de glicosil para a formação de glicogênio bacteriano, amilose em algas verdes e amilopectina em plantas mais complexas.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Peptídeo pancreático de aproximadamente 29 aminoácidos, derivado do proglucagon que também é precursor dos PEPTÍDEOS SEMELHANTES AO GLUCAGON do intestino. O GLUCAGON é secretado pelas células pancreáticas alfa e desempenha um papel importante na regulação da concentração de GLICOSE NO SANGUE, metabolismo cetônico e vários outros processos bioquímicos e fisiológicos. (Tradução livre do original: Gilman et al., Goodman and Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics, 9th ed, p1511)
Resultado da completa privação de alimentos ou da drástica redução da quantidade de alimentos ingerida por algum tempo, levando a graves distúrbios fisiológicos, funcionais, comportamentais e finalmente morfológicos.
Proteína-serina-treonina quinase ativada por FOSFORILAÇÃO em resposta aos FATORES DE CRESCIMENTO ou INSULINA. Desempenha um importante papel no metabolismo celular, crescimento e sobrevivência como componente central da TRANSDUÇÃO DE SINAL. Foram descritas três isoformas em células de mamíferos.
Açúcares furanosídicos de cinco carbonos em que o OXIGÊNIO é substituído por um átomo de NITROGÊNIO.
Indivíduos geneticamente idênticos desenvolvidos de cruzamentos entre animais da mesma ninhada que vêm ocorrendo por vinte ou mais gerações ou por cruzamento entre progenitores e ninhada, com algumas restrições. Também inclui animais com longa história de procriação em colônia fechada.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Grupo de enzimas que catalisa a conversão de ATP e D-glucose a ADP e D-glucose 6-fosfato. São encontradas em invertebrados e microrganismos, e são altamente específicas para glucose. EC 2.7.1.2.
Abster-se de todo alimento.
Carboidratos presentes nos alimentos compostos de açúcares e amidos digestíveis e celulose indigestível e outras fibras alimentares. Os primeiros são a principal fonte de energia. Os açúcares são encontrados em beterraba, cana de açúcar, frutas, mel, milho doce, xarope de milho, leite e seus derivados, etc.; os amidos são encontrados em grãos de cereais, legumes (FABACEAE), tubérculos, etc. (Tradução livre do original: Claudio & Lagua, Nutrition and Diet Therapy Dictionary, 3d ed, p32, p277)
Enzima dependente de CALMODULINA que catalisa a fosforilação de proteínas. Esta enzima também é, às vezes, dependente de CÁLCIO. Uma vasta amplitude de proteínas pode agir como aceptor, inclusive a VIMENTINA, SINAPSINA, GLICOGÊNIO SINTASE, CADEIAS LEVES DE MIOSINA, e as PROTEÍNAS ASSOCIADAS AOS MICROTÚBULOS. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277).
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Enzima que catalisa a conversão de ATP e uma D-hexose a ADP e uma D-hexose 6-fosfato. D-glucose, D-manose, D-frutose, sorbitol e D-glucosamina podem agir como aceptores. ITP e dATP podem agir como doadores. A isoenzima hepática às vezes tem sido chamada de glucoquinase. EC 2.7.1.1.
Fenóis substituídos em qualquer posição por um grupo amino.
Linhagem de ratos albinos desenvolvida no Instituto Wistar e que se espalhou amplamente para outras instituições. Este fato diluiu marcadamente a linhagem original.
Processos celulares na biossíntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) de CARBOIDRATOS.
Enzima que catalisa a formação de UDPglucose a partir de UTP mais glucose 1-fosfato. EC 2.7.7.9.
DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO hepático em que há uma deficiência aparente na atividade da fosforilase hepática (GLICOGÊNIO FOSFORILASE HEPÁTICA).
Nucleotídeo de adenina que contém um grupo fosfato esterificado a uma molécula de açúcar nas posições 2'-,3'- ou 5'-.
Catenina multifuncional que participa da ADESÃO CELULAR e sinalização nuclear. A beta catenina se liga às CADERINAS e auxilia na ligação de suas caudas citoplasmáticas com a ACTINA do CITOESQUELETO via ALFA CATENINA. Também serve como co-ativador transcricional e componente das vias de TRANSDUÇÃO DE SINAL mediadas pela PROTEÍNA WNT.
Enzima dependente do ATP que catalisa a adição de ADP à alfa-D-glucose 1-fosfato para formar ADP-glucose e difosfato. A reação é o passo limitante na biossíntese do GLICOGÊNIO em procarióticos e AMIDO nas plantas.
Reações químicas envolvidas na produção e utilização de várias formas de energia nas células.
Gasto de energia durante ATIVIDADE MOTORA. A intensidade do esforço pode ser medida pela taxa de CONSUMO DE OXIGÊNIO, CALOR produzido ou FREQUÊNCIA CARDÍACA. O esforço percebido, uma medida psicológica do esforço, também é incluído.
Maleimidas são compostos químicos reativos contendo um grupo maleimida, frequentemente usados em bioconjugação para formar ligações covalentes com grupos tiol em proteínas e peptídeos.
Composto cetotriose. Sua adição a soluções para preservação de sangue resulta na melhor manutenção dos níveis de 2,3-difosfoglicerato durante o armazenamento. É rapidamente fosforilada em di-hidroxiacetona fosfato pela trioquinase nos eritrócitos. Em combinação com naftoquinonas atua como filtro solar.
Grupo de enzimas que catalisa a fosforilação de resíduos de serina ou treonina nas proteínas, com ATP ou outros nucleotídeos como doadores de fosfato.
Elemento da família dos metais alcalinos. Possui o símbolo atômico Li, número atômico 3 e peso atômico [6.938; 6.997]. Os sais de lítio são utilizados no tratamento do TRANSTORNO BIPOLAR.
Monossacarídeo encontrado em frutas doces e mel, solúvel em água, álcool ou éter. É empregado como conservante e em infusão intravenosa na alimentação parenteral.
ÁCIDOS GRAXOS encontrados no plasma que se complexam com a ALBUMINA SÉRICA para seu transporte. Estes ácidos graxos não estão na forma de éster de glicerol.
Átomos de carbono que possuem o mesmo número atômico que o elemento carbono, porém diferem quanto ao peso atômico. C-13 é um isótopo de carbono estável.
Compostos ou agentes que se combinam com uma enzima de tal maneira a evitar a combinação substrato-enzima normal e a reação catalítica.
Proteína de transporte de glucose encontrada em CÉLULAS MUSCULARES e ADIPÓCITOS maduros. Promove o transporte da glucose do SANGUE para os TECIDOS alvo. A forma inativa da proteína está localizada nas VESÍCULAS CITOPLASMÁTICAS. Em resposta à INSULINA, ela é translocada para a MEMBRANA PLASMÁTICA, facilitando a captação da glucose.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Proteínas quinases de sinalização intracelular que possuem papel na regulação do metabolismo energético celular. Suas atividades dependem em grande parte da concentração celular de AMP, o qual é aumentado em condições de baixa energia ou estresse metabólico. As proteínas quinases ativadas por AMP modificam enzimas envolvidas no METABOLISMO DE LIPÍDEOS, que, por sua vez, fornecem os substratos necessários para converter o AMP em ATP.
Modificação da dieta e exercício físico para aumentar a habilidade de animais de executar atividades físicas.
Benzopirróis com o nitrogênio no carbono número um adjacente à porção benzílica, diferente de ISOINDÓIS que têm o nitrogênio fora do anel de seis membros.
Proteínas que compõem o músculo, sendo as principais as ACTINAS e MIOSINAS. Existem mais de uma dúzia de proteínas acessórias, incluindo a TROPONINA, TROPOMIOSINA e DISTROFINA.
Hormônio simpatomimético ativo da MEDULA SUPRARRENAL. Estimula os sistemas alfa- e beta-adrenérgicos, causa VASOCONSTRIÇÃO sistêmica e relaxamento gastrointestinal, estimula o CORAÇÃO e dilata os BRÔNQUIOS e os vasos cerebrais. É utilizado na ASMA e na FALÊNCIA CARDÍACA e para retardar a absorção de ANESTÉSICOS locais.
Família de enzimas que catalisam a conversão de ATP e uma proteína a ADP e uma fosfoproteína.
Doença autossômica, recessiva, de depósito de glicogênio, na qual há expressão deficiente da 6-fosfofrutose 1-quinase no músculo (FOSFOFRUTOQUINASE-1 MUSCULAR), resultando em armazenamento anormal de glicogênio no tecido muscular. Estes pacientes têm grave distrofia muscular congênita e são intolerantes a exercícios.
Grupo grande de proteínas de transporte de membrana que se ligam a MONOSSACARÍDEOS através das MEMBRANAS CELULARES.
Enzima que catalisa a hidrólise de resíduos terminais de D-glucose ligados em alfa-1,4, sucessivamente a partir dos terminais não redutores das cadeias polissacarídeas, com liberação de beta-glucose. Também é capaz de hidrolisar ligações 1,6-alfa-glucosídica quando a próxima ligação da sequência é 1,4.
Transtorno multissistêmico dominante ligado ao cromossomo X que resulta em uma cardiomiopatia, miopatia e DEFICIÊNCIA INTELECTUAL. É causado por mutação no gene codificador da PROTEÍNA 2 DE MEMBRANA ASSOCIADA AO LISOSSOMO.
Enzima que desativa a glicogênio fosforilase a liberando fosfato inorgânico e fosforilase b, a forma inativa. EC 3.1.3.17.
2-desoxi-D-arabino-hexose. Um antimetabólito da glucose com atividade antiviral.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Método espectroscópico de medição do momento magnético de partículas elementares, como núcleos atômicos, prótons ou elétrons. É empregada em aplicações clínicas, como Tomografia por RMN (IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA).
Intervalo de tempo entre o início e o término de uma atividade física, devido ao esgotamento do indivíduo.
Substância endógena encontrada principalmente no músculo esquelético de vertebrados. Tem sido testada no tratamento de distúrbios cardíacos e adicionada a soluções cardioplégicas.
Hexosefosfatos são compostos orgânicos formados por uma hexose, geralmente glucose ou fructose, ligada a um ou mais grupos fosfato.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Glucano altamente ramificado em amido.
Manutenção de um nível constante de glucose sanguínea por perfusão ou infusão de glucose ou insulina. É utilizada para o estudo da taxa metabólica (por exemplo, metabolismo de glucose, lipídeos, aminoácidos) a uma concentração constante de glucose.
Proteína estrutural que é um componente crítico do complexo de sinalização da axina que se liga a PROTEÍNA DA POLIPOSE ADENOMATOSA DO COLO, QUINASE 3 DA GLICOGÊNIO SINTASE e CASEÍNA QUINASE I.

Glicogênio é um polímero complexo de glucose altamente ramificado que serve como a forma principal de armazenamento de energia em animais, incluindo humanos. É produzido e armazenado predominantemente no fígado e nos músculos esqueléticos. No fígado, o glicogênio é usado para manter a concentração normal de glicose no sangue, enquanto nos músculos, ele é usado como fonte de energia durante a atividade física.

O glicogênio é sintetizado e armazenado nas células como grânulos de glicogênio, que são estruturas citoplasmáticas especializadas. A formação de glicogênio é regulada por hormônios, como insulina e glucagon, que desempenham um papel importante na regulação do metabolismo da glicose no corpo.

Quando ocorre a necessidade de energia, as enzimas responsáveis pela quebra do glicogênio são ativadas, libertando moléculas de glucose para serem utilizadas como fonte de energia nas células.

Glicogênio sintase é uma enzima crucial envolvida no processo de gliconeogênese, que ocorre principalmente no fígado e nos músculos esqueléticos. A glicogênio sintase catalisa a reação final da gliconeogênese, na qual o UDP-glucose (uridina difosfato de glicose) é adicionado à cadeia de glicogênio em crescimento, aumentando assim o tamanho do polímero de glicogênio. Existem três isoformas principais da enzima glicogênio sintase: GS1, expressa principalmente no fígado; GS2, expressa predominantemente em tecido muscular esquelético; e GS3, uma forma truncada que é expressa em ambos os tecidos. A atividade da glicogênio sintase é regulada por diversos fatores, incluindo a glicose, insulina, glucagon, adrenalina e outras hormonas, bem como por fosforilação e desfosforilação da enzima.

Glicogênio hepático refere-se ao glicogênio armazenado no fígado. O glicogênio é um polissacarídeo complexo, ou seja, uma longa cadeia de moléculas de glicose ligadas juntas. É a forma principal de armazenamento de carboidratos no corpo e desempenha um papel importante na regulação dos níveis de açúcar no sangue (glicose).

O fígado age como um buffering químico para manter os níveis de glicose constantes no sangue. Quando os níveis de glicose no sangue estão altos, especialmente após as refeições, o excesso de glicose é convertido em glicogênio e armazenado no fígado. Posteriormente, quando os níveis de glicose no sangue estiverem baixos, como durante o jejum ou exercício intenso, o glicogênio hepático é convertido novamente em glicose e liberado no sangue para manter os níveis normais de glicose.

A capacidade de armazenamento de glicogênio no fígado é limitada, com aproximadamente 100 gramas de glicogênio armazenados em um indivíduo saudável. No entanto, esse armazenamento pode ser exaurido após períodos prolongados de jejum ou exercício intenso, o que pode resultar em hipoglicemia, ou níveis baixos de glicose no sangue.

A Quinase 3 da Glicogênio Sintase (GSK-3, do inglês Glycogen Synthase Kinase-3) é uma enzima (EC 2.7.11.26) que desempenha um papel importante na regulação da glicogênese, a formação de glicogênio a partir de glicose no fígado e músculo esquelético. A GSK-3 fosforila (adiciona um grupo fosfato) à glicogênio sintase, uma enzima chave na glicogênese, o que inibe a sua atividade.

A GSK-3 é também conhecida por estar envolvida em diversos processos celulares, como a proliferação e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada), metabolismo de lípidos e proteínas, e sinalização celular. A sua atividade é regulada por uma variedade de vias de sinalização intracelulares, incluindo a via de sinalização da insulina e a via de sinalização do fator de crescimento Wnt.

Existem duas isoformas da GSK-3, GSK-3α e GSK-3β, que são codificadas por genes diferentes mas apresentam uma sequência aminoacídica similar e atividade enzimática semelhante. A GSK-3 é uma serina/treonina quinase, o que significa que adiciona grupos fosfato aos resíduos de serina ou treonina em proteínas alvo.

Glicogênio fosforilase é um importante enzima encontrado no fígado, músculos e cerebro que desempenha um papel crucial no metabolismo dos carboidratos. Ele catalisa a reação final da glicogenólise, o processo pelo qual o glicogênio, uma forma de armazenamento de energia em nosso corpo, é quebrado down em glicose simples para ser usada como fonte imediata de energia.

A reação catalisada pela glicogênio fosforilase envolve a remoção de um grupo fosfato do glucose-1-phosphate, o produto da enzima glicogenofosforilase, resultando em glicose e um molécula de glicogênio truncada. A glicose é então convertida em piruvato na glucolise, gerando energia adicional na forma de ATP e NADH.

A atividade da glicogênio fosforilase é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de glicose no sangue, hormônios como adrenalina e glucagon, e o nível de exercício físico. A fosforilação da enzima ativa a sua forma, permitindo que ela continue a desdobrar o glicogênio em resposta à demanda energética do corpo. Em contraste, a desfosforilação da enzima a inativa, resultando no armazenamento de glicogênio adicional.

Em resumo, a glicogênio fosforilase é uma enzima fundamental para o metabolismo dos carboidratos, catalisando a reação final da glicogenólise e fornecendo energia imediata ao corpo em situações de demanda aumentada.

As quinases da glicogênio sintase (GSK) são um grupo de enzimas que fosforilam e regulam a atividade da glicogênio sintase, uma enzima chave no metabolismo do glicogênio. A glicogênio sintase catalisa a formação de glicogênio a partir de UDP-glicose, um pré-cursor do açúcar glucose. A atividade da glicogênio sintase é regulada por diversos fatores, incluindo hormônios e níveis de glicose no sangue.

A fosforilação da glicogênio sintase pela quinase da glicogênio sintase reduz a sua atividade, enquanto a desfosforilação aumenta a sua atividade. Existem duas formas principais de quinases da glicogênio sintase: GSK-3 e PKA (proteína cinase A).

GSK-3 é uma quinase constitutivamente ativa que desempenha um papel importante na regulação negativa da glicogênio sintase. A atividade de GSK-3 é regulada por meio da fosforilação e inibição por outras proteínas cinases, como a PKB (proteína cinase B) e a PKA.

PKA, por sua vez, é uma quinase que é ativada em resposta à elevação dos níveis de glicose no sangue e à estimulação do hormônio glucagónio. A ativação da PKA resulta na fosforilação e inibição da GSK-3, o que leva ao aumento da atividade da glicogênio sintase e à síntese de glicogênio.

Em resumo, as quinases da glicogênio sintase desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo do glicogênio em resposta aos estímulos hormonais e às variações dos níveis de glicose no sangue.

Fosforilases são um tipo de enzima que catalisa a reação de fosforólise, que é o processo de adição ou remoção de um grupo fosfato de moléculas orgânicas. Especificamente, as fosforilases catalisam a transferência de um grupo fosfato do fosfato inorgânico (Pi) para um hidroxilo (-OH) em uma molécula orgânica, geralmente um açúcar, resultando na formação de um éster fosfato.

Existem diferentes tipos de fosforilases, mas as mais conhecidas são as fosforilases do glicogênio (GP), que desempenham um papel importante no metabolismo do glicogênio. As GPs catalisam a reação de fosforólise do glicogênio, libertando moléculas de glicose e formando ésteres fosfato de glicose. Este processo é essencial para a geração de energia em células musculares e hepáticas durante períodos de intensa atividade física ou jejum.

A definição médica de fosforilases seria: um tipo de enzima que catalisa a reação de fosforólise, particularmente as fosforilases do glicogênio, que desempenham um papel importante no metabolismo do glicogênio, libertando moléculas de glicose e formando ésteres fosfato de glicose para a geração de energia em células musculares e hepáticas.

A Doença de Depósito de Glicogênio (DDG) é um grupo de condições genéticas caracterizadas pelo acúmulo anormal de glicogênio em células do corpo. O glicogênio é uma forma de armazenamento de carboidratos, normalmente encontrado no fígado, músculos e outros tecidos. No entanto, em pessoas com DDG, o processo de conversão de glicogênio em glicose (a unidade simples de açúcar) ou vice-versa é defectuoso devido a deficiências em enzimas específicas. Isso resulta em um acúmulo excessivo de glicogênio, o que pode causar sintomas clínicos como fadiga, dor muscular, problemas hepáticos e outras complicações dependendo do tipo de DDG. Existem vários tipos de DDG, cada um deles é causado por uma deficiência específica em diferentes enzimas envolvidas no metabolismo do glicogênio.

O Sistema da Enzima Desramificadora do Glicogênio (GDS) é um complexo enzimático encontrado principalmente no fígado e nos rins, mas também presente em outros tecidos, como o músculo esquelético. Ele desempenha um papel crucial na regulação da gliconeogênese, que é o processo pelo qual o glucose é sintetizado a partir de precursores não glucosídicos, tais como piruvato e lactato.

O GDS consiste em três principais enzimas: glicogenina, desramificase do glicogênio (GP) e transglucosidase/branching enzyme (BE). A glicogenina é responsável pela iniciação da síntese de glicogênio, fornecendo um local apropriado para a adição subsequente de glucose unidades. A GP catalisa a remoção de ramos laterais do glicogênio, enquanto a BE é responsável pela transferência de segmentos de glicogênio de uma cadeia para outra, criando novas ramificações no polímero.

A regulação do GDS é altamente controlada e depende da disponibilidade de substratos e alostéricos moduladores, tais como glucose-6-fosfato e AMPc. Alterações no funcionamento do GDS podem resultar em distúrbios metabólicos, incluindo a glicogenose, uma série de doenças genéticas que afetam o metabolismo do glicogênio.

Glucose-6-phosphate (G6P) é um composto importante na glicólise, gluconeogênese e outros caminhos metabólicos. É formado pela fosforilação do glucose no sexto carbono usando a enzima hexocinase e ATP no início da glicólise.

G6P atua como um intermediário importante na produção de energia através da glicose, sendo convertido em glicose-1-fosfato durante a fase de reversão da gluconeogênese. Além disso, é um precursor para a biossíntese de glicogênio, pentoses e ribose-5-fosfato usado na síntese de nucleotídeos.

Em condições hiperglicêmicas, como diabetes mellitus descompensada, altos níveis de G6P podem levar à produção excessiva de lactato e ácido pirúvico, resultando em acidose metabólica.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo I, também conhecida como Doença de Von Gierke, é uma doença genética rara que afeta o metabolismo do glicogênio. Ela é causada por uma deficiência da enzima glucose-6-phosphatase, que é necessária para a conversão final de glicogênio em glicose na liberação de glicose no fígado e rins.

Isso resulta em níveis elevados de glicogênio nos tecidos, especialmente no fígado e músculos, assim como níveis elevados de lipídios no sangue. Os sintomas mais comuns incluem crescimento e desenvolvimento lentos, baixo nível de açúcar no sangue, aumento do apetite, distensão abdominal, tendência para infeções e hepatoesplenomegalia (aumento do tamanho do fígado e baço).

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo I é uma doença hereditária autossômica recessiva, o que significa que um indivíduo precisa herdar duas cópias defeituosas do gene (uma de cada pai) para desenvolver a doença. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de testes genéticos e análises enzimáticas. O tratamento geralmente inclui uma dieta rica em carboidratos e restrita em proteínas e lipídios, além de suplementação com cornstarch para manter os níveis de açúcar no sangue durante a noite e entre as refeições. Em alguns casos, um transplante de fígado pode ser considerado como uma opção de tratamento.

Glucose-1-phosphate e glucose-6-phosphate são formas fosforiladas de glicose, um monossacarídeo simples, que desempenham papéis importantes no metabolismo da glicose em células vivas. Eles são frequentemente referidos como "glucofosfatos".

Glucose-1-phosphate é um intermediário importante no processo de conversão de glicogênio (uma macromolécula de armazenamento de energia) em glicose livre durante a glicogenólise. Em contrapartida, glucose-6-phosphate é um intermediário chave no processo inverso, a gliconeogênese, onde a glicose é sintetizada a partir de precursores não carboidratos.

Além disso, glucose-6-phosphate desempenha outras funções importantes na célula, como participar da via de pentose fosfato para gerar NADPH e ribose-5-phosphate, que são necessários para a síntese de lipídios e nucleotídeos, respectivamente. Também é um precursor importante no processo de glicação não enzimática de proteínas.

Em resumo, glucofosfatos referem-se a formas fosforiladas de glicose que desempenham papéis importantes no metabolismo da glicose e em outros processos celulares.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo II, também conhecida como Doença de Pompe, é uma doença genética rara causada por um déficit da enzima acid alpha-glucosidase (GAA), que resulta em um acúmulo excessivo de glicogênio nos lisossomos. Isso pode afetar vários tecidos e órgãos, especialmente o coração, músculos esqueléticos e fígado.

Existem dois tipos principais da Doença de Depósito de Glicogênio Tipo II: a forma infantil (grave) e a forma juvenil/adulta (mais leve). A forma infantil geralmente se manifesta nos primeiros meses de vida com sinais como falta de energia, dificuldade em engolir, hipotonia (flacidez muscular), falta de crescimento e fraqueza muscular. O coração também pode ser afetado, resultando em insuficiência cardíaca congestiva. A forma juvenil/adulta geralmente se manifesta na infância ou adolescência com sintomas mais leves, como debilidade muscular progressiva e dificuldade de respirar.

O tratamento para a Doença de Depósito de Glicogênio Tipo II geralmente inclui terapia de reposição enzimática (ERT), que pode ajudar a reduzir o acúmulo de glicogênio e melhorar os sintomas. Também podem ser necessários outros tratamentos para gerenciar os sintomas específicos da doença, como fisioterapia, dispositivos de assistência respiratória e suplementação nutricional.

A fosfoglicerato quinase (também conhecida como "fosfofrutoquinase-1" em algumas fontes) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Ela catalisa a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de ATP para a molécula de fosfoenolpiruvato, produzindo piruvato e ADP como produtos.

Esta reação é uma etapa reguladora crucial no processo de glicólise, que é o caminho metabólico que decompoe a glicose em moléculas menores para liberar energia. A fosfoglicerato quinase desempenha um papel importante na regulação da taxa de glicólise em resposta às mudanças nas necessidades metabólicas da célula.

A atividade da enzima é regulada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos e produtos, bem como pela modulação alostericamente por moléculas como ATP, ADP e glicose-6-fosfato. Além disso, a fosfoglicerato quinase é também uma enzima target para a regulação hormonal, sendo ativada por insulina e inibida por glucagon, por exemplo.

A fosfoglicerato quinase (também conhecida como "fosfofrutoquinase-1" em alguns contextos) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose. Ela catalisa a transferência de um grupo fosfato do ATP para o fosfoenolpiruvato, resultando na formação de piruvato e ADP. Este passo é essencial na glicólise, a via metabólica que quebra a glicose para obter energia na forma de ATP e NADH.

A fosfoglicerato quinase desempenha um papel regulatório crucial no metabolismo de glicose, pois sua atividade é sensível às mudanças na concentração de ATP, ADP e íons de magnésio no citoplasma. Quando as células necessitam de maior produção de energia, a ativação da fosfoglicerato quinase pode aumentar a taxa de glicose que é convertida em piruvato, o que por sua vez gera mais ATP através do ciclo de Krebs e da fosforilação oxidativa.

Em resumo, a fosfoglicerato quinase é uma enzima chave no metabolismo de glicose que catalisa a formação de piruvato a partir do fosfoenolpiruvato, desempenhando um papel importante na regulação da taxa de glicólise e da produção de energia celular.

A glicogênio fosforilase hepática é um tipo específico de enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo do glicogênio no fígado. Essa enzima está envolvida na cascata da gliconeogênese, o processo pelo qual o organismo produz glicose a partir de precursores não glucosídicos durante períodos de jejum ou exercício prolongado.

A função principal da glicogênio fosforilase hepática é catalisar a reação que leva à libertação de fosfato de glucose a partir do glicogênio armazenado no fígado, um polissacarídeo complexo. A enzima cliva o glicogênio em unidades menores, chamadas dextrinas, liberando moléculas de fosfato de glucose, que podem ser convertidas em glicose e posteriormente libertadas no sangue para serem utilizadas como fonte de energia pelos tecidos periféricos.

A ativação da glicogênio fosforilase hepática é regulada por diversos mecanismos, incluindo a fosforilação e desfosforilação da enzima, que são controladas por hormônios como adrenalina, glucagon e insulina. Essas mudanças na ativação enzimática permitem que o fígado responda adequadamente às demandas metabólicas do organismo em diferentes situações fisiológicas.

A glicogênio fosforilase muscular é uma enzima essencial no metabolismo do glicogênio, localizada principalmente nos músculos esqueléticos. Sua função principal é catalisar a reação que libera glicose à forma de glicose-1-fosfato a partir do glicogênio, um polissacárido complexo armazenado no músculo como fonte de energia rápida.

Esta reação é crucial durante períodos de intensa atividade física, quando o corpo precisa rapidamente quebrar o glicogênio para fornecer energia adicional aos músculos. A glicogênio fosforilase muscular existe em dois estados: um estado inativo (designado "b") e um estado ativo (designado "a"). O exercício intenso promove a conversão do estado "b" para o estado "a", permitindo que a enzima se ligue e clive o glicogênio.

A deficiência congênita da glicogênio fosforilase muscular leva a uma condição rara, mas grave, designada por doença de McArdle, caracterizada pela falta de capacidade dos músculos esqueléticos em quebrar o glicogênio para obter energia. Isso pode resultar em fraqueza muscular, calambres e intolerância ao exercício físico.

Uridina difosfato glucose (UDP-glucose) é um composto importante em bioquímica, mais especificamente na biossíntese de carboidratos. É um éster dífosfato de uridina e glucose.

Em termos médicos, UDP-glucose desempenha um papel crucial no metabolismo dos carboidratos e no processo de glicosilação, que é a adição de moléculas de carboidrato a proteínas e lipídeos. É uma forma ativa de glucose que pode ser usada diretamente em síntese de polissacarídeos, como a formação de glicogênio e celulose em plantas.

A UDP-glucose é sintetizada a partir de glucose-1-phosphate e UTP (uridina trifosfato) através da enzima UDP-glucose pirofosforilase. A inversão do grupo fosfato no carbono 1 da glucose para o carbono 6 gera a formação de UDP-glucose a partir de UTP e glucose-1-phosphate.

Em resumo, UDP-glucose é um composto chave no metabolismo dos carboidratos, envolvido em diversas reações bioquímicas que necessitam de uma forma ativa de glucose para a síntese de polissacarídeos e glicosilação de proteínas e lipídeos.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

O músculo esquelético, também conhecido como músculo striado ou estriado esqueleto, é um tipo de tecido muscular que se alonga e encurta para produzir movimento, geralmente em relação aos ossos. Esses músculos são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e estão inervados por nervos motores somáticos.

As células musculares esqueléticas, chamadas de fibras musculares, são alongadas, multinucleadas e possuem estruturas internas características, como as bandas alternadas claras e escuras (estrutura em banda cruzada), que são responsáveis pela sua aparência estriada quando observadas ao microscópio.

Os músculos esqueléticos desempenham um papel fundamental na locomoção, respiração, postura, e outras funções corporais importantes. A atrofia ou a lesão dos músculos esqueléticos podem resultar em debilidade, dificuldade de movimento e outros problemas funcionais.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo III, também conhecida como Glicogenose Tipo III ou Doença de Cori, é uma doença genética rara que afeta o metabolismo do glicogênio. Ela é causada por deficiência da enzima glicogenina-debranching (amylase-1,6-glucosidase), que é responsável pela quebra de ramificações no glicogênio durante o processo de gliconeogênese e glucogenólise.

A falta dessa enzima leva à acumulação anormal de glicogênio nas células, especialmente no fígado, músculos esqueléticos e coração. Isso pode resultar em diversos sintomas clínicos, como hepatomegalia (fígado aumentado de tamanho), miopatia (doença dos músculos esqueléticos), cardiomiopatia (doença do músculo cardíaco) e atraso no desenvolvimento. Além disso, os indivíduos afetados podem apresentar hipoglicemia (baixo nível de açúcar no sangue), hiperlipidemia (níveis elevados de lipídios no sangue) e acidose lática (acumulação excessiva de ácido lático no sangue).

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo III é herdada como um traço autossômico recessivo, o que significa que os indivíduos afetados recebem uma cópia defeituosa do gene responsável pela produção da enzima glicogenina-debranching de cada pai. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de exames genéticos e análises enzimáticas específicas. Atualmente, não existe cura para a doença, mas o tratamento pode incluir medidas dietéticas, fisioterapia e, em alguns casos, terapia de reposição enzimática.

Músculos são tecidos biológicos especializados no movimento corporal e geração de força. Eles estão presentes em animais com sistemas nervosos complexos, permitindo que esses organismos se movimentem de forma controlada e precisa. Existem três tipos principais de músculos no corpo humano: esqueléticos, lisos e cardíacos.

1. Músculos Esqueléticos: Esses músculos se conectam aos ossos e permitem que o esqueleto se mova. Eles são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e geralmente funcionam em pares antagonistas, permitindo que os movimentos sejam finamente ajustados.

2. Músculos Lisos: Esses músculos estão presentes nos órgãos internos, como o trato digestivo, vasos sanguíneos e brônquios. Eles são involuntários e controlados pelo sistema nervoso autônomo, permitindo que os órgãos se contraiam e relaxem para realizar funções específicas, como a contração do músculo liso uterino durante o parto.

3. Músculo Cardíaco: Esse tipo de músculo é exclusivo do coração e permite que ele se contrai e relaxe para bombear sangue pelo corpo. O músculo cardíaco é involuntário e funciona automaticamente, embora possa ser influenciado por hormônios e outros sinais nervosos.

Em geral, os músculos são compostos de células alongadas chamadas fibras musculares, que contêm proteínas contráteis como actina e miosina. Quando essas proteínas se ligam e deslizam uma em relação à outra, a fibra muscular se contrai, gerando força e movimento.

Insulina é uma hormona peptídica produzida e secretada pelas células beta dos ilhéus de Langerhans no pâncreas. Ela desempenha um papel crucial na regulação do metabolismo de carboidratos, lipídeos e proteínas, promovendo a absorção e o uso de glicose por células em todo o corpo.

A insulina age ligando-se a receptores específicos nas membranas celulares, desencadeando uma cascata de eventos que resultam na entrada de glicose nas células. Isso é particularmente importante em tecidos como o fígado, músculo esquelético e tecido adiposo, onde a glicose é armazenada ou utilizada para produzir energia.

Além disso, a insulina também desempenha um papel no crescimento e desenvolvimento dos tecidos, inibindo a degradação de proteínas e promovendo a síntese de novas proteínas.

Em indivíduos com diabetes, a produção ou a ação da insulina pode estar comprometida, levando a níveis elevados de glicose no sangue (hiperglicemia) e possíveis complicações à longo prazo, como doenças cardiovasculares, doenças renais e danos aos nervos. Nesses casos, a terapia com insulina pode ser necessária para controlar a hiperglicemia e prevenir complicações.

Ácido lático (ácido laticócio) é um composto orgânico que desempenha um papel importante no metabolismo energético, especialmente durante períodos de intensa atividade física ou em condições de baixa oxigenação. É produzido principalmente no músculo esquelético como resultado da fermentação lática, um processo metabólico que ocorre na ausência de oxigênio suficiente para continuar a produção de energia através da respiração celular.

A fórmula química do ácido lático é C3H6O3 e ele existe em duas formas enantioméricas: D-(-) e L(+). A forma L(+) é a mais relevante no contexto fisiológico, sendo produzida durante a atividade muscular intensa.

Em concentrações elevadas, o ácido lático pode contribuir para a geração de acidez no músculo (diminuição do pH), levando à fadiga e dor muscular. No entanto, é importante notar que as teorias sobre o papel do ácido láctico na fadiga muscular têm sido reavaliadas ao longo dos anos, e atualmente acredita-se que outros fatores, como a produção de radicais livres e alterações iónicas, também desempenhem um papel importante neste processo.

Além disso, o ácido lático é um intermediário metabólico importante e pode ser convertido de volta em piruvato (um substrato na glicose) pelo enzima lactato desidrogenase (LDH) durante a respiração celular normal ou quando houver oxigênio suficiente. Isto ocorre, por exemplo, durante a recuperação após a atividade física intensa, quando os níveis de ácido láctico no sangue tendem a retornar ao seu estado de repouso.

A "1,4-alfa-D-glucan branching enzyme" é uma enzima que catalisa a transferência de segmentos de cadeia de glicose de um extremidade reduzida de um 1,4-alfa-D-glucano para o carbono 6 da outra unidade de glicose em uma posição interior de outro 1,4-alfa-D-glucano, resultando na formação de ramos laterais ligados por ligações glucosídicas alfa (1->6). Essa enzima desempenha um papel importante no processo de síntese da amilose e amilopectina, que são os principais constituintes do amido encontrado em plantas. A deficiência dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos, como a doença de Glycogen Storage Disease Type IV (GSD IV), também conhecida como Doença de Andersen.

Os lactatos, também conhecidos como ácido lático, são moléculas que são produzidas no corpo durante a atividade muscular intensa ou em situações de baixa oxigenação tecidual. Eles resultam do metabolismo anaeróbico do glicogênio nos músculos esqueléticos, o que significa que eles são produzidos quando as células musculares precisam obter energia rapidamente e a disponibilidade de oxigênio não é suficiente.

Em condições normais, os lactatos são convertidos de volta em piruvato e então reconvertidos em glicogênio no fígado ou utilizados como fonte de energia por outros tecidos do corpo. No entanto, quando a produção de lactatos excede a capacidade do corpo de removê-los, eles podem se acumular nos tecidos e no sangue, levando a uma condição chamada acidose lática.

É importante notar que a presença de lactatos em si não é necessariamente um sinal de doença ou problema de saúde. No entanto, altos níveis de lactatos no sangue podem indicar uma série de condições médicas, como insuficiência cardíaca congestiva, diabetes, hipóxia (baixa concentração de oxigênio no sangue) ou intoxicação alcoólica aguda. Além disso, a medição dos níveis de lactatos pode ser útil em situações clínicas específicas, como o monitoramento da resposta ao tratamento em pacientes com sepse ou choque séptico.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo IV, também conhecida como Glicogenose Tipo IV ou Doença de Andersen, é uma doença genética rara que afeta o metabolismo do glicogênio. Ela é causada por mutações no gene GBE1, que fornece instruções para produzir a enzima glicogenina branching protein (GBP). Essa enzima desempenha um papel crucial na formação de glicogênio normal, uma molécula de armazenamento de energia em nosso corpo.

Quando o gene GBE1 está mutado e a produção da enzima GBP é reduzida ou ausente, ocorre um acúmulo anormal de glicogênio nas células. Esse glicogênio anormal não pode ser usado corretamente como fonte de energia, o que leva a danos progressivos nos tecidos e órgãos, especialmente no fígado, músculos e sistema nervoso central.

Os sinais e sintomas da Doença de Depósito de Glicogênio Tipo IV geralmente começam a aparecer durante a infância ou adolescência e podem incluir:

1. Progressiva deterioração do fígado (hepatomegalia e cirrose)
2. Insuficiência hepática
3. Debilidade muscular (miopatia) e rigidez articular
4. Problemas cardíacos, como miocardiopatia hipertrófica
5. Distúrbios neurológicos, como atraso no desenvolvimento, deficiência intelectual e convulsões
6. Baixa resistência às infecções
7. Problemas respiratórios

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo IV é uma condição progressiva e geralmente fatal, com a maioria dos pacientes não sobrevivendo além da adolescência ou início da idade adulta. Atualmente, não existe cura para essa doença; o tratamento se concentra em gerenciar os sintomas e prevenir complicações.

Cloreto de lítio é um composto iónico formado por um íon lítio (Li+) e um íon cloro (Cl-). É usado principalmente no tratamento de doenças mentais, especialmente os transtornos bipolares, devido às suas propriedades estabilizadoras do humor.

O cloreto de lítio age reduzindo a atividade da enzima glicogénio sintase quinase-3 beta (GSK-3β), o que resulta em níveis mais altos de neurotransmissores no cérebro, como a serotonina e a dopamina. Isto pode ajudar a regular o humor e reduzir os sintomas maniacos e depressivos associados ao transtorno bipolar.

No entanto, o uso de cloreto de lítio requer cuidado médico rigoroso devido às suas estreitas margens terapêuticas e aos potenciais efeitos adversos, como a toxicidade renal e neurológica. É importante que os pacientes sejam monitorizados regularmente para garantir doses seguras e eficazes.

Glicogenólise é um processo metabólico que ocorre no corpo humano e em outros animais, no qual o glicogênio armazenado nos músculos e fígado é quebrado down em moléculas de glicose mais simples. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, como a glicogenofosforilase e a desbranching enzyme.

A glicogenólise ocorre principalmente durante períodos de atividade física ou de jejum, quando as necessidades de energia do corpo aumentam e a disponibilidade de glicose no sangue é limitada. A glicose liberada pela glicogenólise pode ser utilizada como fonte imediata de energia pelas células, especialmente as células musculares, ou convertida em outras moléculas, como lactato ou piruvato, que podem ser transportadas para outras partes do corpo e utilizadas como fonte de energia.

A glicogenólise é uma reação importante no metabolismo energético do corpo humano e desempenha um papel crucial na manutenção da homeostase glucêmica durante períodos de jejum ou exercício físico intenso.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo V, também conhecida como "Miopatia de McArdle", é uma doença genética rara que afeta o metabolismo dos músculos esqueléticos. Ela é causada por uma deficiência da enzima mióstica, que é responsável pela quebra do glicogênio em glicose nos músculos esqueléticos para produzir energia durante a atividade física.

Como resultado, as pessoas com a Doença de Depósito de Glicogênio Tipo V experimentam sintomas como fraqueza muscular, calambres e intolerância ao exercício físico intenso. Os sintomas geralmente começam na infância ou adolescência e podem variar em gravidade. Além disso, as atividades que exigem esforço físico prolongado, como correr ou andar de bicicleta, podem desencadear sintomas mais graves, como falta de ar, dor no peito e fadiga.

Embora não exista cura para a Doença de Depósito de Glicogênio Tipo V, o tratamento geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e prevenir complicações. Isso pode incluir exercícios de treinamento de resistência suave, terapia física, dieta rica em carboidratos complexos e evitar atividades que desencadeiam sintomas graves. Em alguns casos, a terapia de substituição enzimática pode ser uma opção de tratamento.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

As glucosiltransferases são um grupo de enzimas (EC 2.4.1) que catalisam a transferência de um resíduo de glicose de um doador de glicose para um aceitador, formando um glicosídeo. Esse processo desempenha um papel fundamental em diversas reações bioquímicas, incluindo a síntese e modificação de polissacarídeos, como glicogênio, celulose e quitina. Além disso, as glucosiltransferases estão envolvidas na biossíntese de diversos metabólitos secundários, tais como os glicoconjugados e os glicolipídios.

Existem diferentes tipos de glucosiltransferases, cada uma com suas próprias especificidades em relação ao doador e aceitador de glicose. Algumas enzimas deste grupo utilizam compostos simples como doadores de glicose, como a UDP-glicose ou a doliquil-glicose, enquanto outras podem utilizar oligossacarídeos ou polissacarídeos mais complexos. O aceitador de glicose pode ser um monossacarídeo simples, um oligossacarídeo ou uma proteína, dependendo do tipo de glucosiltransferase em questão.

As glucosiltransferases desempenham funções importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos, como no metabolismo dos carboidratos, na resposta imune, no desenvolvimento embrionário e na progressão de doenças, como o câncer. Portanto, a compreensão da estrutura e função das glucosiltransferases é crucial para o avanço do conhecimento em diversas áreas da biologia e da medicina.

A glicogênio sintase-d fosfatase, também conhecida como proteína 1 reguladora da glicogênese (PGM1), é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo do glicogênio. Ela catalisa a remoção de um grupo fosfato da subunidade d de glicogênio sintase, ativando assim essa enzima e estimulando a síntese de glicogênio.

A glicogênio sintase é uma enzima chave no processo de síntese de glicogênio, que é a forma de armazenamento de carboidratos em células animais. A atividade da glicogênio sintase é regulada por diversos fatores, incluindo a fosforilação e desfosforilação das suas subunidades.

A glicogênio sintase-d fosfatase é uma enzima que remove um grupo fosfato da subunidade d da glicogênio sintase, ativando assim a enzima e estimulando a síntese de glicogênio. A atividade desta fosfatase é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de glicose no sangue, hormônios como a insulina e o glucagão, e outras proteínas envolvidas no metabolismo do glicogênio.

Uma deficiência nesta enzima pode resultar em uma condição genética rara chamada de "doença de Glycogen Storage Type IX", que é caracterizada por um acúmulo anormal de glicogênio nas células do fígado e dos músculos.

Glicólise é um processo metabólico fundamental que ocorre em todas as células vivas, embora sua taxa e regulação variem dependendo do tipo celular e condições ambientais. É o primeiro passo no catabolismo de açúcares, especialmente glicose, para produzir energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido).

Na glicólise, a glicose é dividida em duas moléculas de piruvato através de uma série de dez reações enzimáticas. Estas reações são geralmente divididas em três fases: preparação (ou investimento), conversão da triose e separação do carbono.

1) Preparação (ou Investimento): Nesta etapa, a glicose é convertida em glicose-6-fosfato usando uma enzima chamada hexocinase, que requer ATP. Isso previne a glicose de ser transportada para fora da célula e garante que ela será processada dentro dela. Em seguida, o glicose-6-fosfato é convertido em fructose-6-fosfato usando a fosfohexose isomerase. Finalmente, o fructose-6-fosfato é convertido em fructose-1,6-bisfosfato por meio da enzima fosfofructocinase 1, que também requer ATP.

2) Conversão da Triose: Nesta etapa, o fructose-1,6-bisfosfato é dividido em duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato por uma enzima chamada aldolase.

3) Separação do Carbono: Nesta última etapa, cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato é convertida em piruvato, gerando mais ATP e NADH no processo. O piruvato pode então ser usado em outros processos metabólicos, como a geração de energia na mitocôndria ou a síntese de aminoácidos e outras moléculas necessárias para a célula.

A glicólise é um processo altamente regulado, com vários pontos de controle que permitem à célula ajustar sua taxa de acordo com suas necessidades metabólicas e a disponibilidade de substratos. Por exemplo, a enzima fosfofructocinase 1 é inibida por ATP e citrato, mas ativada por fructose-2,6-bisfosfato, o que permite à célula regular a taxa de glicólise em resposta à demanda energética e à disponibilidade de carboidratos.

Em resumo, a glicólise é um processo metabólico fundamental que permite às células gerar energia rapidamente a partir da glucose. Ela ocorre em duas fases: a preparação e a oxidação do substrato. Na primeira fase, a glucose é convertida em gliceraldeído-3-fosfato, um composto que pode ser posteriormente oxidado para gerar ATP e NADH. Na segunda fase, o gliceraldeído-3-fosfato é convertido em piruvato, um processo que também gera ATP e NADH. A glicólise é altamente regulada e pode ser adaptada às necessidades metabólicas da célula em diferentes condições.

Gluconeogênese é um processo metabólico que ocorre no fígado, rins e intestino delgado, responsável por syntetizar glicose a partir de precursores não glucosídicos, como lactato, piruvato, glicerol e aminoácidos. Isso ocorre principalmente durante períodos de jejum prolongado ou restrição de carboidratos na dieta, quando os níveis de glicose no sangue estão baixos. A gluconeogênese é essencial para manter a homeostase da glicose e garantir que haja sempre um suprimento constante de energia disponível para os tecidos do corpo, especialmente o cérebro, que é altamente dependente da glicose como fonte de energia.

A glicogênio fosforilase do encéfalo, também conhecida como glicogênio fosforilase neuronal, é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de glicogênio no cérebro. Ela catalisa a reação final na via da glicogenólise, que é o processo de degradação do glicogênio em glicose simples, que pode ser usada como fonte de energia pelas células cerebrais.

A glicogênio fosforilase do encéfalo é particularmente importante durante períodos de privação de glicose, como no jejum ou exercício intenso, quando as reservas de glicose no sangue podem se esgotar. Nestes casos, o cérebro pode usar o glicogênio armazenado em suas células para obter energia.

A ativação da glicogênio fosforilase do encéfalo é regulada por uma variedade de sinais celulares, incluindo a concentração de íons de cálcio e a presença de hormônios como a adrenalina. A deficiência ou disfunção da glicogênio fosforilase do encéfalo pode levar a uma série de problemas de saúde, incluindo convulsões e outras disfunções neurológicas.

Glicemia é o nível de glicose (a forma simplificada de açúcar ou glicose no sangue) em um indivíduo em um determinado momento. É uma medida importante usada na diagnose e monitoramento do diabetes mellitus e outras condições médicas relacionadas à glucose. A glicemia normal varia de 70 a 110 mg/dL (miligramas por decilitro) em jejum, enquanto que após as refeições, os níveis podem chegar até 180 mg/dL. No entanto, esses valores podem variar ligeiramente dependendo da fonte e dos métodos de medição utilizados. Se os níveis de glicose no sangue forem persistentemente altos ou baixos, isso pode indicar um problema de saúde subjacente que requer atenção médica.

A Fosfofructocinase (PFK) ou Fosforilase Quinase é uma enzima chave envolvida no metabolismo do glicogênio e glicose, que atua na regulação alostérica da glicólise. Ela catalisa a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de ATP para a frutose-6-fosfato, formando fructose-1,6-bisfosfato e ADP. Essa reação é a primeira etapa irreversível na glicólise e desempenha um papel fundamental no controle da taxa de consumo de glicose em células. A fosfofructocinase é ativada por moléculas alostéricas como o fructose-2,6-bisfosfato e inibida por citrato e ATP em altas concentrações. Além disso, a fosfofructocinase está sujeita a regulação hormonal, sendo ativada pela insulina e inibida pelo glucagon e adrenalina.

Glucose-6-phosphatase é um enzima que desempenha um papel fundamental no metabolismo do carboidrato, especificamente na gliconeogênese e no caminho de libertação da glicose. A enzima catalisa a remoção do grupo fosfato do glucose-6-fosfato, convertendo-o em glucose, que pode então ser liberada para a corrente sanguínea.

A gliconeogênese é o processo pelo qual o fígado e outros tecidos converteem precursores não glucídicos, como lactato e piruvato, em glucose. O glucose-6-phosphatase é uma enzima essencial neste caminho porque remove o grupo fosfato do glucose-6-phosphate, um intermediário crítico no processo.

Além disso, a glucose-6-phosphatase também desempenha um papel na libertação de glicose armazenada em forma de glicogênio nos músculos e fígado. Quando o corpo precisa de energia adicional, o glicogênio é quebrado em glucose-1-phosphate, que é então convertido em glucose-6-phosphate pela enzima fosfoglucomutase. A glucose-6-phosphatase remove então o grupo fosfato do glucose-6-phosphate, permitindo que a glicose seja liberada para a corrente sanguínea e utilizada como fonte de energia por células em todo o corpo.

Deficiências congênitas na atividade da enzima glucose-6-phosphatase podem resultar em doenças metabólicas graves, como a deficiência de glucose-6-fosfatase, que é caracterizada por hipoglicemia, acidose lática e hepatomegalia. Essa condição pode ser fatal se não for tratada adequadamente.

Alpha-glucosidases são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no processamento e digestão de carboidratos complexos em carboidratos simples, que podem ser absorvidos pelo organismo. Essas enzimas estão presentes na membrana do intestino delgado e são responsáveis por quebrar os ligações glicosídicas alfa-1,4 e alpha-1,6 em polissacarídeos, oligossacarídeos e disacarídeos, liberando moléculas de açúcar simples, como glicose, para serem absorvidas e utilizadas como fonte de energia.

A ação das alpha-glucosidases é um passo fundamental no processamento dos carboidratos complexos presentes em alimentos como grãos integrais, legumes e tubérculos. A inibição dessas enzimas pode atrasar a absorção de glicose no intestino, o que tem sido utilizado como estratégia terapêutica no tratamento da diabetes tipo 2, através do uso de inibidores de alpha-glucosidases, como a acarbosa e a miglitol. Esses medicamentos podem ajudar a controlar os níveis de glicose no sangue, especialmente após as refeições, reduzindo o pico de glicose pós-prandial.

Proteína Fosfatase 1 (PP1) é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo grupos fosfato adicionados por proteínas cinases. A fosfatase 1 desempenha um papel fundamental no controle da atividade de muitas proteínas e processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, transcrição genética, tradução de proteínas, metabolismo de carboidratos e glicogénio, e plasticidade sináptica no sistema nervoso.

A fosfatase 1 é uma enzima altamente conservada em diferentes espécies, desde leveduras a mamíferos. É uma proteína de grande tamanho, composta por um domínio catalítico e vários domínios regulatórios que controlam sua atividade e especificidade para diferentes substratos.

A regulação da fosfatase 1 é complexa e envolve a interação com diversos inibidores e reguladores, como a proteína inibidora da fosfatase-1 (Inhibitor-1) e a proteína associada à fosfatase-2A (PPP2R5E), que determinam sua localização celular e atividade em diferentes processos.

Devido à sua importância na regulação de diversos processos celulares, a desregulação da atividade da fosfatase 1 tem sido associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Lafora's Disease, também conhecida como Epilepsia mioclônica progressiva de início juvenil com inclusões corporais, é uma doença genética rara e neurodegenerativa. É classificada como um tipo de Doença de armazenamento de glicogênio devido à acúmulo anormal de glicogênio em forma de corpos de inclusão em células cerebrais. Essas inclusões são derivadas de anomalias no metabolismo dos glícolipídios e glicoproteínas, o que leva a deterioração progressiva do sistema nervoso central.

A Doença de Lafora normalmente se manifesta em adolescentes ou jovens adultos com convulsões mioclônicas (contracções musculares involuntárias), crisis epiléticas, problemas cognitivos e visuais, declínio motor e eventualmente demência. A doença é herdada de forma autossômica recessiva, o que significa que um indivíduo precisa receber duas cópias dos genes defeituosos (uma de cada pai) para desenvolver a condição. Atualmente, não existe cura conhecida para a Doença de Lafora e o tratamento se concentra em gerenciar os sintomas e melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

Fosfoproteínas fosfatases (PPP) são enzimas que desfosforilam outras proteínas, removendo grupos fosfato ligados a resíduos de aminoácidos específicos. Este processo regula uma variedade de funções celulares, incluindo sinalização celular, transcrição genética, tradução e controle do ciclo celular. As fosfoproteínas fosfatases desempenham um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a fosforilação e a desfosforilação de proteínas, o que é crucial para a regulação adequada das vias bioquímicas nas células.

Existem várias classes e tipos diferentes de fosfoproteínas fosfatases, cada uma com suas próprias especificidades substrato e funções regulatórias. Algumas dessas enzimas estão envolvidas em processos fisiológicos normais, enquanto outras podem contribuir para doenças ou desordens quando sua atividade está alterada. Por exemplo, a disregulação da atividade de fosfoproteínas fosfatases tem sido associada a várias condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Em resumo, as fosfoproteínas fosfatases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversas vias bioquímicas nas células ao remover grupos fosfato de outras proteínas. Sua atividade está frequentemente associada a processos fisiológicos normais, mas também pode contribuir para doenças quando sua regulação está alterada.

Adenosine diphosphate glucose (ADP-glucose) é uma molécula importante no metabolismo da glicose, especificamente na via de síntese de amido em plantas e na formação de glicogênio em bactérias e animais. A molécula é formada pela adição de um grupo fosfato a uma molécula de ADP (adenosina difosfato) usando energia fornecida por uma enzima chamada ADP-glucose pirofosforilase. A formação de ADP-glucose é o primeiro passo na síntese de amido e glicogênio, processos essenciais para o armazenamento de energia em organismos vivos.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Glucagon é um hormônio peptídico, produzido e secretado pelas células alfa das ilhotas de Langerhans no pâncreas. Ele tem a função oposta à do insulina, promovendo a elevação dos níveis de glicose no sangue.

Quando os níveis de glicose no sangue estão baixos, o glucagon é liberado e atua na desconstrução do glicogênio armazenado no fígado, convertendo-o em glicose, que é então liberada para a corrente sanguínea. Além disso, o glucagon também estimula a produção de novas moléculas de glicose nos hepatócitos, aumentando ainda mais os níveis de glicose no sangue.

O glucagon desempenha um papel importante na regulação da glicemia e é frequentemente usado no tratamento de emergência de hipoglicemia grave, quando a ingestão de carboidratos não é possível ou suficiente.

Inanição é um termo médico que se refere a um estado avançado de desnutrição e privação de alimentos, resultando em perda significativa de peso corporal e extrema fraqueza. É geralmente caracterizada por uma extrema emagrecimento, desidratação, debilidade muscular, apatia e, às vezes, confusão mental. A inanição pode ser causada por vários fatores, como doenças prolongadas, falta de acesso à comida, distúrbios alimentares graves ou problemas psicológicos. Pode levar a complicações graves, incluindo insuficiência orgânica e morte, se não for tratada adequadamente.

As proteínas proto-oncogênicas c-AKT, também conhecidas como proteína quinase A, B e C (PKBα, PKBβ e PKBγ), são membros da família de serina/treonina proteína quinases que desempenham um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, incluindo metabolismo de glicose, sinalização de sobrevivência celular e proliferação. Elas são ativadas por meio da ligação do fator de crescimento à sua respectiva tirosina quinase receptora (RTK) na membrana celular, o que resulta em uma cascata de sinalização que leva à fosforilação e ativação da proteína c-AKT.

No entanto, quando a ativação dessas proteínas é desregulada ou excessiva, elas podem se transformar em oncogenes, levando ao desenvolvimento de câncer. Mutação genética, amplificação do gene e sobreexpressão da proteína c-AKT têm sido associadas a diversos tipos de câncer, incluindo câncer de mama, ovário, próstata, pâncreas e pulmão.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas c-AKT são proteínas quinases importantes para a regulação de processos celulares normais, mas quando desreguladas, podem contribuir para o desenvolvimento e progressão do câncer.

Imino furanoses são compostos heterocíclicos que contêm um anel de furano (um anel de cinco membros formado por quatro átomos de carbono e um átomo de oxigênio) com um grupo imino (-N=) no lugar de um dos átomos de carbono. Eles são relacionados a furanoses, que são monossacarídeos simples com uma estrutura de anel de furano. No entanto, os imino furanoses são relativamente incomuns em química orgânica e biológica, pois geralmente são menos estáveis do que as suas contrapartes oxo (com um grupo carbonila, >C=O) ou hidroxi (-OH). Além disso, eles não desempenham um papel significativo em bioquímica ou metabolismo de carboidratos.

Endogamic rats referem-se a ratos que resultam de um acasalamento consistente entre indivíduos relacionados geneticamente, geralmente dentro de uma população fechada ou isolada. A endogamia pode levar a uma redução da variabilidade genética e aumentar a probabilidade de expressão de genes recessivos, o que por sua vez pode resultar em um aumento na frequência de defeitos genéticos e anomalias congênitas.

Em estudos experimentais, os ratos endogâmicos são frequentemente usados para controlar variáveis genéticas e criar linhagens consistentes com características específicas. No entanto, é importante notar que a endogamia pode também levar a efeitos negativos na saúde e fertilidade dos ratos ao longo do tempo. Portanto, é essencial monitorar cuidadosamente as populações de ratos endogâmicos e introduzir periodicamente genes exógenos para manter a diversidade genética e minimizar os riscos associados à endogamia.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), Glucoquinase é uma enzima que catalisa a fosforilação da glucose em glucosa-6-fosfato, usando UTP (tri-fosfato de uridina) como fonte de fosfato. Essa reação é uma das primeiras etapas na glicólise e no metabolismo da glucose em alguns tecidos, especialmente no fígado e nos rins. A Glucoquinase desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glucose em resposta às mudanças nas concentrações de glucose e UTP no organismo.

Jejum é um termo médico que se refere ao estado em que ocorre a ausência de ingestão de alimentos ou líquidos por um determinado período de tempo. É comumente prescrito antes de exames laboratoriais ou procedimentos diagnósticos para limpar o trato gastrointestinal e fornecer resultados mais precisos. Além disso, o jejum também é um estado fisiológico natural que ocorre durante o sono noturno. Em condições clínicas, o jejum pode ser usado terapeuticamente no tratamento de certas condições médicas, como a síndrome do intestino irritável ou a preparação para cirurgias abdominais. Contudo, é importante ressaltar que o jejum prolongado pode levar a desnutrição, desidratação e outras complicações, especialmente em indivíduos debilitados ou com doenças crônicas.

Na medicina e nutrição, "carboidratos da dieta" referem-se a um tipo de macronutriente presente em diversos alimentos, responsável por fornecer energia ao nosso organismo. Eles são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio e podem ser encontrados em três formas principais: monossacarídeos (açúcares simples, como a glicose e a fructose), dissacarídeos (duplos açúcares, como a sacarose e o maltose) e polissacarídeos (complexos açúcares, como amido e celulose).

A quantidade e a qualidade dos carboidratos ingeridos podem influenciar na saúde geral de uma pessoa, especialmente no que diz respeito ao peso corporal, níveis de glicose no sangue e risco de doenças crônicas, como diabetes e doenças cardiovasculares. Geralmente, é recomendável consumir carboidratos complexos, provenientes de fontes integrais, como grãos inteiros, legumes e frutas, em vez de carboidratos simples e processados, presentes em doces, refrigerantes e alimentos industrializados.

Além disso, é importante lembrar que a quantidade diária recomendada de carboidratos pode variar conforme a idade, sexo, peso, altura, nível de atividade física e objetivos de saúde individuais. Portanto, é sempre aconselhável consultar um profissional de saúde para obter orientações personalizadas sobre a alimentação e os hábitos alimentares saudáveis.

Proteínas Quinases Dependentes de Cálcio-Calmodulina (CaMKs) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação da atividade celular em resposta a sinais intracelulares de cálcio. Elas são chamadas de "dependentes de cálcio-calmodulina" porque sua ativação requer a ligação do íon cálcio e da proteína calmodulina.

A calmodulina é uma proteína que se une ao cálcio e age como um sensor para alterações nos níveis de cálcio intracelular. Quando os níveis de cálcio aumentam, a calmodulina se liga aos domínios de ligação do cálcio nas proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina, induzindo um cambaleara conformacional que ativa a enzima.

As CaMKs desempenham várias funções importantes em diferentes processos celulares, incluindo a regulação da transcrição genética, a modulação da liberação de neurotransmissores e a plasticidade sináptica, que é o mecanismo subjacente à formação e reforço de memórias.

Existem três principais famílias de CaMKs: CaMKI, CaMKII e CaMKIV, cada uma com diferentes padrões de expressão tecidual e funções específicas. A desregulação da atividade das proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina tem sido implicada em várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a epilepsia e o câncer.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

Hexoquinase é uma enzima que catalisa a primeira reação na glicose do metabolismo, a fosforilação da hexose (geralmente glicose) para formar glucose-6-fosfato. Existem quatro isoformas desta enzima (HK1, HK2, HK3 e GCK), que são codificadas por genes diferentes e apresentam diferentes padrões de expressão tecidual e atividade regulatória. A hexoquinase desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glicose e sua ativação ou inibição pode ter efeitos significativos sobre a homeostase energética e o crescimento celular. Alterações no gene HK2 têm sido associadas a vários tipos de câncer, incluindo cancro do fígado, mama e pulmão.

Aminophenols são compostos orgânicos que consistem em um ou dois grupos fenol substituídos por um ou dois grupos amino. Eles são frequentemente usados como intermediários na síntese de outros compostos, incluindo corantes e medicamentos.

Em termos médicos, os aminophenols não têm um uso direto como medicamentos. No entanto, alguns compostos que contêm aminophenols têm propriedades farmacológicas e são usados em medicina. Por exemplo, paracetamol (também conhecido como acetaminofeno) é um fármaco amplamente utilizado para aliviar a dor e reduzir a febre, e sua estrutura química inclui um grupo aminophenol.

Como qualquer outro composto químico, os aminophenols devem ser manuseados com cuidado, pois podem ter propriedades tóxicas ou causar reações adversas se não forem usados corretamente. É importante seguir as orientações e precauções de manipulação recomendadas para qualquer composto químico, incluindo os aminophenols e seus derivados.

Os Ratos Wistar são uma linhagem popular e amplamente utilizada em pesquisas biomédicas. Eles foram desenvolvidos no início do século 20, nos Estados Unidos, por um criador de animais chamado Henry Donaldson, que trabalhava no Instituto Wistar de Anatomia e Biologia. A linhagem foi nomeada em homenagem ao instituto.

Os Ratos Wistar são conhecidos por sua resistência geral, baixa variabilidade genética e taxas consistentes de reprodução. Eles têm um fundo genético misto, com ancestrais que incluem ratos albinos originários da Europa e ratos selvagens capturados na América do Norte.

Estes ratos são frequentemente usados em estudos toxicológicos, farmacológicos e de desenvolvimento de drogas, bem como em pesquisas sobre doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e neurológicas. Além disso, os Ratos Wistar são frequentemente usados em estudos comportamentais, devido à sua natureza social e adaptável.

Embora os Ratos Wistar sejam uma importante ferramenta de pesquisa, é importante lembrar que eles não são idênticos a humanos e podem reagir de maneira diferente a drogas e doenças. Portanto, os resultados obtidos em estudos com ratos devem ser interpretados com cautela e validados em estudos clínicos envolvendo seres humanos antes que qualquer conclusão definitiva seja feita.

O metabolismo de carboidratos refere-se ao conjunto complexo de reações bioquímicas que ocorrem no corpo humano envolvendo a conversão de carboidratos em glucose, outros monossacarídeos simples ou seus derivados. Este processo inclui a digestão, absorção, transporte, armazenamento e oxidação de carboidratos para produzir energia.

A digestão dos carboidratos começa na boca com o enzima amilase salival, que quebra os polissacarídeos complexos como amido e celulose em moléculas menores de oligossacarídeos e disaccharídeos. Ao chegar no estômago, essas moléculas são misturadas com o ácido clorídrico, inibindo a ação da amilase salival. No intestino delgado, outras enzimas digestivas, como maltase, lactase e sacarase, quebram os oligossacarídeos e disacarídeos restantes em monossacarídeos simples, geralmente glucose, fructose ou galactose.

Após a digestão, as moléculas de monossacarídeos são absorvidas pela mucosa intestinal e transportadas pelo sangue para o fígado. No fígade, a glicose é convertida em glicogênio, um polissacarídeo de armazenamento, ou processada para produzir outras substâncias, como piruvato ou ácidos graxos. A glicose e outros monossacarídeos também podem ser usados ​​imediatamente pelas células do corpo para produzir energia através da respiração celular.

O metabolismo dos carboidratos é regulado por hormônios, como insulina e glucagon, que são secretados pelo pâncreas em resposta a variações nos níveis de glicose no sangue. A insulina promove a absorção e o armazenamento de glicose, enquanto o glucagon estimula a liberação de glicose armazenada para aumentar os níveis de glicose no sangue.

UTP-glucose-1-fosfato uridililtransferase, também conhecida como UGP2 (do inglês, UDP-glucose pyrophosphorylase 2), é uma enzima que catalisa a reação de transferência de um grupo uridil de UTP para o glucose-1-fosfato, formando UDP-glucose e pirofosfato. Essa reação é essencial no metabolismo dos carboidratos, mais especificamente no ciclo de Calvin durante a fotossíntese em plantas e algas, e também na biossíntese de glicogênio em animais. A UTP-glucose-1-fosfato uridililtransferase é codificada pelo gene UGP2 no genoma humano.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo VI, também conhecida como Doença de Hers, é uma doença genética rara que afeta o metabolismo do glicogênio. Ela é causada por mutações no gene SGK2, que fornece instruções para a produção da enzima glicogenina-2. Essa enzima desempenha um papel importante na formação de grãos de glicogênio nos músculos esqueléticos e no fígado.

Quando o gene SGK2 está mutado, a produção da enzima glicogenina-2 é reduzida ou ausente, resultando em uma acumulação anormal de glicogênio nas células. Isso pode levar a diversos sintomas, como fraqueza muscular, intolerância ao exercício, hipoglicemia e hepatomegalia (aumento do tamanho do fígado). A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo VI geralmente se manifesta na infância ou adolescência, mas pode ser diagnosticada em idades mais avançadas. O tratamento geralmente consiste em uma dieta rica em carboidratos e com baixo teor de proteínas, além de evitar exercícios intensos que possam levar a episódios de hipoglicemia.

O monofosfato de adenosina, também conhecido como AMP (do inglês, Adenosine Monophosphate), é um nucleótido essencial para a produção de energia nas células. É formado por uma molécula de adenosina unida a um grupo fosfato.

Este composto desempenha um papel importante em várias reações metabólicas e é um componente chave do ATP (trifosfato de adenosina), que é a principal fonte de energia celular. Além disso, o monofosfato de adenosina está envolvido no processo de sinalização celular e desempenha um papel na regulação da pressão arterial e da resposta inflamatória.

Em condições patológicas, como deficiências genéticas ou exposição a certos fármacos, os níveis de AMP podem se alterar, o que pode levar a diversas consequências clínicas. Por exemplo, uma diminuição nos níveis de AMP pode resultar em uma redução na produção de energia celular, enquanto um aumento excessivo pode desencadear respostas inflamatórias exacerbadas.

Beta-catenina é uma proteína que desempenha um papel importante na regulação da transcrição genética e também no processo de adesão celular. Ela faz parte do complexo de adesão juncional, localizado nas membranas das células adjacentes, onde ajuda a manter a integridade estrutural das camadas de células.

No entanto, beta-catenina também pode atuar como um fator de transcrição quando dissociada do complexo de adesão juncional. Nesta forma, ela se move para o núcleo da célula e se liga a outras proteínas, regulando a expressão gênica de certos genes relacionados ao crescimento celular, diferenciação e sobrevivência celular.

A regulação da atividade de beta-catenina é controlada por um processo chamado de via de sinalização Wnt. Quando o sinal Wnt está presente, a beta-catenina é impedida de ser marcada para degradação e acumula no núcleo, ativando a expressão gênica. Em contrapartida, quando o sinal Wnt está ausente, a beta-catenina é marcada para degradação e sua concentração no núcleo é reduzida, inibindo a expressão gênica.

Desregulações no processo de sinalização de beta-catenina estão associadas a diversas doenças, incluindo cânceres como o câncer colorretal e o câncer de mama.

Glucose-1-Fosfato Adenililtransferase, também conhecida como GPAT, é uma enzima importante envolvida no metabolismo de lipídios. Ela catalisa a transferência do grupo adenilila da ATP para o glucose-1-fosfato, resultando na formação de adenosina monofosfato (AMP) e glucose-1,6-bisfosfato. O glucose-1,6-bisfosfato é então convertido em diacilglicerol, um precursor importante dos fosfolipídios de membrana e triglicérides. A GPAT desempenha um papel crucial na biossíntese de triacilgliceróis (TAGs) e é uma enzima alvo potencial para o tratamento de doenças relacionadas à obesidade e diabetes.

Em termos médicos, o metabolismo energético refere-se ao processo pelo qual o corpo humanO ou outros organismos convertem nutrientes em energia para manter as funções vitais, como respiração, circulação, digestão e atividade mental. Este processo envolve duas principais vias metabólicas: catabolismo e anabolismo.

No catabolismo, as moléculas complexas dos alimentos, como carboidratos, lipídios e proteínas, são degradadas em unidades menores, liberando energia no processo. A glicose, por exemplo, é convertida em água e dióxido de carbono através da respiração celular, resultando na produção de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de armazenamento de energia celular.

No anabolismo, a energia armazenada no ATP é utilizada para sintetizar moléculas complexas, como proteínas e lípidos, necessárias para o crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais.

O metabolismo energético pode ser influenciado por vários fatores, incluindo a dieta, atividade física, idade, genética e doenças subjacentes. Alterações no metabolismo energético podem contribuir para o desenvolvimento de diversas condições de saúde, como obesidade, diabetes, deficiências nutricionais e doenças neurodegenerativas.

Em termos médicos, "esforço físico" refere-se à atividade que requer a utilização de músculos esqueléticos e aumenta a frequência cardíaca e respiratória. Isso pode variar desde atividades leves, como andar ou fazer tarefas domésticas, até atividades mais intensas, como correr, levantar pesos ou participar de exercícios físicos vigorosos.

O esforço físico geralmente é classificado em diferentes níveis de intensidade, que podem incluir:

1. Leve: Atividades que exigem um esforço físico baixo a moderado, como andar, fazer jardinagem leve ou brincar com crianças em casa. A frequência cardíaca durante essas atividades geralmente é de 30 a 59% da frequência cardíaca máxima.
2. Moderado: Atividades que exigem um esforço físico moderado a intenso, como andar de bicicleta, dançar ou fazer exercícios de musculação leve. A frequência cardíaca durante essas atividades geralmente é de 60 a 79% da frequência cardíaca máxima.
3. Intenso: Atividades que exigem um esforço físico alto, como correr, nadar ou andar de bicicleta em alta velocidade. A frequência cardíaca durante essas atividades geralmente é de 80 a 94% da frequência cardíaca máxima.
4. Muito intenso: Atividades que exigem um esforço físico muito alto, como sprintar ou realizar exercícios de alta intensidade intervalada (HIIT). A frequência cardíaca durante essas atividades geralmente é superior a 94% da frequência cardíaca máxima.

É importante lembrar que cada pessoa tem um nível diferente de aptidão física, portanto, o que pode ser considerado moderado para uma pessoa pode ser intenso para outra. Além disso, a frequência cardíaca máxima também varia de pessoa para pessoa e pode ser calculada com base na idade ou determinada por um teste de esforço máximo realizado em um ambiente clínico.

Maleimidas são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional maleimida, que é caracterizado por um anel ciclano de seis membros com dois átomos de carbono e dois átomos de nitrogênio, além de um grupo carbonil (=O) duplamente ligado a um dos átomos de carbono.

Na química médica e biológica, maleimidas são frequentemente usadas como reagentes para modificar proteínas e outros biopolímeros por meio de reações de adição nucleofílica com grupos sulfidrilo (-SH) em cisteínas. Essas reações são altamente específicas e irreversíveis, o que as torna úteis para a pesquisa e desenvolvimento de fármacos, bem como para aplicações em bioquímica e biologia celular.

Além disso, maleimidas também são usadas na síntese de polímeros e outros materiais orgânicos, devido à sua reatividade e versatilidade como grupos funcionais.

A Di-Hidroxiacetona (DHA) é um composto orgânico com a fórmula CH2O(OH)2. É um triose, o que significa que tem três átomos de carbono, e é também um aldeído, pois possui um grupo carbonila (-C=O) terminal. A DHA é uma molécula simples e está presente em pequenas quantidades em vários tecidos vivos, incluindo a pele humana.

Na cosmética, a DHA é usada como ingrediente ativo em cremes e loções auto-bronzeadoras, pois reage com os aminoácidos presentes na superfície da pele, resultando numa cor morena semelhante à obtenção de uma bronzagem natural através da exposição ao sol. Este processo é conhecido como a Maillard reaction e não causa danos à pele, diferentemente dos efeitos negativos associados à exposição excessiva aos raios UV do sol.

Em termos médicos, a DHA não tem efeitos adversos significativos quando usada em cosméticos auto-bronzeadores, mas deve ser utilizada com cuidado para evitar a ingestão acidental ou contato com os olhos. Além disso, é importante ressaltar que o auto-bronzeador não oferece proteção contra os danos causados pelos raios UV do sol e, portanto, deve ser usado em conjunto com outras medidas de proteção solar, como chapéus, camisas de manga longa e bloqueadores solares.

As Proteínas Serina- Treonina Quinases (STKs, do inglés Serine/Threonine kinases) são um tipo de enzima que catalisa a transferência de grupos fosfato dos nucleotídeos trifosfatos (geralmente ATP) para os resíduos de serina ou treonina em proteínas, processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional é fundamental para a regulação de diversas vias bioquímicas no organismo, incluindo o metabolismo, crescimento celular, diferenciação e apoptose.

As STKs desempenham um papel crucial em diversos processos fisiológicos e patológicos, como por exemplo na transdução de sinais celulares, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse oxidativo e na ativação ou inibição de diversas cascatas enzimáticas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as STKs têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas terapias contra doenças como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Lithium é um medicamento usado principalmente no tratamento de doenças mentais, especialmente transtorno bipolar (maníaco-depressivo) e episódios maníacos. Também pode ser usado em casos selecionados de depressão resistente ao tratamento.

O lítio funciona principalmente balanceando os níveis de sais no sangue e no cérebro, o que contribui para a regulação do humor e dos pensamentos. Ele é único entre os medicamentos psiquiátricos porque atua diretamente sobre as células do cérebro em vez de afetar neurotransmissores específicos.

Como qualquer outro medicamento, o lítio pode ter efeitos colaterais. Alguns dos mais comuns incluem tremores leves nas mãos, aumento da micção, fome ou sede excessiva, fraqueza e tontura. Em casos raros, pode haver problemas renais ou tireoidianos.

Para garantir a segurança e eficácia do tratamento com lítio, é essencial que os pacientes mantenham níveis terapêuticos de lítio no sangue, o que normalmente requer frequentes controle de sangue e ajustes na dose.

Embora o lítio seja um tratamento eficaz para muitas pessoas com transtorno bipolar, não é apropriado para todos. Os indivíduos devem discutir os riscos e benefícios com seus profissionais de saúde mental antes de decidirem se o lítio é adequado para eles.

Frutose é um monossacarídeo simples, ou açúcar simples, que ocorre naturalmente em frutas e vegetais. É um dos três tipos principais de açúcares encontrados na natureza, sendo os outros dois a sacarose (açúcar de mesa) e a lactose (açúcar no leite).

A frutose é uma hexose, ou um açúcar de seis carbonos, e é frequentemente chamada de "açúcar da fruta" porque é o tipo predominante de açúcar encontrado em frutas. Também é encontrado em alguns vegetais, como beterraba e cana-de-açúcar, e é adicionado a muitos alimentos processados como um edulcorante natural.

A frutose é absorvida no intestino delgado e metabolizada principalmente no fígado. É usada pelo corpo para fornecer energia e pode ser armazenada como glicogênio no fígado e nos músculos esqueléticos para uso posterior.

Embora a frutose seja frequentemente associada a dietas saudáveis, consumi-la em excesso pode levar a um aumento de peso e contribuir para o desenvolvimento de doenças metabólicas, como diabetes e síndrome do ovário policístico. Além disso, algumas pessoas podem experimentar sintomas desagradáveis, como diarréia, flatulência e cólicas abdominais, quando consomem grandes quantidades de frutose em um curto período de tempo. Essa condição é conhecida como intolerância à frutose.

"Ácidos Graxos Não Esterificados" (AGNE) referem-se a ácidos graxos que não estão ligados a outras moléculas, como glicerol, em ésteres. Em outras palavras, eles não estão incorporados em lipídios mais complexos, como triglicérides ou fosfolipids. AGNE podem ocorrer naturalmente em pequenas quantidades em alguns tecidos e fluidos corporais, mas níveis elevados de AGNE no sangue podem ser um sinal de doença hepática ou outros distúrbios metabólicos.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

Enzimatic inhibitors are substances that reduce or prevent the activity of enzymes. They work by binding to the enzyme's active site, or a different site on the enzyme, and interfering with its ability to catalyze chemical reactions. Enzymatic inhibitors can be divided into two categories: reversible and irreversible. Reversible inhibitors bind non-covalently to the enzyme and can be removed, while irreversible inhibitors form a covalent bond with the enzyme and cannot be easily removed.

Enzymatic inhibitors play an important role in regulating various biological processes and are used as therapeutic agents in the treatment of many diseases. For example, ACE (angiotensin-converting enzyme) inhibitors are commonly used to treat hypertension and heart failure, while protease inhibitors are used in the treatment of HIV/AIDS.

However, it's important to note that enzymatic inhibition can also have negative effects on the body. For instance, some environmental toxins and pollutants act as enzyme inhibitors, interfering with normal biological processes and potentially leading to adverse health effects.

O Transportador de Glucose Tipo 4 (GLUT-4) é uma proteína integral membranar que atua como um transportador de glicose, responsável por facilitar a difusão da glicose através da membrana plasmática das células. O GLUT-4 está principalmente presente em tecidos periféricos, tais como o músculo esquelético e tecido adiposo.

Este transportador desempenha um papel crucial na regulação da homeostase da glicose no organismo, especialmente após as refeições, quando os níveis de glicose no sangue estão elevados. A insulina estimula a translocação do GLUT-4 da membrana intracelular para a membrana plasmática, aumentando assim a capacidade das células em captar e utilizar a glicose como fonte de energia ou armazená-la no tecido adiposo sob forma de glicogênio.

Déficiencias ou disfunções no transportador GLUT-4 estão relacionadas com a resistência à insulina e diabetes do tipo 2, uma vez que as células tornam-se menos eficazes em captar e utilizar a glicose em resposta à insulina.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

As Proteínas Quinases Ativadas por AMP (AMPK em inglês) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo celular. Elas são ativadas em resposta a níveis elevados de AMP (adenosina monofosfato) no interior da célula, o que geralmente indica que as reservas de energia da célula estão baixas.

Quando ativada, a AMPK desencadeia uma série de respostas metabólicas para restaurar o equilíbrio energético da célula. Isto inclui a inibição de processos que consomem energia, tais como a síntese de proteínas e a gordura, e a estimulação de processos que geram energia, tais como a oxidação de glicose e gorduras.

A AMPK também desempenha um papel importante na regulação da homeostase energética em todo o organismo, e está envolvida em uma variedade de processos fisiológicos, incluindo a regulação do apetite, o controle da glicémia e a resposta ao estresse celular.

Em resumo, as Proteínas Quinases Ativadas por AMP são um importante sensor e regulador do metabolismo energético celular, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase energética em todo o organismo.

A definição médica de "Condicionamento Físico Animal" ainda não está estabelecida e amplamente reconhecida na literatura médica, pois geralmente se refere ao condicionamento físico em humanos. No entanto, o conceito de condicionamento físico pode ser aplicado a animais também, referindo-se à capacidade do animal de realizar exercícios aeróbicos e anaeróbicos, bem como à sua força, flexibilidade e resistência às lesões.

O condicionamento físico em animais geralmente é definido como a habilidade de um animal para executar as atividades físicas necessárias para sua sobrevivência e bem-estar, incluindo a capacidade de se mover com facilidade, resistir à fadiga e às doenças, e ter uma boa qualidade de vida.

Alguns dos componentes do condicionamento físico em animais podem incluir:

1. Capacidade cardiovascular: A capacidade do coração e dos pulmões de fornecer oxigênio suficiente para os músculos durante o exercício.
2. Força muscular: A habilidade dos músculos em produzir força e potência durante o exercício.
3. Resistência: A capacidade do corpo de manter a performance física durante um longo período de tempo.
4. Flexibilidade: A amplitude de movimento dos músculos e articulações, o que pode ajudar a prevenir lesões.
5. Equilíbrio e coordenação: A habilidade do animal em se manter em pé e se mover com facilidade e precisão.

É importante notar que o condicionamento físico em animais pode ser afetado por vários fatores, incluindo a idade, a genética, a dieta, o ambiente e o nível de exercício regular.

Desculpe por qualquer inconveniente, mas a palavra "Indóis" não é um termo médico ou científico amplamente reconhecido. Pode ser que você esteja se referindo a "indianos", que se refere a pessoas originárias da Índia, um país na Ásia Meridional. No entanto, em um contexto médico ou científico, geralmente é preferível utilizar termos mais precisos para descrever a origem étnica ou geográfica de uma pessoa, como "sul-asiático" ou "do sul da Ásia". Isso é especialmente importante em pesquisas e prática clínica, pois a ascendência pode estar relacionada a fatores genéticos que influenciam a saúde e a resposta a diferentes tratamentos.

Proteínas musculares referem-se a um tipo específico de proteínas encontradas em nosso tecido muscular, que desempenham um papel crucial no desenvolvimento, manutenção e funcionamento dos músculos esqueléticos. Existem três tipos principais de proteínas musculares: actina, miosina e titina.

1. Actina: É uma proteína globular que forma filamentos finos no músculo alongando-o durante a contração.

2. Miosina: É uma proteína motor que interage com a actina para produzir força e deslocamento, resultando em curtimento do músculo durante a contração.

3. Titina: É a proteína mais longa conhecida no corpo humano, atuando como uma haste elástica entre os filamentos finos (actina) e grossos (miosina), mantendo a estrutura do músculo e ajudando-o a retornar à sua forma original após a contração.

As proteínas musculares são constantemente sintetizadas e degradadas em um processo conhecido como balanceamento de proteínas. A síntese de proteínas musculares pode ser aumentada com exercícios de resistência, ingestão adequada de nutrientes (especialmente leucina, um aminoácido essencial) e suficiente repouso, o que resulta em crescimento e força muscular. No entanto, a deficiência de proteínas ou outros nutrientes, estresse físico excessivo, doenças ou envelhecimento pode levar a perda de massa e função muscular, conhecida como sarcopenia.

Epinephrine, também conhecida como adrenalina, é uma hormona e neurotransmissor produzida e liberada pelas glândulas suprarrenais em resposta a situações de estresse ou perigo. Ela desempenha um papel crucial no "combate ou fuga" do sistema nervoso simpático, preparando o corpo para uma resposta rápida e eficaz às ameaças.

A epinefrina tem vários efeitos fisiológicos importantes no corpo, incluindo:

1. Aumento da frequência cardíaca e força de contração do músculo cardíaco, o que resulta em um aumento do fluxo sanguíneo para os músculos esqueléticos e órgãos vitais.
2. Dilatação dos brônquios, facilitando a entrada de ar nos pulmões e aumentando a disponibilidade de oxigênio para as células.
3. Vasoconstrição dos vasos sanguíneos periféricos, o que auxilia em manter a pressão arterial durante situações de estresse agudo.
4. Aumento da taxa metabólica basal, fornecendo energia adicional para as atividades físicas necessárias durante o "combate ou fuga".
5. Estimulação da glucosemia, aumentando a disponibilidade de glicose no sangue como combustível para os tecidos.
6. Aumento da vigilância e foco, ajudando a manter a consciência e a capacidade de tomar decisões rápidas durante situações perigosas.

Além disso, a epinefrina é frequentemente usada em medicina como um medicamento de resposta rápida para tratar emergências, como choque anafilático, parada cardíaca e outras condições que ameaçam a vida. Ela pode ser administrada por injeção ou inalação, dependendo da situação clínica.

Proteínas Quinases são um tipo específico de enzimas (proteínas que catalisam reações químicas em outras moléculas) que transferem grupos fosfato a partir de moléculas de ATP para certos sítios de aminoácidos específicos em outras proteínas. Este processo, chamado fosforilação, pode ativar ou desativar as funções da proteína-alvo e desempenhar um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, crescimento celular, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e sinalização celular.

Existem centenas de proteínas quinases diferentes em células vivas, e elas variam na sua especificidade para as proteínas-alvo e os aminoácidos alvo. Algumas proteínas quinases são constitutivamente ativas, enquanto outras são ativadas por sinais externos ou internos que desencadeiam uma cascata de eventos que levam à sua ativação. A desregulação das proteínas quinases pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo VII, também conhecida como Glicogenose de Tipo VII ou Doença de Pompe, é uma doença genética rara causada por deficiência da enzima alfa-glucosidase ácida (GAA), que resulta em acúmulo excessivo de glicogênio nos lisossomos das células. Isso pode afetar vários órgãos e tecidos, especialmente o músculo esquelético, o coração e o fígado.

Existem dois tipos principais de Doença de Depósito de Glicogênio Tipo VII: a forma clássica (infantil) e a forma não-clássica (juvenil ou adulta). A forma clássica geralmente se manifesta nos primeiros meses de vida e é caracterizada por falha cardíaca congestiva, hipotonia (flacidez muscular), debilidade, dificuldade para engolir e respirar, e atraso no desenvolvimento. A forma não-clássica geralmente se manifesta na infância ou adolescência e é caracterizada por debilidade muscular progressiva, especialmente nos músculos proximais (perto do tronco), e rigidez articular.

O tratamento para a Doença de Depósito de Glicogênio Tipo VII geralmente inclui terapia de reposição enzimática, fisioterapia, exercícios respiratórios e, em alguns casos, transplante de fígado. O prognóstico varia dependendo do tipo e da gravidade da doença, mas o tratamento precoce pode ajudar a melhorar os sintomas e prolongar a vida dos pacientes.

As proteínas de transporte de monossacarídeos, também conhecidas como transportadores de açúcar ou glícose, são um tipo específico de proteínas transmembranares que se encarregam do transporte ativo ou passivo dos monossacarídeos, como a glicose, através das membranas celulares. Existem diferentes tipos e classes de transportadores de açúcar, cada um deles especializado no transporte de determinados monossacarídeos ou em suas combinações.

Os transportadores de glicose mais conhecidos são os transportadores GLUT (do inglês Glucose Transporter), que são divididos em duas categorias principais: facilitativos e mediados por sódio. Os transportadores facilitativos GLUT movem a glicose através da membrana celular sem o uso de energia adicional, enquanto os transportadores mediados por sódio utilizam a energia do gradiente de sódio para mover a glicose contra seu gradiente de concentração.

As proteínas de transporte de monossacarídeos desempenham funções vitais em diversos processos, como o fornecimento de energia às células, a manutenção da homeostase glucêmica e o transporte de glicose através das barreiras hematoencefálica e placentária. Além disso, alterações em seu funcionamento podem estar relacionadas a diversas condições clínicas, como diabetes, obesidade e doenças neurodegenerativas.

Glucan 1,4-alpha-glucosidase, também conhecido como amilase ácida, é um tipo de enzima que catalisa a hidrólise de ligações glicosídicas alfa 1,4 em glucanos (polissacarídeos de glicose) para produzir monossacarídeos (glicose). Essa enzima é especificamente capaz de atacar a região cristalina dos grãos de amido, como o amilose e a parte linear do amilopectina. É encontrada em vários organismos, incluindo bactérias, fungos e mamíferos, e desempenha um papel importante na digestão de amidos e outros carboidratos complexos. Em biotecnologia, a glucan 1,4-alpha-glucosidase é frequentemente usada em processos industriais para a produção de glicose a partir de amido ou degradação de lignocelulose em bioenergia e bioprodutos.

A Doença de Depósito de Glicogênio Tipo IIb, também conhecida como "doença de Pompe", é uma doença genética rara causada por deficiência da enzima acid alpha-glucosidase (GAA), que é responsável pela quebra do glicogênio acumulado nos lisossomos. Isso resulta em um excesso de glicogênio nos músculos, tecido cardíaco e fígado, levando a diversas complicações clínicas.

A forma mais comum da doença é a infantil, que se manifesta nos primeiros meses de vida com sintomas como falta de ar, dificuldade em engolir, fraqueza muscular e hipotonia. A forma juvenil e adulta apresentam sintomas menos graves e progressão mais lenta, geralmente limitados à fraqueza muscular e problemas respiratórios.

O tratamento para a Doença de Depósito de Glicogênio Tipo IIb inclui terapia de reposição enzimática (ERT) com alglucosidase alfa, fisioterapia e cuidados de suporte. A ERT pode ajudar a melhorar os sintomas e prolongar a vida dos pacientes, especialmente quando instituída precocemente. No entanto, a doença ainda não tem cura conhecida.

Na medicina e bioquímica, a fosfatase é um tipo de enzima que remove um grupo fosfato de uma molécula, geralmente resultando na desativação da função da molécula. Uma "fosfofilase fosfatase" especificamente refere-se a uma enzima que desfosforila a fosfofilase, que é uma enzima chave no metabolismo de glicogênio e glucose. A fosfofilase catalisa a reação que quebra o glicogênio em moléculas menores de glicose, e a adição de um grupo fosfato à fosfofilase inativa a transforma em sua forma ativa. Portanto, a fosfofilase fosfatase é uma enzima que remove esse grupo fosfato, desativando assim a fosfofilase. Isso pode ser importante no controle da taxa de glicogênio desdobrado e da glicose liberada na célula.

Desoxiglucose, também conhecida como 2-desoxi-D-glucose, é um analoga da glicose, um monossacarídeo natural. A desoxiglucose difere da glicose na ausência de um grupo hidroxila (-OH) no carbono 2', o que resulta em uma menor solubilidade em água e propriedades metabólicas alteradas.

Na medicina, a desoxiglucose é frequentemente usada como um marcador radiológico em técnicas de imagem médica funcional, como a tomografia por emissão de positrons (PET). A desoxiglucose radioativamente rotulada é introduzida no corpo e é preferencialmente absorvida e metabolizada pelas células com alta taxa de glicólise, como as células cancerosas. Essas células aparecem como "fontes quentes" em imagens PET, fornecendo informações sobre a localização e extensão do câncer.

É importante notar que a desoxiglucose não é um tratamento para o câncer ou outras condições médicas, mas sim uma ferramenta de diagnóstico usada para detectá-las e monitorar sua progressão.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

A espectroscopia de ressonância magnética (EMR, do inglês Magnetic Resonance Spectroscopy) é um método de análise que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estimular átomos e moléculas e detectar seu comportamento eletrônico. Nesta técnica, a ressonância magnética de certos núcleos atômicos ou elétrons é excitada por radiação electromagnética, geralmente no formato de ondas de rádio, enquanto o campo magnético está presente. A frequência de ressonância depende da força do campo magnético e das propriedades magnéticas do núcleo ou elétron examinado.

A EMR é amplamente utilizada em campos como a química, física e medicina, fornecendo informações detalhadas sobre a estrutura e interação das moléculas. Em medicina, a espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada como uma técnica de diagnóstico por imagem para examinar tecidos moles, especialmente no cérebro, e detectar alterações metabólicas associadas a doenças como o câncer ou transtornos neurológicos.

Em resumo, a espectroscopia de ressonância magnética é um método analítico que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estudar as propriedades eletrônicas e estruturais de átomos e moléculas, fornecendo informações valiosas para diversas áreas do conhecimento.

A resistência física, em termos médicos, refere-se à capacidade do organismo de suportar e recuperar-se de um esforço físico prolongado ou intenso. Ela é mediada principalmente pela capacidade do sistema cardiovascular de fornecer oxigênio e nutrientes aos músculos em actividade, bem como pela capacidade dos músculos em si de utilizar esses recursos de forma eficiente.

A resistência física pode ser melhorada através do treino regular e progressivo, que inclui exercícios aeróbicos (como caminhada, corrida, ciclismo ou natação) e exercícios de força (como levantamento de pesos). Esses treinos promovem adaptações fisiológicas que permitem ao corpo suportar esforços maiores por períodos mais longos.

Além disso, a resistência física desempenha um papel importante na manutenção da saúde geral e do bem-estar, reduzindo o risco de doenças cardiovasculares, diabetes, obesidade e outras condições crónicas.

Phosphocreatine, também conhecida como creatina fosfato, é uma substância orgânica que ocorre naturalmente nos músculos e tecidos cerebrais dos vertebrados. É um composto de alta energia que desempenha um papel crucial na produção rápida de energia celular, especialmente durante atividades musculares de curta duração e intensas, como levantar pesos ou sprintar.

A fosfocreatina é uma forma de creatina armazenada no músculo esquelético, onde é mantida principalmente no sarcoplasma das fibras musculares tipo II (fibras rápidas e potentes). Quando ativado por meio da enzima creatina quinase, o fosfato de alta energia da fosfocreatina é transferido para a adenosina difosfato (ADP) para regenerar a adenosina trifosfato (ATP), a molécula de energia fundamental das células. Isto permite que as células musculares mantenham altos níveis de ATP e continuem funcionando durante períodos curtos de atividade intensa.

Suplementos de creatina, incluindo a fosfocreatina, são frequentemente usados por atletas e entusiastas do fitness para aumentar o desempenho físico, melhorar a força muscular e acelerar a recuperação muscular após o exercício. No entanto, os benefícios exatos da suplementação com creatina continuam a ser objeto de debate e pesquisa contínua.

Hexosefosfatos referem-se a compostos orgânicos que consistem em um hexose (açúcar com seis átomos de carbono) unido a um ou mais grupos fosfato. Eles desempenham um papel importante em vários processos metabólicos, incluindo a glicólise e a gluconeogênese. Alguns exemplos comuns de hexosefosfatos incluem glicose-6-fosfato e fructose-6-fosfato, que são intermediários importantes na glicose. A formação de hexosefosfatos é catalisada por enzimas chamadas hexocinases, que adicionam um grupo fosfato a partir de ATP ao carbono 6 do hexose.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Amilopectina é um tipo de polissacarídeo (um longo carboidrato) que é encontrado na estrutura do grão de amido, juntamente com a amilose. A amilopectina é composta por muitas moléculas de glicose ligadas em uma cadeia altamente ramificada.

A amilopectina é um polímero de glucose que forma a maior parte do amido encontrado nas plantas. É uma macromolécula altamente ramificada, com muitos ramos laterais longos e curtos ligados a uma cadeia principal linear. A amilopectina é um carboidrato complexo que serve como uma fonte importante de energia para as plantas e animais que se alimentam delas.

Em humanos, a amilopectina é digerida mais lentamente do que a amilose, fornecendo assim energia ao longo de um período de tempo maior. Além disso, a amilopectina pode ser usada em aplicações industriais, como a produção de adesivos e papel, e também tem sido estudada por suas propriedades potenciais na engenharia de tecidos e no tratamento de doenças.

A "Clamp de Glucose" é um método experimental utilizado em pesquisas clínicas e laboratoriais para avaliar a sensibilidade à insulina e a secreção de insulina em humanos e animais. A técnica consiste em manter o nível de glicose em sangue (glucose clamp) em um valor específico, enquanto se infunde insulina ou se administra uma dose de glicose para medir a resposta do organismo.

Existem diferentes tipos de técnicas de clamp de glicose, mas o método mais comum é o "clamp hiperglucêmico-euglicêmico", no qual se infunde glicose para manter o nível de glicose em sangue constante durante um período determinado. A taxa de infusão de glicose é ajustada conforme necessário para manter o nível desejado de glicose, enquanto se medem parâmetros metabólicos, como a taxa de utilização de glicose e a secreção de insulina.

A técnica de clamp de glucose é considerada um padrão ouro para a avaliação da fisiologia da regulação da glicose em humanos e animais, mas requer equipamentos especializados e treinamento adequado para ser executada corretamente.

Axin proteins are a group of scaffolding proteins that play important roles in regulating several cellular processes, including the Wnt signaling pathway. In humans, there are three known axin proteins: Axin1, Axin2, and conductin. These proteins contain several functional domains that allow them to interact with various other proteins involved in the Wnt signaling pathway, such as β-catenin, APC, GSK3β, and CK1.

Axin proteins help regulate the stability of β-catenin, which is a key player in the Wnt signaling pathway. In the absence of Wnt signals, β-catenin is constantly degraded by a complex containing Axin, APC, GSK3β, and CK1. These proteins form a destruction complex that phosphorylates β-catenin, targeting it for ubiquitination and subsequent degradation by the proteasome.

When Wnt signals are present, they bind to Frizzled receptors and LRP coreceptors, leading to the recruitment of Dishevelled (Dvl) proteins. Dvl then interacts with Axin, disrupting the destruction complex and preventing the degradation of β-catenin. As a result, β-catenin accumulates in the cytoplasm and translocates to the nucleus, where it binds to TCF/LEF transcription factors and activates Wnt target genes.

In addition to their role in the Wnt signaling pathway, Axin proteins have also been implicated in other cellular processes, such as cell adhesion, migration, and polarity. Mutations in axin genes have been associated with various human diseases, including cancer and developmental disorders.

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Consultado em 5 de julho de 2021 «Glicogênio». Michaelis On-Line. Consultado em 2 de julho de 2021 «hidrogênio , Palavras , ... glicogênio, hidrogênio, iatrogenia, nitrogênio, oxigênio, Streptococus pyogenes); Geo (geo, geu)ː terra, solo, Terra (Geologia ... glicogênio, glicose); Gonia (gono): ângulo (polígono, trígono); Gonos (gona): semente (gônadas); Gonphoun: atarrachar (gonfose ...
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Glucuronosiltransferase Glicogênio sintase Glicosilação Williams, GJ; Thorson, JS (2009). Natural product glycosyltransferases ...
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A falta de água prejudica o fígado na liberação de glicogênio, afetando a energia obtida a partir da alimentação. ...
Efeito de Consumo de Carboidrato e de Exercício Físico Sobre a Concentração de Glicogênio. Artigo apresentado no Artigos ...
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77 Glicogênio: Polissacarídeo formado a partir de moléculas de glicose, utilizado como reserva energética e abundante nas ... aumento do depósito de glicogênio77 no fígado78; inibição da utilização da glicose79; atividade anti-insulínica; aumento do ...
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Além disso, as folhas param a hidrólise do glicogênio e a promovem Absorção de glicose. Além disso, as folhas garantem a ... Em última análise, o excesso de glicose também é convertido em glicogênio. As folhas de Banaba também se caracterizam por suas ...
Finalmente, durante o treinamento de resistência, o corpo começa a quebrar carboidratos armazenados, chamados de glicogênio, ...
"Quando não nos alimentamos, ficamos com menos reserva de glicogênio e a gordura passa a ser queimada durante os exercícios." ...
Cansado do gel carboidrato? Veja outras formas de manter o glicogênio. Gel de carboidrato na mão: em provas longas, ele vira um ...
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A hidrólise do glicogênio, a gliconeogênese e a oxidação de lipídeos e aminoácidos, respectivamente, subsidiam as hipóteses ...
"O controle alimentar após um treino ou prova tem a função de repor o estoque de glicogênio. Caso o atleta não tenha uma ... de garrafinha e biscoitos para se alimentarem o quanto antes e não prejudicarem a recuperação dos estoques de glicogênio ...
... os fungos são heterotróficos e possuem glicogênio como material de reserva. Além disso, sua digestão é extracorpórea, ...
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Esta, por sua vez, é responsável pela degradação do glicogênio intra-lisossômico, resultando na concentração de glicogênio no ... As doenças causadas por depósitos de glicogênio são erros inatos do metabolismo. A doença de Pompe é uma forma clássica da ... infância, que é fatal nos primeiros dois anos de vida, caracterizando-se por uma contínua deposição de glicogênio nos tecidos, ...
CAPACIDADE DE ARMAZENAR GLICOGÊNIO MUSCULAR: Jejum: +54.7% Alimentado: +2.9% increase hydroxy-CoA dehydrogenase: (responsável ...
"Depois de correr, ele ajuda na recuperação do glicogênio muscular e seus antioxidantes auxiliam no combate aos radicais livres ...
É sabido que o exercício prolongado reduz acentuadamente os níveis de glicogênio muscular, tornando constante a preocupação com ... Pesquisa de Orçamentos Familiaresarrozjacafermento químicofermento biológicomaillardclean labehortas urbanasexercícioglicogênio ...
Por outro lado, a degeneração glicogênica envolve o acúmulo anormal de glicogênio nas células. Isso pode ocorrer devido a ... evidenciando a presença de inclusões intracitoplasmáticas de glicogênio.. ...
  • Quando não ocorre essas situações e ainda assim a glicose está sendo transportada em abundância para as células musculares, a maior parte da glicose é armazenada sob a forma de glicogênio muscular. (blogspot.com)
  • O desempenho em esportes de curta duração é altamente dependente do glicogênio muscular, mas a degradação total é apenas moderada e, considerando a propriedade de ligação à água do glicogênio, o armazenamento desnecessário de glicogênio pode causar um aumento desfavorável na massa corporal. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Para investigar isso, determinaram o efeito da manipulação de carboidratos dietéticos (CHO) no conteúdo de glicogênio muscular, na massa corporal e no desempenho de exercícios de curto prazo. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Em um desenho cruzado randomizado e contrabalançado, vinte e dois homens completaram dois testes de ciclo máximo de 1 minuto (n = 10) ou 15 minutos (n = 12) de duração com diferentes níveis de glicogênio muscular pré-exercício. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Os indivíduos foram pesados antes de cada teste e o conteúdo de glicogênio muscular foi determinado em biópsias de m. vasto lateral antes e depois de cada teste. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Concluindo, o conteúdo de glicogênio muscular pré-exercício e a massa corporal foram menores após a ingestão moderada em comparação com grandes quantidades de CHO, enquanto o desempenho do exercício de curto prazo não foi afetado. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Em conclusão, uma ingestão de curta duração de quantidades moderadas em vez de altas de CHO induziu concomitantemente menor conteúdo de glicogênio muscular esquelético pré-exercício e massa corporal, enquanto o desempenho de ciclismo de curto prazo sem suporte de peso (ou seja, 1 min e 15 minutos) e a capacidade de sprint não foram afetadas em homens recreativamente ativos. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Ou seja: sem glicogênio, é impossível aumentar nosso volume muscular. (abril.com.br)
  • Aqueles atletas que treinam em locais longe de casa ou sofrem com a falta de tempo podem optar por opções práticas, como barras e bebidas energéticas, sucos, saches de mel, frutas frescas ou secas, iogurtes de garrafinha e biscoitos para se alimentarem o quanto antes e não prejudicarem a recuperação dos estoques de glicogênio muscular. (nutricio.com.br)
  • A doença de Pompe , também chamada de deficiência de maltase ácida, é uma doença genética recessiva não ligada ao sexo que é a mais grave das doenças de armazenamento de glicogênio que afetam o tecido muscular. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Quando muito glicogênio começa a se acumular em uma célula muscular, a maltase ácida é liberada para quebrar esse excesso de glicogênio em produtos que serão reabsorvidos para uso posterior em outras células ou eliminados do corpo através do sistema digestivo. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Depois de correr, ele ajuda na recuperação do glicogênio muscular e seus antioxidantes auxiliam no combate aos radicais livres que produzimos no organismo", afirma. (webrun.com.br)
  • É sabido que o exercício prolongado reduz acentuadamente os níveis de glicogênio muscular, tornando constante a preocupação com sua reposição correta. (rgnutri.com.br)
  • Não se preocupe com bebidas de recuperação para seus treinos curtos, mas os longos passeios e corridas esgotam o glicogênio muscular, então isso acelerará a recuperação. (boostcr.com)
  • Além disso, há consumo de glicogênio pelo músculo durante a recuperação muscular . (dicasdemusculacao.org)
  • Após a síntese de glicogênio, temos a síntese proteica que ocorre com a formação de proteínas pela ligação de aminoácidos as quais regenerarão o tecido muscular danado durante a atividade física. (dicasdemusculacao.org)
  • A falta de água prejudica o fígado na liberação de glicogênio, afetando a energia obtida a partir da alimentação. (uol.com.br)
  • Finalmente, durante o treinamento de resistência, o corpo começa a quebrar carboidratos armazenados, chamados de glicogênio, para fornecer energia sustentada. (opas.org.br)
  • Também estimula a lipólise ajudando a transformar gordura em energia, mantendo os estoques de glicogênio nos músculos, melhorando a redução de gordura e ajuda a manter os músculos definidos e tonificados. (masmusculo.com)
  • O glicogênio é uma importante fonte de energia e os seus níveis regulares nos tecidos nos faz não sentir necessidade de consumir mais doce ou açúcar. (arteblog.net)
  • glicogênio no fígado para fornecer energia para o organismo. (bvsalud.org)
  • Para o nós o descanso é fundamental, pois é nele que conseguimos restaurar nossa energia, recuperar a nossa musculatura, restruturar o nosso glicogênio, restruturar a nossa síntese proteica e etc. (dicasdemusculacao.org)
  • A fonte primária de energia para a corrida é o carboidrato, armazenado como glicogênio nos músculos e como glicose no sangue. (maraturista.net)
  • Ele armazena ferro e energia: glicogênio. (spsuicidologia.pt)
  • Ela atua como catalisador na degradação do glicogênio intracelular em glicose-1-fosfato (primeira etapa da glicogenólise). (wikipedia.org)
  • A glicogênio-fosforilase catalisa a adição de fosfato em uma ligação glicosídica (α1→4) na extremidade não redutora de uma molécula de glicogênio, resultando em uma glicose-1-fosfato e um glicogênio com uma glicose a menos (Figura 1). (wikipedia.org)
  • O prognóstico e o tratamento das doenças do armazenamento do glicogênio variam com o tipo, mas o tratamento sempre inclui suplementação dietética com farinha de milho como fonte de glicose, para as formas hepáticas de DAG, e evitar exercícios, para as formas musculares. (msdmanuals.com)
  • Sem alimentação o glicogênio é decomposto em glicose, que volta a ser liberada para o sangue para impedir que a concentração sanguínea de glicose caia demais. (blogspot.com)
  • Permitir uma recuperação completa recarregará o glicogênio (glicose) em seus músculos e dará ao seu corpo a chance de remover o ácido láctico - prevenindo o sistema aeróbico de chutar completamente, enfatizando a função de explosão ou velocidade de seus músculos. (indoorclimbing.com)
  • Além disso, as folhas param a hidrólise do glicogênio e a promovem Absorção de glicose . (ht4u.net)
  • Em última análise, o excesso de glicose também é convertido em glicogênio. (ht4u.net)
  • O órgão também serve como um centro de armazenamento de nutrientes essenciais, como glicogênio (forma de armazenamento de glicose), ferro e as vitaminas lipossolúveis (A, D, E, K). (fresenius-kabi.com)
  • A suspeita diagnóstica das doenças do armazenamento do glicogênio aparece diante da história, exame físico e avaliação dos metabólitos intermediários do glicogênio nos tecidos, pela RM ou biópsia. (msdmanuals.com)
  • Nos seres humanos, o armazenamento e a síntese do glicogênio ocorrem no fígado e músculos. (todabiologia.com)
  • A doença de Pompe também é conhecida como doença de armazenamento de glicogênio tipo II (GSD II) porque é caracterizada por um acúmulo de glicogênio nas células musculares. (portalsaofrancisco.com.br)
  • A patologia, também conhecida como doença de armazenamento de glicogênio tipo II ou deficiência de maltase ácida, caracteriza-se por ser uma doença neuromuscular autossômica recessiva, progressiva e multissistêmica, causada pelo acúmulo de glicogênio intralisossomal, pela atividade ineficaz da enzima Alfa-Glicosidase Ácida (GAA)2. (bvsalud.org)
  • As doenças causadas por depósitos de glicogênio são erros inatos do metabolismo. (infoescola.com)
  • Grupo de carboidratos de baixo peso molecular produzidos pela hidrólise do AMIDO para GLICOGÊNIO. (bvsalud.org)
  • as deficiências podem ocorrer no fígado ou nos músculos e causar hipoglicemia ou deposição de quantidades ou tipos anormais de glicogênio (ou seus metabólitos intermediários) nos tecidos. (msdmanuals.com)
  • O acúmulo de glicogênio em certos órgãos e tecidos, especialmente os músculos, prejudica sua capacidade de funcionar normalmente. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Este excesso de glicogênio nas células musculares causa uma degeneração progressiva dos tecidos musculares. (portalsaofrancisco.com.br)
  • A doença de Pompe é uma forma clássica da infância, que é fatal nos primeiros dois anos de vida, caracterizando-se por uma contínua deposição de glicogênio nos tecidos, em especial no miocárdio, musculatura esquelética e fígado . (infoescola.com)
  • Tomar regularmente garcinia tem se mostrado eficaz na regulação dos níveis de glicogênio nos tecidos. (arteblog.net)
  • Quando falamos em carboidratos, as pessoas desconhecem que eles são a principal fonte de glicogênio para o nosso organismo, uma substância responsável por quase todas as reações metabólicas do corpo", explica Luna. (abril.com.br)
  • O glicogênio é a fonte de carboidrato a qual armazenamos. (dicasdemusculacao.org)
  • Quando não nos alimentamos, ficamos com menos reserva de glicogênio e a gordura passa a ser queimada durante os exercícios. (ig.com.br)
  • Os fungos pertencem ao Reino Fungi, mas antigamente os fungos eram colocados no reino das plantas, eles só foram posicionados em seu próprio reino em 1959, onde o sequenciamento de DNA posicionou os fungos mais próximos dos animais do que das plantas, isso porque, como os animais, os fungos são heterotróficos e possuem glicogênio como material de reserva. (monografias.com)
  • a) apresentarem glicogênio como produto de reserva. (gabaritandovestibular.com)
  • c) células procariontes, nutrição heterotrófica e reserva de glicogênio. (gabaritandovestibular.com)
  • O cálcio também é um indutor da fosforilase-b-cinase, fazendo com que o glicogênio fosforilase seja mais ativo (figura 4). (wikipedia.org)
  • Alguns dos açúcares e amidos da dieta que não são imediatamente utilizados são convertidos em glicogênio e então armazenados nas células musculares. (portalsaofrancisco.com.br)
  • O hormônio glucagon estimula o funcionamento da glicogênio fosforilase, pois, ele se liga ao seu receptor na membrana de hepatócitos ativando a enzima Proteína Quinase A (PKA), a qual, através de fosforilação, irá ativar a responsável pela degradação do glicogênio (glicogênio fosforilase) e inativar a enzima responsável pela síntese de glicogênio (glicogênio sintetase) (Figura 6). (wikipedia.org)
  • Por outro lado, a glicogênio fosforilase é inativada pelos altos níveis de insulina no sangue. (wikipedia.org)
  • No pós-treino deve-se priorizar o consumo de proteínas e carboidratos integrais para recuperação da musculatura e do estoque de glicogênio. (dicasdemulher.com.br)
  • A maltase ácida é a substância química que regula a quantidade de glicogênio armazenado nas células musculares. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Esta, por sua vez, é responsável pela degradação do glicogênio intra-lisossômico, resultando na concentração de glicogênio no interior dos lisossomos . (infoescola.com)
  • Dietas low carb queimam os estoques de glicogênio em seu corpo, que está associado a moléculas de água. (ecycle.com.br)
  • A doença de Pompe é um distúrbio hereditário causado pelo acúmulo de um açúcar complexo chamado glicogênio nas células do corpo. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Quebra e transporte de glicogênio no Streptococcus pneumonia. (bvsalud.org)
  • O teste de Schiller tem a finalidade de demarcar áreas de epitélio escamoso cervico-vaginal, que é rico em glicogênio e, portanto, adquire uma coloração marrom-escuro. (bvs.br)
  • Áreas pobres em glicogênio adquirem uma tonalidade de amarelo suave, caracterizando um teste de Schiller positivo. (bvs.br)
  • O controle alimentar após um treino ou prova tem a função de repor o estoque de glicogênio . (nutricio.com.br)
  • Na oportunidade, o patologista visualizou acúmulo de glicogênio em vesículas no interior das fibras cardíacas1. (bvsalud.org)
  • A manipulação do glicogênio foi iniciada três dias antes dos testes por depleção de glicogênio induzida pelo exercício seguida pela ingestão de uma dieta moderada (M-CHO) ou alta (H-CHO) de CHO. (estilodevidacarnivoro.com)
  • O ácido lático ou lactato é um intermediário do metabolismo dos carboidratos, sendo o principal metabólito do glicogênio em anaerobiose. (monografias.com)
  • Por outro lado, a glicogênio fosforilase é inativada pelos altos níveis de insulina no sangue. (wikipedia.org)
  • O potássio é essencial para a conversão de açúcar no sangue em glicogênio, a forma armazenável de açúcar no sangue que se encontra nos músculos e no fígado. (iherb.com)
  • A função da Insulina é ANABÓLICA = promove síntese (produção) de Glicogênio, Proteínas e Gordura. (slideshare.net)
  • No caso de excesso de glicogênio, o fígado está sobrecarregado e a frutose é convertida em gordura. (vidadeatletas.com)
  • Quando a pessoa é bem treinada, os níveis de glicogênio e gordura (boa) sobem. (portaledicase.com)
  • As doenças que provocam acidose láctica congênita são as doenças de depósito de glicogênio. (bvs.br)
  • Auxilia no metabolismo de proteínas e do glicogênio. (natuvel.com)
  • A aveia ajuda a armazenar glicogênio no corpo. (dialogosuniversitarios.com.br)
  • Na nutrição do esporte, a cafeína é usada como um ajudante ergogênico (que ajuda na performance), pois economiza o glicogênio dos músculos e diminui a percepção da fadiga ", conta Linia. (ig.com.br)
  • Esse dímero tem muitas regiões biologicamente significativas como sítios de catálise, sítios de ligação com o glicogênio, sítios alostéricos e de resíduos de serina que pode ser fosforilado, neste último sítio que ocorre a alteração estrutural da molécula e a conversão da fosforilase b (inativa) em fosforilase a (ativa), essa alteração ocorre devido a ordenação em α-hélice dos resíduos 10 a 22 que antes estavam desordenados. (wikipedia.org)
  • Figura 5 - (Figura 15-38, Lehninger) A glicogênio fosforilase também pode ser regulada por hormônios. (wikipedia.org)
  • Animais como você, por outro lado, produzem glicogênio. (ehow.com.br)
  • O glicogênio é o principal polissacarídeo de reserva em animais, assim como o amido é o das plantas. (biologianet.com)
  • Cada molécula independente tem a fórmula C6H12O e, juntando essas subunidades de uma certa maneira, formam-se as longas cadeias que geram o glicogênio e o amido. (ehow.com.br)
  • Então, embora seu sistema digestivo possa quebrar o glicogênio e o amido, ele não pode fazer muita coisa com a celulose, que passa por ele na forma de fibras. (ehow.com.br)
  • A amilase salivar digere o amido e outros polissacarídeos (como o glicogênio), reduzindo-os em moléculas de maltose (dissacarídeo). (algosobre.com.br)
  • No fígado, a produção e a degradação do glicogênio são fundamentais para suprir as necessidades do organismo, garantindo a manutenção da glicemia entre as refeições. (biologianet.com)
  • Em média, durante os primeiros 15 minutos de exercício, o organismo consome preferencialmente o glicogênio. (portalpower.com.br)
  • O glicogênio é o principal polissacarídeo de reserva energética dos animais, e é fundamental para manter a homeostase do organismo, sendo seu acúmulo nos hepatócitos uma resposta fisiológica normal após a ingestão de alimentos, ou ainda, pode devido a perturbações metabólicas provocadas por tratamentos que os animais foram expostos. (unesp.br)
  • A composição ativa da droga Insumed estimula a síntese de glicogênio, atuando na glicogênio sintase. (obzoroff.info)
  • A glicogênio-fosforilase repete essa ação até chegar a um ponto de ramificação (α1→6) onde para a atividade (Figura 2). (wikipedia.org)
  • Figura 1 Figura 2 Seu monômero é composto por 842 aminoácidos e com uma massa de 97,434 kDa, embora também possa existir como tetrâmero inativo, a glicogênio fosforilase é ativa como um dímero com duas subunidades idênticas, no meio biológico. (wikipedia.org)
  • b) Estrutura T, glicogênio fosforilase b. (wikipedia.org)
  • O hormônio glucagon estimula o funcionamento da glicogênio fosforilase, pois, ele se liga ao seu receptor na membrana de hepatócitos ativando a enzima Proteína Quinase A (PKA), a qual, através de fosforilação, irá ativar a responsável pela degradação do glicogênio (glicogênio fosforilase) e inativar a enzima responsável pela síntese de glicogênio (glicogênio sintetase) (Figura 6). (wikipedia.org)
  • O glicogênio é um polissacarídio de reserva dos animais, sendo encontrado principalmente em células do fígado e musculares. (biologianet.com)
  • Suas fibras musculares também mantêm um pouco do glicogênio à disposição. (ehow.com.br)
  • No fígado, a quantidade de glicogênio após uma refeição rica em carboidrato chega a 6% do peso do órgão. (biologianet.com)
  • No entanto, o fígado só pode armazenar uma quantidade limitada de glicogênio. (vidadeatletas.com)
  • O controle alimentar após um treino ou prova tem a função de repor o estoque de glicogênio . (nutricio.com.br)
  • Para fixação ideal deveria ser usado álcool absoluto, onde o glicogênio é insolúvel. (unicamp.br)
  • Neste estudo, 5 grupos de 8 ratos cada, foram submetidos à administração oral de 4-NQO na concentração de 25 ppm (massa solvente/massa soluto) através da água de beber, com a finalidade de identificar a ocorrência de alterações metabólicas hepáticas devido ao acúmulo de glicogênio nos hepatócitos dos animais, analisado pela coloração de ácido periódico de Shiff (PAS). (unesp.br)
  • A glicogênese é o nome do processo no qual se forma uma molécula de glicogênio a partir de moléculas mais simples. (biologianet.com)
  • O processo é conhecido como carga e sobre a compensação de glicogênio. (dialogosuniversitarios.com.br)
  • O glicogênio está presente em todas as células de um animal, sendo mais abundante em células do fígado e músculos estriados esqueléticos. (biologianet.com)
  • Na oportunidade, o patologista visualizou acúmulo de glicogênio em vesículas no interior das fibras cardíacas1. (bvsalud.org)
  • Desses dois, o glicogênio é mais semelhante à amilopectina, pois as cadeias de açúcar em ambos é altamente ramificada, enquanto a amilose é estritamente linear. (ehow.com.br)