PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP que foram reconhecidas inicialmente como ativadores alostéricos da Mono(ADP-Ribose) Transferases da subunidade catalítica da TOXINA DA CÓLERA. Estão envolvidas no tráfico vesicular e na ativação da FOSFOLIPASE D. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DO ADP envolvido na regulação do transporte intracelular, modulando a interação de proteínas do envoltório com membranas de organelas na via secretora inicial. É um componente do COMPLEXO I DE PROTEÍNA DO ENVOLTÓRIO. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Éster formado entre o carbono aldeído da RIBOSE e o fosfato terminal da DIFOSFATO DE ADENOSINA. É produzido pela hidrólise da nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) por várias enzimas, algumas das quais transferem um grupo ADP-ribosil às proteínas alvo.
Proteínas reguladoras que atuam como interruptores moleculares. Controlam uma vasta gama de processos biológicos que incluem sinalização do receptor, vias de transdução de sinal intracelular e síntese proteica. Sua atividade é regulada pelos fatores que controlam a sua capacidade de se ligar e hidrolisar o GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
Metabólito de fungo, uma lactona macrocíclica, que exibe um amplo espectro de atividade antibiótica.
Enzima encontrada principalmente nos tecidos vegetais. Hidrolisa glicerofosfatidatos com a formação de ácido fosfatídico e uma base nitrogenada como a colina. Esta enzima também catalisa as reações de transfosfatidilação. EC 3.1.4.4.
Proteínas que ativam a GTPase de específicas PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Enzima que transfere o grupo ADP-RIBOSE de NAD ou NADP para proteínas ou outras pequenas moléculas. A transferência do ADP-ribose para a água (i. é, hidrólise) é catalisada pelas NADASES. As mono(ADP-ribose)transferases transferem um único ADP-ribose. As POLI(ADP-RIBOSE) POLIMERASES transferem várias unidades de ADP-ribose para as proteínas alvo, construindo POLI ADENOSINA DIFOSFATO RIBOSE em cadeias lineares ou ramificadas.
Pilha de vesículas achatadas que funcionam no processo pós-traducional e escolha de proteínas, recebendo-as do RETÍCULO ENDOPLÁSMICO rugoso e dirigindo-as para vesículas secretórias, LISOSSOMOS ou MEMBRANA CELULAR. O movimento das proteínas ocorre pela transferência de vesículas que brotam do retículo endoplasmático rugoso ou complexo de Golgi e se fundem com o Golgi, com os lisossomos ou com a membrana celular.
Açúcares de Nucleosídeo Difosfato, também conhecidos como nucleotídeos, são moléculas essenciais para a biosintese de ácidos nucléicos, energia celular e sinalização celular, consistindo em um açúcar pentose (geralmente ribose ou desoxirribose), um grupo fosfato e uma base nitrogenada.
Guanosina 5'-(tri-hidrogênio difosfato), monoanidrido com ácido fosforotioico. Um análogo estável do GTP que reúne uma variedade de ações fisiológicas tais como a estimulação de proteínas ligadas ao nucleotídeo guanina, hidrólise de fosfoinositídeo, acúmulo de AMP cíclico, e ativação de proto-oncogenes específicos.
Guanosina 5'-(tetraidrogênio trifosfato). Nucleotídeo guanina que contém três grupos fosfatos esterificados à molécula de açúcar.
ENTEROTOXINA do VIBRIO CHOLERAE constituída por dois protômeros principais, a subnidade pesada (H) ou A, e o protômero B formado por 5 subunidades leves (L) ou subunidades B. A subunidade catalítica A é proteoliticamente clivada nos fragmentos A1 e A2. O fragmento A1 é Mono(ADP-Ribose) Transferase. O protômero B fixa a toxina da cólera às células epiteliais do intestino e facilita a captação do fragmento A1. O A1 catalisado se transfere de ADP-Ribose para as subunidades alfa das proteínas heterotriméricas G ativando a produção de AMP CÍCLICO. Acredita-se que níveis elevados de AMP cíclico modulem a liberação de líquido e eletrólitos das células da cripta intestinal.
Fatores proteicos que promovem a troca de ligações de GTP por GDP de PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Complexo proteico citosólico de 700 kDa constituído por sete subunidades equimolares (alfa, beta, beta', gama, delta, épsilon e zeta). A PROTEÍNA COATOMER e o FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DO ADP são os principais componentes do COMPLEXO 1 DE PROTEÍNA DO ENVOLTÓRIO e estão envolvidas no transporte de vesículas entre o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO e o APARELHO DE GOLGI.
Complexo porteico compreendido por PROTEÍNA COATOMER e FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DE ADP. Está envolvido no transporte de vesículas entre o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO e o APARELHO DE GOLGI.
Nucleotídeo guanina que contém dois grupos fosfato esterificados à molécula de açúcar.
Ácidos monocarboxílicos saturados de cadeias de catorze carbonos.
Enzimas que catalisam a transferência de múltiplos grupos ADP-RIBOSE da nicotinamida-adenina dinucleotídeo (NAD) para proteínas alvo, construindo assim um homopolímero de unidades repetitivas de ADP-ribose, i. é, POLI ADENOSINA DIFOSFATO RIBOSE.
Enzimas que hidrolisam GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
Ácido graxo saturado de 14 carbonos que ocorre na maioria das gorduras animais e vegetais, particularmente na gordura do leite e nos óleos de coco, palma e noz-moscada. É utilizado para sintetizar aromatizantes e como ingrediente de sabões e cosméticos. (Tradução livre do original: Dorland, 28a ed)
Vesículas formadas quando as invaginações ou 'túnicas' (pits) revestidas da membrana celular (INVAGINAÇÕES REVESTIDAS DA MEMBRANA CELULAR) se invaginam e se desprendem [da membrana]. A superfície externa destas vesículas é revestida por uma rede (forma de grade) formada por proteínas do envelope, como CLATRINA, proteínas do complexo de proteínas do envelope ou CAVEOLINAS.
Um dos fatores de virulência produzido por BORDETELLA PERTUSSIS. É uma proteína multimérica composta por cinco subunidades S1-S5. A subunidade S1 possui atividade mono ADPribose transferase.
Rede de compartimentos membranosos, localizados no lado citoplasmático do APARELHO DE GOLGI, onde proteínas e lipídeos são classificados para transporte para vários locais na célula ou na membrana celular.
Grupo de ADESINAS BACTERIANAS e TOXINAS BIOLÓGICAS produzidas por espécimes de BORDETELLA que determinam a patogênese das INFECÇÕES POR BORDETELLA, como a COQUELUXE. Abrangem os filamentos de hemaglutinina, PROTEÍNAS DE FÍMBRIAS, pertactina, TOXINA PERTUSSIS, TOXINA ADENILATO CICLASE, toxina dermonecrótica, citotoxina traqueal, LIPOPOLISSACARÍDEOS de Bordetella e fator de colonização traqueal.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Polinucleotídeo formado a partir da metade ADP-ribose da nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) por POLI(ADP-RIBOSE) POLIMERASES.
Fosfoinositídeo presente em todas as células eucarióticas, particularmente na membrana plasmática. É o principal substrato para a fosfoinositidase C estimulada por receptor, com a consequente formação do inositol 1,4,5-trifosfato e diacilglicerol, e provavelmente também para a inositol fosfolipídeo 3-quinase estimulada por receptor.
Proteínas tóxicas produzidas pela espécie CLOSTRIDIUM BOTULINUM. As toxinas são sintetizadas como uma única cadeia peptídica que é então processada em uma proteína madura consistindo de uma cadeia pesada e uma leve, unidas por ligação dissulfeto. A cadeia leve da toxina botulínica é uma protease dependente de zinco que é liberada da cadeia pesada por ENDOCITOSE em TERMINAÇÕES PRÉ-SINÁPTICAS. Uma vez dentro da célula, a cadeia leve da toxina botulínica cliva proteínas SNARE específicas que são essenciais para a secreção de ACETILCOLINA por VESÍCULAS SINÁPTICAS. Esta inibição da liberação de acetilcolina resulta em PARALISIA muscular.
Estruturas finas que encapsulam estruturas subcelulares (ORGANELAS) em CÉLULAS EUCARIÓTICAS. Entre elas estão várias membranas associadas com o NÚCLEO CELULAR, mitocôndrias, APARELHO DE GOLGI, RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO, LISOSSOMOS, PLASTÍDEOS e VACÚOLOS.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Grupo de hidrocarbonetos alicíclicos com a fórmula geral R-C5H9.
Hidrocarboneto linear de quatro carbonos que possui um radical hidroxila na posição 1.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
PROTEÍNA RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação das vias de transdução de sinal que controlam a associação das adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Líquido intracelular do citoplasma, depois da remoção de ORGANELAS e outros componentes citoplasmáticos insolúveis.
Vesículas citoplasmáticas formadas quando as VESÍCULAS COBERTAS perdem seu revestimento de CLATRINA. Os endossomos internalizam macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular.
Um dos fatores de virulência produzidos por organismos BORDETELLA virulentos. É uma proteína bifuncional com os componentes ADENILIL CICLASES e de hemolisina.
Nucleotídeos de guanina referem-se a biomoléculas compostas por um açúcar pentose (ribose em RNA ou desoxirribose em DNA), um grupo fosfato e a base nitrogenada guanina.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Classe de proteínas envolvidas no transporte de moléculas por meio de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Realizam funções como, ligação à membrana celular, captura das moléculas cargo e formação da CLATRINA. A maioria das proteínas adaptadoras são complexos com várias subunidades, entretanto variedades monoméricas também foram encontradas.
A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Fator 2 de elongação de peptídeos catalisa a translocação de peptidil-RNAt do sítio A para o sítio P dos ribossomos de eucariotos, por um processo ligado à hidrólise de GTP a GDP.
Principal proteína estrutural de VESÍCULAS REVESTIDAS que desempenham um papel chave no transporte intracelular entre organelas membranosas. Cada molécula de clatrina consiste de três cadeias leves (CADEIAS LEVES DE CLATRINA) e três cadeias pesadas (CADEIAS PESADAS DE CLATRINA) que formam uma estrutura chamada triskele. A clatrina também interage com as proteínas do citoesqueleto.
Enzima da classe liase que catalisa a formação de AMP CÍCLICO e pirofosfato a partir de ATP. EC 4.6.1.1.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
VESICULAS TRANSPORTADORAS formadas quando INVAGINAÇÕES REVESTIDAS DA MEMBRANA CELULAR penetram e se soltam como que por meio de um beliscão. A superfície externa destas vesículas é coberta com uma rede, semelhante a uma malha, de proteínas COP (coat protein complex/complexo de proteínas do envoltório), COPI ou COPII. As vesículas revestidas pelo COPI transportam para atrás desde as cisternas do APARELHO DE GOLGI até o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO, enquanto que as vesículas revestidas pelo COPII transportam para a frente desde o retículo endoplasmático rugoso até o aparelho de Golgi.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
NAD+ nucleosidase is an enzyme that catalyzes the breakdown of NAD+ into nicotinamide and ADP-ribose, playing a role in NAD+ metabolism and related cellular processes.
Ácidos graxos derivados de glicerofosfatos. São compostos por glicerol ligado por meio de ligações éster com 1 mol de ácido fosfórico no grupamento 3-hidroxila terminal e com 2 moles de ácidos graxos nos outros dois grupamentos hidroxila.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
Compostos que inibem a síntese de proteínas. Geralmente são AGENTES ANTIBACTERIANOS ou toxinas. O mecanismo de ação da inibição inclui a interrupção da elongação da cadeia peptídica, o bloqueio do sítio A dos ribossomos, a leitura errada do código genético ou o impedimento da ligação das cadeias laterais de oligossacarídeos com as glicoproteínas.
Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.
Família de grandes subunidades de proteínas adaptadoras com cerca de 100 kDa de massa. Elas têm sido encontradas, principalmente como componentes do COMPLEXO 2 DE PROTEÍNA ADAPTADORA.
Movimento de materiais (incluindo substâncias bioquímicas e drogas) através de um sistema biológico no nível celular. O transporte pode ser através das membranas celulares e camadas epiteliais. Pode também ocorrer dentro dos compartimentos intracelulares e extracelulares.
Pentose ativa em sistemas biológicos, usualmente na sua forma D.
Proteína com ferro-enxofre e sem heme, isolada de Clostridium pasteurianum e outras bactérias. É um componente da NITROGENASE, juntamente com a molibdoferredoxina, e é ativa na fixação de nitrogênio.
LINHAGEM CELULAR derivada do ovário do hamster Chinês, Cricetulus griseus (CRICETULUS). Esta espécie é a favorita para estudos citogenéticos por causa de seu pequeno número de cromossomos. Esta linhagem celular tem fornecido modelos para o estudo de alterações genéticas em células cultivadas de mamíferos.
Componentes de uma célula produzidos através de várias técnicas de separação, onde se rompe a delicada anatomia de uma célula, preservando a estrutura e a fisiologia de seus constituintes funcionais para análise bioquímica e ultraestrutural.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Proteína adaptadora do complexo de clatrina envolvido principalmente no transporte relacionado com a clatrina na REDE TRANS-GOLGI.
Derivados do ácido fosfatídico, nos quais as regiões hidrofóbicas são compostas por dois ácidos graxos e um álcool polar encontra-se ligado na posição C-3 do glicerol através de uma ligação fosfodiéster. São denominados de acordo com suas cabeças polares, tais como fosfatidilcolina e fosfoatidiletanolamina.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Microscopia de amostras coradas com corantes fluorescentes (geralmente isotiocianato de fluoresceína) ou de substâncias naturalmente fluorescentes, que emitem luz quando expostas à luz ultravioleta ou azul. A microscopia de imunofluorescência utiliza anticorpos que são marcados com corante fluorescente.
Substâncias tóxicas formadas nas bactérias (ou elaboradas por elas). Geralmente são proteínas de massa molecular e antigenicidade elevadas, sendo algumas usadas como antibióticos e outras em testes cutâneos para detectar a presença de doenças ou para avaliar a susceptibilidade a elas.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Fosfatidilinositóis, nos quais um ou mais grupos álcool do inositol foi substituído por um grupo fosfato.
Ésteres formados entre o carbono aldeídico de açúcares e o fosfato terminal da adenosina difosfato.
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação da via de transdução de sinal que controla a associação de adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
LINHAGEM CELULAR derivada de um FEOCROMOCITOMA da MEDULA SUPRARRENAL de rato. As células PC12 cessam sua divisão e passam por diferenciação terminal quando tratadas com o fator de crescimento neuronal, tornando esta linhagem um modelo útil para o estudo da diferenciação de CÉLULAS NERVOSAS.
Linhagem promielocítica originada de paciente com LEUCEMIA PROMIELOCÍTICA AGUDA. As células HL-60 não têm marcadores específicos para CÉLULAS LINFOIDES, mas expressam receptores de superfície para FRAGMENTOS FC e PROTEÍNAS DO SISTEMA DE COMPLEMENTO. Apresentam ainda atividade fagocitária e respondem a estímulos quimiotáticos (Tradução livre do original: Hay et al., American Type Culture Collection, 7th ed, pp 127-8).
Sistema de cisternas no CITOPLASMA de grande quantidade de células. Em alguns locais, o retículo endoplasmático é contíguo à membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) ou com a membrana externa do envelope nuclear. Se as superfícies externas das membranas do retículo endoplasmático se encontrarem recobertas por ribossomos, diz-se que o retículo endoplasmático apresenta superfície rugosa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO); caso contrário, diz-se que sua superfície é lisa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO).
Espécie de bactérias (família Clostridiaceae) Gram-positivas, anaeróbicas (forma de bastonete), que produzem proteínas com neurotoxicidade característica. Agente etiológico do BOTULISMO em humanos, patos selvagens, CAVALOS e BOVINOS. Há sete subtipos (muitas vezes chamados de tipos ou linhagens antigênicas), cada um produzindo uma toxina botulínica diferente (TOXINAS BOTULÍNICAS). Este organismo e seus esporos estão amplamente distribuídos na natureza.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Análogos e derivados proteicos da proteína fluorescente verde da [água viva] Aequorea victoria que emitem luz (FLUORESCÊNCIA) quando excitados com RAIOS ULTRAVIOLETA. São usadas em GENES REPÓRTER em procedimentos de TÉCNICAS GENÉTICAS. Numerosos mutantes têm sido fabricados para emitir outras cores ou ser sensíveis ao pH.
Polipeptídeo que ribolisa o ADP produzido por CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE, causadora de sinais e sintomas de DIFTERIA. A toxina pode ser quebrada em dois domínios desiguais: o menor, o domínio catalítico A é o fragmento letal que contém a MONO(ADP RIBOSE) TRANSFERASE que transfere a ADP RIBOSE ao FATOR 2 DE ELONGAÇÃO DE PEPTÍDEOS, inibindo, deste modo, a síntese proteica; e o domínio B maior, que é necessário para entrar nas células.
Enzima que catalisa a conversão de FOSFATIDILINOSITÓIS a fosfatidilinositol 4-fosfato, o primeiro passo irreversível da biossíntese de fosfatidilinositol 4,5-bifosfato.
5'-(trihidrogênio difosfato) adenosina. Nucleotídeo de adenina que contém dois grupos fosfato esterificados a uma molécula de açúcar na posição 5'.
Lipídeos que contêm um ou mais grupos fosfatos, particularmente aqueles derivados tanto do glicerol (fosfoglicerídeos, ver GLICEROFOSFOLIPÍDEOS) ou esfingosinas (ESFINGOLIPÍDEOS). São lipídeos polares de grande importância para a estrutura e função das membranas celulares, sendo os lipídeos mais abundantes de membranas, embora não sejam armazenados em grande quantidade.
Tripeptídeo formilado originalmente isolado de filtrados bacterianos que é quimiotático para leucócitos polimorfonucleares, induzindo-os a liberarem enzimas lisossomais e, assim, a tornarem-se metabolicamente ativados.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Ampla categoria de proteínas transportadoras que desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. De modo geral, possuem vários domínios modulares, cada um com seu próprio sítio ativo de ligação, e atuam formando complexos com outras moléculas de sinalização intracelular. As proteínas adaptadoras de transdução de sinal não possuem atividade enzimática, porém sua atividade pode ser modulada por outras enzimas de transdução de sinal.
Proteína heterotrimérica de ligação a GTP mediadora do sinal de ativação da luz a partir da rodopsina fotolizada para a fosfodiesterase de GMP cíclico, que é fundamental no processo de excitação visual. A ativação da rodopsina na membrana externa dos bastonetes e cones celulares faz com que o GTP se ligue à transducina, o que é seguido pela dissociação do complexo subunidade alfa-GTP a partir das subunidades beta/gama da transducina. O complexo subunidade alfa-GTP ativa a fosfodiesterase de GMP cíclico que catalisa a hidrólise de GMP cíclico a 5'-GMP. Isto leva ao fechamento dos canais de sódio e cálcio e, desta forma, à hiperpolarização dos bastonetes celulares. EC 3.6.1.-
A parte do SISTEMA NERVOSO CENTRAL contida no CRÂNIO. O encéfalo embrionário surge do TUBO NEURAL, sendo composto de três partes principais, incluindo o PROSENCÉFALO (cérebro anterior), o MESENCÉFALO (cérebro médio) e o ROMBENCÉFALO (cérebro posterior). O encéfalo desenvolvido consiste em CÉREBRO, CEREBELO e outras estruturas do TRONCO ENCEFÁLICO (MeSH). Conjunto de órgãos do sistema nervoso central que compreende o cérebro, o cerebelo, a protuberância anular (ou ponte de Varólio) e a medula oblonga, estando todos contidos na caixa craniana e protegidos pela meninges e pelo líquido cefalorraquidiano. É a maior massa de tecido nervoso do organismo e contém bilhões de células nervosas. Seu peso médio, em um adulto, é da ordem de 1.360 g, nos homens e 1.250 g nas mulheres. Embriologicamente, corresponde ao conjunto de prosencéfalo, mesencéfalo e rombencéfalo. Seu crescimento é rápido entre o quinto ano de vida e os vinte anos. Na velhice diminui de peso. Inglês: encephalon, brain. (Rey, L. 1999. Dicionário de Termos Técnicos de Medicina e Saúde, 2a. ed. Editora Guanabara Koogan S.A. Rio de Janeiro)
Enzimas da classe das transferases que catalisam a transferência de um grupo pentose de um composto para o outro.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Classe de proteínas monoméricas de ligação a GTP, de baixo peso molecular (20-25kDa) que regula uma variedade de processos intracelulares. A forma da proteína de ligação a GTP é ativa e limitada pela sua atividade GTPase inerente, que é controlada por um arranjo de ativadores de GTPase, inibidores da dissociação do GDP e por fatores de troca de nucleotídeo de guanina. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Análogo não hidrolisável do GTP, no qual o átomo de oxigênio que une (ou que faz ponte entre) o fosfato beta ao gama é substituído por um átomo de nitrogênio. Liga-se fortemente à proteína G na presença de Mg2+. O nucleotídeo é um estimulador potente da ADENILIL CICLASE.
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Espaço [físico e funcional] dentro das células, delimitado por membranas seletivamente permeáveis que envolvem este espaço, p.ex., mitocôndria, lisossomos, etc.
Derivados dos ácidos fosfatídicos, nos quais o ácido fosfórico encontra-se ligado a um hexahidroxi álcool, o mio-inositol, por meio de ligação éster. A hidrólise completa dá origem a 1 mol de glicerol, ácido fosfórico, mio-inositol e 2 moles de ácidos graxos.
Proteínas que estão envolvidas no fenômeno de emissão em sistemas vivos. Incluem-se os tipos enzimáticos e os não enzimáticos de sistema, com ou sem a presença de oxigênio ou cofatores.
RNAs pequenos, de cadeia dupla, de codificação não proteica (21-31 nucleotídeos) envolvidos nas funções de INATIVAÇÃO GÊNICA, especialmente o RNA DE INTERFERÊNCIA (RNAi). Os siRNAs são endogenamente gerados a partir de dsRNAs (RNA DE CADEIA DUPLA) pela mesma ribonuclease, Dicer, que gera miRNAs (MICRORNAS). O pareamento perfeito das cadeias de siRNAs' antissenso com seus RNAs alvos medeia a clivagem do RNAi guiado por siRNA. Os siRNAs caem em diferentes classes, inclusive siRNA de atuação trans (tasiRNA), RNA com repetições associadas (rasiRNA), RNA de varredura pequena (scnRNA), e RNA de interação com a proteína Piwi (piRNA) e têm funções diferentes de inativação gênica específica.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Liberação celular de material dentro de vesículas limitadas por membranas, por fusão das vesículas com a MEMBRANA CELULAR.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Nucleotídeos nos quais a molécula base é substituída com um ou mais átomos de enxofre.
Grupo de enzimas que transfere um grupo fosfato para um aceptor do grupo álcool. EC 2.7.1.
Elemento metálico que possui o símbolo atômico Mg, número atômico 12 e massa atômica 24,31. É importante para a atividade de muitas enzimas, especialmente aquelas que se ocupam com a FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA.
Ampla categoria de proteínas envolvidas na formação, transporte e dissolução de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Desempenham papel no transporte intracelular de moléculas contidas em vesículas de membranas. Proteínas de transporte vesicular diferem das PROTEÍNAS DE MEMBRANA TRANSPORTADORAS (que deslocam moléculas através de membranas) devido ao modo pelo qual as moléculas são transportadas.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Alterações nas quantidades de vários compostos químicos (neurotransmissores, receptores, enzimas e outros metabólitos) específicos da área do sistema nervoso central contido dentro da cabeça. São monitoradas ao longo do tempo, durante a estimulação sensorial, ou em diferentes estágios de doenças.
A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.
Proteína rac de ligação ao GTP envolvida na regulação dos filamentos actínicos na membrana plasmática. Controla o desenvolvimento dos filopódios e lamelipódios em células influenciando, desta forma, a motilidade e a adesão celular. Também está envolvida na ativação da NADPH OXIDASE. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Ácido graxo insaturado, sendo o mais amplamente distribuído e abundante ácido graxo na natureza; usado comercialmente no preparo de oleatos e de loções, e como um solvente farmacêutico. (Stedman, 25a ed)

Fatores de ribosilação do ADP (ADP-RFs) são proteínas que desempenham um papel importante na modificação e maturação dos ribossomos, os organelos responsáveis pela síntese de proteínas nos organismos vivos. Eles são chamados de "ribosilação" porque estão envolvidos no processo de adição de um grupo ADP-ribose a certos resíduos de ribossomos.

Os fatores de ribosilação do ADP desempenham uma função crucial na regulação da atividade dos ribossomos e na tradução do ARNm em proteínas funcionais. Eles podem influenciar a taxa de tradução, a seleção de codão e a qualidade da síntese de proteínas, além de desempenhar um papel importante no controle da resposta ao estresse celular e na regulação do ciclo celular.

Existem vários fatores de ribosilação do ADP identificados em diferentes organismos, e eles podem apresentar diferentes padrões de expressão e atividade dependendo das condições celulares. Algumas pesquisas sugerem que os desequilíbrios nos níveis ou atividades dos fatores de ribosilação do ADP podem estar associados a várias doenças humanas, como câncer e doenças neurodegenerativas. No entanto, é necessário realizar mais estudos para confirmar essas associações e determinar os mecanismos subjacentes.

O Fator 1 de Ribosilação do ADP (ou RF1, do inglés: ADP Ribosylation Factor 1) é uma proteína que pertence à família dos fatores de ribosilação do ADP, os quais são pequenas GTPases que desempenham um papel importante no tráfego vesicular intracelular e na regulação do transporte de membrana.

RF1 é codificada pelo gene ARF1 em humanos e está envolvida em vários processos celulares, incluindo o transporte de vesículas, a formação de túbulos endoplasmáticos rugosos (RER) e a regulação do ciclo celular. Além disso, RF1 também desempenha um papel na resposta à estresse celular e no controle da inflamação.

A ativação de RF1 ocorre quando ela se liga a uma molécula de GTP, o que permite que ela se associe a membranas e participe do processo de formação de vesículas. Após a formação da vesícula, a RF1 hidrolisa o GTP para GDP, o que leva à inativação da proteína e sua dissociação da membrana.

Em resumo, RF1 é uma importante proteína envolvida no tráfego vesicular intracelular e na regulação de vários processos celulares, incluindo o transporte de membrana, a formação do RER, a resposta à estresse celular e o controle da inflamação.

Adenosine diphosphate ribose (ADP-ribose) é um molécula importante em vários processos bioquímicos que ocorrem nas células. É derivada do nucleotídeo ATP e consiste em uma molécula de ribose unida a dois grupos fosfato.

A ADP-ribose desempenha um papel fundamental na regulação de diversas vias de sinalização celular, incluindo a resposta ao estresse oxidativo e às lesões do DNA. Além disso, é também envolvida no processo de adição de grupos ADP-ribose a proteínas, um processo conhecido como modificação ADP-ribosilação.

Em geral, a ADP-ribose desempenha um papel importante na manutenção da integridade celular e na resposta às diversas perturbações que as células podem experimentar.

Proteínas de ligação ao GTP (Guanosina trifosfato) são um tipo específico de proteínas intracelulares que se ligam e hidrolisam moléculas de GTP, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, tradução, transporte ativo e regulação do ciclo celular.

Essas proteínas possuem um domínio de ligação ao GTP que muda de conformação quando se ligam ao GTP ou quando ocorre a hidrólise do GTP em GDP (difosfato de guanosina). Essas mudanças conformacionais permitem que as proteínas de ligação ao GTP atuem como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados e inativados.

Algumas proteínas de ligação ao GTP desempenham papéis importantes em vias de sinalização celular, como as Ras e Rho GTPases, que transmitem sinais de receptores de membrana para a célula e regulam diversos processos, como crescimento, diferenciação e morte celular. Outras proteínas de ligação ao GTP, como as G proteínas, estão envolvidas no processo de transdução de sinal em cascatas de fosforilação e desfosforilação, regulando a atividade de diversas enzimas intracelulares.

Em resumo, as proteínas de ligação ao GTP são moléculas fundamentais na regulação de diversos processos celulares, atuando como interruptores moleculares que desencadeiam uma variedade de respostas intracelulares em função da ligação e hidrólise do GTP.

Brefeldin A é um composto químico que foi originalmente isolado a partir de um tipo de fungo. É frequentemente utilizado em estudos científicos como um inhibidor da transportadora de vesículas, interrompendo o tráfego de proteínas e lipídios entre o retículo endoplasmático e o aparelho de Golgi nas células. Isso pode resultar em uma variedade de efeitos celulares, incluindo a alteração da formação e do transporte de vesículas, a interrupção do processamento de proteínas e a mudança na organização do citoesqueleto. Em consequência, Brefeldin A é frequentemente usado em pesquisas biológicas para investigar processos celulares relacionados ao tráfego de vesículas e à organização da membrana celular. No entanto, devido a seus efeitos citotóxicos, o composto deve ser utilizado com cuidado e em concentrações apropriadas.

Fosfolipase D é uma enzima que catalisa a reação de hidrólise dos fosfoglicéridos, resultando na formação de fosfatidilcolina e alcoóis ou lisofosfatidilcolina e diacilglicerol, dependendo do substrato e condições. Existem quatro isoformas conhecidas de fosfolipase D em mamíferos, com diferentes distribuições teciduais e propriedades enzimáticas. A fosfolipase D desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a resposta imune, a exocitose e o crescimento celular. No entanto, também está associada à patogênese de várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a fibrose cística e o cancro.

As proteínas ativadoras de GTPases, também conhecidas como proteínas estimuladoras de GTPases (GEFs) ou guanina nucleotide exchange factors, são um tipo específico de enzimas que atuam em células vivas regulando diversos processos celulares, especialmente aqueles relacionados à organização do citoesqueleto e à transdução de sinais.

Estas proteínas desempenham um papel fundamental na ativação de GTPases, que são enzimas que participam da cascata de sinalização celular envolvida em diversos processos biológicos, como a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de vesículas. As GTPases funcionam como interruptores moleculares, alternando entre um estado ativo (quando se ligam ao GTP) e um estado inativo (quando se ligam ao GDP).

As proteínas ativadoras de GTPases catalisam a troca do GDP ligado à GTPase pelo GTP presente no citoplasma celular, o que promove a ativação da GTPase. Após a ativação, as GTPases desempenham suas funções específicas e, posteriormente, são inativadas pela hidrólise do GTP em GDP, graças à atuação de outras proteínas chamadas proteínas inativadoras de GTPase (GAPs) ou proteínas reguladoras de GTPase (GPRs).

Em resumo, as proteínas ativadoras de GTPases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das GTPases, contribuindo para a coordenação e o controle dos processos celulares em que estas últimas estão envolvidas.

ADP-ribose transferases são uma classe de enzimas que catalisam a transferência do ADP-ribose (um derivado da nicotinamida adenina dinucleótido, ou NAD) para proteínas ou outras moléculas aceitadoras. Este processo é conhecido como ADP-ribosilação e pode desempenhar um papel importante em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação da expressão gênica, resposta ao estresse oxidativo e reparo do DNA.

Existem duas principais famílias de ADP-ribose transferases: as sirtuínas e as poli(ADP-ribose) polymerases (PARPs). As sirtuínas utilizam o NAD como cofator para remover grupos acetila dos resíduos de lisina em proteínas, além de transferirem o ADP-ribose. Já as PARPs são responsáveis pela adição de cadeias poliméricas de ADP-ribose (PAR) a proteínas, geralmente em resposta a danos no DNA.

A atividade das ADP-ribose transferases pode ser modulada por diversos fatores, como a disponibilidade de NAD e a presença de outras moléculas que servem como aceitadores do ADP-ribose. Dysregulações nessas enzimas têm sido associadas a várias condições patológicas, incluindo câncer, diabetes, e doenças neurodegenerativas.

O complexo de Golgi, também conhecido como aparato de Golgi ou dictioglifo, é um organelo membranoso encontrado em células eucarióticas. Ele desempenha um papel crucial no processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no retículo endoplasmático rugoso (RER) para seus destinos finais dentro ou fora da célula.

O complexo de Golgi é composto por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas, geralmente dispostos em forma de disco e rodeados por vesículas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para o complexo de Golgi através de vesículas revestidas com coatomer (COPII). Dentro do complexo de Golgi, as proteínas passam por uma série de modificações postraducionais, incluindo a remoção e adição de grupos químicos, tais como carboidratos e fosfatos, bem como a clivagem de peptídeos. Essas modificações são essenciais para a correta dobramento da estrutura das proteínas e para sua localização final na célula.

Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas com coatomer (COPI) e transportadas para seus destinos finais. Algumas proteínas são enviadas de volta ao RER, enquanto outras são direcionadas a lisossomas, plasma membrana ou outros compartimentos celulares. O complexo de Golgi também desempenha um papel importante no transporte e processamento de lípidos, especialmente na formação de glicolipídios e esfingolípidos.

Em resumo, o complexo de Golgi é uma estrutura membranosa fundamental para o processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no RER, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase celular.

Nucleotídeos-difosfato-açúcar (NDP-açúcar) são moléculas formadas pela combinação de dois componentes principais: um nucleotído e um açúcar. Um nucleotídeo é composto por uma base nitrogenada, um fosfato e um açúcar de pentose (geralmente ribose ou desoxirribose). Quando este nucleotídeo está ligado a um açúcar, forma-se um NDP-açúcar.

Estas moléculas desempenham um papel importante em diversos processos biológicos, especialmente na biossíntese de polissacarídeos, como ocorre no caso da biossíntese do glicogénio e da celulose. Nestes casos, as enzimas transferem grupos glucosila de moléculas de NDP-glicose (como UDP-glicose ou ADP-glicose) para outras moléculas açúcares, formando assim polímeros complexos.

Em resumo, os NDP-açúcares são importantes intermediários metabólicos que participam de diversas reações bioquímicas envolvendo a transferência e síntese de grupos açucarados em organismos vivos.

Guanosine trisphosphate, abreviada como GTP, é uma molécula de nucleótido que desempenha um papel fundamental na biosintese de proteínas e no metabolismo energético das células. Ela consiste em um anel de guanina unido a um grupo fosfato trifosfato.

Na biosíntese de proteínas, o GTP atua como uma fonte de energia para as reações que movem os aminoácidos ao longo do ribossomo durante a tradução do ARN mensageiro em proteínas. Além disso, o GTP também é importante na sinalização celular e no controle do ciclo celular.

Em termos de metabolismo energético, a hidrólise da GTP em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico libera energia que pode ser utilizada por outras moléculas para realizar trabalho dentro da célula.

A toxina da cólera é uma enterotoxina produzida pelo serogrupo O1 da bactéria Vibrio cholerae, a qual é responsável pela causa da doença diarreica aguda conhecida como cólera. Essa toxina é composta por duas subunidades: a subunidade A, que possui atividade enzimática e é responsável pela fosforilação de proteínas Gs alfa, levando à abertura dos canais de cloro nas membranas das células intestinais; e a subunidade B, que se liga aos receptores gangliósidos da membrana celular, facilitando a entrada da subunidade A na célula.

Após internalização, a toxina da cólera induz a secreção de água e íons (principalmente cloro) nas células do intestino delgado, resultando em diarreia aquosa profusa, desidratação e, em casos graves, choque e morte. A toxina é um dos principais fatores patogênicos envolvidos no desenvolvimento da cólera, uma doença que ainda hoje afeta milhares de pessoas em todo o mundo, especialmente em regiões com condições sanitárias precárias e escassez de água potável.

"Fatores de troca de nucleotídeos guanina (GTFs) são proteínas que desempenham um papel crucial na iniciação da transcrição em organismos procariotos e eucariotos. Eles se ligam especificamente à cromatina ou DNA e facilitam a abertura da hélice de DNA, permitindo que a ARN polimerase se ligue e inicie a transcrição do gene.

Existem três principais GTFs: a proteína de ligação à caixa T (TBP) e as proteínas associadas à TBP (TAFs). A TBP reconhece e se liga à caixa T, uma sequência conservada de nucleotídeos na região promotora do gene. As TAFs então se unem à TBP para formar o complexo de pré-iniciação, que recruta a ARN polimerase e outras proteínas necessárias para a iniciação da transcrição.

Em resumo, os fatores de troca de nucleotídeos guanina são proteínas essenciais na regulação da expressão gênica, auxiliando na ligação e ativação da ARN polimerase em genes específicos."

Coatomer é um complexo proteico que desempenha um papel essencial no processo de transporte vesicular intracelular. Na terminologia médica, o coatomer é frequentemente referido como "coated vesicle I" (CVPI) ou "coat protein complex I" (CPCI).

Este complexo proteico está envolvido no processo de formação e transporte de vesículas revestidas, que são responsáveis por transportar membranas e proteínas entre diferentes compartimentos celulares. O coatomer age como um "revestimento" para as vesículas, auxiliando na curvatura da membrana e no processo de detachamento da membrana do compartimento original.

O complexo coatomer é composto por sete subunidades proteicas distintas, denominadas alpha-, beta-, gamma-, delta-, epsilon-, zeta- e theta-COP (coatomer protein). Cada uma das subunidades desempenha um papel específico no processo de formação e transporte das vesículas revestidas.

Em resumo, a proteína coatomer é um complexo proteico essencial para o transporte vesicular intracelular, envolvido na formação e no movimento de vesículas revestidas entre diferentes compartimentos celulares.

O Complexo I de Proteína do Envoltório, também conhecido como NADH-ubiquinone oxidoreductase, é uma enorme proteína multissubunitaria localizada na membrana mitocondrial interna. Ele desempenha um papel crucial no processo de respiração celular e geração de energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) através da fosforilação oxidativa.

O Complexo I é o primeiro complexo enzimático na cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para a ubiquinona, um processo que está associado à transferência de prótons através da membrana mitocondrial interna, gerando assim um gradiente de prótons que será utilizado posteriormente pela ATP sintase para produzir ATP.

A estrutura do Complexo I é composta por cerca de 45 subunidades proteicas, sendo que as principais subunidades catalíticas são conservadas em todos os organismos. Além disso, o Complexo I contém vários grupos prostéticos, como flavina mononucleótido (FMN) e centros de ferro-enxofre, que desempenham um papel fundamental na transferência de elétrons durante a catálise enzimática.

Devido à sua complexidade estrutural e funcional, o Complexo I é alvo de diversas investigações científicas relacionadas à bioenergia, doenças mitocondriais e processos patológicos associados à disfunção mitocondrial, como a doença de Parkinson e outras neuropatologias.

Guanosine difosfate (GDP) é um nucleótido que atua como monofosfato de guanosina (GMP) com dois grupos fosfato adicionais. É um importante intermediário na síntese de energia e no metabolismo de carboidratos em células vivas. Além disso, GDP desempenha um papel fundamental na regulação da atividade de algumas proteínas, incluindo as chamadas proteínas de mudança conformacional G (GCPs). Essas proteínas alternam entre estados ativados e inativados dependendo se estão ligadas a GTP ou GDP. Quando uma GCP hidrolisa GTP para formar GDP, ela geralmente torna-se inativa e retorna ao seu estado inativo original.

Os ácidos mirísticos são um tipo específico de ácido graxo saturado com 14 átomos de carbono. Sua fórmula química é CH3(CH2)12COOH. É encontrado naturalmente em óleos e gorduras de origem animal e vegetal, como no leite, manteiga, carne e coco.

Em um contexto médico, os ácidos mirísticos podem ser mencionados em relação a doenças metabólicas hereditárias, como a acidemia mirística, uma condição rara que afeta o metabolismo dos ácidos graxos. Nesta doença, o corpo é incapaz de processar adequadamente os ácidos mirísticos, resultando em um acúmulo desses ácidos no sangue e tecidos corporais, o que pode causar vômitos, letargia, hipotonia, convulsões e, em casos graves, coma e morte. O tratamento geralmente inclui uma dieta restritiva de ácidos graxos de cadeia média e suplementação com carnitina.

GTP (guanosina trifosfato) é uma molécula importante que desempenha um papel central em diversas funções celulares, incluindo a sinalização celular e a síntese de proteínas. As enzimas GTP fosfo-hidrolases catalisam a reação química em que o GTP é convertido em GDP (guanosina difosfato) + P (fosfato), liberando energia no processo.

Em termos médicos, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, como a divisão e crescimento celular, a resposta imune e a inflamação. Algumas dessas enzimas estão associadas a doenças genéticas e outras condições médicas, como a doença de Parkinson e a fibrose cística.

A atividade das GTP fosfo-hidrolases é frequentemente regulada por meio de mudanças conformacionais induzidas pela ligação de ligantes, como proteínas ou outras moléculas pequenas. Essas mudanças podem ativar ou inibir a atividade enzimática, permitindo que as células respondam rapidamente a estímulos externos e internos.

Em resumo, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel central na regulação de diversos processos celulares e estão associadas a várias doenças genéticas e outras condições médicas.

Ácido mirístico é um ácido graxo saturado com 14 átomos de carbono, cuja fórmula química é CH3(CH2)12COOH. É encontrado naturalmente em óleos e gorduras de diversas fontes vegetais e animais, como no óleo de coco, óleo de palma, manteiga, leite e carne.

Em seu estado puro, o ácido mirístico é um sólido branco e ceroso com um ponto de fusão de 53 a 58 graus Celsius. É utilizado em diversas aplicações industriais, como na fabricação de sabões, detergentes, cosméticos, lubrificantes e plásticos biodegradáveis.

No contexto médico, o ácido mirístico pode ser mencionado em relação à sua presença na dieta ou em discussões sobre a composição de lipídios corporais. Alguns estudos têm sugerido que dietas ricas em gorduras saturadas, como o ácido mirístico, podem estar associadas a um risco aumentado de doenças cardiovasculares e outros problemas de saúde. No entanto, a relação entre o consumo de ácidos graxos específicos e os riscos para a saúde ainda é objeto de investigação e debate contínuos.

Em medicina e biologia celular, as "vesículas revestidas" referem-se a um tipo específico de vesículas presentes em células que estão envolvidas no processo de transporte de membrana e na comunicação intercelular. Elas são chamadas de "revestidas" porque possuem dupla camada lipídica, ou seja, estão cobertas por uma membrana fosfolipídica tanto no lado de dentro quanto no lado de fora. Existem dois tipos principais de vesículas revestidas:

1. Vesículas endocíticas: Essas vesículas são formadas quando pedaços de membrana plasmática se invaginam e internalizam moléculas ou partículas do meio extracelular ou da superfície da célula. Esse processo é chamado de endocitose e pode ocorrer por meio de diversos mecanismos, como a fagocitose, pinocitose ou receptor-mediada. Após a formação, as vesículas endocíticas se fundem com outras estruturas intracelulares, como endossomas ou lisossomas, para processar o conteúdo interno delas.

2. Vesículas secretoras: Essas vesículas são responsáveis pelo transporte e liberação de moléculas sintetizadas dentro da célula, como neurotransmissores, hormônios ou enzimas, para o meio extracelular. As vesículas secretoras se formam a partir do retículo endoplasmático rugoso (RER) e do aparelho de Golgi e, em seguida, são transportadas até à membrana plasmática, onde podem sofrer exocitose para libertar o seu conteúdo no exterior da célula.

Em resumo, as vesículas revestidas desempenham um papel fundamental nos processos de comunicação celular, transporte e regulação metabólica, sendo essenciais para a manutenção dos sistemas homeostáticos e fisiológicos do organismo.

La toxina pertussis, también conocida como toxina whooping cough o toxina Bordetella pertussis, es una potente exotoxina producida por la bacteria Bordetella pertussis, que causa la enfermedad de la tos ferina. La toxina pertussis está compuesta por varias subunidades proteicas y desempeña un papel importante en la patogénesis de la tos ferina al interferir con diversas funciones celulares del huésped.

La toxina pertussis se une a los receptores específicos en las células epiteliales respiratorias y es internalizada por endocitosis. Una vez dentro de la célula, la subunidad A de la toxina se activa y modifica una proteína reguladora de la fosforilación, lo que lleva a una serie de eventos celulares que resultan en la inhibición de la síntesis de proteínas y la activación de la producción de citocinas proinflamatorias. Esto conduce a la inflamación y el daño tisular en los pulmones, lo que provoca los síntomas característicos de la tos ferina, como la tos paroxismal y el sonido distintivo "silbido" al inspirar profundamente.

La toxina pertussis también puede inducir la producción de anticuerpos protectores en respuesta a la infección, lo que hace que sea una diana importante para las vacunas contra la tos ferina. Las vacunas actuales contra la tos ferina contienen componentes de la toxina pertussis que han sido modificados genéticamente o inactivados químicamente para eliminar su toxicidad, pero conservar su capacidad para inducir una respuesta inmunitaria protectora. Estas vacunas han demostrado ser eficaces en la prevención de la tos ferina y la diseminación de la enfermedad.

A "rede trans-Golgi" é um termo utilizado em biologia celular para se referir a uma estrutura dentro da célula que faz parte do sistema de transporte e secreção. Ela consiste em uma rede de tubos e vesículas que são localizados próximos ao lado trans do complexo de Golgi, um orgânulo envolvido no processamento e empacotamento de proteínas e lipídios para o tráfego intracelular e secreção.

A rede trans-Golgi é responsável por receber vesículas que contém proteínas e lipídios processados a partir do complexo de Golgi, e então as encaminhar para seu destino final, seja no retículo endoplasmático ou no exterior da célula. Além disso, ela também participa na formação de vesículas revestidas que são enviadas para a superfície celular para liberação de substâncias, como hormônios e neurotransmissores.

Em resumo, a rede trans-Golgi é uma importante estrutura celular envolvida no tráfego intracelular e na secreção de proteínas e lipídios.

Bordetella é um gênero de bactérias gram-negativas que inclui várias espécies patogênicas para humanos e animais. A espécie mais conhecida é Bordetella pertussis, o agente etiológico da coqueluche, uma doença respiratória grave e altamente contagiosa em humanos.

Os fatores de virulência de Bordetella são mecanismos pelos quais essas bactérias causam doenças em seus hospedeiros. Eles desempenham um papel crucial na patogênese das infecções por Bordetella, permitindo que as bactérias evitam a resposta imune do hospedeiro, aderam e invadam tecidos, e causem danos ao sistema respiratório.

Alguns dos principais fatores de virulência de Bordetella incluem:

1. Fimbrias: proteínas de superfície que permitem a adesão das bactérias às células epiteliais do trato respiratório.
2. Toxinas: Bordetella produz várias toxinas, como a toxina pertussis (PT), uma protease que afeta a função celular e causa sintomas da coqueluche; a adenilato ciclase toxina (ACT), que aumenta as taxas de cAMP nas células hospedeiras, levando à desregulação da resposta imune; e a dermonecrotizante toxina (DNT), que causa necrose tecidual.
3. Factores de adesão: proteínas que medeiam a interação entre as bactérias e as células hospedeiras, como a hemaglutinina filamentosa (FHA) e a fimbria 2/3 (Fim2/3).
4. Proteases: enzimas que degradam proteínas da matriz extracelular e facilitam a disseminação das bactérias no trato respiratório.
5. Sistema de secreção tipo III: um complexo molecular que injeta proteínas bacterianas nas células hospedeiras, alterando sua função e favorecendo a infecção.
6. Fator de virulência BvgA/S: um sistema regulador de dois componentes que controla a expressão gênica em resposta às mudanças ambientais, como o pH ou a presença de certos íons metálicos.

Estes fatores contribuem para a patogênese de Bordetella e permitem que as bactérias causem infecções graves no trato respiratório.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Poli(Adenosina Difosfato Ribosa) (PAPR ou poly(ADP-ribose)) é um polímero de adenosina difosfato ribose que desempenha um papel importante em vários processos celulares, especialmente no controle da reparação do DNA e da integridade cromossômica.

Este polímero é sintetizado por enzimas chamadas poli(ADP-ribose) polimerases (PARPs), que adicionam unidades de ADP-ribose a proteínas alvo, geralmente histonas e outras proteínas envolvidas na reparação do DNA. A acumulação de cadeias de PAPR em proteínas pode modificar sua atividade, estabilidade ou interações com outras moléculas, desencadeando uma série de respostas celulares que incluem a detecção e reparação de danos no DNA, o controle da transcrição gênica e a apoptose (morte celular programada).

Além disso, o PAPR também desempenha um papel na resposta às lesões no DNA induzidas por radicais livres e outros agentes estressores ambientais, como a hipóxia e a inflamação. Portanto, a regulação do metabolismo do PAPR é crucial para manter a homeostase celular e prevenir a progressão de doenças associadas ao DNA danificado, como o câncer e as doenças neurodegenerativas.

O Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato (PIP2) é um importante fosfolipídeo presente na membrana plasmática de células eucarióticas. Ele atua como um segundo mensageiro em diversas vias de sinalização celular, incluindo a regulação do cálcio intracelular, ativação de proteínas G e reorganização da rede de actina. O PIP2 pode ser hidrolisado por enzimas como a fosfolipase C, gerando diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3), que desempenham papéis cruciales na transdução de sinais intracelulares. Alterações no metabolismo do PIP2 têm sido associadas a diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurológicas.

As toxinas botulínicas são neurotoxinas produzidas por determinadas bactérias do gênero Clostridium, especificamente as espécies Clostridium botulinum, Clostridium butyricum e Clostridium baratii. Existem sete tipos de toxinas botulínicas (designados A-G), sendo as toxinas tipo A, B, E e, em menor extensão, F, as que mais comumente causam doenças em humanos.

Essas toxinas funcionam impedindo a liberação de acetilcolina no space axonal (gap sináptico) na junção neuromuscular, o que leva a uma paralisia flácida dos músculos afetados. A intoxicação por toxinas botulínicas pode ocorrer através da ingestão de alimentos contaminados com as bactérias ou suas esporos, resultando na doença conhecida como botulismo. Os sinais e sintomas do botulismo geralmente incluem fraqueza muscular, visão dupla, visão turva, dificuldade em falar, dificuldade em engolir e paralisia. O botulismo é uma condição grave que requer tratamento imediato, geralmente com antitoxinas e, em alguns casos, ventilação mecânica para manter a respiração.

No entanto, é importante ressaltar que as toxinas botulínicas também são utilizadas no campo da medicina estética e terapêutica em doses controladas e seguras. O uso clínico mais comum das toxinas botulínicas é o tratamento da doença de Botox, um tipo de distonia focal que afeta os músculos da face, resultando em blefarospasmos (contratura involuntária dos músculos ao redor dos olhos) e espasticidade facial. Além disso, as toxinas botulínicas também são usadas para tratar outras condições, como hiperidrose (excesso de suor), dor neuropática e migraña.

Membranas intracelulares referem-se a estruturas membranosas especializadas que existem dentro das células e desempenham um papel crucial na organização e função das células vivas. Embora o termo possa ser às vezes usado de forma mais geral para se referir a qualquer membrana dentro de uma célula, normalmente é usado para se referir a três tipos específicos de compartimentos membranosos: o retículo endoplasmático (RE), o apareato de Golgi e as vesículas.

1. Retículo Endoplasmático (RE): É um sistema interconectado de tubos e sacos que forma uma rede contínua dentro da célula. O RE desempenha um papel importante no processamento e transporte de proteínas e lipídios recém-sintetizados. Existem dois tipos principais de RE: o retículo endoplasmático rugoso (RER), cuja superfície está coberta por ribossomas, e o retículo endoplasmático liso (REL), que não possui ribossomas na sua superfície. O RER é responsável pela síntese de proteínas secretadas e membranares, enquanto o REL desempenha funções metabólicas especializadas, como a síntese de lipídios e esteroides, detoxificação de substâncias nocivas e armazenamento de calcios.

2. Aparelho de Golgi: É um orgânulo membranoso constituído por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas. O aparelho de Golgi recebe proteínas e lipídios do RE, os modifica e envia para diferentes destinos dentro ou fora da célula. As proteínas são transportadas do RE para o aparelho de Golgi em vesículas revestidas de coatomer (COP), onde sofrem processamento adicional, como a remoção de sinais de localização e a adição de grupos químicos que permitem sua interação com outras moléculas. Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas de clatrina (CLC) ou vesículas COP e enviadas para seus destinos finais.

3. Lisossomas: São orgânulos membranosos que contêm enzimas hidrolíticas, responsáveis pela digestão de macromoléculas presentes no citoplasma ou em vesículas derivadas do aparelho de Golgi. Os lisossomas se formam a partir de vesículas derivadas do aparelho de Golgi que fusionam com endossomos, orgânulos que recebem carga de receptores ligados à membrana e transportadores de membrana presentes na superfície celular. A fusão dos endossomos com lisossomas resulta em organelas hibridas chamadas de endolisossomas, onde as enzimas hidrolíticas são ativadas e começam a digerir os materiais presentes na carga.

4. Peroxissomos: São orgânulos membranosos que contêm enzimas oxidativas capazes de gerar peróxido de hidrogênio (H2O2) como subproduto da sua atividade catalítica. O H2O2 é uma molécula reativa e tóxica, por isso, os peroxissomos também contêm enzimas capazes de decompor o H2O2 em água (H2O) e oxigênio (O2). Essa atividade é catalisada pela catalase, uma enzima presente exclusivamente nos peroxissomos. Além disso, os peroxissomos também são responsáveis pelo metabolismo de ácidos graxos de cadeia longa e pela biossíntese de plasmalógenos, lipídios presentes na membrana celular.

5. Mitocôndrias: São orgânulos membranosos que contêm DNA mitocondrial e proteínas envolvidas no metabolismo energético da célula. As mitocôndrias são responsáveis pela geração de ATP, a molécula energética da célula, através do processo conhecido como fosforilação oxidativa. Esse processo ocorre na membrana interna das mitocôndrias e envolve a transferência de elétrons entre complexos enzimáticos presentes nessa membrana. A energia liberada durante essa transferência é usada para sintetizar ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico (Pi).

6. Cloroplastos: São orgânulos membranosos presentes nas células das plantas e algas que contêm DNA cloroplástico e proteínas envolvidas no metabolismo fotossintético da célula. Os cloroplastos são responsáveis pela captura de energia luminosa e sua conversão em energia química através do processo conhecido como fotossíntese. Esse processo ocorre na membrana tilacoidal dos cloroplastos e envolve a transferência de elétrons entre complexos enzimáticos presentes nessa membrana. A energia liberada durante essa transferência é usada para sintetizar glicose a partir de dióxido de carbono e água.

7. Retículo endoplasmático: É um sistema de membranas que se estende pela célula e está presente em todas as células eucarióticas. O retículo endoplasmático tem duas partes distintas: o retículo endoplasmático rugoso (RER) e o retículo endoplasmático liso (REL). O RER é coberto por ribossomas, que são responsáveis pela síntese de proteínas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para outras partes da célula ou secretadas para fora dela. O REL não tem ribossomas e é responsável pelo metabolismo de lípidos e esteróides, entre outras funções.

8. Aparato de Golgi: É um orgânulo membranoso que se encontra no citoplasma das células eucarióticas. O aparato de Golgi é composto por uma série de sacos achatados chamados cisternas, que estão dispostos em pilhas. As vesículas secretoras são formadas no RER e transportadas para o aparato de Golgi, onde são modificadas e enviadas para outras partes da célula ou secretadas para fora dela. O aparato de Golgi também é responsável pelo processamento de carboidratos das proteínas e pela formação de lisossomas.

9. Lisossomas: São orgânulos membranosos que contêm enzimas digestivas. Os lisossomas são responsáveis pela digestão de material estranho que entra na célula, como bactérias e vírus, e também desempenham um papel importante no processo de autofagia, no qual a própria célula se digere.

10. Mitocôndrias: São orgânulos membranosos que contêm DNA e produzem energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através do processo de respiração celular. As mitocôndrias são responsáveis pela produção de cerca de 90% da energia necessária à célula.

11. Cloroplastos: São orgânulos presentes nas células das plantas e algas que contêm clorofila e outros pigmentos fotossintéticos. Os cloroplastos são responsáveis pela captura da energia solar e sua conversão em energia química na forma de ATP e NADPH (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato), que são usados na síntese de carboidratos durante a fotossíntese.

12. Vacúolos: São orgânulos presentes nas células das plantas, fungos e alguns protistas. Os vacúolos são responsáveis pelo armazenamento de água, íons e outras moléculas e desempenham

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

Ciclopentano é um hidrocarboneto cíclico saturado, o que significa que sua molécula contém apenas átomos de carbono e hidrogênio e não possui ligações duplas ou triplas entre os átomos de carbono. Sua fórmula química é C5H10.

A estrutura do ciclopentano consiste em um anel de cinco átomos de carbono dispostos em forma de pentágono irregular, com cada átomo de carbono ligado a dois outros átomos de carbono e a dois átomos de hidrogênio. A geometria dos átomos de carbono no anel é tetraédrica, o que significa que cada átomo de carbono está ligado a quatro grupos ou átomos em ângulos aproximadamente de 109,5 graus.

No entanto, devido à tensão angular gerada pela disposição dos átomos de carbono no anel, o ciclopentano adota uma conformação não plana, chamada de "cadeira", na qual os átomos de hidrogênio em posições adjacentes estão aproximadamente no mesmo plano. Essa conformação é favorecida energeticamente em relação à outra possível conformação do ciclopentano, chamada de "barco", na qual os átomos de hidrogênio em posições adjacentes estão em planos diferentes.

O ciclopentano é um gás a temperatura ambiente e pressão normal, mas pode ser licuado facilmente por compressão ou resfriamento. É usado como solvente em diversas indústrias, incluindo a produção de polímeros e fármacos. Além disso, o ciclopentano é um intermediário importante na síntese orgânica, especialmente na produção de compostos heterocíclicos.

1-Butanol, também conhecido como n-butanol, é um álcool primário com a fórmula química C4H9OH. É um líquido incolor e inflamável com um odor característico de solvente e banana fermentada.

É produzido naturalmente pela fermentação bacteriana de matérias orgânicas, como milho e cana-de-açúcar, mas também pode ser sintetizado industrialmente a partir do propileno ou butano. Tem uma ampla gama de aplicações industriais, incluindo sua utilização como solvente, na produção de tintas, vernizes e lacas, bem como na fabricação de plásticos e resinas.

No entanto, é importante notar que o 1-butanol pode ser irritante para os olhos, a pele e as vias respiratórias, portanto, sua manipulação deve ser feita com cuidado e precaução, utilizando equipamentos de proteção individual adequados.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

RhoA (Ras Homólogo Membro da Família A) é uma proteína que pertence à família de proteínas RhoGTPases. É uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que alterna entre dois estados funcionais, um estado ativado quando se ligar ao GTP e um estado inativo quando se ligar ao GDP (guanosina difosfato).

A proteína RhoA desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, a formação de adesões focais, a migração celular e a divisão celular. Ela atua como um interruptor molecular que controla a ativação de diferentes caminhos de sinalização dependendo do seu estado de ligação ao GTP ou GDP.

Quando a proteína RhoA está ativada (ligada ao GTP), ela ativa vários efetores que desencadeiam a reorganização do citoesqueleto de actina, levando à formação de estruturas celulares como filopódios e lamelipódios. Além disso, a proteína RhoA também ativa a via de sinalização ROCK (Rho-associated protein kinase), que desencadeia uma série de eventos que levam à contração do actomiócino e à reorganização da matriz extracelular.

Em resumo, a proteína RhoA de ligação ao GTP é uma importante molécula reguladora envolvida em diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto e a sinalização celular.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

Endossomas são compartimentos membranosos encontrados em células eucariontes que resultam da fusão de vesículas originadas na membrana plasmática com outras vesículas ou com a membrana de um fagossoma. Eles desempenham um papel fundamental no processamento e roteamento de ligandos internalizados, receptores e material extracelular, além de participarem do tráfego intracelular e da biogênese de lisossomas.

Os endossomas sofrem uma série de alterações conforme amadurecem, incluindo a acidificação do seu interior, a quebra dos ligandos e receptores, e a fusão com outras vesículas ou organelas. Ao longo deste processo, os endossomas podem se diferenciar em vários tipos especializados, como os early endosomes (endossomas iniciais), late endosomes (endossomas tardios) e multivesicular bodies (corpos multivesiculares).

Em resumo, os endossomas são estruturas membranosas importantes para a regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, sinalização celular, e defesa imune.

A "toxina adenilato ciclase" é um tipo de toxina produzida por algumas bactérias, especialmente por estirpes do gênero Bordetella. Essa toxina é capaz de modificar a membrana plasmática das células alvo, ativando a enzima adenilato ciclase e levando à produção excessiva de AMP cíclico (cAMP). Isso pode desencadear uma série de respostas celulares prejudiciais, como alterações no metabolismo e na permeabilidade da membrana, que podem levar à morte celular. Essa toxina é um fator importante na patogênese de algumas doenças bacterianas, como a coqueluche causada pela Bordetella pertussis.

Os nucleotídeos de guanina são moléculas importantes encontradas no ácido ribonucléico (ARN) e no ácido desoxirribonucléico (ADN). Eles consistem em um açúcar de ribose (no ARN) ou desoxirribose (no ADN), um grupo fosfato e a base nitrogenada guanina.

A guanina é uma das quatro bases nitrogenadas que compõem o DNA e o RNA, sendo as outras três a adenina, a timina (no DNA) ou uracila (no RNA), e a citosina. No DNA, a guanina sempre se emparelha com a citosina por meio de ligações de hidrogênio, enquanto no ARN, ela se emparelha com a citosina ou com a uracila.

Os nucleotídeos desempenham um papel fundamental na síntese e reparo do DNA e do RNA, bem como na transferência de energia celular (no caso dos nucleotídeos trifosfatados). Além disso, a guanina também é importante em outras funções celulares, como a regulação da expressão gênica e a sinalização celular.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

As proteínas adaptadoras de transporte vesicular desempenham um papel crucial no processo de transporte vesicular, que é um mecanismo fundamental para o tráfego de membranas e proteínas dentro das células. Essas proteínas auxiliam na formação, direcionamento e fusão de vesículas, permitindo a comunicação e o intercâmbio de componentes entre diferentes compartimentos celulares.

Em termos médicos, as proteínas adaptadoras de transporte vesicular são um tipo específico de proteínas envolvidas no processo de endocitose e exocitose, que são formas de transporte ativo mediado por vesículas. Elas desempenham um papel fundamental na reconhecimento e seleção dos cargos a serem transportados, bem como no direcionamento das vesículas para os compartimentos celulares adequados.

As proteínas adaptadoras geralmente consistem em módulos estruturais com domínios de ligação específicos que permitem a interação com diferentes componentes celulares, como membranas, proteínas e lipídios. Algumas das principais classes de proteínas adaptadoras incluem:

1. **Clatrina:** É uma proteína adaptadora muito bem estudada que forma uma rede polimérica em torno da vesícula, auxiliando na sua formação e no reconhecimento do cargo a ser transportado. A clatrina se liga preferencialmente a membranas revestidas por lipídios fosfoinositol-4,5-bisfosfato (PIP2) e interage com proteínas adaptadoras específicas para formar complexos que reconhecem sinais de triagem em proteínas de membrana.

2. **COPI e COPII:** São complexos de proteínas adaptadoras associadas a coated vesicles (vesículas recobertas por proteínas) envolvidas no tráfego vesicular entre o retículo endoplasmático (RE) e o aparelho de Golgi. COPI é responsável pelo transporte retrógrado do RE ao Golgi, enquanto COPII está envolvido no transporte anterógrado do Golgi para o RE.

3. **AP complexos:** São proteínas adaptadoras heterotetraméricas que desempenham um papel importante na formação de vesículas recobertas por clatrina em diferentes compartimentos celulares, como a membrana plasmática, o Golgi e os endossomos. Existem quatro principais complexos AP (AP-1, AP-2, AP-3 e AP-4), cada um com diferentes funções e localizações subcelulares.

As proteínas adaptadoras desempenham um papel fundamental no controle do tráfego vesicular e na organização da membrana celular, garantindo que as moléculas sejam transportadas para os compartimentos adequados em momentos específicos.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

O Fator 2 de Elongação de Peptídeos, frequentemente abreviado como EEF2 (do inglês: Eukaryotic Elongation Factor 2), é um fator de elongação que desempenha um papel crucial no processo de tradução de RNA mensageiro (mRNA) em proteínas nos eucariotos.

A tradução é o processo pelo qual as informações genéticas codificadas em um mRNA são convertidas em uma sequência de aminoácidos, formando uma proteína. O Fator 2 de Elongação de Peptídeos é responsável por facilitar a movimentação do ribossomo ao longo da molécula de mRNA durante a fase de elongação da tradução.

Mais especificamente, o EEF2 promove a ligação entre o ribossoma e o próximo aminoacil-tRNA que entra no local P do ribossoma, permitindo assim a formação de um novo peptídeo. Após isso, o EEF2 facilita a translocação do peptídeo recém-formado e do tRNA aminoacilado para o próximo codão na molécula de mRNA, permitindo que o processo se repita até que toda a sequência de aminoácidos tenha sido sintetizada.

O Fator 2 de Elongação de Peptídeos é ativado pela fosforilação catalisada por uma enzima chamada quinase EEF2K (também conhecida como calmodulina-dependente proteína cinase III). A fosforilação do EEF2 resulta em sua inativação, o que leva a uma redução na taxa de tradução e pode desempenhar um papel importante na regulação da síntese de proteínas em resposta a diferentes estímulos celulares.

Clathrin é uma proteína importante na formação de vesículas em células eucarióticas. Nos processos de endocitose e transporte intracelular, as proteínas de clatrina se organizam em estruturas tridimensionais chamadas cestas de clatrina. Essas cestas são responsáveis por curvatura da membrana celular e formar uma vesícula revestida por clatrina. Esse processo é essencial para o transporte de moléculas, como hormônios, neurotransmissores e outras substâncias, através das membranas celulares. Além disso, a clatrina desempenha um papel crucial na formação de vesículas que transportam proteínas recém-sintetizadas a partir do retículo endoplasmático rugoso (RER) para o aparelho de Golgi. A disfunção neste processo pode levar a várias condições médicas, incluindo distúrbios neuromusculares e neurodegenerativos.

Adenilato ciclase é uma enzima que catalisa a conversão da molécula de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina monofosfato cíclico (cAMP). Esta reação desempenha um papel fundamental na transdução de sinais celulares, uma vez que o cAMP atua como segundo mensageiro em diversas vias de sinalização intracelular. A atividade da adenilato ciclase é regulada por vários fatores, incluindo hormonas, neurotransmissores e outras moléculas de sinalização, que se ligam a receptores acoplados à proteínas G no plasmalémma. A ativação ou inibição do receptor resulta em alterações na atividade da adenilato ciclase e, consequentemente, nos níveis de cAMP intracelular, o que leva a uma resposta celular adequada à presença do estímulo inicial.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

As vesículas recobertas pelo complexo de proteínas do envoltório, também conhecidas como vesículas revestidas, são membranas celulares especializadas que envolvem e transportam moléculas e partículas dentro e fora da célula. Elas desempenham um papel crucial no processo de endocitose, no qual a célula internaliza moléculas do meio externo, e também no processo de exocitose, no qual as células liberam substâncias para o ambiente extracelular.

O complexo de proteínas do envoltório é uma estrutura proteica complexa que reveste a superfície interna da membrana das vesículas recobertas. Ele desempenha um papel importante na fusão das vesículas com outras membranas celulares, como a membrana plasmática ou o retículo endoplasmático, e também ajuda a manter a integridade estrutural da vesícula durante o transporte.

As proteínas do complexo de envoltório incluem várias subunidades que desempenham funções específicas na regulação do tráfego membranoso e no reconhecimento de sinais de localização intracelular. Algumas das proteínas mais bem estudadas neste complexo incluem a clatrina, a coatomérica e a adaptina, que desempenham um papel importante na formação e no transporte de vesículas recobertas.

Em resumo, as vesículas revestidas pelo complexo de proteínas do envoltório são estruturas membranosas especializadas que desempenham um papel crucial no tráfego intracelular de moléculas e partículas. O complexo de proteínas do envoltório reveste a superfície interna da membrana das vesículas e ajuda a regular o transporte e a manter a integridade estrutural da vesícula durante o trânsito intracelular.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

NAD+ nucleosidase, também conhecida como nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) glicoidrolase ou CD38, é uma enzima que catalisa a reação de hidrólise do NAD+ em nicotinamida e alpha-D-ribose 1,2-ciclofosfato. A enzima desempenha um papel importante na regulação dos níveis intracelulares de NAD+ e é expressa em vários tecidos, incluindo os sistemas nervoso e imunológico.

A reação catalisada pela NAD+ nucleosidase é a seguinte:

NAD+ + H2O -> nicotinamida + alpha-D-ribose 1,2-ciclofosfato

Esta enzima desempenha um papel importante em vários processos celulares, incluindo o metabolismo de energia, a sinalização celular e a resposta ao estresse oxidativo. A atividade da NAD+ nucleosidase é regulada por diversos fatores, como a concentração intracelular de NAD+ e os níveis de calcios citoplasmáticos.

A deficiência ou excesso de atividade da NAD+ nucleosidase pode estar relacionado com várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, diabetes, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, a regulação da atividade da enzima tem sido objeto de investigação como um potencial alvo terapêutico para essas condições.

Os ácidos fosfatídicos são um tipo específico de fosfolipídios que desempenham um papel crucial nas membranas celulares. Eles contêm glicerol, dois grupos de ácidos graxos e um grupo fosfato. Além disso, o grupo fosfato está unido a uma molécula orgânica polar, como a serina, a inositol ou a colina, formando assim diferentes tipos de ácidos fosfatídicos, como fosfatidilserina, fosfatidilinositol e fosfatidicolina.

Os ácidos fosfatídicos são importantes na formação e manutenção das membranas celulares, bem como no metabolismo lipídico e no sinalização celular. Eles atuam como precursores para a biossíntese de outros fosfolipídios e também desempenham um papel na regulação da atividade de diversas proteínas envolvidas em processos celulares, como a transdução de sinal e o transporte de membrana.

Além disso, os ácidos fosfatídicos também estão envolvidos no processo de apoptose, ou morte celular programada, desempenhando um papel na liberação de enzimas que induzem a fragmentação do DNA e a remoção das células mortas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, os ácidos fosfatídicos têm sido alvo de pesquisas recentes no campo da biologia celular e da medicina.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Inibidores da síntese de proteínas são um tipo de medicamento que interfere no processo normal de produção de proteínas nas células. Eles fazem isso através do bloqueio da ação de enzimas chamadas ribossomos, que desempenham um papel crucial na tradução do ARN mensageiro (ARNm) em proteínas. Esses medicamentos são frequentemente usados no tratamento de vários tipos de câncer, pois a inibição da síntese de proteínas pode ajudar a impedir o crescimento e a propagação das células cancerosas. No entanto, esses medicamentos também podem afetar células saudáveis, levando a possíveis efeitos colaterais indesejados.

Desculpe, "técnicas do sistema de duplo-híbrido" não é uma definição médica estabelecida. O termo "sistema de duplo-híbrido" geralmente se refere a um método molecular biológico para estudar interações proteica e regulatórias genéticas.

Neste sistema, duas moléculas de DNA, cada uma contendo um gene de interesse, são combinadas em um único vetor de clonagem, geralmente um plasmídeo ou vírus, resultando em uma molécula híbrida de DNA que expressa ambos os genes. Essas moléculas híbridas podem então ser introduzidas em células hospedeiras, como bactérias ou células eucarióticas, para estudar a interação e regulação dos genes de interesse em um ambiente celular.

As técnicas do sistema de duplo-híbrido podem incluir:

1. Análise da expressão gênica: Medição da atividade transcripcional dos genes de interesse em resposta à interação entre os produtos dos genes.
2. Teste de ligação proteica: Verificar se as proteínas codificadas por cada gene interagem fisicamente umas com as outras.
3. Análise da regulação genética: Estudo da maneira como a interação entre os genes afeta a expressão de outros genes no genoma hospedeiro.

Em resumo, o sistema de duplo-híbrido é uma poderosa ferramenta para estudar as interações e regulação genéticas em um ambiente celular controlado. As técnicas associadas a esse sistema permitem aos pesquisadores investigar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo o desenvolvimento, diferenciação celular e doenças.

As subunidades alfa do complexo de proteínas adaptadoras, também conhecidas como AP-1 e AP-2, são complexos proteicos heterotetraméricos que desempenham um papel fundamental no processamento do tráfego intracelular de membrana e na regulação da endocitose e exocitose. Cada complexo é composto por duas subunidades grandes (gamma e alpha) e duas pequenas (beta e delta/epsilon). As subunidades alfa são essenciais para a formação do complexo e desempenham um papel crucial na reconhecimento de sinais de classificação em proteínas membranares, o que permite a seleção e o encaminhamento adequados dos cargueiros membranares. Além disso, as subunidades alfa também desempenham um papel na regulação da atividade do complexo, através da interação com outras proteínas e sinais regulatórios.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

Ribose é um monossacarídeo (açúcar simples) com a fórmula química C5H10O5. É um açúcar pentosa, o que significa que possui cinco átomos de carbono. Ribose é um componente fundamental dos nucleotídeos, os blocos de construção dos ácidos nucléicos, como o DNA e o RNA.

No RNA, cada nucleotídeo consiste em uma base nitrogenada (adenina, uracila, guanina ou citosina), um fosfato e o açúcar ribose. A ligação entre o açúcar e a base nitrogenada é chamada de ligação N-glicosídica.

A posição do grupo funcional hidroxila (-OH) no carbono 2' do ribose em comparação com o carbono 1' na estrutura do DNA permite que o RNA forme uma estrutura de dupla hélice menos estável e mais flexível do que a do DNA. Essas propriedades são importantes para as funções dos ácidos nucléicos, como a síntese de proteínas e a regulação da expressão gênica.

Dinitrogenase redutase, também conhecida como ferredoxina-nitrogénio redutase ou FNR, é uma enzima essencial em alguns sistemas de fixação de nitrogênio. Ela participa na redução do dinitrogênio (N2) em amônia (NH3), um processo chamado nitrogenase.

A dinitrogenase redutase é responsável por fornecer elétrons reduzidos à enzima dinitrogenase, que contém os centros ativos onde a verdadeira redução do N2 ocorre. A dinitrogenase redutase age como um intermediário entre as fontes de energia e elétrons (como a ferredoxina) e a enzima dinitrogenase.

A dinitrogenase redutase é uma proteína homodimérica, o que significa que é composta por duas subunidades idênticas. A subunidade catalítica contém um centro de ferro-enxofre [Fe4S4] cluster e um centro de níquel-enxofre [NiFe] cluster, que são os locais ativos onde a transferência de elétrons ocorre.

A dinitrogenase redutase é reduzida por fontes de elétrons como ferredoxina ou flavodoxina, e então transfere esses elétrons para a enzima dinitrogenase. O processo de transferência de elétrons é energizado pela hidrólise do ATP (adenosina trifosfato), o que fornece a energia necessária para reduzir o N2 em NH3.

Em resumo, a dinitrogenase redutase é uma enzima crucial no processo de fixação de nitrogênio, responsável por transferir elétrons reduzidos da ferredoxina ou flavodoxina para a enzima dinitrogenase, onde ocorre a verdadeira redução do N2 em NH3.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

Frações subcelulares são amostras ou partes específicas de células que são isoladas e analisadas para estudar a estrutura, função e interação dos componentes celulares. Essas frações contêm organelos ou estruturas subcelulares específicas, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas, peroxissomas, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexos de Golgi, citosqueleto e outros.

A obtenção dessas frações subcelulares geralmente é realizada por meio de técnicas de centrifugação diferencial ou ultracentrifugação, seguidas de técnicas adicionais de purificação, como cromatografia e eletrroforese. Esses métodos permitem a separação dos componentes celulares com base em suas diferenças de massa, densidade, tamanho e carga elétrica.

O estudo das frações subcelulares é fundamental para a compreensão da organização e regulação das células, bem como para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para doenças. Além disso, esses estudos podem fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares envolvidos em processos celulares complexos, como a divisão celular, o metabolismo, a sinalização e a resposta ao estresse.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

O Complexo 1 de Proteínas Adaptadoras, também conhecido como Complexe 1 ou NADH-ubiquinone oxidoreductase, é uma grande proteína integrada à membrana mitocondrial interna que desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular e produção de energia. Ele é o maior dos complexos enzimáticos da cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para a ubiquinona, processo que está associado à transferência de prótons através da membrana mitocondrial interna, contribuindo assim para a geração do gradiente de prótons utilizado na síntese de ATP (adenosina trifosfato).

O Complexo 1 é composto por cerca de 45 subunidades proteicas e possui um total de 7 centros de ferro-enxofre, que atuam como intermediários na transferência dos elétrons. Sua estrutura é altamente conservada em diferentes espécies, o que indica a sua importância evolutiva e funcional. Além disso, mutações em genes que codificam as subunidades do Complexo 1 podem estar associadas a diversas condições clínicas, incluindo várias formas de neuropatias hereditárias, insuficiência cardíaca e certos tipos de câncer.

Glicerofosfolipídeos são um tipo importante de lipídio encontrado em membranas celulares e em lipoproteínas do sangue. Eles consistem em uma molécula de glicerol com dois grupos de ácidos graxos ligados por ligações éster e um grupo fosfato ligado ao terceiro carbono do glicerol. O grupo fosfato é frequentemente modificado com a adição de outros grupos, como colina, serina ou etanolaminas, resultando em diferentes tipos de glicerofosfolipídeos, como fosfatidilcolinas, fosfatidiletanolaminas e fosfatidilserinas. Eles desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares, bem como no metabolismo de lipídios e sinalização celular.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

A microscopia de fluorescência é um tipo de microscopia que utiliza a fluorescência dos materiais para gerar imagens. Neste método, a amostra é iluminada com luz de uma determinada longitude de onda, à qual as moléculas presentes na amostra (chamadas fluoróforos) absorvem e posteriormente emitem luz em outra longitude de onda, geralmente de maior comprimento de onda (e portanto menor energia). Essa luminescência pode ser detectada e utilizada para formar uma imagem da amostra.

A microscopia de fluorescência é amplamente utilizada em diversas áreas, como na biologia celular e molecular, pois permite a observação de estruturas específicas dentro das células, bem como a detecção de interações moleculares. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outros métodos, como a imunofluorescência, para aumentar ainda mais sua sensibilidade e especificidade.

Toxinas bacterianas se referem a substâncias químicas nocivas produzidas e secretadas por algumas bactérias. Essas toxinas podem causar danos a células ou tecidos dos organismos hospedeiros, levando a diversas doenças infecciosas. Existem basicamente dois tipos de toxinas bacterianas: endotoxinas e exotoxinas.

As endotoxinas estão ligadas à membrana externa de algumas bactérias gram-negativas, como a Escherichia coli e a Salmonella. Elas são liberadas durante o crescimento bacteriano ou após a morte da bactéria, desencadeando respostas imunológicas no hospedeiro que podem variar de febre e inflamação a choque séptico em casos graves.

As exotoxinas, por outro lado, são produzidas e secretadas por bactérias vivas e podem ser altamente tóxicas para os organismos hospedeiros. Existem diferentes tipos de exotoxinas, como a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum, que causa paralisia flácida e pode ser fatal em humanos; a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae, responsável pela infecção da garganta e doença cardíaca grave; e a toxina tetânica produzida pela bactéria Clostridium tetani, que causa rigidez muscular e espasmos.

Em resumo, as toxinas bacterianas são substâncias químicas nocivas produzidas por algumas bactérias, podendo ser classificadas em endotoxinas (ligadas à membrana externa de bactérias gram-negativas) e exotoxinas (produzidas e secretadas por bactérias vivas). Elas podem causar diversos sintomas e doenças graves em humanos e outros animais.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

Os fosfatos de fosfatidilinositol (PPI) são um tipo de lípido importante encontrado nas membranas celulares de organismos vivos. Eles desempenham um papel crucial em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais e o tráfego intracelular.

A molécula de PPI consiste em um glicerol unido a dois ácidos graxos e à fosfatidilina, que por sua vez é ligada a um grupo inositol polifosfato. O inositol pode ser fosforilado em diferentes posições, resultando em vários isômeros de PPI com propriedades bioquímicas distintas.

Os PPI são frequentemente encontrados no lado citoplasmático das membranas celulares e servem como substratos para diversas enzimas que catalisam reações de fosforilação e desfosforilação. Essas modificações covalentes regulam a atividade de proteínas envolvidas em processos celulares importantes, como a regulação do ciclo celular, a resposta às mudanças ambientais e o controle da expressão gênica.

Além disso, os PPI também estão envolvidos no tráfego de vesículas e no contato entre as membranas celulares. Eles desempenham um papel importante na formação e estabilidade dos domínios lipídicos das membranas, que são essenciais para a organização e função das membranas celulares.

Em resumo, os fosfatos de fosfatidilinositol são uma classe importante de lípidos que desempenham um papel fundamental em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais, o tráfego intracelular e a organização das membranas celulares.

Adenosine diphosphate (ADP) sugars referem-se a um grupo especializado de compostos que desempenham um papel crucial em processos bioquímicos importantes, particularmente na biossíntese de carboidratos e no metabolismo de energia.

Em termos simples, os açúcares de ADP são moléculas formadas pela ligação de uma molécula de açúcar (geralmente glucose) a uma molécula de adenosina difosfato (ADP). A ligação é estabelecida por meio de enzimas específicas, como a glucose-1-ADP fosforilase.

Estes compostos desempenham um papel importante em vários processos bioquímicos, incluindo:

1. Biossíntese de carboidratos: Os açúcares de ADP podem ser usados como substratos para a síntese de outras moléculas de carboidrato, como glicogênio e celulose.
2. Metabolismo de energia: A hidrólise dos açúcares de ADP pode liberar energia que pode ser aproveitada pelo organismo para realizar trabalho. Essa reação é catalisada por enzimas como a glucose-1-ADP fosfatase, que converte os açúcares de ADP em ADP e glicose.
3. Regulação da atividade enzimática: Alguns açúcares de ADP podem atuar como reguladores alostéricos de enzimas envolvidas no metabolismo de carboidratos, influenciando sua atividade e, assim, modulando o metabolismo global do organismo.

Em resumo, os açúcares de ADP são moléculas importantes que desempenham um papel crucial em processos bioquímicos vitais, como a biossíntese de carboidratos e o metabolismo de energia.

RhoB é um membro da família de proteínas Rho, que são proteínas de ligação a GTP envolvidas no controle do citoesqueleto de actina e na regulação do tráfego vesicular. A proteína RhoB de ligação ao GTP é uma forma ativa da proteína RhoB que se une ao GTP (guanosina trifosfato).

A proteína RhoB desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular, apoptose e resposta à estresse oxidativo. Ela também está envolvida no processo de endocitose mediada por clatrina e no tráfego vesicular entre os endossomas e o lisossomo. A proteína RhoB pode atuar como um supressor tumoral, pois sua expressão é reduzida em alguns tipos de câncer.

A forma ativa da proteína RhoB, a proteína RhoB de ligação ao GTP, é gerada pela atividade da enzima guanina nucleotide exchange factor (GEF), que promove o intercâmbio de GDP (guanosina difosfato) por GTP e estimula a ativação da proteína. A proteína RhoB de ligação ao GTP é inativada pela enzima GTPase-activating protein (GAP), que promove a hidrolise do GTP em GDP, levando à forma inativa da proteína.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

PC12 é uma linha de células derivada de um tumor neuroendócrino de rato. Elas foram originalmente isoladas a partir de um tumor de glândula adrenal de rato e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como um modelo in vitro para estudar a neurobiologia e a neuroquímica.

As células PC12 exibem propriedades both neuronais and secretoras, o que as torna úteis para o estudo de sinais celulares e do sistema nervoso periférico. Eles podem ser diferenciados em neurónios com processos alongados usando fatores de crescimento nerveusos, como o fator de crescimento nervoso dessensibilizador a insulina (IGF-1) ou o fator de crescimento nervoso derivado do tecido (NGF).

Após a diferenciação, as células PC12 exibem atividade elétrica e neurotransmissor, tornando-as úteis para estudar a neurotransmissão e a sinapse. Além disso, as células PC12 também são suscetíveis à toxicidade induzida por agentes ambientais e farmacológicos, o que as torna um modelo popular para estudos de neurotoxicidade.

HL-60 é uma linhagem de células cancerígenas humanas do tipo mielóide, que são comumente usadas em pesquisas laboratoriais sobre a leucemia mieloide aguda. Essas células têm a capacidade de se diferenciar em vários tipos de células sanguíneas, como neutrófilos, macrófagos e outros, o que as torna uma ferramenta útil para estudar os mecanismos da doença e testar novos tratamentos. A linhagem HL-60 foi isolada pela primeira vez em 1977 a partir de um paciente com leucemia mieloide aguda. Desde então, elas têm sido amplamente utilizadas em pesquisas científicas e médicas em todo o mundo.

O Retículo Endoplasmático (RE) é um orgânulo membranoso encontrado em células eucariontes, desempenhando um papel fundamental no metabolismo celular. Ele se divide em dois tipos: o Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) e o Retículo Endoplasmático Liso (REL).

O RER é composto por uma rede de sacos achatados com membranas onduladas, que contém ribossomas ligados à sua superfície externa. O RER está envolvido na síntese e processamento de proteínas, especialmente aquelas que serão secretadas ou inseridas nas membranas celulares.

Por outro lado, o REL é formado por tubos e vesículas com membranas lisas, sem ribossomas ligados à sua superfície. O REL desempenha funções metabólicas diversificadas, como a síntese de lipídios, metabolismo de drogas, detoxificação celular e regulação do cálcio intracelular.

Em resumo, o Retículo Endoplasmático é um importante orgânulo celular que desempenha funções essenciais no metabolismo proteico e lipídico, além de participar em processos de detoxificação e regulação do cálcio intracelular.

'Clostridium botulinum' é um bacilo gram-positivo, anaeróbio, formador de esporos, que ocorre no solo e em ambientes aquáticos. Ele produz uma potente neurotoxina chamada toxina botulínica, que é responsável por causar a doença conhecida como botulismo. Existem sete tipos de toxina botulínica (A-G), sendo as formas A, B e E as mais comumente associadas à doença em humanos.

A intoxicação por toxina botulínica ocorre quando as pessoas ingerem alimentos contaminados com a neurotoxina ou com esporos de C. botulinum que germinam e produzem a toxina no intestino. A toxina afeta o sistema nervoso, inibindo a liberação do neurotransmissor acetilcolina nas junções neuromusculares, levando a paralisia flácida dos músculos.

Os sintomas do botulismo incluem fraqueza muscular, visão dupla, visão borrada, dificuldade em falar e engolir, e paralisia que pode se espalhar para os músculos respiratórios, causando insuficiência respiratória. O botulismo é uma doença grave que requer hospitalização e tratamento imediato com antitoxina botulínica e suporte ventilatório, se necessário.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

As proteínas de fluorescência verde, também conhecidas como GFP (do inglês Green Fluorescent Protein), são proteínas originárias da medusa Aequorea victoria que emitem luz verde brilhante quando expostas à luz ultravioleta ou azul. Elas fluorescem devido à presença de um cromóforo, formado por um tripeptídeo único (Ser65-Tyr66-Gly67), no seu interior.

A GFP é frequentemente utilizada em pesquisas biológicas como marcador fluorescente para estudar a expressão gênica, localização celular e interações proteicas em organismos vivos. Ela pode ser geneticamente modificada para emitir diferentes comprimentos de onda de luz, o que permite a observação simultânea de vários processos biológicos dentro da mesma célula ou tecido.

A descoberta e o uso da GFP como marcador fluorescente revolucionaram a biologia celular e molecular, pois fornecem uma ferramenta poderosa para visualizar eventos bioquímicos e celulares em tempo real, sem a necessidade de fixação ou coloração de amostras.

A toxina diftéria é uma exotoxina produzida por determinadas cepas do Corinebacterium diphtheriae, a bactéria responsável pela infecção chamada difteria. Essa toxina pode causar graves danos às células humanas, particularmente nas vias respiratórias superiores e no coração. A infecção por C. diphtheriae geralmente ocorre através de gotículas de secreções respiratórias infectadas ou contato direto com pessoas doentes ou portadoras assintomáticas.

A toxina diftéria é composta por duas subunidades: a subunidade A, responsável pela atividade enzimática tóxica, e a subunidade B, que se liga às células hospedeiras e facilita a entrada da toxina. Após internalização pelas células, a subunidade A é transportada para o retículo endoplasmático rugoso, onde é clivada em duas partes: a fragmento A1, uma ADP-ribosiltransferase que inativa a proteína GEF e impede a síntese de proteínas; e o fragmento A2, responsável pela translocação da toxina para o citoplasma celular.

A atividade enzimática da toxina diftéria leva à inativação do fator de elongação de proteínas (EF), levando ao bloqueio da síntese de proteínas e, consequentemente, à morte celular. Isso pode resultar em lesões necróticas nas membranas mucosas das vias respiratórias superiores, formando uma pseudomembrana que pode obstruir as vias aéreas e causar complicações graves, como miocardite (inflamação do músculo cardíaco) e neuropatia periférica.

A vacinação contra a difteria é crucial para prevenir essas complicações, pois gera imunidade protetora contra a toxina diftéria e previne a infecção por Corynebacterium diphtheriae, o agente etiológico da doença.

1-Fosfatidilinositol 4-Quinase (PI4K) é uma enzima que catalisa a adição de um grupo fosfato ao carbono 4 da molécula de fosfatidilinositol (PI), formando como produto 1-Fosfatidilinositol 4-fosfato (PI4P). A reação é descrita como:

PI + ATP → PI4P + ADP

Existem várias isoformas da enzima PI4K em humanos, incluindo PI4KA, PI4KB, PI4K2A e PI4K2B. Essas isoformas desempenham papéis importantes na regulação de diversos processos celulares, como a formação do tráfego vesicular, a organização da membrana plasmática e o transporte intracelular.

Alterações no funcionamento dessa enzima têm sido associadas a várias condições patológicas, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e infecções virais. Por exemplo, alguns vírus, como o enterovírus e o coronavírus, requerem a atividade da PI4K para infectar as células hospedeiras e replicar seu genoma.

O difosfato de adenosina, também conhecido como ATP (do inglês, Adenosine Triphosphate), é um nucleótido fundamental para a transferência de energia nas células vivas. Ele consiste em uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato.

Na sua forma completa, o ATP contém três grupos fosfato ligados um ao outro por ligações aniônicas altamente energéticas. Quando uma dessas ligações é quebrada, libera-se energia que pode ser aproveitada pelas células para realizar trabalho, como a contração muscular ou o transporte ativo de moléculas através de membranas celulares.

O ATP é constantemente sintetizado e desfosforilado em reações metabólicas que ocorrem nas células, permitindo assim a transferência e armazenamento de energia de forma eficiente. Além disso, o ATP também atua como um importante regulador da atividade enzimática e das vias de sinalização celular.

Fosfolipídios são um tipo de lipídio complexo e essenciais para a estrutura e função das membranas celulares. Eles são formados por uma cabeça polar, que contém um grupo fosfato, e duas caudas apolares, compostas por ácidos graxos. Essa estrutura amfifílica permite que os fosfolipídios se organizem em duas camadas na membrana celular, com as cabeças polarizadas para o meio aquoso e as caudas apolares para o interior da bicapa lipídica. Além disso, os fosfolipídios desempenham um papel importante na sinalização celular e no transporte de moléculas através das membranas.

Na terminologia médica, "N-formilmetionina Leucil-fenilalanina" se refere a um tripeptídeo sintético composto por três aminoácidos: N-formilmetionina, leucina e fenilalanina. Tripeptídeos são pequenas cadeias de três aminoácidos ligados por ligações peptídicas.

No entanto, é importante notar que "N-formilmetionina Leucil-fenilalanina" não é um termo amplamente utilizado ou conhecido na medicina ou bioquímica. Em geral, tripeptídeos são estudados e mencionados em contextos específicos, como pesquisas sobre a estrutura e função de proteínas, enzimologia, farmacologia e desenvolvimento de fármacos. Portanto, é recomendável consultar o contexto específico ou o artigo científico relevante para obter uma compreensão mais clara do papel desse tripeptídeo em particular.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

As proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas reguladoras importantes em vias de transdução de sinais celulares. Elas não possuem atividade enzimática intrínseca, mas desempenham um papel crucial na organização e coordenação das cascatas de sinalização ao conectar receptores de sinal às proteínas efetoras.

As proteínas adaptadoras geralmente contêm domínios estruturais modulares, como domínios SH2 (Src homology 2), SH3 (Src homology 3) ou PH ( Pleckstrin homology), que permitem sua interação específica com outras proteínas e lipídios. Essas interações facilitam a formação de complexos multiproteicos transitorios, que são necessários para a amplificação, diversificação e integração dos sinais recebidos pelas células.

Algumas proteínas adaptadoras também podem participar na recrutamento de cinases e fosfatases, enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, respectivamente. Essas modificações químicas desencadeiam alterações conformacionais nas proteínas alvo, levando à sua ativação ou inativação e, consequentemente, ao controle da atividade de vias de sinalização específicas.

Em resumo, as proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas cruciais na organização e regulação das cascatas de sinalização celular, permitindo que as células detectem, processem e respondam adequadamente a estímulos externos e internos.

Transducina é um tipo de proteína G heterotrimérica (composta por subunidades alfa, beta e gama) que desempenha um papel fundamental na transdução de sinal no sistema visual. Ela está envolvida no processo de amplificação e conversão da resposta fotorreceptora à luz em sinais elétricos que podem ser processados pelo cérebro.

Na retina, a transducina se associa à rodopsina, uma proteína presente nos bastonetes (um tipo de célula fotorreceptora), e quando ativada por luz, desencadeia uma cascata de reações que levam à diminuição da concentração de cGMP (guanosina monofosfato cíclico) intracelular. Isso resulta em fechamento dos canais iônicos dependentes de cGMP e hiperpolarização da membrana do bastonete, gerando assim o sinal elétrico que será transmitido ao cérebro.

Em resumo, a transducina é uma proteína-chave no processo de visão, responsável por converter a energia luminosa em sinais elétricos, permitindo assim que percebamos imagens e realizar tarefas visuais.

O encéfalo é a parte superior e a mais complexa do sistema nervoso central em animais vertebrados. Ele consiste em um conjunto altamente organizado de neurônios e outras células gliais que estão envolvidos no processamento de informações sensoriais, geração de respostas motoras, controle autonômico dos órgãos internos, regulação das funções homeostáticas, memória, aprendizagem, emoções e comportamentos.

O encéfalo é dividido em três partes principais: o cérebro, o cerebelo e o tronco encefálico. O cérebro é a parte maior e mais complexa do encéfalo, responsável por muitas das funções cognitivas superiores, como a tomada de decisões, a linguagem e a percepção consciente. O cerebelo está localizado na parte inferior posterior do encéfalo e desempenha um papel importante no controle do equilíbrio, da postura e do movimento coordenado. O tronco encefálico é a parte inferior do encéfalo que conecta o cérebro e o cerebelo ao resto do sistema nervoso periférico e contém centros responsáveis por funções vitais, como a respiração e a regulação cardiovascular.

A anatomia e fisiologia do encéfalo são extremamente complexas e envolvem uma variedade de estruturas e sistemas interconectados que trabalham em conjunto para gerenciar as funções do corpo e a interação com o ambiente externo.

Pentosiltransferases são enzimas que catalisam a transferência de pentoses, um tipo específico de açúcares simples, durante a biossíntese de glicanos (carboidratos ligados a proteínas ou lípidos). Eles desempenham um papel crucial na modificação pós-traducional de proteínas e no processamento de glicoconjugados, o que pode influenciar a estrutura, função e localização das moléculas alvo.

Existem diferentes tipos de pentosiltransferases, cada uma com sua própria especificidade de substrato e função biológica. Um exemplo bem estudado é a GlcNAc-transferase (GNPT), que adiciona N-acetilglucosamina (GlcNAc) a proteínas no retículo endoplasmático, desempenhando um papel importante na qualidade do processamento de proteínas. Outro exemplo é a manosiltransferase, que adiciona manose a glicoproteínas e glicolipídios no Golgi.

As anormalidades nas pentosiltransferases podem resultar em várias condições clínicas, incluindo doenças congênitas de depósito lisossômico e distúrbios da glicosilação. Portanto, o entendimento e o estudo das pentosiltransferases são importantes para a compreensão dos processos biológicos subjacentes e para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas para essas condições.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

As proteínas monoméricas de ligação ao GTP (também conhecidas como GTPases) são um tipo de enzima que hidrolisa a molécula de guanosina trifosfato (GTP) em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico. Este processo desencadeia uma mudança conformacional na proteína, geralmente alterando sua atividade e permitindo que participe em diversas vias de sinalização celular.

As GTPases desempenham funções importantes em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de membrana. Algumas proteínas GTPases estão associadas a doenças humanas, como câncer e doenças neurológicas.

Existem várias famílias diferentes de proteínas GTPases, incluindo as Ras, Rho, Rab, Ran e Arf, cada uma com funções específicas e domínios de ligação ao GTP distintos. A atividade das GTPases é regulada por uma série de proteínas auxiliares, como guanina nucleotide exchange factors (GEFs) e GTPase-activating proteins (GAPs), que promovem a troca de GDP por GTP ou a hidrólise de GTP em GDP, respectivamente.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

Guanilil imidodifosfato, frequentemente abreviado como GIP, é um nucleotídeo secundário que desempenha um papel importante na sinalização celular. Ele atua como um modulador alostérico de diversas proteínas, incluindo as proteínas G que estão envolvidas em vários processos fisiológicos, como a transdução de sinais e a regulação do metabolismo.

O GIP é produzido no corpo através da hidrólise do nucleotídeo trifosfato de guanosina (GTP) por enzimas chamadas glicosil-tRNA synthetases. A formação de GIP resulta na diminuição da atividade da proteína G, o que pode levar a uma série de efeitos fisiológicos, dependendo do tipo de proteína G envolvida.

Em resumo, guanilil imidodifosfato é um importante mensageiro intracelular que desempenha um papel crucial na regulação da atividade das proteínas G e, portanto, em diversos processos fisiológicos.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Em biologia celular, um compartimento celular é uma região ou estrutura dentro da célula delimitada por uma membrana biológica, que serve como uma barreira seletivamente permeável, controlanting the movement de moléculas e íons para dentro e fora do compartimento. Isso permite que o ambiente interno de cada compartimento seja mantido em um estado diferente dos outros, criando assim microambientes especializados dentro da célula. Exemplos de compartimentos celulares incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas, vacúolos e citoplasma. Cada um desses compartimentos desempenha funções específicas na célula, como síntese e armazenamento de proteínas e lípidos, geração de energia, detoxificação e catabolismo de moléculas, entre outros.

Os fosfatidilinositol (PIs) são um tipo de fosfolipídio que desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares. Eles são particularmente concentrados no lado citosólico (interior) da membrana plasmática e em membranas internas de organelas como o retículo endoplasmático e o aparelho de Golgi.

A molécula de fosfatidilinositol consiste em um glicerol backbone com dois ácidos graxos ligados a ele por ligações éster e um grupo fosfato ligado ao terceiro carbono. O grupo fosfato está unido a inositol, um anel hexahidroxi de seis membros, que por sua vez pode ser fosforilado em diferentes posições, levando à formação de diversos derivados de fosfatidilinositol.

Os fosfatidilinositóis e seus derivados estão envolvidos em uma variedade de processos celulares, incluindo sinalização celular, tráfego de membrana e organização da citoesqueleto. Alguns dos derivados mais conhecidos de fosfatidilinositol incluem o fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) e o fosfatidilinositol 3,4,5-trisfosfato (PIP3), que atuam como importantes mensageiros secundários em cascatas de sinalização intracelular.

Em resumo, os fosfatidilinositóis são um tipo importante de fosfolipídio encontrado nas membranas celulares, envolvidos em uma variedade de processos celulares, incluindo sinalização e tráfego de membrana.

Proteínas luminescentes são proteínas que emitem luz como resultado de uma reação química. Elas podem ocorrer naturalmente em alguns organismos vivos, como fireflies, certain types of bacteria, and jellyfish, where they play a role in various biological processes such as bioluminescent signaling and defense mechanisms.

There are several types of naturally occurring luminescent proteins, including:

1. Luciferases: Enzymes that catalyze the oxidation of a luciferin substrate, resulting in the release of energy in the form of light.
2. Green Fluorescent Protein (GFP): A protein first discovered in jellyfish that emits green light when exposed to ultraviolet or blue light. GFP and its variants have become widely used as genetic tags for studying gene expression and protein localization in various organisms.
3. Aequorin: A calcium-sensitive photoprotein found in certain jellyfish that emits blue light when calcium ions bind to it, making it useful for measuring intracellular calcium concentrations.

Additionally, scientists have engineered and developed various artificial luminescent proteins with different spectral properties and applications in research and biotechnology. These proteins are often used as reporters of gene expression, protein-protein interactions, or cellular processes, and they can be detected and visualized using various imaging techniques.

O RNA interferente pequeno (ou small interfering RNA, em inglês, siRNA) refere-se a um tipo específico de molécula de RNA de fita dupla e curta que desempenha um papel fundamental no mecanismo de silenciamento do gene conhecido como interferência de RNA (RNAi). Essas moléculas de siRNA são geralmente geradas a partir de uma via enzimática que processa o RNA de fita dupla longo (dsRNA) inicialmente, o que resulta no corte desse dsRNA em fragmentos curtos de aproximadamente 20-25 nucleotídeos. Posteriormente, esses fragmentos são incorporados em um complexo enzimático chamado de complexo RISC (RNA-induced silencing complex), que é o responsável por identificar e destruir as moléculas de RNA mensageiro (mRNA) complementares a esses fragmentos, levando assim ao silenciamento do gene correspondente. Além disso, os siRNAs também podem induzir a modificação epigenética das regiões promotoras dos genes alvo, levando à sua inativação permanente. Devido à sua capacidade de regular especificamente a expressão gênica, os siRNAs têm sido amplamente estudados e utilizados como ferramentas experimentais em diversas áreas da biologia celular e molecular, bem como em potenciais terapias para doenças humanas relacionadas à expressão anormal de genes.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

Em terminologia médica, a exocitose refere-se a um processo biológico fundamental em células, especialmente as que sintetizam e secretam moléculas específicas. Neste processo, uma vesícula (pequena estrutura membranosa) presente no interior da célula se funde com a membrana plasmática celular, resultando na liberação de seu conteúdo para o ambiente extracelular.

Este mecanismo é essencial em diversos processos fisiológicos, como por exemplo:

1. Libertação de neurotransmissores nas sinapses dos neurônios;
2. Secreção de hormonas e enzimas por células endócrinas e exócrinas;
3. Rejeição de antígenos pelas células imunológicas;
4. Eliminação de detritos celulares e patógenos invasores.

A exocitose é um processo complexo controlado por diversas proteínas que regulam as etapas de transporte, tethering (ancoragem temporária), fusão da membrana e reciclagem das vesículas. A disfunção neste processo pode estar associada a várias doenças, incluindo diabetes, distúrbios neurológicos e disfunções imunológicas.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Tionucleótidos são compostos orgânicos formados por um nucleotídeo (que consiste em uma base nitrogenada, um açúcar pentose e um grupo fosfato) com um ou mais átomos de enxofre ligados ao grupo fosfato. Eles desempenham um papel importante em vários processos bioquímicos, incluindo a transferência de grupos químicos e a síntese de DNA e ARN. Alguns exemplos de tionucleótidos importantes na biologia incluem coenzima A (CoA) e liponucleotídeo, que estão envolvidos em reações metabólicas e no metabolismo de lípidos, respectivamente.

O magnésio é um mineral essencial importante para diversas funções corporais, incluindo a manutenção da normalidade do ritmo cardíaco, regulação da pressão arterial e suporte ao sistema imunológico. Ele também desempenha um papel crucial no metabolismo de energia e na síntese de proteínas e DNA. O magnésio age como um catalisador em mais de 300 reações enzimáticas no corpo humano.

Este mineral pode ser encontrado em uma variedade de alimentos, tais como frutos secos, legumes, cereais integrais, carnes magras e peixes. Além disso, o magnésio está disponível como suplemento dietético e pode ser administrado por via intravenosa em situações clínicas especiais.

Um déficit de magnésio pode resultar em sintomas como fraqueza muscular, espasmos, ritmo cardíaco irregular, irritabilidade, tremores e confusão. Em casos graves, um déficit de magnésio pode levar a convulsões e arritmias cardíacas. Por outro lado, um excesso de magnésio também pode ser perigoso, particularmente em pessoas com função renal comprometida, podendo causar fraqueza muscular, confusão, baixa pressão arterial e parada respiratória.

As proteínas de transporte vesicular são um tipo específico de proteínas que desempenham um papel crucial no processo de transporte de vesículas dentro das células. As vesículas são pequenas estruturas membranosas que são utilizadas para transportar diferentes tipos de moléculas e organelos em todo o citoplasma celular.

As proteínas de transporte vesicular são responsáveis por permitir que as vesículas se formem, se movam e se fundam com outras membranas celulares para liberar seu conteúdo. Existem diferentes tipos de proteínas de transporte vesicular, cada uma delas desempenhando um papel específico no processo de transporte.

Algumas proteínas de transporte vesicular são responsáveis por reconhecer e se ligar aos receptores presentes nas membranas das vesículas, enquanto outras são responsáveis por fornecer a energia necessária para a fusão das membranas. Algumas proteínas de transporte vesicular também desempenham um papel na seleção do conteúdo que será transportado nas vesículas, garantindo assim que apenas as moléculas adequadas sejam transferidas para o local correto dentro da célula.

Em resumo, as proteínas de transporte vesicular são um tipo importante de proteínas envolvidas no processo de transporte intracelular, desempenhando funções essenciais na formação, movimento e fusão das vesículas com outras membranas celulares.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

A química encefálica refere-se às interações químicas e processos bioquímicos que ocorrem no cérebro, envolvendo neurotransmissores, neuromoduladores, neuropeptídeos e outras moléculas. Esses processos químicos desempenham um papel fundamental na regulação de diversas funções cerebrais, como a transmissão de sinais elétricos entre as células nervosas (neurônios), a modulação da excitabilidade neuronal, o controle do humor, das emoções, do pensamento e do comportamento. Alterações na química encefálica podem estar associadas a diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como depressão, ansiedade, transtorno bipolar, esquizofrenia e doença de Parkinson.

Sim, posso fornecer a definição médica de "citopessoa". O citoesqueleto é uma rede dinâmica e complexa de filamentos proteicos que estão presentes em todas as células vivas. Ele fornece forma, estrutura e suporte à célula, além de desempenhar um papel fundamental em processos celulares importantes, como a divisão celular, o transporte intracelular e a motilidade.

Existem três tipos principais de filamentos no citoesqueleto: actina, microtúbulos e filamentos intermédios. A actina é um tipo de proteína globular que forma filamentos flexíveis e finos, enquanto os microtúbulos são formados por tubulina, uma proteína fibrosa em forma de bastonete. Os filamentos intermédios, por sua vez, são constituídos por proteínas fibrosas mais espessas e rígidas do que a actina.

O citoesqueleto é altamente dinâmico e pode ser remodelado em resposta a estímulos internos ou externos à célula. Essa capacidade de reorganização é fundamental para uma variedade de processos celulares, como o movimento de vesículas intracelulares, a migração celular e a divisão celular. Além disso, o citoesqueleto também desempenha um papel importante na interação das células com o meio ambiente circundante, auxiliando no estabelecimento de contatos entre células e na adesão à matriz extracelular.

Rac1 (Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1) é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. As proteínas Rho desempenham um papel crucial na regulação dos processos celulares, como a organização do citoesqueleto, a transdução de sinal e o controle do ciclo celular.

A proteína Rac1 atua como um interruptor molecular que alterna entre estados ativados (ligado ao GTP) e inativos (ligado ao GDP (guanosina difosfato)). Quando ativada, a Rac1 regula vários processos celulares, incluindo a formação de filopódios, a reorganização do citoesqueleto de actina e a expressão gênica. A ativação da Rac1 é mediada por proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors), enquanto a inativação é catalisada por proteínas GAPs (GTPase-activating proteins) que promovem a conversão de GTP em GDP.

A disfunção das proteínas Rac1, incluindo mutações genéticas ou alterações na expressão e ativação, tem sido associada a várias doenças humanas, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a atividade da Rac1 é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes para essas doenças.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

O ácido oleico é um tipo de ácido graxo monoinsaturado que ocorre naturalmente em diversos óleos vegetais e gorduras animais. Sua fórmula química é C18H34O2, e ele é representado chemicalmente como 9cis-octadecenoic acid.

Este ácido graxo é um componente importante dos lipídios presentes em nossas membranas celulares e desempenha um papel crucial no metabolismo energético do nosso corpo. O ácido oleico é também conhecido por sua função como um agente anti-inflamatório e antioxidante, o que pode ajudar a proteger contra doenças cardiovasculares e outras condições de saúde.

Alimentos comuns que contêm ácido oleico incluem óleo de oliva, amendoim, aveia, carne magra, peixes como salmão e atum, e alguns frutos como o azeite-de-daca.

O fator de ribosilação do ADP, ou ADP-ribosylation factor (ARF) é uma proteína que nos humanos é codificada pelo gene Arf-1. É ... O fator 1 de ribosilação do ADP 1 (Arf-1) é um membro da família de genes humanos Arf. Os membros da família codificam pequenas ... Ela atua como um fator de transcrição para uma série de genes relacionados a várias funções importantes para a manutenção da ... Capitani, M. & Sallese, M. The KDEL receptor: new functions for an old protein. FEBS Lett 583, 3863-3871, doi:10.1016/j.febslet ...
... à proteína ARF ou factor de ADP-ribosilação. Diversos marcadores de superfície das vesículas chamados SNAREs identificam qual ... A simple method for the preparation of homogeneous phospholipid vesicles». Biochemistry. 16 (12): 2806-10. PMID 889789. doi: ... 35 (1): 81-101. PMC 2107116. PMID 6061727. doi:10.1083/jcb.35.1.81 Parâmetro desconhecido ,no= ignorado (ajuda) Bonucci E (1967 ... 20 (1): 33-50. PMID 4195919. doi:10.1016/S0022-5320(67)80034-0 Katzmann DJ, Odorizzi G, Emr SD (2002). «Receptor downregulation ...
Embora seja aceito que modificações (como metilação, acetilação, ADP-ribosilação, ubiquitinação, citrulinação e fosforilação) ... Se as modificações forem independentes, isso permitirá um potencial de 419 ou 280 bilhões de padrões diferentes de metilação da ... 12 (1). 40 páginas. ISSN 1756-8935. PMC 6604379. PMID 31266517. doi:10.1186/s13072-019-0285-6 Rosenfeld, Jeffrey A; Wang, ... The landscape of histone modifications across 1% of the human genome in five human cell lines». Genome Res. 17 (6): 691-707. ...
... ela atua causando uma ADP-ribosilação na subunidade catalítica da proteína G, impedindo sua capacidade de hidrolisar o GTP ... and cause-specific mortality for 249 causes of death, 1980-2015: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study ... 15 de dezembro de 2012). «Global and regional mortality from 235 causes of death for 20 age groups in 1990 and 2010: a ... PMID 20349546 «Cholera - Vibrio cholerae infection Information for Public Health & Medical Professionals». cdc.gov. 6 de ...
O fator de ribosilação do ADP, ou ADP-ribosylation factor (ARF) é uma proteína que nos humanos é codificada pelo gene Arf-1. É ... O fator 1 de ribosilação do ADP 1 (Arf-1) é um membro da família de genes humanos Arf. Os membros da família codificam pequenas ... Ela atua como um fator de transcrição para uma série de genes relacionados a várias funções importantes para a manutenção da ... Capitani, M. & Sallese, M. The KDEL receptor: new functions for an old protein. FEBS Lett 583, 3863-3871, doi:10.1016/j.febslet ...
Fator 6 de Ribosilação do ADP [D08.811.277.040.330.300.400.100.050] Fator 6 de Ribosilação do ADP ... Fator 1 de Ribosilação do ADP - Conceito preferido Identificador do conceito. M0328141. ... FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DO ADP envolvido na regulação do transporte intracelular, modulando a interação de proteínas do ... FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DO ADP envolvido na regulação do transporte intracelular, modulando a interação de proteínas do ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator Transformador de Crescimento beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Risco Biológicos use Fatores de Risco ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Risco Biológicos use Fatores de Risco ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição 3 Box Pareado use Fator de Transcrição PAX3 Fator de Transcrição 6 Box Pareado use Fator de Transcrição ... Fator de Transcrição Box Pareado 3 use Fator de Transcrição PAX3 Fator de Transcrição Box Pareado 6 use Fator de Transcrição ...
Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição Box Pareado 3 use Fator de Transcrição PAX3 Fator de Transcrição Box Pareado 6 use Fator de Transcrição ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Regulatório 2 de Interferon use Fator Regulador 2 de Interferon Fator Regulatório 3 de Interferon use Fator Regulador 3 ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator Transformador de Crescimento beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição Box Pareado 3 use Fator de Transcrição PAX3 Fator de Transcrição Box Pareado 6 use Fator de Transcrição ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Regulatório 2 de Interferon use Fator Regulador 2 de Interferon Fator Regulatório 3 de Interferon use Fator Regulador 3 ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Risco Biológicos use Fatores de Risco ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Silenciamento da Transcrição use Proteínas Repressoras ... Fator E2F1 de Transcrição use Fator de Transcrição E2F1 Fator EIF-4E de Iniciação de Peptídeos use Fator de Iniciação 4E em ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator de Crescimento Transformador beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ...
Fatores de Ribosilação do ADP Fatores de Risco Fatores de Tempo Fatores de Terminação de Peptídeos ... Fator de Transcrição IRF-7 use Fator Regulador 7 de Interferon Fator de Transcrição ISGF3 use Fator Gênico 3 Estimulado por ... Fator Transformador do Crescimento beta3 use Fator Transformador de Crescimento beta3 Fator Tu de Elongação use Fator Tu de ... Fator Regulatório 2 de Interferon use Fator Regulador 2 de Interferon Fator Regulatório 3 de Interferon use Fator Regulador 3 ...
Fator Transformador de Crescimento Relacionado ao Fator de Crescimento Epidérmico use Fator Transformador de Crescimento alfa ... Fatores de Ribosilação do ADP. Fatores de Risco. Fatores de Tempo. Fatores de Terminação de Peptídeos ... Fator I de Transcrição de Promotor Upstream de Ovalbumina de Galinha use Fator I de Transcrição COUP ... Fator Estimulador de Células para Produção de Histamina use Fator Estimulador de Colônias de Granulócitos-Macrófagos ...
  • O fator de ribosilação do ADP, ou ADP-ribosylation factor (ARF) é uma proteína que nos humanos é codificada pelo gene Arf-1. (wikipedia.org)
  • Para a formação de vesículas por intermédio de Arf-1, primeiramente ocorre a ativação da Arf-1 por meio de uma Arf-1-GEF (Guanine nucleotide exchange factor ou fator de troca de nucleotídeos de guanina), onde há a troca de GDP por GTP. (wikipedia.org)

No imagens disponível com os "fator 1 de ribosilação do adp"