Complexo Cetoglutarato Desidrogenase
Complexo Piruvato Desidrogenase
Ácidos Cetoglutáricos
Di-Hidrolipoamida Desidrogenase
Di-Hidrolipoil-Lisina-Resíduo Acetiltransferase
3-Metil-2-Oxobutanoato Desidrogenase (Lipoamida)
Cetoácidos
Piruvato Desidrogenase (Lipoamida)
Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase
UDPglucose-Hexose-1-Fosfato Uridiltransferase
Transaminases
Sacaropina Desidrogenases
Oxaloacetatos
Coenzima A
Ácido Tióctico
Glutaratos
Tiamina Pirofosfato
L-Lactato Desidrogenase
Proteínas PII Reguladoras de Nitrogênio
Complexos Multienzimáticos
Álcool Desidrogenase
O complexo cetoglutarato desidrogenase (KGDH) é um importante complexo enzimático localizado na matriz mitocondrial, que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e carboidratos. Ele participa da cadeia respiratória, catalisando a oxidação do cetoglutarato (um intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) em succinil-CoA, um passo essencial na geração de energia na forma de ATP.
O complexo KGDH é composto por três principais enzimas: a cetoglutarato desidrogenase (E1), a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) e a dihidrolipoamida desidrogenase (E3). Além disso, o complexo inclui duas proteínas de ligação, FAD e NAD+, que atuam como cofatores durante as reações catalisadas.
A primeira etapa da reação envolve a conversão do cetoglutarato em succinil-CoA, com a formação de um intermediário instável, o S-2-oxoglutarato. Esta etapa é regulada por uma enzima dependente de tiamina pirifosfato (TPP), a E1. A seguir, a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) catalisa a transferência do grupo acilo do S-2-oxoglutarato para o lipoamida, gerando um intermediário de lipoamida disulfeto. Por fim, a dihidrolipoamida desidrogenase (E3), uma flavoproteína dependente de FAD e NAD+, regenera a forma reduzida da lipoamida e transfere os elétrons para o NAD+, formando NADH.
O complexo KGDHC desempenha um papel fundamental no metabolismo energético, participando do ciclo de Krebs e fornecendo intermediários importantes para a síntese de aminoácidos e outras moléculas essenciais. Além disso, o complexo KGDHC está envolvido em processos regulatórios, como a resposta ao estresse oxidativo e a sinalização celular, tornando-se um alvo terapêutico promissor para doenças neurodegenerativas, cardiovasculares e metabólicas.
O Complexo Piruvato Desidrogenase (PDC) é um importante multi-enzyme complexo que desempenha um papel crucial na glicose metabolismo, convertendo piruvato em acetil-CoA. Este processo é essencial para a produção de energia na forma de ATP através da cadeia respiratória e também fornece substratos para o ciclo do ácido tricarboxílico (ciclo de Krebs).
O PDC consiste em três principais enzimas: piruvato desidrogenase (E1), dihidrolipoil transacetilase (E2) e dihidrolipoil desidrogenase (E3). Além disso, existem dois reguladores alostéricos, a proteína kinase PDH (que inativa o complexo) e a fosfatase PDH (que ativa o complexo), que controlam a atividade do PDC em resposta às mudanças na disponibilidade de energia e substratos.
A reação catalisada pelo PDC pode ser descrita da seguinte forma:
Piruvato + CoASH + NAD+ -> Acetil-CoA + CO2 + NADH + H+
Nesta reação, o piruvato é decarboxilado e a acetil-grupo resultante é transferido para a coenzima A (CoASH), formando acetil-CoA. O carbono do oxigênio removido é liberado como dióxido de carbono (CO2). Além disso, o NAD+ é reduzido a NADH + H+ durante este processo.
Em resumo, o Complexo Piruvato Desidrogenase desempenha um papel fundamental na glicose metabolismo, conectando a glicólise ao ciclo do ácido tricarboxílico e à cadeia respiratória, permitindo a produção de energia e o fornecimento de substratos para outros processos metabólicos.
Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.
O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.
Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.
Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.
As "cetona oxirredutases" são um grupo de enzimas que catalisam a redução de compostos cetónicos em compostos alcoólicos, utilizando NADH ou NADPH como cofatores. Essas enzimas desempenham um papel importante em várias vias metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e xenobióticos, a biossíntese de colesterol e outros esteroides, e a biossíntese de ácidos graxos insaturados. A redução da cetona é realizada por meio de uma reação de hidroxilação, na qual o grupo cetônico é convertido em um grupo hidroxila, resultando no correspondente álcool. As cetone oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e apresentam diferentes especificidades de substrato e mecanismos catalíticos.
Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.
A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.
A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.
Di-hidrolipoil-lisina-resíduo acetiltransferase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo. Especificamente, ela está envolvida na biossíntese de coenzima A (CoA), que atua como transportador de grupos acetila em muitas reações bioquímicas no corpo humano.
A enzima Di-hidrolipoil-lisina-resíduo acetiltransferase catalisa a transferência do grupo acetilo do coenzima A para um resíduo de lisina na proteína lipamida, que é uma proteína essencial para a biossíntese da CoA. Essa reação ocorre no interior dos mitocôndrias e é uma etapa crucial no processo de formação da coenzima A.
Uma deficiência dessa enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo acidose lática e problemas neurológicos graves. No entanto, é raro que essa deficiência ocorra em humanos.
Cetoácidos é um termo médico que se refere a um distúrbio metabólico caracterizado por níveis elevados de cetonas no sangue. As cetonas são compostos químicos produzidos quando o corpo queima gorduras em vez de carboidratos para obter energia. Isso pode acontecer em situações em que o corpo não tem acesso a suficiente glicose, como durante jejum prolongado ou em pessoas com diabetes descontrolada.
Em condições normais, as cetonas são produzidas em pequenas quantidades e são eliminadas do corpo através da urina e do ar exalado. No entanto, quando os níveis de cetonas no sangue se tornam muito altos, eles podem levar a uma série de sintomas graves, como náusea, vômito, dor abdominal, fadiga, confusão mental e respiração acelerada ou profunda.
Em pessoas com diabetes, a produção excessiva de cetonas pode ser desencadeada por uma falta de insulina no corpo, o que impede que as células usem a glicose como fonte de energia. Em vez disso, elas recorrem às reservas de gordura, levando à produção de cetonas. Se não for tratada, a acumulação excessiva de cetonas no sangue pode levar a um estado potencialmente letal chamado cetoacidose diabética.
Em resumo, a definição médica de "cetoácidos" refere-se a um distúrbio metabólico causado por níveis elevados de cetonas no sangue, que pode ocorrer em situações de jejum prolongado ou em pessoas com diabetes descontrolada.
A Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase (DPPD) é uma condição genética rara que afeta o metabolismo energético das células. É causada por deficiências em um ou mais dos três principais componentes enzimáticos do complexo de piruvato desidrogenase (PDX), um importante complexo enzimático que desempenha um papel crucial na conversão de piruvato, o produto final da glicose, em acetil-CoA, um composto necessário no ciclo do ácido cítrico para a produção de energia nas células.
Existem três formas principais de DPPD, classificadas com base na gravidade dos sintomas e nos componentes enzimáticos afetados: a forma neonatal, a forma infantil e a forma juvenil/adulta. A forma neonatal é a mais grave e pode causar sintomas como atraso no crescimento pré-natal, hipotonia (flacidez muscular), falta de ar, convulsões, acidose metabólica, coma e morte em crianças pequenas. A forma infantil geralmente se manifesta na primeira infância com sintomas como atraso no desenvolvimento, convulsões, hipotonia, dificuldades de coordenação motora, cegueira e deficiência intelectual. A forma juvenil/adulta é a menos grave e pode causar sintomas como fraqueza muscular, problemas de coordenação, convulsões e deficiência intelectual leve.
O diagnóstico da DPPD geralmente é confirmado por meio de exames genéticos e testes bioquímicos que avaliam as atividades enzimáticas do complexo PDX. O tratamento geralmente consiste em medidas de suporte, como terapia dietética restritiva de carboidratos e suplementação com carnitina e coenzima Q10, bem como controle dos sintomas. A prognose da DPPD depende da gravidade da doença e da idade em que os sintomas começam a se manifestar.
UDP-glucose-hexose-1-phosphate uridylyltransferase é uma enzima (EC 2.7.7.12) envolvida no metabolismo de açúcares. Também é conhecida como UDP-glucose:hexose 1-phosphate uridylyltransferase.
Esta enzima catalisa a transferência de um grupo uridil monofosfato (UMP) da UDP-glucose para outros açúcares que contém um grupo fosfato em sua posição 1, formando um UDP-açúcar correspondente. A reação geral é a seguinte:
UDP-glucose + alpha-D-hexose 1-phosphate -> glucose 1-phosphate + UDP-alpha-D-hexose
A enzima desempenha um papel importante na biossíntese de diversos açúcares, incluindo glicogênio, celulose e outros polissacarídeos. A deficiência desta enzima pode resultar em doenças congênitas, como a galactosemia, que é caracterizada por um acúmulo de galactose no organismo devido à falta da enzima galactose-1-fosfato uridiltransferase.
Transaminases, também conhecidas como aspartato aminotransferases (AST) e alanina aminotransferases (ALT), são um tipo de enzima presente em células do fígado, coração, músculos e outros tecidos do corpo. Eles desempenham um papel importante no metabolismo de proteínas e aminoácidos.
Quando as células sofrem danos ou morte, como no caso de doenças hepáticas, infarto do miocárdio (dano ao músculo cardíaco) ou lesões musculares, as transaminases são liberadas no sangue. Portanto, medições elevadas de AST e ALT em análises sanguíneas podem indicar danos a esses tecidos e são frequentemente usados como marcadores para diagnosticar e monitorar doenças hepáticas, como hepatites e cirrose.
No entanto, é importante notar que outros fatores também podem afetar os níveis de transaminases no sangue, como desequilíbrios eletrólitos, uso de medicamentos ou exposição a toxinas. Por isso, os resultados dessas análises devem ser interpretados em conjunto com outros exames e informações clínicas relevantes.
Sacaropina desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos em organismos vivos. Ela catalisa a reação de oxidação decarboxilação da sacaropina, um derivado do aminoácido triptofano, resultando na formação de fenilpiruvato e carbono dióxido.
A reação é a seguinte:
Sacaropina + NAD+ -> Fenilpiruvato + CO2 + NH3 + NADH + H+
Existem dois tipos principais de sacaropina desidrogenases em humanos, ambas as quais são localizadas no interior dos mitocôndrias. A primeira é uma enzima bifuncional que consiste em duas subunidades: a subunidade ALDH7A1 (que também é conhecida como sacaropina desidrogenase, tipo I) e a subunidade EPPK1 (que também é conhecida como dihidrolipoil desidrogenase). A segunda é uma enzima monofuncional que consiste apenas da subunidade EPPK1.
A deficiência da enzima sacaropina desidrogenase, tipo I (também conhecida como deficiência de ALDH7A1) pode resultar em uma doença genética rara chamada fenilcetonúria tardia ou PKU like. Essa condição é caracterizada por um aumento acumulativo de sacaropina e fenilalanina no sangue, o que pode levar a sintomas neurológicos graves se não for tratada adequadamente.
Oxaloacetato é um composto orgânico com a fórmula (CH2CO)2(COOH)2. É um ácido dicarboxílico e um β-cetoácido. Em metabolismo, o oxaloacetato desempenha um papel central na cadeia transportadora de elétrons e no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs).
O oxaloacetato age como aceitador de dióxido de carbono durante a gluconeogênese, uma via metabólica que gera glicose a partir de precursores não glucídicos, como piruvato e lactato. Além disso, o oxaloacetato pode ser convertido em malato, um intermediário no transporte de redução entre as mitocôndrias e o citosol.
Em resumo, os oxaloacetatos desempenham um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células, bem como no metabolismo dos carboidratos.
Coenzima A, também conhecida como CoA ou acetil-coenzima A, é um cofator importante em muitas reações bioquímicas no corpo humano. Ela desempenha um papel crucial na transferência de grupos acetila entre diferentes moléculas durante o metabolismo.
Coenzima A consiste em uma estrutura composta por um nucleótido de adenina, ribose, fosfato e uma molécula de pantotenato (vitamina B5) unida a uma cadeia de aminoácidos chamada ácido lipoico. A parte da coenzima A que participa ativamente nas reações bioquímicas é o grupo funcional tiol (-SH) localizado no ácido lipoico.
A coenzima A está envolvida em diversas vias metabólicas, incluindo a oxidação de carboidratos, proteínas e gorduras, bem como na síntese de colesterol, ácidos graxos e outras moléculas importantes no organismo. Em particular, ela desempenha um papel fundamental no ciclo de Krebs, a principal via metabólica para a produção de energia nas células.
Em resumo, a coenzima A é uma molécula essencial para o metabolismo e para a manutenção da homeostase corporal, auxiliando no processamento de nutrientes e na geração de energia celular.
O Ácido Tióctico, também conhecido como ácido lipoico, é um antioxidante presente em pequenas quantidades no nosso corpo e também pode ser encontrado em alguns alimentos como espinafre, batata doce, carne vermelha e riñão.
Ele tem a capacidade de se dissolver tanto em água como em gordura, o que lhe permite atuar em diferentes partes da célula, neutralizando os radicais livres e protegendo as células dos danos causados por estes. Além disso, o Ácido Tióctico também é capaz de regenerar outros antioxidantes como a vitamina C e a vitamina E, aumentando assim sua atividade antioxidante no corpo.
Ele tem sido estudado por seus possíveis benefícios na prevenção e tratamento de diversas condições, incluindo diabetes, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e alguns tipos de câncer. No entanto, é importante ressaltar que embora os resultados dos estudos sejam promissores, ainda são necessários mais pesquisas para confirmar seus efeitos benéficos e estabelecer as doses seguras e recomendadas de uso.
Ornithina é um composto orgânico natural, mais especificamente um aminoácido. Ele não é considerado um aminoácido essencial, pois o corpo humano pode produzi-lo a partir de outros aminoácidos, como a arginina e a cetoglutarato.
Ornithina atua em diversas funções no organismo, incluindo no ciclo da ureia, um processo metabólico que ocorre no fígado e tem como finalidade eliminar o amoníaco do corpo. Além disso, ela também desempenha um papel importante na síntese de proteínas e outros aminoácidos, como a citrulina e a arginina.
Em condições normais, a ornithina é produzida e eliminada em quantidades equilibradas no organismo. No entanto, em certas situações patológicas, como na deficiência de enzimas envolvidas no ciclo da ureia, sua concentração pode ficar alterada, podendo levar a acúmulo de amônia no sangue e, consequentemente, a sintomas neurológicos graves.
Em suma, ornithina é um aminoácido importante para diversas funções metabólicas no corpo humano, especialmente no ciclo da ureia e na síntese de outros aminoácidos.
Glutaratos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutárico, um composto orgânico com cinco átomos de carbono. É um ácido dicarboxílico, o que significa que tem dois grupos funcionais carboxila (-COOH).
Na medicina, a forma de sal de sódio do ácido glutárico, conhecida como DPG (Dietilglutamato de sódio), é por vezes usada como um agente terapêutico em casos raros de deficiência da enzima glutárica. Esta deficiência pode resultar na acumulação de ácido glutárico e seus derivados, levando a uma condição chamada aciduria glutárica. O DPG é usado para aumentar o nível de urina no corpo, ajudando a prevenir a acumulação de ácido glutárico e seus derivados.
É importante notar que os glutaratos não devem ser confundidos com a glutaмина, um aminoácido presente em muitas proteínas. Embora o nome possa soar semelhante, eles são compostos diferentes com funções e usos distintos.
La definição medica di "tiamina pirofosfato" è che si tratta di una forma attiva della vitamina B1, nota anche come tiamina. La tiamina è un nutriente essenziale che svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati e nella produzione di energia nelle cellule del corpo. Il pirofosfato è un gruppo chimico che si lega alla tiamina per formare il tiamina pirofosfato, che è la forma attiva della vitamina utilizzata dalle cellule del corpo.
Il tiamina pirofosfato è un cofattore enzimatico, il che significa che è necessario per l'attività di alcuni enzimi importanti nel metabolismo dei carboidrati e nella produzione di energia. In particolare, è essenziale per l'attività dell'enzima piruvato deidrogenasi, che svolge un ruolo chiave nel processo di ossidazione del glucosio nelle cellule.
La carenza di tiamina può causare una serie di problemi di salute, tra cui la beriberi, una malattia neurologica e cardiovascolare che può portare a debolezza muscolare, paralisi, confusione mentale e insufficienza cardiaca. La tiamina pirofosfato è disponibile come integratore alimentare e può essere utilizzata per trattare e prevenire la carenza di tiamina.
Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.
Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.
Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.
Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.
As proteínas PII reguladoras de nitrogênio são um tipo específico de proteínas envolvidas no controle da resposta das plantas a variações na disponibilidade de nitrogênio. Elas desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo dos aminoácidos e na fixação de azoto, processos que são essenciais para o crescimento e desenvolvimento saudável das plantas.
As proteínas PII reguladoras de nitrogênio estão presentes em diversos tipos de bactérias e plantas, e são compostas por duas subunidades idênticas, cada uma contendo um sítio de ligação à molécula de adenina. A ligação ou desligação da adenina a essas proteínas pode modular sua atividade enzimática e, consequentemente, afetar o metabolismo do nitrogênio nas células vegetais.
Em resposta às mudanças na concentração de nitrogênio disponível no ambiente, as proteínas PII reguladoras de nitrogênio podem alterar sua conformação estrutural e se ligar a outras proteínas alvo, atuando como um interruptor molecular que controla a expressão gênica e a atividade enzimática relacionadas ao metabolismo do nitrogênio.
Em resumo, as proteínas PII reguladoras de nitrogênio são moléculas importantes envolvidas no controle da homeostase do nitrogênio em plantas e bactérias, desempenhando um papel fundamental na adaptação às variações na disponibilidade desse nutriente essencial.
Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.
A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.
A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:
Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+
Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.
A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.
Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.
Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.
A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.
Alpha-cetoglutarato desidrogenase
Tiamina pirofosfato
Mitocôndria
Biossíntese
Alpha-cetoglutarato desidrogenase - Wikipedia
DeCS
Benfotiamina
Artigo Metabolismo E Exercício Físico? - 2023, CLT Livre
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MDULO 1: REAO CIDO-BASE, pH E SISTEMA TAMPO
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Coenzima2
- Juntas, essas enzimas catalisam a reação de conversão do α-cetoglutarato, coenzima A e NAD+ (dinucleótido de nicotinamida e adenina) em succinil-CoA, NADH e CO2, utilizando tiamina e pirofosfato como cofator. (wikipedia.org)
- A cocarboxilase é, entre outros, coenzima da pirovato desidrogenase, a qual assume um papel chave na degradação oxidativa da glicose. (indice.eu)
Papel1
- As espécies reativas de oxigênio (EROs) podem inativar o complexo, tendo sido proposto o papel dessas moléculas no aumento da sensibilidade dos tecidos à lesão causada pela isquemia e reperfusão. (wikipedia.org)
Disso2
- Além disso, esse complexo é altamente regulado por outras moléculas, sendo o principal local de controle do fluxo metabólico através do ciclo do ácido cítrico. (wikipedia.org)
- Além disso, actua na transformação de alfa-cetoglutarato em succinil-CoA, na via dos ácidos cítricos. (indice.eu)
Devido2
- A reação geral catalisada pelo complexo é irreversível devido à remoção do CO2 gerado na primeira etapa pela E1. (wikipedia.org)
- Devido a estreitas ligações metabólicas, ocorrem interacções com as restantes vitaminas do complexo B. (indice.eu)
Oxidativa1
- A enzima E1 catalisa a descarboxilação oxidativa do α-cetoglutarato e a ligação subsequente do fragmento succínico resultante a um resíduo de enxofre de um ácido lipóico na proteína E2. (wikipedia.org)