Subclasse de endopeptidases que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Um dos aminoácidos essenciais comumentemente encontrados sob a forma L (levógira). É encontrado em plantas e animais, especialmente na cana-de-açúcar e beterraba. Pode ser um neurotransmissor.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Principal enzima constituinte das membranas de borda em escova do rim, e também está presente em menor grau no encéfalo e outros tecidos. Catalisa preferencialmente a clivagem no grupo amino de resíduos hidrofóbicos da cadeia B da insulina, bem como peptídeos opioides e outros peptídeos biologicamente ativos. A enzima é inibida principalmente por EDTA, fosforamidon, tiorfano, e reativada por zinco. A neprilisina é idêntica ao antígeno comum da leucemia linfoblástica aguda (antígeno CALLA), um marcador importante no diagnóstico da leucemia linfocítica aguda humana. Não há nenhuma afinidade com o gênero CALLA (PLANTA).
Subclasse de hidrolases de peptídeos que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Potente inibidor de metaloendopeptidase da membrana (encefalinase). O tiorfano potencializa a ANALGESIA induzida por morfina e atenua os sintomas da retirada abrupta da naloxona.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Compostos que inibem ou antagonizam a biossíntese ou ações de proteases (ENDOPEPTIDASES).
Metaloendopeptidase ligada a membrana que pode desempenhar um papel na degradação ou ativação de uma variedade de HORMÔNIOS PEPTÍDICOS e PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS DE SINALIZAÇÃO INTERCELULAR. As mutações genéticas que resultam na perda de função desta proteína são a causa do RAQUITISMO HIPOFOSFATÊMICO DOMINATE LIGADO AO CROMOSSOMO X.
ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Aminoácido não essencial envolvido no controle metabólico das funções celulares em nervo e tecido encefálico. É biossintetizada a partir do ÁCIDO ASPÁRTICO e AMÔNIA pela ação da asparagina sintetase. (Tradução livre do original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
ENDOPEPTIDASES que utilizam metal como o ZINCO no mecanismo catalítico.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Proteínas que contêm carboidratos ligados covalentemente a cadeias polipeptídicas. A molécula de proteína é o grupo predominante, sendo que o carboidrato representa apenas uma pequena porcentagem do peso total.
Oligopeptídeos N-acilados isolados de filtrados da cultura de Actinomyces que atuam especificamente na inibição de proteases ácidas, tais como a pepsina e renina.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO na cadeia polipeptídica ligada a um grupo beta-carboxil da ligação peptídica em vez do grupo normal alfa-carboxil. Resulta da decomposição espontânea do ácido aspártico ou dos resíduos de ASPARAGINA.
Endopeptidase aspártica que é semelhante em estrutura à CATEPSINA D. É encontrada principalmente nas células do sistema imunitário, onde pode desempenhar um papel no processamento de ANTÍGENOS DE SUPERFÍCIE CELULAR.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Técnica de cromatografia líquida que se caracteriza por alta pressão de passagem, alta sensibilidade e alta velocidade.
Aminoácido essencial necessário para a produção de HISTAMINA.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Tridecapeptídeo biologicamente ativo, isolado de hipotálamo. Tem-se demonstrado que ela induz hipotensão no rato, estimula a contração do íleo de porquinho-da-índia e do útero de ratas, e relaxamento do duodeno de ratos. Também existem evidências de que ele atua como neurotransmissor do sistema nervoso central e do periférico.
Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Peptidase de 25kDa produzida por Staphylococcus simulans que cliva uma ligação única glicina-glicina de uma ponte cruzada interpeptídica da parede celular do STAPHYLOCOCCUS AUREUS. EC 3.4.24.75.
Compostos exógenos ou endógenos que inibem SERINA ENDOPEPTIDASES.
Formada do pepsinogênio de porco por clivagem de uma ligação peptídica. A enzima é uma cadeia polipeptídica única e é inibida por 2-diaazoacetamidohexanoato. Cliva peptídeos preferencialmente nas ligações carbonila da fenilalanina ou leucina e age como a principal enzima digestória do suco gástrico.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Proteinase intracelular encontrada numa variedade de tecidos. Tem especificidade similar, porém mais estreita, que a da pepsina A. A enzima está envolvida no catabolismo da cartilagem e do tecido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.
Aminoácido não essencial ocorrendo de forma natural como o L-isômero. É sintetizado a partir da GLICINA ou TREONINA. Está envolvida na biossíntese das PURINAS, PIRIMIDINAS e outros aminoácidos.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Enzimas que agem na extremidade C-terminal livre de um polipeptídeo para liberar um único resíduo de aminoácido.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Serina endopeptidase formada a partir do TRIPSINOGÊNIO no pâncreas. É convertida na sua forma ativa pela ENTEROPEPTIDASE no intestino delgado. Catalisa a hidrólise do grupo carboxila de ambas, arginina ou lisina. EC 3.4.21.4.
Potente peptídeo natriurético e vasodilatador ou mistura de PEPTÍDEOS de diferentes tamanhos, baixo peso molecular, derivados de um precursor comum e secretados principalmente pelos ÁTRIOS DO CORAÇÃO. Todos esses peptídeos compartilham uma sequência de aproximadamente 20 AMINOÁCIDOS.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Aminoácido não essencial de ocorrência natural que se encontra sob a forma L. O ácido glutâmico é o neurotransmissor excitatório mais comum do SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Tiazepinas are a class of heterocyclic organic compounds that contain a seven-membered ring with five carbon atoms and two nitrogen or sulfur atoms, often used in the pharmaceutical industry for their psychoactive properties, such as muscle relaxation and anti-anxiety effects.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Enzima que ativa o ácido aspártico com seu RNA de transferência específico. EC 6.1.1.12.
Precursores de proteínas, também conhecidos como polipeptídeos ou protomeros, referem-se a cadeias pequenas e incompletas de aminoácidos que eventualmente se dobram e se combinam para formar proteínas maduras completamente funcionais.
Metaloendopeptidase extracelular termoestável contendo quatro íons de cálcio. (Nomenclatura de Enzimas, 1992)3.4.21.
Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.
Cisteína proteinase lisossomal com especificidade semelhante à da PAPAÍNA. A enzima está presente em uma variedade de tecidos e é importante em muitos processos fisiológicos e patológicos. A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE NEOPLÁSICA.
Substâncias fisiologicamente inativas que podem ser convertidas em enzimas ativas.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Peptidoglicano é um polímero macromolecular composto por peptídeos e açúcares que forma a parede celular em bactérias, fornecendo suporte estrutural e proteção contra a pressão osmótica.
Técnica de separação na qual a fase estacionária consiste de resinas de troca iônica. As resinas contém pequenos íons livres que facilmente trocam de lugar com outros íons pequenos de igual carga, presentes na solução que banha a resina.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Maior classe de compostos orgânicos incluindo AMIDO, GLICOGÊNIO, CELULOSE, POLISSACARÍDEOS e MONOSSACARÍDEOS simples. Os carboidratos são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio na proporção Cn(H2O)n.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.
Subclasse das EXOPEPTIDASES que atuam na extremidade N-terminal livre de um polipeptídeo, liberando um único resíduo de aminoácido. EC 3.4.11.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
Neurotransmissor de onze aminoácidos que se encontra tanto no sistema nervoso central como no periférico. Está envolvido na transmissão da DOR, causa rápidas contrações do músculo liso gastrointestinal e modula as respostas inflamatórias e imunológicas.
Técnicas usadas para separar misturas de substâncias baseando-se nas diferenças das afinidades relativas das substâncias nas fases móvel e estacionária. A fase móvel (líquido ou gás) passa direto por uma coluna contendo uma fase estacionária de sólido poroso ou líquido revestindo um suporte sólido. O tratamento é tanto analítico para quantidades pequenas como preparatório para quantidades grandes.
Aminoácido essencial encontrado naturalmente na forma L (sua forma ativa). É encontrada em ovos, leite, gelatina e outras proteínas.
Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que atuam apenas próximas às terminações das cadeias polipeptídicas.
Um dos pentapeptídeos endógenos com atividade semelhante à da morfina. Difere da ENCEFALINA METIONINA por ter uma LEUCINA na posição 5. A sequência dos seus primeiros quatro aminoácidos é idêntica à do tetrapeptídeo que ocorre na extremidade N-terminal da BETA-ENDORFINA.
Órgão do corpo que filtra o sangue, secreta URINA e regula a concentração dos íons.
Mensageiro não peptídico produzido enzimaticamente a partir da CALIDINA no sangue, onde é um potente (porém de meia-vida curta) agente de dilatação arteriolar e de aumento da permeabilidade capilar. A bradicinina também é liberada pelos MASTÓCITOS durante os ataques asmáticos, parede do intestino como vasodilatador gastrointestinal, por tecidos lesados como sinal de dor e pode ser um neurotransmissor.
Afecção na qual os níveis de FOSFATOS no sangue estão anormalmente baixos.
Sorotipo de toxina botulínica com especificidade para clivagem da PROTEÍNA 25 ASSOCIADA A SINAPTOSSOMA.
Enzima que catalisa a conversão de L-aspartato 4-semialdeído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
CICLOPENTANOS arílicos que são uma forma reduzida (protonada) de INDENOS.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Gênero de bactérias em bastonetes que são Gram-negativas e aeróbias, amplamente distribuídas no SOLO e na ÁGUA. Seus organismos também são encontrados em carnes cruas, LEITE e outros ALIMENTOS, ambientes hospitalares e amostras clínicas de humanos. Algumas espécies são patogênicas em humanos.
Gênero de BACILLACEAE que são células bastonetes formadoras de esporos. A maioria das espécies são formas saprofíticas do solo, sendo apenas poucas espécies patogênicas.
Fenômeno através do qual compostos cujas moléculas têm o mesmo número e tipo de átomos e o mesmo arranjo atômico, mas diferem nas relações espaciais.
Localização dos átomos, grupos ou íons, em relação um ao outro, em uma molécula, bem como o número, tipo e localização das ligações covalentes.
Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.
Ciência básica envolvida com a composição, estrutura e propriedades da matéria, bem como as reações que ocorrem entre substâncias e o intercâmbio de energia associado às reações.
Composição, conformação e propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.
Disciplinas que aplicam as ciências à lei. Entre as ciências forenses estão uma grande variedade de disciplinas, como TOXICOLOGIA FORENSE, ANTROPOLOGIA FORENSE, MEDICINA LEGAL, ODONTOLOGIA LEGAL e outras.
Qualquer animal da família Suidae, compreendendo mamíferos onívoros, robustos, de pernas curtas, pele espessa (geralmente coberta com cerdas grossas), focinho longo e móvel, e cauda pequena. Compreendem os gêneros Babyrousa, Phacochoerus (javalis africanos) e o Sus, que abrange o porco doméstico (ver SUS SCROFA)
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Endoproteases que contém domínios centrais proteolíticos e domínios reguladores contendo ATPase.
Nome vulgar para Ricinus communis, uma espécie (família EUPHORBIACEAE) fonte do ÓLEO DE RÍCINO.
Queratina tipo II expressada na camada espinhosa superior dos QUERATINÓCITOS epidérmicos. As mutações no gene da queratina-2A estão associadas com a ICTIOSE BOLHOSA DE SIEMENS.
Proteínas encontradas em plantas (flores, ervas, arbustos, árvores, etc.). O conceito não inclui proteínas encontradas em vegetais para os quais PROTEÍNAS DE VERDURAS estão disponíveis.
Método in vitro para produção de grandes quantidades de DNA específico ou fragmentos de RNA de comprimento definido de pequenas quantidades de oligonucleotídeos curtos de sequências flanqueantes (iniciadores ou "primers"). O passo essencial inclui desnaturação térmica de moléculas alvo da dupla fita, reassociação dos primers a suas sequências complementares e extensão do iniciador reassociado pela síntese enzimática com DNA polimerase. A reação é eficiente, específica e extremamente sensível. A utilização da reação inclui diagnóstico de doenças, detecção de patógenos difíceis de se isolar, análise de mutações, teste genético, sequenciamento de DNA e análise das relações evolutivas.
Técnica analítica para a separação de uma mistura química em seus componentes. Os componentes são separados sobre um papel adsorvente (fase estacionária) segundo seus respectivos graus de solubilidade/mobilidade no solvente (fase móvel).
Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.
Elemento metálico com número atômico 30 e peso atômico 65,38. Este elemento é necessário na dieta, formando uma porção essencial de muitas enzimas e exercendo um importante papel na síntese de proteína e divisão celular. A deficiência de zinco está associada com ANEMIA, estatura baixa, HIPOGONADISMO, prejudica a CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS e geofagia. É conhecido pelo símbolo Zn.
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Método analítico usado para determinar a identidade de um composto químico com base em sua massa, empregando analisadores/espectrômetros de massa.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Carboxipeptidases encontradas principalmente no SISTEMA DIGESTÓRIO e catalizam a liberação de aminoácidos C-terminal. As carboxipeptidases A têm pouca ou nenhuma atividade para a hidrólise de ÁCIDO ASPÁRTICO C-terminal, ÁCIDO GLUTÂMICO, ARGININA, LISINA ou PROLINA . Esta enzima necessita de ZINCO como co-fator e foi classificada anteriormente como EC 3.4.2.1 e EC 3.4.12.2.
Enzima proteolítica obtida de Carica papaya. O nome também é usado para uma mistura de papaína purificada e QUIMOPAPAÍNA usada como agente enzimático tópico na desbridação. EC 3.4.22.2.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Mutação em que um codon é mudado para outro, que direciona a incorporação de um aminoácido diferente. Esta substituição pode resultar em produto inativo ou instável.
Derivados do ácido propiônico. Sob este descritor está uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura de carboxietano.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Serina endopeptidase secretada pelo pâncreas como seu zimogênio, QUIMOTRIPSINOGÊNIO e transportada no suco pancreático para o duodeno, onde é ativada pela TRIPSINA. Cliva seletivamente aminoácidos aromáticos no sítio carboxílico.
Família de SERINA ENDOPEPTIDASES isoladas de Bacillus subtilis. EC 3.4.21.-
Principal classe de proteínas hidrossolúveis de armazenamento de sementes. Muitas proteínas desta classe são os principais ALÉRGENOS DE PLANTAS.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Análise de PEPTÍDEOS gerados pela digestão ou fragmentação de uma proteína ou mistura de PROTEÍNAS, por ELETROFORESE, CROMATOGRAFIA ou ESPECTROMETRIA DE MASSAS. Os resultados das impressões digitais de peptídeos são analisados para vários propósitos, entre eles a identificação das proteínas em uma amostra, POLIMORFISMO GENÉTICO, padrões de expressão gênica e padrões de diagnósticos de doenças.
Técnicas usadas para determinar a idade dos materiais, baseadas no conteúdo e meias-vidas dos ISÓTOPOS RADIOATIVOS que eles contêm.
Brometo de cianogênio (CNBr). Composto utilizado em biologia molecular para digerir algumas proteínas e como reagente de acoplamento de ligações internucleotídicas de fosforoamidato e pirofosfato em dúplices de DNA.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Transtorno hereditário caracterizado por HIPOFOSFATEMIA, RAQUITISMO, OSTEOMALACIA, deficiências renais na reabsorção de fosfato e metabolismo da vitamina D e retardo no crescimento. Foram descritas variantes dominantes e recessivas, autossômicas e ligadas ao X.
Força atrativa de baixa energia entre o hidrogênio e um outro elemento [eletronegativo]. Desempenha um papel importante determinando [algumas] propriedades da água, das proteínas e de outros compostos.
Classe de drogas cujas principais indicações são o tratamento da hipertensão e da insuficiência cardíaca. Exercem seu efeito hemodinâmico principalmente inibindo o sistema renina-angiotensina. Também modulam a atividade do sistema nervoso simpático e aumentam a síntese de prostaglandinas. Provocam principalmente vasodilatação e natriurese leve, sem afetar a velocidade e a contratibilidade cardíaca.
Enzima coaguladora de leite predominante no estômago verdadeiro ou abomaso do bezerro amamentado. É secretada como um precursor inativo chamado pró-renina e convertida no ambiente ácido do estômago à enzima ativa. EC 3.4.23.4.
Camada mais externa de uma célula na maioria das PLANTAS, BACTÉRIAS, FUNGOS e ALGAS. Geralmente é uma estrutura rígida externa à MEMBRANA CELULAR, e oferece uma barreira protetora contra agentes físicos e químicos.
Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.
Peptidil-dipeptidase que catalisa a liberação de um dipeptídeo C-terminal, -Xaa-*-Xbb-Xcc, em que nem Xaa nem Xbb é prolina. É uma glicoproteína com zinco, dependente de Cl(-), que geralmente está ligada à membrana e é ativa em pH neutro. Pode também ter atividade endopeptidase sobre alguns substratos. (Tradução livre do original: From Enzyme Nomenclature, 1992) EC 3.4.15.1.
Tipo de cromatografia de troca iônica que utiliza dietilaminoetil celulose (DEAE-CELULOSE) como uma resina positivamente carregada.
Derivados de esteroides formados pela oxidação de um grupo metil na cadeia lateral ou um grupo metileno no esqueleto de anel para formar uma cetona.
Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Aminoácido aromático essencial, precursor da MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA) e TIROXINA.
Di-isopropilfluorofosfato que é um inibidor irreversível da colinesterase utilizado para pesquisar o SISTEMA NERVOSO.
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Eletroforese na qual um gradiente de pH é estabelecido em um meio de gel e proteínas migram até alcançarem um local (ou foco) no qual o pH é igual ao seu ponto isoelétrico.
Proenzimas secretadas pelas células principais, células mucosas do pescoço (da glândula) e das glândulas pilóricas, que são convertidas em pepsina na presença de ácido gástrico ou da própria pepsina. (Dorland, 28a ed) Em humanos há dois sistemas de pepsinogênio relacionados: PEPSINOGÊNIO A (antigamente, pepsinogênio I ou pepsinogênio) e PEPSINOGÊNIO C (antigamente pepsinogênio II ou progastricsina). O pepsinogênio B é a denominação de um pepsinogênio de suínos.
Enzima que contém zinco, da classe das hidrolases, que catalisa a remoção de aminoácido N-terminal da maioria dos L-peptídeos, particularmente aqueles com resíduos de leucina N-terminal, mas não aqueles com resíduos N-terminais de lisina ou arginina. Isso ocorre no citosol celular dos tecidos, com atividade elevada no duodeno, fígado e rim. A atividade desta enzima é comumente medida usando-se um substrato cromogênico de leucina arilamida, como leucina beta-naftilamida.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Grupo de desoxirribonucleotídeos (até 12) nos quais os resíduos de fosfato de cada desoxirribonucleotídeo agem como pontes na formação de ligações diéster entre as moléculas de desoxirribose.
Termo genérico utilizado para descrever um grupo de polipeptídeos com propriedade farmacológicas e estruturas químicas relacionadas que se encontram amplamente distribuídas na natureza. Esses peptídeos são AUTACOIDES que atuam localmente na produção da dor, vasodilatação, aumento da permeabilidade vascular e síntese de prostaglandinas. Além disso, compreendem um subgrupo de numerosos mediadores que contribuem para a resposta inflamatória.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Processo eletroquímico no qual macromoléculas ou partículas coloidais com uma rede elétrica carregada migram em uma solução sob a influência de uma corrente elétrica.
Conjunto de três nucleotídeos em uma sequência de codificação de proteína que especifica aminoácidos individuais ou um sinal de terminação (CÓDON DE TERMINAÇÃO). A maioria dos códons é universal, mas alguns organismos não produzem RNAs de transferência (RNA DE TRANSFERÊNCIA) complementares a todos os códons. Estes códons são referidos como códons não designados (CÓDON SEM SENTIDO).
Derivados amínicos dos ácidos caproicos. Estão incluídos sob este descritor uma grande variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura amínica do ácido caproico.
Um ou mais tipos de proteínas de sementes (vegetais) que proporcionam as grandes quantidades de AMINOÁCIDOS utilizadas para GERMINAÇÃO e crescimento da PLÂNTULA. Como as sementes constituem a principal fonte de alimento proveniente das SAFRAS AGRÍCOLAS, as proteínas de armazenamento de sementes constituem a principal fonte de PROTEÍNAS NA DIETA.
Ácidos neuramínicos são glicosaminoglicanos derivados encontrados na superfície de células animais, desempenhando um papel importante na integridade estrutural e função de membranas celulares, além de estar envolvidos em processos biológicos como reconhecimento celular, adesão e transmissão de sinais.
Compostos orgânicos que contêm o radical (-NH2OH).
O pH, em soluções de proteínas e compostos relacionados, em que a quantidade de íons dipolares [igual quantidade de cargas positivas e negativas por molécula] está no máximo.
Cisteína protease semelhante à papaína que possui especificidade para dipeptídeos amino terminais. A enzima desempenha papel na ativação de várias serinoproteases pró-inflamatórias pela remoção de seus dipeptídeos amino terminais inibitórios. Mutações genéticas que causam a perda da atividade da catepsina C em seres humanos estão associadas com a DOENÇA DE PAPILLON-LEFEVRE.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Enzima básica que está presente na saliva, lágrimas, clara de ovo e muitos fluidos animais. Funciona como agente antibacteriano. A enzima catalisa a hidrólise de ligações 1,4-beta entre os resíduos de ácido N-acetilmurâmico e a N-acetil-D-glucosamina na peptidoglicana, e entre resíduos de N-acetil-D-glucosamina na quitodextrina. EC 3.2.1.17.

Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).

A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.

Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.

Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.

O Ácido Aspártico é um ácido alpha-amino encontrado em proteínas. É uma das 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente e é codificado pelos três codões GAU e GAC na tabela de codificação genética. O Ácido Aspártico tem um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amino (-NH2) em sua estrutura química, o que o classifica como um ácido aminado.

Ele desempenha várias funções importantes no organismo humano, incluindo a regulação do equilíbrio de minerais, a produção de energia e a síntese de outros aminoácidos. O Ácido Aspártico também atua como neurotransmissor no cérebro, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos.

Em condições patológicas, níveis anormalmente altos ou baixos de Ácido Aspártico podem estar associados a várias doenças, como doenças hepáticas, neurológicas e cardiovasculares. No entanto, é importante notar que a maioria das pesquisas sobre o papel do Ácido Aspártico em doenças humanas ainda está em estágios iniciais e é necessário mais estudo para confirmar suas possíveis implicações clínicas.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

Neprilisina é uma enzima importante encontrada principalmente nas membranas celulares dos rins, coração e cérebro. Ela desempenha um papel crucial na regulação de vários sistemas hormonais e do sistema nervoso. A neprilisina é capaz de quebrar down diversos péptidos (pequenas moléculas proteicas) ativos, incluindo a angiotensina II, bradicinina, encefalinas e outros. Essa atividade enzimática ajuda a regular a pressão arterial, a função renal, a inflamação e a dor. Alterações na atividade da neprilisina têm sido associadas a várias condições clínicas, como hipertensão, insuficiência cardíaca e doenças neurodegenerativas.

Ácido aspártico proteases é uma classe importante de enzimas que desempenham um papel fundamental no processamento e degradação de proteínas em células vivas. Essas enzimas catalisam a clivagem (quebra) de ligações peptídicas, especialmente aquelas com sequências específicas de aminoácidos, utilizando água para realizar essa reação.

A característica distintiva das ácido aspártico proteases é a presença de dois resíduos de ácido aspártico no centro ativo da enzima, que trabalham em conjunto para catalisar a reação de hidrólise. Essas enzimas são encontradas em uma variedade de organismos, desde bactérias e vírus até humanos e outros animais.

Em humanos, as ácido aspártico proteases desempenham um papel importante em diversos processos fisiológicos, como a digestão de proteínas no estômago (por exemplo, a enzima pepsina), a maturação de hormônios peptídicos e neuropeptídeos, e ainda na ativação de enzimas relacionadas à coagulação sanguínea. Além disso, algumas dessas proteases estão envolvidas em processos patológicos, como a doença de Alzheimer e a infecção pelo HIV.

Em resumo, as ácido aspártico proteases são enzimas que clivam ligações peptídicas em proteínas, desempenhando um papel importante em diversos processos fisiológicos e patológicos.

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Desculpe por o mal-entendido, "tiorfano" não é uma definição médica ou um termo médico. Pode ser que você esteja se referindo a "tiorfano", que é um fármaco utilizado como relaxante muscular e antiespasmódico. Tiorfano funciona atuando como anticolinérgico, inibindo a acetilcolina no sistema nervoso parasimpático, o que resulta em relaxamento dos músculos lisos.

No entanto, é importante ressaltar que o uso de tiorfano e outros fármacos anticolinérgicos deve ser feito com cuidado e sob orientação médica, pois eles podem causar efeitos colaterais indesejados, especialmente em pessoas idosas ou com determinadas condições de saúde.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Inibidores de proteases são um tipo de medicamento utilizado no tratamento de diversas doenças, incluindo HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana), HCV (Hepatite C Viral) e algumas condições associadas a enzimas overactivated. Eles funcionam através da inibição das proteases, enzimas que desempenham um papel crucial no processamento e maturação de proteínas virais e celulares.

No caso do HIV, os inibidores de proteases impedem a maturação dos vírus, o que leva à produção de partículas virais imaturas e não infecciosas. Já no tratamento da hepatite C, esses medicamentos interferem no processamento das proteínas do vírus, inibindo sua replicação e reduzindo a carga viral.

Existem diferentes classes de inibidores de proteases, cada uma delas projetada para inibir especificamente determinadas enzimas. Alguns exemplos incluem os inibidores da protease do HIV, como o saquinavir, ritonavir e atazanavir, e os inibidores da protease da HCV, como o telaprevir e boceprevir.

Embora esses medicamentos sejam eficazes no tratamento de várias doenças, eles também podem causar efeitos colaterais, como diarréia, náusea, erupções cutâneas e alterações nos níveis de gordura corporal. Portanto, é importante que os pacientes sejam acompanhados regularmente por um profissional de saúde durante o tratamento com inibidores de proteases.

A PHEX (Phosphate-regulating Endopeptidase Homolog, X-linked) é uma endopeptidase neutra reguladora de fosfato que desempenha um papel importante na regulação do metabolismo do fosfato em humanos. A enzima PHEX está localizada principalmente nas membranas celulares ósseas e renais e ajuda a regular a homeostase mineral, incluindo os níveis de fosfato no sangue.

A PHEX é um tipo especial de protease que corta outras proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos individuais. No caso da PHEX, ela age sobre a família das proteínas FGF (Fibroblast Growth Factor), especificamente o FGF23 (Fibroblast Growth Factor 23). O FGF23 é uma hormona produzida pelos ossos que regula a reabsorção de fosfato nos rins e a ativação da vitamina D.

Quando a PHEX não funciona corretamente, como em indivíduos com a doença genética chamada hipofosfatemia X-ligada (XLH), o FGF23 não é processado adequadamente e permanece ativo por mais tempo do que o normal. Isso resulta em um aumento na eliminação de fosfato pelos rins, levando a níveis baixos de fosfato no sangue (hipofosfatemia) e outros sintomas associados à XLH, como baixa estatura, dores ósseas e deformidades ósseas.

Em resumo, a PHEX é uma endopeptidase neutra reguladora de fosfato que desempenha um papel crucial na regulação dos níveis de fosfato no sangue, atuando como uma protease que processa a hormona FGF23. Quando a PHEX está ausente ou não funciona corretamente, ocorre hipofosfatemia e outros sintomas associados à XLH.

Cisteína endopeptidases, também conhecidas como cisteína proteases ou tiol proteases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a clivagem (quebra) de ligações peptídicas em proteínas. O termo "endopeptidase" refere-se ao fato desta enzima cortar a cadeia polipeptídica no meio, em oposição a exopeptidases, que removem resíduos individuais do início ou do final da cadeia.

A característica distintiva das cisteína endopeptidases é que elas usam um resíduo de cisteína no seu sítio ativo para realizar a reação catalítica. Este resíduo de cisteína contém um grupo tiol (-SH) que é nucleófilo e ataca a ligação peptídica, levando à sua quebra. O nome "cisteína endopeptidases" reflete essa característica única.

Existem muitos exemplos de cisteína endopeptidases em biologia, incluindo enzimas digestivas como a tripsina e a quimotripsina, que são serinas proteases e não cisteína proteases. No entanto, um exemplo bem conhecido de cisteína endopeptidase é a papaina, uma enzima extraída da planta Carica papaya. A papaina é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como um reagente para clivar proteínas em estudos estruturais e funcionais.

Como outras proteases, as cisteína endopeptidases desempenham funções importantes em processos fisiológicos, como a digestão de proteínas alimentares, a apoptose (morte celular programada), a resposta imune e a regulação da atividade de outras proteínas. No entanto, elas também estão envolvidas em doenças, como o câncer e as infecções por vírus e parasitas, tornando-as alvos importantes para o desenvolvimento de novos fármacos terapêuticos.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

A asparagina é um tipo de aminoácido, que são os blocos de construção das proteínas. Ele tem uma função importante em diversos processos metabólicos no corpo. A estrutura química da asparagina inclui um grupo amino primário (-NH2), um grupo carboxilo (-COOH) e uma side chain neutra, composta por um grupo funcional amida.

A asparagina é classificada como um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo a partir de outros precursores, mesmo que a dieta também possa fornecer fontes dessa substância. Alguns alimentos ricos em asparagina incluem frutas do mar, carne, aves, ovos e laticínios.

Em certas situações clínicas, como no tratamento de certos tipos de câncer, a asparaginase é frequentemente usada como um medicamento para reduzir os níveis de asparagina no corpo, o que pode ajudar a inibir o crescimento das células cancerosas. No entanto, esse tratamento também pode ter efeitos colaterais significativos e deve ser administrado com cuidado e sob a supervisão de um profissional de saúde qualificado.

Metaloendopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas que pertencem à classe das proteases. Eles são capazes de cortar e quebrar outras proteínas em pedaços menores, desempenhando assim um papel crucial na digestão dos alimentos. O prefixo "metalo-" refere-se ao fato de que essas enzimas requerem um íon metálico, geralmente zinco ou cobalto, para serem ativadas e realizar sua função catalítica.

A palavra "endopeptidases" indica que essas enzimas são capazes de cortar as ligações peptídicas internas das proteínas, em oposição às exopeptidases, que removem resíduos individuais de aminoácidos dos extremos das cadeias polipeptídicas.

As metaloendopeptidases estão envolvidas em uma variedade de processos fisiológicos além da digestão, incluindo a regulação de hormônios e neurotransmissores, a remodelação da matriz extracelular e a resposta imune. Devido à sua importância em muitas funções celulares essenciais, as metaloendopeptidases têm sido alvo de pesquisas farmacológicas para o desenvolvimento de novos fármacos capazes de modular a atividade dessas enzimas em doenças como câncer, hipertensão e doenças neurodegenerativas.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Glicopeptídeos são moléculas formadas pela combinação de peptídeos (cadeias de aminoácidos) e carboidratos. Essa ligação ocorre geralmente através de um processo chamado glicosilação, no qual um resíduo de açúcar é adicionado a um resíduo de aminoácido específico na cadeia peptídica.

Essas moléculas desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como por exemplo, no reconhecimento celular, na modulação de atividades enzimáticas e na comunicação entre células. Além disso, algumas glicoproteínas são utilizadas como marcadores diagnósticos e terapêuticos em diversas áreas da medicina, especialmente em oncologia e hematologia.

No entanto, é importante ressaltar que a definição de glicopeptídeos pode variar conforme o contexto em que é utilizada, podendo se referir especificamente a moléculas resultantes da clivagem enzimática de glicoproteínas ou a peptídeos sintéticos artificialmente modificados com carboidratos.

As pepstatinas são um tipo específico de inibidores de proteases, que são moléculas capazes de se ligar e bloquear a atividade de certas enzimas chamadas proteases. Essas proteases desempenham um papel crucial no organismo ao quebrar outras proteínas em pedaços menores, um processo essencial para a regulação de diversas funções celulares, como a digestão e a resposta imune.

As pepstatinas são particularmente úteis no campo da pesquisa científica, pois elas inibem especificamente as proteases que contêm um resíduo de aminoácido ácido chamado ácido aspártico em seu sítio ativo. Isso as torna muito úteis para estudar os processos biológicos em que essas proteases estão envolvidas, uma vez que a inibição dessas enzimas permite aos cientistas analisar as consequências da ausência de sua atividade.

Além disso, as pepstatinas também têm potencial como fármacos, especialmente no tratamento de doenças associadas a uma atividade excessiva ou desregulada das proteases ácido aspárticas. No entanto, seu uso clínico ainda é limitado devido às suas propriedades farmacológicas, como a baixa biodisponibilidade e a rápida excreção, o que dificulta a administração efetiva desses compostos no organismo.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Oligopeptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas, geralmente contendo entre 2 a 10 aminoácidos. Eles diferem dos polipeptídeos e proteínas, que contêm longas cadeias de aminoácidos com mais de 10 unidades. Os oligopeptídeos podem ser formados naturalmente durante a digestão de proteínas no organismo ou sintetizados artificialmente para uso em diversas aplicações, como medicamentos e suplementos nutricionais. Alguns exemplos de oligopeptídeos incluem dipeptídeos (como aspartame), tripeptídeos (como glutationa) e tetrapeptídeos (como thyrotropina-releasing hormone).

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Glutamatos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutâmico, um aminoácido não essencial. O íon glutamato, que é a forma ionizada do ácido glutâmico em pH fisiológico, desempenha um papel importante como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central dos mamíferos. É um dos aminoácidos mais abundantes nos tecidos animais e é encontrado em grande quantidade no cérebro, onde atua como principal neurotransmissor excitatório.

Além disso, o glutamato também é usado como aditivo alimentar e saborizante devido ao seu sabor umami, que é uma das cinco classificações gustativas primárias, juntamente com o salgado, doce, azedo e amargo. O glutamato monossódico (MSG) é a forma de sal mais comumente usada como aditivo alimentar e tem sido objeto de controvérsia em relação à sua segurança e possíveis efeitos adversos na saúde. No entanto, a maioria das autoridades regulatórias de saúde em todo o mundo considera o MSG como seguro para consumo em níveis normais de uso.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

O Ácido Isoaspártico é uma forma modificada naturalmente da aspartato em proteínas e péptidos. É formado a partir da isomerização do ácido aspártico, um aminoácido comum, durante o envelhecimento ou processamento térmico de proteínas. A formação de ácido isoaspártico pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial em certos contextos, como no caso de doenças neurodegenerativas. No entanto, também é possível utilizar esta reação para sequenciar péptidos e analisar a estrutura de proteínas.

A Catepsina E é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos mais pequenos ou aminoácidos individuais. Ela pertence à classe de enzimas das catepsinas, que são proteases encontradas no corpo e estão ativas em condições de pH ligeiramente ácido, como ocorre no interior dos lisossomas.

A Catepsina E é particularmente interessante porque ela desempenha um papel importante na regulação do sistema imune. Ela está envolvida na processamento e apresentação de antígenos, que são moléculas estranhas capazes de desencadear uma resposta imune. A Catepsina E ajuda a clivar esses antígenos em peptídeos menores, que podem ser apresentados às células T do sistema imune por moléculas chamadas MHC de classe II.

Além disso, a Catepsina E também pode desempenhar um papel na patogênese de algumas doenças, como o câncer e as doenças inflamatórias intestinais. Por exemplo, estudos têm sugerido que níveis elevados de Catepsina E podem estar associados a um risco aumentado de desenvolver câncer colorretal ou de pior prognóstico em pacientes com câncer de mama. No entanto, é importante notar que essas associações ainda precisam ser melhor compreendidas e validadas por estudos adicionais.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

High-Performance Liquid Chromatography (HPLC) é um método analítico e preparativo versátil e potente usado em química analítica, bioquímica e biologia para separar, identificar e quantificar compostos químicos presentes em uma mistura complexa. Nesta técnica, uma amostra contendo os compostos a serem analisados é injetada em uma coluna cromatográfica recheada com um material de enchimento adequado (fase estacionária) e é submetida à pressão elevada (até 400 bar ou mais) para permitir que um líquido (fase móvel) passe através dela em alta velocidade.

A interação entre os compostos da amostra e a fase estacionária resulta em diferentes graus de retenção, levando à separação dos componentes da mistura. A detecção dos compostos eluídos é geralmente realizada por meio de um detector sensível, como um espectrofotômetro UV/VIS ou um detector de fluorescência. Os dados gerados são processados e analisados usando software especializado para fornecer informações quantitativas e qualitativas sobre os compostos presentes na amostra.

HPLC é amplamente aplicada em diversos campos, como farmacêutica, ambiental, clínica, alimentar e outros, para análises de drogas, vitaminas, proteínas, lipídeos, pigmentos, metabólitos, resíduos químicos e muitos outros compostos. A técnica pode ser adaptada a diferentes modos de separação, como partição reversa, exclusão de tamanho, interação iônica e adsorção normal, para atender às necessidades específicas da análise em questão.

Histidina é um tipo específico de aminoácido essencial, o que significa que o corpo humano não é capaz de sintetizá-lo e precisa obter através da dieta. É um dos 20 aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A histidina tem uma estrutura química única, pois contém um grupo lateral imidazólico, o que a torna importante em diversas funções biológicas. Ela age como um buffer, ajudando a manter o pH corporal equilibrado, e também está envolvida no transporte de oxigênio e na produção de hemoglobina.

Além disso, a histidina é um precursor da histamina, uma substância química do corpo que desempenha um papel importante nas reações alérgicas e inflamatórias. A conversão de histidina em histamina é catalisada pela enzima histidina descarboxilase.

Em resumo, a histidina é um aminoácido essencial que desempenha funções vitais no organismo humano, como o equilíbrio do pH, o transporte de oxigênio e a produção de hemoglobina, além de estar relacionada à resposta inflamatória e alérgica.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Neurotensina (NT) é um péptido neuropeptídeo que foi descoberto em 1973. É encontrado principalmente no sistema nervoso central (SNC) e no sistema gastrointestinal (SG) de mamíferos. A neurotensina é composta por 13 aminoácidos com a sequência: pGlu-Leu-Tyr-Glu-Asn-Lys-Pro-Arg-Arg-Pro-Tyr-Ile-Leu.

No SNC, a neurotensina atua como um neuromodulador e neurotransmissor, desempenhando papéis importantes em diversos processos fisiológicos e comportamentais, incluindo a regulação do humor, recompensa, dor, controle da temperatura corporal, função cardiovascular e modulação da liberação de outros neurotransmissores.

No SG, a neurotensina é produzida por células endócrinas e exerce efeitos sobre a motilidade gastrointestinal, secreção de sucos digestivos e sensibilidade à dor. Além disso, a neurotensina desempenha um papel na regulação da pressão arterial e no controle do apetite.

A neurotensina exerce sua atividade biológica por meio de três tipos de receptores acoplados à proteína G: NTS1, NTS2 e NTS3 (também conhecidos como receptor de leucina encefalina). Esses receptores estão distribuídos em diferentes tecidos e células e desempenham funções específicas na modulação dos efeitos da neurotensina.

A desregulação da sinalização da neurotensina tem sido associada a várias condições patológicas, como doenças mentais, distúrbios gastrointestinais, hipertensão arterial e câncer. Portanto, o entendimento dos mecanismos de sinalização da neurotensina pode fornecer insights importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

A alanina é um aminoácido alpha apolípico que desempenha um papel importante no metabolismo energético do corpo. É considerado um aminoácido glucogênico, o que significa que pode ser convertido em glicose e usado como fonte de energia. A alanina é um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas e pode ser sintetizada pelo próprio corpo a partir de outros aminoácidos, piruvato e nitrogênio.

Em termos médicos, os níveis anormais de alanina no sangue podem indicar doenças hepáticas ou outras condições patológicas. Por exemplo, altos níveis de alanina transaminase (ALT), um enzima presente em altas concentrações no fígado e nos músculos, podem ser um sinal de dano hepático ou doença hepática. Da mesma forma, baixos níveis de alanina podem estar relacionados a deficiências nutricionais ou outras condições de saúde subjacentes.

Em resumo, a alanina é um aminoácido importante para o metabolismo energético e sua medição pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças hepáticas e outras condições de saúde.

Laura, sou um modelo de linguagem baseado em inteligência artificial e não tenho a capacidade de fornecer respostas em tempo real. No entanto, posso procurar informações previamente existentes sobre o assunto que me foi pedido.

De acordo com a definição médica, a lisostafina é uma enzima produzida por alguns estreptococos que pode dissolver ou digerir as proteínas da parede celular de outros tipos de bactérias. Isso a torna eficaz no tratamento de algumas infecções bacterianas, especialmente quando causadas por estafilococos resistente à meticilina (SARM). A lisostafina é frequentemente usada em forma de pomada tópica para tratar infecções da pele e tecidos moles.

Espero que tenha ajudado! Se você tiver outras perguntas, sinta-se à vontade para fazê-las.

Inibidores de serina protease (SPI) são compostos que bloqueiam a atividade de enzimas conhecidas como serina proteases. Estas enzimas desempenham um papel importante em uma variedade de processos biológicos, incluindo a coagulação sanguínea, inflamação e resposta imune. No entanto, um desequilíbrio na atividade das serina proteases pode levar ao desenvolvimento de doenças, como trombose, câncer e infecções.

Os inibidores de serina protease são frequentemente usados em terapêutica para tratar ou prevenir essas condições. Eles funcionam unindo-se às serina proteases e impedindo que elas se liguem e clivem seus substratos. Existem muitos tipos diferentes de inibidores de serina protease, cada um com sua própria especificidade para diferentes enzimas.

Alguns exemplos de inibidores de serina protease incluem antitrombina III, que inibe a trombina e outras proteases da coagulação sanguínea; aprotinina, que inibe uma ampla gama de serina proteases; e camostat, que é usado no tratamento de pancreatite aguda.

Em resumo, os inibidores de serina protease são compostos que bloqueiam a atividade de enzimas chamadas serina proteases, desempenhando um papel importante em vários processos biológicos e podendo ser usados no tratamento de doenças associadas a um desequilíbrio na atividade dessas enzimas.

Pepsin A é uma enzima proteolítica (que quebra proteínas em peptídeos menores) encontrada no suco gástrico humano. É responsável por iniciar a digestão das proteínas na parte superior do trato gastrointestinal. A ativação da pepsinogênia (seu precursor inativo) para formar Pepsina A ocorre em condições de baixo pH, geralmente abaixo de 2,0, que são encontradas no estômago após a ingestão de alimentos.

Apesar do nome similar, é importante notar que a Pepsina A não está relacionada à enzima Pepsinasa (tripsina) encontrada em alguns sucos de frutas e verduras, como abacaxi e pepino.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Catepsina D é uma protease lisossomal, o que significa que é uma enzima que descompõe outras proteínas, localizada principalmente no interior dos lisossomas. É produzida como um pré-proproteína e precisa ser processada para se tornar ativa. A sua função principal é desempenhar um papel na digestão de proteínas e também pode estar envolvida em outros processos celulares, tais como a apoptose (morte celular programada) e a resposta imune.

No entanto, quando há um excesso ou desregulação da atividade da catepsina D, pode estar associado a várias doenças, incluindo algumas formas de câncer, doenças neurodegenerativas e doenças cardiovasculares. Em particular, é notável por ser uma enzima que se acredita estar envolvida na produção da proteína beta-amilóide, um dos principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer.

Em resumo, a catepsina D é uma enzima importante para a digestão de proteínas e pode desempenhar um papel em vários processos celulares, mas o seu excesso ou desregulação pode estar associado a várias doenças.

Glicina é o menor dos aminoácidos não essenciais, com um grupo funcional de amina na sua extremidade e um grupo carboxílico no outro. Sua fórmula química é NH2-CH2-COOH. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A glicina desempenha um papel importante em diversas funções no corpo humano, incluindo a síntese de proteínas e colágeno, o neurotransmissor inhibitório mais simples do sistema nervoso central, e é envolvida na detoxificação de certos produtos químicos no fígado.

A glicina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, como carne, peixe, laticínios, ovos, soja e leguminosas. É também produzida naturalmente pelo corpo humano a partir do aminoácido serina.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Dipeptídeos são compostos orgânicos formados pela união de dois aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. Eles resultam da remoção de uma molécula de água durante a condensação dos dois aminoácidos, com a formação de um grupo amida no carbono alpha do primeiro aminoácido e um grupo amino no carbono alpha do segundo aminoácido.

Dipeptídeos são encontrados naturalmente em alguns alimentos e também podem ser produzidos por enzimas digestivas no organismo, como a enzima dipeptidase, que quebra as ligações peptídicas entre aminoácidos durante a digestão. Além disso, eles desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e no metabolismo de certos neurotransmissores no cérebro.

Sérine é um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo naturalmente a partir de outros aminoácidos e substratos. É um dos 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas e desempenha um papel importante em uma variedade de processos biológicos no corpo humano.

A sérine é sintetizada a partir do aminoácido glicina, com a ajuda da enzima sérica sérine hidroximetiltransferase. É um aminoácido polar e neutro, o que significa que possui uma cadeia lateral com grupos polares e não carregada eletricamente.

Além de sua função como componente das proteínas, a sérina também atua como precursor para a síntese de outros aminoácidos e moléculas biologicamente importantes, incluindo a glicina, a cisteína e a purina. Também é um importante substrato no metabolismo da lipídio e do folato.

Em condições especiais, como durante o crescimento rápido, a gravidez ou em situações de estresse metabólico, a sérine pode ser considerada um aminoácido essencial, o que significa que é necessário obter da dieta. Alimentos ricos em sérina incluem carne, peixe, ovos, laticínios e certas nozes e sementes.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Peptídio Hidrolases, também conhecidas como proteases ou peptidases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de hidrólise dos ligações peptídicas entre aminoácidos em proteínas e peptídeos, resultando na formação de aminoácidos livres ou outros peptídeos menores. Essas enzimas desempenham um papel fundamental no metabolismo das proteínas, na digestão dos alimentos e no processamento e regulação de diversas proteínas e peptídeos no organismo. Existem diferentes classes de peptidases, que são classificadas com base em sua especificidade para a cadeia lateral do aminoácido na ligação peptídica. Algumas destas enzimas são altamente específicas e atuam apenas sobre determinados tipos de ligações, enquanto outras têm um espectro mais amplo de substratos.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

Carboxypeptidases são enzimas que catalisam a remoção do último resíduo de aminoácido, que contém um grupo carboxila, de um peptídeo ou proteína. Existem dois tipos principais de carboxipeptidases: A e B. Carboxipeptidase A remove hidrofobos resíduos de aminoácidos, enquanto a carboxipeptidase B remove resíduos básicos de lisina ou arginina. Estas enzimas desempenham um papel importante na digestão e processamento de proteínas em organismos vivos. Eles são classificados como exopeptidases, uma classe de enzimas que clivam grupos peptídicos no início ou no final de uma cadeia polipeptídica. Carboxypeptidases são encontradas em diversas espécies, incluindo humanos, e podem ser sintetizados por células animais, vegetais e microbianas.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Tripsina é uma enzima proteolítica importante, que é secretada pelo pâncreas como um proenzima inactivo chamado tripsinogênio. É ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima enteropeptidase, convertendo-a em tripsina ativa.

A tripsina desempenha um papel crucial na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas. Ela quebra as ligações peptídicas entre os aminoácidos específicos, levando à formação de peptídeos menores e, finalmente, à libertação de aminoácidos individuais. Estes aminoácidos podem então ser absorvidos pelo intestino para serem utilizados na síntese de proteínas e outras moléculas importantes no organismo.

Além disso, a tripsina também atua como uma enzima activadora para outros proenzimas pancreáticos, incluindo a quimotripsinogênio (que se torna quimotripsina) e a procarboxipeptidases (que se tornam carboxipeptidases A e B). Essa cascata de ativação permite que o sistema digestivo funcione eficientemente para desdobrar as macromoléculas complexas dos alimentos em nutrientes mais simples, facilitando a absorção e utilização no nosso corpo.

O Fator Natriurético Atrial (FNA) é uma hormona peptídica cardíaca produzida e secretada principalmente pelos miócitos do miocárdio atrial em resposta à distensão atrial causada por volume ou pressão elevados. O FNA desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio hídrico e eletrólito, assim como na homeostase cardiovascular.

A secreção de FNA é estimulada por:

1. Aumento da pressão ou volume no átrio direito ou esquerdo
2. Estiramento atrial (distensão)
3. Hipernatremia (níveis elevados de sódio no sangue)
4. Atividade simpática aumentada
5. Alguns fármacos, como a digital e a dopamina

As ações do FNA incluem:

1. Aumento da excreção de sódio e água nos rins (natriurese e diurese)
2. Vasodilatação periférica, levando à redução da resistência vascular sistêmica e pressão arterial
3. Inibição da liberação de aldosterona, hormona que promove a reabsorção de sódio e água nos túbulos renais
4. Aumento da secreção de prostaglandinas renais, o que também contribui para a diurese e natriurese
5. Inibição do sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS), um importante mecanismo regulatório do equilíbrio hídrico e pressão arterial

O FNA atua como um marcador de disfunção cardiovascular, sendo sua concentração sérica elevada em diversas condições, como insuficiência cardíaca congestiva, hipertensão arterial sistêmica, doença coronariana e outras patologias que causem estresse ou distensão no miocárdio.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

O ácido glutâmico é um aminoácido não essencial, o que significa que ele pode ser produzido pelo próprio corpo. É considerado o aminoácido mais abundante no cérebro e atua como neurotransmissor excitatório, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos e na plasticidade sináptica.

Além disso, o ácido glutâmico é um intermediário metabólico importante no ciclo de Krebs (ciclo do ácido tricarboxílico) e também pode ser convertido em outros aminoácidos, glicina e glutamina. Além disso, ele desempenha um papel na síntese de energia, no metabolismo de proteínas e na manutenção do equilíbrio ácido-base.

Em termos médicos, alterações no nível ou função do ácido glutâmico podem estar associadas a várias condições neurológicas, como epilepsia, dano cerebral traumático, esclerose múltipla e doença de Alzheimer. Uma excessiva atividade do receptor de ácido glutâmico pode levar a excitotoxicidade, um processo que causa danos e morte celular em neurônios, o que é observado em diversas condições neurológicas.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

As tiazepinas são um tipo de composto heterocíclico que contém um anel de sete membros formado por dois átomos de carbono, três átomos de hidrogênio, um átomo de nitrogênio e um átomo de enxofre. Elas são estruturalmente relacionadas às benzodiazepinas, outra classe de compostos com atividade farmacológica significativa, especialmente como sedativos e ansiolíticos.

No entanto, diferentemente das benzodiazepinas, as tiazepinas não possuem atividade farmacológica clinicamente relevante por si mesmas. Em vez disso, elas são frequentemente usadas como intermediários na síntese de outros compostos farmacológicos mais complexos, incluindo algumas benzodiazepinas e outras drogas psicoativas.

Em resumo, as tiazepinas não são drogas ou compostos com atividade farmacológica direta, mas sim um tipo de estrutura química que pode ser usada na síntese de outros compostos com propriedades terapêuticas.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

A Aspartato-tRNA Ligase é uma enzima (EC 6.1.1.12) envolvida no processo de tradução dos mRNAs em proteínas nos organismos vivos. Sua função específica é a ligação do aminoácido aspartato à sua correspondente molécula de transferência de RNA (tRNA), mais precisamente ao tRNAAsp, formando um composto chamado aspartil-tRNA.

Este composto é essencial para a síntese proteica, pois o tRNAAsp carregado com aspartato será utilizado na tradução do mRNA, onde cada triplete de nucleotídeos (codão) especifica um aminoácido particular. Assim, a Aspartato-tRNA Ligase desempenha um papel fundamental no processo de codificação genética e na biossíntese das proteínas.

A enzima Aspartato-tRNA Ligase pertence à classe das ligases, também conhecidas como sintetases de aminoácido-tRNA, que catalisam a formação da ligação éster entre o grupo carboxilo do aminoácido e o grupo hidroxila em 2' ou 3' do tRNA. A reação geralmente requer energia adicional, geralmente fornecida por uma molécula de ATP, que é convertida em AMP e difosfato inorgânico (Ppi) durante o processo.

Protein precursors, also known as proproteins or preproproteins, are inactive forms of proteins that undergo post-translational modification to become active. They consist of a signal peptide, a propeptide, and the mature protein sequence. The signal peptide directs the nascent polypeptide chain to the appropriate cellular compartment for processing, such as the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus. The propeptide is cleaved off during processing, resulting in the removal of a portion of the protein and the activation of the mature protein. This process allows for the proper folding, modification, and targeting of proteins to their specific locations within the cell or for secretion from the cell.

Termolisina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos menores. A termolisina é produzida por alguns tipos de bactérias, incluindo a Bacillus thermoproteolyticus.

Esta enzima é particularmente interessante para os cientistas porque ela mantém sua atividade em temperaturas muito altas, até 65°C, e também funciona bem em condições de pH amplo, variando de 6 a 12. Devido às suas propriedades termoestáveis e alcalifílicas únicas, a termolisina é frequentemente usada em bioquímica e biotecnologia para processar proteínas em condições extremas que outras enzimas não podem tolerar.

No entanto, vale mencionar que o uso de termolisina ou qualquer outra enzima em um contexto médico geralmente se limita à pesquisa científica e diagnóstica, em vez de ser usado como tratamento direto para doenças.

Prolina é um α-aminoácido que é classificado como não polar e neutro, com a fórmula química C5H9NO2. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que entram na composição das proteínas e é codificada pelos três códons CC, CCT, e CCU no código genético.

A prolina tem um grupo lateral ciclopentano incomum, o que a torna uma estrutura rígida e restritiva quando incorporada em proteínas. Isso pode influenciar a forma tridimensional da proteína e sua função. A prolina também atua como um aminoácido não polarizador, o que significa que ela não tem uma carga líquida positiva ou negativa em condições fisiológicas normais.

Além disso, a prolina pode desempenhar um papel importante na regulação da atividade de certas enzimas e no sinalização celular. Em alguns casos, ela pode ser modificada por processos pós-traducionais, como a hidroxilação, que podem influenciar sua função e as propriedades da proteína em que está presente.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Em termos médicos ou bioquímicos, a estabilidade enzimática refere-se à capacidade de uma enzima manter sua estrutura tridimensional e atividade catalítica funcional em determinadas condições ambientais, como variações de temperatura, pH, concentração salina ou presença de substâncias inibitórias.

As enzimas são proteínas que desempenham um papel crucial na aceleração das reações químicas no organismo. No entanto, elas podem ser sensíveis a alterações nos parâmetros ambientais, o que pode levar à desnaturação ou desativação enzimática. A estabilidade enzimática é, portanto, um fator importante na manutenção da homeostase e integridade das vias metabólicas em que as enzimas estão envolvidas.

A compreensão dos fatores que influenciam a estabilidade enzimática pode ajudar no desenvolvimento de estratégias para preservar ou aumentar a atividade enzimática em diversos contextos, como na indústria farmacêutica, alimentícia e biotecnológica.

A Catepsina B é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, localizada no lisossomo e presente em quase todos os tecidos dos mamíferos. Ela desempenha um papel importante na degradação de proteínas intracelulares e extracelulares, bem como no processamento e ativação de outras enzimas e hormônios.

A Catepsina B é produzida como uma proteína inativa, ou pró-enzima, chamada de zimogênio, que precisa ser ativada por outras proteases antes de poder exercer sua função. Ela possui um amplo espectro de substratos e pode desempenhar diferentes papéis dependendo do tecido em que está presente.

Em geral, a Catepsina B é associada à regulação de processos fisiológicos como o crescimento celular, a diferenciação e a apoptose (morte celular programada), mas também tem sido implicada em doenças como o câncer, a doença de Alzheimer e outras patologias relacionadas à inflamação e ao estresse oxidativo.

Precursores enzimáticos, também conhecidos como zimógenos ou proenzimas, referem-se a formas inativas de enzimas que precisam de ativação antes de poder exercer sua função catalítica. Eles são sintetizados e secretados por células em suas formas inativas para garantir que as reações enzimáticas ocorram no momento e local apropriados, evitando assim danos às células devido a atividades enzimáticas desreguladas. A ativação dos precursores enzimáticos geralmente é desencadeada por eventos específicos, como alterações na estrutura proteica, exposição a condições ambientais adequadas ou ação de outras enzimas. Um exemplo bem conhecido de precursor enzimático é a tripsina, que é secretada em sua forma inativa, a tripsinogênio, e posteriormente ativada no trato gastrointestinal.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Peptidoglicano é um tipo específico de polímero presente nas paredes celulares de bactérias. É composto por longas cadeias de aminoácidos e açúcares, formando uma estrutura reticulada resistente que fornece suporte e proteção à célula bacteriana.

A parte proteica do peptidoglicano é derivada de pequenos péptidos cruzados, enquanto a parte sacarídea é composta principalmente por N-acetilglucosamina (GlcNAc) e ácido N-acetilmurâmico (MurNAc). Estes açúcares estão ligados entre si por ligações glicosídicas, formando longas cadeias lineares.

A estrutura do peptidoglicano varia entre diferentes espécies bacterianas, mas geralmente inclui uma camada densa e rígida na parede celular gram-positiva e uma camada mais fina e flexível em bactérias gram-negativas.

Devido à sua importância estrutural e unicidade em bactérias, o peptidoglicano é um alvo importante para muitos antibióticos, como a penicilina, que interferem no processo de síntese da parede celular bacteriana.

Chromatography by Ionic Exchange é um método de cromatografia que separa compostos com base em suas propriedades iônicas. É frequentemente usado para a purificação e separação de proteínas, DNA e outras biomoléculas carregadas.

Neste processo, as amostras são aplicadas a uma coluna preenchida com um meio de cromatografia que contém grupos funcionais capazes de se ligar iônicamente a moléculas com cargas opostas. Esses grupos funcionais são chamados de grupos de troca iônica e podem ser positivamente carregados (cátions) ou negativamente carregados (ânions).

Quando uma amostra é aplicada à coluna, as moléculas com cargas opostas aos grupos de troca iônica se ligam ao meio de cromatografia. A força da ligação depende da força iônica da solução do eluente, geralmente uma solução salina, que flui através da coluna. À medida que a força iônica da solução do eluente é reduzida, as moléculas se desligam do meio de cromatografia e são eluídas (separadas) da coluna em diferentes momentos, dependendo de suas propriedades iônicas.

Este método permite a separação de misturas complexas em fracionamentos individuais que podem ser coletados e analisados adicionalmente. Além disso, o meio de cromatografia pode ser regenerado e reutilizado, tornando-o um método eficaz e economicamente viável para a purificação e separação de biomoléculas.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

Carboidratos, também conhecidos como sacáros, são um tipo de macronutriente presente em diversos alimentos, especialmente aqueles de origem vegetal. Eles desempenham um papel fundamental na produção de energia no organismo, sendo geralmente a fonte de energia preferencial das células.

A definição médica de carboidratos é a seguinte: compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio e oxigênio, cuja relação entre o número de átomos de hidrogênio e oxigênio é sempre 2:1, ou seja, duas moléculas de hidrogênio para cada molécula de oxigênio. Esses compostos são geralmente classificados em monossacarídeos (açúcares simples), oligossacarídeos (açúcares complexos com baixo peso molecular) e polissacarídeos (açúcares complexos com alto peso molecular).

Monossacarídeos, como a glicose e a fructose, são os açúcares simples que o organismo pode absorver e utilizar diretamente para produzir energia. Oligossacarídeos, como a sacarose e a maltosa, são formados pela união de duas ou mais moléculas de monossacarídeos e também podem ser facilmente digeridos e absorvidos.

Polissacarídeos, como amido e celulose, são formados por centenas ou milhares de moléculas de monossacarídeos unidas em longas cadeias. Eles geralmente precisam ser quebrados down em moléculas menores antes de serem absorvidos e utilizados como fonte de energia. Alguns polissacarídeos, como a celulose, não podem ser digeridos pelo organismo humano e servem principalmente como fonte de fibra alimentar.

Em geral, os carboidratos são uma importante fonte de energia para o organismo humano. Eles são necessários para manter a saúde do cérebro, dos músculos e dos órgãos internos. No entanto, é importante consumir uma variedade de carboidratos, incluindo fontes ricas em fibra e baixas em açúcares agregados, para manter uma dieta equilibrada e saudável.

Uma sequência conservada é um termo utilizado em biologia molecular e genética para se referir a uma região específica de DNA ou RNA que tem mantido a mesma sequência de nucleotídeos ao longo do tempo evolutivo entre diferentes espécies. Isso significa que essas regiões são muito pouco propensas a mudanças, pois qualquer alteração nessas sequências pode resultar em funções biológicas desfavoráveis ou até mesmo inviabilidade do organismo.

As sequências conservadas geralmente correspondem a genes ou regiões reguladoras importantes para processos celulares fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução de genes, metabolismo e desenvolvimento embrionário. A alta conservação dessas sequências permite que os cientistas usem técnicas comparativas entre diferentes organismos para identificar esses elementos funcionais e estudar sua evolução e funções biológicas.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

Aminopeptidases são um tipo específico de enzimas que se encontram em diversos organismos, incluindo humanos. Sua função principal é catalisar a remoção de resíduos de aminoácidos do extremo amino (ou N-terminal) de peptídeos e proteínas.

Existem vários tipos diferentes de aminopeptidases, cada uma com suas próprias especificidades em relação aos substratos que podem processar. Algumas são mais especializadas em remover certos tipos de aminoácidos, enquanto outras têm um espectro mais amplo de atividade.

Essas enzimas desempenham papéis importantes em diversos processos fisiológicos, como a digestão de proteínas na mucosa intestinal, a regulação da pressão arterial e o crescimento e desenvolvimento dos tecidos. Também estão envolvidas em processos patológicos, como a progressão de doenças neurodegenerativas e o câncer.

Em resumo, as aminopeptidases são enzimas que removem resíduos de aminoácidos dos extremos amino de peptídeos e proteínas, desempenhando papéis importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

Substance P é um neuropeptídeo, o que significa que é uma pequena proteína usada por neurônios (células nervosas) para se comunicar entre si. Ele foi descoberto em 1931 pelo cientista norueguês Ulf von Euler e recebeu o nome de "substância Powdery" devido à sua natureza branca e polvorosa.

Substance P é composta por onze aminoácidos e está presente em todo o sistema nervoso central e periférico. Ela atua como neurotransmissor, ou seja, participa da transmissão de sinais elétricos entre neurônios. Substance P é conhecida por desempenhar um papel importante na modulação do doloroso, sendo responsável pela sensação de dor aguda e crônica. Além disso, está envolvido em diversos processos fisiológicos, como a regulação do sistema imunológico, a resposta ao estresse e a memória.

Em condições patológicas, como asma, alergias, infecções e inflamações, os níveis de Substance P podem aumentar, contribuindo para a sintomatologia associada a essas doenças. Por isso, é um alvo terapêutico importante no desenvolvimento de novos tratamentos para o manejo da dor e outras condições clínicas.

Cromatografia é um método analítico ou preparativo amplamente utilizado em química e bioquímica para separar, identificar e purificar compostos ou misturas de compostos. O princípio básico da cromatografia envolve a partição ou adsorção diferencial dos componentes da mistura entre duas fases: uma fase móvel (também chamada de eluente) e uma fase estacionária (suporte cromatográfico).

Existem vários tipos de cromatografia, incluindo cromatografia em camada delgada (TLC), cromatografia em coluna, cromatografia gasosa (GC), cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC), e outras técnicas avançadas. Cada tipo utiliza diferentes princípios físicos e químicos para realizar a separação, como por exemplo: adsorção, partição, ion-exchange, affinity e size-exclusion.

A cromatografia é uma ferramenta essencial em diversas áreas, incluindo pesquisa acadêmica, indústria farmacêutica, biofarmacêutica, química analítica, criminalística e outras. Ela permite a análise complexa de misturas e a obtenção de informações quantitativas e qualitativas sobre os constituintes presentes nelas.

Treonina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Sua fórmula química é HO2CCH(NH2)CH(OH)CH(NH2)CO2H.

A treonina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese de proteínas e o metabolismo dos lípidos. Ela também é necessária para a produção de anticorpos e para manter o equilíbrio do sistema imunológico.

Alimentos ricos em treonina incluem carne, peixe, ovos, laticínios, nozes, sementes e legumes verdes. Em geral, as proteínas de origem animal contêm maior quantidade de treonina do que as proteínas de origem vegetal.

Em resumo, a treonina é um aminoácido essencial importante para a síntese de proteínas, o metabolismo dos lípidos e o sistema imunológico, e deve ser obtida através da dieta.

A cristalografia por raios X é um método analítico e estrutural importante na ciência dos materiais, química e biologia estrutural. Ela consiste em utilizar feixes de raios X para investigar a estrutura cristalina de materiais, fornecendo informações detalhadas sobre a disposição atômica e molecular neles. Quando um feixe de raios X incide sobre um cristal, as ondas electromagnéticas são difratadas (ou seja, desviadas) pelos átomos do material, criando um padrão de difração que pode ser captado por detectores especializados. A análise dos dados obtidos permite a determinação da posição e tipo dos átomos no cristal, assim como das distâncias e ângulos entre eles. Essa informação é essencial para compreender as propriedades físicas e químicas do material em estudo e tem aplicações em diversas áreas, desde a descoberta de novos medicamentos até ao desenvolvimento de materiais avançados com propriedades específicas.

Exopeptidases são enzimas digestivas que cortam peptídeos ou proteínas em pequenos péptidos ou aminoácidos individuais, através da remoção de resíduos um por um, a partir dos extremos terminalis da cadeia polipeptídica. Existem dois tipos principais de exopeptidases: as aminopeptidases, que removem resíduos de aminoácidos a partir do extremidade N-terminal da cadeia polipeptídica, e as carboxipeptidases, que removem resíduos de aminoácidos a partir do extremidade C-terminal da cadeia polipeptídica. Estas enzimas desempenham um papel importante na digestão e processamento de proteínas em organismos vivos.

A encefalina leucina é um tipo específico de peptídeo opioide endógeno, o que significa que é naturalmente produzido no corpo humano. É composto por cinco aminoácidos: tirosina (T), arginina (R), pralina (P), leucina (L) e metionina (M). Sua sequência exata de aminoácidos é Tyr-Arg-Phe-Leu-Met.

A encefalina leucina atua como um neurotransmissor no cérebro, se ligando aos receptores opióides e modulando a percepção da dor, as emoções e o prazer. Ela é sintetizada a partir da proteína precursora POMC (proopiomelanocortina) e tem um papel importante na regulação de diversas funções fisiológicas, incluindo a resposta ao estresse e a modulação do humor.

Embora a encefalina leucina tenha um efeito analgésico (doloroso) semelhante à morfina, ela tem uma vida curta no cérebro devido à sua rápida degradação por enzimas. Isso limita seu potencial terapêutico como um agente analgésico, mas ainda assim, sua pesquisa continua sendo importante para o entendimento dos mecanismos de controle da dor e do humor no cérebro humano.

O rim é um órgão em forma de feijão localizado na região inferior da cavidade abdominal, posicionado nos dois lados da coluna vertebral. Ele desempenha um papel fundamental no sistema urinário, sendo responsável por filtrar os resíduos e líquidos indesejados do sangue e produzir a urina.

Cada rim é composto por diferentes estruturas que contribuem para seu funcionamento:

1. Parenchima renal: É a parte funcional do rim, onde ocorre a filtração sanguínea. Consiste em cerca de um milhão de unidades funcionais chamadas néfrons, responsáveis pelo processo de filtragem e reabsorção de água, eletrólitos e nutrientes.

2. Cápsula renal: É uma membrana delgada que envolve o parenquima renal e o protege.

3. Medulha renal: A parte interna do rim, onde se encontram as pirâmides renais, responsáveis pela produção de urina concentrada.

4. Cortical renal: A camada externa do parenquima renal, onde os néfrons estão localizados.

5. Pelvis renal: É um funil alongado que se conecta à ureter, responsável pelo transporte da urina dos rins para a bexiga.

Além de sua função na produção e excreção de urina, os rins também desempenham um papel importante no equilíbrio hidroeletrólito e no metabolismo de alguns hormônios, como a renina, a eritropoietina e a vitamina D ativa.

Bradicinina é um peptídeo (uma pequena proteína) que atua como um neuropeptídio e mediador tissular. É sintetizada a partir da precursor proteica kalicreína e tem um papel importante na regulação de processos fisiológicos, como a dilatação de vasos sanguíneos, aumento da permeabilidade vascular, contração de músculos lisos e modulação da dor. A bradicinina é rapidamente inactivada pela enzima conversora de angiotensina (ECA) em seu metabólito inativo, des Arg9-bradicinina.

Em condições patológicas, como lesões teciduais, infecções e processos inflamatórios, a atividade da bradicinina pode ser exagerada, levando a sintomas como edema (inflamação), dor e hipotensão. Além disso, a bradicinina desempenha um papel no desenvolvimento de algumas doenças cardiovasculares, renais e respiratórias.

Em resumo, a bradicinina é uma substância importante na regulação de vários processos fisiológicos e patológicos no corpo humano.

Hipofosfatémia é um transtorno eletrólito que se refere a níveis séricos anormalmente baixos de fosfato. A concentração séria de fosfato normal em adultos geralmente varia de 2,5 a 4,5 mg/dL (0,81 a 1,45 mmol/L). Valores abaixo de 2,5 mg/dL (0,81 mmol/L) são geralmente considerados como hipofosfatémia.

Esta condição pode ocorrer devido a diversas causas, incluindo:

1. Falha na reabsorção de fosfato nos túbulos renais
2. Aumento na excreção urinária de fosfato
3. Transferência de fosfato para os tecidos corporais
4. Deficiência nutricional de fosfato

Os sintomas da hipofosfatémia podem variar de leves a graves e dependem da gravidade e da duração dos níveis baixos de fosfato no sangue. Eles podem incluir fraqueza muscular, cansaço, confusão mental, rigidez muscular, espasmos musculares, dificuldade em respirar e problemas cardíacos.

O tratamento da hipofosfatémia geralmente consiste em corrigir a causa subjacente e fornecer suplementos de fosfato por via oral ou intravenosa, dependendo da gravidade dos sintomas e da extensão da deficiência de fosfato. É importante buscar atendimento médico imediato se se suspeitar de hipofosfatémia, especialmente se estiver acompanhada de sintomas graves ou persistentes.

As toxinas botulínicas do tipo A são neurotoxinas produzidas por determinadas bactérias chamadas Clostridium botulinum, Clostridium butyricum e Clostridium baratii. Essas toxinas são extremamente tóxicas e podem causar uma condição rara, mas grave e às vezes fatal, conhecida como botulismo. O botulismo é caracterizado por paralisia muscular flácida, que pode afetar os músculos respiratórios e tornar a ventilação assistida necessária para manter a vida.

No entanto, as toxinas botulínicas do tipo A também são usadas em pequenas doses como medicamentos prescritos para tratar uma variedade de condições musculares e nervosas, incluindo espasticidade excessiva, blefarospasmo (espasmos nos músculos ao redor dos olhos), torticoli (torção do pescoço) e hiperidrose (excesso de suor). O medicamento é injetado diretamente no músculo afetado, onde a toxina bloqueia temporalmente a liberação de um neurotransmissor chamado acetilcolina, o que leva à relaxamento muscular.

A forma farmacêutica dessas toxinas é conhecida como Botox (R) e Dysport (R), entre outros nomes comerciais, e seu uso deve ser prescrito e aplicado por um médico devidamente treinado.

A Aspartato-semialdeído desidrogenase (ASAD) é uma enzima que catalisa a reação da conversão do aspartato-semialdeído em oxaloacetato e glutamato no ciclo de Krebs. Essa enzima desempenha um papel importante na síntese de aminoácidos e também está envolvida no metabolismo da glicina, serina e treonina. A ASAD é encontrada em grande variedade de tecidos, incluindo fígado, rins, coração e músculos esqueléticos.

A deficiência dessa enzima pode resultar em várias condições clínicas, como acidose metabólica, hiperamonemia, cetoacidose e alterações no nível de neurotransmissores cerebrais. Além disso, a ASAD desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio redox celular, uma vez que participa da redução do NAD+ em NADH durante o processo catalítico.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Indan derivados são compostos químicos que contêm um anel indano, que é um hidrocarboneto cíclico saturado com uma estrutura de anel de seis membros, consistindo em cinco átomos de carbono e um átomo de hidrogênio. Esses compostos são encontrados naturalmente em algumas plantas e também podem ser sintetizados artificialmente.

Alguns indan derivados têm propriedades farmacológicas e são usados em medicina. Por exemplo, o etorfina é um potente analgésico sintético que contém um anel indano. No entanto, é importante notar que a maioria dos indan derivados não tem uso médico e podem ser tóxicos ou causar efeitos adversos.

Em resumo, 'indanos' referem-se a compostos químicos que contêm um anel indano em sua estrutura molecular, alguns dos quais podem ter propriedades farmacológicas e serem usados em medicina como fármacos.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

Flavobacterium é um gênero de bactérias gram-negativas, aeróbicas e não fermentativas da família Flavobacteriaceae. Essas bactérias são comumente encontradas em ambientes aquáticos, como água do mar, água doce e solo úmido. Eles têm forma de bastonetes e podem variar em tamanho e forma.

As espécies de Flavobacterium são conhecidas por sua capacidade de produzir pigmentos amarelos, laranja ou vermelhos, o que pode ser usado para ajudar na identificação deles. Algumas espécies também podem causar infecções em humanos e animais, especialmente em indivíduos imunocomprometidos.

As infecções por Flavobacterium geralmente ocorrem em pacientes hospitalizados e podem incluir pneumonia, infecções de feridas, meningite e sepse. O tratamento dessas infecções geralmente requer antibióticos adequados, mas a resistência a antibióticos pode ser um problema em alguns casos. É importante notar que as infecções por Flavobacterium são relativamente raras e geralmente ocorrem em indivíduos com fatores de risco específicos, como imunodeficiência ou exposição a ambientes contaminados.

'Bacillus' é um gênero de bactérias gram-positivas, aeróbicas ou facultativamente anaeróbicas, em forma de bastonete e com a capacidade de formar endósporos resistente à calor. A espécie mais conhecida é Bacillus anthracis, que causa o carbúnculo ou antrax em animais e humanos. Outras espécies importantes incluem Bacillus cereus, que pode causar intoxicação alimentar, e Bacillus thuringiensis, usado como um biopesticida para controlar insetos nocivos. Essas bactérias são amplamente encontradas no solo, água e matéria vegetal em decomposição.

'Estereoisomerismo' é um conceito em química e, especificamente, na química orgânica que se refere a um tipo de isomeria (ou seja, a existência de diferentes formas moleculares de uma mesma fórmula molecular) em que as moléculas possuem a mesma fórmula estrutural e sequência de átomos, mas diferem na orientação espacial dos seus átomos.

Existem dois tipos principais de estereoisomerismo: o estereoisomerismo geométrico (ou cis-trans) e o estereoisomerismo óptico (ou enantiomerismo). No primeiro, as moléculas diferem na maneira como os átomos estão dispostos em torno de um eixo duplo ou anel; no segundo, as moléculas são imagens especulares uma da outra, impossíveis de serem sobrepostas.

Aqueles que possuem atividade óptica são chamados enantiômeros e podem interagir diferentemente com substâncias que são capazes de distinguir entre eles, como certos receptores biológicos ou outras moléculas quirais. Essa propriedade é importante em diversas áreas, como farmacologia, bioquímica e perfumaria.

Em termos médicos e científicos, a estrutura molecular refere-se à disposição espacial dos átomos que compõem uma molécula e das ligações químicas entre eles. Ela descreve como os átomos se organizam e interagem no espaço tridimensional, incluindo as distâncias e ângulos entre eles. A estrutura molecular é crucial para determinar as propriedades físicas e químicas de uma molécula, como sua reactividade, estado físico, polaridade e função biológica. Diferentes técnicas experimentais e computacionais podem ser usadas para determinar e prever a estrutura molecular de compostos, fornecendo informações valiosas sobre suas interações e reatividade em sistemas biológicos e outros contextos.

Arginina é um aminoácido essencial, o que significa que o corpo não pode produzi-lo por si só e precisa obter através da dieta. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que são as building blocks das proteínas. A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial, o que significa que sob certas condições fisiológicas ou patológicas, a sua síntese endógena pode ser inadequada e necessitar de suplementação alimentar ou dietética.

A arginina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese do óxido nítrico (NO), uma molécula vasodilatadora que ajuda a relaxar e dilatar os vasos sanguíneos, melhorando assim o fluxo sanguíneo. Além disso, a arginina é um precursor da síntese de creatina, uma molécula importante para a produção de energia nos músculos esqueléticos.

A arginina também está envolvida no metabolismo do ácido úrico e na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo. Além disso, tem sido demonstrado que a suplementação com arginina pode apoiar o sistema imunológico, promover a cicatrização de feridas e melhorar a função renal em indivíduos com doença renal crônica.

Alimentos ricos em arginina incluem carne, aves, peixe, laticínios, nozes e sementes. No entanto, é importante notar que a biodisponibilidade da arginina dos alimentos pode ser afetada por vários fatores, como a presença de outros aminoácidos e a digestão geral. Portanto, em certas situações clínicas ou fisiológicas, a suplementação com arginina pode ser necessária para garantir níveis adequados no corpo.

De acordo com a maioria dos dicionários médicos, a química é definida como o ramo da ciência natural que se ocupa do estudo da estrutura, propriedades, composição e reações de substâncias materiais. A química desempenha um papel fundamental em muitas áreas da medicina e da saúde humana, incluindo farmacologia (o estudo dos medicamentos e suas ações na química do corpo), bioquímica (o estudo das substâncias químicas e reações que ocorrem no corpo vivo), toxicologia (o estudo da natureza, dos efeitos adversos e do tratamento das substâncias tóxicas) e patologia (o estudo das causas e progressão de doenças).

Em um nível mais básico, a química é o estudo da forma como as diferentes substâncias se combinam ou reagem uma com a outra. Isso pode incluir desde a formação de novos compostos até a liberação ou absorção de energia. A química é uma ciência fundamental que nos ajuda a entender o mundo à nossa volta e como as coisas funcionam ao nível molecular.

Os fenômenos químicos referem-se a alterações na composição ou estrutura molecular das substâncias que ocorrem quando elas interagem entre si. Essas mudanças resultam na formação de novas substâncias ou produtos, com propriedades e características distintas em relação às substâncias de origem.

Existem quatro tipos principais de fenômenos químicos: combustão, oxidação, síntese e análise. A combustão é um processo rápido que envolve uma reação entre um combustível e um oxidante, geralmente o oxigênio do ar, resultando na formação de calor, luz e produtos de combustão, como dióxido de carbono e água. A oxidação é um processo em que uma substância cede elétrons a outra, podendo ou não envolver o oxigênio como oxidante. A síntese é a formação de novas substâncias a partir da combinação de duas ou mais substâncias, enquanto a análise é o processo inverso, no qual uma substância é desconstruída em suas partes constituintes.

Os fenômenos químicos são governados por leis e princípios da química, como a lei de conservação da massa, a lei das proporções definidas e a teoria atômica. Eles desempenham um papel fundamental em diversas áreas do conhecimento, incluindo a biologia, a física, a medicina, a engenharia e a indústria, entre outras.

As Ciências Forenses são a aplicação da ciência e tecnologia para auxiliar o trabalho do sistema de justiça criminal. Elas envolvem uma ampla gama de disciplinas, incluindo química, biologia, física, psicologia e patologia, com o objetivo de analisar evidências físicas e outros dados relevantes para ajudar a estabelecer os fatos em casos criminais. Algumas das áreas específicas de especialização nas Ciências Forenses incluem:

1. Química Forense: análise de substâncias químicas, como drogas ilícitas, explosivos e líquidos inflamáveis.
2. Biologia Forense: análise de material genético, como DNA, para identificar indivíduos ou relacionar evidências com suspeitos.
3. Balística Forense: análise da trajetória e origem de projéteis e outras armas de fogo.
4. Antropologia Forense: análise de restos humanos para determinar a idade, sexo, raça e causa da morte.
5. Odontologia Forense: análise de dentes e maxilares para identificação de vítimas ou estabelecer a relação entre evidências e suspeitos.
6. Psicologia Forense: avaliação da saúde mental e comportamental de indivíduos envolvidos em casos criminais.
7. Digital Forensics: análise de dispositivos eletrônicos, como computadores e telefones celulares, para recuperar dados relevantes a casos criminais.

As Ciências Forenses desempenham um papel fundamental na investigação criminal, fornecendo evidências objetivas e cientificamente comprovadas que podem ser usadas em tribunal para apoiar as acusações ou defesas de um suspeito.

"Suíno" é um termo que se refere a animais da família Suidae, que inclui porcos e javalis. No entanto, em um contexto médico, "suíno" geralmente se refere à infecção ou contaminação com o vírus Nipah (VND), também conhecido como febre suína. O vírus Nipah é um zoonose, o que significa que pode ser transmitido entre animais e humanos. Os porcos são considerados hospedeiros intermediários importantes para a transmissão do vírus Nipah de morcegos frugívoros infectados a humanos. A infecção por VND em humanos geralmente causa sintomas graves, como febre alta, cefaleia intensa, vômitos e desconforto abdominal. Em casos graves, o VND pode causar encefalite e respiração complicada, podendo ser fatal em alguns indivíduos. É importante notar que a infecção por VND em humanos é rara e geralmente ocorre em áreas onde há contato próximo com animais infectados ou seus fluidos corporais.

Em genética, a homologia de sequência do ácido nucleico refere-se à semelhança ou similaridade na sequência de nucleotídeos entre dois ou mais trechos de DNA ou RNA. Quando duas sequências são homólogas, isso sugere que elas se originaram a partir de um ancestral comum e sofreram processos evolutivos como mutações, inserções e deleções ao longo do tempo.

A análise de homologia de sequência é uma ferramenta importante na biologia molecular e genômica, pois permite a comparação entre diferentes genomas, identificação de genes ortólogos (que evoluíram por especiação) e parálogos (que evoluíram por duplicação), além do estabelecimento de relações filogenéticas entre espécies.

A determinação da homologia de sequência pode ser realizada através de diferentes métodos, como a comparação visual direta das sequências ou o uso de algoritmos computacionais especializados, tais como BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). Esses métodos avaliam o número e a posição dos nucleotídeos idênticos ou semelhantes entre as sequências, bem como consideram fatores como a probabilidade de ocorrência aleatória dessas similaridades.

Em resumo, a homologia de sequência do ácido nucleico é um conceito genético que descreve a semelhança entre duas ou mais sequências de DNA ou RNA, indicando uma relação evolutiva e fornecendo informações úteis para o estudo da filogenia, função gênica e regulação genética.

As endopeptidases dependentes de ATP, também conhecidas como peptidases ATP-dependentes ou proteases ATP-dependentes, são um tipo específico de enzimas que clivam ligações peptídicas internas em proteínas ou peptídeos. Estas enzimas diferem das outras endopeptidases por sua necessidade de energia fornecida pela hidrólise de ATP (trifosfato de adenosina) para realizar a clivagem proteolítica.

A dependência da energia de ATP permite que essas enzimas desenvolvam mecanismos de catálise mais complexos e eficientes, como o empurrão conformacional ou o movimento de domínios proteicos. Esses mecanismos ajudam a posicionar adequadamente os sítios ativos das enzimas em relação aos substratos, aumentando a especificidade e a taxa de reação.

As endopeptidases dependentes de ATP desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como o processamento e reciclagem de proteínas, a resposta imune, a regulação do ciclo celular e a apoptose (morte celular programada). Exemplos notáveis dessas enzimas incluem as proteases da família AAA+ (ATPases Associated with various cellular Activities) e as clivases de membrana dependentes de ATP, como a glicoproteína 69 kDa (GCP69).

Devido à sua importância em vários processos celulares, as endopeptidases dependentes de ATP têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de fármacos e terapias, especialmente no tratamento de doenças associadas a desregulações proteolíticas, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

Ricinus communis, popularmente conhecido como mamona ou rícino, é uma planta originária da África tropical e do Mediterrâneo, pertencente à família Euphorbiaceae. A semente desta planta, também chamada de "semente de rícino", é amplamente utilizada em diversas áreas, incluindo a medicina, por conter uma substância oleosa chamada óleo de rícino.

A semente de rícino possui um revestimento externo que contém uma proteína tóxica denominada ricina. A ingestão ou exposição à ricina pode causar sintomas graves, como vômitos, diarreia, insuficiência renal e, em casos mais graves, até mesmo a morte. Por isso, é importante manusear as sementes com cuidado e evitar o seu consumo.

No entanto, quando processada adequadamente, a semente de rícino pode ser usada para extrair o óleo de rícino, que possui propriedades laxantes, anti-inflamatórias e purgativas. O óleo de rícino é frequentemente utilizado em medicina para tratar problemas como estreptorreto (constipação), hemorróidas e outras condições inflamatórias do intestino. Além disso, o óleo de rícino também é usado em cosméticos, produtos de higiene pessoal e como lubrificante industrial.

A keratina-2 é uma proteína estrutural que pertence à família das queratinas citoqueratinas de tipos intermediários. Ela é codificada pelo gene KRT2 e expressa predominantemente em epitélios escamosos estratificados, como a pele e as mucosas. A queratina-2 forma filamentos intermédios que desempenham um papel importante na resistência mecânica e proteção da superfície epitelial. Além disso, a queratina-2 também está envolvida em processos celulares regulatórios, como o controle do ciclo celular e a apoptose.

Proteínas de plantas, também conhecidas como proteínas vegetais, referem-se aos tipos de proteínas que são obtidos através de fontes vegetais. Elas desempenham funções importantes no crescimento, reparação e manutenção dos tecidos corporais em humanos e outros animais.

As principais fontes de proteínas de plantas incluem grãos integrais, como trigo, arroz, milho e centeio; leguminosas, como feijão, lentilha, ervilha e soja; nozes e sementes, como amêndoas, castanhas, girassol e linhaça; e verduras folhadas, como espinafre, brócolos e couve-flor.

As proteínas de plantas são compostas por aminoácidos, que são os blocos de construção das proteínas. Embora as proteínas de origem animal geralmente contenham todos os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas, as proteínas de plantas podem ser mais limitadas em seu perfil de aminoácidos. No entanto, consumindo uma variedade de fontes de proteínas vegetais pode ajudar a garantir que as necessidades diárias de aminoácidos sejam atendidas.

Além disso, as proteínas de plantas geralmente contêm fibra dietética, vitaminas e minerais importantes para a saúde humana, o que pode oferecer benefícios adicionais para a saúde em comparação com as fontes de proteínas animais. Alguns estudos sugeriram que dietas altamente baseadas em plantas, incluindo fontes de proteínas vegetais, podem estar associadas a um risco reduzido de doenças crônicas, como doenças cardiovasculares e câncer.

Reação em Cadeia da Polimerase (PCR, do inglês Polymerase Chain Reaction) é um método de laboratório utilizado para amplificar rapidamente milhões a bilhões de cópias de um determinado trecho de DNA. A técnica consiste em repetidas rodadas de síntese de DNA usando uma enzima polimerase, que permite copiar o DNA. Isso é realizado através de ciclos controlados de aquecimento e resfriamento, onde os ingredientes necessários para a reação são misturados em um tubo de reação contendo uma amostra de DNA.

A definição médica da PCR seria: "Um método molecular que amplifica especificamente e exponencialmente trechos de DNA pré-determinados, utilizando ciclos repetidos de aquecimento e resfriamento para permitir a síntese enzimática de milhões a bilhões de cópias do fragmento desejado. A técnica é amplamente empregada em diagnóstico laboratorial, pesquisa genética e biomédica."

Chamada também de cromatografia planar, a cromatografia em papel é um método analítico e preparativo simples e econômico de separação e identificação de misturas de compostos químicos, geralmente orgânicos. Consiste em aplicar uma pequena quantidade da mistura sobre o ponto superior de uma faixa de papel filtro (suporte cromatográfico) que foi devidamente pré-tratado e humedecido com um solvente ou sistema móvel adequado. Posteriormente, este é colocado em um recipiente contendo um volume maior do mesmo solvente, o qual sobe capilarmente através do papel por ação capilar, arrastando as substâncias presentes na amostra e separando-as com base em suas diferenças de coeficientes de partição entre os dois fases (fase móvel - solvente, e fase estacionária - papel). As substâncias viajam a diferentes velocidades devido às interações específicas com o suporte e o solvente, resultando em zonas ou manchas separadas ao longo da faixa de papel. Após o processo de migração, as manchas são visualizadas por meios químicos (reativos) ou físicos (luz UV), comparadas com padrões conhecidos e analisadas quantitativamente por escaneamento densitométrico ou através da medição das distâncias de migração. A cromatografia em papel é amplamente utilizada em pesquisas laboratoriais, ensino e análises forenses e clínicas, fornecendo informações valiosas sobre a composição e pureza de amostras desconhecidas ou complexas.

Lisina é um aminoácido essencial, o que significa que ele deve ser obtido através da dieta porque o corpo não é capaz de produzi-lo por si só. É um dos blocos de construção das proteínas e desempenha um papel importante em diversas funções corporais, incluindo a síntese de colágeno e elastina (proteínas estruturais importantes para a saúde da pele, cabelo, unhas e tendões), produção de hormônios, absorção de cálcio e produção de anticorpos.

A lisina é essencial para o crescimento e desenvolvimento, especialmente em crianças. Além disso, estudos têm sugerido que a suplementação com lisina pode ajudar a prevenir ou tratar certas condições de saúde, como a herpes, a fadiga crônica e o déficit de vitamina C. No entanto, é importante consultar um médico antes de começar a tomar qualquer suplemento, especialmente se estiver grávida, amamentando ou tomando medicamentos prescritos.

O zinco é um oligoelemento essencial que desempenha um papel importante em diversas funções biológicas no corpo humano. Ele está envolvido em processos metabólicos, atua como catalisador em reações enzimáticas e é necessário para a síntese de proteínas e DNA. O zinco também é importante para o sistema imunológico, a cicatrização de feridas, o sentido do olfato e o desenvolvimento e manutenção dos tecidos e órgãos, incluindo o cérebro, os pulmões e o pâncreas.

O zinco é encontrado em grande quantidade nos músculos esqueléticos e no fígado, e está presente em quase todas as células do corpo. Ele é absorvido no intestino delgado e excretado principalmente pela urina. A deficiência de zinco pode causar diversos sintomas, como retardo no crescimento, alterações na pele e feridas abertas, problemas no sistema imunológico, dificuldades de aprendizagem e problemas de visão noturna.

Alimentos ricos em zinco incluem carne vermelha, aves, mariscos, grãos integrais, legumes secos, nozes e sementes. O consumo adequado de alimentos ricos em zinco pode ajudar a prevenir a deficiência desse mineral. No entanto, em alguns casos, é necessário recorrer a suplementos para garantir níveis adequados de zinco no organismo.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

A espectrometria de massas é um método analítico que serve para identificar e determinar a massa de moléculas e ions. Neste processo, as moléculas são ionizadas e fragmentadas em unidades menores, formando iões de diferentes massas. Esses iões são então separados e detectados com base em sua razão massa-carga (m/z), fornecendo um espectro de massa distinto para cada composto. A técnica é amplamente utilizada em diversas áreas, como química, biologia, medicina e criminalística, para análises qualitativas e quantitativas de misturas complexas e compostos desconhecidos.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Carboxypeptidasas A são enzimas exopeptidases que cortam especificamente o último resíduo de aminoácido, que é geralmente um aminoácido com cadeia lateral hidrofóbica, da extremidade carboxi-terminal de proteínas e peptídeos. Existem dois tipos principais de carboxipeptidases A, designadas por Carboxipeptidase A1 e Carboxipeptidase A2, que diferem na sua especificidade para resíduos de aminoácidos específicos.

A Carboxipeptidase A1 é uma enzima que é secretada pelos pâncreas como um zimogênio inactivo, chamado procarboxipeptidase A, e é ativada no duodeno pela tripsina. Tem alta especificidade para aminoácidos com cadeias laterais aromáticas ou alifáticas grandes, como fenilalanina, tirrosina e leucina.

A Carboxipeptidase A2, por outro lado, é uma enzima que prefere aminoácidos com cadeias laterais básicas, como lisina ou arginina. Também é secretada pelos pâncreas como um zimogênio inactivo e é ativada no duodeno pela tripsina.

Ambas as enzimas desempenham um papel importante na digestão de proteínas, pois ajudam a quebrar as longas cadeias de aminoácidos em peptídeos menores e aminoácidos individuais, facilitando assim a absorção no intestino delgado.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Uma mutação de sentido incorreto, também conhecida como "mutação nonsense" ou "mutação nonsensical", é um tipo de mutação genética que resulta na produção de uma proteína truncada e frequentemente não funcional. Isso ocorre quando um erro (mutação) no DNA resulta na introdução de um codão de parada prematuro no gene, fazendo com que a síntese da proteína seja interrompida antes do término normal.

Em condições normais, os codões de parada indicam onde as ribossomos devem parar de ler e traduzir o mRNA (ácido ribonucleico mensageiro) em uma cadeia polipeptídica (proteína). No entanto, quando um codão de parada prematuro é introduzido por uma mutação nonsense, a proteína resultante será truncada e geralmente não será capaz de cumprir sua função normal no organismo. Essas mutações podem levar a doenças genéticas graves ou letalmente prejudiciais, dependendo da localização e do tipo de proteína afetada.

Propionatos referem-se a sais, ésteres ou ésteres de ácido propiónico, um ácido carboxílico com a fórmula química CH3CH2CO2H. O ácido propiónico ocorre naturalmente em alguns alimentos, como leite e carne, e tem um cheiro característico de frutas fermentadas ou queijo azul.

Os sais de propionato, como propionato de cálcio e propionato de sódio, são frequentemente usados como conservantes de alimentos porque têm atividade antibacteriana e antifúngica. Eles impedem o crescimento de moho e bactérias indesejáveis em alimentos processados, especialmente pães e queijos.

Os ésteres de propionato são frequentemente usados como aromatizantes em perfumes e cosméticos porque têm um cheiro agradável e frutado. Eles também são usados como solventes e intermediários na produção de outros produtos químicos.

Em medicina, os propionatos podem ser usados no tratamento de certas condições médicas, como a doença inflamatória intestinal e a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia média (MCAD). No entanto, o uso de propionatos em medicina é relativamente limitado em comparação com seu uso como conservantes e aromatizantes em alimentos e cosméticos.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

A quimotripsina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar proteínas em aminoácidos mais pequenos. É produzida no pâncreas como a forma inativa proenzima chamada quimiotripsinogênio e é ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima tripsina.

A quimotripsina desempenha um papel importante na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas presentes nas carnes e nos outros tecidos animais. Ela corta as ligações entre certos aminoácidos específicos (aqueles que contêm resíduos aromáticos ou alifáticos hidrofóbicos em suas cadeias laterais) nas proteínas, o que resulta na formação de peptídeos menores e mais simples.

Além disso, a quimotripsina também está envolvida em vários processos fisiológicos no corpo humano, incluindo a regulação da coagulação sanguínea, a modulação do sistema imune e a remodelação tecidual. No entanto, um desequilíbrio na atividade da quimotripsina pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como pancreatite, fibrose cística e doenças inflamatórias intestinais.

Subtilisinas são enzimas proteolíticas, especificamente endopeptidases, derivadas da bactéria Bacillus subtilis. Elas pertencem à classe das serina proteases e são capazes de decompor proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos individuais por meio da hidrólise de ligações peptídicas.

Existem diferentes tipos de subtilisinas, como a Subtilisina Carlsberg e a Subtilisina Nagarse, que variam em suas propriedades específicas, tais como estabilidade térmica, pH ótimo e especificidade do sítio de corte. Estas enzimas são amplamente utilizadas em diversas aplicações industriais, incluindo a produção de alimentos, detergentes, cosméticos e produtos farmacêuticos, devido à sua alta atividade proteolítica e especificidade.

Em um contexto médico, subtilisinas podem ser utilizadas em terapias enzimáticas para tratar doenças relacionadas a acúmulo de proteínas anormais ou danos em tecidos, como a fibrose cística e a Doença de Huntington. No entanto, o uso clínico é limitado devido às possíveis reações imunológicas adversas e outros efeitos colaterais indesejáveis.

Na medicina, "Albuminas 2S de Plantas" não é um termo comumente usado. No entanto, as albuminas 2S são proteínas estruturais encontradas em sementes de plantas, especialmente em óleos vegetais e leguminosas. Elas pertencem à classe das proteínas globulares e têm um peso molecular baixo a moderado.

As albuminas 2S desempenham funções importantes na defesa da planta contra patógenos e pragas, além de estar envolvidas no metabolismo da semente. Elas também têm interesse como fonte alternativa de proteínas para a alimentação humana e animal, devido ao seu alto valor nutricional e à sua natureza hipoalergênica.

Portanto, o termo "Albuminas 2S de Plantas" refere-se especificamente a este tipo de proteína presente em sementes de plantas, mas não é um conceito amplamente utilizado na prática clínica ou diagnóstico médico.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

O mapeamento de peptídeos é um método de análise em proteômica que envolve a quebra de proteínas complexas em peptídeos menores, geralmente usando enzimas proteolíticas específicas como a tripsina. Em seguida, os peptídeos resultantes são analisados por espectrometria de massa para identificar e quantificar as proteínas originais. O mapeamento de peptídeos pode ser usado para identificar proteínas desconhecidas ou verificar a presença e quantidade relativa de proteínas específicas em amostras complexas, como tecido ou fluidos biológicos. A análise dos dados gerados por mapeamento de peptídeos geralmente envolve o uso de software especializado para comparar os espectros de massa observados com dados de massa teórica de peptídeos derivados de bancos de dados proteicos.

A datação radiométrica é um método usado em geologia, arqueologia e outras ciências para determinar a idade de objetos, materiais ou rochas. Ele se baseia na taxa de decaimento natural de isótopos radioativos presentes em um material. Ao medir a proporção de isótopos restantes e sua taxa de decaimento, os cientistas podem calcular quanto tempo tem passado desde que o material se formou ou foi alterado.

Existem vários tipos de datação radiométrica, cada um com seu próprio intervalo de tempo e precisão. Alguns exemplos incluem a datação por carbono-14 (para materiais orgânicos com menos de 60.000 anos), potassium-argon (para rochas ígneas e metamórficas com mais de um milhão de anos) e urânio-chumbo (para minerais e rochas muito antigos, como aqueles encontrados no interior da Terra ou em meteoritos).

A datação radiométrica é considerada uma técnica confiável para determinar a idade de materiais antigos, pois ela se baseia em processos naturais e bem compreendidos. No entanto, como qualquer método científico, ele também tem suas limitações e precisa ser usado com cuidado, levando em conta outras evidências geológicas e arqueológicas disponíveis.

Brometo de cianogênio é um composto químico formado pela reação do bromo com o cianeto. Sua fórmula química é BrCN. É um líquido volátil e altamente tóxico, que pode causar sérios danos à saúde humana, mesmo em pequenas quantidades.

Na medicina, brometo de cianogênio não tem nenhum uso terapêutico conhecido. Em contraste, é frequentemente usado em pesquisas laboratoriais e em aplicações industriais, como um agente químico para produzir outros compostos.

Devido à sua alta toxicidade, o contato com brometo de cianogênio deve ser evitado a todo custo. Em caso de exposição, procure assistência médica imediatamente e siga as orientações do profissional de saúde para garantir seu bem-estar e prevenir complicações graves.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

'Restricción Mapping' ou 'Mapa de Restrições' é um termo utilizado em genética e biologia molecular para descrever o processo de identificação e localização de sites de restrição específicos de enzimas de restrição em uma molécula de DNA.

As enzimas de restrição são endonucleases que cortam a molécula de DNA em locais específicos, geralmente reconhecendo sequências palindrômicas de nucleotídeos. O mapeamento por restrição envolve a digestão da molécula de DNA com diferentes enzimas de restrição e a análise dos tamanhos dos fragmentos resultantes para determinar a localização dos sites de restrição.

Este método é amplamente utilizado em biologia molecular para fins de clonagem, análise de expressão gênica, mapeamento de genomas e outras aplicações de pesquisa e tecnologia. A precisão do mapeamento por restrição depende da especificidade das enzimas de restrição utilizadas e da resolução dos métodos de análise dos fragmentos, como a electroforese em gel ou o sequenciamento de DNA.

Homoserine Dehidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação da homoserina, um aminoácido não essencial, em ácido L-homocistinónico. Esta reação é parte do ciclo da beta-alanina e também desempenha um papel na biossíntese de metionina e outros aminoácidos essenciais. A homoserina desidrogenase pode ser encontrada em diferentes organismos, incluindo bactérias, plantas e animais. A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e outras condições de saúde.

Raquitismo Hipofosfatêmico Familiar é uma condição genética caracterizada por hipofosfatemia (baixos níveis de fosfato no sangue), desregulação do metabolismo mineral ósseo e alterações esqueléticas. Essa doença é herdada de forma autossômica recessiva, o que significa que para desenvolver a condição, uma pessoa precisa herdar duas cópias defeituosas do gene responsável (um de cada pai), uma vez que os pais geralmente são portadores assintomáticos.

Existem três tipos principais de Raquitismo Hipofosphatêmico Familiar, classificados como Tipo 1, Tipo 2 e Tipo 3, cada um deles associado a diferentes genes e proteínas afetadas:

1. Tipo 1 (RHF1 ou Vitamin D-Resistente Raquitismo): Causado por mutações no gene PHEX (fosfoetanolamina/fosfatase reguladora X), localizado no cromossomo X. Essa forma afeta predominantemente indivíduos do sexo masculino e é caracterizada por raquitismo resistente à vitamina D, hiperfosfaturia (excreção excessiva de fosfato nas urinas) e déficits intelectuais leves a moderados.
2. Tipo 2 (RHF2 ou Deficiência de Fosfoestanolamina Fosfatase): Causado por mutações nos genes ALPL (fosfoetanolamina fosfatase alcalina) e NEPH1 (proteína associada à nefrina 1). Essa forma é caracterizada por raquitismo resistente à vitamina D, hipofosfaturia (excreção reduzida de fosfato nas urinas), déficits intelectuais leves a moderados e anomalias esqueléticas.
3. Tipo 3 (RHF3 ou Hiperfosfatasia Familiar): Causado por mutações no gene TNSALP (fosfatase alcalina, tecido duro, tipo 1), localizado no cromossomo 1. Essa forma é caracterizada por hiperfosfaturia, déficits intelectuais leves a moderados e anomalias esqueléticas graves, incluindo fratura espontânea dos ossos e deformidades ósseas progressivas.

A classificação do RHF em tipos pode ser útil para fins diagnósticos e prognósticos; no entanto, a distinção entre os diferentes tipos pode ser desafiadora devido à sobreposição clínica e geneticamente. Além disso, o espectro de gravidade dos sintomas pode variar consideravelmente, mesmo entre indivíduos com a mesma mutação genética.

Em química e biologia, ligações de hidrogênio são interações débeis entre moléculas ou ions polares devido à atração eletromagnética entre um dipolo permanente parcialmente positivo e um dipolo parcialmente negativo. Em outras palavras, uma ligação de hidrogênio ocorre quando um átomo de hidrogênio se liga covalentemente a um átomo eletronegativo, como oxigênio ou nitrogênio, e esse dipolo positivo interage com outro átomo eletronegativo próximo. Essas interações desempenham um papel crucial em muitos processos químicos e biológicos, incluindo a formação de estruturas secundárias em proteínas e ácidos nucléicos.

Os Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina (IECA), também conhecidos como ACE (do inglês, Angiotensin-Converting Enzyme) inhibitors, são uma classe de medicamentos utilizados no tratamento de diversas condições cardiovasculares e renais. Eles agem inibindo a enzima conversora de angiotensina, o que impede a formação da angiotensina II, um potente vasoconstritor e estimulador da aldosterona. Como resultado, os IECA promovem a vasodilatação, reduzem a resistência vascular periférica e diminuem a pressão arterial. Além disso, eles também possuem um efeito natriurético, o que ajuda no controle do volume sanguíneo.

Os IECA são frequentemente prescritos para o tratamento de hipertensão arterial, insuficiência cardíaca congestiva, nefropatia diabética e doença renal crônica, entre outras condições. Eles podem ser usados sozinhos ou em combinação com outros medicamentos, dependendo da gravidade da doença e dos objetivos terapêuticos.

Embora os IECA sejam geralmente bem tolerados, eles podem causar alguns efeitos adversos, como tosse seca, hipotensão ortostática, hipercalemia e insuficiência renal em indivíduos com doença renal prévia. Em casos raros, eles podem também levar ao desenvolvimento de angioedema.

Quimosina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar proteínas em aminoácidos mais pequenos. É produzida pelo estômago e é responsável por começar a digestão das proteínas na dieta. A quimosina funciona ao cortar as ligações entre certos aminoácidos, o que permite que os pedaços menores de proteínas se separem. Além disso, a quimosina desempenha um papel importante no processo de cicatrização da ferida e no desenvolvimento embrionário.

A atividade da quimosina é regulada por um inibidor natural chamado pepsinostatina, que se torna inativo em condições ácidas do estômago. Portanto, a produção de ácido clorídrico no estômago também é essencial para a ativação da quimosina e o início da digestão proteica.

Em resumo, a quimosina é uma enzima importante que desempenha um papel crucial na digestão das proteínas e outros processos fisiológicos importantes no corpo humano.

Na biologia celular, a parede celular é uma estrutura rígida e porosa que serve de proteção a muitos tipos de células, especialmente as encontradas em plantas, fungos e bacterias. Ela se localiza imediatamente fora da membrana plasmática e desempenha diversas funções importantes, como dar suporte estrutural à célula, protegê-la de lesões mecânicas, regular seu crescimento e divisão, e participar do reconhecimento e sinalização celular.

A composição da parede celular varia consideravelmente entre diferentes grupos de organismos. Por exemplo, a parede celular das plantas é composta principalmente por celulose, um polissacarídeo complexo formado por unidades de glicose, enquanto que as bactérias gram-positivas possuem uma parede celular rica em peptidoglicano, um polímero hibrido de açúcares e aminoácidos. Já as bactérias gram-negativas apresentam uma parede celular mais fina e complexa, contendo duas membranas externas e uma camada intermediária de peptidoglicano.

Em fungos, a parede celular é composta por diversos polissacarídeos, como a quitina, o manano e o β-glucano, que lhe conferem rigidez e proteção. Além disso, a composição da parede celular pode variar entre diferentes espécies de fungos e em diferentes estágios do seu ciclo de vida.

Em resumo, a parede celular é uma estrutura fundamental para a integridade e funcionamento das células de diversos organismos, sendo sua composição e propriedades únicas a cada grupo.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

Peptidil dipeptidase A, também conhecida como angiotensina-conversão enzima (ACE) ou quiteinase II, é uma enzima importante no sistema renina-angiotensina-aldosterona. Ela catalisa a conversão da angiotensina I em angiotensina II, um potente vasoconstritor e estimulante da aldosterona, que por sua vez aumenta a reabsorção de sódio e água nos rins, levando a um aumento na pressão arterial. Além disso, a peptidil dipeptidase A também desempenha um papel na inativação da bradicinina, um potente vasodilatador e inflamatório. Inibidores da enzima são frequentemente usados no tratamento de hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

La cromatografía DEAE-celulosa (diethilaminoetile-celulosa) é un tipo de cromatografia de intercambio iónico que utiliza a celulose como fase estacionaria e o grupo diethilaminoetile (DEAE) com carga positiva como grupos funcionais. Estes grupos funcionais interactúan con compostos aniónicos, ou seja, moléculas que tenen cargas negativas, através de enlaces electrostáticos.

A fase estacionaria DEAE-celulose é preparada tratando a celulosa cono o grupo diethilaminoetile, creando un material com cargas positivas que atrai moléculas com cargas negativas. A intensidade da interacción depende do número e da forza dos grupos aniónicos nas moléculas a ser separadas.

A amostra é dissolvida nun solvente adequado e colocada na fase estacionaria DEAE-celulosa. Através dun processo de elución, unha serie de diferentes condicións de pH, forza iónica ou outros factores son alterados para modificar a interacción entre as moléculas e os grupos funcionais DEAE. Isto permite separar as moléculas baseadas nas diferenças nas súas propiedades iónicas.

A cromatografía DEAE-celulose é amplamente utilizada en bioquímica e biologia molecular para a purificación e separación de proteínas, ácidos nucléicos e outros compostos aniónicos.

Cetosteroide é um termo utilizado em medicina e bioquímica para se referir a uma classe específica de esteróides que contém um grupo cetona. Esteróides são hormônios lipossolúveis sintetizados a partir do colesterol e encontrados em animais, plantas e fungos.

Os cetosteroide mais conhecidos incluem as hormonas suprarrenais cortisol e aldosterona, que são produzidas pela glândula suprarrenal e desempenham papéis importantes na regulação do metabolismo, da pressão arterial e do equilíbrio de líquidos no corpo.

Outros exemplos de cetosteroide incluem a vitamina D e os hormônios sexuais androgênios e estrogênicos. A vitamina D é um tipo especial de cetosteroide que funciona como uma hormona e desempenha um papel importante na regulação do metabolismo ósseo e da absorção de cálcio.

Os androgênios e os estrogênicos são hormônios sexuais que desempenham papéis importantes no desenvolvimento e manutenção dos caracteres sexuais secundários masculinos e femininos, respectivamente.

'Temperatura ambiente' não tem uma definição médica específica, pois é um termo geral usado para descrever a temperatura do ar em um ambiente ou local em particular. No entanto, em alguns contextos relacionados à saúde e ciências biológicas, a temperatura ambiente geralmente se refere à faixa de temperatura entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit), que é considerada uma temperatura confortável para a maioria das pessoas e organismos.

Em outros contextos, como em estudos ou experimentos científicos, a temperatura ambiente pode ser definida com mais precisão, dependendo do método de medição e da escala de temperatura utilizada. Por exemplo, a temperatura ambiente pode ser medida usando um termômetro de mercúrio ou digital e pode ser expressa em graus Celsius, Fahrenheit ou Kelvin.

Em resumo, 'temperatura ambiente' é um termo genérico que refere-se à temperatura do ar em um determinado local ou ambiente, geralmente variando entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit) em contextos relacionados à saúde e ciências biológicas.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

Fenilalanina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É uma das 20 building blocks comuns de proteínas em humanos e outros animais.

Existem três tipos principais de fenilalanina encontrados na natureza: a forma L, que é usada para construir proteínas no corpo; a forma D, que não é utilizada pelo nosso organismo para sintetizar proteínas; e a forma DL, uma mistura 50/50 de L e D.

A fenilalanina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, incluindo carne, aves, peixe, ovos, laticínios e alguns vegetais como grãos integrais e feijões. Ela desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo, sendo convertida em tirosina, outro aminoácido importante, através de uma reação enzimática.

Além disso, a fenilalanina é um precursor da produção de neurotransmissores como dopamina, noradrenalina e adrenalina, que são importantes para o funcionamento do sistema nervoso central. No entanto, em casos raros, certas condições genéticas podem levar a um acúmulo excessivo de fenilalanina no corpo, resultando em danos ao cérebro e outros órgãos, como é o caso da fenilcetonúria (PKU). Nesses casos, uma dieta rigorosa restritiva em fenilalanina é necessária para prevenir essas complicações.

Isoflurano é um agente anestésico volátil utilizado em procedimentos cirúrgicos para produzir e manter a anestesia geral. O isoflurano é metabolizado em pequenas quantidades no fígado, gerando como metabólito principal o isofluorato, também conhecido como isofluorana ou isofluorometano.

Isoflurofato é um composto químico com a fórmula C3H2F4O. É um líquido incolor e volátil à temperatura ambiente, com um odor característico. Embora seja um metabólito do isoflurano, o isofluorato não tem propriedades anestésicas e sua importância clínica é desconhecida.

Em suma, a definição médica de isofluorato refere-se ao metabolito produzido no fígado após a administração do agente anestésico isoflurano.

A definição médica de "Análise de Sequência de DNA" refere-se ao processo de determinação e interpretação da ordem exata dos nucleotídeos (adenina, timina, citosina e guanina) em uma molécula de DNA. Essa análise fornece informações valiosas sobre a estrutura genética, função e variação de um gene ou genoma inteiro. É amplamente utilizada em diversas áreas da medicina, biologia e pesquisa genética para fins como diagnóstico de doenças hereditárias, identificação de suspeitos em investigações forenses, estudos evolucionários, entre outros.

A focalização isoelétrica (FI) é um método utilizado em processos de separação e purificação de proteínas e outras biomoléculas. Neste método, as proteínas são carregadas eletricamente e submetidas a um campo elétrico em uma placa de gel com propriedades especiais, denominada gel de focalização isoelétrica.

A característica principal do gel FI é sua gradiente de pH, que varia ao longo da sua extensão. Dessa forma, cada proteína migra até a região do gel onde o pH seja igual ao seu ponto isoelétrico (pI), ou seja, o pH no qual a proteína tem carga líquida zero e, portanto, não é mais atraída pelo campo elétrico. Assim, cada proteína focaliza em uma posição específica do gel, dependendo de seu pI.

A focalização isoelétrica permite a separação de proteínas com base em suas propriedades elétricas e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas para purificar e caracterizar proteínas, bem como estudar sua estrutura e função.

Os pepsinogenios são proteínas inativas produzidas pelas células parietais do estômago. Eles são pré-cursos da enzima pepsina, que é ativada quando exposta a um ambiente ácido no estômago. A pepsina desempenha um papel importante na digestão de proteínas na cascata enzimática do sistema gastrointestinal. Os níveis elevados de pepsinogenios no sangue podem ser indicativos de doenças ou condições que causem danos às células parietais, como gastrite e doença de refluxo gastroesofágico (DRG).

A Leucil Aminopeptidase (LAP, ou mais formalmente, a "leucina aminopeptidase séria") é uma enzima presente no soro sanguíneo e outros fluidos corporais. Sua função principal é catalisar a remoção de resíduos de aminoácidos na extremidade amino (N-terminal) de proteínas e peptídeos, especialmente quando o primeiro aminoácido é leucina ou outro aminoácido com um grupo lateral hidrofóbico.

A LAP desempenha um papel importante no processo de digestão e metabolismo das proteínas, bem como na regulação da resposta imune, uma vez que ajuda a controlar a disponibilidade de peptídeos antigênicos para a apresentação a células do sistema imunológico.

A atividade da LAP pode ser medida em laboratório como um indicador da função hepática e renal, uma vez que é produzida principalmente no fígado e excretada pela urina. Alterações no nível de atividade da LAP podem estar associadas a várias condições clínicas, como doenças hepáticas, insuficiência renal, infecções e neoplasias malignas.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Os oligodesoxirribonucleotídeos (ODNs) são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos que contêm uma ou mais ligações fosfodiester entre nucleotídeos adjacentes que são modificadas por substituição de um grupo hidroxil (-OH) em um átomo de carbono 3' com um grupo hidrogênio. Essa modificação confere à molécula uma resistência à degradação enzimática, particularmente pela exonuclease, o que aumenta a estabilidade e prolonga o tempo de vida da molécula em comparação com as formas não modificadas.

Os ODNs têm várias aplicações na pesquisa e na medicina, incluindo como sondas para hibridização molecular, ferramentas para análise genética e diagnóstico molecular, e agentes terapêuticos potenciais no tratamento de doenças. Eles também desempenham um papel importante na imunomodulação e podem ser usados como inibidores de genes específicos ou como adjuvantes em terapias imunológicas.

Em resumo, os oligodesoxirribonucleotídeos são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos modificados que têm aplicações importantes na pesquisa e na medicina, especialmente no diagnóstico molecular e terapêutica.

Desculpe, "cininas" não é um termo médico geralmente reconhecido. É possível que haja uma falha na ortografia ou tradução. Se puder fornecer mais contexto ou informações adicionais, posso tentar ajudar melhor.

Contudo, se você estiver à procura de "catecolaminas", então aqui está a definição médica:

As catecolaminas são hormônios e neurotransmissor que incluem epinefrina (adrenalina), norepinefrina (noradrenalina) e dopamina. Eles desempenham um papel importante na resposta do corpo a situações estressantes, aumentando o ritmo cardíaco, a pressão arterial e o nível de alerta. As catecolaminas são sintetizadas a partir do aminoácido tirosina em células da medula adrenal e no sistema nervoso central.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Eletroforese é um método de separação e análise de macromoléculas carregadas, como proteínas, DNA ou RNA, com base em suas diferenças de mobilidade iônica em um campo elétrico. O princípio básico da eletroforese é que as moléculas carregadas migram sob a influência de um campo elétrico, movendo-se em direção ao êlectrodo oposto ao seu próprio carregamento. A velocidade de migração dessas moléculas depende da sua carga líquida, tamanho, forma e das condições do meio em que estão inseridas, como pH e força iônica do buffer.

Existem diferentes tipos de eletroforese, incluindo a eletroforese em gel, onde as amostras são separadas em um suporte de gel (geralmente de agarose ou poliacrilamida), e a eletroforese capilar, na qual as amostras são injetadas em pequenos tubos capilares cheios de líquido tamponado. Ambos os métodos permitem a separação e visualização de moléculas carregadas com alta resolução, tornando-se uma ferramenta essencial em diversas áreas da biologia molecular, genética e bioquímica.

Em genética, um códon é uma sequência específica de três nucleotídeos em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) que codifica para um aminoácido específico ou instrui a parada da tradução durante o processo de síntese de proteínas. Existem 64 códons possíveis, dos quais 61 codificam aminoácidos e três codificam sinais para interromper a tradução (os chamados códons de parada ou nonsense). A tabela que associa cada códon a um aminoácido ou sinal é conhecida como o código genético universal.

Aminocaproato é um composto orgânico que pertence à classe dos aminoácidos sintéticos. É frequentemente utilizado em medicina como um agente anti-sangramento, pois tem a capacidade de inibir a enzima plasmática chamada plasmina, que desempenha um papel importante na dissolução dos coágulos sanguíneos.

Os ésteres do aminocaproato, como o éster etil de aminocaproato, são frequentemente usados clinicamente em vez do próprio aminocaproato. Estes ésteres são conhecidos como agentes de epsionização, pois podem reduzir a taxa de formação de coágulos sanguíneos e aumentar o tempo de coagulação sanguínea.

Além disso, os aminocaproatos também são usados em alguns produtos cosméticos como um agente quelante, ou seja, uma molécula que pode formar ligações com íons metálicos, o que pode ajudar a manter a estabilidade do produto.

Em resumo, os aminocaproatos são compostos orgânicos sintéticos usados em medicina como agentes anti-sangramento e em cosméticos como agentes quelantes.

As proteínas de armazenamento de sementes são um tipo específico de proteínas que são sintetizadas e acumuladas em grandes quantidades nas sementes das plantas durante o seu desenvolvimento. Elas desempenham um papel fundamental na nutrição das novas plântulas após a germinação, fornecendo fontes de nitrogênio e carbono essenciais para o crescimento e desenvolvimento iniciais da planta.

Existem dois tipos principais de proteínas de armazenamento de sementes: as albuminas, que são solúveis em água, e as globulinas, globoids e glutelinas, que são solúveis em soluções salinas ou alcoólicas. As proteínas de armazenamento de sementes geralmente possuem estruturas secundárias e terciárias bem definidas, o que lhes confere propriedades funcionais únicas, como alta resistência à digestão e estabilidade em condições ambientais adversas.

Algumas proteínas de armazenamento de sementes também têm importância econômica e nutricional, pois são fontes importantes de aminoácidos essenciais para os seres humanos e outros animais. Por exemplo, a soja é uma fonte rica em proteínas de armazenamento de sementes, contendo altos níveis de albumina e globulina. No entanto, é importante notar que algumas pessoas podem ter alergias a determinadas proteínas de armazenamento de sementes, o que pode causar reações adversas ao consumo de alimentos que contêm essas proteínas.

Ácidos neuramínicos são carboidratos especiais que são encontrados na superfície de células de mamíferos e outros organismos. Eles são um tipo de ácido siálico e desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, incluindo a interação entre células e a comunicação entre elas. Ácidos neuramínicos estão envolvidos no reconhecimento de moléculas e na adesão celular, o que é crucial para processos como a infecção por vírus e bacterias, a formação de tumores e o desenvolvimento embrionário. Além disso, eles também estão envolvidos no sistema imunológico e no metabolismo. Devido à sua importância em diversas funções biológicas, os ácidos neuramínicos têm sido objeto de pesquisas intensivas nos últimos anos.

Hidroxilamina é um composto químico com a fórmula NH2OH. É um sólido incolor e higroscópico com um ponto de fusão de 33°C. É derivado do amoníaco pela adição de um grupo hidroxilo (OH).

Em termos médicos, hidroxilaminas são geralmente referidas como metabólitos reativos que podem ser formados in vivo por processos oxidativos. Eles desempenham um papel na patofisiologia de doenças associadas ao estresse oxidativo, como aterosclerose e neurodegeneração. Além disso, alguns fármacos e toxinas podem levar à formação de hidroxilaminas, o que pode contribuir para seus efeitos tóxicos. No entanto, é importante notar que a relação entre hidroxilaminas e doenças ainda está em estudo e não há consenso geral sobre suas implicações clínicas.

O ponto isoelétrico é um conceito em eletrólitos e em bioquímica que se refere ao pH no qual um molécula, especialmente proteínas e aminoácidos, tem carga líquida zero. Isso ocorre quando o número de grupos carregados positivamente (como os grupos aminos) é igual ao número de grupos carregados negativamente (como os grupos carboxílicos) na molécula. Em outras palavras, a molécula em questão não tem carga líquida porque a soma total dos seus cargas positivas e negativas é zero.

É importante notar que o ponto isoelétrico de uma proteína ou aminoácido depende do seu ambiente específico, como o pH e a concentração de íons no meio em que ela se encontra. Além disso, é possível calcular o ponto isoelétrico teoricamente, mas ele pode diferir do ponto isoelétrico real medido experimentalmente devido a fatores como a presença de grupos laterais ionizáveis adicionais ou interações com outras moléculas no meio.

A catepsina C é uma enzima proteolítica que pertence à classe das peptidases. Ela está presente em células animais e desempenha um papel importante na ativação de outras enzimas proteolíticas, como as proteases serinas. A catepsina C é codificada pelo gene CTSC no genoma humano.

A deficiência ou mutação do gene da catepsina C pode estar associada a várias condições médicas, incluindo:

1. Doença de Papillon-Lefèvre: uma doença genética rara que afeta a pele e os dentes, causada por mutações no gene CTSC.
2. Periodontite agressiva: uma forma grave de doença periodontal que pode ser exacerbada pela deficiência de catepsina C.
3. Infecções bacterianas: a catepsina C desempenha um papel importante na imunidade inata, e sua deficiência pode aumentar o risco de infecções bacterianas graves.
4. Neutropenia crônica congênita: uma doença genética rara que afeta a produção de glóbulos brancos, causada por mutações no gene CTSC em alguns casos.

Em resumo, a catepsina C é uma enzima proteolítica importante com várias funções biológicas, e sua deficiência ou mutação pode estar associada a várias condições médicas.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Muramidase, também conhecida como lisozima, é uma enzima que catalisa a hidrólise de glicosídico entre N-acetilmuramoil e N-acetilglucosamina em peptidoglicano, um componente estrutural da parede celular de bactérias gram-positivas. A muramidase é encontrada em vários tecidos e fluidos corporais, incluindo lágrimas, saliva, suor e muco respiratório, e desempenha um papel importante na defesa do hospedeiro contra infecções bacterianas. Além disso, a muramidase é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como uma ferramenta para estudar a estrutura e função da parede celular bacteriana.

Duas classes de endopeptidases são encontradas nos lisossomos: aspártico e cisteíno proteases. Estas são ativas no meio ácido e ... A catepsina D é o maior representante de aspártico endopeptidases identificada nos lisossomos, é ativa somente em pH < 6 e não ... A quantidade de endopeptidases é de, ao menos 10 vezes a quantidade de exopeptidases e acredita-se que sejam aquelas que ... Sintetizadas a partir de pre-pro-catepsinas, são ativadas sob o pH ácido dos lisossomos e representam a maioria das proteases ...
... ácido aspártico (por exemplo a plasmepsina) Metaloproteases Proteases de ácido glutâmico As peptidases de treonina e ácido ... Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A ... ácido aspártico e ácido glutâmico e metaloproteases) capaz de atacar o grupo carbonil da ligação peptídica. Uma maneira de ... As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição ...
Duas classes de endopeptidases são encontradas nos lisossomos: aspártico e cisteíno proteases. Estas são ativas no meio ácido e ... A catepsina D é o maior representante de aspártico endopeptidases identificada nos lisossomos, é ativa somente em pH < 6 e não ... A quantidade de endopeptidases é de, ao menos 10 vezes a quantidade de exopeptidases e acredita-se que sejam aquelas que ... Sintetizadas a partir de pre-pro-catepsinas, são ativadas sob o pH ácido dos lisossomos e representam a maioria das proteases ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...
Serina Endopeptidases (1) * Marcadores de Afinidade (1) * Ácido Aspártico Endopeptidases (1) * Mimetismo Molecular (1) ...
Ácido Carboxílico-Proteinases use Endopeptidases Aspárticas Ácido Catecóico use Catequina Ácido Catequínico use Catequina ... Ácido Cristalínico use Novobiocina Ácido D-Aspártico Ácido da Vitamina A use Tretinoína ... Ácido Graxo Sintase II use Complexo Ácido Graxo Sintetase Tipo II Ácido Graxo Sintetase use Complexo da Sintetase dos Ácidos ... Ácido 12-Hidroxi-5,8,10,14-Eicosatetraenóico Ácido 12-S-Hidroxieicosatetraenóico use Ácido 12-Hidroxi-5,8,10,14- ...
Endopeptidases Aspárticas. Ácido Aspártico Endopeptidases. Formato Desidrogenases. Formiato Desidrogenases. Formato- ... Ácido p-Aminossalicílico. Ácido Aminossalicílico. Benzenamina 4,4-(3-oxo-1,5-pentanediil)bis(N,N-dimetil-N-2-propenil-), ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D04 - Compostos Policíclicos. 17-Acetato de ... Uridina Difosfato de Ácido Glucurônico. Uridina Difosfato Ácido Glucurônico. D20 - Misturas Complexas. Vacinas contra ...

No FAQ disponível com os "ácido aspártico endopeptidases"

No imagens disponível com os "ácido aspártico endopeptidases"