Ubiquitina proteína ligasas. Buscador médico. Web

Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.

Clase de enzimas que cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato, proceso que se acopla con la hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o de un donante de energía similar. (Dorland, 28a ed). EC 6.

Conjunto de subcomplejos de proteínas implicadas en la CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS en las vesículas intraluminales de los CUERPOS MULTIVESICULARES y en la escisión de la membrana durante la formación de las vesículas intraluminales, durante la etapa final de la CITOCINESIS, y durante los brotes de virus con envoltura. La maquinaria ESCRT se compone de los productos de la proteína de la Clase E de proteína vacuolar clasificación genética.

Una clase de enzimas que forman una unión tioéster a UBIQUITINA con la asistencia de ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS. Estas transfieren ubiquitina a la LISINA de una proteína sustrato con la asistencia de UBIQUITINA PROTEINA LIGASAS.

Complejos de enzimas que catalizan el anexo covalente de UBIQUITINA a otra proteína formando una unión de péptido entre GLICINA C-terminal de UBIQUITINA y los grupos de residuos alfa-amina de LISINA en la proteína. Los complejos desempeñan un importante rol en mediar la degradación selectiva de proteínas de corta vida y anormales. El complejo de enzimas puede ser quebrado en tres componentes que involucran la activación de ubiquitina (ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS), conjugación de ubiquitina al complejo ligasa (ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADORAS), y ligación de ubiquitina a la proteína sustrato (UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS).

Familia de proteínas ampliamente distribuidas en el organismo que se encuentran en todos los eucariotes. Contiene una secuencia altamente conservada de 76 aminoácidos que es idéntica con una gran variedad de orígenes incluidos humanos, peces, e insectos. Participa en diversas funciones celulares, como en la degradación proteca, estructura de la cromatina, y shock por calor, al conjugarse a otras proteínas a través del terminal carboxilo.

Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Poli(desoxirribonucleótido): poli(desoxirribonucleótido)ligasas. Enzimas que catalizan la unión de desoxirribonucleótidos preformados en la unión fosfodiéster durante la reparación de una ruptura de una cadena simple en el ADN de doble hebra. La clase incluye tanto a EC 6.5.1.1. (ATP) como a EC 6.5.1.2. (NAD).

Un subgrupo de ubiquitina proteína ligasas que están formadas por la asociación de PROTEINA DE DOMINIO SKP, una PROTEINA DE DOMINIO CULLIN y una PROTEINA DE DOMINIO F-BOX.

Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron originalmente descubiertas por su papel en la regulación del ciclo celular en CAENORHABDITIS ELEGANS. Tienen una importante función en la regulación del CICLO CELULAR y como componentes de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.

Una clase de enzimas que catalizan la formación dependiente de ATP de una unión de tioéster entre si mismo y UBIQUITINA. Entonces transfiere la ubiquitina activada a una de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.

Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.

Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.

Proteínas protooncogénicas que regulan negativamente la señalización PROTEÍN-TIROSÍN CINASA RECEPTORA. Es un complejo UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASA y el homólogo celular de la PROTEÍNA ONCOGÉNICA V-CBL.

Oligómero formado a partir de la unión repetitiva de la glicina C-terminal de una molécula UBIQUITINA a través de un enlace isopeptídico a un residuo de lisina en una segunda molécula de ubiquitina. Es estructuralmente distintos de UBIQUITINA C, que es una única proteína que contiene una secuencia de péptido de ubiquitina en tándem dispuestos.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.

Síndrome que se caracteriza por múltiples anomalías, RETRASO MENTAL, y trastornos del movimiento. Usualmente existen anomalías craneales y de otro tipo, hay espasmos infantiles frecuentes (ESPASMOS INFANTILES); paroxismos de risa prolongados y que se provocan fácilmente (de ahí "feliz"); movimientos en forma de muñeco inestable (de aquí "títere"); protrusión contínua de la lengua; retraso motor; ATAXIA; HIPOTONÍA MUSCULAR; y una facie peculiar. Se asocia con deleciones en el cromosoma materno 15q11-13 y otras anomalías genéticas.

Catalizan la unión de ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos preformados, en la conexión fosfodiéster, durante los procesos genéticos. EC 6.5.1.

ERITROCITOS inmaduros. En los seres humanos, estos son CÉLULAS ERITROIDES que apenas han sufrido la extrusión de su NÚCLEO CELULAR. Aún contienen algunas organelas que gradualmente disminuyen en número mientras las células maduran. Los RIBOSOMAS son los últimos en desaparecer. Ciertas técnicas de coloración hacen que los componentes de los ribosomas se precipiten en un "retículo" característico (no es lo mismo que el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO)y por ello el nombre de reticulocitos.

Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.

Ubiquitina ligasa principalmente involucrada en la regulación de la transición metafase-anafase durante la MITOSIS a través de la ubiquitinación de las PROTEÍNAS DE CICLO CELULAR específicas. La actividad enzimática es estrechamente regulada a través de subunidades y cofactores, que modulan la activación, inhibición, y especificidad de sustrato. El complejo promotor de anafase, o APC-C, también está involucrado en la diferenciación de tejidos en la PLACENTA, el CRISTALINO, y MÚSCULO ESQUELÉTICO y en la regulación de la excitabilidad y PLASTICIDAD NEURONAL postmitótica.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Una tioéster hidrolasa que actúa sobre ésteres formados entre tioles como DITIOTREITOL o GLUTATION y el residuo de la glicina C-terminal de UBIQUITINA.

Dominio de unión al cinc definido por la secuencia cisteína-X2-cisteína-X(9-39)-cisteína-X(l-3)-His-X(2-3)-cisteína-X2-cisteína-X(4-48)-cisteína-X2-cisteína, donde X es cualquier aminoácido. El motivo dedo de tipo RING une dos átomos de cinc.

Enzimas que catalizan la formación de derivados de acil-CoA. EC 6.2.1.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Subunidad conservada altamente evolucionada del complejo (APC-C) promotor de la anafase que contiene múltiples repeticiones de 34-amino-ácido tetratricopéptido. Estos dominios se encuentran también en las subunidades Apc 6, 7, y 8, y se ha demostrado que median las interacciones proteína-proteína, lo que sugiere que Apc3 puede ayudar en la coordinación de la yuxtaposición de las subunidades catalíticas y módulos de reconocimiento de sustrato en relación a los co-activadores e inhibidores de APC-C.

Apc10 es necesario para el reconocimiento del sustrato dependiente del coactivador mediante el complejo ciclosoma promotor de la anafase. Se une a la subunidad Apc2, que es una parte del núcleo catalítico, e interactúa con los coactivadores Cdh1 o Cdc20 para reclutar los sustratos del complejo.

Los canales de sodio se encuentran en la sal-reabsorbida de CÉLULAS EPITELIALES que alinean el NEFRÓN distal, el COLON distal, CONDUCTOS SALIVALES, las GLÁNDULAS SUDORÍPARAS y el PULMÓN. Son sensible a la AMILORIDA y tienen un rol crítico en el control del balance de sodio, el VOLÚMEN SANGUÍNEO y la PRESIÓN SANGUINEA.

Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Proteínas implicadas en el transporte de NUCLEÓTIDOS a través de las membranas celulares.

Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.

Enzima que cataliza la conversión del ARN lineal en una forma circular mediante la transferencia de 5'-fosfato hacia el terminal 3'-hidroxilado. También cataliza la unión covalente de dos polirribonucleótidos en la conexión fosfodiéster. EC 6.5.1.3.

Proteínas a las que se enlazan iones de calcio. Pueden actuar como proteínas transportadoras, proteínas reguladoras o proteínas activadoras. Normalmente contienen MOTIVOS EF HAND.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.

Proteínas que controlan el CICLO DE DIVISIÓN CELULAR. Esta familia de proteínas incluye una gran variedad de clases, entre las que se encuentran las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA, cinasas activadas por mitógenos, CICLINAS y FOSFOPROTEÍNA FOSFATASAS, así como sus presuntos sustratos, como las proteínas asociadas a la cromatina, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO y los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN.

Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.

Proteína inhibidora de la apoptosis que se traduce por un infrecuente mecanismo independiente de cap. Bloquea la destrucción celular mediada por caspasas al inhibir a la CASPASA 3, la CASPASA 7 y la CASPASA 9.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Una familia de proteínas que comparten la SECUENCIA F-BOX y están involucradas en las interacciones de proteína-proteína. Juegan un importante rol en procesar la ubiquición de proteína por asociación con una variedad de sustratos y luego asociación en los complejos SCF UBIQUITINA LIGASA. Están unidas al complejo ubiquitina-ligasa por vinculación a PROTEINAS DE DOMINIO SKP.

Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Transferasa que cataliza la adición de RADICALES LIBRES alifáticos, aromáticos o heterocíclicos, así como EPOXIDOS y óxidos de areno a GLUTATIÓN. La adición tiene lugar en el átomo de AZUFRE. También cataliza la reducción de nitrato de poliol por el glutatión a poliol y nitrito.

Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Los canales iónicos que específicamente permiten el paso de iones de SODIO. Una variedad de subtipos específicos de los canales de sodio están involucrados en el servicio a las funciones especializadas como la señalización neuronal, la contracción del MÚSCULO CARDÍACO, y la función del RIÑON.

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.

Las Ubiquitina-Proteína Lisas (E3) son enzimas que desempeñan un papel crucial en el proceso de ubiquitinación, una modificación postraduccional de las proteínas. Este proceso implica la adición de moléculas de ubiquitina a los residuos de lisina de las proteínas objetivo, lo que puede marcar esas proteínas para su degradación por el proteasoma.

Las Ubiquitina-Proteína Lisas (E3) son las encargadas de transferir la ubiquitina desde una enzima ubiquitina-conjugasa (E2) a la proteína objetivo específica. Existen varios tipos de Ubiquitina-Proteína Lisas (E3), y cada uno de ellos reconoce diferentes substratos, lo que permite una regulación específica de las proteínas.

La ubiquitinación desempeña un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares, como el ciclo celular, la respuesta al estrés, la transcripción y la señalización intracelular. La disfunción en el proceso de ubiquitinación ha sido vinculada a varias enfermedades humanas, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Ligasas son enzimas que catalizan la unión de dos moléculas mediante la formación de un enlace covalente, típicamente entre los extremos de dos polimeros. Este proceso se conoce como ligación y generalmente requiere energía adicional en forma de ATP. Las ligasas desempeñan un papel crucial en la reparación del ADN dañado y también intervienen en el procesamiento de ARNt durante la traducción. Un ejemplo bien conocido es la ligasa que participa en la reparación del ADN por escisión, donde une los extremos recién cortados de una hebra de ADN después de que se haya eliminado un segmento dañado. Las mutaciones en los genes que codifican las ligasas pueden conducir a diversas condiciones genéticas y aumentar la susceptibilidad al cáncer.

Fuente: National Center for Biotechnology Information (NCBI) - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2674149/ y Genetics Home Reference - https://medlineplus.gov/genetics/glossary/ligase/

Los Complejos de Clasificación Endosomal Requeridos para el Transporte, también conocidos como ESCRT (por sus siglas en inglés), son sistemas de proteínas que desempeñan un papel crucial en la clasificación y el transporte de carga en los endosomas. Los endosomas son compartimentos intracelulares donde se procesan y dirigen las vesículas que contienen lípidos, proteínas y otros cargamentos desde la membrana plasmática hacia lisosomas para su degradación.

El sistema ESCRT está formado por varios complejos proteicos (ESCRT-0, -I, -II y -III) que trabajan en conjunto para realizar diversas funciones durante el procesamiento endosomal. Estos complejos se encargan de reconocer y seleccionar la carga a transportar, curvatura y fisión de membranas, y finalmente la liberación de vesículas intraluminales (ILVs) en el interior del endosoma tardío.

El proceso comienza con ESCRT-0, que se une a las regiones monoubiquitinadas de las proteínas y lípidos de la membrana endosomal. Luego, ESCRT-I y ESCRT-II participan en el proceso de curvatura y constriction de la membrana, mientras que ESCRT-III media la fisión final para formar las ILVs. Después de la formación de estas vesículas, el sistema ESCRT se disocia y recicla, permitiendo así nuevos ciclos de clasificación y transporte en los endosomas.

La correcta función del sistema ESCRT es fundamental para diversos procesos celulares, como la degradación de receptores de factores de crecimiento, la regulación de la señalización celular, el procesamiento de patógenos y la biogénesis de exosomas. Por lo tanto, cualquier disfunción en este sistema puede conducir a diversas enfermedades, como los trastornos neurodegenerativos y el cáncer.

Las enzimas ubiquitina-conjugadoras, también conocidas como E3 ubiquitina ligasas, son un grupo diverso de enzimas que desempeñan un papel crucial en el proceso de ubiquitinación. La ubiquitinación es un mecanismo de modificación postraduccional importante en la regulación de varios procesos celulares, como el control del ciclo celular, la respuesta al estrés y la eliminación de proteínas dañadas o desadaptativas.

El proceso de ubiquitinación implica la adición sucesiva de una molécula de ubiquitina (una pequeña proteína) a una proteina diana, lo que finalmente conduce a la formación de cadenas poliubiquitinas. Estas cadenas pueden marcar a las proteínas para su degradación por el proteasoma, un complejo multiproteico responsable de la degradación selectiva de proteínas en células eucariotas.

Las enzimas ubiquitina-conjugadoras desempeñan una función clave en este proceso al unirse específicamente a las proteínas diana y catalizar la transferencia de ubiquitina desde una enzima ubiquitina-activadora (E1) vía una enzima ubiquitina-conjugasa (E2) hacia el sustrato. Existen varios tipos diferentes de enzimas ubiquitina-conjugadoras, cada una con su propia especificidad de sustrato y configuración de dominios, lo que les permite participar en diversas vías de ubiquitinación y regular una amplia gama de procesos celulares.

La importancia de las enzimas ubiquitina-conjugadoras queda ilustrada por el hecho de que los defectos en su función se han asociado con varias enfermedades humanas, como la enfermedad de Parkinson, el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, comprender cómo funcionan estas enzimas y cómo regulan sus actividades puede proporcionar información valiosa sobre los mecanismos moleculares subyacentes a estas condiciones y, potencialmente, conducir al desarrollo de nuevas terapias.

Los complejos de ubiquitina-proteína ligasa son enzimas que desempeñan un papel crucial en el proceso de degradación de proteínas en las células. Este sistema de ubiquitinación es un mecanismo importante para regular la estabilidad y función de las proteínas, y desempeña un papel central en una variedad de procesos celulares, como el control del ciclo celular, la respuesta al estrés y la regulación de la transcripción génica.

La ubiquitina es una pequeña proteína que se une a otras proteínas como una etiqueta indicando que deben ser degradadas por el proteasoma, un complejo grande de proteasas ubicado en el citoplasma y núcleo celular. Los complejos de ubiquitina-proteína ligasa son responsables de catalizar la adición de ubiquitina a las proteínas diana, un proceso conocido como ubiquitinación.

El proceso de ubiquitinación implica varios pasos y enzimas diferentes. En primer lugar, una enzima activa, conocida como E1, activa la ubiquitina mediante la adición de un grupo tiol a uno de sus extremos. La ubiquitina activada se transfiere luego a una enzima conjugadora, o E2, que actúa como un transportador de ubiquitina. Finalmente, una enzima ligasa, o E3, une la ubiquitina al residuo de lisina específico en la proteína diana. Este proceso se repite varias veces, resultando en una cadena poliubiquitinada que marca a la proteína para su degradación por el proteasoma.

Los complejos de ubiquitina-proteína ligasa son importantes para mantener la homeostasis celular y eliminar las proteínas dañadas o anormales. También desempeñan un papel crucial en la regulación de varios procesos celulares, como la respuesta al estrés, la diferenciación celular y la apoptosis. Por lo tanto, los defectos en el sistema de ubiquitinación pueden contribuir a una variedad de enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades inflamatorias.

Las ubiquitinas son pequeñas proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación de varios procesos celulares en los seres vivos. La palabra "ubiquitina" proviene del término latino "ubique", que significa "en todas partes", lo que refleja su presencia generalizada y diversas funciones dentro de las células.

En un contexto médico y bioquímico, la ubiquitina se adhiere a otras proteínas como una etiqueta o marcador mediante un proceso llamado ubiquitinación. Este proceso implica la unión covalente de la ubiquitina a los residuos de lisina específicos en las proteínas diana, lo que puede provocar diferentes consecuencias dependiendo del número y el patrón de ubiquitinas unidas.

Existen tres escenarios principales para la ubiquitinación:

1. Monoubiquitinación: Una sola molécula de ubiquitina se adhiere a una proteína, lo que puede desencadenar cambios en su localización subcelular, interacciones con otras proteínas o actividad enzimática.

2. Poliubiquitinación: La adición de cadenas de ubiquitina a las proteínas diana, que pueden tener diferentes longitudes y configuraciones. La poliubiquitinación puede marcar a las proteínas para su degradación por el proteasoma, un complejo multiproteico responsable del desmontaje y reciclaje de proteínas en la célula.

3. Multi-monoubiquitinación: La adición múltiple de una sola ubiquitina a diferentes residuos de lisina en una proteína, lo que puede influir en su función y estabilidad.

Las alteraciones en el sistema de ubiquitinación se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como los trastornos neurodegenerativos, el cáncer y las enfermedades inflamatorias. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares que subyacen a este sistema es crucial para desarrollar estrategias terapéuticas dirigidas a tratar estas patologías.

La ubiquitina es una pequeña proteína que en humanos está compuesta por 76 aminoácidos. En términos médicos y bioquímicos, la ubiquitina desempeña un papel fundamental en el sistema de control de calidad y reciclaje de proteínas dentro de la célula.

Su función principal es marcar otras proteínas para su degradación mediante un proceso conocido como ubiquitinación. Este proceso implica la unión covalente de varias moléculas de ubiquitina a una proteína diana, lo que señala a esta última para su destrucción por el proteasoma, un complejo grande encargado de descomponer las proteínas dañadas o no funcionales en aminoácidos individuales.

La ubiquitinación también está involucrada en otros procesos celulares como la respuesta al estrés, la regulación del ciclo celular, la reparación del ADN y la modulación de la actividad de diversas vías de señalización. Los trastornos en el sistema ubiquitina-proteasoma han sido asociados con varias enfermedades neurodegenerativas, cánceres y trastornos inmunológicos.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

La ADN Lisasa es una enzima (más específicamente, una ligasa) que cataliza la formación de un enlace fosfodiester entre dos fragmentos de ADN complementarios, lo que permite su unión o reparación. Esta enzima juega un papel crucial en procesos como la replicación y recombinación del ADN, así como en la reparación de roturas de cadena simple o doble hebra. La acción de la ADN ligasa es especialmente importante en el mecanismo de reparación del ADN conocido como reparación por unión de extremos libres (Non-Homologous End Joining, NHEJ), en el que dos extremos rotos de una hebra de ADN son reunidos y unidos por la acción de esta enzima. Existen diferentes tipos de ADN ligasas, cada uno con preferencias específicas en términos de sustratos y condiciones de reacción, que desempeñan funciones particulares en el metabolismo del ADN dentro de la célula.

Las proteínas ligasas SKP Cullina F-box son enzimas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés en las células. Están compuestas por tres componentes principales: una proteína SKP1, una proteína CUL1 (Cullina 1) y una subunidad F-box.

La subunidad F-box es la parte variable de la proteína ligasa y es responsable de la especificidad del sustrato. Hay varias docenas de diferentes subunidades F-box identificadas en mamíferos, cada una de las cuales reconoce y se une a diferentes sustratos.

Las proteínas ligasas SKP Cullina F-box desempeñan un papel importante en la ubiquitinación de las proteínas, un proceso mediante el cual las proteínas son marcadas para su degradación por el proteasoma. La ubiquitinación implica la adición de moléculas de ubiquitina a una proteína, lo que marca a esa proteína para su degradación.

Las proteínas ligasas SKP Cullina F-box utilizan su dominio F-box para unirse a las proteínas sustrato y su dominio Rbx1 para unirse a la enzima E2 ubiquitina conjugante. Una vez que se une al sustrato, la enzima transfiere la ubiquitina desde la enzima E2 al sustrato, lo que marca al sustrato para su degradación por el proteasoma.

Las proteínas ligasas SKP Cullina F-box están involucradas en una variedad de procesos celulares, incluyendo la regulación del ciclo celular, la respuesta al estrés y la señalización hormonal. La disfunción de estas proteínas se ha relacionado con varias enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Las proteínas Cullin son un grupo de proteínas que desempeñan un papel central en la formación de complejos ubiquitina ligasa E3, los cuales están involucrados en el proceso de ubiquitinación de las proteínas. La ubiquitinación es un mecanismo regulador postraduccional que marca las proteínas para su degradación por el proteasoma.

Existen varios tipos diferentes de proteínas Cullin, incluyendo CUL1, CUL2, CUL3, CUL4A, CUL4B y CUL5, cada una de las cuales forma parte de un complejo ubiquitina ligasa E3 específico. Estos complejos desempeñan un papel importante en la regulación de diversas vías celulares, como el ciclo celular, la respuesta al estrés y la señalización intracelular.

Las proteínas Cullin actúan como una plataforma para la formación del complejo ubiquitina ligasa E3, ya que unen a otras proteínas reguladoras y a las enzimas ubiquitina-conjugadas E2. La adición de ubiquitina a las proteínas objetivo marca su destino para la degradación por el proteasoma, lo que permite una rápida y precisa regulación de la cantidad y actividad de las proteínas en la célula.

Los defectos en los complejos ubiquitina ligasa E3 que involucran a las proteínas Cullin se han relacionado con diversas enfermedades humanas, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas y trastornos del desarrollo.

Las enzimas ubiquitina-activadoras, también conocidas como E1, son un tipo específico de enzima que desempeñan un papel crucial en el proceso de ubiquitinación, que es una vía importante para la regulación del plegamiento y degradación de proteínas en las células.

El proceso de ubiquitinación implica la adición de moléculas de ubiquitina, una pequeña proteína, a otras proteínas específicas. Este proceso está mediado por un complejo sistema enzimático que incluye tres tipos de enzimas: activadoras (E1), conjugadoras (E2) y ligasas (E3).

Las enzimas ubiquitina-activadoras son las primeras en participar en este proceso. Se unen a la molécula de ubiquitina y la activan mediante la adición de un grupo fosfato, lo que le permite formar un enlace covalente con una enzima conjugadora (E2). La ubiquitina entonces se transfiere desde la enzima E1 a la enzima E2 y finalmente a la proteína diana, marcándola para su degradación.

El sistema de ubiquitinación desempeña un papel importante en una variedad de procesos celulares, incluyendo la respuesta al estrés, la regulación del ciclo celular, la apoptosis y la respuesta inmunológica. Los defectos en el sistema de ubiquitinación se han relacionado con varias enfermedades humanas, como los trastornos neurodegenerativos y el cáncer.

La ubiquitinación es un proceso postraduccional fundamental en la regulación celular. Se trata de la adición de moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña conservada, a otras proteínas. Este proceso está mediado por un sistema enzimático complejo que incluye ubiquitina activando (E1), ubiquitina conjugating (E2) y ubiquitina ligasa (E3) enzimas.

La ubiquitinación generalmente marca las proteínas para su degradación por el proteasoma, un complejo grande responsable del desmontaje y reciclaje de proteínas intracelulares desreguladas, dañadas o innecesarias. Sin embargo, también puede desempeñar otros papeles, como cambiar la localización o actividad de una proteína, o facilitar su interacción con otras moléculas.

La desregulación de la ubiquitinación ha sido vinculada a varias enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

El complejo de la endopeptidasa proteasomal, también conocido como 26S proteasoma, es un gran complejo multiproteico que desempeña un papel crucial en el procesamiento y degradación de proteínas en células eucariotas. Se encarga de la degradación selectiva de proteínas intracelulares, lo que permite a la célula regular diversos procesos como el ciclo celular, la respuesta al estrés y la señalización celular.

El complejo de la endopeptidasa proteasomal está formado por dos subcomplejos principales: el núcleo catalítico o 20S y el regulador o 19S. El núcleo catalítico es una estructura cilíndrica hueca compuesta por cuatro anillos de subunidades proteicas, dos anillos externos de subunidades alpha y dos anillos internos de subunidades beta. Las subunidades beta contienen los sitios activos de las tres principales endopeptidasas: la actividad peptidil-glutamil peptidasa (PGPH), la actividad trypsina-like y la actividad caspasa-like, que trabajan en conjunto para degradar las proteínas marcadas para su destrucción.

El subcomplejo regulador o 19S se encuentra en uno o ambos extremos del núcleo catalítico y está formado por un anillo base y un capuchón lidereado. El anillo base contiene las subunidades ATPasas, que utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para desplegar y translocar las proteínas al núcleo catalítico. El capuchón lidereado reconoce y une específicamente a las proteínas marcadas para su degradación, normalmente mediante la adición de una etiqueta ubiquitina poliubiquitinada. Una vez que la proteína está correctamente posicionada en el núcleo catalítico, es degradada por las endopeptidasas y los péptidos resultantes se escinden en aminoácidos individuales, que luego son reciclados por la célula.

El sistema ubiquitina-proteasoma desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis celular al regular una variedad de procesos, como la respuesta al estrés, la diferenciación celular, la apoptosis y la proliferación celular. La disfunción del sistema ubiquitina-proteasoma ha sido implicada en el desarrollo de diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades inflamatorias. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares que regulan este sistema es crucial para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas dirigidas a tratar estas enfermedades.

Los proto-oncogenes son genes normales que, cuando sufren mutaciones o se activan inapropiadamente, pueden convertirse en oncogenes y desempeñar un papel importante en la transformación cancerosa de las células. El proto-oncogene c-cbl codifica una E3 ubiquitina ligasa, que es una enzima responsable de marcar otras proteínas para su degradación mediante el sistema ubiquitina-proteasoma.

La proteína c-CBL desempeña un papel crucial en la regulación de vías de señalización intracelulares, especialmente aquellas involucradas en la respuesta a factores de crecimiento y supervivencia celular. La sobreexpresión o mutaciones activadoras del proto-oncogene c-cbl pueden conducir a una disfunción en la regulación de estas vías de señalización, lo que puede provocar un crecimiento celular descontrolado y, en última instancia, contribuir al desarrollo de cáncer.

En resumen, los proto-oncogenes c-cbl son genes que codifican la proteína c-CBL, una E3 ubiquitina ligasa involucrada en la regulación de vías de señalización celulares. Las mutaciones o sobreactivaciones de este proto-oncogene pueden desempeñar un papel en el desarrollo del cáncer.

La poliubiquitina es un tipo de modificación postraduccional que ocurre en las proteínas, especialmente en el contexto de la regulación de su estabilidad y función. Consiste en la adición en cascada de varias moléculas de ubiquitina (una proteína de 76 aminoácidos) a un residuo de lisina específico de una proteína diana, formando cadenas lineales o ramificadas.

Existen diferentes enzimas involucradas en este proceso, como la E1 (ubiquitina activadora), E2 (conjugasa de ubiquitina) y E3 (ligasa de ubiquitina), que trabajan en conjunto para lograr la poliubiquitinación. La especificidad de este proceso radica en la acción de las ligasas de ubiquitina E3, ya que cada una de ellas reconoce preferentemente determinados sustratos proteicos y promueve su poliubiquitinación.

La poliubiquitinación puede desempeñar diversos papeles en la célula, como el marcado de proteínas para su degradación por el proteasoma, la regulación de la localización subcelular y la interacción con otras proteínas. Además, las modificaciones de poliubiquitina pueden ser reversibles gracias a la acción de las desubiquitinantes, que ayudan a mantener el equilibrio dinámico de esta modificación postraduccional y garantizar la correcta homeostasis celular.

En resumen, la poliubiquitina es una modificación postraduccional clave en la regulación de las proteínas, desempeñando un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la degradación proteolítica y la regulación de la función proteica.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae, también conocidas como proteínas de levadura, se refieren a las diversas proteínas que son expresadas por la cepa de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y de bebidas, Saccharomyces cerevisiae. Esta especie de levadura ha sido ampliamente estudiada en biología celular y molecular, y su genoma ha sido secuenciado por completo.

Hay más de 6.000 genes que codifican proteínas en el genoma de Saccharomyces cerevisiae, y se han identificado y caracterizado miles de estas proteínas. Algunas de las proteínas de levadura más conocidas incluyen enzimas involucradas en la fermentación alcohólica, como la alcohol deshidrogenasa y la piruvato descarboxilasa, así como proteínas estructurales y de señalización que desempeñan diversas funciones en el metabolismo, el crecimiento y la división celular.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae se utilizan ampliamente en la investigación científica como modelos para estudiar los procesos biológicos fundamentales que ocurren en células eucariotas más complejas, incluyendo los humanos. Además, algunas proteínas de levadura se utilizan en aplicaciones industriales y médicas, como la producción de alimentos y bebidas fermentadas, la producción de fármacos y la terapia génica.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

Las cisteína endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas, que cortan o dividen las cadenas de proteínas en puntos específicos. Estas enzimas utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para llevar a cabo la reacción de escisión.

Las cisteína endopeptidasas desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo, como la regulación de procesos fisiológicos y la participación en respuestas inmunológicas. Sin embargo, también se sabe que están involucradas en diversas patologías, incluyendo enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas y ciertos tipos de cáncer.

Un ejemplo bien conocido de cisteína endopeptidasa es la enzima papaina, aislada originalmente del látex de la papaya. La papaina se utiliza ampliamente en aplicaciones industriales y biomédicas debido a su alta actividad proteolítica y especificidad.

En resumen, las cisteína endopeptidasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en el organismo y tienen aplicaciones potenciales en diferentes campos, incluyendo la biotecnología y la medicina.

El síndrome de Angelman es un trastorno genético poco común que afecta el desarrollo y la conducta. Se caracteriza por retrasos en el desarrollo, ausencia o disminución del habla, movimientos involuntarios (especialmente movimientos rítmicos de las manos), rasgos faciales distintivos, un comportamiento alegre y excitado, y problemas de equilibrio y coordinación. La mayoría de los casos se deben a una deleción o mutación en el cromosoma 15 heredado de la madre. No existe cura para este síndrome, pero los tratamientos pueden ayudar a controlar los síntomas y mejorar la calidad de vida. La esperanza de vida no suele verse afectada. El diagnóstico se realiza mediante pruebas genéticas.

Las polinucleótido ligasas son enzimas que catalizan la unión de dos fragmentos de polinucleótidos mediante la formación de un enlace fosfodiester entre el extremo 3'-hidroxilo de un nucleótido y el grupo fosfato del extremo 5' del nucleótido adyacente. Esta reacción es esencial en los procesos de reparación y replicación del ADN, donde las ligasas ayudan a unir los fragmentos de ADN para formar una molécula continua. Las polinucleótido ligasas también desempeñan un papel importante en el procesamiento y la unión de ARN y ADN durante la transcripción inversa en retrovirus, como el VIH. Existen diferentes tipos de ligasas que participan en diversos procesos celulares y se han identificado varias ligasas en diferentes organismos, desde bacterias hasta humanos.

Los reticulocitos son precursores inmaduros de los eritrocitos (glóbulos rojos) que se encuentran en la sangre periférica. Son células jóvenes producidas en la médula ósea, donde el proceso de eritropoyesis tiene lugar. Después de la salida de la médula ósea al torrente sanguíneo, los reticulocitos maduran en glóbulos rojos completos en un plazo de aproximadamente 24 a 48 horas.

Los reticulocitos contienen restos de ARN ribosomal y proteínas residuales, que les dan un aspecto reticular o una apariencia granular al microscopio, de ahí su nombre. La presencia de reticulocitos en la sangre periférica indica la producción reciente de glóbulos rojos y se utiliza como un indicador del estado eritropoyético de la médula ósea.

Un aumento en el recuento de reticulocitos (reticulocitosis) puede ser observado en condiciones que estimulan la producción de glóbulos rojos, como anemia hemolítica, pérdida de sangre aguda o crónica, y algunas neoplasias malignas. Por otro lado, una disminución en el recuento de reticulocitos (reticulopenia) puede ser indicativa de diversas afecciones, como anemia aplásica, deficiencia de vitamina B12 o ácido fólico, y enfermedades renales crónicas.

Las secuencias de aminoácidos se refieren a la específica y ordenada disposición de aminoácidos que forman una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden en que los aminoácidos son codificados en el ADN y luego transcritos a ARN mensajero (ARNm).

La secuencia de aminoácidos define la estructura tridimensional y la función de una proteína. Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden ser incorporados en las cadenas polipeptídicas, cada uno con sus propias propiedades químicas y físicas. El orden en que estos aminoácidos se unen determina la forma y la función de la proteína.

La secuencia de aminoácidos puede ser determinada experimentalmente mediante técnicas de secuenciación de proteínas, como la Edman degradación o por espectrometría de masas. La información sobre las secuencias de aminoácidos también se puede inferir a partir de la secuencia del ADN que codifica la proteína.

La comprensión de las secuencias de aminoácidos y su relación con la estructura y función de las proteínas es fundamental en la biología molecular y la biomedicina, ya que puede proporcionar información importante sobre el funcionamiento de los sistemas vivos y ayudar en el desarrollo de terapias y tratamientos médicos.

El Ciclosoma-Complejo Promotor de la Anafase (CPA) es un complejo proteico crucial en el proceso de división celular conocido como mitosis. Más específicamente, desempeña un papel fundamental durante la anafase, la etapa final de la mitosis.

La función principal del CPA es activar y regular la destrucción de las proteínas de control de ciclo celular, como la cyclina B y la CDK1 (quinasa dependiente de ciclina), lo que permite el avance hacia la anafase. Durante esta etapa, las cromátidas hermanas se separan y migran hacia polos opuestos de la célula, seguido por la división celular y la formación de dos células hijas genéticamente idénticas.

El CPA está compuesto por varias proteínas, entre las que se incluyen:

1. APC/C (Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome): es el componente principal del CPA y funciona como una E3 ubiquitina ligasa, marcando a las proteínas de control de ciclo celular para su degradación por el proteasoma.
2. CDC20 (Cell Division Cycle 20): es un coactivador del APC/C que media la activación del complejo durante la transición de la metafase a la anafase.
3. CDH1 (Fizzy-Related Protein): actúa como un coactivador del APC/C durante la transición de la anafase a la telofase y la exitosa finalización de la mitosis.
4. FZR1 (Fizzy-Related Protein 1): también conocido como CDC27, es un componente esencial del APC/C que media la activación del complejo durante la anafase.

El correcto funcionamiento del CPA es fundamental para asegurar una división celular ordenada y evitar la formación de células con anomalías cromosómicas, como las causadas por el síndrome de Down o la leucemia linfocítica aguda.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Los complejos multienzimáticos son agregados proteicos estables que contienen múltiples enzimas y otros cofactores necesarios para llevar a cabo una secuencia de reacciones metabólicas relacionadas. Estos complejos se encuentran en muchos procesos metabólicos importantes, como la oxidación de sustratos en la cadena de transporte de electrones y la síntesis de moléculas grandes, como proteínas y ácidos nucleicos.

La asociación estrecha de las enzimas dentro del complejo multienzimático permite una eficiencia y velocidad mejoradas en el metabolismo al minimizar la difusión de intermediarios entre las diferentes etapas de la ruta metabólica. Además, la regulación coordinada de la actividad del complejo multienzimático puede controlar globalmente la tasa de reacciones en el camino metabólico.

Un ejemplo bien conocido de un complejo multienzimático es el ribosoma, que consiste en dos subunidades ribosomales grandes y pequeñas y cataliza la síntesis de proteínas mediante la traducción de ARNm. Otro ejemplo es el complejo piruvato deshidrogenasa, involucrado en la oxidación del piruvato a acetil-CoA durante la glucólisis y la respiración celular.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

La ubiquitina tiolesterasa es una enzima que desempeña un papel crucial en la regulación del sistema de ubiquitinación, un mecanismo importante para la degradación y reciclaje de proteínas en las células. La ubiquitinación es el proceso de marcar las proteínas con moléculas de ubiquitina, un pequeño polipéptido, lo que señala a esas proteínas para su degradación por el proteasoma, un complejo grande de proteasas.

La ubiquitina tiolesterasa media la eliminación del grupo ubiquitina de las proteínas marcadas para su degradación una vez que han sido desproteasadas. Esta enzima cataliza la hidrólisis de los enlaces tiolester entre la ubiquitina y el residuo de cisteína en la enzima de activación de ubiquitina (E1), liberando así la ubiquitina para su reutilización en el proceso de ubiquitinación.

Existen varios tipos diferentes de ubiquitina tiolesterasas, cada una con diferentes especificidades y funciones. Algunas de estas enzimas se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, lo que sugiere que pueden ser objetivos terapéuticos prometedores para el tratamiento de estas afecciones.

Los dominios "RING finger" (RFD, por sus siglas en inglés) son un tipo de dominio proteico estructuralmente conservado que se encuentra en varias proteínas involucradas en la regulación de diversos procesos celulares. El nombre "RING finger" se refiere al motivo característico de unión a zinc que contiene este dominio, el cual adopta una estructura tridimensional en forma de anillo o argolla (en inglés, "ring").

La secuencia de aminoácidos que forman el RFD es altamente conservada y presenta la siguiente disposición: C-X2-C-X9-13-C-X-H-X2-C-X2-C-X4-12-H (donde C representa un residuo de cisteína, H un residuo de histidina y X cualquier otro aminoácido). Esta disposición permite la unión de dos átomos de zinc, coordinados por los residuos de cisteína y histidina, dando lugar a la estructura en anillo o argolla.

Las proteínas que contienen dominios RING finger desempeñan un papel crucial en la modificación postraduccional de otras proteínas, particularmente en la ubiquitinación y sumoylación, procesos mediante los cuales se marcan las proteínas para su degradación o cambio de localización subcelular. Además, algunas proteínas RING finger también participan en la transcripción, reparación del ADN, respuesta al estrés oxidativo y apoptosis (muerte celular programada).

La importancia de los dominios RING finger queda reflejada en el hecho de que diversas mutaciones en genes que codifican proteínas con este dominio se han asociado a varias enfermedades humanas, como cánceres y trastornos neurodegenerativos.

Coenzima A Ligasa, también conocida como CoA Ligasa o CoA Syntetasa, es una enzima que cataliza la reacción de formación de Coenzima A a partir de ATP, pantotenato (vitamina B5), y acilos de AMP. La reacción general se puede representar de la siguiente manera:

ATP + pantotenato + acil-CoA + H2O → CoA + Pantoteinoato + AMP + PPi

Existen dos tipos principales de Coenzima A Ligasa en los mamíferos, designadas como CoA Ligasa I y CoA Ligasa II. La CoA Ligasa I es responsable de la activación de ácidos grasos de cadena larga y algunos aminoácidos, mientras que la CoA Ligasa II se especializa en la activación de ácidos grasos de cadena corta y monocarboxílicos.

La importancia de esta enzima radica en su papel fundamental en el metabolismo de lípidos y aminoácidos, ya que la Coenzima A es un cofactor clave en muchas reacciones bioquímicas involucradas en estos procesos. La deficiencia de esta enzima puede conducir a diversas patologías, como enfermedades neurológicas y metabólicas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La subunidad APC3 (Anaphase-Promoting Complex Subunit 3) del complejo promotor de la anafase (APC/C) es una proteína que desempeña un papel crucial en el ciclo celular y la regulación de la transición entre las etapas de la mitosis. El APC/C es un ubiquitin ligasa grande y multifuncional, compuesto por varias subunidades, incluida APC3.

La función principal de APC3 en el complejo APC/C es ayudar a reconocer y unirse a los sustratos específicos que necesitan ser marcados con ubiquitina para su posterior degradación por el proteasoma. Este proceso está regulado espacial y temporalmente durante el ciclo celular y es fundamental para la correcta separación de las cromátidas hermanas durante la anafase de la mitosis.

APC3, también conocida como Cdc27 en levaduras y CDH1 en mamíferos, se une directamente a otras subunidades del complejo APC/C, como APC2 y APC11, para formar el núcleo catalítico del complejo. La activación de la actividad ubiquitin ligasa del APC/C requiere la unión de coactivadores específicos, como Cdc20 o CDH1, que se unen a APC3 y otras subunidades para formar diferentes configuraciones del complejo.

En resumen, APC3 es una subunidad importante del complejo promotor de la anafase (APC/C), que ayuda al reconocimiento y marcado con ubiquitina de los sustratos específicos durante el ciclo celular. Su función está estrechamente relacionada con la regulación de la transición entre las etapas de la mitosis, especialmente en la separación de las cromátidas hermanas durante la anafase.

La subunidad APC10 (también conocida como Cdc27 o COSL1) forma parte del complejo promotor de anafase (APC, por sus siglas en inglés), que es una importante E3 ubiquitina ligasa implicada en la regulación del ciclo celular. El APC marca las proteínas para su degradación mediante la adición de cadenas de ubiquitina, lo que permite el paso de la célula a través de diferentes puntos de control durante la mitosis y la fase G1 del ciclo celular.

La subunidad APC10 es una de las 13 subunidades que conforman el complejo promotor de anafase y desempeña un papel crucial en la especificidad del sustrato del APC. La interacción entre APC10 y otras subunidades, como APC2 y APC11, es necesaria para la actividad ubiquitina ligasa del complejo. Además, APC10 puede unirse directamente a algunos sustratos, como la ciclina B, lo que facilita su degradación por parte del proteasoma.

La subunidad APC10 se conserva en diferentes especies y desempeña funciones similares en el control del ciclo celular. Los defectos en la regulación del APC y, en particular, de la subunidad APC10, pueden dar lugar a diversas anomalías celulares y contribuir al desarrollo de enfermedades, como el cáncer.

En resumen, la subunidad Apc10 del complejo promotor de anafase es una importante proteína que regula el ciclo celular mediante la participación en la ubiquitinación y degradación de diversos sustratos. Su malfuncionamiento puede tener consecuencias patológicas graves, como el desarrollo de cáncer.

Los canales epiteliales de sodio son proteínas integrales de membrana que se encuentran en las células epiteliales y desempeñan un papel crucial en la regulación del transporte de sodio a través de las membranas celulares. Estos canales son selectivamente permeables al ion sodio, lo que significa que solo permiten el paso de sodio a través de la membrana.

La función principal de los canales epiteliales de sodio es regular la absorción de sodio en los tejidos epiteliales, especialmente en el intestino delgado y en el túbulo contorneado distal del riñón. Al permitir que el sodio fluya hacia dentro de las células epiteliales, estos canales ayudan a crear un gradiente electroquímico que impulsa la absorción de agua y otras moléculas esenciales para el cuerpo.

Los canales epiteliales de sodio están compuestos por subunidades alpha, beta y gamma, que se ensamblan para formar un complejo funcional. La subunidad alpha es la responsable de la conductancia iónica selectiva, mientras que las subunidades beta y gamma regulan la apertura y cierre del canal.

Las mutaciones en los genes que codifican los canales epiteliales de sodio pueden causar diversas enfermedades, como la fibrosis quística y la hiperplasia suprarrenal congénita. Además, los medicamentos que bloquean estos canales, como la amilorida y la triamterene, se utilizan en el tratamiento de diversas afecciones médicas, como la hipertensión arterial y la insuficiencia cardíaca congestiva.

No existe una definición médica específica para "Técnicas del Sistema de Dos Híbridos" ya que este término no está relacionado con la medicina. Parece ser una frase sin sentido o un tema que no pertenece al campo médico. Es posible que desee verificar la ortografía o proporcionar más contexto para ayudar a clarificar su pregunta.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

Las proteínas de transporte de nucleótidos, también conocidas como proteínas de unión a nucleótidos o nucleotide-binding proteins (NBPs), son un grupo diversificado de proteínas que se unen e interactúan con nucleótidos, como ATP, ADP, GTP, y GDP. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales, el metabolismo energético, la regulación génica, el mantenimiento de la integridad del genoma, y otros procesos celulares esenciales.

Las proteínas de transporte de nucleótidos suelen tener un dominio característico llamado dominio de unión a nucleótidos (NBD), que puede adoptar diferentes estructuras, como los dominios tipo P-loop ATPasa, el dominio tipo ABC, y el dominio tipo G. Estos dominios NBD se encargan de unirse e hidrolizar nucleótidos, lo que genera energía para impulsar cambios conformacionales en las proteínas y facilitar sus funciones biológicas específicas.

Algunos ejemplos bien conocidos de proteínas de transporte de nucleótidos incluyen las ATPasas, como la bomba de sodio/potasio (Na+/K+-ATPasa) y la bomba de calcio (Ca2+ ATPasa), que utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para transportar iones a través de membranas celulares. Otras proteínas importantes son las quinasas, como la protein kinasa A (PKA) y la protein kinasa C (PKC), que participan en la transducción de señales al unirse e hidrolizar ATP para fosforilar otras proteínas y modular su actividad.

En resumen, las proteínas de transporte de nucleótidos son un grupo heterogéneo de proteínas que se unen e interactúan con nucleótidos, desempeñando funciones cruciales en diversos procesos celulares, como el transporte iónico, la transducción de señales y la regulación de la actividad enzimática.

La lisina, cuya fórmula química es C6H14N2O2, es un aminoácido esencial que el cuerpo humano no puede sintetizar por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente fundamental de las proteínas y desempeña varias funciones importantes en el organismo.

Entre los papeles más relevantes de la lisina se encuentran:

1. Síntesis de proteínas: La lisina es un bloque de construcción para las proteínas, contribuyendo a su estructura y funcionalidad.

2. Formación del colágeno: Es un componente clave en la producción de colágeno, una proteína que forma fibras fuertes y elásticas que dan soporte y estructura a los tejidos conectivos, huesos, tendones, piel y cartílagos.

3. Absorción de calcio: La lisina ayuda en la absorción y retención del calcio en el cuerpo, lo que resulta beneficioso para la salud ósea y dental.

4. Funciones inmunológicas: Contribuye al fortalecimiento del sistema inmunitario, ya que participa en la producción de anticuerpos y células blancas de la sangre (leucocitos).

5. Metabolismo de los hidratos de carbono: La lisina puede desempeñar un papel en el metabolismo de los hidratos de carbono, ayudando a regular los niveles de glucosa en sangre y reduciendo la cantidad de grasa corporal.

Los alimentos ricos en lisina incluyen carnes rojas, aves, pescado, huevos, productos lácteos, legumbres (como las lentejas y los garbanzos) y algunas semillas y frutos secos (como las semillas de calabaza y las nueces de Brasil). Las personas con deficiencias de lisina pueden experimentar fatiga, debilidad muscular, falta de apetito, irritabilidad y problemas cutáneos.

Las proteínas de unión al calcio son un tipo de proteínas que se encargan de regular los niveles de calcio en el cuerpo. Estas proteínas tienen la capacidad de unirse específicamente a iones de calcio y formar complejos estables con ellos. Existen diferentes tipos de proteínas de unión al calcio, cada una con funciones específicas.

Algunas de las más importantes son:

1. Parvalbúmina: Es una proteína que se encuentra en altas concentraciones en el músculo esquelético y cardíaco. Ayuda a regular la contracción muscular al unirse al calcio y desencadenar la liberación de neurotransmisores.

2. Calmodulina: Es una proteína que se encuentra en casi todas las células del cuerpo. Cuando se une al calcio, cambia su forma y actúa como un interruptor molecular, activando o desactivando diversas enzimas y canales iónicos.

3. Calbindina: Es una proteína que se encuentra en el intestino delgado, los riñones y el cerebro. Ayuda a transportar iones de calcio a través de las membranas celulares y regular su concentración intracelular.

4. Osteocalcina: Es una proteína que se sintetiza en los huesos y está involucrada en el proceso de mineralización ósea, es decir, en la formación de cristales de hidroxiapatita que contienen calcio.

5. Vitamina D-binding protein (DBP): Es una proteína que se une a la vitamina D y la transporta al hígado y los riñones, donde se convierte en su forma activa, calcitriol, que regula la absorción de calcio en el intestino delgado.

En resumen, las proteínas de unión al calcio son esenciales para regular los niveles de calcio en el cuerpo y mantener la homeostasis mineral. Desempeñan diversas funciones, como transportar iones de calcio a través de las membranas celulares, activar o desactivar enzimas y canales iónicos, y participar en el proceso de mineralización ósea.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

Las proteínas fúngicas se refieren a las proteínas que son producidas y encontradas en hongos. Los hongos, como todos los organismos vivos, sintetizan una variedad de proteínas que desempeñan diversas funciones esenciales para su supervivencia y crecimiento. Estas proteínas pueden ser estructurales, enzimáticas o reguladoras.

Las proteínas estructurales proporcionan soporte y estabilidad a la célula fúngica. Las enzimáticas catalizan reacciones químicas importantes para el metabolismo del hongo. Por último, las proteínas reguladoras controlan diversos procesos celulares, como la expresión génica y la respuesta al estrés ambiental.

El análisis de las proteínas fúngicas puede proporcionar información valiosa sobre la biología de los hongos, lo que puede ser útil en diversas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos o la producción industrial de enzimas fúngicas.

Las proteínas del ciclo celular son un tipo específico de proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación y control del ciclo cellular, que es el proceso ordenado por el cual una célula crece, se divide en dos células hijas idénticas y finalmente muere (apoptosis).

El ciclo celular consta de cuatro fases principales: G1, S, G2 y M. Cada fase está controlada por puntos de control específicos que aseguran que las células se dividen solo cuando han completado con éxito todas las etapas previas. Las proteínas del ciclo celular desempeñan un papel fundamental en la activación y desactivación de estos puntos de control, lo que permite que el ciclo celular avance o se detenga según sea necesario.

Algunas de las proteínas del ciclo celular más importantes incluyen las cinasas dependientes de ciclina (CDK), que son enzimas que ayudan a activar los puntos de control del ciclo celular, y las inhibidoras de CDK, que desactivan las CDK cuando ya no son necesarias. Otras proteínas importantes incluyen las proteínas de unión a la ciclina (CYC), que actúan como reguladores positivos de las CDK, y las fosfatasas, que eliminan los grupos fosfato de las CDK para desactivarlas.

Las alteraciones en el funcionamiento normal de las proteínas del ciclo celular pueden conducir a una serie de trastornos, como el cáncer, ya que permiten que las células se dividan sin control y se vuelvan invasivas y metastásicas. Por lo tanto, comprender el papel de estas proteínas en el ciclo celular es fundamental para desarrollar nuevas terapias contra el cáncer y otras enfermedades relacionadas con la proliferación celular descontrolada.

Las proteínas nucleares se refieren a un grupo diversificado de proteínas que se localizan en el núcleo de las células e interactúan directa o indirectamente con el ADN y/u otras moléculas de ARN. Estas proteínas desempeñan una variedad de funciones cruciales en la regulación de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN, el mantenimiento de la integridad del genoma y la organización de la cromatina.

Las proteínas nucleares se clasifican en diferentes categorías según su función y localización subnuclear. Algunos ejemplos de proteínas nucleares incluyen histonas, factores de transcripción, coactivadores y corepresores, helicasas, ligasas, polimerasas, condensinas y topoisomerasas.

La mayoría de las proteínas nucleares se sintetizan en el citoplasma y luego se importan al núcleo a través del complejo de poros nuclear (NPC) mediante un mecanismo de reconocimiento de señales de localización nuclear. Las proteínas nucleares suelen contener secuencias consenso específicas, como el dominio de unión a ADN o la secuencia de localización nuclear, que les permiten interactuar con sus socios moleculares y realizar sus funciones dentro del núcleo.

La disfunción o alteración en la expresión y función de las proteínas nucleares se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las miopatías. Por lo tanto, comprender la estructura, la función y la regulación de las proteínas nucleares es fundamental para avanzar en nuestra comprensión de los procesos celulares y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversas afecciones médicas.

La proteína inhibidora de la apoptosis ligada a X, también conocida como XIAP (X-linked inhibitor of apoptosis), es una proteína que pertenece a la familia de las inhibidoras de la apoptosis. La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ayuda a eliminar las células dañadas o no deseadas en el cuerpo.

XIAP se une y bloquea la acción de las caspasas, que son enzimas clave involucradas en la activación de la apoptosis. Al inhibir la actividad de las caspasas, XIAP ayuda a prevenir la muerte celular programada y promueve la supervivencia celular.

La proteína XIAP se une específicamente a las caspasas-3, -7 y -9, y los inhibe mediante la unión de su dominio BIR (dominio de interacción con la región de muerte) a la región N-terminal activada de estas caspasas. Además de su función como inhibidor de la apoptosis, XIAP también ha demostrado tener actividad antiinflamatoria y puede regular la respuesta inmunitaria.

Las péptidas hidrolasas, también conocidas como peptidases o proteasas, son enzimas que catalizan la rotura de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en los péptidos y las proteínas. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano, dividiéndolas en péptidos más pequeños y aminoácidos individuales que pueden ser absorbidos a través del intestino delgado.

Existen varios tipos diferentes de péptidas hidrolasas, cada una con su propia especificidad para cortar enlaces peptídicos en posiciones específicas de la cadena de aminoácidos. Algunas de estas enzimas actúan en sitios específicos, como las endopeptidasas, mientras que otras actúan en los extremos de las cadenas polipeptídicas, como las exopeptidasas.

Las péptidas hidrolasas se encuentran en muchos tejidos y órganos del cuerpo humano, incluyendo el estómago, el intestino delgado, el páncreas y los riñones. También desempeñan un papel importante en la regulación de diversos procesos fisiológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la señalización celular.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

Las proteínas F-box son un tipo específico de proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés, así como en diversos procesos fisiológicos y patológicos. Están nombradas por su dominio F-box, que es un pequeño dominio de aproximadamente 40-50 aminoácidos que media las interacciones proteína-proteína.

Las proteínas F-box forman parte del complejo E3 ubiquitina ligasa, que desempeña un papel fundamental en el proceso de degradación de proteasomas al marcar selectivamente las proteínas para su degradación mediante la adición de una molécula de ubiquitina. Este complejo E3 ubiquitina ligasa está formado por tres componentes principales: SKP1, CUL1 y una proteína F-box específica. La proteína F-box es el componente variable que determina la especificidad del sustrato para el complejo E3 ubiquitina ligasa.

Existen diferentes tipos de proteínas F-box, y cada una de ellas reconoce y se une a diferentes sustratos proteicos. Algunas de las funciones conocidas de las proteínas F-box incluyen la regulación del ciclo celular, la respuesta al estrés, la transcripción génica, la señalización hormonal y el desarrollo del cáncer.

En resumen, las proteínas F-box son un tipo específico de proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés, así como en diversos procesos fisiológicos y patológicos. Forman parte del complejo E3 ubiquitina ligasa y determinan la especificidad del sustrato para este complejo, lo que lleva a la degradación selectiva de proteínas mediante el sistema ubiquitina-proteasoma.

El procesamiento proteico postraduccional (PPP) es un conjunto de modificaciones químicas y procesos que experimentan las proteínas después de su síntesis inicial, también conocida como traducción. Después de que un polipéptido se sintetiza a partir de un ARNm en el ribosoma, este polipéptido recién formado puede someterse a varios procesos adicionales antes de que la proteína funcional esté lista para realizar sus tareas específicas dentro de la célula.

Estos procesos pueden incluir:

1. Modificación de extremos: La eliminación o modificación química de los aminoácidos terminales del polipéptido recién formado.

2. Folding (plegamiento) y ensamblaje: El plegamiento de la estructura tridimensional de la proteína y, en algunos casos, el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas para formar un complejo proteico multimérico.

3. Modificaciones químicas: La adición de grupos funcionales a los aminoácidos específicos dentro del polipéptido, como la fosforilación, glicosilación, ubiquitinación y metilación. Estas modificaciones pueden influir en la estabilidad, localización, interacción y función de las proteínas.

4. Tratamiento: La eliminación de regiones específicas del polipéptido, como los aminoácidos señal o los dominios de unión, después del plegamiento y antes de que la proteína alcance su función madura.

5. Clivaje (escisión): El corte y la separación de las cadenas polipeptídicas en fragmentos más pequeños por proteasas específicas.

El procesamiento proteico postraduccional está estrechamente regulado y es fundamental para la maduración, funcionamiento y destino final de muchas proteínas. Los defectos en el procesamiento proteico postraduccional se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades metabólicas y el cáncer.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

La glutatión transferasa (GST, también conocida como glutation-S-transferasa) es una enzima importante que desempeña un papel fundamental en la detoxificación y defensa antioxidante de nuestro cuerpo. Se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano, especialmente en el hígado.

La función principal de esta enzima es catalizar (o acelerar) la transferencia de grupos funcionales, como grupos sulfhidrilo (-SH), amino (-NH2) o hidroxi (-OH), desde un donante de electronos (como el glutatión) a una variedad de compuestos tóxicos y potencialmente dañinos. Este proceso ayuda a convertir esas moléculas tóxicas en formas más solubles, lo que facilita su excreción del cuerpo.

Existen diferentes tipos de glutatión transferasas, clasificadas según sus propiedades catalíticas y estructurales. Algunos de los grupos principales incluyen la clase alfa, mu, pi, sigma y theta. Cada tipo tiene preferencia por ciertos sustratos y desempeña diferentes roles en la detoxificación de diversas sustancias químicas y drogas.

La actividad de la glutatión transferasa puede verse afectada por varios factores, como el estrés oxidativo, las enfermedades crónicas y los hábitos de vida poco saludables, como el tabaquismo y el consumo excesivo de alcohol. Las deficiencias en la actividad de esta enzima se han relacionado con un mayor riesgo de desarrollar diversas afecciones, como cáncer, enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas y pulmonares.

Las endopeptidasas son enzimas digestivas que cortan específicamente los enlaces peptídicos internos de las proteínas y péptidos, rompiendo así las cadenas polipeptídicas en segmentos más pequeños. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión y absorción de proteínas en el organismo. Se encuentran principalmente en los jugos gástricos y pancreáticos del sistema digestivo, así como en diversos tejidos y órganos. Su actividad es esencial para el metabolismo normal de las proteínas y la regulación de varios procesos fisiológicos, incluyendo la señalización celular y la neurotransmisión.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Los canales de sodio son proteínas integrales de membrana que se encuentran en las células excitables, como las neuronas y los miocitos cardíacos. Estos canales permiten el paso rápido y selectivo de iones de sodio a través de la membrana celular, lo que desencadena la despolarización de la membrana y, por lo tanto, es fundamental para la generación y conducción de potenciales de acción.

Los canales de sodio se componen de una subunidad alfa, que forma el poro del canal, y uno o más subunidades beta, que regulan la función del canal. La subunidad alfa es una gran proteína transmembrana con cuatro dominios repetidos, cada uno conteniendo seis segmentos transmembrana. El segmento IV de cada dominio forma el poro del canal y contiene los sitios de unión para los bloqueadores de canales de sodio, como la lidocaína y la fenitoína.

Los canales de sodio pueden existir en diferentes estados, incluyendo cerrado, abierto y inactivado. En respuesta a un estímulo, el canal se abre rápidamente, permitiendo que los iones de sodio fluyan hacia dentro de la célula y despolaricen la membrana. Después de un breve período de tiempo, el canal se inactiva y ya no permite el paso de iones de sodio, aunque permanece en la membrana celular hasta que se cierra completamente.

Las mutaciones en los genes que codifican los canales de sodio pueden causar diversas enfermedades, como la epilepsia, la parálisis periódica hipopotasémica y el síndrome del QT largo. El bloqueo farmacológico de los canales de sodio se utiliza en el tratamiento de varias afecciones, como las arritmias cardíacas y la neuralgia del trigémino.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

La proteínas de la familia MAGE forman complejos proteicos con ligasas de ubiquitina.[1] Así, la proteína MAGEL-like protein ... La ubiquitina E3 puede ser de tres tipos: HECT, U-box y RING-finger, siendo este último sensible ante la proteína Magel2, ... interactúa con proteínas como: Con la TRIM27, una ligasa de ubiquitina (ubiquitin ligase),dando como resultado el complejo MAGE ... Inicialmente, la proteína MAGEL se une con ligasa TRIM27 en regiones concretas del citoplasma. Mediante una interacción directa ...

https://es.wikipedia.org/wiki/MAGEL2

Esta proteína se encuentra en el retículo endoplásmico y se ha demostrado que posee actividad ubiquitina ligasa. Se encontró ... es una proteína que en humanos está codificada por el gen RNF139 .[1][2] La proteína codificada por este gen es una proteína ... Los estudios de la contraparte de Drosophila sugirieron que esta proteína puede interactuar con la proteína supresora de ... La proteína 139 de dedo RING, también conocida como TRC8, ... tumores VHL, así como con COPS5/JAB1, una proteína responsable ...

https://es.wikipedia.org/wiki/RNF139

La ubiquitina ligasa E3 RNF8 (RNF8) es una enzima codificada en humanos por el gen RNF8.[1][2][3] La proteína codificada por ... y podría actuar como una ubiquitina ligasa en la ubiquitinación de cierta clase de proteínas nucleares. Se han descrito ... Esta proteína ha demostrado interaccionar con varias clases de enzimas conjugadas con ubiquitina de clase II (E2), incluyendo ... diversas variantes transcripcionales del gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3] La proteína RNF8 ha ...

https://es.wikipedia.org/wiki/RNF8

El Smad1 es diana para ligasas de ubiquitina específicas para el Smad, tales como el SMURF1 y el SMURF2. Dicho marcaje por ... La proteína sirve de mediador de las señales de la proteína morfogénica ósea (BMPs), implicadas en una gama de actividades ... y de la proteína morfogénica ósea.[3] La Smad1 pertenece a la familia de proteínas SMAD. El nombre Smad deriva de la ... se refiere a una proteína de la mosca homóloga a la proteína morfogénica ósea humana) es uno de nueve miembros de la familia ...

https://es.wikipedia.org/wiki/SMAD1

... es una pequeña proteína que se puede fijar a ciertos sustratos proteicos mediante enzimas llamadas ubiquitina ligasas E3. ... La mayoría de las proteínas funcionan a través de interacciones proteína-proteína, y uno de los objetivos de la proteómica de ... El uso cada vez mayor de reticuladores químicos, introducidos en las células vivas para fijar proteína-proteína, proteína-ADN y ... proteína-proteína y proteína-ligando. Idealmente, las matrices proteómicas funcionales contendrían el complemento completo de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteómica

E3 ubiquitina-proteína ligasa RNF19A es una enzima que en humanos está codificada por el gen RNF19A.[1][2][3] La proteína ... Esta proteína es una ubiquitina ligasa E3 que se localiza en los cuerpos de Lewy (LB), inclusiones neuronales características ... Se encuentra que esta proteína se une y ubiquitila a la sinfilina 1 (SNCAIP), que es una proteína que interactúa con la alfa- ... Se han informado variantes de transcripciones empalmadas alternativamente que codifican la misma proteína.[3][6] Dominio de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/RNF19A

E3 ubiquitina-proteína ligasa MIB1 es una enzima que en humanos está codificada por el gen MIB1.[1] Está involucrado en la ... regulación de la apoptosis.[2] Un anticuerpo dirigido a la proteína Ki-67, un producto del gen MKI67, se llama MIB-1, que ...

https://es.wikipedia.org/wiki/MIB1_(gen)

La ubiquitina ligasa probable E3 (HERC5) es una enzima codificada en humanos por el gen herc5.[1][2] HERC5 es una proteína ... La proteína HERC5 se localiza en el citoplasma y en la región perinuclear y actúa como una ligasa E3 inducida por interferón ... El gen herc5 reside en un cluster de genes de la familia HERC, en el cromosoma 4.[2] La proteína HERC5 ha demostrado ser capaz ... perteneciente a la familia HERC de ubiquitina ligasas y posee un dominio HECT y cinco repeticiones RCC1. Las citoquinas pro- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/HERC5

Las proteína ligasa de ubicuitina E3 llamadas SMURF1 y SMURF2 regulan los niveles de Smad. Aceptan al marcador ubiquitina de ... Se unen al receptor de TGF-beta 2 (TGFBR2).[12] La proteína «nodal» se une al receptor de la activina A tipo IIB (por sus ... Ambas proteínas se encuentran en el labio dorsal de la especie Xenopus y convierten tejidos especializados al epidermis en ... Dos de estos tipos de proteínas que sirven de intermediarios en la vía de señalización del el TGF-beta incluye SARA (por sus ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Vía_de_señalización_del_TGF-beta

EBNA-3C puede contratar a una ubiquitina-ligasa y se ha demostrado que el objetivo reguladores del ciclo celular como pRb.[1][ ... EBV antígeno nuclear 3 es una familia de las proteínas virales asociadas con el virus de Epstein-Barr. EBNA-3A EBNA-3B EBNA-3C ... Datos: Q24777210 (Wikipedia:Páginas con traducciones del inglés, Proteína viral). ... Estos genes también se unen al anfitrión de las proteínas RBP-Jκ. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/EBV_antígeno_nuclear_3

La E3 ubiquitina ligasa cataliza la unión covalente de restos de ubiquitina en proteínas sustrato.[4] También esta involucrado ... El homólogo 2 de proteína pellino es una proteína que en humanos está codificada por el gen PELI2.[1][2][3] ... Puede activar la vía de la quinasa MAP (proteína activada por mitógenos) que conduce a la activación de ELK1.[5][6] « ...

https://es.wikipedia.org/wiki/PELI2

El reclutamiento de la ubiquitina ligasa E3 provoca la ubiquitinación de la proteína diana y su posterior degradación por el ... transfiriéndole un grupo ubiquitina. E2 se une a la ligasa E3 formando un complejo que reconoce la proteína diana, interacción ... siendo una de ellas es capaz de interaccionar con una ubiquitina ligasa E3 y la a la proteína diana que se pretende degradar. ... Las PROTAC inducen la degradación de las proteínas diana mediante el "secuestro" del sistema proteasoma-ubiquitina (UPS).[13] ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Quimera_dirigida_a_la_proteolisis

Esta fosforilación es una señal para la ubiquitinación de catenina beta por parte de β-TrCP (E3 ubiquitina ligasa). La catenina ... Los receptores consisten en un complejo entre la proteína Frizzled (Fz) y la proteína LRP5/6. Las proteínas Fz son receptores ... Las proteínas Wnt pueden unirse a múltiples proteínas Fz y viceversa. La unión del ligando Wnt induce un cambio conformacional ... En cáncer de páncreas y en carcinoma adrenocortical se han identificado mutaciones en el gen Rnf43 de la ubiquitina E3 ligasa.[ ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Vía_de_señalización_WNT

... una ubiquitina ligasa E3. Esto desencadena una cascada de eventos de transducción de señales que resulta en el reclutamiento ... Las dos proteínas rOmpA y rOmpB son miembros de una familia de antígenos celulares de superficie (SCA) que son proteínas ... Esta especie de Rickettsia utiliza una proteína de la superficie celular abundante llamada OmpB para unirse a una proteína de ... autotransportadoras; actúan como ligandos para las proteínas OMP y se encuentran en todas las rickettsias.[3] El citosol de la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fiebre_de_las_Montañas_Rocosas

... se corresponde con el nombre tanto de la proteína como del gen que la codifica. Mdm2 actúa como una ubiquitina ligasa E3 ... Este dominio confiere a Mdm2 la actividad ubiquitina ligasa y es suficiente para la actividad E3 ligasa en el proceso de auto- ... Mdm2 también actúa como una ubiquitina ligasa E3, marcando tanto a sí misma como a p53 para ser degradadas por el proteasoma. ... Mdm2 es capaz de auto-poliubiquitinarse y, acomplejado con p300 (una ubiquitina ligasa cooperante), presenta la capacidad de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Mdm2

... enzimas conjugadoras de ubiquitina, o E2, y ubiquitina-proteína ligasas, o E3.[4][5] Este gen codifica un miembro de la ... La modificación de proteínas con ubiquitina es un mecanismo celular importante para atacar proteínas anormales o de vida corta ... La enzima conjugadora de ubiquitina E2 H es una proteína que en humanos está codificada por el gen UBE2H.[1][2][3] ... La secuencia de la proteína codificada es 100% idéntica al homólogo de ratón y 98% idéntica a los homólogos de rana y pez cebra ...

https://es.wikipedia.org/wiki/UBE2H

... de degradación proteasómica por parte de las ligasas de ubiquitina dirigidas a SUMO (STUbLs). Los cinetocoros podrían servir de ... SUMO es una proteína globular, de estructura muy similar a la ubiquitina, aunque no comparte con ésta una alta similitud en su ... En los mamíferos existen tres proteínas homólogas, SUMO-1, SUMO-2 y SUMO-3. Se ha reportado una cuarta proteína (SUMO-4), pero ... Grupo homólogo de SUMO1 en HomoloGene Proteínas SUMO humanas en ExPASy: SUMO1 SUMO2 SUMO3 SUMO4 Proteína SUMO1 de rata en ...

https://es.wikipedia.org/wiki/SUMO_(proteína)

La proteína deltex-2 también conocida como E3 ubiquitina-proteína ligasa DTX2 es una enzima que en humanos está codificada por ... DTX2 funciona como una ligasa de ubiquitina E3 junto con la enzima E2 UBCH5A.[2] «Entrez Gene: DTX2 deltex homolog 2 ( ...

https://es.wikipedia.org/wiki/DTX2

La proteína E3 de ubiquitina tipo 1 (SMURF1, a menudo llamada simplemente ligasa de ubiquitina), es una enzima que en los ... Smurf1 es una ligasa de ubiquitina específica para Smad reguladas por receptores, proteínas presentes en la vía de señalización ... Datos: Q21112473 (Wikipedia:Páginas con referencias sin URL y con fecha de acceso, Genes del cromosoma 7, Proteínas humanas). ... Una proteína similar presente en el género de ranas Xenopus está asociada con la formación del patrón corporal embrionario. En ...

https://es.wikipedia.org/wiki/SMURF1

... interviene en la degradación de proteínas defectivas mediante interacción con CHIP y la ligasa de ubiquitina E3, es decir ... Existe una proteína, HOP, que actúa de intermediario entre la liberación de la proteína por parte de Hsp70 y su transferencia a ... Las proteínas de shock térmico de 70 KDa o Hsp70 son proteínas de choque térmico expresadas ubicuamente y en todos los ... Constituye el 3% de las proteínas totales de la célula. Hsp72 (HSPA1A) inducible por estrés térmico y oxidativo. Proteína de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Hsp70

... y puede actuar como una ubiquitina-ligasa (E3) en la ubiquitinación de ciertas proteínas nucleares. Se han descrito cinco ... La proteínas RNF14 contiene un dominio de dedos de zinc RING, un motivo implicado en interacción proteína-proteína. Esta ... La E3 ubiquitín-proteín ligasa RNF14 es una enzima codificada en humanos por el gen rnf14.[1][2][3] ... RNF14 también interactúa con las enzimas conjugativas de ubiquitina clase III (E2s) ...

https://es.wikipedia.org/wiki/RNF14

6.3.1.19 procarionte ubiquitina-like proteína ligasa EC 6.3.1.20 lipoato-proteína ligasa EC 6.3.2.1 pantoato-β-alanina ligasa ( ... 6.2.1.16 acetoacetato-CoA ligasa EC 6.2.1.17 propionato-CoA ligasa EC 6.2.1.18 citrato-CoA ligasa EC 6.2.1.19 proteína ligasa ... ligasa EC 6.2.1.47 [acil-carrier-proteína ] ligasa de ácidos grasos de cadena media EC 6.2.1.48 carnitina-CoA ligasa EC 6.2. ... proteína acarreadora de L-prolilos] ligasa EC 6.2.1.54 D-alanina-[proteína acarreadora de D-alanilos] ligasa (26 de abril de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ligasa

... que en presencia de una ligasa de ubiquitina (E3), unen covalentemente la ubiquitina a la proteína diana, que de esta forma ... El APC/C forma parte de un sistema de conjugación por ubiquitina.[62] En general, los sistemas de conjugación de ubiquitina ... se liberan las proteínas reguladoras. La desaparición de las proteínas reguladoras de los cinetocoros marca el momento en que ... identificada primero como una proteína de reparación del ADN en S. pombe. Estas cuatro proteínas son esenciales en levaduras, y ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Punto_de_control_de_la_mitosis

Los miembros de este grupo de proteínas típicamente funcionan como ligasas de ubiquitina, o sea, "marcan" con ubiquitina a los ... Estos son proteínas pequeñas, ricas en cisteína. El gen que codifica estas proteínas se denomina SCR o SP11, y se expresa en el ... Las proteínas producidas por los determinantes masculino y femenino del mismo alelo interactúan entre ellas en el momento de la ... La transición desde la AI a la AC estuvo acompañada, más que por un cambio en la proteína STYLE2.1, por una mutación en el ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Autoincompatibilidad

Con Allan Weissman y otros, ella demostró que Mdm2 es una ubiquitina ligasa que se dirige a la p53 para la degradación del ... Es conocida por su trabajo en la proteína supresora de tumores, p53,[1] y en particular por su descubrimiento del importante ... Como Mdm2 apunta solo a un pequeño número de proteínas para su destrucción, un inhibidor puede tener pocos efectos secundarios ... Junto a Katsunori Nakano, descubrió un componente clave en la vía de apoptosis desencadenada por p53, la proteína PUMA ( ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Karen_Vousden

Es una subunidad esencial de las ubiquitina ligasas de proteína de caja SKP1-cullin / CDC53-F, que son parte de la maquinaria ... La proteína RING-box 2 es una proteína que en humanos está codificada por el gen RNF7 .[1][2][3] La proteína codificada por ... Esta proteína interactúa y es un sustrato de la caseína quinasa II (CSNK2A1 / CKII). Se ha demostrado que la fosforilación de ... de degradación de proteínas importante para la progresión del ciclo celular y la transducción de señales. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/RNF7

... de unión a sustrato específicos y las proteínas más genéricas que comprenden una gran familia de ligasas de proteína ubiquitina ... La repetición de ankyrin y la proteína de caja SOCS 6 es una proteína que en humanos está codificada por el gen ASB6.[1] La ... proteína codificada por este gen pertenece a una familia de proteínas repetidas de anquirina que, junto con otras cuatro ... familias de proteínas, contienen un motivo de caja SOCS C-terminal. La evidencia creciente sugiere que la caja SOCS, similar a ...

https://es.wikipedia.org/wiki/ASB6

... antes de ser degradada por el complejo apc-cdc20 ubiquitina ligasa. Su labor consiste en proteger a la Cohesina de la ... La segurina, también llamada securina, es una proteína encargada de la unión de los cromosomas antes de la separación de éstos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Segurina

La proteína codificada interactúa con la proteína ligasa de ubiquitina E3A y puede estar involucrada en el desarrollo de ... La proteína básica Y 2 específica del testículo también conocida como carga básica, ligada a Y 2 es una proteína que en los ...

https://es.wikipedia.org/wiki/BPY2

La APC y es una ubiquitina ligasa E3 que se dirige a las proteínas reguladoras del ciclo celular para su degradación por parte ... que funciona en la transición de metafase a anafase del ciclo celular y está regulado por proteínas del punto del control del ...

https://es.wikipedia.org/wiki/ANAPC1

https://es.wikipedia.org/wiki/MAGEL2

Los estudios a gran escala de las proteínas se centraron en los principales virus que afectan al salmón Atlántico. ... Estas proteínas son enzimas denominadas ubiquitina ligasas. Las enzimas ubiquitina ligasas unen una molécula de ubiquitina a ... La vía de señalización de la ubiquitina está relacionada con la degradación de proteínas por el proteasoma, la señalización ... Chile, salmonicultura, ciencia, Investigación, salmón Atlántico, innovación, proteínas, enfermedades, vacunación, proteómica ...

https://www.aqua.cl/2023/04/20/conozca-nuevos-estudios-para-comprender-enfermedades-infecciosas-en-la-acuicultura/

Las ligasas de ubiquitina unen cadenas de ubiquitina a otras proteínas diana en la célula. El tipo específico y la naturaleza ... Instrucciones para las proteínas. Como recuerdan estos científicos, la ubiquitina es una pequeña proteína que se encuentra en ... que están implicadas en la señalización proteína-proteína.. Y, por último, demostraron cómo las mutaciones en la proteína ... El doctor Lechtenberg explica que el genoma humano codifica entre 600 y 700 ligasas de ubiquitina, y un número cada vez mayor ...

https://www.fundacionisabelgemio.com/fr/non-classifiee/noticia-del-imparcial-arrojan-luz-sobre-el-sindrome-de-gordon-holmes-y-otras-enfermedades-neurodegenerativas-raras

... es un trastorno de impronta neurogenética debida a una alteración en la expresión del gen de la proteína ubiquitina ligasa ( ... el cual codifica la proteína ubiquitina ligasa E3A, que tiene un papel integral en el desarrollo sinóptico y la plasticidad ... UBE3A) en el cromosoma 15, con un papel esencial en la vía celular de ubiquitina-proteasoma, fundamental en el desarrollo ... forma de discapacidad intelectual generado por un defecto de impronta genómica que resulta en una deficiencia de la proteína ...

http://www.scielo.org.ar/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0325-00752017000200021&lang=es

Proteínas Serina-Treonina Quinasas (2) * Ubiquitina-Proteína Ligasas (2) * Riñón (2) * Purinas (1) ...

https://pesquisa.bvsalud.org/perinatal/?lang=es&q=au:Spirli,+Alessia

UBIQUITINA LIGASA E3 que interactúa con la PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES P53 y la inhibe. La PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES ... proteína del protooncogén c-mdm2 proteína mdm2 proteína protooncogénica c-mdm2 Nota de alcance:. UBICUITINA LIGASA E3 que ... UBIQUITINA LIGASA E3 que interactúa con la PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES P53 y la inhibe. La PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES ... Proteína de Proto-Oncogén c-mdm2 Proteína de Protooncogén c-mdm2 Proteínas de Proto-Oncogén c-mdm2 Proteínas de Protooncogén c- ...

https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=50587

La ubiquitina es un péptido de 76 aminoácidos; se une a proteínas a través de 3 enzimas, E1, E2 y E3 por el proceso de ... El paso final consiste en la unión de la E2-ubiquitina a una E3 ligasa; esta cataliza la formación de un enlace isopeptídico ... La familia de proteínas Casitas B-lineage lymphoma (Cbl) son proteínas adaptadoras moleculares, se unen a proteínas para su ... La familia de proteínas Casitas B-lineage lymphoma (Cbl) son proteínas adaptadoras moleculares, se unen a proteínas para su ...

https://www.iesrusadir.es/linfocitos/donde-se-activan-los-linfocitos-b.html

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https://decs2020.bvsalud.org/E/DeCS2018_Alfab-U.htm

https://decs2018.bvsalud.org/E/DeCS2018_Alfab-U.htm

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https://decs2017.bvsalud.org/E/DeCS2017_Alfab-U.htm

https://decs2019.bvsalud.org/E/DeCS2017_Alfab-U.htm

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https://decs2011.bvsalud.org/E/DeCS2008_Alfab-U_esp.htm

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https://decs2010.bvsalud.org/E/DeCS2008_Alfab-U_esp.htm