Ribonucleoproteínas nucleares pequeñas. Buscador médico. Web

Complejos de proteínas unidas a ARN con ácidos ribonucleicos (ARN).

Complejos nucleares ARN-proteína altamente conservados que funcionan en el procesamiento del ARN en el núcleo, se incluye la escisión del pre-ARNm y el procesamiento del extremo pre-ARNm 3' en el nucleoplasia, y el procesamiento de pre-ARNr en el nucleolo (ver RIBONUCLEOPROTEÍNAS, NUCLEOLAR PEQUEÑA).

Familia de ribonucleoproteínas encontradas originalmente como proteínas unidas a tránscritos de ARN nacientes en forma de partículas de ribonucleoproteínas. Aunque consideradas ribonucleoproteínas, fueron clasificadas en principio atendiendo a su componente proteico. Se hallan implicadas en una variedad de procesos tales como empaquetamiento del ARN y TRANSPORTE del ARN dentro del núcleo. Un subgrupo de ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas se hallan implicadas en otras funciones, como el transporte intracitoplásmico (TRANSPORTE ACTIVO, NÚCLEO CELULAR) del ARN y la estabilidad del ARNm en el CITOPLASMA.

ARN nuclear no ribosómico con más de 1000 nucleótidos, cuya masa se sintetiza rápidamente y se degrada dentro del núcleo celular. Algunos ARN nucleares heterogéneos pueden ser precursores del ARNm. Sin embargo, la gran mayoría del ARNnh total forma un híbrido con el ADN nuclear en lugar de con el ARNm.

ARNs pequeños que se encuentran en el citoplasma y que usualmente forman complejos con las proteínas en RNPCPs (RIBONUCLEOPROTEÍNAS CITOPLASMÁTICAS PEQUEÑAS).

Componentes de la proteínas que constituyen el núcleo común de las pequeñas partículas nucleares ribonucleoproteicas. Estas proteínas se conocen comúnmente como antígenos nucleares Sm debido a su naturaleza antigénica.

Dominio subnuclear distinto, rico en snRPNs 'splicesomal' (RIBONUCLEOPROTEÍNAS, NUCLEARES PEQUEÑAS) y en coilina p80.

Grupo heterogéneo de ribonucleoproteínas nucleares estrechamente relacionadas implicadas en el ayuste del ARNm.

Clase de ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas muy relacionadas, de aproximadamente 34-40 kD de tamaño. Aunque generalmente se encuentran en el nucleoplasma, también hacen de enlace entre el núcleo y el citoplasma. Se ha demostrado que los miembros de esta clase tienen una función en el transporte de ARNm, biogénesis telómera y EMPALME DEL ARN.

Complejos nucleolares de ARN-proteína que funcionan en el procesamiento del ARN pre-ribosómico.

Proteínas conjugadas con ácidos nucleicos.

Organelas en las cuales se producen reacciones de escisión y empalme, que eliminan intrones en las moléculas precursoras de ARN mensajero. El empalmosoma está compuesto por cinco pequeñas moléculas de ARN nuclear (U1, U2, U4, U5, U6) que, trabajando junto a proteínas, contribuyen a plegar de forma adecuada fragmentos de ARN y luego empalmarlos en el mensaje.

Proteínas que se unen a moléculas de ARN. Están incluidas aquí las RIBONUCLEOPROTEÍNAS y otras proteínas cuya función es unirse especificamente al ARN.

Cadenas cortas de ARN (100-300 nucleótidos de largo) abundantes en el núcleo y que usualmente forman complejos con las proteínas en las ARNnps (RIBONUCLEOPROTEÍNAS, NUCLEARES PEQUEÑAS). Muchas funcionan en el procesamiento de los precursores del ARN mensajero. Otros, los ARNnops (ARN, NUCLEOLAR PEQUEÑO), participan en el procesamiento de los precursores del ARN ribosómico.

Proteína multifuncional que es a la vez una ARN helicasa DEAD-box y un componente del complejo de la proteína SMN.

Un complejo de proteínas que ensamblan las PROTEÍNAS DEL NÚCLEO RNPNP en una estructura básica que rodea una secuencia de ARN altamente conservada, que se encuentran en el ARN NUCLEAR PEQUEÑO. Se localizan en los GEMINI DE CUERPOS ENRROLLADOS y en el CITOPLASMA. El complejo SMN es nombrado en relación a la Proteína 1 del Complejo Supervivencia Neuromotora, que es un componente crítico del complejo.

Grupo heterogéneo de ribonucleoproteinas nucleares muy relacionadas, de aproximadamente 41-43 kD de tamaño, que se encuentran en el núcleo celular. Se ha implicado a los miembros de esta clase en distintos procesos, incluyendo el emplame, poliadenilación y retención nuclear de ARN.

Exlusión final de secuencias sin sentido o secuencias interventoras (intrones) antes de que la última transcripción de ARN sea enviada al citoplasma.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Transcripciones de ARN del ADN que se encuentran en alguna etapa inconclusa de procesamiento post-transcripcional ( PROCESAMIENTO POSTRANSCRIPCIONAL DEL ARN ) necesarios para la función. Precursores de ARN pueden someterse a varias etapas del EMPALME DEL ARN durante el cual los enlaces fosfodiesterasas en los límites exón-intrón se escinden y se extraen los intrones. En consecuencia se forma un nuevo enlace entre los extremos de los exones. Resultantes de ARN maduros se pueden utilizar, por ejemplo, ARNm maduro (ARN MENSAJERO) se usa como una plantilla para la producción de proteínas.

Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)

Constituyentes de tejidos endógenos que tienen la capacidad de interactuar con AUTOANTICUERPOS y producir una respuesta inmune.

Complejo nuclear de ARN-proteína que desempeña un rol en el procesamiento del ARN. En el nucleoplasia, la RNPnp U4-U6 junto con la U5 se preacoplan para formar una partícula única de 25S que se une a las RNPnp U1 y U2 y al sustrato para formar los ESPLICEOSOMAS maduros. También hay evidencias de la existencia de RNPnp U4 o U6 individuales además de su organización como RNPnp U4-U6.

Complejo nuclear de ARN-proteína que desempeña un rol en el procesamiento del ARN. En el nucleoplasia, el U1 RNPnp junto con otras ribonucleoproteínas nucleares pequeñas (U2, U4-U6, y U5) se unen para formar ESPLICEOSOMAS que eliminan por escisión intrones a partir del pre-ARNm. La U1 RNPnp forma pares de bases que conservan los motivos de secuencias en el sitio de separación 5' y que reconoce los sitios de separación 5'- y 3'- , ellas pueden tener un papel fundamental en la alineación de los dos sitios para la reacción de separación.

Polinucleótido constituido esencialmente por cadenas, con un esqueleto que se repite, de unidades de fosfato y ribosa al cual se unen bases nitrogenadas. El ARN es único entre las macromoléculas biológicas pues puede codificar información genética, servir como abundante componente estructural de las células, y también posee actividad catalítica.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Género de CRUSTACEA del orden ANOSTRACA que se encuentra en aguas saladas y lagos y que a menudo se cultivan para alimentar peces. Tiene 168 cromosomas y difiere de la mayoría de los crustáceos porque su sangre contiene hemoglobina.

Proteínas involucradas en el proceso de transporte de moléculas dentro y fuera del núcleo celular. Entre ellas se incluyen: las PROTEÍNAS DE COMPLEJO PORO NUCLEAR, que son proteínas de membrana que forman el PORO NUCLEAR, las CARIOFERINAS, que transportan moléculas a través del complejo de poros nuclear y las proteínas que juegan un papel directo en el transporte de complejos de carioferinas a través del complejo de poros nuclear.

Complejo nuclear de ARN-proteína que desempeña un rol en el procesamiento del ARN. En el nucleoplasia, la RNPNP U5 junto con las U4-U6 preensambladas en una partícula única de 25S que se unen a las RNPNP U1 y U2 y al sustrato para formar ESPLICEOSOMAS.

Forma de tuberculosis cutánea. Se ve predominantemente en mujeres y característicamente afecta a la MUCOSA NASAL, MUCOSA ORAL y mucosa conjuntival.

Modificación biológica postranscripcional de ARNs mensajeros, de transferencia o ribosómicos o sus precursores. Incluyen la ruptura, metilación, tiolación, isopentilación, formación de pseudoridina, alteraciones conformacionales y la asociación con proteínas ribosómicas.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Especie de tritón de la familia Salamandridae en la que las larvas se transforman en tritón terrestre y luego en adulto acuático. Se encuentran desde Canadá hasta el sur de los Estados Unidos. Viridescens se refiere al color verdoso que se encuentra a menudo en esta especie.

Complejos de cpARN (ARN, CITOPLÁSMICO PEQUEÑO) y proteínas que se encuentran en el citoplasma. Un ejemplo es una PARTÍCULA DE RECONOCIMIENTO DE LA SEÑAL.

Grupo de trastornos que se caracterizan por degeneración progresiva de las neuronas motoras de la médula espinal lo que genera debilidad y atrofia muscular, usualmente sin evidencias de lesión de los tractos corticoespinales. Entre las enfermedades de esta categoría se incluyen la enfermedad de Werdnig-Hoffmann y las ATROFIAS MUSCULARES ESPINALES DE LA INFANCIA de comienzo tardío, la mayoría de las cuales son hereditarias. La variante que comienza en la edad adulta se conoce como atrofia muscular progresiva.

Orden de metágenos anaerobios en el reino EURYARCHAEOTA. Tienen forma de pseudosarcina, cocoide o bastoncillos envueltos en vainas y catabolizan a grupos metilo. Las paredes celulares están compuestas de proteínas. El orden incluye una familia, METHANOCOCCACEAE.

Región diferente, no delimitada por una membrana, que se encuentra dentro del NÚCLEO CELULAR de la mayoría de las células eucariotas, en el mismo se sintetizan algunas especies de ARNr (ARN RIBOSÓMICO) y se ensamblan con unidades de ribonucleoproteínas del ribosoma. En el nucléolo el ARNr se transcribe a partir de un organizador nucleolar, es decir, un grupo de genes cromosomales en línea que codifican al ARNr y que son transcriptos por la ARN polimerasa I.

ARNs nucleares pequeños que participan en el procesamiento del ARN pre-ribosómico en el nucleolo. La caja C/D contiene ARNnop's (U14, U15, U16, U20, U21 y U24-U63) dirige la metilación específica del sitio de diversas porciones de ribosa. La caja H/ACA que contiene ARNnop's (E2, E3, U19, U23, y U64-U72) dirige la conversión de uridinas específicas a pseudouridina. La escisión en sitios específicos que se produce en los ARNs ribosómicoa maduros es dirigida por ARNnop's U3, U8, U14, U22 y los componentes ARNnop's de la ARNasa MRP y ARNasa P.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Complejo nuclear de ARN-proteína que desempeña un rol en el procesamiento del ARN. En el nucleoplasia, el U2 RNPnp junto a otras ribonucleoproteínas nucleares pequeñas (U1, U4-U6, y U5) se organizan formando ESPLICEOSOMAS que eliminan intrones por escisiones del pre-ARNm. La RNPnp U2 forma pares de bases con motivos de secuencias conservadas en el punto de ramificación, el cual se asocia con un factor sensible al calor- y a la ARNasa en una etapa precoz de la escisión.

Grupo de virus del género PHLEBOVIRUS de la familia BUNYAVIRIDAE, que infecta a vertebrados y que su vector es la garrapata. Sus miembros no se han asociado con ninguna enfermedad humana aunque se han aislado anticuerpos del suero humano.

Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.

Especie típica del género INFLUENZAVIRUS A, que produce influenza y otras enfermedades en humanos y animales. Entre cepas frecuentemente ocurre variación antigénica, lo que permite la clasificación en subtipos y variantes. La transmisión es por aerosoles (humanos y la mayoría de los hospederos no acuáticos) o a través del agua (patos). Aves infectadas lanzan el vírus en su saliva, secreciones nasales y heces.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Ribonucleoproteína heterogénea nuclear que se encuentra en el NÚCLEO CELULAR y CITOPLASMA. La ribonucleoproteína heterogénea-nuclear grupo K está involucrada cercanamente en la regulación de la expresión génica en casi todos los niveles: TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA, procesamiento de ARNm (PROCESAMIENTO POSTRANSCRIPCIONAL DEL ARN), el transporte del ARNm, estabilidad del ARNm y traducción (BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS). La proteína hnRNP tiene una fuerte afinidad por ARN rico de polipirimidina-rico y por el ADN de una solo filamento de polipirimidina-enriquecida. Existen debido al empalme alternativo múltiples isoformas de proteínas hnRNP K y exhiben diferentes propiedades de unión al ácido nucleico.

Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)

Un complejo de la proteína SMN que es esencial para la función del complejo de la proteína SMN. En los humanos la proteína es codificada por un único gen, encontrado cerca de la inversión del telómero de una gran región invertida del CROMOSOMA 5. Las mutaciones en el gen que codifica para la proteína 1 de supervivencia neuromotora pueden dar lugar a ATROFIAS MUSCULARES ESPINALES DE LA INFANCIA.

La seudouridina es un nucleósido presente en moléculas de ARN, donde reemplaza a la uridina en algunos residuos y puede contribuir a la estabilidad estructural y función del ARN modificado.

Suborden de protozoos monoflagelados, son parásitos que viven en la sangre y los tejidos del hombre y los animales. Entre los géneros representativos se incluyen: Blastocrithidia, Leptomonas, CRITHIDIA, Herpetomonas, LEISHMANIA, Phytomonas, y TRYPANOSOMA. Las especies de este suborden pueden existir en dos o más estados morfológicos nominados previamente por el género que ejemplificaba a estas formas amastigote (LEISHMANIA), choanomastigote (CRITHIDIA), promastigote (Leptomonas), opisthomastigote (Herpetomonas), epimastigote (Blastocrithidia), y trypomastigote (TRYPANOSOMA).

Ordenamiento espacial de los átomos de un ácido nucleico o polinicleótido que produce su forma tridimensional característica.

Grupo de ribonucleoproteinas nucleares heterogéneas muy relacionadas, de 72-74 kD y que están implicadas en el EMPLAME DEL ARN.

Anticuerpos que reaccionan con autoantígenos (AUTOANTÍGENOS) del organismo que los produce.

Componentes del citoplasma excluyendo el CITOSOL.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

Mecanismos de transporte de compuerta por los cuales proteínas o ARN son movidos a través de la MEMBRANA NUCLEAR.

Ácido ribonucleico que constituye el material genético de los virus.

Ribonucleoproteína nuclear heterogénea asociada con la mayoría de los tránscritos nacientes, muy especialmente los de las características asas gigantes de los cromosomas plumulados (o en escobilla) de los anfibios.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

El proceso de pasar moléculas específicas de ARN de un compartimento celular o región a otra por diversas operaciones de selección y mecanismos de transporte.

Estructura multirribosómica que representa una secuencia lineal de RIBOSOMAS los cuales se mantienen unidos por el ARN MENSAJERO. Estos polirribosomas constituyen los complejos activos en la síntesis proteica celular y son capaces de incorporar los aminoácidos a los polipéptidos tanto in vivo como in vitro. (From Rieger, et al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed).

Biosíntesis de PÉPTIDOS y PROTEÍNAS en los RIBOSOMAS, dirigida por ARN MENSAJERO, a través del ARN DE TRANSFERENCIA, que se encarga del estándard proteinogénico de los AMINOÁCIDOS.

Trastorno multisistémico crónico, recidivante, inflamatorio y a menudo febril del tejido conectivo, que se caracteriza principalmente por la participación de la piel, articulaciones, riñones, y membranas serosas. Es de etiología desconocida, pero se piensa que representa un fallo de los mecanismos que regulan al sistema autoinmune. La enfermedad se caracteriza por una amplia gama de disfunciones sistémicas, una eritrosedimentación acelerada, y la formación de células LE en la sangre o médula ósea.

Enzima que cataliza la segmentación endonucleolítica del ARN en la posición 3' de un residuo de guanilato. EC 3.1.27.3.

La forma más abundante de ARN; junto con las proteínas, constituye los ribosomas, desempeñando un papel estructural y un papel en la unión ribosómica del ARNm y los ARNt. Las cadenas individuales se designan, de forma convencional, por sus coeficientes de sedimentación. En los eucariotas existen cuatro cadenas grandes, sintetizadas en el nucleolo y que constituyen aproximadamente el 50 por ciento del ribosoma. (Dorland, 28a ed)

Pruebas serológicas en las que una reacción positiva se manifiesta por PRECIPITACIÓN QUÍMICA visible se produce cuando un ANTÍGENO soluble reacciona con su precipitinas, es decir, los ANTICUERPOS que pueden formar un precipitado.

Uso de precursores específicos de las ácidos nucleicos en general, o para el que no hay un título específico.

Separación de partículas según la densidad, mediante el empleo de un gradiente de diversas densidades. En equilibrio cada partícula se sitúa en el gradiente equivalente a su densidad.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de virus.

Familia de virus ARN que produce GRIPE y otras enfermedades. Hay cinco géneros reconocidos: INFLUENZAVIRUS A, INFLUENZAVIRUS B, INFLUENZAVIRUS C, ISAVIRUS THOGOTOVIRUS.

Autoanticuerpos dirigidos contra varios antígenos nucleares entre los que se incluyen ADN, ARN, histonas, proteínas ácidas nucleares, o complejos de estos elementos moleculares. Los anticuerpos antinucleares se encuentran en enfermedades autoinmunes sistémicas entre las que se incluyen el lupus eritematoso sistémico, síndrome de Sjogren, esclerodermia, polimiositis, y enfermedades mixtas del tejido conectivo.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Gran familia de ARN helicasas que comparten un motivo proteico común con la secuencia de aminoácidos de una única letra D-E-A-D (Asp-Glu-Ala-Asp). Además de la actividad ARN helicasa, los miembros de la familia DEAD-box participan en otros aspectos del metabolismo del ARN y en la regulación de la función del ARN.

Proteína que ha demostrado que funciona como factor de transcripción regulado por el calcio, además de ser un sustrato para la PROTEÍNA QUINASA DEPENDIENTE DE CA(2+)-CALMODULINA, activada por la despolarización. Esta proteína actúa integrando tanto las señales del calcio como del AMP cíclico.

Proteínas asociadas con la superficie interna de la bicapa lipídica del envoltorio viral. Estas proteínas han sido implicadas en el control de la transcripción viral y pueden servir posiblemente como el "pegamento" que una a la nucleocápside con el sitio apropiado de la membrana durante la eclosión viral de las células hospederas.

Trancriptasa reversa ribonucleoprotéica esencial, que adiciona ADN telomérico a los terminales de cromosomas de eucariotes. La telomerasa parece que se reprime en tejidos somáticos humanos normales, pero se reactiva en el cáncer, y entonces puede ser necesaria para la transformación maligna. EC 2.7.7.-.

Enzimas que catalizan la metilación de aminoácidos después de su incorporación a una cadena polipéptida. La S-Adenosil-L-metionina actúa como agente metilante. EC 2.1.1.

Una enzima que contiene ARN que desempeña un rol esencial en el procesamiento ARNt catalizando el clivaje endonucleolítico de precursores de ARN DE TRANSFERENCIA. Remueve los extra 5'-nucleótidos desde los precursores de ARNt para generar moléculas de ARNt maduras.

Proteínas que se encuentran principalmente en virus icosahédricos de ADN y de ARN. Están formadas por proteínas directamente asociadas con los ácidos nucleicos que están en el interior de la NUCLEOCAPSIDE.

Enzima que cataliza la extensión dirigida por un molde de RNA del terminal 3' de una hebra de ARN, un nucleótido cada vez, y puede iniciar una cadena de novo.

Agregación de ANTIGENOS solubles con ANTICUERPOS, solo o con factores de enlace de anticuerpos tales como ANTI-ANTICUERPOS o PROTEINA A ESTAFILOCÓCICA a complejos suficientemente grandes para desprenderse de la solución.

Grupo de ribonucleótidos de adenina en los que los residuos de fosfato de cada ribonucleótido de adenina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Grado en el que una molécula de ARN retiene la integridad estructural y resiste a la degradación por ARNasas y a HIDRÓLISIS catalizada por base, bajo condiciones variables in vivo o in vitro.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Ácido ribonucleico de hongos que tienen función reguladora y catalítica así como participan en la síntesis de proteínas.

Familia de proteinas implicadas en el TRANSPORTE NUCLEOCITOPLASMÁTICO. Las carioferinas son moléculas heteroméricas formadas por dos tipos principales de compuestos, las ALFA CARIOFERINAS y las BETA CARIOFERINAS, que funcionan juntas para transportar moléculas a través de PROTEINAS DE COMPLEJO PORO NUCLEAR. Algunas otras proteinas, como la PROTEINA DE UNIÓN A GTP RAN y la PROTEINA DE SUSCEPTIBILIDAD A APOPTOSIS CELULAR, se unen a las carioferinas y participan en el proceso de transporte.

Familia de proteínas que promueven la anulación de ARN durante el empalme y la traducción.

Proceso en el cual muchas transcripciones de ARN se generan a partir de un solo gen. El empalme alternativo implica el empalme conjunto de otros conjuntos posibles de EXONAS durante el procesamiento de algunas, aunque no todas, las transcripciones del gen. Por tanto, una exona particular puede estar conectada a cualquiera de las diversas exonas alternativas para formar un ARN maduro. Las formas alternativas maduras de ARN MENSAJERO producen ISOFORMAS DE PROTEÍNAS en las que una parte de las isoformas es común, mientras que las otras partes son diferentes.

Proteínas que forman la estructura del PORO NUCLEAR. Estas proteínas estan involucradas en el transporte activo, facilitador y pasivo de moléculas, dentro y fuera del NÚCLEO CELULAR.

Estructuras de ácido nucleico que se encuentran en el extremo 5' del ARN mensajero celular de eucariotes y de virus y de algunos ARN nucleares heterogéneos. Estas estructuras, que tienen carga positiva, protegen en sus sitios terminales a los ARNs especificados antes contra el ataque de fosfatasas y otras nucleasas y estimulan el funcionamiento del ARN mensajero en el inicio de la traducción. Los ANÁLOGOS DE CAPERUZA DE ARN, que no poseen carga positiva e inhiben la iniciación de la síntesis de proteínas.

Proceso de multiplicación viral intracelular, que consiste en la síntesis de PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCLEICOS, y a veces LÍPIDOS y su ensamblaje para formar una nueva partícula infecciosa.

Cuerpos de inclusión de las células vegetales que contienen el pigmento fotosintético CLOROFILA, asociado con la membrana de los TILACOIDES. Los cloroplastos se encuentran en los tallos jóvenes y hojas de las plantas superiores. También se encuentran en algunas formas de FITOPLANCTON como la HAPTOPHYTA; DINOFLAGELADOS; DIATOMEAS; y CRPTÓFITAS.

ARN que tiene actividad catalítica. Tiene una secuencia que se enrolla para formar una superficie compleja que puede funcionar como una enzima en las reacciones con si mismo y con otras moléculas. Puede darse incluso en ausencia de proteina. Existen numerosos ejemplos de especies de ARN que actuan sobre el ARN catalítico, aunque el alcance de esta clase de enzima no se limita a un tipo particular de sustrato.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Electroforeses en las que se realiza un segundo transporte electroforético perpendicular para separar los componentes que resultan de la primera electroforesis. Esta ténica generalmente se usa en geles de poliacrilamida.

Familia de enzimas que catalizan la segmentación endonucléolítica del ARN. Incluye EC 3.1.26.-, EC 3.1.27.-, EC 3.1.30.- y EC 3.1.31.-.

Adición de grupos metilo. En histoquímica, la metilación se usa para esterificar grupos sulfato tratando cortes de tejido con metanol caliente en presencia de ácido clorhídrico. (Stedman, 25a ed)

Uridina es una nucleósido pirimidina, un componente fundamental de ARN y fuente de energía y estructura para células vivas.

Subespecie hemoflagelada de protozoos parásitos que producen nagana en animales domésticos y animales de caza en África. Aparentemente no infectan a humanos. Se transmite por la picada de las moscas tsetse (Glossina).

Secuencias no codificadoras e interventoras de ADN que son transcriptas, pero que son removidas en la transcripción génica primaria y degradadas rápidamente durante la maduración del ARN mensajero. La mayoría de los genes en los núcleos de eucariotes contienen intronas, al igual que los genes mitocondriales y del cloroplasto.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Reacciones serológicas en las cuales un antisuero contra un antígeno reacciona con un antigeno muy relacionado, pero no idéntico.

Microscopía en la que las muestras se colorean primero por inmunocitoquímica y luego se examinan utilizando el microscopio electrónico. La microscopía inmunoelectrónica se utiliza en la virología diagnóstica como parte de inmunoensayos muy sensibles.

Las proteínas del tejido nervioso se refieren a las diversas proteínas específicas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y regulación de las neuronas y la glía dentro del sistema nervioso central y periférico.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Especie mayor y más común de "rana" con garras (Xenopus) de África. Esta especie se utiliza extensamente en investigaciones. Hay una importante población en California descendiente de animales de laboratorio que han escapado.

Las partes de una transcripción de un GEN que queda después que los INTRONES se remueven. Son ensambles que se convierten en un ARN MENSAJERO u otro ARN funcional.

Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.

Pruebas para el antígeno tisular que usa un método directo, por la conjugación de anticuerpos con colorantes fluorescentes (TÉCNICA DE ANTICUERPOS FLUORESCENTES, DIRECTA) o un método indirecto, por la formación antígeno-anticuerpo que entonces se marca con un conjugado anticuerpo, anti-inmunoglobulina marcada con fluoresceína (TÉCNICA DE ANTICUERPO FLUORESCENTE, INDIRECTA). El tejido es entonces examinado por un microscopio fluorescente.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Detección del ARN que ha sido separado electroforéticamente e inmovilizado mediante secado en papel de nitrocelulosa u otro tipo de papel o membrana de nylon.

ARN que no codifica para proteína pero que tiene alguna función enzimática, estructural o regulatoria. Aunque el ARN ribosómico (ARN RIBOSÓOMICO) y ARN de transferencia;(ARN DE TRANSFERENCIA) son también ARNs no traducidos, ellos no están incluidos en este alcance.

Estructuras con múltiples componentes que se encuentran en el CITOPPLASMA de todas las células, y en las MITOCONDRIAS y en los PLASTIDIOS. Desempeñan función en la BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS a través de la TRADUCCIÓN GENÉTICA.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.

Sustancia compuesta de dos PÉPTIDOS CÍCLICOS añadidos a la fenoxazina, que deriva del STREPTOMYCES parvullus. Se úne al ADN e inhibe la síntesis de ARN (transcripción), siendo la elongación de la cadena más sensible que la iniciación, terminación o la liberación. Como resultado de la producción alterada de ARNm, la síntesis proteica también declina después del tratamiento con dactinomicina (Traducción libre del original: AMA Drug Evaluations Annual, 1993, p2015).

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Trastornos que se caracterizan por la producción de anticuerpos que reaccionan con los tejidos del hospedero o con las células efectoras inmunes que son autorreactivas a péptidos endógenos.

Fenómeno por el cual el silenciamiento de genes específicos de ARN de doble cadena (ARN BICATENARIO) desencadena la degradación del ARNm homólogo (ARN MENSAJERO). Las moleculas del ARN de doble cadena específicos se procesan en ARN INTERFERENTE PEQUEÑO (siRNA) que sirve como una guía para la escisión del ARNm homólogo en el COMPLEJO SILENCIADOR INDUCIDO POR ARN. La METILACIÓN DE ADN también puede ser activada durante este proceso.

La parte del espectro electromagnético que está inmediatamente debajo del rango visible y se extiende hasta las frecuencias de rayos x. Las longitudes de ondas más largas (rayos cercanos a UV, o bióticos, o vitales) son necesarias para la síntesis endógena de la vitamina D y también son conocidos como rayos antirraquíticos; las longitudes de onda más cortas, ionizantes, (rayos lejanos de UV, o abióticos, o extravitales) son viricidas, bactericidas, mutagénicos y carcinogénicos y se emplean como desinfectantes.

Células germinativas femeninas derivadas de las OVOGONIAS y denominados OOCITOS cuando se produce la MEIOSIS. Los oocitos primarios inician la meiosis pero se detienen durante el estadio diploteno hasta la OVULACION en la PUBERTAD para producir oocitos o óvulos secundarios haploides (ÓVULO).

Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ARN. EC 3.1.-.

Especie de mosca de fruta muy utilizada en genética debido al gran tamaño de sus cromosomas.

Una técnica cromatográfica que utiliza la capacidad de moléculas biológicas de enlazarse a ciertos enlaces específicamente y reversiblemente. Se emplea en la bioquímica de las proteínas.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Movimiento de materiales (incluyendo sustancias bioquímicas y drogas) a través de membranas celulares y capas epiteliales, generalmente por DIFUSIÓN pasiva.

Sistema que produce la infección de un virus, compuesto del genoma viral, un núcleo proteico, y una cubierta proteica llamada cápside, la cual puede estar desnuda o encerrada en una cubierta lipoproteica llamada peplos.

Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

Un aminoácido esencial que es fisiológicamente activo en la forma-L.

Diferentes formas de una proteína que puede ser producida a partir de genes diferentes, o por el mismo gen por uniones alternativas.

Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.

ADN complementario de una sola cadena sintetizado a partir del molde del ARN por acción de la ADN polimerasa dependiente de ARN. El ADNc (es decir, ADN complementario, no ADN circular, no C-DNA) se utiliza en una variedad de experimentos de clonación molecular al igual que sirve como sonda de hibridización específica.

Tipo de HIBRIDACION IN SITU en que las secuencias dianas se tiñen con colorante fluorescente de manera que se pueda determinar su localización y tamaño mediante el empleo de microscopía fluorescente. Esta coloración es lo suficientemente distintiva como para que la señal de hibridización pueda ser vista tanto en las difusiones de la metafase como en los núcleos de la interfase.

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Técnica, ampliamente usada, que aprovecha la capacidad de las secuencias complementarias en cadenas únicas de ADN y ARN de emparejarse unas con otras para formar una hélice doble. La hibridación puede darse entre dos secuencias complementarias de ADN, entre un ADN con cadena única y un ARN complementario o entre dos secuencias de ARN. La técnica es usada para detectar y aislar secuencias específicas, medir la homología o definir otras características de una o dos cadenas (Adaptación del original: Kendrew, Encyclopedia of Molecular Biology, 1994, p503).

Sitios sobre un antígeno que interactuan con anticuerpos específicos.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).

El estudio sistemático de la dotación completa de proteínas (PROTEOMA) de los organismos.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos genéticos. Incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otro equipamiento electrónico.

Proteínas que se originan en especies de insectos pertenecientes al género DROSOPHILA. Las proteínas de la especie mas estudiada de la drosophila, la DROSOPHILA MELANOGASTER, son las que mas interés tienen en el área de la MORFOGÉNESIS y el desarrollo.

Analógos y derivados proteicos de la proteína fluorescente Aequorea victoria verde que emite luz (FLUORESCENCIA) cuando se estimula con RAYOS ULTRAVIOLETAS. Se usan en GENES REPORTEROS al hacer TÉCNICAS GENETICAS. Se han hecho numerosos mutantes para emitir otros colores o ser sensibles a pH.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.

Las ribonucleoproteínas (RNP) son complejos formados por la asociación de una o más moléculas de ARN (ácido ribonucleico) con proteínas específicas. Estos complejos desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el procesamiento y transporte del ARN, la traducción de ARNm a proteínas, y la regulación de la expresión génica.

Existen diferentes tipos de RNP, clasificadas según su composición y función. Algunos ejemplos son los ribosomas, que están formados por dos subunidades de ARN y proteínas y son responsables de sintetizar proteínas; los complejos spliceosomales, involucrados en el procesamiento del ARNm; y los miARNPs (complejos de ARN no codificante y proteína), que participan en la regulación de la expresión génica a nivel post-transcripcional.

Las ribonucleoproteínas desempeñan un papel crucial en diversos procesos celulares y su disfunción puede estar asociada con diversas patologías, como cánceres, enfermedades neurodegenerativas y trastornos genéticos.

Las ribonucleoproteínas nucleares pequeñas (snRNP, por sus siglas en inglés) son un tipo de partícula ribonucleoproteica que se encuentra en el núcleo de las células eucariotas. Están compuestas por proteínas y moléculas de ARN no codificante de cadena pequeña (ARNsc), específicamente ARN sn (de 10 a 300 nucleótidos de longitud).

Las snRNP desempeñan un papel crucial en el procesamiento del ARN precursor (pre-mRNA) durante la maduración del ARN mensajero (mRNA), particularmente en el proceso de empalme alternativo. También están involucradas en otras funciones celulares, como la reparación del ADN y la defensa contra los virus.

Las snRNP se clasifican según el tipo de ARNsn que contienen: U1, U2, U4, U5, U6 y U11-U12. Cada una de estas snRNP tiene un conjunto específico de proteínas asociadas y desempeña funciones particulares en el procesamiento del pre-mRNA. Por ejemplo, la snRNP U1 reconoce los sitios de inicio de empalme (5' splice site) en el pre-mRNA, mientras que la snRNP U2 se une al sitio de empalme aguas abajo (3' splice site). Juntas, estas snRNP forman complejos spliceosómicos más grandes que catalizan el corte y unión del pre-mRNA para producir ARN mensajero maduro.

Las anormalidades en las ribonucleoproteínas nucleares pequeñas se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como la distrofia miotónica y el síndrome de Ro.

Las ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas (RNPs) son un tipo de complejos ribonucleoproteicos que se encuentran en el núcleo de las células eucariotas. Están asociadas con la maduración y transporte del ARN mensajero (ARNm).

Las RNPs heterogéneas se clasifican en dos tipos principales: los snRNPs (small nuclear ribonucleoproteins) y los snRNPs. Los snRNPs contienen pequeños ARNs nucleares (snARN) y varias proteínas, mientras que los snRNPs contienen ARNs largos no codificantes y proteínas específicas.

Los snRNPs desempeñan un papel importante en el procesamiento del ARN precursor (pre-mRNA), incluyendo el corte y empalme de intrones y la adición de grupos metilo a los extremos 5' y 3' del ARNm. Por otro lado, los snRNPs están involucrados en el transporte y localización del ARNm en el citoplasma.

Las disfunciones en las RNPs nucleares heterogéneas se han relacionado con diversas enfermedades genéticas, como la distrofia miotónica y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.

El ARN nuclear heterogéneo (hnRNA) se refiere a un tipo de ácido ribonucleico (ARN) presente en el núcleo de las células eucariotas. Está formado por largas cadenas de ARN que contienen intrones y exones, y es una etapa intermedia en la maduración del ARN mensajero (ARNm), el cual se traduce en proteínas.

Después de la transcripción del ADN a ARN, el hnRNA se procesa mediante la eliminación de los intrones y la unión de los exones correspondientes, dando lugar al ARNm maduro. Este último es transportado al citoplasma, donde se traduce en proteínas en los ribosomas.

El término "heterogéneo" se refiere a la gran variedad de longitudes y secuencias que pueden presentar estas moléculas de hnRNA, ya que cada gen transcrito produce una molécula de hnRNA diferente. Además, el hnRNA también puede servir como precursor para la producción de otros tipos de ARN, como el ARN ribosómico y el ARN de transferencia.

El ARN citoplasmático pequeño, también conocido como snRNA (por sus siglas en inglés, "small nuclear RNA"), se refiere a un tipo de ácido ribonucleico que se encuentra en el núcleo y citoplasma de las células eucariotas. Los snRNAs son componentes importantes del espliceosoma, una compleja máquina molecular involucrada en el procesamiento de ARN precursor al ARN maduro mediante un proceso llamado splicing.

Existen varios tipos de snRNAs, cada uno con una función específica en el espliceosoma. Por ejemplo, el U1 snRNA reconoce y se une a la secuencia del intrón cerca del exón, mientras que el U2 snRNA interactúa con la secuencia de ramificación del intrón. Juntos, estos y otros snRNAs ayudan a cortar y unir los exones (las regiones codificantes del ARN) para producir un ARN maduro funcional.

El término "pequeño" en ARN citoplasmático pequeño se refiere al tamaño relativamente corto de estas moléculas de ARN, que suelen ser menores a 300 nucleótidos de longitud. A pesar de su pequeño tamaño, los snRNAs desempeñan un papel crucial en la regulación y expresión génica en las células eucariotas.

Las proteínas nucleares snRNP (partículas ribonucleoproteicas pequeñas del núcleo) son complejos ribonucleoproteicos que desempeñan un papel crucial en el procesamiento y la regulación de los ARN en el núcleo de las células eucariotas. Están compuestas por proteínas específicas y pequeños ARN nucleares (snARN) no codificantes, principalmente U1, U2, U4, U5 y U6 snARNs.

Estos complejos participan en varios procesos postranscripcionales, como el ensamblaje del espliceosoma, una máquina molecular que realiza el proceso de empalme de ARN (splicing), donde eliminan las secuencias no codificantes (intrones) e unen los exones adyacentes en el ARN precursor mensajero (pre-mRNA). Además, también están involucradas en la regulación de la estabilidad y traducción del mRNA, así como en la defensa contra elementos extraños de ARN.

Las proteínas snRNP se unen a las secuencias específicas en el pre-mRNA mediante interacciones entre los dominios de unión al ARN de las proteínas y las secuencias reconocidas en el ARN. La formación y maduración de estas partículas snRNP requieren una serie de modificaciones postraduccionales y procesamiento adicional del ARN, como la metilación y pseudouridinización de los nucleótidos del ARN sn.

Las proteínas snRNP desempeñan un papel fundamental en la correcta maduración y expresión génica, y su disfunción se ha relacionado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer y los trastornos neurológicos.

Los cuerpos enrollados, también conocidos como "nódulos de Masson" o "cuerpos de Mallory", son estructuras citoplasmáticas anormales observadas en algunas afecciones hepáticas, particularmente en la esteatosis hepática (hígado graso) y la cirrosis. Estos cuerpos se componen de agregados de filamentos intermedios y proteínas, especialmente la queratina y la proteína alfa-1 antitripsina. Su presencia en las células hepáticas (hepatocitos) puede ser un indicador de daño hepático y progresión de la enfermedad. Sin embargo, su función y el mecanismo por el cual se forman aún no están completamente claros.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear grupo F-H, también conocida como hnRNP F/H, es un complejo de proteínas que se une a los ARNm (ácido ribonucleico mensajero) durante el procesamiento y transporte de estos en el núcleo celular. Este grupo de proteínas pertenece a la familia más grande de las ribonucleoproteínas heterogéneas nucleares (hnRNP).

Las proteínas hnRNP F y H son muy similares en secuencia y estructura, y a menudo se encuentran juntas en los complejos de ARNm. Estas proteínas desempeñan un papel importante en la maduración del ARNm, incluidos el corte y empalme alternativo, así como en el transporte y traducción del ARNm en el citoplasma.

Las mutaciones en los genes que codifican estas proteínas se han relacionado con diversas enfermedades neurológicas y desórdenes musculares, lo que subraya su importancia en la regulación de la expresión génica y el mantenimiento de las funciones celulares adecuadas.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear (hnRNP) es un complejo proteico que se une a los pre-mARNs (ARN mensajero precursores) en el núcleo de las células eucariotas. Estos complejos desempeñan un papel importante en la maduración y procesamiento del ARN, incluyendo el corte y empalme del ARNm, así como el transporte y la estabilización del ARNm maduro.

El término "heterogénea" se refiere a la composición variable de estos complejos, que pueden contener diferentes combinaciones de proteínas dependiendo del tipo de pre-mARN al que se unen. Existen varios grupos de hnRNPs, y los más estudiados son los grupos A y B.

Las hnRNPs del grupo A incluyen una serie de proteínas con dominios de unión a ARN altamente conservados, como la hnRNP A1. Estas proteínas se unen preferentemente a secuencias de nucleótidos ricas en pirimidinas y desempeñan un papel importante en el procesamiento del ARNm y en la regulación de la traducción.

Las hnRNPs del grupo B, por otro lado, incluyen proteínas como la hnRNP B1 (también conocida como SPNR o p54nrb) y la hnRNP B2 (también conocida como PSPC1 o p32). Estas proteínas contienen dominios de unión a ARN y también se unen preferentemente a secuencias de nucleótidos ricas en pirimidinas. Además de su papel en el procesamiento del ARNm, las hnRNPs del grupo B también están involucradas en la reparación del ADN y en la regulación de la expresión génica.

En resumen, las hnRNPs del grupo A y del grupo B son dos grupos importantes de proteínas que se unen al ARNm y desempeñan diversas funciones en el procesamiento del ARNm y en la regulación de la expresión génica.

Las ribonucleoproteínas nucleolares pequeñas (snRNP, por sus siglas en inglés) son tipos específicos de partículas ribonucleoproteicas que desempeñan un papel crucial en el procesamiento y maduración del ARNm (ácido ribonucleico mensajero) en el núcleo de las células eucariotas.

Están compuestas por proteínas y pequeños ARNs nucleares (snARN) que van desde los 100 a los 300 nucleótidos de longitud. Los snRNP se clasifican en diferentes grupos según el tipo de snARN que contienen, siendo los más conocidos los del grupo U1, U2, U4, U5 y U6, involucrados en el procesamiento del ARNm precursor (pre-mRNA) durante la spliceosoma, una máquina molecular gigante responsable del proceso de splicing o empalme de ARN.

Además de su papel en el splicing, también participan en otras etapas del metabolismo del ARN, como la estabilización y transporte del ARNm, así como en la regulación génica y la respuesta al estrés celular. Las alteraciones en la composición o función de las snRNP se han relacionado con diversas patologías, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

Las nucleoproteínas son complejos formados por la unión de proteínas con ácidos nucleicos (ADN o ARN). En otras palabras, son moléculas resultantes de la interacción entre proteínas y ácidos nucleicos, donde cada uno de estos componentes mantiene su estructura y funciones originales.

La unión de las proteínas con los ácidos nucleicos es fundamental para diversos procesos celulares, como la replicación, transcripción y traducción del material genético, así como también en la estabilización y compactación de los cromosomas durante la división celular.

Existen diferentes tipos de nucleoproteínas, dependiendo del tipo de ácido nucleico involucrado (ADN o ARN) y de las características específicas de cada proteína asociada. Algunos ejemplos incluyen los histonas, que son proteínas básicas que se unen al ADN para formar la cromatina, y diversas enzimas que participan en la síntesis y reparación del ADN, como la polimerasa o la ligasa.

Los empalmesomas, también conocidos como ligasomas o complexos de empalme, son complejos proteicos que desempeñan un papel crucial en el procesamiento del ARNm durante la transcripción. Su función principal es unir los extremos de los intrones, que son secuencias no codificantes de ARN que se eliminan durante el procesamiento del ARN precursor (pre-ARN) para producir ARNm maduro.

El empalmesoma está compuesto por varias proteínas y pequeños ARNs no codificantes llamados U1, U2, U4/U6 y U5. Estos ARNs guían al empalmesoma hacia las secuencias específicas de reconocimiento en el pre-ARN, donde se une a los intrones y promueve su eliminación.

El proceso de empalme implica dos etapas principales: la formación del complejo de reconocimiento inicial (E) y la formación del complejo catalítico (C). Durante la primera etapa, el pre-ARN se une al empalmesoma a través de interacciones específicas entre los ARNs pequeños y las secuencias del pre-ARN. En la segunda etapa, el intrón se escinde y se forma un enlace fosfodiéster entre los exones adyacentes, lo que da como resultado el ARNm maduro.

Los empalmesomas desempeñan un papel fundamental en la regulación de la expresión génica, ya que pueden influir en qué regiones del ARN precursor se eliminan y cuáles se conservan. Esto puede dar lugar a diferentes variantes de ARNm y proteínas a partir de un solo gen, aumentando así la diversidad funcional de las proteínas en una célula.

Las proteínas de unión al ARN (RBP, por sus siglas en inglés) son proteínas que se unen específicamente a ácidos ribonucleicos (ARN) y desempeñan funciones cruciales en la regulación y estabilidad del ARN, así como en el procesamiento y transporte del ARN. Estas proteínas interactúan con diversos dominios estructurales del ARN, incluidas las secuencias específicas de nucleótidos y los elementos estructurales secundarios, para controlar la maduración, localización y traducción del ARN mensajero (ARNm), así como la biogénesis y funcionamiento de los ribosomas y otros tipos de ARN no codificantes. Las RBP desempeñan un papel importante en la patogénesis de varias enfermedades, incluido el cáncer y las enfermedades neurológicas y neurodegenerativas.

El ARN nuclear pequeño, también conocido como snRNA (del inglés small nuclear RNA), es un tipo de ácido ribonucleico presente en el núcleo de las células e involucrado en la maduración y procesamiento del ARN mensajero (ARNm). Los snRNA forman parte de complejos ribonucleoproteicos llamados esnRNPs (del inglés small nuclear ribonucleoproteins) que intervienen en el proceso de empalme o splicing del ARNm, eliminando las secuencias no codificantes conocidas como intrones y uniendo los exones para formar una molécula de ARNm madura y funcional. Existen diferentes tipos de snRNA (U1, U2, U4, U5 y U6) que desempeñan diversos papeles durante el proceso de empalme del ARNm.

La Proteína 20 DEAD-Box, también conocida como DDX20 o p68, es una enzima helicasa que pertenece a la familia de las proteínas DEAD-box. Estas proteínas reciben su nombre debido a la presencia de los aminoácidos Asp-Glu-Ala-Asp (DEAD) en sus secuencias de aminoácidos.

La Proteína 2

Los complejos de proteínas SMN (proteína de supervivencia del neurón motora) son agregados proteicos esenciales para la biogénesis de los ribonucleoproteínas pequeños nucleares (snRNPs) U1, U2, U4/U6 y U5, que desempeñan un papel crucial en el procesamiento del ARNm y la maduración del espliceosoma. El complejo SMN está formado por varias subunidades proteicas, incluyendo la proteína SMN, Gemins2-8 y la proteína de unión a SMN. La proteína SMN actúa como un chaperona que facilita el ensamblaje de los snRNPs en el citoplasma antes de ser transportados al núcleo celular. Las mutaciones en el gen que codifica la proteína SMN están asociadas con la atrofia muscular espinal, una enfermedad neuromuscular hereditaria grave que afecta a los motores neuronas de la médula espinal y provoca debilidad y atrofia muscular progresiva.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear de grupo C (heterogeneous nuclear ribonucleoprotein C, hnRNP C) es una proteína que se une al ARN (ácido ribonucleico) en el núcleo de las células eucariotas. Forma parte de los complejos de ribonucleoproteínas heterogéneas (hnRNPs), que son importantes para la maduración y procesamiento del ARNm (ARN mensajero) antes de su transporte al citoplasma para la traducción en proteínas.

La hnRNP C es una de las proteínas más abundantes y mejor caracterizadas de los hnRNPs. Ayuda a compactar el ARNm durante el procesamiento, participa en la selección del sitio de empalme del ARN y contribuye a la estabilidad del ARNm. También puede desempeñar un papel en la regulación de la expresión génica al interactuar con factores de transcripción y modificar su actividad.

La hnRNP C se une específicamente a secuencias de ARN ricas en uridina (U) y contiene varios dominios de unión al ARN, incluidos los dedos de zinc y las regiones RRM (RNA recognition motif). Existen diferentes isoformas de hnRNP C, generadas por variantes de empalme alternativo, que pueden tener funciones específicas en la regulación del ARN.

En resumen, la ribonucleoproteína heterogénea nuclear de grupo C es una proteína importante para el procesamiento y estabilidad del ARNm en el núcleo celular, con diversas funciones en la expresión génica y la maduración del ARN.

El empalme del ARN, o splicing de ARN en términos más técnicos, es un proceso fundamental en la biología molecular que ocurre durante la maduración del ARN transcrito a partir de los genes. La mayoría de los genes en eucariotas están formados por exones (regiones que se conservan en el ARN mensajero (ARNm) maduro) e intrones (regiones que se eliminan durante el procesamiento del ARN primario).

El empalme del ARN es el mecanismo por el cual se eliminan los intrones y se unen los exones para formar una molécula de ARNm madura y funcional. Este proceso está catalizado por una compleja maquinaria celular, incluyendo las pequeñas ribonucleoproteínas nucleares (snRNPs) y diversos factores de empalme.

La precisión del empalme del ARN es crucial para asegurar la correcta traducción de los genes en proteínas funcionales. Los errores en el empalme pueden dar lugar a la producción de proteínas truncadas, anormales o no funcionales, lo que puede contribuir al desarrollo de diversas enfermedades genéticas. Además, el empalme alternativo, en el que diferentes combinaciones de exones se unen para formar variantes de ARNm a partir de un solo gen, aumenta la complejidad y diversidad del transcriptoma y proteoma eucariotas.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

Los precursores del ARN, también conocidos como pré-ARN o ARN primario, se refieren a las largas moléculas de ARN transcribadas directamente a partir del ADN mediante la acción de la ARN polimerasa durante el proceso de transcripción. Estos precursores aún no han sufrido los procesos de maduración, como el empalme o la eliminación de intrones, por lo que contienen secuencias tanto exónicas (que formarán parte del ARNm maduro) como intrónicas (que serán eliminadas). Después de la transcripción, los precursores del ARN son procesados en varios pasos para producir diferentes tipos de ARN maduros, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr). La correcta maduración de los precursores del ARN es fundamental para asegurar la integridad y funcionalidad de los ARN maduros y, por lo tanto, es crucial para la expresión génica y la síntesis de proteínas adecuadas.

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

Los autoantígenos son moléculas presentes en el cuerpo humano que pueden desencadenar una respuesta inmunitaria autoinmune cuando son reconocidas por el sistema inmunológico como extrañas. Bajo circunstancias normales, el sistema inmunológico distingue entre las propias moléculas del cuerpo (autoantígenos) y las moléculas extrañas, como bacterias o virus. Sin embargo, en algunas situaciones, este mecanismo de discriminación puede fallar, lo que lleva al sistema inmunológico a atacar tejidos y órganos sanos.

Los autoantígenos pueden ser proteínas, carbohidratos, lípidos o ácidos nucleicos presentes en células u organelas celulares. Cuando el sistema inmunológico produce anticuerpos contra estos autoantígenos o activa células T específicas para atacarlos, se produce una respuesta autoinmune que puede causar diversas enfermedades autoinmunes, como lupus eritematoso sistémico, artritis reumatoide, diabetes tipo 1 y esclerosis múltiple.

La causa de la pérdida de tolerancia a los autoantígenos y el desarrollo de enfermedades autoinmunes no se comprende completamente, pero se cree que pueden desempeñar un papel factores genéticos, ambientales y hormonales. El diagnóstico y el tratamiento de las enfermedades autoinmunes a menudo requieren una evaluación cuidadosa de los síntomas clínicos y los resultados de pruebas de laboratorio, como análisis de sangre para detectar anticuerpos contra autoantígenos específicos.

La ribonucleoproteína nuclear pequeña U4-U6, también conocida como Sm-U4-U6, es una estructura compleja formada por proteínas y dos tipos de ARN no codificantes (ARNsn U4 y U6) que desempeñan un papel crucial en el procesamiento del ARNm en el núcleo celular. Este complejo está involucrado en la vía de corte y empalme del ARNm, específicamente durante el paso conocido como "reacción de plegamiento en caja".

El complejo U4-U6 se une al ARNsn U6 para formar un tripartito con el ARNsn U2, creando así el complejo spliceosomal mayor o B. La interacción entre estas moléculas de ARN y proteínas permite la reconocimiento de los sitios de empalme del ARNm y facilita su procesamiento correcto.

Las ribonucleoproteínas nucleares pequeñas, como U4-U6, son esenciales para la maduración adecuada del ARNm y, por lo tanto, desempeñan un papel fundamental en el mantenimiento de la integridad del genoma y la expresión génica apropiada.

La ribonucleoproteína nuclear pequeña U1, también conocida como snRNP U1 o SmU1, es un complejo proteico-ARN que desempeña un papel crucial en el procesamiento de ARNm (ácido ribonucleico mensajero) en el núcleo de las células eucariotas.

La snRNP U1 está formada por una molécula de ARN no codificante pequeño (ARNsn o snRNA), específicamente el ARNsm U1, y varias proteínas asociadas. El ARNsm U1 tiene aproximadamente 164 nucleótidos de longitud y contiene secuencias conservadas importantes para su función en el procesamiento del ARNm.

Las proteínas que forman parte del complejo snRNP U1 incluyen las denominadas "proteínas Sm", que son comunes a varios complejos snRNP y desempeñan un papel importante en la estabilidad y el ensamblaje de estos complejos. Además, también contiene proteínas específicas del complejo U1, como las proteínas U1-70K, U1-A, U1-C y U1-68k, que desempeñan funciones importantes en el reconocimiento y unión al pre-ARNm durante el procesamiento.

La snRNP U1 interviene principalmente en el reconocimiento del intrón inicial (o primer intrón) durante el procesamiento del ARNm, mediante la unión a las secuencias conservadas en los extremos de este intrón, como la secuencia de unión al U1 o Py-tract. Este reconocimiento es un paso fundamental para el corte y empalme del ARNm, procesos que conducen a la eliminación de los intrones y la unión de los exones, dando lugar a una molécula de ARNm maduro y funcional.

En resumen, la snRNP U1 es un componente clave del complejo spliceosomal, que interviene en el reconocimiento e iniciación del procesamiento del ARNm durante el corte y empalme. Su actividad está regulada por diversas proteínas específicas y comunes a otros complejos snRNP, lo que permite un control preciso de su función en la maduración del ARNm y, en última instancia, en la expresión génica.

ARN, o ácido ribonucleico, es una molécula presente en todas las células vivas y muchos virus. Es parte fundamental del proceso de traducción de la información genética almacenada en el ADN en proteínas funcionales. Existen diferentes tipos de ARN que desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y los ARN ribosomales (ARNr). El ARN está compuesto por una cadena de nucleótidos que incluyen azúcares, fosfatos y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U), en lugar de timina, como se encuentra en el ADN. El ARN puede ser monocatenario o bicatenario y su longitud varía dependiendo de su función específica.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La definición médica de "Artemia" no es comúnmente utilizada, ya que este término se refiere generalmente a un género de pequeños crustáceos del orden Anostraca, también conocidos como "camarones de sal". Estos organismos son importantes en el campo de la biología y ecología, pero no están directamente relacionados con la medicina humana.

Sin embargo, algunas especies de Artemia se utilizan en investigaciones científicas y aplicaciones médicas, como modelos de estudio para la toxicología, la genética y la biomedicina. Por ejemplo, los huevos de Artemia, llamados "cisticos", se han utilizado en estudios de desarrollo embrionario y terapias regenerativas.

En resumen, Artemia no es un término médico común, pero ciertamente puede desempeñar un papel en diversas áreas de la investigación biomédica.

Las proteínas de transporte nucleocitoplasmático, también conocidas como proteínas de shuttling o portadoras, son un tipo específico de proteínas involucradas en el proceso de transporte entre el núcleo y el citoplasma de una célula eucariota.

Este sistema de transporte es crucial para la regulación génica y otras funciones celulares, ya que muchas moléculas importantes, como ARN mensajero (ARNm), proteínas y ARN no codificantes, necesitan ser transferidas entre estos dos compartimentos celulares.

Las proteínas de transporte nucleocitoplasmático más estudiadas son las subunidades importina-α and -β, que forman el complejo de reconocimiento de señal nuclear (NLS, por sus siglas en inglés) y participan en el proceso de importación nuclear. La subunidad importina-β se une directamente a las nucleoporinas, las proteínas que constituyen los poros nucleares, mientras que la subunidad importina-α actúa como un adaptador que une la carga (cualquier molécula con una señal nuclear) al complejo de importina-β.

Después de que el complejo de importación se ensambla en el citoplasma, atraviesa el poro nuclear y es desmontado en el núcleo, lo que permite la liberación de la carga en el espacio nucleoplasmático. El proceso inverso, conocido como exportación nuclear, está mediado por proteínas similares, como la exportina-1 (CRM1) y la nucleoporina CAN/Nup214.

Es importante mencionar que los defectos en estas proteínas de transporte se han relacionado con diversas patologías, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas e infecciones virales.

La ribonucleoproteína nuclear pequeña U5 (snRNP U5) es una partícula ribonucleoproteica que desempeña un papel crucial en el procesamiento y maduración de los ARNm (ácido ribonucleico mensajero) en el núcleo de las células eucariotas. Forma parte del complejo spliceosomal U2/U5/U4/U6 que participa en el corte y unión de los intrones durante la maduración del ARNm. La snRNP U5 contiene un ARN pequeño no codificante (snRNA U5) y varias proteínas asociadas. El snRNA U5 se une al centro catalítico del spliceosoma y ayuda a estabilizar la estructura de este complejo durante el proceso de splicing. La disfunción de la snRNP U5 se ha relacionado con diversas enfermedades humanas, incluyendo algunos tipos de cáncer y trastornos neurológicos.

El lupus vulgar es una forma cutánea de la enfermedad autoinmune conocida como lupus eritematoso sistémico (LES). Se caracteriza por lesiones crónicas y recurrentes en la piel, especialmente en la cara, las orejas y los brazos. Estas lesiones pueden causar cicatrices y deformidades si no se tratan adecuadamente.

El lupus vulgar es el resultado de una respuesta anormal del sistema inmunológico, en la que el cuerpo produce anticuerpos que atacan los tejidos sanos. Aunque cualquier persona puede desarrollar lupus vulgar, es más común en personas con LES y tiende a ocurrir en adultos que en niños.

Los síntomas del lupus vulgar pueden incluir:

1. Lesiones cutáneas crónicas y recurrentes en la cara, las orejas y los brazos.
2. Úlceras cutáneas profundas y dolorosas.
3. Costras y cicatrices en las lesiones cutáneas.
4. Inflamación de los ganglios linfáticos.
5. Fiebre leve.
6. Fatiga.
7. Pérdida de apetito y pérdida de peso.

El tratamiento del lupus vulgar generalmente implica la administración de medicamentos inmunosupresores, como corticosteroides y otros fármacos que ayudan a suprimir la respuesta excesiva del sistema inmunitario. La fototerapia también puede ser útil en el tratamiento de las lesiones cutáneas. Es importante recordar que cada caso es único, por lo que el plan de tratamiento debe ser individualizado y adaptado a las necesidades específicas de cada persona.

El procesamiento postranscripcional del ARN (ARNp) es una serie de modificaciones y manipulaciones que sufren los ARN mensajeros (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y otros tipos de ARN después de su transcripción a partir del ADN y antes de su traducción a proteínas o desempeño de sus funciones respectivas.

En el caso específico del ARNm, los procesos postranscripcionales más comunes incluyen:

1. Capado: La adición de una pequeña molécula de metilguanosina en el extremo 5' del ARNm. Este capuchón protege al ARNm de la degradación y facilita su unión con la ribosoma durante la traducción.

2. Cola de poli(A): La adición de una secuencia de aproximadamente 200 residuos de adenina en el extremo 3' del ARNm. Esta cola también ayuda a proteger al ARNm contra la degradación y participa en su transporte y estabilización.

3. Splicing: El procesamiento del ARNm consiste en eliminar las secuencias no codificantes (intrones) e incorporar las secuencias codificantes (exones) resultando en una molécula de ARNm maduro y funcional.

Estos procesos son esenciales para garantizar la correcta expresión génica, ya que permiten la producción de proteínas funcionales a partir de los genes. Además, también pueden regular la expresión génica al modular la estabilidad y traducción del ARNm, así como mediante el mecanismo de "edición" del ARNm, en el que se introducen o eliminan nucleótidos específicos cambiando la secuencia de aminoácidos de la proteína resultante.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

Notophthalmus viridescens, comúnmente conocido como la salamandra de dos líneas o salamandra de lados verdes, no es una afección médica sino un organismo biológico. Pertenece al orden Caudata (salamandras y tritones) y a la familia Plethodontidae (salamandras pulmonadas). Es nativo del este de América del Norte, donde se puede encontrar en hábitats húmedos como bosques y humedales.

La salamandra de dos líneas tiene una serie de características distintivas, incluida su piel húmeda y brillante, sus extremidades cortas y su cola larga. Los adultos suelen tener un color de fondo negro con dos líneas verdes o amarillas que van desde la parte posterior de los ojos hasta el final de la cola. Las larvas y los individuos jóvenes, conocidos como efts, tienen una apariencia diferente y pueden ser de color naranja brillante con manchas oscuras.

Notophthalmus viridescens es conocido por su capacidad de regeneración, especialmente en lo que respecta a sus extremidades perdidas. Este rasgo ha sido objeto de extensos estudios científicos para comprender los mecanismos subyacentes y su posible aplicación en la medicina regenerativa.

En resumen, Notophthalmus viridescens no es una afección médica sino un tipo de salamandra que se encuentra en el este de América del Norte.

Las ribonucleoproteínas citoplasmáticas pequeñas (snRNP, siglas en inglés) son complejos proteína-ARN que desempeñan un papel crucial en el procesamiento y maduración del ARN mensajero (ARNm) en el núcleo de las células eucariotas. Estos complejos se componen de pequeños ARN nucleares (snRNA) y varias proteínas específicas.

Los snRNPs participan en la eliminación de intrones durante el procesamiento del ARN precursor (pre-ARNm), un paso esencial en la producción de ARNm maduro y funcional. Este proceso, conocido como splicing, implica la unión de los exones (las secuencias de ARN que se conservan en el ARNm maduro) y la eliminación de los intrones (las secuencias no codificantes que se eliminan).

Los snRNPs involucrados en este proceso incluyen U1, U2, U4, U5 y U6 snRNP. Cada uno de estos complejos contiene un ARN pequeño distintivo (snRNA) y un conjunto específico de proteínas. Las secuencias específicas en los snRNA reconocen y se unen a las regiones del pre-ARNm, mientras que las proteínas asociadas desempeñan diversas funciones catalíticas y estructurales durante el splicing.

Además de su papel en el splicing, los snRNPs también participan en otras vías relacionadas con el ARN, como la modificación del extremo 5' del ARN y la degradación del ARN. La disfunción en la formación o función de estos complejos snRNP se ha asociado con diversas enfermedades humanas, incluyendo anemia de Fanconi, displasia esquelética y cáncer.

La Atrofia Muscular Espinal (AME) es un grupo de trastornos genéticos que afectan la motoneurona inferior, que es la neurona responsable de controlar los músculos esqueléticos. La enfermedad se caracteriza por una disminución progresiva en el tono muscular y la fuerza, lo que lleva a una debilidad muscular generalizada.

Existen varios tipos de AME, clasificados según la edad de inicio de los síntomas y su gravedad. Los tipos más comunes son la AME tipo I, también conocida como Werdnig-Hoffmann, que se manifiesta en los primeros seis meses de vida y es la forma más grave; la AME tipo II, que se presenta entre los 6 y los 18 meses de edad y tiene un curso más lento; y la AME tipo III, también llamada Kugelberg-Welander, que comienza después de los 18 meses y es la forma menos grave.

La causa de la AME es una mutación en el gen SMN1 (supervivencia del motoneurona 1), que produce una proteína necesaria para el mantenimiento y desarrollo normal de las motoneuronas. La falta de esta proteína lleva a la muerte progresiva de estas células nerviosas, lo que resulta en la pérdida de conexiones entre el cerebro y los músculos.

Los síntomas de la AME incluyen debilidad muscular progresiva, hipotonía (bajo tono muscular), fasciculaciones (contracciones musculares involuntarias), atrofia muscular, dificultad para respirar y deglutir, y en los casos más graves, parálisis.

El diagnóstico de la AME se realiza mediante estudios genéticos y neurológicos, como electromiografía y resonancia magnética. No existe cura para la enfermedad, pero el tratamiento puede ayudar a mejorar los síntomas y prevenir complicaciones. El tratamiento incluye fisioterapia, terapia del habla y deglución, dispositivos de apoyo como sillas de ruedas y ventiladores, y en algunos casos, medicamentos para aliviar los espasmos musculares y mejorar la función respiratoria.

Methanococcales es un orden de arqueas metanogénicas, organismos unicelulares que producen metano como parte de su metabolismo. Estas arqueas son estrictamente anaerobias y se encuentran en hábitats donde los niveles de oxígeno son extremadamente bajos o inexistentes, como los sedimentos de aguas profundas, fuentes termales hidrotermales y el intestino de algunos animales.

Las especies dentro del orden Methanococcales se caracterizan por tener forma de coco (cocoides) y ser móviles gracias a la presencia de flagelos. Su genoma es circular y su composición de ADN es rica en citosina y guanina.

La metanogénesis en Methanococcales implica la reducción de dióxido de carbono con hidrógeno para producir metano, un proceso que desempeña un papel importante en el ciclo global del carbono y el metano. Estas arqueas también pueden utilizar formiato y alcohol metilo como sustratos para la producción de metano.

Debido a su importancia en los ciclos biogeoquímicos y su potencial uso en la biorremediación y la producción de biocombustibles, Methanococcales y otras arqueas metanogénicas han sido objeto de investigaciones intensivas en los últimos años.

El nucléolo celular, en términos médicos y biológicos, es la estructura no membranosa más grande dentro del núcleo de una célula eucariota. Es el sitio principal donde se produce la síntesis de los ribosomas, que son las máquinas moleculares responsables de la síntesis de proteínas en la célula.

El nucléolo está compuesto principalmente por proteínas y ARN, específicamente ARN ribosómico (ARNr). Su apariencia distintiva en el microscopio óptico es típicamente descrita como una "mancha negra" debido a la ausencia de cromatina (ADN más proteínas) en esta región.

La biogénesis ribosomal, que es el proceso de formación de los ribosomas, ocurre dentro del nucléolo. Este proceso incluye la transcripción del ADN en ARNr, la modificación y procesamiento del ARNr, y la asamblea de las subunidades ribosomales junto con las proteínas ribosomales.

Las alteraciones en la estructura o función del nucléolo pueden tener graves consecuencias para el crecimiento y desarrollo celular, y han sido implicadas en diversas patologías, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas y envejecimiento prematuro.

El ARN nucleolar pequeño, también conocido como pequeños ARN nucleolares (snRNA), son tipos específicos de ARN que se encuentran en el núcleo de una célula. Se localizan principalmente en el nucléolo y desempeñan un papel crucial en la modificación y procesamiento del ARN mensajero (ARNm) antes de su transporte al citoplasma para la síntesis de proteínas.

Los snRNA son componentes importantes de las llamadas "complejos de reconocimiento de secuencias" (spliceosomes), que se encargan del proceso de empalme del ARNm, en el cual se eliminan los intrones y se unen los exones para formar una molécula de ARNm madura y funcional.

La definición médica de 'ARN nucleolar pequeño' se refiere específicamente a este tipo de ARN involucrado en la transcripción, procesamiento y regulación génica dentro del nucléolo celular.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

La ribonucleoproteína nuclear pequeña U2, también conocida como snRNP U2 o proteína de unión a uridina-5'-fosfato (UpU) U2, es una componente crucial del complejo de procesamiento del pre-ARNm en el núcleo celular. Es una de las varias ribonucleoproteínas nucleares pequeñas (snRNP) involucradas en el procesamiento del ARN.

La snRNP U2 desempeña un papel fundamental en el segundo paso de la maduración del ARNm, conocido como el empalme del intrón, donde se eliminan los intrones y se unen los exones para formar el ARNm maduro. La snRNP U2 reconoce y se une específicamente a la secuencia UpU dentro del intrón, lo que ayuda a iniciar la formación de una estructura de bucle en horquilla conocida como estructura de empalme del intrón. Esta estructura es esencial para el reconocimiento y recorte precisos del intrón por otras enzimas involucradas en el procesamiento del ARNm.

La snRNP U2 está compuesta por una molécula de ARN no codificante (ARNsn) llamada U2, que mide aproximadamente 180 nucleótidos de longitud, y varias proteínas asociadas. El ARNsn U2 se sintetiza en el núcleo como una transcripción del ADN y luego se une a las proteínas específicas para formar la snRNP U2 completa. La formación de esta ribonucleoproteína está mediada por una clase de proteínas llamadas factores de unión a ARN pequeños (Sm) que reconocen y se unen a las secuencias conservadas en el ARNsn U2.

La disfunción o mutaciones en la snRNP U2 pueden dar lugar a diversos trastornos genéticos, como la anemia de Diamond-Blackfan y algunas formas de displasia esquelética. Además, los estudios han demostrado que la snRNP U2 desempeña un papel importante en la regulación de la expresión génica y el procesamiento del ARNm alternativo, lo que sugiere que puede estar involucrada en diversos procesos celulares y patológicos.

El Virus Uukuniemi es un bunyavirus perteneciente a la familia Phenuiviridae. Fue aislado por primera vez en 1959 en Finlandia a partir de garrapatas Ixodes ricinus. El virus se ha encontrado en varios países europeos y asiáticos. Se ha detectado en diferentes especies de garrapatas, pero no causa enfermedad conocida en humanos o animales. El nombre Uukuniemi proviene del municipio finlandés donde se aisló el virus por primera vez.

Las Proteína-Arginina N-Metiltransferasas (PRMTs) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la metilación postraduccional de argininas en proteínas. La metilación es un proceso por el cual se añaden grupos metilo (-CH3) a diversas moléculas, incluyendo proteínas, y desempeña un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares.

Las PRMTs catalizan la transferencia de grupos metilo desde el donante de metilo, S-adenosilmetionina (SAM), al nitrógeno α de los residuos de arginina en las proteínas, lo que resulta en la formación de dos tipos principales de productos: monometilargininas (MMA) y asymmetrically dimethylated arginines (ADMA) o symmetrically dimethylated arginines (SDMA).

Existen varios tipos de PRMTs, cada uno con diferentes especificidades de sustrato y patrones de metilación. Algunas de las PRMTs más estudiadas incluyen la PRMT1, PRMT3, PRMT5, PRMT6 y PRMT7. Estas enzimas desempeñan diversas funciones en la célula, como la regulación de la transcripción génica, la reparación del ADN, la organización de la cromatina y la señalización celular.

La alteración de la actividad de las PRMTs se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, las PRMTs son un objetivo terapéutico potencial para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas enfermedades.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Las proteínas nucleares se refieren a un grupo diversificado de proteínas que se localizan en el núcleo de las células e interactúan directa o indirectamente con el ADN y/u otras moléculas de ARN. Estas proteínas desempeñan una variedad de funciones cruciales en la regulación de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN, el mantenimiento de la integridad del genoma y la organización de la cromatina.

Las proteínas nucleares se clasifican en diferentes categorías según su función y localización subnuclear. Algunos ejemplos de proteínas nucleares incluyen histonas, factores de transcripción, coactivadores y corepresores, helicasas, ligasas, polimerasas, condensinas y topoisomerasas.

La mayoría de las proteínas nucleares se sintetizan en el citoplasma y luego se importan al núcleo a través del complejo de poros nuclear (NPC) mediante un mecanismo de reconocimiento de señales de localización nuclear. Las proteínas nucleares suelen contener secuencias consenso específicas, como el dominio de unión a ADN o la secuencia de localización nuclear, que les permiten interactuar con sus socios moleculares y realizar sus funciones dentro del núcleo.

La disfunción o alteración en la expresión y función de las proteínas nucleares se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las miopatías. Por lo tanto, comprender la estructura, la función y la regulación de las proteínas nucleares es fundamental para avanzar en nuestra comprensión de los procesos celulares y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversas afecciones médicas.

El virus de la influenza A, también conocido simplemente como el virus de la gripe, es un tipo específico de virus responsable de causar enfermedades respiratorias que varían desde síntomas gripales leves hasta enfermedades graves e incluso mortales. Es un virus ARN segmentado, perteneciente a la familia Orthomyxoviridae y uno de los tres géneros de influenzavirus (A, B y C).

El género A se divide en subtipos basados en dos proteínas de superficie: hemaglutinina (H) y neuraminidasa (N), que tienen antígenos distinguibles. Hay 18 tipos de H y 11 tipos de N, lo que resulta en una gran variedad de subtipos de virus de la influenza A. Los más comunes son los subtipos H1N1 y H3N2, que circulan como parte de las epidemias estacionales de gripe.

El virus se propaga principalmente a través del contacto con gotitas infectadas que se dispersan en el aire cuando una persona infectada tose, estornuda o habla. También puede propagarse al tocar superficies u objetos contaminados y luego tocarse la boca, la nariz o los ojos.

Las infecciones por virus de la influenza A pueden causar una amplia gama de síntomas, que incluyen fiebre, tos, dolor de garganta, congestión nasal, dolores musculares y fatiga. En casos graves, especialmente en personas de alto riesgo como niños pequeños, adultos mayores, mujeres embarazadas y personas con sistemas inmunes debilitados o ciertas afecciones médicas subyacentes, la infección puede causar complicaciones potencialmente mortales, como neumonía bacteriana secundaria, insuficiencia respiratoria e incluso falla orgánica múltiple.

El control y la prevención de las enfermedades por virus de la influenza A se logran mediante la vacunación anual, el lavado regular de manos, el uso adecuado de máscaras faciales y el mantenimiento de una buena higiene respiratoria. Además, los antivirales pueden recetarse para tratar infecciones confirmadas o prevenir la enfermedad en personas expuestas al virus.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear del grupo K, también conocida como hnRNP K, es una proteína que en humanos está codificada por el gen *HRPK*. Es parte de la familia de las ribonucleoproteínas heterogéneas nucleares (hnRNPs), que son proteínas que se unen a los ARN durante y después de su transcripción.

La hnRNP K es una proteína multifuncional involucrada en varios procesos celulares, incluyendo la maduración del ARNm, el transporte nuclear del ARNm, la traducción, la reparación del ADN y la estabilidad genómica. Se une a secuencias específicas de ARN y participa en la remodelación de la cromatina, la transcripción y el procesamiento del ARN. También se ha demostrado que desempeña un papel importante en la respuesta al estrés celular y en la regulación de la expresión génica.

La hnRNP K es una proteína nuclear compuesta por cuatro dominios: dos dominios ricos en arginina y glicina (RGG), un dominio de unión a ARN y un dominio de dedos de zinc. Estas regiones le permiten interactuar con diferentes socios moleculares, como el ADN, el ARN y otras proteínas, lo que explica su amplia gama de funciones.

Mutaciones en el gen *HRPK* se han relacionado con diversas enfermedades humanas, incluyendo la distrofia muscular congénita de Ullrich, la displasia espondiloepifisaria congénita y la neuropatía sensorial hereditaria tipo II. Además, la hnRNP K ha sido identificada como un factor progresivo en el cáncer, ya que promueve la supervivencia celular, la proliferación y la resistencia a la quimioterapia en diversos tipos de células tumorales.

El citoplasma es la parte interna y masa gelatinosa de una célula que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática. Está compuesto principalmente de agua, sales inorgánicas disueltas y una gran variedad de orgánulos celulares especializados, como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas, entre otros.

El citoplasma es el sitio donde se llevan a cabo la mayoría de los procesos metabólicos y funciones celulares importantes, como la respiración celular, la síntesis de proteínas, la replicación del ADN y la división celular. Además, el citoplasma también desempeña un papel importante en el transporte y la comunicación dentro y fuera de la célula.

El citoplasma se divide en dos regiones principales: la región periférica, que está cerca de la membrana plasmática y contiene una red de filamentos proteicos llamada citoesqueleto; y la región central, que es más viscosa y contiene los orgánulos celulares mencionados anteriormente.

En resumen, el citoplasma es un componente fundamental de las células vivas, donde se llevan a cabo numerosas funciones metabólicas y procesos celulares importantes.

La Proteína 1 para la Supervivencia de la Neurona Motora, también conocida como NSF (del inglés, N-ethylmaleimide-Sensitive Factor), es una proteína AAA (ATPasas Associated with various cellular Activities) que desempeña un papel crucial en la fusión de vesículas y membranas intracelulares. Esta proteína se une a las SNAREs (del inglés, Soluble NSF Attachment Protein REceptor), ayudando a separarlas después de la fusión de los compartimentos membranosos, un proceso necesario para reciclar y preparar las SNAREs para su uso en ciclos de fusión adicionales.

En el contexto del sistema nervioso, la proteína NSF ayuda a regular la liberación de neurotransmisores en la sinapsis, proceso fundamental para la transmisión de señales entre neuronas. La disfunción de la proteína NSF se ha asociado con diversas patologías neurológicas y neurodegenerativas, como la enfermedad de Parkinson y la atrofia muscular espinal.

La seudouridina es un nucleósido presente en el ARN modificado. Se forma cuando la uridina, un nucleósido normal del ARN, sufre una reacción química conocida como rotación de la ribosa para convertirse en seudouridina. Este proceso se denomina pseudouridinilación y está catalizado por enzimas específicas llamadas pseudouridil sintetasas.

La seudouridina se encuentra ampliamente distribuida en diferentes tipos de ARN, incluyendo el ARN ribosómico, el ARN de transferencia y los ARN pequeños nucleares (snRNA). Se cree que desempeña un papel importante en la estabilidad estructural y funcional del ARN. Además, estudios recientes sugieren que la seudouridinilación puede influir en la traducción de proteínas y en la maduración del ARNm.

Aunque la seudouridina es un componente natural del ARN, también se ha identificado como un marcador de algunos tipos de ARN anómalos asociados a enfermedades humanas, como los ARN virales y los ARN tumorales. Por lo tanto, la detección y cuantificación de la seudouridina pueden tener aplicaciones diagnósticas y terapéuticas en el futuro.

La Trypanosomatina es un grupo de protistas flagelados parásitos que incluye varias especies de importancia médica y veterinaria. Los miembros más notables de este grupo son los tripanosomas, que causan enfermedades graves en humanos y animales.

El género Tripanosoma incluye varias especies, entre las que se encuentran:

1. Tripanosoma brucei: Este parásito es responsable de la enfermedad del sueño en humanos y la nagana en animales domésticos en África subsahariana. Existen tres subespecies distintas que causan diferentes formas clínicas de la enfermedad.

2. Tripanosoma cruzi: Provoca la enfermedad de Chagas, una afección endémica en América Latina que puede causar graves problemas cardíacos y digestivos.

3. Tripanosoma lewisi y Tripanosoma theileri: Estas especies parasitan roedores y ganado, respectivamente, pero no representan una amenaza para los humanos.

Los tripanosomas presentan un ciclo de vida complejo que involucra a varios huéspedes y etapas morfológicas diferentes. La forma más comúnmente conocida es el trypomastigote, una forma flagelada encontrada en la sangre u otros fluidos corporales de los huéspedes vertebrados. Otras etapas incluyen el epimastigote y el promastigote, que se encuentran principalmente en insectos vectores como moscas tsetsé o triatominos (vinchucas).

El tratamiento de las enfermedades causadas por estos parásitos puede ser difícil y a menudo requiere medicamentos potencialmente tóxicos. La investigación sobre nuevos fármacos y vacunas continúa siendo una prioridad en la salud pública global.

La conformación del ácido nucleico se refiere a la estructura tridimensional que adopta el ácido nucleico, ya sea ADN (ácido desoxirribonucleico) o ARN (ácido ribonucleico), una vez que se ha producido su doble hélice. La conformación de estas moléculas puede variar dependiendo de factores como la secuencia de nucleótidos, el entorno químico y físico, y las interacciones con otras moléculas.

Existen dos conformaciones principales del ADN: la forma B y la forma A. La forma B es la más común en condiciones fisiológicas y se caracteriza por una hélice dextrógira con un paso de rotación de 34,3 Å (ångstroms) y un diámetro de 20 Å. Los nucleótidos se disponen en forma de pirámide con el azúcar en la base y las bases apiladas en la cima. La forma A, por otro lado, tiene una hélice más corta y ancha, con un paso de rotación de 27,5 Å y un diámetro de 23 Å. Esta conformación se presenta en condiciones deshidratadas o con altas concentraciones de sales.

El ARN también puede adoptar diferentes conformaciones, dependiendo del tipo de molécula y de las condiciones ambientales. El ARN mensajero (ARNm), por ejemplo, tiene una conformación similar a la forma A del ADN, mientras que el ARN de transferencia (ARNt) adopta una estructura más compacta y globular.

La conformación del ácido nucleico es importante para su reconocimiento y unión con otras moléculas, como las proteínas, y desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica y la replicación del ADN.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear del grupo M (heterogeneous nuclear ribonucleoprotein, or hnRNP) M es una proteína que se une a los ARN (ácidos ribonucleicos) en el núcleo de las células eucariotas. Forma parte de un complejo más grande conocido como ribonucleoproteínas heterogéneas nucleares (hnRNPs), que desempeñan un papel importante en la maduración y procesamiento del ARN mensajero (ARNm).

La hnRNP M, específicamente, interviene en diversos procesos relacionados con el ARNm, como su empalme alternativo, estabilización, transporte y traducción. También se ha involucrado en la regulación de ciertos genes y en la respuesta al estrés celular. Mutaciones o alteraciones en la expresión de esta proteína se han asociado con diversas enfermedades, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos.

Es importante mencionar que la definición médica puede ser más específica dependiendo del contexto clínico o de investigación, por lo que siempre es recomendable consultar fuentes especializadas y actualizadas al respecto.

Los autoanticuerpos son un tipo de anticuerpo que se produce en el cuerpo y ataca a los propios tejidos y órganos del organismo. Normalmente, el sistema inmunológico produce anticuerpos para ayudar a combatir y destruir las sustancias extrañas o agentes infecciosos que entran en el cuerpo. Sin embargo, en algunas condiciones, como enfermedades autoinmunitarias, el sistema inmunológico se vuelve defectuoso y produce autoanticuerpos que atacan a las proteínas y tejidos normales y saludables del cuerpo.

La presencia de autoanticuerpos puede indicar una enfermedad autoinmune, como lupus eritematoso sistémico, artritis reumatoide, diabetes tipo 1, esclerosis múltiple o enfermedad tiroidea. Los niveles elevados de autoanticuerpos también pueden asociarse con ciertos trastornos infecciosos y neoplásicos.

La detección de autoanticuerpos puede ser útil en el diagnóstico, pronóstico y seguimiento del tratamiento de las enfermedades autoinmunes. Sin embargo, la presencia de autoanticuerpos no siempre significa que una persona tiene una enfermedad autoinmune, ya que algunas personas pueden tener niveles bajos de autoanticuerpos sin síntomas o signos de enfermedad.

Las estructuras citoplasmáticas se refieren a los diferentes componentes y organelos que existen dentro del citoplasma de una célula, excluyendo el núcleo. Estos incluyen:

1. Mitocondrias: encargadas de producir energía en forma de ATP mediante el proceso de respiración celular.
2. Retículo Endoplasmático (RE): membrana que forma un sistema de tubos y sacos dentro de la célula, involucrada en la síntesis de proteínas y lípidos.
3. Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) o Retículo Endoplasmático Granular: parte del RE que tiene ribosomas adheridos a su superficie, encargado de sintetizar proteínas para ser transportadas fuera de la célula.
4. Retículo Endoplasmático Liso (REL) o Retículo Endoplasmático Lisos: parte del RE sin ribosomas, implicado en el metabolismo de lípidos y la detoxificación de sustancias nocivas.
5. Ribosomas: orgánulos donde se produce la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos.
6. Lisosomas: vesículas que contienen enzimas digestivas para descomponer materiales extraños y desechos celulares.
7. Vesículas: pequeñas estructuras membranosas que almacenan y transportan materiales dentro de la célula.
8. Aparato de Golgi: complejo de sacos membranosos aplanados donde se procesan, modifican y clasifican las proteínas y lípidos antes de ser enviados a su destino final.
9. Centríolos: estructuras cilíndricas que participan en la división celular durante la mitosis y ayudan a organizar los microtúbulos del huso acromático.
10. Microfilamentos y microtúbulos: componentes del citoesqueleto que dan forma, soporte y movilidad a las células.
11. Peroxisomas: vesículas con enzimas que descomponen lípidos y ayudan a proteger la célula contra el daño oxidativo.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

El transporte activo de núcleo celular, en términos médicos y biológicos, se refiere a un proceso específico de transporte intracelular donde las moléculas grandes o macromoléculas, especialmente aquellas que están cargadas negativamente, son trasladadas a través de la membrana nuclear dentro del núcleo celular.

Este proceso es catalizado por proteínas transportadoras conocidas como importinas y exportinas, que reconocen señales específicas en las moléculas objetivo, llamadas secuencias de localización nuclear (NLS). Las importinas unen las cargas NLS en el citoplasma y las transportan a través del poro nuclear, mientras que las exportinas realizan la operación inversa, llevando las moléculas con carga NES (secuencia de localización nuclear de salida) fuera del núcleo.

El transporte activo de núcleo celular requiere energía, a menudo provista por ATP, ya que implica el cambio conformacional de las proteínas transportadoras y la disociación de los complejos formados durante el proceso. Es un mecanismo crucial para la regulación de diversos procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN y la traducción de ARNm.

ARN viral se refiere al ácido ribonucleico (ARN) que es parte de la composición genética de los virus. Los virus son entidades acelulares que infectan células huésped y utilizan su maquinaria para replicarse y producir nuevas partículas virales. Existen diferentes tipos de virus, y algunos contienen ARN en lugar de ADN como material genético.

Hay tres principales clases de virus con ARN: virus ARN monocatenario positivo, virus ARN monocatenario negativo y virus ARN bicatenario. Los virus ARN monocatenario positivo tienen un ARN que puede actuar directamente como mensajero ARN (mARN) para la síntesis de proteínas en la célula huésped. Por otro lado, los virus ARN monocatenario negativo necesitan primero sintetizar una molécula complementaria de ARN antes de poder producir proteínas virales. Los virus ARN bicatenario contienen dos cadenas de ARN complementarias y pueden actuar como plantillas para la síntesis de ARNm y nuevas moléculas de ARN viral.

La presencia de ARN viral en una célula huésped puede desencadenar respuestas inmunes, como la producción de interferones, que ayudan a combatir la infección. Algunos virus ARN también tienen la capacidad de integrarse en el genoma del huésped, lo que puede provocar transformaciones celulares y conducir al desarrollo de cáncer.

En resumen, el ARN viral es un componente crucial en la composición y replicación de varios tipos de virus, y desempeña un papel importante en la interacción entre los virus y sus huéspedes celulares.

La ribonucleoproteína heterogénea nuclear del grupo L (hnRNP-L) es una proteína nuclear que se une a ácidos ribonucleicos (ARN) y desempeña un papel importante en la maduración y procesamiento de ARN. Es parte de la familia de las ribonucleoproteínas heterogéneas nucleares (hnRNP), que son proteínas abundantes en el núcleo celular y se asocian con ARNm durante su procesamiento y transporte.

La hnRNP-L, en particular, interviene en la maduración del ARNm, uniéndose a secuencias específicas de ARN y facilitando el corte y empalme de intrones y exones. También puede participar en la regulación de la estabilidad y traducción de ARNm, así como en la organización de la cromatina y la transcripción génica.

Las mutaciones en los genes que codifican para las hnRNP-L se han asociado con diversas enfermedades neurológicas y musculares, incluyendo distrofia miotónica tipo 2 y ataxia espinocerebelosa tipo 10.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

El transporte de ARN se refiere al proceso biológico en el que los ARN (ácido ribonucleico) son transferidos desde el núcleo a diferentes compartimentos celulares, como el citoplasma. Existen tres tipos principales de ARN involucrados en este proceso: ARN mensajero (mARN), ARN de transferencia (tARN) y ARN ribosomal (rARN).

El mARN es producido a partir del ADN (ácido desoxirribonucleico) durante la transcripción y lleva información genética codificada que especifica las secuencias de aminoácidos en las proteínas. Después de la transcripción, el mARN debe ser transportado del núcleo al citoplasma para su traducción en proteínas en los ribosomas.

El tARN es otro tipo de ARN que también desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas. Transporta específicamente aminoácidos al lugar de traducción en el ribosoma y los une a las cadenas polipeptídicas en crecimiento según las instrucciones codificadas en el mARN.

Por último, el rARN forma parte de los ribosomas, que son los orgánulos celulares donde tiene lugar la síntesis de proteínas. El rARN se ensambla con proteínas para formar los ribosomas en el núcleo y luego se transporta al citoplasma, donde participa en la traducción del mARN en proteínas.

En resumen, el transporte de ARN es un proceso fundamental en la expresión génica que implica el movimiento controlado de diferentes tipos de ARN desde el núcleo al citoplasma para llevar a cabo la síntesis de proteínas.

Los polirribosomas, también conocidos como polyribosomes o ergosomas, son estructuras citoplasmáticas encontradas en las células eucariotas y procariotas que participan en la síntesis de proteínas. Están compuestos por varios ribosomas monoméricos unidos por una molécula de ARN mensajero (mRNA).

Durante el proceso de traducción, el mRNA se une a los ribosomas, que contienen tres sitios de unión importantes: el sitio A, P y E. El aminoácido inicial se une al sitio A, mientras que los aminoácidos adicionales se unen sucesivamente en el sitio P. Una vez que un péptido está completamente formado, se mueve al sitio E antes de ser liberado del ribosoma.

En los polirribosomas, varios ribosomas están unidos a la misma molécula de mRNA y cada uno de ellos sintetiza una cadena polipeptídica diferente. Esto permite que las células produzcan múltiples copias de la misma proteína o diferentes proteínas simultáneamente, aumentando así la eficiencia y la tasa de síntesis de proteínas.

La cantidad y actividad de los polirribosomas en una célula pueden utilizarse como indicadores del nivel de actividad de síntesis de proteínas y, por lo tanto, pueden estar relacionados con el crecimiento celular, la diferenciación y la respuesta al estrés.

La biosíntesis de proteínas es el proceso mediante el cual las células crean proteínas. Este complejo y fundamental proceso biológico se lleva a cabo en dos etapas principales: la transcripción y la traducción.

1. Transcripción: Durante esta primera etapa, el ADN del núcleo celular sirve como molde para crear una molécula de ARN mensajero (ARNm). Esta copia de ARNm contiene la información genética necesaria para sintetizar una proteína específica. La enzima ARN polimerasa es responsable de unir los nucleótidos complementarios al molde de ADN, formando así la cadena de ARNm.

2. Traducción: En la segunda etapa, el ARNm se transporta desde el núcleo al citoplasma, donde ocurre la síntesis proteica real en los ribosomas. Aquí, el ARNm se une a una molécula de ARN de transferencia (ARNt), que actúa como adaptador entre el código genético del ARNm y los aminoácidos específicos. Cada ARNt transporta un aminoácido particular, y su anticodón complementario se une al codón correspondiente en el ARNm. Los ribosomas leen la secuencia de codones en el ARNm e incorporan los aminoácidos apropiados según el orden especificado por el ARNm. La cadena polipeptídica resultante se pliega en su estructura tridimensional característica, dando lugar a la proteína funcional completa.

La biosíntesis de proteínas es crucial para muchos procesos celulares y fisiológicos, como el crecimiento, la reparación y la respuesta a las señales internas y externas. Los defectos en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, incluyendo trastornos genéticos y cáncer.

El lupus eritematoso sistémico (LES) es una enfermedad autoinmune crónica y sistémica, lo que significa que afecta a varios órganos y tejidos del cuerpo. Es causada por un funcionamiento anormal del sistema inmunológico, donde el cuerpo produce anticuerpos que atacan sus propios tejidos y órganos sanos en lugar de los invasores externos como bacterias o virus.

La enfermedad puede afectar a diversos órganos y sistemas corporales, incluyendo la piel, las articulaciones, los riñones, el corazón, los pulmones, los vasos sanguíneos y el sistema nervioso central. Los síntomas pueden variar ampliamente entre los afectados, pero algunos de los más comunes incluyen:

1. Erupción cutánea en forma de mariposa en la cara
2. Dolores articulares y musculares
3. Fatiga extrema
4. Fotosensibilidad (sensibilidad a la luz solar)
5. Inflamación de los ganglios linfáticos
6. Anemia
7. Insuficiencia renal
8. Problemas cardiovasculares y pulmonares
9. Trastornos neurológicos y psiquiátricos

El diagnóstico del LES se realiza mediante una combinación de historial clínico, examen físico, análisis de sangre y orina, así como otras pruebas de diagnóstico por imágenes o biopsias según sea necesario. El tratamiento del LES generalmente implica una combinación de medicamentos inmunosupresores, antiinflamatorios y corticosteroides, así como terapias dirigidas a los síntomas específicos que presenta cada paciente. La enfermedad tiene períodos de exacerbaciones (brotes) y remisiones, y el manejo adecuado puede ayudar a mejorar la calidad de vida de los pacientes.

La ribonucleasa T1 es una enzima que pertenece a la clase de las nucleasas, específicamente a las endorribonucleasas. Esta enzima se extrae típicamente del hongo Aspergillus oryzae y tiene la capacidad de cortar selectivamente el ARN monocatenario en posiciones específicas, generando productos de degradación con extremos 3'-fosfato y 5'-hidroxilo. La ribonucleasa T1 muestra una preferencia por los enlaces fosfodiéster que contienen pares de bases de uracilo-adénina (U-A) en la cadena de ARN, lo que resulta en fragmentos de ARN con extremos 3'-hidroxilo y 5'-fosfato.

Esta enzima se utiliza comúnmente en diversas aplicaciones de biología molecular y bioquímica, como por ejemplo, en la secuenciación de ARN, el mapeo de sitios de unión de ARN y proteínas, y en el estudio de las interacciones entre ARN y lípidos. Además, la ribonucleasa T1 ha sido ampliamente empleada en estudios estructurales y mecanísticos para entender los procesos moleculares implicados en la catálisis enzimática de las nucleasas.

El ARN ribosomal (ARNr) es un tipo de ARN presente en las células que forma parte de los ribosomas, donde desempeña un papel fundamental en la síntesis de proteínas. Los ribosomas están compuestos por proteínas y ARN ribosomal, y su función principal es unir los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica durante el proceso de traducción del ARN mensajero (ARNm).

El ARN ribosomal se sintetiza en el núcleo de la célula a partir del ADN como una molécula grande y larga, que posteriormente se procesa y divide en varias subunidades más pequeñas. Existen diferentes tipos y tamaños de ARN ribosomal, dependiendo de su localización celular y función específica. En general, el ARN ribosomal se clasifica en dos categorías principales: ARN ribosomal grande (ARNrg) y ARN ribosomal pequeño (ARNrps).

El ARN ribosomal grande es una molécula de ARN larga y flexible que forma parte de la subunidad grande del ribosoma. Por otro lado, el ARN ribosomal pequeño es una molécula más corta y rígida que forma parte de la subunidad pequeña del ribosoma. Ambas subunidades se unen para formar el ribosoma completo, donde tiene lugar la síntesis de proteínas.

En resumen, el ARN ribosomal es una molécula de ARN presente en los ribosomas que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en las células. Se sintetiza a partir del ADN en el núcleo celular y se procesa en diferentes subunidades antes de unirse para formar el ribosoma completo.

Las pruebas de precipitinas son un tipo de prueba serológica utilizada en medicina clínica y laboratorios de patología para detectar la presencia y medir los niveles de anticuerpos específicos en la sangre del paciente. Estos anticuerpos se producen en respuesta a una exposición previa a sustancias extrañas, como proteínas o antígenos presentes en bacterias, virus u hongos.

En una prueba de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene un antígeno específico. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno en particular, se formará un complejo inmunoprecipitado visible, lo que indica una reacción positiva. La cantidad de precipitado formada puede ser cuantificada y correlacionada con los niveles de anticuerpos presentes en el suero del paciente.

Las pruebas de precipitinas se utilizan a menudo en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades infecciosas, alergias y trastornos autoinmunes. Sin embargo, tenga en cuenta que estas pruebas tienen limitaciones y pueden producir resultados falsos positivos o negativos, por lo que siempre deben interpretarse junto con otros datos clínicos y de laboratorio disponibles.

Los precursores de ácidos nucleicos son moléculas que se combinan para formar los ácidos nucleicos, como el ADN y el ARN. Los principales precursores de los ácidos nucleicos son los nucleótidos, que consisten en una base nitrogenada, un azúcar de pentosa (ribosa o desoxirribosa) y al menos uno o más grupos fosfato.

Hay cuatro bases nitrogenadas principales que se encuentran en los ácidos nucleicos: adenina (A), timina (T)/uracilo (U), guanina (G) y citosina (C). En el ADN, las bases A y T se emparejan entre sí, al igual que G y C. En el ARN, A se empareja con U en lugar de T.

Los nucleótidos se sintetizan a partir de varios aminoácidos y otras moléculas más simples en una serie de reacciones químicas conocidas como la biosíntesis de nucleótidos. Algunos precursores importantes de nucleótidos incluyen fosfato inorgánico, glutamina, aspartato, glicina y varias moléculas de una sola carbona llamadas tetrahidrofolato y ribosa-5-fosfato.

Las deficiencias en los precursores de ácidos nucleicos pueden conducir a diversas condiciones médicas, como anemia megaloblástica, que se asocia con una deficiencia de ácido fólico o vitamina B12. Los medicamentos que interfieren con la síntesis de nucleótidos también pueden utilizarse como quimioterapia para tratar el cáncer y otras enfermedades.

La centrifugación en gradiente de densidad es un método de separación utilizado en el laboratorio para separar partículas o células basándose en sus diferencias de densidad. Este método utiliza un tubo de centrifugación que contiene un gradiente de solución con diferentes concentraciones de un agente densificante, como el sucre o el cloruro de cesio, disuelto en un líquido tamponado.

Después de colocar la muestra en la parte superior del tubo, se somete a centrifugación de alta velocidad. Durante este proceso, las partículas o células se mueven hacia el fondo del tubo y se separan en función de su densidad relativa. Las partículas o células con una densidad menor que la solución se mantienen en las capas superiores del gradiente, mientras que aquellas con una densidad mayor migran hacia abajo hasta alcanzar el punto en el que su densidad coincide con la de la solución circundante.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación biomédica para purificar y separar diferentes tipos de células, como los glóbulos rojos y blancos, o para aislar organelas celulares, como los mitocondrios o los lisosomas. También se utiliza en el diagnóstico clínico para la separación y purificación de virus, bacterias u otros patógenos presentes en muestras biológicas.

Las proteínas virales son aquellas que se producen y utilizan en la estructura, función y replicación de los virus. Los virus son entidades acelulares que infectan células vivas y usan su maquinaria celular para sobrevivir y multiplicarse. Las proteínas virales desempeñan un papel crucial en este ciclo de vida viral.

Existen diferentes tipos de proteínas virales, cada una con funciones específicas:

1. Proteínas estructurales: Forman la cubierta externa del virus, llamada capside o cápsida, y proporcionan protección a los materiales genéticos del virus. Algunos virus también tienen una envoltura lipídica adicional que contiene proteínas virales integradas.

2. Proteínas no estructurales: Participan en la replicación y transcripción del genoma viral, así como en el ensamblaje de nuevos virus dentro de las células infectadas. Estas proteínas pueden estar involucradas en la modulación de las vías celulares para favorecer la infección y la replicación virales.

3. Proteínas reguladoras: Controlan la expresión génica del virus, asegurando que los genes sean expresados en el momento adecuado durante el ciclo de vida viral.

4. Proteínas accesorias: Pueden tener diversas funciones y ayudar al virus a evadir las respuestas inmunológicas del hospedador o interferir con la función celular normal para favorecer la replicación viral.

Las proteínas virales son objetivos importantes en el desarrollo de vacunas y terapias antivirales, ya que desempeñan un papel fundamental en la infección y propagación del virus dentro del organismo hospedador.

Orthomyxoviridae es una familia de virus que incluye varios géneros conocidos por causar enfermedades importantes en humanos y animales. El género más relevante para la salud humana es Influenzavirus, que contiene los virus responsables de la gripe estacional y pandémica.

Los virus de Orthomyxoviridae se caracterizan por tener un genoma de ARN monocatenario de sentido negativo, segmentado en 6-8 segmentos, cada uno encapsidado en una nucleocápside helicoidal. La envoltura viral está formada por una bicapa lipídica derivada de la membrana celular de la célula huésped y contiene dos glicoproteínas importantes: hemaglutinina (HA) y neuraminidasa (NA).

La hemaglutinina es responsable de la unión del virus a los receptores de ácido siálico en la superficie celular, seguida de la fusión de las membranas viral y celular, lo que permite la entrada del genoma viral en el citoplasma. La neuraminidasa facilita la liberación de nuevos virus de las células infectadas mediante la eliminación de los residuos de ácido siálico unidos a las glicoproteínas y glucósidos de la superficie celular.

Existen cuatro géneros principales dentro de Orthomyxoviridae: Influenzavirus A, B, C, y Thogotovirus. Los virus de influenza A y B causan enfermedades respiratorias en humanos, mientras que los virus de influenza C suelen provocar cuadros clínicos más leves. Los thogotovirus se han aislado principalmente en insectos y animales, y solo un caso de infección humana ha sido documentado hasta la fecha.

La clasificación de los virus de influenza A se basa en las diferencias antigénicas de dos proteínas estructurales: la hemaglutinina (HA) y la neuraminidasa (NA). Hasta el momento, 18 subtipos de HA y 11 subtipos de NA han sido identificados. Los virus de influenza A se dividen además en dos grupos principales según sus propiedades serológicas: grupo 1 (subtipos H1, H2, H5, H6, H8, H9, H11, H12, H13, H16, y H17) y grupo 2 (subtipos H3, H4, H7, H10, H14, y H15). Los virus de influenza B no se clasifican en subtipos pero sí en dos líneas: la línea Victoria y la línea Yamagata.

La capacidad de los virus de influenza A para cambiar su antigenicidad mediante procesos de deriva antigénica (mutaciones puntuales) o reasortamiento genético (cambios en la composición del genoma) hace que sean un importante problema de salud pública. La vacunación es una herramienta fundamental para prevenir y controlar las infecciones por virus de influenza, pero su eficacia depende de la coincidencia entre los antígenos presentes en la vacuna y los circulantes en cada temporada. Por este motivo, la composición de la vacuna se actualiza anualmente para adaptarla a los subtipos circulantes.

La vigilancia virológica es una herramienta fundamental para el seguimiento de la actividad de los virus de influenza y su impacto en salud pública, ya que permite conocer la composición antigénica de los virus circulantes y evaluar la eficacia de las vacunas. En este contexto, se han desarrollado diferentes métodos moleculares para la detección y caracterización de estos virus.

La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) es una técnica molecular ampliamente utilizada en el diagnóstico y vigilancia de los virus de influenza. La PCR permite detectar y amplificar secuencias específicas del genoma viral, lo que facilita su identificación y caracterización. Además, la PCR puede realizarse en tiempo real (RT-PCR), lo que permite obtener resultados más rápidos y precisos.

La secuenciación del genoma viral es otra técnica molecular utilizada en la vigilancia de los virus de influenza. La secuenciación permite determinar la composición genética de los virus circulantes, lo que facilita el seguimiento de su evolución y la identificación de nuevas variantes. Además, la secuenciación puede utilizarse para evaluar la eficacia de las vacunas y desarrollar nuevas estrategias de control y prevención.

La microscopía electrónica es una técnica utilizada en la caracterización de los virus de influenza. La microscopía electrónica permite visualizar la morfología y estructura de los virus, lo que facilita su identificación y caracterización. Además, la microscopía electrónica puede utilizarse para estudiar la interacción de los virus con las células huésped y evaluar la eficacia de los antivirales.

En conclusión, la vigilancia de los virus de influenza es una actividad importante en la prevención y control de las epidemias y pandemias. Las técnicas moleculares, como la RT-PCR, la secuenciación del genoma viral y la microscopía electrónica, son herramientas útiles en la identificación y caracterización de los virus circulantes. La vigilancia permite detectar nuevas variantes y evaluar la eficacia de las vacunas y antivirales, lo que contribuye a la prevención y control de las enfermedades infecciosas.

Los anticuerpos antinucleares (ANA) son un tipo de anticuerpo que se dirige contra la matriz nuclear de las células. La matriz nuclear es una estructura dentro del núcleo de una célula que ayuda a darle forma y proporcionar soporte estructural.

La presencia de ANA en el torrente sanguíneo puede ser un indicador de diversas enfermedades autoinmunes, como el lupus eritematoso sistémico (LES), la artritis reumatoide y la esclerodermia. Sin embargo, también pueden estar presentes en personas sin ninguna enfermedad autoinmune conocida.

Un resultado positivo en la prueba de ANA no significa necesariamente que una persona tenga una enfermedad autoinmune, pero sí sugiere que se realicen más pruebas para confirmar o descartar un diagnóstico. La prueba de ANA mide la cantidad y el patrón de anticuerpos antinucleares presentes en una muestra de sangre.

Los diferentes patrones de ANA pueden estar asociados con diferentes enfermedades autoinmunes, por lo que es importante determinar no solo si hay ANA presentes, sino también su patrón específico. Además, la titulación de los ANA (la cantidad de anticuerpos presentes) también puede ser útil para el diagnóstico y el seguimiento del tratamiento.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

La terminología "ARN Helicasas DEAD-box" se refiere a una clase específica de enzimas helicasas que están involucradas en la replicación, transcripción y traducción del ARN. El término "DEAD-box" se deriva de los residuos de aminoácidos conservados que contienen los dominios de unión a ATP, específicamente la secuencia de aminoácidos Asp-Glu-Ala-Asp (DEAD).

Estas enzimas utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para desempeñar su función principal, que es separar las hebras de ARN complementarias o desenrollar estructuras secundarias de ARN. De esta manera, ayudan a facilitar los procesos de replicación y transcripción del ADN, así como la traducción del ARNm en proteínas.

Las helicasas DEAD-box desempeñan un papel crucial en la regulación de la expresión génica y están implicadas en diversos procesos celulares, como el transporte de ARN, la degradación de ARN y la reparación del ADN. Los defectos en las helicasas DEAD-box se han relacionado con varias enfermedades humanas, incluyendo cáncer y trastornos neurológicos.

La Proteína de Unión a Elemento de Respuesta al AMP Cíclico (proteínamente conocida como "Proteína CARP" o "Proteína CRP" por su sigla en inglés) es una proteína intracelular que se une específicamente al elemento de respuesta al AMP cíclico (AMPc). El AMPc es un mensajero secundario importante en la transducción de señales, el proceso mediante el cual las células responden a estímulos externos e internos.

La proteína CARP desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica en respuesta a los cambios en los niveles de AMPc. Cuando los niveles de AMPc aumentan, la proteína CARP se une al elemento de respuesta al AMPc en el ADN y recluta otras proteínas reguladoras de la transcripción, lo que resulta en la activación o represión de la transcripción génica.

La proteína CARP es miembro de la familia de factores de transcripción "CREB/ATF" y se ha identificado en una variedad de organismos, desde levaduras hasta mamíferos. En humanos, se han descrito varias isoformas de proteína CARP, cada una con diferentes patrones de expresión tisular y funciones reguladoras específicas. La proteína CARP ha sido implicada en una variedad de procesos biológicos, incluyendo la respuesta al estrés celular, la proliferación y diferenciación celular, y la homeostasis metabólica.

Las proteínas de la matriz viral se definen en el contexto médico como las proteínas que forman la capa más externa de los virus envueltos. Esta capa proteica está en estrecho contacto con la membrana lipídica adquirida del huésped y desempeña un papel crucial en el proceso de infección del virus. Las proteínas de la matriz viral participan en la unión del virus al receptor de la célula huésped, la fusión de las membranas viral y celular, y el desencadenamiento de los eventos que conducen a la internalización del genoma viral dentro de la célula huésped. Además, también pueden desempeñar un papel en la regulación de la replicación y la encapsidación del virus. Ejemplos bien conocidos de proteínas de la matriz viral incluyen la glicoproteína gp120/gp41 del VIH, la hemaglutinina del virus de la gripe y la proteína E del SARS-CoV-2.

La telomerasa es un complejo enzimático que contiene una subunidad catalítica llamada telomerasa reversa transcriptasa (TERT) y una subunidad ribonucleoproteica (TR) con ARN integrado. Esta enzima está presente en la mayoría de las células tumorales y en células madre, pero no en la mayoría de las células somáticas diferenciadas adultas.

La función principal de la telomerasa es extender los telómeros, que son las regiones repetitivas de ADN al final de cada cromosoma. Durante la replicación del ADN, los telómeros se acortan progresivamente, lo que lleva a la senescencia celular o apoptosis (muerte celular programada). La activación de la telomerasa permite a las células tumorales mantener la longitud de sus telómeros y continuar dividiéndose indefinidamente, contribuyendo así al proceso de carcinogénesis.

La actividad de la telomerasa también se ha relacionado con el envejecimiento normal y las enfermedades relacionadas con la edad, como la enfermedad de Alzheimer y la aterosclerosis. Por lo tanto, la inhibición de la telomerasa se ha propuesto como un posible objetivo terapéutico para tratar diversas enfermedades.

Las metiltransferasas de proteínas son enzimas que transfieren grupos metilo desde un donante, típicamente S-adenosilmetionina (SAM), a un grupo o sidechain específico de una proteína. Este proceso es conocido como metilación y puede desempeñar un papel crucial en la regulación de diversas funciones celulares, incluyendo la estabilidad y actividad de las proteínas, su localización subcelular y su interacción con otras moléculas. La metilación también puede influir en el procesamiento y presentación de antígenos, así como en la respuesta inmune. Los sitios comunes para la metilación incluyen los residuos de arginina, lisina y histidina en las proteínas. La actividad de las metiltransferasas de proteínas se ha relacionado con una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, como el desarrollo del cáncer y otras enfermedades.

La Ribonucleasa P es un complejo enzimático ribonucleoproteico que se encuentra en la mayoría de los organismos, desde las bacterias hasta los mamíferos. Su función principal es el procesamiento de ARN no codificante, específicamente el cleavage y la modificación de precursores de ARN de transferencia (tRNAs). La ribonucleasa P cataliza el corte del extremo 5' de los precursores de tRNA para producir el extremo maduro con un grupo hidroxilo en la posición correcta.

La ribonucleasa P bacteriana está compuesta por una subunidad proteica y una subunidad de ARN catalítico, mientras que la ribonucleasa P eucariota carece de la subunidad de ARN catalítico y consiste solo en proteínas. La ribonucleasa P juega un papel importante en el metabolismo del ARN y su deficiencia o disfunción se ha relacionado con diversas enfermedades humanas, como la anemia de Fanconi y la displasia esquelética ligada al cromosoma X.

Las Proteínas del Núcleo Viral se refieren a las proteínas estructurales que se encuentran en el núcleo o interior de los viriones, los envolturas proteicas que rodean y protegen el material genético de un virus. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la replicación del virus, ya que ayudan a proteger el material genético del ambiente hostil fuera de la célula huésped y también participan en el proceso de infección de una nueva célula.

En algunos virus, las proteínas del núcleo viral pueden estar involucradas en la unión al receptor celular durante la entrada del virus a la célula huésped, mientras que en otros virus, estas proteínas pueden desempeñar un papel importante en la encapsidación del material genético del virus después de la replicación.

Las proteínas del núcleo viral se sintetizan a partir del ARNm vírico dentro de la célula huésped y luego se ensamblan junto con el material genético del virus para formar los viriones completos. La composición y estructura de las proteínas del núcleo viral varían ampliamente entre diferentes tipos de virus, pero en general, desempeñan un papel fundamental en la biología y patogénesis de los virus.

La ARN replicasa es una enzima que se encarga de sintetizar una molécula de ARN a partir de otra molécula de ARN, utilizando ésta como plantilla o molde. Esta enzima desempeña un papel fundamental en la réplica y replicación del material genético de algunos virus, especialmente aquellos que tienen genomas de ARN en lugar de ADN.

La replicasa de ARN es una enzima compleja que puede estar formada por varias subunidades proteicas diferentes, y su actividad puede regularse mediante la interacción con otros factores celulares. La replicación del ARN se produce a través de un mecanismo de copia asimétrica, en el que la replicasa se une al extremo 3' de la molécula de ARN plantilla y sintetiza una nueva cadena de ARN en dirección 5' a 3'.

La replicación del ARN es un proceso crucial en la infección viral, ya que permite la producción de copias adicionales del genoma viral que pueden ser empaquetadas en nuevas partículas virales y utilizadas para infectar otras células. Por esta razón, la replicasa de ARN es un objetivo importante para el desarrollo de antivirales, ya que su inhibición puede impedir la réplica del virus y prevenir la propagación de la infección.

La inmunoprecipitación es un método utilizado en biología molecular y en investigación médica para aislar y purificar proteínas específicas o complejos proteicos de una mezcla compleja. Este proceso se basa en la interacción entre anticuerpos y los antígenos a los que están dirigidos.

En un procedimiento típico de inmunoprecipitación, una muestra que contiene las proteínas diana (generalmente en una solución buffer) se combina con anticuerpos específicos, los cuales reconocen y se unen a las proteínas diana. Luego, se agrega una sustancia llamada "medio de precipitación" (como por ejemplo, proteín A o G unidas a partículas sólidas), que une los complejos formados por el anticuerpo y la proteína diana.

Este paso permite que los complejos se separen de otras moléculas no relacionadas en la mezcla, ya que quedan atrapados en el medio de precipitación. A continuación, se realiza un centrifugado para recolectar las partículas unidas al anticuerpo-proteína diana, y finalmente, se lava cuidadosamente la pellet resultante varias veces con buffer apropiado para eliminar cualquier contaminante que pueda haber quedado adherido.

La inmunoprecipitación es una técnica muy útil en diversas aplicaciones, como por ejemplo:

1. Estudios de interacciones proteicas: La inmunoprecipitación se puede usar para investigar si dos proteínas interactúan entre sí. Si ambas proteínas forman un complejo, al precipitar una de ellas con su anticuerpo correspondiente, la otra proteína también será co-precipitada y podrá ser detectada y analizada.
2. Detección y cuantificación de proteínas: Después de la inmunoprecipitación, las proteínas unidas al anticuerpo se pueden analizar mediante diversos métodos, como electroforesis en geles, Western blotting o espectrometría de masas.
3. Modificaciones postraduccionales: La inmunoprecipitación seguida del análisis por espectrometría de masas permite identificar y cuantificar modificaciones postraduccionales en proteínas, como fosforilaciones o ubiquitinaciones.

En resumen, la inmunoprecipitación es una técnica poderosa que permite aislar y analizar específicamente proteínas de interés a partir de mezclas complejas. Su versatilidad y sensibilidad la hacen útil en diversos campos de la biología molecular y celular, como por ejemplo, la señalización celular, el metabolismo y la regulación génica.

"Poli A" es un término que se refiere a la porción "A" o adenina en las cadenas de ARNm (ácido ribonucleico mensajero) y cDNA (ADN complementario) durante el proceso de reacción en cadena de la polimerasa (PCR, por sus siglas en inglés). La "A" se refiere a la adenina, una de las cuatro bases nitrogenadas que forman parte de los nucleótidos del ARN y ADN.

En el contexto de la biología molecular y la investigación genética, "Poli A" se utiliza a menudo para describir la cola de poliadenina, una secuencia repetitiva de adeninas que se agrega al extremo 3' del ARNm durante la transcripción. Esta cola desempeña un papel importante en la estabilidad y traducción del ARNm.

En el contexto de una PCR, "Poli A" puede referirse a un conjunto específico de primers que se utilizan para amplificar selectivamente secuencias con colas de poliadenina en sus extremos 3'. Estos primers suelen estar diseñados con una secuencia complementaria a la cola de poliadenina seguida de una secuencia de identificación específica del gen o transcrito deseado.

En resumen, "Poli A" es un término utilizado en biología molecular y genética para describir las secuencias de adeninas repetitivas en ARNm y cDNA, así como los primers específicos utilizados en la PCR para amplificar selectivamente estas secuencias.

La estabilidad del ARN se refiere a la resistencia de una molécula de ARN a degradarse o desintegrarse. El ARN es una molécula altamente inestable y susceptible a diversos procesos de degradación, como la hidrólisis y las enzimas desaminasas y nucleasas. La estabilidad del ARN se ve influida por varios factores, como su secuencia, estructura, modificaciones postraduccionales y el entorno celular en el que se encuentra.

La estabilidad del ARN es un factor crucial en la regulación de la expresión génica, ya que afecta directamente la cantidad y duración de las moléculas de ARN mensajero (ARNm) disponibles para la traducción en proteínas. La inestabilidad inherente del ARNm puede ser aprovechada por el organismo como un mecanismo de control de la expresión génica, ya que permite una rápida y precisa respuesta a los cambios en las condiciones celulares o ambientales.

Existen diversos mecanismos mediante los cuales se puede aumentar la estabilidad del ARN, como la unión de proteínas reguladoras que protegen al ARNm de la degradación enzimática, la modificación química de las bases nitrogenadas o la formación de estructuras secundarias intramoleculares que confieren resistencia a la hidrólisis. La comprensión de los mecanismos que regulan la estabilidad del ARN es de vital importancia en el campo de la biología molecular y tiene aplicaciones potenciales en el diseño de terapias génicas y la ingeniería genética.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae, también conocidas como proteínas de levadura, se refieren a las diversas proteínas que son expresadas por la cepa de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y de bebidas, Saccharomyces cerevisiae. Esta especie de levadura ha sido ampliamente estudiada en biología celular y molecular, y su genoma ha sido secuenciado por completo.

Hay más de 6.000 genes que codifican proteínas en el genoma de Saccharomyces cerevisiae, y se han identificado y caracterizado miles de estas proteínas. Algunas de las proteínas de levadura más conocidas incluyen enzimas involucradas en la fermentación alcohólica, como la alcohol deshidrogenasa y la piruvato descarboxilasa, así como proteínas estructurales y de señalización que desempeñan diversas funciones en el metabolismo, el crecimiento y la división celular.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae se utilizan ampliamente en la investigación científica como modelos para estudiar los procesos biológicos fundamentales que ocurren en células eucariotas más complejas, incluyendo los humanos. Además, algunas proteínas de levadura se utilizan en aplicaciones industriales y médicas, como la producción de alimentos y bebidas fermentadas, la producción de fármacos y la terapia génica.

La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

No existe una definición médica específica etiquetada como "ARN de hongos", ya que el ARN (ácido ribonucleico) es un tipo de molécula presente en todas las células vivas, incluidos los hongos. El ARN desempeña varios papeles importantes en la expresión génica y la síntesis de proteínas.

Sin embargo, se puede estudiar el ARN de hongos en el contexto de la investigación científica o médica. Por ejemplo, los científicos pueden secuenciar y analizar el ARN de diferentes especies de hongos para comprender mejor su biología y patogénesis. También se puede estudiar el ARN de hongos en pacientes con infecciones fúngicas para identificar y caracterizar los genes y las vías metabólicas que están activos durante la infección.

En resumen, no hay una definición médica específica de "ARN de hongos", pero el ARN de hongos puede ser objeto de estudio en diversos contextos de investigación y diagnóstico médico.

La definición médica de "Carioferinas" se refiere a un grupo de proteínas involucradas en el transporte de carga dentro del núcleo celular. Estas proteínas reciben su nombre de la mitología griega, donde Caronte era el barquero que transportaba las almas de los muertos a través del río Aqueronte hacia el inframundo. De manera similar, las carioferinas transportan moléculas específicas a través del poro nuclear, que es el canal de comunicación entre el núcleo y el citoplasma celular.

Existen varios tipos de carioferinas, siendo la más conocida la importina-β, también llamada karyopherina-β1. Esta proteína se une a secuencias específicas de aminoácidos presentes en las moléculas que desean ser transportadas, como los factores de transcripción y las histonas, y media su traslado a través del poro nuclear con la ayuda de otras proteínas accesorias. Una vez dentro del núcleo, las cargas pueden ser liberadas para realizar sus funciones específicas.

Las carioferinas desempeñan un papel fundamental en la regulación de procesos celulares como la transcripción génica, la replicación del ADN y la reparación del daño del ADN. Los defectos en el funcionamiento de estas proteínas pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

Las ARN helicasas son enzimas que utilizan la energía de hidrólisis de ATP para desembalar estructuras de ARN de doble hebra o regiones de ARN de doble hebra dentro de las moléculas de ARN de cadena sencilla. Estas enzimas son importantes en la regulación de la expresión génica y en la replicación y reparación del ARN y el ADN. Las helicasas de ARN también pueden participar en la traducción, procesamiento y degradación del ARN. La actividad helicasa se encuentra ampliamente distribuida en todos los dominios de la vida, desde bacterias hasta humanos.

El empalme alternativo, también conocido como splicing alternativo, es un proceso biológico en la transcripción de ARNm (ácido ribonucleico mensajero) en células eucariotas. Durante este proceso, diferentes segmentos de un único ARNm pueden unirse o empalmarse de diversas maneras, resultando en variantes de proteínas a partir del mismo gen.

Este mecanismo aumenta la complejidad y diversidad génica, permitiendo que un solo gen codifique para múltiples proteínas con diferentes funciones y propiedades. El empalme alternativo puede dar lugar a la inclusión o exclusión de exones (segmentos de ARNm), así como al uso de sitios de inicio y término de traducción distintos.

La regulación del empalme alternativo está controlada por diversos factores, incluyendo elementos cis (secuencias específicas en el ARNm) y factores trans (proteínas que interactúan con estas secuencias). Los desequilibrios en el proceso de empalme alternativo se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como cánceres y trastornos neurológicos.

Las proteínas del complejo poro nuclear (NPC, por sus siglas en inglés) son un conjunto de grandes y complejas estructuras proteicas que forman los poros en la envoltura nuclear de las células eucariotas. Estos poros permiten el transporte controlado de macromoléculas entre el núcleo y el citoplasma celular.

El NPC está compuesto por aproximadamente 30 a 50 proteínas diferentes, denominadas nucleoporinas, que se organizan en una estructura simétrica con un diámetro de aproximadamente 120 nanómetros. La estructura del NPC se divide en tres regiones principales: el ciclo, los anillos y los extremos periféricos.

Las proteínas del complejo poro nuclear desempeñan un papel crucial en la regulación del transporte de macromoléculas a través de la envoltura nuclear. Las moléculas más pequeñas pueden difundir libremente a través del NPC, mientras que las moléculas más grandes requieren la ayuda de proteínas transportadoras específicas llamadas importinas y exportinas. Estas proteínas interactúan con los dominios fenilalanina-glicina repetidos (FG) presentes en algunas nucleoporinas, lo que permite el paso controlado de las moléculas a través del poro nuclear.

La disfunción de las proteínas del complejo poro nuclear se ha relacionado con diversas enfermedades humanas, como la distrofia muscular, la enfermedad de Parkinson y el cáncer. Por lo tanto, el estudio de estas proteínas y su función es de gran interés para la investigación biomédica.

Las caperuzas de ARN (RNA caps en inglés) son estructuras químicas que se encuentran en el extremo 5' de los ARN mensajeros (ARNm), ARN ribosómicos (ARNr) y algunos tipos de ARN de transferencia (ARNt). Estas caperuzas desempeñan un papel importante en la protección y estabilización del ARN, así como en la facilitación de su transporte y traducción.

La caperuza de ARN está compuesta por una molécula de metilguanosina unida al extremo 5' del ARN a través de un enlace trifosfato. Esta estructura se agrega al ARN durante el procesamiento y maduración del mismo, y puede ser modificada con la adición de grupos metilo adicionales.

Las caperuzas de ARN desempeñan varias funciones importantes en la célula:

1. Protección del ARN: Las caperuzas ayudan a proteger el ARN del ataque de las nucleasas, enzimas que degradan el ARN, lo que aumenta su estabilidad y prolonga su vida útil.
2. Transporte del ARN: Las caperuzas de ARN también desempeñan un papel importante en el transporte del ARN desde el núcleo al citoplasma, donde se produce la traducción.
3. Iniciación de la traducción: La presencia de una caperuza en el ARNm facilita su reconocimiento por las ribosomas, que son los complejos proteicos responsables de la síntesis de proteínas. La caperuza interactúa con los factores de iniciación de la traducción, lo que ayuda a posicionar el ARNm en el lugar correcto para que comience el proceso de traducción.
4. Regulación de la expresión génica: Las modificaciones adicionales de las caperuzas de ARN, como la metilación, pueden influir en la estabilidad y la traducción del ARNm, lo que a su vez puede regular la expresión génica.

En resumen, las caperuzas de ARN son estructuras importantes que desempeñan un papel clave en la protección, el transporte, la iniciación de la traducción y la regulación de la expresión génica del ARN.

La replicación viral es el proceso por el cual un virus produce copias de sí mismo dentro de las células huésped. Implica varias etapas, incluyendo la entrada del virus a la célula, la liberación de su material genético (que puede ser ARN o ADN), la síntesis de nuevas moléculas virales y la producción y liberación de nuevos virus. Este proceso es responsable de la propagación de infecciones virales en el cuerpo.

Los cloroplastos son organelos presentes en las células de plantas, algas y algunas protistas. Tienen un tamaño variable, entre 2 a 10 micrómetros de diámetro, y su número por célula también puede variar ampliamente dependiendo del tipo celular y su función.

La función principal de los cloroplastos es la fotosíntesis, un proceso mediante el cual las plantas convierten la energía lumínica en energía química, al mismo tiempo que capturan dióxido de carbono del aire y lo convierten en glucosa y otros compuestos orgánicos. Durante este proceso, los cloroplastos absorben agua e incluso liberan oxígeno como subproducto.

Los cloroplastos contienen membranas internas y externas, así como una matriz interna llamada estroma. Dentro de la membrana interna se encuentran los tilacoides, que son lamelas aplanadas donde se produce la fotosíntesis. Los pigmentos fotosintéticos, como la clorofila y los carotenoides, se encuentran en los tilacoides y absorben la energía lumínica para impulsar el proceso de fotosíntesis.

Además de su función en la fotosíntesis, los cloroplastos también desempeñan un papel importante en la síntesis de aminoácidos y lípidos esenciales, así como en la eliminación del exceso de energía lumínica para proteger a la célula contra el daño oxidativo.

Los cloroplastos se originan a partir de cianobacterias que fueron engullidas por células eucariotas ancestrales hace miles de millones de años, en un proceso conocido como endosimbiosis. Desde entonces, los cloroplastos y las células que los albergan han desarrollado una relación simbiótica altamente especializada y mutuamente beneficiosa.

El ARN catalítico, también conocido como "ribozima," es un tipo de ácido ribonucleico que tiene la capacidad de catalizar reacciones químicas, es decir, actúa como una enzima. Fue descubierto en 1982 por Thomas Cech y Sidney Altman, lo que les valió el Premio Nobel de Química en 1989.

Las ribozimas se encuentran naturalmente en ciertos tipos de ARN, como los intrones del grupo I y II, y los virus ARN satélite. Poseen regiones específicas con estructuras secundarias y terciarias que les permiten unirse a moléculas substrato y promover reacciones de unión o escisión de enlaces fosfodiéster, entre otras.

Su existencia ha contribuido al desarrollo de la teoría del mundo de ARN, que propone que en el origen de la vida, el ARN desempeñó funciones tanto genéticas como catalíticas antes de que aparecieran las proteínas y el ADN.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

La electroforesis en gel bidimensional es una técnica de separación y análisis de mezclas complejas de macromoléculas, como ácidos nucleicos (ADN o ARN) y proteínas. Esta técnica combina dos etapas de electroforesis en gel monodimensional, proporcionando una resolución y análisis más detallados de las muestras complejas.

En la primera dimensión, se aplica una tensión eléctrica que hace que las moléculas migren hacia el polo opuesto en función de su tamaño y carga. Después de este paso, el gel se trata con un reactivo específico para marcar las moléculas de interés (p. ej., fluoresceína para proteínas).

En la segunda dimensión, el gel se coloca sobre una placa de vidrio y se aplica una capa fina de gel sin marcar encima. Tras la polimerización del segundo gel, se realiza una incisión en el primer gel, permitiendo que las moléculas marcadas migren hacia el segundo gel. A continuación, se aplica una nueva tensión eléctrica, y las moléculas se separan según su isoelectric punto (pI) o hidrofobicidad en este segundo gel.

Tras la finalización del proceso, el gel bidimensional resultante contiene manchas discretas que representan diferentes tipos de macromoléculas separadas según sus propiedades fisicoquímicas (tamaño, carga y pI o hidrofobicidad). Estas manchas pueden ser visualizadas y analizadas mediante diferentes técnicas de detección, como la espectrometría de masas.

La electroforesis en gel bidimensional es una herramienta poderosa en el análisis proteómico y genómico, especialmente útil para el estudio de sistemas complejos y la identificación de proteínas diferencialmente expresadas en diversos tejidos o condiciones fisiológicas.

Las endorribonucleasas son un tipo específico de enzimas que participan en el procesamiento y degradación del ARN. A diferencia de las exorribonucleasas, que actúan cortando nucleótidos de los extremos de la molécula de ARN, las endorribonucleasas cortan dentro de la cadena de ARN, generando fragmentos de longitud variable.

Existen diferentes tipos de endorribonucleasas que desempeñan diversas funciones en la célula. Algunas participan en el procesamiento del ARNm maduro al eliminar intrones y producir los extremos 3' y 5' de las moléculas de ARNm maduras. Otras intervienen en la regulación del ARN, como las endorribonucleasas de restricción que protegen a las bacterias contra el ADN extraño invasor. También existen endorribonucleasas involucradas en la respuesta al estrés celular y en la defensa antiviral.

Las endorribonucleasas pueden ser específicas de sustrato o no específicas. Las endorribonucleasas específicas de sustrato reconocen secuencias particulares dentro del ARN y cortan en lugares específicos, mientras que las endorribonucleasas no específicas cortan el ARN en lugares no específicos.

En resumen, las endorribonucleasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en la célula relacionadas con el procesamiento y degradación del ARN.

La metilación, en el contexto de la biología y medicina, se refiere específicamente al proceso bioquímico que involucra la adición de un grupo metilo (-CH3) a una molécula. Este proceso es particularmente importante en la expresión génica, donde la metilación de los nucleótidos de citosina en el ADN (generalmente en las secuencias CpG) puede reprimir la transcripción del gen correspondiente, lo que lleva a una disminución en la producción de proteínas.

La metilación del ADN es un mecanismo epigenético fundamental para la regulación génica y el mantenimiento de la estabilidad genómica. También desempeña un papel crucial en varios procesos fisiológicos, como el desarrollo embrionario, la diferenciación celular y el envejecimiento. Sin embargo, los patrones anormales de metilación del ADN se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, trastornos neurológicos y enfermedades cardiovasculares.

La metilación también puede ocurrir en otras moléculas biológicas, como las histonas (proteínas asociadas al ADN), donde la adición de grupos metilo a los residuos de aminoácidos en las colas de histonas puede alterar la estructura de la cromatina y regular la expresión génica. Estos procesos de modificación epigenética son dinámicos y reversibles, y pueden ser influenciados por factores ambientales, como la dieta, el tabaquismo, el estrés y la exposición a contaminantes.

La uridina es un nucleósido, que consta de un anillo de azúcar de ribosa unido a la base nitrogenada uracilo. Es uno de los cuatro nucleósidos que forman parte de los ácidos nucléicos RNA (ácido ribonucleico). La uridina juega un papel crucial en diversas funciones metabólicas dentro de las células, como la síntesis de proteínas y la transferencia de energía. También se puede encontrar en algunos alimentos, como la levadura, y está disponible como suplemento dietético. En medicina, a veces se utiliza en el tratamiento de enfermedades genéticas raras que afectan al metabolismo.

'Trypanosoma brucei brucei' es un parásito protozoario flagelado que causa una enfermedad llamada tripanosomiasis africana o enfermedad del sueño en animales y humanos. Esta especie es responsable de la forma gambiense de la enfermedad, que es más prevalente en el oeste y centro de África.

El parásito se transmite principalmente a través de la picadura de la glossina, también conocida como tsetse, un tipo de mosca que habita en regiones tropicales de África. El ciclo de vida del parásito incluye etapas en el vector insecto y en el huésped vertebrado.

En los mamíferos, 'Trypanosoma brucei brucei' se encuentra principalmente en el torrente sanguíneo y los tejidos linfáticos, donde causa una respuesta inmunitaria que resulta en fiebre, inflamación de los ganglios linfáticos, dolores musculares y articulares, fatiga y otros síntomas. A medida que el sistema inmunitario del huésped produce anticuerpos contra el parásito, este cambia su superficie proteica para evadir la respuesta inmunitaria, lo que lleva a una serie de episodios de enfermedad y recuperación.

La fase tardía de la enfermedad se caracteriza por daño neurológico progresivo, causando alteraciones mentales y problemas para dormir, de ahí el nombre "enfermedad del sueño". Sin tratamiento, la tripanosomiasis africana es fatal. El diagnóstico temprano y el tratamiento oportuno son cruciales para prevenir las complicaciones graves y salvar vidas.

Los intrones son secuencias de nucleótidos no codificantes que se encuentran dentro de los genes en el ADN. Desempeñan un papel importante en la transcripción y procesamiento del ARN mensajero (ARNm).

Después de que un gen es transcrito en ARN precursor (pre-ARN), los intrones se eliminan mediante un proceso llamado splicing, dejando solo las secuencias codificantes o exones. Estos exones se unen para formar el ARNm maduro, que luego se traduce en una proteína funcional.

Es interesante notar que algunos intrones pueden contener pequeñas secuencias autoespecíficas llamadas grupos de splicing intrónicos (IGS) que guían el proceso de splicing. Además, existen evidencias de que los intrones pueden regular la expresión génica al influir en el nivel y la velocidad de transcripción, estabilidad del ARNm y eficiencia del splicing.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

En términos médicos, las sustancias macromoleculares se refieren a moléculas grandes y complejas que desempeñan diversas funciones importantes en los sistemas vivos. Estas moléculas están formadas por la combinación de varias subunidades más pequeñas llamadas monómeros, unidos mediante enlaces covalentes.

Hay cuatro clases principales de sustancias macromoleculares:

1. Proteínas: Son polímeros de aminoácidos y desempeñan una variedad de funciones estructurales, catalíticas, reguladoras y transportadoras en el cuerpo.

2. Ácidos nucleicos: Son polímeros de nucleótidos y comprenden el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico). El ADN almacena información genética, mientras que el ARN participa en la síntesis de proteínas.

3. Polisacáridos: Son polímeros de monosacáridos o azúcares simples y desempeñan funciones estructurales y de almacenamiento de energía. La celulosa, el almidón y el glucógeno son ejemplos de polisacáridos.

4. Lipidos: Aunque no son estrictamente polímeros, los lípidos son moléculas grandes que desempeñan funciones importantes en la membrana celular y como fuente de energía. Incluyen grasas, colesterol y fosfolípidos.

En resumen, las sustancias macromoleculares son moléculas grandes y complejas formadas por la combinación de subunidades más pequeñas, desempeñando diversas funciones vitales en los sistemas vivos.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

En medicina, las reacciones cruzadas se refieren a una respuesta adversa que ocurre cuando un individuo es expuesto a un antígeno (una sustancia que induce la producción de anticuerpos) al que previamente ha desarrollado una respuesta inmunológica, pero en este caso, el antígeno es diferente aunque estructuralmente similar al antígeno original. La exposición al nuevo antígeno provoca una respuesta inmune debido a las similitudes estructurales, lo que resulta en la activación de los anticuerpos o células T específicas del antígeno original.

Las reacciones cruzadas son comunes en alergias, donde un individuo sensibilizado a un alérgeno (un tipo de antígeno) puede experimentar una reacción alérgica cuando es expuesto a un alérgeno diferente pero relacionado. Por ejemplo, las personas alérgicas al polen de abedul pueden experimentar síntomas alérgicos cuando consumen manzanas, peras o almendras, debido a las proteínas similares presentes en estos alimentos y el polen de abedul.

Las reacciones cruzadas también pueden ocurrir en pruebas de diagnóstico serológicas, donde los anticuerpos desarrollados contra un patógeno específico pueden interactuar con antígenos similares presentes en otros patógenos, resultando en una respuesta falsa positiva. Por lo tanto, es crucial tener en cuenta las reacciones cruzadas al interpretar los resultados de pruebas diagnósticas y evaluar adecuadamente los síntomas del paciente.

La microscopía inmunoelectrónica es una técnica de microscopía avanzada que combina la microscopía electrónica y los métodos de inmunomarcación para visualizar y localizar específicamente las proteínas o antígenos de interés dentro de células u tejidos.

Esta técnica implica el uso de anticuerpos marcados con etiquetas electrónicas densas, como oro coloidal, que se unen específicamente a los antígenos diana. Luego, el espécimen se examina bajo un microscopio electrónico, lo que permite la observación y análisis de estructuras submicroscópicas y la localización precisa de los antígenos dentro de las células o tejidos.

Existen dos enfoques principales en la microscopía inmunoelectrónica: la inmunofluorescencia electrónica y la inmunoperoxidación electrónica. La primera utiliza anticuerpos marcados con etiquetas fluorescentes, seguidos de un procesamiento adicional para convertir la fluorescencia en señales electrónicas detectables por el microscopio electrónico. Por otro lado, la inmunoperoxidación electrónica implica el uso de anticuerpos marcados con peróxido de hidrógeno, que reacciona con sustratos específicos para producir depósitos electrondensos que pueden ser observados y analizados bajo un microscopio electrónico.

La microscopía inmunoelectrónica es una herramienta valiosa en la investigación biomédica y la patología, ya que proporciona imágenes de alta resolución y precisión para el estudio de la estructura y función celular, así como para el diagnóstico y clasificación de enfermedades.

Las proteínas del tejido nervioso se refieren a un grupo diverso de proteínas que desempeñan funciones cruciales en el desarrollo, mantenimiento y función del sistema nervioso. Estas proteínas se encuentran específicamente en las células nerviosas o neuronas y los glía, que son los tipos celulares principales en el tejido nervioso.

Algunas de las clases importantes de proteínas del tejido nervioso incluyen:

1. Canaloproteínas: Son responsables de la generación y conducción de señales eléctricas a través de las membranas neuronales. Ejemplos notables son los canales de sodio, potasio y calcio.

2. Receptores: Se unen a diversos neurotransmisores y otras moléculas señalizadoras para desencadenar respuestas intracelulares en las neuronas. Los receptores ionotrópicos y metabotrópicos son dos categorías principales de receptores en el tejido nervioso.

3. Enzimas: Participan en la síntesis, degradación y modificación de diversas moléculas importantes en las neuronas, como neurotransmisores, lípidos y otras proteínas. Ejemplos incluyen la acetilcolinesterasa, la tirosina hidroxilasa y la glutamato descarboxilasa.

4. Proteínas estructurales: Proporcionan soporte y estabilidad a las neuronas y los glía. Las neurofilamentos, tubulinas y espectrinas son ejemplos de proteínas estructurales en el tejido nervioso.

5. Proteínas de unión: Ayudan a mantener la integridad estructural y funcional de las neuronas mediante la unión de diversas moléculas, como proteínas, lípidos y ARN. Ejemplos notables son las proteínas de unión al calcio y las proteínas adaptadoras.

6. Proteínas de transporte: Facilitan el transporte de diversas moléculas a lo largo del axón y la dendrita, como neurotransmisores, iones y orgánulos. Las dineína y las cinesinas son dos categorías principales de proteínas de transporte en el tejido nervioso.

7. Proteínas de señalización: Participan en la transducción de señales dentro y entre las neuronas, regulando diversos procesos celulares, como el crecimiento axonal, la sinapsis y la neurotransmisión. Las proteínas G, los canales iónicos y las quinasas son ejemplos de proteínas de señalización en el tejido nervioso.

En resumen, el tejido nervioso contiene una gran diversidad de proteínas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y supervivencia de las neuronas y los glía. La comprensión de estas proteínas y sus interacciones puede arrojar luz sobre los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos neurológicos y patológicos, y proporcionar nuevas dianas terapéuticas para el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

"Xenopus laevis", también conocido como el sapo africano de caparazón liso, es un especie de anfibio anuro nativo del sur y este de África. Pertenece al género Xenopus en la familia Pipidae. Es una rana de gran tamaño que habita en ambientes acuáticos y se caracteriza por su piel lisa y sin glándulas, extremidades cortas y un largo hueso caudal.

En el campo médico, "Xenopus laevis" es ampliamente utilizado como organismo modelo en la investigación biomédica, particularmente en el estudio del desarrollo embrionario y la genética. Sus huevos y embriones son grandes, fértiles y se desarrollan externamente, lo que facilita su manipulación y observación. Además, sus genes se parecen mucho a los de los mamíferos, lo que hace que sea un buen modelo para estudiar procesos biológicos básicos que también ocurren en humanos.

Algunas áreas de investigación en las que se utiliza a "Xenopus laevis" incluyen el estudio de la embriogénesis, la diferenciación celular, la señalización celular, la toxicología y la farmacología, entre otras. También se ha utilizado en estudios relacionados con enfermedades humanas como el cáncer, el VIH/SIDA y las enfermedades neurodegenerativas.

En genética, un exón es una sección de una molécula de ARN (ácido ribonucleico) que codifica para una proteína. Después de la transcripción del ADN a ARN, antes del procesamiento posterior del ARN, el transcrito primario contiene tanto exones como intrones. Los intrones son secuencias no codificantes que se eliminan durante el procesamiento del ARN.

Tras la eliminación de los intrones, los exones restantes se unen en una secuencia continua a través de un proceso llamado splicing o empalme. El ARN maduro resultante contiene únicamente los exones, que representan las regiones codificantes para la síntesis de proteínas.

La estructura y organización de los genes en exones e intrones permite una diversidad genética adicional, ya que diferentes combinaciones de exones (un proceso conocido como splicing alternativo) pueden dar lugar a la producción de varias proteínas a partir de un solo gen. Esto amplía el repertorio funcional del genoma y contribuye a la complejidad estructural y funcional de las proteínas en los organismos vivos.

El complejo antígeno-anticuerpo es una estructura molecular formada por la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo. Los antígenos son sustancias extrañas al organismo que desencadenan una respuesta inmunitaria, mientras que los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunitario para reconocer y neutralizar a los antígenos.

Cuando un antígeno entra en contacto con un anticuerpo compatible, se produce una reacción química que hace que ambas moléculas se unan formando el complejo antígeno-anticuerpo. Esta unión se lleva a cabo mediante la interacción de las regiones variables de la cadena pesada y ligera del anticuerpo con determinadas zonas del antígeno, conocidas como epitopes o determinantes antigénicos.

Una vez formado el complejo antígeno-anticuerpo, puede ser reconocido por otras células del sistema inmunitario, como los fagocitos, que lo internalizan y lo destruyen, eliminando así la amenaza para el organismo. El proceso de formación de complejos antígeno-anticuerpo es fundamental en la respuesta inmunitaria adaptativa y desempeña un papel clave en la protección del cuerpo frente a infecciones y enfermedades.

La Técnica del Anticuerpo Fluorescente, también conocida como Inmunofluorescencia (IF), es un método de laboratorio utilizado en el diagnóstico médico y la investigación biológica. Se basa en la capacidad de los anticuerpos marcados con fluorocromos para unirse específicamente a antígenos diana, produciendo señales detectables bajo un microscopio de fluorescencia.

El proceso implica tres pasos básicos:

1. Preparación de la muestra: La muestra se prepara colocándola sobre un portaobjetos y fijándola con agentes químicos para preservar su estructura y evitar la degradación.

2. Etiquetado con anticuerpos fluorescentes: Se añaden anticuerpos específicos contra el antígeno diana, los cuales han sido previamente marcados con moléculas fluorescentes como la rodaminia o la FITC (fluoresceína isotiocianato). Estos anticuerpos etiquetados se unen al antígeno en la muestra.

3. Visualización y análisis: La muestra se observa bajo un microscopio de fluorescencia, donde los anticuerpos marcados emiten luz visible de diferentes colores cuando son excitados por radiación ultravioleta o luz azul. Esto permite localizar y cuantificar la presencia del antígeno diana dentro de la muestra.

La técnica del anticuerpo fluorescente es ampliamente empleada en patología clínica para el diagnóstico de diversas enfermedades, especialmente aquellas de naturaleza infecciosa o autoinmunitaria. Además, tiene aplicaciones en la investigación biomédica y la citogenética.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

La Northern blotting es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular para detectar y analizar específicamente ARN mensajero (ARNm) de un tamaño y secuencia de nucleótidos conocidos en una muestra. La técnica fue nombrada en honor al científico británico David R. Northern, quien la desarrolló a fines de la década de 1970.

El proceso implica extraer el ARN total de las células o tejidos, separarlo según su tamaño mediante electroforesis en gel de agarosa y transferir el ARN del gel a una membrana de nitrocelulosa o nylon. Luego, se realiza la hibridación con una sonda de ARN o ADN marcada radiactivamente que es complementaria a la secuencia de nucleótidos objetivo en el ARNm. Tras un proceso de lavado para eliminar las sondas no hibridadas, se detectan las regiones de la membrana donde se produjo la hibridación mediante exposición a una película radiográfica o por medio de sistemas de detección más modernos.

La Northern blotting permite cuantificar y comparar los niveles relativos de expresión génica de ARNm específicos entre diferentes muestras, así como analizar el tamaño del ARNm y detectar posibles modificaciones postraduccionales, como la adición de poli(A) en el extremo 3'. Es una herramienta fundamental en la investigación de la expresión génica y ha contribuido al descubrimiento de nuevos mecanismos reguladores de la transcripción y la traducción.

El ARN no traducido (ARNnt) se refiere a un tipo de ácido ribonucleico que se produce dentro de una célula y no codifica para la síntesis de proteínas. Aunque el ARNnt contiene regiones similares a las que se encuentran en el ARN mensajero (ARNm) que codifica las proteínas, carece de las secuencias necesarias para unirse a los ribosomas y ser traducido en aminoácidos.

El ARNnt desempeña varias funciones importantes dentro de la célula. Por ejemplo, puede actuar como un regulador de la expresión génica, ayudando a controlar cuándo y dónde se producen ciertos genes. También puede participar en la estabilización y procesamiento del ARNm, así como en la formación de la estructura celular.

Aunque el ARNnt no codifica para proteínas, su papel es fundamental en el mantenimiento y funcionamiento adecuado de la célula. Los científicos continúan investigando los diferentes tipos de ARNnt y sus funciones específicas dentro del organismo, ya que se ha descubierto que desempeñan un papel importante en una variedad de procesos celulares y patológicos.

Los ribosomas son estructuras citoplasmáticas granulares compuestas por ARN ribosomal (rARN) y proteínas. Se encuentran en todas las células, libres en el citoplasma o adheridos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Su función principal es catalizar la síntesis de proteínas, uniendo aminoácidos específicos según las secuencias establecidas por el ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas leen el código genético contenido en el ARNm y, con la ayuda de ARN de transferencia (ARNt), unen los aminoácidos correspondientes para formar una cadena polipeptídica. Este proceso se denomina traducción o síntesis proteica. Los ribosomas desempeñan un papel crucial en la expresión génica y en la homeostasis celular general.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

En biología molecular y genética, una secuencia conservada se refiere a una serie de nucleótidos o aminoácidos en una molécula de ácido desoxirribonucleico (ADN) o proteína que ha permanecido relativamente sin cambios durante la evolución entre diferentes especies. Estas secuencias conservadas son importantes porque sugieren que tienen una función crucial y vital en la estructura o función de un gen o proteína.

Las secuencias conservadas se identifican mediante comparaciones de secuencia entre diferentes especies y organismos relacionados. Cuando las secuencias son similares o idénticas en diferentes especies, es probable que desempeñen una función similar o la misma. La conservación de secuencias puede utilizarse como indicador de la importancia funcional de una región particular del ADN o proteína.

Las secuencias conservadas se pueden encontrar en diversos contextos, como en genes que codifican proteínas, ARN no codificantes y regiones reguladoras del gen. La identificación y el análisis de secuencias conservadas son importantes para la comprensión de la función y la evolución de los genes y las proteínas.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

La dactinomicina es un agente citotóxico antineoplásico, también conocido como actinomicidina D o cosmogenina. Se trata de un antibiótico producido por Streptomyces parvulus. La dactinomicina se une al ADN y previene la transcripción y replicación del DNA, lo que resulta en inhibición de la síntesis proteica y muerte celular.

Se utiliza en el tratamiento de diversos tipos de cáncer, como sarcomas de tejidos blandos, cánceres ginecológicos avanzados (carcinoma endometrial y carcinoma de cuello uterino), retinoblastoma y algunos tumores de pulmón. La dactinomicina se administra generalmente por vía intravenosa y su uso está asociado con efectos secundarios significativos, como náuseas, vómitos, alopecia, mucositis y leucopenia.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

Las enfermedades autoinmunes son condiciones médicas en las que el sistema inmunitario del cuerpo, que generalmente combate las infecciones y los agentes extraños, malinterpreta a sus propios tejidos como amenazas y desencadena una respuesta inmunitaria contra ellos. Esto puede conducir a una variedad de síntomas y complicaciones, dependiendo del tipo y la gravedad de la enfermedad autoinmune.

En una respuesta inmunitaria normal, el cuerpo produce anticuerpos para atacar y destruir los antígenos, que son sustancias extrañas como bacterias o virus. Sin embargo, en las enfermedades autoinmunes, el sistema inmunitario produce autoanticuerpos que atacan a los tejidos y células sanos del cuerpo.

Hay más de 80 tipos diferentes de enfermedades autoinmunes, incluyendo la artritis reumatoide, lupus eritematoso sistémico, esclerosis múltiple, diabetes tipo 1, enfermedad inflamatoria intestinal y tiroiditis de Hashimoto, entre otros. Los síntomas y signos varían ampliamente dependiendo del tipo de enfermedad autoinmune, pero a menudo incluyen fatiga, fiebre, dolor articular o muscular, erupciones cutáneas, hinchazón y rigidez.

La causa exacta de las enfermedades autoinmunes sigue siendo desconocida, aunque se cree que pueden estar relacionadas con una combinación de factores genéticos y ambientales. El tratamiento generalmente implica la supresión del sistema inmunitario para controlar los síntomas y prevenir daños adicionales a los tejidos corporales. Esto puede incluir medicamentos como corticosteroides, inmunosupresores y fármacos biológicos.

La interferencia de ARN (ARNI) es un mecanismo de defensa natural del cuerpo contra las infecciones virales. Se trata de un proceso en el que los ARN pequeños interfieren con la síntesis de proteínas a partir de ARNm (ARN mensajero) vírico, impidiendo así que el virus se replique y cause daño a las células huésped. Los ARN pequeños implicados en este proceso suelen ser los ARN interferentes (ARNI), que se unen a las secuencias complementarias en el ARNm vírico, lo que provoca su degradación y, por tanto, la inhibición de la síntesis proteica. La interferencia de ARN también puede desempeñar un papel importante en la regulación de la expresión génica endógena y en la supresión tumoral.

Los rayos ultravioleta (UV) son formas invisibles de radiación electromagnética con longitudes de onda más cortas que la luz violeta, pero más largas que las de los rayos X. Se dividen en tres categorías según su longitud de onda: UVA (315-400 nm), UVB (280-315 nm) y UVC (100-280 nm).

En el contexto médico, la exposición a los rayos UV, especialmente UVB, se ha relacionado con el desarrollo de cáncer de piel, envejecimiento prematuro de la piel y daño ocular. Por otro lado, la radiación UV también se utiliza en terapias médicas, como la fototerapia para tratar diversas afecciones dérmicas y algunos tipos de neoplasias cutáneas.

Es importante protegerse adecuadamente contra los efectos nocivos de la exposición excesiva a los rayos UV, especialmente durante las horas de mayor intensidad solar, utilizando protectores solares, ropa adecuada, gafas de sol y limitando la exposición al sol durante las horas pico.

Los oócitos son células germinales femeninas (óvulos) que se encuentran en la fase inmadura o primaria del desarrollo. Son las células reproductoras más grandes en el cuerpo humano y contienen la mayor cantidad de ADN en comparación con cualquier otra célula humana.

Los oócitos se producen durante el desarrollo fetal y se almacenan en los ovarios hasta la pubertad, cuando comienza el ciclo menstrual. Durante cada ciclo, uno o más oócitos maduran y son liberados del ovario (un proceso llamado ovulación), después de lo cual pueden ser fertilizados por espermatozoides para formar un embrión.

Los oócitos contienen la información genética que se transmite a la siguiente generación, y su integridad y calidad son cruciales para la salud y el desarrollo normales del feto. La cantidad y calidad de los oócitos disminuyen con la edad, lo que puede aumentar el riesgo de problemas de fertilidad y de desarrollo en la descendencia.

Las ribonucleasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces fosfato internos en moléculas de ARN (ácido ribonucleico), resultando en la separación de nucleótidos individuales o fragmentos más pequeños. Existen diferentes tipos de ribonucleasas que actúan en sitios específicos de la molécula de ARN y pueden tener funciones variadas, como regular la expresión génica, desempeñar un papel en la respuesta inmunitaria o contribuir al procesamiento y maduración del ARN. Estas enzimas son esenciales para diversos procesos biológicos y su estudio ha sido fundamental para comprender la estructura y función del ARN.

"Drosophila melanogaster", comúnmente conocida como la mosca de la fruta, es un organismo modelo ampliamente utilizado en estudios genéticos y biomédicos. Es una especie de pequeña mosca que se reproduce rápidamente y tiene una vida corta, lo que facilita el estudio de varias generaciones en un período de tiempo relativamente corto.

Desde un punto de vista médico, el estudio de Drosophila melanogaster ha contribuido significativamente al avance del conocimiento en genética y biología molecular. Se han identificado y caracterizado varios genes y procesos moleculares que están conservados evolutivamente entre los insectos y los mamíferos, incluidos los humanos. Por lo tanto, los descubrimientos realizados en esta mosca a menudo pueden arrojar luz sobre los mecanismos subyacentes de diversas enfermedades humanas.

Por ejemplo, la investigación con Drosophila melanogaster ha proporcionado información importante sobre el envejecimiento, el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y los trastornos del desarrollo. Además, este organismo se utiliza a menudo para estudiar los efectos de diversos factores ambientales, como las toxinas y los patógenos, en la salud y la enfermedad.

En resumen, Drosophila melanogaster es un importante organismo modelo en investigación médica y biológica, que ha ayudado a arrojar luz sobre una variedad de procesos genéticos y moleculares que subyacen en diversas enfermedades humanas.

La cromatografía de afinidad es una técnica de separación y análisis muy específica que se basa en la interacción entre un analito (la sustancia a analizar) y un ligando (una molécula que se une al analito) unido a una matriz sólida.

En esta técnica, el analito y el ligando tienen una afinidad específica por unirse entre sí, como si fueran llave y cerradura. Esta interacción puede deberse a enlaces químicos débiles o a fuerzas intermoleculares como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o interacciones electrostáticas.

El proceso comienza cuando el analito se introduce en la columna cromatográfica, que contiene la matriz sólida con los ligandos unidos a ella. El analito se une al ligando y queda retenido en la columna, mientras que otras moléculas que no tienen afinidad por el ligando pasan a través de la columna sin ser retenidas.

La separación del analito se realiza mediante un disolvente o una mezcla de disolventes que fluyen a través de la columna y desplazan al analito unido al ligando. Cuando el disolvente tiene suficiente fuerza para desplazar al analito del ligando, se produce la separación y el analito es eluido (eliminado) de la columna.

La cromatografía de afinidad es una técnica muy útil en diversas aplicaciones, como la purificación de proteínas, la detección de moléculas específicas en mezclas complejas, o el análisis de interacciones moleculares. Sin embargo, requiere una cuidadosa selección y preparación del ligando para garantizar una alta especificidad y selectividad en la unión con el analito.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

El transporte biológico se refiere al proceso mediante el cual las células y los tejidos transportan moléculas y sustancias vitales a través de diferentes medios, como fluido extracelular, plasma sanguíneo o dentro de las propias células. Este mecanismo es fundamental para el mantenimiento de la homeostasis y la supervivencia de los organismos vivos. Existen dos tipos principales de transporte biológico: pasivo y activo.

1. Transporte Pasivo: No requiere energía (ATP) y ocurre a través de gradientes de concentración o diferencias de presión o temperatura. Los tres tipos principales de transporte pasivo son:

- Difusión: El movimiento espontáneo de moléculas desde un área de alta concentración hacia un área de baja concentración hasta que se igualen las concentraciones en ambos lados.

- Ósmosis: El proceso por el cual el agua se mueve a través de una membrana semipermeable desde un área de menor concentración de solutos hacia un área de mayor concentración de solutos para equilibrar las concentraciones.

- Filtración: La fuerza de la presión hace que el líquido fluya a través de una membrana semipermeable, lo que resulta en el movimiento de moléculas y partículas disueltas.

2. Transporte Activo: Requiere energía (ATP) y ocurre contra gradientes de concentración o electrónico. Existen dos tipos principales de transporte activo:

- Transporte activo primario: Utiliza bombas de iones para mover moléculas contra su gradiente de concentración, como la bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa).

- Transporte activo secundario: Utiliza el gradiente electroquímico creado por el transporte activo primario para mover otras moléculas contra su gradiente de concentración, como el cotransporte y el antitransporte.

El transporte a través de las membranas celulares es fundamental para la supervivencia y funcionamiento de las células. Los procesos de transporte permiten que las células regulen su volumen, mantengan el equilibrio osmótico, intercambien nutrientes y desechos, y comuniquen señales entre sí.

Un virión es la forma exterior completa de un virus, que incluye el material genético (ARN o ADN) encerrado en una cubierta proteica llamada capside. En algunos casos, el virión también puede estar rodeado por una envoltura lipídica adicional derivada de la membrana celular de la célula huésped infectada. Los viriones son las partículas infeccias que pueden infectar y multiplicarse dentro de las células huésped vivas, apropiándose de su maquinaria celular para producir más copias de sí mismos.

Las proteínas de unión al ADN (DUA o DNA-binding proteins en inglés) son un tipo de proteínas que se unen específicamente a secuencias de nucleótidos particulares en el ácido desoxirribonucleico (ADN). Estas proteínas desempeñan funciones cruciales en la regulación y control de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN y el empaquetamiento del ADN en el núcleo celular.

Las DUA pueden unirse al ADN mediante interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de van der Waals. La especificidad de la unión entre las proteínas de unión al ADN y el ADN se determina principalmente por los aminoácidos básicos (como lisina y arginina) e hidrofóbicos (como fenilalanina, triptófano y tirosina) en la región de unión al ADN de las proteínas. Estos aminoácidos interactúan con los grupos fosfato negativamente cargados del esqueleto de azúcar-fosfato del ADN y las bases nitrogenadas, respectivamente.

Las proteínas de unión al ADN se clasifican en diferentes categorías según su estructura y función. Algunos ejemplos importantes de proteínas de unión al ADN incluyen los factores de transcripción, las nucleasas, las ligasas, las helicasas y las polimerasas. El mal funcionamiento o la alteración en la expresión de estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas y cánceres.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La regulación de la expresión génica en términos médicos se refiere al proceso por el cual las células controlan la activación y desactivación de los genes para producir los productos genéticos deseados, como ARN mensajero (ARNm) y proteínas. Este proceso intrincado involucra una serie de mecanismos que regulan cada etapa de la expresión génica, desde la transcripción del ADN hasta la traducción del ARNm en proteínas. La complejidad de la regulación génica permite a las células responder a diversos estímulos y entornos, manteniendo así la homeostasis y adaptándose a diferentes condiciones.

La regulación de la expresión génica se lleva a cabo mediante varios mecanismos, que incluyen:

1. Modificaciones epigenéticas: Las modificaciones químicas en el ADN y las histonas, como la metilación del ADN y la acetilación de las histonas, pueden influir en la accesibilidad del gen al proceso de transcripción.

2. Control transcripcional: Los factores de transcripción son proteínas que se unen a secuencias específicas de ADN para regular la transcripción de los genes. La activación o represión de estos factores de transcripción puede controlar la expresión génica.

3. Interferencia de ARN: Los microARN (miARN) y otros pequeños ARN no codificantes pueden unirse a los ARNm complementarios, lo que resulta en su degradación o traducción inhibida, disminuyendo así la producción de proteínas.

4. Modulación postraduccional: Las modificaciones químicas y las interacciones proteína-proteína pueden regular la actividad y estabilidad de las proteínas después de su traducción, lo que influye en su función y localización celular.

5. Retroalimentación negativa: Los productos génicos pueden interactuar con sus propios promotores o factores reguladores para reprimir su propia expresión, manteniendo así un equilibrio homeostático en la célula.

El control de la expresión génica es fundamental para el desarrollo y la homeostasis de los organismos. Las alteraciones en este proceso pueden conducir a diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, comprender los mecanismos que regulan la expresión génica es crucial para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar estas afecciones.

La arginina es un aminoácido condicionalmente esencial, lo que significa que bajo ciertas circunstancias, el cuerpo no puede sintetizarla en cantidades suficientes y debe obtenerse a través de la dieta. Es esencial para el crecimiento y desarrollo normal, especialmente durante períodos de crecimiento rápido, como en la infancia, la adolescencia y después de lesiones o cirugías graves.

La arginina juega un papel importante en varias funciones corporales, incluyendo:

1. Síntesis de proteínas: Ayuda a construir proteínas y tejidos musculares.
2. Sistema inmunológico: Contribuye al funcionamiento normal del sistema inmunológico.
3. Función hepática: Ayuda en la eliminación del amoniaco del cuerpo, un subproducto tóxico del metabolismo de las proteínas, y desempeña un papel en el mantenimiento de una función hepática normal.
4. Síntesis de óxido nítrico: Es un precursor importante para la producción de óxido nítrico, un compuesto que relaja los vasos sanguíneos y mejora el flujo sanguíneo.
5. Crecimiento y desarrollo: Ayuda en la liberación de hormona de crecimiento, insulina y otras hormonas importantes para el crecimiento y desarrollo.

La arginina se encuentra naturalmente en una variedad de alimentos, como carnes rojas, aves de corral, pescado, nueces, semillas y productos lácteos. También está disponible como suplemento dietético, aunque generalmente no es necesario si se consume una dieta equilibrada y variada.

En algunas situaciones clínicas, como la insuficiencia renal, la deficiencia inmunológica o las lesiones graves, se pueden recetar suplementos de arginina para apoyar el tratamiento médico. Sin embargo, siempre es importante consultar con un profesional de la salud antes de tomar suplementos dietéticos.

Las isoformas de proteínas son variantes de una misma proteína que se generan a partir de diferentes secuencias de ARNm, las cuales provienen del mismo gen. Estas variaciones en la secuencia de aminoácidos pueden deberse a diversos fenómenos, incluyendo splicing alternativo, utilización de sitios de inicio y terminación de traducción alternativos, o incluso a mutaciones puntuales que no afectan la función de la proteína.

Las isoformas de proteínas pueden tener estructuras tridimensionales ligeramente distintas, lo que puede dar lugar a variaciones en sus propiedades bioquímicas y funcionales. Aunque comparten una identidad de secuencia considerable, estas diferencias pueden ser significativas desde el punto de vista biológico, ya que pueden influir en la localización subcelular de la proteína, su estabilidad, su capacidad para interactuar con otras moléculas y, en última instancia, su función dentro de la célula.

El estudio de las isoformas de proteínas es importante en diversos campos de la biología y la medicina, ya que puede ayudar a entender los mecanismos moleculares implicados en el desarrollo de enfermedades, así como a identificar posibles dianas terapéuticas.

La cartilla de ADN, también conocida como el "registro de variantes del genoma" o "exámenes genéticos", es un informe detallado que proporciona información sobre la secuencia completa del ADN de una persona. Este informe identifica las variaciones únicas en el ADN de un individuo, incluidos los genes y los marcadores genéticos asociados con enfermedades hereditarias o propensión a ciertas condiciones médicas.

La cartilla de ADN se crea mediante la secuenciación del genoma completo de una persona, un proceso que analiza cada uno de los tres mil millones de pares de bases en el ADN humano. La información resultante se utiliza para identificar variantes genéticas específicas que pueden estar asociadas con riesgos para la salud o características particulares, como el color del cabello o los ojos.

Es importante tener en cuenta que la cartilla de ADN no puede diagnosticar enfermedades ni predecir con certeza si una persona desarrollará una afección específica. En cambio, proporciona información sobre la probabilidad relativa de que una persona desarrolle ciertas condiciones médicas basadas en su composición genética única.

La cartilla de ADN también puede utilizarse con fines no médicos, como determinar el parentesco o la ascendencia étnica. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los resultados de estos exámenes pueden tener implicaciones sociales y emocionales significativas y deben manejarse con cuidado y consideración.

En resumen, la cartilla de ADN es un informe detallado que proporciona información sobre las variantes únicas en el ADN de una persona, lo que puede ayudar a identificar los riesgos potenciales para la salud y otras características. Sin embargo, es importante interpretar los resultados con precaución y considerar todas las implicaciones antes de tomar decisiones importantes basadas en ellos.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

La microscopía fluorescente es una técnica de microscopía que utiliza la fluorescencia de determinadas sustancias, llamadas fluorocromos o sondas fluorescentes, para generar un contraste y aumentar la visibilidad de las estructuras observadas. Este método se basa en la capacidad de algunas moléculas, conocidas como cromóforos o fluoróforos, de absorber luz a ciertas longitudes de onda y luego emitir luz a longitudes de onda más largas y de menor energía.

En la microscopía fluorescente, la muestra se tiñe con uno o varios fluorocromos que se unen específicamente a las estructuras o moléculas de interés. Posteriormente, la muestra es iluminada con luz de una longitud de onda específica que coincide con la absorbida por el fluorocromo. La luz emitida por el fluorocromo luego es captada por un detector, como una cámara CCD o un fotomultiplicador, y se convierte en una imagen visible.

Existen diferentes variantes de microscopía fluorescente, incluyendo la epifluorescencia, la confocal, la de dos fotones y la superresolución, cada una con sus propias ventajas e inconvenientes en términos de resolución, sensibilidad y capacidad de generar imágenes en 3D o de alta velocidad. La microscopía fluorescente es ampliamente utilizada en diversas áreas de la biología y la medicina, como la citología, la histología, la neurobiología, la virología y la investigación del cáncer, entre otras.

El ADN complementario (cDNA) se refiere a una secuencia de ADN sintetizada en laboratorio que es complementaria a una secuencia de ARNm específica. El proceso para crear cDNA implica la transcripción inversa del ARNm en una molécula de ARN complementario (cRNA), seguida por la síntesis de ADN a partir del cRNA utilizando una enzima llamada reversa transcriptasa. El resultado es una molécula de ADN de doble hebra que contiene la misma información genética que el ARNm original.

La técnica de cDNA se utiliza a menudo en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos. Por ejemplo, los científicos pueden crear bibliotecas de cDNA que contienen una colección de fragmentos de cDNA de diferentes genes expresados en un tejido o célula específica. Estas bibliotecas se pueden utilizar para identificar y aislar genes específicos, estudiar su regulación y función, y desarrollar herramientas diagnósticas y terapéuticas.

En resumen, el ADN complementario es una representación de doble hebra de ARNm específico, creado en laboratorio mediante la transcripción inversa y síntesis de ADN, utilizado en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos.

La hibridación fluorescente in situ (FISH, por sus siglas en inglés) es una técnica de microscopía molecular utilizada en citogenética y genómica para identificar y localizar la presencia o ausencia de secuencias específicas de ADN dentro de células fijadas y tejidos. Esta técnica combina los principios de la hibridación del ADN con el uso de sondas marcadas fluorescentemente, lo que permite una detección sensible y precisa de secuencias diana en un contexto espacial dentro de la célula.

El proceso FISH implica la desnaturalización de las moléculas de ADN dentro de las células, seguida de la hibridación de sondas fluorescentemente marcadas específicas para secuencias diana de interés. Las sondas pueden ser segmentos simples de ADN o secuencias complejas, como bibliotecas de ADNc (complementario al ARN) que se unen a regiones codificantes de genes. Tras la hibridación y lavado para eliminar exceso de sondas no unidas, las células se examinan mediante microscopía de fluorescencia. La localización y el número de puntos de hibridación dentro del núcleo celular proporcionan información sobre la presencia, integridad, estructura y copy number de los genes o secuencias diana en cuestión.

La técnica FISH ha demostrado ser particularmente útil en aplicaciones clínicas y de investigación, como el diagnóstico y seguimiento de enfermedades genéticas, cánceres y trastornos cromosómicos; la identificación de reordenamientos génicos y translocaciones cromosómicas; y el análisis de expresión génica y organización del genoma. Además, FISH se puede combinar con otras técnicas microscópicas y de imagen para obtener una mejor comprensión de los procesos biológicos subyacentes y la dinámica celular.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

La hibridación de ácido nucleico es un proceso en el que dos cadenas de ácido nucleico, como ADN o ARN, se unen formando una doble hélice. Este proceso se produce cuando las secuencias de bases nitrogenadas complementarias de cada cadena se emparejan, estableciendo enlaces de hidrógeno entre ellas (Adenina con Timina o Uracilo y Citosina con Guanina).

La hibridación puede ocurrir naturalmente dentro de las células vivas durante la replicación del ADN o la transcripción del ADN al ARN, pero también se utiliza como una técnica de laboratorio para identificar y aislar ácidos nucleicos específicos. Por ejemplo, en la hibridación in situ (FISH), se utilizan sondas marcadas con fluorocromos que se unen a secuencias específicas de ADN dentro de las células, lo que permite visualizar la localización y distribución de genes o regiones cromosómicas particulares.

En biología molecular, la hibridación de ácido nucleico es una herramienta fundamental para el análisis genético y la investigación de enfermedades genéticas, así como para el desarrollo de diagnósticos y terapias moleculares.

Los epítopos, también conocidos como determinantes antigénicos, son regiones específicas de moléculas antigénicas que pueden ser reconocidas por sistemas inmunológicos, particularmente por anticuerpos o linfocitos T. Se definen como las partes de un antígeno que entran en contacto directo con los receptores de las células inmunitarias, desencadenando así una respuesta inmunitaria.

Estos epítopos pueden ser conformacionales, donde la estructura tridimensional del antígeno es crucial para el reconocimiento, o lineales, donde una secuencia continua de aminoácidos o nucleótidos en un péptido forma el sitio de unión. La identificación y caracterización de epítopos son importantes en el desarrollo de vacunas, diagnósticos y terapias inmunológicas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La Immunoblotting, también conocida como Western blotting, es un método de laboratorio utilizado en biología molecular y técnicas inmunológicas. Es un proceso que se utiliza para detectar y quantificar proteínas específicas en una mezcla compleja de proteínas.

El proceso implica la separación de las proteínas mediante electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), seguido del traspaso o transferencia de las proteínas desde el gel a una membrana de nitrocelulosa o PVDF (polivinildifluoruro). La membrana contiene entonces las proteínas dispuestas en un patrón que refleja su tamaño molecular.

A continuación, se añade un anticuerpo específico para la proteína diana, el cual se une a la proteína en la membrana. Después, se añade un segundo anticuerpo conjugado con una enzima, como la peroxidasa de rábano picante (HRP), que produce una señal visible, normalmente en forma de mancha, cuando se añaden los sustratos apropiados. La intensidad de la mancha es proporcional a la cantidad de proteína presente en la muestra.

Este método es ampliamente utilizado en investigación y diagnóstico, especialmente en el campo de la inmunología y la virología, para detectar y medir la presencia y cantidad de proteínas específicas en una variedad de muestras biológicas.

La proteómica es el estudio sistemático y exhaustivo de los proteomas, que son los conjuntos completos de proteínas producidas o modificadas por un organismo o sistema biológico en particular. Esto incluye la identificación y cuantificación de las proteínas, su estructura, función, interacciones y cambios a lo largo del tiempo y en diferentes condiciones. La proteómica utiliza técnicas integrales que combinan biología molecular, bioquímica, genética y estadísticas, así como herramientas informáticas para el análisis de datos a gran escala.

Este campo científico es fundamental en la investigación biomédica y farmacéutica, ya que las proteínas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares y son objetivos terapéuticos importantes para el desarrollo de nuevos fármacos y tratamientos. Además, la proteómica puede ayudar a comprender las bases moleculares de diversas enfermedades y a identificar biomarcadores que permitan un diagnóstico más temprano y preciso, así como monitorizar la eficacia de los tratamientos.

Los Modelos Genéticos son representaciones simplificadas y teóricas de sistemas genéticos complejos que se utilizan en la investigación médica y biológica. Estos modelos ayudan a los científicos a entender cómo las interacciones entre genes, ambiente y comportamiento contribuyen a la manifestación de características, trastornos o enfermedades hereditarias.

Los modelos genéticos pueden adoptar diversas formas, desde esquemas matemáticos y computacionales hasta diagramas y mapas que ilustran las relaciones entre genes y sus productos. Estos modelos permiten a los investigadores hacer predicciones sobre los resultados de los experimentos, identificar posibles dianas terapéuticas y evaluar el riesgo de enfermedades hereditarias en poblaciones específicas.

En medicina, los modelos genéticos se utilizan a menudo para estudiar la transmisión de enfermedades hereditarias dentro de las familias, analizar la variación genética entre individuos y comprender cómo los factores ambientales y lifestyle pueden influir en la expresión de genes asociados con enfermedades.

Es importante tener en cuenta que los modelos genéticos son representaciones aproximadas y simplificadas de sistemas biológicos reales, por lo que siempre están sujetos a limitaciones y pueden no capturar toda la complejidad y variabilidad de los sistemas vivos.

En la biología y genética, las proteínas de Drosophila se refieren específicamente a las proteínas identificadas y estudiadas en el modelo de organismo de laboratorio, la mosca de la fruta (Drosophila melanogaster). Estas proteínas desempeñan diversas funciones vitales en los procesos celulares y desarrollo del organismo. Un ejemplo bien conocido es la proteína "activadora de transcripción", que se une al ADN y ayuda a controlar la expresión génica. La investigación sobre las proteínas de Drosophila ha sido fundamental para avanzar en nuestra comprensión de la genética, la biología del desarrollo y diversas funciones celulares, ya que su rápido ciclo vital y fácil manipulación genética hacen de este organismo un sistema modelo ideal.

Las Proteínas Fluorescentes Verdes ( GFP, por sus siglas en inglés: Green Fluorescent Protein) son proteínas originariamente aisladas de la medusa Aequorea victoria. Estas proteínas emiten luz fluorescente verde cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La GFP consta de 238 aminoácidos y forma una estructura tridimensional en forma de cilindro beta.

La región responsable de su fluorescencia se encuentra en el centro del cilindro, donde hay un anillo de cuatro aminoácidos que forman un sistema cromóforo. Cuando la GFP es expuesta a luz de longitudes de onda cortas (ultravioleta o azul), los electrones del cromóforo son excitados a un estado de energía superior. Luego, cuando vuelven a su estado de energía normal, emiten energía en forma de luz de una longitud de onda más larga, que es percibida como verde por el ojo humano.

En el campo de la biología molecular y la biomedicina, la GFP se utiliza a menudo como marcador molecular para estudiar diversos procesos celulares, ya que puede ser fusionada genéticamente con otras proteínas sin afectar su funcionalidad. De esta manera, la localización y distribución de estas proteínas etiquetadas con GFP dentro de las células vivas pueden ser fácilmente observadas y analizadas bajo un microscopio equipado con filtros apropiados para la detección de luz verde.

Las proteínas fúngicas se refieren a las proteínas que son producidas y encontradas en hongos. Los hongos, como todos los organismos vivos, sintetizan una variedad de proteínas que desempeñan diversas funciones esenciales para su supervivencia y crecimiento. Estas proteínas pueden ser estructurales, enzimáticas o reguladoras.

Las proteínas estructurales proporcionan soporte y estabilidad a la célula fúngica. Las enzimáticas catalizan reacciones químicas importantes para el metabolismo del hongo. Por último, las proteínas reguladoras controlan diversos procesos celulares, como la expresión génica y la respuesta al estrés ambiental.

El análisis de las proteínas fúngicas puede proporcionar información valiosa sobre la biología de los hongos, lo que puede ser útil en diversas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos o la producción industrial de enzimas fúngicas.

Nuevos patrones de procesamiento del ARN utilizando ribonucleoproteínas nucleares pequeñas. Fase simbiogenética Origen de las ... del complejo de poros nucleares y del transporte de ARN y proteínas a través de la membrana nuclear. Origen de los cromosomas ... En 1989, un estudio que compara los tres dominios Archaea, Bacteria y Eucarya, insinúa que el genoma nuclear eucariota pudo ... Las membranas internas de las células eucariotas, sobre todo la membrana nuclear y el retículo endoplasmático, se explican ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Eucariogénesis

Su función mejor caracterizada es su participación en el ensamblaje de las ribonucleoproteínas pequeñas nucleares (snRNPs). La ... que mayoritariamente produce una forma truncada de SMN y una pequeña cantidad de proteína completa. SMN se expresa en todos los ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína_de_supervivencia_de_motoneuronas

El espliceosoma es un complejo formado por cinco ribonucleoproteínas nucleares pequeñas o snRNP (complejo formado por unas diez ... 2013-11). «RNA catalyses nuclear pre-mRNA splicing». Nature 503 (7475): 229-234. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/nature12734. ... En el caso de los genes con codificación nuclear, el empalme tiene lugar dentro del núcleo durante o inmediatamente después de ... Nuclear antisense effects of neutral, anionic and cationic oligonucleotide analogs». Nucleic Acids Research (en inglés) 29 (19 ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Empalme_de_ARN

... el RNAsn se asocia a proteínas formando las ribonucleoproteínas pequeñas nucleares (RNPsn) que se encargan de eliminar los ... o ribonucleoproteína pequeña nuclear (sn RNP: s: small (pequeña), n: nuclear, RNP: ribonucleoproteica).[1] Varias RNPpn ... Esta es una lista (parcial) de las familias de ribonucleoproteínas: hnRNP (del inglés Heterogeneous ribonucleoprotein particle ... Whittingham S, Mackay IR, Tait BD (1983). «Autoantibodies to small nuclear ribonucleoproteins. A strong association between ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ribonucleoproteína

... forman el complejo de ribonucleoproteínas nucleares pequeñas U2 (U2 snRNP). El complejo del factor de empalme 3b / 3a se une al ...

https://es.wikipedia.org/wiki/SF3B1

... principalmente dentro del núcleo celular eucariota y que está formado por cinco ribonucleoproteínas nucleares pequeñas (snRNP, ... Las snRNP son complejos formados por unas diez proteínas más una pequeña molécula de ARN, rica en uracilo (U), que es la ... del inglés small nuclear ribonucleoproteins) capaz de eliminar los intrones (secuencias no codificantes) de los precursores del ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Espliceosoma

... pequeñas ribonucleoproteínas nucleares). Su longitud oscila entre los 70 y 500 nucleótidos.[2] Aunque se conocen más de 200 ... El pequeño ARN nuclear (ARNsn), (snRNA del inglés small nuclear RNA) es una clase de moléculas de ARN no codificante que se ... Liu, Ji-Long; Gall, Joseph G. (2007). «U bodies are cytoplasmic structures that contain uridine-rich small nuclear ...

https://es.wikipedia.org/wiki/ARNsn

Aparecen pequeñas masas de material nucleolar que se disponen entre los cromosomas profásicos que se están condensando. ... En la célula existen unas estructuras nucleares permanentes en los eucariotas verdaderos que son los cariosomas o cuerpos ... constituida por gránulos de ribonucleoproteínas que son parecidas a los ribosomas. Dentro del componente fibrilar del nucléolo ... Entonces, el nucléolo sería como la pequeña nuececilla del núcleo celular.[8] En esa época los nucléolos se mencionan de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Nucléolo

Ciertos ARN se asocian a proteínas formando ribonucleoproteínas y se ha comprobado que es la subunidad de ARN la que lleva a ... Los ARN interferentes son moléculas pequeñas (de 20 a 25 nucléotidos) que se generan por fragmentación de precursores más ... a través de los poros de la envoltura nuclear. Los ARN de transferencia (ARNt) son cortos polímeros de unos 80 nucleótidos, que ... pequeñas moléculas de 22 nucleótidos que tenían algún papel en el desarrollo de Caenorhabditis elegans.[13] El descubrimiento ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ácido_ribonucleico

... el pre-ARNm se asocia con varias proteínas en complejos conocidos como ribonucleoproteínas heterogéneas nucleares o hnRNPs. La ... Una pequeña fracción de los genes se sitúa en otros orgánulos, como las mitocondrias o los cloroplastos de las células ... Cuando hay importación nuclear esta señal se denomina señal de localización nuclear (NLS), y cuando hay exportación nuclear se ... La envoltura nuclear, es a veces llamada membrana nuclear indebidamente, porque se compone de, entre otras cosas, dos membranas ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Núcleo_celular

... la membrana nuclear interna, y la membrana nuclear externa, era tratada en el pasado como membrana nuclear única. El espacio ... Además se pueden encontrar vacuolas más pequeñas y más abundantes en comparación con las de una célula vegetal. 1. Núcleo 1.1. ... sus interacciones transitorias con proteínas no-ribosomales y ribonucleoproteínas y, también, el ensamblaje con proteínas ... 12] La membrana nuclear tiene muchos pequeños orificios llamados poros nucleares que permiten que las moléculas se muevan ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Célula_animal

Estructuralmente, tienen siempre dos subunidades: la mayor o grande y la menor o pequeña. En las células, estas macromoléculas ... La frase «partículas microsómica» no parece adecuada, y «partículas de ribonucleoproteínas de la fracción microsómica» es ... también pueden aparecer asociados al retículo endoplasmático rugoso o a la membrana nuclear externa, y las proteínas que ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ribosoma

Todo el complejo, interacciona con el complejo de poro nuclear, y sale al citoplasma. El ARN del virus no vuelve a entrar al ... La PB1 corta este mensajero, dejando el CAP y una pequeña secuencia de nucleótidos, que será usada como cebador. Después ... Ribonucleoproteínas (8 segmentos en tipos A y B, 7 en C). ARN-Pol dependiente de ARN. Proteína NS2. Proteína de la matriz. ... Las nucleoproteínas tienen afinidad por una serie de intermediarios que interaccionan con el complejo del poro nuclear, ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Orthomyxoviridae

El descubrimiento de los nanobios (estructuras filamentosas más pequeñas que las bacterias que contienen ADN) en rocas ... ensamblaje de ribonucleoproteínas y mundo de ADN) en una única estructura, facilitando el intercambio entre todos los estadios ... un depósito de tales materiales radiactivos podría haber mostrado la misma reacción nuclear autosostenida que se encuentra en ... El experimento tal y como fue llevado a cabo rindió una producción relativamente pequeña de dipéptidos (de 0,4% a 12,5%) y una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Abiogénesis

... ensamblaje de ribonucleoproteínas y el mundo de ADN) en una sola estructura, facilitando el intercambio entre todas las etapas ... Journal of Inorganic and Nuclear Chemistry 41 (12): 1683-87. doi:10.1016/0022-1902(79)80106-2. Consultado el 2 de mayo de 2009 ... centros catalíticos catalizaron vías de fijación de carbono autótrofas que generaban compuestos orgánicos de moléculas pequeñas ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Teoría_del_mundo_de_hierro-azufre

https://es.wikipedia.org/wiki/Eucariog%C3%A9nesis

RIBONUCLEOPROTEINAS PEQUEÑAS U2. RIBONUCLEOPROTEINA NUCLEAR PEQUEÑA U2. RIBONUCLEOPROTEINAS PEQUEÑAS U4-U6. RIBONUCLEOPROTEINA ... RIBONUCLEOPROTEINAS PEQUEÑAS U5. RIBONUCLEOPROTEINA NUCLEAR PEQUEÑA U5. RINORREA CEREBROESPINAL. RINORREA DE LIQUIDO ... RIBONUCLEOPROTEINAS PEQUEÑAS U1. RIBONUCLEOPROTEINA NUCLEAR PEQUEÑA U1. ...

https://decs2014.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2018.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2020.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2007.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2016.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U1. 100. + 2. Ribonucleoproteínas. 72. + 3. Factor de Crecimiento del Tejido Conjuntivo. 35 ...

https://lookfordiagnosis.com/results.php?symptoms=Enfermedades+del+Tejido+Conjuntivo&lang=2&parent=%2F&mode=F&therapy_ap=1

https://decs2013.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2019.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2012.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2010.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2015.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

https://decs2011.bvsalud.org/E/rep_e2000.htm

El espliceosoma es un complejo del hnRNA y las denominadas snRNP (pequeñas ribonucleoproteínas nucleares). Spliceosome consta ... Esta pequeña molécula es la transcripción de una sección de ADN secuencia. El ARNm contiene información para la producción de ... Luego, el ARNm ingresa al citoplasma a través de poros nucleares. Y, finalmente, la biosíntesis de proteínas tiene lugar a ... Esto es importante para la exportación nuclear, entre otras cosas. Después del transporte al citosol, la tapa ayuda en el ...

https://nebula.org/blog/es/mrna-messenger-rna/

... dos transcritos do ARNm maduro bloqueando o acceso aos pre-ARNm de partículas de ribonucleoproteínas nucleares pequenas (snRNP ... Á dereita vese un esquema do ARN heteroxéneo nuclear (ARNhn), que é un transcrito de ARNm aínda non procesado, tamén chamado ... Os mensaxeiros policistrónicos teñen múltiples ORFs nun só transcrito e tamén teñen pequenas rexións de secuencias non ...

https://gl.m.wikipedia.org/wiki/Ex%C3%B3n

Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas [D12.776.157.725.500.875] Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas * Complejo Silenciador ...

https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=32593

Todo el complejo, interacciona con el complejo de poro nuclear, y sale al citoplasma. El ARN del virus no vuelve a entrar al ... La PB1 corta este mensajero, dejando el CAP y una pequeña secuencia de nucleótidos, que será usada como cebador. Después ... Ribonucleoproteínas (8 segmentos en tipos A y B, 7 en C).. *ARN-Pol dependiente de ARN. ... 5. Una vez que tenemos los ARNm, estos van a dos lugares: citoplasma (aquellas proteínas con señales de reconocimiento nuclear ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Orthomyxoviridae

Envuelta nuclear Poros nucleares Cromatina Nucléolo 5. Tráfico vesicular Retículo endoplasmático Del retículo al Golgi Aparato ... Se producirían reacciones moleculares internas gracias a que las membranas serían permeables a moléculas pequeñas, pero no a ... la maduración del ARNm de las células eucariotas por parte de las ribonucleoproteínas o la síntesis de proteínas en los ... Envuelta nuclear Poros nucleares Cromatina Nucléolo 5. Tráfico vesicular Retículo endoplasmático Del retículo al Golgi Aparato ...

https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/1-origen_celula.php?tema=b

... é un complexo encargado de realizar o splicing formado por cinco ribonucleoproteínas nucleares pequenas ou snRNP e varios ... É similar ao maior e tamén nuclear, pero o seu uso é máis raro e está reservado para eliminar intróns con diferenzas nos sitios ... Por exemplo, o ARN nuclear pequeno U1 do espliceosoma contén unha secuencia complementaria da secuencia consenso atopada na ...

https://gl.wikipedia.org/wiki/Splicing

Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas - Concepto preferido UI del concepto. M0026426. Nota de alcance. Complejos nucleares ARN ... ribonucleoproteínas pequeñas nucleares snRNP Nota de alcance:. Complejos nucleares ARN-proteína altamente conservados que ... ribonucleoproteínas nucleares pequeñas. Término(s) alternativo(s). ... Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas Español de España Descriptor. ...

https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=30536&filter=ths_exact_term&q=RNPNP

RNPnp use Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas. RNPnp U1 use Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U1 ... Receptor Activador de NF-kappa-B use Receptor Activador del Factor Nuclear kappa-B ...

https://decs.bvs.br/E/DeCS2008_Alfab-R_esp.htm

Subunidades grande (rojo) y pequeña (azul) de E. Coli.. Los ribosomas se encuentran en el citosol, en las mitocondrias, en el ... La frase «partículas microsómica» no parece adecuada, y «partículas de ribonucleoproteínas de la fracción microsómica» es ... también pueden aparecer asociados al retículo endoplasmático rugoso o a la membrana nuclear externa, y las proteínas que ... Estructuralmente, tienen siempre dos subunidades: la mayor o grande y la menor o pequeña. En las células, estas macromoléculas ...

https://es.m.wikipedia.org/wiki/Ribosomas

ARNm NUCLEOLARES PEQUEÑAS SnRNP

Qué es el ARN mensajero (ARNm)? (nebula.org)
El ARN mensajero o ARNm es ácido ribonucleico monocatenario. (nebula.org)
Una diferencia principal entre el ARN mensajero procariota y eucariota es que el ARN procariota suele ser policistrónico, mientras que el ARN mensajero eucariota suele ser monocistrónico … Esto permite a los procariotas tener la información de varios genes en una sola transcripción de ARNm. (nebula.org)
Luego, el ARNm ingresa al citoplasma a través de poros nucleares. (nebula.org)
Además, facilita tanto la exportación nuclear como la traducción del ARNm. (nebula.org)
Á dereita vese un esquema do ARN heteroxéneo nuclear ( ARNhn ), que é un transcrito de ARNm aínda non procesado, tamén chamado xeralmente pre-ARNm . (wikipedia.org)
O splicing pode modificarse experimentalmente para que os exóns diana sexan excluídos dos transcritos do ARNm maduro bloqueando o acceso aos pre-ARNm de partículas de ribonucleoproteínas nucleares pequenas ( snRNP ) que dirixen o splicing, usando os chamados oligonucleótidos morfolino ( morpholino ). (wikipedia.org)

Complejos nucleares ARN-proteína altamente conservados que funcionan en el procesamiento del ARN en el núcleo, se incluye la escisión del pre-ARNm y el procesamiento del extremo pre-ARNm 3' en el nucleoplasia, y el procesamiento de pre-ARNr en el nucleolo (ver RIBONUCLEOPROTEÍNAS NUCLEOLARES PEQUEÑAS). (bvsalud.org)

O espliceosoma ou complexo de empalme é un complexo encargado de realizar o splicing formado por cinco ribonucleoproteínas nucleares pequenas ou snRNP e varios factores proteicos. (wikipedia.org)

Anatomía14

Organismos13

Enfermedades4

Compuestos Químicos y Drogas77

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos21

Fenómenos y Procesos31

Disciplinas y Ocupaciones1

Ciencia de la Información3

Atención de Salud1

No hay imágenes disponibles para "ribonucleoproteínas nucleares pequeñas"

Ribonucleoproteínas

Ribonucleoproteínas Nucleares Pequeñas

Ribonucleoproteínas Nucleares Heterogéneas

ARN Nuclear Heterogéneo

ARN Citoplasmático Pequeño

Proteínas Nucleares snRNP

Cuerpos Enrollados

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo F-H

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo A-B

Ribonucleoproteínas Nucleolares Pequeñas

Nucleoproteínas

Empalmosomas

Proteínas de Unión al ARN

ARN Nuclear Pequeño

Proteína 20 DEAD-Box

Proteínas del Complejo SMN

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo C

Empalme del ARN

Células HeLa

Precursores del ARN

Núcleo Celular

Autoantígenos

Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U4-U6

Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U1

ARN

Datos de Secuencia Molecular

Artemia

Proteínas de Transporte Nucleocitoplasmático

Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U5

Lupus Vulgar

Procesamiento Postranscripcional del ARN

Secuencia de Bases

Notophthalmus viridescens

Ribonucleoproteínas Citoplasmáticas Pequeñas

Atrofia Muscular Espinal

Methanococcales

Nucléolo Celular

ARN Nucleolar Pequeño

ARN Mensajero

Ribonucleoproteína Nuclear Pequeña U2

Virus Uukuniemi

Proteína-Arginina N-Metiltransferasas

Unión Proteica

Proteínas Nucleares

Virus de la Influenza A

Secuencia de Aminoácidos

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo K

Citoplasma

Proteína 1 para la Supervivencia de la Neurona Motora

Seudouridina

Trypanosomatina

Conformación de Ácido Nucleico

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo M

Autoanticuerpos

Estructuras Citoplasmáticas

Transcripción Genética

Transporte Activo de Núcleo Celular

ARN Viral

Ribonucleoproteína Heterogénea-Nuclear Grupo L

Línea Celular

Transporte de ARN

Polirribosomas

Biosíntesis de Proteínas

Lupus Eritematoso Sistémico

Ribonucleasa T1

ARN Ribosómico

Pruebas de Precipitina

Precursores de Ácido Nucleico

Centrifugación por Gradiente de Densidad

Proteínas Virales

Orthomyxoviridae

Anticuerpos Antinucleares

Peso Molecular

ARN Helicasas DEAD-box

Proteína de Unión a Elemento de Respuesta al AMP Cíclico

Proteínas de la Matriz Viral

Telomerasa

Metiltransferasas de Proteína

Ribonucleasa P

Proteínas del Núcleo Viral