Aquella región de la molécula de inmunoglobulina que varía en su secuencia y composición de aminoácidos que constituye el sitio de enlace para el antígeno específico. Esta ubicada en el terminal N del fragmento Fab de la inmunoglobulina. Incluye regiones hipervariables (REGIONES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIEDAD) y regiones marco.
Las cadenas polipeptídicas mas largas de las inmunoglobulinas. Contienen 450 a 600 residuos de aminoácidos por cadena y tienen pesos moleculares de 51-72 kDa.
Un proceso de mutación programada por el cual se introducen cambios a la secuencia de nucleótidos del ADN de genes de inmunoglobulina durante el desarrollo.
Genes que codifican las subunidades diferentes de las INMUNOGLOBULINAS, por ejemplo los GENES DE LAS CADENAS LIGERAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS y los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Estos genes están presente como segmentos en las células germinales. Los genes completos se forman cuando los segmentos son barajados y reunidos (REORDENAMIENTO GÉNICO DE LINFOCITO B) durante la maduración de los LINFOCITOS B. Los segmentos génicos de los genes germinales de cadena ligera y pesada se simbolizan por V (variable), J (de joining, en inglés o unidos)y C (constante). Los genes germinales de cadena pesada tienen un segmento adicional D (diversidad).
Cadenas de polipéptidos constituídas por 211 a 217 residuos de aminoácidos, que tienen un peso molecular aproximado de 22 kD. Hay dos tipos principales de cadenas ligeras, la kappa y la lambda. Dos cadenas ligeras Ig y dos cadenas pesadas Ig (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA)forman una molécula de inmunoglobulina.
Sitios locales de superficie en los anticuerpos, que reaccionan con los sitios determinantes antigénicos en los antígenos (EPÍTOPOS). Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.
Células linfoides relacionadas con la inmunidad humoral. Son células de vida corta semejantes a los linfocitos derivados de la bursa de las aves en su producción de inmunoglobulinas al ser estimuladas adecuadamente.
Células creadas artificialmente por la fusión de linfocitos activados con células neoplásicas. Las células híbridas resultantes se clonan y producen ANTICUERPOS MONOCLONALES o productos de células T idénticas a aquellas producidas por las células originales competentes inmunológicamente.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.
Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Uno de los tipos de cadenas ligeras de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Leucemia crónica caracterizada por proliferación de linfocitos B anormales y con frecuencia linfadenopatías generalizadas. Cuando se presenta con afectación predominante en la sangre y médula ósea se denomina leucemia linfocítica crónica (LLC); cuando predominan las adenopatías se denomina linfoma de linfocitos pequeños. Estos términos representan el espectro de la misma enfermedad.
Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINAS, que contribuye de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la primera etapa de la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.
Genes y segmentos de genes que codifican las CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Los segmentos de genes de las cadenas pesadas se denominan con los símbolos V (variable), D (diversidad), J (unión) y C (constante).
Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B que codifican las CADENAS DE INMUNOGLOBULINAS, contribuyendo de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.
Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.
Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.
Determinantes únicos, controlados genéticamente, que están presentes en ANTICUERPOS cuya especificidad está limitada a un solo grupo de proteínas (por ejemplo, otra molécula de anticuerpo o una proteína individual de mieloma). El idiotipo aparece para representar la antigenicidad del sitio de unión del antígeno al anticuerpo y estar co-determinado genéticamente con el mismo. Las determinantes idiotípicas han sido localizadas con precisión en la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de ambas cadenas polipeptídicas de inmunoglobulinas.
El reordeamiento ordenado de las regiones del gen mediante recombinación del ADN, como aquellas que ocurren normalmente durante el desarrollo.
Enzima que cataliza la desaminación de la citidina, formando uridina. EC3.4.4.5.
Tres regiones (CDR1, CDR2 y CDR3) de secuencia de aminoácidos en la REGION VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA que son altamente divergentes. Juntas las CDRs de las cadenas leves y pesadas de inmunoglobulina forman una superficie que es complementar al antígeno. Estas regiones están también presentes en otros miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas, por ejemplo, receptores de célula T (RECEPTORES DEL ANTIGENO DE CELULA T)
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Propiedad de los anticuerpos que les permite reaccionar contra algunos EPÍTOPOS y no contra otros. La especificidad depende de la composición química, fuerzas físicas y estructura molecular en el sitio de unión.
Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.
Grupo de células genéticamente idénticas que descienden de una única célula ancestral común, producida por mitosis en eucariotas o por fisión binaria en procariotas. Las células clonales incluyen también poblaciones de moléculas de ADN recombinante portadores todas de la misma secuencia original. (King & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4th ed; http://ec.europa.eu/translation/bulletins/puntoycoma/46/pyc465.htm; http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0716-58111997001000005&script=sci_arttext&tlng=en)
Preparados de inmunoglobulinas que se usan en infusión intravenosa, que contienen principalmente INMUNOGLOBULINA G. Se emplean para tratar distintas enfermedades asociadas con niveles reducidos o anormales de inmunoglobulina, incluyendo el SIDA pediátrico, HIPERGAMMAGLOBULINEMIA primaria, INMUNODEFICIENCIA COMBINADA SEVERA, infecciones por CITOMEGALOVIRUS en receptores de trasplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÓNICA, síndrome de Kawasaki, infecciones en recién nacidos y PÚRPURA TROMBOCITOPÉNICA IDIOPÁTICA.
Método in vitro para producir grandes cantidades de fragmentos específicos de ADN o ARN de longitud y secuencia definidas a partir de pequeñas cantidades de cortas secuencias flanqueadoras oligonucleótidas (primers). Los pasos esenciales incluyen desnaturalización termal de las moléculas diana de doble cadena, reasociación de los primers con sus secuencias complementarias, y extensión de los primers reasociados mediante síntesis enzimática con ADN polimerasa. La reacción es eficiente, específica y extremadamente sensible. Entre los usos de la reacción está el diagnóstico de enfermedades, detección de patógenos difíciles de aislar, análisis de mutaciones, pruebas genéticas, secuenciación del ADN y el análisis de relaciones evolutivas.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Ámbitos de las moléculas de inmunoglobulina que son invariables en su secuencia aminoácida en cualquier clase o subclase de inmunoglobulina. Confiere las funciones biológicas y estructurales a las inmunoglobulinas. Cada una de las cadenas ligeras o ambas y las cadenas pesadas comprenden la mitad del final C del fragmento Fab y dos o tres de ellos componen el resto de las cadenas pesadas (todo el fragmento Fc).
Uno de los tipos de subunidades de cadena ligera de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Inmunoglobulinas anormales características del MIELOMA MÚLTIPLE.
Moléculas parciales de inmunoglobulinas que proceden de la división selectiva por enzimas proteolíticas o son generadas por técnicas de INGENIERÍA DE PROTEINAS.
Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).
Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.
Clase de cadenas pesadas que se hallan en la INMUNOGLOBULINA M. Tienen un peso molecular aproximado de 72 kD y contienen unos 57 residuos de aminoácidos ordenados en cinco dominios y con más ramas de oligosacáridas y mayor contenido de carbohidrato que las cadenas pesadas de la INMUNOGLOBULINA G.
Inmunoglobulina asociada con MASTOCITOS. Una sobreexpresión ha sido asociada con hipersensibilidad alérgica (HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA).
Clases de inmunoglobulinas que se encuentran en cualquier especie de animales. En hombres hay nueve clases que migran en cinco grupos diferentes en la electroforesis; cada una está constituida de dos cadenas proteicas ligeras y dos pesadas, y cada grupo tiene propiedades estructurales y funcionales que lo distinguen.
Principal inmunoglobulina encontrada en las secreciones exocrinas como la leche, mucina respiratoria e intestinal, saliva y lágrimas. La molécula completa (alrededor de 400 kD) está compuesta por dos unidades de INMUNOGLOBULINA A de cuatro cadenas, un COMPONENTE SECRETORIO y una cadena J (CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA).
Inmunoglobulina que representa menos del 1 por ciento de las inmunoglobulinas plasmáticas. Se encuentra en la membrana de muchos LINFOCITOS B circulantes.
Variantes alélicas de las CADENAS LIGERAS DE INBMUNOGLOBULINA o CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, codificadas por los ALELOS de los GENES DE INMUNOGLOBULINAS.
Un péptido de 15 kDa "de unión" que forma una de las uniones entre monómeros de INMUNOGLOBULINA A o INMUNOGLOBULINA M en la formación de inmunoglobulinas poliméricas. Hay una cadena J por un dímero IgA o un pentámero IgM. También está implicado en la unión de las inmunoglobulinas poliméricas a los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, necesario para su transcitosis en la luz. Se distingue de la REGIÓN DE UNIÓN DE LA INMUNOGLOBULINA, que es parte de la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de las cadenas ligeras y pesadas de la inmunoglobulina.
Fragmentos de unión univalentes de antígeno, compuestos por una CADENA LIGERA DE INMUNOGLOBULINAS entera y el amino terminal de una de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA de la región media, unidas entre sí mediante uniones disulfuro. Los Fab contienen las regiones variables de la molécula de inmunoglobulina, que son parte del sitio de unión a antígeno y las primeras regiones constantes. Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Cualquier masa concreta, presumiblemente solitaria, de CÉLULAS PLASMÁTICAS neoplásicas en la MÉDULA ÓSEA o en diversas localizaciones extramedulares.
Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Cadenas pesadas de INMUNOGLOBULINA G, con un peso molecular aproximado de 51 kDa. Contienen unos 450 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc. Las subclases de la cadena pesada gamma (por ejemplo, gamma 1, gamma 2a y gamma 2b) de las subclases del isotipo de la INMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A e IgG2B), parecen mas parecidas entre sí que las cadenas pesadas de las otras INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS.
Segmento de cadenas pesadas de inmunoglobulina, codificada por los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS en el segmento J donde, durante la maduración de los LINFOCITOS B, el segmento génico para la región variable superior se une a un segmento génico de la región constante de abajo. La posición exacta de la unión de los dos segmentos génicos es variable y contribuye a la DIVERSIDAD DE ANTICUERPOS. Se distingue de las CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA; un polipéptido separado que sirve como pieza de unión en los poliméricos IGA o IGM.
Reordenamiento génico del linfocito B que conduce a una sustitución del tipo de región constante de cadena pesada que se expresa. Esto permite que la respuesta efectora cambie mientras que la especificidad de unión del antígeno (región variable) se mantiene igual. La mayoría de los cambios de clase ocurre por un evento de recombinación del ADN, pero también puede tener lugar a nivel del procesamiento del ARN.
Fenómeno de la inmensa variabilidad que caracteriza a los ANTICUERPOS y que permite que el SISTEMA INMUNOLÓGICO reaccione específicamente contra un número esencialmente ilimitado de tipos de ANTÍGENOS con los que se encuentra. La diversidad de anticuerpos es explicada por tres teorías principales: 1) La Teoría Germinal, que sostiene que cada célula productora de anticuerpos contiene los genes que codifican todas las especificidades de anticuerpos posibles, pero solamente expresan la única estimulada por el antígeno; 2) la Teoría de la Mutación Somática, que sostiene que las células productoras de anticuerpos contienen solo unos cuantos genes, que producen diversidad de anticuerpos por mutación; y 3) la Teoría del Reordenamiento Génico, que sostiene que la diversidad de anticuerpos es generada por el reordenamiento de segmentos génicos de una región variable durante la diferenciación de las CÉLULAS PRODUCTORAS DE ANTICUERPOS.
Anticuerpos que reaccionan con los determinantes individuales de la estructura (idiotopos) sobre la región variable de otros anticuerpos.

La región variable de inmunoglobulina, también conocida como RegiónVariable (V) de las inmunoglobulinas o regiones variables de anticuerpos, se refiere a la parte de la molécula de un anticuerpo que varía en su secuencia de aminoácidos entre diferentes clones de células B y es responsable de la especificidad de un anticuerpo para un antígeno particular.

Esta región se encuentra en la porción N-terminal de las cadenas pesadas (CH1, CH2, CH3) y ligeras (CL) de los anticuerpos y está compuesta por regiones framework (FR) y regiones complementarity determining (CDR). Las regiones FR son secuencias conservadas que mantienen la estructura tridimensional de la región variable, mientras que las regiones CDR son hipervariables y determinan la diversidad antigénica.

La gran diversidad de secuencias en las regiones variables permite a los anticuerpos reconocer y unirse a una amplia gama de antígenos, lo que confiere al sistema inmune su capacidad para adaptarse y responder a una variedad de patógenos.

Las cadenas pesadas de inmunoglobulinas son proteínas que forman parte de la estructura de los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Existen diferentes tipos de cadenas pesadas, designadas como alfa (α), delta (δ), gamma (γ) y epsilon (ε), y cada tipo se asocia con un tipo específico de inmunoglobulina.

Las cadenas pesadas están compuestas por varios dominios, incluyendo un dominio variable (V) en el extremo N-terminal y uno o más dominios constantes (C) en el extremo C-terminal. El dominio variable es responsable de la especificidad de un anticuerpo para un antígeno particular, mientras que los dominios constantes determinan las funciones efectoras de la inmunoglobulina, como la activación del complemento o la unión a células presentadoras de antígenos.

Las mutaciones en los genes que codifican para las cadenas pesadas pueden dar lugar a la producción de inmunoglobulinas anormales, lo que puede desencadenar diversas patologías, como la gammapatía monoclonal de significado incierto (MGUS) o mieloma múltiple. Además, ciertos trastornos genéticos, como el síndrome de hiper IgM, pueden estar asociados con defectos en la expresión o función de las cadenas pesadas de inmunoglobulinas.

La hipermutación somática de inmunoglobulinas, también conocida como hipermutación somática de genes de anticuerpos, es un proceso biológico que ocurre durante el desarrollo de los linfocitos B en el sistema inmunitario. Este proceso se produce en la médula ósea y está encargado de aumentar la diversidad de las respuestas inmunes específicas contra patógenos, como bacterias y virus.

Durante la maduración de los linfocitos B, después de la recombinación V(D)J inicial que une segmentos variables (V), diversos (D) y joining (J) de genes de inmunoglobulinas para formar un gen de cadena pesada o ligera funcional, las células sufren una serie de divisiones celulares. En cada división, se produce la hipermutación somática en los genes de las cadenas pesadas e ligeras de inmunoglobulinas. Este proceso está catalizado por la enzima activadora de la transcripción A (ACTA) y su cofactor, el factor de estimulación de las colonias B (BSAP).

La hipermutación somática implica la introducción de mutaciones puntuales (sustituciones de bases) en los genes de inmunoglobulinas. Estas mutaciones ocurren principalmente en las regiones variables de los genes, donde se encuentran los aminoácidos que participan en el reconocimiento y unión a los antígenos. Como resultado, la afinidad de unión entre el anticuerpo y su antígeno correspondiente puede verse incrementada o disminuida, dependiendo de las mutaciones específicas adquiridas.

Los linfocitos B que han experimentado hipermutación somática se someten a un proceso de selección natural en el que solo aquellos con una mayor afinidad de unión al antígeno sobreviven y continúan madurando, mientras que los demás mueren por apoptosis. Este mecanismo permite al sistema inmune adaptarse a nuevas amenazas y mejorar su respuesta frente a patógenos específicos.

En resumen, la hipermutación somática es un proceso crucial en el desarrollo y maduración de los linfocitos B, ya que permite al sistema inmune adaptarse y mejorar su capacidad de reconocer y neutralizar diversos patógenos. La introducción controlada de mutaciones puntuales en los genes de inmunoglobulinas mediante este proceso garantiza una respuesta inmunitaria eficaz y específica frente a diferentes amenazas.

Los genes de inmunoglobulinas, también conocidos como genes de anticuerpos o genes de immunoglobulinas (Ig), se refieren a un grupo específico de genes que participan en la formación y diversidad de los anticuerpos en el sistema inmunitario. Los anticuerpos son proteínas especializadas producidas por células B, un tipo de glóbulo blanco, para reconocer y neutralizar agentes extraños, como bacterias, virus y toxinas.

La estructura de los genes de inmunoglobulinas es única y compleja. Están organizados en tres regiones principales: variable (V), diversa (D) y jointe (J). Cada región contiene una serie de segmentos de genes que pueden unirse o recombinarse durante el desarrollo de las células B para crear una gran diversidad de secuencias de aminoácidos en la región variable de los anticuerpos. Además, hay una cuarta región, llamada región constante (C), que determina las propiedades funcionales específicas del anticuerpo, como su capacidad para activar el sistema del complemento o unirse a células inmunes efectoras.

Durante la maduración de las células B, los segmentos de genes V, D y J se seleccionan y ensamblan en una configuración única mediante un proceso llamado recombinación V(D)J. Este proceso crea una gran diversidad de secuencias de aminoácidos en la región variable del anticuerpo, lo que permite reconocer y unirse a una amplia gama de antígenos extraños. Posteriormente, los genes de la región constante se ensamblan con la región variable recién formada para producir un transcrito maduro que codifica el anticuerpo completo.

La diversidad génica de inmunoglobulinas es crucial para el funcionamiento del sistema inmunitario adaptativo, ya que permite a las células B reconocer y neutralizar una amplia gama de patógenos. Los defectos en la recombinación V(D)J o la expresión de genes de inmunoglobulinas pueden dar lugar a trastornos del sistema inmunitario, como la agammaglobulinemia ligada al X y el síndrome de Wiskott-Aldrich.

Las cadenas ligeras de inmunoglobulina son proteínas que forman parte de la estructura de los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Existen dos tipos principales de cadenas ligeras: kappa (κ) y lambda (λ). Cada molécula de anticuerpo está compuesta por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, que se unen entre sí mediante enlaces disulfuro para formar un tetramero.

Las cadenas ligeras están formadas por dos dominios: el dominio variable (V) y el dominio constante (C). El dominio variable es responsable de la especificidad antigénica del anticuerpo, mientras que el dominio constante participa en la unión con otras proteínas y células del sistema inmune.

Las cadenas ligeras se sintetizan en el retículo endoplásmico rugoso de las células plasmáticas y son secretadas al torrente sanguíneo o a la superficie de las células B como parte de los anticuerpos. En condiciones patológicas, como en los trastornos linfoproliferativos, pueden acumularse cadenas ligeras sin unirse a cadenas pesadas, lo que puede dar lugar a la formación de depósitos anormales de proteínas en tejidos y órganos, como en la amiloidosis sistémica.

Los sitios de unión de anticuerpos, también conocidos como paratopes, son regiones específicas en la molécula de anticuerpo que se unen a un antígeno específico. Los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunitario que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria al reconocer y neutralizar agentes extraños, como bacterias y virus.

El sitio de unión del anticuerpo está compuesto principalmente por las regiones variables de las cadenas pesadas y ligeras del anticuerpo. Estas regiones variables son capaces de adoptar una gran diversidad de conformaciones, lo que les permite reconocer y unirse a una amplia gama de estructuras moleculares extrañas.

La unión entre el sitio de unión del anticuerpo y el antígeno es altamente específica e involucra interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. La alta especificidad de esta unión permite que los anticuerpos neutralicen o marquen a las células infectadas para su destrucción por otras células inmunes.

La capacidad de los anticuerpos para unirse a antígenos específicos ha encontrado aplicaciones en diversas áreas, como la diagnosis y el tratamiento de enfermedades, así como en la investigación científica.

Los linfocitos B son un tipo de glóbulos blancos, más específicamente, linfocitos del sistema inmune que desempeñan un papel crucial en la respuesta humoral del sistema inmunológico. Se originan en la médula ósea y se diferencian en el bazo y los ganglios linfáticos.

Una vez activados, los linfocitos B se convierten en células plasmáticas que producen y secretan anticuerpos (inmunoglobulinas) para neutralizar o marcar a los patógenos invasores, como bacterias y virus, para su eliminación por otras células inmunitarias. Los linfocitos B también pueden presentar antígenos y cooperar con los linfocitos T auxiliares en la respuesta inmunitaria adaptativa.

Los hibridomas son líneas celulares inmortales que se crean mediante la fusión de linfocitos B (un tipo de glóbulos blancos) de un animal donante con células tumorales. Este proceso permite que las células resultantes produzcan anticuerpos monoclonales, que son idénticos y consisten en un solo tipo de cadena ligera y una cadena pesada.

Los anticuerpos monoclonales son moléculas proteicas específicas que se unen a un antígeno particular, una sustancia extraña que desencadena una respuesta inmunitaria. La capacidad de producir grandes cantidades de anticuerpos monoclonales hace que los hibridomas sean útiles en la investigación científica y en el diagnóstico y tratamiento de diversas enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos autoinmunes.

La tecnología de hibridomas fue desarrollada por primera vez en la década de 1970 por los científicos Georges Köhler y César Milstein, quienes recibieron el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1984 por su trabajo.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Las inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, son proteínas especializadas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, como bacterias, virus, hongos y toxinas. Están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas (H) y dos ligeras (L), unidas por enlaces disulfuro para formar una molécula Y-shaped.

Existen cinco tipos principales de inmunoglobulinas, designadas IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada una con funciones específicas en la respuesta inmune. Por ejemplo, la IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y proporciona inmunidad humoral contra bacterias y virus; la IgA se encuentra principalmente en las secreciones de mucosas y ayuda a proteger los tejidos epiteliales; la IgE está involucrada en las reacciones alérgicas y la defensa contra parásitos; la IgD participa en la activación de células B y la respuesta inmune; y la IgM es el primer anticuerpo producido durante una respuesta primaria y se encarga de aglutinar y neutralizar patógenos.

Las inmunoglobulinas pueden administrarse terapéuticamente para tratar diversas afecciones, como déficits inmunitarios, enfermedades autoinmunes, intoxicaciones y algunos tipos de cáncer.

La Inmunoglobulina G (IgG) es un tipo de anticuerpo, una proteína involucrada en la respuesta inmune del cuerpo. Es el tipo más común de anticuerpos encontrados en el torrente sanguíneo y es producida por células B plasmáticas en respuesta a la presencia de antígenos (sustancias extrañas que provocan una respuesta inmunitaria).

La IgG se caracteriza por su pequeño tamaño, solubilidad y capacidad de cruzar la placenta. Esto último es particularmente importante porque proporciona inmunidad pasiva a los fetos y recién nacidos. La IgG desempeña un papel crucial en la neutralización de toxinas, la aglutinación de bacterias y virus, y la activación del complemento, un sistema de proteínas que ayuda a eliminar patógenos del cuerpo.

Hay cuatro subclases de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que difieren en su estructura y función específicas. Las infecciones bacterianas y virales suelen inducir respuestas de IgG, lo que hace que este tipo de anticuerpos sea particularmente importante en la protección contra enfermedades infecciosas.

La cadena kappa de inmunoglobulina es una proteína involucrada en la formación de anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Las cadenas ligeras, como la cadena kappa, se combinan con cadenas pesadas para formar el fragmento variable de un anticuerpo, que es responsable de reconocer y unirse a antígenos específicos.

Las cadenas kappa son producidas por células B, un tipo de glóbulo blanco que desempeña un papel central en el sistema inmunológico. Durante la maduración de las células B, una de las dos tipos de cadenas ligeras, kappa o lambda, se selecciona para emparejarse con cadenas pesadas y formar anticuerpos completos.

La presencia de cadenas kappa monoclonales en la sangre o la orina puede ser un indicador de un trastorno clonal de las células B, como un mieloma múltiple o una leucemia linfocítica crónica. La detección y cuantificación de cadenas kappa se pueden utilizar en el diagnóstico y monitoreo de estos trastornos.

La leucemia linfocítica crónica de células B (LLC-B), también conocida como leucemia linfática crónica, es un tipo de cáncer en la sangre que origina en el tejido linfático. Comienza en las células madre sanguíneas que se encuentran en la médula ósea. Normalmente, las células madre sanguíneas maduran para convertirse en glóbulos blancos llamados linfocitos B. En la LLC-B, las células madre sanguíneas se convierten en linfocitos B anormales que no funcionan correctamente.

Estas células cancerosas se acumulan gradualmente con el tiempo. Al principio, la LLC-B puede no causar síntomas y puede diagnosticarse a través de exámenes de sangre rutinarios que muestran un recuento anormalmente alto de glóbulos blancos. Con el tiempo, los linfocitos B cancerosos pueden acumularse en la médula ósea, el bazo, los ganglios linfáticos y el torrente sanguíneo, lo que puede provocar complicaciones graves, como infecciones, anemia o hemorragias.

La LLC-B es un tipo de cáncer que generalmente progresa lentamente y afecta predominantemente a adultos mayores. No existe una cura conocida para la LLC-B, pero los tratamientos pueden ayudar a controlar los síntomas y prolongar la vida. El tratamiento puede incluir quimioterapia, terapia dirigida, inmunoterapia o trasplante de células madre.

El reordenamiento génico de la cadena pesada de linfocitos B, también conocido como recombinación V(D)J, es un proceso fundamental en la maduración de los linfocitos B en el sistema inmunológico. Durante este proceso, las células precursoras de los linfocitos B experimentan una serie de reordenamientos genéticos específicos en sus genes de las cadenas pesadas de inmunoglobulinas (Ig), localizados en el cromosoma 14.

Este proceso se divide en tres etapas:

1. Recombinación V-D: Durante esta etapa, los segmentos variables (V) y diversos (D) de la cadena pesada se unen mediante una recombinasa especializada, formando un gen híbrido V-D.
2. Recombinación D-J: A continuación, el segmento J de la cadena pesada se une al gen híbrido V-D, creando así un gen completo V-D-J.
3. Adición de nucleótidos: Por último, se añaden nucleótidos adicionales (de 0 a 12) en los puntos de corte entre los segmentos recombinados, lo que aumenta aún más la diversidad de las secuencias de aminoácidos y, por tanto, la especificidad antigénica de los anticuerpos resultantes.

Tras la activación del gen de la cadena pesada, se produce una transcripción génica y una traducción subsiguiente en una proteína parcial denominada inmunoglobulina de membrana (mIg), que contiene una región variable y una región constante. Posteriormente, el linfocito B sufre un proceso similar de reordenamiento génico en los genes de las cadenas ligeras kappa (cadena κ) o lambda (cadena λ), localizados en los cromosomas 2 y 22, respectivamente. Una vez que se han producido todos los reordenamientos génicos necesarios, el linfocito B expresa un receptor de célula B completamente funcional y específico del antígeno, también conocido como anticuerpo de superficie.

El proceso de reordenamiento génico en las células B es fundamental para la diversidad y la respuesta adaptativa del sistema inmunitario. Sin embargo, este mecanismo puede dar lugar a errores que conducen a la formación de autoanticuerpos o a la activación de vías oncogénicas, lo que aumenta el riesgo de desarrollar enfermedades autoinmunes y linfomas.

Los genes de las cadenas pesadas de las inmunoglobulinas se refieren a un grupo de genes que participan en la formación de las cadenas pesadas de los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Los anticuerpos son proteínas importantes del sistema inmunitario que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune específica contra agentes extraños como bacterias y virus.

Las cadenas pesadas de los anticuerpos están formadas por cuatro regiones distintivas: una región variable (V), una región diversa (D), una región joína (J) y una región constante (C). Existen diferentes genes que codifican para cada una de estas regiones. Los genes V, D y J se combinan durante el proceso de recombinación somática en los linfocitos B inmaduros para generar la diversidad necesaria en las respuestas inmunitarias. Posteriormente, un exón que codifica para la región constante C se une a esta secuencia variable resultante, dando lugar al gen maduro de la cadena pesada de la inmunoglobulina.

Las mutaciones en estos genes pueden dar lugar a trastornos del sistema inmunitario y predisponer a enfermedades autoinmunes o infecciosas graves. Por lo tanto, el correcto funcionamiento de los genes de las cadenas pesadas de las inmunoglobulinas es fundamental para el mantenimiento de la homeostasis del sistema inmunitario y la protección contra enfermedades.

El reordenamiento génico de linfocitos B es un proceso normal que ocurre durante el desarrollo de los linfocitos B en el sistema inmunológico. Los linfocitos B son un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune adaptativa del cuerpo.

Durante el desarrollo de los linfocitos B en la médula ósea, se produce una reordenación aleatoria de segmentos de genes que codifican para las regiones variables de los receptores de antígenos de linfocitos B (BCR). Este proceso implica la unión de tres diferentes tipos de segmentos de genes: V (variable), D (diversidad) y J (unión), que se encuentran en los cromosomas 14, 22 y 2, respectivamente.

La recombinación de estos segmentos génicos produce una gran diversidad de secuencias de aminoácidos en las regiones variables de los BCR, lo que permite a los linfocitos B reconocer y unirse a una amplia gama de antígenos extraños. Después de la activación y diferenciación de los linfocitos B, algunas células se convierten en células plasmáticas y producen anticuerpos (inmunoglobulinas) que contienen las regiones variables idénticas a las de los BCR originales.

Sin embargo, en ciertas situaciones patológicas, como la leucemia linfocítica crónica y el linfoma de Burkitt, se han observado anomalías en el proceso de reordenamiento génico de linfocitos B, lo que puede conducir a la producción de clones de células anormales y a la proliferación descontrolada de células cancerosas. Por lo tanto, el análisis del reordenamiento génico de linfocitos B se utiliza como una técnica diagnóstica y de seguimiento en la evaluación de ciertos tipos de leucemias y linfomas.

La Inmunoglobulina M (IgM) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario humano. Es la primera línea de defensa del cuerpo contra las infecciones y actúa rápidamente después de que una sustancia extraña, como un virus o bacteria, ingresa al organismo.

Las IgM son grandes moléculas producidas por los linfocitos B (un tipo de glóbulo blanco) en respuesta a la presencia de antígenos, que son sustancias extrañas que desencadenan una respuesta inmunitaria. Las IgM se unen específicamente a los antígenos y ayudan a neutralizarlos o marcarlos para su destrucción por otras células del sistema inmunitario.

Las IgM están compuestas de cinco unidades idénticas de moléculas de inmunoglobulina, lo que les confiere una alta avidez (afinidad) por el antígeno y una gran capacidad para activar el sistema del complemento, una serie de proteínas plasmáticas que trabajan juntas para destruir las células infectadas.

Las IgM se encuentran principalmente en el plasma sanguíneo y los líquidos corporales, como la linfa y el líquido sinovial. Su producción aumenta rápidamente durante una infección aguda y luego disminuye a medida que otras clases de anticuerpos, como las IgG, toman el relevo en la defensa contra la infección.

En resumen, la Inmunoglobulina M es un tipo importante de anticuerpo que desempeña un papel fundamental en la detección y eliminación de sustancias extrañas y patógenos del cuerpo humano.

La Inmunoglobulina A (IgA) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario. Se encuentra principalmente en las membranas mucosas que recubren los sistemas respiratorio, gastrointestinal y urogenital, así como en las lágrimas, la saliva y la leche materna.

Existen dos subclases principales de IgA: IgA1 e IgA2. La IgA1 es la más común y se encuentra predominantemente en las secreciones externas, mientras que la IgA2 es más abundante en el tejido linfoide asociado a las mucosas y en los fluidos corporales internos.

La función principal de la IgA es proteger al cuerpo contra las infecciones bacterianas y víricas que intentan invadir a través de las membranas mucosas. Lo hace mediante la aglutinación de los patógenos, impidiendo así su adhesión y penetración en las células epiteliales. Además, puede neutralizar toxinas y enzimas producidas por microorganismos nocivos.

La IgA también participa en la respuesta inmunitaria adaptativa, colaborando con los leucocitos (glóbulos blancos) para eliminar los patógenos del cuerpo. Cuando se produce una infección, las células B (linfocitos B) producen y secretan IgA en respuesta a la presencia de antígenos extraños. Esta respuesta específica proporciona protección localizada contra infecciones recurrentes o futuras por el mismo patógeno.

En definitiva, la Inmunoglobulina A es un componente vital del sistema inmunitario, desempeñando un papel fundamental en la defensa contra las infecciones y la protección de las membranas mucosas.

Los idiotipos de inmunoglobulinas se refieren a las regiones variables altamente específicas y únicas en la estructura de las moléculas de anticuerpos (inmunoglobulinas) producidas por células B individuales. Estas regiones variables se encuentran en la región Fab de los anticuerpos, que es responsable del reconocimiento y unión a los antígenos específicos.

El término "idiotipo" se utiliza para describir las características distintivas de estas regiones variables, incluyendo la secuencia de aminoácidos y la conformación tridimensional. Los idiotipos son altamente específicos y únicos para cada clona de células B, lo que significa que cada clona produce anticuerpos con idiotipos distintivos.

Los idiotipos pueden utilizarse como marcadores para identificar y caracterizar diferentes clones de células B y sus respectivos anticuerpos. Además, los idiotipos también pueden desempeñar un papel en la regulación de la respuesta inmune, ya que pueden interactuar con receptores de células T y otras moléculas del sistema inmunológico para modular su actividad.

En resumen, los idiotipos de inmunoglobulinas son regiones variables únicas y específicas en las moléculas de anticuerpos que pueden utilizarse como marcadores para identificar y caracterizar diferentes clones de células B y su actividad.

El reordenamiento génico, también conocido como reorganización cromosómica o reestructuración genética, se refiere a cambios estructurales en el material genético (ADN) de un individuo que involucran la alteración de la disposición y orden regular de los genes en un cromosoma. Esto puede resultar en la ganancia, pérdida o cambio en la expresión de los genes afectados.

Existen diferentes tipos de reordenamientos génicos, incluyendo:

1. Inversiones: Suceden cuando un segmento del cromosoma se rompe en dos puntos y luego se invierte, quedando en sentido opuesto antes de volver a unirse al resto del cromosoma. Las inversiones pueden ser pericéntricas (afectan el centro del cromosoma) o paracéntricas (afectan los extremos).

2. Deleciones: Ocurren cuando se elimina un segmento de ADN en un cromosoma, resultando en la pérdida de genes y posiblemente en una disminución de la función normal del gen o el desarrollo de nuevas funciones anormales.

3. Duplicaciones: Se dan cuando se produce una copia adicional de un segmento de ADN en un cromosoma, llevando a una mayor expresión de los genes duplicados y posiblemente a efectos adversos sobre el fenotipo.

4. Translocaciones: Son intercambios recíprocos de fragmentos entre dos cromosomas no homólogos. Las translocaciones pueden ser balanceadas (sin pérdida o ganancia de material genético) o desequilibradas (con pérdida o ganancia de material genético).

5. Duplicaciones invertidas: Suceden cuando un segmento de ADN se duplica y luego se invierte antes de insertarse en el cromosoma, resultando en una copia adicional del segmento en sentido opuesto al original.

Estos eventos genéticos pueden ocurrir espontáneamente o ser inducidos por agentes mutagénicos y tienen diversas consecuencias sobre el fenotipo, dependiendo de la localización y el tamaño del cambio estructural. Algunos de estos eventos pueden conducir a enfermedades genéticas o aumentar el riesgo de desarrollar cáncer.

La citidina desaminasa es una enzima que cataliza la conversión de citidina a uridina, mediante la remoción de un grupo amino. Esta reacción juega un rol importante en el metabolismo de nucleótidos y la biosíntesis de ARN. La deficiencia de esta enzima puede estar asociada con diversas afecciones genéticas, incluyendo anemia megaloblástica y defectos del desarrollo neurológico. También se ha investigado su uso potencial como agente antiviral, ya que la inhibición de la citidina desaminasa puede interferir con la replicación de virus que dependen de esta enzima para sintetizar sus propios ácidos nucleicos.

Las regiones determinantes de complementariedad (RDC) son sitios específicos en las moléculas de anticuerpos, más concretamente en las cadenas pesadas y ligeras, que se unen a los antígenos mediante interacciones no covalentes. Estas regiones están formadas por aminoácidos con cadenas laterales que interactúan con el antígeno a través de enlaces hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, puentes salinos y otros tipos de interacciones débiles.

Las RDC se dividen en dos subregiones: la región determinante de complementariedad hipervariable (HVCR) y la región determinante de complementariedad framework (FWR). La HVCR está formada por las regiones variables de las cadenas pesadas y ligeras del anticuerpo, y es la zona que presenta mayor diversidad genética y especificidad para un antígeno en particular. Por otro lado, la FWR es una región más conservada que rodea a la HVCR y proporciona la estructura necesaria para mantener la integridad de la molécula del anticuerpo.

Las interacciones entre las RDC y los epítopos (regiones específicas del antígeno) desencadenan una cascada de eventos que conducen a la activación del sistema inmune y la eliminación del patógeno. Por lo tanto, el reconocimiento y unión de las RDC con los epítopos es un paso crucial en la respuesta inmunitaria adaptativa.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La especificidad de anticuerpos en términos médicos se refiere a la capacidad de un anticuerpo para reconocer y unirse a un antígeno específico. Un anticuerpo es una proteína producida por el sistema inmunitario que puede identificar y neutralizar agentes extraños como bacterias, virus y toxinas. La parte del anticuerpo que se une al antígeno se denomina paratopo.

La especificidad de un anticuerpo significa que solo se unirá a un tipo particular o epítopo (región específica en la superficie del antígeno) de un antígeno. Esto es crucial para el funcionamiento adecuado del sistema inmunitario, ya que permite una respuesta inmunitaria adaptativa precisa y eficaz contra patógenos específicos.

Un bajo nivel de especificidad de anticuerpos puede resultar en reacciones cruzadas no deseadas con otras moléculas similares, lo que podría provocar respuestas autoinmunes o efectos secundarios adversos de las terapias basadas en anticuerpos. Por lo tanto, la alta especificidad es un factor importante a considerar en el desarrollo y uso de inmunoterapias y pruebas diagnósticas serológicas.

Los anticuerpos monoclonales son un tipo específico de proteínas producidas en laboratorio que se diseñan para reconocer y unirse a determinadas sustancias llamadas antígenos. Se crean mediante la fusión de células de un solo tipo, o clon, que provienen de una sola célula madre.

Este proceso permite que todos los anticuerpos producidos por esas células sean idénticos y reconozcan un único antígeno específico. Los anticuerpos monoclonales se utilizan en diversas aplicaciones médicas, como la detección y el tratamiento de enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos autoinmunes.

En el contexto clínico, los anticuerpos monoclonales pueden administrarse como fármacos para unirse a las células cancerosas o a otras células objetivo y marcarlas para su destrucción por el sistema inmunitario del paciente. También se utilizan en pruebas diagnósticas para detectar la presencia de antígenos específicos en muestras de tejido o fluidos corporales, lo que puede ayudar a confirmar un diagnóstico médico.

Las células clonales se refieren a un grupo de células que son genéticamente idénticas y derivan de una sola célula original, lo que se conoce como clona. Este proceso es fundamental en el desarrollo y la homeostasis de los tejidos y órganos en todos los organismos multicelulares.

En el contexto médico, el término "células clonales" a menudo se utiliza en relación con trastornos hematológicos y del sistema inmunológico, como la leucemia y el linfoma. En estas enfermedades, las células cancerosas o anormales experimentan una proliferación clonal descontrolada y no regulada, lo que lleva a la acumulación de un gran número de células clonales anormales en la sangre o los tejidos linfoides.

El análisis de las células clonales puede ser útil en el diagnóstico y el seguimiento del tratamiento de estas enfermedades, ya que permite identificar y caracterizar las células cancerosas o anormales y evaluar la eficacia de los diferentes tratamientos. Además, el estudio de las células clonales puede proporcionar información importante sobre los mecanismos moleculares que subyacen al desarrollo y la progresión de estas enfermedades, lo que puede ayudar a identificar nuevas dianas terapéuticas y a desarrollar tratamientos más eficaces.

Las inmunoglobulinas intravenosas (IGIV) se definen médicamente como preparaciones de anticuerpos protectores que se obtienen de la plasma sano de donantes y se administran a los pacientes por vía intravenosa. Están compuestas principalmente por inmunoglobulina G (IgG), que es el tipo más común de anticuerpo en la sangre humana.

Las IGIV se utilizan en el tratamiento de diversas afecciones médicas, como los trastornos del sistema inmunitario primarios e incluso algunos secundarios, infecciones recurrentes, pacientes con ciertos déficits inmunológicos, enfermedades autoinmunes y neurológicas. También se emplean en la profilaxis contra las infecciones en individuos expuestos a enfermedades infecciosas como el tétanos o la hepatitis A y B.

Este tratamiento puede ayudar a reducir el riesgo de infección, neutralizar toxinas y virus, regular respuestas inmunes excesivas y proporcionar protección inmunitaria temporal en pacientes con déficits inmunitarios. Es importante recalcar que las IGIV deben ser administradas bajo estricta supervisión médica debido a los posibles efectos adversos, como reacciones alérgicas o trastornos renales.

La Reacción en Cadena de la Polimerasa, generalmente conocida como PCR (Polymerase Chain Reaction), es un método de bioquímica molecular que permite amplificar fragmentos específicos de DNA (ácido desoxirribonucleico). La técnica consiste en una serie de ciclos de temperatura controlada, donde se produce la separación de las hebras de DNA, seguida de la síntesis de nuevas hebras complementarias usando una polimerasa (enzima que sintetiza DNA) y pequeñas moléculas de DNA llamadas primers, específicas para la región a amplificar.

Este proceso permite obtener millones de copias de un fragmento de DNA en pocas horas, lo que resulta útil en diversos campos como la diagnóstica molecular, criminalística, genética forense, investigación genética y biotecnología. En el campo médico, se utiliza ampliamente en el diagnóstico de infecciones virales y bacterianas, detección de mutaciones asociadas a enfermedades genéticas, y en la monitorización de la respuesta terapéutica en diversos tratamientos.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Las regiones constantes de inmunoglobulinas, también conocidas como regiones C, son partes estructuralmente conservadas y funcionalmente similares de las cadenas pesadas e ligeras en la molécula de anticuerpo (inmunoglobulina). Estas regiones se encuentran en los extremos de las dos partes de las cadenas, lejos del sitio de unión al antígeno, que está determinado por las regiones variables.

Las regiones constantes desempeñan un papel crucial en la activación del sistema inmune adaptativo y en la neutralización o eliminación de patógenos invasores. Las propiedades funcionales específicas de cada región constante determinan a qué clase o isotipo de inmunoglobulina pertenece (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM). Además, las regiones constantes también participan en interacciones con otras células inmunitarias y moléculas efectoras, como los receptores de células B, los receptores Fc y los componentes del complemento.

En resumen, las regiones constantes de inmunoglobulinas son dominios estructuralmente conservados en las cadenas pesadas e ligeras de anticuerpos que desempeñan funciones importantes en la activación y regulación del sistema inmune adaptativo.

La definición médica de "cadenas lambda de inmunoglobulina" se refiere a un tipo específico de cadena proteínica que forma parte de las moléculas de inmunoglobulina, también conocidas como anticuerpos. Las cadenas lambda son uno de los dos tipos de cadenas ligeras que se unen a las cadenas pesadas para formar un anticuerpo funcional. El otro tipo de cadena ligera es la cadena kappa.

Cada molécula de inmunoglobulina está compuesta por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, que se unen entre sí mediante enlaces disulfuro para formar una estructura Y. Las cadenas lambda e kappa difieren en su secuencia de aminoácidos y en la región variable de la cadena, lo que les permite reconocer y unirse a una variedad de diferentes antígenos.

En humanos, aproximadamente el 60% de los anticuerpos contienen cadenas lambda, mientras que el resto contiene cadenas kappa. La presencia de cadenas lambda o kappa en un anticuerpo se utiliza a menudo como marcador para determinar la clonalidad de una población de células B, lo que puede ser útil en el diagnóstico y monitoreo de enfermedades hematológicas y linfoproliferativas.

Las proteínas de mieloma, también conocidas como inmunoglobulinas monoclonales o paraproteínas, son un tipo anormal de proteína producida por las células plasmáticas (un tipo de glóbulo blanco) en personas con mieloma múltiple y algunos otros trastornos relacionados con plasma.

El mieloma múltiple es un cáncer en el que se multiplican excesivamente las células plasmáticas en la médula ósea, produciendo grandes cantidades de una sola clase de inmunoglobulina anormal. Estas proteínas pueden acumularse en la sangre y la orina, lo que puede provocar daños en los riñones y otros órganos.

Las proteínas de mieloma se pueden medir en la sangre o la orina para ayudar a diagnosticar y monitorizar el mieloma múltiple y otras enfermedades relacionadas con plasma. La determinación cuantitativa de las proteínas de mieloma se realiza mediante técnicas de electroforesis y inmunofijación.

Los fragmentos de inmunoglobulinas, también conocidos como fragmentos de anticuerpos, son regiones proteolíticas específicas de las moléculas de inmunoglobulina (anticuerpos) que se generan mediante la escisión enzimática. Las inmunoglobulinas están compuestas por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, unidas por puentes disulfuro. Cada cadena pesada y ligera contiene una región variable (V) responsable de la unión al antígeno y regiones constantes (C).

Existen dos tipos principales de fragmentos de inmunoglobulinas:

1. Fragmentos Fab: Estos se forman mediante la escisión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina por una enzima llamada papaina, que divide la molécula en dos mitades iguales. Cada fragmento Fab contiene un dominio variable (V) y un dominio constante (C) de una cadena ligera y un dominio constante (C) de una cadena pesada. Cada fragmento Fab es funcionalmente activo y se une a un epítopo específico del antígeno.

2. Fragmentos Fc: Estos se forman mediante la escisión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina por una enzima llamada pepsina, que divide la molécula en fragmentos más pequeños. El fragmento Fc está compuesto por los dominios constantes de ambas cadenas pesadas y es responsable de las propiedades efectoras de las inmunoglobulinas, como la unión a receptores celulares y la activación del sistema complementario.

Los fragmentos de inmunoglobulinas se utilizan en diversas aplicaciones médicas y de investigación, como la terapia con anticuerpos monoclonales, la detección de antígenos y la determinación de la estructura y función de las inmunoglobulinas.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

Los ratones consanguíneos BALB/c son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se utilizan ampliamente en la investigación biomédica. La designación "consanguíneo" significa que estos ratones se han criado durante muchas generaciones mediante el apareamiento de padres genéticamente idénticos, lo que resulta en una población extremadamente homogénea con un genoma altamente predecible.

La cepa BALB/c, en particular, es conocida por su susceptibilidad a desarrollar tumores y otras enfermedades cuando se exponen a diversos agentes patógenos o estresores ambientales. Esto los convierte en un modelo ideal para estudiar la patogénesis de diversas enfermedades y probar nuevas terapias.

Los ratones BALB/c son originarios del Instituto Nacional de Investigación Médica (NIMR) en Mill Hill, Reino Unido, donde se estableció la cepa a principios del siglo XX. Desde entonces, se han distribuido ampliamente entre los investigadores de todo el mundo y se han convertido en uno de los ratones de laboratorio más utilizados en la actualidad.

Es importante tener en cuenta que, aunque los ratones consanguíneos como BALB/c son valiosos modelos animales para la investigación biomédica, no siempre recapitulan perfectamente las enfermedades humanas. Por lo tanto, los resultados obtenidos en estos animales deben interpretarse y extrapolarse con cautela a los seres humanos.

Las cadenas mu de inmunoglobulinas son un tipo específico de proteínas que forman parte de la estructura de los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Los anticuerpos son moléculas importantes del sistema inmune que ayudan a identificar y neutralizar diversos patógenos, como bacterias y virus.

Las cadenas mu son un componente fundamental de los anticuerpos secretados por células B plasmáticas, especialmente en la respuesta inmunitaria temprana. Estas cadenas se unen a otras regiones del anticuerpo para formar una estructura tridimensional que permite la unión específica con el antígeno, es decir, la molécula extraña que desencadena la respuesta inmunitaria.

Las cadenas mu se componen de diferentes dominios, incluyendo regiones variables (V) y constantes (C). Las regiones variables son responsables de la unión específica con el antígeno, mientras que las regiones constantes participan en la activación del sistema inmune y en la neutralización del patógeno.

Las mutaciones en los genes que codifican para las cadenas mu pueden dar lugar a diversas alteraciones en la función de los anticuerpos, lo que puede predisponer a enfermedades autoinmunes o inmunodeficiencias. Por lo tanto, el estudio y comprensión de las cadenas mu y su papel en la respuesta inmunitaria es fundamental para el desarrollo de nuevas terapias y tratamientos en medicina.

La Inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario, especialmente en la respuesta inmunitaria contra los parásitos y en las reacciones alérgicas. Las IgE se unen a los receptores Fcε en los mastocitos y basófilos, donde después de su activación, desencadenan una cascada de respuestas inflamatorias que incluyen la liberación de mediadores químicos como histaminas, leucotrienos y prostaglandinas. Estos mediadores causan los síntomas clásicos de las reacciones alérgicas, como enrojecimiento, hinchazón, picazón y secreción nasal. Las IgE también se han relacionado con ciertos trastornos inmunológicos y autoinmunitarios. Su producción está controlada por los linfocitos B activados bajo la influencia de las citocinas Th2.

Los isótopos de inmunoglobulinas, también conocidos como clases de inmunoglobulinas o tipos de anticuerpos, se refieren a diferentes grupos estructurales y funcionales de anticuerpos en el sistema inmunitario. Existen cinco tipos principales de isótopos de inmunoglobulinas en humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada uno de estos isótopos tiene una estructura similar básica, compuesta por dos cadenas pesadas y dos ligeras, unidas por enlaces disulfuro. Sin embargo, difieren en su región constante (Fc), lo que confiere propiedades funcionales únicas a cada isótipo.

A continuación, se presenta una descripción breve de cada uno de los isótopos de inmunoglobulinas:

1. IgA (Inmunoglobulina A): Es el segundo isótipo más abundante en el plasma sanguíneo y se encuentra en altas concentraciones en las secreciones externas, como la saliva, lagrimas, sudor y fluido genitourinario. La IgA se produce principalmente en forma monomérica (un tetramero de dos unidades idénticas) o dimérica (dos tetrameros unidos por una cadena J). Ayuda a prevenir infecciones en las mucosas, neutralizando patógenos y toxinas.

2. IgD (Inmunoglobulina D): Es el isótipo menos abundante de inmunoglobulinas en el cuerpo humano. La IgD se expresa principalmente en la superficie de células B maduras como un complejo membranoso, donde desempeña un papel en la activación y diferenciación de células B. También puede encontrarse en forma soluble en el plasma sanguíneo.

3. IgE (Inmunoglobulina E): Es el isótipo menos abundante de inmunoglobulinas en el cuerpo humano y se encuentra principalmente unida a la superficie de células efectoras, como mastocitos y basófilos. La IgE desempeña un papel crucial en las respuestas alérgicas y parasitarias, mediando reacciones inflamatorias y la liberación de mediadores químicos que causan síntomas alérgicos.

4. IgG (Inmunoglobulina G): Es el isótipo más abundante de inmunoglobulinas en el cuerpo humano, representando aproximadamente el 75% del total de las inmunoglobulinas séricas. La IgG se produce principalmente en forma monomérica y puede cruzar la placenta, brindando protección a los fetos y recién nacidos contra infecciones. Desempeña un papel importante en la neutralización de toxinas y patógenos, además de facilitar la fagocitosis y activar el sistema del complemento.

5. IgM (Inmunoglobulina M): Es el segundo isótipo más abundante de inmunoglobulinas en el cuerpo humano y se produce principalmente en forma pentamérica, lo que le confiere una alta avidez para los antígenos. La IgM es la primera respuesta inmune específica contra un patógeno y desempeña un papel crucial en la activación del sistema del complemento y la neutralización de virus y toxinas.

La inmunoglobulina A secretoria (IgA s) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en la inmunidad humoral localizada. Se encuentra principalmente en las secreciones externas del cuerpo, como son las lágrimas, la saliva, el sudor, el fluido genital y el fluido gastrointestinal. La IgA s se produce cuando una molécula de inmunoglobulina A (IgA) se une a otra proteína llamada componente secretorio (SC).

El componente secretorio está formado por una cadena polipeptídica grande y se une a la IgA en el lumen intestinal, donde es producida por células plasmáticas. Esta unión protege a la IgA de la degradación por las enzimas proteolíticas presentes en los líquidos corporales, lo que permite que la IgA s mantenga su actividad inmunológica en esos entornos hostiles.

La función principal de la IgA s es proteger las superficies mucosas del cuerpo contra los patógenos y las toxinas, impidiendo que estos se adhieran a las células epiteliales y evitando su entrada al torrente sanguíneo. Además, la IgA s también puede neutralizar virus y bacterias, prevenir la activación del sistema complementario y regular la respuesta inmunitaria local.

La deficiencia de IgA secretoria se asocia con un mayor riesgo de padecer infecciones recurrentes en las vías respiratorias superiores e inferiores, el tracto gastrointestinal y los genitourinarios. Sin embargo, la mayoría de las personas con déficits de IgA s no presentan síntomas graves o complicaciones a largo plazo.

La inmunoglobulina D (IgD) es un tipo de anticuerpo que se encuentra en pequeñas cantidades en la sangre y en los líquidos corporales. Es producida por células B, un tipo de glóbulo blanco que desempeña un papel clave en el sistema inmunológico.

La IgD es el menos abundante de los cinco tipos de anticuerpos (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) y se cree que desempeña un papel en la activación del sistema inmunológico y en la respuesta a las infecciones. Se une a los antígenos, sustancias extrañas que provocan una respuesta inmunitaria, en la superficie de las células B.

La IgD también se puede encontrar en la piel y en los tejidos que rodean los conductos respiratorios y digestivos, donde ayuda a proteger el cuerpo contra las infecciones. Aunque su función exacta no está completamente clara, se sabe que desempeña un papel importante en la regulación de la respuesta inmunitaria y en la activación de otras células del sistema inmunológico.

Los alotipos de inmunoglobulinas se refieren a las variaciones genéticas específicas en la región constante de las cadenas pesadas de las moléculas de inmunoglobulinas (también conocidas como anticuerpos). Estas variaciones se deben a diferencias en los genes que codifican estas regiones constante, y pueden resultar en pequeñas diferencias en la estructura y función de las moléculas de inmunoglobulinas.

Los alotipos se utilizan a menudo en la tipificación de linajes celulares y en el análisis de la diversidad genética de poblaciones. En el contexto clínico, los alotipos pueden ser útiles en el diagnóstico y seguimiento de trastornos relacionados con la producción de inmunoglobulinas, como las gammapatías monoclonales.

Existen diferentes sistemas de nomenclatura para los alotipos de inmunoglobulinas, dependiendo del isotipo de inmunoglobulina y la especie animal en cuestión. Por ejemplo, en humanos, el sistema de nomenclatura Gm (para las cadenas pesadas gamma) se utiliza para describir los alotipos de las inmunoglobulinas IgG, mientras que el sistema Am (para las cadenas pesadas alfa) se utiliza para las inmunoglobulinas IgA.

En resumen, los alotipos de inmunoglobulinas son variaciones genéticas específicas en la región constante de las moléculas de inmunoglobulinas que pueden ser útiles en el diagnóstico y seguimiento de trastornos relacionados con la producción de inmunoglobulinas.

La definición médica de "Cadenas J de Inmunoglobulina" se refiere a una región constante de las cadenas ligeras de las moléculas de inmunoglobulinas (también conocidas como anticuerpos). Las cadenas ligeras se componen de regiones variables (V), diversas (D) y joíntras (J), seguidas por una región constante (C). La región J es una de las tres regiones variable de las cadenas ligeras y está situada entre las regiones V y D.

Las cadenas J desempeñan un papel importante en la diversidad de los anticuerpos, ya que durante el proceso de recombinación V(D)J, se seleccionan y combinan diferentes segmentos de las regiones V, D y J para formar una única región variable en cada cadena ligera. Este proceso permite la producción de un gran número de variantes de cadenas ligeras y, por lo tanto, aumenta la diversidad de los anticuerpos y su capacidad de reconocer y unirse a una amplia variedad de antígenos.

Las mutaciones somáticas adicionales en las regiones V y J también pueden ocurrir durante el proceso de maduración del anticuerpo, lo que lleva a la producción de anticuerpos con mayor afinidad por un antígeno específico. Las cadenas J también contienen señales de terminación y reconocimiento para el empalme de ARN, lo que permite la correcta maduración y traducción de las cadenas ligeras en el ribosoma.

Los fragmentos Fab de inmunoglobulinas, también conocidos como fragmentos antigénico determinantes, son regiones específicas de las moléculas de anticuerpos (inmunoglobulinas) que se unen a los antígenos. Estos fragmentos están formados por una región variable de la cadena ligera y una región variable de la cadena pesada del anticuerpo, unidas por un enlace peptídico. Cada fragmento Fab contiene un sitio de unión a antígenos que confiere a los anticuerpos su especificidad para un antígeno particular. Los fragmentos Fab desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune, ya que participan en la identificación y neutralización de diversas sustancias extrañas, como bacterias, virus y toxinas.

El plasmacitoma es un tumor solitario de células plasmáticas monoclonales, que se caracteriza por la proliferación maligna de células B diferenciadas (plasma B) en tejidos extraóseos. La forma más común es el plasmacitoma óseo, que generalmente se manifiesta como una lesión única y osteolítica en el esqueleto axial. Ocasionalmente, puede haber afectación extramedular (plasmacitoma extraóseo) que involucra tejidos blandos y órganos. El plasmacitoma es considerado una manifestación localizada de gammapatía monoclonal de significado incierto (MGUS, por sus siglas en inglés) o mieloma múltiple. Los síntomas pueden incluir dolor óseo, fracturas patológicas y complicaciones relacionadas con la producción anormal de inmunoglobulinas, como hipercalcemia, insuficiencia renal e infecciones recurrentes. El diagnóstico se realiza mediante biopsia del tejido afectado y análisis de laboratorio, incluyendo proteinograma sérico y electroforesis de proteínas séricas. El tratamiento puede incluir cirugía, radioterapia o quimioterapia, dependiendo del estadio y la extensión de la enfermedad.

Los fragmentos Fc de inmunoglobulinas se refieren a la parte constante y común de las moléculas de inmunoglobulina (anticuerpos) que se une a receptores Fc o proteínas del sistema complemento. La porción Fc de un anticuerpo es responsable de su función efectora, como la activación del sistema complemento, el desencadenamiento de la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos y la regulación inmunitaria.

La región Fc se encuentra en la parte terminal de las cadenas pesadas de las inmunoglobulinas y su secuencia varía según el tipo de isotipo de inmunoglobulina (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE). Los fragmentos Fc se producen mediante la digestión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina completas para obtener preparaciones terapéuticas que contienen solo los fragmentos Fc. Estos fragmentos Fc se utilizan en diversas aplicaciones clínicas, como la terapia de reemplazo de inmunoglobulinas y el tratamiento de enfermedades autoinmunes e inflamatorias.

Las cadenas gamma de inmunoglobulinas, también conocidas como cadenas gamma de anticuerpos, son un tipo específico de cadena polipeptídica que forma parte de la estructura molecular de los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas. Los anticuerpos son proteínas clave del sistema inmune involucradas en la respuesta inmunitaria específica contra agentes extraños, como bacterias, virus y toxinas.

Las cadenas gamma están compuestas por cuatro dominios constantes (C1, C2, C3 y C4) y un dominio variable (V), que se une a los antígenos. Las cadenas gamma son una de las cinco clases de cadenas polipeptídicas que forman parte de los anticuerpos, junto con las cadenas alfa, delta, epsilon e iota.

Las inmunoglobulinas G (IgG) contienen dos cadenas gamma y son el tipo más abundante de anticuerpos en la sangre humana. Las IgG desempeñan un papel crucial en la neutralización de toxinas, la activación del complemento y la opsonización de patógenos, lo que facilita su fagocitosis por células inmunes como los neutrófilos y los macrófagos.

Las cadenas gamma también se encuentran en otras clases de anticuerpos, como las IgA, IgD e IgE, aunque con diferencias en la secuencia de aminoácidos y estructura que les confieren propiedades funcionales específicas.

En resumen, las cadenas gamma de inmunoglobulinas son un componente esencial de los anticuerpos, desempeñando un papel fundamental en la respuesta inmune adaptativa y protegiendo al organismo contra diversos patógenos y sustancias nocivas.

La región de unión de la inmunoglobulina, también conocida como región de unión a antígeno (Ag-binding site), se refiere a la parte específica y común de las moléculas de inmunoglobulinas (anticuerpos) que se une directa e irreversiblemente a un antígeno, desencadenando una respuesta inmune. Esta región está compuesta por aminoácidos variables en las cadenas pesadas y ligeras de la molécula del anticuerpo, los cuales confieren la especificidad y diversidad necesarias para reconocer y unirse a una amplia gama de estructuras antigénicas, como proteínas, carbohidratos o lípidos extraños. La región de unión es el centro activo de los anticuerpos y desempeña un papel crucial en la neutralización o marcaje de patógenos invasores, células cancerosas y otras sustancias nocivas para el organismo.

El cambio de clase de inmunoglobulina, también conocido como "switch de isotipo", es un proceso en la respuesta inmune adaptativa en el que una célula B activada cambia la producción de su anticuerpo (inmunoglobulina) de un tipo o clase a otro. Las inmunoglobulinas se clasifican en cinco isotipos principales (IgA, IgD, IgE, IgG, y IgM), cada uno con funciones específicas en la respuesta inmune.

El cambio de clase de inmunoglobulina se produce cuando una célula B activada somáticamente experimenta una recombinación de genes de cadena pesada (H) en su cromosoma 14, lo que resulta en la expresión de un nuevo gen de cadena pesada y, por lo tanto, la producción de un anticuerpo de un isotipo diferente. Este proceso está regulado por factores de transcripción específicos y citocinas secretadas por células T helper (Th) durante la respuesta inmune adaptativa.

El cambio de clase de inmunoglobulina permite a las células B producir anticuerpos con diferentes funciones en diferentes etapas de una respuesta inmune, como por ejemplo, el paso de la producción de IgM temprana y de baja afinidad a la producción de IgG de alta afinidad más tarde durante la respuesta. También es importante en la protección de mucosas, ya que las inmunoglobulinas A secretadas (IgA) pueden neutralizar patógenos y toxinas antes de que invadan los tejidos subyacentes.

La diversidad de anticuerpos se refiere a la variedad de diferentes tipos y especificidades de anticuerpos que produce el sistema inmunitario en respuesta a una amplia gama de agentes extraños, como bacterias, virus y toxinas. Los anticuerpos son proteínas producidas por células B específicas del sistema inmunológico que reconocen y se unen a moléculas extrañas o antígenos, lo que desencadena una respuesta inmune para neutralizar o eliminar esas amenazas.

La diversidad de anticuerpos se logra mediante una combinación de diferentes genes que codifican las regiones variables de los anticuerpos, así como por procesos de mutación somática y recombinación de genes durante el desarrollo de células B. Estos mecanismos permiten que el sistema inmunitario produzca una amplia gama de anticuerpos con diferentes estructuras y propiedades, lo que aumenta la probabilidad de que existan anticuerpos capaces de reconocer y neutralizar una variedad de patógenos.

La diversidad de anticuerpos es fundamental para el funcionamiento adecuado del sistema inmunitario y desempeña un papel crucial en la protección contra enfermedades infecciosas y otras amenazas para la salud.

Los anticuerpos antiidiotípicos son un tipo especial de anticuerpos que se producen en el cuerpo como parte de la respuesta inmunológica. Se caracterizan por su capacidad de reconocer y unirse a las regiones específicas (conocidas como idiotipos) de otros anticuerpos.

La región idiotipo de un anticuerpo es única y específica para cada individuo, lo que significa que los anticuerpos antiidiotipos pueden utilizarse como marcadores de la respuesta inmunológica individual a un antígeno determinado.

Los anticuerpos antiidiotipos también pueden utilizarse en terapia, ya que pueden modular la actividad de otros anticuerpos y desempeñar un papel importante en la regulación de la respuesta inmunológica. Por ejemplo, los anticuerpos antiidiotipos se han utilizado en el tratamiento del cáncer y de enfermedades autoinmunitarias.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la producción de anticuerpos antiidiotipos también puede desempeñar un papel en la patogénesis de algunas enfermedades, como las enfermedades autoinmunitarias y los trastornos linfoproliferativos.

Cada cadena ligera se compone de dos dominios inmunoglobulina en tándem: Un dominio (IgC) constante. Una región variable (IgV) ... Una cadena ligera es una pequeña subunidad polipeptídica de un anticuerpo (o inmunoglobulina). Un típico anticuerpo se compone ... Mesh cadena ligera Datos: Q949267 (Wikipedia:Páginas con enlaces mágicos de ISBN, Inmunoglobulinas). ...
Los tipos más importantes de dominio Ig son los dominios variables (IgV) y los constantes (o IgC). Los dominios IgV son ... Un extremo del dominio Ig alberga la sección llamada región determinante de la complementariedad que es importante para la ... dominio tipo inmunoglobulina en PROSITE Datos: Q41797304 (Inmunoglobulinas). ... Las moléculas de inmunoglobulina (los receptores de antígeno de los linfocitos B) son los "miembros fundadores" de la ...
... consiste en la generación de una región variable de inmunoglobulina exclusiva. La región variable de cada inmunoglobulina ... Las cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante compuesta por cuatro dominios inmunoglobulina.[3]​ La región variable de ... En la médula ósea cada linfocito B en desarrollo ensambla la región variable de su inmunoglobulina seleccionando y combinando ... Solo la región constante de la cadena pesada del anticuerpo cambia durante la conmutación de clase. Las regiones variables, y ...
Durante este proceso se cambia la porción de región constante de la cadena pesada del anticuerpo, pero la región variable ... Al permanecer constante la región variable de las cadenas pesadas, se producen diferentes progenies a partir del mismo ... El ADN situado entre las regiones S es, de ese modo, eliminado del cromosoma, retirando las regiones correspondientes a las ... El ADN sufre una melladura (Nick) y se rompe en dos regiones S seleccionadas por la actividad de una serie de enzimas, como la ...
La región variable de los receptores de antígeno de las células T (TCR) y las células B (inmunoglobulinas) contienen regiones ... También definió el "paratopo" como la parte de una región variable de anticuerpos que se une a un antígeno. La versión mejor ... Definen la superficie y las propiedades de la región variable, determinando la especificidad del antígeno y, por lo tanto, el ... que es su región variable. El término "idiotipo" a veces se usa para describir la colección de múltiples idiotopos y, por lo ...
... somática implica un proceso de mutación programada que afecta a las regiones variables de los genes de inmunoglobulina. A ... las deleciones y duplicaciones de regiones relativamente grandes también se han detectado con bastante frecuencia en regiones ... Poseen una región rica en pares A-T en un extremo y los hay de dos tipos: Pseudogenes procesados: están en bajo número de ... Variable Fitness Impact of HIV-1 Escape Mutations to Cytotoxic T lymphocyte (CTL) Response. Plos Pathogens 5(4): e1000365. doi: ...
... localizados a lo largo de los segmentos de ADN que codifican las regiones variables de inmunoglobulina.[3]​ Esta hipermutación ... somática implica un proceso de mutación programada que afecta a las regiones variables de los genes de inmunoglobulina. A ... Durante la división de los linfocitos B las regiones variables de ADN son transcritas y traducidas. La introducción de ... no es al azar y permite seleccionar linfocitos B que expresan receptores de inmunoglobulina que poseen la capacidad de ...
La región variable permite que un anticuerpo reconozca su antígeno correspondiente. En el LES los anticuerpos anti-DNA y los ... Un anticuerpo o inmunoglobulina es una proteína con forma de Y que se compone de dos cadenas pesadas y dos de ligeras. ... La anticardiolipina es una inmunoglobulina adquirida asociada a la formación de coágulos en el interior de los vasos sanguíneos ... inmunoglobulina que interfiere en las pruebas coagulométricas dependientes de fosfolípidos): Tipo A. Estos tienen actividad de ...
... el esquema de numeración de Kabat para numerar residuos de aminoácidos en anticuerpos en función de sus regiones variables. En ... para investigar la Inmunoglobulina G (IgG).[2]​ En 1938, regresó a Nueva York para ocupar un puesto como instructor de ... y alinear las secuencias de aminoácidos de proteínas de Bence Jones humanas y de ratón y cadenas ligeras de inmunoglobulina.[3 ...
Las regiones variables de las cadenas pesada y ligera se pueden fusionar para formar un fragmento variable de una sola cadena ( ... La enzima papaína se puede usar para escindir un monómero de inmunoglobulina en dos fragmentos Fab y un fragmento Fc. La enzima ... El dominio variable contiene el parátopo (el sitio de unión al antígeno), que comprende un conjunto de regiones determinantes ... regiones variables y constantes de un anticuerpo. Un anticuerpo digerido por Papaína produce tres fragmentos: dos fragmentos ...
Una región variable que es diferente entre los distintos linfocitos B, pero que es la misma para todas las inmunoglobulinas ... El dominio variable de una cadena pesada está compuesta por un único dominio inmunoglobulina. Estos dominios tienen unos 110 ... Todas las cadenas pesadas contienen una serie de dominios inmunoglobulina, normalmente con un dominio variable (IgV) que es ... Las cadenas pesadas μ y ε tienen unos 550 aminoácidos.[1]​ cada cadena pesada tiene dos regiones: una región constante (que es ...
... dado que algunas inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos. En pacientes con ... o en inmunodeficiencia común variable (CVID); nunca deben administrarse a pacientes con deficiencia selectiva de ... El término gammaglobulina se usa con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina, ya que la mayoría de las inmunoglobulinas son ... El principal tipo de gammaglobulina es el de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en esta ...
... situado en la región variable de la cadena polipeptídica. La región variable a su vez tiene regiones hipervariables que son ... se forma a partir del extremo amino terminal de las cadenas ligeras y pesadas del polipéptido de inmunoglobulina. Esta región, ... HV3 es la parte más variable. Así, estas regiones son el paratopo, el sitio de unión de un antígeno. El resto de la región V ... La secuencia combinada de cadena ligera variable (VL) y variable de cadena pesada (VH) crea tres regiones hipervariables (HV1, ...
... por un número alto o bajo de hipermutaciones somáticas en la región variable de los genes implicados en la inmunoglobulina. Los ... Las mutaciones en MYD88 y KLHL6 predominan en los casos de LLC con los genes de inmunoglobulina mutado, mientras que las ... es una enfermedad heterogénea con diagnóstico y evolución clínica variable. Se pueden distinguir dos subtipos moleculares ... mutaciones NOTCH1 y XPO1 se detectaron principalmente en pacientes con inmunoglobulinas sin mutación. Los patrones de mutación ...
Es una inmunoglobulina (Ig) glicosilada constituida por las regiones constantes de las Ig de clase G y subclase 1 (IgG1) ... humanas y las secuencias de la región variable de las cadenas ligeras y pesadas murinas. Este anticuerpo se produce a partir de ...
... y estas están formadas por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras que poseen una región constante (C) y una variable (V) ... La síntesis de una inmunoglobulina requiere en primer lugar la recombinación al azar entre los segmentos D y J, seguido de la ... en 1965[2]​ estudiando la expresión de las cadenas pesadas y ligeras de las inmunoglobulinas en células B. Las células B son ... El receptor de las células B es una inmunoglobulina, ... un reordenamiento efectivo de los genes de las inmunoglobulinas ...
Por ejemplo, la región de inmunoglobulina de la cadena pesada contiene 65 genes variables (V), además de 27 genes "Diversity" - ... de una región V y en el lado 5' (secuencia arriba) de la región J. Estos son los lados que están implicados en el empalme. Solo ... localizado en el cromosoma 22 Múltiples genes de las regiones variables están codificados en el genoma humano de forma que ... comprenden cadenas ligeras y pesadas que contienen regiones tanto constantes (C) como variables (V) que se codifican mediante ...
Polimorfismos en las regiones variables que codifican la región de unión a antígeno (conocidas como regiones determinantes de ... la complementariedad) de los genes de inmunoglobulina que se acumulan clonalmente con los repetidos estímulos, por un proceso ...
Esta proteína consta de un dominio extracelular de tipo inmunoglobulina, en el que las regiones variables están involucradas en ...
... fragmento Fv monocatenario o scFv es la fusión de las regiones variables de las cadenas pesada y ligera de las inmunoglobulinas ... Esta molécula quimérica mantiene la especificidad de la inmunoglobulina original, a pesar de la eliminación de las regiones ... Los fragmentos variables monocatenarios carecen de la región constante Fc que se encuentra en las moléculas de anticuerpo ... ésta interacciona con la región variable de las cadenas ligeras kappa. Lennard, S (2001). «Standard Protocols for the ...
... de las inmunoglobulinas del ratón a las regiones variables que sean tanto de la cadena pesada como de la cadena ligera de las ... genes que codifican para la región constante de Igs humanos mediante vectores con genes que codifican para la región variable ... Se logra conseguir anticuerpos con una porción humana que se corresponde con la Porción Constante (Fc), y la porción variable ... inmunoglobulinas humanas. Finalmente, se acaban obteniendo anticuerpos humanos que tienen solamente las regiones hipervariables ...
... "región" variable de las inmunoglobulinas que en otras regiones del genoma. Una publicación reciente sugiere que AID puede ... Se cree que la formación de estos DSBs en cualesquiera de las regiones de cambio o en la región variable de las Ig, puede ... Está implicada en la iniciación de tres procesos de diversificación de las inmunoglobulinas: Hipermutación Somática (SHM), en ... en qué B las células cambian su expresión de IgM a IgG u otros tipos de inmunoglobulinas Conversión de gen (GC) un proceso que ...
Puesto que la mayor parte de la variación de secuencias que se asocia con las inmunoglobulinas y receptores del linfocito T se ... es una secuencia corta de aminoácidos que se encuentra en los dominios variables de proteínas con función de receptor de ... La región determinante de la complementariedad (en inglés complementarity determining region o CDR) ... el CDR3 muestra la mayor variabilidad y está codificado por una combinación entre los segmentos de las regiones VJ (VDJ en el ...
... ligado a la mutación o no en las regiones variables de los genes de las inmunoglobulinas (región VH); así, quienes tienen la ... las inmunoglobulinas(Ig) en su fracción gamma confirman el diagnóstico de LLC.[17]​ Test de Coombs:[18]​ Su positividad ... disminución de inmunoglobulinas-, Infecciones de repetición (numerosas enfermedades infecciosas como herpes, neumonía...), así ... hasta la pérdida de grandes regiones visibles citogenéticamente. Los enfermos de LLC pueden presentar entre otras, las ...
... son constantes en lugar de variables. La región Fc, por lo tanto, a veces se denomina incorrectamente "región constante del ... Los fragmentos Fcab pueden insertarse en una inmunoglobulina completa intercambiando la región Fc, obteniendo así un anticuerpo ... El fragmento cristalizable (región Fc) es la región de la cola de un anticuerpo que interactúa con los receptores de la ... la región Fc de las inmunoglobulinas ha sido diseñada para contener un sitio de unión a antígeno.[7]​ Este tipo de fragmento de ...
... y un dominio variable (V), el cual se encuentra en la región apical de la porción extracelular. El dominio variable, al igual ... El TCR está conformado por dos cadenas similares a las inmunoglobulinas, solo que los TCR nunca son secretadas: siempre están ... contienen cada uno múltiples genes para la región variable (V), hasta varios cientos, y uno o pocos genes para la región ... El exón V-J se une (mediante el mecanismo de splicing) con la región C. En el caso del locus de la cadena β (localizado en el ...
El virus, que se puede detectar entre los 30 y los 60 días de la infección, persiste durante un período de tiempo variable. Los ... Quienes aún no reaccionen con la vacuna, requerirán de la inmunoglobulina (HBIg) si llegasen a estar expuestos al virus de la ... En muchas regiones del mundo, se requiere la administración de la vacuna a personal de la salud y de laboratorios.[11]​ Seguido ... los recién nacidos deben ser vacunados con el HBsAg e inyectados con inmunoglobulina anti-hepatitis B (HBIg).[8]​ El calendario ...
En inmunología, el isotipo de inmunoglobulina (Ig) está codificado por los segmentos de región constante del gen de la ... Las células B naive expresan isotipos de IgM e IgD con genes variables no mutados, que se producen a partir de la misma ... Los anticuerpos IgA se dividen en dos subclases que difieren en el tamaño de su región bisagra.[14]​ La IgA1 tiene una región ... inmunoglobulina que forman la porción Fc (fragmento cristalizable) de un anticuerpo y la porción inferior del fragmento de ...
... unido a un alérgeno que puede unirse a la región variable específica de la IgE, la región Fab, se une al receptor Fc. En la ... La inmunoglobulina E (IgE) es una clase de anticuerpo (o "isotipo" de inmunoglobulina) que solo se ha encontrado en mamíferos. ... para la región constante de IgE, la región Fc, en varios tipos de células, incluidos los mastocitos y los basófilos. Los ...
La región de unión a células T del SAg interactúa con la región variable en la cadena Beta del receptor de células T. Un SAg ... Los grupos de inmunoglobulinas pueden neutralizar anticuerpos específicos y prevenir la activación de las células T. Se han ... El grupo I SAgs contacta con el Vβ en la región CDR2 y el marco de la molécula.[9]​[10]​ Los SAgs del Grupo II interactúan con ... Hay una región distinta de la molécula que es activa en la inducción de toxicidad gastrointestinal .[1]​ Esta actividad también ...
Cada cadena ligera se compone de dos dominios inmunoglobulina en tándem: Un dominio (IgC) constante. Una región variable (IgV) ... Una cadena ligera es una pequeña subunidad polipeptídica de un anticuerpo (o inmunoglobulina). Un típico anticuerpo se compone ... Mesh cadena ligera Datos: Q949267 (Wikipedia:Páginas con enlaces mágicos de ISBN, Inmunoglobulinas). ...
Si el gen de la región variable de la cadena pesada de las inmunoglobulinas (IGHV o IgVH) ha cambiado (mutado), esto puede ... Las inmunoglobulinas son anticuerpos que ayudan a su cuerpo a combatir las infecciones y están compuestas por cadenas ligeras y ... Se pueden medir sus niveles de inmunoglobulina sanguínea para saber si usted cuenta con suficientes anticuerpos para combatir ...
... inmunoglobulina; L-kappa (κ) o lambda (λ) = 2 tipos de cadenas livianas; VH = región variable de la cadena pesada; VL = región ... Las cadenas pesadas y livianas se dividen en una región variable (V) y una región constante (C). ... Las regiones V se localizan en los extremos amino terminales de los brazos de la Y; se llaman variables porque los aminoácidos ... CH = región constante de la cadena pesada; CL = región constante de la cadena liviana; Fab = fragmento de unión al antígeno; Fc ...
Su extremo amino terminal es específico para cada antígeno (región variable); el extremo carboxilo terminal (región constante) ... que forman parte de una molécula de inmunoglobulina. ...
Idiotipos de Inmunoglobulinas (2) * Infecciones Bacterianas (1) * Región Variable de Inmunoglobulina (1) ... Lectins from opportunistic bacteria interact with acquired variable-region glycans of surface immunoglobulin in follicular ... Responsiveness of B cells is regulated by the hinge region of IgD. Übelhart, Rudolf; Hug, Eva; Bach, Martina P; Wossning, ...
Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS. ... Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.. ... Región Bahía de Hidrocarburos Aromáticos Policíclicos [G02.111.570.120.290] Región Bahía de Hidrocarburos Aromáticos ... Están constituidos por partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB.. ...
Es una inmunoglobulina IgGκ que contiene regiones variables (las que se unen al antígeno, en este caso HER2) de origen murino. ... Estas regiones se engarzan con especificidad a HER2/neu, proteína receptora que se sobre-expresa en la membrana de determinadas ...
Se definen por sus parátopos de la región variable del anticuerpo que muestran una unión específica a los epítopos diana de una ... Un anticuerpo primario es una inmunoglobulina que se une específicamente a una proteína particular u otra biomolécula de ... Aunque la IHC es una técnica relativamente fácil y directa, la calidad de la tinción puede verse influida por variables que ...
Immunoglobulin Heavy Chain Variable Region (región variable de la cadena pesada de inmunoglobulina); IRC= Independent Review ... Immunoglobulin Heavy Chain Variable Region (región variable de la cadena pesada de inmunoglobulina); IRC= Independent Review ... La variable principal fue la mediana de la supervivencia libre de progresión (SLP) evaluada por un Comité de Revisión ... La variable principal fue la mediana de la supervivencia libre de progresión (SLP) evaluada por un Comité de Revisión ...
... de inmunoglobulina modificada que produce anticuerpos híbridos que contienen las regiones variables humanas y las regiones ... una región variable de cadena H consiste en una secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 3 y una región variable de cadena L ... una región variable de cadena H consiste en una secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 5 y una región variable de cadena L ... una región variable de la cadena pesada que comprende el aminoácido expuesto en la SEQ ID NO: 20; y b) una región variable de ...
Cuando se emplean inmunoglobulinas de gallina IgY tampoco activan el sistema de complemento como ocurre en forma variable entre ... Clinical trial of two antivenoms for the treatment of Bothrops and Lachesis bites in the north eastern Amazon region of Brazil ... Las inmunoglobulinas IgY de aves como la gallina son una interesante alternativa para su uso como antiveneno ofídico; estudios ... Importancia de las inmunoglobulinas aviares y sus aplicaciones en inmunoensayos. Teoría y Praxis Investigativa Julio-Diciembre ...
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Los hallazgos en el EEG son variable, desde una actividad eléctrica normal en la primera infancia, hasta una actividad theta o ... hiperintensidad en T2 y FLAIR en la región mesial temporal o hipocampo. ... en infusión continua y buena respuesta con terapia de inmunoglobulinas y corticoesteroides intravenosos. ... La semiología de las crisis es variable, pueden ser: CGTCs, parciales, mioclónicas, ausencias, crisis atónicas e incluso se ha ...
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Cada molécula de anticuerpo contiene una región constante (Fc) y una región variable (Fab). En esta región variable es donde se ... Las opsoninas más importantes son anticuerpos (inmunoglobulinas), moléculas del sistema del complemento y una serie de ... Una vez formados los inmunocomplejos, estos se pueden unir a los fagocitos a través de la región Fc de los anticuerpos haciendo ... La función de la opsonización en el sistema inmunitario es tan importante que aproximadamente un 15% de las inmunoglobulinas ...
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Caracterización de los linfocitos NKT invariantes en sangre periférica de pacientes con inmunodeficiencia común variable Lucía ... Actividad antiviral in vitro frente a arbovirus de extractos metanólicos obtenidos de plantas nativas de la región cafetera ... Recientes avances en Biología: Anticuerpos e inmunoglobulinas Ligia Botero Giraldo 47-49 ...
Se caracteriza por la presencia de una combinación variable de manifestaciones clínicas dependientes de gluten, anticuerpos ... según los resultados de un estudio de prevalencia realizado por la Consejería de Sanidad de esta región en el año 2008 en ... y valorar en sangre los niveles de inmunoglobulina E (IgE) específica. En el caso de ser positivas, la alergia debe ser ...
En estas regiones las asociaciones clínicas más comunes se vinculan con las enfermedades HLA-B27-positivas, espondilitis ... La prevalencia de panuveitis es en extremo variable y depende mucho de la localización geográfica; su causa más común en el ... presencia de cualquier título de inmunoglobulina M específica) para toxoplasma o virus, carga viral detectable en el contexto ... La uveítis intermedia es la forma menos común de la enfermedad en todas las regiones y posee una importante relación con el ...
  • Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas), son proteínas en forma de Y (figura 1) que flotan en la sangre y son capaces de pegarse (unirse con mucha afinidad) a una proteína de una bacteria o virus (llamada antígeno). (theconversation.com)
  • Nuestro sistema inmunológico puede detectar agentes externos y desarrollar una serie de anticuerpos específicos para combatir este virus: las inmunoglobulinas. (laregiondigital.com.ar)
  • Las opsoninas más importantes son anticuerpos (inmunoglobulinas), moléculas del sistema del complemento y una serie de proteínas circulantes, como las colectinas , las pentraxinas y las ficolinas . (curiosoando.com)
  • Una vez formados los inmunocomplejos, estos se pueden unir a los fagocitos a través de la región Fc de los anticuerpos haciendo más fácil su destrucción mediante fagocitosis por macrófagos y neutrófilos. (curiosoando.com)
  • El director del Servicio de Salud Maule, Luis Jaime, destacó la iniciativa y realizó un llamado a la comunidad para que participe "es muy importante la participación ciudadana, este dispositivo lo que hace es detectar en una muestra de sangre si la persona tiene anticuerpos recientes o antiguos contra el coronavirus, es un test simple. (isci.cl)
  • La prueba serológica conocida como test rápido, detecta la respuesta inmunológica, es decir, los anticuerpos que produce nuestro organismo para defenderse de la infección que produce el virus. (isci.cl)
  • Estos anticuerpos llamados IgM (inmunoglobulina M) y los IgG (inmunoglobulina G), se adhieren al virus para desactivarlo o eliminarlo. (isci.cl)
  • Se caracteriza por la presencia de una combinación variable de manifestaciones clínicas dependientes de gluten, anticuerpos específicos en sangre y enteropatía. (blogspot.com)
  • El grupo utilizó muestras de bancos de sangre instalados en siete capitales de estados brasileños -São Paulo, Río de Janeiro, Manaos, Recife, Fortaleza, Curitiba y Belo Horizonte- para medir la cantidad de anticuerpos del tipo inmunoglobulina G (IgG) de la población mediante ensayos de micropartículas de anti-S, es decir, para detectar anticuerpos capaces de unirse a la proteína Spike del coronavirus. (secretosdesalud.es)
  • Cada cadena ligera se compone de dos dominios inmunoglobulina en tándem: Un dominio (IgC) constante. (wikipedia.org)
  • el extremo carboxilo terminal (región constante) se presenta según dos modelos, tipo kappa y lambda. (cun.es)
  • Cada molécula de anticuerpo contiene una región constante (Fc) y una región variable (Fab) . (curiosoando.com)
  • Una cadena ligera es una pequeña subunidad polipeptídica de un anticuerpo (o inmunoglobulina). (wikipedia.org)
  • Qué es un anticuerpo primario? (e-allscience.com)
  • Un anticuerpo primario es una inmunoglobulina que se une específicamente a una proteína particular u otra biomolécula de interés con el propósito de purificarla, detectarla y medirla. (e-allscience.com)
  • Se definen por sus parátopos de la región variable del anticuerpo que muestran una unión específica a los epítopos diana de una proteína. (e-allscience.com)
  • Es de gran importancia tener en cuenta la afinidad de unión, ya que esta propiedad influye en las consideraciones para la dilución óptima del anticuerpo, el tiempo de incubación y la resistencia del ciclo de lavado consecutivo en la técnica IHC. (e-allscience.com)
  • Para muchos, el primer método de validación es comparar la homogeneidad entre el inmunógeno del anticuerpo y la secuencia de la proteína objetivo utilizando programas de alineación de secuencias como BLAST. (e-allscience.com)
  • Otro método para determinar si hay suficiente reactividad del anticuerpo primario contra el antígeno es la verificación con la técnica Western Blot. (e-allscience.com)
  • La tinción exitosa en muestras de Western Blot es una buena señal de que el anticuerpo también debería funcionar en IHC. (e-allscience.com)
  • Ofatumumab es un anticuerpo monoclonal humano producido en una línea celular recombinante murina (NS0). (imedi.es)
  • Cada anticuerpo es específico para un antígeno. (theconversation.com)
  • En esta región variable es donde se produce la unión antígeno-anticuerpo para formar los inmunocomplejos . (curiosoando.com)
  • Nirsevimab es un anticuerpo monoclonal humano de inmunoglobulina G1 kappa (IgG1κ) producido en células de ovario de hámster chino (CHO) mediante tecnología de ADN recombinante. (aemps.es)
  • La mayor incidencia se presenta las regiones centro-occidental (Falcón, Yaracuy y Lara), en los trimestres de febrero-abril y junio-agosto, con una mortalidad del 2% (3). (botica.xyz)
  • Somos un medio comunicacional nacido en la región Centro-Occidental de Venezuela para el mundo. (notiprensadigital.com)
  • En algunos microorganismos el LPS presenta una región sacárida adicional conocida como antígeno O el cual es un polímero de unidades repetidas altamente variable entre especias bacterianas (Mandrell & Apicella, 1993). (microgaia.net)
  • Las variables de manejo que impactan en el riesgo de diarrea neonatal por E. coli en terneros incluyen la eficiencia de la transferencia pasiva de inmunoglobulinas, la nutrición de la madre, el manejo del ambiente (exposición al patógeno), la higiene del área de terneraje y el estado sanitario de la vaca. (perulactea.com)
  • La notificación inmediata de accidente por mordedura o contacto infectante presuntamente a virus rábico para el control del paciente con el tratamiento de la herida y la inmunización pasiva con inmunoglobulina antirrábica y la vacunación post exposición. (motivar.com.ar)
  • La molécula se compone de dos regiones un glucolípido llamado lípido A y un heteropolisacárido conocido como núcleo o core unidos entre sí por el azúcar (KDO). (microgaia.net)
  • El receptor del linfocito T tiene una cadena a y una ß, cada una de ellas tiene los llamados segmentos variables (V) y de unión (J), y la cadena ß, tiene además un segmento de diversidad (D). El complejo péptido antigénico-HLA II se une al receptor del LT en una zona específica 2 que tiene parte de cadena a y ß. (scielo.cl)
  • Este es un segmento en el que está experimentando un fuerte crecimiento y cuenta ya con más de 450.000 alarmas en España (50% de Movistar) y 355.000 fuera con un objetivo de aumentar hasta los 400.000 en 2023 y llegar entre 500.000 y 700.000 en 2030. (castellonplaza.com)
  • Invitamos a la comunidad a que se realice este test, es totalmente gratuito y no toma gran cantidad de tiempo, se han dispuesto de un equipo para realizar este test, iniciamos en Talca y luego se movilizará a otras comunas" puntualizó. (isci.cl)
  • Qué es el test rápido? (isci.cl)
  • Si la alergia es provocada por el gluten, suele ser una alergia de tipo alimentario y su diagnóstico requiere realizar las correspondientes pruebas cutáneas ( prick test) y valorar en sangre los niveles de inmunoglobulina E (IgE) específica. (blogspot.com)
  • La adhesión es mediada por filamentos proteicos llamados fimbrias, los cuales se ligan a receptores específicos de la membrana celular de los enterocitos. (perulactea.com)
  • Por eso, los maestros chocolateros adicionan los llamados emulsificantes (el más habitual es la lecitina) para lograr la cohesión entre esas fases de distinto signo en el proceso conocido como conchado . (blogspot.com)
  • El receptor (EpoR) pertenece a la familia de los receptores de las citoquinas, cuyas características estructurales comunes consisten en dos o más dominios similares a la inmunoglobulina, cuatro residuos de cisteína y la secuencia extra-celular WSXWS (Triptófano-Serina-variable Aminoácido-Triptófano-Serina). (eritropoyetina.com)
  • Gran parte de se estructura es común para todos ellos, pero hay unas pequeñas zonas en los extremos superiores de la Y , llamadas regiones variables, que son distintas y reconocen específicamente a diversos patógenos. (theconversation.com)
  • Una de las manifestaciones de los trastornos metabólicos en las células es la acumulación intracelular de una cantidad anormal de distintas sustancias. (marcosgodoy.com)
  • Conjunto de dos proteínas dispuestas en forma lineal y unidas a las cadenas pesadas, que forman parte de una molécula de inmunoglobulina. (cun.es)
  • Los componentes activos del faboterápico CORALMYN® son los fragmentos F(ab)2 y Fab de la inmunoglobulina G (IgG) y no contiene albúmina. (famguerra.com)
  • Las regiones cercanas más baratas incluyen Bordentown, escitalopram precio en farmacia chile puede transformarse en otros tipos. (argentliongames.com)
  • Es una de las especies más abundantes de las bacterias presentes en el tracto intestinal normal. (perulactea.com)
  • El lipopolisacárido (LPS) o endotoxina es el mayor componente de la membrana externa de las bacterias Gram negativas, desempeñan una importante función en la activación del sistema inmune al constituir el antígeno superficial más importante de este tipo de bacterias. (microgaia.net)
  • Inmunoglobulinas», continúa la Dr. Sandra Barbadillo, presidenta de la Comisión de Infecciones del Hospital Universitario General de Catalunya, «es una proteína que reconoce, captura y bloquea los virus para que las células del sistema inmunológico (linfocitos) puedan reconocerlos y eliminarlos. (laregiondigital.com.ar)
  • Histopatológicamente los peces afectados evidencian hiperplasia e hipertrofia epitelial y de células mucosas, asociado a la formación de vesículas interlamelares e infiltración de células inflamatorias asociadas a la presencia de cantidades variables de P. perurans . (marcosgodoy.com)
  • Una de las más comunes supone añadir a ese licor una importante cantidad de azúcar y cantidades variables de leche en polvo para obtener una nueva mezcla líquida que, adecuadamente enfriada, genera el clásico chocolate con leche . (blogspot.com)
  • La síntesis es estimulada por la saturación de oxígeno (hipoxia) en la sangre. (eritropoyetina.com)
  • Y es que, cuando examinamos la sangre al microscopio en lo que llamamos frotis (que no es más que una gota de ella extendida en un cristal y teñida con colorantes específicos), vemos estas células rosadas, anaranjadas. (quironsalud.com)
  • Es por esto que no se considera que la "eosinopenia", es decir, una cifra baja de eosinófilos en sangre sea una condición patológica. (quironsalud.com)
  • El síndrome Smith Magenis (SSM) se describió en 1982 por Smith, McGavran y Waldestein a partir del estudio de dos niños que presentaban una deleción en el cromosoma 17 en la región p11.2, fisura palatina y cardiopatía. (infogen.org.mx)
  • Sin embargo, a pesar de la frecuencia de las nevadas en ambientes tropicales de alta montaña, su estudio cuantitativo es muy escaso, y en el caso de México es inexistente. (scielo.org)
  • Qué tipo de anomalía genética es el Síndrome Smith-Magenis? (infogen.org.mx)
  • La IgG está formada por 2 regiones: La fracción Fc (fragmento cristalizable) responsable de las reacciones de hipersensibilidad tipo I, o sea, la anafilaxia y las reacciones tipo III o enfermedad del suero, y las fracciones Fab (fragmento de unión al antígeno). (famguerra.com)
  • En los faboterápicos como es el caso de CORALMYN® al suprimir la fracción Fc, se eliminan importantemente la posibilidad de las reacciones de hipersensibilidad tipo I y III. (famguerra.com)
  • 4) es un tipo de aglutinación. (epidemiologiamolecular.com)
  • 5) es un tipo de enzimo-inmunoensayo. (epidemiologiamolecular.com)
  • En sexto lugar, este documento es el primer informe de caso de este tipo de recurrencia. (teamamericanpro.com)
  • El eritema nodoso es un tipo de reacción de hipersensibilidad tardía, que se manifiesta como nódulos eritematosos y dolorosos de predominio en miembros inferiores. (actapediatrica.com)
  • En nuestro conocimiento es el primer caso de DA tipo III en una UCI pediátrica en Cataluña. (actapediatrica.com)
  • Una región variable (IgV) que es importante para la unión del antígeno. (wikipedia.org)
  • La función de la opsonización en el sistema inmunitario es tan importante que aproximadamente un 15% de las inmunoglobulinas del suero sanguíneo son opsoninas. (curiosoando.com)
  • Cuando aparecen los síntomas, la enfermedad es fatal, por eso es muy importante la profilaxis post exposición, tanto con la vacuna como con la inmunoglobulina de acuerdo con la gravedad que el caso requiera. (motivar.com.ar)
  • Elegir una tesis es un elemento importante para culminar tu carrera. (temasdetesis.com)
  • La uveítis es un proceso de inflamación intraocular de etiologías muy diferentes, que representa una importante causa de pérdida visual a nivel mundial. (scielo.sa.cr)
  • Introducción: el uso inadecuado de los antimicrobianos es un importante factor de resistencia a estos. (embrapa.br)
  • Es muy importante que tratemos las verrugas genitales, conseguir escitalopram en ecuador es probable que su médico le recomiende que se someta a algunas pruebas. (argentliongames.com)
  • Este patrón es controlado por un sistema eléctrico llamado marcapasos, las máscaras desempeñarán un papel importante para hacer posible lo que debería ser nuestra principal prioridad: devolver de manera segura a los niños y al personal al aula. (argentliongames.com)
  • Es importante que las personas que tienen la enfermedad de TUBERCULOSIS terminen de tomar el medicamento y lo tomen exactamente según lo prescrito por su médico, como mRSS o afectación de órganos. (argentliongames.com)
  • La vacuna es sumamente importante para aumentar la inmunidad. (secretosdesalud.es)
  • Sería importante comprender la relación que existe entre las citoquinas, el acúmulo amiloide y la inflamación crónica en la IBM, hecho que es de relevancia también en la enfermedad de Alzheimer. (neurowikia.es)
  • Es importante descartar siempre la posibilidad de una patología orgánica ante un comportamiento anómalo o agresivo de inicio brusco y no atribuirlo a trastornos del comportamiento o patología psiquiátrica. (actapediatrica.com)
  • El número de regiones variables (V) de cadenas ß, de los LT es limitado, existiendo poca variabilidad. (scielo.cl)
  • Sus propiedades físicas influyen en la temperatura del suelo, su acumulación a largo plazo se suma a la masa de los glaciares y también es un claro indicador de la variabilidad climática. (scielo.org)
  • Hay una mayor asociación con paraproteinemia (22.8%) que excede lo esperado para controles sanos (2%), así como una asociación con la inmunodeficiencia variable común y con la actividad de las células NK. (neurowikia.es)
  • El reconocimiento de un antígeno convencional por parte de los LT es entonces muy específico porque debe existir el procesamiento intracelular del antígeno, el reconocimiento de un fragmento antigénico por determinadas moléculas clase II del sistema mayor de histocompatibilidad, y especialmente por la unión de la asociación péptido molécula HLA clase II con determinados LT CD4. (scielo.cl)
  • La opsonización es un proceso del sistema inmunitario que facilita la fagocitosis de patógenos y cuerpos extraños. (curiosoando.com)
  • En este artículo vamos a aprender en qué consiste la opsonización, cómo se produce, qué tipos hay y cuál es su función como parte del sistema inmunitario. (curiosoando.com)
  • Es de destacar que la opsonización es parte del sistema inmunitario innato y que es un proceso inespecífico . (curiosoando.com)
  • El virus rábico es neurotrópico y su acción en el sistema nervioso central produce un cuadro clínico de encefalomielitis aguda. (motivar.com.ar)
  • El LPS está compuesto por una región lípidica y una glicosídica con funciones separadas y/o sinérgicas lo que hace de esta molécula uno de los factores de virulencia más complejos de comprender. (microgaia.net)
  • El síndrome confusional agudo (SCA), también denominado delirium, es un síndrome mental orgánico transitorio en el que se alteran de forma variable las funciones cognitivas, en especial la atención. (actapediatrica.com)
  • Los eosinófilos poseen sustancias en sus gránulos que al ser liberadas atacan a estos invasores para destruirlos, y que de proliferar serían capaces de producir multitud de enfermedades, como es el caso de la malaria, la enfermedad del sueño o la oxiuriasis o infestación por lombrices intestinales. (quironsalud.com)
  • Quiere estudiar Ingeniería en Informática o algo relacionado a robots e indica que "En mi caso es la primera vez que participo, el año pasado pude haber tenido la oportunidad, pero como venía entrando al colegio después de la pandemia, preferí adaptarme al colegio, para luego entrar a las Olimpiadas. (lareporteracr.com)
  • Ese es el caso del cáncer, por ejemplo. (issuu.com)
  • Como es el caso de mi colega y amigo Alejandro J. Müller quien, con otros investigadores, publicó en 2013 un interesante artículo sobre asuntos relacionados con lo que nos ocupa [ Journal of Food Engineering 116 (2013) 97 ]. (blogspot.com)
  • Aunque la IHC es una técnica relativamente fácil y directa, la calidad de la tinción puede verse influida por variables que deben considerarse para producir datos confiables y consistentes. (e-allscience.com)
  • E. coli enteropatógena es capaz de adherirse y borrar las microvellosidades de las células intestinales, no obstante aunque no produce enterotoxinas, puede producir varios tipos de citotoxinas. (perulactea.com)
  • Se han encontrado lugares específicos para la EPO en las neuronas, especialmente en el hipocampo, una región del cerebro muy afectada cuando se produce falta de oxígeno. (eritropoyetina.com)
  • La rabia es una enfermedad zoonótica causada por el virus de la rabia (RABV) -familia Rhabdoviridae género Lyssavirus-, y se transmite al ser humano a través de saliva de animales infectados, tanto domésticos (principalmente perros y gatos) como animales silvestres (murciélagos, zorros, zorrillo). (motivar.com.ar)
  • TEAM AMERICAN - Con más de 10 años de historia, y conscientes que el mundo del culturismo es un ámbito bastante desconocido y cerrado para la comunidad en general. (teamamericanpro.com)
  • El síndrome Smith-Magenis es un trastorno genético con una serie de anomalías congénitas, que constan de un patrón característico y, en algunos casos, reconocible de rasgos físicos, de desarrollo y conducta. (infogen.org.mx)
  • Los peces afectados presentan depósitos hialinos intracitoplasmáticos en las células epiteliales de los túbulos renales y de forma variable en el intersticio renal, asociado a degeneración y necrosis. (marcosgodoy.com)
  • La leptospirosis es un problema de salud pública a nivel mundial, en particular en áreas tropicales y subtropicales y en países en vías de desarrollo. (scielo.org.pe)
  • Los expertos en animales venenosos y envenenamientos, así como en sus tratamientos y aspectos culturales, se esfuerzan por reducir el terrible número de víctimas que estos accidentes provocan entre la población de las regiones tropicales en general y del África subsahariana en particular. (ird.fr)