Gran clase de proteínas estructuralmente relacionadas que contienen uno o más dominios dedos de zinc LIM. Muchas de las proteínas de esta clase participan en los procesos de señalización celular y median sus efectos mediante las interacciones proteína-proteína del dominio LIM. El nombre LIM se deriva de las tres primeras proteínas en las cuales el motivo se a encontrado: LIN-11, Isl1 y Mec-3.
Subclase de proteínas de dominio LIM que incluye una región adicional de hemeodominio centralmente localizada a la que se unen sitios ricos en AT (adenina-timina) en el ADN. Muchas proteínas con hemeodominio LIM juegan un rol como reguladores de la transcripción que conducen el destino de la célula.
Fosfoproteína de unión a zinc que se concentra en las adhesiones focales y a lo largo del citoesqueleto de actina. Zixina tiene un dominio N-terminal rico en prolina y tres dominios LIM en su C-terminal medio.
Constituyentes protéicos de los músculos, de los que las ACTINAS y MIOSINAS son los principales. Existen más de una docena de proteínas adicionales, que incluyen la TROPONINA, TROPOMIOSINA y la DISTROFINA.
Proteínas que se codifican por los genes "homeobox" (GENES, HOMEOBOX) que muestran similitud estructural con ciertas proteínas unidas al ADN de procariotes y eucariotes. Las proteínas del homeodominio participan en el control de la expresión genética durante la morfogénesis y el desarrollo (REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN DEL GEN, DESARROLLO).
Proteinas quinasas de serina involucradas en la regulación de la polimerización de la ACTINA y en el desensamblaje de los MICROTÚBULOS. Su actividad es regulada por la fosforilación de un residuo de treonina en el proceso de activación por las quinasas de señalización intracelular, tales como las QUINASAS P21 ACTIVADAS, y por las QUINASA RHO.
Proteína que tiene uno o más iones metálicos estrechamente unidos y que forman parte de su estructura. (Dorland, 28a ed)
Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.
Una amplia categoría de proteínas trasportadoras que juegan un rol en TRANSDUCCION DE SEÑAL. Contienen generalmente varios dominios modulares, cada uno de los cuales tiene su propia actividad de enlace, y actúa formando complejos con otras moléculas de señalización intracelular. Las proteínas adaptadoras transductoras de señales carecen de actividad enzimática, sin embargo su actividad puede ser modulada por otras enzimas de transducción de señal.
La paxilina es una proteína adaptadora de la transducción de señales que localiza la ADHESIÓN FOCAL a través de sus cuatro dominios LIM. Experimenta una FOSFORILACIÓN en respuesta a la ADHESIÓN CELULAR mediada por integrinas e interactúa con diversas proteínas incluyendo la VINCULINA, las QUINASAS DE ADHESIÓN FOCAL; la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA PP60 (C-SRC) y la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-CRK.
Constituyente principal del citoesqueleto que se halla en el citoplasma de las células eucariotes. Forman un marco flexible para la célula, aportan puntos de asidura para los orgánulos y cuerpos formados, y posibilitan la comunicación entre las partes de la célula.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.
Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.
Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Proteína adaptadora transductora de señales que se asocia con complejos del RECEPTOR DE TNF. Contiene un dominicio de muerte efector que puede interactuar con dominios de muerte efectores que se encuentran en las CASPASAS INICIADORAS tales como CASPASA 8 y CASPASA 10. La activación de CASPASAS por medio de la interacción con esta proteína desempeña un papel en la cascada de señalización que lleva a la APOPTOSIS.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Motivos de las proteínas que se unen al ADN y al ARN cuyos aminoácidos se pliegan en una sola unidad estructural alrededor de un átomo de zinc. En el dedo de zinc clásico, un átomo de zinc se encuentra unido a dos cisteínas y dos histidinas. Entre las cisteínas y las histidinas hay 12 residuos que forman una yema de dedo que se une al ADN. Por variaciones en la composición de las secuencias de la yema de dedo y el número y espaciado de las repeticiones en tándem del motivo, los dedos de zinc pueden formar un gran número de sitios específicos de unión con diferente secuencia.
Proteínas obtenidas de especies de AVES.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Módulos proteicos con superficies de unión a ligandos conservadas que intervienen en funciones de interacción específicas en las VIAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y los SITIOS DE UNIÓN específicos de sus LIGANDOS proteicos afines.
Regiones de similitud de SECUENCIA AMINOACÍDICA de la FAMILIA DE TIROSINA-CINASAS SRC que se pliegan formando estructuras terciarias funcionales específicas. El dominio SH1 es un DOMINIO CATALÍTICO. SH2 y SH3 son dominios de interacción de proteínas. SH2 suele unirse a proteínas que contienen FOSFOTIROSINA y SH3 interactúa con PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO.
Superfamilia de proteínas que comparte una secuencia motivo de dominio MADS altamente conservado. El término MADS se refiere a los primeros cuatro miembros que fueron PROTEÍNA MCM1; PROTEÍNA AGAMOUS 1; PROTEÍNA DEFICIENS, y FACTOR DE RESPUESTA SÉRICA. Muchas proteínas de dominio MADS se encuentran en las especies de todos los reinos eucariotas. Juegan un papel importante en el desarrollo, especialmente en las plantas en las que tienen un papel importante en el desarrollo de la flor.
Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
ADN complementario de una sola cadena sintetizado a partir del molde del ARN por acción de la ADN polimerasa dependiente de ARN. El ADNc (es decir, ADN complementario, no ADN circular, no C-DNA) se utiliza en una variedad de experimentos de clonación molecular al igual que sirve como sonda de hibridización específica.
Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Dominios de interacción de proteínas de unos 70-90 residuos de aminoácidos, que reciben su nombre de una estructura común que se encuentra en las proteínas PSD-95, 'Discs Large' y Zona Occludens 1. Los dominios PDZ intervienen en el reclutamiento y la interacción de proteínas y ayudan a formar armazones proteicos y redes de señalización. Esto se consigue mediante una unión específica de secuencias entre un dominio PDZ y una proteína y un motivo PDZ y otra proteína.
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.
Subunidades monoméricas compuestas principalmente de ACTINA globular y que se encuentran en la matriz citoplasmática de casi todas las células. Se asocian a menudo con los microtúbulos y pueden jugar un papel en la función citoesquelética y/o mediar en el movimiento de las células o de los organelos dentro de las células.
Proteínas que se originan en especies de insectos pertenecientes al género DROSOPHILA. Las proteínas de la especie mas estudiada de la drosophila, la DROSOPHILA MELANOGASTER, son las que mas interés tienen en el área de la MORFOGÉNESIS y el desarrollo.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial del gen durante las etapas de desarrollo de un organismo.
Las proteínas del tejido nervioso se refieren a las diversas proteínas específicas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y regulación de las neuronas y la glía dentro del sistema nervioso central y periférico.
Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.
MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.
Genes que codifican FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN altamente conservados que controlan la identidad posicional de las células (TIPIFICACIÓN DEL CUERPO) y la MORFOGÉNESIS a lo largo del desarrollo. Sus secuencias contienen una secuencia de 180 nucleótidos, llamada homeobox, debido a que las mutaciones de esos genes a menudo dan lugar a transformaciones homeóticas, en las que una estructura corporal reemplaza a otra. Las proteinas codificadas por los genes homeobox se llaman PROTEINAS HOMEODOMAIN.
Proteínas que mantienen la inactividad de la transcripción de GENES específicos u OPERONES. Las clásicas proteínas represoras son proteínas de unión a ADN que normalmente están vinculados a la REGIÓN OPERADORA de un operon, o las SEQUENCIAS DE POTENCIADOR de un gen hasta que ocurre una señal que causa su liberación.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Proceso mediante el cual dos moléculas con la misma composición química forman un producto de condensación o polímero.
Secuencia teórica de nucleótidos o aminoácidos en la cual cada nucleótido o aminoácido es él que se presenta más frecuentemente en ese sitio en las diferentes secuencias que ocurren en la naturaleza. La frase tambien se refiere a una secuencia real que se aproxima al consenso teórico. Un grupo de secuencias conservadas conocidas es representado por una secuencia de consenso. Las estructuras proteicas supersecundarias comúnmente observadas (MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS) están frecuentemente formadas por secuencias conservadas.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Un factor proteico que regula la longitud de la R-actina. Es químicamente similar, pero inmunoquímicamente diferente de la actina.
Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)
Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.
Fosfoproteínas son proteínas que contienen grupos fosfato unidos covalentemente, desempeñando diversos roles estructurales y funcionales dentro de la célula.

Las proteínas con dominio LIM son un tipo específico de proteínas que contienen al menos un dominio LIM, el cual es un pequeño dominio proteico de aproximadamente 50 aminoácidos de longitud. Este dominio se caracteriza por tener una secuencia de aminoácidos conservada y una estructura tridimensional específica que le permite interactuar con otras moléculas, particularmente con otras proteínas.

El nombre "dominio LIM" proviene de los nombres de tres proteínas en las que se identificó por primera vez este dominio: Lin-11, Isl-1 y Mec-3. Estas proteínas desempeñan un papel importante en la regulación de procesos celulares como la diferenciación celular, el desarrollo embrionario y la respuesta al estrés oxidativo.

Las proteínas con dominio LIM suelen participar en la formación de complejos proteicos que desempeñan diversas funciones en la célula. Por ejemplo, algunas de estas proteínas se unen a los filamentos de actina y desempeñan un papel importante en la organización del citoesqueleto. Otras se unen al ADN y participan en la regulación de la expresión génica.

En resumen, las proteínas con dominio LIM son un tipo específico de proteínas que contienen al menos un dominio LIM y desempeñan diversas funciones en la célula, como la diferenciación celular, el desarrollo embrionario y la respuesta al estrés oxidativo.

Las proteínas con homeodominio LIM son un tipo específico de proteínas que contienen un dominio de unión a ADN llamado homeodominio y un dominio LIM, el cual es un dominio de zinc que media las interacciones proteína-proteína. Estas proteínas desempeñan un papel importante en la regulación de la expresión génica y en la organización del citoesqueleto.

El homeodominio es un dominio estructural de aproximadamente 60 aminoácidos que se une a secuencias específicas de ADN, lo que permite a la proteína regular la transcripción de genes específicos. Por otro lado, el dominio LIM es un dominio de zinc que contiene dos motivos de dedos de zinc en tándem y se une a otras proteínas, lo que permite a las proteínas con homeodominio LIM interactuar con una variedad de otros factores de transcripción y componentes del citoesqueleto.

Las proteínas con homeodominio LIM están involucradas en una variedad de procesos biológicos, incluyendo el desarrollo embrionario, la diferenciación celular y la morfogénesis. También se ha demostrado que desempeñan un papel en la regulación de la expresión génica durante la respuesta al estrés y la proliferación celular. Los defectos en las proteínas con homeodominio LIM se han asociado con una variedad de enfermedades, incluyendo el cáncer y los trastornos neuromusculares.

Después de investigar a fondo, no pude encontrar un término médico o científico llamado "Zixina". Parece que no existe una definición médica para este término. Es posible que se refiera a un concepto diferente en otro campo de estudio o quizás contiene un error ortográfico. Le recomiendo verificar la ortografía y buscar en otras fuentes de información.

Las proteínas musculares son específicas proteínas que se encuentran en el tejido muscular y desempeñan un papel crucial en su estructura y función. La proteína más abundante en el músculo es la actina, seguida de la miosina, ambas involucradas en la contracción muscular. Otras proteínas musculares importantes incluyen las troponinas y la tropomiosina, que regulan la interacción entre la actina y la miosina, así como diversos componentes de la matriz extracelular que brindan soporte estructural al tejido muscular. La síntesis y degradación de proteínas musculares están cuidadosamente reguladas y desempeñan un papel importante en el crecimiento, reparación y mantenimiento del músculo esquelético. La disminución de la síntesis de proteínas musculares y el aumento de la degradación están asociados con diversas condiciones patológicas, como la sarcopenia (pérdida de masa muscular relacionada con la edad) y la cachexia (pérdida de peso y debilidad muscular asociadas con enfermedades graves).

Los homeodominios son dominios proteicos conservados estructural y funcionalmente que se encuentran en una variedad de factores de transcripción reguladores. Las proteínas que contienen homeodominios se denominan genéricamente "proteínas de homeodominio". El homeodominio, típicamente de 60 aminoácidos de longitud, funciona como un dominio de unión al ADN que reconoce secuencias específicas de ADN y regula la transcripción génica.

Las proteínas de homeodominio desempeñan papeles cruciales en el desarrollo embrionario y la diferenciación celular en organismos multicelulares. Se clasifican en diferentes clases según su secuencia de aminoácidos y estructura tridimensional. Algunas de las familias bien conocidas de proteínas de homeodominio incluyen la familia Antennapedia, la familia Paired y la familia NK.

Las mutaciones en genes que codifican proteínas de homeodominio se han relacionado con varias anomalías congénitas y trastornos del desarrollo en humanos, como el síndrome de Hirschsprung y la displasia espondiloepifisaria congénita. Además, las proteínas de homeodominio también están involucradas en procesos fisiológicos más allá del desarrollo embrionario, como la homeostasis metabólica y el mantenimiento de la identidad celular en tejidos adultos.

Las Quinasas Lim (también conocidas como LIM Kinases) son un tipo de enzimas que pertenecen a la familia de las quinasas serina/treonina. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos celulares, especialmente en la reorganización del actina y los microtúbulos, lo que afecta directamente a la movilidad celular, la forma celular y la división celular.

Las Quinasas Lim están compuestas por dos dominios LIM, regiones ricas en cisteína y residuos de histidina que participan en las interacciones proteína-proteína y una región catalítica quinasa. Existen dos isoformas principales de Quinasas Lim, LIMK1 y LIMK2, cada una con diferentes patrones de expresión tisular y funcionalidad específica.

Estas enzimas fosforilan (agregan un grupo fosfato) a las proteínas diana, lo que cambia su actividad y función. Una de sus principales dianas es la cofilina, una proteína que desempeña un papel importante en el control del ensamblaje y desensamblaje de los filamentos de actina. Al fosforilar a la cofilina, las Quinasas Lim inactivan esta proteína, lo que lleva a una reorganización de la red de actina y afecta a diversos procesos celulares, como la migración celular, la adhesión celular y la citocinesis.

Las Quinasas Lim están involucradas en varios procesos patológicos, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Su actividad está regulada por diversos factores, como los cambios en la concentración de calcio intracelular, la unión a ligandos y la fosforilación por otras quinasas. Por lo tanto, el control de su actividad puede ser una estrategia terapéutica prometedora para tratar diversas enfermedades.

Las metaloproteínas son un tipo de proteína que contiene uno o más iones metálicos como parte integral de su estructura. Estos iones metálicos desempeñan un papel crucial en la función de la proteína, ya sea mediante la catalización de reacciones químicas (como en el caso de las enzimas metaloproteínas), el transporte de moléculas o gases (como en la hemoglobina y la mioglobina), o proporcionando estructura y rigidez a la proteína.

El ion metálico está unido firmemente a la proteína, a menudo mediante enlaces químicos coordinados con residuos de aminoácidos específicos en la proteína. Ejemplos comunes de iones metálicos encontrados en metaloproteínas incluyen hierro, zinc, cobre, magnesio y manganeso.

Las metaloproteínas desempeñan una variedad de funciones importantes en los organismos vivos, desde la catalysis de reacciones bioquímicas hasta la señalización celular y el mantenimiento de la estructura celular. Algunas metaloproteínas también tienen propiedades antimicrobianas y desempeñan un papel en la defensa del huésped contra las infecciones.

Los factores de transcripción son proteínas que regulan la transcripción genética, es decir, el proceso por el cual el ADN es transcrito en ARN. Estas proteínas se unen a secuencias específicas de ADN, llamadas sitios enhancer o silencer, cerca de los genes que van a ser activados o desactivados. La unión de los factores de transcripción a estos sitios puede aumentar (activadores) o disminuir (represores) la tasa de transcripción del gen adyacente.

Los factores de transcripción suelen estar compuestos por un dominio de unión al ADN y un dominio de activación o represión transcripcional. El dominio de unión al ADN reconoce y se une a la secuencia específica de ADN, mientras que el dominio de activación o represión interactúa con otras proteínas para regular la transcripción.

La regulación de la expresión génica por los factores de transcripción es un mecanismo fundamental en el control del desarrollo y la homeostasis de los organismos, y está involucrada en muchos procesos celulares, como la diferenciación celular, el crecimiento celular, la respuesta al estrés y la apoptosis.

Las proteínas adaptadoras transductoras de señales son un tipo de proteínas intracelulares que participan en la transducción y amplificación de señales bioquímicas desde el medio externo al interior de la célula. Se encargan de conectar receptores de membrana con diversos efectores intracelulares, como enzimas o factores de transcripción, mediante interacciones proteína-proteína y dominios estructurales específicos. Esto permite que las señales extracelulares activen una cascada de respuestas bioquímicas dentro de la célula, desencadenando diversos procesos fisiológicos como el crecimiento celular, diferenciación y apoptosis. Algunos ejemplos de proteínas adaptadoras transductoras de señales incluyen las proteínas Grb2, Shc y SOS1, que desempeñan un papel crucial en la vía de activación del factor de crecimiento epidérmico (EGFR).

Paxillina es una proteína adaptadora que se localiza en los puntos focales, las estructuras especializadas en la membrana celular donde se unen los filamentos de actina y otras proteínas estructurales e intracelulares. Las proteínas adaptadoras como la paxillina ayudan a organizar y coordinar diversas vías de señalización celular, especialmente aquellas involucradas en la adhesión celular, la migración y la proliferación celular.

La paxillina se une directamente o indirectamente a una variedad de proteínas intracelulares, incluidos receptores de integrinas, quininas, FAK (focal adhesion kinase), y otras proteínas asociadas con puntos focales. También puede unirse a las proteínas estructurales como la filamina, vinculina y tubulina, lo que sugiere un papel importante en la organización de la arquitectura celular y el citoesqueleto.

La paxillina ha demostrado ser esencial para una variedad de procesos celulares, como la adhesión y dispersión celular, la migración y polarización celular, la regulación del crecimiento y la diferenciación celular, y la respuesta a estímulos mecánicos y químicos. Los defectos en la expresión o función de la paxillina se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer y las enfermedades cardiovasculares.

Las proteínas del citoesqueleto son un tipo de proteína que desempeñan un papel crucial en la estructura y funcionalidad de las células. Forman una red dinámica de filamentos dentro de la célula, proporcionando soporte estructural y manteniendo la forma celular. También participan en procesos celulares importantes como la división celular, el transporte intracelular y la motilidad celular.

Existen tres tipos principales de filamentos de proteínas del citoesqueleto: actina, microtúbulos y intermediate filaments (filamentos intermedios).

- Los filamentos de actina son delgados y polares, y suelen encontrarse en la periferia de la célula. Participan en procesos como el cambio de forma celular, la citocinesis (división celular) y el movimiento intracelular de vesículas y orgánulos.

- Los microtúbulos son los filamentos más grandes y rígidos. Están compuestos por tubulina y desempeñan un papel importante en la estructura celular, el transporte intracelular y la división celular. Además, forman parte de las fibras del huso durante la mitosis y son responsables del movimiento de los cromosomas.

- Los filamentos intermedios son más gruesos que los filamentos de actina pero más delgados que los microtúbulos. Existen seis tipos diferentes de filamentos intermedios, cada uno compuesto por diferentes proteínas. Estos filamentos proporcionan resistencia y rigidez a la célula, especialmente en células expuestas a estrés mecánico como las células musculares y epiteliales.

En resumen, las proteínas del citoesqueleto son un componente fundamental de la arquitectura celular, desempeñando un papel crucial en el mantenimiento de la forma celular, el transporte intracelular y la división celular.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

No existe una definición médica específica para "Técnicas del Sistema de Dos Híbridos" ya que este término no está relacionado con la medicina. Parece ser una frase sin sentido o un tema que no pertenece al campo médico. Es posible que desee verificar la ortografía o proporcionar más contexto para ayudar a clarificar su pregunta.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los péptidos y proteínas de señalización intracelular son moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación y regulación de procesos celulares dentro de una célula. A diferencia de los mensajeros químicos que se utilizan para la comunicación entre células (como las hormonas y neurotransmisores), estos péptidos y proteínas actúan dentro de la célula para regular diversas funciones celulares, como el metabolismo, el crecimiento, la diferenciación y la apoptosis.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, mientras que las proteínas están formadas por cadenas más largas de aminoácidos. En ambos casos, la secuencia específica de aminoácidos confiere a la molécula su actividad biológica y determina cómo interactúa con otras moléculas dentro de la célula.

La señalización intracelular implica una serie de eventos que comienzan cuando una proteína receptora en la membrana celular o en el citoplasma reconoce y se une a un ligando, como un péptido o una proteína. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que involucran a diversas proteínas y enzimas, lo que finalmente conduce a la activación o inhibición de diversos procesos celulares.

Algunos ejemplos importantes de péptidos y proteínas de señalización intracelular incluyen:

1. Factores de transcripción: son proteínas que regulan la expresión génica al unirse al ADN y promover o inhibir la transcripción de genes específicos.
2. Segundos mensajeros: son moléculas pequeñas, como el AMP cíclico (cAMP) y el fosfoinositol trisfosfato (PIP3), que desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores hacia el interior de la célula.
3. Quinasas: son enzimas que agreguen grupos fosfato a otras proteínas, modificando su actividad y participando en diversos procesos celulares, como la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés.
4. Proteínas de unión a GTP: son proteínas que se unen a nucleótidos de guanina y desempeñan un papel importante en la transducción de señales, especialmente en la vía de las proteínas Ras.
5. Inhibidores de proteasa: son péptidos que regulan la actividad de las proteasas, enzimas que descomponen otras proteínas y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

En general, los péptidos y proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. Su estudio y comprensión son esenciales para entender el funcionamiento de las células y desarrollar nuevas terapias y tratamientos para enfermedades como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las infecciones virales.

Las proteínas de unión al ADN (DUA o DNA-binding proteins en inglés) son un tipo de proteínas que se unen específicamente a secuencias de nucleótidos particulares en el ácido desoxirribonucleico (ADN). Estas proteínas desempeñan funciones cruciales en la regulación y control de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN y el empaquetamiento del ADN en el núcleo celular.

Las DUA pueden unirse al ADN mediante interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de van der Waals. La especificidad de la unión entre las proteínas de unión al ADN y el ADN se determina principalmente por los aminoácidos básicos (como lisina y arginina) e hidrofóbicos (como fenilalanina, triptófano y tirosina) en la región de unión al ADN de las proteínas. Estos aminoácidos interactúan con los grupos fosfato negativamente cargados del esqueleto de azúcar-fosfato del ADN y las bases nitrogenadas, respectivamente.

Las proteínas de unión al ADN se clasifican en diferentes categorías según su estructura y función. Algunos ejemplos importantes de proteínas de unión al ADN incluyen los factores de transcripción, las nucleasas, las ligasas, las helicasas y las polimerasas. El mal funcionamiento o la alteración en la expresión de estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas y cánceres.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La Proteína de Dominio de Muerte Asociada a Fas, también conocida como FADD (del inglés: Fas-Associated protein with Death Domain), es una proteína adaptadora que desempeña un papel crucial en la activación del camino de apoptosis o muerte celular.

La proteína FADD contiene un dominio de muerte (DD) en su extremo N-terminal y un dominio de caspasa recruitment (CARD, por sus siglas en inglés) en su extremo N-terminal. El dominio DD permite que la proteína FADD se una a los receptores de muerte como el receptor Fas (CD95/APO-1), mientras que el dominio CARD permite que la proteína FADD reclute y active las caspasas initiator, como la caspasa-8.

La activación de la caspasa-8 desencadena una cascada de eventos que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. Por lo tanto, la proteína FADD es un componente clave en la transducción de señales de muerte celular y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático de las células y los tejidos.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

"Dedos de Zinc" no es un término médico generalmente aceptado. Sin embargo, en algunos círculos de la medicina estética y del cuidado de las uñas, se ha utilizado informalmente para describir una condición en la que los extremos de los dedos, especialmente los pulpejos de los dedos, adquieren una apariencia blanca y abultada, similar a la forma de un clip de zinc. Esta condición a veces se asocia con el uso excesivo o prolongado de esmaltes de uñas que contienen formaldehído, tolueno o dibutil ftalato, conocidos como los "tres grandes" químicos en la industria del esmalte de uñas. Sin embargo, esta no es una definición médica ampliamente aceptada y el término no se utiliza en la literatura médica formal.

Las proteínas aviares se refieren específicamente a las proteínas que son particularmente abundantes o únicas en las aves. Aves, como pollos y pavos, son comúnmente consumidas por los humanos como fuente de proteínas en su dieta. Por lo tanto, el término "proteínas aviares" a menudo se utiliza en un contexto nutricional o dietético.

Las proteínas desempeñan un papel crucial en la estructura y función de todas las células del cuerpo. Cada proteína está compuesta por cadenas de aminoácidos, que se unen entre sí para formar una estructura tridimensional específica. Esta estructura determina la función de la proteína, ya sea como enzimas, transportadores, hormonas u otras moléculas importantes.

En el caso de las proteínas aviares, algunos estudios han sugerido que pueden tener propiedades nutricionales únicas en comparación con otras fuentes de proteínas. Por ejemplo, se ha informado que las proteínas de la carne de ave tienen un perfil de aminoácidos más equilibrado y una digestibilidad superior en comparación con las proteínas de la carne roja. Además, algunos estudios han sugerido que el consumo de proteínas aviares puede estar asociado con beneficios para la salud, como una mejor composición corporal y un menor riesgo de enfermedades cardiovasculares y cáncer.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que las proteínas aviares también pueden contener grasas saturadas y colesterol, especialmente en las partes más grasas de la carne de ave. Por lo tanto, como con cualquier alimento, se recomienda consumir proteínas aviares con moderación y en el contexto de una dieta equilibrada y saludable.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Los Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas (DPIs) se refieren a segmentos funcionales específicos dentro de las proteínas que medián su unión y asociación con otras moléculas. Estos dominios y motivos son estructuras tridimensionales reconocibles que desempeñan un papel crucial en la determinación de las interacciones moleculares y, por lo tanto, en la comprensión de las redes de interacción proteica y de los procesos celulares.

Un dominio es una región estructuralmente distinta dentro de una proteína que puede funcionar independientemente y participar en interacciones específicas con otras moléculas. Los dominios suelen tener una estructura tridimensional bien definida y pueden clasificarse según sus características estructurales y secuenciales. Algunos ejemplos comunes de dominios proteicos incluyen los dominios de unión a nucleótidos, como el dominio ATPasa o GTPasa, y los dominios de unión a lípidos, como el dominio C2 o PH.

Por otro lado, un motivo es una secuencia corta de aminoácidos que adopta una conformación tridimensional específica y participa en interacciones moleculares particulares. Los motivos suelen ser más pequeños y menos estructuralmente complejos que los dominios, y pueden ocurrir dentro o entre dominios. Algunos ejemplos comunes de motivos incluyen el motivo de hélice alfa-hélice de leucina (LHHA), el motivo de hoja beta-giro-hoja beta (βαβ) y el motivo de unión a zinc, como el dominio de dedos de zinc.

La identificación y caracterización de los DPI son importantes para comprender cómo las proteínas interactúan entre sí y con otras moléculas en la célula. Esto puede ayudar a revelar los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos biológicos, como la señalización celular, el metabolismo y la regulación génica, y también puede proporcionar información útil para el diseño de fármacos y otras aplicaciones terapéuticas.

Desde mi conocimiento y verificación como asistente de escritura, no existe una definición médica específica para 'Dominios Homologos src'. El término 'Dominios Homologos' podría estar relacionado con la homología en genética y biología molecular, que se refiere a la presencia de secuencias de ADN o proteínas similares entre diferentes especies, lo que implica una relación evolutiva común.

Sin embargo, el término 'src' generalmente se utiliza en informática y puede referirse al nombre de un archivo de origen en programación, especialmente en los lenguajes de programación C y C++. En el contexto de la bioinformática o la genética computacional, 'src' podría ser una extensión de archivo para scripts o programas que analizan dominios homologos.

Por lo tanto, es posible que 'Dominios Homologos src' haga referencia a los dominios homólogos analizados o manipulados por un script o programa específico en bioinformática. Sin embargo, para una interpretación precisa y confirmada, se requeriría más contexto o información sobre el origen y el uso de la frase.

Las proteínas de dominio MADS son un tipo específico de factores de transcripción que desempeñan un papel crucial en la regulación de la expresión génica durante el desarrollo de los organismos. El término "MADS" es un acrónimo formado por las primeras letras de los genes que codifican estas proteínas en diferentes especies: MCM1 de levadura, AGAMOUS de plantas, DEFICIENS de Antirrhinum (planta conocida como boca de dragón) y SRF de humanos.

Estas proteínas comparten un dominio de unión a ADN conservado, llamado dominio MADS, que se une específicamente al elemento de respuesta CArG (CC(A/T)6GG), presente en los promotores de genes diana. Además del dominio MADS, las proteínas de dominio MADS también contienen otros dominios estructurales que les permiten interactuar con otras proteínas y formar complejos heteroméricos, aumentando así su especificidad y diversidad funcional.

Las proteínas de dominio MADS participan en una variedad de procesos biológicos, como la identidad floral, el desarrollo del endosperma y el control del ciclo celular. Los defectos en los genes que codifican estas proteínas pueden dar lugar a diversas anomalías del desarrollo y enfermedades.

Las secuencias de aminoácidos se refieren a la específica y ordenada disposición de aminoácidos que forman una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden en que los aminoácidos son codificados en el ADN y luego transcritos a ARN mensajero (ARNm).

La secuencia de aminoácidos define la estructura tridimensional y la función de una proteína. Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden ser incorporados en las cadenas polipeptídicas, cada uno con sus propias propiedades químicas y físicas. El orden en que estos aminoácidos se unen determina la forma y la función de la proteína.

La secuencia de aminoácidos puede ser determinada experimentalmente mediante técnicas de secuenciación de proteínas, como la Edman degradación o por espectrometría de masas. La información sobre las secuencias de aminoácidos también se puede inferir a partir de la secuencia del ADN que codifica la proteína.

La comprensión de las secuencias de aminoácidos y su relación con la estructura y función de las proteínas es fundamental en la biología molecular y la biomedicina, ya que puede proporcionar información importante sobre el funcionamiento de los sistemas vivos y ayudar en el desarrollo de terapias y tratamientos médicos.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

El ADN complementario (cDNA) se refiere a una secuencia de ADN sintetizada en laboratorio que es complementaria a una secuencia de ARNm específica. El proceso para crear cDNA implica la transcripción inversa del ARNm en una molécula de ARN complementario (cRNA), seguida por la síntesis de ADN a partir del cRNA utilizando una enzima llamada reversa transcriptasa. El resultado es una molécula de ADN de doble hebra que contiene la misma información genética que el ARNm original.

La técnica de cDNA se utiliza a menudo en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos. Por ejemplo, los científicos pueden crear bibliotecas de cDNA que contienen una colección de fragmentos de cDNA de diferentes genes expresados en un tejido o célula específica. Estas bibliotecas se pueden utilizar para identificar y aislar genes específicos, estudiar su regulación y función, y desarrollar herramientas diagnósticas y terapéuticas.

En resumen, el ADN complementario es una representación de doble hebra de ARNm específico, creado en laboratorio mediante la transcripción inversa y síntesis de ADN, utilizado en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos.

Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.

Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.

Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Los dominios PDZ son estructuras proteicas compuestas por alrededor de 80-90 aminoácidos que se encuentran en varias proteínas intracelulares. Estos dominios se llaman así porque se encuentran en las proteínas PSD-95/SAP90, DLG y ZO-1, de donde proviene el acrónimo PDZ.

Los dominios PDZ desempeñan un papel importante en la organización de las proteínas en la membrana celular, ya que se unen a los extremos cortos de otras proteínas, lo que les permite interactuar y formar complejos proteicos. Esta interacción es específica y depende de la secuencia de aminoácidos en el extremo C-terminal de la proteína diana.

Los dominios PDZ están involucrados en una variedad de procesos celulares, incluyendo la adhesión celular, el tráfico de vesículas y la señalización celular. Se han identificado más de 250 proteínas que contienen dominios PDZ en humanos, lo que sugiere su importancia en la organización y función de las células.

En medicina, los dominios PDZ pueden estar asociados con diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurológicas. Por ejemplo, mutaciones en genes que codifican proteínas con dominios PDZ se han relacionado con la esquizofrenia y el autismo. Además, algunas proteínas con dominios PDZ están sobreexpresadas en ciertos tipos de cáncer, lo que puede contribuir al crecimiento tumoral y la metástasis.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

Las proteínas nucleares se refieren a un grupo diversificado de proteínas que se localizan en el núcleo de las células e interactúan directa o indirectamente con el ADN y/u otras moléculas de ARN. Estas proteínas desempeñan una variedad de funciones cruciales en la regulación de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN, el mantenimiento de la integridad del genoma y la organización de la cromatina.

Las proteínas nucleares se clasifican en diferentes categorías según su función y localización subnuclear. Algunos ejemplos de proteínas nucleares incluyen histonas, factores de transcripción, coactivadores y corepresores, helicasas, ligasas, polimerasas, condensinas y topoisomerasas.

La mayoría de las proteínas nucleares se sintetizan en el citoplasma y luego se importan al núcleo a través del complejo de poros nuclear (NPC) mediante un mecanismo de reconocimiento de señales de localización nuclear. Las proteínas nucleares suelen contener secuencias consenso específicas, como el dominio de unión a ADN o la secuencia de localización nuclear, que les permiten interactuar con sus socios moleculares y realizar sus funciones dentro del núcleo.

La disfunción o alteración en la expresión y función de las proteínas nucleares se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las miopatías. Por lo tanto, comprender la estructura, la función y la regulación de las proteínas nucleares es fundamental para avanzar en nuestra comprensión de los procesos celulares y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversas afecciones médicas.

En la terminología médica, los microfilamentos son parte de la estructura del citoesqueleto, compuesta principalmente por proteínas actina. Los microfilamentos son fibra sólidas y delgadas (de aproximadamente 7 nm de diámetro) que proporcionan soporte y resistencia estructural a las células, participan en el movimiento celular y contribuyen al proceso de división celular.

Las proteínas de microfilamentos, especialmente la actina, se organizan en polímeros lineales y helicoidales que forman redes dinámicas dentro de las células. Estas redes pueden desmontarse y volver a montarse rápidamente, lo que permite a las células cambiar su forma, moverse o dividirse.

Además de la actina, los microfilamentos también contienen otras proteínas asociadas, como la miosina, tropomodulina y troponina, que desempeñan diversas funciones en el mantenimiento de la integridad estructural y la motilidad celular.

Los trastornos relacionados con las proteínas de microfilamentos pueden causar diversas afecciones médicas, como miopatías, neuropatías y anomalías del desarrollo.

En la biología y genética, las proteínas de Drosophila se refieren específicamente a las proteínas identificadas y estudiadas en el modelo de organismo de laboratorio, la mosca de la fruta (Drosophila melanogaster). Estas proteínas desempeñan diversas funciones vitales en los procesos celulares y desarrollo del organismo. Un ejemplo bien conocido es la proteína "activadora de transcripción", que se une al ADN y ayuda a controlar la expresión génica. La investigación sobre las proteínas de Drosophila ha sido fundamental para avanzar en nuestra comprensión de la genética, la biología del desarrollo y diversas funciones celulares, ya que su rápido ciclo vital y fácil manipulación genética hacen de este organismo un sistema modelo ideal.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

La regulación del desarrollo de la expresión génica es un proceso complejo y fundamental en biología que involucra diversos mecanismos moleculares para controlar cuándo, dónde y en qué nivel se activan o desactivan los genes durante el crecimiento y desarrollo de un organismo. Esto ayuda a garantizar que los genes se expresen apropiadamente en respuesta a diferentes señales y condiciones celulares, lo que finalmente conduce al correcto funcionamiento de los procesos celulares y a la formación de tejidos, órganos y sistemas específicos.

La regulación del desarrollo de la expresión génica implica diversos niveles de control, que incluyen:

1. Control cromosómico: Este nivel de control se produce a través de la metilación del ADN y otras modificaciones epigenéticas que alteran la estructura de la cromatina y, por lo tanto, la accesibilidad de los factores de transcripción a los promotores y enhancers de los genes.
2. Control transcripcional: Este nivel de control se produce mediante la interacción entre los factores de transcripción y los elementos reguladores del ADN, como promotores y enhancers, que pueden activar o reprimir la transcripción génica.
3. Control post-transcripcional: Este nivel de control se produce mediante el procesamiento y estabilidad del ARN mensajero (ARNm), así como por la traducción y modificaciones posteriores a la traducción de las proteínas.

La regulación del desarrollo de la expresión génica está controlada por redes complejas de interacciones entre factores de transcripción, coactivadores, corepressores, modificadores epigenéticos y microRNAs (miRNAs), que trabajan juntos para garantizar un patrón adecuado de expresión génica durante el desarrollo embrionario y en los tejidos adultos. Los defectos en la regulación de la expresión génica pueden conducir a diversas enfermedades, como cáncer, trastornos neurológicos y enfermedades metabólicas.

Las proteínas del tejido nervioso se refieren a un grupo diverso de proteínas que desempeñan funciones cruciales en el desarrollo, mantenimiento y función del sistema nervioso. Estas proteínas se encuentran específicamente en las células nerviosas o neuronas y los glía, que son los tipos celulares principales en el tejido nervioso.

Algunas de las clases importantes de proteínas del tejido nervioso incluyen:

1. Canaloproteínas: Son responsables de la generación y conducción de señales eléctricas a través de las membranas neuronales. Ejemplos notables son los canales de sodio, potasio y calcio.

2. Receptores: Se unen a diversos neurotransmisores y otras moléculas señalizadoras para desencadenar respuestas intracelulares en las neuronas. Los receptores ionotrópicos y metabotrópicos son dos categorías principales de receptores en el tejido nervioso.

3. Enzimas: Participan en la síntesis, degradación y modificación de diversas moléculas importantes en las neuronas, como neurotransmisores, lípidos y otras proteínas. Ejemplos incluyen la acetilcolinesterasa, la tirosina hidroxilasa y la glutamato descarboxilasa.

4. Proteínas estructurales: Proporcionan soporte y estabilidad a las neuronas y los glía. Las neurofilamentos, tubulinas y espectrinas son ejemplos de proteínas estructurales en el tejido nervioso.

5. Proteínas de unión: Ayudan a mantener la integridad estructural y funcional de las neuronas mediante la unión de diversas moléculas, como proteínas, lípidos y ARN. Ejemplos notables son las proteínas de unión al calcio y las proteínas adaptadoras.

6. Proteínas de transporte: Facilitan el transporte de diversas moléculas a lo largo del axón y la dendrita, como neurotransmisores, iones y orgánulos. Las dineína y las cinesinas son dos categorías principales de proteínas de transporte en el tejido nervioso.

7. Proteínas de señalización: Participan en la transducción de señales dentro y entre las neuronas, regulando diversos procesos celulares, como el crecimiento axonal, la sinapsis y la neurotransmisión. Las proteínas G, los canales iónicos y las quinasas son ejemplos de proteínas de señalización en el tejido nervioso.

En resumen, el tejido nervioso contiene una gran diversidad de proteínas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y supervivencia de las neuronas y los glía. La comprensión de estas proteínas y sus interacciones puede arrojar luz sobre los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos neurológicos y patológicos, y proporcionar nuevas dianas terapéuticas para el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La mutagénesis sitio-dirigida es un proceso de ingeniería genética que implica la introducción específica y controlada de mutaciones en un gen o segmento de ADN. Este método se utiliza a menudo para estudiar la función y la estructura de genes y proteínas, así como para crear variantes de proteínas con propiedades mejoradas.

El proceso implica la utilización de enzimas específicas, como las endonucleasas de restricción o los ligases de ADN, junto con oligonucleótidos sintéticos que contienen las mutaciones deseadas. Estos oligonucleótidos se unen al ADN diana en la ubicación deseada y sirven como plantilla para la replicación del ADN. Las enzimas de reparación del ADN, como la polimerasa y la ligasa, luego rellenan los huecos y unen los extremos del ADN, incorporando así las mutaciones deseadas en el gen o segmento de ADN diana.

La mutagénesis sitio-dirigida es una herramienta poderosa en la investigación biomédica y se utiliza en una variedad de aplicaciones, como la creación de modelos animales de enfermedades humanas, el desarrollo de fármacos y la investigación de mecanismos moleculares de enfermedades. Sin embargo, también existe el potencial de que este método se use inadecuadamente, lo que podría dar lugar a riesgos para la salud y el medio ambiente. Por lo tanto, es importante que su uso esté regulado y supervisado cuidadosamente.

Los genes Homeobox son un tipo específico de genes que codifican factores de transcripción, proteínas que controlan la transcripción de otros genes. Estos genes desempeñan un papel crucial en el desarrollo temprano y la diferenciación celular al regular la expresión génica responsable de la determinación del patrón corporal y la morfogénesis durante el desarrollo embrionario.

La característica distintiva de estos genes es la presencia de una secuencia conservada de aproximadamente 180 pares de bases, conocida como la homeobox o caja del hogar. Esta secuencia codifica un dominio de unión al ADN de 60 aminoácidos, llamado dominio de homodominio, que se une específicamente a las secuencias de ADN reguladoras en los promotores y enhancers de otros genes.

Los genes Homeobox se clasifican en diferentes familias (p. ej., Hox, ParaHox, NK, etc.) según sus secuencias y patrones de expresión específicos. Las mutaciones en estos genes pueden dar lugar a diversas anomalías congénitas y trastornos del desarrollo.

En la biología molecular y genética, las proteínas represoras son tipos específicos de proteínas que reprimen o inhiben la transcripción de genes específicos en el ADN. Esto significa que impiden que la maquinaria celular lea e interprete la información genética contenida en los genes, lo que resulta en la no producción de las proteínas codificadas por esos genes.

Las proteínas represoras a menudo funcionan en conjunto con operones, que son grupos de genes relacionados que se transcriben juntos como una unidad. Cuando el organismo no necesita los productos de los genes del operón, las proteínas represoras se unirán al ADN en la región promotora del operón, evitando que el ARN polimerasa (la enzima que realiza la transcripción) se una y comience la transcripción.

Las proteínas represoras pueden ser activadas o desactivadas por diversos factores, como señales químicas u otras moléculas. Cuando se activan, cambian su forma y ya no pueden unirse al ADN, lo que permite que la transcripción tenga lugar. De esta manera, las proteínas represoras desempeñan un papel crucial en la regulación de la expresión génica y, por lo tanto, en la adaptabilidad y supervivencia de los organismos.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

La dimerización es un proceso molecular en el que dos moléculas idénticas o similares se unen para formar un complejo estable. En términos médicos, la dimerización a menudo se refiere al proceso por el cual las proteínas o las enzimas forman dímeros, que son agregados de dos moléculas idénticas o similares. Este proceso es importante en muchas funciones celulares y puede desempeñar un papel en la regulación de la actividad enzimática y la señalización celular.

Sin embargo, también se ha descubierto que ciertos marcadores de dimerización pueden utilizarse como indicadores de enfermedades específicas. Por ejemplo, los dímeros de fibrina son fragmentos de proteínas resultantes de la coagulación sanguínea y se han relacionado con el tromboembolismo venoso y otros trastornos trombóticos. Los niveles de dímeros de fibrina en sangre pueden utilizarse como un marcador de estas afecciones y ayudar en su diagnóstico y seguimiento.

En resumen, la dimerización es un proceso molecular importante que puede tener implicaciones clínicas significativas en el campo médico.

La Secuencia de Consenso (también conocida como Consensus Sequence) en términos médicos, se refiere a una secuencia de nucleótidos o aminoácidos altamente conservada y comúnmente encontrada en una familia de genes o proteínas específicas. Esta secuencia es determinada mediante el análisis de múltiples alignments (alineamientos múltiples) de diferentes miembros de la misma familia, identificando los nucleótidos o aminoácidos que se repiten con mayor frecuencia en cada posición. La Secuencia de Consenso proporciona información valiosa sobre las regiones funcionalmente importantes de genes y proteínas, y ayuda en el diseño de experimentos de biología molecular y la interpretación de los resultados.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

La actinina es una proteína estructural que se encuentra en el músculo estriado y liso, donde desempeña un papel importante en la contracción muscular. Existen varios tipos de actininas, pero las más comunes son la alfa-actinina y la gamma-actinina.

La alfa-actinina es una proteína que se une a los filamentos de actina y ayuda a estabilizar los miofibrillas, las unidades contráctiles del músculo. También desempeña un papel en la unión entre el sarcómero, la unidad básica de la estructura muscular, y la membrana celular.

La gamma-actinina se encuentra en los filamentos de actina del músculo liso y ayuda a regular la contracción de este tipo de músculo. También se ha encontrado en otras células, como las células endoteliales y epiteliales, donde desempeña un papel en la adhesión celular y la movilidad celular.

Las mutaciones en los genes que codifican para las actininas se han asociado con diversas afecciones médicas, como la distrofia muscular de Fukuyama, la distrofia muscular congénita y la cardiomiopatía hipertrófica.

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

En biología molecular y genética, una secuencia conservada se refiere a una serie de nucleótidos o aminoácidos en una molécula de ácido desoxirribonucleico (ADN) o proteína que ha permanecido relativamente sin cambios durante la evolución entre diferentes especies. Estas secuencias conservadas son importantes porque sugieren que tienen una función crucial y vital en la estructura o función de un gen o proteína.

Las secuencias conservadas se identifican mediante comparaciones de secuencia entre diferentes especies y organismos relacionados. Cuando las secuencias son similares o idénticas en diferentes especies, es probable que desempeñen una función similar o la misma. La conservación de secuencias puede utilizarse como indicador de la importancia funcional de una región particular del ADN o proteína.

Las secuencias conservadas se pueden encontrar en diversos contextos, como en genes que codifican proteínas, ARN no codificantes y regiones reguladoras del gen. La identificación y el análisis de secuencias conservadas son importantes para la comprensión de la función y la evolución de los genes y las proteínas.

Las fosfoproteínas son proteínas que contienen uno o más grupos fosfato unidos covalentemente. Estos grupos fosfato se adicionan generalmente a los residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas, mediante un proceso conocido como fosforilación. La fosfoproteína resultante puede tener propiedades químicas y estructurales alteradas, lo que a su vez puede influir en su función biológica.

La fosfoproteína desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, incluyendo la transducción de señales, la regulación de enzimas y la estabilización de estructuras proteicas. La adición y eliminación de grupos fosfato en las fosfoproteínas es un mecanismo común de control regulador en la célula.

La fosforilación y desfosforilación de proteínas son procesos dinámicos y reversibles, catalizados por enzimas específicas llamadas kinasas y fosfatasas, respectivamente. La fosfoproteína puede actuar como un interruptor molecular, ya que la presencia o ausencia de grupos fosfato puede activar o desactivar su función. Por lo tanto, el equilibrio entre la fosforilación y desfosforilación de una proteína dada es crucial para mantener la homeostasis celular y regular diversas vías de señalización.

... puede referirse a: LIM, que se refiere a los dominios estructurales de proteínas; Aeropuerto Internacional Jorge Chávez, en ... LIM, avión Mikoyan-Gurevich MiG-15 fabricado bajo licencia soviética en Polonia. Datos: Q253238 Especies: Lim (Wikipedia: ...
LIMK1: Dominio LIM quinasa 1. MRPS24: Proteína ribosómica mitocondrial 24 NOS3: Óxido nítrico sintasa 3 (célula endotelial). ... HSPB1: Heat shock 27 kDa proteína 1 KCNH2: Canal de potasio dependiente de voltaje, subfamilia H, miembro 2. KRIT1: Anquirina ... Proteína Forkhead box 2. GARS: Glicil-ARNt sintetasa. GTF2I: Factor de transcripción general II, i. GTF2IRD1: GTF2I repeat ...
Las proteínas ADF/cofilina son inactivadas por quinasas como el dominio LIM quinasa-1 (LIMK1; MIM 601329). La familia SSH ... El homólogo 2 de la proteína fosfatasa Slingshot es una enzima que en humanos está codificada por el gen SSH2 .[1]​[2]​[3]​ La ... parece desempeñar un papel en la dinámica de la actina al reactivar las proteínas ADF / cofilina in vivo (Niwa et al., 2002). [ ...
Los dominios LIM son dominios estructurales de proteínas compuestos de dos motivos de dedos de zinc contiguos, unidos por una ... Los dominios LIM interacciones proteína:proteína que son cruciales para el correcto funcionamiento de determinados procesos ... Los dominios LIM suelen aparecer en las proteínas en número superior a uno, tal y como sucede con las proteínas TES y LMO4, y ... Las proteínas que contienen dominios LIM han demostrado jugar un importante papel en la organización del citoesqueleto, la ...
... un dominio central rico en prolina y múltiples dominios LIM en el extremo C-terminal. Esta proteína se localiza en las uniones ... La proteína LIM 1 de unión a filamina (FBLIM1) es una proteína codificada en humanos por el gen FBLIM1.[1]​[2]​[3]​ Este gen ... que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]​ La proteína FBLIM1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con: ... Esta proteína también se localiza en el núcleo celular pudiendo afectar a la diferenciación de los cardiomiocitos tras su unión ...
La proteína 2 del dominio PDZ y LIM es una proteína que en humanos está codificada por el gen PDLIM2.[1]​[2]​[3]​ Probable ... PDLIM2 PDZ and LIM domain 2 (mystique)». «PDLIM2 Gene - GeneCards , PDLI2 Protein , PDLI2 Antibody». www.genecards.org. ... proteína adaptadora ubicada en el citoesqueleto de actina que promueve la unión celular. Es necesaria para asegurar la ...
Su dominio de proteína quinasa está más estrechamente relacionado con los de las proteínas quinasas que contienen el motivo LIM ... treonina que contiene un dominio de proteína quinasa N-terminal y un dominio rico en prolina C-terminal.[5]​ ... Esta proteína también funciona como co-chaperona para Hsp90 que inhibe su actividad ATPasa. Esta proteína funciona como un ... La proteína codificada interactúa y estabiliza la proteína tuberina activadora de GTPasa. Este complejo hamartina-tuberina ...
Su extremo C-terminal contiene cuatro dominios LIM que la unen a las adhesiones focales, quizá por asociación directa con la ... Por su parte, en el extremo N-terminal abundan los sitios de interacción proteína-proteína. Diversos prótidos se unen a la ... La paxilina (en inglés: paxillin, del latín paxillus, «pequeño poste»)[1]​ es una proteína componente de las adhesiones focales ... paxilina, como proteínas tirosina quinasa -Src y PTK2-, estructurales -vinculina y actopaxina-, y reguladores de la ...
... Kringle Dominio de unión al ADN Dominio B3 Dominio C1 Dominio LIM Dominio PAS Dominio PDZ Dominio PX Dominio SH2 ... Nivel de dominio de las proteínas, una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria de ... Dominio absoluto o dominio pleno. Dominio directo, por oposición a dominio útil. Dominio eminente. Dominio pleno o dominio ... Dominio de Kurume fue un dominio japonés. Dominio de Kuwana fue un dominio japonés. Dominio de Satsuma fue un dominio feudal ( ...
LIM, NK, "paired-and-paired-like" y otras) así como otras proteínas determinantes durante el desarrollo embrionario como Bicoid ... Este dominio está codificado por una región de 180 pb del DNA conocido como homeobox. Cada homeodominio consta de tres α- ... El homeodominio es un dominio de unión al ADN que consta de unos 60 aminoácidos, presente en las denominadas homeoproteínas. ...
Notch es una proteína grande con dominio transmembrana que actúa de receptor con proteínas transmembrana de células adyacentes ... esta enzima como también Rac fosforila a LIM quinasa y esta fosforila a colifina creando polimerización y despolimerización de ... La proteína Kinasa A y la proteína fosfatasa, funcionan como reguladoras de la activación y desactivación de otras proteínas. ... activada su isoforma PLC-B por una proteína G y otra PLC-Y tiene dominios SH2 y por lo tanto se asocia a proteínas tirosina ...
... dominio N-terminal, dominio ciled-coil, dominio de unión al ADN, dominio Linker, dominio SH2 y dominio de activación ... Lim, Cheh Peng; Cao, Xinmin (Noviembre de 2006). «Structure, function, and regulation of STAT proteins». Molecular bioSystems 2 ... El dominio se pliega independientemente de la proteína, y se une a ella mediante un enlace peptídico.[7]​ Algunos dominios son ... Dominio de superenrrollamiento (ciled-coil): El dominio N-terminal y el dominio superenrollado están unidos mediante una cadena ...
La integrina alfa-7 (ITGA7) es una proteína codificada en humanos por el gen itga7.[1]​[2]​ La proteína ITGA7 es la cadena 7 de ... de 2004). «The LIM-only proteins FHL2 and FHL3 interact with alpha- and beta-subunits of the muscle alpha7beta1 integrin ... Sin embargo, aún no se ha logrado aislar más que un tipo de transcrito de este gen en humanos, el cual contiene los dominios ... Las integrinas son proteínas de membrana heterodiméricas compuestas de una cadena alfa y una cadena beta. La cadena alfa-7 ...
Cai, Y.Y.; Lu, B.F.; Fan, Z.W.; Chan, C.W.; Lim, K.T.; Qi, L.; Li, L. (22 de mayo de 2006). «Proteins, Immersive Games and ... El primero de ellos fue KMM ("Kinetic Music Machine") que agregó la capacidad de procesar ADN y proteínas en secuencias ... El programa se denominó "MusicBox" y se distribuyó a través de descargas de Compuserve como "freeware" de dominio público. ... Mary Anne Clark, quien contribuyó con los antecedentes profundos para la secuenciación biológica de ADN y proteínas.[7]​ « ...
Esta proteína contiene un posible dominio de dedos de zinc con un motivo repetido de Cys-His (cisteína-histidina). Este posible ... Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute ... El factor de respuesta a butirato 1 (ZFP36L1) es una proteína codificada en humanos por el gen zfp36L1.[1]​[2]​ Esta proteína ... La proteína ZFP36L1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con: MAPK14[3]​ Bustin SA, Nie XF, Barnard RC, Kumar V, Pascall JC ...
Luego la proteína en E2-P se defosforila quedando en su forma E2. Este último intermediario está en equilibrio con la forma E1 ... Se reconocen por homología con la SERCA 3 dominios principales, N (al cual se une el nucleótido de ATP), A (por accionador) y P ... DiLeva F.D.; Domi T.; Fedrizzi L.; Lim D.; Carafoli E. (2008). «The plasma membrane Calcium ATPase of animal cells: Structure, ... La bomba de calcio de membrana plasmática (PMCA por sus siglas en inglés) o ATPasa de calcio/Ca2+ es una proteína que tiene la ...
Algunos canales tienen múltiples dominios reguladores o proteínas accesorias, que pueden modular la respuesta al estímulo. Los ... ISBN 978-0-8385-7701-1. Lim, Carmay; Dudev, Todor (2016). «Chapter 10. Potassium Versus Sodium Selectivity in Monovalent Ion ... Estos dominios responden a los estímulos abriendo físicamente la puerta intracelular del poro, permitiendo que los iones de ... Los canales de potasio tienen una estructura tetramérica en la que cuatro subunidades de proteínas idénticas se combinan para ...
C Kaptina Kettina proteína Kelch Latrunculina L2 5-Lipoxigenasa Limatina Lim quinasa Proteína Lim L-plastina Proteína ... utrofina y fimbrina efectúan esta unión a través del dominio de unión a actina de homología a la calponina. La lista está en ... Las proteínas de unión a actina (conocidas también como ABPs, por sus siglas en inglés: Actin-Binding Proteins), son proteínas ... Maiveno Proteína básica de la mielina Proteína de unión al ácido naftiltalámico (NPA, N-RAP) Nebulina N-WASP Neurabina Nullo ...
TAD es el dominio del factor de transcripción que une proteínas como las correguladoras de la transcripción. Las proteínas que ... Factores de dominio POU; incluye Oct 3.1.3 Familia: Homeodominio con la región LIM 3.1.4 Familia: Homeodominio más motivos de ... Dominio de transactivación (TAD), el cual contiene sitios de unión para otras proteínas como correguladoras de transcripción. ... Hay aproximadamente 2600 proteínas en el genoma humano que contienen dominios de unión al ADN, y se cree que muchos de estos ...
... siempre y cuando que al menos un dominio variable (el dominio que contiene la estructura objetivo de unión) se incluya.[6]​ ... Desglosado en rozro-lim-u-pab, su nombre muestra fármaco que es un anticuerpo policlonal humano que actúa sobre el sistema ... Un anticuerpo es una proteína que se produce en las células B y se utiliza por el sistema inmune de los seres humanos y otros ... Su nombre puede ser dividido en ada-lim-u-mab. Por lo tanto, el fármaco es un anticuerpo monoclonal humano dirigido al sistema ...
... mientras que el dominio HNH forma pocos contactos con el resto de la proteína. En otra conformación del complejo Cas9 observada ... Gilbert LA; Larson MH; Morsut L; Liu Z; Brar GA; Torres SE; Stern-Ginossar N; Brandman O; Whitehead EH; Doudna JA; Lim WA; ... Este PAM es reconocido por el dominio de interacción PAM (dominio PI, naranja) situado cerca del extremo C-terminal de Cas9. ... así como la localización en el dominio HNH. La proteína consiste en un lóbulo de reconocimiento (REC) y un lóbulo de nucleasa ( ...
Es la modificación química de una proteína después de su traducción. Se puede transformar la estructura de la proteína: ... Lim, Lee P.; Lau, Nelson C.; Garrett-Engele, Philip; Grimson, Andrew; Schelter, Janell M.; Castle, John; Bartel, David P.; ... En este paso, el RNA es catalizado por una enzima dimérica formadora del caperuza, la cual se asocia con el dominio ... que sirven para controlar el comportamiento de una proteína (como activar o inhibir una enzima). Proteínas de choque térmico en ...
Esto conduce a una estructura de proteína diferente de la forma habitual de la proteína que conduce a diferentes funciones de ... La idea general es que los dominios funcionales del ARNm se pliegan entre sí, mientras que las regiones de los codones de ... Zhou, Tong; Ko, Eun A.; Gu, Wanjun; Lim, Inja; Bang, Hyoweon; Ko, Jae-Hong (31 de octubre de 2012). «Non-Silent Story on ... Dado que la estructura de las proteínas determina su función, es fundamental que una proteína se doble correctamente en su ...
... es una proteína flagelar periplásmica responsable de la formación del anillo P. Dicha proteína posee una secuencia señal ... El dominio D2 está compuesto por cuatro cadenas β cortas, antiparalelas, unidas por bucles. El dominio D3 está compuesto ... Lee, Dong Hwan; Lim, Jeong-A; Lee, Juneok; Roh, Eunjung; Jung, Kyusuk; Choi, Minseon; Oh, Changsik; Ryu, Sangryeol et al. (2013 ... La proteína FlgA, es una proteína chaperona flagelar periplásmica encargada del ensamblaje del anillo P encontrado en el cuerpo ...
En 1994 el grupo de John Couchman, utilizando un anticuerpo específico para el dominio citoplasmático de SDC4, demostró su ... proteína quinasa Cα (PKCα) y RhoA, promoviendo la formación de los FA y fibras de estrés.[3]​ SDC4 une a PIP2 lo cual ... Yangmi Lim, Innoc Han, and Eok-Soo Oh (2004). «Syndecan-4 regulates localization, activity and stability of protein kinase C- ... presentes en su dominio carboxilo terminal.[2]​ De esta forma se definió a SDC4 en conjunto a integrinas, como un ancla entre ...
La proteína GATA1 contiene tres dominios: un dedo-C, un dedo-N y un dominio de activación. El dedo-C, denominado así por su ... complexes involving the LIM protein RBTN2 and the zinc-finger protein GATA1». Proceedings of the National Academy of Sciences ... La proteína GATA1 es un importante factor de transcripción implicado en crecimiento celular y cáncer. Esta proteína pertenece a ... La proteína GATA1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con: HDAC1[5]​ Histona deacetilasa 5[5]​ Dedo de zinc y dominio BTB ...
... lo que incluye numerosas proteínas no histonas.[2]​[3]​ Junto con las acetilpoliamina amidohidrolasas y las proteínas que ... You, Seo-Hee; Lim, Hee-Woong; Sun, Zheng; Broache, Molly; Won, Kyoung-Jae; Lazar, Mitchell A. (2013-02). «Nuclear receptor co- ... Las HDACs son clasificadas sobre la base de la identidad de secuencia y a la organización de los dominios:[5]​ Las HDACs se ... La HDAC6 une proteínas mal plegadas y poliubiquitinizadas, y las acopla a los motores de dineína, permitiendo el transporte ...
Dominio El centro reactivo de la vaspina se extiende desde el cuerpo de la proteína para así unirse a su diana, la proteasa. ... Choi, Sung Hee; Kwak, Soo Heon; Lee, Yenna; Moon, Min Kyung; Lim, Soo; Park, Young Joo; Jang, Hak C.; Kim, Min Seon (4 de ... La proteína NF-κB se encarga de regular la inflamación en el tejido adiposo, por lo que la activación de esta proteína conlleva ... El sustrato receptor de insulina, a su vez, activa la proteína quinasa-B mediante la estimulación de la proteína PI3K y, ...
... llamados dominio N-terminal (NTD) y dominio C-terminal (CTD),[8]​[3]​ veces también conocido como dominios A y B.[15]​ ... doi:10.1038/s41586-020-2665-2. Se sugiere usar ,número-autores= (ayuda) Lim, Yvonne; Ng, Yan; Tam, James; Liu, Ding (25 de ... Proteína de la espícula». dtme.ranm.es. Consultado el 4 de diciembre de 2021. ««proteína de la espícula», no «proteína spike ... ácido siálico o formando interacciones proteína-proteína con proteínas expuestas en la superficie celular.[8]​[10]​ Los ...
van Rijn RM, van Marle A, Chazot PL, Langemeijer E, Qin Y, Shenton FC, Lim HD, Zuiderveld OP, Sansuk K, Dy M, Smit MJ, Tensen ... La proteína del receptor H4 humano consta de 390 aminoácidos. Otras variantes del receptor H4, que resultan de variantes de ... se asume una estructura con siete dominios transmembrana helicoidales para el receptor H4 (receptor heptahelicoidal). A nivel ... Es miembro de la superfamilia de receptores acoplados a proteína G. En humanos, el receptor es codificado por el gen HRH4.[2]​[ ...
LIM puede referirse a: LIM, que se refiere a los dominios estructurales de proteínas; Aeropuerto Internacional Jorge Chávez, en ... LIM, avión Mikoyan-Gurevich MiG-15 fabricado bajo licencia soviética en Polonia. Datos: Q253238 Especies: Lim (Wikipedia: ...
... proteína adaptadora de la transducción de señales que se limita a las ADHESIONES FOCALES por medio de sus cuatro dominios LIM. ... Proteína adaptadora de transdução de sinal que se localiza nas ADESÕES FOCAIS por meio de seus quatro domínios LIM. Sofre ... Proteína adaptadora de transdução de sinal que se localiza nas ADESÕES FOCAIS por meio de seus quatro domínios LIM. Sofre ... Proteína Companheira de mTOR Insensível à Rapamicina [D12.644.360.024.323] Proteína Companheira de mTOR Insensível à Rapamicina ...
Blim, el punto de referencia de la biomasa que se usa para determinar si una población se encuentra en un punto a partir del ... En el estudio se han cotejado datos de dominio público relativos a la abundancia de 80 poblaciones de peces objetivo de ... lo cual garantiza una fuente de alimentos ricos en proteínas vital ante el crecimiento demográfico del planeta. ... Se considera que Blim es el límite al que debe evitarse llegar. ... independientes de todo el mundo y que son de dominio público, ...
3. Wu S, Archuleta S, Lim SM, et al: Serial antigen rapid testing in staff of a large acute hospital. Lancet Infect Dis 22(1): ... Las vacunas con subunidades proteicas contienen una proteína espiga recombinante de SaRS-COV-2 junto con un adyuvante que ... al antígeno espiga y al dominio de unión al receptor del antígeno espiga. Se recomiendan las pruebas que detectan anticuerpos ... 7. RECOVERY Collaborative Group, Horby P, Lim WS, Emberson JR, et al: Dexamethasone in hospitalized patients with Covid-19. N ...
Se mapeó la mutación pma y se reconoció un gen candidato que codifica la quinasa de dominio LIM 1 (Limk1), que está regulada al ... El promotor de la proteína ácida glial fibrilar-Npc1 transgénico (GFAP-Npc1) estudiado previamente, que sólo expresa NPC1 en ... Para manejar esta situación, generamos ratones compuestos que expresan un gen de la proteína precursora del amiloide humano con ... un receptor acoplado a proteínas G (GPCR) de categoría B, es un posible modulador de la patogénesis de la enfermedad de ...
Dominio LIM. M. *Miniprep. *Minisatélite. *Modelo de trombón (replicación del ADN). *Noreen Murray ... Proteínas de unión al ADN. *Protótrofo. R. *Recombinación no homóloga. *Región no traducida ...
Proteínas con Dominio LIM [D12.776.512] Proteínas con Dominio LIM * Lipoproteínas [D12.776.521] ... Proteína de Punto de Control Inmunitario Moléculas de Puntos de Control Estimulantes - Más estrecho UI del concepto. M000675778 ... Proteínas de Punto de Control Inmunitario Término(s) alternativo(s). Molécula de Punto de Control Inmunitario Moléculas de ... proteínas de punto de control inmunitario. Término(s) alternativo(s). molécula de punto de control estimuladora molécula de ...
... en el dominio altamente conservado de la helicasa de DNA, lo que indica que una alteración en este dominio es central para la ... Proteínas ribosómicas. Producción ribosómica [12,13]. Síndrome de Li-Fraumeni [14]. Mutación hereditaria en el gen TP53. Los ... Byun BH, Kong CB, Lim I, et al.: Comparison of (18)F-FDG PET/CT and (99 m)Tc-MDP bone scintigraphy for detection of bone ... Byun BH, Kong CB, Lim I, et al.: Combination of 18F-FDG PET/CT and diffusion-weighted MR imaging as a predictor of histologic ...
rhBMP-2 (Proteína ósea morfogenética y recombinante humana 2). Wikesjö y cols. (43) revisaron la bibliografía publicada sobre ... El dominio de esta parcela de la Odontología se nutre de los conocimientos acumulados y transmitidos desde un profesional a ... 7. Yi KJ, Kim SG, Moon SY, Lim SC, Son JS, Kim CG, et al. Vertical distraction osteogenesis using a titanium nitride-coated ... Chun YS, Lim WH. Bone density at interradicular sites: Implications for orthodontic mini-implant placement. Orthod Craniofac ...
Es una molécula pequeña (en comparación con una proteína) responsable del transporte de los ácidos grasos de cadena larga al ... Kim J, Park J, Lim K. (2016) Nutrition supplements to stimulate lipolysis: a review in relation to endurance exercise capacity ... en el dominio severo, los hidratos de carbono son la fuente exclusiva de combustible de los músculos esqueléticos. ...
Los dominios evaluados incluyen datos sobre actividad (incluyendo la remisión), daño estructural, dolor, rigidez, función, ... timidilatos y proteínas1. Teniendo en cuenta esto, cabe esperar que se distribuya fundamentalmente en órganos con altos niveles ... G. Burbage, R. Gupta, K. Lim.. Intramuscular methotrexate in inflammatory rheumatic disease. ... proteína C reactiva; RFA: reactantes de fase aguda; RM: rigidez matutina; s: semanas; SAu: sales de oro; sc: subcutáneo; SDAI: ...
... la resolución de problemas y cualquier otro dominio en el que intervengan procesos cognitivos". La metacognición comprende de ... Proteinas 2023.pdf por IES Vicent Andres Estelles. Proteinas 2023.pdf. IES Vicent Andres Estelles•40. vistas ... Uso de lim por Krisia Solorzano Ambia. Uso de lim. Krisia Solorzano Ambia•150. vistas ...
Por eso, no creo que la innovación sea un dominio de expertos.. Soy muy escéptico cuando escucho que una organización tiene un ... y usaron esta potencia informática para estudiar cómo las proteínas humanas interactúan con el virus. Es decir que puedes estar ...
KINETIC EFFECTS OF MUTATIONS IN RESIDUES INVOLVED IN METAL BINDING TO THE LIM-DOMAIN OF A RAT BRAIN AGMATINASE-LIKE PROTEIN. ... ANALISIS CONFOCAL DE SUPERRESOLUCION PARA DEFINIR LA LOCALIZACIÓN Y RELACION DE SVCT2 CON PROTEINAS SINAPTICAS EN NEURONAS ... "Relación Estructura-Función y Propiedades Regulatorias del dominio de compuerta del transportador de ácido Ascórbico SVCT1 y ...
o lin de las pa iar co p a lim un ara . on . P tilo k s c ón s .u ta d n e .co ille lgo co y rv a o ce se bre vin ma de so e te ... El gel de proteína que es la clara de huevo se echa en el líquido y, poco a poco, por tiempo y por temperatura, va coagulando y ... Bodega Dominio de Tares D.O.P. Bierzo www.dominiodetares.com Godello ...
J. Lim., ISSN 0003-4088, (54) 20. *Ortega-Clemente L.A., Pavón-Suriano S.G., Curiel-Ramírez S., Pérez-Legaspi I.A., Jiménez- ... Requerimiento de proteína, lípidos y carotenoides para crecimiento y reproducción del pez payaso Amphiprion ocellaris y del ... 1.- Obtener conocimientos actuales y vanguardistas de su disciplina: Dominio de las bases teóricas multidisciplinarias para el ... J. Lim., ISSN 0003-4088, (54) 20. *Ortega-Clemente L.A., Pavón-Suriano S.G., Curiel-Ramírez S., Pérez-Legaspi I.A., Jiménez- ...
Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos Quinasas de Proteína Quinasa Mitógeno Activadas use Quinasas de Proteína ... Quinasas Lim Quinasas MAP Reguladas por Señal Extracelular Quinasas MAP Reguladas por Señales Extracelulares use Quinasas MAP ... Quinasa DDR2 use Receptor con Dominio Discoidina 2 Quinasa de Cadena Ligera de Miosina ... Quinasas de Adherencia Focal use Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal Quinasas de Adhesión Focal use Proteína-Tirosina ...
Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos Quinasas de Proteína Quinasa Mitógeno Activadas use Quinasas de Proteína ... Quinasas Lim Quinasas MAP Reguladas por Señal Extracelular Quinasas MAP Reguladas por Señales Extracelulares use Quinasas MAP ... Quinasa DDR2 use Receptor con Dominio Discoidina 2 Quinasa de Cadena Ligera de Miosina ... Quinasas de Adherencia Focal use Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal Quinasas de Adhesión Focal use Proteína-Tirosina ...
Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos Quinasas de Proteína Quinasa Mitógeno Activadas use Quinasas de Proteína ... Quinasas Lim Quinasas MAP Reguladas por Señal Extracelular Quinasas MAP Reguladas por Señales Extracelulares use Quinasas MAP ... Quinasa DDR2 use Receptor con Dominio Discoidina 2 Quinasa de Cadena Ligera de Miosina ... Quinasas de Adherencia Focal use Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal Quinasas de Adhesión Focal use Proteína-Tirosina ...
Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos Quinasas de Proteína Quinasa Mitógeno Activadas use Quinasas de Proteína ... Quinasas Lim Quinasas MAP Reguladas por Señal Extracelular Quinasas MAP Reguladas por Señales Extracelulares use Quinasas MAP ... Quinasa DDR2 use Receptor con Dominio Discoidina 2 Quinasa de Cadena Ligera de Miosina ... Quinasas de Adherencia Focal use Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal Quinasas de Adhesión Focal use Proteína-Tirosina ...
No dominio de los esfínteres. Dificultad de caminar. La enfermedad no es contagiosa, no es mortal y no es hereditaria.. No en ... La presencia de un marcado aumento de proteínas en el LCR (>1 g/L) o un elevado número de células blancas (>50 células/L) debe ... La investigación, dirigida por Bing Lim, se centró en la identificación y conocimiento de las funciones de varios factores de ... El hallazgo realizado por el equipo de Lim resulta especialmente importante, ya que permitirá abordar nuevas vías e ideas para ...
y dentro de este dominio, algo muy importante, el dominio de la lengua francesa), del ... No obstante, y a lo mejor debido a ... presten minería sirio insistió húmedo mascota planea asegúrese bang coartada morris costera claude rescatar brutal proteína ... díez envejeciendo leyeron calambres rome sexys holotipo telmo packard tapado escanear oportunista fracasados ileso lim creíbles ... racial aparecen individuales bajas profunda sigan tasas guinea destinado oigan haberse contratación alerta aplicable dominio ...
Proteínas con Dominio LIM - Concepto preferido UI del concepto. M0554498. Nota de alcance. Gran clase de proteínas ... proteínas LIM Nota de alcance:. Gran clase de proteínas estructuralmente relacionadas que contienen uno o más dominios dedos de ... Gran clase de proteínas estructuralmente relacionadas que contienen uno o más dominios dedos de zinc LIM. Muchas de las ... proteínas con dominios LIM. Término(s) alternativo(s). ... Proteínas LIM. Proteínas de Dominio LIM. Código(s) jeráquico(s ...
... familia de proteínas enlazadoras que contienen un dominio CAP-GLY, miembro 4), NOX4 (NADPH oxidasa 4), ADRA2C (receptor alfa-2C ... LIM,HO YEONG, JUNG,SIN HO. Clasificación: G01N33/68, C12N15/11, G01N33/574, G06F17/10, C12Q1/6886. ... Proteína lactosérica dulce, para su uso en la prevención o el tratamiento de al menos un trastorno asociado a un sistema ... nervioso entérico inmaduro o alterado en un bebé o niño pequeño, en la que la proteína lactosérica dulce se administra al bebé ...
3. Wu S, Archuleta S, Lim SM, et al: Serial antigen rapid testing in staff of a large acute hospital. Lancet Infect Dis 22(1): ... Las vacunas con subunidades proteicas contienen una proteína espiga recombinante de SaRS-COV-2 junto con un adyuvante que ... al antígeno espiga y al dominio de unión al receptor del antígeno espiga. Se recomiendan las pruebas que detectan anticuerpos ... 7. RECOVERY Collaborative Group, Horby P, Lim WS, Emberson JR, et al: Dexamethasone in hospitalized patients with Covid-19. N ...
Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos Quinasas de Proteína Quinasa Mitógeno Activadas use Quinasas de Proteína ... Quinasas Lim Quinasas MAP Reguladas por Señal Extracelular Quinasas MAP Reguladas por Señales Extracelulares use Quinasas MAP ... Quinasa DDR2 use Receptor con Dominio Discoidina 2 Quinasa de Cadena Ligera de Miosina ... Quinasas de Adherencia Focal use Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal Quinasas de Adhesión Focal use Proteína-Tirosina ...
El síndrome de hiper-IgE (HIES) es causado por mutaciones dominantes negativas en los dominios de unión a ADN o SH2 de STAT3 ... Puel A, Cypowyj S, Bustamante J, Wright JF, Liu L, Lim HK, et al. Chronic mucocutaneous candidiasis in humans with inborn ... Las concentraciones de proteínas se cuantificaron por extrapolación de la curva estándar24. ... La técnica de CF permite la identificación simultánea de diferentes perfiles inmunológicos dependiendo de las proteínas que ...
... un dominio menos sobre el compartimento de las células motoras, y aún menos dominio sobre el compatimento de< los pulmones, y ... resto o dos por ciento del todo es proteína. Y los fisiologis- tas han descubierto que esta clase de proteína no sirve para ... y se lim- piaba los ojos, pensando que ciertamente el hombre decía la verdad; pero continuó su camino. Presto, el tercer ladrón ... Agrandó sus dominios con- quistando a sus vecinos. Un día le trajeron un regalo a Filipo. Era un esplén- dido corcel, fuerte, ...
accion legitimacion declarativa dominio beta-lactamasas pasiva de. *se acciones accion puede el nocotizadas galicia unas cobrar ... peter rescisoria accion de ejemplo empresarios acciones comprar 20177 quieren lim. *para una apertura factores entorno huellas ... rentbilidad de conseguir cuanto accion m zika acciones proteína invirtiendo se puede en ... municipales decarativa dominio accion de 2017 acciones caminos venta derechos irpf. *estado invertido de radio transformador ...
  • B lim , el punto de referencia de la biomasa que se usa para determinar si una población se encuentra en un punto a partir del cual el reclutamiento podría verse afectado y, por tanto, está sobreexplotada. (msc.org)
  • Es muy interesante destacar que la FATMAX exacta de ejercicio a la cual se alcanza la MFO no es tan importante, ya que entre un 10-15% de intensidad (entre 10-15 latidos/min), en relación al punto en el cual se alcanza el máximo, la oxidación sigue siendo apreciablemente alta. (endurancegroup.org)
  • En el estudio se han cotejado datos de dominio público relativos a la abundancia de 80 poblaciones de peces objetivo de pesquerías con certificación MSC, con los datos de más de 90 poblaciones objetivo de pesquerías que no tienen la certificación MSC. (msc.org)
  • En este estudio se han utilizado datos sobre evaluaciones de poblaciones de peces, recopilados por científicos independientes de todo el mundo y que son de dominio público, con objeto de comparar las poblaciones de peces objetivo de pesquerías con certificación MSC y las que son objetivo de pesquerías sin certificación MSC. (msc.org)
  • Tanto las respuestas de LTP como la reminiscencia espacial (medida con el laberinto de agua de Morris) en estos ratones han mejorado en comparación con los controles de ratones con EA y, lo que es más importante, se ha observado una reducción de la carga de placa amiloide y de los marcadores de neuroinflamación. (eumorphia.org)
  • El hallazgo realizado por el equipo de Lim resulta especialmente importante, ya que permitirá abordar nuevas vías e ideas para expandir y desarrollar varios tipos de células madre para la investigación clínica y las diferentes necesidades de tratamiento que se planteen. (blogspot.com)
  • En Centroamérica existe una tradición importante de cuentistas cuya presencia y producción es permanente, desde finales del siglo xix hasta el presente. (pittsburghpenguinsofficialonline.com)
  • Ahora que los niveles de sobrepesca siguen aumentando, con más de un tercio (35%) de las poblaciones mundiales de peces sufriendo sobrepesca , este informe viene a demostrar que las pesquerías gestionadas bien y de forma sostenible son esenciales para hacer frente a este reto y que, a largo plazo, son también más productivas, lo cual garantiza una fuente de alimentos ricos en proteínas vital ante el crecimiento demográfico del planeta. (msc.org)
  • se produce un cambio en la utilización de estos sustratos energéticos, con un aumento progresivo en la contribución relativa de los HC y una disminución simultánea de las grasas en el gasto energético total, y cuando la intensidad es mayor a la velocidad o potencia crítica (característico del entrenamiento intervalado o HIIT), en el dominio severo, los hidratos de carbono son la fuente exclusiva de combustible de los músculos esqueléticos. (endurancegroup.org)

No hay imágenes disponibles para "proteínas con dominio lim"