Proteína básica de mielina. Buscador médico. Web

Una proteína citosólica abundante que tiene un papel crítico en la estructura de la mielina multilaminar. La proteína básica de mielina se une a los lados citosólicos de las membranas celulares de la mielina y causa una adhesión fuerte entre las opuestas membranas celulares.

Cubierta rica en lípidos que rodea algunos AXONES tanto en el SISTEMA NERVIOSO CENTRAL como en el SISTEMA NERVIOSO PERIFÉRICO. La vaina de mielina es un aislante eléctrico y favorece la conducción de los impulsos proporcionando mayor eficiencia en el gasto energético y la velocidad. La vaina está formada por las membranas celulares de las células gliales (CÉLULAS DE SCHWANN en la periferia y OLIGODENDROGLÍA en el sistema nervioso central ). El deterioro de la vaina en ENFERMEDADES DESMIELINIZANTES es una afección clínica grave.

Proteínas específicas de la MIELINA que desempeñan un rol estructural o regulador en la génesis y en el mantenimiento de la estructura laminar de la VAINA DE LA MIELINA.

Amplia clase de células neurogliales (macroglia) del sistema nervioso central. La oligodendroglía puede denominarse interfascicular, perivascular o perineural (no es lo mismo que CÉLULAS SATÉLITES PERINEURONALES) de acuerdo a su localización. Forman la VAINA DE LA MIELINA aislante de los axones en el sistema nervioso central.

Modelo animal experimental para las enfermedades desmielinizantes del sistema nervioso central. La inoculación con una emulsión de sustancia blanca combinada con ADYUVANTE DE FREUND, proteína básica de la mielina, o mielina central purificada desencadena una respuesta inmune mediada por las células T dirigida contra la mielina central. Las características patológicas son similares a la de la ESCLEROSIS MÚLTIPLE, incluyendo focos de inflamación y desmielinización perivascular y periventricular. También ocurre desmielinización subpial subyacente a infiltraciones meníngeas, lo que es también una característica de la ENCEFALOMIELITIS, AGUDA DISEMINADA. La inmunización pasiva con células T provenientes de un animal afectado, en un animal normal, induce también a esta afección. (Traducción libre del original: Immunol Res 1998;17(1-2): 217-27; Raine CS, Textbook of Neuropathology, 2nd ed, p604-5)

Proteína mielínica que es el componente principal de los complejos lipoprotéicos extraíbles de solventes orgánicos de todo el cerebro. Ha sido objeto de mucho estudio a causa de sus inusuales propiedades físicas. Se mantiene soluble en cloroformo aún después de que esencialmente todos sus lípidos enlazados han sido removidos.

Proteína que constituye más de la mitad del sistema proteico de la mielina del sistema nervioso periférico. El dominio extracelular de esta proteína se cree que participe en las interacciones de adhesión y que de esta forma mantenga compacta la membrana de mielina. Puede comportarse como una molécula de adhesión homofílica a través de interacciones con sus dominios extracelulares.(Traducción libre del original: J Cell Biol 1994;126(4):1089-97)

Una amplia especificidad de antígenos HLA-DR que se asocia con las CADENAS HLA-DRB1 codificada por los alelos DRB1* 01:15 y alelos DRB1*01:16.

Alteración autoimmune que afecta principalmente a adultos jóvenes y que se caracteriza por destrucción de la mielina en el sistema nervioso central. Los hallazgos patológicos incluyen múltiples áreas bien definidas de desmielinización de toda la sustancia blanca del sistema nervioso central. Las manifestaciones clínicas incluyen pérdida de visión, movimientos extraoculares anómalos, parestesias, pérdida de sensibilidad, debilidad, disartria, espasticidad, ataxia y disfunción de la vejiga. El patrón usual es el de ataques recurrentes seguidos por recuperación parcial (ver ESCLEROSIS MÚLTIPLE RECURRENTE-REMITENTE), pero también hay formas agudas fulminantes y crónicas progresivas(ver ESCLEROSIS MÚLTIPLE PROGRESIVA CRÓNICA)(Adaptación del original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p903).

Las Ratas Consanguíneas Lew se definen como una cepa de ratas inbred que desarrollan naturalmente placas amiloides y ovillos neurofibrilares, similares a los observados en el cerebro de pacientes con enfermedad de Alzheimer.

Una proteína de la mielina que se encuentra en la membrana periaxonal de las vainas de mielina del sistema nervioso central y sistema nerviosos periférico. Se une a los receptores de superficies celulares que se encuentran en los AXONES y pueden regular interacciones celulares entre la MIELINA y AXONES.

Una de las varias proteínas básicas liberadas por los gránulos citoplásmicos EOSINOFILOS. La proteína eosinófila básica principal es un péptido citotóxico 14-kDa con un pI de 10.9. Además de sus efectos citotóxicos directos, estimula la liberación de varios MEDIADORES DE INFLAMACION.

Enfermedades que se caracterizan por pérdida o disfunción de la mielina en el sistema nervioso central o periférico.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Proteína transmembrana presente en la VAINA DE MIELINA del SISTEMA NERVIOSO CENTRAL. Es uno de los principales autoantígenos implicados en la patogénesis de la ESCLEROSIS MÚLTIPLE.

Parte del SISTEMA NERVIOSO CENTRAL contenida dentro del CRÁNEO. Procedente del TUBO NEURAL, el encéfalo embrionario consta de tres partes principales: PROSENCÉFALO (cerebro anterior), MESENCÉFALO (cerebro medio) y ROMBENCÉFALO (cerebro posterior). El encéfalo desarrollado consta de CEREBRO, CEREBELO y otras estructuras del TRONCO ENCEFÁLICO.

Proteínas encontradas en gránulos EOSINOFILOS. Son primariamente proteínas básicas que juegan un rol en la defensa del huésped y en las acciones proinflamatorias de eosinófilos activados.

Células neurogliales del sistema nervioso periférico que forman las vainas de mielina aislantes de los axones periféricos.

Ratones homocigóticos para el gen autosómico recesivo mutante, quaking (qk), que se asocia con un trastorno en la formación de mielina y que se manifiesta por tremor axial.

Estructura larga casi cilíndrica, alojada en el conducto vertebral y que se extiende desde el agujero magno en la base del cráneo hasta la parte superior de la región lumbar. Componente del sistema nervioso central, la médula del adulto tiene un diámetro aproximado de 1 cm y una longitud media de 42 a 45 cm. La médula conduce impulsos desde y hacia el encéfalo, y controla numerosos reflejos. Tiene un núcleo central de sustancia gris formado principalmente por células nerviosas, y está rodeada por tres membranas meníngeas protectoras: duramadre, aracnoides y piamadre. La médula es una prolongación del bulbo raquídeo y termina cerca de la tercera vértebra lumbar. (Diccionario Mosby. 5a ed. Madrid: Harcourt España, 2000, p.795)

Linfocitos responsables de la inmunidad celular. Se han identificado dos tipos: citotóxico (LINFOCITOS T CITITÓXICOS)y linfocitos T auxiliares (LINFOCITOS T COLABORADORES-INDUCTORES). Se forman cuando los linfocitos circulan por el TIMO y se diferencian en timocitos. Cuando son expuestos a un antigeno, se dividen rápidamente y producen un gran número de nuevas células T sensibilizadas a este antigeno.

2',3'-Nucleósido cíclico fosfato nucleotidohidrolasa. Enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces 2'- o 3'- fosfato de los 2',3'- nucleótidos cíclicos. También hidroliza nucleósidos monofosfatos. Incluye EC 3.1.4.16 y EC 3.1.4.37. EC 3.1.4.-.

Ratones portadores de genes mutantes para anomalías o defectos neurológicos.

Constituyentes de tejidos endógenos que tienen la capacidad de interactuar con AUTOANTICUERPOS y producir una respuesta inmune.

Fosfodiesterasa que específicamente separa los enlaces fosfato-3' de los nucleótidos cíclicos 2',3'. Se encuentra en altos niveles en el citoplasma de las células que forman la VAINA DE MIELINA.

Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.

Cambios en las cantidades de diversos productos químicos (neurotransmisores, receptores, enzimas y otros metabolitos) específico para el área del sistema nervioso central contenida dentro de la cabeza. Hay monitoreo todo el tiempo, durante la estimulación sensorial, o en diferentes estados de la enfermedad.

Los principales órganos procesadores del sistema nervioso, constituidos por el encéfalo, la médula espinal y las meninges.

GLICOESFINGOLIPIDOS con un grupo sulfato esterificado en un de los grupos de azúcar.

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Familia de enzimas que catalizan la conversión de ATP y una proteína en ADP y una fosfoproteína.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Enzima dependiente de la CALMODULINA que cataliza la fosforilación de proteínas; a veces también depende del calcio. Pueden actuar como aceptores una gran variedad de proteínas, como la VIMENTINA, las SINAPSINAS, la GLUCÓGENO-SINTETASA, las CADENAS LIGERAS DE MIOSINA y las PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277)

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Alteración morfológica de pequeños LINFOCITOS B o LINFOCITOS T en cultivo que se convierten en grandes células blastoides capaz de sintetizar ADN y ARN y de dividirse mediante mitosis. Es inducida por INTERLEUCINAS; MITÓGENOS tales como las FITOHEMAGLUTININAS y ANTÍGENOS específicos. También puede ocurrir in vivo, como en el RECHAZO DE INJERTO.

Subunidades de la determinante antigénica que son fácilmente reconocidas por el sistema inmune y así influyen marcadamente sobre la especificidad del anticuerpo inducido.

Tipo de fibras nerviosas que se definen según su estructura, específicamente según la organización de la envoltura del nervio. Los AXONES de las fibras nerviosas mielínicas están completamente encerrados en una VAINA DE MIELINA. Son fibras relativamente grandes con diámetros diversos. La CONDUCCIÓN NERVIOSA en ellas es más rápida que en las FIBRAS NERVIOSAS AMIELÍNICAS. Son mielínicas las fibras nerviosas presentes en los nervios somáticos y autónomos.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Las proteínas del tejido nervioso se refieren a las diversas proteínas específicas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y regulación de las neuronas y la glía dentro del sistema nervioso central y periférico.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Células no neuronales del sistema nervioso. Se dividen en macroglías (ASTROCITOS, OLIGODENDROGLÍA y CÉLULAS DE SCHWANN) y MICROGLÍA. No sólo ofrecen soporte físico, sino también responden a las lesiones, regulan la composición iónica y química del medio extracelular, participan en las barreras hematocerebral y hematoretiniana, forman la cubierta de mielina de las vías nerviosas, guían la migración neuronal durante el desarrollo e intercambian metabolitos con las neuronas. Las neuroglías tienen sistemas de captación de transmisores de alta afinidad, canales iónicos dependientes del voltaje y del transmisor de acceso y pueden liberar transmisores, pero su papel en la señalización (como en muchas otras funciones) no está clara.

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Mutantes deficientes en mielina que son de la cepa endogámica Tabby-Jimpy.

Segundo nervio craneal, el cual transmite la información visual desde la RETINA hasta el cerebro. Este transporta los axones desde las CÉLULAS GANGLIONARES DE LA RETINA que se organizan en el QUIASMA ÓPTICO y continúan a través del TRACTO ÓPTICO hacia el cerebro. La mayor proyección se realiza hacia los núcleos geniculados laterales; otros objetivos incluyen a los COLÍCULOS SUPERIORES y al NÚCLEO SUPRAQUIASMÁTICO. Aunque conocido como el segundo par craneal, se considera parte del SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.

Nervio que se origina en la médula espinal lumbar y sacra (L4 a S3) y proporciona inervación motora y sensorial a las extremidades inferiores. El nervio ciático, el cual es la continuación principal del plexo sacro, es el nervio más grande del cuerpo y presenta dos ramas principales, el NERVIO TIBIAL y el NERVIO PERONEAL.

Receptores de las células T compuestos por cadenas polipeptídicas alfa y beta asociadas a CD3 y que se expresan primariamente en células T CD4+ o CD8+. A diferencia de las inmunoglobulinas, los receptores alfa-beta de las células T reconocen a los antígenos sólo cuando se presentan asociados con las principales moléculas de histocompatibiliadad (MHC).

Aquel proceso de una neurona por el cual viajan los impulsos procedentes del cuerpo celular. En la arborización terminal del axón se transmiten los impulsos hacia otras células nerviosas o hacia los órganos efectores. En el sistema nervioso periférico, los axones más grandes están rodeados por una vaina de mielina (mielinizados) formada por capas concéntricas de la membrana plasmática de la célula de Schwann. En el sistema nervioso central, la función de las celulas de Schwann la realizan los oligodendrocitos. (OLIGODENDROGLIA) (Dorland, 27th ed.)

Ratones de laboratorio que se han producido a partir de un HUEVO o EMBRIÓN DE MAMÍFERO, manipulado genéticamente.

Proteína fibrilar intermedia del tipo III que se encuentra en los neurofilamentos, es el elemento citoesquelético principal en los axones y dendritas. Está constituida por tres polipéptidos diferentes, el triplete de neurofilamentos. Los tipos I, II, y IV de las proteínas fibrilares intermedias forman otros elementos del citoesqueleto como las queratinas y láminas. Parece que el metabolismo de los neurofilamentos se altera en la enfermedad de Alzheimer, como se indica por la presencia de neurofilamentos epitopes en los haces neurofibrilares, así como por la severa reducción de la expresión del gen para la subunidad ligera del neurofilamento del triplete de neurofilamento en los pacientes con Alzheimer.

Individuos genéticamente idénticos desarrollados a partir del pareamiento, por veinte generaciones o más, de hermanos y hermanas, o por el pareamiento, con ciertas restricciones, de padres con hijos. Todos los animales de una camada retienen un rasgo común de los ancestros en la vigésima generación.

Moléculas qie se encuentran sobre la superficie de los linfocitos T que reconocen y se combinan con los antígenos. Los receptores están asociados de forma no covalente con complejos de varios polipéptidos que colectivamente se conocen como antígenos CD3 (ANTÍGENOS, CD3). El reconocmiento de antígenos extraños y del complejo principal de histocompatibilidad es realizado por una estructura dimérica única de antígeno-receptor, compuesta por cadenas alfa-beta (RECEPTORES, ANTÍGENO, CÉLULA T, ALFA-BETA) o gamma-delta (RECEPTORES, ANTÍGENO, CÉLULA T, GAMMA-DELTA).

Proteína fibrilar intermedia que sólo se encuentra en las células de la glia o células de origen glial. PM 51,000.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Glicoproteínas (alfa y beta) transmembranales grandes, unidas no covalentemente. Ambas cadenas pueden ser polimórficas aunque hay más variación estructural en las cadenas beta. Los antígenos de clase II en humanos se conocen como ANTÍGENOS HLA-D y se codifican por un gen en el cromosoma 6. En ratones, dos genes llamados IA e IE sobre el cromosoma 17 codifican para los antígenos H-2. Los antígenos se encuentran sobre los linfocitos B, macrófagos, células epidérmicas, y espermáticas y se piensa que median la competencia y la cooperación celular en la respuesta inmune. El término antígenos IA, usado para referirse sólo a las proteínas codificadas por los genes IA en los ratones, ahora se usa como un término genérico para cualquier antígeno de histocompatibilidad de clase II.

Fallo específico de un individuo normalmente respondedor para producir una respuesta inmune a un antígeno conocido. Es consecuencia del contacto previo con el antígeno de un individuo inmunológicamente inmaduro (feto o recién nacido) o de un individuo adulto expuesto a una dosis de antígeno extremadamente alta o baja o por exposición a radiación, antimetabolitos, suero antilifocítico, etc.

Sitios sobre un antígeno que interactuan con anticuerpos específicos.

Subtipo de las cadenas beta HLA-DRB que se asocian con el subtipo serológico HLA-DR53.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Nombre común utilizado para el género Cavia. La especie más común es la Cavia porcellus que es la cobaya domesticada para mascotas y para la investigación biomédica.

Técnica de separación en la que la fase estacionaria está constituída por resinas de intercambio iónico. Las resinas contienen pequeños iones libres que intercambian fácilmente de lugar con otros pequeños iones de carga similar presentes en las soluciones que las resinas.

Glucógeno sintasa quinasa originalmente descrita como enzima clave del metabolismo del glucógeno. Regula diversas funciones como la DIVISIÓN CELULAR, la función de los microtúbulos y la APOPTOSIS.

Térmno general que indica inflamación del CEREBRO y de la MÉDULA ESPINAL, utilizado a menudo para indicar un proceso infeccioso, pero que es también aplicable a una variedad de afecciones autoinmunes y tóxico-metabólicas. Hay una importante confusión con relación al uso de este término y de la ENCEFALITIS en la literatura.

Nervios fuera del cerebro y la médula espinal, incluidos los nervios autonómicos, craneal y espinal. Los nervios periféricos contienen células no neuronales y tejidos conjuntivos así como axones. Las capas de tejidos conjuntivos incluyen, de afuera hacia dentro, el epineuro, el perineuro y el endoneuro.

Grupo de células genéticamente idénticas que descienden de una única célula ancestral común, producida por mitosis en eucariotas o por fisión binaria en procariotas. Las células clonales incluyen también poblaciones de moléculas de ADN recombinante portadores todas de la misma secuencia original. (King & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4th ed; http://ec.europa.eu/translation/bulletins/puntoycoma/46/pyc465.htm; http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0716-58111997001000005&script=sci_arttext&tlng=en)

Un compuesto que, junto con su isómero, el reactivo de Cleland (DITIOTREITOL), es utilizado en la protección de grupos sulfidrilos contra la oxidación a disulfuros y para la reducción de disulfuros a grupos sulfidrilos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Proceso mediante el cual el sistema inmune reacciona contra los tejidos del propio organismo. La autoinmunidad puede producir o es causada por las ENFERMEDADES AUTOINMUNES.

Determinantes antigénicos reconocidos y que se unen por el receptor de las células T. Los epítopos reconocidos por el receptor de las células T se localizan a menudo en el lado interno, no expuesto, del antígeno, y se tornan accesibles a los receptores de las células T luego del procesamiento proteolítico del antígeno.

Combinaciones proteíno-lípidicas abundantes en el tejido cerebral, pero también presentes en una amplia gama de tejidos de origen animal y vegetal. A diferencia de las lipoproteínas, no son solubles en agua, pero sí son solubles en una mezcla de cloroformo-metanol. La parte de la proteína tiene un alto contenido de ácidos amino hidrofóbicos. Los lípidos asociados están constituídos por una mezcla de GLICEROFOSFATOS, CEREBROSIDOS y SULFOGLICOESFINGOLIPIDOS, COLESTEROL y TRIGLICÉRIDOS.

Se refiere a los animales en el período de tiempo inmediatamente después del nacimiento.

Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.

Modelo animal experimental de la enfermedad desmielinizante del SÍNDROME DE GUILLAIN-BARRE. En el protocolo utilizado con mayor frecuencia, los animales son inyectados con un homogeneizado proteico de tejido nervioso periférico. Después de aproximadamente 2 semanas los animales desarrollan una neuropatía secundaria a una respuesta autoinmune mediada por células T dirigida a la PROTEÍNA P2 DE MIELINA en los nervios periféricos. Los hallazgos patológicos incluyen un acúmulo perivascular de macrófagos y linfocitos T en el sistema nervioso periférico, similar al que se ve en el síndrome de Guillain-Barre (Desde Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p1314; J Neuroimmunol 1998 Apr 1;84(1): 40-52).

Trastornos que se caracterizan por la producción de anticuerpos que reaccionan con los tejidos del hospedero o con las células efectoras inmunes que son autorreactivas a péptidos endógenos.

Diferentes formas de una proteína que puede ser producida a partir de genes diferentes, o por el mismo gen por uniones alternativas.

Familia de proteínas de enlace de calcio fuertemente ácido que se halla en alta concentración en el encéfalo y se piensa que es glial en origen. También se encuentra en otros órganos del cuerpo. Tienen en común el motivo EF-hand (MOTIVOS EF-HAND) encontrado en un cierto número proteínas de enlace de calcio. El nombre de esta familia deriva de la propiedad de ser soluble en una solución de sulfato de amonio 100 por ciento saturada.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

La estructura de una molécula que imita o simula la estructura de una molécula diferente.

Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.

Factor identificado en el cerebro que influye en el crecimiento y diferenciación de las NEURONAS y la NEUROGLIA. El factor beta de maduración de la glia es el producto polipeptídico de 17 kD del gen GMFB y es el componente principal del FACTOR DE MADURACION DE LA GLIA.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.

Enzima de la clase de las hidroliasas que catalisa la dehidratación de 2-fosfoglicerato para formar FOSFOENOLPIRUVATO. Várias formas diferentes de esta enzima existen, cada una de ellas con su propia especificidad tissular.

Reacciones serológicas en las cuales un antisuero contra un antígeno reacciona con un antigeno muy relacionado, pero no idéntico.

Afecciones caracterizadas por pérdida o disfunción de la mielina (ver VAINA DE MIELINA) en el cerebro, médula espinal, o nervios ópticos que son secundarias a procesos mediados por la autoinmunidad. Estas pueden tomar la forma de una respuesta inmune humoral o celular dirigida contra autoantígenos asociados a la mielina o a la OLIGODENDROGLIA.

Solución antigénica emulsificada en aceite mineral. La forma completa está constituida por micobacterias muertas desecadas, usualmente el M. tuberculosis, suspendido en la fase oleosa. Es efectiva en la estimulación de la inmunidad mediada por células (NMMUNIDAD, CELULAR) y potencia la producción de ciertas INMUNOGLOBULINAS en algunos animales. La forma incompleta no contiene micobacterias.

Grupo de enzimas que catalizan la fosforilación de residuos de serina o treonina en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.

Enfermedades animales que se producen de manera natural o son inducidas experimentalmente, con procesos patológicos bastante similares a los de las enfermedades humanas. Se utilizan como modelos para el estudio de las enfermedades humanas.

La proteína básica de mielina (MBP, por sus siglas en inglés) es una proteína que se encuentra en la vaina de mielina, una estructura que rodea y proporciona aislamiento a los axones de las neuronas en el sistema nervioso central. La mielina ayuda a acelerar la transmisión de los impulsos nerviosos. La proteína básica de mielina es sintetizada por las células de Schwann en el sistema nervioso periférico y por los oligodendrocitos en el sistema nervioso central.

La MBP desempeña un papel importante en la estabilidad y mantenimiento de la vaina de mielina. También interviene en el proceso de mielinización, que es la formación y desarrollo de la vaina de mielina alrededor de los axones. La proteína básica de mielina está compuesta por diferentes isoformas con pesos moleculares que varían entre 14 y 21,5 kDa. Las alteraciones en la estructura o función de la MBP se han relacionado con diversas enfermedades desmielinizantes, como la esclerosis múltiple.

La vaina de mielina es una estructura protectora que rodea los axones de muchas neuronas (células nerviosas) en el sistema nervioso central y periférico. Está compuesta por capas de membranas lipídicas y proteínas producidas por células gliales específicas, como los oligodendrocitos en el sistema nervioso central y las células de Schwann en el sistema nervioso periférico.

La función principal de la vaina de mielina es aumentar la velocidad de conducción de los impulsos nerviosos a lo largo de los axones, lo que permite una comunicación más rápida y eficiente entre diferentes partes del cuerpo. Además, proporciona protección mecánica a los axones y ayuda a mantener su integridad estructural. Ciertas enfermedades neurológicas, como la esclerosis múltiple y las neuropatías periféricas desmielinizantes, se caracterizan por daños en la vaina de mielina, lo que provoca diversos déficits funcionales.

Las proteínas de la mielina son proteínas específicas que se encuentran en la vaina de mielina, un revestimiento graso alrededor de los axones de muchas neuronas en el sistema nervioso central y periférico. La vaina de mielina ayuda a acelerar la conducción de los impulsos nerviosos, permitiendo una transmisión rápida y eficiente de los señales entre células nerviosas.

Existen varios tipos de proteínas de la mielina, las principales son:

1. Proteína de mielina básica (PMB o MBPO, del inglés Myelin Basic Protein): Es una proteína alcalina rica en lisinas y argininas, que se encuentra en la membrana citoplasmática de los gliales que forman la vaina de mielina. Tiene un papel importante en el mantenimiento de la estructura y función de la mielina.

2. Proteína de mielina proteolipídica (PMPL o MBP, del inglés Myelin Proteolipid Protein): Es una proteína hidrófoba que se une a lípidos y forma complejos con ellos en la membrana de la vaina de mielina. La PMPL es la proteína más abundante en la mielina y desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la estructura y función de la mielina.

3. Otras proteínas de la mielina: Existen otras proteínas menores presentes en la vaina de mielina, como la proteína 2'-3'-ciclina nucleótido fosfodiesterasa (CNP), la proteína de unión a lípidos periférica (PLP) y diversas proteínas asociadas a los microtúbulos y filamentos intermedios.

Las enfermedades desmielinizantes, como la esclerosis múltiple, se caracterizan por una pérdida de la mielina y daño a las fibras nerviosas. El estudio de las proteínas de la mielina y su función puede ayudar a comprender mejor estas enfermedades y desarrollar nuevos tratamientos para abordarlas.

La oligodendroglía es un tipo de célula glial que se encuentra en el sistema nervioso central (SNC). Estas células desempeñan un papel crucial en el mantenimiento y la función normal del SNC.

Definición médica: Las oligodendrocitos, que son las células maduras de la oligodendroglía, producen y mantienen la mielina, una capa aislante grasa que rodea los axones de muchas neuronas en el SNC. La mielina ayuda a acelerar la conducción de los impulsos nerviosos, permitiendo una comunicación eficiente entre las células nerviosas.

Además de su función en la mielinización, las oligodendrocitos también proporcionan apoyo estructural a los axones y participan en el metabolismo y el suministro de nutrientes a las neuronas. Las disfunciones en las células de la oligodendroglía se han relacionado con varias afecciones neurológicas, como la esclerosis múltiple y lesiones cerebrales traumáticas.

La Encefalomiélitis Autoinmune Experimental (EAE) es un modelo animal ampliamente utilizado en la investigación de enfermedades desmielinizantes, como la esclerosis múltiple (EM). Es una enfermedad inflamatoria auto inmunitaria del sistema nervioso central (SNC), que se caracteriza por la destrucción de la mielina, la cubierta protectora de los nervios.

En la EAE, el sistema inmune ataca erróneamente a las células gliales y a la mielina en el SNC, lo que provoca una variedad de síntomas neurológicos, dependiendo de la región del SNC que esté afectada. Los síntomas pueden incluir debilidad muscular, parálisis, pérdida de sensibilidad, problemas visuales y trastornos del movimiento.

La EAE se induce experimentalmente en animales, como ratones o ratas, mediante la inyección de proteínas myelin-reactive, como el antígeno proteolipídico (PLP) o la mielina ósea glicoproteína (MOG), en combinación con un adyuvante y un agente estimulante de la respuesta inmune, como la bacteria inactivada Mycobacterium tuberculosis.

La EAE es un modelo importante para el estudio de la patogénesis de la EM y para el desarrollo y evaluación de nuevos tratamientos terapéuticos. Sin embargo, hay que tener en cuenta que la EAE no replica completamente la complejidad y la diversidad clínica de la EM humana.

La proteína proteolipídica de la mielina (PLP) es, en términos médicos, una proteína integral transmembrana que se encuentra exclusivamente en la vaina de mielina del sistema nervioso central. La PLP es la proteína más abundante en la mielina del SNC y desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la estructura y función de la vaina de mielina, que ayuda a acelerar la conducción de los impulsos nerviosos.

La proteína proteolipídica de la mielina se une íntimamente a los lípidos de la membrana de la mielina y forma complejos proteolipídicos que son resistentes a la disolución. Las mutaciones en el gen que codifica para la PLP se han relacionado con diversas enfermedades neurológicas, como la leucodistrofia metacromática y la encefalopatía desmielinizante progresiva.

La proteína P0 de la mielina, también conocida como MPZ (siglas en inglés de "Myelin Protein Zero"), es una proteína integral de transmembrana que se encuentra en la mielina de los nervios periféricos. La mielina es una capa aislante que rodea los axones de muchas neuronas, permitiendo una conducción rápida y eficiente de los impulsos nerviosos.

La proteína P0 desempeña un papel crucial en la estabilidad y mantenimiento de la mielina. Se une a otras moléculas de proteína P0 para formar dímeros e incluso tetrámeros, que ayudan a mantener la integridad estructural de la bicapa lipídica de la mielina. Además, interactúa con otros componentes de la mielina, como las proteínas P2 y PMP22, para regular su ensamblaje y distribución.

Las mutaciones en el gen que codifica para la proteína P0 se han asociado con diversas neuropatías periféricas hereditarias, como la neuropatía sensorial y autosómica dominante Charcot-Marie-Tooth tipo 1 (CMT1A) y la enfermedad de Dejerine-Sottas. Estas mutaciones pueden afectar a la estructura y función de la proteína P0, lo que lleva a una desmielinización progresiva y a la degeneración axonal, causando diversos grados de debilidad muscular, atrofia y pérdida de sensibilidad.

El antígeno HLA-DR2 es un tipo específico de proteína humana encontrada en la superficie de células, conocida como antígenos leucocitarios humanos (HLA) o sistemas de histocompatibilidad principal. Pertenecen al sistema HLA clase II y están involucrados en el reconocimiento y presentación de péptidos a las células T del sistema inmune, desempeñando un papel crucial en la regulación de las respuestas inmunes.

El antígeno HLA-DR2 se divide en dos subtipos principales: DRB1*1501 y DRB1*1502. La presencia del antígeno HLA-DR2 se ha relacionado con un mayor riesgo de desarrollar ciertas enfermedades autoinmunes, como la esclerosis múltiple, la artritis reumatoide y la miastenia gravis. Sin embargo, también puede ofrecer una protección contra otras enfermedades, como la lepra y la tuberculosis.

Es importante tener en cuenta que el sistema HLA es extremadamente polimórfico, lo que significa que existen muchas variaciones diferentes de estas proteínas entre las personas. La asociación entre los antígenos HLA específicos y diversas enfermedades puede ayudar a comprender mejor la patogénesis de esas enfermedades y, potencialmente, conducir al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

La Esclerosis Múltiple (EM) es una enfermedad crónica, impredecible, y generalmente progresiva del sistema nervioso central (SNC). Se caracteriza por lesiones desmielinizantes multifocales y disseminadas en el tiempo y en el espacio del SNC, lo que resulta en una variedad de síntomas neurológicos. La desmielinización provoca la interrupción o la alteración de la conducción nerviosa, dando lugar a déficits focales y generalizados.

La causa es desconocida, pero se cree que está relacionada con una respuesta autoinmunitaria anormal contra la sustancia blanca del SNC. Puede afectar a personas de cualquier edad, aunque generalmente se diagnostica en adultos jóvenes. Es más común en las mujeres que en los hombres.

Los síntomas pueden variar mucho entre diferentes personas y también en la misma persona a lo largo del tiempo. Pueden incluir visión borrosa o doble, debilidad muscular, espasticidad, problemas de equilibrio, fatiga extrema, dolor, problemas cognitivos y emocionales.

No existe una cura para la EM, pero los tratamientos pueden ayudar a managementar los síntomas y reducir la actividad de la enfermedad. Estos tratamientos pueden incluir terapias de rehabilitación, medicamentos modificadores de la enfermedad (DMDs), inmunomoduladores y corticosteroides. El manejo de la EM generalmente implica un equipo multidisciplinario de profesionales de la salud, incluidos neurólogos, rehabilitadores, terapeutas ocupacionales, fisioterapeutas y consejeros.

La frase "Ratas Consanguíneas Lew" se refiere a un linaje específico de ratas de laboratorio que han sido inbread durante muchas generaciones. Fueron inicialmente criadas por el Dr. N.L. "Brad" Bradford en la Universidad de California, Los Ángeles (UCLA) en la década de 1960.

Las ratas consanguíneas Lew, a veces denominadas Lewis, se han utilizado ampliamente en la investigación médica y biológica debido a su genética relativamente simple y uniforme. Son particularmente útiles para el estudio de enfermedades donde la genética desempeña un papel importante, como la diabetes, la esquizofrenia y otras enfermedades mentales, así como en estudios inmunológicos y de trasplante de órganos.

Debido a su estrecha relación genética, las ratas consanguíneas Lew también se utilizan a menudo como controles en los experimentos, ya que sus reacciones predictibles pueden ayudar a iluminar las diferencias entre los grupos de prueba y control.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que, si bien las ratas consanguíneas Lew son genéticamente uniformes, siguen siendo organismos vivos complejos con una gran cantidad de variabilidad fenotípica y respuestas a diferentes estímulos. Por lo tanto, los resultados de los estudios con ratas consanguíneas Lew no siempre se pueden generalizar directamente a otros linajes de ratas o a humanos.

La glicoproteína asociada a mielina, también conocida como MOG (de sus siglas en inglés "Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein"), es una proteína transmembrana que se encuentra en la superficie externa de la vaina de mielina que recubre los axones de las neuronas en el sistema nervioso central. La mielina es una sustancia grasa que actúa como aislante, permitiendo una transmisión rápida y eficiente de los impulsos nerviosos.

La MOG desempeña un papel importante en la interacción entre la mielina y el sistema inmunitario. Es uno de los antígenos más reactivos en diversas enfermedades desmielinizantes autoinmunes, como la esclerosis múltiple (EM), donde se ha observado que los autoanticuerpos contra MOG pueden desempeñar un papel en el daño a la mielina. Sin embargo, la exacta función de la MOG y su papel en la patogénesis de la EM siguen siendo materia de investigación activa.

La Proteína Mayor Básica del Eosinófilo, también conocida como EPX o EBP (de sus siglas en inglés), es una proteína abundante en gránulos de eosinófilos, un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria. Esta proteína está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas idénticas y tiene un peso molecular aproximado de 42 kDa.

EPX es una proteína altamente básica, lo que significa que contiene muchos residuos de aminoácidos con carga positiva, como la lisina y la arginina. Es liberada durante la activación y desgranulación de los eosinófilos, proceso que ocurre en respuesta a diversos estímulos, incluyendo alérgenos, parásitos y algunos tipos de células tumorales.

Una vez liberada, EPX puede desempeñar varias funciones importantes en la respuesta inmunitaria. Por ejemplo, puede dañar directamente a los patógenos, interferir con sus membranas celulares o incluso actuar como citotoxina contra células tumorales. Además, EPX también se ha relacionado con la inflamación y la remodelación tisular, procesos que pueden contribuir al desarrollo de enfermedades alérgicas y autoinmunes.

Es importante destacar que el nivel de EPX en sangre o tejidos se ha utilizado como un biomarcador para evaluar la actividad eosinofílica en diversas condiciones clínicas, incluyendo asma, rinitis alérgica y algunos tipos de dermatitis. Sin embargo, aún queda mucho por investigar sobre las funciones exactas y los mecanismos de acción de esta proteína en la fisiología y patología humanas.

Las enfermedades desmielinizantes son un grupo de trastornos neurológicos que involucran daño o pérdida de la mielina, una sustancia grasa que recubre y protege los nervios. La mielina ayuda a que los impulsos nerviosos se transmitan rápidamente y eficientemente a lo largo de las vías nerviosas. Cuando la mielina se daña o destruye, los mensajes entre el cerebro y el resto del cuerpo se retrasan o interrumpen, lo que puede causar una variedad de síntomas neurológicos.

Existen varias enfermedades desmielinizantes, siendo la más común es la esclerosis múltiple (EM). Otras enfermedades desmielinizantes incluyen:

1. Esclerosis Diseminada En Placas (DESP): También conocida como esclerosis múltiple pediátrica, ya que afecta principalmente a niños y adolescentes.
2. Neuromielitis Óptica (NMO) o Esclerosos Múltiples Devic: Esta enfermedad afecta la médula espinal y el nervio óptico, causando debilidad muscular, entumecimiento y problemas visuales.
3. Encefalitis Aguda Diseminada (ADEM): Es una enfermedad inflamatoria del sistema nervioso central que afecta principalmente al cerebro y la médula espinal. Suele ocurrir después de una infección viral o, en raras ocasiones, como reacción a una vacuna.
4. Esclerosis Tuberosa (ET): Esta es una enfermedad genética que afecta al cerebro y otros órganos del cuerpo. Provoca la formación de tumores benignos en el cerebro y la médula espinal, lo que puede causar convulsiones, retraso mental y problemas de comportamiento.
5. Síndrome de Schilder: Es una enfermedad poco frecuente del sistema nervioso central que causa inflamación y destrucción de la mielina, la capa protectora que recubre los nervios.
6. Leucodistrofias: Son un grupo de enfermedades hereditarias que afectan a la sustancia blanca del cerebro, causando problemas neurológicos progresivos.

El tratamiento de estas enfermedades depende de su gravedad y puede incluir medicamentos para reducir la inflamación y los síntomas, fisioterapia, terapia ocupacional y, en algunos casos, cirugía.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Los fragmentos de péptidos son secuencias cortas de aminoácidos que resultan de la degradación o escisión de proteínas más grandes. A diferencia de los péptidos completos, que contienen un número específico y una secuencia completa de aminoácidos formados por la unión de dos o más aminoácidos, los fragmentos de péptidos pueden consistir en solo algunos aminoácidos de la cadena proteica original.

Estos fragmentos pueden producirse naturalmente dentro del cuerpo humano como resultado del metabolismo proteico normal o pueden generarse artificialmente en un laboratorio para su uso en diversas aplicaciones, como la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.

En algunos casos, los fragmentos de péptidos pueden tener propiedades biológicas activas y desempeñar funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, algunos péptidos hormonales, como la insulina y la gastrina, se sintetizan a partir de precursores proteicos más grandes y se liberan al torrente sanguíneo en forma de fragmentos de péptidos activos.

En el contexto clínico y de investigación, los fragmentos de péptidos también pueden utilizarse como marcadores bioquímicos para ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas. Por ejemplo, los niveles elevados de determinados fragmentos de péptidos en la sangre o en otras muestras biológicas pueden indicar la presencia de ciertas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La glicoproteína mielina-oligodendrocito, también conocida como MOG (del inglés, Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein), es una proteína transmembrana que se encuentra en la superficie externa de la vaina de mielina de los oligodendrocitos en el sistema nervioso central (SNC). La mielina es una sustancia grasa que recubre y protege los axones de muchas neuronas, permitiendo una conducción rápida y eficiente de los impulsos nerviosos.

La MOG desempeña un papel importante en la interacción entre la mielina y el sistema inmunitario. Es uno de los antígenos más inmunogénicos asociados con la mielina en el SNC, y ha sido identificado como un objetivo principal en varias enfermedades autoinmunes desmielinizantes, como la esclerososis múltiple (EM) y la neuromielitis óptica (NMO). Los anticuerpos contra la MOG se han asociado con diferentes formas de trastornos desmielinizantes del SNC en niños y adultos.

La estructura de la MOG contiene un dominio extracelular, una porción transmembrana y un dominio citoplasmático. El dominio extracelular está involucrado en las interacciones con otras moléculas, como la proteína de unión al ligando (LBP) y la proteína de choque térmico HSP60. La porción transmembrana ayuda a anclar la proteína a la membrana celular, mientras que el dominio citoplasmático interactúa con otras proteínas intracelulares para regular diversos procesos celulares.

Aunque su función exacta aún no está completamente clara, se cree que la MOG desempeña un papel en la adhesión y señalización celular, así como en la regulación de la homeostasis inmunológica. La investigación continua sobre esta proteína puede ayudar a arrojar luz sobre los mecanismos subyacentes a las enfermedades desmielinizantes y conducir al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para tratar estas afecciones.

El encéfalo, en términos médicos, se refiere a la estructura más grande y complexa del sistema nervioso central. Consiste en el cerebro, el cerebelo y el tronco del encéfalo. El encéfalo es responsable de procesar las señales nerviosas, controlar las funciones vitales como la respiración y el latido del corazón, y gestionar las respuestas emocionales, el pensamiento, la memoria y el aprendizaje. Está protegido por el cráneo y recubierto por tres membranas llamadas meninges. El encéfalo está compuesto por billones de neuronas interconectadas y células gliales, que together forman los tejidos grises y blancos del encéfalo. La sangre suministra oxígeno y nutrientes a través de una red de vasos sanguíneos intrincados. Cualquier daño o trastorno en el encéfalo puede afectar significativamente la salud y el bienestar general de un individuo.

Los gránulos de eosinófilos son granulaciones presentes en las células sanguíneas llamadas eosinófilos, que forman parte del sistema inmunitario. Estos gránulos contienen una variedad de proteínas, la mayoría de las cuales están involucradas en process relacionados con la defensa contra parásitos y en procesos inflamatorios.

Las principales proteínas en los gránulos de eosinofilos incluyen:

1. Proteína básica mayor (MBP): Esta es una proteína altamente cargada que se une a las membranas y tiene actividad antimicrobiana. También desempeña un papel en la respuesta inmunitaria alérgica y puede contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
2. Proteína de eosinofilo peroxidasa (EPO): Esta es una enzima que produce especies reactivas de oxígeno, las cuales desempeñan un papel importante en la eliminación de parásitos y también pueden contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
3. Proteínas ricas en cisteína (CRP): Estas proteínas tienen actividad antimicrobiana y ayudan a regular la respuesta inmunitaria.
4. Neurotoxina: Esta es una proteína con actividad citotóxica que puede dañar las células y contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
5. Glucosaminidasa: Esta es una enzima que descompone los glúcidos y puede ayudar a la eosinófilo a penetrar en los tejidos y eliminar parásitos.

En general, las proteínas en los gránulos de eosinófilos desempeñan un papel importante en la defensa contra parásitos y también pueden contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.

Las células de Schwann, también conocidas como neurilemmas o células de la vaina de mielina, son células gliales que revisten y protegen los axones de las neuronas en el sistema nervioso periférico. Su función principal es producir y mantener la mielina, una capa aislante grasa que rodea los axones y permite una conducción rápida y eficiente de los impulsos nerviosos.

Cada célula de Schwann envuelve únicamente a un segmento de axón, formando múltiples capas de membrana plasmática enrolladas en espiral alrededor del axón, dando lugar a la formación de los nódulos de Ranvier. Estos nódulos son zonas sin mielina donde se producen las sinapsis eléctricas entre las células de Schwann y los axones, lo que facilita una conducción saltatoria de los impulsos nerviosos a lo largo del axón.

Las células de Schwann desempeñan un papel crucial en la regeneración y reparación de los nervios periféricos dañados, ya que pueden proliferar y migrar hacia las zonas lesionadas para promover el crecimiento axonal y facilitar la reconstrucción de las vías nerviosas. Además, también participan en la respuesta inmunitaria al eliminar los fragmentos de mielina desmielinizados y presentar antígenos a los linfocitos.

Anomalías en el desarrollo o funcionamiento de las células de Schwann pueden dar lugar a diversas patologías, como la neuropatía diabética, la enfermedad de Charcot-Marie-Tooth y los tumores neurilemmatos.

Los "ratones temblorosos" (en inglés, quaking mice) son un tipo de ratón de laboratorio que se utiliza en investigaciones científicas. Esta cepa de ratones presenta una mutación genética espontánea que afecta al gen QKI, el cual codifica para una proteína importante en el desarrollo y mantenimiento del sistema nervioso central.

La mutación en el gen QKI provoca una alteración en la estructura y función de los mielinógenos o células de la glía que producen la mielina, una sustancia grasa que recubre y protege los axones de las neuronas. Como resultado, los ratones temblorosos presentan un fenotipo caracterizado por temblores musculares, incoordinación motora, ataxia y déficits en el aprendizaje y la memoria.

Estos ratones son un modelo animal valioso para estudiar los mecanismos moleculares implicados en la formación y mantenimiento de la mielina, así como para investigar enfermedades humanas relacionadas con la disfunción de la mielina, como la esclerosis múltiple.

La médula espinal, en términos médicos, es el cordón largo y delgado de tejido nervioso que se extiende desde el cerebro hacia abajo through la columna vertebral. Es protegida por los huesos de la columna vertebral y contiene millones de neuronas (células nerviosas) que transmiten mensajes entre el cerebro y el resto del cuerpo.

La médula espinal desempeña un papel crucial en la coordinación y control de muchas funciones corporales, incluyendo el movimiento muscular, el sentido del tacto, la temperatura, el dolor y la propiocepción (conciencia del cuerpo sobre su posición y movimiento).

También contiene centros reflejos que pueden generar respuestas rápidas a estímulos sin necesidad de involucrar al cerebro. Además, regula funciones vitales como la respiración, la frecuencia cardíaca y la presión arterial. Cualquier daño o lesión en la médula espinal puede causar diversos grados de déficits neurológicos y discapacidades.

Los linfocitos T, también conocidos como células T, son un tipo importante de glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico adaptativo. Se originan y maduran en el timo antes de circular por todo el cuerpo a través de la sangre y los ganglios linfáticos.

Existen varios subconjuntos de linfocitos T, cada uno con diferentes funciones específicas:

1. Linfocitos T citotóxicos (CD8+): Estas células T pueden destruir directamente las células infectadas o cancerosas mediante la liberación de sustancias tóxicas.

2. Linfocitos T helper (CD4+): Ayudan a activar y regular otras células inmunes, como macrófagos, linfocitos B y otros linfocitos T. También desempeñan un papel importante en la respuesta inmune contra patógenos extracelulares.

3. Linfocitos T supresores o reguladores (Tregs): Estas células T ayudan a moderar y equilibrar la respuesta inmunológica, evitando así reacciones excesivas o daño autoinmune.

4. Linfocitos T de memoria: Después de que un organismo ha sido expuesto a un patógeno específico, algunos linfocitos T se convierten en células de memoria a largo plazo. Estas células pueden activarse rápidamente si el mismo patógeno vuelve a infectar al individuo, proporcionando inmunidad adaptativa.

En resumen, los linfocitos T son un componente esencial del sistema inmunológico adaptativo, responsables de la detección, destrucción y memoria de patógenos específicos, así como de la regulación de las respuestas inmunitarias.

Las 2,3-ciclop nucleótido fosfodiesterasas (CPDases) son enzimas que catalizan la hidrólisis del enlace fosfodiéster entre los carbonos 2 y 3 de los nucleósidos cíclicos, produciendo nucleótidos monofosfato.

Existen dos tipos principales de CPDases: la CPDasa tipo I y la CPDasa tipo II. La CPDasa tipo I se encuentra en una variedad de tejidos y especies, mientras que la CPDasa tipo II es específica de los mamíferos.

La CPDasa tipo I está involucrada en la regulación del metabolismo de nucleótidos cíclicos y desempeña un papel importante en la señalización intracelular mediada por segundos mensajeros, como el AMPc y el GMPc. Por otro lado, la CPDasa tipo II está involucrada en la eliminación de nucleótidos cíclicos dañados o anómalos en las células.

La inhibición de las CPDas puede aumentar los niveles intracelulares de nucleótidos cíclicos y, por lo tanto, afectar diversos procesos fisiológicos, como la contractilidad muscular, la secreción hormonal y la neurotransmisión. Por lo tanto, las CPDas son un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento de enfermedades asociadas con alteraciones en los niveles de nucleótidos cíclicos.

Los ratones mutantes neurológicos son animales de laboratorio que han sido genéticamente modificados para presentar alteraciones en los genes relacionados con el sistema nervioso. Estas mutaciones pueden conducir a una variedad de fenotipos, que incluyen déficits en el aprendizaje y la memoria, trastornos del movimiento, convulsiones y anomalías en el desarrollo cerebral.

La creación de ratones mutantes neurológicos se realiza mediante técnicas de ingeniería genética, como la inserción o eliminación de genes específicos. Estos animales son ampliamente utilizados en la investigación biomédica porque su corto ciclo vital y su genoma bien caracterizado los hacen ser un modelo adecuado para estudiar enfermedades humanas del sistema nervioso, como el Alzheimer, el Parkinson, la esclerosis múltiple y otras patologías neurológicas y psiquiátricas.

Los ratones mutantes neurológicos pueden presentar mutaciones espontáneas o inducidas intencionalmente. Las mutaciones espontáneas se identifican mediante el screening fenotípico de poblaciones de ratones, mientras que las mutaciones inducidas se crean mediante la manipulación directa del genoma. La tecnología CRISPR-Cas9 ha simplificado recientemente el proceso de crear ratones mutantes neurológicos con mutaciones específicas en lugares precisos del genoma.

Es importante mencionar que, aunque los ratones y los humanos son diferentes en muchos aspectos, los estudios en ratones mutantes neurológicos han proporcionado información valiosa sobre los mecanismos básicos de las enfermedades neurológicas y han contribuido al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

Los autoantígenos son moléculas presentes en el cuerpo humano que pueden desencadenar una respuesta inmunitaria autoinmune cuando son reconocidas por el sistema inmunológico como extrañas. Bajo circunstancias normales, el sistema inmunológico distingue entre las propias moléculas del cuerpo (autoantígenos) y las moléculas extrañas, como bacterias o virus. Sin embargo, en algunas situaciones, este mecanismo de discriminación puede fallar, lo que lleva al sistema inmunológico a atacar tejidos y órganos sanos.

Los autoantígenos pueden ser proteínas, carbohidratos, lípidos o ácidos nucleicos presentes en células u organelas celulares. Cuando el sistema inmunológico produce anticuerpos contra estos autoantígenos o activa células T específicas para atacarlos, se produce una respuesta autoinmune que puede causar diversas enfermedades autoinmunes, como lupus eritematoso sistémico, artritis reumatoide, diabetes tipo 1 y esclerosis múltiple.

La causa de la pérdida de tolerancia a los autoantígenos y el desarrollo de enfermedades autoinmunes no se comprende completamente, pero se cree que pueden desempeñar un papel factores genéticos, ambientales y hormonales. El diagnóstico y el tratamiento de las enfermedades autoinmunes a menudo requieren una evaluación cuidadosa de los síntomas clínicos y los resultados de pruebas de laboratorio, como análisis de sangre para detectar anticuerpos contra autoantígenos específicos.

La '2,3'-nucleótido cíclico 3'-fosfodiesterasa' es una enzima (EC 3.1.4.16) que cataliza la hidrólisis del enlace fosfodiéster entre los carbonos 2 y 3 de un nucleósido cíclico 2,3', liberando nucleósido 2'-fosfato. Esta enzima juega un papel importante en el metabolismo de los nucleótidos cíclicos, que son importantes mensajeros secundarios intracelulares involucrados en la transducción de señales y la regulación de diversas vías bioquímicas.

La '2,3'-nucleótido cíclico 3'-fosfodiesterasa' actúa específicamente sobre los nucleósidos cíclicos monofosfato (2',3'-cNMP) y no tiene efecto sobre los nucleótidos trifosfato o difosfato. La hidrólisis de estos compuestos por la enzima ayuda a terminar su señalización intracelular y a regular su concentración dentro de la célula.

La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas patologías, como trastornos neurológicos y cardiovasculares. Por lo tanto, el estudio y comprensión de su función y regulación pueden proporcionar información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en la patogénesis de estas enfermedades y ayudar al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

Los péptidos son pequeñas moléculas compuestas por cadenas cortas de aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Los péptidos se forman cuando dos o más aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes formados a través de una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.

Los péptidos pueden variar en longitud, desde dipeptidos (que contienen dos aminoácidos) hasta oligopéptidos (que tienen entre 3 y 10 aminoácidos) y polipéptidos (con más de 10 aminoácidos). Los péptidos con longitudes específicas pueden tener funciones biológicas particulares, como actuar como neurotransmisores, hormonas o antimicrobianos.

La secuencia de aminoácidos en un péptido determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Los péptidos pueden sintetizarse naturalmente en el cuerpo humano o producirse artificialmente en laboratorios para diversas aplicaciones terapéuticas, nutricionales o de investigación científica.

La química encéfalica se refiere al estudio de las sustancias químicas y los procesos bioquímicos que ocurren en el cerebro. Esto incluye la investigación de neurotransmisores, neuromoduladores, hormonas y otras moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación entre células nerviosas (neuronas) y en la regulación de diversos procesos cerebrales, como el estado de ánimo, la cognición, la memoria, el aprendizaje, la percepción sensorial y la motricidad.

Los neurotransmisores son las moléculas más estudiadas en este campo. Son sustancias químicas que se liberan en la brecha sináptica (espacio entre dos neuronas) para transmitir señales desde una neurona presináptica a una neurona postsináptica. Algunos ejemplos de neurotransmisores son la dopamina, la serotonina, la norepinefrina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) y el glutamato.

Las alteraciones en los niveles o la función de estos neurotransmisores y otras moléculas químicas pueden contribuir al desarrollo de diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos, como la enfermedad de Parkinson, la esquizofrenia, el trastorno depresivo mayor y el trastorno de ansiedad generalizada. Por lo tanto, comprender la química encéfalica es fundamental para el desarrollo de nuevos tratamientos farmacológicos y terapias para estas afecciones.

El Sistema Nervioso Central (SNC) es la parte central y más importante del sistema nervioso. Se compone del encéfalo y la médula espinal. El encéfalo incluye el cerebro, el cerebelo y el tronco encefálico.

El SNC recibe información de todo el cuerpo a través de los nervios periféricos, procesa esta información y produce respuestas apropiadas. También controla las funciones vitales como la respiración, la frecuencia cardíaca y la presión arterial.

El cerebro es responsable de la cognición, la memoria, el lenguaje, el procesamiento sensorial y la emoción. El cerebelo controla la coordinación muscular y el equilibrio. La médula espinal actúa como un centro de conexión para las vías nerviosas que van al cuerpo y recibe información de los órganos sensoriales y los músculos.

La protección del SNC se proporciona por los huesos del cráneo y la columna vertebral, y por tres membranas (meninges) que rodean el cerebro y la médula espinal. El líquido cefalorraquídeo (LCR), producido en el cerebro, circula alrededor del SNC y proporciona un medio de amortiguación y nutrición.

Los sulfoglicoesfingolípidos son un tipo específico de glicoesfingolípidos que contienen un grupo sulfato unido a uno o más residuos de hexosamina. Estos lípidos estructurales se encuentran predominantemente en la membrana plasmática de las células, particularmente en el sistema nervioso central.

Un ejemplo común de sulfoglicoesfingolípido es el sulfatide, también conocido como 3-O-sulfogalactosilceramida. El sulfatide desempeña un papel importante en la estabilidad y la fluidez de la membrana, y también participa en diversos procesos celulares, incluyendo la señalización celular, la adhesión celular y la endocitosis.

Las alteraciones en el metabolismo de los sulfoglicoesfingolípidos se han relacionado con varias afecciones neurológicas y psiquiátricas, como la enfermedad de Gaucher, la enfermedad de Krabbe y la esquizofrenia.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

Las proteínas quinasas son enzimas (tipo transferasa) que catalizan la transferencia de grupos fosfato desde ATP a residuos específicos de aminoácidos (generalmente serina, treonina o tirosina) en proteínas, un proceso conocido como fosforilación. Esta modificación postraduccional puede activar o desactivar la función de la proteína, alterando su actividad, estabilidad, localización o interacciones con otras moléculas.

Las proteínas quinasas desempeñan papeles cruciales en muchos procesos celulares, como la transducción de señales, el metabolismo, la regulación del ciclo celular, la transcripción genética y la respuesta al estrés. Su actividad está controlada por diversas vías de regulación, incluyendo la fosforilación cruzada (cuando una quinasa es activada por otra quinasa), la desfosforilación (por fosfatasas) y la unión de ligandos.

La alteración en la actividad o expresión de proteínas quinasas se ha relacionado con varias enfermedades, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares, la diabetes y las neurodegenerativas. Por esta razón, muchas proteínas quinasas son objetivos terapéuticos para el desarrollo de fármacos dirigidos a tratar estas patologías.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Las proteínas quinasas dependientes de calcio-calmodulina (CaM-PK) son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de grupos fosfato desde ATP a proteínas específicas, un proceso conocido como fosforilación. La activación de estas enzimas requiere de dos factores: la presencia de calcio y la unión del calmodulina (CaM).

El calcio es un ion importante en la señalización celular, y su aumento en el citoplasma puede desencadenar una variedad de respuestas celulares. Cuando los niveles de calcio aumentan, el calmodulina se une al calcio y cambia su conformación, lo que permite que la CaM-PK se active y fosforile proteínas específicas.

Las CaM-PK desempeñan un papel importante en una variedad de procesos celulares, incluyendo la contracción muscular, la excitabilidad neuronal, el crecimiento y desarrollo celular, y la respuesta al estrés oxidativo. También se ha demostrado que están involucradas en enfermedades como la hipertensión arterial, la diabetes, la enfermedad de Alzheimer y el cáncer.

Existen varios tipos diferentes de CaM-PK, cada uno con funciones específicas y diferentes grados de especificidad hacia sustratos particulares. La regulación de estas enzimas es compleja e involucra una variedad de mecanismos, incluyendo la fosforilación y desfosforilación, la unión y disociación del calcio y el calmodulina, y la interacción con otras proteínas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La activación de linfocitos es un proceso fundamental del sistema inmunológico en el que se activan los linfocitos T y B para desencadenar una respuesta inmune específica contra agentes extraños, como virus, bacterias o sustancias extrañas.

Los linfocitos son un tipo de glóbulos blancos que juegan un papel clave en la respuesta inmunitaria adaptativa del cuerpo. Cuando un antígeno (una sustancia extraña) entra en el cuerpo, es capturado y presentado a los linfocitos T y B por células presentadoras de antígenos, como las células dendríticas.

Este proceso de presentación de antígenos desencadena la activación de los linfocitos T y B, lo que lleva a su proliferación y diferenciación en células efectoras especializadas. Las células T efectoras pueden destruir directamente las células infectadas o producir citocinas para ayudar a coordinar la respuesta inmunitaria. Por otro lado, las células B efectoras producen anticuerpos específicos que se unen al antígeno y lo neutralizan o marcan para su destrucción por otras células del sistema inmune.

La activación de linfocitos está regulada cuidadosamente para garantizar una respuesta inmunitaria adecuada y evitar la activación excesiva o no deseada, lo que podría conducir a enfermedades autoinmunes o inflamatorias.

Los epítopos inmunodominantes son regiones específicas en las moléculas antigénicas que son reconocidas preferentemente y con mayor eficacia por los receptores de las células T, como el complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) unido a péptidos. Estos epítopos desencadenan una respuesta inmunitaria celular más fuerte en comparación con otros epítopos débiles o subdominantes presentes en la misma molécula antigénica. La identificación de epítopos inmunodominantes es crucial en el desarrollo de vacunas y terapias inmunológicas, ya que permiten dirigir de manera más eficiente las respuestas inmunitarias hacia objetivos específicos y mejorar la eficacia de los tratamientos.

Las fibras nerviosas mielínicas son axones de neuronas revestidos por una capa de mielina, una sustancia grasa producida por las células de Schwann en los nervios periféricos y por oligodendrocitos en el sistema nervioso central. La mielina actúa como aislante, permitiendo que los impulsos nerviosos se transmitan más rápido y eficientemente a lo largo de la fibra nerviosa. Esto se debe a que la mielina reduce la cantidad de superficie donde puede ocurrir la difusión lateral del ion sodio, lo que aumenta la velocidad de salto de los potenciales de acción a lo largo de la fibra nerviosa. Las fibras nerviosas mielínicas se clasifican en función del diámetro de sus axones y del grosor de su revestimiento de mielina, con las fibras de mayor diámetro y mayor grosor de mielina que conducen los impulsos nerviosos más rápidamente.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

Las proteínas del tejido nervioso se refieren a un grupo diverso de proteínas que desempeñan funciones cruciales en el desarrollo, mantenimiento y función del sistema nervioso. Estas proteínas se encuentran específicamente en las células nerviosas o neuronas y los glía, que son los tipos celulares principales en el tejido nervioso.

Algunas de las clases importantes de proteínas del tejido nervioso incluyen:

1. Canaloproteínas: Son responsables de la generación y conducción de señales eléctricas a través de las membranas neuronales. Ejemplos notables son los canales de sodio, potasio y calcio.

2. Receptores: Se unen a diversos neurotransmisores y otras moléculas señalizadoras para desencadenar respuestas intracelulares en las neuronas. Los receptores ionotrópicos y metabotrópicos son dos categorías principales de receptores en el tejido nervioso.

3. Enzimas: Participan en la síntesis, degradación y modificación de diversas moléculas importantes en las neuronas, como neurotransmisores, lípidos y otras proteínas. Ejemplos incluyen la acetilcolinesterasa, la tirosina hidroxilasa y la glutamato descarboxilasa.

4. Proteínas estructurales: Proporcionan soporte y estabilidad a las neuronas y los glía. Las neurofilamentos, tubulinas y espectrinas son ejemplos de proteínas estructurales en el tejido nervioso.

5. Proteínas de unión: Ayudan a mantener la integridad estructural y funcional de las neuronas mediante la unión de diversas moléculas, como proteínas, lípidos y ARN. Ejemplos notables son las proteínas de unión al calcio y las proteínas adaptadoras.

6. Proteínas de transporte: Facilitan el transporte de diversas moléculas a lo largo del axón y la dendrita, como neurotransmisores, iones y orgánulos. Las dineína y las cinesinas son dos categorías principales de proteínas de transporte en el tejido nervioso.

7. Proteínas de señalización: Participan en la transducción de señales dentro y entre las neuronas, regulando diversos procesos celulares, como el crecimiento axonal, la sinapsis y la neurotransmisión. Las proteínas G, los canales iónicos y las quinasas son ejemplos de proteínas de señalización en el tejido nervioso.

En resumen, el tejido nervioso contiene una gran diversidad de proteínas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y supervivencia de las neuronas y los glía. La comprensión de estas proteínas y sus interacciones puede arrojar luz sobre los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos neurológicos y patológicos, y proporcionar nuevas dianas terapéuticas para el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La fosforilación es un proceso bioquímico fundamental en las células vivas, donde se agrega un grupo fosfato a una molécula, típicamente a una proteína. Esto generalmente se realiza mediante la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula donadora de alta energía, como el ATP (trifosfato de adenosina), a una molécula receptora. La fosforilación puede cambiar la estructura y la función de la proteína, y es un mecanismo clave en la transducción de señales y el metabolismo energético dentro de las células.

Existen dos tipos principales de fosforilación: la fosforilación oxidativa y la fosforilación subsidiaria. La fosforilación oxidativa ocurre en la membrana mitocondrial interna durante la respiración celular y es responsable de la generación de la mayor parte de la energía celular en forma de ATP. Por otro lado, la fosforilación subsidiaria es un proceso regulador que ocurre en el citoplasma y nucleoplasma de las células y está involucrada en la activación y desactivación de enzimas y otras proteínas.

La fosforilación es una reacción reversible, lo que significa que la molécula fosforilada puede ser desfosforilada por la eliminación del grupo fosfato. Esta reversibilidad permite que las células regulen rápidamente las vías metabólicas y señalizadoras en respuesta a los cambios en el entorno celular.

La neuroglía, también conocida como glia, se refiere al tejido de soporte y protección del sistema nervioso central (SNC). Los gliales son no neuronales y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y protección del cerebro y la médula espinal.

Existen diferentes tipos de neuroglía, cada uno con funciones específicas:

1. Astrocitos: Son las células gliales más abundantes en el SNC. Proporcionan soporte estructural, participan en la formación de la barrera hematoencefálica y ayudan a mantener el ambiente ionico y químico del líquido cefalorraquídeo y el espacio extracelular.

2. Oligodendrocitos: Son responsables de myelinar los axones en el SNC, lo que mejora la conducción de los impulsos nerviosos. Cada oligodendrocito puede myelinar varios segmentos de axones adyacentes.

3. Microglía: Las células gliales inmunes del SNC. Son responsables de la respuesta inmune y fagocitan los desechos celulares y los patógenos invasores.

4. Células de Ependimo: Revisten las cavidades ventriculares en el cerebro y participan en la producción del líquido cefalorraquídeo (LCR).

5. Células de Müller: Se encuentran en la retina y desempeñan un papel en el mantenimiento de la estructura y función de los fotoreceptores.

En resumen, la neuroglía es un componente fundamental del sistema nervioso central que proporciona soporte estructural, participa en la formación de la barrera hematoencefálica, regula el ambiente ionico y químico del cerebro, myelina los axones, desempeña funciones inmunes y ayuda a mantener la homeostasis del sistema nervioso.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

Los Ratones Jimpy se refieren a una mutación genética espontánea en ratones que se caracteriza por una serie de anormalidades neurológicas y musculares graves. Esta condición es causada por un defecto en el gen de la proteína de la línea lateral (LRP), específicamente, el gen Lrp4.

Los ratones Jimpy presentan una serie de síntomas, incluyendo:

1. Hipotonía o debilidad muscular extrema al nacer.
2. Displasia cerebelar, lo que resulta en un cerebelo pequeño y subdesarrollado.
3. Ataxia, o falta de coordinación muscular y movimientos inestables.
4. Espasticidad, o rigidez muscular anormal con reflejos exagerados.
5. Anomalías en la línea lateral, como la ausencia o reducción de los poros sensoriales en la piel.

Los ratones Jimpy son un modelo animal importante en el estudio de las enfermedades neuromusculares humanas, especialmente en la comprensión de la distrofia muscular y otras miopatías congénitas. La investigación en los ratones Jimpy ha llevado al descubrimiento de nuevas dianas terapéuticas y a la evaluación de posibles tratamientos para estas enfermedades.

El nervio óptico es la segunda neurona (un tipo de célula nerviosa) en la vía visual y se encarga de transmitir los estímulos visuales desde los fotorreceptores presentes en la retina hasta el cerebro. Es responsable de transferir la información visual captada por nuestros ojos al centro de procesamiento visual del cerebro, conocido como corteza cerebral primaria o corteza visual primaria.

El nervio óptico está formado por aproximadamente un millón de fibras nerviosas (axones de las neuronas ganglionares de la retina) agrupadas en haces, rodeadas por tejido conectivo y revestidas por una capa de mielina que permite un rápido y eficiente transporte de señales eléctricas. Este nervio se origina en la parte posterior de cada ojo, en un área conocida como papila o disco óptico, donde no hay fotorreceptores (conos y bastones), por lo que produce un punto ciego en nuestro campo visual.

Después de salir del globo ocular, el nervio óptico se dirige hacia atrás para formar parte del sistema nervioso central. En humanos, los dos nervios ópticos se cruzan parcialmente en una región del cerebro llamada quiasma óptico, lo que permite a cada hemisferio cerebral procesar información visual de ambos lados del campo visual. Luego, las fibras nerviosas continúan hacia el tracto óptico y se dirigen a la parte posterior del tálamo (núcleo geniculado lateral), donde ocurre una segunda sinapsis antes de que los estímulos visuales se transmitan a la corteza cerebral primaria.

La integridad anatómica y funcional del nervio óptico es fundamental para mantener una visión normal, ya que cualquier daño o enfermedad que afecte este nervio puede provocar diversos déficits visuales, como pérdida de agudeza visual, alteraciones en el campo visual y deficiencias en la percepción del color. Algunas de las condiciones que pueden dañar el nervio óptico incluyen glaucoma, neuropatía óptica isquémica anterior (NOIA), esclerosis múltiple, neuritis óptica y traumatismos craneales.

El nervio ciático, en términos médicos, es el nervio más largo y grande del cuerpo humano. Se origina en la región lumbar de la columna vertebral a partir de los segmentos nerviosos L4 a S3 (es decir, las raíces nerviosas de las vértebras lumbares 4, 5 y sacras 1-3). El nervio ciático se compone de dos divisiones principales: la división posterior (formada por el nervio tibial y el nervio fibular profundo o peroneo) y la división anterior (que contiene ramas cutáneas y articulares).

Este nervio desciende por la parte posterior del muslo, pasando entre los músculos isquiotibiales y luego se divide en dos partes: el nervio tibial y el nervio fibular profundo o peroneo. El nervio tibial continúa su curso hacia la pantorrilla e inerva los músculos de la pierna y el pie, así como también proporciona sensibilidad a la planta del pie y la mayor parte de los dedos. Por otro lado, el nervio fibular profundo o peroneo se distribuye en los músculos anterolaterales de la pierna y el dorsal del pie, brindando inervación motora y sensibilidad a la región lateral del pie y los dedos laterales.

El nervio ciático es responsable de la inervación sensorial y motora de partes importantes de la extremidad inferior, como la pierna, la pantorrilla, el tobillo, el empeine y la mayor parte del pie. La irritación o compresión de este nervio puede causar dolor, entumecimiento, debilidad muscular e incluso pérdida de reflejos en las áreas inervadas, lo que se conoce como ciatalgia o neuralgia ciática.

Los Receptores de Antígenos de Linfocitos T alfa-beta (TCRs, por sus siglas en inglés) son complejos proteicos encontrados en la superficie de los linfocitos T CD4+ y CD8+ que desempeñan un papel crucial en el sistema inmune adaptativo de vertebrados. Los TCRs alfa-beta se componen de dos cadenas polipeptídicas, alpha (α) y beta (β), cada una derivada de genes somáticos recombinados durante el desarrollo de los linfocitos T en el timo.

La diversidad génica de los TCRs alfa-beta permite a estas células reconocer y responder a una amplia gama de péptidos antigénicos presentados por moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) en la superficie de células somáticas. La unión del TCR con el complejo péptido-MHC desencadena la activación y diferenciación de los linfocitos T, lo que resulta en una respuesta inmunitaria adaptativa contra patógenos o células tumorales.

La estructura y función de los TCRs alfa-beta son análogas a los receptores B de células (BCR) en los linfocitos B, aunque con diferencias clave en su reconocimiento antigénico y señalización. Mientras que los BCRs reconocen directamente a los antígenos completos en forma nativa, los TCRs requieren la presentación de péptidos procesados por moléculas MHC. Además, los TCRs alfa-beta se unen débilmente a sus ligandos, lo que resulta en una interacción más transitoria y selectiva con las células presentadoras de antígenos.

Los axones son largas extensiones citoplasmáticas de las neuronas (células nerviosas) que transmiten los impulsos nerviosos, también conocidos como potenciales de acción, lejos del cuerpo celular o soma de la neurona. Los axones varían en longitud desde unos pocos micrómetros hasta más de un metro y su diámetro promedio es de aproximadamente 1 micrómetro.

La superficie del axón está recubierta por una membrana celular especializada llamada mielina, que actúa como aislante eléctrico y permite la conducción rápida y eficiente de los impulsos nerviosos a lo largo del axón. Entre las células de Schwann, que producen la mielina en los axones periféricos, hay pequeñas brechas llamadas nodos de Ranvier, donde se concentran los canales iónicos responsables de la generación y transmisión de los potenciales de acción.

Los axones pueden dividirse en ramificaciones terminales que forman sinapsis con otras células nerviosas o con células efectoras, como músculos o glándulas. En estas sinapsis, los neurotransmisores se liberan desde el extremo del axón y se unen a receptores específicos en la membrana de la célula diana, lo que desencadena una respuesta fisiológica específica.

La integridad estructural y funcional de los axones es fundamental para el correcto funcionamiento del sistema nervioso y las lesiones o enfermedades que dañan los axones pueden causar diversos déficits neurológicos, como parálisis, pérdida de sensibilidad o trastornos cognitivos.

Los ratones transgénicos son un tipo de roedor modificado geneticamente que incorpora un gen o secuencia de ADN exógeno (procedente de otro organismo) en su genoma. Este proceso se realiza mediante técnicas de biología molecular y permite la expresión de proteínas específicas, con el fin de estudiar sus funciones, interacciones y efectos sobre los procesos fisiológicos y patológicos.

La inserción del gen exógeno se lleva a cabo generalmente en el cigoto (óvulo fecundado) o en embriones tempranos, utilizando métodos como la microinyección, electroporación o virus vectoriales. Los ratones transgénicos resultantes pueden manifestar características particulares, como resistencia a enfermedades, alteraciones en el desarrollo, crecimiento o comportamiento, según el gen introducido y su nivel de expresión.

Estos modelos animales son ampliamente utilizados en la investigación biomédica para el estudio de diversas enfermedades humanas, como cáncer, diabetes, enfermedades cardiovasculares, neurológicas y otras patologías, con el objetivo de desarrollar nuevas terapias y tratamientos más eficaces.

Las proteínas de neurofilamentos son componentes estructurales del citoesqueleto de las neuronas. Forman parte de un tipo específico de filamentos intermedios que se encuentran en el axón y desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la integridad estructural de las neuronas. Existen diferentes tipos de proteínas de neurofilamentos, denominadas gruesas (NF-H, NF-M y NF-L), que se clasifican según su tamaño molecular. Los niveles séricos o cerebroespinales de proteínas de neurofilamentos pueden utilizarse como biomarcadores en el diagnóstico y seguimiento de diversas enfermedades neurológicas, como esclerosis lateral amiotrófica (ELA), esclerosis múltiple o lesiones cerebrales traumáticas, ya que su liberación al líquido cefalorraquídeo y posteriormente a la sangre se produce como consecuencia del daño y muerte de las neuronas.

Los ratones consanguíneos son un tipo especial de roedores que se utilizan en la investigación científica, particularmente en estudios relacionados con la genética y las enfermedades. Estos ratones se producen mediante el apareamiento de dos ratones que están estrechamente relacionados, generalmente hermanos, durante varias generaciones.

La consanguinidad prolongada conduce a una disminución de la diversidad genética, lo que resulta en una alta probabilidad de que los ratones de una misma camada hereden los mismos alelos (variantes de genes) de sus padres. Esto permite a los investigadores estudiar el efecto de un gen específico en un fondo genético uniforme, ya que otros factores genéticos que podrían influir en los resultados están controlados o minimizados.

Los ratones consanguíneos se utilizan ampliamente en modelos animales de enfermedades humanas, incluyendo cáncer, diabetes, enfermedades cardiovasculares y neurológicas, entre otras. Estos modelos ayudan a los científicos a entender mejor los mecanismos subyacentes de las enfermedades y probar nuevos tratamientos antes de llevar a cabo ensayos clínicos en humanos.

Los Receptores de Antígenos de Linfocitos T (TCR, por sus siglas en inglés) son proteínas transmembrana expresadas en la superficie de los linfocitos T que desempeñan un rol fundamental en el sistema inmune adaptativo. Estos receptores reconocen específicamente fragmentos de péptidos derivados de antígenos extraños presentados por moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC, por sus siglas en inglés) en la superficie de células presentadoras de antígeno.

Los TCR se unen a sus ligandos con alta especificidad y afinidad, lo que desencadena una cascada de señalización intracelular que activa al linfocito T y promueve la respuesta inmunitaria adaptativa. Existen dos grandes tipos de receptores de antígenos en los linfocitos T: el receptor αβ, expresado principalmente en los linfocitos T CD4+ y CD8+ convencionales, y el receptor γδ, expresado en una subpoblación minoritaria de linfocitos T.

La diversidad de los TCR se genera durante el desarrollo de los linfocitos T en el timo mediante procesos de recombinación somática y adición de nucleótidos, lo que resulta en una gran variedad de especificidades antigénicas y la capacidad de reconocer una amplia gama de patógenos.

La proteína ácida fibrilar de la glía (GFAP, por sus siglas en inglés) es una clase de intermedio filamento proteínas que se encuentran principalmente en las células gliales del sistema nervioso central. La GFAP desempeña un papel importante en la estructura y función mecánica de las células gliales, particularmente en la astroglia.

Las proteínas de filamentos intermedios, como la GFAP, ayudan a dar soporte estructural a las células y participan en la respuesta celular a lesiones. La GFAP se expresa en varios tipos de células gliales, incluyendo los astrocitos, los oligodendrocitos y los células ependimarias. Sin embargo, es más abundante en los astrocitos, donde desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la integridad estructural de los tejidos cerebrales y la respuesta a lesiones o enfermedades.

La GFAP se ha utilizado como un marcador de células gliales en la investigación y el diagnóstico clínico de diversas enfermedades neurológicas, incluyendo la esclerosis múltiple, lesiones cerebrales traumáticas, enfermedad de Alzheimer y gliomas. Los niveles elevados de GFAP en el líquido cefalorraquídeo o en sangre pueden indicar daño cerebral o neurológico.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

Los antígenos de histocompatibilidad de clase II son un tipo de proteínas encontradas en la superficie de células presentadoras de antígeno (APC) en humanos y otros vertebrados. Forman parte del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) y desempeñan un papel crucial en el sistema inmunitario adaptativo al presentar fragmentos de proteínas extrañas a los linfocitos T helper (Th), lo que desencadena una respuesta inmunitaria específica.

Las moléculas de clase II MHC se expresan principalmente en células presentadoras de antígeno profesionales, como macrófagos, células dendríticas y linfocitos B. Están codificadas por genes del locus HLA (Human Leukocyte Antigen) en humanos, localizados en el cromosoma 6p21.3.

Los antígenos de histocompatibilidad de clase II están compuestos por dos cadenas polipeptídicas: la cadena alfa (α) y la cadena beta (β). Existen diferentes alelos para cada cadena, lo que da como resultado una gran diversidad de moléculas de clase II MHC en la población. Las cadenas α y β se unen para formar un heterodímero que sobresale de la membrana celular.

El proceso de presentación de antígenos por parte de las moléculas de clase II MHC implica la internalización de proteínas extrañas a través del proceso de endocitosis o fagocitosis. Dentro del endosoma o lisosoma, las proteínas se degradan en fragmentos peptídicos por la acción de las proteasas. Los fragmentos peptídicos se unen a las moléculas de clase II MHC dentro del compartimento intracelular denominado vesícula de presentación de antígenos (APC, por sus siglas en inglés). Posteriormente, la vesícula se fusiona con la membrana celular, y los complejos MHC-peptídico son expuestos en la superficie celular para su reconocimiento por parte de las células T CD4+ helper.

La presentación de antígenos a través de las moléculas de clase II MHC desempeña un papel crucial en la activación de las respuestas inmunes adaptativas, especialmente en la activación de las células T CD4+ helper y la inducción de la producción de anticuerpos por parte de las células B. Además, las moléculas de clase II MHC también pueden estar involucradas en la presentación de autoantígenos, lo que puede contribuir al desarrollo de enfermedades autoinmunes.

La tolerancia inmunológica es un estado en el que el sistema inmunitario de un organismo reconoce y no responde a determinados antígenos, como los propios del cuerpo (autoantígenos) o aquellos presentes en sustancias benignas como los alimentos o las bacterias intestinales simbióticas. Esta es una condición fundamental para mantener la homeostasis y prevenir reacciones autoinmunes dañinas, alergias u otras respuestas excesivas del sistema inmunitario. La tolerancia inmunológica se desarrolla y mantiene mediante mecanismos complejos que involucran diversas células y moléculas especializadas en la regulación de las respuestas inmunes.

Los epítopos, también conocidos como determinantes antigénicos, son regiones específicas de moléculas antigénicas que pueden ser reconocidas por sistemas inmunológicos, particularmente por anticuerpos o linfocitos T. Se definen como las partes de un antígeno que entran en contacto directo con los receptores de las células inmunitarias, desencadenando así una respuesta inmunitaria.

Estos epítopos pueden ser conformacionales, donde la estructura tridimensional del antígeno es crucial para el reconocimiento, o lineales, donde una secuencia continua de aminoácidos o nucleótidos en un péptido forma el sitio de unión. La identificación y caracterización de epítopos son importantes en el desarrollo de vacunas, diagnósticos y terapias inmunológicas.

Las cadenas HLA-DRB5 son proteínas que forman parte del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) de clase II en humanos. El sistema HLA es responsable de la presentación de antígenos a las células T del sistema inmunitario, lo que permite la identificación y destrucción de células infectadas o cancerosas.

La cadena HLA-DRB5 se une con otras cadenas para formar el heterodímero HLA-DR, que se expresa en la superficie de células presentadoras de antígenos como los linfocitos B y las células dendríticas. El heterodímero HLA-DR presenta fragmentos de proteínas extrañas (antígenos) a las células T CD4+, lo que desencadena una respuesta inmune adaptativa.

Las variaciones en los genes que codifican las cadenas HLA-DRB5 pueden influir en la susceptibilidad o resistencia a ciertas enfermedades autoinmunes y a infecciones, como la tuberculosis y el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH). Además, los polimorfismos en estos genes pueden utilizarse en transplantes de órganos para evaluar la compatibilidad entre donante y receptor.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Las Proteína-Arginina N-Metiltransferasas (PRMTs) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la metilación postraduccional de argininas en proteínas. La metilación es un proceso por el cual se añaden grupos metilo (-CH3) a diversas moléculas, incluyendo proteínas, y desempeña un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares.

Las PRMTs catalizan la transferencia de grupos metilo desde el donante de metilo, S-adenosilmetionina (SAM), al nitrógeno α de los residuos de arginina en las proteínas, lo que resulta en la formación de dos tipos principales de productos: monometilargininas (MMA) y asymmetrically dimethylated arginines (ADMA) o symmetrically dimethylated arginines (SDMA).

Existen varios tipos de PRMTs, cada uno con diferentes especificidades de sustrato y patrones de metilación. Algunas de las PRMTs más estudiadas incluyen la PRMT1, PRMT3, PRMT5, PRMT6 y PRMT7. Estas enzimas desempeñan diversas funciones en la célula, como la regulación de la transcripción génica, la reparación del ADN, la organización de la cromatina y la señalización celular.

La alteración de la actividad de las PRMTs se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, las PRMTs son un objetivo terapéutico potencial para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas enfermedades.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Los cobayas, también conocidos como conejillos de Indias, son roedores que se utilizan comúnmente en experimentación animal en el campo médico y científico. Originarios de América del Sur, los cobayas han sido criados en cautiverio durante siglos y se han convertido en un organismo modelo importante en la investigación biomédica.

Las cobayas son adecuadas para su uso en la investigación debido a varias características, incluyendo su tamaño relativamente grande, facilidad de manejo y cuidado, y sistemas corporales similares a los de los seres humanos. Además, los cobayas tienen una reproducción rápida y una corta esperanza de vida, lo que permite a los investigadores obtener resultados más rápidamente que con otros animales de laboratorio.

Los cobayas se utilizan en una variedad de estudios, incluyendo la investigación de enfermedades infecciosas, toxicología, farmacología, y desarrollo de fármacos. También se utilizan en la educación médica y veterinaria para enseñar anatomía, fisiología y técnicas quirúrgicas.

Es importante recordar que, aunque los cobayas son a menudo utilizados en la investigación biomédica, su uso debe ser regulado y ético. La experimentación animal debe seguir estándares éticos y legales estrictos para garantizar el bienestar de los animales y minimizar el sufrimiento innecesario.

La cromatografía por intercambio iónico es una técnica de separación y análisis en la que se aprovechan las interacciones electrostáticas entre los iones de la muestra y los sitios iónicos del medio estacionario (generalmente resinas sintéticas con cargas positivas o negativas).

Este método se basa en el principio de que los analitos iónicos se distribuyen entre dos fases, una móvil (el disolvente o el medio líquido) y otra estacionaria (la matriz sólida cargada), lo que permite su separación selectiva.

Existen dos tipos principales de cromatografía por intercambio iónico: la cationita, en la que se utilizan resinas con carga positiva para retener los aniones; y la aniónica, en la que se emplean matrices con carga negativa para atrapar los cationes.

La separación de los analitos se logra mediante un proceso de elución, en el que se modifica el pH, la fuerza iónica o la composición del disolvente, lo que provoca la desorción selectiva de los componentes y su migración a través de la columna.

La cromatografía por intercambio iónico es una herramienta muy útil en diversas áreas analíticas, como el análisis de aguas, la industria farmacéutica, la química clínica y la biología molecular.

La glucógeno sintasa quinasa 3, también conocida como GSK-3, es una proteína cinasa que fosforila y regula la actividad de varios sustratos en la célula, incluyendo la glucógeno sintasa. La fosforilación de la glucógeno sintasa por parte de la GSK-3 inhibe su actividad, lo que resulta en una disminución de la síntesis de glucógeno.

La GSK-3 desempeña un papel importante en varios procesos celulares, como el metabolismo de glucosa, la proliferación y supervivencia celular, y la diferenciación celular. La actividad de la GSK-3 está regulada por diversas vías de señalización celular, incluyendo la vía de insulina/PI3K/PKB (también conocida como Akt). La activación de esta vía conduce a la inhibición de la GSK-3, lo que resulta en la activación de la glucógeno sintasa y la síntesis de glucógeno.

La GSK-3 se encuentra en dos isoformas, GSK-3α y GSK-3β, que comparten un alto grado de homología en su secuencia de aminoácidos y son codificadas por genes diferentes. La GSK-3β está ampliamente distribuida en los tejidos, mientras que la GSK-3α se expresa principalmente en el hígado y el cerebro.

La disregulación de la actividad de la GSK-3 se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como la diabetes tipo 2, la enfermedad de Alzheimer, y diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos.

La encefalomiélitis es un término médico que describe la inflamación simultánea del cerebro (encefalo) y la médula espinal (miélinas). Puede ser causada por diversos factores, como infecciones virales o bacterianas, reacciones autoinmunes, enfermedades degenerativas o incluso por exposición a ciertos tóxicos. Los síntomas pueden variar ampliamente, dependiendo de la gravedad y la ubicación exacta de la inflamación, e incluyen dolor de cabeza, rigidez en el cuello, debilidad muscular, parálisis, problemas de coordinación, convulsiones, cambios en la personalidad o comportamiento, confusión, pérdida de memoria y dificultad para hablar o tragar. El tratamiento generalmente se dirige a controlar la inflamación, manage los síntomas y tratar cualquier causa subyacente identificable.

Los nervios periféricos son parte del sistema nervioso periférico y se encargan de conectar el sistema nervioso central (el cerebro y la médula espinal) con el resto del cuerpo. Se componen de fibras nerviosas, vainas de mielina y tejido conectivo que transmiten señales eléctricas entre el sistema nervioso central y los órganos sensoriales, las glándulas y los músculos esqueléticos. Los nervios periféricos se clasifican en nervios sensitivos (que transportan información sensorial al sistema nervioso central), nervios motores (que transmiten señales para controlar el movimiento muscular) y nervios autónomos (que regulan las funciones involuntarias del cuerpo, como la frecuencia cardíaca, la digestión y la respiración). Los daños o trastornos en los nervios periféricos pueden causar diversos síntomas, como entumecimiento, hormigueo, dolor, debilidad muscular o pérdida de reflejos.

Las células clonales se refieren a un grupo de células que son genéticamente idénticas y derivan de una sola célula original, lo que se conoce como clona. Este proceso es fundamental en el desarrollo y la homeostasis de los tejidos y órganos en todos los organismos multicelulares.

En el contexto médico, el término "células clonales" a menudo se utiliza en relación con trastornos hematológicos y del sistema inmunológico, como la leucemia y el linfoma. En estas enfermedades, las células cancerosas o anormales experimentan una proliferación clonal descontrolada y no regulada, lo que lleva a la acumulación de un gran número de células clonales anormales en la sangre o los tejidos linfoides.

El análisis de las células clonales puede ser útil en el diagnóstico y el seguimiento del tratamiento de estas enfermedades, ya que permite identificar y caracterizar las células cancerosas o anormales y evaluar la eficacia de los diferentes tratamientos. Además, el estudio de las células clonales puede proporcionar información importante sobre los mecanismos moleculares que subyacen al desarrollo y la progresión de estas enfermedades, lo que puede ayudar a identificar nuevas dianas terapéuticas y a desarrollar tratamientos más eficaces.

El ditioeritritol es un compuesto reductor utilizado en algunas pruebas de diagnóstico médicas, especialmente en las pruebas de función pulmonar. No tiene un significado directo en términos de condiciones médicas o estados fisiológicos, sino que es una herramienta utilizada para realizar pruebas y evaluaciones.

En términos químicos, el ditioeritritol es un tioéter con dos grupos tiol (-SH) unidos a un átomo de carbono en un compuesto de eritritol (un tipo de azúcar alcohol). Los grupos tiol son susceptibles al oxído-reducción, lo que significa que pueden participar en reacciones químicas que involucran el intercambio de electrones y cambios entre estados oxidados y reducidos.

En las pruebas de función pulmonar, a veces se utiliza ditioeritritol como un agente desoxigenante para medir la capacidad de difusión de monóxido de carbono (DLCO) en los pulmones. La DLCO es una medida de la eficiencia con que el oxígeno se transfiere desde el aire inspirado a la sangre. Al inhalar aire que contiene ditioeritritol y monóxido de carbono, se puede medir la cantidad de monóxido de carbono que pasa a través del alvéolo y se une a la hemoglobina en los glóbulos rojos. Esto proporciona información sobre la capacidad de difusión de los pulmones y su integridad.

En resumen, el ditioeritritol no tiene una definición médica directa como condición o estado fisiológico, sino que es un compuesto reductor utilizado en pruebas diagnósticas, especialmente en las pruebas de función pulmonar para evaluar la capacidad de difusión de monóxido de carbono en los pulmones.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La autoinmunidad es un estado anormal en el que el sistema inmunitario del cuerpo humano, que normalmente defiende al organismo contra los invasores externos como bacterias y virus, comienza a atacar y dañar células, tejidos y órganos propios. Esto ocurre cuando el sistema inmunitario identifica erróneamente a las proteínas y moléculas presentes en las células y tejidos del cuerpo como extraños y produce anticuerpos y células inmunes específicas para atacarlos.

Este trastorno puede causar una variedad de enfermedades autoinmunes, que varían en gravedad e impacto en la salud. Algunas de estas enfermedades son leves y solo afectan a un órgano específico, mientras que otras pueden ser sistémicas y dañar múltiples órganos y tejidos.

Algunos ejemplos comunes de enfermedades autoinmunes incluyen la artritis reumatoide, el lupus eritematoso sistémico, la esclerosis múltiple, la diabetes tipo 1, la enfermedad de Graves y la tiroiditis de Hashimoto. El tratamiento de las enfermedades autoinmunes generalmente implica la supresión del sistema inmunitario para controlar los síntomas y prevenir el daño adicional a los tejidos y órganos.

Los epítopos de linfocitos T son regiones específicas y limitadas de un antígeno que pueden ser reconocidas por los receptores de linfocitos T (TCR, por sus siglas en inglés). Los linfocitos T desempeñan un papel crucial en el sistema inmune adaptativo, participando en la respuesta inmunitaria celular contra células infectadas o dañadas.

Los epítopos de linfocitos T se presentan a los linfocitos T en forma de péptidos restringidos por el complejo mayor de histocompatibilidad (MHC, por sus siglas en inglés). Existen dos tipos principales de MHC: MHC de clase I y MHC de clase II. Los epítopos presentados por MHC de clase I generalmente provienen de proteínas citosólicas procesadas dentro del citoplasma celular, mientras que los epítopos presentados por MHC de clase II suelen provenir de proteínas extracelulares internalizadas por endocitosis o fagocitosis.

La unión entre el epítopo y el TCR desencadena la activación de los linfocitos T, lo que puede resultar en la eliminación de células infectadas o dañadas. La especificidad de este reconocimiento es fundamental para una respuesta inmunitaria eficaz y adaptativa.

Los proteolípidos son un tipo de lípido complejo que se encuentran en las membranas celulares y los lisosomas. Están formados por una combinación de proteínas y lípidos, específicamente esfingolípidos, y desempeñan un papel importante en la estructura y función de las células.

Las alteraciones en la composición o cantidad de proteolípidos se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo la enfermedad de Niemann-Pick tipo C, una afección genética rara que afecta al metabolismo de los lípidos y puede causar problemas neurológicos y deterioro físico progresivo.

En resumen, los proteolípidos son complejos de proteínas y lípidos que desempeñan un papel importante en la estructura y función celular, y las alteraciones en su composición o cantidad pueden estar asociadas con varias enfermedades.

Los animales recién nacidos, también conocidos como neonatos, se definen como los animales que han nacido hace muy poco tiempo y aún están en las primeras etapas de su desarrollo. Durante este período, los recién nacidos carecen de la capacidad de cuidarse por sí mismos y dependen completamente del cuidado y la protección de sus padres o cuidadores.

El periodo de tiempo que se considera "recientemente nacido" varía según las diferentes especies de animales, ya que el desarrollo y la madurez pueden ocurrir a ritmos diferentes. En general, este período se extiende desde el nacimiento hasta que el animal haya alcanzado un grado significativo de autonomía y capacidad de supervivencia por sí mismo.

Durante este tiempo, los recién nacidos requieren una atención especializada para garantizar su crecimiento y desarrollo adecuados. Esto puede incluir alimentación regular, protección contra depredadores, mantenimiento de una temperatura corporal adecuada y estimulación social y física.

El cuidado de los animales recién nacidos es una responsabilidad importante que requiere un conocimiento profundo de las necesidades específicas de cada especie. Los criadores y cuidadores de animales deben estar debidamente informados sobre las mejores prácticas para garantizar el bienestar y la supervivencia de los recién nacidos.

La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.

La Neuritis Autoinmune Experimental (NAE) es un modelo animal ampliamente utilizado en la investigación científica para estudiar las neuropatías autoinmunes, particularmente la neuritis periférica. La NAE se induce experimentalmente en animales de laboratorio, comúnmente ratas o ratones, mediante la inyección de anticuerpos específicos o toxinas que atacan los nervios periféricos.

Este proceso provoca una respuesta autoinmune, en la que el sistema inmunológico del animal ataca erróneamente sus propios tejidos nerviosos, causando inflamación, daño y degeneración de los nervios periféricos. La NAE se caracteriza por síntomas como debilidad muscular, pérdida de reflejos, dolor neuropático y, en casos graves, parálisis.

La NAE es un modelo importante en la investigación de enfermedades humanas autoinmunes como la neuritis óptica y la polineuropatía desmielinizante inflamatoria crónica (PDIC). Los estudios en NAE han contribuido significativamente al entendimiento de los mecanismos patológicos subyacentes a estas enfermedades y han ayudado a desarrollar nuevas terapias y estrategias de tratamiento.

Las enfermedades autoinmunes son condiciones médicas en las que el sistema inmunitario del cuerpo, que generalmente combate las infecciones y los agentes extraños, malinterpreta a sus propios tejidos como amenazas y desencadena una respuesta inmunitaria contra ellos. Esto puede conducir a una variedad de síntomas y complicaciones, dependiendo del tipo y la gravedad de la enfermedad autoinmune.

En una respuesta inmunitaria normal, el cuerpo produce anticuerpos para atacar y destruir los antígenos, que son sustancias extrañas como bacterias o virus. Sin embargo, en las enfermedades autoinmunes, el sistema inmunitario produce autoanticuerpos que atacan a los tejidos y células sanos del cuerpo.

Hay más de 80 tipos diferentes de enfermedades autoinmunes, incluyendo la artritis reumatoide, lupus eritematoso sistémico, esclerosis múltiple, diabetes tipo 1, enfermedad inflamatoria intestinal y tiroiditis de Hashimoto, entre otros. Los síntomas y signos varían ampliamente dependiendo del tipo de enfermedad autoinmune, pero a menudo incluyen fatiga, fiebre, dolor articular o muscular, erupciones cutáneas, hinchazón y rigidez.

La causa exacta de las enfermedades autoinmunes sigue siendo desconocida, aunque se cree que pueden estar relacionadas con una combinación de factores genéticos y ambientales. El tratamiento generalmente implica la supresión del sistema inmunitario para controlar los síntomas y prevenir daños adicionales a los tejidos corporales. Esto puede incluir medicamentos como corticosteroides, inmunosupresores y fármacos biológicos.

Las isoformas de proteínas son variantes de una misma proteína que se generan a partir de diferentes secuencias de ARNm, las cuales provienen del mismo gen. Estas variaciones en la secuencia de aminoácidos pueden deberse a diversos fenómenos, incluyendo splicing alternativo, utilización de sitios de inicio y terminación de traducción alternativos, o incluso a mutaciones puntuales que no afectan la función de la proteína.

Las isoformas de proteínas pueden tener estructuras tridimensionales ligeramente distintas, lo que puede dar lugar a variaciones en sus propiedades bioquímicas y funcionales. Aunque comparten una identidad de secuencia considerable, estas diferencias pueden ser significativas desde el punto de vista biológico, ya que pueden influir en la localización subcelular de la proteína, su estabilidad, su capacidad para interactuar con otras moléculas y, en última instancia, su función dentro de la célula.

El estudio de las isoformas de proteínas es importante en diversos campos de la biología y la medicina, ya que puede ayudar a entender los mecanismos moleculares implicados en el desarrollo de enfermedades, así como a identificar posibles dianas terapéuticas.

Las proteínas S100 son un tipo específico de proteínas intracelulares que pertenecen a la familia de las pequeñas proteínas ricas en calcio. Están presentes principalmente en el citoplasma y los núcleos de las células, aunque también se pueden encontrar en el espacio extracelular.

Las proteínas S100 desempeñan un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares, como la proliferación celular, diferenciación, apoptosis (muerte celular programada), y respuesta al estrés. También participan en la modulación de la inflamación y la respuesta inmunitaria.

Estas proteínas se unen específicamente a iones calcio y sufren cambios conformacionales cuando se une el calcio, lo que les permite interactuar con otras moléculas y activar o desactivar diversas vías de señalización celular.

Existen más de 20 miembros diferentes en la familia de proteínas S100, cada uno con funciones específicas y patrones de expresión únicos. Algunas de las proteínas S100 más estudiadas incluyen la S100A1, S100B, S100P, y S100A8/A9 (también conocidas como calprotectina).

Las alteraciones en la expresión o función de las proteínas S100 se han relacionado con diversas patologías, como el cáncer, enfermedades neurodegenerativas, y trastornos autoinmunes. Por ejemplo, los niveles elevados de la proteína S100B en el líquido cefalorraquídeo se asocian con daño cerebral traumático y enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer. Además, las mutaciones en genes que codifican para proteínas S100 se han identificado en algunos tipos de cáncer, lo que sugiere un papel oncogénico para estas proteínas en la patogénesis de estas enfermedades.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

La imitación molecular, también conocida como "mimetismo molecular", es un término que se utiliza en el campo de la medicina y la biología molecular para describir el proceso por el cual una molécula, generalmente una pequeña molécula química o una proteína, imita o mima las propiedades y funciones de otra molécula natural dentro de un organismo.

Este fenómeno es particularmente relevante en el contexto de la farmacología y la terapia dirigida, donde se pueden diseñar fármacos que imiten a las moléculas naturales del cuerpo para interactuar con sus objetivos moleculares específicos. Por ejemplo, un fármaco que imita una hormona o neurotransmisor natural puede unirse a los receptores de esa hormona o neurotransmisor y activarlos o bloquearlos, lo que lleva a efectos terapéuticos deseados.

La imitación molecular también puede ocurrir en el contexto de enfermedades, donde las moléculas patógenas pueden imitar a las moléculas normales del cuerpo para evadir el sistema inmunológico y causar daño. Por ejemplo, algunos virus y bacterias pueden producir proteínas que imitan a las proteínas humanas, lo que dificulta la detección y eliminación por parte del sistema inmune.

En resumen, la imitación molecular es un proceso en el que una molécula imita o mima las propiedades y funciones de otra molécula natural dentro de un organismo, con aplicaciones tanto terapéuticas como patológicas.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

El Factor de Maduración de la Glía (GF, por sus siglas en inglés) es una proteína que se encuentra en el sistema nervioso central y desempeña un papel importante en el proceso de desarrollo y maduración del cerebro. No existe una definición médica específica de GF, ya que generalmente se estudia en el contexto de la biología celular y del desarrollo neurológico.

GF es producida principalmente por las células gliales, como los astrocitos y oligodendrocitos, durante el desarrollo temprano del cerebro. Ayuda a guiar el crecimiento y la migración de las neuronas, promoviendo la formación de conexiones sinápticas adecuadas y facilitando la comunicación entre células nerviosas. Además, GF desempeña un papel en la protección de las células nerviosas y en el mantenimiento del equilibrio homeostático en el entorno neuronal.

La investigación sobre GF ha contribuido al conocimiento de los mecanismos implicados en el desarrollo cerebral y en diversas patologías neurológicas, como la esclerosis múltiple, lesiones cerebrales traumáticas y trastornos neuropsiquiátricos. Sin embargo, no se considera una definición médica específica, ya que su estudio y aplicación clínica son principalmente de interés en el campo de la biología celular y la neurobiología del desarrollo.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

La fosfoenolpiruvato hidratasa, también conocida como enolasa o fosfopyruvat hydratase, es una enzima involucrada en la glucólisis y la gluconeogénesis. Más específicamente, cataliza la reacción reversible de conversión del 1,3-bisfosfoglicerato en fosfoenolpiruvato y agua. Esta reacción es un paso clave en el metabolismo de los carbohidratos y desempeña un papel importante en la producción de energía celular a través de la generación de ATP. La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas condiciones médicas, como el déficit de enolasa y la neuropatía óptica hereditaria de Leber. Además, los niveles elevados de fosfoenolpiruvato hidratasa se han observado en algunos tipos de cáncer y pueden desempeñar un papel en el crecimiento y la proliferación celular cancerosa.

En medicina, las reacciones cruzadas se refieren a una respuesta adversa que ocurre cuando un individuo es expuesto a un antígeno (una sustancia que induce la producción de anticuerpos) al que previamente ha desarrollado una respuesta inmunológica, pero en este caso, el antígeno es diferente aunque estructuralmente similar al antígeno original. La exposición al nuevo antígeno provoca una respuesta inmune debido a las similitudes estructurales, lo que resulta en la activación de los anticuerpos o células T específicas del antígeno original.

Las reacciones cruzadas son comunes en alergias, donde un individuo sensibilizado a un alérgeno (un tipo de antígeno) puede experimentar una reacción alérgica cuando es expuesto a un alérgeno diferente pero relacionado. Por ejemplo, las personas alérgicas al polen de abedul pueden experimentar síntomas alérgicos cuando consumen manzanas, peras o almendras, debido a las proteínas similares presentes en estos alimentos y el polen de abedul.

Las reacciones cruzadas también pueden ocurrir en pruebas de diagnóstico serológicas, donde los anticuerpos desarrollados contra un patógeno específico pueden interactuar con antígenos similares presentes en otros patógenos, resultando en una respuesta falsa positiva. Por lo tanto, es crucial tener en cuenta las reacciones cruzadas al interpretar los resultados de pruebas diagnósticas y evaluar adecuadamente los síntomas del paciente.

Las Enfermedades Autoinmunes Desmielinizantes del Sistema Nervioso Central (EAD-SNC) son un grupo de trastornos neurológicos en los que el sistema inmunológico del cuerpo ataca la mielina, la sustancia grasa que recubre y protege los nervios en el cerebro y la médula espinal. Esta desmielinización daña o destruye los nervios y puede causar una variedad de síntomas, dependiendo de qué nervios se vean afectados.

Los diferentes tipos de EAD-SNC incluyen esclerosis múltiple, neuromyelitis óptica espectro, esclerosis diseminada radiactiva, síndrome de Schilder y síndrome de Baló. Cada uno tiene características clínicas y patológicas distintivas, pero comparten el mecanismo subyacente de la respuesta autoinmune contra la mielina.

Los síntomas más comunes de las EAD-SNC son debilidad muscular, espasticidad, problemas de equilibrio y coordinación, visión doble o pérdida de visión, entumecimiento u hormigueo en las extremidades, y dificultad para pensar o recordar cosas. Estos síntomas pueden aparecer y desaparecer en episodios o pueden empeorar progresivamente con el tiempo.

El diagnóstico de estas enfermedades se realiza mediante una combinación de estudios de resonancia magnética, análisis de líquido cefalorraquídeo, pruebas de conducción nerviosa y estudios de potenciales evocados. También pueden ser útiles los análisis de sangre para detectar anticuerpos específicos asociados con algunos tipos de EAD-SNC.

El tratamiento de las EAD-SNC se centra en controlar la respuesta autoinmune y managear los síntomas. Los medicamentos inmunomoduladores y corticosteroides suelen utilizarse para reducir la inflamación y ralentizar el progreso de la enfermedad. También pueden ser útiles los fármacos para aliviar los síntomas específicos, como la espasticidad o el dolor neuropático.

El adyuvante de Freund es un agente inmunológico que se utiliza en algunas vacunas para aumentar la respuesta inmune del cuerpo al antígeno contenido en la vacuna. Existen dos tipos principales: el adyuvante de Freund completo (AFC) y el adyuvante de Freund incompleto (AFI).

El AFC está compuesto por aceite de saponina, parafina líquida y bacterias inactivas de Mycobacterium tuberculosis. Por otro lado, el AFI no contiene las bacterias inactivas de Mycobacterium tuberculosis. Ambos adyuvantes se utilizan en investigación experimental y en algunas vacunas veterinarias, pero raramente se utilizan en humanos debido a los riesgos asociados con su uso, como la formación de granulomas y otras reacciones locales adversas.

El adyuvante de Freund funciona estimulando al sistema inmune al causar una respuesta inflamatoria en el sitio de inyección, lo que lleva a una mayor producción de anticuerpos y células T específicas contra el antígeno contenido en la vacuna. Sin embargo, debido a los riesgos asociados con su uso, se han desarrollado otros adyuvantes más seguros y eficaces para su uso en humanos.

Las Proteínas Serina-Treonina Quinasas (STKs, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzimas que participan en la transducción de señales dentro de las células vivas. Estas enzimas tienen la capacidad de transferir grupos fosfato desde un donante de fosfato, como el ATP (trifosfato de adenosina), a las serinas o treoninas específicas de proteínas objetivo. Este proceso de fosforilación es crucial para la activación o desactivación de diversas proteínas y, por lo tanto, desempeña un papel fundamental en la regulación de varios procesos celulares, incluyendo el crecimiento celular, la diferenciación, la apoptosis (muerte celular programada) y la respuesta al estrés.

Las STKs poseen un sitio activo conservado que contiene los residuos de aminoácidos necesarios para la catálisis de la transferencia de fosfato. La actividad de las STKs está regulada por diversos mecanismos, como la interacción con dominios reguladores o la fosforilación de residuos adicionales en la propia enzima. Las mutaciones en genes que codifican para estas quinasas pueden resultar en trastornos del desarrollo y enfermedades graves, como el cáncer. Por lo tanto, las STKs son objetivos importantes para el desarrollo de fármacos terapéuticos dirigidos a alterar su actividad en diversas patologías.

Los Modelos Animales de Enfermedad son organismos no humanos, generalmente mamíferos o invertebrados, que han sido manipulados genéticamente o experimentalmente para desarrollar una afección o enfermedad específica, con el fin de investigar los mecanismos patofisiológicos subyacentes, probar nuevos tratamientos, evaluar la eficacia y seguridad de fármacos o procedimientos terapéuticos, estudiar la interacción gen-ambiente en el desarrollo de enfermedades complejas y entender los procesos básicos de biología de la enfermedad. Estos modelos son esenciales en la investigación médica y biológica, ya que permiten recrear condiciones clínicas controladas y realizar experimentos invasivos e in vivo que no serían éticamente posibles en humanos. Algunos ejemplos comunes incluyen ratones transgénicos con mutaciones específicas para modelar enfermedades neurodegenerativas, cánceres o trastornos metabólicos; y Drosophila melanogaster (moscas de la fruta) utilizadas en estudios genéticos de enfermedades humanas complejas.

Algunas, como la proteína básica de mielina y la espectrina, tienen funciones principalmente estructurales. Varias proteínas ... La interacción proteína-lípido es la influencia de las proteínas de la membrana en el estado físico de los lípidos o viceversa ... Muchas proteínas de la membrana periférica se unen a la membrana principalmente a través de interacciones con proteínas ... y cuál es la naturaleza de la capa de lípidos adyacente a la proteína? ¿Tienen las proteínas de membrana efectos a largo plazo ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Interacción_proteína-lípido

La proteína codificada puede fosforilar la proteína básica de mielina y la histona in vitro.[6] La expresión específica de ... Esta proteína también funciona como co-chaperona para Hsp90 que inhibe su actividad ATPasa. Esta proteína funciona como un ... La proteína codificada interactúa y estabiliza la proteína tuberina activadora de GTPasa. Este complejo hamartina-tuberina ... Su dominio de proteína quinasa está más estrechamente relacionado con los de las proteínas quinasas que contienen el motivo LIM ...

https://es.wikipedia.org/wiki/TESK1

Esta interacción puede ser electrostática, como la proteína básica de la mielina [Cajal y cols., 1997] o hidrofóbica como las ... lípido-proteína y proteína-proteína que favorecen ciertas interacciones y además favorecen la formación de dominios ... También existen otras proteínas que se unen a la membrana por medio de un segmento de aminoácidos apolares, como la proteína ... También existe otra clasificación de proteínas de membrana teniendo en cuenta la manera en que están unidas a ella: Proteínas ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Biofísica_de_membranas

... actividad fosfatasa intrínseca sobre los residuos fosfo-tirosilo y fosfo-serilo/treonilo de la proteína básica de la mielina. ... Proteína fosfatasa dual específica 3 (DUSP3). Muestra actividad hacia un tirosina-proteína fosfato y hacia un serina-proteína ... Proteína fosfatasa dual específica 8 (DUSP8). Muestra actividad sobre el tirosina-proteína fosfato y serina/treonina-proteína ... Proteína fosfatasa dual específica 19 (DUSP19). Tiene una especifidad dual sobre las proteínas que contienen Ser/Thr y Tyr. Se ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína_fosfatasa_dual_específica_DUPD1_y_DUSPXX

Los substratos conocidos para esta enzima incluyen la mielina, proteína básica en el sistema nervioso central y la proteína ... La proteína arginina-deiminasa tipo 2 es una enzima que en humanos está codificada por el gen PADI2.[1] Este gen codifica para ... que catalizan la modificación postraduccional de proteínas convirtiento los residuos de arginina en citrullina en presencia de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/PADI2

La esclerosis múltiple es probable que la proteína básica de la mielina (myelin basic protein MBP), y la proteína del sistema ... La proteína homóloga de PLP (proteína proteolipídica) en el sistema nervioso periférico es la proteína P0, cuyas mutaciones ... Las dos principales proteínas de la mielina del sistema nervioso central son:[4] MBP (myelin basic protein: ʽproteína básica ... La mielina se dispone en varias capas en torno al axón de las neuronas, originando la llamada vaina de mielina. Esta cubierta, ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Mielina

Maiveno Proteína básica de la mielina Proteína de unión al ácido naftiltalámico (NPA, N-RAP) Nebulina N-WASP Neurabina Nullo ... Las proteínas de unión a actina (conocidas también como ABPs, por sus siglas en inglés: Actin-Binding Proteins), son proteínas ... C Kaptina Kettina proteína Kelch Latrunculina L2 5-Lipoxigenasa Limatina Lim quinasa Proteína Lim L-plastina Proteína ... GAP43 Glicogenina Gas2 Proteína G Proteína de unión a la gastrina Gelactina I-IV Gelsolina Glucoquinasa Hrp36 Hexoquinasa Hrp65 ...

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... formando una estructura química muy parecida a la proteína básica que forma la mielina del sistema nervioso. El peso molecular ...

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... proteína básica de la mielina']), como factores predictores de evolución a la enfermedad instaurada. La incertidumbre es uno de ... proteína constituyente de la mielina, del inglés myelin associated glycoprotein). Las lesiones no rodean los vasos capilares y ... También se ha demostrado que el gen IL7RA que codifica a la proteína IL7RA-alfa puede ser un factor que esté relacionado con la ... En la esclerosis, la parte atacada es la mielina, una sustancia grasa que cubre los axones de las células nerviosas y que es ...

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... las ratas inyectadas con células T activadas que son específicas para la proteína básica de mielina (MBP) retuvieron 3 veces ... La vacunación con un antígeno asociado al sitio de la lesión (por ejemplo, péptidos derivados de proteínas de mielina) es ... proteínas quimioatrayentes) que, a su vez, orquestan el proceso de reparación subsiguiente en el que participan muchos tipos de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Autoinmunidad_protectora

... una es la proteína proteolípido (PLP), y la otra es la proteína básica de la mielina (MBP). La PLP es hidrófoba y relativamente ... El gen afectado es el encargado de codificar dos proteínas de la mielina del SNC: la proteína proteolipídica y su isoforma DM20 ... Las capas de mielina se mantienen unidas por interacciones entre proteínas con lípidos y entre proteínas entre sí. Cualquier ... En el Sistema nervioso periférico la principal proteína de la mielina es el Po. Esta es una glucoproteína que representa más ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Desmielinización

Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de la serina, tirosina y cisteína, por ... Participa también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas. El ... La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro durante deficiencias de proteínas y también en algunas condiciones ... Es importante también en el mantenimiento de las vainas de mielina que rodean los axones neuronales. Es necesaria también tanto ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Histidina

Luxoro proporcionó la primera demostración de que las proteínas en lugar de los lípidos, están implicados en el flujo de iones ... Después de graduarse, comenzó su interés en la investigación básica en las ciencias biomédicas y bioquímicas. A inicios de la ... propiedades funcionales de axones gigantes de calamar y al estudio de la estructura de fibras nerviosas recubiertas con mielina ... Uno de sus principales aportes fue descubrir la relevancia de las proteínas en el impulso nervioso. Su educación secundaria la ...

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La proteína del gusano de seda Bombyx mori es un núcleo de fibroína rodeado por sericina, que es una familia de proteínas ... La administración de fármacos es el siguiente paso de la adición básica de factores de crecimiento para los conductos nerviosos ... Los axones mielinizados dentro de injertos y láminas basales son formados dentro de la mielina. Estas observaciones sugieren ... con receptores que interactúan con proteínas (RIP),y proteína glial fibrilaria acídica (GFAP), que son marcadores para neuronas ...

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... estos nervios están aislados por una película protectora que está formada por proteínas de mielina. Por lo tanto el tiempo y la ... Y fue en las fases de desarrollo embrionario y fetal donde halló las llamadas tres áreas básicas de percepción: somática, ... Todo esto para favorecer su nivel de integración sensorial facilitando así los aprendizajes básicos y abriendo puertas a ... y partiendo siempre de las necesidades básicas del niño así como de su desarrollo real. Fue desarrollado a finales de los años ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Estimulación_multisensorial

... son los componentes básicos de la proteína.[24] Solo las plantas verdes y la mayoría de los microbios son capaces de ... la esfingomielina es parte de la vaina de mielina de las fibras nerviosas.[11] Los esfingolípidos se forman a partir de ... Enzimas catalíticas: estas moléculas son proteínas especiales que catalizan una reacción al aumentar la velocidad de la ... Algunas macromoléculas biológicas importantes incluyen: proteínas, que están compuestas por monómeros de aminoácidos unidos por ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Biosíntesis

Estos involucran al virus de la hepatitis B que imita la proteína proteolípida humana (proteína de la mielina) y al virus de ... ácidas/básicas e hidrófobas /hidrófilas han permitido que péptidos extraños interactúen con un anticuerpo o MHC y TCR. Ahora es ... proteína proteolípida) 139-151) con ese de un epítopo específico de mielina humana. El daño de la mielina transeúnte es causado ... se utilizan grandes bases de datos de proteínas. La base de datos de proteínas más grande del mundo, conocida como la base de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Mimetismo_molecular

Las células gliales mantienen la homeostasis, la producción de mielina, y brindan apoyo y protección a las neuronas del cerebro ... que son importantes para la regulación del cuerpo en las funciones básicas del organismo, tales como el ritmo cardíaco, la ... o ciertas proteínas específicas intracitoplasmáticas o intranucleares y otras moléculas inmunogenéticas. También se recurre a ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Neuroanatomía

... la expresión de proteínas específicas como proteínas canal, en algunos casos migraciones y finalmente el establecimiento de ... El circuito funcional básico y los elementos celulares que lo conforman son idénticos en todas las partes del cerebelo, por ... Están envueltas en una gruesa vaina de mielina en cuyos nodos de Ranvier se localizan las rosetas. Las fibras trepadoras son ... Esta proteína fue descubierta a partir de análisis bioinformáticos de homología. Increíblemente (como la misma autora dice), ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Cerebelo

... las proteínas estructurales (de vida media larga) como colágeno, elastina, mielina, actina, miosina y proteínas del cristalino ... en el que la resistencia a la insulina constituía el mecanismo fisiopatológico básico, proponiendo 5 consecuencias de ésta, ... lípidos y proteínas, el tejido adiposo visceral secreta citocinas, como la IL-6 y el TNFα, y adipocitocinas; diversos estudios ... incluyendo la Proteína C reactiva, se incrementan durante esta enfermedad, como lo son el fibrinógeno, la interleucina 6 (IL-6 ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Síndrome_metabólico

Estas proteínas son liberadas por factores liberadores producidos por la propia placenta, que de este modo actúa en forma ... Dentro de los axones multicelulares se encuentran los axones gigantes con mielina, que pueden clasificarse en segmentados o ... Bachmann, Konrad (1978). Biología para médicos: conceptos básicos para las facultades de medicina, farmacia y biología.. ... La producción de proteínas se mantiene en permanente aumento durante todo el embarazo.[35] Cuando el embarazo acaba, el ...

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La proteína Α4β1 integrina se une a proteínas de la matriz extracelular orientando las células mientras que la trombospondina, ... Por ejemplo, el tubo neural de los primeros vertebrados al igual que los protocordados, consiste en una estructura básica con ... El factor de crecimiento glial induce la diferenciación en células de Schwann que son células productoras de mielina La ... Para que las CCN se desprendan e inicien el proceso de migración, proteínas de adhesión célula-célula de los desmosomas y ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Cresta_neural

... virus posee antígenos con secuencias proteicas similares a las de ciertos segmentos de las proteínas que conforman la mielina, ... Dichos ensayos clínicos comienzan con la investigación básica y clínica, durante la cual los científicos trabajan en ... La inflamación de la mielina en el sistema nervioso periférico lleva rápidamente a la parálisis flácida, con o sin compromiso ... Estudios recientes han demostrado que aproximadamente el 80% de los pacientes cursan con pérdida de mielina, y el 20% restante ...

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Los microtúbulos, ya polarizados, poseen la proteína τ,[15] pero no la proteína MAP-2. Resto del axón. En esta sección ... Información básica. Editorial Universitaria - Universidad de Guadalajara. ISBN 978-607-742-180-1. Consultado el 25 de junio de ... con producción o no de mielina. Puede dividirse, de forma centrífuga al pericarion, en tres sectores: el cono axónico, el ... una estructura esférica de en torno a 1 μm de diámetro que corresponde a una acumulación de proteínas ricas en los aminoácidos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Neurona

La siguiente proteína de unión es el factor intrínseco (FI), una proteína sintetizada por las células parietales gástricas, ... La metilación de los fosfolípidos de la vaina de mielina también puede depender del folato adecuado, que a su vez es ... Bioquímica básica de Marks: un enfoque clínico] (en inglés) (3ª edición). Filadelfia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams ... Las proteínas R, como la haptocorrina y la cobalofilina, son proteínas especiales que se unen a la B12, las cuales se producen ...

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Anatomía16

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Proteína Básica de Mielina

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Proteínas de la Mielina

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Proteína Proteolipídica de la Mielina

Proteína P0 de la Mielina

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Esclerosis Múltiple

Ratas Consanguíneas Lew

Glicoproteína Asociada a Mielina

Proteína Mayor Básica del Eosinófilo

Enfermedades Desmielinizantes

Secuencia de Aminoácidos

Datos de Secuencia Molecular

Fragmentos de Péptidos

Glicoproteína Mielina-Oligodendrócito

Encéfalo

Proteínas en los Gránulos del Eosinófilo

Células de Schwann

Ratones Quaking

Médula Espinal

Linfocitos T

2',3'-Nucleótido Cíclico Fosfodiesterasas

Ratones Mutantes Neurológicos

Autoantígenos

2',3'-Nucleótido Cíclico 3'-Fosfodiesterasa

Péptidos

Química Encefálica

Sistema Nervioso Central

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Bovinos

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Proteínas Quinasas

Células Cultivadas

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Especificidad por Sustrato

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Peso Molecular

Proteínas del Tejido Nervioso

Secuencia de Bases

Fosforilación

Neuroglía

Activación Enzimática

Ratones Jimpy

Nervio Óptico

Nervio Ciático

Receptores de Antígenos de Linfocitos T alfa-beta

Axones

Ratones Transgénicos

Proteínas de Neurofilamentos

Ratones Consanguíneos

Receptores de Antígenos de Linfocitos T

Proteína Ácida Fibrilar de la Glía

ARN Mensajero

Antígenos de Histocompatibilidad Clase II

Tolerancia Inmunológica

Epítopos

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Cinética

Proteína-Arginina N-Metiltransferasas

Unión Proteica

Cobayas

Cromatografía por Intercambio Iónico

Glucógeno Sintasa Quinasa 3

Encefalomielitis

Nervios Periféricos

Células Clonales

Ditioeritritol

Proteínas Recombinantes

Autoinmunidad

Epítopos de Linfocito T

Proteolípidos

Animales Recién Nacidos

Microscopía Electrónica

Neuritis Autoinmune Experimental

Enfermedades Autoinmunes

Isoformas de Proteínas