Piruvato quinasa. Buscador médico. Web

ATP:piruvato 2-O-fosfotransferasa. Fosfotransferasa que cataliza reversiblemente la fosforilación del piruvato a fosfoenolpiruvato en presencia de ATP. Tiene cuatro isoenzimas (L, R, M1 y M2). La deficiencia de la enzima provoca anemia hemolítica. EC 2.7.1.40.

El fosfoenolpiruvato (PEP) es un compuesto clave en el metabolismo, específicamente en la glucólisis y la fotosíntesis, que actúa como un grupo de transferencia de grupos fosfato altamente energético.

Complejo multienzimático responsable de la formación de ACETILCOENZIMA A a partir de piruvato. Las enzimas que intervienen son la PIRUVATO DESHIDROGENASA (LIPOAMIDA), dihidrolipoamida acetiltransferasa y LIPOAMIDA DESHIDROGENASA. El complejo piruvato deshidrogenasa está sujeto a tres tipos de control: inhibido por la acetil-CoA y el NADH, influenciados por el estado energético de la célula, y inhibido cuando un determinado residuo de serina en la piruvato decarboxilasa es fosforilado por el ATP. La PIRUVATO DESHIDROGENASA (LIPOAMIDA)-FOSFATASA cataliza la reactivación del complejo. (Traducción libre del original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)

El término médico 'piruvatos' se refiere a los sales o ésteres del ácido pirúvico, un importante intermediario metabólico en la glucólisis y el ciclo de Krebs.

Compuesto intermediario en el metabolismo de los hidratos de carbono; en la deficiencia de tiamina, su oxidación se retarda y se acumula en los tejidos, especialmente en las estructuras nerviosas. (Stedman, 25a ed)

Proceso metabólico que convierte la GLUCOSA en dos moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO, mediante una serie de reacciones enzimáticas. La energia generada por este proceso es transferida [parcialmente] para dos moléculas de ATP. La glucólisis es la vía catabólica universal para la glucosa, glucosa libre o glucosa derivada de complejos de CARBOHIDRATOS, como GLUCÓGENO y ALMIDÓN.

Familia de enzimas que catalizan la conversión de ATP y una proteína en ADP y una fosfoproteína.

Fosfotransferasas que catalizan la conversión de 1 fosfatidilinositol a 1-fosfatidilinositol 3-fosfato. Muchos miembros de esta clase de enzimas están involucradas en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y regulación del transporte vesicular con la célula. Fosfatidilinositol 3-Quinasas han sido clasificadas tanto de acuerdo con su especificidad de sustrato y su modo de acción dentro de la célula.

Cataliza la descarboxilación de un alfa cetoácido hacia un aldehído y dióxido de carbono. La tiamina pirofosfato es un cofactor esencial. En organismos inferiores, que fermentan la glucosa hacia etanol y dióxido de carbono, la enzima descarboxila irreversiblemente el pirovato hacia acetaldehído. EC 4.1.1.1.

Un sistema señalizador intracelular que incluye las cascadas de las MAP quinasas (cascadas de proteíno quinasas de tres miembros). Diversos activadores situados en los primeros pasos de las cascadas, que actúan en respuesta al estimulo extracelular, disparan las cascadas al activar al primer miembro de una cascada, las PROTEINO QUINASAS QUINASA QUINASA ACTIVADAS POR MITOGENO (MAPKKKs). Las MAPKKKs activadas fosforilan las PROTEINO QUINASAS QUINASA ACTIVADAS POR MITOGENO, que a su vez fosforilan las PROTEINO QUINASAS ACTIVADAS POR MITOGENO (MAPKs). Entonces las MAPKs actúan en varias dianas en pasos más avanzados de la cascada, para afectar la expresión genética. En los mamíferos existen diversas vías de MAP quinasas, incluyendo la vía de la ERK (la quinasa regulada por señal extracelular) la vía de la SAPK/JNK (la proteíno quinasa activada por stress/c-jun quinasa) y la vía de la p38 quinasa. Existen algunos componentes compartidos entre las vías en dependencia de cuál estímulo origina la activación de la cascada.

Grupo de enzimas que catalizan la fosforilación de residuos de serina o treonina en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.

Ésteres ácidos difosfóricos de fructosa. La fructosa-1,6- isómero difosfato es la más prevalente. Es un intermediario importante en el proceso de la glicolisis.

Enzima alostérica que regula la glucólisis, catalizando la transferencia de un grupo fosfato del ATP a fructosa-6-fosfato para producir fructosa-1,6-bifosfato. La D-tagatosa-6-fosfato y la sedoheptulosa-7-fosfato también son aceptores. UTP, CTP e ITP también son donantes. En la fosfofructoquinasa-1 humana se han identificado tres tipos de subunidades: FOSFOFRUCTOQUINASA-1 TIPO MUSCULAR, FOSFOFRUCTOQUINASA-1 TIPO HEPÁTICO y FOSFOFRUCTOQUINASA-1 TIPO C, encontradas en plaquetas, cerebro y otros tejidos.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Las diversas formas estructuralmente relacionadas de una enzima. Cada una de ellas tiene el mismo mecanismo y clasificación, pero diferentes características químicas, físicas o inmunológicas.

La piruvato oxidasa es una flavoproteína localizada en la membrana mitocondrial interna que cataliza la conversión de piruvato a acetil-CoA, desempeñando un papel crucial en el metabolismo energético y la homeostasis redox.

Agentes que inhiben las PROTEINAS QUINASAS.

Enzima dependiente de la CALMODULINA que cataliza la fosforilación de proteínas; a veces también depende del calcio. Pueden actuar como aceptores una gran variedad de proteínas, como la VIMENTINA, las SINAPSINAS, la GLUCÓGENO-SINTETASA, las CADENAS LIGERAS DE MIOSINA y las PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277)

Componente E1 del COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA multienzimático. Está compuesto por dos subunidades alfa (subunidad alfa E1 de la piruvato deshidrogenasa) y dos subunidades beta (subunidad beta E1 de la piruvato deshidrogenasa).

Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.

Familia de la PROTEINA-TIROSINA QUINASA que fue originalmente identificada por homología con la PROTEÍNA DE ONCÓGENO PP60(V-SRC)del virus del sarcoma de Rous. Interactúan con distintos receptores de superficie celular y participan en vías intracelulares de transducción de señal. Pueden darse formas oncogénicas de las quinasas de la familia src por regulación o expresión alteradas de la proteína endógena y por genes src (v-src) codificados viralmente.

Biosíntesis de GLUCOSA a partir de precursores que no son carbohidratos, como el LACTATO, PIRUVATO, ALANINA y GLICEROL.

D-Glucosa. Una fuente primaria de energía para los organismos vivientes. Se presenta en estado natural y se halla en estado libre en las frutas y otras partes de las plantas. Se usa terapéuticamente en la reposición de fluídos y nutrientes.

Hexosadifosfatos son compuestos orgánicos formados por un hexosa unida a dos grupos fosfato, desempeñando un rol fundamental en el metabolismo energético como intermediarios en la glucólisis y la fosforilación oxidativa.

Un compuesto cetotriosa. Su adición a soluciones para la preservación de la sangre da por resultado una mejor permanencia de los niveles de 2,3-difosfoglicerato durante el almacenamiento. Se fosforila fácilmente a dihidroxiacetona fosfato mediante trioquinasa en los eritrocitos. En combinación con naftoquinonas actúa como bloqueador solar.

Proteina quinasa serina-treonina que precisa la presencia de concentraciones fisiológicas de CALCIO y FOSFOLÍPIDOS de membrana. La presencia adicional de DIGLICÉRIDOS aumenta notablemente su sensibilidad, tanto al calcio como a los fosfolípidos. La sensibilidad de la enzima también puede ser aumentada por ÉSTERES DE FORBOL y se considera que la quinasa C es la proteína receptora de los ésteres de forbol estimulantes de tumores.

Anemia hemolítica producida por varios defectos intrínsecos del eritrocito.

Adenosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de adenina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar. Además de su crucial rol en el metabolismo del trifosfato de adenosina es un neurotransmisor.

Sales o ésteres del ACIDO LACTICO que contienen la fórmula general CH3CHOHCOOR.

Subfamilia de proteína quinasa activada por mitógeno, que regula distintos procesos celulares incluyendo los PROCESOS DE CRECIMIENTO CELULAR, DIFERENCIACION CELULAR, APOPTOSIS y respuestas celulares a la INFLAMACION. Las quinasas P38 MAP son reguladas por RECEPTORES DE CITOCINAS y pueden activarse en respuesta a patógenos bacterianos.

Grupo de enzimas que dependen del AMP CÍCLICO y catalizan la fosforilación de residuos de SERINA o TREONINA de las proteínas. Pertenecen a esta categoría dos subtipos de proteína-cinasa dependiente del AMPc, cada uno de los cuales se define por la composición de las subunidades.

Cualquiera de un grupo de anemias hemolíticas congénitas en las que no hay hemoglobina anormal o esferocitosis y en las que existe un defecto en la glucólisis del eritrocito. Causas comunes incluyen deficiencias de GLUCOSA-6-FOSFATO ISOMERASA; PIRUVATO QUINASA; y GLUCOSA-6-FOSFATO DEHYDROGENASA.

Adenosina 5'-(triidrógeno difosfato). Nucleótido de adenina que contiene dos grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar en la posición 5'.

Transferasa que cataliza la formación de FOSFOCREATINA a partir del ATP + CREATINA. La reacción almacena la energía del ATP como fosfocreatina. Se han identificado tres ISOENZIMAS citoplasmáticas en tejidos humanos: el tipo MM del MÚSCULO ESQUELÉTICO, el tipo MB del tejido miocárdico y el tipo BB del tejido nervioso, así como una isoenzima mitocondrial. El término macro-creatina quinasa se refiere al complejo de creatina quinasa con otras proteínas séricas.

Enzima que cataliza la conversión de ATP y una D-hexosa en ADP y una D-hexosa 6-fosfato. D-glucosa, D-manosa, D-fructosa, el sorbitol y la D-glucosamina pueden actuar como aceptores. ITP y dATP pueden actuar como donadores. La isoencima hepática a veces ha sido llamada glucoquinasa. EC 2.7.1.1.

Serina/treonina proteína quinasa dirigida por prolina, mediadora de la transducción de señal de la superficie celular al núcleo. La activación de la enzima por fosforilación conduce a la translocación en el núcleo, donde actúa sobre factores específicos de transcripción. p40 MAPK y p41 MAPK son isoformas.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Enzima de la clase de las liasas que cataliza la ruptura de fructosa 1,6-bifosfato para formar dihidroxiacetona y gliceraldehído 3-fosfato. La enzima también actúa sobre (3S,4R)-cetosa 1-fosfatos. Las enzimas de levadura y bacterianas son proteínas que contienen zinc. EC 4.1.2.13.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Un intermediario en la fermentación (oxidación, metabolismo) de los azúcares. En su forma concentrada se utiliza para prevenir la fermentación gastrointestinal. (Stedman, 25a ed)

Familia de las serina-treonina quinasas que ligan y son activadas por PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP MONOMÉRICO tales como las PROTEÍNAS DE UNIÓN a GTPO RAC y PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP CDC42. Son quinasas de señalización intracelular que juegan un rol de organización citoesquelética.

Enzima que cataliza la transferencia de un grupo fosfato del 3-fosfo-D-glicerato en presencia de ATP, para formar 3-fosfo-D-gliceroil fosfato y ADP. EC 2.7.2.3.

Familia de las proteínas serina-treonina quinasas cuyos miembros son componentes de las cascadas de proteína quinasa activadas por diversos estímulos. Estas quinasas MPAK fosforilan las PROTEÍNAS QUINASAS MITÓGENO ACTIVADAS y ellas mismas son fosforiladas por las QUINASAS QUINASA QUINASA MAP. Como las JNK quinasas (también conocidas como SAPK quinasas) son una subfamilia.

Un subgrupo de proteína quinasas mitógeno activadas que activan el FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN AP-1 vía fosforilación de PROTEINAS C-JUN. Ellas son componentes de sistemas de señalización intracelular que regulan la PROLIFERACIÓN CELULAR, APOPTOSIS; y DIFERENCIACIÓN CELULAR.

Enzima tetramérica que, juntamente con la coenzima NAD+, cataliza la interconversión de LACTATO y PIRUVATO. En vertebrados, existen genes para tres subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B y LDH-C).

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Quinasa MAP regulada por señal extracelular de 44 kDa, que puede tener una función en la iniciación y regulación de la MEIOSIS, MITOSIS y funciones posmitóticas en células diferenciadas. Fosforila numerosos FACTORES DE TRANSCRIPCION y PROTEÍNAS ASOCIADAS A MICROTÚBULO.

Tejido contráctil que produce movimiento en los animales.

(Piruvato deshidrogenasa (lipoamida))-fosfato fosfohidrolasa. Enzima mitocondrial que cataliza la remoción hidrolítica de un fosfato de un grupo hidroxilo de una serina específica de la piruvato deshidrogenasa, reactivando el complejo enzimático. EC 3.1.3.43.

Derivados del ÁCIDO OXALOACÉTICO. Se incluyen en este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que incluyen la estructura alifática 2-keto-1,4-carboxilo.

Triosas son monosacáridos de tres átomos de carbono, que pueden ser monohidroxiálcoales (triosas Aldosa) o diones (triosas Cetosa), y desempeñan un papel vital en el metabolismo energético como intermedios en la vía glucolítica y la biosíntesis de otros azúcares.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Fructosafosfatos son compuestos orgánicos formados por un grupo fosfato unido a fructosa, desempeñando un rol vital en el metabolismo de la energía y la transferencia de grupos fosfato en células vivas.

Proteínas quinasas que catalizan la FOSFORILACIÓN de residuos de TIROSINA en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.

Hormona pancreática peptídica de 29 aminoácidos, secretada por las CÉLULAS ALFA PANCREÁTICAS. Tiene una función importante en la regulación de la concentración de la GLUCOSA EN LA SANGRE, en el metabolismo cetónico y en otros procesos bioquímicos y fisiológicos (Adaptación del original: Gilman et al., Goodman and Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics, 9th ed, p1511).

Fosfoproteína con actividad de proteína quinasa que funciona en la transición de la fase G2/M del CICLO CELULAR. Es la subunidad catalítica del FACTOR PROMOTOR DE MADURACION y forma complejos tanto con la CICLINA A como con la CICLINA B de las células de mamíferos. La actividad máxima de la quinasa 1 dependiente de la ciclina se produce cuando se ha defosforilado por completo.

Serie de reacciones oxidativas en la rotura de unidades acetil de la GLUCOSA, ÁCIDOS GRASOS o AMINOÁCIDOS mediante intermediarios del ácido tricarboxílico. Los productos finales son DIÓXIDO DE CARBONO, agua y energia en forma de uniones fosfato.

Proteína quinasas que controlan la progresión del ciclo celular en todos los eucariotes y requieren asociación física con las CICLINAS para alcanzar plena actividad enzimática. Las quinasas dependientes de ciclina son reguladas por eventos de fosforilación y desfosforilación.

Proteínas quinasa-quinasa-quinasas activadas por mitógeno (MAPKKKs) son proteínas serina/treonina quinasas que inician las cascadas señalizadoras de la proteína quinasa. Fosforilan las QUINASASA DE PROTEÍNA QUINASA MITÓGENO ACTIVADAS (MAPKKs), que a su vez, fosforilan las PROTEÍNAS QUINASAS MITÓGENO ACTIVADAS (MAPKs).

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Trastorno hereditario del metabolismo del piruvato. Es difícil de diagnosticar y describir debido a que el piruvato es el intermediario principal de la glucolisis, gluconeogénesis, y del ciclo del ácido tricarboxílico. Algunas enfermedades metabólicas congénitas pueden alterar indirectamente al metabolismo del piruvato. Los trastornos del metabolismo del piruvato parecen llevar a deficiencias en la síntesis de neurotransmisores y, consecuentemente, a trastornos del sistema nervioso.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Proteína serina/treonina quinasa activada por dsARN e independiente del AMP cíclico, que es inducida por interferón. En presencia de dsARN y ATP, la quinasa se autofosforila en varios residuos de serina y treonina. La enzima fosforilada cataliza la fosforilación de la subunidad alfa del FACTOR 2 EUCARIÓTICO DE INICIACIÓN, conduciendo a la inhibición de la síntesis proteica.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Una caseína quinasa ubicua que comprende dos subunidades catalíticas diferentes y subunidad regulatoria dimérica. Se ha demostrado que la caseína quinasa II fosforila gran número de substratos, muchos de los cuales son proteínas involucradas en la regulación de expresión génica.

Un grupo de quinasas proteína-serina-treonina que fueron originalmente identificadas como responsable de la FOSFORILACION de CASEINAS.Son enzimas que están en todas partes y que tienen preferencias por proteínas acídicas. Las caseína quinasas juegan un rol en la TRANSDUCCION DE SEÑAL mediante la fosforilación de varias proteínas reguladoras citoplásmicas y nucleares.

Individuos genéticamente idénticos desarrollados a partir del pareamiento, realizado por veinte o más generaciones, de hermanos y hermanas, o por el pareamiento con ciertas restricciones de padres e hijos. Estos incluyen también animales con una larga historia de procreación en una colonia cerrada.

Familia de las proteínas quinasas serina/treonina, que actúan como intermediarios de la señalización intracelular. Las proteínas quinasas S6 ribosómicas son activadas mediante la fosforilación, en respuesta a distintas HORMONAS y PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS DE SEÑALIZACIÓN INTERCELULAR. La fosforilización de la PROTEÍNA S6 RIBOSÓMICA por enzimas de esta clase da lugar a una expresión aumentada del 5' TOP MRNAS. Aunque específicas para los miembros de la PROTEÍNA S6 RIBOSÓMICA de esta clase de quinasas, pueden actuar sobre numerosos sustratos dentro de la célula. El inmunosupresor SIROLIMUS inhibe la activación de las proteínas quinasas S6 ribosómicas.

Modificación de la reactividad de las ENZIMAS por la unión de los efectores a sitios (SITIOS ALOSTÉRICOS) de las enzimas distintos a los SITIOS DE UNIÓN del substrato.

Alteración de los eritrocitos circulantes (ANEMIA) o deficiencia de HEMOGLOBINAS como consecuencia de la destrucción prematura de las celulas de la serie roja de la sangre (ERITROCITOS).

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Un abundante subtipo de proteína quinasa quinasa 43-kDa mitógeno-activada con especificidad por PROTEINA QUINASA 1 MITOGENO-ACTIVADA y PROTEINA QUINASA 3 MITOGENO-ACTIVADA.

Elemento metálico con el símbolo atómico Mg, número atômico 12 y masa atómica 24,31. Es importante para la actividad de muchas enzimas, especialmente las que están involucradas con la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Clase de receptores celulares que tienen una actividad intrínseca de PROTEINA-TIROSINA QUINASA.

Enzima que cataliza la conversión de ATP y timidina en ADP y timidina 5'-fosfato. La desoxiuridina también puede actuar como aceptora y el dGTP como donador. EC 2.7.1.21.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.

Enzimas alostéricas que regulan la glicólisis y la gluconeogénesis. Estas enzimas catalizan la fosforilación de la fructosa-6-fosfato a cualquier fructosa-1,6-bisfosfato (FOSFOFRUCTOQUINASA de reacción1), o a la fructosa-2,6-bisfosfato (FOSFOFRUCTOQUINASA de reacción 2).

Subfamilia de proteína quinasa activada por mitógeno que se manifiesta ampliamente y tiene una función en la regulación de la MEIOSIS, MITOSIS y funciones posmitóticas en las células diferenciadas. La señal extracelular regulada por las quinasas MAP son reguladas por una amplia variedad de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR y pueden ser activadas por determinados CARCINÓGENOS.

Proteína quinasa quinasa activada por mitógeno, con especificidad por las PROTEINAS QUINASAS ACTIVADAS POR JNK MITÓGENO, PROTEINAS QUINASAS ACTIVADAS POR MITÓGENO P38 y los RECEPTORES X RETINOIDE. Participa en una vía de TRANSDUCCION DE SEÑAL que se sctiva en respuesta a estrés celular.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Enzima que cataliza la conversión de D-fructosa 1,6-bifosfato y agua en D-fructosa 6-fosfato y ortofosfato. EC 3.1.3.11.

Hormona protéica segregada por las células beta del páncreas. La insulina desempeña un papel fundamental en la regulación del metabolismo de la glucosa, generalmente promoviendo la utilización celular de la glucosa. También es un regulador importante del metabolismo protéico y lipídico. La insulina se emplea para controlar la diabetes mellitus dependiente de insulina.

Nucleótido de adenina que contiene un grupo fosfato que está esterificado en las posiciones 3'- y 5'- de la molécula de azúcar. Es un segundo mensajero y un importante regulador intracelular, que funciona como mediador de la actividad para un número de hormonas, entre las que se incluyen epinefrina, glucagón, y ACTH.

Grupo de enzimas que transfiere un grupo fosfato a un aceptor del grupo alcohol. EC 2.1.7.

Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.

Resultado de la privación total o de la reducción drástica de alimentos, que si ocurre por tiempo suficientemente prolongado, tiene graves consecuencias fisiológicas, funcionales o de conducta.

Enzima que cataliza la conversión del fosfatidilinositol (FOSFATIDILINOSITOLES)en fosfatidilinositol 4-fosfato, la primera etapa obligatoria en la biosíntesis del fosfatidilinositol 4,5-bifosfato.

Un nucleótido de adenina es un biomolécula compuesta por un azúcar pentosa (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y la base nitrogenada adenina, que desempeña un papel fundamental en la transferencia de energía, almacenamiento y codificación de información genética en organismos vivos.

Superfamilia de las PROTEÍNAS SERINA-TREONINA QUINASAS que son activadas por diversos estímulos mediante las cascadas de proteínas quinasas. Son el componente final de las cascadas, activado por la fosforilación de las QUINASAS DE PROTEÍNA QUINASA ACTIVADAS POR MITÓGENOS, que a su vez, son activadas por las quinasas de proteína quinasa quinasa activadas por mitógenos (QUINASAS QUINASA QUINASA PAM).

Familia de quinasas dependientes del ciclo celular que están relacionadas en estructura con la PROTEINA QUINASA CDC28 de S CEREVISIAE y la PROTEINA QUINASA CDC2 encontrada en especies de mamíferos.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.

'Malatos' no es un término médico reconocido; probablemente te refieres a 'malato', que en el lenguaje coloquial se utiliza para describir a alguien que está enfermo o se siente débil, pero no tiene una definición médica establecida.

Glucógeno sintasa quinasa originalmente descrita como enzima clave del metabolismo del glucógeno. Regula diversas funciones como la DIVISIÓN CELULAR, la función de los microtúbulos y la APOPTOSIS.

Células rojas de la sangre. Los eritrocitos maduros no presentan núcleos y son discos bicóncavos que contienen HEMOGLOBINA, cuya función es transportar el OXÍGENO.

Proteína serina-treonina cinasa que cataliza la FOSFORILACIÓN de las PROTEÍNAS I-KAPPA B. Esta enzima activa también el factor de transcripción NF-KAPPA B y está compuesta por subunidades catalíticas alfa y beta, que son proteincinasas, y gamma, una subunidad reguladora.

Grupo de tres enzimas, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) que forma 3-fosfoglicerato, y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), que forman 1,3-bifosfoglicerato. Las dos últimas son enzimas claves en la glucolisis. EC 1.2.1.9, EC 1.2.1.12, EC 1.2.1.13.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Familia de serina-treonina quinasas altamente conservadas que intervienen en la regulación de la MITOSIS. Participan en muchos aspectos de la división celular, incluyendo la duplicación del centrosoma, formación del APARATO FUSIFORME, alineación cromosómica, enlace al huso, activación del punto de control, y CITOCINESIS.

Grupo de quinasas de serina-treonina de señalización intracelular que se unen a las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP RHO. Originalmente se vió que mediaban los efectos de la PROTEÍNA DE UNION A GTP rhoA en la formación de las FIBRAS DE ESTRÉS y ADHESIONES FOCALES. Las quinasas asociadas a rho poseen especificidad para diversos sustratos, entre los que se encuentran la FOSFATASA DE LA CADENA LIGERA DE MIOSINA y las QUINASAS LIM.

Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Proteína quinasa que se manifiesta ubicuamente, implicada en distintas VÍAS DE SEÑAL celular. Su actividad está regulada por distintas proteínas tirosina quinasa señalizadoras.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Enzima de la clase liasa que cataliza la descarboxilación y la fosforilación del oxalacetato para formar fosfoenolpiruvato utilizando GTP como donador de fosfato. La enzima aparece tanto en las mitocondrias como en el citosol del hígado de los mamíferos y la reacción forma parte del mecanismo de la gluconeogénesis. (Dorland, 28a ed)

Hexosafosfatos son moléculas de azúcar complejas (polisacáridos), específicamente glucógeno en animales y almidón en plantas, que desempeñan un papel vital en el almacenamiento y suministro de energía celular.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima intracelular involucrada en la ruta pentosa fosfato, proporcionando reducción y protección antioxidante a los eritrocitos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Serina-treonina quinasa citoplásmica implicada en la regulación de la DIFERENCIACIÓN CELULAR y de la PROLIFERACIÓN CELULAR. Se ha demostrado que la sobreexpresión de esta enzima promueve la FOSFORILACIÓN DE LAS PROTEÍNAS PROTOONCOGÉNICAS BCL-2 y la quimiorresistencia en las células de la leucemia aguda humana.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Grupo de enzimas que cataliza la conversión de ATP y D-glucosas a ADP y D-glucosa 6-fosfato. Se encuentran en invertebrados y microorganismos y son altamente específicas para la glucosa. EC 2.7.1.2.

Forma de la coenzima de la vitamina B1, presente en muchos tejidos animales. Es un intermediario necesario en el COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA y el COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA.

Monosacárido que se encuentra en frutas dulces y la miel, soluble en agua, alcohol o éter. Se emplea como conservante y en infusión intravenosa en la alimentación parenteral.

Trastorno metabólico hereditario producido por deficiencia de la actividad enzimática del COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA, lo que produce una deficiencia de acetil CoA y reduce la síntesis de acetilcolina. Se reconocen dos formas clínicas: neonatal y juvenil. La forma neonatal es causa relativamente común de acidosis láctica en las primeras semanas de vida y también puede ser característica una erupción eritematosa. La forma juvenil cursa con acidosis láctica, alopecía, ATAXIA intermitente, CONVULSIONES y una erupción eritematosa (Adaptación del original: J Inherit Metab Dis 1996;19(4):452-62). Las formas autosómica recesiva y la asociada a X están causadas por mutaciones en los genes por los tres componentes enzimáticos diferentes de este complejo deshidrogenasa piruvato con múltiples subunidades. Una de las mutaciones en el Xp22.2-p22.1 en el gen para el componente E1 alfa del complejo da lugar a la ENFERMEDAD DE LEIGH.

Un aminoácido no esencial que se encuentra en estado natural en forma de isómero L. Se sintetiza a partir de la GLICINA o la TREONINA. Interviene en la biosíntesis de las PURINAS, PIRIMIDINAS y otros aminoácidos.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Productos de los proto-oncogenes. Normalmente no poseen propiedades oncogénicas o transformadoras, pero participan en la regulación o diferenciación del crecimiento celular. A menudo tienen actividad de proteíno quinasa.

Fosfoproteínas son proteínas que contienen grupos fosfato unidos covalentemente, desempeñando diversos roles estructurales y funcionales dentro de la célula.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Proteínas quinasas de señalización intracelular que desempeñan un papel de señalización en la regulación del metabolismo energético celular. Su actividad depende en gran medida de la concentración celular de AMP que es incrementada en condiciones de baja energía o estrés metabólico. Proteínas quinasas activadas por AMP modifican las enzimas implicadas en el METABOLISMO LÍPIDO, que a su vez proporcionan los sustratos necesarios para convertir el AMP en el ATP.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Derivado del ÁCIDO ACÉTICO que contiene dos átomos de CLORO unidos a su grupo metilo.

Enzima de la clase transferasa que utiliza ATP para catalizar la fosforilación de diacilglicerol a un fosfatidato. EC 2.7.1.107.

Enzima que cataliza la reacción de la acetiltransferasa usando ACETIL-CoA como donante de acetilo y dihidrolipoamida como aceptor para producir COENZIMA A (CoA) y S-acetildihidrolipoamida. Forma la subunidad (E2) del COMPLEJO PIRUVATO-DESHIDROGENASA.

Atomos estables de carbono que tienen el mismo número atómico que el elemento carbono pero que difieren en peso atómico. C-13 es un isótopo estable de carbono.

Sales inorgánicas del ácido fosfórico.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Un elemento básico que se encuentra en todos los tejidos organizados. Es un miembro de la familia de metales alcalinoterrosos que tiene por símbolo atómico Ca, número atómico 20 y peso atómico 40. El calcio es el mineral más abundante del cuerpo y se combina con el fósforo en los huesos y dientes. Es esencial para el funcionamiento normal de los nervios y músculos y desempeña un rol en la coagulación de la sangre (como factor IV) y en muchos procesos enzimáticos.

Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)

Derivados del ÁCIDO ACÉTICO. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura de los carboximetanos.

Proteína serina-treonina cinasa que se activa por FOSFORILACIÓN en respuesta a FACTORES DE CRECIMIENTO o a la INSULINA. Desempeña un papel importante en el metabolismo, el crecimiento y la supervivencia de las células como componente fundamental de la TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES. En las células de los mamíferos se han descrito tres isoformas.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Enzima que se encuentra en la mitocondria y en el citoplasma soluble de las células. Cataliza las reacciones reversibles de un nucleósido trifosfato, por ejemplo, ATP, con un nucleósido difosfato, por ejemplo, UDP, para formar ADP y UTP. Muchos nucleósidos difosfatos pueden actuar como aceptores, mientras que muchos ribo- y desoxirribonucleósidos trifosfatos pueden actuar como donadores. EC 2.7.4.6.

Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Proteína-tirosina cinasa no receptora que se localiza en ADHESIONES FOCALES y es un componente clave de las VÍAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES mediadas por la integrina. La cinasa 1 de adherencia focal interactúa con la PAXILINA y experimenta FOSFORILACIÓN en respuesta a la adhesión de las integrinas de la superficie celular a la MATRIZ EXTRACELULAR. La proteína p125FAK fosforilada se une a diversas proteínas que contienen DOMINIOS SH2 y DOMINIOS SH3 y ayuda a regular la ADHESIÓN CELULAR y la MIGRACIÓN CELULAR.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Procesos celulares de la biosíntesis (anabolismo) y degradación (catabolismo) de los CARBOHIDRATOS.

Glucofosfatos son sales o ésteres del ácido glucofosfórico, utilizados en medicina como un agente quelante para eliminar el exceso de aluminio del cuerpo en pacientes con insuficiencia renal crónica.

Enzima que cataliza la conversión de ATP y FOSFORILASA B en ADP y FOSFORILASA A.

Un éster de glucosa con ácido fosfórico, hecho en el curso del metabolismo de la glucosa por células de mamíferos u otras. Es un constituyente normal de reposo muscular y probablemente está en constante equilibrio con fructosa-6-fosfato.

Carbohidratos presentes en los alimentos, comprendidos los azúcares y almidones digeribles y la celulosa y otras fibras de la dieta indigeribles. Los mismos son la mayor fuente de energía. Los azúcares están en la remolacha, caña de azúcar, frutas, miel, maiz dulce, sirope de maiz, leche y derivados de la leche, etc.; los almidones están en los cereales, legumbres, tubérculos, etc.

Un oligoelemento que tiene por símbolo atómico Mn, número atómico 25 y peso atómico 54.94. Está concentrado en la mitocondria, principalmente en la glándula pituitaria, hígado, páncreas, riñón y hueso, influencia la síntesis de mucopolisacáridos, estimula la síntesis hepática de colesterol y ácidos grasos y es un cofactor de muchas enzimas incluyendo la arginasa y la fosfatasa alcalina en el hígado.

Enzima que fosforila las cadenas ligeras de la miosina en presencia de ATP para formar el fosfato de miosina de cadena ligera y ADP y requiere calcio y CALMODULINA. La cadena ligera de 20kD es fosforilada más rápidamente que cualquier otro aceptor, pero las cadenas ligeras de otras miosinas y la propia miosina pueden actuar como aceptores. La enzima desempeña un rol central en la regulación de la contracción de la musculatura lisa.

Ácido dicarboxílico de cetona que es un importante intermediario metabólico del CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO. Se puede convertir a ÁCIDO ASPÁRTICO por ASPARTATO TRANSAMINASA.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

Aminoácido no esencial. En animales se sintetiza a partir de la FENILALANINA. Es también el precursor de la EPINEFRINA, las HORMONAS TIROIDEAS y la melanina.

Subtipo de cinasa Janus implicada en la señalización a partir de RECEPTORES DE LA HORMONA DE CRECIMIENTO, RECEPTORES DE PROLACTINA y una variedad de RECEPTORES DE CITOCINAS tales como los RECEPTORES DE ERITROPOYETINA y RECEPTORES DE INTERLEUCINAS. Las disregulaciones de la cinasa 2 Janus debida a TRANSLOCACIONES GENÉTICAS se han asociado con una variedad de TRASTORNOS MIELOPROLIFERATIVOS.

Cepa de ratas albinas utilizadas ampliamente para fines experimentales debido a que son tranquilas y fáciles de manipular. Fue desarrollada por la Compañía Sprague-Dawley Animal.

Grupo bastante grande de enzimas, que incluye no sólo aquellas que transfieren fosfato, sino también difosfato, residuos de nucleótidos y otros. También han sido subdivididas de acuerdo con el grupo aceptor. EC 2.7.

Familia de proteína-tirosina quinasas no receptoras ricas en PROLINA.

Enzima con gran afinidad para el dióxido de carbono. Cataliza irreversiblemente la formación de oxalacetato a partir de fosfoenolpiruvato y dióxido de carbono. Esta fijación de dióxido de carbono en varias bacterias y algunas plantas es el primer paso en la biosíntesis de la glucosa. EC 4.1.1.31.

Reacciones químicas involucradas en la producción y la utilización de diversas formas de energía en las células.

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

Familia de proteínas quinasas S6 ribosómicas que se diferencian estructuralmente de las PROTEÍNAS QUINASAS S6 RIBOSÓMICAS 70-KDA por su tamaño molecular evidente y porque contienen dos dominios funcionales de quinasa. Aunque las PROTEÍNAS QUINASAS S6 RIBOSÓMICAS se consideran miembros de esta familia, son activadas mediante el SISTEMA DE SEÑALIZACIÓN DE QUINASAS PAM y se ha demostrado que actúan sobre un orden diverso de sustratos que están implicados en la regulación celular como la PROTEÍNA S6 RIBOSÓMICA y la PROTEÍNA DE UNIÓN A ELEMENTO DE RESPUESTA AL AMP CÍCLICO.

Enzima que cataliza la reacción de ATP, piruvato y ortofosfato, para formar AMP más fosfoenolpiruvato más pirofosfato. EC 2.7.9.1.

Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.

Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.

Subtipo de proteína quinasa C, originalmente caracterizada como serina-treonina quinasa independiente del CALCIO, activada por ÉSTERES DEL FORBOL y DIACILGLICEROLES. Su objetivo son compartimentos celulares específicos en respuesta a señales extracelulares que activan los RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNA G, PROTEÍNAS TIROSINA QUINASAS RECEPTORAS y proteína tirosina quinasa intracelular.

Un grupo de compuestos orgánicos, incluyendo ácido cítrico y derivados, que actúan como intermediarios en el ciclo de Krebs, proceso metabólico importante para la producción de energía en células vivas.

Enzima alostérica que regula la glicólisis y la gluconeogénesis catalizando la transferencia de un grupo fosfato del ATP a la fructosa-6-fosfato para producir fructosa-2,6-bisfosfato, un efector alostérica para la otra 6-fosfofructocinasa, la FOSFOFRUCTOCINASA 1. La fosfofructocinasa 2 tiene dos funciones: la forma desfosforilada es una cinasa y la forma fosforilada es una fosfatasa que escinde la fructosa-2,6-bisfosfato para producir fructosa-6-fosfato.

Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)

MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.

Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.

Relación entre la dosis de una droga administrada y la respuesta del organismo a la misma.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Proceso oxidativo de descarboxilación que convierte la GLUCOSA-6-FOSFATO a D-ribosa-5-fosfato vía 6-fosfogluconato. El producto de la pentosa es utilizado en la biosíntesis de los ÁCIDOS NUCLEICOS. La energia generada es almacenada en forma de NADP. Esta vía es predominante en los tejidos activos en la sintesis de ÁCIDOS GRASOS y ESTEROIDES.

Compuestos o factores que actúan sobre una enzima específica incrementando su actividad.

Una quinasa quinasa quinasa 195-kDa PAM con amplia especificidad por QUINASAS QUINASA PAM. Se encuentra localizada en el CITOESQUELETO y puede activar diversos sistemas quinasa-dependientes PAM.

Subtipo multifuncional de proteína cinasa dependiente de calcio-calmodulina que se da como proteína oligomérica compuesta de doce subunidades. Difiere de otros subtipos enzimáticos en que carece de un dominio de activación susceptible de fosforilación que puede responder a la PROTEÍNA CINASA CINASA DEPENDIENTE DE CALCIO-CALMODULINA.

Ácidos Difosfoglicéricos se refieren a compuestos orgánicos intermedios en la glucólisis, un proceso metabólico que descompone glucosa para producir energía en forma de ATP.

Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).

Enzimas que catalizan la adición de un grupo carboxilo a un compuesto (carboxilasas) o la remoción de un grupo carboxilo de un compuesto (descarboxilasas). EC 4.1.1.

PKC beta codifica dos proteínas (PKCB1 y PKCBII) generadas mediante empalme alternativo de las exones C-terminal. Está extensamente distribuida con amplias funciones en procesos tales como en la regulación del receptor de células B, apoptosis inducida por estrés oxidativo, regulación transcripcional dependiente del receptor androgénico, señalización de la insulina, y la proliferación celular endotelial.

Oxidoreductasas que son específicas para las CETONAS.

Enzima que cataliza la conversión de 2-fosfo-D-glicerato en 3-fosfo-D-glicerato. EC 5.4.2.1.

Un éster de forbol ester que se encuentra en el ACEITE DE CROTON con actividad promotora de tumor muy eficaz. Estimula la síntesis del ADN y del ARN.

La piruvato quinasa (PK) es una enzima clave implicada en la glucólisis, un proceso metabólico que descompone glucosa para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). La PK cataliza la transferencia del grupo fosfato del fosfoenolpiruvato a ADP (adenosín difosfato), generando ATP y piruvato.

Existen diferentes isoformas de piruvato quinasa, cada una expresada en diferentes tejidos y con diferentes propiedades reguladorias. La actividad de la PK está regulada por varios factores, incluyendo el nivel de glucosa en sangre, hormonas como la insulina y el glucagón, así como el pH y el nivel de iones calcio.

La importancia de la piruvato quinasa radica en su papel central en el metabolismo de la glucosa y en su regulación fina, la cual permite al organismo adaptarse a las diferentes demandas energéticas y condiciones metabólicas. Mutaciones en los genes que codifican para la piruvato quinasa pueden dar lugar a diversas patologías, como anemias hemolíticas congénitas o déficits neuromusculares hereditarios.

El fosfoenolpiruvato (PEP) es un compuesto orgánico que desempeña un papel crucial en la respiración celular y el metabolismo de los carbohidratos. Es una molécula de alto nivel de energía, que actúa como intermediario en la glucólisis, un proceso metabólico fundamental para la producción de energía en las células.

La definición médica del fosfoenolpiruvato es la siguiente:

El fosfoenolpiruvato es un éster monofosfato del piruvato, con un grupo funcional enol y un grupo fosfato unido al carbono ε. Es el producto de la reacción catalizada por la enzima fosfoenolpiruvato quinasa (PEPCK), que fosforila el piruvato utilizando ATP como fuente de energía. El fosfoenolpiruvato es un compuesto de alta energía, ya que su hidrólisis libera una gran cantidad de energía en forma de ATP y Pi (fosfato inorgánico). Esta reacción es reversible y desempeña un papel fundamental en el ciclo de Krebs y la gluconeogénesis, procesos metabólicos que producen energía y glucosa, respectivamente.

En resumen, el fosfoenolpiruvato es una molécula clave en el metabolismo energético de las células, actuando como un intermediario en la glucólisis y otras vías metabólicas importantes.

El complejo piruvato deshidrogenasa (CPD) es un importante sistema enzimático multienzimático que desempeña un papel clave en el metabolismo de los carbohidratos. El CPD cataliza la conversión oxidativa del piruvato en acetil-CoA, una molécula de alto energía que se incorpora al ciclo de Krebs (también conocido como el ciclo del ácido cítrico) para producir energía adicional en forma de ATP.

El complejo piruvato deshidrogenasa está formado por tres diferentes enzimas: la piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil transacetilasa (E2) y dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). Además, existen dos proteínas reguladoras asociadas al complejo, una específica para el piruvato deshidrogenasa (E3BP) y una proteína kinasa que regula la actividad del CPD (PDHK).

La reacción catalizada por el CPD implica dos etapas:

1. La primera etapa, catalizada por la piruvato deshidrogenasa (E1), convierte el piruvato en acetil-dihidrolipoamida y CO2. Esta reacción requiere la coenzima tiamina pirofosfato (TPP) como grupo prostético.
2. La segunda etapa, catalizada por la dihidrolipoil transacetilasa (E2), transfiere el grupo acetilo desde la dihidrolipoamida al coenzima A, formando acetil-CoA. Esta reacción también requiere la participación de la flavina adenín dinucleótido (FAD) como grupo prostético.
3. La tercera etapa, catalizada por la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3), regenera la forma reducida de la dihidrolipoamida mediante la transferencia del grupo acetilo al coenzima A y la reducción de la FAD a su forma oxidada. La FAD reducida se reoxida por el NAD+, formando NADH.

La actividad del CPD está regulada por la fosforilación de la subunidad E1α en dos residuos de serina (Ser293 y Ser300) por la proteína kinasa PDHK. La fosforilación inactiva el CPD, mientras que su desfosforilación lo activa. La desfosforilación está catalizada por una fosfatasa específica (PDP).

La regulación de la actividad del CPD permite controlar el flujo de carbono entre diferentes rutas metabólicas, como la gluconeogénesis y el ciclo de Krebs. Además, la actividad del CPD está influenciada por diversos factores, como las concentraciones de sustratos, productos y efectores alostéricos, así como por señales extracelulares que modulan su fosforilación.

En términos médicos, los piruvatos son el ion o sales del ácido pirúvico. El ácido pirúvico desempeña un papel crucial en el metabolismo de los glúcidos (carbohidratos) y es el producto final de la glicólisis anaeróbica, que es la primera etapa de la degradación del glucosa para obtener energía.

Durante este proceso, la glucosa se descompone en dos moléculas de piruvato en presencia de suficiente oxígeno. Posteriormente, los piruvatos pueden ingresar al ciclo de Krebs o ser convertidos en diferentes moléculas, como ácido láctico o alcohol, dependiendo del tipo de célula y las condiciones metabólicas.

Los niveles anormales de piruvato en la sangre (hiperpiruvatemia o hipopiruvatemia) pueden ser indicativos de diversas afecciones médicas, como trastornos metabólicos hereditarios, deficiencia de tiamina, insuficiencia hepática, diabetes descontrolada o sepsis. Por lo tanto, el análisis de los niveles de piruvato en sangre y líquido cefalorraquídeo puede ser útil en el diagnóstico y monitoreo de estas afecciones.

El ácido pirúvico es un compuesto orgánico con la fórmula C3H4O3. Es el producto final del proceso de glucólisis, que ocurre en el citoplasma de la célula. Durante la falta de oxígeno o hipoxia, el ácido pirúvico se reduce a lactato por la enzima lactato deshidrogenasa, lo que permite que la glucólisis continúe y produzca energía adicional en forma de ATP.

El ácido pirúvico también puede ser oxidado completamente para producir dióxido de carbono y agua en el ciclo de Krebs y la cadena de transporte de electrones dentro de las mitocondrias, lo que genera una mayor cantidad de ATP.

Además, el ácido pirúvico desempeña un papel importante en la gluconeogénesis, un proceso metabólico que ocurre en el hígado y otros tejidos para producir glucosa a partir de precursores no glucídicos.

En resumen, el ácido pirúvico es un compuesto clave en el metabolismo energético y desempeña un papel fundamental en la glucólisis, la gluconeogénesis y la oxidación completa de los carbohidratos.

La glucólisis es un proceso metabólico fundamental que ocurre en las células de la mayoría de los organismos. Es el primer paso en la degradación de glucosa, un azúcar simple, para obtener energía. La palabra "glucólisis" proviene del griego y literalmente significa "división de la glucosa".

En términos médicos, la glucólisis es una ruta metabólica que ocurre en el citoplasma de las células. Se compone de una serie de reacciones químicas controladas por enzimas, a través de las cuales la glucosa se convierte en dos moléculas de piruvato. Este proceso libera energía en forma de ATP (adenosín trifosfato), un compuesto clave involucrado en la transferencia de energía dentro de las células, y NADH (nicotinamida adenina dinucleótido), una molécula que también almacena energía.

La glucólisis se puede dividir en dos fases: la fase preparatoria o de activación, y la fase payoff o de liberación de energía. En la primera fase, la glucosa se transforma en glucosa-6-fosfato, un intermediario metabólico, con el gasto de una molécula de ATP. La glucosa-6-fosfato luego se isomeriza a fructosa-6-fosfato, que posteriormente se fosforila para formar fructosa-1,6-bisfosfato, otra molécula intermediaria importante. En esta etapa, el gasto de otra molécula de ATP tiene lugar.

En la segunda fase, la fructosa-1,6-bisfosfato se divide en dos moléculas de tres carbonos: gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. Estas dos moléculas se convierten una en la otra a través de una reacción de isomerización, y cada una de ellas entra en un ciclo de reacciones que finalmente conduce a la formación de piruvato, un compuesto de tres carbonos. En este proceso, se regeneran las moléculas de NAD+ y ATP gastadas previamente, y además, se genera una nueva molécula de ATP por cada molécula de gliceraldehído-3-fosfato que entra en el ciclo.

La glucólisis es un proceso metabólico fundamental que ocurre en la mayoría de las células vivas, y desempeña un papel crucial en la obtención de energía a partir de los carbohidratos. Además, también participa en otras rutas metabólicas importantes, como la gluconeogénesis y la fermentación.

Las proteínas quinasas son enzimas (tipo transferasa) que catalizan la transferencia de grupos fosfato desde ATP a residuos específicos de aminoácidos (generalmente serina, treonina o tirosina) en proteínas, un proceso conocido como fosforilación. Esta modificación postraduccional puede activar o desactivar la función de la proteína, alterando su actividad, estabilidad, localización o interacciones con otras moléculas.

Las proteínas quinasas desempeñan papeles cruciales en muchos procesos celulares, como la transducción de señales, el metabolismo, la regulación del ciclo celular, la transcripción genética y la respuesta al estrés. Su actividad está controlada por diversas vías de regulación, incluyendo la fosforilación cruzada (cuando una quinasa es activada por otra quinasa), la desfosforilación (por fosfatasas) y la unión de ligandos.

La alteración en la actividad o expresión de proteínas quinasas se ha relacionado con varias enfermedades, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares, la diabetes y las neurodegenerativas. Por esta razón, muchas proteínas quinasas son objetivos terapéuticos para el desarrollo de fármacos dirigidos a tratar estas patologías.

Los Fosfatidilinositol 3-Quinásas (PI3Ks) son un grupo de enzimas intracelulares que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. Participan en una variedad de procesos celulares, incluyendo el crecimiento celular, la proliferación, la diferenciación, la motilidad y la supervivencia celular.

Las PI3Ks fosforilan los lípidos de la membrana plasmática, particularmente el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2), para producir el fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato (PIP3). Este producto activa varias proteínas kinasa serina/treonina, como la Proteína Quinasa B (PKB) o AKT, que desencadenan una cascada de eventos que conducen a la respuesta celular.

Existen tres clases principales de PI3Ks, cada una con diferentes isoformas y funciones específicas. Las Clase I PI3Ks se activan por receptores tirosina quinasa y G protein-coupled receptors (GPCR), y son las más estudiadas. Las Clase II y III PI3Ks tienen patrones de activación y funciones distintas, aunque también desempeñan papeles importantes en la regulación celular.

Las alteraciones en la vía de señalización PI3K/AKT se han relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, la diabetes y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, las PI3Ks son un objetivo terapéutico prometedor para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas patologías.

La piruvato descarboxilasa es una enzima clave en el metabolismo que desempeña un papel fundamental en la glucólisis y el ciclo de Krebs. Cataliza la conversión de piruvato en acetaldehído y dióxido de carbono, un proceso conocido como descarboxilación. Esta reacción ocurre en condiciones anaerobias durante la fermentación alcohólica en levaduras y algunas bacterias. También desempeña un papel importante en el metabolismo de aminoácidos y otros compuestos que contienen grupos carboxilo. La deficiencia o disfunción de esta enzima puede estar asociada con diversas afecciones médicas, como la acidosis láctica y la neuropatía periférica.

El sistema de señalización de quinasas PAM, también conocido como el sistema de señalización de quinasas activadas por mitógenos (MAPK), es un importante camino de transducción de señales que desempeña un papel crucial en la regulación de varios procesos celulares en los organismos vivos. Este sistema se compone de tres tipos principales de quinasas ser/thr, las quinasas MAPKK (MEK) y las quinasas MAPK (ERK), que están involucradas en la transducción de señales desde el receptor celular hasta el núcleo.

La activación del sistema PAM comienza cuando una molécula de señal extracelular, como un factor de crecimiento o un agente estimulante, se une a su respectivo receptor en la membrana celular. Esto desencadena una cascada de fosforilación y activación secuencial de las quinasas ser/thr, MEK y ERK. Una vez activadas, estas quinasas pueden fosforilar diversos sustratos citoplásmicos y nucleares, lo que resulta en la regulación de una variedad de procesos celulares, como la proliferación, diferenciación, supervivencia y apoptosis.

El sistema PAM está altamente conservado a través de las especies y desempeña un papel fundamental en el desarrollo, crecimiento y homeostasis de los organismos. Sin embargo, su disfunción también se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, comprender la biología del sistema PAM es fundamental para el desarrollo de estrategias terapéuticas efectivas contra estas enfermedades.

Las Proteínas Serina-Treonina Quinasas (STKs, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzimas que participan en la transducción de señales dentro de las células vivas. Estas enzimas tienen la capacidad de transferir grupos fosfato desde un donante de fosfato, como el ATP (trifosfato de adenosina), a las serinas o treoninas específicas de proteínas objetivo. Este proceso de fosforilación es crucial para la activación o desactivación de diversas proteínas y, por lo tanto, desempeña un papel fundamental en la regulación de varios procesos celulares, incluyendo el crecimiento celular, la diferenciación, la apoptosis (muerte celular programada) y la respuesta al estrés.

Las STKs poseen un sitio activo conservado que contiene los residuos de aminoácidos necesarios para la catálisis de la transferencia de fosfato. La actividad de las STKs está regulada por diversos mecanismos, como la interacción con dominios reguladores o la fosforilación de residuos adicionales en la propia enzima. Las mutaciones en genes que codifican para estas quinasas pueden resultar en trastornos del desarrollo y enfermedades graves, como el cáncer. Por lo tanto, las STKs son objetivos importantes para el desarrollo de fármacos terapéuticos dirigidos a alterar su actividad en diversas patologías.

Los fructosafosfatos son compuestos orgánicos que desempeñan un papel importante en el metabolismo del azúcar en las plantas. No hay una definición médica específica de 'fructosadifosfatos' ya que no son sustancias que se utilicen generalmente en el contexto clínico o médico.

Sin embargo, en bioquímica y fisiología vegetal, los fructosadifosfatos (Fru-1,6-BP) son intermediarios clave en la glucólisis, un proceso metabólico fundamental que produce energía en las células. Estos compuestos se forman a partir de la glucosa-1,6-bisfosfato y desempeñan un papel crucial en la producción de ATP, el principal portador de energía celular.

En resumen, aunque no existe una definición médica específica para 'fructosadifosfatos', son compuestos bioquímicos importantes implicados en el metabolismo del azúcar en las plantas y otros organismos.

La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es una enzima clave involucrada en el metabolismo de glucosa, más específicamente en la glicolisis. Esta enzima cataliza la reacción que convierte la fructosa 6-fosfato en fructosa 1,6-bisfosfato, utilizando ATP y generando ADP en el proceso.

La reacción catalizada por PFK-1 es un punto de control regulador importante en la glicolisis, ya que está regulada por varios factores, incluyendo la concentración de sustratos y productos, iones como AMP y magnesio, y diversas hormonas. La activación de PFK-1 promueve la glicolisis y aumenta el consumo de glucosa, mientras que su inhibición disminuye estas actividades.

Existen diferentes isoformas de PFK-1 en diversos tejidos, lo que permite una regulación específica del metabolismo de la glucosa en cada tejido. Por ejemplo, en el músculo esquelético, la forma muscular de PFK-1 está regulada por la fosforilación y desfosforilación, mientras que en el hígado, la forma hepática está influenciada por la concentración de fructosa 2,6-bisfosfato.

En resumen, la fosfofructocinasa-1 es una enzima clave en el metabolismo de glucosa que regula la velocidad de la glicolisis y, por lo tanto, desempeña un papel crucial en el suministro de energía a las células.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Las isoenzimas, también conocidas como isozimas o isoformas enzimáticas, se definen como diferentes formas de una enzima particular que tienen secuencias de aminoácidos distintas pero catalizan la misma reacción química. Estas isoenzimas son genéticamente variantes de la misma proteína que realizan funciones similares o idénticas en diferentes tejidos u órganos del cuerpo.

Las isoenzimas pueden ayudar en el diagnóstico y pronóstico médicos, ya que las variaciones en los niveles séricos de ciertas isoenzimas pueden indicar daño tisular o enfermedad específica. Por ejemplo, una prueba comúnmente utilizada para evaluar posibles daños cardíacos es la determinación de las isoenzimas de la creatina quinasa (CK-MB), que se encuentran principalmente en el músculo cardíaco. Si hay un aumento en los niveles séricos de CK-MB, esto puede sugerir una lesión reciente del miocardio, como un ataque al corazón.

Otro ejemplo es la determinación de las isoenzimas de la lactato deshidrogenasa (LDH), que se encuentran en varios tejidos y órganos, incluyendo el hígado, los glóbulos rojos, el corazón y el músculo esquelético. Los diferentes patrones de isoenzimas de LDH pueden ayudar a identificar la fuente del daño tisular. Por ejemplo, un patrón específico de isoenzimas de LDH puede sugerir una necrosis hepática aguda o anemia hemolítica.

En resumen, las isoenzimas son diferentes formas de la misma enzima que catalizan la misma reacción química pero se expresan y funcionan en diferentes tejidos y órganos. La determinación de los patrones de isoenzimas puede ayudar a identificar la fuente del daño tisular y proporcionar información valiosa sobre el diagnóstico y el tratamiento de diversas enfermedades.

La piruvato oxidasa es una enzima mitocondrial que cataliza la reacción de oxidación del piruvato a acetil-CoA, un proceso que desempeña un papel crucial en el metabolismo energético. La reacción también implica la reducción del molibdopterina cofactor (MoCo) a molibdeno (IV) y la posterior transferencia de electrones al oxígeno molecular, lo que resulta en la producción de agua.

La ecuación química para esta reacción es:

Piruvato + CoA + O2 -> Acetil-CoA + CO2 + H2O

La piruvato oxidasa está involucrada en la glucólisis, un proceso metabólico que descompone glucosa en moléculas más pequeñas para su uso como fuente de energía. La enzima juega un papel clave en el paso final de este proceso, donde el piruvato se convierte en acetil-CoA antes de entrar en el ciclo del ácido tricarboxílico (ciclo de Krebs) para la producción adicional de energía.

La deficiencia o disfunción de la piruvato oxidasa puede dar lugar a diversas condiciones médicas, como la enfermedad de Leigh y el déficit de piruvato oxidasa, una forma rara de enfermedad metabólica hereditaria que afecta al sistema nervioso central y otros órganos. Los síntomas pueden incluir retraso del desarrollo, debilidad muscular, convulsiones, problemas cardíacos y dificultades respiratorias. El tratamiento suele implicar una dieta baja en carbohidratos y rica en grasas, así como suplementos de vitaminas y minerales que actúan como cofactores para la enzima.

Los inhibidores de proteínas quinasas (IPQs) son un grupo diversificado de fármacos que comparten el mismo mecanismo de acción: la interferencia con la actividad enzimática de las proteínas quinasas. Las proteínas quinasas son enzimas que participan en la transducción de señales dentro de las células, desempeñando un papel crucial en una variedad de procesos celulares como el crecimiento celular, diferenciación y apoptosis (muerte celular programada).

La actividad excesiva o anormal de ciertas proteínas quinasas se ha relacionado con diversas enfermedades, especialmente con varios tipos de cáncer. Los IPQs se han desarrollado específicamente para bloquear la actividad de estas proteínas quinasas anormales y así interrumpir los procesos patológicos que contribuyen al desarrollo y progresión del cáncer.

Existen diferentes tipos de IPQs, cada uno diseñado para inhibir una proteína quinasa específica o un grupo particular de proteínas quinasas. Algunos ejemplos de IPQs incluyen imatinib (Gleevec), que inhibe la tirosina quinasa BCR-ABL, y trastuzumab (Herceptin), que se une a la proteína HER2/neu para prevenir su activación.

Los IPQs pueden administrarse solos o en combinación con otros tratamientos contra el cáncer, como quimioterapia y radioterapia. Aunque los IPQs han demostrado ser eficaces en el tratamiento de varios tipos de cáncer, también pueden causar efectos secundarios graves, como daño hepático, sangrado gastrointestinal y trastornos cutáneos. Por lo tanto, es importante que los médicos monitoreen cuidadosamente a los pacientes tratados con IPQs para minimizar los riesgos y maximizar los beneficios de este tipo de terapia contra el cáncer.

Las proteínas quinasas dependientes de calcio-calmodulina (CaM-PK) son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de grupos fosfato desde ATP a proteínas específicas, un proceso conocido como fosforilación. La activación de estas enzimas requiere de dos factores: la presencia de calcio y la unión del calmodulina (CaM).

El calcio es un ion importante en la señalización celular, y su aumento en el citoplasma puede desencadenar una variedad de respuestas celulares. Cuando los niveles de calcio aumentan, el calmodulina se une al calcio y cambia su conformación, lo que permite que la CaM-PK se active y fosforile proteínas específicas.

Las CaM-PK desempeñan un papel importante en una variedad de procesos celulares, incluyendo la contracción muscular, la excitabilidad neuronal, el crecimiento y desarrollo celular, y la respuesta al estrés oxidativo. También se ha demostrado que están involucradas en enfermedades como la hipertensión arterial, la diabetes, la enfermedad de Alzheimer y el cáncer.

Existen varios tipos diferentes de CaM-PK, cada uno con funciones específicas y diferentes grados de especificidad hacia sustratos particulares. La regulación de estas enzimas es compleja e involucra una variedad de mecanismos, incluyendo la fosforilación y desfosforilación, la unión y disociación del calcio y el calmodulina, y la interacción con otras proteínas.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

Las familia-src Quinasas son un grupo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales celulares y el control del crecimiento y división celular. El nombre "familia-src" se deriva de la primera quinasa descubierta en este grupo, src (por sarcoma de ratón).

Estas quinasas comparten una estructura similar y tienen un dominio tirosina quinasa catalítico activo que facilita la transferencia de grupos fosfato desde ATP a residuos de tirosina en proteínas diana. Esto lleva a cambios conformacionales en las proteínas diana, lo que afecta su actividad y funcionalidad.

La familia-src Quinasas incluye varias subfamilias, como src, Abl, Frk, Syk y Fak, cada una de las cuales tiene miembros específicos con diferentes dominios reguladores y funciones. Algunos de los miembros más conocidos de la familia-src Quinasas incluyen Src, Yes, Fyn, Lck, Hck, Lyn y Blk.

Estas quinasas están involucradas en una variedad de procesos celulares, como la adhesión celular, migración, diferenciación, apoptosis y proliferación. También desempeñan un papel importante en la respuesta inmune, la señalización neuronal y la carcinogénesis.

Las mutaciones o alteraciones en la expresión de las familia-src Quinasas se han relacionado con varias enfermedades, como el cáncer, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia. Por lo tanto, el estudio y la comprensión de estas quinasas son importantes para el desarrollo de terapias dirigidas a tratar diversas enfermedades.

La gluconeogénesis es un proceso metabólico que ocurre en los seres vivos, donde se sintetiza glucosa a partir de precursores no glucósicos, principalmente lactato, piruvato y algunos aminoácidos. Este proceso tiene lugar principalmente en el hígado y, en menor medida, en los riñones. La gluconeogénesis es un proceso complementario a la glicólisis, que descompone la glucosa para obtener energía. Cuando nuestro cuerpo necesita energía y no hay suficientes hidratos de carbono disponibles, las células pueden usar la gluconeogénesis para producir glucosa a partir de otras fuentes.

La glucosa es un monosacárido, específicamente una hexosa, que desempeña un papel vital en la biología de los organismos vivos, especialmente para los seres humanos y otros mamíferos, ya que constituye una fuente primaria de energía. Es fundamental en el metabolismo y se deriva principalmente de la dieta, donde se encuentra en forma de almidón y azúcares simples como la sacarosa (azúcar de mesa).

En términos médicos, la glucosa es un componente crucial del ciclo de Krebs y la respiración celular, procesos metabólicos que producen energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). La glucosa también está involucrada en la síntesis de otras moléculas importantes, como los lípidos y las proteínas.

La homeostasis de la glucosa se mantiene cuidadosamente dentro de un rango estrecho en el cuerpo humano. El sistema endocrino regula los niveles de glucosa en sangre a través de hormonas como la insulina y el glucagón, secretadas por el páncreas. La diabetes mellitus es una condición médica común que se caracteriza por niveles altos de glucosa en sangre (hiperglucemia), lo que puede provocar complicaciones graves a largo plazo, como daño renal, ceguera y enfermedades cardiovasculares.

En resumen, la glucosa es un azúcar simple fundamental para el metabolismo energético y otras funciones celulares importantes en los seres humanos y otros mamíferos. El mantenimiento de niveles adecuados de glucosa en sangre es crucial para la salud general y el bienestar.

Los hexosafosfatos son compuestos orgánicos que consisten en una molécula de hexosa (un monosacárido de seis átomos de carbono, como la glucosa o la galactosa) unida a tres grupos fosfato. Un ejemplo común es el glucosa-1,6-bisfosfato, también conocido como fosfoenolpiruvato, que desempeña un papel clave en la glucólisis, un proceso metabólico importante para la producción de energía en las células. Los hexosafosfatos se utilizan a menudo en bioquímica y biología celular como intermediarios en diversas rutas metabólicas y señalización celular.

La dihidroxiacetona (DHA) es un compuesto químico que se utiliza comúnmente en productos cosméticos y dermatológicos como agente despigmentante y bronceador. Es una triosa, un monosacárido de tres carbonos, que se produce naturalmente en el cuerpo humano como resultado del metabolismo de glucosa y fructosa.

En la dermatología, la DHA se utiliza como agente activo en los autobronceadores tópicos y sin sol. Se aplica sobre la piel y reacciona con los aminoácidos y proteínas de la capa externa de la piel (la epidermis) para producir melanoidinas, que son pigmentos marrones similares al bronceado natural de la piel. La reacción se produce mediante un proceso químico llamado Maillard, que no requiere exposición a la luz solar o UV.

La DHA es generalmente considerada segura y bien tolerada cuando se utiliza en cosméticos y productos de cuidado de la piel. Sin embargo, puede causar irritación leve de la piel en algunas personas, especialmente si se aplica en concentraciones más altas o en pieles sensibles. También es importante evitar el contacto con los ojos y las membranas mucosas, ya que puede causar irritación.

La Proteína Quinasa C (PKC) es un tipo de enzima perteneciente a la familia de las serina/treonina quinasas. Se encuentra involucrada en diversas funciones celulares, como la transducción de señales, el crecimiento celular, la diferenciación y la apoptosis.

Existen varios isoformas de PKC, que se clasifican en tres grupos principales: las convencionales (cPKC, con subtipos α, βI, βII y γ), las nuevas (nPKC, con subtipos δ, ε, η y θ) y las atípicas (aPKC, con subtipos ζ y λ/ι).

La PKC se activa en respuesta a diversos estímulos, como los diacilgliceroles (DAG) y el calcio intracelular. Una vez activada, la PKC fosforila y regula así la actividad de otras proteínas, lo que desencadena una cascada de eventos que conducen a la respuesta celular específica.

La disfunción o alteración en la regulación de la PKC se ha relacionado con diversas patologías, como el cáncer, la diabetes y las enfermedades cardiovasculares.

La anemia hemolítica congénita es un tipo de anemia que se presenta desde el nacimiento o durante la infancia temprana, y se caracteriza por una destrucción acelerada de los glóbulos rojos (hemólisis) en la sangre. Esto ocasiona una producción inadecuada de glóbulos rojos en la médula ósea para reemplazar a los que se destruyen, resultando en una deficiencia de glóbulos rojos y hemoglobina, lo que lleva a la anemia.

Existen diversas causas de anemia hemolítica congénita, siendo las más comunes:

1. **Esferocitosis hereditaria**: Es una enfermedad genética que causa glóbulos rojos con formas irregulares y más frágiles, lo que lleva a su rápida destrucción.
2. **Anemia hemolítica autoinmune congénita**: Ocurre cuando el sistema inmunológico del propio individuo produce anticuerpos que atacan y destruyen sus propios glóbulos rojos. Existen dos tipos principales: la **anemia hemolítica autoinmune neonatal (AHAN)** y el **síndrome de incompatibilidad Rh**.
* **AHAN**: También conocida como *anemia hemolítica del recién nacido*, se produce cuando los anticuerpos maternos cruzan la placenta y atacan los glóbulos rojos del feto. Por lo general, desaparece en las primeras semanas o meses de vida una vez que los anticuerpos maternos se eliminan del torrente sanguíneo del bebé.
* **Síndrome de incompatibilidad Rh**: Ocurre cuando el grupo sanguíneo de la madre (Rh-negativo) es incompatible con el del feto (Rh-positivo). La madre produce anticuerpos contra los glóbulos rojos fetales, lo que puede provocar anemia hemolítica en recién nacidos posteriores.

Los síntomas de la anemia hemolítica pueden incluir:

* Piel pálida
* Fatiga
* Debilidad
* Ictericia (color amarillento de la piel y los ojos)
* Dificultad para respirar
* Aumento del tamaño del bazo
* Infecciones frecuentes

El tratamiento depende de la gravedad de la anemia y puede incluir:

* Observación cuidadosa
* Transfusiones sanguíneas
* Medicamentos para suprimir el sistema inmunológico
* Intercambio de sangre (en casos graves)
* Exanguinotransfusión intrauterina (en casos graves y en bebés no nacidos)

La prevención del síndrome de incompatibilidad Rh implica la administración de inmunoglobulina Rh a las mujeres embarazadas con factores Rh negativos durante el tercer trimestre del embarazo y después del parto si el bebé tiene factores Rh positivos. También se recomienda la vacunación contra la hepatitis B en todos los recién nacidos para prevenir la transmisión de esta infección a través de las transfusiones sanguíneas.

El Adenosín Trifosfato (ATP) es una molécula orgánica que desempeña un papel fundamental en la transferencia de energía celular. Es el "combustible" principal de las células y está involucrado en casi todos los procesos que requieren energía, como la contracción muscular, la conducción nerviosa y la síntesis de proteínas.

El ATP se compone de una base nitrogenada llamada adenina, un azúcar de cinco carbonos llamado ribosa y tres grupos fosfato. La energía celular se almacena en los enlaces de alta energía entre los grupos fosfato. Cuando la célula necesita energía, una reacción química rompe estos enlaces liberando energía que puede ser utilizada por la célula para realizar trabajo.

La producción de ATP se produce principalmente en el interior de las mitocondrias a través del proceso de respiración celular, aunque también puede producirse en otros lugares de la célula, como el citoplasma y los cloroplastos en las células vegetales.

En resumen, el ATP es una molécula vital para la transferencia de energía en las células vivas, y su producción y utilización están cuidadosamente reguladas para mantener un suministro adecuado de energía para todas las funciones celulares.

Los lactatos, también conocidos como ácido láctico, son moléculas orgánicas que se producen en nuestro cuerpo durante el metabolismo energético, especialmente cuando hay una demanda elevada de energía y un suministro insuficiente de oxígeno. Este proceso es conocido como "fermentación láctica".

En condiciones normales, nuestras células musculares utilizan el oxígeno para convertir los glucosa en agua y dióxido de carbono, liberando energía en el proceso. Sin embargo, cuando la demanda de energía es alta y el suministro de oxígeno se vuelve limitado (por ejemplo, durante ejercicios intensos), nuestras células musculares pueden producir energía a través de un proceso anaeróbico que involucra la descomposición de glucosa en ácido láctico.

El ácido láctico puede acumularse en los músculos y el torrente sanguíneo, lo que puede causar fatiga y dolor muscular. Sin embargo, la creencia anterior de que el ácido láctico causa rigidez y dolor muscular después del ejercicio ha sido cuestionada recientemente. Aunque el ácido láctico se asocia a menudo con el agotamiento y el dolor muscular, la acumulación de ácido láctico en sí misma no es la causa directa de estos síntomas.

En resumen, los lactatos o ácido láctico son moléculas producidas por nuestro cuerpo durante el metabolismo energético bajo condiciones de baja oxigenación, y desempeñan un papel importante en el suministro de energía a nuestras células musculares.

Las proteínas quinasas p38 activadas por mitógenos, también conocidas como MAPK p38 (del inglés Mitogen-Activated Protein Kinase p38), son un subgrupo de las serina/treonina proteínas quinasas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales celulares y en la respuesta al estrés.

Estas quinasas se activan en respuesta a diversos estímulos, como los factores de crecimiento, el estrés oxidativo, la hipoxia, la radiación y los patógenos. La activación de las MAPK p38 desencadena una cascada de eventos que conducen a la regulación de diversos procesos celulares, como la inflamación, la diferenciación celular, la apoptosis y la respuesta al estrés.

La activación de las MAPK p38 implica una serie de fosforilaciones secuenciales, que comienzan con la unión de un ligando a su receptor correspondiente, lo que provoca la activación de una quinasa upstream (MKK o MEK), que a su vez fosforila y activa a las MAPK p38. Una vez activadas, las MAPK p38 pueden fosforilar y activar a diversos sustratos, como factores de transcripción y otras proteínas kinasa, lo que resulta en una respuesta celular específica.

Las MAPK p38 se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo la enfermedad inflamatoria intestinal, el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, lo que ha llevado al desarrollo de inhibidores específicos de estas quinasas como posibles tratamientos terapéuticos.

Las proteínas quinasas dependientes de AMP cíclico (AMPK, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la regulación del metabolismo energético celular. La AMPK está compuesta por tres subunidades: una catalítica (α) y dos regulatorias (β y γ).

La activación de la AMPK requiere la fosforilación de la subunidad α en un residuo de treonina específico, lo que suele ocurrir cuando el nivel de AMP aumenta dentro de la célula. El AMP se une a las subunidades γ y promueve la fosforilación de la subunidad α por parte de otras quinasas, como la LKB1 y la CaMKKβ.

Una vez activada, la AMPK desencadena una serie de respuestas metabólicas encaminadas a restaurar el equilibrio energético celular. Esto incluye la inhibición de vías anabólicas que consumen energía, como la síntesis de lípidos y glucógeno, y la activación de vías catabólicas que producen ATP, como la oxidación de ácidos grasos y glucosa.

La AMPK también desempeña un papel importante en la respuesta celular al estrés y al daño, ya que regula la autofagia y la supervivencia celular. Además, se ha demostrado que la activación de la AMPK tiene efectos beneficiosos en diversas patologías, como la diabetes, la obesidad, el cáncer y las enfermedades cardiovascularas.

La anemia hemolítica congénita no esferocítica (AHCE) es un término general que se utiliza para describir un grupo de trastornos hereditarios del eritrocito (glóbulo rojo) en los que hay una producción y vida más corta de lo normal de los glóbulos rojos, lo que lleva a anemia. A diferencia de la anemia hemolítica congénita esferocítica, en la que los glóbulos rojos tienen una forma esférica y se destruyen fácilmente, en la AHCE, los glóbulos rojos no son esféricos sino ovalados o en forma de huso.

Existen varios subtipos de AHCE, cada uno causado por diferentes mutaciones genéticas que afectan la estructura y función de las proteínas de la membrana eritrocitaria. Los subtipos más comunes son el déficit de proteína banda 3 (conocida como AHCE tipo Stuttgart) y el déficit de anquirina (AHCE tipo Vancouver).

Los síntomas de la AHCE varían en gravedad, dependiendo del subtipo y la cantidad de proteínas afectadas. Los síntomas pueden incluir ictericia (coloración amarillenta de la piel y los ojos), anemia crónica, esplenomegalia (agrandamiento del bazo), fatiga, dificultad para respirar y crecimiento lento en los niños. El tratamiento puede incluir transfusiones de sangre, suplementos de ácido fólico y, en algunos casos, esplenectomía (extirpación del bazo).

La adenosina difosfato (ADP) es una molécula importante en el metabolismo energético de las células. Es un éster del ácido fosfórico y la adenosina, y está formada por dos unidades fosfato unidas a la molécula de adenosina.

La ADP es un intermediario clave en la producción y utilización de energía celular. Durante la respiración celular, las células convierten la glucosa y otras moléculas orgánicas en ATP (adenosín trifosfato) a través de una serie de reacciones químicas. Cuando una célula necesita energía, rompe el enlace fosfato entre los dos fosfatos de la molécula de ATP, liberando energía y convirtiendo el ATP en ADP.

La ADP también puede ser regenerada a ATP mediante la fosforilación oxidativa, un proceso que ocurre en las mitocondrias y utiliza la energía de los electrones para agregar un grupo fosfato a la molécula de ADP.

La ADP también desempeña un papel importante en la coagulación sanguínea, ya que es uno de los componentes clave de las plaquetas y es necesaria para la activación de las plaquetas y la formación de coágulos.

En resumen, la adenosina difosfato (ADP) es una molécula importante en el metabolismo energético de las células, donde actúa como intermediario en la producción y utilización de energía celular, así como en la coagulación sanguínea.

La creatina quinasa (CK) es una enzima presente en diferentes tejidos corporales, especialmente en el músculo esquelético, cardíaco y cerebral. Su función principal es catalizar la reacción de reversibilidad de la creatina y fosfatos para producir ATP, que es una molécula importante que proporciona energía a las células del cuerpo.

Existen tres tipos principales de creatina quinasa en el cuerpo humano: CK-MM, CK-MB y CK-BB. La CK-MM se encuentra principalmente en el músculo esquelético, la CK-MB se encuentra en el corazón y en menor medida en el músculo esquelético, y la CK-BB se encuentra en el cerebro y otros tejidos.

Los niveles de creatina quinasa en sangre pueden aumentar después de un daño muscular o cardíaco, como durante una lesión muscular, un infarto de miocardio o un derrame cerebral. Por lo tanto, la medición de los niveles séricos de CK se utiliza a menudo como un marcador bioquímico para ayudar en el diagnóstico y el seguimiento del daño tisular en estas condiciones.

En resumen, la creatina quinasa es una enzima importante que desempeña un papel crucial en la producción de energía en las células del cuerpo. Los niveles séricos de CK pueden aumentar después de un daño muscular o cardíaco y se utilizan como marcadores bioquímicos para ayudar en el diagnóstico y seguimiento de estas condiciones.

La hexoquinasa es una enzima que cataliza la primera reacción en la glucólisis, el proceso metabólico por el cual la mayoría de las células convierten los azúcares en energía. La hexoquinasa fosforila a su sustrato, la hexosa (generalmente glucosa), agregando un grupo fosfato a ella y formando glucosa-6-fosfato. Este paso es irreversible y regula el flujo de glucosa hacia la glucólisis.

Existen varias isoformas de hexoquinasa en diferentes tejidos del cuerpo humano. La isoforma 1, también conocida como HK1, se expresa ampliamente en muchos tejidos, mientras que la isoforma 2, o HK2, se encuentra principalmente en tejidos de alta tasa glucídica, como el cerebro, el músculo esquelético y el corazón. La isoforma 3, o HK3, se expresa a bajos niveles en muchos tejidos, y la isoforma 4, o HK4, también conocida como glucokinasa, se encuentra principalmente en el hígado y en las células beta del páncreas.

Las mutaciones en los genes que codifican para las diferentes isoformas de hexoquinasa pueden estar asociadas con diversas afecciones médicas. Por ejemplo, las mutaciones en el gen HK1 se han relacionado con la enfermedad de Pompe, una enfermedad metabólica hereditaria que afecta los músculos y el sistema nervioso. Las mutaciones en el gen HK2 se han vinculado con un mayor riesgo de desarrollar cáncer, especialmente en el hígado y el pulmón. Por último, las mutaciones en el gen HK4 pueden causar diabetes tipo 2 y otras afecciones metabólicas.

La Proteína Quinasa 1 Activada por Mitógenos, también conocida como MAPK o Mitogen-Activated Protein Kinase 1, es una enzima que desempeña un papel crucial en la transducción de señales intracelulares relacionadas con el crecimiento, diferenciación y supervivencia celular.

La MAPK1 se activa mediante una cascada de fosforilaciones sucesivas a partir de la unión de un ligando a un receptor celular (por ejemplo, un factor de crecimiento). Esta activación desencadena una serie de eventos que conducen a la regulación de diversos procesos celulares, incluyendo la expresión génica, la mitosis y la apoptosis.

La proteína quinasa 1 activada por mitógenos pertenece a la familia de las serina/treonina proteínas quinasas y es una importante integradora de señales que conecta diversos caminos de transducción de señales, como el camino de MAPK/ERK. La actividad anormal de esta enzima se ha relacionado con diversas patologías, incluyendo cáncer y enfermedades cardiovasculares.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La Fructosa-1,6-bisfosfat aldolasa, también conocida simplemente como aldolasa, es una enzima que desempeña un papel crucial en la glucólisis y la gluconeogénesis, dos procesos metabólicos fundamentales.

En términos médicos, la fructosa-1,6-bisfosfat aldolasa (ALDOA) se define como una enzima citosólica que cataliza la reversible conversión de fructosa-1,6-bisfosfato en dihidroxiacetona fosfato (DHAP) y gliceraldehído-3-fosfato (G3P) durante la glucólisis. Durante la gluconeogénesis, esta reacción se produce en sentido inverso.

Existen tres isoformas de aldolasa en humanos: ALDOA, AL Dob y ALD C, que se expresan predominantemente en tejidos musculares esqueléticos, músculo cardíaco y hígado, respectivamente. La aldolasa desempeña un papel vital en la producción de energía a través de la glucólisis y también interviene en la síntesis de otros compuestos importantes, como la glicerolídeo fosfato, necesaria para la síntesis de lípidos.

Las mutaciones en el gen ALDOA pueden dar lugar a diversas patologías, entre las que se incluyen diferentes tipos de miopatías y anemias hemolíticas. Estas condiciones suelen asociarse a una reducción de la actividad aldolasa, lo que provoca una disfunción metabólica en los tejidos afectados.

La fosforilación es un proceso bioquímico fundamental en las células vivas, donde se agrega un grupo fosfato a una molécula, típicamente a una proteína. Esto generalmente se realiza mediante la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula donadora de alta energía, como el ATP (trifosfato de adenosina), a una molécula receptora. La fosforilación puede cambiar la estructura y la función de la proteína, y es un mecanismo clave en la transducción de señales y el metabolismo energético dentro de las células.

Existen dos tipos principales de fosforilación: la fosforilación oxidativa y la fosforilación subsidiaria. La fosforilación oxidativa ocurre en la membrana mitocondrial interna durante la respiración celular y es responsable de la generación de la mayor parte de la energía celular en forma de ATP. Por otro lado, la fosforilación subsidiaria es un proceso regulador que ocurre en el citoplasma y nucleoplasma de las células y está involucrada en la activación y desactivación de enzimas y otras proteínas.

La fosforilación es una reacción reversible, lo que significa que la molécula fosforilada puede ser desfosforilada por la eliminación del grupo fosfato. Esta reversibilidad permite que las células regulen rápidamente las vías metabólicas y señalizadoras en respuesta a los cambios en el entorno celular.

El ácido láctico es un compuesto orgánico que se produce en nuestro cuerpo, especialmente en los músculos, durante períodos de intensa actividad física o ejercicio. Cuando los músculos trabajan con fuerza y rapidez, necesitan más energía de la que pueden obtener a través del proceso normal de respiración. En estas situaciones, el cuerpo produce ácido láctico como una forma alternativa de producir energía anaeróbica (sin oxígeno).

La acumulación de ácido láctico en los músculos puede causar fatiga y dolor, un fenómeno conocido como "agujetas". Sin embargo, el cuerpo generalmente puede eliminar el exceso de ácido láctico a través del torrente sanguíneo y los pulmones en aproximadamente una hora después del ejercicio.

En condiciones médicas específicas, como la falta de flujo sanguíneo suficiente o enfermedades hepáticas graves, el cuerpo puede tener dificultades para eliminar el ácido láctico, lo que puede conducir a una acumulación peligrosa conocida como "acidosis láctica". Esta afección es potencialmente mortal y requiere atención médica inmediata.

En resumen, el ácido láctico es un compuesto orgánico producido por el cuerpo durante períodos de intensa actividad física o ejercicio, que puede causar fatiga y dolor en los músculos, pero generalmente se elimina del cuerpo de manera eficiente. Sin embargo, una acumulación peligrosa de ácido láctico puede ocurrir en condiciones médicas específicas y requiere atención médica inmediata.

Las quinasas p21 activadas, también conocidas como CDKs (del inglés Cyclin-dependent kinases), son enzimas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular y la transcripción. Estas quinasas están activadas por la unión con las proteínas regulatorias conocidas como cinasas dependientes de ciclina (ciclina).

Las CDKs fosforilan diversas proteínas objetivo, lo que provoca una cascada de eventos que promueven el avance del ciclo celular. Por ejemplo, las quinasas p21 activadas pueden fosforilar y desactivar las proteínas inhibidoras del ciclo celular, permitiendo así la progresión a través de las diferentes fases del ciclo celular.

La actividad de las CDKs está estrictamente regulada por mecanismos que incluyen la síntesis y degradación de las ciclinas, así como por la fosforilación y desfosforilación de las propias CDKs. Las alteraciones en la regulación de las quinasas p21 activadas se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo el cáncer.

En resumen, las quinasas p21 activadas son un tipo importante de enzimas que controlan el ciclo celular y la transcripción mediante la fosforilación de proteínas objetivo. Su actividad está regulada cuidadosamente para garantizar una proliferación celular adecuada y mantener la integridad del genoma.

La fosfoglicerato quinasa (PGK) es una enzima crucial involucrada en la glucólisis, un proceso metabólico fundamental para el organismo que produce energía a través de la descomposición de glucosa. La PGK cataliza la transferencia de un grupo fosfato de un donante, generalmente ATP (trifosfato de adenosina), a un aceptor, el 3-fosfo-D-glicerato, produciendo 1,3-bisfosfoglicerato y ADP (difosfato de adenosina) en el proceso.

La reacción catalizada por la fosfoglicerato quinasa es la siguiente:

3-Fosfo-D-glicerato + ATP → 1,3-bisfosfoglicerato + ADP

Existen dos isoformas de esta enzima, PGK1 y PGK2, codificadas por genes diferentes. La PGK1 se expresa ampliamente en diversos tejidos, mientras que la PGK2 es específica del tejido testicular y desempeña un papel importante en la espermatogénesis.

La fosfoglicerato quinasa desempeña un papel fundamental en el metabolismo energético y su disfunción se ha relacionado con diversas afecciones patológicas, como enfermedades neurodegenerativas, cáncer y trastornos musculoesqueléticos.

Las mitogen-activated protein kinases (MAPKs), también conocidas como quinasas de proteínas activadas por mitógenos, son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. Estas quinasas participan en varias vías de señalización celular y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la proliferación celular, la diferenciación, la apoptosis y la respuesta al estrés.

Las MAPKs se activan mediante una cascada de fosforilaciones sucesivas, donde una cinasa upstream (por lo general, una MAPKKK o MAP quinasa kinasa kinasa) fosforila y activa a una MAPKK (MAP quinasa kinasa), la cual, a su vez, fosforila y activa a la MAPK. La activación de las MAPKs implica la adición de grupos fosfato a los residuos de tirosina y treonina en el dominio de activación de la proteína.

Existen varios subgrupos de MAPKs, incluyendo:

1. ERK (quinasa regulada por señales extracelulares): Está involucrada en la transducción de señales relacionadas con el crecimiento y la diferenciación celular. Se activa principalmente por factores de crecimiento y mitógenos.

2. JNK (quinasa de estrés del juanete): Está involucrada en la respuesta al estrés celular, la apoptosis y la inflamación. Se activa por diversos estresores, como la radiación, los radicales libres y los agentes químicos.

3. p38 MAPK: También participa en la respuesta al estrés celular, la inflamación y la diferenciación celular. Se activa por estresores similares a los que activan JNK, así como por citocinas proinflamatorias.

4. ERK5: Está involucrada en la regulación de la expresión génica, el crecimiento y la supervivencia celular. Se activa principalmente por factores de crecimiento y mitógenos.

Las MAPKs desempeñan un papel crucial en la transducción de señales intracelulares y en la regulación de diversos procesos celulares, como el crecimiento, la diferenciación, la apoptosis y la respuesta al estrés. Los trastornos en la activación o la regulación de las MAPKs se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

Las proteínas quinasas JNK activadas por mitógenos, también conocidas como MAPKs (proteín-quinasa activada por mitógeno) del grupo de las JNK (quinasa activada por stress Jun N-terminal), son un subgrupo de la familia de serina/treonina proteín quinasas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales intracelulares en respuesta a una variedad de estímulos, incluyendo factores de crecimiento, stress oxidativo, citocinas y radiación.

Las JNKs se activan mediante una cascada de fosforilaciones sucesivas, iniciadas por la unión de un ligando a un receptor de membrana, lo que provoca la activación de una quinasa upstream (MKK o MEK), que a su vez fosforila y activa a las JNKs en sus residuos de treonina y tirosina.

Una vez activadas, las JNKs fosforilan diversos sustratos nucleares y citoplasmáticos, lo que desencadena una serie de respuestas celulares, como la proliferación, diferenciación, apoptosis o supervivencia celular. La activación anormal de las JNKs se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas y trastornos cardiovasculares.

La L-lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima que se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano. Su función principal es ayudar a las células a producir energía y participa en la conversión de glucosa en energía. Cuando las células se dañan o mueren, como consecuencia de una enfermedad o afección médica, esta enzima se libera al torrente sanguíneo.

La medicina utiliza el nivel de LDH en la sangre como un marcador genérico de daño tisular. Un nivel elevado de LDH puede indicar una variedad de condiciones, desde una lesión muscular leve hasta enfermedades más graves, como cáncer, infarto de miocardio, anemia hemolítica o hepatitis grave. Sin embargo, un nivel elevado de LDH no especifica el tipo o la ubicación del daño tisular. Se necesitan otras pruebas para determinar la causa subyacente del aumento de los niveles de LDH.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

La Proteína Quinasa 3 Activada por Mitógenos, también conocida como MITogen-Activated Protein Kinase 3 (MAPK3) o Extracellular Signal-Regulated Kinase 1 (ERK1), es una enzima que desempeña un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. Pertenece a la familia de las MAP quinasas, las cuales participan en la mediación de respuestas celulares a diversos estímulos externos, como factores de crecimiento y estrés celular.

La proteína kinasa 3 activada por mitógenos se activa mediante una cascada de fosforilaciones sucesivas, iniciada por la unión de un ligando a un receptor transmembrana, lo que provoca su autofosforilación y posterior activación. Una vez activada, esta quinasa participa en la regulación de diversos procesos celulares, como la proliferación, diferenciación, supervivencia y apoptosis celular.

Las mutaciones o disfunciones en la proteína kinasa 3 activada por mitógenos se han relacionado con diversas patologías, incluyendo cánceres y trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, el estudio de esta proteína quinasa es de gran interés en la investigación biomédica actual.

Los músculos, en términos médicos, se definen como tejidos contráctiles que tienen la capacidad de acortarse y endurecerse bajo el control del sistema nervioso para producir movimientos del cuerpo. También desempeñan un papel importante en mantener la postura, circulación sanguínea y respiración. Los músculos están compuestos por células especializadas llamadas fibras musculares. Hay tres tipos de músculos: esquelético (que se une a los huesos para producir movimiento), cardiaco (que forma parte del corazón) e involuntario liso (que está presente en las paredes de órganos internos como el estómago, útero y vasos sanguíneos).

En términos bioquímicos, los oxaloacetatos se refieren a los iones o sales del ácido oxaloacético. El ácido oxaloacético es un compuesto orgánico con fórmula química HOOC-CO-COOH, que desempeña un papel crucial en el ciclo de Krebs, también conocido como el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA).

El ciclo de Krebs es una serie de reacciones químicas que ocurren en las mitocondrias de las células, donde la mayoría de la energía celular se produce. El ácido oxaloacético actúa como aceptor inicial de acetyl groups, los cuales provienen del acetil-CoA, un producto del proceso de beta-oxidación de grasas y de la vía de descomposición de aminoácidos.

Por lo tanto, los oxaloacetatos están involucrados en la producción de energía a través de la oxidación de carbohidratos, grasas y proteínas, contribuyendo así al metabolismo central de la célula.

Triosas son un tipo de carbohidratos simples que contienen tres átomos de carbono. En química, se definen como monosacáridos con la fórmula molecular (CH2O)n donde n es igual a 3. Existen dos isómeros estructurales importantes de triosas: gliceraldehído y dihidroxiacetona.

La gliceraldehído es una aldosa, lo que significa que tiene un grupo aldehído en su estructura. Por otro lado, la dihidroxiacetona es una cetosa, ya que presenta un grupo cetona. Estos dos compuestos desempeñan un papel fundamental en el metabolismo de los carbohidratos, especialmente en el proceso de glucólisis, donde se convierten entre sí durante las reacciones redox.

En resumen, triosas son monosacáridos de tres átomos de carbono que pueden existir como aldosa (gliceraldehído) o cetosa (dihidroxiacetona). Ambas formas desempeñan un rol crucial en el metabolismo energético de los organismos vivos.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los fructosafosfatos son compuestos orgánicos que se encuentran naturalmente en algunas frutas y verduras. Químicamente, son esteres de ácido fosfórico con fructosa. Aunque no hay una definición médica específica para "fructosafosfatos", se los menciona a veces en el contexto de la nutrición y la bioquímica.

Los fructosafosfatos tienen un interés particular porque la fructosa es un azúcar simple que se metaboliza de manera diferente a la glucosa, el azúcar sanguíneo principal. Algunas personas pueden tener dificultades para procesar grandes cantidades de fructosa, lo que puede llevar a una serie de problemas de salud, incluyendo intolerancia a la fructosa y enfermedad del hígado graso no alcohólico.

Aunque los niveles de fructosafosfatos en los alimentos son generalmente bajos, algunos estudios han sugerido que pueden desempeñar un papel en el metabolismo de la fructosa y potentially contribute to these conditions. However, more research is needed to fully understand the health implications of fructosafosfatos.

Las Proteínas Tirosina Quinasas (PTKs) son un tipo de enzimas que tienen la capacidad de transferir grupos fosfato desde ATP a residuos de tirosina en las proteínas, lo que lleva a su activación o desactivación y, por lo tanto, a la regulación de diversas vías celulares. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células y están involucradas en procesos como el crecimiento celular, diferenciación, apoptosis, adhesión celular, migración y metabolismo.

Las PTKs se clasifican en dos grupos principales: receptoras y no receptoras. Las PTKs receptoras son transmembrana y poseen un dominio intracelular tirosina quinasa que se activa cuando se une a su ligando específico en el medio extracelular. Por otro lado, las PTKs no receptoras se encuentran dentro de la célula y su actividad tirosina quinasa se regula por diversos mecanismos, como interacciones proteína-proteína o modificaciones postraduccionales.

La desregulación de las PTKs ha sido vinculada a varias enfermedades humanas, especialmente cánceres, donde mutaciones o sobrexpresión de estas enzimas pueden conducir a una proliferación celular descontrolada y resistencia a la apoptosis. Por lo tanto, las PTKs son objetivos importantes para el desarrollo de fármacos terapéuticos, como inhibidores de tirosina quinasa, que se utilizan en el tratamiento de diversos tipos de cáncer.

El glucagón es una hormona peptídica, un polipéptido de cadena simple formado por 21 aminoácidos. Es producido, almacenado y secretado por las células alfa (α) de los islotes de Langerhans en el páncreas.

La función principal del glucagón es aumentar los niveles de glucosa en la sangre (glucemia). Esto logra su objetivo antagonizando los efectos de la insulina y promoviendo la gluconeogénesis (formación de glucosa a partir de precursores no glucídicos) y la glicogenólisis (degradación del glucógeno hepático almacenado) en el hígado.

El glucagón se libera en respuesta a bajos niveles de glucosa en sangre (hipoglucemia). También puede desempeñar un papel en la regulación del equilibrio energético y el metabolismo de los lípidos.

En situaciones clínicas, el glucagón se utiliza a menudo como un fármaco inyectable para tratar las emergencias hipoglucémicas graves que no responden al tratamiento con carbohidratos por vía oral.

La Proteína Quinasa CDC2, también conocida como CDK1 (Cyclin-dependent kinase 1), es una enzima que desempeña un papel crucial en la regulación del ciclo celular eucariótico. Es una quinasa dependiente de ciclina, lo que significa que solo está activa cuando se une a una proteína reguladora llamada ciclina.

CDC2 desempeña un papel fundamental en la transición de la fase G2 a la mitosis del ciclo celular. Durante este proceso, CDC2 fosforila (agrega grupos fosfato) a varias proteínas objetivo, lo que provoca una serie de eventos que conducen a la división celular. La activación de CDC2 está controlada por una compleja red de reguladores positivos y negativos, incluidas las fosfatasas, quinasas y proteínas inhibidoras.

La disfunción o alteración en la expresión de CDC2 se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, el estudio de esta proteína quinasa es de gran interés para el campo de la medicina y la biología celular.

El ciclo del ácido cítrico, también conocido como el ciclo de Krebs o ciclo de los ácidos tricarboxílicos (TCA), es un proceso metabólico fundamental en la mayoría de las células vivas, donde el oxidación completa de la glucosa, grasas y algunos aminoácidos se lleva a cabo para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato).

El ciclo del ácido cítrico es una serie de reacciones químicas que ocurren en el interior de las mitocondrias, donde el acetil-CoA (derivado de la glucosa, grasas o aminoácidos) se combina con una molécula de oxaloacetato para formar citrato. A continuación, el ciclo del ácido cítrico implica una serie de reacciones enzimáticas que convierten el citrato de nuevo en oxaloacetato, liberando CO2 y energía en forma de NADH y FADH2. Estas moléculas de alta energía luego pasan a través de la cadena de transporte de electrones para producir ATP.

El ciclo del ácido cítrico también desempeña un papel importante en la síntesis de aminoácidos y otros compuestos importantes, como el colesterol y las hormonas esteroides. Además, proporciona una vía para la eliminación del exceso de acetil-CoA y ayuda a regular la producción de energía en respuesta a los cambios en la demanda metabólica.

Las quinasas ciclina-dependientes son un tipo específico de enzimas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular, el proceso mediante el cual las células crecen y se dividen. Estas enzimas están formadas por dos componentes: una subunidad catalítica llamada quinasa y una subunidad reguladora llamada ciclina.

La actividad de la quinasa se activa cuando se une a la ciclina, lo que sucede en momentos específicos del ciclo celular. La ciclina, por su parte, se sintetiza y degrada de manera controlada durante el ciclo celular, lo que permite que la actividad de la quinasa se active y desactive en el momento adecuado.

Las quinasas ciclina-dependientes están involucradas en la fosforilación de diversas proteínas que participan en la regulación del ciclo celular, como las CDK (quinasas dependientes de ciclina) que intervienen en la transición entre las fases G1 y S, y las CDK que participan en la transición entre las fases G2 y M.

La fosforilación es un proceso mediante el cual se añade un grupo fosfato a una proteína, lo que puede modificar su actividad, estabilidad o interacciones con otras moléculas. La activación de las quinasas ciclina-dependientes y la consiguiente fosforilación de sus sustratos son procesos altamente regulados que aseguran el correcto progreso del ciclo celular y previenen la división celular anormal o descontrolada, como la que se produce en células cancerosas.

La proteína quinasa activada por mitógenos (PAM, por sus siglas en inglés) es un tipo específico de quinasa, que es una enzima que facilita la transferencia de grupos fosfato a otras moléculas. Las quinasas desempeñan un papel crucial en la regulación de muchos procesos celulares, incluida la transducción de señales y el metabolismo.

La PAM es una serina/treonina proteína quinasa que se activa en respuesta a diversos estímulos mitogénicos, como factores de crecimiento y citocinas. La activación de la PAM conduce a la fosforilación y regulación de varios sustratos, incluidas otras proteínas quinasas y factores de transcripción, lo que resulta en una cascada de respuestas celulares, como la proliferación y diferenciación celular.

La PAM pertenece a la familia de las MAP quinasas (quinasas activadas por mitógenos), que son proteínas quinasas que se activan en respuesta a una variedad de estímulos extracelulares y desempeñan un papel importante en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. La PAM está compuesta por tres dominios estructurales principales: el dominio de unión a ATP, el dominio de unión a sustrato y el dominio regulatorio. El dominio de unión a ATP es responsable de la catálisis enzimática, mientras que el dominio de unión a sustrato se une al sustrato específico para la fosforilación. El dominio regulatorio contiene dos bucles de activación, que son necesarios para la activación completa de la PAM.

En resumen, la quinasa quinasa activada por mitógenos (PAM) es un tipo específico de quinasa que desempeña un papel importante en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares, como la proliferación y diferenciación celular. La PAM pertenece a la familia de las MAP quinasas y está compuesta por tres dominios estructurales principales: el dominio de unión a ATP, el dominio de unión a sustrato y el dominio regulatorio.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

Los Errores Innatos del Metabolismo del Piruvato (EIMP) se refieren a un grupo de trastornos metabólicos hereditarios que afectan la conversión de piruvato a acetil-CoA, un proceso clave en el metabolismo de los carbohidratos. Este proceso ocurre durante la glicolisis y la gluconeogénesis en el citoplasma, así como también durante el ciclo de Krebs en la matriz mitocondrial.

Existen varios EIMP identificados, cada uno causado por una mutación en un gen específico que codifica para una enzima involucrada en esta vía metabólica. Algunos de los EIMP más comunes incluyen la deficiencia de piruvato carboxilasa, deficiencia de piruvato deshidrogenasa (PDH) y deficiencia de dihidrolipoil deshidrogenasa E3 (E3-DLD).

Estas deficiencias enzimáticas pueden conducir a una acumulación de piruvato y lactato en la sangre y otros tejidos, lo que puede resultar en una variedad de síntomas clínicos, dependiendo del tipo y gravedad de la enfermedad. Los síntomas pueden variar desde retraso del desarrollo, convulsiones, episodios de acidosis láctica, a debilidad muscular y enfermedad cardiaca. El diagnóstico se realiza mediante análisis de sangre y orina, así como estudios enzimáticos y genéticos específicos. El tratamiento generalmente implica una dieta baja en carbohidratos y rica en grasas y proteínas, junto con suplementos vitamínicos y, en algunos casos, terapia de reemplazo enzimático.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

eIF-2 Quinasa, también conocida como proteínquinasa regulada por double-stranded RNA (PKR), es una enzima que desempeña un papel crucial en la respuesta celular al estrés y en la defensa contra los virus. La eIF-2 quinasa fosforila el factor de iniciación de la traducción eIF-2α (eukaryotic initiation factor-2 alpha) en su sitio de serina, lo que inhibe la traducción de proteínas y por lo tanto regula negativamente la síntesis de proteínas. Esta fosforilación está asociada con la detención del crecimiento celular y la activación de la apoptosis (muerte celular programada) en respuesta a diversos estresores, como el daño del ARNm, la falta de aminoácidos o la presencia de citocinas proinflamatorias. Además, la eIF-2 quinasa desempeña un papel importante en la defensa contra los virus al detectar y responder a los ARN virales de doble hebra, lo que resulta en una inhibición general de la síntesis de proteínas y la prevención de la replicación viral.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La caseína quinasa II, también conocida como CK2, es una serina/treonina proteína quinasa que fosforila una amplia gama de sustratos en el contexto de diversas vías de señalización celular. Es una quinasa constitutivamente activa y está compuesta por dos subunidades catalíticas (α y/o α') y dos subunidades regulatorias (β).

La caseína quinasa II participa en varios procesos celulares, como la transcripción, la traducción, la proliferación celular, la diferenciación y la apoptosis. La fosforilación de sustratos por parte de CK2 puede regular su actividad, localización y estabilidad, lo que a su vez influye en una variedad de procesos fisiológicos e incluso patológicos, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La caseína quinasa II es altamente conservada evolutivamente y se encuentra en la mayoría de los organismos vivos, desde archaea hasta humanos. Su actividad ubiquitaria y su resistencia a la inhibición regulatoria lo convierten en un objetivo interesante para el desarrollo de fármacos dirigidos contra diversas enfermedades.

La caseína quinasa es una enzima que se encuentra en diversos tejidos y células del cuerpo humano. Su función principal es participar en la señalización celular, mediante la fosforilación de proteínas específicas, lo que activa o desactiva diferentes vías metabólicas y procesos celulares.

Existen varios tipos de caseína quinasas, siendo las más estudiadas la caseína quinasa 1 (CK1) y la caseína quinasa 2 (CK2). Estas enzimas fosforilan diferentes sustratos y desempeñan diversas funciones en el organismo.

La caseína quinasa está involucrada en una amplia gama de procesos fisiológicos, como la proliferación celular, la apoptosis (muerte celular programada), el crecimiento y desarrollo, la transcripción génica, la traducción proteica, el metabolismo energético y la respuesta al estrés.

La disfunción de las caseína quinasas se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y la diabetes. Por lo tanto, el estudio y la modulación de su actividad pueden ser útiles para el desarrollo de nuevas terapias y tratamientos médicos.

En la terminología médica, "ratas consanguíneas" generalmente se refiere a ratas que están relacionadas genéticamente entre sí debido al apareamiento entre parientes cercanos. Este término específicamente se utiliza en el contexto de la investigación y cría de ratas en laboratorios para estudios genéticos y biomédicos.

La consanguinidad aumenta la probabilidad de que los genes sean compartidos entre los parientes cercanos, lo que puede conducir a una descendencia homogénea con rasgos similares. Este fenómeno es útil en la investigación para controlar variables genéticas y crear líneas genéticas específicas. Sin embargo, también existe el riesgo de expresión de genes recesivos adversos y una disminución de la diversidad genética, lo que podría influir en los resultados del estudio o incluso afectar la salud de las ratas.

Por lo tanto, aunque las ratas consanguíneas son útiles en ciertos contextos de investigación, también es importante tener en cuenta los posibles efectos negativos y controlarlos mediante prácticas adecuadas de cría y monitoreo de la salud.

Las proteínas quinasas S6 ribosomales (abreviadas como p70S6K o S6K) son un tipo de enzima que desempeñan un papel crucial en la regulación del crecimiento y la síntesis de proteínas en las células. Forman parte del complejo de señalización mTOR (mammalian target of rapamycin), el cual es activado por diversos estímulos, como el factor de crecimiento insulina-1 (IGF-1), el factor de crecimiento similar a la insulina (IGF) y el factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF).

La activación del complejo mTOR desencadena una cascada de eventos que conducen a la fosforilación (agregación de grupos fosfato) y por lo tanto, la activación de las proteínas quinasas S6 ribosomales. Una vez activadas, estas enzimas fosforilan la subunidad S6 del ribosoma, aumentando su actividad y promoviendo la síntesis de proteínas, lo que resulta en un crecimiento celular acelerado.

La regulación de las proteínas quinasas S6 ribosomales es importante en diversos procesos fisiológicos, como el desarrollo, la diferenciación celular y la homeostasis tisular. Sin embargo, su hiperactivación ha sido asociada con diversas enfermedades, incluyendo cáncer y diabetes tipo 2. Por lo tanto, las proteínas quinasas S6 ribosomales son un objetivo terapéutico prometedor para el tratamiento de estas enfermedades.

La regulación alostérica es un mecanismo fundamental en la biología molecular por el cual las moléculas pequeñas, conocidas como moduladores alostéricos o efectores alostéricos, se unen a sitios de unión distintos del sitio activo (sitio alostérico) de una proteína, como enzimas o receptores, y causan un cambio conformacional que afecta la actividad de la proteína. Este cambio puede resultar en una mayor o menor actividad de la proteína, dependiendo del tipo de interacción alostérica.

La regulación alostérica es importante porque permite que las células respondan rápidamente a los cambios en el entorno y mantengan un equilibrio homeostático. Por ejemplo, la unión de un ligando (como un neurotransmisor o una hormona) a un receptor alostérico puede desencadenar una cascada de eventos que finalmente conducen a una respuesta celular específica.

La regulación alostérica también puede ser importante en la terapéutica médica, ya que los fármacos pueden diseñarse para unirse a sitios alostéricos y modular la actividad de las proteínas diana, lo que puede conducir a efectos terapéuticos deseados. Sin embargo, también existe el riesgo de que los fármacos no deseadamente alteren la actividad de otras proteínas alostéricamente relacionadas, lo que puede dar lugar a efectos secundarios adversos.

La anemia hemolítica es una afección en la que los glóbulos rojos (eritrocitos) se destruyen prematuramente, lo que lleva a niveles bajos de glóbulos rojos y hemoglobina en la sangre. La hemoglobina es una proteína importante en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones hacia el resto del cuerpo.

Existen diversas causas de anemia hemolítica, entre las que se incluyen:

1. Enfermedades hereditarias: Algunas enfermedades genéticas, como la esferocitosis hereditaria, el déficit de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) y la talasemia, pueden causar anemia hemolítica.
2. Infecciones: Algunas infecciones, como la malaria y la babesiosis, pueden destruir los glóbulos rojos y provocar anemia hemolítica.
3. Medicamentos: Ciertos medicamentos, como la quinina, los antibióticos sulfonamidas y la fenitoína, pueden dañar los glóbulos rojos y causar anemia hemolítica en algunas personas.
4. Reacciones transfusionales: En raras ocasiones, una reacción adversa a una transfusión sanguínea puede provocar la destrucción de glóbulos rojos y anemia hemolítica.
5. Enfermedades autoinmunitarias: Algunas enfermedades autoinmunitarias, como el lupus eritematoso sistémico (LES) y la artritis reumatoide, pueden causar la producción de anticuerpos que atacan y destruyen los glóbulos rojos, resultando en anemia hemolítica.
6. Cáncer: Algunos tipos de cáncer, como el linfoma y la leucemia, pueden producir sustancias que dañan los glóbulos rojos y causan anemia hemolítica.
7. Otras causas: Otras causas menos comunes de anemia hemolítica incluyen enfermedades hepáticas, infecciones bacterianas y parásitos.

El tratamiento de la anemia hemolítica depende de la causa subyacente. Puede incluir transfusiones sanguíneas, medicamentos para reducir la producción de anticuerpos o tratamientos específicos para las enfermedades autoinmunitarias o los cánceres que estén causando la anemia. En algunos casos, se puede requerir un tratamiento a largo plazo o incluso una intervención quirúrgica.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

MAP Kinase Kinase 1 (MKK1) es una enzima que pertenece a la familia de las serina/treonina quinasas y desempeña un papel importante en la transducción de señales dentro de las células. También se conoce como MEK1 (MAPK/ERK kinase 1).

MKK1 está involucrada en la vía de señalización MAPK (mitogen-activated protein kinases), específicamente en la rama ERK (extracellular signal-regulated kinases). La vía MAPK es una cascada de fosforilación que ocurre cuando las células reciben estímulos externos, como factores de crecimiento, citocinas u otras señales.

MKK1 se activa mediante la fosforilación en dos residuos de serina adyacentes por una MAP Kinasa Kinase de arriba en la cascada, generalmente Raf-1. Una vez activado, MKK1 a su vez fosforila y activa a ERK1/2, que son las quinasas de respuesta final en esta vía. Estos últimos controlan diversos procesos celulares, como la proliferación, diferenciación, supervivencia y apoptosis.

Las mutaciones o alteraciones en la regulación de MKK1 pueden contribuir al desarrollo de varias enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

El magnesio es un mineral esencial que desempeña más de 300 funciones en el cuerpo humano. Es necesario para la síntesis de proteínas, el metabolismo de los glúcidos y los lípidos, el mantenimiento de la función muscular y nerviosa, y el mantenimiento de la salud ósea y cardiovascular.

El magnesio se encuentra en una variedad de alimentos, como las verduras de hoja verde, los frutos secos, las semillas, las legumbres, el pescado y los granos enteros. También está disponible en forma suplementaria.

La deficiencia de magnesio es poco frecuente, pero puede ocurrir en personas con enfermedades intestinales graves, alcoholismo o diabetes no controlada. Los síntomas de deficiencia de magnesio pueden incluir calambres musculares, temblores, ritmo cardíaco irregular y convulsiones.

El exceso de magnesio también puede ser perjudicial y causar diarrea, náuseas, vómitos, debilidad muscular y dificultad para respirar. Las dosis muy altas de magnesio pueden ser tóxicas y potencialmente letales.

Es importante mantener niveles adecuados de magnesio en el cuerpo, ya que desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes. Si tiene alguna preocupación sobre sus niveles de magnesio, hable con su médico o dietista registrado.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

Las Proteínas Tirosina Quinasas Receptoras (RTKs, por sus siglas en inglés) son un tipo de proteínas transmembrana que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales celulares. Están compuestas por una región extracelular, una región transmembrana y una región intracelular.

La región extracelular contiene un dominio que se une a ligandos específicos, como factores de crecimiento o citocinas. Cuando el ligando se une al dominio extracelular, provoca un cambio conformacional en la proteína, lo que permite que la región intracelular adquiera actividad catalítica.

La región intracelular contiene un dominio de tirosina quinasa, el cual es capaz de agregar grupos fosfato a residuos de tirosina en otras proteínas. Este proceso de fosforilación activa o desactiva diversas vías de señalización intracelular, lo que resulta en una respuesta celular específica, como la proliferación, diferenciación, supervivencia o apoptosis celular.

Las RTKs desempeñan un papel fundamental en procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la homeostasis tisular y la respuesta inmune. Sin embargo, también se ha demostrado que están involucradas en diversas patologías, como el cáncer y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, las RTKs son objetivos terapéuticos importantes para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas enfermedades.

La timidina quinasa es una enzima (EC 2.7.1.21) que cataliza la reacción de fosforilación de timidina a timidina monofosfato (dTMP) utilizando ATP como fuente de fosfato. Esta reacción desempeña un papel crucial en el metabolismo del nucleótido y la biosíntesis del ADN.

La timidina quinasa esclaramente diferenciada de la timidilato sintasa, que cataliza una reacción similar pero involucra a la timidina diphosphate (dUDP) en lugar de timidine como sustrato. La timidina quinasa se encuentra presente en una variedad de organismos, desde bacterias hasta mamíferos, y es particularmente importante en las células que experimentan un crecimiento y división rápidos, como las células cancerosas.

En medicina, la timidina quinasa se aprovecha en el tratamiento del cáncer mediante la administración de análogos de nucleósidos antimetabólicos que son selectivamente fosforilados por esta enzima en las células cancerosas. Esto lleva a la interrupción de la síntesis del ADN y, finalmente, a la muerte celular programada (apoptosis). Un ejemplo común de un análogo de nucleósido utilizado en este contexto es el agente quimioterapéutico conocido como ganciclovir.

La regulación enzimológica de la expresión génica se refiere al proceso mediante el cual las enzimas controlan o influyen en la transcripción, traducción o estabilidad de los ARN mensajeros (ARNm) de ciertos genes. Esto puede lograrse a través de diversos mecanismos, como la unión de proteínas reguladoras o factores de transcripción a secuencias específicas del ADN, lo que puede activar o reprimir la transcripción del gen. Otras enzimas, como las metiltransferasas y las desacetilasas, pueden modificar químicamente el ADN o las histonas asociadas al ADN, lo que también puede influir en la expresión génica. Además, algunas enzimas están involucradas en la degradación del ARNm, lo que regula su estabilidad y por lo tanto su traducción. Por lo tanto, la regulación enzimológica de la expresión génica es un proceso complejo e integral que desempeña un papel crucial en la determinación de cuáles genes se expresan y en qué niveles dentro de una célula.

La fosfofructocinasa (PFK) es una enzima clave involucrada en el metabolismo de glucosa, específicamente en la glicolisis. Esta enzima cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato en fructosa 1,6-bisfosfato, una reacción que requiere ATP y es irreversible bajo condiciones fisiológicas.

Existen varias isoformas de PFK, cada una expresada en diferentes tejidos. Por ejemplo, la PFK-1 se encuentra en todos los tejidos, mientras que la PFK-2 está presente principalmente en el hígado y los riñones. La actividad de la PFK está regulada por varios factores, incluyendo la concentración de sustratos y productos, iones como el magnesio y el fosfato, y diversas moléculas alostéricas, como el AMP y el ATP.

La deficiencia enzimática de PFK puede dar lugar a diversas patologías, como la miopatía de McArdle, una enfermedad metabólica hereditaria que se caracteriza por debilidad muscular y episodios de contractura muscular dolorosa tras el ejercicio.

Las Quinasas MAP (Mitogen-Activated Protein) reguladas por señal extracelular son un tipo específico de quinasas MAP que se activan en respuesta a señales externas o extracelulares. Las quinasas MAP son enzimas que catalizan la transferencia de grupos fosfato desde ATP a proteínas específicas, lo que resulta en su activación o desactivación y, por lo tanto, en la regulación de diversas vías de señalización intracelular.

Las quinasas MAP reguladas por señal extracelular desempeñan un papel crucial en la transducción de señales desde receptores celulares hasta el núcleo, donde controlan la expresión génica y otras respuestas celulares. Estas quinasas se activan mediante una cascada de fosforilación en la que un kinasa upstream (arriba en la cascada) fosforila y activa a una kinasa MAP kinase kinase (MKK o MEK), que a su vez fosforila y activa a una kinasa MAP (MAPK).

Las quinasas MAP reguladas por señal extracelular incluyen, entre otras, las siguientes:

* ERK (Extracellular Signal-Regulated Kinases): se activan en respuesta a factores de crecimiento y otros estímulos mitogénicos.
* JNK (c-Jun N-terminal Kinases): se activan en respuesta a estrés celular, citocinas proinflamatorias y otras señales.
* p38 MAPK: también se activan en respuesta al estrés celular y a diversas señales inflamatorias y inmunes.

La activación de estas quinasas MAP desencadena una serie de respuestas celulares, como la proliferación, diferenciación, supervivencia o apoptosis, dependiendo del tipo de célula y del contexto en el que se produzca la activación.

MAP Kinase Kinase 4 (MKK4), también conocida como Mitogen-Activated Protein Kinase Kinase 4, es una enzima que desempeña un papel crucial en la transducción de señales celulares y la activación de respuestas específicas dentro de la célula. Es una serina/treonina proteín-quinasa que se encuentra involucrada en diversas vías de señalización, incluyendo las vías JNK (c-Jun N-terminal quinasa) y p38 MAPK (proteína quinasa activada por mitógenos).

La proteína MKK4 está codificada por el gen MAP2K4 en humanos. Cuando se activa, MKK4 fosforila y activa a sus dianas, las quinasas JNK y p38 MAPK, lo que lleva a la activación de diversos factores de transcripción y la regulación de procesos celulares como la proliferación, diferenciación, apoptosis y respuesta al estrés. La actividad de MKK4 está regulada por una variedad de señales intracelulares y extracelulares, incluyendo factores de crecimiento, citocinas y estrés oxidativo.

Las mutaciones en el gen MAP2K4 se han asociado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

La Fructosa-Bisfosfatasa, también conocida como Fosfofructocinasa-2 (PFK-2) o Fosfofructoquinasa-2 (PFK-2), es una enzima bifuncional involucrada en el metabolismo del glucoso. Posee dos actividades catalíticas reversibles: como fosfofructocinasa (PFK) activa, convierte la fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bisfosfato durante la glicolisis; y como fructosa-bisfosfatasa inactiva, convierte la fructosa-2,6-bisfosfato en fructosa-6-fosfato.

La forma de fosfofructocinasa se activa en presencia de altos niveles de fructosa-2,6-bisfosfato, estimulando la glicolisis y produciendo energía adicional para el cuerpo. Por otro lado, cuando los niveles de glucosa en sangre son bajos, la forma de fructosa-bisfosfatasa se activa, reduciendo los niveles de fructosa-2,6-bisfosfato y disminuyendo la velocidad de la glicolisis.

La Fructosa-Bisfosfatasa desempeña un papel importante en el control del metabolismo energético y glucídico, especialmente durante el ayuno o el ejercicio físico intenso. Mutaciones en este gen pueden causar trastornos metabólicos hereditarios como la intolerancia a la fructosa hereditaria y la deficiencia de fosfofructocinasa-2/fructosa-bisfosfatasa.

La insulina es una hormona peptídica esencial producida por las células beta en los islotes de Langerhans del páncreas. Juega un papel fundamental en el metabolismo de la glucosa, permitiendo que las células absorban glucosa para obtener energía o almacenarla como glucógeno y lípidos. La insulina regula los niveles de glucosa en la sangre, promoviendo su absorción por el hígado, el tejido adiposo y el músculo esquelético. También inhibe la gluconeogénesis (el proceso de formación de glucosa a partir de precursores no glucídicos) en el hígado.

La deficiencia o resistencia a la insulina puede conducir a diversas condiciones médicas, como diabetes tipo 1 y tipo 2, síndrome metabólico y otras enfermedades relacionadas con la glucosa. La terapia de reemplazo de insulina es una forma común de tratamiento para las personas con diabetes que no producen suficiente insulina o cuyos cuerpos no responden adecuadamente a ella.

En resumen, la insulina es una hormona vital responsable de regular los niveles de glucosa en sangre y promover el uso y almacenamiento de energía en el cuerpo.

AMP cíclico, o "cAMP" (de su nombre en inglés, cyclic adenosine monophosphate), es un importante segundo mensajero intracelular en las células vivas. Es una molécula de nucleótido que se forma a partir del ATP por la acción de la enzima adenilato ciclasa, y desempeña un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células.

La formación de cAMP está regulada por diversas vías de señalización, incluyendo los receptores acoplados a proteínas G y las proteínas G heterotriméricas. Una vez formado, el cAMP activa una serie de proteínas kinasa, como la protein kinase A (PKA), lo que lleva a una cascada de eventos que desencadenan diversas respuestas celulares, como la secreción de hormonas, la regulación del metabolismo y la diferenciación celular.

La concentración de cAMP dentro de las células está controlada por un equilibrio entre su formación y su degradación, catalizada por la enzima fosfodiesterasa. El cAMP desempeña un papel fundamental en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el metabolismo de glucosa, la respuesta inflamatoria, el crecimiento celular y la apoptosis.

La Malato Deshidrogenasa (MDH) es una enzima que cataliza la reacción de oxidación del ácido málico a ácido oxalacético, mientras reduce el NAD a NADH en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido tricarboxílico. Existen dos tipos principales de malato deshidrogenasa: la forma citosólica (malato deshidrogenasa-1 o MDH1) y la forma mitocondrial (malato deshidrogenasa-2 o MDH2).

La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

Malato + NAD+ Oxalacetato + NADH + H+

La malato deshidrogenasa juega un papel importante en el metabolismo energético y en la producción de ATP, ya que conecta el ciclo de Krebs con el transporte de electrones a través de la cadena respiratoria. Además, también participa en la gluconeogénesis, donde convierte el oxalacetato en malato para su posterior utilización en la síntesis de glucosa en el hígado y los riñones.

La deficiencia o disfunción de la malato deshidrogenasa puede estar asociada con diversas afecciones médicas, como enfermedades mitocondriales, trastornos neuromusculares y algunos tipos de cáncer.

La inanición es un término médico que describe un estado de grave desnutrición y debilitamiento del cuerpo como resultado de la falta de ingesta de alimentos adecuados durante un período prolongado. Esta condición se caracteriza por una pérdida significativa de peso, debilidad muscular, fatiga extrema, letargo, anemia y, en última instancia, si no se trata, puede llevar a la muerte. La inanición puede ocurrir debido a diversas causas, incluyendo enfermedades crónicas, trastornos mentales que conducen a la falta de apetito, problemas socioeconómicos que impiden el acceso a alimentos suficientes y de calidad, así como situaciones de crisis humanitarias y catástrofes naturales.

La 1-fosfatidilinositol 4-quinasa (PI4K) es una enzima que participa en la vía de señalización celular y desempeña un papel crucial en la biosíntesis del fosfoinositido. PI4K cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la posición 4 del inositol en los fosfolípidos, lo que resulta en la formación de fosfoinosítidos, como el fosfoinositol-4-fosfato (PI4P). Estos fosfoinosítidos desempeñan un papel importante en diversas funciones celulares, como el tráfico vesicular, la regulación del citoesqueleto y la señalización intracelular.

Existen diferentes isoformas de PI4K, cada una con patrones de expresión y localizaciones subcelulares específicos. La PI4KIIIα se localiza predominantemente en el aparato de Golgi, donde regula la producción de PI4P para regular el tráfico vesicular y la exocitosis. Por otro lado, la PI4KIIIβ se encuentra en la membrana plasmática y participa en la regulación del citoesqueleto y la señalización intracelular.

Las mutaciones en los genes que codifican para las isoformas de PI4K se han relacionado con diversas enfermedades, como el síndrome de Hermansky-Pudlak, una enfermedad genética rara que afecta al tráfico vesicular y la coagulación sanguínea. Además, se ha demostrado que ciertos virus, como el virus del enterovirus 71 y el virus de la hepatitis C, utilizan las PI4K para infectar células huésped y replicarse dentro de ellas.

Los nucleótidos de adenina son biomoléculas fundamentales en la bioquímica y la genética. Un nucleótido está formado por un azúcar pentosa (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada. En el caso de los nucleótidos de adenina, la base nitrogenada es específicamente la adenina, que es una purina.

La adenina en los nucleótidos se une al azúcar a través de un enlace glucosídico N-glicosídico en la posición 9 de la purina. Los nucleótidos de adenina desempeñan un papel crucial en la transferencia de energía, la síntesis de ácidos nucleicos (ADN y ARN) y otras reacciones bioquímicas importantes en las células vivas.

En el ADN y ARN, los nucleótidos de adenina forman pares de bases específicos con los nucleótidos de timina (en el ADN) o uracilo (en el ARN) mediante interacciones de emparejamiento complementario débil. Estas interacciones son cruciales para la estabilidad estructural y la función de los ácidos nucleicos en la replicación, la transcripción y la traducción del ADN al ARN y las proteínas.

Las Proteínas Quinasas Activadas por Mitógenos (MAPK, del inglés Mitogen-Activated Protein Kinases) son un tipo de quinasas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. Están involucradas en una variedad de procesos celulares, incluyendo la proliferación, diferenciación, apoptosis y supervivencia celular.

Las MAPK se activan en respuesta a diversos estímulos externos o mitógenos, como factores de crecimiento, citocinas, luz ultravioleta e incluso estrés celular. El proceso de activación implica una cascada de fosforilaciones sucesivas, donde la MAPK es activada por otra quinasa conocida como MAPKK (MAP Kinase Kinase). A su vez, la MAPKK es activada por una MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase).

Una vez activadas, las MAPK fosforilan diversos sustratos dentro de la célula, lo que desencadena una serie de eventos que conducen a la respuesta celular específica. Existen varios grupos de MAPK, cada uno de los cuales participa en diferentes vías de señalización y regula diferentes procesos celulares. Algunos ejemplos incluyen la ERK (quinasa activada por mitógenos extracelular), JNK (quinasa activada por estrés) y p38 MAPK (quinasa relacionada con el estrés).

La desregulación de las vías de señalización de MAPK ha sido vinculada a diversas enfermedades, incluyendo cáncer, enfermedades cardiovasculares y neurodegenerativas. Por lo tanto, el entendimiento de estas vías y su regulación es de gran interés para la investigación biomédica y la desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

Las quinasas CDC2 (también conocidas como CDC28 en levaduras) son serina/treonina proteínas kinasa que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular. Estas quinasas están altamente conservadas a través de eucariotas y son esenciales para la entrada en la fase mitótica del ciclo celular.

La actividad de la quinasa CDC2 se regula mediante la fosforilación y desfosforilación de determinados residuos de su sitio activador. Durante la interfase, la quinasa CDC2 forma un complejo inactivo con la proteína inhibidora CDK (quinasas reguladas por ciclinas) llamada p34cdc2/Cdc28-cyclin B, que se une e inhibe la actividad de la quinasa. A medida que la célula se prepara para la mitosis, la fosfatasa PP2A desfosforila y activa a la quinasa Wee1, lo que lleva a la desfosforilación y activación adicionales de p34cdc2/Cdc28-cyclin B. Esto permite que el complejo entre en la fase M del ciclo celular y promueva la división celular.

La disfunción o mutaciones en las quinasas CDC2 se han relacionado con varias enfermedades, incluidos diversos tipos de cáncer. Por lo tanto, comprender el papel y la regulación de estas quinasas es importante para desarrollar posibles terapias dirigidas a trastornos del ciclo celular.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

El citosol es el componente acuoso del citoplasma, que se encuentra dentro de la membrana celular y fuera del núcleo de una célula. Contiene una variedad de orgánulos celulares, como mitocondrias, ribosomas y lisosomas, así como diversas moléculas, como azúcares, aminoácidos, iones y moléculas de señalización. El citosol desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, como el metabolismo, la transducción de señales y el transporte de moléculas a través de la célula.

No puedo encontrar una definición médica específica para la palabra "malatos". Parece que se trata de un término informal sin uso en el ámbito médico o científico. Asegúrese de verificar la ortografía de los términos médicos para obtener resultados precisos y no dudes en preguntar si necesitas aclaración sobre algún término médico específico.

La glucógeno sintasa quinasa 3, también conocida como GSK-3, es una proteína cinasa que fosforila y regula la actividad de varios sustratos en la célula, incluyendo la glucógeno sintasa. La fosforilación de la glucógeno sintasa por parte de la GSK-3 inhibe su actividad, lo que resulta en una disminución de la síntesis de glucógeno.

La GSK-3 desempeña un papel importante en varios procesos celulares, como el metabolismo de glucosa, la proliferación y supervivencia celular, y la diferenciación celular. La actividad de la GSK-3 está regulada por diversas vías de señalización celular, incluyendo la vía de insulina/PI3K/PKB (también conocida como Akt). La activación de esta vía conduce a la inhibición de la GSK-3, lo que resulta en la activación de la glucógeno sintasa y la síntesis de glucógeno.

La GSK-3 se encuentra en dos isoformas, GSK-3α y GSK-3β, que comparten un alto grado de homología en su secuencia de aminoácidos y son codificadas por genes diferentes. La GSK-3β está ampliamente distribuida en los tejidos, mientras que la GSK-3α se expresa principalmente en el hígado y el cerebro.

La disregulación de la actividad de la GSK-3 se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como la diabetes tipo 2, la enfermedad de Alzheimer, y diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos.

Los eritrocitos, también conocidos como glóbulos rojos, son células sanguíneas que en los humanos se producen en la médula ósea. Son las células más abundantes en la sangre y su función principal es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y órganos del cuerpo, y CO2 (dióxido de carbono) desde los tejidos hacia los pulmones.

Los eritrocitos tienen una forma biconcava discoidal que les permite maximizar la superficie para intercambiar gases, y no contienen núcleo ni orgánulos internos, lo que les permite almacenar más hemoglobina, la proteína responsable del transporte de oxígeno y dióxido de carbono. La vida media de los eritrocitos es de aproximadamente 120 días.

La anemia es una afección común que ocurre cuando el número de eritrocitos o la cantidad de hemoglobina en la sangre es insuficiente, lo que puede causar fatiga, falta de aliento y otros síntomas. Por otro lado, las condiciones que provocan un aumento en la producción de eritrocitos pueden dar lugar a una afección llamada policitemia, que también puede tener consecuencias negativas para la salud.

La quinasa I-kappa B (IKK) es una enzima que desempeña un papel crucial en la activación del factor nuclear kappa B (NF-kB), un importante regulador de la respuesta inflamatoria y del sistema inmunitario. La IKK fosforila específicamente los residuos de serina en las proteínas inhibidoras I-kappa B (IkB), lo que provoca su posterior degradación por parte del proteasoma y la liberación y activación subsiguiente del NF-kB. Este proceso es fundamental para la translocación nuclear del NF-kB y la transcripción de genes diana involucrados en respuestas inmunitarias, inflamatorias y celulares al estrés. La IKK está compuesta por tres subunidades: IKKα (IKK1), IKKβ (IKK2) y NEMO (IKKγ), y su activación puede ocurrir a través de diversos estímulos, como citocinas proinflamatorias, radicales libres, radiación UV y agentes infecciosos. La regulación adecuada de la IKK es esencial para mantener el equilibrio homeostático y prevenir enfermedades inflamatorias y autoinmunes.

La Gliceraldehído-3-Fosfato Deshidrogenasa (GAPDH) es una enzima crucial que participa en la glucólisis, un proceso metabólico fundamental para el organismo. La glucólisis es una vía metabólica que descompone la glucosa en moléculas más pequeñas para obtener energía.

La GAPDH cataliza específicamente la quinta reacción en la secuencia de diez reacciones de la glucólisis. En esta reacción, el gliceraldehído-3-fosfato (un intermediario en la glucólisis) se convierte en 1,3-bisfosfoglicerato, un compuesto con dos grupos fosfato. La energía liberada durante esta reacción se utiliza para adherir un grupo fosfato al nucleótido de adenina, formando así ATP (trifosfato de adenosina), una importante molécula energética en las células.

La definición médica de Gliceraldehído-3-Fosfato Deshidrogenasa sería: "Una enzima intracelular que cataliza la conversión del gliceraldehído-3-fosfato en 1,3-bisfosfoglicerato durante el proceso de glucólisis, desempeñando un papel vital en la producción de energía a través de la formación de ATP".

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

Las Aurora Quinasas son una familia de proteínas quinasas altamente conservadas que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular y la respuesta al daño del DNA. Fueron nombradas así en honor a la diosa danesa del amanecer, Aurora, porque las primeras quinasas identificadas de esta familia eran esenciales para la separación de los cromosomas durante la mitosis y marcaban el inicio de una nueva fase del ciclo celular.

Existen tres miembros principales de la familia Aurora en mamíferos: Aurora A, Aurora B y Aurora C. Estas quinasas comparten una estructura común con un dominio N-terminal catalítico y un dominio C-terminal regulador. La actividad quinasa de las Auroras se regula mediante la fosforilación y desfosforilación de residuos específicos en estos dominios, así como por la interacción con proteínas reguladoras.

Aurora A se localiza principalmente en el centrosoma y es responsable de la regulación de la entrada en mitosis, la condensación del DNA y la separación de los centrosomas. Se activa mediante la interacción con proteínas como TPX2 y Ajuba y está sobreexpresada o sobreactivada en diversos tipos de cáncer, lo que sugiere un papel oncogénico.

Aurora B forma parte del complejo de quinasas activadas por la aurora (AAK) y se localiza en el huso mitótico durante la mitosis. Es responsable de la regulación de la correcta segregación de los cromosomas, la citocinesis y la reparación del DNA. Se activa mediante la interacción con proteínas como INCENP y Survivin y está asociada a diversas patologías, incluyendo el cáncer y los trastornos neurodegenerativos.

Aurora C es similar en estructura y función a Aurora B, pero se localiza principalmente en los testículos y está involucrada en la meiosis de las células germinales masculinas. También se ha implicado en el desarrollo del cáncer de ovario y de mama.

En resumen, las quinasas aurora son un grupo de proteínas serina/treonina kinasa que desempeñan un papel crucial en la regulación del ciclo celular, especialmente durante la mitosis. Están implicadas en diversos procesos celulares, como la entrada en mitosis, la condensación del DNA, la separación de los centrosomas y los cromosomas, la citocinesis y la reparación del DNA. La sobreexpresión o sobreactivación de estas quinasas se ha asociado a diversos tipos de cáncer y otras patologías, lo que las convierte en objetivos terapéuticos prometedores para el tratamiento de estas enfermedades.

Las Quinasas Asociadas a Rho (Rho-kinasas, ROCK) son serinas/treoninas quinasas que se activan por el factor de intercambio de nucleótidos de guanina Rho y desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos celulares, como la contracción del músculo liso, la reorganización del citoesqueleto, la migración celular, el crecimiento y la diferenciación celular.

ROCK existe en dos isoformas principales, ROCK1 e ROCK2, que están codificadas por genes separados y comparten un alto grado de similitud en su secuencia de aminoácidos y dominios funcionales. Los dominios funcionales incluyen una región N-terminal que media las interacciones con el citoesqueleto, un dominio catalítico quinasa central y una región C-terminal rica en prolina que se une a proteínas reguladoras.

ROCK fosforila varios sustratos, incluidos la miosina ligera de cadena reguladora (MLC) y la Lin7a asociada a LIM (LIMK1), lo que lleva a una mayor contracción del músculo liso y reorganización del citoesqueleto. La inhibición de ROCK se ha investigado como un objetivo terapéutico potencial en diversas condiciones, como la hipertensión arterial, la glaucoma y las enfermedades cardiovasculares.

La alanina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirla por sí mismo. También se encuentra en algunas proteínas de los alimentos y puede ser utilizada como fuente de energía. La alanina desempeña un papel importante en el metabolismo de la glucosa y los ácidos grasos, y también está involucrada en la síntesis de otras moléculas importantes en el cuerpo.

La alanina se produce a partir de otros aminoácidos y también puede ser convertida en piruvato, un intermediario importante en el metabolismo de los carbohidratos. Esta conversión puede ocurrir tanto en el músculo como en el hígado y desempeña un papel clave en la regulación del nivel de glucosa en sangre.

En condiciones normales, los niveles de alanina en sangre se mantienen relativamente constantes. Sin embargo, altos niveles de alanina en sangre pueden ser un signo de enfermedades hepáticas o del músculo esquelético. Por otro lado, bajos niveles de alanina en sangre pueden estar asociados con deficiencias nutricionales o enfermedades metabólicas.

En resumen, la alanina es un aminoácido no esencial que desempeña un papel importante en el metabolismo de los carbohidratos y los ácidos grasos. Los niveles anormales de alanina en sangre pueden ser un indicador de diversas afecciones médicas.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

La Proteína Quinasa C-delta (PKC-δ) es una subunidad específica de la familia de enzimas conocidas como proteínas quinasas C. Este tipo de enzimas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células, lo que implica la activación y regulación de diversos procesos celulares en respuesta a estímulos externos e internos.

La PKC-δ, en particular, está involucrada en una variedad de funciones celulares, incluyendo la proliferación, diferenciación, apoptosis (muerte celular programada) y movimiento celular. La activación de esta enzima se produce mediante la unión de determinados lípidos y fosforilación por otras quinasas, lo que lleva a su capacidad de fosforilar y así activar o desactivar diversos sustratos proteicos dentro de la célula.

Alteraciones en la regulación y función de la PKC-δ han sido vinculadas con varias patologías, incluyendo cáncer, enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas y diabetes. Por lo tanto, el estudio y comprensión de esta proteína quinasa pueden arrojar luz sobre los mecanismos moleculares implicados en estas enfermedades y, potencialmente, conducir al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Los hexosafosfatos son formas activadas de carbohidratos que desempeñan un papel crucial en la biosíntesis de diversos polisacáridos, glicoproteínas y gangliósidos. Se trata de ésteres de monosacáridos (generalmente glucosa o galactosa) con fosfato y piruvato o acetil-grupos.

El más conocido de los hexosafosfatos es la UDP-glucosa, que se utiliza en la biosíntesis del glucógeno y la celulosa. Otra forma común es la GDP-manosa, que interviene en la síntesis de proteoglicanos y glicolipidos. La CDP-glucosa desempeña un papel en la formación de lipopolisacáridos bacterianos.

La producción de hexosafosfatos implica varias reacciones enzimáticas, incluyendo la fosforilación y la activación con nucleótidos como UTP o GTP. Estas reacciones están reguladas cuidadosamente para garantizar que se sinteticen las cantidades adecuadas de hexosafosfatos en respuesta a las señales metabólicas y de desarrollo.

Los defectos en la producción o el uso de hexosafosfatos pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la deficiencia de GDP-manosa epibiótica, que se caracteriza por una disminución de la síntesis de proteoglicanos y una serie de anomalías congénitas.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, por sus siglas en inglés) es una enzima importante que se encuentra en la mayoría de las células del cuerpo humano, especialmente en los glóbulos rojos. Su función principal es ayudar a proteger a las células, particularmente a los glóbulos rojos, de ciertos tipos de daño.

La G6PD desempeña un papel clave en la ruta metabólica conocida como la vía de la pentosa fosfato, que ayuda a producir NADPH, una molécula esencial para el mantenimiento del equilibrio reducción-oxidación dentro de la célula. El NADPH protege a las células contra el estrés oxidativo, un tipo de daño celular causado por los radicales libres.

La deficiencia en esta enzima puede conducir a una afección llamada deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, por sus siglas en inglés), que hace que los glóbulos rojos sean más vulnerables a ciertos tipos de daño. Esta condición puede causar una variedad de síntomas, como anemia hemolítica, ictericia y fatiga, especialmente después de la exposición a ciertos medicamentos, infecciones o alimentos que contienen fava. La deficiencia de G6PD es más común en hombres que en mujeres y se observa con mayor frecuencia en poblaciones de ascendencia africana, mediterránea y asiática.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La proteína quinasa C-alfa (PKCα) es una enzima que pertenece a la familia de las proteínas quinasas C. Esta enzima desempeña un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células y está involucrada en diversos procesos celulares, como la proliferación, diferenciación, apoptosis e inflamación.

La PKCα se activa por diversos estímulos, como los diacilgliceroles (DAG) y el calcio intracelular. Una vez activada, fosforila y regula la actividad de otros substratos proteicos, lo que lleva a la activación o inhibición de diversas vías de señalización celular.

La PKCα ha sido implicada en varias patologías humanas, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurológicos. Por lo tanto, la inhibición selectiva de esta enzima se ha propuesto como un posible objetivo terapéutico para el tratamiento de estas enfermedades.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

La glucoquinasa (GCK, por sus siglas en inglés) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo del azúcar o glucosa en el cuerpo. Médicamente hablando, la glucoquinasa se define como una enzima hexokinasa isoforma específica que se encuentra principalmente en el hígado, los riñones y el páncreas.

La función principal de la glucoquinasa es catalizar la fosforilación de la glucosa a glucosa-6-fosfato, el primer paso en la vía glicolítica y un paso importante en el metabolismo de la glucosa. A diferencia de otras isoformas de hexoquinasa, la glucoquinasa tiene una alta especificidad por la glucosa y su actividad no se inhibe fácilmente, lo que la convierte en un mecanismo importante para regular el metabolismo de la glucosa en respuesta a cambios en los niveles de glucosa en sangre.

La glucoquinasa también desempeña un papel clave en la regulación de la secreción de insulina en las células beta del páncreas. Cuando los niveles de glucosa en sangre aumentan, la glucosa ingresa a las células beta y actúa como sustrato para la glucoquinasa, lo que conduce a un aumento en la producción de ATP y el cierre de canales de potasio dependientes de ATP. Esto provoca la despolarización de la membrana celular y la activación de los canales de calcio dependientes de voltaje, lo que lleva a la fusión de los gránulos de insulina con la membrana plasmática y la secreción de insulina.

En resumen, la glucoquinasa es una enzima clave en el metabolismo de la glucosa que ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre y la secreción de insulina en respuesta a cambios en los niveles de glucosa en sangre.

La tiamina pirofosfato (TPP), también conocida como tiamina difosfato, es la forma activa de la vitamina B1. Es un cofactor esencial en varias reacciones enzimáticas importantes, especialmente en el metabolismo de los carbohidratos.

La TPP desempeña un papel crucial en el proceso de descarboxilación oxidativa de los α-cetosáureos, una ruta metabólica que libera energía a partir de la glucosa y otros carbohidratos. Esta reacción es catalizada por la piruvato deshidrogenasa, una enzima multienzimática compleja en la que la TPP actúa como cofactor.

La deficiencia de tiamina puede conducir a diversas enfermedades, como el beriberi y la encefalopatía de Wernicke-Korsakoff, especialmente en personas con dietas deficientes o con trastornos que afectan a la absorción intestinal. Estas condiciones pueden causar una variedad de síntomas, como debilidad muscular, neuropatía periférica, confusión y pérdida de memoria.

La fructosa es un monosacárido, o azúcar simple, que se encuentra naturalmente en frutas, verduras y miel. También se produce industrialmente a partir de la glucosa y se utiliza como ingrediente en una variedad de alimentos y bebidas procesadas, especialmente aquellos etiquetados "sin azúcar" o "bajos en azúcar".

En el cuerpo humano, la fructosa es absorbida en el intestino delgado y transportada al hígado, donde se convierte principalmente en glucosa, que luego se libera al torrente sanguíneo para su uso como energía. Sin embargo, cuando se consume en exceso, especialmente en forma de jarabe de maíz de alta fructosa (HFCS), puede contribuir a problemas de salud como la obesidad, la diabetes y las enfermedades cardiovasculares.

La fructosa también se utiliza en medicina como un agente dulce en soluciones para infusiones intravenosas y como un sustituto del azúcar en dietas controladas en carbohidratos para personas con diabetes. Sin embargo, su uso en exceso puede tener efectos adversos en la salud, especialmente en personas con trastornos metabólicos subyacentes.

La Enfermedad por Deficiencia del Complejo Piruvato Deshidrogenasa (E1-DCPD) es un trastorno metabólico hereditario raro que afecta la capacidad del cuerpo para convertir los azúcares en energía. Este complejo enzimático multienzimático desempeña un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos, específicamente en la conversión del piruvato en acetil-CoA, un proceso necesario para que la célula produzca energía a través del ciclo de Krebs.

La deficiencia en cualquiera de las tres subunidades (E1, E2 o E3) de este complejo enzimático puede dar lugar a la E1-DCPD. Los síntomas pueden variar ampliamente, desde formas leves con retraso del desarrollo y convulsiones hasta formas graves que involucran discapacidad intelectual profunda, crisis epilépticas recurrentes, acidosis láctica y falla multiorgánica. El diagnóstico se realiza generalmente mediante análisis de sangre y orina, así como estudios enzimáticos específicos. El tratamiento incluye dietas bajas en carbohidratos y altas en grasas y proteínas, suplementos de tiamina (vitamina B1), y en algunos casos, trasplante de hígado.

La serina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo por sí solo. Su nombre sistemático es ácido (2-amino-3-hidroxi-propanoico). La serina juega un papel importante en la función cognitiva y el metabolismo, ya que interviene en la producción de triptófano, piridoxal fosfato (una forma activa de vitamina B6), y ácido graso insaturado. También es un componente de los fosfolípidos de la membrana celular y desempeña un papel en la transmisión de impulsos nerviosos. La serina se puede encontrar en muchas fuentes alimentarias, como carne, pescado, productos lácteos, nueces y semillas.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

Los proto-oncogenes son normalmente genes que codifican para proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación del crecimiento, desarrollo y división celular. Estas proteínas pueden actuar como factores de transcripción, receptores de señales o participar en la transmisión de señales dentro de la célula.

Cuando un proto-oncogen está mutado o sobre-expresado, puede convertirse en un oncogen, el cual promueve el crecimiento y división celular descontrolada, lo que puede llevar al desarrollo de cáncer. Las mutaciones pueden ser heredadas o adquiridas durante la vida de un individuo, a menudo como resultado de exposición a carcinógenos ambientales o estilos de vida poco saludables.

Las proteínas proto-oncogénicas desempeñan diversas funciones importantes en la célula, incluyendo:

1. Transmisión de señales desde el exterior al interior de la célula.
2. Regulación del ciclo celular y promoción de la división celular.
3. Control de la apoptosis (muerte celular programada).
4. Síntesis y reparación del ADN.
5. Funciones inmunes y de respuesta al estrés.

Algunos ejemplos de proto-oncogenes incluyen los genes HER2/neu, src, ras y myc. Las mutaciones en estos genes se han relacionado con diversos tipos de cáncer, como el cáncer de mama, pulmón, colon y vejiga. El estudio de proto-oncogenes y oncogenes es fundamental para comprender los mecanismos moleculares del cáncer y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas.

Las fosfoproteínas son proteínas que contienen uno o más grupos fosfato unidos covalentemente. Estos grupos fosfato se adicionan generalmente a los residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas, mediante un proceso conocido como fosforilación. La fosfoproteína resultante puede tener propiedades químicas y estructurales alteradas, lo que a su vez puede influir en su función biológica.

La fosfoproteína desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, incluyendo la transducción de señales, la regulación de enzimas y la estabilización de estructuras proteicas. La adición y eliminación de grupos fosfato en las fosfoproteínas es un mecanismo común de control regulador en la célula.

La fosforilación y desfosforilación de proteínas son procesos dinámicos y reversibles, catalizados por enzimas específicas llamadas kinasas y fosfatasas, respectivamente. La fosfoproteína puede actuar como un interruptor molecular, ya que la presencia o ausencia de grupos fosfato puede activar o desactivar su función. Por lo tanto, el equilibrio entre la fosforilación y desfosforilación de una proteína dada es crucial para mantener la homeostasis celular y regular diversas vías de señalización.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

Una línea celular tumoral es una población homogénea y estable de células cancerosas que se han aislado de un tejido tumoral original y se cultivan en condiciones controladas en un laboratorio. Estas líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los procesos biológicos del cáncer, probar fármacos y desarrollar terapias antitumorales. Las células de una línea celular tumoral tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en cultivo y mantener las características moleculares y fenotípicas del tumor original, lo que permite a los científicos realizar experimentos reproducibles y comparar resultados entre diferentes estudios. Las líneas celulares tumorales se obtienen mediante diversas técnicas, como la biopsia, la cirugía o la autopsia, y posteriormente se adaptan a las condiciones de cultivo en el laboratorio.

Las proteínas quinasas activadas por AMP (AMPK, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzima que desempeña un papel crucial en la regulación del metabolismo energético celular. La AMPK está compuesta por tres subunidades: una catalítica (α) y dos regulatorias (β y γ).

La AMPK se activa cuando los niveles de adenosina monofosfato (AMP) aumentan dentro de la célula, lo que indica un déficit de energía. La subunidad gamma de la AMPK tiene sitios de unión para los nucleótidos de adenina, y cuando se une el AMP a estos sitios, se produce un cambio conformacional que permite la fosforilación y activación de la subunidad alfa catalítica.

La activación de la AMPK desencadena una serie de respuestas metabólicas encaminadas a restaurar el equilibrio energético celular, incluyendo:

1. Inhibición de vías anabólicas que consumen ATP, como la síntesis de lípidos y glucógeno.
2. Activación de vías catabólicas que producen ATP, como la oxidación de ácidos grasos y glucosa.
3. Estimulación de la biogénesis mitocondrial para aumentar la capacidad oxidativa de la célula.
4. Activación de la autofagia para eliminar las proteínas y los orgánulos dañados o innecesarios, lo que ayuda a preservar la homeostasis celular.

La AMPK desempeña un papel importante en la respuesta al estrés celular y en la adaptación a condiciones de déficit energético, como el ejercicio y el ayuno. También se ha implicado en la regulación de procesos fisiológicos más amplios, como el control del peso corporal, la sensibilidad a la insulina y la esperanza de vida.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

El ácido dicloroacético (DCA) es un compuesto químico derivado del ácido acético, que contiene dos átomos de cloro en su estructura molecular. En medicina, se ha investigado como un posible tratamiento para diversas afecciones, incluyendo ciertos tipos de cáncer y trastornos metabólicos.

Sin embargo, el uso del DCA en humanos está limitado y solo se considera en ensayos clínicos controlados y supervisados por profesionales médicos debido a sus potenciales efectos secundarios y riesgos para la salud. No debe ser utilizado como un tratamiento autoadministrado sin la recomendación y supervisión de un médico calificado.

En términos de su estructura química, el DCA tiene la fórmula molecular Cl2CHCOOH, con dos átomos de cloro unidos al átomo de carbono central. Es un sólido incoloro y cristalino que se disuelve en agua y presenta propiedades ácidas debido a la presencia del grupo funcional carboxílico (-COOH).

En cuanto a sus posibles mecanismos de acción contra el cáncer, algunos estudios han sugerido que el DCA puede ayudar a restaurar la normalidad en las mitocondrias celulares, lo que podría inhibir el crecimiento y la supervivencia de células cancerosas. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmar estos efectos y determinar su seguridad y eficacia como tratamiento médico.

La diacilglicerol quinasa (DGK) es una enzima que fosforila el diacilglicerol (DAG), un segundo mensajero lipídico, para producir fosfatidato (PA). Este proceso ayuda a regular la actividad de varias vías de señalización celular, incluyendo las vías relacionadas con el crecimiento celular, diferenciación y apoptosis.

Hay varios isoformas de DGK que se clasifican en función de su estructura y mecanismo de acción. Estos isoformas pueden ser activados por diversos estímulos, como los receptores acoplados a proteínas G, receptores de tirosina quinasa y canales iónicos. La actividad de DGK está regulada por varias vías, incluyendo la fosforilación, la unión de lípidos y la interacción con otras proteínas.

La desregulación de DGK se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, la diabetes y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, los inhibidores y activadores de DGK están siendo investigados como posibles dianas terapéuticas para tratar estas condiciones.

La acetiltransferasa de residuos dihidrolipoil-lisina, también conocida como E2 o proteína dihidrolipoil succinil transferasa, es una enzima importante involucrada en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido tricarboxílico (TCA). Esta enzima se encuentra en el interior de la mitocondria y desempeña un papel crucial en la transferencia de grupos acetilos desde los residuos dihidrolipoil-lisina a cofactores y otras proteínas.

La E2 está compuesta por varias subunidades que contienen residuos de lipoamida, una cadena larga de aminoácidos con un grupo funcional de ácido graso en su extremo. Durante el ciclo del ácido tricarboxílico, la E2 se une a dos otras enzimas, la piruvato deshidrogenasa (E1) y la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3), formando un complejo multienzimático llamado piruvato deshidrogenasa.

En el ciclo del ácido tricarboxílico, la E2 ayuda a transferir grupos acetilos desde el ácido pirúvico al coenzima A (CoA), formando acetil-CoA y reduciendo el lipoamida unido a la E2. La E2 luego transfiere el grupo acetilo al complejo oxoglutarato deshidrogenasa, donde se utiliza en la producción de energía.

La deficiencia o disfunción de la acetiltransferasa de residuos dihidrolipoil-lisina puede conducir a diversas enfermedades metabólicas, como la acidemia láctica y la encefalopatía. Por lo tanto, es importante mantener la salud y el funcionamiento adecuado de esta enzima para garantizar un metabolismo normal y una buena salud general.

Los isótopos de carbono se refieren a variantes del elemento químico carbono que tienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. Los isótopos comunes de carbono son Carbono-12 (^{12}C), Carbono-13 (^{13}C) y Carbono-14 (^{14}C).

El Carbono-12 es el isótopo más abundante, compuesto por 6 protones y 6 neutrones en su núcleo, y se utiliza como el estándar para la masa atómica de todos los elementos.

El Carbono-13 contiene un neutrón adicional, con 6 protones y 7 neutrones en su núcleo, y es estable. Se produce naturalmente en pequeñas cantidades y se utiliza como trazador isotópico en estudios bioquímicos y médicos.

El Carbono-14 es un isótopo radioactivo con 6 protones y 8 neutrones en su núcleo. Se produce naturalmente en la atmósfera terrestre como resultado de la interacción de los rayos cósmicos con el nitrógeno atmosférico. El Carbono-14 se utiliza ampliamente en la datación radiocarbónica de materiales orgánicos antiguos, ya que decae con una vida media de aproximadamente 5.730 años.

Los fosfatos son compuestos que contienen átomos de fósforo y oxígeno, con la fórmula general PO4(y sus derivados). En medicina y bioquímica, se hace referencia a los sales o ésteres del ácido fosfórico. Los fosfatos desempeñan un papel vital en el metabolismo y en muchos procesos biológicos importantes.

En el contexto clínico, los niveles de fosfato en la sangre (fosfatemia) se miden y controlan regularmente, ya que los desequilibrios pueden indicar diversas afecciones médicas. Los niveles normales de fosfatos en suero suelen estar entre 2.5 y 4.5 mg/dL en adultos.

Los bajos niveles de fosfato en sangre se denominan hipofosfatemia, mientras que los altos niveles se conocen como hiperfosfatemia. Ambas condiciones pueden tener diversas causas y consecuencias para la salud, incluyendo trastornos óseos, renales y hepáticos, desequilibrios electrolíticos y otros problemas metabólicos.

Es importante mantener los niveles de fosfato dentro del rango normal, ya que tanto el déficit como el exceso pueden tener efectos negativos en la salud. La corrección de los desequilibrios de fosfato puede implicar cambios dietéticos, suplementos o medicamentos, según la causa subyacente y la gravedad del problema.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

El calcio es un mineral esencial para el organismo humano, siendo el ion calcium (Ca2+) el más abundante en el cuerpo. Se almacena principalmente en los huesos y dientes, donde mantiene su estructura y fuerza. El calcio también desempeña un papel crucial en varias funciones corporales importantes, como la transmisión de señales nerviosas, la contracción muscular, la coagulación sanguínea y la secreción hormonal.

La concentración normal de calcio en el plasma sanguíneo es estrictamente regulada por mecanismos hormonales y otros factores para mantener un equilibrio adecuado. La vitamina D, el parathormona (PTH) y la calcitonina son las hormonas principales involucradas en este proceso de regulación.

Una deficiencia de calcio puede conducir a diversos problemas de salud, como la osteoporosis, raquitismo, y convulsiones. Por otro lado, un exceso de calcio en la sangre (hipercalcemia) también puede ser perjudicial y causar síntomas como náuseas, vómitos, confusión y ritmo cardíaco anormal.

Las fuentes dietéticas de calcio incluyen lácteos, verduras de hoja verde, frutos secos, pescado con espinas (como el salmón enlatado), tofu y productos fortificados con calcio, como jugo de naranja y cereales. La absorción de calcio puede verse afectada por varios factores, como la edad, los niveles de vitamina D y la presencia de ciertas condiciones médicas o medicamentos.

NAD, o nicotinamida adenina dinucleótido, es una coenzima vital que se encuentra en todas las células vivas. Es esencial para la producción de energía a nivel celular y desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes, como el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas. NAD existe en dos formas, NAD+ y NADH, que participan en reacciones redox (transferencia de electrones) dentro de la célula. El equilibrio entre NAD+ y NADH es fundamental para la homeostasis celular y el mantenimiento de la vida. Los niveles bajos de NAD+ se han relacionado con diversas enfermedades, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, la restauración o el aumento de los niveles de NAD+ se consideran objetivos terapéuticos prometedores para tratar estas afecciones.

Los "acetatos" se refieren a sales o ésteres del ácido acético. Un éster de acetato es un compuesto orgánico que resulta de la reacción de un alcohol con el ácido acético. Ejemplos comunes de acetatos incluyen al vinagre (ácido acético diluido), celulosa acetato (un material plástico comúnmente utilizado en películas fotográficas y cigarrillos), y varios ésteres de olor agradable que se encuentran en frutas y flores.

En un contexto médico, los acetatos pueden referirse específicamente a ciertos fármacos que contienen grupos funcionales de acetato. Por ejemplo, la diacecilamida, un relajante muscular, es un tipo de acetato. Del mismo modo, el ditiazem, un bloqueador de los canales de calcio utilizado para tratar la angina y la hipertensión, también es un tipo de acetato.

En resumen, "acetatos" se refiere a sales o ésteres del ácido acético y puede referirse específicamente a ciertos fármacos que contienen grupos funcionales de acetato en un contexto médico.

Las proteínas proto-oncogénicas c-AKT, también conocidas como Proteína Quinasa B (PKB), son miembros de la familia de serina/treonina proteína kinasa que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. Estas proteínas participan en una variedad de procesos celulares, incluyendo el crecimiento celular, la proliferación y la supervivencia celular.

La activación de la vía de señalización AKT se produce cuando un ligando, como un factor de crecimiento, se une a un receptor tirosina kinasa en la membrana celular. Este evento desencadena una cascada de reacciones que resultan en la fosforilación y activación de AKT. La proteína AKT activada luego puede fosforilar y regular a otras proteínas, lo que lleva a una serie de respuestas celulares.

Los proto-oncogenes pueden convertirse en oncogenes cuando sufren mutaciones que conducen a una sobreactivación o una activación constitutiva. En el caso de c-AKT, las mutaciones pueden conducir a un aumento en la actividad de la kinasa, lo que puede promover la transformación celular y la carcinogénesis. De hecho, se ha observado una sobreactivación de AKT en varios tipos de cáncer, incluyendo el cáncer de mama, de ovario, de próstata y de pulmón.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La nucleósido-difosfato quinasa (NDK) es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde un nucleótido difosfato (NDP) a un nucleósido monofosfato (NMP), produciendo dos moléculas de nucleótido difosfato. Esta reacción es importante en el metabolismo de los nucleótidos y desempeña un papel fundamental en la biosíntesis de nucleótidos y la regulación de diversos procesos celulares, como la señalización celular, el crecimiento y la diferenciación celular. La NDK también está involucrada en la respuesta al estrés oxidativo y la homeostasis del calcio. La actividad de la NDK se ha encontrado en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y se cree que desempeña un papel importante en la supervivencia y adaptación celular.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

La Quinasa 1 de Adhesión Focal, también conocida como FAK (del inglés Focal Adhesion Kinase), es una proteína quinasa citosólica que desempeña un papel crucial en la transducción de señales y regulación de diversos procesos celulares.

FAK se activa en respuesta a los estímulos mecánicos y químicos, especialmente en relación con las adhesiones focales, que son puntos de unión entre la membrana plasmática y la matriz extracelular. Estas adhesiones focales actúan como plataformas donde se reclutan y activan diversas proteínas, incluyendo FAK, para transmitir señales intracelulares que regulan procesos tales como la proliferación celular, la supervivencia, la migración y la diferenciación.

La activación de FAK desencadena una cascada de eventos que involucran a otras proteínas quinasas y factores de transcripción, lo que lleva a la modulación de la expresión génica y la remodelación del citoesqueleto. La FAK también participa en la regulación de vías de señalización relacionadas con el cáncer, como la vía PI3K/AKT y la vía Ras/MAPK, lo que sugiere su potencial papel como diana terapéutica en el tratamiento del cáncer.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

El metabolismo de los hidratos de carbono, también conocido como metabolismo de los carbohidratos, es el conjunto de reacciones bioquímicas que involucran la descomposición, síntesis y transformación de carbohidratos en organismos vivos. Los carbohidratos son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno, y constituyen una importante fuente de energía para la mayoría de los seres vivos.

El metabolismo de los carbohidratos se divide en dos procesos principales: la glucólisis y el ciclo de Krebs (también conocido como ciclo del ácido cítrico). La glucólisis es una vía metabólica que ocurre en el citoplasma de las células y descompone la glucosa, un monosacárido simple, en piruvato. Este proceso produce energía en forma de ATP (adenosín trifosfato) y NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reducido).

El piruvato resultante de la glucólisis se transporta al interior de la mitocondria, donde entra en el ciclo de Krebs. El ciclo de Krebs es una serie de reacciones químicas que descomponen el piruvato y otras moléculas orgánicas para producir más ATP, NADH y FADH2 (flavín adenina dinucleótido reducido).

Además de la generación de energía, el metabolismo de los carbohidratos también está involucrado en la síntesis de otras moléculas importantes, como aminoácidos y lípidos. Por ejemplo, la glucosa puede ser convertida en glucógeno, una forma de almacenamiento de energía en el hígado y los músculos esqueléticos.

El metabolismo de los carbohidratos está regulado por diversas hormonas, como la insulina y el glucagón, que actúan sobre las células diana para modular la velocidad de las reacciones químicas involucradas en este proceso. La alteración del metabolismo de los carbohidratos puede contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como la diabetes y la obesidad.

Los glucofosfatos no parecen tener una definición médica específica como un término único en sí mismos. Sin embargo, los fosfatos de glucosa son compuestos que contienen glucosa unida a grupos fosfato. Estos compuestos desempeñan un papel importante en el metabolismo de la glucosa en el cuerpo.

La glucosa-1-fosfato y la glucosa-6-fosfato son dos formas importantes de fosfatos de glucosa. La glucosa-1-fosfato es un intermedio importante en la vía de biosíntesis de glucógeno y lípidos, mientras que la glucosa-6-fosfato es un metabolito clave en la vía de la glucólisis y la vía de la pentosa fosfato.

En resumen, los glucofosfatos son compuestos que contienen glucosa unida a grupos fosfato y desempeñan un papel importante en el metabolismo de la glucosa en el cuerpo.

La fosforilasa quinasa es una enzima (proteína que acelera reacciones químicas) involucrada en la regulación del metabolismo de los carbohidratos. Más específicamente, desempeña un papel clave en el proceso de glucogenólisis, que es la descomposición del glucógeno almacenado en el hígado y los músculos esqueléticos para producir glucosa.

La fosforilasa quinasa activa o desactiva otras proteínas mediante un proceso llamado fosforilación, que implica la adición de un grupo fosfato a una molécula de proteína. Cuando la fosforilasa quinasa está activada, agrega un grupo fosfato a la fosfofructocinasa-1 (PFK-1), una enzima clave en la glucólisis, acelerando así este proceso.

La activación de la fosforilasa quinasa está controlada por varias vías de señalización intracelular, incluidas las cascadas de segundo mensajero y los factores de transcripción. La fosforilasa quinasa también puede regular su propia actividad mediante un proceso llamado retroalimentación negativa, en el que la glucosa-6-fosfato, un producto de la glucólisis, inhibe la actividad de la fosforilasa quinasa.

La fosforilasa quinasa es una proteína multifuncional que también participa en otras vías metabólicas, como el metabolismo de las lipoproteínas y la señalización celular. Los defectos en la regulación o actividad de la fosforilasa quinasa se han relacionado con varias afecciones médicas, incluidas las enfermedades cardiovasculares, la diabetes y el cáncer.

El Glucosa-6-Fosfato (G6P) es un compuesto importante en el metabolismo de los carbohidratos. Es un intermediario en varias rutas metabólicas, incluyendo la glucólisis y la vía de las pentosas fosfato.

En términos médicos, la glucosa-6-fosfato se define como un azúcar simple (monosacárido) que ha sido fosforilada en el carbono 6 por la acción de la enzima hexoquinasa. Esta reacción es la primera etapa de la glucólisis y ayuda a mantener los niveles de glucosa dentro de la célula, previniendo su salida al torrente sanguíneo.

La glucosa-6-fosfato también puede ser desfosforilada por una enzima llamada glucosa-6-fosfatasa, lo que resulta en la liberación de glucosa y fosfato. Esta reacción ocurre principalmente en el hígado y los riñones y ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre durante períodos de ayuno o ejercicio intenso.

Un desequilibrio en los niveles de glucosa-6-fosfato puede estar asociado con diversas condiciones médicas, como la deficiencia de glucosa-6-fosfatasa, una enfermedad metabólica hereditaria que causa un aumento en los niveles de glucosa-6-fosfato y puede llevar a problemas renales, hepáticos y neurológicos.

Los carbohidratos de la dieta son un tipo de macronutriente que el cuerpo descompone en glucosa, o azúcar en la sangre, que luego se utiliza para producir energía. Los carbohidratos se encuentran naturalmente en una variedad de alimentos, como frutas, verduras, granos enteros y productos lácteos. También se añaden a muchos alimentos procesados, como dulces, refrescos y panes blancos.

Existen dos tipos principales de carbohidratos en la dieta: carbohidratos simples y carbohidratos complejos. Los carbohidratos simples, también conocidos como azúcares simples, se descomponen rápidamente en glucosa y proporcionan un impulso de energía rápido. Se encuentran naturalmente en alimentos como la fruta y la leche, y también se añaden a muchos alimentos procesados.

Los carbohidratos complejos, por otro lado, están formados por cadenas más largas de azúcares y proporcionan una fuente de energía más sostenida. Se encuentran en alimentos como granos enteros, verduras y legumbres. A diferencia de los carbohidratos simples, que a menudo se consideran menos saludables, los carbohidratos complejos suelen ser una parte importante de una dieta equilibrada y saludable.

Es importante tener en cuenta que no todos los carbohidratos son iguales en términos de valor nutricional. Los carbohidratos refinados, como el azúcar blanco y la harina blanca, han sido procesados para eliminar la fibra y otros nutrientes, lo que puede hacer que causen picos repentinos en los niveles de azúcar en la sangre y contribuir a problemas de salud como la obesidad y la diabetes.

Por otro lado, los carbohidratos integrales, que contienen la fibra y otros nutrientes enteros del grano, se digieren más lentamente y pueden ayudar a mantener niveles estables de azúcar en la sangre. Además, muchas frutas y verduras son ricas en carbohidratos y también contienen vitaminas, minerales y antioxidantes que pueden ofrecer beneficios adicionales para la salud.

En resumen, los carbohidratos son una parte importante de una dieta equilibrada y saludable, siempre y cuando se elijan opciones integrales y ricas en nutrientes en lugar de opciones refinadas y procesadas. Al incluir una variedad de frutas, verduras, granos enteros y legumbres en su dieta, puede obtener los beneficios de los carbohidratos complejos y mantener niveles estables de azúcar en la sangre.

El manganeso es un oligoelemento y un nutriente esencial para el cuerpo humano. Se trata de un metal que se encuentra en pequeñas cantidades en los tejidos del cuerpo y desempeña un papel importante en varias funciones corporales, como el metabolismo de los carbohidratos, la formación de huesos fuertes, el mantenimiento de una piel sana, el equilibrio de los niveles de azúcar en la sangre y la neutralización de los radicales libres.

El manganeso también es un componente importante de varias enzimas y proteínas importantes, como la superóxido dismutasa, que ayuda a proteger las células del daño oxidativo. La deficiencia de manganeso es rara, pero puede causar síntomas como debilidad ósea, articulaciones dolorosas, piel arrugada y decoloración de la pigmentación de la piel.

El manganeso se encuentra naturalmente en una variedad de alimentos, como las nueces, las semillas, los cereales integrales, el té verde, las espinacas y otras verduras de hoja verde. La dosis diaria recomendada de manganeso para los adultos es de 1,8 a 2,3 miligramos al día. Las dosis altas de manganeso pueden ser tóxicas y causar síntomas como temblores, rigidez muscular, problemas cognitivos y trastornos del movimiento.

La quinasa de cadena ligera de miosina (MLCK, por sus siglas en inglés) es una enzima que fosforila la luz reguladora de la cabeza de la molécula de miosina en los filamentos del sarcomero, desencadenando la contracción muscular. La MLCK es activada por el calcio/calmodulina y desempeña un papel crucial en la regulación de la contractilidad del músculo liso y esquelético. La fosforilación específica de la cadena ligera de miosina induce cambios conformacionales que permiten la interacción con el actina, lo que resulta en la formación del complejo miosina-actina y la activación de la ATPasa, seguida de la generación de fuerza y deslizamiento de los filamentos. La regulación de la MLCK es un proceso complejo que involucra diversas vías de señalización intracelular y extracelular y está asociada con varias funciones fisiológicas y patológicas, como la contractilidad del músculo liso, la homeostasis vascular, la inflamación y el cáncer.

El ácido oxaloacético es una molécula orgánica que desempeña un papel fundamental en el ciclo de Krebs, también conocido como el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA). El ciclo de Krebs es una vía metabólica importante en la cual las células generan energía en forma de ATP a partir de la oxidación de los nutrientes, especialmente carbohidratos y lípidos.

El ácido oxaloacético se forma durante el ciclo de Krebs a partir del ácido citrico y actúa como un aceptor de grupos acetilos provenientes del acetil-CoA, iniciando así una serie de reacciones químicas que producen ATP, CO2 y otros compuestos intermedios. Además, el ácido oxaloacético también está involucrado en la gluconeogénesis, un proceso metabólico que sintetiza glucosa a partir de precursores no glucídicos.

En resumen, el ácido oxaloacético es una molécula clave en el metabolismo energético y en la síntesis de glucosa, y desempeña un papel fundamental en la regulación del equilibrio energético celular.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

La tirosina es un aminoácido aromático no esencial, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo a partir de otro aminoácido llamado fenilalanina. La estructura química de la tirosina contiene un grupo funcional fenólico, que se deriva de la fenilalanina.

La tirosina juega un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo. Por ejemplo, las enzimas convierten la tirosina en dopamina, un neurotransmisor que regula los movimientos musculares y los sentimientos de placer y recompensa. La dopamina también se puede convertir en noradrenalina (también conocida como norepinefrina), una hormona y neurotransmisor que desempeña un papel importante en la respuesta al estrés y la atención.

Además, la tirosina es un precursor de las hormonas tiroxina y triyodotironina, que son producidas por la glándula tiroides y desempeñan un papel importante en el metabolismo, el crecimiento y el desarrollo.

En resumen, la tirosina es un aminoácido aromático no esencial que desempeña un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo, como las hormonas tiroideas.

JANUS quinasa 2 (JAK2) es una proteína que desempeña un papel importante en la transducción de señales, específicamente en las vías de señalización JAK-STAT. La transducción de señales es el proceso por el cual las células responden a diversas señales externas e internas. Las vías JAK-STAT están involucradas en la respuesta celular a varias citocinas, hormonas y factores de crecimiento.

La proteína JAK2 tiene enzimas tirosina quinasa intrínsecas que agregan grupos fosfato a los residuos de tirosina en otras proteínas, lo que desencadena una cascada de eventos que conducen a la activación de genes y la síntesis de proteínas.

Las mutaciones en JAK2 se han relacionado con varias enfermedades, particularmente trastornos mieloproliferativos crónicos (MPN), como la policitemia vera, la trombocitopenia esencial y la mielofibrosis primaria. La mutación más común es el cambio de valina a fenilalanina en la posición 617 (V617F). Esta mutación constitutiva conduce a una activación continua de JAK2, lo que resulta en un crecimiento y proliferación celular desregulados.

En resumen, JANUS quinasa 2 es una proteína clave en la transducción de señales que desempeña un papel crucial en el control del crecimiento y la diferenciación celulares. Las mutaciones en este gen se han relacionado con varios trastornos hematológicos, incluidos los trastornos mieloproliferativos crónicos.

La cepa de rata Sprague-Dawley es una variedad comúnmente utilizada en la investigación médica y biológica. Fue desarrollada por los criadores de animales de laboratorio Sprague y Dawley en la década de 1920. Se trata de un tipo de rata albina, originaria de una cepa de Wistar, que se caracteriza por su crecimiento relativamente rápido, tamaño grande y longevidad moderada.

Las ratas Sprague-Dawley son conocidas por ser genéticamente diversas y relativamente libres de mutaciones espontáneas, lo que las hace adecuadas para un amplio espectro de estudios. Se utilizan en una variedad de campos, incluyendo la toxicología, farmacología, fisiología, nutrición y oncología, entre otros.

Es importante mencionar que, aunque sean comúnmente empleadas en investigación, las ratas Sprague-Dawley no son representativas de todas las ratas o de los seres humanos, por lo que los resultados obtenidos con ellas pueden no ser directamente aplicables a otras especies.

Las fosfotransferasas son un tipo específico de enzimas (generalmente denotadas con el sufijo - kinasa) que catalizan la transferencia de un grupo fosfato desde un donante de fósforo, como ATP o otra molécula de alta energía, a un aceptor. Este proceso es fundamental para muchas reacciones bioquímicas en los organismos vivos, ya que el fosfato agregado puede activar o desactivar diversas proteínas y moléculas pequeñas, lo que permite una regulación fina de las vías metabólicas y otros procesos celulares.

La reacción general catalizada por las fosfotransferasas puede representarse de la siguiente manera:

Donante de fósforo + Aceptor → Donante de fósforo- (desfosforilado) + Aceptor-fosfato

Un ejemplo común de una reacción catalizada por una fosfotransferasa es la fosforilación oxidativa, en la que la energía almacenada en las moléculas de grado de reducción alto, como el NADH y el FADH2, se transfiere a ATP a través de una serie de reacciones enzimáticas. Otra fosfotransferasa bien conocida es la protein kinasa A (PKA), que desempeña un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversas vías celulares, incluidas las vías del crecimiento y desarrollo, el metabolismo y la respuesta al estrés.

Las fosfotransferasas se clasifican en seis clases diferentes según la naturaleza de los grupos donantes y aceptores de fósforo, de acuerdo con la nomenclatura EC (Enzyme Commission) establecida por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. Estas clases son:

1. Transferasas de fosfato: transfieren grupos fosfato desde ATP u otras moléculas ricas en energía a proteínas o pequeñas moléculas.
2. Transferasas de nucleótido-difosfato: transfieren grupos difosfato desde NDP (nucleósido difosfato) a proteínas o pequeñas moléculas.
3. Transferasas de nucleótido-monofosfato: transfieren grupos monofosfato desde NMP (nucleósido monofosfato) a proteínas o pequeñas moléculas.
4. Transferasas de acil fosfato: transfieren grupos acilo fosfato desde acil fosfatos a proteínas o pequeñas moléculas.
5. Transferasas de glicosil fosfato: transfieren grupos glicosil fosfato desde glicosil fosfatos a proteínas o pequeñas moléculas.
6. Transferasas de sulfonil fosfato: transfieren grupos sulfonil fosfato desde sulfonil fosfatos a proteínas o pequeñas moléculas.

Las transferasas desempeñan un papel crucial en una amplia gama de procesos biológicos, como la señalización celular, el metabolismo y la regulación génica. Su actividad está controlada por diversos mecanismos, como la modulación alostérica, la fosforilación y la unión de ligandos.

## Ejemplos de transferasas

A continuación se presentan algunos ejemplos de transferasas y sus funciones:

1. Fosfatasa alcalina (EC 3.1.3.1): elimina grupos fosfato de moléculas como proteínas, nucleótidos y esteroides. Es importante en procesos como la digestión y el metabolismo óseo.
2. Fosforilasa kinasa (EC 2.7.1.38): fosforila la fosforilasa b para activarla y desencadenar la glucogenólisis, un proceso que libera glucosa del glucógeno almacenado en el hígado y los músculos.
3. Creatina quinasa (EC 2.7.3.2): transfiere grupos fosfato de ATP a creatina para producir fosfocreatina, una importante fuente de energía rápida en los músculos.
4. Proteína quinasa C (EC 2.7.11.13): participa en la transducción de señales y regula diversos procesos celulares, como la proliferación, diferenciación y apoptosis.
5. Histona acetiltransferasa (EC 2.3.1.48): agrega grupos acetilo a las histonas, relajando la estructura de la cromatina y facilitando el acceso del factor de transcripción a los genes.
6. ADN metiltransferasa (EC 2.1.1.37): agrega grupos metilo al ADN, lo que puede reprimir la expresión génica y desempeñar un papel en la inactivación del cromosoma X y el mantenimiento de la impronta genómica.
7. Ubiquitina ligasa (EC 6.3.2.19): une ubiquitina a las proteínas, marcándolas para su degradación por el proteasoma.
8. Sulfotransferasa (EC 2.8.2): transfiere grupos sulfato a diversos sustratos, como hormonas esteroides y neurotransmisores, regulando su actividad biológica.

Las Proteínas-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal (FTKs, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y regulación de procesos celulares como la proliferación, diferenciación, migración y supervivencia celular.

Las FTKs se encuentran localizadas en las regiones de adhesión focal, que son complejos proteicos especializados situados en la membrana plasmática de las células donde se unen a los componentes extracelulares del entorno celular. Las FTKs están asociadas con los receptores de integrinas, que son proteínas transmembrana que reconocen y se unen a las moléculas de la matriz extracelular.

La actividad quinasa de las FTKs consiste en transferir un grupo fosfato desde el ATP a una tirosina específica en una proteína diana, lo que produce un cambio conformacional en la proteína y activa o desactiva su función. Las FTKs pueden fosforilar varias proteínas diana, incluyendo otras quinasas, receptores de crecimiento y factores de transcripción, entre otros.

Las FTKs están involucradas en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como el desarrollo embrionario, la respuesta inmune, la angiogénesis, la cicatrización de heridas y la carcinogénesis. La activación anormal o la sobrexpresión de las FTKs se ha asociado con varios tipos de cáncer, incluyendo el cáncer de mama, pulmón, colon, hígado y ovario, entre otros. Por lo tanto, las FTKs son un objetivo terapéutico prometedor para el desarrollo de fármacos anticancerígenos.

La fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPCK, por sus siglas en inglés) es una enzima clave involucrada en la gluconeogenesis y glucogenólisis. Esta enzima cataliza la reacción de carboxilación del fosfoenolpiruvato (PEP) a oxaloacetato, utilizando bicarbonato como donante de átomos de carbono y ATP como fuente de energía. La reacción es reversible y también puede catalizar la descarboxilación del oxaloacetato de vuelta al PEP.

La forma citosólica de esta enzima, PEPCK-C, es importante en la gluconeogenesis en el hígado y el riñón, donde convierte los precursores no glucídicos en glucosa. La forma mitocondrial, PEPCK-M, se encuentra en músculo esquelético y corazón, y está involucrada en la producción de piruvato para el ciclo de Krebs y la fosforilación oxidativa.

La actividad de la PEPCK está regulada por varios factores hormonales y metabólicos, incluyendo glucagón, adrenalina, cortisol y niveles de glucosa en sangre. La sobre-expresión de PEPCK se ha relacionado con diversas enfermedades, como la diabetes tipo 2 y el síndrome metabólico.

El metabolismo energético se refiere al conjunto de procesos bioquímicos y fisiológicos que involucran la producción y consumo de energía en las células. Estos procesos incluyen la degradación de moléculas orgánicas (como glucosa, lípidos y proteínas) para obtener energía (catabolismo), así como la síntesis de moléculas complejas a partir de precursores más simples (anabolismo).

La mayor parte de la energía en el cuerpo se produce a través de la respiración celular, donde las moléculas orgánicas se descomponen completamente en dióxido de carbono y agua, liberando energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). El ATP es una molécula altamente energética que actúa como moneda energética universal en las células y puede ser utilizada para impulsar reacciones químicas y procesos celulares que requieren energía.

El metabolismo energético también incluye la regulación hormonal y nerviosa de estos procesos, así como la homeostasis de los niveles de glucosa en sangre y otras sustancias relacionadas con el metabolismo energético. El equilibrio entre el catabolismo y el anabolismo es crucial para mantener la salud y el bienestar general del cuerpo, ya que desequilibrios importantes pueden llevar a diversas enfermedades y trastornos metabólicos.

La regulación de la expresión génica en términos médicos se refiere al proceso por el cual las células controlan la activación y desactivación de los genes para producir los productos genéticos deseados, como ARN mensajero (ARNm) y proteínas. Este proceso intrincado involucra una serie de mecanismos que regulan cada etapa de la expresión génica, desde la transcripción del ADN hasta la traducción del ARNm en proteínas. La complejidad de la regulación génica permite a las células responder a diversos estímulos y entornos, manteniendo así la homeostasis y adaptándose a diferentes condiciones.

La regulación de la expresión génica se lleva a cabo mediante varios mecanismos, que incluyen:

1. Modificaciones epigenéticas: Las modificaciones químicas en el ADN y las histonas, como la metilación del ADN y la acetilación de las histonas, pueden influir en la accesibilidad del gen al proceso de transcripción.

2. Control transcripcional: Los factores de transcripción son proteínas que se unen a secuencias específicas de ADN para regular la transcripción de los genes. La activación o represión de estos factores de transcripción puede controlar la expresión génica.

3. Interferencia de ARN: Los microARN (miARN) y otros pequeños ARN no codificantes pueden unirse a los ARNm complementarios, lo que resulta en su degradación o traducción inhibida, disminuyendo así la producción de proteínas.

4. Modulación postraduccional: Las modificaciones químicas y las interacciones proteína-proteína pueden regular la actividad y estabilidad de las proteínas después de su traducción, lo que influye en su función y localización celular.

5. Retroalimentación negativa: Los productos génicos pueden interactuar con sus propios promotores o factores reguladores para reprimir su propia expresión, manteniendo así un equilibrio homeostático en la célula.

El control de la expresión génica es fundamental para el desarrollo y la homeostasis de los organismos. Las alteraciones en este proceso pueden conducir a diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, comprender los mecanismos que regulan la expresión génica es crucial para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar estas afecciones.

Las proteínas quinasas S6 ribosomales 90-kDa, también conocidas como p90RSK, son ser/treonina proteína quinasas que se activan por la vía de señalización de las mitógeno-activadas proteína quinasa cinasa (MAPK). Estas quinasas desempeñan un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares, como el crecimiento, la proliferación y la supervivencia celular.

La activación de p90RSK requiere la fosforilación sucesiva por dos quinasas MAPK: la extracelular regulada quinasa 1 (ERK1) y la ERK2. Una vez activadas, las p90RSK fosforilan varios sustratos, incluidos otras proteínas quinasas, factores de transcripción y proteínas estructurales.

En el contexto del ribosoma, las p90RSK fosforilan la subunidad ribosomal S6, lo que lleva a un aumento en la traducción de los ARNm que codifican proteínas relacionadas con el crecimiento y la proliferación celular. Además, las p90RSK también participan en la regulación de la expresión génica al fosforilar factores de transcripción, como el factor de transcripción CREB (CAMP responsive element binding protein).

La disfunción de las p90RSK se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurológicos. Por ejemplo, los niveles elevados de p90RSK se han observado en varios tipos de cáncer, como el cáncer de mama, de pulmón y de colon, y se ha sugerido que pueden contribuir al desarrollo y progresión del cáncer. Por otro lado, la disfunción de las p90RSK también se ha relacionado con enfermedades neurológicas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

La piruvato ortofosfato diquinasa, también conocida como PPDK, es una enzima importante que desempeña un papel clave en el metabolismo de los carbohidratos en plantas y algunos microorganismos. La PPDK cataliza la reacción de transferencia de un grupo fosfato de una molécula de ortofosfato a la molécula de piruvato, produciendo ATP y fosfoenolpiruvato (PEP) como productos.

La reacción catalizada por la PPDK puede escribirse de la siguiente manera:

Piruvato + Orthofosfato -> Fosfoenolpiruvato + Fosfato

Esta reacción es crucial en el ciclo de Calvin, que es la vía metabólica principal para la asimilación del carbono en las plantas. La PPDK ayuda a regenerar el intermediario clave ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP), permitiendo que el ciclo de Calvin continúe y que la planta use la luz solar para convertir el dióxido de carbono en glucosa.

La PPDK es una enzima regulada finamente, con su actividad dependiente de la luz y del nivel de dióxido de carbono. En condiciones de baja iluminación o alta concentración de dióxido de carbono, la actividad de la PPDK se reduce, lo que ayuda a mantener un equilibrio adecuado en el metabolismo de los carbohidratos.

Los péptidos y proteínas de señalización intracelular son moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación y regulación de procesos celulares dentro de una célula. A diferencia de los mensajeros químicos que se utilizan para la comunicación entre células (como las hormonas y neurotransmisores), estos péptidos y proteínas actúan dentro de la célula para regular diversas funciones celulares, como el metabolismo, el crecimiento, la diferenciación y la apoptosis.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, mientras que las proteínas están formadas por cadenas más largas de aminoácidos. En ambos casos, la secuencia específica de aminoácidos confiere a la molécula su actividad biológica y determina cómo interactúa con otras moléculas dentro de la célula.

La señalización intracelular implica una serie de eventos que comienzan cuando una proteína receptora en la membrana celular o en el citoplasma reconoce y se une a un ligando, como un péptido o una proteína. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que involucran a diversas proteínas y enzimas, lo que finalmente conduce a la activación o inhibición de diversos procesos celulares.

Algunos ejemplos importantes de péptidos y proteínas de señalización intracelular incluyen:

1. Factores de transcripción: son proteínas que regulan la expresión génica al unirse al ADN y promover o inhibir la transcripción de genes específicos.
2. Segundos mensajeros: son moléculas pequeñas, como el AMP cíclico (cAMP) y el fosfoinositol trisfosfato (PIP3), que desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores hacia el interior de la célula.
3. Quinasas: son enzimas que agreguen grupos fosfato a otras proteínas, modificando su actividad y participando en diversos procesos celulares, como la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés.
4. Proteínas de unión a GTP: son proteínas que se unen a nucleótidos de guanina y desempeñan un papel importante en la transducción de señales, especialmente en la vía de las proteínas Ras.
5. Inhibidores de proteasa: son péptidos que regulan la actividad de las proteasas, enzimas que descomponen otras proteínas y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

En general, los péptidos y proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. Su estudio y comprensión son esenciales para entender el funcionamiento de las células y desarrollar nuevas terapias y tratamientos para enfermedades como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las infecciones virales.

Los inhibidores enzimáticos son sustancias, generalmente moléculas orgánicas, que se unen a las enzimas y reducen su actividad funcional. Pueden hacerlo mediante diversos mecanismos, como bloquear el sitio activo de la enzima, alterar su estructura o prevenir su formación o maduración. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la farmacología y la terapéutica, ya que muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos para interferir con procesos bioquímicos específicos asociados con enfermedades. También se utilizan en la investigación biomédica para entender mejor los mecanismos moleculares de las reacciones enzimáticas y su regulación. Los inhibidores enzimáticos pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si la unión con la enzima es temporal o permanente.

La Proteína Quinasa C-epsilon (PKCε) es una subunidad específica de la familia de enzimas conocidas como proteínas quinasas C (PKC). Las PKC son serina/treonina protein kinases que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales celulares y están involucradas en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo la proliferación celular, diferenciación, apoptosis, y procesos inflamatorios.

La PKCε es codificada por el gen PRKCE y se expresa predominantemente en tejidos del sistema nervioso central y periférico, así como en células endoteliales, músculo liso vascular e inmunes. La activación de la PKCε ocurre después de su unión con lipidos diacilgliceroles (DAG) y calcio, lo que resulta en su translocación a la membrana plasmática y su activación mediante autofosforilación.

La PKCε está involucrada en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo la neuroprotección, la plasticidad sináptica, el crecimiento y supervivencia celular, la inflamación y la carcinogénesis. La activación anormal o sobreactivación de la PKCε se ha relacionado con enfermedades como la enfermedad de Alzheimer, la esquizofrenia, el cáncer y la diabetes. Por lo tanto, la PKCε es un objetivo terapéutico prometedor para una variedad de enfermedades.

Los citratos son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional cetona y dos grupos hidroxilo, formando una estructura molecular con tres grupos carboxílicos. En el cuerpo humano, los citratos desempeñan un papel importante en el metabolismo energético como intermediarios en el ciclo de Krebs (también conocido como ciclo del ácido tricarboxílico o ciclo de los ácidos TCA).

El citrato es una molécula clave en la producción y utilización de energía a nivel celular. Se produce durante el proceso de oxidación de los hidratos de carbono, grasas y aminoácidos, y también puede actuar como un inhibidor fisiológico de la formación de cálculos renales de calcio al unirse con iones de calcio en la orina y prevenir su precipitación.

En medicina, el nivel de citratos en sangre puede ser medido para evaluar el funcionamiento del hígado y los riñones, así como para diagnosticar trastornos metabólicos específicos, como la acidosis tubular renal distal o la deficiencia congénita de citrato sintasa. Además, el citrato se utiliza en algunas formulaciones farmacéuticas como agente quelante para disminuir los niveles séricos de calcio y prevenir la calcificación de tejidos blandos en enfermedades como la hipercalcemia.

La Fosfofructocinasa-2 (PFK-2) es una enzima bifuncional que desempeña un papel clave en el metabolismo del glucoso. Tiene dos actividades enzimáticas distintas: como fosfofructocinasa (PFK) y como fructosa-2,6-bisfosfatasa (F-2,6-BPasa).

Como PFK, cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bisfosfato, un paso regulador importante en la glucólisis. Como F-2,6-BPasa, cataliza la hidrólisis de fructosa-2,6-bisfosfato en fructosa-6-fosfato y fosfato inorgánico.

La actividad de PFK-2 está regulada por varias señales intracelulares, incluyendo la concentración de glucagón y adenosina monofosfato cíclico (cAMP). Cuando la actividad de F-2,6-BPasa prevalece sobre la de PFK, se produce una disminución en la glucólisis y un aumento en la gluconeogénesis, lo que ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre. Los defectos en la regulación de PFK-2 han sido implicados en varias enfermedades metabólicas, incluyendo la diabetes y la obesidad.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

La mutagénesis sitio-dirigida es un proceso de ingeniería genética que implica la introducción específica y controlada de mutaciones en un gen o segmento de ADN. Este método se utiliza a menudo para estudiar la función y la estructura de genes y proteínas, así como para crear variantes de proteínas con propiedades mejoradas.

El proceso implica la utilización de enzimas específicas, como las endonucleasas de restricción o los ligases de ADN, junto con oligonucleótidos sintéticos que contienen las mutaciones deseadas. Estos oligonucleótidos se unen al ADN diana en la ubicación deseada y sirven como plantilla para la replicación del ADN. Las enzimas de reparación del ADN, como la polimerasa y la ligasa, luego rellenan los huecos y unen los extremos del ADN, incorporando así las mutaciones deseadas en el gen o segmento de ADN diana.

La mutagénesis sitio-dirigida es una herramienta poderosa en la investigación biomédica y se utiliza en una variedad de aplicaciones, como la creación de modelos animales de enfermedades humanas, el desarrollo de fármacos y la investigación de mecanismos moleculares de enfermedades. Sin embargo, también existe el potencial de que este método se use inadecuadamente, lo que podría dar lugar a riesgos para la salud y el medio ambiente. Por lo tanto, es importante que su uso esté regulado y supervisado cuidadosamente.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

La relación dosis-respuesta a drogas es un concepto fundamental en farmacología que describe la magnitud de la respuesta de un organismo a diferentes dosis de una sustancia química, como un fármaco. La relación entre la dosis administrada y la respuesta biológica puede variar según el individuo, la vía de administración del fármaco, el tiempo de exposición y otros factores.

En general, a medida que aumenta la dosis de un fármaco, también lo hace su efecto sobre el organismo. Sin embargo, este efecto no siempre es lineal y puede alcanzar un punto máximo más allá del cual no se produce un aumento adicional en la respuesta, incluso con dosis más altas (plateau). Por otro lado, dosis muy bajas pueden no producir ningún efecto detectable.

La relación dosis-respuesta a drogas puede ser cuantificada mediante diferentes métodos experimentales, como estudios clínicos controlados o ensayos en animales. Estos estudios permiten determinar la dosis mínima efectiva (la dosis más baja que produce un efecto deseado), la dosis máxima tolerada (la dosis más alta que se puede administrar sin causar daño) y el rango terapéutico (el intervalo de dosis entre la dosis mínima efectiva y la dosis máxima tolerada).

La relación dosis-respuesta a drogas es importante en la práctica clínica porque permite a los médicos determinar la dosis óptima de un fármaco para lograr el efecto deseado con un mínimo riesgo de efectos adversos. Además, esta relación puede ser utilizada en la investigación farmacológica para desarrollar nuevos fármacos y mejorar los existentes.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La vía de pentosa fosfato, también conocida como la ruta de las hexosas monofosfato o la vía de los HMP, es un camino metabólico que involucra la descomposición y síntesis de azúcares simples en células. Es el principal mecanismo para generar NADPH, que se utiliza en procesos anabólicos y como agente reductor en reacciones antioxidantes. También proporciona ribosa, una pentosa necesaria para la síntesis de ARN y ATP. La vía comienza con la glucosa-6-fosfato, un intermedio en la glucólisis, que se desfosforila en glucosa-1,6-bisfosfato antes de ser convertida en glucono-1,5-lactona por la enzima pentosa fosfato 3-epimerasa. La glucono-1,5-lactona se luego convierte en ribulosa-5-fosfato, un azúcar de cinco carbonos que puede ser utilizado para generar otras pentosas o convertido de nuevo en glucosa-6-fosfato por la acción de la enzima ribulosa-5-fosfato 3-epimerasa. La vía de pentosa fosfato es particularmente importante en tejidos que tienen altas demandas de síntesis de lípidos y ARN, como el hígado, las glándulas suprarrenales y los eritrocitos.

Los activadores de enzimas son moléculas que aumentan la velocidad o tasa específica de una reacción catalizada por una enzima. Estos activadores se unen reversiblemente a un sitio alostérico específico en la enzima, distinto al sitio activo donde ocurre el sustrato, lo que induce un cambio conformacional en la estructura de la enzima y aumenta su actividad catalítica.

El efecto del activador puede ser modulado por diversos factores, como la concentración del activador, la afinidad del activador por la enzima y las condiciones ambientales (pH, temperatura, etc.). Los activadores de enzimas desempeñan un papel importante en la regulación de muchos procesos metabólicos y fisiológicos en los organismos vivos.

Un ejemplo común de activador de enzima es el ion calcio (Ca2+), que actúa como activador alostérico para varias enzimas, incluyendo la fosfolipasa C y la calcineurina. Otro ejemplo es el ion magnesio (Mg2+), que actúa como activador de enzimas que participan en reacciones de transferencia de fosfato, como la hexoquinasa y la piruvato quinasa.

MAPK1, también conocida como ERK2 (por sus siglas en inglés: Extracellular signal-Regulated Kinase 2), es una serina/treonina proteína quinasa que desempeña un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células. La vía de señalización MAPK/ERK es una de las principales vías de transducción de señales mitogénicas y está involucrada en la regulación de diversos procesos celulares, como el crecimiento, diferenciación, proliferación y supervivencia celular.

La quinasa 1 de MAPK forma parte de un módulo de tres quinasas que incluye a MAPKK (MAPK/ERK kinase) y MAPK (mitogen-activated protein kinase). La activación de la vía MAPK/ERK ocurre cuando una señal extracelular, como un factor de crecimiento, se une a su receptor específico en la membrana celular. Esto inicia una cascada de fosforilaciones y activaciones secuenciales de las quinasas MAPKKK, MAPKK y finalmente MAPK1.

Una vez activa, la quinasa 1 de MAPK fosforila y activa diversos sustratos citoplásmicos y nucleares, lo que desencadena una respuesta celular adecuada al estímulo inicial. Algunos de los sustratos conocidos de MAPK1 incluyen transcripción reguladora de factores, proteínas de unión al DNA, otras quinasas y enzimas que participan en la regulación del ciclo celular y metabolismo.

La disfunción o alteraciones en la vía MAPK/ERK se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer y trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, comprender el papel de las quinasas MAPK1 y su regulación es crucial para desarrollar nuevas estrategias terapéuticas y tratamientos más eficaces para estas enfermedades.

La proteína quinasa tipo 2 dependiente de calcio y calmodulina (CAMK2 o CaM Kinase II) es una importante enzima serina/treonina kinasa que se activa en respuesta a un aumento en los niveles intracelulares de calcio. La CAMK2 está compuesta por varias subunidades, formando un dodecámero, y desempeña un papel crucial en diversos procesos celulares, como la transcripción génica, la excitabilidad neuronal, el crecimiento celular, la apoptosis y la memoria a largo plazo.

La activación de CAMK2 requiere la unión del calcio al calmodulina (CaM), lo que provoca un cambio conformacional en CaM, permitiendo su interacción con el dominio regulador de las subunidades de CAMK2. Esta interacción induce la autofosforilación de CAMK2 y su activación, incluso después de que los niveles de calcio hayan vuelto a la normalidad. La activación persistente de CAMK2 está asociada con varias enfermedades neurológicas, como la enfermedad de Alzheimer, la esquizofrenia y la epilepsia.

En resumen, la proteína quinasa tipo 2 dependiente de calcio y calmodulina es una enzima clave que regula diversos procesos celulares y cuya actividad está controlada por los niveles intracelulares de calcio. Su activación persistente puede desempeñar un papel importante en el desarrollo de varias enfermedades neurológicas.

Los ácidos difosfoglicéricos (DPG o 1,3-bisfosfoglicerato) son compuestos orgánicos que desempeñan un papel crucial en el metabolismo energético, específicamente en la glucólisis y la fosforescinación inversa durante la fotosíntesis.

En la glucólisis, el DPG se forma a partir del 1,3-bisfosfoglicerato por la acción de la fosfogliceromutasa. El DPG es luego convertido en 3-fosfoglicerato por la enzima difosfoglicerato quinasa, liberando un grupo fosfato y produciendo ATP en el proceso. Esta reacción es crucial para la generación de energía a través del metabolismo de glucosa.

Durante la fotosíntesis, el DPG se forma como parte del ciclo de Calvin y actúa como un intermediario en la regeneración del ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP), que es el aceptor de CO2 durante la fase inicial de la fotosíntesis.

En resumen, los ácidos difosfoglicéricos son compuestos importantes en el metabolismo energético y desempeñan un papel clave en la generación de energía a través de la glucólisis y en el ciclo de Calvin durante la fotosíntesis.

La Immunoblotting, también conocida como Western blotting, es un método de laboratorio utilizado en biología molecular y técnicas inmunológicas. Es un proceso que se utiliza para detectar y quantificar proteínas específicas en una mezcla compleja de proteínas.

El proceso implica la separación de las proteínas mediante electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), seguido del traspaso o transferencia de las proteínas desde el gel a una membrana de nitrocelulosa o PVDF (polivinildifluoruro). La membrana contiene entonces las proteínas dispuestas en un patrón que refleja su tamaño molecular.

A continuación, se añade un anticuerpo específico para la proteína diana, el cual se une a la proteína en la membrana. Después, se añade un segundo anticuerpo conjugado con una enzima, como la peroxidasa de rábano picante (HRP), que produce una señal visible, normalmente en forma de mancha, cuando se añaden los sustratos apropiados. La intensidad de la mancha es proporcional a la cantidad de proteína presente en la muestra.

Este método es ampliamente utilizado en investigación y diagnóstico, especialmente en el campo de la inmunología y la virología, para detectar y medir la presencia y cantidad de proteínas específicas en una variedad de muestras biológicas.

La carboxilasa es una clase de enzimas que activan diversos procesos metabólicos en organismos vivos. Estas enzimas catalizan la reacción de transferencia de un grupo carboxilo desde una molécula donadora, como el ácido acético o bicarbonato, a una molécula aceptora específica.

Existen varios tipos de carboxilasas, cada una con su propia función y substrato específico. Algunas de las funciones más importantes de estas enzimas incluyen:

1. La activación del acetato para la síntesis de ácidos grasos: La carboxilasa activa el ácido acético, uniéndolo a la coenzima A para formar acetil-CoA, que es el substrato para la síntesis de ácidos grasos.
2. La activación del bicarbonato para la síntesis de aminoácidos: La carboxilasa activa el bicarbonato, uniéndolo a una molécula de aminoácido para formar un carboxiaminoácido, que es un intermediario en la síntesis de aminoácidos.
3. El metabolismo del piruvato: La carboxilasa desempeña un papel importante en el ciclo de Krebs y en la gluconeogénesis al catalizar la reacción de conversión del piruvato en oxalacetato.

Las carboxilasas son esenciales para la vida y desempeñan un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas. Las mutaciones en los genes que codifican estas enzimas pueden dar lugar a diversas enfermedades metabólicas.

La proteína quinasa C beta (PKCβ) es una subunidad específica de la familia de enzimas conocidas como proteínas quinasa C. Las proteínas quinasa C desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células y están implicadas en una variedad de procesos celulares, incluyendo la proliferación celular, diferenciación, apoptosis y metabolismo.

La PKCβ es codificada por el gen PRKCB y se activa en respuesta a diversos estímulos, como los diacilgliceroles (DAG) y el calcio intracelular. Una vez activada, la PKCβ fosforila y regula la actividad de varias proteínas diana, lo que influye en sus funciones y, por lo tanto, en la respuesta celular general a los estímulos.

La desregulación o mutaciones en el gen PRKCB y la consiguiente alteración en la actividad de la PKCβ se han asociado con varias enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, la PKCβ es un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento de estas afecciones.

Las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre una cetona y un aceptor o donante de electrones, como el NAD+/NADH o FAD/FADH2. Estas enzimas desempeñan un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos, ya que ayudan a oxidar las cetonas para producir energía o reducirlas para sintetizar otras moléculas importantes.

Las cetonas oxidorreductasas se clasifican en dos categorías principales: los diones y los monodiones. Los diones son enzimas que actúan sobre cetonas con dos grupos carbonilo, mientras que los monodiones actúan sobre cetonas con un solo grupo carbonilo.

Estas enzimas suelen encontrarse en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeñan funciones importantes en diversos procesos metabólicos. Por ejemplo, la acetoacetato sintasa, una cetona oxidorreductasa, es importante para la síntesis de cuerpos cetónicos en el hígado durante la cetosis.

En resumen, las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre cetonas y aceptores o donantes de electrones, desempeñando un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos.

La Fosfoglicerato mutasa es una enzima que cataliza la interconversión de los fosfogliceratos durante el proceso de glucólisis y gluconeogénesis en la vía metabólica. Más específicamente, esta enzima media la conversión del 3-fosfoglicerato en el 2-fosfoglicerato durante la glucólisis, mientras que cataliza la reacción inversa durante la gluconeogénesis. La reacción es esencialmente una transferencia de un grupo fosfato desde el carbono 3 al carbono 2 del gliceraldehído-3-fosfato, lo que resulta en la formación de 2-fosfoglicerato. Esta enzima desempeña un papel crucial en el metabolismo energético y la regulación de los niveles de glucosa en el cuerpo.

El acetato de tetradecanoilforbol, también conocido como ácido tetradecanoylforbol-13-acetato (TPA), es un compuesto químico utilizado en investigación médica y científica como un estimulante de la actividad de las protein kinasas, una clase de enzimas que desempeñan un papel importante en la transducción de señales dentro de las células.

TPA se utiliza a menudo en estudios in vitro y en modelos animales para investigar los mecanismos moleculares implicados en el cáncer y la inflamación, ya que es un potente agonista del receptor de factor de crecimiento epidérmico (EGFR) y otros receptores tirosina quinasa.

TPA se ha asociado con una variedad de efectos biológicos adversos, incluyendo la promoción de tumores en animales y la activación de vías inflamatorias en humanos. Por lo tanto, su uso está restringido a fines de investigación y no está aprobado para el uso terapéutico en humanos.

La enzima Piruvato Quinasa. La abreviatura de Punto Kilométrico (PK). La abreviatura de Paul Kalkbrenner, un productor de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/PK

EC 2.7.11.2: Piruvato deshidrogenasa quinasa. EC 2.7.11.3: Defosfo-(reductasa quinasa) quinasa. EC 2.7.11.4: Acetil ... EC 2.7.1.27: Eritritol quinasa. EC 2.7.1.28: Triosa quinasa. EC 2.7.1.29: Glicerona quinasa. EC 2.7.1.30: Glicerol quinasa. EC ... EC 2.7.1.32: Colina quinasa. EC 2.7.1.33: Pantotenato quinasa. EC 2.7.1.34: Pateteína quinasa. EC 2.7.1.35: Piridoxal quinasa. ... EC 2.7.2.1: Acetato quinasa. EC 2.7.2.2: Carbamato quinasa. EC 2.7.2.3: Fosfoglicerato quinasa. EC 2.7.2.4: Aspartato quinasa. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_2.7

También se da en el déficit de piruvato quinasa. Consiste en la existencia de unos hematíes con una forma esférica, que ...

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La enzima que cataliza esta reacción es la piruvato quinasa. El fosfato que se encontraba unido al fosfoenolpiruvato acaba ... Fosfoenolpiruvato + ADP → piruvato + ATP Otro ejemplo de reacción en la que se produce una fosforilación a nivel de sustrato es ... Un ejemplo de fosforilación a nivel de sustrato es la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato en la última reacción de la ... ISBN 978-84-205-3679-8. Fosforilación Fosforilación oxidativa Quinasa Datos: Q910492 Multimedia: Substrate level ...

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Además, actúa como un activador alostérico de la piruvato quinasa. La posición de los carbonos en la estructura de la fructosa- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fructosa-1,6-bisfosfato

Los trabajos en piruvato quinasas dieron lugar a diversas publicaciones. Presidió la primera reunión anual de la Sociedad de ... Su trabajo más importante consistió en estudios de modificación química selectiva de piruvato quinasas de distintas fuentes ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Jaime_Eyzaguirre_Philippi

La estimulación con glucagón de PKA también desactiva a la enzima glicolítica piruvato quinasa.[16] En países del tercer mundo ... proteína quinasa dependiente de AMPc). Esta enzima, a su vez, activa a la fosforilasa quinasa, que luego fosforila a la ... La adenilato ciclasa fabrica monofosfato de adenosina cíclico (AMP cíclico o AMPc), que activa a la proteína quinasa A ( ... La enzima proteína quinasa A que fue estimulada por la cascada iniciada por el glucagón también fosforilará un único residuo de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Glucagón_(medicación)

... , también llamada piruvato quinasa M2 o PKM2 es el nombre de una isoenzima de la piruvato quinasa. La piruvato quinasa es ... M2-Piruvato Quinasa fecal (M2-PK) es un nuevo biomarcador útil para diagnosticar la enfermedad inflamatoria intestinal. ... catalizando el paso de fosfoenolpiruvato a piruvato y generando energía en forma de adenosín trifosfato. Esta isoenzima se ...

https://es.wikipedia.org/wiki/M2-PK

Glicólisis → Fosfoenolpiruvato + ADP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } Piruvato + ATP (catalizada por la piruvato quinasa) ... la reacción catalizada por la piruvato quinasa es irreversible. Las enzimas piruvato carboxilasa y fosfoenolpiruvato ... carboxiquinasa proporcionan una ruta alternativa para invertir la reacción de la piruvato quinasa. ... Gluconeogénesis → Piruvato + CO2 + H2O + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } Oxaloacetato + ADP + Pi + 2H+ (catalizada ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fosfoenolpiruvato_carboxiquinasa

Revolucionó el campo de la bioquímica con sus dos primeros trabajos científicos sobre las enzimas enolasa y piruvato quinasa.[5 ... y piruvato quinasa.[6] Sus primeros experimentos innovadores se llevaron a cabo a finales de la década de 1970 y principios de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/JoAnne_Stubbe

PGK y piruvato quinasa. También se producen dos equivalentes de NADH, que pueden oxidarse a través de la cadena de transporte ... En la mitocondria, el complejo de piruvato deshidrogenasa oxida el piruvato al grupo acetilo, que se oxida completamente a ... El piruvato generado como producto final de la glucólisis es un sustrato para el ciclo de Krebs.[8] Se considera que la ... los dos equivalentes de g3p se convierten en dos piruvatos. En el Paso 7, se producen dos ATP. Además, en el Paso 10, se ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Adenosín_trifosfato

El gliceraldehído es fosforilado por la triosa quinasa para formar gliceraldehído-3-fosfato. Tanto la dihidroxiacetona como el ... gliceraldehído-3-fosfato pueden ser usados en la glucólisis y en la gluconeogénesis, convirtiéndose, pues, en piruvato o en ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fructosa-bisfosfato_aldolasa

Piruvato) por la piruvato quinasa. La hexoquinasa es un punto de regulación poco importante, ya que se inhibe cuando hay mucho ... En organismos aeróbicos, el piruvato seguirá oxidándose por la enzima piruvato deshidrogenasa y el ciclo de Krebs, creando ... para generar piruvato y energía. La piruvatoquinasa se regula distintamente según el tejido en el que trabaje, pero en hígado ... Este acoplamiento ocurre una vez más en esta fase, generando dos moléculas de piruvato. De esta manera, en la segunda fase se ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Glucólisis

La piruvato cinasa o piruvato quinasa (número EC 2.7.1.40) es una enzima de la glucólisis que cataliza la transferencia de un ... resultando en la expresión de actividades piruvato kinasa y piruvato fosfato dikinasa en el mismo organismo.[3] Lehninger, ... piruvato + ATP El enzima posee un peso molecular de 60 kDa, y está constituida por tres monómeros. En humanos, dos genes ... denominada piruvato, fosfato dicinasa. Las secuencia codificante de esta proteína se ha incorporado al genoma de algunos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Piruvato_cinasa

Esta es la primera reacción de la glucólisis que degrada al azúcar hasta piruvato. Quinasa Difosfotransferasa MeSH: ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fosfotransferasa

... siendo más grave a nivel de piruvato deshidrogenasa y menos grave a nivel de captación de glucosa y 6-fosfofructo-1-quinasa ( ... Esta inhibición de la oxidación de la glucosa a nivel de la piruvato deshidrogenasa conserva el ácido pirúvico y el ácido ... Esto conduce a una activación de la proteína quinasa activada por AMP (AMPK) a medida que aumenta la concentración de AMP en ... Se informa que la proteína quinasa activada por AMP (AMPK) fosforila e inactiva el ACC hepático. Esto, a su vez, reduce las ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_Randle

... piruvato quinasa]-fosfatasa EC 3.1.3.50 sorbitol-6-fosfatasa EC 3.1.3.51 doliquil-fosfatasa EC 3.1.3.52 [3-metil-2-oxobutanoato ... piruvato dehidrogenasa (acetil-acarreador)]-fosfatasa EC 3.1.3.44 [acetil-CoA carboxilasa]-fosfatasa EC 3.1.3.45 3-desoxi-mano- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_3.1

... una vía glicolítica atípica que carece de piruvato quinasa y la síntesis de isoprenoides a través del mevalonato. Sobre la base ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Kiritimatiellae

... ácido 3-fosfoshikímico por acción de la shikimato quinasa y ATP; Conjugación con una molécula de fosfoenol piruvato por acción ... Eliminación de piruvato: A partir de la triptofanasa, el triptófano elimina piruvato para producir indol libre. Este indol se ... La estaurosporina es un inhibidor prototípico de la quinasa ATP competitiva ya que se une a muchas quinasas con alta afinidad, ... La principal actividad biológica de la estaurosporina es la inhibición de las proteínas quinasas a través de la inhibición de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ruta_del_ácido_shikímico

... investigadores son capaces de identificar los sitios de mal funcionamiento metabólico como la deficiencia de piruvato quinasa ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Historia_de_la_bioquímica

... este pasa a Fosfo enol piruvato mediante la Fosfo enol Piruvato carboxi quinasa, para empezar nuevamente el proceso de ... El desplazamiento de las moléculas de lactato y piruvato (en condiciones de requerimiento de energía) esta hacia piruvato esto ... Consiste en 10 reacciones enzimáticas consecutivas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, el cual es capaz ... Este proceso es catalizado por la enzima Glicerol Quinasa, el glicerol 3 fosfato se convierte en dihidroxiacetona fosfato ( ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metabolismo_de_los_carbohidratos

La diferencia genética entre la piruvato-quinasa M1 y la piruvato-quinasa M2 es de 22 de los 531 aminoácidos, lo que supone una ... piruvato quinasa (PK), piruvato deshidrogenasa quinasa, isozima 1 (PDK1) y lactato deshidrogenasa A (LDH-A). Además de las ... La piruvato deshidrogenasa quinasa no es una enzima glucolítica sino más bien un regulador glucolítico. Las piruvato ... Se ha demostrado que la piruvato-quinasa convierte el fosfoenolpiruvato en piruvato formando ATP a partir de ADP. Junto con la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Hipoxia_tumoral

... entre las que se incluyen la piruvato quinasa, malato deshidrogenasa (NADP+), ATP citrato liasa, acetil-CoA carboxilasa, ácido ... El excedente de fructosa incorporada con la dieta puede ser convertida en piruvato, entrar al ciclo del ácido cítrico de donde ... El gliceraldehído producido también se puede convertir en gliceraldehído-3-fosfato por la gliceraldehído quinasa o en glicerol- ... o puede ser oxidado a piruvato y reducido a lactato, o descarboxilado para formar acetil CoA en las mitocondrias y dirigido a ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fructólisis

... debido a las reacciones de la piruvato carboxilasa y a la de fosfoglicerato quinasa) y 2 GTP (consecuencia de la ... La conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato en la gluconeogénesis se lleva a cabo en dos pasos. El primero de ellos es la ... Cuando hay más acetil-CoA del necesario para mantener el ciclo del ácido cítrico, el piruvato se dirige a la gluconeogénesis. ... De piruvato a fosfoenolpiruvato. El oxalacetato es intermediario en la producción del fosfoenolpiruvato en la gluconeogénesis. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Gluconeogénesis

La metahemoglobinemia también puede presentarse en pacientes con deficiencia de piruvato quinasa debido a una alteración en la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metahemoglobinemia

La creación de AMP resulta de la estimulación de la proteína activadora de AMP cinasa (AMP quinasa), el cual es el sensor de ... La glucosa se oxida, se vuelve piruvato, durante la respiración anaeróbica se reduce a ácido láctico. Esta reacción también ... En conclusión, la adenilato quinasa cataliza una reacción por la cual 2 moléculas de ADP se combinan para formar ATP y adenosin ... Sin embargo, los estudios del mecanismo involucran la activación de la proteína activada de AMP quinasa. Otros posibles ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Fisiología_del_ejercicio

La adición de fosfato a UMP es catalizada por una enzima quinasa. La enzima CTP sintasa cataliza la siguiente etapa de reacción ... La 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa agrega un grupo piruvato al β-aspartil-4-semialdehído, y se elimina una molécula de ... En las bacterias, la enzima glutamato 5-quinasa inicia la biosíntesis de la prolina al transferir un grupo fosfato de ATP a ... Los pasos subsiguientes son catalizados por las enzimas N-acetilglutamato quinasa, N-acetil-gamma-glutamil-fosfato reductasa y ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Biosíntesis

EC 2.7.1.36 Mevalonato quinasa (MEVK). EC 2.7.4.2 Fosfomevalonato quinasa (PMK). EC 4.1.1.33 Mevalonato 5-difosfato ... se condensa en una reacción de Umpolung del grupo carbonilo del piruvato con el grupo carbonílico del D-gliceraldehído (G3P), ... EC 2.7.1.148 4-difosfocitidil-2-C-metil-D-eritritol quinasa. (CMK) EC 4.6.1.12 2-C-metil-D-eritritol 2,4-ciclodifosfato sintasa ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Terpeno

LIMK1: Dominio LIM quinasa 1. MRPS24: Proteína ribosómica mitocondrial 24 NOS3: Óxido nítrico sintasa 3 (célula endotelial). ... componente E3 del complejo piruvato deshidrogenasa, del complejo 2-oxo-glutarato y del complejo deshidrogenasa de cetoácidos de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Cromosoma_7_(humano)

La tercera fase del catabolismo anaeróbico de la glucosa implica la conversión de 3-PG a piruvato con la generación de ATP. La ... 3-BPG puede desfosforilarse gracias a la fosfoglicerato quinasa (PGK), generando ATP, o puede ser relegado en la vía Luebering- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ácido_2,3-bisfosfoglicérico

PKLR - Deficiencia de piruvato quinasa. Deficiencia de piruvato quinasa , PKLR, DEFECTOS EN CARBOHIDRATOS, , 609712, Estudio ...

https://cedem.cbm.uam.es/product/pklr-deficiencia-de-piruvato-quinasa/

Página dedicada al Déficit de Piruvato Quinasa, una enfermedad rara que provoca una anemia hemolítica crónica. Bernat, es un ... El Déficit de Piruvato Quinasa es una anemia hemolítica que afecta a 1 de cada 20.000 personas. Bernat, padece la enfermedad en ... Con esta Web, queremos dar a conocer el "Déficit de Piruvato Quinasa" y concienciar a todo el mundo de pequeños gestos que ... Bernat es un niño que sufre una enfermedad hemolítica denominada "Déficit de Piruvato Quinasa" con un grado bastante grave. ...

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La enzima Piruvato Quinasa. La abreviatura de Punto Kilométrico (PK). La abreviatura de Paul Kalkbrenner, un productor de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/PK

La Deficiencia en Piruvato Quinasa es una anemia rara que afecta a una de cada 20.000 personas y se produce por un defecto en ... La CE designa un medicamento huérfano de terapia génica para tratar la deficiencia en piruvato quinasa. 29 de Diciembre de 2014 ... La Comisión Europea ha declarado en 2014 el "Vector lentiviral conteniendo el gen piruvato quinasa de hígado y eritroide (PKLR ... La CE designa un medicamento huérfano de terapia génica para tratar la deficiencia en piruvato quinasa ...

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... deficiencia de piruvato quinasa y talasemia mayor, especialmente porque son tratados con numerosas transfusiones. Pacientes con ...

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Buenos resultados clínicos preliminares del primer paciente con deficiencia en piruvato quinasa tratado con terapia génica ... Buenos resultados clínicos preliminares del primer paciente con deficiencia en piruvato quinasa tratado con terapia génica Los ... se celebrará en el Hospital Infantil Universitario Niño Jesús de Madrid el 3er Foro de pacientes con Deficiencia en Piruvato ...

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Deficiencia de piruvato quinasa. *Displasia campomélica. *Displasia de Ellis-Van Creveld. *Displasia de Kniest ...

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Deficiencia de piruvato quinasa.. Nutrición ideal. ¿Cuál es la dieta que se le debe dar al somalí, para que la vida de este ...

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Enzimática: deficiencia de G6PD, deficiencia de piruvato quinasa. *Causas genéticas que conducen a una disminución del ...

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Deficiencia de piruvato quinasa. *Displasia campomélica. *Displasia de Ellis-Van Creveld. *Displasia de Kniest ...

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PDH Quinasa Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida) Quinasa Piruvato Deshidrogenasa Quinasa Piruvato Deshidrogenasa Quinasa (Acetil ... PDH Quinasa. Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida) Quinasa. Piruvato Deshidrogenasa Quinasa. Piruvato Deshidrogenasa Quinasa ( ... quinasa piruvato-deshidrogenasa acetil-transferidora-cinasa piruvato-deshidrogenasa-cinasa piruvato-deshidrogenasa-quinasa ... Piruvato Deshidrogenasa Quinasa Acetil-Transferidora [D08.811.913.696.620.682.700.783] Piruvato Deshidrogenasa Quinasa Acetil- ...

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Piruvato deshidrogenasa,/td,,/tr,,tr,,td,PDK,/td,,td,Piruvato deshidrogenasa quinasa,/td,,/tr,,tr,,td,PDP,/td,,td,Piruvato ... Orientación terapéutica del eje piruvato deshidrogenasa/ piruvato deshidrogenasa quinasa (PDC/PDK) en el cáncer). J. Natl. ... CrossRef] ,br,,span id=»54″ class=»referencess blue-text»,54,/span, Jha, M.K.; Suk, K. Piruvato deshidrogenasa quinasa como ... provoca un aumento de la expresión de las piruvato deshidrogenasa quinasas (PDK1-4) [28]. Estas enzimas son responsables del ...

https://www.dcaguide.org/es/informacion-sobre-el-dca/documentos-y-ensayos-clinicos-sobre-el-dca/el-dicloroacetato-radiosensibiliza-las-celulas-hipoxicas-del-cancer-de-mama/

La deficiencia de fosfoglicerato quinasa afecta el paso 7 de la glucólisis. La deficiencia de piruvato quinasa afecta el décimo ... En condiciones aeróbicas (con el uso de oxígeno) solo una parte del piruvato se convierte en lactato; el piruvato no convertido ... El piruvato creado por la glucólisis (en el citosol ) se transporta (junto con un protón) a la mitocondria para una mayor ... La glucólisis se lleva a cabo en el citosol y el piruvato creado debe transportarse a la mitocondria, donde se puede extraer ...

https://dietalibre.net/errores-congenitos-del-metabolismo-de-los-carbohidratos.html

Title: Terapia génica para la deficiencia en Piruvato Quinasa: demostración definitiva de la eficacia de la terapia génica de ... Title: Terapia Génica para la deficiencia en piruvato quinasa: Hacia su aplicación clínica en condiciones seguras. "PKRESET". ...

http://rdgroups.ciemat.es/web/terapias-innovadoras/investigacion

La aspartato quinasa cataliza el paso inicial en la ruta del ácido diaminopimélico transfiriendo un fosforilo de ATP al grupo ... La 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa agrega un grupo piruvato al β-aspartil-4-semialdehído, y se elimina una molécula de ... La adición de fosfato a UMP es catalizada por una enzima quinasa. La enzima CTP sintasa cataliza la siguiente etapa de reacción ... La aspartato quinasa inicia la ruta del ácido diaminopimélico mediante la fosforilación del aspartato y la producción de ...

https://es.m.wikipedia.org/wiki/Bios%C3%ADntesis

... deficiencia de piruvato quinasa e hipotiroidismo. ...

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Esteroides topicos potentes, creatina quinasa - Esteroides legales a la venta Esteroides topicos potentes Los glucocorticoides ... Fosfoglicerato quinasa 1,3-bisfosfoglicerato 3-fosfoglicerato adp atp piruvato quinasa fosfoenolpiruvato piruvato adp atp (a) ... Creatina quinasa. La creatina quinasa (ck), también conocida como creatinquinasa, creatina fosfoquinasa (cpk) o fosfocreatín ... Cuando se encuentran niveles elevados de creatina quinasa en una muestra de sangre. La creatina quinasa, o comúnmente llamada ...

https://www.gondoralaporte.ca/forum/_dogs/esteroides-topicos-potentes-creatina-quinasa

La deficiencia de piruvato quinasa de glóbulos rojos es un trastorno sanguíneo hereditario caracterizado por una deficiencia de ... Deficiencia de fosfoglicerato quinasa. La deficiencia de fosfoglicerato quinasa es un trastorno metabólico hereditario ... la enzima piruvato quinasa. Los hallazgos físicos asociados con el trastorno pueden incluir niveles reducidos de hemoglobulina ... extremadamente raro caracterizado por la deficiencia de la enzima fosfoglicerato quinasa. Esta enzima es esencial para la ...

https://www.digestivetracthealth.com/symptoms/?lang=es

... y piruvato quinasa (PK), la enzima que cataliza el último paso de la glucólisis. GAPDH, además de la fosforilación oxidativa de ... que se transforma en dos moléculas de piruvato). En la primera etapa de la glucólisis se consumen dos ATP, pero en la segunda ... además generar ATP y piruvato fosforilando ADP usando como sustrato el fosfoenolpiruvato (PEP), también puede usar como ...

https://francis.naukas.com/2016/07/20/nuevo-mecanismo-de-control-de-la-glucolisis/?pag=6

Precisión diagnóstica de la calprotectina fecal y la M2-piruvato quinasa en la detección de actividad endoscópica en la ...

https://produccioncientifica.uhu.es/investigadores/211247/tesis?lang=ca

Las enzimas hexoquinasa / glucoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato quinasa de la glucólisis se reemplazan con glucosa- ... mientras que al mismo tiempo inhibe la enzima glucolítica piruvato quinasa.. Este sistema de control recíproco permite que la ... desencadena la fosforilación de enzimas y proteínas reguladoras por la proteína quinasa A (una quinasa regulada por AMP cíclico ... La piruvato cinasa también puede pasarse por alto por 86 vías no relacionadas con la gluconeogénesis, con el fin de formar ...

https://dietalibre.net/gluconeogenesis-2.html

Piruvato) por la piruvato quinasa. ... en la cual el piruvato se transforma en lactato y no ácido ... La Glucolisis o glicolisis es la ruta metabólica mediante la que se degrada la glucosa hasta dos moléculas de piruvato, a la ... Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4 ...

https://www.ammarksman.com/que-se-produce-durante-la-glucolisis/

Noticia de Infosalus: El vector lentiviral para el gen piruvato quinasa, medicamento.... Éxito de la Gala Global Gift en Madrid ...

https://www.fundacionisabelgemio.com/cientificas/noticia-huntington-diagnostico-genetico-salva-vidas

... como la esferocitosis hereditaria o la deficiencia de piruvato-quinasa, véase la tabla Más sobre algunas causas de anemia Más ...

https://www.msdmanuals.com/es-cl/hogar/trastornos-de-la-sangre/exceso-de-hierro/exceso-secundario-de-hierro

... piruvato quinasa, pirofosfatasa), al efectuar un cambio conformacional durante el proceso catalítico (Na-K ... piruvato quinasa, pirofosfatasa), al efectuar un cambio conformacional durante el proceso catalítico (Na-K ...

https://www.privat-u-popelku.cz/dolomite/1377_cual-es-el-proceso-en-el-mineral-de-hierro---.html

Isoenzima de la piruvato-deshidrogenasa-cinasa presente en las mitocondrias que convierte el PIRUVATO en ACETIL CoA en el CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO, fosforila los residuos de SERINA de la piruvato-deshidrogenasa utilizando ATP y desempeña un papel esencial en la regulación del metabolismo de la GLUCOSA y de los ácidos grasos. (bvsalud.org)
El dicloroacetato (DCA) es un inhibidor específico de la piruvato deshidrogenasa cinasa (PDK), lo que conduce a una mayor producción de especies reactivas del oxígeno (ROS). (dcaguide.org)
Como era de esperar, el tratamiento con DCA redujo la piruvato deshidrogenasa fosforilada (PDH) y disminuyó tanto la tasa de acidificación extracelular (ECAR) como la producción de lactato. (dcaguide.org)
La deficiencia de glucosa-fosfato deshidrogenasa afecta la degradación de la glucosa en la vía de las pentosas fosfato, que es especialmente importante en los glóbulos rojos. (dietalibre.net)
Se han encontrado efectos colaterales en la actividad catalítica de las enzimas gliceraldehído fosfato deshidrogenasa (GAPDH), la enzima que cataliza la sexta etapa en la glucólisis, y piruvato quinasa (PK), la enzima que cataliza el último paso de la glucólisis. (naukas.com)
En concreto, 4PE parece inhibir la deshidrogenasa de glucosa-6-fosfato (6PGDH), una enzima en la rama oxidativa de la ruta de la pentosa fosfato (PPP), y 2PL parece inhibir la fosfofructoquinasa 2 (PFK2), una enzima implicada en la generación de la fructosa 2,6 bifosfato, que es un efector alostérico que aumenta la actividad de la enzima glicolítica fosfofructoquinasa 1 (PFK1). (naukas.com)
El lactato se transporta de vuelta al hígado, donde se convierte en piruvato mediante el ciclo de Cori utilizando la enzima lactato deshidrogenasa. (dietalibre.net)
Sin embargo, la exposición de la vía metabólica involucrada, es decir la glucólisis anaeróbica, en prác- ticamente todos los libros de Bioquímica, termina con la reacción que cataliza la lactato deshidrogenasa, en la cual el piruvato se transforma en lactato y no ácido láctico. (ammarksman.com)

La enzima Piruvato Quinasa. (wikipedia.org)
La galactosemia es causada por mutaciones en el gen que produce la enzima galactosa-fosfato uridililtransferasa. (dietalibre.net)
Una forma más leve de galactosemia, llamada deficiencia de galactoquinasa, es causada por la falta de la enzima uridina difosfato galactosa-epimerasaque descompone un subproducto de la galactosa. (dietalibre.net)
La creatina quinasa (ck), también conocida como creatinquinasa, creatina fosfoquinasa (cpk) o fosfocreatín quinasa, es una enzima expresada por varios. (gondoralaporte.ca)
La creatina quinasa (ck) es una enzima dimérica compuesta por dos tipos de subunidades monoméricas, m (muscular) y b (cerebral) que se combinan para formar tres. (gondoralaporte.ca)
La creatina quinasa es una enzima que se fuga de un músculo deteriorado. (gondoralaporte.ca)
La creatina quinasa, o comúnmente llamada ck (creatine kinase en inglés), es una enzima que los músculos necesitan para funcionar. (gondoralaporte.ca)
Muy elevadas en la sangre de una enzima denominada creatina quinasa(ck) que con frecuencia indica una enfermedad muscular. (gondoralaporte.ca)
La creatina-cinasa (ck, por sus siglas en inglés) es una enzima que se encuentra en sus músculos. (gondoralaporte.ca)
La aciduria argininosuccínico es un trastorno hereditario raro caracterizado por la deficiencia o falta de la enzima argininosuccinato liasa (ASL). (digestivetracthealth.com)
También enfatizan la importancia de la administración y supervisión cuidadosas de estos tratamientos por parte de terapeutas capacitados, esta etapa es la generación de piruvato por conversión en fosfoenolpiruvato en presencia de la enzima piruvato quinasa. (fotoquarelle.de)
La fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC;EC 4.1.1.31) es una enzima citosólica de muy amplia distribución. (okupo.mx)
La PEPC es una enzima citosólica ampliamente distribuida en plantas, algas verdes y microorganismos pero ausente en levaduras y animales (Chollet et al. (okupo.mx)
Resumen: La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa ( PEPCK ) es una enzima que cataliza la descarboxilación de oxalacetato en fosfoenolpiruvato y presenta un papel clave en la ruta de la gluconeogénesis. (okupo.mx)
La fosfoenolpiruvato carboxilasa , que es la primera enzima que fija el carbono en las plantas C4 tiene una menor discriminación que la Rubisco contra los isótopos 13C del carbono, por lo que este isótopo se acumula más en las C4. (okupo.mx)
Qué tipo de enzima es la descarboxilasa? (okupo.mx)
La piruvato descarboxilasa es una enzima homotetramérica que cataliza en el citoplasma la descarboxilación del ácido pirúvico a acetaldehído y dióxido de carbono. (okupo.mx)
Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula dadora, el agente reductor a otra aceptora, el agente oxidante. (okupo.mx)
Qué tipo de enzima es la piruvato carboxilasa? (okupo.mx)
La PC es una enzima hepática mitocondrial dependiente de biotina , que cataliza la formación de oxalacetato a partir de piruvato . (okupo.mx)

Guía Metabólica aumenta el número de Errores Congénitos del Metabolismo del web con la incorporación de la Deficiencia de piruvato quinasa (PK), llegando así a las 68 enfermedades. (guiametabolica.org)
La deficiencia de piruvato quinasa afecta el décimo y último paso de la glucólisis. (dietalibre.net)

El Déficit de Piruvato Quinasa es una anemia hemolítica que afecta a 1 de cada 20.000 personas. (elpetitbernat.com)
La Deficiencia en Piruvato Quinasa es una anemia rara que afecta a una de cada 20.000 personas y se produce por un defecto en la maquinaria del glóbulo rojo para generar la energía necesaria para sus funciones de mantenimiento estructural y transporte de oxígeno . (blogspot.com)
Anemia de células falciformes (anemia drepanocítica o drepanocitosis) La anemia de células falciformes (anemia drepanocítica o drepanocitosis) es una anomalía genética hereditaria de la hemoglobina (la proteína presente en los glóbulos rojos que transporta el. (msdmanuals.com)
Introducción a la anemia La anemia es una enfermedad en la que el número de glóbulos rojos (eritrocitos) es bajo. (msdmanuals.com)
Dos estudios revelaron una alta prevalencia de pica diagnosticada en gatos con anemia hemolítica inmunomediada, deficiencias en piruvato quinasa y peritonitis infecciosa felina (PIF), pero con menor incidencia (Isabelle Demontigny-Bédard, 2015). (tumascota.pet)

La deficiencia de fosfoglicerato quinasa afecta el paso 7 de la glucólisis. (dietalibre.net)
Fosfoglicerato quinasa 1,3-bisfosfoglicerato 3-fosfoglicerato adp atp piruvato quinasa fosfoenolpiruvato piruvato adp atp (a) creatina quinasa creatina. (gondoralaporte.ca)
Fosfoglicerato quinasa. (ammarksman.com)

Por otro lado, PK, además generar ATP y piruvato fosforilando ADP usando como sustrato el fosfoenolpiruvato (PEP), también puede usar como sustrato el lactato para generar 2-fosfolactato (2PL). (naukas.com)
Qué es el fosfoenolpiruvato carboxilasa? (okupo.mx)
Qué es la fosfoenolpiruvato? (okupo.mx)

Bernat es un niño que sufre una enfermedad hemolítica denominada "Déficit de Piruvato Quinasa" con un grado bastante grave. (elpetitbernat.com)
Es conveniente que estas nuevas personas que van a formar parte de la vida de un niño o niña con un ECM conozcan qué enfermedad le afecta, la comprendan, sepan cómo puede condicionar sus actividades. (guiametabolica.org)
Si bien la sola presencia de BCR-ABL es suficiente para desencadenar la LMC, a medida que la enfermedad progresa aparecen nuevas alteraciones que modifican el comportamiento de las células leucémicas, reducen la sensibilidad a los tratamientos y favorecen aún más el avance a estados más similares a una leucemia mieloide aguda. (usal.es)
Con la salida al mercado a principios de los años 2000 de los inhibidores tirosina quinasa (TKI) específicos contra BCR-ABL, el pronóstico de la LMC sufrió una revolución, pasando de ser una enfermedad de resultado fatal a una de pronóstico favorable. (usal.es)
La acalasia es una enfermedad rara del músculo del esófago (tubo de deglución). (digestivetracthealth.com)
La vigilancia médica es el proceso de evaluación de la salud de los trabajadores en relación con sus posibles exposiciones ocupacionales a agentes peligrosos, y una persona sana no puede contraer la enfermedad al entrar en contacto con una persona enferma. (fotoquarelle.de)
10 La acumulación de placas de Aß en el cerebro es una característica fisiopatológica definitoria de la enfermedad de Alzheimer, donde la utilización de este fármaco reduciría las placas de Aß. (bvsalud.org)
OBJETIVO: El objetivo del presente informe es evaluar rápidamente los parámetros de eficacia, seguridad, costos y recomendaciones disponibles acerca del empleo del uso de lecanemab (Leqembi™) en enfermedad de Alzheimer. (bvsalud.org)

La galactosemia, la incapacidad de metabolizar la galactosa en las células del hígado, es el trastorno monogénico más común del metabolismo de los carbohidratos y afecta a 1 de cada 55 000 recién nacidos. (dietalibre.net)
La acidemia propiónica es un trastorno metabólico raro que afecta de 1/20.000 a 1/250.000 personas en varias regiones del mundo. (digestivetracthealth.com)
La Leucemia felina, es una infección muy contagiosa distribuida mundialmente que afecta exclusivamente a los gatos. (criaderonahuelhuen.com)

La Comisión Europea ha declarado en 2014 el "Vector lentiviral conteniendo el gen piruvato quinasa de hígado y eritroide (PKLR)", como nuevo medicamento huérfano para el tratamiento de la Deficiencia en Piruvato Quinasa . (blogspot.com)

El hierro es un componente esencial de cientos de proteínas y enzimas que soportan funciones biológicas esenciales, como el transporte de oxígeno, la producción de energía, y la síntesis de ADN . (oregonstate.edu)
El hierro es un componente esencial de cientos de proteínas y enzimas que soportan funciones biológicas esenciales, como el transporte de oxígeno, la producción de energía, la síntesis de ADN , y la replicación y crecimiento celular. (oregonstate.edu)
Una de la fuentes más fuertemente implicadas en la elevación de los niveles de ROS en LMC es la familia de enzimas NADPH oxidasas, cuya única función conocida hasta el momento es precisamente la de producir ROS. (usal.es)
La biosíntesis es un proceso de múltiples pasos, catalizado por enzimas , en el que los sustratos se convierten en productos más complejos en los organismos vivos. (wikipedia.org)
La argininosuccinato liasa es una de las seis enzimas que desempeñan un papel en la descomposición y eliminación del nitrógeno del cuerpo, un proceso conocido como el ciclo de la urea. (digestivetracthealth.com)
La especificidad y eficiencia de sus enzimas es extrema. (naukas.com)
Una función importante del ATP es unirse y activar a enzimas llamadas quinasas. (idslogic.es)
Las enzimas responsables de la fosforilación son las proteínas quinasas. (okupo.mx)

Qué es la PEP carboxilasa? (okupo.mx)

Durante la glucólisis, una molécula de glucosa con seis átomos de carbono se convierte en dos moléculas de piruvato, cada una de las cuales contiene tres átomos de carbono. (idslogic.es)

Específicamente, detiene una señal (vía de transducción de fosfatidilinositol 3-quinasa-proteína quinasa B) que promueve la síntesis de proteínas y así previene la supervivencia de las células cancerosas. (lavidalucida.com)

La transaminación o desaminación de aminoácidos facilita la entrada de su esqueleto de carbono en el ciclo directamente (como piruvato u oxaloacetato), o indirectamente a través del ciclo del ácido cítrico. (dietalibre.net)

En ambos casos, el efecto colateral es debido a que el sustrato alternativo es un análogo estructural del sustrato específico en la ruta de la glucólisis. (naukas.com)
En rumiantes, el propionato es el principal sustrato gluconeogénico. (dietalibre.net)
En no rumiantes, incluidos los seres humanos, el propionato surge de la β-oxidación de ácidos grasos de cadena impar y cadena ramificada y es un sustrato (relativamente menor) para la gluconeogénesis. (dietalibre.net)
El piruvato, el primer sustrato designado de la ruta gluconeogénica, se puede usar para generar glucosa. (dietalibre.net)

Todas las células obtienen energía (moléculas de ATP) gracias a la oxidación de la glucosa (que se transforma en dos moléculas de piruvato). (naukas.com)

además, el glucógeno es la forma de almacenamiento de los carbohidratos en los seres humanos. (dietalibre.net)
La gluconeogénesis ( GNG ) es una ruta metabólica que da como resultado la generación de glucosa a partir de ciertos sustratos de carbono que no son carbohidratos. (dietalibre.net)
En los seres humanos, los sustratos para la gluconeogénesis pueden provenir de cualquier fuente distinta de los carbohidratos que se pueda convertir en piruvato o en intermediarios de la glucólisis (ver figura). (dietalibre.net)
La gluconeogénesis es el proceso de síntesis de glucosa o glucógeno a partir de precursores que no son carbohidratos. (okupo.mx)

La alcaptonuria es una afección hereditaria que hace que la orina se vuelva negra cuando se expone al aire. (digestivetracthealth.com)

El Basenji requiere un cuidado mínimo del pelaje: es suficiente cepillar el pelaje de vez en cuando para eliminar el pelo muerto. (vidaconmascotas.com)
Por ejemplo, la vía que lleva del piruvato a la glucosa-fosfato requiere 4 moléculas de ATP y 2 moléculas de GTP para proceder espontáneamente. (dietalibre.net)
Si su hijo se sometió a una cirugía que no requiere que pase la noche en el hospital, que no es invasivo pero que podría volverse dañino en algunos casos. (fotoquarelle.de)
Cualquier órgano de nuestro cuerpo requiere glucosa, y lo habitual es que la glucosa que emplean nuestros músculos durante los movimientos provenga de los depósitos de glucógeno que poseen, y que el resto de órganos se nutra del glucógeno hepático. (aptavs.com)

El metabolismo de la glucosa es la ruta metabólica mejor conocida. (naukas.com)
La Glucolisis o glicolisis es la ruta metabólica mediante la que se degrada la glucosa hasta dos moléculas de piruvato, a la vez que se produce energía en forma de ATP y de NADH. (ammarksman.com)
En resumen podemos decir que la glucosa es catabolizada para formar ácido pirúvico durante la glucólisis. (ammarksman.com)
Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4 moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH. (ammarksman.com)
La glucosa es la unidad mínima a partir de la cual están formados los hidratos de carbono , y la obtenemos a partir de los alimentos que ingerimos. (aptavs.com)
La forma específica de glucosa utilizada en la glucólisis es la glucosa 6-fosfato. (idslogic.es)
La gluconeogénesis (GNG) es la ruta metabólica que permite la síntesis de glucosa a partir de sustratos no glúcidos, principalmente en el hígado. (okupo.mx)

Independientemente de la etiología, el objetivo principal del tratamiento de la ictericia neonatal es prevenir el efecto neurotóxico de la bilirrubina indirecta, principalmente el kernicterus. (lecturio.com)
La reducción dietética de galactosa también es el tratamiento, pero no tan grave como en pacientes con galactosemia clásica. (dietalibre.net)
El ácido valproico es un medicamento anticonvulsivo que se usa para controlar ciertos tipos de convulsiones en el tratamiento de la epilepsia. (digestivetracthealth.com)
El tratamiento es por lo general con medicamentos que se unen al hierro y lo eliminan del cuerpo (quelación). (msdmanuals.com)
El ajo negro, que es ajo fresco fermentado o envejecido , tiene numerosos beneficios para la salud que van desde su fuerte naturaleza antioxidante hasta su papel potencial en el tratamiento del cáncer. (lavidalucida.com)
El ajo negro (Allium sativum L.) es un producto fermentado de ajo hecho por el tratamiento de ajo fresco durante un promedio de 10 días a altas temperaturas (40 a 60 ° C) y alta humedad. (lavidalucida.com)

Esta translocación conduce a la yuxtaposición de los genes c-ABL1 (del inglés Abelson Leukemia Virus) y BCR (del inglés Breakpoint Cluster Region), generando así el gen quimérico BCR-ABL1 que codifica una oncoproteína con actividad tirosina quinasa que recibe el mismo nombre. (usal.es)
BCR-ABL presenta actividad tirosina quinasa constitutiva, activando una plétora de vías de señalización como PI3K/AKT, MAPKs o STAT5 que son responsables del fenotipo proliferador, antiapoptótico y del bloqueo de la diferenciación característico de las células tumorales. (usal.es)
El Custodio declara que la solicitud del Demandante es para registros de personal que no se pueden divulgar de conformidad con N, la actividad física. (fotoquarelle.de)

en la tercera reacción (F-6P → F-1,6-BP) por medio de la PFK1 y en el último paso (PEP → Piruvato) por la piruvato quinasa. (ammarksman.com)

Siempre decimos que es muy importante donar sangre, y que realmente con este acto se salvan vidas. (elpetitbernat.com)
Pero nuestra sangre, tiene un grupo sanguíneo que no es compatible con todo. (elpetitbernat.com)
La deficiencia de hierro es la deficiencia nutricional más común mundialmente, afectando principalmente niños, mujeres en edad de procrear, mujeres embarazadas, donantes de sangre frecuentes, e individuos con ciertas condiciones médicas. (oregonstate.edu)
Cuando se encuentran niveles elevados de creatina quinasa en una muestra de sangre. (gondoralaporte.ca)
Esta prueba mide la cantidad de creatina quinasa (ck) en la sangre. (gondoralaporte.ca)
Existen varias pruebas de sangre disponibles para saber si el gato está infectado, si es probable que sea infeccioso a otros gatos, y si puede o no desarrollar un tumor relacionado al virus. (criaderonahuelhuen.com)

2021年12月2日 · El hierro hecho en un alto horno es una aleación que contiene aproximadamente 90-95 % de hierro, 3-4 % de carbono y trazas de otros elementos como silicio, manganeso y fósforo, dependiendo del mineral utilizado. (privat-u-popelku.cz)

Anatomía8

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Piruvato Quinasa

Fosfoenolpiruvato

Complejo Piruvato Deshidrogenasa

Piruvatos

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Glucólisis

Proteínas Quinasas

Fosfatidilinositol 3-Quinasas

Piruvato Descarboxilasa

Sistema de Señalización de Quinasas PAM

Proteínas Serina-Treonina Quinasas

Fructosadifosfatos

Fosfofructoquinasa-1

Cinética

Isoenzimas

Piruvato Oxidasa

Inhibidores de Proteínas Quinasas

Proteínas Quinasas Dependientes de Calcio-Calmodulina

Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida)

Hígado

Familia-src Quinasas

Gluconeogénesis

Glucosa

Hexosadifosfatos

Dihidroxiacetona

Proteína Quinasa C

Anemia Hemolítica Congénita

Adenosina Trifosfato

Lactatos

Proteínas Quinasas p38 Activadas por Mitógenos

Proteínas Quinasas Dependientes de AMP Cíclico

Anemia Hemolítica Congénita no Esferocítica

Adenosina Difosfato

Creatina Quinasa

Hexoquinasa

Proteína Quinasa 1 Activada por Mitógenos

Datos de Secuencia Molecular

Fructosa-Bifosfato Aldolasa

Fosforilación

Ácido Láctico

Quinasas p21 Activadas

Fosfoglicerato Quinasa

Quinasas de Proteína Quinasa Activadas por Mitógenos

Proteínas Quinasas JNK Activadas por Mitógenos

L-Lactato Deshidrogenasa

Activación Enzimática

Proteína Quinasa 3 Activada por Mitógenos

Músculos

Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida)-Fosfatasa

Oxaloacetatos

Triosas

Secuencia de Aminoácidos

Fructosafosfatos

Proteínas Tirosina Quinasas

Glucagón

Proteína Quinasa CDC2

Ciclo del Ácido Cítrico

Quinasas Ciclina-Dependientes

Quinasas Quinasa Quinasa PAM

Secuencia de Bases

Errores Innatos del Metabolismo del Piruvato

Sitios de Unión

Unión Proteica

eIF-2 Quinasa

Mutación

Quinasa de la Caseína II

Caseína Quinasas

Ratas Consanguíneas

Proteínas Quinasas S6 Ribosómicas

Regulación Alostérica

Anemia Hemolítica

Especificidad por Sustrato

Conejos

MAP Quinasa Quinasa 1

Magnesio

ARN Mensajero

Proteínas Tirosina Quinasas Receptoras

Timidina Quinasa

Regulación Enzimológica de la Expresión Génica

Fosfofructoquinasas