Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Enzima que cataliza la reducción de proteína-disulfuro en presencia de glutatión, formando proteína-ditiol. La insulina es uno de sus substratos. EC 1.8.4.2.
Enzima que contiene ferredoxina y cataliza la descarboxilación oxidativa dependiente de la COENZIMA-A del PIRUVATO a acetil-COENZIMA A y DIÓXIDO DE CARBONO.
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Subclase de enzimas que incluye todas las deshidrogenasas que actúan sobre alcoholes primarios y secundarios, así como hemiacetales. Posteriormente se clasifican de acuerdo con el aceptor, que puede ser NAD+ o NADP+ (subclase 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxígeno (1.1.3), quinona (1.1.5) u otro aceptor (1.1.99).
Oxidoreductasas que son específicas para las CETONAS.
Familia de tioltransferasas que contienen dos residuos de CISTEINA en el sitio activo, con una forma disulfuro (forma oxidada) o de ditiol (forma reducida). Funcionan como portador de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependientes de GLUTIONA por RIBONUCLEÓTIDO REDUCTASAS y pueden desempeñar un papel en la desglutationilación de los tioles en proteínas. Las formas oxidadas de las glutarredoxinas son reducidas directamente por el GLUTATIÓN.
Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.
Oxidorreductasas con especificidad para oxidar o reducir COMPUESTOS DE AZUFRE.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Proteínas donantes de hidrógeno que intervienen en diversas reacciones bioquímicas, como la reducción de ribonucleótidos y la reducción de PEROXIRREDOXINAS. La tiorredoxina se oxida a partir de un ditiol para formar un disulfuro cuando actúa como cofactor reductor. Luego el disulfuro es reducido por el NADPH en una reacción catalizada por la TIORREDOXINA REDUCTASA.
Flavoproteínas son proteínas que contienen un grupo prostético flavina, jugando un rol crucial en procesos redox en células.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidoredutasas. Familia que incluye tres enzimas que se distinguen por su sensibilidad a varios inhibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESHIDROGENASA(QUINONA) es una flavoproteína que reduce varias quinonas en presencia de NADH o NADPH y es inhibida por el dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH deshidrogenasa (quinona)) requiere NADH, es inhibida por AMP y 2,4-dinitrofenol, pero no por el dicumarol o derivados del ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH deshidrogenasa (quinona) requiere NADPH y es inhibida por el dicumarol y por derivados del ácido fólico, pero no por 2,4-dinitrofenol.
Amplia categoría de oxidorreductasas que reducen dobles enlaces u oxidan enlaces simples entre el OXÍGENO y el CARBONO en los compuestos orgánicos.
Un complejo flavoproteína oxidasa que contiene centros de hierro-azufre. Cataliza la oxidación de SUCCINATO a fumarato y acopla la reacción hacia la reducción de UBIQUINONA a ubiquinol.
Reino de la ARCHAEA hipertermofílica que se encuentra en diversos ambientes.
Género de bacterias gramnegativas, anaerobias, en forma de bastoncillos aislados del RUMEN bovino, del surco gingival humano, y de PULPITIS.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de las TIORREDOXINAS para formar disulfuro de tiorredoxina en presencia de NADP+. Anteriormente fue clasificada como EC 1.6.4.5.
Flavoproteína que contiene oxidorreductasa que cataliza la deshidrogenación del SUCCINATO a fumarato. En la mayoría de los organismos eucarióticos esta enzima es un componente del complejo II de transporte de electrones de las mitocondrias.
Grupos químicos que contienen el enlace disulfuro covalente -S-S-. El átomo de azufre puede unirse a partes orgánicas o inorgánicas.
Actividades del ecosistema y del ambiente, funciones, o eventos.
Enzima de la clase de las oxidorreductasas, que cataliza la conversión de beta-D-glucosa y oxígeno a D-glucono-1,5-lactona y peróxido. Es una flavoproteína, altamente específica para beta-D-glucosa. La enzima es producida por el Penicillium notatum y otros hongos y tiene actividad antibacteriana en presencia de glucosa y oxígeno. Se usa para estimar la concentración de glucosa en muestras de sangre u orina, mediante la formación de pigmentos coloreados por el peróxido de hidrógeno producido en la reacción. EC 1.1.3.4.
Proceso mediante el cual los ELECTRONES son transportados desde un sustrato reducido al OXÍGENO molecular (Adaptación del original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270).
Una subclase de enzimas que incluyen todas las deshidrogenasas que actúan en la unión carbón-carbón. Esta enzima incluye a todas las enzimas que introducen doble unión en los sustratos por deshidrogenación directa de la unión simple carbón-carbón.
Enzima que cataliza la oxidación y reducción de la FERREDOXINAS o ADRENODOXINA en presencia de NADP. EC 1.18.1.2 fue anteriormente clasificada como EC 1.6.7.1 y EC 1.6.99.4.
Una flavoproteína y complejo hierro conteniendo-azufre oxidorreductasa que cataliza la conversión de UBIQUINONA a ubiquinol. En MITOCONDRIA el complejo también acopla su reacción al transporte de PROTONES através de la membrana interna mitocóndrica. Los componentes NADH DESHIDROGENASA del complejo pueden ser aislados y están listados como EC 1.6.99.3.
Flavoproteína que cataliza reversiblemente la oxidación de NADH o NADPH por varias quinonas y colorantes de oxidación-reducción. La enzima es inhibida por el dicumarol, la capsaicina y la cafeína.
(5Z)-(15S)-11 alfa-Hidroxi-9,15-dioxoprostanoato:NAD(P)+ delta(13)-oxidorreductasa. Enzima activa en el catabolismo de prostaglandina E y F. Cataliza la reducción de doble enlace en las posiciones 13-14 de las 15 cetoprostaglandinas y usa NADPH como cofactor. EC 1.3.1.48.
Oxidorreductasas especificas para los ALDEHIDOS.
Coenzima compuesta por mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido mediante un enlace de pirofosfato al fosfato en posición 5 del 2,5-bifosfato de adenosina. Sirve como transportador de electrones en numerosas reacciones, siendo alternativamente oxidado (NADP+) y reducido (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Género de hongos basidiomicetos, familia POLYPORACEAE, orden POLYPORALES, que crecen en troncos o árboles derrumbados en capas estratificadas. Las especies P. ostreatus, la seta ostra, es una especie comestible y es el miembro que se encuentra con más frecuencia en el este de América del Norte (Adaptación del original: Alexopoulos et al., Introductory Mycology, 4th ed, p531).
Producto de condensación de la riboflavina y de adenosina difosfato. Coenzima de varias deshidrogenasas aeróbicas, como por ejemplo, la D-aminoácido oxidasa y la L-aminoácido oxidasa. (Traducción libre del original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Pequeñas moléculas necesarias para la función catalítica de las ENZIMAS. Muchas VITAMINAS son coenzimas.
Un grupo de proteínas que poseen sólo el complejo hierro-azufre como grupo prostético. Estas proteínas participan en todas las principales vías de transportación de electrones: fotosíntesis, respiración, hidroxilación y fijación bacteriana de hidrógeno y nitrógeno.
Derivados de la dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo (g)pteridina-2,4 (3H, 10H)-diona)del esqueleto. Los derivados de la flavina tienen una función de transferencia electrónica como COENZIMAS en las FLAVOPROTEINAS.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Enzimas que catalizan la deshidrogenación u oxidación de compuestos que contienen aminas primarias.
Células que carecen de membrana nuclear y por tanto el material nuclear está diseminado en el citoplasma o acumulado en una región nucleoide.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Un pigmento foto-activo localizado en los corpúsculos prolamelares que existen dentro de los proplástidos de las hojas de frijoles marrón oscuro. En el proceso de fotoconversión, la protoclorofílida altamente fluorescente se convierte en clorofila.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Enzima que utiliza NADH o NADPH para reducir FLAVINAS. Está implicada en un número de procesos biológicos que requieren flavina reducida para sus funciones tales como bioluminiscencia bacteriana. Antes enumerada como EC 1.6.8.1 y EC 1.5.1.29.
Partículas elementales estables que poseen la carga negativa más pequeña conocida, presente en todos los elementos; también llamados negatrones. Los electrones cargados positivamente se denominan positrones. Los números, energías y ordenamiento de electrones alrededor de los núcleos atómicos determinan las identidades químicas de los elementos. Los rayos de electrones también se denominan RAYOS CATÓDICOS.
Espacio entre las membranas interna y externa de una célula que se comparte con la pared celular.
Una glucosa deshidrogenasa que cataliza la oxidación de beta-D-glucosa para formar D-glucono-1,5-lactona, usando NAD como también NADP como coenzima.
Clase de enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales de una molécula para formar un producto único. Estas reacciones no implican modificación de la concentración de sustancias salvo las del sustrato y el producto final. (Dorland, 28a ed). EC 5.
Una flavoproteína libre de hierro de bajo peso molecular (16,000) que contiene una molécula de flavina mononucleótida (FMN) y que es aislada de una bacteria cultivada en un medio deficiente de hierro. Puede remplazar a la ferredoxina en todas las funciones de transferencia de electrones en las que se conoce que esta última sirve en células bacterianas.
Bacterias no patógenas de forma ovoidal o en bastoncillo que están ampliamente distribuidas y se encuentran en el agua dulce así como en los hábitats marinos e hipersalinos.
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.
Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Enzimas de la clase de las oxidorreductasas que catalizan la deshidrogenación de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Un pirrolo-quinolina que tiene 2 grupos ceto adyacentes en las posiciones 4 y 5 y tres grupos acidico carboxilo. Es una coenzima de algunas DESHIDROGENASAS.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Compuestos que contienen el radical -SH.
Proteínas que se encuentran en el PERIPLASMA de los organismos con paredes celulares.
Enzima que cataliza la oxidación de XANTINA en presencia de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO y NADH. Actúa también sobre otras purinas y otros aldehídos.
Enzimas metabolizadoras de drogas que oxidan éteres de metilo. Generalmente presentes en los microsomas hepáticos.
Uno de los tres dominios de la vida (los otros son BACTERIA y Eucarya), conocido anteriormente como Archaebacteria bajo el taxon Bacteria, pero considerado ahora separado y diferente. Se caracterizan por: 1) la presencia de ARN de transferencia y de ARNs ribosómicos característicos; 2) la ausencia de peptidoglicanos en las paredes celulares; 3) la presencia de lípidos vinculados con el éter construidos a partir de subunidades de cadena ramificada; y 4) su aparición en hábitats inusuales. Mientras que la archaea recuerda a las bacterias en su morfología y organización genómica, recuerdan a la eucaria en su método de replicación genómica. El dominio contiene al menos cuatro reinos: CRENARCHAEOTA, EURYARCHAEOTA, NANOARCHAEOTA y KORARCHAEOTA.
Un cristal incoloro, soluble en agua con un sabor ácido que es utilizado como intermediario químico, en medicina, en la manufactura de barnices y para hacer ésteres de perfumes. Es utilizado en los alimentos como un agente secuestrador, tampón y neutralizante. (Traducción libre del original: Hawley's Condensed Chemical Dictionary, 12th ed, p1099; McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed, p1851)
Cataliza reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de alcoholes de azúcar, para formar un cetoazúcar, aldehído o lactona, Se permite cualquier aceptor, excepto oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Compuestos basados en el ácido fumárico.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.
Proteínas que contienen hierro que transfieren electrones a las flavoproteínas, generalmente en un bajo potencial; el hierro no está presente como en el hemo.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Un aminoácido que se encuentra en la naturaleza tanto en organismos eucarióticos como procarióticos. Se encuentra en los ARNt y en el sitio catalítico de algunas enzimas. Los genes para la glutationa peroxidasa y formiato deshidrogenasa contiene el codon TGA, que codifica este aminoácido.
Flavoproteína que contiene oxidoreductasa y que cataliza la reducción de lipoamida por el NADH para formar dihidrolipoamida y NAD+. La enzima es un componente de algunos COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Conjunto de genes originados por la duplicación y variación de algún gen ancestral. Tales genes pueden estar agrupados en el mismo cromosoma o dispersos en diferentes cromosomas. Ejemplos de familias multigénicas incluyen aquellas que codifican las hemoglobinas, inmunoglobulinas, antígenos de histocompatibilidad, actinas, tubulinas, queratinas, colágenos, proteínas de shock térmico, proteínas adhesivas salivares, proteínas coriónicas, proteínas de las cutículas, proteínas vitelínicas y faseolinas, así como histonas, ARN ribosómico, y genes de ARN. Los tres últimos son ejemplos de genes repetidos donde cientos de genes idénticos están presentes y ordenados en forma de tándem.
Proteínas que incorporan específicamente la SELENOCISTEÍNA en su cadena de aminoácidos. La mayoría de las selenoproteínas son enzimas con los residuos de selenocisteína siendo responsables para sus funciones catalíticas.
Grado de semejanza entre secuencias. Los estudios de HOMOLOGIA DE SECUENCIA DE AMINOÁCIDO y HOMOLOGIA DE SECUENCIA DE ÁCIDO NUCLEICO proporcionan información útil sobre la interrelación genética de genes, productos génicos y especies.
Unidades hereditarias funcionales de las BACTERIAS.
La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Complejo enzimático que contiene GRUPO CITOCROMO B, CITOCROMO C1 y hierro-sulfuro centrales. Cataliza la oxidación del ubiquinol a UBIQUINONA y transfiere los electrones al CITOCROMO C. En la MITOCONDRIA la reacción redox se asocia al transporte de PROTONES a través de la membrana mitocondrial interna.
Ausencia total, o (aproximadamente) la escasez, de oxígeno elemental disuelto o gaseoso en un lugar o ambiente determinado.
Enzima que cataliza reversiblemente la oxidación de una aldosa a un alditol. Posee especificidad amplia para muchas aldosas. EC 1.1.1.21.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Tripéptido con muchos roles en las células. Se conjuga a los medicamentos que los hace más solubles para la excreción, es un cofactor para algunas enzimas, está implicado en el reordenamiento de la unión de proteína disulfuro y reduce peróxidos.
Anillos de hidrocarburo que contienen dos partes de cetona en cualquier posición. Pueden ser sustituídos en cualquier posición excepto en los grupos cetona.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Uno de los tres dominios de la vida (los otros son Eukarya y ARCHAEA), también llamado Eubacteria. Son microorganismos procarióticos unicelulares que generalmente poseen paredes celulares rígidas, se multiplican por división celular y muestran tres formas principales: redonda o cocos, bastones o bacilos y espiral o espiroquetas. Las bacterias pueden clasificarse por su respuesta al OXÍGENO: aerobias, anaerobias o facultativamente anaerobias; por su modo de obtener su energía: quimiotróficas (mediante reacción química) o fototróficas (mediante reacción luminosa); las quimiotróficas por su fuente de energía química: litotróficas (a partir de compuestos inorgánicos) u organotróficas (a partir de compuestos orgánicos); y por donde obtienen su CARBONO: heterotróficas (de fuentes orgánicas)o autotróficas (a partir del DIÓXIDO DE CARBONO). También pueden ser clasificadas según tiñan o no(basado en la estructura de su PARED CELULAR) con tintura VIOLETA CRISTAL: gramnegativa o grampositiva.
Benzoquinona liposoluble que está relacionada con el TRANSPORTE DE ELECTRONES en las preparaciones mitocondriales. Este compuesto se encuentra en la mayoría de los organismos aerobios, desde las bacterias hasta las plantas y los animales.
Especie de bacteria grampositiva que es un saprofito común en el suelo y el agua.
Relaciones entre grupos de organismos en función de su composición genética.
Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.
Un proceso de mútiples etapas que incluye la determinación de una secuencia (proteína, carbohidrato, etc.) su fragmentación y análisis, y la interpretación de la información de secuencia resultante.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Género de bacterias gram positivas móviles e inmóviles de la familia Clostridiaceae. Se han identificado muchas especies, siendo algunas patógenas. Se encuentran en el agua, suelo y en el tracto intestinal de humanos y animales inferiores.
Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Proteína que tiene uno o más iones metálicos estrechamente unidos y que forman parte de su estructura. (Dorland, 28a ed)
Enzima que cataliza reversiblemente la etapa final de la fermentación alcohólica, reduciendo un aldehído a un alcohol. En el caso del etanol, el acetaldehído es reducido a etanol en presencia de NADH e hidrógeno. La enzima es una proteína con zinc que actúa en alcoholes primarios y secundarios o hemiacetales. EC 1.1.1.1.
Técnica aplicable a la gran variedad de sustancias que exhiben paramagnetismo debido a los momentos magnéticos de los electrones no pareados. Los espectros son útiles para la detección e identificación, para la determinación de la estructura del electrón, para el estudio de las interacciones entre moléculas, y para la medición de los "spins" y momentos nucleares. La espectroscopía nuclear electrónica de doble resonancia (ENDOR), es una variante de la técnica que puede dar una mejor resolución. El análisis de la resonancia del spin electrónico puede hacerse ahora in vivo, incluyendo aplicaciones imagenológicas como la RESONANCIA MAGNÉTICA.
Formas de vida multicelular, eucariótica del reino Plantae (sensu lato), comprende las VIRIDIPLANTAE, RHODOPHYTA y GLAUCOPHYTA, todas las cuales adquieren cloroplastos mediante endosimbiosis directa de las CIANOBACTERIAS. Se caracterizan por tener un modo de nutrición fundamentalmente fotosintético; crecimiento esencialmente ilimitado en regiones localizadas de división celular (MERISTEMO); la celulosa en el interior de las células les aporta rigidez; la ausencia de órganos de locomoción; ausencia de nervios y sistema sensorial; y una alteración de generaciones haploides y diploides.
Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
Un elemento miembro de la familia de los calcógenos. Tiene por símbolo atómico S, número atómico 16 y peso atómico [32.059; 32.076]. Se encuentra en los aminoácidos cisteína y metionina.
Correspondencia secuencial de nucleótidos en una molécula de ácido nucleico con los de otra molécula de ácido nucleico. La homología de secuencia es una indicación de la relación genética de organismos diferentes y la función del gen.
Fenómeno por el cual compuestos cuyas moléculas tienen el mismo número y tipo de átomos y el mismo ordenamiento atómico, difieren en sus relaciones espaciales.
Alteración del equilibrio prooxidante-antioxidante en favor del primero, que conduce a daños potenciales. Los indicadores de estrés oxidativo incluyen bases de ADN dañadas, productos de oxidación de las proteínas, y de peroxidación de lípidos.
Reacciones vitales o metabólicas que ocurren en un ambiente que contiene oxígeno.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.
La porción de la hemoglobina que aporta el color. Se halla libre en tejidos y como el grupo prostético en muchas hemoproteínas.
Grupo de citocromos con enlaces covalentes de tioéter, entre una o ambas cadenas vinílicas laterales del proto-heme y la proteína.
Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.
Conjuntos complejos de reacciones enzimáticas relacionadas entre sí a través de sus productos y sustratos.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en las bacterias.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.
Elementos químicos electropositivos caracterizados por su ductibilidad, maleabilidad, brillo, y conductibilidad al calor y la electricidad. Pueden reemplazar al hidrógeno de un ácido y formas bases con radicales hidroxilo.
En las bacterias, grupo de genes metabólicamente relacionados, con un promotor común, cuya transcripción a un ARN MENSAJERO policistrónico único está bajo control de una región OPERADORA.
El proceso de cambio acumulado en el nivel de ADN, ARN; y PROTEINAS, en generaciones sucesivas.
Una prueba que se usa para determinar si tendrá lugar o no la complementación (compensación en forma de dominancia) en una célula con un fenotipo mutante dado cuando otro genoma mutante, que codifica el mismo fenotipo mutante, se introduce en dicha célula.
Un elemento con símbolo atómico O, número atómico 8 y peso atómico [15.99903; 15.99977]. Es el elemento más abundante de la tierra y es esencial para la respiración.
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.
Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Mutagénesis en la que la mutación es provocada por la introducción de secuencias extrañas de ADN en una secuencia génica o extragénica. Esto puede ocurrir espontáneamente in vivo o puede inducirse experimentalmente in vivo o in vitro. Las inserciones de ADN provírico en un protooncogén celular o cerca de él pueden interrumpir la TRADUCCIÓN GENÉTICA de las secuencias codificadoras o interferir con el reconocimiento de elementos reguladors y pueden originar una expresión no regulada del protooncogén, con la consiguiente formación de tumores.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Un proceso de múltiples etapas que incluye la clonación,mapeo del genoma, subclonación, determinación de la SECUENCIA DE BASES, y análisis de la información.
Complemento genético de una BACTERIA, representado en su ADN.
Secuencia de tripletes de nucleótidos sucesivos que son leidos como un CODÓN especificador de AMINOÁCIDOS y que comienza con un CODÓN INICIADOR y termina con un codón de parada (CODÓN TERMINADOR).
Ubicación de los átomos, grupos o iones en una molécula con relación unos a los otros, así como la cantidad, tipo y localización de uniones covalentes.
Elemento metálico con el símbolo atómico Fe, número atómico 26 y peso atómico 55.85. Es un constituyente esencial de las HEMOGLOBINAS.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
El arte o proceso de comparar fotométricamente las intensidades relativas de la luz en diferentes partes del espectro.
Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Un cambio de polarización planar a polarización elíptica cuando una onda de luz plano-polarizada atraviesa un medio ópticamente activo.
Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)
Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.
Género de plantas de la familia BRASSICACEAE que contienen PROTEÍNAS DE ARABIDOPSIS y PROTEÍNAS DE DOMINIO MADS. La especie A. thaliana se utiliza para experimentos de genética clásica en plantas así como en estudios de genética molecular en fisiología, bioquímica y desarrollo de las plantas.
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Ácido desoxirribonucleico que constituye el material genético de las bacterias.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.
La determinación de un patrón de genes expresados al nivel de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA bajo circunstancias específicas o en una célula específica.
Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción, también conocidas como reacciones redox. Estas enzimas participan en la transferencia de electrones desde un donante (que se oxida) a un aceptoro (que se reduce) en una reacción química.

El nombre sistemático de estas enzimas según la nomenclatura EC (Enzyme Commission) es oxidorreductasa, seguido del sufijo "ase". La nomenclatura EC clasifica las oxidorreductasas en función del tipo de donante y aceptor de electrones que participan en la reacción.

Por ejemplo, las oxidorreductasas que transfieren electrones desde un grupo alcohol a un aceptor de electrones se clasifican como EC 1.1.1., mientras que aquellas que transfieren electrones desde un grupo aldehído se clasifican como EC 1.2.1.

Las oxidorreductasas desempeñan un papel fundamental en muchos procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y la fermentación. También están involucradas en la detoxificación de sustancias extrañas y tóxicas, así como en la biosíntesis de moléculas complejas.

De acuerdo con la definición médica, la piruvato-sintasa es una enzima bifuncional que desempeña un papel clave en el ciclo del ácido tricarboxílico (ciclo de Krebs) y en la vía de oxidación de los ácidos grasos. Esta enzima se encuentra predominantemente en las bacterias, aunque también se ha identificado en algunas plantas y protozoos.

La piruvato-sintasa cataliza dos reacciones químicas importantes:

1. La conversión del piruvato en acetil-CoA, CO2 y un grupo reducido de fosfato (en forma de NADH o FADH2), una reacción conocida como descarboxilación oxidativa. Esta reacción es parte de la vía de oxidación de los ácidos grasos y ayuda a generar energía en forma de ATP.

2. La síntesis de acetil-CoA a partir del acetato y la coenzima A, una reacción conocida como sintasa de acetil-CoA. Esta reacción es parte del ciclo del ácido tricarboxílico y ayuda a producir energía en forma de ATP durante la respiración celular.

La piruvato-sintasa está compuesta por varias subunidades y requiere la presencia de cofactores como el hierro-azufre y el tiamina pirofosfato (TPP) para su actividad enzimática. La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones médicas, como la acidosis láctica y la enfermedad del citrulinemia tipo II.

Las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde el nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADPH) a diversos aceptores de electrones. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en los procesos redox dentro de las células y participan en varias vías metabólicas, como la respiración celular y la biosíntesis de lípidos y esteroides.

La familia más conocida de NADH-NADPH oxidorreductasas son las NADPH oxidasas, que están involucradas en la producción de especies reactivas del oxígeno (ROS). Las NADPH oxidasas utilizan NADPH como donante de electrones y transfieren esos electrones al oxígeno molecular, generando peróxido de hidrógeno y superóxido. Estos ROS desempeñan un papel importante en la respuesta inmunitaria, pero también pueden contribuir a procesos patológicos, como el estrés oxidativo, la inflamación crónica y el daño tisular.

Otra clase de NADH-NADPH oxidorreductasas son las dihidrónicotinamida ribosa reductasas (NRDRs), que participan en la biosíntesis del cofactor piridina nucleótido, como el NADPH y el NADH. Las NRDRs utilizan NADP+ o NAD+ como aceptores de electrones y reducen estos compuestos a sus formas respectivas de NADPH o NADH, utilizando NADH o NADPH como donantes de electrones.

En resumen, las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo diverso de enzimas que participan en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, desde la respuesta inmunitaria hasta la biosíntesis de cofactores. Su actividad está regulada por diversos factores, como los niveles de oxígeno, las concentraciones de sustratos y los mecanismos de control alostérico, y su disfunción se ha relacionado con varias enfermedades humanas.

Las oxidorreductasas de alcohol son un tipo específico de enzimas (más concretamente, oxidorreductasas) que participan en la oxidación de alcohols a aldehídos o cetonas. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en el metabolismo de diversas sustancias, como la etanol que se encuentra en las bebidas alcohólicas.

El término "oxidorreductasa" se refiere a una clase de enzimas que catalizan reacciones redox, en las que un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) transfiere electrones a otro compuesto llamado aceptor de electrones. En el caso de las oxidorreductasas de alcohol, el alcohol actúa como el sustrato y un cofactor, como el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido), actúa como aceptor de electrones.

Durante la reacción catalizada por estas enzimas, el grupo hidroxilo (-OH) del alcohol se oxida a un grupo carbonilo (=O), formando un aldehído o una cetona. Al mismo tiempo, el NAD+ se reduce a NADH, ya que acepta los electrones liberados durante la oxidación del alcohol. Este proceso desempeña un papel fundamental en la eliminación de toxinas y en el metabolismo normal de diversas sustancias en el cuerpo humano.

Un ejemplo bien conocido de oxidorreductasa de alcohol es la alcohol deshidrogenasa, que participa en la primera etapa del metabolismo etílico, convirtiendo la etanol presente en las bebidas alcohólicas en acetaldehído. La acción de esta enzima ayuda a explicar por qué el consumo excesivo de alcohol puede provocar efectos tóxicos, ya que el acetaldehído es una sustancia altamente reactiva y dañina para las células.

Las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre una cetona y un aceptor o donante de electrones, como el NAD+/NADH o FAD/FADH2. Estas enzimas desempeñan un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos, ya que ayudan a oxidar las cetonas para producir energía o reducirlas para sintetizar otras moléculas importantes.

Las cetonas oxidorreductasas se clasifican en dos categorías principales: los diones y los monodiones. Los diones son enzimas que actúan sobre cetonas con dos grupos carbonilo, mientras que los monodiones actúan sobre cetonas con un solo grupo carbonilo.

Estas enzimas suelen encontrarse en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeñan funciones importantes en diversos procesos metabólicos. Por ejemplo, la acetoacetato sintasa, una cetona oxidorreductasa, es importante para la síntesis de cuerpos cetónicos en el hígado durante la cetosis.

En resumen, las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre cetonas y aceptores o donantes de electrones, desempeñando un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos.

Las glutarredoxinas (Grx) son un tipo de proteínas que contienen un dominio catalítico de aproximadamente 50 aminoácidos y participan en la reducción de peróxidos y la homeostasis del glutatión. Pertenecen a la familia de las proteínas de tiorredoxina y desempeñan un papel importante en la defensa contra el estrés oxidativo y la regulación redox.

Las glutarredoxinas utilizan glutatión reducido (GSH) como donante de electrones para reducir diversos sustratos, incluidos peróxidos orgánicos e inorgánicos, desulfurados y grupos disulfuro proteicos. La reacción característica catalizada por las glutarredoxinas implica la transferencia de un átomo de hidrógeno desde el glutatión reducido al sustrato, seguida de una reorganización de los enlaces disulfuro y la posterior regeneración del glutatión reducido mediante la acción de la glutatión reductasa.

Las glutarredoxinas se encuentran ampliamente distribuidas en diferentes organismos, desde procariotas hasta eucariotas, y desempeñan diversas funciones fisiológicas importantes, como la regulación de la expresión génica, la respuesta al estrés, el metabolismo y la señalización celular.

Las Proteínas Disulfuro Isomerasas (PDI) son un grupo de enzimas molecularmente chaperonas que se encuentran en el retículo endoplásmico (RE) de las células eucariotas y en la membrana bacteriana. Su función principal es catalizar la formación y ruptura de enlaces disulfuro (-S-S-) entre los residuos de cisteína en las proteínas, lo que permite la correcta conformación y plegamiento de estas últimas.

Las PDI desempeñan un papel crucial en la calidad del control de proteínas, ya que ayudan a prevenir la formación de agregados proteicos nocivos y promueven el correcto plegamiento y ensamblaje de las proteínas. Además, algunas PDI también pueden actuar como reductasas o oxidorrasas dependiendo del estado redox del entorno celular.

Las PDI están formadas por varios dominios con diferentes funciones enzimáticas y no enzimáticas. El dominio catalítico más importante es el dominio thioredoxin (Tx), que contiene un sitio activo con dos residuos de cisteína (-CXXC-) capaces de formar y romper enlaces disulfuro. Otras regiones no catalíticas de las PDI pueden actuar como chaperonas, ayudando a estabilizar las proteínas durante su plegamiento.

Las alteraciones en la función de las PDI se han relacionado con diversas enfermedades humanas, incluyendo la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y la diabetes tipo 2. Por lo tanto, el estudio de las PDI y su regulación es un área activa de investigación en biología celular y medicina.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupos sulfuro son enzimas (generalmente clasificadas bajo el número EC 1.8.x) que catalizan la transferencia de electrones desde un donante reducido a un aceptor específico, utilizando grupos sulfuro como intermediarios en este proceso oxidativo-reductivo.

Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos, incluyendo la respiración celular y la fotosíntesis. Un ejemplo bien conocido de esta clase de oxidorreductasa es la sulfito oxidasa (EC 1.8.2.1), que cataliza la oxidación del sulfito a sulfato, utilizando moléculas de oxígeno como aceptores finales de electrones.

La clasificación sistemática de estas enzimas se realiza según el tipo de donante y aceptor de electrones involucrados, así como por los mecanismos específicos que emplean para llevar a cabo la transferencia de electrones. Estudiar estas oxidorreductasas es fundamental para comprender cómo funcionan los sistemas redox en las células y cómo se regulan procesos como el metabolismo energético y la detoxificación celular.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

Las tiorredoxinas son enzimas antioxidantes que desempeñan un papel crucial en la regulación del estado redox celular y la protección contra el estrés oxidativo. La proteína de tiorredoxina reduce las especies reactivas de oxígeno (ROS) y otras moléculas reactivas mediante el uso de electrones proporcionados por la cofactor NADPH. La tiorredoxina también participa en la regulación de la expresión génica, la proliferación celular y la apoptosis.

La estructura de la tiorredoxina consta de un dominio de un solo folded con cuatro haces beta rodeados por cinco hélices alfa. La actividad antioxidante de la tiorredoxina se debe a su sitio catalítico, que contiene un residuo de cisteína reactivo que puede ser oxidado por ROS y otras moléculas reactivas. Después de la oxidación, el sitio catalítico se reduce nuevamente por la acción de la enzima tiorredoxina reductasa y NADPH.

La tiorredoxina se encuentra en la mayoría de los organismos vivos y desempeña un papel importante en una variedad de procesos fisiológicos, como el metabolismo, la respuesta al estrés y la homeostasis redox. Los trastornos asociados con las tiorredoxinas incluyen enfermedades neurodegenerativas, cáncer y envejecimiento prematuro.

Flavoproteínas son tipos de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina, el cual es un componente esencial para su función. Las flavinas pueden existir en dos formas principales: flavina mononucleótida (FMN) y flavina adenín dinucleótido (FAD). Estos cofactores participan en diversas reacciones redox dentro de la célula, actuando como agentes oxidantes o reducidos.

Las flavoproteínas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo el metabolismo de aminoácidos, carbohidratos y lípidos. También están involucradas en la respiración celular y en la fotosíntesis. Algunos ejemplos de flavoproteínas son la glucosa oxidasa, la D-aminoácido oxidasa y la monoaminoxidasa. La actividad de estas enzimas es dependiente de la presencia del cofactor flavínico, que acepta electrones de sus sustratos y los transfiere a otros aceptores, como el oxígeno molecular.

En resumen, las flavoproteínas son un tipo específico de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina y desempeñan diversas funciones enzimáticas relacionadas con procesos metabólicos importantes.

Las quinonas reductasas son un grupo de enzimas flavoproteína que catalizan la reducción de quinonas a hidroquinonas, utilizando NADH o NADPH como dadores de electrones. Esta reacción desempeña un papel fundamental en la detoxificación de compuestos cuaternarios y también está involucrada en algunos procesos bioquímicos como la biosíntesis de colágeno, melanina y tetrapirroles.

La estructura química de las quinonas reductasas incluye un grupo flavín (FAD o FMN) unido a la molécula de proteína, el cual actúa como cofactor en la transferencia de electrones desde NAD(P)H a la quinona. Existen diferentes tipos de quinonas reductasas, cada una con especificidad por determinadas quinonas substrato. Algunas de estas enzimas pueden ser encontradas en el hígado, riñones e intestinos, donde desempeñan un papel importante en la detoxificación de xenobióticos y fármacos.

Las quinonas reductasas también han sido relacionadas con procesos patológicos como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, ya que algunas quinonas reactivas generadas durante el metabolismo de fármacos y xenobióticos pueden producir daño oxidativo a las células. Por lo tanto, la inhibición de estas enzimas puede ser una estrategia terapéutica para prevenir los efectos adversos de ciertos fármacos y químicos ambientales.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupos aldehído o oxo son enzimas que participan en reacciones de oxidación-reducción donde el donante es un grupo aldehído o un grupo oxo. Estas enzimas desempeñan un importante papel en diversos procesos metabólicos, como la respiración celular y la beta-oxidación de ácidos grasos.

En una reacción catalizada por estas oxidorreductasas, el grupo aldehído o oxo del donante se reduce a un grupo alcohol, mientras que el aceptor de electrones (generalmente un molécula como NAD+ o FAD) se reduce. Por ejemplo, en la respiración celular, la coenzima Q-oxidoreductasa cataliza la transferencia de electrones del ubiquinol al citocromo c, desempeñando un papel clave en la cadena de transporte de electrones y la producción de ATP.

Enzimas que actúan sobre donantes de grupos aldehído o oxo se clasifican en la categoría EC 1.2 de la clasificación EC de las enzimas, que agrupa a las oxidorreductasas. Dentro de esta categoría, hay varias subcategorías que especifican el tipo de reacción catalizada y los donantes y aceptores involucrados.

El Complejo II de Transporte de Electrones, también conocido como complejo succinato-Q o succinato-coenzima Q reductasa, es una enzima grande e integral que se encuentra en la membrana mitocondrial interna. Forma parte de la cadena respiratoria y desempeña un papel crucial en el proceso de oxidación celular al transferir electrones desde el succinato a la coenzima Q, una molécula transportadora de electrones liposoluble.

El complejo II está formado por cuatro subunidades principales y varias proteínas auxiliares. Las subunidades principales son la flavoproteína (FP), la citocromo b (cyt b) pequeña, la citocromo b grande y la succinato deshidrogenasa (SDH). La FP contiene un grupo flavín adenín dinucleótido (FAD) que acepta dos electrones del succinato y los transfiere al centro de hierro-azufre en la SDH. Luego, estos electrones se mueven a través de las citocromo b pequeña y grande hasta llegar a la coenzima Q.

El complejo II es único porque no solo participa en el transporte de electrones sino también en el ciclo de Krebs, ya que su subunidad SDH actúa como una enzima succinato deshidrogenasa y cataliza la oxidación del succinato a fumarato. Además, a diferencia de los otros complejos de transporte de electrones, el complejo II no está asociado con la producción de ATP, ya que no bombea protones a través de la membrana mitocondrial interna.

La importancia del Complejo II de Transporte de Electrones radica en su papel como punto de convergencia entre el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria, así como en su capacidad para mantener el flujo de electrones continuo hacia la cadena de transporte de electrones incluso cuando la concentración de oxígeno es baja. Esto ayuda a garantizar que las células sigan produciendo energía de manera eficiente, incluso en condiciones adversas.

La definición médica o científica de "Nanoarchaeota" es una clase de arqueas, un tipo de organismos procariotas. Los miembros de este grupo son extremadamente pequeños, con células que miden alrededor de 400 nanómetros de diámetro. El género tipo de Nanoarchaeota es Nanoarchaeum equitans, descubierto en 2002.

Las Nanoarchaeota se caracterizan por su estrecha relación simbiótica con otras arqueas hipertermófilas. Viven como epibiontes sobre la superficie de sus huéspedes, lo que significa que se adhieren y obtienen nutrientes directamente de ellos. El genoma de Nanoarchaeum equitans es uno de los más pequeños conocidos entre los organismos celulares, lo que sugiere una dependencia extrema de su huésped para las funciones metabólicas y otras necesidades celulares.

La clasificación taxonómica de Nanoarchaeota sigue siendo objeto de debate entre los científicos, ya que algunos estudios sugieren que podrían pertenecer a una superclase más amplia llamada DPANN (Diapherotrites, Parvarchaeota, Aenigmarchaeota, Nanoarchaeota, Nanohaloarchaea). Sin embargo, la mayoría de los científicos está de acuerdo en que Nanoarchaeota representa un linaje distinto y único dentro del dominio Archea.

Helicobacter o Wolinella es un género de bacterias gramnegativas, en forma de bacilo curvado, móvil y microaerofílico. Originalmente se clasificaron en la familia de Vibrionaceae, pero ahora se colocan en su propia familia, Helicobacteriaceae. Estas bacterias viven en el tracto gastrointestinal de animales de sangre caliente y humanos. Algunas especies, como H. pylori, son patógenos humanos comunes que causan úlceras gástricas y duodenales, así como gastritis y cáncer gástrico. El nombre del género honra a Martine C. Wolin, un microbiólogo estadounidense especializado en el estudio de bacterias entéricas anaerobias.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La reductasa de tiorredoxina-disulfuro, también conocida como tioredoxina reductasa, es una enzima antioxidante que desempeña un papel crucial en la regulación del estrés oxidativo y el mantenimiento del equilibrio redox celular. Esta enzima se encuentra en la mayoría de los organismos vivos, desde bacterias hasta humanos.

La tioredoxina reductasa cataliza la reducción del tiorredoxina-disulfuro (TS2) a tiorredoxina (TSh2), utilizando NADPH como dador de electrones. La tiorredoxina es una pequeña proteína que actúa como un agente reductor y desempeña un papel importante en la neutralización de los radicales libres y la regulación de diversos procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN y la apoptosis.

La reacción catalizada por la tioredoxina reductasa puede representarse de la siguiente manera:

TS2 + NADPH + H+ → TSh2 + NADP+

En humanos, la tioredoxina reductasa existe en dos isoformas: una citosólica (TXNRD1) y una mitocondrial (TXNRD2). La forma citosólica es predominantemente responsable de la reducción de la tiorredoxina, mientras que la forma mitocondrial desempeña un papel más amplio en la reducción de diversos sustratos disulfuro.

La deficiencia o disfunción de la tioredoxina reductasa se ha asociado con varias enfermedades humanas, como la enfermedad de Parkinson, la enfermedad de Alzheimer y el cáncer. Por lo tanto, la comprensión de los mecanismos moleculares que subyacen a la función y regulación de esta enzima es de gran interés para el desarrollo de estrategias terapéuticas dirigidas a tratar estas enfermedades.

La succinato deshidrogenasa (SDH) es una enzima mitocondrial que desempeña un papel fundamental en el proceso de respiración celular, específicamente en la cadena de transporte de electrones y en el ciclo de Krebs. La SDH cataliza la conversión del succinato en fumarato, mientras transfiere electrones desde el grupo donador flavínico (FAD) al ubiquinol. Este proceso también implica la oxidación del cofactor FAD a su forma reducida, FADH2, y la reducción del ubiquinona a ubiquinol.

La succinato deshidrogenasa está compuesta por cuatro subunidades catalíticas: la subunidad flavoproteína (FP), que contiene el grupo donador de electrones FAD; la subunidad iron-sulfur (Fe-S), que alberga los centros de hierro-azufre; la subunidad ubiquinona (QP) y la subunidad succinato dehidrogenasa, b (SDHB). Las mutaciones en los genes que codifican estas subunidades pueden dar lugar a diversos trastornos genéticos, como el cáncer de glándula suprarrenal maligno y el síndrome neurogénico familiar 2.

En resumen, la succinato deshidrogenasa es una enzima clave en el metabolismo energético celular, involucrada en la oxidación del succinato y la transferencia de electrones en la cadena de transporte de electrones. Las alteraciones genéticas que afectan a esta enzima pueden tener consecuencias graves para la salud humana.

Los disulfuros son compuestos químicos que contienen un enlace covalente entre dos átomos de azufre. En el contexto médico, los disulfuros a menudo se refieren específicamente al compuesto disulfuro de dimetilo (DMDS), que se utiliza como un fumigante y un agente esterilizante.

El DMDS se utiliza en la desinfección y esterilización de equipos médicos y quirúrgicos, así como en el tratamiento de infecciones fúngicas y bacterianas. Es particularmente eficaz contra esporas bacterianas y hongos, incluidos los que son resistentes a otros métodos de desinfección y esterilización.

Aunque el DMDS es un agente potente, también puede ser tóxico y corrosivo, lo que limita su uso en algunas aplicaciones médicas. La exposición al DMDS puede causar irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, y se ha asociado con efectos adversos en el sistema nervioso central y los riñones en exposiciones prolongadas o a altas concentraciones. Por lo tanto, su uso debe realizarse bajo estrictas precauciones y solo por personal capacitado.

No existe una definición médica específica para "Procesos Ecológicos y Ambientales" ya que este término es más comúnmente utilizado en campos como la biología, ecología y ciencias ambientales. Sin embargo, en un contexto general se puede definir como sigue:

Los Procesos Ecológicos y Ambientales hacen referencia a los complejos sistemas y ciclos naturales que ocurren en el medio ambiente y que tienen un impacto en la vida de los organismos, incluyendo los seres humanos. Estos procesos incluyen ciclos biogeoquímicos como el ciclo del carbono, nitrógeno y agua; procesos ecológicos como la sucesión ecológica, la dinámica de poblaciones y la interacción entre especies; y procesos geológicos como la erosión, sedimentación y formación de montañas.

En la medicina ambiental, el término "Procesos Ecológicos y Ambientales" puede referirse a los factores medioambientales que influyen en la salud humana, como la calidad del aire y el agua, la exposición a contaminantes químicos y la pérdida de biodiversidad. La comprensión de estos procesos es fundamental para abordar los problemas de salud pública relacionados con el medio ambiente y promover prácticas de desarrollo sostenible que protejan la salud humana y el medio ambiente a largo plazo.

La glucosa oxidasa es una enzima que se encuentra en diversos organismos, incluyendo algunas levaduras y bacterias. Su función principal es catalizar la reacción en la que la glucosa (un azúcar simple) se oxida a D-glucono-1,5-lactona, al mismo tiempo que reduce el oxígeno molecular a peróxido de hidrógeno.

La reacción química puede representarse de la siguiente manera:

Glucosa + O2 → D-glucono-1,5-lactona + H2O2

Esta enzima se utiliza a menudo en diversas aplicaciones analíticas y bioquímicas, como biosensores de glucosa, ya que el peróxido de hidrógeno producido puede detectarse fácilmente. Los biosensores de glucosa son particularmente útiles en el monitoreo de la glucosa en suero sanguíneo para el control de la diabetes.

El transporte de electrones, en el contexto de la medicina y la bioquímica, se refiere al proceso por el cual los electrones son transferidos entre moléculas durante una reacción química. Este fenómeno es fundamental para muchos procesos biológicos, especialmente en la producción de energía en las células.

En el contexto más específico de la respiración celular, el transporte de electrones ocurre en la cadena de transporte de electrones dentro de las mitocondrias. Durante este proceso, los electrones son transferidos séquencialmente desde moléculas donantes (como el NADH y el FADH2) a moléculas aceptoras (como el oxígeno), liberando energía que es utilizada para producir ATP, la molécula de energía principal de la célula.

La cadena de transporte de electrones está compuesta por una serie de complejos proteicos incrustados en la membrana mitocondrial interna. Cada complejo contiene cofactores metálicos y grupos prostéticos que pueden aceptar y donar electrones. Los electrones fluyen a través de esta cadena desde los donantes de electrones con energías más altas a los aceptores de electrones con energías más bajas, liberando energía en el proceso.

El transporte de electrones también está involucrado en otros procesos biológicos, como la fotosíntesis y la detoxificación de sustancias tóxicas en el hígado. En la fotosíntesis, los electrones son transferidos desde moléculas excitadas por la luz a otras moléculas, impulsando la producción de ATP y la síntesis de glucosa. En el hígado, las enzimas del sistema microsomal de oxidación utilizan el transporte de electrones para convertir sustancias tóxicas en formas más solubles y fácilmente excretables.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupo CH-CH son un tipo específico de enzimas (EC 1.5-1.9) involucradas en la transferencia de electrones desde un donante a un aceptor durante el proceso de oxidorreducción.

Más concretamente, estas enzimas catalizan reacciones en las que el grupo CH-CH (dos átomos de carbono unidos por un enlace simple) del donante es oxidado, lo que implica la pérdida de uno o más electrones y protones. Este proceso produce como resultado un nuevo enlace C=O o C=N en el donante original.

Un ejemplo común de este tipo de reacciones es la oxidación del alcohol etílico (CH3-CH2-OH) a aldehído acético (CH3-CHO) por la acción de la enzima alcohol deshidrogenasa. En esta reacción, el donante de electrones es el grupo CH-CH del alcohol etílico y el aceptor es la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+).

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupo CH-CH desempeñan un papel fundamental en diversos procesos metabólicos, como la fermentación, la respiración celular y la biosíntesis de varios compuestos orgánicos.

La Ferredoxina-NADP Reductasa, también conocida como FNR o ferredoxina:NADP+ oxidorreductasa, es una enzima que desempeña un papel crucial en la transferencia de electrones en varios procesos metabólicos, especialmente en plantas, cianobacterias y algunas bacterias.

La ferredoxina-NADP Reductasa cataliza la transferencia de electrones desde la ferredoxina reducida (un portador de electrones de baja potencial) al NADP+ (un aceptor de electrones de alto potencial), convirtiéndolo en NADPH. Este proceso es fundamental para la fotosíntesis, donde el NADPH es necesario para la fijación del carbono y la producción de glucosa.

La reacción catalizada por la ferredoxina-NADP Reductasa puede representarse de la siguiente manera:

ferredoxina (reduced) + NADP+ + H+ → ferredoxina (oxidized) + NADPH

La ferredoxina-NADP Reductasa es una proteína soluble que se une a los tilacoides en el estroma de los cloroplastos en las plantas y cianobacterias. En algunas bacterias, la enzima se localiza en el citoplasma o en los membranas citoplasmáticas. La ferredoxina-NADP Reductasa está regulada por luz y tiene una gran importancia en la respuesta de las plantas a los cambios ambientales, como la intensidad de luz y el estrés oxidativo.

El Complejo I de Transporte de Electrón, también conocido como NADH-CoQ oxidoreductasa, es el primer complejo en la cadena de transporte de electrones dentro de la membrana mitocondrial interna. Este complejo desempeña un papel crucial en la producción de energía en forma de ATP (adenosín trifosfato) a través del proceso de respiración celular.

El Complejo I está formado por varias proteínas y cofactores, incluyendo flavina mononucleótido (FMN) y numerosos grupos hemo. Su función principal es catalizar la transferencia de electrones desde el NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reducido) al coenzima Q (CoQ), también conocido como ubiquinona.

Durante este proceso, los electrones del NADH son transferidos al FMN en el sitio activo del complejo, lo que resulta en la reducción de FMN a FMNH2 y la oxidación de NADH a NAD+. Los electrones luego se transfieren desde el FMNH2 al ubiquinona a través de una serie de intermediarios, lo que lleva a la reducción de ubiquinona a ubiquinol.

Este proceso está asociado con la generación de un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna, lo que eventualmente conduce a la síntesis de ATP por la ATP sintasa (Complejo V). El Complejo I desempeña un papel fundamental en el proceso de fosforilación oxidativa y es una importante fuente de energía para la célula.

La 15-oxoprostaglandina 13-reductasa es una enzima que cataliza la reducción de la prostaglandina G2 a prostaglandina F2α. Esta enzima también puede reducir el ácido 15-oxo-prostaglandin E2 (15-keto-PGE2) a prostaglandina F2α. La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

15-keto-PGG2 + NADPH + H+ -> PGH2 + NADP+

La 15-oxoprostaglandina 13-reductasa desempeña un papel importante en el metabolismo de las prostaglandinas, que son moléculas lipídicas involucradas en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos. La enzima se encuentra en una variedad de tejidos, incluyendo el hígado, los riñones y el corazón.

La deficiencia o disfunción de la 15-oxoprostaglandina 13-reductasa se ha asociado con diversas condiciones médicas, como la enfermedad cardiovascular y el cáncer. Los inhibidores de esta enzima se están investigando como posibles tratamientos para una variedad de enfermedades.

Las aldehído oxidorreductasas son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde un sustrato, como un aldehído, a un aceptor de electrones, como el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) o el FAD (flavín adenín dinucleótido). Este proceso se conoce como oxidorreducción y resulta en la conversión del aldehído a un ácido carboxílico.

La reacción general catalizada por las aldehído oxidorreductasas puede representarse de la siguiente manera:

R-CHO + NAD(P)+ + H2O -> R-COOH + NAD(P)H + H+

Donde R-CHO es el aldehído, NAD(P)+ es el aceptor de electrones (NAD o NADP), y NAD(P)H es el producto reducido.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en el metabolismo de diversos compuestos orgánicos, como los azúcares y los lípidos, y están involucradas en la eliminación de toxinas del cuerpo. También se han utilizado en aplicaciones industriales, como en el tratamiento de aguas residuales y en la producción de biocombustibles.

Existen diferentes tipos de aldehído oxidorreductasas, cada una con su propia especificidad de sustrato y mecanismo catalítico. Algunas de las más estudiadas incluyen la alcohol deshidrogenasa, la aldehída deshidrogenasa y la xantina oxidasa.

La nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP) es un importante cofactor reducido/oxidado en el metabolismo celular. Es similar a la nicotinamida adenina dinucleótida (NAD), pero contiene un grupo adicional de fosfato unido al 2'-hidroxilo del segundo residuo de ribosa.

La forma reducida de NADP, abreviada como NADPH, desempeña un papel clave en las reacciones anabólicas, particularmente en aquellas que involucran la transferencia de electrones y la síntesis de moléculas orgánicas. Por ejemplo, es necesario para la reducción de glutatión (GSH) a glutatión reducido (GSSG), una forma importante de antioxidante celular.

La forma oxidada de NADP, abreviada como NADP+, actúa como aceptor de electrones en reacciones catabólicas que generan energía, como la beta-oxidación de ácidos grasos y la fosforilación oxidativa.

En resumen, NADP es un importante cofactor reducido/oxidado que desempeña un papel clave en el metabolismo celular, particularmente en las reacciones anabólicas y catabólicas que involucran la transferencia de electrones.

De acuerdo con la medicina y la biología, 'Pleurotus' es un género de hongos comestibles que pertenecen a la familia Pleurotaceae. Los miembros de este género se conocen comúnmente como "orejas de madera" o "setas de abeto" y se caracterizan por sus tallos cortos y laterales y sus láminas que se extienden desde el borde del sombrero hasta el pie. Algunas especies populares incluyen Pleurotus ostreatus (oreja de madera ostra), Pleurotus pulmonarius (seta de abeto) y Pleurotus eryngii (seta real o seta de cardo). Estos hongos son conocidos por su capacidad para sintetizar una variedad de compuestos bioactivos, como antioxidantes y agentes antimicrobianos, lo que ha despertado interés en su potencial uso en aplicaciones medicinales y farmacéuticas. Sin embargo, se necesita más investigación para determinar plenamente sus posibles beneficios para la salud humana.

El Flavina-Adenina Dinucleótido (FAD) es un cofactor biológico importante que participa en diversos procesos metabólicos, particularmente en las reacciones de oxidación y reducción. Es una molécula compuesta por una flavina y adenina unidas mediante un puente fosfato, formando un dinucleótido.

La flavina es la parte que se reduce al aceptar electrones y protones, mientras que el grupo adenosín difosfato (ADP) se deriva de la adenosina trifosfato (ATP). El FAD actúa como aceptor o donador de electrones en diferentes reacciones enzimáticas, desempeñando un papel crucial en el metabolismo de carbohidratos, lípidos y aminoácidos.

El FAD se encuentra en la mayoría de las células vivas y es esencial para la producción de energía a través del proceso de respiración celular. Además, también interviene en la biosíntesis de varias moléculas importantes, como los ácidos grasos, los nucleótidos y las neurotransmisores.

NAD, o nicotinamida adenina dinucleótido, es una coenzima vital que se encuentra en todas las células vivas. Es esencial para la producción de energía a nivel celular y desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes, como el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas. NAD existe en dos formas, NAD+ y NADH, que participan en reacciones redox (transferencia de electrones) dentro de la célula. El equilibrio entre NAD+ y NADH es fundamental para la homeostasis celular y el mantenimiento de la vida. Los niveles bajos de NAD+ se han relacionado con diversas enfermedades, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, la restauración o el aumento de los niveles de NAD+ se consideran objetivos terapéuticos prometedores para tratar estas afecciones.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

Las coenzimas son moléculas orgánicas que participan en las reacciones químicas del metabolismo, actuando como aceptores o donantes de grupos funcionales durante el proceso. Se unen temporalmente a las enzimas para formar complejos enzima-sustrato y facilitar la transferencia de electrones, protones o grupos funcionales entre el sustrato y la enzima. Las coenzimas son esenciales para que las enzimas realicen su función catalítica y están involucradas en una variedad de procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y el metabolismo de lípidos, carbohidratos y proteínas. Algunos ejemplos comunes de coenzimas incluyen el NAD (nicotinamida adenina dinucleótido), el FAD (flavín adenín dinucleótido) y el CoQ10 (coenzima Q10). Las coenzimas se obtienen a menudo a partir de la dieta o pueden ser sintetizadas por el organismo a partir de precursores.

Las proteínas con hierro-azufre son un tipo específico de proteínas que contienen clusters de hierro y azufre en su estructura. Estos clusters, a menudo denominados centros de hierro-azufre, desempeñan un papel crucial en la transferencia de electrones en una variedad de procesos bioquímicos esenciales, como la respiración celular, la fotosíntesis y la biosíntesis de algunas moléculas importantes.

Existen varios tipos diferentes de clusters de hierro-azufre en las proteínas, siendo los más comunes el cluster ferroso [2Fe-2S], el cluster ferrodoxina [4Fe-4S] y el cluster HiPIP [3Fe-4S o 4Fe-4S]. Cada uno de estos clusters tiene una estructura y propiedades químicas únicas que determinan su función específica dentro de la proteína.

Las proteínas con hierro-azufre se unen a los clusters de hierro-azufre mediante enlaces covalentes débiles, lo que permite que los electrones se transfieran fácilmente entre el cluster y la proteína. Esta transferencia de electrones es fundamental para muchas reacciones redox importantes en las células, como la producción de energía a través de la cadena de transporte de electrones o la síntesis de moléculas como el hierro-azufre no hemo y los citocromos.

En resumen, las proteínas con hierro-azufre son un tipo importante de proteínas que desempeñan un papel fundamental en una variedad de procesos bioquímicos esenciales gracias a la presencia de clusters de hierro-azufre en su estructura. Estos clusters permiten la transferencia de electrones y desempeñan un papel crucial en reacciones redox importantes en las células.

La riboflavina, también conocida como vitamina B2, es una flavina. Las flavinas son un tipo de compuesto heterocíclico que contiene anillos de isoaloxazina y forman parte de la estructura de los cofactores flavínicos en las células vivas. Estos cofactores desempeñan un papel crucial en diversas reacciones redox enzimáticas, particularmente en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. La riboflavina se obtiene a través de la dieta y es importante para mantener la salud general, especialmente del sistema nervioso y la piel.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupos CH-NH2 son enzimas (EC 1.5.99) que catalizan la transferencia de electrones desde un donante reducido, que contiene un grupo CH-NH2, a un aceptor de electrones, durante el proceso de oxidación.

El término "CH-NH2" se refiere específicamente al grupo funcional formado por un átomo de carbono unido a un átomo de nitrógeno mediante un enlace simple, como se encuentra en las aminas primarias. La oxidación de este grupo conduce a la formación de un grupo funcional imina (-C=N-).

Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos, como el catabolismo y la biosíntesis de aminoácidos y otras moléculas biológicas. Algunos ejemplos de oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupos CH-NH2 incluyen:

1. L-glutamato deshidrogenasa (EC 1.4.1.3), que cataliza la reacción de oxidación del aminoácido L-glutamato a α-cetoglutarato, liberando una molécula de NH3 y reduciendo el cofactor NAD+ a NADH.
2. Fenilalanina hidroxilasa (EC 1.14.16.1), que cataliza la oxidación del aminoácido fenilalanina a tirosina, incorporando un grupo hidroxilo (-OH) en el anillo aromático y reduciendo el cofactor tetrahidropteridina (BH4) a dihidropteridina (BH2).
3. Monoamino oxidasa (EC 1.4.3.4), que cataliza la oxidación de aminas biogénicas y xenobióticas, liberando una molécula de aldehído y reduciendo el cofactor flavín mononucleótido (FMN) a FMNH2.

En general, las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupos CH-NH2 desempeñan un papel crucial en la regulación del metabolismo y el equilibrio redox en los organismos vivos.

Las células procariotas son un tipo fundamental de célula que no tiene un núcleo definido u organelos membranosos complejos. Este grupo incluye a las bacterias y a los archaea (anteriormente llamados arqueas). Las células procariotas se caracterizan por ser generalmente más pequeñas en tamaño que las células eucariotas, con una pared celular rígida y un cromosoma circular en el citoplasma. Su material genético no está rodeado por una membrana nuclear, lo que significa que la transcripción y traducción de ARN ocurren libremente en el citoplasma. Las células procariotas se reproducen asexualmente mediante un proceso llamado fisión binaria, en el que la célula madre se divide en dos células hijas idénticas.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

La protoclorofilida es un precursor biosintético de la clorofila en plantas, algas y cianobacterias. Es una clorina, similar a la clorofila pero con un grupo formilo (-CHO) en lugar de un grupo metilo (-CH3) en el grupo fosfato. Se forma a partir de la magnesio-protoporfirina IX monometiletera durante la biosíntesis de la clorofila. Posteriormente, se reduce a protoclorofilide a y luego se convierte en clorofilide a, que finalmente se convierte en clorofila a.

La acumulación de protoclorofilida puede ser tóxica para las células, ya que es fotosensible y puede producir radicales libres dañinos bajo la luz. Algunas plantas y algas han desarrollado mecanismos para regular su síntesis y acumulación, como la conversión de protoclorofilida a pigmentos no fotosensibles en condiciones de poca luz o oscuridad.

En medicina, la protoclorofilida no tiene un papel directo, pero su síntesis y metabolismo están relacionados con procesos fisiológicos importantes en plantas y algas, como la fotosíntesis y la producción de oxígeno. Los trastornos en estos procesos pueden tener implicaciones para la salud humana, especialmente en lo que respecta a la calidad del aire y el suministro de alimentos.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

La cisteína es un aminoácido sulfuroado no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo, pero también se puede obtener a través de la dieta. Se encuentra en varias proteínas alimentarias y también está disponible como suplemento dietético.

La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que le confiere propiedades antioxidantes y ayuda a desintoxicar el cuerpo. También es un componente importante de la glutatión, una molécula antioxidante endógena que protege las células del daño oxidativo.

Además, la cisteína desempeña un papel importante en la estructura y función de las proteínas, ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) entre las moléculas de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas. Estos puentes ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas y son esenciales para su función correcta.

En resumen, la cisteína es un aminoácido importante que desempeña un papel clave en la antioxidación, desintoxicación y estructura de las proteínas en el cuerpo humano.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La FMN reductasa, también conocida como flavoproteína reductora de NAD(P)H, es una enzima que cataliza la reducción del flavín mononucleótido (FMN) utilizando NADH o NADPH como dadores de electrones. La reacción general puede representarse de la siguiente manera:

FMN + NAD(P)H + H+ → FMNH2 + NAD(P)+

Esta enzima desempeña un papel importante en varios procesos metabólicos, como la biosíntesis de tetrapirroles (por ejemplo, hemo y clorofila), donde actúa como donante de electrones en la reducción del grupo prostético FMN presente en otras enzimas. La FMN reductasa se encuentra ampliamente distribuida en diferentes organismos, desde bacterias hasta mamíferos, y existe en diversas isoformas con diferentes propiedades catalíticas y reguladorias.

La FMN reductasa es una enzima clínicamente relevante, ya que mutaciones en el gen que codifica para la forma humana de esta enzima (NAD(P)H:flavin oxidoreductase, tipo 2 o NQO2) se han asociado con diversas enfermedades, como cánceres y trastornos neurodegenerativos. Además, algunos inhibidores de la FMN reductasa se están investigando como posibles fármacos antitumorales y quimiosensibilizadores.

En el contexto de la fisiología y la bioquímica, los electrones no tienen una definición médica específica por sí mismos, ya que no están directamente relacionados con el diagnóstico, tratamiento o prevención de enfermedades. Sin embargo, los electrones desempeñan un papel fundamental en la comprensión de procesos químicos y físicos que ocurren en el cuerpo humano a nivel molecular.

Un electrón es una partícula subatómica fundamental que lleva una carga negativa y se asocia con los átomos. Los electrones orbitan alrededor del núcleo atómico, que contiene protones (cargas positivas) y neutrones (sin carga). La interacción entre los electrones y los núcleos atómicos da como resultado enlaces químicos, reacciones redox y otros fenómenos esenciales para la vida.

En el contexto médico, se estudian estos procesos electrónicos en áreas como la bioquímica, la fisiología celular y la neurobiología. Por ejemplo, los procesos de transferencia de electrones son cruciales en la respiración celular, donde las moléculas de glucosa se descomponen para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). Además, los fenómenos electrónicos también desempeñan un papel importante en la neurobiología y la comunicación celular, especialmente en lo que respecta a las señales eléctricas generadas por las neuronas.

En resumen, aunque no existe una definición médica específica de "electrones", los electrones desempeñan un papel fundamental en la comprensión de diversos procesos químicos y físicos que ocurren en el cuerpo humano.

El periplasma es un compartimento intracelular que se encuentra en las bacterias gramnegativas. Se localiza entre la membrana interna y la membrana externa, y contiene una variedad de enzimas y otras proteínas involucradas en diversos procesos celulares, como el metabolismo, la detoxificación y la respuesta al estrés. El periplasma es un ambiente rico en iones y moléculas pequeñas, lo que permite que las enzimas allí presentes realicen sus funciones de manera eficiente. Además, el periplasma desempeña un papel importante en la resistencia a los antibióticos y en la patogenia de las bacterias gramnegativas.

La glucosa 1-deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel clave en el metabolismo de la glucosa. Más específicamente, cataliza la oxidación de la glucosa a glucono-δ-lactona utilizando NAD+ como aceptor de electrones. Esta reacción forma parte del camino de la glucosa-glucuronato y juega un rol en la síntesis de ácido ascórbico (vitamina C) en algunos organismos. La glucosa 1-deshidrogenasa se encuentra principalmente en el hígado y los riñones. La deficiencia de esta enzima puede causar diversas anomalías metabolicas, incluyendo un aumento en los niveles de glucosa en la sangre.

Las isomerasas son un tipo específico de enzimas que catalizan la conversión de un isómero a otro. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en el metabolismo al acelerar procesos químicos que involucran la interconversión de diferentes formas estructurales de moléculas orgánicas, conocidas como isómeros.

Existen varios tipos de isomerasas, cada una especializada en catalizar reacciones específicas de isomerización:

1. Isomerasas intramoleculares: Estas isomerasas catalizan la conversión de un isómero a otro dentro de la misma molécula. Por ejemplo, la glucosa-6-fosfato isomerasa convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato durante la glucólisis.

2. Mutasas: Son un tipo de isomerasas que catalizan la interconversión entre diferentes estereoisómeros, como los enantiómeros o diastereoisómeros. Un ejemplo es la adenilato ciclasa, que convierte ATP en cAMP y viceversa.

3. Translocasas: Estas isomerasas facilitan el movimiento de segmentos de una biomolécula de un lugar a otro dentro de la misma molécula. Un ejemplo es la recaptación de neurotransmisores, donde las translocasas mueven los neurotransmisores desde el espacio sináptico hacia el interior de las neuronas.

Las isomerasas son cruciales para mantener el equilibrio entre diferentes formas estructurales de moléculas y garantizar que se produzcan reacciones metabólicas esenciales en condiciones óptimas dentro de las células.

La flavodoxina es una proteína que contiene un grupo prostético llamado flavín mononucleótido (FMN) y participa en procesos redox en células vivas. Se encuentra en varios organismos, especialmente en bacterias y algas, y actúa como un agente reductor, transfiriendo electrones desde donantes de electrones como NADPH a aceptores de electrones como la oxidasa de nitrato o la nitrogenasa. La flavodoxina es homóloga a la ferredoxina, pero contiene FMN en lugar del hierro-azufre cluster [Fe-S]. En situaciones de déficit de hierro, algunas bacterias sustituyen la ferredoxina por flavodoxina para mantener sus procesos redox.

"Rhodobacter capsulatus" es una especie de bacteria gramnegativa, facultativamente anaeróbica, fotoheterotrófica y oxidante de nitratos. Es un organismo comúnmente encontrado en agua dulce, suelo y ambientes marinos. Posee la capacidad de realizar fotosíntesis anoxigénica, utilizando bacterioclorofila a como pigmento principal para capturar energía lumínica. También puede crecer heterótroficamente en la oscuridad, utilizando una variedad de compuestos orgánicos como fuente de carbono y energía.

La cepa tipo de "Rhodobacter capsulatus" es ATCC 11168 y su genoma ha sido completamente secuenciado. Esta bacteria tiene un interés particular en la investigación biológica debido a sus propiedades únicas, como su capacidad para fijar nitrógeno, producir polihidroxialcanoatos (PHAs) y servir como un modelo para estudiar el metabolismo de la fotosíntesis.

Es importante tener en cuenta que esta definición médica se refiere a las características generales del organismo y no está relacionada directamente con enfermedades humanas o animales. Sin embargo, como muchas bacterias, "Rhodobacter capsulatus" puede producir infecciones oportunistas en ciertos contextos, especialmente en entornos clínicos o de investigación donde el manejo y la contención adecuados pueden ser cruciales.

Los complejos multienzimáticos son agregados proteicos estables que contienen múltiples enzimas y otros cofactores necesarios para llevar a cabo una secuencia de reacciones metabólicas relacionadas. Estos complejos se encuentran en muchos procesos metabólicos importantes, como la oxidación de sustratos en la cadena de transporte de electrones y la síntesis de moléculas grandes, como proteínas y ácidos nucleicos.

La asociación estrecha de las enzimas dentro del complejo multienzimático permite una eficiencia y velocidad mejoradas en el metabolismo al minimizar la difusión de intermediarios entre las diferentes etapas de la ruta metabólica. Además, la regulación coordinada de la actividad del complejo multienzimático puede controlar globalmente la tasa de reacciones en el camino metabólico.

Un ejemplo bien conocido de un complejo multienzimático es el ribosoma, que consiste en dos subunidades ribosomales grandes y pequeñas y cataliza la síntesis de proteínas mediante la traducción de ARNm. Otro ejemplo es el complejo piruvato deshidrogenasa, involucrado en la oxidación del piruvato a acetil-CoA durante la glucólisis y la respiración celular.

La glutatión reductasa es una enzima fundamental que participa en el mantenimiento del sistema antioxidante dentro de las células. Su función principal es catalizar la reducción del oxidized glutathione (GSSG) a su forma reducida, glutathione (GSH), que es un tripeptide compuesto por cisteína, glicina y ácido glutámico.

La reacción catalizada por la glutatión reductasa es la siguiente:

GSSG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+

Esta reacción desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo, ya que el glutatión reducido (GSH) es un potente antioxidante que ayuda a neutralizar los radicales libres y otras especies reactivas de oxígeno. Además, el glutatión también participa en la detoxificación de xenobióticos y desintoxicación de drogas, así como en la regulación de diversos procesos celulares, como la señalización celular, la proliferación celular y la apoptosis.

La glutatión reductasa se encuentra en la mayoría de los tejidos corporales, aunque su concentración es particularmente alta en el hígado, donde desempeña un papel importante en la detoxificación hepática. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas enfermedades, como la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), la fibrosis quística y algunos trastornos neurológicos.

Un pliegue de proteína es una estructura tridimensional específica adoptada por una proteína después de su plegamiento, que está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es la disposición espacial particular de los segmentos de cadena polipeptídica que resulta en la formación de una estructura compacta y bien organizada, capaz de realizar las funciones propias de la proteína. Existen diferentes tipos de pliegues de proteínas, como el alfa/beta, beta/alpha, alfa/alfa, entre otros, los cuales se clasifican según la organización espacial de los dominios alfa-helicoidales y láminas beta antiparalelas. El pliegue de proteínas es crucial para la estabilidad y función de las proteínas, y su alteración puede conducir a enfermedades.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

Las Hidroxiesteroide Deshidrogenasas (HSD) son un tipo de enzima involucradas en el metabolismo de los esteroides en el cuerpo humano. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la conversión de diversos esteroides hormonales, como el colesterol, las progestinas, los andrógenos y los estrógenos, mediante la adición o eliminación de grupos hidroxilo (-OH) en sus estructuras químicas.

Existen varios tipos de HSD, cada uno con diferentes funciones y localizaciones celulares. Algunas de las más conocidas son:

1. La 3-beta-HSD (3β-HSD), que participa en la conversión del pregnenolona a progesterona y de la 17-hidroxipregnenolona a 17-hidroxiprogesterona, ambas etapas clave en la síntesis de las hormonas esteroides suprarrenales.
2. La 17-beta-HSD (17β-HSD), que interviene en la conversión de androstenediona a testosterona y de estrona a estradiol, procesos importantes en la producción de andrógenos y estrógenos, respectivamente.
3. La 11-beta-HSD (11β-HSD), que se encarga de interconvertir los cortisoles inactivos (cortisona) en cortisol activo y viceversa, regulando así la acción del cortisol a nivel periférico.

Las alteraciones en la actividad de estas enzimas hidroxiesteroide deshidrogenasas pueden dar lugar a diversos trastornos endocrinos y metabólicos, como el síndrome de Cushing, la deficiencia de cortisol o los trastornos del desarrollo sexual.

La PQQ, abreviatura de pyrroloquinolina quinona, es una molécula que se encuentra en algunos alimentos y también puede ser producida por el cuerpo humano en pequeñas cantidades. Se ha sugerido que la PQQ puede actuar como un cofactor en algunas reacciones enzimáticas, lo que significa que desempeña un papel importante en la activación de las enzimas y el apoyo a su función normal.

Sin embargo, es importante señalar que la PQQ no se clasifica como un cofactor esencial en humanos, ya que no hay evidencia sólida que sugiera que sea necesaria para la actividad de ninguna enzima específica en el cuerpo humano. Aunque algunos estudios han sugerido que la PQQ puede desempeñar un papel en la función mitocondrial y la producción de energía, se necesita más investigación para confirmar estos posibles beneficios y comprender mejor su función en el cuerpo humano.

En resumen, la PQQ puede actuar como un cofactor en algunas reacciones enzimáticas, pero no es considerada un cofactor esencial en humanos. Se necesita más investigación para determinar su papel y posibles beneficios en el cuerpo humano.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

Los compuestos de sulfhidrilo, también conocidos como tiolos, contienen el grupo funcional sulfhidrilo (-SH). Este grupo está formado por un átomo de azufre unido a un átomo de hidrógeno. Los compuestos de sulfhidrilo se encuentran comúnmente en proteínas y péptidos, donde el grupo sulfhidrilo se encuentra en los aminoácidos cisteína.

Los compuestos de sulfhidrilo pueden experimentar reacciones de oxidación y formar puentes disulfuro (-S-S-) entre dos grupos sulfhidrilo. Esta reacción es importante en la estabilización de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Además, los compuestos de sulfhidrilo pueden actuar como nucleófilos fuertes y desempeñar un papel importante en reacciones químicas, como la formación de enlaces tiol-enlaces disulfuro y la reducción de grupos funcionales.

En medicina, los compuestos de sulfhidrilo se utilizan a menudo como desintoxicantes y agentes reduccionistas. Por ejemplo, el N-acetilcisteína (NAC) es un fármaco que contiene un grupo sulfhidrilo y se utiliza clínicamente para tratar envenenamientos por paracetamol y otras intoxicaciones. El NAC también se ha utilizado experimentalmente como tratamiento para diversas afecciones, como la fibrosis quística y la enfermedad de Parkinson.

Las proteínas periplasmáticas son un tipo particular de proteínas que se localizan en el periplasma, un compartimento situado entre la membrana interna y externa en las bacterias gram negativas. Este espacio es el resultado de la división de la bacteria en dos membranas y contiene un medio característico con propiedades físicas y químicas distintas a las del citoplasma y el exterior de la célula.

Las proteínas periplasmáticas desempeñan diversas funciones vitales para la bacteria, como el metabolismo, el transporte de nutrientes, la detoxificación y la respuesta al estrés ambiental. Algunos ejemplos de proteínas periplasmáticas incluyen las enzimas digestivas, los ligandos de unión a iones y moléculas pequeñas, y las proteínas de choque térmico.

Estas proteínas se sintetizan en el citoplasma y luego son transportadas al periplasma mediante sistemas de secreción específicos, como el sistema SecB/SecYEG. Una vez allí, pueden adoptar estructuras terciarias y cuaternarias complejas gracias a la acción de chaperonas y otras moléculas auxiliares presentes en este espacio.

La investigación sobre las proteínas periplasmáticas ha adquirido especial relevancia en el campo de la biotecnología, ya que su localización y propiedades únicas las hacen atractivas como objetivos terapéuticos o como herramientas para la producción de proteínas recombinantes.

La xantina deshidrogenasa (XDH) es una enzima intracelular que se encuentra en los mamíferos y desempeña un papel fundamental en el metabolismo de las purinas. Es una flavoproteína que contiene dos grupos prostéticos, FAD y Mo-co (molibdopterina), y cataliza la oxidación de xantina a urato, así como la reducción de nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) a nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+).

La XDH es sintetizada en el retículo endoplásmico rugoso y transportada al espacio intermembrana mitocondrial, donde realiza su función. Además de su papel en el metabolismo de las purinas, la XDH también puede actuar como oxidasa para reducir el oxígeno molecular a peróxido de hidrógeno (H2O2).

La deficiencia o disfunción de la XDH se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo la xantinuria, una condición genética rara que se caracteriza por el depósito de xantina en los tejidos y puede conducir a la formación de cálculos renales. También se ha sugerido que la XDH desempeña un papel en la patogénesis de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Parkinson, y en el desarrollo de ciertos tipos de cáncer.

Las oxidorreductasas O-demetilantes son un tipo específico de enzimas involucradas en el metabolismo de xenobióticos y algunos endógenos, que catalizan la remoción de grupos metilo unidos a través de un enlace éter a un átomo de oxígeno (O) en un sustrato. Este proceso se conoce como O-desmetilación.

La mayoría de las oxidorreductasas O-demetilantes pertenecen a la familia del citocromo P450, una gran superfamilia de enzimas hemo-tetrapirrólicas que participan en la oxidación de una amplia gama de sustratos. Estas enzimas utilizan oxígeno molecular como donante de electrones para introducir grupos hidroxilo en los sustratos, lo que permite la posterior eliminación del grupo metilo.

Un ejemplo bien conocido de una oxidorreductasa O-demetilante es el citocromo P450 2D6 (CYP2D6), el cual desempeña un papel clave en el metabolismo de numerosos fármacos, incluyendo antidepresivos, betabloqueantes y opioides. Las variaciones en la actividad de estas enzimas pueden dar lugar a diferencias individuales en la respuesta a los fármacos y a la susceptibilidad a los efectos adversos.

La definición médica de 'Archaea' se refiere a un dominio distinto y profundamente ramificado de organismos procariotas, previamente clasificados como bacterias. Sin embargo, los estudios genéticos y bioquímicos han demostrado que Archaea son genética y metabólicamente diferentes a las bacterias y eucariotas (organismos con células nucleadas, como los animales, plantas y hongos).

Las archaea viven en hábitats extremos, como fuentes termales hidrotermales, lagos salinos altamente alcalinos o ácidos, y entornos anóxicos. Algunas especies de Archaea pueden incluso metabolizar el metano y desempeñan un papel importante en los ciclos globales del carbono y el nitrógeno.

Aunque las archaea son unicelulares y no tienen núcleo ni otros orgánulos celulares, su membrana celular y sistema de traducción genética son más similares a los de los eucariotas que a los de las bacterias. Estos hallazgos han llevado a la teoría de que las archaea y los eucariotas comparten un antepasado común más reciente que el de las bacterias.

En resumen, Archaea son organismos procariotas distintos y únicos que viven en hábitats extremos y desempeñan un papel importante en los ciclos globales del carbono y el nitrógeno. Su estudio ha arrojado luz sobre la evolución temprana de la vida en la Tierra y ha llevado a una mejor comprensión de la diversidad y la complejidad de los organismos vivos.

El ácido succínico es un compuesto orgánico que se encuentra naturalmente en el cuerpo humano y en algunos alimentos. Es un ácido dicarboxílico, lo que significa que tiene dos grupos de carboxilo (-COOH) en su estructura molecular.

En el cuerpo humano, el ácido succínico desempeña un papel importante en el metabolismo energético como intermediario en el ciclo de Krebs (también conocido como ciclo del ácido tricarboxílico o ciclo de los ácidos TCA), que es una ruta metabólica crucial para la producción de energía en las células.

En términos médicos, los niveles anormales de ácido succínico en el cuerpo pueden estar asociados con diversas condiciones patológicas, como la acidemia glutárica tipo II (también conocida como síndrome de intoxicación por ácidos orgánicos combinados), una enfermedad metabólica hereditaria rara que afecta al metabolismo de las grasas y los aminoácidos.

El ácido succínico también se utiliza en la industria médica como un agente tampón para regular el pH en soluciones intravenosas y otros productos medicinales. Además, se ha investigado su potencial uso terapéutico en diversas afecciones, como la enfermedad de Parkinson, la esclerosis múltiple y las lesiones cerebrales traumáticas.

La terminología médica "deshidrogenasas del alcohol de azúcar" no parece estar bien establecida o generalmente aceptada en la literatura médica y científica. Parece ser una combinación de dos términos que normalmente se consideran separadamente: deshidrogenasas y alcohol de azúcar (o poliol).

Las deshidrogenasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de hidrógeno desde un sustrato a un aceptor de electrones, como el NAD+ o FAD. Existen diferentes tipos de deshidrogenasas que actúan sobre diversos sustratos.

Por otro lado, los azúcares alcohólicos (o polioles) son moléculas orgánicas que contienen varios grupos alcohol (-OH) además del grupo aldehído o cetona. Algunos ejemplos de azúcares alcohólicos son la sorbitol, manitol y xilitol.

Si desea obtener información sobre una enzima específica que actúe sobre un azúcar alcohólico, por favor proporcione más detalles para poder brindarle una respuesta más precisa y útil.

En la terminología médica, los fumaratos se refieren a sales o ésteres del ácido fumárico. El ácido fumárico es un compuesto orgánico que contiene dos grupos carboxilo (-COOH) y se encuentra naturalmente en algunos alimentos como el jugo de uva, el vino tinto y los productos fermentados.

Los ésteres de fumarato se forman cuando un alcohol reacciona con el ácido fumárico, mientras que las sales de fumarato se crean cuando un ion metálico reacciona con el ácido fumárico. Estos compuestos tienen diversas aplicaciones en la industria farmacéutica y química.

En el contexto médico, los ésteres de fumarato se utilizan a veces como excipientes en la formulación de medicamentos, mientras que algunas sales de fumarato, como el dimetilfumarato, se emplean en el tratamiento de ciertas condiciones médicas. Por ejemplo, el dimetilfumarato se utiliza en el tratamiento de la esclerosis múltiple, una enfermedad autoinmune que afecta al sistema nervioso central.

Como con cualquier tratamiento médico, los fumaratos y sus derivados pueden tener efectos secundarios y riesgos asociados, por lo que su uso debe ser supervisado por un profesional médico capacitado.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La Malato Deshidrogenasa (MDH) es una enzima que cataliza la reacción de oxidación del ácido málico a ácido oxalacético, mientras reduce el NAD a NADH en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido tricarboxílico. Existen dos tipos principales de malato deshidrogenasa: la forma citosólica (malato deshidrogenasa-1 o MDH1) y la forma mitocondrial (malato deshidrogenasa-2 o MDH2).

La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

Malato + NAD+ Oxalacetato + NADH + H+

La malato deshidrogenasa juega un papel importante en el metabolismo energético y en la producción de ATP, ya que conecta el ciclo de Krebs con el transporte de electrones a través de la cadena respiratoria. Además, también participa en la gluconeogénesis, donde convierte el oxalacetato en malato para su posterior utilización en la síntesis de glucosa en el hígado y los riñones.

La deficiencia o disfunción de la malato deshidrogenasa puede estar asociada con diversas afecciones médicas, como enfermedades mitocondriales, trastornos neuromusculares y algunos tipos de cáncer.

Las ferredoxinas son pequeñas proteínas que actúan como transportadores de electrones en diversos procesos bioquímicos. Contienen uno o más átomos de hierro-azufre en su centro activo, donde se producen los tránsferes de electrones.

Las ferredoxinas desempeñan un papel crucial en varias vías metabólicas importantes, como la fotosíntesis y la nitrogenasación (la fijación biológica del nitrógeno). En la fotosíntesis, las ferredoxinas aceptan electrones de los fotosistemas I y luego los transfieren a otras moléculas para impulsar reacciones redox.

En la nitrogenasación, las ferredoxinas suministran electrones al complejo enzimático de la nitrogenasa, lo que permite reducir el nitrógeno molecular (N2) a amoníaco (NH3), un compuesto asimilable por los organismos.

Las ferredoxinas se clasifican en diferentes tipos según su estructura y origen evolutivo, como las ferredoxinas de tipo planta, bacteriana y adquirida. Cada tipo tiene sus propias características únicas y funciones específicas dentro del metabolismo celular.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La selenocisteína es un aminoácido natural que contiene selenio en lugar del azufre encontrado normalmente en la cisteína. Se codifica por el código genético UGA, que generalmente se considera un codón de terminación. Sin embargo, cuando el ARNm contiene una secuencia específica denominada señal de secuencia de selenocisteína (SECIS), el ARNm puede ser leído por la maquinaria traduccional para incorporar selenocisteína en lugar de terminar la traducción. Este proceso es regulado y complejo, lo que hace que la selenocisteína sea un aminoácido relativamente raro en las proteínas humanas. Se encuentra principalmente en las familias de proteínas que contienen motivos de unión a selenio, como las glutatión peroxidasas, las iodotirosina deshalogenasas y las formilglutatione rasgadoras. La presencia de selenocisteína en estas proteínas es importante para su función catalítica y antioxidante.

Fuente: National Center for Biotechnology Information (NCBI) - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK221839/

La dihidrolipoamida deshidrogenasa (DHLD) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos y el ciclo del ácido cítrico. Forma parte del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa, alpha-ketoglutarate deshidrogenasa y del sistema de oxidación del branched-chain amino acids (BCAA).

La DHLD cataliza la reacción de reducción de dihidrolipoamida a lipoamida y simultaneamente oxida FADH2 a FAD, que es una forma activa de flavina adenín dinucleótido. La reacción desempeña un papel importante en el proceso de transferencia de electrones durante la producción de energía en la forma de ATP (adenosín trifosfato) dentro de las células.

La deficiencia o disfunción de esta enzima puede conducir a diversas condiciones médicas, como la acidosis láctica y el déficit de desarrollo intelectual, así como otros síntomas neurológicos. La DHLD se encuentra principalmente en el citoplasma de las mitocondrias de las células.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La familia de multigenes, en términos médicos, se refiere a un grupo de genes relacionados que comparten una secuencia de nucleótidos similares y desempeñan funciones relacionadas en el cuerpo. Estos genes estrechamente vinculados se encuentran a menudo en los mismos cromosomas y pueden haber evolucionado a partir de un ancestro genético común a través de procesos como la duplicación génica o la conversión génica.

Las familias de multigenes desempeñan un papel importante en la diversificación funcional de los genes y en la adaptación genética. Pueden estar involucrados en una variedad de procesos biológicos, como el metabolismo, la respuesta inmunitaria y el desarrollo embrionario. La comprensión de las familias de multigenes puede ayudar a los científicos a entender mejor la regulación génica y la evolución molecular.

Las selenoproteínas son un tipo específico de proteínas que contienen selenio en su estructura. El selenio está presente en forma de un aminoácido no estándar, la selenocisteína. Las selenoproteínas desempeñan diversas funciones importantes en el organismo, como actuar como antioxidantes, participar en la respuesta inmunológica y regular el metabolismo. Algunos ejemplos de selenoproteínas incluyen la glutatión peroxidasa, la tioredoxina reductasa y la selenofosfato sintetasa. La deficiencia de selenio puede conducir a una disminución en la síntesis de selenoproteínas y, por lo tanto, a diversos problemas de salud.

La homología de secuencia en términos médicos se refiere al grado en que dos o más secuencias de nucleótidos (en el ADN) o de aminoácidos (en las proteínas) son similares porque han evolucionado a partir de un ancestro común. Cuanto mayor es la similitud entre las secuencias, mayor es la probabilidad de que compartan un origen común.

Esta similitud se mide mediante algoritmos bioinformáticos que comparan las secuencias y calculan un porcentaje de identidad o semejanza. Una homología del 100% indicaría que las secuencias son idénticas, mientras que una homología del 70-80% puede sugerir que tienen un origen común pero han acumulado mutaciones a lo largo del tiempo.

La homología de secuencia es una herramienta importante en la biología molecular y la genética, ya que permite identificar genes o proteínas relacionados entre diferentes especies, estudiar su evolución y predecir sus funciones.

En términos médicos, los genes bacterianos se refieren a los segmentos específicos del material genético (ADN o ARN) que contienen la información hereditaria en las bacterias. Estos genes desempeñan un papel crucial en la determinación de las características y funciones de una bacteria, incluyendo su crecimiento, desarrollo, supervivencia y reproducción.

Los genes bacterianos están organizados en cromosomas bacterianos, que son generalmente círculos de ADN de doble hebra, aunque algunas bacterias pueden tener más de un cromosoma. Además de los cromosomas bacterianos, las bacterias también pueden contener plásmidos, que son pequeños anillos de ADN de doble o simple hebra que pueden contener uno o más genes y pueden ser transferidos entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación.

Los genes bacterianos codifican para una variedad de productos genéticos, incluyendo enzimas, proteínas estructurales, factores de virulencia y moléculas de señalización. El estudio de los genes bacterianos y su función es importante para comprender la biología de las bacterias, así como para el desarrollo de estrategias de diagnóstico y tratamiento de enfermedades infecciosas causadas por bacterias.

El dominio catalítico es una región estructural y funcional específica en una proteína, enzima o biomolécula similar, que contiene los residuos activos necesarios para la catálisis, es decir, para acelerar y facilitar las reacciones químicas. Este dominio es responsable de unir al sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) y de estabilizar los estados de transición durante el proceso enzimático, reduciendo así la energía de activación y aumentando la velocidad de reacción. A menudo, el dominio catalítico se conserva entre diferentes miembros de una familia enzimática, lo que refleja su importancia fundamental en el mantenimiento de la función catalítica esencial. Además, algunas enzimas pueden tener múltiples dominios catalíticos, cada uno especializado en la catálisis de diferentes reacciones o pasos dentro de un proceso metabólico más amplio.

En la medicina y la farmacología, los modelos químicos se utilizan para representar, comprender y predecir el comportamiento y las interacciones de moléculas, fármacos y sistemas biológicos. Estos modelos pueden variar desde representaciones simples en 2D hasta complejos simulacros computacionales en 3D. Los modelos químicos ayudan a los científicos a visualizar y entender las interacciones moleculares, predecir propiedades farmacocinéticas y farmacodinámicas de fármacos, optimizar la estructura de los ligandos y receptores, y desarrollar nuevas terapias. Algunas técnicas comunes para crear modelos químicos incluyen la estereoquímica, la dinámica molecular y la química cuántica. Estos modelos pueden ser particularmente útiles en el diseño de fármacos y la investigación toxicológica.

El Complejo III de Transporte de Electrones, también conocido como citocromo bc1 complejo o coenzima Q:citocromo c oxidorreductasa, es una enzima importante en la cadena de transporte de electrones dentro de la membrana mitocondrial interna. Este complejo desempeña un papel crucial en la producción de ATP (adenosín trifosfato), que es la molécula principal de energía en las células.

La función principal del Complejo III es transferir electrones del ubiquinol (una forma reducida de coenzima Q) al citocromo c, mientras transloca protones a través de la membrana mitocondrial interna desde el espacio intermembrana al matrix mitocondrial. Este flujo de protones crea un gradiente electroquímico que impulsa la síntesis de ATP por la ATP sintasa.

El Complejo III está formado por once subunidades proteicas, dos grupos prostéticos (citocromos b y c1) y dos moléculas de hierro-azufre (Fe-S). El ubiquinol se une al centro de unión Qi en el dominio citocromo b, donde dona sus electrones al citocromo b. Los electrones luego pasan a través del citocromo c1 y finalmente al citocromo c soluble en la matriz mitocondrial.

El Complejo III funciona mediante un mecanismo de reacción llamado ciclo Q, en el que los electrones fluyen entre dos ubiquinonas reducidas y dos citocromos c oxidados. Durante este proceso, se producen dos eventos de transferencia de protones a través de la membrana mitocondrial interna, lo que contribuye al gradiente electroquímico utilizado para generar ATP.

En resumen, el Complejo III de Transporte de Electrones es una enzima clave en la cadena de transporte de electrones en la mitocondria, donde desempeña un papel fundamental en la producción de energía mediante la síntesis de ATP. Su función implica la transferencia de electrones desde el ubiquinol al citocromo c y la generación de un gradiente electroquímico a través de la membrana mitocondrial interna.

La anaerobiosis es un estado en el que un organismo o un tipo particular de células puede vivir y crecer en ausencia de oxígeno. Los organismos que pueden sobrevivir en tales condiciones se denominan anaerobios. Hay dos tipos principales de anaerobiosis: la obligada y la facultativa.

La anaerobiosis obligada ocurre cuando un organismo solo puede crecer y desarrollarse en ausencia total de oxígeno. Si se expone a niveles incluso bajos de oxígeno, este tipo de organismos anaerobios pueden sufrir daños graves o incluso morir.

Por otro lado, la anaerobiosis facultativa se produce cuando un organismo puede crecer y desarrollarse tanto en presencia como en ausencia de oxígeno. Estos organismos prefieren vivir en condiciones con oxígeno, pero pueden adaptarse y sobrevivir sin él.

En el contexto médico, la anaerobiosis puede ser relevante en diversas situaciones, como por ejemplo en infecciones causadas por bacterias anaerobias que pueden ocurrir en tejidos con bajos niveles de oxígeno, como las heridas infectadas o los abscesos. Estas bacterias anaerobias pueden producir toxinas y otros factores patógenos que contribuyen a la gravedad de la infección. El tratamiento de estas infecciones requiere el uso de antibióticos específicos que sean eficaces contra las bacterias anaerobias.

La Aldehído Reductasa es una enzima que cataliza la reducción del grupo aldehído a su correspondiente alcohol, utilizando NADPH como cofactor. Existen diferentes tipos de aldehído reductasas en el cuerpo humano, y cada una de ellas tiene una especificidad diferente hacia los sustratos que reducen.

Las aldehídos reductasas desempeñan un papel importante en la detoxificación de aldehídos tóxicos producidos como resultado del metabolismo normal o anormal de diversas sustancias, incluyendo alcohol etílico y otros compuestos xenobióticos. También están involucradas en la síntesis de ciertos lípidos y esteroides.

La sobreproducción o disfunción de las aldehídos reductasas se ha relacionado con diversas enfermedades, como la diabetes, la enfermedad hepática y el cáncer. Por lo tanto, la inhibición selectiva de estas enzimas puede ser una estrategia terapéutica útil para tratar algunas de estas condiciones.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

El glutatión es un antioxidante tripeptide que se encuentra en los tejidos del cuerpo humano. Está compuesto por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina. El glutatión desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo y es esencial para el mantenimiento del equilibrio redox celular. También participa en diversas funciones fisiológicas, como la detoxificación de xenobióticos, el metabolismo de lípidos y carbohidratos, y la modulación de las respuestas inmunes y del estrés oxidativo. Los niveles de glutatión en el cuerpo pueden verse afectados por diversos factores, como la edad, el estilo de vida, la dieta y las enfermedades, y su deficiencia se ha relacionado con varias patologías, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y los cánceres.

Las quinonas son compuestos orgánicos que contienen un anillo de seis miembros con dos átomos de oxígeno y cuatro átomos de carbono, y al menos uno de los enlaces entre los carbonos es doble. Las quinonas pueden ocurrir naturalmente o pueden sintetizarse artificialmente.

En el contexto médico, las quinonas se han utilizado en la terapia del cáncer debido a su capacidad para inhibir la síntesis de ADN y ARN al interactuar con los nucleótidos. Algunos ejemplos de quinonas usadas en medicina incluyen la mitomicina C y la adriamicina, que se utilizan en el tratamiento del cáncer. Sin embargo, estos fármacos también pueden causar efectos secundarios graves, como daño al corazón y supresión de la médula ósea.

Además, algunas quinonas naturales se han relacionado con propiedades antioxidantes y antiinflamatorias, y se están investigando sus posibles usos en el tratamiento de diversas afecciones médicas.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

Las bacterias son microorganismos unicelulares que se encuentran generalmente clasificados en el dominio Monera. Aunque a menudo se las asocia con enfermedades, la mayoría de las bacterias no son perjudiciales y desempeñan funciones importantes en los ecosistemas y en nuestro cuerpo.

Las bacterias tienen una variedad de formas y tamaños, desde esféricas (cocos) hasta cilíndricas (bacilos). Algunas viven en forma individual, mientras que otras pueden agruparse en pares, cadenas o grupos.

Las bacterias se reproducen asexualmente por fisión binaria, en la que una célula bacteriana madre se divide en dos células hijas idénticas. Algunas especies también pueden reproducirse por esporulación, formando esporas resistentes al calor y otras condiciones adversas.

Las bacterias son capaces de sobrevivir en una amplia variedad de hábitats, desde ambientes extremos como fuentes termales y lagos salados hasta el interior del cuerpo humano. Algunas bacterias viven en simbiosis con otros organismos, proporcionando beneficios mutuos a ambos.

En medicina, las bacterias pueden causar infecciones cuando ingresan al cuerpo y se multiplican. Las infecciones bacterianas pueden variar desde leves como el resfriado común hasta graves como la neumonía o la meningitis. Sin embargo, muchas especies de bacterias también son esenciales para la salud humana, como las que viven en nuestro intestino y ayudan a digerir los alimentos.

En resumen, las bacterias son microorganismos unicelulares que pueden ser beneficiosos o perjudiciales para el cuerpo humano. Desempeñan funciones importantes en los ecosistemas y en nuestro cuerpo, pero también pueden causar infecciones graves si ingresan al cuerpo y se multiplican.

La ubiquinona, también conocida como coenzima Q10, es un antioxidante liposoluble que se encuentra en todas las células del cuerpo humano. Su nombre "ubiquitina" se deriva de la palabra latina "ubique", que significa "en todas partes", reflejando su presencia generalizada en el cuerpo.

La ubiquinona desempeña un papel crucial en la producción de energía celular, ya que participa en la cadena de transporte de electrones dentro de los mitocondrias, los orgánulos responsables de generar energía a través de la respiración celular. Ayuda a transferir electrones y protones durante este proceso, lo que lleva a la síntesis de ATP (adenosín trifosfato), la molécula principal utilizada como fuente de energía en las células.

Además de su función en la producción de energía, la ubiquinona también actúa como un antioxidante potente, protegiendo a las células del daño causado por los radicales libres y ayudando a mantener la integridad de las membranas celulares.

La deficiencia de ubiquinona puede ocurrir debido a diversas razones, como enfermedades genéticas, uso de ciertos medicamentos (como estatinas), envejecimiento y mala nutrición. Los síntomas de la deficiencia pueden incluir fatiga, debilidad muscular, disfunción cardíaca e insuficiencia hepática. La suplementación con ubiquinona se ha utilizado clínicamente para tratar diversas condiciones, como enfermedades cardiovasculares, enfermedades neurodegenerativas y afecciones mitocondriales.

*Nota: Aunque soy un experto en IA, no soy un médico. La siguiente información ha sido investigada y compilada a partir de fuentes médicas y científicas confiables, pero si necesita información médica precisa, consulte a un profesional médico.*

*Bacillus subtilis* es una bacteria grampositiva, aerobia o anaerobia facultativa, comúnmente encontrada en el suelo y en el tracto gastrointestinal de los animales de vida libre y domésticos. Es un bacilo grande, generalmente con forma de varilla, que puede formar endosporas resistentes a la desecación y a las temperatururas extremas. Las esporas de *B. subtilis* son ampliamente distribuidas en el ambiente y pueden sobrevivir durante largos períodos en condiciones adversas.

Aunque *B. subtilis* se considera una bacteria generalmente no patogénica, ha habido informes aislados de infecciones humanas, particularmente en individuos inmunocomprometidos o con dispositivos médicos internos. Las infecciones pueden incluir bacteriemia, endocarditis, meningitis y abscesos.

En la medicina y la investigación, *B. subtilis* se utiliza a menudo como organismo modelo debido a su fácil cultivo, rápido crecimiento y capacidad de formar esporas. También se ha estudiado por sus posibles usos en biotecnología, como la producción de enzimas industriales y la biodegradación de contaminantes ambientales.

En resumen, *Bacillus subtilis* es una bacteria comúnmente encontrada en el suelo y en animales, generalmente no patogénica para los humanos, pero con potencial de causar infecciones en individuos inmunocomprometidos. Se utiliza ampliamente en la investigación médica y biotecnológica.

La filogenia, en el contexto de la biología y la medicina, se refiere al estudio de los ancestros comunes y las relaciones evolutivas entre diferentes organismos vivos o extintos. Es una rama de la ciencia que utiliza principalmente la información genética y morfológica para construir árboles filogenéticos, también conocidos como árboles evolutivos, con el fin de representar visualmente las relaciones ancestrales entre diferentes especies o grupos taxonómicos.

En la medicina, la filogenia puede ser útil en el estudio de la evolución de patógenos y en la identificación de sus posibles orígenes y vías de transmisión. Esto puede ayudar a desarrollar estrategias más efectivas para prevenir y controlar enfermedades infecciosas. Además, el análisis filogenético se utiliza cada vez más en la investigación médica para comprender mejor la evolución de los genes y las proteínas humanos y sus posibles implicaciones clínicas.

La estabilidad de las enzimas, desde un punto de vista médico o bioquímico, se refiere a la capacidad de una enzima para mantener su estructura tridimensional y funcionalidad en condiciones variables del medio ambiente. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas dentro de un organismo, y su eficacia puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura, la concentración de solutos y la presencia de inhibidores enzimáticos.

Un factor que contribuye a la estabilidad de las enzimas es su estructura proteica. Las enzimas globulares, con sus estructuras compactas e hidrofóbicas, son más resistentes a la desnaturalización y la pérdida de actividad que las enzimas fibrosas o desestructuradas. Además, la presencia de enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno y otras interacciones no covalentes dentro de la estructura proteica también puede aumentar la estabilidad de las enzimas.

La estabilidad térmica es una propiedad importante de las enzimas, ya que afecta su funcionamiento en diversos entornos fisiológicos. Las enzimas de organismos homeotermos, como los mamíferos, suelen ser más estables a temperaturas corporales elevadas (36-37°C) en comparación con las enzimas de organismos poiquilotermos, como las bacterias. Sin embargo, algunas enzimas termófilas y hipertermófilas, originarias de ambientes extremadamente calientes, pueden mantener su actividad a temperaturas mucho más altas (hasta 100°C o más).

La estabilidad química de las enzimas se refiere a su resistencia a los cambios en el pH y la concentración de solutos. Las enzimas funcionan óptimamente dentro de un rango específico de pH, y tanto los entornos ácidos como alcalinos pueden desnaturalizarlas e inactivarlas. La estabilidad a la salinidad también es una consideración importante para las enzimas que funcionan en ambientes hipersalinos, como los océanos o las glándulas sudoríparas.

La estabilidad de las enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la presencia de inhibidores enzimáticos, la radiación ultravioleta y la oxidación. La inactivación enzimática también puede ocurrir durante el procesamiento y almacenamiento de alimentos, lo que afecta su calidad y vida útil. Por lo tanto, comprender y controlar los factores que influyen en la estabilidad de las enzimas es fundamental para aprovechar sus propiedades beneficiosas en diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales.

El análisis de secuencia en el contexto médico se refiere al proceso de examinar y interpretar las secuencias de nucleótidos en el ADN o ARN con el fin de identificar variantes, mutaciones o características específicas que puedan tener relación con enfermedades genéticas, susceptibilidad a enfermedades, respuesta al tratamiento o características individuales.

Este análisis puede involucrar la comparación de las secuencias obtenidas del paciente con referencias estándar o bases de datos, la identificación de regiones específicas del gen que contienen variantes y la predicción de su posible impacto funcional. Además, el análisis de secuencia puede incluir la interpretación de resultados y la integración de la información genética con los datos clínicos y familiares del paciente para llegar a un diagnóstico o determinar un plan de tratamiento adecuado.

Es importante mencionar que el análisis de secuencia requiere de personal capacitado y equipos especializados, así como de una interpretación cuidadosa y responsable de los resultados para evitar conclusiones erróneas o prematuras que puedan tener implicaciones clínicas y éticas importantes.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

'Clostridium' es un género de bacterias gram positivas, anaerobias, esporuladas y móviles que se encuentran en el suelo y en el tracto gastrointestinal de animales y humanos. Algunas especies de Clostridium pueden producir toxinas potencialmente letales y causar enfermedades graves en humanos y animales.

La especie más conocida es probablemente Clostridium tetani, que produce la toxina tétanica responsable del tétanos, una enfermedad que causa espasmos musculares dolorosos y rigidez. Otra especie importante es Clostridium difficile, que puede causar diarrea grave y colitis pseudomembranosa, especialmente en personas que han tomado antibióticos durante un período prolongado.

Clostridium botulinum produce la toxina botulínica, responsable del botulismo, una enfermedad rara pero grave que puede causar parálisis muscular y dificultad para respirar. Otras especies de Clostridium también pueden causar infecciones graves, como la fascitis necrotizante, una infección de tejidos blandos que puede ser fatal si no se trata a tiempo.

En resumen, Clostridium es un género de bacterias anaerobias que pueden producir toxinas letales y causar enfermedades graves en humanos y animales.

Las proteínas de Escherichia coli (E. coli) se refieren a las diversas proteínas producidas por la bacteria gram-negativa E. coli, que es un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios bioquímicos y genéticos. Este microorganismo posee una gama amplia y bien caracterizada de proteínas, las cuales desempeñan diversas funciones vitales en su crecimiento, supervivencia y patogenicidad. Algunas de estas proteínas están involucradas en la replicación del ADN, la transcripción, la traducción, el metabolismo, el transporte de nutrientes, la respuesta al estrés y la formación de la pared celular y la membrana.

Un ejemplo notable de proteína producida por E. coli es la toxina Shiga, que se asocia con ciertas cepas patógenas de esta bacteria y puede causar enfermedades graves en humanos, como diarrea hemorrágica y síndrome urémico hemolítico. Otra proteína importante es la β-galactosidasa, que se utiliza a menudo como un marcador reportero en experimentos genéticos para medir los niveles de expresión génica.

El estudio y la caracterización de las proteínas de E. coli han contribuido significativamente al avance de nuestra comprensión de la biología celular, la bioquímica y la genética, y siguen siendo un área de investigación activa en la actualidad.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Las metaloproteínas son un tipo de proteína que contiene uno o más iones metálicos como parte integral de su estructura. Estos iones metálicos desempeñan un papel crucial en la función de la proteína, ya sea mediante la catalización de reacciones químicas (como en el caso de las enzimas metaloproteínas), el transporte de moléculas o gases (como en la hemoglobina y la mioglobina), o proporcionando estructura y rigidez a la proteína.

El ion metálico está unido firmemente a la proteína, a menudo mediante enlaces químicos coordinados con residuos de aminoácidos específicos en la proteína. Ejemplos comunes de iones metálicos encontrados en metaloproteínas incluyen hierro, zinc, cobre, magnesio y manganeso.

Las metaloproteínas desempeñan una variedad de funciones importantes en los organismos vivos, desde la catalysis de reacciones bioquímicas hasta la señalización celular y el mantenimiento de la estructura celular. Algunas metaloproteínas también tienen propiedades antimicrobianas y desempeñan un papel en la defensa del huésped contra las infecciones.

La alcohol deshidrogenasa (ADH) es una enzima que cataliza la conversión del alcohol a aldehído o cetona, junto con el correspondiente grupo hidroxilo (-OH) a agua (H2O). Este proceso es parte importante del metabolismo del alcohol etílico y otros alcoholes en el cuerpo humano.

Existen varios tipos de ADH en el organismo, cada uno con diferentes propiedades y especificidades de sustrato. La forma más común de ADH en el hígado, la clase I ADH, se compone de subunidades de polipéptidos alfa, beta y gamma. Las variaciones en la composición de estas subunidades pueden dar lugar a diferencias en la eficiencia con que diversos sustratos son metabolizados.

Por ejemplo, algunas personas de origen asiático carecen de una forma funcional de la subunidad alfa2, lo que resulta en una menor capacidad para metabolizar el alcohol etílico y, por tanto, una mayor susceptibilidad a los efectos intoxicantes del mismo. Esta variante genética se ha relacionado con un mayor riesgo de desarrollar adicción al alcohol y una mayor prevalencia de enfermedades relacionadas con el consumo excesivo de alcohol.

La ADH también desempeña un papel importante en la detoxificación del metabolismo normal del cuerpo, como la conversión de etanol producido por bacterias intestinales en el intestino delgado. Sin embargo, cuando se consume una cantidad excesiva de alcohol, el sistema de ADH puede verse sobrepasado y permitir que los niveles de alcohol en sangre aumenten, lo que puede provocar intoxicación y daño hepático a largo plazo.

La espectroscopia de resonancia de spin electrónico (ESR, por sus siglas en inglés), también conocida como espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica (EPR), es una técnica espectroscópica que se utiliza para estudiar materiales con propiedades paramagnéticas. La técnica se basa en la interacción entre radiación electromagnética y sistemas electrónicos con spin no apareado, lo que da lugar a transiciones de spin entre estados de energía electrónica diferentes.

En ESR, se aplica un campo magnético externo al espécimen, lo que hace que los niveles de energía de los electrones con spin no apareado se dividan en varios subniveles debido al efecto Zeeman. La radiación electromagnética se introduce después, y cuando su frecuencia coincide con la diferencia de energía entre dos subniveles de spin, se produce una absorción de energía, lo que da lugar a un pico en el espectro ESR.

La espectroscopia de resonancia de spin electrónico se utiliza en diversas áreas de la investigación médica y biológica, como el estudio de la estructura y dinámica de proteínas y radicales libres, el análisis de mezclas complejas y la caracterización de materiales magnéticos. La técnica puede proporcionar información valiosa sobre la estructura electrónica, las interacciones magnéticas y las propiedades dinámicas de los sistemas en estudio.

En la terminología médica, las plantas se refieren a los miembros del reino Plantae, que son organismos fotosintéticos capaces de producir su propio alimento. Las plantas son esenciales para la vida en la Tierra ya que producen oxígeno y sirven como fuente primaria de nutrición para muchos seres vivos.

Las partes de las plantas, incluyendo las hojas, los tallos, las raíces y en algunos casos las flores, han sido utilizadas durante siglos en la medicina herbal para tratar una variedad de condiciones de salud. Muchos fármacos modernos también se derivan de compuestos activos aislados de plantas.

Sin embargo, es importante señalar que mientras algunas plantas y sus extractos pueden tener propiedades terapéuticas, otras pueden ser tóxicas o incluso letales si se consumen o utilizan incorrectamente. Por lo tanto, cualquier uso de las plantas con fines medicinales debe ser supervisado por un profesional médico capacitado.

El retículo endoplasmático (RE) es un orgánulo membranoso complejo en las células eucariotas. Se divide en dos tipos: el retículo endoplasmático rugoso (RER) y el retículo endoplasmático liso (REL).

El RER está involucrado en la síntesis de proteínas y contiene ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o rugoso. Las proteínas sintetizadas en el RER son transportadas a través de su membrana hacia el lumen donde se doblan y se procesan antes de ser enviadas a otros compartimentos celulares o secretadas fuera de la célula.

Por otro lado, el REL no tiene ribosomas adheridos y desempeña un papel importante en la síntesis de lípidos, el metabolismo de drogas y el mantenimiento del equilibrio celular de calcio.

Ambos tipos de RE forman una red interconectada que puede representar hasta la mitad del volumen total de un tipo particular de célula. La disfunción del RE ha sido vinculada a varias enfermedades, incluyendo fibrosis, enfermedades neurodegenerativas y ciertos trastornos metabólicos.

En biología molecular y genética, una secuencia conservada se refiere a una serie de nucleótidos o aminoácidos en una molécula de ácido desoxirribonucleico (ADN) o proteína que ha permanecido relativamente sin cambios durante la evolución entre diferentes especies. Estas secuencias conservadas son importantes porque sugieren que tienen una función crucial y vital en la estructura o función de un gen o proteína.

Las secuencias conservadas se identifican mediante comparaciones de secuencia entre diferentes especies y organismos relacionados. Cuando las secuencias son similares o idénticas en diferentes especies, es probable que desempeñen una función similar o la misma. La conservación de secuencias puede utilizarse como indicador de la importancia funcional de una región particular del ADN o proteína.

Las secuencias conservadas se pueden encontrar en diversos contextos, como en genes que codifican proteínas, ARN no codificantes y regiones reguladoras del gen. La identificación y el análisis de secuencias conservadas son importantes para la comprensión de la función y la evolución de los genes y las proteínas.

La cristalografía de rayos X es una técnica de investigación utilizada en el campo de la ciencia de materiales y la bioquímica estructural. Se basa en el fenómeno de difracción de rayos X, que ocurre cuando un haz de rayos X incide sobre un cristal. Los átomos del cristal actúan como centros de difracción, dispersando el haz de rayos X en diferentes direcciones y fases. La difracción produce un patrón de manchas de intensidad variable en una placa fotográfica o detector, que puede ser analizado para determinar la estructura tridimensional del cristal en el nivel atómico.

Esta técnica es particularmente útil en el estudio de las proteínas y los ácidos nucleicos, ya que estas biomoléculas a menudo forman cristales naturales o inducidos. La determinación de la estructura tridimensional de estas moléculas puede arrojar luz sobre su función y mecanismo de acción, lo que a su vez puede tener implicaciones importantes en el diseño de fármacos y la comprensión de enfermedades.

La cristalografía de rayos X también se utiliza en la investigación de materiales sólidos, como los metales, cerámicas y semiconductores, para determinar su estructura atómica y propiedades físicas. Esto puede ayudar a los científicos a desarrollar nuevos materiales con propiedades deseables para una variedad de aplicaciones tecnológicas.

El azufre es un elemento químico no metálico que se encuentra en la naturaleza y tiene el símbolo químico "S". Se trata de un nutriente esencial para los seres humanos, animales y plantas. El cuerpo humano contiene aproximadamente 140 mg/kg de azufre, lo que lo convierte en el tercer elemento más abundante en el cuerpo después del oxígeno y el carbono.

El azufre se encuentra en muchos aminoácidos importantes, como la metionina y la cisteína, y es un componente importante de las proteínas y las enzimas. También desempeña un papel importante en el metabolismo de los lípidos y los carbohidratos, y ayuda a mantener la estructura y función de los tejidos conectivos, como los ligamentos, los tendones y el cartílago.

El azufre también se encuentra en forma de sulfato en muchos alimentos, como las verduras crucíferas (col, brócoli, coliflor), las cebollas, el ajo, los huevos y los lácteos. Una deficiencia de azufre es rara, ya que la mayoría de las personas obtienen suficiente azufre de su dieta. Sin embargo, una deficiencia severa puede causar problemas de crecimiento y desarrollo en los niños, así como fatiga, debilidad y dolores musculares en los adultos.

En resumen, el azufre es un elemento químico no metálico esencial para la vida que se encuentra en muchos aminoácidos importantes y desempeña un papel importante en el metabolismo y la estructura de los tejidos conectivos. Se puede encontrar en una variedad de alimentos y una deficiencia severa puede causar problemas de salud.

La homología de secuencia de ácido nucleico es un término utilizado en genética y biología molecular para describir la similitud o semejanza entre dos o más secuencias de ADN o ARN. Esta similitud puede deberse a una relación evolutiva, donde las secuencias comparten un ancestro común y han heredado parte de su material genético.

La homología se mide generalmente como un porcentaje de nucleótidos coincidentes entre dos secuencias alineadas. Cuanto mayor sea el porcentaje de nucleótidos coincidentes, más altas serán las probabilidades de que las secuencias estén relacionadas evolutivamente.

La homología de secuencia es una herramienta importante en la investigación genética y biomédica. Se utiliza a menudo para identificar genes o regiones genómicas similares entre diferentes especies, lo que puede ayudar a inferir funciones genéticas conservadas. También se emplea en el análisis de variantes genéticas y mutaciones asociadas a enfermedades, ya que la comparación con secuencias de referencia puede ayudar a determinar si una variante es benigna o patogénica.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que no todas las secuencias homólogas están relacionadas evolutivamente. Algunas secuencias pueden mostrar homología debido a procesos como la transferencia horizontal de genes o la duplicación genómica, por lo que otros métodos de análisis suelen ser necesarios para confirmar las relaciones evolutivas.

El estereoisomerismo es un tipo de isomería que ocurre cuando dos moléculas tienen la misma fórmula molecular y secuencia de átomos (la misma conectividad), pero difieren en la orientación espacial de sus átomos. Esto significa que aunque las moléculas tengan la misma composición química, su estructura tridimensional es diferente, lo que puede llevar a diferencias en sus propiedades físicas y biológicas.

Existen dos tipos principales de estéreoisomería: geométrico (cis-trans) e optical (enantiómeros). La estereoisomería geométrica ocurre cuando los átomos o grupos de átomos están unidos a átomos de carbono con dobles enlaces, lo que limita la rotación alrededor del enlace y da como resultado configuraciones cis (los mismos grupos están juntos) o trans (los mismos grupos están separados). Por otro lado, la estereoisomería óptica ocurre cuando las moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí, lo que significa que tienen la misma fórmula molecular y conectividad de átomos, pero difieren en la orientación espacial de sus grupos funcionales. Estos pares de moléculas se denominan enantiómeros y pueden tener diferentes efectos biológicos, especialmente en interacciones con sistemas vivos como el cuerpo humano.

El estrés oxidativo es un desequilibrio entre la producción de especies reactivas del oxígeno (ERO) y la capacidad del organismo para eliminar los radicales libres y sus productos de oxidación mediante sistemas antioxidantes. Los ERO son moléculas altamente reactivas que contienen oxígeno y pueden dañar las células al interactuar con el ADN, las proteínas y los lípidos de la membrana celular. Este daño puede conducir a una variedad de enfermedades, como enfermedades cardiovasculares, cáncer, diabetes, enfermedades neurodegenerativas y envejecimiento prematuro. El estrés oxidativo se ha relacionado con varios factores, como la contaminación ambiental, el tabaquismo, los rayos UV, las infecciones, los medicamentos y los trastornos nutricionales, así como con procesos fisiológicos normales, como el metabolismo y el ejercicio.

La aerobiosis es el proceso metabólico en el que los organismos vivos utilizan oxígeno para producir energía a través de la respiración celular. Durante este proceso, la glucosa o otros substratos se oxidan completamente en la mitocondria, lo que resulta en la producción de dióxido de carbono, agua y ATP (adenosín trifosfato), que es una molécula energética vital para las células.

La aerobiosis se diferencia de la anaerobiosis, en la cual los organismos no requieren oxígeno para sobrevivir y obtienen energía a través de procesos metabólicos alternativos como la fermentación. La capacidad de realizar una aerobiosis eficiente es fundamental para el correcto funcionamiento de muchas células y tejidos en los organismos vivos, especialmente aquellos con altos requerimientos energéticos, como el músculo cardíaco y el cerebro.

En un contexto clínico, la aerobiosis también se refiere a la capacidad de una herida o tejido para recibir suficiente oxígeno para promover la curación y prevenir la infección. La falta de oxígeno en los tejidos (hipoxia) puede provocar un ambiente anaeróbico que favorezca el crecimiento bacteriano y dificulte la cicatrización de heridas.

La regulación enzimológica de la expresión génica se refiere al proceso mediante el cual las enzimas controlan o influyen en la transcripción, traducción o estabilidad de los ARN mensajeros (ARNm) de ciertos genes. Esto puede lograrse a través de diversos mecanismos, como la unión de proteínas reguladoras o factores de transcripción a secuencias específicas del ADN, lo que puede activar o reprimir la transcripción del gen. Otras enzimas, como las metiltransferasas y las desacetilasas, pueden modificar químicamente el ADN o las histonas asociadas al ADN, lo que también puede influir en la expresión génica. Además, algunas enzimas están involucradas en la degradación del ARNm, lo que regula su estabilidad y por lo tanto su traducción. Por lo tanto, la regulación enzimológica de la expresión génica es un proceso complejo e integral que desempeña un papel crucial en la determinación de cuáles genes se expresan y en qué niveles dentro de una célula.

'Hemo-' es un prefijo en la terminología médica que se deriva del término griego 'haima' o 'haimatos', el cual significa 'sangre'. Este prefijo se utiliza en términos médicos para referirse a sangre o relacionados con la sangre. Por ejemplo, los términos "hemoglobina", "hemodinámica" y "hemorragia" contienen el prefijo 'hemo-', lo que indica su relación con la sangre.

1. Hemoglobina: Una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y desecha dióxido de carbono.
2. Hemodinámica: Se refiere al flujo de sangre a través de los vasos sanguíneos y el corazón, incluyendo la resistencia vascular y la presión arterial.
3. Hemorragia: Es un término médico que se utiliza para describir una pérdida excesiva o anormal de sangre, ya sea interna o externamente, debido a una lesión o enfermedad.

El Grupo Citocromo c es un complejo proteico que desempeña un papel crucial en la cadena de transporte de electrones dentro de las mitocondrias, los orgánulos responsables de la producción de energía en las células. La proteína Citocromo c es una parte integral de este complejo y se encuentra flotando en el espacio intermembrana entre la membrana mitocondrial interna y externa.

El citocromo c actúa como un transportador de electrones, aceptando electrones de la proteína Citocromo c Reductora (conocida como Citocromo b) y pasándolos al Citocromo c Oxidasa. Este proceso de transferencia de electrones libera energía que se utiliza para bombear protones a través de la membrana mitocondrial interna, creando un gradiente de protones. Posteriormente, esta fuerza protónica se convierte en ATP, la molécula energética fundamental de las células, mediante el proceso conocido como fosforilación oxidativa.

Además de su papel en la producción de energía, el Citocromo c también desempeña un importante rol en la apoptosis o muerte celular programada. Cuando una célula recibe señales de daño o estrés severo, se activan vías que conducen a la liberación del citocromo c desde las mitocondrias al citoplasma. Una vez allí, el citocromo c interactúa con otras proteínas para activar las caspasas, un tipo de enzimas proteolíticas que desencadenan una cascada de eventos que finalmente llevan a la destrucción controlada de la célula.

Es importante mencionar que alteraciones en el funcionamiento normal del Grupo Citocromo c se han relacionado con diversas patologías, incluyendo enfermedades neurodegenerativas y algunos tipos de cáncer.

Las proteínas fúngicas se refieren a las proteínas que son producidas y encontradas en hongos. Los hongos, como todos los organismos vivos, sintetizan una variedad de proteínas que desempeñan diversas funciones esenciales para su supervivencia y crecimiento. Estas proteínas pueden ser estructurales, enzimáticas o reguladoras.

Las proteínas estructurales proporcionan soporte y estabilidad a la célula fúngica. Las enzimáticas catalizan reacciones químicas importantes para el metabolismo del hongo. Por último, las proteínas reguladoras controlan diversos procesos celulares, como la expresión génica y la respuesta al estrés ambiental.

El análisis de las proteínas fúngicas puede proporcionar información valiosa sobre la biología de los hongos, lo que puede ser útil en diversas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos o la producción industrial de enzimas fúngicas.

En términos médicos, las redes y vías metabólicas se refieren a los complejos sistemas interconectados de reacciones químicas que ocurren en las células vivas. Estas reacciones están reguladas por enzimas y participan en la conversión de moléculas diferentes, sosteniendo así los procesos vitales como el crecimiento, la reproducción y la respuesta al medio ambiente.

Las vías metabólicas son secuencias ordenadas de reacciones químicas que tienen un propósito común, como generar energía (catabolismo) o sintetizar moléculas complejas a partir de precursores simples (anabolismo). Algunos ejemplos de vías metabólicas incluyen el ciclo de Krebs, la glucólisis, la beta-oxidación de ácidos grasos y la biosíntesis de aminoácidos.

Las redes metabólicas son conjuntos más amplios e interconectados de vías metabólicas que funcionan en conjunto para mantener el equilibrio homeostático dentro de una célula. Estas redes permiten que las células respondan a los cambios en su entorno, como la disponibilidad de nutrientes y las demandas energéticas, mediante la regulación coordinada de múltiples vías metabólicas.

El estudio de las redes y vías metabólicas es fundamental para comprender los procesos fisiológicos y patológicos en medicina, ya que las alteraciones en estas rutas pueden conducir a diversas enfermedades, como la diabetes, la obesidad, los trastornos neurodegenerativos y el cáncer.

La regulación bacteriana de la expresión génica se refiere al proceso por el cual las bacterias controlan la activación y desactivación de los genes para producir proteínas específicas en respuesta a diversos estímulos ambientales. Este mecanismo permite a las bacterias adaptarse rápidamente a cambios en su entorno, como la disponibilidad de nutrientes, la presencia de compuestos tóxicos o la existencia de otros organismos competidores.

La regulación de la expresión génica en bacterias implica principalmente el control de la transcripción, que es el primer paso en la producción de proteínas a partir del ADN. La transcripción está catalizada por una enzima llamada ARN polimerasa, que copia el código genético contenido en los genes (secuencias de ADN) en forma de moléculas de ARN mensajero (ARNm). Posteriormente, este ARNm sirve como plantilla para la síntesis de proteínas mediante el proceso de traducción.

Existen diversos mecanismos moleculares involucrados en la regulación bacteriana de la expresión génica, incluyendo:

1. Control operonal: Consiste en la regulación coordinada de un grupo de genes relacionados funcionalmente, llamado operón, mediante la unión de factores de transcripción a regiones reguladoras específicas del ADN. Un ejemplo bien conocido es el operón lac, involucrado en el metabolismo de lactosa en Escherichia coli.

2. Control de iniciación de la transcripción: Implica la interacción entre activadores o represores de la transcripción y la ARN polimerasa en el sitio de iniciación de la transcripción, afectando así la unión o desplazamiento de la ARN polimerasa del promotor.

3. Control de terminación de la transcripción: Consiste en la interrupción prematura de la transcripción mediante la formación de estructuras secundarias en el ARNm o por la unión de factores que promueven la disociación de la ARN polimerasa del ADN.

4. Modulación postraduccional: Afecta la estabilidad, actividad o localización de las proteínas mediante modificaciones químicas, como fosforilación, acetilación o ubiquitinación, después de su síntesis.

La comprensión de los mecanismos moleculares implicados en la regulación bacteriana de la expresión génica es fundamental para el desarrollo de estrategias terapéuticas y tecnológicas, como la ingeniería metabólica o la biotecnología.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

La espectrometría de masas es un método analítico que sirve para identificar y determinar la cantidad de diferentes compuestos en una muestra mediante el estudio de las masas de los iones generados en un proceso conocido como ionización.

En otras palabras, esta técnica consiste en vaporizar una muestra, ionizarla y luego acelerar los iones resultantes a través de un campo eléctrico. Estos iones desplazándose se separan según su relación masa-carga al hacerlos pasar a través de un campo magnético o electrostático. Posteriormente, se detectan y miden las masas de estos iones para obtener un espectro de masas, el cual proporciona información sobre la composición y cantidad relativa de los diferentes componentes presentes en la muestra original.

La espectrometría de masas se utiliza ampliamente en diversos campos, incluyendo química, biología, medicina forense, investigación farmacéutica y análisis ambiental, entre otros.

En la terminología médica, el término 'metales' no se refiere a una categoría específica de sustancias con propiedades químicas o fisiológicas compartidas. Sin embargo, en algunos contextos muy específicos, los metales pueden hacer referencia a ciertos elementos o compuestos metálicos que interactúan con sistemas biológicos y tienen implicaciones médicas.

Por ejemplo, en toxicología, se estudian los efectos de diversos metales pesados (como plomo, mercurio, cadmio) en el cuerpo humano, ya que pueden acumularse y provocar diversos daños en órganos y sistemas. También hay metales esenciales, como hierro, zinc, cobre y magnesio, que desempeñan funciones vitales en diversos procesos fisiológicos, pero pueden ser tóxicos en niveles elevados.

En dispositivos médicos, algunos metales se utilizan en implantes, como las prótesis de cadera y rodilla, que contienen titanio, cromo y cobalto. Estos metales pueden, en ocasiones, desencadenar reacciones adversas del sistema inmunitario o liberarse partículas que causen inflamación local.

En resumen, los metales en un contexto médico se refieren a elementos químicos metálicos que interactúan con sistemas biológicos y tienen implicaciones clínicas, ya sea como contaminantes ambientales tóxicos o como componentes de dispositivos médicos.

Un operón es una unidad funcional de la transcripción en prokaryotes, que consiste en uno o más genes adyacentes controlados por un solo promotor y terminador, y a menudo un solo sitio de operador entre ellos. Los genes dentro de un operón están relacionados funcionalmente y se transcriben juntos como un ARN mensajero polcistronico, el cual luego es traducido en múltiples proteínas. Este mecanismo permite la regulación coordinada de la expresión génica de los genes relacionados. El concepto de operón fue introducido por Jacob y Monod en 1961 para explicar la regulación genética en Escherichia coli. Los ejemplos bien conocidos de operones incluyen el operón lac, que controla la digestión de lactosa, y el operón trp, que regula la biosíntesis de triptófano. En eukaryotes, los genes suelen estar dispuestos individualmente y no tienen operones como se definen en prokaryotes.

La evolución molecular es un campo de la biología que estudia los cambios y procesos evolutivos a nivel molecular, especialmente en el ADN, ARN y proteínas. Se basa en la comparación de secuencias genéticas y su variación entre diferentes especies o poblaciones para inferir eventos evolutivos pasados y relaciones filogenéticas.

Este campo integra técnicas y conceptos de la genética, bioquímica, biología molecular y computacional, con el objetivo de entender cómo han evolucionado los organismos a lo largo del tiempo. La evolución molecular puede proporcionar información sobre la aparición y divergencia de nuevos genes, la selección natural, la deriva genética, las transferencias horizontales de genes y otros procesos evolutivos importantes.

Algunas técnicas comunes utilizadas en la evolución molecular incluyen el análisis de secuencias de ADN y ARN, la reconstrucción filogenética, el análisis de selección positiva y negativa, y el estudio de la estructura y función de proteínas. Estos métodos permiten a los científicos hacer inferencias sobre las relaciones evolutivas entre diferentes especies y los procesos que han dado forma a su diversidad genética actual.

La prueba de complementación genética es un tipo de prueba de laboratorio utilizada en genética molecular para determinar si dos genes mutantes que causan la misma enfermedad en diferentes individuos son defectivos en la misma función génica o no. La prueba implica la combinación de material genético de los dos individuos y el análisis de si la función genética se restaura o no.

En esta prueba, se crean células híbridas al fusionar las células que contienen cada uno de los genes mutantes, lo que resulta en un solo organismo que contiene ambos genes mutantes. Si la función genética defectuosa se restaura y el fenotipo deseado (comportamiento, apariencia u otras características observables) se produce en el organismo híbrido, entonces se dice que los genes complementan entre sí. Esto sugiere que los dos genes están involucrados en la misma vía bioquímica o proceso celular y son funcionalmente equivalentes.

Sin embargo, si no se produce el fenotipo deseado en el organismo híbrido, entonces se dice que los genes no complementan entre sí, lo que sugiere que están involucrados en diferentes vías bioquímicas o procesos celulares.

La prueba de complementación genética es una herramienta importante en la identificación y caracterización de genes mutantes asociados con enfermedades genéticas y puede ayudar a los científicos a comprender mejor los mecanismos moleculares subyacentes a las enfermedades.

El oxígeno es un gas incoloro, inodoro e insípido que constituye aproximadamente el 21% del aire que se respira. Su fórmula química es O2, lo que significa que cada molécula de oxígeno está compuesta por dos átomos de oxígeno. Es un elemento esencial para la vida en la Tierra, ya que desempeña un papel vital en la respiración celular y el metabolismo de la mayoría de los organismos vivos.

En el cuerpo humano, el oxígeno se transporta a través del torrente sanguíneo desde los pulmones hasta las células por medio de la hemoglobina en los glóbulos rojos. Una vez dentro de las células, el oxígeno participa en la producción de energía a través de la respiración celular, donde se combina con la glucosa para formar dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O), liberando energía en el proceso.

El oxígeno también desempeña un papel importante en muchos otros procesos fisiológicos, como la neutralización de toxinas y la síntesis de algunas moléculas importantes, como el ADN y las proteínas. Además, se utiliza en medicina para tratar diversas afecciones, como la insuficiencia respiratoria, las quemaduras graves y las infecciones bacterianas.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.

Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.

Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

La mutagénesis insercional es un proceso mediante el cual se introduce intencionadamente un segmento de ADN extraño, como un transposón o un vector de clonación, en el genoma de un organismo. Esto puede causar una interrupción o alteración en la secuencia del ADN del gen, lo que lleva a una pérdida o modificación de la función del gen. La mutagénesis insercional se utiliza a menudo como una herramienta para estudiar la función de genes específicos y ha sido particularmente útil en el estudio de los genomas de organismos modelo, como las bacterias y los mamíferos. También se puede emplear en la investigación biomédica y biotecnológica para producir organismos con propiedades deseables o modificados genéticamente.

Es importante señalar que este proceso puede tener implicaciones no deseadas, ya que la inserción de ADN exógeno en el genoma puede perturbar la expresión y función normal de otros genes además del objetivo deseado, lo que podría conducir a efectos secundarios imprevistos. Por esta razón, es crucial llevar a cabo un análisis cuidadoso y exhaustivo antes y después de la mutagénesis insercional para minimizar los riesgos asociados con este procedimiento.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

El análisis de secuencia de ADN se refiere al proceso de determinar la exacta ordenación de las bases nitrogenadas en una molécula de ADN. La secuencia de ADN es el código genético que contiene la información genética hereditaria y guía la síntesis de proteínas y la expresión génica.

El análisis de secuencia de ADN se realiza mediante técnicas de biología molecular, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) y la secuenciación por Sanger o secuenciación de nueva generación. Estos métodos permiten leer la secuencia de nucleótidos que forman el ADN, normalmente representados como una serie de letras (A, C, G y T), que corresponden a las cuatro bases nitrogenadas del ADN: adenina, citosina, guanina y timina.

El análisis de secuencia de ADN se utiliza en diversas áreas de la investigación biomédica y clínica, como el diagnóstico genético, la identificación de mutaciones asociadas a enfermedades hereditarias o adquiridas, el estudio filogenético y evolutivo, la investigación forense y la biotecnología.

El genoma bacteriano se refiere al conjunto completo de genes contenidos en el ADN de una bacteria. Estos genes codifican para todas las proteínas y moléculas funcionales necesarias para el crecimiento, desarrollo y supervivencia de la bacteria. El genoma bacteriano puede variar considerablemente entre diferentes especies de bacterias, con algunas especies que tienen genomas mucho más grandes y más complejos que otros.

El análisis del genoma bacteriano puede proporcionar información valiosa sobre la fisiología, evolución y patogénesis de las bacterias. Por ejemplo, el análisis del genoma de una bacteria patógena puede ayudar a identificar los genes que están involucrados en la enfermedad y el virulencia, lo que podría conducir al desarrollo de nuevas estrategias de tratamiento y prevención.

El genoma bacteriano típicamente varía en tamaño desde alrededor de 160.000 pares de bases en Mycoplasma genitalium a más de 14 millones de pares de bases en Sorangium cellulosum. El genoma de la mayoría de las bacterias se compone de un cromosoma circular único, aunque algunas especies también pueden tener uno o más plásmidos, que son pequeños círculos de ADN que contienen genes adicionales.

No hay una definición médica específica para "Sistemas de Lectura Abierta". El término generalmente se refiere a sistemas tecnológicos que permiten el acceso y uso compartido de libros electrónicos y otros materiales digitales con licencias abiertas. Estos sistemas pueden incluir bibliotecas digitales, repositorios de documentos y plataformas de publicación en línea que permiten a los usuarios leer, descargar, contribuir y modificar contenidos de forma gratuita o por una tarifa nominal.

En el contexto médico, los sistemas de lectura abierta pueden ser útiles para facilitar el acceso a investigaciones y publicaciones académicas en el campo de la medicina y la salud pública. Algunos editores médicos y organizaciones sin fines de lucro han adoptado modelos de licencias abiertas, como Creative Commons, para promover el intercambio y colaboración en investigaciones médicas y mejorar la atención médica global.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los sistemas de lectura abierta pueden variar en su alcance, funcionalidad y estándares de calidad. Antes de utilizar cualquier sistema de este tipo, es recomendable verificar sus políticas y prácticas relacionadas con la privacidad, la propiedad intelectual y los derechos de autor para garantizar el uso ético y legal del contenido.

La definición médica de 'Estructura Molecular' se refiere a la disposición y organización específica de átomos en una molécula. Está determinada por la naturaleza y el número de átomos presentes, los enlaces químicos entre ellos y las interacciones no covalentes que existen. La estructura molecular es crucial para comprender las propiedades y funciones de una molécula, ya que influye directamente en su reactividad, estabilidad y comportamiento físico-químico. En el contexto médico, la comprensión de la estructura molecular es particularmente relevante en áreas como farmacología, bioquímica y genética, donde la interacción de moléculas biológicas (como proteínas, ácidos nucleicos o lípidos) desempeña un papel fundamental en los procesos fisiológicos y patológicos del cuerpo humano.

El hierro es un oligoelemento y un mineral esencial para el cuerpo humano. Se trata de un componente vital de la hemoglobina, una proteína presente en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos corporales. También forma parte de la mioglobina, una proteína que almacena oxígeno en los músculos.

Existen dos formas principales de hierro en la dieta: el hierro hemo y el hierro no hemo. El hierro hemo se encuentra en alimentos de origen animal, como carnes rojas, aves, pescado y mariscos, y es más fácilmente absorbido por el cuerpo que el hierro no hemo, presente en los vegetales, frutas, nueces, semillas y granos enteros.

La deficiencia de hierro puede conducir a anemia ferropénica, una afección en la que los glóbulos rojos son insuficientes y menos funcionales, lo que provoca fatiga, debilidad, palidez, dificultad para respirar y un mayor riesgo de infecciones. Por otro lado, el exceso de hierro puede ser tóxico y causar daño hepático, sobrecarga cardíaca e incluso la muerte en casos graves. El equilibrio adecuado de hierro en el cuerpo es crucial para mantener una buena salud.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

La espectrofotometría es una técnica analítica utilizada en medicina y ciencias relacionadas, no es una condición médica en sí misma. Se refiere al proceso de medir la cantidad de luz absorbida por una sustancia a diferentes longitudes de onda. Esto permite identificar y cuantificar la sustancia mediante el análisis de su patrón de absorción, que es único para cada compuesto.

En un dispositivo espectrofotométrico, una fuente de luz blanca se divide en sus longitudes de onda componentes utilizando un prisma o rejilla difractiva. Luego, esta luz monocromática incide sobre la sustancia cuya absorción se desea medir. La cantidad de luz absorbida se registra y se representa como una curva de absorbancia frente a la longitud de onda, creando un espectro de absorción característico para esa sustancia específica.

En el campo médico, la espectrofotometría se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis químico de fluidos corporales (por ejemplo, sangre, orina), la identificación de fármacos y toxinas, o incluso en procedimientos diagnósticos como la endoscopia con luz estructurada.

Las mitocondrias son organelos membranosos presentes en la mayoría de las células eucariotas, responsables de generar energía a través del proceso de respiración celular. También desempeñan un papel crucial en otros procesos metabólicos como el metabolismo de lípidos y aminoácidos, la síntesis de hierro-sulfuro clústeres y la regulación de la señalización celular y la apoptosis.

Las mitocondrias tienen una doble membrana: la membrana externa, que es relativamente permeable y contiene proteínas transportadoras, y la membrana interna, que está folded en pliegues llamados crestas y contiene las enzimas necesarias para la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual el ATP se produce a partir del ADP y el fosfato inorgánico utilizando la energía liberada por la oxidación de nutrientes como la glucosa.

Las mitocondrias también contienen su propio ADN, que codifica algunas de las proteínas necesarias para la función mitocondrial. Sin embargo, la mayoría de las proteínas mitocondriales se sintetizan en el citoplasma y luego se importan a las mitocondrias.

Las disfunciones mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluidas enfermedades neurodegenerativas, cardiovasculares, metabólicas y musculoesqueléticas.

El dicroismo circular es un fenómeno óptico que ocurre cuando la luz polarizada se hace incidir sobre una sustancia y esta absorbe selectivamente la luz con diferentes grados de rotación. Este efecto fue descubierto por John Frederick William Herschel en 1820.

En términos médicos, el dicroismo circular se utiliza a menudo en el campo de la microscopía y la espectroscopia para el estudio de moléculas quirales, como los aminoácidos y los azúcares. La luz polarizada que pasa a través de una sustancia dicroica experimentará un desplazamiento en su plano de polarización, lo que permite a los científicos obtener información sobre la estructura y composición química de la muestra.

En particular, el dicroismo circular se ha utilizado en la investigación biomédica para estudiar la estructura y orientación de las moléculas de colágeno y otras proteínas fibrosas en tejidos como la piel, los tendones y los ligamentos. También se ha empleado en el análisis de muestras de sangre y otros fluidos biológicos para detectar y medir la concentración de moléculas quirales presentes.

En resumen, el dicroismo circular es un método no invasivo y sensible que permite a los científicos obtener información detallada sobre la estructura y composición química de las muestras biológicas, lo que resulta útil en diversas aplicaciones clínicas y de investigación.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae, también conocidas como proteínas de levadura, se refieren a las diversas proteínas que son expresadas por la cepa de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y de bebidas, Saccharomyces cerevisiae. Esta especie de levadura ha sido ampliamente estudiada en biología celular y molecular, y su genoma ha sido secuenciado por completo.

Hay más de 6.000 genes que codifican proteínas en el genoma de Saccharomyces cerevisiae, y se han identificado y caracterizado miles de estas proteínas. Algunas de las proteínas de levadura más conocidas incluyen enzimas involucradas en la fermentación alcohólica, como la alcohol deshidrogenasa y la piruvato descarboxilasa, así como proteínas estructurales y de señalización que desempeñan diversas funciones en el metabolismo, el crecimiento y la división celular.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae se utilizan ampliamente en la investigación científica como modelos para estudiar los procesos biológicos fundamentales que ocurren en células eucariotas más complejas, incluyendo los humanos. Además, algunas proteínas de levadura se utilizan en aplicaciones industriales y médicas, como la producción de alimentos y bebidas fermentadas, la producción de fármacos y la terapia génica.

¡Hola! Parece que estás buscando información sobre la definición médica o biológica de 'Arabidopsis'. Permíteme ayudarte.

'Arabidopsis' es un género de plantas con flores perteneciente a la familia Brassicaceae, que también incluye cultivos importantes como la col y el brócoli. La especie más comúnmente estudiada en este género es Arabidopsis thaliana, que se utiliza ampliamente como organismo modelo en la investigación biológica, especialmente en el campo de la genética vegetal.

Arabidopsis thaliana es una pequeña planta anual que crece rápidamente y tiene un ciclo de vida corto, lo que facilita su estudio en laboratorio. Su genoma fue secuenciado por primera vez en el año 2000, lo que permitió a los científicos estudiar la función de genes específicos y su regulación en detalle.

La investigación con Arabidopsis ha proporcionado importantes conocimientos sobre diversos aspectos de la biología vegetal, como el desarrollo de las plantas, la respuesta al estrés ambiental, la interacción con patógenos y la resistencia a enfermedades. Sin embargo, cabe destacar que Arabidopsis no tiene una relevancia directa en la medicina humana, ya que no se utiliza como modelo para el estudio de enfermedades humanas.

Espero haber respondido a tu pregunta. Si tienes alguna duda adicional, no dudes en preguntarme. 🙂

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

El ADN bacteriano se refiere al material genético presente en las bacterias, que están compuestas por una única molécula de ADN circular y de doble hebra. Este ADN contiene todos los genes necesarios para la supervivencia y reproducción de la bacteria, así como información sobre sus características y comportamiento.

La estructura del ADN bacteriano es diferente a la del ADN presente en células eucariotas (como las de animales, plantas y hongos), que generalmente tienen múltiples moléculas de ADN lineal y de doble hebra contenidas dentro del núcleo celular.

El ADN bacteriano también puede contener plásmidos, que son pequeñas moléculas de ADN circular adicionales que pueden conferir a la bacteria resistencia a antibióticos u otras características especiales. Los plásmidos pueden ser transferidos entre bacterias a través de un proceso llamado conjugación, lo que puede contribuir a la propagación de genes resistentes a los antibióticos y otros rasgos indeseables en poblaciones bacterianas.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

La expresión génica es un proceso biológico fundamental en la biología molecular y la genética que describe la conversión de la información genética codificada en los genes en productos funcionales, como ARN y proteínas. Este proceso comprende varias etapas, incluyendo la transcripción, procesamiento del ARN, transporte del ARN y traducción. La expresión génica puede ser regulada a niveles variables en diferentes células y condiciones, lo que permite la diversidad y especificidad de las funciones celulares. La alteración de la expresión génica se ha relacionado con varias enfermedades humanas, incluyendo el cáncer y otras afecciones genéticas. Por lo tanto, comprender y regular la expresión génica es un área importante de investigación en biomedicina y ciencias de la vida.

La perfilación de la expresión génica es un proceso de análisis molecular que mide la actividad o el nivel de expresión de genes específicos en un genoma. Este método se utiliza a menudo para investigar los patrones de expresión génica asociados con diversos estados fisiológicos o patológicos, como el crecimiento celular, la diferenciación, la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

La perfilación de la expresión génica se realiza típicamente mediante la amplificación y detección de ARN mensajero (ARNm) utilizando técnicas como la hibridación de microarranjos o la secuenciación de alto rendimiento. Estos métodos permiten el análisis simultáneo de la expresión de miles de genes en muestras biológicas, lo que proporciona una visión integral del perfil de expresión génica de un tejido o célula en particular.

Los datos obtenidos de la perfilación de la expresión génica se pueden utilizar para identificar genes diferencialmente expresados entre diferentes grupos de muestras, como células sanas y enfermas, y para inferir procesos biológicos y redes de regulación genética que subyacen a los fenotipos observados. Esta información puede ser útil en la investigación básica y clínica, incluidos el diagnóstico y el tratamiento de enfermedades.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

Las oxidorreductasas se clasifican con el número 1 según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y ... EC 1.97, Otras oxidorreductasas. EC 1.98, Utilizan dihidrógeno como reductor. Solo estaba constituida por EC 1.98.1.1 pero ya ... Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor o ...
... (EC 1.7.99.8 1.7.99.8, HAO (ambiguo)) es una enzima con nombre sistemático hidrazina: aceptor ... doi:10.1016/s0958-1669(00)00211-1. MeSH: Hydrazina+oxidorreductasa (en inglés) en los EE.UU. Biblioteca Nacional de Medicina ... aceptor reducido Hidroxilamina oxidorreductasa está implicada en el mecanismo de oxidación del amonio anaeróbico en bacterias ... oxidorreductasa.[1]​[2]​ Esta enzima cataliza la reacción química siguiente hidrazina + aceptor ⇌ {\displaystyle \ ...
Datos: Q5282371 (Oxidorreductasas). ...
La monóxido de carbono deshidrogenasa es una enzima de la familia de las oxidorreductasas, que cataliza la reacción química ... Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas que actúan con grupos donadores oxo- y aldehídicos. Su nombre ... oxidorreductasa. Se han identificado dos principales tipos de enzimas monóxido de carbono deshidrogenasa (MCDH): 1) en ... sistemático es monóxido de carbono:aceptor oxidorreductasa. Otros nombres son: a) monóxido de carbono deshidrogenasa anaeróbica ...
Las oxidasas son una subclase de las oxidorreductasas. Un ejemplo importante es la citocromo C oxidasa, una enzima esencial que ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un ... El nombre sistemático para esta clase de enzimas es glutatión:deshidroascorbato oxidorreductasa. Otros nombres de uso común ... ácido deshidroascórbico oxidorreductasa. Esta enzima participa en tres vías metabólicas; el metabolismo del ascorbato y ...
Las oxigenasas forman un grupo dentro de las oxidorreductasas; su número EC se corresponde con EC 1.13 o EC 1.14. Las ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un ... oxígeno 5-oxidorreductasa; protocolágeno lisina hidroxilasa; procolágeno-L-lisina,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5- ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es: L-lisina-[procolágeno],2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5- ...
EC 1.3.99.17: Quinolina 2-oxidorreductasa. EC 1.3.99.18: Quinaldato 4-oxidorreductasa. EC 1.3.99.19: Quiolina-4-carboxilato 2- ... EC 1.3.7.3: Ficoeritrobilina:ferredoxina oxidorreductasa. EC 1.3.7.4: Fitocromobilina:ferredoxina oxidorreductasa. EC 1.3.7.5: ... Los números EC 1.3 representan a las enzimas oxidorreductasas que actúan con un grupo CH-CH como donante de electrones. EC 1.3. ... oxidorreductasa. EC 1.3.99.20: 4-hidroxibenzoil-CoA reductasa. EC 1.3.99.21: (R)-benzilsuccinil-CoA deshidrogenasa. EC 1.3. ...
Oxidorreductasa Datos: Q82305736 (EC 1.1.4). ...
Los números EC 1.2 representan a las enzimas oxidorreductasas que actúan con grupos aldehído u oxo como donantes de electrones ... EC 1.2.1.40: 3-alfa,7-alfa,12-alfa-trihidroxicolestan-26-al 26-oxidorreductasa. EC 1.2.1.41: Glutamato-5-semialdehído ... EC 1.2.7.4: Monóxido de carbono deshidrogenasa (ferredoxina). EC 1.2.7.5: Aldehído ferredoxina oxidorreductasa. EC 1.2.7.6: ...
Los números EC 1.1 representan a las enzimas oxidorreductasas que actúan con grupos O-H como donantes de electrones. EC 1.1.1.1 ... EC 1.1.99.27: (R)-pantolactona deshidrogenasa (flavina). EC 1.1.99.28: Glucosa-fructosa oxidorreductasa. EC 1.1.99.29: Pyranosa ...
... las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas. 2XDO 2XYO 2Y6R COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; ...
Esta unión es más similar a las oxidorreductasas que se unen a las FAD que a las que se unen a las NAD(P).[4]​ Algunas ... La familia aldo/ceto reductasa es una familia de enzimas que incluye una serie de oxidorreductasas monoméricas relacionadas ... estos son reportados de tener actividad oxidorreductasa.[5]​ Bohren KM, Bullock B, Wermuth B, Gabbay KH (junio de 1989). «The ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas (EC 1.-), más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan ... quinona oxidorreductasa (desaminadora), o DadA. Esta enzima es una flavoproteína con hierro y azufre, que en muchas bacterias ...
En la clasificación de las enzimas corresponde al grupo de las oxidorreductasas. Las acil-CoA deshidrogenasas catalizan la ...
Las categorías principales son Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Lipasas (subcategoría), Liasas, Isomerasas y Ligasas ...
Xantina oxidorreductasa, propiedades, funciones y regulación de su expresión genética». Revista Cubana de Investigaciones ...
Mendoza Coussette, Ulises (2005). «Xantina oxidorreductasa, propiedades, funciones y regulación de su expresión genética». ...
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. ...
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es arseniato:aceptor oxidorreductasa. Otro nombre con el que es conocida es ... Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre un donante de ... arseniato:(aceptor) oxidorreductasa. La enzima se encuentra formada por dos subunidades con una masa molecular de 87 KDa ( ...
Las hidroxiesteroide deshidrogenasas son un grupo de alcohol oxidorreductasas que catalizan la deshidrogenación de ...
Las reacciones de este tipo son catalizadas por un gran grupo de enzimas llamadas oxidorreductasas. Los nombres correctos para ... estas son llamadas oxidorreductasas de clase A, mientras que las enzimas de clase B transfieren el átomo desde abajo.[52]​ A ... Cuando se une al sitio activo de una oxidorreductasa, el anillo de nicotinamida de la coenzima se coloca de modo que pueda ... Puesto que un gran número de oxidorreductasas utilizan NAD+ y NADH como sustratos, y se unen a ellas utilizando un motivo ...
NADH flavodoxina oxidorreductasa y NADH 2-ferredoxina oxidorreductasa. Esta enzima participa en el metabolismo de los ácidos ... Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con una proteína hierro- ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ferredoxina:NAD+ oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen: ... NADH-ferredoxina oxidorreductasa, nicotinamida adenina dinucleótido-ferredoxina reducida, NADH-ferredoxina reductasa, ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es nitrito:nitrito oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser ...
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato:ubiquinona oxidorreductasa. Otros nombres por los que se la conoce ... Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductas que actúan sobre un ... ubiquinona-8-oxidorreductasa, piruvato oxidasa (desaconsejado por ambiguo). Se trata de una flavoproteína bacteriana que se ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es succinato:quinona oxidorreductasa. Otros nombres por los que se la conoce son ... FRD, menaquinol-fumarato oxidorreductasa, succinato deshidrogenasa (menaquinona), succinato:menaquinona oxidorreductasa, ...
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fosfonato:NAD oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen son NAD: ... Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con fósforo o arsénico como ... fosfito oxidorreductasa y fosfito deshidrogenasa. Esta enzima se encuentra codificada por el gen ptxD de Pseudomonas stutzeri, ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es nitrito:ferredoxina oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser ...
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es glicolato:NAD+oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen NADH- ...
Las oxidorreductasas se clasifican con el número 1 según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y ... EC 1.97, Otras oxidorreductasas. EC 1.98, Utilizan dihidrógeno como reductor. Solo estaba constituida por EC 1.98.1.1 pero ya ... Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor o ...
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente aquellas que actúan en el grupo CH-CH del donante ...
Proteínas hierro-azufre (Fe-S) agrupadas con actividades oxidorreductasas involucradas en la producción de energía (p.ej., ...
Cuáles son las enzimas oxidorreductasas?. Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde ... Por ejemplo, una enzima que catalizara esta reacción sería una oxidorreductasa: A- + B → A + B. ...
C27-hidroxiesteroide oxidorreductasa (3-HSDH), 4-3-oxoesteroide 5-reductasa (AKR1D1), 2-metilacil-CoA racemasa (AMACR), CoA ... 3β-Δ5-C27-hidroxiesteroide oxidorreductasa (3β- HSDH), Δ4-3-oxoesteroide 5β-reductasa (AKR1D1), 2-metilacil-CoA racemasa (AMACR ...
... éxito nuevas tecnologías enzimáticas con la ingeniería inicial de oxidorreductasas y enzimas hidrolíticas. Con la orientación ...
La catalasa (peróxido de hidrógeno: peróxido de hidrógeno oxidorreductasa, EC 1.11.1.6) es una de las enzimas más abundantes en ...
... la actividad de la xantina oxidorreductasa, la formación de metabolitos del ácido araquidónico capaces de amplificar la ...
Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-CH [D08.811.682.660] Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo ... Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-NH [D08.811.682.662] Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo ... Oxidorreductasas Actuantes sobre Donantes de Grupos Aldehído u Oxo [D08.811.682.657] Oxidorreductasas Actuantes sobre Donantes ... Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos CH-NH2 [D08.811.682.664] Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de ...
Oxidorreductasas (1) * Síndrome de Pierre Robin (1) * Proteínas Quinasas (1) * Investigación (1) ...
Amino Oxidorreductasas. Oxidorreductasas de Acción sobre Donantes de Grupo CH-NH. Complemento 1r. Complemento C1r. ...
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Oxidorreductasas:catalizan reacciones de oxidorredución. −Sintetasas o Ligasas:catalizan la sÃ-ntesis de moléculas con ...
H2O2 oxidorreductasa No CAS: 9001-05-2 Ver ficha técnica / Ver ficha de seguridad ... Sinónimo: H2O2: H2O2 oxidorreductasa. No CAS: 9001-05-2. Ver ficha técnica / Ver ficha de seguridad ...
Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-CH. Oxidorreductasas de Acción sobre Donantes de Grupo CH-NH. ... Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-NH. Oxidorreductasas de Acción sobre Donantes de Grupos CH-NH2. ... Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos Su. Oxidorreductasas que Actúan sobre Donantes de Grupos Aldehído u Oxo. ... Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos CH-NH2. Oxidorreductasas de Acción sobre Donantes de Grupos Sulfuro. ...
Determinación fotométrica de la glucosa mediante tinción de glucosa con oxidorreductasas. (sinónimo: reacción mediante glucosa ...
Los granos de cereales son ricos en enzimas, particularmente proteasas, amilasas, lipasas y oxidorreductasas. Después de que la ...
Cinética y aplicaciones de las enzimas oxidorreductasas en el diseño de biosensores y procesos de interés medioambiental. ...
Cinética y aplicaciones de las enzimas oxidorreductasas en el diseño de biosensores y procesos de interés medioambiental. ...
Oxidorreductasas + proteína de salvado de arroz hidrolizada - minimiza la retención, las ojeras y la aparición de líneas finas. ... Oxidorreductasas + proteína de salvado de arroz hidrolizada - minimiza la retención, las ojeras y la aparición de líneas finas. ...
Funciona como una plastocianina/ferredoxina oxidorreductasa dependiente de la luz, y genera un complejo molecular ...
  • Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor o la molécula oxidada) a otra aceptora (el agente oxidante o la molécula reducida). (wikipedia.org)
  • Resumen: La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa ( PEPCK ) es una enzima que cataliza la descarboxilación de oxalacetato en fosfoenolpiruvato y presenta un papel clave en la ruta de la gluconeogénesis. (okupo.mx)
  • La piruvato descarboxilasa es una enzima homotetramérica que cataliza en el citoplasma la descarboxilación del ácido pirúvico a acetaldehído y dióxido de carbono. (okupo.mx)
  • Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula dadora, el agente reductor a otra aceptora, el agente oxidante. (okupo.mx)
  • La PC es una enzima hepática mitocondrial dependiente de biotina , que cataliza la formación de oxalacetato a partir de piruvato . (okupo.mx)
  • Oxidorreductasa que cataliza la reacción entre aniones superóxido e hidrógeno, para formar oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno . (lookfordiagnosis.com)
  • dentro de las metaloenzimas se clasifica como una isomerasa oxidorreductasa debido a que cataliza el intercambio de electrones en reacciones redox [2]. (buap.mx)
  • Por ejemplo: Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisfosfoglicerato En esta reacción, NAD+ es el oxidante o aceptor de electrones y el gliceraldehído-3-fosfato, el reductor o donante de electrones y la Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa la oxidoreductasa. (wikipedia.org)
  • Otros genes implicados con menor frecuencia dan como resultado las siguientes variantes de HSC: HSC debida a deficiencia de 17-alfa-hidroxilasa, deficiencia de 3-beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa, deficiencia de 11-beta-hidroxilasa, deficiencia de citocromo P450 oxidorreductasa e hiperplasia suprarrenal lipoide cong nita. (orpha.net)
  • Siempre que sea posible, ell nombre recomendado es deshidrogenasa. (bvsalud.org)
  • La catalasa es una de las enzimas involucradas en la destrucción del peróxido de hidrógeno generado durante el metabolismo celular. (sld.cu)
  • Una de las enzimas que interviene en la protección y, en consecuencia, en el mantenimiento del balance oxidante/antioxidante es la catalasa (CAT). (sld.cu)
  • 2. Fase de reducción: El siguiente paso es la reducción a gliceraldehÃ-do−3−fosfato utilizando el NADPH y el ATP formados durante el transporte de electrones en las reacciones dependientes de luz. (mydokument.com)
  • 1.4 V), es capaz de transferir electrones a través de una cadena de transportadores compuesta por los portadores del dímero PsaAB( A 0 , A 1 y F x ). (uah.es)
  • Las oxidorreductasas se clasifican con el número 1 según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, teniendo las siguientes clases. (wikipedia.org)
  • 2 Esta enzima es una metaloproteína tetramérica, cuyo peso molecular se encuentra en el rango de 210-280 kD. (sld.cu)
  • Funciona como una plastocianina/ferredoxina oxidorreductasa dependiente de la luz, y genera un complejo molecular extremadamente reductor. (uah.es)
  • Los perfiles energéticos de la reacción obtenidos mediante simulaciones de mecánica quántica/mecánica molecular (QM/MM) mostraron que, a pesar de que la transferencia de protón e hidruro son procesos altamente acoplados (concertados), la abstracción del protón por la His502 es previa a la transferencia de hidruro (mecanismo concertado no-sincrónico). (ucm.es)
  • La LDH (Lactato DesHidrogenasa) también llamada deshidrogenasa láctica es una enzima de la familia de las oxidorreductasas que transforma de forma reversible el ácido láctico en ácido pirúvico por lo cual juega un importante papel en la regulación de la energía en el organismo. (tuotromedico.com)
  • Una enzima es una proteína que facilita un proceso metabólico celular al disminuir los niveles de energía de activación (Ea) para catalizar las reacciones químicas entre biomoléculas. (cienciaydatos.org)
  • La enzima glucosa oxidasa es una oxidorreductasa producida por diversas cepas de hongos. (granotec.com.ec)
  • La enzima transglutaminasa es una transferasa que, entre otras funciones, incorpora entrecruzamientos entre las proteínas de las masas de la harina de trigo. (granotec.com.ec)
  • en Trichomonas vaginalis, Giardia lamblia y Entamoeba histolytica la nitazoxanida inhibe a la enzima piruvato ferridoxin oxidorreductasa (PFOR), interrumpiendo el metabolismo del parásito. (farmatodo.com.ve)
  • Se observó que la enzima únicamente es capaz de oxidar aldehídos aromáticos en su forma gem-diol. (ucm.es)
  • La idebenona es una benzoquinona sintética de cadena corta y un cofactor para la enzima NAD (P) H: quinona oxidorreductasa (NQO1) capaz de estimular el transporte de electrones mitocondriales, reducir y eliminar las especies reactivas de oxígeno (ROS) y complementar los niveles de energía celular. (duchenne-spain.org)
  • Además, hemos demostrado que hidroxitirosol inducia de manera eficiente la expresión de II enzimas detoxificantes de fase, incluyendo NAD (P) H quinona oxidorreductasa 1 (NQO1). (zumodegranada.com)
  • Oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación en las que los electrones viajan de una molécula a otra. (cienciaydatos.org)

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