Metionina. Buscador médico. Web

Aminoácido esencial que contiene azufre que es importante para muchas funciones corporales. .

Reductasas que catalizan la reacción de péptido-L-metionina-S-óxido + tiorredoxina para producir péptido-L-metionina + disulfuro tiorredoxina + H (2) O.

Enzima que cataliza la síntesis de S-adenosilmetionina a partir de metionina y ATP. EC 2.5.1.6.

Enzima que cataliza la formación de metionina mediante transferencia de un grupo metilo del 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína. Requiere coenzima de cobamida. La enzima puede actuar sobre derivados de mono- o triglutamato. Ec 2.1.1.13.

Un donador fisiológico de radical metilo que interviene en las reacciones de transmetilación enzimática y está presente en todos los organismos vivos. Posee actividad antiinflamatoria y ha sido usado en el tratamiento de enfermedades hepáticas crónicas.

Aminopeptidasas que eliminan la METIONINA de la amino-terminal de una cadena de péptidos, tales como la METIONINA iniciadora que se encuentra en las nacientes cadenas de péptido .

Aminoácido que contiene tiol formado por la desmetilación de la METIONINA.

Aminoácidos sulfúricos se refieren a aminoácidos que contienen un grupo funcional sulfónico (-SO3H) en su estructura molecular, como la taurina.

La cistationina es un aminoácido dipeptídico no proteinogénico, formado por la unión de cisteína y beta-alanina, que desempeña un papel importante en el metabolismo del nitrógeno y la síntesis de pigmentos en algunas bacterias.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

La Metionina Sulfoximina es un fármaco antidoto que se utiliza para tratar la intoxicación por metanol, actuando como un inhibidor específico de la alcohol deshidrogenasa.

Pentapéptido endógeno con actividad semejante a la morfina. El aminoácido en la posición 5 es la metionina.

Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.

5'-S-(3-Amino-3-carboxipropil)-5'-tioadenosina. Se forma a partir de la S-adenosilmetionina después de ls reacciones de transmetilación.

Un aminoácido no esencial dimérico covalentemente unido, formado por la oxidación de la CISTEINA. Dos moléculas de cisteína se únen por un puente disulfuro para formar cistina.

Acido 2-Amino-4-(etiltio)butírico. Un antimetabolito y antagonista de la metionina que interfiere en la incorporación de aminoácidos en las proteínas así como la utilización del ATP celular. También produce neoplasias hepáticas.

Un compuesto de coordinación que contiene cobalto producido por los micro-organismos intestinales y que se halla también en el suelo y en el agua. Los vegetales superiores no concentran la vitamina B 12 del suelo y por tanto son una pobre fuente de esta sustancia en comparación con los tejidos animales.

Enzima que activa la metionina con su ARN de transferencia específico. EC 6.1.1.10.

Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Metaloenzima con ZINC que cataliza la transferencia de un grupo metilo de la BETAÍNA a la HOMOCISTEÍNA para producir dimetilglicina y METIONINA, respectivamente. Esta enzima es miembro de la familia de las METILTRANSFERASAS dependientes del ZINC que utilizan TIOLES o selenoles como aceptores de metilo.

Un elemento miembro de la familia de los calcógenos. Tiene por símbolo atómico S, número atómico 16 y peso atómico [32.059; 32.076]. Se encuentra en los aminoácidos cisteína y metionina.

Nucleósidos en los que la base se sustituye por uno o más átomos de azufre.

Enzima multifuncional que requiere fosfato de piridoxal. En la segunda etapa de la biosíntesis de cisteína, cataliza la reacción de homocisteína con serina para formar cistationina, con la eliminación de agua. La deficiencia de esta enzima conduce a la HIPERHOMOCISTEINEMIA y a la HOMOCISTINURIA. EC 4.2.1.22.

Isótopos inestables de azufre que se descomponen o desintegran emitiendo radiación. S 29-31, 35, 37 y 38, son isótopos radioactivos de azufre.

Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.

Adición de grupos metilo. En histoquímica, la metilación se usa para esterificar grupos sulfato tratando cortes de tejido con metanol caliente en presencia de ácido clorhídrico. (Stedman, 25a ed)

Un miembro de la familia de la vitamina B que estimula el sistema hematopoiético. Está presente en el hígado y riñón y se encuentra en hongos, espinaca, levadura, hojas verdes y gramíneas (POACEAE). El ácido fólico es utilizado en el tratamiento y prevención de las deficiencias de folato y anemia megaloblástica.

Enzima que cataliza la METILACIÓN de GLICINA usando S-ADENOSILMETIONINA para formar SARCOSINA con la producción concomitante de S-ADENOSILHOMOCISTEÍNA.

Un aminoácido no natural que se utiliza de forma experimental para estudiar la estructura y función de proteínas. Es estructuralmente similar a la METIONINA, sin embargo, no contiene AZUFRE.

Auxiliar de diagnóstico para la determinación de la función del páncreas.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Una vitamina presente en las hortalizas verdes. Se emplea en el tratamiento de úlceras pépticas, colitis y gastritis y tiene un efecto en las funciones secretora, formadora de ácido y enzimática en el tracto intestinal.

Cualquier enzima, perteneciente a un subgrupo de enzimas de la clase transferasa, que cataliza la transferencia de un grupo metilo desde un compuesto a otro. (Dorland, 28a ed). EC 2.1.1.

Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.

Compuestos basados en el 5,6,7,8-tetrahidrofolato.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Error congénito autosómico recesivo, del metabolismo de la metionina que usualmente es producido por deficiencia de la CISTATIONINA BETA-SINTASA y que se asocia con elevaciones de la homocisteina en plasma y orina. Las características clínicas incluyen un biotipo alto y delgado, ESCOLIOSIS, aracnodactilia, DEBILIDAD MUSCULAR, genu varis, pelo rubio fino, rubor malar, dislocaciones del cristalino, incremento de la incidencia de RETRASO MENTAL, y tendencia al desarrollo de fibrosis arterial, complicada frecuentemente por ACCIDENTES CEREBROVASCULARES e INFARTO DEL MIOCARDIO. (Desde Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p979)

Tioglicósidos son fármacos sulfamídicos con propiedades antibacterianas, utilizados principalmente en el tratamiento de infecciones del oído medio y la piel.

Un aminoácido esencial de cadena ramificada que se halla en muchas proteínas. Es un isómero de la LEUCINA. Es importante en la síntesis de la hemoglobina y en la regulación del azúcar de la sangre y de los niveles energéticos.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Un compuesto encontrado en la naturaleza que ha sido de interés por su papel en la osmorregulación. Como droga, el hidrocloruro de betaina ha sido utilizado como fuente de ácido hidroclórico en el tratamiento de la hipocloridia. La betaina ha sido también utilizada en el tratamiento de alteraciones hepáticas, para la hiperpotasemia, homocistinuria y en alteraciones gastrointestinales. (Traducción libre del original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)

Condición en la que los niveles plasmáticos de homocisteína y metabolitos relacionados se elevan (más de 13,9 micromol / l). La hiperhomocisteinemia puede ser familiar o adquirida. El desarrollo de la hiperhomocisteinemia adquirida se asocia sobre todo con las vitaminas B y / o deficiencia de ácido fólico (por ejemplo, ANEMIA PERNICIOSA, malabsorción vitamínica). La hiperhomocisteinemia familiar a menudo resulta en una elevación más grave de la homocisteína total y excreción en la orina, lo que resulta en HOMOCISTINURIA. La hiperhomocisteinemia es un factor de riesgo para las enfermedades cardiovasculares y neurodegenerativas, fracturas osteoporóticas y complicaciones durante el embarazo.

Enzimas que catalizan la ruptura de un enlace carbono-oxígeno por medios ajenos a la hidrólisis o la oxidación. EC 4.2.

Afeción producida por deficiencia de COLINA en animales. Se sabe que la colina es un agente lipotrópico ya que se ha demostrado que, bajo ciertas condiciones, en animales de laboratorio estimula el transporte del exceso de grasa desde el hígado. La deficiencia combinada de colina (incluida en el complejo vitamínico B) y de todos los otros donantes de grupos metilo produce cirrosis hepática en algunos animales. A diferencia de los compuestos que normalmente se consideran como vitaminas, la colina no funciona como cofactor en las reacciones enzimáticas. (Traducción libre del original: Saunders Dictionary & Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984)

Biosíntesis de PÉPTIDOS y PROTEÍNAS en los RIBOSOMAS, dirigida por ARN MENSAJERO, a través del ARN DE TRANSFERENCIA, que se encarga del estándard proteinogénico de los AMINOÁCIDOS.

Homocistina es un aminoácido sulfurado no proteinogénico derivado del metabolismo del aminoácido metionina, cuya elevación en plasma se asocia con diversas patologías, como enfermedades cardiovasculares y neurológicas.

Cloraminas son compuestos inorgánicos formed when ammonia or amines react with hypochlorous acid or chlorine, often used as disinfectants and bleaching agents but can also be produced endogenously during inflammation.

Atomos estables de carbono que tienen el mismo número atómico que el elemento carbono pero que difieren en peso atómico. C-13 es un isótopo estable de carbono.

Cantidad de energía y nutrientes, basada habitualmente en promedios y expresada en valores por día, que satisface las necesidades relativas al crecimiento y a las funciones normales del organismo en grupos de indivíduos sanos.

Enzima que cataliza la oxidación y reducción de la FERREDOXINAS o ADRENODOXINA en presencia de NADP. EC 1.18.1.2 fue anteriormente clasificada como EC 1.6.7.1 y EC 1.6.99.4.

Un constituyente básico de la lecitina que se encuentra en muchos órganos de plantas y animales. Es un importante precursor de la acetilcolina y es un donante de grupos metilo en varios procesos metabólicos y en el metabolismo de los lípidos.

El curso regular para comer y beber adoptado por una persona o animal.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.

Isótopos inestables de carbono que se descomponen o desintegran emitiendo radiación. Los átomos de carbono con pesos atómicos 10, 11, y 14-16 son isótopos radioactivos de carbono.

Compuestos orgánicos que tienen la fórmula general R-SO-R. Se obienten mediante la oxidación de los mercaptanos (análogos de las cetonas).

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

ARN de transferencia que es específico para transportar metionina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.

Enzimas que catalizan la ruptura de un enlace carbono-azufre mediante medios ajenos a la hidrólisis o la oxidación. EC 4.4.

Aminoácido no esencial. Se encuentra principalmente en la gelatina y en la fibroína de la seda y se usa terapéuticamente como nutriente. También es un rápido neurotransmisor inhibitorio.

Atomos estables de azufre que tienen el mismo número atómico que el elemento azufre pero que difieren en peso atómico. S-33, 34 y 36 son isótopos estables de azufre.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Proteínas obtenidas de los alimentos. Son la principal fuente de aminoácidos esenciales.

Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.

Compuestos inorgánicos que contienen azufre como parte integral de la molécula.

Enzima multifuncional con fosfato de piridoxal. En la etapa final de la biosíntesis de la cisteína, cataliza la ruptura de la cistationina para dar cisteína, amonio y 2-cetobutirato. Ec 4.4.1.1.

Un elemento que tiene por símbolo atómico N, número atómico 7 y peso atómico [14.00643; 14.00728]. El nitrógeno existe como un gas diatómico y conforma aproximadamente el 78 por ciento del volumen de la atmósfera terrestre. Es un constituyente de las proteínas y los ácidos nucleicos y se encuentra en todas las células vivientes.

Un aminoácido esencial de cadena ramificada que posee actividad estimulante. Promueve el crecimiento muscular y la reparación tisular. Es un precursor en la vía biosintética de la penicilina.

Enzima que cataliza la biosíntesis de cisteína en microorganismos y plantas de O-acetil-L-serina y sulfuro de hidrógeno. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 4.2.99.8.

Enzima que cataliza la conversión de metilmalonil-CoA en succinil-CoA por la transferencia de un grupo carbonilo. Requiere una coenzima con cobalto. Un bloqueo en esta conversión enzimática conduce a la enfermedad metabólica conocida como aciduria metilmalónica. EC 5.4.99.2.

Una flavoproteína amino oxidorreductasa que cataliza la conversión reversible de 5-metiltetrahidrofolato a 5,10-metiletilenotetrahidrofolato. Esta enzima fue antes clasificada como EC 1.1.1.171.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Primera enzima en la vía biosintética de la METIONINA. Esta enzima cataliza la reacción de succinilación de la L-homoserina a O-succinil-L-homoserina y COENZIMA A utilizando succinil-CoA.

Homoserina es un aminoácido no proteinogénico, es decir, no forma parte de las proteínas, pero desempeña un papel importante en el metabolismo y puede convertirse en otros aminoácidos importantes.

Tripéptido con muchos roles en las células. Se conjuga a los medicamentos que los hace más solubles para la excreción, es un cofactor para algunas enzimas, está implicado en el reordenamiento de la unión de proteína disulfuro y reduce peróxidos.

Aminoácidos que no son sintetizados por el cuerpo humano en cantidades suficientes para llevar a cabo funciones fisiológicas. Se obtienen a partir de los alimentos de la dieta.

Molécula de adenosina que puede sustituirse en cualquier posición, pero que no posee un grupo hidroxilo en la parte de ribosa de la molécula.

La determinación de este ácido en orina después de la administración oral de histidina aporta la base para la prueba diagnóstica de la deficiencia en ácido fólico y de la anemia megaloblástica del embarazo.

Acido 2-Aminoetanosulfónico. Un nutriente condicionalmente esencial, importante durante el desarrollo de los mamíferos. Se encuentra presente en la leche pero es aislado principalmente de la bilis del buey y se conjuga fuertemente con los ácidos biliares.

Cualquier preparación líquida o sólida hecha específicamente para cultivo, almacenamiento o transporte de microorganismos u otros tipos de células. La variedad de los medios que existen permiten el cultivo de microorganismos y tipos de células específicos, como medios diferenciales, medios selectivos, medios de test y medios definidos. Los medios sólidos están constituidos por medios líquidos que han sido solidificados con un agente como el AGAR o la GELATINA.

Compuestos de azufre en los cuales el átomo de azufre está unido a tres radicales orgánicos y a un elemento electronegativo o radical.

El término VITAMINA B 6 se refiere a diversas PICOLINAS (especialmente PIRIDOXINA, PIRIDOXAL y PIRIDOXAMINA) que son convertidas eficazmente por el cuerpo a FOSFATO DE PIRIDOXAL, que es una coenzima para la síntesis de aminoácidos, neurotransmisores (serotonina, norepinefrina), esfingolípidos y ácido aminolevulínico. Durante la transaminación de los aminoácidos, el fosfato de piridoxal se convierte en fosfato de PIRIDOXAMINA. Aunque los términos piridoxina y vitamina B6 todavía se utilizan frecuentemente como sinónimos, especialmente por parte de los investigadores médicos, tal práctica es errónea y, en ocasiones, engañosa ( EE Snell; Ann NY Acad Sci, vol 585 pg 1, 1990). La mayor parte de la vitamina B6 es eventualmente degradada a ÁCIDO PIRIDÓXICO y excretada por la orina.

Un aminoácido esencial que se presenta en estado natural en forma L, que es la forma activa. Se encuentra en los huevos, la leche, la gelatina y otras proteínas.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Sales inorgánicas del ácido sulfúrico.

Enfermedad nutricional producida por una deficiencia de VITAMINA B 12 en la dieta, caracterizada por anemia megaloblástica. Como la vitamina B 12 no está presente en los vegetales, los humanos han obtenido su suministro de productos animales, de suplementos multivitamínicos en forma de tabletas, y como aditivos a preparados de alimentos. Por deficiencia de vitamina B 12 también se producen una amplia variedad de anormalidades neuropsiquiátricas que parecen deberse a un defecto indefinido relacionado con la síntesis de la mielina.

Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.

Clase de enzimas que catalizan la ruptura de C-C, C-O y C-N y otros enlaces por otros medios ajenos a la hidrólisis o la oxidación. EC 4.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Fenómeno por el cual compuestos cuyas moléculas tienen el mismo número y tipo de átomos y el mismo ordenamiento atómico, difieren en sus relaciones espaciales.

Enfermedad nutricional producida por una deficiencia de ACIDO FOLICO en la dieta. Muchos tejidos vegetales y animales contienen ácido fólico, abundante en las hortalizas de hojas verdes, levadura, hígado y setas, pero que se destruye ante tiempos prolongados de cocción. El alcohol interfiere su metabolismo intermedio y absorción. La deficiencia de ácido fólico puede aparecer en casos de aplicación por largo tiempo de terapia anticonvulsiva o con el uso de anticonceptivos orales. Esta deficiencia causa anemia, anemia macrocítica y anemia megaloblástica. No es distinguible de la deficiencia de vitamina B 12 en los hallazgos en la médula ósea y en la sangre periférica, pero en la deficiencia de B-12 no se presentan lesiones neurológicas. (Traducción libre del original: Merck Manual, 16th ed)

Un aminoácido no esencial que se encuentra en estado natural en forma de isómero L. Se sintetiza a partir de la GLICINA o la TREONINA. Interviene en la biosíntesis de las PURINAS, PIRIMIDINAS y otros aminoácidos.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Un oxiácido de cloro (HCIO) que contiene un cloro monovalente que actúa como un agente oxidante o reductor.

Compuestos que contienen el radical -SH.

Extracto celular fraccionado que mantiene una función biológica. Fracción subcelular aislada por ultracentrifugación u otro medio con el uso de técnicas de separación; primero debe estar aislado para que el proceso pueda estudiarse libre de todas las reacciones complejas que ocurren en una célula. El sistema libre de células, por tanto, se utiliza mucho en la biología celular.

Bromuro de cianógeno (CNBr). Un compuesto utilizado en biología molecular para digerir algunas proteínas y como reactivo acoplador para los enlaces internucleotídicos de fósforoamidato o pirofosfato en dúplices de DNA.CYANOGEN BROMIDE.

Mezcla de fosfoproteínas relacionadas que se encuentran en la leche y el queso. El grupo se caracteriza como una de las proteínas más nutritivas de la leche, contiene todos los aminoácidos comunes y es rica en aminoácidos esenciales.

Una FAD-dependiente oxidorreductasa encontrada primariamente en BACTERIA. Es específica para la reducción de 5,10-metilenotetrahidrofolato a 5-metiltetrahidrofolato. Esta enzima fue listada antes como EC 1.1.1.68 y 1.1.99.15.

Oxido de nitrógeno (N2O). Un gas incoloro e inodoro que es utilizado como anestésico y analgésico. Altas concentraciones causan un efecto narcótico y pueden reemplazar al oxígeno, causando muerte por asfixia. Es también utilizado como aerosol para alimentos en la preparación de la crema "chantilly".

Las transferases son enzimas que transfieren un grupo, por ejemplo, el grupo metilo o un grupo glucosil, de un compuesto (generalmente considerado como donador) hacia otro compuesto (generalmente considerado aceptor). La clasificación está basada en el esquema "transferasa de grupo donador:aceptor". EC 2.

Un aminoácido esencial importante en un número de procesos metabólicos. Se requiere para la producción de HISTAMINA.

La metionina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente importante en la síntesis de proteínas y desempeña varias funciones importantes en el organismo.

La metionina contiene un grupo sulfonio (-SO3H) en su estructura molecular, lo que la convierte en una fuente importante de azufre para el cuerpo. El azufre es necesario para la producción de glutatión, un antioxidante vital que ayuda a proteger las células del daño oxidativo.

Además, la metionina es un precursor de otras sustancias importantes en el cuerpo, como la S-adenosilmetionina (SAM), que desempeña un papel crucial en la síntesis y metabolismo de varias moléculas, incluyendo neurotransmisores, fosfolípidos y nucleótidos.

Una deficiencia de metionina puede conducir a una variedad de problemas de salud, como trastornos del crecimiento, debilidad muscular, daño hepático y deterioro cognitivo. Por otro lado, un consumo excesivo de metionina se ha relacionado con un mayor riesgo de enfermedades cardiovasculares y cáncer.

Las fuentes dietéticas de metionina incluyen carne, aves de corral, pescado, huevos, productos lácteos y algunas legumbres, como las habas y las lentejas.

Las metionina sulfoxido reductasas (MSR) son un tipo de enzimas antioxidantes que participan en la protección de las células contra el estrés oxidativo. Su función principal es catalizar la reducción de los aminoácidos metionina sulfoxidos a metioninas en las proteínas, un proceso que ayuda a mantener la actividad y estabilidad de éstas.

Existen dos tipos principales de MSR: MSRA (metionina sulfoxido reductasa A) y MSRB (metionina sulfoxido reductasa B). Cada tipo se encarga de reducir los diferentes estereoisómeros de la metionina sulfoxida. La MSRA reduce el isómero L de la metionina sulfoxida, mientras que la MSRB reduce el isómero D.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en la prevención y reparación del daño oxidativo a las proteínas, lo que puede ayudar a prevenir una variedad de enfermedades relacionadas con el estrés oxidativo, como las enfermedades neurodegenerativas y cardiovasculares.

La Metionina Adenosiltransferasa, también conocida como SAM-sintetasa, es una enzima vital que cataliza la síntesis de S-adenosilmetionina (SAM) a partir de metionina y adenosintrifosfato (ATP). La SAM desempeña un papel fundamental en el metabolismo como donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas, incluyendo la síntesis y modificación de nucleótidos, proteínas, lípidos y otras moléculas biológicamente importantes. La Metionina Adenosiltransferasa está presente en una amplia gama de organismos, desde procariotas hasta eucariotas, y su disfunción se ha relacionado con diversas afecciones patológicas, como la enfermedad de Parkinson. La importancia de esta enzima en el metabolismo hace que sea un objetivo terapéutico potencial para el desarrollo de fármacos y estrategias de modulación del metabolismo. Sin embargo, es importante tener en cuenta que la definición médica puede variar según el contexto clínico o de investigación específico.

La 5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa es una enzima (EC 2.1.1.3) involucrada en el metabolismo de la homocisteína y la folato en el cuerpo humano. Más específicamente, esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo metilo desde el 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína, formando metionina y tetrahidrofolato como productos.

La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

5-Metiltetrahidrofolato + Homocisteína → Tetrahidrofolato + Metionina

Esta reacción desempeña un papel crucial en el ciclo del metabolismo de los aminoácidos y en la síntesis de ADN, ya que tanto la homocisteína como el folato son intermediarios clave en estos procesos. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones de salud, como el aumento de los niveles de homocisteína en plasma y un mayor riesgo de enfermedad cardiovascular, así como defectos del tubo neural durante el desarrollo fetal.

La 5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa se encuentra principalmente en el hígado y está codificada por el gen MTR en humanos. Las mutaciones en este gen pueden dar lugar a diversas formas de deficiencia de la enzima, que van desde una forma leve hasta una forma grave que puede causar trastornos graves del desarrollo neurológico y otras afecciones de salud.

La S-Adenosilmetionina (SAMe, SAM, Adomet) es un compuesto orgánico que se produce naturalmente en todas las células vivas. Es la forma activa de la metionina, un aminoácido sulfurado esencial, y actúa como una importante donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas en el cuerpo.

En un contexto médico, SAMe se utiliza a veces como un suplemento dietético para tratar varias condiciones, incluyendo la depresión, el dolor articular asociado con la osteoartritis y los trastornos hepáticos. Sin embargo, es importante señalar que aunque hay algunos estudios que sugieren sus posibles beneficios terapéuticos, su eficacia y seguridad aún no están completamente establecidas y requieren de más investigación.

El mecanismo de acción de SAMe se basa en su capacidad para donar un grupo metilo (-CH3) a diversas moléculas, lo que desencadena una serie de reacciones bioquímicas involucradas en la síntesis y regulación de neurotransmisores, hormonas, proteínas y lípidos. Además, también interviene en el proceso de metilación del ADN, el cual está relacionado con la expresión génica y la estabilidad genómica.

Aunque SAMe se considera generalmente seguro cuando se toma en dosis recomendadas, pueden presentarse efectos secundarios leves como náuseas, diarrea, malestar estomacal, irritabilidad o insomnio. También existe la posibilidad de interacciones con ciertos medicamentos, por lo que siempre se recomienda consultar a un profesional de la salud antes de comenzar a tomar suplementos de SAMe o cualquier otro tipo.

Las metionil aminopeptidasas (EC 3.4.11.18) son enzimas que pertenecen a la clase de las peptidases, específicamente a las aminopeptidasas. Estas enzimas catalizan la remoción de residuos de aminoácidos del extremo N-terminal de las cadenas polipeptídicas, con preferencia por aquellos que tienen un grupo lateral apolar o neutro inmediatamente después del residuo de metionina.

Existen dos tipos principales de metionil aminopeptidasas: la metaloproteasa tipo I y la serina proteasa tipo II. La metaloproteasa tipo I, también conocida como METAP-1 oMAP, requiere zinc como cofactor para su actividad catalítica. Por otro lado, la serina proteasa tipo II, también llamada MEP-2, utiliza un residuo de serina en el sitio activo para realizar la catálisis.

Estas enzimas desempeñan diversas funciones fisiológicas importantes, como la maduración y procesamiento de péptidos y proteínas, así como la regulación de la actividad biológica de varios neuropéptidos y hormonas peptídicas. Se encuentran ampliamente distribuidas en diferentes tejidos corporales, incluyendo el hígado, los riñones, el intestino delgado y el cerebro.

La homocisteína es un aminoácido sulfurado que se produce como intermedio en el metabolismo de la metionina, un aminoácido essencial. Normalmente, la homocisteína se recicla en el cuerpo a través de dos procesos: la transulfuración, donde es convertida de nuevo en metionina, y la remetilación, donde es convertida en otra molécula llamada betaina.

Sin embargo, cuando estos procesos no funcionan correctamente, los niveles de homocisteína en sangre pueden aumentar, lo que se conoce como hiperhomocisteinemia. La hiperhomocesteinemia es un factor de riesgo conocido para enfermedades cardiovasculares y neurológicas, incluyendo enfermedad coronaria, accidente cerebrovascular e incluso demencia.

Es importante destacar que los niveles elevados de homocisteína no suelen causar síntomas por sí mismos, pero pueden ser un marcador útil para identificar a personas con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares y neurológicas. Una dieta rica en frutas, verduras, granos enteros e insuficiencia de vitamina B, especialmente vitamina B12, folato y vitamina B6, pueden contribuir a niveles elevados de homocisteína.

Los aminoácidos sulfúricos son aquellos que contienen un grupo funcional sulfónico (-SO3H) en su estructura. Este tipo de aminoácidos son relativamente raros en la naturaleza y no se consideran esenciales para los seres humanos, ya que el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros aminoácidos.

El único aminoácido sulfúrico conocido en los mamíferos es la taurina, aunque no se clasifica como un aminoácido proteinogénico, ya que no se utiliza para sintetizar proteínas. La taurina desempeña importantes funciones en el cuerpo humano, especialmente en el sistema nervioso y cardiovascular.

Es importante destacar que una dieta baja en sulfurados puede afectar la síntesis de taurina, por lo que se recomienda incluir alimentos ricos en este nutriente, como pescado, mariscos, carne y lácteos, en la dieta habitual. Sin embargo, no se ha establecido una ingesta dietética recomendada específica para la taurina.

La cistationina es un compuesto que contiene azufre y se forma durante el proceso normal del metabolismo en el cuerpo humano. Se produce como intermedio en la conversión de dos aminoácidos sulfurados, la metionina y la homocisteína, en otros aminoácidos no sulfurados.

La cistationina se forma cuando la homocisteína se une a la serina (un aminoácido no sulfurado) en una reacción catalizada por la enzima cistationina-beta-sinteasa. La cistationina luego se convierte en otros aminoácidos, como la cisteina y la taurina, mediante otras reacciones enzimáticas.

La cistationina también puede acumularse en el cuerpo en condiciones patológicas, como la deficiencia de vitamina B6 o la enfermedad renal crónica. La acumulación de cistationina se ha relacionado con diversas complicaciones de salud, como la formación de cálculos renales y daño neurológico.

En resumen, la cistationina es un compuesto que se forma durante el metabolismo normal de los aminoácidos sulfurados en el cuerpo humano, pero su acumulación puede estar asociada con diversas complicaciones de salud.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

La metionina sulfoximina es un compuesto orgánico que se encuentra raramente en la naturaleza y no está directamente involucrada en los procesos metabólicos normales. Es un derivado de aminoácidos con un átomo de azufre unido a un grupo sulfoximina.

No hay una definición médica específica para 'metionina sulfoximina' porque no es un término médico comúnmente utilizado. Sin embargo, en un contexto médico o bioquímico, se puede describir como un producto de la oxidación de metionina, un aminoácido importante en los procesos metabólicos. La metionina sulfoximina puede actuar como un inhibidor de la enzima que media la conversión de homocisteína a metionina, lo que podría tener implicaciones en el tratamiento de enfermedades relacionadas con el metabolismo de aminoácidos.

Es importante destacar que este compuesto no es un fármaco, suplemento nutricional o una sustancia química comúnmente utilizada en la práctica médica. Por lo tanto, no hay una definición médica establecida para la metionina sulfoximina.

La encefalina-metionina, también conocida como met-encefalina, es un péptido opioide endógeno que se deriva de la proteólisis de la proteína precursora de las encefalinas. Tiene una estructura química similar a otras encefalinas y actúa como un agonista de los receptores opioides mu y delta, lo que significa que se une e interactúa con estos receptores para producir efectos analgésicos y otros efectos fisiológicos.

La met-encefalina tiene una vida media corta en el cuerpo debido a su rápida degradación por las enzimas peptidasas, lo que limita su uso como un agente terapéutico para el dolor. Sin embargo, sigue siendo un tema de interés en la investigación biomédica y neurológica debido a su papel potencial en los procesos fisiológicos y patológicos del sistema nervioso central.

Las aminopeptidasas son enzimas que se encuentran en diversos tejidos y organismos, incluyendo el cuerpo humano. Su función principal es catalizar la remoción de uno o más aminoácidos desde el extremo amino (o extremo N-terminal) de las cadenas polipeptídicas.

Existen diferentes tipos de aminopeptidasas, clasificadas según su especificidad para el residuo de aminoácido en la posición penúltima del extremo N-terminal de sus sustratos. Algunos ejemplos son:

1. Aminopeptidasa A: actúa sobre aminoácidos con side chains alifáticos o pequeños grupos polares, como alanina, glicina y serina.
2. Aminopeptidasa B: actúa sobre aminoácidos con side chains hidrofóbicas, como fenilalanina, tirosina y triptófano.
3. Aminopeptidasa N: actúa sobre aminoácidos con side chains grandes y polares, como arginina, lisina y histidina.

Las aminopeptidasas desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la maduración de péptidos hormonales y neuropéptidos, la digestión de proteínas y la eliminación de desechos nitrogenados. También se han implicado en varios procesos patológicos, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

En medicina, el nivel de actividad de ciertas aminopeptidasas en fluidos corporales (como la sangre o la orina) puede utilizarse como biomarcador para el diagnóstico y seguimiento de diversas patologías. Por ejemplo, altos niveles de aminopeptidasa N se asocian con enfermedades hepáticas y renales, mientras que altos niveles de aminopeptidasa M se asocian con infecciones bacterianas graves.

La S-Adenosilhomocisteína, también conocida como AdoHcy o SAH, es un importante metabolito en la biología humana y otras especies vivas. Es el producto de la metilación catalizada por una enzima llamada S-adenosilmetionina decarboxilasa (AdoMetDC) sobre la S-adenosilmetionina (SAM), que actúa como donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas.

La S-Adenosilhomocisteína es el resultado del proceso de transferencia de un grupo metilo desde la SAM al sustrato objetivo, lo que lleva a la formación de S-Adenosilhomocisteína y el producto metilado. Posteriormente, la S-Adenosilhomocisteína se recicla nuevamente en SAM por medio de una reacción catalizada por la enzima S-adenosilhomocisteína hidrolasa (SAHH), también conocida como adenosilhomocisteinasa.

La S-Adenosilhomocisteína es un importante regulador de las vías metabólicas que involucran la transmethylation, y su acumulación puede resultar en una inhibición de estas reacciones, ya que actúa como un potente competidor de la SAM. Por lo tanto, el equilibrio entre los niveles de SAM y SAH es crucial para mantener la homeostasis celular y regular diversos procesos bioquímicos, incluyendo la síntesis y regulación de genes, neurotransmisión, detoxificación y otras vías metabólicas.

La cistina es un aminoácido no esencial que contiene azufre y se produce en el cuerpo humano como resultado del procesamiento de otros aminoácidos, metionina y serina. Es una forma estable de azufre en los tejidos y desempeña un papel importante en la formación de queratina, una proteína resistente que se encuentra en el cabello, la piel y las uñas.

La cistina también es soluble en líquidos corporales y se excreta a través de la orina. En algunos casos, un exceso de cistina puede formar cálculos renales debido a su baja solubilidad en líquidos. Además, las mutaciones en el gen que codifica para una proteína transportadora de aminoácidos (transportador de di- y tripeptidos) pueden provocar trastornos hereditarios como la cistinuria, una afección que se caracteriza por un exceso de cistina en la orina y un mayor riesgo de formación de cálculos renales.

En resumen, la cistina es un aminoácido no esencial que desempeña un papel importante en la estructura proteica y el metabolismo del azufre en el cuerpo humano. Un exceso o una deficiencia de cistina pueden estar asociados con diversas afecciones de salud.

La etionina es un aminoácido sulfúrico sintético que no se encuentra normalmente en las proteínas. Se utiliza en la investigación bioquímica como un analogo del aminoácido natural metionina, y puede ser incorporado a las proteínas durante la traducción. La etionina tiene propiedades similares a la metionina, pero difiere en que contiene un grupo sulfuro (-SH) en lugar de un grupo metilo (-CH3). Este cambio hace que la etionina sea más reactiva y susceptible a la oxidación. Aunque la etionina tiene algún uso en la investigación científica, no se considera esencial para los seres humanos o otros organismos, ya que pueden sintetizar metionina a partir de otras moléculas.

La vitamina B12, también conocida como cobalamina, es una vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en el mantenimiento del sistema nervioso saludable, la formación de glóbulos rojos y la síntesis del ADN. Es una de las ocho vitaminas B. Es producida naturalmente por bacterias y se puede encontrar en alimentos de origen animal, como carne, aves, pescado, huevos y productos lácteos.

La vitamina B12 contiene un ion de cobalto y por lo tanto todas sus formas coenzimáticas activas se llaman cobamidas. Es una de las vitaminas más complejas en su estructura molecular. La cianocobalamina es la forma sintética más común de vitamina B12, utilizada en los suplementos y como agente de fortificación de alimentos.

La deficiencia de vitamina B12 puede conducir a diversos problemas de salud, como anemia megaloblástica, neuropatía periférica, demencia y depresión. Las personas con mayor riesgo de deficiencia de vitamina B12 incluyen a los vegetarianos estrictos y a las personas mayores de 50 años, debido a una disminución en la producción de ácido gástrico que es necesario para la absorción de la vitamina.

La Metionina-ARNt Ligasa, también conocida como Met-ARNt Synthase, es una enzima (EC 6.1.1.10) involucrada en el proceso de traducción del ARNm a proteínas en el ciclo central del metabolismo. Más específicamente, esta enzima cataliza la unión de un aminoácido, la metionina, a su correspondiente ARN de transferencia (ARNt).

Este paso es crucial porque une químicamente el aminoácido correcto a su ARNt específico, lo que garantiza que se incorpore correctamente en la secuencia de la proteína durante el proceso de traducción. La Metionina-ARNt Ligasa utiliza ATP como fuente de energía para activar la metionina y unir los grupos amino y ácido a la molécula de ARNt correspondiente.

La deficiencia o disfunción de esta enzima puede conducir a diversas patologías, incluyendo trastornos del desarrollo neurológico y síndromes hereditarios raros.

La cisteína es un aminoácido sulfuroado no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo, pero también se puede obtener a través de la dieta. Se encuentra en varias proteínas alimentarias y también está disponible como suplemento dietético.

La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que le confiere propiedades antioxidantes y ayuda a desintoxicar el cuerpo. También es un componente importante de la glutatión, una molécula antioxidante endógena que protege las células del daño oxidativo.

Además, la cisteína desempeña un papel importante en la estructura y función de las proteínas, ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) entre las moléculas de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas. Estos puentes ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas y son esenciales para su función correcta.

En resumen, la cisteína es un aminoácido importante que desempeña un papel clave en la antioxidación, desintoxicación y estructura de las proteínas en el cuerpo humano.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido homocisteína en el cuerpo humano. Más específicamente, esta enzima cataliza la transferencia de un grupo metilo desde la betaína a la homocisteína, lo que resulta en la formación de metionina y dimetilglicina.

Este proceso es crucial para mantener los niveles adecuados de homocisteína en el cuerpo, ya que la acumulación de este aminoácido se ha relacionado con diversas afecciones de salud, como enfermedades cardiovasculares y neurológicas. Además, la Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa también participa en la síntesis de otras sustancias importantes, como las membranas celulares y los neurotransmisores.

La deficiencia de esta enzima puede causar un trastorno genético llamado homocistinuria, que se caracteriza por niveles elevados de homocisteína en la sangre y orina, así como una variedad de síntomas clínicos, como retraso del desarrollo, problemas oculares, esqueléticos y cardiovasculares. El tratamiento para esta afección suele incluir una dieta baja en metionina y suplementos de betaina, que pueden ayudar a compensar la falta de actividad enzimática y reducir los niveles de homocisteína en el cuerpo.

El azufre es un elemento químico no metálico que se encuentra en la naturaleza y tiene el símbolo químico "S". Se trata de un nutriente esencial para los seres humanos, animales y plantas. El cuerpo humano contiene aproximadamente 140 mg/kg de azufre, lo que lo convierte en el tercer elemento más abundante en el cuerpo después del oxígeno y el carbono.

El azufre se encuentra en muchos aminoácidos importantes, como la metionina y la cisteína, y es un componente importante de las proteínas y las enzimas. También desempeña un papel importante en el metabolismo de los lípidos y los carbohidratos, y ayuda a mantener la estructura y función de los tejidos conectivos, como los ligamentos, los tendones y el cartílago.

El azufre también se encuentra en forma de sulfato en muchos alimentos, como las verduras crucíferas (col, brócoli, coliflor), las cebollas, el ajo, los huevos y los lácteos. Una deficiencia de azufre es rara, ya que la mayoría de las personas obtienen suficiente azufre de su dieta. Sin embargo, una deficiencia severa puede causar problemas de crecimiento y desarrollo en los niños, así como fatiga, debilidad y dolores musculares en los adultos.

En resumen, el azufre es un elemento químico no metálico esencial para la vida que se encuentra en muchos aminoácidos importantes y desempeña un papel importante en el metabolismo y la estructura de los tejidos conectivos. Se puede encontrar en una variedad de alimentos y una deficiencia severa puede causar problemas de salud.

Los tionucleósidos son compuestos químicos que consisten en un nucleótido unido a un grupo tiol (-SH). Un nucleótido es una molécula formada por la unión de una base nitrogenada, un azúcar pentosa (ribosa o desoxirribosa) y uno o más grupos fosfato. Los tionucleósidos se utilizan en medicina como antivirales, especialmente contra el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH), que causa el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA). Un ejemplo bien conocido de un tionucleósido antiviral es el estavudina. Los tionucleósidos funcionan mediante la interferencia con la replicación del virus, impidiendo que el VIH produzca nuevas copias de sí mismo dentro de las células infectadas.

La cistationina beta-sinthase (CBS) es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido metionina. La CBS cataliza la conversión de cistationina a cisteinohomoserina, lo que representa el segundo paso en la biosíntesis del aminoácido cisteína. Esta reacción es una parte clave del ciclo de la homocisteína y ayuda a regular los niveles de homocisteína en el cuerpo. La CBS también está involucrada en la producción de hidrógeno sulfuro (H2S), un gas señalizador que desempeña un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la vasodilatación y la neurotransmisión. Las mutaciones en el gen que codifica para la CBS se han asociado con varias condiciones clínicas, incluyendo la homocistinuria clásica, una enfermedad metabólica hereditaria rara caracterizada por niveles elevados de homocisteína y aciduria metilmalónica.

Los radioisótopos de azufre son formas radiactivas del elemento azufre. Un isótopo es una variedad de un elemento que tiene el mismo número de protones en el núcleo, pero un número diferente de neutrones, lo que resulta en diferentes masas atómicas. Cuando un átomo de azufre se convierte en un radioisótopo, comienza a desintegrarse espontáneamente, emitiendo radiación en el proceso.

Hay varios radioisótopos de azufre que se utilizan con fines médicos y de investigación. Algunos ejemplos incluyen:

* Azufre-35 (³⁵S): Este radioisótopo tiene una vida media de 87,5 días y se descompone por emisión beta para convertirse en cloro-35. Se utiliza en estudios metabólicos y de transporte de azufre en plantas y animales.
* Azufre-32 (³²S): Este radioisótopo tiene una vida media muy corta de 140,5 segundos y se descompone por emisión beta para convertirse en cloro-32. Se utiliza en estudios de química bioinorgánica y de reacciones rápidas en soluciones.
* Azufre-33 (³³S): Este radioisótopo tiene una vida media de 5,2 segundos y se descompone por emisión beta para convertirse en cloro-33. Se utiliza en estudios de química bioinorgánica y de reacciones rápidas en soluciones.
* Azufre-34m (³⁴mS): Este radioisótopo tiene una vida media de 74,8 minutos y se descompone por emisión gamma para convertirse en azufre-34 estable. Se utiliza en estudios de transporte de azufre en plantas y animales.

Es importante tener en cuenta que el manejo y uso de radioisótopos requiere de un permiso especial otorgado por la autoridad competente, así como de un entrenamiento adecuado para su manipulación segura. Además, es necesario contar con equipos de protección personal y con instalaciones adecuadas para el almacenamiento y disposición final de los residuos radiactivos generados durante su uso.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción, también conocidas como reacciones redox. Estas enzimas participan en la transferencia de electrones desde un donante (que se oxida) a un aceptoro (que se reduce) en una reacción química.

El nombre sistemático de estas enzimas según la nomenclatura EC (Enzyme Commission) es oxidorreductasa, seguido del sufijo "ase". La nomenclatura EC clasifica las oxidorreductasas en función del tipo de donante y aceptor de electrones que participan en la reacción.

Por ejemplo, las oxidorreductasas que transfieren electrones desde un grupo alcohol a un aceptor de electrones se clasifican como EC 1.1.1., mientras que aquellas que transfieren electrones desde un grupo aldehído se clasifican como EC 1.2.1.

Las oxidorreductasas desempeñan un papel fundamental en muchos procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y la fermentación. También están involucradas en la detoxificación de sustancias extrañas y tóxicas, así como en la biosíntesis de moléculas complejas.

La metilación, en el contexto de la biología y medicina, se refiere específicamente al proceso bioquímico que involucra la adición de un grupo metilo (-CH3) a una molécula. Este proceso es particularmente importante en la expresión génica, donde la metilación de los nucleótidos de citosina en el ADN (generalmente en las secuencias CpG) puede reprimir la transcripción del gen correspondiente, lo que lleva a una disminución en la producción de proteínas.

La metilación del ADN es un mecanismo epigenético fundamental para la regulación génica y el mantenimiento de la estabilidad genómica. También desempeña un papel crucial en varios procesos fisiológicos, como el desarrollo embrionario, la diferenciación celular y el envejecimiento. Sin embargo, los patrones anormales de metilación del ADN se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, trastornos neurológicos y enfermedades cardiovasculares.

La metilación también puede ocurrir en otras moléculas biológicas, como las histonas (proteínas asociadas al ADN), donde la adición de grupos metilo a los residuos de aminoácidos en las colas de histonas puede alterar la estructura de la cromatina y regular la expresión génica. Estos procesos de modificación epigenética son dinámicos y reversibles, y pueden ser influenciados por factores ambientales, como la dieta, el tabaquismo, el estrés y la exposición a contaminantes.

El ácido fólico, también conocido como folato o vitamina B9, es una vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en la producción y mantenimiento de células nuevas. Es especialmente importante durante los períodos de rápido crecimiento celular, como el desarrollo fetal, la infancia y la adolescencia.

El ácido fólico es fundamental para la síntesis del ADN y el ARN, los materiales genéticos de las células. También ayuda en la producción de glóbulos rojos y en la prevención de defectos del tubo neural en el feto durante el embarazo.

El ácido fólico se encuentra naturalmente en alimentos como las verduras de hoja verde, los cítricos, los granos enteros y los frijoles. También está disponible como suplemento dietético y se agrega a muchos cereales fortificados.

La deficiencia de ácido fólico puede causar anemia megaloblástica, una enfermedad en la que los glóbulos rojos son grandes y no maduran correctamente. También se ha relacionado con un mayor riesgo de defectos del tubo neural en el feto durante el embarazo, como la espina bífida y la anencefalia. Por esta razón, se recomienda que las mujeres embarazadas o en edad fértil tomen suplementos de ácido fólico antes y durante el embarazo.

La Glicina N-Metiltransferasa, también conocida como glicina metiltransferasa (GMT) o L-glicina N-metiltransferasa, es una enzima que participa en el metabolismo de aminoácidos. Más específicamente, desempeña un papel clave en la síntesis del neurotransmisor betaina (también llamada trimetilglicina) a partir de la glicina y la S-adenosilmetionina (SAM).

La reacción catalizada por esta enzima puede representarse de la siguiente manera:

Glicina + SAM → Betaina + S-adenosilhomocisteína (SAH)

La Glicina N-Metiltransferasa es relevante en diversas funciones fisiológicas, como el mantenimiento del equilibrio osmótico en células y tejidos, la protección de las células contra el estrés oxidativo, y la síntesis de fosatidilcolina, un importante fosfolípido de membrana.

Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado, riñones e intestino delgado, aunque también se ha detectado en otros tejidos como el cerebro y el corazón. Las variaciones en la actividad de la Glicina N-Metiltransferasa pueden asociarse con diversas patologías, incluyendo enfermedades hepáticas, cardiovasculares y neurológicas.

La norleucina es un aminoácido no proteinogénico, lo que significa que no se encuentra normalmente en las proteínas. Su fórmula química es (CH3)2CHCH2CH2CH(NH2)CO2H. La norleucina es similar a la leucina, un aminoácido proteinogénico, pero tiene dos átomos de carbono adicionales en su cadena lateral.

En el contexto médico, la norleucina a veces se utiliza como un analogo de aminoácidos en estudios bioquímicos y experimentos de marcado radiactivo. También se ha investigado su uso como agente antitumoral, aunque no está aprobada para este uso en humanos. Los posibles efectos secundarios de la norleucina incluyen náuseas, vómitos y diarrea.

La selenometionina es una forma orgánica de selenio, un oligoelemento esencial en la nutrición humana. Es un aminoácido no estándar que contiene selenio en lugar del azufre más común en la metionina regular. La selenometionina se puede ingerir a través de alimentos como las nueces de Brasil, los mariscos, la carne y los huevos, y es importante para la función normal de varias enzimas, incluyendo las glutatión peroxidasas, que desempeñan un papel clave en la protección de las células contra el daño oxidativo. También se cree que la selenometionina tiene propiedades antioxidantes y puede ayudar a prevenir enfermedades cardiovasculares, ciertos tipos de cáncer y otras afecciones de salud.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La "Vitamina U" es un término que históricamente se utilizó para describir un supuesto factor nutricional que se encontraba en algunos vegetales y se creía que promovía la curación de úlceras gástricas. Sin embargo, los estudios científicos posteriores han demostrado que no existe una vitamina específica llamada "Vitamina U".

El término "Vitamina U" fue utilizado por primera vez en la década de 1930 por el bioquímico estadounidense G.W. Snell, quien observó que algunos extractos vegetales tenían propiedades curativas en úlceras gástricas en animales de laboratorio. Posteriormente, se identificó que este factor activo era un compuesto químico llamado metilmetionina sulfonium (MMS).

Aunque algunos estudios iniciales sugirieron que la metilmetionina sulfonium podría tener efectos beneficiosos en el tratamiento de úlceras gástricas en humanos, estudios más rigurosos y controlados no han podido confirmar estos resultados. Además, la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos (FDA) ha determinado que la metilmetionina sulfonium no es una droga aprobada para el tratamiento de úlceras gástricas o cualquier otra afección médica.

Por lo tanto, no existe una definición médica actual de "Vitamina U" y el término ya no se utiliza en la literatura médica o científica.

Las metiltransferasas son enzimas que transfieren un grupo metilo (-CH3) desde un donante de metilo, como la S-adenosilmetionina (SAM), a un acceptor específico, como un aminoácido, una proteína, un ácido nucléico o un sustrato lipídico. Este proceso de metilación es fundamental en diversas vías bioquímicas y juga un rol crucial en la regulación de varios procesos celulares, incluyendo la expresión génica, el procesamiento y estabilidad del ARN, la señalización celular y la biosíntesis de moléculas pequeñas.

Existen diferentes clases de metiltransferasas, clasificadas según su sustrato específico y la naturaleza del grupo donador de metilo. Algunos ejemplos notables de metiltransferasas incluyen las DNMTs (DNMT1, DNMT3A y DNMT3B) involucradas en la metilación del ADN, PRMTs (PRMT1, PRMT3, PRMT5 y PRMT7) responsables por la metilación de argininas en proteínas, y las CSMTs (COMT y GNMT) que participan en el metabolismo de aminoácidos y neurotransmisores. Los desequilibrios o mutaciones en estas enzimas se han relacionado con diversas condiciones patológicas, como cáncer, enfermedades neurológicas y trastornos metabólicos.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

Los tetrahidrofolatos (THF) son formas reducidas de ácido fólico que desempeñan un papel crucial en la biosíntesis de aminoácidos y purinas, así como en la metilación del ADN. Se trata de moléculas importantes en el metabolismo celular y participan en la transferencia de grupos metilo durante diversas reacciones químicas en el cuerpo. Los déficits en tetrahidrofolatos se han relacionado con diversas afecciones médicas, como la anemia megaloblástica y defectos del tubo neural durante el desarrollo fetal. Es importante destacar que una dieta adecuada y suplementos pueden ayudar a prevenir o tratar estos déficits.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La homocistinuria es un trastorno metabólico hereditario raro, generalmente causado por una deficiencia en la enzima cistationina beta-sinasa. Esta enzima desempeña un papel crucial en el proceso de metabolismo del aminoácido metionina. Cuando esta enzima falta o no funciona correctamente, los niveles de homocisteína en la sangre aumentan y el aminoácido homocisteína se acumula y se excreta en la orina, de ahí el término "homocistinuria".

La acumulación de homocisteína puede dañar los tejidos y órganos del cuerpo, lo que puede provocar una variedad de complicaciones de salud graves, como problemas cardiovasculares, enfermedades mentales, trastornos oculares y esqueléticos. Los síntomas pueden variar ampliamente entre las personas afectadas, pero pueden incluir retraso del desarrollo, discapacidad intelectual, convulsiones, talla baja, enfermedad ocular, luxación del cristalino y anomalías esqueléticas.

El diagnóstico de homocistinuria generalmente se realiza mediante análisis de sangre y orina para medir los niveles de aminoácidos y ácido úrico. El tratamiento suele implicar una dieta baja en metionina, suplementos de vitamina B6, B9 (ácido fólico) y B12, y, en algunos casos, la administración de betaina para ayudar a reducir los niveles de homocisteína. El pronóstico depende del grado de deficiencia enzimática y del inicio y eficacia del tratamiento. La detección y el tratamiento precoces pueden mejorar significativamente los resultados y prevenir o reducir la gravedad de las complicaciones asociadas con esta afección.

Los tioglicósidos son una clase de fármacos antimicrobianos que contienen un grupo funcional sulfhidrilo (-SH) y se utilizan principalmente en el tratamiento de infecciones del sistema respiratorio y auditivo causadas por bacterias gramnegativas. Ejemplos comunes de tioglicósidos incluyen la tiopental de sodio (un anestésico general), el entiobiomitsinato de sodio, y los antibióticos tiocarlidida y ticarcilina. Estos fármacos funcionan interfiriendo con la síntesis de la pared celular bacteriana y pueden ser bactericidas o bacteriostáticos dependiendo de la concentración y el tipo de bacteria. Los tioglicósidos se absorben bien en el tracto gastrointestinal, se distribuyen ampliamente en los tejidos corporales y se metabolizan principalmente en el hígado antes de ser excretados por la orina o las heces. Los efectos secundarios comunes incluyen náuseas, vómitos, diarrea y reacciones alérgicas.

La isoleucina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente importante de las proteínas y desempeña un papel vital en la síntesis de hemoglobina, la molécula que transporta oxígeno en los glóbulos rojos.

La isoleucina se clasifica como un aminoácido ramificado (BCAA), junto con la leucina y la valina. Estos aminoácidos son especialmente importantes para el crecimiento y mantenimiento de los tejidos musculares, así como para la producción de energía durante el ejercicio intenso.

La isoleucina se puede encontrar en una variedad de alimentos ricos en proteínas, como carne, pollo, pescado, huevos, lácteos, nueces y legumbres. También está disponible como suplemento dietético para aquellos que buscan aumentar su ingesta de este aminoácido específico.

En el cuerpo, la isoleucina se metaboliza principalmente en el músculo esquelético y se utiliza como fuente de energía durante el ejercicio. También desempeña un papel en la regulación del azúcar en la sangre, ya que puede estimular la producción de insulina y ayudar a transportar el glucógeno a las células musculares para su almacenamiento y uso posterior.

Aunque la isoleucina es un nutriente importante, es importante tener en cuenta que una ingesta excesiva puede ser perjudicial. Demasiada isoleucina puede desplazar a otros aminoácidos importantes en el transporte de aminoácidos y causar un desequilibrio en el metabolismo de los aminoácidos, lo que podría tener efectos negativos en la salud. Por lo tanto, se recomienda obtener isoleucina y otros nutrientes a través de una dieta equilibrada y variada en lugar de depender únicamente de los suplementos.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La betaína es una sustancia química encontrada en el cuerpo humano y en algunos alimentos, particularmente en las fuentes vegetales como la remolacha. Es un compuesto orgánico conocido como un aminoácido betaina, que se produce a partir de la colina, un nutriente importante para la salud del hígado y el sistema nervioso.

La betaína desempeña varias funciones importantes en el cuerpo humano. Se ha demostrado que ayuda a proteger las células del daño y promueve el crecimiento y desarrollo celular normal. También juega un papel importante en el metabolismo de los lípidos y la síntesis de aminoácidos, lo que puede ser beneficioso para la salud cardiovascular y la función hepática.

Además, la betaína se utiliza a veces como suplemento dietético para tratar diversas condiciones de salud, incluyendo enfermedades del hígado, colesterol alto y presión arterial alta. Sin embargo, se necesita más investigación para determinar plenamente sus beneficios y riesgos potenciales.

En resumen, la betaína es una sustancia química importante que desempeña varias funciones importantes en el cuerpo humano. Se puede encontrar en algunos alimentos y también se utiliza a veces como suplemento dietético para tratar diversas condiciones de salud.

La hiperhomocisteinemia es un trastorno metabólico caracterizado por niveles séricos elevados de homocisteína, un aminoácido sulfurado. La homocisteína se produce normalmente en el cuerpo como resultado del procesamiento de la metionina, un aminoácido esencial que obtenemos de los alimentos.

Existen dos tipos principales de hiperhomocisteinemia: la forma hereditaria y la adquirida. La forma hereditaria se debe a mutaciones en los genes que codifican las enzimas necesarias para metabolizar la homocisteína, como la cistationina beta-sinasa (CBS) o la metilenetetrahidrofolato reductasa (MTHFR). Esto conduce a un aumento significativo de los niveles de homocisteína en sangre.

Por otro lado, la hiperhomocisteinemia adquirida puede ser el resultado de varios factores, como una dieta deficiente en vitaminas B (como ácido fólico, vitamina B6 y vitamina B12), que desempeñan un papel crucial en el metabolismo de la homocisteína. También puede ser causada por enfermedades renales crónicas, tabaco, alcoholismo, uso de determinados medicamentos o edad avanzada.

Los niveles elevados de homocisteína se han asociado con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares, accidentes cerebrovasculares, demencia y defectos del tubo neural durante el desarrollo fetal. Sin embargo, se necesitan más estudios para determinar si la hiperhomocisteinemia es una causa directa de estas afecciones o simplemente un marcador de riesgo asociado con otros factores subyacentes.

El tratamiento de la hiperhomocisteinemia generalmente implica cambios en el estilo de vida, como adoptar una dieta saludable y equilibrada rica en vitaminas B, dejar de fumar y reducir el consumo de alcohol. En algunos casos, se pueden recetar suplementos vitamínicos o medicamentos para ayudar a normalizar los niveles de homocisteína en la sangre.

La frase "Liasas de Carbono-Oxígeno" no parece estar claramente definida en la literatura médica o científica. Sin embargo, en bioquímica y biología molecular, una liasa es un tipo de enzima que cataliza la eliminación de grupos moleculares, generalmente con la formación de un doble enlace entre dos átomos de carbono o carbono-oxígeno.

Por lo tanto, las "liasas de carbono-oxígeno" probablemente se refieran a enzimas que catalizan reacciones que involucran la formación de un doble enlace entre un átomo de carbono y un átomo de oxígeno. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos metabólicos, como el ciclo del ácido cítrico y la glucolisis.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que esta definición puede no ser exhaustiva o precisa, ya que depende del contexto específico en el que se use la frase "liasas de carbono-oxígeno". Si necesita información más detallada o específica, le recomiendo consultar recursos médicos y científicos especializados.

La deficiencia de colina es un trastorno metabólico raro que ocurre cuando el cuerpo no produce suficiente colina, un nutriente esencial importante para la salud del hígado y el sistema nervioso. La colina es necesaria para producir ácido acetilcolina, un neurotransmisor vital involucrado en la memoria, el aprendizaje y los procesos de control muscular. También desempeña un papel importante en la formación de las membranas celulares y en el metabolismo de las grasas, especialmente en la prevención de la acumulación de grasa en el hígado.

La deficiencia de colina puede ocurrir por varias razones, como una dieta baja en colina, una incapacidad para absorber adecuadamente la colina o un aumento de las necesidades del cuerpo de colina durante el embarazo, la lactancia o enfermedades hepáticas.

Los síntomas de la deficiencia de colina pueden incluir problemas hepáticos, como hinchazón y dolor abdominal, náuseas, vómitos, pérdida de apetito y orina oscura; problemas neurológicos, como temblores, rigidez muscular, debilidad, dificultad para hablar o caminar, y deterioro cognitivo; y problemas cardiovasculares, como presión arterial alta y enfermedades coronarias.

El tratamiento de la deficiencia de colina generalmente implica suplementos de colina y cambios en la dieta para aumentar la ingesta de alimentos ricos en colina, como huevos, carne, pescado, nueces y soja. En casos graves, puede ser necesaria una terapia de reemplazo intravenoso de colina.

La biosíntesis de proteínas es el proceso mediante el cual las células crean proteínas. Este complejo y fundamental proceso biológico se lleva a cabo en dos etapas principales: la transcripción y la traducción.

1. Transcripción: Durante esta primera etapa, el ADN del núcleo celular sirve como molde para crear una molécula de ARN mensajero (ARNm). Esta copia de ARNm contiene la información genética necesaria para sintetizar una proteína específica. La enzima ARN polimerasa es responsable de unir los nucleótidos complementarios al molde de ADN, formando así la cadena de ARNm.

2. Traducción: En la segunda etapa, el ARNm se transporta desde el núcleo al citoplasma, donde ocurre la síntesis proteica real en los ribosomas. Aquí, el ARNm se une a una molécula de ARN de transferencia (ARNt), que actúa como adaptador entre el código genético del ARNm y los aminoácidos específicos. Cada ARNt transporta un aminoácido particular, y su anticodón complementario se une al codón correspondiente en el ARNm. Los ribosomas leen la secuencia de codones en el ARNm e incorporan los aminoácidos apropiados según el orden especificado por el ARNm. La cadena polipeptídica resultante se pliega en su estructura tridimensional característica, dando lugar a la proteína funcional completa.

La biosíntesis de proteínas es crucial para muchos procesos celulares y fisiológicos, como el crecimiento, la reparación y la respuesta a las señales internas y externas. Los defectos en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, incluyendo trastornos genéticos y cáncer.

La homocisteina es un aminoácido sulfurado que se produce como intermedio en el metabolismo del metionina, un aminoácido importante que obtenemos de las proteínas de nuestra dieta. La homocisteina normalmente se recicla en el cuerpo y se convierte nuevamente en metionina con la ayuda de vitaminas B, especialmente las vitaminas B12, B6 y ácido fólico.

Sin embargo, cuando hay deficiencias en estas vitaminas o enzimas involucradas en el proceso, los niveles de homocisteina en la sangre pueden aumentar, lo que se conoce como hiperhomocisteinemia. Los altos niveles de homocisteina se han relacionado con un mayor riesgo de enfermedades cardiovasculares, accidentes cerebrovasculares, demencia y complicaciones durante el embarazo.

La medición de los niveles de homocisteina en sangre puede ser útil como marcador para evaluar el estado nutricional y detectar posibles deficiencias vitamínicas o trastornos genéticos que afecten su metabolismo, como la homocistinuria, una enfermedad rara pero grave que requiere tratamiento médico especializado.

Las cloraminas son compuestos químicos que se forman cuando el cloro (o sus derivados) reacciona con amoniaco o aminas. Estos compuestos pueden generarse accidentalmente durante la desinfección del agua potable y otros entornos, como piscinas y spas.

Existen diferentes tipos de cloraminas, siendo las más comunes la monocloramina (NH2Cl) y la dicloramina (NHCl2). Estos compuestos tienen propiedades desinfectantes y se utilizan a veces como alternativas al cloro en el tratamiento del agua potable, ya que pueden proporcionar una desinfección más duradera y persistente.

Sin embargo, las cloraminas también pueden causar problemas de salud, especialmente en personas con sistemas inmunológicos debilitados o en aquellos que sufren de enfermedades respiratorias. La exposición a niveles elevados de cloraminas puede irritar los ojos, la nariz y los pulmones, y ha sido asociada con un mayor riesgo de desarrollar cáncer de vejiga y otros tipos de cáncer en algunos estudios.

Por esta razón, es importante controlar los niveles de cloraminas en el agua potable y en otros entornos donde puedan generarse estos compuestos. Los límites recomendados varían según la fuente, pero generalmente se considera que los niveles de monocloramina por debajo de 4 miligramos por litro (mg/L) y de dicloramina por debajo de 0,5 mg/L son aceptables para el consumo humano.

Los isótopos de carbono se refieren a variantes del elemento químico carbono que tienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. Los isótopos comunes de carbono son Carbono-12 (^{12}C), Carbono-13 (^{13}C) y Carbono-14 (^{14}C).

El Carbono-12 es el isótopo más abundante, compuesto por 6 protones y 6 neutrones en su núcleo, y se utiliza como el estándar para la masa atómica de todos los elementos.

El Carbono-13 contiene un neutrón adicional, con 6 protones y 7 neutrones en su núcleo, y es estable. Se produce naturalmente en pequeñas cantidades y se utiliza como trazador isotópico en estudios bioquímicos y médicos.

El Carbono-14 es un isótopo radioactivo con 6 protones y 8 neutrones en su núcleo. Se produce naturalmente en la atmósfera terrestre como resultado de la interacción de los rayos cósmicos con el nitrógeno atmosférico. El Carbono-14 se utiliza ampliamente en la datación radiocarbónica de materiales orgánicos antiguos, ya que decae con una vida media de aproximadamente 5.730 años.

Las Necesidades Nutricionales se definen en el campo médico como la cantidad y variedad de nutrientes que un individuo necesita para mantener un buen estado de salud, promover la actividad y el crecimiento normal, y equilibrar los procesos metabólicos dentro del cuerpo. Estas necesidades varían según la edad, el sexo, el peso, la talla, el nivel de actividad física y el estado de salud general de cada persona.

Las necesidades nutricionales básicas incluyen proteínas, carbohidratos, grasas, vitaminas, minerales y agua. La proteína es esencial para el crecimiento y la reparación de tejidos, mientras que los carbohidratos y las grasas proporcionan energía al cuerpo. Las vitaminas y los minerales actúan como catalizadores en diversas reacciones químicas dentro del cuerpo. El agua es vital para mantener la homeostasis y facilitar las funciones corporales.

Es importante tener en cuenta que las necesidades nutricionales pueden cambiar con el tiempo, especialmente durante períodos de crecimiento rápido, embarazo, lactancia o enfermedad. Una dieta balanceada y adecuada a las necesidades individuales puede ayudar a satisfacer estas demandas y promover una buena salud.

La Ferredoxina-NADP Reductasa, también conocida como FNR o ferredoxina:NADP+ oxidorreductasa, es una enzima que desempeña un papel crucial en la transferencia de electrones en varios procesos metabólicos, especialmente en plantas, cianobacterias y algunas bacterias.

La ferredoxina-NADP Reductasa cataliza la transferencia de electrones desde la ferredoxina reducida (un portador de electrones de baja potencial) al NADP+ (un aceptor de electrones de alto potencial), convirtiéndolo en NADPH. Este proceso es fundamental para la fotosíntesis, donde el NADPH es necesario para la fijación del carbono y la producción de glucosa.

La reacción catalizada por la ferredoxina-NADP Reductasa puede representarse de la siguiente manera:

ferredoxina (reduced) + NADP+ + H+ → ferredoxina (oxidized) + NADPH

La ferredoxina-NADP Reductasa es una proteína soluble que se une a los tilacoides en el estroma de los cloroplastos en las plantas y cianobacterias. En algunas bacterias, la enzima se localiza en el citoplasma o en los membranas citoplasmáticas. La ferredoxina-NADP Reductasa está regulada por luz y tiene una gran importancia en la respuesta de las plantas a los cambios ambientales, como la intensidad de luz y el estrés oxidativo.

La colina es un nutriente esencial que se clasifica como un aminoácido heterocíclico. Es un componente importante de la membrana celular y está involucrado en la transmisión de señales nerviosas. La colina también es necesaria para la producción del neurotransmisor acetilcolina, que desempeña un papel vital en la memoria y el aprendizaje.

La colina se puede encontrar en una variedad de alimentos, como huevos, carne, pescado, productos lácteos, nueces y semillas. También está disponible como suplemento dietético. Una deficiencia de colina puede conducir a problemas hepáticos, neurológicos e incluso cardiovasculars.

En resumen, la colina es un nutriente importante que desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la salud del cerebro y el cuerpo en general.

La definición médica de 'dieta' se refiere al plan de alimentación que una persona sigue con fines específicos, como la pérdida de peso, el control de enfermedades crónicas o simplemente para mantener un estilo de vida saludable. Una dieta médica está diseñada cuidadosamente por profesionales de la salud, como dietistas y nutricionistas, para satisfacer las necesidades nutricionales individuales de una persona, teniendo en cuenta factores como su edad, sexo, peso, altura, nivel de actividad física y estado de salud general.

Una dieta médica puede incluir la restricción o el aumento de ciertos alimentos o nutrientes, así como la adición de suplementos dietéticos. Por ejemplo, una persona con diabetes puede seguir una dieta baja en azúcares agregados y grasas saturadas para ayudar a controlar sus niveles de glucosa en sangre. Alguien con presión arterial alta puede necesitar una dieta baja en sodio.

Es importante seguir una dieta médica bajo la supervisión de un profesional de la salud capacitado, ya que una mala alimentación puede empeorar las condiciones de salud existentes o dar lugar a otras nuevas. Además, una dieta adecuada puede ayudar a prevenir enfermedades crónicas y promover un envejecimiento saludable.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

La leucina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es uno de los tres aminoácidos ramificados (BCAA) junto con la isoleucina y la valina.

La leucina desempeña un papel clave en la síntesis de proteínas y el metabolismo de la glucosa. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre y promueve la producción de energía durante el ejercicio. También puede desempeñar un papel en la estimulación de la síntesis de nueva proteína muscular después del ejercicio, lo que contribuye al crecimiento y reparación musculares.

Los alimentos ricos en leucina incluyen carne, aves de corral, pescado, huevos, productos lácteos, nueces y semillas. También está disponible como suplemento dietético para los atletas y aquellos que deseen aumentar su ingesta de proteínas.

En términos médicos, la leucina se utiliza en la terapia nutricional para tratar ciertas afecciones, como el síndrome de déficit de proteínas y la desnutrición relacionada con enfermedades. También puede ser útil en el tratamiento de lesiones musculares y en el apoyo al crecimiento y desarrollo normal en los niños.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que un consumo excesivo de leucina puede ser perjudicial para la salud, ya que puede interferir con el metabolismo de otros aminoácidos y desequilibrar los niveles de nutrientes en el cuerpo. Por lo tanto, se recomienda obtener leucina y otros nutrientes a través de una dieta equilibrada y variada, en lugar de depender únicamente de suplementos.

Los radioisótopos de carbono se refieren a formas inestables o radiactivas del carbono, un elemento químico naturalmente presente en el medio ambiente. El isótopo más común del carbono es el carbono-12, pero también existen otros isótopos como el carbono-13 y el carbono-14. Sin embargo, cuando nos referimos a "radioisótopos de carbono", generalmente nos estamos refiriendo específicamente al carbono-14 (también conocido como radiocarbono).

El carbono-14 es un isótopo radiactivo del carbono que se produce naturalmente en la atmósfera terrestre cuando los rayos cósmicos colisionan con átomos de nitrógeno. El carbono-14 tiene un período de semidesintegración de aproximadamente 5.730 años, lo que significa que después de este tiempo, la mitad de una cantidad dada de carbono-14 se descompondrá en nitrógeno-14 y otros productos de desintegración.

En medicina, el carbono-14 se utiliza a veces como un rastreador o marcador radiactivo en estudios diagnósticos, especialmente en la investigación del metabolismo y la función celular. Por ejemplo, se puede etiquetar con carbono-14 una molécula que desee seguir dentro del cuerpo, como un azúcar o un aminoácido, y luego administrarla a un paciente. Luego, se pueden utilizar técnicas de imagenología médica, como la tomografía por emisión de positrones (PET), para rastrear la distribución y el metabolismo de esa molécula etiquetada dentro del cuerpo.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los radioisótopos de carbono, como cualquier material radiactivo, deben manejarse con precaución y solo por personal capacitado y autorizado, ya que su exposición puede presentar riesgos para la salud.

Los sulfóxidos son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional sulfinilo (-SO-), formado por un átomo de azufre y un átomo de oxígeno. Se producen naturalmente en el cuerpo humano como resultado del metabolismo normal de las aminas sulfuradas, como la metionina y la cisteína. También pueden formarse debido a la exposición a ciertos contaminantes ambientales o medicamentos.

En un contexto médico, los sulfóxidos desempeñan un papel importante en el metabolismo y la detoxificación de sustancias extrañas en el cuerpo. Sin embargo, también se ha sugerido que los niveles elevados de sulfóxidos en el cuerpo pueden estar relacionados con ciertas condiciones de salud, como las enfermedades cardiovascularas y neurológicas. Aunque aún se necesita más investigación para confirmar estas asociaciones y comprender los mecanismos subyacentes.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

El ARN de transferencia de metionina, también conocido como tRNA Met, es un tipo específico de ARN de transferencia (tRNA) que se encuentra en los organismos vivos. Su función principal es transportar y entregar el aminoácido metionina a los ribosomas durante la síntesis de proteínas.

Los tRNAs son moléculas de ARN pequeñas y adaptadores que desempeñan un papel crucial en la traducción del código genético en aminoácidos específicos durante la biosíntesis de proteínas. Cada tipo de tRNA tiene una secuencia particular de nucleótidos en su extremo 3' conocida como anticodón, que se empareja con el codón correspondiente en el ARN mensajero (mRNA) durante la traducción.

El tRNA Met es único porque es el único tRNA que puede reconocer y unirse al codón de iniciación AUG en el mRNA, lo que significa que desempeña un papel importante en el inicio de la síntesis de proteínas. Una vez que el tRNA Met se une al codón de iniciación AUG, la cadena polipeptídica comienza a sintetizarse y otras moléculas de tRNA transportan los aminoácidos restantes para construir la proteína deseada.

En resumen, el ARN de transferencia de metionina es una molécula de ARN pequeña y adaptadora que se une al aminoácido metionina y lo entrega a los ribosomas durante la síntesis de proteínas, desempeñando un papel crucial en el inicio del proceso.

La definición médica de "Liasas de Carbono-Azufre" no es comúnmente utilizada, ya que este término se relaciona más con la bioquímica y la química que con la medicina. Sin embargo, para proporcionar una breve descripción:

Liasas de Carbono-Azufre son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces carbono-azufre en compuestos orgánicos. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos, particularmente en el metabolismo de aminoácidos sulfurados y en la desintoxicación de xenobióticos (compuestos químicos extraños al organismo) que contienen grupos funcionales de azufre. Las liasas de carbono-azufre son esenciales para algunos microorganismos y plantas, pero su importancia en los mamíferos es menos clara.

La glicina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo y no necesita obtenerlo directamente de los alimentos. Es el aminoácido más pequeño y simple, con una cadena lateral formada por un único átomo de hidrógeno.

En el cuerpo humano, la glicina desempeña varias funciones importantes:

1. Forma parte de las proteínas y colágeno en el cuerpo.
2. Participa en la síntesis de ácidos nucleicos, glutatión (un antioxidante importante) y otros aminoácidos.
3. Actúa como neurotransmisor inhibitorio en el sistema nervioso central, ayudando a regular la excitabilidad de las neuronas y desempeñando un papel en la transmisión de señales entre células nerviosas.
4. Puede desempeñar un papel en la protección del hígado, ya que se metaboliza para formar una sustancia que ayuda a eliminar los productos tóxicos.
5. Ayuda en la producción de energía celular.

La glicina se encuentra en diversas fuentes alimentarias, como carne, pescado, productos lácteos y legumbres. Aunque el cuerpo puede sintetizar glicina a partir de otros aminoácidos y glucosa, suplementos de glicina están disponibles y pueden ser útiles en algunas condiciones médicas, como trastornos del sueño o lesiones cerebrales traumáticas. Sin embargo, se recomienda consultar a un profesional médico antes de comenzar cualquier régimen de suplementación.

Los isótopos de azufre se refieren a variantes del elemento químico azufre que tienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. El azufre tiene 25 isótopos conocidos, con masas atómicas que van desde 30 hasta 54. Solo cuatro de estos isótopos son estables y se encuentran naturalmente en la corteza terrestre: azufre-32 (95% abundancia), azufre-33 (0,76% abundancia), azufre-34 (4,22% abundancia) y azufre-36 (0,02% abundancia). El resto de isótopos son inestables y se descomponen espontáneamente en otros elementos a través de procesos de decaimiento nuclear.

Los isótopos de azufre tienen diversas aplicaciones en la medicina, como en la tomografía por emisión de positrones (PET) y en la datación radiométrica de fósiles y rocas. Por ejemplo, el isótopo de azufre-35 se utiliza en estudios metabólicos para rastrear la absorción y utilización del azufre en el cuerpo humano. Además, algunos compuestos de azufre radioactivo, como el azufre-35S, se utilizan en investigaciones biomédicas para etiquetar moléculas y rastrear su comportamiento dentro del organismo.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

En términos médicos, las proteínas en la dieta se refieren a los macronutrientes esenciales que desempeñan un papel crucial en el crecimiento, reparación y mantenimiento de los tejidos corporales. Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos, algunos de los cuales el cuerpo puede sintetizar por sí solo, mientras que otros, conocidos como aminoácidos esenciales, deben obtenerse a través de la dieta.

Las proteínas desempeñan varias funciones importantes en el cuerpo, incluida la formación de enzimas, hormonas y anticuerpos, así como la contracción muscular y la reparación de tejidos. También pueden actuar como fuente de energía, proporcionando aproximadamente 4 kilocalorías por gramo, en caso de que no haya suficientes carbohidratos o grasas disponibles.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen alimentos animales como carne, aves de corral, pescado, huevos y productos lácteos, así como alimentos vegetales como legumbres, nueces y semillas. Es importante tener en cuenta que las fuentes animales de proteínas suelen ser "completas", lo que significa que contienen todos los aminoácidos esenciales, mientras que las fuentes vegetales de proteínas pueden carecer de uno o más de estos aminoácidos y se consideran "incompletas". Sin embargo, combinando diferentes fuentes vegetales de proteínas a lo largo del día puede proporcionar una dieta rica en proteínas y equilibrada.

La cantidad recomendada de proteínas en la dieta varía según la edad, el sexo, el peso y el nivel de actividad física. Como guía general, se sugiere que los adultos consuman al menos 0,8 gramos de proteínas por kilogramo de peso corporal al día. Sin embargo, algunos expertos recomiendan cantidades más altas, especialmente para las personas mayores y aquellas que participan en actividades físicas intensas.

La lisina, cuya fórmula química es C6H14N2O2, es un aminoácido esencial que el cuerpo humano no puede sintetizar por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente fundamental de las proteínas y desempeña varias funciones importantes en el organismo.

Entre los papeles más relevantes de la lisina se encuentran:

1. Síntesis de proteínas: La lisina es un bloque de construcción para las proteínas, contribuyendo a su estructura y funcionalidad.

2. Formación del colágeno: Es un componente clave en la producción de colágeno, una proteína que forma fibras fuertes y elásticas que dan soporte y estructura a los tejidos conectivos, huesos, tendones, piel y cartílagos.

3. Absorción de calcio: La lisina ayuda en la absorción y retención del calcio en el cuerpo, lo que resulta beneficioso para la salud ósea y dental.

4. Funciones inmunológicas: Contribuye al fortalecimiento del sistema inmunitario, ya que participa en la producción de anticuerpos y células blancas de la sangre (leucocitos).

5. Metabolismo de los hidratos de carbono: La lisina puede desempeñar un papel en el metabolismo de los hidratos de carbono, ayudando a regular los niveles de glucosa en sangre y reduciendo la cantidad de grasa corporal.

Los alimentos ricos en lisina incluyen carnes rojas, aves, pescado, huevos, productos lácteos, legumbres (como las lentejas y los garbanzos) y algunas semillas y frutos secos (como las semillas de calabaza y las nueces de Brasil). Las personas con deficiencias de lisina pueden experimentar fatiga, debilidad muscular, falta de apetito, irritabilidad y problemas cutáneos.

Los compuestos de azufre son moléculas que contienen átomos de azufre y otros elementos. El azufre es un elemento no metálico que se encuentra en el grupo VI A de la tabla periódica y tiene símbolo químico "S". Es conocido por su capacidad para formar compuestos con una variedad de otros elementos, incluyendo oxígeno, hidrógeno, carbono, y nitrógeno.

Hay miles de compuestos de azufre diferentes, cada uno con propiedades químicas y físicas únicas. Algunos ejemplos comunes de compuestos de azufre incluyen sulfuro de hidrógeno (H2S), dióxido de azufre (SO2), trióxido de azufre (SO3), ácido sulfúrico (H2SO4), y sulfato de sodio (Na2SO4).

El azufre se encuentra naturalmente en muchos minerales y fuentes de agua subterránea, y es un componente importante de los combustibles fósiles como el petróleo y el carbón. Los compuestos de azufre tienen una variedad de usos importantes en la industria, incluyendo la producción de ácido sulfúrico, fertilizantes, papel, textiles, y productos químicos farmacéuticos.

En medicina, los compuestos de azufre se utilizan a menudo como medicamentos o suplementos dietéticos para tratar una variedad de condiciones de salud. Por ejemplo, el sulfuro de dimetilo (DMSO) se ha utilizado como un tratamiento tópico para el dolor y la inflamación, mientras que el ácido lipoico se utiliza como un antioxidante y agente neuroprotector en el tratamiento de enfermedades neurológicas.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que algunos compuestos de azufre también pueden ser tóxicos o dañinos en altas concentraciones, y por lo tanto deben utilizarse con precaución y bajo la supervisión de un profesional médico capacitado.

La Cistationina gamma-liasa es una enzima que se encuentra en los seres vivos y participa en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, cataliza la reacción de descomposición de la cistationina en cisteínas, alpha-ketobutirato y amoníaco. Esta enzima juega un papel importante en el metabolismo del azufre y en la síntesis de algunos compuestos bioorgánicos. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones médicas, como la cistinuria y la homocistinuria. En medicina, el análisis de la actividad de la Cistationina gamma-liasa puede ser útil en el diagnóstico y seguimiento de estas enfermedades metabólicas hereditarias.

El nitrógeno (símbolo químico N) es un elemento gaseoso incoloro, inodoro e insípido que constituye aproximadamente el 78% del volumen del aire que respiramos. Es un gas no reactivo en condiciones normales, pero cuando se calienta o se somete a descargas eléctricas, forma varios compuestos, especialmente óxidos de nitrógeno.

En el cuerpo humano, el nitrógeno es un componente importante del tejido corporal y del líquido corporal, incluida la sangre. El aire que se inspira contiene alrededor del 78% de nitrógeno, pero dado que el nitrógeno es inerte, no interviene en los procesos respiratorios normales y simplemente se exhala sin cambios cuando se exhala.

Sin embargo, si la presión parcial de nitrógeno en el aire inspirado aumenta (como ocurre con la respiración de aire comprimido o en ambientes de alta altitud), el nitrógeno se disuelve más fácilmente en los líquidos corporales. Si la presión se reduce rápidamente, como al ascender rápidamente desde profundidades considerables mientras se bucea, este exceso de nitrógeno puede formar burbujas en los tejidos y el torrente sanguíneo, lo que provoca una afección potencialmente mortal llamada enfermedad descompresiva.

Además, algunos compuestos de nitrógeno, como el óxido nítrico (NO) y el monóxido de nitrógeno (NO2), son importantes moléculas de señalización en el cuerpo humano y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos fisiológicos, como la regulación de la presión arterial y la función inmunológica.

La valina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es uno de los 20 aminoácidos más comunes encontrados en las proteínas y tiene un papel importante en el metabolismo y el crecimiento y desarrollo del cuerpo.

La valina es hidrofóbica, lo que significa que no se disuelve fácilmente en agua y tiende a agruparse con otras moléculas hidrofóbicas en las proteínas. Este atributo le permite desempeñar un papel importante en las estructuras de las proteínas y en la estabilidad de las membranas celulares.

La valina se encuentra en una variedad de alimentos ricos en proteínas, como carne, aves de corral, pescado, productos lácteos, huevos y algunas legumbres y nueces. También está disponible como suplemento dietético y se utiliza a veces en la terapia nutricional para tratar ciertas condiciones médicas, como la deficiencia de arginina o la enfermedad hepática.

En el cuerpo, la valina se metaboliza en el hígado y se utiliza como fuente de energía o como precursor para la síntesis de otras moléculas importantes, como los aminoácidos glutamato y alanina. También desempeña un papel importante en el crecimiento y desarrollo del tejido muscular y en la reparación de tejidos dañados.

Aunque la valina es un nutriente esencial, consumir cantidades excesivas puede tener efectos negativos en la salud. Los estudios han demostrado que el consumo excesivo de valina y otros aminoácidos ramificados (BCAA) puede estar relacionado con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades del hígado y del riñón, así como con un aumento del riesgo de diabetes tipo 2. Por lo tanto, se recomienda consumir valina y otros BCAA dentro de los límites recomendados para mantener una buena salud.

La cisteína sintasa es una enzima importante que cataliza la última reacción en la biosíntesis de la aminoácido sulfúrico, la cisteína. La enzima une dos moléculas de serina con una molécula de acetilserina para formar la cisteína, utilizando el cofactor pirodoxal-5'-fosfato (PLP).

La reacción catalizada por la cisteína sintasa es la siguiente:
L-serina + O-acetil-L-serina → L-cisteína + acetaldehído + H2O

Existen dos isoformas de esta enzima, CS1 y CS2, que se expresan en diferentes tejidos. La CS1 se encuentra principalmente en el hígado y es responsable de la mayor parte de la síntesis de cisteína en el cuerpo humano. Por otro lado, la CS2 se expresa en una variedad de tejidos, incluyendo el cerebro, los riñones y los músculos.

La deficiencia de cisteína sintasa puede conducir a una enfermedad genética rara llamada cistinuria, que se caracteriza por la acumulación anormal de cisteína y otros aminoácidos sulfúricos en los riñones y el tracto urinario. Esta enfermedad puede causar síntomas como piedras renales y daño renal crónico.

La Metilmalonil-CoA mutasa es una enzima mitocondrial que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos y el ácido graso. Existen dos tipos de esta enzima: la forma ubiquitaria, que se encuentra en la mayoría de los tejidos corporales, y la forma específica del hígado.

La función principal de la Metilmalonil-CoA mutasa es catalizar la isomerización de la Coenzima A unida a metilmalonato (Metilmalonil-CoA) a su isómero, succinil-CoA. Este proceso es una parte vital del ciclo de la urea y del metabolismo de los lípidos, ya que el succinil-CoA producido puede incorporarse al ciclo de Krebs para la producción de energía adicional.

La deficiencia en esta enzima conduce a una condición médica llamada aciduria metilmalónica (MMA), que se caracteriza por niveles elevados de ácido metilmalónico en la sangre y la orina, junto con diversos síntomas neurológicos y gastrointestinales. La gravedad de los síntomas puede variar desde formas leves hasta graves, dependiendo del tipo y el grado de deficiencia enzimática. El tratamiento suele incluir cambios dietéticos, suplementos nutricionales y, en algunos casos, terapia de reemplazo enzimático.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

La Homoserina O-Succiniltransferasa es una enzima (EC 2.3.1.46) involucrada en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, desempeña un papel en la biosíntesis del ácido meso-diaminopimélico, que es un precursor de los aminoácidos lisina y pipecolato (un derivado de la prolina).

La Homoserina O-Succiniltransferasa cataliza la transferencia de un grupo succinilo desde una molécula de succinil-CoA a una molécula de homoserina, produciendo O-succinilhomoserina y liberando CoA. Este proceso es un paso clave en la ruta metabólica conocida como el ciclo de diaminopimelato, que ocurre en bacterias y plantas.

La deficiencia en esta enzima se ha asociado con trastornos genéticos humanos poco comunes, como la anemia microcítica y la neurolisina deficiencia, aunque el mecanismo exacto por el cual esto ocurre aún no está del todo claro.

La homoserina es un aminoácido derivado del ácido glutámico. Tiene un grupo hidroxilo (-OH) en el carbono β, lo que le da propiedades polares y hace que sea soluble en agua. Aunque no se considera uno de los veinte aminoácidos estándar que forman las proteínas, desempeña un papel importante en la biosíntesis de otros aminoácidos como la treonina, la metionina y la isoleucina.

En el cuerpo humano, la homoserina se sintetiza a partir del ácido glutámico mediante una serie de reacciones catalizadas por diferentes enzimas. La primera etapa implica la conversión del ácido glutámico en γ-aminobutirato (GABA) por acción de la enzima glutamato descarboxilasa. Luego, el GABA se convierte en semialdehído succínico y luego en succinil-CoA, que finalmente se transforma en homocitrulina por la acción de la enzima homocitrullina sintasa. Por último, la homocitrulina se reduce a homoserina gracias a la acción de la enzima homoserina deshidrogenasa.

En medicina, los niveles anormales de homoserina en fluidos corporales como la sangre o la orina pueden ser indicativos de trastornos metabólicos hereditarios, como la deficiencia de cistationina beta-sinteasa o la deficiencia de cistationina gamma-liasa. Estas afecciones pueden provocar una acumulación de homoserina y sus derivados en el organismo, lo que puede dar lugar a diversos síntomas neurológicos y físicos. El tratamiento suele consistir en una dieta restrictiva y la suplementación con aminoácidos esenciales para compensar las deficiencias metabólicas.

El glutatión es un antioxidante tripeptide que se encuentra en los tejidos del cuerpo humano. Está compuesto por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina. El glutatión desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo y es esencial para el mantenimiento del equilibrio redox celular. También participa en diversas funciones fisiológicas, como la detoxificación de xenobióticos, el metabolismo de lípidos y carbohidratos, y la modulación de las respuestas inmunes y del estrés oxidativo. Los niveles de glutatión en el cuerpo pueden verse afectados por diversos factores, como la edad, el estilo de vida, la dieta y las enfermedades, y su deficiencia se ha relacionado con varias patologías, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y los cánceres.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede sintetizar por sí solo en cantidades suficientes, por lo que es necesario obtenerlos a través de la dieta. Existen 9 aminoácidos esenciales para adultos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Estos aminoácidos desempeñan un papel crucial en la síntesis de proteínas, neurotransmisores, hormonas y otras moléculas importantes para el organismo. Una dieta equilibrada y variada que incluya fuentes de proteínas completas, como carne, pescado, huevos y productos lácteos, o una combinación adecuada de proteínas vegetales, asegura la ingesta suficiente de aminoácidos esenciales.

La desoxiadenosina es un nucleósido que se forma cuando la adenina (una base nitrogenada) se une a la desoxirribosa, un azúcar pentosa. A diferencia del nucleósido adenosina normal, que contiene ribosa, la versión desoxi de este compuesto carece de un grupo hidroxilo (-OH) en el segundo carbono (2'-C) de su anillo de azúcar.

En el contexto médico, las desoxiadenosinas pueden jugar un papel en la patogénesis de ciertas afecciones, como las infecciones virales y algunos trastornos genéticos. Por ejemplo, los déficits enzimáticos que afectan el metabolismo de los nucleótidos de desoxiadenosina pueden dar lugar a una acumulación tóxica de este compuesto dentro de las células, lo que puede provocar anemia, neutropenia y otros síntomas.

Además, algunos virus, como el virus del herpes, integran desoxiadenosina en su ADN genómico, lo que puede afectar la replicación y patogénesis virales. Por lo tanto, comprender las propiedades y el papel de las desoxiadenosinas en los procesos biológicos puede tener implicaciones importantes para el diagnóstico, el tratamiento y la prevención de diversas afecciones médicas.

El ácido formiminoglutámico (FIGLU) es un metabolito que se produce en el organismo como resultado del procesamiento del aminoácido histidina. En condiciones normales, este compuesto se convierte en ácido glutámico con la ayuda de la enzima formiminotransferasa citorquica (FTCD) y la vitamina B12 como cofactor.

La medición del nivel de FIGLU en orina puede ser útil en el diagnóstico de déficits de vitamina B12 o de falta de la enzima FTCD, ya que en estos casos se produce un aumento de este metabolito. Estas condiciones pueden estar asociadas con anemia megaloblástica y neurología progresiva si no se tratan adecuadamente.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la interpretación de los niveles de FIGLU debe hacerse junto con otros exámenes y análisis clínicos, ya que pueden haber otras causas que expliquen un aumento en su concentración.

La taurina es un β-aminoácido sulfónico que se encuentra en mayor abundancia en el cuerpo, principalmente en los músculos y el cerebro. Se deriva de la metionina y la cisteína y desempeña varias funciones importantes en el organismo.

En la medicina, la taurina se utiliza a veces como suplemento dietético para tratar diversas condiciones de salud, incluyendo insuficiencia cardiaca congestiva, diabetes, hepatitis y daño hepático inducido por alcohol, entre otras. También puede utilizarse en el tratamiento del déficit de taurina congénito, una afección rara que impide que el cuerpo produzca suficiente taurina.

Aunque la taurina se encuentra naturalmente en muchos alimentos, como la carne y el pescado, algunas personas pueden no obtener suficiente de ella a través de su dieta, especialmente aquellas con dietas vegetarianas o veganas restrictivas. En estos casos, un médico puede recomendar un suplemento de taurina para garantizar niveles adecuados en el cuerpo.

Es importante señalar que aunque la taurina se utiliza comúnmente como ingrediente en bebidas energéticas y otros suplementos, no hay evidencia concluyente de que sea efectiva para mejorar el rendimiento físico o mental en las personas sanas. Además, los posibles efectos secundarios de la suplementación con taurina pueden incluir náuseas, vómitos, diarrea, dolores de cabeza y reacciones alérgicas. Por lo tanto, siempre se recomienda consultar a un médico antes de tomar cualquier suplemento de taurina o cualquier otro tipo.

En medicina y biología, se entiende por medios de cultivo (también llamados medios de cultivos o medios de desarrollo) a los preparados específicos que contienen los nutrientes esenciales para el crecimiento y desarrollo de microorganismos, células vegetales o tejidos animales. Estos medios suelen estar compuestos por una mezcla de sustancias químicas como sales minerales, vitaminas, carbohidratos, proteínas y/o aminoácidos, además de un medio físico sólido o líquido donde se dispongan las muestras a estudiar.

En el caso particular de los medios de cultivo para microorganismos, éstos pueden ser solidificados con la adición de agar-agar, gelatina u otras sustancias que eleven su punto de fusión por encima de la temperatura ambiente, permitiendo así el crecimiento visible de colonias bacterianas o fúngicas. A los medios de cultivo para microorganismos se les puede agregar determinados factores inhibidores o selectivos con el fin de aislar y favorecer el crecimiento de ciertas especies, impidiendo el desarrollo de otras. Por ejemplo, los antibióticos se utilizan en los medios de cultivo para suprimir el crecimiento bacteriano y así facilitar el estudio de hongos o virus.

Los medios de cultivo son herramientas fundamentales en diversas áreas de la medicina y la biología, como el diagnóstico microbiológico, la investigación médica, la producción industrial de fármacos y vacunas, entre otras.

Los compuestos de sulfonio son una clase especial de compuestos organosulfurados que contienen el grupo funcional sulfonio, (-S+(=O)2-R), donde R puede ser un grupo orgánico o inorgánico. Este grupo funcional está formado por un átomo de azufre pentavalente con tres enlaces covalentes a diferentes átomos y un cuarto enlace iónico a un catión.

Estos compuestos son conocidos por su alta reactividad y se utilizan en una variedad de aplicaciones, incluyendo como catalizadores en reacciones químicas, intermedios en la síntesis de fármacos y polímeros, y como agentes alquilantes en reacciones de sustitución nucleófila.

Los compuestos de sulfonio más comunes son los sulfonios de dialquilo, como el dimetilsulfonio y el dietilsulfonio, que se utilizan como electrolitos en baterías de iones de litio y como agentes alquilantes en síntesis orgánica. Sin embargo, es importante manejarlos con cuidado debido a su naturaleza reactiva y a la posibilidad de formar compuestos tóxicos o cancerígenos.

La vitamina B6, también conocida como piridoxina, es un tipo de vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en el metabolismo de las proteínas, los lípidos y los carbohidratos en el cuerpo. Es esencial para la producción de neurotransmisores, como la serotonina y la dopamina, y también es importante para el funcionamiento normal del sistema inmunológico y nervioso.

La vitamina B6 se puede encontrar en una variedad de alimentos, incluidas las carnes magras, los pescados, los granos enteros, las verduras de hoja verde, los plátanos y los frutos secos. También está disponible como suplemento dietético.

Una deficiencia de vitamina B6 puede causar una variedad de síntomas, como anemia, confusión, debilidad, irritabilidad y problemas en la piel. Por otro lado, un consumo excesivo de vitamina B6 puede conducir a neuropatía periférica y otros efectos adversos.

Es importante mantener niveles adecuados de vitamina B6 en el cuerpo mediante una dieta equilibrada y variada, ya que el cuerpo no es capaz de producirla por sí solo. Si está considerando tomar un suplemento de vitamina B6, hable con su médico o farmacéutico para asegurarse de que esté tomando una dosis segura y apropiada para sus necesidades individuales.

La treonina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es necesario para la síntesis de proteínas y también desempeña un papel en el metabolismo de los lípidos y el crecimiento celular.

La treonina se encuentra en una variedad de alimentos, incluidas las carnes, los productos lácteos, los huevos, los frutos secos y algunas verduras. El cuerpo puede almacenar pequeñas cantidades de treonina en el hígado y los músculos, pero generalmente se necesita un suministro constante a través de la dieta para mantener niveles adecuados.

En términos médicos, los déficits de treonina son raros, ya que la mayoría de las personas obtienen suficiente de este aminoácido a través de su dieta. Sin embargo, en casos extremos de malnutrición o enfermedades intestinales graves que interfieren con la absorción de nutrientes, se puede desarrollar una deficiencia de treonina. Los síntomas pueden incluir debilidad, pérdida de apetito, irritabilidad y daño hepático.

Por otro lado, un exceso de ingesta de treonina tampoco es común y no se considera peligroso, ya que el cuerpo eliminará los excesos a través de la orina. Sin embargo, se han informado algunos efectos adversos en animales de laboratorio que reciben dosis extremadamente altas de treonina durante períodos prolongados, como daño hepático y renal.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

Los sulfatos son compuestos que contienen el grupo funcional sulfato, que está formado por un átomo de azufre unido a cuatro átomos de oxígeno (-SO4). En medicina y farmacia, los sulfatos se utilizan a menudo como sales de diversos fármacos para mejorar su solubilidad en agua y su absorción en el organismo. Algunos ejemplos de fármacos sulfatados son la sulfasalazina, un antiinflamatorio utilizado en el tratamiento de la colitis ulcerosa y la artritis reumatoide, y el magnesio sulfato, que se utiliza como laxante y para tratar y prevenir las convulsiones en el parto. También existen sales de sulfato de algunos elementos, como el hierro sulfato, que se utiliza como suplemento dietético y como tratamiento para la anemia ferropénica.

La deficiencia de vitamina B12, también conocida como hipocobalaminemia, es un trastorno electrolítico en el que se presentan niveles séricos bajos de vitamina B12. Esta vitamina es esencial para la síntesis de ADN, la formación de glóbulos rojos y la mantención del sistema nervioso central.

La deficiencia de vitamina B12 puede causar diversos síntomas, como fatiga, debilidad, pérdida de apetito y peso, anemia megaloblástica (caracterizada por glóbulos rojos grandes e inmaduros), problemas neurológicos (como entumecimiento o adormecimiento en las manos y los pies, problemas de equilibrio, depresión, demencia), entre otros.

La deficiencia de vitamina B12 puede ser causada por una variedad de factores, incluyendo una dieta vegetariana o vegana sin suplementos adecuados, enfermedades intestinales que impiden la absorción de la vitamina (como la enfermedad de Crohn, la colitis ulcerosa o la resección quirúrgica del estómago o del íleon), la falta de intrínseco factor (una proteína necesaria para la absorción de la vitamina B12), el uso de ciertos medicamentos (como los inhibidores de la bomba de protones y los metformin) o enfermedades hepáticas graves.

El tratamiento de la deficiencia de vitamina B12 generalmente implica la administración de suplementos de vitamina B12 por vía oral o inyección, junto con el tratamiento de cualquier condición subyacente que pueda estar contribuyendo a la deficiencia.

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

Después de investigar, no pude encontrar un término médico llamado "liasas". Es posible que haya habido un error en la ortografía o puede referirse a algo específico en el contexto de una determinada especialidad médica. Por favor, verifique la ortografía y si sigue teniendo dificultades para encontrar la información que necesita, proporcione más contexto sobre a qué se refiere "liasas" en su consulta. Estoy aquí para ayudarlo con información precisa y confiable.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

El estereoisomerismo es un tipo de isomería que ocurre cuando dos moléculas tienen la misma fórmula molecular y secuencia de átomos (la misma conectividad), pero difieren en la orientación espacial de sus átomos. Esto significa que aunque las moléculas tengan la misma composición química, su estructura tridimensional es diferente, lo que puede llevar a diferencias en sus propiedades físicas y biológicas.

Existen dos tipos principales de estéreoisomería: geométrico (cis-trans) e optical (enantiómeros). La estereoisomería geométrica ocurre cuando los átomos o grupos de átomos están unidos a átomos de carbono con dobles enlaces, lo que limita la rotación alrededor del enlace y da como resultado configuraciones cis (los mismos grupos están juntos) o trans (los mismos grupos están separados). Por otro lado, la estereoisomería óptica ocurre cuando las moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí, lo que significa que tienen la misma fórmula molecular y conectividad de átomos, pero difieren en la orientación espacial de sus grupos funcionales. Estos pares de moléculas se denominan enantiómeros y pueden tener diferentes efectos biológicos, especialmente en interacciones con sistemas vivos como el cuerpo humano.

La deficiencia de ácido fólico, también conocida como deficiencia de folato, es un trastorno nutricional que ocurre cuando el cuerpo no tiene suficiente ácido fólico. El ácido fólico es una vitamina B soluble en agua que desempeña un papel crucial en la producción y mantenimiento de células nuevas. Ayuda al cuerpo a hacer nuevos glóbulos rojos y protege contra los cambios celulares anormales en el cuerpo, como los que conducen al cáncer.

La deficiencia de ácido fólico puede causar anemia megaloblástica, una afección en la que la médula ósea produce glóbulos rojos grandes y menos eficientes. Los síntomas de la anemia megaloblástica incluyen fatiga, debilidad, falta de aliento, palpitaciones cardíacas, piel pálida, encías hinchadas y lengua suave y sensible.

La deficiencia de ácido fólico durante el embarazo también puede aumentar el riesgo de defectos del tubo neural en el bebé nonato, como la espina bífida y el anencefalia.

Las causas más comunes de la deficiencia de ácido fólico son una dieta pobre en alimentos ricos en folatos (como verduras de hoja verde, frutas cítricas y legumbres), problemas de absorción intestinal y el uso de medicamentos que interfieren con la absorción o metabolismo del ácido fólico.

El tratamiento de la deficiencia de ácido fólico generalmente implica suplementos orales de ácido fólico y una dieta mejorada que incluya alimentos ricos en folatos. En casos graves, se puede administrar ácido fólico por vía intramuscular o intravenosa.

La serina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo por sí solo. Su nombre sistemático es ácido (2-amino-3-hidroxi-propanoico). La serina juega un papel importante en la función cognitiva y el metabolismo, ya que interviene en la producción de triptófano, piridoxal fosfato (una forma activa de vitamina B6), y ácido graso insaturado. También es un componente de los fosfolípidos de la membrana celular y desempeña un papel en la transmisión de impulsos nerviosos. La serina se puede encontrar en muchas fuentes alimentarias, como carne, pescado, productos lácteos, nueces y semillas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

El ácido hipocloroso es una solución débilmente ácida que se forma naturalmente cuando el hipoclorito se disuelve en agua. El hipoclorito es un germicida potente y el ácido hipocloroso es el componente activo responsable de la desinfección e inactivación de una amplia gama de microorganismos, incluidas bacterias, virus y hongos. Es ampliamente utilizado en aplicaciones de limpieza y desinfección, como en el tratamiento del agua potable y en la desinfección de superficies en entornos médicos e industriales. También se ha investigado su uso en terapias para enfermedades infecciosas.

Los compuestos de sulfhidrilo, también conocidos como tiolos, contienen el grupo funcional sulfhidrilo (-SH). Este grupo está formado por un átomo de azufre unido a un átomo de hidrógeno. Los compuestos de sulfhidrilo se encuentran comúnmente en proteínas y péptidos, donde el grupo sulfhidrilo se encuentra en los aminoácidos cisteína.

Los compuestos de sulfhidrilo pueden experimentar reacciones de oxidación y formar puentes disulfuro (-S-S-) entre dos grupos sulfhidrilo. Esta reacción es importante en la estabilización de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Además, los compuestos de sulfhidrilo pueden actuar como nucleófilos fuertes y desempeñar un papel importante en reacciones químicas, como la formación de enlaces tiol-enlaces disulfuro y la reducción de grupos funcionales.

En medicina, los compuestos de sulfhidrilo se utilizan a menudo como desintoxicantes y agentes reduccionistas. Por ejemplo, el N-acetilcisteína (NAC) es un fármaco que contiene un grupo sulfhidrilo y se utiliza clínicamente para tratar envenenamientos por paracetamol y otras intoxicaciones. El NAC también se ha utilizado experimentalmente como tratamiento para diversas afecciones, como la fibrosis quística y la enfermedad de Parkinson.

El término "Sistema Libre de Células" no está reconocido como una definición médica específica en la literatura médica o en los campos clínicos. Sin embargo, en el contexto de la patología y la citopatología, a veces se utiliza el término "fondo libre de células" para describir un área en una muestra examinada que no contiene células epiteliales o inflamatorias visibles. Esto puede ser relevante en el diagnóstico diferencial de ciertos procesos patológicos, como la neoplasia o la inflamación.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la ausencia de células no siempre indica la ausencia de enfermedad, y otros métodos de investigación pueden ser necesarios para llegar a un diagnóstico preciso. Siempre consulte a un profesional médico o a un especialista en patología para obtener interpretaciones y recomendaciones clínicas precisas.

El bromuro de cianógeno es una sustancia química inorgánica con la fórmula BrCN. Se trata de un sólido volátil e incoloro que se utiliza a veces como un agente de prueba en química orgánica y también ha tenido usos médicos limitados como un vasodilatador coronario.

En términos médicos, el bromuro de cianógeno no tiene una definición específica o un uso clínico generalizado. Históricamente, se ha utilizado en anestesia y como un tratamiento para la angina de pecho, aunque actualmente está casi completamente descontinuado en ambos usos debido a su toxicidad y la disponibilidad de opciones más seguras y eficaces.

El bromuro de cianógeno es extremadamente tóxico si se inhala, ingiere o entra en contacto con la piel. La intoxicación puede causar una variedad de síntomas graves, incluyendo dificultad para respirar, mareos, convulsiones y coma. En casos graves, la exposición al bromuro de cianógeno puede ser fatal.

Debido a su alto nivel de toxicidad, el manejo del bromuro de cianógeno debe ser realizado por personal capacitado y equipado con equipo de protección apropiado. En caso de exposición, se deben tomar medidas inmediatas para minimizar la absorción del tóxico y buscar atención médica de emergencia.

Las caseínas son un tipo de proteína que se encuentra en la leche y los productos lácteos. Son insolubles en agua y tienen una estructura molecular compleja. Las caseínas se descomponen fácilmente durante la digestión y proporcionan aminoácidos esenciales y calcio al cuerpo. También se utilizan en la industria alimentaria como ingredientes en productos como quesos, helados y suplementos dietéticos. En medicina, las caseínas pueden ser causa de reacciones alérgicas o intolerancias en algunas personas.

El óxido nital, también conocido como gas de la risa o prostheticano, es un compuesto químico con la fórmula N2O. Es un gas incoloro, dulce y no inflamable que se utiliza en medicina como anestésico y analgésico suave. También se emplea como propelente en aerosoles y como agente refrigerante en algunos sistemas criogénicos. La exposición a niveles altos de óxido nital puede provocar efectos adversos para la salud, como somnolencia, euforia, mareos, confusión y daño neurológico permanente. Su uso médico está regulado y debe ser administrado por personal capacitado. (Fuente: Centros para el Control y la Prevención de Enfermedades y Organización Mundial de la Salud)

En términos más específicos, desde el punto de vista médico, el óxido nital se clasifica como un agente anestésico disociativo. Esto significa que produce anestesia al interferir con la transmisión de señales dolorosas en el sistema nervioso central, pero a diferencia de otros anestésicos, no causa pérdida de conocimiento o reflejos proteccionistas. En su lugar, produce una experiencia disociativa, en la que el paciente puede sentirse desconectado de su cuerpo y su entorno. Esta propiedad hace que el óxido nital sea útil como un anestésico complementario en procedimientos breves y poco dolorosos, o como un analgésico para aliviar el dolor leve a moderado en situaciones de emergencia.

Es importante destacar que, aunque el óxido nital se considera generalmente seguro cuando se administra correctamente, su uso inadecuado puede ser peligroso. La administración de dosis demasiado altas o durante períodos prolongados puede provocar efectos adversos graves, como hipoxia (falta de oxígeno en el cuerpo), convulsiones y daño cerebral. Por lo tanto, es crucial que el óxido nital se use solo bajo la supervisión de un profesional médico capacitado y con experiencia en su administración.

Transferasas son un tipo específico de enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales, como un grupo metilo (-CH3), acetilo (-COCH3), o amino (-NH2), desde una molécula donadora a una molécula aceptora. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo la síntesis y degradación de biomoléculas importantes como proteínas, lípidos y carbohidratos.

Las transferasas suelen nombrarse según el grupo funcional que transfieren. Por ejemplo, las metiltransferasas transfieren grupos metilo, las acetiltransferasas transfieren grupos acetilo, y las aminotransferasas (también conocidas como transaminasas) transfieren grupos amino.

Estas enzimas ayudan a regular diversas vías metabólicas y a mantener el equilibrio homeostático dentro de las células. Los desequilibrios o deficiencias en las transferasas se han relacionado con varias afecciones médicas, como enfermedades metabólicas y neurológicas.

La histidina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es esencial para la synthesis de proteínas y también desempeña un rol importante en la mantención de la equilibrio del pH en el cuerpo, ya que puede convertirse en un ácido o una base débil.

La histidina se encuentra en una variedad de alimentos, incluyendo carne, pescado, productos lácteos, granos y algunas verduras. Es importante para la función inmunológica, la reparación de tejidos y la producción de glóbulos rojos. También actúa como un antioxidante y puede ayudar a proteger las células del daño.

En el cuerpo, la histidina se puede descomponer en histamina, una sustancia que desempeña un papel importante en la respuesta inmunológica y la inflamación. Sin embargo, un exceso de histamina puede causar síntomas como picazón, enrojecimiento, hinchazón y dificultad para respirar. Algunas personas pueden tener deficiencia de histidina, lo que puede causar anemia, debilidad, pérdida de apetito y problemas de crecimiento.

La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metionina sintetasa. En esta ... Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. La metionina es uno de los dos aminoácidos ... la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), ... en un proceso conocido como ciclo de la metionina o ciclo de Yang). La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metionina

La enzima metionina sintasa es un componente fundamental de la ruta metabólica de la homocisteína. La metionina sintasa ... Metionina + Tetrahidrofolato La metionina sintasa cobalamina-dependiente (MetH) es una proteína modular de gran tamaño que ... Su nombre aceptado es metionina sintasa y otros nombres por los cuales se la puede listar a veces son: 5-metiltetrahidrofolato- ... Primero, el grupo metilo del enlace enzimático metilcobalamina es transferido a la homocisteína para formar metionina y ...

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La S-adenosil metionina participa en la vía de síntesis de homocisteína a partir de la metionina. El déficit de Metionina ... y el aminoácido metionina. Durante esta reacción, se consume una molécula de ATP, metionina y agua y se genera un grupo fosfato ... La Metionina adenosiltransferasa está codificada por dos genes, el gen MAT1A y el gen MAT2A. Es importante recalcar que el gen ... La metionina adenosiltransferasa (MAT) en una enzima que en conjunto con el ATP cataliza la formación S-Adenosilmetionina (SAM ...

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D-metionina Por lo tanto esta enzima posee un único sustrato, la L-metionina, y un único producto, la D-metionina. Esta enzima ... La metionina racemasa (EC 5.1.1.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química: L-metionina ⇌ {\displaystyle \ ... El nombre sistemático de esta enzima es metionina racemasa. Utiliza como cofactor al piridoxal fosfato. McElroy, W.D. and Glass ... actúa sobre el carbono 2 de la metionina, que es quiral, cambiando su configuración absoluta de 2(S) a 2(R). Esta enzima ...

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La descubrió, en Italia, G. L. Cantoni, en 1952.[2] Está compuesta de adenosina y metionina, mediante la enzima metionina ... por una de las dos clases de metionina sintasas (EC 2.1.1.13 o EC 2.1.1.14). Esta metionina puede entonces ser convertida de ... La S-adenosil metionina (SAM, SAMe, SAM-e), es un co-sustrato común que interviene en la transferencia de grupos metilo. ... En las bacterias, la SAM se enlaza mediante un riboswitch, que regula los genes involucrados en la biosíntesis de metionina o ...

https://es.wikipedia.org/wiki/S-adenosil_metionina

Se descubrieron en 1975, en dos formas: una con leucina, la encefalina de leucina ("leu"-encefalina), y la otra con metionina, ... OMS,OPS,BIREME (ed.). «Encefalina Metionina». Descriptores en Ciencias de la Salud. Biblioteca Virtual de Salud. OMS,OPS,BIREME ... Las encefalinas son pentapéptidos, la metionina-encefalina y la isoleucina-encefalina, cada una de ellas compuesta por cinco ... la encefalina de metionina ("met"-encefalina). Ambas son productos del gen de la proencefalina. Los investigadores han aislado ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Encefalina

Ensambla una metionina. GCC es alanina. Toma una alanina y la une a la metionina. AAC es asparagina, lo une con la alanina. GGC ... Une una metionina con la glicina anterior. CCU es prolina. Ensambla la prolina a la metionina. ACU es treonina. Ensambla la ... La traducción comienza, en general, con el codón AUG que codifica el aminoácido metionina. Al final de la secuencia se ubica un ... Por tanto, la cadena polipeptídica ensamblada ha sido: Alanina-Asparagina-Glicina-Metionina-Prolina-Treonina. Los ribosomas se ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ribosoma

Contiene el doble de metionina que el sorgo. También es comparativamente alto en aceite, y el ácido linolenico es el 4 % del ... Su grano es comparativamente alto en proteína y de buen balance de aminoácidos; alto en lisina, metionina + cistina. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Cenchrus_americanus

EC 4.1.1.57: Metionina decarboxilasa. EC 4.1.1.58: Orsellinato decarboxilasa. EC 4.1.1.59: Galato decarboxilasa. EC 4.1.1.60: ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_4.1

EC 2.6.1.73: Metionina glioxilato transaminasa. EC 2.6.1.74: Cefalosporina-C transaminasa. EC 2.6.1.75: Cisteina-conjugado ... EC 2.6.1.41: D-metionina piruvato transaminasa. EC 2.6.1.42: Aminoácido de cadena ramificada transaminasa. EC 2.6.1.43: ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_2.6

EC 4.4.1.11: Metionina gamma-liasa. EC 4.4.1.12: Entrada borrada. EC 4.4.1.13: Cisteína-S-conjugado beta-liasa. EC 4.4.1.14: 1- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_4.4

M, en bioquímica, representa al aminoácido metionina. M, jefe ficticio del MI6 en las novelas y películas de James Bond. M, una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/M_(desambiguación)

... se muestra que una dieta que carece de la proteína metionina causa comportamientos agresivos.[1] La metionina es un aminoácido ... A menudo, en las parvadas, es el primer aminoácido limitante.[8] La metionina contiene azufre que se usa para hacer crecer las ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Canibalismo_en_aves_de_corral

precursores útiles de aminoácidos, por ejemplo metionina. Importancia farmacológica (ejemplo, la 5,5-difenilhidantoína, también ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Reacción_de_Bucherer–Bergs

... el agente tóxico era la metionina sulfoximina.[3] A pesar de las semejanzas de las electronegatividades de Pauling del ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Tricloruro_de_nitrógeno

S-adenosil-L-metionina ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 1-aminociclopropano-1-carboxilato + metiltioadenosina Pese a que ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa (1-aminociclopropano-1- ... y S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa. Esta enzima se encuentra en las plantas y cataliza la primera reacción de la ... cataliza la reacción de descomposición de la S-adenosil-L-metionina en 1-aminociclopropano-1-carboxilato y metiltioadenosina. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/1-aminociclopropano-1-carboxilato_sintasa

La proteína del frijol blanco (y la de muchos otros pulsos) tiene un PDCAAS de 0.6 a 0.7, limitada por la metionina, y contiene ... Por otro lado, contiene más que suficiente metionina. ... treonina y metionina. Además, según un estudio de 2000 ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Puntuación_de_aminoácidos_corregida_por_la_digestibilidad_de_las_proteínas

Subunidad beta reguladora de la metionina adenosiltransferasa (MAT2B). Telomerasa transcriptasa inversa (TERT). Proteína con ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Alfa-galactosidasa

... puede ser la abreviatura de: Metionina (aminoácido). Met, unidad de medida del índice metabólico, empleado en climatización ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Met

... requiere cobalamina o metionina como oligoelemento. Los filamentos de Sphaerotilus natans pueden ayudar al ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Sphaerotilus_natans

Es un antagonista de metionina y un agente antifúngico. [α]24D = +9.4 ( c, 1 en H2O). Es soluble en agua, metanol, DMSO. Poco ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Azoxibacilina

EC 1.8.4.12: Péptido-metionina (R)-S-óxido reductasa. EC 1.8.4.13: L-metionina (S)-S-óxido reductasa. EC 1.8.4.14: L-metionina ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Números_EC_1.8

El grupo metileno proviene de la S-adenosil metionina. El ácido graso insaturado no está libre, sino que está unido como un ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ácido_lactobacílico

En procariotas, dicha metionina se encuentra modificada como N-formilmetionina. Lo que no quiere decir que todo los componentes ... todas las proteínas eucariotas poseen en su extremo amino terminal una metionina, que es el aminoácido correspondiente al codón ... del proteoma posean dicha metionina en su extremo, pues es común que sea escindida enzimáticamente.[2] Si bien AUG es el codón ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Codón_de_inicio

El S-adenosil-L-metionina ('SAM') es requerido como cofactor.[1] Wong DL, Lesage A, Siddall B, Funder JW (noviembre de 1992 ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Feniletanolamina_N-metiltransferasa

El grano es rico en metionina, un aminoácido esencial. Valores nutricionales para 100 g de ragi:[3] Proteína 7.3 g Grasa 1.4 g ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Eleusine_coracana

El azufre (S2) de una metionina axial forma el ápice. La 'distorsión' ocurre en la longitud de los enlaces entre los ligandos ... 2 de azufre provenientes de metionina, que son los ligantes blandos y 2 de nitrógeno provenientes de histidina que son los ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Plastocianina

El ejemplo más destacado es la producción de L-metionina.[18] La ventaja de este método sobre otras formas de inmovilización ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Reactor_de_membrana

La actividad metilasa del complejo hace uso de S-adenosil-metionina (SAM) como donador de los grupos metilo. M-R tipo II: Aquí ... Necesitan ATP, Mg++ y SAM (S-adenosil-metionina) como cofactores. Hay otros sistemas de restricción descubiertos actualmente, ... S-adenosil-metionina) y Mg++ como cofactores. Modelo 2: Solo tienen actividad de restricción. Otras enzimas llevan a cabo la ... enzima que transfiere grupos metilo desde S-adenosil-metionina (SAM) a bases específicas. Este sistema fue descubierto en 1968 ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima_de_restricción

... el aminoácido esencial metionina), ya que es asistido por la B12. La S-Adenosil metionina está involucrada en de numerosas ... y la vitamina B12 intervienen en la metilación de la homocisteína a metionina y en la síntesis de S-Adenosil metionina.[24] Es ... cofactor de la enzima metionina sintasa que es responsable de la conversión de la homocisteína a metionina y de 5- ... La metionina sintasa es una enzima metiltransferasa que utiliza la metilcobalamina y tiene una reacción del tipo 2 para ...

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Trastornos del metabolismo de la metionina - Etiología, fisiopatología, síntomas, signos, diagnóstico y pronóstico de los ... Hay numerosos trastornos del metabolismo de la metionina y el azufre (véase la tabla Trastornos del metabolismo de la metionina ... La homocisteína es un intermediario en el metabolismo de la metionina; es remetilada para regenerar metionina o combinada con ... esta conversión requiere la enzima metionina adenosiltransferasa. La deficiencia de esta enzima provoca aumento de metionina, ...

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Metionina: (Aminoácido esencial) Hepatoprotectiva, anticancerígena, Constituye la principal fuente de azufre con la ...

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A continuación se muestra una selección de alimentos de origen vegetal y su contenido en cisteína y metionina por cada 100 g. ... Los materiales de construcción incluyen los aminoácidos cisteína y metionina, aunque a cisteína se puede producir a partir de ... Alimentos vegetales con cisteína y metionina. Como la mayoría de los aminoácidos, la cisteína se encuentra en alimentos ricos ... la metionina. Ciertas vitaminas también son necesarias para la producción de taurina, como las vitaminas B6 y B12. ...

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La vitamina B6 y la metionina reducen el riesgo de cáncer de pulmón. Las personas que tienen en sangre un buen nivel de ... vitamina B6 y metionina -un aminoácido esencial- tienen menor riesgo de padecer cáncer de pulmón.... ...

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Además de lisina y metionina, Bio Hoof® contiene biotina y quelato de zinc con características de tropismo para las regiones que presentan queratina. (shaly.co)
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lisina, metionina y cistina. (monografias.com)

Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como donante de metilos (la SAM también es usada por las plantas en la síntesis del etileno, en un proceso conocido como ciclo de la metionina o ciclo de Yang). (wikipedia.org)
La metionina es necesaria para que el ciclo de la metionina sintetice nuestro principal donante de metilo: la S-adenosil metionina (SAMe) y, por lo tanto, respalda todos los procesos de metilación y desintoxicación de la homocisteína. (reconectatienda.cl)

7] Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. (wikipedia.org)
La metionina es un aminoácido azufrado, que proporciona azufre para apoyar la desintoxicación del organismo y distintos procesos metabólicos. (reconectatienda.cl)
La cistina y la metionina son dos aminoácidos que contienen azufre y resultan fundamentales para la síntesis de la queratina y de las proteínas asociadas a ella, que aportan firmeza y resistencia a los apéndices de la piel como las uñas y el cabello. (martadetorre.es)
Es un precursor de la cisteína, que también contiene azufre. (diet-health.info)

La metionina es un aminoácido esencial, aumenta la síntesis de glutatión. (albarelo.es)
El zinc es un poderoso antioxidante y es esencial para múltiples procesos enzimáticos vitales. (reconectatienda.cl)
Esencial significa que nuestro cuerpo no puede producirlo ( sintetizarlo ) por sí mismo, pero que es necesario en ciertas cantidades. (diet-health.info)
La L-metionina es un aminoácido esencial que desempeña una función importante en la formación de proteínas y péptidos. (naturplanet.com)
La taurina es un aminoácido no esencial, lo que significa que no es imprescindible conseguirlo de los alimentos porque puede ser producido por el propio cuerpo. (cuerpomente.com)
Cada aminoácido esencial es imprescindible para mantener la salud y el bienestar, debido a que cada uno de ellos realiza importantes funciones, veamos cuáles. (masmusculo.com)
Mantiene el buen estado de los tejidos conectivos y es esencial para la formación de colágeno. (masmusculo.com)
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Idea fundamental del texto: Polis es el grado superior de organización al q tienden los hombres y su nota esencial es la autarquía ya q dispones de todo para subsistir. (monografias.com)

La DL-metionina (DL-Met) y el ácido 2-hidroxi-4-metilbutanoico (HMTBa) se utilizan con frecuencia como suplemento alimenticio para balancear las dietas de los animales en contenido de metionina (Met) y aminoácidos azufrados. (engormix.com)
El alga klamath utiliza el dióxido de carbono del aire, el hidrógeno del agua y la energía solar para poder sintetizar los lípidos, carbohidratos y proteínas y la mayor diferencia entre esta y otras algas del planeta es que el alga klamath posee un mayor contenido de nutrientes que todas estas. (hoy.com.ec)
La Directiva 91/321/CEE de la Comisión, de 14 de mayo parados para lactantes y preparados de continuación de- de 1991, relativa a los preparados para lactantes y pre- ben incluir disposiciones detalladas sobre el contenido parados de continuación (2), es una Directiva específica proteínico. (who.int)
Si es necesario, deben adop- lementales con un elevado contenido de hidrolizados tarse en el futuro normas específicas para tales productos. (who.int)
Además, este pienso dietético le proporciona a tu minino un mayor contenido de manganeso y metionina . (zooplus.es)
FUNDAMENTO TEÓRICO El ácido acetilsalicílico es el agente activo de diversos analgésicos comerciales, que habitualmente se presentan en forma de comprimidos con un contenido de 500 mg en el caso de los destinados a adultos y de 125 mg en los de uso infantil. (monografias.com)

En esta regeneración desde homocisteína es requerida vitamina B12. (wikipedia.org)
El grano de la kiwicha posee calcio, fósforo, hierro, potasio, zinc, vitamina E y complejo vitamínico B. No contiene gluten, por lo que es recomendable para los celíacos, y cuenta con un alto nivel de calcio y magnesio. (monografias.com)
Al igual que la vitamina C, la vitamina E es un potente antioxidante, capaz de neutralizar el desgaste articular que producen los radicales libres . (botanical-online.com)
Tomar suplementos de esta vitamina es una buena manera de impedir el avance de muchas enfermedades degenerativas, especialmente en personas mayores de 60 años. (botanical-online.com)
La vitamina B 12 , el folato, la metionina y la glicina apoyan la adecuada regulación del proceso bioquímico denominado metilación, que a su vez regula al neurotransmisor dopamina. (westonaprice.org)

También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteína metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). (wikipedia.org)

La metionina es uno de los ocho aminoácidos esenciales. (diet-health.info)
El organismo es capaz de adaptar dos proteínas a sus necesidades, aunque tradicionalmente se consideren ocho como esenciales. (diet-health.info)
Y es así como en la actualidad ha aumentado la demanda por aquellos alimentos que nos brinda la naturaleza y que son muy ricos a nivel nutricional, como es el caso de las algas, especialmente las algas klamath, las cuales son de fácil absorción y digestión, aportando minerales, aminoácidos, oligoelementos, vitaminas y carbohidratos, todos estos nutrientes esenciales y provechosos para la buena salud. (hoy.com.ec)
De ellos, nueve se denominan esenciales porque nuestro cuerpo es incapaz de sintetizarlos por sí solo y tenemos que ingerirlos con los alimentos. (elpais.com)
La metionina y el triptofano son componentes esenciales del hígado. (biopsicologia.net)

La S-adenosil-L-metionina actúa como agente metilante. (bvsalud.org)

esta conversión requiere la enzima metionina adenosiltransferasa. (msdmanuals.com)

Cocinar o poner en remojo durante demasiado tiempo los alimentos que contienen metionina puede provocar la lixiviación de cantidades significativas del aminoácido. (diet-health.info)
Muchos son los alimentos refinados que podemos encontrar al caminar por los pasillos del mercado, muchos más aquellos que son procesados y alterados genéticamente, y aunque suelen atraernos por el sabor y vistosidad, lo cierto es que estos alimentos tienen una gran deficiencia de nutrientes. (hoy.com.ec)
Es por ello que los especialistas dejan claro que mientras nuestros alimentos sean lo más cercano a lo natural posible, mejor será la calidad nutricional de lo que consumimos. (hoy.com.ec)
Entre estos compuestos el más importante es la quercitina que aparece en muchos alimentos vegetales como el ajo , la cebolla , la manzana , la col , la pera , las espinaca . (botanical-online.com)
Frambuesa (Alimentos naturales) La frambuesa es el fruto del frambueso ( Rubus idaeus) . (botanical-online.com)
El huevo es uno de los alimentos más completos de los que dispone el ser humano. (dsalud.com)
Los alimentos de origen animal forman proteínas completas, es decir, nos aportan los 20 aminoácidos de una tacada. (elpais.com)
Su punto débil es la huella de carbono y la huella hídrica, bastante superior a la de otros alimentos. (elpais.com)
El consumo de alimentos de origen vegetal densos en nutrientes también es importante. (westonaprice.org)
Para entender por qué declaro que los alimentos de origen animal han curado mis trastornos de ansiedad al ser más densos en nutrientes que los del reino vegetal, podríamos empezar por investigar si esto me ha pasado sólo a mí o si es que otras personas también manifiestan trastornos "mentales" luego de haber eliminado los alimentos de origen animal de sus dietas. (westonaprice.org)
A partir de la década de los ochentas surge una preferencia generalizada por alimentos bajos en calorías, grasa y colesterol, esta cultura de alimentación ha ido creciendo de manera importante en los últimos años y es ahí donde el avestruz surge como una alternativa interesante debido a sus características. (gestiopolis.com)
El quilo, con "q" es el líquido formado en el duodeno (intestino delgado) por bilis, jugo pancreático y lípidos emulsionados resultado de la digestión de los alimentos ingeridos. (cienciaes.com)

Ingredientes: L - Metionina (Forma libre). (naturplanet.com)

5-114 Por lo general, las personas que siguen una dieta vegana tienden a ingerir menos cantidad de metionina que la media. (diet-health.info)

Es originaria de Europa y se ha adaptado en todo el mundo a suelos fértiles y ricos en minerales. (remediospopulares.com)

La metionina, como precursor de la cistina, potencia su acción. (martadetorre.es)
Sin embargo, el organismo es capaz de producirla a partir de la cistina, de la que sí consumen cantidades suficientes. (diet-health.info)

La planta es rica en minerales, como hierro y cobre, y vitaminas A, B y C. (remediospopulares.com)
Este lago es rico en minerales, luz y aire realmente puro, de hecho, el agua en este lugar es alcalina, con condiciones aún primitivas, la cual ofrece alrededor de 60 veces la cantidad de nutrientes necesarios para que esta alga crezca y se desarrolle óptimamente. (hoy.com.ec)
En efecto, la célula AFA, por su nombre botánico Aphanizomenon flos aquae, que significa flor invisible del agua, es realmente impresionante, pues, siendo cientos de veces más pequeña que las células del reino vegetal, posee una amplia gama de micronutrientes que alcanza la cantidad de 64 y por ende contiene más minerales que cualquier otro alimento que se conozca. (hoy.com.ec)

Y aunque algunos les pudiera preocupar que haya suficientes algas klamath en este lago, la buena noticia es que hay suficientes como para nutrir a casi todas las personas que habitan el hemisferio occidental, y, aunque se vaciaron todas las algas del lago klamath, estas serían capaces de regenerarse a sí mismas en pocos días, por ende, este alimento es completamente sostenible. (hoy.com.ec)
Es un alimento ligero, con propiedades desintoxicantes muy adecuado para la protección del cabello y de la piel. (botanical-online.com)
El resto es una excelente fuente de fibra que nos permite aportar textura al alimento final", explica Iria Varela, cofundadora del proyecto. (elpais.com)
El Ginseng es un alimento que por tradición representa ser un buen reconstituyente , pero también es un buen aliado a la hora de conseguir dejar el estrés de lado. (dieteticaonline.es)
Dibaq Sense Grain Free Gato Sterilized Pollo y Pato Pienso para gatos elaborado con Pollo y Pato, este alimento para gatos es un pienso hipoalergénico totalmente libre de. (mascotaplanet.com)

1/3 a los productos hidroxianálogos de metionina (HMTBA). (engormix.com)
L-Metionina Cápsulas vegetales de 500 mg es uno de los productos de la gama de aminoácidos de más alta calidad. (naturplanet.com)
Evonik es uno de los líderes mundiales en productos químicos especializados. (evonik.com)
El tratamiento adecuado son los productos que contienen Piritiona de Zinc , es uno de los componentes más habituales en todos los champu anticaspa, a la vez que es efectivo, mejora la queratinización de la epidermis del cuero cabelludo y acción anti-fúngica. (hola.com)
En la actualidad se estima que existen alrededor de 800 granjas en diversos estados de la república, se considera que esta situación no tardará mucho para lograr un número importante de reproductores en el país que permita entrar a la siguiente etapa de la industria que es la de sacrificar a los animales para la comercialización de sus productos. (gestiopolis.com)

Cualquier tipo de comida picante como chile, pimienta, guindillas, entre otros, podría limpiar su paladar y aliviar el sabor metálico, pero, es importante tener cuidado de comer demasiadas especias, especialmente si se tiene reflujo u otros problemas médicos. (remediospopulares.com)

Si estás buscando un proveedor para comprar a un excelente precio la DL-Metionina para tus animales o darle otros usos, puedes comprar en Namaste Products. (namasteproducts.com)
El metilmercaptano es un intermedio importante en la producción de DL-metionina (MetAMINO®), un ingrediente que ayuda a los productores a alimentar a sus animales de manera más eficiente, saludable y sostenible. (evonik.com)
7 A pesar de que el vegetarianismo no es un requisito obligatorio en el adventismo, sí es un grupo que aboga por adoptar una dieta sin animales. (westonaprice.org)

es remetilada para regenerar metionina o combinada con serina en una serie de reacciones de transulfuración para formar cistationina y, después, cisteína. (msdmanuals.com)

Una serie de defectos del metabolismo de la metionina induce acumulación de homocisteína (y su dímero, homocistina), con efectos adversos como tendencia trombótica, luxación del cristalino y alteraciones esqueléticas y del sistema nervioso central. (msdmanuals.com)
generalmente debido a las hormonas masculinas o androgénicas como es la testosterona y todas las otras que, como consecuencia o como parte de su metabolismo, se transformen en la 5.di hidro testosterona ( DHT ), como puede ser la DHEA. (hola.com)

La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. (wikipedia.org)

2/3 del mercado global de fuentes de metionina es aportado por DL-Met (incluida la cantidad de L-Met) y aprox. (engormix.com)
Debido a ello, es imprescindible que aportemos diariamente la cantidad adecuada de estos bloques de construcción de tejidos. (nacion.com)
La avena es un cereal muy completo (el que tiene mayor cantidad de grasa vegetal, en un 65%) y sumamente saludable. (sanar.org)
El número de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de proteínas diferentes. (biopsicologia.net)
OBJETIVOS El objetivo de esta práctica es determinar la cantidad de ácido acetilsalicílico que hay en un analgésico mediante una volumetría ácido base por retroceso. (monografias.com)

Es necesario para la cicatrización de la piel. (masmusculo.com)
mi cuerpo y mi piel es hermoso y doy del cuerpo todos los dias es maravilloso. (sanar.org)
Es un proceso muy rápido y sin desperdicio, porque no hay piel, ni huesos. (elpais.com)
No es de extrañar que la bacteria Brevibacterium linens, que está presente sobre la piel humana causante del olor corporal, sea la misma bacteria que se emplea para fermentar quesos Limburger y Port-Salut. (cienciaes.com)

La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón del código genético, el AUG (el otro es el triptófano, que está codificado por el codón UGG), que es también el mensaje que indica al ribosoma el inicio de la traducción de una proteína desde el ARNm. (wikipedia.org)

Durante la investigación posterior de la caseína Mueller por primera vez fue capaz de aislar la metionina. (wikipedia.org)
En adultos se ha comprobado que, si la dieta aporta suficiente metionina, el organismo es capaz de cubrir sus necesidades de cisteína gracias a este aminoácido. (diet-health.info)
De reciente aparición en nuestro país el ES Teck Complex -una versión ampliada y mejorada del EIS- es un novedoso dispositivo capaz de realizar en pocos minutos un examen de cualquier persona de forma no invasiva mediante bioimpedancia. (dsalud.com)
Es capaz de relajar los nervios y evita complementamente, el insominio cuando la consumimos por infusión. (dieteticaonline.es)

Esta inversión refuerza la expansión del mercado global de DL-metionina y subraya el claro compromiso de Evonik con la industria. (evonik.com)

Luego, la cisteína es metabolizada a sulfito, taurina y glutatión. (msdmanuals.com)
Cuál es la dosis mínima de taurina? (cuerpomente.com)
Dado que la taurina normalmente es producida por el propio cuerpo, la información sobre los requisitos se relaciona con situaciones en las que la autosíntesis es insuficiente, por ejemplo cuando se presentan síntomas crónicos que mejoran con la ingesta de taurina. (cuerpomente.com)
Como suplemento la taurina es muy segura. (cuerpomente.com)
La combinación ideal para este propósito es una dieta vegana baja en grasas con suplementos de taurina. (cuerpomente.com)
Es imprescindible para la síntesis de cisteína y taurina. (masmusculo.com)

Posteriormente va la metilación del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. (wikipedia.org)
Si se utiliza fresco, el álsine es beneficioso en forma de emplasto para mejorar el dolor muscular , reumático y tratar los forúnculo s y los abscesos. (remediospopulares.com)
Cuando el cabello es muy graso, la caspa se forma de manera de pequeños acúmulos o grupos de células muertas. (hola.com)
Es la forma más cómoda de recibir tus pedidos con la frecuencia que desees. (mascotaplanet.com)

Además, es precursor de los aminoácidos cisteína, carnitina y de la creatina. (reconectatienda.cl)
Sintetiza carnitina con la ayuda del aminoácido metionina. (masmusculo.com)

Zinc Metionina en cápsulas proporciona 14 mg de zinc unido al aminoácido metionina. (reconectatienda.cl)

La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisteína para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocisteína. (wikipedia.org)

Es importante resaltar que como esta alga se desarrolla en agua alcalina y mineralizada, crece sin bacterias, ni pesticidas, ni herbicidas, ni fungicidas o metales pesados, condición ideal para los que quieren llevar una dieta verdaderamente natural, además, cuando esta alga se recolecta, es secada por congelación para así preservar mejor sus propiedades. (hoy.com.ec)
Qué vitaminas es importante tener cubiertas para la artrosis? (botanical-online.com)
Los que constituyen una importante fuente de energía baja en grasas, muy recomendable para personas cuya actividad física es intensa. (sanar.org)
Una higiene nasal correcta es importante tanto en el adulto como en el niño y el lactante. (farmaciacoliseum.com)

Van a absorber mejor los nutrientes (en este caso la proteína) y también comienza el proceso de reparación de los tejidos, esta es una de las funciones principales de las proteínas, por esta razón, si no la consumimos, este proceso no será efectivo", afirma. (nacion.com)

L-Metionina 500 mg se presenta en una dosis diaria de 1 cápsula vegetal. (naturplanet.com)

La función principal de los suplementos en la artrosis es ayudar a mejorar el tratamiento convencional. (botanical-online.com)

Es normal que en determinadas situaciones se altere el ritmo cardiaco. (cuerpomente.com)

Anatomía2

Organismos1

Enfermedades5

Compuestos Químicos y Drogas81

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos5

Fenómenos y Procesos13

Tecnología, Industria, Agricultura1

Ciencia de la Información3

Metionina

Metionina Sulfóxido Reductasas

Metionina Adenosiltransferasa

5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa

S-Adenosilmetionina

Metionil Aminopeptidasas

Homocisteína

Aminoácidos Sulfúricos

Cistationina

Aminoácidos

Metionina Sulfoximina

Encefalina Metionina

Aminopeptidasas

S-Adenosilhomocisteína

Cistina

Etionina

Vitamina B 12

Metionina-ARNt Ligasa

Cisteína

Secuencia de Aminoácidos

Datos de Secuencia Molecular

Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa

Azufre

Tionucleósidos

Cistationina betasintasa

Radioisótopos de Azufre

Oxidación-Reducción

Escherichia coli

Oxidorreductasas

Metilación

Ácido Fólico

Glicina N-Metiltransferasa

Norleucina

Selenometionina

Cinética

Vitamina U

Metiltransferasas

Hígado

Tetrahidrofolatos

Secuencia de Bases

Homocistinuria

Tioglicósidos

Isoleucina

Mutación

Betaína

Hiperhomocisteinemia

Liasas de Carbono-Oxígeno

Deficiencia de Colina

Biosíntesis de Proteínas

Homocistina

Cloraminas

Isótopos de Carbono

Necesidades Nutricionales

Ferredoxina-NADP Reductasa

Colina

Dieta

Peso Molecular

Leucina

Radioisótopos de Carbono

Sulfóxidos

Electroforesis en Gel de Poliacrilamida

ARN de Transferencia de Metionina

Liasas de Carbono-Azufre

Glicina

Isótopos de Azufre

Clonación Molecular

Proteínas en la Dieta

Lisina

Compuestos de Azufre

Cistationina gamma-Liasa

Nitrógeno

Valina

Cisteína Sintasa

Metilmalonil-CoA Mutasa

Metilenotetrahidrofolato Reductasa (NADPH2)

Proteínas Bacterianas

Homoserina O-Succiniltransferasa

Homoserina

Glutatión

Aminoácidos Esenciales