Ligando inductor de apoptosis relacionado con tnf. Buscador médico. Web

Proteína transmembranaria que pertenece a las proteínas de señalización intercelulares. Es un ligando que se expresa ampliamente y que activa la APOPTOSIS al unirse a RECEPTORES DE LIGANDOS INDUCTORES DE APOPTOSIS RELACIONADOS CON ELTNF. La forma de la proteína unida a la membrana puede ser desdoblada por CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS específicas para formar una forma de ligando soluble.

Miembros de la familia de receptores del factor de necrosis tumoral que se expresan ampliamente y desempeñan un papel en la regulación de las respuestas inmunitarias periféricas y en la APOPTOSIS. Los receptores son específicos del LIGANDO INDUCTOR DE APOPTOSIS RELACIONADO CON EL TNF y señaliza por medio de los dominios de muerte conservados que se asocian con los FACTORES ASOCIADOS AL RECEPTOR DE TNF específicos del CITOPLASMA.

Gran grupo de proteínas que controlan la APOPTOSIS. En esta familia de proteínas figuran muchas PROTEÍNAS ONCOGÉNICAS, asi como una amplia variedad de clases de PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS DE SEÑALIZACIÓN INTRACELULAR, como las CASPASAS.

Subclase de receptores de la familia de necrosis tumoral que carecen de dominios de señal en la célula. Se unen a LIGANDOS DE RECEPTORES DE TNF específicos, y se cree que actúan como moduladores de la vía de señal TNF. Algunos de los receptores señuelo son productos de diferentes genes, mientras que otros resultan del EMPALME ALTERNATIVO de los ARNm para el receptor activo.

Glicoproteínas que se encuentran sobre las membranas o superficies de las células.

Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.

Receptores de la superficie celular que se unen a FACTORES DE NECROSIS TUMORAL y que desencadenan cambios que influyen en el comportamiento de las células.

Glicoproteína sérica producida por los MACRÓFAGOS activados y otros LEUCOCITOS MONONUCLEARES de mamíferos. Tiene actividad necrotizante contra las líneas de células tumorales e incrementa la capacidad de rechazar trasplantes de tumores. También es conocido como TNF-alfa y es solo un 30 por ciento homólogo de TNF-beta (LINFOTOXINA), pero comparten RECEPTORES DE TNF.

Cspasa con prodominio largo que contiene un dominio efector de muerte en su región prodominio. Interviene en la APOPTOSIS mediante la escisión y activación de CASPASAS EFECTORAS. La activación de esta enzima puede tener lugar vía la interacción de su dominio efector de muerte N-terminal con PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑALIZADORAS DEL RECEPTOR DEL DOMINO DE MUERTE.

Proteína reguladora de la APOPTOSIS relacionada estructuralmente con la CASPASA 8 y que compite con la CASPASA 8 para unirse a la PROTEÍNA DE DOMINIO DE MUERTE ASOCIADA A FAS. Existen dos formas de proteína reguladora de la apoptosis tipo CASP8 y FADD, una forma larga, que contiene un dominio enzimáticamente inactivo similar a caspasa, y una forma corta que carece del dominio similar a caspasa.

Familia de CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS intracelulares que intervienen en la regulación de la INFLAMACIÓN y la APOPTOSIS. Específicamente escinden péptidos en un aminoácido CISTEÍNA que sigue a un residuo de ÁCIDO ASPÁRTICO. Las caspasas son activadas por escisión proteolítica de una forma precursora, dando lugar a las subunidades grande y pequeña que forman la enzima. Dado que el sitio de escisión de los precursores se corresponde con la especificidad de las caspasas, puede producirse la activación secuencial de los precursores por caspasas activadas.

Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)

Proteína transmembranaria que pertenece a la superfamilia del factor de necrosis tumoral que fue descubierta originalmente en las células del linaje linfoide-mieloide, y que incluyen los LINFOCITOS T activados y las CÉLULAS ASESINAS NATURALES. Desempeña un papel importante en la homeostasis inmunitaria y en la toxicidad mediada por células al unirse al RECEPTOR FAS y desencadenar la APOPTOSIS.

Familia de receptores de la superficie celular que señalizan a través de un dominio conservado que se extiende hasta el CITOPLASMA celular. El dominio conservado recibe la denominación de dominio de muerte porque muchos de estos receptores se hallan implicados en la señalización de la APOPTOSIS. Varias PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE pueden unirse a los dominios de muerte de los receptores activados y a través de una serie compleja de interacciones activar los mediadores apoptóticos tales como las CASPASAS.

Antígenos de diferenciación expresados sobre distintas líneas celulares, incluidas las líneas mieloide y linfoblastoide. Son miembros de la superfamilia de receptores de necrosis tumoral, involucrada en la regulación de respuestas inmunes periféricas y APOPTOSIS.

Proteínas adaptadoras de la señalización intracelular que se unen a la región de dominio de muerte citoplasmática que se encuentra en los RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE. Muchas de las proteínas de esta clase participan en la señalización intracelular a partir de RECEPTORES DEL FACTOR DE NECROSIS TUMORAL.

LINEA CELULAR derivada de la LEUCEMIA DE CÉLULA T humana y utilizada para determinar el mecanismo de susceptibilidad diferencial a medicamentos anticancerosos y a la irradiación.

Subclase de proteínas unidas a lípidos que contienen una UNIÓN A GLICOSILFOSFATIDILINOSITOL que las mantiene a la membrana celular.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Caspasa de prodominio largo que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa en su región prodiminio. La caspasa 9 es activada durante el estrés celular por factores proapoptóticos devivados de las mitocondrias y por PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑAILIZADORAS DE CARD como el FACTOR 1 ACTIVADOR DE LAS PROTEASAS DE LA APOPTOSIS. Activa la apoptosis mediante escisión y activación de CASPASAS EFECTORAS.

Proteína adaptadora transductora de señales que se asocia con complejos del RECEPTOR DE TNF. Contiene un dominicio de muerte efector que puede interactuar con dominios de muerte efectores que se encuentran en las CASPASAS INICIADORAS tales como CASPASA 8 y CASPASA 10. La activación de CASPASAS por medio de la interacción con esta proteína desempeña un papel en la cascada de señalización que lleva a la APOPTOSIS.

Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.

Compuestos endógenos y exógenos que inhiben las CASPASAS o previenen su activación.

Miembro de la familia de proteínas Bcl-2 que se une a las MEMBRANAS de modo reversible. Es una proteína proapoptótica que es activada por la escisión de caspasas.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Caspasa de prodominio corto con papel efector en la APOPTOSIS. Es activada por CASPASAS INICIADORAS como la CASPASA 9. Debido a corte y emplame álternativo múltiple de su ARN MENSAJERO existen diversas isoformas de esta proteína.

Flavoproteína que funciona como un poderoso antioxidante en la MITOCONDRIA y estimula la APOPTOSIS cuando es liberada de las mitocondrias. En las células de los mamíferos el factor inductor de la apoptosis es liberado en respuesta a miembros de la familia de proteínas proapópticas bcl-2. Se transloca al NÚCLEO CELULAR y se une al ADN estimulando la condensación de CROMATINA independiente de las CASPASAS.

La acción de un fármaco en la promoción o aumento de la eficacia de otro medicamento.

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Técnica que emplea un sistema instrumental para realizar, procesar y exhibir una o más mediciones de células individuales obtenidas de una suspensión celular. Las células generalmente son coloreadas con uno o más tintes fluorescentes específicos para los componentes celulares de interés, por ejemplo, el ADN, y la fluorescencia de cada célula se mide cuando atraviesa rápidamente el haz de excitación (láser o lámpara de arco de mercurio). La fluorescencia brinda una medición cuantitativa de varias propiedades bioquímicas y biofísicas de la célula como base para diferenciación celular. Otros parámetros ópticos mensurables incluyen la obsorción y la difusión de la luz, aplicándose esta última a la medición del tamaño, forma, densidad, granularidad de la célula y su absorción del colorante.

Activador transcripcional nuclear, ubicuo, inducible, que se une a los elementos activadores en muchos tipos celulares diferentes y se activa por estímulos patógenos. El complejo FN-kappa B es un heterodímero compuesto por dos subunidades que se unen al ADN: FN-kappa B1 y relA.

Lapso de viabilidad de una célula, caracterizado por la capacidad de realizar determinadas funciones tales como metabolismo, crecimiento, reproducción, alguna forma de respuesta y adaptabilidad.

Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.

Sustancias que iniben o previenen la proliferación de NEOPLASIAS.

Fenómeno de la destrucción de células diana por células efectoras inmunológicamente activas. Puede desencadenarse directamente por linfocitos T sensibilizados o por células mieloides "asesinas", o puede ser mediado por anticuerpo citotóxico, factor citotóxico liberado por células linfoides o por complemento.

Terminación de la capacidad de la célula para realizar funciones vitales tales como metabolismo, crecimiento, reproducción, respuesta, y adaptabilidad.

Demostración del efecto citotóxico sobre la célula diana de un linfocito, un mediador liberado por un linfocito sensibilizado, un anticuerpo o el complemento.

Pequeños ARN bicatenarios no codificadores de proteínas, de 21 A 31 nucleótidos, implicados en mecanismos de SILENCIAMIENTO GÉNICO, especialmente en la INTERFERENCIA POR ARN o RIBOINTERFERENCIA (RNAi). Los RNA interferentes pequeños (siRNA) se forman endógenamente a partir de dsRNA (ARN BICATENARIOS) por acción de una misma ribonucleasa, Dícer, que genera miRNA (MICROARN). El apareamiento perfecto de la hebra antiparalela de siRNA con ARN complementarios es un paso intermedio en la RNAi, que permite la escisión de los RNA guiada por el siRNA. Los siRNA se clasifican en: siRNA que actúan en trans (tasiRNA), RNA asociados a repeticiones (rasiRNA), RNA small-scan (scnRNA) y RNA de interacción con proteínas Piwi (RNApi), y desempeñan diversas funciones específicas de silenciamiento génico.

Neoplasia maligna derivada de células capaces de formar melanina, que puede aparecer en la piel de cualquier parte del cuerpo. En el ojo y rara vez en las mucosas de los genitales, el ano, la cavidad oral y otros sitios. Casi todos los casos de esta neoplasia se producen en adultos y pueden originarse de novo o a partir de un nevo pigmentado o lentigo maligno. Los melanomas dan a menudo metástasis extendidas con compromiso frecuente de ganglios linfáticos regionales, hígado, pulmones y cerebro. (Stedman, 25a ed)

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Efecto regulatorio positivo sobre procesos fisiológicos a nivel molecular, celular o sistémico. A nivel molecular, los lugares de regulación principales incluyen los receptores de membrana, genes (REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA)ARNm (ARN MENSAJERO)y proteinas.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Resistencia o respuesta disminuida de una neoplasia a un agente antineoplásico en seres humanos, animales, células o cultivos de tejidos.

Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.

Proteína inhibidora de la apoptosis que se traduce por un infrecuente mecanismo independiente de cap. Bloquea la destrucción celular mediada por caspasas al inhibir a la CASPASA 3, la CASPASA 7 y la CASPASA 9.

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Proceso que disminuye las interacciones ligando/receptor debido a una reducción en el número de receptores disponibles. Esto puede ser resultado de la introversión del complejo ligando/receptor o de una expresión reducida del receptor. Clásicamente el concepto se refiere a los receptores de hormonas, pero el uso contemporáneo incluye otros receptores de la superficie celular.

Miembro secretado de la superfamilia de receptores TNF que regula negativamente la osteoclastogénesis. Es un receptor señuelo soluble del LIGANDO RANK que inhibe tanto la DIFERECNCIACIÓN CELULAR como la función de los OSTEOCLASTOS, inhibiendo la interacción entre el LIGANDO RANK y el ACTIVADOR DEL RECEPTOR DEL FACTOR NUCLEAR-KAPPA B.

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Proteínas de membrana codificadas por los GENES BCL-2 y que sirven como inhibidores potentes de la muerte celular por APOPTOSIS. Las proteínas se encuentran en sitios de las membranas mitocondriales, microsomales y de la MEMBRANA NUCLEAR dentro de muchos tipos de células. La sobrexpresión de las proteínas bcl-2, debido a la translocación del gen, se asocia con el linfoma folicular.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Linfocitos responsables de la inmunidad celular. Se han identificado dos tipos: citotóxico (LINFOCITOS T CITITÓXICOS)y linfocitos T auxiliares (LINFOCITOS T COLABORADORES-INDUCTORES). Se forman cuando los linfocitos circulan por el TIMO y se diferencian en timocitos. Cuando son expuestos a un antigeno, se dividen rápidamente y producen un gran número de nuevas células T sensibilizadas a este antigeno.

Crecimiento anormal y nuevo de tejido. Las neoplasias malignas muestran un mayor grado de anaplasia y tienen la propiedad de invasión y metástasis, comparados con las neoplasias benignas.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.

Células especializadas del sistema hematopoyético que poseen extensiones ramificadas. Se encuentran distribuidas en el sistema linfático y en tejidos no linfáticos como la PIEL, el epitelio intestinal, respiratorio y del aparato reproductor. Atrapan y procesan los ANTÍGENOS y los presentan a las CÉLULAS T, estimulando la INMUNIDAD MEDIADA POR CÉLULAS. Estas células son distintas de las CÉLULAS DENDRÍTICAS FOLICULARES, no hematopoyéticas, que tienen una morfología y función similares pero con respecto a la inmunidad humoral (PRODUCCIÓN DE ANTICUERPOS).

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

Una familia de proteínas que fueron originalmente identificadas por su habilidad para causar NECROSIS de NEOPLASIAS. Su efecto necrótico sobre las células esta mediada por RECEPTORES DE FACTOR DE NECROSIS TUMORAL los cuales inducen APOPTOSIS.

Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)

Proteína transmembranaria que pertenece a la superfamilia del factor de necrosis tumoral que une de modo específico el ACTIVADOR DEL RECEPTOR DEL FACTOR NUCLEAR KAPPA B con la OSTEOPROTEGERINA. Desempeña un papel importante en la regulación de la diferenciación y activación de los OSTEOCLASTOS.

Métodos in vivo de selección investigadora de fármacos anticancerígenos, modificadores de la respuesta biológica o radioterapias. Tejido o células de tumor humano son trasplantados a ratones o ratas, seguido de regímenes de tratamiento de tumor. Una cantidad de resultados son monitorizados para evaluar la eficacia antitumoral.

Miembro de la familia de receptores del factor de necrosis tumoral que es específico para el LIGANDO RANK e interviene en la homeostasis regulando la osteoclastogénesis. También se expresa en las CÉLULAS DENDRÍTICAS, donde juega un papel regulando la supervivencia de la célula dendrítica. La señalización por el receptor activado se produce merced a su asociación con FACTORES ASOCIADOS AL RECEPTOR DE TNF.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.

Clase conservada de proteínas que controlan la APOPTOSIS en los VERTEBRADOS y los INVERTEBRADOS. Las proteínas IAP interactúan con las CASPASAS y las inhiben, y funcionan como PROTEÍNAS ANTIAPOPTÓTICAS. Esta clase de proteínas se define por un motivo de unos 80 aminoácidos denominado inhibidor baculovírico de la repetición de la apoptosis.

Flavoproteínas son proteínas que contienen un grupo prostético flavina, jugando un rol crucial en procesos redox en células.

Caspasa con un largo prodiminio que contiene un dominoo efector de muerte en su región prodominio. La activación de esta enzima puede producirse vía la interacción de su dominio efector de muerte N-terminal con PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE. La caspasa 10 interviene en la APOPTOSIS escindiendo y activando CASPASAS EFECTORAS. Debido al corte y empalme alternativo de su ARN MENSAJERO existen varias isoformas de esta proteína.

Enzimas que catalizan la transferencia de grupos ADP RIBOSA del dinucleótido nicotinamida-adenina (NAD) a proteínas diana, formando un homopolímero lineal o ramificado de unidades ADP ribosa repetidas, es decir, POLI ADENOSINA DIFOSFATO RIBOSA.

Miembro de la familia de proteínas Bcl-2 y homólogo de la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-BCL-2. Regula la liberación de CITOCROMO C y del FACTOR INDUCTOR DE LA APOPTOSIS a partir de las mitocondrias. Se dan varias isoformas de la proteína X asociada a BCL-2 debido al EMPALME ALTERNATIVO del ARNm para esta proteína.

Línea celular humana establecida a partir de un LINFOMA HISTIOCÍTICO DIFUSO y que muestra muchas características monocíticas. Sirve como modelo in vitro para la diferenciación entre MONOCITOS y MACROFAGOS.

Mutante de ratones homocigóticos para el gen recesivo "desnudo" en el que no se desarrolla el timo. Son útiles en estudios tumorales y en estudios de la respuesta inmune.

Tumores o cánceres del COLON.

Compuestos inorgánicos u orgánicos que contienen la estructura básica RB(OH2).

Miembro de la familia de la proteína del factor de leucemia mieloide (MLF) con múltiples variantes de transcripción de empalmes alternativos que codifican diferentes isoformas proteicos. En las células hematopoyéticas, se encuentra generalmente en el núcleo, y en las células no hematopoyéticas, principalmente en el citoplasma con una localización nuclear puntiforme. MLF1 desempeña un papel en la diferenciación del ciclo celular.

Las pirazinas son compuestos heterocíclicos aromáticos formados por un anillo de nitrógeno y carbono con dos átomos de nitrógeno adyacentes, encontradas en algunos fármacos, productos naturales y como contaminantes ambientales.

Citocromos del tipo c que se encuentran en la MITOCONDRIA eucariótica. Sirven como intermediarios de redox que aceptan electrones del COMPLEJO III DE TRANSPORTE DE ELECTRON MITOCONDRIAL y los transfieren al COMPLEJO IV DE TRANSPORTE DE ELECTRON MITOCONDRIAL.

Línea celular promielocítica derivada de un paciente con LEUCEMIA PROMIELOCITICA AGUDA. Las células HL-60 carecen de marcadores específicos para las LINFOCITOS pero expresan receptores de superficie para los FRAGMENTOS FC DE INMUNOGLOBULINAS y PROTEÍNAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. También muestran actividad fagocítica y responden a los estímulos quimiotácticos (Adaptación del original: Hay et al., American Type Culture Collection, 7th ed, pp127-8).

Variación de la técnica PCR en la que el cADN se hace del ARN mediante transcripción inversa. El cADN resultante se amplifica usando los protocolos PCR estándares.

El término "Ligando Inductor de Apoptosis Relacionado con TNF" se refiere a un tipo de proteína que se une a receptores específicos en la superficie celular y desencadena una respuesta de apoptosis, o muerte celular programada. Este ligando es particularmente relevante en el sistema inmunológico y está relacionado con las citocinas de la familia TNF (Tumor Necrosis Factor).

La proteína del ligando inductora de apoptosis relacionada con TNF, también conocida como TNFSF10 o APO-3L, se une a los receptores de muerte dependientes de TRAIL (Tumor Necrosis Factor Relacionado con la Apoptosis Ligando) en la superficie de las células diana. La unión de este ligando al receptor desencadena una cascada de eventos que llevan a la activación de las caspasas, enzimas proteolíticas que desempeñan un papel crucial en el proceso de apoptosis.

La activación de la vía de apoptosis mediada por TRAIL puede tener implicaciones importantes en el tratamiento del cáncer, ya que muchos tipos de células cancerosas expresan receptores de muerte dependientes de TRAIL en su superficie. Por lo tanto, los ligandos inductores de apoptosis relacionados con TNF se están investigando como posibles agentes terapéuticos para el tratamiento del cáncer.

Los receptores del ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF, también conocidos como receptores de muerte, son una subfamilia de receptores de citocinas que desencadenan la apoptosis o muerte celular programada en respuesta a diversos estímulos. Estos receptores comparten una estructura similar con un dominio citoplasmático de muerte (DD) que interactúa con proteínas adaptadoras y activa cascadas de señalización que conducen a la apoptosis.

El ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF más conocido es el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α), que se une y activa los receptores TNFR1 y TNFR2. Otros miembros de esta familia incluyen Fas (receptor CD95/APO-1), DR3 (receptor de muerte 3/WSL-1/TRAMP), DR4 (receptor de muerte 4/TRAIL-R1), DR5 (receptor de muerte 5/TRAIL-R2), DR6 y TRUNDD.

La activación de estos receptores desencadena una serie de eventos que conducen a la formación del complejo de muerte, que incluye el dominio de muerte (DD) del receptor y las proteínas adaptadoras FADD y TRADD. Este complejo activa la cascada de las cinasas initiadoras de apoptosis (IAP), lo que resulta en la activación de las caspasas efectoras y, finalmente, en la fragmentación del ADN y la muerte celular programada.

La regulación de los receptores del ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF es crucial para mantener el equilibrio homeostático y prevenir la proliferación descontrolada de células dañadas o anormales. La disfunción en estos receptores y sus vías de señalización se ha asociado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, enfermedades autoinmunes y neurodegenerativas.

Las proteínas reguladoras de la apoptosis son un grupo de moléculas que desempeñan un papel crucial en la activación y regulación del proceso de apoptosis, también conocido como muerte celular programada. La apoptosis es un mecanismo fundamental para la eliminación controlada de células no deseadas o dañadas, y desempeña un papel vital en el mantenimiento del equilibrio homeostático y la integridad del tejido en organismos multicelulares.

Las proteínas reguladoras de la apoptosis pueden ser tanto pro-apoptóticas como anti-apoptóticas, dependiendo de su función específica. Las proteínas pro-apoptóticas promueven la activación del proceso de apoptosis, mientras que las proteínas anti-apoptóticas inhiben o regulan negativamente este proceso para evitar una muerte celular no deseada.

Estas proteínas pertenecen a varias familias, incluyendo las caspasas, las Bcl-2, las proteínas de unión a IAP (inhibidor de apoptosis) y las proteínas de liberación de citocinas. Las caspasas son una clase de proteasas que desempeñan un papel central en la activación y ejecución del proceso de apoptosis. Las proteínas Bcl-2 pueden ser tanto pro-apoptóticas como anti-apoptóticas y desempeñan un papel crucial en el control de la permeabilización de la membrana mitocondrial, un evento clave en la activación de las caspasas. Las proteínas IAP inhiben la actividad de las caspasas y otras proteasas pro-apoptóticas, mientras que las proteínas de liberación de citocinas, como el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α) y los ligandos de muerte, desencadenan la activación del proceso de apoptosis.

El equilibrio entre estas proteínas pro-apoptóticas y anti-apoptóticas es crucial para el mantenimiento de la homeostasis celular y la supervivencia celular. Los desequilibrios en este sistema pueden conducir al desarrollo de diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades autoinmunes. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares que regulan la activación y la inhibición del proceso de apoptosis es fundamental para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para tratar estas enfermedades.

Los receptores señuelo del factor de necrosis tumoral (TNF) son un tipo de proteínas que se unen específicamente a las citocinas proinflamatorias, como el TNF-α y el linfotoxina-α, evitando así que se unan a sus receptores funcionales en la superficie celular. Estos receptores señuelo actúan como inhibidores fisiológicos de la señalización del TNF, desempeñando un papel crucial en la modulación de la respuesta inmune y reduciendo la posibilidad de daño tisular excesivo.

Los receptores señuelo del TNF carecen de los dominios intracelulares necesarios para transmitir señales, pero conservan los dominios extracelulares que les permiten competir por las moléculas de ligando con los receptores funcionales. Al unirse al ligando, impiden su interacción con el receptor activo y, en última instancia, la activación de vías de señalización proinflamatorias y citotóxicas.

Existen tres tipos principales de receptores señuelo del TNF identificados en humanos: decoy receptor 3 (DcR3/TR6/M68), osteoprotegerina (OPG) y TNF receptor afín a la muerte decoy 1 (DAF/TNFRSF6/CD95). Cada uno de estos receptores señuelo tiene diferentes patrones de expresión tisular y especificidades de unión a ligandos, lo que sugiere que desempeñan funciones distintas en la regulación de las respuestas inmunes y del crecimiento celular.

La disfunción o el desequilibrio en la expresión de los receptores señuelo del TNF se han relacionado con diversas afecciones patológicas, como enfermedades autoinmunes, cáncer y enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, comprender el papel de estos receptores en la modulación de las respuestas inmunes y celulares puede arrojar luz sobre los mecanismos moleculares subyacentes a estas enfermedades y proporcionar nuevas dianas terapéuticas.

Las glicoproteínas de membrana son moléculas complejas formadas por un componente proteico y un componente glucídico (o azúcar). Se encuentran en la membrana plasmática de las células, donde desempeñan una variedad de funciones importantes.

La parte proteica de la glicoproteína se sintetiza en el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi, mientras que los glúcidos se adicionan en el aparato de Golgi. La porción glucídica de la molécula está unida a la proteína mediante enlaces covalentes y puede estar compuesta por varios tipos diferentes de azúcares, como glucosa, galactosa, manosa, fucosa y ácido sialico.

Las glicoproteínas de membrana desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos celulares, incluyendo la adhesión celular, la señalización celular, el transporte de moléculas a través de la membrana y la protección de la superficie celular. También pueden actuar como receptores para las hormonas, los factores de crecimiento y otros mensajeros químicos que se unen a ellas e inician una cascada de eventos intracelulares.

Algunas enfermedades están asociadas con defectos en la síntesis o el procesamiento de glicoproteínas de membrana, como la enfermedad de Pompe, la enfermedad de Tay-Sachs y la fibrosis quística. El estudio de las glicoproteínas de membrana es importante para comprender su función normal y los mecanismos patológicos que subyacen a estas enfermedades.

La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ocurre de manera natural en las células multicelulares. Es un mecanismo importante para el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria normal. La apoptosis se caracteriza por una serie de cambios citológicos controlados, incluyendo contracción celular, condensación nuclear, fragmentación del ADN y formación de vesículas membranosas que contienen los restos celulares, las cuales son posteriormente eliminadas por células especializadas sin desencadenar una respuesta inflamatoria. La apoptosis puede ser activada por diversos estímulos, como daño celular, falta de factores de supervivencia, activación de receptores de muerte y exposición a radiaciones o quimioterapia.

Los Receptores de Factor de Necrosis Tumoral (TNF, por sus siglas en inglés) son un tipo de receptores de superficie celular que pertenecen a la familia del receptor de muerte (DR, por sus siglas en inglés). Estos receptores se unen a su ligando, el Factor de Necrosis Tumoral (TNF), que es una citocina proinflamatoria involucrada en diversas respuestas inmunes y procesos celulares.

Existen dos tipos principales de receptores de TNF: TNFR1 (también conocido como CD120a) y TNFR2 (también conocido como CD120b). TNFR1 se expresa en la mayoría de los tejidos, mientras que TNFR2 tiene una distribución más restringida y se expresa principalmente en células del sistema inmune.

La unión del TNF a sus receptores desencadena una cascada de señalización intracelular que puede resultar en una variedad de respuestas celulares, incluyendo la activación de vías de supervivencia y muerte celular programada (apoptosis). La activación de estos receptores también puede desencadenar la producción de otras citocinas proinflamatorias y promover la activación y diferenciación de células inmunes.

La disregulación de los receptores de TNF se ha asociado con una variedad de enfermedades, incluyendo enfermedades autoinmunes como la artritis reumatoide y la psoriasis, así como enfermedades inflamatorias intestinales como la enfermedad de Crohn y la colitis ulcerosa. Por lo tanto, los fármacos que bloquean la actividad de los receptores de TNF se utilizan ampliamente en el tratamiento de estas enfermedades.

El Factor de Necrosis Tumoral alfa (TNF-α) es una citocina que pertenece a la familia de las necrosis tumoral (TNF). Es producido principalmente por macrófagos activados, aunque también puede ser secretado por otras células como linfocitos T helper 1 (Th1), neutrófilos y mast cells.

La TNF-α desempeña un papel crucial en la respuesta inmune innata y adaptativa, ya que participa en la activación de células inflamatorias, la inducción de apoptosis (muerte celular programada), la inhibición de la proliferación celular y la estimulación de la diferenciación celular.

La TNF-α se une a dos receptores distintos: el receptor de muerte (DR) y el receptor tipo 2 de factor de necrosis tumoral (TNFR2). La unión de la TNF-α al DR puede inducir apoptosis en células tumorales y otras células, mientras que la unión a TNFR2 está involucrada en la activación y proliferación de células inmunes.

La TNF-α también se ha relacionado con diversas patologías inflamatorias y autoinmunes, como la artritis reumatoide, la enfermedad de Crohn, la psoriasis y el síndrome del shock tóxico. Además, se ha demostrado que la TNF-α desempeña un papel importante en la fisiopatología de la sepsis y el choque séptico.

La caspasa-8 es una enzima que desempeña un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis, que es el mecanismo natural de muerte celular programada en los organismos multicelulares. La apoptosis es un proceso fundamental para regular el crecimiento y desarrollo celular, y también desempeña un papel importante en la respuesta inmunitaria y en la eliminación de células dañadas o cancerosas.

La caspasa-8 se activa en respuesta a señales externas o internas que indican daño celular o peligro, como por ejemplo la unión de moléculas de señalización específicas a los receptores de muerte (death receptors) en la membrana celular. Una vez activada, la caspasa-8 activa a otras caspasas y desencadena una serie de eventos que llevan a la fragmentación del ADN y a la destrucción de la célula.

La actividad de la caspasa-8 está cuidadosamente regulada para garantizar que solo se active en respuesta a señales apropiadas, y su malfuncionamiento ha sido vinculado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

La proteína reguladora de apoptosis similar a CASP8 y FADD, también conocida como PEA-15 (Protein Enhancer of Apoptosis 15), es una proteína que en humanos está codificada por el gen PEAR1. La PEA-15 desempeña un papel importante en la regulación de la apoptosis, que es el proceso programado de muerte celular.

La PEA-15 regula la apoptosis al interactuar con y modular la actividad de las proteínas clave en el camino de apoptosis mediada por Fas/CD95, como la caspasa-8 y la FADD (Fas-associated death domain). La PEA-15 inhibe la activación de la caspasa-8, lo que previene la activación del camino de apoptosis.

Además de su función en la regulación de la apoptosis, la PEA-15 también se ha implicado en la regulación de la proliferación celular y la diferenciación celular. La sobrexpresión de PEA-15 se ha asociado con la inhibición del crecimiento celular y la inducción de la diferenciación celular en varios tipos de células.

La PEA-15 también puede desempeñar un papel en la patogénesis de diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Se ha informado que los niveles alterados de PEA-15 están asociados con una mayor susceptibilidad al desarrollo de ciertos tipos de cáncer, como el cáncer de mama y el cáncer de colon. Además, se ha demostrado que la PEA-15 desempeña un papel neuroprotector en modelos animales de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

Las caspasas son una familia de enzimas proteolíticas que desempeñan un papel crucial en la apoptosis, también conocida como muerte celular programada. Estas enzimas ayudan a desencadenar y ejecutar el proceso de apoptosis, lo que lleva a la degradación controlada del material genético y las estructuras celulares.

Las caspasas existen como proenzimas inactivas en las células sanas. Cuando se activan, mediante una variedad de señales apoptóticas, se unen e hidrolizan selectivamente proteínas específicas, lo que resulta en la fragmentación del ADN y la desintegración de la célula.

Las caspasas también participan en otros procesos celulares, como la diferenciación celular, el desarrollo embrionario y la respuesta inmunitaria. La disfunción o el malfuncionamiento de las caspasas se han relacionado con una variedad de trastornos, incluidos los cánceres y las enfermedades neurodegenerativas.

Existen dos clases principales de caspasas: las initiator (iniciador) caspasas y las executioner (ejecutor) caspasas. Las initiator caspasas se activan primero y luego activan a las executioner caspasas, lo que desencadena una cascada enzimática que conduce a la apoptosis.

En resumen, las caspasas son un grupo importante de enzimas proteolíticas que desempeñan un papel central en la regulación de la muerte celular programada y otros procesos celulares críticos.

En bioquímica y farmacología, un ligando es una molécula que se une a otro tipo de molécula, generalmente un biomolécula como una proteína o un ácido nucléico (ADN o ARN), en una manera específica y con un grado variable de afinidad y reversibilidad. La unión ligando-proteína puede activar o inhibir la función de la proteína, lo que a su vez puede influir en diversos procesos celulares y fisiológicos.

Los ligandos pueden ser pequeñas moléculas químicas, iones, o incluso otras biomoléculas más grandes como las proteínas. Ejemplos de ligandos incluyen:

1. Neurotransmisores: moléculas que se utilizan para la comunicación entre células nerviosas (neuronas) en el sistema nervioso central y periférico. Un ejemplo es la dopamina, un neurotransmisor que se une a receptores de dopamina en el cerebro y desempeña un papel importante en el control del movimiento, el placer y la recompensa.

2. Hormonas: mensajeros químicos producidos por glándulas endocrinas que viajan a través del torrente sanguíneo para llegar a células diana específicas en todo el cuerpo. Un ejemplo es la insulina, una hormona producida por el páncreas que regula los niveles de glucosa en sangre al unirse a receptores de insulina en las células musculares y adiposas.

3. Fármacos: moléculas sintéticas o naturales que se diseñan para interactuar con proteínas específicas, como los receptores, enzimas o canales iónicos, con el fin de alterar su función y producir un efecto terapéutico deseado. Un ejemplo es la morfina, un analgésico opioide que se une a receptores de opioides en el sistema nervioso central para aliviar el dolor.

4. Inhibidores enzimáticos: moléculas que se unen a enzimas específicas y bloquean su actividad, alterando así los procesos metabólicos en los que están involucrados. Un ejemplo es el ácido acetilsalicílico (aspirina), un fármaco antiinflamatorio no esteroideo (AINE) que inhibe la ciclooxigenasa-2 (COX-2), una enzima involucrada en la síntesis de prostaglandinas, compuestos inflamatorios que desempeñan un papel importante en el desarrollo del dolor y la fiebre.

5. Ligandos: moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Un ejemplo es el agonista parcial del receptor de serotonina 5-HT1D, sumatriptán, un fármaco utilizado para tratar las migrañas al activar los receptores de serotonina en las células vasculares cerebrales y reducir la dilatación de los vasos sanguíneos.

En resumen, los ligandos son moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Estos compuestos son esenciales en el desarrollo de fármacos y terapias dirigidas a tratar diversas enfermedades y condiciones médicas.

La proteína ligando Fas, también conocida como FasL o CD95L, es una proteína que se une a la proteína receptora Fas (también llamada APO-1 o CD95) en la membrana celular. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. La activación del receptor Fas por el ligando Fas es un mecanismo importante para eliminar las células dañadas, infectadas o cancerosas en el cuerpo. La disfunción en este sistema de señalización se ha relacionado con varias enfermedades, incluyendo trastornos autoinmunes y cáncer.

Los Receptores de Muerte Celular, también conocidos como receptores de muerte dependientes de ligandos (DR, por sus siglas en inglés), son un tipo de proteínas transmembrana que desempeñan un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis o muerte celular programada.

Existen varios tipos de receptores de muerte celular, los más comunes son los miembros de la familia TNF-Receptor (TNFR). La unión de su ligando correspondiente, como el Factor de Necrosis Tumoral alfa (TNF-α), induce la formación de un complejo intracelular que activa una cascada de eventos que conducen a la apoptosis.

Este mecanismo es fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático del organismo, ya que elimina las células dañadas, innecesarias o potencialmente tumorales. Sin embargo, un desequilibrio en la activación de estos receptores puede contribuir al desarrollo de diversas patologías, como enfermedades autoinmunes o cáncer.

Los antígenos CD95, también conocidos como Fas o APO-1, son proteínas transmembrana pertenecientes a la superfamilia de receptores de muerte celular (DRs por sus siglas en inglés). Están involucrados en la regulación del ciclo celular y la apoptosis (muerte celular programada).

El CD95 se expresa en una variedad de tejidos, incluyendo células inmunes como linfocitos T y B. Cuando el ligando CD95L (FasL) se une al receptor CD95, induce la activación de una cascada de señalización que lleva a la apoptosis celular. Este proceso es importante para mantener la homeostasis del sistema inmunológico y prevenir la proliferación excesiva o descontrolada de células.

La disfunción en el sistema CD95/CD95L ha sido implicada en una variedad de enfermedades, incluyendo trastornos autoinmunitarios, cáncer y enfermedades neurodegenerativas.

Las Proteínas Adaptadoras de Señalización del Receptor del Dominio de Muerte (Death Domain Signaling Adapter Proteins, en inglés) son un grupo de proteínas intracelulares que participan en la transducción de señales dentro de la célula después de la activación de receptores asociados a la muerte celular. Estos receptors, también conocidos como receptores de muerte (death receptors), incluyen el receptor Fas (CD95) y los receptores del factor de necrosis tumoral (TNF).

Las proteínas adaptadoras de señalización del dominio de muerte contienen un dominio de muerte (death domain, DD) en sus extremos N-terminales, el cual les permite interactuar con los dominios de muerte presentes en los receptores de muerte. La unión de estas proteínas adaptadoras a los receptores activados facilita la formación de complejos de señalización que conducen a la activación de diversas vías de señalización intracelular, incluyendo las vías que promueven la apoptosis (muerte celular programada) y la supervivencia celular.

Algunos ejemplos importantes de proteínas adaptadoras de señalización del dominio de muerte son:

1. FADD (Fas-associated protein with death domain): Esta proteína se une directamente al dominio de muerte de los receptores de muerte y también contiene un dominio de muerte death effector domain (DED) en su extremo N-terminal, el cual permite la interacción con las caspasas activadas, como la caspasa-8. La formación del complejo FADD-caspasa-8 desencadena una cascada de activación de caspasas que conduce a la apoptosis.

2. TRADD (TNF receptor-associated death domain protein): Esta proteína se une al dominio de muerte del receptor TNFR1 (Tumor Necrosis Factor Receptor 1) y actúa como un adaptador para la activación de diversas vías de señalización. TRADD puede interactuar con FADD, RIPK1 (Receptor-interacting protein kinase 1), y TRAF2 (TNF receptor-associated factor 2) para inducir apoptosis o sobrevivir a la señalización celular dependiendo de las condiciones celulares.

3. RIPK1 (Receptor-interacting protein kinase 1): Aunque no es una proteína adaptadora de dominio de muerte clásica, RIPK1 puede unirse al dominio de muerte del receptor TNFR1 y desempeñar un papel importante en la activación de vías de señalización que conducen a la apoptosis, necroptosis (muerte celular regulada no apoptótica), y supervivencia celular.

En resumen, las proteínas adaptadoras de dominio de muerte desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores de muerte a diversas vías de señalización que conducen a la apoptosis o supervivencia celular. Su activación y regulación son esenciales para mantener el equilibrio homeostático y prevenir enfermedades como el cáncer y las enfermedades autoinmunes.

Las células Jurkat son una línea celular humana continua derivada de un tumor de linfoma T agudo. Fueron aisladas por primera vez en 1976 y desde entonces se han utilizado ampliamente en la investigación científica, especialmente en el campo de la inmunología y la virología.

Las células Jurkat son células T CD4+ que expresan receptores de células T (TCR) y moléculas coestimuladoras como CD28. Son fácilmente cultivables en el laboratorio y pueden ser estimuladas por diversos agentes, como antígenos o citocinas, para activar su respuesta inmunitaria.

Debido a su naturaleza transformada, las células Jurkat son capaces de proliferar rápidamente y pueden sobrevivir durante largos períodos de tiempo en cultivo. Estas propiedades hacen de ellas un modelo celular útil para el estudio de diversos procesos biológicos, como la activación y señalización de células T, la replicación viral y la apoptosis.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células Jurkat son células tumorales y no representan necesariamente el comportamiento fisiológico de las células T normales. Por lo tanto, los resultados obtenidos con estas células deben ser interpretados con precaución y validados en sistemas más cercanos a la fisiología humana.

Las proteínas unidas a GPI, también conocidas como glicosilfosfatidilinositol-unidas a las proteínas, son un tipo de proteínas que están unidas a la membrana celular por medio de un enlace a un lipídeo llamado glicosilfosfatidilinositol (GPI). Este tipo de anclaje permite que estas proteínas se localicen y funcionen principalmente en la membrana plasmática de células eucariotas.

Las proteínas unidas a GPI desempeñan diversas funciones biológicas importantes, como la participación en procesos de adhesión celular, señalización celular y la formación de estructuras celulares especializadas. Algunos ejemplos de proteínas unidas a GPI incluyen las proteínas de adhesión celular, enzimas, proteínas transportadoras y receptores de hormonas y factores de crecimiento.

La unión de estas proteínas a la membrana celular mediante el GPI es un proceso postraduccional complejo que involucra la adición de una molécula de GPI a la extremidad carboxilo-terminal de la proteína. Esta modificación postraduccional permite que las proteínas unidas a GPI sean reconocidas y transportadas hacia la membrana plasmática, donde permanecen unidas al lipídeo y pueden desempeñar sus funciones específicas.

Una línea celular tumoral es una población homogénea y estable de células cancerosas que se han aislado de un tejido tumoral original y se cultivan en condiciones controladas en un laboratorio. Estas líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los procesos biológicos del cáncer, probar fármacos y desarrollar terapias antitumorales. Las células de una línea celular tumoral tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en cultivo y mantener las características moleculares y fenotípicas del tumor original, lo que permite a los científicos realizar experimentos reproducibles y comparar resultados entre diferentes estudios. Las líneas celulares tumorales se obtienen mediante diversas técnicas, como la biopsia, la cirugía o la autopsia, y posteriormente se adaptan a las condiciones de cultivo en el laboratorio.

La caspasa-9 es una enzima que desempeña un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis o muerte celular programada. Es parte del sistema de control y ejecución de la apoptosis, específicamente en el camino intrínseco o mitocondrial.

La caspasa-9 se encuentra inactiva en la célula normal. Sin embargo, cuando se activa por diversos estímulos como daño celular grave, radiación o quimioterapia, se une a un complejo proteico llamado apoptosoma en la membrana mitocondrial. Esta unión lleva a su autoproteólisis y activación.

Una vez activada, la caspasa-9 activa a otras caspasas efectoras, como la caspasa-3, -6 y -7, lo que resulta en la degradación de varias proteínas celulares y finalmente conduce a la muerte celular. El sistema de control de la apoptosis es vital para mantener la homeostasis tisular y eliminar las células dañadas o anormales, evitando así el desarrollo de enfermedades como cáncer.

La Proteína de Dominio de Muerte Asociada a Fas, también conocida como FADD (del inglés: Fas-Associated protein with Death Domain), es una proteína adaptadora que desempeña un papel crucial en la activación del camino de apoptosis o muerte celular.

La proteína FADD contiene un dominio de muerte (DD) en su extremo N-terminal y un dominio de caspasa recruitment (CARD, por sus siglas en inglés) en su extremo N-terminal. El dominio DD permite que la proteína FADD se una a los receptores de muerte como el receptor Fas (CD95/APO-1), mientras que el dominio CARD permite que la proteína FADD reclute y active las caspasas initiator, como la caspasa-8.

La activación de la caspasa-8 desencadena una cascada de eventos que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. Por lo tanto, la proteína FADD es un componente clave en la transducción de señales de muerte celular y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático de las células y los tejidos.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

Los inhibidores de caspasas son compuestos bioquímicos que se unen a las caspasas, enzimas proteolíticas involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. Las caspasas desempeñan un papel crucial en la activación de los procesos de muerte celular y también están implicadas en diversas vías inflamatorias. Los inhibidores de caspasas pueden bloquear la activación de las caspasas, lo que resulta en la interrupción de la apoptosis y la modulación de respuestas inflamatorias. Estos inhibidores se utilizan en investigaciones biomédicas para estudiar los mecanismos moleculares de la apoptosis y las enfermedades relacionadas, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. También se están investigando como posibles fármacos terapéuticos para una variedad de trastornos.

La proteína proapoptótica que interactúa mediante dominios BH3, también conocida como BAD (Bcl-2 antagonista de células B diana), es una proteína de unión a fosfatidilserina que desempeña un papel crucial en la regulación del proceso de apoptosis o muerte celular programada. La proteína BAD pertenece a la familia de proteínas Bcl-2, las cuales están involucradas en el control del equilibrio entre vida y muerte celular.

La proteína BAD contiene un dominio BH3, que es una región hidrofóbica de aproximadamente 15 aminoácidos de longitud, la cual media las interacciones con otras proteínas de la familia Bcl-2. La proteína BAD se une y neutraliza a las proteínas antiapoptóticas, como Bcl-2 y Bcl-xL, impidiendo que éstas inhiban el proceso de apoptosis. Cuando la proteína BAD está desfosforilada, puede interactuar con estas proteínas antiapoptóticas y promover la activación de las proteínas proapoptóticas, lo que lleva a la liberación de citocromo c desde la mitocondria y al inicio del proceso de apoptosis.

En resumen, la proteína proapoptótica que interactúa mediante dominios BH3, como BAD, es una importante molécula reguladora de la apoptosis, cuya activación ocurre cuando se desfosforila y puede unirse a las proteínas antiapoptóticas, promoviendo así el inicio del proceso de muerte celular programada.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

La caspasa-3 es una enzima proteolítica que desempeña un papel crucial en la apoptosis o muerte celular programada. Es activada por otras caspasas, como la caspasa-8 y la caspasa-9, y una vez activa, procede a degradar diversas proteínas intracelulares, lo que lleva al desmantelamiento controlado de la célula. La activación de la caspasa-3 se considera un punto clave en el proceso de apoptosis y está involucrada en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como el desarrollo embrionario, el sistema inmune y enfermedades neurodegenerativas y cáncer.

El término "factor inductivo de apoptosis" se refiere a cualquier molécula o sustancia que active el proceso de apoptosis, también conocido como muerte celular programada. La apoptosis es un mecanismo normal y crucial en el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria, ya que elimina las células dañadas, viejas o anormales.

Existen diferentes tipos de factores inductores de apoptosis, entre los que se incluyen:

1. Factores endógenos: Son moléculas producidas por la propia célula en respuesta a estímulos internos, como el daño del ADN o la activación de oncogenes. Algunos ejemplos son p53, proteínas BAX y BAK.

2. Factores exógenos: Son moléculas externas que inducen apoptosis en las células, como resultado de estímulos ambientales adversos o señales enviadas por otras células. Algunos ejemplos son los fármacos quimioterapéuticos, radiación ionizante y ligandos de receptores de muerte (por ejemplo, FasL y TNF-α).

3. Factores mitocondriales: Las mitocondrias desempeñan un papel fundamental en la regulación de la apoptosis. La permeabilización de la membrana mitocondrial interna conduce al lanzamiento de factores proapoptóticos, como citocromo c y Smac/DIABLO, que activan las caspasas y desencadenan el proceso de apoptosis.

4. Factores dependientes de receptores: Algunos factores inductores de apoptosis actúan mediante la unión a receptores específicos en la membrana celular, lo que provoca la activación de vías intracelulares de señalización y la activación de caspasas. Ejemplos de estos factores son los ligandos de muerte (FasL, TNF-α) y los glucocorticoides.

En resumen, existen diversos factores que pueden inducir la apoptosis en las células, y su activación depende del tipo de estrés o señal que reciban las células. La comprensión de estas vías y mecanismos es crucial para el desarrollo de nuevas terapias dirigidas contra enfermedades como el cáncer, donde la inducción selectiva de la apoptosis en células tumorales puede ser una estrategia eficaz.

El sinergismo farmacológico es un concepto en farmacología que se refiere a la interacción entre dos o más fármacos donde el efecto combinado es mayor que la suma de sus efectos individuales. En otras palabras, cuando dos drogas interactúan de manera sinergística, producen un impacto terapéutico más potente de lo que se esperaría si cada fármaco actuara por separado.

Este fenómeno puede ocurrir por diferentes mecanismos. Uno de ellos es cuando ambos fármacos actúan sobre diferentes etapas de un mismo proceso biológico, aumentando así la eficacia global. Otro mecanismo implica que un fármaco altera la farmacocinética del otro, por ejemplo, incrementando su biodisponibilidad o prolongando su tiempo de permanencia en el organismo, lo que lleva a una mayor concentración y efectividad terapéutica.

Es importante tener en cuenta que aunque el sinergismo farmacológico puede mejorar la eficacia de un tratamiento, también aumenta el riesgo de efectos adversos debido al incremento en la respuesta global a los fármacos involucrados. Por esta razón, es crucial que los profesionales sanitarios estén alerta a este posible escenario y monitoreen de cerca a los pacientes tratados con combinaciones farmacológicas sinergistas.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

La citometría de flujo es una técnica de laboratorio que permite analizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión a medida que pasan a través de un haz de luz. Cada célula o partícula se caracteriza por su tamaño, forma y contenido de fluorescencia, lo que permite identificar y cuantificar diferentes poblaciones celulares y sus propiedades.

La citometría de flujo utiliza un haz de luz laser para iluminar las células en suspensión mientras pasan a través del detector. Los componentes celulares, como el ADN y las proteínas, pueden ser etiquetados con tintes fluorescentes específicos que emiten luz de diferentes longitudes de onda cuando se excitan por el haz de luz laser.

Esta técnica es ampliamente utilizada en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas como la hematología, la inmunología y la oncología. La citometría de flujo puede ser utilizada para identificar y contar diferentes tipos de células sanguíneas, detectar marcadores específicos de proteínas en células individuales, evaluar el ciclo celular y la apoptosis, y analizar la expresión génica y la activación de vías de señalización intracelular.

En resumen, la citometría de flujo es una técnica de análisis avanzada que permite caracterizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión basándose en su tamaño, forma y contenido de fluorescencia. Es una herramienta poderosa en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas relacionadas con la hematología, la inmunología y la oncología.

FN-κB (Factor nuclear kappa B) es una proteína que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunológica y la inflamación. Se trata de un factor de transcripción que regula la expresión génica en respuesta a diversos estímulos, como las citocinas y los radicales libres.

El FN-κB se encuentra normalmente inactivo en el citoplasma de la célula, unido a su inhibidor, IκB (Inhibidor del factor nuclear kappa B). Cuando se activa, el IκB es fosforilado e hidrolizado por una proteasa específica, lo que permite la translocación del FN-κB al núcleo celular. Una vez allí, el FN-κB se une a secuencias específicas de ADN y regula la expresión génica.

El desequilibrio en la activación del FN-κB ha sido implicado en diversas enfermedades, como las enfermedades autoinmunes, el cáncer y la inflamación crónica. Por lo tanto, el control de la activación del FN-κB es un objetivo terapéutico importante en el tratamiento de estas enfermedades.

La supervivencia celular se refiere a la capacidad de las células para continuar viviendo y funcionando normalmente, incluso en condiciones adversas o estresantes. Esto puede incluir resistencia a fármacos citotóxicos, radiación u otros agentes dañinos. La supervivencia celular está regulada por una variedad de mecanismos, incluyendo la activación de rutas de reparación del ADN, la inhibición de apoptosis (muerte celular programada) y la promoción de la autofagia (un proceso de reciclaje celular). La supervivencia celular es un concepto importante en oncología, donde las células cancerosas a menudo desarrollan resistencia a los tratamientos contra el cáncer. También es relevante en el contexto de la medicina regenerativa y la terapia celular, donde el objetivo puede ser mantener la supervivencia y función de las células trasplantadas.

Los péptidos y proteínas de señalización intracelular son moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación y regulación de procesos celulares dentro de una célula. A diferencia de los mensajeros químicos que se utilizan para la comunicación entre células (como las hormonas y neurotransmisores), estos péptidos y proteínas actúan dentro de la célula para regular diversas funciones celulares, como el metabolismo, el crecimiento, la diferenciación y la apoptosis.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, mientras que las proteínas están formadas por cadenas más largas de aminoácidos. En ambos casos, la secuencia específica de aminoácidos confiere a la molécula su actividad biológica y determina cómo interactúa con otras moléculas dentro de la célula.

La señalización intracelular implica una serie de eventos que comienzan cuando una proteína receptora en la membrana celular o en el citoplasma reconoce y se une a un ligando, como un péptido o una proteína. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que involucran a diversas proteínas y enzimas, lo que finalmente conduce a la activación o inhibición de diversos procesos celulares.

Algunos ejemplos importantes de péptidos y proteínas de señalización intracelular incluyen:

1. Factores de transcripción: son proteínas que regulan la expresión génica al unirse al ADN y promover o inhibir la transcripción de genes específicos.
2. Segundos mensajeros: son moléculas pequeñas, como el AMP cíclico (cAMP) y el fosfoinositol trisfosfato (PIP3), que desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores hacia el interior de la célula.
3. Quinasas: son enzimas que agreguen grupos fosfato a otras proteínas, modificando su actividad y participando en diversos procesos celulares, como la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés.
4. Proteínas de unión a GTP: son proteínas que se unen a nucleótidos de guanina y desempeñan un papel importante en la transducción de señales, especialmente en la vía de las proteínas Ras.
5. Inhibidores de proteasa: son péptidos que regulan la actividad de las proteasas, enzimas que descomponen otras proteínas y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

En general, los péptidos y proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. Su estudio y comprensión son esenciales para entender el funcionamiento de las células y desarrollar nuevas terapias y tratamientos para enfermedades como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las infecciones virales.

Los antineoplásicos son un grupo de fármacos utilizados en el tratamiento del cáncer. Su objetivo principal es interferir con la capacidad de las células cancerosas para crecer, dividirse y multiplicarse. Estos medicamentos se dirigen a las características distintivas de las células cancerosas, como su rápido crecimiento y división celular, para destruirlas o impedir su proliferación.

Existen diferentes clases de antineoplásicos, entre los que se incluyen:

1. Quimioterapia: Son fármacos citotóxicos que dañan el ADN de las células cancerosas, impidiendo su división y crecimiento. Algunos ejemplos son la doxorrubicina, cisplatino, metotrexato y fluorouracilo.
2. Inhibidores de la angiogénesis: Estos fármacos impiden la formación de nuevos vasos sanguíneos que suministran nutrientes a los tumores, dificultando así su crecimiento y diseminación. Ejemplos de estos medicamentos son bevacizumab y sunitinib.
3. Inhibidores de la señalización celular: Estos fármacos interfieren con las vías de señalización intracelulares que controlan el crecimiento y supervivencia de las células cancerosas. Algunos ejemplos son imatinib, gefitinib y erlotinib.
4. Inmunoterapia: Estos tratamientos aprovechan el sistema inmunitario del paciente para combatir el cáncer. Pueden funcionar aumentando la respuesta inmunitaria o bloqueando las vías que inhiben la acción del sistema inmune contra las células cancerosas. Algunos ejemplos son los anticuerpos monoclonales, como pembrolizumab y nivolumab, y los fármacos que estimulan el sistema inmunológico, como interleucina-2 e interferón alfa.
5. Terapia dirigida: Estos tratamientos se basan en la identificación de alteraciones genéticas específicas en las células cancerosas y utilizan fármacos diseñados para atacar esas alteraciones. Algunos ejemplos son trastuzumab, lapatinib y vemurafenib.

La elección del tratamiento depende de varios factores, como el tipo de cáncer, la etapa en que se encuentra, las características genéticas del tumor, la salud general del paciente y los posibles efectos secundarios de cada opción terapéutica. Los médicos pueden combinar diferentes tipos de tratamientos o utilizar terapias secuenciales para lograr mejores resultados en el control del cáncer.

La citotoxicidad inmunológica es un proceso en el que las células del sistema inmune identifican y destruyen células específicas, como células infectadas por virus o tumorales. Esto se logra a través de la activación de linfocitos T citotóxicos (LTc) y linfocitos asesinos naturales (NK), que liberan sustancias tóxicas (como perforinas, granzimas y citocinas) para inducir la muerte celular programada o necrosis de las células diana. La citotoxicidad inmunológica es un mecanismo importante en la defensa del cuerpo contra infecciones y el crecimiento descontrolado de células cancerosas.

La muerte celular es un proceso natural y regulado en el que las células muere. Existen dos principales vías de muerte celular: la apoptosis y la necrosis.

La apoptosis, también conocida como muerte celular programada, es un proceso activo y controlado en el que la célula se encarga de su propia destrucción mediante la activación de una serie de vías metabólicas y catabólicas. Esta forma de muerte celular es importante para el desarrollo embrionario, el mantenimiento del equilibrio homeostático y la eliminación de células dañadas o potencialmente tumorales.

Por otro lado, la necrosis es una forma de muerte celular pasiva e incontrolada que se produce como consecuencia de lesiones tisulares graves, como isquemia, infección o toxicidad. En este proceso, la célula no es capaz de mantener su homeostasis y experimenta una ruptura de su membrana plasmática, lo que conduce a la liberación de su contenido citoplásmico y la activación de respuestas inflamatorias.

Existen otras formas de muerte celular menos comunes, como la autofagia y la necroptosis, pero las dos principales siguen siendo la apoptosis y la necrosis.

Las pruebas inmunológicas de citotoxicidad son métodos de laboratorio utilizados para evaluar la capacidad de las células del sistema inmunitario, especialmente los linfocitos T citotóxicos, para destruir células objetivo específicas, como células infectadas por virus o células cancerosas. Estas pruebas se basan en la medición de la cantidad de daño o muerte celular inducida por los linfocitos T activados.

Existen diferentes tipos de pruebas de citotoxicidad, pero dos de las más comunes son:

1. Prueba de Citotoxicidad de Microcultura (CTL): Esta prueba mide la capacidad de los linfocitos T citotóxicos para matar células diana específicas en un entorno de microcultivo. Se miden las cantidades de la enzima lactate deshydrogenase (LDH) liberada por las células dañadas o muertas, lo que indica el grado de citotoxicidad.

2. Prueba de Citometría de Flujo: Esta prueba utiliza tinciones fluorescentes para identificar y contar células diana vivas e inviables después del tratamiento con linfocitos T activados. La citometría de flujo permite el análisis de múltiples parámetros celulares simultáneamente, lo que proporciona información adicional sobre las interacciones entre los linfocitos T y las células diana.

Estas pruebas se utilizan en diversos campos, como la investigación oncológica, la inmunología y la virología, para evaluar la eficacia de los tratamientos inmunoterapéuticos, el estado del sistema inmunitario y la respuesta a las infecciones virales.

El ARN interferente pequeño (siRNA, por sus siglas en inglés) se refiere a un tipo específico de moléculas de ARN de cadena doble que son cortas en longitud, tienen aproximadamente 20-25 nucleótidos. Los siRNAs desempeñan un importante papel en la regulación del genoma y la protección celular contra elementos extraños como virus y transposones.

Los siRNAs se forman a partir de la escisión de largas moléculas de ARN de doble cadena (dsARN) por una enzima llamada dicer. Una vez formados, los siRNAs se unen al complejo RISC (complejo de silenciamiento mediado por ARN), el cual media la degradación del ARNm complementario a la secuencia del siRNA, lo que resulta en la inhibición de la expresión génica.

Debido a su capacidad para regular específicamente la expresión génica, los siRNAs se han utilizado como herramientas importantes en la investigación genética y también se están explorando como posibles terapias para una variedad de enfermedades humanas.

El melanoma es un tipo de cáncer que se origina en las células pigmentadas de la piel, conocidas como melanocitos. Es el tipo más grave de cáncer de piel y puede ser muy agresivo si no se detecta y trata a tiempo. El melanoma suele aparecer como un lunar o mancha en la piel que cambia de tamaño, forma, color o textura. También puede manifestarse como una nueva lesión en la piel.

Los factores de riesgo para desarrollar melanoma incluyen exposición excesiva al sol, quemaduras solares graves durante la infancia, piel clara, cabello rojo o rubio, pecas y lunares numerosos o irregulares, antecedentes familiares de melanoma y sistemas inmunes debilitados.

El tratamiento del melanoma depende del estadio en el que se diagnostique. Los tratamientos pueden incluir cirugía, quimioterapia, radioterapia, terapia biológica o inmunoterapia. La detección y tratamiento tempranos son claves para mejorar el pronóstico del paciente con melanoma.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

La "regulación hacia arriba" no es un término médico o científico específico. Sin embargo, en el contexto biomédico, la regulación general se refiere al proceso de controlar los niveles, actividades o funciones de genes, proteínas, células o sistemas corporales. La "regulación hacia arriba" podría interpretarse como un aumento en la expresión, actividad o función de algo.

Por ejemplo, en genética, la regulación hacia arriba puede referirse a un proceso que aumenta la transcripción de un gen, lo que conduce a niveles más altos de ARN mensajero (ARNm) y, en última instancia, a niveles más altos de proteínas codificadas por ese gen. Esto puede ocurrir mediante la unión de factores de transcripción u otras moléculas reguladoras a elementos reguladores en el ADN, como enhancers o silencers.

En farmacología y terapia génica, la "regulación hacia arriba" también se puede referir al uso de estrategias para aumentar la expresión de un gen específico con el fin de tratar una enfermedad o condición. Esto podría implicar el uso de moléculas pequeñas, como fármacos, o técnicas más sofisticadas, como la edición de genes, para aumentar los niveles de ARNm y proteínas deseados.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el uso del término "regulación hacia arriba" puede ser vago y dependerá del contexto específico en el que se use. Por lo tanto, siempre es recomendable buscar una definición más precisa y específica en el contexto dado.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La resistencia a los antineoplásicos, también conocida como resistencia a la quimioterapia, se refiere a la capacidad de las células cancerosas para sobrevivir y continuar proliferando a pesar del tratamiento con fármacos antineoplásicos o quimioterapéuticos. Esta resistencia puede ser inherente, es decir, presente desde el inicio del tratamiento, o adquirida, desarrollándose durante el transcurso del mismo.

Existen diversos mecanismos por los cuales las células cancerosas pueden desarrollar resistencia a los antineoplásicos. Algunos de estos incluyen:

1. Alteraciones en la farmacocinética y farmacodinamia de los fármacos, como aumento en la expresión de bombas de efflux (por ejemplo, P-glicoproteína), lo que conduce a una disminución en la concentración intracelular del fármaco y, por tanto, a una reducción en su eficacia.

2. Mutaciones en el objetivo molecular del fármaco, lo que impide que éste se una al blanco terapéutico y ejerza su efecto citotóxico.

3. Activación de rutas de supervivencia y reparación del daño del ADN, como la vía de señalización PI3K/AKT/mTOR, que promueve la resistencia a los agentes alquilantes y antimetabólicos.

4. Inactivación o alteraciones en la regulación de las vías apoptóticas, lo que dificulta la inducción de muerte celular programada por los fármacos citotóxicos.

5. Modulación del microambiente tumoral, como la activación de células inmunes supresoras o la angiogénesis, lo que favorece el crecimiento y supervivencia de las células cancerosas resistentes.

La comprensión de los mecanismos moleculares implicados en la resistencia a los fármacos antitumorales es crucial para el desarrollo de estrategias terapéuticas más eficaces y selectivas, que permitan superar las limitaciones actuales de la quimioterapia y mejorar el pronóstico de los pacientes con cáncer.

Los anticuerpos monoclonales son un tipo específico de proteínas producidas en laboratorio que se diseñan para reconocer y unirse a determinadas sustancias llamadas antígenos. Se crean mediante la fusión de células de un solo tipo, o clon, que provienen de una sola célula madre.

Este proceso permite que todos los anticuerpos producidos por esas células sean idénticos y reconozcan un único antígeno específico. Los anticuerpos monoclonales se utilizan en diversas aplicaciones médicas, como la detección y el tratamiento de enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos autoinmunes.

En el contexto clínico, los anticuerpos monoclonales pueden administrarse como fármacos para unirse a las células cancerosas o a otras células objetivo y marcarlas para su destrucción por el sistema inmunitario del paciente. También se utilizan en pruebas diagnósticas para detectar la presencia de antígenos específicos en muestras de tejido o fluidos corporales, lo que puede ayudar a confirmar un diagnóstico médico.

La proteína inhibidora de la apoptosis ligada a X, también conocida como XIAP (X-linked inhibitor of apoptosis), es una proteína que pertenece a la familia de las inhibidoras de la apoptosis. La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ayuda a eliminar las células dañadas o no deseadas en el cuerpo.

XIAP se une y bloquea la acción de las caspasas, que son enzimas clave involucradas en la activación de la apoptosis. Al inhibir la actividad de las caspasas, XIAP ayuda a prevenir la muerte celular programada y promueve la supervivencia celular.

La proteína XIAP se une específicamente a las caspasas-3, -7 y -9, y los inhibe mediante la unión de su dominio BIR (dominio de interacción con la región de muerte) a la región N-terminal activada de estas caspasas. Además de su función como inhibidor de la apoptosis, XIAP también ha demostrado tener actividad antiinflamatoria y puede regular la respuesta inmunitaria.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La "regulación hacia abajo" en un contexto médico o bioquímico se refiere a los procesos o mecanismos que reducen, inhiben o controlan la actividad o expresión de genes, proteínas u otros componentes biológicos. Esto puede lograrse mediante diversos mecanismos, como la desactivación de genes, la degradación de proteínas, la modificación postraduccional de proteínas o el bloqueo de rutas de señalización. La regulación hacia abajo es un proceso fundamental en la homeostasis y la respuesta a estímulos internos y externos, ya que permite al organismo adaptarse a los cambios en su entorno y mantener el equilibrio interno. Un ejemplo común de regulación hacia abajo es la inhibición de la transcripción génica mediante la unión de factores de transcripción reprimidores o la metilación del ADN.

La osteoprotegerina (OPG) es una proteína que se une a una molécula conocida como RANKL (ligando del receptor activador del factor nuclear kappa B), inhibiendo su capacidad para unirse al receptor RANK. Esta interacción desempeña un papel crucial en la regulación de la diferenciación y actividad de los osteoclastos, células responsables de la reabsorción ósea.

La osteoprotegerina, por lo tanto, actúa como un inhibidor fisiológico de la formación y activación de los osteoclastos, desempeñando un papel importante en el mantenimiento del equilibrio normal entre la formación y reabsorción ósea. Las alteraciones en la expresión o función de la osteoprotegerina se han relacionado con diversas afecciones esqueléticas, como la osteoporosis y la artritis reumatoide.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Las proteínas proto-oncogénicas c-bcl-2 pertenecen a una familia de proteínas reguladoras de la apoptosis, es decir, del proceso de muerte celular programada. La proteína BCL-2 específicamente, se identificó por primera vez como un gen que contribuye a la formación de tumores en el cáncer de células B en humanos.

La proteína BCL-2 normalmente se encuentra en la membrana mitocondrial externa y desempeña un papel crucial en el control del proceso de apoptosis. Ayuda a inhibir la activación de las caspasas, que son enzimas clave involucradas en la ejecución de la apoptosis. Por lo tanto, cuando hay niveles elevados de BCL-2, las células pueden volverse resistentes a la muerte celular programada y esto puede contribuir al desarrollo de cáncer.

En condiciones normales, los proto-oncogenes como c-bcl-2 ayudan en procesos celulares importantes, como el crecimiento y la división celular. Sin embargo, cuando se dañan o mutan, pueden convertirse en oncogenes, promoviendo así el crecimiento y la proliferación celular descontrolados que caracterizan al cáncer.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

Los linfocitos T, también conocidos como células T, son un tipo importante de glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico adaptativo. Se originan y maduran en el timo antes de circular por todo el cuerpo a través de la sangre y los ganglios linfáticos.

Existen varios subconjuntos de linfocitos T, cada uno con diferentes funciones específicas:

1. Linfocitos T citotóxicos (CD8+): Estas células T pueden destruir directamente las células infectadas o cancerosas mediante la liberación de sustancias tóxicas.

2. Linfocitos T helper (CD4+): Ayudan a activar y regular otras células inmunes, como macrófagos, linfocitos B y otros linfocitos T. También desempeñan un papel importante en la respuesta inmune contra patógenos extracelulares.

3. Linfocitos T supresores o reguladores (Tregs): Estas células T ayudan a moderar y equilibrar la respuesta inmunológica, evitando así reacciones excesivas o daño autoinmune.

4. Linfocitos T de memoria: Después de que un organismo ha sido expuesto a un patógeno específico, algunos linfocitos T se convierten en células de memoria a largo plazo. Estas células pueden activarse rápidamente si el mismo patógeno vuelve a infectar al individuo, proporcionando inmunidad adaptativa.

En resumen, los linfocitos T son un componente esencial del sistema inmunológico adaptativo, responsables de la detección, destrucción y memoria de patógenos específicos, así como de la regulación de las respuestas inmunitarias.

Neoplasia es un término médico que se refiere al crecimiento anormal y excesivo de tejido en el cuerpo, lo que resulta en la formación de una masa o tumor. Este crecimiento celular descontrolado puede ser benigno (no canceroso) o maligno (canceroso).

Las neoplasias benignas suelen crecer lentamente y raramente se diseminan a otras partes del cuerpo. Por lo general, pueden ser extirpadas quirúrgicamente y rara vez representan un peligro para la vida. Ejemplos de neoplasias benignas incluyen lipomas (tumores grasos), fibromas uterinos y pólipos intestinales.

Por otro lado, las neoplasias malignas tienen el potencial de invadir tejidos adyacentes y propagarse a otras partes del cuerpo a través del sistema linfático o circulatorio, un proceso conocido como metástasis. Estos tipos de neoplasias pueden ser altamente agresivos y dañinos, pudiendo causar graves complicaciones de salud e incluso la muerte. Ejemplos de neoplasias malignas incluyen carcinomas (cánceres que se originan en los tejidos epiteliales), sarcomas (cánceres que se originan en el tejido conectivo) y leucemias (cánceres de la sangre).

El diagnóstico y tratamiento tempranos de las neoplasias son cruciales para garantizar los mejores resultados posibles en términos de salud y supervivencia del paciente.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

Las células dendríticas son un tipo de células inmunes especializadas en la presentación de antígenos, que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunitario adaptativo. Se originan a partir de los monocitos de la médula ósea y se encuentran en todo el cuerpo, particularmente en las áreas de contacto con el exterior, como la piel, los pulmones, el intestino y los tejidos linfoides.

Las células dendríticas tienen un aspecto distintivo, con procesos ramificados y extensiones que se asemejan a las ramas de un árbol, lo que les permite capturar eficazmente los antígenos del entorno. Una vez que han internalizado los antígenos, las células dendríticas los procesan y los presentan en su superficie celular mediante moléculas conocidas como complejos mayor de histocompatibilidad (CMH).

Esta presentación de antígenos permite que las células dendríticas activen y dirijan a otras células inmunes, como los linfocitos T y B, para que respondan específicamente al antígeno presentado. Las células dendríticas también producen y secretan una variedad de citokinas y quimiocinas que ayudan a regular y coordinar las respuestas inmunes.

Además de su papel en la activación del sistema inmunitario adaptativo, las células dendríticas también desempeñan un papel importante en la tolerancia inmunológica, ayudando a prevenir las respuestas autoinmunes excesivas y mantener el equilibrio homeostático del sistema inmunitario.

La regulación de la expresión génica en términos médicos se refiere al proceso por el cual las células controlan la activación y desactivación de los genes para producir los productos genéticos deseados, como ARN mensajero (ARNm) y proteínas. Este proceso intrincado involucra una serie de mecanismos que regulan cada etapa de la expresión génica, desde la transcripción del ADN hasta la traducción del ARNm en proteínas. La complejidad de la regulación génica permite a las células responder a diversos estímulos y entornos, manteniendo así la homeostasis y adaptándose a diferentes condiciones.

La regulación de la expresión génica se lleva a cabo mediante varios mecanismos, que incluyen:

1. Modificaciones epigenéticas: Las modificaciones químicas en el ADN y las histonas, como la metilación del ADN y la acetilación de las histonas, pueden influir en la accesibilidad del gen al proceso de transcripción.

2. Control transcripcional: Los factores de transcripción son proteínas que se unen a secuencias específicas de ADN para regular la transcripción de los genes. La activación o represión de estos factores de transcripción puede controlar la expresión génica.

3. Interferencia de ARN: Los microARN (miARN) y otros pequeños ARN no codificantes pueden unirse a los ARNm complementarios, lo que resulta en su degradación o traducción inhibida, disminuyendo así la producción de proteínas.

4. Modulación postraduccional: Las modificaciones químicas y las interacciones proteína-proteína pueden regular la actividad y estabilidad de las proteínas después de su traducción, lo que influye en su función y localización celular.

5. Retroalimentación negativa: Los productos génicos pueden interactuar con sus propios promotores o factores reguladores para reprimir su propia expresión, manteniendo así un equilibrio homeostático en la célula.

El control de la expresión génica es fundamental para el desarrollo y la homeostasis de los organismos. Las alteraciones en este proceso pueden conducir a diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, comprender los mecanismos que regulan la expresión génica es crucial para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar estas afecciones.

Los Factores de Necrosis Tumoral (FNT) son un grupo de proteínas citocinas que influyen en la respuesta inmunitaria y promueven la cascada de coagulación. Se les denomina así porque fueron identificados por primera vez como productos secretos de células tumorales que pueden causar necrosis (muerte celular) al tejido circundante. Sin embargo, también son producidos por diversos tipos de células normales en respuesta a una variedad de estímulos inflamatorios o lesivos.

Existen varios tipos de FNT, siendo los más conocidos el FNT-α, FNT-β y FNT-γ. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune al ayudar a activar células inmunes como los macrófagos y linfocitos T, estimular la angiogénesis (formación de nuevos vasos sanguíneos), inducir la apoptosis (muerte celular programada) en células anormales o infectadas, y regular la coagulación sanguínea.

Sin embargo, un exceso o persistencia de los FNT puede contribuir al desarrollo y progresión de diversas enfermedades, incluyendo cáncer, artritis reumatoide, psoriasis, lupus eritematoso sistémico y otras afecciones autoinmunes o inflamatorias crónicas. Por esta razón, los FNT también son objeto de investigación como posibles dianas terapéuticas para el tratamiento de estos trastornos.

Las mitocondrias son organelos membranosos presentes en la mayoría de las células eucariotas, responsables de generar energía a través del proceso de respiración celular. También desempeñan un papel crucial en otros procesos metabólicos como el metabolismo de lípidos y aminoácidos, la síntesis de hierro-sulfuro clústeres y la regulación de la señalización celular y la apoptosis.

Las mitocondrias tienen una doble membrana: la membrana externa, que es relativamente permeable y contiene proteínas transportadoras, y la membrana interna, que está folded en pliegues llamados crestas y contiene las enzimas necesarias para la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual el ATP se produce a partir del ADP y el fosfato inorgánico utilizando la energía liberada por la oxidación de nutrientes como la glucosa.

Las mitocondrias también contienen su propio ADN, que codifica algunas de las proteínas necesarias para la función mitocondrial. Sin embargo, la mayoría de las proteínas mitocondriales se sintetizan en el citoplasma y luego se importan a las mitocondrias.

Las disfunciones mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluidas enfermedades neurodegenerativas, cardiovasculares, metabólicas y musculoesqueléticas.

El ligando RANK (Receptor Activador del NF-kB) es una proteína que se une al receptor RANK, activándolo y desencadenando una cascada de señalización que conduce a la activación de células inmunes y óseas. Este proceso está involucrado en la regulación del crecimiento y remodelación ósea, así como en la respuesta inmune. El ligando RANK se produce principalmente por células óseas llamadas osteoblastos y por células inmunes activadas, como los linfocitos T. La unión del ligando RANK al receptor RANK conduce a la activación de vías de señalización que promueven la diferenciación y actividad de células óseas especializadas llamadas osteoclastos, las cuales desempeñan un papel crucial en la remodelación ósea. La interrupción de esta vía de señalización se ha investigado como un posible objetivo terapéutico para tratar enfermedades óseas como la osteoporosis y el cáncer óseo.

Los ensayos antitumor por modelo de xenoinjerto son un tipo de investigación preclínica en la que se transplanta tejido tumoral humano en un animal inmunodeficiente, generalmente un ratón. Este tipo de modelo permite el estudio de la biología del tumor y la evaluación de la eficacia y seguridad de nuevos tratamientos contra el cáncer, incluyendo fármacos, terapias génicas y inmunoterapias.

Existen diferentes tipos de modelos de xenoinjerto, entre los que se encuentran:

* Xenoinjertos subcutáneos: el tumor humano se inocula debajo de la piel del ratón.
* Xenoinjertos ortotópicos: el tumor humano se inocula en el mismo lugar donde se originó en el cuerpo humano.
* Xenoinjertos metastásicos: se inoculan células tumorales humanas en el animal y se evalúa la capacidad del tumor para formar metástasis.

Estos modelos son útiles para estudiar la biología del tumor, la respuesta al tratamiento y la toxicidad de los nuevos fármacos antes de su uso en ensayos clínicos con pacientes humanos. Sin embargo, es importante tener en cuenta que estos modelos no reproducen perfectamente la complejidad del cáncer humano y por lo tanto, los resultados obtenidos en estos estudios preclínicos deben ser interpretados con cautela y validados en ensayos clínicos.

El Receptor Activador del Factor Nuclear kappa-B (RANK, por sus siglas en inglés) es un receptor transmembrana que pertenece a la superfamilia de receptores del factor de necrosis tumoral (TNFR). Es activado por su ligando, el RANKL (Receptor Activador del Factor Nuclear kappa-B Ligando), y desempeña un rol crucial en la diferenciación, función y supervivencia de las células óseas llamadas osteoclastos.

La activación de RANK conduce a una cascada de señalización que involucra a diversas proteínas adaptadoras y cinasas, lo que finalmente resulta en la activación del factor nuclear kappa-B (NF-kB) y la transcripción de genes específicos. Estos genes están implicados en la diferenciación y función de los osteoclastos, así como también en la regulación del sistema inmune.

El sistema RANK-RANKL es importante en el mantenimiento del equilibrio entre la formación y reabsorción ósea, y su disfunción se ha relacionado con diversas enfermedades óseas, como la osteoporosis y la artritis reumatoide.

Los ratones consanguíneos BALB/c son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se utilizan ampliamente en la investigación biomédica. La designación "consanguíneo" significa que estos ratones se han criado durante muchas generaciones mediante el apareamiento de padres genéticamente idénticos, lo que resulta en una población extremadamente homogénea con un genoma altamente predecible.

La cepa BALB/c, en particular, es conocida por su susceptibilidad a desarrollar tumores y otras enfermedades cuando se exponen a diversos agentes patógenos o estresores ambientales. Esto los convierte en un modelo ideal para estudiar la patogénesis de diversas enfermedades y probar nuevas terapias.

Los ratones BALB/c son originarios del Instituto Nacional de Investigación Médica (NIMR) en Mill Hill, Reino Unido, donde se estableció la cepa a principios del siglo XX. Desde entonces, se han distribuido ampliamente entre los investigadores de todo el mundo y se han convertido en uno de los ratones de laboratorio más utilizados en la actualidad.

Es importante tener en cuenta que, aunque los ratones consanguíneos como BALB/c son valiosos modelos animales para la investigación biomédica, no siempre recapitulan perfectamente las enfermedades humanas. Por lo tanto, los resultados obtenidos en estos animales deben interpretarse y extrapolarse con cautela a los seres humanos.

Los inhibidores de las proteínas de la apoptosis son moléculas, ya sean sustancias químicas o biológicas, que bloquean el proceso programado de muerte celular conocido como apoptosis. La apoptosis es un mecanismo crucial para eliminar las células dañadas o anormales y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático en los organismos vivos.

Las proteínas de la apoptosis, como las caspasas, Bcl-2 y otros miembros de su familia, participan en diversos puntos del proceso de apoptosis. Los inhibidores de estas proteínas pueden unirse a ellas e impedir su activación o interferir con su funcionamiento, lo que resulta en la supervivencia y persistencia de células que de otro modo habrían muerto.

Alteraciones en los mecanismos de apoptosis se han relacionado con diversas patologías, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, los inhibidores de las proteínas de la apoptosis pueden tener aplicaciones terapéuticas en estos campos, aunque también plantean preocupaciones sobre posibles efectos secundarios adversos, como la promoción de la proliferación celular y la resistencia a la muerte programada.

Flavoproteínas son tipos de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina, el cual es un componente esencial para su función. Las flavinas pueden existir en dos formas principales: flavina mononucleótida (FMN) y flavina adenín dinucleótido (FAD). Estos cofactores participan en diversas reacciones redox dentro de la célula, actuando como agentes oxidantes o reducidos.

Las flavoproteínas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo el metabolismo de aminoácidos, carbohidratos y lípidos. También están involucradas en la respiración celular y en la fotosíntesis. Algunos ejemplos de flavoproteínas son la glucosa oxidasa, la D-aminoácido oxidasa y la monoaminoxidasa. La actividad de estas enzimas es dependiente de la presencia del cofactor flavínico, que acepta electrones de sus sustratos y los transfiere a otros aceptores, como el oxígeno molecular.

En resumen, las flavoproteínas son un tipo específico de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina y desempeñan diversas funciones enzimáticas relacionadas con procesos metabólicos importantes.

La caspasa 10, también conocida como caspasa-10 o Caspase 10, es una enzima que pertenece a la familia de las caspasas, las cuales están involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. La caspasa 10 desempeña un papel importante en la activación de la vía extrínseca de la apoptosis.

La vía extrínseca de la apoptosis se inicia cuando las moléculas de señalización externas, como los ligandos de muerte Fas (FasL) y los receptores de muerte Fas (FasR), se unen y activan el receptor. Esto lleva a la formación del complejo de muerte intracelular (ICD), que contiene la procaspasa-8 y otras proteínas adaptadoras. La caspasa-10 también puede ser reclutada al ICD en algunos tipos de células.

Una vez dentro del complejo, la procaspasa-8 y la procaspasa-10 se procesan y activan mediante la autoproteólisis. La caspasa-10 activa a su vez otras caspasas efectoras, como la caspasa-3, que desencadenan una serie de eventos que conducen a la apoptosis.

La deficiencia o disfunción de la caspasa 10 se ha asociado con diversas enfermedades, incluyendo ciertos tipos de cáncer y trastornos autoinmunes. Sin embargo, el papel exacto de la caspasa 10 en estas enfermedades aún no está completamente claro y requiere más investigación.

La proteína X asociada a Bcl-2, también conocida como BAR, es una proteína que en humanos está codificada por el gen BAR. La proteína BAR pertenece a la familia de proteínas BCL-2, que están involucradas en el control de la muerte celular programada o apoptosis.

La proteína BAR interactúa con la proteína antiapoptótica Bcl-2 y puede regular su actividad. Algunos estudios sugieren que la proteína BAR puede funcionar como un supresor tumoral, ya que inhibe el crecimiento celular y promueve la apoptosis. Sin embargo, su papel exacto en la regulación de la apoptosis y el desarrollo del cáncer aún no está completamente comprendido y se necesitan más investigaciones.

Las células U937 son una línea celular humana de monocitos que se utilizan comúnmente en la investigación biomédica. Fueron aisladas por primera vez en 1976 a partir de un paciente con histiocitosis de células de Langerhans, una rara enfermedad cancerosa.

Las células U937 se clasifican como monocitos porque no contienen lisozima, una enzima presente en los neutrófilos, y tampoco expresan marcadores de superficie específicos de macrófagos o linfocitos. Sin embargo, pueden diferenciarse in vitro en macrófagos cuando se exponen a ciertos factores de crecimiento o productos químicos.

Estas células se utilizan ampliamente en estudios de toxicología, farmacología, inmunología y biología celular, ya que son fácilmente obtenibles, cultivables y susceptibles a una variedad de estímulos. Además, las células U937 son un modelo útil para el estudio de la diferenciación de monocitos en macrófagos y su respuesta a diversos agentes patógenos y señales inflamatorias.

Los Ratones Desnudos, también conocidos como Rattus nudeicus, son un tipo de roedor originario de Australia que se utiliza comúnmente en investigación biomédica. Su nombre proviene de su peculiar apariencia, ya que carecen de pelo y gran parte de la piel es transparente, lo que permite observar directamente los órganos y tejidos debajo de la superficie.

Este rasgo se debe a una mutación genética espontánea descubierta en la década de 1960. Los ratones desnudos son especialmente útiles en estudios relacionados con la inmunología, la genética y la oncología, ya que tienen un sistema inmunitario deficiente y desarrollan tumores espontáneamente con mayor frecuencia que los ratones convencionales.

Además, son propensos a desarrollar enfermedades autoinmunes y presentan una alta susceptibilidad a las infecciones microbianas, lo que los convierte en modelos ideales para investigar diversas patologías y probar nuevos tratamientos.

Cabe mencionar que, aunque carecen de pelo, los ratones desnudos no son completamente inmunes al frío, por lo que se mantienen en condiciones controladas de temperatura y humedad en los laboratorios para garantizar su bienestar.

Las neoplasias del colon, también conocidas como cáncer colorrectal, se refieren a un crecimiento anormal y descontrolado de células en el revestimiento del colon (intestino grueso) o recto. Pueden ser benignas (no cancerosas) o malignas (cancerosas).

Las neoplasias benignas incluyen pólipos adenomatosos y pólipos hiperplásicos. Los pólipos adenomatosos tienen el potencial de transformarse en cáncer si no se eliminan quirúrgicamente.

Las neoplasias malignas, o cánceres colorrectales, pueden invadir los tejidos circundantes y propagarse (metástasis) a otros órganos del cuerpo. Los cánceres colorrectales suelen originarse a partir de pólipos adenomatosos que se han vuelto cancerosos.

Los factores de riesgo para el desarrollo de neoplasias del colon incluyen la edad avanzada, antecedentes personales o familiares de pólipos adenomatosos o cáncer colorrectal, enfermedades inflamatorias intestinales crónicas, dieta rica en grasas y pobre en fibra, tabaquismo y obesidad.

El diagnóstico se realiza mediante pruebas de detección como la colonoscopia, sigmoidoscopia flexible, pruebas de sangre oculta en heces y tomografías computarizadas. El tratamiento depende del estadio y la localización de la neoplasia y puede incluir cirugía, radioterapia, quimioterapia o terapias dirigidas.

Los ácidos borónicos son compuestos químicos que contienen el grupo funcional B(OH)₂. Aunque a menudo se los asocia con la química orgánica, también existen ácidos borónicos inorgánicos. Estos compuestos han ganado interés en el campo de la medicina y la biología debido a su capacidad para unirse selectivamente a determinadas moléculas, como los azúcares y las proteínas. Esta propiedad ha llevado al desarrollo de diversas aplicaciones en diagnóstico y terapia, incluyendo la detección de glucosa en sangre, la imagen médica y la terapia dirigida contra células cancerosas.

En el contexto médico, los ácidos borónicos se utilizan principalmente como agentes de captación de neutrones en la terapia boron neutron capture (BNCT), un tratamiento experimental para ciertos tipos de cáncer. La BNCT implica la administración de un compuesto que contiene ¹⁰B, como un ácido borónico, seguida de la exposición del paciente a una fuente de neutrones térmicos. Cuando los neutrones interactúan con el ¹⁰B, se produce una reacción nuclear que da lugar a la formación de partículas alfa y lítio, las cuales destruyen selectivamente las células cancerosas sin dañar las células sanas adyacentes.

Aunque la BNCT todavía se encuentra en fases de investigación y desarrollo, los ácidos borónicos siguen siendo una área de interés activa en la investigación médica y biológica debido a sus propiedades únicas y potenciales aplicaciones clínicas.

La proteína 1 de la secuencia de leucemia de células mieloides, también conocida como MLL-1 o lysine (K) specific methyltransferase 2A (KMT2A), es un importante regulador de la expresión génica en los mamíferos. Es una histona metiltransferasa que específicamente metila el residuo de lisina 4 de la histona H3 (H3K4), lo que desempeña un papel crucial en la activación de genes.

La proteína MLL-1 está codificada por el gen KMT2A, localizado en el brazo largo del cromosoma 11 (11q23). Este gen es propenso a las translocaciones cromosómicas, particularmente en leucemias y linfomas. Las translocaciones más comunes implican al gen MLL con otros genes, como AF4, AF9, ENL, ELL o SEPT6, lo que resulta en la producción de una proteína híbrida anormal con funciones alteradas. Estas alteraciones génicas y proteínicas contribuyen significativamente al desarrollo y progressión de diversos tipos de cáncer, especialmente la leucemia mieloide aguda (LMA) en niños.

En resumen, la proteína 1 de la secuencia de leucemia de células mieloides (MLL-1/KMT2A) es una histona metiltransferasa que activa genes mediante la metilación de H3K4. Las translocaciones y alteraciones en este gen desempeñan un papel importante en el desarrollo de diversos tipos de cáncer, particularmente la leucemia mieloide aguda.

La pirazina es un compuesto heterocíclico que contiene un anillo de seis átomos, formado por dos nitrógenos y cuatro carbones. No se trata específicamente de un término médico sino más bien químico o bioquímico. Sin embargo, en un contexto médico, las pirazinas pueden aparecer como parte de la estructura de ciertas moléculas que desempeñan un papel en procesos fisiológicos y patológicos.

Un ejemplo es la pirazina-2-fosfato, un metabolito involucrado en el ciclo de la histidina, un camino metabólico que participa en la síntesis y descomposición de aminoácidos. Alteraciones en este ciclo pueden contribuir a diversas condiciones clínicas, incluyendo trastornos neurológicos y enfermedades renales.

Por lo tanto, aunque las pirazinas no son definiciones médicas por sí mismas, pueden tener implicaciones clínicas relevantes debido a su presencia en diversas moléculas y vías metabólicas.

Los citocromos c son pequeñas proteínas globulares que contienen grupos hemo y desempeñan un papel fundamental en la transferencia de electrones durante la respiración celular. Se encuentran en la membrana mitocondrial interna de las células eucariotas y participan en la cadena de transporte de electrones, ayudando a generar energía en forma de ATP (adenosín trifosfato) durante el proceso de fosforilación oxidativa.

El citocromo c también está involucrado en la apoptosis o muerte celular programada, ya que actúa como un mediador en la activación de las caspasas, enzimas clave en el proceso de apoptosis. En caso de daño celular grave o daño al ADN, la liberación de citocromos c desde las mitocondrias desencadena una serie de eventos que llevan a la activación de las caspasas y, finalmente, a la muerte controlada de la célula.

Es importante destacar que los citocromos c humanos tienen una masa molecular aproximada de 12-13 kDa y están compuestos por una sola cadena polipeptídica que rodea al grupo hemo, un grupo prostético rico en hierro que facilita la transferencia de electrones.

Las células HL-60 son una línea celular humana promielocítica que se utiliza comúnmente en la investigación biomédica. Fueron aisladas por primera vez en 1977 de la sangre periférica de un paciente con leucemia mieloide aguda.

Estas células tienen la capacidad de diferenciarse en varios tipos de células sanguíneas, como neutrófilos, monocitos y macrófagos, cuando se exponen a ciertos agentes químicos o factores de crecimiento. Por esta razón, las células HL-60 son un modelo popular para el estudio de la diferenciación celular, la proliferación celular y la apoptosis (muerte celular programada).

Además, también se utilizan en la investigación de enfermedades hematológicas, como la leucemia, y en el desarrollo y prueba de fármacos contra el cáncer. Sin embargo, es importante tener en cuenta que, al ser una línea celular cancerosa, las células HL-60 no siempre se comportan o responden a estímulos de la misma manera que las células sanguíneas normales.

La Reacción en Cadena de la Polimerasa de Transcriptasa Inversa, generalmente abreviada como "RT-PCR" o "PCR inversa", es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular para amplificar y detectar material genético, específicamente ARN. Es una combinación de dos procesos: la transcriptasa reversa, que convierte el ARN en ADN complementario (cDNA), y la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), que copia múltiples veces fragmentos específicos de ADN.

Esta técnica se utiliza ampliamente en diagnóstico médico, investigación biomédica y forense. En el campo médico, es especialmente útil para detectar y cuantificar patógenos (como virus o bacterias) en muestras clínicas, así como para estudiar la expresión génica en diversos tejidos y células.

La RT-PCR se realiza en tres etapas principales: 1) la transcripción inversa, donde se sintetiza cDNA a partir del ARN extraído usando una enzima transcriptasa reversa; 2) la denaturación y activación de la polimerasa, donde el cDNA se calienta para separar las hebras y se añade una mezcla que contiene la polimerasa termoestable; y 3) las etapas de amplificación, donde se repiten los ciclos de enfriamiento (para permitir la unión de los extremos de los cebadores al template) y calentamiento (para la extensión por parte de la polimerasa), lo que resulta en la exponencial multiplicación del fragmento deseado.

La especificidad de esta técnica se logra mediante el uso de cebadores, pequeños fragmentos de ADN complementarios a las secuencias terminales del fragmento deseado. Estos cebadores permiten la unión y amplificación selectiva del fragmento deseado, excluyendo otros fragmentos presentes en la muestra.

Ligando Inductor de Apoptosis Relacionado con TNF) y NGAL (Lipocaina Asociada a gelatinasa de neutrófilos) los cuales activan ... Nelson, Amanda M; Gilliland, Kathryn L; Cong, Zhaoyuan; Thiboutot, Diane M (2006). «13-cis Retinoic Acid Induces Apoptosis and ... Melnik, Bodo C. (2017). «Apoptosis May Explain the Pharmacological Mode of Action and Adverse Effects of Isotretinoin, ... En el mecanismo de acción de la isotretinoína se ha propuesto que induce apoptosis por la vía p53 y BCL-2 en las células de las ...

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Las células responden a la lesión al DNA incrementando la producción de p53, un poderoso inductor de la apoptosis. Las ... el receptor de TNF raramente activa procesos de apoptosis, a menos que la síntesis de proteínas se encuentre bloqueada, ... una inducción positiva: como es el resultado de la unión de un ligando a un receptor o la recepción de señales conflictivas.[8 ... de las sinapsis excitadoras del SNC y se han relacionado con los procesos que rodean a la memoria y a la transmisión nerviosa. ...

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Los inductores de la actividad del NF-κB son altamente variables, y pueden ser desde especies reactivas de oxígeno (ROS), ... En esta vía, la activación de la quinasa inductora de NF-κB (NIK) sobre el ligando del receptor induce la fosforilación y el ... Los defectos en NF-κB producen una mayor susceptibilidad a la apoptosis que conduce que haya un aumento en la muerte celular . ... a) Chandel NS, Trzyna WC, McClintock DS, Schumacker PT (julio de 2000). «Role of oxidants in NF-kappa B activation and TNF- ...

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Prostaglandinas y productos relacionados. Disponible en [2] Albornoz A JC. Efecto Secundario de los AINE. Revisión. Revista de ... A nivel central podrían considerarse inductores de la liberación de neurotransmisores inhibidores de la respuesta dolorosa, la ... Sulindac induces apoptosis and inhibits tumor growth in vivo in head and neck squamous cell carcinoma», artículo (en inglés) en ... TNF) e interleucinas, incluyendo IL-1 e IL-4 leucocitarias.[15] Las citocinas que intervienen en la inflamación crónica. El ...

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La inhibición del propio ensamblaje de la lámina nuclear es por sí misma un inductor de la apoptosis.[53] La envoltura nuclear ... Sirven como factores de transcripción cuando se unen a su ligando. En ausencia de ligando muchos de estos receptores funcionan ... células que expresan láminas resistentes a las caspasas son deficientes en los cambios nucleares relacionados con la apoptosis ... se induce en respuesta a una cascada de señalización celular como la que se inicia con la molécula señalizadora TNF-α uniéndose ...

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http://www.ccecccumplimiento.com/l24vnun9/observaci%C3%B3n-microsc%C3%B3pica-de-c%C3%A9lulas-eucariotas

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Anatomía11

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Ligando Inductor de Apoptosis Relacionado con TNF

Receptores del Ligando Inductor de Apoptosis Relacionado con TNF

Proteínas Reguladoras de la Apoptosis

Receptores Señuelo del Factor de Necrosis Tumoral

Glicoproteínas de Membrana

Apoptosis

Receptores del Factor de Necrosis Tumoral

Factor de Necrosis Tumoral alfa

Caspasa 8

Proteína Reguladora de Apoptosis Similar a CASP8 y FADD

Caspasas

Ligandos

Proteína Ligando Fas

Receptores de Muerte Celular

Antígenos CD95

Proteínas Adaptadoras de Señalización del Receptor del Dominio de Muerte

Células Jurkat

Proteínas Ligadas a GPI

Línea Celular Tumoral

Caspasa 9

Proteína de Dominio de Muerte Asociada a Fas

Células Tumorales Cultivadas

Inhibidores de Caspasas

Proteína Proapoptótica que Interacciona Mediante Dominios BH3

Transducción de Señal

Caspasa 3

Factor Inductor de la Apoptosis

Sinergismo Farmacológico

Proteínas Portadoras

Citometría de Flujo

FN-kappa B

Supervivencia Celular

Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular

Antineoplásicos

Citotoxicidad Inmunológica

Muerte Celular

Pruebas Inmunológicas de Citotoxicidad

ARN Interferente Pequeño

Melanoma

Células Cultivadas

Regulación hacia Arriba

Proteínas Recombinantes

Resistencia a Antineoplásicos

Anticuerpos Monoclonales

Proteína Inhibidora de la Apoptosis Ligada a X

Activación Enzimática

Transfección

Regulación hacia Abajo

Osteoprotegerina

Western Blotting

Línea Celular

Proteínas Proto-Oncogénicas c-bcl-2

ARN Mensajero

Linfocitos T

Neoplasias

Células HeLa

Ratones Consanguíneos C57BL

Células Dendríticas

Regulación de la Expresión Génica

Factores de Necrosis Tumoral

Mitocondrias

Ligando RANK

Ensayos Antitumor por Modelo de Xenoinjerto

Receptor Activador del Factor Nuclear kappa-B

Ratones Consanguíneos BALB C

Inhibidor de las Proteínas de la Apoptosis

Flavoproteínas

Caspasa 10

Poli(ADP-Ribosa) Polimerasas

Proteína X Asociada a bcl-2

Células U937

Ratones Desnudos

Neoplasias del Colon

Ácidos Borónicos

Proteína 1 de la Secuencia de Leucemia de Células Mieloides

Pirazinas

Citocromos c

Células HL-60

Reacción en Cadena de la Polimerasa de Transcriptasa Inversa

Isotretinoína