Transferasa que cataliza la adición de RADICALES LIBRES alifáticos, aromáticos o heterocíclicos, así como EPOXIDOS y óxidos de areno a GLUTATIÓN. La adición tiene lugar en el átomo de AZUFRE. También cataliza la reducción de nitrato de poliol por el glutatión a poliol y nitrito.
Tripéptido con muchos roles en las células. Se conjuga a los medicamentos que los hace más solubles para la excreción, es un cofactor para algunas enzimas, está implicado en el reordenamiento de la unión de proteína disulfuro y reduce peróxidos.
Un irritante de la piel que puede causar dermatitis tanto de tipo primaria como alérgica. La sensibilización por contacto con DNCB ha sido utilizada para medir la inmunidad celular. El DNCB es también utilizado como reactivo para la detección y determinación de compuestos de piridina.
Enzima que cataliza la oxidación de 2 moles de glutatión en presencia de peróxido de hidrógeno, formando glutatión oxidado y agua. EC 1.11.1.9.
Glutatión-transferasa que cataliza la conjugación de substratos electrófilos con el GLUTATIÓN. Se ha demostrado que esta enzima proporciona protección celular frente al daño producido por RADICALES LIBRES mediado por redox.
Las diversas formas estructuralmente relacionadas de una enzima. Cada una de ellas tiene el mismo mecanismo y clasificación, pero diferentes características químicas, físicas o inmunológicas.
Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Dímero de GLUTATIÓN formado por un enlace disulfuro entre las cadenas laterales de los sulfhidrilos de cisteína de durante la oxidación.
Las transferases son enzimas que transfieren un grupo, por ejemplo, el grupo metilo o un grupo glucosil, de un compuesto (generalmente considerado como donador) hacia otro compuesto (generalmente considerado aceptor). La clasificación está basada en el esquema "transferasa de grupo donador:aceptor". EC 2.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Especie de sapos verdaderos, Bufonidae, ampliamente distribuidos en Estados Unidos y Europa.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Reducción de la actividad farmacológica o toxicológica de una droga u otra sustancia extraña por un sistema viviente, generalmente por acción enzimática. Incluye aquellas transformaciones metabólicas que hacen que la sustancia sea más soluble para una excreción renal más rápida.
Superorden de la clase CEPHALOPODA, compuesta de las órdenes Octopoda (octopus) con mas de 200 especies y la Vampyromorpha con una única especie. Esta última es una reliquia filogenética pero es la clave de los origenes de los octópodos.
Derivado del ÁCIDO ACÉTICO que contiene dos átomos de CLORO unidos a su grupo metilo.
Mezcla de 2- y 3-tert-butil-4-metoxifenoles que son utilizados como antioxidantes en alimentos, cosméticos y fármacos.
Clase de enzimas un tanto heterogéneas que catalizan la transferencia de grupos alquil o grupos relacionados (exluyendo los grupos metilo) EC 2.5.
Una de las enzimas activas en el ciclo de la gamma-glutamil. Cataliza la síntesis de glutationa a partir de gamma-glutamilcisteína y glicina, en presencia de ATP, con la formación de ADP y ortofosfato. EC 6.3.2.3.
Flavoproteína que cataliza reversiblemente la oxidación de NADH o NADPH por varias quinonas y colorantes de oxidación-reducción. La enzima es inhibida por el dicumarol, la capsaicina y la cafeína.
Un maleato es un compuesto orgánico que contiene un grupo funcional maleato, formado por la esterificación del ácido málico con un alcohol.
Compuestos que contienen el radical -SH.
Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.
Compuesto que inhibe el simporte de sodio, potasio y cloro, principalmente en el asa ascendente de Henle, pero también en los túbulos proximal y distal. Esta acción farmacológica da lugar a la excreción de estos iones, incremento de la producción de orina y reducción del fluido extracelular. Este compuesto ha sido clasificado como un diurético de asa o de techo alto.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Especie de bacterias gram negativas, facultativamente anaerobias, en forma de bastoncillos que se aisla con frecuencia de muestras clínicas. Su sitio más común de infección es el tracto urinario.
Hidrocarburos insaturados del tipo Cn-H2n, indicados por el sufijo -eno.
Alquil trionitrito que contiene azufre que es uno de los DONADORES DE ÓXIDO NÍTRICO.
Microsomas aislados de los hepatocitos.
Alteración del equilibrio prooxidante-antioxidante en favor del primero, que conduce a daños potenciales. Los indicadores de estrés oxidativo incluyen bases de ADN dañadas, productos de oxidación de las proteínas, y de peroxidación de lípidos.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Clase de enzimas que transfieren grupos fosfatos sustituídos. EC 2.7.8.
MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.
Un aminoácido sintético que depleta el glutatión mediante la inhibición irreversible de la gamma-glutamilcisteína-sintetasa. La inhibición de esta enzima es un paso crítico en la biosíntesis del glutatión. Ha probado su capacidad de inhibir la respuesta proliferativa en los linfocitos T en humanos, y de inhibir la activación de los macrófagos.
Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.
Compuestos orgánicos con la fórmula general R-NCS.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Un herbicida translocado, no selectivo, no emergente. De acuerdo al Séptimo Reporte Anual sobre Carcinógenos (PB95-109781, 1994) se puede razonablemente anticipar que esta sustancia es un carcinógeno. Es un inhibidor irreversible de la CATALASA, alterando así la actividad de los peroxisomas.
Compuestos orgánicos que contienen un grupo carbonilo en la forma -CHO.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidoredutasas. Familia que incluye tres enzimas que se distinguen por su sensibilidad a varios inhibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESHIDROGENASA(QUINONA) es una flavoproteína que reduce varias quinonas en presencia de NADH o NADPH y es inhibida por el dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH deshidrogenasa (quinona)) requiere NADH, es inhibida por AMP y 2,4-dinitrofenol, pero no por el dicumarol o derivados del ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH deshidrogenasa (quinona) requiere NADPH y es inhibida por el dicumarol y por derivados del ácido fólico, pero no por 2,4-dinitrofenol.
Sustancias naturales o sintéticas que inhiben o retardan la oxidación de la sustancia a la que son añadidas. Contrarrestan los efectos dañinos y deteriorantes de la oxidación en los tejidos animales.
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Individuos genéticamente idénticos desarrollados a partir del pareamiento, realizado por veinte o más generaciones, de hermanos y hermanas, o por el pareamiento con ciertas restricciones de padres e hijos. Estos incluyen también animales con una larga historia de procreación en una colonia cerrada.
Compuestos orgánicos que contienen estaño y tres grupos alquilo. Afectan el metabolismo mitocondrial e inhiben la oxidación fosforilativa al actuar directamente sobre los procesos de conservación de energía.
Enzimas que catalizan la transposición de doble(s) enlace(s) de una molécula de esteroide. EC 5.3.3.
Butanona, también conocida como metil etil cetona, es un compuesto orgánico volátil que se utiliza comúnmente como disolvente y su estructura química consiste en un grupo cetona (-CO-) unido a una cadena de carbono de cuatro átomos con un grupo metilo (-CH3) y un grupo etilo (-C2H5) colocados en diferentes carbonos.
Un hidrocarburo clorado que ha sido utilizado como anestésico inhalante y que actúa como narcótico en altas concentraciones. Su uso principal es como solvente en la fabricación y en la tecnología de alimentos.
La facilitación de reacciones bioquímicas con la ayuda de catalizadores de origen natural tales como las ENZIMAS.
Hidrocarburos yodados son compuestos orgánicos que consisten en hidrocarburos unidos a átomos de yodo, comúnmente usados en medicina como desinfectantes y contraste radiológico.
Peróxidos producidos en presencia de un radical libre por la oxidación de ácidos grasos insaturados en la célula en presencia de oxígeno molecular. La formación de peróxidos lipídicos resulta en la destrucción del lípido original llevando a una pérdida de la integridad de las membranas. Por consiguiente pueden causar una variedad de efectos tóxicos in vivo y su formación es considerada un proceso patológico en los sistemas biológicos. Su formación puede ser inhibida mediante antioxidantes, tales como la vitamina E, separación estructural o baja tensión de oxígeno.
Compuestos organometálicos que contienen estaño y tres grupos alquilo.
Oxidación de lípidos catalizada por peroxidasa, utilizando el peróxido de hidrógeno como receptor de electrones.
Nitrobencenos son compuestos aromáticos que consisten en uno o más grupos nitro (-NO2) unidos a un anillo de benceno, con propiedades como ser líquidos a temperatura ambiente, tener diferentes puntos de ebullición dependiendo del número de grupos nitro, y utilizarse comúnmente en la síntesis de otros compuestos orgánicos.
Un reactivo altamente selectivo para la modificación de residuos arginílicos. Es utilizado para inhibir selectivamente varias enzimas y actúa somo un inhibidor de la transferencia de energía en la fotofosforilación.
Un grupo de compuestos que son derivados del metoxibenceno y que tienen la fórmula general R-C7H70.
Enzima que cataliza la interconversión de metilglioxal y lactato, con la glutationa sirviendo como coenzima. EC 4.4.1.5.
ADN polimerasa no dirigida por molde, presente normalmente en el timo y la médula ósea de vertebrados. Cataliza la elongación de las cadenas de oligo- o polidesoxinucleótidos y se usa ampliamente como herramienta en el diagnóstico diferencial de leucemias agudas en el hombre. EC 2.7.7.31.
Un agente quelante que ha sido utilizado para movilizar metales tóxicos de los tejidos de humanos y animales de experimentación. Es el principal metabolito del DISULFIRAM.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.
Una de las enzimas activas en el ciclo de la gamma-glutamil. Cataliza la síntesis de gamma-glutamilcisteína a partir de glutamato y cisteína, en presencia de ATP, con la formación de ADP y ortofosfato. EC 6.3.2.2.
Cualquiera de los ácidos monobásicos orgánicos o inorgánicos del azufre con la fórmula general RSO(OH).
Enzimas que transfieren residuos de coenzima A de acil- o acetil CoA a varios aceptores carboxílicos formando tioésteres. Las enzimas de este grupo son útiles en el metabolismo de cuerpos cetónicos y en la utilización de acetoacetato en la mitocondria. EC 2.8.3.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Tumores del HÍGADO inducidos experimentalmente.
Incremento en el ritmo de síntesis de una enzima debido a la presencia de un inductor que actúa desreprimiendo el gen responsable de la síntesis de la enzima.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Ácido (2S-(2 alfa,3 beta(1E,3E,5Z,8Z)))-3-(1,3,5,8-Tetradecatetraenil)oxiranebutanoico. Un epóxido alílico inestable, formado a partir del precursor inmediato 5-HPETE a través de la remoción estereoespecífica de un protón en C-10 y deshidratación. Sus acciones biológicas son determinadas primariamente por sus metabolitos, es decir, el LEUCOTRIENO B4 y los cisteinil-leucotrienos. Aleternativamente el leucotrieno A4 es convertido a LEUCOTRIENEO C4 por la glutationa-S-transferasa o en 5,6-di-HETE por la epóxido-hidrolasa.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Oxidorreductasa que cataliza la conversión de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Está presente en muchas células animales. La deficiencia de esta enzima da por resultado la ACATALASIA. EC 1.11.1.6.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Fenolftaleína que es utilizada como auxiliar diagóstico en la determinación de la función hepática.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.
Electroforesis en que se establece un gradiente de pH en un medio de gel y las proteínas migran hasta que alcanzan el sitio (o foco) en el cual el pH es igual a su punto isoeléctrico.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
INDOLES que tienen dos ceto grupos formando QUINONAS como estructuras de anillo aromático de indol.
Pigmento que se obtiene mediante oxidación de la epinefrina.
Sustancias químicas extrañas a los sistemas biológicos. Incluyen compuestos naturales, drogas, agentes ambientales, carcinógenos, insecticidas, etc.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
7,8,8a,9a-Tetrahidrobenzo(10,11)criseno(3,4-b)oxireno-7,8-diol. Derivado del benzopireno con actividad carcinogénica y mutagénica.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Enzima, a veces llamada GGT, con un papel clave en la síntesis y degradación del GLUTATION (GSH, un tripéptido que protege las células de muchas toxinas). La gamma-glutamiltransferasa cataliza la transferencia del residuo gamma-glutamil hacia un aminoácido aceptor.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Un derivado de ácido barbitúrico que actúa como un depresor del sistema nervioso central no selectivo. Potencia la acción del ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO sobre los RECEPTORES DE GABA-A, y modula las corrientes de cloruro a través de canales del receptor. También inhibe las despolarizaciones inducidas por el glutamato.
El pH en soluciones de proteínas y compuestos relacionados al cual los iones dipolares se encuentran en cantidad máxima.
Oxidorreductasa que cataliza la reacción entre aniones superóxido e hidrógeno, para formar oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno. La enzima protege la célula contra niveles peligrosos de superóxido. EC 1.15.1.1.
La Metionina Sulfoximina es un fármaco antidoto que se utiliza para tratar la intoxicación por metanol, actuando como un inhibidor específico de la alcohol deshidrogenasa.
Compuestos orgánicos que contienen 1,2-difeniletileno como grupo funcional.
Una técnica cromatográfica que utiliza la capacidad de moléculas biológicas de enlazarse a ciertos enlaces específicamente y reversiblemente. Se emplea en la bioquímica de las proteínas.
Derivados orgánicos del ácido tiociánico que contienen la fórmula general R-SCN.
Órgano materno-fetal de los mamíferos muy vascularizado y lugar importante de transporte de oxígeno, nutrientes y productos fetales de desechos. Está formada por una parte fetal (VELLOSIDADES CORIÓNICAS) derivada de los TROFOBLASTOS y una parte materna (DECIDUA) que deriva del ENDOMETRIO uterino. La placenta produce un conjunto de hormonas esteroides, protéicas y peptídicas (HORMONAS PLACENTARIAS).
Técnica en la que existe difusión del antígeno o anticuerpo a través de un medio semisólido, usualmente gel de agar o agarosa, siendo el resultado una reacción de precipitina.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Agentes químicos que reaccionan con los grupos SH. Este es un grupo químicamente diverso que se utiliza para una variedad de propósitos. Entre estos están la inhibición enzimática, la reactivación o protección de enzimas, y el marcaje.
Un reactivo sulfidrílico que es ampliamente utilizado en estudios bioquímicos experimentales.
Extirpación o destrucción quirúrgica de la hipófisis o glándula pituitaria. (Dorland, 28a ed)
Grupos químicos que contienen el enlace disulfuro covalente -S-S-. El átomo de azufre puede unirse a partes orgánicas o inorgánicas.
Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Respuesta reducida o ausencia de respuesta en un organismo, enfermedad o tejido con relación a la efectividad prevista para una sustancia química o fármaco. Debe distinguirse de la TOLERANCIA A FÁRMACOS que consiste en la disminución progresiva de la susceptibilidad de un ser humano o animal a los efectos de un fármaco como resultado de su administración continuada.
Un derivado del carbamato utilizado para disuadir de la ingestión de alcohol. Es una sustancia relativamente no tóxica cuando se administra sola, pero altera marcadamente el metabolismo intermediario del alcohol. Cuando se ingiere alcohol después de la adiministración de disulfiram, se elevan las concentraciones de acetaldehído, seguido de rubor, vasodilatación sistémica, dificultad respiratoria, naúsea, hipotensión y otros síntomas (síndrome del acetaldehído). Actúa inhibiendo a la aldehído deshidrogenasa.
Carcinógeno que se emplea frecuentemente en estudios experimentales de cáncer.
Un cambio de polarización planar a polarización elíptica cuando una onda de luz plano-polarizada atraviesa un medio ópticamente activo.
Ubicación de los átomos, grupos o iones en una molécula con relación unos a los otros, así como la cantidad, tipo y localización de uniones covalentes.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Un reactivo utilizado comunmente es estudios bioquímicos como agente protector para prevenir la oxidación de los grupos SH (tiol) y para la reducción de disulfuros a tioles.
Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.
Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Un método de cromatografía de filtración de gel que emplea agarosa, el componente no iónico del agar, para la separación de componentes con pesos moleculares de hasta varios millones.
Fenómeno por el cual compuestos cuyas moléculas tienen el mismo número y tipo de átomos y el mismo ordenamiento atómico, difieren en sus relaciones espaciales.
Vesículas de artefacto formadas a partir del retículo endoplásmico cuando se produce la ruptura celular. Se aislan mediante centrifución diferencial y están compuestas por tres elementos estructurales: las vesículas rugosas, las vesículas lisas y los ribosomas. Numerosas actividades enzimáticas están asociadas con la fracción microsomal. (Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990; from Rieger, et al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Aciltransferasas que usan AMINOACIL ARNT como aminoácido donante en la formación de una unión peptídica. existen peptidil transferasas ribosómicas y no ribosómicas.
Enzimas que catalizan la transferencia de N-acetilglucosamina de un nucleósido difosfato N-acetilglucosamina hacia una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.
Procedimientos mediante los que se cambia o se crea in vitro la función y estructura de las proteínas, alterando las existentes o sintetizando nuevos genes estructurales que dirigen la síntesis de proteínas con las propiedades deseadas. Esos procedimientos pueden incluir el diseño de MODELOS MOLECULARES de proteínas utilizando GRÁFICOS POR ORDENADOR u otras técnicas de modelado molecular; la MUTAGÉNESIS SITIO DIRIGIDA de genes existentes; y técnicas de EVOLUCIÓN MOLECULAR DIRIGIDA para crear nuevos genes.
Restricción de un comportamiento característico, estructura anatómica o sistema físico, tales como la respuesta inmune, respuesta metabólica, o la variante del gen o genes a los miembros de una especie. Se refiere a la propiedad que distingue una especie de otra, pero también se utiliza para los niveles filogenéticos más altos o más bajos que el de la especie.
Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Un elemento con símbolo atómico Se, número atómico 34 y peso atómico 78.96. Es un micronutriente esencial para los mamíferos y otros animales pero es tóxico en grandes cantidades. El selenio protege las estructuras intracelulares del daño oxidativo. Es un componente esencial de la GLUTATION PEROXIDASA.
Alteración química de una substancia exógena mediante un sistema biológico o dentro de él. La alteración puede inactivar el compuesto o producir un metabolito activo a partir de un compuesto precursor inactivo. Las alteraciones pueden dividirse en FASE I DE LA DESINTOXICACIÓN METABÓLICA y FASE II DE LA DESINTOXICACIÓN METABÓLICA.
Sustancias que aumentan el riesgo de NEOPLASIAS en seres humanos y animales. Incluyen tanto las sustancias químicas genotóxicas, que afectan directamente el ADN, como las sustancias químicas no genotóxicas, que inducen los neoplasias por otro mecanismo.
El grado de similitud entre la forma tridimensional de las proteínas. Puede ser una indicación de poca HOMOLOGÍA DE SECUENCIA DE AMINOÁCIDO y utilizada para el DISEÑO DE DROGAS racional.
Desarrollo de resistencia a los insecticidas por los insectos.
Medición de la intensidad y calidad de la fluorescencia.
Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.
Compuestos orgánicos que incluyen un éter cíclico con tres anillos de átomos en su estructura. Se utilizan comúnmente como precursores para POLÍMEROS tales como las RESINAS EPOXI.
Acumulación de una droga o sustancia química en varios órganos (incluyendo áquellos que no son relevantes para su acción farmacológica o terapeútica). Esta distribución depende de la tasa del flujo sanguíneo o o de perfusión del órgano, la capacidad de la droga para penetrar membranas, la especificidad tisular, la unión con proteínas. La distribución está generalmente expresada en tasas de tejido a plasma.
Cepa de ratas albinas utilizadas ampliamente para fines experimentales debido a que son tranquilas y fáciles de manipular. Fue desarrollada por la Compañía Sprague-Dawley Animal.
Aminoácido no esencial. En animales se sintetiza a partir de la FENILALANINA. Es también el precursor de la EPINEFRINA, las HORMONAS TIROIDEAS y la melanina.
Enzimas que transfieren el grupo ADP-RIBOSA del NAD o NADP a proteínas u otras moléculas pequeñas. La transferencia de ADP-RIBOSA al agua (es decir, la hidrólisis) es catalizada por los NADASAS. Las mono (ADP-RIBOSA) transferasas transfieren un solo ADP-RIBOSA. POLI (ADP-RIBOSA) POLIMERASAS transfieren múltiples unidades de ADP-RIBOSA a proteínas determinadas, construyendo una POLI ADENOSINA DIFOSFATO RIBOSA en cadenas lineales o ramificadas.
Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.
ADN complementario de una sola cadena sintetizado a partir del molde del ARN por acción de la ADN polimerasa dependiente de ARN. El ADNc (es decir, ADN complementario, no ADN circular, no C-DNA) se utiliza en una variedad de experimentos de clonación molecular al igual que sirve como sonda de hibridización específica.
Formación de sustancias cristalinas a partir de soluciones o fusiones. (traducción libre del original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed)
Órgano del cuerpo que filtra la sangre para la secreción de ORINA y que regula las concentraciones de iones.
Enzimas de la clase de las isomerasas que catalizan la oxidación de una parte de una molécula, con una reducción correspondiente de otra parte de la misma molécula. Incluyen enzimas que convierten aldosas a cetosas (ALDOSA-CETOSA ISOMERASAS), enzimas que desplazan un doble enlace carbono-carbono (ISOMERASAS DE DOBLE ENLACE CARBONO-CARBONO) y enzimas que hacen la transposición de enlaces S-S (ISOMERASAS DE ENLACE AZUFRE-AZUFRE). EC 5.3.
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
Enzimas de la clase de las transferasas que catalizan la transferencia de grupos acil de donador a aceptor, formando ésteres o amidas. EC 2.3.
Enzima que cataliza la síntesis de geranilgeranil difosfato a partir de trans, trans-farnesil difosfato e isopentenil difosfato.
Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.
Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.
Derivado N-acetil de la CISTEÍNA. Se emplea como agente mucolítico para reducir la viscosidad de las secreciones mucosas. También se ha probado que tiene efectos antivirales en pacientes con el VIH debido a la inhibición de la estimulación viral mediante intermediarios del oxígeno reactivo.
La resistencia que un sistema gaseoso o líquido ofrece a fluir cuando se somete a esfuerzo cortante. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.
Determinación del espectro de absorción ultravioleta mediante moléculas específicas en gases o líquidos, por ejemplo CI2, SO2, NO2, CS2, ozono vapor de mercurio y varios compuestos insaturados.
Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Superfamilia de cientos de HEMOPROTEÍNAS muy relacionadas, que se encuentran en todo el espectro filogenético, animales, plantas, hongos y bacterias. Incluyen numerosos complejos de monooxigenasas (OXIGENASAS DE FUNCIÓN MIXTA). En animales, estas enzimas P-450 tienen dos funciones: (1) biosíntesis de esteroides, ácidos grasos y ácidos biliares; (2) metabolismo de sustratos endógenos y una gran variedad de exógenos, como toxinas y fármacos (BIOTRANSFORMACIÓN). Se clasifican de acuerdo a la semejanza de secuencia más que por las funciones en familias del gen CYP (más que 40 por ciento de homología) y subfamilias (más que 59 por ciento de homología), Por ejemplo, las enzimas de las familias CYP1, CYP2 y CYP3 son responsables de la mayor parte de del metabolismo farmacológico.
Género de mosquitos (CULICIDAE) que son conocidos vectores de la MALARIA.
Partículas elementales estables que poseen la carga negativa más pequeña conocida, presente en todos los elementos; también llamados negatrones. Los electrones cargados positivamente se denominan positrones. Los números, energías y ordenamiento de electrones alrededor de los núcleos atómicos determinan las identidades químicas de los elementos. Los rayos de electrones también se denominan RAYOS CATÓDICOS.
F344, o Ratas Consanguíneas Hanford, son una cepa inbred de rata albina derivada originalmente de la colonia Wistar que se utiliza comúnmente en estudios de investigación biomédica.
Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).
Correspondencia secuencial de nucleótidos en una molécula de ácido nucleico con los de otra molécula de ácido nucleico. La homología de secuencia es una indicación de la relación genética de organismos diferentes y la función del gen.
Cepa de ratas albinas desrrolladas en el Instituto Wistar que se ha extendido a otras instituciones. Esto ha diluido mucho a la cepa original.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Un fuerte agente oxidante utilizado en soluciones acuosas como agente de maduración, blanqueador y anti-infeccioso tópico. Es relativamente inestable y sus soluciones se deterioran al paso del tiempo a menos que sean estabilizadas añadiéndoles acetanilida u otro material orgánico similar.
Gran colección de fragmentos de ADN clonados (CLONACIÓN MOLECULAR)de un determinado organismo, tejido, órgano o tipo celular. Puede contener secuencias genómicas completas (BIBLIOTECA GENÓMICA) o secuencias complementarias de ADN, éstas formadas a partir de ARN mensajero y sin secuencias intrónicas.
Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.
Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.
Aminoácido aromático esencial, precursor de la MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA)y TIROXINA.
Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.
Constitución genética del individuo, que comprende los ALELOS presentes en cada locus génico (SITIOS GENÉTICOS).
El proceso de cambio acumulado en el nivel de ADN, ARN; y PROTEINAS, en generaciones sucesivas.
Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Aparición regular y simultánea de dos o más genotipos discontinuos en una sola población de entrecruzamiento. El concepto incluye diferencias en los genotipos que oscilan desde un único sitio nucleotídico (POLIMORFISMO DE NUCLEÓTIDO SIMPLE) hasta grandes secuencias de nucleótidos visibles a nivel cromosómico.
Moléculas o iones formados por la reducción incompleta de un electrón del oxígeno. El oxígeno reactivo intermediario incluye OXÍGENO SINGLETE, SUPERÓXIDOS, PERÓXIDOS, RADICAL HIDROXILO y ÁCIDO HIPOCLOROSO. Contribuyen a la actividad microbicida de los FAGOCITOS, regulación de la señal de transducción y la expresión genética y el daño oxidativo de los ÁCIDOS NUCLEICOS, PROTEINAS y LÍPIDOS.
Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.
Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.
Conjunto de genes originados por la duplicación y variación de algún gen ancestral. Tales genes pueden estar agrupados en el mismo cromosoma o dispersos en diferentes cromosomas. Ejemplos de familias multigénicas incluyen aquellas que codifican las hemoglobinas, inmunoglobulinas, antígenos de histocompatibilidad, actinas, tubulinas, queratinas, colágenos, proteínas de shock térmico, proteínas adhesivas salivares, proteínas coriónicas, proteínas de las cutículas, proteínas vitelínicas y faseolinas, así como histonas, ARN ribosómico, y genes de ARN. Los tres últimos son ejemplos de genes repetidos donde cientos de genes idénticos están presentes y ordenados en forma de tándem.
Par de glándulas situadas en el polo craneal de cada RIÑÓN. Cada glándula suprarrenal está compuesta por dos tejidos endocrinos distintos con origenes embrionarios separados, la CORTEZA SUPRARRENAL que produce ESTEROIDES y la MÉDULA SUPRARRENAL que produce AGENTES NEUROTRANSMISORES.
Formas de vida multicelular, eucariótica del reino Plantae (sensu lato), comprende las VIRIDIPLANTAE, RHODOPHYTA y GLAUCOPHYTA, todas las cuales adquieren cloroplastos mediante endosimbiosis directa de las CIANOBACTERIAS. Se caracterizan por tener un modo de nutrición fundamentalmente fotosintético; crecimiento esencialmente ilimitado en regiones localizadas de división celular (MERISTEMO); la celulosa en el interior de las células les aporta rigidez; la ausencia de órganos de locomoción; ausencia de nervios y sistema sensorial; y una alteración de generaciones haploides y diploides.
El dihaldehído del ácido malónico.
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Forma tridimensional y ordenamiento característico de las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)
Familia de tioltransferasas que contienen dos residuos de CISTEINA en el sitio activo, con una forma disulfuro (forma oxidada) o de ditiol (forma reducida). Funcionan como portador de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependientes de GLUTIONA por RIBONUCLEÓTIDO REDUCTASAS y pueden desempeñar un papel en la desglutationilación de los tioles en proteínas. Las formas oxidadas de las glutarredoxinas son reducidas directamente por el GLUTATIÓN.
La interrupción de los enlaces no covalentes y / o puentes disulfuro responsable de mantener la forma tridimensional y la actividad de la proteína nativa.
Proceso de generación de una MUTACIÓN genética. Puede darse espontáneamente o ser inducida por MUTÁGENOS.
Enzimas que catalizan la transferencia de galactosa de un nucleósido difosfato galactosa a una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.
Enzimas que catalizan la transferencia de N-acetilgalactosamina de un nucleósido difosfato N-acetilgalactosamina hacia una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.

La glutatión transferasa (GST, también conocida como glutation-S-transferasa) es una enzima importante que desempeña un papel fundamental en la detoxificación y defensa antioxidante de nuestro cuerpo. Se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano, especialmente en el hígado.

La función principal de esta enzima es catalizar (o acelerar) la transferencia de grupos funcionales, como grupos sulfhidrilo (-SH), amino (-NH2) o hidroxi (-OH), desde un donante de electronos (como el glutatión) a una variedad de compuestos tóxicos y potencialmente dañinos. Este proceso ayuda a convertir esas moléculas tóxicas en formas más solubles, lo que facilita su excreción del cuerpo.

Existen diferentes tipos de glutatión transferasas, clasificadas según sus propiedades catalíticas y estructurales. Algunos de los grupos principales incluyen la clase alfa, mu, pi, sigma y theta. Cada tipo tiene preferencia por ciertos sustratos y desempeña diferentes roles en la detoxificación de diversas sustancias químicas y drogas.

La actividad de la glutatión transferasa puede verse afectada por varios factores, como el estrés oxidativo, las enfermedades crónicas y los hábitos de vida poco saludables, como el tabaquismo y el consumo excesivo de alcohol. Las deficiencias en la actividad de esta enzima se han relacionado con un mayor riesgo de desarrollar diversas afecciones, como cáncer, enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas y pulmonares.

El glutatión es un antioxidante tripeptide que se encuentra en los tejidos del cuerpo humano. Está compuesto por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina. El glutatión desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo y es esencial para el mantenimiento del equilibrio redox celular. También participa en diversas funciones fisiológicas, como la detoxificación de xenobióticos, el metabolismo de lípidos y carbohidratos, y la modulación de las respuestas inmunes y del estrés oxidativo. Los niveles de glutatión en el cuerpo pueden verse afectados por diversos factores, como la edad, el estilo de vida, la dieta y las enfermedades, y su deficiencia se ha relacionado con varias patologías, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y los cánceres.

El dinitroclorobenceno (DNCB) es un compuesto químico que se utiliza a veces en la investigación médica y en algunas aplicaciones dermatológicas. Es un sólido cristalino de color amarillo pálido con un olor característico.

En términos médicos, el DNCB se ha utilizado como agente de prueba en las pruebas epicutáneas para evaluar la función del sistema inmunológico de la piel. También se ha investigado su uso en el tratamiento de certaines afecciones de la piel, como el vitíligo, aunque actualmente no se considera una terapia de primera línea para esta afección.

Es importante tener en cuenta que el DNCB es un compuesto químico potencialmente peligroso y su uso debe ser supervisado por profesionales médicos capacitados. Puede causar irritación e inflamación de la piel, y su exposición prolongada o repetida puede aumentar el riesgo de efectos adversos graves, como daño hepático o cáncer.

La glutatión peroxidasa (GPO) es una enzima antioxidante importante presente en casi todos los tejidos vivos, siendo particularmente abundante en el hígado. Su función principal es proteger las células contra el daño oxidativo causado por los peróxidos orgánicos y lipídicos, que son metabolitos potencialmente dañinos del oxígeno.

La GPO cataliza la reducción de peróxido de hidrógeno (H2O2) y peróxidos orgánicos a agua y alcohol respectivamente, utilizando glutatión como agente reductor. Este proceso ayuda a mantener un equilibrio redox saludable dentro de la célula y previene la acumulación excesiva de peróxidos que podrían dañar las membranas celulares e incluso provocar la muerte celular.

La forma más común de glutatión peroxidasa en humanos es la GPX1, aunque existen otras isoformas (GPX2 a GPX8) que desempeñan funciones específicas en diferentes tejidos y compartimentos celulares. La deficiencia de glutatión peroxidasa se ha relacionado con varias condiciones patológicas, como enfermedades hepáticas, cardiovasculares y neurodegenerativas.

La Gutación-S-Transferasa (GST) pi es una enzima que pertenece a la familia de las glutatión S-transferasas. Este tipo de enzimas desempeñan un papel importante en la detoxificación y protección celular contra diversos tipos de sustancias químicas dañinas, como los agentes cancerígenos y las toxinas ambientales.

La GST pi, en particular, se encuentra principalmente en el citoplasma de las células y ayuda a catalizar la conjugación del glutatión (un tripeptido formado por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina) con compuestos electrofílicos, lo que facilita su excreción o metabolismo adicional. Esta enzima está codificada por el gen GSTP1 y es altamente conservada en la mayoría de los mamíferos.

La actividad de la GST pi puede verse alterada en diversas condiciones patológicas, como en algunos tipos de cáncer, donde se ha observado una sobrexpresión de esta enzima. Además, ciertas variantes del gen GSTP1 pueden influir en la susceptibilidad individual a desarrollar enfermedades relacionadas con la exposición a agentes tóxicos o carcinógenos.

Las isoenzimas, también conocidas como isozimas o isoformas enzimáticas, se definen como diferentes formas de una enzima particular que tienen secuencias de aminoácidos distintas pero catalizan la misma reacción química. Estas isoenzimas son genéticamente variantes de la misma proteína que realizan funciones similares o idénticas en diferentes tejidos u órganos del cuerpo.

Las isoenzimas pueden ayudar en el diagnóstico y pronóstico médicos, ya que las variaciones en los niveles séricos de ciertas isoenzimas pueden indicar daño tisular o enfermedad específica. Por ejemplo, una prueba comúnmente utilizada para evaluar posibles daños cardíacos es la determinación de las isoenzimas de la creatina quinasa (CK-MB), que se encuentran principalmente en el músculo cardíaco. Si hay un aumento en los niveles séricos de CK-MB, esto puede sugerir una lesión reciente del miocardio, como un ataque al corazón.

Otro ejemplo es la determinación de las isoenzimas de la lactato deshidrogenasa (LDH), que se encuentran en varios tejidos y órganos, incluyendo el hígado, los glóbulos rojos, el corazón y el músculo esquelético. Los diferentes patrones de isoenzimas de LDH pueden ayudar a identificar la fuente del daño tisular. Por ejemplo, un patrón específico de isoenzimas de LDH puede sugerir una necrosis hepática aguda o anemia hemolítica.

En resumen, las isoenzimas son diferentes formas de la misma enzima que catalizan la misma reacción química pero se expresan y funcionan en diferentes tejidos y órganos. La determinación de los patrones de isoenzimas puede ayudar a identificar la fuente del daño tisular y proporcionar información valiosa sobre el diagnóstico y el tratamiento de diversas enfermedades.

La glutatión reductasa es una enzima fundamental que participa en el mantenimiento del sistema antioxidante dentro de las células. Su función principal es catalizar la reducción del oxidized glutathione (GSSG) a su forma reducida, glutathione (GSH), que es un tripeptide compuesto por cisteína, glicina y ácido glutámico.

La reacción catalizada por la glutatión reductasa es la siguiente:

GSSG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+

Esta reacción desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo, ya que el glutatión reducido (GSH) es un potente antioxidante que ayuda a neutralizar los radicales libres y otras especies reactivas de oxígeno. Además, el glutatión también participa en la detoxificación de xenobióticos y desintoxicación de drogas, así como en la regulación de diversos procesos celulares, como la señalización celular, la proliferación celular y la apoptosis.

La glutatión reductasa se encuentra en la mayoría de los tejidos corporales, aunque su concentración es particularmente alta en el hígado, donde desempeña un papel importante en la detoxificación hepática. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas enfermedades, como la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), la fibrosis quística y algunos trastornos neurológicos.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

El glutatión es un tripeptido endógeno, formado por tres aminoácidos: cisteína, glicina y ácido glutámico. Se trata de una molécula con actividad antioxidante muy importante en el metabolismo celular. El disulfuro de glutatión (GSSG) es la forma oxidada del glutatión (GSH). Cuando las células están expuestas a especies reactivas de oxígeno o nitrógeno, el GSH se oxida a GSSG para neutralizar estos radicales. Por lo tanto, el equilibrio entre GSH y GSSG es un importante indicador del estado redox celular y del nivel de estrés oxidativo al que está expuesta la célula. Un aumento en los niveles de GSSG puede reflejar un incremento en la producción de especies reactivas y un mayor estrés oxidativo, lo que podría desencadenar diversos procesos patológicos como el envejecimiento o enfermedades neurodegenerativas.

Transferasas son un tipo específico de enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales, como un grupo metilo (-CH3), acetilo (-COCH3), o amino (-NH2), desde una molécula donadora a una molécula aceptora. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo la síntesis y degradación de biomoléculas importantes como proteínas, lípidos y carbohidratos.

Las transferasas suelen nombrarse según el grupo funcional que transfieren. Por ejemplo, las metiltransferasas transfieren grupos metilo, las acetiltransferasas transfieren grupos acetilo, y las aminotransferasas (también conocidas como transaminasas) transfieren grupos amino.

Estas enzimas ayudan a regular diversas vías metabólicas y a mantener el equilibrio homeostático dentro de las células. Los desequilibrios o deficiencias en las transferasas se han relacionado con varias afecciones médicas, como enfermedades metabólicas y neurológicas.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

'Bufo bufo' es el nombre científico de una especie de sapo comúnmente conocido como sapo común europeo o sapo corredor. Este sapo es originario de Europa y partes de Asia, y es la especie de sapo más grande que se encuentra en Europa.

El sapo común europeo puede crecer hasta aproximadamente 10 a 13 centímetros de largo y tiene una piel gruesa y rugosa con protuberancias grandes en su espalda. Su coloración varía, pero generalmente es de color marrón oliva o gris con manchas oscuras.

Este sapo se encuentra en una variedad de hábitats, incluyendo bosques, prados, jardines y zonas húmedas cerca de cursos de agua. Se alimenta de una variedad de insectos y otros invertebrados.

Como otros sapos, el sapo común europeo produce secreciones tóxicas en su piel como mecanismo de defensa contra los depredadores. Algunas de estas secreciones pueden ser peligrosas para los humanos y causar irritación en la piel o los ojos, por lo que se recomienda no tocarlo sin guantes ni manipularlo innecesariamente.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La desintoxicación metabólica de drogas, también conocida como detoxificación metabólica, se refiere al proceso natural que ocurre en el cuerpo para eliminar los metabolitos tóxicos de las drogas. Cuando una persona consume drogas, éstas se absorben y distribuyen a través del torrente sanguíneo hasta llegar a diversos tejidos y órganos.

El hígado es el principal órgano responsable de la desintoxicación metabólica de drogas. Las enzimas hepáticas descomponen las drogas en moléculas más pequeñas e inofensivas, llamadas metabolitos, que luego se excretan a través de los riñones o el intestino.

Este proceso puede variar según la droga consumida y la velocidad a la que el cuerpo la descomponga. Algunas drogas pueden ser eliminadas rápidamente, mientras que otras pueden permanecer en el cuerpo durante días o incluso semanas.

La desintoxicación metabólica de drogas es un proceso importante para la recuperación de una adicción a las drogas, ya que ayuda al cuerpo a eliminar los residuos tóxicos y reducir los efectos adversos de la droga. Sin embargo, este proceso no aborda las causas subyacentes del consumo de drogas y por sí solo no es suficiente para lograr una recuperación sostenida. La desintoxicación metabólica suele ser el primer paso en un programa de tratamiento más amplio que incluye terapia, apoyo social y cambios en los hábitos de vida.

Los Octopodiformes son una clase de cefalópodos marinos que incluye pulpos y vampiromorfos (que incluyen vampyromorphas, vampiros y sepioloides). Este grupo está caracterizado por tener un par de tentáculos cortos y sin ventosa en la cabeza, mientras que los brazos más largos tienen ventosas en pares. A diferencia de los Decapodiformes (calamares y sepias), no tienen una placa o concha interna. Los pulpos son conocidos por su inteligencia y capacidad de adaptarse a diversos entornos, mientras que los vampiromorfos son organismos más primitivos y menos conocidos, encontrados en aguas profundas.

El ácido dicloroacético (DCA) es un compuesto químico derivado del ácido acético, que contiene dos átomos de cloro en su estructura molecular. En medicina, se ha investigado como un posible tratamiento para diversas afecciones, incluyendo ciertos tipos de cáncer y trastornos metabólicos.

Sin embargo, el uso del DCA en humanos está limitado y solo se considera en ensayos clínicos controlados y supervisados por profesionales médicos debido a sus potenciales efectos secundarios y riesgos para la salud. No debe ser utilizado como un tratamiento autoadministrado sin la recomendación y supervisión de un médico calificado.

En términos de su estructura química, el DCA tiene la fórmula molecular Cl2CHCOOH, con dos átomos de cloro unidos al átomo de carbono central. Es un sólido incoloro y cristalino que se disuelve en agua y presenta propiedades ácidas debido a la presencia del grupo funcional carboxílico (-COOH).

En cuanto a sus posibles mecanismos de acción contra el cáncer, algunos estudios han sugerido que el DCA puede ayudar a restaurar la normalidad en las mitocondrias celulares, lo que podría inhibir el crecimiento y la supervivencia de células cancerosas. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmar estos efectos y determinar su seguridad y eficacia como tratamiento médico.

La definición médica de "Hidroxianisol Butilado" (BHA, por sus siglas en inglés) es un antioxidante sintético (un tipo de compuesto químico) que se añade a algunos alimentos, cosméticos y productos farmacéuticos para ayudar a preservarlos. Se utiliza como conservante para prevenir o ralentizar el proceso de oxidación de los lípidos, lo que puede causar mal sabor, cambios en la textura y color, y la formación de compuestos potencialmente dañinos llamados peróxidos.

El BHA se encuentra comúnmente en una variedad de alimentos procesados, como los aceites vegetales, las grasas animales, los cereales, los caramelos, las gomas de mascar, los productos horneados y los snacks salados. También se utiliza en algunos cosméticos y productos farmacéuticos, como cremas hidratantes, lociones solares y suplementos dietéticos.

Aunque el BHA se considera generalmente seguro en las cantidades utilizadas en los alimentos, la exposición a dosis más altas puede estar asociada con efectos adversos para la salud, como el aumento del riesgo de cáncer y problemas reproductivos. Por esta razón, la Administración de Alimentos y Medicamentos (FDA) de los Estados Unidos ha establecido una dosis diaria admisible (ADI) para el BHA en los alimentos, que se considera segura para la salud humana. Sin embargo, algunas organizaciones de salud, como el Centro para la Ciencia en el Interés Público (CSPI), han pedido a la FDA que reevalúe la seguridad del BHA y lo retire del uso en los alimentos.

Las transferasas alquil y aril son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de grupos alquilo o arilo desde un donante a un aceptor. Estas enzimas desempeñan un papel importante en la detoxificación de xenobióticos, como fármacos y productos químicos ambientales, mediante el proceso de conjugación. La conjugación es una vía metabólica que hace que las moléculas extrañas sean más polares y solubles en agua, lo que facilita su excreción del cuerpo.

Las transferasas alquil y aril incluyen varios tipos de enzimas, como la glutatión S-transferasa (GST), la UDP-glucuronosiltransferasa (UGT) y la N-acetiltransferasa (NAT). Estas enzimas se encuentran en una variedad de tejidos, incluidos el hígado, los riñones y el intestino.

La glutatión S-transferasa, por ejemplo, cataliza la transferencia de grupos glutatión a electrófilos como compuestos epóxidos, peróxidos y halogenados. La UDP-glucuronosiltransferasa transfiere un grupo glucurónido desde el UDP-glucurónico al sustrato, mientras que la N-acetiltransferasa transfiere un grupo acetilo del cofactor acetil-CoA al sustrato.

Las transferasas alquil y aril también pueden desempeñar un papel en la activación de fármacos y xenobióticos, ya que algunos compuestos requieren ser metabolizados por estas enzimas antes de poder ejercer su efecto farmacológico. Sin embargo, en algunos casos, el metabolismo de los fármacos por parte de estas enzimas puede dar lugar a metabolitos tóxicos o cancerígenos. Por lo tanto, es importante comprender la función y el papel de las transferasas alquil y aril en el metabolismo de los xenobióticos para poder desarrollar estrategias seguras y eficaces para su uso en la terapia médica.

La glutatión sintasa es una enzima importante que participa en el sistema antioxidante del cuerpo. Más específicamente, desempeña un rol clave en la producción de glutatión, un tripeptido compuesto por tres aminoácidos: ácido L-glutámico, cisteína y glicina. El glutatión es uno de los antioxidantes más potentes que el cuerpo produce naturalmente.

La glutatión sintasa cataliza la reacción final en la síntesis del glutatión, uniendo el ácido L-glutámico y la cisteína para formar un dipeptido intermedio, y luego combinando este dipeptido con glicina para producir glutatión. Esta enzima requiere de energía en forma de ATP (trifosfato de adenosina) para llevar a cabo esta reacción.

La deficiencia en glutatión sintasa puede conducir a niveles bajos de glutatión, lo que a su vez puede debilitar el sistema antioxidante del cuerpo y aumentar la susceptibilidad a los daños causados por especies reactivas de oxígeno (ROS). Esto podría estar asociado con varias condiciones de salud, incluyendo enfermedades neurodegenerativas, enfermedades cardiovasculares y cáncer.

No se encontró una definición específica de "maleatos" en el contexto médico. Parece ser un término desconocido o mal escrito. Quizás quiso decir "acetato de maleilo", que es un compuesto orgánico usado en la industria química y cosmética. Los acetatos de maleilo se utilizan a veces como intermediarios en la síntesis de algunos fármacos, pero no tienen un uso directo en medicina.

Si necesita información sobre "acetato de maleilo", avíseme para corregir y proporcionarle información relevante.

Los compuestos de sulfhidrilo, también conocidos como tiolos, contienen el grupo funcional sulfhidrilo (-SH). Este grupo está formado por un átomo de azufre unido a un átomo de hidrógeno. Los compuestos de sulfhidrilo se encuentran comúnmente en proteínas y péptidos, donde el grupo sulfhidrilo se encuentra en los aminoácidos cisteína.

Los compuestos de sulfhidrilo pueden experimentar reacciones de oxidación y formar puentes disulfuro (-S-S-) entre dos grupos sulfhidrilo. Esta reacción es importante en la estabilización de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Además, los compuestos de sulfhidrilo pueden actuar como nucleófilos fuertes y desempeñar un papel importante en reacciones químicas, como la formación de enlaces tiol-enlaces disulfuro y la reducción de grupos funcionales.

En medicina, los compuestos de sulfhidrilo se utilizan a menudo como desintoxicantes y agentes reduccionistas. Por ejemplo, el N-acetilcisteína (NAC) es un fármaco que contiene un grupo sulfhidrilo y se utiliza clínicamente para tratar envenenamientos por paracetamol y otras intoxicaciones. El NAC también se ha utilizado experimentalmente como tratamiento para diversas afecciones, como la fibrosis quística y la enfermedad de Parkinson.

El citosol es el componente acuoso del citoplasma, que se encuentra dentro de la membrana celular y fuera del núcleo de una célula. Contiene una variedad de orgánulos celulares, como mitocondrias, ribosomas y lisosomas, así como diversas moléculas, como azúcares, aminoácidos, iones y moléculas de señalización. El citosol desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, como el metabolismo, la transducción de señales y el transporte de moléculas a través de la célula.

El ácido etacrínico es un diurético potente que se utiliza en el tratamiento de la hipertensión y la insuficiencia cardíaca congestiva. Funciona aumentando la excreción de sodio y agua en los riñones, lo que ayuda a reducir la presión arterial y el volumen sanguíneo.

El ácido etacrínico es un inhibidor de la anhidrasa carbónica, una enzima que se encuentra en varias partes del cuerpo, incluyendo los riñones. Al inhibir esta enzima en el túbulo contorneado distal del riñón, el ácido etacrínico impide la reabsorción de sodio y agua en la sangre, lo que lleva a una mayor excreción de orina (diuresis).

Los efectos secundarios comunes del ácido etacrínico incluyen pérdida de apetito, náuseas, vómitos, diarrea, calambres musculares y debilidad. Los efectos secundarios más graves pueden incluir pérdida de sodio y potasio en la sangre, hipotensión (presión arterial baja), daño renal y ototoxicidad (toxicidad para el oído interno), que puede causar zumbido en los oídos, mareos y pérdida de audición.

El ácido etacrínico se administra por vía oral y suele tomarse una vez al día. Es importante seguir las instrucciones del médico cuidadosamente al tomar este medicamento y informarle de cualquier efecto secundario que se experimente.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

Proteus mirabilis es una especie de bacterias gramnegativas, en forma de bacilo, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es un organismo comúnmente encontrado en el medio ambiente, particularmente en agua, suelo y materia vegetal en descomposición. También puede ser parte de la flora normal del tracto intestinal humano.

Esta bacteria es conocida por su capacidad de producir ureasa, una enzima que descompone la urea en carbono dioxido y amoniaco. Esta propiedad hace que P. mirabilis sea una causa importante de infecciones del tracto urinario (ITU), especialmente en personas con catéteres o problemas estructurales en el sistema urinario. Las ITUs causadas por P. mirabilis pueden ser particularmente difíciles de tratar debido a su resistencia a muchos antibióticos comunes.

Además de ITUs, P. mirabilis también puede causar infecciones en otras partes del cuerpo, incluyendo la piel, los oídos y las vías respiratorias. Sin embargo, estas infecciones son menos comunes que las ITUs.

Los alquenos son un tipo específico de hidrocarburos en la química orgánica. Un alqueno es una molécula compuesta únicamente por carbono e hidrógeno, donde al menos un doble enlace carbono-carbono está presente en su estructura molecular. Este doble enlace le confiere propiedades químicas y reactividad distintas a los alcanos, que son hidrocarburos saturados con solo enlaces simples entre los átomos de carbono.

Las cadenas de carbono en los alquenos pueden ser lineales o ramificadas, y el doble enlace puede encontrarse en diferentes posiciones dentro de la molécula. La ubicación del doble enlace se denota mediante un número, indicando el carbono que forma parte del doble enlace contando desde el extremo de la cadena. Por ejemplo, el etileno (el alqueno más simple) tiene la fórmula molecular C2H4 y consta de un doble enlace entre los dos átomos de carbono: H2C=CH2.

Los alquenos son importantes en diversas aplicaciones, como la producción de polímeros y plásticos, así como en la síntesis de otros compuestos orgánicos más complejos. Además, los dobles enlaces en los alquenos pueden experimentar reacciones de adición, donde otras moléculas se unen a ambos átomos de carbono involucrados en el doble enlace, cambiando así la estructura y propiedades de la molécula original.

El S-nitrosoglutation (GSNO, por sus siglas en inglés) es un compuesto importante en la biología que contiene nitrógeno reactivo. Se define médicamente como el monosodio del derivado S-nitroso de la glutatión, un tripeptido formado por la unión de tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina.

GSNO desempeña un papel crucial en el sistema biológico como portador y donante de óxido nítrico (NO), un molécula de señalización con propiedades vasodilatadoras, neurotransmisoras y antimicrobianas. La S-nitrosación es un proceso mediante el cual se transfiere el grupo NO desde un donante como GSNO a un aceptor cisteína en una proteína, lo que lleva a la modulación de su función. Este mecanismo está involucrado en diversos procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo la respuesta al estrés oxidativo, la inflamación y las enfermedades neurodegenerativas.

Los microsomas hepáticos se refieren a fragmentos de membrana sacados de los endoplásmicos reticulares de las células hepáticas (del hígado). Estos microsomas están cargados con una variedad de enzimas, incluyendo el sistema citocromo P450, que desempeñan un papel crucial en la detoxificación y eliminación de fármacos, toxinas y otros compuestos extranjeros del cuerpo. Estas enzimas participan en reacciones bioquímicas como la oxidación, reducción y hidroxilación. La actividad de las enzimas en los microsomas hepáticos puede variar entre individuos y está sujeta a inducción o inhibición por diversos fármacos y sustancias químicas, lo que lleva a diferencias individuales en la farmacocinética y la respuesta a los medicamentos.

El estrés oxidativo es un desequilibrio entre la producción de especies reactivas del oxígeno (ERO) y la capacidad del organismo para eliminar los radicales libres y sus productos de oxidación mediante sistemas antioxidantes. Los ERO son moléculas altamente reactivas que contienen oxígeno y pueden dañar las células al interactuar con el ADN, las proteínas y los lípidos de la membrana celular. Este daño puede conducir a una variedad de enfermedades, como enfermedades cardiovasculares, cáncer, diabetes, enfermedades neurodegenerativas y envejecimiento prematuro. El estrés oxidativo se ha relacionado con varios factores, como la contaminación ambiental, el tabaquismo, los rayos UV, las infecciones, los medicamentos y los trastornos nutricionales, así como con procesos fisiológicos normales, como el metabolismo y el ejercicio.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La cisteína es un aminoácido sulfuroado no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo, pero también se puede obtener a través de la dieta. Se encuentra en varias proteínas alimentarias y también está disponible como suplemento dietético.

La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que le confiere propiedades antioxidantes y ayuda a desintoxicar el cuerpo. También es un componente importante de la glutatión, una molécula antioxidante endógena que protege las células del daño oxidativo.

Además, la cisteína desempeña un papel importante en la estructura y función de las proteínas, ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) entre las moléculas de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas. Estos puentes ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas y son esenciales para su función correcta.

En resumen, la cisteína es un aminoácido importante que desempeña un papel clave en la antioxidación, desintoxicación y estructura de las proteínas en el cuerpo humano.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La mutagénesis sitio-dirigida es un proceso de ingeniería genética que implica la introducción específica y controlada de mutaciones en un gen o segmento de ADN. Este método se utiliza a menudo para estudiar la función y la estructura de genes y proteínas, así como para crear variantes de proteínas con propiedades mejoradas.

El proceso implica la utilización de enzimas específicas, como las endonucleasas de restricción o los ligases de ADN, junto con oligonucleótidos sintéticos que contienen las mutaciones deseadas. Estos oligonucleótidos se unen al ADN diana en la ubicación deseada y sirven como plantilla para la replicación del ADN. Las enzimas de reparación del ADN, como la polimerasa y la ligasa, luego rellenan los huecos y unen los extremos del ADN, incorporando así las mutaciones deseadas en el gen o segmento de ADN diana.

La mutagénesis sitio-dirigida es una herramienta poderosa en la investigación biomédica y se utiliza en una variedad de aplicaciones, como la creación de modelos animales de enfermedades humanas, el desarrollo de fármacos y la investigación de mecanismos moleculares de enfermedades. Sin embargo, también existe el potencial de que este método se use inadecuadamente, lo que podría dar lugar a riesgos para la salud y el medio ambiente. Por lo tanto, es importante que su uso esté regulado y supervisado cuidadosamente.

La Butionina Sulfoximina es un inhibidor específico de la enzima glutamato-cisteína ligasa (GCL), la cual desempeña un papel clave en la biosíntesis de glutatión, un importante antioxidante intracelular. Esta sustancia se utiliza en investigación científica para estudiar los efectos y mecanismos relacionados con la deficiencia de glutatión.

La Butionina Sulfoximina es un compuesto químico sintético que se administra a los organismos vivos con fines experimentales, ya sea en forma de suplemento dietético o mediante inyección directa en el torrente sanguíneo. Su uso permite a los investigadores examinar cómo la disminución de los niveles de glutatión afecta diversos procesos fisiológicos y patológicos, como el estrés oxidativo, la inflamación, las enfermedades neurodegenerativas y el cáncer.

Es importante mencionar que la Butionina Sulfoximina no tiene un uso clínico aprobado como medicamento o terapia, y su manipulación debe realizarse bajo estrictas precauciones y en un entorno controlado, dada su alta toxicidad y capacidad para alterar los procesos metabólicos esenciales.

La estabilidad de las enzimas, desde un punto de vista médico o bioquímico, se refiere a la capacidad de una enzima para mantener su estructura tridimensional y funcionalidad en condiciones variables del medio ambiente. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas dentro de un organismo, y su eficacia puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura, la concentración de solutos y la presencia de inhibidores enzimáticos.

Un factor que contribuye a la estabilidad de las enzimas es su estructura proteica. Las enzimas globulares, con sus estructuras compactas e hidrofóbicas, son más resistentes a la desnaturalización y la pérdida de actividad que las enzimas fibrosas o desestructuradas. Además, la presencia de enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno y otras interacciones no covalentes dentro de la estructura proteica también puede aumentar la estabilidad de las enzimas.

La estabilidad térmica es una propiedad importante de las enzimas, ya que afecta su funcionamiento en diversos entornos fisiológicos. Las enzimas de organismos homeotermos, como los mamíferos, suelen ser más estables a temperaturas corporales elevadas (36-37°C) en comparación con las enzimas de organismos poiquilotermos, como las bacterias. Sin embargo, algunas enzimas termófilas y hipertermófilas, originarias de ambientes extremadamente calientes, pueden mantener su actividad a temperaturas mucho más altas (hasta 100°C o más).

La estabilidad química de las enzimas se refiere a su resistencia a los cambios en el pH y la concentración de solutos. Las enzimas funcionan óptimamente dentro de un rango específico de pH, y tanto los entornos ácidos como alcalinos pueden desnaturalizarlas e inactivarlas. La estabilidad a la salinidad también es una consideración importante para las enzimas que funcionan en ambientes hipersalinos, como los océanos o las glándulas sudoríparas.

La estabilidad de las enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la presencia de inhibidores enzimáticos, la radiación ultravioleta y la oxidación. La inactivación enzimática también puede ocurrir durante el procesamiento y almacenamiento de alimentos, lo que afecta su calidad y vida útil. Por lo tanto, comprender y controlar los factores que influyen en la estabilidad de las enzimas es fundamental para aprovechar sus propiedades beneficiosas en diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales.

Los isotiocianatos son compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional -N=C=S. Se forman naturalmente en las plantas de la familia Brassicaceae (como la mostaza, el brócoli y el rábano) durante la descomposición de los glucosinolatos, un proceso que es comúnmente desencadenado por daños mecánicos o por enzimas. Los isotiocianatos tienen propiedades antibacterianas, antifúngicas y anticancerígenas, pero también pueden ser irritantes para los tejidos vivos. La inhalación de isotiocianatos puede causar tos, dificultad para respirar y dolor en el pecho, mientras que el contacto con la piel puede provocar enrojecimiento, picazón y ampollas. La ingesta de grandes cantidades de isotiocianatos puede ser tóxica e incluso letal.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

Amitrol, también conocido como ametrina, es un herbicida selectivo y no sistémico que se utiliza para controlar una amplia gama de malezas anuales y perennes en diversos cultivos, como frutas, verduras, cereales y pastos. Es un compuesto heterocíclico que interfiere con la síntesis de ácidos aromáticos en las plantas, lo que inhibe su crecimiento y eventualmente los mata.

Aunque el amitrol se considera relativamente seguro para los humanos y el medio ambiente cuando se utiliza correctamente, puede causar irritación en la piel, los ojos y las vías respiratorias si se manipula incorrectamente o se inhala en grandes cantidades. Además, algunos estudios han sugerido que el amitrol puede tener efectos negativos sobre la salud reproductiva en animales de laboratorio, aunque los datos en humanos son limitados y controvertidos.

Como con cualquier producto químico, es importante seguir las instrucciones del fabricante y tomar precauciones adecuadas al manipular y aplicar amitrol para minimizar los riesgos potenciales para la salud y el medio ambiente.

Los aldehídos son una clase importante de compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo (-C=O), con un átomo de hidrógeno directamente unido al átomo de carbono del grupo carbonilo. La fórmula general de los aldehídos es R-CHO, donde R puede ser un hidrógeno o un radical orgánico.

Los aldehídos se producen naturalmente en el medio ambiente y también se forman como subproductos de la descomposición de algunas sustancias químicas. Algunos ejemplos comunes de aldehídos incluyen el formaldehído (HCHO), que se utiliza como conservante y desinfectante, y la acetaldehído (CH3CHO), que se produce durante el metabolismo del alcohol etílico en el cuerpo humano.

Los aldehídos pueden tener efectos tóxicos sobre la salud humana, especialmente en altas concentraciones. El formaldehído, por ejemplo, es un conocido carcinógeno y puede causar irritación de los ojos, la nariz y la garganta, así como problemas respiratorios y alergias. La exposición prolongada al formaldehído también se ha asociado con un mayor riesgo de cáncer nasofaríngeo.

En medicina, los aldehídos pueden utilizarse en el diagnóstico y tratamiento de diversas afecciones. Por ejemplo, la glucosa oxidasa es una enzima que cataliza la reacción entre la glucosa y el peróxido de hidrógeno para producir gluconato y peróxido de hidrógeno, lo que permite medir los niveles de glucosa en sangre. Además, algunos aldehídos se utilizan como fármacos, como la isoniazida, un medicamento antituberculoso que inhibe la actividad de una enzima bacteriana importante para la supervivencia de Mycobacterium tuberculosis.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

Las quinonas reductasas son un grupo de enzimas flavoproteína que catalizan la reducción de quinonas a hidroquinonas, utilizando NADH o NADPH como dadores de electrones. Esta reacción desempeña un papel fundamental en la detoxificación de compuestos cuaternarios y también está involucrada en algunos procesos bioquímicos como la biosíntesis de colágeno, melanina y tetrapirroles.

La estructura química de las quinonas reductasas incluye un grupo flavín (FAD o FMN) unido a la molécula de proteína, el cual actúa como cofactor en la transferencia de electrones desde NAD(P)H a la quinona. Existen diferentes tipos de quinonas reductasas, cada una con especificidad por determinadas quinonas substrato. Algunas de estas enzimas pueden ser encontradas en el hígado, riñones e intestinos, donde desempeñan un papel importante en la detoxificación de xenobióticos y fármacos.

Las quinonas reductasas también han sido relacionadas con procesos patológicos como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, ya que algunas quinonas reactivas generadas durante el metabolismo de fármacos y xenobióticos pueden producir daño oxidativo a las células. Por lo tanto, la inhibición de estas enzimas puede ser una estrategia terapéutica para prevenir los efectos adversos de ciertos fármacos y químicos ambientales.

Los antioxidantes son compuestos que pueden prevenir o retrasar el daño causado por los llamados radicales libres. Los radicales libres son moléculas inestables que tienen un electrón desapareado y buscan estabilizarse tomando electrones de otras moléculas sanas. Este proceso puede provocar una reacción en cadena que daña las células del cuerpo.

Los antioxidantes son sustancias químicas que pueden donar electrones a los radicales libres sin volverse inestables ellos mismos, por lo que ayudan a detener este proceso de reacción en cadena. Esto puede prevenir o reducir el daño celular y posiblemente ayudar a proteger contra enfermedades como el cáncer y las enfermedades cardíacas.

El cuerpo produce algunos antioxidantes naturalmente, pero también obtiene antioxidantes de los alimentos que consume. Los ejemplos más comunes de antioxidantes encontrados en los alimentos incluyen vitaminas C y E, betacaroteno y licopeno. También existen numerosos compuestos fitquímicos con actividad antioxidante presentes en frutas, verduras, nueces y granos enteros.

Es importante tener en cuenta que el consumo de altas dosis de suplementos antioxidantes no necesariamente es beneficioso y puede incluso ser perjudicial para la salud, ya que se han reportado efectos adversos asociados con el uso excesivo de estos suplementos. Por lo tanto, obtener antioxidantes a través de una dieta balanceada y variada es generalmente la mejor opción.

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

En la terminología médica, "ratas consanguíneas" generalmente se refiere a ratas que están relacionadas genéticamente entre sí debido al apareamiento entre parientes cercanos. Este término específicamente se utiliza en el contexto de la investigación y cría de ratas en laboratorios para estudios genéticos y biomédicos.

La consanguinidad aumenta la probabilidad de que los genes sean compartidos entre los parientes cercanos, lo que puede conducir a una descendencia homogénea con rasgos similares. Este fenómeno es útil en la investigación para controlar variables genéticas y crear líneas genéticas específicas. Sin embargo, también existe el riesgo de expresión de genes recesivos adversos y una disminución de la diversidad genética, lo que podría influir en los resultados del estudio o incluso afectar la salud de las ratas.

Por lo tanto, aunque las ratas consanguíneas son útiles en ciertos contextos de investigación, también es importante tener en cuenta los posibles efectos negativos y controlarlos mediante prácticas adecuadas de cría y monitoreo de la salud.

Los compuestos de trietilestaño son sustancias químicas que contienen el elemento estaño unido a tres grupos etilo (-C2H5). Un ejemplo común es el trietilestaño hidruro ([CH3CH2]3SnH), también conocido como estanilo etílico.

Estos compuestos se utilizan en una variedad de aplicaciones, incluyendo la producción de plásticos y cauchos, así como en la protección de superficies metálicas contra la corrosión y el crecimiento de algas y hongos. Sin embargo, también se consideran tóxicos y pueden representar un riesgo para la salud humana y el medio ambiente si no se manejan adecuadamente.

La exposición a los compuestos de trietilestaño puede ocurrir a través del contacto con la piel, la inhalación o la ingestión, y puede causar una variedad de efectos adversos en la salud, como irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, náuseas, vómitos, diarrea, dolores de cabeza y mareos. En casos más graves, puede causar daño al sistema nervioso, el hígado y los riñones.

Por lo tanto, es importante manejar los compuestos de trietilestaño con precaución y seguir las recomendaciones de seguridad adecuadas para minimizar la exposición y reducir los riesgos para la salud y el medio ambiente.

Las esteroides isomerasas son un tipo de enzimas que catalizan la inversión de la configuración espacial alrededor de uno o más átomos de carbono en el esqueleto carbonado de los esteroides. Estas enzimas desempeñan un papel importante en la biosíntesis y la degradación de los esteroides en el cuerpo.

Un ejemplo bien conocido de esteroides isomerasas es la 3-beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa (3-β-HSD), que participa en la vía biosintética del cortisol, la aldosterona y los andrógenos. La 3-β-HSD cataliza la conversión de las precursoras delta5-esteroides a delta4-esteroides, lo que implica la oxidación de un grupo hidroxilo en la posición C3 y la posterior eliminación de una molécula de agua. Este paso es crucial para la formación de los esqueletos de corticosteroides y andrógenos.

Las esteroides isomerasas pueden mostrar especificidad tanto por el tipo de esteroide como por la configuración espacial en un carbono específico. Por lo tanto, su actividad puede regularse mediante diversos mecanismos y desempeñar un papel clave en la homeostasis hormonal y otras funciones fisiológicas.

Butanona es el nombre común del compuesto químico 2-propanona, que también se conoce como metil cetona o dimetil cetona. Es un líquido incoloro con un olor dulce y afrutado que se utiliza comúnmente como disolvente en una variedad de aplicaciones industriales y domésticas.

La butanona es soluble en agua y miscible en la mayoría de los solventes orgánicos. Se produce naturalmente en pequeñas cantidades en algunos alimentos y bebidas, como frutas y vinos, pero también se fabrica sintéticamente en grandes cantidades para su uso comercial.

En el cuerpo humano, la butanona puede producirse como resultado del metabolismo de ciertos medicamentos y productos químicos. También puede ingresar al cuerpo a través de la inhalación, la piel o el tracto gastrointestinal, y se ha asociado con una variedad de efectos adversos para la salud, como irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, náuseas, vómitos, dolores de cabeza y mareos.

En concentraciones más altas, la butanona puede ser tóxica y causar daño hepático y renal, convulsiones y coma. Se clasifica como un producto químico peligroso y se regula estrictamente en muchos países para garantizar su manejo seguro y la protección de la salud pública y el medio ambiente.

El cloruro de metileno, también conocido como diclorometano, es un compuesto químico con la fórmula CH2Cl2. Es un líquido incoloro, volátil y densidad ligeramente superior a la del agua. Se utiliza comúnmente como disolvente en una variedad de aplicaciones industriales y comerciales, incluyendo la producción de productos farmacéuticos y químicos, la extracción de aceites y grasas, y como agente de limpieza en electrónica y otros equipos delicados.

En el campo médico, el cloruro de metileno se utiliza principalmente como anestésico general debido a sus propiedades hipnóticas y analgésicas. Sin embargo, su uso está restringido debido a los riesgos asociados con su uso, incluyendo la depresión respiratoria, daño hepático y renal, y el potencial de efectos teratogénicos y carcinogénicos. Por lo tanto, se requieren precauciones especiales cuando se utiliza en procedimientos médicos y quirúrgicos.

Es importante tener en cuenta que el cloruro de metileno también se utiliza como disolvente industrial y puede ser un contaminante ambiental, lo que puede plantear riesgos para la salud humana y el medio ambiente si no se maneja adecuadamente.

La biocatalysis es el proceso en el que una enzima acelera una reacción química específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, reduciendo la energía de activación y aumentando la velocidad de reacción entre dos o más moléculas, conocidas como sustratos. La biocatalysis es fundamental para el metabolismo y el crecimiento de los organismos vivos y se aprovecha en aplicaciones industriales y bioquímicas, como la producción de alimentos, bebidas, combustibles y productos farmacéuticos.

En la medicina, la biocatalysis puede utilizarse en el diagnóstico y tratamiento de enfermedades. Por ejemplo, las pruebas de diagnóstico pueden utilizar enzimas para detectar la presencia de marcadores específicos de enfermedades en muestras de pacientes. Además, la terapia génica y la ingeniería de proteínas a menudo implican el uso de enzimas para modificar selectivamente genes o proteínas con fines terapéuticos.

En resumen, la biocatalysis es un proceso fundamental en la bioquímica y la medicina, ya que permite acelerar reacciones químicas específicas y aplicarlas en diversos campos, desde el diagnóstico y tratamiento de enfermedades hasta la producción industrial de productos.

Los hidrocarburos yodados son compuestos orgánicos que consisten en carbono, hidrógeno e átomos de yodo. Estos compuestos se crean mediante la reacción de yoduro de hidrógeno con alquenos o alquinos en presencia de un catalizador, como el peróxido de hidrógeno. La yodación es un proceso importante en la síntesis de ciertos fármacos y productos químicos especializados. Sin embargo, no hay una definición médica específica de 'hidrocarburos yodados' ya que no se trata de un término médico generalmente utilizado en el diagnóstico, tratamiento o investigación clínica.

Los peróxidos lipídicos son moléculas que se forman cuando los oxidantes reaccionan con los lípidos insaturados. Este proceso, llamado oxidación de lípidos, es una forma de daño que ocurre naturalmente en el cuerpo y también puede ser causado por factores externos como la exposición a radiación o contaminantes ambientales.

La formación de peróxidos lipídicos es particularmente dañina porque puede desencadenar una serie de reacciones químicas que dañan otras moléculas cercanas, incluidos otros lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Este daño en cascada se conoce como peroxidación lipídica y se ha relacionado con una variedad de enfermedades, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y enfermedades neurodegenerativas.

Es importante señalar que los peróxidos lipídicos también desempeñan un papel importante en el cuerpo como parte del sistema inmunológico. Las células blancas de la sangre, o leucocitos, producen peróxido de hidrógeno y peróxidos lipídicos para ayudar a combatir las infecciones. Sin embargo, cuando se produce en exceso, este proceso puede ser dañino.

No he encontrado una definición específica de "compuestos de trialquiltina" en la literatura médica o farmacéutica. El término "trialquiltina" no parece estar relacionado con ninguna sustancia química o medicamento conocido. Es posible que se trate de un error tipográfico o que sea el nombre incorrecto de una sustancia en particular. Sin más información, es difícil proporcionar una definición médica precisa de "compuestos de trialquiltina".

La trialquiltina no parece ser un término reconocido en química o farmacología. Si desea obtener información sobre compuestos específicos, le recomiendo que busque el nombre correcto del compuesto y sus propiedades químicas y efectos farmacológicos correspondientes. Consulte siempre a profesionales médicos o farmacéuticos calificados para obtener asesoramiento sobre temas relacionados con la salud y los medicamentos.

La peroxidación de lípidos es un proceso químico que daña los lípidos, especialmente las grasas insaturadas, en células y membranas biológicas. Implica la formación y acumulación de peróxidos de lípidos estables y no estándares. Estos peróxidos pueden ser tóxicos y propagar el daño a otras moléculas vecinas, lo que resulta en una reacción en cadena que puede dañar o destruir una célula.

La peroxidación de lípidos se inicia por la acción de radicales libres, como los derivados del oxígeno, que "extraen" electrones de otras moléculas para estabilizarse a sí mismos. Este proceso puede dañar o alterar las funciones normales de las células y se ha relacionado con varias enfermedades, incluida la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, la esclerosis múltiple, el cáncer y el daño hepático inducido por fármacos.

También desempeña un papel importante en el proceso de envejecimiento y está asociada con varias afecciones relacionadas con la edad, como las cataratas y las enfermedades cardiovasculares. Se cree que los antioxidantes presentes en los alimentos pueden ayudar a prevenir o retrasar este proceso al neutralizar los radicales libres antes de que puedan dañar las células.

Los nitrobencenos son compuestos orgánicos que resultan de la nitración del benceno. Consisten en un anillo bencénico con uno o más grupos nitro (-NO2) unidos. El nitrobenceno más simple y común es el mononitrobenceno (o simplemente nitrobenceno), que contiene un grupo nitro unido al anillo de benceno.

En términos médicos, los nitrobencenos no tienen un uso directo como fármacos o agentes terapéuticos. Sin embargo, se han utilizado en la industria química y farmacéutica para sintetizar otros compuestos. Por ejemplo, el nitrobenceno se puede reducir a anilina, un precursor de varios fármacos y colorantes.

Es importante tener en cuenta que los nitrobencenos, especialmente el nitrobenceno en su forma pura, pueden ser tóxicos y carcinógenos. La exposición a estos compuestos puede ocurrir durante la producción industrial o por su uso en laboratorios. El contacto con la piel, inhalación o ingestión pueden causar irritación, daño celular y aumentar el riesgo de cáncer. Por lo tanto, se requieren precauciones adecuadas al manipular estos compuestos.

De acuerdo con la definición médica, el fenilglioxal es un compuesto químico que se utiliza en investigación biomédica. Se trata de un agente birreductante que reacciona específicamente con los grupos amino de las lisinas de las proteínas, formando derivados conocidos como pentosidinas. Estas modificaciones postraduccionales de las proteínas se han relacionado con el envejecimiento y diversas patologías, como la diabetes y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, el fenilglioxal es un importante reactivo de laboratorio para el estudio de los procesos bioquímicos asociados a estas condiciones clínicas.

Los anisoles son compuestos orgánicos que consisten en un grupo fenilo unido a un grupo metoxi (-O-CH3) a través del carbono aromático. El término "anisol" se refiere específicamente al compuesto químico fenil metyl éter (C6H5OCH3).

En el contexto médico, los anisoles no tienen un uso directo como fármacos o terapias. Sin embargo, algunos derivados de anisol se utilizan en medicina. Por ejemplo, el propofol es un anestésico general que se utiliza durante la cirugía y otros procedimientos médicos invasivos. El propofol es un éter fenil éter relacionado con el anisol, pero tiene una cadena lateral adicional de carbono que le confiere propiedades anestésicas.

En general, los anisoles y sus derivados se utilizan en química orgánica como solventes y disolventes debido a su bajo punto de ebullición y polaridad relativamente baja. También se han investigado como posibles agentes quimioterapéuticos y antifúngicos, aunque todavía no se han aprobado para su uso clínico.

La Lactoilglutatión Liasa, también conocida como Lactylglutathione Lyase o L-lactilo-gamma-glutamilcisteína dipeptididasa, es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de algunos aminoácidos y compuestos sulfurados. Esta enzima cataliza la reacción que descompone la lactilglutatione en L-lactato y glutatión. La deficiencia de esta enzima se ha asociado con diversas afecciones, como la acumulación de lípidos en los eritrocitos y un mayor riesgo de desarrollar cataratas. Sin embargo, su función específica y el impacto de su deficiencia en la salud humana aún no están completamente comprendidos y requieren más investigación.

La ADN nucleotidilexotransferasa, también conocida como ADN polimerasa gamma o polgamma, es una enzima que desempeña un papel crucial en la replicación y reparación del ADN mitocondrial. Esta enzima está codificada por el gen POLG y se encuentra presente exclusivamente en las mitocondrias de las células eucariotas.

La función principal de la ADN nucleotidilexotransferasa es catalizar la adición de nucleótidos a la cadena de ADN durante el proceso de replicación y reparación del ADN mitocondrial. Esta enzima tiene una alta especificidad por los nucleótidos que contienen desoxirribosa, lo que garantiza que solo se incorporen los nucleótidos correctos durante la síntesis de ADN.

La deficiencia o mutaciones en el gen POLG pueden dar lugar a diversas enfermedades mitocondriales hereditarias, como la ataxia y neuropatía sensoriales combinadas tipo 1 (ANS1), la encefalomiopatía mitocondrial con deficiencia de la polimerasa gamma (MPV17) o el síndrome de Alpers-Huttenlocher, entre otras. Estas enfermedades se caracterizan por una amplia variedad de síntomas clínicos, como debilidad muscular, neuropatías periféricas, ataxia, convulsiones y deterioro cognitivo progresivo.

En resumen, la ADN nucleotidilexotransferasa es una enzima mitocondrial crucial para la replicación y reparación del ADN mitocondrial, y su deficiencia o mutaciones pueden causar diversas enfermedades mitocondriales hereditarias.

La definición médica de "ditiocarbato" se refiere a un grupo funcional en química orgánica que contiene dos átomos de azufre unidos por un enlace covalente, con cada átomo de azufre unido a un carbono adyacente. Los ditiocarbatos son comúnmente encontrados en compuestos farmacéuticos y agentes quelantes, que se utilizan en diversas aplicaciones médicas, como el tratamiento de la intoxicación por metales pesados. Un ejemplo común de un ditiocarbato es el dimercaprol, un fármaco quelante que se utiliza en el tratamiento de la intoxicación por arsénico y mercurio.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

El dominio catalítico es una región estructural y funcional específica en una proteína, enzima o biomolécula similar, que contiene los residuos activos necesarios para la catálisis, es decir, para acelerar y facilitar las reacciones químicas. Este dominio es responsable de unir al sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) y de estabilizar los estados de transición durante el proceso enzimático, reduciendo así la energía de activación y aumentando la velocidad de reacción. A menudo, el dominio catalítico se conserva entre diferentes miembros de una familia enzimática, lo que refleja su importancia fundamental en el mantenimiento de la función catalítica esencial. Además, algunas enzimas pueden tener múltiples dominios catalíticos, cada uno especializado en la catálisis de diferentes reacciones o pasos dentro de un proceso metabólico más amplio.

La Glutamato-Cisteína Ligasa, también conocida como GCL o glutamato cisteina synthetase, es una enzima fundamental en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, desempeña un rol clave en la biosíntesis del tripeptido glutatión, que es uno de los antioxidantes más importantes dentro de las células.

La reacción catalizada por esta enzima consiste en unir el aminoácido L-glutamato con el aminoácido L-cisteína para formar una nueva molécula, lagamma-glutamilcisteína. Esta nueva molécula luego se une a otro aminoácido, la glicina, gracias a otra enzima llamada glutation sintetase, para finalmente formar el tripeptido glutatión.

La Glutamato-Cisteína Ligasa está compuesta por dos subunidades: una catalítica (GCLC) y una reguladora (GCLM). La subunidad catalítica es responsable de la unión de los aminoácidos, mientras que la subunidad reguladora controla la actividad enzimática en respuesta a las necesidades celulares.

La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas patologías, como enfermedades neurodegenerativas y cáncer, ya que el glutatión desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el estrés oxidativo y en la detoxificación de sustancias nocivas.

Los ácidos sulfínicos son compuestos organosulfurados que contienen el grupo funcional R-S(O)H, donde R representa un radical orgánico y S(O)H representa el grupo sulfínico. Estos ácidos son relativamente inestables y tienden a descomponerse en condiciones normales, especialmente cuando se calientan o se exponen al aire.

En el cuerpo humano, los ácidos sulfínicos pueden formarse como resultado del metabolismo de ciertos compuestos, incluyendo algunos medicamentos y productos químicos ambientales. Por ejemplo, el ácido sulfínico más simple, el ácido sulfino (H2S), se produce en pequeñas cantidades durante el metabolismo normal del aminoácido metionina.

Los ácidos sulfínicos también pueden desempeñar un papel importante en la detoxificación de sustancias extrañas y tóxicas en el cuerpo. Por ejemplo, algunos fármacos y productos químicos se activan mediante la formación de ácidos sulfínicos como parte del proceso de eliminación de toxinas.

Aunque los ácidos sulfínicos pueden ser útiles en ciertas situaciones, también pueden ser dañinos si se acumulan en exceso en el cuerpo. Se ha sugerido que la acumulación de ácidos sulfínicos puede estar relacionada con una variedad de problemas de salud, incluyendo enfermedades cardiovasculares y neurodegenerativas. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmar estas asociaciones y comprender mejor los papeles que desempeñan los ácidos sulfínicos en la salud humana.

Coenzima A transferasas son una clase específica de enzimas que transfieren el grupo activo de la coenzima A desde un donante a un aceptor. La coenzima A es un importante cofactor en el metabolismo y desempeña un papel crucial en la transferencia de grupos acilo durante diversas reacciones bioquímicas, como la oxidación de ácidos grasos, síntesis de colesterol y beta-oxidación.

Las coenzima A transferasas se clasifican en diferentes categorías según el tipo de reacción química que catalizan. Algunos ejemplos comunes incluyen la acetil-CoA sintetasa, la propionil-CoA carboxilasa y la glutationil-CoA deshidrogenasa. Estas enzimas desempeñan un papel fundamental en el metabolismo intermedio y ayudan a regular diversos procesos fisiológicos en el cuerpo humano.

La deficiencia o disfunción de estas enzimas puede dar lugar a diversas enfermedades metabólicas, como la acidemia glutárica, la aciduria liasa y la encefalopatía mitocondrial. Por lo tanto, el diagnóstico y tratamiento precisos de las enfermedades relacionadas con estas enzimas son importantes para garantizar un correcto metabolismo y prevenir posibles complicaciones de salud.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Neoplasias hepáticas experimentales se refieren a los crecimientos anormales y descontrolados de células en el hígado inducidos intencionalmente en un entorno de laboratorio o investigación científica. Estos crecimientos celulares atípicos pueden ser generados mediante diversas técnicas, como la administración de sustancias químicas carcinógenas, la infección con virus oncogénicos o la manipulación genética de células hepáticas.

El propósito de estos estudios es entender los mecanismos moleculares y celulares implicados en la patogénesis del cáncer hepático, con el fin de desarrollar nuevas estrategias terapéuticas y preventivas. Los modelos animales, como ratones y ratas, son comúnmente utilizados en este tipo de investigación, aunque también se emplean cultivos celulares y sistemas in vitro.

Existen diversos tipos de neoplasias hepáticas experimentales, entre las que se incluyen los carcinomas hepatocelulares (HCC), los adenomas hepáticos y los hemangiosarcomas hepáticos. Cada uno de estos tumores presenta características morfológicas y moleculares distintivas, lo que permite a los investigadores estudiar diferentes aspectos de la oncogénesis hepática.

Es importante mencionar que el desarrollo de neoplasias hepáticas experimentales requiere de un estricto cumplimiento de normas éticas y regulaciones, con el objetivo de minimizar el sufrimiento animal y garantizar la integridad científica y la reproducibilidad de los resultados.

La inducción enzimática es un proceso biológico en el que la introducción de una sustancia, llamada inductor, aumenta la síntesis de ciertas enzimas específicas dentro de una célula u organismo. Esto conduce a un incremento en la tasa metabólica del proceso catalizado por esas enzimas. La inducción enzimática puede ocurrir como resultado de la exposición a ciertos fármacos, toxinas u otras sustancias exógenas, o también puede ser una respuesta normal al crecimiento y desarrollo del organismo.

El mecanismo por el cual ocurre la inducción enzimática implica la unión del inductor a un sitio regulador en el ADN, lo que activa la transcripción del gen que codifica para la enzima específica. Luego, este mensaje genético es traducido en ARNm y posteriormente en la síntesis de la nueva proteína enzimática.

Un ejemplo común de inducción enzimática se observa en el hígado, donde ciertos fármacos o toxinas pueden inducir la síntesis de enzimas microsomales hepáticas, las cuales participan en la desintoxicación y eliminación de dichas sustancias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que este proceso puede tener efectos no deseados, ya que también puede aumentar el metabolismo y reducir la eficacia de otros fármacos administrados simultáneamente.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

El leucotrieno A4 (LTA4) es un tipo de leucotrieno, que son potentes mediadores lipídicos inflamatorios producidos en el cuerpo. Los leucotrienos se forman a partir del ácido araquidónico, un ácido graso poliinsaturado presente en las membranas celulares, y su síntesis está mediada por la enzima 5-lipoxigenasa.

El LTA4 es una intermediario inestable en la síntesis de leucotrienos y se convierte rápidamente en otros leucotrienos más estables, como el leucotrieno B4 (LTB4), que es un potente quimioatrayente de neutrófilos y activador de células inflamatorias, o en leucotrienos C4, D4 y E4 (LTC4, LTD4 y LTE4), conocidos colectivamente como cisteinil leucotrienos. Estos últimos son potentes broncoconstrictores y aumentan la permeabilidad vascular, lo que contribuye a los síntomas de asma alveolar y otras enfermedades alérgicas e inflamatorias.

El LTA4 desempeña un papel importante en la respuesta inmune innata y adaptativa, pero su excesiva producción o acción puede contribuir a diversas enfermedades inflamatorias y autoinmunes, como el asma, la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), la artritis reumatoide y la psoriasis. Por lo tanto, los inhibidores de la síntesis o la acción del LTA4 y otros leucotrienos se utilizan como tratamiento para estas enfermedades.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

La catalasa es una enzima antioxidante que se encuentra en la mayoría de las células vivas, especialmente en altos niveles en los peroxisomas de las células animales y en el citoplasma de las células vegetales y bacterianas. Su función principal es catalizar la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua y oxígeno, lo que ayuda a proteger a las células contra el estrés oxidativo y el daño causado por los radicales libres.

La reacción catalizada por la catalasa es la siguiente:
2H2O2 -> 2H2O + O2

En medicina, la actividad de la catalasa a menudo se utiliza como un indicador bioquímico de la viabilidad celular y el metabolismo. Los niveles reducidos de catalasa se han asociado con varias enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades cardiovascularas y neurodegenerativas, y las enfermedades pulmonares obstructivas crónicas (EPOC). Por lo tanto, la catalasa puede desempeñar un papel importante en el diagnóstico y el tratamiento de estas afecciones.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La sulfobromoftaleína es un compuesto químico que se ha utilizado en el pasado en medicina, especialmente en diagnósticos médicos. Su uso más común fue como un agente de contraste en procedimientos de rayos X, particularmente en estudios de fluoroscopia. Ayudaba a hacer más visible cierto tejido u órgano en el cuerpo durante el examen.

Sin embargo, su uso ha sido descontinuado en muchos países debido a sus posibles efectos secundarios adversos. Estos pueden incluir reacciones alérgicas, daño renal y otros problemas de salud. Por lo tanto, actualmente no se considera una sustancia médica rutinaria y su uso está muy limitado.

Please note that this definition is a general explanation and may not cover all the aspects of the medical concept. For a more detailed understanding, it is recommended to consult reliable medical textbooks or resources.

La regulación enzimológica de la expresión génica se refiere al proceso mediante el cual las enzimas controlan o influyen en la transcripción, traducción o estabilidad de los ARN mensajeros (ARNm) de ciertos genes. Esto puede lograrse a través de diversos mecanismos, como la unión de proteínas reguladoras o factores de transcripción a secuencias específicas del ADN, lo que puede activar o reprimir la transcripción del gen. Otras enzimas, como las metiltransferasas y las desacetilasas, pueden modificar químicamente el ADN o las histonas asociadas al ADN, lo que también puede influir en la expresión génica. Además, algunas enzimas están involucradas en la degradación del ARNm, lo que regula su estabilidad y por lo tanto su traducción. Por lo tanto, la regulación enzimológica de la expresión génica es un proceso complejo e integral que desempeña un papel crucial en la determinación de cuáles genes se expresan y en qué niveles dentro de una célula.

La focalización isoeléctrica, también conocida como punto isoeléctrico (pI), es un término utilizado en bioquímica y medicina clínica, especialmente en el campo de la electroforesis de proteínas. El pI se refiere al pH en el que una proteína particular tiene una carga neta neutra, lo que significa que la suma total de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es igual a cero.

En este estado, la proteína deja de migrar hacia el polo positivo o negativo en un gradiente de pH y, por lo tanto, se concentra o "focaliza" en un punto específico del gel de electroforesis. La determinación del punto isoeléctrico de una proteína puede ser útil en la identificación y caracterización de diferentes tipos de proteínas, así como en la detección de cambios en sus propiedades debido a modificaciones postraduccionales o enfermedades.

Es importante tener en cuenta que el cálculo del punto isoeléctrico requiere el conocimiento previo de la secuencia de aminoácidos de la proteína, ya que ésta determina las propiedades químicas y eléctricas de la molécula. Existen diversos métodos computacionales y experimentales para determinar el punto isoeléctrico de una proteína, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Las indolquinonas son un tipo de compuesto químico que contiene un anillo de indol unido a un anillo de quinona. En el contexto médico, las indolquinonas se utilizan principalmente en la quimioterapia para tratar varios tipos de cáncer. La más conocida de estas es la agente antineoplásico llamado adriamicina, que se deriva de la bacteria Streptomyces peucetius.

La adriamicina y otras indolquinonas funcionan interfiriendo con la replicación del ADN del cáncer, lo que inhibe su crecimiento y provoca la muerte celular. Sin embargo, estos medicamentos también pueden afectar a las células sanas, especialmente aquellas que se dividen rápidamente, como las células de la médula ósea y los revestimientos del sistema digestivo. Esto puede causar efectos secundarios graves, como supresión de la médula ósea y náuseas o vómitos intensos.

Como con cualquier forma de quimioterapia, el uso de indolquinonas requiere un cuidadoso equilibrio entre los beneficios terapéuticos y los riesgos potenciales para el paciente.

La definición médica de "adrenocromo" es un compuesto químico que se teorizó podría producirse en el cuerpo humano a partir de la oxidación de adrenalina (también conocida como epinefrina), una hormona y neurotransmisor relacionada con las respuestas del cuerpo al estrés y la excitación. Sin embargo, es importante destacar que el adrenocromo no se considera actualmente un compuesto médico o fisiológico reconocido.

En la década de 1950, el Dr. Abram Hoffer y el Dr. Humphry Osmond propusieron la teoría del adrenocromo como un posible factor en el desarrollo de esquizofrenia y otras enfermedades mentales. Sin embargo, esta teoría no ha sido ampliamente aceptada por la comunidad científica y médica, y actualmente no hay evidencia sólida que respalde la existencia del adrenocromo como un compuesto biológicamente activo en el cuerpo humano.

En los últimos años, el término "adrenocromo" ha resurgido en algunos círculos de conspiración sin ninguna base científica o médica, y se han hecho afirmaciones infundadas sobre su supuesta participación en rituales satánicos y tráfico de drogas ilegales. Estas afirmaciones son categóricamente falsas y carecen de cualquier fundamento científico o evidencia creíble.

Los xenobióticos son sustancias químicas extrañas o compuestos que no se encuentran naturalmente en un organismo vivo y han sido introducidos, por ejemplo, a través de la ingesta de alimentos, bebidas, medicamentos u otras vías ambientales. Esto incluye una variedad de sustancias como fármacos, toxinas, pesticidas, contaminantes y aditivos alimentarios. El término "xenobiótico" proviene del griego "xeno", que significa extraño o invitado, y "bios", que significa vida.

El cuerpo humano tiene sistemas sofisticados para manejar y eliminar los xenobióticos, principalmente a través del hígado, donde las enzimas especializadas los modifican químicamente para facilitar su excreción. Este proceso se conoce como biotransformación o metabolismo de fase I y fase II. Sin embargo, en algunos casos, estos procesos pueden dar lugar a la formación de metabolitos tóxicos que pueden causar daño celular y contribuir al desarrollo de enfermedades. Por lo tanto, el estudio de los xenobióticos y su interacción con los sistemas biológicos es una parte importante de la investigación médica y toxicológica.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

La cristalografía de rayos X es una técnica de investigación utilizada en el campo de la ciencia de materiales y la bioquímica estructural. Se basa en el fenómeno de difracción de rayos X, que ocurre cuando un haz de rayos X incide sobre un cristal. Los átomos del cristal actúan como centros de difracción, dispersando el haz de rayos X en diferentes direcciones y fases. La difracción produce un patrón de manchas de intensidad variable en una placa fotográfica o detector, que puede ser analizado para determinar la estructura tridimensional del cristal en el nivel atómico.

Esta técnica es particularmente útil en el estudio de las proteínas y los ácidos nucleicos, ya que estas biomoléculas a menudo forman cristales naturales o inducidos. La determinación de la estructura tridimensional de estas moléculas puede arrojar luz sobre su función y mecanismo de acción, lo que a su vez puede tener implicaciones importantes en el diseño de fármacos y la comprensión de enfermedades.

La cristalografía de rayos X también se utiliza en la investigación de materiales sólidos, como los metales, cerámicas y semiconductores, para determinar su estructura atómica y propiedades físicas. Esto puede ayudar a los científicos a desarrollar nuevos materiales con propiedades deseables para una variedad de aplicaciones tecnológicas.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

La gamma-glutamiltransferasa (GGT, también conocida como Gamma-Glutamyl Transpeptidase) es una enzima presente en varios tejidos del cuerpo humano, pero sobre todo en el hígado. Su función principal es catalizar la transferencia de grupos gamma-glutamil a otros aminoácidos y péptidos, desempeñando un papel importante en el metabolismo de aminoácidos y compuestos relacionados.

Los niveles de GGT en sangre pueden utilizarse como marcador bioquímico para evaluar la función hepática y detectar posibles daños o patologías hepáticas, ya que los niveles elevados de esta enzima suelen asociarse con diversas afecciones hepáticas y biliares. Sin embargo, es importante tener en cuenta que otros factores también pueden influir en los niveles de GGT, como el consumo excesivo de alcohol o la toma de ciertos medicamentos.

Para obtener resultados precisos y una interpretación adecuada de los niveles de GGT, es fundamental considerar los valores de referencia establecidos por cada laboratorio clínico y tener en cuenta los antecedentes médicos y los hábitos de vida del paciente.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

El Fenobarbital es un fármaco barbitúrico, utilizado principalmente como anticonvulsivante en el tratamiento de diversos tipos de crisis epilépticas. Su mecanismo de acción se basa en su capacidad para reducir la excitabilidad neuronal y estabilizar los membrana celular, lo que lleva a una disminución de la actividad convulsiva del sistema nervioso central.

Además de sus propiedades anticonvulsivantes, el fenobarbital también tiene efectos sedantes, hipnóticos y ansiolíticos, por lo que se ha utilizado en el pasado como somnífero, aunque este uso está actualmente desaconsejado debido a su potencial de dependencia y efectos adversos.

El fenobarbital se administra por vía oral o intravenosa y su vida media es relativamente larga, lo que permite una dosificación menos frecuente que otros anticonvulsivantes. Sin embargo, su uso a largo plazo puede dar lugar a efectos secundarios como somnolencia diurna, irritabilidad, problemas cognitivos y trastornos del movimiento. Además, el fenobarbital puede interactuar con otros medicamentos y alterar la eficacia de los anticonceptivos orales, por lo que es importante que los pacientes informen a sus médicos sobre todos los medicamentos que están tomando.

El punto isoeléctrico (pI) es un término utilizado en bioquímica y medicina, particularmente en el campo de la proteinómica. Se refiere al pH en el que una molécula de proteína tiene una carga neta neutra, es decir, tiene un equilibrio entre cargas positivas y negativas.

Las proteínas están compuestas por aminoácidos, algunos de los cuales son ácidos (con carga negativa) y otros básicos (con carga positiva) en diferentes grados. Cuando una proteína está en un medio con un pH igual a su punto isoeléctrico, la suma total de sus cargas es cero, ya que los grupos ácidos y básicos han perdido o ganado protones (H+) para equilibrarse.

Es importante destacar que el punto isoeléctrico varía para cada tipo diferente de proteína, dependiendo del número y tipo de aminoácidos que la componen. Este parámetro puede ser útil en diversas aplicaciones, como por ejemplo, en la separación y purificación de proteínas mediante técnicas electroforéticas, dado que las proteínas con diferentes puntos isoeléctricos migren distancias diferentes en un gradiente de pH.

La Superóxido Dismutasa (SOD) es una enzima antioxidante que cataliza la dismutación del superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno. Ayuda a proteger las células contra los daños causados por los radicales libres, específicamente el ion superóxido, un metabolito reactivo del oxígeno que se produce naturalmente en el cuerpo. Existen varias formas de SOD presentes en diferentes compartimentos celulares: la SOD cuaternaria o SOD1 se localiza en el citoplasma, la SOD tetramérica o SOD2 se encuentra en el espacio intermembrana mitocondrial, y la SOD extracelular o SOD3 está presente en los líquidos extracelulares. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con varias patologías, incluyendo distrofia muscular, esclerosis lateral amiotrófica (ELA), y algunos tipos de cáncer.

La metionina sulfoximina es un compuesto orgánico que se encuentra raramente en la naturaleza y no está directamente involucrada en los procesos metabólicos normales. Es un derivado de aminoácidos con un átomo de azufre unido a un grupo sulfoximina.

No hay una definición médica específica para 'metionina sulfoximina' porque no es un término médico comúnmente utilizado. Sin embargo, en un contexto médico o bioquímico, se puede describir como un producto de la oxidación de metionina, un aminoácido importante en los procesos metabólicos. La metionina sulfoximina puede actuar como un inhibidor de la enzima que media la conversión de homocisteína a metionina, lo que podría tener implicaciones en el tratamiento de enfermedades relacionadas con el metabolismo de aminoácidos.

Es importante destacar que este compuesto no es un fármaco, suplemento nutricional o una sustancia química comúnmente utilizada en la práctica médica. Por lo tanto, no hay una definición médica establecida para la metionina sulfoximina.

Los estilbenos son un tipo de compuesto orgánico que pertenece a la clase de los fenoles no aromáticos. Se caracterizan por tener dos anillos de benceno unidos por un puente de metileno (-CH2-). Un ejemplo bien conocido de estilbeno es el trans-estilbeno, que se encuentra en pequeñas cantidades en frutas y verduras.

En un contexto médico, los estilbenos han generado interés debido a sus posibles efectos beneficiosos sobre la salud. Algunos estudios han sugerido que ciertos estilbenos, como el resveratrol (un tipo de estilbeno encontrado en la piel de las uvas y otros alimentos), pueden tener propiedades antioxidantes, antiinflamatorias y neuroprotectoras. Sin embargo, se necesita realizar más investigación para confirmar estos efectos y determinar su seguridad y eficacia como tratamiento médico.

Es importante señalar que los suplementos dietéticos que contienen estilbenos, como el resveratrol, no están regulados de la misma manera que los medicamentos recetados y de venta libre. Por lo tanto, es posible que contengan cantidades variables de los compuestos activos y que su calidad y pureza no estén garantizadas. Antes de tomar cualquier suplemento dietético, se recomienda hablar con un profesional médico para obtener asesoramiento sobre los posibles riesgos y beneficios.

La cromatografía de afinidad es una técnica de separación y análisis muy específica que se basa en la interacción entre un analito (la sustancia a analizar) y un ligando (una molécula que se une al analito) unido a una matriz sólida.

En esta técnica, el analito y el ligando tienen una afinidad específica por unirse entre sí, como si fueran llave y cerradura. Esta interacción puede deberse a enlaces químicos débiles o a fuerzas intermoleculares como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o interacciones electrostáticas.

El proceso comienza cuando el analito se introduce en la columna cromatográfica, que contiene la matriz sólida con los ligandos unidos a ella. El analito se une al ligando y queda retenido en la columna, mientras que otras moléculas que no tienen afinidad por el ligando pasan a través de la columna sin ser retenidas.

La separación del analito se realiza mediante un disolvente o una mezcla de disolventes que fluyen a través de la columna y desplazan al analito unido al ligando. Cuando el disolvente tiene suficiente fuerza para desplazar al analito del ligando, se produce la separación y el analito es eluido (eliminado) de la columna.

La cromatografía de afinidad es una técnica muy útil en diversas aplicaciones, como la purificación de proteínas, la detección de moléculas específicas en mezclas complejas, o el análisis de interacciones moleculares. Sin embargo, requiere una cuidadosa selección y preparación del ligando para garantizar una alta especificidad y selectividad en la unión con el analito.

Los tiocianatos son sales o ésteres del ácido tiocianico (R-O-C=N-S). En la medicina, a veces se utilizan como desinfectantes y antimicrobianos. El ion tiocianato (SCN-) es un anión inorgánico con propiedades quelantes, lo que significa que puede unirse e inactivar iones metálicos importantes para ciertos procesos biológicos. Algunas tiocianatos se utilizan en la práctica médica como medicamentos mucolíticos, que ayudan a fluidificar y facilitar la eliminación del moco excesivo en las vías respiratorias. Sin embargo, el uso de tiocianatos puede tener efectos secundarios adversos, como náuseas, vómitos y dolor abdominal. Además, la exposición excesiva a los tiocianatos puede ser tóxica y provocar problemas en el sistema nervioso y los riñones.

La placenta es un órgano vital que se desarrolla durante el embarazo en mamíferos eutérios, incluidos los humanos. Se forma a partir de la fusión del blastocisto (el cigoto en etapa temprana de desarrollo) con la pared uterina y actúa como un intercambiador de nutrientes, gases y productos de desecho entre la madre y el feto.

La placenta contiene vasos sanguíneos de la madre y del feto, lo que permite que los nutrientes y el oxígeno pasen desde la sangre materna a la sangre fetal, mientras que los desechos y dióxido de carbono se mueven en la dirección opuesta. También produce varias hormonas importantes durante el embarazo, como la gonadotropina coriónica humana (hCG), la progesterona y la relaxina.

Después del nacimiento, la placenta se expulsa del útero, un proceso conocido como alumbramiento. En algunas culturas, la placenta puede tener significados simbólicos o rituales después del parto.

La inmunodifusión es una técnica de laboratorio utilizada en la medicina de diagnóstico para identificar y caracterizar antígenos o anticuerpos específicos en una muestra, como suero sanguíneo. Este método se basa en la difusión molecular y la reacción antígeno-anticuerpo, que forma un complejo visible llamado 'precipitado'.

Existen diferentes tipos de pruebas de inmunodifusión, incluyendo la inmunodifusión radial simple (también conocida como difusión en gel de Oudin o Mancini) y la doble difusión en gel de agarosa (también llamada técnica de Ouchterlony). Estas pruebas ayudan a determinar la relación entre antígenos y anticuerpos, es decir, si son idénticos, similares o diferentes.

En la inmunodifusión radial simple, una muestra con alto contenido de anticuerpo se coloca en un medio gelificado que contiene un antígeno específico. Los anticuerpos se difunden a través del gel y forman un anillo de precipitación al encontrarse con el antígeno correspondiente. La distancia entre el punto de inoculación y el anillo de precipitación puede medirse para cuantificar aproximadamente la cantidad de anticuerpos presentes en la muestra.

Por otro lado, en la doble difusión en gel de agarosa (técnica de Ouchterlony), se colocan muestras que contienen antígenos y anticuerpos en diferentes pozos excavados en un gel que contiene antígenos o anticuerpos. Ambos se difunden hacia el otro, y cuando se encuentran, forman líneas de precipitación. La forma y posición de estas líneas pueden ayudar a determinar si los antígenos y anticuerpos son idénticos, similares o diferentes.

La inmunodifusión es una técnica sensible y específica que se utiliza en diversas áreas de la investigación biomédica, como la inmunología, la patología y la microbiología. Sin embargo, ha sido parcialmente reemplazada por métodos más rápidos e igualmente sensibles, como las técnicas de inmunoensayo (ELISA).

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

Los reactivos de sulfhidrilo, también conocidos como reactivos de tiol o reactivos de grupos sulfhídrico, son compuestos químicos que reaccionan específicamente con los grupos sulfhídricos (-SH) en las moléculas biológicas. Estos reactivos se utilizan a menudo en estudios bioquímicos y experimentos de laboratorio para modificar selectivamente proteínas, péptidos o aminoácidos que contienen grupos sulfhídricos libres. Algunos ejemplos comunes de reactivos de sulfhidrilo incluyen el 2-clorofenilmercurio (CPM), la 4,4'-ditiropiridina (DTP) y el 5,5'-ditiobis(2-naftalensulfonato) (DTNS). Estos reactivos se utilizan en una variedad de aplicaciones, como la determinación de la concentración de sulfhidrilo en una muestra, el estudio de la estructura y función de las proteínas, y la investigación de interacciones proteína-proteína o proteína-ligando.

La etilmaleimida es un compuesto químico que se utiliza en ensayos de laboratorio para investigar diversas funciones biológicas, especialmente relacionadas con la investigación de proteínas. Es un agente alquilante que reacciona específicamente con grupos sulfhidrilos (-SH) de las proteínas, lo que puede llevar a cambios en su estructura y función.

En medicina, la etilmaleimida se ha utilizado en el diagnóstico de trastornos del sistema nervioso periférico, como la polineuropatía desmielinizante inflamatoria crónica (CIDP), mediante un ensayo de conducción nerviosa con estimulación repetitiva. Sin embargo, el uso de este compuesto en diagnóstico y tratamiento es limitado debido a sus posibles efectos secundarios, como reacciones alérgicas y daño renal.

Es importante mencionar que el uso de etilmaleimida debe ser supervisado por profesionales médicos y su administración debe ser controlada, ya que un uso inadecuado puede causar efectos adversos graves en la salud.

La hipofisectomía es un procedimiento quirúrgico en el que se extirpa total o parcial la glándula pituitaria (hipófisis), una glándula endocrina importante localizada en la base del cráneo dentro de la silla turca. La glándula pituitaria regula varias otras glándulas endocrinas y sus hormonas influyen en diversos procesos corporales, como el crecimiento, el metabolismo y la reproducción.

La hipofisectomía se realiza por diferentes razones, como tratar tumores hipofisarios que causan problemas de visión o déficit hormonales, controlar el crecimiento excesivo en personas con gigantismo o acromegalia, aliviar los síntomas de la hiperfunción hipofisaria y, en casos raros, como tratamiento paliativo para ciertos tipos de cáncer cerebral.

Existen diferentes técnicas quirúrgicas para llevar a cabo una hipofisectomía, incluyendo la vía transesfenoidal (a través del nasofoaringe) y la vía transcraneal (a través del cráneo). Cada método tiene sus propias indicaciones, ventajas y riesgos asociados. Después de la cirugía, los pacientes pueden necesitar monitoreo y tratamiento hormonal de reemplazo para mantener el equilibrio hormonal adecuado.

Los disulfuros son compuestos químicos que contienen un enlace covalente entre dos átomos de azufre. En el contexto médico, los disulfuros a menudo se refieren específicamente al compuesto disulfuro de dimetilo (DMDS), que se utiliza como un fumigante y un agente esterilizante.

El DMDS se utiliza en la desinfección y esterilización de equipos médicos y quirúrgicos, así como en el tratamiento de infecciones fúngicas y bacterianas. Es particularmente eficaz contra esporas bacterianas y hongos, incluidos los que son resistentes a otros métodos de desinfección y esterilización.

Aunque el DMDS es un agente potente, también puede ser tóxico y corrosivo, lo que limita su uso en algunas aplicaciones médicas. La exposición al DMDS puede causar irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, y se ha asociado con efectos adversos en el sistema nervioso central y los riñones en exposiciones prolongadas o a altas concentraciones. Por lo tanto, su uso debe realizarse bajo estrictas precauciones y solo por personal capacitado.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

La resistencia a medicamentos, también conocida como resistencia antimicrobiana, se refiere a la capacidad de microorganismos (como bacterias, hongos, virus y parásitos) para sobrevivir y multiplicarse a pesar de estar expuestos a medicamentos que normalmente los matarían o suprimirían su crecimiento. Esto ocurre cuando estos microorganismos mutan o evolucionan de manera que ya no responden a las acciones terapéuticas de los fármacos antimicrobianos, haciendo que dichos medicamentos sean ineficaces para combatir enfermedades causadas por esos patógenos resistentes.

La resistencia a antibióticos en bacterias es la forma más estudiada y preocupante de resistencia a medicamentos. Puede ser inherente, es decir, algunas especies de bacterias naturalmente son resistentes a ciertos antibióticos; o adquirida, cuando las bacterias desarrollan mecanismos de resistencia durante el tratamiento debido al uso excesivo o inadecuado de antibióticos.

La resistencia a medicamentos es un problema de salud pública global que representa una creciente amenaza para la capacidad de tratar infecciones comunes, ya que disminuye la eficacia de los tratamientos disponibles y aumenta el riesgo de propagación de enfermedades difíciles de tratar. Esto puede conducir a un mayor uso de medicamentos más potentes, con efectos secundarios más graves y costos más elevados, así como a un incremento en la morbilidad, mortalidad e incluso aumento en los gastos sanitarios.

La definición médica de Disulfiram es: un fármaco que se utiliza principalmente en el tratamiento del alcoholismo. Funciona inhibiendo la enzima aldehído deshidrogenasa, lo que provoca una acumulación de acetaldehído en el cuerpo cuando una persona consume alcohol. Esta acumulación causa efectos secundarios desagradables, como rubor, náuseas, vómitos y taquicardia, disuadiendo así al individuo de beber. La dosis usual es de 250 mg por vía oral una vez al día. Los posibles efectos adversos del Disulfiram pueden incluir somnolencia, dolores de cabeza, metales en el sabor y problemas dérmicos. También se conoce como Antabuse.

Fuente: FDA (Agencia de Alimentos y Medicamentos de EE. UU.) y MedlinePlus.

De acuerdo con la definición médica, el metilcolantreno es un agente antineoplásico utilizado en quimioterapia. Es un tipo de colorante que se une al ADN celular y previene su replicación, lo que resulta en la muerte de las células cancerosas. Se utiliza a menudo en el tratamiento de sarcomas y algunos tipos de cánceres hematológicos. Los efectos secundarios pueden incluir náuseas, vómitos, pérdida del apetito, diarrea, estreñimiento, inflamación en las venas y posibles daños en el bazo, hígado o médula ósea.

El dicroismo circular es un fenómeno óptico que ocurre cuando la luz polarizada se hace incidir sobre una sustancia y esta absorbe selectivamente la luz con diferentes grados de rotación. Este efecto fue descubierto por John Frederick William Herschel en 1820.

En términos médicos, el dicroismo circular se utiliza a menudo en el campo de la microscopía y la espectroscopia para el estudio de moléculas quirales, como los aminoácidos y los azúcares. La luz polarizada que pasa a través de una sustancia dicroica experimentará un desplazamiento en su plano de polarización, lo que permite a los científicos obtener información sobre la estructura y composición química de la muestra.

En particular, el dicroismo circular se ha utilizado en la investigación biomédica para estudiar la estructura y orientación de las moléculas de colágeno y otras proteínas fibrosas en tejidos como la piel, los tendones y los ligamentos. También se ha empleado en el análisis de muestras de sangre y otros fluidos biológicos para detectar y medir la concentración de moléculas quirales presentes.

En resumen, el dicroismo circular es un método no invasivo y sensible que permite a los científicos obtener información detallada sobre la estructura y composición química de las muestras biológicas, lo que resulta útil en diversas aplicaciones clínicas y de investigación.

La definición médica de 'Estructura Molecular' se refiere a la disposición y organización específica de átomos en una molécula. Está determinada por la naturaleza y el número de átomos presentes, los enlaces químicos entre ellos y las interacciones no covalentes que existen. La estructura molecular es crucial para comprender las propiedades y funciones de una molécula, ya que influye directamente en su reactividad, estabilidad y comportamiento físico-químico. En el contexto médico, la comprensión de la estructura molecular es particularmente relevante en áreas como farmacología, bioquímica y genética, donde la interacción de moléculas biológicas (como proteínas, ácidos nucleicos o lípidos) desempeña un papel fundamental en los procesos fisiológicos y patológicos del cuerpo humano.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Ditiotreitol (DTT) es un agente reductor utilizado en biología molecular y bioquímica. Es un dithiol, lo que significa que tiene dos grupos tiol (-SH) reactivos. Se utiliza a menudo para mantener proteínas y otras moléculas biológicas en su estado reducido, rompiendo los puentes disulfuro (-S-S-) y previniendo su formación. Esto puede ser útil en la preparación de muestras para análisis, como la electroforesis en gel y la espectrometría de masas.

DTT también se utiliza a veces como un agente desnaturalizante suave, ya que puede interrumpir las interacciones proteína-proteína y proteína-ligando al romper los puentes disulfuro. Sin embargo, es relativamente menos agresivo en comparación con otros agentes desnaturalizantes como el urea o el SDS (dodecilsulfato de sodio).

Es importante tener en cuenta que DTT se descompone rápidamente en condiciones oxidativas y por calor, lo que limita su utilidad en algunos procedimientos. Además, es tóxico a concentraciones elevadas, por lo que debe manipularse con cuidado.

La cartilla de ADN, también conocida como el "registro de variantes del genoma" o "exámenes genéticos", es un informe detallado que proporciona información sobre la secuencia completa del ADN de una persona. Este informe identifica las variaciones únicas en el ADN de un individuo, incluidos los genes y los marcadores genéticos asociados con enfermedades hereditarias o propensión a ciertas condiciones médicas.

La cartilla de ADN se crea mediante la secuenciación del genoma completo de una persona, un proceso que analiza cada uno de los tres mil millones de pares de bases en el ADN humano. La información resultante se utiliza para identificar variantes genéticas específicas que pueden estar asociadas con riesgos para la salud o características particulares, como el color del cabello o los ojos.

Es importante tener en cuenta que la cartilla de ADN no puede diagnosticar enfermedades ni predecir con certeza si una persona desarrollará una afección específica. En cambio, proporciona información sobre la probabilidad relativa de que una persona desarrolle ciertas condiciones médicas basadas en su composición genética única.

La cartilla de ADN también puede utilizarse con fines no médicos, como determinar el parentesco o la ascendencia étnica. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los resultados de estos exámenes pueden tener implicaciones sociales y emocionales significativas y deben manejarse con cuidado y consideración.

En resumen, la cartilla de ADN es un informe detallado que proporciona información sobre las variantes únicas en el ADN de una persona, lo que puede ayudar a identificar los riesgos potenciales para la salud y otras características. Sin embargo, es importante interpretar los resultados con precaución y considerar todas las implicaciones antes de tomar decisiones importantes basadas en ellos.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

La cromatografía en agarosa es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para separar, identificar y purificar macromoléculas, como ácidos nucleicos (ADN, ARN) e incluso proteínas de gran tamaño.

Este método se basa en la diferencia de movilidad de las moléculas a través de una matriz tridimensional de agarosa, un polisacárido extraído de algas rojas. La agarosa se disuelve en un buffer caliente y luego se vierte en un molde para formar un gel. Una vez solidificado el gel, se introduce una muestra que contiene las macromoléculas a separar, junto con un tampón de electroforesis que sirve como medio conductor de la corriente eléctrica.

Al aplicar una diferencia de potencial entre los extremos del gel, las moléculas cargadas migren hacia el polo opuesto al de su carga. La velocidad de migración dependerá de varios factores, como el tamaño, la forma y la carga de las moléculas. Cuanto más grande sea una molécula, menor será su velocidad de migración a través del gel de agarosa.

La cromatografía en agarosa es particularmente útil para la separación y análisis de fragmentos de ADN y ARN de diferentes tamaños, como por ejemplo, en el caso de una digestión de restricción o en la migración de transcritos de ARNm durante un Northern blot. Además, esta técnica puede combinarse con otras metodologías, como la hibridación con sondas específicas, para aumentar su sensibilidad y especificidad.

En resumen, la cromatografía en agarosa es una técnica de separación y análisis de macromoléculas que aprovecha las diferencias en movilidad de estas moléculas en un gel de agarosa. Es ampliamente utilizada en el campo de la biología molecular para estudiar fragmentos de ADN y ARN, así como para evaluar la pureza y homogeneidad de muestras en diversas aplicaciones experimentales.

El estereoisomerismo es un tipo de isomería que ocurre cuando dos moléculas tienen la misma fórmula molecular y secuencia de átomos (la misma conectividad), pero difieren en la orientación espacial de sus átomos. Esto significa que aunque las moléculas tengan la misma composición química, su estructura tridimensional es diferente, lo que puede llevar a diferencias en sus propiedades físicas y biológicas.

Existen dos tipos principales de estéreoisomería: geométrico (cis-trans) e optical (enantiómeros). La estereoisomería geométrica ocurre cuando los átomos o grupos de átomos están unidos a átomos de carbono con dobles enlaces, lo que limita la rotación alrededor del enlace y da como resultado configuraciones cis (los mismos grupos están juntos) o trans (los mismos grupos están separados). Por otro lado, la estereoisomería óptica ocurre cuando las moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí, lo que significa que tienen la misma fórmula molecular y conectividad de átomos, pero difieren en la orientación espacial de sus grupos funcionales. Estos pares de moléculas se denominan enantiómeros y pueden tener diferentes efectos biológicos, especialmente en interacciones con sistemas vivos como el cuerpo humano.

En términos médicos, los microsomas se refieren a fragmentos de retículo endoplásmico rugoso (RER) que se encuentran en las células eucariotas. El RER es un orgánulo intracelular involucrado en la síntesis de proteínas y lipidos. Los microsomas son especialmente importantes en el metabolismo de fármacos y toxinas, donde participan en la fase II de la biotransformación, es decir, la conjugación de fármacos o toxinas con moléculas como glutatión o ácido sulfúrico para facilitar su excreción.

Los microsomas se aíslan mediante centrifugación diferencial y ultracentrifugación de homogenizados celulares, y están compuestos principalmente por membranas del RER y vesículas unidas a ellas. Además de su papel en el metabolismo de fármacos y toxinas, también participan en la síntesis de lípidos y proteínas, así como en la modificación postraduccional de proteínas.

La actividad microsomal se mide a menudo mediante ensayos que miden la tasa de oxidación de sustratos específicos, como el citocromo P450, una enzima clave involucrada en la biotransformación de fármacos y toxinas. La actividad microsomal puede verse afectada por diversos factores, como la edad, el sexo, las enfermedades y los fármacos, lo que puede influir en la eficacia y toxicidad de los fármacos administrados.

Las peptidil transferasas son un tipo específico de enzimas que desempeñan un papel crucial en la síntesis de proteínas. Están presentes en los ribosomas, que son complejos macromoleculares formados por ARN ribosómico y proteínas.

La función principal de las peptidil transferasas es catalizar la formación del enlace peptídico durante la traducción del ARN mensajero (mRNA). Este proceso implica unir dos aminoácidos juntos para formar una cadena polipeptídica, que finalmente se convierte en una proteína funcional.

Las peptidil transferasas logran esto al traer el extremo carboxilo de un aminoácido (activado como un tRNA cargado) cerca del extremo amino de otro aminoácido unido a otro tRNA. Luego, una reacción de condensación forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos, liberando el tRNA que transportaba el primer aminoácido.

Este paso es fundamental para la síntesis de proteínas y su correcta función depende de la actividad de las peptidil transferasas. Cualquier disfunción o mutación en estas enzimas puede conducir a diversas patologías, incluyendo trastornos genéticos y neurológicos.

Las N-acetilglucosaminiltransferasas (GNGTs) son un tipo de enzimas transferasas que desempeñan un papel crucial en la modificación postraduccional de proteínas y la formación de glucanos. Estas enzimas transfieren un residuo de N-acetilglucosamina (GlcNAc) desde una molécula donadora, como el UDP-GlcNAc, a un grupo hidroxilo específico en un aceptor proteico o glúcido.

Existen varios tipos de N-acetilglucosaminiltransferasas, cada uno con su propia función y sustrato preferido. Algunas de estas enzimas participan en la formación del complejo de bridas (o glicanos) en las proteínas, que desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la señalización intracelular, el tráfico vesicular y la adhesión celular.

Las alteraciones en la actividad de estas enzimas se han relacionado con varias enfermedades, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, comprender su función y regulación puede ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar estas condiciones.

Nota: La definición médica puede ser complicada debido al lenguaje técnico utilizado. Si necesita una explicación más sencilla, no dude en preguntar.

La Ingeniería de Proteínas es una rama interdisciplinaria de la ciencia que involucra la biología molecular, la bioquímica y la biofísica. Se refiere al proceso de diseño y construcción intencionales de proteínas con propiedades o funciones específicas. Esto puede implicar la modificación de proteínas existentes o la síntesis de nuevas proteínas a partir de aminoácidos individuales.

El proceso generalmente incluye el diseño de secuencias de aminoácidos, la expresión y producción de las proteínas, y luego su caracterización y análisis. El objetivo puede ser una variedad de cosas, como mejorar la estabilidad de una proteína, cambiar su especificidad de unión, eliminar partes no deseadas o agregar nuevas funciones.

La Ingeniería de Proteínas tiene aplicaciones en muchos campos, incluyendo medicina (por ejemplo, para el desarrollo de nuevos fármacos o terapias), biotecnología (por ejemplo, para la producción de biocombustibles o materiales avanzados), y tecnologías limpias (por ejemplo, para la eliminación de contaminantes del medio ambiente).

La especificidad de la especie, en el contexto de la medicina y la biología, se refiere al fenómeno en el que ciertas sustancias, como fármacos o anticuerpos, interactúan de manera selectiva con objetivos moleculares que son únicos o altamente prevalentes en una especie determinada. Esto significa que esas sustancias tienen una alta probabilidad de unirse y producir efectos deseados en el organismo objetivo, mientras minimizan los efectos no deseados en otras especies.

La especificidad de la especie juega un papel crucial en el desarrollo y uso seguro de fármacos y vacunas. Por ejemplo, cuando se crea una vacuna contra una enfermedad infecciosa, los científicos a menudo utilizan como objetivo moléculares específicos del patógeno que causan la enfermedad, con el fin de inducir una respuesta inmunitaria protectora. Al mismo tiempo, es importante garantizar que estas vacunas no provoquen reacciones adversas graves o efectos no deseados en los huéspedes humanos.

Sin embargo, la especificidad de la especie no siempre es absoluta y pueden producirse excepciones. Algunos fármacos o anticuerpos pueden interactuar con objetivos moleculares similares en diferentes especies, lo que puede dar lugar a efectos adversos imprevistos o a una eficacia reducida. Por esta razón, es fundamental llevar a cabo rigurosas pruebas preclínicas y clínicas antes de introducir nuevos fármacos o vacunas en el mercado.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción, también conocidas como reacciones redox. Estas enzimas participan en la transferencia de electrones desde un donante (que se oxida) a un aceptoro (que se reduce) en una reacción química.

El nombre sistemático de estas enzimas según la nomenclatura EC (Enzyme Commission) es oxidorreductasa, seguido del sufijo "ase". La nomenclatura EC clasifica las oxidorreductasas en función del tipo de donante y aceptor de electrones que participan en la reacción.

Por ejemplo, las oxidorreductasas que transfieren electrones desde un grupo alcohol a un aceptor de electrones se clasifican como EC 1.1.1., mientras que aquellas que transfieren electrones desde un grupo aldehído se clasifican como EC 1.2.1.

Las oxidorreductasas desempeñan un papel fundamental en muchos procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y la fermentación. También están involucradas en la detoxificación de sustancias extrañas y tóxicas, así como en la biosíntesis de moléculas complejas.

El selenio es un oligoelemento, lo que significa que el cuerpo humano solo necesita pequeñas cantidades de este mineral. Es un componente esencial de varias enzimas importantes, incluidas las glutatión peroxidasas, que desempeñan un papel clave en la neutralización de los radicales libres y el mantenimiento del equilibrio antioxidante en el cuerpo.

El selenio también está involucrado en la función tiroidea normal, ya que forma parte de una enzima llamada iodotirosina desyodasa, necesaria para la producción de las hormonas tiroideas activas. Además, puede desempeñar un papel en el sistema inmunológico y puede ayudar a prevenir ciertos tipos de daño celular y enfermedades.

Los alimentos ricos en selenio incluyen las nueces de Brasil, el marisco, la carne, los huevos, los cereales integrales y algunas verduras, como el brócoli y las espinacas. La deficiencia de selenio es rara en los Estados Unidos y otras partes del mundo donde las dietas son diversas, pero puede ocurrir en personas con enfermedades intestinales graves que afectan la absorción o en aquellos con dietas muy restrictivas.

Un exceso de selenio puede ser tóxico y causar efectos adversos en la salud, como pérdida del cabello, uñas frágiles, irritabilidad, fatiga y trastornos neurológicos. La ingesta diaria recomendada (IDR) de selenio para adultos es de 55 microgramos por día.

La biotransformación es un término utilizado en farmacología y toxicología que se refiere al proceso mediante el cual las sustancias químicas, como fármacos o toxinas, son metabolizadas y modificadas por sistemas enzimáticos dentro de los organismos vivos. Estos cambios pueden activar, desactivar o alterar la actividad de las sustancias químicas y afectar su absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME).

La biotransformación suele implicar la adición de grupos funcionales o la modificación de los existentes en las moléculas, lo que puede aumentar su solubilidad en agua y facilitar su eliminación del cuerpo. La biotransformación se produce principalmente en el hígado, pero también puede ocurrir en otros órganos como el intestino, los riñones y el pulmón.

Existen dos tipos principales de biotransformaciones: fase I y fase II. La fase I implica la introducción de un grupo funcional polar, como un grupo hidroxilo o una cetona, en la molécula original mediante reacciones de oxidación, reducción o hidrólisis. La fase II implica la conjugación de la molécula modificada con otras moléculas endógenas, como glutatión o ácido sulfúrico, para aumentar aún más su solubilidad en agua y facilitar su excreción.

La biotransformación es un proceso importante en la farmacología clínica, ya que puede influir en la eficacia y seguridad de los fármacos. La variabilidad individual en la capacidad de biotransformar ciertas sustancias químicas puede dar lugar a diferencias en la respuesta farmacológica entre individuos, lo que debe tenerse en cuenta al prescribir medicamentos y monitorizar su eficacia y seguridad.

Los carcinógenos son agentes (como sustancias químicas, radión nuclidos, o exposiciones a radiaciones) que pueden causar cáncer. La exposición a carcinógenos puede ocurrir en el ambiente en el trabajo, durante actividades recreativas, o incluso dentro del hogar. Algunos ejemplos de carcinógenos incluyen el humo de tabaco, la radiación ionizante, y ciertas sustancias químicas como el asbesto, el benceno y los arsénicos. La evidencia de que un agente es carcinógeno proviene generalmente de estudios epidemiológicos o experimentales en animales. El grado de evidencia puede variar desde "limitada" a "suficiente" para concluir que un agente causa cáncer. La Agencia Internacional para la Investigación del Cáncer (IARC) y el Programa Nacional de Toxicología (NTP) son dos organizaciones que clasifican los carcinógenos en diferentes categorías basadas en la evidencia disponible.

La homología estructural de proteínas se refiere al grado en que las estructuras tridimensionales de dos o más proteínas son similares entre sí, lo que sugiere una evolución común. La homología estructural no implica necesariamente una similitud en la secuencia de aminoácidos de las proteínas comparadas. Más bien, se basa en la idea de que proteínas con funciones similares a menudo tienen estructuras similares, incluso si sus secuencias de aminoácidos son significativamente diferentes.

La homología estructural se determina mediante el uso de métodos computacionales y estadísticos para comparar las estructuras proteicas tridimensionales, que a menudo se representan como conjuntos de coordenadas atómicas. Estas comparaciones pueden identificar regiones de la estructura proteica que son similares entre dos o más proteínas, lo que puede sugerir una relación evolutiva común.

Es importante destacar que la homología estructural no es equivalente a la homología de secuencia, que se refiere a la similitud en las secuencias de aminoácidos entre dos o más proteínas. Aunque la homología de secuencia implica a menudo una homología estructural, no siempre es el caso. La homología estructural puede proporcionar información valiosa sobre las funciones y evolución de las proteínas, incluso en ausencia de una homología de secuencia clara.

La resistencia a insecticidas es un fenómeno biológico que se produce cuando poblaciones de insectos desarrollan la capacidad de sobrevivir y reproducirse después de la exposición a dosis de insecticidas que normalmente serían letales o suficientes para impedir su reproducción. Esta resistencia puede ser el resultado de cambios genéticos en los insectos, lo que lleva al desarrollo de mecanismos como la detoxificación del insecticida, la reducción de la absorción del tóxico o simplemente una disminución de la sensibilidad a este. La resistencia a insecticidas es un problema creciente en el control de plagas y representa un desafío importante para el manejo integrado de plagas, ya que requiere una comprensión profunda de los mecanismos involucrados y la implementación de estrategias adecuadas para prevenir o retrasar su desarrollo.

La espectrometría de fluorescencia (FS, del inglés Fluorescence Spectrometry) es un método de análisis instrumental que permite estudiar las propiedades de fluorescencia de diversas sustancias. Consiste en excitar una muestra con luz de una longitud de onda específica y medir la intensidad de la luz emitida o fluorescente, que tiene una longitud de onda diferente a la luz de excitación. La espectrometría de fluorescencia puede proporcionar información sobre la estructura molecular, la concentración y el entorno de las moléculas fluorescentes en la muestra. Es ampliamente utilizada en química analítica, bioquímica, biología molecular y medicina forense, entre otras áreas.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

Los compuestos epoxi son utilizados en el campo médico como adhesivos y selladores debido a sus propiedades únicas, como su alta resistencia, durabilidad y capacidad de adaptarse a diferentes superficies. Sin embargo, no hay una definición médica específica para compuestos epoxi.

Un compuesto epoxi es un polímero termoendurecible que se forma mediante la reacción de un epóxido con un agente de curado, como un amina o un fenol. La mezcla resultante puede variar en viscosidad y tiempo de fraguado, dependiendo de los componentes utilizados.

En el contexto médico, los compuestos epoxi se han utilizado en una variedad de aplicaciones, incluyendo la reparación y fijación de huesos y dientes, la fabricación de dispositivos médicos y la sellado de tejidos durante procedimientos quirúrgicos.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los compuestos epoxi también pueden tener efectos adversos sobre la salud humana, especialmente si se inhalan o entran en contacto con la piel o los ojos. Por lo tanto, su uso debe ser supervisado por profesionales médicos capacitados y se deben tomar precauciones adecuadas para minimizar el riesgo de exposición.

La distribución tisular, en el contexto médico y farmacológico, se refiere al proceso por el cual un fármaco o cualquier sustancia se dispersa a través de los diferentes tejidos y compartimentos del cuerpo después de su administración. Este término está relacionado con la farmacocinética, que es el estudio de cómo interactúan los fármacos con los organismos vivos.

La distribución tisular depende de varios factores, incluyendo las propiedades fisicoquímicas del fármaco (como su liposolubilidad o hidrosolubilidad), el flujo sanguíneo en los tejidos, la unión a proteínas plasmáticas y los procesos de transporte activo o difusión.

Es importante mencionar que la distribución tisular no es uniforme para todos los fármacos. Algunos se concentran principalmente en tejidos específicos, como el hígado o los riñones, mientras que otros pueden atravesar fácilmente las barreras biológicas (como la barrera hematoencefálica) y alcanzar concentraciones terapéuticas en sitios diana.

La medición de la distribución tisular puede realizarse mediante análisis de muestras de sangre, plasma u orina, así como mediante técnicas de imagenología médica, como la tomografía por emisión de positrones (PET) o la resonancia magnética nuclear (RMN). Estos datos son esenciales para determinar la dosis adecuada de un fármaco y minimizar los posibles efectos adversos.

La cepa de rata Sprague-Dawley es una variedad comúnmente utilizada en la investigación médica y biológica. Fue desarrollada por los criadores de animales de laboratorio Sprague y Dawley en la década de 1920. Se trata de un tipo de rata albina, originaria de una cepa de Wistar, que se caracteriza por su crecimiento relativamente rápido, tamaño grande y longevidad moderada.

Las ratas Sprague-Dawley son conocidas por ser genéticamente diversas y relativamente libres de mutaciones espontáneas, lo que las hace adecuadas para un amplio espectro de estudios. Se utilizan en una variedad de campos, incluyendo la toxicología, farmacología, fisiología, nutrición y oncología, entre otros.

Es importante mencionar que, aunque sean comúnmente empleadas en investigación, las ratas Sprague-Dawley no son representativas de todas las ratas o de los seres humanos, por lo que los resultados obtenidos con ellas pueden no ser directamente aplicables a otras especies.

La tirosina es un aminoácido aromático no esencial, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo a partir de otro aminoácido llamado fenilalanina. La estructura química de la tirosina contiene un grupo funcional fenólico, que se deriva de la fenilalanina.

La tirosina juega un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo. Por ejemplo, las enzimas convierten la tirosina en dopamina, un neurotransmisor que regula los movimientos musculares y los sentimientos de placer y recompensa. La dopamina también se puede convertir en noradrenalina (también conocida como norepinefrina), una hormona y neurotransmisor que desempeña un papel importante en la respuesta al estrés y la atención.

Además, la tirosina es un precursor de las hormonas tiroxina y triyodotironina, que son producidas por la glándula tiroides y desempeñan un papel importante en el metabolismo, el crecimiento y el desarrollo.

En resumen, la tirosina es un aminoácido aromático no esencial que desempeña un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo, como las hormonas tiroideas.

Las ADP-ribosiltransferasas son un tipo de enzimas que transfieren el grupo ADP-ribosa desde el donador de ADP-ribosa (como el NAD+ o NADP+) a un aceptor específico, como una proteína o DNA. Este proceso es conocido como ADP-ribosilación y puede desempeñar un papel importante en una variedad de procesos celulares, incluyendo la reparación del DNA, el metabolismo y la regulación de la expresión génica. Algunas ADP-ribosiltransferasas también están involucradas en la respuesta al estrés oxidativo y la muerte celular programada (apoptosis). La actividad de estas enzimas está regulada cuidadosamente y su disfunción se ha relacionado con una variedad de enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

El ADN complementario (cDNA) se refiere a una secuencia de ADN sintetizada en laboratorio que es complementaria a una secuencia de ARNm específica. El proceso para crear cDNA implica la transcripción inversa del ARNm en una molécula de ARN complementario (cRNA), seguida por la síntesis de ADN a partir del cRNA utilizando una enzima llamada reversa transcriptasa. El resultado es una molécula de ADN de doble hebra que contiene la misma información genética que el ARNm original.

La técnica de cDNA se utiliza a menudo en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos. Por ejemplo, los científicos pueden crear bibliotecas de cDNA que contienen una colección de fragmentos de cDNA de diferentes genes expresados en un tejido o célula específica. Estas bibliotecas se pueden utilizar para identificar y aislar genes específicos, estudiar su regulación y función, y desarrollar herramientas diagnósticas y terapéuticas.

En resumen, el ADN complementario es una representación de doble hebra de ARNm específico, creado en laboratorio mediante la transcripción inversa y síntesis de ADN, utilizado en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos.

La cristalización en el contexto médico se refiere al proceso de formación de pequeños cristales sólidos a partir de una sustancia química que se encuentra en un estado líquido o semisólido. Estos cristales pueden formarse dentro del cuerpo humano como resultado de diversas condiciones, como el desequilibrio electrolítico, la acumulación excesiva de ciertos compuestos o la disminución de la temperatura corporal.

Un ejemplo común de cristalización en medicina es la formación de cristales de urato en la gota, una forma de artritis inflamatoria que afecta a las articulaciones. La gota se produce cuando hay niveles altos de ácido úrico en el torrente sanguíneo, lo que puede ocurrir debido a una dieta alta en purinas, la falta de eliminación adecuada del ácido úrico por los riñones o ambas cosas. Cuando el exceso de ácido úrico se acumula en las articulaciones, especialmente en el dedo gordo del pie, puede formar cristales agudos y dolorosos que causan inflamación e hinchazón.

Otro ejemplo es la calcificación, un proceso en el que se depositan cristales de calcio en los tejidos blandos del cuerpo. La calcificación puede ocurrir en varias partes del cuerpo, como los vasos sanguíneos, los músculos, los tendones y los ligamentos, y puede ser el resultado de diversas condiciones médicas, como la aterosclerosis, la artrosis y la osteoartritis.

En resumen, la cristalización es un proceso en el que se forman pequeños cristales sólidos a partir de una sustancia química previamente líquida o semisólida dentro del cuerpo humano. Puede causar diversas condiciones médicas, como la gota y la calcificación, dependiendo de dónde se produzca y qué tipo de cristales se formen.

El riñón es un órgano vital en el sistema urinario de los vertebrados. En humanos, normalmente hay dos riñones, cada uno aproximadamente del tamaño de un puño humano y ubicado justo arriba de la cavidad abdominal en ambos flancos.

Desde el punto de vista médico, los riñones desempeñan varias funciones importantes:

1. Excreción: Los riñones filtran la sangre, eliminando los desechos y exceso de líquidos que se convierten en orina.

2. Regulación hormonal: Ayudan a regular los niveles de varias sustancias en el cuerpo, como los electrolitos (sodio, potasio, cloro, bicarbonato) y hormonas (como la eritropoyetina, renina y calcitriol).

3. Control de la presión arterial: Los riñones desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de la presión arterial normal mediante la producción de renina, que participa en el sistema renina-angiotensina-aldosterona, involucrado en la regulación del volumen sanguíneo y la resistencia vascular.

4. Equilibrio ácido-base: Ayudan a mantener un equilibrio adecuado entre los ácidos y las bases en el cuerpo mediante la reabsorción o excreción de iones de hidrógeno y bicarbonato.

5. Síntesis de glucosa: En situaciones de ayuno prolongado, los riñones pueden sintetizar pequeñas cantidades de glucosa para satisfacer las necesidades metabólicas del cuerpo.

Cualquier disfunción renal grave puede dar lugar a una enfermedad renal crónica o aguda, lo que podría requerir diálisis o un trasplante de riñón.

Las oxidorreductasas intramoleculares son un tipo específico de enzimas (proteínas que aceleran reacciones químicas en el cuerpo) involucradas en los procesos de oxidación-reducción. Lo "intra" en su nombre se refiere al hecho de que estas enzimas facilitan la transferencia de electrones dentro de una sola molécula, a diferencia de las oxidorreductasas intermoleculares que transfieren electrones entre dos moléculas diferentes.

Durante el proceso de oxidación-reducción, un átomo o ion dentro de la molécula pierde electrones (se oxida), mientras que otro átomo o ion dentro de la misma molécula acepta esos electrones (se reduce). La oxidorreductasa intramolecular ayuda a catalizar este proceso, desempeñando un papel crucial en diversas vías metabólicas y procesos bioquímicos dentro de la célula.

Un ejemplo bien conocido de esta clase de enzimas es la citocromo c oxidasa, que desempeña un papel fundamental en la cadena de transporte de electrones en la respiración celular. Ayuda a transferir electrones desde el citocromo c reducido al oxígeno molecular, lo que resulta en la producción de agua y energía en forma de ATP (adenosín trifosfato).

La sustitución de aminoácidos en un contexto médico se refiere a un tipo de mutación genética donde ocurre un cambio en la secuencia de aminoácidos en una proteína. Esto sucede cuando un codón (una secuencia específica de tres nucleótidos en el ADN que codifica para un aminoácido particular) es reemplazado por otro codón, lo que resulta en la incorporación de un diferente aminoácido en la cadena de proteínas durante el proceso de traducción.

La sustitución de aminoácidos puede tener diversos efectos sobre la función y estructura de las proteínas, dependiendo del tipo de aminoácido que sea reemplazado y su ubicación en la cadena de proteínas. Algunas sustituciones pueden no afectar significativamente la función de la proteína, especialmente si los aminoácidos involucrados tienen propiedades químicas similares. Sin embargo, otras sustituciones pueden alterar la estructura tridimensional de la proteína, interferir con su capacidad para interactuar con otras moléculas o afectar su estabilidad y, en última instancia, resultar en una disfunción o enfermedad.

Las sustituciones de aminoácidos son comunes en las mutaciones genéticas y pueden ser la causa subyacente de varias enfermedades hereditarias, como la fibrosis quística, anemia falciforme y algunos trastornos neurológicos. El estudio de estas sustituciones es crucial para comprender los mecanismos moleculares de las enfermedades y desarrollar posibles tratamientos y terapias.

Las aciltransferasas son enzimas que catalizan la transferencia de un grupo acilo desde un donador a un aceptor. Los grupos acilo pueden ser diferentes tipos de ácidos grasos o derivados de éstos. Existen varias clases de aciltransferasas, cada una con especificidad por el tipo de donador y aceptor.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversas vías metabólicas, como la síntesis de lípidos, la modificación postraduccional de proteínas y el catabolismo de drogas y xenobióticos. Algunos ejemplos de aciltransferasas incluyen la acetil-CoA sintetasa, que cataliza la formación de acetil-CoA a partir de acetato y CoA, y la fosfolipasa A2, que hidroliza los ésteres fosfatídicos para liberar ácidos grasos y lisofosfatidilcolina.

Las mutaciones en genes que codifican para aciltransferasas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa I, que causa un trastorno metabólico hereditario llamado acidosis láctica y cardiomiopatía. Por lo tanto, el correcto funcionamiento de estas enzimas es esencial para la homeostasis normal del organismo.

La farnesiltransferasa es una enzima que desempeña un papel crucial en el procesamiento postraduccional de ciertas proteínas, llamadas proteínas con dominio RAS, las cuales están involucradas en varias vías de señalización celular. La farnesiltransferasa agrega un grupo lipofílico llamado farnesoilo a un residuo de cisteína específico en el extremo C-terminal de las proteínas RAS y otras proteínas relacionadas. Este proceso, conocido como farnesilación, facilita la interacción de estas proteínas con membranas celulares, lo que es fundamental para su función biológica.

La farnesiltransferasa es un objetivo terapéutico en el tratamiento del cáncer, ya que las proteínas RAS mutantes y sobreactivadas desempeñan un papel importante en la transformación cancerosa y la progresión tumoral. Los inhibidores de la farnesiltransferasa se han investigado como posibles agentes anticancerígenos, aunque su éxito clínico ha sido limitado hasta ahora.

En términos médicos, las sustancias macromoleculares se refieren a moléculas grandes y complejas que desempeñan diversas funciones importantes en los sistemas vivos. Estas moléculas están formadas por la combinación de varias subunidades más pequeñas llamadas monómeros, unidos mediante enlaces covalentes.

Hay cuatro clases principales de sustancias macromoleculares:

1. Proteínas: Son polímeros de aminoácidos y desempeñan una variedad de funciones estructurales, catalíticas, reguladoras y transportadoras en el cuerpo.

2. Ácidos nucleicos: Son polímeros de nucleótidos y comprenden el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico). El ADN almacena información genética, mientras que el ARN participa en la síntesis de proteínas.

3. Polisacáridos: Son polímeros de monosacáridos o azúcares simples y desempeñan funciones estructurales y de almacenamiento de energía. La celulosa, el almidón y el glucógeno son ejemplos de polisacáridos.

4. Lipidos: Aunque no son estrictamente polímeros, los lípidos son moléculas grandes que desempeñan funciones importantes en la membrana celular y como fuente de energía. Incluyen grasas, colesterol y fosfolípidos.

En resumen, las sustancias macromoleculares son moléculas grandes y complejas formadas por la combinación de subunidades más pequeñas, desempeñando diversas funciones vitales en los sistemas vivos.

La espectrometría de masas es un método analítico que sirve para identificar y determinar la cantidad de diferentes compuestos en una muestra mediante el estudio de las masas de los iones generados en un proceso conocido como ionización.

En otras palabras, esta técnica consiste en vaporizar una muestra, ionizarla y luego acelerar los iones resultantes a través de un campo eléctrico. Estos iones desplazándose se separan según su relación masa-carga al hacerlos pasar a través de un campo magnético o electrostático. Posteriormente, se detectan y miden las masas de estos iones para obtener un espectro de masas, el cual proporciona información sobre la composición y cantidad relativa de los diferentes componentes presentes en la muestra original.

La espectrometría de masas se utiliza ampliamente en diversos campos, incluyendo química, biología, medicina forense, investigación farmacéutica y análisis ambiental, entre otros.

La acetilcisteína es un medicamento que se utiliza como mucolítico y antioxidante. Se utiliza para reducir la viscosidad del moco en las vías respiratorias, lo que facilita su eliminación y alivia los síntomas de afecciones respiratorias como bronquitis, neumonía, bronquiectasia y fibrosis quística. También se utiliza en el tratamiento de intoxicaciones con paracetamol (acetaminofén) para proteger el hígado.

La acetilcisteína actúa aumentando los niveles de glutation, un antioxidante importante que se encuentra en las células del cuerpo. Esto ayuda a proteger las células contra el daño causado por los radicales libres y otros compuestos tóxicos.

El medicamento está disponible en forma de tabletas, cápsulas, líquido para tomar por vía oral y solución para inhalar. Los efectos secundarios más comunes incluyen náuseas, vómitos, diarrea y mal sabor en la boca. En raras ocasiones, puede causar reacciones alérgicas graves.

Es importante seguir las instrucciones de dosificación cuidadosamente y informar a su médico sobre cualquier condición médica preexistente o medicamento que esté tomando, ya que la acetilcisteína puede interactuar con otros fármacos y no se recomienda su uso en personas con determinadas afecciones médicas.

La viscosidad en términos médicos se refiere a la resistencia de un líquido a fluir o a la medición de la fricción interna entre las partes de un fluido en movimiento. Se mide en unidades poise (P) o centipoise (cP), donde 1 P = 100 cP. La sangre, por ejemplo, tiene una viscosidad variable que depende de factores como la velocidad de flujo y la concentración de hematocritos. Una mayor viscosidad sanguínea puede dificultar el flujo sanguíneo y aumentar el riesgo de trombosis y enfermedades cardiovasculares.

Los inhibidores enzimáticos son sustancias, generalmente moléculas orgánicas, que se unen a las enzimas y reducen su actividad funcional. Pueden hacerlo mediante diversos mecanismos, como bloquear el sitio activo de la enzima, alterar su estructura o prevenir su formación o maduración. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la farmacología y la terapéutica, ya que muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos para interferir con procesos bioquímicos específicos asociados con enfermedades. También se utilizan en la investigación biomédica para entender mejor los mecanismos moleculares de las reacciones enzimáticas y su regulación. Los inhibidores enzimáticos pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si la unión con la enzima es temporal o permanente.

La espectrofotometría ultravioleta (UV) es una técnica analítica que mide la absorción de radiación ultravioleta por una sustancia. Se utiliza comúnmente en química clínica, investigación bioquímica y ciencias forenses para determinar la concentración de diversas sustancias, como aminoácidos, pigmentos, medicamentos y vitaminas.

En esta técnica, una muestra se coloca en un espectrofotómetro, que emite luz UV a diferentes longitudes de onda. La luz que pasa a través de la muestra se compara con la luz que pasa a través de un medio de referencia, como solución de agua desionizada. La cantidad de luz absorbida por la muestra se mide y se calcula la transmitancia o absorbancia, que es la relación entre la intensidad de la luz incidente y la intensidad de la luz transmitida.

La absorbancia está directamente relacionada con la concentración de la sustancia en la muestra a través de la ley de Beer-Lambert, que establece que la absorbancia es proporcional al producto de la concentración y el camino óptico de la luz a través de la muestra. Por lo tanto, midiendo la absorbancia a diferentes longitudes de onda, se puede determinar la concentración de una sustancia específica en la muestra.

La espectrofotometría UV tiene varias aplicaciones en el campo médico, como el análisis de líquidos corporales, la detección de drogas y medicamentos en sangre o orina, el estudio de pigmentos en tejidos biológicos y la investigación de la estructura y propiedades de proteínas y ácidos nucleicos.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

En la medicina y la farmacología, los modelos químicos se utilizan para representar, comprender y predecir el comportamiento y las interacciones de moléculas, fármacos y sistemas biológicos. Estos modelos pueden variar desde representaciones simples en 2D hasta complejos simulacros computacionales en 3D. Los modelos químicos ayudan a los científicos a visualizar y entender las interacciones moleculares, predecir propiedades farmacocinéticas y farmacodinámicas de fármacos, optimizar la estructura de los ligandos y receptores, y desarrollar nuevas terapias. Algunas técnicas comunes para crear modelos químicos incluyen la estereoquímica, la dinámica molecular y la química cuántica. Estos modelos pueden ser particularmente útiles en el diseño de fármacos y la investigación toxicológica.

El sistema enzimático del citocromo P-450 es un complejo metabólico ubicado principalmente en el retículo endoplásmico de células vivas, especialmente en el hígado, pero también presente en otros tejidos como el intestino, los riñones y el cerebro. Este sistema desempeña un papel crucial en la fase II del metabolismo de xenobióticos (compuestos químicos externos a nuestro organismo), así como de algunas sustancias endógenas (produced internamente).

La proteína hemo citocromo P450 constituye el núcleo de este sistema enzimático. Su nombre se deriva de la absorción máxima de luz a una longitud de onda de 450 nm cuando está reducida y complexada con monóxido de carbono. La principal función del citocromo P450 es catalizar reacciones de oxidación, aunque también puede participar en reacciones de reducción y hidroxilación.

Las reacciones catalizadas por estas enzimas suelen implicar la introducción de un grupo hidroxilo (-OH) en el sustrato (la molécula que va a ser metabolizada), lo que aumenta su solubilidad en agua y facilita su excreción. Además, este sistema también desempeña un papel importante en la activación o inactivación de fármacos y toxinas, así como en la síntesis y metabolismo de hormonas esteroides, ácidos biliares y ácidos grasos.

El sistema enzimático del citocromo P-450 está sujeto a variaciones genéticas significativas entre individuos, lo que da lugar a diferencias individuales en la capacidad metabólica de fármacos y xenobióticos. Estas variaciones pueden tener importantes implicaciones clínicas, ya que determinan la respuesta terapéutica al tratamiento farmacológico y el riesgo de efectos adversos.

'Anopheles' es un género de mosquitos hembra que actúan como vectores para la transmisión de la malaria en humanos. Los mosquitos del género Anopheles se caracterizan por tener hábitos nocturnos y prefieren picar a mamíferos de sangre caliente, incluyendo humanos.

Solo las hembras de Anopheles necesitan alimentarse de sangre para obtener los nutrientes necesarios para la producción de huevos. Durante el proceso de picar, las hembras pueden transmitir el parásito de la malaria, Plasmodium, al torrente sanguíneo humano.

Existen más de 400 especies de Anopheles en todo el mundo, pero solo unas pocas especies son importantes como vectores de la malaria. Las medidas de control de mosquitos, como la eliminación de criaderos de mosquitos y el uso de repelentes y mosquiteros tratados con insecticidas, pueden ayudar a reducir la exposición humana al género Anopheles y disminuir el riesgo de infección por malaria.

En el contexto de la fisiología y la bioquímica, los electrones no tienen una definición médica específica por sí mismos, ya que no están directamente relacionados con el diagnóstico, tratamiento o prevención de enfermedades. Sin embargo, los electrones desempeñan un papel fundamental en la comprensión de procesos químicos y físicos que ocurren en el cuerpo humano a nivel molecular.

Un electrón es una partícula subatómica fundamental que lleva una carga negativa y se asocia con los átomos. Los electrones orbitan alrededor del núcleo atómico, que contiene protones (cargas positivas) y neutrones (sin carga). La interacción entre los electrones y los núcleos atómicos da como resultado enlaces químicos, reacciones redox y otros fenómenos esenciales para la vida.

En el contexto médico, se estudian estos procesos electrónicos en áreas como la bioquímica, la fisiología celular y la neurobiología. Por ejemplo, los procesos de transferencia de electrones son cruciales en la respiración celular, donde las moléculas de glucosa se descomponen para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). Además, los fenómenos electrónicos también desempeñan un papel importante en la neurobiología y la comunicación celular, especialmente en lo que respecta a las señales eléctricas generadas por las neuronas.

En resumen, aunque no existe una definición médica específica de "electrones", los electrones desempeñan un papel fundamental en la comprensión de diversos procesos químicos y físicos que ocurren en el cuerpo humano.

La designación 'Ratas Consanguíneas F344' se refiere a una cepa específica de ratas de laboratorio que han sido inbreed durante muchas generaciones. La 'F' en el nombre significa 'inbreed' y el número '344' es simplemente un identificador único para esta cepa particular.

Estas ratas son comúnmente utilizadas en la investigación médica y biológica debido a su genética uniforme y predecible, lo que las hace ideales para estudios experimentales controlados. Debido a su estrecha relación genética, todas las ratas F344 son prácticamente idénticas en términos de su composición genética, lo que minimiza la variabilidad entre individuos y permite a los investigadores atribuir con confianza cualquier diferencia observada en el fenotipo o el comportamiento al factor específico que se está estudiando.

Además de su uso en la investigación, las ratas F344 también se utilizan a veces como animales de prueba en estudios de toxicología y farmacología, ya que su respuesta a diversos agentes químicos y farmacológicos se ha caracterizado ampliamente.

Es importante tener en cuenta que, como con cualquier modelo animal, las ratas F344 no son perfectamente representativas de los seres humanos u otras especies y, por lo tanto, los resultados obtenidos en estudios con estas ratas pueden no trasladarse directamente a otros contextos.

La Immunoblotting, también conocida como Western blotting, es un método de laboratorio utilizado en biología molecular y técnicas inmunológicas. Es un proceso que se utiliza para detectar y quantificar proteínas específicas en una mezcla compleja de proteínas.

El proceso implica la separación de las proteínas mediante electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), seguido del traspaso o transferencia de las proteínas desde el gel a una membrana de nitrocelulosa o PVDF (polivinildifluoruro). La membrana contiene entonces las proteínas dispuestas en un patrón que refleja su tamaño molecular.

A continuación, se añade un anticuerpo específico para la proteína diana, el cual se une a la proteína en la membrana. Después, se añade un segundo anticuerpo conjugado con una enzima, como la peroxidasa de rábano picante (HRP), que produce una señal visible, normalmente en forma de mancha, cuando se añaden los sustratos apropiados. La intensidad de la mancha es proporcional a la cantidad de proteína presente en la muestra.

Este método es ampliamente utilizado en investigación y diagnóstico, especialmente en el campo de la inmunología y la virología, para detectar y medir la presencia y cantidad de proteínas específicas en una variedad de muestras biológicas.

La homología de secuencia de ácido nucleico es un término utilizado en genética y biología molecular para describir la similitud o semejanza entre dos o más secuencias de ADN o ARN. Esta similitud puede deberse a una relación evolutiva, donde las secuencias comparten un ancestro común y han heredado parte de su material genético.

La homología se mide generalmente como un porcentaje de nucleótidos coincidentes entre dos secuencias alineadas. Cuanto mayor sea el porcentaje de nucleótidos coincidentes, más altas serán las probabilidades de que las secuencias estén relacionadas evolutivamente.

La homología de secuencia es una herramienta importante en la investigación genética y biomédica. Se utiliza a menudo para identificar genes o regiones genómicas similares entre diferentes especies, lo que puede ayudar a inferir funciones genéticas conservadas. También se emplea en el análisis de variantes genéticas y mutaciones asociadas a enfermedades, ya que la comparación con secuencias de referencia puede ayudar a determinar si una variante es benigna o patogénica.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que no todas las secuencias homólogas están relacionadas evolutivamente. Algunas secuencias pueden mostrar homología debido a procesos como la transferencia horizontal de genes o la duplicación genómica, por lo que otros métodos de análisis suelen ser necesarios para confirmar las relaciones evolutivas.

La rata Wistar es un tipo comúnmente utilizado en investigación biomédica y toxicológica. Fue desarrollada por el Instituto Wistar de Anatomía en Filadelfia, EE. UU., a principios del siglo XX. Se trata de una cepa albina con ojos rojos y sin pigmentación en la piel. Es un organismo modelo popular debido a su tamaño manejable, fácil reproducción, ciclo vital corto y costos relativamente bajos de mantenimiento en comparación con otros animales de laboratorio.

Las ratas Wistar se utilizan en una amplia gama de estudios que van desde la farmacología y la toxicología hasta la genética y el comportamiento. Su genoma ha sido secuenciado, lo que facilita su uso en la investigación genética. Aunque existen otras cepas de ratas, como las Sprague-Dawley o Long-Evans, cada una con características específicas, las Wistar siguen siendo ampliamente empleadas en diversos campos de la ciencia médica y biológica.

En resumen, las ratas Wistar son un tipo de rata albina usada extensamente en investigación científica por su tamaño manejable, fácil reproducción, corto ciclo vital y bajo costo de mantenimiento.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

El peróxido de hidrógeno, también conocido como agua oxigenada, es un compuesto químico con la fórmula H2O2. En su forma más pura, es un líquido claro que se ve y huele similar al agua, aunque generalmente se vende diluido para uso doméstico e industrial.

En términos médicos, el peróxido de hidrógeno se utiliza como desinfectante y antiséptico para cortes leves, rasguños y quemaduras menores. Ayuda a prevenir la infección al matar las bacterias que entran en contacto con él. Sin embargo, es importante diluirlo adecuadamente antes de su uso en la piel, ya que una concentración demasiado alta puede causar irritación y dañar los tejidos.

También se utiliza en aplicaciones médicas más especializadas, como el blanqueamiento dental y el tratamiento de ciertos tipos de infecciones oculares. Sin embargo, estas aplicaciones generalmente requieren concentraciones mucho más altas que las disponibles sin receta y deben ser administradas por un profesional médico.

La biblioteca de genes es un término utilizado en genética y biología molecular para describir una colección de fragmentos de ADN que contienen todos o parte de los genes de un organismo. Estos fragmentos se clonan y almacenan en vectores, como plásmidos o fagos, para su estudio y análisis.

La biblioteca de genes permite a los científicos estudiar la función y la regulación de genes específicos, así como identificar nuevos genes y mutaciones genéticas. También se puede utilizar en la investigación de enfermedades genéticas y el desarrollo de terapias génicas.

La creación de una biblioteca de genes implica la extracción del ADN de un organismo, seguida de su fragmentación en trozos pequeños y específicos de tamaño. Estos fragmentos se clonan luego en vectores de ADN, que se introducen en células huésped, como bacterias o levaduras, para su replicación y expresión.

La biblioteca resultante contiene una gran cantidad de diferentes clones de ADN, cada uno de los cuales representa un fragmento diferente del genoma del organismo original. Los científicos pueden entonces utilizar diversas técnicas para seleccionar y aislar clones que contengan genes específicos o regiones de interés.

En resumen, la biblioteca de genes es una herramienta importante en la investigación genética y biológica, ya que permite a los científicos estudiar y analizar genes individuales y sus funciones en un organismo.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

En biología molecular y genética, una secuencia conservada se refiere a una serie de nucleótidos o aminoácidos en una molécula de ácido desoxirribonucleico (ADN) o proteína que ha permanecido relativamente sin cambios durante la evolución entre diferentes especies. Estas secuencias conservadas son importantes porque sugieren que tienen una función crucial y vital en la estructura o función de un gen o proteína.

Las secuencias conservadas se identifican mediante comparaciones de secuencia entre diferentes especies y organismos relacionados. Cuando las secuencias son similares o idénticas en diferentes especies, es probable que desempeñen una función similar o la misma. La conservación de secuencias puede utilizarse como indicador de la importancia funcional de una región particular del ADN o proteína.

Las secuencias conservadas se pueden encontrar en diversos contextos, como en genes que codifican proteínas, ARN no codificantes y regiones reguladoras del gen. La identificación y el análisis de secuencias conservadas son importantes para la comprensión de la función y la evolución de los genes y las proteínas.

La Fenilalanina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente fundamental de las proteínas y desempeña un papel vital en la producción de otros aminoácidos, neurotransmisores y hormonas en el cuerpo.

Existen dos formas principales de fenilalanina: la D-fenilalanina (DPA) y la L-fenilalanina (LPA). La L-fenilalanina se convierte en tirosina, otro aminoácido importante, que a su vez puede convertirse en neurotransmisores como la dopamina, la norepinefrina y la epinefrina. La D-fenilalanina se utiliza principalmente en suplementos dietéticos y se cree que tiene propiedades analgésicas y potenciadoras del estado de ánimo.

Una afección genética llamada fenilcetonuria (PKU) dificulta la capacidad del cuerpo para descomponer la fenilalanina, lo que puede provocar una acumulación peligrosa de este aminoácido en el torrente sanguíneo y conducir a daños cerebrales y retrasos en el desarrollo. Las personas con PKU deben seguir una dieta baja en fenilalanina para evitar estas complicaciones.

Un pliegue de proteína es una estructura tridimensional específica adoptada por una proteína después de su plegamiento, que está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es la disposición espacial particular de los segmentos de cadena polipeptídica que resulta en la formación de una estructura compacta y bien organizada, capaz de realizar las funciones propias de la proteína. Existen diferentes tipos de pliegues de proteínas, como el alfa/beta, beta/alpha, alfa/alfa, entre otros, los cuales se clasifican según la organización espacial de los dominios alfa-helicoidales y láminas beta antiparalelas. El pliegue de proteínas es crucial para la estabilidad y función de las proteínas, y su alteración puede conducir a enfermedades.

El genotipo, en términos médicos y genéticos, se refiere a la composición específica del material genético (ADN o ARN) que una persona hereda de sus padres. Más concretamente, el genotipo hace referencia a las combinaciones particulares de alelos (formas alternativas de un gen) que una persona tiene en uno o más genes. Estos alelos determinan rasgos específicos, como el grupo sanguíneo, el color del cabello o los posibles riesgos de desarrollar ciertas enfermedades hereditarias. Por lo tanto, el genotipo proporciona la información inherente sobre los genes que una persona posee y puede ayudar a predecir la probabilidad de que esa persona desarrolle ciertos rasgos o condiciones médicas.

Es importante distinguir entre el genotipo y el fenotipo, ya que este último se refiere al conjunto observable de rasgos y características de un individuo, resultantes de la interacción entre sus genes (genotipo) y los factores ambientales. Por ejemplo, una persona con un genotipo para el color de ojos marrón puede tener fenotipo de ojos marrones, pero si es expuesta a ciertos factores ambientales, como la radiación solar intensa, podría desarrollar unas manchas en los ojos (fenotipo) que no estaban determinadas directamente por su genotipo.

La evolución molecular es un campo de la biología que estudia los cambios y procesos evolutivos a nivel molecular, especialmente en el ADN, ARN y proteínas. Se basa en la comparación de secuencias genéticas y su variación entre diferentes especies o poblaciones para inferir eventos evolutivos pasados y relaciones filogenéticas.

Este campo integra técnicas y conceptos de la genética, bioquímica, biología molecular y computacional, con el objetivo de entender cómo han evolucionado los organismos a lo largo del tiempo. La evolución molecular puede proporcionar información sobre la aparición y divergencia de nuevos genes, la selección natural, la deriva genética, las transferencias horizontales de genes y otros procesos evolutivos importantes.

Algunas técnicas comunes utilizadas en la evolución molecular incluyen el análisis de secuencias de ADN y ARN, la reconstrucción filogenética, el análisis de selección positiva y negativa, y el estudio de la estructura y función de proteínas. Estos métodos permiten a los científicos hacer inferencias sobre las relaciones evolutivas entre diferentes especies y los procesos que han dado forma a su diversidad genética actual.

La expresión génica es un proceso biológico fundamental en la biología molecular y la genética que describe la conversión de la información genética codificada en los genes en productos funcionales, como ARN y proteínas. Este proceso comprende varias etapas, incluyendo la transcripción, procesamiento del ARN, transporte del ARN y traducción. La expresión génica puede ser regulada a niveles variables en diferentes células y condiciones, lo que permite la diversidad y especificidad de las funciones celulares. La alteración de la expresión génica se ha relacionado con varias enfermedades humanas, incluyendo el cáncer y otras afecciones genéticas. Por lo tanto, comprender y regular la expresión génica es un área importante de investigación en biomedicina y ciencias de la vida.

El polimorfismo genético se refiere a la existencia de más de un alelo para un gen dado en una población, lo que resulta en múltiples formas (o fenotipos) de ese gen. Es decir, es la variación natural en la secuencia de ADN entre miembros de la misma especie. La mayoría de los polimorfismos genéticos no tienen efectos significativos sobre el fenotipo o la aptitud biológica, aunque algunos pueden asociarse con enfermedades o diferencias en la respuesta a los medicamentos.

El polimorfismo genético puede ser causado por mutaciones simples de nucleótidos (SNPs), inserciones o deleciones de uno o más pares de bases, repeticiones en tándem u otras alteraciones estructurales del ADN. Estos cambios pueden ocurrir en cualquier parte del genoma y pueden afectar a genes que codifican proteínas o a regiones no codificantes.

El polimorfismo genético es importante en la investigación médica y de salud pública, ya que puede ayudar a identificar individuos con mayor riesgo de desarrollar ciertas enfermedades, mejorar el diagnóstico y pronóstico de enfermedades, y personalizar los tratamientos médicos.

Los oxígenos reactivos (RO, del inglés Reactive Oxygen species) son especies químicas altamente reactivas que contienen oxígeno. Se producen naturalmente en el cuerpo humano como subproductos del metabolismo normal de las células y también pueden generarse en respuesta a estresores externos, como la radiación ionizante o químicos tóxicos.

Los RO incluyen especies tales como el peróxido de hidrógeno (H2O2), el radical hidroxilo (•OH) y el superóxido (O2•-). Aunque desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la respuesta inmunitaria y la señalización celular, también pueden causar daño a las células y los tejidos si sus niveles se elevan demasiado.

El desequilibrio entre la producción de RO y la capacidad del cuerpo para eliminarlos puede llevar al estrés oxidativo, una condición que se ha relacionado con el desarrollo de diversas enfermedades, como las enfermedades cardiovasculares, el cáncer, la diabetes y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, es importante mantener los niveles de RO bajo control para preservar la salud y prevenir enfermedades.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

La familia de multigenes, en términos médicos, se refiere a un grupo de genes relacionados que comparten una secuencia de nucleótidos similares y desempeñan funciones relacionadas en el cuerpo. Estos genes estrechamente vinculados se encuentran a menudo en los mismos cromosomas y pueden haber evolucionado a partir de un ancestro genético común a través de procesos como la duplicación génica o la conversión génica.

Las familias de multigenes desempeñan un papel importante en la diversificación funcional de los genes y en la adaptación genética. Pueden estar involucrados en una variedad de procesos biológicos, como el metabolismo, la respuesta inmunitaria y el desarrollo embrionario. La comprensión de las familias de multigenes puede ayudar a los científicos a entender mejor la regulación génica y la evolución molecular.

Las glándulas suprarrenales, también conocidas como glándulas adrenales, son glándulas endocrinas parirénales situadas encima de los riñones en los mamíferos. Cada glándula se divide en dos regiones anatómicas y funcionales distintas: la corteza suprarrenal y la médula suprarrenal.

La corteza suprarrenal es responsable de la producción de varias hormonas esteroides, incluyendo cortisol, aldosterona y andrógenos. El cortisol regula el metabolismo de las proteínas, los carbohidratos y las grasas, además de desempeñar un papel importante en la respuesta al estrés. La aldosterona regula los niveles de sodio y potasio en el cuerpo, lo que afecta a la presión arterial. Los andrógenos son hormonas sexuales masculinas que contribuyen al desarrollo de características sexuales secundarias en los hombres y también se encuentran en las mujeres en pequeñas cantidades.

Por otro lado, la médula suprarrenal produce catecolaminas, como la adrenalina (epinefrina) y la noradrenalina (norepinefrina), que desempeñan un papel importante en la respuesta al estrés del "vuelo o lucha". Estas hormonas aumentan el ritmo cardíaco, la frecuencia respiratoria y la presión arterial, entre otros efectos, para preparar al cuerpo para una situación de emergencia.

Las glándulas suprarrenales desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio hormonal y metabólico del cuerpo, y las disfunciones en estas glándulas pueden dar lugar a diversos trastornos endocrinos y metabólicos.

En la terminología médica, las plantas se refieren a los miembros del reino Plantae, que son organismos fotosintéticos capaces de producir su propio alimento. Las plantas son esenciales para la vida en la Tierra ya que producen oxígeno y sirven como fuente primaria de nutrición para muchos seres vivos.

Las partes de las plantas, incluyendo las hojas, los tallos, las raíces y en algunos casos las flores, han sido utilizadas durante siglos en la medicina herbal para tratar una variedad de condiciones de salud. Muchos fármacos modernos también se derivan de compuestos activos aislados de plantas.

Sin embargo, es importante señalar que mientras algunas plantas y sus extractos pueden tener propiedades terapéuticas, otras pueden ser tóxicas o incluso letales si se consumen o utilizan incorrectamente. Por lo tanto, cualquier uso de las plantas con fines medicinales debe ser supervisado por un profesional médico capacitado.

El malondialdehído (MDA) es un compuesto orgánico que se forma como producto final de la degradación de ácidos grasos poliinsaturados en los procesos oxidativos. Es uno de los marcadores más utilizados para medir el estrés oxidativo y la lipoperoxidación en el cuerpo. Se ha asociado con varias patologías, como enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas y cáncer, ya que los niveles elevados de MDA indican un desequilibrio entre la producción de especies reactivas de oxígeno (ERO) y las capacidades antioxidantes del organismo. El MDA es altamente reactivo y puede interactuar con proteínas, ADN e incluso otros antioxidantes, lo que lleva a daños celulares y eventualmente a la disfunción de los tejidos.

Las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde el nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADPH) a diversos aceptores de electrones. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en los procesos redox dentro de las células y participan en varias vías metabólicas, como la respiración celular y la biosíntesis de lípidos y esteroides.

La familia más conocida de NADH-NADPH oxidorreductasas son las NADPH oxidasas, que están involucradas en la producción de especies reactivas del oxígeno (ROS). Las NADPH oxidasas utilizan NADPH como donante de electrones y transfieren esos electrones al oxígeno molecular, generando peróxido de hidrógeno y superóxido. Estos ROS desempeñan un papel importante en la respuesta inmunitaria, pero también pueden contribuir a procesos patológicos, como el estrés oxidativo, la inflamación crónica y el daño tisular.

Otra clase de NADH-NADPH oxidorreductasas son las dihidrónicotinamida ribosa reductasas (NRDRs), que participan en la biosíntesis del cofactor piridina nucleótido, como el NADPH y el NADH. Las NRDRs utilizan NADP+ o NAD+ como aceptores de electrones y reducen estos compuestos a sus formas respectivas de NADPH o NADH, utilizando NADH o NADPH como donantes de electrones.

En resumen, las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo diverso de enzimas que participan en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, desde la respuesta inmunitaria hasta la biosíntesis de cofactores. Su actividad está regulada por diversos factores, como los niveles de oxígeno, las concentraciones de sustratos y los mecanismos de control alostérico, y su disfunción se ha relacionado con varias enfermedades humanas.

La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la disposición espacial y la organización de múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas individuales dentro de una única proteína. Cuando varias cadenas polipeptídicas interactúan entre sí mediante enlaces no covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones ionogénicas y fuerzas de van der Waals, forman un complejo multimérico o quaternario.

Este nivel de organización estructural es específico de cada tipo de proteína y desempeña un papel crucial en su función biológica. La estructura cuaternaria puede variar desde simétrica, como en la hemoglobina, donde cuatro subunidades idénticas se organizan en dos pares, hasta asimétrica, como en el caso de algunos receptores y complejos enzimáticos. La determinación de la estructura cuaternaria es importante para comprender las interacciones moleculares y las funciones de las proteínas en los procesos celulares y fisiológicos.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

Las glutarredoxinas (Grx) son un tipo de proteínas que contienen un dominio catalítico de aproximadamente 50 aminoácidos y participan en la reducción de peróxidos y la homeostasis del glutatión. Pertenecen a la familia de las proteínas de tiorredoxina y desempeñan un papel importante en la defensa contra el estrés oxidativo y la regulación redox.

Las glutarredoxinas utilizan glutatión reducido (GSH) como donante de electrones para reducir diversos sustratos, incluidos peróxidos orgánicos e inorgánicos, desulfurados y grupos disulfuro proteicos. La reacción característica catalizada por las glutarredoxinas implica la transferencia de un átomo de hidrógeno desde el glutatión reducido al sustrato, seguida de una reorganización de los enlaces disulfuro y la posterior regeneración del glutatión reducido mediante la acción de la glutatión reductasa.

Las glutarredoxinas se encuentran ampliamente distribuidas en diferentes organismos, desde procariotas hasta eucariotas, y desempeñan diversas funciones fisiológicas importantes, como la regulación de la expresión génica, la respuesta al estrés, el metabolismo y la señalización celular.

La desnaturalización proteica es un cambio en la estructura tridimensional de una proteína, provocando alteraciones en su funcionalidad y solubilidad. Este proceso suele ser irreversible y puede deberse a diversos factores como variaciones de temperatura, pH, presencia de sales metálicas o agentes químicos desnaturalizantes (como detergentes o alcohol). La desnaturalización proteica conlleva la separación de las cadenas polipeptídicas y la exposición de los grupos hidrófobos normalmente ocultos en el interior de la molécula, lo que puede llevar a la formación de agregados insolubles. Es un fenómeno importante en biología molecular, bioquímica y ciencias de los alimentos.

La mutagénesis es un proceso por el cual la estructura del material genético, generalmente ADN o ARN, se altera de forma espontánea o inducida intencionalmente por agentes físicos o químicos. Estas modificaciones pueden dar lugar a cambios en la secuencia nucleotídica, que pueden variar desde pequeñas sustituciones, inserciones o deleciones hasta reordenamientos más complejos y extensos del genoma.

Existen diferentes tipos de mutagénesis, entre los que se incluyen:

1. Mutagénesis espontánea: Se refiere a las mutaciones que ocurren naturalmente sin la intervención de factores externos. Estas mutaciones pueden ser el resultado de errores durante la replicación del ADN, reparación ineficiente del daño en el ADN o procesos químicos espontáneos como la desaminación de las bases nitrogenadas.

2. Mutagénesis inducida: Se trata de mutaciones provocadas intencionalmente por agentes físicos, químicos o biológicos. Algunos ejemplos de estos agentes incluyen radiaciones ionizantes (como rayos X y gamma), productos químicos mutagénicos (como derivados del benceno, aflatoxinas y nitrosaminas) y virus oncogénicos o bacterias que producen toxinas mutagénicas.

3. Mutagénesis dirigida: Es un tipo de mutagénesis inducida en la que se utilizan técnicas específicas para introducir cambios deseados en el genoma con precisión y eficiencia. La mutagénesis dirigida puede implicar el uso de enzimas de restricción, ligasas, oligonucleótidos sintéticos o sistemas de recombinación basados en bacterias u hongos.

La mutagénesis tiene aplicaciones importantes en la investigación biomédica y biotecnológica, ya que permite el estudio de las funciones genéticas, el desarrollo de modelos animales para enfermedades humanas y la creación de organismos modificados geneticamente con propiedades mejoradas. Sin embargo, también plantea preocupaciones éticas y de seguridad, especialmente en relación con los posibles riesgos asociados con el uso de organismos genéticamente modificados en la agricultura y el medio ambiente.

Las galactosiltransferasas son un tipo específico de enzimas (más concretamente, transferasas) que desempeñan un papel crucial en la síntesis de glicanos, que son cadenas complejas de carbohidratos unidos a proteínas o lípidos. Estas enzimas catalizan el traspaso de una molécula de galactosa desde un donante de galactosa, típicamente UDP-galactosa, a un aceptor aceptando el grupo galactosa.

Este proceso es fundamental para la formación de diversos glicoconjugados, como los gangliósidos, glicoproteínas y glucolípidos, que participan en una variedad de procesos biológicos, incluyendo reconocimiento celular, adhesión celular, señalización celular y desarrollo embrionario.

Las galactosiltransferasas se clasifican según su localización subcelular (por ejemplo, citosólicas, lisosomales, golgianas) y por el tipo de enlace glucosídico que forman (por ejemplo, β1-4, β1-3 o α2-6). Las disfunciones en estas enzimas se han relacionado con diversas patologías, como enfermedades lisosomales y ciertos trastornos del desarrollo neurológico.

Las N-acetilgalactosaminiltransferasas (GalNAc-T) son un grupo de enzimas transferasas que desempeñan un papel crucial en la glicosilación de proteínas, un proceso postraduccional fundamental para la modificación y funcionamiento de las proteínas.

Estas enzimas catalizan la transferencia de N-acetilgalactosamina (GalNAc) desde el donante de UDP-GalNAc al aceptor de serina o treonina en una proteína, dando como resultado la formación del enlace éter O-linked glicano inicial. Este tipo de modificación es particularmente importante en la glicosilación de mucinas y otras proteínas secretoras.

Existen varios tipos diferentes de N-acetilgalactosaminiltransferasas, cada uno con preferencias específicas por los residuos de aminoácidos en el aceptor y la secuencia circundante. La actividad de estas enzimas está regulada tanto a nivel transcripcional como postraduccionalmente y se ha relacionado con diversos procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo el cáncer y la inflamación.

En resumen, las N-acetilgalactosaminiltransferasas son un grupo de enzimas que participan en la glicosilación de proteínas mediante la adición de GalNAc a los residuos de serina o treonina, desempeñando un papel importante en diversos procesos biológicos.

Cromatografía de inmunoafinidad Glutatión transferasa bacteriana Glutatión S-transferasa Mu 1 GSTP1 Marcadores proteicos ... La actividad de las glutatión S-transferasas depende de un suministro constante de glutatión de las enzimas sintéticas ligasa ... y el metabolismo del glutatión es disfuncional en pacientes diabéticos, las glutatión S-transferasas pueden ser un objetivo ... Las glutatión S-transferasas presentes en humanos pertenecen a las clases alfa, zeta, theta, mu, pi, sigma y omega. También se ...
... glutatión transferasas y oxidasas microsomales mixtas.[9]​ Alternativamente, se puede reducir el número y / o la sensibilidad ...
La glutatión S-transferasa (GST) es una enzima muy importante en la destoxificación de xenobióticos. El limoneno parece ...
El DNCB se utiliza como sustrato en ensayos de actividad de la enzima glutatión S-transferasa.[6]​ La molécula se conjuga en ... una única molécula de glutatión reducido que es absorbido entonces a 340 nm. El DNCB también puede ser usado para el ...
Estas reacciones son catalizadas por la familia de las enzimas glutatión S-transferasas humanas. Los genes que codifican estas ... Numerosos asocian los polimorfismos en los genes glutatión S-transferasa a la eficacia o toxicidad en la quimioterapia del ... Las cuales comprenden todas las enzimas que son transferasas ya que transfieren grupos como sulfatos, glutatión, aminoácidos y ... El glutatión se une a muchos xenobióticos (compuestos sintetizados por el hombre en el laboratorio), lo cual incluye ...
Este hallazgo puede ser significativo porque el adrenocromo se desintoxica al menos parcialmente por la glutatión-S-transferasa ...
Existen muchas formas de glutation-transferasas, y cada una activa un espectro diferente de sustancias. La conjugación con ... es un nucleófilo fuerte capaz de inactivar fármacos electrófilos mediante reacciones catalizadas por las glutatión-transferasas ... El tripéptido glutatión (glutamil-cisteinil-glicina) intracelular, que está en su mayor parte en su forma tiol, ... El antibiótico inhibe la síntesis de proteínas bloqueando la actividad de la enzima peptidil transferasa al unirse a la ...
La acetofenona se reduce luego a un alcohol y se conjuga con glutatión transferasas (Hutson, D 1990);[12]​ (Hutson, DH; Wright ...
Las enzimas del metabolismo de los xenobióticos, particularmente las glutatión S-transferasas (GST), también son importantes en ... Una de las clases más importantes de este grupo es la de la glutatión S-transferasas (GST). Tras las reacciones de fase II, los ... Esta investigación bioquímica moderna resultó en la identificación de las glutatión S-transferasas (GST) en 1961,[18]​ seguida ... Un ejemplo común es el procesamiento de conjugados de glutatión a conjugados de acetilcisteína (ácido mercapúrico).[11]​ Como ...
Entre las enzimas que presentan este mecanismo podemos encontrar la glutatión S-transferasa,[15]​ la dihidrofolato reductasa[16 ... transferasas, como la acil-neuraminato citidil transferasa,[19]​ y serin proteasas, como la tripsina y la quimiotripsina.[20]​ ... la tirosil ARNt-transferasa de mamíferos.[24]​ La cooperatividad es un fenómeno bastante común y puede llegar a ser crucial en ...
... mediante la enzima Glutatión S-Transferasa Omega-1 (GSTO1).[23]​ En la segunda ruta de metilación, el glutatión (GHS) se ... El incremento de γGCS causa un aumento en la producción de arsenito de glutatión (As(SG)3), un importante aducto digerido por ... normalmente el glutatión y la cisteína- son susceptibles a unirse a los metabolitos del arsenito (III), con una afinidad mayor ... El arsenito de glutatión puede descomponerse en arsénico inorgánico de nuevo. El arsénico causa muchas muertes alrededor del ...
... la glutatión S-transferasa, y la aldehído deshidrogenasa. El estrés oxidativo contribuye a la lesión tisular después de la ... Los antioxidantes celulares mejor estudiados son las enzimas superóxido dismutasa (SOD), catalasa y glutatión peroxidasa. ... de la potencia celular o una gran disminución en la capacidad reductora de los pares redox celulares como el glutatión.[1]​ Los ...
Algunos ejemplos de estos marcadores son las etiquetas de proteína verde fluorescente (GFP), Glutatión S-transferasas (GST) y ...
... se conjuga con glutatión (antioxidante natural) mediante la acción de la enzima glutatión S-transferasa. Como consecuencia de ...
Por ejemplo, la hipermetilación de la clase pi de la glutatión S-transferasa (GSTP1) parece ser un indicador prometedor de ...
Las enzimas biosintéticas de eicosanoides (como la glutatión S-transferasa, la epóxido hidrolasa y transportadores proteicos) ... Varias células usan la enzima leucotrieno C4 sintetasa para conjugar el glutatión con LTA4 y producir LTC4, que es transportado ...
Glutatión-S-transferasas (GST's) y Carboxilesterasas (COE's). Dentro de las cuatro familias de genes implicadas en vías de ...
La glutatión S-transferasa 3 microsomal es una enzima de la familia de las glutatión S-transferasas que en los seres humanos ... Esta enzima también demuestra actividad peroxidasa dependiente de glutatión hacia hidroperóxidos lipídicos.[2]​[5]​ Se han ... proteínas asociadas a la membrana en el metabolismo de eicosanoides y glutatión) consta de seis proteínas humanas, varias de ... Este gen codifica una enzima que cataliza la conjugación del leucotrieno A4 y el glutatión reducido para producir leucotrieno ...
... catalizado por las enzimas glutatión S-transferasas. El aumento de la actividad de estas enzimas y los niveles de glutatión ... Los agentes alquilantes son potentes electrófilos que se inactivan in vivo por reacción con el glutatión celular, ...
... tal como la glutatión omega 1 S-transferasa o las glutarredoxinas.[3]​[4]​ En las plantas, el ciclo del glutatión-ascorbato ... El ciclo de glutatión-ascorbato es una vía metabólica que detoxifica el peróxido de hidrógeno (H 2O 2), una especie reactiva de ... Esto quiere decir que el ascorbato y el glutatión no se consumen; el flujo de electrones va desde el NADPH al H 2O 2. La ... El ciclo implica los metabolitos antioxidantes: Ascorbato, glutatión y NADPH y las enzimas que enlazan a estos metabolitos.[1 ...
... coli son la serie pGEX de vectores donde la glutatión S-transferasa se usa como socio de fusión y la expresión génica está bajo ... otros péptidos marcadores o un socio de fusión como la glutatión S-transferasa o la proteína de unión a maltosa.[3]​ Algunos de ...
Para la purificación, las proteínas se marcan, por ejemplo, con etiquetas His o GST (glutatión-S-transferasa), que pueden ser ...
... tales como la glutatión S-transferasa,[8]​ y la de proteínas transporte de entrada y salida de fase III, tales como OATP2[9]​ y ...
CcdB Un análisis multivariante de los datos de difracción de rayos X obtenidos del experimento de glutatión S-transferasa ...
... el kahweol y el cafestol presentes como grupos químicos en el café mejorarían la actividad de la glutatión (GSH) S-transferasa ...
... catalizadas por la glutatión S-transferasa, enzima presente en el citosol, en los microsomas y en las mitocondrias. Sin embargo ... La glioxalasa II cataliza la hidrólisis de la SD-lactoil-glutatión a glutatión y ácido D-láctico. El glutatión se ha utilizado ... La glioxalasa I cataliza la conversión de glutatión metilglioxal y glutatión reducido a SD-lactoil-glutatión. ... El glutatión (GSH) participa en la síntesis de los leucotrienos y es un cofactor de la enzima glutatión peroxidasa. También es ...
... y glutatión S-transferasa.[5]​ La curcumina es conocida por sus funciones antitumorales, antioxidantes, antiartritis, ...
... resistencias metabólicas por medio de la sobreexpresión del metabolismo de P450 mono-oxigenasa y glutatión S-transferasa, y la ...
... como el gen que codifica para la proteína glutatión S-transferasa (GST), o los que codifican para las proteínas transportadoras ...
... y glutatión transferasa (GST), que aparecen en pequeñas lesiones, o bien, la alaninaaminopeptidasa (AAP), la fosfatasa alcalina ...
Cromatografía de inmunoafinidad Glutatión transferasa bacteriana Glutatión S-transferasa Mu 1 GSTP1 Marcadores proteicos ... La actividad de las glutatión S-transferasas depende de un suministro constante de glutatión de las enzimas sintéticas ligasa ... y el metabolismo del glutatión es disfuncional en pacientes diabéticos, las glutatión S-transferasas pueden ser un objetivo ... Las glutatión S-transferasas presentes en humanos pertenecen a las clases alfa, zeta, theta, mu, pi, sigma y omega. También se ...
Asociación entre polimorfismos de Glutation s-transferasa y cáncer cérvico uterino Asociación entre polimorfismos de Glutation ... la bibliografía sobre el tema pone en evidencia que los genes que codifican la enzima Glutation s - transferasa intervienen en ... identificar en la bibliografía revisada, la frecuencia de asociación de los polimorfismos de Glutation s - transferasa con el ... Cáncer cérvico uterino; Genetic polymorphism; Glutathione S- transferases; Glutatión S-transferasa; Polimorfismo genético; ...
de cálculos renales de 2,8-dihidroxiadenina, relacionados con actividad deficiente de adenina fosforribosil- transferasa. ... glutatión reductasa; glutamato deshidrogenasa. Tto. ...
L-Glutatión reducido United States Pharmacopeia (USP) Reference Standard; CAS Number: 70-18-8; Synonyms: γ-L-glutamil-L- ... La glutatión-S-transferasa cataliza la formación de tioéteres de glutatión con xenobióticos, leucotrienos y otras moléculas que ... Puede utilizarse a 5-10 mM para eluir la glutatión S-transferasa (GST) a partir de glutatión agarosa. ... El glutatión también forma enlaces de disulfuro con restos de cisteína de las proteínas. A través de estos mecanismos, puede ...
Glutation s-transferasas (GST, EC 2.5.1.18) biomarcador de estrés en larvas de anfibios expuestas a aguas y sedimentos ...
Título: IMPLICACION DE LOS NIVELES DE GLUTATION E ISOFORMAS DE LA ENZIMA GST (GLUTATION TRANSFERASA) EN EL DAÑO HEPATICO ... Título: ESTUDIO DEL PAPEL DEL GLUTATION EN LOS ENFERMOS DE CROHN Y COLITIS ULCEROSA. Tipo de proyecto: CONTRATOS DE ... Título: VALORACION DE LA ACTIVIDAD DE TIOPURINA METIL TRANSFERASA. Tipo de proyecto: CONTRATOS DE INVESTIGACIÓN (ART. 83). ... Título: DETERMINACION DE ACTIVIDAD ENZIMATICA DE TIOPURINA METIL TRANSFERASA. Tipo de proyecto: CONTRATOS DE INVESTIGACIÓN (ART ...
Vimang: Los efectos antigenotóxico y modulador de las enzimas glutatión peroxidasa y glutatión S-transferasa por Gabino Garrido ...
CONTRIBUCION SOBRE LA PARTICIPACION DE LA GLUTATION S-TRANSFERASA COMO SISTEMA PROTECTOR EN LOS PROCESOS NEURODEGENERATIVOS ...
3] Glutation S-transferasas: "Las glutation S-transferasas (EC 2.5.1.18) pertenecen a una familia de enzimas de gran ... 6] Glutation reducido / glutation oxidado: "la proporción de glutatión reducido a glutatión oxidado, dentro de las células, a ... Glutation S-transferasa p1-1 humana y glutation reducido: estudio termodinamico de su interaccion. Universidad de Salamanca).. ... y de las glutatión S-transferasas [3] (GSTP1, GSTM1 y GSTT1).. Se dispusieron ácidos grasos de membrana eritrocítica [4], ...
Expersión de glutation-s-transferasa en e-coli. Expresión de la enzima conversora de aneiotensina, dominio N y C y mutantes en ...
Respecto a la glutatión S-transferasa y a la conjugación de xenobióticos con glutatión es cierto que: La glutatión S- ... transferasa se expresa a niveles muy bajos en el hígado Para reaccionar con el xenobiótico el glutatión debe estar protonado ( ... GSH) El xenobiótico debe ser hidrosoluble El glutatión ataca sobre un átomo nucleofílico del xenobiótico El xenobiótico suele ... ser capaz de reaccionar espontáneamente con el glutatión .. ¿A qué nivel interviene el disulfiram? Interfiere en el metabolismo ...
Metabolismo hepático y sistemas enzimáticos hepáticos (Citocromo P 450, Glutatión S Transfer asa). ...
Hay tendencias familiares, sobre todo si presentan alteraciones en enzimas detoxicantes (glutation-S-transferasa o ...
Exposición a isotiocianato, polimorfismos de glutatión S- transferasa y riesgo de cáncer colorrectal, American Journal of ...
Esta agarose fue desarrollada para la purificación por afinidad de glutatión-S-transferasa Proteínas de fusión (GST). ... La glutatión-S-transferasa se purificó a partir de lisados de E.coli utilizando tres lotes de producción independientes de ... Esta agarose fue desarrollada para la purificación por afinidad de glutatión-S-transferasa Proteínas de fusión (GST). ... Los productos de apoyo adicionales para los ensayos de purificación de etiquetas GST son L-glutatión (reducido), un compuesto ...
Glutation peroxidasa, Superoixido dismutasa, Glutation S transferasa. Al igual que la anterior, los resultados se obtienen en ... Se mide Malonildialdehido, 8 hidroxi-deoxiguanosina, hemoglobina glicosilada, relación glutation reducido/glutation oxidado. La ... En esta prueba se mide el Selenio, Zinc, Catalasa, Glutation reductasa, ...
La AZA es convertida, mediante la enzima glutatión S-transferasa, a 6-MP, que genera los metabolitos 6-tioguanina (6-TGN) y 6- ... hipoxantina-guanina-fosforribosil-transferasa; IMPDH: inosina 5-monofosfato deshidrogenasa;TPMT: tiopurina-metiltransfersa; XO ...
Inducción de las isoenzimas Glutatión S-transferasas de anguila común (Anguilla anguilla) por la administración intraperitoneal ...
Otra enzima de glutatión, el glutatión-S-transferasa-pi-I (GSTPI) casi siempre desaparece en las lesiones cancerosas y ... El glutatión elevado reabastece las defensas antioxidantes, contribuye a la síntesis y reparación del ADN, y ayuda a ... Cuando la producción de GSH es sobre estimulada en las células cancerosas, éstas detienen la producción de glutatión en un ... Parece que el cáncer de próstata comienza con la inactivación de esta enzima de glutatión. Muchos estudios han encontrado un ...
Un reactivo glutatión Ssistema transferasa encontrado en el citosol y microsomas cataliza la conjugación de las aflatoxinas ... Efecto de la rata y el hámster de glutatión S-transferasa hepática purificados en el microsoma mediada vinculante de aflatoxina ... La variación en el nivel del sistema de glutatión transferasa así como las variaciones en el sistema del citocromo P450 se cree ... Trichodermin fue la primera tricoteceno se muestra para inhibir la actividad peptidil transferasa (244, 275). Posteriormente, ...
Alvarez Vera IG, Hern ndez Rosales F, Gonz lez Rico M. La glutation S Transferasa (GST) eritrocitaria y su relaci n con la ... Hern ndez F, Men ndez S, G mez M. Efectos de la ozonoterapia intravascular sobre el sistema de glutation peroxidasa. Rev CENIC ...
... la glutatión peroxidasa o la glutatión transferasa [4].. *Efecto anticancerígeno: la suplementación dietética con extracto de ...
La investigación muestra que el aceite de cúrcuma puede aumentar niveles humanos de GST (glutatión-s-transferasa) y también las ...
... los cuales son especialmente sensibles a las AFs porque tienen una actividad reducida de la enzima glutatión S transferasa (GST ...
... el aumento de enzimas antioxidantes como la glutatión transferasa [42], la superóxido dismutasa y la catalasa [43] y el aumento ...
... y las de los cefalópodos con la glutatión S-transferasa y la aldehido deshidrogenasa. Que estas cristalinas seanproductos de un ... Para investigar esto adicionalmente, procedimos a examinar los miembros de una gran superfamilia enzimática, las transferasas ...
... la mejora de la glutatión S transferasa y la eliminación de parásitos135. ...
... glutatión-S-transferasa) y otras actividades de fase II: modulando las actividades de fase I y enlazándose directamente con ... La forma de glutatión más biodisponible, combinada con vitamina C para un máximo efecto antioxidante ...
... y Glutatión-S-Transferasa (GST), por tiempo real. Independientemente de la concentración del crudo, los resultados muestran un ...
Tamién tien xenes implicaos a la resistencia a insecticíes, comol xen que codifica para la proteína glutatión S-transferasa ( ...
  • 7]​[3]​ Las enzima porcinas de de clase pi pGTSP1-1 fue la primera GST en tener su estructura determinada, y es representativa de otros miembros de la superfamilia GST citosólica, que contienen un dominio similar a las tiorredoxinas N-terminales así como un dominio C-terminal que consiste en hélices alfa. (wikipedia.org)
  • El vinculación de una enzima con su sustrato es una de las combinaciones más específicas en las ciencias de la vida. (cidsamexico.com)
  • Los punicósidos presentes en la granada favorecen una desintoxicación equilibrada al provocar la producción de la enzima de desintoxicación (glutatión-S-transferasa) y otras actividades de fase II: modulando las actividades de fase I y enlazándose directamente con determinadas sustancias tóxicas, lo que las vuelve inofensivas y favorece su excreción. (supersmart.com)
  • Un estudio internacional en el que ha participado el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha demostrado que una mutación puntual en la enzima glutatión transferasa (GST) es la responsable de la resistencia del mosquito Anopheles funestus al insecticida DDT. (medicalcucs.com)
  • La actividad de las glutatión S-transferasas depende de un suministro constante de glutatión de las enzimas sintéticas ligasa glutamato-cisteína y glutatión sintetasa, así como de la acción de transportadores específicos para eliminar conjugados de glutatión de la célula. (wikipedia.org)
  • Cuál de los siguientes enunciados es cierto en relación con la acetilación y … las enzimas que las catalizan? (daypo.com)
  • la suplementación con extracto de corteza de granada en perros demostró un incremento de enzimas antioxidantes, como la catalasa, la glutatión peroxidasa o la glutatión transferasa [4] . (expertoanimal.com)
  • Los productos de apoyo adicionales para los ensayos de purificación de etiquetas GST son L-glutatión (reducido) , un compuesto esencial del buffer de elución, y nuestro anticuerpo de etiqueta GST para la detección posterior de su proteína por transferencia Western. (cidsamexico.com)
  • Las Glutatión S-transferasas (GST) son una familia de isoenzimas metabólicas eucariotas y procariotas de fase II, conocidas por su capacidad para catalizar la conjugación de forma reducida de glutatión a sustratos xenobióticos con fines de desintoxicación. (wikipedia.org)
  • La silibina incrementa las concentraciones intracelulares de glutatión, al inhibir la glutatión S-transferasa. (vademecum.es)
  • Esta es la razón por la que las purificaciones con etiquetas GST explotan esta especificidad para obtener altos niveles de pureza mientras mantienen un alto rendimiento de proteínas. (cidsamexico.com)
  • La investigación muestra que el aceite de cúrcuma puede aumentar niveles humanos de GST (glutatión-s-transferasa) y también las capacidades del cuerpo para desintoxicar sustancias cancerígenas. (alkimya.gt)
  • La glutatión-S-transferasa cataliza la formación de tioéteres de glutatión con xenobióticos, leucotrienos y otras moléculas que tienen un centro electrofílico. (sigmaaldrich.com)
  • de cálculos renales de 2,8-dihidroxiadenina, relacionados con actividad deficiente de adenina fosforribosil- transferasa. (vademecum.es)
  • La idea es hallar cuáles son los genes del hongo implicados en favorecer la tolerancia de las plantas a la salinidad y la sequía. (infojardin.com)
  • La oxidación es esencial para la vida, ya que participa en la fabricación de la energía celular. (eaac.es)
  • La manifestación fisiológica de la estimulación adrenal es un aumento de la concentración de cortisol, cuyos efectos son contrarrestados por la forma sulfatada de la dehidroepiandrosterona (DHEA-S). Es el equilibrio entre ambas hormonas el que garantiza un buen funcionamiento del sistema. (eaac.es)
  • El glutatión también forma enlaces de disulfuro con restos de cisteína de las proteínas. (sigmaaldrich.com)
  • L a vejiga es un órgano hueco muscular y membranoso que forma parte del tracto urinario y que recibe la orina de los uréteres, la almacena y la expulsa a través de la uretra al exterior del cuerpo durante la micción. (oncologiaesperanzadora.com.ar)
  • Entre las características comunes de todos estos vegetales tenemos que su nombre es debido a la forma de cruz de sus flores, son bajos en calorías pero están repletos de nutrientes y se les considera una excelente fuente de vitaminas. (ecoagricultor.com)
  • El alimento comercial seco (ACS) para perro es una ración integral completamente mezclada y troquelada con calor y presión para darle forma de croqueta. (gob.mx)
  • Casi todos los productos que Coca-Cola vende contienen en una u otra forma jarabe de maíz alto en fructosa, no es ninguna sorpresa en absoluto que esté en esta lista. (laurafitness.es)
  • Generalidades sobre la desnutrición La desnutrición es una forma de malnutrición. (merckmanuals.com)
  • Está constituido por aproximadamente un 99 % de ácidos grasos esenciales y es rico en antioxidantes, los cuales ejercen una acción sinérgica para contrarrestar la acción de los radicales libres y así frenar el envejecimiento celular. (marhe.es)
  • El sulforafano es un potente activador de la vía NRF2 (la NRF2 es una proteína básica de leucina tipo cremallera (bZIP) que regula la expresión de las proteínas antioxidantes protectoras contra el daño oxidativo desencadenado por las lesiones y la inflamación). (johannakoelle.com)
  • Su función más importante es la acción antioxidante y es uno de los más importantes antioxidantes liposolubles. (sorianatural.es)
  • Objetivo: el objetivo del estudio es evaluar los efectos antioxidantes de la glutamina en un modelo de rata de IHF inducida por TAA. (nutricionhospitalaria.org)
  • Los productos de apoyo adicionales para los ensayos de purificación de etiquetas GST son L-glutatión (reducido), un compuesto esencial del tampón de elución, y nuestro anticuerpo de etiqueta GST para la detección posterior de su proteína por transferencia Western. (cidsamexico.com)
  • El metabolismo de fase II tiene lugar si la fase I es insuficiente para eliminar un compuesto de la circulación, o si la fase I genera un metabolito reactivo. (arribasalud.com)
  • El problema radica en que los gatos presentan un déficit en la glucuronidasa transferasa que conjuga el compuesto con ácido glucurónico, por lo que se retrasa la detoxificación de estos compuestos, aumentando los efectos tóxicos. (expertoanimal.com)
  • Metabolismo: El Busulfán se metaboliza predominantemente por conjugación con glutatión, tanto espontáneamente como por catálisis de glutatión S-transferasa (GST). (medicamentosplm.com)