Factor 3 regulador del interferón. Buscador médico. Web

Factor regulador del interferón que se une contra corriente a ELEMENTOS REGULADORES DE LA TRANSCRIPCIÓN en los GENES para el INTERFERÓN ALFA y el INTERFERÓN BETA. Actúa como un activador transcripcional para los genes del INTERFERÓN TIPO I.

Factor regulador del interferón que reprime la transcripción de INTERFERONES DE TIPO I y activa la transcripción de HISTONA H4.

Factor regulador del interferón que se expresa constitutivamente y experimenta una MODIFICACIÓN POSTRANSLACIONAL después de una infección vírica. La FOSFORILACIÓN de IRF-3 hace que la proteína sea translocada desde el CITOPLASMA al NÚCLEO CELULAR, donde se une al ADN y activa la transcripción.

Familia de factores de transcripción que comparten un MOTIVO HÉLICE-GIRO-HÉLICE N-terminal y se unen a promotores inducibles por el INTERFERÓN para controlar la expresión de GENES. Las proteínas IRF se unen a secuencias específicas de ADN tales como los elementos de respuesta estimulados por el interferón, los elementos reguladores del interferón y la secuencia de consenso de interferón.

Proteínas segregadas por las células de vertebrados en respuesta a una gran variedad de inductores. Ellas confieren resistencia contra muchos virus diferentes, inhiben la proliferación de las células normales y malignas, impiden la multiplicación de parásitos intracelulares, elevan la fagocitosis de macrófagos y granulocitos, aumentan la actividad de las células killer natural, y muestran otras variadas funciones como inmunomoduladores.

Factor regulador del interferón que está inducido por INTERFERONES así como por la proteína LMP-1 del VIRUS DE EPSTEIN-BARR. El IRF-7 experimenta una FOSFORILACIÓN antes de la translocación nuclear y activa la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA de múltiples GENES del interferón.

Fosfoproteínas son proteínas que contienen grupos fosfato unidos covalentemente, desempeñando diversos roles estructurales y funcionales dentro de la célula.

Uno de los interferones tipo I producidos por los fibroblastos en respuesta a la estimulación por virus vivos o inactivados o por ARN de doble cadena. Es una citoquina con actividad antiviral, antiproliferativa e inmunomoduladora.

Interferón segregado por leucocitos, fibroblastos, o linfoblastos en respuesta a virus o inductores de interferón diferentes a mitógenos, antígenos, o alo-antígenos- Ellos incluyen interferones alfa y beta (INTERFERÓN-ALFA e INTERFERÓN-BETA).

Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.

Transductor de señales y activador de la transcripción que interviene en las respuestas celulares a los INTERFERONES. Stat 1 interactúa con la PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES P53 y regula la expresión de los GENES implicados en el control del crecimiento y en la APOPTOSIS.

Principal interferón producido por LINFOCITOS estimulados mitogénica o antigénicamente. Es estructuralmente diferente del INTERFERON TIPO I y su principal actividad es la inmunoregulación. Se ha implicado en la expresión de los ANTÍGENOS CLASE II DE HISTOCOMPATIBILIDAD en células que normalmente no lo producen, lo que lleva a las ENFERMEDADES AUTOINMUNES.

Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.

Factor regulador del interferón que recluta heterodímeros de PROTEÍNA STAT1 y PROTEÍNA STAT2 a elementos de respuesta estimulados por interferón y funciona como proteína temprana inmediata.

Complejo multimérico que funciona como factor de transcripción dependiente de ligandos. El ISGF3 se ensambla en el CITOPLASMA y se transloca al NÚCLEO CELULAR en respuesta a la señalización por INTERFERÓN. Consta de ISGF-3 GAMMA e ISGF3-ALFA, y regula la expresión de muchos GENES sensibles al interferón.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Es uno de los interferones de tipo I producidos por los leucocitos o células linfoblastoides de sangre periférica. Además de tener actividad antivírica, activa a las CÉLULAS ASESINAS NATURALES y a los LINFOCITOS B, además de inhibir la expresión del FACTOR DE CRECIMIENTO DEL ENDOTELIO VASCULAR a través de las vías de señalización de la PI-A3 CINASA y las CINASAS MAPK.

Secuencias de ADN que son reconocidas (directa o indirectamente) y enlazadas por una ARN polimerasa dependiente de ADN durante la iniciación de la transcripción. Entre las secuencias altamente conservadas dentro del promotor están la caja de Pribnow en las bacterias y la TATA BOX en los eucariotes.

Productos genéticos difusibles que actúan sobre moléculas homólogas o heterólogas de ADN viral o celular para regular la expresión de proteínas.

Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Proteínas que mantienen la inactividad de la transcripción de GENES específicos u OPERONES. Las clásicas proteínas represoras son proteínas de unión a ADN que normalmente están vinculados a la REGIÓN OPERADORA de un operon, o las SEQUENCIAS DE POTENCIADOR de un gen hasta que ocurre una señal que causa su liberación.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Procesos que estimulan la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA de un gen o conjunto de genes.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Clase de ratones en los que ciertos GENES de sus GENOMAS han sido alterados o "noqueados". Para producir noqueados, utilizando la tecnología del ADN RECOMBINANTE, se altera la secuencia normal de ADN del gen estudiado, para prevenir la sintesis de un producto génico normal. Las células en las que esta alteración del ADN tiene éxito se inyectan en el EMBRIÓN del ratón, produciendo ratones quiméricos. Estos ratones se aparean para producir una cepa en la que todas las células del ratón contienen el gen alterado. Los ratones noqueados se utilizan como MODELOS DE ANIMAL EXPERIMENTAL para enfermedades (MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD)y para clarificar las funciones de los genes.

Activador transcripcional nuclear, ubicuo, inducible, que se une a los elementos activadores en muchos tipos celulares diferentes y se activa por estímulos patógenos. El complejo FN-kappa B es un heterodímero compuesto por dos subunidades que se unen al ADN: FN-kappa B1 y relA.

Sitios moleculares o estructuras específicos que están sobre o dentro de las células con las que reaccionan los interferones o a los que se unen con el fin de modificar la función de las células. Los interferones ejercen sus efectos pleiotrópicos a través de dos receptores diferentes. los interferones alfa y beta tienen reacción cruzada con receptores comunes, en tanto el interferón gamma inicia sus efectos biológicos por medio de un sistema receptor específico.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.

Efecto regulatorio positivo sobre procesos fisiológicos a nivel molecular, celular o sistémico. A nivel molecular, los lugares de regulación principales incluyen los receptores de membrana, genes (REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA)ARNm (ARN MENSAJERO)y proteinas.

Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.

Agentes que promueven la producción y liberación de interferones. Incluyen mitógenos, lipopolisacáridos, y los polímeros sintéticos Poli A-U y Poli I-C. Se sabe también ques virus, bacterias, y protozoos inducen a los interferones.

Enzimas que oxidan ciertas SUSTANCIAS LUMINISCENTES para emitir luz (LUMINISCENCIA). Las luciferasas de diferentes organismos han evolucionado de distinto modo, por lo que tienen diferentes estructuras y sustratos.

Variación de la técnica PCR en la que el cADN se hace del ARN mediante transcripción inversa. El cADN resultante se amplifica usando los protocolos PCR estándares.

Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)

Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Complejo de lípido y polisacárido. Componente principal de la pared celular de las bacterias gramnegativas; los lipopolisacáridos son endotoxinas e importantes antígenos específicos de grupo. La molécula de lipopolisácarido consta de tres partes. El LÍPIDO A, un glicolípido responsable de la actividad endotóxica, y la cadena específica de los ANTÍGENOS O. El lipopolisacárido de Escherichia coli es un mitógeno de células B frecuentemente empleado (activador policlonal) en el laboratorio de inmunología. (Dorland, 28a ed)

Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.

Células fagocíticas de los tejidos de los mamiferos, de relativa larga vida y que derivan de los MONOCITOS de la sangre. Los principales tipos son los MACRÓFAGOS PERITONEALES, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIOCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER del higado y OSTEOCLASTOS. A su vez, dentro de las lesiones inflamatorias crónicas, pueden diferenciarse en CÉLULAS EPITELIOIDES o pueden fusionarse para formar CÉLULAS GIGANTES DE CUERPO EXTRAÑO o CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS (Adaptación del original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.).

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Proteínas, que no son anticuerpos, segregadas por leucocitos inflamatorios y por algunas células no leucocitarias, y que actúan como mediadores intercelulares. Difieren de las hormonas clásicas en que son producidas por un número de tejidos o tipos de células en lugar de por glándulas especializadas. Generalmente actúan localmente en forma paracrina o autocrina y no en forma endocrina.

Glicoproteína sérica producida por los MACRÓFAGOS activados y otros LEUCOCITOS MONONUCLEARES de mamíferos. Tiene actividad necrotizante contra las líneas de células tumorales e incrementa la capacidad de rechazar trasplantes de tumores. También es conocido como TNF-alfa y es solo un 30 por ciento homólogo de TNF-beta (LINFOTOXINA), pero comparten RECEPTORES DE TNF.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.

Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.

Genes cuya expresión es fácilmente detectable y portanto se emplean para estudiar la actividad promotora en muhcas posiciones en un genoma diana. En la tecnología del ADN recombinante, estos genes pueden unirse a una región promotora de interés.

Restricción progresiva del desarrollo potencial y la creciente especialización de la función que lleva a la formación de células, tejidos y órganos especializados.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Un transportador glicoprotéico de intercambio de la membrana plasmática que funciona en la regulación del pH intracelular, la regulación del volumen celular y en la respuesta celular a muchas hormonas y mitógenos.

Especie tipo de RESPIROVIRUS, en la subfamilia PARAMYXOVIRINAE. Es la versión murina del VIRUS 1 DE LA PARAINFLUENZA HUMANA, caracterizado por el rango de huéspedes.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Transductor de señales y activador de la transcripción que media en las respuestas celulares a los INTERFERONES DE TIPO I. La proteína Stat2 se asocia constitutivamente con el FACTOR 9 REGULADOR DEL INTERFERÓN. Después de la FOSFORILACIÓN Stat2 forma el FACTOR 3 DE GENES ESTIMULADOS POR EL INTERFERÓN para regular la expresión de los GENES diana.

Receptor heterodimérico que se expresa ubicuamente y que es específico del INTERFERÓN ALFA y del INTEFERÓN BETA. Está compuesto de dos subunidades denominadas IFNAR1 e IFNAR2. Se supone que la subunidad IFNAR2 hace las veces de cadena de unión de ligandos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Subunidad de la interleucina-12. Se une a la SUBUNIDAD P40 DE LA INTERLEUCINA-12 por un enlace disulfuro que da lugar a la citocina activa.

Secuencias de nucleótidos, generalmente al inicio de la cadena, que son reconocidas por factores de transcripción reguladores específicos, provocando la respuesta del gen a los distintos agentes reguladores. Estos elementos pueden encontrarse tanto en regiones promotoras como intensificadoras.

Transporador electrógeno de fosfato dependiente del sodio. Se halla presente principalmente en las membranas del BORDE EN CEPILLO de los TÚBULOS RENALES PROXIMALES.

Citocina heterodimérica que juega un papel en la respuesta inmune innata y adaptativa. La interleucina-12 es una proteína de 70 kDa que se compone covalentemente de 40 kDa y 35 kDa subunidades. Se produce por las CÉLULAS DENDRÍTICAS, MACRÓFAGOS y una variedad de otras células del sistema inmune y juega un papel en la estimulación de la producción del INTERFERON-GAMMA por LINFOCITOS T y CÉLULAS ASESINAS NATURALES.

Sustancias que se utilizan en la profilaxis o en el tratamiento de las ENFERMEDADES POR VIRUS. Pueden actuar de diversos modos: impidiendo la replicación viral mediante la inhibición de la ADN-polimerasa viral; uniéndose a receptores específicos de la superficie celular e inhibiendo la penetración viral o provocando la pérdida de la cápsula viral; inhibiendo la síntesis de proteínas virales; o bloqueando las las fases finales del ensamblaje viral.

Quimiocina CXC inducida por el INTERFERÓN GAMMA y quimiotáctica para los MONOCITOS y los LINFOCITOS T. Posee especificidad para el RECEPTOR CXCR3.

Capacidad de un organismo normal de no ser afectado por microorganismos y sus toxinas. Es el resultado de la presencia natural de AGENTES ANTIINFECIOSOS, factores constitucionales, tales como la TEMPERATURA CORPORAL y de células inmunitarias que actúan de inmediato como las CÉLULAS NATURALES ASESINAS.

Receptores Fc especializados (RECEPTORES, FC) para inmunoglobulinas poliméricas, que median la transcitosis de IgA e IgM polimérico en las secreciones externas. Se encuentran en la superficie de las células epiteliales y de los hepatocitos. Luego de la unión a la IgA, el complejo ligando-receptor sufre endocitosis, transporte por vesículas, y secreción en la luz por exocitosis. Antes de su liberación, la parte del receptor (COMPONENTE SECRETOR) que se une a la IgA es separado proteolíticamente de su porción transmembranal.

El Factor 1 Regulador del Interferón, también conocido como IFRF1 o IRF-1 (del inglés: Interferon Regulatory Factor 1), es una proteína que pertenece a la familia de factores reguladores del interferón. Los factores reguladores del interferón son un grupo de proteínas que juegan un papel crucial en la regulación de la respuesta inmune del organismo.

La proteína IFRF1 se activa en respuesta a diversos estímulos, como el virus o la presencia de citocinas proinflamatorias. Una vez activada, IFRF1 actúa como un factor de transcripción que regula la expresión génica, particularmente la producción de interferones y otras citocinas importantes en la respuesta inmune.

La activación de IFRF1 desencadena una cascada de eventos que conducen a la producción de interferón-γ (IFN-γ), un tipo de interferón que desempeña un papel fundamental en la respuesta inmune contra virus, bacterias y células tumorales. Además, IFRF1 también regula la expresión de genes implicados en la presentación de antígenos, la activación de células T y la apoptosis (muerte celular programada).

En resumen, el Factor 1 Regulador del Interferón es una proteína que regula la expresión génica y desempeña un papel crucial en la regulación de la respuesta inmune, particularmente en la producción de interferones y otras citocinas importantes en la defensa del organismo contra patógenos y células tumorales.

El Factor 2 Regulador del Interferón, también conocido como IRAK2 (Interleukin-1 Receptor Associated Kinase 2), es una proteína que desempeña un papel crucial en la señalización intracelular de los receptores de tipo Toll (TLRs) y los receptores del interferón de tipo I. Estos receptores están involucrados en la respuesta inmune del cuerpo a diversos estímulos, como patógenos invasores.

IRAK2 es una serina/treonina quinasa que se activa después de la unión de un ligando a los receptores TLRs o al receptor del interferón de tipo I. La activación de IRAK2 conduce a la activación de diversas vías de señalización, incluyendo la vía NF-kB (Nuclear Factor kappa B), que desencadena la producción de citocinas proinflamatorias y promueve la respuesta inmune.

Las mutaciones en el gen IRAK2 se han asociado con diversas condiciones médicas, como algunos trastornos autoinmunes y la susceptibilidad a infecciones. Sin embargo, es importante tener en cuenta que la comprensión de las funciones y los mecanismos moleculares del Factor 2 Regulador del Interferón sigue siendo un área activa de investigación en la actualidad.

El Factor 3 Regulador del Interferón (IRF3, por sus siglas en inglés) es un factor de transcripción que desempeña un papel crucial en la respuesta inmune del cuerpo a las infecciones virales. Se activa en respuesta a diversos estímulos, como el reconocimiento de patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs), y desencadena la producción de interferones de tipo I y otras citokinas proinflamatorias. Estas moléculas ayudan a crear un entorno hostil para los virus, inhibiendo su replicación y atrayendo células inmunes adicionales al sitio de la infección. La activación de IRF3 es un paso clave en la activación de la respuesta inmune innata y el inicio de la adaptativa.

Los factores reguladores del interferón (IRF, por sus siglas en inglés) son una familia de proteínas transcripcionales que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune del huésped a diversos estímulos, como virus, bacterias y otras moléculas extrañas. Estos factores participan en la activación de la vía de señalización que conduce a la producción de interferones (proteínas que ayudan a regular la respuesta inmune) y otras citocinas importantes.

Existen varios miembros de la familia IRF, cada uno con diferentes patrones de expresión y funciones específicas. Algunos de los más estudiados son:

- IRF-1: se activa en respuesta a diversos estímulos, como virus, lípidos bacterianos y citocinas proinflamatorias. Desempeña un papel importante en la inducción de la producción de interferones tipo I (IFN-α/β) y en la regulación de la respuesta inmune adaptativa.
- IRF-3: se activa principalmente en respuesta a virus, desencadenando la producción de interferones tipo I (IFN-α/β). Ayuda a coordinar la respuesta antiviral temprana y está involucrado en la inducción de la apoptosis (muerte celular programada) como mecanismo de defensa.
- IRF-7: se activa en respuesta a virus y desempeña un papel crucial en la inducción de la producción de interferones tipo I (IFN-α/β). También regula la expresión de genes relacionados con la respuesta inmune innata.

La activación de los factores reguladores del interferón implica una cascada de eventos que involucran la unión de ligandos a receptores específicos en la membrana celular, seguida por la activación de diversas vías de señalización y la translocación de los factores reguladores al núcleo para regular la expresión génica. Estos factores desempeñan un papel fundamental en la coordinación de las respuestas inmunes innatas y adaptativas, ayudando a proteger al organismo contra patógenos invasivos como virus y bacterias.

Los interferones (IFN) son un grupo de proteínas naturales producidas por células del sistema inmunitario en respuesta a la presencia de diversos estímulos, como virus, bacterias y otras sustancias extrañas o dañinas. Desempeñan un papel crucial en la regulación de la respuesta inmunitaria innata y adaptativa, y tienen propiedades antivirales, antiproliferativas y inmunomoduladoras.

Existen tres principales tipos de interferones en humanos:

1. Interferón tipo I: Incluye el interferón alfa (IFN-α), interferón beta (IFN-β) y algunos otros subtipos menos comunes. Los interferones tipo I se producen en respuesta a la infección viral y desencadenan una cascada de respuestas antivirales en células vecinas, lo que ayuda a inhibir la replicación del virus y promover la eliminación de células infectadas.

2. Interferón tipo II: También conocido como interferón gamma (IFN-γ), es producido principalmente por células T auxiliares CD4+ y células T citotóxicas CD8+ en respuesta a la estimulación antigénica. El IFN-γ desempeña un papel importante en la activación de macrófagos, la regulación de la presentación de antígenos y la inducción de la muerte celular programada (apoptosis) en células infectadas o tumorales.

3. Interferón tipo III: Incluye el interferón lambda (IFN-λ), que se produce en respuesta a la infección viral y desempeña funciones similares a las de los interferones tipo I, aunque con una distribución más restringida de receptores en tejidos epiteliales.

Los interferones se utilizan clínicamente como terapias antivirales y antitumorales debido a sus propiedades inmunomoduladoras y antiproliferativas. Sin embargo, el uso de interferones puede estar limitado por efectos secundarios adversos, como fiebre, fatiga, mialgias y depresión.

El Factor 7 Regulador del Interferón, también conocido como IRF7 (por sus siglas en inglés, Interferon Regulatory Factor 7), es una proteína que pertenece a la familia de factores reguladores del interferón. Los factores reguladores del interferón son transcripciones que controlan la expresión génica de las citocinas y otras proteínas involucradas en la respuesta inmune.

El IRF7 se activa en respuesta a diversos estímulos, como los virus, y desencadena la producción de interferón-α e interferón-β, dos tipos importantes de citocinas que ayudan a regular la respuesta inmune contra las infecciones virales. Una vez activado, el IRF7 se une al ADN y promueve la transcripción de genes específicos asociados con la producción de interferón.

La activación del IRF7 es un paso crucial en la respuesta inmune temprana a las infecciones virales, ya que los interferones desempeñan un papel fundamental en la inducción de la resistencia celular a la replicación viral y en la activación de otras células del sistema inmunológico.

Las fosfoproteínas son proteínas que contienen uno o más grupos fosfato unidos covalentemente. Estos grupos fosfato se adicionan generalmente a los residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas, mediante un proceso conocido como fosforilación. La fosfoproteína resultante puede tener propiedades químicas y estructurales alteradas, lo que a su vez puede influir en su función biológica.

La fosfoproteína desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, incluyendo la transducción de señales, la regulación de enzimas y la estabilización de estructuras proteicas. La adición y eliminación de grupos fosfato en las fosfoproteínas es un mecanismo común de control regulador en la célula.

La fosforilación y desfosforilación de proteínas son procesos dinámicos y reversibles, catalizados por enzimas específicas llamadas kinasas y fosfatasas, respectivamente. La fosfoproteína puede actuar como un interruptor molecular, ya que la presencia o ausencia de grupos fosfato puede activar o desactivar su función. Por lo tanto, el equilibrio entre la fosforilación y desfosforilación de una proteína dada es crucial para mantener la homeostasis celular y regular diversas vías de señalización.

Interferón beta es un tipo específico de proteína que pertenece a la clase de moléculas llamadas citocinas. Las citocinas son pequeñas moléculas de señalización que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria del cuerpo.

Más concretamente, el interferón beta es producido naturalmente por las células del sistema inmunitario en respuesta a la presencia de agentes infecciosos como virus o bacterias. Su función principal es ayudar a regular la respuesta inmunitaria y combatir las infecciones al inhibir la replicación de los patógenos.

Además, el interferón beta tiene propiedades antiinflamatorias y puede ayudar a reducir la inflamación en el cuerpo. Por esta razón, se utiliza como un tratamiento aprobado por la FDA para ciertas condiciones médicas, especialmente en el tratamiento de esclerosis múltiple (EM), una enfermedad autoinmune que afecta al sistema nervioso central.

Existen diferentes formulaciones farmacéuticas de interferón beta disponibles en el mercado, como inyecciones o dispositivos de administración intravenosa, y se recetan bajo la supervisión médica para tratar los síntomas y ralentizar la progresión de la EM. Los efectos secundarios comunes incluyen reacciones en el sitio de inyección, fatiga, dolores de cabeza y síntomas similares a la gripe.

Los interferones de tipo I son un grupo de citoquinas que se producen y secretan por células infectadas o estimuladas por antígenos. Incluyen los subtipos IFN-α, IFN-β, IFN-ε, IFN-κ e IFN-ω. Los interferones de tipo I desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune innata al virus y otras infecciones microbianas. Se unen a receptores específicos en la superficie celular, lo que lleva a la activación de una cascada de señalización que resulta en la estimulación de genes antivirales y la inhibición de la replicación viral. También participan en la regulación de la respuesta inmune adaptativa mediante la modulación de la maduración y diferenciación de células presentadoras de antígenos y linfocitos T helper. Además, desempeñan un papel en la modulación de la respuesta inflamatoria y la homeostasis del tejido.

Las proteínas de unión al ADN (DUA o DNA-binding proteins en inglés) son un tipo de proteínas que se unen específicamente a secuencias de nucleótidos particulares en el ácido desoxirribonucleico (ADN). Estas proteínas desempeñan funciones cruciales en la regulación y control de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN y el empaquetamiento del ADN en el núcleo celular.

Las DUA pueden unirse al ADN mediante interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de van der Waals. La especificidad de la unión entre las proteínas de unión al ADN y el ADN se determina principalmente por los aminoácidos básicos (como lisina y arginina) e hidrofóbicos (como fenilalanina, triptófano y tirosina) en la región de unión al ADN de las proteínas. Estos aminoácidos interactúan con los grupos fosfato negativamente cargados del esqueleto de azúcar-fosfato del ADN y las bases nitrogenadas, respectivamente.

Las proteínas de unión al ADN se clasifican en diferentes categorías según su estructura y función. Algunos ejemplos importantes de proteínas de unión al ADN incluyen los factores de transcripción, las nucleasas, las ligasas, las helicasas y las polimerasas. El mal funcionamiento o la alteración en la expresión de estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas y cánceres.

STAT1 (Signal Transducer and Activator of Transcription 1) es una proteína que desempeña un importante papel en la respuesta inmune del cuerpo humano. Es un factor de transcripción, lo que significa que ayuda a controlar la transcripción de genes específicos dentro de las células.

STAT1 se activa en respuesta a diversas citocinas y factores de crecimiento, como el interferón-γ (IFN-γ) y el interferón tipo I. Cuando estos ligandos se unen a sus receptores correspondientes en la membrana celular, activan una cascada de señalización que involucra la tirosina quinasa Janus (JAK). Esta enzima fosforila STAT1, lo que permite que forme dímeros y se transloca al núcleo celular.

Una vez en el núcleo, el complejo STAT1 dímero se une a secuencias específicas de ADN conocidas como elementos de respuesta IFN-stimulated (ISRE), lo que resulta en la activación o represión de genes diana. Estos genes están involucrados en una variedad de procesos celulares, incluyendo la proliferación celular, diferenciación y apoptosis, así como la respuesta inmune antiviral y antitumoral.

Defectos en el funcionamiento de STAT1 pueden conducir a diversas enfermedades, como inmunodeficiencias primarias, autoinmunidad y susceptibilidad aumentada a infecciones virales.

El interferón gamma (IFN-γ) es una citocina que pertenece a la familia de las interleucinas y es fundamental en la respuesta inmunitaria adaptativa. Es producido principalmente por los linfocitos T activados (CD4+ Th1 y CD8+), células NK y células NKT.

La función principal del IFN-γ es regular las respuestas inmunitarias, actuando como un potente mediador en la defensa contra virus, bacterias intracelulares y protozoos. Además, desempeña un papel crucial en la activación de macrófagos, aumentando su capacidad microbicida y fosforilando las proteínas asociadas a la presentación de antígenos, lo que mejora la presentación de péptidos a los linfocitos T.

El IFN-γ también participa en la regulación de la diferenciación y función de diversas células inmunes, como linfocitos B, monocitos, macrófagos y células dendríticas. Otras funciones importantes del IFN-γ incluyen la inducción de la apoptosis en células tumorales, inhibición de la replicación viral y modulación de la respuesta inflamatoria.

La disfunción o deficiencia en la producción o señalización de IFN-γ se ha relacionado con un mayor riesgo de infecciones recurrentes, especialmente por micobacterias y otros patógenos intracelulares, así como con un aumento en la susceptibilidad al desarrollo de cáncer y enfermedades autoinmunes.

Los factores de transcripción son proteínas que regulan la transcripción genética, es decir, el proceso por el cual el ADN es transcrito en ARN. Estas proteínas se unen a secuencias específicas de ADN, llamadas sitios enhancer o silencer, cerca de los genes que van a ser activados o desactivados. La unión de los factores de transcripción a estos sitios puede aumentar (activadores) o disminuir (represores) la tasa de transcripción del gen adyacente.

Los factores de transcripción suelen estar compuestos por un dominio de unión al ADN y un dominio de activación o represión transcripcional. El dominio de unión al ADN reconoce y se une a la secuencia específica de ADN, mientras que el dominio de activación o represión interactúa con otras proteínas para regular la transcripción.

La regulación de la expresión génica por los factores de transcripción es un mecanismo fundamental en el control del desarrollo y la homeostasis de los organismos, y está involucrada en muchos procesos celulares, como la diferenciación celular, el crecimiento celular, la respuesta al estrés y la apoptosis.

La subunidad gamma del Factor 3 de Genes Estimulados por el Interferón (ISGF3γ, también conocida como p48 o STAT1α) es una proteína que forma parte del complejo ISGF3, el cual es un factor de transcripción activado por la vía de señalización JAK-STAT en respuesta a la estimulación por interferones. La proteína ISGF3γ se une al ADN específico en el promotor de genes diana, lo que conduce a la transcripción y expresión de genes relacionados con la respuesta inmune antiviral. La activación de ISGF3γ requiere su fosforilación por las quinasas JAK, seguida de su dimerización y traslocación al núcleo celular.

Los factores de genes estimulados por interferón (ISGs, por sus siglas en inglés) son un grupo de genes que se activan o expresan en respuesta a la presencia de interferones (proteínas que el cuerpo produce en respuesta a la infección por virus). El término 'Factor 3 de Genes Estimulados por el Interferón' no es una definición médica ampliamente reconocida o utilizada. Sin embargo, se podría interpretar como un gen específico que está estimulado por la presencia de interferones y desempeña algún tipo de función en la respuesta inmune al virus.

Para ser más concretos, el IFN-stimulated gene 3 (ISG3, o también conocido como ZC3HAV1) es un gen que codifica una proteína que participa en la regulación negativa de la respuesta al interferón. La proteína producida por este gen ayuda a desactivar la respuesta al interferón una vez que el virus ha sido controlado, evitando así daños excesivos al cuerpo.

Es importante tener en cuenta que hay muchos otros genes estimulados por interferones que desempeñan diferentes funciones en la respuesta inmune al virus. Cada uno de estos genes tiene un papel específico en la regulación y modulación de la respuesta inmunitaria, y su activación ocurre como parte de una compleja red de interacciones moleculares.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

El Interferón-alfa es un tipo de proteína que pertenece a la familia de las citocinas, y desempeña un papel importante en la respuesta inmune del cuerpo frente a diversas amenazas, como virus, células cancerosas y otras sustancias extrañas. Se produce naturalmente en el organismo por células específicas llamadas células presentadoras de antígeno (APC) y linfocitos T helper (TH1) cuando detectan la presencia de ARN viral o bacteriano.

El Interferón-alfa tiene propiedades antivirales, antiproliferativas y modulatorias del sistema inmune. Al unirse a receptores específicos en la superficie celular, activa una cascada de respuestas que inhiben la replicación viral, promueven la apoptosis (muerte celular programada) de células infectadas y estimulan la presentación de antígenos a otras células inmunes.

Además de su función en la respuesta inmune natural, el Interferón-alfa también se utiliza como fármaco terapéutico en el tratamiento de diversas enfermedades, entre las que se incluyen:

1. Hepatitis C crónica: El Interferón-alfa se administra junto con ribavirina para reducir la carga viral y mejorar los resultados del tratamiento.
2. Ciertos tipos de cáncer: Se emplea en el tratamiento de leucemias, melanomas y carcinomas de células renales, entre otros.
3. Infecciones virales crónicas: Puede utilizarse en el tratamiento del virus del herpes zóster (VZV) y el virus de la varicela-zoster (VVZ).

El Interferón-alfa se produce mediante tecnología de ADN recombinante, lo que permite obtener dosis terapéuticas consistentes y seguras. Sin embargo, su uso está asociado con efectos secundarios importantes, como fatiga, fiebre, náuseas, dolor muscular y articular, y depresión, entre otros. Por lo tanto, es fundamental que los profesionales de la salud evalúen cuidadosamente los riesgos y beneficios del tratamiento con Interferón-alfa en cada caso individual.

Las regiones promotoras genéticas, también conocidas como regiones reguladorias cis o elementos enhancer, son segmentos específicos del ADN que desempeñan un papel crucial en la regulación de la transcripción génica. Esencialmente, actúan como interruptores que controlan cuándo, dónde y en qué cantidad se produce un gen determinado.

Estas regiones contienen secuencias reconocidas por proteínas reguladoras, llamadas factores de transcripción, que se unen a ellas e interactúan con la maquinaria molecular necesaria para iniciar la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm). Los cambios en la actividad o integridad de estas regiones promotoras pueden dar lugar a alteraciones en los niveles de expresión génica, lo que a su vez puede conducir a diversos fenotipos y posiblemente a enfermedades genéticas.

Es importante destacar que las mutaciones en las regiones promotoras genéticas pueden tener efectos más sutiles pero extendidos en comparación con las mutaciones en el propio gen, ya que afectan a la expresión de múltiples genes regulados por esa región promovedora particular. Por lo tanto, comprender las regiones promotoras y su regulación es fundamental para entender los mecanismos moleculares detrás de la expresión génica y las enfermedades asociadas con su disfunción.

Los transactivadores son proteínas que se unen a elementos reguladores específicos del ADN y desempeñan un papel crucial en la regulación de la transcripción génica. Estas proteínas pueden activar o reprimir la transcripción, dependiendo de su tipo y del contexto genético. Los transactivadores a menudo contienen dominios estructurales distintos que les permiten interactuar con otras moléculas importantes en el proceso de regulación génica, como coactivadores, corepressores o histona deacetilasas (HDACs). Un ejemplo bien conocido de un transactivador es el factor de transcripción NF-kB (nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells), que desempeña un papel central en la respuesta inmune y la inflamación. Los trastornos en la función de los transactivadores se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

La regulación de la expresión génica en términos médicos se refiere al proceso por el cual las células controlan la activación y desactivación de los genes para producir los productos genéticos deseados, como ARN mensajero (ARNm) y proteínas. Este proceso intrincado involucra una serie de mecanismos que regulan cada etapa de la expresión génica, desde la transcripción del ADN hasta la traducción del ARNm en proteínas. La complejidad de la regulación génica permite a las células responder a diversos estímulos y entornos, manteniendo así la homeostasis y adaptándose a diferentes condiciones.

La regulación de la expresión génica se lleva a cabo mediante varios mecanismos, que incluyen:

1. Modificaciones epigenéticas: Las modificaciones químicas en el ADN y las histonas, como la metilación del ADN y la acetilación de las histonas, pueden influir en la accesibilidad del gen al proceso de transcripción.

2. Control transcripcional: Los factores de transcripción son proteínas que se unen a secuencias específicas de ADN para regular la transcripción de los genes. La activación o represión de estos factores de transcripción puede controlar la expresión génica.

3. Interferencia de ARN: Los microARN (miARN) y otros pequeños ARN no codificantes pueden unirse a los ARNm complementarios, lo que resulta en su degradación o traducción inhibida, disminuyendo así la producción de proteínas.

4. Modulación postraduccional: Las modificaciones químicas y las interacciones proteína-proteína pueden regular la actividad y estabilidad de las proteínas después de su traducción, lo que influye en su función y localización celular.

5. Retroalimentación negativa: Los productos génicos pueden interactuar con sus propios promotores o factores reguladores para reprimir su propia expresión, manteniendo así un equilibrio homeostático en la célula.

El control de la expresión génica es fundamental para el desarrollo y la homeostasis de los organismos. Las alteraciones en este proceso pueden conducir a diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, comprender los mecanismos que regulan la expresión génica es crucial para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar estas afecciones.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

En la biología molecular y genética, las proteínas represoras son tipos específicos de proteínas que reprimen o inhiben la transcripción de genes específicos en el ADN. Esto significa que impiden que la maquinaria celular lea e interprete la información genética contenida en los genes, lo que resulta en la no producción de las proteínas codificadas por esos genes.

Las proteínas represoras a menudo funcionan en conjunto con operones, que son grupos de genes relacionados que se transcriben juntos como una unidad. Cuando el organismo no necesita los productos de los genes del operón, las proteínas represoras se unirán al ADN en la región promotora del operón, evitando que el ARN polimerasa (la enzima que realiza la transcripción) se una y comience la transcripción.

Las proteínas represoras pueden ser activadas o desactivadas por diversos factores, como señales químicas u otras moléculas. Cuando se activan, cambian su forma y ya no pueden unirse al ADN, lo que permite que la transcripción tenga lugar. De esta manera, las proteínas represoras desempeñan un papel crucial en la regulación de la expresión génica y, por lo tanto, en la adaptabilidad y supervivencia de los organismos.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La activación transcripcional es un proceso en la biología molecular que se refiere a la regulación positiva de la transcripción génica, lo que significa que aumenta la tasa de síntesis de ARN mensajero (ARNm) a partir del gen dado. Esto resulta en una mayor producción de proteínas y por lo tanto un aumento en la expresión génica.

La activación transcripcional se logra mediante la unión de factores de transcripción específicos al promotor o elementos reguladores del gen diana, lo que facilita el reclutamiento de la maquinaria de transcripción y la iniciación de la transcripción. Los factores de transcripción pueden ser activados por diversas señales intracelulares o extracelulares, como las vías de señalización celular, el estrés celular, los cambios en las condiciones metabólicas u otras moléculas reguladoras.

La activación transcripcional es un proceso fundamental para la diferenciación y desarrollo celular, así como para la respuesta a estímulos externos e internos. Sin embargo, también puede desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades, incluyendo el cáncer, cuando los genes se activan o desactivan incorrectamente.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

En toxicología y farmacología, la frase "ratones noqueados" (en inglés, "mice knocked out") se refiere a ratones genéticamente modificados que han tenido uno o más genes "apagados" o "noqueados", lo que significa que esos genes específicos ya no pueden expresarse. Esto se logra mediante la inserción de secuencias génicas específicas, como un gen marcador y un gen de resistencia a antibióticos, junto con una secuencia que perturba la expresión del gen objetivo. La interrupción puede ocurrir mediante diversos mecanismos, como la inserción en el medio de un gen objetivo, la eliminación de exones cruciales o la introducción de mutaciones específicas.

Los ratones noqueados se utilizan ampliamente en la investigación biomédica para estudiar las funciones y los roles fisiológicos de genes específicos en diversos procesos, como el desarrollo, el metabolismo, la respuesta inmunitaria y la patogénesis de enfermedades. Estos modelos ofrecen una forma poderosa de investigar las relaciones causales entre los genes y los fenotipos, lo que puede ayudar a identificar nuevas dianas terapéuticas y comprender mejor los mecanismos moleculares subyacentes a diversas enfermedades.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el proceso de creación de ratones noqueados puede ser complicado y costoso, y que la eliminación completa o parcial de un gen puede dar lugar a fenotipos complejos y potencialmente inesperados. Además, los ratones noqueados pueden tener diferentes respuestas fisiológicas en comparación con los organismos que expresan el gen de manera natural, lo que podría sesgar o limitar la interpretación de los resultados experimentales. Por lo tanto, es crucial considerar estas limitaciones y utilizar métodos complementarios, como las técnicas de edición génica y los estudios con organismos modelo alternativos, para validar y generalizar los hallazgos obtenidos en los ratones noqueados.

FN-κB (Factor nuclear kappa B) es una proteína que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunológica y la inflamación. Se trata de un factor de transcripción que regula la expresión génica en respuesta a diversos estímulos, como las citocinas y los radicales libres.

El FN-κB se encuentra normalmente inactivo en el citoplasma de la célula, unido a su inhibidor, IκB (Inhibidor del factor nuclear kappa B). Cuando se activa, el IκB es fosforilado e hidrolizado por una proteasa específica, lo que permite la translocación del FN-κB al núcleo celular. Una vez allí, el FN-κB se une a secuencias específicas de ADN y regula la expresión génica.

El desequilibrio en la activación del FN-κB ha sido implicado en diversas enfermedades, como las enfermedades autoinmunes, el cáncer y la inflamación crónica. Por lo tanto, el control de la activación del FN-κB es un objetivo terapéutico importante en el tratamiento de estas enfermedades.

Los receptores de interferón son un tipo de proteínas transmembrana que se encuentran en la superficie de las células y desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune del cuerpo a los virus y otras amenazas. Se unen específicamente a las moléculas de interferón, un grupo de citocinas que se secretan por las células infectadas como una forma de comunicarse el peligro a otras células cercanas.

Existen varios tipos de receptores de interferón, cada uno de los cuales se une a un tipo específico de interferón. Los dos principales grupos de receptores de interferón son los receptores de interferón de tipo I (IFN-I) y los receptores de interferón de tipo II (IFN-II). Los receptores IFN-I se unen a los interferones de tipo I, como el interferón alfa (IFN-α), interferón beta (IFN-β) e interferón omega (IFN-ω). Por otro lado, los receptores IFN-II se unen al interferón gamma (IFN-γ), que es el único miembro conocido del grupo de interferones de tipo II.

Una vez que los receptores de interferón se unen a sus respectivas moléculas de interferón, desencadenan una cascada de eventos intracelulares que conducen a la activación de genes específicos y la producción de proteínas que ayudan a proteger contra las infecciones virales y otras amenazas. Estos efectos incluyen la inhibición de la replicación viral, la regulación de la respuesta inmune y la inducción de la apoptosis (muerte celular programada) en células infectadas o dañadas.

Los receptores de interferón desempeñan un papel importante en la patogénesis y el tratamiento de varias enfermedades, como los trastornos autoinmunes, las infecciones virales y el cáncer. Por lo tanto, el estudio de su estructura, función y regulación sigue siendo un área activa de investigación en la actualidad.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

La "regulación hacia arriba" no es un término médico o científico específico. Sin embargo, en el contexto biomédico, la regulación general se refiere al proceso de controlar los niveles, actividades o funciones de genes, proteínas, células o sistemas corporales. La "regulación hacia arriba" podría interpretarse como un aumento en la expresión, actividad o función de algo.

Por ejemplo, en genética, la regulación hacia arriba puede referirse a un proceso que aumenta la transcripción de un gen, lo que conduce a niveles más altos de ARN mensajero (ARNm) y, en última instancia, a niveles más altos de proteínas codificadas por ese gen. Esto puede ocurrir mediante la unión de factores de transcripción u otras moléculas reguladoras a elementos reguladores en el ADN, como enhancers o silencers.

En farmacología y terapia génica, la "regulación hacia arriba" también se puede referir al uso de estrategias para aumentar la expresión de un gen específico con el fin de tratar una enfermedad o condición. Esto podría implicar el uso de moléculas pequeñas, como fármacos, o técnicas más sofisticadas, como la edición de genes, para aumentar los niveles de ARNm y proteínas deseados.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el uso del término "regulación hacia arriba" puede ser vago y dependerá del contexto específico en el que se use. Por lo tanto, siempre es recomendable buscar una definición más precisa y específica en el contexto dado.

Las proteínas nucleares se refieren a un grupo diversificado de proteínas que se localizan en el núcleo de las células e interactúan directa o indirectamente con el ADN y/u otras moléculas de ARN. Estas proteínas desempeñan una variedad de funciones cruciales en la regulación de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN, el mantenimiento de la integridad del genoma y la organización de la cromatina.

Las proteínas nucleares se clasifican en diferentes categorías según su función y localización subnuclear. Algunos ejemplos de proteínas nucleares incluyen histonas, factores de transcripción, coactivadores y corepresores, helicasas, ligasas, polimerasas, condensinas y topoisomerasas.

La mayoría de las proteínas nucleares se sintetizan en el citoplasma y luego se importan al núcleo a través del complejo de poros nuclear (NPC) mediante un mecanismo de reconocimiento de señales de localización nuclear. Las proteínas nucleares suelen contener secuencias consenso específicas, como el dominio de unión a ADN o la secuencia de localización nuclear, que les permiten interactuar con sus socios moleculares y realizar sus funciones dentro del núcleo.

La disfunción o alteración en la expresión y función de las proteínas nucleares se ha relacionado con varias enfermedades humanas, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las miopatías. Por lo tanto, comprender la estructura, la función y la regulación de las proteínas nucleares es fundamental para avanzar en nuestra comprensión de los procesos celulares y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversas afecciones médicas.

Los inductores de interferón son fármacos o sustancias que estimulan la producción de interferones, un grupo de proteínas naturales producidas por células del sistema inmunitario en respuesta a diversos estímulos, como virus, bacterias y otras partículas extrañas. Los interferones desempeñan un papel crucial en la regulación de las respuestas inmunes y antivirales, ya que inhiben la replicación de los patógenos y promueven la comunicación entre células inmunes.

Existen tres principales tipos de interferones: Tipo I (IFN-α, IFN-β, IFN-ε, IFN-κ, IFN-ω), Tipo II (IFN-γ) y Tipo III (IFN-λ). Los inductores de interferón más comunes son los interferones de tipo I, especialmente el IFN-α y el IFN-β. Estos inductores pueden ser moléculas endógenas, como ácidos nucleicos virales o bacterianos, o exógenas, como fármacos antivirales y citocinas proinflamatorias.

Algunos ejemplos de inductores de interferón exógenos incluyen:

1. Fármacos antivirales: Muchos medicamentos utilizados en el tratamiento de infecciones virales, como la hepatitis C, aumentan los niveles de interferones endógenos al interactuar con los receptores de ácidos nucleicos o por otros mecanismos. Algunos ejemplos son ribavirina, sofosbuvir y pegilados de interferón alfa-2a/2b.

2. Citocinas proinflamatorias: Las citocinas, como el TNF-α (factor de necrosis tumoral alfa) y el IL-1β (interleucina 1 beta), pueden inducir la producción de interferones en células inmunes.

3. Componentes bacterianos: Los lipopolisacáridos (LPS) y otras moléculas presentes en las paredes celulares bacterianas pueden desencadenar la liberación de interferones al interactuar con los receptores de reconocimiento de patrones (PRR, por sus siglas en inglés).

4. Fármacos inmunomoduladores: Algunos fármacos utilizados en el tratamiento del cáncer y otras enfermedades autoinmunes pueden inducir la producción de interferones como parte de su mecanismo de acción. Por ejemplo, los inhibidores de la tirosina quinasa (ITK) y los agentes inmunoterapéuticos como el interferón alfa-2b.

5. Vacunas: Las vacunas contra enfermedades virales pueden inducir una respuesta inmune que involucre la producción de interferones endógenos. Por ejemplo, las vacunas contra la influenza y el sarampión contienen componentes virales que desencadenan esta respuesta.

En conclusión, los interferones son un tipo de citocinas involucradas en la respuesta inmunitaria innata y adaptativa. Existen tres tipos principales: IFN-α, IFN-β e IFN-γ. Los interferones desempeñan un papel crucial en la defensa contra virus, bacterias y células tumorales al inducir una respuesta antiviral, modular la actividad inmunológica y regular la expresión génica. La producción de interferones puede ser estimulada por diversos estímulos, como componentes virales y bacterianos, citocinas proinflamatorias y fármacos inmunomoduladores.

La luciferasa es una enzima que cataliza la reacción de oxidación de las luciferinas, produciendo luz. Esta reacción se conoce como bioluminiscencia y es un fenómeno común en ciertos organismos vivos, como las luciérnagas, los copépodos marinos y algunas bacterias.

La luciferasa extraída de diferentes especies puede catalizar reacciones ligeramente distintas, pero generalmente implican la oxidación de una molécula de luciferina en presencia de ATP y oxígeno molecular, lo que resulta en la emisión de luz. La longitud de onda específica de la luz emitida depende del tipo de luciferasa y luciferina involucrados en la reacción.

En el campo de la biología molecular y la bioquímica, las luciferasas se utilizan a menudo como marcadores en ensayos para medir la actividad de genes específicos o la interacción de moléculas. Esto es posible porque la reacción de bioluminiscencia catalizada por la luciferasa solo ocurre si la luciferina y la luciferasa están presentes juntas, lo que permite una detección sensible e indirecta de la presencia de la luciferasa. Por lo tanto, cualquier situación en la que se active la expresión del gen que codifica para la luciferasa resultará en la emisión de luz, lo que puede ser cuantificado y utilizado como una medida de la actividad del gen.

La Reacción en Cadena de la Polimerasa de Transcriptasa Inversa, generalmente abreviada como "RT-PCR" o "PCR inversa", es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular para amplificar y detectar material genético, específicamente ARN. Es una combinación de dos procesos: la transcriptasa reversa, que convierte el ARN en ADN complementario (cDNA), y la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), que copia múltiples veces fragmentos específicos de ADN.

Esta técnica se utiliza ampliamente en diagnóstico médico, investigación biomédica y forense. En el campo médico, es especialmente útil para detectar y cuantificar patógenos (como virus o bacterias) en muestras clínicas, así como para estudiar la expresión génica en diversos tejidos y células.

La RT-PCR se realiza en tres etapas principales: 1) la transcripción inversa, donde se sintetiza cDNA a partir del ARN extraído usando una enzima transcriptasa reversa; 2) la denaturación y activación de la polimerasa, donde el cDNA se calienta para separar las hebras y se añade una mezcla que contiene la polimerasa termoestable; y 3) las etapas de amplificación, donde se repiten los ciclos de enfriamiento (para permitir la unión de los extremos de los cebadores al template) y calentamiento (para la extensión por parte de la polimerasa), lo que resulta en la exponencial multiplicación del fragmento deseado.

La especificidad de esta técnica se logra mediante el uso de cebadores, pequeños fragmentos de ADN complementarios a las secuencias terminales del fragmento deseado. Estos cebadores permiten la unión y amplificación selectiva del fragmento deseado, excluyendo otros fragmentos presentes en la muestra.

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

Las secuencias de aminoácidos se refieren a la específica y ordenada disposición de aminoácidos que forman una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden en que los aminoácidos son codificados en el ADN y luego transcritos a ARN mensajero (ARNm).

La secuencia de aminoácidos define la estructura tridimensional y la función de una proteína. Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden ser incorporados en las cadenas polipeptídicas, cada uno con sus propias propiedades químicas y físicas. El orden en que estos aminoácidos se unen determina la forma y la función de la proteína.

La secuencia de aminoácidos puede ser determinada experimentalmente mediante técnicas de secuenciación de proteínas, como la Edman degradación o por espectrometría de masas. La información sobre las secuencias de aminoácidos también se puede inferir a partir de la secuencia del ADN que codifica la proteína.

La comprensión de las secuencias de aminoácidos y su relación con la estructura y función de las proteínas es fundamental en la biología molecular y la biomedicina, ya que puede proporcionar información importante sobre el funcionamiento de los sistemas vivos y ayudar en el desarrollo de terapias y tratamientos médicos.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

Los lipopolisacáridos (LPS) son un tipo de molécula encontrada en la membrana externa de las bacterias gramnegativas. Están compuestos por un lipido A, que es responsable de su actividad endotóxica, y un polisacárido O, que varía en diferentes especies bacterianas y determina su antigenicidad. El lipopolisacárido desempeña un papel importante en la patogénesis de las infecciones bacterianas, ya que al entrar en el torrente sanguíneo pueden causar una respuesta inflamatoria sistémica grave, shock séptico y daño tisular.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

Los macrófagos son un tipo de glóbulo blanco (leucocito) que forma parte del sistema inmunitario. Su nombre proviene del griego, donde "macro" significa grande y "fago" significa comer. Los macrófagos literalmente se tragan (fagocitan) las células dañinas, los patógenos y los desechos celulares. Son capaces de detectar, engullir y destruir bacterias, virus, hongos, parásitos, células tumorales y otros desechos celulares.

Después de la fagocitosis, los macrófagos procesan las partes internas de las sustancias engullidas y las presentan en su superficie para que otras células inmunes, como los linfocitos T, puedan identificarlas e iniciar una respuesta inmune específica. Los macrófagos también producen varias citocinas y quimiocinas, que son moléculas de señalización que ayudan a regular la respuesta inmunitaria y a reclutar más células inmunes al sitio de la infección o lesión.

Los macrófagos se encuentran en todo el cuerpo, especialmente en los tejidos conectivos, los pulmones, el hígado, el bazo y los ganglios linfáticos. Tienen diferentes nombres según su localización, como los histiocitos en la piel y los osteoclastos en los huesos. Además de su función inmunitaria, también desempeñan un papel importante en la remodelación de tejidos, la cicatrización de heridas y el mantenimiento del equilibrio homeostático del cuerpo.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

Las citocinas son moléculas de señalización que desempeñan un papel crucial en la comunicación celular y el modular de respuestas inmunitarias. Se producen principalmente por células del sistema inmunológico, como los leucocitos, aunque también pueden ser secretadas por otras células en respuesta a diversos estímulos.

Las citocinas pueden ser clasificadas en diferentes grupos según su estructura y función, entre los que se encuentran las interleuquinas (IL), factor de necrosis tumoral (TNF), interferones (IFN) e interacciones de moléculas del complemento.

Las citocinas desempeñan un papel fundamental en la regulación de la respuesta inmunitaria, incluyendo la activación y proliferación de células inmunes, la diferenciación celular, la quimiotaxis y la apoptosis (muerte celular programada). También están involucradas en la comunicación entre células del sistema inmune y otras células del organismo, como las células endoteliales y epiteliales.

Las citocinas pueden actuar de forma autocrina (sobre la misma célula que las produce), paracrina (sobre células cercanas) o endocrina (a distancia a través del torrente sanguíneo). Su acción se lleva a cabo mediante la unión a receptores específicos en la superficie celular, lo que desencadena una cascada de señalización intracelular y la activación de diversas vías metabólicas.

La producción y acción de citocinas están cuidadosamente reguladas para garantizar una respuesta inmunitaria adecuada y evitar reacciones excesivas o dañinas. Sin embargo, en algunas situaciones, como las infecciones graves o enfermedades autoinmunitarias, la producción de citocinas puede estar desregulada y contribuir al desarrollo de patologías.

El Factor de Necrosis Tumoral alfa (TNF-α) es una citocina que pertenece a la familia de las necrosis tumoral (TNF). Es producido principalmente por macrófagos activados, aunque también puede ser secretado por otras células como linfocitos T helper 1 (Th1), neutrófilos y mast cells.

La TNF-α desempeña un papel crucial en la respuesta inmune innata y adaptativa, ya que participa en la activación de células inflamatorias, la inducción de apoptosis (muerte celular programada), la inhibición de la proliferación celular y la estimulación de la diferenciación celular.

La TNF-α se une a dos receptores distintos: el receptor de muerte (DR) y el receptor tipo 2 de factor de necrosis tumoral (TNFR2). La unión de la TNF-α al DR puede inducir apoptosis en células tumorales y otras células, mientras que la unión a TNFR2 está involucrada en la activación y proliferación de células inmunes.

La TNF-α también se ha relacionado con diversas patologías inflamatorias y autoinmunes, como la artritis reumatoide, la enfermedad de Crohn, la psoriasis y el síndrome del shock tóxico. Además, se ha demostrado que la TNF-α desempeña un papel importante en la fisiopatología de la sepsis y el choque séptico.

La fosforilación es un proceso bioquímico fundamental en las células vivas, donde se agrega un grupo fosfato a una molécula, típicamente a una proteína. Esto generalmente se realiza mediante la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula donadora de alta energía, como el ATP (trifosfato de adenosina), a una molécula receptora. La fosforilación puede cambiar la estructura y la función de la proteína, y es un mecanismo clave en la transducción de señales y el metabolismo energético dentro de las células.

Existen dos tipos principales de fosforilación: la fosforilación oxidativa y la fosforilación subsidiaria. La fosforilación oxidativa ocurre en la membrana mitocondrial interna durante la respiración celular y es responsable de la generación de la mayor parte de la energía celular en forma de ATP. Por otro lado, la fosforilación subsidiaria es un proceso regulador que ocurre en el citoplasma y nucleoplasma de las células y está involucrada en la activación y desactivación de enzimas y otras proteínas.

La fosforilación es una reacción reversible, lo que significa que la molécula fosforilada puede ser desfosforilada por la eliminación del grupo fosfato. Esta reversibilidad permite que las células regulen rápidamente las vías metabólicas y señalizadoras en respuesta a los cambios en el entorno celular.

La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ocurre de manera natural en las células multicelulares. Es un mecanismo importante para el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria normal. La apoptosis se caracteriza por una serie de cambios citológicos controlados, incluyendo contracción celular, condensación nuclear, fragmentación del ADN y formación de vesículas membranosas que contienen los restos celulares, las cuales son posteriormente eliminadas por células especializadas sin desencadenar una respuesta inflamatoria. La apoptosis puede ser activada por diversos estímulos, como daño celular, falta de factores de supervivencia, activación de receptores de muerte y exposición a radiaciones o quimioterapia.

Una línea celular tumoral es una población homogénea y estable de células cancerosas que se han aislado de un tejido tumoral original y se cultivan en condiciones controladas en un laboratorio. Estas líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los procesos biológicos del cáncer, probar fármacos y desarrollar terapias antitumorales. Las células de una línea celular tumoral tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en cultivo y mantener las características moleculares y fenotípicas del tumor original, lo que permite a los científicos realizar experimentos reproducibles y comparar resultados entre diferentes estudios. Las líneas celulares tumorales se obtienen mediante diversas técnicas, como la biopsia, la cirugía o la autopsia, y posteriormente se adaptan a las condiciones de cultivo en el laboratorio.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

La expresión génica es un proceso biológico fundamental en la biología molecular y la genética que describe la conversión de la información genética codificada en los genes en productos funcionales, como ARN y proteínas. Este proceso comprende varias etapas, incluyendo la transcripción, procesamiento del ARN, transporte del ARN y traducción. La expresión génica puede ser regulada a niveles variables en diferentes células y condiciones, lo que permite la diversidad y especificidad de las funciones celulares. La alteración de la expresión génica se ha relacionado con varias enfermedades humanas, incluyendo el cáncer y otras afecciones genéticas. Por lo tanto, comprender y regular la expresión génica es un área importante de investigación en biomedicina y ciencias de la vida.

Los genes reporteros son segmentos de ADN que se utilizan en la investigación genética y molecular para monitorear la actividad de otros genes. Estos genes codifican para proteínas marcadoras o "reporteras" que pueden detectarse fácilmente, lo que permite a los científicos observar cuándo y dónde se activa el gen al que están unidos.

Un gen reportero típico consta de dos partes: una secuencia de ADN reguladora y un gen marcador. La secuencia reguladora es responsable de controlar cuándo y dónde se activa el gen, mientras que el gen marcador produce una proteína distinguible que puede detectarse y medirse.

La proteína marcadora puede ser de diferentes tipos, como enzimas que catalizan reacciones químicas fácilmente detectables, fluorescentes que emiten luz de diferentes colores cuando se excitan con luz ultravioleta o luminiscentes que producen luz al ser estimuladas.

Los genes reporteros se utilizan a menudo en estudios de expresión génica, donde se inserta un gen reportero en el genoma de un organismo o célula para observar su actividad. Esto puede ayudar a los científicos a comprender mejor la función y regulación de genes específicos, así como a identificar factores que influyen en su activación o represión.

La diferenciación celular es un proceso biológico en el que las células embrionarias inicialmente indiferenciadas se convierten y se especializan en tipos celulares específicos con conjuntos únicos de funciones y estructuras. Durante este proceso, las células experimentan cambios en su forma, tamaño, función y comportamiento, así como en el paquete y la expresión de sus genes. La diferenciación celular está controlada por factores epigenéticos, señalización intracelular y extracelular, y mecanismos genéticos complejos que conducen a la activación o desactivación de ciertos genes responsables de las características únicas de cada tipo celular. Los ejemplos de células diferenciadas incluyen neuronas, glóbulos rojos, células musculares y células epiteliales, entre otras. La diferenciación celular es un proceso fundamental en el desarrollo embrionario y también desempeña un papel importante en la reparación y regeneración de tejidos en organismos maduros.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

Un antiportador de sodio-hidrógeno (NHE, por sus siglas en inglés) es una proteína transmembrana que se encarga de regular el pH celular al intercambiar iones de sodio y protones a través de la membrana celular. Cuando el pH extracelular disminuye (se vuelve más ácido), el antiportador de sodio-hidrógeno se activa para transportar iones de hidrógeno (protones) desde el interior al exterior de la célula y simultáneamente transportar iones de sodio en dirección opuesta, desde el exterior al interior de la célula. Este intercambio ayuda a mantener un pH intracelular estable y adecuado, incluso cuando las condiciones extracelulares son ácidas. Existen varios tipos de antiportadores de sodio-hidrógeno (NHE1 a NHE10) que se expresan en diferentes tejidos y células del cuerpo, y desempeñan diversas funciones fisiológicas importantes además de la regulación del pH.

El virus Sendai, también conocido como virus parainfluenza tipo 1 (HPIV-1), es un agente patógeno que causa enfermedades respiratorias en humanos y animales. En humanos, por lo general afecta a los niños menores de 1 año y puede causar bronquiolitis, neumonía y otras infecciones del tracto respiratorio inferior.

El virus Sendai es un virus ARN de la familia Paramyxoviridae y el género Respirovirus. Es un virus envuelto con una nucleocápside helicoidal y un genoma lineal monocatenario de sentido negativo. El virus se transmite por vía aérea, a través de gotitas de Flügge, y tiene una incubación período de 4 a 6 días.

Los síntomas de la infección por el virus Sendai en humanos incluyen fiebre, tos, dificultad para respirar, sibilancias y ruidos respiratorios agudos. En casos graves, la infección puede causar insuficiencia respiratoria y requerir hospitalización.

El diagnóstico de la infección por el virus Sendai se realiza mediante la detección del ARN viral en muestras clínicas, como hisopos nasofaringeos o líquido broncoalveolar, utilizando técnicas de reacción en cadena de la polimerasa (PCR) en tiempo real. No existe un tratamiento específico para la infección por el virus Sendai, y el manejo se basa en el apoyo de los síntomas y la prevención de complicaciones. Las medidas preventivas incluyen el lavado de manos frecuente, el uso de máscaras faciales y la limitación del contacto con personas infectadas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

STAT2 (Signal Transducer and Activator of Transcription 2) es una proteína que desempeña un importante papel en la respuesta inmune del cuerpo humano. Es un factor de transcripción, lo que significa que ayuda a controlar la transcripción de genes específicos en el ADN a ARN mensajero (ARNm), una molécula necesaria para la síntesis de proteínas.

STAT2 se activa en respuesta a interferones, un tipo de moléculas señalizadoras liberadas por células del sistema inmunológico en presencia de patógenos como virus o bacterias. La activación de STAT2 conduce a la expresión de genes que desempeñan un papel crucial en la respuesta antiviral del cuerpo, incluyendo la producción de proteínas que inhiben la replicación viral y promueven la presentación de antígenos.

La deficiencia o disfunción de STAT2 puede aumentar la susceptibilidad a infecciones virales y otros trastornos del sistema inmunológico.

Los receptores de interferón alfa y beta, también conocidos como IFNAR, son un tipo de receptores de citocinas que se encuentran en la superficie de las células y desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune del cuerpo a diversas amenazas, como virus e infecciones.

Estos receptores están formados por dos cadenas polipeptídicas, IFNAR1 y IFNAR2, que se unen específicamente a las interferones alfa y beta (IFN-α/β), respectivamente. La unión de los interferones al receptor desencadena una cascada de señalización intracelular que conduce a la activación de diversas vías de transcripción y la expresión de genes relacionados con la respuesta inmune.

La activación del receptor de interferón alfa y beta desempeña un papel importante en la modulación de la respuesta inmunitaria innata y adaptativa, incluyendo la activación de macrófagos y linfocitos T, la inhibición de la replicación viral y la regulación de la apoptosis celular.

Las mutaciones en los genes que codifican los componentes del receptor de interferón alfa y beta se han asociado con diversas enfermedades autoinmunes y trastornos inmunitarios, como el síndrome de Aicardi-Goutières y la esclerodermia sistémica.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La subunidad p35 de la interleukina-12 (IL-12) es una proteína que forma parte de la citocina IL-12. La IL-12 es producida por células presentadoras de antígenos y desempeña un papel crucial en la activación de las respuestas inmunitarias celulares, especialmente la respuesta Th1.

La IL-12 está compuesta por dos subunidades, p35 (también conocida como IL-12A) y p40 (IL-12B). La subunidad p35 se une a la subunidad p40 para formar el heterodímero activo de IL-12. La IL-12 se sintetiza como un precursor inactivo, que luego se procesa y se divide en las dos subunidades maduras.

La subunidad p35 es codificada por el gen IL12A y tiene una masa molecular de aproximadamente 35 kDa. Es responsable de la unión de la IL-12 a su receptor, el complejo de receptores IL-12, que se encuentra en las células T y los macrófagos. La activación del receptor IL-12 desencadena una cascada de señalización intracelular que conduce a la producción de interferón gamma (IFN-γ) y la activación de las respuestas inmunitarias celulares.

La subunidad p35 también se conoce como IL-12(p35), IL-12α, IL-12A o IL-12 light chain. La deficiencia de la subunidad p35 puede conducir a un déficit en la producción de IL-12 y una disminución en las respuestas inmunitarias celulares, lo que aumenta la susceptibilidad a las infecciones intracelulares.

En el contexto médico, los "Elementos de Respuesta" se refieren a las diferentes respuestas fisiológicas que ocurren en el cuerpo humano como resultado de un estímulo. Estos elementos de respuesta pueden ser desencadenados por una variedad de factores, como cambios en la temperatura, dolor, emociones, o interacciones con sustancias químicas.

Los elementos de respuesta más comunes incluyen:

1. Respiratoria: La frecuencia y profundidad de la respiración pueden aumentar o disminuir en respuesta a estímulos como el ejercicio, el estrés o los cambios en la concentración de oxígeno y dióxido de carbono en el cuerpo.

2. Cardiovascular: El ritmo cardiaco y la presión arterial pueden aumentar o disminuir en respuesta a estímulos como el ejercicio, el estrés, las emociones fuertes o los medicamentos.

3. Neurológica: La actividad eléctrica del cerebro y el sistema nervioso puede cambiar en respuesta a estímulos como la luz, el sonido, las emociones o las drogas.

4. Endocrina: La producción y secreción de hormonas pueden aumentar o disminuir en respuesta a estímulos como el ejercicio, el estrés, la privación del sueño o los cambios en la nutrición.

5. Metabólica: El metabolismo celular puede acelerarse o desacelerarse en respuesta a estímulos como el ejercicio, el ayuno, la temperatura o las hormonas.

6. Inmunológica: La respuesta inmune del cuerpo puede activarse o suprimirse en respuesta a estímulos como infecciones, vacunas, traumatismos o drogas.

7. Muscular: La fuerza y la resistencia muscular pueden aumentar o disminuir en respuesta al ejercicio, la edad, las lesiones o las enfermedades.

8. Esquelética: El crecimiento y la remodelación ósea pueden verse afectados por estímulos como la actividad física, la nutrición, las hormonas y las enfermedades.

Las proteínas cotransportadoras de sodio-fosfato de tipo IIa, también conocidas como NPT2 o NaPi-2, son un tipo específico de transportadores de membrana que se encargan de la reabsorción activa de fosfatos inorgánicos (Pi) en los túbulos proximales del riñón. Estas proteínas permiten el paso simultáneo de iones sodio (Na+) y fosfato (H2PO4-) a través de la membrana celular, aprovechando el gradiente electroquímico de sodio generado por el cotransportador Na+/K+ ATPasa.

La actividad de estas proteínas cotransportadoras está regulada por varios factores hormonales y metabólicos, como la vitamina D, el paratohormona (PTH) y el factor de crecimiento similar a la insulina 1 (IGF-1). La estimulación o inhibición de estas proteínas puede tener efectos significativos en el metabolismo del fosfato y el equilibrio mineral óseo, por lo que su comprensión y regulación son importantes en el tratamiento de diversas condiciones clínicas, como la hiperfosfatemia e hipofosfatemia.

La interleucina-12 (IL-12) es una citocina heterodimérica formada por dos subunidades, IL-12p35 y IL-12p40. Es producida principalmente por células presentadoras de antígenos como macrófagos y células dendríticas en respuesta a estímulos infecciosos.

La IL-12 desempeña un papel crucial en la regulación de las respuestas inmunitarias celulares, especialmente en la diferenciación y activación de células T helper 1 (Th1). Estimula la producción de IFN-γ por parte de los linfocitos T y las células NK, lo que a su vez promueve la activación de macrófagos y la respuesta inmune contra patógenos intracelulares.

La IL-12 también juega un papel en la inducción de la diferenciación de células B en células plasmáticas que secretan anticuerpos de tipo IgG2a/IgG2c, lo que contribuye a la respuesta inmune humoral. Además, se ha demostrado que la IL-12 tiene propiedades antitumorales y puede inducir la apoptosis en células tumorales.

La disregulación de la producción de IL-12 se ha asociado con diversas enfermedades autoinmunes e inflamatorias, como la esclerosis múltiple, la artritis reumatoide y la psoriasis. Por lo tanto, el equilibrio adecuado de la producción y señalización de IL-12 es fundamental para mantener una respuesta inmune saludable.

Los antivirales son medicamentos que se utilizan para tratar infecciones causadas por virus. A diferencia de los antibióticos, que combaten las infecciones bacterianas, los antivirales están diseñados específicamente para interrumpir el ciclo de vida del virus y ayudar a prevenir la propagación del mismo en el cuerpo.

Existen diferentes tipos de antivirales que se utilizan para tratar una variedad de infecciones virales, incluyendo la gripe, el VIH/SIDA, el herpes y la hepatitis B. Algunos antivirales funcionan inhibiendo la capacidad del virus para infectar células sanas, mientras que otros impiden que el virus se replique una vez que ha infectado una célula.

Es importante destacar que los antivirales no son una cura para las infecciones virales, ya que los virus pueden seguir presentes en el cuerpo después del tratamiento. Sin embargo, los antivirales pueden ayudar a aliviar los síntomas de la infección y prevenir complicaciones graves.

Como con cualquier medicamento, los antivirales pueden tener efectos secundarios y su uso debe ser supervisado por un profesional médico. Además, es importante tomar los antivirales exactamente como se indica y completar todo el curso del tratamiento, incluso si los síntomas desaparecen antes de que finalice el mismo.

La quimiocina CXCL10, también conocida como interferón gamma-inducible proteína 10 (IP-10), es una pequeña molécula de señalización perteneciente a la familia de las citokinas CXC. Es producida principalmente por células monocíticas, endoteliales y fibroblastos en respuesta a estimulación por interferón gamma (IFN-γ).

La función principal de la quimiocina CXCL10 es atraer y activar células del sistema inmune, especialmente linfocitos T y células natural killer (NK), hacia sitios de inflamación o infección. Esto sucede mediante la unión a su receptor específico, CXCR3, expresado en la superficie de estas células inmunes.

La sobrexpresión de CXCL10 se ha asociado con diversas condiciones patológicas, como enfermedades autoinmunitarias, infecciones virales y cáncer, lo que sugiere su papel como mediador proinflamatorio y potencial diana terapéutica.

La inmunidad innata, también conocida como inmunidad no específica, es el primer tipo de respuesta inmune que se activa cuando un agente extraño, como un virus o bacteria, invade el organismo. A diferencia de la inmunidad adaptativa (o adquirida), la inmunidad innata no está dirigida contra agentes específicos y no confiere inmunidad a largo plazo.

La inmunidad innata incluye una variedad de mecanismos defensivos, como:

1. Barreras físicas: piel, mucosas y membranas mucosas que impiden la entrada de patógenos en el cuerpo.
2. Mecanismos químicos: ácidos gástrico y genital, líquido lagrimal, sudor y saliva con propiedades antimicrobianas.
3. Fagocitosis: células inmunes como neutrófilos, macrófagos y células dendríticas que rodean y destruyen los patógenos invasores.
4. Inflamación: respuesta del sistema inmune a la presencia de un agente extraño, caracterizada por enrojecimiento, hinchazón, dolor y calor.
5. Interferones: proteínas secretadas por células infectadas que alertan a otras células sobre la presencia de un patógeno y activan su respuesta defensiva.
6. Complemento: sistema de proteínas del plasma sanguíneo que ayudan a destruir los patógenos y a eliminar las células infectadas.

La inmunidad innata es una respuesta rápida y no específica que se activa inmediatamente después de la exposición al agente extraño, lo que permite al organismo contener la infección hasta que la inmunidad adaptativa pueda desarrollar una respuesta más específica y duradera.

Los Receptores de Inmunoglobulina Polimérica (polymeric immunoglobulin receptor, pIgR) son un tipo de proteínas transmembrana que se encuentran en las células epiteliales, especialmente en los epitelios que secretan mucus, como el revestimiento del intestino y las vías respiratorias.

La función principal de los receptores de inmunoglobulina polimérica es transportar inmunoglobulinas (anticuerpos) de tipo IgA y IgM desde la superficie epitelial hacia el lumen, donde pueden desempeñar su función protectora contra patógenos y toxinas.

Después de que las inmunoglobulinas se unen al receptor de inmunoglobulina polimérica en la superficie celular, la compleja proteína se internaliza y procesa dentro de la célula. Durante este proceso, el fragmento extracelular del receptor se escinde, liberando las inmunoglobulinas al lumen y dejando atrás una porción del receptor (llamada secretora o SC) unida a las inmunoglobulinas. Esta porción de proteína ayuda a proteger a las inmunoglobulinas de la degradación enzimática y aumenta su tiempo de vida útil en el lumen.

Los receptores de inmunoglobulina polimérica desempeñan un papel importante en la respuesta inmune adaptativa, especialmente en las mucosas, donde ayudan a prevenir la infección y la inflamación crónica.

El factor regulador de interferón 9 es una proteína que en humanos está codificada por el gen IRF9, anteriormente conocido como ... Subunit of an alpha-interferon-responsive transcription factor is related to interferon regulatory factor and Myb families of ... IRF9 - Interferon regulatory factor 9 - Homo sapiens (Human) - IRF9 gene & protein». www.uniprot.org (en inglés). Consultado el ... Entrez Gene: ISGF3G interferon-stimulated transcription factor 3, gamma 48kDa». «IRF9 Gene - GeneCards , IRF9 Protein , IRF9 ...

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Factores reguladores de interferón 3.6 Clase: Dominio TEA 3.6.1 Familia: TEA (TEAD1, TEAD2, TEAD3, TEAD4) 4 Súperclase: ... Factores de control del ciclo celular 3.3.0 Familia: Otros reguladores 3.4 Clase: Factores de choque de calor 3.4.1 Familia: ... una cierta cantidad de factores de transcripción se deben unir a las secuencias de ADN reguladoras. Este grupo de factores de ... Factores de unión G-box de planta 1.1.6 Familia: ZIP solo 1.2 Clase: Factores hélice-giro-hélice (bHLH) 1.2.1 Familia: Factores ...

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... el cual codifica el factor regulador del interferón 6, se han detectado numerosas mutaciones en el citado gen que provocan la ... Prog Obstet Ginecol 2003; 46(3): 147-50. Consultado el 29 de diciembre de 2012 Didier Lacombe: Síndrome de Van der Woude. ...

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... o factor 4 regulador del interferón, es una proteína humana codificada por el gen del mismo nombre y que pertenece al ... Xu D, Zhao L, Del Valle L, Miklossy J, Zhang L (Jun 2008). «Interferon regulatory factor 4 is involved in Epstein-Barr virus- ... Entrez Gene: IRF4 interferon regulatory factor 4». VV.AA (noviembre de 2013). «A Polymorphism in IRF4 Affects Human ... El nombre es un acrónimo formado por las iniciales de su denominación en inglés (Interferon Regulatory Factor 4). El gen que ...

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... contiene un elemento de unión al factor de transcripción regulador del interferón IRF-1.[14] Los microARNs son unos ARNs ... Interferon regulatory factor-1 is prerequisite to the constitutive expression and IFN-gamma-induced upregulation of B7-H1 ( ... Los interferones, como el interferon-gamma pueden para la expresión de miR-513, causando el incremento de la expresión de PD-L1 ... De esta manera, aparte de un control por IRF-1, se refuerza la expresión de PD-L1 por interferón. La regulación epigenética se ...

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También interacciona con el factor regulador de interferón 4 y juega un papel crucial en la regulación de la expresión génica ... 3][4] Receptor de glucocorticoides Inmunofilina en:FKBP5 FK506 Peattie DA, Harding MW, Fleming MA, DeCenzo MT, Lippke JA, ... 2-3): 147-52. ISSN 0167-0115. PMID 11164950. MeSH: FKBP52 (en inglés) Datos: Q14907978 (Wikipedia:Páginas con referencias con ...

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Actúa como factor de crecimiento de los linfocitos T, induce todos los tipos de subpoblaciones de linfocitos y activa la ... mientras que las células T reguladoras y las células T activadas expresan niveles elevados de IL-2R trimérico.[6] La IL-2 ... también regula la respuesta inmunitaria, interviene en la reacción inflamatoria estimulando la síntesis de interferón, induce ... Factor de crecimiento, supervivencia y proliferación de los linfocitos T (LsT). Tiene una importante función en la regulación ...

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Se ha encontrado que pocos reguladores endógenos provocan esta importante función reguladora, como el SOCS1 y la proteína ... El IFN-α actúa como un factor pirogénico (es decir, de fiebre), alterando la actividad de las neuronas termosensibles en el ... El tipo ecombinante es el interferón alfa-1. Los tipos pegilados son el interferón pegilado alfa-2a y el interferón pegilado ... Los interferones se unen a los receptores de interferón. Todos los tipos de IFNs tipo I se unen a un complejo específico de ...

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... las células NKT son capaces de producir grandes cantidades de interferón gamma, IL-4 y factor estimulante de colonias de ... Además, existen subtipos especializados en la función similar a la ayuda folicular en T y las funciones reguladoras ... The transcription factor PLZF directs the effector program of the NKT cell lineage.». Immunity 29 (3): 391-403. Sep 2008. PMC ... Nature Reviews Web Focus en linfocitos reguladores Datos: Q224930 (Wikipedia:Páginas con referencias con et al. implícito en ...

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El factor de transcripción CREB, que interactúa con una secuencia de ADN llamada elemento de respuesta a AMPc (o CRE), está ... El AMPc estimula la PKA, que consta de cuatro subunidades, dos reguladoras y dos catalíticas. La unión del AMPc a las ... y el dominio de unión de respuesta al interferón (IBiD). Los últimos cuatro dominios, KIX, TAZ1, TAZ2 e IBiD de p300, se unen ... Actuando como moléculas adaptadoras.[5] La proteína p300 regula la transcripción uniéndose directamente a factores de ...

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Los macrófagos activados por M1 expresan factores de transcripción como el factor regulador de interferón (IRF5), el factor ... factor estimulante de colonias de granulocitos y macrófagos (GM- LCR) o una combinación de LPS e interferón-gamma (IFN-γ). De ... En primer lugar, se sugirió que los macrófagos M2 se pueden dividir en dos grupos: macrófagos reguladores y que curan heridas. ... Los macrófagos M2c son activados por IL-10, factor de crecimiento transformante beta (TGF-𝛽) y glucocorticoides, y producen IL- ...

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... cuya expresión está inducida por el interferón gamma y el factor de necrosis tumoral alfa, se encarga de producir péptidos con ... En general, es poco lo que se sabe del armado y la maduración de las partículas reguladoras de 19S. Se cree que son armadas en ... La degradación de las proteínas Aux/IAA libera los factores de transcripción en el auxin response factor (ARF) family¡'¡' e ... La asociación entre el núcleo de 20S y las partículas reguladoras de 19S entre sí, requiere de la unión de ATP a los sitios ...

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STAT2: Forma un complejo con la STAT 1 y Factor Regulador de Interferón 9 (IFN9), que incrementa la trascripción de genes en ... STAT1: Está regulada por IL-2 (interleucina 2), IL-6, IL-10, IFN-α (interferón alfa), IFN-β, IFN-γ, IL-27.[11] STAT1 tiene un ... STAT transcription factor, protein interaction (IPR013799) < InterPro < EMBL-EBI». www.ebi.ac.uk (en inglés). Consultado el 20 ... Esta mutación no afecta al interferón alfa, conocido como INF-α.[1] Dominio SH2 y motivo de activación en tirosina (Tyr): Este ...

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... factores de transcripción u otras proteínas reguladoras de la actividad metabólica. Debido a que los factores de transcripción ... interferón α, β y γ, eritropoyetina (EPO), hormona del crecimiento y prolactina. La transmisión de la señal de estos receptores ... y síntesis y activación de factores de transcripción como FOS y JUN, que estimulan la producción de nuevos factores de ... El hipotálamo produce factores liberadores de hormonas que actúan sobre la hipófisis y activa la producción de hormonas ...

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... a bromodomain protein interacting with the transcription factor interferon regulatory factor 2». J. Cell. Physiol. (UNITED ... La proteína BRD7 es un regulador de la trasncripción que normalmente se expresa altamente en los testículos, particularmente en ... La proteína 7 que contiene bromodominio es una proteína que en humanos está codificada por el gen BRD7 .[1][2][3] Se ha ... 3): 291-298. November 1999. PMID 10526152. doi:10.1016/S0014-5793(99)01191-6. «BRD7, a novel PBAF-specific SWI/SNF subunit, is ...

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H-RasG12V transferida induce la fosfolilación de ERK incrementan la presencia del interferón gamma y de la secreción del factor ... Las moléculas adquiridas, tales como las reguladoras, con componentes extra o intracelulares podrían alterar la actividad de ... Nature Immunology, volumen 3 página 27 (2002) OS. Qureshi et al., Science, volumen 332, página 600 (2011) L. Wakim and MJ. ... 3][4] La Trogocitosis fue inicialmente documentada en linfocitos T, B y células NK, tanto in vivo como in vitro. En los ...

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La familia de factores de traducción son GTPasas que tienen funciones en la iniciación, elongación y terminación de la síntesis ... Ambas constantes pueden ser reguladas por proteínas reguladoras individuales. La cantidad de GTPasa activa puede ser modificada ... como el caso del grupo de GTPasas inducidas por interferón-γ que en sustitución tiene un igualmente conservado motivo compuesto ... La inactivación de la GTPasa puede ser revertida a su estado de encendido por efecto de otras proteínas llamadas factor ...

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Citocinas Interferón gamma (IFNγ) Factor de necrosis tumoral (TNFα) Th2 helper efector de célula citocinas interleucina 4 (IL4 ... Estas incluyen células dendríticas, macrófagos, linfocitos intraepiteliales, linfocitos T reguladores, linfocitos TCD4+, ... Los factores moduladores incluyen citocinas, células inmunes, y factores exógenos. La permeabilidad intestinal es una medida de ... La disfunción de la barrera intestinal puede ser un factor crítico para las sensibilizaciones a los antígenos y la fase ...

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... como el factor de crecimiento epidérmico (EGF), el interferón-γ y el factor de necrosis tumoral-alfa (TNF-α). Por motivo de ... Los dos dominios de homología están separados por zonas reguladoras ricas en el aminoácido prolina, cuyo tamaño y proporción ... El dominio MH1 le confiere a la proteína actividad de localización hacia el núcleo, unión al ADN y unión a factores de ... enero de 2012). «Smad7 acts as a negative regulator of the epidermal growth factor (EGF) signaling pathway in breast cancer ...

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Otra molécula implicada en la respuesta inmunitaria es el interferón. Los linfocitos T reguladores atenúan o detienen la ... Al final, los diversos factores pueden activar su ADN, que entonces se desprenderá del ADN de la célula anfitriona y dirigirá ... 3-11. ISBN 968-5328-77-3. OCLC 728653050. Miller, Kenneth (2004). «19». Biología. Massachusetts: Prentice Hall. pp. p.480. ISBN ... Las infecciones pueden deberse a bacterias, hongos, protozoos, virus, viroides y priones.[3][4] Las infecciones pueden ser ...

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Alteración de la actividad de las células T reguladoras: la supresión de la actividad de las células T reguladoras después de ... y al producir factores de crecimiento (como el factor de crecimiento 1 similar a la insulina) que previenen la muerte neuronal[ ... como el interferón gamma) y quimiocinas (proteínas quimioatrayentes) que, a su vez, orquestan el proceso de reparación ... Uno de los mecanismos reguladores autoinmunes destacados es una subpoblación de células T denominadas "células T reguladoras" ( ...

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Los factores de transcripción constituyen una serie de proteínas que interaccionan con grupos reguladores de la transcripción ... estos incluyen moléculas de Interferón o Interleucina. Otro tipo de ligando que actúa mediante esta vía de señalización son los ... La B catenina actúa como regulador directo de la expresión génica, al formar un complejo con el factor de transcripción LEF-1. ... Encontramos también los factores de crecimiento, el factor de crecimiento nervioso (NGF) estimula el desarrollo y mantenimiento ...

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... factores de estrés psicosocial, guerras, etc.[5][31] Entre los factores psicosociales destacan el estrés y ciertos ... Por ejemplo, aproximadamente el 25 % de los pacientes que reciben interferón para el tratamiento de la hepatitis C, desarrolla ... caracterizada por procesos inmuno-reguladores negativos. Nuevas evidencias muestran que la depresión clínica se acompaña de un ... Tanto el trauma agudo o los factores de estrés sub-crónico, como la exposición temprana al trauma infantil, aumentan el riesgo ...

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Incluyen interleucina-1 (IL-1), IL-12 e IL-18, factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α), interferón gamma (IFNγ) y factor ... Las citoquinas derivadas del tejido adiposo sirven como reguladores remotos como las hormonas. Los estudios han demostrado que ... factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α), interferón gamma (IFNγ) y factor estimulante de colonias de granulocitos y macrófagos ... Además, el factor de crecimiento transformante beta 1 (TGF-β1) activa el canal de potasio activado por calcio (KCa3.1) que ...

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... "factor blastogénico" (Shinpei Kamakura) y (Louis Lowenstein) (J. Gordon) y (L.D. MacLean) 1965 - Descubrimiento del "interferón ... el gen que dirige el desarrollo de las células T reguladoras (Tregs) 2005 - Desarrollo de la vacuna contra el virus del ... Descubrimiento del interferón por Alick Isaacs y Jean Lindenmann 1958-1962 - Descubrimiento de antígenos leucocitarios humanos ... Se descubren las células T reguladoras (Shimon Sakaguchi) 1995 - Primer ensayo de vacuna de células dendríticas informado por ...

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Hay tres grupos de interferones (IFNs): tipo I (IFNα and IFNβ), tipo II (IFNγ) y tipo III (IFNλ). El interferón α se ha ... Ipilimumab también puede cambiar la proporción de células T reguladoras y células T citotóxicas. Las células T reguladoras ... Un ejemplo de un adyuvante que activa células dendríticas es el factor estimulante de colonias de granulocitos y macrófagos (GM ... La interleucina-2 y el interferón-α son ejemplos de citocinas utilizadas en la inmunoterapia. El interferón-α se usa para ...

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... o el interferón, ya están siendo usados en clínicas. Otros tipos de citoquinas, como las interleuquinas 1, 2, 6, 8 o el factor ... se requiere la linfodepleción del receptor para eliminar los linfocitos T reguladores, así como los linfocitos endógenos que no ... La mayor parte son citoquinas y algunas de ellas, como por ejemplo el factor estimulante de colonias de granulocitos (G-CSF, ... La inmunoterapia tópica utiliza una crema de mejora inmunitaria (imiquimod) que es un productor de interferón que hace que las ...

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Por ejemplo, el haplotipo A2a2a que se encuentra únicamente en Islandia.[25] Así pues, estos factores contribuyeron a la ... Interferón gamma, IP-10, MCP-1, MIP-1a, MIP-1b, PDGF, TNF-α, VEGF y TGF-beta), la duración es alrededor de 2 semanas.[76][77 ... diez vacunas han sido autorizadas para su uso público por al menos una autoridad reguladora competente. Además, hay unas 70 ... la circunferencia del cuello se ha objetivado como un factor predictivo de necesidad de ventilación mecánica invasiva.[63] La ...

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TNF-α y factor de células madre (SCF) en las células del exudado peritoneal, y el nivel de expresión génica de IL-1β, CSF-1,y ... como Interferón gamma e IL-2, la administración de melatonina a ratones sensibilizados con antígeno aumentó la producción de ... la melatonina estimula a las células Th para que secreten péptidos opioides que tienen efectos reguladores en una variedad de ... aunque podría ser debido a factores asociados).[cita requerida] La hormona melatonina, capaz de modular la respuesta ...

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Ambos grupos de células, los linfocitos T reguladores y los Th3 producen la citoquina denominada factor de crecimiento ... estimular a su vez a células tales como linfocitos asesinos naturales y macrófagos mediante citoquinas como el interferón gamma ... Los términos "regulador" y "supresión" se han vuelto ambiguos luego del descubrimiento de que los linfocitos T CD4 también son ... Logra esto al liberar un potente factor de crecimiento celular llamado interleucina-2 (IL-2). Los linfocitos T activados ...

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Factor 1 Regulador del Interferón

Factor 2 Regulador del Interferón

Factor 3 Regulador del Interferón

Factores Reguladores del Interferón

Interferones

Factor 7 Regulador del Interferón

Fosfoproteínas

Interferón beta

Interferón Tipo I

Proteínas de Unión al ADN

Factor de Transcripción STAT1

Interferón gamma

Factores de Transcripción

Subunidad gamma del Factor 3 de Genes Estimulados por el Interferón

Factor 3 de Genes Estimulados por el Interferón

Línea Celular

Interferón-alfa

Regiones Promotoras Genéticas

Transactivadores

Regulación de la Expresión Génica

ARN Mensajero

Proteínas Represoras

Transcripción Genética

Transducción de Señal

Células Cultivadas

Datos de Secuencia Molecular

Activación Transcripcional

Secuencia de Bases

Transfección

Unión Proteica

Ratones Noqueados

FN-kappa B

Receptores de Interferón

Ratones Consanguíneos C57BL

Regulación hacia Arriba

Proteínas Nucleares

Inductores de Interferón

Luciferasas

Reacción en Cadena de la Polimerasa de Transcriptasa Inversa

Núcleo Celular

Secuencias de Aminoácidos

Células HeLa

Lipopolisacáridos

Western Blotting

Macrófagos

Sitios de Unión

Citocinas

Factor de Necrosis Tumoral alfa

Fosforilación

Apoptosis

Línea Celular Tumoral

Células Tumorales Cultivadas

Expresión Génica

Genes Reporteros

Diferenciación Celular

Estructura Terciaria de Proteína

ADN

Antiportador de Sodio-Hidrógeno

Virus Sendai

Secuencia de Aminoácidos

Mutación

Factor de Transcripción STAT2

Receptor de Interferón alfa y beta

Proteínas Recombinantes

Subunidad p35 de la Interleucina-12

Elementos de Respuesta

Proteínas Cotransportadoras de Sodio-Fosfato de Tipo IIa

Interleucina-12

Antivirales

Quimiocina CXCL10

Inmunidad Innata

Receptores de Inmunoglobulina Polimérica

IRF9

Factor de transcripción

Síndrome de Van der Woude

IRF4

PD-L1

FKBP52

Interleucina-2

Interferón de tipo I