Familia de CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS intracelulares que intervienen en la regulación de la INFLAMACIÓN y la APOPTOSIS. Específicamente escinden péptidos en un aminoácido CISTEÍNA que sigue a un residuo de ÁCIDO ASPÁRTICO. Las caspasas son activadas por escisión proteolítica de una forma precursora, dando lugar a las subunidades grande y pequeña que forman la enzima. Dado que el sitio de escisión de los precursores se corresponde con la especificidad de las caspasas, puede producirse la activación secuencial de los precursores por caspasas activadas.
Compuestos endógenos y exógenos que inhiben las CASPASAS o previenen su activación.
Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.
Caspasa de prodominio corto con papel efector en la APOPTOSIS. Es activada por CASPASAS INICIADORAS como la CASPASA 7, 8 y 10. Debido a empalme alternativo múltiple de su ARN MENSAJERO existen diversas isoformas de esta proteína.
Caspasa de prodominio corto con papel efector en la APOPTOSIS. Es activada por CASPASAS INICIADORAS como la CASPASA 9. Debido a corte y emplame álternativo múltiple de su ARN MENSAJERO existen diversas isoformas de esta proteína.
Caspasa de prodominio corto con papel efector en la APOPTOSIS. Es activada por CASPASAS INICIADORAS como la CASPASA 3 y la CASPASA 10. Debido a corte y empalme álternativo múltiple de su ARN MENSAJERO existen diversas isoformas de esta proteína.
Inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS y de las enzimas que contienen grupos sulfihidrilos. Actúan como agentes alquilantes y se conoce que interfieren en el proceso de translación.
Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.
Caspasa de prodominio largo que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa en su región prodiminio. La caspasa 9 es activada durante el estrés celular por factores proapoptóticos devivados de las mitocondrias y por PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑAILIZADORAS DE CARD como el FACTOR 1 ACTIVADOR DE LAS PROTEASAS DE LA APOPTOSIS. Activa la apoptosis mediante escisión y activación de CASPASAS EFECTORAS.
Subclase de caspasas que contienen regiones prodominio cortas. Son activadas por la acción proteolítica de las CASPASAS INICIADORAS. Una vez activadas escinden diversos sustratos que causan APOPTOSIS.
Cspasa con prodominio largo que contiene un dominio efector de muerte en su región prodominio. Interviene en la APOPTOSIS mediante la escisión y activación de CASPASAS EFECTORAS. La activación de esta enzima puede tener lugar vía la interacción de su dominio efector de muerte N-terminal con PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑALIZADORAS DEL RECEPTOR DEL DOMINO DE MUERTE.
Caspasa con un prodominio largo que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa. La activación de esta enzima puede ocurrir vía la intercción de su dominio de reclutamiento de caspasa con PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE CARD. La caspasa 2 interviene en la APOPTOSIS mediante la escisión y activación de procaspasas efectoras. Existen diversas isoformas de esta proteína debidas a corte y empalme alternativo de su ARN MENSAJERO.
Subtipo de caspasas que contienen regiones prodominio largas que regulan la activación de la enzima. Las regiones prodominio contienen motivos de interacción proteína-proteína que pueden interaccionar con proteínas adaptadoras de señalización específicas como RECEPTORES DEL DOMINIO DE MUERTE, PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑALIZADORAS DE DED y PROTEÍNAS ADAPTADORES SEÑALIZADORAS DE CARD. Una vez activada, las caspasas iniciadoras pueden activar otras caspasas como las CASPASAS EFECTORAS.
Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.
Proteína inhibidora de la apoptosis que se traduce por un infrecuente mecanismo independiente de cap. Bloquea la destrucción celular mediada por caspasas al inhibir a la CASPASA 3, la CASPASA 7 y la CASPASA 9.
División del ADN en porciones más cortas mediante DIVISIÓN DEL ADN endonucleótica en múltiples localizaciones. Incluye la fragmentación internucleosómica del ADN que, junto con la condensación de cromatina, se considera que es marchamo de la APOPTOSIS.
Grupo de citocromos con enlaces covalentes de tioéter, entre una o ambas cadenas vinílicas laterales del proto-heme y la proteína.
Proteínas de membrana codificadas por los GENES BCL-2 y que sirven como inhibidores potentes de la muerte celular por APOPTOSIS. Las proteínas se encuentran en sitios de las membranas mitocondriales, microsomales y de la MEMBRANA NUCLEAR dentro de muchos tipos de células. La sobrexpresión de las proteínas bcl-2, debido a la translocación del gen, se asocia con el linfoma folicular.
Clase conservada de proteínas que controlan la APOPTOSIS en los VERTEBRADOS y los INVERTEBRADOS. Las proteínas IAP interactúan con las CASPASAS y las inhiben, y funcionan como PROTEÍNAS ANTIAPOPTÓTICAS. Esta clase de proteínas se define por un motivo de unos 80 aminoácidos denominado inhibidor baculovírico de la repetición de la apoptosis.
Miembro de la familia de las caspasas que es altamente específica para la interleucina-1beta (INTERLEUCINA-1). Desempeña un papel en la inflamación y en la APOPTOSIS de los mamíferos. Con frecuencia se emplea la abreviatura ICE para designar a la enzima convertidora de interleucina-1beta. EC 3.4.22.36.
Antígenos de diferenciación expresados sobre distintas líneas celulares, incluidas las líneas mieloide y linfoblastoide. Son miembros de la superfamilia de receptores de necrosis tumoral, involucrada en la regulación de respuestas inmunes periféricas y APOPTOSIS.
Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.
Proteína adaptadora señalizadora de CARD que desempeña un papel en la apoptosis estimulada por las mitocondrias (VÍA INTRÍNSECA DE LA APOPTOSIS). Se une al CITOCROMO C en el CITOSOL para formar un COMPLEJO PROTEICO APOPTOSÓMICO (apoptosomas) y activa las CASPASAS INICIADORAS, como la CASPASA 9.
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos ADP RIBOSA del dinucleótido nicotinamida-adenina (NAD) a proteínas diana, formando un homopolímero lineal o ramificado de unidades ADP ribosa repetidas, es decir, POLI ADENOSINA DIFOSFATO RIBOSA.
Citocromos del tipo c que se encuentran en la MITOCONDRIA eucariótica. Sirven como intermediarios de redox que aceptan electrones del COMPLEJO III DE TRANSPORTE DE ELECTRON MITOCONDRIAL y los transfieren al COMPLEJO IV DE TRANSPORTE DE ELECTRON MITOCONDRIAL.
LINEA CELULAR derivada de la LEUCEMIA DE CÉLULA T humana y utilizada para determinar el mecanismo de susceptibilidad diferencial a medicamentos anticancerosos y a la irradiación.
Terminación de la capacidad de la célula para realizar funciones vitales tales como metabolismo, crecimiento, reproducción, respuesta, y adaptabilidad.
Caspasa con un largo prodiminio que contiene un dominoo efector de muerte en su región prodominio. La activación de esta enzima puede producirse vía la interacción de su dominio efector de muerte N-terminal con PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE. La caspasa 10 interviene en la APOPTOSIS escindiendo y activando CASPASAS EFECTORAS. Debido al corte y empalme alternativo de su ARN MENSAJERO existen varias isoformas de esta proteína.
Miembro de la familia de proteínas Bcl-2 y homólogo de la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-BCL-2. Regula la liberación de CITOCROMO C y del FACTOR INDUCTOR DE LA APOPTOSIS a partir de las mitocondrias. Se dan varias isoformas de la proteína X asociada a BCL-2 debido al EMPALME ALTERNATIVO del ARNm para esta proteína.
Miembro de la familia de proteínas Bcl-2 que se une a las MEMBRANAS de modo reversible. Es una proteína proapoptótica que es activada por la escisión de caspasas.
Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.
Gran grupo de proteínas que controlan la APOPTOSIS. En esta familia de proteínas figuran muchas PROTEÍNAS ONCOGÉNICAS, asi como una amplia variedad de clases de PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS DE SEÑALIZACIÓN INTRACELULAR, como las CASPASAS.
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Miembro de la familia de proteínas bcl-2 que desempeña un papel en la regulación de la APOPTOSIS. Hay dos formas principales de la proteína debido a EMPALME ALTERNATIVO del ARNm de BCL2L1, denominadas Bcl-XS y Bcl-XL.
Complejos de proteínas multiméricas que se forman en el CITOSOL e intervienen en la activación de la APOPTOSIS. Pueden aparecer cuando se producen lesiones de las MITOCONDRIAS debidas a estrés celular con liberación de CITOCROMO C. El citocromo C citosólico se asocia con el FACTOR 1 ACTIVADOR DE LAS PROTEASAS DE LA APOPTOSIS formando el complejo proteico apoptosómico. El apoptosoma señala la apoptosis por unión y activación de CASPASAS INICIADORAS específicas como la CASPASA 9.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Flavoproteína que funciona como un poderoso antioxidante en la MITOCONDRIA y estimula la APOPTOSIS cuando es liberada de las mitocondrias. En las células de los mamíferos el factor inductor de la apoptosis es liberado en respuesta a miembros de la familia de proteínas proapópticas bcl-2. Se transloca al NÚCLEO CELULAR y se une al ADN estimulando la condensación de CROMATINA independiente de las CASPASAS.
Indolocarbazol, inhibidor potente de la PROTEINA QUINASA C que aumenta las respuestas mediadas por AMPc en las células de neuroblastoma humano (Adaptación del original: Biochem Biophys Res Commun 1995;214(3):1114-20).
Método in situ para detectar áreas del ADN que son cortadas durante la apoptosis. Se usa desoxinucleotidil transferasa terminal para agregar dUTP etiquetado, sin plantilla, a los 3 primeros terminales OH ya sea del ADN de cadena simple o doble. El ensayo de corte y etiquetado de la desoxinucleotidil transferasa, o TUNEL, marca la apoptosis a nivel de una sola célula, siendo más sensible que la electroforesis con gel de agarosa para analizar la fragmentación del ADN.
Cisteína proteinasa que se encuentra en muchos tejidos. Hidroliza diferentes proteínas endógenas, entre ellas los NEUROPÉPTIDOS, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO, las proteínas del MÚSCULO LISO, del MÚSCULO CARDIACO, del hígado, de las plaquetas y de los eritrocitos. Se conocen dos subclases, con alta y baja sensibilidad al calcio. Elimina los discos Z y líneas N de las miofibrillas. Activa la fosforilasa quinasa y la proteinquinasa independiente de nucleótido cíclico. Esta enzima fue anteriormente listada como EC 3.4.22.4.
Proteína adaptadora transductora de señales que se asocia con complejos del RECEPTOR DE TNF. Contiene un dominicio de muerte efector que puede interactuar con dominios de muerte efectores que se encuentran en las CASPASAS INICIADORAS tales como CASPASA 8 y CASPASA 10. La activación de CASPASAS por medio de la interacción con esta proteína desempeña un papel en la cascada de señalización que lleva a la APOPTOSIS.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.
Proteína transmembranaria que pertenece a la superfamilia del factor de necrosis tumoral que fue descubierta originalmente en las células del linaje linfoide-mieloide, y que incluyen los LINFOCITOS T activados y las CÉLULAS ASESINAS NATURALES. Desempeña un papel importante en la homeostasis inmunitaria y en la toxicidad mediada por células al unirse al RECEPTOR FAS y desencadenar la APOPTOSIS.
Lapso de viabilidad de una célula, caracterizado por la capacidad de realizar determinadas funciones tales como metabolismo, crecimiento, reproducción, alguna forma de respuesta y adaptabilidad.
Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.
Caspasa con un largo prodominio que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa en su región prodominio. La caspasa 12 es activada por factores proapoptóticos liberados en el estrés celular y por PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑALIZACIÓN CARD. Activa la APOPTOSIS mediante escisión y activación de CASPASAS EFECTORAS.
Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.
Familia de inhibidores de la serina proteinasa que tienen secuencia y mecanismo de inhibición similar, pero que difieren en su especificidad hacia las enzimas proteolíticas. Esta familia incluye la alfa 1-antitripsina, angiotensinógeno, ovalbúmina, antiplasmina, alfa 1-antiquimotripsina, proteína que une la tiroxina, inactivadores del complemento 1, antitrombina III, cofactor II de la heparina, inactivadores del plasminógeno, proteínas del gen Y, inhibidor del activador del plasminógeno placentario, y proteína barley Z. Algunos miembros de esta familia son sustratos en lugar de inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS, y algunas se encuentran en plantas donde no se conoce su función.
Línea celular promielocítica derivada de un paciente con LEUCEMIA PROMIELOCITICA AGUDA. Las células HL-60 carecen de marcadores específicos para las LINFOCITOS pero expresan receptores de superficie para los FRAGMENTOS FC DE INMUNOGLOBULINAS y PROTEÍNAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. También muestran actividad fagocítica y responden a los estímulos quimiotácticos (Adaptación del original: Hay et al., American Type Culture Collection, 7th ed, pp127-8).
Proteína de la familia de la anexina aislada de la PLACENTA humana y otros tejidos. Inhibe la FOSFOLIPASA A2 citosólica y tiene una actividad anticoagulante.
Proteína transmembranaria que pertenece a las proteínas de señalización intercelulares. Es un ligando que se expresa ampliamente y que activa la APOPTOSIS al unirse a RECEPTORES DE LIGANDOS INDUCTORES DE APOPTOSIS RELACIONADOS CON ELTNF. La forma de la proteína unida a la membrana puede ser desdoblada por CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS específicas para formar una forma de ligando soluble.
Proceso patológico en células que están muriendo a causa de lesiones irreparables. Está ocasionado por la acción descontrolada y progresiva de ENZIMAS degradativas que producen DILATACIÓN MITOCONDRIAL, floculación nuclear y lisis celular. Se distingue de la APOPTOSIS que es un proceso celular normal, regulado.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.
Diferencia de voltaje, que normalmente se mantiene a aproximadamente -180 mV, a través de la MEMBRANA MITOCONDRIAL interior, por un movimiento neto de la carga positiva a través de la membrana. Es un componente importante de la FUERZA PROTÓN-MOTRIZ en las MITOCONDRIAS que se utiliza para realizar la síntesis de ADENOSINA TRIFOSFATO.
La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.
Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Proteínas codificadas por el genoma mitocondrial o proteínas codificadas por el genoma nuclear, importadas a la MITOCONDRIA, donde residen.
Familia de serina endopeptidasas que se encuentran en los GRÁNULOS SECRETORES de los LINFOCITOS T CITOTÓXICOS y CÉLULAS ASESINAS NATURALES.Cuando se segregan al espacio intercelular las granzimas actúan para transformar y eliminar el virus de las células del huésped infectadas.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Corteza seca envejecida de un cambrón, Frangula purshiana (FRANGULA), que contiene la antraquinona EMODINA y cascarósidos. Es utilizado como laxante (CATÁRTICOS).
Glicoproteína sérica producida por los MACRÓFAGOS activados y otros LEUCOCITOS MONONUCLEARES de mamíferos. Tiene actividad necrotizante contra las líneas de células tumorales e incrementa la capacidad de rechazar trasplantes de tumores. También es conocido como TNF-alfa y es solo un 30 por ciento homólogo de TNF-beta (LINFOTOXINA), pero comparten RECEPTORES DE TNF.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Derivado semi-sintético de la PODOFILOTOXINA que muestra actividad antitumoral. El etopósido inhibe la síntesis de ADN formando un complejo con la topoisomerasa II y el ADN. Ese complejo induce rupturas en el ADN de doble cuerda e impide la reparación mediante el enlace de la toposimerasa II. Rupturas acumuladas en el ADN impiden la entrada en la fase mitótica de la división celular y conduce a la muerte celular. El etopósido actúa primariamente en las fases G2 y S del ciclo celular.
Proteína adaptadora de la señalización del receptor del dominio de muerte que desempeña un papel en la señalización de la activación de CASPASAS INICIADORAS tales como la CASPASA 2. Contiene un dominio de muerte que es específico de las proteínas serina-treonina cinasas de interacción con receptores (SERINA-TREONINA CINASAS RIP) y un dominio de unión a caspasas que se une a CASPASAS y las activa, como la CASPASA 2.
Proteína de la membrana mitocondrial con multidominios y miembro de la familia de proteínas bcl-2. La proteína Bak interactúa con la PROTEÍNA P53 SUPRESORA DE TUMORES y promueve la APOPTOSIS.
Sustancias que iniben o previenen la proliferación de NEOPLASIAS.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Caspasa con prodominio corto que se expresa casi exclusivamente en la EPIDERMIS y puede estar implicada en la diferenciación de los QUERATINOCITOS.
Moléculas o iones formados por la reducción incompleta de un electrón del oxígeno. El oxígeno reactivo intermediario incluye OXÍGENO SINGLETE, SUPERÓXIDOS, PERÓXIDOS, RADICAL HIDROXILO y ÁCIDO HIPOCLOROSO. Contribuyen a la actividad microbicida de los FAGOCITOS, regulación de la señal de transducción y la expresión genética y el daño oxidativo de los ÁCIDOS NUCLEICOS, PROTEINAS y LÍPIDOS.
Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.
Son los genes de la leucemia/linfoma-2 de las células B, responsable de bloquear la apoptosis en las células normales, y asociados con el linforma folicular cuando están sobreexpresados. La sobreexpresión ocurre como resultado de la translocación de t(14;18). El gen c-bcl-2 humano está localizado en 18q24 del brazo largo del cromosoma 18.
Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.
Derivados de ácidos fosfatídicos en los que el ácido fosfórico se une en enlace éster a la parte de serina. La hidrólisis completa da lugar a 1 mol de glicerol, ácido fosfórico y serina y 2 moles de ácidos grasos.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Familia de serina-treonina cinasas que desempeña un papel en la transducción de señales intracelulares por medio de la interacción con una variedad de proteínas adaptadoras de señalización, tales como la PROTEÍNA ADAPTADORA DE SEÑALIZACIÓN CRADD, FACTOR 2 ASOCIADO AL RECEPTOR DE TNF, y PROTEÍNA DE DOMINIO DE MUERTE ASOCIADA AL RECEPTOR DE TNF. Aunque fueron descritas inicialmente como proteínas adaptadoras de unión al dominio de muerte, los miembros de esta familia pueden contener otros dominios de unión a proteínas tales como los que implican la activación y reclutamiento de caspasas.
Proteínas adaptadoras de la señalización intracelular que se unen a la región de dominio de muerte citoplasmática que se encuentra en los RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE. Muchas de las proteínas de esta clase participan en la señalización intracelular a partir de RECEPTORES DEL FACTOR DE NECROSIS TUMORAL.
Capas lipoproteicas de la MITOCONDRIA. La membrana externa rodea toda la mitocondria y contiene canales con PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS para desplazar moléculas e iones hacia fuera y dentro del orgánulo. La membrana interna se repliega formando crestas y contiene muchas ENZIMAS importantes para el METABOLISMO celular y la producción de energía (ATP-SINTASA MITOCONDRIAL).
Proteínas de la matriz nuclear que son componentes estructurales de la LÁMINA NUCLEAR. Se encuentran en la mayoría de los organismos multicelulares.
Fosfoproteína nuclear codificada por el gen p53 (GENES P53) cuya función normal es controlar la PROLIFERACIÓN CELULAR y la APOPTOSIS. En la LEUCEMIA, OSTEOSARCOMA, CÁNCER PULMONAR y CANCER COLORRECTAL se ha encontrado una proteína p53 mutante o ausente.
Relación entre la dosis de una droga administrada y la respuesta del organismo a la misma.
Proteínas que se originan en especies de insectos pertenecientes al género DROSOPHILA. Las proteínas de la especie mas estudiada de la drosophila, la DROSOPHILA MELANOGASTER, son las que mas interés tienen en el área de la MORFOGÉNESIS y el desarrollo.
Sustancias sintéticas o de origen natural relacionados con la cumarina, la delta-lactona del ácido cumarínico.
Línea celular humana establecida a partir de un LINFOMA HISTIOCÍTICO DIFUSO y que muestra muchas características monocíticas. Sirve como modelo in vitro para la diferenciación entre MONOCITOS y MACROFAGOS.
Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.
Técnica que emplea un sistema instrumental para realizar, procesar y exhibir una o más mediciones de células individuales obtenidas de una suspensión celular. Las células generalmente son coloreadas con uno o más tintes fluorescentes específicos para los componentes celulares de interés, por ejemplo, el ADN, y la fluorescencia de cada célula se mide cuando atraviesa rápidamente el haz de excitación (láser o lámpara de arco de mercurio). La fluorescencia brinda una medición cuantitativa de varias propiedades bioquímicas y biofísicas de la célula como base para diferenciación celular. Otros parámetros ópticos mensurables incluyen la obsorción y la difusión de la luz, aplicándose esta última a la medición del tamaño, forma, densidad, granularidad de la célula y su absorción del colorante.
Productos de los proto-oncogenes. Normalmente no poseen propiedades oncogénicas o transformadoras, pero participan en la regulación o diferenciación del crecimiento celular. A menudo tienen actividad de proteíno quinasa.
Glicoproteínas que se encuentran sobre las membranas o superficies de las células.
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Sustancias que se obtienen de plantas superiores y que tienen actividad citostática o antineoplásica demostrable.
Un subgrupo de proteína quinasas mitógeno activadas que activan el FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN AP-1 vía fosforilación de PROTEINAS C-JUN. Ellas son componentes de sistemas de señalización intracelular que regulan la PROLIFERACIÓN CELULAR, APOPTOSIS; y DIFERENCIACIÓN CELULAR.
Miembros de la familia de receptores del factor de necrosis tumoral que se expresan ampliamente y desempeñan un papel en la regulación de las respuestas inmunitarias periféricas y en la APOPTOSIS. Los receptores son específicos del LIGANDO INDUCTOR DE APOPTOSIS RELACIONADO CON EL TNF y señaliza por medio de los dominios de muerte conservados que se asocian con los FACTORES ASOCIADOS AL RECEPTOR DE TNF específicos del CITOPLASMA.
Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.
Familia de receptores de la superficie celular que señalizan a través de un dominio conservado que se extiende hasta el CITOPLASMA celular. El dominio conservado recibe la denominación de dominio de muerte porque muchos de estos receptores se hallan implicados en la señalización de la APOPTOSIS. Varias PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE pueden unirse a los dominios de muerte de los receptores activados y a través de una serie compleja de interacciones activar los mediadores apoptóticos tales como las CASPASAS.
Receptores de la superficie celular que se unen a FACTORES DE NECROSIS TUMORAL y que desencadenan cambios que influyen en el comportamiento de las células.
Activador transcripcional nuclear, ubicuo, inducible, que se une a los elementos activadores en muchos tipos celulares diferentes y se activa por estímulos patógenos. El complejo FN-kappa B es un heterodímero compuesto por dos subunidades que se unen al ADN: FN-kappa B1 y relA.
Flavoproteínas son proteínas que contienen un grupo prostético flavina, jugando un rol crucial en procesos redox en células.
Una amplia categoría de proteínas trasportadoras que juegan un rol en TRANSDUCCION DE SEÑAL. Contienen generalmente varios dominios modulares, cada uno de los cuales tiene su propia actividad de enlace, y actúa formando complejos con otras moléculas de señalización intracelular. Las proteínas adaptadoras transductoras de señales carecen de actividad enzimática, sin embargo su actividad puede ser modulada por otras enzimas de transducción de señal.
Un inhibidor de las SERINA ENDOPEPTIDASAS. Actúa como un agente alquilante y se conoce que interfiere con el proceso de traducción.
Proteínas que en las expresiones anormales (ganancia o pérdida)se asocian al desarrollo, crecimiento o progresión de las NEOPLASIAS. Algunas proteínas de neoplasias son ANTÍGENOS DE NEOPLASIAS, es decir, inducen una reacción inmune en su tumor. Muchas proteínas de neoplasias han sido caracterizadas y se utilizan como marcadores tumorales (MARCADORES BIOLÓGICOS DE TUMOR), cuando son detectables en células y líquidos corporales en el control de la presencia o crecimiento de tumores. La expresión anormal de PROTEÍNAS ONCOGÉNICAS está implicada en la transformación neoplásica, mientras que la pérdida de la expresión de las PROTEÍNAS SUPRESORAS DE TUMOR están relacionadas con la pérdida del control y progresión del crecimiento de la neoplasia.
Compuestos que inhiben la síntesis de proteínas. Generalmente son AGENTES ANTIBACTERIANOS o toxinas. El mecanismo de acción de la inhibición incluye la interrupción de la prolongación de la cadena peptídica, el bloqueo del sitio A de los ribosomas, la lectura errónea del código genético o el impedimiento de la unión de las cadenas laterales de los oligosacáridos con las glicoproteínas.
Proteína reguladora de la APOPTOSIS relacionada estructuralmente con la CASPASA 8 y que compite con la CASPASA 8 para unirse a la PROTEÍNA DE DOMINIO DE MUERTE ASOCIADA A FAS. Existen dos formas de proteína reguladora de la apoptosis tipo CASP8 y FADD, una forma larga, que contiene un dominio enzimáticamente inactivo similar a caspasa, y una forma corta que carece del dominio similar a caspasa.
Antibiótico producido por Pseudomonas cocovenenans. Es un inhibidor de las TRANSLOCASAS MITOCONDRIALES DE ADP Y ATP. Bloquea específicamente el flujo de nucleótido de adenina de las mitocondrias aumentando su unión a la membrana.
Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.
Todos los procesos involucrados en el aumento del RECUENTO DE CELULAS. Estos procesos incluyen más que DIVISION CELULAR la cual es parte del CICLO CELULAR.
Proteínas que se encuentran en cualquier especie de virus.
Proteína proapoptótica y miembro de la familia de proteínas Bcl-2 que está regulada por FOSFORILACIÓN. La proteína Bad no fosforilada inhibe la actividad de la PROTEÍNA BCL-XL.
Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.
Diferencias de voltaje a través de una membrana. Para las membranas celulares que se calcula restando el voltaje medido fuera de la membrana de la tensión medida en el interior de la membrana. Son el resultado de las diferencias de concentración en el interior frente al exterior de potasio, sodio, cloruro y otros iones en las células o las membranas ORGÁNULOS. Para las células excitables, los potenciales de membrana en reposo oscila entre -30 y -100 mV. Estímulos eléctricos físicos, químicos, o eléctricos pueden hacer un potencial de membrana más negativo (hiperpolarización), o menos negativo (despolarización).
Un análogo del etidio con amonio cuaternario; un colorante intercalante con afinidad específica a ciertas formas de ADN y, utilizado como diioduro, las separa en gradientes de densidad; forma también complejos fluorescentes con la colinesterasa a la que inhibe.
Estructuras finas que encapsulan las estructuras subcelulares u ORGANELOS en las CÉLULAS EUCARIOTICAS. Incluyen dsitintas membranas asociadas con el NÚCLEO CELULAR, la MITOCONDRIA, el APARATO DE GOLGI, el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, LISOSOMAS, PLASTIDIOS y VACUOLAS.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)
Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.
Unidades celulares básicas del tejido nervioso. Cada neurona está compuesta por un cuerpo, un axón y dendritas. Su función es recibir, conducir y transmitir los impulsos en el SISTEMA NERVIOSO.
Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.
Proceso que disminuye las interacciones ligando/receptor debido a una reducción en el número de receptores disponibles. Esto puede ser resultado de la introversión del complejo ligando/receptor o de una expresión reducida del receptor. Clásicamente el concepto se refiere a los receptores de hormonas, pero el uso contemporáneo incluye otros receptores de la superficie celular.

Las caspasas son una familia de enzimas proteolíticas que desempeñan un papel crucial en la apoptosis, también conocida como muerte celular programada. Estas enzimas ayudan a desencadenar y ejecutar el proceso de apoptosis, lo que lleva a la degradación controlada del material genético y las estructuras celulares.

Las caspasas existen como proenzimas inactivas en las células sanas. Cuando se activan, mediante una variedad de señales apoptóticas, se unen e hidrolizan selectivamente proteínas específicas, lo que resulta en la fragmentación del ADN y la desintegración de la célula.

Las caspasas también participan en otros procesos celulares, como la diferenciación celular, el desarrollo embrionario y la respuesta inmunitaria. La disfunción o el malfuncionamiento de las caspasas se han relacionado con una variedad de trastornos, incluidos los cánceres y las enfermedades neurodegenerativas.

Existen dos clases principales de caspasas: las initiator (iniciador) caspasas y las executioner (ejecutor) caspasas. Las initiator caspasas se activan primero y luego activan a las executioner caspasas, lo que desencadena una cascada enzimática que conduce a la apoptosis.

En resumen, las caspasas son un grupo importante de enzimas proteolíticas que desempeñan un papel central en la regulación de la muerte celular programada y otros procesos celulares críticos.

Los inhibidores de caspasas son compuestos bioquímicos que se unen a las caspasas, enzimas proteolíticas involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. Las caspasas desempeñan un papel crucial en la activación de los procesos de muerte celular y también están implicadas en diversas vías inflamatorias. Los inhibidores de caspasas pueden bloquear la activación de las caspasas, lo que resulta en la interrupción de la apoptosis y la modulación de respuestas inflamatorias. Estos inhibidores se utilizan en investigaciones biomédicas para estudiar los mecanismos moleculares de la apoptosis y las enfermedades relacionadas, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. También se están investigando como posibles fármacos terapéuticos para una variedad de trastornos.

La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ocurre de manera natural en las células multicelulares. Es un mecanismo importante para el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria normal. La apoptosis se caracteriza por una serie de cambios citológicos controlados, incluyendo contracción celular, condensación nuclear, fragmentación del ADN y formación de vesículas membranosas que contienen los restos celulares, las cuales son posteriormente eliminadas por células especializadas sin desencadenar una respuesta inflamatoria. La apoptosis puede ser activada por diversos estímulos, como daño celular, falta de factores de supervivencia, activación de receptores de muerte y exposición a radiaciones o quimioterapia.

Caspasa-6 es una enzima perteneciente a la familia de las caspasas, que están involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. La caspasa-6 es particularmente importante en el procesamiento de proteínas durante la apoptosis y también desempeña un papel en la maduración de otras caspasas.

La activación de la caspasa-6 requiere su procesamiento por otras caspasas, como la caspasa-3 o la caspasa-8. Una vez activada, la caspasa-6 corta varias proteínas estructurales y funcionales, lo que lleva a la fragmentación del núcleo y citoplasma celulares y finalmente a la muerte de la célula.

La disfunción en la activación o regulación de la caspasa-6 se ha relacionado con diversas enfermedades, como el Alzheimer, el Parkinson y algunos tipos de cáncer.

La caspasa-3 es una enzima proteolítica que desempeña un papel crucial en la apoptosis o muerte celular programada. Es activada por otras caspasas, como la caspasa-8 y la caspasa-9, y una vez activa, procede a degradar diversas proteínas intracelulares, lo que lleva al desmantelamiento controlado de la célula. La activación de la caspasa-3 se considera un punto clave en el proceso de apoptosis y está involucrada en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como el desarrollo embrionario, el sistema inmune y enfermedades neurodegenerativas y cáncer.

Caspasa-7 es una enzima perteneciente a la familia de las caspasas, que desempeñan un papel crucial en la apoptosis o muerte celular programada. La activación de la caspasa-7 se produce en respuesta a diversos estímulos apoptóticos y media la ruptura controlada de proteínas y otras moléculas intracelulares, lo que finalmente conduce al suicidio celular. Esta enzima juega un papel importante en el mantenimiento del equilibrio homeostático de los tejidos y órganos, eliminando las células dañadas o anormales. La disfunción o regulación anormal de la caspasa-7 se ha relacionado con diversas patologías, como enfermedades neurodegenerativas, cáncer y trastornos autoinmunes.

En resumen, la caspasa-7 es una enzima clave en el proceso de apoptosis celular, desempeñando un papel fundamental en el control del crecimiento y desarrollo celulares, así como en la prevención de la proliferación de células dañadas o anormales.

Las clorometilcetonas de aminoácidos son compuestos químicos que se forman mediante la reacción de clorometilación de los grupos amino de los aminoácidos. Este proceso implica la adición de un grupo clorometil, formado por un átomo de carbono, un átomo de hidrógeno y un grupo cloro (-CH2Cl), al grupo amino (-NH2) del aminoácido.

La reacción de clorometilación se lleva a cabo en presencia de un agente clorometilante, como el cloruro de tionilo (SOCl2) o la dimetilsulfato ((CH3)2SO4), y bajo condiciones controladas de temperatura y pH.

Las clorometilcetonas de aminoácidos se utilizan en diversas aplicaciones químicas y biológicas, como la síntesis de péptidos y proteínas, la modificación postraduccional de proteínas y el estudio de interacciones proteína-ligando. Sin embargo, también pueden ser tóxicas y carcinogénicas, por lo que se deben manejar con precaución.

Los Inhibidores de Cisteína Proteinasa (ICPs) son un tipo específico de inhibidores de proteasas que se unen reversiblemente a las cisteína proteinasas, enzimas que cortan y descomponen las proteínas. Las cisteína proteinasas incluyen una variedad de enzimas importantes, como las calicreinas, cathepsinas, papaina y caspasas. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la apoptosis (muerte celular programada).

Los ICPs se clasifican en diferentes familias según su estructura y mecanismo de acción. Algunos ejemplos de inhibidores de cisteína proteinasa son:

1. E-64: Es un inhibidor irreversible que se une a las cisteína proteinasas, como la papaina y las cathepsinas L y B. Se utiliza en estudios bioquímicos y biológicos para inhibir estas enzimas.
2. Cystatina: Es una proteína natural que se une a las cisteína proteinasas, como la cathepsina S, L y K, y regula su actividad. Se encuentra en diversos tejidos y fluidos corporales, como la sangre, la saliva y el líquido sinovial.
3. Inhibidores de serpinas: Aunque pertenecen a una familia diferente de inhibidores de proteasas, algunas serpinas también pueden inhibir ciertas cisteína proteinasas, como la cathepsina G y la elastasa neutrófila.

Los ICPs tienen diversas aplicaciones en medicina y farmacología, especialmente en el tratamiento de enfermedades inflamatorias, infecciosas y neoplásicas. Por ejemplo, algunos inhibidores de cisteína proteinasas se utilizan como antiproteasas en el tratamiento de la fibrosis quística y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). Además, los ICPs también pueden ser útiles en el desarrollo de nuevos fármacos contra el cáncer, ya que las cisteína proteinasas desempeñan un papel importante en la progresión y metástasis del cáncer.

La caspasa-9 es una enzima que desempeña un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis o muerte celular programada. Es parte del sistema de control y ejecución de la apoptosis, específicamente en el camino intrínseco o mitocondrial.

La caspasa-9 se encuentra inactiva en la célula normal. Sin embargo, cuando se activa por diversos estímulos como daño celular grave, radiación o quimioterapia, se une a un complejo proteico llamado apoptosoma en la membrana mitocondrial. Esta unión lleva a su autoproteólisis y activación.

Una vez activada, la caspasa-9 activa a otras caspasas efectoras, como la caspasa-3, -6 y -7, lo que resulta en la degradación de varias proteínas celulares y finalmente conduce a la muerte celular. El sistema de control de la apoptosis es vital para mantener la homeostasis tisular y eliminar las células dañadas o anormales, evitando así el desarrollo de enfermedades como cáncer.

Las caspasas efectoras son una subfamilia de enzimas conocidas como proteasas de cisteína, que desempeñan un papel crucial en la apoptosis o muerte celular programada. Estas enzimas se activan durante el proceso de apoptosis y cortan específicamente las proteínas intracelulares en sitios aspartato adyacentes, lo que lleva a la desintegración controlada de la célula. Las caspasas efectoras incluyen caspasas-3, -6 y -7, y cada una tiene diferentes sustratos preferidos, pero todas contribuyen al proceso de fragmentación del ADN y degradación de las proteínas estructurales durante la apoptosis.

La caspasa-8 es una enzima que desempeña un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis, que es el mecanismo natural de muerte celular programada en los organismos multicelulares. La apoptosis es un proceso fundamental para regular el crecimiento y desarrollo celular, y también desempeña un papel importante en la respuesta inmunitaria y en la eliminación de células dañadas o cancerosas.

La caspasa-8 se activa en respuesta a señales externas o internas que indican daño celular o peligro, como por ejemplo la unión de moléculas de señalización específicas a los receptores de muerte (death receptors) en la membrana celular. Una vez activada, la caspasa-8 activa a otras caspasas y desencadena una serie de eventos que llevan a la fragmentación del ADN y a la destrucción de la célula.

La actividad de la caspasa-8 está cuidadosamente regulada para garantizar que solo se active en respuesta a señales apropiadas, y su malfuncionamiento ha sido vinculado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer y trastornos neurodegenerativos.

La Caspasa 2 es una enzima que pertenece a la familia de las caspasas, las cuales son proteínas que desempeñan un papel crucial en la apoptosis o muerte celular programada. La Caspasa 2 es considerada como una caspasa initiator (iniciadora) o upstream (arriba en el flujo de señalización), ya que está involucrada en la activación inicial del proceso de apoptosis.

La Caspasa 2 se activa en respuesta a diversos estímulos, como daño celular, radiación, quimioterapia y factores de estrés. Una vez activada, participa en la activación de otras caspasas effector (efector) o downstream (abajo en el flujo de señalización), como la Caspasa 3 y la Caspasa 7, que desencadenan una serie de eventos que conducen a la fragmentación del ADN y la destrucción de la célula.

La Caspasa 2 también puede estar involucrada en otros procesos celulares, como la diferenciación celular, el desarrollo embrionario y la respuesta inmunitaria. Sin embargo, su función exacta en estos procesos aún no está completamente clara y sigue siendo objeto de investigación.

Las caspasas iniciadoras, también conocidas como caspasas upstream o caspasas inflamatorias, son un subgrupo de las enzimas proteolíticas conocidas como caspasas. Las caspasas son proteínas que cortan otras proteínas y desempeñan un papel crucial en la apoptosis (muerte celular programada), inflamación y diferenciación celular.

Las caspasas iniciadoras, específicamente, están involucradas en el inicio de la vía de activación de las caspasas durante la apoptosis y la respuesta inflamatoria. Se activan mediante autocleavaje o por otras caspasas iniciadoras, lo que resulta en la activación de las caspasas efectoras. Las caspasas efectoras son responsables de la ejecución del proceso de apoptosis y la inflamación.

Las principales caspasas iniciadoras incluyen caspasa-8, caspasa-9 y caspasa-10. La activación de estas caspasas desencadena una cascada de eventos que llevan a la activación de las caspasas efectoras y finalmente a la apoptosis o inflamación.

En resumen, las caspasas iniciadoras son un grupo importante de enzimas proteolíticas que desempeñan un papel crucial en el inicio del proceso de apoptosis y la respuesta inflamatoria.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

La proteína inhibidora de la apoptosis ligada a X, también conocida como XIAP (X-linked inhibitor of apoptosis), es una proteína que pertenece a la familia de las inhibidoras de la apoptosis. La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ayuda a eliminar las células dañadas o no deseadas en el cuerpo.

XIAP se une y bloquea la acción de las caspasas, que son enzimas clave involucradas en la activación de la apoptosis. Al inhibir la actividad de las caspasas, XIAP ayuda a prevenir la muerte celular programada y promueve la supervivencia celular.

La proteína XIAP se une específicamente a las caspasas-3, -7 y -9, y los inhibe mediante la unión de su dominio BIR (dominio de interacción con la región de muerte) a la región N-terminal activada de estas caspasas. Además de su función como inhibidor de la apoptosis, XIAP también ha demostrado tener actividad antiinflamatoria y puede regular la respuesta inmunitaria.

La proteína XIAP se une específicamente a las caspasas-3, -7 y -9, y los inhibe mediante la unión de su dominio BIR (dominio de interacción con la región de muerte) a la región N-terminal activada de estas caspasas. Además de su función como inhibidor de la apoptosis, XIAP también ha demostrado tener actividad antiinflamatoria y puede regular la respuesta inmunitaria.

La fragmentación del ADN es un término utilizado en genética y biología molecular para describir el daño en la estructura del ADN, donde se produce un corte o rotura en una o ambas hebras de la molécula de ADN. Esta rotura puede ser resultado de diversos factores, como la exposición a radiación ionizante, productos químicos agresivos, procesos naturales de reparación del ADN o por acción de enzimas especializadas llamadas endonucleasas durante ciertos mecanismos celulares.

La fragmentación del ADN puede tener diversas consecuencias para la célula, dependiendo de su localización y extensión. Pequeñas roturas suelen ser reparadas por los propios mecanismos celulares sin mayores problemas. Sin embargo, cuando las roturas son más graves o numerosas, pueden llevar a la pérdida de información genética, alteraciones en la expresión génica, inestabilidad genómica e incluso a la muerte celular programada (apoptosis).

En el campo de la medicina y la biología reproductiva, la fragmentación del ADN se refiere específicamente al daño en el ADN de los espermatozoides. Un grado elevado de fragmentación en el ADN espermático se ha relacionado con una disminución en las tasas de éxito en los tratamientos de reproducción asistida, como la fecundación in vitro (FIV) y la inyección intracitoplasmática de esperma (ICSI). Esto se debe a que el ADN fragmentado puede interferir con la correcta replicación y desarrollo del embrión, aumentando el riesgo de abortos espontáneos y malformaciones congénitas.

El Grupo Citocromo c es un complejo proteico que desempeña un papel crucial en la cadena de transporte de electrones dentro de las mitocondrias, los orgánulos responsables de la producción de energía en las células. La proteína Citocromo c es una parte integral de este complejo y se encuentra flotando en el espacio intermembrana entre la membrana mitocondrial interna y externa.

El citocromo c actúa como un transportador de electrones, aceptando electrones de la proteína Citocromo c Reductora (conocida como Citocromo b) y pasándolos al Citocromo c Oxidasa. Este proceso de transferencia de electrones libera energía que se utiliza para bombear protones a través de la membrana mitocondrial interna, creando un gradiente de protones. Posteriormente, esta fuerza protónica se convierte en ATP, la molécula energética fundamental de las células, mediante el proceso conocido como fosforilación oxidativa.

Además de su papel en la producción de energía, el Citocromo c también desempeña un importante rol en la apoptosis o muerte celular programada. Cuando una célula recibe señales de daño o estrés severo, se activan vías que conducen a la liberación del citocromo c desde las mitocondrias al citoplasma. Una vez allí, el citocromo c interactúa con otras proteínas para activar las caspasas, un tipo de enzimas proteolíticas que desencadenan una cascada de eventos que finalmente llevan a la destrucción controlada de la célula.

Es importante mencionar que alteraciones en el funcionamiento normal del Grupo Citocromo c se han relacionado con diversas patologías, incluyendo enfermedades neurodegenerativas y algunos tipos de cáncer.

Las proteínas proto-oncogénicas c-bcl-2 pertenecen a una familia de proteínas reguladoras de la apoptosis, es decir, del proceso de muerte celular programada. La proteína BCL-2 específicamente, se identificó por primera vez como un gen que contribuye a la formación de tumores en el cáncer de células B en humanos.

La proteína BCL-2 normalmente se encuentra en la membrana mitocondrial externa y desempeña un papel crucial en el control del proceso de apoptosis. Ayuda a inhibir la activación de las caspasas, que son enzimas clave involucradas en la ejecución de la apoptosis. Por lo tanto, cuando hay niveles elevados de BCL-2, las células pueden volverse resistentes a la muerte celular programada y esto puede contribuir al desarrollo de cáncer.

En condiciones normales, los proto-oncogenes como c-bcl-2 ayudan en procesos celulares importantes, como el crecimiento y la división celular. Sin embargo, cuando se dañan o mutan, pueden convertirse en oncogenes, promoviendo así el crecimiento y la proliferación celular descontrolados que caracterizan al cáncer.

Los inhibidores de las proteínas de la apoptosis son moléculas, ya sean sustancias químicas o biológicas, que bloquean el proceso programado de muerte celular conocido como apoptosis. La apoptosis es un mecanismo crucial para eliminar las células dañadas o anormales y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático en los organismos vivos.

Las proteínas de la apoptosis, como las caspasas, Bcl-2 y otros miembros de su familia, participan en diversos puntos del proceso de apoptosis. Los inhibidores de estas proteínas pueden unirse a ellas e impedir su activación o interferir con su funcionamiento, lo que resulta en la supervivencia y persistencia de células que de otro modo habrían muerto.

Alteraciones en los mecanismos de apoptosis se han relacionado con diversas patologías, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, los inhibidores de las proteínas de la apoptosis pueden tener aplicaciones terapéuticas en estos campos, aunque también plantean preocupaciones sobre posibles efectos secundarios adversos, como la promoción de la proliferación celular y la resistencia a la muerte programada.

La caspasa-1, también conocida como IL-1β-converting enzyme (ICE), es una proteasa de la familia de las caspasas que desempeña un papel crucial en la activación del sistema inmunitario innato. Esta enzima se sintetiza como una proteína inactiva, o zimógeno, y se activa mediante una serie de reacciones enzimáticas que tienen lugar en los complejos multiproteicos inflamasomas.

Una vez activada, la caspasa-1 procesa y activa varias moléculas proinflamatorias importantes, como el interleucina-1β (IL-1β) y el interleucina-18 (IL-18), que desempeñan un papel fundamental en la respuesta inflamatoria del cuerpo. Además, la caspasa-1 también participa en la activación de los procesos pyroptotic cell death o muerte celular inflamatoria programada, lo que contribuye a la eliminación de patógenos invasores y al reclutamiento de células inmunes adicionales al sitio de la infección.

La caspasa-1 se ha relacionado con varias enfermedades inflamatorias, como la artritis reumatoide, la enfermedad inflamatoria intestinal y la enfermedad de Alzheimer, entre otras, lo que hace de ella un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento de estas afecciones. Sin embargo, su papel exacto en la fisiopatología de estas enfermedades sigue siendo objeto de investigación activa y debate.

Los antígenos CD95, también conocidos como Fas o APO-1, son proteínas transmembrana pertenecientes a la superfamilia de receptores de muerte celular (DRs por sus siglas en inglés). Están involucrados en la regulación del ciclo celular y la apoptosis (muerte celular programada).

El CD95 se expresa en una variedad de tejidos, incluyendo células inmunes como linfocitos T y B. Cuando el ligando CD95L (FasL) se une al receptor CD95, induce la activación de una cascada de señalización que lleva a la apoptosis celular. Este proceso es importante para mantener la homeostasis del sistema inmunológico y prevenir la proliferación excesiva o descontrolada de células.

La disfunción en el sistema CD95/CD95L ha sido implicada en una variedad de enfermedades, incluyendo trastornos autoinmunitarios, cáncer y enfermedades neurodegenerativas.

Las mitocondrias son organelos membranosos presentes en la mayoría de las células eucariotas, responsables de generar energía a través del proceso de respiración celular. También desempeñan un papel crucial en otros procesos metabólicos como el metabolismo de lípidos y aminoácidos, la síntesis de hierro-sulfuro clústeres y la regulación de la señalización celular y la apoptosis.

Las mitocondrias tienen una doble membrana: la membrana externa, que es relativamente permeable y contiene proteínas transportadoras, y la membrana interna, que está folded en pliegues llamados crestas y contiene las enzimas necesarias para la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual el ATP se produce a partir del ADP y el fosfato inorgánico utilizando la energía liberada por la oxidación de nutrientes como la glucosa.

Las mitocondrias también contienen su propio ADN, que codifica algunas de las proteínas necesarias para la función mitocondrial. Sin embargo, la mayoría de las proteínas mitocondriales se sintetizan en el citoplasma y luego se importan a las mitocondrias.

Las disfunciones mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluidas enfermedades neurodegenerativas, cardiovasculares, metabólicas y musculoesqueléticas.

Las cisteína endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas, que cortan o dividen las cadenas de proteínas en puntos específicos. Estas enzimas utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para llevar a cabo la reacción de escisión.

Las cisteína endopeptidasas desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo, como la regulación de procesos fisiológicos y la participación en respuestas inmunológicas. Sin embargo, también se sabe que están involucradas en diversas patologías, incluyendo enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas y ciertos tipos de cáncer.

Un ejemplo bien conocido de cisteína endopeptidasa es la enzima papaina, aislada originalmente del látex de la papaya. La papaina se utiliza ampliamente en aplicaciones industriales y biomédicas debido a su alta actividad proteolítica y especificidad.

En resumen, las cisteína endopeptidasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en el organismo y tienen aplicaciones potenciales en diferentes campos, incluyendo la biotecnología y la medicina.

El Factor Apoptótico 1 Activador de Proteasas, también conocido como APAF-1 (Apoptotic Protease Activating Factor 1), es una proteína intracelular que desempeña un papel crucial en la activación de las caspasas y la inducción del proceso de apoptosis o muerte celular programada.

En respuesta a diversos estímulos pro-apoptóticos, como daño al ADN o privación de factores de supervivencia celular, APAF-1 se activa y forma un complejo multiproteico llamado apoptosoma. Este complejo está formado por varias moléculas de APAF-1 junto con la procaspasa-9, una enzima inactiva que, al unirse al apoptosoma, se activa y desencadena una cascada enzimática de proteólisis.

La activación de las caspasas conduce a la fragmentación del ADN y la degradación de diversas proteínas estructurales y funcionales, lo que finalmente lleva al deterioro y muerte controlada de la célula. Por lo tanto, APAF-1 es un regulador clave en el mantenimiento del equilibrio homeostático entre la proliferación celular y la eliminación de células dañadas o anormales a través del proceso de apoptosis.

Los citocromos c son pequeñas proteínas globulares que contienen grupos hemo y desempeñan un papel fundamental en la transferencia de electrones durante la respiración celular. Se encuentran en la membrana mitocondrial interna de las células eucariotas y participan en la cadena de transporte de electrones, ayudando a generar energía en forma de ATP (adenosín trifosfato) durante el proceso de fosforilación oxidativa.

El citocromo c también está involucrado en la apoptosis o muerte celular programada, ya que actúa como un mediador en la activación de las caspasas, enzimas clave en el proceso de apoptosis. En caso de daño celular grave o daño al ADN, la liberación de citocromos c desde las mitocondrias desencadena una serie de eventos que llevan a la activación de las caspasas y, finalmente, a la muerte controlada de la célula.

Es importante destacar que los citocromos c humanos tienen una masa molecular aproximada de 12-13 kDa y están compuestos por una sola cadena polipeptídica que rodea al grupo hemo, un grupo prostético rico en hierro que facilita la transferencia de electrones.

Las células Jurkat son una línea celular humana continua derivada de un tumor de linfoma T agudo. Fueron aisladas por primera vez en 1976 y desde entonces se han utilizado ampliamente en la investigación científica, especialmente en el campo de la inmunología y la virología.

Las células Jurkat son células T CD4+ que expresan receptores de células T (TCR) y moléculas coestimuladoras como CD28. Son fácilmente cultivables en el laboratorio y pueden ser estimuladas por diversos agentes, como antígenos o citocinas, para activar su respuesta inmunitaria.

Debido a su naturaleza transformada, las células Jurkat son capaces de proliferar rápidamente y pueden sobrevivir durante largos períodos de tiempo en cultivo. Estas propiedades hacen de ellas un modelo celular útil para el estudio de diversos procesos biológicos, como la activación y señalización de células T, la replicación viral y la apoptosis.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células Jurkat son células tumorales y no representan necesariamente el comportamiento fisiológico de las células T normales. Por lo tanto, los resultados obtenidos con estas células deben ser interpretados con precaución y validados en sistemas más cercanos a la fisiología humana.

La muerte celular es un proceso natural y regulado en el que las células muere. Existen dos principales vías de muerte celular: la apoptosis y la necrosis.

La apoptosis, también conocida como muerte celular programada, es un proceso activo y controlado en el que la célula se encarga de su propia destrucción mediante la activación de una serie de vías metabólicas y catabólicas. Esta forma de muerte celular es importante para el desarrollo embrionario, el mantenimiento del equilibrio homeostático y la eliminación de células dañadas o potencialmente tumorales.

Por otro lado, la necrosis es una forma de muerte celular pasiva e incontrolada que se produce como consecuencia de lesiones tisulares graves, como isquemia, infección o toxicidad. En este proceso, la célula no es capaz de mantener su homeostasis y experimenta una ruptura de su membrana plasmática, lo que conduce a la liberación de su contenido citoplásmico y la activación de respuestas inflamatorias.

Existen otras formas de muerte celular menos comunes, como la autofagia y la necroptosis, pero las dos principales siguen siendo la apoptosis y la necrosis.

La caspasa 10, también conocida como caspasa-10 o Caspase 10, es una enzima que pertenece a la familia de las caspasas, las cuales están involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. La caspasa 10 desempeña un papel importante en la activación de la vía extrínseca de la apoptosis.

La vía extrínseca de la apoptosis se inicia cuando las moléculas de señalización externas, como los ligandos de muerte Fas (FasL) y los receptores de muerte Fas (FasR), se unen y activan el receptor. Esto lleva a la formación del complejo de muerte intracelular (ICD), que contiene la procaspasa-8 y otras proteínas adaptadoras. La caspasa-10 también puede ser reclutada al ICD en algunos tipos de células.

Una vez dentro del complejo, la procaspasa-8 y la procaspasa-10 se procesan y activan mediante la autoproteólisis. La caspasa-10 activa a su vez otras caspasas efectoras, como la caspasa-3, que desencadenan una serie de eventos que conducen a la apoptosis.

La deficiencia o disfunción de la caspasa 10 se ha asociado con diversas enfermedades, incluyendo ciertos tipos de cáncer y trastornos autoinmunes. Sin embargo, el papel exacto de la caspasa 10 en estas enfermedades aún no está completamente claro y requiere más investigación.

La proteína X asociada a Bcl-2, también conocida como BAR, es una proteína que en humanos está codificada por el gen BAR. La proteína BAR pertenece a la familia de proteínas BCL-2, que están involucradas en el control de la muerte celular programada o apoptosis.

La proteína BAR interactúa con la proteína antiapoptótica Bcl-2 y puede regular su actividad. Algunos estudios sugieren que la proteína BAR puede funcionar como un supresor tumoral, ya que inhibe el crecimiento celular y promueve la apoptosis. Sin embargo, su papel exacto en la regulación de la apoptosis y el desarrollo del cáncer aún no está completamente comprendido y se necesitan más investigaciones.

La proteína proapoptótica que interactúa mediante dominios BH3, también conocida como BAD (Bcl-2 antagonista de células B diana), es una proteína de unión a fosfatidilserina que desempeña un papel crucial en la regulación del proceso de apoptosis o muerte celular programada. La proteína BAD pertenece a la familia de proteínas Bcl-2, las cuales están involucradas en el control del equilibrio entre vida y muerte celular.

La proteína BAD contiene un dominio BH3, que es una región hidrofóbica de aproximadamente 15 aminoácidos de longitud, la cual media las interacciones con otras proteínas de la familia Bcl-2. La proteína BAD se une y neutraliza a las proteínas antiapoptóticas, como Bcl-2 y Bcl-xL, impidiendo que éstas inhiban el proceso de apoptosis. Cuando la proteína BAD está desfosforilada, puede interactuar con estas proteínas antiapoptóticas y promover la activación de las proteínas proapoptóticas, lo que lleva a la liberación de citocromo c desde la mitocondria y al inicio del proceso de apoptosis.

En resumen, la proteína proapoptótica que interactúa mediante dominios BH3, como BAD, es una importante molécula reguladora de la apoptosis, cuya activación ocurre cuando se desfosforila y puede unirse a las proteínas antiapoptóticas, promoviendo así el inicio del proceso de muerte celular programada.

Los oligopéptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, típicamente conteniendo entre dos y diez unidades de aminoácido. Estos compuestos se encuentran a menudo en la naturaleza y pueden realizar diversas funciones biológicas importantes. Por ejemplo, algunos oligopéptidos actúan como neurotransmisores, mientras que otros desempeñan un papel en la regulación del sistema inmunológico. Además, ciertos oligopéptidos se utilizan en aplicaciones tecnológicas, como en la investigación médica y biotecnología, debido a sus propiedades únicas.

Las proteínas reguladoras de la apoptosis son un grupo de moléculas que desempeñan un papel crucial en la activación y regulación del proceso de apoptosis, también conocido como muerte celular programada. La apoptosis es un mecanismo fundamental para la eliminación controlada de células no deseadas o dañadas, y desempeña un papel vital en el mantenimiento del equilibrio homeostático y la integridad del tejido en organismos multicelulares.

Las proteínas reguladoras de la apoptosis pueden ser tanto pro-apoptóticas como anti-apoptóticas, dependiendo de su función específica. Las proteínas pro-apoptóticas promueven la activación del proceso de apoptosis, mientras que las proteínas anti-apoptóticas inhiben o regulan negativamente este proceso para evitar una muerte celular no deseada.

Estas proteínas pertenecen a varias familias, incluyendo las caspasas, las Bcl-2, las proteínas de unión a IAP (inhibidor de apoptosis) y las proteínas de liberación de citocinas. Las caspasas son una clase de proteasas que desempeñan un papel central en la activación y ejecución del proceso de apoptosis. Las proteínas Bcl-2 pueden ser tanto pro-apoptóticas como anti-apoptóticas y desempeñan un papel crucial en el control de la permeabilización de la membrana mitocondrial, un evento clave en la activación de las caspasas. Las proteínas IAP inhiben la actividad de las caspasas y otras proteasas pro-apoptóticas, mientras que las proteínas de liberación de citocinas, como el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α) y los ligandos de muerte, desencadenan la activación del proceso de apoptosis.

El equilibrio entre estas proteínas pro-apoptóticas y anti-apoptóticas es crucial para el mantenimiento de la homeostasis celular y la supervivencia celular. Los desequilibrios en este sistema pueden conducir al desarrollo de diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades autoinmunes. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares que regulan la activación y la inhibición del proceso de apoptosis es fundamental para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para tratar estas enfermedades.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

La proteína Bcl-X es un miembro de la familia de proteínas Bcl-2, que desempeñan un papel crucial en la regulación del proceso de muerte celular programada o apoptosis. Más específicamente, Bcl-X existe en dos isoformas: Bcl-XL (una forma larga) y Bcl-XS (una forma corta).

Bcl-XL es una proteína antiapoptótica, lo que significa que inhibe la apoptosis. Se une a otras proteínas proapoptóticas y evita que activen el proceso de muerte celular. Esto puede ser beneficioso en situaciones donde las células necesitan ser protegidas de la apoptosis, como durante el desarrollo embrionario o en respuesta a lesiones tisulares.

Sin embargo, un desequilibrio en la regulación de la apoptosis, incluyendo niveles elevados de Bcl-XL, puede contribuir al crecimiento y supervivencia cancerosas. Por lo tanto, Bcl-XL es un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento del cáncer.

Bcl-XS, por otro lado, es una forma truncada de Bcl-X que carece de las propiedades antiapoptóticas y puede promover la apoptosis. Sin embargo, desempeña un papel menos significativo en comparación con Bcl-XL.

Los apoptosomas son agregados multiproteicos que se forman durante el proceso de apoptosis, una forma controlada y ordenada de muerte celular. Los apoptosomas desempeñan un papel crucial en la activación de las caspasas, un tipo de enzimas proteolíticas involucradas en la degradación de proteínas durante la apoptosis.

La formación del apoptosoma comienza cuando se libera el citocromo c desde las mitocondrias dañadas en respuesta a diversos estímulos proapoptóticos. El citocromo c se une al adaptador proteico Apaf-1 (factor activador de la apoptosis-1) y ATP en el citoplasma, lo que lleva a la formación del apoptosoma. La formación del apoptosoma conduce a la activación de la caspasas inactivas, lo que desencadena una cascada proteolítica que finalmente resulta en la fragmentación del ADN y la eliminación controlada de la célula.

La regulación de los apoptosomas es fundamental para el mantenimiento del equilibrio homeostático entre la proliferación celular y la muerte celular programada, y cualquier alteración en este proceso puede contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

En bioquímica y en la terminología médica, los "precursores enzimáticos" se refieren a las formas inactivas o latentes de ciertas enzimas que necesitan undergo un proceso de activación para adquirir su función catalítica completa. También se les conoce como zimógenos o profactores.

Estos precursores enzimáticos son comunes en sistemas biológicos, especialmente en aquellos donde es necesario controlar de manera estricta la actividad enzimática para mantener la homeostasis y evitar reacciones adversas o dañinas.

La conversión de los precursores enzimáticos a sus formas activas suele implicar procesos de activación específicos, como la escisión proteolítica (cortado por una proteasa), la unión de cofactores o la modificación postraduccional. Ejemplos notables de precursores enzimáticos incluyen el pepsinógeno, que se activa a pepsina en el estómago; el proconvertasa, que se convierte en tripsina y quimotripsina en el páncreas; y el factor XII de la coagulación sanguínea, que se activa mediante contacto con superficies extrañas.

El término "factor inductivo de apoptosis" se refiere a cualquier molécula o sustancia que active el proceso de apoptosis, también conocido como muerte celular programada. La apoptosis es un mecanismo normal y crucial en el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria, ya que elimina las células dañadas, viejas o anormales.

Existen diferentes tipos de factores inductores de apoptosis, entre los que se incluyen:

1. Factores endógenos: Son moléculas producidas por la propia célula en respuesta a estímulos internos, como el daño del ADN o la activación de oncogenes. Algunos ejemplos son p53, proteínas BAX y BAK.

2. Factores exógenos: Son moléculas externas que inducen apoptosis en las células, como resultado de estímulos ambientales adversos o señales enviadas por otras células. Algunos ejemplos son los fármacos quimioterapéuticos, radiación ionizante y ligandos de receptores de muerte (por ejemplo, FasL y TNF-α).

3. Factores mitocondriales: Las mitocondrias desempeñan un papel fundamental en la regulación de la apoptosis. La permeabilización de la membrana mitocondrial interna conduce al lanzamiento de factores proapoptóticos, como citocromo c y Smac/DIABLO, que activan las caspasas y desencadenan el proceso de apoptosis.

4. Factores dependientes de receptores: Algunos factores inductores de apoptosis actúan mediante la unión a receptores específicos en la membrana celular, lo que provoca la activación de vías intracelulares de señalización y la activación de caspasas. Ejemplos de estos factores son los ligandos de muerte (FasL, TNF-α) y los glucocorticoides.

En resumen, existen diversos factores que pueden inducir la apoptosis en las células, y su activación depende del tipo de estrés o señal que reciban las células. La comprensión de estas vías y mecanismos es crucial para el desarrollo de nuevas terapias dirigidas contra enfermedades como el cáncer, donde la inducción selectiva de la apoptosis en células tumorales puede ser una estrategia eficaz.

La Estaurosporina es un compuesto químico aislado originalmente de bacterias del suelo. Se clasifica como una inhibidora no competitiva de la proteína quinasa, lo que significa que se une a la enzima proteína quinasa pero no interactúa directamente con el sitio activo donde ocurre la catálisis enzimática.

En términos médicos y bioquímicos, la Estaurosporina es de interés porque puede inhibir una variedad de proteínas quinasas, incluyendo algunas que están involucradas en la señalización celular y la regulación del crecimiento y división celular. Debido a estas propiedades, ha sido investigada como un posible agente anticancerígeno. Sin embargo, su uso clínico es limitado debido a su baja selectividad, lo que significa que inhibe una gama demasiado amplia de proteínas quinasas y puede causar efectos secundarios tóxicos.

Es importante mencionar que la Estaurosporina es un compuesto de laboratorio y no se utiliza directamente en la práctica clínica. En su lugar, sirve como punto de partida para el desarrollo de fármacos más selectivos eficaces contra proteínas quinasas específicas asociadas con enfermedades como el cáncer.

El término "etiquetado corte-fin in situ" se utiliza en el campo de la patología y se refiere a un método de marcación de células o tejidos específicos dentro de una muestra tisular que todavía se encuentra dentro del cuerpo. La técnica implica la aplicación de un marcador molecular, como un anticuerpo fluorescente, directamente al tejido en cuestión mientras aún está inside the body. Este método permite a los patólogos y científicos médicos examinar la expresión de proteínas o genes específicos in vivo, lo que puede ser particularmente útil en el contexto de la investigación del cáncer y otras enfermedades.

El proceso implica la inyección del marcador directamente en el tejido diana, seguida de un período de incubación durante el cual el marcador se une a las moléculas objetivo. La muestra se extrae luego del cuerpo y se analiza mediante microscopía de fluorescencia o técnicas de imagen similares para detectar la presencia y distribución del marcador.

El etiquetado corte-fin in situ es una técnica avanzada que requiere un conocimiento especializado en patología molecular y técnicas de imagen. Sin embargo, puede proporcionar información valiosa sobre la expresión de genes y proteínas en su contexto fisiológico original, lo que puede ayudar a los investigadores a comprender mejor las enfermedades y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas.

La calpaína es una familia de proteasas, o enzimas que descomponen proteínas, que se encuentran en varios tipos de células en los mamíferos. Hay varios tipos diferentes de calpaínas, y cada uno tiene un papel específico en el cuerpo.

Las calpaínas están involucradas en una variedad de procesos celulares, incluyendo la señalización celular, la remodelación del citoesqueleto y la apoptosis (muerte celular programada). La actividad de las calpaínas se regula cuidadosamente, ya que un desequilibrio en su actividad puede llevar a una variedad de trastornos, incluyendo enfermedades neurodegenerativas y cardiovascularas.

La activación de la calpaína requiere la presencia de calcio, por lo que los niveles elevados de calcio en las células pueden llevar a una mayor actividad de la calpaína. La inhibición de la calpaína se ha considerado como un posible objetivo terapéutico para una variedad de trastornos, incluyendo la enfermedad de Alzheimer y la insuficiencia cardíaca congestiva.

La Proteína de Dominio de Muerte Asociada a Fas, también conocida como FADD (del inglés: Fas-Associated protein with Death Domain), es una proteína adaptadora que desempeña un papel crucial en la activación del camino de apoptosis o muerte celular.

La proteína FADD contiene un dominio de muerte (DD) en su extremo N-terminal y un dominio de caspasa recruitment (CARD, por sus siglas en inglés) en su extremo N-terminal. El dominio DD permite que la proteína FADD se una a los receptores de muerte como el receptor Fas (CD95/APO-1), mientras que el dominio CARD permite que la proteína FADD reclute y active las caspasas initiator, como la caspasa-8.

La activación de la caspasa-8 desencadena una cascada de eventos que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. Por lo tanto, la proteína FADD es un componente clave en la transducción de señales de muerte celular y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático de las células y los tejidos.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Los inhibidores enzimáticos son sustancias, generalmente moléculas orgánicas, que se unen a las enzimas y reducen su actividad funcional. Pueden hacerlo mediante diversos mecanismos, como bloquear el sitio activo de la enzima, alterar su estructura o prevenir su formación o maduración. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la farmacología y la terapéutica, ya que muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos para interferir con procesos bioquímicos específicos asociados con enfermedades. También se utilizan en la investigación biomédica para entender mejor los mecanismos moleculares de las reacciones enzimáticas y su regulación. Los inhibidores enzimáticos pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si la unión con la enzima es temporal o permanente.

La proteína ligando Fas, también conocida como FasL o CD95L, es una proteína que se une a la proteína receptora Fas (también llamada APO-1 o CD95) en la membrana celular. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. La activación del receptor Fas por el ligando Fas es un mecanismo importante para eliminar las células dañadas, infectadas o cancerosas en el cuerpo. La disfunción en este sistema de señalización se ha relacionado con varias enfermedades, incluyendo trastornos autoinmunes y cáncer.

La supervivencia celular se refiere a la capacidad de las células para continuar viviendo y funcionando normalmente, incluso en condiciones adversas o estresantes. Esto puede incluir resistencia a fármacos citotóxicos, radiación u otros agentes dañinos. La supervivencia celular está regulada por una variedad de mecanismos, incluyendo la activación de rutas de reparación del ADN, la inhibición de apoptosis (muerte celular programada) y la promoción de la autofagia (un proceso de reciclaje celular). La supervivencia celular es un concepto importante en oncología, donde las células cancerosas a menudo desarrollan resistencia a los tratamientos contra el cáncer. También es relevante en el contexto de la medicina regenerativa y la terapia celular, donde el objetivo puede ser mantener la supervivencia y función de las células trasplantadas.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

Caspasa 12 es una enzima perteneciente a la familia de las caspasas, que están involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. Esta específicamente se expresa en el tejido del sistema nervioso central y periférico y juega un rol importante en la respuesta inflamatoria del cuerpo.

La activación de Caspasa 12 puede desencadenar una vía particular de apoptosis que es independiente del receptor, lo que significa que no requiere de señales externas para su activación. Sin embargo, su función exacta y mecanismo de acción aún no están completamente claros.

Se ha observado que la deficiencia de Caspasa 12 puede proporcionar cierta protección contra daños cerebrales inducidos por isquemia o trauma, lo que sugiere un potencial papel neuroprotector para esta enzima. No obstante, se necesitan más investigaciones para comprender plenamente su función y posible utilidad terapéutica.

Una línea celular tumoral es una población homogénea y estable de células cancerosas que se han aislado de un tejido tumoral original y se cultivan en condiciones controladas en un laboratorio. Estas líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los procesos biológicos del cáncer, probar fármacos y desarrollar terapias antitumorales. Las células de una línea celular tumoral tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en cultivo y mantener las características moleculares y fenotípicas del tumor original, lo que permite a los científicos realizar experimentos reproducibles y comparar resultados entre diferentes estudios. Las líneas celulares tumorales se obtienen mediante diversas técnicas, como la biopsia, la cirugía o la autopsia, y posteriormente se adaptan a las condiciones de cultivo en el laboratorio.

Las serpinas (sigla en inglés de "serine protease inhibitors") son una clase importante de proteínas inhibidoras de las proteasas, que desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano. Estas proteínas comparten una estructura terciaria común y actúan mediante un mecanismo de acción similar, en el que se une a su objetivo específico, una proteasa serina, y forma un complejo covalente que inactiva la proteasa.

Las serpinas tienen una amplia gama de funciones biológicas, incluyendo la coagulación sanguínea, la fibrinólisis, la inflamación, la respuesta inmunitaria y la apoptosis. Algunos ejemplos de enfermedades asociadas con alteraciones en las serpinas son la embolia pulmonar, la enfermedad tromboembólica venosa, la EPOC (enfermedad pulmonar obstructiva crónica), la fibrosis quística, la inflamación crónica y algunos trastornos neurológicos.

Las serpinas se clasifican en diferentes familias según su secuencia de aminoácidos y sus funciones biológicas específicas. Algunos ejemplos de serpinas humanas incluyen la antitrombina III, la alfa-1 antitripsina, la inhibidora del activador del plasminógeno tipo 1 (PAI-1), la neuroserpina y la proteína C inhibidora.

Las células HL-60 son una línea celular humana promielocítica que se utiliza comúnmente en la investigación biomédica. Fueron aisladas por primera vez en 1977 de la sangre periférica de un paciente con leucemia mieloide aguda.

Estas células tienen la capacidad de diferenciarse en varios tipos de células sanguíneas, como neutrófilos, monocitos y macrófagos, cuando se exponen a ciertos agentes químicos o factores de crecimiento. Por esta razón, las células HL-60 son un modelo popular para el estudio de la diferenciación celular, la proliferación celular y la apoptosis (muerte celular programada).

Además, también se utilizan en la investigación de enfermedades hematológicas, como la leucemia, y en el desarrollo y prueba de fármacos contra el cáncer. Sin embargo, es importante tener en cuenta que, al ser una línea celular cancerosa, las células HL-60 no siempre se comportan o responden a estímulos de la misma manera que las células sanguíneas normales.

La anexina A5 es una proteína que se une a la membrana plasmática en respuesta a los cambios en el calcio y está involucrada en diversos procesos celulares, como la exocitosis, endocitosis y la regulación de la actividad de enzimas. También juega un papel importante en la coagulación sanguínea y la formación de coágulos. Se ha encontrado que la anexina A5 está asociada con el cáncer, particularmente con el cáncer colorrectal, y se ha sugerido que puede desempeñar un papel en la progresión del cáncer y la resistencia a la quimioterapia. También se ha relacionado con enfermedades cardiovasculares y neurodegenerativas.

El término "Ligando Inductor de Apoptosis Relacionado con TNF" se refiere a un tipo de proteína que se une a receptores específicos en la superficie celular y desencadena una respuesta de apoptosis, o muerte celular programada. Este ligando es particularmente relevante en el sistema inmunológico y está relacionado con las citocinas de la familia TNF (Tumor Necrosis Factor).

La proteína del ligando inductora de apoptosis relacionada con TNF, también conocida como TNFSF10 o APO-3L, se une a los receptores de muerte dependientes de TRAIL (Tumor Necrosis Factor Relacionado con la Apoptosis Ligando) en la superficie de las células diana. La unión de este ligando al receptor desencadena una cascada de eventos que llevan a la activación de las caspasas, enzimas proteolíticas que desempeñan un papel crucial en el proceso de apoptosis.

La activación de la vía de apoptosis mediada por TRAIL puede tener implicaciones importantes en el tratamiento del cáncer, ya que muchos tipos de células cancerosas expresan receptores de muerte dependientes de TRAIL en su superficie. Por lo tanto, los ligandos inductores de apoptosis relacionados con TNF se están investigando como posibles agentes terapéuticos para el tratamiento del cáncer.

La necrosis es el proceso por el cual las células mueren en respuesta a lesiones tisulares irreversibles. Esto puede ser causado por diversos factores, como la falta de suministro de sangre (isquemia), infecciones, toxinas o traumatismos. Durante la necrosis, las células no pueden realizar sus funciones normales y eventualmente mueren. El tejido necrótico a menudo se descompone y se elimina por los mecanismos naturales del cuerpo, como la inflamación y la acción de los glóbulos blancos. Los diferentes tipos de necrosis incluyen necrosis coagulativa, necrosis caseosa, necrosis grasa y necrosis fibrinoide. La necrosis se distingue de la apoptosis, que es una forma controlada y ordenada de muerte celular que ocurre como parte del desarrollo normal y mantenimiento de los tejidos.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

El potencial de membrana mitocondrial (PMM) es un gradiente electroquímico mantenido a través de la membrana interna de las mitocondrias. Es una diferencia de carga eléctrica y concentración de iones, principalmente entre los iones hidrógeno (protones), que se crea durante la fosforilación oxidativa, un proceso metabólico clave en el cual la energía liberada por la oxidación de nutrientes se utiliza para producir ATP.

La cara interna de la membrana mitocondrial tiene una carga negativa en reposo, mientras que la cara externa es neutra o ligeramente positiva. Además, hay una alta concentración de protones en el exterior y baja concentración en el interior. Esta diferencia de cargas y concentraciones se mantiene gracias a la acción de las proteínas transportadoras en la membrana y es esencial para la síntesis de ATP, el principal portador de energía celular.

El PMM se mide en milivoltios (mV) y normalmente varía entre -150 mV y -180 mV. Un PMM bajo o ausente puede indicar disfunción mitocondrial, lo que podría estar asociado con diversas afecciones de salud, como enfermedades neurodegenerativas, enfermedades cardiovasculares y ciertos trastornos metabólicos.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Las proteínas mitocondriales se definen como las proteínas que se encuentran en las mitocondrias, los orgánulos responsables de la producción de energía en las células. Las mitocondrias tienen su propio genoma, pero la mayoría de las proteínas mitocondriales están codificadas por genes del núcleo y luego son transportadas a la mitocondria después de su síntesis.

Estas proteínas desempeñan una variedad de funciones importantes en la mitocondria, incluyendo la participación en la cadena de transporte de electrones, el ciclo de Krebs y la beta-oxidación de ácidos grasos, todos los cuales son procesos que producen ATP, la molécula de energía principal de la célula. También desempeñan un papel en la regulación del crecimiento celular, el metabolismo y la apoptosis (muerte celular programada).

Las alteraciones en la síntesis, folding o localización de las proteínas mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluyendo diversos trastornos neuromusculares, enfermedades cardiovasculares y ciertos tipos de cáncer.

Las granzimas son un grupo de enzimas serinas proteasas que se encuentran dentro de los granulos de las células citotóxicas naturales y los linfocitos T citotóxicos. Desempeñan un papel crucial en la citotoxicidad mediada por células, ya que ayudan a inducir la apoptosis o muerte celular programada en las células diana objetivo después de la unión y activación de estas células inmunes.

Existen dos tipos principales de granzimas: Granzima A y Granzima B. La granzima A es una endopeptidasa que activa el factor de necrosis tumoral α (TNF-α) y la caspasa, lo que conduce a la fragmentación del ADN y la muerte celular. Por otro lado, la granzima B es una serina proteasa que activa directamente las caspasas y también puede inducir la liberación de citocromo c desde las mitocondrias, lo que lleva a la activación del apoptósoma y la activación adicional de las caspasas.

Además de su papel en la citotoxicidad mediada por células, se ha demostrado que las granzimas desempeñan un papel en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como la inflamación, la coagulación sanguínea, la remodelación tisular y el cáncer.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La cáscara se define en términos médicos como la capa externa dura y resistente que recubre algunos órganos o estructuras anatómicas en el cuerpo humano. El término es más comúnmente utilizado para describir la cubierta exterior del huevo, pero también se puede referir a la capa externa de la piel en algunos casos.

En el contexto de la medicina, la cáscara puede referirse específicamente a la capa más externa del intestino grueso, llamada cáscara o túnica serosa. Esta capa ayuda a proteger los órganos internos y a mantenerlos en su lugar dentro de la cavidad abdominal.

También se puede utilizar el término "cáscara" para describir una sustancia que recubre o protege una lesión en la piel, como una ampolla o un callo. En este caso, la cáscara se refiere a la capa dura y engrosada de piel que se forma naturalmente alrededor de la lesión para protegerla y promover su curación.

En resumen, el término "cáscara" en medicina se refiere a una capa externa dura y resistente que recubre algunos órganos o estructuras anatómicas en el cuerpo humano, como la capa exterior del intestino grueso o una capa protectora natural alrededor de una lesión en la piel.

El Factor de Necrosis Tumoral alfa (TNF-α) es una citocina que pertenece a la familia de las necrosis tumoral (TNF). Es producido principalmente por macrófagos activados, aunque también puede ser secretado por otras células como linfocitos T helper 1 (Th1), neutrófilos y mast cells.

La TNF-α desempeña un papel crucial en la respuesta inmune innata y adaptativa, ya que participa en la activación de células inflamatorias, la inducción de apoptosis (muerte celular programada), la inhibición de la proliferación celular y la estimulación de la diferenciación celular.

La TNF-α se une a dos receptores distintos: el receptor de muerte (DR) y el receptor tipo 2 de factor de necrosis tumoral (TNFR2). La unión de la TNF-α al DR puede inducir apoptosis en células tumorales y otras células, mientras que la unión a TNFR2 está involucrada en la activación y proliferación de células inmunes.

La TNF-α también se ha relacionado con diversas patologías inflamatorias y autoinmunes, como la artritis reumatoide, la enfermedad de Crohn, la psoriasis y el síndrome del shock tóxico. Además, se ha demostrado que la TNF-α desempeña un papel importante en la fisiopatología de la sepsis y el choque séptico.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

El Etopósido es un agente citotóxico, un fármaco quimioterapéutico que se utiliza en el tratamiento de varios tipos de cáncer. Es un éster del ácido tenipolícoico y un derivado semi-sintético del producto natural podofiloxitina.

Etopósido funciona al inhibir la topoisomerasa II, una enzima que es crucial para el proceso de replicación del ADN en las células. Al interferir con esta enzima, el etopósido provoca roturas de doble hebra en el ADN de las células cancerosas, lo que lleva a su muerte celular programada (apoptosis).

Este medicamento se utiliza comúnmente para tratar diversos tipos de cáncer, como el linfoma de Hodgkin y no Hodgkin, leucemia, cáncer testicular, pulmonar y gastrointestinal. Se administra por vía intravenosa o por vía oral, dependiendo del tipo de cáncer y la preferencia del médico tratante.

Como todos los fármacos quimioterapéuticos, el etopósido puede causar efectos secundarios graves, como náuseas, vómitos, diarrea, pérdida de apetito, caída del cabello y mayor susceptibilidad a las infecciones. También puede dañar los tejidos sanos, especialmente aquellos con una alta tasa de renovación celular, como la médula ósea, el revestimiento del sistema digestivo y los folículos capilares. Por lo tanto, es importante que el etopósido se administre bajo la estrecha supervisión de un especialista en oncología y con un seguimiento cuidadoso de los efectos secundarios.

La proteína adaptadora de señalización CRADD, también conocida como RAIDD o CRADD-RFC, es una proteína que desempeña un papel en la apoptosis (muerte celular programada) y en la transducción de señales. Es un miembro de la familia de proteínas adaptadoras de muerte celular (DD) y contiene un dominio de muerte (DD) en el extremo N-terminal y un dominio de muerte citosólica (DC) en el extremo C-terminal.

La CRADD se une al ligando de muerte (DL) de los receptores de muerte (DR) a través de su dominio de muerte, lo que lleva a la activación de la caspasa-2 y, finalmente, a la apoptosis. Además, la CRADD también se ha implicado en la regulación de la vía de señalización del receptor del factor de necrosis tumoral (TNFR) y en la respuesta al estrés oxidativo.

La mutación o alteración de la proteína CRADD se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La proteína destructora del antagonista homólogo bcl-2, también conocida como BAD (BCL2-antagonista/asesino de células Bcl-2), es una proteína proapoptótica que desempeña un papel crucial en la regulación del proceso de muerte celular programada o apoptosis.

BAD pertenece a la familia de proteínas BCL-2, las cuales están involucradas en el control del equilibrio entre vida y muerte celular. Cuando BAD se une y neutraliza a la proteína antiapoptótica Bcl-2, permite que otras proteínas proapoptóticas activen el proceso de apoptosis.

La disfunción en la regulación de estas proteínas puede conducir al desarrollo de diversas enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, comprender el papel y el funcionamiento de BAD y otras proteínas relacionadas es importante para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas en el tratamiento de dichas enfermedades.

Los antineoplásicos son un grupo de fármacos utilizados en el tratamiento del cáncer. Su objetivo principal es interferir con la capacidad de las células cancerosas para crecer, dividirse y multiplicarse. Estos medicamentos se dirigen a las características distintivas de las células cancerosas, como su rápido crecimiento y división celular, para destruirlas o impedir su proliferación.

Existen diferentes clases de antineoplásicos, entre los que se incluyen:

1. Quimioterapia: Son fármacos citotóxicos que dañan el ADN de las células cancerosas, impidiendo su división y crecimiento. Algunos ejemplos son la doxorrubicina, cisplatino, metotrexato y fluorouracilo.
2. Inhibidores de la angiogénesis: Estos fármacos impiden la formación de nuevos vasos sanguíneos que suministran nutrientes a los tumores, dificultando así su crecimiento y diseminación. Ejemplos de estos medicamentos son bevacizumab y sunitinib.
3. Inhibidores de la señalización celular: Estos fármacos interfieren con las vías de señalización intracelulares que controlan el crecimiento y supervivencia de las células cancerosas. Algunos ejemplos son imatinib, gefitinib y erlotinib.
4. Inmunoterapia: Estos tratamientos aprovechan el sistema inmunitario del paciente para combatir el cáncer. Pueden funcionar aumentando la respuesta inmunitaria o bloqueando las vías que inhiben la acción del sistema inmune contra las células cancerosas. Algunos ejemplos son los anticuerpos monoclonales, como pembrolizumab y nivolumab, y los fármacos que estimulan el sistema inmunológico, como interleucina-2 e interferón alfa.
5. Terapia dirigida: Estos tratamientos se basan en la identificación de alteraciones genéticas específicas en las células cancerosas y utilizan fármacos diseñados para atacar esas alteraciones. Algunos ejemplos son trastuzumab, lapatinib y vemurafenib.

La elección del tratamiento depende de varios factores, como el tipo de cáncer, la etapa en que se encuentra, las características genéticas del tumor, la salud general del paciente y los posibles efectos secundarios de cada opción terapéutica. Los médicos pueden combinar diferentes tipos de tratamientos o utilizar terapias secuenciales para lograr mejores resultados en el control del cáncer.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Caspase-14 es una enzima que pertenece a la familia de las caspasas, las cuales están involucradas en la apoptosis o muerte celular programada. Sin embargo, a diferencia de otras caspasas, la caspasa-14 desempeña un papel importante en la diferenciación y maduración de la piel.

Específicamente, la caspasa-14 se expresa en las células epiteliales de la capa córnea de la piel, donde ayuda a regular el proceso de descamación de la piel al descomponer las proteínas que mantienen unidas a las células muertas de la piel. También puede desempeñar un papel en la respuesta inmune de la piel, ya que puede activar otras moléculas involucradas en la respuesta inflamatoria.

La deficiencia o disfunción de la caspasa-14 se ha asociado con diversas afecciones de la piel, como la piel seca y escamosa, la dermatitis atópica y el cáncer de piel.

Los oxígenos reactivos (RO, del inglés Reactive Oxygen species) son especies químicas altamente reactivas que contienen oxígeno. Se producen naturalmente en el cuerpo humano como subproductos del metabolismo normal de las células y también pueden generarse en respuesta a estresores externos, como la radiación ionizante o químicos tóxicos.

Los RO incluyen especies tales como el peróxido de hidrógeno (H2O2), el radical hidroxilo (•OH) y el superóxido (O2•-). Aunque desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la respuesta inmunitaria y la señalización celular, también pueden causar daño a las células y los tejidos si sus niveles se elevan demasiado.

El desequilibrio entre la producción de RO y la capacidad del cuerpo para eliminarlos puede llevar al estrés oxidativo, una condición que se ha relacionado con el desarrollo de diversas enfermedades, como las enfermedades cardiovasculares, el cáncer, la diabetes y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, es importante mantener los niveles de RO bajo control para preservar la salud y prevenir enfermedades.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

Los genes Bcl-2 pertenecen a una familia de genes que codifican proteínas involucradas en la regulación del proceso de apoptosis o muerte celular programada. La proteína Bcl-2, específicamente, es una proteína antiapoptótica que ayuda a prevenir la activación de las vías de muerte celular y promueve la supervivencia celular.

Las alteraciones en los genes Bcl-2 se han relacionado con diversos trastornos médicos, especialmente en el desarrollo de cánceres. Por ejemplo, una sobrexpresión del gen Bcl-2 puede conducir a un aumento de la proteína Bcl-2, lo que lleva a una disminución de la apoptosis y, por lo tanto, a una mayor supervivencia de células anormales o cancerosas. Esto puede contribuir al crecimiento y progresión del cáncer.

Los genes Bcl-2 se han investigado en diversos tipos de cáncer, como los linfomas no Hodgkin, el cáncer de mama y el cáncer de ovario, entre otros. La comprensión de la función de estos genes y las proteínas que codifican puede ayudar en el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversos tipos de cáncer y otras enfermedades relacionadas con la apoptosis.

El citosol es el componente acuoso del citoplasma, que se encuentra dentro de la membrana celular y fuera del núcleo de una célula. Contiene una variedad de orgánulos celulares, como mitocondrias, ribosomas y lisosomas, así como diversas moléculas, como azúcares, aminoácidos, iones y moléculas de señalización. El citosol desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, como el metabolismo, la transducción de señales y el transporte de moléculas a través de la célula.

Los fosfatidilserinas son tipos de fosfolípidos que se encuentran en las membranas celulares, especialmente en el cerebro. Constituyen alrededor del 10-15% de los fosfolípidos totales en las membranas celulares.

La fosfatidilserina está compuesta por un grupo fosfato, dos cadenas de ácidos grasos y una molécula de aminoalcohol serina. Tiene un papel importante en la señalización celular, la fluidificación de las membranas celulares y la protección contra el estrés oxidativo.

También desempeña un papel crucial en la integridad estructural y la función de las células nerviosas, lo que la convierte en un suplemento popular para mejorar la memoria y la cognición. Los niveles de fosfatidilserina disminuyen naturalmente con la edad, lo que puede contribuir al deterioro cognitivo relacionado con la edad.

En el contexto médico, los niveles bajos de fosfatidilserina en sangre y tejidos se han asociado con diversas afecciones, como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, la lesión cerebral traumática y el trastorno depresivo mayor.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

Las Proteínas Serina-Treonina Quinasas de Interacción con Receptores (RSTKs, por sus siglas en inglés) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales celulares. Estas enzimas participan en la fosforilación de proteínas específicas, es decir, añaden un grupo fosfato al residuo de serina o treonina de una proteína, lo que puede modificar su actividad, interacciones y localización dentro de la célula.

Las RSTKs suelen estar asociadas con receptores transmembrana, como los receptores tirosina quinasas, y se activan cuando estos receptores reciben una señal externa, como un factor de crecimiento o un neurotransmisor. La activación de las RSTKs puede desencadenar diversas respuestas celulares, como la proliferación, diferenciación, supervivencia o apoptosis (muerte celular programada).

Las RSTKs se clasifican en dos categorías principales: las quinasas dependientes de ciclina y las quinasas activadas por mitógenos. Las primeras requieren la unión de una proteína reguladora llamada ciclina para su activación, mientras que las segundas se activan directamente en respuesta a señales mitogénicas.

La importancia de las RSTKs en la regulación de procesos celulares fundamentales ha llevado al descubrimiento y desarrollo de inhibidores específicos de estas enzimas, que se utilizan como herramientas de investigación y potenciales fármacos terapéuticos en el tratamiento de diversas enfermedades, como el cáncer.

Las Proteínas Adaptadoras de Señalización del Receptor del Dominio de Muerte (Death Domain Signaling Adapter Proteins, en inglés) son un grupo de proteínas intracelulares que participan en la transducción de señales dentro de la célula después de la activación de receptores asociados a la muerte celular. Estos receptors, también conocidos como receptores de muerte (death receptors), incluyen el receptor Fas (CD95) y los receptores del factor de necrosis tumoral (TNF).

Las proteínas adaptadoras de señalización del dominio de muerte contienen un dominio de muerte (death domain, DD) en sus extremos N-terminales, el cual les permite interactuar con los dominios de muerte presentes en los receptores de muerte. La unión de estas proteínas adaptadoras a los receptores activados facilita la formación de complejos de señalización que conducen a la activación de diversas vías de señalización intracelular, incluyendo las vías que promueven la apoptosis (muerte celular programada) y la supervivencia celular.

Algunos ejemplos importantes de proteínas adaptadoras de señalización del dominio de muerte son:

1. FADD (Fas-associated protein with death domain): Esta proteína se une directamente al dominio de muerte de los receptores de muerte y también contiene un dominio de muerte death effector domain (DED) en su extremo N-terminal, el cual permite la interacción con las caspasas activadas, como la caspasa-8. La formación del complejo FADD-caspasa-8 desencadena una cascada de activación de caspasas que conduce a la apoptosis.

2. TRADD (TNF receptor-associated death domain protein): Esta proteína se une al dominio de muerte del receptor TNFR1 (Tumor Necrosis Factor Receptor 1) y actúa como un adaptador para la activación de diversas vías de señalización. TRADD puede interactuar con FADD, RIPK1 (Receptor-interacting protein kinase 1), y TRAF2 (TNF receptor-associated factor 2) para inducir apoptosis o sobrevivir a la señalización celular dependiendo de las condiciones celulares.

3. RIPK1 (Receptor-interacting protein kinase 1): Aunque no es una proteína adaptadora de dominio de muerte clásica, RIPK1 puede unirse al dominio de muerte del receptor TNFR1 y desempeñar un papel importante en la activación de vías de señalización que conducen a la apoptosis, necroptosis (muerte celular regulada no apoptótica), y supervivencia celular.

En resumen, las proteínas adaptadoras de dominio de muerte desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores de muerte a diversas vías de señalización que conducen a la apoptosis o supervivencia celular. Su activación y regulación son esenciales para mantener el equilibrio homeostático y prevenir enfermedades como el cáncer y las enfermedades autoinmunes.

En términos médicos, las "membranas mitocondriales" se refieren a las estructuras especializadas dentro de las mitocondrias, que son organelos responsables de la producción de energía en las células. Las membranas mitocondriales desempeñan un papel crucial en el funcionamiento mitocondrial y están involucradas en varios procesos celulares importantes.

Existen dos tipos principales de membranas mitocondriales: la membrana mitocondrial externa y la membrana mitocondrial interna.

1. Membrana mitocondrial externa: Es una capa continua y lisa que rodea la mitocondria. Contiene proteínas especializadas, como por ejemplo, las enzimas involucradas en la síntesis de certaines aminoácidos, colesterol y hemo. También contiene canales de proteínas llamados poros que permiten el paso controlado de pequeñas moléculas entre el citoplasma celular y el espacio intermembrana.

2. Membrana mitocondrial interna: Es una membrana altamente folded and specialized, formando estructuras llamadas crestas mitocondriales. La membrana mitocondrial interna es donde ocurre la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual las células producen ATP (adenosín trifosfato), su principal fuente de energía. Contiene proteínas especializadas, como complejos enzimáticos que participan en la cadena de transporte de electrones y en la síntesis de ATP.

Las membranas mitocondriales desempeñan un papel vital en el control del intercambio de sustancias entre el citoplasma celular y el interior de las mitocondrias, así como en la generación de energía para la célula. Los defectos en estas membranas pueden contribuir a diversas enfermedades mitocondriales y otras afecciones médicas.

En la anatomía humana, las láminas se refieren a finas placas planas o capas de tejido. Pueden estar compuestas por diferentes tipos de tejidos, dependiendo de su ubicación y función en el cuerpo. Algunos ejemplos comunes de láminas incluyen:

1. Lámina basal: Una delgada capa de tejido conectivo que recubre las células epiteliales en la superficie externa del cuerpo y los órganos internos. Sirve como una barrera protectora y ayuda en la adhesión de las células epiteliales al tejido subyacente.

2. Lámina dura: Una capa densa y dura de tejido conectivo que forma el revestimiento externo del cráneo y los huesos de la oreja. Está compuesta principalmente por fibras de colágeno y minerales como el calcio.

3. Lámina cribosa: Una capa delgada y porosa de tejido conectivo que forma parte de la estructura de los huesos etmoides en el cráneo. Contiene pequeños agujeros a través de los cuales pasan los nervios olfatorios desde la nariz hasta el cerebro.

4. Lámina intermedia: Una capa delgada de tejido conectivo que se encuentra entre los músculos lisos en la pared del tracto gastrointestinal y otras estructuras huecas. Ayuda a dividir los músculos y proporciona soporte estructural.

5. Lámina fascia: Una capa delgada de tejido conectivo que recubre los músculos, tendones, nervios y vasos sanguíneos. Ayuda a reducir la fricción entre estas estructuras y facilita su deslizamiento una sobre otra.

En resumen, las láminas son finas capas o planchas de tejido conectivo que desempeñan diversas funciones en el cuerpo humano, como proporcionar soporte estructural, reducir la fricción y facilitar el paso de nervios y vasos sanguíneos.

La proteína p53, también conocida como "guardián del genoma", es una proteína supresora de tumores que desempeña un papel crucial en la prevención del cáncer. Se une al ADN y ayuda a controlar la actividad celular, incluidas la división celular y la muerte celular programada (apoptosis).

Cuando se detecta daño en el ADN, la proteína p53 puede pausar la división celular hasta que el daño se repare. Si el daño es irreparable, la proteína p53 activará los mecanismos de apoptosis para destruir la célula y prevenir su transformación en células cancerosas.

La inactivación o mutación de la proteína p53 se ha relacionado con el desarrollo de varios tipos de cáncer, ya que las células con daño genético no pueden ser eliminadas adecuadamente. Por lo tanto, la proteína p53 se considera un importante objetivo terapéutico en el tratamiento del cáncer.

La relación dosis-respuesta a drogas es un concepto fundamental en farmacología que describe la magnitud de la respuesta de un organismo a diferentes dosis de una sustancia química, como un fármaco. La relación entre la dosis administrada y la respuesta biológica puede variar según el individuo, la vía de administración del fármaco, el tiempo de exposición y otros factores.

En general, a medida que aumenta la dosis de un fármaco, también lo hace su efecto sobre el organismo. Sin embargo, este efecto no siempre es lineal y puede alcanzar un punto máximo más allá del cual no se produce un aumento adicional en la respuesta, incluso con dosis más altas (plateau). Por otro lado, dosis muy bajas pueden no producir ningún efecto detectable.

La relación dosis-respuesta a drogas puede ser cuantificada mediante diferentes métodos experimentales, como estudios clínicos controlados o ensayos en animales. Estos estudios permiten determinar la dosis mínima efectiva (la dosis más baja que produce un efecto deseado), la dosis máxima tolerada (la dosis más alta que se puede administrar sin causar daño) y el rango terapéutico (el intervalo de dosis entre la dosis mínima efectiva y la dosis máxima tolerada).

La relación dosis-respuesta a drogas es importante en la práctica clínica porque permite a los médicos determinar la dosis óptima de un fármaco para lograr el efecto deseado con un mínimo riesgo de efectos adversos. Además, esta relación puede ser utilizada en la investigación farmacológica para desarrollar nuevos fármacos y mejorar los existentes.

En la biología y genética, las proteínas de Drosophila se refieren específicamente a las proteínas identificadas y estudiadas en el modelo de organismo de laboratorio, la mosca de la fruta (Drosophila melanogaster). Estas proteínas desempeñan diversas funciones vitales en los procesos celulares y desarrollo del organismo. Un ejemplo bien conocido es la proteína "activadora de transcripción", que se une al ADN y ayuda a controlar la expresión génica. La investigación sobre las proteínas de Drosophila ha sido fundamental para avanzar en nuestra comprensión de la genética, la biología del desarrollo y diversas funciones celulares, ya que su rápido ciclo vital y fácil manipulación genética hacen de este organismo un sistema modelo ideal.

Las cumarinas son un tipo de compuesto orgánico conocido como fenólicos, que se encuentran naturalmente en varias plantas. Tienen una estructura química distintiva que incluye un anillo bencénico fusionado con un anillo lactónico. Las cumarinas son de interés médico y farmacológico debido a sus propiedades biológicas, que incluyen actividades anticoagulantes, antiinflamatorias y antibacterianas. Un ejemplo bien conocido de una cumarina con actividad farmacológica es la warfarina, un anticoagulante utilizado en el tratamiento y prevención de coágulos sanguíneos. Las cumarinas también se encuentran en varios alimentos y bebidas, como la hierba de limón, el cilantro y el vino, y algunas variedades se han utilizado en perfumes y fragancias.

Las células U937 son una línea celular humana de monocitos que se utilizan comúnmente en la investigación biomédica. Fueron aisladas por primera vez en 1976 a partir de un paciente con histiocitosis de células de Langerhans, una rara enfermedad cancerosa.

Las células U937 se clasifican como monocitos porque no contienen lisozima, una enzima presente en los neutrófilos, y tampoco expresan marcadores de superficie específicos de macrófagos o linfocitos. Sin embargo, pueden diferenciarse in vitro en macrófagos cuando se exponen a ciertos factores de crecimiento o productos químicos.

Estas células se utilizan ampliamente en estudios de toxicología, farmacología, inmunología y biología celular, ya que son fácilmente obtenibles, cultivables y susceptibles a una variedad de estímulos. Además, las células U937 son un modelo útil para el estudio de la diferenciación de monocitos en macrófagos y su respuesta a diversos agentes patógenos y señales inflamatorias.

Los péptidos y proteínas de señalización intracelular son moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación y regulación de procesos celulares dentro de una célula. A diferencia de los mensajeros químicos que se utilizan para la comunicación entre células (como las hormonas y neurotransmisores), estos péptidos y proteínas actúan dentro de la célula para regular diversas funciones celulares, como el metabolismo, el crecimiento, la diferenciación y la apoptosis.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, mientras que las proteínas están formadas por cadenas más largas de aminoácidos. En ambos casos, la secuencia específica de aminoácidos confiere a la molécula su actividad biológica y determina cómo interactúa con otras moléculas dentro de la célula.

La señalización intracelular implica una serie de eventos que comienzan cuando una proteína receptora en la membrana celular o en el citoplasma reconoce y se une a un ligando, como un péptido o una proteína. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que involucran a diversas proteínas y enzimas, lo que finalmente conduce a la activación o inhibición de diversos procesos celulares.

Algunos ejemplos importantes de péptidos y proteínas de señalización intracelular incluyen:

1. Factores de transcripción: son proteínas que regulan la expresión génica al unirse al ADN y promover o inhibir la transcripción de genes específicos.
2. Segundos mensajeros: son moléculas pequeñas, como el AMP cíclico (cAMP) y el fosfoinositol trisfosfato (PIP3), que desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores hacia el interior de la célula.
3. Quinasas: son enzimas que agreguen grupos fosfato a otras proteínas, modificando su actividad y participando en diversos procesos celulares, como la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés.
4. Proteínas de unión a GTP: son proteínas que se unen a nucleótidos de guanina y desempeñan un papel importante en la transducción de señales, especialmente en la vía de las proteínas Ras.
5. Inhibidores de proteasa: son péptidos que regulan la actividad de las proteasas, enzimas que descomponen otras proteínas y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

En general, los péptidos y proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. Su estudio y comprensión son esenciales para entender el funcionamiento de las células y desarrollar nuevas terapias y tratamientos para enfermedades como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las infecciones virales.

La citometría de flujo es una técnica de laboratorio que permite analizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión a medida que pasan a través de un haz de luz. Cada célula o partícula se caracteriza por su tamaño, forma y contenido de fluorescencia, lo que permite identificar y cuantificar diferentes poblaciones celulares y sus propiedades.

La citometría de flujo utiliza un haz de luz laser para iluminar las células en suspensión mientras pasan a través del detector. Los componentes celulares, como el ADN y las proteínas, pueden ser etiquetados con tintes fluorescentes específicos que emiten luz de diferentes longitudes de onda cuando se excitan por el haz de luz laser.

Esta técnica es ampliamente utilizada en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas como la hematología, la inmunología y la oncología. La citometría de flujo puede ser utilizada para identificar y contar diferentes tipos de células sanguíneas, detectar marcadores específicos de proteínas en células individuales, evaluar el ciclo celular y la apoptosis, y analizar la expresión génica y la activación de vías de señalización intracelular.

En resumen, la citometría de flujo es una técnica de análisis avanzada que permite caracterizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión basándose en su tamaño, forma y contenido de fluorescencia. Es una herramienta poderosa en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas relacionadas con la hematología, la inmunología y la oncología.

Los proto-oncogenes son normalmente genes que codifican para proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación del crecimiento, desarrollo y división celular. Estas proteínas pueden actuar como factores de transcripción, receptores de señales o participar en la transmisión de señales dentro de la célula.

Cuando un proto-oncogen está mutado o sobre-expresado, puede convertirse en un oncogen, el cual promueve el crecimiento y división celular descontrolada, lo que puede llevar al desarrollo de cáncer. Las mutaciones pueden ser heredadas o adquiridas durante la vida de un individuo, a menudo como resultado de exposición a carcinógenos ambientales o estilos de vida poco saludables.

Las proteínas proto-oncogénicas desempeñan diversas funciones importantes en la célula, incluyendo:

1. Transmisión de señales desde el exterior al interior de la célula.
2. Regulación del ciclo celular y promoción de la división celular.
3. Control de la apoptosis (muerte celular programada).
4. Síntesis y reparación del ADN.
5. Funciones inmunes y de respuesta al estrés.

Algunos ejemplos de proto-oncogenes incluyen los genes HER2/neu, src, ras y myc. Las mutaciones en estos genes se han relacionado con diversos tipos de cáncer, como el cáncer de mama, pulmón, colon y vejiga. El estudio de proto-oncogenes y oncogenes es fundamental para comprender los mecanismos moleculares del cáncer y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas.

Las glicoproteínas de membrana son moléculas complejas formadas por un componente proteico y un componente glucídico (o azúcar). Se encuentran en la membrana plasmática de las células, donde desempeñan una variedad de funciones importantes.

La parte proteica de la glicoproteína se sintetiza en el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi, mientras que los glúcidos se adicionan en el aparato de Golgi. La porción glucídica de la molécula está unida a la proteína mediante enlaces covalentes y puede estar compuesta por varios tipos diferentes de azúcares, como glucosa, galactosa, manosa, fucosa y ácido sialico.

Las glicoproteínas de membrana desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos celulares, incluyendo la adhesión celular, la señalización celular, el transporte de moléculas a través de la membrana y la protección de la superficie celular. También pueden actuar como receptores para las hormonas, los factores de crecimiento y otros mensajeros químicos que se unen a ellas e inician una cascada de eventos intracelulares.

Algunas enfermedades están asociadas con defectos en la síntesis o el procesamiento de glicoproteínas de membrana, como la enfermedad de Pompe, la enfermedad de Tay-Sachs y la fibrosis quística. El estudio de las glicoproteínas de membrana es importante para comprender su función normal y los mecanismos patológicos que subyacen a estas enfermedades.

El procesamiento proteico postraduccional (PPP) es un conjunto de modificaciones químicas y procesos que experimentan las proteínas después de su síntesis inicial, también conocida como traducción. Después de que un polipéptido se sintetiza a partir de un ARNm en el ribosoma, este polipéptido recién formado puede someterse a varios procesos adicionales antes de que la proteína funcional esté lista para realizar sus tareas específicas dentro de la célula.

Estos procesos pueden incluir:

1. Modificación de extremos: La eliminación o modificación química de los aminoácidos terminales del polipéptido recién formado.

2. Folding (plegamiento) y ensamblaje: El plegamiento de la estructura tridimensional de la proteína y, en algunos casos, el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas para formar un complejo proteico multimérico.

3. Modificaciones químicas: La adición de grupos funcionales a los aminoácidos específicos dentro del polipéptido, como la fosforilación, glicosilación, ubiquitinación y metilación. Estas modificaciones pueden influir en la estabilidad, localización, interacción y función de las proteínas.

4. Tratamiento: La eliminación de regiones específicas del polipéptido, como los aminoácidos señal o los dominios de unión, después del plegamiento y antes de que la proteína alcance su función madura.

5. Clivaje (escisión): El corte y la separación de las cadenas polipeptídicas en fragmentos más pequeños por proteasas específicas.

El procesamiento proteico postraduccional está estrechamente regulado y es fundamental para la maduración, funcionamiento y destino final de muchas proteínas. Los defectos en el procesamiento proteico postraduccional se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades metabólicas y el cáncer.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

Los antineoplásicos fitogénicos son agentes terapéuticos derivados de plantas que se utilizan en el tratamiento del cáncer. La palabra "fitogénico" se refiere a la naturaleza vegetal de estos compuestos. Estos fármacos funcionan mediante la interferencia con la proliferación y supervivencia de las células cancerosas, lo que lleva al retraso del crecimiento tumoral o incluso a la regresión del mismo.

Algunos ejemplos bien conocidos de antineoplásicos fitogénicos incluyen el paclitaxel (Taxol), derivado de la corteza de la planta de tejo del Pacífico, y la vincristina y la vinblastina, derivadas de la periwinkle o vinca rosa. Estos fármacos se utilizan en el tratamiento de una variedad de cánceres, como el cáncer de mama, el cáncer de pulmón y los linfomas.

Aunque los antineoplásicos fitogénicos pueden ser eficaces en el tratamiento del cáncer, también pueden causar efectos secundarios graves, como la supresión de la médula ósea, que puede conducir a una disminución de los glóbulos blancos y un mayor riesgo de infección. Por esta razón, es importante que estos fármacos se administren bajo la supervisión cuidadosa de un profesional médico capacitado.

Las proteínas quinasas JNK activadas por mitógenos, también conocidas como MAPKs (proteín-quinasa activada por mitógeno) del grupo de las JNK (quinasa activada por stress Jun N-terminal), son un subgrupo de la familia de serina/treonina proteín quinasas que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales intracelulares en respuesta a una variedad de estímulos, incluyendo factores de crecimiento, stress oxidativo, citocinas y radiación.

Las JNKs se activan mediante una cascada de fosforilaciones sucesivas, iniciadas por la unión de un ligando a un receptor de membrana, lo que provoca la activación de una quinasa upstream (MKK o MEK), que a su vez fosforila y activa a las JNKs en sus residuos de treonina y tirosina.

Una vez activadas, las JNKs fosforilan diversos sustratos nucleares y citoplasmáticos, lo que desencadena una serie de respuestas celulares, como la proliferación, diferenciación, apoptosis o supervivencia celular. La activación anormal de las JNKs se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas y trastornos cardiovasculares.

Los receptores del ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF, también conocidos como receptores de muerte, son una subfamilia de receptores de citocinas que desencadenan la apoptosis o muerte celular programada en respuesta a diversos estímulos. Estos receptores comparten una estructura similar con un dominio citoplasmático de muerte (DD) que interactúa con proteínas adaptadoras y activa cascadas de señalización que conducen a la apoptosis.

El ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF más conocido es el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α), que se une y activa los receptores TNFR1 y TNFR2. Otros miembros de esta familia incluyen Fas (receptor CD95/APO-1), DR3 (receptor de muerte 3/WSL-1/TRAMP), DR4 (receptor de muerte 4/TRAIL-R1), DR5 (receptor de muerte 5/TRAIL-R2), DR6 y TRUNDD.

La activación de estos receptores desencadena una serie de eventos que conducen a la formación del complejo de muerte, que incluye el dominio de muerte (DD) del receptor y las proteínas adaptadoras FADD y TRADD. Este complejo activa la cascada de las cinasas initiadoras de apoptosis (IAP), lo que resulta en la activación de las caspasas efectoras y, finalmente, en la fragmentación del ADN y la muerte celular programada.

La regulación de los receptores del ligando inductores de apoptosis relacionados con TNF es crucial para mantener el equilibrio homeostático y prevenir la proliferación descontrolada de células dañadas o anormales. La disfunción en estos receptores y sus vías de señalización se ha asociado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, enfermedades autoinmunes y neurodegenerativas.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

Los Receptores de Muerte Celular, también conocidos como receptores de muerte dependientes de ligandos (DR, por sus siglas en inglés), son un tipo de proteínas transmembrana que desempeñan un papel crucial en la activación del proceso de apoptosis o muerte celular programada.

Existen varios tipos de receptores de muerte celular, los más comunes son los miembros de la familia TNF-Receptor (TNFR). La unión de su ligando correspondiente, como el Factor de Necrosis Tumoral alfa (TNF-α), induce la formación de un complejo intracelular que activa una cascada de eventos que conducen a la apoptosis.

Este mecanismo es fundamental en el mantenimiento del equilibrio homeostático del organismo, ya que elimina las células dañadas, innecesarias o potencialmente tumorales. Sin embargo, un desequilibrio en la activación de estos receptores puede contribuir al desarrollo de diversas patologías, como enfermedades autoinmunes o cáncer.

Los Receptores de Factor de Necrosis Tumoral (TNF, por sus siglas en inglés) son un tipo de receptores de superficie celular que pertenecen a la familia del receptor de muerte (DR, por sus siglas en inglés). Estos receptores se unen a su ligando, el Factor de Necrosis Tumoral (TNF), que es una citocina proinflamatoria involucrada en diversas respuestas inmunes y procesos celulares.

Existen dos tipos principales de receptores de TNF: TNFR1 (también conocido como CD120a) y TNFR2 (también conocido como CD120b). TNFR1 se expresa en la mayoría de los tejidos, mientras que TNFR2 tiene una distribución más restringida y se expresa principalmente en células del sistema inmune.

La unión del TNF a sus receptores desencadena una cascada de señalización intracelular que puede resultar en una variedad de respuestas celulares, incluyendo la activación de vías de supervivencia y muerte celular programada (apoptosis). La activación de estos receptores también puede desencadenar la producción de otras citocinas proinflamatorias y promover la activación y diferenciación de células inmunes.

La disregulación de los receptores de TNF se ha asociado con una variedad de enfermedades, incluyendo enfermedades autoinmunes como la artritis reumatoide y la psoriasis, así como enfermedades inflamatorias intestinales como la enfermedad de Crohn y la colitis ulcerosa. Por lo tanto, los fármacos que bloquean la actividad de los receptores de TNF se utilizan ampliamente en el tratamiento de estas enfermedades.

FN-κB (Factor nuclear kappa B) es una proteína que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunológica y la inflamación. Se trata de un factor de transcripción que regula la expresión génica en respuesta a diversos estímulos, como las citocinas y los radicales libres.

El FN-κB se encuentra normalmente inactivo en el citoplasma de la célula, unido a su inhibidor, IκB (Inhibidor del factor nuclear kappa B). Cuando se activa, el IκB es fosforilado e hidrolizado por una proteasa específica, lo que permite la translocación del FN-κB al núcleo celular. Una vez allí, el FN-κB se une a secuencias específicas de ADN y regula la expresión génica.

El desequilibrio en la activación del FN-κB ha sido implicado en diversas enfermedades, como las enfermedades autoinmunes, el cáncer y la inflamación crónica. Por lo tanto, el control de la activación del FN-κB es un objetivo terapéutico importante en el tratamiento de estas enfermedades.

Flavoproteínas son tipos de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina, el cual es un componente esencial para su función. Las flavinas pueden existir en dos formas principales: flavina mononucleótida (FMN) y flavina adenín dinucleótido (FAD). Estos cofactores participan en diversas reacciones redox dentro de la célula, actuando como agentes oxidantes o reducidos.

Las flavoproteínas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo el metabolismo de aminoácidos, carbohidratos y lípidos. También están involucradas en la respiración celular y en la fotosíntesis. Algunos ejemplos de flavoproteínas son la glucosa oxidasa, la D-aminoácido oxidasa y la monoaminoxidasa. La actividad de estas enzimas es dependiente de la presencia del cofactor flavínico, que acepta electrones de sus sustratos y los transfiere a otros aceptores, como el oxígeno molecular.

En resumen, las flavoproteínas son un tipo específico de proteínas que contienen un grupo prostético de flavina y desempeñan diversas funciones enzimáticas relacionadas con procesos metabólicos importantes.

Las proteínas adaptadoras transductoras de señales son un tipo de proteínas intracelulares que participan en la transducción y amplificación de señales bioquímicas desde el medio externo al interior de la célula. Se encargan de conectar receptores de membrana con diversos efectores intracelulares, como enzimas o factores de transcripción, mediante interacciones proteína-proteína y dominios estructurales específicos. Esto permite que las señales extracelulares activen una cascada de respuestas bioquímicas dentro de la célula, desencadenando diversos procesos fisiológicos como el crecimiento celular, diferenciación y apoptosis. Algunos ejemplos de proteínas adaptadoras transductoras de señales incluyen las proteínas Grb2, Shc y SOS1, que desempeñan un papel crucial en la vía de activación del factor de crecimiento epidérmico (EGFR).

La clorometilcetona tosilisina no es un término médico reconocido o una definición específica en el campo médico. Sin embargo, la palabra "clorometilcetona" se refiere a un grupo funcional en química orgánica que consiste en un carbono carbonilo (-C=O) unido a un metil (-CH3) y un cloruro de hidrógeno (-Cl). Por otro lado, "tosilisina" no parece estar relacionada con ningún término médico o químico conocido.

Si está buscando información sobre una sustancia específica o un medicamento en particular, asegúrese de verificar la ortografía y la precisión del nombre para obtener resultados más precisos. En caso de duda, consulte con un profesional médico o químico capacitado.

Las proteínas de neoplasias son aquellas proteínas que se expresan anormalmente en las células cancerosas o neoplásicas. Estas proteínas pueden ser producidas por genes oncogénicos mutados, genes supresores de tumores inactivados o por alteraciones en la regulación génica y traduccional. Las proteínas de neoplasias pueden desempeñar un papel crucial en el diagnóstico, pronóstico y tratamiento del cáncer.

Algunos ejemplos de proteínas de neoplasias incluyen la proteína del antígeno prostático específico (PSA) que se utiliza como marcador tumoral en el cáncer de próstata, la proteína HER2/neu que se overexpresa en algunos tipos de cáncer de mama y se puede tratar con terapias dirigidas, y la proteína p53 que es un supresor tumoral comúnmente mutado en muchos tipos de cáncer.

El estudio de las proteínas de neoplasias puede ayudar a los médicos a entender mejor los mecanismos moleculares del cáncer y a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas más efectivas y específicas para tratar diferentes tipos de cáncer.

Los inhibidores de la síntesis de proteínas son un tipo de fármacos que impiden o disminuyen la producción de proteínas en las células. Lo hacen interfiriendo en el proceso de traducción, que es el paso donde el ARN mensajero (ARNm) es utilizado como plantilla para crear una nueva cadena de aminoácidos, formando así una proteína.

Este grupo de medicamentos se utiliza a menudo en el tratamiento de diversas condiciones médicas, incluyendo ciertos tipos de cáncer y enfermedades inflamatorias. Por ejemplo, algunos fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINEs) como el ácido acetilsalicílico (Aspirina) y el ibuprofeno tienen propiedades inhibidoras de la síntesis de proteínas y actúan disminuyendo la producción de prostaglandinas, sustancias que participan en procesos inflamatorios.

Sin embargo, es importante mencionar que el uso prolongado o inadecuado de estos fármacos puede tener efectos adversos, ya que la inhibición de la síntesis proteica afecta a todas las células del cuerpo y no solo a aquellas donde se desea el efecto terapéutico.

La proteína reguladora de apoptosis similar a CASP8 y FADD, también conocida como PEA-15 (Protein Enhancer of Apoptosis 15), es una proteína que en humanos está codificada por el gen PEAR1. La PEA-15 desempeña un papel importante en la regulación de la apoptosis, que es el proceso programado de muerte celular.

La PEA-15 regula la apoptosis al interactuar con y modular la actividad de las proteínas clave en el camino de apoptosis mediada por Fas/CD95, como la caspasa-8 y la FADD (Fas-associated death domain). La PEA-15 inhibe la activación de la caspasa-8, lo que previene la activación del camino de apoptosis.

Además de su función en la regulación de la apoptosis, la PEA-15 también se ha implicado en la regulación de la proliferación celular y la diferenciación celular. La sobrexpresión de PEA-15 se ha asociado con la inhibición del crecimiento celular y la inducción de la diferenciación celular en varios tipos de células.

La PEA-15 también puede desempeñar un papel en la patogénesis de diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Se ha informado que los niveles alterados de PEA-15 están asociados con una mayor susceptibilidad al desarrollo de ciertos tipos de cáncer, como el cáncer de mama y el cáncer de colon. Además, se ha demostrado que la PEA-15 desempeña un papel neuroprotector en modelos animales de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

El ácido bongkrekídico es un compuesto tóxico producido por algunas cepas de bacterias del género Burkholderia, incluidas Burkholderia gladioli y Burkholderia cocovenenans. Este ácido tóxico se forma como resultado del metabolismo de los ácidos grasos en determinadas condiciones de crecimiento de las bacterias.

El ácido bongkrekídico es extremadamente peligroso y puede causar graves intoxicaciones alimentarias, conocidas como bongkrekitis, que pueden conducir a la muerte si no se tratan a tiempo. Los síntomas de la intoxicación por ácido bongkrekídico incluyen náuseas, vómitos, diarrea, dolores abdominales, confusión, convulsiones y coma.

Este compuesto tóxico se ha encontrado en alimentos fermentados contaminados, especialmente en el tempeh indonesio, un alimento tradicional preparado a partir de soja fermentada. La contaminación del tempeh con bacterias productoras de ácido bongkrekídico puede ocurrir durante el proceso de fermentación si no se controlan adecuadamente las condiciones de temperatura y humedad.

Para prevenir la intoxicación por ácido bongkrekídico, es fundamental garantizar una correcta higiene y manipulación de los alimentos, así como un proceso de fermentación controlado y supervisado. Además, se recomienda evitar el consumo de alimentos fermentados de dudosa procedencia o que presenten signos de descomposición o contaminación.

Las serina endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas (que cortan las proteínas) que tienen un residuo de serina en su sitio activo, donde ocurre la catálisis. Estas enzimas cortan los enlaces peptídicos internos dentro de las cadenas polipeptídicas, lo que les da el nombre de "endopeptidasas".

Un ejemplo bien conocido de serina endopeptidasa es la tripsina y la quimotripsina, que se encuentran en los jugos digestivos y desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el intestino delgado. Otras serina endopeptidasas importantes incluyen la trombina, que está involucrada en la coagulación sanguínea, y la elastasa, que desempeña un papel en la inflamación y la destrucción de tejidos.

Estas enzimas son altamente específicas y solo cortan los enlaces peptídicos en ciertos aminoácidos, lo que les da una gran selectividad. Su actividad puede ser regulada por inhibidores específicos, lo que permite un control preciso de sus acciones en el organismo.

La proliferación celular es un proceso biológico en el que las células se dividen y aumentan su número. Este proceso está regulado por factores de crecimiento y otras moléculas de señalización, y desempeña un papel crucial en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la cicatrización de heridas y el crecimiento durante la infancia.

Sin embargo, la proliferación celular descontrolada también puede contribuir al crecimiento y propagación de tumores malignos o cancerosos. En tales casos, las células cancerosas evaden los mecanismos normales de control del crecimiento y continúan dividiéndose sin detenerse, lo que lleva a la formación de un tumor.

La capacidad de una célula para proliferar se mide a menudo mediante el conteo de células o por la determinación de la tasa de crecimiento celular, que se expresa como el número de células que se dividen en un período de tiempo determinado. Estas medidas pueden ser importantes en la investigación médica y clínica, ya que proporcionan información sobre los efectos de diferentes tratamientos o condiciones experimentales sobre el crecimiento celular.

Las proteínas virales son aquellas que se producen y utilizan en la estructura, función y replicación de los virus. Los virus son entidades acelulares que infectan células vivas y usan su maquinaria celular para sobrevivir y multiplicarse. Las proteínas virales desempeñan un papel crucial en este ciclo de vida viral.

Existen diferentes tipos de proteínas virales, cada una con funciones específicas:

1. Proteínas estructurales: Forman la cubierta externa del virus, llamada capside o cápsida, y proporcionan protección a los materiales genéticos del virus. Algunos virus también tienen una envoltura lipídica adicional que contiene proteínas virales integradas.

2. Proteínas no estructurales: Participan en la replicación y transcripción del genoma viral, así como en el ensamblaje de nuevos virus dentro de las células infectadas. Estas proteínas pueden estar involucradas en la modulación de las vías celulares para favorecer la infección y la replicación virales.

3. Proteínas reguladoras: Controlan la expresión génica del virus, asegurando que los genes sean expresados en el momento adecuado durante el ciclo de vida viral.

4. Proteínas accesorias: Pueden tener diversas funciones y ayudar al virus a evadir las respuestas inmunológicas del hospedador o interferir con la función celular normal para favorecer la replicación viral.

Las proteínas virales son objetivos importantes en el desarrollo de vacunas y terapias antivirales, ya que desempeñan un papel fundamental en la infección y propagación del virus dentro del organismo hospedador.

La proteína letal asociada a BCL (BCL-associated X protein, o BAX) es una proteína que en la medicina y la biología se relaciona con el proceso de apoptosis o muerte celular programada. La proteína BAX es codificada por el gen BAX y pertenece a la familia de las proteínas BCL-2, las cuales pueden actuar como promotores o inhibidores de la apoptosis.

La proteína BAX se localiza en la membrana mitocondrial y desempeña un papel crucial en el proceso de inducción de la apoptosis. Cuando es activada, la proteína BAX forma poros en la membrana mitocondrial, lo que conduce a la liberación de citocromo c y otros factores pro-apoptóticos al citoplasma celular. Esto, a su vez, activa una cascada de eventos que finalmente llevan a la muerte celular programada.

La proteína BAX se ha relacionado con diversas enfermedades y trastornos, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y los trastornos cardiovasculares. Por ejemplo, mutaciones en el gen BAX se han asociado con un mayor riesgo de desarrollar ciertos tipos de cáncer, mientras que niveles elevados de proteína BAX se han relacionado con la muerte celular excesiva en enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson.

La proteólisis es un proceso bioquímico que implica la degradación o el rompimiento de las proteínas en sus componentes más pequeños, los aminoácidos. Este proceso es catalizado por diversas enzimas conocidas como proteasas o peptidases. La proteólisis juega un rol fundamental en muchos procesos fisiológicos, incluyendo la digestión de las proteínas alimenticias, la activación y desactivación de varias proteínas y péptidos, así como el control de la respuesta inmunitaria. También puede desempeñar un papel en la apoptosis o muerte celular programada. Sin embargo, un desequilibrio en la regulación de la proteólisis puede contribuir al desarrollo de diversas patologías, como las enfermedades neurodegenerativas y el cáncer.

Los potenciales de membrana son diferencias de potencial eléctrico a través de las membranas biológicas, especialmente las membranas celulares. Estas diferencias de potencial se generan por la distribución desigual de iones a ambos lados de la membrana, lo que resulta en una carga neta positiva o negativa en un lado de la membrana en relación con el otro.

El potencial de membrana más conocido es el potencial de reposo, que se refiere a la diferencia de potencial a través de la membrana celular cuando la célula no está estimulada. Este potencial generalmente es negativo en el interior de la célula en relación con el exterior, lo que significa que hay una carga neta negativa en el interior de la célula.

Otro tipo de potencial de membrana es el potencial de acción, que se produce cuando la célula se estimula y se abren canales iónicos adicionales en la membrana, lo que permite que los iones fluyan a través de la membrana y cambien la distribución de carga. Esto resulta en un rápido cambio en el potencial de membrana, seguido de una lenta recuperación hacia el potencial de reposo.

Los potenciales de membrana desempeñan un papel crucial en muchos procesos celulares, como la comunicación entre células, la transmisión de señales nerviosas y la regulación del metabolismo celular.

Propionato de calcio, también conocido como propidio, es un compuesto químico que se utiliza en medicina como un agente anticonvulsivante y sedativo. Se administra por vía intravenosa y actúa disminuyendo la actividad eléctrica anormal en el cerebro. La dosis y la duración del tratamiento se determinan individualmente, dependiendo de las indicaciones médicas y la respuesta al tratamiento. Los efectos secundarios pueden incluir somnolencia, mareos, debilidad y confusión. Es importante que sea administrado bajo la supervisión de un profesional médico capacitado, ya que una dosis incorrecta puede provocar efectos adversos graves.

En la terminología médica, las membranas intracelulares se refieren a las estructuras que forman compartimentos dentro de una célula. Estas membranas son selectivamente permeables, lo que significa que controlan el paso de moléculas y solutos hacia adentro o afuera de un compartimento celular.

Las membranas intracelulares están compuestas principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas en ella. La bicapa lipídica está formada por fosfolípidos, esteroles y otros lípidos. Las proteínas asociadas a la membrana pueden actuar como canales iónicos, bombas de transporte activo o receptores para diversas moléculas.

Existen diferentes tipos de membranas intracelulares en una célula, incluyendo la membrana nuclear, membrana mitocondrial, membrana del retículo endoplásmico y membrana del aparato de Golgi, entre otras. Cada uno de estos compartimentos tiene funciones específicas en el metabolismo celular, como por ejemplo, la síntesis de proteínas, producción de energía (ATP) o procesamiento y envío de proteínas y lípidos hacia su destino final.

En resumen, las membranas intracelulares son estructuras críticas en la organización y funcionamiento de una célula, ya que permiten el control del tráfico y ambiente interno de cada compartimento celular.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

La microscopía fluorescente es una técnica de microscopía que utiliza la fluorescencia de determinadas sustancias, llamadas fluorocromos o sondas fluorescentes, para generar un contraste y aumentar la visibilidad de las estructuras observadas. Este método se basa en la capacidad de algunas moléculas, conocidas como cromóforos o fluoróforos, de absorber luz a ciertas longitudes de onda y luego emitir luz a longitudes de onda más largas y de menor energía.

En la microscopía fluorescente, la muestra se tiñe con uno o varios fluorocromos que se unen específicamente a las estructuras o moléculas de interés. Posteriormente, la muestra es iluminada con luz de una longitud de onda específica que coincide con la absorbida por el fluorocromo. La luz emitida por el fluorocromo luego es captada por un detector, como una cámara CCD o un fotomultiplicador, y se convierte en una imagen visible.

Existen diferentes variantes de microscopía fluorescente, incluyendo la epifluorescencia, la confocal, la de dos fotones y la superresolución, cada una con sus propias ventajas e inconvenientes en términos de resolución, sensibilidad y capacidad de generar imágenes en 3D o de alta velocidad. La microscopía fluorescente es ampliamente utilizada en diversas áreas de la biología y la medicina, como la citología, la histología, la neurobiología, la virología y la investigación del cáncer, entre otras.

Las neuronas, en términos médicos, son células especializadas del sistema nervioso que procesan y transmiten información por medio de señales eléctricas y químicas. Se considera que son las unidades funcionales básicas del sistema nervioso. Las neuronas están compuestas por tres partes principales: el soma o cuerpo celular, los dendritos y el axón. El cuerpo celular contiene el núcleo de la célula y los orgánulos donde ocurre la síntesis de proteínas y ARN. Los dendritos son extensiones del cuerpo celular que reciben las señales entrantes desde otras neuronas, mientras que el axón es una prolongación única que puede alcanzar longitudes considerables y se encarga de transmitir las señales eléctricas (potenciales de acción) hacia otras células, como otras neuronas, músculos o glándulas. Las sinapsis son las conexiones especializadas en las terminales axónicas donde las neuronas se comunican entre sí, liberando neurotransmisores que difunden a través del espacio sináptico y se unen a receptores en la membrana postsináptica de la neurona adyacente. La comunicación sináptica es fundamental para la integración de señales y el procesamiento de información en el sistema nervioso.

El complejo de la endopeptidasa proteasomal, también conocido como 26S proteasoma, es un gran complejo multiproteico que desempeña un papel crucial en el procesamiento y degradación de proteínas en células eucariotas. Se encarga de la degradación selectiva de proteínas intracelulares, lo que permite a la célula regular diversos procesos como el ciclo celular, la respuesta al estrés y la señalización celular.

El complejo de la endopeptidasa proteasomal está formado por dos subcomplejos principales: el núcleo catalítico o 20S y el regulador o 19S. El núcleo catalítico es una estructura cilíndrica hueca compuesta por cuatro anillos de subunidades proteicas, dos anillos externos de subunidades alpha y dos anillos internos de subunidades beta. Las subunidades beta contienen los sitios activos de las tres principales endopeptidasas: la actividad peptidil-glutamil peptidasa (PGPH), la actividad trypsina-like y la actividad caspasa-like, que trabajan en conjunto para degradar las proteínas marcadas para su destrucción.

El subcomplejo regulador o 19S se encuentra en uno o ambos extremos del núcleo catalítico y está formado por un anillo base y un capuchón lidereado. El anillo base contiene las subunidades ATPasas, que utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para desplegar y translocar las proteínas al núcleo catalítico. El capuchón lidereado reconoce y une específicamente a las proteínas marcadas para su degradación, normalmente mediante la adición de una etiqueta ubiquitina poliubiquitinada. Una vez que la proteína está correctamente posicionada en el núcleo catalítico, es degradada por las endopeptidasas y los péptidos resultantes se escinden en aminoácidos individuales, que luego son reciclados por la célula.

El sistema ubiquitina-proteasoma desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis celular al regular una variedad de procesos, como la respuesta al estrés, la diferenciación celular, la apoptosis y la proliferación celular. La disfunción del sistema ubiquitina-proteasoma ha sido implicada en el desarrollo de diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades inflamatorias. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares que regulan este sistema es crucial para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas dirigidas a tratar estas enfermedades.

La "regulación hacia abajo" en un contexto médico o bioquímico se refiere a los procesos o mecanismos que reducen, inhiben o controlan la actividad o expresión de genes, proteínas u otros componentes biológicos. Esto puede lograrse mediante diversos mecanismos, como la desactivación de genes, la degradación de proteínas, la modificación postraduccional de proteínas o el bloqueo de rutas de señalización. La regulación hacia abajo es un proceso fundamental en la homeostasis y la respuesta a estímulos internos y externos, ya que permite al organismo adaptarse a los cambios en su entorno y mantener el equilibrio interno. Un ejemplo común de regulación hacia abajo es la inhibición de la transcripción génica mediante la unión de factores de transcripción reprimidores o la metilación del ADN.

Las caspasas iniciadoras como las caspasas-8 y -9[3]​ procesan las formas inactivas de las caspasas efectoras como las caspasas ... En resumen, las caspasas efectoras se activan proteolíticamente por otras caspasas mientras que las caspasas iniciadoras son ... en el caso de caspasa-2 o caspasa-9 (ver Apaf-1) o efectores de muerte celular (DED) en el caso de caspasa-8 y -10, que le ... Por ejemplo, la caspasa-9 activada por el apoptosoma procesa y activa la caspasa-3 que, además de procesar sus proteínas diana ...
Apoptosis Caspasas Danial NN, Korsmeyer SJ. Cell death: critical control points Cell 2004 Jan 23;116 (2):205-19. PMID 14744432 ... inactiva de la caspasa-8 la cual experimenta una autoactivación catalítica y es entonces capaz de activar a otras caspasas ... de los procesos de muerte celular programada o apoptosis supone una activación de unas enzimas citosólicas denominadas caspasas ...
Este mecanismo parece ser independiente de caspasas. La degradación proteolítica de PARP, por enzimas como las caspasas o ... En este sentido, PARP es inactivada por clivaje de la caspasa-3 (en un dominio específico de la enzima) durante la muerte ... Las polimerasas PARP se componen de cuatro dominios de interés: un dominio de unión al ADN, un dominio caspasa-hendida (véase ... Esto es esencial en un modelo de muerte celular programada basado en caspasa escote inhibición de PARP. El dominio auto- ...
... inhibidores de la caspasa. Antiinflamatorios. Antioxidantes (por ejemplo, la minociclina). Agentes bloqueadores del receptor ...
Por ejemplo, la caspasa-8 activada por señales de receptores de muerte celular en superficie origina una serie de ... Apoptosis Caspasas Ciclina I Danial NN, Korsmeyer SJ. Cell death: critical control points Cell 2004 Jan 23;116 (2):205-19. PMID ...
Está mediado por la vía de las caspasas. El proceso de apoptosis es importante para el desarrollo del organismo, ya que es un ...
Esto produce la activación de caspasas y apoptosis celular. Cuando los tumores ven incrementada su expresión de TSP1 crecen más ...
Caspasas-3, caspasas-6 y caspasas-7 funcionan como efector caspasas que henden varios sustratos que incluyen citoqueratinas, ... Este apoptosoma a continuación, activa la caspasa-9. Una vez que la caspasa-9 se activa, la mayor activación de otras caspasas ... Entre las proteasas implicadas en los procesos de muerte celular se encuentran las caspasas, las calpaínas, la granzima B y el ... Caspasas de ejecución activan endonucleasas citoplasmáticas que degradan material nuclear y proteasas que degradan proteínas ...
Durante la apoptosis, esta proteína es clave en la ruta dependiente de caspasas. El corte se produce en el sitio SALD, dando ...
Mediado por granzimas, las cuales producen activación de la vía de las caspasas; y perforinas, que producen lisis osmótica. ...
... que dará lugar a la caspasa 9 y, después, a la caspasa 3). Las interacciones entre estas dos moléculas son principalmente ... En concreto la proteína c-FLIPL es capaz de dividir la caspasa 8 en dos dímeros inactivos, que no actúan en la señal de muerte ... Una de las proteína clave del disc es la Caspasa 8 o FLICE, que se sintetiza en una forma inactiva y sólo se activa al ... Estructuralmente es muy parecida a las FLICE o caspasa 8. Su gen se encuentra en la región q33-q34 del cromosoma 2, igual que ...
La unión de sonic heghog suprime patched y por lo tanto las caspasas no se activan, inhibiendo así el proceso de apoptosis.[13 ... En el tubo neural del pollo, la proteína receptora de hedgehog Patched, activa las caspasas. ... está mediado por proteasas llamadas caspasas. Estas digieren la célula desde el interior, cortando proteínas celulares y ...
Este proceso implica la activación de las cisteínas proteasas caspasas y, posteriormente, de endonucleasas nucleares. Estos ...
El estudio confirmó que había escisión de caspasa-3, -8 y -9. Estas tres proteasas de cisteína juegan un papel importante en el ... Un estudio de seguimiento investigó para determinar si las caspasas estaban involucradas en la apoptosis observada en el ...
La interacción entre FAS y FASL activa la cascada de las caspasas, induciendo la apoptosis celular.[1]​ Los pacientes con ALPS ...
Esta constituida por 3 dominios de tipo Ig, uno caspasa y otro de muerte. Los procesos postraduccionales de la proteína están ... La proteína posee una estructura de 233 aminoácidos con un dominio de reclutamiento de caspasas (CARD) en el extremo N terminal ...
Por último, como consecuencia de la afectación de la caspasa 3 aparece apoptosis tubular renal. Este es un efecto propio ...
... oxidantes y otros componentes intracelulares tales como proteasas y caspasas.[2]​ La eferocitosis es realizada no solo por ...
... sus cuatro aminoácidos del extremo N-terminal para mimetizar a una caspasa y así ser reclutada por los inhibidores de caspasas ... reduciendo la inhibición celular a la activación de las caspasas. Además, HtrA2 tiene un dominio PDZ, el cual, aunque pequeño, ...
Las metacaspasas son miembros de la clase C14 de proteasas de cisteína y, por tanto, están relacionadas con las caspasas, ... De manera análoga a las caspasas, las metacaspasas inducen la muerte celular programada tanto en plantas como en hongos ( ... como en las verdaderas caspasas. Las metacaspasas se encuentran en plantas, hongos y " protistas ", pero no en hongos o ... ortocaspasas y paracaspasas .[1]​ Las metacaspasas son específicas de la arginina / lisina, en contraste con las caspasas, que ...
Este proceso se logra fragmentando los núcleos de las células y las actividades de dichas caspasas, las cuales son un grupo de ... Experimentos demostraron que fucoidan induce la apoptosis en las células cancerosas por medio de la actividad de las caspasas. ...
Las anomalías genéticas se producen con frecuencia en un gen supresor de tumores llamada caspasa 8.[2]​ La Tabla 1 resume los ...
Los inflamasomas son complejos proteicos que regulan la aparición de la enzima Caspasa-1, concretamente del tipo inflamatorio. ... sobre el eflujo de potasio regulando la oligomerización y activación del inflamasoma NLRP3 que a la vez activa las caspasas, ...
El FAS trimerizado activa a las caspasas intracelulares, unas proteínas que se encargan de degradar el citoesqueleto y de ... emplean proteínas que generan poros en la célula diana y dentro de los poros depositan enzimas activadoras de caspasas. Las ...
... destacando algunos tetrapéptidos sintéticos inhibidores de caspasas. Ejemplos de compuestos causantes de muerte celular: ...
Si bien la mayoría de las serpinas tienen la función de inhibir serina proteasas, otras inhiben caspasas, y cisteína proteasas ... inflamatoria del huésped a través de la inhibición de IL-1 y el procesamiento de L-18 por la proteasa de cisteína caspasa-1 .[ ...
... forman un cuerpo apoptótico que estimula la caspasa-9, la cual activa la caspasa-3 y la caspasa-8. La Smac protege la caspasa-3 ... y activando la caspasa-4 (que contribuye a la activación de la caspasa-8).[cita requerida] Se promueve también la liberación de ... La caspasa-8 es activada por proteínas de dominio de muerte como las FADD (Fas-associated protein with death domain). La ... de la proteína inhibidora de apoptosis (IAP). La caspasa-3 activa se une a la poli ADP ribosa polimerasa (PARP), provocando la ...
Se inicia la cascada de apoptosis dependiente de la enzima caspasa, ocasionando que las células "se suiciden" en cadena. 11.- ...
La liberación de citocromo c del IMS al citosol activa las procaspasas y desencadena una cascada de caspasas que conduce a la ...
Una vez que la caspasa-9 está activada, esta activa a las caspasas efectoras como la caspasa-3, lo que desencadena las últimas ...
Las caspasas iniciadoras como las caspasas-8 y -9[3]​ procesan las formas inactivas de las caspasas efectoras como las caspasas ... En resumen, las caspasas efectoras se activan proteolíticamente por otras caspasas mientras que las caspasas iniciadoras son ... en el caso de caspasa-2 o caspasa-9 (ver Apaf-1) o efectores de muerte celular (DED) en el caso de caspasa-8 y -10, que le ... Por ejemplo, la caspasa-9 activada por el apoptosoma procesa y activa la caspasa-3 que, además de procesar sus proteínas diana ...
Se llaman caspasas porque ese nombre es el acrónimo de lo que hacen: tienen un aminoácido, la cisteína, en su centro activo, ... Caspasas Son proteasas que juegan un papel determinante en muchos procesos celulares como la apoptosis, la diferenciación, la ... Por eso, la C es de cisteína, la A de aspartato, la S de específico (en inglés) y la P de proteasas: CASPAses (caspasas, en ...
... Ayuda para diagnóstico médico on-line. Lista ordenada de posibles enfermedades a partir de los síntomas o el ... Caspasa 9 (CASP9). Caspasa de prodominio largo que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa en su región prodiminio. La ... caspasa 9 es activada durante el estrés celular por factores proapoptóticos devivados de las mitocondrias y por PROTEÍNAS ...
En el citoplasma, la granzima B desencadena la cascada de caspasas, probablemente a partir de la activación de la caspasa 10. ... lo cual provoca que la parte interna de la Fas active a la caspasa 8, iniciando la cascada de caspasas. ... El ced-3 es semejante al gen humano que corresponde a la caspasa 1, lo cual sugiere que ambos descienden de un mismo ancestro. ... 4.4 Las caspasas.. La apoptosis requiere una maquinaria especializada y muy regulada. El elemento principal de esta maquinaria ...
EXPRESION DE CASPASA 3 COMO MARCADOR PRONOSTICO EN EL CARCINOMA DE PROSTATA, Albany, EE.UU.. [Archives of Pathology & ...
Células U2OS marcadas con SiR-Actina, TMRE (actividad mitocondrial), CellEventTM (actividad de las caspasas) y DAPI (núcleos). ...
... las granzimas entran a la célula por medio de endocitosis e inducen apoptosis celular mediante la activación de caspasas. De ...
En presencia de ATP, el citocromo C activa la cascada de la caspasa con la ayuda de otros factores proapoptosis. ... En cambio, la apoptosis implica una vía de señalización mediada por receptores y la activación secuencial de las caspasas ... promoviendo la activación de la cascada de la caspasa. La vía intrínseca se caracteriza por la liberación del citocromo C ...
La Reserpina Aumenta la Expresión de BDNF y PCNA, y Disminuye la de Caspasa-3, en Células Intersticiales (Células de Leydig ... caspasa-3. Se obtuvo también un índice de positividad al receptor de andrógenos en las células intersticiales. La expresio ... y menor proporción de células positivas a caspasa-3, en los animales tratados. Los resultados corroboran la capacidad de la ...
... multimolecular que una vez activado desencadena una serie de reacciones enzimáticas que llevan a la activación de la caspasa 1 ...
La caspasa apical como la caspasa-8 se activa y los miembros de la familia Bcl2, Bax y Bid, se translocan a la mitocondria e ...
Existe una probable estimulación del SRAA a la vía de las caspasas, que son enzimas proapoptóticas sobre las células ...
CASPASAS EFECTORAS y CASPASAS INICIADORAS y específicos están disponibles. Calificadores permitidos:. AD administración & ... Caspasas - Concepto preferido UI del concepto. M0029891. Nota de alcance. Familia de CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS intracelulares que ... caspasa Nota de alcance:. Familia de CISTEÍNA ENDOPEPTIDASAS intracelulares que intervienen en la regulación de la INFLAMACIÓN ... Las caspasas son activadas por escisión proteolítica de una forma precursora, dando lugar a las subunidades grande y pequeña ...
... inhibidor de caspasa, inhibidores de SK1). El café se ha asociado con una disminución del riesgo de cirrosis en los metanálisis ...
Caspasas (1) * Encefalitis (1) * Enfermedades Fetales (1) * Reacción a la Transfusión (1) ...
Comparación de la disminución de la actividad de la caspasa 3 escindida. La caspasa 3 es una enzima que desempeña un papel ... En condiciones de estrés, la actividad de la caspasa 3 tiende a aumentar, como se observa en casos de consumo excesivo de ... Esto incluyó una disminución de la actividad de la caspasa 3 escindida en comparación con los grupos alcohólicos sin ninguna ... Comparación de la disminución de la actividad de la caspasa 3 escindida ...
El mercado de biofarmacéuticos alcanzó un valor de USD 332,30 mil millones en 2022. Se estima que el mercado crezca a una tasa de crecimiento anual compuesta (CAGR) de 6,80% durante el período de pronóstico 2023-2028.
Pro-caspasa 14system. Promueve la síntesis de Caspasa-14 y Filagrina reparando la barrera cutánea y protegiéndola del daño ...
Biodentine Induce Proteínas Apoptóticas Caspasa 3 y PARP-1 en Células de la Pulpa Dental Humana ... Hay estudios que muestran ...
Las caspasas se clasifican numéricamente en función de su propósito: las Caspasas de Iniciación (2, 8, 9 y 10), las Caspasas ... Un grupo de estas moléculas son las caspasas; estas caspasas actúan como tijeras que van cortando (degradando) a otras ... Imagina que las Caspasas Ejecutoras son como cirujanos precisos, equipados con bisturís afinados, que operan dentro de la ... Ejecutoras (3, 6 y 7) y las Caspasas Inflamatorias (1, 4 y 5). Como si fueran actores que entran en escena, la Caspasa 9, en su ...
Las Caspasas-3, caspasas-6 y caspasas-7 huncionan comefector. Son caspasas que tién varius sustratus quincluyin ... Este apoptosoma a continuación, activa la caspasa-9. Una vezi que la caspasa-9 sactiva, la mayor activación dotras caspasas, ... La Apoptosis mediá por receptoris e muerti se pué inhibil pola proteína c-FLIP el cuál suni a FADD y la caspasa-8 causandu ... Las caspasas ejecutoras sactivan endonucleasas citoplasmáticas que degradan material nuclear y proteasas que degradan ...
INHIBIDORES DE LA CASPASA 1 PARA EL TRATAMIENTO DE LA ANEMIA. P201631094. WO2018029389. INSTRUMENTO BINOCULAR OPTOELECTRÓNICO ...
Concentración de ATP y actividad de lacaspasa El nivel interno de ATP y la actividad de la caspasa en las células T-47D se ... Se ha demostrado que el DCA induce un aumento pequeño pero significativo de la actividad de la caspasa 3/7, incluso cuando no ... Nuestros datos indican que la inhibición de la MTP mediante CsA y BA puede bloquear parcialmente la activación de la caspasa 3/ ... Los inhibidores del poro de transición mitocondrialbloquearon parcialmente la activación de caspasas inducida por ATO, pero no ...
Esto permite la activación secuencial de caspasas efectoras, incluida la caspasa-3. Las caspasas iniciadoras -8 y -10 pueden ... puede activar caspasas efectoras como la caspasa-3. La procaspasa-9 tiene más afinidad por el apoptosoma que la caspasa-9 ... El citocromo c citosólico se une a APAF1 y procaspasa-9 para formar un complejo llamado apoptosoma . La caspasa-9 se activa ... La formación de ampollas en la membrana durante la apoptosis resulta de la activación de ROCK I mediada por caspasa. ", Nat. ...
También las Caspasas, c isteín proteasas específicas de ácido aspártico, se han utilizado como marcador específico de las vías ... Existen dos grandes grupos de Caspasas, las denominadas iniciadoras y las ejecutoras. Las iniciadoras son activadas por ... Las ejecutoras son activadas mediante el corte específicomediado por las Caspasas iniciadoras. ...
Identificación de apoptosis liquen plano oral con caspasa 3. Rev ADM. 2020;77(2):70-79. doi:10.35366/93098. ...
Neuroprotección por ácido valproico y cambios en la expresión de Bcl-2 y caspasa-3 activada en ratas sometidas a isquemia/ ...
Desencadenó moléculas de señalización (caspasa) para iniciar la muerte celular programada.. .mitad-blog-adaptable { width: ...
Posiblemente sea la serie con mas seguidores, en cas pasa algo parecido. ...
Además, punicalagina suprimida alta caspasa 3 y caspasa 8 escisión inducida por glucosa. ... Punicalagina reduce la formación de glucosa alta inducida NTD bloqueando estrés celular y la activación de las caspasas. Estas ... éste se produce a través de la obstrucción de estrés celular y la activación de las caspasas. Día embrionario 8.5 (E8.5) ...
  • Las caspasas son mediadores esenciales de los procesos de apoptosis, la muerte celular programada, de especial relevancia en los procesos morfogenéticos del desarrollo embrionario. (wikipedia.org)
  • La importancia de las caspasas como responsables de los procesos de apoptosis fue establecida por Robert Horvitz y colaboradores al encontrar que el producto del gen ced-3, una cisteín-proteasa análoga de ICE, estaba implicado en los procesos de muerte celular durante el desarrollo de C. elegans. (wikipedia.org)
  • Las caspasas efectoras una vez activadas procesan a su vez otros sustratos proteicos que mediarán en las distintas vías de apoptosis. (wikipedia.org)
  • La caspasa 9 es activada durante el estrés celular por factores proapoptóticos devivados de las mitocondrias y por PROTEÍNAS ADAPTADORAS SEÑAILIZADORAS DE CARD como el FACTOR 1 ACTIVADOR DE LAS PROTEASAS DE LA apoptosis . (lookfordiagnosis.com)
  • Activa la apoptosis mediante escisión y activación de caspasas efectoras . (lookfordiagnosis.com)
  • La apoptosis es una forma de muerte celular caracterizada por hipereosinofilia y retracción citoplasmáticas con fragmentación nuclear (cariorrexis) desencadenada por señales celulares controladas genéticamente. (rincondelvago.com)
  • La apoptosis tiene un significado biológico muy importante, que es opuesto al de la mitosis en la regulación del volumen tisular. (rincondelvago.com)
  • La apoptosis contribuye a dar la forma a los órganos durante la morfogénesis y elimina células inmunológicamente autorreactivas, las células infectadas y las genéticamente dañadas, cuya existencia es potencialmente dañina para el huésped. (rincondelvago.com)
  • El mecanismo principal implicado en la IHA es la alteración de la morfología hepática, causante la muerte celular, ya sea por necrosis celular o apoptosis. (intramed.net)
  • La apoptosis, o muerte celular programada, es un proceso fisiológico relacionado con la regulación del número de células de un organismo mediante la eliminación de las células dañadas o no deseadas. (imim.es)
  • 2005). Entre ellos, se ha observado que la activación de las quinasas dependientes de ciclinas (CdK) es decisiva tanto en la mitosis como en la apoptosis (Golsteyn, 2005). (imim.es)
  • Se ha demostrado que la activación de la Cdk2 es necesaria en la apoptosis de células quiescentes como los timocitos (Gil-Gómez et al. (imim.es)
  • La apoptosis es un proceso necesario para todos los tejidos del cuerpo. (uaem.mx)
  • La apoptosis es una destruzión o muerti celular programá o provocá pol propiu organismu, con el fin d'autocontrolal el su desarrollu y crecimientu. (wikipedia.org)
  • En contrasti con la necrosis - que en realidá no es una forma de muerti celular, sinu qu'ocurri endispués la muerti- resultanti d'un daño agú a los tejíus , la apoptosis es un procesu ordenau, que generalmenti confieri ventajas al conjuntu del organismu durante el su ciclu normal de vía. (wikipedia.org)
  • La Apoptosis mediá por receptoris e muerti se pué inhibil pola proteína c-FLIP el cuál s'uni a FADD y la caspasa-8 causandu fallus (Elmore 2007). (wikipedia.org)
  • La apoptosis (o muerte celular programada ) es el proceso por el cual las células desencadenan su autodestrucción en respuesta a una señal. (frwiki.wiki)
  • Las señales emitidas como resultado del daño del ADN (por ejemplo, después de la irradiación con rayos UV o rayos X) pueden desencadenar la apoptosis: de hecho, es una célula potencialmente cancerosa o una célula totalmente disfuncional. (frwiki.wiki)
  • Se ha demostrado que el daño en el tejido mamario es inducido por apoptosis o necrosis. (ganaderiasos.com)
  • El oleocanthal, un compuesto que se encuentra en el aceite de oliva virgen extra, es un potente inhibidor de la proliferación de las células de mieloma múltiple, induciendo la apoptosis de las células cancerígenas y disminuyendo la síntesis del MIP1-alfa. (blogspot.com)
  • Por otra parte, la apoptosis fue evaluada a través de varias aproximaciones (anexina V, caspasas, etc. (blogspot.com)
  • Los resultados mostraron que CX-4945 induce apoptosis en todas las líneas de MM analizadas, a partir de las 8h de incubación, y que todas ellas, excepto MM1.S, eran sensibles en grado variable al inhibidor de caspasas, Z-VAD-fmk. (unizar.es)
  • La apoptosis inducida por el inhibidor de CK2, en la línea MM.1S, mostró que era independiente de caspasas, mientras que en las líneas RPMI 8226 y U266, fue dependiente de caspasas, y en concreto se observó que la caspasa-8, era la caspasa iniciadora. (unizar.es)
  • El exceso de ácidos biliares en el citosol hepático ocasiona una traslocación del Fas citosólico a la membrana, uniéndose a su ligando fisiológico (FasL), lo cual desencadena la cascada de caspasas que culmina en la apoptosis celular. (elrincondelsano.com)
  • Otro mecanismo que se desencadena por la unión de IgG1 con la proteína Spike es la liberación de los gránulos alfa que contienen granzima B y perforina, los cuales median vías de caspasas que terminan en la activación de desoxiribunocleasa, degradando nucleótidos y causando apoptosis por la de la célula infectada, así como la lisis celular directa por la perforina. (teranmed.com)
  • El aumento de Ca2+ afecta a la permeabilidad mitocondrial conduciendo a la liberación de factores apoptogénicos como el citocromo c, el factor inductor de la apoptosis y la caspasa-9. (montagefit.com)
  • La primera en descubrirse fue la enzima convertidora de interleucina-1-b (ICE), conocida desde entonces como caspasa-1 y responsable de la maduración de la pro-interleucina-1-b a su forma pro-inflamatoria y biológicamente activa. (wikipedia.org)
  • Este apoptosoma a continuación, activa la caspasa-9. (wikipedia.org)
  • Sorprendentemente, los datos recientes demuestran que, además de provocar la activación de la caspasa, MOMP activa varias funciones de señalización proinflamatorias. (observatoriomedicinaintegrativa.org)
  • Aparte de clasificarse por su filogenia y función general, las caspasas se pueden clasificar en dos tipos según su función en las diversas cascadas de señalización intracelular en las que median: caspasas iniciadoras y caspasas efectoras. (wikipedia.org)
  • Las caspasas iniciadoras como las caspasas-8 y -9[3]​ procesan las formas inactivas de las caspasas efectoras como las caspasas-3 y -7, activándolas. (wikipedia.org)
  • Las caspasas iniciadoras poseen un prodominio mayor que las caspasas efectoras que contiene dominios como los de reclutamiento y activación de caspasas (CARD) en el caso de caspasa-2 o caspasa-9 (ver Apaf-1) o efectores de muerte celular (DED) en el caso de caspasa-8 y -10, que le permite interactuar con otras moléculas que regulan su activación. (wikipedia.org)
  • Estas moléculas responden a estímulos, ocasionando el agrupamiento de las caspasas iniciadoras, lo que les permite autoactivarse y así proceder a activar a las caspasas efectoras. (wikipedia.org)
  • El hígado es un órgano con muchas funciones importantes (metabolismo celular, síntesis proteica y producción de factores de la coagulación). (intramed.net)
  • La carcinogénesis es el resultado final de varias etapas que se producen por la acumulación de diversos defectos en la diferenciación, proliferación y muerte celular. (imim.es)
  • Promueve la síntesis de Caspasa-14 y Filagrina reparando la barrera cutánea y protegiéndola del daño producido por la radiación solar a nivel del DNA celular. (farmaciafuentelucha.com)
  • En la adolescencia, tuve inquietudes sobre lo que se sentía envejecer, saber cuál es la travesía celular que desencadena este proceso. (uaem.mx)
  • Una vezi que la caspasa-9 s'activa, la mayor activación d'otras caspasas, comu las caspasas-3 y -7 permitin la digestión los objetivus esencialis que afectan a la viabilidá celular. (wikipedia.org)
  • Desencadenó moléculas de señalización (caspasa) para iniciar la muerte celular programada. (lavidalucida.com)
  • Aquí, se examinó si la punicalagina podría reducir los defectos de glucosa alta del tubo neural (DTN) y si éste se produce a través de la obstrucción de estrés celular y la activación de las caspasas. (zumodegranada.com)
  • Punicalagina reduce la formación de glucosa alta inducida NTD bloqueando estrés celular y la activación de las caspasas. (zumodegranada.com)
  • La serie incluye kits de ensayo que abarcan esencialmente todos los aspectos de la actividad celular y fisiológica, y es compatible con otros productos de AAT Bioquest, así como con materiales clásicos. (cidsamexico.com)
  • La necrosis es consecuencia directa de la peroxidación de los lípidos de membrana, dando lugar a la rotura celular y a la salida de componentes citosólicos al espacio extracelular. (elrincondelsano.com)
  • En el caso de la ELA, los robots han sido capaces de determinar la importancia de un grupo de proteínas (las caspasas) que controlan el mecanismo de muerte celular programada y que en modelos animales transgénicos se han relacionado también con la mutación del gen SOD1. (elaandalucia.es)
  • Existen tres mecanismos generales de activación de caspasas: Activación por otra caspasa: Con base a su estructura en la que un punto de corte de Asp separa el prodominio de p20 y uno o dos separan p20 de p10 se puede suponer que una posibilidad de activación sea la autocatálisis, es decir, la activación de una pro-caspasa exponiéndola a otra previamente activada. (wikipedia.org)
  • Las caspasas son una familia de enzimas perteneciente al grupo de las cisteín-proteasas, caracterizadas por presentar un residuo de cisteína que media la ruptura de otras proteínas. (wikipedia.org)
  • 2]​ En el caso de las caspasas el corte se produce al nivel de un residuo de aspartato de lo que deriva su nombre (cisteinil-aspartato proteasas). (wikipedia.org)
  • Las caspasas son unas de las proteasas más específicas con un requerimiento inusual y absoluto de cortar después de un residuo de ácido aspártico (Asp). (wikipedia.org)
  • Por eso, la C es de cisteína, la A de aspartato, la S de específico (en inglés) y la P de proteasas: CASPAses (caspasas, en español). (sebbm.es)
  • Las caspasas ejecutoras s'activan endonucleasas citoplasmáticas que degradan material nuclear y proteasas que degradan proteínas nuclearis y citoesqueletus. (wikipedia.org)
  • Tecnología de hidratación en profundidad: Estimula la producción de filagrina y caspasa, dando lugar a una estructura dérmica compacta y reforzada. (nosfarma.com)
  • La HTX intrínseca, o dosis dependiente, es predecible y reproducible y ocurre con una minoría de fármacos. (elrincondelsano.com)
  • La presencia de Asp en los motivos de corte para la maduración es consistente con la habilidad de las caspasas de autoactivarse o de ser activadas por otras caspasas como parte de una cascada de amplificación. (wikipedia.org)
  • Como ya se ha comentado, las caspasas están reguladas a nivel postraduccional, asegurando así que puedan ser activadas rápidamente. (wikipedia.org)
  • Las caspasas son activadas por escisión proteolítica de una forma precursora, dando lugar a las subunidades grande y pequeña que forman la enzima. (bvsalud.org)
  • Dado que el sitio de escisión de los precursores se corresponde con la especificidad de las caspasas, puede producirse la activación secuencial de los precursores por caspasas activadas. (bvsalud.org)
  • Algunas caspasas también están implicadas en procesos de maduración proteica como en el caso de mediadores del sistema inmune del tipo de la interleucinas. (wikipedia.org)
  • Varias PROTEÍNAS ADAPTADORAS DE SEÑALIZACIÓN DE RECEPTORES DE DOMINIOS DE MUERTE pueden unirse a los dominios de muerte de los receptores activados y, a través de una serie compleja de interacciones, activar los mediadores apoptóticos tales como las CASPASAS. (bvsalud.org)
  • Las caspasas contienen tres dominios: un prodominio N-terminal, una subunidad grande (p20) que contiene el centro activo con cisteína dentro de un motivo conservado QACXG, y una subunidad pequeña (p10) en el C-terminal. (wikipedia.org)
  • En un primer momento son sintetizadas como zimógenos inactivos (pro-caspasas) con su estructura clásica consistente en un prodominio, una subunidad pequeña y una subunidad grande. (wikipedia.org)
  • Caspasa de prodominio largo que contiene un dominio de reclutamiento de caspasa en su región prodiminio. (lookfordiagnosis.com)
  • Es bien sabido que la degradación de la matriz extracelular puede conducir a la muerte de las células epiteliales, en tanto que los neutrófilos polimorfo nucleares pueden dañar el tejido mamario mediante la liberación de intermediarios reactivos de oxígeno y enzimas proteolíticas. (ganaderiasos.com)
  • La hipótesis más plausible es la generación de metabolitos reactivos durante las reacciones de biotransformación hepática de fase I controladas por el citocromo P-450 (CYP450), un conjunto de enzimas microsomales bajo control genético. (elrincondelsano.com)
  • La iniciación de estas reacciones en cascada está regulada por inhibidores de caspasas. (wikipedia.org)
  • Además, punicalagina suprimida alta caspasa 3 y caspasa 8 escisión inducida por glucosa. (zumodegranada.com)
  • El inflamasoma es un complejo multimolecular que una vez activado desencadena una serie de reacciones enzimáticas que llevan a la activación de la caspasa 1 y la consiguiente activación de la IL-1β. (isciii.es)
  • Cirrosis La cirrosis es una fibrosis hepática tardía que ocasiona una distorsión generalizada de la estructura hepática normal. (msdmanuals.com)
  • En todos los casos estudiados, la enzima madura es un heterotetrámero que contiene dos heterodímeros p20/p10 y dos centros activos. (wikipedia.org)
  • La familia de las caspasas está compuesta por 16 proteínas de las que 13 se corresponderían con proteínas humanas. (wikipedia.org)
  • Estudios posteriores permitieron clasificar el resto de la familia de las caspasas en función de su orden de descubrimiento y filogenéticamente en dos grupos, el grupo inflamatorio que estaría formado por los homólogos de ICE como la caspasa-11, y el grupo apoptótico, formado por las relacionadas con ced-3 como las caspasas-3 y -7. (wikipedia.org)
  • Las Cdk son una familia de quinasas de serina y treonina que comparten una gran homología estructural y, a pesar de su función es heterogénea, comparten un mecanismo de activación común que implica su unión a la subunidad de ciclina. (imim.es)
  • Las tres teorías coinciden en que el envejecimiento (también llamado senescencia) finalmente es producto de una serie de eventos celulares programados, que a su vez constituyen un intrincado complejo de procesos moleculares. (uaem.mx)
  • En base a estas modificaciones tisulares, consideramos que es importante conocer las acciones específicas de la procaína en las diferentes estructuras celulares. (rad-online.org.ar)
  • son de suma importancia para el mantenimiento del estado de equilibrio entre todos los sistemas del cuerpo (homeostasis), como el estado Zen del cuerpo, lo cual, es requerido para sobrevivir, regenerar, combatir y funcionar de forma adecuada. (uaem.mx)
  • El estudio es además fruto del trabajo conjunto de investigadores del grupo de Problemas Inversos del Departamento de Matemáticas de la Universidad de Oviedo y de la empresa Biomodels, dirigida por el doctor Steve Sonis de la Universidad de Harvard en Estados Unidos . (elaandalucia.es)
  • Se llaman caspasas porque ese nombre es el acrónimo de lo que hacen: tienen un aminoácido, la cisteína, en su centro activo, que es el que corta la cadena, pero sólo cuando el enlace cortado está detrás de aspartato. (sebbm.es)
  • Cialis es el nombre comercial de tadalafil, un calculado dividiendo la el viagra es bueno o malo autorregulación cerebral natural no fueron diferentes en nivel y pendiente entre los grupos. (comprarviagraes24.com)
  • Es una enfermedad hereditaria transmitida de forma autosómica recesiva y que afecta principalmente a descendientes de poblaciones mediterráneas, como armenios, judíos sefardíes, turcos y árabes 1,2 . (isciii.es)
  • La mastitis subclínica es la principal forma en los rodeos lecheros modernos, afectando entre el 20 a 50% de las vacas. (ganaderiasos.com)
  • Es cierto que hay pros y contras (FIG.1) como en todo, pero quienes deberían decidir si quieren, o no, recurrir a esta vía deberían ser los pacientes una vez hayan sido informados de forma clara y precisa por el equipo biomédico. (victoriainvitro.com)
  • No obstante, la acción de los brasinoesteroides de forma exógena también es capaz de detener su desarrollo. (montagefit.com)
  • La iniciación de estas reacciones en cascada está regulada por inhibidores de caspasas. (wikipedia.org)
  • Se han realizado estudios que investigan el uso de inhibidores de caspasas y agonistas de la leptina como tratamientos potenciales para la diabetes tipo 2. (ladiabetes.website)
  • Los estudios sobre el rol de la muerte celular en el cartílago propiciaron un proyecto enfocado en desarrollar inhibidores de caspasas para el tratamiento de la artritis postraumática. (arthritis.org)
  • Cómo se activan las caspasas en las células beta pancreáticas? (ladiabetes.website)
  • Los mecanismos exactos no están completamente claros y se necesitan más investigaciones para determinar cómo se activan específicamente las caspasas en estas células. (ladiabetes.website)
  • Todos estos microorganismos poseen LPS y activan el inflamasoma mediado por caspasa-11. (dicyt.com)
  • El veneno de abejas y jalea real incrementan la supervivencia celular mediante modulación de la vía de las caspasas, función mitocondrial y la prevención del daño del ADN (9-11). (apiterapia.com.co)
  • La comprensión de los mecanismos subyacentes de la diabetes tipo 2, incluyendo el papel de las caspasas y la leptina, puede conducir a nuevas opciones de tratamiento. (ladiabetes.website)
  • Es importante seguir investigando estos mecanismos para mejorar la prevención y el tratamiento de esta enfermedad crónica. (ladiabetes.website)
  • El objetivo de este artículo es repasar el diagnóstico, la epidemiología y el tratamiento de la hidradenitis supurativa (HS), haciendo hincapié en los adelantos de los últimos 5 años. (intramed.net)
  • El tratamiento antibiótico es eficaz con las siguientes asociaciones: clindamicina y rifampicina o ertapenem seguido por la asociación de rifampicina, moxifloxacina y metronidazol durante 6 meses. (intramed.net)
  • El adalimumab es eficaz en gran proporción de los pacientes y el tratamiento con anticuerpos contra los receptores de IL-1 and IL-12 subunidad beta 1 (Rb1) también puede ser útil. (intramed.net)
  • Se produjo un aumento significativo de la expresión de mRNA de VEGF, VEGFR, PI3K y Akt, mientras que hubo una disminución notable de Pten, caspasa-9 y Bad en el grupo de tratamiento en comparación con el grupo de enfisema, y los resultados fueron comparables a los del grupo de control. (medes.com)
  • La metformina es un fármaco antidiabético común utilizado en el tratamiento de la diabetes de tipo 2 [18] . (dcaguide.org)
  • Ante un diagnóstico de túnel y caspasas anormal en espermatozoides, el foco de tratamiento se centra en bajar los niveles de fragmentación de ADN, y una de las maneras es 'filtrando' la muestra espérmica por medio de columnas de anexina. (imferblog.com)
  • El ensayo de túnel y caspasas es recomendado en los hombres con algún trastorno andrológico como ser: varicocele, testículos en ascensor, mayor de 45 años, teratozoospermia severa, con tratamiento de quimio o radioterapia, con intentos previos de reproducción asistida con fallas de fertilización o embriones de mala calidad, y casos de pérdidas gestacionales tempranas", sostuvo Papier. (imferblog.com)
  • Fernández destaca que uno de los mayores retos en la predicción de fenotipos y su uso en clínica es el gran carácter indeterminado que poseen estos datos. (femexer.org)
  • Dentro de la célula sufre un cambio de configuración: es conjugado con glutatión y metabolizado por la enzima GGT y una vía dependiente de β-liasa y cisteína-S-conjugada, perdiendo aniones cloro y sustituyéndolo por H2O, con lo que se forma TIPOTIOL, que pierde la capacidad de salir de la célula por la membrana apical. (nefrotox.org)
  • Por estos motivos, fallos en los procesos mediados por caspasas son algunos de los principales responsables del desarrollo de tumores y enfermedades autoinmunes, así como una excesiva activación se cree vinculada con enfermedades como el Alzheimer. (wikipedia.org)
  • En su estudio etiológico es necesario excluir toda una serie de procesos que incluyen la arteriosclerosis, enfermedades autoinmunes, meningitis, neoplasias cerebrales, síndrome de Down, neurofibromatosis, trauma craneal o irradiación cefálica, entre otras. (neurowikia.es)
  • El estrés oxidativo es un desequilibrio en ciertos tipos de compuestos (radicales libres y antioxidantes) involucrados en diferentes procesos fisiológicos. (dermatly.com)
  • 2]​ En el caso de las caspasas el corte se produce al nivel de un residuo de aspartato de lo que deriva su nombre (cisteinil-aspartato proteasas). (wikipedia.org)
  • Las caspasas son unas de las proteasas más específicas con un requerimiento inusual y absoluto de cortar después de un residuo de ácido aspártico (Asp). (wikipedia.org)
  • El residuo que produce la unión es una Gly situada en el extremo C-terminal y que es común en todas las ubiquitinas. (uah.es)
  • Esta proteína es la responsable de activar la ubiquitina mediante la unión a su extremo C-terminal de un residuo de cisteína (enlace tioéster). (uah.es)
  • Existen tres mecanismos generales de activación de caspasas: Activación por otra caspasa: Con base a su estructura en la que un punto de corte de Asp separa el prodominio de p20 y uno o dos separan p20 de p10 se puede suponer que una posibilidad de activación sea la autocatálisis, es decir, la activación de una pro-caspasa exponiéndola a otra previamente activada. (wikipedia.org)
  • Los mecanismos exactos por los cuales las caspasas y la leptina contribuyen a la fisiopatología de la diabetes tipo 2 no están completamente claros. (ladiabetes.website)
  • Esto provoca la activación de un tipo de inflamasoma mediado por la proteína caspasa-11, que fue el objeto de este estudio coordinado por Zamboni. (dicyt.com)
  • El test túnel mide daño real y tiene un alto valor predictivo en técnicas de reproducción asistida, siendo el recomendado por líderes de opinión en estudios de fragmentación de ADN y cuando se requiere de un estudio más completo aún, se trabaja con el Test Caspasas, que mide una proteína llamada caspasa 3 activa, lo que permite complementar y aumentar la sensibilidad del diagnóstico. (imferblog.com)
  • Es decir, ha ignorado sus problemas, enfermedades específicas, sus quejas, malestar y causas del dolor, para centrar casi exclusivamente el estudio de las mujeres en su salud reproductiva. (universidaddecordoba.eu)
  • Recientemente, se ha identificado un papel potencial para las caspasas y la leptina en la fisiopatología de la diabetes tipo 2. (ladiabetes.website)
  • Las caspasas y la leptina pueden desempeñar un papel importante en la fisiopatología de la diabetes tipo 2. (ladiabetes.website)
  • Este reconocimiento es mediado por los PRRs ( Pattern Recognition Receptors ), donde la Dectina-1 posee uno papel principal. (ibiantech.com)
  • Se ha propuesto que el vitiligo es una enfermedad multifactorial con susceptibilidad genética y factores ambientales que se cree que juegan un papel importante. (dermatly.com)
  • No vamos a negar su imprescindible papel en las células, pero tampoco es el único responsable de realizar estas funciones. (uah.es)
  • Lo que más llama la atención es su alto grado de conservación , lo que pone en evidencia su importante papel dentro de la célula. (uah.es)
  • El gen caspasa-1 se expresa durante todo el desarrollo de Bactrocera dorsalis y. (gob.mx)
  • La diabetes tipo 2 es una enfermedad crónica que afecta a millones de personas en todo el mundo. (ladiabetes.website)
  • Se ha descubierto que las caspasas también están involucradas en la patogénesis de la diabetes tipo 2. (ladiabetes.website)
  • La resistencia a la leptina es una causa de la diabetes tipo 2? (ladiabetes.website)
  • La diabetes tipo 2 es una enfermedad multifactorial en la que intervienen múltiples factores genéticos y ambientales. (ladiabetes.website)
  • La Dectina-1 es un receptor de lectina tipo C (CRL) expresado sobretodo en células mieloides, incluyendo macrófagos, células dendríticas y neutrófilos. (ibiantech.com)
  • Además, el producto no contiene fragancias irritantes ni aceites esenciales, por lo que es apto para todo tipo de pieles, incluidas las sensibles.El bálsamo vegano con spf proporcionará una protección eficaz y realmente segura de la piel durante la estancia al sol. (tiendasolarvalencia.es)

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