As metaloproteinases de matriz são inibidas por inibidores teciduais de metaloproteinases ( também chamados de TIMPs), específicos e endógenos, constituindo uma família de 4 inibidores de protease: TIMP1, TIMP2, TIMP3 e TIMP4. De forma geral, todas as MMPs são passíveis de inibição por TIMPs uma vez ativadas. As gelatinases (MMP-2 e MMP-9), no entando, podem formar complexos com TIMPs enquanto as enzimas ainda se encontram na forma latente. A complexação de MMP-2 latente (pro-MMP-2) com TIMP-2 facilita a ativação de pro-MMP-2 na superfície celular por MT1-MMP (MMP-14), uma MMP ancorada à membrana. O papel do complexo pro-MMP-9/TIMP-1 é ainda desconhecido. Brew K, Dinakarpandian D, Nagase H (2000). «Tissue inhibitors of metalloproteinases: evolution, structure and function». Biochim Biophys Acta. 1477 (1-2): 267-83. PMID 10708863. doi:10.1016/S0167-4838(99)00279-4 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link ...
Workshop do GT-III Agenda 8:30 - 8:40 Abertura 8:40 - 9:00 Objetivo e metodologia de trabalho 9:00 - 9:50 Cadeia Química/Petroquímica/Fertilizantes 9:50 - 10:10 Cadeia Metalúrgica 10:10 - 10:30 Coffee Break 10:30 - 11:00 Cadeia da Celulose 11:00 - 11:10 Cadeia Automotiva 11:10 - 12:00 Cenário de Insumos Energéticos 12:00 Conclusões/Proposições/Encerramento