Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
Redutases do citocromo são enzimas que catalisam a transferência de elétrons de pares de hidrogênio ou outras fontes de elétrons para o citocromo, desempenhando um papel fundamental em processos redox celulares, como a respiração e a fotossíntese.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Grupo de oxidorredutases que agem sobre o NADH ou NADPH. Em geral, enzimas que usam NADH ou NADPH para reduzir um substrato são classificadas de acordo com a reação reversa, na qual o NAD+ ou NADP+ é formalmente considerado como um aceptor. Esta subclasse inclui apenas aquelas enzimas nas quais algum outro transportador de redox é o aceptor. EC 1.6.
Flavoproteína e complexo oxidorredutase contendo ferro-enxofre que catalisa a conversão da UBIQUINONA em ubiquinol. Na MITOCÔNDRIA, o complexo também acopla a reação ao transporte de PRÓTONS através da membrana interna. O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3.
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.
Inseticida vegetal que é inibidor do transporte mitocondrial de elétrons.
Glicerol-3-phosphate dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the conversion of dihydroxyacetone phosphate to glycerol 3-phosphate in the glycolytic pathway, while also playing a role in gluconeogenesis and oxidative stress response.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.
Processo pelo qual os ELÉTRONS são transportados de um substrato reduzido para o OXIGÊNIO molecular. (Tradução livre do original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270)
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidorredutases. Família que abrange três enzimas diferenciadas pela sua sensibilidade a vários inibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESIDROGENASE (QUINONA) é uma flavoproteína que reduz várias quinonas na presença de NADH ou NADPH e é inibida pelo dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH desidrogenase (quinona)) requer NADH, é inibida por AMP e 2,4-dinitrofenol, mas não pelo dicumarol ou derivados do ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH desidrogenase (quinona)) requer NADPH e é inibida pelo dicumarol e por derivados do ácido fólico, mas não por 2,4-dinitrofenol.
DNA bicatenário de MITOCÔNDRIAS. Em eucariotos, o GENOMA mitocondrial é circular e codifica para RNAs ribossômicos, RNAs de transferência e aproximadamente 10 proteínas.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Catalisam reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila dos carboidratos para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto o oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1., EC 1.1.2 e 1.1.99.
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Flavoproteína que catalisa reversivelmente a oxidação do NADH ou NADPH por várias quinonas e corantes de oxirredução. A enzima é inibida por dicumarol, capsaicina e cafeína.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Coenzima de várias enzimas oxidativas, entre elas a NADH DESIDROGENASE. Forma principal em que a RIBOFLAVINA é encontrada nas células e tecidos.
Mitocôndrias do miocárdio.
Enzimas da classe das oxidorredutases que catalisam a desidrogenação de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Glucose desidrogenase que catalisa a oxidação de beta-D-glucose para formar D-glucono-1,5-lactona, utilizando NAD, assim como NADP como uma coenzima.
A velocidade com que o oxigênio é utilizado por um tecido; microlitros de oxigênio nas CNTP (condições normais de temperatura e pressão) usados por miligrama de tecido por hora; velocidade com que o oxigênio do gás alveolar entra no sangre, igual no estado de equilíbrio dinâmico, ao consumo de oxigênio pelo metabolismo tecidual em todo o corpo. (Stedman, 27a ed, p358)
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Os vários filamentos, grânulos, túbulos ou outras inclusões no interior da mitocôndria.
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
Sais inorgânicos do teórico ácido H3Fe(CN)6.
Catalisa reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila de álcoois de açúcar, para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
D-Glucose:1-oxidorredutases. Catalisa a oxidação de D-glucose a D-glucono-gama-lactona e aceptor reduzido. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 e EC 1.1.99.10.
Catalisam a oxidação de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a descarboxilação oxidativa de 6-fosfogluconato para formar ribulose 5-fosfato, reduzindo NADP+ a NADPH. A reação é um passo na via da pentose-fosfato no metabolismo da glucose.
Produto de condensação da riboflavina e de adenosina difosfato. Coenzima de várias desidrogenases aeróbicas, como p.ex., a D-aminoácido oxidase e a L-aminoácido oxidase. (Tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Benzoquinona lipossolúvel que está envolvida no TRANSPORTE DE ELÉTRONS em preparações mitocondriais. O composto ocorre na maioria de organismos aeróbios, desde bactérias a plantas superiores e animais.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Enzimas que catalisam o primeiro passo da beta-oxidação dos ÁCIDOS GRAXOS.
Complexo enzimático de múltiplas subunidades contendo um GRUPO DOS CITOCROMOS A, citocromo a3, dois átomos de cobre e 13 subunidades proteicas diferentes. É o complexo oxidase terminal da cadeia respiratória que coleta elétrons que serão transferidos do GRUPO DO CITOCROMOS C reduzido e doados ao OXIGÊNIO molecular que será, então, reduzido a água. A reação redox é acoplada simultaneamente ao transporte de PRÓTONS através da membrana mitocondrial interna.
Enzima que catalisa a desidrogenação de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato na presença de NAD. EC 1.1.1.205.
Álcool oxidorredutases com substrato específico para ÁCIDO LÁCTICO.
Flavoproteínas que catalisam reversivelmente a redução de dióxido de carbono para formiato. Muitos compostos podem agir como aceptores, mas o único aceptor fisiológico é o NAD. As enzimas são ativas na fermentação de açúcares e outros compostos a dióxido de carbono, e são enzimas chaves na obtenção de energia quando as bactérias crescem em formiato como única fonte de carbono. Foram purificadas de sangue bovino. EC 1.2.1.2.
Enzima que catalisa a oxidação de XANTINA na presença de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO e NADH. Age também sobre uma variedade de outras purinas e aldeídos.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Flavoproteína oxidorredutase que tem especificidade para os ácidos graxos de cadeia média. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Classe de enzimas que catalisa a oxidação de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Corante utilizado como reagente na determinação de vitamina C.
Genes localizados no DNA MITOCONDRIAL. A herança mitocondrial é, com frequência, mencionada como uma herança materna, mas deve ser diferenciada da herança materna que é transmitida pelos cromossomos.
A hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima que catalisa a conversão reversível da D-3-hidroxibutirato em acetoacetato, desempenhando um papel fundamental no metabolismo de cetonas e aminoácidos.
Grupo de proteínas que possuem apenas o complexo ferro-enxofre como grupo prostético. Essas proteínas participam de todas as principais vias de transporte de elétrons: fotossíntese, respiração, hidroxilação e fixação de hidrogênio e nitrogênio.
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
Derivados do ÁCIDO SUCCÍNICO. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada em uma carboxila 1,4.
Oxidorredutases que são específicas para CETONAS.
Enzimas que catalisam reversivelmente a oxidação de 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA, na presença de NAD. São enzimas cruciais na oxidação de ácidos graxos e na síntese mitocondrial de ácidos graxos.
Componente E1 do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE multienzimático. É composto por 2 subunidades alfa (subunidade alfa E1 piruvato desidrogenase) e 2 subunidades beta (subunidade beta E1 piruvato desidrogenase).
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Hidroxiesteroide desidrogenases que catalisam a conversão reversível de cortisol para o metabólito inativo CORTISONA. As enzimas desta classe podem utilizar como cofatores o NAD ou NADP.
Derivados do esqueleto da dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo[g]pteridina-2,4(3H,10H)-diona). Os derivados da flavina servem como transferidores de elétrons atuando sobre as FLAVOPROTEÍNAS como co-fatores de enzimas.
Poliacenos com quatro anéis benzênicos fundidos na posição orto, em arranjo planar. Este grupo é mais conhecido pela subclasse denominada TETRACICLINAS.
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
Enzima que catalisa a oxidação de UDPglucose a UDPglucuronato na presença de NAD+. EC 1.1.1.22.
Flavoproteína que oxida reversivelmente o NADPH a NADP e um aceptor reduzido. EC 1.6.99.1.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Oxirredutase envolvida na degradação de bases pirimidinas. Catalisa o catabolismo de TIMINA, URACILA e da droga quimioterapêutica 5-FLUORURACILA.
Cristal hidrossolúvel, incolor, como sabor ácido, utilizado como composto químico intermediário, em medicina, na manufatura de verniz e para fazer ésteres de perfumes. É também encontrado em alimentos, como agente neutralizante, tampão e sequestrante. (Tradução livre do original: Hawley's Condensed Chemical Dictionary, 12th ed, p1099; McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed, p1851)
Dimetilamina é um composto orgânico volátil, formado por dois grupos metila unidos a um átomo de nitrogênio, frequentemente usado na síntese de outros compostos e apresentando propriedades alcalinas.
Deficiência enzimática produtora de doença, sujeita a muitas variantes, algumas das quais causam uma deficiência na atividade da GLUCOSEFOSFATO DESIDROGENASE nos eritrócitos, levando à anemia hemolítica.
Malatos referem-se a sais ou ésteres do ácido málico, um composto orgânico com duas funções carboxílicas, encontrado naturalmente em algumas frutas e vegetais.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
3-hidroxiesteroide desidrogenase que catalisa a redução reversível do androgênio ativo DIIDROTESTOSTERONA em 5-ALFA-ANDROSTANO-3 ALFA,17 BETA-DIOL. Também tem atividade em direção a outros 3-alfa-hidroxiesteroides e em 9-, 11- e 15-hidroxiprostaglandinas. A enzima é B-específica em referência à orientação do NAD reduzido ou NADPH.
Substância antibiótica produzida por espécies de Streptomyces. Inibe a respiração mitocondrial e pode esgotar os níveis celulares de ATP. A antimicina A1 tem sido utilizada como fungicida, inseticida e acaricida. (Tradução livre do original: Merck Index, 12th ed)
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia curta. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase de baixa afinidade que se encontra em vários tecidos, os mais notáveis são FÍGADO, PULMÃO, TECIDO ADIPOSO, tecido vascular, OVÁRIO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL. A enzima atua reversivelmente e pode usar NAD ou NADP como co-fatores.
Proteínas codificadas pelo genoma mitocondrial ou proteínas codificadas pelo genoma nuclear que são importados para/e residentes na MITOCÔNDRIA.
Desidrogenase do álcool de açúcar que tem especificidade para o MANITOL. Nesta categoria, as enzimas são geralmente classificadas de acordo com sua preferência para um cofator redutor específico.
Gênero de levedura do tipo ascomiceto (família Dipodascaceae, ordem SACCHAROMYCETALES).
Transferência de elétrons através do sistema citocromo, liberando energia livre que é transformada em ligações fosfato de alta energia.
Espécie de bactéria isolada do solo.
Flavoproteínas são proteínas que contenham um grupo prostético de flavina, desempenhando funções importantes em reações redox no metabolismo celular.
Catalisa reversivelmente a oxidação de grupos hidroxila das prostaglandinas.
Enzima metaloflavoproteína envolvida no metabolismo da VITAMINA A e que cataliza a oxidação de retinal a ácido retinoico utilizando como coenzimas tanto NAD+ como FAD. Atua também nas formas 11-trans e 13-cis do retinal.
Proteínas que tem um ou mais íons metálicos firmemente ligados formando parte da sua estrutura. (Dorland, 28a ed)
Ordem de protozoários flagelados. Suas características incluem a presença de um ou dois flagelos emergindo de depressão no corpo celular, e uma única mitocôndria que se estende pelo comprimento do corpo.
Reações vitais ou metabólicas que ocorrem em um meio ambiente contendo oxigênio.
Grupo de enzimas que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-hidroxiesteroides, como 20-cetosteroide em 20-alfa-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.149) ou em 20-beta-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.53).
Mitocôndrias localizadas em hepatócitos. Como em todas as mitocôndrias, existe uma membrana interna e uma externa, criando conjuntamente dois compartimentos mitocondriais separados: o espaço da matriz interna e um espaço intermembranar muito mais estreito. Na mitocôndria hepática, aproximadamente 67 por cento das proteínas totais da mitocôndria localizam-se na matriz. (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p343-4)
Hemeproteínas cujo modo de ação característico envolve a transferência de equivalentes redutores associados com uma mudança reversível no estado de oxidação do grupo prostético. Formalmente, esta mudança de redox envolve o equilíbrio reversível de um único elétron entre os estados de Fe(II) e Fe(III) do átomo central de ferro. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992, p539). As diversas subclasses de citocromos estão organizadas pelo tipo de HEME e pela variação do comprimento de onda de suas bandas de absorção alfa reduzidas.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Elemento com símbolo atômico O, número atômico 8 e peso atômico [15.99903; 15.99977]. É o elemento mais abundante da Terra e essencial à respiração.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase (dependente de NAD) de alta afinidade que atua unidirecionalmente para catalisar a desidrogenação do CORTISOL em CORTISONA. É encontrada predominantemente em tecidos alvo minerolocorticoides, como RIM, COLO, GLÂNDULAS SUDORÍPARAS e PLACENTA. A ausência desta enzima leva a uma forma fatal de hipertensão infantil denominada SÍNDROME DE EXCESSO APARENTE DE MINEROLOCORTICOIDES.
Citocromos do grupo b que têm uma banda alfa de absorção em 563-564 nm. Ocorrem como subunidades do COMPLEXO III DA CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS mitocondrial.
Relacionamentos entre grupos de organismos em função de sua composição genética.
Técnica aplicável a uma ampla variedade de substâncias que exibem paramagnetismo por causa dos momentos magnéticos de elétrons não pareados. Os espectros são úteis para detecção e identificação, determinação da estrutura do elétron, estudo das interações entre moléculas, medida do "spin" e momentos nucleares. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Encyclopedia of Science and Technology, 7th edition). A espectroscopia da ressonância dupla nuclear eletrônica (ENDOR) é uma variante da técnica que pode dar uma maior resolução. A análise da ressonância eletrônica do "spin" agora pode ser utilizada in vivo, incluindo aplicações por imagem, como IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia longa. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Enzima que catalisa a oxidação de 3-fosfoglicerato para 3-fosfohidroxipiruvato. Toma parte na via biossintética da L-SERINA.
Flavoproteína mitocondrial que catalisa a oxidação de 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Os defeitos nesta enzima estão associados com acidemia isovalérica (IVA).
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação de 3-carboxi-4-metil-2-metilpentanoato em 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está envolvida na biossíntese da VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
Ausência completa (ou apenas deficiência) de oxigênio elementar gasoso ou dissolvido, em um dado lugar ou ambiente.
Doenças hereditárias caracterizadas por perda visual progressiva em associação com atrofia óptica. As formas relativamente comuns incluem ATROFIA ÓPTICA AUTOSSÔMICA DOMINANTE e ATROFIA ÓPTICA HEREDITÁRIA DE LEBER.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Imunoeletroforese na qual um segundo transporte eletroforético é feito nos fragmentos de antígenos inicialmente separados em um meio contendo anticorpos, em uma direção perpendicular à da primeira eletroforese.
Complexo enzimático de múltiplas subunidades que contém GRUPO DOS CITOCROMOS B, citocromo c1 e centros de ferro-enxofre. Este complexo catalisa a oxidação de ubiquinol à UBIQUINONA e transfere os elétrons ao CITOCROMO C. Na mitocôndria, a reação redox é acoplada ao transporte de PRÓTONS através da membrana mitocondrial interna.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Moléculas pequenas exigidas para a função catalítica de ENZIMAS. Muitas VITAMINAS são coenzimas.
Desordem genética ligada à mãe que aparece na meia vida como uma perda central da visão, aguda ou subaguda levando a um escotoma central e cegueira. A doença foi associada com mutações de sentido incorreto no DNAmt, nos genes para os Complexos polipeptídicos I, III e IV que podem agir autonomamente ou em associação com cada um, causando a doença. (Tradução livre do original: Online Mendelian Inheritance in Man, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Omim/, MIM#535000 (April 17, 2001))
Espécie de fungos ascomicetos da família Sordariaceae, ordem SORDARIALES, muito usada em estudos bioquímicos, genéticos e fisiológicos.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Enzimas que catalisam a oxidação de estradiol no grupo 17-hidroxila na presença de NAD+ ou NADP+ para dar estrona e NADH ou NADPH. O grupo 17-hidroxila pode estar na configuração alfa ou beta. EC 1.1.1.62.
Processo metabólico de todas as células vivas (animal e vegetal) no qual o oxigênio é usado para prover uma fonte de energia para a célula.
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Enzima que desempenha um papel nas vias metabólicas do glutamato e do butanoato por catalisar a oxidação do succinato semialdeído a succinato utilizando NAD+ como uma coenzima. A deficiência desta enzima causa 4-hidroxibutiricoacidúria que é um raro erro inato do metabolismo do neurotransmissor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Precipitação induzida pela adição de compostos químicos. O processo de abrandamento da água pela adição de cal ou cinza de cal e soda como precipitantes.
Partículas elementares estáveis tendo a menor carga negativa conhecida, presentes em todos os elementos; também denominados negatrons. Elétrons positivamente carregados são chamados pósitrons. Os números, as energias e o arranjo dos elétrons em torno do núcleos atômicos determinam a identidade química dos elementos. Feixes de elétrons são chamados RAIOS CATÓDICOS.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que atuam sobre as ligações carbono-carbono. Este grupo enzimático inclui todas as enzimas que introduzem ligações duplas nos substratos por desidrogenação direta das ligações simples carbono-carbono.
Complexo de flavoproteína oxidase que contém centros de ferro-enxofre. Catalisa a oxidação do SUCCINATO para fumarato e acopla a reação da redução de UBIQUINONA para ubiquinol.
Mitocôndrias localizadas no músculo esquelético e liso. Este tipo de mitocôndria não inclui a mitocôndria do miocárdio para a qual a MITOCÔNDRIAS CARDÍACAS está disponível.
Pequeno RNA cinetoplastídio mitocondrial que desempenha um papel principal na EDIÇÃO DE RNA. Estas moléculas formam híbridos perfeitos com sequências editadas de RNAm e possuem sequências nucleotídicas nas extremidades 5'que são complementares às sequências de RNAm's situadas imediatamente a jusante das regiões pré-editadas.
Unidades hereditárias funcionais das BACTERIAS.
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Proteínas integrais de membrana que transportam prótons através da membrana. Esse transporte pode estar acoplado à hidrólise de TRIFOSFATO DE ADENOSINA. O que é citado como inibidores de bomba de próton frequentemente diz respeito à ATPase de potássio e hidrogênio.
Derivado da quinona poli-insaturada de cadeia lateral e importante nas ligações da cadeia de transporte de elétrons nas plantas verdes durante a conversão fotossintética da energia luminosa por fotofosforilação em energia potencial de ligações químicas.
Gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase dependente de NAD encontrada no citossol dos eucariontes. Cataliza a desidrogenação e fosforilação do GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, que é um importante passo na via da GLICÓLISE.
Grupo de transtornos metabólicos que ocorrem principalmente na infância e caracterizado pelo início subagudo de retardo psicomotor, hipotonia, ataxia, fraqueza, perda de visão, anormalidades dos movimentos dos olhos, ataques, disfagia e acidose láctica. Entre os sinais patológicos estão degeneração esponjosa dos neurópilos dos gânglios da base, tálamo, tronco encefálico e medula espinal. Entre os padrões de herança estão padrão recessivo ligado ao cromossomo-X, recessivo autossômico e mitocondrial. A doença de Leigh foi associada com mutações em genes para o COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE, CITOCROMO-C OXIDASE, subunidade 6 da ATP sintase e subunidades do complexo I mitocondrial. (Tradução livre do original: Menkes, Textbook of Child Neurology, 5th ed, p850)
Anéis de hidrocarbonetos que contêm duas partes cetona em qualquer posição. Podem ser substituídos em qualquer posição exceto nos grupos cetonas.
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
Enzima dependente de NAD que catalisa a oxidação do nitrito em nitrato. É uma FLAVOPROTEÍNA que contém FERRO e MOLIBDÊNIO e está envolvida no primeiro passo da assimilação do nitrato em PLANTAS, FUNGOS e BACTÉRIAS. Foi anteriormente classificada como EC 1.6.6.1.
Estruturas finas que encapsulam estruturas subcelulares (ORGANELAS) em CÉLULAS EUCARIÓTICAS. Entre elas estão várias membranas associadas com o NÚCLEO CELULAR, mitocôndrias, APARELHO DE GOLGI, RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO, LISOSSOMOS, PLASTÍDEOS e VACÚOLOS.
Substâncias químicas que desacoplam a oxidação da fosforilação no ciclo metabólico, de tal forma que a síntese de ATP não ocorra. Pertencem a esta classe aqueles IONÓFOROS que bloqueiam a transferência de elétrons criando um curto-circuito no gradiente de prótons através das membranas mitocondriais.
Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.
Líquido incolor e inflamável utilizado na fabricação de ácido acético, perfumes e sabores. É também uma substância produzida no metabolismo do álcool. Possui efeito narcótico geral, além de causar irritação de mucosas. Altas doses podem causar morte por paralisia respiratória.
Sequência de tripletes nucleotídicos sucessivos lidos como códons que especificam AMINOÁCIDOS e começam com um CÓDON DE INICIAÇÃO e terminam com um códon de parada (CÓDON DE TERMINAÇÃO).
Enzima que catalisa a conversão de prefenato a p-hidroxifenilpiruvato, na presença de NAD. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese da tirosina. EC 1.3.1.12.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Cofator lipídico necessário para a coagulação sanguínea normal. Várias formas de vitamina K foram identificadas: VITAMINA K 1 (fitomenadiona) derivada de plantas, VITAMINA K 2 (menaquinona) derivada de bactérias e as provitaminas naftoquinonas sintéticas, VITAMINA K 3 (menadiona). As provitaminas da vitamina K 3, após a alquilação in vivo, apresentam a atividade antifibrinolítica da vitamina K. Vegetais de folhas verdes, fígado, queijo, manteiga e gema de ovo são boas fontes de vitamina K.
Reações químicas envolvidas na produção e utilização de várias formas de energia nas células.
Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.
Espécie de plantas (gênero SOLANUM, família SOLANACEAE) cuja raiz (rica em amido) é utilizada como alimento. A SOLANINA é encontrada nas partes verdes.
Citocromos (proteínas transportadoras de elétrons) com protoheme (HEME B) como o grupo prostético.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nas bactérias.
Mutagênese onde a mutação é causada pela introdução de sequências estranhas de DNA em um gene ou sequência extragênica. Isto pode ocorrer espontaneamente in vivo ou ser experimentalmente induzido in vivo ou in vitro. As inserções do DNA pró-viral no, ou adjacente à, proto-oncogenes podem interromper a TRADUÇÃO GENÉTICA das sequências de codificação ou interferir com elementos regulatórios de reconhecimento, e causar expressão não regulada de proto-oncogenes resultando em formação de tumor.
Complemento genético da MITOCÔNDRIA como representado em seu DNA.
Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de aminas secundárias, introduzindo uma dupla ligação C=N como a reação primária. Em alguns casos, esta é depois hidrolisada.
Método in vitro para produção de grandes quantidades de DNA específico ou fragmentos de RNA de comprimento definido de pequenas quantidades de oligonucleotídeos curtos de sequências flanqueantes (iniciadores ou "primers"). O passo essencial inclui desnaturação térmica de moléculas alvo da dupla fita, reassociação dos primers a suas sequências complementares e extensão do iniciador reassociado pela síntese enzimática com DNA polimerase. A reação é eficiente, específica e extremamente sensível. A utilização da reação inclui diagnóstico de doenças, detecção de patógenos difíceis de se isolar, análise de mutações, teste genético, sequenciamento de DNA e análise das relações evolutivas.
Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Metabólito neurotóxico ativo do 1-METIL-4-FENIL-1,2,3,6-TETRA-HIDROPIRIDINA. O composto reduz os níveis de dopamina, inibe a biossíntese de catecolaminas, consome a norepinefrina cardíaca e inativa a tirosina hidroxilase. Este e outros efeitos tóxicos levam à parada da fosforilação oxidativa, à depleção de ATP e à morte celular. O composto, que está relacionado ao PARAQUAT, também tem sido usado como herbicida.
Agente oxidante forte usado em soluções aquosas como um agente maturativo, alvejante e anti-infeccioso tópico. É relativamente instável e suas soluções se deterioram ao longo do tempo caso não sejam estabilizadas com a adição de acetanilida ou materiais orgânicos similares.
Elemento membro da família dos calcogênios. Tem por símbolo atômico S, número atômico 16 e peso atômico [32.059; 32.076]. É encontrado em aminoácidos cisteína e metionina.
Enzima flavoproteína responsável pelo catabolismo da LISINA, HIDROLISINA e TRIPTOFANO. Cataliza a oxidação do GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Acidúria glutárica tipo I é um erro inato do metabólico devido a deficiência da glutaril-CoA desidrogenase.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Complexo de enzimas e BOMBAS DE PRÓTON localizados na membrana interna da MITOCÔNDRIA e nas membranas bacterianas. O complexo proteico proporciona energia na forma de um gradiente eletroquímico, que pode ser usado tanto por ATPASES MITOCONDRIAIS PRÓTON-TRANSLOCADORAS ou ATPASES BACTERIANAS PRÓTON-TRANSLOCADORAS.
Técnica de separação na qual a fase estacionária consiste de resinas de troca iônica. As resinas contém pequenos íons livres que facilmente trocam de lugar com outros íons pequenos de igual carga, presentes na solução que banha a resina.
Compostos altamente reativos produzidos quando o oxigênio é reduzido por um único elétron. Em sistemas biológicos, eles podem ser gerados durante a função catalítica normal de várias enzimas e durante a oxidação da hemoglobina à METEMOGLOBINA. Em organismos vivos, a SUPERÓXIDO DISMUTASE protege a célula dos efeitos deletérios dos superóxidos.
Oxirredutases aminas que usam tanto NAD+ (EC 1.5.1.7) como NADP+ (EC 1.5.1.8) como aceptor para formar L-LISINA, ou NAD+ (EC 1.5.1.9) ou NADP+ (EC 1.5.1.10) como aceptor para formar L-glutamato. Deficiência desta enzima causa as HIPERLISINEMIAS.
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Processo que modifica a sequência nucleotídica do RNAm em relação àquela do molde de DNA que a codifica. Algumas classes importantes de edição de RNA são as seguintes: 1) conversão de citosina em uracila no RNAm, 2) adição de um número variável de guaninas em sítios pré-determinados e 3) adição e deleção de uracilas moldadas por RNAs guias (RNA GUIA).
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Em bactérias, um grupo de genes metabolicamente relacionados com um promotor comum, cuja transcrição em um único RNA MENSAGEIRO policistrônico está sob controle de uma REGIÃO OPERADORA.
Formas de vida eucarióticas e multicelulares do reino Plantae (lato sensu), compreendendo VIRIDIPLANTAE, RODÓFITAS e GLAUCÓFITAS, todas as quais obtiveram cloroplastos por endossimbiose direta com CIANOBACTÉRIAS. São caracterizadas por modo de nutrição predominantemente fotossintético; crescimento essencialmente ilimitado em certas regiões de divisão celular localizadas (MERISTEMA); celulose no interior das células que confere rigidez, ausência de órgãos de locomoção, ausência de sistemas nervoso e sensorial e alternância entre gerações haploides e diploides.
Enzima que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-alfa-hidroxiesteroides, como da PROGESTERONA a 20-ALFA-DI-HIDROPROGESTERONA.
Série de reações oxidativas na quebra de unidades acetil da GLUCOSE, ÁCIDOS GRAXOS ou AMINOÁCIDOS através de intermediários de ácidos tricarboxílicos. Os produtos finais são DIÓXIDO DE CARBONO, água e energia na forma de ligações fosfato.
Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.
Moléculas ou íons formados pela redução incompleta de um elétron do oxigênio. Entre os oxigênios reativos intermediários estão OXIGÊNIO SINGLETO, SUPERÓXIDOS, PERÓXIDOS, RADICAL HIDROXILA e ÁCIDO HIPOCLOROSO. Contribuem para a atividade microbicida de FAGÓCITOS, regulação de transdução de sinais e expressão gênica e o dano oxidativo para os ÁCIDOS NUCLEICOS, PROTEÍNAS e LIPÍDIOS.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Tecido muscular do CORAÇÃO. Composto de células musculares estriadas e involuntárias (MIÓCITOS CARDÍACOS) conectadas, que formam a bomba contrátil geradora do fluxo sanguíneo.
D-galactose:NAD(P)+ 1-oxidorredutases. Catalisam a oxidação de D-galactose na presença de NAD+ ou NADP+ a D-galactono-gama-lactona e NADH ou NADPH. Inclui 1.1.1.48 e EC 1.1.1.120.
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação da betaína-aldeído para BETAÍNA.

Na medicina e bioquímica, a NADH desidrogenase, também conhecida como complexo I ou NADH-ubiquinone oxidorredutase, é uma enzima importante envolvida no processo de respiração celular. Ela faz parte da cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para o ubiquinone, processo que gera energia na forma de gradientes de prótons através da membrana mitocondrial. Isso, por sua vez, impulsiona a síntese de ATP (adenosina trifosfato), a molécula energética fundamental para as células.

A NADH desidrogenase é um componente crítico da fosforilação oxidativa, o processo metabólico que gera a maior parte da energia necessária às células vivas. Além disso, está envolvida em outras vias bioquímicas, como a síntese de ácidos graxos e a detoxificação de espécies reativas de oxigênio.

Diversas doenças mitocondriais humanas estão associadas a mutações e disfunções na NADH desidrogenase, incluindo diferentes formas de neuropatias, cardiomiopatias, síndromes musculares e encefalomiopatias. Além disso, alguns estudos sugerem que a atividade reduzida da NADH desidrogenase pode contribuir para o processo de envelhecimento e para o desenvolvimento de doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson.

Redutases do citocromo são enzimas que participam na transferência de elétrons e/ou prótons durante a respiração celular e outros processos metabólicos. Eles desempenham um papel fundamental no transporte de elétrons entre diferentes moléculas, geralmente atuando como agentes reductores ao transferirem elétrons de uma molécula doadora (reduzida) para uma molécula aceitadora (oxidada).

Existem vários tipos de redutases de citocromo, incluindo as NADH-citocromo b5 reductases e as citocromo c reductases. A primeira é responsável pela transferência de elétrons do NADH para o citocromo b5, enquanto a segunda participa da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, onde ajuda a transferir elétrons do ubiquinol (coenzima Q) para o citocromo c durante a fosforilação oxidativa.

As redutases de citocromo são essenciais para a geração de energia nas células, pois desempenham um papel fundamental no processo de produção de ATP (adenosina trifosfato) através da fosforilação oxidativa. Além disso, também estão envolvidas em outros processos metabólicos, como a síntese de colesterol e a detoxificação de substâncias nocivas no fígado.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.

Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.

Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.

Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.

NADH-NADPH oxidorreductases, também conhecidas como complexo I, são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos. Elas estão presentes na membrana mitocondrial interna em organismos eucariontes e na membrana plasmática em bactérias.

Estas enzimas catalisam a transferência de elétrons do NADH ou NADPH para o ubiquinona, um importante transportador de elétrons na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial. Esse processo é associado à transferência de prótons através da membrana, gerando um gradiente de prótons que será utilizado posteriormente para a síntese de ATP, a molécula de energia celular.

A atividade das NADH-NADPH oxidorreductases é frequentemente associada à geração de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem desempenhar um papel tanto benéfico quanto prejudicial em diversos processos fisiológicos e patológicos. Portanto, o controle e a regulação adequados da atividade dessa enzima são essenciais para manter a homeostase celular e prevenir danos oxidativos.

O Complexo I de Transporte de Elétrons, também conhecido como NADH-ubiquinone oxidorreduzase, é uma importante enzima envolvida no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos. Ele desempenha um papel crucial na cadeia transportadora de elétrons, localizada na membrana mitocondrial interna em eucariotos ou na membrana citoplasmática em procariotos.

A função principal do Complexo I é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para a ubiquinona (coenzima Q), um processo que gera energia sob forma de gradiente de prótons através da membrana. Esse gradiente de prótons é então convertido em ATP (adenosina trifosfato) pela ATP sintase, fornecendo energia para as células.

A estrutura do Complexo I consiste em várias subunidades proteicas e cofatores, incluindo flavinas e centros de ferro-enxofre. Sua atividade é regulada por diversos fatores e está associada a diversas doenças mitocondriais e neurológicas quando sua função está comprometida.

A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.

A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:

Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+

Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.

A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

A succinato desidrogenase (SDH) é uma enzima complexa e crucial que desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular, especificamente na fosforilação oxidativa. Ela está localizada na membrana mitocondrial interna e catalisa a conversão do succinato em fumarato durante o ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou ciclo de TCA), produzindo energia na forma de coenzima Q (ubiquinona) e FADH2, que são usados posteriormente no processo de síntese de ATP.

A succinato desidrogenase é composta por quatro subunidades proteicas, três das quais contêm grupos prostéticos: flavina adenina dinucleótido (FAD), ferrossidero e centros de hierro-enxofre [Fe-S]. A subunidade mais importante é a flavoproteína (SDHA), que contém o grupo FAD e catalisa a oxidação do succinato em fumarato. As outras três subunidades são a iron-sulfur protein (SDHB), a cytochrome b560 (SDHC) e a cytochrome b566 (SDHD).

Mutações nos genes que codificam as subunidades da succinato desidrogenase ou seus fatores de transcrição podem resultar em várias doenças hereditárias, incluindo tumores malignos associados à deficiência de SDH (tumores paragangliomas e feocromocitomas) e diversas condições neurológicas, como a neuropatia sensorial-motora e a encefalomiopatia mitocondrial. Além disso, a deficiência de SDH também está associada à doença de Parkinson hereditária.

Gliceraldeido-3-fosfato desidrogenase (GAPDH) é uma enzima essencial envolvida no metabolismo de carboidratos, especificamente na glicólise e gluconeogênese. Ela catalisa a conversão de gliceraldeido-3-fosfato (G3P) em 1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG), um importante intermediário na glicólise. Neste processo, a GAPDH também desempenha um papel fundamental na transferência de elétrons do NADH para o NAD+, mantendo assim o equilíbrio redox da célula. Além disso, a GAPDH tem sido associada a diversas funções celulares além da glicólise, como regulação gênica, resposta ao estresse oxidativo e apoptose, o que a torna um importante alvo de pesquisa em várias áreas da biologia e medicina.

Rutenona é uma substância natural extraída de algumas plantas do gênero Lonchocarpus, que crescem principalmente na América do Sul. É conhecido por sua atividade insecticida e pesquisas recentes também sugerem que pode ter propriedades neuroprotetoras.

No entanto, a rotenona também é tóxica para os seres humanos e outros mamíferos quando ingerida ou inalada. Pode causar problemas respiratórios, vômitos, diarréia, dificuldade em coordenar movimentos e convulsões. Além disso, estudos em animais sugerem que a exposição à rotenona pode estar relacionada ao desenvolvimento de doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson.

Portanto, é importante manusear a rotenona com cuidado e evitar a exposição desnecessária a este composto.

Glicerol-3-phosphate dehidrogenase (GPD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de carboidratos e lipídios em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima: a forma mitocondrial, glicerolfosfato desidrogenase mitocondrial (mGPD), e a forma citosólica, glicerolfosfate desidrogenase citosólica (cGPD).

A mGPD catalisa a oxidação do glicerol-3-fosfato a diidroxiacetona fosfato (DHAP) no interior da mitocôndria, produzindo NADH como subproduto. Este processo é uma etapa importante na geração de energia mitocondrial, pois o NADH resultante pode ser usado para produzir ATP através da fosforilação oxidativa.

Por outro lado, a cGPD catalisa a redução do diidroxiacetona fosfato (DHAP) a glicerol-3-fosfato no citoplasma, usando NADH como cofactor. Este processo é essencial para a síntese de lipídios, particularmente triglicérides e fosfolipídios, que são componentes importantes das membranas celulares.

Uma deficiência em GPD pode resultar em várias condições médicas, incluindo distúrbios musculares, cardíacos e neurológicos. No entanto, é raro encontrar uma deficiência completa desta enzima, pois geralmente existem outras vias metabólicas que podem compensar sua falta.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

Na medicina, a Aldeído Desidrogenase (ALDH) refere-se a uma família de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo de vários compostos, incluindo álcoois, aminas e aldeídos. A função principal da ALDH é catalisar a conversão de aldeídos em ácidos carboxílicos, o que ajuda a neutralizar os efeitos tóxicos desses compostos no corpo.

A ALDH está presente em vários tecidos do corpo, mas é particularmente abundante no fígado, onde desempenha um papel crucial na detoxificação de substâncias tóxicas. Além disso, a atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e pode estar relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e câncer.

Existem vários tipos diferentes de ALDH, cada um com suas próprias funções específicas e localizações no corpo. Por exemplo, a ALDH2 é uma isoforma importante que está envolvida no metabolismo do etanol e tem sido associada ao risco de desenvolver dependência alcoólica e tolerância à bebida. A atividade deficiente da ALDH2 também pode levar a um aumento na concentração de acetaldeído no sangue, o que pode causar sintomas desagradáveis como rubor, náusea e taquicardia.

Em resumo, a Aldeído Desidrogenase é uma família importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo de vários compostos tóxicos no corpo humano. A atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e está relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e tolerância à bebida.

A Glutamato Desidrogenase (GD ou GLD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo humanos. Ela catalisa a reação de oxidação do aminoácido glutamato em α-cetoglutarato, produzindo também amônia e energia na forma de ATP. Além disso, a GD desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos, especialmente aqueles que contêm grupos amino em suas moléculas.

A GD é encontrada em duas formas isoenzimáticas no corpo humano: a GLD1, presente principalmente nos mitocôndrias do fígado e rim, e a GLD2, localizada nos núcleos de células cerebrais. A atividade da GD pode ser afetada por vários fatores, como doenças hepáticas, infecções e intoxicação alcoólica, o que pode levar a alterações no metabolismo de aminoácidos e energia.

Em resumo, a Glutamato Desidrogenase é uma enzima chave no metabolismo de aminoácidos, catalisando a oxidação do glutamato em α-cetoglutarato e desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos.

O Transporte de Elétrons é um processo bioquímico fundamental em que os elétrons são passados por uma cadeia de proteínas transportadoras, geralmente localizadas na membrana celular. Esse processo ocorre em grande parte dos organismos vivos e desempenha um papel central em diversos processos metabólicos, incluindo a respiração celular e a fotossíntese.

Na respiração celular, por exemplo, os elétrons são transferidos de moléculas redutoras, como a NADH e a FADH2, para o oxigênio molecular, que atua como um aceitador final de elétrons. Através desse processo, energia é liberada e capturada pelos gradientes de prótons que se formam através da membrana, o qual posteriormente será convertido em ATP (adenosina trifosfato), a molécula de energia universal nos organismos vivos.

Em resumo, o Transporte de Elétrons refere-se à transferência controlada e sequencial de elétrons entre moléculas, desempenhando um papel fundamental em diversos processos metabólicos e na geração de energia nas células.

La glucose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo do glúcido. Ela catalisa a primeira reação na via da hexose monofosfate, que é um caminho metabólico que fornece energia e redução equivalente para as células. A G6PD ajuda a proteger as células contra o estresse oxidativo, especialmente as hemácias (glóbulos vermelhos), que não possuem mitocôndrias e dependem da G6PD para neutralizar os radicais livres.

A deficiência desta enzima pode levar a uma condição chamada deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase, que é caracterizada por episódios de anemia hemolítica aguda desencadeados por infecções, certos medicamentos ou outros fatores que aumentam o estresse oxidativo nas células. Essa condição é mais comum em indivíduos de ascendência africana, mediterrânea e asiática.

Isocitrato Desidrogenase (IDH) é uma enzima importante envolvida no metabolismo celular, especificamente no ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico. A IDH catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo também CO2 e NADH como subprodutos. Existem três tipos de isocitrato desidrogenase em humanos: IDH1 localizada no citoplasma, IDH2 localizada nos mitocôndrias, e IDH3 localizada na matriz mitocondrial. Mutações nessas enzimas têm sido associadas a diversas doenças, incluindo câncer e doença de Parkinson.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações de oxirredução, onde um átomo ou grupo de átomos é reduzido enquanto outro é oxidado. Essas enzimas desempenham um papel crucial em muitos processos metabólicos, incluindo a geração de energia celular e a síntese de moléculas complexas.

As oxirredutases são classificadas no sistema de classificação de enzimas EC sob a categoria EC 1, que inclui as enzimas que atuam sobre grupos funcionais contendo átomos de hidrogênio ou eletrões transferíveis. Dentro dessa categoria, as oxirredutases são subdivididas em várias classes com base no tipo de grupo funcional que elas atacam e o mecanismo pelo qual a transferência de elétrons ocorre.

Exemplos de reações catalisadas por oxirredutases incluem a oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, a redução de grupos carbonila em cetonas e aldeídos, e a transferência de elétrons entre moléculas diferentes. Essas enzimas geralmente contêm grupos prostéticos que atuam como doadores ou receptores de elétrons, como flavinas, hemos, nicotinamidas e ferrodoxinas.

Em resumo, as oxirredutases são um grupo importante de enzimas que catalisam reações de oxirredução em uma variedade de contextos metabólicos, desempenhando um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células vivas.

Quinona redutases são enzimas que catalisam a redução de quinonas e derivados relacionados, tais como hidroquinonas e semiquinonas. Estes compostos aromáticos estão envolvidos em vários processos bioquímicos, incluindo a síntese de pigmentos, produção de energia e detoxificação de substâncias xenobióticas.

A reação geral catalisada pelas quinona redutases pode ser representada da seguinte forma:

Quinona + 2e- + 2H+ -> Hidroquinona

Existem diferentes tipos de quinona redutases, cada uma com preferência por determinados substratos e mecanismos catalíticos distintos. Algumas destas enzimas contêm grupos prostéticos como flavina ou heme, enquanto outras não possuem cofatores e utilizam resíduos de aminoácidos no sítio ativo para a redução dos substratos.

As quinona redutases desempenham um papel importante na proteção celular contra o estresse oxidativo e a formação de espécies reativas de oxigênio (EROs), derivadas da redução de quinonas. Além disso, essas enzimas também estão envolvidas no metabolismo de drogas e xenobióticos, contribuindo para sua detoxificação ou, por outro lado, à formação de metabólitos tóxicos.

O DNA mitocondrial (mtDNA) é o material genético encontrado no interior das mitocôndrias, as quais são organelos responsáveis pela produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) nas células. Ao contrário do DNA nuclear, que está presente em todos os núcleos celulares e é herdado de ambos os pais, o DNA mitocondrial é um tipo circular de DNA que está presente em múltiplas cópias por mitocôndria e é herdado predominantemente da mãe, uma vez que as mitocôndrias tendem a ser transmitidas somente através do óvulo materno durante a fecundação.

O DNA mitocondrial contém genes que codificam proteínas e RNAs necessários para a síntese de componentes da cadeia respiratória, um processo essencial para a geração de energia nas células. Devido à sua localização específica e à ausência de um mecanismo robusto de recombinação genética, o DNA mitocondrial é frequentemente usado em estudos genéticos populacionais, forenses e evolutivos para inferir relações filogenéticas e histórias demográficas. Alterações no DNA mitocondrial podem estar associadas a diversas doenças genéticas, especialmente desordens neuromusculares e metabólicas.

As oxirredutases do álcool são um tipo específico de enzimas oxirredutases que catalisam a transferência de elétrons e prótons entre moléculas, geralmente em reações envolvendo álcoois. Eles desempenham um papel crucial na metabolismo de álcoois e outras moléculas orgânicas.

Existem dois tipos principais de oxirredutases do álcool: alcool desidrogenases (ADH) e oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois. As alcool desidrogenases catalisam a reação de oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, transferindo os elétrons e prótons para o NAD+ ou NADP+, formando NADH ou NADPH, respectivamente. Já as oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois são capazes de realizar reações inversas, reduzindo aldeídos ou cetonas a álcoois usando o NADH ou NADPH como doadores de elétrons.

As oxirredutases do álcool desempenham um papel importante no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de moléculas essenciais para a vida, como os ácidos graxos e o colesterol. Além disso, eles também estão envolvidos em processos fisiológicos importantes, como a resposta ao estresse oxidativo e a regulação da homeostase redox.

Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.

A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.

A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

Desidrogenases de carboidratos são um tipo específico de enzimas desidrogenases que catalisam a perda de hidrogénio a partir de carboidratos, geralmente em reações envolvendo o sistema NAD/NADP como aceitador de elétrons. Estas enzimas desempenham um papel crucial em vários processos metabólicos, incluindo a glicólise, o ciclo do pentose e a via dos pentoses fosfato. Ao remover hidrogénio dos carboidratos, as desidrogenases de carboidratos ajudam a gerar energia na forma de ATP e também participam na síntese de outras moléculas importantes no organismo.

L-iditol 2-desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de idoises (um tipo de açúcar). Esta enzima catalisa a reação química que oxida o L-iditol a L-sorbose, usando NAD+ como aceitador de elétrons. A reação é expressa pela seguinte equação:

L-iditol + NAD+ ↔ L-sorbose + NADH + H+

Esta enzima desempenha um papel crucial no metabolismo de idoises em vários organismos, incluindo bactérias e fungos. A deficiência ou falta dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e doenças. No entanto, a sua importância clínica é geralmente considerada menor do que outras enzimas envolvidas no metabolismo de carboidratos.

NADP, ou nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, é uma coenzima importante encontrada em todas as células vivas. É essencial para o metabolismo energético e é particularmente importante no processo de fotossíntese em plantas e na redução de glutationo em animais. NADP atua como um aceitador de elétrons ou um doador de elétrons, dependendo se está na forma oxidada (NADP+) ou reduzida (NADPH). A forma reduzida, NADPH, é usada em anabólise, síntese de moléculas orgânicas complexas e defesa antioxidante.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

O mononucleótido de flavina (FMN, do inglês Flavin Mononucleotide) é um cofator biológico importante que participa de diversas reações redox no metabolismo celular. Ele é derivado da riboflavina (vitamina B2) e é uma molécula pequena com uma estrutura formada por um anel isoaloxazina unido a um nucleótido de ribose.

A FMN atua como agente oxidante ou reduzido, dependendo da reação em que está envolvida. Ela pode aceitar dois elétrons e dois prótons, formando o FMNH2 (dihidroflavina-mononucleótido), um potente agente reduzido. Em seguida, a FMNH2 pode transferir esses elétrons e prótons para outras moléculas, atuando como um agente oxidante.

A FMN desempenha um papel fundamental em diversas vias metabólicas, incluindo o ciclo de Krebs, a beta-oxidação dos ácidos graxos e a fosforilação oxidativa. Além disso, ela também está envolvida na biossíntese de várias moléculas importantes, como aminoácidos, nucleotídeos e hormônios esteroides.

Em resumo, o mononucleótido de flavina é uma molécula essencial para a vida celular, que atua como um importante cofator em diversas reações redox no metabolismo.

Na medicina, a expressão "mitocôndrias cardíacas" refere-se às mitocôndrias presentes nas células do músculo cardíaco. As mitocôndrias são organelos celulares responsáveis pela produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através do processo de respiração celular.

No coração, as mitocôndrias desempenham um papel crucial na fornecimento de energia para as contrações cardíacas, pois o músculo cardíaco é altamente dependente da produção de ATP para manter sua função contrátil contínua e eficiente. Devido a essa alta demanda energética, o músculo cardíaco contém uma grande quantidade de mitocôndrias em suas células, que podem representar até 30-40% do volume celular total.

Alterações nas mitocôndrias cardíacas têm sido associadas a diversas condições cardiovasculares, como insuficiência cardíaca, doença coronariana e miopatias mitocondriais. Portanto, o estudo das mitocôndrias cardíacas é de grande interesse na pesquisa médica para entender melhor as bases moleculares das doenças cardiovasculares e desenvolver novas estratégias terapêuticas.

Hidroxiesteroides desidrogenases (HSDs) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Eles catalisam a conversão de hidroxiesteróides em seus respectivos ketosteróides, ou vice-versa, por meio da adição ou remoção de um grupo hidroxila (-OH) em uma posição específica do esqueleto de carbono dos hormônios esteroides.

Existem várias classes de HSDs, cada uma das quais é responsável pela oxirredução de diferentes hormônios esteroides. Algumas dessas classes incluem:

1. 3-hidroxiesteroide desidrogenases (3-HSDs): catalisam a conversão de pregnenolona em progesterona e de 17-hidroxi-pregnenolona em 17-hidroxi-progesterona.
2. 11-beta-hidroxiesteroide desidrogenases (11-beta-HSDs): catalisam a conversão de 11-desidroxi-cortisol em cortisol e de 11-desidroxi-corticosterona em corticosterona.
3. 17-hidroxiesteroide desidrogenases (17-HSDs): catalisam a conversão de androstenediona em testosterona e de estrona em estradiol.

As HSDs são expressas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, glândulas suprarrenais e óvulos, e desempenham um papel importante na regulação da síntese e degradação dos hormônios esteroides. Alterações no funcionamento das HSDs podem levar a distúrbios endócrinos e metabólicos, como o síndrome de Cushing e a diabetes.

La glucosa 1-desidrogenase (GDH) é una enzima que catalisa a oxidação da D-glucose em D-glucono-1,5-lactona, transferindo o equivalente de dois elétrons e um próton para o NAD+, formando NADH. A GDH é encontrada em vários organismos, incluindo bactérias, fungos e mamíferos.

Em humanos, existem duas isoformas principais da enzima: a glucose 1-desidrogenase de cadeia curta (GDH-SC) e a glucose 1-desidrogenase de cadeia longa (GDH-LC). A GDH-SC está presente em vários tecidos, incluindo fígado, rim, coração e músculo esquelético, enquanto a GDH-LC é predominantemente encontrada no fígado.

A GDH desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glicose, especialmente na gliconeogênese e glucogenólise. Além disso, a GDH também está envolvida no processo de detoxificação de amônia em alguns organismos, convertendo-a em ureia ou outros compostos menos tóxicos.

A deficiência da enzima glucose 1-desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara conhecida como deficiência de GDH, que é caracterizada por hipoglicemia e acidose metabólica.

Em termos médicos, o "Consumo de Oxigênio" (CO ou VO2) refere-se à taxa à qual o oxigénio é utilizado por um indivíduo durante um determinado período de tempo, geralmente expresso em litros por minuto (L/min).

Este valor é frequentemente usado para avaliar a capacidade física e a saúde cardiovascular de uma pessoa, particularmente no contexto do exercício físico. A medida directa do Consumo de Oxigénio geralmente requer o uso de equipamento especializado, como um ergômetro de ciclo acoplado a um sistema de gás analisador, para determinar a quantidade de oxigénio inspirado e exalado durante a actividade física.

A taxa de Consumo de Oxigénio varia em função da intensidade do exercício, da idade, do peso corporal, do sexo e do nível de condicionamento físico da pessoa. Durante o repouso, a taxa de Consumo de Oxigénio é geralmente baixa, mas aumenta significativamente durante o exercício físico intenso. A capacidade de um indivíduo para manter uma alta taxa de Consumo de Oxigénio durante o exercício é frequentemente usada como um indicador da sua aptidão física e saúde cardiovascular geral.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

O complexo cetoglutarato desidrogenase (KGDH) é um importante complexo enzimático localizado na matriz mitocondrial, que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e carboidratos. Ele participa da cadeia respiratória, catalisando a oxidação do cetoglutarato (um intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) em succinil-CoA, um passo essencial na geração de energia na forma de ATP.

O complexo KGDH é composto por três principais enzimas: a cetoglutarato desidrogenase (E1), a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) e a dihidrolipoamida desidrogenase (E3). Além disso, o complexo inclui duas proteínas de ligação, FAD e NAD+, que atuam como cofatores durante as reações catalisadas.

A primeira etapa da reação envolve a conversão do cetoglutarato em succinil-CoA, com a formação de um intermediário instável, o S-2-oxoglutarato. Esta etapa é regulada por uma enzima dependente de tiamina pirifosfato (TPP), a E1. A seguir, a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) catalisa a transferência do grupo acilo do S-2-oxoglutarato para o lipoamida, gerando um intermediário de lipoamida disulfeto. Por fim, a dihidrolipoamida desidrogenase (E3), uma flavoproteína dependente de FAD e NAD+, regenera a forma reduzida da lipoamida e transfere os elétrons para o NAD+, formando NADH.

O complexo KGDHC desempenha um papel fundamental no metabolismo energético, participando do ciclo de Krebs e fornecendo intermediários importantes para a síntese de aminoácidos e outras moléculas essenciais. Além disso, o complexo KGDHC está envolvido em processos regulatórios, como a resposta ao estresse oxidativo e a sinalização celular, tornando-se um alvo terapêutico promissor para doenças neurodegenerativas, cardiovasculares e metabólicas.

As partículas submitocôndricas referem-se a pequenas estruturas semelhantes a grãos que são encontradas no líquido sinovial dentro da cavidade articular. Elas são originadas do desgaste e deterioração do tecido cartilaginoso das superfícies articulares, especialmente em condições como osteoartrite. Essas partículas têm tamanho variável, geralmente entre 1 a 25 micrômetros de diâmetro, e são compostas principalmente por proteoglicanos e colágeno tipo II, que são os principais constituintes da cartilagem articular.

A presença de partículas submitocôndricas em níveis elevados no líquido sinovial pode ser um indicador de danos à cartilagem e doenças articulares, como a osteoartrite. O exame e análise das partículas submitocôndricas pode fornecer informações importantes sobre o estado da cartilagem articular e ajudar no diagnóstico e monitoramento de condições ortopédicas e reumatológicas.

Aldeído oxirredutases são um tipo de enzima que catalisam a redução de aldeídos e cetonas em álcoois primários e secundários, respectivamente. Essa reação desempenha um papel importante na biossíntese e degradação de diversas moléculas orgânicas no corpo.

A reação catalisada pela aldeído oxirredutase envolve a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido, reduzido) ou NADPH para o substrato, o aldeído. O grupo carbonila do aldeído é reduzido a um grupo alcool, com a formação de um álcool primário no caso de um aldeído ou um álcool secundário no caso de uma cetona.

As aldeído oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias até humanos, e desempenham funções importantes em vários processos metabólicos. Por exemplo, elas podem ajudar no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de esteroides e outras moléculas complexas.

Existem diferentes tipos de aldeído oxirredutases, cada uma com suas próprias especificidades de substrato e mecanismos catalíticos. Algumas dessas enzimas requerem cofatores adicionais, como a flavina adenina dinucleótido (FAD) ou o pirroloquinolina quinona (PQQ), para realizar sua função catalítica.

Ferricianidas são compostos químicos que contêm iões de ferro em um estado de oxidação elevado (+3). Eles são usados em bioquímica e medicina como agentes oxidantes e na terapêutica para tratar overdoses de ferro. Ferricianidas podem ser usados em testes laboratoriais para medir a atividade de certaines enzimas, como a catalase e a peroxidase. Em medicina, soluções de ferricianida de potássio (potassium ferricyanide) podem ser usadas como um agente antisséptico tópico. No entanto, é importante notar que ferricianidas não são frequentemente utilizados em medicina clinicamente e sua exposição excessiva pode ser perigosa, podendo causar intoxicação por cianeto.

A "Desidrogenase do Álcool de Açúcar" é uma enzima (EC 1.1.1.70) que catalisa a reação de oxirredutase envolvendo o álcool de açúcar (sorbitol) e NAD(P)+, resultando no aldeído de açúcar (gliceraldeído) e NAD(P)H. A reação é a seguinte:

D-sorbitol + NAD(P)+ ⇌ D-gliceraldeído + NAD(P)H + H+

Esta enzima desempenha um papel importante no metabolismo do sorbitol em mamíferos, particularmente nos glóbulos vermelhos e na lente ocular. A desidrogenase do álcool de açúcar é também conhecida como sorbitol desidrogenase ou SDH.

A deficiência desta enzima pode resultar em um aumento dos níveis de sorbitol no corpo, o que pode causar complicações na diabetes e outras condições médicas.

Glucose desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do glucose em grupos aldeído, produzindo descarboxilação de glucono-δ-lactona e reduzindo FAD (flavina adenina dinucleótido) ou NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) como aceitadores de elétrons. Existem diferentes tipos de glucose desidrogenase que podem conter diferentes grupos prostéticos e participar de vários processos metabólicos, incluindo a glicólise anaeróbica e a produção de energia em bactérias. A glucose desidrogenase pode ser usada como marcador para determinadas condições clínicas e doenças, como diabetes e disfunção hepática. Também é usado em dispositivos médicos, como glucometros, para medir os níveis de glicose no sangue ou outros fluidos corporais.

3-Hidroxiesteroide Desidrogenases (3-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos esteroides no corpo humano. Eles estão envolvidos na conversão de 3-beta-hidroxiesteróides em 3-ceto esteróides, uma etapa importante na síntese de hormônios esteroides como cortisol, aldosterona, e andrógenos.

Existem dois tipos principais de 3-HSD: o tipo I, que é expresso principalmente no fígado, rim, e tecido adiposo, e o tipo II, que é expresso predominantemente em tecidos reprodutivos como ovários e testículos.

A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, incluindo a síndrome adrenogenital congênita, uma doença genética rara que afeta a produção de hormônios esteroides na glândula suprarrenal.

Em resumo, as 3-Hidroxiesteroide Desidrogenases são um grupo importante de enzimas envolvidas no metabolismo dos esteroides e na síntese de hormônios esteroides no corpo humano.

Fosfogluconato desidrogenase (PDG) é um nome genérico para um grupo de enzimas que catalisam a oxidação do 6-fosfo-D-gluconato a 2-cetogluconato-6-fosfato na via dos pentoses fosfato, um caminho metabólico importante para a geração de NADPH e ribose-5-fosfato em células vivas. Existem três isoformas conhecidas da enzima PDG em humanos: a PDG-1 (NADP+), localizada no citoplasma, a PDG-2 (NADP+), encontrada no mitocôndrio, e a G6PDH (NAD+), presente no citoplasma. A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica e neurologias.

A reação catalisada pela PDG é a seguinte:

6-fosfo-D-gluconato + NADP+ -> 2-cetogluconato-6-fosfato + NADPH + H+

Esta reação desempenha um papel fundamental na geração de poder reducente (NADPH) para a síntese de lipídios e outras moléculas essenciais, bem como no metabolismo da glucose. Além disso, o 2-cetogluconato-6-fosfato gerado na reação pode ser convertido em gliceraldeído-3-fosfato e então incorporado na glicólise, fornecendo um mecanismo adicional para a geração de energia através da oxidação da glucose.

Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) é uma coenzima importante que desempenha um papel crucial no metabolismo energético e oxidativo em células vivas. FAD é um dinucleótido, o que significa que consiste em dois nucleotídeos unidos por um par de bases.

Um dos nucleotídeos contém a flavina, uma molécula orgânica responsável pela capacidade de FAD de participar de reações redox. A outra metade do dinucleótido é formada pelo nucleotídeo adenosina monofosfato (AMP), que contém a base nitrogenada adenina.

FAD age como aceitador e doador de elétrons em reações redox, desempenhando um papel fundamental no transporte de elétrons nas células. Ele é reduzido a FADH2 quando ganha dois elétrons e dois prótons (H+), e é oxidado de volta a FAD quando perde esses elétrons e prótons.

FAD está envolvido em uma variedade de processos metabólicos, incluindo a geração de energia na forma de ATP através da cadeia transportadora de elétrons e a beta-oxidação dos ácidos graxos. Além disso, FAD também desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos, carboidratos e lípidos, bem como na detoxificação de radicais livres e outras moléculas reativas.

Ubiquinona, também conhecida como coenzima Q10, é uma substância química presente em todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no processo de produção de energia celular, participando da cadeia transportadora de elétrons na membrana mitocondrial interna e atuando como antioxidante, ajudando a proteger as células contra os danos causados por espécies reativas de oxigênio. A ubiquinona é essencial para a manutenção da saúde celular e sua deficiência pode resultar em diversas condições clínicas, incluindo doenças cardiovasculares, neurológicas e musculares.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Acil-CoA desidrogenases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos. Eles catalisam a primeira reação na beta-oxidação, que é a descarboxilação oxidativa dos ácidos graxos de cadeia longa para formar acil-CoAs de cadeia mais curta.

Existem vários tipos diferentes de acil-CoA desidrogenases, cada um responsável pela oxidação de diferentes comprimentos de cadeias de ácidos graxos. Por exemplo, a acil-CoA desidrogenase de cadeia muito longa (VLCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 12 a 20 carbonos, enquanto a acil-CoA desidrogenase de cadeia longa (LCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 8 a 14 carbonos.

As deficiências em acil-CoA desidrogenases podem resultar em doenças metabólicas graves, como a acidose láctica e a miopatia. A deficiência mais comum é a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia média (MCAD), que afeta a oxidação de ácidos graxos com cadeias de 4 a 12 carbonos. Essa deficiência pode causar sintomas graves, como vômitos, letargia, convulsões e coma, especialmente em resposta ao jejum ou à infecção.

O Complexo IV da cadeia de transporte de elétrons, também conhecido como citocromo c oxidase, é uma importante enzima localizada na membrana mitocondrial interna. Sua função principal é catalisar a transferência final de elétrons do citocromo c para o oxigênio molecular, processo essencial na respiração celular e na geração de energia em forma de ATP (adenosina trifosfato).

A reação catalisada pelo Complexo IV é a seguinte:

4[citocromo c (redutado)] + O2 + 8H+ → 4[citocromo c (oxidado)] + 2H2O

Nesta etapa, os elétrons são transferidos para o oxigênio molecular, que é reduzido a água. Além disso, o Complexo IV desempenha um papel crucial no processo de bombeamento de prótons através da membrana mitocondrial interna, contribuindo assim para a geração do gradiente de prótons utilizado na síntese de ATP.

ISD (Isocitrato Desidrogenase) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de açúcares em células vivas, mais especificamente no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs-Henseleit). Existem duas formas principais desta enzima: a ISD NAD-dependente, localizada na matriz mitocondrial, e a ISD NADP-dependente, encontrada no citoplasma.

A ISD catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato em oxalosuccinato (um intermediário instável), que é imediatamente descarboxilado para formar α-cetoglutarato. Neste processo, o cofactor NAD+ ou NADP+ é reduzido a NADH ou NADPH, respectivamente. Além disso, a ISD desempenha um papel crucial na geração de energia (ATP) e redutores (NADH e FADH2), que são essenciais para o funcionamento adequado da célula.

A deficiência ou disfunção da ISD pode resultar em várias condições patológicas, incluindo acidose metabólica, danos oxidativos e alterações no metabolismo de açúcares e aminoácidos. Além disso, a atividade da ISD é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar o estado de saúde mitocondrial e função celular em pesquisas biomédicas.

Lactato desidrogenase (LD) é uma enzima que se encontrada em quase todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no metabolismo de glicose e glutamina, processos que fornecem energia às células. A LD catalisa a conversão de piruvato em lactato durante o processo de fermentação lática, que ocorre quando há falta de oxigênio ou hipóxia nos tecidos.

Existem cinco isoenzimas de LD presentes no corpo humano, cada uma com diferentes distribuições tisulares e propriedades cinéticas. As isoenzimas LD1 e LD2 são predominantemente encontradas em tecidos do cérebro, coração e rins, enquanto as isoenzimas LD3, LD4 e LD5 são mais abundantes em músculos esqueléticos, fígado e glóbulos vermelhos, respectivamente.

A medição dos níveis de atividade da enzima lactato desidrogenase (LD) no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar danos teciduais e determinar o grau de lesão em diversas condições clínicas, como infarto do miocárdio, hepatite, anemia hemolítica, pancreatite, mononucleose infecciosa e outras infecções virais.

É importante ressaltar que a atividade da LD pode ser alterada em diversas situações fisiológicas e patológicas, portanto, os resultados devem ser interpretados com cautela e considerando o contexto clínico do paciente.

Formiate desidrogenase (FDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do formiato a dióxido de carbono e hidrogénio. Existem duas principais classes de FDH encontradas em diferentes organismos: as FDHs de ferro-enxofre e as FDHs de molibdopterina.

A reação catalisada pela FDH é a seguinte:

Formiato + H2O -> Dióxido de carbono + 2 H+ + 2 e-

Esta enzima desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, como o ciclo de Krebs e a via da glicina decarboxilação. Além disso, as FDHs têm aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

A formação do complexo enzima-substrato envolve a ligação do formiato à molibdopterina, seguida da transferência de um próton e de dois elétrons para o centro ferro-enxofre ou ao cofator flavínico. O produto final, dióxido de carbono, é então liberado do sítio ativo da enzima.

A FDH é uma enzima importante em diversos processos metabólicos e tem aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

Xantina desidrogenase (XD) é uma enzima importante que atua em diversas reações redox no corpo humano. Ela participa nos processos metabólicos que desintoxicam o organismo de radicais livres e outros compostos potencialmente danosos.

A xantina desidrogenase possui dois dominós enzimáticos funcionais: a xantina oxidase e a desidrogenase de NAD+. A primeira catalisa a oxidação da hipoxantina e xantina em ácido úrico, enquanto a segunda participa na redução de diversos compostos, incluindo nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) e outras quinonas.

A deficiência congênita em xantina desidrogenase pode resultar em um aumento nos níveis de ácido úrico no sangue, o que pode levar ao desenvolvimento de uma doença chamada hiperuricemia. A hiperuricemia é um fator de risco para a formação de cálculos renais e para o desenvolvimento de uma forma de artrite inflamatória crônica conhecida como gota.

Em resumo, a xantina desidrogenase é uma enzima importante que participa em processos metabólicos relacionados à oxidação e redução de diversos compostos no corpo humano, e sua deficiência pode resultar em doenças como hiperuricemia e gota.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Acyl-CoA desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa e média dentro das mitocôndrias. Existem vários tipos de acyl-CoA desidrogenases, cada uma específica para o tipo de ácido graxo que irá descompor. Essas enzimas ajudam a catalisar a remoção de dois átomos de hidrogênio de uma molécula de acil-CoA, um passo essencial na oxidação dos ácidos graxos. A deficiência dessa enzima pode levar a condições médicas graves, como a doença da oxidação dos ácidos graxos de cadia longa.

17-Hidroxiesteroides desidrogenases (17-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Existem vários tipos diferentes de 17-HSD, cada um com atividades específicas e localizações em diferentes tecidos do corpo.

Em geral, as 17-HSD são responsáveis pela conversão de 17-hidroxiesteroides em outros esteroides mais potentes ou menos ativos. Por exemplo, a 17-HSD tipo 1 pode converter o estradiol (um estrogênio) em estrone (também um estrogênio), enquanto que a 17-HSD tipo 3 pode converter o androstenediona (um androgênio) em testosterona (também um androgênio).

As 17-HSD também desempenham um papel importante no equilíbrio hormonal feminino, particularmente durante a menopausa. A produção de estrogênios pode ser reduzida durante a menopausa, o que pode levar a sintomas como osso fraco, sofrimento cognitivo e outros problemas de saúde relacionados à idade. Algumas terapias hormonais para a menopausa podem incluir a suplementação de estrogênios produzidos por 17-HSD.

As 17-HSD também estão envolvidas em várias outras funções no corpo, como o desenvolvimento sexual e reprodutivo, a regulação do sistema imunológico e a resposta ao estresse. Desequilíbrios nas atividades das 17-HSD podem estar relacionados a várias condições de saúde, como câncer de mama, osteoporose, síndrome do ovário policístico e outras condições.

2,6-Dicloroindofenol é um composto químico orgânico que consiste em um anel de indol com dois átomos de cloro (dicloro) ligados ao carbono em posições 2 e 6. É frequentemente usado como um agente redutor em química analítica.

A definição médica específica de 2,6-Dicloroindofenol pode variar, mas geralmente refere-se ao seu uso potencial em diagnósticos ou tratamentos médicos. Por exemplo, tem sido estudado como um possível agente fotodinâmico para o tratamento de câncer, o que significa que é ativado por luz para destruir células cancerosas. No entanto, ainda não está amplamente em uso clínico e sua segurança e eficácia precisam ser estudadas mais detalhadamente.

Os genes mitocondriais referem-se a genes que estão localizados no DNA mitocondrial (DNAmt), em oposição ao DNA nuclear. As mitocôndrias são organelos especializados presentes nas células eixamadas, responsáveis principalmente pela produção de energia celular através do processo de respiração celular.

O DNA mitocondrial é uma molécula circular de DNA que contém um pequeno número de genes, em comparação com o DNA nuclear. Geralmente, os genes mitocondriais codificam algumas subunidades dos complexos do sistema de transporte de elétrons e alguns componentes da machineria responsável pela síntese de proteínas mitocondrial. Além disso, o DNAmt contém genes que codificam ribossomos e transferências de RNA mitocondriais necessários para a tradução dos mRNAs mitocondriais em proteínas funcionais.

As mutações nos genes mitocondriais podem resultar em várias doenças mitocondriais, que geralmente afetam tecidos e órgãos com alta demanda energética, como o cérebro, músculos esqueléticos, coração e rins. É importante notar que as mitocôndrias possuem um mecanismo de herança materna único, pois são transmitidas apenas pela linhagem feminina. Isso significa que os filhos herdam seus genes mitocondriais exclusivamente da mãe.

Hidroxibutirato desidrogenase (HBD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos. Existem duas formas principais desta enzima em humanos: a HBD de cadeia curta (SCHAD) e a HBD de cadeia longa (LCHAD).

A HBD catalisa a reação de oxidação do β-hidroxibutirato, um composto que é produzido durante o metabolismo de certos ácidos graxos e aminoácidos, em acetoacetato. Este processo gera energia na forma de NADH, um importante agente reduzido no metabolismo celular.

A deficiência congênita nesta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos graves, incluindo acidose metabólica e danos aos tecidos corporais. A falta de atividade da HBD pode ser causada por mutações no gene HADH que codifica esta enzima.

Em resumo, a hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima crucial envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos, catalisando a oxidação do β-hidroxibutirato em acetoacetato e gerando energia na forma de NADH.

Proteínas com ferro-enxofre são um tipo específico de proteínas que contêm grupos de ferro-enxofre em sua estrutura. Estes grupos, também conhecidos como clusters de ferro-enxofre, são aglomerados de átomos de ferro e enxofre que desempenham um papel crucial no transporte de eletrões e na catálise de reações redox em células vivas.

Existem diferentes tipos de clusters de ferro-enxofre, mas os mais comuns são o cluster [2Fe-2S], [4Fe-4S] e [3Fe-4S]. Estes clusters estão ligados à proteína por meio de ligações covalentes a resíduos de cisteínas, histidinas ou ácidos glutâmicos.

As proteínas com ferro-enxofre desempenham um papel importante em diversas funções celulares, como a respiração celular, a fotossíntese, a nitrogenase e a detoxificação de radicais livres. Além disso, estão envolvidas no metabolismo de aminoácidos, ácidos graxos e outras moléculas importantes para o funcionamento da célula.

Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as proteínas com ferro-enxofre têm sido objeto de intenso estudo nas áreas de bioquímica e biologia molecular. No entanto, ainda há muito a ser descoberto sobre a sua estrutura, função e regulação em diferentes organismos e contextos fisiológicos.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

Os succinatos são compostos químicos que contêm o grupo funcional succinato, um ácido dicarboxílico com a fórmula molecular C4H6O4. O termo "succinato" geralmente se refere ao íon ou à base conjugada do ácido, que tem uma carga negativa e é representada como C4H5O4−.

Em um contexto médico, o termo "succinato" pode ser encontrado em referência a fármacos que contêm esse grupo funcional. Um exemplo é o succinato de propacetamol, um profármaco do analgésico e antipirético propacetamol. Quando administrado, o succinato de propacetamol é metabolizado no fígado em propacetamol, que por sua vez é convertido em acetaminofeno (paracetamol) e metabólitos adicionais.

É importante notar que os succinatos não devem ser confundidos com os succinilatos, que contêm o grupo funcional succinil, um ácido carboxílico activado que pode participar em reações de transesterificação e acilação.

As "cetona oxirredutases" são um grupo de enzimas que catalisam a redução de compostos cetónicos em compostos alcoólicos, utilizando NADH ou NADPH como cofatores. Essas enzimas desempenham um papel importante em várias vias metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e xenobióticos, a biossíntese de colesterol e outros esteroides, e a biossíntese de ácidos graxos insaturados. A redução da cetona é realizada por meio de uma reação de hidroxilação, na qual o grupo cetônico é convertido em um grupo hidroxila, resultando no correspondente álcool. As cetone oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e apresentam diferentes especificidades de substrato e mecanismos catalíticos.

"3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases" (ou 3-HADs) são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos ácidos graxos. Sua função principal é catalisar a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, gerando uma forma 3-ceto e FADH2 no processo.

A definição médica completa das 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases é a seguinte:

"As 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases (3-HADs) são uma família de enzimas que catalisam a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, utilizando FAD como cofator. Existem três tipos principais de 3-HADs: tipo I, tipo II e tipo III, cada um dos quais é específico para diferentes comprimentos de cadeia de ácidos graxos. O tipo I está envolvido na oxidação de ácidos graxos de cadeia longa, o tipo II na oxidação de ácidos graxos de cadeia média e o tipo III na oxidação do isovaleril-CoA, um intermediário no metabolismo dos aminoácidos ramificados. As 3-HADs são essenciais para a geração de energia através da beta-oxidação dos ácidos graxos e estão envolvidas em vários processos fisiológicos, incluindo o metabolismo de lipoproteínas e a biossíntese de colesterol."

As 3-HADs são essenciais para a saúde humana e sua deficiência pode levar a diversas condições clínicas, como a doença de Refsum, uma doença genética rara que afeta o metabolismo dos ácidos graxos.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

11-Beta-Hidroxiesteroide Desidrogenases (11-βHSD) são um grupo de enzimas que catalisam a interconversão de glucocorticoides e mineralocorticoides no organismo. Existem duas isoformas principais desta enzima: 11-βHSD1 e 11-βHSD2.

A isoforma 11-βHSD1 é expressa principalmente no fígado, tecido adiposo e cérebro, e catalisa a conversão de cortisona em cortisol no corpo humano. Cortisol é o principal glucocorticoide no organismo humano e desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de carboidratos, proteínas e lipídios, além de regular a resposta inflamatória e imune.

A isoforma 11-βHSD2, por outro lado, é expressa principalmente no rim, intestino e placenta, e catalisa a conversão de cortisol em cortisona. Isso ajuda a proteger os receptores mineralocorticoides da ativação excessiva por cortisol, garantindo assim que a aldosterona, o principal mineralocorticoide no organismo humano, possa desempenhar suas funções normais, como a regulação do equilíbrio de água e eletrólitos.

Dysregulation de 11-βHSD pode levar a diversas condições clínicas, incluindo síndrome metabólica, diabetes, hipertensão e doenças mentais. Portanto, uma melhor compreensão da regulação e função desta enzima é importante para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

As flavinas são um tipo de cofator bioquímico, especificamente uma classe de compostos químicos orgânicos denominados nucleotídeos flavínicos. Eles desempenham um papel crucial como grupos prostéticos em diversas enzimas, incluindo as oxirredutases flavoproteicas. Existem dois tipos principais de flavinas encontradas na natureza: a flavina mononucleótida (FMN) e a flavina adenina dinucleotídeo (FAD). Estes cofatores são capazes de participar em reações redox, atuando como agentes oxidantes ou reduzentes, dependendo das condições redox do meio.

A FMN e a FAD desempenham um papel fundamental no metabolismo energético, bem como na biossíntese de vários compostos importantes para o organismo. Além disso, também estão envolvidas em processos de detoxificação celular e na resposta antioxidante do corpo.

Em resumo, as flavinas são essenciais para a manutenção da homeostase redox e o funcionamento adequado de diversas vias metabólicas em organismos vivos.

Naftacenos são compostos orgânicos aromáticos policíclicos, formados por quatro anéis benzênicos fusionados em forma de paralelepípedo. Eles são derivados da naftalena e consistem em dois nucleos de naftaleno fundidos.

Na medicina, os naftacenos têm sido usados como anti-inflamatórios não esteroides (AINEs) e antipiréticos. No entanto, o uso clínico de naftacenos é limitado devido a seus efeitos adversos, como danos hepáticos e gastrointestinais. Além disso, eles têm sido associados ao risco aumentado de eventos cardiovasculares adversos.

Em resumo, naftacenos são compostos orgânicos aromáticos que tiveram uso clínico como anti-inflamatórios e antipiréticos, mas seu uso é limitado devido a efeitos adversos potencialmente graves.

Alanine transaminase (ALT), anteriormente conhecida como alanina aminotransferase (ALAT), é uma enzima que pode ser encontrada no fígado, rim, coração e músculos. A ALT desempenha um papel importante na conversão de aminoácidos em carboidratos para produção de energia. Quando ocorre algum tipo de dano ou lesão nos tecidos onde a enzima está presente, como no caso do fígado por exemplo, ela é liberada no sangue e sua presença elevada pode ser detectada em exames laboratoriais.

Portanto, um alto nível de ALT no sangue pode indicar a presença de alguma doença hepática, como por exemplo: hepatite viral aguda ou crônica, esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), cirrose hepática, entre outras. Também pode estar relacionado com outros problemas de saúde, tais como doenças cardíacas, problemas musculares ou mesmo o uso de determinados medicamentos que possam causar dano ao fígado.

Contudo, é importante ressaltar que um nível elevado de ALT não diagnostica uma doença específica e outros exames complementares são geralmente necessários para confirmar o diagnóstico. Além disso, fatores como idade, sexo, história clínica e uso de medicamentos devem ser levados em consideração ao interpretar os resultados dos exames laboratoriais.

Uridina difosfato glucose desidrogenase (UDP-glucose dehydrogenase) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação da uridina difosfato glucose (UDP-glucose) em UDP-glucuronate. Esta reação também resulta na redução do NAD+ (nicotinamide adenine dinucleotide, um cofactor importante no metabolismo) em NADH. A UDP-glucose dehydrogenase desempenha um papel fundamental no metabolismo dos carboidratos e na síntese de glicosaminoglicanos e glucuronídeos. A deficiência desta enzima pode resultar em várias perturbações metabólicas, incluindo a doença de Pierce, uma condição rara que afeta o fígado e o cérebro.

Na medicina e bioquímica, a NADPH-desidrogenase refere-se a uma enzima que catalisa a transferência de elétrons de NADPH para um aceitador de elétrons, geralmente oxigênio molecular (O2), resultando na formação de superóxido. Existem várias isoformas desta enzima presentes em diferentes localizações celulares e envolvidas em diversas funções biológicas, como a resposta imune e o metabolismo. Algumas dessas isoformas estão associadas a doenças genéticas e outras condições de saúde.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

O ácido succínico é um composto orgânico com a fórmula química C4H6O4. É um dos mais simples ácidos dicarboxílicos e ocorre naturalmente em muitos organismos vivos. É um líquido viscoso, incolor e com um odor fraco e adocicado.

Na medicina, o ácido succínico é às vezes medido no sangue como um indicador de danos teciduais ou falência de órgãos. Os níveis anormalmente altos de ácido succínico podem ser um sinal de doenças como a acidose metabólica, insuficiência renal e hepática, e outras condições que interferem no metabolismo normal dos tecidos.

Além disso, o ácido succínico também desempenha um papel importante na produção de energia nas células, através do ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo do ácido cítrico). É um intermediário metabólico importante e participa em várias reações bioquímicas no corpo humano.

Dimetilamina é um composto orgânico com a fórmula química (CH3)2NH. É um gás incolor e inflamável com um cheiro característico, similar ao de peixe em decomposição. Dimetilamina é classificada como uma amina secundária, pois contém dois grupos metilo (CH3-) ligados a um átomo de nitrogênio (N).

Em termos médicos, dimetilamina não desempenha um papel direto na fisiologia humana. No entanto, ela pode ser encontrada em pequenas quantidades em alguns alimentos e é produzida em pequenas quantidades no organismo humano como resultado do metabolismo de certas substâncias.

É importante notar que a exposição excessiva à dimetilamina pode causar irritação nos olhos, na pele e no trato respiratório superior. Além disso, ela pode ser absorbedida através da pele e dos pulmões, o que pode levar a níveis elevados de dimetilamina no sangue, podendo causar sintomas como náuseas, vômitos, dor abdominal, tontura, tremores e convulsões. Em casos graves, a exposição à dimetilamina pode ser fatal. Portanto, é importante manuseá-la com cuidado e seguir as orientações de segurança adequadas ao trabalhar com ela.

La deficiência de glucose-6-fosfat deshidrogenasa (G6PD) é una condición genética que affecta a capacidade das células vermellas do sangue de manter a integridade da sua membrana. A G6PD é uma enzima importante no caminho metabólico conhecido como ciclo de hexose monofosfato, que protege as células contra o estresse oxidativo.

Quando a actividade da G6PD está reduzida ou ausente, os glóbulos vermellos poden sofrer danos quando expostos a certos factores ambientais, como determinados medicamentos, infecções e alimentos que contenham substâncias chamadas fava ou favismo. Estes factores poden levar à formação de espécies reactivas de oxigénio (EROs), que danifican as membranas dos glóbulos vermellos, levando a sua ruptura e libertação do seu conteúdo. Isto pode resultar em anemia hemolítica aguda, que se caracteriza por uma queda rápida no número de glóbulos vermellos e hemoglobina no sangue.

A deficiência de G6PD é mais comum em homens do que em mulheres, devido ao padrão de herança recessivo ligado ao cromossoma X. Isto significa que os homens herdam apenas um único gene G6PD do seu pai e, se este gene estiver anormal, desenvolverão a deficiência. As mulheres, por outro lado, têm dois genes G6PD, um de cada pai, pelo que é menos provável que desenvolvam a deficiência, a menos que ambos os genes estejam anormais.

A deficiência de G6PD pode ser assintomática ou manifestar-se com sintomas leves em alguns indivíduos, enquanto outros podem desenvolver episódios graves de hemólise após a exposição a certos medicamentos, infecções ou outros fatores desencadeantes. O tratamento geralmente consiste em evitar os fatores desencadeantes e fornecer cuidados de suporte, como transfusões de sangue ou oxigénio, se necessário. Em casos graves, pode ser necessária a administração de medicamentos que reduzam a hemólise, como corticosteroides ou antagonistas da calcineurina.

'Malato' é um termo que não é amplamente utilizado em medicina ou fisiologia modernas. No entanto, no contexto bioquímico, malato é um composto orgânico que contém o grupo funcional malato, que é um éster do ácido málico.

Em outras palavras, o malato é um ião ou um composto que contém o ione malato, que é a forma negativamente carregada do ácido málico. O ácido málico desempenha um papel importante no metabolismo energético celular, especialmente durante o processo de respiração celular aeróbica.

No entanto, em um contexto clínico ou médico, o termo 'malatos' não é comumente usado para descrever condições ou doenças específicas. Portanto, se você estivesse procurando por uma informação médica específica sobre um sintoma ou condição em particular, seria melhor consultar fontes confiáveis e atualizadas de informações médicas usando termos mais precisos e amplamente reconhecidos.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Antimycin A é um antibiótico produzido por várias espécies de actinobacterias, incluindo Streptomyces kitasatoensis e Streptomyces arrikinensis. É um inhibidor da cadeia de transporte de elétrons na membrana mitocondrial, inibindo a redução de ubiquinona no complexo III (citocromo bc1). Isso leva à produção de espécies reativas de oxigênio e à morte celular.

Em medicina, Antimycin A não é usado como um antibiótico clínico devido a sua alta toxicidade para os mamíferos. No entanto, tem sido utilizado em pesquisas biomédicas para estudar a fisiologia mitocondrial e o mecanismo de morte celular induzida por espécies reativas de oxigênio. Além disso, Antimycin A também é usado como um pesticida natural contra insetos e ácaros.

Butyryl-CoA desidrogenase (BD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de oxidação beta, que ocorre no metabolismo dos ácidos graxos. A BD catalisa a reação de oxirredução entre butiril-CoA e FAD (flavina adenina dinucleótido), resultando em acetoacetil-CoA e FADH2 (dihidroflavina adenina dinucleótido reduzida).

A reação catalisada pela butiril-CoA desidrogenase é a seguinte:

Butyryl-CoA + FAD → Acetoacetyl-CoA + FADH2

Esta enzima é parte de um complexo multienzimático chamado complexo BDH, que inclui três outras enzimas: a 3-hidroxiacil-CoA desidrogenase, a crotonil-CoA carboxilase e a 3-metilglutaconil-CoA hidrolase. O complexo BDH funciona no metabolismo dos ácidos graxos com cadeias curtas (até 12 átomos de carbono).

A deficiência da enzima butiril-CoA desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara, chamada acidúria butírica. Essa doença é caracterizada por um acúmulo de ácidos graxos de cadeia curta no corpo, o que pode levar a sintomas como vômitos, letargia, hipotonia muscular e convulsões. O tratamento geralmente inclui uma dieta restrita em proteínas e carboidratos complexos, suplementação com carnitina e outras medidas de apoio.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase Tipo 1 (11β-HSD1) é uma enzima que ocorre naturalmente no corpo humano e está envolvida no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela é encontrada principalmente nas células do fígado, rim, tecido adiposo e cérebro.

A função principal da 11β-HSD1 é converter o cortisona, um hormônio inativo, em cortisol, que é a forma ativa do hormônio. Cortisol desempenha um papel importante na regulação do metabolismo, resposta ao estresse, sistema imunológico e outras funções corporais importantes.

No entanto, um nível excessivo de atividade da 11β-HSD1 pode resultar em níveis elevados de cortisol no corpo, o que pode contribuir para a resistência à insulina, diabetes do tipo 2, obesidade e outras condições de saúde. Portanto, a regulação adequada da atividade da 11β-HSD1 é importante para manter a homeostase hormonal e a saúde geral do corpo.

Proteínas mitocondriais se referem a proteínas que estão presentes nas mitocôndrias, organelos encontrados em células eucariontes. As mitocôndrias são responsáveis por vários processos celulares importantes, incluindo a geração de energia (através da fosforilação oxidativa) e o metabolismo de lipídios e aminoácidos.

As proteínas mitocondriais desempenham diversas funções essenciais nesses processos, como atuarem como componentes estruturais da membrana mitocondrial, participarem na cadeia de transporte de elétrons e no processo de síntese de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de energia celular. Além disso, algumas proteínas mitocondriais estão envolvidas em regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada) e resposta ao estresse oxidativo.

As proteínas mitocondriais são codificadas por genes localizados tanto no DNA mitocondrial quanto no DNA nuclear. O DNA mitocondrial é herdado exclusivamente da mãe, enquanto o DNA nuclear é resultante da combinação dos genes dos pais. A tradução e a montagem de algumas dessas proteínas podem ser complexas, envolvendo etapas que ocorrem tanto no citoplasma quanto nas mitocôndrias.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, alterações nos níveis e funções das proteínas mitocondriais têm sido associadas a várias doenças humanas, como distúrbios neuromusculares, diabetes, doenças cardiovasculares e algumas formas de câncer.

Manitol desidrogenases são um tipo de enzima que catalisa a reação de oxidação do manitol (um polialcool) em sorbitol (também um polialcool), reduzindo simultaneamente a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) em sua forma reduzida, NADH.

A reação geral catalisada por manitol desidrogenases é a seguinte:

manitol + NAD+ ↔ sorbitol + NADH + H+

Essa reação desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, especialmente no metabolismo de polialcoois em certas bactérias e fungos. Existem diferentes tipos de manitol desidrogenases que podem ser específicas para diferentes substratos além do manitol. Algumas destas enzimas podem ser úteis como marcadores bioquímicos em estudos de classificação e identificação de organismos microbianos.

Yarrowia é um gênero de leveduras que pertence à família Dipodascaceae. A espécie mais comum e bem estudada é a Yarrowia lipolytica, que é frequentemente encontrada no ambiente e em uma variedade de substratos, incluindo alimentos, plantas e tecidos animais. Essas leveduras são capazes de realizar processos como a decomposição de matéria orgânica e a fermentação do álcool. Além disso, elas também têm potencial para serem usadas em aplicações industriais, como a produção de biocombustíveis e enzimas. No entanto, em alguns casos, Yarrowia pode causar infecções oportunistas em humanos com sistemas imunológicos comprometidos.

Fosforilação Oxidativa é um processo metabólico complexo que ocorre nas mitocôndrias das células eugplóiques, onde a energia armazenada em moléculas de glicose e ácidos graxos é liberada e utilizada para sintetizar ATP (adenosina trifosfato), a principal fonte de energia celular.

Este processo envolve duas cadeias transportadoras de elétrons, o Complexo I e o Complexo II, que transferem elétrons dos substratos reduzidos (NADH e FADH2) para a molécula transportadora de elétrons, o citocromo c. A energia libertada durante esta transferência é utilizada para bombear prótons (H+) do matriz mitocondrial para o espaço intermembranar, criando um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna.

Posteriormente, os prótons fluem de volta para a matriz mitocondrial através da enzima ATP sintase, que utiliza essa energia para adicionar um grupo fosfato à adenosina difosfato (ADP), convertendo-a em ATP. Este processo é chamado de quimiosmose.

Além disso, a oxidação dos substratos também resulta na redução do oxigênio molecular a água, o que ocorre no Complexo IV da cadeia transportadora de elétrons. A fosforilação oxidativa é um processo altamente eficiente para a geração de energia celular, sendo responsável por cerca de 90% da produção de ATP nas células. No entanto, erros no processo podem resultar em produção excessiva de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem danificar as células e desempenhar um papel na patogênese de várias doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e cardiovasculares.

"Paracoccus denitrificans" é uma bactéria gram-negativa, facultativamente anaeróbia, oxidante de amônia e denitrificante. Essas bactérias são encontradas em ambientes aquáticos e sedimentares e podem desempenhar um papel importante no ciclo de nitrogênio na natureza. Eles são capazes de realizar a denitrificação, um processo que reduz o nitrato (NO3-) em nitrito (NO2-), gás nitroso (N2O) e finalmente em azoto diatômico (N2), um componente do ar. Além disso, eles também podem oxidar amônia (NH3) a nitrito (NO2-) em um processo conhecido como nitrificação parcial. Essas bactérias são rodoformos, oval ou em forma de bastão e geralmente ocorrem em pares ou em grupos. Eles variam em tamanho de 0.5-1.0 micrômetros de diâmetro por 1.5-3.0 micrômetros de comprimento. "Paracoccus denitrificans" é também um organismo modelo importante para estudos bioquímicos e genéticos, particularmente em relação aos processos de denitrificação e oxidação de amônia.

Flavoproteínas são proteínas que contêm um grupo prostético chamado flavina, geralmente em forma de flavin mononucleótido (FMN) ou flavin adenín dinucleótido (FAD). As flavoproteínas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, incluindo a transferência de elétrons e oxirredução. Elas atuam como catalisadores em reações redox, onde os electrones são transferidos entre moléculas, geralmente envolvendo o ganho ou perda de um par de prótons (H+). Algumas flavoproteínas estão envolvidas no metabolismo de aminoácidos, carboidratos, lípidos e outras biomoléculas. Outras desempenham funções regulatórias ou estruturais em células.

Hidroxiprostaglandina desidrogenases (HPDes) são um grupo de enzimas que catalisam a oxidação de hidroxigrupos em prostaglandinas e outros ésteres relacionados de ácido graso. Especificamente, eles convertem as prostaglandinas PGE2 e PGD2 em 15-oxoprostaglandinas inativas, que são então metabolizadas por outras enzimas e excretadas do corpo.

Existem várias isoformas de HPDes encontradas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, intestino e glândulas suprarrenais. Algumas isoformas preferencialmente oxidam a forma 15-hidroxi de prostaglandinas, enquanto outras atuam em posições 9 ou 11.

As HPDes desempenham um papel importante na regulação da sinalização de prostaglandinas no corpo, pois ajudam a inativar esses mediadores lipídicos importantes após a sua libertação e atuação. A disfunção das HPDes pode contribuir para várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Retinal Desidrogenase é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no processo metabólico da vista. Existem duas principais formas dessa enzima, chamadas RALDA e RALDB, e elas são responsáveis pela conversão da retinal em retinol no olho.

A retinal é um aldeído que é produzido quando a rodopsina, uma proteína na retina do olho, é ativada pela luz. A retinal desidrogenase converte essa retinal em retinol, que pode ser então reutilizado no processo de formação da rodopsina. Isso é importante porque permite que o ciclo visual continue a funcionar corretamente e ajuda a manter a visão normal.

Um déficit nessa enzima pode levar a uma condição chamada "distrofia dos cones e bastonetes", que é uma doença genética que afeta a visão e pode causar cegueira progressiva. Portanto, a retinal desidrogenase desempenha um papel fundamental na saúde ocular e no processo visual normal.

Metaloproteínas são proteínas que contêm um ou mais ions metálicos essenciais em sua estrutura. Estes íons metálicos estão frequentemente ligados a grupos funcionais da cadeia lateral de aminoácidos, como por exemplo, o grupo sulfidrilo (-SH) da cisteína ou o grupo carboxilato (-COO-) do ácido glutâmico ou aspartílico. A ligação entre o íon metálico e a proteína é geralmente estável, mas pode ser dinâmica e reversível em alguns casos.

As metaloproteínas desempenham uma variedade de funções importantes em organismos vivos, incluindo catalisar reações enzimáticas, transportar moléculas e gases, armazenar íons metálicos, e participar de processos de sinalização celular. Exemplos de metaloproteínas incluem a hemoglobina (que contém ferro e transporta oxigênio no sangue), a citocromo c oxidase (que contém cobre e ferro e participa da respiração celular), e as matrix metalloproteinases (MMPs) (que são enzimas que degradam proteínas da matriz extracelular e contêm zinco).

As metaloproteínas podem ser classificadas com base no tipo de íon metálico presente, como por exemplo, ferroproteínas (que contêm ferro), cobreproteínas (que contêm cobre), zincoproteínas (que contêm zinco), e assim por diante. Além disso, as metaloproteínas também podem ser classificadas com base na sua função biológica específica, como enzimas, transportadores, armazenadores ou sensores de íons metálicos.

Kinetoplastida é um grupo de protozoários flagelados, a maioria dos quais são parasitas e possuem um complexo de DNA mitocondrial chamado kinetoplasto. Esses organismos incluem espécies importantes para a saúde humana, como o Trypanosoma brucei, que causa a doença do sono, e o Leishmania spp., que causa a leishmaniose. A classe Kinetoplastida está inserida no filo Euglenozoa.

O kinetoplasto é uma estrutura distinta localizada na mitocôndria dos organismos desse grupo e contém um grande número de circuitos de DNA circular concatenados, o que os diferencia de outros protozoários. Além disso, esses organismos apresentam um único flagelo ou dois flagelos, dependendo da espécie, que emergem de uma invaginação na superfície celular chamada cinetossoma.

Apesar de serem unicelulares, os Kinetoplastida apresentam diferenciação celular e complexidade morfológica notáveis, o que os torna interessantes para estudos em biologia celular e molecular. No entanto, devido à sua importância como agentes causadores de doenças humanas, a maioria dos estudos se concentra em compreender seus ciclos de vida e desenvolver estratégias de controle e tratamento das doenças que eles provocam.

Aerobiologia é o estudo dos organismos e partículas biológicas que são transportados pelo ar. Portanto, "aerobiose" não é um termo médico amplamente utilizado ou reconhecido. No entanto, em contextos específicos de ecologia microbiana, aerobiose pode referir-se à capacidade de organismos, particularmente bactérias e fungos, de crescer e sobreviver em meios com altos níveis de oxigênio.

Em suma, embora "aerobiose" não seja uma definição médica amplamente aceita ou usada, ela pode referir-se ao crescimento e sobrevivência de organismos em meios com altos níveis de oxigênio.

20-Hidroxiesteroide Desidrogenases (20-HSD) são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de 20-hidroxi esteroides em 20-desidro esteroides, um tipo importante de reação no metabolismo de esteroides. Existem dois tipos principais de 20-HSD com atividade em direções opostas:

1. A 20-HSD tipo 1 é uma enzima que converte cortisol em cortisona no fígado e na placenta, além de participar da síntese de vitamina D. Ela também catalisa a redução de pregnenolona em aldosterona no rim.
2. A 20-HSD tipo 2 é uma enzima que converte cortisol em cortisona nos rins, mantendo níveis normais de cortisol e permitindo que o aldosterona exerça seus efeitos regulatórios sobre a pressão arterial.

Ambos os tipos desempenham papéis importantes no equilíbrio hormonal do corpo, especialmente na regulação da resposta ao estresse e no controle da pressão arterial. Alterações nestas enzimas podem estar associadas a várias condições clínicas, como diabetes, obesidade, hipertensão e distúrbios do sistema imunológico.

Na terminologia médica, "mitocôndrias hepáticas" refere-se especificamente às mitocôndrias presentes nas células do fígado. As mitocôndrias são organelos celulares encontrados em quase todas as células e desempenham um papel crucial na produção de energia da célula através do processo de respiração celular.

No contexto do fígado, as mitocôndrias hepáticas desempenham um papel fundamental no metabolismo dos macronutrientes, como carboidratos, lipídios e proteínas, fornecendo energia necessária para as funções hepáticas, tais como a síntese de proteínas, glicogénio e colesterol, além da detoxificação de substâncias nocivas. Além disso, as mitocôndrias hepáticas também estão envolvidas no processo de apoptose (morte celular programada), que é importante para a homeostase do tecido hepático e a remoção de células hepáticas danificadas ou anormais.

Desregulações nas mitocôndrias hepáticas têm sido associadas a diversas condições patológicas, incluindo doenças hepáticas crónicas, como a esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), a esteatohepatite não alcoólica (NASH) e a cirrose hepática. Além disso, mutações em genes mitocondriais podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas que afetam o fígado, como a acidosose láctica e a miopatia mitocondrial. Portanto, o entendimento das mitocôndrias hepáticas e suas funções é crucial para a compreensão da fisiologia hepática e das patologias associadas.

Citocromos são proteínas hemicas que desempenham um papel fundamental na catálise de reações redox em células vivas. Eles contêm um grupo hemo, uma porfirina complexada com um íon ferro no centro ativo, o qual participa do processo de transferência de elétrons. Existem diferentes tipos de citocromos, classificados conforme a estrutura da proteína e o potencial redox do grupo hemo. Alguns deles estão envolvidos no metabolismo aeróbio, participando da cadeia transportadora de elétrons que gera energia na forma de ATP, enquanto outros atuam em reações de oxidação e redução em diversos processos celulares, como a biossíntese de compostos e a defesa contra agentes oxidantes.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

De acordo com a definição médica, o oxigênio é um gás incolor, inodoro e insípido que é essencial para a vida na Terra. Ele é um elemento químico com o símbolo "O" e número atômico 8. O oxigênio é a terceira substância mais abundante no universo, depois do hidrogênio e hélio.

No contexto médico, o oxigênio geralmente se refere à forma molecular diatômica (O2), que é um dos gases respiratórios mais importantes para os seres vivos. O oxigênio é transportado pelos glóbulos vermelhos do sangue até as células, onde ele participa de reações metabólicas vitais, especialmente a produção de energia através da respiração celular.

Além disso, o oxigênio também é usado em medicina para tratar várias condições clínicas, como insuficiência respiratória, intoxicação por monóxido de carbono e feridas que precisam se curar. A administração de oxigênio pode ser feita por meio de diferentes métodos, tais como máscaras faciais, cânulas nasais ou dispositivos de ventilação mecânica. No entanto, é importante ressaltar que o uso excessivo ou inadequado de oxigênio também pode ser prejudicial à saúde, especialmente em pacientes com doenças pulmonares crônicas.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase do tipo 2 (11β-HSD2) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela está presente principalmente nas células tubulares renais e nos glândulas suprarrenais.

A função principal da 11β-HSD2 é converter o cortisol, um hormônio glicocorticoide produzido pela glândula suprarrenal, em cortisone, uma forma inativa do hormônio. Isso é importante porque o cortisol pode aumentar a reabsorção de sódio e água nos rins, o que pode levar a um aumento na pressão arterial se não for convertido em cortisone.

A deficiência da 11β-HSD2 pode resultar em uma condição chamada síndrome de hiperaldosteronismo hiporreninêmico, que é caracterizada por um aumento na pressão arterial e um baixo nível de potássio no sangue. Essa condição geralmente é tratada com medicamentos que bloqueiam os efeitos da aldosterona, um hormônio mineralocorticoide produzido pela glândula suprarrenal que também aumenta a reabsorção de sódio e água nos rins.

Os citocromos b são um tipo de proteína envolvida no processo de transferência de elétrons durante a respiração celular. Eles desempenham um papel crucial na cadeia de transporte de elétrons, que gera energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) para as células.

Os citocromos b são encontrados em membranas mitocondriais e cloroplastos, dependendo do tipo de célula. Eles possuem um grupo hemo como cofactor, que é responsável pela capacidade de transferência de elétrons. A cadeia de transporte de elétrons envolve a transferência de elétrons de moléculas redutoras, como NADH e FADH2, para o oxigênio molecular, que atua como um aceitador final de elétrons.

Ao longo do processo, os citocromos b ajudam a transferir os elétrons entre as moléculas transportadoras de elétrons, gerando um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial ou cloroplástica. Esse gradiente de prótons é então usado pela ATP sintase para produzir ATP, fornecendo energia à célula.

Em resumo, os citocromos b são proteínas importantes na respiração celular e fotossíntese, desempenhando um papel fundamental no processo de transferência de elétrons e geração de energia nas células.

Filogenia é um termo da biologia que se refere à história evolutiva e relacionamento evolucionário entre diferentes grupos de organismos. É a disciplina científica que estuda as origens e desenvolvimento dos grupos taxonômicos, incluindo espécies, gêneros e outras categorias hierárquicas de classificação biológica. A filogenia é baseada em evidências fósseis, anatomia comparada, biologia molecular e outros dados que ajudam a inferir as relações entre diferentes grupos de organismos. O objetivo da filogenia é construir árvores filogenéticas, que são diagramas que representam as relações evolutivas entre diferentes espécies ou outros táxons. Essas árvores podem ser usadas para fazer inferências sobre a história evolutiva de organismos e características biológicas. Em resumo, filogenia é o estudo da genealogia dos organismos vivos e extintos.

Em termos médicos, a espectroscopia de ressonância de spin eletrônico (ESR ou EPR, do inglês Electron Paramagnetic Resonance) é uma técnica de investigação que utiliza ondas de radiofrequência e campos magnéticos para estudar substâncias com elétrons desemparelhados, conhecidas como espécies paramagnéticas. Isso inclui certos tipos de radicais livres e complexos metal-ligante. A técnica permite aos cientistas obter informações sobre a estrutura eletrónica, geometria molecular, dinâmica e outras propriedades dessas espécies. É frequentemente utilizada em campos como química, física, bioquímica e medicina, particularmente na área do estudo de processos oxidativos e radicais livres em sistemas biológicos.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Acil-CoA Desidrogenase de Cadeia Longa (ALCD ou LCAD, do inglês Long-chain acyl-CoA dehydrogenase) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa nos mitocôndrias. A sua função principal é catalisar a primeira reação da oxidação da cadeia lateral dos ácidos graxos, que consiste na remoção de dois átomos de hidrogênio (desidrogenação) de um ácido graxo acilado unido ao CoA, formando uma dupla ligação trans entre os carbonos e um grupo de cetoácido.

Esta enzima é específica para a oxidação dos ácidos graxos com comprimento da cadeia entre 12 e 20 carbonos. A deficiência ou disfunção da ALCD pode resultar em uma condição genética rara, chamada de Aciduria Glutárica Tipo II (AGT2), também conhecida como Deficiência de Desidrogenase de Ácido Graxo de Cadeia Longa. Essa doença é caracterizada por acúmulo de ácidos graxos no sangue e urina, sintomas neurológicos, cardíacos, hepáticos e problemas na crescimento.

Homoserine Dehidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação da homoserina, um aminoácido não essencial, em ácido L-homocistinónico. Esta reação é parte do ciclo da beta-alanina e também desempenha um papel na biossíntese de metionina e outros aminoácidos essenciais. A homoserina desidrogenase pode ser encontrada em diferentes organismos, incluindo bactérias, plantas e animais. A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e outras condições de saúde.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Lactate Dehydrogenase (LDH) é uma enzima presente em vários tecidos e órgãos do corpo, incluindo o fígado, coração, pulmões, rins, glândulas suprarrenais e vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na produção de energia celular e é libertada para a corrente sanguínea quando as células são danificadas ou mortas.

Existem diferentes tipos de LDH, mas a leucina desidrogenase (LDH-A) é a isoenzima mais comumente medida em exames laboratoriais. A medição dos níveis séricos de LDH pode ser útil como um marcador genral de dano tecidual ou inflamação, mas os níveis elevados podem indicar uma variedade de condições, incluindo:

* Doenças cardiovasculares, como infarto do miocárdio (ataque cardíaco) e insuficiência cardíaca congestiva
* Condições pulmonares, como pneumonia ou embolia pulmonar
* Doenças hepáticas, como hepatite ou cirrose hepática
* Cânceres, incluindo leucemias e linfomas
* Traumatismos, como lesões musculoesqueléticas graves ou queimaduras
* Doenças renais, como glomerulonefrite ou pielonefrite
* Doenças neurológicas, como esclerose múltipla ou doença de Parkinson

É importante notar que a medição dos níveis séricos de LDH é apenas uma peça do quebra-cabeça diagnóstico e deve ser interpretada em conjunto com outros exames laboratoriais, história clínica e exame físico do paciente.

Fosfojicamente desidrogenase (GPD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima, a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose e a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose, também conhecida como GPD1, catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no ciclo de Calvin durante a fotossíntese em plantas e algas. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NADP+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADPH e 2-fosfo-D-glicerato.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose, também conhecida como GPD2, é encontrada em mamíferos e outros animais e catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no metabolismo da glicose. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NAD+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADH e 2-fosfo-D-glicerato.

Ambas as formas desta enzima desempenham papéis importantes no metabolismo energético das células vivas, auxiliando a fornecer energia para processos celulares essenciais.

Isovaleril-CoA Desidrogenase (IVD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos, especialmente na degradação da leucina. A IVD catalisa a reação de descarboxilação oxidativa do isovaleril-CoA a 3-metilcrotonil-CoA, um intermediário no caminho metabólico da leucina.

Esta enzima é composta por quatro subunidades proteicas: uma flavoproteína (EP), uma proteína transportadora de electrones (ETF), uma hidrogenase (E3) e a própria isovaleril-CoA desidrogenase (E2). A IVD funciona em conjunto com o complexo multienzimático do transportador de electrones flavoproteína-transportador de electrones (FAD-ETF), que transmite os elétrons liberados durante a reação para a cadeia respiratória.

A deficiência da Isovaleril-CoA Desidrogenase é uma doença genética rara, associada à acumulação de isovaleril-CoA e compostos relacionados, o que pode resultar em acidose metabólica, retardo no desenvolvimento, convulsões, entre outros sintomas. O tratamento geralmente inclui uma dieta restritiva em leucina e suplementação com carnitina e glicina.

A 3-isopropilmalato desidrogenase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do 3-isopropilmalato a 2-isopropilmalato na biossíntese dos aminoácidos aromáticos. Esta enzima faz parte da via do ciclo de Krebs inversa e desempenha um papel importante no metabolismo de alguns aminoácidos essenciais, como a leucina e a valina. A deficiência genética desta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo a acidose lática e a acumulação de 3-isopropilmalato no sangue e urina.

A anaerobiose é um estado metabólico em que os microorganismos, células ou tecidos sobrevivem e se reproduzem em ausência de oxigênio molecular (O2). Neste ambiente, esses organismos utilizam processos metabólicos alternativos para obter energia, geralmente envolvendo a fermentação de substratos orgânicos. Existem dois tipos principais de anaerobiose: a estrita e a facultativa. A anaerobiose estrita ocorre em organismos que não podem tolerar a presença de oxigênio e morrem em sua presença. Já a anaerobiose facultativa refere-se a organismos que preferencialmente crescem em ausência de oxigênio, mas também são capazes de tolerar e até mesmo usar o oxigênio como agente eletrônico aceitador na respiração, se estiver disponível.

Em um contexto clínico, a anaerobiose é frequentemente mencionada em relação à infecções causadas por bactérias anaeróbicas, que são encontradas normalmente no trato gastrointestinal, no sistema respiratório e na pele. Essas infecções podem variar desde feridas simples até abscessos, celulites, infecções de tecidos moles e piógenes mais graves, como a gangrena gasosa e a fascite necrosante. O tratamento geralmente inclui antibioticoterapia específica para bactérias anaeróbicas e, em alguns casos, procedimentos cirúrgicos para drenagem ou remoção do tecido necrótico.

As atrofias ópticas hereditárias são um grupo de doenças genéticas que afetam o nervo óptico, causando perda de visão progressiva. Essas condições geralmente se manifestam na infância ou adolescência, mas às vezes podem aparecer mais tarde na vida. A atrofia óptica hereditária pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo dos sinais e sintomas clínicos e dos genes específicos envolvidos.

A causa subjacente das atrofias ópticas hereditárias é geralmente uma mutação em um gene que desempenha um papel importante no desenvolvimento, manutenção ou proteção do nervo óptico. Essas mutações podem afetar a capacidade dos neurônios do nervo óptico de transmitirem informações visuais do olho para o cérebro, resultando em perda de células e atrofia do nervo óptico.

Os sintomas mais comuns das atrofias ópticas hereditárias incluem:

1. Perda de visão progressiva: A visão central ou periférica pode ser afetada, dependendo do tipo de atrofia óptica hereditária. A perda de visão geralmente é lenta e gradual, mas em alguns casos pode ocorrer rapidamente.
2. Diminuição da agudeza visual: Pacientes com atrofias ópticas hereditárias podem experimentar uma diminuição na capacidade de ver detalhes finos, como letras pequenas ou objetos distantes.
3. Alterações no campo visual: Pode haver perda de parte do campo visual, resultando em visão túnel ou escotomas (manchas cegas) no campo visual.
4. Anormalidades na papila ótica: A papila ótica, a região onde o nervo óptico se conecta ao olho, pode apresentar alterações, como atrofia, pálidez ou outras anormalidades visíveis durante um exame oftalmológico.
5. Fotofobia: Alguns pacientes podem experimentar sensibilidade à luz (fotofobia) e desconforto ao olhar para a luz brilhante.
6. Nistagmo: Movimentos involuntários dos olhos (nistagmo) podem ser observados em alguns casos de atrofias ópticas hereditárias.

Existem diferentes tipos de atrofias ópticas hereditárias, cada uma com seus próprios sinais e sintomas distintos. Alguns dos tipos mais comuns incluem:

1. Neuropatia óptica hereditária de Leber (LHON): É uma forma autossômica dominante de atrofia óptica hereditária que geralmente afeta jovens adultos e é causada por mutações em genes mitocondriais.
2. Neuropatia óptica hereditária de Kjer (KHON): É uma forma autossômica dominante de atrofia óptica hereditária que geralmente afeta crianças e adolescentes e é causada por mutações em genes nucleares.
3. Neuropatia óptica autossômica recessiva (ARON): É uma forma rara de atrofia óptica hereditária que geralmente afeta crianças e adolescentes e é causada por mutações em genes nucleares.
4. Neuropatia óptica dominante ligada ao cromossomo X (XLON): É uma forma de atrofia óptica hereditária que geralmente afeta homens e é causada por mutações em genes ligados ao cromossomo X.

O diagnóstico de atrofia óptica hereditária geralmente é baseado em exames clínicos, história familiar e testes genéticos. O tratamento depende do tipo e da gravidade da doença e pode incluir medidas para aliviar os sintomas, como óculos especiais ou terapia de reabilitação visual. Em alguns casos, o transplante de células estaminais ou a terapia gênica podem ser opções de tratamento potenciais. No entanto, essas opções ainda estão em fase experimental e precisam de mais pesquisas antes de serem amplamente disponíveis.

A imunoeletroforese bidimensional (IEF 2D) é uma técnica de laboratório avançada utilizada para separar e analisar proteínas em complexos meios biológicos, como sangue ou tecido. Ela combina dois métodos de separação de proteínas: isoeletrofocalização (IEF) e eletroforese em gel de poliacrilamida (PAGE).

No primeiro passo, a IEF separa as proteínas com base em suas cargas isoelétricas, que variam conforme o pH. As proteínas são inicialmente carregadas em um strip gel contendo uma gradiente de pH e, em seguida, uma corrente elétrica é aplicada. As proteínas migram ao longo do strip até alcançarem o ponto isoelétrico (pI), onde sua carga líquida se torna zero e, portanto, não são mais atraídas pela corrente elétrica. Dessa forma, as proteínas ficam organizadas em uma faixa estreita no strip gel, de acordo com seu pI específico.

Em seguida, o strip gel é colocado sobre um gel de poliacrilamida preparado para a eletroforese em gel de poliacrilamida bidimensional (2D-PAGE). Neste passo, as proteínas são separadas com base em seu tamanho molecular (massa molar) por meio da aplicação de uma corrente elétrica perpendicular à direção da IEF. O resultado é uma matriz bidimensional de pontos (manchas) que representam as proteínas separadas, onde cada ponto corresponde a uma proteína específica com um determinado pI e massa molar únicos.

A imunoeletroforese bidimensional é uma técnica extremamente sensível e precisa para analisar e identificar proteínas, especialmente em estudos de expressão gênica e proteômica. Além disso, os dados gerados por esta técnica podem ser usados para comparar diferentes amostras e detectar alterações quantitativas e qualitativas nas proteínas, o que é útil em pesquisas sobre doenças, desenvolvimento de fármacos e biologia celular.

O Complexo III da cadeia de transporte de elétrons, também conhecido como citocromo bc1 complexo ou complesso III, é uma importante proteína integrada na membrana mitocondrial interna que desempenha um papel crucial no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos.

Este complexo é o local onde ocorre a transferência de elétrons do ubiquinol (coenzima Q) para o citocromo c, um pequeno transportador lipossolúvel de elétrons. A energia libertada durante esta transferência de elétrons é utilizada para bombear prótons (H+) da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana, criando assim um gradiente de prótons que será aproveitado posteriormente pela ATP sintase para a síntese de ATP.

O Complexo III é formado por várias subunidades proteicas e dois grupos prostéticos: o citocromo b, com duas hemes (bL e bH), e o citocromo c1, que contém um grupo heme (c1). Além disso, este complexo também possui uma importante cofator, a Rieske [2Fe-2S] proteína, que participa ativamente no processo de transferência de elétrons.

A transferência de elétrons ocorre através do mecanismo Q-cycle, no qual os elétrons fluem entre as hemes dos citocromos b e a Rieske [2Fe-2S] proteína, resultando em um movimento de prótons através da membrana mitocondrial interna. O Complexo III é, portanto, um importante componente da cadeia de transporte de elétrons e desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular e produção de energia na forma de ATP.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Coenzimas são pequenas moléculas orgânicas que desempenham um papel essencial como auxiliares em muitas reações enzimáticas no corpo. Elas se combinam temporariamente com as enzimas para ajudar a catalisar (aumentar a velocidade) reações químicas importantes, mas não fazem parte permanentemente da estrutura da enzima. Coenzimas são frequentemente derivadas de vitaminas e minerais e desempenham um papel crucial na transferência de grupos químicos entre as moléculas durante as reações metabólicas. Após a conclusão da reação, a coenzima é liberada para ser usada em outras reações. Exemplos notáveis de coenzimas incluem a nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD), a flavina adenina dinucleotídeo (FAD) e o coenzima A (CoA).

A Atrofia Óptica Hereditária de Leber (AOHL) é uma doença mitocondrial genética que afeta predominantamente indivíduos do sexo masculino. Ela é caracterizada por uma perda súbita e indolor da visão central em ambos os olhos, geralmente ocorrendo entre os 20 e 30 anos de idade. A causa subjacente é uma mutação pontual no DNA mitocondrial, especificamente no gene MT-ND4.

A doença afeta as células ganglionares da retina e o nervo óptico, levando à degeneração dos axônios dos neurônios ganglionares e à perda de fibras na papila ótica. Esses danos resultam em uma diminuição da agudeza visual, campo visual restrito, escotomas centrocaudais e alterações no padrão de cores. Além disso, os pacientes podem apresentar sinais sistêmicos leves, como miopia, nistagmo e movimentos involuntários dos olhos (opsoclonia).

A AOHL é herdada seguindo um padrão materno, o que significa que a mãe passa o gene defeituoso para seus filhos. No entanto, as mulheres geralmente não desenvolvem sintomas da doença, enquanto os homens têm uma chance de 50% de herdar a mutação e desenvolver a AOHL. Até o momento, não existe cura para essa condição, sendo tratamentos sintomáticos e de suporte as principais opções terapêuticas disponíveis.

"Neurospora crassa" é um tipo de fungo filamentoso que pertence ao reino Fungi, divisão Ascomycota. É frequentemente encontrado em ambientes ricos em matéria orgânica, como frutas em decomposição e resíduos vegetais. O gênero "Neurospora" é conhecido por sua capacidade de realizar meiosis aberto, no qual os esporos são libertados para o ar através de uma abertura na parede do ascocarpo (corpo de frutificação).

A espécie "Neurospora crassa" é amplamente estudada em laboratórios devido à sua fácil cultivação, rápida taxa de crescimento e genoma relativamente simples. Foi um dos primeiros organismos modelo a serem utilizados em pesquisas genéticas e continua sendo uma importante ferramenta para o estudo da genética, biologia molecular e bioquímica. Seu genoma foi sequenciado completamente em 2003, tornando-se um recurso valioso para a pesquisa científica.

Em resumo, "Neurospora crassa" é um fungo filamentoso comumente encontrado no meio ambiente e amplamente utilizado em pesquisas científicas devido à sua fácil cultivação, rápido crescimento e genoma bem caracterizado.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Estradiol desidrogenases são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de estradiol, um estrogénio importante, em outros compostos. Existem dois tipos principais de estradiol desidrogenases: estradiol desidrogenase de tipo 1 (EDD1) e estradiol desidrogenase de tipo 2 (EDD2).

A EDD1 catalisa a conversão de estradiol em estrone, que é um metabólito menos ativo do que o estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a oxidação do grupo hidroxilo no carbono 17 do estradiol usando NAD+ como cofator.

Por outro lado, a EDD2 catalisa a redução do grupo cetona no carbono 17 do androstenediona em um grupo hidroxilo, formando thus estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a redução usando NADPH como cofator.

As estradiol desidrogenases desempenham papéis importantes no metabolismo dos estrogénios e na regulação da homeostase hormonal em humanos e outros mamíferos. Alterações nas atividades dessas enzimas têm sido associadas a várias condições clínicas, incluindo câncer de mama e ovário, síndrome do ovário policístico e menopausa.

A respiração celular é um processo metabólico fundamental em células vivas, nas quais a energia armazenada em moléculas orgânicas, geralmente carboidratos, lipídios ou proteínas, é liberada de forma a produzir adenosina trifosfato (ATP). Este processo ocorre dentro das mitocôndrias das células eucariontes e no citoplasma das células procariotas. A respiração celular envolve uma série complexa de reações químicas que incluem a glicose oxidação, ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs), e a cadeia transportadora de elétrons. O processo resulta na produção de dióxido de carbono e água como subprodutos, além de ATP, que é usado como fonte de energia para diversas funções celulares. Em suma, a respiração celular pode ser definida como o processo metabólico em que as células oxidam moléculas orgânicas para liberar energia na forma de ATP, com a produção de dióxido de carbono e água como subprodutos.

Os piruvatos são iões ou sais do ácido pirúvico, um composto orgânico com a fórmula C3H3O3-. O ácido pirúvico desempenha um papel central no metabolismo e é o produto final da glicose durante a glicólise anaeróbica. Os piruvatos podem ser convertidos em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produzir energia adicional através de um processo chamado oxidação do pirúvico. Alternativamente, os piruvatos podem ser reduzidos a lactato (no processo conhecido como fermentação lática) ou convertidos em outras moléculas, dependendo das necessidades energéticas e metabólicas da célula.

Em um contexto clínico, os níveis anormalmente altos de piruvato no sangue (hiperpiruvatemia) podem indicar várias condições médicas, incluindo deficiências no metabolismo dos carboidratos, acidose metabólica, falência hepática ou insuficiência respiratória. Uma análise de sangue pode ser usada para medir os níveis de piruvato como parte do trabalho de investigação de tais condições.

A Succinato-Semialdeído Desidrogenase (SSD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e do ciclo de Krebs. Ela catalisa a reação de oxidação do succinato-semialdeído a succinil-CoA, um importante intermediário no processo de produção de energia dentro da célula. A SSD participa em duas vias metabólicas principais: o catabolismo dos aminoácidos e a glicina oxidação.

Existem duas formas principais desta enzima, uma localizada no citosol (SSDH1) e outra no mitocôndrio (SSDH2). A forma mitocondrial está associada à cadeia de transporte de elétrons e desempenha um papel na geração de energia através da fosforilação oxidativa.

A deficiência ou disfunção da Succinato-Semialdeído Desidrogenase pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose metabólica, neurossintomatologia e anormalidades no crescimento e desenvolvimento. Além disso, a mutação genética que afeta a atividade da SSDH2 tem sido associada ao risco aumentado de cancro, especialmente nos tumores da glândula suprarrenal e do sistema nervoso central.

Em termos médicos, a "precipitação química" refere-se a um processo em que um sólido insolúvel se forma quando duas substâncias químicas reativas estão presentes em uma solução. Esse sólido é chamado de "precipitado". Essa reação pode ser resultado de um excesso de concentração de um dos reagentes ou por mudanças nas condições do meio, como variação de pH ou temperatura.

Em contextos clínicos, a precipitação química pode ser observada em processos relacionados à formação de cálculos renais, nos quais os minerais presentes na urina se combinam e formam cristais insolúveis que podem agregar-se e formar um cálculo. Além disso, a precipitação química também pode ser importante em processos relacionados à formação de biofilmes e à interação entre drogas e proteínas no organismo.

Em termos de física e química, elétrons são partículas subatómicas fundamentais que carregam uma carga negativa elétrica unitária. Eles estão localizados no exterior de um átomo e participam em formações de ligação entre átomos, auxiliando na formação de moléculas e compostos.

Elétrons têm massa muito menor do que a dos prótons, outra partícula subatómica fundamental encontrada no núcleo atômico. A massa de um elétron é aproximadamente 1/1836 da massa de um próton. Devido à sua baixa massa e carga negativa, os elétrons desempenham um papel crucial em diversos fenômenos físicos e químicos, como a condução elétrica e magnetismo.

Em estruturas atômicas, os elétrons estão dispostos em níveis de energia específicos, chamados camadas ou orbítals, em torno do núcleo atômico. A disposição dos elétrons nos diferentes níveis de energia é descrita pela configuração eletrônica de um átomo e é essencial para entender a química e as propriedades físicas dos elementos e compostos.

De acordo com a nomenclatura recomendada pela International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH são enzimas que catalisam reações de redução/oxidação em compostos orgânicos contendo um grupo funcional CH-CH. Essas enzimas desempenham um papel importante na metabolismo de diversas substâncias, incluindo carboidratos, lipídeos e aminoácidos.

A classificação sistemática das oxirredutases é feita com base no tipo de reação catalisada e nos cofatores envolvidos na catálise enzimática. No caso específico das oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH, elas são classificadas como EC 1.3.1.x, onde "EC" refere-se à classe das oxirredutases e o número "1.3.1" indica a subclasse específica que inclui as enzimas que atuam sobre doadores de grupo CH-CH com a participação de um NAD(P)+ como aceitador. O "x" no final refere-se ao número específico da enzima dentro dessa subclasse.

Exemplos de oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH incluem a alcohol desidrogenase (EC 1.1.1.1), que catalisa a reação de oxidação de álcoois primários e secundários a aldeídos e cetonas, respectivamente, e a acetaldeído desidrogenase (EC 1.2.1.10), que catalisa a reação de oxidação do acetaldeído a ácido acético. Ambas essas enzimas utilizam o NAD+ como aceitador de elétrons na catálise enzimática.

O Complexo II de Transporte de Elétrons, também conhecido como Complexe II ou Sacco de Dióxido de Carbono, é um complexo proteico integrado na membrana mitocondrial interna que desempenha um papel crucial no processo de respiração celular. Ele participa da cadeia transportadora de elétrons, onde atua como uma via alternativa para a transferência de elétrons do ubiquinol (coenzima Q) ao citocromo c, além do Complexo I e da flavoproteína NADH desidrogenase.

O Complexo II consiste em quatro subunidades principais: a flavoproteína succinato dehidrogenase (Fp), que contém um grupo hemo e um sítio de ligação à FAD (flavina adenina dinucleótido); a proteína de ferro-enxofre (Ip), que possui centros de ferro-enxofre [2Fe-2S] e [4Fe-4S]; a citocromo b560, que contém dois grupos hemo; e a subunidade succinato dehidrogenase (SDH) ou citocromo b566.

A reação catalisada pelo Complexo II envolve a oxidação do succinato a fumarato, com a redução do FAD a FADH2, que então transfere seus elétrons ao ubiquinol (coenzima Q). O ubiquinol, por sua vez, transfere os elétrons ao Complexo III, impulsionando a produção de ATP durante a fosforilação oxidativa.

Em resumo, o Complexo II de Transporte de Elétrons é um componente fundamental da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, responsável por catalisar a transferência de elétrons do succinato ao ubiquinol e, em seguida, ao citocromo c. Este processo desempenha um papel crucial na geração de energia celular e no metabolismo energético.

Muscle mitochondria are specialized structures within muscle cells that play a crucial role in energy production. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they generate most of the cell's supply of adenosine triphosphate (ATP), which is used as a source of energy.

Muscle mitochondria are particularly important for enabling muscle cells to carry out their functions, such as contraction and relaxation. During exercise or physical activity, muscle cells require more energy to function properly, and muscle mitochondria respond by increasing their ATP production to meet the increased demand.

In addition to their role in energy production, muscle mitochondria also play a critical role in regulating cellular metabolism, calcium homeostasis, and reactive oxygen species (ROS) production. Dysfunction of muscle mitochondria has been implicated in various muscular disorders, including mitochondrial myopathies, muscular dystrophies, and age-related sarcopenia.

Overall, muscle mitochondria are essential for maintaining muscle health, function, and overall physical performance.

RNA guia, também conhecido como gRNA (guide RNA), refere-se a um pequeno fragmento de RNA usado no processo de edição do genoma e na interferência do ARN. Normalmente, ele é composto por aproximadamente 20 nucleotídeos que servem como uma "guia" para direcionar enzimas especializadas, como a Cas9 (CRISPR-associated protein 9), até uma sequência de DNA ou ARN específica alvo. Isso permite que sistemas como CRISPR-Cas9 sejam usados com precisão para cortar, editar ou silenciar genes alvos em diversos organismos e células.

Eu sou désolé, mais a expressão "genes bacterianos" não é exatamente uma definição médica em si. No entanto, posso fornecer-lhe informação sobre os genes bacterianos em um contexto científico.

Em termos simples, os genes bacterianos referem-se aos segmentos de DNA presentes em bactérias que contêm as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas e RNAs específicos. Esses genes desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento, e sobrevivência das bactérias.

Alguns fatos interessantes sobre os genes bacterianos incluem:

1. Estrutura geral: A maioria dos genes bacterianos é composta por sequências de DNA que codificam proteínas (genes estruturais) e outras sequências reguladoras que controlam a expressão gênica.
2. Plasmídeos: Algumas bactérias podem conter pequenos cromossomos extracromossômicos chamados plasmídeos, que também carregam genes adicionais. Esses genes podem codificar características benéficas ou prejudiciais para a bactéria hospedeira, como resistência a antibióticos ou toxinas produzidas por patógenos.
3. Transmissão horizontal de genes: Em ambientes bacterianos, os genes podem ser transferidos entre diferentes espécies através de mecanismos como a conjugação, transdução e transformação. Isso permite que as bactérias adquiram rapidamente novas características, o que pode levar ao desenvolvimento de resistência a antibióticos ou à evolução de novas cepas patogênicas.
4. Expressão gênica: A expressão dos genes bacterianos é controlada por uma variedade de fatores, incluindo sinais químicos e ambientais. Esses fatores podem ativar ou inibir a transcrição e tradução dos genes, o que permite que as bactérias se adaptem rapidamente a diferentes condições.
5. Genômica bacteriana: O advento da genômica bacteriana permitiu o mapeamento completo de vários genomas bacterianos e revelou uma grande diversidade genética entre as espécies. Isso tem fornecido informações valiosas sobre a evolução, fisiologia e patogênese das bactérias.

A definição médica de "Análise de Sequência de DNA" refere-se ao processo de determinação e interpretação da ordem exata dos nucleotídeos (adenina, timina, citosina e guanina) em uma molécula de DNA. Essa análise fornece informações valiosas sobre a estrutura genética, função e variação de um gene ou genoma inteiro. É amplamente utilizada em diversas áreas da medicina, biologia e pesquisa genética para fins como diagnóstico de doenças hereditárias, identificação de suspeitos em investigações forenses, estudos evolucionários, entre outros.

Em genética, a homologia de sequência do ácido nucleico refere-se à semelhança ou similaridade na sequência de nucleotídeos entre dois ou mais trechos de DNA ou RNA. Quando duas sequências são homólogas, isso sugere que elas se originaram a partir de um ancestral comum e sofreram processos evolutivos como mutações, inserções e deleções ao longo do tempo.

A análise de homologia de sequência é uma ferramenta importante na biologia molecular e genômica, pois permite a comparação entre diferentes genomas, identificação de genes ortólogos (que evoluíram por especiação) e parálogos (que evoluíram por duplicação), além do estabelecimento de relações filogenéticas entre espécies.

A determinação da homologia de sequência pode ser realizada através de diferentes métodos, como a comparação visual direta das sequências ou o uso de algoritmos computacionais especializados, tais como BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). Esses métodos avaliam o número e a posição dos nucleotídeos idênticos ou semelhantes entre as sequências, bem como consideram fatores como a probabilidade de ocorrência aleatória dessas similaridades.

Em resumo, a homologia de sequência do ácido nucleico é um conceito genético que descreve a semelhança entre duas ou mais sequências de DNA ou RNA, indicando uma relação evolutiva e fornecendo informações úteis para o estudo da filogenia, função gênica e regulação genética.

Proton pump inhibitors (PPIs) são uma classe de medicamentos utilizados no tratamento de doenças relacionadas à acididade gástrica, como úlceras gástricas e duodenais, refluxo gastroesofágico e esofagite por refluxo. Eles funcionam reduzindo a produção de ácido no estômago, inibindo a bomba de prótons presente nas células parietais do revestimento gástrico.

A bomba de prótons, ou H+/K+ ATPase, é uma enzima que transporta íons de hidrogênio (prótons) dos compartimentos intracelulares para o lúmen gástrico em troca de potássio. Essa bomba é responsável pela última etapa da secreção de ácido clorídrico no estômago, e sua inibição leva a uma redução significativa na produção de ácido.

Alguns exemplos de PPIs incluem o omeprazol, lansoprazol, pantoprazol, rabeprazol e esomeprazol. Esses medicamentos estão disponíveis em diferentes formas farmacêuticas (como comprimidos, cápsulas ou soluções) e geralmente são administrados uma vez ao dia, antes das refeições. Embora geralmente seguros e bem tolerados, os PPIs podem causar efeitos adversos em alguns indivíduos, como diarreia, constipação, dor abdominal, flatulência e, em casos raros, interações medicamentosas clinicamente significativas.

Plastoquinona é um tipo de quinona que está presente em membranas tilacoides de cloroplastos em plantas, algas e alguns organismos fotossintéticos. É solúvel em lipídios e desempenha um papel crucial no transporte de elétrons durante a fotossíntese.

Durante o processo de fotossíntese, as plastoquinonas se encontram geralmente na forma reduzida (plastoquinol) e são capazes de aceitar elétrons e prótons do complexo fotosintético II (PSII). Após a redução, as plastoquinonas reduzidas então passam seus elétrons e prótons ao complexo citocromo b6f.

A plastoquinona é um componente importante da cadeia de transporte de elétrons fotossintética, pois ajuda a gerar o gradiente de prótons necessário para a síntese de ATP (adenosina trifosfato), uma molécula energética essencial para as células vivas.

Em resumo, a plastoquinona é um componente lipossolúvel da membrana tilacoidal que participa do transporte de elétrons e prótons durante a fotossíntese, contribuindo assim para a geração de energia na forma de ATP.

A Doença de Leigh é uma doença neurodegenerativa mitocondrial progressiva hereditária, geralmente manifestando-se na infância. É caracterizada por sinais e sintomas que incluem atraso no desenvolvimento, perda de habilidades motoras e cognitivas, falta de ar, convulsões, problemas de visão e ouvir, e danos ao sistema nervoso central e cardiovascular. A doença é causada por mutações em genes que codificam proteínas envolvidas na produção de energia nas células, levando a disfunção mitocondrial e morte celular. O prognóstico geralmente é pobre, com a maioria dos pacientes morrendo antes dos 25 anos de idade. Tratamento é sintomático e de suporte, com o objetivo de aliviar os sintomas e manter a qualidade de vida do paciente.

Quinonas são compostos orgânicos que contêm um ou mais grupos funcionais quinoides, os quais consistem em dois átomos de carbono adjacentes com ligações duplas alternadas e oxigênio ou enxofre unidos a esses carbonos. Esses compostos são amplamente encontrados na natureza e desempenham um papel importante em diversas reações bioquímicas, incluindo a respiração celular e a fotossíntese. No entanto, algumas quinonas também podem ser tóxicas ou cancerígenas, dependendo da estrutura química específica e do contexto biológico em que se encontram. Em medicina, determinadas quinonas são utilizadas como fármacos, especialmente na quimioterapia de certos cânceres.

Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.

O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.

Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.

Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.

Membranas intracelulares referem-se a estruturas membranosas especializadas que existem dentro das células e desempenham um papel crucial na organização e função das células vivas. Embora o termo possa ser às vezes usado de forma mais geral para se referir a qualquer membrana dentro de uma célula, normalmente é usado para se referir a três tipos específicos de compartimentos membranosos: o retículo endoplasmático (RE), o apareato de Golgi e as vesículas.

1. Retículo Endoplasmático (RE): É um sistema interconectado de tubos e sacos que forma uma rede contínua dentro da célula. O RE desempenha um papel importante no processamento e transporte de proteínas e lipídios recém-sintetizados. Existem dois tipos principais de RE: o retículo endoplasmático rugoso (RER), cuja superfície está coberta por ribossomas, e o retículo endoplasmático liso (REL), que não possui ribossomas na sua superfície. O RER é responsável pela síntese de proteínas secretadas e membranares, enquanto o REL desempenha funções metabólicas especializadas, como a síntese de lipídios e esteroides, detoxificação de substâncias nocivas e armazenamento de calcios.

2. Aparelho de Golgi: É um orgânulo membranoso constituído por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas. O aparelho de Golgi recebe proteínas e lipídios do RE, os modifica e envia para diferentes destinos dentro ou fora da célula. As proteínas são transportadas do RE para o aparelho de Golgi em vesículas revestidas de coatomer (COP), onde sofrem processamento adicional, como a remoção de sinais de localização e a adição de grupos químicos que permitem sua interação com outras moléculas. Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas de clatrina (CLC) ou vesículas COP e enviadas para seus destinos finais.

3. Lisossomas: São orgânulos membranosos que contêm enzimas hidrolíticas, responsáveis pela digestão de macromoléculas presentes no citoplasma ou em vesículas derivadas do aparelho de Golgi. Os lisossomas se formam a partir de vesículas derivadas do aparelho de Golgi que fusionam com endossomos, orgânulos que recebem carga de receptores ligados à membrana e transportadores de membrana presentes na superfície celular. A fusão dos endossomos com lisossomas resulta em organelas hibridas chamadas de endolisossomas, onde as enzimas hidrolíticas são ativadas e começam a digerir os materiais presentes na carga.

4. Peroxissomos: São orgânulos membranosos que contêm enzimas oxidativas capazes de gerar peróxido de hidrogênio (H2O2) como subproduto da sua atividade catalítica. O H2O2 é uma molécula reativa e tóxica, por isso, os peroxissomos também contêm enzimas capazes de decompor o H2O2 em água (H2O) e oxigênio (O2). Essa atividade é catalisada pela catalase, uma enzima presente exclusivamente nos peroxissomos. Além disso, os peroxissomos também são responsáveis pelo metabolismo de ácidos graxos de cadeia longa e pela biossíntese de plasmalógenos, lipídios presentes na membrana celular.

5. Mitocôndrias: São orgânulos membranosos que contêm DNA mitocondrial e proteínas envolvidas no metabolismo energético da célula. As mitocôndrias são responsáveis pela geração de ATP, a molécula energética da célula, através do processo conhecido como fosforilação oxidativa. Esse processo ocorre na membrana interna das mitocôndrias e envolve a transferência de elétrons entre complexos enzimáticos presentes nessa membrana. A energia liberada durante essa transferência é usada para sintetizar ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico (Pi).

6. Cloroplastos: São orgânulos membranosos presentes nas células das plantas e algas que contêm DNA cloroplástico e proteínas envolvidas no metabolismo fotossintético da célula. Os cloroplastos são responsáveis pela captura de energia luminosa e sua conversão em energia química através do processo conhecido como fotossíntese. Esse processo ocorre na membrana tilacoidal dos cloroplastos e envolve a transferência de elétrons entre complexos enzimáticos presentes nessa membrana. A energia liberada durante essa transferência é usada para sintetizar glicose a partir de dióxido de carbono e água.

7. Retículo endoplasmático: É um sistema de membranas que se estende pela célula e está presente em todas as células eucarióticas. O retículo endoplasmático tem duas partes distintas: o retículo endoplasmático rugoso (RER) e o retículo endoplasmático liso (REL). O RER é coberto por ribossomas, que são responsáveis pela síntese de proteínas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para outras partes da célula ou secretadas para fora dela. O REL não tem ribossomas e é responsável pelo metabolismo de lípidos e esteróides, entre outras funções.

8. Aparato de Golgi: É um orgânulo membranoso que se encontra no citoplasma das células eucarióticas. O aparato de Golgi é composto por uma série de sacos achatados chamados cisternas, que estão dispostos em pilhas. As vesículas secretoras são formadas no RER e transportadas para o aparato de Golgi, onde são modificadas e enviadas para outras partes da célula ou secretadas para fora dela. O aparato de Golgi também é responsável pelo processamento de carboidratos das proteínas e pela formação de lisossomas.

9. Lisossomas: São orgânulos membranosos que contêm enzimas digestivas. Os lisossomas são responsáveis pela digestão de material estranho que entra na célula, como bactérias e vírus, e também desempenham um papel importante no processo de autofagia, no qual a própria célula se digere.

10. Mitocôndrias: São orgânulos membranosos que contêm DNA e produzem energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através do processo de respiração celular. As mitocôndrias são responsáveis pela produção de cerca de 90% da energia necessária à célula.

11. Cloroplastos: São orgânulos presentes nas células das plantas e algas que contêm clorofila e outros pigmentos fotossintéticos. Os cloroplastos são responsáveis pela captura da energia solar e sua conversão em energia química na forma de ATP e NADPH (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato), que são usados na síntese de carboidratos durante a fotossíntese.

12. Vacúolos: São orgânulos presentes nas células das plantas, fungos e alguns protistas. Os vacúolos são responsáveis pelo armazenamento de água, íons e outras moléculas e desempenham

Desacoplantes, na medicina e farmacologia, referem-se a um tipo de medicamento ou substância que tem como efeito interromper ou bloquear a transmissão de sinais entre células nervosas no sistema nervoso. Eles funcionam inibindo a ligação de neurotransmissores (como noradrenalina, serotonina e dopamina) a seus receptores específicos na sinapse, impedindo assim a excitação ou inibição das células nervosas alvo.

Existem diferentes tipos de desacoplantes, dependendo do neurotransmissor alvo e do mecanismo de ação. Por exemplo, alguns desses fármacos atuam como antagonistas dos receptores, enquanto outros inibem a recaptação dos neurotransmissores ou interferem na síntese deles.

Os desacoplantes são utilizados no tratamento de diversas condições clínicas, tais como: transtornos psiquiátricos (como depressão, ansiedade e esquizofrenia), doenças neurológicas (como a doença de Parkinson e a epilepsia) e outras condições clínicas que envolvem disfunções no sistema nervoso central.

Alguns exemplos de desacoplantes incluem: clonazepam, haloperidol, risperidona, fluoxetina e olanzapina. É importante ressaltar que esses fármacos podem ter efeitos adversos e interações medicamentosas, portanto, devem ser utilizados com cuidado e sob orientação médica.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

O acetaldeído é um composto químico com a fórmula CH3CHO. É o principal metabólito do etanol, um tipo de álcool encontrado em bebidas alcoólicas, e é produzido no fígado pelo enzyme alcohol dehydrogenase durante o processo de metabolização do etanol. O acetaldeído também é conhecido por ser um potente carcinogênico e tem sido associado a vários problemas de saúde, incluindo dano hepático, inflamação gastrointestinal e aumento do risco de câncer. É um composto volátil e com um cheiro característico que pode ser percebido em baixas concentrações.

As Fases de Leitura Aberta (em inglês, Open Reading Frames ou ORFs) são regiões contínuas de DNA ou RNA que não possuem quaisquer terminações de codão de parada e, portanto, podem ser teoricamente traduzidas em proteínas. Elas desempenham um papel importante no processo de tradução do DNA para a produção de proteínas nos organismos vivos.

Existem três fases possíveis de leitura aberta em uma sequência de DNA: a fase 1, que começa com o primeiro nucleotídeo após o início da tradução; a fase 2, que começa com o segundo nucleotídeo após o início da tradução; e a fase 3, que começa com o terceiro nucleotídeo após o início da tradução. Cada uma dessas fases pode potencialmente conter uma sequência de codões que podem ser lidos e traduzidos em aminoácidos.

No entanto, nem todas as ORFs resultam na produção de proteínas funcionais. Algumas podem conter mutações ou outras irregularidades que impedem a tradução correta ou levam à produção de proteínas truncadas ou não-funcionais. A análise das ORFs pode fornecer informações importantes sobre as possíveis funções dos genes e ajudar a identificar regiões regulatórias importantes no DNA.

A Prefenato Desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos aromáticos, tais como fenilalanina e tirosina. Existem dois tipos principais dessa enzima: a Prefenato Desidrogenase específica para fenilalanina (Phe-PDH) e a Prefenato Desidrogenase específica para tirosina (Tyr-PDH).

A Phe-PDH catalisa a conversão da fenilalanina em fenilpiruvato, enquanto a Tyr-PDH catalisa a conversão da tirosina em p-hidroxifenilpiruvato. Estas reações envolvem o transference de grupos hidroxi e amino do aminoácido aromático para a molécula de cofator tetrahidropteridina, resultando na formação de um composto intermediário que é subsequentemente oxidado pela flavina adenina dinucleotídeo (FAD) ligada à enzima. O oxigênio é então adicionado ao composto intermediário, levando à formação do produto final e regeneração da enzima para outras reações catalíticas.

As deficiências em Prefenato Desidrogenase podem resultar em distúrbios metabólicos graves, como a fenilcetonúria (PKU), uma doença genética que afeta a capacidade do corpo de metabolizar a fenilalanina. Se não for tratada adequadamente, a PKU pode levar ao atraso no desenvolvimento, problemas cognitivos e outros sintomas graves.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

Vitamina K é uma gordura solúvel em lípidos e um nutriente essencial para a produção de fatores de coagulação sanguínea, que são proteínas responsáveis por ajudar no processo de coagulação sanguínea. Existem duas formas principais de vitamina K encontradas na dieta: a vitamina K1 (filoquinona), que é encontrada em vegetais verdes e óleos vegetais, e a vitamina K2 (menaquinona), que é produzida por bactérias intestinais e também pode ser encontrada em alguns alimentos como carnes, ovos e laticínios. A deficiência de vitamina K pode levar a problemas de coagulação sanguínea, aumentando o risco de sangramento excessivo.

Em termos médicos, o metabolismo energético refere-se ao processo pelo qual o corpo humanO ou outros organismos convertem nutrientes em energia para manter as funções vitais, como respiração, circulação, digestão e atividade mental. Este processo envolve duas principais vias metabólicas: catabolismo e anabolismo.

No catabolismo, as moléculas complexas dos alimentos, como carboidratos, lipídios e proteínas, são degradadas em unidades menores, liberando energia no processo. A glicose, por exemplo, é convertida em água e dióxido de carbono através da respiração celular, resultando na produção de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de armazenamento de energia celular.

No anabolismo, a energia armazenada no ATP é utilizada para sintetizar moléculas complexas, como proteínas e lípidos, necessárias para o crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais.

O metabolismo energético pode ser influenciado por vários fatores, incluindo a dieta, atividade física, idade, genética e doenças subjacentes. Alterações no metabolismo energético podem contribuir para o desenvolvimento de diversas condições de saúde, como obesidade, diabetes, deficiências nutricionais e doenças neurodegenerativas.

1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase (P5CDH) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial.

A definição médica da enzima 1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase é:

"Uma enzima que catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial. A P5CDH desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e na manutenção da homeostase do nitrogênio. A deficiência dessa enzima pode resultar em acumulação de P5C, o que pode levar a diversas perturbações metabólicas e neurológicas."

A P5CDH é expressa principalmente no fígado, rins e cérebro. A deficiência dessa enzima pode resultar em doenças genéticas raras, como a hiperprolinemia tipo II, que se caracteriza por níveis elevados de prolina no sangue e sintomas neurológicos graves.

"Solanum tuberosum" é o nome científico da batata, um vegetal comumente consumido em todo o mundo. A batata pertence à família Solanaceae e é originária dos Andes na América do Sul. É rica em amido e é uma fonte importante de carboidratos complexos, vitaminas C e B6, potássio, manganês e fibra dietética. A batata tem diferentes variedades, tais como as batatas brancas, vermelhas, amarelas e azuis, e pode ser preparada de várias formas, incluindo assada, frita, cozida a vapor ou assada ao forno. Além disso, é frequentemente usada em pratos salgados e doces.

Os citocromos b pertencem a um grupo de proteínas envolvidas no processo de transferência de elétrons durante a respiração celular. Eles desempenham um papel crucial na cadeia transportadora de elétrons, que gera energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através da fosforilação oxidativa.

O "Grupo dos Citocromos b" refere-se especificamente a uma classe de citocromos b que estão presentes em complexos proteicos encontrados nas membranas mitocondriais e, em alguns casos, nos cloroplastos das plantas. Estes citocromos b desempenham um papel fundamental no processo de fosforilação oxidativa, que ocorre nos mitocôndrias, e na fotofosforilação, que ocorre nos cloroplastos.

Em humanos, os citocromos b estão presentes no Complexo III (citocromo bc1) da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial. O Complexo III é formado por três subunidades proteicas principais: a subunidade Rieske (uma ferrodoxina de 2Fe-2S), o citocromo b e o citocromo c1. A transferência de elétrons ocorre entre as diferentes subunidades do Complexo III, com os citocromos b desempenhando um papel fundamental neste processo.

Em resumo, o Grupo dos Citocromos b é uma classe de proteínas envolvidas na transferência de elétrons durante a respiração celular e fotossíntese, presentes em complexos proteicos encontrados nas membranas mitocondriais e cloroplastos. Eles desempenham um papel crucial no processo de geração de energia através da fosforilação oxidativa e fotofosforilação.

A regulação bacteriana da expressão gênica refere-se a um conjunto complexo de mecanismos biológicos que controlam a taxa e o momento em que os genes bacterianos são transcritos em moléculas de RNA mensageiro (mRNA) e, posteriormente, traduzidos em proteínas. Esses mecanismos permitem que as bactérias se adaptem a diferentes condições ambientais, como fonte de nutrientes, temperatura, pH e presença de substâncias químicas ou outros organismos, por meio da modulação da atividade gênica específica.

Existem vários níveis e mecanismos de regulação bacteriana da expressão gênica, incluindo:

1. Regulação a nível de transcrição: É o processo mais comum e envolve a ativação ou inibição da ligação do RNA polimerase (a enzima responsável pela síntese de mRNA) ao promotor, uma região específica do DNA onde a transcrição é iniciada.
2. Regulação a nível de tradução: Esse tipo de regulação ocorre no nível da síntese de proteínas e pode envolver a modulação da ligação do ribossomo (a estrutura responsável pela tradução do mRNA em proteínas) ao sítio de iniciação da tradução no mRNA.
3. Regulação pós-transcricional: Esse tipo de regulação ocorre após a transcrição do DNA em mRNA e pode envolver processos como modificações químicas no mRNA, degradação ou estabilização do mRNA.
4. Regulação pós-traducional: Esse tipo de regulação ocorre após a tradução do mRNA em proteínas e pode envolver modificações químicas nas proteínas, como a fosforilação ou glicosilação, que alteram sua atividade enzimática ou interações com outras proteínas.

Existem diversos mecanismos moleculares responsáveis pela regulação gênica, incluindo:

1. Fatores de transcrição: São proteínas que se ligam a sequências específicas do DNA e regulam a expressão gênica por meio da modulação da ligação do RNA polimerase ao promotor. Alguns fatores de transcrição ativam a transcrição, enquanto outros a inibem.
2. Operons: São clusters de genes que são co-transcritos como uma única unidade de mRNA. A expressão dos genes em um operon é controlada por um único promotor e um único sítio regulador, geralmente localizado entre os genes do operon.
3. ARNs não codificantes: São moléculas de RNA que não são traduzidas em proteínas, mas desempenham funções importantes na regulação da expressão gênica. Alguns exemplos incluem microRNAs (miRNAs), pequenos ARNs interferentes (siRNAs) e ARNs longos não codificantes (lncRNAs).
4. Epigenética: É o estudo dos mecanismos que controlam a expressão gênica sem alterações no DNA. Inclui modificações químicas do DNA, como a metilação do DNA, e modificações das histonas, as proteínas que compactam o DNA em nucleossomas. Essas modificações podem ser herdadas através de gerações e desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica durante o desenvolvimento e a diferenciação celular.
5. Interação proteína-proteína: A interação entre proteínas pode regular a expressão gênica por meio de diversos mecanismos, como a formação de complexos proteicos que atuam como repressores ou ativadores da transcrição, a modulação da estabilidade e localização das proteínas e a interferência na sinalização celular.
6. Regulação pós-transcricional: A regulação pós-transcricional é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a transcrição do DNA em RNA mensageiro (mRNA). Inclui processos como a modificação do mRNA, como a adição de um grupo metilo na extremidade 5' (cap) e a poliadenilação na extremidade 3', o splicing alternativo, a tradução e a degradação do mRNA. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como proteínas reguladoras, miRNAs e siRNAs.
7. Regulação pós-tradução: A regulação pós-tradução é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a tradução do mRNA em proteínas. Inclui processos como a modificação das proteínas, como a fosforilação, a ubiquitinação e a sumoilação, o enovelamento e a degradação das proteínas. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como enzimas modificadoras, chaperonas e proteases.
8. Regulação epigenética: A regulação epigenética é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica sem alterar a sequência do DNA. Inclui processos como a metilação do DNA, a modificação das histonas e a organização da cromatina. Esses processos podem ser herdados durante a divisão celular e podem influenciar o desenvolvimento, a diferenciação e a função das células.
9. Regulação ambiental: A regulação ambiental é o processo pelo qual as células respondem a estímulos externos, como fatores químicos, físicos e biológicos. Inclui processos como a sinalização celular, a transdução de sinais e a resposta às mudanças ambientais. Esses processos podem influenciar o comportamento, a fisiologia e o destino das células.
10. Regulação temporal: A regulação temporal é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica em diferentes momentos do desenvolvimento ou da resposta às mudanças ambientais. Inclui processos como os ritmos circadianos, os ciclos celulares e a senescência celular. Esses processos podem influenciar o crescimento, a reprodução e a morte das células.

A regulação gênica é um campo complexo e dinâmico que envolve múltiplas camadas de controle e interação entre diferentes níveis de organização biológica. A compreensão desses processos é fundamental para o entendimento da biologia celular e do desenvolvimento, além de ter implicações importantes para a medicina e a biotecnologia.

A mutagênese insercional é um tipo específico de mutação genética induzida por agentes externos, como retrovírus ou transposões (elementos genéticos móveis), que introduzem seu próprio material genético em locais aleatórios do genoma hospedeiro. Esse processo geralmente resulta na inativação ou alteração da expressão dos genes em que ocorre a inserção, uma vez que pode interromper a sequência de DNA necessária para a produção de proteínas funcionais ou afetar a regulação da transcrição gênica.

Essa técnica é amplamente utilizada em pesquisas genéticas e biológicas, especialmente no mapeamento e clonagem de genes, bem como no estudo dos mecanismos moleculares que controlam a expressão gênica. Além disso, a mutagênese insercional tem sido empregada no desenvolvimento de modelos animais para estudar doenças humanas e avaliar a segurança e eficácia de terapias genéticas. No entanto, é importante ressaltar que essa abordagem também pode levar à ocorrência de efeitos indesejados ou inesperados, especialmente se os elementos inseridos interferirem com genes essenciais para a sobrevivência ou função normal dos organismos.

O genoma mitocondrial (MITOgenoma ou mtGenoma) refere-se ao material genético contido nas mitocôndrias, organelos responsáveis pela produção de energia celular em forma de ATP (trifosfato de adenosina). Ao contrário do genoma nuclear, que é formado por DNA (deoxirribonucleico acid) dupla hélice, o genoma mitocondrial é constituído por DNA circular e simples.

O genoma mitocondrial contém aproximadamente 16.569 pares de bases e codifica entre 37 e 46 genes, dependendo da espécie. Estes genes estão relacionados com a produção de energia, como os genes que codificam as subunidades do complexo IV (citocromo c oxidase) e o complexo V (ATP sintase), além dos RNAs necessários para a tradução dos mRNAs mitocondriais.

O genoma mitocondrial é herdado predominantemente pela linhagem materna, ou seja, os filhos recebem o DNA mitocondrial da mãe, enquanto o pai não contribui com seu DNA mitocondrial para a prole. Isto torna o genoma mitocondrial uma ferramenta útil em estudos de genealogia e evolução, bem como no diagnóstico e pesquisa de doenças mitocondriais.

A espectrofotometria é um método analítico utilizado em medicina e outras ciências que envolve a medição da absorção ou transmissão da luz por uma substância, para determinar suas propriedades físicas ou químicas. Em termos médicos, a espectrofotometria pode ser usada em diversas áreas, como na análise de fluidos corporais (como sangue e urina), no estudo da composição de tecidos biológicos, bem como no desenvolvimento e avaliação de medicamentos e outros tratamentos.

O princípio básico da espectrofotometria envolve a passagem de luz através de uma amostra, que pode ser absorvida ou refletida pela substância presente na amostra. A quantidade de luz absorvida ou transmitida é então medida e analisada em função da sua longitude de onda (cor), gerando um espectro que fornece informações sobre a composição e propriedades da substância em questão.

A espectrofotometria pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de radiação eletromagnética utilizado (como ultravioleta, visível ou infravermelho), e da técnica empregada para a medição da luz. Alguns exemplos incluem:

1. Espectrofotometria UV-Visível: Utiliza radiação eletromagnética na região do ultravioleta (UV) e visível do espectro, para analisar substâncias que apresentam absorção nesta faixa de comprimento de onda. É amplamente utilizada em química clínica para determinar a concentração de diferentes compostos em fluidos corporais, como hemoglobina no sangue ou bilirrubina na urina.
2. Espectrofotometria Infravermelha (IR): Utiliza radiação eletromagnética na região do infravermelho do espectro, para analisar a estrutura molecular de compostos orgânicos. É amplamente utilizada em análises químicas e biológicas, como no estudo da composição de aminoácidos em proteínas ou na identificação de diferentes tipos de óleos e gorduras.
3. Espectrofotometria de Fluorescência: Utiliza a fluorescência (emissão de luz após a absorção) para analisar substâncias que apresentam esta propriedade. É amplamente utilizada em bioquímica e farmacologia, para detectar e quantificar diferentes biomoléculas, como proteínas, DNA ou drogas.
4. Espectrofotometria de Difração de Raios X (XRD): Utiliza raios X para analisar a estrutura cristalina de materiais sólidos. É amplamente utilizada em química e física dos materiais, para identificar diferentes tipos de minerais ou compostos inorgânicos.

Em resumo, a espectrofotometria é uma técnica analítica que permite medir a absorção, transmissão, reflexão ou emissão de luz por diferentes materiais e sistemas. É amplamente utilizada em diversos campos da ciência e tecnologia, como na química, física, biologia, medicina, farmacologia, entre outros. A espectrofotometria pode ser realizada com diferentes tipos de fontes de luz e detectores, dependendo do tipo de análise desejada. Além disso, a espectrofotometria pode ser combinada com outras técnicas analíticas, como a cromatografia ou a espectrometria de massa, para obter informações mais detalhadas sobre as propriedades e composição dos materiais analisados.

Oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações redox, envolvendo o ganho ou perda de elétrons por uma molécula. Quando se fala em "oxirredutases atuantes sobre doadores de grupo CH-NH", isso refere-se a um subconjunto dessas enzimas que atuam especificamente sobre doadores de grupos com a estrutura química "CH-NH" (ou seja, compostos contendo uma ligação carbono-nitrogênio).

Essas oxirredutases desempenham um papel crucial em diversos processos metabólicos, incluindo a biossíntese e degradação de aminoácidos, nucleotídeos, e outros compostos orgânicos contendo grupos CH-NH. Algumas enzimas importantes nessa categoria incluem as glutamato desidrogenases, que participam no metabolismo de aminoácidos, e as xantina oxidases, envolvidas na produção de ácido úrico em humanos.

Apesar dessa definição médica geral, é importante notar que a classificação exata e o mecanismo de reação dessas enzimas podem variar consideravelmente dependendo do tipo específico de oxirredutase e da molécula sobre a qual ela atua.

Reação em Cadeia da Polimerase (PCR, do inglês Polymerase Chain Reaction) é um método de laboratório utilizado para amplificar rapidamente milhões a bilhões de cópias de um determinado trecho de DNA. A técnica consiste em repetidas rodadas de síntese de DNA usando uma enzima polimerase, que permite copiar o DNA. Isso é realizado através de ciclos controlados de aquecimento e resfriamento, onde os ingredientes necessários para a reação são misturados em um tubo de reação contendo uma amostra de DNA.

A definição médica da PCR seria: "Um método molecular que amplifica especificamente e exponencialmente trechos de DNA pré-determinados, utilizando ciclos repetidos de aquecimento e resfriamento para permitir a síntese enzimática de milhões a bilhões de cópias do fragmento desejado. A técnica é amplamente empregada em diagnóstico laboratorial, pesquisa genética e biomédica."

A transcrição genética é um processo fundamental no funcionamento da célula, no qual a informação genética codificada em DNA (ácido desoxirribonucleico) é transferida para a molécula de ARN mensageiro (ARNm). Este processo é essencial para a síntese de proteínas, uma vez que o ARNm serve como um intermediário entre o DNA e as ribossomas, onde ocorre a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

O processo de transcrição genética envolve três etapas principais: iniciação, alongamento e terminação. Durante a iniciação, as enzimas RNA polimerase se ligam ao promotor do DNA, um sítio específico no qual a transcrição é iniciada. A RNA polimerase então "desvenda" a dupla hélice de DNA e começa a sintetizar uma molécula de ARN complementar à sequência de DNA do gene que está sendo transcrito.

Durante o alongamento, a RNA polimerase continua a sintetizar a molécula de ARNm até que a sequência completa do gene seja transcrita. A terminação da transcrição genética ocorre quando a RNA polimerase encontra um sinal específico no DNA que indica o fim do gene, geralmente uma sequência rica em citosinas e guaninas (CG-ricas).

Em resumo, a transcrição genética é o processo pelo qual a informação contida no DNA é transferida para a molécula de ARNm, que serve como um intermediário na síntese de proteínas. Este processo é fundamental para a expressão gênica e para a manutenção das funções celulares normais.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

O 1-Metil-4-fenilpiridínio, também conhecido como 1-Me-4-PHP ou Catinona-4-fenil, é uma substância química sintética e estimulante da classe das catinonas. Foi desenvolvida como um análogo sintético da catinona natural, que é encontrada na planta Catha edulis (conhecida como khat ou qat).

Apesar de ser frequentemente vendido como uma droga sintética para consumo humano, a pesquisa médica sobre os efeitos do 1-Metil-4-fenilpiridínio é limitada. No entanto, acredita-se que atue como um estimulante do sistema nervoso central, podendo causar efeitos semelhantes aos da cocaína ou da anfetamina, tais como aumento da energia, alerta, euforia, falta de apetite e excitação.

Como outras drogas sintéticas, o 1-Metil-4-fenilpiridínio pode apresentar riscos significativos para a saúde, incluindo aumento da frequência cardíaca, hipertensão arterial, agitação, paranoia, alucinações e convulsões. O uso prolongado ou em doses altas pode levar a dependência física e psicológica, bem como a complicações graves de saúde, como derrames cerebrais, insuficiência cardíaca e morte.

Devido à falta de pesquisas médicas e às incertezas sobre sua composição química exata, o 1-Metil-4-fenilpiridínio não é considerado um medicamento e seu uso é altamente desencorajado.

Peróxido de hidrogénio, com a fórmula química H2O2, é um composto líquido incolor com propriedades oxidantes e agentes bleachings. É amplamente utilizado em aplicações médicas, industriais e domésticas.

Na medicina, o peróxido de hidrogénio é usado como um desinfetante tópico para matar bactérias, vírus e fungos em feridas e lesões. Também é usado como um enxaguante bucal e elixir para tratar infecções da boca e garganta.

Em níveis mais concentrados, o peróxido de hidrogénio pode ser usado como um agente esclarecedor para remover manchas e decolorar cabelos. No entanto, é importante notar que o uso indevido ou excessivo de peróxido de hidrogénio em concentrações elevadas pode causar danos à pele e tecidos.

Em termos químicos, o peróxido de hidrogénio é composto por duas moléculas de água com um átomo de oxigênio adicional entre elas. Quando exposto ao ar ou a catalisadores, ele se decompõe em água e oxigénio, o que pode resultar em efeitos oxidantes e liberação de gás.

Em resumo, o peróxido de hidrogénio é um composto líquido incolor com propriedades oxidantes e agentes bleachings usados em aplicações médicas, industriais e domésticas para matar microorganismos, desinfetar, decolorar e esclarecer. No entanto, deve ser manipulado com cuidado devido à sua capacidade de causar danos em concentrações elevadas.

O enxofre (Sulfureu) é um elemento químico não metálico essencial que ocorre naturalmente e é amplamente distribuído na crosta terrestre. É um dos nutrientes mais antigos conhecidos pela humanidade, com evidências de seu uso há cerca de 5.000 anos. O enxofre está presente em todos os tecidos vivos e desempenha um papel importante na estrutura e função de proteínas importantes, como enzimas e anticorpos. Também é necessário para a síntese de colágeno e keratina, que são componentes importantes do cabelo, unhas, pele e articulações.

Além disso, o enxofre está envolvido em vários processos metabólicos vitais, como a desintoxicação do fígado e a produção de energia nas células. O enxofre também é um componente importante da glutationa, uma importante molécula antioxidante que ajuda a proteger as células contra os danos dos radicais livres.

Em resumo, o enxofre desempenha um papel essencial na manutenção da saúde geral do corpo humano e está envolvido em uma variedade de processos fisiológicos importantes.

Glutaril-CoA desidrogenase é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos. Ela participa do processo de oxidação da glutaril-CoA, uma molécula formada durante o catabolismo (degradação) dos amino ácidos lisina e triptofano.

A reação catalisada pela glutaril-CoA desidrogenase envolve a remoção de dois átomos de hidrogênio, resultando na formação de um grupo cetona. Este processo é chamado de oxidação e é uma parte importante da geração de energia dentro das células.

A glutaril-CoA desidrogenase funciona como parte do complexo multi-enzimático chamado glutaril-CoA desidrogenase complexo (GCDC). Este complexo inclui outras enzimas e cofatores que ajudam no processamento da glutaril-CoA.

Um déficit nesta enzima pode levar a uma condição genética rara chamada aciduria glutárica tipo I, que é caracterizada por um acúmulo de ácidos orgânicos no sangue e urina, o que pode resultar em sintomas graves como retardo mental, convulsões e coma.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

O Complexo de Proteínas da Cadeia de Transporte de Elétrons, também conhecido como Complexo do Transportador de Elétrons ou simplesmente Como Electron Transport Chain (ETC), é uma série de proteína complexos localizados na membrana mitocondrial interna em organismos eucariontes ou na membrana plasmática bacteriana em procariotos. Eles desempenham um papel crucial no processo de respiração celular, onde ocorre a geração de energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) através da fosforilação oxidativa.

A cadeia de transporte de elétrons consiste em quatro complexos proteicos principais (Complexo I a Complexo IV) e uma enzima móvel, o citocromo c. Durante a respiração celular, os elétrons são transferidos sequencialmente entre esses complexos proteicos, juntamente com a redução de moléculas oxidantes (como o oxigênio) e a oxidação de moléculas redutoras (como o NADH e o FADH2). A transferência de elétrons entre os complexos é associada à transferência de prótons através da membrana, gerando um gradiente de prótons que impulsiona a síntese de ATP por meio da ATP sintase.

Em resumo, o Complexo de Proteínas da Cadeia de Transporte de Elétrons é uma série de complexos proteicos localizados nas membranas mitocondrial ou bacteriana que desempenham um papel fundamental no processo de respiração celular, onde os elétrons são transferidos sequencialmente entre esses complexos proteicos para gerar energia na forma de ATP.

Chromatography by Ionic Exchange é um método de cromatografia que separa compostos com base em suas propriedades iônicas. É frequentemente usado para a purificação e separação de proteínas, DNA e outras biomoléculas carregadas.

Neste processo, as amostras são aplicadas a uma coluna preenchida com um meio de cromatografia que contém grupos funcionais capazes de se ligar iônicamente a moléculas com cargas opostas. Esses grupos funcionais são chamados de grupos de troca iônica e podem ser positivamente carregados (cátions) ou negativamente carregados (ânions).

Quando uma amostra é aplicada à coluna, as moléculas com cargas opostas aos grupos de troca iônica se ligam ao meio de cromatografia. A força da ligação depende da força iônica da solução do eluente, geralmente uma solução salina, que flui através da coluna. À medida que a força iônica da solução do eluente é reduzida, as moléculas se desligam do meio de cromatografia e são eluídas (separadas) da coluna em diferentes momentos, dependendo de suas propriedades iônicas.

Este método permite a separação de misturas complexas em fracionamentos individuais que podem ser coletados e analisados adicionalmente. Além disso, o meio de cromatografia pode ser regenerado e reutilizado, tornando-o um método eficaz e economicamente viável para a purificação e separação de biomoléculas.

Superóxidos referem-se a espécies químicas altamente reativas que contêm oxigênio e carga negativa. Eles são formados naturalmente em células vivas durante o metabolismo, especialmente na produção de energia celular através da cadeia respiratória mitocondrial. O radical superóxido é o mais simples dos radicais de oxigênio e é denotado como O2−.

Embora os superóxidos sejam uma espécie de oxidante natural, eles podem causar estresse oxidativo e danos às células em níveis elevados. Eles desempenham um papel importante nos processos fisiológicos e patofisiológicos, incluindo a resposta imune, a sinalização celular e o envelhecimento. O desequilíbrio entre a produção de superóxidos e as defesas antioxidantes pode contribuir para o desenvolvimento de várias doenças, como doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer.

A enzima superóxido dismutase (SOD) é responsável por catalisar a conversão dos superóxidos em peróxido de hidrogênio (H2O2), que é menos reactivo e pode ser posteriormente convertido em água e oxigênio por outras enzimas, como a catalase ou a glutationa peroxidase.

Sacaropina desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos em organismos vivos. Ela catalisa a reação de oxidação decarboxilação da sacaropina, um derivado do aminoácido triptofano, resultando na formação de fenilpiruvato e carbono dióxido.

A reação é a seguinte:

Sacaropina + NAD+ -> Fenilpiruvato + CO2 + NH3 + NADH + H+

Existem dois tipos principais de sacaropina desidrogenases em humanos, ambas as quais são localizadas no interior dos mitocôndrias. A primeira é uma enzima bifuncional que consiste em duas subunidades: a subunidade ALDH7A1 (que também é conhecida como sacaropina desidrogenase, tipo I) e a subunidade EPPK1 (que também é conhecida como dihidrolipoil desidrogenase). A segunda é uma enzima monofuncional que consiste apenas da subunidade EPPK1.

A deficiência da enzima sacaropina desidrogenase, tipo I (também conhecida como deficiência de ALDH7A1) pode resultar em uma doença genética rara chamada fenilcetonúria tardia ou PKU like. Essa condição é caracterizada por um aumento acumulativo de sacaropina e fenilalanina no sangue, o que pode levar a sintomas neurológicos graves se não for tratada adequadamente.

'Restricción Mapping' ou 'Mapa de Restrições' é um termo utilizado em genética e biologia molecular para descrever o processo de identificação e localização de sites de restrição específicos de enzimas de restrição em uma molécula de DNA.

As enzimas de restrição são endonucleases que cortam a molécula de DNA em locais específicos, geralmente reconhecendo sequências palindrômicas de nucleotídeos. O mapeamento por restrição envolve a digestão da molécula de DNA com diferentes enzimas de restrição e a análise dos tamanhos dos fragmentos resultantes para determinar a localização dos sites de restrição.

Este método é amplamente utilizado em biologia molecular para fins de clonagem, análise de expressão gênica, mapeamento de genomas e outras aplicações de pesquisa e tecnologia. A precisão do mapeamento por restrição depende da especificidade das enzimas de restrição utilizadas e da resolução dos métodos de análise dos fragmentos, como a electroforese em gel ou o sequenciamento de DNA.

A edição do RNA é um processo biológico no qual se produzem modificações químicas específicas em certas moléculas de RNA após a transcrição do DNA e antes da tradução em proteínas. Essas modificações podem envolver a inserção, deleção ou alteração de uma ou mais bases no RNA, levando assim à produção de aminoácidos não codificados pela sequência original do DNA.

Existem diferentes tipos de edição de RNA, sendo o mais comum a adição ou remoção de um grupo metil em uma base de RNA. No entanto, o tipo mais estudado e bem compreendido de edição de RNA é a A-to-I editing (edição A-to-I), na qual se realiza a conversão de um nucleotídeo adenosina (A) em um nucleotídeo inosina (I). Essa modificação é catalisada por uma enzima chamada ADAR (adenosine deaminase acting on RNA), que remove o grupo amino do nitrogénio da base adenosina, convertendo-a em inosina.

A edição de RNA desempenha um papel importante na regulação gênica e na diversificação das proteínas produzidas a partir de um único gene. Além disso, está associada à patogênese de várias doenças neurológicas e neoplásicas, tornando-se assim um alvo potencial para o desenvolvimento de terapias.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Óperon é um conceito em biologia molecular que se refere a um grupo de genes funcionalmente relacionados que são transcritos juntos como uma única unidade de RNA mensageiro (mRNA) policistrônico. Este arranjo permite que as células regulam eficientemente o nível de expressão gênica dos genes que estão envolvidos em um caminho metabólico ou processo celular específico.

O conceito de óperon foi primeiramente proposto por Jacob e Monod em 1961, baseado em seus estudos com o organismo modelo bacteriano Escherichia coli. Eles observaram que certos genes eram co-regulados e propuseram a existência de um operador, um sítio de ligação para um repressor regulatório, e um promotor, um sítio de ligação para o RNA polimerase, que controlavam a transcrição dos genes em unidade.

Desde então, óperons têm sido identificados em vários outros organismos procariotos, como bactérias e archaea, mas são relativamente raros em eucariotos, onde os genes geralmente são transcritos individualmente. No entanto, alguns exemplos de óperons em eucariotos, especialmente em fungos e plantas, têm sido relatados.

De acordo com a medicina e biologia, plantas são organismos eucariotos, photoautotróficos, que pertencem ao reino Plantae. Elas produzem seu próprio alimento através da fotossíntese, processo no qual utilizam a luz solar, água e dióxido de carbono para produzir glicose e oxigênio. As plantas apresentam células com parede celular rica em celulose e plastídios, como os cloroplastos, onde ocorre a fotossíntese.

As plantas possuem grande importância na medicina, visto que muitas drogas e fármacos são derivados diretamente ou indiretamente delas. Algumas espécies de plantas contêm substâncias químicas com propriedades medicinais, como anti-inflamatórias, analgésicas, antibióticas e antivirais, entre outras. Estes compostos vegetais são utilizados na fabricação de remédios ou podem ser aproveitados em sua forma natural, como no caso da fitoterapia.

Em resumo, as plantas são organismos photoautotróficos, que possuem células com parede celular e plastídios, sendo essenciais para a produção de oxigênio na biosfera e fornecedoras de matéria-prima para diversos setores, incluindo o medicinal.

A 20-alfa-Hidroxiesteroide Desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos esteroides no corpo humano. Ela catalisa a conversão de 20-hidroxiesteróides em 20,22-dihidroxiesteróides, um passo crucial na biossíntese de ácidos biliares no fígado. Existem várias isoformas dessa enzima presentes em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, glândulas suprarrenais e sistema reprodutor. Alterações nesta enzima podem estar associadas a diversas condições clínicas, como doenças hepáticas, desordens metabólicas e cânceres.

O ciclo do ácido cítrico, também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), é uma série de reações bioquímicas que ocorrem em células vivas e desempenham um papel fundamental no metabolismo energético. Ele serve como um mecanismo central para a geração de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido), bem como para o processamento de carboidratos, lipídios e aminoácidos.

O ciclo do ácido cítrico começa com a formação de citrato a partir de oxaloacetato e acetil-CoA (derivado do metabolismo de carboidratos, lipídios ou aminoácidos). Através de uma série de reações enzimáticas, o citrato é convertido em isocitrato, seguido por sua conversão em α-cetoglutarato. O α-cetoglutarato é então metabolizado para formar succinil-CoA, que serve como um ponto de entrada para a geração de energia no ciclo do ácido cítrico.

Durante o processamento de succinil-CoA em oxaloacetato, três moléculas de NAD+ são reduzidas a NADH, uma molécula de FAD é reduzida a FADH2, e um ATP é gerado. O oxaloacetato regenerado pode então participar de novos ciclos do ácido cítrico ou ser usado em outras reações metabólicas.

Em resumo, o ciclo do ácido cítrico desempenha um papel fundamental no metabolismo energético e na geração de precursores para a síntese de aminoácidos, nucleotídeos e outras moléculas importantes.

Proteínas são compostos macromoleculares formados por cadeias de aminoácidos e desempenham funções essenciais em todos os organismos vivos. Muitas proteínas são construídas a partir de subunidades menores, denominadas "subunidades proteicas".

Subunidades proteicas são porções discretas e funcionalmente distintas de uma proteína complexa que podem se combinar para formar a estrutura tridimensional ativa da proteína completa. Essas subunidades geralmente são codificadas por genes separados e podem ser modificadas postraducionalmente para atingir sua conformação e função finais.

A organização em subunidades permite que as proteínas sejam sintetizadas e montadas de forma eficiente, além de proporcionar mecanismos regulatórios adicionais, como a dissociação e reassociação das subunidades em resposta a estímulos celulares. Além disso, as subunidades proteicas podem ser compartilhadas entre diferentes proteínas, o que permite a economia de recursos genéticos e funcionais no genoma.

Em resumo, as subunidades proteicas são componentes estruturais e funcionais das proteínas complexas, desempenhando um papel fundamental na determinação da atividade, regulação e diversidade de funções das proteínas.

Espécies de oxigênio reativos (ROS, do inglês Reactive Oxygen Species) se referem a moléculas ou íons que contêm oxigênio e são altamente reactivos devido ao seu estado eletrônico instável. Eles incluem peróxidos, superóxidos, hidroxilas e singletes de oxigênio. Essas espécies são produzidas naturalmente em nosso corpo durante o metabolismo celular, especialmente na produção de energia nas mitocôndrias. Embora sejam importantes para a sinalização celular e resposta imune, excesso de ROS pode causar danos a proteínas, lipídios e DNA, levando a doenças e envelhecimento prematuro.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

Miocárdio é o termo médico para o tecido muscular do coração. Ele é responsável por pumping blood através do corpo, fornecendo oxigênio e nutrientes aos tecidos e órgãos. O miocárdio é composto por células musculares especializadas chamadas miócitos cardíacos, que são capazes de se contrair e relaxar para movimentar o sangue. O miocárdio é revestido por uma membrana fibrosa chamada epicárdio e possui uma camada interna chamada endocárdio, que forma a superfície interna dos ventrículos e átrios do coração. A doença do miocárdio pode resultar em condições cardiovasculares graves, como insuficiência cardíaca e doença coronariana.

Galactose desidrogenase (GALDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução da galactose em D-galactono-1,5-lactona, produzindo NADH como cofactor redutor. Esta enzima desempenha um papel importante no metabolismo da galactose, convertendo-a em glicose e frutose-6-fosfato, que podem ser posteriormente processados na glicólise ou gluconeogênese.

A deficiência de galactose desidrogenase pode resultar em doenças metabólicas raras, como a galactosemia, que é caracterizada por um acúmulo de galactose e seus derivados no organismo. Isso pode levar a sintomas graves, como cataratas, hepatoesplenomegalia, retardo do crescimento e desenvolvimento, e insuficiência hepática.

Existem duas formas principais de galactose desidrogenase: a GALDH-1, que é encontrada no citoplasma, e a GALDH-2, que está localizada na matriz mitocondrial. Ambas as formas têm diferentes funções e expressão tecidual, mas ambas desempenham um papel importante no metabolismo da galactose.

Betaína-aldeído desidrogenase (BAD) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo da betaína, uma substância química encontrada em alguns tecidos animais e vegetais. A betaína é um osmoprotector, o que significa que ajuda a proteger as células contra os efeitos danosos da desidratação e da alta concentração de sais.

A BAD catalisa a reação de oxidação da betaína em dimetilglicina, produzindo também o ácido glicólico como subproduto. Este processo é importante porque a dimetilglicina pode ser posteriormente metabolizada para produzir energia na forma de ATP, enquanto que o ácido glicólico pode ser usado no ciclo de Krebs para gerar energia adicional.

A deficiência em BAD pode resultar em níveis elevados de betaína e baixos níveis de dimetilglicina, o que pode ter efeitos adversos sobre a saúde. Em particular, a acumulação de betaína no sangue pode levar a um aumento na pressão osmótica, o que pode causar desidratação e danos aos tecidos. Além disso, a deficiência em BAD também pode resultar em uma redução na produção de energia, o que pode afetar o funcionamento normal dos órgãos e sistemas do corpo.

Coenzima NADH Q 1redutase; NADH-coenzima Q oxidoredutase (ambígua); NADH-coenzima Q redutase (ambígua); NADH-CoQ oxidoredutase ... A NADH desidrogenase é a primeira enzima da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, catalisando a oxidação do NADH e a ... A NADH desidrogenase, responsável pela oxidação do NADH, tem como grupo prostético a flavina mononucleotídeo (FMN), que, como o ... ambígua); NADH-CoQ redutase (ambígua); NADH-ubiquinona redutase (ambígua); NADH-ubiquinona oxidoredutase (ambígua); NADH- ...
Por esse motivo, o consumo exagerado de álcool desequilibra a proporção NADH/NAD+, fazendo com que haja mais NADH no citosol ... Exemplos: Xilitol desidrogenase; Sorbitol desidrogenase; Treonina 3-desidrogenase; Cinamil álcool desidrogenase. Ametalo-álcool ... Exemplos: Álcool desidrogenase de insetos como a Drosophila; Acetoína desidrogenase de Klebsiella terrigena; D- ... RCH 2 OH + NAD + + H 2 O ↽ − − ⇀ RCHO + NADH + H 3 O + {\displaystyle {\ce {RCH2OH + NAD+ + H2O <=> RCHO + NADH + H3O+}}} Como ...
PMID 4285660 Portal da química (Enzimas dependentes de NADH, Enzimas). ... Outros nomes de uso comum incluem: aminoadipato semialdeído desidrogenase, 2-aminoadipato semialdeído desidrogenase, alfa- ... aminoadipato-semialdeído desidrogenase, alfa-aminoadipato redutase, Semialdeído desidrogenase 2-aminoadípica, L-alfa- ... Em enzimologia, uma L-aminoadipato-semialdeído desidrogenase (EC 1.2.1.31) é uma enzima que catalisa a reação química. L-2- ...
Sobre a isocitrato desidrogenase vão atuar dois reguladores alostéricos: o ADP, que tem efeito positivo, e o NADH com efeito ... O ciclo também é regulado na reação da isocitrato desidrogenase, já que o citrato vai ter seu destino metabólico determinado ... Níveis altos de ADP estimulam a enzima levando a oxidação do citrato; caso essa concentração diminua a concentração de NADH ... aumenta, inibindo a isocitrato desidrogenase. Com a inibição da enzima o fluxo vai ser desviado para o armazenamento do citrato ...
Catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concomitante interconversão de NADH e NAD+. Converte o piruvato, o ... A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das ... Oxidoredutase Desidrogenase https://labtestsonline.org/understanding/analytes/ldh/tab/test/ Judith Epstein e Natalie Butler RD ...
Esse malato é então convertido a oxalacetato pela malato desidrogenase, gerando um NADH reduzido no citosol. Os dois NADH ... Esses NADH são produzidos de duas maneiras: Uma molécula é reduzida pela enzima glutamato desidrogenase, na conversão de ... No entanto, se a gliconeogênese está ocorrendo no citosol, energia da redução do NADH é utilzada na via reversa de GAPDH, ao ... O fumarato entra na mitocôndria onde as atividades combinadas da fumarase e da malato desidrogenase transformam o fumarato em ...
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... liberando um NADH (fase de pagamento). Velhos termos para a glicerol-3-fosfato desidrogenase incluem alfa glcerol-3-fosfato ... No entanto, glicerol-3-fosfato desidrogenase não é o mesmo que gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase cujo substrato é um ... A glicerol-3-fosfato desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação de glicerol-3-fosfato em 1,3-bifosfofoglicerato, ... A recção catalisada pela glicerol-3-fosfato desidrogenase citosólica é a seguinte: páginas de substratos: glicerol 3-fosfato, ...
Na glicólise anaeróbica existe uma consequente produção e consumo de NADH: o NADH formado pelo gliceroldeído desidrogenase é ... O Piruvato é convertido em ácido láctico pela enzima lactato desidrogenase. A variação de energia livre padrão da reação é de - ... Quando oxigênio suficiente não está presente nas células musculares para a oxidação de piruvato e NADH produzido na glicólise, ... NAD + é regenerado a partir de NADH por redução do piruvato em ácido láctico. ...
Nessa etapa haverá produção de NADH e FADH2 para suprir de elétrons a cadeia respiratória da mitocôndria, que os levará ao ... O D-β-hidroxibutirato é oxidado até acetoacetato pela D-β-hidroxibutirato desidrogenase nos tecidos extra-hepáticos. O ... tendo como resultado uma beta-cetoacil-CoA e NADH Cisão, em que o β-cetoacil-CoA reage com uma molécula de CoA formando um ... pois libera FADH2 e NADH).Consequentemente, há muita produção de acetil-CoA. O Ciclo de Krebs não consegue absorver todo esse ...
PDK tem quatro isoenzimas: PDK1 PDK2 PDK3 PDK4 Piruvato desidrogenase quinase é estimulada por ATP, NADH e acetilcoenzima A. É ... Piruvato desidrogenase quinase (também piruvato desidrogenase complexo quinase, PDC quinase, ou PDK (do inglês pyruvate ... Piruvato desidrogenase quinase é também inibida pela droga ácido dicloroacético o qual tem sido testado como um tratamento de ... A ação opsta do PDK, nomeada a defosforilação e ativação da piruvato desidrogenase, é catalisada por uma fosfoproteína ...
Complexo I ou NADH desidrogenase que contém flavina mononucleótido (FMN). Complexo II ou succinato desidrogenase. Os complexos ... O citrato vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfa-cetoglutarato, com libertação de NADH, e de CO2. O alfa- ... por acção da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior ... cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos com formação de GTP, FADH2, NADH e oxaloacetato. Após o ...
... como a NADH desidrogenase. É produzido in vivo a partir da riboflavina, por acção da enzima riboflavina cinase. O ...
... mas não para reduzir o NAD+ a NADH. É pouco usual achar uma união covalente entre o FAD e uma proteína; na maioria dos casos, o ... A succinato desidrogenase actua separando os átomos de hidrogénio que se acham na posição trans dos átomos de carbono ... A succinato desidrogenase, succinato-coenzima Q redutase ou complexo II é uma flavoproteína ligada à membrana interna ... A subunidade maior da succinato desidrogenase contém FAD, quatro átomos de ferro e quatro átomos de enxofre ácido-lábeis. A ...
NADH. Esse é um processo em duas fases aonde ocorre primeiro a oxidação do isocitrato para oxalosuccinato seguida da ... Isocitrato desidrogenase, é uma enzima que está incluída no ciclo do ácido cítrico, especificamente na terceira etapa do ciclo ...
No citosol, o NAD+ é regenerado (a partir de NADH + H+) pela glicerol-3-fosfato desidrogenase através da transferência de ... Para que o NADH citosólico possa ceder sua energia ao ATP, ingressam na mitocôndria somente seus elétrons (e-) e H+, já que o ... O NADH produzido durante a glicólise, que ocorre no citosol, não pode cruzar diretamente a membrana mitocondrial interna para ... Assim, uma lançadeira, após captar dois elétrons e um H+ do NADH (mais outro H+ do meio), os conduz até a mitocôndria, onde os ...
No momento em que a quantidade de NADH e FAD(2H), originados da oxidação de acilCoA em acetil-CoA, é suficiente para suprir as ... Fora do tecido hepático, o D-ꞵ-hidroxibutirato é oxidado a acetoacetato pela D-β-hidroxibutirato-desidrogenase. O acetoacetato ... a reação da desidrogenase é reversível e responsável por interconverter os corpos cetônicos, cuja existência é determinada pelo ... é controlado pela razão NADH/NAD+, que se encontra relativamente alta durante a β-oxidação. Com a continuidade do estado não ...
NADH + H+ Assim, os dois substratos dessa enzima são 1-octanol e NAD +, enquanto seus 3 produtos são 1-octanal, NADH e H +. ... Octanol desidrogenase ou 1-octanol desidrogenase é uma enzima que catalisa a reação química: 1-octanol + NAD+ ⇌ {\displaystyle ...
... catalisada pela glutamato desidrogenase: glutamato + água + NAD+ → α-cetoglutarato + NADH + amónia + H+ A amónia é excretada ...
Coenzima NADH Q 1redutase; NADH-coenzima Q oxidoredutase (ambígua); NADH-coenzima Q redutase (ambígua); NADH-CoQ oxidoredutase ... A NADH desidrogenase é a primeira enzima da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, catalisando a oxidação do NADH e a ... A NADH desidrogenase, responsável pela oxidação do NADH, tem como grupo prostético a flavina mononucleotídeo (FMN), que, como o ... ambígua); NADH-CoQ redutase (ambígua); NADH-ubiquinona redutase (ambígua); NADH-ubiquinona oxidoredutase (ambígua); NADH- ...
Bioquimicamente, pode haver intensa acidose láctica decorrente da elevada relação NADH:NAD, transferindo o equilíbrio da reação ... como a deficiência da piruvato carboxilase ou piruvato desidrogenase Distúrbios do metabolismo de piruvato A inabilidade para ... desidrogenase láctica para o lactato. O aumento da relação lactato-piruvato diferencia os defeitos da fosforilação oxidativa de ...
NADH Desidrogenase (Ubiquinona) - Mais específico Identificador do conceito. M0447491. Termo preferido. NADH Desidrogenase ( ... NADH Desidrogenase (Ubiquinona). Código(s) hierárquico(s):. D05.500.562.249. D08.811.600.250.500.500. D08.811.682.608.504. ... O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3. ... O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3.. ...
Nestas condições, a enzima LACTATO DESIDROGENASE (LDH) catalisa a oxidação de NADH e a redução do piruvato produzindo NAD+ e ... Na fermentação, a molécula que recebe os elétrons do NADH (ou FADH2) é um produto da mesma via metabólica que produziu o NADH ( ... Na condição aeróbica o NADH age como composto dealta energia e transfere HIDROGÊNIOS para produção de ATP, enquanto em ... Por exemplo, nos músculos, durante exercício físico intenso, o NADH produzido na glicólise transfere os seus elétrons para o ...
E o NAD, que é positivo, consegue aceitar então este hidrogênio negativo, negativamente carregado formando o NADH, o NADH. ... Este aqui por exemplo, é o lactato desidrogenase. Lembrando que ase designa enzima, é um sufixo para enzima. Possui coenzima ... E assim, como qualquer cofator, o NAD permite que a enzima lacto desidrogenase cumpra a sua função catalisadora. E esta ...
26) demonstraram que a atividade máxima da enzima succinato desidrogenase (SDH) determinada em músculo gastrocnêmio de ... gerando NADH e FADH 2, Embora os aminoácidos também sejam oxidados nesse processo, sua contribuição é baixa comparada a dos ... NADH e FADH 2, para a cadeia de transporte de elétrons mitocondrial, comprometendo a síntese de ATP. Esse mecanismo pode ... a α-cetoglutarato desidrogenase (∆G - ), seguido de um menor potencial de membrana (∆Ψ), como resultado da menor ...
É formado, também, um NADH na reação de desidrogenação, indo para a cadeia respiratória, uma vez que já está dentro das ... é reduzido e sim oxidado nas mitocôndrias pelo complexo enzimático piruvato-desidrogenase (também chamado piruvato- ... É importante observar que, sendo oxidado o piruvato, o NADH (produzido na glicólise) que seria utilizado para sua redução, é ... reoxidando os NADH através da redução do ácido pirúvico em ácido láctico.. Para receber atualizações das matérias: ...
NADH Citocromo c Redutase use NADH Desidrogenase NADH Desidrogenase NADH Desidrogenase (Ubiquinona) use Complexo I de ... NADH Diaforase use Diidrolipoamida Desidrogenase NADH NADPH Oxidorredutases use NADH NADPH Oxirredutases ...
Para isso, gene para transporte e consumo de XOS a genes da vi de consumo de acetato dependente de NADH serão clonados na ... será utilizada para aumentar a conversão de acetato em acetil-CoA e a expressão heteróloga do gene da acetaldeído desidrogenase ...
Assim fica acumulado NADH e piruvato. Para que a glicólise mantenha-se, o NADH acumulado transfere seus elétrons e P+ para o ... O piruvato gerado na glicólise sofre desidrogenação e descarboxilação catalisado pelo complexo piruvato-desidrogenase, durante ... Na oxidação da glicose na ausência de O2, o NADH produzido não irá para a cadeia respiratória; da mesma forma, o piruvato não ... Na ausência de O2 ou em situação de hipóxia, a cadeia respiratória fica bloqueada ou parcialmente bloqueada, por isso os NADH e ...
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Glutamato Sintetase (NADH) use Glutamato Sintase (NADH) Glutamato-5-Semi-Aldeído Desidrogenase ... Gliceraldeidofosfato Desidrogenase use Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenases Glicerato (3-2)-Fosfomutase use Fosfoglicerato ...
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A simple route to incorporate redox mediator into carbon nanotubes/Nafion composite film and its application to determine NADH ... Álcool Desidrogenase (1) *Mostrar mais.... Tipo de estudo * Diagnostic_studies (4) * Evaluation_studies (1) ...
NADH-citocromo C redutase, colinesterase, proteases e hidrolases), ligação ao DNA, estabilização das membranas lisossômicas, ... deficiência de glicose-6-fosfato desidrogenase, porfiria (doença metabólica) ou psoríase (doença de pele). ...
  • A NADH desidrogenase é a primeira enzima da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, catalisando a oxidação do NADH e a redução da coenzima Q segundo a reação: NADH + ubiquinona + 6 H + [lado 1] = NAD + + ubiquinol + 7 H + [lado 2] Neste processo, o complexo transloca protons através da membrana interna, ajudando na criação de um gradiente eletroquímico utilizado na produção de ATP. (wikipedia.org)
  • Os substratos que são oxidados por desidrogenases que utilizam NAD+ tem seus elétrons transferidos do NADH para o FMN, por ação da NADH desidrogenase, componente do complexo I. Exemplos destes substratos são gliceraldeído 3-fosfato, piruvato, isocitrato, malato e ß-hidroxiacil-CoA. (wikipedia.org)
  • O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3. (bvsalud.org)
  • Em condições de aerobiose, porém, o piruvato não é reduzido e sim oxidado nas mitocôndrias pelo complexo enzimático piruvato-desidrogenase (também chamado piruvato-descarboxilase) havendo a formação de acetil-CoA e a liberação de uma molécula de CO2 por cada piruvato oxidado. (portalescolar.net)
  • NADH 2 desidrogenase (ubiquinona) Nome sistemático: NADH: ubiquinona oxidoredutase EC 7.1.1.2 Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. (wikipedia.org)
  • Por exemplo, nos músculos, durante exercício físico intenso, o NADH produzido na glicólise transfere os seus elétrons para o piruvato (uma molécula orgânica também produzida pela glicólise), dando origem ao lactato. (teliga.net)
  • Nestas condições, a enzima LACTATO DESIDROGENASE (LDH) catalisa a oxidação de NADH e a redução do piruvato produzindo NAD + e lactato. (teliga.net)
  • É importante observar que, sendo oxidado o piruvato, o NADH (produzido na glicólise) que seria utilizado para sua redução, é poupado o que possibilita que os elétrons por ele transportado, possam penetrar na mitocôndrias e convertidos em ATP, em última análise, na cadeia respiratória. (portalescolar.net)
  • Assim fica acumulado NADH e piruvato. (wikipedia.org)
  • Para que a glicólise mantenha-se, o NADH acumulado transfere seus elétrons e P + para o piruvato, originando ácido láctico e regenerando o NAD. (wikipedia.org)
  • Cada piruvato que entra na mitocôndria e é oxidado a um composto com dois carbonos (acetato) que depois é combinado com a Coenzima-A, com a produção de NADH e libertação de CO 2 . (wikipedia.org)
  • Localização subcelular: Membrana mitocondrial interna NADH desidrogenase mitocondrial é um dos maiores complexos respiratórios: em mamíferos, a enzima possui 42 cadeias polipeptídicas. (wikipedia.org)
  • E assim, como qualquer cofator, o NAD permite que a enzima lacto desidrogenase cumpra a sua função catalisadora. (khanacademy.org)
  • Na fermentação, a molécula que recebe os elétrons do NADH (ou FADH 2 ) é um produto da mesma via metabólica que produziu o NADH (ou FADH 2 ). (teliga.net)
  • Por cada ciclo que ocorre liberta-se 2CO 2 , NADH e FADH 2 . (wikipedia.org)
  • El componente NADH DESHIDROGENASA del complejo puede aislarse y ha sido clasificado como EC 1.6.99.3. (bvsalud.org)
  • Na ausência de O 2 ou em situação de hipóxia , a cadeia respiratória fica bloqueada ou parcialmente bloqueada, por isso os NADH e FADH2 gerados nas reações de oxiredução não podem ser oxidados. (wikipedia.org)
  • Na condição aeróbica o NADH age como c omposto dealta energia e transfere HIDROGÊNIOS para produção de ATP, enquanto em condições anaeróbicas sua energia livre de oxidação é dissipada na forma de calor. (teliga.net)
  • É formado, também, um NADH na reação de desidrogenação, indo para a cadeia respiratória, uma vez que já está dentro das mitocôndrias. (portalescolar.net)
  • A segunda fase caracteriza-se pela produção energética de 4 ATPs em reações oxidativas enzimáticas independentes de oxigênio, utilizando o NADH como transportador de hidrogênios da reação de desidrogenação que ocorre. (portalescolar.net)
  • Localização subcelular: Membrana mitocondrial interna NADH desidrogenase mitocondrial é um dos maiores complexos respiratórios: em mamíferos, a enzima possui 42 cadeias polipeptídicas. (wikipedia.org)
  • O componente NADH DESIDROGENASE do complexo pode ser isolado e está classificado como EC 1.6.99.3. (bvsalud.org)
  • Uma das mais usadas para fins diagnósticos em biópsias musculares é a NADH-diaforase , também chamada de NADH-TR ou nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-reduzido-tetrazólio-redutase. (unicamp.br)
  • Bioquimicamente, pode haver intensa acidose láctica decorrente da elevada relação NADH:NAD, transferindo o equilíbrio da reação desidrogenase láctica para o lactato. (msdmanuals.com)
  • É uma enzima que oxida o NADH, transferindo o hidrogênio a um aceptor artificial, o tetrazólio , colocado no meio de incubação. (unicamp.br)