Fatores proteicos que promovem a troca de ligações de GTP por GDP de PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Proteínas de sinalização que funcionam como interruptores moleculares mestres por meio da ativação das Rho GTPases através da conversão de nucleotídeos de guanina. As Rho GTPases, por sua vez, controlam muitos aspectos do comportamento celular por meio da regulação de várias vias de transdução de sinais.
Família de FATORES DE TROCA DO NUCLEOTÍDEO GUANINA que são específicos para PROTEÍNAS RAS.
Nucleotídeos de guanina referem-se a biomoléculas compostas por um açúcar pentose (ribose em RNA ou desoxirribose em DNA), um grupo fosfato e a base nitrogenada guanina.
Proteínas proto-oncogênicas que atuam como fatores de troca do nucleotídeo guanina para as GTPases rho. Atuam também como proteínas adaptadoras de transdução de sinal.
Nucleotídeo guanina que contém dois grupos fosfato esterificados à molécula de açúcar.
Fator de troca do nucleotídeo guanina que é expresso principalmente no tecido neuronal e pode ser específico para a homóloga Ha-ras das PROTEÍNAS RAS.
Membro da família RHo de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP. Está associada com diversos arranjos das funções celulares, incluindo mudanças citoesqueléticas, formação dos filopódios e transporte através do APARELHO DE GOLGI. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Guanosina 5'-(tetraidrogênio trifosfato). Nucleotídeo guanina que contém três grupos fosfatos esterificados à molécula de açúcar.
Proteína rac de ligação ao GTP envolvida na regulação dos filamentos actínicos na membrana plasmática. Controla o desenvolvimento dos filopódios e lamelipódios em células influenciando, desta forma, a motilidade e a adesão celular. Também está envolvida na ativação da NADPH OXIDASE. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Grande família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP envolvidas na regulação da organização da actina, expressão gênica e progressão do ciclo celular. EC 3.6.1.-. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP que foram reconhecidas inicialmente como ativadores alostéricos da Mono(ADP-Ribose) Transferases da subunidade catalítica da TOXINA DA CÓLERA. Estão envolvidas no tráfico vesicular e na ativação da FOSFOLIPASE D. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Subfamília de PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação da organização dos filamentos citoesqueléticos. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Subfamília de PROTEÍNAS RAP DE LIGAÇÃO AO GTP geneticamente relacionadas que compartilha a homologia com as PROTEÍNAS RAS. Ligam-se aos efetores Ras, mas não os ativam, portanto podem antagonizar os efeitos das PROTEÍNAS RAS. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
PROTEÍNA RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação das vias de transdução de sinal que controlam a associação das adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Fator de troca do nucleotídeo guanina de 145 kDa, específico para PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO GTP rap1 e ras. Associa-se com o domínio SH3 da família crk das proteínas de sinalização.
Proteínas que ativam a GTPase de específicas PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Homólogo mamífero da PROTEÍNA SON OF SEVENLESS DA DROSÓFILA. É um fator de troca do nucleotídeo guanina para PROTEÍNAS RAS.
Proteínas reguladoras que atuam como interruptores moleculares. Controlam uma vasta gama de processos biológicos que incluem sinalização do receptor, vias de transdução de sinal intracelular e síntese proteica. Sua atividade é regulada pelos fatores que controlam a sua capacidade de se ligar e hidrolisar o GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DO ADP envolvido na regulação do transporte intracelular, modulando a interação de proteínas do envoltório com membranas de organelas na via secretora inicial. É um componente do COMPLEXO I DE PROTEÍNA DO ENVOLTÓRIO. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Enzimas que hidrolisam GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Fator de troca do nucleotídeo guanina que estimula a dissociação de GDP das PROTEÍNAS RAL DE LIGAÇÃO A GTP. Também tem atividade de troca de GDP sobre outras PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP.
Classe de FATORES DE TROCA DO NUCLEOTÍDEO GUANINA RAS que são geneticamente relacionados ao gene "Son of Sevenless" da DROSOPHILA. O termo Sevenless refere-se às mutações genéticas da DROSOPHILA que causam a perda do fotorreceptor R7 que é necessário para a visualização da luz ultravioleta.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Fator de troca do nucleotídeo guanina que atua para restaurar o FATOR DE INICIAÇÃO 2 EM EUCARIOTOS a sua forma de ligação com GTP.
Grande família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP que exercem um papel chave nas vias celulares secretoras e endocíticas. EC 3.6.1.-.
Proteínas pequenas, monoméricas, codificadas pelos GENES RAS, e que se ligam a GTP. A proteína derivada de proto-oncogene, PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICAS P21 RAS, desempenha um papel no crescimento, diferenciação e desenvolvimento celular normal. A proteína derivada do oncogene (PROTEÍNA ONCOGÊNICA P21 (RAS)) pode desempenhar um papel na regulação celular aberrante durante a TRANSFORMAÇÃO CELULAR NEOPLÁSICA. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Guanina é uma base nitrogenada presente no DNA e RNA, formando pares de bases com citosina por meio de ligações Wasserman.
Família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP expressa em toda parte, envolvidas na transdução de sinal intracelular. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP que estão relacionadas com as PROTEÍNAS RAS. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Fatores proteicos que inibem a dissociação do GDP de PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Unidades monoméricas das quais se constroem os polímeros de DNA ou RNA. Consistem de uma base purina ou pirimidina, um açúcar pentose e um grupo fosfato.
Subfamília de PROTEÍNAS RAB DE LIGAÇÃO AO GTP geneticamente relacionadas, envolvida no transporte da membrana celular para os endossomos iniciais. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Família de subunidades alfa de proteínas heterotriméricas de ligação ao GTP expressa em diversos lugares que interage com uma variedade de mensageiros secundários, como: PROTEÍNAS ATIVADORAS DE GTPASE, os FATORES DE TROCA DO NUCLEOTÍDEO GUANINA e as PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO. A parte G12-G13 do nome também é grafada G12/G13.
Complexo porteico compreendido por PROTEÍNA COATOMER e FATOR 1 DE RIBOSILAÇÃO DE ADP. Está envolvido no transporte de vesículas entre o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO e o APARELHO DE GOLGI.
Ampla categoria de proteínas transportadoras que desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. De modo geral, possuem vários domínios modulares, cada um com seu próprio sítio ativo de ligação, e atuam formando complexos com outras moléculas de sinalização intracelular. As proteínas adaptadoras de transdução de sinal não possuem atividade enzimática, porém sua atividade pode ser modulada por outras enzimas de transdução de sinal.
Classe de proteínas monoméricas de ligação a GTP, de baixo peso molecular (20-25kDa) que regula uma variedade de processos intracelulares. A forma da proteína de ligação a GTP é ativa e limitada pela sua atividade GTPase inerente, que é controlada por um arranjo de ativadores de GTPase, inibidores da dissociação do GDP e por fatores de troca de nucleotídeo de guanina. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Proteínas que controlam o CICLO DE DIVISÃO CELULAR. Esta família de proteínas inclui uma ampla variedade de classes, entre elas as QUINASES CICLINA-DEPENDENTES, quinases ativadas por mitógenos, CICLINAS e FOSFOPROTEÍNAS FOSFATASES, bem como seus supostos substratos, como as proteínas associadas à cromatina, PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO e FATORES DE TRANSCRIÇÃO.
Guanosina 5'-(tri-hidrogênio difosfato), monoanidrido com ácido fosforotioico. Um análogo estável do GTP que reúne uma variedade de ações fisiológicas tais como a estimulação de proteínas ligadas ao nucleotídeo guanina, hidrólise de fosfoinositídeo, acúmulo de AMP cíclico, e ativação de proto-oncogenes específicos.
Família de serina-treonina quinases que se ligam a e são ativadas por PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP, como as PROTEÍNAS RAC DE LIGAÇÃO A GTP e PROTEÍNA CDC42 DE LIGAÇÃO A GTP. São quinases de sinalização intracelular que desempenham papel na regulação da organização citoesquelética.
Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Fator de iniciação em eucariotos da síntese proteica. Em eucariotos superiores, o fator consiste em três subunidades: alfa, beta e gama. À medida que a iniciação prossegue, o eIF-2 forma um complexo ternário com Met-RNAti e GTP.
Proteína monomérica de ligação a GTP envolvida no transporte nucleocitoplasmático de proteínas dentro do núcleo e de RNA dentro do citoplasma. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Grupo de proteínas de choque térmico de alta massa molecular de eucariotos que representa uma subfamília de PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas Hsp110 impedem a agregação de proteínas e podem manter proteínas desnaturadas em estados capazes de sofrer dobramento.
Linhagens de células cujo procedimento original de crescimento consistia em serem transferidas (T) a cada 3 dias e plaqueadas a 300.000 células por placa (de Petri). Linhagens foram desenvolvidas usando várias cepas diferentes de camundongos. Tecidos são normalmente fibroblastos derivados de embriões de camundongos, mas outros tipos e fontes também já foram desenvolvidos. As linhagens 3T3 são valiosos sistemas hospedeiros para estudos, in vitro, de transformação de vírus oncogênicos, uma vez que as células 3T3 possuem alta sensibilidade a INIBIÇÃO DE CONTATO.
Proteínas celulares codificadas pelos genes H-ras, K-ras e N-ras. As proteínas têm atividade GTPase e estão envolvidas na transdução de sinal como proteínas monoméricas de ligação a GTP. Níveis elevados de p21 c-ras têm sido associados com neoplasias. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Produtos dos proto-oncogenes. Normalmente eles não possuem propriedade oncogênicas ou transformadoras, mas estão envolvidas na regulação ou diferenciação do crescimento celular. Geralmente possuem atividade de proteína quinase.
Subfamília de PROTEÍNAS RAB DE LIGAÇÃO AO GTP geneticamente relacionadas que estão envolvidas no transporte vesicular entre o RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO e o APARELHO DE GOLGI, e através dos compartimentos iniciais do Golgi. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.
A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.
Metabólito de fungo, uma lactona macrocíclica, que exibe um amplo espectro de atividade antibiótica.
Linhagem celular contínua com alta inibição de contato estabelecida a partir de culturas de embriões de camundongo NIH Swiss. As células são úteis para estudos de transfecção e transformação de DNA.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Subcategoria de inibidores de dissociação de nucleotídeos guanina que são específicos para PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO AO GTP.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.
Proteínas codificadas por oncogenes. Incluem-se proteínas resultantes da fusão de um oncogene com outro gene (PROTEÍNAS DE FUSÃO ONCOGÊNICA).
Regiões de SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS semelhantes à TIROSINA QUINASES DA FAMÍLIA SRC que dobram em estruturas terciárias funcionais específicas. O domínio SH1 é um DOMÍNIO CATALÍTICO. Os domínios SH2 e SH3 são domínios de interação de proteínas. O SH2 geralmente se liga a proteínas contendo FOSFOTIROSINA e o SH3 interage com as PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Movimento de células de um lugar para outro. Diferencia-se da CITOCINESE, que é o processo de divisão do CITOPLASMA de uma célula.
Família estruturalmente diversificada de proteínas adaptadoras de sinalização intracelular que seletivamente 'amarram' subtipos específicos de proteína quinase A em diferentes sítios subcelulares. Desempenham papel no direcionamento da atividade da PROTEÍNA QUINASE A em direção a substratos relevantes. Há mais que cinquenta membros nesta família, a maioria das quais se liga especificamente a subunidades reguladoras de PROTEÍNA QUINASE TIPO II DEPENDENTE DE AMP CÍCLICO, como a SUBUNIDADE RIIALFA DA PROTEÍNA QUINASE DEPENDENTE DE AMP CÍCLICO ou a SUBUNIDADE RIIBETA DA PROTEÍNA QUINASE DEPENDENTE DE AMP CÍCLICO.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Feixes de filamentos de actina (CITOESQUELETO DE ACTINA) e miosina-II que atravessam a célula ligando-se à membrana celular nas ADÊRENCIAS FOCAIS e à rede de FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS que rodeiam o núcleo.
Proteínas encontradas em quaisquer espécies de fungos.
Membro da família Rho de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP de SACCHAROMYCES CEREVISIAE. Está envolvida em eventos morfológicos relacionados com o ciclo celular. EC 3.6.1.-. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Pilha de vesículas achatadas que funcionam no processo pós-traducional e escolha de proteínas, recebendo-as do RETÍCULO ENDOPLÁSMICO rugoso e dirigindo-as para vesículas secretórias, LISOSSOMOS ou MEMBRANA CELULAR. O movimento das proteínas ocorre pela transferência de vesículas que brotam do retículo endoplasmático rugoso ou complexo de Golgi e se fundem com o Golgi, com os lisossomos ou com a membrana celular.
Proteína adaptadora de transdução de sinal que liga os sinais extracelulares ao SISTEMA DE SINALIZAÇÃO DAS MAP QUINASES. A grb2 se associa com o RECEPTOR DO FATOR DE CRESCIMENTO EPIDÉRMICO e os RECEPTORES DO FATOR DE CRESCIMENTO DERIVADO DE PLAQUETAS por meio de seu Domínio SH2. Ela também se liga às PROTEÍNAS SON OF SEVENLESS, translocando-o, por meio de seus domínios SH3 para ativar a PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICA P21 (RAS).
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
PROTEÍNAS que ativam especificamente a atividade GTP-fosfohidrolase das PROTEÍNAS RAS.
Microscopia de amostras coradas com corantes fluorescentes (geralmente isotiocianato de fluoresceína) ou de substâncias naturalmente fluorescentes, que emitem luz quando expostas à luz ultravioleta ou azul. A microscopia de imunofluorescência utiliza anticorpos que são marcados com corante fluorescente.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Grupo de enzimas que catalisa a fosforilação de resíduos de serina ou treonina nas proteínas, com ATP ou outros nucleotídeos como doadores de fosfato.
Subunidades de proteínas heterotriméricas ligadas a GTP contendo GTPase. Quando se dissociam do complexo heterotrimérico, estas subunidades interagem com diversos sistemas de mensageiros secundários. A hidrólise do GTP, mediante a atividade GTPase da subunidade, faz com que reverta a sua forma (heterotrimérica) inativa. As subunidades alfa da proteína de ligação a GTP se agrupam em famílias conforme o tipo de ação que têm sobre os sistemas mensageiros secundários.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Ampla categoria de proteínas envolvidas na formação, transporte e dissolução de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Desempenham papel no transporte intracelular de moléculas contidas em vesículas de membranas. Proteínas de transporte vesicular diferem das PROTEÍNAS DE MEMBRANA TRANSPORTADORAS (que deslocam moléculas através de membranas) devido ao modo pelo qual as moléculas são transportadas.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação da via de transdução de sinal que controla a associação de adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO GTP que contêm três subunidades não idênticas. São encontradas associadas a membros da superfamília de RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNA G com sete domínios transmembrânicos. Sob ativação, as SUBUNIDADES ALFA DE PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP do complexo se dissociam, liberando um dímero formado por uma SUBUNIDADE BETA DA PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP ligado a uma SUBUNIDADE GAMA DA PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Análogo não hidrolisável do GTP, no qual o átomo de oxigênio que une (ou que faz ponte entre) o fosfato beta ao gama é substituído por um átomo de nitrogênio. Liga-se fortemente à proteína G na presença de Mg2+. O nucleotídeo é um estimulador potente da ADENILIL CICLASE.
Nucleotídeo de adenina contendo um grupo fosfato esterificado para ambas posições 3' e 5' da metade do açúcar. É um mensageiro secundário e um regulador intracelular chave que funciona como mediador da atividade de vários hormônios, incluindo epinefrina, glucagon e ACTH.
Proteínas adaptadoras de transdução de sinal com DOMÍNIOS DE HOMOLOGIA DE SRC e desempenham um papel na reorganização do CITOESQUELETO. A proteína c-crk está intimamente relacionada com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA V-CRK e inclui várias isoformas obtidas pelo processamento alternativo.
Proteínas encontradas no núcleo de uma célula. Não se deve confundir com NUCLEOPROTEÍNAS, que são proteínas conjugadas com ácidos nucleicos, que não estão necessariamente no núcleo.
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Sequência de DNA encontrada na região promotora de muitos genes relacionados ao crescimento. O fator de transcrição regulatório, FATOR DE RESPOSTA SÉRICA, liga-se e regula a atividade dos genes que contém este elemento.
Transferase que catalisa a adição de RADICAIS LIVRES (alifáticos, aromáticos ou heterocíclicos), bem como EPÓXIDOS e óxidos de areno (hidrocarboneto aromático), para a GLUTATIONA. A adição ocorre no átomo de ENXOFRE. Também catalisa a redução (pela glutationa) de nitrato de poliol (composto químico contendo vários grupos hidroxila) a poliol e nitrito. EC 2.5.1.18.
Extensão, dinâmica e rica em actina, da superfície de uma célula animal, usada para locomoção ou apreensão de comida.
Fator 1 de elongação de peptídeos é uma proteína com muitas subunidades, responsável pela ligação dependente de GTP, dos aminoacil-RNAt aos ribossomos de eucariotos. A subunidade alfa (EF-1alfa) se liga ao aminoacil-RNAt e o transfere para o ribossomo, num processo ligado à hidrólise do GTP. As subunidades beta e delta (EF-1beta, EF-1delta) estão envolvidas na conversão de GDP a GTP. A subunidade gama (EF-1gama) é um componente estrutural.
Fator de troca de nucleotídeo guanina da DROSÓFILA. O termo sevenless refere-se a mutações genéticas na DROSÓFILA que causam a perda do fotorreceptor R7 que é necessário para a visualização da luz ultravioleta.
Linhagem celular gerada por células embrionárias de rim que foram induzidas à transformação por transfecção com adenovírus humano tipo 5.
Fosfatidilinositóis, nos quais um ou mais grupos álcool do inositol foi substituído por um grupo fosfato.
Agrupamento de ANTÍGENOS solúveis com ANTICORPOS, só ou com fatores de ligação de anticorpos, como os ANTIANTICORPOS ou a PROTEÍNA ESTAFILOCÓCICA A, nos complexos suficientemente grandes para precipitarem na solução.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Família de subunidades alfa de proteínas heterotriméricas de ligação ao GTP, originalmente identificada por sua capacidade em inibir a ADENILIL CICLASE. Os membros desta família podem parear com as subunidades de proteína-G beta e gama que ativam os CANAIS DE POTÁSSIO. A parte Gi-Go do nome também é grafada Gi/Go.
Vesículas citoplasmáticas formadas quando as VESÍCULAS COBERTAS perdem seu revestimento de CLATRINA. Os endossomos internalizam macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular.
RNAs pequenos, de cadeia dupla, de codificação não proteica (21-31 nucleotídeos) envolvidos nas funções de INATIVAÇÃO GÊNICA, especialmente o RNA DE INTERFERÊNCIA (RNAi). Os siRNAs são endogenamente gerados a partir de dsRNAs (RNA DE CADEIA DUPLA) pela mesma ribonuclease, Dicer, que gera miRNAs (MICRORNAS). O pareamento perfeito das cadeias de siRNAs' antissenso com seus RNAs alvos medeia a clivagem do RNAi guiado por siRNA. Os siRNAs caem em diferentes classes, inclusive siRNA de atuação trans (tasiRNA), RNA com repetições associadas (rasiRNA), RNA de varredura pequena (scnRNA), e RNA de interação com a proteína Piwi (piRNA) e têm funções diferentes de inativação gênica específica.
Classe de proteínas envolvidas no transporte de moléculas por meio de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Realizam funções como, ligação à membrana celular, captura das moléculas cargo e formação da CLATRINA. A maioria das proteínas adaptadoras são complexos com várias subunidades, entretanto variedades monoméricas também foram encontradas.
Processo pelo qual se divide o CITOPLASMA de uma célula.
Proteína transformante codificada por oncogenes ras. Mutações de ponto no gene ras celular (c-ras) também podem resultar em uma proteína p21 mutante que pode transformar células de mamíferos. A proteína oncogênica p21(ras) tem estado implicada diretamente em neoplasias humanas, talvez, responsável por pelo menos 15 a 20 por cento de todos os tumores humanos. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Fenômeno de inativação gênica, pelo qual os RNAds (RNA DE CADEIA DUPLA) desencadeiam a degradação de RNAm homólogo (RNA MENSAGEIRO). Os RNAs de cadeia dupla específicos são processados em RNA INTERFERENTE PEQUENO (RNAsi) que serve como guia para a clivagem do RNAm homólogo no COMPLEXO DE INATIVAÇÃO INDUZIDO POR RNA. A METILAÇÃO DE DNA também pode ser desencadeada durante este processo.
Estruturas especializadas da célula que estendem a membrana celular e se projetam para fora da superfície celular.
Receptor da família eph encontrado exclusivamente no CÉREBRO. Os receptores EphA8 podem exercer uma função nas projeções axonais de um subconjunto de NEURÔNIOS da comissura do tectum.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
Análogos e derivados proteicos da proteína fluorescente verde da [água viva] Aequorea victoria que emitem luz (FLUORESCÊNCIA) quando excitados com RAIOS ULTRAVIOLETA. São usadas em GENES REPÓRTER em procedimentos de TÉCNICAS GENÉTICAS. Numerosos mutantes têm sido fabricados para emitir outras cores ou ser sensíveis ao pH.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Proteínas retrovirais que possuem a habilidade de transformar células. Elas podem induzir sarcomas, leucemias, linfomas e carcinomas mamários. Nem todas as proteínas retrovirais são oncogênicas.
Aderência de células a superfícies ou a outras células.
Quinases serina-treonina de sinalização intracelular que se ligam a PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO A GTP. Originalmente verificou-se que medeiam os efeitos da PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A GTP rhoA na formação das FIBRAS DE ESTRESSE e ADERÊNCIAS FOCAIS. As quinases associadas com Rho têm especificidade para vários substratos, incluindo a FOSFATASE DE MIOSINA-DE-CADEIA-LEVE e as QUINASES LIM.
LINHAGEM CELULAR derivada de um FEOCROMOCITOMA da MEDULA SUPRARRENAL de rato. As células PC12 cessam sua divisão e passam por diferenciação terminal quando tratadas com o fator de crescimento neuronal, tornando esta linhagem um modelo útil para o estudo da diferenciação de CÉLULAS NERVOSAS.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Proteínas e peptídeos envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL na célula. Estão incluídos os peptídeos e proteínas que regulam a atividade dos FATORES DE TRANSCRIÇÃO e os processos celulares em resposta aos sinais dos RECEPTORES DA SUPERFÍCIE CELULAR. Os peptídeos e proteínas de sinalização intracelular podem fazer parte de uma cascata de sinalização enzimática ou atuar ligando-se a outros fatores de sinalização, modificando seus efeitos.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Proteínas do tecido nervoso referem-se a um conjunto diversificado de proteínas especializadas presentes no sistema nervoso central e periférico, desempenhando funções vitais em processos neurobiológicos como transmissão sináptica, plasticidade sináptica, crescimento axonal, manutenção da estrutura celular e sinalização intracelular.
Subtipo de inibidor da dissociação rho GDP expresso em abundância que regula uma grande variedade de RHO GTPASES.
Rede de compartimentos membranosos, localizados no lado citoplasmático do APARELHO DE GOLGI, onde proteínas e lipídeos são classificados para transporte para vários locais na célula ou na membrana celular.
Modificação pós-translacional de proteínas por ligação de um isoprenoide ao resíduo de cisteína C-terminal. Os isoprenoides usados, difosfato de farnesila ou difosfato de geranilgeranila, são derivados da mesma via bioquímica que produz o colesterol.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Orientação de estruturas intracelulares especialmente em relação aos domínios apical e basolateral da membrana plasmática. Células polarizadas devem direcionar as proteínas do aparelho de Golgi para o domínio apropriado, pois as junções íntimas (tight junctions) impedem que as proteínas se difundam entre os dois domínios.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Junção de ancoragem da célula a um substrato não celular. É composto por uma área especializada da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA terminam e se vinculam a ligantes transmembranares, INTEGRINAS, que, por sua vez, ligam-se por meio de seus domínios extracelulares a PROTEÍNAS DA MATRIZ EXTRACELULAR.
Grupo de enzimas dependentes do AMP CÍCLICO que catalisam a fosforilação de resíduos de SERINA ou TREONINA nas proteínas. Sob esta categoria estão incluídos dois subtipos de proteína quinase dependente de AMP cíclico, cada um é definido por subunidade de composição.
Nucleotídeos nos quais a molécula base é substituída com um ou mais átomos de enxofre.
Genes que influenciam o FENÓTIPO, tanto no estado homozigótico como heterozigótico.
Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.
Proteína adaptadora de transdução de sinal codificada pelo ONCOGENE crk a partir do RETROVIRUS TIPO C AVIÁRIO. Contém DOMÍNIOS DE HOMOLOGIA DE SRC e está estreitamente relacionada a sua homologia celular, as PROTEÍNAS PROTO-ONCOGÊNICAS C-CRK.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
Complexos de macromoléculas formados da associação de subunidades proteicas definidas.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Qualidade da forma superficial ou contorno das CÉLULAS.
Fosfotransferases que catalisam a conversão de 1-fosfatidilinositol a 1-fosfatidilinositol 3-fosfato. Muitos membros desta classe de enzimas estão envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL MEDIADA POR RECEPTOR e na regulação do transporte de vesículas na célula. As fosfatidilinositol 3-quinases têm sido classificadas de acordo com a especificidade do substrato e com o modo de ação na célula.
Família de subunidades alfa das proteínas heterotriméricas de ligação ao GTP que ativam as vias de sinalização dependentes da FOSFOLIPASES TIPO C. A parte Gq-G11 do nome também é grafada Gq/G11.
Enzima da classe liase que catalisa a formação de AMP CÍCLICO e pirofosfato a partir de ATP. EC 4.6.1.1.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Efrina originalmente identificada como o produto de um gene de resposta inicial induzido por FATORES DE NECROSE TUMORAL. Está ligada à MEMBRANA CELULAR por uma âncora de membrana de GLICOSILFOSFATIDILINOSITÓIS e se liga com alta afinidade ao RECEPTOR EPHA2. Altos níveis de efrina-2 são expressos no PULMÃO, RIM, GLÂNDULAS SALIVARES e INTESTINO durante a embriogênese.
Em culturas de tecidos são projeções de neurônios, como pelos, estimuladas por fatores de crescimento e outras moléculas. Estas projeções podem continuar-se para formarem uma árvore ramificada de dendritos ou um único axônio ou podem ser reabsorvidas num estágio adiantado de desenvolvimento. 'Neurito' pode se referir a qualquer filamento ou crescimento em formato de ponta apresentado por células neurais em cultura de tecido ou células embrionárias.
Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.
Peptídeos liberados por NEURÔNIOS como mensageiros intracelulares. Muitos neuropeptídeos também são hormônios liberados por células não neuronais.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influenciam o controle diferencial (indução ou repressão) da ação gênica ao nível da transcrição ou da tradução.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
LINHAGEM CELULAR derivada a partir da LEUCEMIA DE CÉLULAS T humana e utilizada na determinação do mecanismo de suscetibilidade diferencial a drogas anticancerígenas e radiação.
Alterações celulares manifestadas pela evasão aos mecanismos de controle, aumento do potencial de crescimento populacional (proliferação), alterações na superfície celular, anormalidades cariotípicas, desvios bioquímicos e morfológicos da norma e outros atributos que conferem a habilidade de invadir, metastatizar e matar.
Um dos fatores de virulência produzido por BORDETELLA PERTUSSIS. É uma proteína multimérica composta por cinco subunidades S1-S5. A subunidade S1 possui atividade mono ADPribose transferase.
Fatores proteicos necessários unicamente durante a fase de iniciação da síntese proteica na tradução genética.
Elemento metálico que possui o símbolo atômico Mg, número atômico 12 e massa atômica 24,31. É importante para a atividade de muitas enzimas, especialmente aquelas que se ocupam com a FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA.
Proteínas presentes no soro sanguíneo, incluindo ALBUMINA SÉRICA, FATORES DE COAGULAÇÃO SANGUÍNEA e muitos outros tipos de proteínas.
Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
RNA de transferência específico para transportar metionina aos sítios nos ribossomos. Durante o início da síntese proteica, o RNA de transferência (f)Met em células procarióticas e RNA de transferência (i)Met em células eucarióticas liga-se ao códon iniciador (CÓDON DE INICIAÇÃO).
Principais constituintes do citoesqueleto encontrados no citoplasma de células eucarióticas. Formam uma estrutura flexível para a célula, provêm pontos de ligação para organelas e corpúsculos formados, além de estabelecer comunicação entre partes de células.
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.
Subunidades monoméricas de ACTINA originalmente globulares e encontradas na matriz citoplasmática de quase todas as células. São com frequência associadas com microtúbulos e podem desempenhar papel na função do citoesqueleto e/ou mediar o movimento da célula ou das organelas dentro da célula.
Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Processo de TRADUÇÃO GENÉTICA pelo qual a formação de uma cadeia peptídica é iniciada. Este processo requer o agrupamento dos componentes do RIBOSSOMO, o RNA MENSAGEIRO codificador do polipeptídeo a ser produzido, o TRNA INICIADOR e os FATORES DE INICIAÇÃO DE PEPTÍDEOS, além da colocação do primeiro aminoácido na cadeia peptídica. Os detalhes e componentes deste processo são exclusivos da biossíntese proteica em procariotos e eucariotos.
Indução artificial do SILENCIAMENTO GÊNICO pelo uso de INTERFERÊNCIA DE RNA para reduzir a expressão de um gene específico. Inclui o uso de RNA DE CADEIA DUPLA, como o RNA INTERFERENTE PEQUENO e o RNA contendo SEQUÊNCIAS REPETIDAS INVERTIDAS e OLIGONUCLEOTÍDEOS ANTISSENSO.
Ampliação em formato de bulbo na ponta de crescimento de axônios e dendritos. São cruciais para o desenvolvimento devido à sua habilidade em encontrar vias e seu papel na sinaptogênese.
Biossíntese de PEPTÍDEOS e PROTEÍNAS que ocorre nos RIBOSSOMOS, dirigida pelo RNA MENSAGEIRO, via RNA DE TRANSFERÊNCIA, que é carregado com AMINOÁCIDOS proteinogênicos padrão.
Domínios de interação entre proteínas com cerca de 70-90 resíduos de aminoácidos, denominados segundo uma estrutura comum encontrada em PSD-95, 'Discs Large' e proteínas da Zona Ocludens 1. Os domínios PDZ estão envolvidos no recrutamento e na interação de proteínas e ajudam a formação de estruturas de proteínas e de redes de sinalização. Isto é se dá por ligações específicas de sequências entre um domínio PDZ em uma proteína e um motivo PDZ em outra proteína.
Fosfolipase tipo C com especificidade para FOSFATIDILINOSITÓIS que contém INOSITOL 1,4,5-TRIFOSFATO. Muitas das enzimas assim classificadas estão envolvidas em sinalização intracelular.
Superfamília das PROTEÍNAS SERINA-TREONINA QUINASES que são ativadas por vários estímulos via cascatas de proteína quinase. São componentes finais das cascatas, ativados pela fosforilação por PROTEÍNAS QUINASE QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENO que, por sua vez, são ativadas pelas proteínas quinase quinase quinases ativadas por mitógeno (MAP QUINASE QUINASE QUINASES).
Família de PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE que foi originalmente identificada por homologia com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA PP60(V-SRC) do vírus do sarcoma de Rous. Interagem com uma variedade de receptores da superfície celular e participam de vias intracelulares de transdução de sinal. Formas oncogênicas das quinases da família src podem ocorrer por regulação ou expressão alteradas da proteína endógena, e por genes src (v-src) codificados viralmente.
Deleção das sequências dos ácidos nucleicos a partir do material genético de um indivíduo.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Reordenamento genético [que ocorre] através da perda de segmentos de DNA ou de RNA, trazendo sequências normalmente separadas para perto. Esta eliminação (deletion) pode ser detectada por técnicas citogenéticas e também inferida a partir do fenótipo, que indica eliminação em locus específico.
Família heterotrimérica de subunidades alfa de proteínas de ligação ao GTP que ativa a ADENILIL CICLASE.
Métodos para determinar a interação entre PROTEÍNAS.
Subfamília das proteínas de miosina que são comumente encontradas nas fibras musculares. A miosina II também está envolvida em várias ordens das funções celulares, entre elas a divisão celular, transporte para o interior do APARELHO DE GOLGI e manutenção da estrutura das MICROVILOSIDADES.
Maior família de receptores de superfície celular envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL. Compartilham um sinal e uma estrutura comum através das PROTEÍNAS G HETEROTRIMÉRICAS.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Proteínas que estão envolvidas no fenômeno de emissão em sistemas vivos. Incluem-se os tipos enzimáticos e os não enzimáticos de sistema, com ou sem a presença de oxigênio ou cofatores.
Subclasse de raf quinase ubiquamente expressa que desempenha um importante papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. As quinases c-raf são MAP quinase quinase quinases que têm especificidade pela MAP QUINASE QUINASE 1 e MAP QUINASE QUINASE 2.
Linhagens de camundongos nos quais certos GENES dos GENOMAS foram desabilitados (knocked-out). Para produzir "knockouts", usando a tecnologia do DNA RECOMBINANTE, a sequência do DNA normal no gene em estudo é alterada para impedir a síntese de um produto gênico normal. Células clonadas, nas quais esta alteração no DNA foi bem sucedida, são então injetadas em embriões (EMBRIÃO) de camundongo, produzindo camundongos quiméricos. Em seguida, estes camundongos são criados para gerar uma linhagem em que todas as células do camundongo contêm o gene desabilitado. Camundongos knock-out são usados como modelos de animal experimental para [estudar] doenças (MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS) e para elucidar as funções dos genes.
Fatores proteicos necessários unicamente durante a fase de elongamento da síntese proteica.

"Fatores de troca de nucleotídeos guanina (GTFs) são proteínas que desempenham um papel crucial na iniciação da transcrição em organismos procariotos e eucariotos. Eles se ligam especificamente à cromatina ou DNA e facilitam a abertura da hélice de DNA, permitindo que a ARN polimerase se ligue e inicie a transcrição do gene.

Existem três principais GTFs: a proteína de ligação à caixa T (TBP) e as proteínas associadas à TBP (TAFs). A TBP reconhece e se liga à caixa T, uma sequência conservada de nucleotídeos na região promotora do gene. As TAFs então se unem à TBP para formar o complexo de pré-iniciação, que recruta a ARN polimerase e outras proteínas necessárias para a iniciação da transcrição.

Em resumo, os fatores de troca de nucleotídeos guanina são proteínas essenciais na regulação da expressão gênica, auxiliando na ligação e ativação da ARN polimerase em genes específicos."

Os Fatores de Troca de Nucleotído Guanina Rho (GTPases de troca de nucleotídeos guanina ou GEFs) são uma classe de proteínas que atuam como reguladoras importantes dos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, o tráfego intracelular e a transdução de sinal.

As GTPases de troca de nucleotídeos guanina são responsáveis por catalisar a substituição de GDP (difosfato de guanosina) por GTP (trifosfato de guanosina) em proteínas G, uma classe de proteínas que desempenham um papel fundamental na transdução de sinal.

A atividade das GTPases é controlada por dois tipos principais de reguladores: os fatores de troca de nucleotídeo (GEFs) e os fatores de hidrolase de nucleotídeo (GAPs). Enquanto os GAPs aumentam a taxa de hidrólise de GTP em proteínas G, os GEFs promovem o intercâmbio de GDP por GTP, ativando assim as proteínas G.

A activação das GTPases desencadeia uma cascata de eventos que podem levar a alterações na organização do citoesqueleto, no tráfego intracelular e na transdução de sinal, entre outros processos celulares.

Em resumo, os Fatores de Troca de Nucleotídeo Guanina Rho são proteínas que regulam a actividade das GTPases, desempenhando um papel fundamental na regulação dos processos celulares.

Os Fatores de Troca de Nucleotídeos (RNF, do inglês Ribonucleotide Reductases) são enzimas que catalisam a redução de ribonucleótidos em desoxirribonucleótidos, um processo essencial para a síntese de DNA. Existem dois tipos principais de RNF: as formas clássicas, que são dependentes de dinucleotídeo de ferro-enxofre (Fe-S) e molibdênio; e as formas alternativas, que não requerem esses cofatores.

Os Fatores de Troca de Nucleotídeos Guanina (GRNF, do inglês Guanosine Ribonucleotide Reductases) são um subtipo específico de RNF que catalisam a redução de GTP em dGTP. A atividade da GRNF é regulada por meio de uma proteína modificadora, chamada de Radical SAM (S-Adenosilmetionina), que gera um radical altamente reactivo que inicia o processo de redução do GTP.

As mutações em genes que codificam para os componentes dos GRNF podem estar associadas a diversas condições clínicas, incluindo anemia, neutropenia e predisposição a certos tipos de câncer. Além disso, a atividade da GRNF pode ser influenciada por fatores ambientais, como exposição a radicais livres ou certos medicamentos, o que pode ter implicações importantes para a saúde humana.

Os nucleotídeos de guanina são moléculas importantes encontradas no ácido ribonucléico (ARN) e no ácido desoxirribonucléico (ADN). Eles consistem em um açúcar de ribose (no ARN) ou desoxirribose (no ADN), um grupo fosfato e a base nitrogenada guanina.

A guanina é uma das quatro bases nitrogenadas que compõem o DNA e o RNA, sendo as outras três a adenina, a timina (no DNA) ou uracila (no RNA), e a citosina. No DNA, a guanina sempre se emparelha com a citosina por meio de ligações de hidrogênio, enquanto no ARN, ela se emparelha com a citosina ou com a uracila.

Os nucleotídeos desempenham um papel fundamental na síntese e reparo do DNA e do RNA, bem como na transferência de energia celular (no caso dos nucleotídeos trifosfatados). Além disso, a guanina também é importante em outras funções celulares, como a regulação da expressão gênica e a sinalização celular.

As proteínas proto-oncogênicas c-Vav pertencem a uma família de proteínas que desempenham um papel importante na regulação da sinalização celular, especialmente em processos como proliferação celular, diferenciação e apoptose (morte celular programada). A família c-Vav é composta por três membros: c-Vav1, c-Vav2 e c-Vav3.

A proteína c-Vav1 foi a primeira a ser descoberta e é expressa predominantemente em células hematopoéticas (da medula óssea). Já as proteínas c-Vav2 e c-Vav3 são expressas em uma variedade de tecidos além das células hematopoéticas.

As proteínas c-Vav atuam como reguladoras negativas da via de sinalização do receptor de fatores de crescimento (growth factor receptors, GFRs) e também desempenham um papel crucial na regulação da via de sinalização dos receptores de citocinas. Elas são importantes para a transdução de sinais que envolvem a ativação de tirosina quinases (proteínas que adicionam grupos fosfato às tirosinas de outras proteínas), como as enzimas Src e Abl.

Quando mutadas ou sobressolicitadas, as proteínas c-Vav podem se transformar em oncogenes, levando ao desenvolvimento de doenças neoplásicas (tumores malignos). Dessa forma, elas são chamadas de proto-oncogenes. A ativação constitutiva das proteínas c-Vav pode resultar em desregulação da proliferação celular, sobrevivência celular e angiogênese (formação de novos vasos sanguíneos), contribuindo para o processo tumorigênico.

Em resumo, as proteínas c-Vav são importantes reguladoras da transdução de sinais envolvendo a ativação de tirosina quinases e desempenham um papel crucial na regulação da proliferação celular e sobrevivência. Quando mutadas ou sobressolicitadas, elas podem se transformar em oncogenes, levando ao desenvolvimento de doenças neoplásicas.

Guanosine difosfate (GDP) é um nucleótido que atua como monofosfato de guanosina (GMP) com dois grupos fosfato adicionais. É um importante intermediário na síntese de energia e no metabolismo de carboidratos em células vivas. Além disso, GDP desempenha um papel fundamental na regulação da atividade de algumas proteínas, incluindo as chamadas proteínas de mudança conformacional G (GCPs). Essas proteínas alternam entre estados ativados e inativados dependendo se estão ligadas a GTP ou GDP. Quando uma GCP hidrolisa GTP para formar GDP, ela geralmente torna-se inativa e retorna ao seu estado inativo original.

Ras-GRF1 (Rat Sarcoma virus Gene Related Factor 1) é uma proteína que atua como um regulador da ativação dos receptores acoplados à proteína G (GPCRs) e das vias de sinalização associadas. Ela funciona como um intercambiador de nucleotídeos de guanina (GEF), que ativa as proteínas Ras por estimulando a troca de GDP (difosfato de guanosina) por GTP (trifosfato de guanosina). A ativação da Ras desencadeia uma série de eventos que podem levar ao crescimento celular, diferenciação e sobrevivência.

A proteína Ras-GRF1 é expressa principalmente no cérebro e está envolvida em processos neuronais importantes, como a plasticidade sináptica e o aprendizado e memória. Alterações na expressão ou atividade da Ras-GRF1 têm sido associadas a vários distúrbios neurológicos, incluindo doenças mentais e transtornos neurodegenerativos.

Em resumo, Ras-GRF1 é uma proteína importante que regula as vias de sinalização celular e está envolvida em diversos processos fisiológicos e patológicos.

CDC42 é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas proteínas G. É altamente conservada em eucariotos e desempenha um papel fundamental na regulação do citoesqueleto de actina, bem como no processo de organização dos microtúbulos.

A proteína CDC42 alterna entre duas conformações: uma forma ativada quando se liga ao GTP e outra inativa quando se liga ao GDP (guanosina difosfato). A ativação de CDC42 é mediada por guanin nucleotídeo-trocadores específicos, como a Dbl homólogo SOS (Son of Sevenless), que promovem o intercâmbio de GDP por GTP.

Quando ativado, CDC42 desempenha um papel crucial na regulação da formação de filopódios, protrusões celulares ricas em actina que se estendem a partir da membrana plasmática e participam em diversos processos celulares, como adesão celular, migração e polarização. Além disso, CDC42 também regula a ativação de várias cascatas de sinalização, incluindo as vias MAPK (proteín-cinase activada por mitógenos) e PI3K (fosfoinositido 3-quinase), que desempenham papéis importantes em diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação e sobrevivência celular.

Devido à sua importância na regulação de vários processos celulares, a proteína CDC42 tem sido implicada em diversas doenças humanas, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e doenças inflamatórias.

Guanosine trisphosphate, abreviada como GTP, é uma molécula de nucleótido que desempenha um papel fundamental na biosintese de proteínas e no metabolismo energético das células. Ela consiste em um anel de guanina unido a um grupo fosfato trifosfato.

Na biosíntese de proteínas, o GTP atua como uma fonte de energia para as reações que movem os aminoácidos ao longo do ribossomo durante a tradução do ARN mensageiro em proteínas. Além disso, o GTP também é importante na sinalização celular e no controle do ciclo celular.

Em termos de metabolismo energético, a hidrólise da GTP em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico libera energia que pode ser utilizada por outras moléculas para realizar trabalho dentro da célula.

Rac1 (Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1) é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. As proteínas Rho desempenham um papel crucial na regulação dos processos celulares, como a organização do citoesqueleto, a transdução de sinal e o controle do ciclo celular.

A proteína Rac1 atua como um interruptor molecular que alterna entre estados ativados (ligado ao GTP) e inativos (ligado ao GDP (guanosina difosfato)). Quando ativada, a Rac1 regula vários processos celulares, incluindo a formação de filopódios, a reorganização do citoesqueleto de actina e a expressão gênica. A ativação da Rac1 é mediada por proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors), enquanto a inativação é catalisada por proteínas GAPs (GTPase-activating proteins) que promovem a conversão de GTP em GDP.

A disfunção das proteínas Rac1, incluindo mutações genéticas ou alterações na expressão e ativação, tem sido associada a várias doenças humanas, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a atividade da Rac1 é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes para essas doenças.

As proteínas Rho (Rho GTPases) são uma subfamília de proteínas de ligação a GTP que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e, portanto, desempenham um papel crucial em processos celulares como a organização da membrana plasmática, a manutenção da polaridade celular, o transporte vesicular e a divisão celular.

Estas proteínas funcionam como interruptores moleculares, alternando entre uma forma ativa, ligada ao GTP, e uma forma inativa, ligada ao GDP. A ligação de GTP ativa as Rho GTPases, permitindo-lhes interagir com outras proteínas e desencadear respostas celulares específicas. Por outro lado, a hidrolise do GTP para GDP inativa as Rho GTPases, o que impede as suas interações com outras proteínas e encerra a resposta celular.

Existem vários membros da família de Rho GTPases, incluindo RhoA, RhoB, RhoC, Rac1, Rac2, Rac3, Cdc42 e outros. Cada um destes membros tem funções específicas e desempenha papéis importantes em diferentes processos celulares.

As proteínas Rho de ligação ao GTP estão envolvidas em várias doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e inflamatórias. Assim, o entendimento da regulação e funções das proteínas Rho de ligação ao GTP pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para tratar essas doenças.

Fatores de ribosilação do ADP (ADP-RFs) são proteínas que desempenham um papel importante na modificação e maturação dos ribossomos, os organelos responsáveis pela síntese de proteínas nos organismos vivos. Eles são chamados de "ribosilação" porque estão envolvidos no processo de adição de um grupo ADP-ribose a certos resíduos de ribossomos.

Os fatores de ribosilação do ADP desempenham uma função crucial na regulação da atividade dos ribossomos e na tradução do ARNm em proteínas funcionais. Eles podem influenciar a taxa de tradução, a seleção de codão e a qualidade da síntese de proteínas, além de desempenhar um papel importante no controle da resposta ao estresse celular e na regulação do ciclo celular.

Existem vários fatores de ribosilação do ADP identificados em diferentes organismos, e eles podem apresentar diferentes padrões de expressão e atividade dependendo das condições celulares. Algumas pesquisas sugerem que os desequilíbrios nos níveis ou atividades dos fatores de ribosilação do ADP podem estar associados a várias doenças humanas, como câncer e doenças neurodegenerativas. No entanto, é necessário realizar mais estudos para confirmar essas associações e determinar os mecanismos subjacentes.

As proteínas Ras de ligação a GTP (GTPases Ras) são um tipo de proteínas que desempenham papéis importantes na regulação de vários processos celulares, incluindo crescimento, diferenciação e divisão celular. Elas pertencem à superfamília das GTPases, as quais se ligam e hidrolizam a molécula de guanosina trifosfato (GTP) para guanosina difosfato (GDP).

As proteínas Ras de ligação a GTP funcionam como interruptores moleculares, alternando entre dois estados: um estado ativado quando ligadas à molécula de GTP e um estado inativado quando ligadas à molécula de GDP. Quando uma proteína Ras é ativada por meio da ligação a GTP, ela pode interagir com outras proteínas, ativando ou desativando diversos sinais intracelulares que controlam vários processos celulares.

A ativação e desativação das proteínas Ras são controladas por uma série de reguladores positivos e negativos, como as proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors) e GAPs (GTPase-activating proteins). As proteínas GEFs promovem a troca de GDP por GTP, ativando assim a proteína Ras, enquanto as proteínas GAPs aceleram a hidrólise do GTP em GDP, inativando a proteína Ras.

As mutações em genes que codificam as proteínas Ras podem resultar em uma ativação constitutiva da proteína, o que pode levar ao desenvolvimento de vários tipos de câncer, como o câncer de pulmão, pâncreas e mama.

Rap1 (Ras-associated protein 1) é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Ras. É uma molécula intracelular envolvida na regulação de diversos processos celulares, incluindo adesão e motilidade celular, organização do citoesqueleto, proliferação e diferenciação celular.

A proteína Rap1 alterna entre duas formas: a forma ativa, ligada ao GTP, e a forma inativa, ligada ao GDP (guanosina difosfato). A ativação de Rap1 é desencadeada por sinais extracelulares que ativam as proteínas upstream, como as tirosina quinases e as proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors), que promovem o intercâmbio do GDP pelo GTP.

Uma vez ativada, Rap1 desempenha um papel crucial na regulação da adesão celular à matriz extracelular e na organização do citoesqueleto de actina. Além disso, também está envolvida no controle do ciclo celular, na diferenciação celular e na resposta imune.

A desregulação da atividade de Rap1 tem sido associada a diversas patologias, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e infecções bacterianas.

RhoA (Ras Homólogo Membro da Família A) é uma proteína que pertence à família de proteínas RhoGTPases. É uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que alterna entre dois estados funcionais, um estado ativado quando se ligar ao GTP e um estado inativo quando se ligar ao GDP (guanosina difosfato).

A proteína RhoA desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, a formação de adesões focais, a migração celular e a divisão celular. Ela atua como um interruptor molecular que controla a ativação de diferentes caminhos de sinalização dependendo do seu estado de ligação ao GTP ou GDP.

Quando a proteína RhoA está ativada (ligada ao GTP), ela ativa vários efetores que desencadeiam a reorganização do citoesqueleto de actina, levando à formação de estruturas celulares como filopódios e lamelipódios. Além disso, a proteína RhoA também ativa a via de sinalização ROCK (Rho-associated protein kinase), que desencadeia uma série de eventos que levam à contração do actomiócino e à reorganização da matriz extracelular.

Em resumo, a proteína RhoA de ligação ao GTP é uma importante molécula reguladora envolvida em diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto e a sinalização celular.

O Fator 2 de Liberação do Nucleotídeo Guanina (GNRP, do inglés Guanine Nucleotide Release Protein) é uma proteína envolvida no processo de liberação de nucleotídeos de guanina (principalmente GDP e GTP) das subunidades alfa de certas proteínas G.

As proteínas G são importantes moléculas reguladororas que desempenham um papel fundamental em muitos processos celulares, incluindo a transdução de sinais e a regulação do tráfego de vesículas. Elas existem como heterotrímeros compostos por três subunidades: alpha, beta e gamma. A subunidade alfa contém um sítio de ligação para nucleotídeos de guanina, que pode estar ligado a GDP ou GTP.

Quando uma proteína G é ativada por uma molécula sinalizadora, como um hormônio ou neurotransmissor, ocorre um intercâmbio de nucleotídeos, no qual o GDP é liberado e substituído pelo GTP. Isso leva à dissociação da subunidade alfa do complexo heterotrímérico e à sua ativação.

O Fator 2 de Liberação do Nucleotídeo Guanina é uma proteína que estimula este processo de liberação de nucleotídeos, acelerando assim a ativação das proteínas G. Ele faz isso por meio da interação com a subunidade alfa e da promoção do deslocamento do GDP, o que permite a ligação do GTP e a subsequente ativação da subunidade alfa.

Em resumo, o Fator 2 de Liberação do Nucleotídeo Guanina é uma proteína importante envolvida no processo de ativação das proteínas G, acelerando a liberação de nucleotídeos e facilitando a ligação do GTP.

As proteínas ativadoras de GTPases, também conhecidas como proteínas estimuladoras de GTPases (GEFs) ou guanina nucleotide exchange factors, são um tipo específico de enzimas que atuam em células vivas regulando diversos processos celulares, especialmente aqueles relacionados à organização do citoesqueleto e à transdução de sinais.

Estas proteínas desempenham um papel fundamental na ativação de GTPases, que são enzimas que participam da cascata de sinalização celular envolvida em diversos processos biológicos, como a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de vesículas. As GTPases funcionam como interruptores moleculares, alternando entre um estado ativo (quando se ligam ao GTP) e um estado inativo (quando se ligam ao GDP).

As proteínas ativadoras de GTPases catalisam a troca do GDP ligado à GTPase pelo GTP presente no citoplasma celular, o que promove a ativação da GTPase. Após a ativação, as GTPases desempenham suas funções específicas e, posteriormente, são inativadas pela hidrólise do GTP em GDP, graças à atuação de outras proteínas chamadas proteínas inativadoras de GTPase (GAPs) ou proteínas reguladoras de GTPase (GPRs).

Em resumo, as proteínas ativadoras de GTPases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das GTPases, contribuindo para a coordenação e o controle dos processos celulares em que estas últimas estão envolvidas.

A Proteína SOS1 não é uma entidade clínica ou diagnóstica em si, mas sim um termo usado na biologia molecular e genética. É uma proteína que atua como um regulador na via de sinalização RAS/MAPK, a qual desempenha um papel importante no crescimento celular, diferenciação e sobrevivência.

A proteína SOS1 (também conhecida como SOS Ras/Rac guanina nucleotide exchange factor 1) é especificamente uma GEF (guanine nucleotide exchange factor) que atua no ciclo de troca de nucleotídeos da proteína RAS. Ela age como um intermediário na transdução de sinal, permitindo que a RAS se ligue e desligue adequadamente dos seus alvos.

Mutações em genes que codificam a proteína SOS1 têm sido associadas a várias condições genéticas, incluindo síndromes de Noonan e síndrome de Costello, doenças multissistémicas caracterizadas por anormalidades cardiovasculares, anomalias esqueléticas, defeitos cognitivos e aumento do risco de tumores.

No entanto, é importante notar que a proteína SOS1 não é uma doença em si, mas sim um componente da via de sinalização RAS/MAPK, cujas disfunções podem contribuir para várias condições clínicas.

Proteínas de ligação ao GTP (Guanosina trifosfato) são um tipo específico de proteínas intracelulares que se ligam e hidrolisam moléculas de GTP, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, tradução, transporte ativo e regulação do ciclo celular.

Essas proteínas possuem um domínio de ligação ao GTP que muda de conformação quando se ligam ao GTP ou quando ocorre a hidrólise do GTP em GDP (difosfato de guanosina). Essas mudanças conformacionais permitem que as proteínas de ligação ao GTP atuem como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados e inativados.

Algumas proteínas de ligação ao GTP desempenham papéis importantes em vias de sinalização celular, como as Ras e Rho GTPases, que transmitem sinais de receptores de membrana para a célula e regulam diversos processos, como crescimento, diferenciação e morte celular. Outras proteínas de ligação ao GTP, como as G proteínas, estão envolvidas no processo de transdução de sinal em cascatas de fosforilação e desfosforilação, regulando a atividade de diversas enzimas intracelulares.

Em resumo, as proteínas de ligação ao GTP são moléculas fundamentais na regulação de diversos processos celulares, atuando como interruptores moleculares que desencadeiam uma variedade de respostas intracelulares em função da ligação e hidrólise do GTP.

O Fator 1 de Ribosilação do ADP (ou RF1, do inglés: ADP Ribosylation Factor 1) é uma proteína que pertence à família dos fatores de ribosilação do ADP, os quais são pequenas GTPases que desempenham um papel importante no tráfego vesicular intracelular e na regulação do transporte de membrana.

RF1 é codificada pelo gene ARF1 em humanos e está envolvida em vários processos celulares, incluindo o transporte de vesículas, a formação de túbulos endoplasmáticos rugosos (RER) e a regulação do ciclo celular. Além disso, RF1 também desempenha um papel na resposta à estresse celular e no controle da inflamação.

A ativação de RF1 ocorre quando ela se liga a uma molécula de GTP, o que permite que ela se associe a membranas e participe do processo de formação de vesículas. Após a formação da vesícula, a RF1 hidrolisa o GTP para GDP, o que leva à inativação da proteína e sua dissociação da membrana.

Em resumo, RF1 é uma importante proteína envolvida no tráfego vesicular intracelular e na regulação de vários processos celulares, incluindo o transporte de membrana, a formação do RER, a resposta à estresse celular e o controle da inflamação.

GTP (guanosina trifosfato) é uma molécula importante que desempenha um papel central em diversas funções celulares, incluindo a sinalização celular e a síntese de proteínas. As enzimas GTP fosfo-hidrolases catalisam a reação química em que o GTP é convertido em GDP (guanosina difosfato) + P (fosfato), liberando energia no processo.

Em termos médicos, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, como a divisão e crescimento celular, a resposta imune e a inflamação. Algumas dessas enzimas estão associadas a doenças genéticas e outras condições médicas, como a doença de Parkinson e a fibrose cística.

A atividade das GTP fosfo-hidrolases é frequentemente regulada por meio de mudanças conformacionais induzidas pela ligação de ligantes, como proteínas ou outras moléculas pequenas. Essas mudanças podem ativar ou inibir a atividade enzimática, permitindo que as células respondam rapidamente a estímulos externos e internos.

Em resumo, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel central na regulação de diversos processos celulares e estão associadas a várias doenças genéticas e outras condições médicas.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

O Fator ral de Troca do Nucleotídeo Guanina (GNRPF, na sigla em inglês) é uma enzima que participa no processo de reparo de danos no DNA. Ela é responsável por substituir a base guanina danificada ou mutada em um nucleotídeo do DNA por uma nova guanina, através de um mecanismo de escambo de nucleotídeos. Isso é particularmente importante na prevenção e correção de mutações que podem levar a doenças genéticas ou cancerígenas. A GNRPF também desempenha papel crucial em processos celulares como a recombinação homóloga e a manutenção da integridade do genoma.

A proteína Son of Sevenless (SOS) é um regulador intracelular da ativação do fator de troca de ribose tirosina (RAS), que desempenha um papel fundamental no controle do crescimento e diferenciação celular. A SOS é uma proteína de grande tamanho, composta por vários domínios funcionais, incluindo um domínio DH (Dbl homólogo) com atividade de troca de nucleotídeos e um domínio PH (domínio pleckstrina homólogo) que se liga a lipídios e proteínas.

A SOS é recrutada para a membrana celular em resposta à estimulação do receptor de fatores de crescimento, onde ela interage com a proteína RAS e catalisa o intercâmbio de GDP (guanosina difosfato) por GTP (guanosina trifosfato), ativando assim a proteína RAS. A ativação da RAS desencadeia uma cascata de sinalização que regula diversos processos celulares, como o crescimento e a diferenciação celular, a proliferação e a sobrevivência celular, e a motilidade e invasividade das células.

A proteína SOS é expressa em vários tecidos e é essencial para o desenvolvimento normal de organismos superiores, incluindo os humanos. Mutaçãoes no gene da proteína SOS estão associadas a diversas doenças genéticas, como a síndrome de Noonan e a leucemia mieloide aguda.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

O Fator de Iniciação 2B (eucariota) é um fator proteico que desempenha um papel crucial no processo de iniciação da tradução do ARNm em eucariotas. Ele se associa ao complexo ribossômico 40S e facilita a interação do ribossoma com o sítio de iniciação na extremidade 5' do ARNm, promovendo a formação do complexo initiation (48S) na tradução. Além disso, o Fator de Iniciação 2B também tem um papel importante em desembrulhar e deslocar a estrutura secundária da região 5' não traduzida do ARNm, para facilitar a associação do ribossoma. O fator de iniciação 2B é codificado pelo gene EIF2B em humanos e sua mutação pode resultar em várias condições neurológicas graves, como a doença de Vanishing White Matter (VWM).

As proteínas Rab de ligação ao GTP (também conhecidas como proteínas Ras-relacionadas de ligação ao GTP) são um tipo de proteínas que desempenham um papel crucial no tráfego vesicular intracelular, processo envolvido no transporte de membranas e moléculas entre diferentes compartimentos celulares.

Essas proteínas pertencem à superfamília das GTPases, as quais se ligam e hidrolizam o nucleotídeo guanosina trifosfato (GTP) para formar guanosina difosfato (GDP). A ligação de GTP ativa a proteína Rab, permitindo-lhe interagir com outras moléculas e desempenhar sua função específica no tráfego vesicular.

As proteínas Rab estão envolvidas em diversos processos regulatórios do tráfego vesicular, incluindo a formação, transporte, fusão e reciclagem de vesículas. Cada tipo de proteína Rab tem uma localização específica na célula e participa de diferentes etapas do processo de tráfego vesicular.

A ativação e desativação das proteínas Rab são controladas por uma série de fatores regulatórios, como as guanina nucleotide exchange factors (GEFs) e as GTPase-activating proteins (GAPs). As GEFs promovem a substituição do GDP ligado pela GTP, ativando assim a proteína Rab. Por outro lado, as GAPs catalisam a hidrólise do GTP em GDP, inativando a proteína Rab e encerrando sua função no tráfego vesicular.

Em resumo, as proteínas Rab de ligação ao GTP são moléculas essenciais para o tráfego vesicular intracelular, desempenhando um papel fundamental na regulação dos processos de formação, transporte, fusão e reciclagem de vesículas.

As proteínas ras (do inglês Ras proteins) são uma família de proteínas G monoméricas que desempenham um papel fundamental na transdução de sinais celulares, especialmente em vias envolvidas no crescimento e divisão celular. Elas funcionam como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados e inativos em resposta a estímulos externos.

A proteína ras normalmente se encontra na membrana plasmática e é ativada por receptores de tirosina quinase (RTKs) ou outras moléculas de sinalização que estimulam seu ligante, o GTP. A ligação ao GTP induz uma mudança conformacional na proteína ras, permitindo que ela se associe e ative outras proteínas efetoras, como a quinase dependente de cicloxifosfato (CAPK) ou a MAP quinase cinase (MAPKK).

No entanto, mutações em genes que codificam as proteínas ras podem resultar em sua constitutiva ativação, levando ao desenvolvimento de vários tipos de câncer. A maioria das mutações ocorre nos pontos quentes do domínio GTPase, impedindo a hidrolise do GTP e mantendo a proteína ras permanentemente ativada.

Em resumo, as proteínas ras são moléculas de sinalização importantes que desempenham um papel crucial na regulação do crescimento e divisão celular. Mutações nestas proteínas podem levar ao desenvolvimento de doenças graves, como o câncer.

Guanina é uma base nitrogenada presente em moléculas de DNA e RNA. É uma das quatro bases que formam esses ácidos nucléicos, sendo as outras três adenina, timina (ou uracila no caso do RNA) e citosina.

A guanina forma pares de bases com a citosina por meio de ligações de hidrogênio, o que significa que em cada par de bases, uma é sempre guanina e a outra é citosina. Essas interações são muito importantes para a estabilidade da estrutura do DNA e para garantir a precisão na replicação e transcrição do genoma.

Além disso, a guanina também pode formar estruturas tridimensionais complexas chamadas de G-quadruplexes, que desempenham um papel importante em diversos processos celulares, como a regulação da expressão gênica e a proteção dos telômeros.

Proteínas de ligação ao GTP (GTPases) são um tipo de proteína que se ligam e hidrolizam moléculas de guanosina trifosfato (GTP) para desempenhar funções importantes em células vivas, como sinalização celular, regulação do ciclo celular, transporte intracelular e organização do citoesqueleto.

As GTPases funcionam como interruptores moleculares que alternam entre duas conformações: uma ativada por GTP e outra inativada por GDP (difosfato de guanosina). A ligação de GTP à proteína a transforma em sua forma ativa, permitindo que ela se engage em interações com outras moléculas e execute suas funções. Após a execução da função, a proteína hidrolisa o GTP em GDP e Pi (fosfato inorgânico), o que leva à sua inativação e mudança de conformação.

Existem diferentes famílias de proteínas de ligação ao GTP, incluindo as Ras, Rho, Rab, Ran e Arf, cada uma com funções específicas em diferentes processos celulares. As proteínas Ral fazem parte da família Ras e estão envolvidas na regulação de vários processos celulares, como a transdução de sinais, o tráfego vesicular e a organização do citoesqueleto.

As proteínas Ras de ligação a GTP (GTPases Ras) são um tipo específico de proteínas que desempenham papéis importantes na regulação de vários processos celulares, especialmente no caminho de transdução de sinal. Elas funcionam como interruptores moleculares, alternando entre dois estados: um estado ativado quando ligadas a GTP e um estado inativado quando ligadas a GDP (difosfato de guanosina).

As proteínas Ras de ligação a GTP desempenham funções importantes na regulação do crescimento, diferenciação e divisão celular. Quando ativadas por meio da ligação a GTP, elas podem ativar outras moléculas chamadas quinases, que por sua vez desencadeiam uma série de eventos que levam à ativação de genes específicos e à transdução de sinais. No entanto, quando as proteínas Ras estão inativadas (ligadas a GDP), elas não podem ativar quinases e os sinais correspondentes não são transmitidos.

As mutações em genes que codificam proteínas Ras de ligação a GTP podem resultar em uma ativação constitutiva (permanente) das proteínas Ras, o que pode levar ao desenvolvimento de vários tipos de câncer. Por isso, as proteínas Ras de ligação a GTP são um alvo importante para o tratamento do câncer e outras doenças.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

Os Inibidores de Dissociação do Nucleotídeo Guanina (IDNG) são um tipo específico de fármacos que se ligam reversivelmente à enzima guanidina dissociase (GD), também conhecida como fosfodiesterase II, impedindo a sua atividade. A GD é responsável pela conversão do nucleotídeo guanosina trifosfato (GTP) em guanosina difosfato (GDP).

A inibição da GD por IDNG resulta em um aumento dos níveis de GTP e uma diminuição dos níveis de GDP. Este desequilíbrio pode ter efeitos significativos sobre a regulação de vários processos celulares, incluindo a transdução de sinal e a expressão gênica.

Os IDNG são frequentemente utilizados em pesquisas biológicas para estudar os mecanismos moleculares envolvidos nesses processos. No entanto, também têm sido investigados como potenciais fármacos terapêuticos para uma variedade de condições, incluindo doenças cardiovasculares, neurológicas e oncológicas.

Alguns exemplos de IDNG incluem o ditiazol (DTP), o metilxantina teofilina e o non-nucleótido inibidor BAY 60-6583.

Nucleótidos são as unidades básicas de ácidos nucléicos, como DNA e RNA. Eles consistem em três partes: um açúcar pentose (desoxirribose no DNA ou ribose no RNA), uma base nitrogenada (adenina, guanina, citosina, timina ou uracila) e um grupo fosfato. A ligação entre o açúcar e a base é chamada de ligação glucosídica N-glicosídica, enquanto a ligação entre o açúcar e o grupo fosfato é chamada de ligação fosfodiéster. A sequência de nucleótidos em uma cadeia de DNA ou RNA é responsável por codificar as informações genéticas que determinam as características de um organismo. Além disso, nucleótidos também desempenham funções importantes como moléculas de sinalização e fontes de energia na célula.

As proteínas Rab5 de ligação ao GTP (guanosina trifosfato) pertencem a uma família de proteínas Rab que desempenham um papel crucial na regulação do tráfego intracelular e fusão de membranas no início da endocitose. A Rab5 GTPase age como um interruptor molecular, alternando entre duas conformações: a forma ativada (ligada ao GTP) e a forma inativada (ligada ao GDP).

As proteínas Rab5 de ligação ao GTP se ligam especificamente à forma ativada da Rab5 GTPase e funcionam como efetores, recrutando outras proteínas envolvidas no tráfego intracelular e na fusão de membranas. Essas proteínas desempenham um papel fundamental em processos como a formação de vesículas endocíticas precoces, o transporte de cargas através do sistema endomembranoso e a biogênese de lisossomas.

Exemplos de proteínas Rab5 de ligação ao GTP incluem a EEA1 (Early Endosome Antigen 1), Rabenosyn-5, e a Rabankyrin-5. Essas proteínas interagem com a Rab5 GTPase para promover a formação de complexos proteicos que desempenham um papel fundamental na dinâmica do tráfego intracelular e no processamento de cargas endocíticas.

Em resumo, as proteínas Rab5 de ligação ao GTP são importantes reguladoras do tráfego intracelular e fusão de membranas, desempenhando um papel fundamental na regulação da endocitose e no processamento de cargas através do sistema endomembranoso.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

As subunidades alfa G12 e G13 das proteínas de ligação ao GTP pertencem à família de proteínas G heterotrímeras, que desempenham um papel crucial na transdução de sinais em células. Estas subunidades alfa são responsáveis por ligar e hidrolisar GTP (guanosina trifosfato) e ativar diferentes cascatas de sinalização celular.

A subunidade alfa G12 possui duas isoformas, Gα12 e Gα13, que são codificadas por genes distintos. Estas isoformas partilham uma sequência de aminoácidos conservada, mas apresentam diferenças em termos de expressão tecidual e funções específicas. A activação da subunidade alfa G12 promove a ativação de vários efetores, incluindo RhoGEFs (guanina nucleotide exchange factors para proteínas Rho), que por sua vez ativam as proteínas Rho GTPases. Isto resulta em uma variedade de respostas celulares, como a reorganização do citoesqueleto e a regulação da expressão gênica.

A subunidade alfa G13 é codificada por um único gene e também se liga e hidrolisa o GTP. A sua activação leva à ativação de RhoGEFs, bem como outros efetores, levando a respostas celulares semelhantes às da subunidade alfa G12. No entanto, as proteínas G13 têm um papel mais pronunciado na regulação do ciclo celular e podem desempenhar um papel no desenvolvimento de certos tipos de câncer quando mutadas ou sobressolicitadas.

Em resumo, as subunidades alfa G12 e G13 são proteínas G que se ligam e hidrolisam o GTP, ativando vários efetores, incluindo RhoGEFs, levando a reorganização do citoesqueleto e à regulação da expressão gênica. As proteínas G13 têm um papel mais pronunciado na regulação do ciclo celular e podem desempenhar um papel no desenvolvimento de certos tipos de câncer quando mutadas ou sobressolicitadas.

O Complexo I de Proteína do Envoltório, também conhecido como NADH-ubiquinone oxidoreductase, é uma enorme proteína multissubunitaria localizada na membrana mitocondrial interna. Ele desempenha um papel crucial no processo de respiração celular e geração de energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) através da fosforilação oxidativa.

O Complexo I é o primeiro complexo enzimático na cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para a ubiquinona, um processo que está associado à transferência de prótons através da membrana mitocondrial interna, gerando assim um gradiente de prótons que será utilizado posteriormente pela ATP sintase para produzir ATP.

A estrutura do Complexo I é composta por cerca de 45 subunidades proteicas, sendo que as principais subunidades catalíticas são conservadas em todos os organismos. Além disso, o Complexo I contém vários grupos prostéticos, como flavina mononucleótido (FMN) e centros de ferro-enxofre, que desempenham um papel fundamental na transferência de elétrons durante a catálise enzimática.

Devido à sua complexidade estrutural e funcional, o Complexo I é alvo de diversas investigações científicas relacionadas à bioenergia, doenças mitocondriais e processos patológicos associados à disfunção mitocondrial, como a doença de Parkinson e outras neuropatologias.

As proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas reguladoras importantes em vias de transdução de sinais celulares. Elas não possuem atividade enzimática intrínseca, mas desempenham um papel crucial na organização e coordenação das cascatas de sinalização ao conectar receptores de sinal às proteínas efetoras.

As proteínas adaptadoras geralmente contêm domínios estruturais modulares, como domínios SH2 (Src homology 2), SH3 (Src homology 3) ou PH ( Pleckstrin homology), que permitem sua interação específica com outras proteínas e lipídios. Essas interações facilitam a formação de complexos multiproteicos transitorios, que são necessários para a amplificação, diversificação e integração dos sinais recebidos pelas células.

Algumas proteínas adaptadoras também podem participar na recrutamento de cinases e fosfatases, enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, respectivamente. Essas modificações químicas desencadeiam alterações conformacionais nas proteínas alvo, levando à sua ativação ou inativação e, consequentemente, ao controle da atividade de vias de sinalização específicas.

Em resumo, as proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas cruciais na organização e regulação das cascatas de sinalização celular, permitindo que as células detectem, processem e respondam adequadamente a estímulos externos e internos.

As proteínas monoméricas de ligação ao GTP (também conhecidas como GTPases) são um tipo de enzima que hidrolisa a molécula de guanosina trifosfato (GTP) em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico. Este processo desencadeia uma mudança conformacional na proteína, geralmente alterando sua atividade e permitindo que participe em diversas vias de sinalização celular.

As GTPases desempenham funções importantes em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de membrana. Algumas proteínas GTPases estão associadas a doenças humanas, como câncer e doenças neurológicas.

Existem várias famílias diferentes de proteínas GTPases, incluindo as Ras, Rho, Rab, Ran e Arf, cada uma com funções específicas e domínios de ligação ao GTP distintos. A atividade das GTPases é regulada por uma série de proteínas auxiliares, como guanina nucleotide exchange factors (GEFs) e GTPase-activating proteins (GAPs), que promovem a troca de GDP por GTP ou a hidrólise de GTP em GDP, respectivamente.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

As proteínas do ciclo celular são um grupo de proteínas intracelulares que desempenham papéis fundamentais na regulação e coordenação do ciclo celular, processo fundamental para o crescimento, desenvolvimento e divisão das células. O ciclo celular é composto por quatro fases principais: G1 (fase de preparação), S (fase de síntese do DNA), G2 (fase de preparação para a mitose) e M (mitose e citocinese).

Existem diferentes classes de proteínas de ciclo celular, incluindo cinases reguladoras, fosfatases, inibidores e reguladores transcripcionais. Estes controlam a progressão do ciclo celular por meio da regulação da expressão gênica, modificação das proteínas e sinalização intracelular. Algumas das principais proteínas de ciclo celular incluem as cinases dependentes de ciclina (CDKs), que são heterodímeros formados por uma subunidade reguladora, a ciclina, e uma subunidade catalítica, a CDK. A atividade das CDKs é controlada pela expressão e degradação das ciclinas ao longo do ciclo celular, bem como pela fosforilação e desfosforilação das CDKs por cinases e fosfatases específicas.

A regulação dos níveis de proteínas de ciclo celular é crucial para garantir a precisão e o controle do ciclo celular, evitando erros na replicação e segregação do DNA que poderiam levar ao desenvolvimento de anormalidades genéticas e cancerígenas. Dисрурсiões nas proteínas de ciclo celular e nas vias de sinalização associadas têm sido relacionadas a diversos transtornos, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e envelhecimento prematuro.

As quinases ativadas por p21 (p21-activated kinases, PAKs) são um tipo de enzima quinase que desempenham um papel importante na regulação da organização do citoesqueleto e na transdução de sinais intracelulares. A ativação das PKs é mediada por proteínas G monoméricas (GTPases) do tipo Rac e Cdc42, que se ligam à região N-terminal da PAK e induzem um cambaleara conformacional que leva à ativação da quinase. A p21, também conhecida como CDKN1A, é uma proteína supressora de tumor que inibe a atividade das cinases dependentes de ciclina (CDKs) e tem sido demonstrado que se liga e inibe a atividade de certas PKs. No entanto, a definição médica específica de "quinases ativadas por p21" pode variar e pode referir-se mais especificamente às quinases que são diretamente ativadas pela ligação da proteína p21.

Desculpe, "técnicas do sistema de duplo-híbrido" não é uma definição médica estabelecida. O termo "sistema de duplo-híbrido" geralmente se refere a um método molecular biológico para estudar interações proteica e regulatórias genéticas.

Neste sistema, duas moléculas de DNA, cada uma contendo um gene de interesse, são combinadas em um único vetor de clonagem, geralmente um plasmídeo ou vírus, resultando em uma molécula híbrida de DNA que expressa ambos os genes. Essas moléculas híbridas podem então ser introduzidas em células hospedeiras, como bactérias ou células eucarióticas, para estudar a interação e regulação dos genes de interesse em um ambiente celular.

As técnicas do sistema de duplo-híbrido podem incluir:

1. Análise da expressão gênica: Medição da atividade transcripcional dos genes de interesse em resposta à interação entre os produtos dos genes.
2. Teste de ligação proteica: Verificar se as proteínas codificadas por cada gene interagem fisicamente umas com as outras.
3. Análise da regulação genética: Estudo da maneira como a interação entre os genes afeta a expressão de outros genes no genoma hospedeiro.

Em resumo, o sistema de duplo-híbrido é uma poderosa ferramenta para estudar as interações e regulação genéticas em um ambiente celular controlado. As técnicas associadas a esse sistema permitem aos pesquisadores investigar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo o desenvolvimento, diferenciação celular e doenças.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

O Fator de Iniciação 2 em eucariotas (eIF-2) é um complexo proteico fundamental envolvido no processo de iniciação da tradução de ribossomos em eucariotas. Ele desempenha um papel crucial na seleção do sítio de iniciação da tradução no mRNA e no carregamento do primeiro aminoacil-tRNA no ribossomo durante a formação do complexo de iniciação da tradução (eIF2-GTP-Met-tRNAi).

O eIF-2 é composto por três subunidades: α, β e γ. A subunidade γ possui um sítio de ligação para GTP e desempenha um papel na hidrólise do GTP durante a iniciação da tradução. Quando o eIF-2 está ligado ao GTP, ele pode se associar com outros fatores de iniciação e formar o complexo eIF2-GTP-Met-tRNAi. Após a formação do complexo de iniciação da tradução, a subunidade γ do eIF-2 hidrolisa o GTP em GDP, levando à dissociação do complexo e liberação dos fatores de iniciação para participar de ciclos adicionais de iniciação da tradução.

O eIF-2 desempenha um papel importante na regulação da tradução em resposta a estressores celulares, como a falta de aminoácidos ou o acúmulo de proteínas mal foldeadas. Em tais situações, as cinases específicas podem fosforilar a subunidade α do eIF-2 em um resíduo de serina, o que inibe a sua atividade e reduz a taxa geral de tradução, permitindo que a célula se adapte às condições adversas.

Ran é uma pequena proteína que desempenha um papel fundamental no tráfego vesicular intracelular, processo pelo qual as proteínas e lipídios são transportados entre diferentes compartimentos celulares. A forma ativada de Ran é a proteína Ran-GTP (guanosina trifosfato), enquanto que a forma inativa é a proteína Ran-GDP (guanosina difosfato).

A proteína Ran de Ligação ao GTP (RanBP) é uma proteína que se liga especificamente à forma ativada de Ran, a Ran-GTP. Existem vários tipos de proteínas RanBP, mas todas elas desempenham um papel importante na regulação do tráfego vesicular e no controle do ciclo celular.

A ligação da RanBP à Ran-GTP promove a dissociação de outras proteínas que se ligam à Ran-GTP, o que permite que essas proteínas sejam transportadas para diferentes compartimentos celulares. Além disso, a RanBP também ajuda a ativar uma enzima chamada GAP (proteína de ativação da hidrolase de GTP), que catalisa a conversão de Ran-GTP em Ran-GDP, inativando assim a proteína Ran.

Em resumo, a proteína Ran de Ligação ao GTP é uma importante reguladora do tráfego vesicular intracelular e do ciclo celular, que se liga especificamente à forma ativada da proteína Ran (Ran-GTP) e ajuda a promover sua dissociação de outras proteínas e a inativação pela hidrolase de GTP.

HSP110, abreviatura de Proteína de Choque Térmico de 110 kDa, pertence a uma família de proteínas de choque térmico (HSP) que desempenham um papel crucial na proteção e recuperação das células em resposta a situações estressoras. Essas proteínas ajudam a corrigir a dobragem inadequada ou a agregação de outras proteínas, processos que podem ser desencadeados por variações na temperatura, radicais livres ou toxinas.

As HSP110 são encontradas em diversos organismos, desde bactérias até humanos. Elas possuem atividades ATPase e acção como chaperonas, o que significa que ajudam outras proteínas a dobrarem-se corretamente e a manterem a sua estrutura tridimensional adequada. Isso é crucial para as proteínas desempenharem correctamente as suas funções e evitar a formação de agregados proteicos indesejáveis, que poderiam levar à morte celular ou doenças.

Em humanos, as HSP110 são expressas em níveis mais altos em resposta a estressores termicamente induzidos e outras formas de estresse celular. Além disso, podem também desempenhar um papel na apresentação de antígenos, auxiliando no sistema imunológico a identificar e destruir células infectadas ou danificadas.

Em resumo, as proteínas de choque térmico HSP110 são uma classe importante de chaperonas que desempenham um papel fundamental na proteção e recuperação das células em situações estressoras, auxiliando no processo de dobragem correta das proteínas e possivelmente também contribuindo para a resposta imune.

As células 3T3 são uma linhagem celular fibroblástica estabelecida a partir de tecido conjuntivo de camundongo em 1962 por George Todaro e Howard Green. O nome "3T3" é derivado do método de cultivo das células, que foi realizado "três vezes por três dias". Essas células têm sido amplamente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da regulação do crescimento celular e na caracterização de moléculas envolvidas no processo de sinalização celular. Além disso, as células 3T3 desempenham um papel importante em estudos relacionados à toxicidade e eficácia de drogas, além de serem utilizadas na produção de vacinas e no estudo da doença de Parkinson.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

Proteínas proto-oncogênicas são proteínas que, quando funcionam normalmente, desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares saudáveis. No entanto, alterações genéticas ou regulatórias anormais podem levar ao aumento da atividade dessas proteínas, o que pode resultar em um crescimento e divisão celulares desregulados e, eventualmente, no desenvolvimento de câncer.

As proteínas proto-oncogênicas podem ser ativadas por uma variedade de mecanismos, incluindo mutações genéticas, amplificação de genes, translocação cromossômica e alterações epigenéticas. Essas alterações podem resultar em uma maior produção de proteínas proto-oncogênicas, uma atividade enzimática aumentada ou uma interação anormal com outras proteínas.

Algumas proteínas proto-oncogênicas importantes incluem HER2/neu, c-MYC, BCR-ABL e EGFR. O tratamento de certos tipos de câncer pode envolver a inibição da atividade dessas proteínas para ajudar a controlar o crescimento celular desregulado.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas são proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares normais, mas quando sua atividade é aumentada ou alterada de outra forma, podem contribuir para o desenvolvimento de câncer.

Rab GTP-binding proteins, também conhecidas como Rab GTPases, são uma subfamília da superfamília das proteínas G do tipo RAS. Elas desempenham um papel crucial na regulação do tráfego vesicular intracelular e no controle do transporte de membrana em células eucarióticas.

As Rab GTP-binding proteins funcionam como interruptores moleculares, alternando entre duas conformações: uma forma ativada com ligação a GTP (guanosina trifosfato) e uma forma inativada com ligação a GDP (guanosina difosfato). A ativação ocorre quando a proteína é carregada com GTP, permitindo que se associe à membrana e participe no processo de transporte vesicular. Quando a Rab GTPase hidrolisa o GTP para GDP, ela retorna à sua forma inativa e dissocia-se da membrana.

A proteína Rab1 é uma das mais conhecidas entre as Rab GTPases e está envolvida no tráfego vesicular entre o retículo endoplasmático (RE) e o aparelho de Golgi, bem como no transporte retrogrado do Golgi para o RE. A proteína Rab1 desempenha um papel importante na biogênese dos ribossomos e no processamento correto das proteínas secretoras.

Em resumo, as proteínas Rab1 de ligação ao GTP são uma subclasse de proteínas G que regulam o tráfego vesicular intracelular e o transporte de membrana, desempenhando um papel crucial no processamento e transporte correto das proteínas.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

"Proteínas de Saccharomyces cerevisiae" se referem a proteínas extraídas da levedura de cerveja comum, Saccharomyces cerevisiae, que é amplamente utilizada em processos industriais, alimentícios e de pesquisa científica. Essa levedura é um organismo modelo muito importante na biologia molecular e genética, sendo sua proteoma (conjunto completo de proteínas) bem estudado e caracterizado.

As proteínas de Saccharomyces cerevisiae desempenham diversas funções importantes no ciclo celular, metabolismo, resposta ao estresse, transporte de membrana, e outros processos biológicos essenciais. Estudar essas proteínas pode ajudar na compreensão dos fundamentos da biologia celular e em potenciais aplicações em bioengenharia, biotecnologia e medicina.

Alguns exemplos de proteínas de Saccharomyces cerevisiae incluem:

1. Proteínas de choque térmico (HSPs) - Ajudam na resposta às mudanças de temperatura e outros estressores ambientais.
2. Enzimas metabólicas - Catalisam reações químicas envolvidas no metabolismo energético, como a glicose e a oxidação do álcool.
3. Proteínas de transporte membranares - Participam do transporte ativo e passivo de moléculas através das membranas celulares.
4. Fatores de transcrição - Regulam a expressão gênica ao se ligarem a sequências específicas de DNA.
5. Proteínas estruturais - Fornecem suporte e estabilidade à célula, bem como participam da divisão celular.

Em resumo, as proteínas de Saccharomyces cerevisiae são um vasto conjunto de moléculas com diferentes funções que desempenham papéis cruciais no funcionamento e sobrevivência das células de levedura.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Brefeldin A é um composto químico que foi originalmente isolado a partir de um tipo de fungo. É frequentemente utilizado em estudos científicos como um inhibidor da transportadora de vesículas, interrompendo o tráfego de proteínas e lipídios entre o retículo endoplasmático e o aparelho de Golgi nas células. Isso pode resultar em uma variedade de efeitos celulares, incluindo a alteração da formação e do transporte de vesículas, a interrupção do processamento de proteínas e a mudança na organização do citoesqueleto. Em consequência, Brefeldin A é frequentemente usado em pesquisas biológicas para investigar processos celulares relacionados ao tráfego de vesículas e à organização da membrana celular. No entanto, devido a seus efeitos citotóxicos, o composto deve ser utilizado com cuidado e em concentrações apropriadas.

As células NIH 3T3 são uma linhagem celular de fibroblastos derivados de músculo liso embrionário de camundongo. O nome "NIH 3T3" é derivado do fato de que essas células foram originadas no National Institutes of Health (NIH) e são o terceiro subcultivo de uma linhagem celular de fibroblastos três (3T).

As células NIH 3T3 são frequentemente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da sinalização celular e do crescimento celular. Elas têm um crescimento relativamente lento e exibem contato inhibição, o que significa que elas param de se dividir quando estão muito próximas umas das outras. Além disso, essas células podem ser facilmente transformadas em células tumorais quando expostas a certos vírus ou produtos químicos, o que as torna úteis no estudo do câncer.

Como qualquer linhagem celular, as células NIH 3T3 devem ser manuseadas com cuidado e sujeitas a protocolos rigorosos de controle de qualidade para garantir a reprodutibilidade e a confiabilidade dos resultados experimentais.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Os Inibidores da Dissociação do Nucleotídeo Guanina rho-Específicos são um tipo de fármaco que inibe a atividade da enzima rho guanina nucleotide dissociation stimulator (RhoGDS ou rho). A RhoGDS é responsável pela dissociação de nucleotídeos guanina, como o GDP e o GTP, dos seus sítios de ligação na proteína rho.

A inibição da atividade da RhoGDS por esses fármacos impede a dissociação do GDP ou do GTP da proteína rho, o que leva à inativação da proteína e à interrupção dos sinais intracelulares dependentes de rho. Esses sinais estão envolvidos em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação do citoesqueleto, a transcrição genética e a proliferação celular.

Os inibidores da dissociação do nucleotídeo guanina rho-específicos têm sido estudados como possíveis terapias para uma variedade de condições, incluindo doenças cardiovasculares, câncer e doenças inflamatórias. No entanto, ainda é necessário realizar mais pesquisas antes que esses fármacos possam ser aprovados para uso clínico geral.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Sim, posso fornecer a definição médica de "citopessoa". O citoesqueleto é uma rede dinâmica e complexa de filamentos proteicos que estão presentes em todas as células vivas. Ele fornece forma, estrutura e suporte à célula, além de desempenhar um papel fundamental em processos celulares importantes, como a divisão celular, o transporte intracelular e a motilidade.

Existem três tipos principais de filamentos no citoesqueleto: actina, microtúbulos e filamentos intermédios. A actina é um tipo de proteína globular que forma filamentos flexíveis e finos, enquanto os microtúbulos são formados por tubulina, uma proteína fibrosa em forma de bastonete. Os filamentos intermédios, por sua vez, são constituídos por proteínas fibrosas mais espessas e rígidas do que a actina.

O citoesqueleto é altamente dinâmico e pode ser remodelado em resposta a estímulos internos ou externos à célula. Essa capacidade de reorganização é fundamental para uma variedade de processos celulares, como o movimento de vesículas intracelulares, a migração celular e a divisão celular. Além disso, o citoesqueleto também desempenha um papel importante na interação das células com o meio ambiente circundante, auxiliando no estabelecimento de contatos entre células e na adesão à matriz extracelular.

Proteínas oncogénicas referem-se a proteínas que desempenham um papel importante no desenvolvimento do câncer. Elas são geralmente resultado da mutação, amplificação ou sobre-expressão de genes proto-oncogene, os quais normalmente auxiliam no controle do crescimento celular, diferenciação e apoptose (morte celular programada). Quando esses genes sofrem alterações, eles podem se transformar em oncogenes, levando à produção de proteínas oncogénicas que contribuem para a transformação maligna das células e promovem a formação de tumores. Exemplos de proteínas oncogénicas incluem HER2/neu, EGFR, c-MYC e BCR-ABL.

Em bioinformática, os domínios de homologia de src referem-se a regiões conservadas em proteínas que desempenham funções similares ou partilham uma origem comum. O termo "src" refere-se especificamente a família de genes de proteínas tirosina quinases, que estão envolvidas em sinalização celular e regulação do crescimento e divisão celular.

A homologia entre esses domínios indica uma relação evolutiva entre as proteínas que os contêm. A identificação de domínios de homologia pode ajudar no processo de classificação e anotação funcional de genes e proteínas desconhecidos, bem como fornecer informações importantes sobre a evolução molecular e a função das proteínas.

Existem diferentes bancos de dados e ferramentas bioinformáticas disponíveis para identificar e analisar domínios de homologia, como Pfam, SMART, InterPro e outros. Essas ferramentas utilizam algoritmos de busca de similaridade e machine learning para identificar padrões recorrentes em sequências de proteínas e predizer a presença de domínios de homologia específicos.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Movimento celular é um termo usado em biologia para descrever o movimento ativo de células, que pode ocorrer em diferentes contextos e por meios variados. Em geral, refere-se à capacidade das células de se deslocarem de um local para outro, processo essencial para diversas funções biológicas, como a embriogênese, a resposta imune, a cicatrização de feridas e o desenvolvimento de tumores.

Existem vários mecanismos responsáveis pelo movimento celular, incluindo:

1. Extensão de pseudópodos: As células podem estender projeções citoplasmáticas chamadas pseudópodos, que lhes permitem se mover em direção a um estímulo específico ou para explorar o ambiente circundante.
2. Contração do citoesqueleto: O citoesqueleto é uma rede de filamentos proteicos presente no citoplasma celular, que pode se contrair e relaxar, gerando forças mecânicas capazes de deslocar a célula.
3. Fluxo de actina: A actina é um tipo de proteína do citoesqueleto que pode se polimerizar e despolimerizar rapidamente, formando estruturas dinâmicas que impulsionam o movimento celular.
4. Movimento amebóide: Algumas células, como as amebas, podem mudar de forma dramaticamente e se mover por fluxos cíclicos de citoplasma em direção a pseudópodos em expansão.
5. Migração dirigida: Em alguns casos, o movimento celular pode ser orientado por sinais químicos ou físicos presentes no ambiente, como gradientes de concentração de moléculas químicas ou a presença de matriz extracelular rica em fibrilas colágenas.

Em resumo, o movimento celular é um processo complexo e altamente regulado que envolve uma variedade de mecanismos e interações entre proteínas e outras moléculas no citoplasma e no ambiente extracelular.

As proteínas de ancoragem à quinase A (AKAPs, do inglês A-kinase anchoring proteins) são um grupo de proteínas que servem como efetores da via de sinalização da proteína quinase A (PKA). Elas possuem domínios de ligação à PKA e também podem interagir com outras moléculas de sinalização, como a proteína G e fosfatases. Essa organização espacial permite que as AKAPs regulam a atividade da PKA em resposta a estímulos celulares específicos, ocorrendo assim processos de modulação da função celular, como a regulação do metabolismo, crescimento e diferenciação celular, proliferação e apoptose. A disfunção nas proteínas AKAP tem sido associada a diversas patologias, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Biological models, em um contexto médico ou científico, referem-se a sistemas ou organismos vivos utilizados para entender, demonstrar ou predizer respostas biológicas ou fenômenos. Eles podem ser usados ​​para estudar doenças, testar novos tratamentos ou investigar processos fisiológicos. Existem diferentes tipos de modelos biológicos, incluindo:

1. Modelos in vitro: experimentos realizados em ambientes controlados fora de um organismo vivo, geralmente em células cultivadas em placa ou tubo de petri.

2. Modelos animais: utilizam animais como ratos, camundongos, coelhos, porcos e primatas para estudar doenças e respostas a tratamentos. Esses modelos permitem o estudo de processos fisiológicos complexos em um organismo inteiro.

3. Modelos celulares: utilizam células humanas ou animais cultivadas para investigar processos biológicos, como proliferação celular, morte celular programada (apoptose) e sinalização celular.

4. Modelos computacionais/matemáticos: simulam sistemas biológicos ou processos usando algoritmos e equações matemáticas para predizer resultados e comportamentos. Eles podem ser baseados em dados experimentais ou teóricos.

5. Modelos humanos: incluem estudos clínicos em pacientes humanos, bancos de dados médicos e técnicas de imagem como ressonância magnética (RM) e tomografia computadorizada (TC).

Modelos biológicos ajudam os cientistas a testar hipóteses, desenvolver novas terapias e entender melhor os processos biológicos que ocorrem em nossos corpos. No entanto, é importante lembrar que nem todos os resultados obtidos em modelos animais ou in vitro podem ser diretamente aplicáveis ao ser humano devido às diferenças entre espécies e contextos fisiológicos.

Em termos médicos, "fibras de estresse" referem-se a um tipo específico de reforço estrutural encontrado em tecidos biológicos. Eles são feitos de fibras colágenas densamente empacotadas que se orientam paralelamente umas às outras. As fibras de estresse são particularmente abundantes em tecidos e órgãos que estão sujeitos a tensões ou tração significativas, como ligamentos, tendões e válvulas cardíacas.

Essas fibras desempenham um papel crucial na manutenção da integridade estrutural desses tecidos, fornecendo resistência à tensão e permitindo que eles se estendam e se contraiam de forma controlada. No entanto, quando esses tecidos são submetidos a forças além de suas capacidades de alongamento normais, as fibras de estresse podem se lesionar ou romper, o que pode resultar em dores, inchaço e outros sintomas associados a lesões desse tipo.

As proteínas fúngicas referem-se a um vasto conjunto de proteínas encontradas em fungos, incluindo leveduras, bolores e outros tipos de fungos. Essas proteínas desempenham diversas funções importantes no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência dos fungos. Elas estão envolvidas em processos metabólicos, como a catabolismo e anabolismo de nutrientes, resposta ao estresse ambiental, reconhecimento e defesa contra patógenos, entre outras funções. Algumas proteínas fúngicas também podem estar envolvidas em interações com outros organismos, incluindo plantas e animais. A compreensão das proteínas fúngicas é crucial para o estudo da biologia dos fungos, bem como para o desenvolvimento de estratégias de controle de doenças fúngicas e a produção de biofármacos e enzimas industriais.

CDC42 é uma proteína de ligação a GTP (GTPase) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. Faz parte do sistema de regulação de sinalização celular e desempenha um papel fundamental na organização do citoesqueleto atuando como um interruptor molecular na regulação da polimerização de actina e microtúbulos.

Na levedura Saccharomyces cerevisiae, a proteína CDC42 é essencial para a formação de buds celulares e o ciclo celular normal. A ligação ao GTP ativa a proteína CDC42, permitindo-lhe se ligar a efetores downstream e desencadear uma cascata de sinalização que leva à polarização celular e à formação de buds.

A regulação da atividade da proteína CDC42 é crucial para garantir a sua ativação e inativação adequadas no momento certo do ciclo celular. A ativação da proteína CDC42 é mediada por guanin nucleotide exchange factors (GEFs) que promovem o intercâmbio de GDP ligado à proteína CDC42 com GTP, enquanto a inativação é mediada por GTPase-activating proteins (GAPs) que estimulam a hidrolise do GTP ligado à proteína CDC42 em GDP.

A desregulação da atividade da proteína CDC42 pode resultar em defeitos na formação de buds celulares e no ciclo celular, levando a anormalidades fenotípicas, como o crescimento celular desordenado e a formação de pseudohiifas.

O complexo de Golgi, também conhecido como aparato de Golgi ou dictioglifo, é um organelo membranoso encontrado em células eucarióticas. Ele desempenha um papel crucial no processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no retículo endoplasmático rugoso (RER) para seus destinos finais dentro ou fora da célula.

O complexo de Golgi é composto por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas, geralmente dispostos em forma de disco e rodeados por vesículas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para o complexo de Golgi através de vesículas revestidas com coatomer (COPII). Dentro do complexo de Golgi, as proteínas passam por uma série de modificações postraducionais, incluindo a remoção e adição de grupos químicos, tais como carboidratos e fosfatos, bem como a clivagem de peptídeos. Essas modificações são essenciais para a correta dobramento da estrutura das proteínas e para sua localização final na célula.

Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas com coatomer (COPI) e transportadas para seus destinos finais. Algumas proteínas são enviadas de volta ao RER, enquanto outras são direcionadas a lisossomas, plasma membrana ou outros compartimentos celulares. O complexo de Golgi também desempenha um papel importante no transporte e processamento de lípidos, especialmente na formação de glicolipídios e esfingolípidos.

Em resumo, o complexo de Golgi é uma estrutura membranosa fundamental para o processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no RER, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase celular.

GRB2 ( Growth Factor Receptor-Bound Protein 2 ) é uma proteína adaptadora que desempenha um papel crucial na transdução de sinais celulares, especialmente aqueles relacionados à proliferação e diferenciação celular. Ela age como um intermediário entre os receptores de fatores de crescimento ativados e as vias de sinalização intracelular.

A proteína GRB2 possui dois domínios SH3 (Src Homology 3) e um domínio SH2 (Src Homology 2). O domínio SH2 se liga especificamente a sequências de tirosina fosforiladas em receptores de fatores de crescimento ou outras proteínas envolvidas na transdução de sinais. Quando um receptor de fator de crescimento é ativado por ligante, a GRB2 se liga a ele através do domínio SH2.

O domínio SH3 da GRB2 interage com proteínas que contêm sequências proline-ricas, como a RAS GTPase-activating protein (RAS GAP), levando à ativação da cascata de sinalização RAS/MAPK, que desencadeia uma série de eventos que podem levar à proliferação e diferenciação celular.

Portanto, a proteína adaptadora GRB2 é fundamental para a transdução de sinais envolvidos no crescimento e desenvolvimento celulares e sua disfunção pode contribuir para doenças como câncer.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

As Proteínas Ativadoras de Ras GTPase (ou GTPase-activating proteins, abreviadas como GAPs) são um tipo específico de proteínas que atuam como reguladores negativos dos membros da família Ras de proteínas GTPases. As proteínas Ras funcionam como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados (quando ligadas a GTP) e inativados (quando ligadas a GDP).

As GAPs catalisam a conversão de GTP em GDP na Ras, acelerando assim a taxa de hidrólise do GTP e promovendo a formação da conformação inativa da proteína. Isso resulta em uma diminuição da atividade da cascata de sinalização associada à Ras, o que pode influenciar diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação e apoptose.

A ativação dessas proteínas GTPases desempenha um papel crucial no controle da proliferação celular e na regulação de vias de sinalização intracelulares relacionadas ao câncer, doenças cardiovasculares e outras condições patológicas. Portanto, as proteínas GAPs são alvos importantes para o desenvolvimento de terapias que visem a modular essas vias de sinalização anômalas em doenças humanas.

A microscopia de fluorescência é um tipo de microscopia que utiliza a fluorescência dos materiais para gerar imagens. Neste método, a amostra é iluminada com luz de uma determinada longitude de onda, à qual as moléculas presentes na amostra (chamadas fluoróforos) absorvem e posteriormente emitem luz em outra longitude de onda, geralmente de maior comprimento de onda (e portanto menor energia). Essa luminescência pode ser detectada e utilizada para formar uma imagem da amostra.

A microscopia de fluorescência é amplamente utilizada em diversas áreas, como na biologia celular e molecular, pois permite a observação de estruturas específicas dentro das células, bem como a detecção de interações moleculares. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outros métodos, como a imunofluorescência, para aumentar ainda mais sua sensibilidade e especificidade.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

As Proteínas Serina- Treonina Quinases (STKs, do inglés Serine/Threonine kinases) são um tipo de enzima que catalisa a transferência de grupos fosfato dos nucleotídeos trifosfatos (geralmente ATP) para os resíduos de serina ou treonina em proteínas, processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional é fundamental para a regulação de diversas vias bioquímicas no organismo, incluindo o metabolismo, crescimento celular, diferenciação e apoptose.

As STKs desempenham um papel crucial em diversos processos fisiológicos e patológicos, como por exemplo na transdução de sinais celulares, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse oxidativo e na ativação ou inibição de diversas cascatas enzimáticas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as STKs têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas terapias contra doenças como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

As subunidades alfa de proteínas de ligação a GTP (também conhecidas como GTPases alfa) são um tipo específico de proteínas que se ligam e hidrolisam nucleotídeos de guanosina trifosfato (GTP). Essas proteínas desempenham papéis importantes em diversos processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, a transdução de sinal e o transporte intracelular.

Existem vários tipos diferentes de subunidades alfa de proteínas de ligação a GTP, cada uma com funções específicas e distintas. Algumas das famílias mais conhecidas de GTPases alfa incluem as Ras, Rho, Rab e Ran.

As subunidades alfa de proteínas de ligação a GTP funcionam como interruptores moleculares que podem existir em dois estados diferentes: um estado ativado, quando estão ligadas ao GTP, e um estado inativado, quando hidrolisam o GTP para guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico. Essa mudança de conformação entre os dois estados permite que as proteínas sejam ativadas ou desativadas em resposta a sinais celulares específicos, o que é fundamental para a regulação dos processos celulares em que estão envolvidas.

Em geral, as subunidades alfa de proteínas de ligação a GTP são alvos importantes para a terapêutica e a pesquisa biomédica, uma vez que mutações nessas proteínas podem levar ao desenvolvimento de várias doenças humanas, incluindo câncer, diabetes e doenças neurológicas.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

As proteínas de transporte vesicular são um tipo específico de proteínas que desempenham um papel crucial no processo de transporte de vesículas dentro das células. As vesículas são pequenas estruturas membranosas que são utilizadas para transportar diferentes tipos de moléculas e organelos em todo o citoplasma celular.

As proteínas de transporte vesicular são responsáveis por permitir que as vesículas se formem, se movam e se fundam com outras membranas celulares para liberar seu conteúdo. Existem diferentes tipos de proteínas de transporte vesicular, cada uma delas desempenhando um papel específico no processo de transporte.

Algumas proteínas de transporte vesicular são responsáveis por reconhecer e se ligar aos receptores presentes nas membranas das vesículas, enquanto outras são responsáveis por fornecer a energia necessária para a fusão das membranas. Algumas proteínas de transporte vesicular também desempenham um papel na seleção do conteúdo que será transportado nas vesículas, garantindo assim que apenas as moléculas adequadas sejam transferidas para o local correto dentro da célula.

Em resumo, as proteínas de transporte vesicular são um tipo importante de proteínas envolvidas no processo de transporte intracelular, desempenhando funções essenciais na formação, movimento e fusão das vesículas com outras membranas celulares.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

RhoB é um membro da família de proteínas Rho, que são proteínas de ligação a GTP envolvidas no controle do citoesqueleto de actina e na regulação do tráfego vesicular. A proteína RhoB de ligação ao GTP é uma forma ativa da proteína RhoB que se une ao GTP (guanosina trifosfato).

A proteína RhoB desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular, apoptose e resposta à estresse oxidativo. Ela também está envolvida no processo de endocitose mediada por clatrina e no tráfego vesicular entre os endossomas e o lisossomo. A proteína RhoB pode atuar como um supressor tumoral, pois sua expressão é reduzida em alguns tipos de câncer.

A forma ativa da proteína RhoB, a proteína RhoB de ligação ao GTP, é gerada pela atividade da enzima guanina nucleotide exchange factor (GEF), que promove o intercâmbio de GDP (guanosina difosfato) por GTP e estimula a ativação da proteína. A proteína RhoB de ligação ao GTP é inativada pela enzima GTPase-activating protein (GAP), que promove a hidrolise do GTP em GDP, levando à forma inativa da proteína.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

As proteínas heterotríméricas de ligação ao GTP são complexos proteicos formados por três subunidades distintas que se ligam à guanosina trifosfato (GTP). Estes tipos de proteínas desempenham um papel fundamental na regulação do tráfego intracelular de vesículas entre os compartimentos celulares e no controle do ciclo celular.

A ligação ao GTP promove mudanças conformacionais nas proteínas, permitindo-lhes interagirem com outras moléculas e desempenharem suas funções específicas. Após a ativação, as proteínas hidrolisam o GTP em guanosina difosfato (GDP) e fosfato inorgânico, levando a uma alteração na conformação que inibe sua atividade.

Existem vários tipos de proteínas heterotríméricas de ligação ao GTP, incluindo as subunidades regulatórias (Gα), as subunidades catalíticas (Gβ) e as subunidades gama (Gγ). Estas subunidades formam complexos que desempenham funções importantes em diversos processos celulares, como a transdução de sinais e o controle do ciclo celular.

Algumas das proteínas heterotríméricas de ligação ao GTP mais conhecidas incluem as subunidades alfa, beta e gama da proteína G (Gsα, Gsβ e Gsγ), que desempenham um papel fundamental na transdução de sinais hormonais e neurotransmissores. Outras proteínas heterotríméricas de ligação ao GTP importantes incluem as subunidades alfa, beta e gama da proteína reguladora do ciclo celular (CDC42), que desempenham um papel fundamental no controle do ciclo celular.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

Guanilil imidodifosfato, frequentemente abreviado como GIP, é um nucleotídeo secundário que desempenha um papel importante na sinalização celular. Ele atua como um modulador alostérico de diversas proteínas, incluindo as proteínas G que estão envolvidas em vários processos fisiológicos, como a transdução de sinais e a regulação do metabolismo.

O GIP é produzido no corpo através da hidrólise do nucleotídeo trifosfato de guanosina (GTP) por enzimas chamadas glicosil-tRNA synthetases. A formação de GIP resulta na diminuição da atividade da proteína G, o que pode levar a uma série de efeitos fisiológicos, dependendo do tipo de proteína G envolvida.

Em resumo, guanilil imidodifosfato é um importante mensageiro intracelular que desempenha um papel crucial na regulação da atividade das proteínas G e, portanto, em diversos processos fisiológicos.

Cyclic AMP (cAMP) é um importante mensageiro secundário no corpo humano. É uma molécula de nucleotídeo que se forma a partir do ATP (trifosfato de adenosina) e é usada para transmitir sinais em células. Quando ocorre algum estímulo, como a ligação de um hormônio a um receptor na membrana celular, uma enzima chamada adenilil ciclase é ativada e converte o ATP em cAMP.

A molécula de cAMP ativa várias proteínas efectoras, como as protein kinases, que desencadeiam uma cascata de reações que levam a uma resposta celular específica. Depois de realizar sua função, o cAMP é convertido de volta em AMP pela enzima fosfodiesterase, encerrando assim seu efeito como mensageiro secundário.

Em resumo, a definição médica de "Cyclic AMP" refere-se a um importante mensageiro intracelular que desempenha um papel fundamental na transdução de sinais em células vivas, especialmente no que diz respeito à regulação de processos fisiológicos como o metabolismo, a secreção hormonal e a excitabilidade celular.

A proteína proto-oncogênica c-CRK é um membro da família de adaptadores de sinais que desempenham um papel importante na regulação da transdução de sinais celulares, especialmente aqueles relacionados à proliferação e sobrevivência celular. A proteína c-CRK é codificada pelo gene CRLF na linha germinativa humana e está presente em duas isoformas principais, chamadas c-CRKI e c-CRKII.

As proteínas proto-oncogênicas são genes normais que, sob certas circunstâncias, podem sofrer mutações ou alterações no padrão de expressão, levando ao desenvolvimento de doenças, incluindo câncer. A proteína c-CRK pode atuar como um proto-oncogene quando está sobreactivada ou soberexpressa, o que pode resultar em uma desregulação da transdução de sinais celulares e, consequentemente, levar ao desenvolvimento de câncer.

A proteína c-CRK é frequentemente encontrada sobreactivada ou sobreexpressa em vários tipos de câncer, incluindo câncer de mama, câncer de pulmão, câncer de próstata e leucemia. A sua sobreactivação pode ocorrer devido a uma variedade de fatores, tais como mutações genéticas, alterações epigenéticas ou exposição a agentes carcinogénicos ambientais.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas c-CRK são importantes reguladoras da transdução de sinais celulares e podem desempenhar um papel oncogénico quando sobreexpressas ou sobreactivadas, contribuindo para o desenvolvimento de vários tipos de câncer.

Proteínas nucleares se referem a um grande grupo e diversificado de proteínas que estão presentes no núcleo das células e desempenham funções essenciais na regulação da organização e expressão gênica. Elas participam de uma variedade de processos celulares, incluindo a transcrição, tradução, reparo e embalagem do DNA. Algumas proteínas nucleares são capazes de se ligar diretamente ao DNA e desempenhar um papel na regulação da expressão gênica, enquanto outras podem estar envolvidas no processamento e modificação dos RNA mensageiros (mRNAs) após a transcrição.

Existem diferentes classes de proteínas nucleares, incluindo histonas, proteínas de ligação à cromatina, fatores de transcrição e proteínas envolvidas no processamento do RNA. As histonas são proteínas básicas que se associam ao DNA para formar a estrutura básica da cromatina, enquanto as proteínas de ligação à cromatina desempenham um papel na compactação e organização do DNA em níveis superiores.

Fatores de transcrição são proteínas que se ligam a elementos regulatórios específicos no DNA e controlam a transcrição gênica, enquanto as proteínas envolvidas no processamento do RNA desempenham um papel na maturação dos mRNAs, incluindo o corte e empalme de intrões e a adição de grupos metilo às extremidades 5' e 3' dos mRNAs.

Em resumo, as proteínas nucleares são um grupo heterogêneo de proteínas que desempenham funções cruciais na regulação da expressão gênica e no processamento do RNA no núcleo das células.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

O elemento de resposta sérica (ERS) é um termo utilizado em medicina e biologia que se refere a uma substância presente no soro sanguíneo que é produzida pelo sistema imune em resposta à exposição a um antígeno estrangeiro, como uma bactéria ou vírus.

Este elemento pode ser uma proteína específica, como um anticorpo, ou uma célula imune, como um linfócito T. A presença de ERS em um soro sanguíneo é frequentemente utilizada como indicador de exposição prévia a um patógeno ou de uma resposta imune em andamento a uma infecção em curso.

A detecção e quantificação dos elementos de resposta sérica podem ser realizadas por meio de vários métodos laboratoriais, como a técnica de ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) ou a imunofluorescência. Estes métodos permitem a identificação e medição da quantidade de anticorpos específicos presentes no soro, fornecendo informações importantes sobre a natureza e a intensidade da resposta imune em andamento.

Glutationa transferase (GST) é uma classe de enzimas que catalisa a transferência de grupos de moléculas de glutationa a outras moléculas, geralmente compostos tóxicos ou produtos metabólicos. Essa reação de detoxificação desintoxica os compostos nocivos e ajuda a manter o equilíbrio redox celular.

Existem vários tipos de GSTs presentes em diferentes tecidos corporais, cada um com diferentes especificidades para substratos. Elas desempenham papéis importantes na proteção contra o estresse oxidativo e a toxicidade química, incluindo a detoxificação de fármacos, produtos químicos industriais e metabólitos tóxicos produzidos pelo próprio organismo.

Alterações no nível ou atividade dessas enzimas podem estar associadas a várias condições de saúde, como doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da glutationa transferase é importante para entender os mecanismos de toxicidade e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar essas condições.

Pseudópodes são estruturas temporárias ou projeções semelhantes a três ou mais a prolongamentos citoplasmáticos que se formam em células vivas por processos de extrusão do citoplasma. Eles são geralmente encontrados em certos tipos de células, como as amebas e outros protistas.

Embora pseudópodes se assemelhem a verdadeiros pés ou extremidades, eles não contêm estruturas esqueléticas ou musculares especializadas. Em vez disso, sua formação é controlada por alterações no citoesqueleto da célula e processos de fluxo citoplasmático.

Os pseudópodes desempenham um papel importante em uma variedade de funções celulares, incluindo a locomoção, fagocitose (ingestão de partículas ou corpos estranhos), e a adesão à superfícies. Eles também podem ser envolvidos no processo de divisão celular em alguns organismos.

Em resumo, pseudópodes são projeções temporárias do citoplasma que se formam em células vivas e desempenham um papel importante em várias funções celulares, especialmente em certos tipos de protistas.

O Fator 1 de Elongação de Peptídeos (PEF1 ou eEF1) é um fator de tradução que desempenha um papel crucial no processo de síntese proteica em organismos vivos. Ele é responsável por facilitar a ligação do aminoacil-tRNA apropriado à ribossomo durante a etapa de elongação da tradução do mRNA em proteínas.

O PEF1 é um complexo proteico formado por três subunidades: eEF1A, eEF1B e eEF1G. A subunidade eEF1A é a responsável pela ligação com o aminoacil-tRNA e sua entrega ao ribossomo. Ela também hidrolisa o GTP para facilitar a dissociação do complexo após a transferência bem-sucedida do aminoacil-tRNA.

A subunidade eEF1B é responsável por ativar a subunidade eEF1A através da troca de GDP por GTP, enquanto a subunidade eEF1G regula a atividade do complexo PEF1.

O PEF1 desempenha um papel fundamental na garantia da precisão da tradução, pois ajuda a garantir que o aminoacil-tRNA correto seja ligado à sequência de codificação do mRNA durante a síntese proteica.

A proteína Son of Sevenless (SOS) de Drosophila é um regulador intracelular negativo da via de sinalização Ras, que desempenha um papel fundamental no desenvolvimento e crescimento dos organismos. A SOS de Drosófila é uma proteína de grande tamanho, composta por diversos domínios funcionais, incluindo um domínio DH (Dbl homology), um domínio PH ( Pleckstrin homology) e um domínio RA (Ras association).

A SOS de Drosófila age como um intercambiador de nucleotídeos guanina para a família de proteínas Ras, catalisando o intercâmbio de GDP (guanosina difosfato) por GTP (guanosina trifosfato), ativando assim a cascata de sinalização Ras/MAPK (proteína quinase activada por mitógenos). A ativação da via de sinalização Ras/MAPK desempenha um papel crucial no controle do crescimento celular, diferenciação e proliferação.

A proteína SOS de Drosophila é expressa em diversos tecidos durante o desenvolvimento embrionário e também nos adultos, sendo essencial para a formação adequada dos órgãos e tecidos. Além disso, mutações no gene que codifica a proteína SOS de Drosophila podem resultar em defeitos graves no desenvolvimento, como o fenótipo "sevenless", do qual deriva o nome da proteína.

HEK293 (células humanas embrionárias de rins do célula humana 293) é uma linha celular derivada de células renais fetais humanas cultivadas originalmente em 1977. Elas são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente em biologia molecular e genética, porque eles podem ser facilmente manipulados geneticamente e se dividem rapidamente em cultura.

As células HEK293 expressam naturalmente altos níveis de vários receptores e canais iônicos, o que as torna úteis para estudar a função dessas proteínas. Além disso, eles podem ser usados ​​para produzir grandes quantidades de proteínas recombinantes, o que os torna úteis em pesquisas sobre doenças e na descoberta de drogas.

Embora as células HEK293 tenham origem humana, elas não são consideradas ética ou legalmente como tecidos humanos, porque elas foram cultivadas em laboratório por muitas gerações e perderam a maioria das características dos tecidos originais. No entanto, o uso de células HEK293 em pesquisas continua a ser objeto de debate ético em alguns círculos.

Os fosfatos de fosfatidilinositol (PPI) são um tipo de lípido importante encontrado nas membranas celulares de organismos vivos. Eles desempenham um papel crucial em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais e o tráfego intracelular.

A molécula de PPI consiste em um glicerol unido a dois ácidos graxos e à fosfatidilina, que por sua vez é ligada a um grupo inositol polifosfato. O inositol pode ser fosforilado em diferentes posições, resultando em vários isômeros de PPI com propriedades bioquímicas distintas.

Os PPI são frequentemente encontrados no lado citoplasmático das membranas celulares e servem como substratos para diversas enzimas que catalisam reações de fosforilação e desfosforilação. Essas modificações covalentes regulam a atividade de proteínas envolvidas em processos celulares importantes, como a regulação do ciclo celular, a resposta às mudanças ambientais e o controle da expressão gênica.

Além disso, os PPI também estão envolvidos no tráfego de vesículas e no contato entre as membranas celulares. Eles desempenham um papel importante na formação e estabilidade dos domínios lipídicos das membranas, que são essenciais para a organização e função das membranas celulares.

Em resumo, os fosfatos de fosfatidilinositol são uma classe importante de lípidos que desempenham um papel fundamental em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais, o tráfego intracelular e a organização das membranas celulares.

Em medicina e biologia, a imunoprecipitação é um método de isolamento e purificação de antígenos ou proteínas específicas a partir de uma mistura complexa de proteínas e outras moléculas. Esse processo consiste em utilizar um anticorpo específico que se liga à proteína ou antígeno alvo, formando um complexo imune. Posteriormente, esse complexo é capturado por meio de uma matriz solidificada, como a sílica ou as perlas de agarose, revestida com proteínas que se ligam aos fragmentos constantes das moléculas de anticorpos. Após o processamento e lavagem adequados, a proteína alvo é eluída (lavada) do complexo imune e analisada por diferentes técnicas, como a espectrometria de massa ou o western blotting, para confirmar sua identidade e investigar suas interações com outras proteínas. A imunoprecipitação é uma ferramenta essencial em diversos campos da biologia, como a genética, a bioquímica e a biomedicina, auxiliando no estudo das vias de sinalização celular, das interações proteína-proteína e na descoberta de novas moléculas envolvidas em processos fisiológicos e patológicos.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

As subunidades alfa Gi e Go de proteínas de ligação ao GTP são tipos de proteínas que desempenham um papel crucial na transdução de sinais em células, especialmente no processo de transdução de sinais associado a receptores acoplados à proteína G (GPCRs). Estas subunidades alfa são parte da família das proteínas G heterotrímeras, que consistem em três subunidades: alpha, beta e gama.

Quando um ligante se liga a um receptor acoplado à proteína G, isto provoca uma alteração conformacional na subunidade alfa Gi ou Go, o que permite que se desassociem das subunidades beta e gamma e se associem a uma enzima chamada fosfodiesterase. A activação da fosfodiesterase leva à redução dos níveis de segundo mensageiro cAMP dentro da célula, o que pode desencadear diversas respostas celulares dependendo do tipo de receptor e célula em questão.

As subunidades alfa Gi e Go diferem-se no que diz respeito à sua especificidade de ligação a diferentes tipos de enzimas e, portanto, desencadeiam diferentes respostas celulares. A subunidade alfa Gi está associada a enzimas como a fosfodiesterase e a adenilato ciclase, enquanto que a subunidade alfa Go está associada a enzimas como a fosfolipase C.

Em resumo, as subunidades alfa Gi e Go de proteínas de ligação ao GTP são importantes reguladores da transdução de sinais em células, especialmente no contexto dos receptores acoplados à proteína G. A sua activação leva a uma cascata de eventos que podem desencadear diversas respostas celulares dependendo do tipo de receptor e célula em questão.

Endossomas são compartimentos membranosos encontrados em células eucariontes que resultam da fusão de vesículas originadas na membrana plasmática com outras vesículas ou com a membrana de um fagossoma. Eles desempenham um papel fundamental no processamento e roteamento de ligandos internalizados, receptores e material extracelular, além de participarem do tráfego intracelular e da biogênese de lisossomas.

Os endossomas sofrem uma série de alterações conforme amadurecem, incluindo a acidificação do seu interior, a quebra dos ligandos e receptores, e a fusão com outras vesículas ou organelas. Ao longo deste processo, os endossomas podem se diferenciar em vários tipos especializados, como os early endosomes (endossomas iniciais), late endosomes (endossomas tardios) e multivesicular bodies (corpos multivesiculares).

Em resumo, os endossomas são estruturas membranosas importantes para a regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, sinalização celular, e defesa imune.

O RNA interferente pequeno (ou small interfering RNA, em inglês, siRNA) refere-se a um tipo específico de molécula de RNA de fita dupla e curta que desempenha um papel fundamental no mecanismo de silenciamento do gene conhecido como interferência de RNA (RNAi). Essas moléculas de siRNA são geralmente geradas a partir de uma via enzimática que processa o RNA de fita dupla longo (dsRNA) inicialmente, o que resulta no corte desse dsRNA em fragmentos curtos de aproximadamente 20-25 nucleotídeos. Posteriormente, esses fragmentos são incorporados em um complexo enzimático chamado de complexo RISC (RNA-induced silencing complex), que é o responsável por identificar e destruir as moléculas de RNA mensageiro (mRNA) complementares a esses fragmentos, levando assim ao silenciamento do gene correspondente. Além disso, os siRNAs também podem induzir a modificação epigenética das regiões promotoras dos genes alvo, levando à sua inativação permanente. Devido à sua capacidade de regular especificamente a expressão gênica, os siRNAs têm sido amplamente estudados e utilizados como ferramentas experimentais em diversas áreas da biologia celular e molecular, bem como em potenciais terapias para doenças humanas relacionadas à expressão anormal de genes.

As proteínas adaptadoras de transporte vesicular desempenham um papel crucial no processo de transporte vesicular, que é um mecanismo fundamental para o tráfego de membranas e proteínas dentro das células. Essas proteínas auxiliam na formação, direcionamento e fusão de vesículas, permitindo a comunicação e o intercâmbio de componentes entre diferentes compartimentos celulares.

Em termos médicos, as proteínas adaptadoras de transporte vesicular são um tipo específico de proteínas envolvidas no processo de endocitose e exocitose, que são formas de transporte ativo mediado por vesículas. Elas desempenham um papel fundamental na reconhecimento e seleção dos cargos a serem transportados, bem como no direcionamento das vesículas para os compartimentos celulares adequados.

As proteínas adaptadoras geralmente consistem em módulos estruturais com domínios de ligação específicos que permitem a interação com diferentes componentes celulares, como membranas, proteínas e lipídios. Algumas das principais classes de proteínas adaptadoras incluem:

1. **Clatrina:** É uma proteína adaptadora muito bem estudada que forma uma rede polimérica em torno da vesícula, auxiliando na sua formação e no reconhecimento do cargo a ser transportado. A clatrina se liga preferencialmente a membranas revestidas por lipídios fosfoinositol-4,5-bisfosfato (PIP2) e interage com proteínas adaptadoras específicas para formar complexos que reconhecem sinais de triagem em proteínas de membrana.

2. **COPI e COPII:** São complexos de proteínas adaptadoras associadas a coated vesicles (vesículas recobertas por proteínas) envolvidas no tráfego vesicular entre o retículo endoplasmático (RE) e o aparelho de Golgi. COPI é responsável pelo transporte retrógrado do RE ao Golgi, enquanto COPII está envolvido no transporte anterógrado do Golgi para o RE.

3. **AP complexos:** São proteínas adaptadoras heterotetraméricas que desempenham um papel importante na formação de vesículas recobertas por clatrina em diferentes compartimentos celulares, como a membrana plasmática, o Golgi e os endossomos. Existem quatro principais complexos AP (AP-1, AP-2, AP-3 e AP-4), cada um com diferentes funções e localizações subcelulares.

As proteínas adaptadoras desempenham um papel fundamental no controle do tráfego vesicular e na organização da membrana celular, garantindo que as moléculas sejam transportadas para os compartimentos adequados em momentos específicos.

Citocinese é um processo mitótico durante a divisão celular em eucariontes (organismos com células nucleadas) que resulta na equalização dos conteúdos citoplasmáticos entre duas células filhas. É o último estágio da divisão celular, após a separação dos cromossomos iguais em anafase e antes do desmembramento da célula madre em duas células filhas durante a telofase.

Durante a citocinese, um anel contrátil de actina e miosina forma uma estrutura chamada "anel de constriction" na região equatorial da célula, onde os cromossomos se separaram. A constrição do anel resulta na divisão do citoplasma em duas células filhas distintas, cada uma com um núcleo e um conjunto igual de organelos.

A citocinese pode ser dividida em duas categorias principais: citocinese celular (ou citocinese externa) e citocinese nuclear (ou citocinese interna). A citocinese celular ocorre nas células animais, onde a membrana plasmática se invagina e forma uma estrutura chamada "vesícula fagocítica" que se fecha para formar duas células filhas. Já a citocinese nuclear ocorre em células vegetais e fungos, onde a parede celular é modificada para permitir a formação de uma nova parede celular entre as células filhas.

A citocinese desempenha um papel importante no crescimento e desenvolvimento dos organismos, bem como na manutenção da integridade e funcionalidade dos tecidos.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

A interferência de RNA (RNAi) é um mecanismo de silenciamento gênico em células eucariontes que envolve a inativação ou degradação de moléculas de RNA mensageiro (mRNA) para impedir a tradução do mRNA em proteínas. Isto é desencadeado pela presença de pequenas moléculas de RNA duplas chamadas siRNAs (pequenos RNAs interferentes) ou miRNAs (miRNAs, microRNAs), que se assemelham a parte do mRNA alvo. Esses pequenos RNAs se associam a um complexo proteico chamado de complexo RISC (Complexo da Argonauta associado ao RNA interferente), o qual é capaz de reconhecer e clivar o mRNA alvo, levando à sua destruição e, consequentemente, à inibição da síntese proteica. A interferência de RNA desempenha um papel importante na regulação gênica, defesa contra elementos genéticos móveis (tais como vírus) e desenvolvimento embrionário em organismos superiores.

As extensões da superfície celular, também conhecidas como projeções celulares ou apêndices celulares, são estruturas que se projetam além da membrana plasmática de uma célula e aumentam a superfície celular. Elas desempenham um papel importante em várias funções celulares, incluindo a adesão celular, sinalização celular, e endocitose. Algumas das extensões da superfície celular mais comuns são:

1. Microvilos: São pequenas projeções cilíndricas flexíveis que aumentam a superfície de absorção em células como as enterócitos no intestino delgado.
2. Estereocílios: São prolongamentos alongados e rígidos da membrana plasmática encontrados em células especializadas do ouvido interno, responsáveis pela detecção de vibrações sonoras.
3. Flagelos e cílios: São longas projeções celulares que permitem a locomoção em certos tipos de células, como espermatozoides e células epiteliais ciliadas dos pulmões.
4. Filopódios: São finas projeções alongadas da membrana plasmática que participam da adesão celular, migração celular e sinalização celular. Eles são encontrados em vários tipos de células, incluindo neurônios e fibroblastos.
5. Lamelipódios: São grandes projeções planas da membrana plasmática que participam da migração celular e expansão celular durante a divisão celular. Eles são encontrados principalmente em células do tecido conjuntivo, como fibroblastos.
6. Vesículas: São pequenas bolhas revestidas por membrana que se formam na superfície celular e desempenham um papel importante no transporte de substâncias dentro e fora da célula.

EphA8 é um tipo de receptor tirosina quinase que pertence à família de receptores EPH. Ele se liga especificamente ao ligante Ephrin-A5 e desempenha um papel importante na regulação da interação célula-célula e sinalização durante o desenvolvimento embrionário, angiogênese e processos de plasticidade sináptica no cérebro adulto. A disfunção dos receptores EphA8 tem sido associada a várias condições patológicas, incluindo câncer e doenças neurológicas. No entanto, é importante notar que a definição médica detalhada de 'Receptor EphA8' inclui mais informações sobre sua estrutura molecular, função celular, expressão gênica e mecanismos regulatórios, os quais não foram abordados nesta resposta.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

As proteínas de fluorescência verde, também conhecidas como GFP (do inglês Green Fluorescent Protein), são proteínas originárias da medusa Aequorea victoria que emitem luz verde brilhante quando expostas à luz ultravioleta ou azul. Elas fluorescem devido à presença de um cromóforo, formado por um tripeptídeo único (Ser65-Tyr66-Gly67), no seu interior.

A GFP é frequentemente utilizada em pesquisas biológicas como marcador fluorescente para estudar a expressão gênica, localização celular e interações proteicas em organismos vivos. Ela pode ser geneticamente modificada para emitir diferentes comprimentos de onda de luz, o que permite a observação simultânea de vários processos biológicos dentro da mesma célula ou tecido.

A descoberta e o uso da GFP como marcador fluorescente revolucionaram a biologia celular e molecular, pois fornecem uma ferramenta poderosa para visualizar eventos bioquímicos e celulares em tempo real, sem a necessidade de fixação ou coloração de amostras.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

As proteínas oncogénicas de Retroviridae se referem a proteínas virais que podem contribuir para a transformação cancerígena das células hospedeiras. Esses retrovírus, também conhecidos como vírus do tumor de RNA (RTVs), possuem um genoma composto por RNA e uma enzima reverse transcriptase que permite a conversão desse RNA em DNA, o qual pode ser integrado no genoma da célula hospedeira.

Durante a infecção, os retrovírus podem inserir seu material genético em diferentes loci do genoma dos hospedeiros, o que pode resultar na ativação ou inativação de genes próximos à região de inserção. Em alguns casos, a inserção viral pode ocorrer dentro ou próxima a um gene celular, levando ao seu desregulamento e consequente transformação maligna da célula hospedeira.

Algumas proteínas oncogénicas de Retroviridae importantes incluem:

1. Src (do Sarcoma de Rous): A proteína Src é uma tirosina quinase que desempenha um papel fundamental na regulação da proliferação, diferenciação e sobrevivência celular. Quando ativada por meio de mutação ou inserção viral, a proteína Src pode contribuir para o desenvolvimento de vários tipos de câncer, como sarcomas e carcinomas.
2. HER-2/neu (do Vírus do Sarcoma de Simian): A proteína HER-2/neu é uma proteína tirosina quinase que pertence à família dos receptores do fator de crescimento epidérmico (EGFR). Quando overexpressa ou mutada, a proteína HER-2/neu pode desencadear sinalizações anômalas que levam ao desenvolvimento de vários tipos de câncer, como o câncer de mama.
3. Tax (do Vírus do Câncer de T-linfócitos de HTLV-1): A proteína Tax é uma proteína transcripcional que desregula a expressão gênica ao se ligar a vários fatores de transcrição e coativadores. Quando overexpressa, a proteína Tax pode contribuir para o desenvolvimento do linfoma de células T associado ao HTLV-1.

Embora as proteínas oncogénicas de Retroviridae sejam importantes no contexto da pesquisa e do desenvolvimento de terapias anticancerígenas, é importante ressaltar que a maioria dos cânceres humanos não são causados por retrovírus. A maioria dos casos de câncer resulta de mutações genéticas adquiridas ao longo da vida ou herdadas geneticamente.

A adesão celular é um processo biológico em que as células interagem e se ligam umas às outras ou a uma matriz extracelular por meio de moléculas de adesão específicas. Essas moléculas de adesão incluem proteínas de superfície celular, como as chamadas integrinas, e ligantes presentes na matriz extracelular, como a fibronectina e a laminina. A adesão celular desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a manutenção da integridade tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular. Além disso, a adesão celular também está envolvida em processos patológicos, como o câncer e a inflamação.

As Quinases Associadas a Rho (Rho-associated protein kinases, ou simplesmente RhoKs) são um tipo de quinase, uma enzima que modifica outras proteínas adicionando grupos fosfato a elas. As RhoKs são especificamente ativadas por membros da família Rho de GTPases, pequenas proteínas que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e na organização do microtúbulo.

Existem duas isoformas principais de RhoKs em humanos: RhoK1 e RhoK2. Estas enzimas desempenham um papel crucial no processo de sinalização celular, regulando uma variedade de processos celulares, incluindo a reorganização do citoesqueleto, a transcrição genética, o ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

A ativação das RhoKs leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, alterando assim suas funções e propriedades. Dentre as proteínas alvo mais conhecidas estão a Linhina (LIM kinase), a Miosina Leve 2 Reguladora (MLC20) e a Ionotropina de NMDA (N-methyl-D-aspartate). A ativação das RhoKs também desencadeia a formação de estresses, estruturas contráteis formadas por actina e miosina que desempenham um papel importante na regulação da morfologia celular e no movimento celular.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, as RhoKs têm sido alvo de pesquisas como possíveis alvos terapêuticos para doenças como câncer, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. No entanto, ainda há muito a ser descoberto sobre as funções e regulação das RhoKs, e mais estudos são necessários para compreender plenamente seu papel no organismo e seus potenciais usos terapêuticos.

PC12 é uma linha de células derivada de um tumor neuroendócrino de rato. Elas foram originalmente isoladas a partir de um tumor de glândula adrenal de rato e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como um modelo in vitro para estudar a neurobiologia e a neuroquímica.

As células PC12 exibem propriedades both neuronais and secretoras, o que as torna úteis para o estudo de sinais celulares e do sistema nervoso periférico. Eles podem ser diferenciados em neurónios com processos alongados usando fatores de crescimento nerveusos, como o fator de crescimento nervoso dessensibilizador a insulina (IGF-1) ou o fator de crescimento nervoso derivado do tecido (NGF).

Após a diferenciação, as células PC12 exibem atividade elétrica e neurotransmissor, tornando-as úteis para estudar a neurotransmissão e a sinapse. Além disso, as células PC12 também são suscetíveis à toxicidade induzida por agentes ambientais e farmacológicos, o que as torna um modelo popular para estudos de neurotoxicidade.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

Peptídeos e proteínas de sinalização intracelular são moléculas responsáveis por transmitir sinais químicos dentro da célula, desencadeando respostas específicas que regulam diversas funções celulares. Eles atuam como intermediários em cascatas de sinalização, processos bioquímicos complexos envolvendo uma série de proteínas que transmitem e amplificam sinais recebidos por receptores localizados na membrana celular ou no citoplasma.

Esses peptídeos e proteínas podem sofrer modificações químicas, como fosforilação e desfosforilação, para alterar suas atividades e permitir a comunicação entre diferentes componentes da cascata de sinalização. A sinalização intracelular controla diversos processos celulares, incluindo metabolismo, crescimento, diferenciação, proliferação, morte celular programada (apoptose) e respostas a estressores ambientais.

Algumas importantes classes de peptídeos e proteínas de sinalização intracelular incluem:

1. Segundos mensageiros: moléculas que transmitem sinais dentro da célula, como cAMP (adenosina monofosfato cíclico), IP3 (inositol trifosfato) e diacilglicerol (DAG).
2. Quinases e fosfatases: enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, modulando sua atividade. Exemplos incluem a PKA (proteína quinase A), PKC (proteína quinase C) e fosfatases como a PP1 e a PP2A.
3. Proteínas adaptadoras: moléculas que se ligam a outras proteínas para formar complexos, desencadeando cascatas de sinalização. Exemplos incluem a GRB2 e a Shc.
4. Canais iônicos regulados por sinalização: proteínas que controlam o fluxo de íons através da membrana celular em resposta a estímulos, como canais de cálcio e potássio.
5. Fatores de transcrição: proteínas que se ligam ao DNA e regulam a expressão gênica. Exemplos incluem o fator nuclear kappa B (NF-kB) e o fator de transcrição específico do ciclo celular E2F.

A desregulação da sinalização intracelular pode levar a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização intracelular é fundamental para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

O Inibidor Alfa de Dissociação do Nucleotídeo Guanina rho (rho-GDP dissociation inhibitor alpha, ou rho-GDIα) é uma proteína que regula o ciclo de ativação/inativação da família de proteínas rho GTPases. Essas proteínas desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e, portanto, estão envolvidas em diversos processos celulares, como a organização da arquitetura celular, o movimento celular, a divisão celular e a transdução de sinais.

A rho-GDIα se liga especificamente à forma inativa dessas proteínas, mantendo-as associadas ao GDP (difosfato de guanosina) e impedindo sua associação com a membrana celular, onde elas seriam ativadas. Dessa forma, a rho-GDIα funciona como um inibidor da dissociação do nucleotídeo guanina rho, mantendo as proteínas rho GTPases em seu estado inativo e desativando assim seus efeitos na célula.

Em resumo, a rho-GDIα é uma proteína reguladora que controla o ciclo de ativação/inativação das proteínas rho GTPases, mantendo-as em seu estado inativo e desativando seus efeitos na célula.

A "rede trans-Golgi" é um termo utilizado em biologia celular para se referir a uma estrutura dentro da célula que faz parte do sistema de transporte e secreção. Ela consiste em uma rede de tubos e vesículas que são localizados próximos ao lado trans do complexo de Golgi, um orgânulo envolvido no processamento e empacotamento de proteínas e lipídios para o tráfego intracelular e secreção.

A rede trans-Golgi é responsável por receber vesículas que contém proteínas e lipídios processados a partir do complexo de Golgi, e então as encaminhar para seu destino final, seja no retículo endoplasmático ou no exterior da célula. Além disso, ela também participa na formação de vesículas revestidas que são enviadas para a superfície celular para liberação de substâncias, como hormônios e neurotransmissores.

Em resumo, a rede trans-Golgi é uma importante estrutura celular envolvida no tráfego intracelular e na secreção de proteínas e lipídios.

Protein prenylation refers to a post-translational modification of proteins, where a lipid group called farnesyl or geranylgeranyl is added to specific amino acids (usually cysteine) in the protein. This process is catalyzed by enzymes called prenyltransferases and plays an essential role in the localization, stability, and function of many proteins, particularly those involved in signal transduction pathways.

There are two main types of protein prenylation: farnesylation and geranylgeranylation. Farnesylation involves the addition of a 15-carbon farnesyl group to the cysteine residue, while geranylgeranylation adds a 20-carbon geranylgeranyl group. These lipid modifications facilitate the association of proteins with cell membranes and other cellular structures, allowing them to participate in various signaling cascades and regulatory processes.

Dysregulation of protein prenylation has been implicated in several diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and infectious diseases. Therefore, understanding the mechanisms and consequences of protein prenylation is crucial for developing novel therapeutic strategies to target these conditions.

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Em termos de fisiologia celular, a polaridade celular refere-se à existência e manutenção de diferentes domínios ou regiões funcionalmente distintas dentro duma célula. Esses domínios possuem propriedades e composições moleculares únicas que desempenham um papel crucial em diversos processos celulares, como a divisão celular, diferenciação, migração e transporte de substâncias.

A polaridade celular é frequentemente observada em células epiteliais, que formam barreiras entre diferentes compartimentos do corpo, como a superfície externa do corpo, as vias respiratória e digestiva, e os túbulos renais. Nestas células, a polaridade é estabelecida e mantida por uma série de proteínas e lipídios que se organizam em complexos macromoleculares especializados, como as junções estreitas (tight junctions), aderentes (adherens junctions) e comunicação (gap junctions).

A polaridade celular é geralmente definida por duas características principais: a orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. A orientação apical-basal refere-se à existência de duas faces distintas na célula, a face apical (que está em contato com o ambiente exterior ou luminal) e a face basal (que está em contato com a membrana basal e a matriz extracelular). A distribuição assimétrica de proteínas e lipídios inclui a localização diferencial de canais iônicos, transportadores e receptores nas duas faces celulares, o que permite a regulação espacial dos processos celulares.

Em resumo, a polaridade celular é um conceito fundamental em biologia celular que descreve a existência e manutenção de domínios funcionalmente distintos dentro da célula, definidos pela orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. Essa organização espacial permite a regulação precisa dos processos celulares e é essencial para o funcionamento adequado das células em tecidos e órgãos.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

Em termos médicos, "aderências focais" referem-se a conexões anormais ou adesões entre tecidos ou órgãos que normalmente se movem independentemente um do outro. Estas aderências geralmente ocorrem como resultado de uma lesão, infecção, cirurgia ou processo inflamatório que causa a cicatrização e a fusão dos tecidos.

No contexto específico da gastroenterologia, as aderências focais geralmente se referem às conexões entre as camadas serosas dos intestinos ou outros órgãos pélvicos. Essas aderências podem limitar a mobilidade dos órgãos e causar sintomas como dor abdominal, náuseas, vômitos e obstrução intestinal. Em casos graves, as aderências focais podem necessitar de intervenção cirúrgica para serem corrigidas.

As Proteínas Quinases Dependentes de AMP Cíclico (AMPK em inglês) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo energético celular. Elas são ativadas em resposta a baixos níveis de AMP cíclico (cAMP), uma molécula mensageira envolvida no processamento de sinais intracelulares.

Quando ocorre um déficit de energia celular, as concentrações de AMP aumentam e as de ATP (a principal moeda energética da célula) diminuem. Isso leva à ativação da AMPK, que por sua vez desencadeia uma cascata de reações metabólicas destinadas a restaurar o equilíbrio energético da célula.

A AMPK promove a oxidação de glicose e gorduras como fontes de energia, inibe processos anabólicos desnecessários que consomem energia (como a síntese de proteínas e colesterol), e estimula a biogênese mitocondrial, aumentando assim a capacidade da célula em gerar ATP.

Devido à sua importância na regulação do metabolismo energético, as Proteínas Quinases Dependentes de AMP Cíclico têm sido alvo de pesquisas como potenciais alvos terapêuticos para o tratamento de diversas condições clínicas, incluindo diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e câncer.

Tionucleótidos são compostos orgânicos formados por um nucleotídeo (que consiste em uma base nitrogenada, um açúcar pentose e um grupo fosfato) com um ou mais átomos de enxofre ligados ao grupo fosfato. Eles desempenham um papel importante em vários processos bioquímicos, incluindo a transferência de grupos químicos e a síntese de DNA e ARN. Alguns exemplos de tionucleótidos importantes na biologia incluem coenzima A (CoA) e liponucleotídeo, que estão envolvidos em reações metabólicas e no metabolismo de lípidos, respectivamente.

Em genética, um gene dominante é um gene que, quando presente em um par com outro gene (ou seja, heterozigoto), expressa seu fenótipo completo. Isto significa que mesmo quando o gene está presente numa única cópia (forma descrita como "hemizigose" em indivíduos com um cromossoma sexual diferente, como os homens), ainda assim irá manifestar-se no fenótipo da pessoa.

Por exemplo, se um gene dominante relacionado à cor dos olhos é herdado de um dos progenitores, o indivíduo resultante terá essa característica expressa, independentemente do outro gene herdado da outra parte. Assim, a cor dos olhos será determinada pelo gene dominante.

Um exemplo clássico de um gene dominante é o gene que causa a doença chamada síndrome de Huntington. Se uma pessoa herda um único gene defeituoso associado à síndrome de Huntington, eles inevitavelmente desenvolverão a doença.

Proteínas de ligação ao DNA são proteínas que se ligam especificamente a sequências de DNA, desempenhando um papel crucial na regulação da expressão gênica e outros processos relacionados à replicação, reparo e recombinação do DNA. Essas proteínas reconhecem e se ligam a determinadas sequências de nucleotídeos no DNA por meio de domínios de ligação ao DNA altamente específicos e, em alguns casos, também possuem domínios de transcrição que auxiliam na ativação ou repressão da transcrição gênica. Algumas proteínas de ligação ao DNA estão envolvidas no empacotamento do DNA nos nucleossomos e na organização da cromatina, enquanto outras desempenham funções importantes em processos como a reparação de danos no DNA e a recombinação genética.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

A proteína oncogênica v-crk não é um termo médico amplamente utilizado ou reconhecido na comunidade científica e médica. A proteína Crk (do inglês, "v-Crk Sarcoma Virus CT10 Regulatory Protein Tyrosine Kinase") é uma proteína de ligação a tirosina que desempenha um papel importante em sinalização celular e regulação do crescimento e divisão celular. No entanto, a forma "oncogênica v-crk" não é uma designação padrão para esta proteína ou sua função.

Em alguns contextos, "v-crk" pode se referir à versão oncogénica da proteína Crk, derivada do vírus CT10 de sarcoma aviário (ASV). A forma oncogénica "v-crk" difere da forma normal "c-Crk", pois contém uma sequência adicional de aminoácidos no seu domínio de ligação a SH2, o que confere propriedades transformadoras à proteína. Essa versão oncogénica pode desregular a sinalização celular e levar ao câncer em modelos animais. No entanto, ainda é importante notar que "oncogênica v-crk" não é uma definição médica amplamente aceita ou utilizada.

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Complexos multiproteicos são estruturas macromoleculares formadas pela associação de duas ou mais proteínas e, às vezes, outras moléculas, como lípidos ou carboidratos. Essas interações geralmente ocorrem por meio de domínios proteicos específicos que se ligam entre si, resultando em uma estrutura tridimensional estável e funcional.

Os complexos multiproteicos desempenham papéis essenciais nas células vivas, envolvidos em diversas funções celulares, como a regulação da expressão gênica, o metabolismo, a resposta ao estresse, o transporte de moléculas e a sinalização celular. Alguns exemplos notáveis de complexos multiproteicos incluem o ribossomo, o espliceossomo, o proteassoma e os complexos da via de sinalização Wnt.

A formação desses complexos é um processo dinâmico e regulado, podendo sofrer modificações pós-traducionais, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação, que alteram sua composição, estabilidade ou atividade. A compreensão da estrutura e função desses complexos multiproteicos é crucial para desvendar os mecanismos moleculares subjacentes a diversas doenças humanas e pode fornecer novas dicas para o desenvolvimento de terapias eficazes.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Na medicina e biologia, a "forma celular" refere-se à aparência geral e estrutura de uma célula, incluindo sua forma geométrica, tamanho, composição e organização dos componentes subcelulares, como o núcleo, mitocôndrias, retículo endoplasmático, ribossomas, entre outros. A forma celular é determinada por vários fatores, incluindo a interação entre a célula e seu ambiente, a função da célula e as forças mecânicas que atuam sobre ela. Alterações na forma celular podem estar associadas a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas.

Fosfatidilinositol 3-Quinases (PI3Ks) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo o crescimento e proliferação celular, metabolismo, sobrevivência e motilidade. PI3Ks fosforilam a molécula de lipídio chamada fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato (PIP2) para formar fosfatidilinositol (3,4,5)-trisfosfato (PIP3). A formação de PIP3 recruta outras proteínas que contêm domínios PH a membrana plasmática, onde elas podem ser ativadas e desencadear uma cascata de sinais intracelulares.

Existem três classes principais de PI3Ks, classificadas com base em sua estrutura e substratos preferenciais. As Classes I PI3Ks são as mais estudadas e estão envolvidas na regulação da resposta celular a diversos sinais extracelulares, como fatores de crescimento e citocinas. A ativação dessas enzimas pode levar ao aumento da sobrevivência celular, proliferação e metabolismo, enquanto sua inibição tem sido estudada como um possível alvo terapêutico em diversos cânceres.

A atividade de PI3Ks é regulada por uma variedade de mecanismos, incluindo a interação com outras proteínas e a fosforilação de resíduos específicos na própria enzima. A regulação dessas enzimas pode ser desregulada em diversas doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares, tornando-as um alvo importante para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos.

As subunidades alfa Gq e Alfa 11 das proteínas de ligação ao GTP pertencem à família de proteínas G heterotrímeras, que desempenham um papel crucial na transdução de sinais celulares. Essas subunidades são responsáveis por ativar diversos efetores intracelulares, incluindo a enzima fosfolipase C (PLC), levando à produção de segundos mensageiros que desencadeiam uma variedade de respostas celulares.

A subunidade alfa Gq é especificamente associada com o receptor acoplado à proteína G (GPCR) e atua como um interruptor molecular, alternando entre estados inativos e ativos quando se liga a diferentes formas de GTP e GDP. Quando ativada por um ligante que se liga ao receptor acoplado à proteína G, a subunidade alfa Gq sofre uma mudança conformacional que permite a dissociação do complexo heterotrímérico em subunidades alfa, beta e gama. A subunidade alfa GTP ativa então desencadeia uma cascata de sinais intracelulares, incluindo a ativação da fosfolipase C, que por sua vez leva à produção de IP3 (inositol trifosfato) e DAG (diacilglicerol), que ativam diversas vias de sinalização celular.

A subunidade alfa 11 das proteínas G11 também pertence à família de proteínas G heterotrímeras, mas é menos estudada do que a subunidade alfa Gq. A subunidade alfa 11 está associada com os receptores acoplados à proteína G que estimulam as vias de sinalização das proteínas G12/13 e também atua como um interruptor molecular, desencadeando uma cascata de sinais intracelulares após a dissociação do complexo heterotrímérico.

Em resumo, as subunidades alfa Gq e alfa 11 das proteínas G heterotrímeras são importantes para a transdução de sinais intracelulares após a ativação dos receptores acoplados à proteína G. A subunidade alfa Gq é bem estudada e desempenha um papel crucial na ativação da fosfolipase C, enquanto a subunidade alfa 11 está associada com os receptores que estimulam as vias de sinalização das proteínas G12/13.

Adenilato ciclase é uma enzima que catalisa a conversão da molécula de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina monofosfato cíclico (cAMP). Esta reação desempenha um papel fundamental na transdução de sinais celulares, uma vez que o cAMP atua como segundo mensageiro em diversas vias de sinalização intracelular. A atividade da adenilato ciclase é regulada por vários fatores, incluindo hormonas, neurotransmissores e outras moléculas de sinalização, que se ligam a receptores acoplados à proteínas G no plasmalémma. A ativação ou inibição do receptor resulta em alterações na atividade da adenilato ciclase e, consequentemente, nos níveis de cAMP intracelular, o que leva a uma resposta celular adequada à presença do estímulo inicial.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

Efidrina-A1, também conhecida como efedrina, é um estimulante do sistema nervoso central que pertence à classe farmacológica das aminas simpaticomiméticas. Possui propriedades vasoconstritoras e aumenta a frequência cardíaca e a pressão arterial.

A efedrina-A1 é um alcaloide natural encontrado em algumas plantas, como a *Ephedra sinica* (ou Ma Huang), e também pode ser sintetizada em laboratório. É utilizada em diversas áreas da medicina, tais como o tratamento de hipotensão ortostática, nasofrilose e broncoespasmo, entre outras condições.

No entanto, devido aos seus efeitos estimulantes e à possibilidade de causar dependência, seu uso é regulamentado em muitos países, especialmente no que diz respeito ao seu emprego em suplementos dietéticos e medicamentos para perda de peso. Além disso, a efedrina-A1 pode interagir com outros medicamentos e apresentar efeitos adversos, como taquicardia, hipertensão arterial, ansiedade, insônia e tremores, entre outros.

Neurites são prolongamentos citoplasmáticos que se originam a partir do corpo celular de um neurônio (célula nervosa) e incluem tanto as dendritas quanto os axônios. No entanto, o termo "neurito" geralmente é usado em contextos em que a distinção entre dendrita e axônio não é importante ou quando esses processos ainda estão se desenvolvendo e não apresentam características maduras para serem classificados como dendritas ou axônios. Em outras palavras, neuritos são estruturas inicialmente indiferenciadas que mais tarde se diferenciarão em dendritas ou axônios conforme o desenvolvimento do neurônio prossegue.

Em resumo, neuritos são prolongamentos citoplasmáticos de células nervosas que ainda não foram classificadas como dendritas ou axônios.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

Neuropeptídeos são pequenos peptídeos que atuam como neurotransmissor ou modulador na comunicação entre neurônios no sistema nervoso central. Eles desempenham um papel fundamental em uma variedade de funções fisiológicas e comportamentais, incluindo o processamento sensorial, a regulação do humor, a memória e a aprendizagem, a recompensa e a adicção, o controle da dor, a fisiologia gastrointestinal e cardiovascular, e os processos de crescimento e desenvolvimento.

Os neuropeptídeos são sintetizados a partir de precursores proteicos maiores, que são processados por enzimas específicas em peptídeos menores e ativos. Eles podem ser armazenados em vesículas sinápticas e liberados em resposta a estimulação do neurônio. Uma vez libertados, os neuropeptídeos podem se ligar a receptores específicos em células alvo adjacentes, desencadeando uma cascata de eventos intracelulares que podem levar a alterações na excitabilidade celular e no comportamento.

Existem centenas de diferentes neuropeptídeos identificados em humanos e outros animais, cada um com suas próprias funções específicas e sistemas de regulação. Alguns exemplos bem conhecidos de neuropeptídeos incluem a encefalina, a endorfina, a substance P, o neuropeptide Y, e o hormônio do crescimento.

A regulação da expressão gênica é o processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes, ou seja, como as células produzem ou suprimem certas proteínas. Isso é fundamental para a sobrevivência e funcionamento adequado de uma célula, pois permite que ela responda a estímulos internos e externos alterando sua expressão gênica. A regulação pode ocorrer em diferentes níveis, incluindo:

1. Nível de transcrição: Fatores de transcrição se ligam a sequências específicas no DNA e controlam se um gene será transcrito em ARN mensageiro (mRNA).

2. Nível de processamento do RNA: Após a transcrição, o mRNA pode ser processado, incluindo capear, poliadenilar e splicing alternativo, afetando assim sua estabilidade e tradução.

3. Nível de transporte e localização do mRNA: O local onde o mRNA é transportado e armazenado pode influenciar quais proteínas serão produzidas e em que quantidades.

4. Nível de tradução: Proteínas chamadas iniciadores da tradução podem se ligar ao mRNA e controlar quando e em que taxa a tradução ocorrerá.

5. Nível de modificação pós-traducional: Depois que uma proteína é sintetizada, sua atividade pode ser regulada por meio de modificações químicas, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação.

A regulação da expressão gênica desempenha um papel crucial no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular e resposta às mudanças ambientais, bem como na doença e no envelhecimento.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

As células Jurkat são uma linhagem contínua de células T pertenente aos linfócitos, um tipo importante de glóbulos brancos do sistema imunológico. Elas são originárias de um paciente com leucemia T humana e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como modelo para estudar a biologia das células T e do sistema imune, bem como para investigar a patogênese e o tratamento de doenças relacionadas ao sistema imunológico.

As células Jurkat exibem propriedades semelhantes às células T maduras, incluindo a expressão de receptores de células T na superfície celular e a capacidade de responder a estímulos antigênicos específicos. No entanto, elas também apresentam algumas diferenças importantes em relação às células T normais, como uma maior proliferação e sensibilidade a estimulação, o que as torna úteis para estudos experimentais.

Em resumo, as células Jurkat são uma linhagem de células T utilizadas em pesquisas científicas, derivadas de um paciente com leucemia T humana, e apresentam propriedades semelhantes às células T maduras, mas também diferenças importantes que as tornam úteis para estudos experimentais.

A "transformação celular neoplásica" é um processo biológico em que células normais sofrem alterações genéticas e fenotípicas, levando ao desenvolvimento de um crescimento celular desregulado e incontrolável, característico de um neoplasma (tumor). Essas transformações incluem a capacidade das células de evitar a apoptose (morte celular programada), a proliferação aumentada, a capacidade de invasão e metástase, e a resistência à terapêutica. A transformação celular neoplásica pode ser resultado de mutações genéticas adquiridas ou alterações epigenéticas que ocorrem em genes supressores de tumor ou oncogenes. Essas alterações podem ser causadas por fatores ambientais, como radiação, tabagismo, exposição a produtos químicos cancerígenos, vírus oncogênicos, ou podem ser o resultado de processos naturais do envelhecimento. A transformação celular neoplásica é um evento fundamental no desenvolvimento e progressão dos cânceres.

La toxina pertussis, también conocida como toxina whooping cough o toxina Bordetella pertussis, es una potente exotoxina producida por la bacteria Bordetella pertussis, que causa la enfermedad de la tos ferina. La toxina pertussis está compuesta por varias subunidades proteicas y desempeña un papel importante en la patogénesis de la tos ferina al interferir con diversas funciones celulares del huésped.

La toxina pertussis se une a los receptores específicos en las células epiteliales respiratorias y es internalizada por endocitosis. Una vez dentro de la célula, la subunidad A de la toxina se activa y modifica una proteína reguladora de la fosforilación, lo que lleva a una serie de eventos celulares que resultan en la inhibición de la síntesis de proteínas y la activación de la producción de citocinas proinflamatorias. Esto conduce a la inflamación y el daño tisular en los pulmones, lo que provoca los síntomas característicos de la tos ferina, como la tos paroxismal y el sonido distintivo "silbido" al inspirar profundamente.

La toxina pertussis también puede inducir la producción de anticuerpos protectores en respuesta a la infección, lo que hace que sea una diana importante para las vacunas contra la tos ferina. Las vacunas actuales contra la tos ferina contienen componentes de la toxina pertussis que han sido modificados genéticamente o inactivados químicamente para eliminar su toxicidad, pero conservar su capacidad para inducir una respuesta inmunitaria protectora. Estas vacunas han demostrado ser eficaces en la prevención de la tos ferina y la diseminación de la enfermedad.

Fatores de Iniciação de Peptídeos (FIPs) são moléculas essenciais para o início da tradução, um processo fundamental à síntese de proteínas em células vivas. Durante a tradução, o ARN mensageiro (ARNm) é lido por um complexo ribonucleoproteico chamado ribossomo, que utiliza transferência de ARN (tRNA) carregados com aminoácidos para montar uma cadeia polipeptídica de acordo com a sequência de codificação do ARNm.

Os Fatores de Iniciação de Peptídeos desempenham um papel crucial neste processo, auxiliando no reconhecimento e na associação do ribossomo ao sítio de iniciação no ARNm. Eles também ajudam a posicionar o tRNA inicial (tRNAi) no local adequado no ribossomo para que a síntese proteica possa começar.

Em procariotos, como as bactérias, existem três fatores de iniciação principais: IF1, IF2 e IF3. Juntos, eles garantem que o ribossomo se ligue ao sítio correto no ARNm e prepare o ambiente para a tradução.

Em eucariotos, como os humanos, o processo é um pouco mais complexo e envolve três fatores de iniciação principais: eIF1, eIF2 e eIF3, além de outros fatores auxiliares. Esses fatores desempenham funções semelhantes aos seus homólogos procariotos, mas também estão envolvidos em processos adicionais, como a regulação da tradução e o reconhecimento de sinais especiais no ARNm.

Em resumo, os Fatores de Iniciação de Peptídeos são moléculas essenciais para o início da síntese proteica em todos os organismos vivos, garantindo que o processo seja preciso e eficiente.

O magnésio é um mineral essencial importante para diversas funções corporais, incluindo a manutenção da normalidade do ritmo cardíaco, regulação da pressão arterial e suporte ao sistema imunológico. Ele também desempenha um papel crucial no metabolismo de energia e na síntese de proteínas e DNA. O magnésio age como um catalisador em mais de 300 reações enzimáticas no corpo humano.

Este mineral pode ser encontrado em uma variedade de alimentos, tais como frutos secos, legumes, cereais integrais, carnes magras e peixes. Além disso, o magnésio está disponível como suplemento dietético e pode ser administrado por via intravenosa em situações clínicas especiais.

Um déficit de magnésio pode resultar em sintomas como fraqueza muscular, espasmos, ritmo cardíaco irregular, irritabilidade, tremores e confusão. Em casos graves, um déficit de magnésio pode levar a convulsões e arritmias cardíacas. Por outro lado, um excesso de magnésio também pode ser perigoso, particularmente em pessoas com função renal comprometida, podendo causar fraqueza muscular, confusão, baixa pressão arterial e parada respiratória.

Proteínas sanguíneas se referem a diferentes tipos de proteínas presentes no plasma sanguíneo, que desempenham um papel crucial em manter a homeostase e promover a saúde geral do organismo. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e por outras células, como as células do sistema imune. Existem três principais grupos de proteínas sanguíneas: albumina, globulinas e fibrinogênio.

1. Albumina: É a proteína séricA mais abundante, responsável por aproximadamente 60% do total de proteínas no sangue. A albumina tem funções importantes, como manter a pressão oncótica (força que atrai fluidos para o sangue), transportar várias moléculas, como hormônios e drogas, e actuar como uma reserva de aminoácidos.

2. Globulinas: São um grupo heterogêneo de proteínas que compreendem cerca de 35-40% do total de proteínas no sangue. As globulinas são geralmente classificadas em quatro subgrupos, conhecidos como alfa-1, alfa-2, beta e gama. Cada um desses subgrupos desempenha funções específicas, incluindo a resposta imune, o transporte de lípidos e a coagulação sanguínea. As globulinas gama contêm anticorpos, proteínas do sistema imune responsáveis por neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

3. Fibrinogênio: É uma proteína solúvel no sangue que desempenha um papel essencial na coagulação sanguínea. Quando ocorre uma lesão vascular, o fibrinogênio é convertido em fibrina, formando um gel que ajuda a parar a hemorragia e promover a cicatrização.

As variações nas concentrações de proteínas sanguíneas podem ser indicativas de diversas condições clínicas, como doenças inflamatórias, desnutrição, disfunção hepática e outras patologias. Assim, o perfil proteico pode fornecer informações importantes sobre a saúde geral de um indivíduo e ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças.

A cristalografia por raios X é um método analítico e estrutural importante na ciência dos materiais, química e biologia estrutural. Ela consiste em utilizar feixes de raios X para investigar a estrutura cristalina de materiais, fornecendo informações detalhadas sobre a disposição atômica e molecular neles. Quando um feixe de raios X incide sobre um cristal, as ondas electromagnéticas são difratadas (ou seja, desviadas) pelos átomos do material, criando um padrão de difração que pode ser captado por detectores especializados. A análise dos dados obtidos permite a determinação da posição e tipo dos átomos no cristal, assim como das distâncias e ângulos entre eles. Essa informação é essencial para compreender as propriedades físicas e químicas do material em estudo e tem aplicações em diversas áreas, desde a descoberta de novos medicamentos até ao desenvolvimento de materiais avançados com propriedades específicas.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

RNA de transferência de metionina, ou tRNA metionina, é um tipo específico de molécula de RNA de transferência (tRNA) que transporta um resíduo de metionina, um aminoácido essencial, para o local de montagem da cadeia polipeptídica durante a tradução do ARN mensageiro (mRNA) em proteínas. Nos organismos, existem geralmente vários tipos diferentes de tRNAs metionina que são codificados por diferentes genes e se distinguem por suas sequências nucleotídicas específicas. Além disso, o tRNA metionina iniciador é modificado com um grupo metila em seu extremo 5' para reconhecer o sítio de iniciação da tradução no mRNA. Portanto, a função principal do tRNA metionina é participar do processo de tradução, garantindo que a sequência correta de aminoácidos seja incorporada à cadeia polipeptídica em conformidade com o código genético especificado pelo mRNA.

As proteínas do citoesqueleto são um tipo de proteína que desempenham um papel estrutural e funcional crucial no interior das células. Eles formam uma rede dinâmica de filamentos que dão forma, suporte e movimento às células. Existem três tipos principais de proteínas do citoesqueleto: actina, tubulina e intermediate filaments (filamentos intermediários).

A actina é um tipo de proteína que forma filamentos delgados e flexíveis, desempenhando um papel importante em processos como a divisão celular, o movimento citoplasmático e a motilidade das células. A tubulina, por outro lado, forma microtúbulos rígidos e longos que desempenham um papel crucial no transporte intracelular, na divisão celular e na manutenção da forma celular.

Finalmente, os filamentos intermediários são compostos por diferentes tipos de proteínas e formam uma rede resistente que dá suporte à célula e a protege contra tensões mecânicas. Além de seu papel estrutural, as proteínas do citoesqueleto também desempenham funções regulatórias importantes, como o controle da forma celular, da mobilidade e da divisão celular.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

As proteínas dos microfilamentos pertencem a um tipo de fibrilas proteicas encontradas no citoplasma das células, desempenhando um papel fundamental na determinação da forma e estrutura celular, além de participarem em diversos processos dinâmicos como o movimento citoplasmático e a divisão celular.

Os microfilamentos são formados principalmente por actina, uma proteína globular que se polimeriza em fibras helicoidais de 6 a 7 nanômetros de diâmetro. A actina é frequentemente encontrada associada com outras proteínas reguladororas e adaptadoras, como a miosina, tropomodina, tropomiosina e a cross-linking protein, que desempenham um papel importante na estabilização e organização dos microfilamentos.

As proteínas dos microfilamentos estão envolvidas em uma variedade de processos celulares, incluindo o movimento citoplasmático, a divisão celular, a adesão celular e a motilidade celular. Além disso, elas também desempenham um papel importante na resposta às forças mecânicas e no estabelecimento de contatos entre células e entre células e a matriz extracelular.

Em resumo, as proteínas dos microfilamentos são uma classe importante de proteínas estruturais que desempenham um papel fundamental na determinação da forma e função celular, participando em uma variedade de processos dinâmicos e mecânicos.

As proteínas de choque térmico HSP70 (Heat Shock Proteins 70) pertencem a uma classe larga e conservada de proteínas chamadas proteínas de choque térmico (HSP), que desempenham um papel fundamental na proteção das células contra estressores ambientais, como temperaturas elevadas, radiação, hipóxia, inflamação e exposição a venenos ou toxinas. Essas proteínas atuam como chaperonas moleculares, auxiliando no plegamento correto de novas proteínas e na reparação ou degradação de proteínas danificadas ou mal plegadas.

A HSP70 é uma das proteínas de choque térmico mais estudadas e expressa em todos os organismos vivos, desde bactérias a humanos. Ela possui um peso molecular de aproximadamente 70 kDa e consiste em três domínios principais: o domínio N-terminal ATPase, o domínio subunitário intermediário e o domínio C-terminal substrato específico. O domínio ATPase hidrolisa ATP para fornecer a energia necessária para as atividades de ligação e liberação das proteínas clientes.

A HSP70 desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, incluindo:

1. Plegamento e despliegamento de proteínas: A HSP70 se liga a regiões hidrofóbicas expostas nas proteínas mal plegadas ou danificadas, promovendo o seu plegamento correto ou direcionando-as para a degradação.
2. Prevenção da agregação proteica: A HSP70 impede a formação de agregados proteicos indesejáveis, que podem levar ao estresse oxidativo e à morte celular.
3. Proteção contra o estresse: A HSP70 é expressa em resposta a diversos tipos de estresse celular, como calor, radiação e exposição a produtos químicos tóxicos, para promover a sobrevivência celular.
4. Regulação da apoptose: A HSP70 pode inibir a ativação dos complexos de morte intrínsecos e extrínsecos, desempenhando um papel na regulação do processo de apoptose.
5. Processamento e transporte de proteínas: A HSP70 participa no transporte transcelular de proteínas através da membrana mitocondrial, bem como no processamento e montagem de proteínas complexas.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, a HSP70 tem sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de terapias contra doenças neurodegenerativas, câncer e outras condições patológicas.

Uma sequência conservada é um termo utilizado em biologia molecular e genética para se referir a uma região específica de DNA ou RNA que tem mantido a mesma sequência de nucleotídeos ao longo do tempo evolutivo entre diferentes espécies. Isso significa que essas regiões são muito pouco propensas a mudanças, pois qualquer alteração nessas sequências pode resultar em funções biológicas desfavoráveis ou até mesmo inviabilidade do organismo.

As sequências conservadas geralmente correspondem a genes ou regiões reguladoras importantes para processos celulares fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução de genes, metabolismo e desenvolvimento embrionário. A alta conservação dessas sequências permite que os cientistas usem técnicas comparativas entre diferentes organismos para identificar esses elementos funcionais e estudar sua evolução e funções biológicas.

A "Traduzional Chain Initiation" (Iniciação Traducional da Cadeia Peptídica) refere-se ao primeiro passo no processo de tradução, onde o mRNA é transliterado em uma cadeia polipeptídica. Isto envolve a união do aminoacil-tRNA com o ribossoma na posição inicial do códon de iniciação no mRNA. O processo exato varia entre procariotos e eucariotos, mas geralmente inclui as seguintes etapas:

1. Iniciador tRNA se liga ao complexo ribossomal 30S (ou pequeno subunidade do ribossoma) na posição P (peptidil).
2. O mRNA se associa com o ribossoma, alinhando o códon de iniciação (geralmente AUG em procariotos e eucariotos) com o sítio A (aminoacil) do ribossoma.
3. O fator de iniciação IF2 (ou IF2/IF5A em eucariotos) promove a ligação do aminoacil-tRNA ao sítio P do ribossoma, fornecendo energia para este processo através da hidrólise de GTP.
4. O fator de iniciação IF1 (ou eIF1A em eucariotos) garante que o códon de iniciação está correto e alinhado no sítio A do ribossoma, enquanto o fator de iniciação IF3 (ou eIF5B em eucariotos) promove a dissociação dos fatores de iniciação restantes e a junção da grande subunidade do ribossoma (50S em procariotos ou 60S em eucariotos).
5. A formação do complexo ribossomal completo resulta na formação do peptide bond entre o aminoacil-tRNA no sítio P e o tRNA no sítio A, iniciando a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

Em resumo, os fatores de iniciação desempenham um papel crucial na garantia da correta leitura do código genético e no início da tradução proteica. A diferença entre procariotos e eucariotos é que os últimos têm uma maior complexidade de fatores de iniciação, o que pode refletir a necessidade de um controle mais rigoroso do processo de tradução em células com núcleos.

As técnicas de silenciamento de genes são métodos usados em biologia molecular e genômica para reduzir ou inibir a expressão de um gene específico. Isso é frequentemente alcançado por meios que interferem na transcrição do gene ou na tradução do seu ARN mensageiro (mRNA) em proteínas. Existem várias abordagens para silenciar genes, incluindo:

1. Interferência de ARN (RNAi): Este método utiliza pequenos fragmentos de RNA dupla cadeia (dsRNA) que são complementares a uma sequência específica do mRNA alvo. Quando este dsRNA é processado em células, resulta na formação de pequenas moléculas de interferência de ARN (siRNA), que se ligam ao mRNA alvo e o direcionam para a sua degradação, reduzindo assim a produção da proteína correspondente.

2. Edição do genoma por meio de sistemas como CRISPR-Cas9: Embora esse método seja mais conhecido por seu uso na edição de genes, também pode ser usado para silenciar genes. A ferramenta CRISPR-Cas9 consiste em uma endonuclease (Cas9) e um ARN guia que direciona a Cas9 para cortar o DNA em um local específico. Quando uma mutação é introduzida no gene da endonuclease, ela pode ser desativada, mas continua se ligando ao DNA alvo. Isso impede a transcrição do gene e, consequentemente, a produção de proteínas.

3. Métodos antisenso: Esses métodos envolvem o uso de RNA antisenso, que é complementar à sequência de mRNA de um gene alvo específico. Quando o RNA antisenso se liga ao mRNA, isso impede a tradução da proteína correspondente.

4. Métodos de interferência de ARN: Esses métodos envolvem o uso de pequenos fragmentos de ARN duplos (dsRNA) ou pequenos ARNs interferentes (siRNA) para silenciar genes. Quando essas moléculas de RNA são introduzidas em uma célula, elas são processadas por enzimas específicas que as convertem em siRNAs. Esses siRNAs se ligam a um complexo proteico conhecido como RISC (Complexo de Silenciamento do ARN Interferente), que os utiliza para reconhecer e destruir mRNA correspondentes, reduzindo assim a produção da proteína correspondente.

5. Métodos de promotores inibidores: Esses métodos envolvem o uso de sequências de DNA que podem se ligar a um promotor específico e impedir sua ativação, o que leva ao silenciamento do gene correspondente.

6. Métodos de edição genética: Esses métodos envolvem a alteração direta da sequência de DNA de um gene para modificar ou desativar sua função. Isso pode ser feito usando técnicas como CRISPR-Cas9, que permitem cortar e colar segmentos de DNA em locais específicos do genoma.

7. Métodos de expressão condicional: Esses métodos envolvem a utilização de sistemas regulatórios especiais que permitem controlar a expressão de um gene em resposta a certos estímulos ou condições ambientais. Isso pode ser feito usando promotores inducíveis, que só são ativados em resposta a determinadas moléculas ou condições, ou sistemas de expressão dependentes de ligantes, que requerem a ligação de uma molécula específica para ativar a expressão do gene.

8. Métodos de repressão transcripcional: Esses métodos envolvem a utilização de proteínas repressoras ou interferentes de ARN (RNAi) para inibir a transcrição ou tradução de um gene específico. Isso pode ser feito usando sistemas de silenciamento genético, que permitem suprimir a expressão de genes individuais ou grupos de genes relacionados.

9. Métodos de modificação epigenética: Esses métodos envolvem a alteração da estrutura e função dos cromossomos e histonas, que controlam o acesso e expressão dos genes no genoma. Isso pode ser feito usando técnicas como metilação do DNA ou modificações das histonas, que afetam a maneira como os genes são lidos e interpretados pelas células.

10. Métodos de engenharia genética: Esses métodos envolvem a introdução de novos genes ou sequências de DNA em organismos vivos, geralmente usando técnicas de transgêneses ou edição de genes. Isso pode ser feito para adicionar novas funções ou características a um organismo, ou para corrigir defeitos genéticos ou doenças hereditárias.

Em anatomia e medicina, os "cones de crescimento" referem-se a estruturas localizadas nas extremidades dos ossos longos em desenvolvimento, como nos membros superiores e inferiores. Eles são compostos por tecido cartilaginoso hipertrófico em forma de cone que se alonga continuamente por meio do processo de mitose (divisão celular) no ápice do cone.

A medida que o indivíduo cresce, as células neste tecido cartilaginoso sofrem uma série de transformações que incluem a mineralização e substituição por tecido ósseo, resultando no alongamento do osso. Eventualmente, os cones de crescimento desaparecem à medida que o osso alcança sua comprimento final e a maturação esquelética é concluída.

As anomalias nos cones de crescimento podem resultar em condições patológicas, como displasia esquiroide, uma doença genética rara que afeta o desenvolvimento dos ossos e causa alongamento excessivo e desigual dos membros.

Biossíntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem proteínas. É uma forma complexa de biossíntese que consiste em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Durante a transcrição, o DNA do gene que codifica a proteína desejada é transcrito em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm). Isso é feito por enzimas chamadas RNA polimerases, que "lerem" a sequência de nucleotídeos no DNA e sintetizam uma cópia complementar em ARN.

2. Tradução: Durante a tradução, o ARNm é usado como um modelo para sintetizar uma cadeia polipeptídica (a sequência de aminoácidos que formam a proteína). Isso ocorre em um organelo chamado ribossomo, onde os anticódons do ARN mensageiro se combinam com os codões correspondentes no ARN de transferência (ARNt), levando à adição dos aminoácidos certos à cadeia polipeptídica em uma ordem específica.

A biossíntese de proteínas é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo muitos fatores diferentes, incluindo a regulação da transcrição gênica, modificação pós-tradução das proteínas e o processamento do ARN.

Os domínios PDZ são estruturas proteicas compostas por aproximadamente 80-90 aminoácidos que desempenham um papel importante na interação de proteínas e na organização de complexos proteicos em células. Eles recebem o seu nome do inglês "PSD-95/DLG/ZO-1" porque foram inicialmente identificados nessas três proteínas.

Os domínios PDZ são capazes de se ligar a outras proteínas em locais específicos, geralmente no final dos domínios citoplasmáticos de canais iônicos, transportadores e receptores transmembranares. Isso permite que eles atuem como adaptadores moleculares, conectando diferentes proteínas e organizando a formação de complexos proteicos na membrana celular.

Além disso, os domínios PDZ também podem desempenhar um papel importante em processos celulares como a sinalização celular, o tráfego intracelular e a organização da arquitetura celular. Devido à sua importância na regulação de diversas funções celulares, os domínios PDZ têm sido alvo de estudos em vários campos da biologia, incluindo a neurobiologia, a cardiologia e a oncologia.

Fosfoinositídeo Fosfolipase C (PI-PLC) é uma enzima que catalisa a hidrólise do fosfoinositídeo diacilglicerol 4,5-bisfosfato (PIP2) em inositol trifosfato (IP3) e diacilglicerol (DAG). Essa reação desencadeia uma série de eventos que levam à ativação de diversas vias de sinalização celular, incluindo a via de sinalização da proteína G e a via de sinalização do cálcio. A PI-PLC é encontrada em vários tipos de células e está envolvida em uma variedade de processos biológicos, como a regulação da expressão gênica, o metabolismo celular e a transdução de sinal. Existem diferentes isoformas de PI-PLC, cada uma com um padrão de expressão e atividade específicos, o que permite que essa enzima desempenhe funções diversificadas em diferentes tecidos e contextos fisiológicos.

Proteínas Quinases Ativadas por Mitógeno, ou MITPKs (do inglés, Mitogen-Activated Protein Kinases), são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na transdução de sinais celulares e regulação da expressão gênica em resposta a diversos estímulos externos, como citocinas, fatores de crescimento e hormônios. Elas são chamadas de "ativadas por mitógeno" porque muitos dos primeiros estimulantes descobertos para essas vias eram mitógenos, que são substâncias que promovem a proliferação celular.

A ativação das MITPKs geralmente ocorre em cascatas de fosforilação, onde uma quinase ativa outra quinase por adição de um grupo fosfato. Isso resulta em alterações conformacionais que permitem a interação com outras proteínas e substratos, levando à ativação ou inibição de diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação, apoptose e sobrevivência celular.

Existem quatro principais famílias de MITPKs: ERK1/2 (Extracelular Signal-Regulated Kinases), JNK (c-Jun N-terminal Kinases) e p38 MAPK (p38 Mitogen-Activated Protein Kinases). Cada uma dessas famílias desempenha funções específicas em diferentes contextos celulares e participa de diversas vias de sinalização.

Desregulação das MITPKs tem sido associada a várias doenças, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, elas são alvos importantes para o desenvolvimento de terapias farmacológicas que visam modular suas atividades e restaurar a homeostase celular.

As Quinases da Família Src (também conhecidas como SFKs, do inglés Sarcoma family kinases) são um grupo de proteínas cinases que desempenham um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, sobrevivência e motilidade celular.

Estas enzimas possuem uma estrutura comum, composta por um domínio tirosina cinase no seu extremo N-terminal, que catalisa a transferência de grupos fosfato a residuos de tirosina em outras proteínas; um domínio regulatório SH2 (do inglês Src Homology 2), que se liga a sequências específicas de aminoácidos contendo resíduos de fosfotirosina; e um domínio SH3, que interage com outras proteínas através de sequências prolines específicas.

A ativação das SFKs ocorre por meio da remoção de uma ligação inibitória entre o domínio tirosina cinase e o domínio SH2, geralmente mediada por sinalizações intracelulares que levam à fosforilação de resíduos específicos nas SFKs. A ativação dessas quinases pode levar a uma série de consequências celulares, incluindo a ativação de cascatas de sinalização que desencadeiam a proliferação e sobrevivência celular, bem como a alteração da organização do citoesqueleto, o que afeta a motilidade celular.

Devido ao seu papel central na regulação de diversos processos celulares, as SFKs têm sido associadas a várias doenças humanas, incluindo diferentes tipos de câncer, como sarcomas e carcinomas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a ativação das SFKs tem implicações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para o tratamento dessas doenças.

Em genética, a deleção de sequência refere-se à exclusão ou perda de uma determinada sequência de DNA em um genoma. Essa mutação pode ocorrer em diferentes níveis, desde a remoção de alguns pares de bases até a eliminação de grandes fragmentos cromossômicos.

Quando uma deleção envolve apenas alguns pares de bases, ela geralmente é classificada como uma microdeleção. Essas pequenas deleções podem resultar em alterações no gene que variam desde a perda de função completa do gene até a produção de proteínas truncadas ou anormais.

Já as macródeleções envolvem a exclusão de grandes segmentos cromossômicos, podendo levar à perda de vários genes e consequentemente causar distúrbios genéticos graves ou letalidade pré-natal.

A deleção de sequência pode ser herdada de um dos pais ou resultar de novas mutações espontâneas durante o desenvolvimento embrionário. Ela desempenha um papel importante no estudo da genética humana e tem implicações clínicas significativas, especialmente na identificação e compreensão das causas subjacentes de várias doenças genéticas.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

A deleção de genes é um tipo de mutação genética em que uma parte ou a totalidade de um gene desaparece do cromossomo. Isto pode ocorrer devido a erros durante a recombinação genética, exposição a agentes mutagénicos ou por motivos aleatórios. A deleção de genes pode resultar em uma proteína anormal, insuficiente ou inexistente, levando a possíveis consequências fenotípicas, como doenças genéticas ou características físicas alteradas. A gravidade da deleção depende da função do gene afetado e do tamanho da região deletada. Em alguns casos, a deleção de genes pode não causar nenhum efeito visível se outras cópias do gene existirem e puderem cumprir suas funções normalmente.

As subunidades alfa Gs de proteínas de ligação a GTP são tipos específicos de proteínas que desempenham um papel fundamental na transdução de sinais celulares. Elas são componentes-chave do complexo heterotrímérico da proteína G estimulada por receptores acoplados à proteína G (GPCR).

A subunidade alfa Gs possui ligações a nucleótidos de guanina e tem atividade enzimática associada, podendo se ligar tanto ao GDP (difosfato de guanosina) quanto ao GTP (trifosfato de guanosina). Neste contexto, quando uma hormona ou neurotransmissor se liga a um receptor acoplado à proteína G, isto promove um cambaleara conformacional que facilita a dissociação do GDP e a associação de um GTP na subunidade alfa Gs.

Essa mudança induz a dissociação da tríade proteica em duas unidades: a subunidade alfa-GTP e as subunidades beta/gama. A subunidade alfa-GTP ativa então uma cascata de eventos que desencadeiam respostas celulares específicas, como a ativação de enzimas intracelulares, abertura de canais iónicos ou alterações no metabolismo.

A hidrólise do GTP em GDP pela subunidade alfa-GTP promove a sua inativação e permite que ela se reassocie às subunidades beta/gama, restaurando o complexo proteico original e encerrando a resposta de sinalização.

Em resumo, as subunidades alfa Gs de proteínas de ligação ao GTP são componentes-chave da transdução de sinais celulares mediada por receptores acoplados à proteína G (GPCRs), desempenhando um papel fundamental na regulação das respostas fisiológicas e patofisiológicas em diversos sistemas biológicos.

O mapeamento de interação de proteínas (PPI, do inglês Protein-Protein Interaction) refere-se ao estudo e análise das interações físicas e funcionais entre diferentes proteínas em um organismo vivo. Essas interações desempenham papéis cruciais no processo de regulação celular, sinalização intracelular, formação de complexos multiproteicos, e na organização da arquitetura celular.

A compreensão dos mapas de interação de proteínas é fundamental para elucidar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos e patológicos, como o desenvolvimento de doenças genéticas, neurodegenerativas e câncer. Além disso, esses mapas podem fornecer insights valiosos sobre as redes moleculares que governam a organização e regulação dos sistemas celulares, bem como auxiliar no desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Diversas técnicas experimentais são empregadas para mapear essas interações, incluindo a biologia de sistemas, bioquímica, genética e biologia computacional. Algumas das principais abordagens experimentais utilizadas no mapeamento de interação de proteínas incluem:

1. Espectrometria de massa (MS): Através da análise de fragmentos de proteínas, é possível identificar e quantificar as interações entre diferentes proteínas em uma amostra biológica.
2. Co-imunoprecipitação (Co-IP): Essa técnica consiste na utilização de anticorpos específicos para capturar e purificar uma proteína-alvo, levando consigo as proteínas com as quais interage.
3. Biotinayladação: Através da ligação covalente de biotina a proteínas, é possível isolar e identificar as interações entre diferentes proteínas em uma amostra biológica.
4. Hi-5: Essa técnica combina a expressão de proteínas marcadas com GFP e a microscopia de fluorescência para detectar as interações entre diferentes proteínas em células vivas.
5. Proteínas de fusão: Através da criação de proteínas híbridas, é possível detectar as interações entre diferentes proteínas por meio de técnicas como a reconstituição de domínios de ligação ou a quimiotaxia bacteriana.
6. Análise de sequência: Através da comparação de sequências de aminoácidos, é possível inferir as interações entre diferentes proteínas com base em suas estruturas tridimensionais e domínios funcionais.
7. Modelagem molecular: Através do uso de algoritmos computacionais, é possível prever as interações entre diferentes proteínas com base em suas estruturas tridimensionais e propriedades físico-químicas.

A miosina tipo II é uma proteína motor encontrada no miofibrila dos músculos esqueléticos e cardíacos, desempenhando um papel crucial no processo de contração muscular. Ela é responsável pela geração da força mecânica necessária para a movimentação das cabeças de actina durante a contracção, levando assim ao encurtamento do sarcomero e à consequente contração do músculo. A miosina tipo II é um hexamero composto por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, com as cabeças globulares que se ligam à actina e a ATPase associada, enquanto o tronco alongado se liga à parte maior da cadeia de actina. Diferentes isoformas da miosina tipo II podem ser expressas em diferentes tipos de músculos, refletindo as adaptações funcionais específicas desses tecidos.

Receptores acoplados à proteína G (RAPG ou GPCRs, do inglês G protein-coupled receptors) são um tipo muito grande e diversificado de receptores transmembranares encontrados em células eucarióticas. Eles desempenham funções importantes na comunicação celular e transmissão de sinais, sendo responsáveis por detectar uma variedade de estímulos externos, como neurotransmissores, hormônios, luz, odorantes e gustos.

Os RAPG são constituídos por sete domínios transmembranares helicoidais, formando um corpo proteico em forma de bastão que atravessa a membrana celular. A extremidade N-terminal do receptor fica voltada para o exterior da célula e é frequentemente responsável pela ligação do ligante (o estímulo que ativa o receptor). A extremidade C-terminal está localizada no citoplasma e interage com as proteínas G, das quais recebem seu nome.

Quando um ligante se liga a um RAPG, isto promove uma mudança conformacional no receptor que permite a dissociação da subunidade alfa da proteína G (Gα) em duas partes: o fragmento GTP-ativo e o fragmento GDP-inativo. O fragmento GTP-ativo se associa então a uma variedade de enzimas, como a adenilato ciclase ou a fosfolipase C, desencadeando uma cascata de reações que resultam em sinalizações intracelulares e respostas celulares específicas.

Os RAPG são alvos terapêuticos importantes para muitos fármacos, pois sua ativação ou inibição pode modular a atividade de diversos processos biológicos, como a resposta inflamatória, o sistema nervoso central e a regulação do metabolismo.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Proteínas luminescentes são proteínas que emitem luz como resultado de uma reação química. Elas podem ocorrer naturalmente em alguns organismos vivos, como fireflies, certain types of bacteria, and jellyfish, where they play a role in various biological processes such as bioluminescent signaling and defense mechanisms.

There are several types of naturally occurring luminescent proteins, including:

1. Luciferases: Enzymes that catalyze the oxidation of a luciferin substrate, resulting in the release of energy in the form of light.
2. Green Fluorescent Protein (GFP): A protein first discovered in jellyfish that emits green light when exposed to ultraviolet or blue light. GFP and its variants have become widely used as genetic tags for studying gene expression and protein localization in various organisms.
3. Aequorin: A calcium-sensitive photoprotein found in certain jellyfish that emits blue light when calcium ions bind to it, making it useful for measuring intracellular calcium concentrations.

Additionally, scientists have engineered and developed various artificial luminescent proteins with different spectral properties and applications in research and biotechnology. These proteins are often used as reporters of gene expression, protein-protein interactions, or cellular processes, and they can be detected and visualized using various imaging techniques.

As proteínas proto-oncogênicas c-RAF (também conhecidas como serina/treonina quinases Raf) são uma classe de proteínas envolvidas no processo de transdução de sinal celular, que desempenham um papel crucial na regulação do crescimento e diferenciação celular. Elas fazem parte da via de sinalização MAPK/ERK (mitogen-activated protein kinase/extracellular signal-regulated kinase), que é ativada em resposta a diversos estímulos, como fatores de crescimento e sinais mitogênicos.

A proteína proto-oncogênica c-RAF existe em três isoformas: A-RAF, B-RAF e C-RAF (também conhecidas como Raf-1). Essas proteínas são inativadas quando mantidas em um estado de monômero; por outro lado, sua ativação ocorre quando formam dimérs ou tetrâmeros. A ativação da proteína c-RAF leva à fosforilação e ativação das quinases MAPK/ERK, que desencadeiam uma cascata de eventos que resultam em alterações na expressão gênica e no controle do ciclo celular.

Mutações oncogênicas em genes que codificam as proteínas c-RAF podem levar ao desenvolvimento de diversos tipos de câncer, uma vez que essas mutações resultam em sinalizações contínuas e desreguladas da via MAPK/ERK. Essas mutações geralmente ocorrem em locais específicos dos domínios de ligação à nucleotídeo das proteínas c-RAF, levando a uma ativação constitutiva e persistente da quinase. Além disso, a sobreexpressão dessas proteínas também pode contribuir para o desenvolvimento do câncer, devido à sua capacidade de desencadear sinalizações contínuas e desreguladas da via MAPK/ERK.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

Fatores de Alongamento de Peptídeos (PAF, do inglés Peptide Growth Factors) se referem a proteínas solúveis que desempenham um papel crucial no crescimento e proliferação celular. Eles se ligam a receptores específicos na superfície das células, ativando cascatas de sinais intracelulares que resultam em uma variedade de respostas celulares, incluindo o crescimento e divisão celular.

PAFs são produzidos naturalmente pelo organismo e desempenham um papel importante no desenvolvimento embrionário, na manutenção da homeostase tecidual e na regeneração de tecidos danificados ou feridos. Exemplos bem conhecidos de PAFs incluem o fator de crescimento similar a insulina (IGF), o fator de crescimento epidérmico (EGF) e o fator de crescimento fibroblástico (FGF).

As desregulações na sinalização dos PAFs têm sido associadas a diversas doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, os fatores de alongamento de peptídeos têm sido alvo de pesquisas terapêuticas para o tratamento dessas condições.

"Proteínas de Caenorhabditis elegans" se referem a proteínas específicas encontradas no nematóide modelo de laboratório, Caenorhabditis elegans. Este organismo microscópico é amplamente utilizado em pesquisas biológicas, particularmente em estudos relacionados à genética, neurobiologia e biologia do desenvolvimento.

Caenorhabditis elegans possui um genoma relativamente simples, com aproximadamente 20.000 genes, dos quais cerca de 35% codificam proteínas. Estas proteínas desempenham diversas funções importantes no organismo, incluindo a regulação de processos celulares, estruturais e metabólicos. Além disso, as proteínas de Caenorhabditis elegans são frequentemente utilizadas em estudos como modelos para compreender os homólogos humanos correspondentes, uma vez que muitas delas têm sequências e estruturas semelhantes. Isso pode ajudar a esclarecer as funções e interações dessas proteínas em organismos mais complexos, incluindo os seres humanos.

Nucleótidos de adenina são compostos químicos importantes encontrados no ácido nucléico, como o DNA e o RNA. Eles desempenham um papel fundamental na transferência de energia e sinalização celular, bem como na codificação e transmissão de informações genéticas.

A adenina é uma das quatro bases nitrogenadas que compõem o DNA e o RNA, sendo as outras três a timina, citosina e guanina. No DNA, a adenina forma pares de bases complementares com a timina usando dois átomos de hidrogênio, enquanto no RNA, ela se emparelha com a uracila.

Quimicamente, o nucleótido de adenina é formado pela combinação da base nitrogenada adenina com um açúcar de pentose (ribose no caso do RNA ou desoxirribose no DNA) e um ou mais grupos fosfato. A ligação entre o açúcar e a base forma uma glicosida, enquanto a ligação entre o açúcar e os grupos fosfato forma um éster.

A sequência de nucleótidos de adenina e outras bases nitrogenadas no DNA e RNA é responsável pela codificação dos genes e das instruções genéticas necessárias para a síntese de proteínas e outros processos celulares importantes.

Domínios e motivos de interação entre proteínas referem-se a áreas específicas em proteínas que estão envolvidas em interações físicas com outras proteínas. Esses domínios e motivos são essenciais para a formação de complexos proteicos, que desempenham funções importantes nas células vivas, como a regulação de vias bioquímicas, a formação de estruturas celulares e a resposta a estímulos externos.

Um domínio é uma região estruturalmente discreta em uma proteína que pode funcionar independentemente das outras partes da proteína. Muitos domínios possuem funções específicas, como a ligação a ligantes ou a interação com outras proteínas. Ao longo da evolução, os genes podem sofrer recombinações que resultam na fusão de diferentes domínios em uma única proteína, o que pode levar ao surgimento de novas funções e propriedades.

Motivos de interação entre proteínas são sequências curtas de aminoácidos que medeiam a ligação entre duas proteínas específicas. Eles geralmente adotam uma conformação tridimensional característica que permite a formação de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações iônicas e interações hidrofóbicas, com outras proteínas.

A compreensão dos domínios e motivos de interação entre proteínas é fundamental para a compreensão da formação e regulação de complexos proteicos e desempenha um papel importante no desenvolvimento de fármacos e terapias dirigidas a proteínas específicas.

JNK (c-Jun N-terminal quinase) é um tipo de proteína quinase que está envolvida na transdução de sinais celulares e desempenha um papel importante em diversas respostas celulares, incluindo a regulação do crescimento e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e inflamação.

As proteínas quinases JNK ativadas por mitógeno (MAPKs - Mitogen-Activated Protein Kinases) são um subgrupo de quinases JNK que são ativadas em resposta a estímulos externos, como fatores de crescimento e citocinas. Eles fazem isso por meio de uma cascata de fosforilação envolvendo três proteínas kinases: MAPKKK (MAP quinase cinase cinase), MAPKK (MAP quinase cinase) e MAPK (MAP quinase).

Quando ativadas, as proteínas quinases JNK fosforilam outras proteínas, incluindo fatores de transcrição, que desencadeiam uma resposta celular específica. Em particular, a fosforilação da proteína c-Jun por JNK é importante para a ativação do fator de transcrição AP-1, que regula a expressão gênica em resposta a estímulos como radiação UV e citocinas.

Em resumo, as proteínas quinases JNK ativadas por mitógeno são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel central na transdução de sinais celulares e na regulação da expressão gênica em resposta a estímulos externos.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

RGS (Regulator of G Protein Signaling) são proteínas que funcionam como reguladoras negativas dos sinais transmitidos por proteínas G heterotrímeros, um tipo importante de molécula de sinalização envolvida em diversas vias de sinalização celular. As proteínas RGS contêm um domínio conservado conhecido como "domínio RGS-box" ou "domínio RZ", que interage com a subunidade alfa ativada da proteína G, acelerando assim a inativação da proteína G por meio de sua guanidina dissociação do nucleotídeo associado. Além disso, algumas proteínas RGS também possuem domínios adicionais que podem modular outras interações e funções celulares. A regulação dos sinais de proteínas G por proteínas RGS desempenha um papel crucial em uma variedade de processos fisiológicos, incluindo a transdução de sinal em sistemas nervoso, cardiovascular e imunológico.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

"Gene rasa" ou "gene de suspensão" é um termo genético que se refere a um gene recessivo que não expressa nenhum fenótipo visível quando presente em heterozigose com uma cópia funcional do gene. No entanto, quando duas cópias do gene rasa estão presentes (homozigose), o indivíduo manifestará o fenótipo associado à falta de função desse gene.

Em outras palavras, os genes ras são genes recessivos que só causam um efeito fenotípico visível quando uma pessoa herda duas cópias defeituosas do gene, uma de cada pai. Se uma pessoa herdar apenas uma cópia defeituosa (junto com uma cópia funcional do outro pai), eles geralmente não mostrarão sinais ou sintomas da condição associada ao gene rasa.

Um exemplo clássico de um gene rasa é o gene que causa fibrose quística, uma doença genética fatal que afeta os pulmões e sistema digestivo. As pessoas com apenas uma cópia defeituosa do gene não desenvolverão fibrose quística, mas podem ser portadores do gene e transmiti-lo a seus filhos. Se ambos os pais são portadores do gene rasa da fibrose quística, há uma probabilidade de 25% em cada gravidez que o filho herde duas cópias defeituosas do gene e desenvolva a doença.

Lisofosfolipídios são lípidos que contém apenas um ácido graxo ligado a um glicerol por meio dum enlace éster. Eles são derivados dos fosfolipídios, através do processo de hidrólise de um dos ácidos graxos, normalmente o ácido palmítico, geralmente pela ação da enzima fosfolipase A2.

Existem dois tipos principais de lisofosfolipídios: lisolecitinas e lisoafins. Estes lipídeos desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo a sinalização celular, a regulação da atividade enzimática e a modulação da resposta inflamatória. No entanto, também estão associados a diversas patologias, como aterosclerose, diabetes, câncer e doenças neurodegenerativas.

O Fator de Crescimento Epidérmico (EGF, do inglês Epidermal Growth Factor) é uma pequena proteína mitogênica que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos fisiológicos, como proliferação, sobrevivência, migração e diferenciação celular.

Ele se liga a um receptor tirosina quinase específico na membrana plasmática das células alvo, o EGFR (receptor do fator de crescimento epidérmico), induzindo sua ativação e iniciando uma cascata de sinalizações intracelulares que desencadeiam os efeitos biológicos mencionados acima.

O EGF é produzido e secretado por diversos tipos celulares, incluindo fibroblastos, plaquetas e células epiteliais. Ele está presente em vários fluidos corporais, como saliva, suor e líquido amniótico. Devido à sua capacidade de estimular o crescimento e proliferação celular, o EGF tem sido amplamente estudado no contexto do desenvolvimento de terapias para a regeneração tecidual e a cicatrização de feridas.

O sistema de sinalização das MAP quinases (MITogen-Activated Protein Kinases) é um importante caminho de transdução de sinais intracelular em células eucariontes, que desempenha um papel fundamental na regulação de diversas respostas celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência, morte celular programada (apoptose) e resposta ao estresse.

A sinalização das MAP quinases é iniciada por uma variedade de fatores extracelulares, tais como hormônios, citocinas, fatores de crescimento e neurotransmissores, que se ligam aos receptores celulares na membrana plasmática. Essa ligação ativa uma cascata de fosforilações em vários níveis de proteínas quinases, incluindo as MAP quinases (MAPKs), que são ativadas por fosforilação dual em resíduos de treonina e tirosina por MAP quinase cinases (MKKs ou MEKs).

As MAP quinases ativadas podem então fosforilar outras proteínas, incluindo fatores de transcrição, que deslocam-se para o núcleo celular e modulam a expressão gênica. Isso resulta em uma resposta celular específica às condições ambientais ou às mudanças no microambiente celular.

Existem quatro principais famílias de MAP quinases: ERK (extracelular signal-regulated kinase), JNK (c-Jun N-terminal kinase), p38 e ERK5, cada uma com funções específicas e padrões de ativação. A desregulação da sinalização das MAP quinases tem sido associada a diversas doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

Sim, posso fornecer a você a definição médica de "citoplasma". O citoplasma é a parte interna de uma célula que está delimitada pela membrana plasmática e contém todos os organelos celulares, exceto o núcleo. É composto por um material gelatinoso chamado citosol, no qual estão suspensos os organelos celulares, tais como mitocôndrias, ribossomos, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexo de Golgi, entre outros. O citoplasma desempenha um papel fundamental na maioria dos processos metabólicos celulares, incluindo a produção de energia, síntese de proteínas e lipídios, catabolismo e anabolismo, transporte de substâncias e comunicação celular.

Em terminologia médica, a exocitose refere-se a um processo biológico fundamental em células, especialmente as que sintetizam e secretam moléculas específicas. Neste processo, uma vesícula (pequena estrutura membranosa) presente no interior da célula se funde com a membrana plasmática celular, resultando na liberação de seu conteúdo para o ambiente extracelular.

Este mecanismo é essencial em diversos processos fisiológicos, como por exemplo:

1. Libertação de neurotransmissores nas sinapses dos neurônios;
2. Secreção de hormonas e enzimas por células endócrinas e exócrinas;
3. Rejeição de antígenos pelas células imunológicas;
4. Eliminação de detritos celulares e patógenos invasores.

A exocitose é um processo complexo controlado por diversas proteínas que regulam as etapas de transporte, tethering (ancoragem temporária), fusão da membrana e reciclagem das vesículas. A disfunção neste processo pode estar associada a várias doenças, incluindo diabetes, distúrbios neurológicos e disfunções imunológicas.

Fosfolipase D é uma enzima que catalisa a reação de hidrólise dos fosfoglicéridos, resultando na formação de fosfatidilcolina e alcoóis ou lisofosfatidilcolina e diacilglicerol, dependendo do substrato e condições. Existem quatro isoformas conhecidas de fosfolipase D em mamíferos, com diferentes distribuições teciduais e propriedades enzimáticas. A fosfolipase D desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a resposta imune, a exocitose e o crescimento celular. No entanto, também está associada à patogênese de várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a fibrose cística e o cancro.

O cálcio é um mineral essencial importante para a saúde humana. É o elemento mais abundante no corpo humano, com cerca de 99% do cálcio presente nas estruturas ósseas e dentárias, desempenhando um papel fundamental na manutenção da integridade estrutural dos ossos e dentes. O restante 1% do cálcio no corpo está presente em fluidos corporais, como sangue e líquido intersticial, desempenhando funções vitais em diversos processos fisiológicos, tais como:

1. Transmissão de impulsos nervosos: O cálcio é crucial para a liberação de neurotransmissores nos sinais elétricos entre as células nervosas.
2. Contração muscular: O cálcio desempenha um papel essencial na contração dos músculos esqueléticos, lissos e cardíacos, auxiliando no processo de ativação da troponina C, uma proteína envolvida na regulação da contração muscular.
3. Coagulação sanguínea: O cálcio age como um cofator na cascata de coagulação sanguínea, auxiliando no processo de formação do trombo e prevenindo hemorragias excessivas.
4. Secreção hormonal: O cálcio desempenha um papel importante na secreção de hormônios, como a paratormona (PTH) e o calcitriol (o forma ativa da vitamina D), que regulam os níveis de cálcio no sangue.

A manutenção dos níveis adequados de cálcio no sangue é crucial para a homeostase corporal, sendo regulada principalmente pela interação entre a PTH e o calcitriol. A deficiência de cálcio pode resultar em doenças ósseas, como osteoporose e raquitismo, enquanto excesso de cálcio pode levar a hipercalcemia, com sintomas que incluem náuseas, vômitos, constipação, confusão mental e, em casos graves, insuficiência renal.

Microtúbulos são estruturas tubulares finas e hohl, compostas por proteínas tubulina, que desempenham um papel crucial no esqueleto interno das células e no transporte intracelular. Eles fazem parte do citoesqueleto e são encontrados em grande número em quase todas as células eucarióticas. Os microtúbulos desempenham um papel importante em uma variedade de processos celulares, incluindo a divisão celular, o movimento citoplasmático e a manutenção da forma celular. Eles também estão envolvidos no transporte de organelas e vesículas dentro das células. Os microtúbulos são dinâmicos e podem crescer ou encurtar ao longo do tempo, o que permite que a célula responda a mudanças no ambiente e reorganize seu citoesqueleto conforme necessário.

A "biblioteca genética" é um conceito utilizado em biologia molecular e genômica para se referir a uma coleção de fragmentos de DNA ou RNA que contêm genes ou sequências regulatórias de interesse. Essas bibliotecas gênicas podem ser criadas por meio de técnicas de clonagem molecular, em que os fragmentos de DNA ou RNA são inseridos em vetores de clonagem, como plasmídeos ou fagos, que permitem a replicação e manutenção dos fragmentos em bactérias hospedeiras.

Existem diferentes tipos de bibliotecas genéticas, dependendo do material de partida e do objetivo da análise. Algumas das mais comuns incluem:

1. Biblioteca genômica: uma coleção de fragmentos de DNA genômico clonados a partir de um organismo ou tecido específico. Essa biblioteca pode ser utilizada para estudar a estrutura e organização do genoma, bem como para identificar genes específicos ou sequências regulatórias.
2. Biblioteca complementar de DNA (cDNA): uma coleção de fragmentos de DNA complementares aos ARNs mensageiros (mRNAs) presentes em um tecido ou célula específica. Essas bibliotecas são úteis para identificar genes que estão sendo expressos em determinadas condições ou estágios do desenvolvimento.
3. Biblioteca fosfatídico 3'-cinase (PI3K): uma coleção de fragmentos de DNA que contém sequências regulatórias específicas para a ativação da enzima PI3K, envolvida em diversos processos celulares, como proliferação e sobrevivência celular.

As bibliotecas genéticas são uma ferramenta essencial na pesquisa genômica e molecular, pois permitem a identificação e análise de genes e sequências regulatórias específicas em diferentes tecidos e organismos. Além disso, elas podem ser utilizadas no desenvolvimento de terapias gene-direcionadas para doenças genéticas ou cancerígenas.

Na área da biologia molecular e genética, as "proteínas de Drosophila" geralmente se referem a proteínas estudadas e identificadas em *Drosophila melanogaster*, um organismo modelo amplamente utilizado em pesquisas. A Drosophila é uma espécie de mosca-da-fruta, e seu pequeno tamanho, geração curta, fácil manuseio e genoma relativamente simples a tornam uma escolha popular para estudos genéticos.

Muitas proteínas essenciais para processos celulares básicos foram primeiro descobertas e caracterizadas em Drosophila, incluindo proteínas envolvidas no desenvolvimento, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse e no envelhecimento. Além disso, a análise de mutantes de Drosophila tem desempenhado um papel crucial em desvendar os mecanismos moleculares subjacentes à doença humana, particularmente em áreas como o câncer e as neurodegenerativas.

Em resumo, "proteínas de Drosophila" são proteínas identificadas e estudadas no contexto de *Drosophila melanogaster*, que desempenham funções importantes em uma variedade de processos biológicos e fornecem insights valiosos sobre a biologia humana.

Fibroblastos são células presentes no tecido conjuntivo, que é o tipo mais abundante de tecido em animais. Eles produzem e mantêm as fibras colágenas e a matriz extracelular, que fornece suporte estrutural aos órgãos e tecidos. Além disso, os fibroblastos desempenham um papel importante na cicatrização de feridas, produzindo substâncias químicas que desencadeiam a resposta inflamatória e estimulando o crescimento de novos vasos sanguíneos. Eles também podem atuar como células imunes, produzindo citocinas e outras moléculas envolvidas na resposta imune. Em condições saudáveis, os fibroblastos são células relativamente inativas, mas eles podem se tornar ativados em resposta a lesões ou doenças e desempenhar um papel importante no processo de cura e reparação tecidual. No entanto, uma ativação excessiva ou prolongada dos fibroblastos pode levar ao crescimento exagerado da matriz extracelular e à formação de tecido cicatricial anormal, o que pode comprometer a função do órgão afetado.

Os Receptores de Antígenos de Linfócitos T (TCRs, do inglês T Cell Receptor) são proteínas complexas encontradas na membrana plasmática dos linfócitos T, um tipo importante de células do sistema imune adaptativo. Eles desempenham um papel fundamental no reconhecimento e na resposta a antígenos específicos apresentados por células apresentadoras de antígenos (APCs).

Os TCRs são compostos por duas cadeias polipeptídicas, chamadas de cadeia alfa (α) e cadeia beta (β), ou em alguns casos, cadeia gama (γ) e delta (δ). Essas cadeias são formadas por recombinação somática de genes que codificam as regiões variáveis dos TCRs, o que permite a geração de uma diversidade enorme de sequências e, consequentemente, a capacidade de reconhecer um vasto repertório de antígenos.

A ligação do TCR a um complexo peptídeo-MHC (complexe majeur d'histocompatibilité, no francês; Major Histocompatibility Complex, em inglês) desencadeia uma cascata de sinais intracelulares que podem resultar na ativação do linfócito T e na indução de respostas imunes específicas. A interação entre o TCR e o complexo peptídeo-MHC é altamente seletiva e depende da complementariedade espacial e química entre as moléculas, garantindo assim a discriminação dos antígenos amigáveis (autólogos) dos inimigos (não-autólogos).

Em resumo, os Receptores de Antígenos de Linfócitos T são proteínas especializadas que permitem a detecção e resposta a antígenos específicos, desempenhando um papel crucial no funcionamento do sistema imune adaptativo.

O Fator de Resposta Sérica (SR) é um termo usado em medicina e imunologia para se referir a uma proteína do soro que atua como um marcador de ativação do sistema imune. Ele é produzido pelos linfócitos B após a exposição a um antígeno estrangeiro e desempenha um papel importante na resposta imune adaptativa. O SR é específico para cada antígeno e sua medição pode ser usada em diagnósticos e acompanhamento de doenças infecciosas, autoimunes e neoplásicas. A concentração de SR no soro aumenta progressivamente ao longo do tempo, atingindo o pico em torno de duas semanas após a exposição ao antígeno e então diminui gradualmente.

Proteínas Tirosina Quinases (PTKs) são um tipo específico de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de transdução de sinal em células vivas. Elas são capazes de adicionar um grupo fosfato a uma proteína, mais especificamente a um resíduo de tirosina na cadeia polipeptídica da proteína, alterando assim sua atividade e função.

Este processo de adição de grupos fosfato é chamado de fosforilação e é uma forma importante de regulação das atividades celulares. As PTKs podem ser ativadas em resposta a diversos estímulos, como hormônios, fatores de crescimento e ligação de ligantes a receptores da membrana celular.

As PTKs são divididas em dois grupos principais: as receptoras tirosina quinases (RTKs) e as não-receptoras tirosina quinases (NRTKs). As RTKs possuem um domínio de ligação a ligante extracelular, um domínio transmembrana e um domínio intracelular tirosina quinase. Quando o ligante se liga à RTK, isto provoca uma mudança conformacional que ativa a quinase intracelular e inicia a cascata de sinalização.

As NRTKs, por outro lado, não possuem um domínio extracelular e estão presentes no citoplasma. Elas são ativadas por meio de diversos mecanismos, incluindo a ligação direta a outras proteínas ou a fosforilação por outras PTKs.

As PTKs desempenham um papel fundamental em uma variedade de processos celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose (morte celular programada). No entanto, alterações no funcionamento das PTKs podem levar a diversas doenças, incluindo câncer e doenças autoimunes. Assim, as PTKs são alvo de importantes estratégias terapêuticas em medicina.

Fosfolipases tipo C são um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise do fosfatidilcolina, um dos principais fosfolípides presentes nas membranas celulares, resultando na formação de diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3). Existem quatro subtipos desta enzima, designados por α, β, γ e δ, cada um com diferentes mecanismos de regulação e funções biológicas.

A fosfolipase C gama (PLCγ) é ativada por receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) e receptores tirosina quinases (RTKs), sendo um importante mediador de sinalizações celulares. Já as fosfolipases C beta (PLCβ) são ativadas por GPCRs acoplados a proteínas G do tipo Gq e desempenham funções importantes em processos como a regulação do cálcio intracelular e a transdução de sinais.

A ativação das fosfolipases tipo C gera segundos mensageiros que desencadeiam uma variedade de respostas celulares, incluindo a modulação da expressão gênica, a proliferação e diferenciação celular, o metabolismo e a morte celular. Desta forma, as fosfolipases tipo C desempenham um papel crucial no controle de diversos processos fisiológicos e patológicos, como o desenvolvimento embrionário, a resposta imune, a inflamação e o câncer.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

Em medicina e biologia celular, uma "linhagem celular transformada" refere-se a um tipo de célula que sofreu alterações significativas em seu fenotipo e genotipo, o que geralmente resulta em um crescimento aumentado e desregulado, capacidade de invasão e metástase, e resistência à apoptose (morte celular programada). Essas células transformadas podem ser o resultado de mutações genéticas espontâneas ou induzidas por agentes cancerígenos, radiação, vírus oncogênicos ou outros fatores.

A transformação celular é um processo fundamental no desenvolvimento do câncer e pode ser caracterizada por uma série de alterações moleculares que ocorrem nas células. Essas alterações incluem a ativação de oncogenes, inativação de genes supressores de tumor, instabilidade genômica, alterações na expressão gênica e na regulação epigenética, entre outras.

As linhagens celulares transformadas são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais como modelos para estudar os mecanismos moleculares do câncer e testar novas terapias anticancerígenas. No entanto, é importante lembrar que essas células podem não se comportar exatamente como as células cancerosas em humanos, uma vez que elas foram isoladas de seu microambiente original e cultivadas em condições artificialmente controladas no laboratório.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

'Temperatura ambiente' não tem uma definição médica específica, pois é um termo geral usado para descrever a temperatura do ar em um ambiente ou local em particular. No entanto, em alguns contextos relacionados à saúde e ciências biológicas, a temperatura ambiente geralmente se refere à faixa de temperatura entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit), que é considerada uma temperatura confortável para a maioria das pessoas e organismos.

Em outros contextos, como em estudos ou experimentos científicos, a temperatura ambiente pode ser definida com mais precisão, dependendo do método de medição e da escala de temperatura utilizada. Por exemplo, a temperatura ambiente pode ser medida usando um termômetro de mercúrio ou digital e pode ser expressa em graus Celsius, Fahrenheit ou Kelvin.

Em resumo, 'temperatura ambiente' é um termo genérico que refere-se à temperatura do ar em um determinado local ou ambiente, geralmente variando entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit) em contextos relacionados à saúde e ciências biológicas.

Em biologia e medicina, vacúolos são estruturas membranosas encontradas em células de organismos vivos, plantas e fungos principalmente. Eles servem a diversos propósitos dependendo do tipo e localização na célula.

Existem diferentes tipos de vacúolos, mas o maior deles é geralmente chamado de vacúolo central ou tonoplasto nas células vegetais. Nessas células, o vacúolo central ocupa até 90% do volume celular e desempenha funções importantes como armazenamento de água, íons e metabólitos; regulação do pH e turgescência celular; além disso, participa da defesa contra patógenos.

Já nos protistas, os vacúolos são frequentemente associados à digestão e excreção de resíduos metabólicos ou ingeridos do meio externo. Nesses casos, costumam ser chamados de vacúolos contrácteis ou citostômicos.

Em resumo, podemos definir vacúolos como compartimentos membranosos presentes em células que desempenham diversas funções, tais como armazenamento e regulação de substâncias, além de possíveis papéis na digestão e excreção.

O encéfalo é a parte superior e a mais complexa do sistema nervoso central em animais vertebrados. Ele consiste em um conjunto altamente organizado de neurônios e outras células gliais que estão envolvidos no processamento de informações sensoriais, geração de respostas motoras, controle autonômico dos órgãos internos, regulação das funções homeostáticas, memória, aprendizagem, emoções e comportamentos.

O encéfalo é dividido em três partes principais: o cérebro, o cerebelo e o tronco encefálico. O cérebro é a parte maior e mais complexa do encéfalo, responsável por muitas das funções cognitivas superiores, como a tomada de decisões, a linguagem e a percepção consciente. O cerebelo está localizado na parte inferior posterior do encéfalo e desempenha um papel importante no controle do equilíbrio, da postura e do movimento coordenado. O tronco encefálico é a parte inferior do encéfalo que conecta o cérebro e o cerebelo ao resto do sistema nervoso periférico e contém centros responsáveis por funções vitais, como a respiração e a regulação cardiovascular.

A anatomia e fisiologia do encéfalo são extremamente complexas e envolvem uma variedade de estruturas e sistemas interconectados que trabalham em conjunto para gerenciar as funções do corpo e a interação com o ambiente externo.

A microscopia confocal é um tipo de microscopia de fluorescência que utiliza um sistema de abertura espacial confocal para obter imagens com resolução e contraste melhorados, reduzindo a interferência dos sinais de fundo. Neste método, a luz do laser é usada como fonte de iluminação, e um pinhole é colocado na posição conjugada do plano de focalização da lente do objetivo para selecionar apenas os sinais oriundos da região focalizada. Isso resulta em imagens com menor ruído e maior contraste, permitindo a obtenção de seções ópticas finas e a reconstrução tridimensional de amostras. A microscopia confocal é amplamente utilizada em diversas áreas da biomedicina, como na investigação das interações entre células e matriz extracelular, no estudo da dinâmica celular e molecular, e no diagnóstico e pesquisa de doenças.

Neuróns (ou neurónios) são células especializadas no sistema nervoso responsáveis por processar e transmitir informação. Elas possuem um corpo celular, que contém o núcleo e outros organelos, e duas ou mais extensões chamadas de axônios e dendritos. Os axônios são responsáveis por transmitir sinais elétricos (potenciais de ação) para outras células, enquanto os dendritos recebem esses sinais de outros neurônios ou de outros tipos de células. A junção entre dois neurônios é chamada de sinapse e é onde ocorre a transmissão de sinal químico entre eles. Neurônios podem variar em tamanho, forma e complexidade dependendo da sua função e localização no sistema nervoso.

Proteínas Quinases Dependentes de Cálcio-Calmodulina (CaMKs) são um tipo de enzima que desempenham um papel crucial na regulação da atividade celular em resposta a sinais intracelulares de cálcio. Elas são chamadas de "dependentes de cálcio-calmodulina" porque sua ativação requer a ligação do íon cálcio e da proteína calmodulina.

A calmodulina é uma proteína que se une ao cálcio e age como um sensor para alterações nos níveis de cálcio intracelular. Quando os níveis de cálcio aumentam, a calmodulina se liga aos domínios de ligação do cálcio nas proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina, induzindo um cambaleara conformacional que ativa a enzima.

As CaMKs desempenham várias funções importantes em diferentes processos celulares, incluindo a regulação da transcrição genética, a modulação da liberação de neurotransmissores e a plasticidade sináptica, que é o mecanismo subjacente à formação e reforço de memórias.

Existem três principais famílias de CaMKs: CaMKI, CaMKII e CaMKIV, cada uma com diferentes padrões de expressão tecidual e funções específicas. A desregulação da atividade das proteínas quinases dependentes de cálcio-calmodulina tem sido implicada em várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a epilepsia e o câncer.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Filogenia é um termo da biologia que se refere à história evolutiva e relacionamento evolucionário entre diferentes grupos de organismos. É a disciplina científica que estuda as origens e desenvolvimento dos grupos taxonômicos, incluindo espécies, gêneros e outras categorias hierárquicas de classificação biológica. A filogenia é baseada em evidências fósseis, anatomia comparada, biologia molecular e outros dados que ajudam a inferir as relações entre diferentes grupos de organismos. O objetivo da filogenia é construir árvores filogenéticas, que são diagramas que representam as relações evolutivas entre diferentes espécies ou outros táxons. Essas árvores podem ser usadas para fazer inferências sobre a história evolutiva de organismos e características biológicas. Em resumo, filogenia é o estudo da genealogia dos organismos vivos e extintos.

Luciferases são enzimas que catalisam reações químicas em organismos vivos, resultando na emissão de luz. A palavra "luciferase" vem do latim "lucifer," que significa "portador de luz". Essas enzimas são encontradas principalmente em organismos marinhos e insetos, como a lagarta-de-fogo.

A reação catalisada pela luciferase envolve a oxidação da molécula de substrato chamada luciferina, resultando na formação de oxiluciferina, que é um estado excitado e emite luz quando retorna ao seu estado fundamental. A cor da luz emitida depende do tipo específico de luciferase e luciferina presentes no organismo.

Luciferases são usadas em uma variedade de aplicações científicas, incluindo a bioluminescência em pesquisas biológicas, a detecção de genes relacionados à doença e a monitoração da atividade enzimática. Além disso, eles também são usados em dispositivos de detecção de luz, como biosensores, para medir a concentração de certas moléculas ou substâncias.

Em bioquímica e medicina, a dimerização refere-se ao processo em que duas moléculas individuais, geralmente proteínas ou ésteres de fosfato, se combinam para formar um complexo estável chamado dimero. Essa interação ocorre através de ligações não-covalentes ou covalentes entre as duas moléculas. A formação de dimeros desempenha funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, regulação enzimática e resposta imune. No entanto, a dimerização anormal também pode estar associada a doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Em um contexto clínico, o termo "dimer" geralmente se refere a um fragmento de fibrina (um componente da coagulação sanguínea) que é formado quando a fibrinogênio se degrada em resposta à ativação da cascata de coagulação. Esses dimers são frequentemente medidos em análises laboratoriais para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças trombóticas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar.

Em bioquímica e biologia molecular, o fator de tu de elongação de peptídeos, frequentemente abreviado como EEF (do inglês: elongation factor), é uma classe de proteínas envolvidas no processo de tradução dos mRNA em proteínas. Ele facilita a chegada do aminoacil-tRNA ao ribossoma durante a fase de elongação da tradução, promovendo assim a síntese de novas cadeias polipeptídicas.

Existem diferentes tipos de fatores EEF em diferentes organismos, mas um dos mais conhecidos e conservados é o fator EEF-1A (também conhecido como EF-Tu em procariotos), que se liga ao aminoacil-tRNA e o entrega ao local adequado no ribossoma. Outro fator importante é o EEF-2 (ou EF-G em procariotos), que promove a translocação do peptídeo sintetizado para a posição seguinte no ribossoma, permitindo assim a continuação do processo de tradução.

Em resumo, o fator Tu de elongação de peptídeos é uma proteína essencial para a síntese de proteínas, auxiliando no transporte e na inserção adequados dos aminoácidos no ribossoma durante a tradução do mRNA.

Sérine é um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo naturalmente a partir de outros aminoácidos e substratos. É um dos 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas e desempenha um papel importante em uma variedade de processos biológicos no corpo humano.

A sérine é sintetizada a partir do aminoácido glicina, com a ajuda da enzima sérica sérine hidroximetiltransferase. É um aminoácido polar e neutro, o que significa que possui uma cadeia lateral com grupos polares e não carregada eletricamente.

Além de sua função como componente das proteínas, a sérina também atua como precursor para a síntese de outros aminoácidos e moléculas biologicamente importantes, incluindo a glicina, a cisteína e a purina. Também é um importante substrato no metabolismo da lipídio e do folato.

Em condições especiais, como durante o crescimento rápido, a gravidez ou em situações de estresse metabólico, a sérine pode ser considerada um aminoácido essencial, o que significa que é necessário obter da dieta. Alimentos ricos em sérina incluem carne, peixe, ovos, laticínios e certas nozes e sementes.

Frações subcelulares são amostras ou partes específicas de células que são isoladas e analisadas para estudar a estrutura, função e interação dos componentes celulares. Essas frações contêm organelos ou estruturas subcelulares específicas, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas, peroxissomas, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexos de Golgi, citosqueleto e outros.

A obtenção dessas frações subcelulares geralmente é realizada por meio de técnicas de centrifugação diferencial ou ultracentrifugação, seguidas de técnicas adicionais de purificação, como cromatografia e eletrroforese. Esses métodos permitem a separação dos componentes celulares com base em suas diferenças de massa, densidade, tamanho e carga elétrica.

O estudo das frações subcelulares é fundamental para a compreensão da organização e regulação das células, bem como para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para doenças. Além disso, esses estudos podem fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares envolvidos em processos celulares complexos, como a divisão celular, o metabolismo, a sinalização e a resposta ao estresse.

Receptores de superfície celular são proteínas integrales transmembranares que se encontram na membrana plasmática das células e são capazes de detectar moléculas especificas no ambiente exterior da célula. Eles desempenham um papel fundamental na comunicação celular e no processo de sinalização celular, permitindo que as células respondam a estímulos químicos, mecânicos ou fotoquímicos do seu microambiente.

Os receptores de superfície celular podem ser classificados em diferentes tipos, dependendo da natureza do ligante (a molécula que se liga ao receptor) e do mecanismo de sinalização intracelular desencadeado. Alguns dos principais tipos de receptores de superfície celular incluem:

1. Receptores acoplados a proteínas G (GPCRs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a uma variedade de ligantes, como neurotransmissores, hormonas, e odorantes. A ligação do ligante desencadeia uma cascata de sinalização intracelular envolvendo proteínas G e enzimas secundárias, levando a alterações na atividade celular.
2. Receptores tirosina quinases (RTKs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a ligantes como fatores de crescimento e citocinas, e um domínio intracelular com atividade tirosina quinase. A ligação do ligante induz a dimerização dos receptores e a autofosforilação das tirosinas, o que permite a recrutamento e ativação de outras proteínas intracelulares e a desencadeio de respostas celulares, como proliferação e diferenciação celular.
3. Receptores semelhantes à tirosina quinase (RSTKs): Estes receptores não possuem atividade intrínseca de tirosina quinase, mas recrutam e ativam quinasas associadas à membrana quando ligados aos seus ligantes. Eles desempenham um papel importante na regulação da atividade celular, especialmente no sistema imunológico.
4. Receptores de citocinas e fatores de crescimento: Estes receptores se ligam a uma variedade de citocinas e fatores de crescimento e desencadeiam respostas intracelulares através de diferentes mecanismos, como a ativação de quinasas associadas à membrana ou a recrutamento de adaptadores de sinalização.
5. Receptores nucleares: Estes receptores são transcrições fatores que se ligam a DNA e regulam a expressão gênica em resposta a ligantes como hormonas esteroides e vitaminas. Eles desempenham um papel importante na regulação do desenvolvimento, da diferenciação celular e da homeostase.

Em geral, os receptores são proteínas integradas nas membranas celulares ou localizadas no citoplasma que se ligam a moléculas específicas (ligantes) e desencadeiam respostas intracelulares que alteram a atividade da célula. Essas respostas podem incluir a ativação de cascatas de sinalização, a modulação da expressão gênica ou a indução de processos celulares como a proliferação, diferenciação ou apoptose.

Nucleótidos de purina são tipos específicos de nucleótidos que contêm uma base nitrogenada purínica. As bases nitrogenadas purínicas incluem adenina (A) e guanina (G). Além disso, cada nucleótido de purina consiste em um açúcar de pentose (ribose em nucleótidos ribonucleicos ou desoxirribose em nucleótidos desoxirribonucleicos) e um ou mais fosfatos ligados ao grupo 5'-hidroxilo do açúcar.

Em biologia molecular, os nucleótidos de purina desempenham papéis cruciais na estrutura e função dos ácidos nucléicos, como o DNA e o RNA. Por exemplo, as duas fitas de DNA são mantidas unidas por pontes de hidrogênio entre as bases complementares A (na fita molde) e T (na fita de cadeia), e G (na fita molde) e C (na fita de cadeia). Além disso, os nucleótidos de purina desempenham funções importantes em outras moléculas biologicamente ativas, como ATP, cofatores enzimáticos e moléculas de sinalização intracelular.

A transcrição genética é um processo fundamental no funcionamento da célula, no qual a informação genética codificada em DNA (ácido desoxirribonucleico) é transferida para a molécula de ARN mensageiro (ARNm). Este processo é essencial para a síntese de proteínas, uma vez que o ARNm serve como um intermediário entre o DNA e as ribossomas, onde ocorre a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

O processo de transcrição genética envolve três etapas principais: iniciação, alongamento e terminação. Durante a iniciação, as enzimas RNA polimerase se ligam ao promotor do DNA, um sítio específico no qual a transcrição é iniciada. A RNA polimerase então "desvenda" a dupla hélice de DNA e começa a sintetizar uma molécula de ARN complementar à sequência de DNA do gene que está sendo transcrito.

Durante o alongamento, a RNA polimerase continua a sintetizar a molécula de ARNm até que a sequência completa do gene seja transcrita. A terminação da transcrição genética ocorre quando a RNA polimerase encontra um sinal específico no DNA que indica o fim do gene, geralmente uma sequência rica em citosinas e guaninas (CG-ricas).

Em resumo, a transcrição genética é o processo pelo qual a informação contida no DNA é transferida para a molécula de ARNm, que serve como um intermediário na síntese de proteínas. Este processo é fundamental para a expressão gênica e para a manutenção das funções celulares normais.

Phosphotyrosine é um importante tipo de modificação pós-traducional que ocorre em proteínas, particularmente em células envolvidas em sinalizações e processos de regulação celular. Em termos médicos, phosphotyrosine descreve o estado fosforilado da tyrosina, um dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas.

A fosforilação é catalisada por enzimas chamadas quinasas de tirosina e desfosforilação é catalisada por fosfatases de tirosina. A fosfotirosina atua como um interruptor molecular, modulando a atividade da proteína e sua interação com outras moléculas, o que pode levar a uma ampla gama de respostas celulares, incluindo proliferação, diferenciação, mobilidade e apoptose.

A desregulação desses processos de fosfotirosina está associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da fosfotirosina é crucial para entender os mecanismos moleculares que subjazem às doenças humanas e desenvolver novas terapias.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Na medicina e biologia, as espinhas dendríticas referem-se a estruturas especializadas encontradas no sistema imune. Elas são células responsáveis por processar e apresentar antígenos a outras células do sistema imune, desencadear respostas imunes adaptativas e promover a tolerância imune.

As espinhas dendríticas são um tipo de célula presentador de antígenos (APC) que se originam nos tecidos periféricos do corpo, como a pele, mucosas e órgãos internos. Elas têm projeções alongadas chamadas "dendritos" que lhes permitem capturar antígenos de seu ambiente local. Após a captura de antígenos, as espinhas dendríticas se movem para os gânglios linfáticos locais, onde podem processar e apresentar os antígenos a células T imunocompetentes, como linfócitos T CD4+ e CD8+.

A apresentação de antígenos pelas espinhas dendríticas é um passo crucial no desenvolvimento da resposta imune adaptativa. Elas expressam moléculas do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) classe I e II, que se ligam a peptídeos derivados dos antígenos capturados e os apresentam às células T. Além disso, as espinhas dendríticas também expressam moléculas coestimulatórias, como CD80 e CD86, que auxiliam no ativamento das células T.

As espinhas dendríticas desempenham um papel importante na imunidade inata e adaptativa, fornecendo uma ligação crucial entre as duas respostas imunes. Elas são essenciais para a detecção e resposta a patógenos invasores e também desempenham um papel na manutenção da tolerância imune ao auto-antígeno.

A regulação fúngica da expressão gênica refere-se aos mecanismos moleculares e celulares que controlam a ativação ou desativação dos genes em fungos. Esses processos regulatórios permitem que os fungos se adaptem a diferentes condições ambientais, como fonte de nutrientes, temperatura, pH, estresse oxidativo e presença de substâncias antifúngicas.

Existem vários mecanismos envolvidos na regulação fúngica da expressão gênica, incluindo modificações epigenéticas, ligação de fatores de transcrição a elementos regulatórios no DNA e modificação dos próprios fatores de transcrição. Além disso, outros mecanismos, como o processamento do RNA e a degradação do mARN, também desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica em fungos.

A compreensão dos mecanismos moleculares que regulam a expressão gênica em fungos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas e agrícolas, uma vez que muitos fungos são patógenos humanos ou causadores de doenças em plantas.

Os genes reporter, também conhecidos como marcadores de gene ou genes repórter, são sequências de DNA especiais que estão ligadas a um gene de interesse em um organismo geneticamente modificado. Eles servem como uma ferramenta para medir a atividade do gene de interesse dentro da célula. O gene reporter geralmente codifica uma proteína facilmente detectável, como a luciferase ou a proteína verde fluorescente (GFP). A actividade do gene de interesse controla a expressão do gene reporter, permitindo assim a quantificação da actividade do gene de interesse. Essa técnica é amplamente utilizada em pesquisas biológicas para estudar a regulação gênica e as vias de sinalização celular.

Schizosaccharomyces é um gênero de fungos da divisão Ascomycota, que inclui leveduras verdadeiras. Esses organismos unicelulares são encontrados em diferentes habitats, como solo, plantas e ambientes aquáticos. Eles têm uma importância significativa no setor industrial, principalmente na produção de bebidas alcoólicas, como cerveja e sake, graças à sua capacidade de fermentar açúcares em álcool etílico e dióxido de carbono.

A espécie mais conhecida do gênero Schizosaccharomyces é o Schizosaccharomyces pombe, que tem sido amplamente estudado como um organismo modelo no campo da biologia celular e molecular. O genoma desse organismo foi sequenciado em 2002, tornando-se um recurso valioso para a pesquisa científica.

Apesar de compartilharem o nome com a doença mental "esquizofrenia", não há relação etiológica ou mecanismos patológicos entre os dois. A semelhança no termo é simplesmente coincidência.

Rab4 GTP-binding proteins, também conhecidas como Rab4 GTPases, são proteínas que se ligam à nucleotídeos de guanosina trifosfato (GTP) e desempenham um papel importante no processo de transporte vesicular intracelular. Elas pertencem à família de proteínas Rab, que são reguladores centrais do tráfego vesicular entre os compartimentos celulares.

A proteína Rab4 se liga especificamente ao GTP e é encontrada principalmente em endossomas recicláveis ​​de membrana pré-early endosomal. Ela participa do processo de transporte retrógrado, que é o tráfego de vesículas de volta à superfície celular ou a outros compartimentos intracelulares após a endocitose. A proteína Rab4 desempenha um papel crucial na separação das vesículas recicláveis ​​dos endossomas e no seu transporte de volta à membrana plasmática ou a outros compartimentos celulares.

A ativação da proteína Rab4 ocorre quando ela se liga ao GTP, e essa forma ativada interage com outras proteínas para regular o tráfego vesicular. A hidrolise do GTP em guanosina difosfato (GDP) leva à inativação da proteína Rab4, o que resulta na dissociação dela dos complexos de membrana e no seu ciclo de reciclagem para a nova ativação.

Em resumo, as proteínas Rab4 de ligação ao GTP são reguladoras importantes do tráfego vesicular retrógrado intracelular e desempenham um papel crucial no processo de reciclagem de membranas e proteínas.

"Caenorhabditis elegans" é um tipo de nemátodo, ou verme redondo, que é frequentemente usado em estudos de biologia e genética. Ele mede aproximadamente 1 milímetro de comprimento e tem um ciclo de vida relativamente curto, o que o torna uma espécie conveniente para pesquisas laboratoriais.

Além disso, "C. elegans" é um organismo modelo importante porque seu corpo contém apenas aproximadamente 1.000 células e sua anatomia é bem compreendida. Todos os indivíduos machos desta espécie possuem exatamente 1.031 células no estado adulto, enquanto as fêmeas têm 959 células. Além disso, o genoma de "C. elegans" foi completamente sequenciado, o que permite aos pesquisadores estudar sua genética com precisão.

Outra vantagem do uso de "C. elegans" em pesquisas é seu curto tempo de geração e sua capacidade de se reproduzir por partenogênese, o que significa que as fêmeas podem produzir embriões sem a necessidade de fertilização masculina. Isso permite aos pesquisadores criar populações geneticamente uniformes rapidamente e facilmente.

"C. elegans" é frequentemente usado em estudos de desenvolvimento, neurobiologia, aprendizado e memória, doenças humanas e outras áreas da biologia. Sua simplicidade e fácil manipulação o tornam uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular e celular.

O Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato (PIP2) é um importante fosfolipídeo presente na membrana plasmática de células eucarióticas. Ele atua como um segundo mensageiro em diversas vias de sinalização celular, incluindo a regulação do cálcio intracelular, ativação de proteínas G e reorganização da rede de actina. O PIP2 pode ser hidrolisado por enzimas como a fosfolipase C, gerando diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3), que desempenham papéis cruciales na transdução de sinais intracelulares. Alterações no metabolismo do PIP2 têm sido associadas a diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurológicas.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Transducina é um tipo de proteína G heterotrimérica (composta por subunidades alfa, beta e gama) que desempenha um papel fundamental na transdução de sinal no sistema visual. Ela está envolvida no processo de amplificação e conversão da resposta fotorreceptora à luz em sinais elétricos que podem ser processados pelo cérebro.

Na retina, a transducina se associa à rodopsina, uma proteína presente nos bastonetes (um tipo de célula fotorreceptora), e quando ativada por luz, desencadeia uma cascata de reações que levam à diminuição da concentração de cGMP (guanosina monofosfato cíclico) intracelular. Isso resulta em fechamento dos canais iônicos dependentes de cGMP e hiperpolarização da membrana do bastonete, gerando assim o sinal elétrico que será transmitido ao cérebro.

Em resumo, a transducina é uma proteína-chave no processo de visão, responsável por converter a energia luminosa em sinais elétricos, permitindo assim que percebamos imagens e realizar tarefas visuais.

Proteínas mutantes referem-se a alterações na sequência de aminoácidos das proteínas devido a mutações em seus genes correspondentes. As mutações podem resultar em substituição, inserção ou deleção de um ou mais aminoácidos, o que pode afetar a estrutura e função da proteína. Em alguns casos, as mutações podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas ou aumentar o risco de doenças como câncer. No entanto, algumas mutações não têm efeito sobre a função da proteína e podem até mesmo melhorá-la em certos contextos. É importante notar que as proteínas mutantes são distintas das variantes naturais de proteínas que ocorrem normalmente em diferentes indivíduos.

Na medicina e biologia, a divisão celular é o processo pelo qual uma célula madre se divide em duas células filhas idênticas. Existem dois tipos principais de divisão celular: mitose e meiose.

1. Mitose: É o tipo mais comum de divisão celular, no qual a célula madre se divide em duas células filhas geneticamente idênticas. Esse processo é essencial para o crescimento, desenvolvimento e manutenção dos tecidos e órgãos em organismos multicelulares.

2. Meiose: É um tipo especializado de divisão celular que ocorre em células reprodutivas (óvulos e espermatozoides) para produzir células gametas haploides com metade do número de cromossomos da célula madre diplóide. A meiose gera diversidade genética através do processo de crossing-over (recombinação genética) e segregação aleatória dos cromossomos maternos e paternos.

A divisão celular é um processo complexo controlado por uma série de eventos regulatórios que garantem a precisão e integridade do material genético durante a divisão. Qualquer falha no processo de divisão celular pode resultar em anormalidades genéticas, como mutações e alterações no número de cromossomos, levando a condições médicas graves, como câncer e outras doenças genéticas.

Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.

Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.

A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.

Os fosfatidilinositol (PIs) são um tipo de fosfolipídio que desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares. Eles são particularmente concentrados no lado citosólico (interior) da membrana plasmática e em membranas internas de organelas como o retículo endoplasmático e o aparelho de Golgi.

A molécula de fosfatidilinositol consiste em um glicerol backbone com dois ácidos graxos ligados a ele por ligações éster e um grupo fosfato ligado ao terceiro carbono. O grupo fosfato está unido a inositol, um anel hexahidroxi de seis membros, que por sua vez pode ser fosforilado em diferentes posições, levando à formação de diversos derivados de fosfatidilinositol.

Os fosfatidilinositóis e seus derivados estão envolvidos em uma variedade de processos celulares, incluindo sinalização celular, tráfego de membrana e organização da citoesqueleto. Alguns dos derivados mais conhecidos de fosfatidilinositol incluem o fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) e o fosfatidilinositol 3,4,5-trisfosfato (PIP3), que atuam como importantes mensageiros secundários em cascatas de sinalização intracelular.

Em resumo, os fosfatidilinositóis são um tipo importante de fosfolipídio encontrado nas membranas celulares, envolvidos em uma variedade de processos celulares, incluindo sinalização e tráfego de membrana.

ISD (Isocitrato Desidrogenase) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de açúcares em células vivas, mais especificamente no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs-Henseleit). Existem duas formas principais desta enzima: a ISD NAD-dependente, localizada na matriz mitocondrial, e a ISD NADP-dependente, encontrada no citoplasma.

A ISD catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato em oxalosuccinato (um intermediário instável), que é imediatamente descarboxilado para formar α-cetoglutarato. Neste processo, o cofactor NAD+ ou NADP+ é reduzido a NADH ou NADPH, respectivamente. Além disso, a ISD desempenha um papel crucial na geração de energia (ATP) e redutores (NADH e FADH2), que são essenciais para o funcionamento adequado da célula.

A deficiência ou disfunção da ISD pode resultar em várias condições patológicas, incluindo acidose metabólica, danos oxidativos e alterações no metabolismo de açúcares e aminoácidos. Além disso, a atividade da ISD é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar o estado de saúde mitocondrial e função celular em pesquisas biomédicas.

NFATC (Nuclear Factors of Activated T-cells, Cytoplasmic) são famílias de fatores de transcrição que desempenham um papel crucial na regulação da expressão gênica em resposta a estímulos celulares e sinais de transdução de sinal. Eles estão envolvidos em uma variedade de processos biológicos, incluindo a diferenciação e ativação de células T, proliferação celular, apoptose e angiogênese.

Os fatores de transcrição NFATC são compostos por quatro membros: NFATC1 (ou NFATc2), NFATC2 (ou NFATc1), NFATC3 (ou NFATc4) e NFATC4 (ou NFATc3). Eles são inicialmente sintetizados como proteínas inativas no citoplasma, mas podem ser ativados por uma variedade de estímulos, incluindo a estimulação do receptor de células T e a exposição a citocinas.

A ativação dos fatores de transcrição NFATC envolve sua desfosforilação e subsequente translocação para o núcleo celular, onde eles se ligam a elementos regulatórios específicos no DNA e regulam a expressão gênica. A ativação dos fatores de transcrição NFATC é frequentemente regulada por uma cascata complexa de sinais intracelulares que envolvem a ativação de várias cinases e fosfatases.

Devido à sua importância na regulação da expressão gênica em resposta a estímulos celulares, os fatores de transcrição NFATC têm sido implicados em uma variedade de doenças humanas, incluindo doenças autoimunes, câncer e desordens neurológicas.

Chimiotaxia é um termo utilizado em biologia e medicina que se refere ao movimento orientado e direcionado de células, especialmente células vivas como células cancerosas ou leucócitos (glóbulos brancos), em resposta a um gradiente de concentração de substâncias químicas no meio ambiente circundante. Esse processo desempenha um papel crucial em diversos fenômenos biológicos, como o desenvolvimento embrionário, a cicatrização de feridas e a resposta imune.

No contexto médico, particularmente no tratamento do câncer, a quimiotaxia refere-se à mobilização e direcionamento de fármacos antineoplásicos (citotóxicos) ou drogas citotóxicas específicas para atingirem e destruírem células cancerosas, aproveitando o gradiente de concentração química existente entre as áreas saudáveis e as lesões tumorais. Essa técnica é empregada em terapias como a quimioterapia intraperitoneal hipertermica (HIPEC), na qual os medicamentos são administrados diretamente no líquido peritoneal, onde o câncer se disseminou, aumentando assim sua concentração local e efetividade contra as células cancerosas.

Reticulócitos são glóbulos vermelhos imaturos que ainda estão em processo de maturação nos tecidos do corpo, especialmente na medula óssea. Eles ainda contêm restos de ribossomas e outras organelas celulares, o que lhes dá um aspecto "reticulado" quando visualizados ao microscópio com colorações adequadas.

Os reticulócitos são liberados na corrente sanguínea a medida que amadurecem e se transformam em eritrócitos maduros, que são os glóbulos vermelhos totalmente desenvolvidos e funcionais. A contagem de reticulócitos pode ser usada como um indicador da produção de glóbulos vermelhos na medula óssea e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento de várias condições, como anemia, deficiências nutricionais, doenças inflamatórias e outras patologias.

"Spodoptera" é um gênero de mariposas noturnas conhecidas popularmente como "traças-do-algodoeiro" ou "lagartas-do-algodoeiro". Elas pertencem à família Noctuidae e são consideradas pragas agrícolas significativas em diversas partes do mundo. A espécie mais conhecida é a Spodoptera frugiperda, que causa danos extensos a culturas de algodão, milho, soja e outras plantações. As larvas se alimentam vorazmente das folhas, flores e frutos das plantas, podendo causar grande prejuízo à produção agrícola. O controle dessas pragas envolve métodos como a rotação de culturas, o uso de inseticidas e a introdução de predadores naturais.

O citoesqueleto de actina é um componente fundamental do citoesqueleto, a estrutura que fornece forma e suporte às células. Ele é composto principalmente por filamentos de actina, uma proteína fibrosa altamente conservada em todos os tipos de células e organismos eucarióticos.

Os filamentos de actina são polímeros flexíveis que se organizam em diferentes configurações espaciais, dependendo da função específica da célula. Eles podem formar redes reticuladas, fascículos paralelos ou anéis contínuos ao redor da célula.

O citoesqueleto de actina desempenha várias funções importantes na célula, incluindo a manutenção da integridade estrutural, o transporte intracelular, a divisão celular e a motilidade celular. Ele interage com outros componentes do citoesqueleto, como os microtúbulos e os filamentos intermédios, bem como com proteínas motoras como a miosina, para gerar força mecânica e permitir que a célula se mova e altere sua forma.

Além disso, o citoesqueleto de actina também desempenha um papel importante na interação da célula com o ambiente externo, através do estabelecimento de adesões focais e outras estruturas de adesão à matriz extracelular. Essas interações permitem que a célula receba sinais do ambiente exterior e responda adequadamente a eles, o que é fundamental para processos como a proliferação celular, a diferenciação e a migração.

A Proteína Substrato Associada a Crk (conhecida como C3G, do inglés Crk-associated substrate) é uma proteína adaptadora que desempenha um papel importante na regulação de vários processos celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular. A proteína C3G se liga e ativa a enzima quinase dependente de cálcio (CAMK) e a enzima quinase dependente de Ras (Raf), que são ambas enzimas envolvidas em sinalizações celulares. A proteína C3G contém um domínio SH3 e dois domínios SH2, os quais se ligam a outras proteínas com domínios de ligação de src homólogo (SH3 e SH2) para regular a sinalização celular. A proteína C3G é frequentemente encontrada sobreexpressa em vários tipos de câncer, incluindo o câncer de mama e o câncer de pulmão, e pode desempenhar um papel na progressão do câncer.

Proteínas Quinases são um tipo específico de enzimas (proteínas que catalisam reações químicas em outras moléculas) que transferem grupos fosfato a partir de moléculas de ATP para certos sítios de aminoácidos específicos em outras proteínas. Este processo, chamado fosforilação, pode ativar ou desativar as funções da proteína-alvo e desempenhar um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, crescimento celular, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e sinalização celular.

Existem centenas de proteínas quinases diferentes em células vivas, e elas variam na sua especificidade para as proteínas-alvo e os aminoácidos alvo. Algumas proteínas quinases são constitutivamente ativas, enquanto outras são ativadas por sinais externos ou internos que desencadeiam uma cascata de eventos que levam à sua ativação. A desregulação das proteínas quinases pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

'Protein Stability' refere-se à capacidade de uma proteína manter sua estrutura tridimensional e função biológica em resposta a variáveis ambientais, como mudanças de temperatura, pH ou concentrações iônicas. A estabilidade proteica é determinada por diversos fatores, incluindo a natureza das interações entre os resíduos de aminoácidos que compõem a proteína e a presença de ligantes ou cofactores que possam contribuir para reforçar a estrutura proteica. A perda de estabilidade proteica pode levar à desnaturação da proteína e, consequentemente, à perda de sua função biológica, o que é particularmente relevante em processos como doenças neurodegenerativas e o envelhecimento.

Em termos médicos, "ligação competitiva" refere-se a um tipo específico de relação que pode existir entre dois ou mais receptores acoplados à proteína G (GPCRs) e seus ligantes associados. Neste contexto, uma "ligação competitiva" ocorre quando duas ou mais moléculas diferentes competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, geralmente um sítio de ligação para um neurotransmissor ou hormona específica.

Quando uma dessas moléculas, conhecida como agonista, se liga ao receptor, ela induz uma resposta fisiológica alterando a conformação do receptor e ativando subsequentemente a cascata de sinalização associada. No entanto, quando outra molécula, chamada antagonista, se liga ao mesmo sítio de ligação, ela impede o agonista de se ligar e, assim, inibe ou bloqueia a ativação do receptor e a resposta fisiológica subsequente.

Em resumo, uma "ligação competitiva" é um processo no qual diferentes moléculas competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, com potenciais implicações significativas para a regulação da atividade do receptor e a modulação da resposta fisiológica.

O Retículo Endoplasmático (RE) é um orgânulo membranoso encontrado em células eucariontes, desempenhando um papel fundamental no metabolismo celular. Ele se divide em dois tipos: o Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) e o Retículo Endoplasmático Liso (REL).

O RER é composto por uma rede de sacos achatados com membranas onduladas, que contém ribossomas ligados à sua superfície externa. O RER está envolvido na síntese e processamento de proteínas, especialmente aquelas que serão secretadas ou inseridas nas membranas celulares.

Por outro lado, o REL é formado por tubos e vesículas com membranas lisas, sem ribossomas ligados à sua superfície. O REL desempenha funções metabólicas diversificadas, como a síntese de lipídios, metabolismo de drogas, detoxificação celular e regulação do cálcio intracelular.

Em resumo, o Retículo Endoplasmático é um importante orgânulo celular que desempenha funções essenciais no metabolismo proteico e lipídico, além de participar em processos de detoxificação e regulação do cálcio intracelular.

Guanosine monophosphate (GMP) é uma molécula de nucleótido que desempenha um papel importante em várias funções biológicas, especialmente na produção de energia e síntese de DNA e RNA. É composto por uma base nitrogenada chamada guanina unida a um açúcar de pentose (ribose) e um grupo fosfato.

GMP é um éster diprótico, o que significa que tem dois grupos hidroxila (OH) que podem ser fosforilados, resultando em diferentes formas de GMP: GMP não fosforilado, GDP (guanosina difosfato) e GTP (guanosina trifosfato). Cada uma dessas formas desempenha funções específicas nas células.

Em particular, o GTP é essencial para a síntese de proteínas, a transdução de sinal e a regulação da expressão gênica. Além disso, o GMP cíclico (cGMP) atua como um segundo mensageiro em vários processos celulares, incluindo a relaxação da musculatura lisa e a modulação da condutância iônica em certos canais iónicos.

Em resumo, o guanosine monophosphate (GMP) é um nucleótido importante que desempenha diversas funções biológicas, especialmente na produção de energia e síntese de DNA e RNA, bem como no processamento de sinal e regulação da expressão gênica.

O Polimorfismo de Nucleotídeo Único (PNU), em termos médicos, refere-se a uma variação natural e comum na sequência do DNA humano. Ele consiste em um ponto específico no DNA onde existe uma escolha entre diferentes nucleotídeos (as "letras" que formam a molécula de DNA) que podem ocorrer. Essas variações são chamadas de polimorfismos porque eles resultam em diferentes versões da mesma sequência de DNA.

Em geral, os PNUs não causam alterações na função dos genes e são considerados normalmente inócuos. No entanto, alguns PNUs podem ocorrer em locais importantes do DNA, como no interior de um gene ou próximo a ele, e podem afetar a forma como os genes são lidos e traduzidos em proteínas. Nesses casos, os PNUs podem estar associados a um risco aumentado de desenvolver determinadas doenças genéticas ou condições de saúde.

É importante notar que o PNU é uma forma comum de variação no DNA humano e a maioria das pessoas carrega vários PNUs em seu genoma. A análise de PNUs pode ser útil em estudos de associação genética, na investigação da doença genética e no desenvolvimento de testes genéticos para a predição de risco de doenças.

A fosfolipase C gama (PLCγ) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de transdução de sinais em células vivas. Ela participa de vários caminhos de sinalização celular, incluindo os receptores de fatores de crescimento e as vias de sinalização associadas às proteínas G.

A PLCγ catalisa a hidrólise do fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) em diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3). Estes dois segundos mensageiros desencadeiam uma série de eventos que levam à ativação de proteínas kinases, alterações no fluxo de cálcio intracelular e modulação da expressão gênica.

A ativação da PLCγ é frequentemente regulada por receptores de tirosina quinase (RTKs) e outras proteínas adaptadoras que contêm módulos Src homólogos (SH2) e SH3, os quais se ligam a domínios de reconhecimento específicos na PLCγ. Essa interação permite que a enzima seja recrutada para o complexo de sinalização e ativada por fosforilação em resíduos de tirosina, geralmente mediada por RTKs ou proteínas cinases associadas a receptores (RAPs).

A PLCγ desempenha um papel importante em diversos processos fisiológicos e patológicos, como proliferação celular, diferenciação, apoptose, inflamação e neoplasia. Portanto, a compreensão dos mecanismos moleculares que regulam sua ativação e função pode fornecer insights valiosos para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas em diversas áreas da medicina, como oncologia, imunologia e doenças cardiovasculares.

Bordetella é um gênero de bactérias gram-negativas que inclui várias espécies patogênicas para humanos e animais. A espécie mais conhecida é Bordetella pertussis, o agente etiológico da coqueluche, uma doença respiratória grave e altamente contagiosa em humanos.

Os fatores de virulência de Bordetella são mecanismos pelos quais essas bactérias causam doenças em seus hospedeiros. Eles desempenham um papel crucial na patogênese das infecções por Bordetella, permitindo que as bactérias evitam a resposta imune do hospedeiro, aderam e invadam tecidos, e causem danos ao sistema respiratório.

Alguns dos principais fatores de virulência de Bordetella incluem:

1. Fimbrias: proteínas de superfície que permitem a adesão das bactérias às células epiteliais do trato respiratório.
2. Toxinas: Bordetella produz várias toxinas, como a toxina pertussis (PT), uma protease que afeta a função celular e causa sintomas da coqueluche; a adenilato ciclase toxina (ACT), que aumenta as taxas de cAMP nas células hospedeiras, levando à desregulação da resposta imune; e a dermonecrotizante toxina (DNT), que causa necrose tecidual.
3. Factores de adesão: proteínas que medeiam a interação entre as bactérias e as células hospedeiras, como a hemaglutinina filamentosa (FHA) e a fimbria 2/3 (Fim2/3).
4. Proteases: enzimas que degradam proteínas da matriz extracelular e facilitam a disseminação das bactérias no trato respiratório.
5. Sistema de secreção tipo III: um complexo molecular que injeta proteínas bacterianas nas células hospedeiras, alterando sua função e favorecendo a infecção.
6. Fator de virulência BvgA/S: um sistema regulador de dois componentes que controla a expressão gênica em resposta às mudanças ambientais, como o pH ou a presença de certos íons metálicos.

Estes fatores contribuem para a patogênese de Bordetella e permitem que as bactérias causem infecções graves no trato respiratório.

Em biologia celular, um compartimento celular é uma região ou estrutura dentro da célula delimitada por uma membrana biológica, que serve como uma barreira seletivamente permeável, controlanting the movement de moléculas e íons para dentro e fora do compartimento. Isso permite que o ambiente interno de cada compartimento seja mantido em um estado diferente dos outros, criando assim microambientes especializados dentro da célula. Exemplos de compartimentos celulares incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas, vacúolos e citoplasma. Cada um desses compartimentos desempenha funções específicas na célula, como síntese e armazenamento de proteínas e lípidos, geração de energia, detoxificação e catabolismo de moléculas, entre outros.

As proteínas proto-oncogênicas c-BCR (cellular-B-cell receptor) estão relacionadas ao desenvolvimento de leucemia mieloide aguda (LMA). Elas são formadas a partir do gene de recombinação celular BCR, que codifica uma proteína envolvida no controle da proliferação e diferenciação das células sanguíneas.

Em certos casos de LMA, o gene c-BCR pode sofrer uma translocação cromossômica, resultando na fusão do gene c-BCR com o gene abl (Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1). A proteína híbrida resultante, chamada de p210 o p185 BCR-ABL, tem atividade tirosina cinase constitutivamente ativa, levando a uma proliferação celular desregulada e à leucemogênese.

A proteína BCR-ABL é considerada uma proteína oncogênica e é um alvo terapêutico importante no tratamento da LMA com o uso de inibidores de tirosina cinase, como imatinibe (Gleevec) e dasatinibe (Sprycel).

A ressonância magnética nuclear biomolecular (RMN biomolecular) é um método de pesquisa não invasivo que utiliza campos magnéticos e radiação eletromagnética para obter dados espectroscópicos e estruturais detalhados de moléculas biológicas, como proteínas e ácidos nucléicos. A técnica aproveita o fato de que alguns núcleos atômicos, como o carbono-13 (^13C) e o hidrogênio-1 (^1H), possuem momentos magnéticos intrínsecos e se comportam como pequenos ímãs quando submetidos a um campo magnético externo.

A amostra biomolecular é exposta a um campo magnético intenso e a radiação de raios de micro-ondas, o que estimula os núcleos a emitirem sinais detectáveis. A frequência e intensidade desses sinais fornecem informações sobre as propriedades químicas e estruturais dos átomos no contexto da molécula. As técnicas de RMN biomolecular podem ser usadas para determinar a estrutura tridimensional de proteínas e ácidos nucléicos em solução, bem como investigar as interações entre esses biopolímeros e outras moléculas.

Isso é particularmente útil na compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo reconhecimento molecular, catálise enzimática e regulação gênica. Além disso, a RMN biomolecular pode ser empregada no desenvolvimento de fármacos, fornecendo insights sobre as interações entre drogas e alvos moleculares, o que pode auxiliar no projeto racional de novas moléculas terapêuticas.

Uma mutação de sentido incorreto, também conhecida como "mutação nonsense" ou "mutação nonsensical", é um tipo de mutação genética que resulta na produção de uma proteína truncada e frequentemente não funcional. Isso ocorre quando um erro (mutação) no DNA resulta na introdução de um codão de parada prematuro no gene, fazendo com que a síntese da proteína seja interrompida antes do término normal.

Em condições normais, os codões de parada indicam onde as ribossomos devem parar de ler e traduzir o mRNA (ácido ribonucleico mensageiro) em uma cadeia polipeptídica (proteína). No entanto, quando um codão de parada prematuro é introduzido por uma mutação nonsense, a proteína resultante será truncada e geralmente não será capaz de cumprir sua função normal no organismo. Essas mutações podem levar a doenças genéticas graves ou letalmente prejudiciais, dependendo da localização e do tipo de proteína afetada.

Em medicina e genética, a supressão gênica refere-se a um processo em que a expressão de um gene é reduzida ou inibida por outro gene ou molécula. Isso pode ocorrer naturalmente como parte do controle normal da expressão gênica ou pode ser induzido artificialmente como uma forma de tratamento médico.

Existem basicamente dois tipos de supressão genética: transcripcional e traducional. A supressão genética transcricional ocorre quando um gene suprimidor interfere na transcrição do gene alvo, impedindo a produção de sua molécula de RNA mensageiro (mRNA). Isso pode ser feito por vários mecanismos, como a ligação do fator de transcrição supressor ao promotor do gene alvo ou a indução da metilação do DNA no local do gene alvo.

Por outro lado, a supressão genética traducional ocorre quando um gene suprimidor interfere na tradução do mRNA em proteínas. Isso pode ser feito por vários mecanismos, como a degradação enzimática do mRNA ou a inibição da iniciação ou alongamento da tradução.

A supressão genética tem sido usada como uma estratégia terapêutica para tratar doenças genéticas, especialmente as doenças causadas por genes dominantes. Nesses casos, a supressão do gene mutante pode levar à expressão do gene normal e à restauração da função normal da proteína. No entanto, é importante notar que a supressão genética pode ter efeitos colaterais indesejáveis, como a inibição da expressão de genes não-alvo ou a interferência no controle normal da expressão gênica. Portanto, é necessário um grande cuidado e uma avaliação cuidadosa dos riscos e benefícios antes de usar a supressão genética como uma estratégia terapêutica.

Em biologia e medicina, o termo "tamanho celular" refere-se ao tamanho físico geral de uma célula, geralmente medido em micrômetros (µm) ou nanômetros (nm). O tamanho das células varia significativamente entre diferentes espécies e tipos celulares.

Em geral, as células eucarióticas (como as células humanas) tendem a ser maiores do que as procarióticas (como as bactérias), com tamanhos típicos em torno de 10-100 µm de diâmetro para células eucarióticas, enquanto as células procarióticas geralmente são menores que 5 µm.

O tamanho celular é determinado por uma variedade de fatores genéticos e ambientais, incluindo a disponibilidade de nutrientes, a taxa de crescimento e divisão celular, e as demandas energéticas da célula. Alterações no tamanho celular podem estar associadas a várias condições médicas, como distúrbios do crescimento e desenvolvimento, doenças genéticas e neoplásicas (como o câncer).

"Drosophila" é um género taxonómico que inclui várias espécies de pequenos insectos voadores, comumente conhecidos como moscas-da-fruta. A espécie mais estudada e conhecida do género Drosophila é a D. melanogaster (mosca-da-fruta-comum), que é amplamente utilizada em pesquisas biológicas, especialmente no campo da genética, desde o início do século XX.

A D. melanogaster tem um ciclo de vida curto, reprodução rápida e fácil manutenção em laboratório, além de um pequeno tamanho do genoma, tornando-a uma escolha ideal para estudos genéticos. Além disso, os machos e as fêmeas apresentam diferenças visuais distintas, facilitando o rastreamento dos genes ligados ao sexo.

A análise da mosca-da-fruta tem contribuído significativamente para a nossa compreensão de princípios genéticos básicos, como a herança mendeliana, a recombinação genética e o mapeamento genético. Além disso, estudos em Drosophila desempenharam um papel fundamental no avanço do conhecimento sobre processos biológicos fundamentais, como o desenvolvimento embrionário, a neurobiologia e a evolução.

Os fatores de troca de nucleotídeos de guanina, também chamados GEFs(do inglês guanine nucleotide exchange factors) são capazes ... Alguns GEFs são capazes de ativar diversas Os fatores de troca de nucleotídeos de guanina(GEFs) são proteínas envolvindas na ... Ras-GRF1 Kalirin Fator de troca de nucleotídeo Guanina GTPases pequenas Proteínas G Cherfils, J; Zeghouf, M (janeiro de 2013 ... Há diversos domínios estruturais não relacionados que possuem capacidade de troca de nucleotídeo de guanina. ...
... é estimulada por fatores de troca do nucleotídeo guanidina (GEFs). Ativa, a RAS pode se ligar a outras proteínas que estimulam ... No estado normal da proteína RAS sua ativação é mediada pelo fator de troca de nucleotídeos de guanina (GEF) substituindo o GDP ... RAS é convertida ao estado ativo (ligada a GTP) pela troca da GDP ligada por GTP, que ... é translocada para o núcleo e ativa os fatores de transcrição. As mutações de genes RAS em câncer de humanos têm efeito de ...
Assim, após a formação do complexo ligante/GPCR, a subunidade α da proteína Gs, que interage com o nucleotídeo guanílico, ... Esse estado de ativação é mantido graças à ação da proteína inibidora da dissociação de guanina (guanine nucleotide ... A subunidade ativa da proteína quinase catalisa a fosforilação de certas proteínas intracelulares (fatores de transcrição) que ... catalisa a troca de GDP por GTP, assumindo a forma ativa dessa isoforma. A porção α da proteína desloca-se então do dímero βγ e ...
Cada nucleotídeo é composto de uma nucleobase contendo nitrogênio - citosina (C), guanina (G), adenina (A) ou timina (T) - bem ... Essa habilidade é fundamental para o processo de evolução e é determinada pela hereditariedade do organismo, dieta e fatores ... Tipos hipotéticos de bioquímica foram propostos para eliminar um ou mais desses elementos, trocar um elemento por um que não ... Os nucleotídeos são unidos uns aos outros em uma cadeia por ligações covalentes entre o açúcar de um nucleotídeo e o fosfato do ...
Exemplos incluem metil-guanina metil-transferase (MGMT) que remove especificamente grupamentos metila da guanina, e fotólise na ... Reparo por mecanismos de excisão que removem o nucleotídeo danificado, recolocando em pareamento um nucleotídeo são na fita de ... Uma vez que fatores apropriados de reparo têm sido identificados, o próximo passo é selecionar a via apropriada para entregar ... É feito então pela troca da sequência quebrada de DNA com a sequência desejada, usando técnicas tais como mutagênese dirigida a ...
Quatro bases de guanina formam uma placa chata e depois estas unidades chatas de quatro bases empilham-se no topo umas das ... A formação que o ADN adopta depende de vários fatores da própria sequência de ADN: a intensidade e direção do superenrolamento ... A cadeia de ADN tem 2,2 a 2,4 nanómetros de largura, e um nucleotídeo possui aproximadamente 0,33 nanómetros de comprimento. ... A recombinação permite aos cromossomas trocar informação genética e produzir novas combinações de genes, o que aumenta a ...
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Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina (1) * Anormalidades Musculoesqueléticas (1) Tipo de estudo * Risk_factors_studies (3) ...
... inibidores da dissociação do GDP e por fatores de troca de nucleotídeo de guanina. Esta enzima foi classificada anteriormente ... inibidores da dissociação do GDP e por fatores de troca de nucleotídeo de guanina. Esta enzima foi classificada anteriormente ... Fatores de Elongação Ligados a GTP Fosfo-Hidrolases [D08.811.277.040.330.300.100] ... inhibidores de la disociación del GDP y por factores de intercambio de nucleótidos de guanina. Esta enzima fue listada ...
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... uma enzima da via de guanina nucleotídeo, que é limitante da velocidade de proliferação de linfócitos. O micofenolato é ... Troca plasmática Troca plasmática Aférese refere-se ao processo de separar os componentes celulares e solúveis do sangue usando ... Fatores psicológicos e sociais também desempenham um papel importante no sucesso do transplante. Por exemplo, pessoas com um ... Doses altas de imunoglobulinas IV e troca plasmática Troca plasmática Aférese refere-se ao processo de separar os componentes ...
Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina Termo(s) alternativo(s). Fatores de Liberação do Nucleotídeo Guanina Fatores de ... Fatores de Liberação do Nucleotídeo Guanina. Fatores de Reversão GDP-GTP. Fatores de Troca de GDP. ... Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina - Conceito preferido Identificador do conceito. M0328201. ... Fatores de Troca de Nucleotídeo Guanina Rho [D12.644.360.325.300.099] Fatores de Troca de Nucleotídeo Guanina Rho ...
Fatores de Troca de Nucleotídeo Guanina Rho (1) Limite * Feminino (1) * Humanos (1) ...
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O genoma humano é composto por 3 bilhões de pares de bases (A de adenina, C de citocina, T de timina e G de guanina) que se ... A DI possui muitas causas, podendo ser decorrente de alterações genéticas, de fatores ambientais tais como exposição ao álcool ... O Exoma realizado na Mendelics, além de identificar alterações sutis na constituição dos éxons, como trocas simples de ... único nucleotídeo. Por isso, quanto mais completa (abrangente) for a metodologia, maiores as chances de detectar a possível ...
... uma enzima da via de guanina nucleotídeo, que é limitante da velocidade de proliferação de linfócitos. O micofenolato é ... Troca plasmática Troca plasmática Aférese refere-se ao processo de separar os componentes celulares e solúveis do sangue usando ... Fatores psicológicos e sociais também desempenham um papel importante no sucesso do transplante. Por exemplo, pessoas com um ... Doses altas de imunoglobulinas IV e troca plasmática Troca plasmática Aférese refere-se ao processo de separar os componentes ...
"Há muitos fatores na seleção que tornam cada vez mais difícil para os patógenos nos matarem", disse Hawks. O artigo Recent ... Trocado em graúdos - desonestidade acadêmica e jornalística. Em nome do que? Da ciência? Ou da ideologia? ... citosina e guanina, representados pelas letras A, T, C e G, respectivamente.. Detalhes maiores sobre a estrutura do DNA são ... conhecidas como polimorfismos de nucleotídeo único Para buscar variações genéticas recentes, a equipe enfocou regiões do genoma ...
  • Há diversos domínios estruturais não relacionados que possuem capacidade de troca de nucleotídeo de guanina. (wikipedia.org)
  • La forma de la proteína unida al GTP es activa y limitada por su actividad GTPasa inherente, la cual es controlada por diversos activadores de GTPasa, inhibidores de la disociación del GDP y por factores de intercambio de nucleótidos de guanina. (bvsalud.org)
  • Sabe-se que diversos fatores podem contribuir para o agravamento ou facilitar o aparecimento de processos demenciais, déficits cognitivos e distúrbios neuropsicológicos. (bvsalud.org)
  • RCC1 é o fator de troca de nucleotídeos para a GTPase Ran.Ele localiza-se no núcleo celular e catalisa a ativação de Ran, permitindo a exportação de proteínas. (wikipedia.org)
  • A forma da proteína de ligação a GTP é ativa e limitada pela sua atividade GTPase inerente, que é controlada por um arranjo de ativadores de GTPase, inibidores da dissociação do GDP e por fatores de troca de nucleotídeo de guanina. (bvsalud.org)
  • Os fatores de troca de nucleotídeos de guanina, também chamados GEFs(do inglês guanine nucleotide exchange factors) são capazes de ativar GTPases monoméricas estimulando a liberação de difosfato de guanosina (GDP) e permitindo a ligação a trifosfato de guanosina (GTP). (wikipedia.org)

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