Dodecenoil-CoA isomerase é uma enzima (EC 5.3.3.10) envolvida no metabolismo de ácidos graxos. Ela catalisa a reação que isomeraiza o dodecenoil-CoA, um ácido graxo com um duplo bondo em posição C12, para formar a forma cis-9-dodecenoil-CoA ou trans-3-dodecenoil-CoA. Essa reação é importante no metabolismo de certos ácidos graxos insaturados e desempenha um papel na regulação da expressão gênica de enzimas envolvidas no metabolismo lipídico. A deficiência dessa enzima pode resultar em perturbações no metabolismo lipídico e possíveis distúrbios metabólicos.

Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) é uma enzima essencial no metabolismo do glicose. Também conhecida como fructose-6-phosphate isomerase, a GPI catalisa a reversível conversão do glucose-6-fosfato (G6P) em fructose-6-fosfato (F6P) na via glicolítica. Este equilíbrio é crucial para o metabolismo energético normal, pois o F6P pode ser posteriormente convertido em glicose-1-fosfato e entrar na rota da pentose fosfato ou continuar no processo de glicólise para gerar ATP e piruvato.

A déficit nessa enzima causa uma doença genética rara, chamada deficiência de glucose-6-fosfato isomerase (G6PID), que pode resultar em anemia hemolítica e neutropenia. Além disso, a GPI desempenha um papel importante na proteção e regeneração dos tecidos musculares esqueléticos, sendo também designada como autoantígeno no mieloma múltiplo e em algumas doenças reumáticas.

Triose-fosfato isomerase é uma enzima homodimérica que catalisa a interconversão reversível de diidroxiacetona fosfato (DHAP) e D-gliceraldeído 3-fosfato (G3P), dois trioses-fosfatos, no nonofosfato shunt do metabolismo do glicose. Essa reação é essencial para o equilíbrio redox da célula e para a geração de energia através da glicose. A deficiência dessa enzima pode resultar em anemia hemolítica hereditária, conhecida como deficiência de triose-fosfato isomerase.

Peptidyl-prolyl isomerase (PPIase) é um tipo de enzima que catalisa a conversão entre diferentes configurações espaciais de determinadas ligações peptídicas em proteínas. A PPIase é particularmente importante na cis-trans isomerização de ligações peptídeas próximas a resíduos de prolina, um aminoácido que tem uma conformação espacial única e pode existir em duas formas: cis e trans.

A formação da configuração cis ou trans dessa ligação peptídica próxima à prolina pode afetar significativamente a estrutura tridimensional e, consequentemente, a função de uma proteína. A PPIase acelera essa conversão, o que é crucial para o plegamento correto das proteínas e sua atividade funcional adequada.

Existem quatro classes conhecidas de PPIases: cyclophilins, FK506-binding proteins (FKBPs), parvulinas e serine/threonine protein phosphatase 2A (PP2A) activators. Essas enzimas são encontradas em diferentes organismos, desde bactérias a humanos, e desempenham papéis importantes em diversos processos celulares, como o sistema imune, o ciclo celular e a resposta ao estresse. Além disso, devido à sua capacidade de acelerar a isomerização da ligação peptídica próxima à prolina, as PPIases são alvo de fármacos usados no tratamento de doenças como a esclerose múltipla e o rejeição de transplante de órgãos.

Manose-6-Fosfato Isomerase (MPI) é uma enzima que catalisa a interconversão de manose-6-fosfato e fructose-6-fosfato durante o metabolismo dos carboidratos no corpo humano. Esta reação é parte do processo chamado ciclo de Hexose Monofosfato Shunt, que desempenha um papel importante na glicólise e na gluconeogênese, os quais são as vias metabólicas principais para a produção e degradação da glicose no organismo.

A Manose-6-Fosfato Isomerase é expressa em grande variedade de tecidos e é essencial para o crescimento, desenvolvimento e homeostase normal do corpo humano. Deficiências nesta enzima podem resultar em várias condições patológicas, incluindo anemia hemolítica congénita e neurologopatias.

Isomerases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações químicas envolvendo a conversão de substratos em isômeros uns dos outros. Isômeros são moléculas com a mesma fórmula molecular, mas diferentes estruturas químicas e, portanto, propriedades físicas e químicas distintas.

Existem três tipos principais de reações isomerizantes catalisadas por isomerases:

1. Reações de mutação: Nestas reações, a configuração espacial do substrato é alterada, geralmente por meio da quebra e formação de ligações químicas em diferentes posições. Um exemplo é a enzima triosefosfato isomerase, que catalisa a conversão de diidroxiacetona fosfato (DHAP) em gliceraldeído-3-fosfato (G3P), dois isômeros importantes na glicólise.
2. Reações de deslocamento: Nestas reações, um grupo funcional é movido de uma posição para outra dentro da mesma molécula, resultando em um isômero diferente. Um exemplo é a enzima glucose-6-fosfatase, que remove um grupo fosfato do carbono 6 da glicose-6-fosfato e o transfere para o carbono 1, resultando em glicose-1-fosfato.
3. Reações de rearranjo: Nestas reações, a estrutura química do substrato é alterada por meio da redistribuição de átomos ou grupos funcionais dentro da molécula. Um exemplo é a enzima xilose isomerase, que catalisa a conversão de D-xilose em D-xilulose, um isômero importante na fermentação de biocombustíveis.

Em resumo, as enzimas envolvidas em reações de isomerização são chamadas de isomerases e desempenham papéis importantes em diversos processos metabólicos, como a glicólise, o ciclo do ácido cítrico e a biossíntese de aminoácidos.

Aldose-ketose isomerases são um grupo de enzimas que catalisam a conversão reversível de aldoses em cetoses e vice-versa. Essas reações desempenham um papel importante na glicólise, gluconeogênese e outros processos metabólicos envolvendo carboidratos.

Em particular, a enzima aldose-ketose isomerase mais conhecida é a triosefosfato isomerase (TPI), que catalisa a conversão de diidroxiacetona fosfato (DHAP) em gliceraldeído 3-fosfato (G3P) na glicólise e vice-versa na gluconeogênese.

Outras aldose-ketose isomerases incluem a ribulose-5-fosfato 4-epimerase, que catalisa a conversão de ribulose-5-fosfato em xilulose-5-fosfato durante a via das pentoses fosfato, e a galactose mutarrotaase, que é responsável pela interconversão de α-D-galactose e β-D-galactose.

Essas enzimas desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo dos carboidratos e na manutenção da homeostase energética em células vivas.

Protein Disulfide Isomerases (PDI) são enzimas que catalisam a formação, quebra e rearranjo dos pontes dissulfeto em proteínas. Eles desempenham um papel crucial na dobragem correta de novas proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso (RER) ao ajudar a formar e quebrar pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína em proteínas inibidoras. Isso permite que as proteínas encontrem sua conformação nativa correta, o que é essencial para sua função adequada. Além disso, PDI também pode atuar como uma oxirredutase, transferindo electrões do glutationa ou NADPH para a formação e ruptura de pontes dissulfeto. A capacidade de PDI em catalisar o rearranjo de pontes dissulfeto é particularmente importante na maturação pós-traducional de proteínas, especialmente aquelas que são secretadas ou destinadas a membranas celulares.

Steroid isomerases are a class of enzymes that catalyze the interconversion of steroids by rearranging various chemical bonds within their structures, leading to the formation of isomers. These enzymes play crucial roles in steroid biosynthesis, metabolism, and homeostasis. They facilitate reactions such as oxidation-reduction, hydroxylation, and isomerization, which contribute to the diversification of steroid structures and their functions. Examples of steroid isomerases include 3-beta-hydroxysteroid dehydrogenase/isomerase (3β-HSD) and 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (17β-HSD), which are involved in the biosynthesis of sex hormones.

As isomerases de ligação dupla carbono-carbono são um tipo específico de enzimas que catalisam a conversão de moléculas orgânicas de um isômero estrutural para outro, mais especificamente, elas promovem a conversão de um composto com ligação dupla carbono-carbono em outro composto com ligação dupla carbono-carbono em uma posição diferente da molécula. Esse tipo de isomerização é chamada de isomerização do tipo E/Z ou cis/trans, dependendo da orientação dos grupos ligados aos carbonos da ligação dupla.

Existem várias classes diferentes de isomerases de ligação dupla carbono-carbono, incluindo as ene-isomerases, as zeta-isomerases e as di-isomerases, cada uma delas atuando em diferentes substratos e por meios de reações catalíticas específicas.

Apesar da mudança na posição da ligação dupla, a fórmula molecular do composto permanece a mesma, o que significa que os isômeros resultantes têm propriedades químicas e fisico-químicas semelhantes. No entanto, essas pequenas diferençias estruturais podem levar a mudanças funcionais importantes em sistemas biológicos, como alterações na atividade enzimática ou no reconhecimento molecular por proteínas e ácidos nucleicos.

Epimerases são um tipo específico de enzimas que catalisam a conversão de um epimero em outro. Os carboidratos epimerases são especificamente aquelas epimerases que atuam sobre carboidratos, alterando a configuração em um ou mais centros estereogênicos do carboidrato.

Os carboidratos geralmente possuem vários centros estereogênicos, o que significa que existem muitas possíveis configurações espaciais dos átomos nessa molécula. Algumas destas configurações podem ser mais úteis ou desejáveis do que outras, dependendo do papel que o carboidrato desempenha em um organismo vivo.

As epimerases de carboidratos permitem a interconversão entre essas diferentes formas de carboidratos, fornecendo uma maneira flexível e dinâmica de regular as funções dos carboidratos no metabolismo celular. Essas enzimas desempenham um papel importante em diversos processos biológicos, incluindo a síntese de glicoproteínas e glicolipídeos, a resposta imune e a comunicação celular.