O colágeno do tipo XI é um membro da família de colágenos fibrilares, mais especificamente dos colágenos de fibrilas curtas. Ele desempenha um papel importante na formação e organização das fibras colagenas, particularmente nos tecidos como cartilagem e ocular.

O colágeno do tipo XI é composto por três cadeias polipeptídicas: duas cadeias alfa-1(XI) e uma cadeia alfa-2(XI). Essas cadeias se associam para formar um heterotrímero, que então forma fibrilas curtas. O colágeno do tipo XI é encontrado em menores quantidades nas fibrilas colagenas do que outros tipos de colágeno, como o tipo II e o tipo IX.

A deficiência ou mutação no gene que codifica as cadeias alfa-1(XI) ou alfa-2(XI) pode resultar em várias condições genéticas, incluindo a displasia espondiloepifisária do tipo Strudwick e a coreopedia. No entanto, essas condições são extremamente raras.

Colágeno é a proteína estrutural mais abundante no corpo humano, encontrada em tecidos como a pele, tendões, ligamentos, ossos, músculos e vasos sanguíneos. Ele desempenha um papel crucial na manutenção da força e integridade desses tecidos, fornecendo resistência à tração e suporte estrutural. O colágeno é produzido por células especializadas chamadas fibroblastos e outros tipos de células, como osteoblastos nos ossos.

A proteína de colágeno consiste em longas cadeias polipeptídicas formadas por aminoácidos, principalmente glicina, prolina e hidroxiprolina. Essas cadeias se organizam em fibrilas helicoidais, que então se agrupam para formar fibrillas maiores e redes de fibrilas, fornecendo a estrutura e rigidez necessárias aos tecidos.

Além disso, o colágeno desempenha um papel importante na cicatrização de feridas, regeneração de tecidos e manutenção da homeostase extracelular. A deficiência ou alterações no colágeno podem resultar em várias condições clínicas, como oenologia, síndrome de Ehlers-Danlos e outras doenças genéticas e adquiridas que afetam a estrutura e função dos tecidos conjuntivos.

O colágeno tipo I é a forma mais abundante de colágeno no corpo humano e pode ser encontrado em tecidos conjuntivos como o cabelo, a pele, as unhas, os ossos, os tendões e os ligamentos. Ele é um componente essencial da matriz extracelular e desempenha um papel fundamental na fornecer resistência e suporte estrutural a esses tecidos. O colágeno tipo I é um dímero formado por duas cadeias alfa-1(I) ou uma cadeia alfa-1(I) e uma cadeia alpha-2(I). Essas cadeias são codificadas por genes específicos e são sintetizadas, processadas e secretadas por fibroblastos e outras células especializadas. A sua estrutura é composta por três hélices polipeptídicas em forma de fita, que se entrelaçam para formar uma haste rígida e resistente. Devido às suas propriedades mecânicas únicas, o colágeno tipo I é frequentemente utilizado em aplicações clínicas e biomédicas, como enxertos dérmicos e substitutos ósseos.