Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.
Cisteína proteinase lisossomal com especificidade semelhante à da PAPAÍNA. A enzima está presente em uma variedade de tecidos e é importante em muitos processos fisiológicos e patológicos. A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE NEOPLÁSICA.
Cisteína protease expressa de modo ubíquo que desempenha um papel enzimático no PROCESSAMENTO PÓS-TRADUCIONAL DE PROTEÍNAS dentro de GRÂNULOS SECRETORES.
Proteinase intracelular encontrada numa variedade de tecidos. Tem especificidade similar, porém mais estreita, que a da pepsina A. A enzima está envolvida no catabolismo da cartilagem e do tecido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Cisteína protease altamente expressa em OSTEOCLASTOS que desempenha um papel essencial na REABSORÇÃO ÓSSEA como uma potente enzima que degrada a MATRIZ EXTRACELULAR.
Serina protease encontrada em grânulos azurofílicos dos NEUTRÓFILOS. Possui uma especificidade enzimática semelhante à da quimiotripsina C.
Cisteína protease expressa de modo ubíquo envolvida no processamento proteico. A enzima possui atividades de endopeptidase e de aminopeptidase.
Endopeptidase aspártica que é semelhante em estrutura à CATEPSINA D. É encontrada principalmente nas células do sistema imunitário, onde pode desempenhar um papel no processamento de ANTÍGENOS DE SUPERFÍCIE CELULAR.
Cisteína protease semelhante à papaína que possui especificidade para dipeptídeos amino terminais. A enzima desempenha papel na ativação de várias serinoproteases pró-inflamatórias pela remoção de seus dipeptídeos amino terminais inibitórios. Mutações genéticas que causam a perda da atividade da catepsina C em seres humanos estão associadas com a DOENÇA DE PAPILLON-LEFEVRE.
Cisteína proteinase relacionada com papaína, encontrada em lisossomos, que é expressa em uma ampla variedade de tipos celulares.
Cisteína peptidase expressa de modo ubíquo que apresenta atividade carboxipeptidase. É altamente expressa em uma variedade de tipos celulares do sistema imunitário e pode ter papel em processos inflamatórios e outras respostas do sistema imunitário.
ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.
Cisteína endopeptidase encontrada em CÉLULAS ASSASSINAS NATURAIS e em LINFÓCITOS T CITOTÓXICOS. Pode ter uma função específica no mecanismo ou na regulação da atividade citolítica de células do sistema imunitário.
Classe de partículas citoplasmáticas morfologicamente heterogêneas encontradas em tecidos animais e vegetais, caracterizadas por seu conteúdo de enzimas hidrolíticas e pela latência relacionada à estrutura destas enzimas. As funções intracelulares dos lisossomos dependem de seu potencial lítico. A única unidade de membrana do lisossomo atua como uma barreira entre as enzimas encerradas no lisossomo e o substrato externo. A atividade das enzimas contidas no lisossomos é limitada ou nula, a não ser que a vesícula na qual estas enzimas encontram-se seja rompida. Supõem-se que tal ruptura esteja sob controle metabólico (hormonal).
Carboxipeptidase que catalisa a liberação de um aminoácido C-terminal com uma ampla especificidade. Também desempenha um papel nos LISOSSOMOS protegendo da degradação a BETA-GALACTOSIDASE e a NEURAMINIDASE. Foi anteriormente classificada como EC 3.4.12.1 e EC 3.4.21.13.
Oligopeptídeos N-acilados isolados de filtrados da cultura de Actinomyces que atuam especificamente na inibição de proteases ácidas, tais como a pepsina e renina.
Grupo homólogo de INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE endógena. As cistatinas inibem a maioria das CISTEÍNA ENDOPEPTIDADES, tais como a PAPAÍNA, e outras peptidases que possuem um grupo sulfidrila no sítio ativo.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Compostos exógenos e endógenos que inibem CISTEÍNA ENDOPEPTIDASES.
Diazomethane is an extremely hazardous and explosive organic compound, commonly used as a methylating agent in chemical synthesis, consisting of a diazo group (-N=N-) linked to a methanoyl group (>CH2), with the formula CH2N2.
Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.
Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.
Compostos que inibem ou antagonizam a biossíntese ou ações de proteases (ENDOPEPTIDASES).
Enzima proteolítica obtida de Carica papaya. O nome também é usado para uma mistura de papaína purificada e QUIMOPAPAÍNA usada como agente enzimático tópico na desbridação. EC 3.4.22.2.
Subtipo de cistatina intracelular encontrada em uma grande variedade de tipos celulares. É um inibidor citosólico de enzimas que protege a célula da ação de enzimas lisossomais como as CATEPSINAS.
Subclasse de hidrolases de peptídeos que dependem de resíduos de CISTEÍNA para sua atividade.
Substâncias fisiologicamente inativas que podem ser convertidas em enzimas ativas.
Subtipo de cistatina encontrada em altos níveis na PELE e nas CÉLULAS SANGUÍNEAS. A cistatina A se incorpora no estrato córneo de células epiteliais escamosas estratificadas e pode desempenhar algum papel nas propriedades bacteriostáticas da pele.
Protease de especificidade ampla, obtida do pâncreas seco. O peso molecular é de aproximadamente 25.000. A enzima quebra a elastina, a proteína específica das fibras elásticas, e digere outras proteínas tais como a fibrina, hemoglobina e albumina. EC 3.4.21.36.
Enzima que catalisa a hidrólise de proteínas, inclusive a elastina. Cliva preferencialmente ligações no lado carboxílico de Ala e Val, com especificidade maior para Ala. EC 3.4.21.37.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Transtorno autossômico recessivo raro que ocorre entre o primeiro e quinto ano de vida. É caracterizado por ceratodermia palmoplantar com periodontite seguida de perda prematura das dentições de leite e permanente. Mutações no gene que codifica a CATEPSINA C têm sido associadas com esta doença.
Subtipo de cistatina extracelular abundantemente expresso nos fluidos corpóreos. Pode desempenhar papel na inibição das CISTEÍNAS PROTEASES intersticiais.
Espécie de helminto comumente chamado de trematódeo hepático de carneiros. Ocorre nas passagens biliares, fígado e vesícula biliar durante diversos estágios de desenvolvimento. Caramujos e vegetação aquática são os hospedeiros intermediários. Ocasionalmente visto no homem, é mais comum em carneiros e gado.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Substrato enzimático que permite a quantificação da atividade da hidrolase peptídica, p.ex., tripsina e trombina. As enzimas liberam o grupo 2-naftilamina que é medido por métodos colorimétricos.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Subclasse de exopeptidases que inclui enzimas que clivam dois ou três AMINOÁCIDOS do final de uma cadeia peptídica.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Ésteres ácidos de manose.
Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.
Trabalhos que contêm artigos de informação em assuntos em todo campo de conhecimento, normalmente organizado em ordem alfabética, ou um trabalho semelhante limitado a um campo especial ou assunto.
Sistema de unidades físicas em que as quantidades fundamentais são comprimento, tempo, massa, corrente elétrica, temperatura, intensidade luminosa, e quantidade da substância, e as unidades correspondentes são o metro, segundo, quilograma, ampere, kelvin, candela, e mol. O sistema recebeu status oficial e foi recomendado para uso universal pela Conferência Geral em Pesos e Medidas.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

A Catepsina B é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, localizada no lisossomo e presente em quase todos os tecidos dos mamíferos. Ela desempenha um papel importante na degradação de proteínas intracelulares e extracelulares, bem como no processamento e ativação de outras enzimas e hormônios.

A Catepsina B é produzida como uma proteína inativa, ou pró-enzima, chamada de zimogênio, que precisa ser ativada por outras proteases antes de poder exercer sua função. Ela possui um amplo espectro de substratos e pode desempenhar diferentes papéis dependendo do tecido em que está presente.

Em geral, a Catepsina B é associada à regulação de processos fisiológicos como o crescimento celular, a diferenciação e a apoptose (morte celular programada), mas também tem sido implicada em doenças como o câncer, a doença de Alzheimer e outras patologias relacionadas à inflamação e ao estresse oxidativo.

A Catepsina L é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, pertencente à classe das enzimas hidrolases. Ela é produzida como um precursor inativo, a procathepsina L, que é ativada por outras proteases no interior dos lisossomos.

A Catepsina L desempenha um papel importante na degradação de proteínas e peptídeos em lisossomos e também pode ser secretada por células e atuar extracelularmente em processos como a remodelação tecidual, resposta imune e inflamação.

No entanto, um desregulamento na atividade da Catepsina L tem sido associado a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e infecções. Portanto, o equilíbrio da sua atividade é crucial para manter a homeostase celular e tecidual.

Catepsina D é uma protease lisossomal, o que significa que é uma enzima que descompõe outras proteínas, localizada principalmente no interior dos lisossomas. É produzida como um pré-proproteína e precisa ser processada para se tornar ativa. A sua função principal é desempenhar um papel na digestão de proteínas e também pode estar envolvida em outros processos celulares, tais como a apoptose (morte celular programada) e a resposta imune.

No entanto, quando há um excesso ou desregulação da atividade da catepsina D, pode estar associado a várias doenças, incluindo algumas formas de câncer, doenças neurodegenerativas e doenças cardiovasculares. Em particular, é notável por ser uma enzima que se acredita estar envolvida na produção da proteína beta-amilóide, um dos principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer.

Em resumo, a catepsina D é uma enzima importante para a digestão de proteínas e pode desempenhar um papel em vários processos celulares, mas o seu excesso ou desregulação pode estar associado a várias doenças.

Catepsina K é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode descompor outras proteínas. Ela pertence à classe das enzimas conhecidas como catepsinas, que são proteases de cobre presentes em lisossomos e granulócitos.

A catepsina K é especificamente uma metaloprotease, o que significa que possui um átomo de metal (geralmente zinco) em seu sítio ativo, o qual catalisa a reação de quebra dos laços peptídicos das proteínas.

Esta enzima desempenha um papel importante na remodelação óssea e na homeostase mineral óssea, pois ela pode decompor colágeno tipo I, a proteína estrutural mais abundante no tecido ósseo. A catepsina K também é capaz de desgranular matriz extracelular, o que contribui para a resorção óssea durante processos fisiológicos normais, como o crescimento e manutenção do esqueleto, assim como em condições patológicas, como a osteoporose.

Além disso, a catepsina K também pode desempenhar um papel no processamento de proteínas não colágenas na matriz extracelular e pode estar envolvida em doenças associadas às vias inflamatórias e imunes.

A Catepsina G é uma enzima proteolítica, pertencente à classe das serinoproteases, que está presente em neutrófilos e monócitos. É uma importante protease de granulófilos e desempenha um papel crucial na resposta imune inata ao infecto e danos teciduais. A Catepsina G é capaz de degradar componentes da membrana celular, bem como proteínas extracelulares, o que pode contribuir para a destruição de microrganismos invasores e também para o dano tecidual em situações inflamatórias crônicas. No entanto, seu papel exato na fisiopatologia da doença ainda é objeto de investigação ativa.

A catepsina H é uma enzima proteolítica (que corta outras proteínas) pertencente à classe das peptidases. Ela é produzida como precursor inativo, a procathepsina H, que é convertida em sua forma ativa na endossoma e lisossoma, compartimentos celulares responsáveis pela degradação de proteínas e outras biomoléculas.

A catepsina H pertence à família das peptidases cisteína e tem atividade endopeptidase, o que significa que corta outras proteínas no meio delas, em vez de clivar apenas os extremos. Ela desempenha um papel importante na regulação do sistema imune, processamento de antígenos e também pode estar envolvida em processos de apoptose (morte celular programada).

Diversas mutações no gene da catepsina H têm sido associadas a algumas doenças humanas, como a doença de Pompe, uma doença genética rara que afeta o metabolismo de glicogênio e causa problemas principalmente nos músculos. No entanto, é importante ressaltar que a catepsina H não é a causa direta dessa doença, mas sim uma peça adicional no quadro clínico complexo associado à doença de Pompe.

A Catepsina E é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos mais pequenos ou aminoácidos individuais. Ela pertence à classe de enzimas das catepsinas, que são proteases encontradas no corpo e estão ativas em condições de pH ligeiramente ácido, como ocorre no interior dos lisossomas.

A Catepsina E é particularmente interessante porque ela desempenha um papel importante na regulação do sistema imune. Ela está envolvida na processamento e apresentação de antígenos, que são moléculas estranhas capazes de desencadear uma resposta imune. A Catepsina E ajuda a clivar esses antígenos em peptídeos menores, que podem ser apresentados às células T do sistema imune por moléculas chamadas MHC de classe II.

Além disso, a Catepsina E também pode desempenhar um papel na patogênese de algumas doenças, como o câncer e as doenças inflamatórias intestinais. Por exemplo, estudos têm sugerido que níveis elevados de Catepsina E podem estar associados a um risco aumentado de desenvolver câncer colorretal ou de pior prognóstico em pacientes com câncer de mama. No entanto, é importante notar que essas associações ainda precisam ser melhor compreendidas e validadas por estudos adicionais.

A catepsina C é uma enzima proteolítica que pertence à classe das peptidases. Ela está presente em células animais e desempenha um papel importante na ativação de outras enzimas proteolíticas, como as proteases serinas. A catepsina C é codificada pelo gene CTSC no genoma humano.

A deficiência ou mutação do gene da catepsina C pode estar associada a várias condições médicas, incluindo:

1. Doença de Papillon-Lefèvre: uma doença genética rara que afeta a pele e os dentes, causada por mutações no gene CTSC.
2. Periodontite agressiva: uma forma grave de doença periodontal que pode ser exacerbada pela deficiência de catepsina C.
3. Infecções bacterianas: a catepsina C desempenha um papel importante na imunidade inata, e sua deficiência pode aumentar o risco de infecções bacterianas graves.
4. Neutropenia crônica congênita: uma doença genética rara que afeta a produção de glóbulos brancos, causada por mutações no gene CTSC em alguns casos.

Em resumo, a catepsina C é uma enzima proteolítica importante com várias funções biológicas, e sua deficiência ou mutação pode estar associada a várias condições médicas.

A catepsina F é uma protease de cobre, que pertence à família das peptidases. Ela é produzida como proproteínasa inativa e ativada por outras proteases. A catepsina F está envolvida no processamento e clivagem de várias proteínas, incluindo a colágenase e a elastase. Além disso, ela desempenha um papel importante na resposta imune, especialmente na apoptose (morte celular programada) e no processamento de antígenos. Diversos estudos sugerem que a catepsina F pode estar associada à patogênese de algumas doenças, como a emfermidade pulmonar obstrutiva crônica (EPOC), fibrose pulmonar idiopática e alguns tipos de câncer. No entanto, é necessário realizar mais pesquisas para confirmar essas associações e determinar os mecanismos exatos envolvidos.

A catepsina Z é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar outras proteínas em peptídeos e aminoácidos mais pequenos. Ela pertence à classe de enzimas conhecidas como catepsinas, as quais são proteases que funcionam no interior dos lisossomos, orgâneos celulares responsáveis por decompor e reciclar materiais celulares.

A catepsina Z é particularmente interessante porque ela desempenha um papel importante na regulação do crescimento e morte das células. Ela está envolvida no processo de autofagia, uma forma de "suicídio" celular em que a própria célula se destrói quando está danificada ou não é mais necessária. A catepsina Z ajuda a desdobrar as proteínas que estão envolvidas neste processo, permitindo que ele ocorra corretamente.

Além disso, a catepsina Z também pode estar relacionada à doença de Alzheimer e outras formas de demência. Estudos têm sugerido que ela pode desempenhar um papel na formação de placas amiloides, agregados anormais de proteínas que são um sinal característico da doença de Alzheimer. No entanto, ainda há muito a ser aprendido sobre como a catepsina Z funciona e qual é seu papel exato em diferentes processos celulares e doenças.

Cisteína endopeptidases, também conhecidas como cisteína proteases ou tiol proteases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a clivagem (quebra) de ligações peptídicas em proteínas. O termo "endopeptidase" refere-se ao fato desta enzima cortar a cadeia polipeptídica no meio, em oposição a exopeptidases, que removem resíduos individuais do início ou do final da cadeia.

A característica distintiva das cisteína endopeptidases é que elas usam um resíduo de cisteína no seu sítio ativo para realizar a reação catalítica. Este resíduo de cisteína contém um grupo tiol (-SH) que é nucleófilo e ataca a ligação peptídica, levando à sua quebra. O nome "cisteína endopeptidases" reflete essa característica única.

Existem muitos exemplos de cisteína endopeptidases em biologia, incluindo enzimas digestivas como a tripsina e a quimotripsina, que são serinas proteases e não cisteína proteases. No entanto, um exemplo bem conhecido de cisteína endopeptidase é a papaina, uma enzima extraída da planta Carica papaya. A papaina é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como um reagente para clivar proteínas em estudos estruturais e funcionais.

Como outras proteases, as cisteína endopeptidases desempenham funções importantes em processos fisiológicos, como a digestão de proteínas alimentares, a apoptose (morte celular programada), a resposta imune e a regulação da atividade de outras proteínas. No entanto, elas também estão envolvidas em doenças, como o câncer e as infecções por vírus e parasitas, tornando-as alvos importantes para o desenvolvimento de novos fármacos terapêuticos.

A Catepsina W é uma enzima proteolítica, ou seja, ela tem a capacidade de decompor outras proteínas. Ela pertence à classe das catepsinas, que são proteases de cobre e zinco presentes em lisossomas e outros compartimentos intracelulares. A Catepsina W é especificamente produzida por células do sistema imune, como os neutrófilos, e desempenha um papel importante na resposta inflamatória e na defesa contra microrganismos invasores.

A função principal da Catepsina W é a degradar proteínas estranhas, como as presentes em bactérias ou vírus, para auxiliar no combate a infecções. Além disso, também pode desempenhar um papel na regulação do ciclo celular e na apoptose (morte celular programada).

No entanto, o desequilíbrio ou excesso de atividade da Catepsina W tem sido associado a diversas condições patológicas, como doenças autoimunes, câncer e neurodegeneração. Portanto, um melhor entendimento dos mecanismos regulatórios que controlam a atividade da Catepsina W pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas doenças.

Os lisossomas são organelos membranosos encontrados em células eucarióticas que contêm enzimas hidrolíticas capazes de descompor diversas moléculas orgânicas. Eles desempenham um papel fundamental no processo de autofagia, na digestão e reciclagem de material celular desnecessário ou danificado, além de ajudar na defesa contra microrganismos invasores. Os lisossomas também estão envolvidos no processo de catabolismo de macromoléculas, como proteínas e carboidratos, que são trazidas para dentro deles por endocitose ou fagocitose. Ao combinar as enzimas hidrolíticas com o material a ser degradado, os lisossomas formam um compartimento chamado vesícula autofágica ou lisossoma secundário, onde a digestão ocorre. Após a digestão, as moléculas resultantes são libertadas para o citoplasma e podem ser reutilizadas na síntese de novas moléculas.

A catepsina A é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Ela pertence à classe das proteases, sendo mais especificamente uma peptidase de serina.

A catepsina A está presente em vários tecidos do corpo humano, incluindo o fígado, os rins, os pulmões e o cérebro. Ela desempenha um papel importante no sistema imunológico, auxiliando na degradação de proteínas estranhas que entram no organismo, como parte do processo de apresentação de antígenos a células T.

Além disso, a catepsina A também está envolvida no processamento e ativação de várias outras enzimas e hormônios, incluindo a tripsina, o colagenase e a insulina. Diversos estudos têm demonstrado que a catepsina A pode estar associada à progressão de doenças como o câncer, a diabetes e as doenças cardiovasculares, embora seus mecanismos exatos ainda não sejam completamente compreendidos.

As pepstatinas são um tipo específico de inibidores de proteases, que são moléculas capazes de se ligar e bloquear a atividade de certas enzimas chamadas proteases. Essas proteases desempenham um papel crucial no organismo ao quebrar outras proteínas em pedaços menores, um processo essencial para a regulação de diversas funções celulares, como a digestão e a resposta imune.

As pepstatinas são particularmente úteis no campo da pesquisa científica, pois elas inibem especificamente as proteases que contêm um resíduo de aminoácido ácido chamado ácido aspártico em seu sítio ativo. Isso as torna muito úteis para estudar os processos biológicos em que essas proteases estão envolvidas, uma vez que a inibição dessas enzimas permite aos cientistas analisar as consequências da ausência de sua atividade.

Além disso, as pepstatinas também têm potencial como fármacos, especialmente no tratamento de doenças associadas a uma atividade excessiva ou desregulada das proteases ácido aspárticas. No entanto, seu uso clínico ainda é limitado devido às suas propriedades farmacológicas, como a baixa biodisponibilidade e a rápida excreção, o que dificulta a administração efetiva desses compostos no organismo.

Cistatina é uma proteína inhibidora de enzimas que desempenha um papel importante na regulação da atividade de enzimas proteolíticas, especialmente as quinases do tipo cisteína. Existem três tipos principais de cistatinas: Cistatina A, Cistatina B e Cistatina C (também conhecida como Kininogênio de baixo peso molecular).

A Cistatina C é produzida por todas as células nucleadas do corpo humano e pode ser encontrada em todos os fluidos corporais. É frequentemente usada como um marcador bioquímico da função renal, uma vez que sua concentração no sangue aumenta em pacientes com insuficiência renal.

As cistatinas desempenham um papel importante na proteção dos tecidos corporais contra a degradação excessiva e também estão envolvidas em processos inflamatórios, imunológicos e oncológicos.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

Inibidores de Cisteína Proteinase (ICPs) são compostos químicos ou moléculas biológicas que se ligam especificamente e inibem enzimas proteolíticas que contêm cisteína em seu sítio ativo. Essas enzimas, conhecidas como proteases de cisteína, desempenham papéis importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos, incluindo a regulação do metabolismo de proteínas, resposta imune, inflamação e apoptose (morte celular programada).

ICPs são capazes de inibir essas enzimas por meio da formação de ligações covalentes ou não-covalentes com a cisteína no sítio ativo das proteases, o que impede a catálise da reação proteolítica. Existem diferentes classes de ICPs, como é acontecido com as proteases de cisteína, e cada uma delas apresenta especificidade e mecanismos de inibição distintos.

Alguns exemplos de proteases de cisteína inibidas por ICPs incluem papaina, calpaínas, caspases, cathepsinas, e protease do vírus da imunodeficiência humana (HIV). A inibição dessas enzimas tem implicações terapêuticas em diversas condições patológicas, como infecções virais, câncer, inflamação crônica e doenças neurodegenerativas. Portanto, o desenvolvimento e a otimização de ICPs com alta potência e especificidade têm sido um foco de pesquisa contínuo em biologia e medicina.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), o diazometano é um composto organico volátil e extremamente reativo, apresentando fórmula molecular CH2N2. É classificado como um agente alquilante e aziridinio, usado em síntese orgânica como reagente de transferência de metileno. O diazometano é também conhecido por ser um potencial precursor de nitrenos, que são intermediários reativos na química orgânica.

Devido à sua alta reactividade e natureza volátil, o manuseio do diazometano requer cuidados especiais, incluindo a geração e uso em soluções diluídas, arrefecimento e proteção contra luz para minimizar riscos associados à sua decomposição espontânea, que pode resultar em formação de nitrenos e outros intermediários reativos.

Em suma, o diazometano é um composto organico altamente reactivo, utilizado como agente alquilante e precursor de nitrenos em síntese orgânica, mas requer manipulação cuidadosa devido a seu potencial perigo.

Dipeptídeos são compostos orgânicos formados pela união de dois aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. Eles resultam da remoção de uma molécula de água durante a condensação dos dois aminoácidos, com a formação de um grupo amida no carbono alpha do primeiro aminoácido e um grupo amino no carbono alpha do segundo aminoácido.

Dipeptídeos são encontrados naturalmente em alguns alimentos e também podem ser produzidos por enzimas digestivas no organismo, como a enzima dipeptidase, que quebra as ligações peptídicas entre aminoácidos durante a digestão. Além disso, eles desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e no metabolismo de certos neurotransmissores no cérebro.

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

Inibidores de proteases são um tipo de medicamento utilizado no tratamento de diversas doenças, incluindo HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana), HCV (Hepatite C Viral) e algumas condições associadas a enzimas overactivated. Eles funcionam através da inibição das proteases, enzimas que desempenham um papel crucial no processamento e maturação de proteínas virais e celulares.

No caso do HIV, os inibidores de proteases impedem a maturação dos vírus, o que leva à produção de partículas virais imaturas e não infecciosas. Já no tratamento da hepatite C, esses medicamentos interferem no processamento das proteínas do vírus, inibindo sua replicação e reduzindo a carga viral.

Existem diferentes classes de inibidores de proteases, cada uma delas projetada para inibir especificamente determinadas enzimas. Alguns exemplos incluem os inibidores da protease do HIV, como o saquinavir, ritonavir e atazanavir, e os inibidores da protease da HCV, como o telaprevir e boceprevir.

Embora esses medicamentos sejam eficazes no tratamento de várias doenças, eles também podem causar efeitos colaterais, como diarréia, náusea, erupções cutâneas e alterações nos níveis de gordura corporal. Portanto, é importante que os pacientes sejam acompanhados regularmente por um profissional de saúde durante o tratamento com inibidores de proteases.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

A cistatina B é uma proteína envolvida no sistema de regulação da atividade de enzimas proteolíticas, especialmente as cathepsinas, no corpo. No entanto, a cistatina B não tem um papel médico direto na prática clínica ou diagnóstico. A pesquisa sobre essa proteína está em andamento para melhor compreender seu possível papel nas doenças e processos fisiológicos.

Apesar de não haver uma definição médica específica para "cistatina B", é possível encontrar informações científicas relacionadas à sua estrutura, função e interações em fontes especializadas da área de biologia e bioquímica.

Cisteína proteases são um tipo específico de enzimas que possuem a capacidade de decompor outras proteínas. Elas são chamadas de "cisteína" proteases porque contêm um resíduo de cisteína em seu sítio ativo, o qual é essencial para a sua atividade catalítica.

A cisteína é um aminoácido que contém um grupo tiol (-SH) na sua estrutura química. Quando este grupo tiol se combina com um átomo de zinco no sítio ativo da enzima, forma um intermediário reactivo capaz de quebrar ligações peptídicas entre as moléculas de proteínas, desencadeando assim o processo de decomposição.

Cisteína proteases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e desempenham um papel importante em uma variedade de processos biológicos, como a digestão de alimentos, a resposta imune, a apoptose (morte celular programada) e a inflamação. Algumas dessas enzimas também estão envolvidas no desenvolvimento de doenças, como o HIV, a hepatite C e o câncer.

Em resumo, as cisteína proteases são um tipo importante de enzimas que desempenham um papel crucial em diversos processos biológicos e patológicos, e sua atividade é essencial para a manutenção da homeostase celular.

Precursores enzimáticos, também conhecidos como zimógenos ou proenzimas, referem-se a formas inativas de enzimas que precisam de ativação antes de poder exercer sua função catalítica. Eles são sintetizados e secretados por células em suas formas inativas para garantir que as reações enzimáticas ocorram no momento e local apropriados, evitando assim danos às células devido a atividades enzimáticas desreguladas. A ativação dos precursores enzimáticos geralmente é desencadeada por eventos específicos, como alterações na estrutura proteica, exposição a condições ambientais adequadas ou ação de outras enzimas. Um exemplo bem conhecido de precursor enzimático é a tripsina, que é secretada em sua forma inativa, a tripsinogênio, e posteriormente ativada no trato gastrointestinal.

A cistatina A é uma proteína de baixo peso molecular, produzida e secretada por quase todos os nucleados de células humanas. Ela pertence à classe dos inibidores de cisteín peptidases, ou seja, ela tem a função de regular a atividade de enzimas que quebram proteínas (peptidases cisteínicas) no organismo.

A cistatina A é frequentemente usada como um marcador bioquímico da função renal, uma vez que sua concentração no sangue tende a aumentar em indivíduos com disfunção renal, pois ela é filtrada pelo glomérulo renal e quase completamente reabsorvida e degradada pelas células tubulares renais. Portanto, níveis elevados de cistatina A no sangue podem indicar uma diminuição da taxa de filtração glomerular (TFG), um parâmetro importante para avaliar a função renal.

A medição da concentração sérica de cistatina A pode ser útil em situações clínicas em que o cálculo da taxa de filtração glomerular por outros métodos, como a formulação de creatinina, seja impreciso ou não disponível. Além disso, devido à sua produção mais constante e uniforme entre indivíduos, a cistatina A pode ser preferida em comparação à creatinina para avaliar a função renal em certas populações, como crianças, idosos ou indivíduos com baixo peso ou desnutrição.

A elastase pancreática é uma enzima produzida e secretada pelos órgãos do sistema digestivo, principalmente o pâncreas. Ela desempenha um papel importante na digestão dos alimentos, especialmente as proteínas presentes neles.

A elastase pancreática é uma das principais enzimas proteolíticas (que quebram as proteínas) secretadas pelo pâncreas. Ela age especificamente sobre a elastina, uma proteína fibrosa e resistente encontrada em tecidos conjuntivos, como os vasos sanguíneos e pulmões. A elastase é capaz de desdobrar as ligações cruzadas da elastina, contribuindo para a sua decomposição e reciclagem no organismo.

A atividade da elastase pancreática pode ser medida em amostras biológicas, como fezes ou sangue, e é frequentemente usada como um marcador da função exócrina do pâncreas. Baixos níveis de atividade da elastase pancreática podem indicar disfunção pancreática, como na fibrose cística ou pancreatite crônica.

A elastase de leucócitos é uma enzima proteolítica encontrada principalmente nas granulocitárias, um tipo de glóbulo branco. A sua função principal é desintegrar e destruir as proteínas estranhas que o corpo identifica como patógenos, auxiliando no sistema imune na defesa contra infecções. No entanto, quando ativada em excesso ou inadequadamente, a elastase de leucócitos pode causar danos a tecidos sadios, especialmente nos pulmões, contribuindo para doenças pulmonares crônicas como a fibrose cística e a bronquite crónica.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

A Doença de Papillon-Lefèvre é uma condição genética rara que afeta o sistema imunológico e causa problemas na pele e nos dentes. É causada por mutações no gene CTSC (cathepsin C), o que leva a um mau funcionamento dos glóbulos brancos chamados neutrófilos, que são importantes para combater as infecções.

Os sintomas geralmente começam na infância e incluem:

* Pele seca e escamosa, especialmente nas mãos e nos pés
* Infecções recorrentes da pele
* Perda prematura dos dentes (dentição decídua) devido a uma doença periodontal grave
* Formação anormal dos dentes permanentes

A Doença de Papillon-Lefèvre não tem cura, mas o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas e prevenir complicações. O tratamento geralmente inclui antibióticos para combater as infecções e terapia periodontal para ajudar a manter a saúde dos dentes e das gengivas. Em alguns casos, um transplante de medula óssea pode ser considerado como uma opção de tratamento.

É importante consultar um médico especialista em doenças genéticas ou um dentista para obter um diagnóstico e tratamento adequados. Também é recomendável que os indivíduos afetados e suas famílias procuram conselho genético para entender melhor a herança e os riscos de transmissão da doença.

Cistatina C é uma proteína de baixo peso molecular produzida por quase todas as células do corpo humano. Ela desempenha um papel importante na regulação da atividade da enzima chamada cisteínase, quebra de proteínas e pode ser usada como um indicador da função renal.

A Cistatina C é produzida a uma taxa constante pelas células e sua concentração no sangue é inversamente proporcional à filtração glomerular, ou seja, quanto maior for a taxa de filtração glomerular, menor será a concentração de Cistatina C no sangue. Portanto, o nível sérico de Cistatina C pode ser usado como um marcador da função renal e é especialmente útil em indivíduos com doença renal crônica em estágios iniciais, quando outros marcadores como a creatinina ainda podem estar dentro dos limites normais.

A medição da Cistatina C pode ser útil também em situações em que a creatinina possa estar alterada devido a fatores não relacionados à função renal, como por exemplo, em indivíduos com baixa massa muscular ou desnutrição. No entanto, é importante lembrar que a Cistatina C também pode ser afetada por outros fatores, como a idade, o sexo e a presença de doenças inflamatórias ou neoplásicas, portanto, seu uso deve ser interpretado com cautela e em conjunto com outras informações clínicas.

Fasciola hepatica, comumente conhecida como duas-folhas ou tremátodo do fígado, é um parasita planador que pertence ao filo Platyhelminthes e à classe Trematoda. Originários de ambientes aquáticos de água doce, esses parasitas têm ciclos de vida complexos envolvendo hospedeiros intermediários (como moluscos) e definitivos (como mamíferos herbívoros e humanos).

A infestação por Fasciola hepatica, conhecida como fascilose, geralmente ocorre quando os indivíduos ingerem vegetais contaminados com metacercários (estágios infectantes do parasita). Após a ingestão, as larvas são libertadas no trato digestivo e migram através da parede intestinal para o fígado, onde se desenvolvem em adultos. Os adultos residem nas vias biliares, causando danos mecânicos e inflamação, resultando em sintomas como dor abdominal, diarreia, náuseas e icterícia. Em casos graves, a infestação pode levar a complicações como fibrose hepática ou insuficiência hepática.

Embora a fascilose seja mais comum em animais, os humanos também podem ser infectados ao consumir vegetais crus ou mal cozidos contaminados com metacercários. A doença é prevalente em áreas onde a higiene e as condições sanitárias são deficientes, aumentando o risco de exposição ao parasita.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Benzoilarginina-2-Naftilamida, também conhecida como N-benzoil-L-arginalamida-2-naftilamina ou BNA, é uma substância química utilizada em pesquisas biológicas e médicas. Ela atua como um inibidor de enzimas, particularmente a enzima fosfolipase A2 (PLA2), que está envolvida em diversos processos fisiológicos e patológicos, incluindo inflamação e dor.

Embora a benzoilarginina-2-naftilamida tenha sido estudada em um contexto médico, ela não é clinicamente utilizada como um medicamento ou droga. Em vez disso, é empregada principalmente em pesquisas laboratoriais para entender melhor os mecanismos moleculares envolvidos em diversas doenças e condições de saúde.

Em resumo, a benzoilarginina-2-naftilamida é uma substância química usada em pesquisas biomédicas como inibidor da enzima PLA2, mas não tem aplicações clínicas diretas como medicamento.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Peptídio Hidrolases, também conhecidas como proteases ou peptidases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de hidrólise dos ligações peptídicas entre aminoácidos em proteínas e peptídeos, resultando na formação de aminoácidos livres ou outros peptídeos menores. Essas enzimas desempenham um papel fundamental no metabolismo das proteínas, na digestão dos alimentos e no processamento e regulação de diversas proteínas e peptídeos no organismo. Existem diferentes classes de peptidases, que são classificadas com base em sua especificidade para a cadeia lateral do aminoácido na ligação peptídica. Algumas destas enzimas são altamente específicas e atuam apenas sobre determinados tipos de ligações, enquanto outras têm um espectro mais amplo de substratos.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Dipeptidil peptidases (DPPs) e tripeptidil peptidases (TPPs) são duas classes importantes de enzimas que estão envolvidas na degradação de peptídeos e proteínas no corpo humano.

As Dipeptidil Peptidases (DPPs) são uma classe de enzimas que removem dipeptídeos do terminale N-terminal de peptídeos e proteínas. Existem nove membros conhecidos da família DPP em humanos, sendo a DPP-4 a mais estudada. A DPP-4 é também conhecida como CD26, uma proteína integral de membrana com atividade enzimática e funções reguladoras adicionais. As DPPs desempenham um papel importante na regulação da homeostase glucosemetabólica, neurotransmissão, imunidade e coagulação sanguínea.

As Tripeptidil Peptidases (TPPs) são uma classe de enzimas que removem tripeptídeos do terminale N-terminal de peptídeos e proteínas. Existem vários membros da família TPP em humanos, sendo a TPP1 a mais conhecida. A TPP1 é uma enzima lisossomal que desempenha um papel importante na degradação de proteínas intracelulares e extracelulares. As TPPs também estão envolvidas no processamento e ativação de neurotransmissores, hormônios e outros peptídeos biologicamente ativos.

Ambas as Dipeptidil Peptidases e Tripeptidil Peptidases são alvo de terapias farmacológicas para o tratamento de diversas condições clínicas, como diabetes, hipertensão arterial e doenças neurodegenerativas.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Manosefosfatos referem-se a um tipo específico de compostos orgânicos que consistem em fosfato de monossacarídeo, onde o monossacarídeo é a glicose (açúcar simples) na forma do seu hexose isomero, a manose. Nestes compostos, um ou mais grupos fosfato estão ligados a átomos de carbono específicos da molécula de manose.

Embora os manosefosfatos tenham sido identificados em alguns organismos vivos e desempenhem papéis importantes em diversas vias bioquímicas, eles não são tão amplamente estudados ou bem compreendidos quanto outros fosfatos de monossacarídeos, como os nucleotídeos (que contêm uma base nitrogenada, um açúcar pentose e um ou mais grupos fosfato).

Devido à sua natureza relativamente desconhecida e à falta de pesquisas generalizadas, não há uma definição médica específica para manosefosfatos. No entanto, eles são mencionados ocasionalmente em contextos bioquímicos e biomédicos especializados.

Oligopeptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas, geralmente contendo entre 2 a 10 aminoácidos. Eles diferem dos polipeptídeos e proteínas, que contêm longas cadeias de aminoácidos com mais de 10 unidades. Os oligopeptídeos podem ser formados naturalmente durante a digestão de proteínas no organismo ou sintetizados artificialmente para uso em diversas aplicações, como medicamentos e suplementos nutricionais. Alguns exemplos de oligopeptídeos incluem dipeptídeos (como aspartame), tripeptídeos (como glutationa) e tetrapeptídeos (como thyrotropina-releasing hormone).

'Enciclopedias as a Subject' não é uma definição médica em si, mas sim um tema ou assunto relacionado ao campo das enciclopédias e referências gerais. No entanto, em um sentido mais amplo, podemos dizer que esta área se concentra no estudo e catalogação de conhecimento geral contido em diferentes enciclopédias, cobrindo uma variedade de tópicos, incluindo ciências médicas e saúde.

Uma definição médica relevante para este assunto seria 'Medical Encyclopedias', que se referem a enciclopédias especializadas no campo da medicina e saúde. Essas obras de referência contêm artigos detalhados sobre diferentes aspectos da medicina, como doenças, procedimentos diagnósticos, tratamentos, termos médicos, anatomia humana, história da medicina, e biografias de profissionais médicos importantes. Algumas enciclopédias médicas são direcionadas a um público especializado, como médicos e estudantes de medicina, enquanto outras são destinadas ao grande público leigo interessado em conhecimentos sobre saúde e cuidados médicos.

Exemplos notáveis de enciclopédias médicas incluem a 'Encyclopedia of Medical Devices and Instrumentation', 'The Merck Manual of Diagnosis and Therapy', ' tabulae anatomicae' de Vesalius, e a 'Gray's Anatomy'. Essas obras desempenharam um papel importante no avanço do conhecimento médico, fornecendo uma base sólida para o estudo e prática da medicina.

O Sistema Internacional de Unidades (SI) é o sistema de unidades de medida mais amplamente aceito e utilizado no mundo atual. Foi estabelecido pela Conferência Geral de Pesos e Medidas (CGPM) em 1960, com o objetivo de promover um sistema universal e coerente de unidades para uso em todos os campos científicos, técnicos e comerciais.

O SI é baseado em sete unidades básicas, que definem as grandezas fundamentais da física: metro (m) para comprimento, quilograma (kg) para massa, segundo (s) para tempo, ampere (A) para corrente elétrica, kelvin (K) para temperatura termodinâmica, mol (mol) para quantidade de substância, e candela (cd) para intensidade luminosa. Todas as outras unidades derivadas são definidas em termos dessas unidades básicas.

Além das unidades básicas, o SI também inclui um conjunto de prefixos que permitem expressar múltiplos e submúltiplos das unidades básicas. Esses prefixos são baseados em potências de 10 e incluem, por exemplo, kilo (10³), mili (10⁻³), e pico (10⁻¹²).

A adoção do Sistema Internacional de Unidades tem sido fundamental para a padronização e a comparabilidade das medidas em diferentes contextos e localizações geográficas. Além disso, o SI fornece uma base sólida para a educação científica e técnica, facilitando a comunicação e a colaboração entre pesquisadores e profissionais de diferentes países e culturas.

... mas a catepsina B é também uma carboxipeptidase e a catepsina H, uma aminopeptidase. A catepsina D é o maior representante de ... A síntese de catepsinas é realizada a partir de pre-pro-enzimas. O pre-peptídeo guia o precursor de catepsina dentro do lúmen ... Além disso, pro-catepsinas são co-traduzidas glicosiladas. O processo de direcionamento de pro-catepsinas para os endossomos/ ... As principais carboxipeptidases lisossomais incluem a catepsina H, a catepsina C e a tripeptidil peptidase I, que removem, ...
Alexandre Santos de Moura (2013). «Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus» (PDF). USP Brasil (2011). Guia de ... "Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus" (PDF) . Universidade de São Paulo. https://www.teses.usp.br/teses/ ...
BACE1, BACE2 Catepsina D Catepsina E Quimosina Napsina-A Pepsina Plasmepsina Presenilina Renina BACE1; BACE2; CTSD; CTSE; NAPSA ... Proteases aspárticas de origem eucariótica incluem pepsinas, catepsinas, e reninas. Estas têm uma estrutura com dois domínios, ...
A fagocitose envolve partículas inteiras, que mais tarde são decompostas por enzimas, como as catepsinas, e absorvidas pelas ... Na fagocitose partículas inteiras são "engolidas", discriminadas por enzimas como as catepsinas, e então absorvidas pelas ...
A pepstatina A é bem conhecida por ser um inibidor de proteinases aspárticas, como a pepsina, catepsinas D e E, ou cardosinas. ... Esta inibição parece ser independente da actividade proteolítica da catepsina D, ou outras proteases, visto a formação de ... osteoclastos não sofrer inibição aquando exposição a concentrações capazes de inibir a actividade da catepsina D. Análise de ...
... catepsina G, proteinase 3 e proteoglicanos. Os grânulos de azurófilo também são conhecidos como "grânulos primários". Além ...
Pesquisadores acreditam que a perda da função adequada do gene da catepsina C resulta em uma resposta imune alterada a infecção ... A Síndrome de Papillon-Lefevre é uma doença genética autossómica recessiva causada pela deficiência em catepsina C. Em 1924, ... mapearam o principal lócus do gene no cromossomo 11q14-q21 e revelaram mutação e perda da função do gene da catepsina C. Este ...
Proteases neutras: Essas enzimas (colagenase , elastase, catepsinas, etc ) são capazes de degradar vários constituintes ...
proteólise protease lisossomo catepsinas (!Artigos que carecem de fontes desde março de 2016, !Artigos que carecem de fontes ...
Não obstante, estas estruturas contêm marcadores endocíticos e mesmo pequenas proteínas lisossómicas como a catepsina D. O ...
... com outras proteases de serina expressas por células da imunidade inata como a elastase de neutrófilos e a catepsina G. As ... com outras proteases de serina expressas por células da imunidade inata como a elastase de neutrófilos e a catepsina G. As ...
Supõe-se ser este passo catalisado pela enzima Catepsina B. Ocorrendo o estímulo para a liberação da renina, os grânulos de ...
... catepsina B), já era reconhecido como um agente bloqueador da atividade T-L do proteassoma 20S. Posteriormente, os inibidores ...
... mas a catepsina B é também uma carboxipeptidase e a catepsina H, uma aminopeptidase. A catepsina D é o maior representante de ... A síntese de catepsinas é realizada a partir de pre-pro-enzimas. O pre-peptídeo guia o precursor de catepsina dentro do lúmen ... Além disso, pro-catepsinas são co-traduzidas glicosiladas. O processo de direcionamento de pro-catepsinas para os endossomos/ ... As principais carboxipeptidases lisossomais incluem a catepsina H, a catepsina C e a tripeptidil peptidase I, que removem, ...
... proteína de aumento da permeabilidade bacteriana e catepsina G. ...
Catepsina C. Dipeptidil-Peptidases. Dipeptidil-Peptidases e Tripeptidil-Peptidases. DNA Metiltransferase Sítio Específica ( ...
Catepsinas (1) * Crescimento Excessivo da Gengiva (1) * Perfilação da Expressão Gênica (1) ...
Catepsina C. Dipeptidil-Peptidases. Dipeptidil-Peptidases e Tripeptidil-Peptidases. DNA Metiltransferase Sítio Específica ( ...
Catepsina C. Dipeptidil-Peptidases. Dipeptidil-Peptidases e Tripeptidil-Peptidases. DNA Metiltransferase Sítio Específica ( ...
Catepsina C. Dipeptidil-Peptidases. Dipeptidil-Peptidases e Tripeptidil-Peptidases. DNA Metiltransferase Sítio Específica ( ...
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... observa-se queda do pH da cartilagem e ativação de catepsinas B, L e K dos condrócitos, que participam na destruição da ...
Esses agentes incluem bisfosfonatos, fármacos inibidores de osteoclastos e inibidores da catepsina K. Pacientes com câncer em ...
... causada pela mutação no gene que codifica a enzima catepsina K(2). Pode ser associada à consanguinidade entre os pais em 30% ... causada pela mutação no gene que codifica a enzima catepsina K(2). Pode ser associada à consanguinidade entre os pais em 30% ... provocada pela ausência da catepsina K, dificulta as estratégias ortodônticas; a reabsorção e a neoformação óssea são eventos ...
Silva, J.A., M. Lopes, A. Fernandes, C. Martins(2005): Influ ncia da matura o e do pH final na actividade da catepsina D em ...
... como a catepsina K. Assim, a matriz mineral é destruída, liberando inúmeras citocinas e fatores de crescimento [19]. ...
Greener et al (2005) verificaram que a acção das proteases está dependente do pH do meio, como a catepsina G, a plasmina ...
5.45 kcal.mol-1 para catepsina L (2XU3), -5.26 kcal.mol-1 para TMPRSS2 (2OQ5),-4.94 kcal.mol-1 para o domínio RBD (6LZG), e - ...
Gametogênese. Dicionário Etimológico Médico: gametogênese deriva do grego gamét, noivo, gamete, esposa; gametes, marido e genesis, que gera. processo de formação dos gametas a partir de células germinativas indiferenciadas.
Papel de NLRP3 e catepsinas lisossomais na ativação do inflamassoma NLRC4. Análise do efeito fenotípico de SNPs situados no ...
Trypanosoma cruzi Chagas disease Doença de Chagas Triatoma infestans protease saliva Proteome Catepsina B Trypanosoma ... Catepsina B T. Cruzi, Cathepsin B-Like, Protease T. Cruzi, Immunotoxin, Chagas Disease T. Cruzi, Proteinase, Chagas Disease ...
2022 - Ciências da Saúde Ciências da Saúde: Prospecção De Inibidores De Catepsina B E Caspase-1 A Partir De Animais Marinhos ...
  • A maioria das cisteíno proteases lisossomais são somente endopeptidases (catepsina, F, K, L, S, V e legumaína), mas a catepsina B é também uma carboxipeptidase e a catepsina H, uma aminopeptidase. (wikipedia.org)
  • A catepsina D é o maior representante de aspártico endopeptidases identificada nos lisossomos, é ativa somente em pH (wikipedia.org)
  • A síntese de catepsinas é realizada a partir de pre-pro-enzimas. (wikipedia.org)
  • As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES , ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES . (bvsalud.org)
  • A inibição de sialidase, catepsina e heparanase - enzimas responsáveis pela degradação da camada glicocálix endotelial e cuja expressão e ativação são desencadeadas pela NS1 - impediu o derrame vascular induzido por NS1. (medscape.com)
  • As principais carboxipeptidases lisossomais incluem a catepsina H, a catepsina C e a tripeptidil peptidase I, que removem, respectivamente, um, dois e três aminoácidos do N-terminal. (wikipedia.org)
  • Já o pro-peptídeo permite um enovelamento (folding) apropriado da catepsina nascente que inibe sua atividade proteolítica, mas preserva sua estrutura terciária sob condições de pH neutro. (wikipedia.org)