Cisteína peptidase expressa de modo ubíquo que apresenta atividade carboxipeptidase. É altamente expressa em uma variedade de tipos celulares do sistema imunitário e pode ter papel em processos inflamatórios e outras respostas do sistema imunitário.
Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.
Cisteína protease altamente expressa em OSTEOCLASTOS que desempenha um papel essencial na REABSORÇÃO ÓSSEA como uma potente enzima que degrada a MATRIZ EXTRACELULAR.
Cisteína proteinase lisossomal com especificidade semelhante à da PAPAÍNA. A enzima está presente em uma variedade de tecidos e é importante em muitos processos fisiológicos e patológicos. A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE NEOPLÁSICA.
Cisteína protease expressa de modo ubíquo que desempenha um papel enzimático no PROCESSAMENTO PÓS-TRADUCIONAL DE PROTEÍNAS dentro de GRÂNULOS SECRETORES.
Proteinase intracelular encontrada numa variedade de tecidos. Tem especificidade similar, porém mais estreita, que a da pepsina A. A enzima está envolvida no catabolismo da cartilagem e do tecido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).

A catepsina Z é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar outras proteínas em peptídeos e aminoácidos mais pequenos. Ela pertence à classe de enzimas conhecidas como catepsinas, as quais são proteases que funcionam no interior dos lisossomos, orgâneos celulares responsáveis por decompor e reciclar materiais celulares.

A catepsina Z é particularmente interessante porque ela desempenha um papel importante na regulação do crescimento e morte das células. Ela está envolvida no processo de autofagia, uma forma de "suicídio" celular em que a própria célula se destrói quando está danificada ou não é mais necessária. A catepsina Z ajuda a desdobrar as proteínas que estão envolvidas neste processo, permitindo que ele ocorra corretamente.

Além disso, a catepsina Z também pode estar relacionada à doença de Alzheimer e outras formas de demência. Estudos têm sugerido que ela pode desempenhar um papel na formação de placas amiloides, agregados anormais de proteínas que são um sinal característico da doença de Alzheimer. No entanto, ainda há muito a ser aprendido sobre como a catepsina Z funciona e qual é seu papel exato em diferentes processos celulares e doenças.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

Catepsina K é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode descompor outras proteínas. Ela pertence à classe das enzimas conhecidas como catepsinas, que são proteases de cobre presentes em lisossomos e granulócitos.

A catepsina K é especificamente uma metaloprotease, o que significa que possui um átomo de metal (geralmente zinco) em seu sítio ativo, o qual catalisa a reação de quebra dos laços peptídicos das proteínas.

Esta enzima desempenha um papel importante na remodelação óssea e na homeostase mineral óssea, pois ela pode decompor colágeno tipo I, a proteína estrutural mais abundante no tecido ósseo. A catepsina K também é capaz de desgranular matriz extracelular, o que contribui para a resorção óssea durante processos fisiológicos normais, como o crescimento e manutenção do esqueleto, assim como em condições patológicas, como a osteoporose.

Além disso, a catepsina K também pode desempenhar um papel no processamento de proteínas não colágenas na matriz extracelular e pode estar envolvida em doenças associadas às vias inflamatórias e imunes.

A Catepsina B é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, localizada no lisossomo e presente em quase todos os tecidos dos mamíferos. Ela desempenha um papel importante na degradação de proteínas intracelulares e extracelulares, bem como no processamento e ativação de outras enzimas e hormônios.

A Catepsina B é produzida como uma proteína inativa, ou pró-enzima, chamada de zimogênio, que precisa ser ativada por outras proteases antes de poder exercer sua função. Ela possui um amplo espectro de substratos e pode desempenhar diferentes papéis dependendo do tecido em que está presente.

Em geral, a Catepsina B é associada à regulação de processos fisiológicos como o crescimento celular, a diferenciação e a apoptose (morte celular programada), mas também tem sido implicada em doenças como o câncer, a doença de Alzheimer e outras patologias relacionadas à inflamação e ao estresse oxidativo.

A Catepsina L é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, pertencente à classe das enzimas hidrolases. Ela é produzida como um precursor inativo, a procathepsina L, que é ativada por outras proteases no interior dos lisossomos.

A Catepsina L desempenha um papel importante na degradação de proteínas e peptídeos em lisossomos e também pode ser secretada por células e atuar extracelularmente em processos como a remodelação tecidual, resposta imune e inflamação.

No entanto, um desregulamento na atividade da Catepsina L tem sido associado a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e infecções. Portanto, o equilíbrio da sua atividade é crucial para manter a homeostase celular e tecidual.

Catepsina D é uma protease lisossomal, o que significa que é uma enzima que descompõe outras proteínas, localizada principalmente no interior dos lisossomas. É produzida como um pré-proproteína e precisa ser processada para se tornar ativa. A sua função principal é desempenhar um papel na digestão de proteínas e também pode estar envolvida em outros processos celulares, tais como a apoptose (morte celular programada) e a resposta imune.

No entanto, quando há um excesso ou desregulação da atividade da catepsina D, pode estar associado a várias doenças, incluindo algumas formas de câncer, doenças neurodegenerativas e doenças cardiovasculares. Em particular, é notável por ser uma enzima que se acredita estar envolvida na produção da proteína beta-amilóide, um dos principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer.

Em resumo, a catepsina D é uma enzima importante para a digestão de proteínas e pode desempenhar um papel em vários processos celulares, mas o seu excesso ou desregulação pode estar associado a várias doenças.

Catepsina Z [D08.811.277.656.262.249] Catepsina Z * Cisteína Endopeptidases [D08.811.277.656.262.500] ...
Esses agentes incluem bisfosfonatos, fármacos inibidores de osteoclastos e inibidores da catepsina K. Pacientes com câncer em ...
Greener et al (2005) verificaram que a acção das proteases está dependente do pH do meio, como a catepsina G, a plasmina ... 10) Schmutz JL; Meaume S; Fays S; Ourabah Z; Guillot B; Thirion V; Collier M; Barrett S; Smith J; Bohbot S; et al.; ...
Silva, J.A., M. Lopes, A. Fernandes, C. Martins(2005): Influ ncia da matura o e do pH final na actividade da catepsina D em ... Correia, S.;Silva, V.; Garc a-Di z, J.;Teixeira,P.; Pimenta, K.; Tejedor-Junco, M. T.;Oliveira,S., Igrejas, G.;Poeta, P.(2019 ... Correia, S.;Silva, V.; Garc a-Di z, J.;Teixeira,P.; Pimenta, K.; Tejedor-Junco, M. T.;Oliveira,S., Igrejas, G.;Poeta, P.(2019 ...
8. Fuss Z, Tsesis I, Lin S. Root resorption: diagnosis, classification and treatment choices based on stimulation factors. Dent ... como a catepsina K. Assim, a matriz mineral é destruída, liberando inúmeras citocinas e fatores de crescimento [19]. ...
6. Ge Z, et al. Osteoarthritis and therapy. Arthritis Rheum 2006; 55(3):493-500. ... observa-se queda do pH da cartilagem e ativação de catepsinas B, L e K dos condrócitos, que participam na destruição da ...
... com Z= -3,64; p,0,0001; e configuração 16, com Z= -2,75; p=0,006, respectivamente. Já a análise das diferenças por meio do ... 5.45 kcal.mol-1 para catepsina L (2XU3), -5.26 kcal.mol-1 para TMPRSS2 (2OQ5),-4.94 kcal.mol-1 para o domínio RBD (6LZG), e - ...
Trypanosoma cruzi Chagas disease Doença de Chagas Triatoma infestans protease saliva Proteome Catepsina B Trypanosoma ... Carvalhaes Carolina Noleto David Engman Danielle Lacerda Pires Z.M.G. LACAVA Zulmira Guerrero Marques Lacava SILVA, R. TEIXEIRA ... Catepsina B T. Cruzi, Cathepsin B-Like, Protease T. Cruzi, Immunotoxin, Chagas Disease T. Cruzi, Proteinase, Chagas Disease ...

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