Catenina multifuncional que participa da ADESÃO CELULAR e sinalização nuclear. A beta catenina se liga às CADERINAS e auxilia na ligação de suas caudas citoplasmáticas com a ACTINA do CITOESQUELETO via ALFA CATENINA. Também serve como co-ativador transcricional e componente das vias de TRANSDUÇÃO DE SINAL mediadas pela PROTEÍNA WNT.
Família de proteínas do citoesqueleto que desempenham papéis essenciais na ADERÊNCIA CELULAR, nas JUNÇÕES ADHERENS, unindo as CADERINAS aos filamentos de actina do CITOESQUELETO.
Catenina que une a ACTINA-F e liga o CITOESQUELETO com BETA CATENINA e GAMA CATENINA.
Principais constituintes do citoesqueleto encontrados no citoplasma de células eucarióticas. Formam uma estrutura flexível para a célula, provêm pontos de ligação para organelas e corpúsculos formados, além de estabelecer comunicação entre partes de células.
Proteínas de adesão celular dependentes de cálcio. São importantes para a formação das JUNÇÕES ADHERENS entre células. As caderinas são classificadas de acordo com sua especificidade imunológica e tecidual por letras (E de epitelial, N de neural e P de placenta) ou por números (caderina 12 ou N-caderina 2 para a caderina do encéfalo). As caderinas promovem a adesão celular via um mecanismo homofílico e desempenham um papel na construção de tecidos e de todo o corpo do animal.
Massas anormais de tecido que se projetam para dentro do lúmen do INTESTINO. Um pólipo se liga à parede intestinal por meio de um pedículo, pedúnculo, ou por uma larga base.
Produtos gênicos difusíveis que atuam em moléculas homólogas ou heterólogas de vírus ou DNA celular para regular a expressão de proteínas.
Complexo específico de proteínas da via de sinalização WNT que medeia a destruição dependente de fosforilação da BETA-CATENINA citosólica. O complexo é rompido por ligação de PROTEÍNAS WNT na superfície celular que permite que os níveis de beta-catenina se elevem ao ponto em que migram para o NÚCLEO CELULAR e ativem a transcrição.
Catenina multifuncional que apresenta grande homologia com a BETA CATENINA. A gama catenina se liga às CADERINAS e auxilia na ligação de suas caudas citoplasmáticas com a ACTINA do CITOESQUELETO via ALFA CATENINA. É encontrada também nos DESMOSSOMOS, onde medeia a ligação entre as CADERINAS DE DESMOSSOMOS e as DESMOPLAQUINAS.
Doença hereditária causada por mutações autossômicas, dominantes envolvendo o CROMOSSOMO 19. Caracteriza-se pela presença de PÓLIPOS INTESTINAIS, consistentemente no JEJUNO e pigmentação mucocutânea com máculas de MELANINA nos lábios, MUCOSA da boca e dedos.
Proteínas Wnt são uma grande família de glicoproteínas secretadas que desempenham papéis essenciais no DESENVOLVIMENTO EMBRIONÁRIO E FETAL e na manutenção dos tecidos. Elas se ligam aos RECEPTORES FRIZZLES e atuam como FATORES DE PROTEÍNAS PARÁCRINAS para iniciar várias vias de TRANSDUÇÃO DE SINAL. A via de sinalização canônica Wnt estabiliza o coativador da transcrição BETA CATENINA.
Tumor renal maligno causado pela multiplicação descontrolada de elementos de origem renal (blastêmicas), estromal (CÉLULAS ESTROMAIS) e epitelial (CÉLULAS EPITELIAIS), Entretanto, nem todas as três estão presentes em todos os casos. Vários genes ou áreas cromossômicas estão associadas ao tumor de Wilms que geralmente é encontrado na infância como uma protuberância sólida do lado ou no ABDOME da criança.
Síndrome de polipose devida a uma mutação autossômica e dominante dos GENES APC no CROMOSSOMO 5. A síndrome é caracterizada pelo desenvolvimento de centenas de PÓLIPOS ADENOMATOSOS no COLO e RETO de indivíduos afetados a partir do início da vida adulta.
Desmoplaquinas são proteínas linker citoesqueléticas que sustentam os FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS da MEMBRANA PLASMÁTICA aos DESMOSSOMOS.
Produtos moleculares metabolizados e secretados por tecidos neoplásicos e [que podem ser] caracterizados bioquimicamente nos líquidos celulares e corporais. Eles são [usados como] indicadores de estágio e grau tumoral, podendo também ser úteis para monitorar respostas ao tratamento e prever recidivas. Muitos grupos químicos estão representados [nesta categoria] inclusive hormônios, antígenos, aminoácidos e ácidos nucleicos, enzimas, poliaminas, além de proteínas e lipídeos de membrana celular específicos.
Subtipo de interleucina-1 sintetizada sob a forma de pró-proteína ligada à membrana inativa. O processamento proteolítico da forma precursora pela CASPASE 1 libera a forma ativa de interleucina-1 beta da membrana.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Corpo, limitado por uma membrana, localizado no interior das células eucarióticas. Contém cromossomos e um ou mais nucléolos (NUCLÉOLO CELULAR). A membrana nuclear consiste de uma membrana dupla que se apresenta perfurada por certo número de poros; e a membrana mais externa continua-se com o RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Uma célula pode conter mais que um núcleo.
Pontos de ancoragem (fixação) em que o CITOESQUELETO de uma célula é conectado com o de células adjacentes. São compostos por áreas especializadas da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA se ligam através de elos transmembrana, as CADERINAS, que, por sua vez, se ligam através dos seus domínios extracelulares às caderinas nas membranas celulares adjacentes. Em camadas de células, elas se estruturam em cinturões de adesão (zônula aderente) que circundam toda a célula.
Proteínas cuja expressão anormal (ganho ou perda) está associada com o desenvolvimento, crescimento ou progressão de NEOPLASIAS. Algumas proteínas de neoplasias são antígenos de tumores (ANTÍGENOS DE NEOPLASIAS), ou seja, induzem uma reação imunológica ao seu tumor. Muitas proteínas de neoplasia foram caracterizadas e são utilizadas como BIOMARCADORES TUMORAIS, quando são detectáveis nas células e nos líquidos do corpo como monitores da presença ou crescimento de tumores. A expressão anormal das PROTEÍNAS ONCOGÊNICAS está envolvida na transformação neoplásica, enquanto a perda de expressão das PROTEÍNAS SUPRESSORAS DE TUMOR está envolvida com a perda do controle do crescimento e progressão da neoplasia.
A parte da célula que contém o CITOSSOL e pequenas estruturas, excluindo o NÚCLEO CELULAR, MITOCÔNDRIA e os VACÚOLOS grandes. (Tradução livre do original: Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990).
Técnicas imunológicas baseadas no uso de: 1) conjugados enzima-anticorpo, 2) conjugados enzima-antígeno, 3) anticorpo antienzima seguido por suas enzimas homólogas ou 4) complexos enzima-antienzima. Essas técnicas são utilizadas histologicamente para visualizar ou marcar amostras de tecido.
Ligantes de superfície, usualmente glicoproteínas, que medeiam a adesão célula-célula. Entre suas funções incluem-se a formação e interconexão de vários sistemas vertebrados, bem como a manutenção da integração do tecido, cura de ferimentos, movimentos morfogênicos, migração celular e metástase.
Proteína de 11 kDa associada com a parte externa da membrana de muitas células, incluindo linfócitos. É a subunidade pequena da molécula MHC de classe I. A associação com a microglobulina beta 2 é geralmente necessária para o transporte de cadeias pesadas de classe I do retículo endoplasmático para a superfície celular. A microglobulina beta 2 está presente em pequenas quantidades no soro, liquor e urina de indivíduos normais, e, em grande quantidade na urina e plasma de pacientes com proteinemia tubular, falência renal ou em transplantes de rim.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
Tumores ou câncer do cólon, ou do RETO ou ambos. Entre os fatores de risco para o câncer colorretal estão colite ulcerativa crônica, polipose familiar do cólon, exposição a ASBESTO e irradiação do COLO DO ÚTERO.
Aderência de células a superfícies ou a outras células.
Tumor epitelial maligno com organização glandular.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Uma das principais classes de receptores adrenérgicos farmacologicamente definidos. Os receptores adrenérgicos beta desempenham papel importante na regulação da contração do MÚSCULO CARDÍACO, relaxamento do MÚSCULO LISO e GLICOGENÓLISE.
Subunidade da integrina beta de tamanho com cerca de 85 kDa que tem sido encontrada em heterodímeros contendo INTEGRINA ALFAIIB E INTEGRINA ALFAV. A integrina beta3 ocorre como três isoformas processadas alternativamente, designadas beta3A-C.
Predição do provável resultado de uma doença baseado nas condições do indivíduo e no curso normal da doença como observado em situações semelhantes.
Fator sintetizado em uma ampla variedade de tecidos. Atua sinergisticamente com o TGF-alfa na indução da transformação fenotípica e também pode atuar como fator de crescimento autócrino negativo. O TGF-beta desempenha um papel no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular, secreção de hormônio e função imunológica. O TGF-beta é encontrado principalmente como formas homodímeras de distintos produtos do gene TGF-beta1, TGF-beta2 ou TGF-beta3. Os heterodímeros compostos de TGF-beta1 e 2 (TGF-beta1.2) ou de TGF-beta2 e 3 (TGF-beta2.3) foram isolados. As proteínas TGF-beta são sintetizadas como precursoras de proteínas.
Família de proteínas contendo vários domínios repetidos de 42 aminoácidos e são homólogas à proteína armadillo da Drosófila. Se ligam a outras proteínas pelo seus domínios armadillo e desempenham vários papéis na CÉLULA, incluindo a TRANSDUÇÃO DE SINAL, regulação da formação do DESMOSSOMO e ADESÃO CELULAR.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Glicoproteínas transmembranas de passagem simples que media a ADESÃO CELULAR dependente de CÁLCIO e são componentes centrais dos DESMOSSOMOS.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Contato direto entre células vizinhas. A maior parte destas junções é muito pequena para que sejam observáveis ao microscópio óptico, mas podem ser visualizadas por um microscópio eletrônico convencional ou de fracionamento por congelamento, ambos mostrando que a MEMBRANA CELULAR envolvida, frequentemente o CITOPLASMA abaixo e o ESPAÇO EXTRACELULAR entre as junções são altamente especializados nestas regiões.
Integrina encontrada em FIBROBLASTOS, PLAQUETAS, MONÓCITOS e LINFÓCITOS. A integrina alfa5beta1 é o receptor clássico para a FIBRONECTINA, mas também atua como receptor para a LAMININA e várias outras PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ.
Quinase da glicogênio sintase que, originalmente, foi descrita como uma enzima chave envolvida no metabolismo do glicogênio. Regula várias funções, como DIVISÃO CELULAR, função dos microtúbulos e APOPTOSE.
Conhecida também como antígeno CD104, esta proteína é diferenciada de outras beta integrinas por seu domínio citoplásmico relativamente longo (cerca de 1000 aminoácidos contra cerca de 50 da porção extracelular). Foram descritas cinco isoformas resultantes de processamento alternativo.
Esta integrina é um componente chave dos HEMIDESMOSSOMOS e necessária para sua formação e manutenção em células epiteliais. A integrina alfa6beta4 também é encontrada nos timócitos, fibroblastos e células de Schwann, onde as funções de receptor de laminina (RECEPTORES DE LAMININA) está envolvida em cicatrização de feridas, migração celular e tumores não agressivos.
Cadeias beta de integrinas combinadas com cadeias alfa de integrinas para formar receptores de superfície celular heterodiméricos. As integrinas têm sido tradicionalmente classificadas em grupos funcionais baseados na identidade de uma das três cadeias beta presentes no heterodímero. A cadeia beta é necessária e suficiente para a sinalização dependente de integrina. Sua curta cauda citoplasmática contém sequências críticas para a sinalização de dentro para fora da célula.
Proteína plasmática altamente glicosilada de 44 kDa que se liga aos fosfolipídeos, incluindo a CARDIOLIPINA, RECEPTOR DE APOLIPOPROTEÍNA E, fosfolipídeos de membrana e outras regiões contendo fosfolipídeos aniônicos. Desempenha um papel na coagulação e nos processos apoptóticos. Anteriormente conhecida como apolipoproteína H é um autoantígeno em pacientes com ANTICORPOS ANTIFOSFOLIPÍDEOS.
Integrina alfa4beta1 é uma FIBRONECTINA e um receptor VCAM-1 presente nos LINFÓCITOS, MONÓCITOS, EOSINÓFILOS, CÉLULAS NK e timócitos. Está envolvida tanto na adesão célula-a-célula como célula-MATRIZ EXTRACELULAR e desempenha um papel na INFLAMAÇÃO, retorno ao local de origem das células hematopoiéticas e função imune, e tem sido envolvida na MIOGÊNESE esquelética, migração e proliferação da CRISTA NEURAL, maturação linfocitária e morfogênese da PLACENTA e CORAÇÃO.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Integrina encontrada nos fibroblastos, plaquetas, células endoteliais, epiteliais e linfócitos, onde atua como um receptor de COLÁGENO e LAMININA. Embora referida originalmente como um receptor de colágeno, representa um dentre os seus diversos receptores. Os ligantes quando associados a integrina alfa2beta1 desencadeiam uma cascata de sinalização intracelular, incluindo a ativação da MAP quinase p38.
Subclasse de RECEPTORES ADRENÉRGICOS BETA. Os receptores adrenérgicos beta-2 são mais sensíveis à EPINEFRINA do que à NOREPINEFRINA e possuem alta afinidade pelo agonista TERBUTALINA. Estão dispersos, com papéis clinicamente importantes no MÚSCULO ESQUELÉTICO, FÍGADO e MÚSCULO LISO vascular, brônquico, gastrointestinal e geniturinário.
PROTEÍNA RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação das vias de transdução de sinal que controlam a associação das adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Proteína rac de ligação ao GTP envolvida na regulação dos filamentos actínicos na membrana plasmática. Controla o desenvolvimento dos filopódios e lamelipódios em células influenciando, desta forma, a motilidade e a adesão celular. Também está envolvida na ativação da NADPH OXIDASE. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Família de glicoproteínas transmembranosas (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA) consistindo em heterodímeros não covalentes. Elas interagem com uma ampla variedade de ligantes, abrangendo as PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ, COMPLEMENTO e outras células, enquanto seus domínios intracelulares interagem com o CITOESQUELETO. As integrinas consistem em pelo menos três famílias identificadas: RECEPTORES DE CITOADESINA, RECEPTORES DE ADESÃO DE LEUCÓCITOS e RECEPTORES DE ANTÍGENOS muito tardios. Cada família contém uma subunidade beta comum (CADEIAS BETA DE INTEGRINAS) combinada com uma ou mais subunidades alfa distintas. Estes receptores participam da adesão célula-célula e célula-matriz em muitos processos fisiologicamente importantes, incluindo o desenvolvimento embrionário, HEMOSTASIA, TROMBOSE, CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS, mecanismos de defesa imunológica e não imunológica e transformação oncogênica.
Fator solúvel produzido por MONÓCITOS, MACRÓFAGOS e outras células que ativam os linfócitos T e potenciam suas respostas aos mitógenos ou antígenos. A interleucina-1 é um termo genérico que se aplica a duas proteínas distintas, a INTERLEUCINA-1ALFA e a INTERLEUCINA-1BETA. Os efeitos biológicos da IL-1 incluem a capacidade para suprir os requisitos dos macrófagos necessários para ativar a célula T.
Cadeias de integrina beta1 expressas como heterodímeros associados não covalentemente com cadeias alfa específicas da família CD49 (CD49a-f). O CD29 é expresso em leucócitos ativados e em repouso, e é um marcador de todos os antígenos celulares de ativação muito tardia. (Tradução livre do original: from: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164)
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Receptor de superfície celular que media a adesão celular à MATRIZ EXTRACELULAR e a outras células via ligação a LAMININA. Está envolvida na migração celular, desenvolvimento embrionário, ativação leucocitária e com a propriedade invasiva das células tumorais. A integrina alfa6beta1 é o principal receptor de laminina em PLAQUETAS, LEUCÓCITOS e muitas CÉLULAS EPITELIAIS, e a ligação ligante pode ativar várias vias de transdução de sinal. O processamento alternativo do domínio citoplasmático da subunidade alfa6 (INTEGRINA ALFA6) resulta na formação de isoformas A e B do heterodímero que são expressos de maneira tissular específica.
Movimento de células de um lugar para outro. Diferencia-se da CITOCINESE, que é o processo de divisão do CITOPLASMA de uma célula.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Células que revestem as superfícies interna e externa do corpo, formando camadas celulares (EPITÉLIO) ou massas. As células epiteliais que revestem a PELE, a BOCA, o NARIZ e o CANAL ANAL derivam da ectoderme; as que revestem o APARELHO RESPIRATÓRIO e o APARELHO DIGESTIVO derivam da endoderme; outras (SISTEMA CARDIOVASCULAR e SISTEMA LINFÁTICO), da mesoderme. As células epiteliais podem ser classificadas principalmente pelo formato das células e pela função em escamosas, glandulares e de transição.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Subclasse de RECEPTORES ADRENÉRGICOS BETA. Os receptores adrenérgicos beta 1 são igualmente sensíveis à EPINEFRINA e NOREPINEFRINA e ligam-se ao agonista DOBUTAMINA e ao antagonista METOPROLOL com alta afinidade. São encontrados no CORAÇÃO, células justaglomerulares, e nos sistemas nervoso central e periférico.
Grupo de caderinas desmossômicas com caudas citoplasmáticas que se assemelham àqueles de CADERINAS clássicas.
Teste para antígeno tecidual utilizando um método direto, por conjugação de anticorpo e pigmento fluorescente (TÉCNICA DIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO) ou um método indireto, pela formação do complexo antígeno-anticorpo que é então ligado a uma fluoresceína conjugada a um anticorpo anti-imunoglobulina (TÉCNICA INDIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO). O tecido é então examinado por microscopia de fluorescência.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Integrina alfa1beta1 atua como receptor de LAMININA e COLÁGENO. É amplamente expressa durante o desenvolvimento, mas nos adultos é o principal receptor de laminina (RECEPTORES DE LAMININA) nas CÉLULAS MUSCULARES LISAS maduras, nas quais é importante para a manutenção do fenótipo diferenciado destas células. A integrina alfa1beta1 também é encontrada em LINFÓCITOS e nas células endoteliais microvasculares e pode desempenhar um papel na angiogênese. Nas CÉLULAS DE SCHWANN e nas células da crista neural está envolvida na migração celular. A integrina alfa1beta1 também é conhecida como VLA-1 e CD49a-CD29.
Barreira entre o sangue capilar e o ar alveolar compreendendo o EPITÉLIO alveolar e o ENDOTÉLIO capilar com sua MEMBRANA BASAL aderente e citoplasma das CÉLULAS EPITELIAIS. As TROCAS GASOSAS PULMONARES ocorrem através desta membrana.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Grande família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP envolvidas na regulação da organização da actina, expressão gênica e progressão do ciclo celular. EC 3.6.1.-. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Proteína estrutural que é um componente crítico do complexo de sinalização da axina que se liga a PROTEÍNA DA POLIPOSE ADENOMATOSA DO COLO, QUINASE 3 DA GLICOGÊNIO SINTASE e CASEÍNA QUINASE I.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Linhagem celular derivada de células tumorais cultivadas.
A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.

Beta-catenina é uma proteína que desempenha um papel importante na regulação da transcrição genética e também no processo de adesão celular. Ela faz parte do complexo de adesão juncional, localizado nas membranas das células adjacentes, onde ajuda a manter a integridade estrutural das camadas de células.

No entanto, beta-catenina também pode atuar como um fator de transcrição quando dissociada do complexo de adesão juncional. Nesta forma, ela se move para o núcleo da célula e se liga a outras proteínas, regulando a expressão gênica de certos genes relacionados ao crescimento celular, diferenciação e sobrevivência celular.

A regulação da atividade de beta-catenina é controlada por um processo chamado de via de sinalização Wnt. Quando o sinal Wnt está presente, a beta-catenina é impedida de ser marcada para degradação e acumula no núcleo, ativando a expressão gênica. Em contrapartida, quando o sinal Wnt está ausente, a beta-catenina é marcada para degradação e sua concentração no núcleo é reduzida, inibindo a expressão gênica.

Desregulações no processo de sinalização de beta-catenina estão associadas a diversas doenças, incluindo cânceres como o câncer colorretal e o câncer de mama.

Na medicina, as cateninas referem-se a proteínas estruturais que desempenham um papel importante na regulação da estabilidade e organização dos microtúbulos do citoesqueleto. Existem diferentes tipos de cateninas, sendo as mais conhecidas as cateninas α, β e γ.

As cateninas β e γ, também conhecidas como cateninas placa, estão associadas às unidades citoplasmáticas das uniões aderentes entre células epiteliais e desempenham um papel crucial na ligação dos filamentos de actina do citoesqueleto a proteínas de adesão celular, como as caderinas. Isso é fundamental para manter a integridade estrutural das camadas epiteliais e regular processos como a proliferação celular e a migração.

As cateninas α, por outro lado, são associadas à dinâmica dos microtúbulos do citoesqueleto e desempenham um papel importante na estabilização e organização destas estruturas. Elas também interagem com outras proteínas para regular a divisão celular e o transporte intracelular de vesículas.

Alterações nas cateninas podem estar associadas a várias condições patológicas, como câncer, doenças neurológicas e desordens genéticas. Por exemplo, mutações em genes que codificam as cateninas β e γ têm sido identificadas em diversos tipos de câncer, incluindo o câncer de mama, próstata e pulmão.

A alfa-catenina é uma proteína que desempenha um papel importante na adesão celular e na organização do citoesqueleto. Ela se liga à beta-catenina e gama-catenina, formando complexos que conectam as moléculas de cadherina (um tipo de proteína de adesão) no membrana plasmática aos filamentos de actina no citoesqueleto. Isso é essencial para manter a estabilidade e integridade das uniões intercelulares em tecidos epiteliais. Além disso, a alfa-catenina também desempenha um papel na regulação da transcrição genética e no controle do ciclo celular.

As proteínas do citoesqueleto são um tipo de proteína que desempenham um papel estrutural e funcional crucial no interior das células. Eles formam uma rede dinâmica de filamentos que dão forma, suporte e movimento às células. Existem três tipos principais de proteínas do citoesqueleto: actina, tubulina e intermediate filaments (filamentos intermediários).

A actina é um tipo de proteína que forma filamentos delgados e flexíveis, desempenhando um papel importante em processos como a divisão celular, o movimento citoplasmático e a motilidade das células. A tubulina, por outro lado, forma microtúbulos rígidos e longos que desempenham um papel crucial no transporte intracelular, na divisão celular e na manutenção da forma celular.

Finalmente, os filamentos intermediários são compostos por diferentes tipos de proteínas e formam uma rede resistente que dá suporte à célula e a protege contra tensões mecânicas. Além de seu papel estrutural, as proteínas do citoesqueleto também desempenham funções regulatórias importantes, como o controle da forma celular, da mobilidade e da divisão celular.

Desculpe, acredito que tenha havido um pequeno erro no seu pedido. A palavra "caderinas" não parece ser um termo médico reconhecido em inglês ou em português. Se pudesse fornecer mais detalhes ou esclarecer o que deseja saber, eu estareria feliz em ajudar. No entanto, se você estiver à procura de informações sobre "cadernas," entendo que possam ser referidas à estruturas anatômicas do corpo humano relacionadas aos quadris ou às articularções. Se isso for o caso, posso fornecer uma definição médica relacionada.

Cadernas (anatomia): As cadernas são um par de ossos alongados e curvos localizados na região pélvica do corpo humano. Cada cadeira é composta por três partes: o ilíaco, o ísquio e o púbis. As duas caderas se unem à coluna vertebral na articulação sacroilíaca e se conectam às pernas pelas articulações coxofemorais. As caderas desempenham um papel crucial no suporte do peso corporal, na locomoção e na estabilidade pélvica.

Pólipos intestinais são crescimentos anormais do revestimento do intestino. Eles podem ocorrer em qualquer parte do trato gastrointestinal, mas são mais comuns no cólon e no reto. A maioria dos pólipos intestinais é benigna (não cancerosa), mas alguns tipos têm potencial de se tornar malignos (cancerosos) ao longo do tempo.

Existem vários tipos de pólipos intestinais, incluindo:

1. Adenomas: São os pólipos mais comuns e podem se transformar em câncer colorretal se não forem removidos. Existem dois subtipos principais de adenomas: tubulares e villosos.

2. Hiperplasia: São pólipos benignos que geralmente não se tornam cancerosos, mas podem indicar um risco aumentado de câncer colorretal em algumas pessoas.

3. Pequenas paredes musculares (pólipos hamartomatosos): São pólipos benignos que geralmente não se tornam cancerosos, mas podem ser associados a certas condições genéticas, como a doença de Peutz-Jeghers.

4. Pólipos inflamatórios: São pólipos que ocorrem em pessoas com doenças inflamatórias intestinais (DII), como colite ulcerativa e doença de Crohn. Embora geralmente sejam benignos, eles podem aumentar o risco de câncer colorretal em indivíduos com DII.

Os sintomas dos pólipos intestinais variam e muitas vezes não causam nenhum problema. No entanto, alguns sintomas podem incluir:

- Sangramento retal (inchaço vermelho ou preto nas fezes)
- Alterações no padrão de defecação (diarreia ou constipação)
- Dor abdominal
- Fadiga e anemia (devido à perda de sangue)

O diagnóstico geralmente é estabelecido por meio de exames como a colonoscopia, que permite ao médico visualizar o interior do intestino e remover amostras de tecidos para análise (biopsia). Se detectados precocemente, os pólipos podem ser removidos durante a colonoscopia, reduzindo assim o risco de câncer colorretal.

O tratamento dos pólipos intestinais depende do tipo e tamanho do pólipo, bem como da presença de outras condições médicas. Em geral, a remoção cirúrgica ou endoscópica (por meio de colonoscopia) dos pólipos é recomendada para reduzir o risco de câncer colorretal. Além disso, um histórico familiar de câncer colorretal e outras condições médicas podem influenciar as opções de tratamento.

A prevenção do desenvolvimento de pólipos intestinais inclui a adoção de estilos de vida saudáveis, como uma dieta rica em frutas, verduras e fibras, exercícios regulares, manutenção de um peso ideal e evitar o tabagismo e o consumo excessivo de álcool. Além disso, a realização regular de exames de detecção precoce do câncer colorretal, como a colonoscopia, pode ajudar a identificar e remover pólipos antes que se desenvolvam em câncer.

Em linguística, os transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado. Isso significa que a ação descrita pelo verbo é dirigida a alguma coisa ou alguém. Em inglês, por exemplo, verbs como "comer", "beijar", e "ver" são transitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu como uma maça", "Ela beija o noivo", and "Eles vêem um filme". Nesses exemplos, "maça", "noivo", and "filme" são os objetos diretos do verbo.

Em contraste, intransitive verbs não requerem um objeto direto em sua sentença. A ação descrita pelo verbo não é dirigida a algo ou alguém específico. Em inglês, por exemplo, verbs como "correr", "dormir", e "chorar" são intransitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu corro todos os dias", "Ela dorme muito", and "Eles choram com frequência". Nesses exemplos, não há um objeto direto do verbo.

Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados. Por exemplo, o verbo "abrir" pode ser usado tanto de forma transitive (com um objeto direto) como intransitive (sem um objeto direto). Em "Eu abro a porta", "porta" é o objeto direto do verbo "abrir". Mas em "A porta abre com facilidade", não há um objeto direto do verbo.

Em resumo, transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado, enquanto intransitive verbs não requerem um objeto direto. Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados.

O Complexo de Sinalização da Axina é um importante caminho de sinalização intracelular que desempenha um papel fundamental na regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada) e diferenciação celular. A axina, uma proteína citosólica, age como um modulador central neste caminho de sinalização, que é ativado em resposta à estimulação do fator de crescimento nervoso (NGF).

A activação do NGF leva à formação do complexo da axina com a enzima quinase dependente de calcio/calmodulina (CaMKII) e a proteína kinase C (PKC). Este complexo, em seguida, ativa a MAP quinase cinase (MAPKK), que por sua vez ativa a MAP quinase (MAPK). A activação da MAPK desencadeia uma cascata de eventos que resultam na regulação do ciclo celular e diferenciação celular, bem como na inibição da apoptose.

Perturbacões no Complexo de Sinalização da Axina têm sido implicados em várias condições patológicas, incluindo o cancro, doenças neurodegenerativas e distúrbios do desenvolvimento. Assim, uma melhor compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a este caminho de sinalização pode fornecer insights importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

A gama-catenina, também conhecida como plakoglobina, é uma proteína que desempenha um papel importante na adesão celular e sinalização. Ela pertence à família das cateninas, que são proteínas associadas aos complexos de adesão das uniões estreitas (tight junctions) e dos aderentes (adherens junctions) entre as células.

A gama-catenina pode se ligar tanto às proteínas de categoria como às proteínas cadherinas, que são responsáveis pela formação das uniões aderentes. Além disso, a gama-catenina também pode interagir com o complexo de medição da via de sinalização Wnt, desempenhando um papel na regulação da transcrição genética e no controle do ciclo celular.

Mutações em genes que codificam a gama-catenina podem estar associadas a várias condições médicas, incluindo doenças cardíacas congênitas, displasia escamosocarnióide e alguns tipos de câncer. No entanto, é importante notar que a presença de uma mutação genética não necessariamente significa que uma pessoa desenvolverá a doença associada à mutação.

A síndrome de Peutz-Jeghers é uma doença genética rara que afeta o sistema digestivo e causa a formação de pólipos benignos (não cancerosos) nos revestimentos internos do trato gastrointestinal. Esses pólipos podem crescer nos intestinos, estômago e outros órgãos do sistema digestivo. Além disso, as pessoas com a síndrome de Peutz-Jeghers geralmente desenvolvem manchas pigmentadas na pele e nas mucosas (membranas que revestem as passagens internas do corpo), como boca, nariz e regiões genitais.

Essas manchas são chamadas de lentigos e têm um aspecto característico: pontos marrom-acinzentados ou pretos, pequenos e planos, que podem aparecer em grupos ou em padrões irregulares. Embora a síndrome de Peutz-Jeghers seja considerada uma condição benigna, as pessoas com essa doença têm um risco aumentado de desenvolver câncer nos órgãos afetados, especialmente no intestino delgado, estômago, ovários e pulmões.

A síndrome de Peutz-Jeghers é herdada de forma autossômica dominante, o que significa que apenas uma cópia do gene afetado é suficiente para causar a doença. O gene responsável pela síndrome de Peutz-Jeghers é o STK11 (também conhecido como LKB1), localizado no braço curto do cromossomo 19. A mutação nesse gene leva ao desenvolvimento dos sintomas característicos da síndrome de Peutz-Jeghers.

O diagnóstico geralmente é baseado em exames clínicos, incluindo a história familiar e os sinais e sintomas presentes. Os exames genéticos podem ser úteis para confirmar o diagnóstico e aconselhamento genético. O tratamento da síndrome de Peutz-Jeorges geralmente inclui monitoramento regular dos órgãos afetados, remoção cirúrgica dos pólipos quando necessário e prevenção do câncer através de estilos de vida saudáveis e exames regulares.

As proteínas Wnt são um grupo de glicoproteínas secretadas que desempenham papéis importantes no desenvolvimento embrionário, homeostase de tecidos e patologia de várias doenças, incluindo câncer. Eles estão envolvidos em uma variedade de processos celulares, como diferenciação celular, proliferação celular, migração celular e sobrevivência celular.

As proteínas Wnt recebem o seu nome do fato de que eles foram inicialmente identificados em ratos como genes que codificam proteínas com homologia à proteína Drosophila Wingless (Wg) e à proteína da enguia integrada (Igu). Desde então, muitos outros genes Wnt têm sido identificados em uma variedade de espécies, desde invertebrados até humanos.

As proteínas Wnt são lipossolúveis e secretadas, o que significa que elas podem ser transportadas através de membranas celulares e afetar células vizinhas ou distantes. Eles transmitem seus sinais através da ligação a receptores na superfície das células alvo, o que desencadeia uma cascata de eventos intracelulares que podem levar à alteração da expressão gênica e do comportamento celular.

Os sinais Wnt estão envolvidos em uma variedade de processos fisiológicos e patológicos, incluindo a formação de órgãos durante o desenvolvimento embrionário, a manutenção da homeostase tecidual em adultos, a inflamação e a carcinogênese. Devido à sua importância em uma variedade de processos biológicos, as proteínas Wnt têm sido objeto de intenso estudo nos últimos anos, e sua compreensão detalhada pode fornecer insights importantes sobre a patogênese de várias doenças e levar ao desenvolvimento de novas terapias.

O tumor de Wilms, também conhecido como nefroblastoma, é um tipo raro de câncer renal que ocorre principalmente em crianças. Ele se desenvolve a partir dos tecidos embrionários residuais no rim. Geralmente afeta apenas um rim, mas em alguns casos pode se espalhar para o outro rim ou outras partes do corpo.

Os sintomas mais comuns incluem:

* Um abdômen inchado
* Dor abdominal
* Febre
* Hipertensão arterial
* Náuseas e vômitos
* Perda de apetite e perda de peso
* Sangue na urina

O tratamento geralmente consiste em uma combinação de cirurgia para remover o tumor, quimioterapia para destruir qualquer célula cancerosa restante e radioterapia para ajudar a destruir quaisquer células cancerosas que possam ter se espalhado para outras partes do corpo. A taxa de cura é bastante alta, especialmente quando o tumor é detectado e tratado cedo.

A Polipose Adenomatosa do Colo (PAC) é uma condição genética rara que predispõe um indivíduo a desenvolver muitos pólipos no revestimento do cólon e do reto. Esses pólipos são geralmente adenomas, que são tumores benignos, mas podem se transformar em câncer colorretal se não forem removidos.

As pessoas com PAC têm um risco muito alto de desenvolver câncer colorretal a qualquer idade, portanto, precisam de exames regulares do cólon e, muitas vezes, de cirurgia para remover os pólipos. A condição é causada por mutações em genes específicos, como o APC e o MUTYH, que podem ser herdados dos pais ou adquiridos espontaneamente durante a vida.

Os sintomas da PAC geralmente não são evidentes nas primeiras fases da doença, mas à medida que os pólipos se multiplicam e crescem, podem causar sintomas como sangramento retal, diarreia, anemia e obstrução intestinal. O tratamento geralmente inclui cirurgia para remover o cólon e o reto (colectomia total profilática) e monitoramento regular do trato digestivo superior.

La desmoplacina es una proteína que se encuentra en el tejido conectivo y desempeña un papel importante en la adhesión y organización de las células. Se compone de tres cadenas polipeptídicas diferentes y se une a varios otros componentes extracelulares, como la fibronectina y el colágeno.

En un contexto clínico, la desmoplacina a menudo se menciona en relación con una afección genética rara pero grave llamada displasia ectodérmica anhidrótica (EDA) y su forma más grave, el síndrome de Clouston. Esta condición se caracteriza por anomalías en la piel, el cabello, las uñas y los dientes, así como problemas oculares y auditivos. Los investigadores han identificado mutaciones en el gen que codifica para la desmoplacina en personas con EDA e incluso han encontrado niveles más bajos de desmoplacina en tejidos afectados.

Sin embargo, vale la pena señalar que la desmoplacina también se ha relacionado con varias otras condiciones médicas, incluida la enfermedad cardiovascular y los trastornos neuromusculares. Por lo tanto, el papel preciso de esta proteína en la salud y la enfermedad aún está en gran parte por dilucidar.

Marcadores biológicos de tumor, também conhecidos como marcadores tumorais, são substâncias ou genes que podem ser usados ​​para ajudar no diagnóstico, na determinação da extensão de disseminação (estadiamento), no planejamento do tratamento, na monitorização da resposta ao tratamento e no rastreio do retorno do câncer. Eles podem ser produzidos pelo próprio tumor ou por outras células em resposta ao tumor.

Existem diferentes tipos de marcadores biológicos de tumor, dependendo do tipo específico de câncer. Alguns exemplos incluem:

* Antígeno prostático específico (PSA) para o câncer de próstata
* CA-125 para o câncer de ovário
* Alfafetoproteína (AFP) para o câncer de fígado
* CEA (antígeno carcinoembrionário) para o câncer colorretal
* HER2/neu (receptor 2 do fator de crescimento epidérmico humano) para o câncer de mama

É importante notar que os marcadores biológicos de tumor não são específicos apenas para o câncer e podem ser encontrados em pessoas saudáveis ​​ou em outras condições médicas. Portanto, eles geralmente não são usados ​​sozinhos para diagnosticar câncer, mas sim como parte de um conjunto mais amplo de exames e avaliações clínicas. Além disso, os níveis de marcadores biológicos de tumor podem ser afetados por outros fatores, como tabagismo, infecção, gravidez ou doenças hepáticas, o que pode levar a resultados falsos positivos ou negativos.

Interleucina-1 beta (IL-1β) é uma citocina proinflamatória importante que desempenha um papel crucial na resposta imune inata do corpo. Ela é produzida principalmente por macrófagos e outras células do sistema imune, como monócitos e células dendríticas, em resposta a estímulos inflamatórios ou infectiosos.

A interleucina-1 beta desempenha um papel fundamental na ativação e recrutamento de outras células do sistema imune, além de induzir a produção de outras citocinas proinflamatórias. Ela também participa em processos fisiológicos como a febre, o aumento da taxa metabólica e a síntese de proteínas do acúmulo.

No entanto, um excesso de produção de IL-1β pode contribuir para a patogênese de diversas doenças inflamatórias crônicas, como artrite reumatoide, diabetes mellitus tipo 2 e doença de Alzheimer. Por isso, a modulação da atividade da IL-1β tem sido alvo de terapias farmacológicas para o tratamento dessas condições.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

O núcleo celular é a estrutura membranosa e esférica localizada no centro da maioria das células eucariontes, que contém a maior parte do material genético da célula. Ele é delimitado por uma membrana nuclear dupla permeável a pequenas moléculas, chamada de envelope nuclear, que controla o tráfego de macromoléculas entre o núcleo e o citoplasma.

Dentro do núcleo, o material genético é organizado em cromossomos, que contêm DNA e proteínas histonas. O DNA contido nos cromossomos é transcrito em RNA mensageiro (mRNA) por enzimas chamadas RNA polimerases. O mRNA é então transportado para o citoplasma, onde é traduzido em proteínas pelos ribossomas.

Além disso, o núcleo celular também contém outros componentes importantes, como os nucleolos, que são responsáveis pela síntese e montagem de ribossomos, e as fibras nucleares, que fornecem suporte estrutural ao núcleo.

As junções aderentes são tipos especiais de junções intercelulares que ocorrem em tecidos epiteliais e geralmente se encontram em áreas de baixa tensão mecânica. Elas desempenham um papel importante na adesão entre células adjacentes e também auxiliam na formação de barreiras celulares contínuas, o que é essencial para a homeostase e a defesa do organismo.

A estrutura básica de uma junção aderente consiste em proteínas transmembranares chamadas caderinas, que se ligam às caderinas das células vizinhas formando dimesosomas ou uniões espalhadas. Estas uniões são ancoradas ao citoesqueleto de actina da célula por meio de proteínas adaptadoras, como a alfa-actinina e o complexo catenina/vinculina.

As junções aderentes desempenham um papel crucial em processos biológicos como a morfogênese dos tecidos, a manutenção da integridade estrutural e a comunicação intercelular. Além disso, elas também estão envolvidas no controle do crescimento celular e na diferenciação celular.

Em resumo, as junções aderentes são estruturas complexas que desempenham um papel fundamental em manter a integridade e a organização dos tecidos epiteliais, bem como no controle de diversos processos celulares importantes para o funcionamento adequado do organismo.

As proteínas de neoplasias se referem a alterações anormais em proteínas que estão presentes em células cancerosas ou neoplásicas. Essas alterações podem incluir sobreexpressão, subexpressão, mutação, alteração na localização ou modificações pós-traducionais de proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento, proliferação e sobrevivência das células cancerosas. A análise dessas proteínas pode fornecer informações importantes sobre a biologia do câncer, o diagnóstico, a prognose e a escolha de terapias específicas para cada tipo de câncer.

Existem diferentes tipos de proteínas de neoplasias que podem ser classificadas com base em sua função biológica, como proteínas envolvidas no controle do ciclo celular, reparo do DNA, angiogênese, sinalização celular, apoptose e metabolismo. A detecção dessas proteínas pode ser feita por meio de técnicas laboratoriais especializadas, como imunohistoquímica, Western blotting, massa espectrométrica e análise de expressão gênica.

A identificação e caracterização das proteínas de neoplasias são áreas ativas de pesquisa no campo da oncologia molecular, com o objetivo de desenvolver novos alvos terapêuticos e melhorar a eficácia dos tratamentos contra o câncer. No entanto, é importante notar que as alterações em proteínas individuais podem não ser específicas do câncer e podem também estar presentes em outras condições patológicas, portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cuidado e considerando o contexto clínico do paciente.

Sim, posso fornecer a você a definição médica de "citoplasma". O citoplasma é a parte interna de uma célula que está delimitada pela membrana plasmática e contém todos os organelos celulares, exceto o núcleo. É composto por um material gelatinoso chamado citosol, no qual estão suspensos os organelos celulares, tais como mitocôndrias, ribossomos, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexo de Golgi, entre outros. O citoplasma desempenha um papel fundamental na maioria dos processos metabólicos celulares, incluindo a produção de energia, síntese de proteínas e lipídios, catabolismo e anabolismo, transporte de substâncias e comunicação celular.

As técnicas imunoenzimáticas são métodos de análise laboratorial que utilizam reações antígeno-anticorpo para detectar e quantificar substâncias específicas em amostras biológicas. Nestes métodos, enzimas são usadas como marcadores para identificar a presença de um antígeno ou anticorpo alvo. A interação entre o antígeno e o anticorpo é seguida por uma reação enzimática que gera um sinal detectável, como mudança de cor ou produção de luz, o que permite a medição da quantidade do antígeno ou anticorpo presente na amostra.

Existem vários tipos de técnicas imunoenzimáticas, incluindo ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay), Western blotting e immunofluorescência. Estes métodos são amplamente utilizados em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e controle de qualidade alimentar e ambiental para detectar uma variedade de substâncias, como proteínas, hormônios, drogas, vírus e bactérias.

Em medicina e biologia, as moléculas de adesão celular são proteínas que permitem a ligação entre as células e entre as células e a matriz extracelular. Eles desempenham um papel crucial na comunicação celular, no crescimento e desenvolvimento dos tecidos, bem como no processo de inflamação e imunidade.

Existem diferentes tipos de moléculas de adesão celular, incluindo as integrinas, cadherinas, selectinas e immunoglobulinas. Cada tipo tem um papel específico na adesão celular e interage com outras proteínas para regular uma variedade de processos biológicos importantes.

As integrinas são heterodímeros transmembranares que se ligam aos componentes da matriz extracelular, como colágeno, laminina e fibrinógeno. Eles também interagem com o citoesqueleto para regular a formação de adesões focais e a transdução de sinal celular.

As cadherinas são proteínas transmembranares que medeiam a adesão homofílica entre células adjacentes, ou seja, células do mesmo tipo. Elas desempenham um papel importante na formação e manutenção de tecidos epiteliais e na morfogênese dos órgãos.

As selectinas são proteínas transmembranares que medeiam a adesão heterofílica entre células, especialmente nas interações entre células endoteliais e leucócitos durante o processo inflamatório. Elas também desempenham um papel importante na imunidade adaptativa.

As immunoglobulinas são proteínas transmembranares que se ligam a antígenos específicos e desempenham um papel importante no sistema imune adaptativo. Elas também podem mediar a adesão celular em algumas situações.

Em resumo, as proteínas de adesão celular são essenciais para a formação e manutenção de tecidos e órgãos, bem como para a regulação da transdução de sinal celular e do processo inflamatório. As diferentes classes de proteínas de adesão celular desempenham papéis específicos em diferentes contextos biológicos, o que permite uma grande variedade de interações entre células e tecidos.

Beta-2 microglobulin (β2M) é um pequeno polipêptido que está presente na superfície de quase todas as células nucléadas do corpo humano. É uma componente constante do complexo principal de histocompatibilidade classe I (MHC-I), que desempenha um papel fundamental no sistema imunológico ao apresentar peptídeos endógenos às células T citotóxicas.

A β2M se liga covalentemente a uma cadeia pesada alpha (α) para formar o heterodímero MHC-I, que é expresso na membrana celular. Além disso, β2M também pode ser encontrado livremente circulando no plasma sanguíneo e no líquido cerebrospinal.

A concentração séria de β2M é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar a função renal, uma vez que é filtrada pelo glomérulo renal e metabolizada principalmente no túbulo proximal. Portanto, níveis elevados de β2M no sangue podem indicar disfunção renal ou outras condições patológicas, como doenças hematológicas e neoplásicas.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

Neoplasia colorretal é um termo geral que se refere ao crescimento anormal e desregulado de células no revestimento do intestino grosso, também conhecido como cólon ou reto. Essas neoplasias podem ser benignas (não cancerosas) ou malignas (cancerosas).

As neoplasias benignas do cólon e reto são chamadas de pólipos, que geralmente crescem lentamente e podem se desenvolver em diferentes tipos e formas. Embora a maioria dos pólipos seja benigna, alguns deles pode se transformar em neoplasias malignas ou câncer colorretal, especialmente os adenomas tubulares e vilosos.

O câncer colorretal é uma doença na qual as células cancerosas se multiplicam descontroladamente no revestimento do intestino grosso, formando uma massa tumoral. Essas células cancerosas podem invadir os tecidos circundantes e metastatizar (espalhar) para outras partes do corpo, como o fígado ou pulmões, através do sistema circulatório ou linfático.

Existem vários fatores de risco associados ao desenvolvimento de neoplasias colorretais, incluindo idade avançada, história familiar de câncer colorretal, dieta rica em gorduras e pobre em fibras, tabagismo, obesidade e falta de exercício físico. Além disso, determinadas condições médicas, como a doença inflamatória intestinal e síndromes genéticas, também podem aumentar o risco de desenvolver neoplasias colorretais.

A detecção precoce e o tratamento adequado das neoplasias colorretais são fundamentais para aumentar as chances de cura e reduzir a morbidade e mortalidade associadas ao câncer colorretal. Os métodos de detecção incluem exames de sangue oculto nas fezes, colonoscopia, sigmoidoscopia e tomografia computadorizada do abdômen e pelve. O tratamento depende do estágio da doença e pode incluir cirurgia, quimioterapia e radioterapia.

A adesão celular é um processo biológico em que as células interagem e se ligam umas às outras ou a uma matriz extracelular por meio de moléculas de adesão específicas. Essas moléculas de adesão incluem proteínas de superfície celular, como as chamadas integrinas, e ligantes presentes na matriz extracelular, como a fibronectina e a laminina. A adesão celular desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a manutenção da integridade tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular. Além disso, a adesão celular também está envolvida em processos patológicos, como o câncer e a inflamação.

Adenocarcinoma é um tipo específico de câncer que se desenvolve a partir das células glandulares. Essas células glandulares são encontradas em diversos tecidos e órgãos do corpo humano, como os pulmões, o trato digestivo, os rins, a próstata e as mamas. O adenocarcinoma ocorre quando essas células glandulares sofrem alterações genéticas anormais, levando ao crescimento descontrolado e formação de tumores malignos.

Esses tumores podem invadir tecidos adjacentes e metastatizar, ou seja, propagar-se para outras partes do corpo através do sistema circulatório ou linfático. Os sinais e sintomas associados ao adenocarcinoma variam de acordo com a localização do tumor e podem incluir dor, sangramento, falta de ar, perda de peso involuntária e outros sintomas dependendo da região afetada. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de biópsia e análise laboratorial dos tecidos removidos. O tratamento pode incluir cirurgia, quimioterapia, radioterapia ou terapias dirigidas, dependendo do estágio e da localização do câncer.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

Os Receptores Adrenérgicos beta são um tipo de receptor acoplado à proteína G que se ligam a catecolaminas, tais como adrenalina e noradrenalina. Existem três subtipos principais de receptores adrenérgicos beta: beta-1, beta-2 e beta-3.

Os receptores adrenérgicos beta-1 estão presentes principalmente no coração, onde eles desencadeiam a resposta de luta ou fuga aumentando a frequência cardíaca e a força de contração do músculo cardíaco.

Os receptores adrenérgicos beta-2 estão presentes em diversos tecidos, incluindo os pulmões, vasos sanguíneos, fígado e musculatura lisa. Eles desencadeiam a resposta de luta ou fuga relaxando os músculos lisos dos bronquíolos, aumentando o fluxo de sangue para os músculos e diminuindo a resistência vascular periférica.

Os receptores adrenérgicos beta-3 estão presentes principalmente no tecido adiposo marrom e desempenham um papel importante na termogênese, ou seja, a produção de calor no corpo.

A ativação dos receptores adrenérgicos beta pode ser bloqueada por fármacos betabloqueadores, que são usados no tratamento de diversas condições clínicas, como hipertensão arterial, angina de peito e doença cardíaca congestiva.

Integrina beta-3, também conhecida como ITGB3 ou CD61, é um tipo de proteína integrina que se une a arginina-glicina-áspartico (RGD) sequências encontradas em vários ligantes extracelulares. As integrinas são heterodímeros transmembranares formados por uma subunidade alpha e outra beta. A integrina beta-3 forma um complexo com a subunidade alfa-v (integrina alfa-v/beta-3) que é expressa em vários tipos de células, incluindo plaquetas, monócitos e células endoteliais.

Este complexo desempenha um papel importante na adesão celular, hemostase e angiogênese. Na coagulação sanguínea, a integrina alfa-v/beta-3 é essencial para a agregação plaquetária e a formação do trombo. Além disso, também está envolvida na regulação da inflamação e no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como aterosclerose e trombose.

Em resumo, a integrina beta-3 é uma proteína importante que desempenha um papel crucial em vários processos fisiológicos e patológicos, incluindo hemostase, angiogênese, inflamação e doenças cardiovasculares.

Em termos médicos, "prognóstico" refere-se à previsão da doença ou condição médica de um indivíduo, incluindo o curso esperado da doença e a possibilidade de recuperação, sobrevivência ou falecimento. O prognóstico é geralmente baseado em estudos clínicos, evidências científicas e experiência clínica acumulada, e leva em consideração fatores como a gravidade da doença, resposta ao tratamento, história médica do paciente, idade e estado de saúde geral. É importante notar que o prognóstico pode ser alterado com base no progresso da doença e na resposta do paciente ao tratamento.

O Fator de Crescimento Transformador beta (TGF-β, do inglês Transforming Growth Factor beta) é um tipo de proteína que pertence à família de fatores de crescimento TGF-β. Ele desempenha um papel fundamental na regulação de diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a homeostase tecidual, a reparação e cicatrização de feridas, a diferenciação celular, e a modulação do sistema imune.

O TGF-β é produzido por diversos tipos de células e está presente em praticamente todos os tecidos do corpo humano. Ele age como um fator paracrino ou autocrino, ligando-se a receptores específicos na membrana celular e promovendo sinalizações intracelulares que desencadeiam uma variedade de respostas celulares, dependendo do tipo de célula e do contexto em que ele atua.

Algumas das ações do TGF-β incluem:

1. Inibição do crescimento celular e promoção da apoptose (morte celular programada) em células tumorais;
2. Estimulação da diferenciação de células progenitoras e stem cells em determinados tipos celulares;
3. Modulação da resposta imune, incluindo a supressão da atividade dos linfócitos T e a promoção da tolerância imunológica;
4. Regulação da matrix extracelular, influenciando a deposição e degradação dos componentes da matriz;
5. Atuação como um fator angiogênico, promovendo a formação de novos vasos sanguíneos.

Devido à sua importância em diversos processos biológicos, alterações no sistema TGF-β têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer, fibrose, e doenças autoimunes.

As proteínas do domínio armadillo são um tipo de proteína que contém um ou mais módulos de ligação a proteínas conhecidos como domínios armadillo. Esses domínios são estruturas tridimensionais caracterizadas por uma série de repetições de hélices alpha em forma de barril, que se ligam especificamente a outras moléculas e desempenham funções importantes na regulação celular.

Essas proteínas são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, como a transdução de sinal, a regulação do ciclo celular, a diferenciação celular e o transporte intracelular. Algumas proteínas com domínios armadillo também estão associadas à doenças humanas, como o câncer e as doenças neurodegenerativas.

Exemplos de proteínas que contêm domínios armadillo incluem a beta-catenina, a importina-alfa, e a proteína BCL9. A beta-catenina, por exemplo, é uma proteína citoplasmática que desempenha um papel crucial na regulação da transcrição genética em resposta a sinais extracelulares. Quando ativada, a beta-catenina se liga a outras proteínas no núcleo celular e estimula a expressão de genes específicos que desempenham um papel importante na diferenciação celular e no crescimento tumoral.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Cadherinas de desmossomos, também conhecidas como cadherinas clássicas, são proteínas transmembranares que desempenham um papel crucial na formação e manutenção das junções de desmossomos em células epiteliais. As junções de desmossomos são estruturas especializadas da membrana plasmática que fornecem adesão forte e resistência mecânica às células epiteliais, mantendo a integridade do tecido epitelial.

As cadherinas de desmossomos são tipicamente compostas por quatro domínios extracelulares que mediam a homofílica (união entre as mesmas proteínas) e heterofílica (união entre diferentes proteínas) adesão intercelular. Além disso, elas possuem um domínio transmembrana e um domínio citoplasmático que se associam a diversos filamentos do citoesqueleto, como actina e filamin, fornecendo estabilidade estrutural às junções de desmossomos.

Apesar da sua importância na formação das junções de desmossomos, as cadherinas de desmossomos também desempenham um papel crucial em diversos processos celulares, como a regulação do ciclo celular, diferenciação e desenvolvimento tecidual, e até mesmo na transdução de sinais intracelulares.

Diversas mutações nos genes que codificam as cadherinas de desmossomos podem resultar em doenças genéticas graves, como a síndrome de Noonan e a cardiomiopatia hipertrófica familiar. Além disso, alterações na expressão ou função das cadherinas de desmossomos têm sido associadas a diversos tipos de câncer, incluindo o câncer de mama, cólon e próstata.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Junções intercelulares referem-se a regiões especializadas no contato entre duas células ou entre uma célula e a matriz extracelular. Elas desempenham um papel crucial na manutenção da integridade estrutural e função dos tecidos e órgãos em organismos multicelulares. Existem diferentes tipos de junções intercelulares, incluindo:

1. Junções Tight (ou "Ocludens"): São as mais estreitas entre as junções intercelulares, geralmente encontradas nas células epiteliais e endoteliais. Elas formam uma barreira impermeável à passagem de moléculas e íons indesejados, auxiliando na regulação do ambiente interno dos tecidos e órgãos.

2. Junções Adherens: Estas junções conectam o citoesqueleto de duas células adjacentes, fornecendo suporte mecânico e mantendo a integridade estrutural dos tecidos. Elas são compostas por proteínas transmembranares como cadherinas e cateninas associadas à actina no citoplasma.

3. Desmossomos: Também conhecidos como macula adherens, desmossomos são uma forma especializada de junções adherens encontradas principalmente em tecidos epiteliais e cardíacos. Eles fornecem uma ligação firme entre as células e a matriz extracelular, auxiliando na transmissão de forças mecânicas.

4. Junções Comunicantes (ou "Gap Junctions"): Estas junções permitem a comunicação direta entre duas células adjacentes ao permitir o fluxo de íons e moléculas pequenas (até 1 kDa) através de canais proteicos conhecidos como conexões. Isso é essencial para a coordenação de atividades celulares, como a propagação de sinais elétricos em tecidos cardíacos e nervosos.

5. Hespérides: São estruturas complexas que envolvem vários tipos de junções, incluindo desmossomos, gap junctions e outras proteínas associadas à membrana. Elas são encontradas principalmente em tecidos epiteliais e desempenham um papel importante na adesão celular, polarização e comunicação intercelular.

Integrina alfa5beta1, também conhecida como very late antigen-5 (VLA-5) ou fibronectin receptor alpha 5 beta 1, é um tipo de integrina heterodimérica que se liga especificamente aos argumentos do fibronectina. É expresso em vários tipos de células, incluindo leucócros, células endoteliais e fibroblastos.

A integrina alfa5beta1 desempenha um papel importante na adesão celular, migração e sobrevivência. Ela interage com a matriz extracelular através da ligação à fibronectina, que é uma glicoproteína presente na matriz extracelular. A ligação à fibronectina desencadeia sinalizações intracelulares que regulam diversos processos celulares, como a proliferação e diferenciação celular.

Além disso, a integrina alfa5beta1 também está envolvida na regulação da resposta imune, sendo expressa em células imunes como linfócitos T e monócitos. Ela desempenha um papel importante na adesão e transendoteliál migração de células imunes durante a resposta inflamatória.

Em resumo, a integrina alfa5beta1 é uma proteína de adesão celular que liga-se à fibronectina e desempenha um papel importante em diversos processos celulares, incluindo adesão, migração, proliferação e diferenciação. Além disso, ela também está envolvida na regulação da resposta imune.

A Quinase 3 da Glicogênio Sintase (GSK-3, do inglês Glycogen Synthase Kinase-3) é uma enzima (EC 2.7.11.26) que desempenha um papel importante na regulação da glicogênese, a formação de glicogênio a partir de glicose no fígado e músculo esquelético. A GSK-3 fosforila (adiciona um grupo fosfato) à glicogênio sintase, uma enzima chave na glicogênese, o que inibe a sua atividade.

A GSK-3 é também conhecida por estar envolvida em diversos processos celulares, como a proliferação e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada), metabolismo de lípidos e proteínas, e sinalização celular. A sua atividade é regulada por uma variedade de vias de sinalização intracelulares, incluindo a via de sinalização da insulina e a via de sinalização do fator de crescimento Wnt.

Existem duas isoformas da GSK-3, GSK-3α e GSK-3β, que são codificadas por genes diferentes mas apresentam uma sequência aminoacídica similar e atividade enzimática semelhante. A GSK-3 é uma serina/treonina quinase, o que significa que adiciona grupos fosfato aos resíduos de serina ou treonina em proteínas alvo.

Integrina beta-4, também conhecida como CD104 (cluster de diferenciação 104), é um tipo de integrina heterodimérica que se liga aos argumentos da família laminina no domínio extracelular da matriz. É expresso principalmente em células epiteliais e hematopoiéticas, desempenhando papéis importantes na adesão celular, migração e sinalização.

A integrina beta-4 difere das outras integrinas porque forma um complexo grande com a subunidade alfa-6 (integrina alfa-6) para formar o receptor de laminina-5, também conhecido como receptor de laminina-332. Este complexo é ancorado na membrana plasmática por meio da sua cauda citoplasmática longa, que se associa à rede de filamentos intermediários do citoesqueleto.

A integrina beta-4 desempenha um papel crucial no processo de epitélio-mesênquima e na migração celular durante o desenvolvimento embrionário, bem como na reparação e regeneração teciduais em adultos. Além disso, mutações neste gene estão associadas a várias doenças genéticas, incluindo epidermólise bolhosa junctional e síndrome de Kindler.

Integrina alfa6beta4, também conhecida como integrina CD49f/CD184, é um tipo de integrina heterodimérica que consiste em duas subunidades, alfa6 e beta4. Ela desempenha um papel crucial na adesão celular e sinalização entre as células e a matriz extracelular.

Na pele, a integrina alfa6beta4 é encontrada predominantemente nas hemidesmossomas, estruturas que ligam as células epiteliais à matriz intersticial. A subunidade beta4 tem um longo cauda citoplasmática que se liga ao filamento intermediário de queratina na célula epitelial, enquanto a subunidade alfa6 se liga ao laminina-5 na matriz extracelular. Isso forma uma conexão forte entre as células epiteliais e a matriz intersticial, desempenhando um papel importante na estabilidade estrutural da pele.

Além disso, a integrina alfa6beta4 também está envolvida em processos biológicos importantes, como a proliferação celular, diferenciação e sobrevivência celular. Ela atua como um receptor para vários ligantes, incluindo laminina-5, fibronectina e vitronectina, e transmite sinais da matriz extracelular para o interior da célula, regulando assim a expressão gênica e os processos celulares.

No câncer, a integrina alfa6beta4 tem sido identificada como um marcador de células tumorais com potencial metastático e está envolvida no processo de invasão e metástase do câncer. Portanto, ela é considerada um alvo terapêutico promissor para o tratamento de vários tipos de câncer.

As "beta-integrin chains" referem-se a subunidades proteicas específicas que formam parte da estrutura das integrinas, um tipo importante de receptor celular que media a interação entre as células e a matriz extracelular (ECM). As integrinas são heterodímeros compostos por duas cadeias proteicas distintas: uma cadeia alpha e outra beta. Existem vários tipos diferentes de cadeias alfa e beta, cada uma com suas próprias propriedades e funções específicas.

As cadeias beta das integrinas são transmembranares e possuem um domínio citoplasmático que interage com a citoesqueleto, além de um domínio extracelular que se liga às moléculas da matriz extracelular. A formação de complexos entre as cadeias alpha e beta das integrinas permite a reconhecimento e a ligação a uma variedade de ligantes, incluindo proteínas da matriz extracelular, como colágeno, fibronectina e laminina, assim como outras moléculas de superfície celular.

A ativação das integrinas é um processo complexo que envolve a mudança conformacional dessas proteínas, o que permite a sua interação com os ligantes. Essa ativação é frequentemente desencadeada por sinais intracelulares e extracelulares, como a tensão mecânica ou a exposição a citocinas e outros fatores de crescimento. A ligação das integrinas à matriz extracelular pode, por sua vez, desencadear uma série de respostas celulares, incluindo a adesão celular, a proliferação, a diferenciação e a sobrevivência celular.

Em resumo, as "beta-integrin chains" são proteínas transmembranares essenciais para a interação entre as células e a matriz extracelular. A sua ativação desencadeia uma série de respostas celulares que desempenham um papel fundamental em diversos processos biológicos, como o desenvolvimento embrionário, a homeostase tecidual e a reparação e regeneração de tecidos danificados.

A beta 2-glicoproteína I, também conhecida como apolipoproteína H, é uma proteína presente no sangue humano que desempenha um papel importante na regulação da coagulação sanguínea e na proteção dos tecidos do corpo contra a formação de complexos imunes.

Ela pertence à classe das glicoproteínas e é sintetizada principalmente no fígado. Possui atividade anticoagulante, ou seja, ajuda a impedir a formação de coágulos sanguíneos indesejados. Além disso, também está envolvida na modulação da resposta imune e na proteção dos glóbulos vermelhos contra a hemólise (destruição prematura).

A beta 2-glicoproteína I é composta por quatro domínios similares, cada um contendo cerca de 60 aminoácidos. Ela pode se ligar a vários ligantes, incluindo fosfolipídios, proteínas da membrana celular e bactérias, o que lhe confere propriedades antinflamatórias e antitrombóticas adicionais.

Alterações na concentração ou no funcionamento da beta 2-glicoproteína I podem estar associadas a várias condições clínicas, como trombose, doenças autoimunes e doenças cardiovasculares.

Integrina alfa4beta1, também conhecida como Very Late Antigen-4 (VLA-4), é um tipo de integrina heterodimérica que consiste em duas subunidades, alpha-4 (CD49d) e beta-1 (CD29). Ela desempenha um papel crucial na adesão celular e sinalização entre as células do sistema imune e o endotélio vascular. A integrina alfa4beta1 se liga especificamente a ligantes como a fibronectina e o VCAM-1 (endotélio molecula de adesão vascular), o que facilita a migração dos leucócitos para os tecidos periféricos durante a resposta imune. A sua expressão é regulada por vários fatores, incluindo citocinas e outras moléculas de sinalização, e está envolvida em processos como inflamação, imunidade adaptativa e doenças autoimunes.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Integrina alfa2beta1, também conhecida como integrina de colágeno tipo I, é um tipo de integrina heterodímera que se liga especificamente aos ligantes da matriz extracelular rica em arginina-glicina-aspartato (RGD), especialmente colágeno e laminina. É expresso em uma variedade de células, incluindo leucócitos, plaquetas e fibroblastos.

Essa integrina desempenha um papel importante na adesão celular, proliferação e diferenciação das células. Além disso, é também envolvido em processos como homeostase hematopoética, angiogênese, resposta imune e cicatrização de feridas.

Defeitos ou mutações nessa integrina podem resultar em várias condições clínicas, incluindo deficiência de granulócitos e monócitos, anormalidades na coagulação sanguínea e aumento do risco de desenvolver câncer.

Os Receptores Adrenérgicos beta 2 (β2-adrenergic receptors) são um tipo de receptor adrenérgico que se ligam às catecolaminas, tais como a adrenalina e a noradrenalina. Eles são encontrados em grande parte nos tecidos periféricos, especialmente no sistema respiratório, cardiovascular, gastrointestinal e urinário.

Quando a adrenalina ou a noradrenalina se ligam a estes receptores, eles desencadeiam uma série de respostas fisiológicas, incluindo a relaxação da musculatura lisa dos brônquios (dilatação das vias aéreas), aumento do ritmo cardíaco e força de contração cardíaca, alongamento dos músculos lisos dos vasos sanguíneos (vasodilatação), aumento da secreção de insulina pelo pâncreas, e estimulação da lipólise nos tecidos adiposos.

Os receptores β2-adrenérgicos desempenham um papel importante na regulação do sistema respiratório e cardiovascular, e são alvo de uma variedade de fármacos utilizados no tratamento de doenças como asma, hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

RhoA (Ras Homólogo Membro da Família A) é uma proteína que pertence à família de proteínas RhoGTPases. É uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que alterna entre dois estados funcionais, um estado ativado quando se ligar ao GTP e um estado inativo quando se ligar ao GDP (guanosina difosfato).

A proteína RhoA desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, a formação de adesões focais, a migração celular e a divisão celular. Ela atua como um interruptor molecular que controla a ativação de diferentes caminhos de sinalização dependendo do seu estado de ligação ao GTP ou GDP.

Quando a proteína RhoA está ativada (ligada ao GTP), ela ativa vários efetores que desencadeiam a reorganização do citoesqueleto de actina, levando à formação de estruturas celulares como filopódios e lamelipódios. Além disso, a proteína RhoA também ativa a via de sinalização ROCK (Rho-associated protein kinase), que desencadeia uma série de eventos que levam à contração do actomiócino e à reorganização da matriz extracelular.

Em resumo, a proteína RhoA de ligação ao GTP é uma importante molécula reguladora envolvida em diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto e a sinalização celular.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Rac1 (Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1) é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. As proteínas Rho desempenham um papel crucial na regulação dos processos celulares, como a organização do citoesqueleto, a transdução de sinal e o controle do ciclo celular.

A proteína Rac1 atua como um interruptor molecular que alterna entre estados ativados (ligado ao GTP) e inativos (ligado ao GDP (guanosina difosfato)). Quando ativada, a Rac1 regula vários processos celulares, incluindo a formação de filopódios, a reorganização do citoesqueleto de actina e a expressão gênica. A ativação da Rac1 é mediada por proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors), enquanto a inativação é catalisada por proteínas GAPs (GTPase-activating proteins) que promovem a conversão de GTP em GDP.

A disfunção das proteínas Rac1, incluindo mutações genéticas ou alterações na expressão e ativação, tem sido associada a várias doenças humanas, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a atividade da Rac1 é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes para essas doenças.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

Integrinas são um tipo de proteína transmembrana fundamental na adesão celular e sinalização. Eles servem como pontes moleculares entre a membrana plasmática da célula e a matriz extracelular, ligando directamente aos filamentos de actina no citoesqueleto da célula. As integrinas desempenham um papel crucial em processos biológicos importantes, tais como a hemostase, a homeostase tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular.

Existem diversos tipos de integrinas, cada um com diferentes especificidades de ligação para variados ligantes extracelulares, como a fibronectina, a colágena, a laminina e o fibrinogénio. A ligação à matriz extracelular pode desencadear uma variedade de respostas intracelulares, incluindo a ativação de vias de sinalização que regulam a organização do citoesqueleto, a expressão gênica e o comportamento celular.

As integrinas podem também desempenhar um papel importante em doenças, como o cancro, as doenças cardiovasculares e as doenças autoimunes. Por exemplo, alterações na expressão ou função das integrinas podem contribuir para a progressão do cancro, através da promoção da adesão, migração e proliferação das células cancerosas. Da mesma forma, disfunções nas integrinas podem desempenhar um papel no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como a aterosclerose, e de doenças autoimunes, como a artrite reumatoide.

Interleucina-1 (IL-1) é uma citocina proinflamatória importante envolvida em diversas respostas imunes e inflamatórias no corpo. Existem duas formas principais de IL-1: IL-1α e IL-1β, que se ligam a um receptor comum chamado IL-1R e desempenham funções semelhantes.

IL-1 é produzida principalmente por macrófagos e células dendríticas, mas também pode ser sintetizada por outros tipos de células, como células endoteliais, fibroblastos e células do sistema nervoso central. Ela desempenha um papel crucial na defesa contra infecções, ativação de linfócitos T e B, diferenciação de células, remodelação óssea e respostas à dor e febre.

A ativação excessiva ou prolongada de IL-1 pode contribuir para o desenvolvimento de várias doenças inflamatórias e autoinflamatórias, como artrite reumatoide, esclerose múltipla, diabetes tipo 2, doença de Alzheimer e certos cânceres. O bloqueio da atividade de IL-1 tem se mostrado promissor no tratamento dessas condições.

CD29, também conhecido como integrina beta-1 (β1), é uma proteína que se une a outras proteínas para formar complexos de integrinas na membrana celular. Esses complexos desempenham um papel importante na adesão e sinalização celulares, especialmente em relação à interação entre células e matriz extracelular.

Os antígenos CD29 são essencialmente marcadores que identificam a presença dessa proteína em células imunes, como leucócitos (glóbulos brancos). Eles desempenham um papel crucial no processo de inflamação e imunidade, auxiliando nas respostas imunes adaptativas e na migração de células imunes para locais de infecção ou lesão tecidual.

Apesar do termo "antígenos" ser frequentemente associado a substâncias estrangeiras que induzem uma resposta imune, neste contexto, o termo refere-se ao marcador identificável (CD29) em células imunes. CD29 não é tipicamente considerado um antígeno no sentido de desencadear uma resposta imune específica.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Integrina alfa6beta1, também conhecida como very late antigen-6 (VLA-6) ou CD49f/CD29, é um tipo de integrina heterodimérica que consiste em duas subunidades, alfa6 e beta1. Ela desempenha um papel crucial na adesão celular, motilidade e sobrevivência das células.

Na superfície da membrana celular, a integrina alfa6beta1 se liga a uma variedade de ligantes extracelulares, incluindo a laminina, que é um componente importante da matriz extracelular. A ligação à laminina desempenha um papel fundamental na adesão das células à matriz extracelular e no processo de migração celular.

Além disso, a integrina alfa6beta1 também está envolvida em sinalizações intracelulares que regulam uma variedade de processos celulares, incluindo proliferação, diferenciação e apoptose. Dessa forma, a integrina alfa6beta1 desempenha um papel importante na regulação da homeostase tecidual e no desenvolvimento de vários tecidos e órgãos.

Em resumo, a integrina alfa6beta1 é uma proteína transmembrana que desempenha um papel crucial na adesão celular, motilidade e sobrevivência das células, bem como na regulação de sinalizações intracelulares que controlam vários processos celulares.

Movimento celular é um termo usado em biologia para descrever o movimento ativo de células, que pode ocorrer em diferentes contextos e por meios variados. Em geral, refere-se à capacidade das células de se deslocarem de um local para outro, processo essencial para diversas funções biológicas, como a embriogênese, a resposta imune, a cicatrização de feridas e o desenvolvimento de tumores.

Existem vários mecanismos responsáveis pelo movimento celular, incluindo:

1. Extensão de pseudópodos: As células podem estender projeções citoplasmáticas chamadas pseudópodos, que lhes permitem se mover em direção a um estímulo específico ou para explorar o ambiente circundante.
2. Contração do citoesqueleto: O citoesqueleto é uma rede de filamentos proteicos presente no citoplasma celular, que pode se contrair e relaxar, gerando forças mecânicas capazes de deslocar a célula.
3. Fluxo de actina: A actina é um tipo de proteína do citoesqueleto que pode se polimerizar e despolimerizar rapidamente, formando estruturas dinâmicas que impulsionam o movimento celular.
4. Movimento amebóide: Algumas células, como as amebas, podem mudar de forma dramaticamente e se mover por fluxos cíclicos de citoplasma em direção a pseudópodos em expansão.
5. Migração dirigida: Em alguns casos, o movimento celular pode ser orientado por sinais químicos ou físicos presentes no ambiente, como gradientes de concentração de moléculas químicas ou a presença de matriz extracelular rica em fibrilas colágenas.

Em resumo, o movimento celular é um processo complexo e altamente regulado que envolve uma variedade de mecanismos e interações entre proteínas e outras moléculas no citoplasma e no ambiente extracelular.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Epitelial cells are cells that make up the epithelium, which is a type of tissue that covers the outer surfaces of organs and body structures, as well as the lining of cavities within the body. These cells provide a barrier between the internal environment of the body and the external environment, and they also help to regulate the movement of materials across this barrier.

Epithelial cells can have various shapes, including squamous (flattened), cuboidal (square-shaped), and columnar (tall and slender). The specific shape and arrangement of the cells can vary depending on their location and function. For example, epithelial cells in the lining of the respiratory tract may have cilia, which are hair-like structures that help to move mucus and other materials out of the lungs.

Epithelial cells can also be classified based on the number of layers of cells present. Simple epithelium consists of a single layer of cells, while stratified epithelium consists of multiple layers of cells. Transitional epithelium is a type of stratified epithelium that allows for changes in shape and size, such as in the lining of the urinary bladder.

Overall, epithelial cells play important roles in protecting the body from external damage, regulating the movement of materials across membranes, and secreting and absorbing substances.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Os Receptores Adrenérgicos beta 1 (β1-AR) são proteínas integrais de membrana que pertencem à família de receptores acoplados à proteína G. Eles estão presentes principalmente nos miocitos do coração, no sistema nervoso simpático e em certos tecidos do rim.

Quando a adrenalina (epinefrina) ou noradrenalina (norepinefrina) se ligam a esses receptores, eles desencadeiam uma série de eventos intracelulares que levam à ativação de enzimas como a adenilato ciclase, aumentando assim os níveis de AMP cíclico (cAMP) e ativando a proteína quinase A. Isso resulta em uma variedade de respostas fisiológicas, incluindo o aumento da frequência cardíaca, força e contração do miocárdio, e a relaxação da musculatura lisa dos brônquios e vasos sanguíneos.

Além disso, os receptores β1-AR desempenham um papel importante no controle da homeostase cardiovascular e renal, e estão envolvidos em diversas funções celulares, como a regulação do crescimento e diferenciação celular, metabolismo e apoptose.

A ativação excessiva ou inibição dos receptores β1-AR tem sido associada a várias condições clínicas, incluindo hipertensão arterial, doença cardíaca isquêmica, insuficiência cardíaca congestiva e doenças pulmonares obstrutivas crônicas. Portanto, os fármacos que atuam sobre esses receptores têm sido desenvolvidos como uma estratégia terapêutica para tratar essas condições.

Desmogleína é um tipo de proteína que pertence à família das desmogleínas, que são importantes para a coesão celular e a integridade da membrana plasmática. As desmogleínas estão presentes principalmente em tecidos epiteliais, como a pele e as mucosas. Elas desempenham um papel crucial na formação das uniões aderentes, que são junções especializadas entre células adjacentes que permitem a adesão celular forte e a comunicação intercelular.

Existem cinco tipos diferentes de desmogleínas (Dsg1 a Dsg5), cada uma com um padrão de expressão específico e funções distintas. A Desmogleína 1 (Dsg1) é predominantemente encontrada na pele, enquanto as Desmogleínas 2 a 4 (Dsg2-4) são mais frequentes em epitélios simples e estratificados, como os das mucosas. A Desmogleína 5 (Dsg5) é expressa principalmente em tecidos epiteliais do sistema nervoso central.

Mutações em genes que codificam as desmogleínas podem resultar em várias condições cutâneas e autoimunes, como a pênfigo, uma doença rara caracterizada pela formação de bolhas e vesículas na pele e nas mucosas. Além disso, as desmogleínas também desempenham um papel importante no desenvolvimento embrionário e na diferenciação celular em tecidos epiteliais.

Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.

Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.

A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

La integrina alfa1beta1, também conhecida como Very Late Antigen-1 (VLA-1) ou Integrina de Adesão à Colágeno I (CIA), é um tipo de integrina heterodimérica encontrada em células do sistema imunológico e outros tipos celulares. Ela está composta por duas subunidades, α1 e β1, que se unem para formar um complexo proteico que desempenha um papel crucial na adesão celular, migração e diferenciação.

A integrina alfa1beta1 liga-se especificamente a vários tipos de colágeno, incluindo o colágeno tipo I, III, IV e V, bem como à laminina e outras proteínas da matriz extracelular. A sua ligação a esses componentes da matriz extracelular permite que as células se adiram e se movam através dos tecidos, o que é particularmente importante durante processos como a embriogénese, a cicatrização de feridas e a resposta imune.

Além disso, a integrina alfa1beta1 também participa em sinalizações celulares, regulando a ativação e proliferação das células. A sua expressão pode ser modulada por vários fatores, como citocinas e factores de crescimento, o que permite uma regulação fina da adesão e migração celular em diferentes contextos fisiológicos e patológicos.

Em resumo, a integrina alfa1beta1 é uma proteína importante na adesão e migração celular, bem como na sinalização celular, desempenhando um papel crucial em vários processos biológicos importantes.

A barreira alveolocapilar é a estrutura anatômica e funcional que separa o ar nos pulmões do sangue no sistema circulatório. Ela consiste em uma camada fina de células epiteliais (pneumócitos) que revestem os alvéolos pulmonares, uma membrana basal e uma camada endotelial que reveste os capilares sanguíneos. A barreira é extremamente delicada e permeável a gases como o oxigênio e o dióxido de carbono, permitindo assim a difusão destes gases entre o ar nos pulmões e o sangue no sistema circulatório. Além disso, a barreira alveolocapilar também desempenha um papel importante na defesa do organismo contra patógenos e partículas inaladas, graças à presença de células imunes especializadas e de uma série de proteínas e mecanismos de defesa.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

As proteínas Rho (Rho GTPases) são uma subfamília de proteínas de ligação a GTP que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e, portanto, desempenham um papel crucial em processos celulares como a organização da membrana plasmática, a manutenção da polaridade celular, o transporte vesicular e a divisão celular.

Estas proteínas funcionam como interruptores moleculares, alternando entre uma forma ativa, ligada ao GTP, e uma forma inativa, ligada ao GDP. A ligação de GTP ativa as Rho GTPases, permitindo-lhes interagir com outras proteínas e desencadear respostas celulares específicas. Por outro lado, a hidrolise do GTP para GDP inativa as Rho GTPases, o que impede as suas interações com outras proteínas e encerra a resposta celular.

Existem vários membros da família de Rho GTPases, incluindo RhoA, RhoB, RhoC, Rac1, Rac2, Rac3, Cdc42 e outros. Cada um destes membros tem funções específicas e desempenha papéis importantes em diferentes processos celulares.

As proteínas Rho de ligação ao GTP estão envolvidas em várias doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e inflamatórias. Assim, o entendimento da regulação e funções das proteínas Rho de ligação ao GTP pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para tratar essas doenças.

Axin proteins are a group of scaffolding proteins that play important roles in regulating several cellular processes, including the Wnt signaling pathway. In humans, there are three known axin proteins: Axin1, Axin2, and conductin. These proteins contain several functional domains that allow them to interact with various other proteins involved in the Wnt signaling pathway, such as β-catenin, APC, GSK3β, and CK1.

Axin proteins help regulate the stability of β-catenin, which is a key player in the Wnt signaling pathway. In the absence of Wnt signals, β-catenin is constantly degraded by a complex containing Axin, APC, GSK3β, and CK1. These proteins form a destruction complex that phosphorylates β-catenin, targeting it for ubiquitination and subsequent degradation by the proteasome.

When Wnt signals are present, they bind to Frizzled receptors and LRP coreceptors, leading to the recruitment of Dishevelled (Dvl) proteins. Dvl then interacts with Axin, disrupting the destruction complex and preventing the degradation of β-catenin. As a result, β-catenin accumulates in the cytoplasm and translocates to the nucleus, where it binds to TCF/LEF transcription factors and activates Wnt target genes.

In addition to their role in the Wnt signaling pathway, Axin proteins have also been implicated in other cellular processes, such as cell adhesion, migration, and polarity. Mutations in axin genes have been associated with various human diseases, including cancer and developmental disorders.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

Sim, posso fornecer a definição médica de "citopessoa". O citoesqueleto é uma rede dinâmica e complexa de filamentos proteicos que estão presentes em todas as células vivas. Ele fornece forma, estrutura e suporte à célula, além de desempenhar um papel fundamental em processos celulares importantes, como a divisão celular, o transporte intracelular e a motilidade.

Existem três tipos principais de filamentos no citoesqueleto: actina, microtúbulos e filamentos intermédios. A actina é um tipo de proteína globular que forma filamentos flexíveis e finos, enquanto os microtúbulos são formados por tubulina, uma proteína fibrosa em forma de bastonete. Os filamentos intermédios, por sua vez, são constituídos por proteínas fibrosas mais espessas e rígidas do que a actina.

O citoesqueleto é altamente dinâmico e pode ser remodelado em resposta a estímulos internos ou externos à célula. Essa capacidade de reorganização é fundamental para uma variedade de processos celulares, como o movimento de vesículas intracelulares, a migração celular e a divisão celular. Além disso, o citoesqueleto também desempenha um papel importante na interação das células com o meio ambiente circundante, auxiliando no estabelecimento de contatos entre células e na adesão à matriz extracelular.

A beta catenina foi descoberta nos anos 90, como uma proteína homologa à proteína armadillo de Drosophila, sendo parte dos ... Como dito a beta-catenina possui diversas funções na fisiologia celular, em especial na junção celular e no desenvolvimento ... Alterações na localização celular e nos níveis de expressão da beta-catenina também foram associados com diversas formas de ... abrindo portas para a compreensão da ação de tal proteína na A beta catenina possui 772 aminoácidos, onde 149 resíduos de N- ...
... é formado pela sobreposição da região que expressa VegT com a região que expressa beta-catenina. Ambas (VegT e beta-catenina) ... A região que expressa VegT é o polo vegetal, enquanto que a região dorsal expressa beta-catenina. A sobreposição dessas regiões ... O acúmulo de uma molécula chamada de disheveled (Dsh) tem como resultado o acúmulo de beta-catenina no núcleo dessas células. ... o acúmulo dessa molécula faz com que o núcleo das células presentes nessa região acumulem beta-catenina. Como resultado desse ...
As mutações da beta-catenina são frequentemente encontradas em cancros do endométrio com células escamosas. As mutações do ... Em 14-44% dos cancros do endométrio observam-se mutações do CTNNB1 (beta-catenina; um gene de transcrição) e podem indicar um ... A mutação do gene CTNNB1 (beta-catenina) é mais frequente no subtipo escamoso de adenocarcinoma endometrioide. O carcinoma ...
Juntamente com um complexo alfa-beta catenina, a caderina pode ligar-se aos microfilamentos do citoesqueleto da célula. ...
... à hipoxia e a via beta-catenina. Tem sido encontrado ser sobre-expressado em carcinoma papilar da tireóide e neuroblastoma. ...
É causado por mutações genéticas em genes no grupo WNT/Beta-catenina, na via SHH (Sonic hedgehog) ou em outros dois grupo de ...
... a via canônica de Wnt tem sua individualidade devido a translocação e acúmulo nuclear da proteína Beta-catenina (β-catenina). ... Já em presença de Wnt, que se liga ao seu receptor Fz, ocorre a disrupção dos complexo fosforilador da β-catenina, não a ... Entre tais fatores estão componentes da Via de Wnt, como a proteína Dsh, que leva a estabilização de β-catenina e permitindo a ... Nestas não ocorre acumulo da molécula de β-catenina não ocorre. Apesar guarda muitos componentes em comum com a via canônica, ...
A patogênese molecular da doença envolve a deposição extracelular de peptídeos beta-amilóide (Ab) no hipocampo. A curcumina tem ... e inibição da hiperfosforilação da proteína TAU induzida por Ab estimulando a via protetora Wnt/b-catenina em humanos. Manolova ...
α-catenina β-catenina γ-catenina δ-catenina Vários tipos de cateninas trabalham com N-caderinas para desempenhar um papel ... Consultado em 6 de dezembro de 2021 «beta-Catenin Protein, beta-Catenin Antibody and beta-Catenin cDNAs General Information , ... A maioria dos estudos que investigam as ações da catenina focam na α-catenina e na β-catenina. A β-catenina é particularmente ... α-catenina pode se ligar a β-catenina e também pode ligar actina filamentosa (F-actina). A β-catenina liga-se diretamente à ...
Entre suas muitas funções, a APC é conhecida por controlar o nível celular de β-catenina, formando um complexo com Axin, que ... Foi descoberto que, estando fosforilada pelas cinases IKK alfa e beta, o IkB-alfa (inibidor de NF-kB) é reconhecido pelo ... recruta e facilita a ubiquitinação de β-catenina para posterior degradação pelo proteassoma 26S. ● A doença de Alzheimer é uma ...
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Público alvo: Sinalização Wnt/beta-catenina na tumorigênese colorretal. Assista esta e as anteriores pelo canal do INCA no ...
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beta Catenina [D12.776.930.130] beta Catenina * Proteína BRCA1 [D12.776.930.137] Proteína BRCA1 ...
Beta Catenina (1) * Quimiocina CXCL12 (1) * Mandíbula (1) Limite * Animais (2) Idioma * Inglês (2) ...
ESTUDO DA EXPRESSÃO DE BETA-CATENINA E GALECTINA-3 EM DISPLASIAS E CARCINOMAS INDUZIDOS EXPERIMENTALMENTE EM LÃNGUA DE ...
Na imuno-histoquímica, resultado positivo para os anticorpos Beta-Catenina, Desmina e Vimentina, favorecendo assim o ...
Grupo baixo número de cópias/microssatélites estáveis: esse grupo tem mutações na via PI3K e via RTK/RAS/beta-catenina e ... RAS/via beta-catenina e via PIK3CA/PIK3R1-PTEN e metilação frequente do promotor de MLH1 e expressão do gene MLH1 reduzida. ...
Ishida et al.3 avaliaram a expressão de diversos marcadores (β-catenina, Wnt3, Wnt-5a, Wnt-7a, Ciclina D1 e c-myc) em epitélio ... 3. Ishida K, Ito S, Wada N, Deguchi H, Hata T, Hosoda M, Nohno T. Nuclear localization of beta-catenin involved in precancerous ... O padrão de expressão da proteína β-catenina e do Wnt-5a foi avaliado de acordo com a localização celular da imunomarcação ... 1. Melo AUCM, Rosa MRD, Xavier FCA, Ribeiro CF, Ramalho LMP, Santos TS Estudo da expressão imuno-histoquímica da b-catenina e ...
Um alento sério e recente veio da Universidade de Chicago, onde, usando uma proteína chamada beta-catenina, cientistas ...
Estudo do mecanismo molecular de sinalização da ativação da via WNT/BETA-CATENINA ... ... à sinalização inflamatória como IL-1 beta (interleucina-1 beta) e TNF-± (fator de necrose tumoral-alfa) e fatores neurotróficos ...
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Beta-catenina. *CMV. *Carcinoma metaplásico. *Diagnóstico. *E-caderina. *GESTAÇÃO. *Genética. *Glândula mamária ...
Inibidor de Wnt / beta-catenina. *. MAPK > *Inibidor ERK. *Inibidor JNK. *Inibidor de p38 MAPK ...
... β-catenina. Os resultados deste estudo demonstraram que os mastócitos e a via TGF-β / Wnt / β-catenina não eram apenas muito ... Sirt1 regulates canonical TGF-[beta] signalling to control fibroblast activation and tissue fibrosis. Ann Rheum Dis. 2016;75(1 ... A via de sinalização / β-catenina Wnt é essencial para a fibrose induzida por TGF-β. A análise de Western blot de TGF-β e β- ... Conforme relatado, a via de sinalização Wnt / β-catenina / TGF-β é um mediador chave da ativação de fibroblastos8,9 e ...
Glucano 1,4-beta-Glucosidase use Glucana 1,4-beta-Glucosidase Glucano Endo-1,3-beta-D-Glucosidase use Glucana Endo-1,3-beta-D- ... gama Catenina gama Globulina 19S use Imunoglobulina M gama-Adaptina use Subunidades gama do Complejo de Proteínas Adaptadoras ... Genes beta TcR use Genes Codificadores da Cadeia beta de Receptores de Linfócitos T ... Genes Codificadores da Cadeia beta de Receptores de Células T use Genes Codificadores da Cadeia beta de Receptores de ...
  • A β-catenina é uma proteína codificada pelo gene CTNNB1 em seres humanos. (wikipedia.org)
  • Em um estudo genético identificou-se a presença mutação BRAF V600E em 94% dos tumores papilares, enquanto 96% os tumores adamantinomatosos apresentaram mutações em beta-catenina (gene CTNNB1 ), estabelecendo bases moleculares para esses subtipos. (oncologiabrasil.com.br)
  • Alterações na localização celular e nos níveis de expressão da beta-catenina também foram associados com diversas formas de doenças cardíacas, incluindo Cardiomiopatia dilatada. (wikipedia.org)
  • Através desta sinalização a ouabaína induz ativação do NF-kB e modulação dos níveis de RNAm de genes que estão associados à sinalização inflamatória como IL-1 beta (interleucina-1 beta) e TNF-± (fator de necrose tumoral-alfa) e fatores neurotróficos como o BDNF (fator neurotrófico derivado do cérebro) por uma ação mediada pela sua interação com a subunidade ± da Na+,K+-ATPase. (fapesp.br)
  • Um alento sério e recente veio da Universidade de Chicago, onde, usando uma proteína chamada beta-catenina, cientistas conseguiram transformar células da pele de ratos em folículos capilares, capazes de produzir novos fios. (alexandresenra.com.br)
  • A análise imuno-histoquímica e o Western Blot revelaram que os níveis de expressão de triptase, quimase, β-catenina, TGF-β e α-SMA estavam significativamente aumentados nos ratos hiperlipidêmicos em comparação com o grupo controle. (sanarmed.com)
  • Alterações na localização celular e nos níveis de expressão da beta-catenina também foram associados com diversas formas de doenças cardíacas, incluindo Cardiomiopatia dilatada. (wikipedia.org)
  • Como dito a beta-catenina possui diversas funções na fisiologia celular, em especial na junção celular e no desenvolvimento embrionário. (wikipedia.org)
  • Catenina multifuncional que participa en la ADHESIÓN CELULAR y en la señalización nuclear. (bvsalud.org)
  • Catenina multifuncional que participa da ADESÃO CELULAR e sinalização nuclear. (bvsalud.org)