As calicreínas são enzimas proteolíticas que desempenham um papel importante no sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS), um mecanismo hormonal regulador da pressão arterial e do equilíbrio de fluidos e eletrólitos no corpo. Existem duas principais classes de calicreínas: a calicreína plasmática e a calicreína tissular.

A calicreína plasmática, também conhecida como enzima conversora de angiotensinogênio (ECA), é uma enzima sérica que converte a angiotensinogênio em angiotensina I, que por sua vez é convertida em angiotensina II pela enzima conversora de angiotensina (ECA2) ou por outras proteases. A angiotensina II é um potente vasoconstritor e promove a retenção de sódio e água pelos rins, aumentando assim a pressão arterial. Além disso, a ECA também inativa a bradicinina, um peptídeo vasodilatador e natriurético.

A calicreína tissular, por outro lado, é uma enzima que está presente em vários tecidos, incluindo rins, pulmões, coração e cérebro. Ela atua na via alternativa do sistema RAAS, desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a formação de angiotensina II e a dectivação da bradicinina. A calicreína tissular também pode gerar outros peptídeos vasoativos, como as kininas e as catestatinas, que desempenham funções regulatórias em diversos processos fisiológicos e patológicos, como a inflamação, a coagulação sanguínea e o câncer.

As calicreínas têm sido alvo de pesquisas clínicas devido à sua importância no controle da pressão arterial e na regulação do sistema renina-angiotensina-aldosterona, um importante sistema regulador da pressão arterial e do equilíbrio hidroeletrolítico. Além disso, a desregulação das calicreínas tem sido associada a diversas patologias, como hipertensão arterial, diabetes, insuficiência renal crônica, doenças cardiovasculares e câncer.

As calicreínas teciduais, também conhecidas como enzimas calicreína, são uma classe de proteases que desempenham um papel importante na regulação da atividade fisiológica e patológica em vários sistemas corporais. Existem dois tipos principais de calicreínas teciduais: a calicreína C (que também é chamada de enzima convertidora de angiotensina ou ECA) e a calicreína T (também conhecida como protease convertase 6 ou PC6).

A calicreína C/ECA está envolvida no sistema renina-angiotensina-aldosterona, que regula a pressão arterial e o equilíbrio de fluidos corporais. Ela converte a angiotensina I em angiotensina II, um potente vasoconstritor e estimulante da secreção de aldosterona. Além disso, a calicreína C/ECA também inativa a bradiquinina, um peptídeo vasodilatador e pro-inflamatório.

A calicreína T/PC6 está envolvida no sistema de coagulação sanguínea e na regulação da resposta imune. Ela ativa a protease C, que por sua vez ativa o fator V e o fator VIII, componentes essenciais do processo de coagulação. Além disso, a calicreína T/PC6 também pode desempenhar um papel na regulação da resposta imune ao processar e ativar vários peptídeos relacionados à imunidade.

A desregulação das calicreínas teciduais tem sido associada a várias doenças, incluindo hipertensão arterial, doença cardiovascular, diabetes, câncer e doenças inflamatórias. Portanto, elas são um alvo importante para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos.

Os cininogênios são substâncias que estimulam a produção de bradicinina, uma peptídeo com atividade vasodilatadora e secreto-motora, nos tecidos. A bradicinina é sintetizada a partir do precursor cininogênio, que pode ser o cininogênio de alto peso molecular (HMWK) ou o cininogênio de baixo peso molecular (LMWK), presentes no plasma sanguíneo. A ativação dos cininogênios é um processo complexo envolvendo a protease do sistema de coagulação, a trombina, e enzimas do sistema complemento, como a quimotripsina e a tripsina. Os cininogênios desempenham um papel importante na fisiologia da inflamação e do sistema cardiovascular, estando associados a processos patológicos como aterosclerose, hipertensão arterial e doenças renais.

Desculpe, "cininas" não é um termo médico geralmente reconhecido. É possível que haja uma falha na ortografia ou tradução. Se puder fornecer mais contexto ou informações adicionais, posso tentar ajudar melhor.

Contudo, se você estiver à procura de "catecolaminas", então aqui está a definição médica:

As catecolaminas são hormônios e neurotransmissor que incluem epinefrina (adrenalina), norepinefrina (noradrenalina) e dopamina. Eles desempenham um papel importante na resposta do corpo a situações estressantes, aumentando o ritmo cardíaco, a pressão arterial e o nível de alerta. As catecolaminas são sintetizadas a partir do aminoácido tirosina em células da medula adrenal e no sistema nervoso central.

O sistema calicreína-cinina é um complexo e importante sistema de proteases que desempenha um papel crucial em diversos processos fisiológicos, como a coagulação sanguínea, a inflamação e a dor. Ele consiste em uma série de enzimas e seus inibidores, que estão presentes em vários tecidos e órgãos do corpo humano.

A calicreína é uma enzima que atua no sistema renina-angiotensina, mas também pode ativar outras proteínas, como a cinina. A cinina é um peptídeo de nove aminoácidos que desempenha um papel importante na regulação da pressão arterial e na modulação da dor.

Quando o sistema calicreína-cinina é ativado, a calicreína converte a cininogênio de alto peso molecular em cinina, que por sua vez estimula os receptores de bradiquinina no corpo. Isso leva a uma série de respostas fisiológicas, como a vasodilatação, aumento da permeabilidade vascular e dor.

O sistema calicreína-cinina também está envolvido na regulação do sistema imune e na inflamação. A ativação do sistema pode levar a uma resposta inflamatória aguda, com aumento da produção de citocinas e quimiocinas, que atrai neutrófilos e outras células imunes para o local da lesão ou infecção.

Em condições patológicas, como a doença renal crônica, o sistema calicreína-cinina pode ser ativado de forma excessiva, levando a uma série de complicações, como hipertensão arterial, proteinúria e dano renal. Portanto, o controle adequado do sistema calicreína-cinina é essencial para manter a saúde renal e cardiovascular.

A calicreína plasmática, também conhecida como enzima de conversão de angiotensina (ECA) pequena, é uma protease serínica que atua no sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA), um importante regulador do tônus vascular e da pressão arterial. A calicreína plasmática converte a angiotensina I em angiotensina II, um potente vasoconstritor que também estimula a liberação de aldosterona pela glândula adrenal, levando à retenção de sódio e água. Além disso, a calicreína plasmática inativa a bradiquinina, um potente vasodilatador e mediador inflamatório.

A calicreína plasmática é produzida principalmente no fígado e tem uma meia-vida de cerca de 2 a 3 horas. Seus níveis podem ser aumentados em certas condições clínicas, como insuficiência renal crônica, doença hepática e hipertensão arterial sistêmica. O bloqueio da atividade da calicreína plasmática pode ser alcançado por meio de inibidores da ECA, que são amplamente utilizados no tratamento da hipertensão arterial e outras condições cardiovasculares.

A glândula submandibular é uma glândula salivar localizada no pescoço, abaixo da mandíbula e lateralmente à região anterior do pescoço. Ela é a segunda maior glândula salival, sendo responsável pela produção de cerca de 65% da saliva produzida durante o sono e 20% durante a vigília.

A glândula submandibular tem uma forma alongada e pode ser dividida em dois lobos: o lobo superficial, que é mais volumoso e está localizado na região anterior e lateral da glândula, e o lobo profundo, que é menor e situado medialmente.

A secreção salivar produzida pela glândula submandibular é drenada para a boca através de dois ductos: o ducto de Wharton (ou ducto principal) e o ducto de Rivinus (ou ducto accessório). O ducto de Wharton é um ducto grande e curto que drena a maior parte da secreção salivar, enquanto o ducto de Rivinus é um ducto pequeno e tortuoso que drena uma pequena quantidade de secreção.

A glândula submandibular pode ser afetada por diversas condições patológicas, como inflamação (sialadenite), pedras no ducto salivar (sialolitíase), tumores benignos ou malignos, e infecções.

A pré-calicreína é uma proteína sérica que atua como um zimogênico, o que significa que ela pode ser convertida em uma enzima ativa através da proteólise. No caso da pré-calicreína, ela pode ser clivada em duas enzimas ativas: a calicreína-1 e a calicreína-2. A calicreína-1 é também conhecida como quininogênio kalicreína e está envolvida na regulação da pressão arterial, enquanto a calicreína-2, ou protease convertase 9, desempenha um papel no processamento de alguns hormônios peptídicos. A pré-calicreína é produzida principalmente no fígado e sua ativação está relacionada a diversos processos fisiológicos e patológicos, incluindo a coagulação sanguínea, inflamação e câncer.

O receptor B2 da bradicinina é um tipo de receptor acoplado à proteína G que se une especificamente à bradicinina, um peptídeo vasoactivo com atividade vasodilatadora e pro-inflamatória. Esse receptor é expresso principalmente em tecidos periféricos, incluindo o sistema cardiovascular, sistema nervoso periférico, rins, pulmões e tracto gastrointestinal.

A ativação do receptor B2 da bradicinina leva a uma variedade de respostas fisiológicas, como a contração e relaxamento do músculo liso, aumento da permeabilidade vascular, secreção de fluidos e dor. Essas respostas são mediadas por segundos mensageiros, como o aumento da concentração de íons de cálcio intracelular e a ativação de enzimas, como a fosfolipase C e a adenilil ciclase.

O receptor B2 da bradicinina desempenha um papel importante em vários processos fisiológicos e patológicos, incluindo a regulação da pressão arterial, a resposta inflamatória e o desenvolvimento de doenças cardiovasculares, pulmonares e renais. Além disso, o receptor B2 da bradicinina é um alvo terapêutico importante para o tratamento de diversas condições clínicas, como a hipertensão arterial, asma, dor crônica e insuficiência cardíaca.

Esterases são um grupo de enzimas (EC 3.1.1) que catalisam a hidrólise de ésteres, produzindo álcoois e ácidos carboxílicos. Essas enzimas desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como o metabolismo de lipídios e drogas, sinalização celular e resposta imune.

Existem diferentes tipos de esterases, incluindo:

1. Quimotripsina: é uma serina protease com atividade esterásica que catalisa a hidrólise de ésteres de acila em posições carboxil-terminais.
2. Lipases: são enzimas especializadas no metabolismo de lipídios, como triglicérides e ésteres de colesterol. Eles exibem atividade esterásica ao hidrolisar ésteres em condições específicas, como a presença de uma interface água-óleo.
3. Fosfolipases: são enzimas que catalisam a hidrólise de ésteres em fosfolipídios, produzindo lisofosfolipídios e ácidos graxos. Existem diferentes tipos de fosfolipases, dependendo da posição do éster que elas hidrolisam.
4. Esterase ácido: é uma enzima que catalisa a hidrólise de ésteres em condições ácidas e pode ser encontrada em vários tecidos animais e vegetais.
5. Esterase butírico: é uma enzima que hidrolisa ésteres de butírico, um tipo de ácido graxo de cadeia curta.

Em geral, as esterases são ubíquas em todos os domínios da vida e desempenham papéis importantes no metabolismo e na regulação de diversos processos biológicos.

Bradicinina é um peptídeo (uma pequena proteína) que atua como um neuropeptídio e mediador tissular. É sintetizada a partir da precursor proteica kalicreína e tem um papel importante na regulação de processos fisiológicos, como a dilatação de vasos sanguíneos, aumento da permeabilidade vascular, contração de músculos lisos e modulação da dor. A bradicinina é rapidamente inactivada pela enzima conversora de angiotensina (ECA) em seu metabólito inativo, des Arg9-bradicinina.

Em condições patológicas, como lesões teciduais, infecções e processos inflamatórios, a atividade da bradicinina pode ser exagerada, levando a sintomas como edema (inflamação), dor e hipotensão. Além disso, a bradicinina desempenha um papel no desenvolvimento de algumas doenças cardiovasculares, renais e respiratórias.

Em resumo, a bradicinina é uma substância importante na regulação de vários processos fisiológicos e patológicos no corpo humano.

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

O Antígeno Prostático Específico (APE) é uma proteína produzida exclusivamente pelas células da glândula prostática. É usado como um marcador tumoral no sangue para ajudar na detecção e monitorização do câncer de próstata. Existem três tipos principais de APE: APE total, APE livre e APE associado às vesículas específicas da próstata (VSEP). O APE total inclui tanto o APE livre quanto o APE associado às VSEP. O APE livre é a forma que normalmente é medida no sangue e pode ser um indicador mais preciso do câncer de próstata do que o APE total, especialmente em estágios iniciais da doença. No entanto, níveis elevados de APE podem também ser encontrados em outras condições, como inflamação ou infecção da próstata, portanto, os resultados dos exames devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outros fatores clínicos.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Marcadores biológicos de tumor, também conhecidos como marcadores tumorais, são substâncias ou genes que podem ser usados ​​para ajudar no diagnóstico, na determinação da extensão de disseminação (estadiamento), no planejamento do tratamento, na monitorização da resposta ao tratamento e no rastreio do retorno do câncer. Eles podem ser produzidos pelo próprio tumor ou por outras células em resposta ao tumor.

Existem diferentes tipos de marcadores biológicos de tumor, dependendo do tipo específico de câncer. Alguns exemplos incluem:

* Antígeno prostático específico (PSA) para o câncer de próstata
* CA-125 para o câncer de ovário
* Alfafetoproteína (AFP) para o câncer de fígado
* CEA (antígeno carcinoembrionário) para o câncer colorretal
* HER2/neu (receptor 2 do fator de crescimento epidérmico humano) para o câncer de mama

É importante notar que os marcadores biológicos de tumor não são específicos apenas para o câncer e podem ser encontrados em pessoas saudáveis ​​ou em outras condições médicas. Portanto, eles geralmente não são usados ​​sozinhos para diagnosticar câncer, mas sim como parte de um conjunto mais amplo de exames e avaliações clínicas. Além disso, os níveis de marcadores biológicos de tumor podem ser afetados por outros fatores, como tabagismo, infecção, gravidez ou doenças hepáticas, o que pode levar a resultados falsos positivos ou negativos.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.