Enzima que contém zinco, da classe das hidrolases, que catalisa a remoção de aminoácido N-terminal da maioria dos L-peptídeos, particularmente aqueles com resíduos de leucina N-terminal, mas não aqueles com resíduos N-terminais de lisina ou arginina. Isso ocorre no citosol celular dos tecidos, com atividade elevada no duodeno, fígado e rim. A atividade desta enzima é comumente medida usando-se um substrato cromogênico de leucina arilamida, como leucina beta-naftilamida.

Subclasse das EXOPEPTIDASES que atuam na extremidade N-terminal livre de um polipeptídeo, liberando um único resíduo de aminoácido. EC 3.4.11.

Aminopeptidase ligada à membrana dependente de ZINCO que catalisa a clivagem do peptídeo N-terminal do glutamato (e em menor medida do aspartato). A enzima parece desempenhar um papel na via catabólica do SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.