Forma ativada do fator VIII. O domínio B do fator VIII é clivado proteoliticamente pela trombina para formar o fator VIIIa. O fator VIIIa existe como um dímero não covalente em um complexo ligado a um metal (provavelmente cálcio) e atua como cofator na ativação enzimática do fator X pelo fator IXa. O fator VIIIa é similar ao fator Va em estrutura e origem.

Forma ativada do fator IX. Esta ativação se realiza através da via intrínseca pela ação do fator XIa e cálcio, ou através da via extrínseca, pela ação do fator VIIa, tromboplastina e cálcio. O fator IXa serve para ativar o fator X a Xa, clivando a ligação peptídica arginil-leucina no fator X.

Fator de coagulação sanguínea glicoproteico estável ao armazenamento que pode ser ativado em fator Xa tanto pela via intrínseca como extrínseca. Uma deficiência de fator X, algumas vezes chamada de deficiência do fator Stuart-Prower, pode levar a um distúrbio sistêmico da coagulação.

Fator VIII da coagulação sanguínea. Fator anti-hemofílico que é parte do complexo fator VIII/fator de von Willebrand. O fator VIII é produzido no fígado e age na via intrínseca da coagulação sanguínea. Serve como cofator na ativação do fator X e esta ação é marcadamente aumentada por pequenas quantidades de trombina.

Composto que contém um grupo 1-dimetilaminonaftaleno-5-sulfonil.

Aminoácidos com cadeias laterais negativamente carregadas em pH fisiológico.

Cofator dependente de vitamina K da PROTEÍNA C ativada. Juntamente com a proteína C, inibe a ação dos fatores VIIIa e Va. A DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNA S pode levar à trombose venosa e arterial recorrente.

Forma ativada do fator X que participa tanto da via intrínseca quanto da via extrínseca da coagulação sanguinea. Catalisa a conversão de protrombina a trombina em conjunto com outros cofatores.

Zimógeno dependente de vitamina K, presente no sangue, quando ativado pela trombina e trombomodulina apresenta propriedades anticoagulantes, inativando os fatores Va e VIIIa nos passos limitantes da velocidade de formação da trombina.

Fator de coagulação sanguínea estável ao armazenamento que age na via intrínseca. Sua forma ativada, IXa, forma um complexo com o fator VIII e cálcio sobre o fator 3 plaquetário para ativar o fator X em fator Xa. A deficiência resulta em HEMOFILIA B (doença do Natal).

Medida da polarização da luz fluorescente de soluções ou espécimes microscópicas. É utilizada para prover informações acerca do tamanho da molécula, forma e conformação, anisotropia molecular, transferência eletrônica de energia, interação molecular, incluindo a ligação do corante e coenzima, e a reação antígeno-anticorpo.

Forma ativada do fator XI. Na via intrínseca, o fator XI é ativado a XIa pelo fator XIIa na presença do cofator HMWK (CININOGÊNIO DE ALTO PESO MOLECULAR). O fator XIa ativa, então, o fator IX em fator IXa na presença de cálcio.

Enzima formada da PROTROMBINA que converte FIBRINOGÊNIO em FIBRINA.

Amidinas substituídas com um grupo benzeno. Benzamidina e seus derivados são conhecidos como inibidores das peptidases.

Forma ativada do fator VII. O fator VIIa ativa o fator X na via extrínseca da coagulação sanguinea.

Encontrado em vários tecidos, particularmente em quatro proteínas coagulantes incluindo protrombina, na proteína renal, na proteína óssea e na proteína presente em várias calcificações ectópicas.

Processo de interação dos FATORES DE COAGULAÇÃO SANGUÍNEA que resulta em um coágulo insolúvel da FIBRINA .

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.

Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.

Inibidores de SERINA ENDOPEPTIDASES e de enzimas que contêm grupo sulfidrila. Atuam como alquilantes e são conhecidas por interferir no processo de translação.

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.

Sal utilizado para repor níveis de cálcio, como diurético produtor de ácido e um antídoto para envenenamento por magnésio.

Forma ativada do fator V. É um cofator essencial para a ativação da protrombina catalisada pelo fator Xa.

Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.

Glicoproteína plasmática termolábil e vulnerável ao armazenamento que acelera a conversão de protrombina em trombina na coagulação sanguínea. O fator V propicia isto através da formação de um complexo com o fator Xa, fosfolípide e cálcio (complexo protrombinase). A deficiência do fator V leva à doença de Owren.

Lipídeos que contêm um ou mais grupos fosfatos, particularmente aqueles derivados tanto do glicerol (fosfoglicerídeos, ver GLICEROFOSFOLIPÍDEOS) ou esfingosinas (ESFINGOLIPÍDEOS). São lipídeos polares de grande importância para a estrutura e função das membranas celulares, sendo os lipídeos mais abundantes de membranas, embora não sejam armazenados em grande quantidade.

ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.

Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.

Medida da intensidade e qualidade da fluorescência.

Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.

Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.

Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.

Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.

Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.

Fator de crescimento polipeptídico de 6 kDa descoberto inicialmente nas glândulas submaxilares de camundongo. O fator de crescimento epidérmico humano foi isolado originalmente a partir da urina baseado na sua capacidade de inibir a secreção gástrica e foi denominado urogastrona. O fator de crescimento epidérmico exerce uma grande variedade de efeitos biológicos, incluindo a promoção da proliferação e diferenciação de células mesenquimais e CÉLULAS EPITELIAIS. É sintetizado como uma proteína transmembrana que pode ser clivada, liberando uma forma ativa solúvel.

Aminoácido não essencial envolvido no controle metabólico das funções celulares em nervo e tecido encefálico. É biossintetizada a partir do ÁCIDO ASPÁRTICO e AMÔNIA pela ação da asparagina sintetase. (Tradução livre do original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)

Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.

Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.

Células em formato de discos e que não apresentam núcleo. São formadas no megacariócito e são encontradas no sangue de todos os mamíferos. Encontram-se envolvidas principalmente na coagulação sanguínea.

Aminoácido aromático essencial, precursor da MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA) e TIROXINA.

Proteínas cuja expressão anormal (ganho ou perda) está associada com o desenvolvimento, crescimento ou progressão de NEOPLASIAS. Algumas proteínas de neoplasias são antígenos de tumores (ANTÍGENOS DE NEOPLASIAS), ou seja, induzem uma reação imunológica ao seu tumor. Muitas proteínas de neoplasia foram caracterizadas e são utilizadas como BIOMARCADORES TUMORAIS, quando são detectáveis nas células e nos líquidos do corpo como monitores da presença ou crescimento de tumores. A expressão anormal das PROTEÍNAS ONCOGÊNICAS está envolvida na transformação neoplásica, enquanto a perda de expressão das PROTEÍNAS SUPRESSORAS DE TUMOR está envolvida com a perda do controle do crescimento e progressão da neoplasia.

Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.

Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.

Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.

MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.

Reagentes com dois grupos reativos, geralmente em extremidades opostas da molécula, que são capazes de reagir e assim formar pontes entre as cadeias laterais de aminoácidos nas proteínas; os sítios naturalmente reativos nas proteínas podem assim ser identificados; podem ser usados também com outras macromoléculas, como as glicoproteínas, ácidos nucleicos ou outros.

Elemento fundamental encontrado em todos os tecidos organizados. É um membro da família dos metais alcalinoterrosos cujo símbolo atômico é Ca, número atômico 20 e peso atômico 40. O cálcio é o mineral mais abundante no corpo e se combina com o fósforo para formar os fosfatos de cálcio presentes nos ossos e dentes. É essencial para o funcionamento normal dos nervos e músculos além de desempenhar um papel importante na coagulação do sangue (como o fator IV) e em muitos processos enzimáticos.

Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.

Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.

Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.

Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.

Classe de Equinodermos caracterizada por corpos longos e delgados.

Deficiência do fator IX de coagulação sanguínea herdado como transtorno ligado ao cromossomo-X. (Também conhecido como Doença de Natal, assim denominada devido ao primeiro paciente estudado em detalhes, não ao dia santo.) Os sinais históricos e clínicos assemelham-se àqueles da hemofilia clássica (HEMOFILIA A), porém os pacientes apresentam menos sintomas. A severidade do sangramento é normalmente similar em membros da mesma família. Vários pacientes permanecem assintomáticos até o sistema hemostático estar estressado por cirurgia ou trauma. O tratamento é similar ao da hemofilia A.

Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Constituinte composto de proteína e fosfolípide que é largamente distribuído em muitos tecidos. Serve como cofator com o fator VIIa para ativar o fator X na via extrínseca da coagulação sanguínea.