Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.

Cisteína proteinase lisossomal com especificidade semelhante à da PAPAÍNA. A enzima está presente em uma variedade de tecidos e é importante em muitos processos fisiológicos e patológicos. A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE NEOPLÁSICA.

Cisteína protease expressa de modo ubíquo que desempenha um papel enzimático no PROCESSAMENTO PÓS-TRADUCIONAL DE PROTEÍNAS dentro de GRÂNULOS SECRETORES.

Proteinase intracelular encontrada numa variedade de tecidos. Tem especificidade similar, porém mais estreita, que a da pepsina A. A enzima está envolvida no catabolismo da cartilagem e do tecido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).

Cisteína protease altamente expressa em OSTEOCLASTOS que desempenha um papel essencial na REABSORÇÃO ÓSSEA como uma potente enzima que degrada a MATRIZ EXTRACELULAR.

Serina protease encontrada em grânulos azurofílicos dos NEUTRÓFILOS. Possui uma especificidade enzimática semelhante à da quimiotripsina C.

Cisteína protease expressa de modo ubíquo envolvida no processamento proteico. A enzima possui atividades de endopeptidase e de aminopeptidase.

Endopeptidase aspártica que é semelhante em estrutura à CATEPSINA D. É encontrada principalmente nas células do sistema imunitário, onde pode desempenhar um papel no processamento de ANTÍGENOS DE SUPERFÍCIE CELULAR.

Cisteína protease semelhante à papaína que possui especificidade para dipeptídeos amino terminais. A enzima desempenha papel na ativação de várias serinoproteases pró-inflamatórias pela remoção de seus dipeptídeos amino terminais inibitórios. Mutações genéticas que causam a perda da atividade da catepsina C em seres humanos estão associadas com a DOENÇA DE PAPILLON-LEFEVRE.

Cisteína proteinase relacionada com papaína, encontrada em lisossomos, que é expressa em uma ampla variedade de tipos celulares.

Cisteína peptidase expressa de modo ubíquo que apresenta atividade carboxipeptidase. É altamente expressa em uma variedade de tipos celulares do sistema imunitário e pode ter papel em processos inflamatórios e outras respostas do sistema imunitário.

ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.

Cisteína endopeptidase encontrada em CÉLULAS ASSASSINAS NATURAIS e em LINFÓCITOS T CITOTÓXICOS. Pode ter uma função específica no mecanismo ou na regulação da atividade citolítica de células do sistema imunitário.

Classe de partículas citoplasmáticas morfologicamente heterogêneas encontradas em tecidos animais e vegetais, caracterizadas por seu conteúdo de enzimas hidrolíticas e pela latência relacionada à estrutura destas enzimas. As funções intracelulares dos lisossomos dependem de seu potencial lítico. A única unidade de membrana do lisossomo atua como uma barreira entre as enzimas encerradas no lisossomo e o substrato externo. A atividade das enzimas contidas no lisossomos é limitada ou nula, a não ser que a vesícula na qual estas enzimas encontram-se seja rompida. Supõem-se que tal ruptura esteja sob controle metabólico (hormonal).

Carboxipeptidase que catalisa a liberação de um aminoácido C-terminal com uma ampla especificidade. Também desempenha um papel nos LISOSSOMOS protegendo da degradação a BETA-GALACTOSIDASE e a NEURAMINIDASE. Foi anteriormente classificada como EC 3.4.12.1 e EC 3.4.21.13.

Oligopeptídeos N-acilados isolados de filtrados da cultura de Actinomyces que atuam especificamente na inibição de proteases ácidas, tais como a pepsina e renina.

Grupo homólogo de INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE endógena. As cistatinas inibem a maioria das CISTEÍNA ENDOPEPTIDADES, tais como a PAPAÍNA, e outras peptidases que possuem um grupo sulfidrila no sítio ativo.

Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.

Compostos exógenos e endógenos que inibem CISTEÍNA ENDOPEPTIDASES.

Diazomethane is an extremely hazardous and explosive organic compound, commonly used as a methylating agent in chemical synthesis, consisting of a diazo group (-N=N-) linked to a methanoyl group (>CH2), with the formula CH2N2.

Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.

Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.

Compostos que inibem ou antagonizam a biossíntese ou ações de proteases (ENDOPEPTIDASES).

Enzima proteolítica obtida de Carica papaya. O nome também é usado para uma mistura de papaína purificada e QUIMOPAPAÍNA usada como agente enzimático tópico na desbridação. EC 3.4.22.2.

Subtipo de cistatina intracelular encontrada em uma grande variedade de tipos celulares. É um inibidor citosólico de enzimas que protege a célula da ação de enzimas lisossomais como as CATEPSINAS.

Subclasse de hidrolases de peptídeos que dependem de resíduos de CISTEÍNA para sua atividade.

Substâncias fisiologicamente inativas que podem ser convertidas em enzimas ativas.

Subtipo de cistatina encontrada em altos níveis na PELE e nas CÉLULAS SANGUÍNEAS. A cistatina A se incorpora no estrato córneo de células epiteliais escamosas estratificadas e pode desempenhar algum papel nas propriedades bacteriostáticas da pele.

Protease de especificidade ampla, obtida do pâncreas seco. O peso molecular é de aproximadamente 25.000. A enzima quebra a elastina, a proteína específica das fibras elásticas, e digere outras proteínas tais como a fibrina, hemoglobina e albumina. EC 3.4.21.36.

Enzima que catalisa a hidrólise de proteínas, inclusive a elastina. Cliva preferencialmente ligações no lado carboxílico de Ala e Val, com especificidade maior para Ala. EC 3.4.21.37.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Transtorno autossômico recessivo raro que ocorre entre o primeiro e quinto ano de vida. É caracterizado por ceratodermia palmoplantar com periodontite seguida de perda prematura das dentições de leite e permanente. Mutações no gene que codifica a CATEPSINA C têm sido associadas com esta doença.

Subtipo de cistatina extracelular abundantemente expresso nos fluidos corpóreos. Pode desempenhar papel na inibição das CISTEÍNAS PROTEASES intersticiais.

Espécie de helminto comumente chamado de trematódeo hepático de carneiros. Ocorre nas passagens biliares, fígado e vesícula biliar durante diversos estágios de desenvolvimento. Caramujos e vegetação aquática são os hospedeiros intermediários. Ocasionalmente visto no homem, é mais comum em carneiros e gado.

Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.

Substrato enzimático que permite a quantificação da atividade da hidrolase peptídica, p.ex., tripsina e trombina. As enzimas liberam o grupo 2-naftilamina que é medido por métodos colorimétricos.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.

Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.

Subclasse de exopeptidases que inclui enzimas que clivam dois ou três AMINOÁCIDOS do final de uma cadeia peptídica.

Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.

Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.

Ésteres ácidos de manose.

Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.