La
cromatografia di affinità è una tecnica molto utilizzata per la purificazione di biomolecole. Essa si basa sullinterazione reversibile tra la proteina di interesse ed un ligando ad essa affine, immobilizzato usualmente su supporti solidi porosi granulari. Nel presente lavoro si considerano in alternativa membrane microporose di cellulosa come fase stazionaria, proseguendo lanalisi precedentemente effettuata su membrane di affinità per la purificazione di
proteine di fusione contenenti il dominio MBP. Si esamina in particolare la possibilità di applicare il protocollo già messo a punto, per ottenere membrane di affinità idonee per la separazione selettiva di due diverse proteine: i) immunoglobuline di classe M e ii) una lectina estratta dai semi della Momordica Charantia. Per la purificazione di IgM è stato utilizzato un ligando sintetico, d- PAM, che comporta diversi vantaggi rispetto ai
ligandi naturali: riduzione dei costi, durata della fase stazionaria e grande specificità verso ...