Una famiglia di grandi adaptin subunità proteica di circa 130-kDa di dimensione. Sono stati principalmente trovato come componenti della adattatore PROTEIN complesso 3.
Un adattatore principalmente sul complesso proteico perinuclear compartimenti.
Un adattatore Clatrina interviene principalmente nel complesso proteico clathrin-related TRANS-GOLGI trasporto alla rete.
Un adattatore complesso proteico, principalmente coinvolto nella formazione di vescicole clathrin-related endocytotic (endosomi) alla membrana cellulare.
Un adattatore complesso proteico, coinvolti nel trasporto di molecole tra la rete endosomal-lysosomal TRANS-GOLGI e il sistema.
La subunità... che fanno le grandi, medie e piccole catene di adattatore proteine.
Una famiglia di proteine subunità adaptin media di circa 45 kDa, di dimensione. Sono stati principalmente trovato come componenti della adattatore PROTEIN complesso 3 e adattatore PROTEIN complesso 4.
Una classe di proteine coinvolti nel trasporto di molecole attraverso TRASPORTARE vescicole. Essi svolgono funzioni come il legame alla membrana cellulare, catturare carico molecole e promuovere l 'aggregazione di catene, ma la maggior parte di esistere come adattatore proteine Monomeriche varietà multi-subunit complessi, tuttavia sono stati trovati.
Una famiglia di grandi adaptin subunità proteica di circa 90 kDa, di dimensione. Sono stati principalmente trovato come componenti della adattatore PROTEIN complesso 1.
Una famiglia di grandi adaptin subunità complesso proteico di circa 90-130 kDa, di dimensione.
Una famiglia di grandi adaptin subunità proteica di circa 100 kDa, di dimensione. Sono stati principalmente trovato come componenti della adattatore PROTEIN complesso 2.

La subunità delta del complesso di proteine adattatrici, nota anche come CAP-δ o CPDA, è una proteina accessoria che si associa al complesso di proteine adattatrici (CAP) nel processo di inizio della trascrizione dell'RNA nei procarioti. Il complesso CAP è composto da due subunità principali: la subunità maggiore o CAP-H e la subunità minore o CAP-I, insieme alla subunità delta più piccola.

La subunità delta svolge un ruolo importante nella regolazione della trascrizione dei geni in risposta a segnali intracellulari e ambientali. Si lega all'RNA polimerasi sigma-70, una forma libera dell'enzima RNA polimerasi, e ne promuove l'interazione con il complesso CAP per avviare la trascrizione dei geni specifici.

La subunità delta è anche coinvolta nella stabilizzazione del complesso di inizio della trascrizione e nel garantire la processività dell'RNA polimerasi durante la trascrizione. Inoltre, può svolgere un ruolo nella termoregolazione della trascrizione, poiché la sua espressione è influenzata dalla temperatura ambiente.

In sintesi, la subunità delta del complesso di proteine adattatrici è una proteina accessoria essenziale che regola l'inizio e la processività della trascrizione dei geni nei procarioti in risposta a vari segnali cellulari e ambientali.

Il Complesso di Proteine Adattatrici 3 (CAP-3) è un importante complesso proteico che svolge un ruolo cruciale nella risposta immunitaria dell'organismo. Esso è costituito da diverse subunità proteiche, tra cui la più nota è la beta-2 microglobulina, ed è associato ai recettori delle cellule T e B, contribuendo alla loro capacità di riconoscere e rispondere a specifici antigeni.

Il CAP-3 svolge diverse funzioni importanti nella regolazione della risposta immunitaria, tra cui il mantenimento dell'integrità strutturale del recettore delle cellule T o B, la modulazione della sua affinità per l'antigene e la trasduzione del segnale intracellulare.

In particolare, il CAP-3 è essenziale per la formazione di un complesso stabile tra il recettore delle cellule T o B e l'antigene, che consente l'attivazione della cellula immunitaria e l'inizio della risposta immune specifica.

Mutazioni o alterazioni del CAP-3 possono essere associate a diverse patologie, tra cui alcune forme di immunodeficienza primaria e malattie autoimmuni.

Il Complesso di Proteine Adattatrici 1, noto anche come COP1 o Cullin-RING Ligase Complex, è un importante complesso proteico che svolge un ruolo fondamentale nella regolazione dell'espressione genica attraverso il processo di ubiquitinazione e degradazione delle proteine.

Il complesso COP1 è costituito da diverse subunità proteiche, tra cui una subunità cullina (CUL1), due subunità adattatrici Skp1 (SKP1) e Roc1/Rbx1 (RBX1), nonché diversi F-box protein. Le proteine F-box sono responsabili del riconoscimento e della legatura specifica delle proteine bersaglio per l'ubiquitinazione.

Il complesso COP1 è implicato nella regolazione di una vasta gamma di processi cellulari, tra cui la risposta al danno da radiazioni UV, il ciclo cellulare, la differenziazione cellulare e l'apoptosi. In particolare, COP1 è noto per la sua capacità di regolare negativamente l'attività della trascrizione attraverso la degradazione ubiquitina-dipendente di diversi fattori di trascrizione, come ad esempio p53, HIF-1α e β-catenina.

Ulteriori ricerche su questo complesso proteico potrebbero fornire informazioni importanti sulla regolazione dell'espressione genica e sull'identificazione di nuovi bersagli terapeutici per il trattamento di diverse malattie, tra cui il cancro.

Il Complesso di Proteine Adattatrici 2 (CoPA-2 o COPII) è un complesso proteico essenziale per il trasporto vescicolare dal reticolo endoplasmatico rugoso (RER) al reticolo endoplasmatico liscio (REL) e al Golgi. Questo processo è noto come transizione ER-Golgi e consente il corretto ripiegamento, la modifica post-traduzionale e il trasporto di proteine appena sintetizzate verso i loro siti intracellulari o di esocitosi.

Il Complesso COPII è costituito da cinque diverse proteine: Sar1, Sec23/24 e Sec13/31. Il processo di formazione della vescicola inizia con l'attivazione di Sar1 tramite il suo legame con il GTP e la successiva interazione con i domini citosolici dei recettori transmembrana del RER. Questa interazione induce il reclutamento delle subunità Sec23/24, che fungono da recettore per le proteine cargo e promuovono la polimerizzazione della membrana in una struttura a tubulo-vescicolare. Infine, l'associazione di Sec13/31 alla struttura ne determina il distacco dal RER e la maturazione in una vescicola chiusa pronta per il trasporto.

Il Complesso COPII svolge un ruolo fondamentale nella biogenesi dei lisosomi, nell'elaborazione delle glicoproteine e nel mantenimento dell'omeostasi cellulare. Mutazioni o disfunzioni in componenti del Complesso COPII possono portare a diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, disturbi metabolici e tumori.

Il Complesso di Proteine Adattatrici 4 (Cooperina 4, in inglese COP4) è un complesso proteico essenziale per la formazione e il mantenimento della struttura del Golgi, un organello intracellulare che svolge un ruolo cruciale nel traffico vescicolare e nella modificazione delle proteine.

Il COP4 è costituito da diverse subunità proteiche, tra cui la ε-COP, la ζ-COP, la δ-COP, la β'-COP, e la β-COP. Queste subunità si associano per formare un complesso che ha una funzione importante nella formazione di vescicole di trasporto tra il reticolo endoplasmatico rugoso (RER) e l'apparato di Golgi, nonché all'interno dell'apparato di Golgi stesso.

In particolare, il COP4 è responsabile della formazione di vescicole di trasporto coatomer-mediated, che sono necessarie per il corretto funzionamento del traffico vescicolare tra i diversi compartimenti cellulari. Il COP4 si lega alla membrana attraverso la subunità β'-COP e forma un cappuccio sulla superficie della membrana, che aiuta a curvare la membrana e a formare una vescicola di trasporto.

Le mutazioni nel gene che codifica per le subunità del COP4 possono causare diverse malattie genetiche, tra cui la sindrome di CODAS (COP4, DYRK1A, ASPM e SMC3), una condizione caratterizzata da ritardo mentale, dismorfismi facciali, anomalie scheletriche e cardiovascolari.

Le subunità del complesso di proteine adattatrici, noto anche come chaperonine, sono un gruppo di proteine che aiutano nella piegatura corretta e nell'assemblaggio di altre proteine nel nostro corpo. Queste subunità lavorano insieme per formare un complesso proteico con una cavità centrale in cui una proteina appena sintetizzata può essere collocata per essere fatta folding o piegarsi nella sua struttura nativa tridimensionale corretta.

Il complesso di proteine adattatrici è composto da due tipi di subunità: alfa (α) e beta (β). Le subunità alfa sono generalmente più piccole delle subunità beta e si legano insieme per formare un anello a forma di ciambella con una cavità centrale. Le subunità beta si legano anche insieme per formare un anello separato, che è sovente disposto perpendicolarmente all'anello alfa.

Le chaperonine sono essenziali per la sopravvivenza cellulare e svolgono un ruolo cruciale nella prevenzione dell'aggregazione delle proteine, che può portare alla malattia. Le mutazioni in queste subunità possono causare una varietà di disturbi genetici, tra cui la distrofia muscolare, la malattia di Parkinson e la cataratta congenita.

La subunità Mu del complesso di proteine adattatrici, nota anche come APM1 o proteina associata alla melanoma 1, è una proteina intracellulare che svolge un ruolo importante nella regolazione della segnalazione cellulare e dell'espressione genica. Fa parte del complesso di proteine adattatrici (AP) che aiuta nel processo di trasporto vescicolare intracellulare, compreso il traffico delle vescicole dalla membrana plasmatica all'apparato di Golgi e viceversa.

La subunità Mu è particolarmente importante per la stabilità del complesso AP e per la sua interazione con altre proteine e recettori cellulari. Mutazioni o alterazioni nella espressione della subunità Mu possono essere associate a diverse patologie, tra cui il cancro alla pelle (melanoma) e alcune malattie neurodegenerative.

La definizione fornita è in linea con le informazioni medico-scientifiche generalmente accettate, ma può esserci una maggiore complessità e specificità a seconda del contesto di ricerca o clinico.

Le proteine adattatrici, anche conosciute come chaperoni, sono proteine che assistono e regolano la corretta piegatura e l'assemblaggio delle altre proteine nel processo di ripiegamento proteico. Esse prevengono l'aggregazione indesiderata delle proteine e promuovono il loro corretto funzionamento all'interno della cellula. Le proteine adattatrici possono anche aiutare nella degradazione di proteine danneggiate o mal ripiegate, contribuendo a mantenere l'equilibrio proteico e la salute cellulare. Queste proteine svolgono un ruolo cruciale nel rispondere allo stress cellulare e nelle vie di segnalazione cellulare, nonché nella prevenzione e nella progressione di varie malattie, tra cui le malattie neurodegenerative e il cancro.

La subunità gamma del complesso di proteine adattatrici, nota anche come GPSγ o golgin-73, è una proteina strutturale che si trova all'interno delle cellule. Fa parte del complesso di proteine adattatrici golgiane (GAG), un gruppo di proteine situate nella membrana del Golgi che svolgono un ruolo cruciale nel traffico vescicolare e nell'organizzazione della rete trans-Golgiana.

La subunità gamma è particolarmente importante per la formazione e il mantenimento dei movimenti vescicolari tra il reticolo endoplasmatico rugoso (RER) e l'apparato di Golgi, facilitando il trasporto di proteine e lipidi attraverso la cellula.

Mutazioni o alterazioni nella subunità gamma possono essere associate a diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative e disturbi del metabolismo delle proteine. Tuttavia, è importante notare che ulteriori ricerche sono necessarie per comprendere appieno il ruolo di questa subunità e le sue implicazioni cliniche.

La subunità beta del complesso di proteine adattatrici, nota anche come beta-adaptin o BAP24, è una proteina essenziale che svolge un ruolo cruciale nel processo di trasporto vescicolare endocitico. Fa parte della classe delle proteine adattatrici del complesso clatrino-coated vesicle (CCV), che sono responsabili del riconoscimento, del legame e dell'imballaggio dei recettori e delle membrane di destinazione durante la formazione di vescicole rivestite da clatrina.

La subunità beta del complesso di proteine adattatrici è una proteina di circa 100 kDa che si compone di due domini principali: il dominio N-terminale HEAT, responsabile dell'interazione con altre proteine e la regolazione della formazione delle vescicole, e il dominio C-terminale MHD (motivo ad alto affinità per le membrane), che media l'associazione con i lipidi di membrana.

La subunità beta del complesso di proteine adattatrici interagisce con la subunità alpha, formando un eterodimero noto come adaptin, che è il modulo fondamentale per l'assemblaggio e la funzione del complesso clatrino-coated vesicle. Questo complesso è essenziale per il corretto funzionamento dell'endocitosi mediata da clatrina, un processo che consente alle cellule di internalizzare molecole e particelle dall'ambiente extracellulare.

In sintesi, la subunità beta del complesso di proteine adattatrici è una componente chiave del sistema di endocitosi mediata da clatrina, che svolge un ruolo fondamentale nel riconoscimento e nella formazione di vescicole rivestite da clatrina per il trasporto intracellulare.

La subunità alfa del complesso di proteine adattatrici, nota anche come filamento intermedio di tipo V o IF5, è una proteina strutturale che si trova all'interno delle cellule eucariotiche. Fa parte della famiglia dei filamenti intermedi, che sono proteine fibrose che forniscono supporto e stabilità alla cellula.

La subunità alfa del complesso di proteine adattatrici è una proteina globulare costituita da tre domini principali: il dominio testa a forma di barile, il dominio gambo e il dominio coda. Il dominio testa è responsabile dell'interazione con altre proteine e molecole, mentre il dominio gambo si lega al dominio testa per formare una struttura elicoidale stabile. La subunità alfa del complesso di proteine adattatrici può formare filamenti singoli o aggregati che forniscono supporto alla membrana nucleare e alle lamelle nucleari, nonché ai mitocondri e ad altri organelli cellulari.

Il complesso di proteine adattatrici è costituito da diverse subunità, tra cui la subunità alfa, che possono variare in numero e tipo a seconda del tipo di cellula e della sua funzione specifica. Le mutazioni nel gene che codifica per la subunità alfa del complesso di proteine adattatrici sono state associate a diverse malattie genetiche, tra cui alcune forme di distrofia muscolare e neuropatie periferiche.

... in seguito all'attivazione la proteina G si divide nella subunità α e in un complesso formato dalle subunità β e γ. La proteina ... Le proteine associate a RTK sono a loro volta spesso associate ad una proteina adattatrice, Grb2, tramite un dominio SH2. Grb2 ... Notch è una proteina transmembrana a singolo passaggio che interagisce con la proteina Delta, posta sulla membrana plasmatica ... Sono proteine trimeriche composte da una subunità α, β e γ. La subunità α lega nello stato inattivo GDP e GTP nello stato ...
... in seguito allattivazione la proteina G si divide nella subunità α e in un complesso formato dalle subunità β e γ. La proteina ... Le proteine associate a RTK sono a loro volta spesso associate ad una proteina adattatrice, Grb2, tramite un dominio SH2. Grb2 ... Notch è una proteina transmembrana a singolo passaggio che interagisce con la proteina Delta, posta sulla membrana plasmatica ... Sono proteine trimeriche composte da una subunità α, β e γ. La subunità α lega nello stato inattivo GDP e GTP nello stato ...
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