Luciferasi dal batterio Vibrio PHOTOBACTERIUM; come; e PHOTORHABDUS.
La famiglia Lampyidae, che sono luminescenti BEETLES. Contengono Firefly luciferina e LUCIFERASES. L ’ ossidazione della lucciola luciferina determina la luminescenza.
Luciferasi di lucciole, di solito Photinus, che si ossida Firefly luciferina a causa di emissione di fotoni.
Ossidano gli enzimi che certi luminescente AGENTS ad emettere luce (fisica luminescenza). Il luciferases da organismi diversi si sono evolute in modo diverso e ha diverse strutture e substrati.
Un benzothaizole che viene ossidato dalla LUCIFERASES, Firefly a causa di emissione di luce (luminescenza).
Una famiglia di batteri gram-negativi i cui membri predominio nella flora batterica di PLANKTON; FISHES; e acqua di mare. Alcuni membri sono importanti agenti patogeni per uomini e animali.
Insetti dell'ordine Coleoptera, contenente oltre 350.000 150 specie in famiglie che possiedono il fisico e il loro mouthparts sono adeguati per masticare.
Emissione di luce quando gli elettroni tornare in campo elettronico estremamente emozionato. Lo Stato di ed eliminare l'energia di fotoni e che viene chiamato fresca luce in contrasto a incandescenza. Luminescenti MEASUREMENTS approfittare di questo tipo di luce emessa da AGENTS luminescente.
Luciferasi da Renilla che si ossida certa luminescente AGENTS a causa di emissione di fotoni.
Tecniche usate per determinare i valori dei parametri fotometrico della luce causata dalla luminescenza.
Una specie di invertebrati marini bioluminescente in famiglia Renillidae, ordine Pennatulacea, classe Antozoi, contiene Renilla luciferasi che si ossida coelenterazine determinando luminescenza.
Un enorme tipologia di marine, contenente Crustacea 14.000 specie. Il 10 ordini uno bentonico planktonic e organismi, e includono una volta erano parassiti e forme. Planktonic copepodi forma il principio collegamento tra fitoplancton e piu 'alto livello trofico dell ’ d'catene.
Organismi che vivono nell'acqua.
Una specie di Facultatively anaerobi gram-negativi, batteri, forma a bastoncino comuni nell'ambiente marino e sulla superficie e nel contenuto intestinale di animali marini, alcune specie sono luminescenti, ritrovandosi come specializzato in simbiosi in organi luminosi di pesce.
Quali proteine composto luminescente che causano la luminescenza fisico o emettono luce ().
Una specie di batteri gram-negativi existing simbioticamente con nematodi della famiglia Heterorhabditidae RHABDITOIDEA) (vedere i nematodi infettare una varietà di soil-dwelling insetti. Entrando in un insetto ospite, il nematodi rilascia Photorhabdus dal suo tratto intestinale e il batterio stabilisce una setticemia letale degli insetti.
La ricostituzione di una proteina 'attività economica secondo la denaturazione.
La percepite visivamente proprieta 'di oggetti creati da assorbimento, un riflesso di specifiche lunghezze d'onda.
La misura in cui un enzima mantiene la sua conferma strutturali o la sua attività quando sono esposte al magazzino, isolamento e la purificazione o varie altre manipolazioni chimici e fisici, incluso proteolitico enzimi e calore.
Una specie di VIBRIONACEAE, fatta di corti, leggermente curvo, pericolosa, barre gram-negativi varie specie produrre il colera e altri disturbi gastrointestinali come l'aborto negli ovini e bovini.
Proteine che sono coinvolti nel fenomeno della luce in sistemi viventi. "" E "enzimatica non-enzimatici" tipi di sistema con o senza la presenza di ossigeno o cofattori.
Geni espressione di chi e 'facilmente rilevabile studiavamo promoter e pertanto l ’ attività in tante posizioni in un bersaglio genoma. In una tecnologia DNA ricombinante, questi geni possano essere connessi ad un promoter regione di interesse.
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Il tasso dynamics in chimica o sistemi fisici.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
L'accordo di due o più sequenze di base aminoacido o un organismo o organismi in modo tale da allineare le aree di condividere le sequenze proprietà comuni. Il grado di relazione o omologia tra le sequenze prevista computationally o statisticamente basato su pesi attribuiti agli elementi allineati tra le sequenze. A sua volta questo puo 'servire da indicatore genetica potenziale relazione tra gli organismi.
Proteine preparato mediante tecnologia del DNA ricombinante.
Le componenti del macromolecule direttamente partecipare precisa combinazione con un'altra molecola.
Lavora con informazioni articoli su argomenti in ogni campo della conoscenza, di solito organizzate in ordine alfabetico, o un lavoro simile limitata ad un particolare campo o soggetto. (Dal ALA glossary of Library and Information Science, 1983)

La luciferasi batterica è un enzima flavoproteina che catalizza la reazione di ossidoriduzione tra una luciferina e l'ossigeno, portando alla produzione della luce. Questo enzima si trova comunemente nelle batterie luminescenti come Vibrio fischeri e Photobacterium phosphoreum. La reazione di bioluminescenza catalizzata dalla luciferasi batterica richiede anche il cofattore ridotto flavin mononucleotide (FMNH2) e produce ossidato flavin (FMN) come prodotto di by-pass. La reazione può essere descritta come segue:

Luciferina + O2 + FMNH2 ---> > Oxyluciferina + FMN + CO2 + hν (luce)

La luciferasi batterica è stata studiata ampiamente per le sue applicazioni in biotecnologia e ricerca biochimica, come la misurazione dell'attività enzimatica, il monitoraggio della vitalità cellulare e l'analisi delle interazioni proteina-proteina.

In entomologia, una "lucciola" si riferisce a un tipo specifico di insetto appartenente all'ordine Coleoptera e alla famiglia Lampyridae. Queste creature notturne sono anche conosciute come "mohani" o "cometelle" a seconda della specie e del luogo geografico.

Tuttavia, il termine "lucciola" è talvolta usato in modo figurativo nel linguaggio colloquiale per descrivere una persona o qualcosa che brilla o risplende di luce, ma non ci sono fondamenta scientifiche o mediche per questa accezione.

Le lucciole adulte hanno un corpo cilindrico e stretto, con ali trasparenti e rigide. La caratteristica più notevole delle lucciole è la loro capacità di produrre luce bioluminescente, che utilizzano principalmente per attirare i partner durante il corteggiamento. Questa produzione di luce avviene grazie a una reazione chimica che ha luogo nella lanterna, un organo specializzato situato alla fine dell'addome. La bioluminescenza delle lucciole è causata dalla combinazione di una sostanza chimica chiamata luciferina, con l'enzima luciferasi e ossigeno molecolare.

Le lucciole sono spesso associate a prati umidi, boschi e zone umide, dove le loro larve si sviluppano nutrendosi di piccoli invertebrati del suolo. Le larve delle lucciole, note anche come "glowworms" (lumachine), possono impiegare diversi anni per maturare e completare il loro ciclo vitale.

In sintesi, le lucciole sono insetti notturni che producono luce bioluminescente, utilizzata principalmente per scopi riproduttivi. Non esiste una definizione medica specifica di "lucciola", poiché questo termine si riferisce esclusivamente all'insetto appartenente alla famiglia Lampyridae.

La luciferasi delle lucciole, nota anche come "luciferina-luciferasi" o semplicemente "sistema di bioluminescenza delle lucciole", si riferisce all'enzima luciferasi e al suo substrato, la luciferina, che insieme producono l'emissione di luce caratteristica della bioluminescenza osservata in alcuni organismi, come le lucciole.

Nel dettaglio, quando la luciferina viene sottoposta all'azione dell'enzima luciferasi in presenza di ATP (adenosina trifosfato), magnesio e ossigeno, si verifica una reazione chimica che porta alla formazione della forma eccitata dell'ossiluciferina. Quando questa forma eccitata decade a uno stato meno eccitato, l'energia liberata viene emessa sotto forma di luce, con un picco di emissione intorno ai 560 nanometri, che corrisponde al colore verde-giallo.

Il sistema di bioluminescenza delle lucciole è stato ampiamente utilizzato in diversi campi della ricerca scientifica, come la biologia molecolare e la genetica, per rilevare l'espressione genica o per monitorare processi cellulari complessi. Inoltre, questo sistema ha trovato applicazioni anche nel campo della diagnostica medica e dell'ingegneria tissutale.

La luciferasi è un enzima che catalizza la reazione chimica che produce luce, nota come bioluminescenza. Viene trovata naturalmente in alcuni organismi viventi, come ad esempio le lucciole e alcune specie di batteri marini. Questi organismi producono una reazione enzimatica che comporta l'ossidazione di una molecola chiamata luciferina, catalizzata dalla luciferasi, con conseguente emissione di luce.

Nel contesto medico e scientifico, la luciferasi viene spesso utilizzata come marcatore per studiare processi biologici come l'espressione genica o la localizzazione cellulare. Ad esempio, un gene che si desidera studiare può essere fuso con il gene della luciferasi, in modo che quando il gene viene espresso, la luciferasi viene prodotta e può essere rilevata attraverso l'emissione di luce. Questa tecnica è particolarmente utile per lo studio delle interazioni geniche e proteiche, nonché per l'analisi dell'attività enzimatica e della citotossicità dei farmaci.

La luciferina delle lucciole, nota anche come "lucciolina," è una piccola molecola organica che si trova nelle lucciole e in altri coleotteri luminescenti. È un substrato enzimatico che reagisce con l'ossigeno e l'enzima luciferasi per produrre luce attraverso un processo noto come bioluminescenza. Quando la luciferina viene ossidata dalla luciferasi, si verifica una reazione chimica che produce energia sotto forma di luce, piuttosto che calore. La lunghezza d'onda della luce emessa varia da specie a specie, ma nella maggior parte delle lucciole è di colore verde-giallo.

La struttura chimica esatta della luciferina delle lucciole varia tra le diverse specie, ma la forma più comune è una molecola chiamata "oxiluciferina." La luciferina viene sintetizzata dall'insetto a partire da aminoacidi e zuccheri, ed è immagazzinata nelle cellule fotogene della lanterna addominale delle lucciole. Quando la luciferina viene rilasciata dalla cellula e reagisce con l'ossigeno e la luciferasi, si verifica la bioluminescenza.

La bioluminescenza della luciferina delle lucciole ha attirato l'attenzione degli scienziati per molti anni a causa del suo potenziale come fonte di luce rinnovabile e a basso consumo energetico. La ricerca sulla bioluminescenza delle lucciole è ancora in corso, con speranze di sviluppare nuove tecnologie per applicazioni in medicina, illuminazione e altre aree.

Vibrionaceae è una famiglia di batteri gram-negativi, facoltativamente anaerobi, che appartiene all'ordine Vibrionales. Questi batteri sono generalmente mobili, a causa della presenza di flagelli, e possono essere sia patogeni che non patogeni per l'uomo.

I membri più noti di questa famiglia includono il genere Vibrio, che contiene specie come Vibrio cholerae, il batterio responsabile del colera, e Vibrio vulnificus, che può causare infezioni severe della pelle e dei tessuti molli. Altri generi importanti nella famiglia Vibrionaceae sono Photobacterium, che contiene specie luminose che vivono in simbiosi con altri organismi marini, e Aliivibrio, che contiene specie che svolgono un ruolo importante nel ciclo del nitrogeno negli oceani.

I batteri della famiglia Vibrionaceae sono generalmente resistenti alla penicillina e ad altri antibiotici beta-lattamici, ma possono essere sensibili ad altri antibiotici come la ciprofloxacina e la doxiciclina. Il trattamento delle infezioni causate da questi batteri richiede spesso una terapia antibiotica appropriata, insieme a misure di supporto per gestire i sintomi dell'infezione.

In entomologia, i coleotteri noti come "scarafaggi" appartengono principalmente alla famiglia Blattidae e sono comunemente noti come scarafaggi. Tuttavia, il termine "scarafaggio" è talvolta utilizzato in modo più ampio per riferirsi ad altri coleotteri simili, come le blatte della famiglia Blaberidae.

Gli scarafaggi sono noti per la loro capacità di riprodursi rapidamente e per sopravvivere in una varietà di ambienti, il che li rende spesso un problema igienico-sanitario nelle aree residenziali e commerciali. Possono ospitare e trasmettere batteri e altri patogeni dannosi per l'uomo.

In medicina, gli scarafaggi possono essere rilevanti in relazione a malattie infettive, allergie e dermatiti da contatto. Alcuni parassiti possono utilizzare gli scarafaggi come vettori per infettare l'uomo, sebbene questo sia relativamente raro. Le feci di scarafaggio possono anche causare reazioni allergiche in alcune persone, specialmente in individui con asma o altre condizioni respiratorie preesistenti.

In sintesi, gli scarafaggi sono un tipo di coleottero che può occasionalmente essere associato a problemi di salute, come malattie infettive e reazioni allergiche, sebbene tali casi siano relativamente rari.

In medicina, la luminescenza si riferisce a un fenomeno in cui una sostanza emette luce dopo essere stata esposta a una certa forma di energia, come radiazioni, calore o l'assorbimento di fotoni. Questo fenomeno è dovuto all'emissione di fotoni da parte degli atomi o delle molecole eccitate della sostanza.

Un esempio comune di luminescenza in medicina è la imaging a risonanza magnetica (MRI) con contrasto utilizzando agenti luminescenti, come i composti di gadolinio. Quando tali agenti vengono iniettati nel corpo e sottoposti a un campo magnetico, diventano eccitati e quindi emettono un segnale luminoso che può essere rilevato da una macchina MRI.

Un altro esempio è l'utilizzo di sostanze luminescenti in biochimica per studiare le interazioni molecolari, come quelle tra enzimi e substrati. In questo caso, la luminescenza può essere utilizzata per rilevare e quantificare la formazione di prodotti di reazione o l'attività enzimatica.

In sintesi, la luminescenza è un fenomeno in cui una sostanza emette luce dopo aver assorbito energia, ed è utilizzata in diversi campi della medicina e biochimica per scopi diagnostici e di ricerca.

La luciferasi della Renilla, nota anche come "RLuc" o "renilla reniformis luciferase," è un enzima che viene isolato dalla lumaca marina Renilla reniformis. Questo enzima svolge un ruolo chiave nella reazione di bioluminescenza che si verifica naturalmente in questa specie di lumache.

Nel contesto della ricerca biomedica, la luciferasi della Renilla viene spesso utilizzata come etichetta reporter geneticamente modificata per studiare l'espressione genica e le interazioni proteina-proteina in vivo. Quando il gene per la luciferasi della Renilla viene fuso con un gene di interesse, l'attività dell'enzima può essere utilizzata come proxy per monitorare l'espressione del gene target.

La reazione di bioluminescenza che coinvolge la luciferasi della Renilla richiede il substrato coelenterazine, che viene ossidato dall'enzima producendo un intermedio eccitato che decade emettendo luce blu-verde con una lunghezza d'onda di picco di circa 480 nm. Questa reazione può essere misurata quantitativamente utilizzando un luminometro, fornendo informazioni sulla quantità di proteina target presente in un campione.

La luciferasi della Renilla è spesso confrontata e utilizzata insieme alla luciferasi della lumaca marina Photinus pyralis (nota anche come "luciferasi firefly" o "FLuc") per studi di espressione genica dual-luciferase, che consentono la normalizzazione dell'espressione del gene target rispetto all'espressione di un gene di riferimento. Questo approccio può essere utilizzato per ridurre al minimo l'effetto di variabili sperimentali come la variazione della quantità di DNA trascritto, la stabilità dell'mRNA e la traduzione proteica.

In medicina, le "misurazioni a luminescenza" si riferiscono a tecniche di laboratorio che utilizzano la luminescenza (la emissione di luce visibile o UV da una sostanza dopo essere stata esposta a radiazioni ionizzanti o a una reazione chimica) per misurare e analizzare diversi parametri biologici.

Queste tecniche possono essere utilizzate per determinare la concentrazione di specifiche molecole biologiche, come enzimi, proteine, DNA o cellule, in un campione biologico. Ad esempio, la bioluminescenza può essere utilizzata per misurare l'attività enzimatica o la concentrazione di ATP (adenosina trifosfato), una molecola essenziale per il metabolismo energetico cellulare.

Le misurazioni a luminescenza possono anche essere utilizzate in test di diagnosi medica, come il test della luciferasi, che rileva la presenza di DNA virale o batterico in un campione biologico. In questo test, l'attività enzimatica della luciferasi (un enzima presente in alcuni organismi luminescenti) viene utilizzata per produrre luce a partire dall'ATP prodotto dalle cellule infette.

Le misurazioni a luminescenza offrono diversi vantaggi rispetto ad altre tecniche di analisi, come la sensibilità elevata, la capacità di rilevare piccole quantità di sostanze e la rapidità delle misurazioni. Tuttavia, possono anche presentare alcuni svantaggi, come la necessità di utilizzare substrati luminescenti specifici e costosi e la possibilità di interferenze da parte di altre sostanze luminescenti presenti nel campione.

La designazione "Renilla" si riferisce generalmente a un genere di creature marine bioluminescenti, note come Renilla reniformis o briozoi di Renilla. Questi organismi producono luce attraverso una reazione chimica che coinvolge una proteina chiamata green fluorescent protein (GFP), scoperta per la prima volta in Renilla.

In un contesto medico e scientifico, il termine "Renilla" può anche riferirsi a sistemi di rilevamento basati sulla luminescenza della proteina GFP derivata da Renilla reniformis. Questi sistemi sono comunemente utilizzati in vari tipi di ricerca biomedica, come la biologia molecolare e cellulare, per studiare l'espressione genica, le interazioni proteiche e altre attività biochimiche all'interno delle cellule.

In sintesi, "Renilla" è un termine che si riferisce a un particolare tipo di organismo marino bioluminescente e alla proteina luminescente da esso derivata, ampiamente utilizzata in ricerche scientifiche e mediche.

I Copepoda sono un ordine di piccoli crostacei marini, d'acqua dolce e terrestri che vivono come plancton o bentonico. Sono largamente distribuiti in ambienti acquatici, comprese sorgenti termali, acque salmastre e persino nelle urine di alcuni anfibiani. I copepodi sono di dimensioni variabili, da meno di un millimetro a oltre 10 centimetri di lunghezza.

Molti copepodi hanno un corpo diviso in due parti: il cephalothorax (testa e torace fusi insieme) e l'abdomen. Possono presentare antenne, mandibole, massillipedi e altre appendici utilizzate per la locomozione, la nutrizione e la riproduzione.

I copepodi sono importanti componenti della rete alimentare acquatica. Essi fungono da base dell'ecosistema planctonico, servendo come fonte di cibo per una varietà di organismi più grandi, tra cui pesci e balene. Alcune specie di copepodi sono parassiti di altri animali marini, compresi i pesci e i mammiferi marini.

In medicina, i copepodi possono essere rilevanti in relazione a malattie infettive trasmesse dall'acqua, come la schistosomiasi o il tifo acquatico. Alcune specie di copepodi possono servire come vettori intermedi per i parassiti che causano queste malattie. Tuttavia, è importante notare che i copepodi stessi non sono causa diretta di malattie umane.

Gli "organismi acquatici" sono esseri viventi che esistono e sopravvivono in ambienti acquatici naturali, come oceani, mari, laghi, fiumi, stagni e zone umide. Questo gruppo eterogeneo include una vasta gamma di specie, tra cui batteri, funghi, piante, alghe e animali come pesci, molluschi, crostacei e anfibi.

Gli organismi acquatici possono essere classificati in base al loro habitat specifico, come acqua salata (marini) o acqua dolce (dolci). Alcuni organismi acquatici sono stenici, il che significa che possono vivere solo in un ambiente acquatico specifico con determinate condizioni fisiche e chimiche, come la temperatura, la salinità, il pH e l'ossigeno disciolto. Altri organismi acquatici sono eurici, il che significa che possono sopravvivere in una gamma più ampia di condizioni ambientali.

Gli organismi acquatici svolgono un ruolo cruciale negli ecosistemi acquatici e globali, fornendo servizi come la produzione di ossigeno, il ciclo dei nutrienti, la purificazione dell'acqua, la biodiversità e la pesca. Tuttavia, molti ambienti acquatici sono minacciati dalla pressione antropica, tra cui l'inquinamento, il cambiamento climatico, la pesca eccessiva e la distruzione degli habitat, che possono avere conseguenze negative sulla salute e la sopravvivenza degli organismi acquatici.

'Photobacterium' è un genere di batteri gram-negativi che appartiene alla famiglia delle Vibrionaceae. Questi batteri sono noti per essere bioluminescenti, il che significa che possono produrre luce come risultato del loro metabolismo.

Le specie di Photobacterium sono comunemente trovate in ambienti marini e sono parte della normale flora microbica dell'acqua di mare. Alcune specie possono anche essere trovate nell'intestino di alcuni animali marini, come pesci e crostacei.

Una delle specie più note di Photobacterium è P. leiognathi, che è stata isolata da pesci e crostacei e può causare infezioni negli esseri umani. Tuttavia, i casi di malattia associati a questi batteri sono rari.

I sintomi di un'infezione da Photobacterium possono includere dolore, gonfiore e arrossamento nel sito dell'infezione, nonché febbre e brividi. Il trattamento di solito comporta l'uso di antibiotici appropriati, come le fluorochinoloni o le tetracicline.

In sintesi, Photobacterium è un genere di batteri bioluminescenti che possono essere trovati in ambienti marini e occasionalmente causare infezioni negli esseri umani.

Gli agenti luminofori sono sostanze chimiche che hanno la capacità di assorbire energia sotto forma di luce e poi riemetterla sotto forma di radiazioni elettromagnetiche visibili o non visibili. Questo fenomeno è noto come luminescenza.

Nella medicina, gli agenti luminofori possono essere utilizzati in varie applicazioni, come ad esempio nella diagnostica per immagini mediche. Un esempio comune è la scleroterapia a fluorescenza, che utilizza un agente luminoforo chiamato sodio fluoresceina per visualizzare i vasi sanguigni danneggiati o dilatati al fine di trattarli.

Gli agenti luminofori possono anche essere utilizzati in terapie fotodinamiche, che utilizzano la luminescenza per distruggere le cellule tumorali. In questo caso, il paziente viene trattato con un farmaco chiamato photosensibilizzatore, che si accumula nelle cellule tumorali. Quando queste cellule vengono esposte alla luce, il photosensibilizzatore assorbe l'energia e la riemette sotto forma di radiazioni, distruggendo così le cellule tumorali.

In sintesi, gli agenti luminofori sono sostanze chimiche che possono essere utilizzate in vari campi della medicina, dalla diagnostica per immagini alla terapia fotodinamica, per trattare una varietà di condizioni mediche.

Photorhabdus è un genere di batteri gram-negativi appartenente alla famiglia delle Enterobacteriaceae. Questi batteri sono noti per essere simbionti mutualistici di nematodi entomopatogeni (nematodi che infettano e uccidono gli insetti) del genere Heterorhabditis.

Le specie di Photorhabdus vengono trasportate dagli nematodi entomopatogeni nelle ghiandole dorsali delle loro faringe. Quando il nematode infetta un ospite insetto, i batteri vengono rilasciati nell'emocele dell'insetto, dove secernono una varietà di tossine e sostanze antimicrobiche che uccidono rapidamente l'insetto. I batteri proliferano quindi nell'ospite morente e forniscono nutrienti al nematode.

Le specie di Photorhabdus sono state identificate come agenti patogeni opportunistici in alcuni mammiferi, compresi gli esseri umani. Possono causare infezioni polmonari, batteriemia e altre infezioni sistemiche, soprattutto in individui immunocompromessi. Tuttavia, tali infezioni sono rare.

In sintesi, Photorhabdus è un genere di batteri simbionti di nematodi entomopatogeni che possono causare infezioni opportunistiche negli esseri umani e in altri mammiferi.

La "rinaturazione proteica" è un termine utilizzato in biochimica e biologia molecolare per descrivere il processo di ripiegamento delle proteine in una conformazione nativa o funzionale dopo essersi srotolate o denaturate. Le proteine sono costituite da catene polipeptidiche flessibili che si piegano spontaneamente in strutture tridimensionali uniche e stabili, note come conformazioni native. Queste conformazioni sono fondamentali per la funzione delle proteine, poiché determinano le interazioni specifiche con altri componenti cellulari, come ligandi, cofattori o altre proteine.

La denaturazione proteica può verificarsi a causa di fattori ambientali avversi, come variazioni di pH, temperatura estrema, concentrazione elevata di sale o agenti chimici denaturanti, che interrompono le interazioni intramolecolari responsabili del mantenimento della conformazione nativa delle proteine. Di conseguenza, le proteine denaturate perdono la loro attività enzimatica o altre funzioni biologiche.

La rinaturazione proteica è il processo di ripristino della conformazione nativa e dell'attività funzionale delle proteine denaturate, attraverso la ricostituzione delle interazioni intramolecolari che guidano il ripiegamento corretto. Questo processo può essere indotto mediante l'eliminazione dei fattori denaturanti e il ripristino delle condizioni favorevoli alla formazione della conformazione nativa, come il giusto pH, temperatura e concentrazione di sale. In alcuni casi, la rinaturazione può essere facilitata da chaperoni molecolari o altri ausiliari che assistono nel ripiegamento corretto delle proteine.

È importante notare che non tutte le proteine denaturate sono in grado di rinaturarsi spontaneamente o con l'aiuto di chaperoni, poiché il ripiegamento delle proteine è un processo altamente complesso e dipendente dalle condizioni ambientali. In alcuni casi, le proteine denaturate possono aggregare e formare strutture insolubili e non funzionali, come i depositi di proteine amiloidi, che sono associati a diverse malattie neurodegenerative.

In termini medici, il colore si riferisce alla percezione visiva della lunghezza d'onda della luce riflessa o trasmessa da oggetti o sostanze. Il colore è il risultato dell'interazione della luce con la materia e dipende dalla lunghezza d'onda della luce che viene riflessa o trasmessa.

La luce bianca è composta da diverse lunghezze d'onda dello spettro visibile, che vanno dall'estremo rosso al violetto. Quando la luce bianca colpisce un oggetto, alcune lunghezze d'onda vengono assorbite mentre altre vengono riflesse o trasmesse. La combinazione specifica di lunghezze d'onda riflesse o trasmesse determina il colore percepito dell'oggetto.

Ad esempio, un oggetto rosso appare rosso perché assorbe tutte le lunghezze d'onda dello spettro visibile tranne il rosso, che viene riflesso o trasmesso. Allo stesso modo, un oggetto blu appare blu perché assorbe tutte le lunghezze d'onda tranne il blu, che viene riflesso o trasmesso.

Il colore può anche essere utilizzato come indicatore di diversi stati fisiologici o patologici del corpo umano. Ad esempio, la pelle giallastra può essere un segno di ittero, che è causato dall'accumulo di bilirubina nel sangue. Il colore delle urine e delle feci può anche fornire informazioni importanti sulla salute dell'individuo.

In sintesi, il colore è un importante segno visivo che può fornire informazioni cruciali sulla natura degli oggetti o sostanze e sullo stato di salute delle persone.

La stabilità enzimatica si riferisce alla capacità di un enzima di mantenere la sua attività funzionale dopo essere stato esposto a vari fattori ambientali che potrebbero influenzarne l'integrità strutturale o funzionale. Questi fattori possono includere variazioni di pH, temperatura, concentrazione di ioni e substrati, presenza di inibitori enzimatici o agenti denaturanti.

Un enzima stabile manterrà la sua attività per un periodo di tempo più lungo in tali condizioni avverse rispetto a un enzima meno stabile. La stabilità enzimatica è un fattore importante da considerare nella progettazione e nello sviluppo di applicazioni biotecnologiche che utilizzano enzimi, come la produzione industriale di prodotti chimici e farmaceutici, la biorimediacione e il biodesign.

La stabilità enzimatica può essere migliorata mediante tecniche di ingegneria proteica, come la mutagenesi direzionale o l'ottimizzazione della sequenza aminoacidica dell'enzima, al fine di conferire una maggiore resistenza a fattori ambientali avversi. Inoltre, la stabilità enzimatica può essere aumentata mediante l'uso di formulazioni chimiche o biologiche che proteggono l'integrità strutturale e funzionale dell'enzima, come l'inclusione di stabilizzatori chimici o l'incapsulamento in matrici polimeriche.

"Vibrio" è un genere di batteri gram-negativi, facente parte della famiglia Vibrionaceae. Questi batteri sono a forma di bacillo curvo o comma e sono mobili grazie a un flagello polare. Sono prevalentemente acquatici e alcune specie sono patogene per l'uomo. Una delle specie più note è Vibrio cholerae, che causa il colera, una malattia grave dell'intestino con diarrea acuta e vomito. Altre specie, come Vibrio vulnificus e Vibrio parahaemolyticus, possono causare infezioni del tratto gastrointestinale o lesioni cutanee severe, specialmente in individui immunocompromessi o con determinate condizioni di salute sottostanti.

Le proteine luminescenti sono un tipo di proteine che emettono luce come risultato di una reazione chimica. Questa reazione può essere causata da una varietà di fattori, come l'ossidazione, la chemiluminescenza o la bioluminescenza.

La luminescenza delle proteine è spesso utilizzata in applicazioni biochimiche e biomediche, come la rilevazione di specifiche molecole biologiche o eventi cellulari. Ad esempio, la luciferasi, una proteina luminescente presente nelle lucciole, può essere utilizzata per misurare l'attività enzimatica o la concentrazione di ATP in un campione.

Le proteine luminescenti possono anche essere utilizzate come marcatori fluorescenti per l'imaging cellulare e tissutale, poiché emettono luce visibile quando eccitate con luce ultravioletta o di altre lunghezze d'onda. Queste proteine sono spesso utilizzate in ricerca biomedica per studiare la localizzazione e l'espressione delle proteine all'interno delle cellule e dei tessuti.

In sintesi, le proteine luminescenti sono un importante strumento di ricerca e diagnostico che consentono di rilevare e visualizzare specifiche molecole biologiche o eventi cellulari in modo sensibile ed efficiente.

In genetica, i geni reporter sono sequenze di DNA che sono state geneticamente modificate per produrre un prodotto proteico facilmente rilevabile quando il gene viene espresso. Questi geni codificano per enzimi o proteine fluorescenti che possono essere rilevati e misurati quantitativamente utilizzando tecniche di laboratorio standard. I geni reporter vengono spesso utilizzati negli esperimenti di biologia molecolare e di genomica per studiare l'espressione genica, la regolazione trascrizionale e le interazioni proteina-DNA in vivo. Ad esempio, un gene reporter può essere fuso con un gene sospetto di interesse in modo che l'espressione del gene reporter rifletta l'attività del gene sospetto. In questo modo, i ricercatori possono monitorare e valutare l'effetto di vari trattamenti o condizioni sperimentali sull'espressione genica.

In medicina e biologia molecolare, la sequenza aminoacidica si riferisce all'ordine specifico e alla disposizione lineare degli aminoacidi che compongono una proteina o un peptide. Ogni proteina ha una sequenza aminoacidica unica, determinata dal suo particolare gene e dal processo di traduzione durante la sintesi proteica.

L'informazione sulla sequenza aminoacidica è codificata nel DNA del gene come una serie di triplette di nucleotidi (codoni). Ogni tripla nucleotidica specifica codifica per un particolare aminoacido o per un segnale di arresto che indica la fine della traduzione.

La sequenza aminoacidica è fondamentale per determinare la struttura e la funzione di una proteina. Le proprietà chimiche e fisiche degli aminoacidi, come la loro dimensione, carica e idrofobicità, influenzano la forma tridimensionale che la proteina assume e il modo in cui interagisce con altre molecole all'interno della cellula.

La determinazione sperimentale della sequenza aminoacidica di una proteina può essere ottenuta utilizzando tecniche come la spettrometria di massa o la sequenziazione dell'EDTA (endogruppo diazotato terminale). Queste informazioni possono essere utili per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificarne eventuali mutazioni o variazioni che possono essere associate a malattie genetiche.

In medicina e fisiologia, la cinetica si riferisce allo studio dei movimenti e dei processi che cambiano nel tempo, specialmente in relazione al funzionamento del corpo e dei sistemi corporei. Nella farmacologia, la cinetica delle droghe è lo studio di come il farmaco viene assorbito, distribuito, metabolizzato e eliminato dal corpo.

In particolare, la cinetica enzimatica si riferisce alla velocità e alla efficienza con cui un enzima catalizza una reazione chimica. Questa può essere descritta utilizzando i parametri cinetici come la costante di Michaelis-Menten (Km) e la velocità massima (Vmax).

La cinetica può anche riferirsi al movimento involontario o volontario del corpo, come nel caso della cinetica articolare, che descrive il movimento delle articolazioni.

In sintesi, la cinetica è lo studio dei cambiamenti e dei processi che avvengono nel tempo all'interno del corpo umano o in relazione ad esso.

I Dati di Sequenza Molecolare (DSM) si riferiscono a informazioni strutturali e funzionali dettagliate su molecole biologiche, come DNA, RNA o proteine. Questi dati vengono generati attraverso tecnologie di sequenziamento ad alta throughput e analisi bioinformatiche.

Nel contesto della genomica, i DSM possono includere informazioni sulla variazione genetica, come singole nucleotide polimorfismi (SNP), inserzioni/delezioni (indels) o varianti strutturali del DNA. Questi dati possono essere utilizzati per studi di associazione genetica, identificazione di geni associati a malattie e sviluppo di terapie personalizzate.

Nel contesto della proteomica, i DSM possono includere informazioni sulla sequenza aminoacidica delle proteine, la loro struttura tridimensionale, le interazioni con altre molecole e le modifiche post-traduzionali. Questi dati possono essere utilizzati per studi funzionali delle proteine, sviluppo di farmaci e diagnosi di malattie.

In sintesi, i Dati di Sequenza Molecolare forniscono informazioni dettagliate sulle molecole biologiche che possono essere utilizzate per comprendere meglio la loro struttura, funzione e varianti associate a malattie, con implicazioni per la ricerca biomedica e la medicina di precisione.

L'allineamento di sequenze è un processo utilizzato nell'analisi delle sequenze biologiche, come il DNA, l'RNA o le proteine. L'obiettivo dell'allineamento di sequenze è quello di identificare regioni simili o omologhe tra due o più sequenze, che possono fornire informazioni su loro relazione evolutiva o funzionale.

L'allineamento di sequenze viene eseguito utilizzando algoritmi specifici che confrontano le sequenze carattere per carattere e assegnano punteggi alle corrispondenze, alle sostituzioni e alle operazioni di gap (inserimento o cancellazione di uno o più caratteri). I punteggi possono essere calcolati utilizzando matrici di sostituzione predefinite che riflettono la probabilità di una particolare sostituzione aminoacidica o nucleotidica.

L'allineamento di sequenze può essere globale, quando l'obiettivo è quello di allineare l'intera lunghezza delle sequenze, o locale, quando si cerca solo la regione più simile tra due o più sequenze. Gli allineamenti multipli possono anche essere eseguiti per confrontare simultaneamente più di due sequenze e identificare relazioni evolutive complesse.

L'allineamento di sequenze è una tecnica fondamentale in bioinformatica e ha applicazioni in vari campi, come la genetica delle popolazioni, la biologia molecolare, la genomica strutturale e funzionale, e la farmacologia.

Le proteine ricombinanti sono proteine prodotte artificialmente mediante tecniche di ingegneria genetica. Queste proteine vengono create combinando il DNA di due organismi diversi in un unico organismo o cellula ospite, che poi produce la proteina desiderata.

Il processo di produzione di proteine ricombinanti inizia con l'identificazione di un gene che codifica per una specifica proteina desiderata. Il gene viene quindi isolato e inserito nel DNA di un organismo ospite, come batteri o cellule di lievito, utilizzando tecniche di biologia molecolare. L'organismo ospite viene quindi fatto crescere in laboratorio, dove produce la proteina desiderata durante il suo normale processo di sintesi proteica.

Le proteine ricombinanti hanno una vasta gamma di applicazioni nella ricerca scientifica, nella medicina e nell'industria. Ad esempio, possono essere utilizzate per produrre farmaci come l'insulina e il fattore di crescita umano, per creare vaccini contro malattie infettive come l'epatite B e l'influenza, e per studiare la funzione delle proteine in cellule e organismi viventi.

Tuttavia, la produzione di proteine ricombinanti presenta anche alcune sfide e rischi, come la possibilità di contaminazione con patogeni o sostanze indesiderate, nonché questioni etiche relative all'uso di organismi geneticamente modificati. Pertanto, è importante che la produzione e l'utilizzo di proteine ricombinanti siano regolamentati e controllati in modo appropriato per garantire la sicurezza e l'efficacia dei prodotti finali.

In medicina e biologia, un "sito di legame" si riferisce a una particolare posizione o area su una molecola (come una proteina, DNA, RNA o piccolo ligando) dove un'altra molecola può attaccarsi o legarsi specificamente e stabilmente. Questo legame è spesso determinato dalla forma tridimensionale e dalle proprietà chimiche della superficie di contatto tra le due molecole. Il sito di legame può mostrare una specificità se riconosce e si lega solo a una particolare molecola o a un insieme limitato di molecole correlate.

Un esempio comune è il sito di legame di un enzima, che è la regione della sua struttura dove il suo substrato (la molecola su cui agisce) si attacca e subisce una reazione chimica catalizzata dall'enzima stesso. Un altro esempio sono i siti di legame dei recettori cellulari, che riconoscono e si legano a specifici messaggeri chimici (come ormoni, neurotrasmettitori o fattori di crescita) per iniziare una cascata di eventi intracellulari che portano alla risposta cellulare.

In genetica e biologia molecolare, il sito di legame può riferirsi a una sequenza specifica di basi azotate nel DNA o RNA a cui si legano proteine (come fattori di trascrizione, ligasi o polimerasi) per regolare l'espressione genica o svolgere altre funzioni cellulari.

In sintesi, i siti di legame sono cruciali per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di molti processi biologici e sono spesso obiettivi farmacologici importanti nello sviluppo di terapie mirate.

"Encyclopedias as Topic" non è una definizione medica. È in realtà una categoria o un argomento utilizzato nella classificazione dei termini medici all'interno della Medical Subject Headings (MeSH), una biblioteca di controllo dell'vocabolario controllato utilizzata per l'indicizzazione dei documenti biomedici.

La categoria "Encyclopedias as Topic" include tutte le enciclopedie e i lavori simili che trattano argomenti medici o sanitari. Questa categoria può contenere voci come enciclopedie mediche generali, enciclopedie di specialità mediche specifiche, enciclopedie di farmacologia, enciclopedie di patologie e così via.

In sintesi, "Encyclopedias as Topic" è una categoria che raccoglie diverse opere di consultazione che forniscono informazioni complete e generali su argomenti medici o sanitari.

La luciferasi più importante è la luciferasi di lucciola (numero EC 1.13.12.7), presente nella specie Photinus pyralis. La ... Altri progetti Wikimedia Commons Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su Luciferasi La luciferasi di lucciola sulla ... Segui i suggerimenti dei progetti di riferimento 1, 2. Luciferasi è un nome generico dato ad un enzima coinvolto in processi di ... Poiché la bioluminescenza è facilmente saggiabile, il gene della luciferasi di lucciola è spesso usato come gene reporter negli ...
luciferasi di lucciola; luciferasi (luciferina di lucciola); luciferasi di Photinus pyralis Banche dati. BRENDA, EXPASY, GTD, ... La Photinus-luciferina 4-monoossigenasi (idrolizzante lATP) è una luciferasi, cioè un enzima appartenente alla classe delle ...
La luciferasi consente alle lucciole di produrre la loro caratteristica luminescenza notturna ed è attivata dallorologio ... composto su una linea di cellule tumorali umane geneticamente modificate attraverso laggiunta di un gene per la luciferasi, ...
Buoni risultati per i assays di complementazione split-luciferasi sono stati pubblicati, ad esempio, in Lin et al. 2019, Liu et ... I sistemi di imaging in vivo sono una soluzione popolare per eseguire assays di complementazione split-luciferasi per rilevare ... Oltre ai assays di complementazione split-luciferasi, BRET e BiFC sono stati eseguiti con successo utilizzando sistemi di ...
Lutilizzo di plasmidi col gene reporter per la luciferasi ha permesso di osservare che le citochine che "favoriscono" la ...
Non ci sarebbe alcun motivo per inserire la luciferasi nei vaccini veri e propri, se non come uno scherzo demoniaco per ... I vaccini contengono luciferasi che trasformerà il tuo sangue in satanico. Contengono luminescenti punti quantici per ... Glielho anche assicurato luciferasi, per quanto inquietante possa sembrare, è una proteina bioluminescente utilizzata per ... ha spiegato che i vaccini anti Covid contengono idrogel e luciferasi, quindi devono essere opera di Satana. ...
saggio della luciferasi. »Sequenze probes Affymetrix. »Quiz immunologia. »vettori di espressione inducibili. »real time PCR. » ... Saggio luciferasi. Fold of activation. »regolazione genica positiva nei batteri. »altri esempi di regolazione positiva ...
La reazione chimica avviene in presenza dellossigeno grazie alla catalisi operata dallenzima luciferasi. Lintensità della ...
Le lucciole di mare, daltra parte, si illuminano a causa di una reazione chimica che coinvolge un enzima chiamato luciferasi. ...
Il sistema che permette alle lucciole di illuminarsi è quello basato sullenzima luciferasi, che modifica una proteina, la ...
... e test della luciferasi. Sono state trovate CNVs patogenetiche in circa il 42% dei casi NDD, mentre il 58% delle CNVs ... e test della luciferasi. Sono state trovate CNVs patogenetiche in circa il 42% dei casi NDD, mentre il 58% delle CNVs ...
... come esposto da Pike e gli altri che in un momento o un altro sono stati Sommi Sacerdoti della canna lucifera si può riassumere ...
... necessitano di un enzima detto luciferasi specifico a seconda della reazione e si ha una luce di colori diversi a seconda del ...
RIVELAZIONI SHOCK DI EX DIPENDENTE PFIZER: "Vaccini con Luciferasi, Ossido di Grafene e Cellule Fetali Abortive" ...
Luciferasi. Cyborg. *Alcyon Pleiadi 93: Proteste-rivolte Nuova Normalità Crash Fallimento Mutui-salvataggi Insoluti-debiti ...
Luciferasi * I Kazari * La Gerusalemme di Bologna * La Pietra di Casciarolo * La Gematria ...
Luciferasi. Cyborg. *Alcyon Pleiadi 93: Proteste-rivolte Nuova Normalità Crash Fallimento Mutui-salvataggi Insoluti-debiti ...
Luciferasi, Luciferina, Paola Di Bello, Pier Paolo Pasolini, Terzo PaesaggioLascia un commento su Le lucciole di Pasolini ...
... frammenti funzionali di Renilla luciferasi, che permette di rilevare cellule senescenti negli animali vivi; ii) una proteina ...
... è stata studiata 4 in cellule endoteliali umane mediante saggio di luciferasi in condizioni basali e dopo induzione di ipossia ...
Tutte le luciferasi possono essere classificate come ossigenasi poiché la reazione coinvolge nella maggior parte dei casi ... La struttura è complessa, e da questa sono state isolate alcune forme di luciferasi ma non i batteri simbionti, probabilmente ... Fig 1 - Differenti struture della luciferasi: Dinoflagellati (a sinistra) e Celenterati (a destra) Attualmente sono note oltre ... In generale si indica con il termine luciferasi lenzima responsabile della reazione esoergonica che converte lenergia chimica ...
Resta il fatto che la luciferasi sembra diventata una componente fissa dei vaccini. ... La Luciferasi è sostanza che rende fluorescenti le lucciole, i gamberetti, gli animali marini degli abissi: il nome ovviamente ...
il gene reporter luciferasi per lo studio dellattvita della sequenza promotrice del gene nPTB;. il gene reporter GFP (green ... trasfezione di colture cellulari umane, ed analisi dellattivta luciferasi o della beta galattosidasi;. - analisi al ... in grado di promuovere lespressione del gene reporter luciferasi in cellule trasfettate. Identificheremo gli elementi in cis ...
... grazie alla reazione della luciferina con lenzima luciferasi, avviene lemissione della luce; simbiosi con dei batteri in ...
Nel caso degli organismi, vi è un enzima catalizzatore detto luciferasi che insieme alla luciferina permette lemissione di ...
Fondamentalmente, tuttavia, lo schema diurno della proteina marcata con luciferasi erano lo stesso sia nei moscerini sani che ... Per studiare lorologi biologico dei moscerini, i ricercatori hanno attaccato la proteina luciferasi - un enzima che emette ...
I restanti sopravvissuti saranno marchiati a sangue con il :beast luciferasi mark,un chip quantum dot,dove tramite ...
... murino di metastasi ossee osteolitiche utilizzandocellule 1833 ingegnerizzate con un costrutto contenente GFP e luciferasi, che ...
Luciferasi. Cyborg. *Alcyon Pleiadi 93: Proteste-rivolte Nuova Normalità Crash Fallimento Mutui-salvataggi Insoluti-debiti ...
Luciferasi. Cyborg. *Alcyon Pleiadi 93: Proteste-rivolte Nuova Normalità Crash Fallimento Mutui-salvataggi Insoluti-debiti ...
Luciferasi * I Kazari * La Gerusalemme di Bologna * La Pietra di Casciarolo * La Gematria ...
Luciferasi batteriche. < Luciferasi della renilla. < Luciferasi delle lucciole. < Luciferasi. 117946d107544 < Luciferina delle ...
  • Oltre alla già citata luciferasi di lucciola, nella classificazione EC (sotto-sottoclasse EC 1.13.12) sono registrate: Cypridina-luciferina 2-monoossigenasi, la luciferasi del crostaceo Cypridina sp. (wikipedia.org)
  • La Photinus -luciferina 4-monoossigenasi (idrolizzante l'ATP) è una luciferasi , cioè un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi che ha come substrato una luciferina . (wikipedia.org)
  • Il sistema che permette alle lucciole di illuminarsi è quello basato sull'enzima luciferasi, che modifica una proteina, la luciferina, facendole emettere appunto luce. (noisiamoagricoltura.com)
  • Vi sono vari tipi di luciferine le cui strutture sono molto diverse tra loro e, affinché si abbia produzione di luce, necessitano di un enzima detto luciferasi specifico a seconda della reazione e si ha una luce di colori diversi a seconda del tipo di luciferina. (chimicamo.org)
  • La luciferasi consente alle lucciole di produrre la loro caratteristica luminescenza notturna ed è attivata dall'orologio biologico. (lescienze.it)
  • Luciferasi è un nome generico dato ad un enzima coinvolto in processi di bioluminescenza. (wikipedia.org)
  • La luciferasi, come già accennato, non è la denominazione di un singolo enzima. (wikipedia.org)
  • La luciferasi più importante è la luciferasi di lucciola (numero EC 1.13.12.7), presente nella specie Photinus pyralis. (wikipedia.org)
  • Poiché la bioluminescenza è facilmente saggiabile, il gene della luciferasi di lucciola è spesso usato come gene reporter negli esperimenti di trascrizione e traduzione negli Eucarioti per evidenziare l'effettiva acquisizione di frammenti genici. (wikipedia.org)
  • La sostanza è stata individuata attraverso uno screening su oltre 120.000 composti grazie a un robot che testava la reazione di ciascun composto su una linea di cellule tumorali umane geneticamente modificate attraverso l'aggiunta di un gene per la luciferasi, così da rendere visibili i cambiamenti nei loro ritmi circadiani. (lescienze.it)
  • Gliel'ho anche assicurato luciferasi , per quanto inquietante possa sembrare, è una proteina bioluminescente utilizzata per tracciare l'espressione genica nella scoperta di farmaci. (technocracy.news)
  • La velocità di tale reazione è estremamente lenta se non catalizzata dalla presenza di una luciferasi, coadiuvata anche dalla presenza di ioni calcio. (wikipedia.org)
  • La reazione chimica avviene in presenza dell'ossigeno grazie alla catalisi operata dall'enzima luciferasi. (vitamineproteine.com)
  • Oltre alla già citata luciferasi di lucciola, nella classificazione EC (sotto-sottoclasse EC 1.13.12) sono registrate: Cypridina-luciferina 2-monoossigenasi, la luciferasi del crostaceo Cypridina sp. (wikipedia.org)
  • In generale si indica con il termine luciferasi l'enzima responsabile della reazione esoergonica che converte l'energia chimica in energia luminosa, mentre con il termine di luciferina si intende il substrato della reazione. (biologiamarina.eu)
  • Nel caso degli organismi , vi è un enzima catalizzatore detto luciferasi che insieme alla luciferina permette l' emissione di luce . (ecocultura.it)
  • Poiché la bioluminescenza è facilmente saggiabile, il gene della luciferasi di lucciola è spesso usato come gene reporter negli esperimenti di trascrizione e traduzione negli Eucarioti per evidenziare l'effettiva acquisizione di frammenti genici. (wikipedia.org)
  • Allo scopo di identificare gli elementi di regolazione dell'espressione della proteina neuronale PTB abbiamo isolato una sequenza genomica, a monte del primo esone del gene per nPTB, in grado di promuovere l'espressione del gene reporter luciferasi in cellule trasfettate. (univr.it)
  • La velocità di tale reazione è estremamente lenta se non catalizzata dalla presenza di una luciferasi, coadiuvata anche dalla presenza di ioni calcio. (wikipedia.org)
  • Il ruolo delle due varianti -506D e -506I sull' attività del promotore è stata studiata 4 in cellule endoteliali umane mediante saggio di luciferasi in condizioni basali e dopo induzione di ipossia. (unina.it)