Un enzima che catalizza la conversione di un orthophosphoric monoester e acqua in un alcool e Orthophosphate. CE 3.1.3.2.
Un gruppo di enzimi rimuovere il SERINE- o THREONINE-bound a gruppi fosfato da un 'ampia gamma di phosphoproteins, incluse una serie di enzimi che sono stati fosforilati sotto l ’ azione di un chinase. (Enzima nomenclatura, 1992)
I tartrati sono sale, esteri o complessi dell'acido tartarico, un composto organico comunemente usato in chimica come standard per l'acidità.
Un enzima specifico gruppo dephosphorylates phosphotyrosyl residui a determinate proteine. Insieme a regola della protein-tirosin chinasi fosforilazione tirosinica dephosphorylation e di trasduzione dei segnali e potrebbe avere un ruolo in crescita cellulare controllo e carcinogenesi.
Una proteina fosforilata alcalina sottotipo che comprende un quadro regolamentare subunità catalitica e due subunità. Almeno due geni codificare isoforme della proteina alcalina subunità catalitica, mentre diverse isoforme subunità esiste del quadro normativo per la presenza di un gruppo di geni e l'alternativa fusione della proteina alcalina 2 atti mRNAs. In una grande varieta 'di proteine cellulari e svolga un ruolo di un regolatore di segnalazione processi.
Una proteina eukayrotic Serine-Threonine alcalina sottotipo che dephosphorylates un'ampia varietà di proteine cellulari. L ’ enzima è costituita da una subunità catalitica di parecchi isoenzimi alla subunità della proteina alcalina subunità catalitica esistono a causa della presenza di un gruppo di geni e la splicing alternativo della loro mRNAs. Un gran numero di proteine hanno dimostrato di agire come subunità regolamentare per questo enzima, il quadro regolamentare subunità avere ulteriori funzioni cellulari.
Un gruppo di idrossilasi che catalizzare l ’ idrolisi di monophosphoric esteri con la produzione di una mole di Orthophosphate. CE 3.1.3.
Un enzima che catalizza la conversione di D-glucosio mannosio-6-fosfato e dell'acqua di D-glucosio e Orthophosphate. CE 3.1.3.9.
Una classe di morfologicamente eterogeneo particelle citoplasmatica flora e tessuti caratterizzato dalla loro contenuto di vetro idrolitico enzimi e la structure-linked latenza di questi enzimi. Le funzioni di lisosomi intracellulare del loro potenziale lytic unita '. La membrana della lysosome funge da barriera tra gli enzimi accluso alla lysosome ed esterna substrato. L' attività degli enzimi contenuta in lisosomi è limitato o nullo, a meno che il vescicola in cui sono allego una tale rottura. Rottura dovrebbe essere sotto controllo metabolico (ormonali). (Dal Rieger et al., glossary of Genetics: Classico e cura di),
Strutturalmente forme correlate di un enzima. Ogni isoenzima ha lo stesso meccanismo e la classificazione, ma delle differenze con la chimica, fisica o caratteristiche immunologica.
Un phosphomonoesterase coinvolti nella sintesi del triacylglycerols. Che catalizza l ’ idrolisi di phosphatidates con la formazione di diacylglycerols e Orthophosphate. CE 3.1.3.4.
Studio intracellulare del distribuzione di sostanze chimiche, reazione siti, enzimi, ecc., mediante colorazione reazioni, isotopo radioattivo assorbimento selettivo metallo distribuzione nel microscopia elettronica o altri metodi.
Una ghiandola nei maschi che circonda il collo della vescica urinaria e l'uretra. Secerne una sostanza che liquefa coagulato seme. Si trova nella cavità pelvica dietro la parte inferiore della sinfisi pubica, sopra il livello del profondo triangolare legamenti e si basa sull'retto.
Una grossa cellula multinuclear associati all 'osso riassorbimento osseo. Un odontoclast, chiamata anche cytomorphologically cementoclast, e' lo stesso e che risulta coinvolta nella osteoclast Cementum riassorbimento osseo.
L 'introduzione di un gruppo in un composto phosphoryl attraverso la formazione di un estere legame tra il composto al fosforo e porzione.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
Un sub-class di proteine tirosin phosphatases che contengono un ulteriore alcalina che Cleaves fosfato estere le obbligazioni o serina Treonina residui che sono lungo la stessa proteina.
Un sottotipo di Non-Receptor proteine tirosin phosphatases che contengono due CAR omologia. Mutazioni nel gene per le proteine tirosin alcalina, Non-Receptor tipo 11 sono associati a Noonan.
Una tipologia di doppia specificità phosphatases che giocano un ruolo nella progressione della cella CICLO. CYCLIN-DEPENDENT dephosphorylate e attivare.
Un sottotipo di Non-Receptor proteine tirosin phosphatases che comprende due bersagli particolari motivi; un N-Terminal motivo specifico per l ’ INSULINA C-terminale e un motivo specifico per il dominio SH3 contenenti proteine sottotipo Hydrophobic. Questo comprende un dominio che localizes al ENDOPLASMIC reticolo.
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Sali inorganici di acido fosforico.
Una proteina Src-homology Domain-Containing tirosina alcalina trovato nel citosol delle cellule ematopoietiche. Gioca un ruolo nella trasduzione del segnale da dephosphorylating segnalando proteine che vengono attivati e inattivato da inibitore della protein-tirosin chinasi.
Un inibitore specifico della phosphoserine / treonina proteina alcalina 1 e 2 bis. E 'anche un potente tumore promotore. (Thromb riserva 1992; 67 (4): 345-54 & Cancer riserva 1993; 53 (2): 239-41)
Una proteina fosforilata alcalina specifica per miosina Di luce CHAINS. È composto da tre subunità che includono subunità catalitica, un legame miosina subunità subunità e una terza funzione sconosciuta.
Una caratteristica caratteristica dell ’ attività enzimatica in relazione al tipo di substrato per l ’ enzima o molecola catalitica reagisce.
Il tasso dynamics in chimica o sistemi fisici.
Un enzima che catalizza la conversione di un orthophosphoric monoester e acqua in un alcool e Orthophosphate. CE 3.1.3.1.
Una sottocategoria di proteine tirosin phosphatases che avviene nel citoplasma. Molte delle proteine in questa categoria svolgere un ruolo nella trasduzione del segnale intracellulare.
Un enzima che lo disattivava glicogeno fosforilasi A rilasciando fosfato inorganico e fosforilasi B, la forma inattivi. CE 3.1.3.17.
A perdita dell ’ attività osteoclastica.
Glucuronidasi riferisce a un gruppo di enzimi che catalizzano la rimozione della protezione idrosolubile fornita dalla glucuronidazione, aumentando così l'escrezione di farmaci e altre sostanze xenobiotiche.
La normalizzazione di una soluzione riguardo agli ioni HYDROGEN; H +. È legata all'acidità misure nella maggioranza dei casi da pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], dove (H +) è ioni d'idrogeno equivalenti in grammi per litro di soluzione. (McGraw-Hill Dictionary of Voglia scientifico e tecnico, sesto Ed)
Una tipologia di Receptor-Like tryosine phosphatases che contengono molte proteine immunoglobulina G-like dominio extracellulare e fibronectina: Tipo III-like. Ulteriori memprin-A5-mu dominio si trova su alcuni membri di questa tipologia.
Composti della formula generale R-O-R disposte in un anello o corona formazione.
Una doppia specificità alcalina sottotipo che riveste un ruolo nella trasduzione del segnale intracellulare da inattivazione PROTEIN Proteinchinasi. Ha specificità per Proteinchinasi P38 chinasi e PROTEIN PROTEIN Proteinchinasi Ink.
Una proteina transmembrana appartenente al fattore di necrosi superfamily che si lega, in modo specifico del recettore nucleare attivatore DI Factor-kappa B e OSTEOPROTEGERIN. Gioca un ruolo importante nel controllo osteoclast provocato differenziazione e attivazione.
Microscopia usando un fascio di elettroni, anziche 'la luce, per visualizzare il campione, permettendo in tal modo molto più grande ingrandimento. Le interazioni di elettroni con campioni sono utilizzato per fornire informazioni sulla struttura fine di quel campione. In TRASMISSIONE microscopia elettronica le reazioni degli elettroni, trasmessi attraverso l'esemplare sono raffigurate SCANNING microscopia elettronica. In un fascio di elettroni non-normal cade in un angolo del campione e l'immagine è desunta dalle reazioni che si verificano in alto sul piano di quell'esemplare.
Un enzima che catalizza l ’ idrolisi di nitrophenyl nitrophenols fosfati di pH acido, probabilmente e 'acido alcalina (CE 3.1.3.2); e' probabilmente a pH alcalino fosfatasi alcalina (CE) 3.1.3.1. CE 3.1.3.41.
Usato come indicatore pH e come un reagente per sangue dopo decolorizing la soluzione alcalina mediante ebollizione con zinco polvere.
Elettroforesi in cui un Polyacrylamide gel è indicato come la diffusione medium.
La sequenza delle purine e PYRIMIDINES in acidi nucleici e polynucleotides. È anche chiamato sequenza nucleotide.
Le nitrophenols sono composti organici aromatici che contengono un gruppo funzionale fenolo con uno o più sostituenti nitro (-NO2) sull'anello benzenico.
- connettivo specifica che è il principale componente dello scheletro. Il principale componente cellulari dell ’ osso è composta di osteoblasti; osteociti; e osteoclasti, mentre FIBRILLAR Fibrillari e creano cristalli MATRIX idrossiapatite l'osso.
L'esterasi è un enzima che catalizza l'idrolisi delle esteri, producendo acidi carbossilici e alcoli.
Oxyvanadium ioni in vari stati di ossidazione. Agiscono principalmente come uno ione inibitori di teletrasporto di inibizione di Na (+) -, K (+) - e Ca (+) -ATPase sistemi di trasporto, hanno anche il fattore azione, azione ventricolare cardiaca inotropi positivi, e altri effetti metabolici.
Un membro della classe di enzimi in grado di catalizzare la scissione del substrato e l ’ aggiunta di acqua per la conseguente molecole, ad esempio esterasi, glycosidases (glicosidi Idrolasi), lipasi, NUCLEOTIDASES, peptidasi (peptide Fosforico) e phosphatases (idrolasi Del Monoestere Fosforico) CE 3.
Enzimi in grado di catalizzare l ’ idrolisi dei residui N-acylhexosamine N-acylhexosamides. Esosaminidasi anche agire su glucosidi; GALACTOSIDES; e diverse oligosaccaridi.
Una tipologia di Receptor-Like proteina tryosine phosphatases che contengono una proteina citoplasmatica tirosina fosfato dominio extracellulare e fibronectina: III-like multiple.
L'interferenza in sintesi di un enzima per l'aumento delle cellule di un metabolita attivo, di solito, la cui presenza possa causare depressione del gene dell ’ enzima responsabile della sintesi.
La somma del peso di tutti gli atomi in una molecola.
Composti contenenti fosforo come parte integrante della molecola. Sono ampia gamma di composti sintetici che sono utilizzati come PESTICIDES e droga.
La pesante, la secrezione di fluido yellowish-white Viscid organi riproduttivi maschili dimesso dopo eiaculazione. Oltre a secrezioni degli organi riproduttivi, contiene spermatozoi e il loro nutrimento plasma.
Il trasferimento delle informazioni biologiche intracellulare (attivazione / inibizione) attraverso un segnale di trasduzione del segnale. In ogni sistema un'attivazione / inibizione segnale di una molecola ormone di differenziazione, biologicamente attivo (neurotrasmettitore) è mediato l'accoppiamento di un recettore / enzima per un secondo messaggero sistema o di trasduzione del segnale canale ionico. Gioca un ruolo importante nel attivando funzioni cellulari, cella differenziazione e la proliferazione cellulare. Esempi di trasduzione del segnale sistemi sono il canale ionico gamma-aminobutyric ACID-postsynaptic receptor-calcium mediato dal sistema, la via metabolica, l 'attivazione dei linfociti T e l'attivazione mediata dai recettori di membrana collegato a fosfolipasi. Quei depolarizzazione o rilascio intracellulare di calcio includono l' attivazione mediato citotossica sinaptici granulociti ed è un potenziamento dell ’ attivazione della protein-chinasi. Vie di trasduzione del segnale può essere una parte dei suoi vie di trasduzione del segnale; ad esempio, protein chinasi attivazione è parte del segnale di attivazione delle piastrine.
Enzimi in grado di catalizzare l ’ idrolisi di una fenolo solfato una fenolo e solfato. Arilsulfatasi A, B e C sono separate. Una carenza di arylsulfatases è una delle cause di metachromatic (leucodistrofia metacromatica, metachromatic) CE 3.1.6.1.
Un grosso organo ghiandolare lobed nell'addome di vertebrati che e 'responsabile per il metabolismo, la disintossicazione sintesi e la conservazione di sostanze diverse.
Propagati in vitro in cellule speciale media favorevoli alla crescita. Colture cellulari sono utilizzati per studiare, sullo sviluppo morphologic, disturbo metabolico e fisiologico processi genetici, tra gli altri.
Una tipologia di Receptor-Like tryosine phosphatases che contengono proteine altamente dominio extracellulare e breve durata di due principi proteina citoplasmatica tirosina alcalina.
Il grado di somiglianza tra sequenze di aminoacidi. Queste informazioni sono utili per la relazione genetica analisi di proteine e specie.
Una sottocategoria di Fosfoidrolasi sono specifici per PROTEIN Proteinchinasi. Essi contribuiscono all ’ inattivazione della mappa chinasi segnalando sistema.
Stabilito colture cellulari con il potenziale di propagarsi a tempo indeterminato.
Conversione di inattivo forma di un enzima per uno che possiede attività metaboliche. Include 1, l 'attivazione di ioni degli attivatori (); 2, l' attivazione da cofattori) (i coenzimi; e 3, dell ’ enzima di conversione precursore proenzyme zymogen) (o di un enzima.
Una classe di enzimi in grado di catalizzare la conversione di una nucleotidici e acqua e analoghi nucleosidici e Orthophosphate. CE 3.1.3.-.
Acido fosforico Carbon-containing. Gli infortuni sono sostanze CARBON atomi legati l'uno o più ossigeno atomi della P (= O') (O) 3. Nel endogena specifiche classi di composti contenenti fosforo come nucleotidi; fosfolipidi; e PHOSPHOPROTEINS sono elencati altrove.
L ’ inserimento di molecole di DNA ricombinante da procariote e / o in un veicolo che fonti eucariotiche, quali un virus o plasmide vettore e l 'introduzione dell ’ ricevente ibrido molecole in cella senza alterare la fattibilità di quelle celle.
Tracce riscontrabili di organismi e ereditabile cambiamento nel materiale genetico che causa un cambiamento del genotipo e trasmesse a figlia e ai diversi generazioni.
Una specie del genere Saccharomyces, famiglia Saccharomycetaceae, ordine Saccharomycetales, conosciuto come "pasticcino" o "com'è secco" candidamente. Forma è usato come integratore alimentare.
Un enzima che sale tiamina Pirofosfato di tiamina monofosfato e fosfato inorganico. CE 3.6.1.-.
Composti o agenti che combinare con un enzima in modo tale da prevenire il normale substrate-enzyme associazione e la reazione catalitica.
Un'organizzazione di cellule in una struttura organ-like. Organoidi può essere generato nella cultura, e si trovano anche in certi neoplasie.
Una doppia specificità alcalina sottotipo che riveste un ruolo nella trasduzione del segnale intracellulare da inattivazione PROTEIN Proteinchinasi. Ha specificità per chinasi Map Regolate Dal Segnale Extracellulare chinasi e è principalmente localizzate nel citosol.
Un sottotipo di Non-Receptor proteine tirosin alcalina è closely-related a PROTEIN tirosina alcalina, Non-Receptor TIPO 1. Splicing alternativo del mRNA per questo alcalina determina la produzione in due, uno dei prodotti genici, che comprende un dominio C-terminale la localizzazione nucleare che possono essere coinvolti nel trasporto della proteina cellulare al nucleo. Nonostante inizialmente referred to as a cellule T proteine tirosin alcalina l'espressione del sottotipo si manifesta ampiamente.
Five-membered anello eterocicliche strutture contenenti ossigeno nell' 1-position e un azoto nell' 3-position, in onore dal ISOXAZOLES dove si trovano al 1,2 posizioni.
Tumori o tumore del PROSTATE.
Proteine che abbiano una o piu 'legate gli ioni metallici che formano una parte della loro struttura. (Dorland cura di), 28
Una sottocategoria di proteine tirosin phosphatases che contengono SH2 tipo CAR omologia. Molte delle proteine in questa classe sono arruolato per specifici obiettivi cellulari come una superficie cellulare, attraverso il recettore complessi SH2 dominio.
Zinco contenente un enzima che catalizza la idrolasi classe la rimozione del N-terminale dalla maggior parte degli aminoacidi L-peptides, in particolare quelli con N-Terminal leucina residui, ma non quelle con N-Terminal lisina o arginina residui. Ciò si verifica nel tessuto cellulare citosol, con alta attivita 'al duodeno, epatica e renale, l ’ attività di questo enzima e' comunemente analizzato usando un leucina arylamide substrato cromogenico secondo quali leucyl beta-naphthylamide.
Un CALCIUM e CALMODULIN-dependent serin / treonina proteina alcalina che si compone della subunità catalitica calcineurina A e B della calcineurina alla subunità regolamentare calcineurina ha dimostrato di dephosphorylate numerosi phosphoproteins incluso HISTONES; miosina Di luce catena; e il quadro... nelle subunita PROTEIN CAMP-DEPENDENT. E 'coinvolto nella regolamentazione dei trasduzione dei segnali e e' l'obiettivo di un'importante lezione di immunophilin-immunosuppressive droga complessi.
Un enzima che catalizza la conversione di myo-inositol hexakisphosphate e acqua per 1L-myo-inositol 1,2,3,4,5-pentakisphosphate e Orthophosphate. CE 3.1.3.26.
Cellule fagocitiche relativamente longeva di tessuti di mammifero derivate dal sangue monociti. Tipi principali sono macrofagi peritoneale, macrofagi alveolari; HISTIOCYTES; ematiche epatiche del Kupffer del fegato; e osteoclasti. Possono operare una distinzione ulteriore all 'interno delle lesioni a cronica infiammatoria Epithelioid. O potrebbero fondersi per formare IN corpo gigante o enorme ematiche Langhans.. (Da il dizionario di Cell Lackie biologia, e la Dow, terzo Ed.)
La lipid- e contenente proteine, selettivamente permeabile membrana che circonda il citoplasma in procariote e cellule eucariote.
Un beta-N-Acetylhexosaminidase che catalizza l ’ idrolisi dei residui, non-reducing 2-acetamido-2-deoxy-beta-glucose residui nel chitobiose o più elevate delle purine così come in glicoproteine. È stato utilizzato in studi condotti su strutturali pareti cellulari batteriche e nello studio di malattie come MUCOLIPIDOSIS e vari processi infiammatori di muscoli e del tessuto connettivo.
Componenti di una cellula separazione prodotto da vari strumenti che, anche se si interrompe la delicata anatomia della cellula, preservare la struttura e la fisiologia della loro efficacia elettori per biochimici e ultrastructural analisi. (Dal Alberts et al., biologia molecolare del secondo cellulare, Ed, p163)
Un gruppo di tali proteinasi acquosa o Endopeptidases trovato nella cattura di una varietà di tessuti animali. Funzionano meglio entro un range di pH acido, la cathepsins manifestarsi con diversi sottotipi inclusa l ’ enzima proteasi della serina; Aspartic proteinasi; e cistina proteasi.
Una specie di Facultatively anaerobi gram-negativi, batteri, forma a bastoncino organismi il cui verificarsi della parte inferiore dell ’ intestino di gli animali a sangue caldo. Le specie sono nonpathogenic o opportunista patogeni.
Il processo in cui endogena o di sostanze, o, esogene peptidi legarsi a proteine, enzimi, o alleati precursori delle proteine di legame alle proteine specifiche misure composti sono spesso usati come metodi di valutazione diagnostica.
Una cisteina proteasi che è altamente espressa in osteoclasti e gioca un ruolo essenziale nel riassorbimento osso come un potente enzima MATRIX-degrading extracellulare.
Le analisi per una specifica dell ’ attività enzimatica, o del livello di un enzima specifico che viene usata per valutare la salute e malattia rischi per l 'individuazione precoce della malattia o malattia previsione, diagnosi e cambiamento di stato della malattia.
Proteine preparato mediante tecnologia del DNA ricombinante.
Lipidico alcalina che agisce su phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate per regolare vari trasduzione del segnale. Essa modula CELLULARE LA CRESCITA PROCESSI; cellulare e apoptosi. MIGRAZIONE; mutazioni nella COWDEN not sono associati alla malattia e Proteus SYNDROME nonché Neoplastic CELLULARE trasformazione.
Progressiva restrizione del potenziale di sviluppo e l ’ specializzazione di funzione che porta alla formazione di cellule, tessuti e organi.
Elementi di intervalli di tempo limitato, contribuendo in particolare i risultati o situazioni.
Un enzima che catalizza la conversione di fosforilati inattivo glicogeno sintetasi D in dephosphoglycogen sintasi. CE 3.1.3.42.
Uno dei processi che nucleare, citoplasmatica o fattori di interregolazione cellulare influenza il differenziale il controllo del gene dell ’ enzima di azione in sintesi.
Una pila di appiattito vesciche che funziona in posttranslational l 'elaborazione e la selezione di proteine, riceverli dal blocco ENDOPLASMIC Reticulum e che li ha diretti a Secretory vescicole, lisosomi, o la membrana cellulare, il movimento di proteine avviene mediante versamento vesciche che Bud fuori dal blocco endoplasmic Reticulum o Golgi e fonditi con l'Golgi, lisosomi o membrana cellulare. (Dal GLICK, glossary of Biochimica e biologia, 1990)
Un fattore di necrosi recettore della famiglia che è specifico per ligando UFFICIALE DELLA GESTAPO e gioca un ruolo in osso omeostasi regolando osteoclastogenesis. E 'anche su Dendritic. Dove si svolge un ruolo nel controllo della sopravvivenza delle cellule dendritiche. Segnali dal recettore attivato avviene tramite il suo rapporto con FACTORS. Associato Al Recettore Tnf
Le componenti del macromolecule direttamente partecipare precisa combinazione con un'altra molecola.
Cyclic heptapeptides trovato in MICROCYSTIS e altri cianobatteri. Proprietà epatotossiche e sono stati osservati effetti carcinogenetici. A volte vengono chiamati cyanotoxins, che non va confuso con composti contenenti un gruppo del cianobatterio (NC) che sono tossici.
Cromatografia su non-ionic gel senza tener conto del meccanismo di Solute discriminazione.
La specie Oryctolagus Cuniculus, in famiglia Leporidae, ordine LAGOMORPHA. I conigli sono nato in tane furless e con gli occhi e orecchie chiuse. In contrasto con lepri, conigli hanno 22 cromosoma paia.
Proteine ricombinanti prodotta dalla fusione di segmenti traduzione piu genetico geni formato dalla combinazione di acido nucleico REGULATORY SEQUENCES di uno o più geni con le proteine codifica sequenze di uno o più geni.
Un accessorio aminoacido. Negli animali è sintetizzato da fenilalanina. E 'anche il precursore di epinefrina, ormoni tiroidei; e melanina.
Una tipologia di Receptor-Like tryosine phosphatases che contiene una proteina fibronectina: III-like dominio extracellulare con un anidrasi anhydrase-like dominio.
Qualsiasi spazi o cavità in una cella. Potrebbero funzionare la digestione, la conservazione, secrezione, o l ’ escrezione.
Addomesticato gli animali della specie bovina Bos, di solito venivano tenuti in una fattoria o in un ranch e utilizzati per la produzione di carne o suoi derivati o per lavori di manodopera.
Proteine e peptidi che sono coinvolte nella trasduzione del segnale all'interno della cellula. Incluso qui sono peptidi e le proteine che regolano l ’ attività di Transcription FACTORS processi e cellulari in risposta ai segnali dalla superficie cellulare. Il segnale intracellulare peptide e le proteine può essere parte di un segnale enzimatica cascata o agire attraverso il legame e la modifica dell 'azione di altri fattori di segnalazione.
Proteina calcium-binding vitamina K- dipendenti sintetizzato da osteoblasti e trovato principalmente nella struttura. Siero osteocalcin misure forniscono un invasivo specifico marcatore del metabolismo osseo. La proteina contiene tre residui di acido gamma-carboxyglutamic amminoacido (Glass), che, in presenza di CALCIUM, promuove il legame con idrossiapatite e il successivo accumulo MATRIX all'osso.
Una specie di, Facultatively anaerobi gram-negativi, forma a bastoncino batteri (anaerobi Gram-negativi Facultatively RODS) comunemente trovato nella parte inferiore dell ’ intestino di gli animali a sangue caldo. Di solito si nonpathogenic, ma alcuni ceppi sono nota per avere la diarrea e infezioni piogeno. Ceppi (patogeni virotypes) sono classificati in base al patogeno specifici meccanismi quali tossine (Enterotoxigenic Escherichia coli), ecc.
(Piruvato deidrogenasi (Lipoamide)), un enzima mitocondriale Della -Fosfato che catalizza la idrolitico la rimozione del fosfato idrossi seryl su uno specifico gruppo di piruvato deidrogenasi, riattivare il complesso enzimatico. CE 3.1.3.43.
Coniugato protein-carbohydrate composti incluso Mucine, mucoid e amiloide glicoproteine.
Una sostanza tossica, isolati dal Mosca spagnola o formare vesciche scarabeo (Lytta Vesicatoria (Cantharis)) e altri insetti. È un inibitore potente e specifico di proteine phosphatases 1 (PP1) e 2A (PP2A). Questo composto può causare grave infiammazione cutanea, ed e 'estremamente tossica se ingerito per via orale.
RNA sequenze che servire come modelli per la sintesi proteica batterica mRNAs. Trascrizioni primario in genere a cui non richiedono Post-Transcriptional elaborando mRNA eucariotiche viene sintetizzata nel nucleo e devono essere esportati al citoplasma per una traduzione. MRNAs eucariote sono piu 'una sequenza di polyadenylic acido quando guardo la 3' fine, referred to as the poli (A) coda. La funzione di questa coda non si sa con certezza, ma potrebbe avere un ruolo nelle esportazioni di maturo mRNA dal nucleo nonché per stabilizzare un mRNA molecole da ritardato la degradazione nel citoplasma.
Condensato aree di materiale che può essere definito dalla membrana.
Una famiglia di enzimi in grado di catalizzare la conversione di ATP e una proteina di ADP ed a una proteina fosforilata.
Che sono sintetizzati glicosilati di lineare su ribosomi e può essere ulteriormente modificato, crosslinked, tagliato o assemblata in le proteine complesse con diversi subunità. La specifica sequenza di amminoacidi del polipeptide ACIDS determina la forma, durante PROTEIN SCATOLA, e la funzione della proteina.
Un sottotipo di Non-Receptor proteine tirosin phosphatases caratterizzata dalla presenza di un N-Terminal dominio catalitica e un grande telopeptide dominio e 'arricchito di prolina, l serina, treonina, acido e residui (PEST sequenze). Il alcalina sottotipo è ubiquitously espresse e implicato nel regolamento di una varietà di processi biologici come CELLULARE CIRCOLAZIONE; CYTOKINESIS; adesione focale smontare; e l ’ attivazione del linfocita.
Una doppia specificità alcalina sottotipo che riveste un ruolo nella trasduzione del segnale intracellulare da inattivazione PROTEIN Proteinchinasi. Ha specificità per chinasi Map Regolate Dal Segnale Extracellulare chinasi.
La regione di un enzima che interagisce con il substrato di causare la reazione enzimatica.
Bone-forming cellule che secernono un MATRIX extracellulare. Vengono depositate idrossiapatite cristalli nella matrice per formare osso.
L'accordo di due o più sequenze di base aminoacido o un organismo o organismi in modo tale da allineare le aree di condividere le sequenze proprietà comuni. Il grado di relazione o omologia tra le sequenze prevista computationally o statisticamente basato su pesi attribuiti agli elementi allineati tra le sequenze. A sua volta questo puo 'servire da indicatore genetica potenziale relazione tra gli organismi.
Una sottocategoria di proteine tirosin phosphatases che sono legato alla membrana cellulare citoplasmatica. Contengono proteine tirosin alcalina dominio extracellulare e i settori che potrebbe avere un ruolo in interazioni cellulari interagendo con componenti MATRIX extracellulare. Sono considerati Receptor-Like proteine che mancano specifico che legano le sulfaniluree.
Un elemento che e 'la bomba atomica non metallo simbolo P, numero atomico 15 e il peso atomico 31. E' un elemento essenziale che partecipa a un ampio spettro di reazioni biochimiche.
Una specie di Morganella precedentemente classificati come una specie di Proteus. E si rinviene nelle feci degli umani, cani, altri mammiferi e rettili. (Dal Bergey 'Manuale delle determinanti Batteriologia, nono Ed)
Una famiglia di 3,3-bis (p-hydroxyphenyl) phthalides. Sono utilizzati come CATHARTICS, indicators, and AGENTS colorito.
Un aminoacido che si verifica nelle proteine endogene fosforilazione tirosinica e dephosphorylation riveste un ruolo nella trasduzione dei segnali e cellulari in crescita cellulare controllo e carcinogenesi.
Lo studio della struttura, il suo comportamento, riproduzione, crescita e della patologia di cellule; e la funzione e chimica di componenti cellulari.
Un secreto membro dei recettori del TNF superfamily come un insulto regola osteoclastogenesis. E 'un recettore solubile esca UFFICIALE DELLA GESTAPO legante e inibisce sia della differenziazione cellulare e le funzioni di osteoclasti inibendo l ’ interazione tra UFFICIALE DELLA GESTAPO ligando del recettore nucleare e attivatore DI Factor-kappa B
Tecnica di separazione fase in cui la cancelleria è costituito da parte di resine a scambio ionico. La resina contiene liberamente tenuto piccolo ioni che cambiamo posto facilmente con gli altri piccoli ioni di comando presenti nella soluzione attraverso 'la resina.
Malattia di un tumore delle cellule linforeticolare che è considerato una forma rara di leucemia cronica; e 'caratterizzato da un sintomi insidiosi, splenomegalia, anemia, granulocitopenia, trombocitopenia, poco o niente Linfoadenopatia, e la presenza di "peloso" o "flagellated" le cellule nel sangue e nel midollo osseo.

La fosfatasi acida è un enzima che catalizza la rimozione di gruppi fosfato da molecole organiche, specialmente in ambiente acido. Esistono diverse forme di fosfatasi acida, classificate in base alla loro struttura e funzione. Una forma comune è la fosfatasi acida tartrato-resistente (TRAP), che può essere utilizzata come marker tumorale nelle analisi mediche. Un'altra forma è la fosfatasi acida prostatica specifica (PAP), che è presente in elevate concentrazioni nel tessuto prostatico e può essere elevata nei pazienti con carcinoma prostatico. L'attività della fosfatasi acida può essere misurata mediante test enzimatici ed è spesso utilizzata come indicatore di malattie ossee, tumori e altre condizioni patologiche.

Le fosfoproteine fosfatasi (PPP) sono un gruppo di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dei processi cellulari attraverso la dephosphorylazione delle proteine, cioè l' rimozione di gruppi fosfato dalle proteine fosforilate. Questo processo è fondamentale per il controllo della segnalazione cellulare, dell'espressione genica e della divisione cellulare.

Le fosfoproteine fosfatasi sono classificate in tre famiglie principali: PPP, PPM (protein phosphatase, Mg2+/Mn2+-dependent) e PTP (protein tyrosine phosphatase). La famiglia PPP include enzimi come la protein phosphatase 1 (PP1), la protein phosphatase 2A (PP2A), la protein phosphatase 2B (PP2B, anche nota come calcineurina) e la protein phosphatase 5 (PP5).

Ogni enzima della famiglia PPP ha una specificità substrato diversa e svolge funzioni distinte all'interno della cellula. Ad esempio, PP1 e PP2A sono ampiamente espressi e regolano molteplici processi cellulari, tra cui la glicogenolisi, il ciclo cellulare e la trasduzione del segnale. La calcineurina (PP2B) è una fosfatasi calcio-dipendente che svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'espressione genica e della risposta immunitaria.

Le disfunzioni delle fosfoproteine fosfatasi sono implicate in diverse patologie, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le disfunzioni cardiovascolari. Pertanto, lo studio di questi enzimi è di grande interesse per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di queste malattie e per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

In medicina, i tartrati sono sale o esteri dell'acido tartarico. L'acido tartarico è un acido organico presente naturalmente in alcuni frutti e verdure come uva, mela, banana e patate. I tartrati sono spesso usati come agenti di acidificazione o come intermediari nella sintesi di altri composti chimici.

Uno dei tartrati più noti è il cremor tartaro, che è un sale di potassio dell'acido tartarico. Il cremor tartaro viene talvolta utilizzato come agente lievitante in cottura o come stabilizzatore nell'industria alimentare. In medicina, può essere usato come un lassativo leggero o per trattare l'iperidrosi (eccessiva sudorazione).

Un altro esempio di tartrato è il L-tartrato di sodio e potassio, che viene utilizzato come agente di acidificazione nei fluidi endovenosi. Questo composto aiuta a mantenere l'equilibrio acido-base del corpo durante la somministrazione di fluidi per via endovenosa.

In sintesi, i tartrati sono sali o esteri dell'acido tartarico che hanno una varietà di applicazioni in medicina e nell'industria alimentare come agenti acidificanti, stabilizzatori e intermediari nella sintesi chimica.

Le Protein Tyrosine Phosphatases (PTP) sono una classe di enzimi che svolgono un ruolo fondamentale nella regolazione della segnalazione cellulare attraverso il meccanismo di dephosphorylation dei residui di tirosina su proteine target. Queste proteine sono caratterizzate dalla presenza di un sito catalitico conservato, noto come motivo PTP, che contiene un residuo catalitico di cisteina essenziale per l'attività enzimatica.

Le PTP possono essere classificate in diversi sottotipi, tra cui le classical PTPs, le dual specificity PTPs e le low molecular weight PTPs. Ciascuno di questi sottotipi ha una specificità di substrato distinta e svolge funzioni diverse nella regolazione della segnalazione cellulare.

Le PTP sono coinvolte in una vasta gamma di processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e la motilità cellulare. Un'alterata espressione o attività delle PTP è stata associata a diverse patologie umane, come il cancro, la diabete e le malattie cardiovascolari.

La regolazione dell'attività delle PTP è un meccanismo complesso che implica la modulazione della loro localizzazione cellulare, l'interazione con altri partner proteici e la modificazione post-traduzionale, come la fosforilazione. La comprensione dei meccanismi di regolazione delle PTP è fondamentale per lo sviluppo di strategie terapeutiche mirate a modulare la loro attività in patologie umane specifiche.

La Protein Phosphatase 2 (PP2A) è un enzima appartenente alla classe delle fosfatasi, che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della fosforilazione dei substrati proteici all'interno della cellula. Questo enzyma è responsabile dell'idrolisi del gruppo fosfato legato a residui di serina e treonina presenti sulle proteine, invertendo così il processo di fosforilazione catalizzato dalle kinasi.

La PP2A è una delle fosfatasi più abbondanti e ubiquitarie nelle cellule eucariotiche, ed è stata identificata come un regolatore chiave di numerosi processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, il metabolismo energetico, la trasduzione del segnale e la riparazione del DNA. La sua attività enzimatica è strettamente controllata da una varietà di meccanismi post-traduzionali, come l'interazione con diversi tipi di subunità regolatorie e la modificazione dei siti di legame.

La PP2A è costituita da tre sottounità principali: una sottounità catalitica (C), una sottounità regolatoria A e una sottounità variabile B, che conferisce all'enzima specificità per i diversi substrati proteici. La grande varietà di isoforme della sottounità B permette alla PP2A di interagire con un vasto numero di proteine cellulari e di partecipare a una vasta gamma di processi biologici.

Una disregolazione della PP2A è stata associata a diverse patologie umane, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le disfunzioni metaboliche. Pertanto, la comprensione dei meccanismi di regolazione della PP2A e del suo ruolo nella fisiopatologia cellulare è di grande interesse per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

La Protein Phosphatase 1 (PP1) è un enzima appartenente alla classe delle fosfatasi, che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della fosforilazione dei substrati proteici all'interno della cellula. Questo enzyme catalizza la rimozione di gruppi fosfato dal residuo di serina o treonina delle proteine fosforilate, invertendo l'azione della protein kinase e contribuendo al ripristino dello stato conformazionale e funzionale originale della proteina target.

La PP1 è altamente conservata evolutivamente e presente in diversi organismi, dai lieviti agli esseri umani. Nei mammiferi, la PP1 è codificata dal gene PPP1C e può esistere in diverse isoforme, che mostrano una specificità tissutale e di substrato variabile. La regolazione dell'attività della PP1 avviene principalmente attraverso l'interazione con una vasta gamma di proteine regolatorie, che possono modulare il suo sito attivo, influenzarne la localizzazione subcellulare o determinare la specificità del substrato.

La PP1 è implicata in una molteplicità di processi cellulari, tra cui la regolazione dell'espressione genica, il metabolismo energetico, la crescita e la divisione cellulare, l'apoptosi e la risposta allo stress. Pertanto, alterazioni nell'attività della PP1 o nella sua espressione possono contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui disordini neurodegenerativi, tumori e malattie cardiovascolari.

L'idrolasi del monoestere fosforico è un tipo specifico di enzima idrolasi che catalizza la rottura di un monoestere fosforico, un composto organico contenente un gruppo fosfato legato ad un gruppo alcolico attraverso un legame estere, con l'aggiunta di una molecola d'acqua. Questo processo comporta la scissione del legame estere e la formazione di un alcool e di un acido fosforico.

Un esempio comune di reazione catalizzata da questo enzima è la idrolisi dell'ossicloruro di fosforo, che produce acido fosforico e cloruro di metile:

OP(OH)O + H2O → H3PO4 + CH3Cl

Gli enzimi idrolasi del monoestere fosforico svolgono un ruolo importante in molti processi biologici, come il metabolismo dei carboidrati e delle lipoproteine, la biosintesi degli acidi nucleici e la regolazione della trasduzione del segnale cellulare.

La glucosio-6-fosfatasi è un enzima chiave presente nei lisosomi delle cellule che svolge un ruolo cruciale nel metabolismo del glucosio. Più specificamente, catalizza la reazione di defosforilazione del glucosio-6-fosfato a glucosio e fosfato inorganico. Questa reazione è l'ultima tappa del processo di glicogenolisi, durante il quale il glicogeno immagazzinato nelle cellule viene degradato per produrre glucosio libero utilizzabile come fonte di energia.

L'enzima ha due isoforme principali: la glucosio-6-fosfatasi neuronale (G6PN) e la glucosio-6-fosfatasi lisosomiale (G6PL). La G6PN è espressa principalmente nel cervello e svolge un ruolo importante nella neurochimica, mentre la G6PL è presente in diversi tessuti, tra cui fegato, rene, intestino e muscoli scheletrici.

Le mutazioni del gene che codifica per la glucosio-6-fosfatasi lisosomiale possono causare una condizione genetica rara nota come malattia di Gaucher, caratterizzata dall'accumulo di glucocerebrosidi nei lisosomi delle cellule. D'altra parte, le carenze congenite della glucosio-6-fosfatasi neuronale possono portare a una condizione chiamata malattia di Pompe, che colpisce principalmente il cuore e i muscoli scheletrici.

I lisosomi sono organelli membranosi presenti nelle cellule eucariotiche, che contengono enzimi digestivi idrolitici responsabili della degradazione e del riciclaggio di varie biomolecole e materiali estranei. Essi giocano un ruolo cruciale nel mantenimento dell'omeostasi cellulare attraverso la rimozione di componenti cellulari danneggiati o inutilizzabili, come proteine denaturate, carboidrati alterati e lipidi anomali.

I lisosomi si formano dal reticolo endoplasmatico e dal Golgi apparato, dove vengono caricati con enzimi digestivi maturi. Questi enzimi sono sintetizzati nel reticolo endoplasmatico rugoso come precursori inattivi e successivamente trasportati al Golgi apparato per essere modificati e attivati. Una volta formati, i lisosomi fondono con altri compartimenti cellulari contenenti materiale da degradare, come endosomi, vacuoli o fagolisosomi, dove rilasciano i loro enzimi per scomporre il contenuto in molecole più semplici e riutilizzabili.

I disturbi lisosomiali sono causati da mutazioni genetiche che portano a una carenza o a un'alterazione funzionale degli enzimi lisosomali, provocando l'accumulo di sostanze indigeribili all'interno della cellula. Questi disturbi possono manifestarsi con sintomi variabili, tra cui ritardo mentale, dismorfismi scheletrici, anomalie viscerali e organulopatie.

Gli isoenzimi sono enzimi con diverse strutture proteiche ma con attività enzimatiche simili o identiche. Sono codificati da geni diversi e possono essere presenti nello stesso organismo, tissue o cellula. Gli isoenzimi possono essere utilizzati come marcatori biochimici per identificare specifici tipi di tessuti o cellule, monitorare il danno tissutale o la malattia, e talvolta per diagnosticare e monitorare lo stato di avanzamento di alcune condizioni patologiche. Un esempio comune di isoenzimi sono le tre forme dell'enzima lactato deidrogenasi (LD1, LD2, LD3, LD4, LD5) che possono essere trovati in diversi tessuti e hanno diverse proprietà cinetiche.

La fosfatidato fosfatasi è un enzima che catalizza la rimozione del gruppo fosfato dal fosfatidato, producendo diacilglicerolo e acido fosfatidico. Esistono due tipi principali di fosfatidato fosfatasi: la forma citosolica (tipo 1) e la forma associata alla membrana (tipo 2).

La forma citosolica è presente in molti tessuti ed è coinvolta nella regolazione della segnalazione cellulare e del metabolismo lipidico. La forma associata alla membrana, d'altra parte, è particolarmente importante per la biosintesi dei glicerofosfolipidi e si trova principalmente nelle membrane intracellulari, come il reticolo endoplasmatico e l'apparato di Golgi.

L'attività della fosfatidato fosfatasi è regolata da vari fattori, tra cui i livelli di calcio e pH. Alterazioni dell'attività di questo enzima sono state implicate in diverse condizioni patologiche, come il cancro, le malattie neurodegenerative e la steatosi epatica non alcolica.

L'istochimica è una tecnica di laboratorio utilizzata in anatomia patologica e citologia per identificare e localizzare specifiche sostanze chimiche all'interno di cellule, tessuti o organismi. Nella sua forma più semplice, l'istochimica può essere eseguita utilizzando coloranti vitali o vitali come blu di metilene o rosso neutro, che possono distinguere tra diversi tipi di cellule e tessuti in base alle loro proprietà chimiche intrinseche.

Tuttavia, la forma più avanzata e sofisticata di istochimica è l'istochimica immunologica o immunoistochimica (IHC). Questa tecnica utilizza anticorpi marcati per identificare e localizzare specifiche proteine o antigeni all'interno di cellule e tessuti. Gli anticorpi sono prodotti dal sistema immunitario come risposta a sostanze estranee (antigeni) e possono essere marcati con enzimi, fluorocromi o metalli pesanti che emettono segnali visibili quando rilevano l'antigene target.

Nell'istochimica immunologica, i tessuti vengono prima preparati mediante processi di fissazione e taglio in sezioni sottili. Quindi, le sezioni vengono esposte a soluzioni di anticorpi primari marcati che si legano specificamente all'antigene target. Successivamente, vengono aggiunti anticorpi secondari marcati che si legano agli anticorpi primari, amplificando il segnale e facilitandone la visualizzazione. Infine, le sezioni vengono lavate per rimuovere eventuali legami non specifici e stained con coloranti appropriati per evidenziare la localizzazione dell'antigene target all'interno delle cellule o dei tessuti.

L'istochimica immunologica è una tecnica potente e versatile utilizzata in molte applicazioni di ricerca biomedica, tra cui la diagnosi di malattie, lo studio della patogenesi delle malattie e la scoperta di nuovi bersagli terapeutici. Tuttavia, richiede una formazione adeguata e un'esecuzione accurata per garantire risultati affidabili e riproducibili.

La prostata è una ghiandola parte dell'apparato genitourinario maschile. Ha forma e dimensioni simili a una castagna e si trova sotto la vescica, circondando l'uretra, il tubo che conduce l'urina fuori dalla vescica. La prostata produce parte del liquido seminale, un fluido che protegge e nutre gli spermatozoi. Il suo volume è di circa 20 ml in un uomo adulto sano.

La ghiandola è costituita da tre lobi (periuretrale, laterale e posteriore) ed è divisa in due zone: la zona periferica, che rappresenta il 70% del volume totale della prostata, e la zona centrale o transizionale. La prostata è riccamente vascolarizzata e innervata, con una notevole presenza di fibre nervose simpatiche e parasimpatiche che controllano la sua funzionalità.

La crescita e lo sviluppo della prostata sono influenzati dagli ormoni sessuali maschili, come il testosterone e il diidrotestosterone (DHT). L'aumento delle dimensioni della prostata con l'età, noto come iperplasia prostatica benigna (BPH), può causare disturbi urinari. Inoltre, la prostata è suscettibile allo sviluppo di patologie tumorali, tra cui il cancro alla prostata, che rappresenta una delle neoplasie più comuni nel sesso maschile.

Gli osteoclasti sono grandi cellule multinucleate presenti nello scheletro che svolgono un ruolo chiave nel rimodellamento osseo e nella sua normale manutenzione. Derivano da monociti/macrofagi del midollo osseo ed entrano nelle aree di rimodellamento osseo dove secernono enzimi, come l'acido cloridrico e le proteasi, che dissolvono la matrice minerale e organica dell'osso. Questo processo noto come riassorbimento osseo è bilanciato dalla formazione di nuovo tessuto osseo da parte delle cellule osteoblastiche. Un'alterazione nell'equilibrio tra l'attività degli osteoclasti e quella degli osteoblasti può portare a varie patologie scheletriche, come l'osteoporosi e la malattia ossea di Paget.

In sintesi, gli osteoclasti sono cellule specializzate che scompongono e riciclano il tessuto osseo, contribuendo a mantenere la sua integrità strutturale e funzionale. La loro attività è strettamente regolata da ormoni, fattori di crescita e segnali cellulari per garantire un corretto rimodellamento osseo durante la crescita, l'età adulta e l'invecchiamento.

In biochimica, la fosforilazione è un processo che consiste nell'aggiunta di uno o più gruppi fosfato a una molecola, principalmente proteine o lipidi. Questa reazione viene catalizzata da enzimi chiamati chinasi e richiede energia, spesso fornita dall'idrolisi dell'ATP (adenosina trifosfato) in ADP (adenosina difosfato).

La fosforilazione è un meccanismo importante nella regolazione delle proteine e dei loro processi cellulari, come la trasduzione del segnale, il metabolismo energetico e la divisione cellulare. L'aggiunta di gruppi fosfato può modificare la struttura tridimensionale della proteina, influenzandone l'attività enzimatica, le interazioni con altre molecole o la localizzazione subcellulare.

La rimozione dei gruppi fosfato dalle proteine è catalizzata da fosfatasi, che possono ripristinare lo stato originale della proteina e modulare i suoi processi cellulari. La fosforilazione e la defosforilazione sono quindi meccanismi di regolazione dinamici e reversibili che svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio e le funzioni cellulari ottimali.

I Dati di Sequenza Molecolare (DSM) si riferiscono a informazioni strutturali e funzionali dettagliate su molecole biologiche, come DNA, RNA o proteine. Questi dati vengono generati attraverso tecnologie di sequenziamento ad alta throughput e analisi bioinformatiche.

Nel contesto della genomica, i DSM possono includere informazioni sulla variazione genetica, come singole nucleotide polimorfismi (SNP), inserzioni/delezioni (indels) o varianti strutturali del DNA. Questi dati possono essere utilizzati per studi di associazione genetica, identificazione di geni associati a malattie e sviluppo di terapie personalizzate.

Nel contesto della proteomica, i DSM possono includere informazioni sulla sequenza aminoacidica delle proteine, la loro struttura tridimensionale, le interazioni con altre molecole e le modifiche post-traduzionali. Questi dati possono essere utilizzati per studi funzionali delle proteine, sviluppo di farmaci e diagnosi di malattie.

In sintesi, i Dati di Sequenza Molecolare forniscono informazioni dettagliate sulle molecole biologiche che possono essere utilizzate per comprendere meglio la loro struttura, funzione e varianti associate a malattie, con implicazioni per la ricerca biomedica e la medicina di precisione.

Le Dual-Specificity Phosphatases (DSPs) sono un gruppo di enzimi appartenenti alla famiglia delle fosfatasi che hanno la capacità unica di rimuovere gruppi fosfato da diversi residui amminoacidici, inclusi il tirosina, il serina e il treonina. Queste fosfatasi svolgono un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare, in particolare nei processi di attivazione e inattivazione dei fattori di trascrizione e delle chinasi mitogeno-attivate (MAPK).

Le DSPs sono caratterizzate dalla presenza di un dominio catalitico altamente conservato che contiene due motivi di legame al substrato, uno per il riconoscimento dei residui fosforilati della tirosina e uno per quelli della serina/treonina. Questa duplice specificità permette loro di modulare una vasta gamma di processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e la risposta immunitaria.

Una delle DSPs più note è la proteina chinasi C (PKC), che può agire sia come fosfatasi dual-specificità che come chinasi, a seconda del suo stato di attivazione. Altre importanti DSPs includono la cell division cycle 25 (CDC25) e la MAPK phosphatase (MKP), entrambe implicate nella regolazione del ciclo cellulare e della risposta allo stress cellulare.

Un'alterazione del funzionamento delle DSPs è stata associata a diverse patologie, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le disfunzioni immunitarie. Pertanto, l'identificazione e lo studio di questi enzimi rappresentano un'importante area di ricerca per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

La Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 11 (PTPN11) è un enzima che appartiene alla famiglia delle fosfatasi a tirosina non ricettoriali. Questo enzima svolge un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare, in particolare nelle vie di trasduzione del segnale dei recettori a tirosina chinasi (RTK).

La PTPN11 è codificata dal gene SHP-2 e contiene due domini catalitici SH2 (Src homology 2) e un dominio PTP (protein tyrosine phosphatase). Queste caratteristiche le permettono di legarsi e dephosphorylare specificamente i residui di tirosina fosforilati su diverse proteine target, compresi i recettori a tirosina chinasi e altre proteine intracellulari.

La regolazione della fosforilazione e dephosphorilazione dei substrati è essenziale per il corretto funzionamento delle vie di segnalazione cellulare, compreso il controllo della proliferazione, differenziazione, sopravvivenza e morte cellulare.

Mutazioni del gene PTPN11 sono state identificate in diversi disturbi genetici, come la sindrome di Noonan, la leucemia mieloide acuta giovanile (JMML) e la sindrome LEOPARD. Queste mutazioni possono causare un'attivazione costitutiva o una perdita di funzione dell'enzima PTPN11, portando a disfunzioni nella segnalazione cellulare e allo sviluppo di patologie.

CDC25 phosphatases sono una classe di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare eucariotico. Essi rimuovono i gruppi fosfato inibitori dalle chinasi della famiglia CDC2, attivandole e consentendo la progressione attraverso le fasi del ciclo cellulare.

Esistono tre isoforme di CDC25 phosphatases: CDC25A, CDC25B e CDC25C, ognuna delle quali è attiva in momenti diversi del ciclo cellulare. CDC25A è coinvolta nella transizione da G1 a S fase, mentre CDC25B e CDC25C sono importanti per l'ingresso e la progressione attraverso la mitosi.

L'attività di CDC25 phosphatases è strettamente regolata da meccanismi di feedback positivi e negativi, compresa la fosforilazione dipendente dalle chinasi e l'interazione con proteine inibitrici. Questa regolazione garantisce che le CDC25 phosphatases siano attivate solo quando necessario per il progresso del ciclo cellulare, prevenendo così un'eccessiva proliferazione cellulare e la possibile insorgenza di tumori.

Tuttavia, l'attivazione anomala o l'espressione eccessiva delle CDC25 phosphatases è stata associata a diverse malattie, tra cui il cancro. Pertanto, le CDC25 phosphatases sono considerate bersagli promettenti per lo sviluppo di terapie antitumorali.

La Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 1 (PTPN1), nota anche come PTP1B, è un enzima appartenente alla famiglia delle tirosina fosfatasi non ricettoriali. Questo enzima svolge un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare attraverso la dephosphorylazione di proteine tyrosine-fosforilate.

La PTPN1 è espressa ampiamente in diversi tessuti, inclusi fegato, muscolo scheletrico, grasso bruno e bianco, pancreas e cervello. Si trova principalmente associata alla membrana del reticolo endoplasmatico rugoso (RE), sebbene una piccola parte possa essere localizzata anche sulla membrana plasmatica.

La PTPN1 svolge un ruolo importante nella regolazione dell'insulina e del sistema immunitario. In particolare, è noto che dephosphoryla il recettore insulinico (IR) e l'insulina substrato-1 ( IRS-1), terminate le vie di segnalazione dell'insulina, contribuendo al mantenimento della sensibilità all'insulina. Inoltre, è anche noto che regola la segnalazione dei recettori del fattore di crescita e la risposta infiammatoria attraverso la dephosphorylazione di proteine chiave come JAK2, STAT3 e STAT5.

Poiché la PTPN1 svolge un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare, è stata identificata come un potenziale bersaglio terapeutico per il trattamento di diverse malattie, tra cui diabete di tipo 2 e cancro. Tuttavia, ulteriori ricerche sono necessarie per comprendere appieno le sue funzioni e i meccanismi di regolazione prima che possano essere sviluppati farmaci efficaci.

In medicina e biologia molecolare, la sequenza aminoacidica si riferisce all'ordine specifico e alla disposizione lineare degli aminoacidi che compongono una proteina o un peptide. Ogni proteina ha una sequenza aminoacidica unica, determinata dal suo particolare gene e dal processo di traduzione durante la sintesi proteica.

L'informazione sulla sequenza aminoacidica è codificata nel DNA del gene come una serie di triplette di nucleotidi (codoni). Ogni tripla nucleotidica specifica codifica per un particolare aminoacido o per un segnale di arresto che indica la fine della traduzione.

La sequenza aminoacidica è fondamentale per determinare la struttura e la funzione di una proteina. Le proprietà chimiche e fisiche degli aminoacidi, come la loro dimensione, carica e idrofobicità, influenzano la forma tridimensionale che la proteina assume e il modo in cui interagisce con altre molecole all'interno della cellula.

La determinazione sperimentale della sequenza aminoacidica di una proteina può essere ottenuta utilizzando tecniche come la spettrometria di massa o la sequenziazione dell'EDTA (endogruppo diazotato terminale). Queste informazioni possono essere utili per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificarne eventuali mutazioni o variazioni che possono essere associate a malattie genetiche.

I fosfati sono composti organici o inorganici che contengono un gruppo funzionale di fosfato, che è costituito da un atomo di fosforo legato a quattro atomi di ossigeno con una carica negativa complessiva di -3. Nella biochimica, i fosfati svolgono un ruolo cruciale in molti processi cellulari, tra cui la trasmissione dell'energia (come ATP), la regolazione delle proteine e l'attivazione enzimatica. Nel corpo umano, i fosfati sono presenti nel tessuto osseo e nelle cellule, e sono importanti per il mantenimento della salute delle ossa e dei denti, nonché per la regolazione del pH e dell'equilibrio elettrolitico. Gli squilibri nei livelli di fosfato nel sangue possono portare a condizioni mediche come l'ipofosfatemia o l'iperfosfatemia, che possono avere conseguenze negative sulla salute.

La Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 6 (PTPN6), anche nota come SH2 domain-containing protein tyrosine phosphatase 1 (SHP-1), è un enzima appartenente alla famiglia delle tirosina fosfatasi non ricettoriali. Questo enzima svolge un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare, in particolare attraverso il controllo dell'attività di proteine tyrosine chinasi (PTK).

PTPN6 è espressa principalmente nelle cellule ematopoietiche e ha dimostrato di essere importante per la funzione dei linfociti T e B, monociti/macrofagi, e neutrofili. L'enzima contiene due domini SH2 (Src homology 2) e un dominio catalitico tyrosina fosfatasi. Queste caratteristiche gli permettono di legarsi selettivamente a proteine tyrosine fosforilate e successivamente dephosphorylare specifici residui tirosinici, modulando l'attività delle proteine bersaglio.

PTPN6 è implicata nella regolazione di diversi processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, e l'attivazione dei linfociti T e B. Mutazioni o disregolazione dell'espressione di PTPN6 sono state associate a diverse condizioni patologiche, come ad esempio le malattie autoimmuni, i disturbi ematopoietici, e alcune neoplasie.

L'acido ocadaico è una sostanza chimica appartenente alla classe degli acidi grassi polinsaturi. Si trova naturalmente in alcuni oli di semi, come l'olio di ricino e l'olio di palma. L'acido ocadaico è anche noto come acido 5,9,12,15-eicosatetraenoico (ETA) ed è un componente importante della serie 3 degli eicosanoidi, una classe di molecole che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione di varie funzioni cellulari e fisiologiche.

Tuttavia, l'acido ocadaico non ha alcuna definizione medica specifica associata ad esso. Non è una sostanza comunemente utilizzata in medicina o nell'ambito clinico. Tuttavia, ci sono alcune ricerche in corso che indagano sul possibile ruolo dell'acido ocadaico nel trattamento di malattie come il cancro e le malattie cardiovascolari, sebbene siano necessari ulteriori studi per confermare questi potenziali benefici.

La fosfatasi della miosina a catena lunga, nota anche come Mi-CP or Myosin Light Chain Phosphatase (MLCP), è un enzima che svolge un ruolo cruciale nel processo di regolazione della contrazione muscolare scheletrica e liscia. Questo enzima è responsabile dell'idrolisi delle molecole di fosfato dalle subunità leggere della miosina, una proteina coinvolta nella generazione della forza durante la contrazione muscolare.

L'attività della Mi-CP è regolata da diversi fattori, tra cui la calcineurina e l'inibitore della protein chinasi B (PKB), noto anche come Akt. Quando la Mi-CP è attiva, favorisce la dephosphorylazione delle subunità leggere della miosina, il che porta alla riduzione della forza di contrazione muscolare. Al contrario, quando la Mi-CP è inibita, aumenta la fosforilazione delle subunità leggere della miosina e quindi la forza di contrazione muscolare.

Un'alterazione dell'attività della Mi-CP può portare a diverse patologie, tra cui l'ipertrofia cardiaca e l'insufficienza cardiaca congestizia. Inoltre, recenti studi hanno suggerito che la Mi-CP possa svolgere un ruolo importante anche nella regolazione della crescita cellulare e dell'apoptosi, il che rende questo enzima un potenziale bersaglio terapeutico per il trattamento di diverse malattie.

La specificità del substrato è un termine utilizzato in biochimica e farmacologia per descrivere la capacità di un enzima o una proteina di legarsi e agire su un singolo substrato o su un gruppo limitato di substrati simili, piuttosto che su una gamma più ampia di molecole.

In altre parole, l'enzima o la proteina mostra una preferenza marcata per il suo substrato specifico, con cui è in grado di interagire con maggiore affinità e velocità di reazione rispetto ad altri substrati. Questa specificità è dovuta alla forma tridimensionale dell'enzima o della proteina, che si adatta perfettamente al substrato come una chiave in una serratura, permettendo solo a determinate molecole di legarsi e subire la reazione enzimatica.

La specificità del substrato è un concetto fondamentale nella comprensione della regolazione dei processi metabolici e della farmacologia, poiché consente di prevedere quali molecole saranno più probabilmente influenzate da una particolare reazione enzimatica o da un farmaco che interagisce con una proteina specifica.

In medicina e fisiologia, la cinetica si riferisce allo studio dei movimenti e dei processi che cambiano nel tempo, specialmente in relazione al funzionamento del corpo e dei sistemi corporei. Nella farmacologia, la cinetica delle droghe è lo studio di come il farmaco viene assorbito, distribuito, metabolizzato e eliminato dal corpo.

In particolare, la cinetica enzimatica si riferisce alla velocità e alla efficienza con cui un enzima catalizza una reazione chimica. Questa può essere descritta utilizzando i parametri cinetici come la costante di Michaelis-Menten (Km) e la velocità massima (Vmax).

La cinetica può anche riferirsi al movimento involontario o volontario del corpo, come nel caso della cinetica articolare, che descrive il movimento delle articolazioni.

In sintesi, la cinetica è lo studio dei cambiamenti e dei processi che avvengono nel tempo all'interno del corpo umano o in relazione ad esso.

La fosfatasi alcalina (ALP) è un enzima presente in diversi tessuti del corpo, tra cui fegato, ossa, intestino e reni. È composto da diverse isoforme che svolgono funzioni specifiche nei loro siti di origine.

Nel fegato, la fosfatasi alcalina aiuta a metabolizzare i farmaci e altre sostanze estranee. Nei reni, contribuisce al mantenimento dell'equilibrio elettrolitico. Nell'intestino tenue, è implicata nella digestione dei nutrienti. Tuttavia, la sua funzione più nota riguarda la mineralizzazione delle ossa e del tessuto cartilagineo, dove svolge un ruolo cruciale nel processo di formazione e rimodellamento osseo.

L'attività della fosfatasi alcalina può essere misurata attraverso test di laboratorio che rilevano i livelli enzimatici nel sangue o in altri fluidi corporei. I livelli elevati di questo enzima possono indicare la presenza di patologie a carico di uno o più organi che lo producono, come ad esempio malattie epatiche, ossee o tumorali. Pertanto, l'esame dei livelli di fosfatasi alcalina è spesso utilizzato come marcatore diagnostico per tali condizioni.

Le Protein Tyrosine Phosphatases, Non-Receptor (PTPN) sono un gruppo di enzimi appartenenti alla classe delle tirosina fosfatasi che giocano un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare attraverso la dephosphorylazione dei residui di tirosina su proteine target. A differenza delle tirosina fosfatasi recettoriali, le PTPN non possiedono un dominio extracellulare e sono ancorate alla membrana citoplasmatica o sono presenti nel citosol.

Le PTPN svolgono funzioni importanti in vari processi cellulari, come il controllo della proliferazione, differenziazione, apoptosi, e risposte immunitarie. Alterazioni nell'attività di questi enzimi sono state associate a diverse patologie, tra cui tumori, diabete, e malattie neurodegenerative.

Esempi di PTPN includono la Protein Tyrosine Phosphatase 1B (PTP1B), la T-cell Protein Tyrosine Phosphatase (TCPTP), e la SH2 Domain-containing Protein Tyrosine Phosphatase 2 (SHP2). La ricerca scientifica sta attivamente investigando il potenziale di questi enzimi come bersagli terapeutici per lo sviluppo di nuove strategie di trattamento per varie malattie.

La fosforilasi fosfatasi è un enzima (EC 3.1.3.2) che catalizza la reazione di rimozione di un gruppo fosfato da una molecola donatrice di fosfato, come ad esempio un fosfoestere o un fosfoetere, per produrre una molecola accettore di fosfato dephosphorylated e pirofosfato. Questo enzima è anche noto come fosfo Monte enolasi o semplicemente come FOSFO-1.

La fosforilasi fosfatasi svolge un ruolo importante nel metabolismo del glicogeno, poiché catalizza la reazione di defosforilazione finale della glicogeno fosforilasi, che porta alla formazione di glucosio-1-fosfato. Questo enzima è presente in diversi tessuti, tra cui il fegato, il muscolo scheletrico e il cuore.

La fosforilasi fosfatasi è anche nota per la sua capacità di regolare l'attività di altre proteine attraverso la defosforilazione, che può portare all'attivazione o inibizione dell'attività enzimatica. Questa funzione è particolarmente importante nel controllo della segnalazione cellulare e nella regolazione del ciclo cellulare.

Il riassorbimento osseo è un processo fisiologico in cui le cellule specializzate, note come osteoclasti, demoliscono la matrice minerale e organica dell'osso, convertendola in molecole più semplici che possono essere riutilizzate dall'organismo. Questo processo è bilanciato dal deposito di nuova matrice ossea da parte delle cellule osteoblastiche, che formano tessuto osseo nuovo e sano.

Il riassorbimento osseo è un processo essenziale per la crescita, lo sviluppo e il mantenimento della salute dell'osso. Tuttavia, quando il riassorbimento supera la formazione ossea, si verifica una condizione nota come osteoporosi, che indebolisce l'osso e lo rende più suscettibile alle fratture.

Il riassorbimento osseo può essere influenzato da diversi fattori, tra cui l'età, i livelli ormonali, la nutrizione, l'esercizio fisico e alcune condizioni mediche come l'artrite reumatoide o la malattia di Paget. La terapia farmacologica può essere utilizzata per regolare il riassorbimento osseo e prevenire o trattare le condizioni associate a un disequilibrio del processo di formazione e demolizione dell'osso.

La glucuronidasi è un enzima che catalizza la reazione di glucuronidazione, un processo metabolico importante nel quale il gruppo funzionale fenolo o alcol di una molecola endogena o esogena (come farmaci o tossine) viene coniugato con acido glucuronico. Questo processo aumenta la solubilità delle molecole e facilita l'escrezione renale o biliare. La glucuronidasi è quindi essenziale per la detossificazione dell'organismo. È presente in diversi tessuti, inclusi fegato, reni, intestino e placenta.

La concentrazione di idrogenioni (più comunemente indicata come pH) è una misura della quantità di ioni idrogeno presenti in una soluzione. Viene definita come il logaritmo negativo di base 10 dell'attività degli ioni idrogeno. Un pH inferiore a 7 indica acidità, mentre un pH superiore a 7 indica basicità. Il pH fisiologico del sangue umano è leggermente alcalino, con un range stretto di normalità compreso tra 7,35 e 7,45. Valori al di fuori di questo intervallo possono indicare condizioni patologiche come l'acidosi o l'alcalosi.

Receptor-like protein tyrosine phosphatases, class 2 (RPTPs, Class 2), sono una sottoclasse particolare di proteine tirosina fosfatasi che possiedono attività enzimatica e struttura simile a recettori transmembrana. Queste proteine sono caratterizzate dalla presenza di due domini catalitici extracellulari, noti come domini di ricombinazione delle fibronette (FN), che sono responsabili dell'interazione con i ligandi e della trasduzione del segnale.

RPTPs, Class 2, svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dei processi cellulari complessi, come l'adesione cellulare, la crescita, la differenziazione e la sopravvivenza cellulare. In particolare, sono noti per modulare i segnali di adesione cellulare attraverso il contatto con le molecole di adesione della cellula (CAM) e altri ligandi extracellulari.

Le proteine RPTPs, Class 2, includono diverse isoforme, come la PTPkappa, la PTPsigma e la PTPL1. Questi enzimi sono espressi in modo specifico nei tessuti e possono avere funzioni distinte nella regolazione dei segnali cellulari.

Le mutazioni o le alterazioni dell'espressione di RPTPs, Class 2, sono state associate a diverse patologie umane, come il cancro, la malattia di Alzheimer e la schizofrenia. Pertanto, l'identificazione e lo studio delle funzioni di queste proteine rappresentano un'area attiva di ricerca nel campo della biologia cellulare e della medicina molecolare.

Gli eteri ciclici sono composti organici che contengono un anello formato dall'ossigeno e da almeno un altro atomo, di solito carbonio. Questi composti sono noti per la loro reattività e possono essere utilizzati come intermediari in diverse reazioni chimiche. Un esempio comune di etere ciclico è il tetraidrofurano (THF), che ha un anello a cinque termini formato da quattro atomi di carbonio e un atomo di ossigeno. Gli eteri ciclici possono anche essere trovati in alcune molecole naturali, come i terpeni e i steroidi.

Tuttavia, è importante notare che l'uso degli eteri ciclici in ambito medico è limitato, poiché non sono farmaci o sostanze utilizzate direttamente per la diagnosi o il trattamento di malattie. Piuttosto, possono essere impiegati come solventi o reagenti chimici in alcuni processi di sintesi di farmaci o di analisi cliniche.

Dual Specificity Phosphatase 1 (DUSP1), anche nota come MAPK Phosphatase 1 (MKP-1), è un enzima appartenente alla famiglia delle fosfatasi a doppia specificità. Questo enzima è in grado di dephosphorylare e quindi inibire diversi membri della famiglia dei chinasi mitogeno-attivate (MAPK), come la ERK, la JNK e la p38 MAPK.

DUSP1 è espressa principalmente a livello cellulare nei linfociti T e B, nelle cellule endoteliali e nelle cellule muscolari lisce. La sua espressione può essere indotta da diversi stimoli, come il fattore di crescita nervoso (NGF), il fattore di necrosi tumorale-α (TNF-α) e lo stress ossidativo.

DUSP1 svolge un ruolo importante nella regolazione della via di segnalazione MAPK, che è implicata in diversi processi cellulari, come la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e la risposta infiammatoria. Un'espressione alterata di DUSP1 è stata associata a diverse patologie, come il cancro, le malattie cardiovascolari e il diabete.

In sintesi, Dual Specificity Phosphatase 1 (DUSP1) è un enzima che dephosphoryla e inibisce diversi membri della famiglia delle chinasi mitogeno-attivate (MAPK), giocando un ruolo importante nella regolazione di processi cellulari come la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e la risposta infiammatoria. La sua espressione alterata è stata associata a diverse patologie, come il cancro, le malattie cardiovascolari e il diabete.

Il RANK Ligand, noto anche come TNFSF11 (Tumor Necrosis Factor Superfamily Member 11), è una proteina appartenente alla famiglia del fattore di necrosi tumorale (TNF) che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della funzione osteoclastica e immunitaria.

Il RANK Ligand si lega al suo recettore, RANK (Receptor Activator of NF-kB), espresso principalmente dalle cellule precursori degli osteoclasti e dagli osteoclasti maturi. Questa interazione induce la differenziazione, l'attivazione e la sopravvivenza delle cellule osteoclastiche, che sono responsabili del riassorbimento osseo.

L'equilibrio tra il RANK Ligand e i suoi antagonisti, come l'osteoprotegerina (OPG), è fondamentale per la regolazione della massa ossea e dell'attività osteoclastica. Un'alterazione di questo equilibrio può portare a disordini ossei, come l'osteoporosi e altre malattie scheletriche.

In sintesi, il RANK Ligand è un importante regolatore della funzione osteoclastica e dell'omeostasi ossea, con implicazioni in varie condizioni patologiche che interessano lo scheletro.

La microscopia elettronica è una tecnica di microscopia che utilizza un fascio di elettroni invece della luce visibile per ampliare gli oggetti. Questo metodo consente un ingrandimento molto maggiore rispetto alla microscopia ottica convenzionale, permettendo agli studiosi di osservare dettagli strutturali a livello molecolare e atomico. Ci sono diversi tipi di microscopia elettronica, tra cui la microscopia elettronica a trasmissione (TEM), la microscopia elettronica a scansione (SEM) e la microscopia elettronica a scansione in trasmissione (STEM). Queste tecniche vengono ampiamente utilizzate in molte aree della ricerca biomedica, inclusa la patologia, per studiare la morfologia e la struttura delle cellule, dei tessuti e dei batteri, oltre che per analizzare la composizione chimica e le proprietà fisiche di varie sostanze.

La 4-Nitrofenilfosfatasi è un enzima (EC 3.1.3.42) che catalizza la reazione di idrolisi del 4-nitrofenilfosfato a 4-nitrocatecolo e fosfato. Questo enzima appartiene alla classe delle esterasi, che sono enzimi che facilitano l'idrolisi dei legami estereo presenti in vari substrati.

L'attività di questo enzima è stata rilevata in diversi organismi, tra cui batteri, funghi e piante. Nelle piante, la 4-Nitrofenilfosfatasi svolge un ruolo importante nella difesa dalle infezioni microbiche, poiché l'idrolisi del 4-nitrofenilfosfato produce 4-nitrocatecolo, che ha proprietà antimicrobiche.

La deficienza di questo enzima può portare a disturbi metabolici e neurologici, sebbene tali casi siano rari. Inoltre, l'inibizione dell'attività della 4-Nitrofenilfosfatasi può essere utilizzata come strategia terapeutica per trattare alcune infezioni batteriche e fungine.

La timolftaleina è un indicatore chimico comunemente utilizzato in ambito medico e di laboratorio. Si presenta come una polvere cristallina incolore, solubile in alcool ed etere, ma insolubile in acqua. Viene impiegata per testare la presenza di aldeidi o chetoni nelle urine, attraverso una reazione che produce un cambiamento di colore: se vengono rilevati questi composti organici, il campione assume una colorazione rosa o violacea. Tuttavia, la timolftaleina non è più considerata un indicatore affidabile per questo scopo, poiché altri fattori possono influenzare il risultato del test. Oggi, sono preferite altre metodiche di laboratorio più specifiche e sensibili per rilevare aldeidi e chetoni nelle urine.

L'elettroforesi su gel di poliacrilamide (PAGE, Polyacrylamide Gel Electrophoresis) è una tecnica di laboratorio utilizzata in biologia molecolare e genetica per separare, identificare e analizzare macromolecole, come proteine o acidi nucleici (DNA ed RNA), sulla base delle loro dimensioni e cariche.

Nel caso specifico dell'elettroforesi su gel di poliacrilamide, il gel è costituito da una matrice tridimensionale di polimeri di acrilamide e bis-acrilamide, che formano una rete porosa e stabile. La dimensione dei pori all'interno del gel può essere modulata variando la concentrazione della soluzione di acrilamide, permettendo così di separare molecole con differenti dimensioni e pesi molecolari.

Durante l'esecuzione dell'elettroforesi, le macromolecole da analizzare vengono caricate all'interno di un pozzo scavato nel gel e sottoposte a un campo elettrico costante. Le molecole con carica negativa migreranno verso l'anodo (polo positivo), mentre quelle con carica positiva si sposteranno verso il catodo (polo negativo). A causa dell'interazione tra le macromolecole e la matrice del gel, le molecole più grandi avranno una mobilità ridotta e verranno trattenute all'interno dei pori del gel, mentre quelle più piccole riusciranno a muoversi più velocemente attraverso i pori e si separeranno dalle altre in base alle loro dimensioni.

Una volta terminata l'elettroforesi, il gel può essere sottoposto a diversi metodi di visualizzazione e rivelazione delle bande, come ad esempio la colorazione con coloranti specifici per proteine o acidi nucleici, la fluorescenza o la radioattività. L'analisi delle bande permetterà quindi di ottenere informazioni sulla composizione, le dimensioni e l'identità delle macromolecole presenti all'interno del campione analizzato.

L'elettroforesi su gel è una tecnica fondamentale in molti ambiti della biologia molecolare, come ad esempio la proteomica, la genomica e l'analisi delle interazioni proteina-proteina o proteina-DNA. Grazie alla sua versatilità, precisione e sensibilità, questa tecnica è ampiamente utilizzata per lo studio di una vasta gamma di sistemi biologici e per la caratterizzazione di molecole d'interesse in diversi campi della ricerca scientifica.

In genetica, una "sequenza base" si riferisce all'ordine specifico delle quattro basi azotate che compongono il DNA: adenina (A), citosina (C), guanina (G) e timina (T). Queste basi si accoppiano in modo specifico, con l'adenina che si accoppia solo con la timina e la citosina che si accoppia solo con la guanina. La sequenza di queste basi contiene l'informazione genetica necessaria per codificare le istruzioni per la sintesi delle proteine.

Una "sequenza base" può riferirsi a un breve segmento del DNA, come una coppia di basi (come "AT"), o a un lungo tratto di DNA che può contenere migliaia o milioni di basi. L'analisi della sequenza del DNA è un importante campo di ricerca in genetica e biologia molecolare, poiché la comprensione della sequenza base può fornire informazioni cruciali sulla funzione genica, sull'evoluzione e sulla malattia.

Le nitrophenoli sono composti organici che contengono un gruppo funzionale fenolo con uno o più gruppi nitro (-NO2) attaccati all'anello benzenico. Sono ampiamente utilizzate in vari settori, come la produzione di coloranti, farmaci, esplosivi e pesticidi. Tuttavia, le nitrophenoli sono anche note per essere altamente tossiche e persistenti nell'ambiente, il che ha portato a restrizioni sulla loro produzione e utilizzo in molti paesi.

In medicina, alcune nitrophenoli sono utilizzate come farmaci vasodilatatori, come la nitroglicerina, per trattare l'angina pectoris e altre condizioni cardiovascolari. Tuttavia, l'uso di questi farmaci richiede una prescrizione medica e deve essere strettamente monitorato da un professionista sanitario a causa del rischio di effetti collaterali gravi, come ipotensione e tachicardia.

È importante notare che l'esposizione alle nitrophenoli può verificarsi anche accidentalmente, ad esempio attraverso la contaminazione dell'acqua potabile o del suolo con queste sostanze chimiche. L'esposizione prolungata o ad alte dosi di nitrophenoli può causare danni al fegato, ai reni e al sistema nervoso centrale, nonché aumentare il rischio di cancro. Se si sospetta un'esposizione alle nitrophenoli, è importante cercare immediatamente assistenza medica.

Il tessuto osseo è il tessuto connettivo specialized che forma le ossa del corpo umano. È un tessuto duro e calcificato che fornisce supporto strutturale, protezione per organi vitali come il cervello e il cuore, e punto di attacco per muscoli e legamenti. Il tessuto osseo è composto da cellule chiamate osteoblasti, osteoclasti e osteociti, che sono immerse in una matrice extracellulare costituita da fibre collagene e sostanza minerale.

Le ossa, d'altra parte, sono le strutture rigide composte dal tessuto osseo. Ci sono 206 ossa nel corpo umano adulto che formano lo scheletro e forniscono una forma al corpo. Le ossa possono essere classificate in diversi tipi, tra cui lunghe, corte, piatte e irregolari, a seconda della loro forma e dimensione.

Le ossa lunghe, come il femore e l'omero, sono caratterizzate da una parte centrale chiamata diafisi e due estremità chiamate epifisi. Le ossa corte, come le vertebre e le costole, hanno dimensioni simili in tutte le direzioni. Le ossa piatte, come il cranio e lo sterno, sono sottili e larghe. Infine, le ossa irregolari, come il sacro e l'osso sacro, non rientrano in nessuna di queste categorie.

Il tessuto osseo è un tessuto dinamico che subisce costantemente processi di rimodellamento attraverso l'attività degli osteoblasti e degli osteoclasti. Questo processo consente all'osso di adattarsi alle sollecitazioni meccaniche a cui è sottoposto, garantendo la sua integrità strutturale e funzionale.

L'esterasi è un enzima che catalizza la idrolisi dei diversi esteri, prodotti durante il processo enzimatico noto come esterificazione. Questa reazione produce alcol e acidi organici. L'esempaio più conosciuto di esterasi è la lipasi, un enzima digestivo che scompone i grassi (lipidi) ingeriti nella forma di trigliceridi in glicerolo e acidi grassi.

Le esterasi sono presenti in diversi tessuti e organi del corpo umano, come il pancreas, il fegato, i reni e il sistema nervoso centrale. Hanno un ruolo importante nella digestione, nel metabolismo e nell'eliminazione delle sostanze tossiche.

Inoltre, le esterasi sono utilizzate anche in ambito clinico come marcatori enzimatici per la diagnosi di alcune patologie, come ad esempio l'infarto miocardico acuto (dove si rileva un aumento dell'attività della creatinchinasi-MB e della troponina I), o per monitorare il danno renale (aumento dell'attività delle N-acetil-β-D-glucosaminidasi).

In medicina, il termine "vanadati" si riferisce a composti chimici che contengono ione vanadio nell'ossidazione stato +5. Il vanadio è un elemento traccia che può essere trovato in alcuni alimenti e bevande, come pepe, granturco, grano, olio di girasole, pesce e vino rosso.

I vanadati hanno attirato l'attenzione della comunità scientifica per i loro potenziali effetti biologici, compreso il possibile ruolo nel trattamento del diabete mellito di tipo 2. Alcuni studi sugli animali hanno dimostrato che il vanadio può migliorare la sensibilità all'insulina e abbassare i livelli di glucosio nel sangue. Tuttavia, sono necessarie ulteriori ricerche per determinare se i vanadati siano sicuri ed efficaci come trattamento per il diabete mellito di tipo 2 negli esseri umani.

È importante notare che l'uso di composti di vanadio come farmaci è ancora considerato investigazionale e non è approvato dalla FDA per qualsiasi uso clinico. Inoltre, l'assunzione di dosi elevate di vanadio può causare effetti avversi, come nausea, vomito, diarrea e danni ai reni e al fegato. Pertanto, qualsiasi uso di vanadati a scopo terapeutico dovrebbe essere supervisionato da un medico qualificato.

L'idrolasi è un tipo specifico di enzima che catalizza la reazione di idrolisi, dove una molecola viene divisa in due parti utilizzando acqua. Questa reazione si verifica quando l'enorme molecola organica o inorganica viene scomposta in molecole più piccole e semplici con l'aggiunta di una molecola d'acqua.

Nel contesto della biochimica, le idrolasi svolgono un ruolo cruciale nella digestione dei macronutrienti come carboidrati, lipidi e proteine. Ad esempio, l'amilasi è un enzima idrolasi che scompone l'amido (un polisaccaride) in zuccheri semplici (monosaccaridi). Allo stesso modo, la lipasi scinde i trigliceridi (grassi) in glicerolo e acidi grassi.

Le idrolasi sono anche importanti per la scomposizione di altre biomolecole complesse come gli esteri, peptidi, glicosidi e altri legami chimici complessi all'interno delle cellule viventi. Queste reazioni enzimatiche controllate aiutano a mantenere l'equilibrio metabolico e forniscono le materie prime necessarie per la biosintesi di altre molecole vitali per la crescita, la riparazione e la sopravvivenza cellulare.

L'esosaminidasi è un enzima lisosomiale che catalizza la degradazione del glicoside ganglioside e dei glicolipidi complessi, scindendo i residui di esosamina dalle molecole. Esistono diversi tipi di esosaminidasi (EsA, EsB, EsC), ciascuno con diverse specificità substrato e distribuzione tissutale. Una carenza di questo enzima può portare a una condizione genetica rara nota come malattia di Tay-Sachs, che è caratterizzata dall'accumulo di gangliosidi nel cervello e porta a gravi disabilità neurologiche.

Receptor-like protein tyrosine phosphatases, class 3 (RPTPs, Class 3) sono un sottotipo particolare di proteine tirosina fosfatasi che possiedono attività enzimatica e dominio extracellulare. Questa classe di RPTPs include due membri ben caratterizzati: PTPRC (CD45) e PTPRF (CD148).

RPTPs, Class 3 sono localizzate sulla membrana cellulare e svolgono un ruolo cruciale nella regolazione della segnalazione cellulare attraverso il processo di defosforilazione dei residui di tirosina su proteine bersaglio. Questo processo è importante per la modulazione dell'attività di recettori e altre proteine intracellulari che sono essenziali per la trasduzione del segnale.

PTPRC (CD45) è ampiamente espressa in vari tessuti, compreso il sistema ematopoietico, e svolge un ruolo importante nella regolazione dell'attività dei recettori del fattore di crescita e della famiglia Src delle tirosina chinasi. PTPRF (CD148) è espressa principalmente nelle cellule epiteliali e neuronali e svolge un ruolo nella regolazione dell'attività dei recettori del fattore di crescita epidermico, nonché della trasduzione del segnale mediata da integrine.

Mutazioni in geni che codificano per RPTPs, Class 3 possono essere associate a diverse patologie umane, tra cui disordini immunitari, neurologici e oncologici.

L'inibizione enzimatica si riferisce al processo in cui la velocità di una reazione catalizzata da un enzima viene ridotta a causa della presenza di un inibitore. Gli inibitori possono legarsi reversibilmente o irreversibilmente all'enzima, modificando così la sua conformazione o interferendo con il sito attivo, prevenendone l'interazione con il substrato e quindi la catalisi dell'reazione.

L'inibizione enzimatica può essere di due tipi principali:

1. Inibizione reversibile: L'inibitore si lega all'enzima in modo non covalente e temporaneo, il che significa che l'inibitore può dissociarsi dall'enzima e la sua attività enzimatica può essere ripristinata. Questa forma di inibizione può essere ulteriormente classificata in inibizione competitiva, non competitiva e mista.

2. Inibizione irreversibile: L'inibitore si lega covalentemente all'enzima, modificandone permanentemente la struttura e rendendolo inattivo. Questo tipo di inibizione è spesso utilizzato come strategia terapeutica per bloccare l'attività di enzimi dannosi, come nel caso dell'uso di inibitori della acetilcolinesterasi nel trattamento della miastenia grave.

L'inibizione enzimatica è un importante meccanismo di regolazione delle vie metaboliche e svolge un ruolo cruciale nella modulazione dell'attività enzimatica in risposta a vari stimoli cellulari e ambientali.

Il peso molecolare (PM) è un'unità di misura che indica la massa di una molecola, calcolata come la somma dei pesi atomici delle singole particelle costituenti (atomi) della molecola stessa. Si misura in unità di massa atomica (UMA o dal simbolo chimico ufficiale 'amu') o, più comunemente, in Daltons (Da), dove 1 Da equivale a 1 u.

Nella pratica clinica e nella ricerca biomedica, il peso molecolare è spesso utilizzato per descrivere le dimensioni relative di proteine, peptidi, anticorpi, farmaci e altre macromolecole. Ad esempio, l'insulina ha un peso molecolare di circa 5.808 Da, mentre l'albumina sierica ha un peso molecolare di circa 66.430 Da.

La determinazione del peso molecolare è importante per comprendere le proprietà fisico-chimiche delle macromolecole e il loro comportamento in soluzioni, come la diffusione, la filtrazione e l'interazione con altre sostanze. Inoltre, può essere utile nella caratterizzazione di biomarcatori, farmaci e vaccini, oltre che per comprendere i meccanismi d'azione delle terapie biologiche.

Gli composti organofosforici sono composti chimici che contengono legami covalenti tra atomi di carbonio e fosforo. Questi composti sono ampiamente utilizzati in agricoltura come pesticidi, in particolare insetticidi, erbicidi e fungicidi. Alcuni esempi ben noti di composti organofosforici includono il malathion, il parathion e il glyphosate.

In medicina, i composti organofosforici sono anche noti per la loro tossicità per l'uomo e possono causare una varietà di effetti avversi sulla salute, tra cui la soppressione del sistema nervoso centrale, la paralisi muscolare, la difficoltà respiratoria e la morte in caso di esposizione acuta ad alte dosi. L'esposizione cronica a basse dosi può anche causare effetti avversi sulla salute, come danni al fegato e ai reni, alterazioni del sistema nervoso e cancro.

I composti organofosforici sono anche noti per la loro capacità di inibire l'acetilcolinesterasi, un enzima importante che svolge un ruolo chiave nella trasmissione degli impulsi nervosi nel corpo. Questa proprietà è alla base dell'uso di alcuni composti organofosforici come agenti nervini e armi chimiche.

In sintesi, i composti organofosforici sono una classe importante di composti chimici con ampie applicazioni in agricoltura e medicina, ma che possono anche presentare rischi per la salute umana se utilizzati o esposti in modo improprio.

La medicina definisce lo sperma come un fluido biologico prodotto dalle ghiandole accessorie e dai tubuli seminiferi dei testicoli durante il processo di ejaculation. È composto principalmente da acqua, frazioni proteiche, vitamine, zuccheri, prodotti chimici, come le prostaglandine, e svariati tipi di cellule, tra cui spermatozoi o cellule germinali mature. Lo sperma gioca un ruolo cruciale nella riproduzione umana, fornendo il mezzo di trasporto e la nutrizione per i gameti maschili (spermatozoi) durante il loro viaggio dalle vie genitali maschili a quelle femminili, al fine di fecondare l'ovulo o l'uovo femminile.

La produzione di sperma inizia nella pubertà e continua per tutta la vita riproduttiva dell'individuo. La quantità e la qualità dello sperma possono essere influenzate da diversi fattori, come l'età, lo stile di vita, le condizioni di salute generali e alcuni farmaci o trattamenti medici. Una corretta valutazione della qualità e della quantità dello sperma è spesso necessaria per diagnosticare eventuali problemi di fertilità maschile.

La trasduzione del segnale è un processo fondamentale nelle cellule viventi che consente la conversione di un segnale esterno o interno in una risposta cellulare specifica. Questo meccanismo permette alle cellule di percepire e rispondere a stimoli chimici, meccanici ed elettrici del loro ambiente.

In termini medici, la trasduzione del segnale implica una serie di eventi molecolari che avvengono all'interno della cellula dopo il legame di un ligando (solitamente una proteina o un messaggero chimico) a un recettore specifico sulla membrana plasmatica. Il legame del ligando al recettore induce una serie di cambiamenti conformazionali nel recettore, che a sua volta attiva una cascata di eventi intracellulari, compreso l'attivazione di enzimi, la produzione di secondi messaggeri e l'attivazione o inibizione di fattori di trascrizione.

Questi cambiamenti molecolari interni alla cellula possono portare a una varietà di risposte cellulari, come il cambiamento della permeabilità ionica, l'attivazione o inibizione di canali ionici, la modulazione dell'espressione genica e la promozione o inibizione della proliferazione cellulare.

La trasduzione del segnale è essenziale per una vasta gamma di processi fisiologici, tra cui la regolazione endocrina, il controllo nervoso, la risposta immunitaria e la crescita e sviluppo cellulare. Tuttavia, errori nella trasduzione del segnale possono anche portare a una serie di patologie, tra cui malattie cardiovascolari, cancro, diabete e disturbi neurologici.

L'arilsulfatasi è un enzima che svolge un ruolo importante nel metabolismo delle mucopolisaccaridosi, un gruppo di disturbi genetici caratterizzati dall'accumulo di sostanze chimiche chiamate mucopolisaccaridi (o glicosaminoglicani) nelle cellule del corpo.

Esistono due tipi principali di arilsulfatasi: arilsulfatasi A e arilsulfatasi B. L'arilsulfatasi A è anche nota come solfatasi A o N-acetilgalattosamina 4-solfatasi, ed è responsabile della rimozione dei gruppi solfato dalle catene laterali di alcuni mucopolisaccaridi. La sua carenza può portare alla malattia nota come mucopolisaccaridosi di tipo VI o sindrome di Maroteaux-Lamy.

L'arilsulfatasi B, invece, è anche conosciuta come solfatasi B o N-acetilglucosamina 6-solfatasi, ed è responsabile della rimozione dei gruppi solfato dalle catene laterali di altri mucopolisaccaridi. La sua carenza può portare alla malattia nota come mucopolisaccaridosi di tipo II o sindrome di Hunter.

Entrambi i tipi di arilsulfatasi sono necessari per il normale metabolismo dei mucopolisaccaridi e la loro carenza può portare a una serie di problemi di salute, tra cui ritardo della crescita, anormalità scheletriche, disturbi cardiovascolari, danni ai tessuti e alle articolazioni, e problemi neurologici.

Il fegato è un organo glandolare grande e complesso situato nella parte superiore destra dell'addome, protetto dall'ossa delle costole. È il più grande organo interno nel corpo umano, pesando circa 1,5 chili in un adulto medio. Il fegato svolge oltre 500 funzioni vitali per mantenere la vita e promuovere la salute, tra cui:

1. Filtrazione del sangue: Rimuove le tossine, i batteri e le sostanze nocive dal flusso sanguigno.
2. Metabolismo dei carboidrati: Regola il livello di glucosio nel sangue convertendo gli zuccheri in glicogeno per immagazzinamento ed è rilasciato quando necessario fornire energia al corpo.
3. Metabolismo delle proteine: Scompone le proteine in aminoacidi e aiuta nella loro sintesi, nonché nella produzione di albumina, una proteina importante per la pressione sanguigna regolare.
4. Metabolismo dei lipidi: Sintetizza il colesterolo e le lipoproteine, scompone i grassi complessi in acidi grassi e glicerolo, ed è responsabile dell'eliminazione del colesterolo cattivo (LDL).
5. Depurazione del sangue: Neutralizza e distrugge i farmaci e le tossine chimiche nel fegato attraverso un processo chiamato glucuronidazione.
6. Produzione di bilirubina: Scompone l'emoglobina rossa in bilirubina, che viene quindi eliminata attraverso la bile.
7. Coagulazione del sangue: Produce importanti fattori della coagulazione del sangue come il fattore I (fibrinogeno), II (protrombina), V, VII, IX, X e XI.
8. Immunologia: Contiene cellule immunitarie che aiutano a combattere le infezioni.
9. Regolazione degli zuccheri nel sangue: Produce glucosio se necessario per mantenere i livelli di zucchero nel sangue costanti.
10. Stoccaggio delle vitamine e dei minerali: Conserva le riserve di glicogeno, vitamina A, D, E, K, B12 e acidi grassi essenziali.

Il fegato è un organo importante che svolge molte funzioni vitali nel nostro corpo. È fondamentale mantenerlo in buona salute attraverso una dieta equilibrata, l'esercizio fisico regolare e la riduzione dell'esposizione a sostanze tossiche come alcol, fumo e droghe illecite.

La definizione medica di "cellule coltivate" si riferisce a cellule vive che sono state prelevate da un tessuto o organismo e fatte crescere in un ambiente di laboratorio controllato, ad esempio in un piatto di Petri o in un bioreattore. Questo processo è noto come coltura cellulare ed è utilizzato per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la sicurezza dei farmaci, produrre vaccini e terapie cellulari avanzate, nonché per scopi di ricerca biologica di base.

Le cellule coltivate possono essere prelevate da una varietà di fonti, come linee cellulari immortalizzate, cellule primarie isolate da tessuti umani o animali, o cellule staminali pluripotenti indotte (iPSC). Le condizioni di coltura, come la composizione del mezzo di coltura, il pH, la temperatura e la presenza di fattori di crescita, possono essere regolate per supportare la crescita e la sopravvivenza delle cellule e per indurre differenti fenotipi cellulari.

La coltura cellulare è una tecnologia essenziale nella ricerca biomedica e ha contribuito a numerose scoperte scientifiche e innovazioni mediche. Tuttavia, la coltivazione di cellule in laboratorio presenta anche alcune sfide, come il rischio di contaminazione microbica, la difficoltà nella replicazione delle condizioni fisiologiche complessi dei tessuti e degli organismi viventi, e l'etica associata all'uso di cellule umane e animali in ricerca.

Receptor-like protein tyrosine phosphatases, class 4 (RPTPs, Class 4), noti anche come RPTPμ e RPTPθ, sono una sottoclasse di proteine tirosina fosfatasi con attività enzimatica che regolano la segnalazione cellulare attraverso la dephosphorylation dei substrati tirosin-fosforilati. Appartengono alla superfamiglia delle tirosina fosfatasi e possiedono due domini transmembrana, un'estremità extracellulare ricca di motivi fibronectine di tipo III e una regione intracellulare con un dominio catalitico tirosina fosfatasi.

RPTPs, Class 4, sono espressi principalmente nel sistema nervoso centrale e periferico, dove svolgono un ruolo cruciale nella neurogenesi, sinaptogenesi, plasticità sinaptica e riparazione dei nervi. Questi RPTPs interagiscono con vari ligandi extracellulari, come i collageni e le chondroitine solfate proteoglicani, che inducono la dimerizzazione delle molecole di RPTP e l'attivazione della fosfatasi intrinseca. Ciò provoca una dephosphorylation dei substrati tirosin-fosforilati, compresi i recettori di crescita nervosa e le proteine adattatrici, che a loro volta influenzano la segnalazione cellulare e il comportamento cellulare.

Le mutazioni nei geni RPTPμ (PTPRM) o RPTPθ (PTPRT) sono state associate a diverse condizioni patologiche, come l'epilessia, le malformazioni cerebrali e i tumori. Pertanto, la comprensione della funzione e del meccanismo di regolazione delle RPTPs, Class 4, è fondamentale per lo sviluppo di strategie terapeutiche per tali condizioni.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un concetto utilizzato in biochimica e biologia molecolare per descrivere la somiglianza nella sequenza degli aminoacidi tra due o più proteine. Questa misura quantifica la similarità delle sequenze amminoacidiche di due proteine e può fornire informazioni importanti sulla loro relazione evolutiva, struttura e funzione.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si basa sull'ipotesi che le proteine con sequenze simili siano probabilmente derivate da un antenato comune attraverso processi evolutivi come la duplicazione del gene, l'inversione, la delezione o l'inserzione di nucleotidi. Maggiore è il grado di somiglianza nella sequenza amminoacidica, più alta è la probabilità che le due proteine siano evolutivamente correlate.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si calcola utilizzando algoritmi informatici che confrontano e allineano le sequenze amminoacidiche delle proteine in esame. Questi algoritmi possono identificare regioni di similarità o differenze tra le sequenze, nonché indici di somiglianza quantitativa come il punteggio di BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) o il punteggio di Smith-Waterman.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un importante strumento per la ricerca biologica, poiché consente di identificare proteine correlate evolutivamente, prevedere la loro struttura tridimensionale e funzione, e comprendere i meccanismi molecolari alla base delle malattie genetiche.

Mitogen-Activated Protein Kinase Phosphatases (MKPs) sono un gruppo di enzimi appartenenti alla classe delle protein fosfatasi, che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione negativa dei segnali trasmessi dalle Mitogen-Activated Protein Kinases (MAPK). Le MAPK sono enzimi che partecipano a diversi processi cellulari, compresa la proliferazione, l'apoptosi e la differenziazione cellulare.

Le MKPs dephosphorylano specificamente i residui di tirosina e serina/treonina presenti sulle MAPK, inattivandole e interrompendo così il segnale trasduzionato dalle MAPK. Questa regolazione negativa è importante per prevenire una risposta cellulare eccessiva o prolungata alle stimolazioni esterne.

Le MKPs sono presenti in diverse compartimenti cellulari, come il citoplasma e il nucleo, e possono essere attivate o reclutate nel sito di segnalazione delle MAPK in risposta a diversi stimoli cellulari. La disregolazione delle MKPs è stata associata a diverse patologie, tra cui il cancro e le malattie infiammatorie.

In medicina, una linea cellulare è una cultura di cellule che mantengono la capacità di dividersi e crescere in modo continuo in condizioni appropriate. Le linee cellulari sono comunemente utilizzate in ricerca per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la tossicità dei farmaci, e capire i meccanismi delle malattie.

Le linee cellulari possono essere derivate da diversi tipi di tessuti, come quelli tumorali o normali. Le linee cellulari tumorali sono ottenute da cellule cancerose prelevate da un paziente e successivamente coltivate in laboratorio. Queste linee cellulari mantengono le caratteristiche della malattia originale e possono essere utilizzate per studiare la biologia del cancro e testare nuovi trattamenti.

Le linee cellulari normali, d'altra parte, sono derivate da tessuti non cancerosi e possono essere utilizzate per studiare la fisiologia e la patofisiologia di varie malattie. Ad esempio, le linee cellulari epiteliali possono essere utilizzate per studiare l'infezione da virus o batteri, mentre le linee cellulari neuronali possono essere utilizzate per studiare le malattie neurodegenerative.

E' importante notare che l'uso di linee cellulari in ricerca ha alcune limitazioni e precauzioni etiche da considerare, come il consenso informato del paziente per la derivazione di linee cellulari tumorali, e la verifica dell'identità e della purezza delle linee cellulari utilizzate.

L'attivazione enzimatica si riferisce al processo di innesco o avvio dell'attività catalitica di un enzima. Gli enzimi sono proteine che accelerano reazioni chimiche specifiche all'interno di un organismo vivente. La maggior parte degli enzimi è prodotta in una forma inattiva, chiamata zymogeni o proenzimi. Questi devono essere attivati prima di poter svolgere la loro funzione catalitica.

L'attivazione enzimatica può verificarsi attraverso diversi meccanismi, a seconda del tipo di enzima. Uno dei meccanismi più comuni è la proteolisi, che implica la scissione della catena polipeptidica dell'enzima da parte di una peptidasi (un enzima che taglia le proteine in peptidi o amminoacidi). Questo processo divide lo zymogeno in due parti: una piccola porzione, chiamata frammento regolatorio, e una grande porzione, chiamata catena catalitica. La separazione di queste due parti consente all'enzima di assumere una conformazione tridimensionale attiva che può legare il substrato e catalizzare la reazione.

Un altro meccanismo di attivazione enzimatica è la rimozione di gruppi chimici inibitori, come i gruppi fosfati. Questo processo viene spesso catalizzato da altre proteine chiamate chinasi o fosfatasi. Una volta che il gruppo inibitorio è stato rimosso, l'enzima può assumere una conformazione attiva e svolgere la sua funzione catalitica.

Infine, alcuni enzimi possono essere attivati da cambiamenti ambientali, come variazioni di pH o temperatura. Questi enzimi contengono residui amminoacidici sensibili al pH o alla temperatura che possono alterare la conformazione dell'enzima quando le condizioni ambientali cambiano. Quando questo accade, l'enzima può legare il substrato e catalizzare la reazione.

In sintesi, l'attivazione enzimatica è un processo complesso che può essere causato da una varietà di fattori, tra cui la rimozione di gruppi inibitori, la modifica della conformazione dell'enzima e i cambiamenti ambientali. Comprendere questi meccanismi è fondamentale per comprendere il ruolo degli enzimi nella regolazione dei processi cellulari e nella patogenesi delle malattie.

La nucleotidasi è un enzima (più precisamente, una classe di enzimi) che catalizza la reazione di idrolisi dei nucleosidi trifosfati e difosfati, convertendoli in nucleosidi monofosfati e fosfato inorganico. Questa reazione è importante nel metabolismo dei nucleotidi e nell'equilibrio energetico delle cellule.

Esistono diversi tipi di nucleotidasi, che possono essere classificate in base alla loro specificità per il substrato o al loro meccanismo d'azione. Alcuni enzimi di questa classe sono anche noti come fosfatasi acide o alcaline, a seconda del pH ottimale per la loro attività catalitica.

L'attività della nucleotidasi è regolata da diversi fattori, tra cui il livello di calcio nelle cellule e l'azione di alcuni ormoni. Un'alterazione dell'attività di questo enzima può essere associata a diverse patologie, come ad esempio la malattia di Gaucher, una condizione genetica che colpisce il metabolismo dei lipidi.

Gli organofosfati sono un gruppo di composti chimici che contengono fosforo e ossigeno, utilizzati in vari settori come pesticidi agricoli, solventi industriali e additivi per carburanti. In medicina, gli organofosfati sono noti principalmente per le loro proprietà anticolinesterasiche, il che significa che possono inibire l'enzima acetilcolinesterasi (AChE), responsabile della degradazione dell'acetilcolina, un neurotrasmettitore importante nel sistema nervoso parasimpatico e nel sistema nervoso periferico.

L'inibizione di AChE provoca un accumulo di acetilcolina nei collegamenti neuromuscolari e sinaptici, portando a una serie di sintomi tossici nota come avvelenamento da organofosfati o sindrome anticolinergica. I sintomi possono variare da lievi a gravi, a seconda della dose e dell'esposizione, e includono:

1. Nausea e vomito
2. Diarrea
3. Sudorazione e lacrimazione eccessive
4. Midriasi (pupille dilatate)
5. Tachicardia (frequenza cardiaca accelerata)
6. Ipotensione (pressione sanguigna bassa)
7. Debolezza muscolare e fascicolazioni (contrazioni muscolari involontarie)
8. Confusione mentale, agitazione o sonnolenza
9. Difficoltà respiratorie
10. Convulsioni e coma in casi gravi

L'esposizione agli organofosfati può verificarsi per via cutanea, respiratoria o orale, con il rischio maggiore di avvelenamento associato all'ingestione o all'inalazione di queste sostanze. Il trattamento dell'avvelenamento da organofosfati prevede l'uso di farmaci anticolinergici come l'atropina, che aiuta a bloccare gli effetti della sovra-stimolazione del sistema nervoso parasimpatico, e l'ossigenoterapia per supportare la funzione respiratoria. La prevenzione dell'esposizione agli organofosfati attraverso l'uso di dispositivi di protezione individuale (DPI) e il rispetto delle normative di sicurezza è fondamentale per ridurre il rischio di avvelenamento.

Il clonaggio molecolare è una tecnica di laboratorio utilizzata per creare copie esatte di un particolare frammento di DNA. Questa procedura prevede l'isolamento del frammento desiderato, che può contenere un gene o qualsiasi altra sequenza specifica, e la sua integrazione in un vettore di clonazione, come un plasmide o un fago. Il vettore viene quindi introdotto in un organismo ospite, ad esempio batteri o cellule di lievito, che lo replicano producendo numerose copie identiche del frammento di DNA originale.

Il clonaggio molecolare è una tecnica fondamentale nella biologia molecolare e ha permesso importanti progressi in diversi campi, tra cui la ricerca genetica, la medicina e la biotecnologia. Ad esempio, può essere utilizzato per produrre grandi quantità di proteine ricombinanti, come enzimi o vaccini, oppure per studiare la funzione dei geni e le basi molecolari delle malattie.

Tuttavia, è importante sottolineare che il clonaggio molecolare non deve essere confuso con il clonazione umana o animale, che implica la creazione di organismi geneticamente identici a partire da cellule adulte differenziate. Il clonaggio molecolare serve esclusivamente a replicare frammenti di DNA e non interi organismi.

In campo medico e genetico, una mutazione è definita come un cambiamento permanente nel materiale genetico (DNA o RNA) di una cellula. Queste modifiche possono influenzare il modo in cui la cellula funziona e si sviluppa, compreso l'effetto sui tratti ereditari. Le mutazioni possono verificarsi naturalmente durante il processo di replicazione del DNA o come risultato di fattori ambientali dannosi come radiazioni, sostanze chimiche nocive o infezioni virali.

Le mutazioni possono essere classificate in due tipi principali:

1. Mutazioni germinali (o ereditarie): queste mutazioni si verificano nelle cellule germinali (ovuli e spermatozoi) e possono essere trasmesse dai genitori ai figli. Le mutazioni germinali possono causare malattie genetiche o predisporre a determinate condizioni mediche.

2. Mutazioni somatiche: queste mutazioni si verificano nelle cellule non riproduttive del corpo (somatiche) e di solito non vengono trasmesse alla prole. Le mutazioni somatiche possono portare a un'ampia gamma di effetti, tra cui lo sviluppo di tumori o il cambiamento delle caratteristiche cellulari.

Le mutazioni possono essere ulteriormente suddivise in base alla loro entità:

- Mutazione puntiforme: una singola base (lettera) del DNA viene modificata, eliminata o aggiunta.
- Inserzione: una o più basi vengono inserite nel DNA.
- Delezione: una o più basi vengono eliminate dal DNA.
- Duplicazione: una sezione di DNA viene duplicata.
- Inversione: una sezione di DNA viene capovolta end-to-end, mantenendo l'ordine delle basi.
- Traslocazione: due segmenti di DNA vengono scambiati tra cromosomi o all'interno dello stesso cromosoma.

Le mutazioni possono avere effetti diversi sul funzionamento delle cellule e dei geni, che vanno da quasi impercettibili a drammatici. Alcune mutazioni non hanno alcun effetto, mentre altre possono portare a malattie o disabilità.

"Saccharomyces cerevisiae" è una specie di lievito unicellulare comunemente noto come "lievito da birra". È ampiamente utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande per la fermentazione alcolica e nella produzione di pane, vino, birra e yogurt.

In ambito medico, S. cerevisiae è talvolta utilizzato come probiotico, in particolare per le persone con disturbi gastrointestinali. Alcuni studi hanno suggerito che questo lievito può aiutare a ripristinare l'equilibrio della flora intestinale e rafforzare il sistema immunitario.

Tuttavia, è importante notare che S. cerevisiae può anche causare infezioni opportunistiche, specialmente in individui con un sistema immunitario indebolito. Questi possono includere infezioni della pelle, delle vie urinarie e del tratto respiratorio.

In sintesi, "Saccharomyces cerevisiae" è un lievito utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande, nonché come probiotico in ambito medico, sebbene possa anche causare infezioni opportunistiche in alcuni individui.

La tiamina pirofosfatasi, nota anche come transketolasi, è un enzima (EC 2.2.1.1) che catalizza la reazione di trasferimento di un gruppo gliceraldeide-3-fosfato da un donatore di ketolo a un accettore di aldolo nella biosintesi dei carboidrati. Questa reazione è fondamentale per il ciclo di Krebs e la via di Hexosa Monofosfato (HMP), che svolgono un ruolo cruciale nel metabolismo energetico e nella produzione di precursori per la biosintesi degli aminoacidi, dei nucleotidi e delle lipide. La tiamina pirofosfatasi richiede il cofattore tiamina pirifosfato (TPP) per svolgere la sua funzione enzimatica. Una carenza di questo enzima può portare a una varietà di disturbi metabolici, tra cui la beriberi, una condizione causata da una carenza di tiamina.

Gli inibitori enzimatici sono molecole o composti che hanno la capacità di ridurre o bloccare completamente l'attività di un enzima. Si legano al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di legarsi e quindi di subire la reazione catalizzata dall'enzima. Gli inibitori enzimatici possono essere reversibili o irreversibili, a seconda che il loro legame con l'enzima sia temporaneo o permanente. Questi composti sono utilizzati in medicina come farmaci per trattare varie patologie, poiché possono bloccare la sovrapproduzione di enzimi dannosi o ridurre l'attività di enzimi coinvolti in processi metabolici anomali. Tuttavia, è importante notare che un eccessivo utilizzo di inibitori enzimatici può portare a effetti collaterali indesiderati, poiché molti enzimi svolgono anche funzioni vitali per il corretto funzionamento dell'organismo.

Gli organoidi sono costruzioni tridimensionali miniaturizzate e strutturalmente complesse di cellule che si auto-organizzano spontaneamente in modo simile a un organo o alla sua porzione funzionale. Vengono coltivati in laboratorio utilizzando cellule staminali pluripotenti o progenitrici, che possono provenire da diversi tessuti, come quelli intestinali, cerebrali o polmonari. Gli organoidi possono riprodurre alcune delle caratteristiche funzionali e strutturali di un organo, offrendo un modello eccellente per studiare lo sviluppo degli organi, le malattie e i test farmacologici. Questi modelli possono contribuire a comprendere meglio la biologia umana e ad accelerare la scoperta di nuovi trattamenti per varie patologie.

Dual Specificity Phosphatase 6 (DUSP6), anche nota come MAPK Phosphatase 3 (MKP3), è un enzima appartenente alla famiglia delle fosfatasi a doppia specificità. Questo enzima svolge un ruolo importante nella regolazione della via di segnalazione del fattore di crescita mitogeno (MAPK) attraverso la dephosphorylazione e l'inattivazione dei chinasi attivate da MAPK, come ERK1/2.

DUSP6 è specificamente espressa nel sistema nervoso centrale e svolge un ruolo cruciale nella plasticità sinaptica, nell'apprendimento e nella memoria. Mutazioni o alterazioni dell'espressione di DUSP6 sono state associate a diverse condizioni patologiche, tra cui la malattia di Alzheimer, il cancro al seno e la schizofrenia.

In sintesi, Dual Specificity Phosphatase 6 è un enzima che regola negativamente la via di segnalazione del fattore di crescita mitogeno (MAPK) attraverso la dephosphorylazione e l'inattivazione delle chinasi attivate da MAPK, ed è particolarmente espressa nel sistema nervoso centrale dove svolge un ruolo cruciale nella plasticità sinaptica, nell'apprendimento e nella memoria.

La Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 2 (PTPN2) è un enzima appartenente alla classe delle fosfatasi che svolge un ruolo importante nella regolazione della segnalazione cellulare. Più specificamente, la PTPN2 è una fosfatasi a tirosina non ricettoriale che rimuove i gruppi fosfato dalle tirosine delle proteine, invertendo l'azione delle protein-tirosine chinasi (PTK) e modulando così la trasduzione del segnale intracellulare.

La PTPN2 è codificata dal gene PTPN2 situato sul cromosoma 1 nel locus 1p36.13. Questo enzima è espresso in molti tessuti, compresi quelli del sistema immunitario, dove svolge un ruolo cruciale nella regolazione della risposta infiammatoria e immunitaria. La PTPN2 è stata anche identificata come un importante regolatore della segnalazione insulinica e dell'omeostasi del glucosio.

Le mutazioni del gene PTPN2 sono state associate a diverse condizioni patologiche, tra cui la sindrome di Noonan, la leucemia mieloide acuta, il diabete di tipo 2 e alcune malattie infiammatorie intestinali. Inoltre, è stato dimostrato che la PTPN2 svolge un ruolo cruciale nella difesa contro i patogeni intracellulari, come i batteri e i virus, e le sue disfunzioni possono portare a una suscettibilità aumentata alle infezioni.

Gli ossalati sono sali dell'acido ossalico. Nella medicina, il termine "ossalosi" si riferisce spesso alla formazione di cristalli di ossalato di calcio nei tessuti e nei fluidi corporei, che può portare a diversi problemi di salute.

La più comune forma di ossalosi è la calcolosi renale, in cui i cristalli di ossalato di calcio si accumulano nel sistema urinario e formano calcoli renali. Questi possono causare dolore intenso, infezioni del tratto urinario e altri problemi di salute.

L'ossalosi può anche verificarsi in altre parti del corpo, come nei muscoli scheletrici o nel sistema nervoso periferico, dove i cristalli di ossalato possono causare infiammazione, danni ai tessuti e altri problemi di salute.

L'ossalosi può essere causata da diversi fattori, tra cui una dieta ricca di alimenti che contengono acido ossalico (come spinaci, bietole, cioccolato e noci), disturbi genetici che influenzano il metabolismo dell'ossalato, disfunzioni renali e altri problemi di salute. Il trattamento dell'ossalosi dipende dalla causa sottostante e può includere cambiamenti nella dieta, farmaci per prevenire la formazione di calcoli renali o interventi chirurgici per rimuovere i calcoli renali.

Le neoplasie della prostata si riferiscono a un gruppo eterogeneo di crescite cellulari anormali nella ghiandola prostatica, che possono essere benigne o maligne. La forma più comune di neoplasia maligna è il carcinoma prostatico adenocarcinoma.

L'adenocarcinoma della prostata origina dalle cellule ghiandolari presenti nella prostata e tende a crescere lentamente, anche se alcuni sottotipi possono essere più aggressivi e progressivi. Questa neoplasia può diffondersi localmente infiltrando i tessuti circostanti o attraverso la disseminazione ematica o linfatica a distanza, interessando altri organi come gli ossee, i polmoni e il fegato.

I fattori di rischio per lo sviluppo del carcinoma prostatico includono l'età avanzata, la familiarità positiva per la malattia, l'origine etnica (più comune negli uomini di origine africana) e l'esposizione a fattori ambientali come il fumo di sigaretta.

La diagnosi si basa sull'esame fisico, i livelli sierici del PSA (antigene prostatico specifico), l'ecografia transrettale e la biopsia prostatica guidata dall'ecografia. Il trattamento dipende dalla stadiazione della malattia, dall'età del paziente, dalle comorbidità e dalle preferenze personali. Le opzioni terapeutiche includono la sorveglianza attiva, la prostatectomia radicale, la radioterapia esterna o interna (brachiterapia), l'ormonoterapia e la chemioterapia.

Le metalloproteine sono proteine che contengono uno o più ioni metallici come parte integrante della loro struttura. Questi ioni metallici sono essenziali per la funzione delle metalloproteine, poiché svolgono un ruolo cruciale nella catalisi enzimatica, nel trasporto di elettroni e nell'interazione con molecole di segnalazione. Le metalloproteine possono essere classificate in base al tipo di ione metallico presente, come ad esempio emoproteine (con ferro), ferrodossine (con ferro), proteine contenenti rame e zinco, ecc. Alcune famose metalloproteine includono l'emoglobina, la mioglobina e le diverse ossidoreduttasi. Le alterazioni nella struttura o nella funzione delle metalloproteine possono essere associate a varie patologie umane, come ad esempio malattie neurodegenerative, cancro e disturbi del metabolismo.

SH2 Domain-Containing Protein Tyrosine Phosphatases (SHPTPs) sono una famiglia di enzimi che dephosphorylano proteine tyrosine, regolando così vari processi cellulari come la segnalazione cellulare, l'attività enzimatica e la crescita cellulare. SHPTPs contengono due domini SH2 (Src Homology 2) che riconoscono e si legano a sequenze di tirosine fosforilate su altre proteine, permettendo loro di essere reclutati e attivati in specifici complessi di segnalazione cellulare.

Esistono due membri principali della famiglia SHPTPs: SHP-1 (Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 6) e SHP-2 (Protein Tyrosine Phosphatase, Receptor Type C). SHP-1 è espresso principalmente in ematopoietici e cellule del sistema immunitario e svolge un ruolo importante nella regolazione della risposta immune. SHP-2, d'altra parte, è ampiamente espresso in diversi tipi di cellule ed è implicato nella segnalazione di molti recettori a tirosina chinasi, come il recettore dell'insulina e il fattore di crescita epidermico.

Mutazioni genetiche che alterano l'attività di SHPTPs sono state associate a diverse malattie umane, tra cui alcuni tipi di cancro e disordini del sistema immunitario.

La leucil aminopeptidasi è un enzima (numero EC 3.4.11.1) che si trova principalmente nel citoplasma delle cellule e svolge un ruolo importante nella rimozione degli amminoacidi N-terminali dalle proteine e dai peptidi. Questo enzima è altamente specifico per i residui di leucina o metionina come il primo amminoacido della catena polipeptidica.

La leucil aminopeptidasi è presente in molti tessuti e organi, tra cui il fegato, l'intestino tenue, i reni e il cervello. Ha un'importante funzione nella digestione e nell'assorbimento dei peptidi e delle proteine alimentari, poiché aiuta a scomporli in singoli amminoacidi che possono essere assorbiti dalle cellule intestinali.

Inoltre, la leucil aminopeptidasi è stata studiata per il suo potenziale ruolo nella regolazione della risposta immunitaria e nell'infiammazione. L'attività di questo enzima può essere modulata in risposta a vari stimoli, come ormoni e fattori di crescita, e può svolgere un ruolo nella proteolisi selettiva di peptidi e proteine che contengono sequenze specifiche.

L'alterazione dell'attività della leucil aminopeptidasi è stata associata a diverse condizioni patologiche, come malattie infiammatorie intestinali, cancro e disturbi neurologici. Pertanto, la misurazione dell'attività di questo enzima può essere utile come biomarcatore per monitorare lo stato di salute o la progressione della malattia in queste condizioni.

La calcineurina è un enzima (più precisamente una fosfatasi) presente nelle cellule, che svolge un ruolo importante nella regolazione della risposta immunitaria. Viene attivata quando le cellule T vengono stimolate da antigeni estranei e successivamente dephosphoryla diversi substrati, compreso il fattore di trascrizione NF-AT (Nuclear Factor of Activated T cells), che entra nel nucleo e promuove la trascrizione dei geni necessari per l'attivazione delle cellule T.

L'inibizione della calcineurina è il meccanismo d'azione di alcuni farmaci immunosoppressori comunemente usati dopo trapianti d'organo, come la ciclosporina e il tacrolimus, che mirano a prevenire il rigetto del trapianto bloccando l'attivazione delle cellule T.

La calcineurina è anche presente in altri tipi di cellule oltre alle cellule T, come i neuroni e le cellule muscolari scheletriche, dove svolge altre funzioni regolatorie.

La 6-Fitasi è un enzima che svolge un ruolo importante nella regolazione del metabolismo del calcio e del fosfato nelle cellule. Si trova in molti tessuti del corpo, tra cui il fegato, i reni, l'intestino tenue e le ossa.

L'attività della 6-Fitasi è strettamente regolata ed è stata identificata come un fattore chiave nella patogenesi di alcune malattie ossee, come l'osteoporosi e la gotta. In particolare, livelli elevati di attività della 6-Fitasi sono stati associati a una ridotta densità minerale ossea e a un aumento del rischio di fratture ossee.

L'inibizione dell'attività della 6-Fitasi è stata studiata come potenziale strategia terapeutica per il trattamento dell'osteoporosi e di altre malattie ossee. Alcuni farmaci, come i bisfosfonati, sono noti per ridurre l'attività della 6-Fitasi e possono aiutare a prevenire la perdita ossea associata all'osteoporosi.

In sintesi, la 6-Fitasi è un enzima importante che regola il metabolismo del calcio e del fosfato nelle cellule e può svolgere un ruolo nella patogenesi di alcune malattie ossee. L'inibizione dell'attività della 6-Fitasi può essere una strategia terapeutica promettente per il trattamento dell'osteoporosi e di altre malattie ossee.

I macrofagi sono un tipo di globuli bianchi (leucociti) che appartengono alla categoria dei fagociti mononucleati, il cui ruolo principale è quello di difendere l'organismo dalle infezioni e dall'infiammazione. Essi derivano dai monociti presenti nel sangue periferico e, una volta entrati nei tessuti, si differenziano in macrofagi. Questi cellule presentano un grande nucleo reniforme o a forma di ferro di cavallo e citoplasma ricco di mitocondri, ribosomi e lisosomi. I macrofagi sono dotati della capacità di fagocitare (inglobare) particelle estranee, come batteri e detriti cellulari, e di presentarle alle cellule del sistema immunitario, stimolandone la risposta. Sono in grado di secernere una vasta gamma di mediatori chimici, come citochine, chemochine ed enzimi, che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte infiammatorie e immunitarie. I macrofagi sono presenti in diversi tessuti e organi, come polmoni, fegato, milza, midollo osseo e sistema nervoso centrale, dove svolgono funzioni specifiche a seconda del loro ambiente.

La membrana cellulare, nota anche come membrana plasmatica, è una sottile barriera lipidico-proteica altamente selettiva che circonda tutte le cellule. Ha uno spessore di circa 7-10 nanometri ed è composta principalmente da due strati di fosfolipidi con molecole proteiche immerse in essi. Questa membrana svolge un ruolo cruciale nella separazione del citoplasma della cellula dal suo ambiente esterno, garantendo la stabilità e l'integrità strutturale della cellula.

Inoltre, la membrana cellulare regola il passaggio di sostanze all'interno e all'esterno della cellula attraverso un processo chiamato trasporto selettivo. Ciò include il trasferimento di nutrienti, ioni e molecole di segnalazione necessari per la sopravvivenza cellulare, nonché l'espulsione delle sostanze tossiche o di rifiuto. La membrana cellulare è anche responsabile della ricezione dei segnali esterni che influenzano il comportamento e le funzioni cellulari.

La sua struttura unica, composta da fosfolipidi con code idrofobiche e teste polari idrofile, consente alla membrana di essere flessibile e selettiva. Le molecole proteiche integrate nella membrana, come i canali ionici e i recettori, svolgono un ruolo chiave nel facilitare il trasporto attraverso la barriera lipidica e nella risposta ai segnali esterni.

In sintesi, la membrana cellulare è una struttura dinamica e vitale che protegge la cellula, regola il traffico di molecole e consente alla cellula di interagire con l'ambiente circostante. La sua integrità e funzionalità sono essenziali per la sopravvivenza, la crescita e la divisione cellulare.

L'acetilglucosaminidasi è un enzima (specificamente, una glicosidasi) che catalizza la rimozione di residui di N-acetil-D-glucosamina da glicoproteine e glicolipidi. Questo enzima svolge un ruolo importante nel processo di degradazione delle mucopolisaccaridosi, una serie di disturbi genetici che colpiscono la capacità del corpo di elaborare e smaltire correttamente i lunghi filamenti di zucchero chiamati glicosaminoglicani.

Nei pazienti con carenza di acetilglucosaminidasi, i glicosaminoglicani non vengono degradati correttamente e si accumulano nei lisosomi delle cellule, portando a una serie di problemi di salute, tra cui ritardo mentale, anormalità scheletriche, disturbi visivi e organomegalia (ingrossamento di fegato e milza). Questa condizione è nota come mucopolisaccaridosi di tipo II o sindrome di Hunter.

L'acetilglucosaminidasi è anche presente in molti batteri, dove svolge un ruolo importante nella loro capacità di aderire e infettare le cellule ospiti. L'inibizione di questo enzima può essere una strategia per prevenire l'infezione da parte di questi batteri.

In campo medico e biologico, le frazioni subcellulari si riferiscono a componenti specifici e isolati di una cellula che sono state separate dopo la lisi (la rottura) della membrana cellulare. Questo processo viene comunemente eseguito in laboratorio per studiare e analizzare le diverse strutture e funzioni all'interno di una cellula.

Le frazioni subcellulari possono includere:

1. Nucleo: la parte della cellula che contiene il materiale genetico (DNA).
2. Citoplasma: il materiale fluido all'interno della cellula, al di fuori del nucleo.
3. Mitocondri: le centrali energetiche delle cellule che producono ATP.
4. Lisosomi: organelli che contengono enzimi digestivi che aiutano a degradare materiale indesiderato o danneggiato all'interno della cellula.
5. Ribosomi: strutture dove si sintetizza la maggior parte delle proteine all'interno della cellula.
6. Reticolo endoplasmatico rugoso (RER) e reticolo endoplasmatico liscio (REL): membrane intracellulari che svolgono un ruolo importante nel processare, trasportare e immagazzinare proteine e lipidi.
7. Apparato di Golgi: una struttura composta da vescicole e sacchi membranosie che modifica, classifica e trasporta proteine e lipidi.
8. Perossisomi: piccoli organelli che contengono enzimi che scompongono varie sostanze chimiche, inclusi alcuni tipi di grassi e aminoacidi.

L'isolamento di queste frazioni subcellulari richiede l'uso di tecniche specializzate, come centrifugazione differenziale e ultracentrifugazione, per separare i componenti cellulari in base alle loro dimensioni, forma e densità.

Le catepsine sono una famiglia di enzimi proteolitici, che svolgono un ruolo importante nella degradazione delle proteine all'interno delle cellule. Sono classificate come peptidasi e più specificamente come proteasi a cisteina. Le catepsine sono prodotte in forma inattiva e vengono attivate solo quando necessario, ad esempio durante la digestione di proteine o il ripristino dei tessuti danneggiati.

Esistono diversi tipi di catepsine, tra cui:

* Catepsina B: è presente in molti tessuti e organi del corpo umano ed è coinvolta nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare.
* Catepsina D: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella digestione delle proteine all'interno dei lisosomi. È anche nota per essere secreta dalle cellule tumorali e può contribuire alla loro crescita e diffusione.
* Catepsina L: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare. È anche nota per essere secreta dalle cellule immunitarie e può contribuire alla loro funzione di difesa contro i patogeni.
* Catepsina S: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare. È anche nota per essere coinvolta nella presentazione degli antigeni alle cellule immunitarie.

Un'alterata attività delle catepsine è stata associata a diverse malattie, tra cui l'artrite reumatoide, il cancro e le malattie neurodegenerative come la malattia di Alzheimer e la malattia di Parkinson.

"Escherichia" è un genere di batteri gram-negativi, non sporigeni, anaerobi facoltativi, appartenenti alla famiglia Enterobacteriaceae. Il membro più noto e studiato di questo genere è Escherichia coli (E. coli), che è comunemente presente nel tratto gastrointestinale inferiore dei mammiferi e degli uccelli. Alcuni ceppi di E. coli possono causare infezioni nell'uomo, come gastroenterite, meningite e infezioni del tratto urinario. I batteri del genere Escherichia sono generalmente mobili, con flagelli per la motilità, e presentano un'importante funzione nella biosintesi delle vitamine K e B. Sono anche utilizzati come organismi modello in biologia molecolare e ingegneria genetica.

Un legame di proteine, noto anche come legame peptidico, è un tipo specifico di legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH2) di un altro amminoacido durante la formazione di una proteina. Questo legame chimico connette sequenzialmente gli amminoacidi insieme per formare catene polipeptidiche, che sono alla base della struttura primaria delle proteine. La formazione di un legame peptidico comporta la perdita di una molecola d'acqua (dehidratazione), con il risultato che il legame è costituito da un atomo di carbonio, due atomi di idrogeno, un ossigeno e un azoto (-CO-NH-). La specificità e la sequenza dei legami peptidici determinano la struttura tridimensionale delle proteine e, di conseguenza, le loro funzioni biologiche.

Cathepsin K è un enzima proteolitico appartenente alla classe delle cisteine peptidasi. È prodotto principalmente dalle cellule osteoclastiche, che svolgono un ruolo chiave nel rimodellamento osseo e nella riassorbimento del tessuto osseo. Cathepsin K è in grado di degradare una vasta gamma di substrati proteici, tra cui collagene, elastina e proteoglicani.

L'enzima svolge un ruolo importante nella fisiologia dell'osso, poiché contribuisce alla dissoluzione della matrice ossea durante il processo di riassorbimento osseo. Tuttavia, un'eccessiva attività di Cathepsin K è stata associata a diverse condizioni patologiche, come l'osteoporosi e alcune malattie articolari degenerative.

Inibire l'attività di Cathepsin K può essere una strategia terapeutica promettente per il trattamento dell'osteoporosi e altre patologie ossee, come pure per la prevenzione della progressione di alcune malattie articolari.

La definizione medica di "Clinical Enzyme Tests" si riferisce a un tipo di esame di laboratorio utilizzato per valutare la funzionalità di organi e tessuti specifici del corpo umano, nonché per diagnosticare e monitorare lo sviluppo e la progressione di varie condizioni patologiche.

Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche all'interno delle cellule viventi. Quando le cellule vengono danneggiate o distrutte, gli enzimi possono fuoriuscire nel flusso sanguigno. I test enzimatici clinici misurano la concentrazione di specifici enzimi nel sangue o in altri fluidi corporei per rilevare eventuali anomalie che possano indicare una malattia o un danno tissutale.

Ad esempio, il test delle amilasi sieriche è comunemente utilizzato per diagnosticare e monitorare la pancreatite acuta o cronica, mentre il test della creatina chinasi (CK) è impiegato per rilevare danni muscolari o cardiaci. Altri esempi di enzimi clinicamente misurati includono l'aspartato aminotransferasi (AST), l'alanina aminotrasferasi (ALT), la lipasi e la fosfatasi alcalina.

I test enzimatici clinici possono essere utilizzati anche per monitorare l'efficacia della terapia farmacologica o per valutare il successo di un intervento chirurgico. Tuttavia, è importante interpretare i risultati dei test enzimatici clinicamente in modo appropriato, tenendo conto di fattori come l'età del paziente, la storia clinica e altri esami di laboratorio o strumentali.

Le proteine ricombinanti sono proteine prodotte artificialmente mediante tecniche di ingegneria genetica. Queste proteine vengono create combinando il DNA di due organismi diversi in un unico organismo o cellula ospite, che poi produce la proteina desiderata.

Il processo di produzione di proteine ricombinanti inizia con l'identificazione di un gene che codifica per una specifica proteina desiderata. Il gene viene quindi isolato e inserito nel DNA di un organismo ospite, come batteri o cellule di lievito, utilizzando tecniche di biologia molecolare. L'organismo ospite viene quindi fatto crescere in laboratorio, dove produce la proteina desiderata durante il suo normale processo di sintesi proteica.

Le proteine ricombinanti hanno una vasta gamma di applicazioni nella ricerca scientifica, nella medicina e nell'industria. Ad esempio, possono essere utilizzate per produrre farmaci come l'insulina e il fattore di crescita umano, per creare vaccini contro malattie infettive come l'epatite B e l'influenza, e per studiare la funzione delle proteine in cellule e organismi viventi.

Tuttavia, la produzione di proteine ricombinanti presenta anche alcune sfide e rischi, come la possibilità di contaminazione con patogeni o sostanze indesiderate, nonché questioni etiche relative all'uso di organismi geneticamente modificati. Pertanto, è importante che la produzione e l'utilizzo di proteine ricombinanti siano regolamentati e controllati in modo appropriato per garantire la sicurezza e l'efficacia dei prodotti finali.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

La differenziazione cellulare è un processo biologico attraverso il quale una cellula indifferenziata o poco differenziata si sviluppa in una cellula specializzata con caratteristiche e funzioni distintive. Durante questo processo, le cellule subiscono una serie di cambiamenti morfologici e biochimici che portano all'espressione di un particolare insieme di geni responsabili della produzione di proteine specifiche per quella cellula. Questi cambiamenti consentono alla cellula di svolgere funzioni specializzate all'interno di un tessuto o organo.

La differenziazione cellulare è un processo cruciale nello sviluppo embrionale e nella crescita degli organismi, poiché permette la formazione dei diversi tipi di tessuti e organi necessari per la vita. Anche nelle cellule adulte, la differenziazione cellulare è un processo continuo che avviene durante il rinnovamento dei tessuti e la riparazione delle lesioni.

La differenziazione cellulare è regolata da una complessa rete di segnali intracellulari e intercellulari che controllano l'espressione genica e la modifica delle proteine. Questi segnali possono provenire dall'ambiente esterno, come fattori di crescita e morfogenetici, o da eventi intracellulari, come il cambiamento del livello di metilazione del DNA o della modificazione delle proteine.

La differenziazione cellulare è un processo irreversibile che porta alla perdita della capacità delle cellule di dividersi e riprodursi. Tuttavia, in alcuni casi, le cellule differenziate possono essere riprogrammate per diventare pluripotenti o totipotenti, ovvero capaci di differenziarsi in qualsiasi tipo di cellula del corpo. Questa scoperta ha aperto nuove prospettive per la terapia delle malattie degenerative e il trapianto di organi.

In medicina, i "fattori temporali" si riferiscono alla durata o al momento in cui un evento medico o una malattia si verifica o progredisce. Questi fattori possono essere cruciali per comprendere la natura di una condizione medica, pianificare il trattamento e prevedere l'esito.

Ecco alcuni esempi di come i fattori temporali possono essere utilizzati in medicina:

1. Durata dei sintomi: La durata dei sintomi può aiutare a distinguere tra diverse condizioni mediche. Ad esempio, un mal di gola che dura solo pochi giorni è probabilmente causato da un'infezione virale, mentre uno che persiste per più di una settimana potrebbe essere causato da una infezione batterica.
2. Tempo di insorgenza: Il tempo di insorgenza dei sintomi può anche essere importante. Ad esempio, i sintomi che si sviluppano improvvisamente e rapidamente possono indicare un ictus o un infarto miocardico acuto.
3. Periodicità: Alcune condizioni mediche hanno una periodicità regolare. Ad esempio, l'emicrania può verificarsi in modo ricorrente con intervalli di giorni o settimane.
4. Fattori scatenanti: I fattori temporali possono anche includere eventi che scatenano la comparsa dei sintomi. Ad esempio, l'esercizio fisico intenso può scatenare un attacco di angina in alcune persone.
5. Tempo di trattamento: I fattori temporali possono influenzare il trattamento medico. Ad esempio, un intervento chirurgico tempestivo può essere vitale per salvare la vita di una persona con un'appendicite acuta.

In sintesi, i fattori temporali sono importanti per la diagnosi, il trattamento e la prognosi delle malattie e devono essere considerati attentamente in ogni valutazione medica.

La glicogeno-sintasi-D fosfatasi, nota anche come proteina fosfatasi 1 (PP1) quando si riferisce alla sua attività enzimatica specifica, è un enzima della classe delle fosfatasi che catalizza la rimozione di gruppi fosfato dalle proteine target. Questo enzima svolge un ruolo chiave nel metabolismo del glicogeno, poiché una delle sue principali proteine bersaglio è la glicogeno-sintasi, che è responsabile della sintesi del glicogeno.

La glicogeno-sintasi esiste in due forme: una forma attiva (defosforilata) e una forma inattiva (fosforilata). Quando la glicogeno-sintasi è fosforilata, è inattiva e non può svolgere la sua funzione nella sintesi del glicogeno. La glicogeno-sintasi-D fosfatasi rimuove i gruppi fosfato dalla glicogeno-sintasi, convertendola nella forma attiva e defosforilata, permettendo così la sintesi del glicogeno.

La regolazione della glicogeno-sintasi-D fosfatasi è complessa e coinvolge diverse vie di segnalazione cellulare. L'enzima è soggetto a inibizione da parte della proteina inhibitor-1 (I-1) e della proteina inhibitor-2 (I-2), che legano l'enzima e ne riducono l'attività. La dephosphorylazione di I-1 e I-2, catalizzata da una fosfatasi specifica chiamata proteina fosfatasi 2A (PP2A), consente la riattivazione della glicogeno-sintasi-D fosfatasi.

La disfunzione della glicogeno-sintasi-D fosfatasi è stata associata a diverse condizioni patologiche, tra cui il diabete di tipo 2 e le malattie neurodegenerative.

La regolazione enzimologica dell'espressione genica si riferisce al processo di controllo e modulazione dell'attività enzimatica che influenza la trascrizione, il montaggio e la traduzione dei geni in proteine funzionali. Questo meccanismo complesso è essenziale per la corretta espressione genica e la regolazione delle vie metaboliche all'interno di una cellula.

La regolazione enzimologica può verificarsi a diversi livelli:

1. Trascrizione: L'attività enzimatica può influenzare il processo di inizio della trascrizione, attraverso l'interazione con fattori di trascrizione o modifiche chimiche al DNA. Questo può portare all'attivazione o alla repressione dell'espressione genica.

2. Montaggio: Dopo la trascrizione, il trascritto primario subisce il processo di montaggio, che include la rimozione delle sequenze non codificanti e l'unione dei frammenti di mRNA per formare un singolo mRNA maturo. L'attività enzimatica può influenzare questo processo attraverso l'interazione con enzimi specifici, come le nucleasi o le ligasi.

3. Traduzione: Durante la traduzione, il mRNA viene letto da ribosomi e utilizzato per sintetizzare proteine funzionali. L'attività enzimatica può influenzare questo processo attraverso l'interazione con fattori di inizio o arresto della traduzione, oppure attraverso la modificazione chimica delle sequenze di mRNA.

4. Modifiche post-traduzionali: Dopo la sintesi proteica, le proteine possono subire una serie di modifiche post-traduzionali che influenzano la loro funzione e stabilità. L'attività enzimatica può influenzare queste modifiche attraverso l'interazione con enzimi specifici, come le proteasi o le chinasi.

In sintesi, l'attività enzimatica svolge un ruolo fondamentale nel regolare i processi di espressione genica e può influenzare la funzione e la stabilità delle proteine. La comprensione dei meccanismi molecolari che governano queste interazioni è essenziale per comprendere il funzionamento dei sistemi biologici e per sviluppare nuove strategie terapeutiche.

L'apparato del Golgi, anche noto come complesso di Golgi o dictyosoma, è una struttura membranosa presente nelle cellule eucariotiche. Si tratta di un organello intracellulare che svolge un ruolo fondamentale nel processamento e nella modificazione delle proteine e dei lipidi sintetizzati all'interno della cellula.

L'apparato del Golgi è costituito da una serie di sacche membranose disposte in modo parallelo, chiamate cisterne, che sono circondate da vescicole e tubuli. Le proteine e i lipidi sintetizzati nel reticolo endoplasmatico rugoso (RER) vengono trasportati all'apparato del Golgi attraverso vescicole di trasporto.

Una volta all'interno dell'apparato del Golgi, le proteine e i lipidi subiscono una serie di modificazioni post-traduzionali, come la glicosilazione, la fosforilazione e la sulfatazione. Queste modifiche sono necessarie per garantire che le proteine e i lipidi raggiungano la loro destinazione finale all'interno della cellula e svolgano correttamente la loro funzione.

Dopo essere state modificate, le proteine e i lipidi vengono imballati in vescicole di secrezione e trasportati verso la membrana plasmatica o verso altri organelli cellulari. L'apparato del Golgi svolge quindi un ruolo cruciale nel mantenere la corretta funzionalità delle cellule e nella regolazione dei processi cellulari.

Il Receptor Activator of Nuclear Factor-kappa B (RANK) è un recettore appartenente alla famiglia dei recettori del fattore di necrosi tumorale (TNF). Si trova principalmente sulla superficie delle cellule ossee chiamate osteoclasti e preosteoclasti.

Il RANK, quando si lega al suo ligando (RANKL), attiva una cascata di eventi che portano all'attivazione e alla differenziazione degli osteoclasti. Questi sono i principali responsabili del riassorbimento osseo, cioè della rottura delle vecchie cellule ossee per fare spazio a quelle nuove.

L'equilibrio tra l'attività di RANK e un altro suo ligando chiamato Osteoprotegerin (OPG) regola il processo di rimodellamento osseo. Se c'è un eccesso di RANKL o una carenza di OPG, si possono verificare condizioni come l'osteoporosi, dove avviene un eccessivo riassorbimento osseo.

In sintesi, il RANK è un importante regolatore della salute delle ossa, contribuendo al mantenimento dell'equilibrio tra la formazione e il riassorbimento osseo.

In medicina e biologia, un "sito di legame" si riferisce a una particolare posizione o area su una molecola (come una proteina, DNA, RNA o piccolo ligando) dove un'altra molecola può attaccarsi o legarsi specificamente e stabilmente. Questo legame è spesso determinato dalla forma tridimensionale e dalle proprietà chimiche della superficie di contatto tra le due molecole. Il sito di legame può mostrare una specificità se riconosce e si lega solo a una particolare molecola o a un insieme limitato di molecole correlate.

Un esempio comune è il sito di legame di un enzima, che è la regione della sua struttura dove il suo substrato (la molecola su cui agisce) si attacca e subisce una reazione chimica catalizzata dall'enzima stesso. Un altro esempio sono i siti di legame dei recettori cellulari, che riconoscono e si legano a specifici messaggeri chimici (come ormoni, neurotrasmettitori o fattori di crescita) per iniziare una cascata di eventi intracellulari che portano alla risposta cellulare.

In genetica e biologia molecolare, il sito di legame può riferirsi a una sequenza specifica di basi azotate nel DNA o RNA a cui si legano proteine (come fattori di trascrizione, ligasi o polimerasi) per regolare l'espressione genica o svolgere altre funzioni cellulari.

In sintesi, i siti di legame sono cruciali per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di molti processi biologici e sono spesso obiettivi farmacologici importanti nello sviluppo di terapie mirate.

Microcystine sono composti ciclici peptidici hepatotossici e cancerogeni prodotti da alcune specie di cianobatteri (precedentemente noti come alghe blu-verdi) che possono causare fioriture di acque superficiali. Sono tra le tossine più comunemente rilevate nei laghi e nei serbatoi d'acqua dolce in tutto il mondo. I microcystin sono assorbiti rapidamente dall'apparato digerente e si distribuiscono ampiamente nei tessuti, con la massima concentrazione nel fegato. Essi inibiscono la proteina fosfatasi 2A, causando danni al DNA e alla membrana cellulare, che possono portare a necrosi epatocellulare e insufficienza epatica acuta. I sintomi di avvelenamento da microcistina includono nausea, vomito, diarrea, febbre, mal di testa, dolore addominale, eruzioni cutanee e ittero. L'esposizione cronica a basse dosi può aumentare il rischio di cancro al fegato.

La cromatografia su gel è una tecnica di laboratorio utilizzata in ambito biochimico e biologico per separare, identificare e purificare macromolecole, come proteine, acidi nucleici (DNA e RNA) e carboidrati. Questa tecnica si basa sulla diversa velocità di migrazione delle molecole attraverso un gel poroso a grana fine, costituito solitamente da agarosio o acrilammide.

Il campione contenente le macromolecole da separare viene applicato su una linea di partenza del gel e quindi sottoposto ad un gradiente di concentrazione chimica (solitamente un sale o un detergentes) o a un campo elettrico. Le molecole presenti nel campione migreranno attraverso il gel con velocità diverse, in base alle loro dimensioni, forma e carica superficiale. Le macromolecole più grandi o con una maggiore carica migreranno più lentamente rispetto a quelle più piccole o meno cariche.

Una volta completata la migrazione, le bande di proteine o acidi nucleici separati possono essere visualizzate tramite colorazione specifica per ogni tipologia di molecola. Ad esempio, le proteine possono essere colorate con blu di Coomassie o argento, mentre gli acidi nucleici con bromuro di etidio o silver staining.

La cromatografia su gel è una tecnica fondamentale in diversi campi della ricerca biologica e medica, come la proteomica, la genetica e la biologia molecolare, poiché permette di analizzare e confrontare l'espressione e la purezza delle proteine o degli acidi nucleici di interesse.

Mi spiace, sembra che ci sia stato un malinteso. La parola "conigli" non ha una definizione medica specifica poiché si riferisce generalmente a un animale da fattoria o domestico della famiglia Leporidae. Tuttavia, i conigli possono essere utilizzati in alcuni contesti medici o di ricerca come animali da laboratorio per studiare varie condizioni o per testare la sicurezza e l'efficacia dei farmaci. In questo contesto, il termine "conigli" si riferirebbe all'animale utilizzato nello studio e non a una condizione medica specifica.

Le proteine di fusione ricombinanti sono costrutti proteici creati mediante tecniche di ingegneria genetica che combinano sequenze aminoacidiche da due o più proteine diverse. Queste sequenze vengono unite in un singolo gene, che viene quindi espresso all'interno di un sistema di espressione appropriato, come ad esempio batteri, lieviti o cellule di mammifero.

La creazione di proteine di fusione ricombinanti può servire a diversi scopi, come ad esempio:

1. Studiare la struttura e la funzione di proteine complesse che normalmente interagiscono tra loro;
2. Stabilizzare proteine instabili o difficili da produrre in forma pura;
3. Aggiungere etichette fluorescenti o epitopi per la purificazione o il rilevamento delle proteine;
4. Sviluppare farmaci terapeutici, come ad esempio enzimi ricombinanti utilizzati nel trattamento di malattie genetiche rare.

Tuttavia, è importante notare che la creazione di proteine di fusione ricombinanti può anche influenzare le proprietà delle proteine originali, come la solubilità, la stabilità e l'attività enzimatica, pertanto è necessario valutarne attentamente le conseguenze prima dell'utilizzo a scopo di ricerca o terapeutico.

La tirosina è un aminoacido essenziale, il quale significa che deve essere incluso nella dieta perché l'organismo non può sintetizzarlo autonomamente. È codificato nel DNA dal codone UAC. La tirosina viene sintetizzata nel corpo a partire dall'aminoacido essenziale fenilalanina e funge da precursore per la produzione di importanti ormoni e neurotrasmettitori, come adrenalina, noradrenalina e dopamina. Inoltre, è coinvolta nella sintesi dei pigmenti cutanei melanina e della tireoglobulina nella tiroide.

Una carenza di tirosina è rara, ma può causare una serie di problemi di salute, tra cui ritardo dello sviluppo, letargia, difficoltà di apprendimento e ipopigmentazione della pelle. Al contrario, un eccesso di tirosina può verificarsi in individui con fenilchetonuria (PKU), una malattia genetica che impedisce al corpo di metabolizzare la fenilalanina, portando ad un accumulo dannoso di questo aminoacido e della tirosina. Un'eccessiva assunzione di tirosina attraverso la dieta può anche avere effetti negativi sulla salute mentale, come l'aumento dell'ansia e della depressione in alcune persone.

Receptor-like protein tyrosine phosphatases, class 5 (RPTPs, Class 5), sono una sottoclasse particolare di proteine tirosina fosfatasi che possiedono attività enzimatica e strutture recettoriali. Appartengono alla più ampia famiglia delle tirosina fosfatasi (PTPs), enzimi che regolano diversi processi cellulari attraverso la rimozione di gruppi fosfato dalle tirosine dei loro substrati, principalmente proteine.

RPTPs, Class 5, sono caratterizzate da due domini transmembrana e due domini catalitici intracellulari, noti come D1 e D2. Questi enzimi svolgono un ruolo cruciale nella segnalazione cellulare, interagendo con vari ligandi extracellulari e modulando le vie di trasduzione del segnale attraverso la fosforilazione e defosforilazione delle proteine intracellulari.

Le RPTPs, Class 5, sono anche note come PTPσ (protein tyrosine phosphatase sigma) e CD148 (cell division control protein 148). Queste proteine sono espressi principalmente nel sistema nervoso centrale e periferico, dove partecipano a processi quali la neurogenesi, la sinaptogenesi, il mantenimento delle sinapsi e la plasticità sinaptica.

Le mutazioni in geni che codificano per le RPTPs, Class 5, possono essere associate a diverse patologie umane, come ad esempio alcune forme di neuropatia sensoriale e deficit cognitivi.

I vacuoli sono membrana-delimitate strutture presenti nelle cellule che contengono diversi materiali, come acqua, ioni o sostanze organiche. Sono più comunemente trovati nei protisti, nelle piante e nei funghi, sebbene possano anche essere presenti in alcuni tipi di cellule animali.

I vacuoli svolgono una varietà di funzioni importanti per la cellula. Ad esempio, i vacuoli possono immagazzinare sostanze nutritive come carboidrati e proteine, che possono essere utilizzate dalla cellula in momenti di necessità. Inoltre, i vacuoli possono aiutare a mantenere l'equilibrio idrico e il pH della cellula, eliminando gli ioni o le molecole indesiderate attraverso un processo noto come esocitosi.

In particolare, nei vegetali, il vacuolo centrale è una grande struttura fluida che occupa gran parte del citoplasma della cellula e svolge un ruolo importante nel mantenere la forma e la rigidità della cellula stessa. Il vacuolo centrale contiene una soluzione acquosa acida, nota come succo vacuolare, che può contenere sostanze tossiche per gli erbivori, fornendo così una difesa naturale contro i predatori.

In sintesi, i vacuoli sono importanti organelli cellulari che svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'omeostasi e la sopravvivenza della cellula.

In termini medici, il bestiame si riferisce comunemente al bestiame allevato per l'uso o il consumo umano, come manzo, vitello, montone, agnello, maiale e pollame. Possono verificarsi occasionalmente malattie zoonotiche (che possono essere trasmesse dagli animali all'uomo) o infezioni che possono diffondersi dagli animali da allevamento alle persone, pertanto i medici e altri operatori sanitari devono essere consapevoli di tali rischi e adottare misure appropriate per la prevenzione e il controllo delle infezioni. Tuttavia, il termine "bestiame" non ha una definizione medica specifica o un uso clinico comune.

Le proteine e i peptidi del segnale intracellulare sono molecole di comunicazione che trasmettono informazioni all'interno della cellula per attivare risposte specifiche. Sono piccoli peptidi o proteine che si legano a recettori intracellulari e influenzano l'espressione genica, l'attivazione enzimatica o il trasporto di molecole all'interno della cellula.

Questi segnali intracellulari possono derivare da ormoni, fattori di crescita e neurotrasmettitori che si legano a recettori di membrana sulla superficie cellulare, attivando una cascata di eventi che portano alla produzione di proteine o peptidi del segnale intracellulare. Una volta generate, queste molecole possono influenzare una varietà di processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e il metabolismo.

Esempi di proteine e peptidi del segnale intracellulare includono i fattori di trascrizione, le proteine chinasi e le piccole proteine G. Le disfunzioni in queste molecole possono portare a una varietà di malattie, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e le malattie neurodegenerative.

L'osteocalcina è una proteina non collagenosa che si lega al calcio e al fosfato ed è prodotta dalle ossa. È il marker più specifico delle cellule formative dell'osso, noti come osteoblasti. Dopo la sintesi, l'osteocalcina viene secreta nel fluido extracellulare e successivamente incorporata nelle matrici ossee in via di mineralizzazione. Circa il 20-25% dell'osteocalcina totale prodotta viene rilasciato nel flusso sanguigno.

L'osteocalcina circolante può essere utilizzata come marker della formazione ossea e della funzione degli osteoblasti. I livelli di osteocalcina possono riflettere il tasso di produzione di nuovo tessuto osseo ed è stato suggerito che possa avere un ruolo nella regolazione del metabolismo energetico e della sensibilità all'insulina.

Livelli ridotti di osteocalcina possono essere associati a una diminuita formazione ossea, come si vede nell'osteoporosi, mentre livelli elevati possono essere visti in condizioni di aumentata attività degli osteoblasti, come l'iperparatiroidismo. Tuttavia, l'interpretazione dei livelli di osteocalcina deve essere fatta con cautela, tenendo conto di altri fattori che possono influenzare la sua concentrazione nel sangue, come l'età, il sesso e le condizioni endocrine.

Escherichia coli (abbreviato come E. coli) è un batterio gram-negativo, non sporigeno, facoltativamente anaerobico, appartenente al genere Enterobacteriaceae. È comunemente presente nel tratto gastrointestinale inferiore dei mammiferi ed è parte integrante della normale flora intestinale umana. Tuttavia, alcuni ceppi di E. coli possono causare una varietà di malattie infettive che vanno da infezioni urinarie lievi a gravi condizioni come la meningite, sebbene ciò sia relativamente raro.

Alcuni ceppi di E. coli sono patogeni e producono tossine o altri fattori virulenti che possono causare diarrea acquosa, diarrea sanguinolenta (nota come colera emorragica), infezioni del tratto urinario, polmonite, meningite e altre malattie. L'esposizione a questi ceppi patogeni può verificarsi attraverso il consumo di cibi o bevande contaminati, il contatto con animali infetti o persone infette, o tramite l'acqua contaminata.

E. coli è anche ampiamente utilizzato in laboratorio come organismo modello per la ricerca biologica e medica a causa della sua facilità di crescita e manipolazione genetica.

Le glicoproteine sono un tipo specifico di proteine che contengono uno o più carboidrati (zuccheri) legati chimicamente ad esse. Questa unione di proteina e carboidrato si chiama glicosilazione. I carboidrati sono attaccati alla proteina in diversi punti, che possono influenzare la struttura tridimensionale e le funzioni della glicoproteina.

Le glicoproteine svolgono un ruolo cruciale in una vasta gamma di processi biologici, tra cui il riconoscimento cellulare, l'adesione cellulare, la segnalazione cellulare, la protezione delle cellule e la loro idratazione, nonché la determinazione del gruppo sanguigno. Sono presenti in molti fluidi corporei, come il sangue e le secrezioni mucose, nonché nelle membrane cellulari di organismi viventi.

Un esempio ben noto di glicoproteina è l'emoglobina, una proteina presente nei globuli rossi che trasporta ossigeno e anidride carbonica nel sangue. Altre glicoproteine importanti comprendono le mucine, che lubrificano e proteggono le superfici interne dei tessuti, e i recettori di membrana, che mediano la risposta cellulare a vari segnali chimici esterni.

La cantaridina è una sostanza chimica derivata dal coleottero meloido, noto come "blatta spagnola" o "scarabeo cantaride". Nella storia, la cantaridina è stata utilizzata in medicina come un potente vescicante e rubefacente, applicato sulla pelle per trattare condizioni come il dolore muscolare e reumatico, l'ernia del disco e le malattie della pelle. Tuttavia, a causa dei suoi effetti collaterali significativi e del rischio di overdose, la cantaridina è stata vietata dalla FDA negli Stati Uniti dal 1968.

Gli effetti collaterali della cantaridina possono includere arrossamento, gonfiore, prurito e dolore nella zona di applicazione. In casi più gravi, può causare nausea, vomito, diarrea, convulsioni, insufficienza renale e persino la morte se ingerita o assorbita in grandi quantità.

Pertanto, l'uso della cantaridina è altamente sconsigliato a causa dei suoi rischi per la salute e dell'assenza di prove scientifiche sufficienti che supportino i suoi benefici terapeutici.

L'mRNA (acido Ribonucleico Messaggero) è il tipo di RNA che porta le informazioni genetiche codificate nel DNA dai nuclei delle cellule alle regioni citoplasmatiche dove vengono sintetizzate proteine. Una volta trascritto dal DNA, l'mRNA lascia il nucleo e si lega a un ribosoma, un organello presente nel citoplasma cellulare dove ha luogo la sintesi proteica. I tripleti di basi dell'mRNA (codoni) vengono letti dal ribosoma e tradotti in amminoacidi specifici, che vengono poi uniti insieme per formare una catena polipeptidica, ossia una proteina. Pertanto, l'mRNA svolge un ruolo fondamentale nella trasmissione dell'informazione genetica e nella sintesi delle proteine nelle cellule.

I granuli citoplasmatici sono piccole particelle presenti nel citoplasma delle cellule, contenenti sostanze chimiche specializzate che svolgono varie funzioni importanti all'interno della cellula. Questi granuli possono essere di diversi tipi, ognuno con una composizione e una funzione distinte. Alcuni esempi comuni di granuli citoplasmatici includono:

1. Granuli di glicogeno: sono composti da molecole di glicogeno, che rappresentano la forma di riserva del glucosio nelle cellule. Si trovano principalmente nel fegato e nei muscoli scheletrici.

2. Granuli lipidici: contengono lipidi, come trigliceridi e colesterolo, ed è dove vengono immagazzinati nella cellula. Questi granuli sono spesso presenti nelle cellule adipose.

3. Granuli di secrezione: contengono sostanze che verranno rilasciate all'esterno della cellula attraverso un processo chiamato esocitosi. Ad esempio, le cellule endocrine e nervose contengono granuli di neurotrasmettitore o ormoni.

4. Granuli lisosomiali: sono membrana-bounded e contengono enzimi digestivi che aiutano nella degradazione dei materiali indesiderati all'interno della cellula, come i detriti cellulari e i batteri ingeriti dalle cellule.

5. Granuli di melanosomi: si trovano nelle cellule pigmentate della pelle, noti come melanociti, e contengono melanina, il pigmento che determina il colore della pelle, dei capelli e degli occhi.

In sintesi, i granuli citoplasmatici sono importanti organelli cellulari che svolgono una varietà di funzioni, tra cui la regolazione del metabolismo energetico, il rilascio di sostanze chimiche e l'eliminazione dei detriti cellulari.

La proteichinasi è un termine generale che si riferisce a un gruppo di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella segnalazione cellulare e nella regolazione delle cellule. Essi catalizzano la fosforilazione (l'aggiunta di un gruppo fosfato) di specifiche proteine, modificandone l'attività e influenzando una varietà di processi cellulari come la crescita, la differenziazione e l'apoptosi (morte cellulare programmata).

Esistono diverse classi di proteichinasi, tra cui la serina/treonina proteichinasi e la tirosina proteichinasi. Le proteichinasi sono essenziali per il normale funzionamento delle cellule e sono anche implicate in diversi processi patologici, come l'infiammazione, il cancro e le malattie cardiovascolari. Un noto esempio di proteichinasi è la PKA (proteina chinasi A), che è coinvolta nella regolazione del metabolismo, dell'apprendimento e della memoria.

Tuttavia, un abuso di questo termine può essere riscontrato in alcune pubblicazioni, dove viene utilizzato per riferirsi specificamente alle chinasi che sono direttamente coinvolte nella reazione infiammatoria e nell'attivazione del sistema immunitario. Queste proteichinasi, note come "chinasi infiammatorie", svolgono un ruolo cruciale nel segnalare il danno tissutale e l'infezione alle cellule del sistema immunitario, attivandole per combattere i patogeni e riparare i tessuti danneggiati. Alcuni esempi di queste proteichinasi infiammatorie sono la IKK (IkB chinasi), la JNK (chinasi stress-attivata mitogeno-indotta) e la p38 MAPK (chinasi della via del segnale dell'MAP chinasi 38).

In medicina e biologia, le proteine sono grandi molecole composte da catene di amminoacidi ed esse svolgono un ruolo cruciale nella struttura, funzione e regolazione di tutte le cellule e organismi viventi. Sono necessarie per la crescita, riparazione dei tessuti, difese immunitarie, equilibrio idrico-elettrolitico, trasporto di molecole, segnalazione ormonale, e molte altre funzioni vitali.

Le proteine sono codificate dal DNA attraverso la trascrizione in RNA messaggero (mRNA), che a sua volta viene tradotto in una sequenza specifica di amminoacidi per formare una catena polipeptidica. Questa catena può quindi piegarsi e unirsi ad altre catene o molecole per creare la struttura tridimensionale funzionale della proteina.

Le proteine possono essere classificate in base alla loro forma, funzione o composizione chimica. Alcune proteine svolgono una funzione enzimatica, accelerando le reazioni chimiche all'interno dell'organismo, mentre altre possono agire come ormoni, neurotrasmettitori o recettori per segnalare e regolare l'attività cellulare. Altre ancora possono avere una funzione strutturale, fornendo supporto e stabilità alle cellule e ai tessuti.

La carenza di proteine può portare a diversi problemi di salute, come la malnutrizione, il ritardo della crescita nei bambini, l'indebolimento del sistema immunitario e la disfunzione degli organi vitali. D'altra parte, un consumo eccessivo di proteine può anche avere effetti negativi sulla salute, come l'aumento del rischio di malattie renali e cardiovascolari.

La Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 12 (PTPN12) è un enzima che appartiene alla famiglia delle fosfatasi a tirosina non ricettoriali. Questo enzima svolge un ruolo importante nella regolazione della segnalazione cellulare attraverso la dephosphorylazione di proteine tyrosine-fosforilate.

La PTPN12 è codificata dal gene PTPN12, che si trova sul cromosoma 7 nel locus 7q22.1. Il prodotto genico della PTPN12 è una proteina di circa 120 kDa, costituita da un dominio catalitico centrale, due domini SH2 (Src Homology 2) e un dominio PTP (Phospho-Tyrosine Binding) all'estremità N-terminale.

La PTPN12 è espressa ampiamente in diversi tessuti, compresi il cervello, il cuore, i muscoli scheletrici, il fegato e il sistema immunitario. La sua funzione principale è quella di regolare la segnalazione cellulare attraverso la dephosphorylazione di proteine tyrosine-fosforilate, come le proteine della cascata di segnalazione MAPK (Mitogen-Activated Protein Kinase) e delle proteine adaptor.

La PTPN12 svolge anche un ruolo importante nella regolazione dell'attività di recettori di citochine, come il recettore del fattore di crescita epidermico (EGFR), attraverso la dephosphorylazione delle proteine tyrosine-fosforilate che ne mediano l'attivazione.

La disregolazione della PTPN12 è stata associata a diverse patologie, tra cui il cancro e le malattie cardiovascolari. Ad esempio, la mutazione della PTPN12 è stata identificata in alcuni tumori, come i carcinomi polmonari non a piccole cellule e i carcinomi squamocellulari della testa e del collo. Inoltre, l'espressione ridotta della PTPN12 è stata associata all'aterosclerosi e alla malattia coronarica.

Dual Specificity Phosphatase 3 (DUSP3), anche nota come Phosphatase of Regenerating Liver-3 (PRL-3), è un enzima appartenente alla famiglia delle fosfatasi a doppia specificità. Questo enzima è in grado di rimuovere i gruppi fosfato sia dalle tirosine che dalle serine/treonine dei substrati, il che lo rende particolarmente importante nella regolazione della segnalazione cellulare.

DUSP3 è espresso principalmente nelle cellule ematopoietiche e ha dimostrato di svolgere un ruolo cruciale nel controllo del ciclo cellulare, dell'apoptosi e della differenziazione cellulare. In particolare, DUSP3 è nota per dephosphorylare e inattivare i membri della famiglia dei mitogen-activated protein kinases (MAPK), come ERK1/2 ed p38, che sono coinvolti nella trasduzione del segnale di diversi fattori di crescita e citokine.

L'espressione e l'attività di DUSP3 sono strettamente regolate a livello transcrizionale e post-transcrizionale, e alterazioni in questi processi possono portare allo sviluppo di patologie come il cancro. Infatti, è stato dimostrato che l'espressione di DUSP3 è significativamente elevata in diversi tipi di tumori solidi e ematologici, dove promuove la proliferazione cellulare, la sopravvivenza e la metastasi. Pertanto, DUSP3 rappresenta un potenziale bersaglio terapeutico per il trattamento di varie forme di cancro.

In sintesi, Dual Specificity Phosphatase 3 è un enzima chiave nella regolazione della segnalazione cellulare, in particolare dei MAPK, e la sua disregolazione può contribuire allo sviluppo di patologie come il cancro.

In biochimica, il dominio catalitico si riferisce alla regione di una proteina o enzima responsabile della sua attività catalitica, che è la capacità di accelerare una reazione chimica. Questa regione contiene tipicamente residui amminoacidici chiave che interagiscono con il substrato della reazione e facilitano la formazione di un complesso enzima-substrato, abbassando l'energia di attivazione richiesta per avviare la reazione. Il dominio catalitico è spesso associato a specifiche strutture tridimensionali che permettono all'enzima di svolgere la sua funzione in modo efficiente ed efficace. La comprensione del dominio catalitico e dei meccanismi enzimatici ad esso associati è fondamentale per comprendere il funzionamento delle reazioni biochimiche all'interno degli organismi viventi.

Gli osteoblasti sono cellule presenti nell'organismo che svolgono un ruolo chiave nella formazione e nel mantenimento della massa ossea. Essi derivano da cellule staminali mesenchimali e sono responsabili della produzione di matrice organica, che è la componente non minerale dell'osso.

Gli osteoblasti secernono anche importanti proteine strutturali come il collagene di tipo I, l'osteocalcina e l'osteopontina, che contribuiscono alla mineralizzazione ossea. Una volta che la matrice organica è stata prodotta, gli osteoblasti possono circondarsi da essa e differenziarsi in cellule più mature chiamate osteociti, che sono responsabili del mantenimento dell'osso.

Tuttavia, se la produzione di matrice organica non è seguita dalla mineralizzazione, gli osteoblasti possono rimanere intrappolati all'interno della matrice e diventare cellule inattive chiamate osteociti intrappolati.

In sintesi, gli osteoblasti sono cellule responsabili della produzione di nuovo tessuto osseo e del mantenimento della massa ossea attraverso la mineralizzazione della matrice organica che producono.

L'allineamento di sequenze è un processo utilizzato nell'analisi delle sequenze biologiche, come il DNA, l'RNA o le proteine. L'obiettivo dell'allineamento di sequenze è quello di identificare regioni simili o omologhe tra due o più sequenze, che possono fornire informazioni su loro relazione evolutiva o funzionale.

L'allineamento di sequenze viene eseguito utilizzando algoritmi specifici che confrontano le sequenze carattere per carattere e assegnano punteggi alle corrispondenze, alle sostituzioni e alle operazioni di gap (inserimento o cancellazione di uno o più caratteri). I punteggi possono essere calcolati utilizzando matrici di sostituzione predefinite che riflettono la probabilità di una particolare sostituzione aminoacidica o nucleotidica.

L'allineamento di sequenze può essere globale, quando l'obiettivo è quello di allineare l'intera lunghezza delle sequenze, o locale, quando si cerca solo la regione più simile tra due o più sequenze. Gli allineamenti multipli possono anche essere eseguiti per confrontare simultaneamente più di due sequenze e identificare relazioni evolutive complesse.

L'allineamento di sequenze è una tecnica fondamentale in bioinformatica e ha applicazioni in vari campi, come la genetica delle popolazioni, la biologia molecolare, la genomica strutturale e funzionale, e la farmacologia.

Receptor-like protein tyrosine phosphatases (RPTPs) sono una classe di proteine tirosina fosfatasi che possiedono un'attività enzimatica che catalizza la rimozione dei gruppi fosfato dalle tirosine delle proteine target. Queste proteine sono "recettoriali" perché contengono un dominio extracellulare, che permette loro di interagire con i ligandi esterni e trasducono segnali all'interno della cellula.

Gli RPTPs svolgono un ruolo importante nella regolazione della segnalazione cellulare e dell'attività enzimatica, compreso il controllo della proliferazione cellulare, la differenziazione, l'apoptosi e l'adesione cellulare. Alcuni RPTPs sono anche noti per essere coinvolti nella patogenesi di diverse malattie, come il cancro e le malattie neurodegenerative.

Gli RPTPs sono classificati in due sottoclassi principali: tipo I e tipo II, che differiscono per la struttura del dominio extracellulare. Il dominio extracellulare dei tipi I RPTPs contiene una sequenza di amminoacidi ricca di cisteine (Cys-rich) e un dominio di fibronectina di tipo III, mentre il dominio extracellulare dei tipi II RPTPs contiene due o più domini di immunoglobulina (Ig-like).

In sintesi, gli RPTPs sono proteine recettoriali con attività tirosina fosfatasi che regolano la segnalazione cellulare e l'attività enzimatica. Sono classificati in due sottoclassi principali (tipo I e tipo II) e sono noti per essere coinvolti nella patogenesi di diverse malattie.

In medicina, il fosforo è un minerale essenziale per la salute umana. Si trova principalmente nelle ossa e nei denti sotto forma di cristalli di idrossiapatite. Il fosforo è anche un componente importante dell'ATP (adenosina trifosfato), la principale fonte di energia cellulare.

Il corpo umano contiene circa 1 kg di fosforo, principalmente sotto forma di sale di calcio e fosfato. Il fosforo è essenziale per la crescita e il mantenimento della salute delle ossa e dei denti, nonché per la produzione di energia a livello cellulare.

L'assunzione giornaliera raccomandata (RDA) di fosforo varia in base all'età e al sesso, ma generalmente si aggira intorno a 700 mg al giorno per gli adulti. Il fosforo è presente in molti alimenti, tra cui latticini, carne, pesce, cereali integrali e legumi.

Un'eccessiva assunzione di fosforo può causare iperparatiroidismo secondario, che porta a una maggiore perdita di calcio dalle ossa e può aumentare il rischio di osteoporosi. Al contrario, una carenza di fosforo può causare debolezza muscolare, dolori ossei e stanchezza.

In sintesi, il fosforo è un minerale essenziale per la salute umana che svolge un ruolo importante nella crescita e nel mantenimento delle ossa e dei denti, nonché nella produzione di energia a livello cellulare. Una dieta equilibrata fornisce solitamente una quantità adeguata di fosforo, ma è importante evitare un'eccessiva assunzione che può portare a effetti negativi sulla salute.

*Morganella morganii* è un tipo di batterio gram-negativo appartenente alla famiglia Enterobacteriaceae. Questo bacillo è mobile, asporigeno e facoltativamente anaerobio, il che significa che può sopravvivere sia in presenza che in assenza di ossigeno.

*Morganella morganii* è comunemente presente nel tratto gastrointestinale e genitourinario di esseri umani e animali a sangue caldo. In condizioni normali, questo batterio non causa solitamente malattie nell'uomo sano, ma può essere isolato da campioni fecali, urine e secrezioni respiratorie. Tuttavia, in situazioni di compromissione del sistema immunitario o quando si verificano procedure invasive, *Morganella morganii* può causare infezioni opportunistiche.

Le infezioni da *Morganella morganii* possono includere batteriemie, infezioni delle vie urinarie, polmoniti, meningiti, endocarditi e infezioni della pelle e dei tessuti molli. Questo batterio è resistente a diversi antibiotici, tra cui ampicillina e amoxicillina, il che può complicare il trattamento delle infezioni da *Morganella morganii*.

In sintesi, *Morganella morganii* è un batterio gram-negativo comunemente presente nell'uomo e negli animali a sangue caldo, che può causare infezioni opportunistiche in particolari condizioni di compromissione del sistema immunitario o quando si verificano procedure invasive.

La fenolftaleina è una sostanza chimica utilizzata come indicatore in diversi test di laboratorio. È un composto cristallino incolore, solubile in acqua e alcool, che assume una colorazione rosa-viola in ambiente alcalino e incolore in ambiente acido, a un pH inferiore a 8,2. Questa proprietà di cambiare colore in base all'acidità o basicità dell'ambiente è nota come "comportamento acidobasico" ed è la base dei test in cui viene utilizzata la fenolftaleina.

In medicina, la fenolftaleina è stata storicamente utilizzata come lassativo, ma a causa di alcuni effetti collaterali avversi e del rischio di dipendenza, il suo uso come farmaco è stato abbandonato nella maggior parte dei paesi.

In sintesi, la fenolftaleina è una sostanza chimica utilizzata principalmente come indicatore in test di laboratorio, ma che ha avuto anche un impiego storico come lassativo in medicina.

La fosfotirosina è un'importante molecola di segnalazione cellulare, prodotta dall'aggiunta di un gruppo fosfato a una tirosina, un aminoacido presente nelle proteine. Questa reazione è catalizzata da enzimi noti come tirosina chinasi.

La fosforilazione della tirosina, e quindi la formazione di fosfotirosina, svolge un ruolo cruciale nella trasduzione del segnale nelle cellule. Quando una proteina con tirosine viene attivata da un recettore o da un altro stimolo esterno, la tirosina chinasi aggiunge un gruppo fosfato alla tirosina. Ciò cambia la forma e la funzione della proteina, permettendole di interagire con altre proteine e di innescare una cascata di eventi che portano alla risposta cellulare appropriata.

La fosfotirosina è stata identificata per la prima volta nel 1980 ed è stata trovata in molte proteine diverse, tra cui recettori tirosin chinasi, adattori di segnalazione e enzimi che partecipano alla trasduzione del segnale. La sua scoperta ha contribuito a far luce sui meccanismi molecolari della segnalazione cellulare e sulla regolazione dei processi cellulari come la crescita, la differenziazione e la morte cellulare.

Tuttavia, è importante notare che questa non è una definizione esaustiva di fosfotirosina in un contesto medico, ma piuttosto una descrizione generale della sua natura e del suo ruolo nella biologia cellulare.

La biologia cellulare è una sottodisciplina della biologia che si concentra sullo studio delle strutture, processi e funzioni delle cellule. Le cellule sono le unità fondamentali della vita e possono essere trovate in tutti gli organismi viventi. La biologia cellulare cerca di comprendere come le cellule comunicano e interagiscono tra loro, come crescono e si dividono, come producono e sintetizzano proteine e altre molecole importanti, e come utilizzano l'energia.

Gli studiosi di biologia cellulare utilizzano una varietà di tecniche e approcci per studiare le cellule, tra cui la microscopia, la biologia molecolare, la biochimica e la genetica. Lo studio della biologia cellulare può aiutarci a capire come funzionano i tessuti e gli organismi, e può anche fornire informazioni importanti per la comprensione e il trattamento di malattie umane come il cancro, le malattie infettive e le malattie neurodegenerative.

In sintesi, la biologia cellulare è lo studio delle cellule e dei processi che controllano la loro funzione, crescita e divisione, ed è un campo di grande importanza per la comprensione della vita e della malattia a livello molecolare.

L'osteoprotegerina (OPG), nota anche come TNFRSF11B (tumor necrosis factor receptor superfamily member 11b), è una proteina che svolge un ruolo cruciale nel regolare la riassorbimento osseo e la formazione dell'osso. È prodotta dalle cellule stromali ossee, dagli osteoblasti e da altri tipi di cellule.

OPG funziona come un fattore di difesa contro il riassorbimento osseo eccessivo agendo come un inibitore del fattore di necrosi tumorale legandosi al RANKL (ligando del recettore dell'attivatore del nucleo T cellulare), che altrimenti si legherebbe al suo recettore, il RANK, sulle cellule degli osteoclasti. Questo legame inibisce la differenziazione e l'attivazione degli osteoclasti, prevenendo così il riassorbimento osseo eccessivo.

Una disregolazione dell'OPG può portare a una serie di condizioni scheletriche, come l'osteoporosi, la malattia di Paget dell'osso e il cancro alle ossa. Un basso livello di OPG è associato a un aumento del rischio di osteoporosi e fratture ossee, mentre alti livelli di OPG possono essere correlati a una ridotta formazione dell'osso e alla malattia di Paget dell'osso.

La cromatografia a scambio ionico (IEX, Ion Exchange Chromatography) è una tecnica di separazione e purificazione di molecole, come proteine o acidi nucleici, in base alle loro cariche ioniche. Questa tecnica utilizza resine a scambio ionico, che sono costituite da polimeri sintetici o materiali naturali con gruppi funzionali ionizzabili. Questi gruppi funzionali possono rilasciare o assorbire ioni in soluzione, a seconda del pH e della forza ionica, permettendo così il legame selettivo di molecole cariche.

Nella cromatografia a scambio ionico, la miscela da separare viene fatta fluire attraverso una colonna riempita con resine a scambio ionico. Le molecole cariche interagiscono con le resine in base alla loro affinità elettrostatica e vengono trattenute all'interno della colonna. Successivamente, un gradiente di sale o pH viene applicato per eluire selettivamente le molecole legate, rilasciandole in ordine crescente o decrescente di affinità elettrostatica.

Questa tecnica è ampiamente utilizzata nella purificazione e caratterizzazione delle proteine, nonché nell'analisi di acidi nucleici e altri composti ionici. La cromatografia a scambio ionico può essere condotta in due modalità: anionica (AEX) o cationica (CEX), a seconda che la resina sia caricata positivamente o negativamente, permettendo così di separare le specie anioniche o cationiche, rispettivamente.

La leucemia a cellule capellute, nota anche come leucemia acuta promielocitica (APL), è un particolare tipo di leucemia mieloide acuta (LMA). Si caratterizza per la presenza nel midollo osseo di una massiccia proliferazione di promielociti immature, che sono una forma precoce dei granulociti, un tipo di globuli bianchi.

Questa condizione è causata da una specifica anomalia cromosomica, ossia la traslocazione tra i cromosomi 15 e 17 (t(15;17)), che porta alla formazione di un gene di fusione PML-RARA. Questo gene alterato interferisce con il normale processo di differenziazione dei promielociti, portando all'accumulo di cellule leucemiche immaturi nel midollo osseo ed alla loro infiltrazione nel circolo sanguigno.

I sintomi della leucemia a cellule capellute possono includere affaticamento, facilità alle ecchimosi, infezioni ricorrenti, perdita di peso e difficoltà respiratorie. Il trattamento standard per questa forma di leucemia prevede l'utilizzo di chemioterapia e, in molti casi, anche della differentiation therapy con acido toutiencico (ATRA) e arsenico triossido, che promuovono la differenziazione e la maturazione delle cellule leucemiche.

La prognosi per i pazienti con leucemia a cellule capellute è migliorata notevolmente nel corso degli ultimi decenni, con tassi di sopravvivenza a 5 anni che possono superare l'80% in alcuni sottotipi di malattia. Tuttavia, la malattia può recidivare (ripetizione della malattia dopo un periodo di remissione), pertanto è importante il monitoraggio continuo dei pazienti per rilevare precocemente eventuali recidive e garantire un trattamento tempestivo.

Lipasi, alfa-amilasi, tripsinogeno, colinesterasi, fosfatasi acida prostatica etc. 3) Enzimi cellulari (sono la maggioranza e ... Fosfatasi acida (ACP). Zimogeno: Amilasi (AMY), Lipasi (LIP), Tripsina immunoreattiva (IRT). Reticolo endoplasmatico: Gamma- ... glutamil transferasi (GGT). Membrana cellulare: Fosfatasi alcalina (ALP), gamma glutamil transferasi (GGT), Acetilcolina ...
... e idrolasi acide (lipasi acida, fosfatasi acida). Proteine plasmatiche: componenti del complemento e fattori della coagulazione ...
... positivo alla fosfatasi acida ed è indolo-negativo. Non produce acido dal metabolismo del mannosio e del raffinosio ed ha una ... acido glutamico decarbossilasi, acido glutamilglutamico, acido arilamidasi, beta-glucuronidasi, alfa-mannosidasi, beta-N- ... I membri del genere sono noti per produrre grandi quantità di acido lattico per questo motivo alcune specie appartenenti al ... acetilglucosaminidasi, lipasi C 14, acido piroglutamico arilamidasi, tirosina arilamidase gli enzimi tripsina o l'ureasi non ...
... glucosio 6-fosfatasi, fosfatasi acida. Acidi: acido caffeico feniletilestere (CAPE) contenuto nelle resine e nei composti ... acido caffeico, acido ferulico, acido isoferulico, acido idrocaffeico, acido p-cumarico, acido o-cumarico, acido m-cumarico ... acido salicilico, acido protocatechico, acido-3-ossibenzoico, acido-4-ossibenzoico, acido gallico, acido-4-metossibenzoico ... Per semplificare possiamo suddividere i principali componenti in cinque grandi gruppi: resine (45-55%), cera e acidi grassi (25 ...
... la fosfatasi acida (ACP) e la fosfatasi alcalina (ALP). La fosfatasi acida è composta da una varietà di isoenzimi geneticamente ... Fosfatasi acida eritrocitaria: è un importante marker genetico codificato da un locus sul braccio corto del cromosoma 2. È una ... Fosfatasi acida lisosomiale: codificata da un gene posto sul cromosoma 11, presenta massa molecolare di 52 000 Da e una forma ... Fosfatasi acida prostatica (PAP): codificata da un gene sul cromosoma 3, la sua espressione è ormono-dipendente in risposta ...
I granuli terziari contengono molecole ed enzimi di adesione e fosfatasi acida. I granuli azzurrofili sono presenti oltre che ... Vengono chiamati neutrofili perché non incorporano coloranti istologici, né acidi né basici. Rappresentano il 50-70% dei ...
... per esempio un acido nucleico; chinasi, enzimi che aggiungono gruppi fosfato ad alcune molecole; fosfatasi, enzimi che ... In analogia con altre macromolecole biologiche come i polisaccaridi e gli acidi nucleici, le proteine costituiscono una parte ... URL consultato il 17 novembre 2016 (archiviato dall'url originale il 7 ottobre 2016). Acidi nucleici Amminoacidi Fabbisogno ... che tagliano acidi nucleici, cioè DNA e RNA); sintasi, enzimi che sintetizzano una nuova molecola a partire da due substrati, ...
La riattivazione avviene grazie ad una specifica fosfoproteina fosfatasi (Piruvato-Deidrogenasi-Fosfatasi, PDP). La regolazione ... L'alcool a due atomi di carbonio viene ossidato diventando acido carbossilico (Acetato). Il ponte disolfuro (-S-S-) del Lipoato ... Sostituito in gruppo Acetile per formare Acetil-CoA Acido lipoico - Utilizzato per trasportare il gruppo Acetile in posizione ... e la piruvato deidrogenasi fosfatasi (PDP). Le reazioni globali catalizzate dalla Piruvato deidrogenasi sono: Piruvato + CoA + ...
I risultati morfologici muscolari mostrano un aumento della variabilità della dimensioni delle fibre e vacuoli fosfatasi acida ...
Negli anziani l'uso di pemolina è stato associato ad incremento della fosfatasi acida nella prostata con conseguente iperplasia ... acido mandelico ed altri metaboliti non identificati. La pemolina dione è un metabolita attivo (meno attivo della pemolina) e ... ALT e di fosfatasi alcalina, epatiti, ittero e, raramente, negli anziani, necrosi cellulare, vacuolizzazione nucleare ed ...
Lipasi (EC3.1.1.3). Altri enzimi tra cui: fosfatasi acida (EC3.1.3.2), lattoperossidasi (EC1.11.1.7), superossido dismutasi ( ... Molti stimoli gustativi, specialmente il sapore aspro (causato dagli acidi), elicita una secrezione copiosa di saliva - spesso ... gli acidi urici, i lattati e la creatinina. La lattoferrina, una glicoproteina in grado di chelare due atomi di ferro per ... vicino alla giunzione esofagogastrica proteggono la parete dell'esofago dalla digestione da parte dei succhi gastrici acidi che ...
Ad esempio: l'induzione di fosfatasi acide «purpuree» (purple acid phosphatases, PAP) dagli stress da salinità elevata presso ... La sua media è la seguente: acidi grassi saturi 16% acidi grassi monoinsaturi (omega-9) 24% acido linoleico (omega-6) 53% acido ... È costituita da 6 sotto-unità; ognuna di esse renferme due catene peptidiche (una acida e una basica), legate da ponti di zolfo ... I peptidi acidi sarebbero responsabili della maggior parte des fissazione d'IgE sulla glicinina. La qualità d'allergene di ...
Questa diversità meccanicistica sta ad indicare che non vi è una sequenza ammino acido conservati per l'interazione con la CaM ... La Ca2+-CaM possono puntare a diversi tipi di proteine . Proteine lega Ca2+-CaM includono chinasi, fosfatasi, proteine segnala ...
... con conseguente generazione di acidi e/o gas); di produrre particolari enzimi (es. catalasi, fosfatasi), oppure di ridurre od ... Il peptidoglicano dei batteri Gram-positivi è legato a molecole accessorie, come acidi teicoici, acidi teucuronici, polifosfati ... Gli acidi teicoici rappresentano i principali antigeni di superficie dei batteri Gram-positivi che li contengono. La parete dei ... La maggior parte dei batteri Gram-positivi contiene considerevoli quantità di acidi teicoici, fino al 50% del peso umido della ...
... come per la fosfatasi acida nella prostata, la fosfatasi alcalina della placenta e la desossinucleotide transferasi terminale. ... come avviene per la fosfatasi acida nella prostata o per la acetilcolinesterasi negli eritrociti. Pur non essendo una ... fosfatasi acida, esterasi, fosfoglucomutasi, aminopeptidasi e lattoilglutatione liasi. Nicholas C. Price, Lewis Stevens, ... Anche per altri enzimi presenti nel siero si conoscono forme multiple, ad esempio le fosfatasi alcaline, le amilasi, la ...
L'acido okadaico è un noto inibitore della protein-fosfatasi 1 (PP1) e della protein-fosfatasi 2A (PP2A), due classi di ... Chimicamente l'acido okadaico è un polietere, con proprietà ionofore, derivato da un acido grasso C38. Si presenta allo stato ... Le tossine DSP sono stabili al calore, sebbene l'ebollizione prolungata può diminuire la concentrazione di acido okadaico ... Altri progetti Wikimedia Commons Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su acido okadaico Portale Biologia Portale ...
il G6P-fosfatasi è l'unico enzima in grado di convertire il glicogeno in glucosio, è l'unico enzima del glicogeno all'interno ... GSD tipo II: malattia di Pompe o deficit di maltasi acida. L'enzima mancante è l'α-1,4-glucosidasi: questo enzima non è ... è il G6P-fosfatasi, presente solo nel fegato; i soggetti affetti da questa patologia non possono resistere al digiuno, andando ... Tuttavia in alcune glicogenosi di tipo I il G6P-fosfatasi può essere presente, ma viene a mancare il trasportatore di questo ...
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La ligazione di tale nucleotide avviene con lo stesso sistema a due enzimi (fosfatasi/pirofosfatasi acida) del sistema Cap- ... Poi si apre il capping delle molecole intatte con un apposito enzima, TAP (tobacco acid pirophosphatase, pirofosfatasi acida di ... fosfatasi alcalina di vitello) in modo da renderle incapaci di legarsi tra loro per effetto della ligasi utilizzata in seguito ...
... della contaminazione batterica secondaria dei prodotti a base di carne mediante test per la presenza di fosfatasi acida (1972 ... Mosca Valutazione igienica del trattamento termico dei prodotti a base di carne mediante il test della fosfatasi (1965) Metodo ...
Uno di questi enzimi lisosomiali, la fosfatasi acida tartrato resistente (TRAP), è considerato un marcatore degli osteoclasti ... ma anche per l'elevata acidofilia citoplasmatica e per la forte positività alla reazione istochimica per la fosfatasi acida, ... Vengono esocitate idrolasi acide dai lisosomi, che dissolvono la sostanza anista, grazie all'ambiente acido che vengono a ... la creazione di un ambiente acido che solubilizza la matrice minerale, la digestione enzimatica della matrice organica. ...
... viene convertito in acido lattico per via anaerobica. Per regolare il pH e la presenza di lattato nel sangue viene utilizzato ... essendoci carenza di fosfatasi attivatrici. Di conseguenza il glucosio trasformato in piruvato durante la glicolisi, non ... Acidosi metabolica Acido lattico Altri progetti Wikimedia Commons Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su acidosi ...
... e la fosfatasi acida tartrato-resistente (TRAP).23 Si ritiene che i macrofagi carichi di lipidi secernano chitotriosidasi (una ... Queste cellule assumono un aspetto distintivo alla colorazione con acido periodico di Schiff, con un citoplasma granulare o ... La causa della malattia è una carenza dell'enzima glucocerebrosidasi (o beta-glucosidasi acida), un'idrolasi lisosomiale ...
Lipasi, alfa-amilasi, tripsinogeno, colinesterasi, fosfatasi acida prostatica etc. 3) Enzimi cellulari (sono la maggioranza e ... Fosfatasi acida (ACP). Zimogeno: Amilasi (AMY), Lipasi (LIP), Tripsina immunoreattiva (IRT). Reticolo endoplasmatico: Gamma- ... glutamil transferasi (GGT). Membrana cellulare: Fosfatasi alcalina (ALP), gamma glutamil transferasi (GGT), Acetilcolina ...
fosfatasi acida. fosfatasi acida prostatica. fosfatasi alcalina. fosfaturia nelle 24 ore. fosfolipidi. ...
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FOSFATASI ACIDA TOTALE FOSFATASI ALC.OSSEA SPECIFICA. FOSFATASI ALCALINA FOSFATASI PROSTATICA (PAP). FOSFATURIA. FOSFORO. FREE ... ACIDI BILIARI. ACIDO VALPROICO (Depakin). ACTH. ADENOVIRUS FECI. ADH (Ormone Antidiuretico). ADRENALINA. AFP (ALFA FETO ... ES.CALCOLO - Acido urico. ES.CALCOLO - Ammonio. ES.CALCOLO - Magnesio. ES.CITOLOGICO VAGIN.(PAP TEST). Es.Colturale Miceti. ES. ...
Fosfatasi acida / 90.23.4. Fosfatasi Acida Prostatica / 90.24.2. Fosfatasi Alcalina / 90.23.5. Fosfatasi Alcalina Ossea / 90.24 ... Acido acetilsalicilico Aspirina (IgE spec.) / 90.68.3 Acido Fenilgliossilico* / ---------. Acido Ippurico* / ---------. Acido ... Acido Omovanillico* / ---------. Acido Transmuconico* / ---------. Acido Valproico / 90.03.4. Acido Vanilmandelico* / 90.03.5. ... Acidi biliari* / ---------. Acidi grassi a catena lunga* / ---------. Acido 5-OH Indolacetico*. Anfetamine / 90.18.3. Antigene ...
Fosfatasi acida: 70-300 U/ml. Acido citrico: 200-600 mg/dl. Zinco: 20-35 mg/100ml. Glicerofosforilcolina: 30-70 mg/dl. ... Lanalisi delle strutture secretorie, così come la presenza nel fluido secreto di antigeni, fosfatasi acida e fosfodiesterasi ... Un salato molto più acido, a volte un sapore metallico amaro. Al peggio, il sapore dello sperma ti può sorprendere come una ... Il papiro egiziano Kahun (1850 a.C.) descrive una crema anticoncezionale composta da sterco di coccodrillo, il cui pH acido ...
Fosfatasi attiva a pH acido (4,9); nel siero, dove è presente sotto forma di vari isoenzimi, si ha un aumento della "frazione ... forniscono molti acidi grassi monoinsaturi e proteine vegetali, perfetti per la costruzione della massa muscolare. Come burro ... acido e basico) ubiquitari nellorganismo ad azione angiogenetica (importanti nella crescita dei tumori)…. In generale, gli ... è un pesce grasso ricco di acidi grassi polinsaturi Omega 3, che migliorano la salute delle articolazioni e del sistema ...
transaminasi aumentate, fosfatasi alcalina aumentata, ematocrito ridotto, tempo di sanguinamento prolungato, calcio ematico ... acido acetilsalicilico o altri farmaci antinfiammatori non steroidei (FANS);. • soffre di grave malattia dei reni o del fegato ... diminuito, acido urico aumentato. • attacco cerebrale o ictus. • danno al fegato (epatotossicità). Molto raro (possono ...
In più questi semi oleosi si potrebbero considerare un ottimo integratore di acidi grassi essenziali, omega 6 e omega 3, e più ... enzimi: fosfatasi, creatina fosfochinai, amilasi, catalasi, cellu-lasi, transaminasi, proteasi, lipasi. *Zuccheri complessi: ... vitamine: (vitamina A, C, E, quelle del gruppo B, acido folico),. *minerali: (ferro, rame,calcio, magnesio, zinco, cromo, ... La spirulina è unalga acquatica ricca di: vitamine, minerali, proteine e acidi grassi. Un solo cucchiaino (7 grammi) di ...
... fosfatasi acida, zinco, fruttosio).. *Ricerca di anticorpi antispermazoidi. Questa ricerca viene effettuata su spermatozoi nel ...
liberano enzimi lisosomiali, come la fosfatasi acida. La presenza di recettori per il PTH e. per la CT si spiega con lattività ... poli-alfa-idrossi-acidi, comprendente il PLA (acido polilattico) ed il PGA. (acido poliglicolico), fu il primo gruppo di ... copolimero di acido polilattico (PLA) e di acido poliglicolico (PGA).. Usando materiale di sintesi si cercava di ovviare ai ... impiegati acidi quali lEDTA e lac. nitrico (Sharrard, 1961). Con questi due acidi le capacità. osteoinduttive risultavano ...
Fosfatasi alcalina sierica. v.n. 91-. 258 U/l. La fosfatasi alcalina è un enzima pressochè ubiquitario con un ruolo metabolico ... La quota prodotta è riversata nel sangue dove si lega allalbumina, viene captata dagli epatociti nei quali è legata ad acido ... La gammaGT è un enzima che catalizza il trasferimento di residui di acido glutammico tra peptidi e aminoacidi. E presente in ... gotta articolare acuta, quando i cristalli di acido urico si depositano nel liquido e nei tessuti delle articolazioni. -. tofi ...
... fosfatasi alcalina intestinale di vitello e fosfatasi acida della patata) a pH 4, faceva sì che le proprietà acido-coagulanti ... SFA, acidi grassi saturi; MUFA, acidi grassi monoinsaturi; PUFA, acidi grassi polinsaturi; CLA, acido linoleico coniugato; C16: ... percentuali maggiori di acidi grassi monoinsaturi e acidi grassi polinsaturi, un rapporto più elevato tra acidi grassi Ω-6 e Ω- ... TABELLA 4. Profilo degli acidi grassi (% degli acidi grassi totali) e del contenuto di colesterolo del latte proveniente da ...
Acido Urico. Lacido urico è una molecola organica di origine naturale. La sua concentrazione plasmatica è definita uricemia e ... Fosfatasi Alcalina. La fosfatasi alcalina è un enzima presente in tutti i tessuti del corpo umano, ma è particolarmente ... Vengono chiamati neutrofili perché non incorporano coloranti istologici, né acidi né basici. ... della vitamina D e degli acidi biliari. In patologia concorre alla formazione dei calcoli biliari e degli ateromi. ...
La presenza di acido retinoico determina un aumento di circa 2 volte nelle cellule trattate di produzione di fosfatasi alcalina ... Losservazione che il trattamento delle cellule F9 con acido retinoico aumenta lattività specifica della fosfatasi alcalina è ... Losservazione che il trattamento delle cellule F9 con acido retinoico aumenta lattività specifica della fosfatasi alcalina è ... Fosfatasi alcalina. È stato suggerito che la diminuzione dellattività specifica della fosfatasi alcalina può servire come ...
... è un liquido dallaspetto lattescente e dal pH lievemente acido che contiene numerosi enzimi quali fosfatasi acida, beta ... Oltre agli enzimi, il secreto prostatico contiene anche prostaglandine, spermina e spermidina, immunoglobuline, zinco e acido ...
... da fosfatasi acida, perossidasi, amilasi e cellulasi. ... da fosfatasi acida, perossidasi, amilasi e cellulasi. ...
Acido urico. *Azotemia (urea) creatininemia. *AST. *ALT. *Gamma GT. *Fosfatasi alcalina. *Proteine totali ...
... che idrolizzano acidi nucleici, o le fosfatasi, che idrolizzano gruppi fosfato. ...
Catalisi acida (basica) specifica e generale.. Metodo dei tamponi. Catalisi acida (basica) generale di I, II (SA-GB e SB-GA), e ... Fosfatasi alcalina. Anidrasi carbonica. Deidrogenasi alcoolica.. 13) Chimica del trasferimento di atomi e gruppi di atomi. ... Catalisi acida (basica) specifica e generale.. Metodo dei tamponi. Catalisi acida (basica) generale di I, II (SA-GB e SB-GA), e ... Catalisi acida (basica) specifica e generale.. Metodo dei tamponi. Catalisi acida (basica) generale di I, II (SA-GB e SB-GA), e ...
... fosfatasi =enzima capace di scindere i legami con lacido fosforico negli acidi nucleici con liberazione di energia). ... Aaah, se è un complimento ok… anche se a me la fosfatasi fa venire in mente la forfora, e quindi non è un bellaccostamento… :p ... Ma dai, ti viene in mente la fosfatasi quando pensi a me?. E un complimento? ;). Per la citazione non cè di che… tra laltro ... A me comunque viene sempre in mente la fosfatasi quando Ti penso ( ...
Equilibrio acido-base. Valutazione dello stato acido-base. Acidosi e alcalosi, metabolica e respiratoria. Calcolo e significato ... Ruolo dei PIs e PI chinasi e fosfatasi nell identità di membrana e signalling intracellulare Flusso di membrana dal trans- ... Ossidazione degli acidi grassi saturi a numero pari e dispari, mono e polinsaturi. Metabolismo del propionile. Corpi chetonici ... Il ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. Via dei pentosi fosfato. Regolazione del ...
Devono essere controllati: gli elettroliti sierici, losmolarità sierica, lequilibrio idrico, lo stato acido-base così come i ... tests di funzionalità epatica (fosfatasi alcalina, ALT, AST) ed i sintomi possibili di una iperammoniemia. ...
Fosfatasi. 5 mg. Avvertenze. Il prodotto non va inteso come sostituto di una dieta variata ed equilibrata e deve essere ... sali di magnesio degli acidi grassi, silice, acqua purificata.. *Al momento del confezionamento.. Valori medi. per capsula. ... fosfatasi da fermentazione di Aspergillus niger (7,5 FTU), cellulosa vegetale, cellulosa microcristallina, ...
  • Membrana cellulare: Fosfatasi alcalina (ALP), gamma glutamil transferasi (GGT), Acetilcolina esterasi (ACE). (wikipedia.org)
  • L`inibizione del riassorbimento osseo porta ad una diminuita escrezione urinaria di idrossiprolina che insieme con la riduzione di tassi sierici elevati e patologici di fosfatasi alcalina e la normalizzazione del bilancio del calcio, comporta un`azione favorente la ricostruzione del collagene e deltessuto osseo. (medicinelab.net)
  • Il trattamento dei pazienti a letto deve essere accompagnato da un controllo frequente dela fosfatasi alcalina sierica e dell`escrezione urinaria di idrossiprolina. (medicinelab.net)
  • Immancabile in ogni dieta orientata all'aumento della massa muscolare, il salmone è un pesce grasso ricco di acidi grassi polinsaturi Omega 3, che migliorano la salute delle articolazioni e del sistema cardiovascolare e regolano il metabolismo. (ellaspalace.com)
  • Svolge inoltre un ruolo nel trasporto di alcune molecole, quali gli acidi grassi, bilirubina, ormoni e farmaci, rendendole solubili nel siero. (enterologia.it)
  • 20 unità digestive della gelatina), ossidasi da fermentazione di Aspegillus niger (1 GOTu), fosfatasi da fermentazione di Aspergillus niger (7,5 FTU), cellulosa vegetale, cellulosa microcristallina, sali di magnesio degli acidi grassi, silice, acqua purificata. (farmanext.it)
  • Struttura trigliceridi ed acidi grassi. (unige.it)
  • Ossidazione degli acidi grassi saturi, a numero di carbonio dispari e mono insaturi. (unige.it)
  • Biosintesi acidi grassi saturi. (unige.it)
  • Il dicroismo circolare nelle proteine, acidi nucleici e aggregati supramolecolari. (uniroma1.it)
  • In ogni caso, spesso si usa la terminologia " [Nome substrato] asi", come avviene ad esempio per le nucleasi , che idrolizzano acidi nucleici, o le fosfatasi , che idrolizzano gruppi fosfato . (wikipedia.org)
  • Il percorso didattico comprende lo studio della struttura e funzione degli acidi nucleici e dei meccanismi molecolari dell'ereditarietà, nei procarioti e negli eucarioti, e la biologia dei microrganismi e dei patogeni e dei processi relativi alla risposta immunitaria. (uniroma2.it)
  • La bromelina è un insieme di enzimi a prevalente attività proteolitica, costituita principalmente da proteasi cisteiniche e, in minor quantità, da fosfatasi acida, perossidasi, amilasi e cellulasi. (dermadea.com)
  • Inoltre, composti del fosforo assicurano la funzionalità renale e la trasmissione degli impulsi nervosi, stimolano le contrazioni muscolari, compresa quelle del muscolo cardiaco, sono i costituenti fondamentali di molti enzimi per la loro attivazione, tra cui le fosfatasi e regolano tanti altri importanti processi biochimici. (rimediomeopatici.com)
  • Lipasi, alfa-amilasi, tripsinogeno, colinesterasi, fosfatasi acida prostatica etc. 3) Enzimi cellulari (sono la maggioranza e svolgono la loro funzione all'interno della cellula. (wikipedia.org)
  • Il fosforo sotto forma di acido fosforico assume un ruolo basilare nel metabolismo intermedio di tutte le cellule. (rimediomeopatici.com)
  • Acido acetilsalicilico Aspirina (IgE spec. (cmtlab.it)
  • La vitamina B1 è necessaria per la sintesi dell'emoglobina nel sangue, e per la produzione di acido gamma-amminobutirrico (GABA) a partire dall'acido glutammico. (italiasalute.it)
  • una vitamina idrosolubile che in acqua forma soluzioni debolmente acide (N dell'anello tiazolico è assai elettronegativo per cui forma un legame molto polare che spinge CH a comportarsi da acido rilasciando un protone) e che, in tali condizioni, ha una buona stabilità al calore ed all'ossidazione, ma si inattiva in tempi rapidi se il pH è alcalino. (italiasalute.it)